JP2023506242A - 微生物によるモグロール及びモグロシドの生産 - Google Patents

微生物によるモグロール及びモグロシドの生産 Download PDF

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Abstract

本発明は、モグロシドＶ（Ｍｏｇ．Ｖ）、モグロシドＶＩ（Ｍｏｇ．ＶＩ）、イソ－モグロシドＶ（Ｉｓｏｍｏｇ．Ｖ）、シアメノシド、及びＳｉｒａｉｔｉａｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉの微量生成物であるグリコシル化生成物などのモグロール配糖体を作り出すための宿主細胞及び方法を提供する。本発明は、Ｍｏｇ．Ｖ、Ｍｏｇ．ＶＩ、及びＩｓｏｍｏｇ．Ｖなどのモグロールグリコシル化生成物を、高純度及び／または高収率で生産する遺伝子操作した酵素及び遺伝子操作した宿主細胞を提供する。さらに、本技術は、Ｍｏｇ．Ｖ、Ｍｏｇ．ＶＩ、及びＩｓｏｍｏｇ．Ｖなどのモグロール配糖体を含む製品、例えば、食品、飲料、オーラルケア製品、甘味料、及び香味料などを作り出す方法を提供する。

Description

関連出願への相互参照
本出願は、２０２０年９月３０日に出願した米国仮出願第６３／０８５，５５７号、２０２０年９月８日に出願した米国仮出願第６３／０７５，６３１号、及び２０１９年１２月１６日に出願した米国仮出願第６２／９４８，６５７号の優先権と利益を主張するものであり、これらの出願の開示の全内容を、参照により、本明細書で援用する。
モグロシドは、ウリ科の植物Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ（別名、モンクフルーツまたは羅漢果）の果実に含まれるトリテルペンに由来する特殊な二次代謝産物である。果実内でのそれらの生合成は、アグリコンモグロールの数多くの連続的なグリコシル化を含む。食品業界では、天然のノンシュガー食用甘味料として、モグロシド果実エキスの使用が増えてきている。例えば、モグロシドＶ（Ｍｏｇ．Ｖ）は、ショ糖の約２５０倍の甘味を示す（Ｋａｓａｉ ｅｔ ａｌ．，Ａｇｒｉｃ Ｂｉｏｌ Ｃｈｅｍ（１９８９））。さらに、近年の研究から、モグロシドのさらなる健康上の利点が解明されている（Ｌｉ ｅｔ ａｌ．，Ｃｈｉｎ Ｊ Ｎａｔ Ｍｅｄ（２０１４））。
一般的に、様々な要因が、モグロシドとモンクフルーツの研究を推し進めており、また、商業化に向けた関心も急速に高めており、例えば、そのような要因として、天然甘味料の人気と需要の急増；ステビア植物に由来するその他の有望な天然甘味料、例えば、レバウジオシドＭ（ＲｅｂＭ）の大規模な調達の困難性；市場に流通しているその他の天然甘味料製品及び人工甘味料製品に比べて優れたＭｏｇ．Ｖの味覚特性；ならびに、この植物及び果実が奏する薬効がある。
精製したＭｏｇ．Ｖは、日本では、高甘味度甘味料としての承認を受けており（Ｊａｋｉｎｏｖｉｃｈ ｅｔ．ａｌ．，Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｎａｔｕｒａｌ Ｐｒｏｄｕｃｔｓ（１９９０））、その抽出物は、米国では、非栄養性甘味料及び風味増強剤（ＧＲＡＳ ５２２）として、ＧＲＡＳステータスを獲得している。果実からモグロシドを抽出すると、様々な純度の生成物が得られるが、大抵の場合、望ましくない後味を伴う。さらに、植物の収量が低いこと、そして、この植物に関する特別な栽培条件が故に、栽培果実から得られるモグロシドの収量は限られている。モグロシドは、新鮮な果実に約１％、ドライフルーツには約４％で存在する（Ｌｉ ＨＢ，ｅｔ ａｌ．，２００６）。Ｍｏｇ．Ｖは、主成分であり、その含有量は、ドライフルーツで、０．５％～１．４％である。さらに、精製が困難であるので、Ｍｏｇ．Ｖの純度は限定されており、植物抽出物由来の市販製品は、約５０％のＭｏｇ．Ｖで標準化されている。純粋なＭｏｇ．Ｖ製品は、風味が落ちる可能性が低く、製品への配合が容易であり、また、良好な溶解性を備えているので、ブレンド物よりも大きな商業的成功が見込まれる。したがって、バイオテクノロジープロセスを介して甘味性モグロシド化合物を生成できることは有利である。
本発明は、様々な態様及び実施形態では、組換え微生物プロセスを使用して、モグロール及びモグロール配糖体（「モグロシド」）を作り出す酵素（遺伝子操作した酵素など）、微生物株、及び方法を提供する。その他の態様では、本発明は、本開示に従って製造したモグロール配糖体が入った食品、飲料、及び（とりわけ）甘味料を含む生成物の製造方法を提供する。
様々な態様では、本発明は、微生物株及びモグロールまたはモグロール配糖体（複数可）の製造方法を提供する。本発明は、イソペンテニルピロリン酸（ＩＰＰ）及び／又はジメチルアリルピロリン酸（ＤＭＡＰＰ）のモグロールまたはモグロール配糖体（複数可）への変換を触媒する異種酵素経路を発現する、組換え微生物宿主細胞を含む。様々な実施形態での微生物宿主細胞は、原核生物（例えば、Ｅ．ｃｏｌｉ）または真核生物（例えば酵母菌）であってもよい。
様々な実施形態では、異種酵素経路は、組換え発現させるファルネシル二リン酸シンターゼ（ＦＰＰＳ）及びスクアレンシンターゼ（ＳＱＳ）を含む。様々な実施形態では、ＳＱＳは、配列番号２～１６、１６６、及び１６７から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を有する。一部の実施形態では、ＳＱＳは、Ｅ．ｃｏｌｉで高活性を示すＳＱＳ（配列番号１１）と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。
一部の実施形態では、宿主細胞は、スクアレンからモグロールを生成する１つ以上の酵素を発現する。例えば、宿主細胞は、１つ以上のスクアレンエポキシダーゼ（ＳＱＥ）酵素、１つ以上のトリテルペノイドシクラーゼ、エポキシドヒドロラーゼ（ＥＰＨ）、１つ以上のシトクロムＰ４５０オキシダーゼ（ＣＹＰ４５０）、非ヘム鉄依存性オキシゲナーゼ、及びシトクロムＰ４５０レダクターゼ（ＣＰＲ）を発現し得る。図２に示したように、異種経路では、幾つか経路を経てモグロールに向かうことが可能であり、この経路は、コア基質の１つまたは２つのエポキシ化を含み得る。
一部の実施形態では、異種酵素経路は、２つのスクアレンエポキシダーゼ（ＳＱＥ）酵素を含む。例えば、異種酵素経路は、２，３－オキシドスクアレンを生成するＳＱＥを含み得る。一部の実施形態では、ＳＱＥは、２，３；２２，２３－ジオキシドスクアレンを生成する、そして、この変換は、同じＳＱＥ酵素、または少なくとも１つのアミノ酸修飾を受けてアミノ酸配列が変化した酵素で触媒することができる。例えば、スクアレンエポキシダーゼ酵素は、それぞれが（独立して）、配列番号１７～３９、１６８～１７０、及び１７７～１８３のいずれか１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む少なくとも２つのＳＱＥ酵素を含み得る。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＳＱＥは、配列番号３９と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。
一部の実施形態では、宿主細胞は、２つのスクアレンエポキシダーゼ酵素を含んでおり、これらは、それぞれ、スクアレンエポキシダーゼ（配列番号３９）と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、ＳＱＥ酵素の１つは、配列番号３９のアミノ酸配列を有する酵素と比較して、２，３－オキシドスクアレンを、２，３；２２，２３－ジオキシドスクアレンに変換に関する特異性と生産性を高める１つ以上のアミノ酸修飾を有し得る。一部の実施形態では、アミノ酸修飾は、配列番号３９の次の位置；３５、１３３、１６３、２５４、２８３、３８０、及び３９５に対応する位置での１つ以上の修飾を含む。例えば、配列番号３９の位置３５に対応する位置のアミノ酸を、アルギニン（例えば、Ｈ３５Ｒ）とし得る。配列番号３９の位置１３３に対応する位置は、グリシン（例えば、Ｎ１３３Ｇ）とし得る。配列番号３９の位置１６３に対応する位置のアミノ酸は、アラニン（例えば、Ｆ１６３Ａ）とし得る。配列番号３９の位置２５４に対応する位置のアミノ酸は、フェニルアラニン（例えば、Ｙ２５４Ｆ）とし得る。配列番号３９の位置２８３に対応する位置のアミノ酸は、ロイシン（例えば、Ｍ２８３Ｌ）とし得る。配列番号３９の位置３８０に対応する位置のアミノ酸は、ロイシン（例えば、Ｖ２８０Ｌ）とし得る。配列番号３９の位置３９５に対応する位置のアミノ酸は、チロシン（例えば、Ｆ３９５Ｙ）とし得る。
様々な実施形態では、異種酵素経路は、トリテルペンシクラーゼ（ＴＴＣ）酵素を含む。一部の実施形態では、微生物細胞が、ＦＰＰＳを、ＳＱＳ、ＳＱＥ、及び１つ以上のトリテルペンシクラーゼ酵素と共発現すると、当該微生物細胞は、２，３；２２，２３－ジオキシドスクアレンを産生する。２，３；２２，２３－ジオキシドスクアレンは、異種経路の下流酵素用の基質とし得る。一部の実施形態では、トリテルペンシクラーゼ（ＴＴＣ）は、配列番号４０～５５及び１９１～１９３から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。様々な実施形態でのＴＴＣは、配列番号４０のアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。
様々な実施形態では、異種酵素経路は、ＴＴＣ酵素遺伝子の少なくとも２つのコピーを含んでおり、またはトリテルペンシクラーゼ活性を有しており、かつ、２２、２３－ジオキシドスクアレンを２４，２５－エポキシククルビタジエノールに変換する少なくとも２つの酵素を含む。そのような実施形態では、生成物に、２４，２５－エポキシククルビタジエノールをとどめながら、ククルビタジエノールの生成を抑えることができる。一部の実施形態では、異種酵素経路は、配列番号１９１、配列番号１９２、及び配列番号１９３の１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む少なくとも１つのＴＴＣを含む。例えば、これらの酵素を、ＳｇＣＤＳと共発現させると、ＳｇＣＤＳ単独の発現と比較して、２４，２５－エポキシククルビタジエノールの生成を改善することを実証した。
一部の実施形態では、異種酵素経路は、エポキシドヒドロラーゼ（ＥＰＨ）を含む。ＥＰＨは、配列番号５６～７２、１８４～１９０、及び２１２から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。一部の実施形態では、ＥＰＨは、基質２４，２５－エポキシククルビタジエノールを使用して、２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノールを生成し得る。
一部の実施形態では、異種経路は、２４，２５－エポキシククルビタジエノールを、２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノールに変換する少なくとも１つのＥＰＨを含み、少なくとも１つの当該ＥＰＨは：配列番号１８９、配列番号５８、配列番号１８４、配列番号１８５、配列番号１８７、配列番号１８８、配列番号１９０、及び配列番号２１２の少なくとも１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。
一部の実施形態では、異種経路は、１つ以上のオキシダーゼを含む。１つ以上の当該オキシダーゼは、基質として、ククルビタジエノールまたはその含酸素生成物に関して活性を示し、Ｃ１１、Ｃ２４及び２５で（集合的に）ヒドロキシル基を付加する、それにより、モグロールを生成し得る。あるいは、または、加えて、異種経路は、Ｃ２４，２５ジヒドロキシククルビタジエノールのＣ１１を酸化して、モグロールを生成する１つ以上のオキシダーゼを含み得る。
一部の実施形態では、少なくとも１つのオキシダーゼは、シトクロムＰ４５０酵素である。例示的なシトクロムＰ４５０酵素は、配列番号７３～９１、１７１～１７６、及び１９４～２００から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。
一部の実施形態では、微生物宿主細胞は、Ｃ２４，２５ジヒドロキシククルビタジエノールのＣ１１で酸化する活性を有するＰ４５０酵素を含む異種酵素経路を発現する、それにより、モグロールを生成する。例えば、一部の実施形態では、シトクロムＰ４５０は、配列番号１９４及び配列番号１７１から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。
様々な実施形態では、微生物宿主細胞は、１つ以上のオキシダーゼを再生する上で十分なシトクロムＰ４５０レダクターゼ（ＣＰＲ）、フラボドキシンレダクターゼ（ＦＰＲ）、及びフェレドキシンレダクターゼ（ＦＤＸＲ）から選択される１つ以上の電子伝達タンパク質を発現する。例示的なＣＰＲタンパク質は、本明細書では、配列番号９２～９９及び２０１として提供している。
一部の実施形態では、微生物宿主細胞は、配列番号１９４またはその誘導体、及び配列番号９８またはその誘導体を発現する。一部の実施形態では、微生物宿主細胞は、配列番号１７１またはその誘導体、及び配列番号２０１またはその誘導体を発現する。
一部の実施形態では、異種酵素経路は、１つ以上のウリジン二リン酸依存性グリコシルトランスフェラーゼ（ＵＧＴ）酵素をさらに含む、それにより、１つ以上のモグロール配糖体を生成する。一部の実施形態では、当該モグロール配糖体は、ペンタグリコシル化、ヘキサアグリコシル化したものなどとし得る。その他の実施形態では、モグロール配糖体は、２つ、３つ、または４つのグルコシル化を有する。１つ以上のモグロール配糖体を、Ｍｏｇ．ＩＩ－Ｅ、Ｍｏｇ．ＩＩＩ、Ｍｏｇ．ＩＩＩ－Ａ１、Ｍｏｇ．ＩＩＩ－Ａ２、Ｍｏｇ．ＩＩＩ、Ｍｏｇ．ＩＶ、ＭｏｇＩＶ－Ａ、シアメノシド、Ｍｏｇ．Ｖ、及びＭｏｇ．ＶＩから選択し得る。一部の実施形態では、宿主細胞は、ＭｏｇＶまたはシアメノシドを産生する。
一部の実施形態では、宿主細胞は、Ｃ２４及び／またはＣ３ヒドロキシル基で、モグロールの一次グリコシル化を触媒するＵＧＴ酵素を発現する。一部の実施形態では、ＵＧＴ酵素は、一次Ｃ３及びＣ２４グルコシル基で、ベータ１，２、及び／またはベータ１，６分岐グリコシル化などの分岐グリコシル化を触媒する。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１１６～１６５、２０２～２１０、２１１、及び２１３～２１８から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。
例えば、一部の実施形態では、微生物細胞は、少なくとも４つのＵＧＴ酵素を発現する、その結果、Ｃ３ヒドロキシル基、Ｃ２４ヒドロキシル基でのモグロールのグルコシル化、ならびにＣ３グルコシル基でのさらなる１，６グルコシル化、及びＣ２４グルコシル基でのさらなる１，６グルコシル化、及びさらなる１，２グルコシル化をもたらす。このようなグリコシル化反応の生成物は、Ｍｏｇ．Ｖである。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１６４、１６５、１３８、２０４～２１１、及び２１３～２１８の１つに対して、少なくとも７０％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む。一部の実施形態では、ＵＧＴ酵素は、野生型酵素と比較して、グリコシルトランスフェラーゼ生産性が大きくなるように遺伝子操作する。
様々な実施形態では、微生物株は、モグロールのＣ２４、及び／またはＣ３で一次グリコシル化が可能な１つ以上のＵＧＴ酵素を発現する。例示的なＵＧＴ酵素として、配列番号１６５と少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列、配列番号１４６と少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列、配列番号２０２と少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列、配列番号２０２と少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列、配列番号１２９と少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列、配列番号１１６と少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列、配列番号２１８と少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列、及び配列番号２１７と少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むＵＧＴ酵素がある。
様々な実施形態では、微生物株は、一方または両方の一次グリコシル化の分岐グリコシル化を触媒することができる１つ以上のＵＧＴ酵素を発現する。そのようなＵＧＴ酵素を、表２にまとめている。
一部の実施形態では、微生物宿主細胞は、ＵＧＴ酵素が使用する補因子であるＵＤＰ－グルコースの産生を増やす１つ以上の遺伝子修飾を有する。
モグロール配糖体は、微生物培養物から回収することができる。例えば、モグロール配糖体を、微生物細胞から回収し得る、または、一部の実施形態では、主に細胞外培地において利用可能であり、当該配糖体を、そこで回収または隔離し得る。
本発明のその他の態様及び実施形態を、以下の詳細な開示から明らかにする。
Ｍｏｇ．Ｖ、Ｍｏｇ．ＶＩ、Ｉｓｏｍｏｇ．Ｖ、及びシアメノメシドの化学構造を示す。グリコシル化反応のタイプ（例えば、Ｃ３またはＣ２４コアのグリコシル化、及び１－２、１－４、または１－６のグリコシル化付加）を、それぞれのグルコース部分内に示す。 インビボでのＭｏｇ．Ｖ生成の経路を示す。それぞれの工程で必要な酵素変換を、必要とする酵素のタイプとともに示す。括弧内の数字は、図３の化学構造に対応している。略語：ＦＰＰ、ファルネシルピロリン酸；ＳＱＳ、スクアレンシンターゼ；ＳＱＥ、スクアレンエポキシダーゼ；ＴＴＣ、トリテルペンシクラーゼ；ＥＰＨ、エポキシドヒドロラーゼ；ＣＹＰ４５０、レダクターゼパートナーを含むシトクロムＰ４５０；ＵＧＴ、ウリジン二リン酸グリコシルトランスフェラーゼ。 Ｍｏｇ．Ｖ生合成に関与する代謝物の化学構造を示す：（１）ファルネシルピロリン酸；（２）スクアレン：（３）２，３－オキシドスクアレン；（４）２，３；２２，２３－ジオキシドスクアレン；（５）２４，２５－エポキシククルビタジエノール；（６）２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノール；（７）モグロール；（８）モグロシドＶ；（９）ククルビタジエノール。 Ｍｏｇ．Ｖに向けたグリコシル化経路を示す。気泡構造は、様々なモグロシドを表している。白色の四環式コアは、モグロールを表す。それぞれの構造の下の数字は、特定のグリコシル化モグロシドを示す。黒丸は、Ｃ３またはＣ２４のグルコシル化を表す。濃灰色の縦方向の円は、１，６－グリコシル化を表す。淡灰色の横方向の円は、１，２－グルコシル化を表す。略語：Ｍｏｇ、モグロール；ｓｉａ、シアメノメシド。 異なるスクアレンシンターゼを使用して、Ｅ．ｃｏｌｉにおいてスクアレンをインビボ生成した結果を示す。アスタリスクは、異なるプラスミド構築物と、同図に示したその他の構築物とは異なる日に行った実験を示す。凡例：（１）ＳｇＳＱＳ（配列番号２）、（２）ＡａＳＱＳ（配列番号１１）、（３）ＥｓＳＱＳ（配列番号１６）、（４）ＥｌＳＱＳ（配列番号１４）、（５）ＦｂＳＱＳ（配列番号１６６）、（６）ＢｂＳＱＳ（配列番号１６７）。 異なるスクアレンエポキシダーゼを使用した、スクアレン、２，３－オキシドスクアレン、及び２，３；２２，２３－ジオキシドスクアレンのインビボ生成の結果を示す。凡例：（Ａ）配列番号２及び配列番号１６８；（Ｂ）配列番号１１及び配列番号１６８；（Ｃ）配列番号２及び配列番号１６９、（Ｄ）配列番号１１及び配列番号１６９；（Ｅ）配列番号２及び配列番号１７０；（Ｆ）配列番号２及び配列番号３９；（Ｇ）配列番号１１及び配列番号３９。 環化トリテルペン生成物のインビボ生成の結果を示す。反応は、ＭＥＰ経路酵素を過剰発現するＥ．ｃｏｌｉ細胞株で発現する酵素の数の増加に関係している。アスタリスクは、その他の実験の４分の１の時間をかけてインキュベーションする発酵実験を表す。図示したように、ＳＱＳ（配列番号１１）、ＳＱＥ（配列番号３９）、及びＴＴＣ（配列番号４０）（レーンＧ）の共発現は、トリテルペノイド生成物、ククルビタジエノールの顕著な生成を示した。凡例：生成物１は、スクアレンである；生成物２は、２，３－オキシドスクアレンである；生成物３は、ククルビタジエノールである；（Ａ）配列番号２の発現、（Ｂ）配列番号１１の発現、（Ｃ）配列番号２と配列番号１７の共発現、（Ｄ）配列番号２及び配列番号１６９の共発現、（Ｅ）配列番号１１と配列番号１６９の共発現；（Ｆ）配列番号２、配列番号１７、及び配列番号４０の共発現；（Ｇ）配列番号１１、配列番号３９、及び配列番号４０の共発現。 高力価の２，３，２２，２３－ジオキシドスクアレンを生成するように遺伝子操作したＳＱＥに関する結果を示す。ＳＱＳ（配列番号１１）、ＳＱＥ（配列番号３９）、及びＴＴＣ（配列番号４０）を、細菌人工染色体（ＢＡＣ）において、または統合して発現させることで、大量のククルビタジエノールが生成する。ＳＱＥ（配列番号３９）の点突然変異を、２，３，２２，２３－ジオキシドスクアレンの対応する力価の増加分に符合するように、ＳＱＥに対して相補的なものをスクリーニングして、ククルビタジエノールのレベルを低下させた。２つの変形を図８に示す。ＳＱＥ Ａ４（Ｈ３５Ｒ、Ｆ１６３Ａ．Ｍ２８３Ｌ、Ｖ３８０Ｌ、及びＦ３９５Ｙ置換、配列番号２０３など）、及びＳＱＥ Ｃ１１（Ｈ３５Ｒ、Ｎ１３３Ｇ、Ｆ１６３Ａ、Ｙ２５４Ｆ、Ｖ３８０Ｌ、及びＦ３９５Ｙ置換など）。 ２，３：２２，２３ジオキシドスクアレンの生成を示す。２，３：２２，２３ジオキシドスクアレンを産生するそれぞれの菌株について力価をプロットする。遺伝子操作したスクアレンエポキシダーゼ遺伝子、配列番号２０３は、配列番号３９のスクアレンエポキシダーゼを介して、２，３オキシドスクアレンを産生する菌株で発現した。菌株を、抽出する前に、４８時間、インキュベーションした。レーン：（１）配列番号３９のＳＱＥの発現；（２）配列番号３９及び配列番号２０３のＳＱＥの発現。 ＳＱＳ、ＳＱＥ、及びＴＴＣ酵素の共発現を示す。配列番号４０のＣＤＳを、Ｅ．ｃｏｌｉで、ＳＱＳ（配列番号１１）、ＳＱＥ（配列番号３９）、及びＳＱＥ Ａ４（配列番号２０３）と共発現すると、ククルビタジエノールと、２４，２５－エポキシククルビタジエノールが得られた。ＳＱＳ（配列番号１１）、ＳＱＥ（配列番号３９）、ＳＱＥ Ａ４（配列番号２０３）、及びＣＤＳ（配列番号４０）を共発現し、さらなるＴＴＣを有するＥ．ｃｏｌｉ株は、高レベルの２４，２５－エポキシククルビタジエノールを産生した。凡例：ＴＴＣ１は、配列番号９２である、ＴＴＣ２は、配列番号１９１である、ＴＴＣ３は、配列番号１９３である、ＴＴＣ４は、配列番号４０である。 ククルビタジエノール、及び２４，２５－エポキシククルビタジエノールの生成を示す。オキシドスクアレン、及びジオキシドスクアレンを産生するＥ．ｃｏｌｉ株に、ククルビタジエノールを産生するように遺伝子操作したＣＤＳホモログ及びＣＡＳ遺伝子を補った。２４，２５－エポキシククルビタジエノールと、ククルビタジエノールとの比率は、酵素１（配列番号４０）の０．１５から酵素２（配列番号１９２）の０．５８まで変化しており、酵素２に関する所望の２４，２５－エポキシククルビタジエノール生成物に対する基質特異性が高まったことを実証している。酵素３は、配列番号２１９である、及び、酵素４は、配列番号２２０である。 ＳＱＳ（配列番号１１）、ＳＱＥ（配列番号３９）、ＳＱＥ Ａ４（配列番号２０３）、及びＴＴＣ（配列番号４０）を共発現するＥ．ｃｏｌｉ株において、２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノールを生成する２４，２５－エポキシククルビタジエノールの水和に関するＥＰＨ酵素のスクリーニングを示す。これらの発酵実験は、９６ウェルプレートで、３０℃で、７２時間行った。凡例：ＥＰＨ１（配列番号１８６）；ＥＰＨ２（配列番号２１２）；ＥＰＨ３（配列番号１９０）；ＥＰＨ４（配列番号１８７）；ＥＰＨ５（配列番号１８４）；ＥＰＨ６（配列番号１８５）；ＥＰＨ７（配列番号１８８）；ＥＰＨ８（配列番号１８９）；及び、ＥＰＨ９（配列番号５８）。 モグロールを生成するＳＱＳ、ＳＱＥ、ＴＴＣ、ＥＰＨ、及びＰ４５０酵素の共発現を示す。ＣＰＲを含むＣＤＳ、ＥＰＨ、及びＰ４５０遺伝子と連動して配列番号１１、３９、２０３を発現するＥ．ｃｏｌｉ株は、モグロール及びオキソモグロールを産生した（図１３Ａ）。これらの発酵実験は、９６ウェルプレートにおいて、３０℃で、７２時間実施した。凡例：（１）配列番号４０、配列番号５８、配列番号１９４、及び配列番号９８の共発現；（２）配列番号４０、配列番号５８、配列番号１９７、及び配列番号９８の共発現、（３）配列番号４０、配列番号５８、配列番号３７１、及び配列番号２０１の共発現。 モグロールを生成するＳＱＳ、ＳＱＥ、ＴＴＣ、ＥＰＨ、及びＰ４５０酵素の共発現を示す。モグロール産生を、スパイクした真正な標準を使用してＬＣ－ＱＱＱ質量スペクトル分析で検証した。 モグロールを生成するＳＱＳ、ＳＱＥ、ＴＴＣ、ＥＰＨ、及びＰ４５０酵素の共発現を示す。モグロール産生を、ＧＣ－ＦＩＤクロマトグラフィー対真正な標準を使用して検証した。 ２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノール様分子ククルビタジエノールのＣ１１での酸化に関するシトクロムＰ４５０のスクリーニングを示す。示したネイティブアンカーＰ４５０酵素は：（１）配列番号１９４、（２）配列番号１９７、（３）配列番号１７１、（４）配列番号７４；及び（５）配列番号７５である。一部の事例では、ネイティブの膜貫通ドメインを、Ｅ．ｃｏｌｉ ｓｏｈＢ（アンカー３）、Ｅ．ｃｏｌｉ ｚｉｐＡ（アンカー２）、またはウシ１７α（アンカー１）の膜貫通ドメインと置換して、Ｅ．ｃｏｌｉ膜との相互作用を改善した。それぞれのＰ４５０は、ＣＰＲ配列番号９８またはＣＰＲ（配列番号２０１）のいずれかと共発現して、１１－ヒドロキシククルビタジエノールを生成する。これらの発酵実験は、９６ウェルプレートで、３０℃で、７２時間行った。 Ｃ１１で酸化して得た産物の生成を示す。 異なる酵素の組み合わせを使用したＭｏｇ．Ｖの生成を示す。配列番号１６５、配列番号１４６、配列番号１１７、または配列番号１６４のＵＧＴを、基質であるモグロールと一緒にインキュベーションすると、ペンタグリコシル化生成物が認められる。菌株；（１）は、配列番号１６５を発現する；（２）は、配列番号１４６を発現する；（３）は、配列番号１６５及び配列番号１４６を共発現する；（４）は、配列番号１６５、配列番号１４６、及び配列番号１１７を共発現する；（５）は、配列番号１６５、配列番号１４６、配列番号１１７、及び配列番号１６４を共発現する。モグロシド基質は、塩化マグネシウム、ベータ－メルカプトエタノール、ＵＤＰ－グルコース、単一のＵＧＴ、及びホスファターゼを含むＴｒｉｓ緩衝剤でインキュベーションした。略語：ＭｏｇＶ、モグロシドＶ。 異なる酵素の組み合わせを使用したＭｏｇ．Ｖの生成を示す。配列番号１６５、及び配列番号１４６、及び、酵素１（配列番号１１７）または酵素２（配列番号１６４）のいずれかを含み、Ｍｏｇ．ＩＩ－Ｅとインキュベーションして得た１２８５．４Ｄａ（モグロシドＶ＋Ｈ）の反応物に関する抽出イオンクロマトグラム（ＥＩＣ）。略語：ＭｏｇＶ、モグロシドＶ。 異なる酵素の組み合わせを使用したＭｏｇ．Ｖの生成を示す。配列番号１６５、及び配列番号１４６、及び、酵素１（配列番号１１７）または酵素２（配列番号１６４）のいずれかを含み、モグロールとインキュベーションして得た１２８５．４Ｄａ（モグロシドＶ＋Ｈ）の反応物に関する抽出イオンクロマトグラム（ＥＩＣ）。略語：ＭｏｇＶ、モグロシドＶ。 モグロシド基質からグリコシル化がさらに進んだ生成物への変換を示すインビトロアッセイを示す。モグロシド基質を、塩化マグネシウム、ベータ－メルカプトエタノール、ＵＤＰ－グルコース、単一のＵＧＴ、及びホスファターゼを含むＴｒｉｓ緩衝剤でインキュベーションした。パネルは、様々な基質：（Ａ）モグロール；（Ｂ）Ｍｏｇ．Ｉ－Ａ；（Ｃ）Ｍｏｇ．Ｉ－Ｅ；（Ｄ）Ｍｏｇ．ＩＩ－Ｅ；（Ｅ）Ｍｏｇ．ＩＩＩ；（Ｆ）Ｍｏｇ．ＩＶ－Ａ；（Ｇ）Ｍｏｇ．ＩＶ；（Ｈ）シアメノシドの使用に対応している。酵素１（配列番号１６５）、酵素２（配列番号１４６）、酵素３（配列番号１１６）、酵素４（配列番号１１７）、及び酵素５（配列番号１６４）。 モグロールからモグロシド－ＩＡまたはモグロシド－ＩＩＥへの生物変換を示す。実験では、遺伝子操作したＥ．ｃｏｌｉ株に、３７℃で、０．２ｍＭのモグロシドを接種した。生成物の形成を、４８時間後に調べた。数値は、空のベクター対照に対して報告する（報告値は、検出した化合物で得た数値から空のベクター対照で検出したバックグラウンドレベルを差し引いた数値である）。生成物は、真正な標準を使用してＬＣ／Ｍ８－ＱＱＱで測定した。酵素１だけが、モグロシド－ＩＩＥの形成を示す。酵素１～５は、それぞれ、配列番号２０２、１１６、２１６、２１７、及び２１８である。 Ｍｏｇ．ＩＡからＭｏｇ．ＩＩＥへの生物変換を示す。遺伝子操作したＥ．ｃｏｌｉ株（酵素１、配列番号１６５；酵素２、配列番号２０２；または、酵素３、配列番号１１６のいずれかを発現する）を、０．２ｍＭ Ｍｏｇ．ＩＡを含む発酵培地で、３７℃で、増殖させた。生成物の形成を、真正な標準を使用してＬＣ－ＭＳ／ＭＳで、４８時間後に測定した。報告値は、空のベクター対照を超過する値である。 Ｍｏｇ．ＩＥからＭｏｇ．ＩＩＥへの生物変換を示す。遺伝子操作したＥ．ｃｏｌｉ株（酵素１、配列番号１６５；酵素２、配列番号２０２；または、酵素３、配列番号１１６のいずれかを発現する）を、０．２ｍＭ Ｍｏｇ．ＩＥを含む発酵培地で、３７℃で、増殖させた。生成物の形成を、真正な標準器を備えたＬＣ－ＭＳ／ＭＳを使用して、４８時間後に測定した。報告値は、空のベクター対照を超過する値である。 酵素１（配列番号２０４）、酵素２（配列番号１３８）、または酵素３（配列番号２０６）を発現する遺伝子操作したＥ．ｃｏｌｉ株による、Ｍｏｇ．ＩＩ－ＥからＭｏｇ．ＩＩＩまたはシアメノシドの産生を示す。菌株を、０．２ｍＭ Ｍｏｇ．ＩＡを含む発酵培地で、３７℃で、増殖させた、そして、産物の形成を、４８時間後に、真正な標準を使用してＬＣ－ＭＳ／ＭＳで測定した。 酵素１（配列番号２０５）を発現する細胞でのＭｏｇ．ＩＩＡ２のインビトロ産生を示す。０．１ｍＭ Ｍｏｇ．Ｉ－Ｅを加え、そして、反応物を、３７℃で、４８時間、インキュベーションした。データは、それぞれの化合物の真正な標準を使用してＬＣＭＳ／ＭＳで定量した。 Ｅ．ｃｏｌｌでのＭｏｇ．Ｖの産生を示す。クロマトグラムは、配列番号１１、配列番号３９、配列番号２０３、配列番号４０、配列番号１８９、配列番号１９９、配列番号２０２、配列番号１６５、及び配列番号１２２を発現する遺伝子操作したＥ．ｃｏｌｉ株からのＭｏｇ．Ｖの産生を示している。抽出を行う前に、菌株を、３０℃で、７２時間、インキュベーションした。Ｍｏｇ．Ｖの産生は、ＬＣ－ＱＱＱスペクトル分析対真正な標準で検証した。 Ｅ．ｃｏｌｌでのＭｏｇ．Ｖの産生を示す。クロマトグラムは、スパイクしたＭｏｇ．Ｖの真正な標準を使用して、生物学的試料からのＭｏｇ．Ｖの生成を示している。 モグロシド－ＩＩＥから、さらなるグリコシル化を行った生成物への生物変換を示しており、配列番号１６４のＵＧＴ酵素を遺伝子操作したバージョンを使用した。 Ｍｏｇ．ＩＡからＭｏｇ．ＩＩＥへの生物変換を示しており、配列番号１６５のＵＧＴ酵素を遺伝子操作したバージョンを使用した。 Ｍｏｇ．ＩＥからＭｏｇ．ＩＩＥへの生物変換を示しており、配列番号２１７のＵＧＴ酵素を遺伝子操作したバージョンを使用した。 Ｃｌｕｓｔａｌ Ｏｍｅｇａ（バージョンＣＬＵＳＴＡＬ Ｏ（１，２，４））を使用して得たＣａＵＧＴ＿１，６と、ＳｇＵＧＴ９４＿２８９＿３とのアミノ酸アライメントである。これらの配列は、５４％のアミノ酸同一性を共有している。 Ｃｌｕｓｔａｌ Ｏｍｅｇａ（バージョンＣＬＵＳＴＡＬ Ｏ（１．２．４））を使用して得たＨｏｍｏ ｓａｐｉｅｎｓスクアレンシンターゼ（ＨｓＳＱＳ）（ＮＣＢＩ受託番号ＮＰ＿００４４５３．３）と、ＡａＳＱＳ（配列番号１１）とのアミノ酸アラインメントである。ＨｓＳＱＳには、公開された結晶構造がある（ＰＤＢエントリー：１ＥＺＦ）。これらの配列は、４２％のアミノ酸同一性を共有している。 Ｃｌｕｓｔａｌ Ｏｍｅｇａ（バージョンＣＬＵＳＴＡＬ Ｏ（１．２．４））を使用して得たＨｏｍｏ ｓａｐｉｅｎｓスクアレンエポキシダーゼ（ＨｓＳＱＥ）（ＮＣＢＩ受託番号ＸＰ＿０１１５１５５４８）と、ＭｌＳＱＥ（配列番号３９）とのアミノ酸アラインメントである。ＨｓＳＱＥには、公開された結晶構造がある（ＰＤＢエントリー：６Ｃ６Ｎ）。これらの配列は、３５％のアミノ酸配列同一性を共有している。
本発明は、様々な態様及び実施形態において、組換え微生物プロセスを使用して、モグロール、及びモグロール配糖体を作り出す微生物株、及びそれらを作り出す方法を提供する。その他の態様では、本発明は、本明細書に記載の方法に従って生産するモグロール配糖体を入れた食品、飲料、及び（とりわけ）甘味料を含む製品の製造方法を提供する。なおもその他の態様では、本発明は、モグロールまたはモグロシドなどの二次代謝産物基質をグリコシル化する遺伝子操作したＵＧＴ酵素を提供する。
本明細書で使用する用語「テルペンまたはトリテルペン」は、それぞれ、用語「テルペノイド」または「トリテルペノイド」と互換可能に使用する。
様々な態様では、本発明は、モグロール、またはその配糖体生成物を作り出す微生物株、及びそれらを作り出す方法を提供する。本発明は、イソペンテニルピロリン酸（ＩＰＰ）、及び／またはジメチルアリルピロリン酸（ＤＭＡＰＰ）から、１つ以上のモグロール、またはモグロシド（複数可）への変換を触媒する異種酵素経路を発現する組換え微生物宿主細胞を提供する。
様々な実施形態での微生物宿主細胞は、原核生物または真核生物とし得る。一部の実施形態では、微生物宿主細胞は、Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ属、Ｂａｃｉｌｌｕｓ属、Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅｒｉｕｍ属、Ｒｈｏｄｏｂａｃｔｅｒ属、Ｚｙｍｏｍｏｎａｓ属、Ｖｉｂｒｉｏ属、及びＰｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ属から任意に選択することができる細菌である。例えば、一部の実施形態では、細菌宿主細胞は、Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ、Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｇｌｕｔａｍｉｃｕｍ、Ｒｈｏｄｏｂａｃｔｅｒ ｃａｐｓｕｌａｔｕｓ、Ｒｈｏｄｏｂａｃｔｅｒ ｓｐｈａｅｒｏｉｄｅｓ、Ｚｙｍｏｍｏｎａｓ ｍｏｂｉｌｉｓ、Ｖｉｂｒｉｏ ｎａｔｒｉｅｇｅｎｓ、またはＰｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｐｕｔｉｄａから選択する種である。一部の実施形態では、細菌宿主細胞は、Ｅ．ｃｏｌｉである。あるいは、微生物細胞は、Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ、Ｐｉｃｈｉａ、またはＹａｒｒｏｗｉａ種、例えば、Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ、Ｐｉｃｈｉａ ｐａｓｔｏｒｉｓ、及びＹａｒｒｏｗｉａ ｌｉｐｏｌｙｔｉｃａなどの酵母細胞とし得るが、これらに限定されない。
微生物細胞は、異種酵素経路の基質として機能するＭＥＰまたはＭＶＡ生成物を産生する。ＭＥＰ（２－Ｃ－メチル－Ｄ－エリスリトール ４－リン酸）経路、別名、ＭＥＰ／ＤＯＸＰ（２－Ｃ－メチル－Ｄ－エリスリトール ４－リン酸／１－デオキシ－Ｄ－キシルロース ５－リン酸）経路、または非メバロン酸経路、またはメバロン酸非依存性経路は、グリセルアルデヒド－３－リン酸、及びピルビン酸を、ＩＰＰ及びＤＭＡＰＰに変換する経路のことを指す。細菌に存在する経路は、一般的には、次の酵素：１－デオキシ－Ｄ－キシルロース－５－リン酸シンターゼ（Ｄｘｓ）、１－デオキシ－Ｄ－キシルロース－５－リン酸レダクトイソメラーゼ（ＩｓｐＣ）、４－ジホスホシチジル－２－Ｃ－メチル－Ｄ－エリスリトールシンターゼ（ＩｓｐＤ）、４－ジホスホシチジル－２－Ｃ－メチル－Ｄ－エリスリトールキナーゼ（ＩｓｐＥ）、２Ｃ－メチル－Ｄ－エリスリトール ２，４－シクロ二リン酸シンターゼ（ＩｓｐＦ）、１－ヒドロキシ－２－メチル－２－（Ｅ）－ブテニル ４－二リン酸シンターゼ（ＩｓｐＧ）、及びイソペンテニル二リン酸イソメラーゼ（ＩｓｐＨ）の作用を含む。ＭＥＰ経路、ならびに当該ＭＥＰ経路を構成する遺伝子及び酵素は、ＵＳ ８，５１２，９８８に記載されており、その全内容は、参照により、本明細書で援用する。例えば、ＭＥＰ経路を構成する遺伝子として、ｄｘｓ、ｉｓｐＣ、ｉｓｐＤ、ｉｓｐＥ、ｉｓｐＦ、ｉｓｐＧ、ｉｓｐＨ、ｉｄｉ、及びｉｓｐＡがある。一部の実施形態では、宿主細胞は、ｄｘｓ、ｉｓｐＣ、ｉｓｐＤ、ｉｓｐＥ、ｉｓｐＦ、ｉｓｐＧ、ｉｓｐＨ、ｉｄｉ、ｉｓｐＡ、またはそれらの修飾バリアントの１つ以上を発現または過剰発現する、そして、ＩＰＰ及びＤＭＡＰＰの産生を高める。一部の実施形態では、トリテルペノイド（例えば、スクアレン、モグロール、または本明細書に記載したその他の中間体）は、少なくとも一部は、ＭＥＰ経路を介する代謝フラックスで生成したものであり、そして、宿主細胞は、ｄｘｓ、ｉｓｐＣ、ｉｓｐＤ、ｉｓｐＥ、ｉｓｐＦ、ｉｓｐＧ、ｉｓｐＨ、ｉｄｉ、ｉｓｐＡ、またはそれらの修飾バリアントの１つ以上の少なくとも１つのさらなる遺伝子コピーを有する。
ＭＶＡ経路とは、アセチル－ＣｏＡをＩＰＰに変換する生合成経路のことを指す。酵母に存在するメバロン酸経路は、一般的に、次の工程：（ａ）２分子のアセチル－ＣｏＡを縮合させて（例えば、アセトアセチル－ＣｏＡチオラーゼを作用させて）アセトアセチル－ＣｏＡにする；（ｂ）アセトアセチル－ＣｏＡを、アセチル－ＣｏＡと縮合させて（例えば、ＨＭＧ－ＣｏＡシンターゼ（ＨＭＧＳ）を作用させて）ヒドロキシメチルグルタリル－コエンザイムＡ（ＨＭＧ－ＣｏＡ）を形成する；（ｃ）ＨＭＧ－ＣｏＡを（例えば、ＨＭＧ－ＣｏＡレダクターゼ（ＨＭＧＲ）を作用させて）メバロン酸に変換する；（ｄ）メバロン酸をリン酸化して（例えば、メバロン酸キナーゼ（ＭＫ）を作用させて）メバロン酸 ５－リン酸にする；（ｅ）メバロン酸 ５－リン酸を（例えば、ホスホメバロン酸キナーゼ（ＰＭＫ）を作用させて）メバロン酸 ５－ピロリン酸に変換する；そして、（ｆ）メバロン酸 ５－ピロリン酸を（例えば、メバロン酸ピロリン酸デカルボキシラーゼ（ＭＰＤ）を作用させて）イソペンテニルピロリン酸に変換する、工程を触媒する酵素を含む。ＭＶＡ経路、ならびにＭＶＡ経路を構成する遺伝子及び酵素は、ＵＳ ７，６６７，０１７に記載されており、その全内容を、参照により、本明細書で援用する。一部の実施形態では、宿主細胞は、アセトアセチル－ＣｏＡチオラーゼ、ＨＭＧＳ、ＨＭＧＲ、ＭＫ、ＰＭＫ、及びＭＰＤ、またはそれらの修飾バリアントの１つ以上を発現または過剰発現して、ＩＰＰ及びＤＭＡＰＰの産生を高める。一部の実施形態では、トリテルペノイド（例えば、モグロール、またはスクアレン）の少なくとも一部を、ＭＶＡ経路を介した代謝フラックスで生成しており、また、宿主細胞は、アセトアセチル－ＣｏＡチオラーゼ、ＨＭＧＳ、ＨＭＧＲ、ＭＫ、ＰＭＫ、ＭＰＤ、またはそれらの修飾バリアントの１つ以上の少なくとも１つのさらなる遺伝子コピーを有する。
一部の実施形態では、宿主細胞は、その全内容を、参照により、本明細書で援用するＵＳ １０，４８０，０１５、及びＵＳ １０，６６２，４４２に記載されている通り、グルコースからのＩＰＰ及びＤＭＡＰＰの産生を高めるように遺伝子操作した細菌宿主細胞である。例えば、一部の実施形態では、宿主細胞は、ＭＥＰ経路酵素を過剰発現する、そして、ＩＰＰ及びＤＭＡＰへのプッシュ／プル型炭素フラックスの発現のバランスが取れている。一部の実施形態では、宿主細胞を遺伝子操作して、Ｆｅ－Ｓクラスタータンパク質の利用可能性または活性を高める、それにより、Ｆｅ－Ｓ酵素であるＩｓｐＧ及びＩｓｐＨの高活性を下支えする。一部の実施形態では、宿主細胞を遺伝子操作してＩｓｐＧ及びＩｓｐＨを過剰発現させ、それにより、１－ヒドロキシ－２－メチル－２－（Ｅ）－ブテニル ４－二リン酸（ＨＭＢＰＰ）中間体への炭素フラックスを増やすが、発現のバランスを取ることで、細胞の増殖または生存率を低下させる量、またはＭＥＰ経路フラックス、及び／またはテルペノイド産生を阻害する量になるまでのＨＭＢＰＰの蓄積を妨げる。一部の実施形態では、宿主細胞は、ＩｓｐＧと比較して、高活性のＩｓｐＨを示す。一部の実施形態では、宿主細胞を遺伝子操作して、例えば、ＩＰＰ及びＦＰＰ基質を使用するＩｓｐＢの発現または活性を低下させて、ユビキノン生合成経路をダウンレギュレートする。
様々な実施形態では、異種酵素経路は、組換え発現するファルネシル二リン酸シンターゼ（ＦＰＰＳ）、及びスクアレンシンターゼ（ＳＱＳ）を含む。様々な実施形態では、ＳＱＳは、配列番号２～１６、１６６、及び１６７から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。
例として、ＦＰＰＳを、Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅファルネシルピロリン酸シンターゼ（ＳｃＦＰＰＳ）（配列番号１）、またはその修飾バリアントとし得るが、これらに限定されない。修飾バリアントは、配列番号１と少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例えば、ＦＰＰＳは、配列番号１と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。一部の実施形態では、ＦＰＰＳは、配列番号１に関して、１～２０個のアミノ酸修飾を含む、または１～１０個のアミノ酸修飾を含むアミノ酸配列を有しており、アミノ酸修飾は、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。その他の数多くのＦＰＰＳ酵素が当該技術分野で公知であり、この態様に従って、ＩＰＰ及び／またはＤＭＡＰＰからファルネシル二リン酸への変換に使用し得る。
一部の実施形態では、ＳＱＳは、配列番号１１と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、ＳＱＳは、配列番号１１と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。一部の実施形態では、ＳＱＳは、配列番号１１に関して、１～２０個のアミノ酸修飾、または１～１０個のアミノ酸修飾を含むアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾を、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。微生物細胞での酵素の発現もしくは安定性を高めるために、または酵素の生産性を高めるために、アミノ酸修飾を行い得る。図５に示したように、ＡａＳＱＳは、Ｅ．ｃｏｌｉで高活性を示す。
一部の実施形態では、ＳＱＳは、配列番号２と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、ＳＱＳは、配列番号２と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。一部の実施形態では、ＳＱＳは、配列番号２に関して、１～２０個のアミノ酸修飾、または１～１０個のアミノ酸修飾を含むアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾を、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。微生物細胞での酵素の発現もしくは安定性を高めるために、または酵素の生産性を高めるために、アミノ酸修飾を行い得る。図５に示したように、ＳｇＳＱＳは、Ｅ．ｃｏｌｉで高活性を示す。
一部の実施形態では、ＳＱＳは、配列番号１４と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、ＳＱＳは、配列番号１４と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。一部の実施形態では、ＳＱＳは、配列番号１４に関して、１～２０個のアミノ酸修飾、または１～１０個のアミノ酸修飾を含むアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾を、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。微生物細胞での酵素の発現もしくは安定性を高めるために、または酵素の生産性を高めるために、アミノ酸修飾を行い得る。図５に示したように、ＥｌＳＱＳは、Ｅ．ｃｏｌｉで活性を示した。
一部の実施形態では、ＳＱＳは、配列番号１６と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、ＳＱＳは、配列番号１６と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。一部の実施形態では、ＳＱＳは、配列番号１６に関して、１～２０個のアミノ酸修飾、または１～１０個のアミノ酸修飾を含むアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾を、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。微生物細胞での酵素の発現もしくは安定性を高めるために、または酵素の生産性を高めるために、アミノ酸修飾を行い得る。図５に示したように、ＥｓＳＱＳは、Ｅ．ｃｏｌｉで活性を示した。
一部の実施形態では、ＳＱＳは、配列番号１６６と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、ＳＱＳは、配列番号１６６と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。一部の実施形態では、ＳＱＳは、配列番号１６６に関して、１～２０個のアミノ酸修飾、または１～１０個のアミノ酸修飾を含むアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾を、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。微生物細胞での酵素の発現もしくは安定性を高めるために、または酵素の生産性を高めるために、アミノ酸修飾を行い得る。図５に示したように、ＦｂＳＱＳは、Ｅ．ｃｏｌｉで活性を示した。
一部の実施形態では、ＳＱＳは、配列番号１６７と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、ＳＱＳは、配列番号１６７と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。一部の実施形態では、ＳＱＳは、配列番号１６７に関して、１～２０個のアミノ酸修飾、または１～１０個のアミノ酸修飾を含むアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾を、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。微生物細胞での酵素の発現もしくは安定性を高めるために、または酵素の生産性を高めるために、アミノ酸修飾を行い得る。図５に示したように、ＢｂＳＱＳは、Ｅ．ｃｏｌｉで活性を示した。
ＳＱＳ酵素に対するアミノ酸修飾は、Ａｍｉｎｆａｒ ａｎｄ Ｔｏｈｉｄｆａｒ，Ｉｎ ｓｉｌｉｃｏ ａｎａｌｙｓｉｓ ｏｆ ｓｑｕａｌｅｎｅ ｓｙｎｔｈａｓｅ ｉｎ Ｆａｂａｃｅａｅ ｆａｍｉｌｙ ｕｓｉｎｇ ｂｉｏｉｎｆｏｒｍａｔｉｃｓ ｔｏｏｌｓ，Ｊ．Ｇｅｎｅｔｉｃ Ｅｎｇｉｎｅｅｒ．ａｎｄ Ｂｉｏｔｅｃｈ．１６（２０１８）７３９－７４７に記載のものなど、利用可能な酵素構造及び相同性モデルから導くことができる。公的に利用可能なＨｓＳＱＥの結晶構造（ＰＤＢエントリー：６Ｃ６Ｎ）を使用して、アミノ酸修飾の情報を与え得る。ＡａＳＱＳとＨｓＳＱＳとのアラインメントを、図２７に示す。この酵素は、４２％のアミノ酸同一性を有する。
一部の実施形態では、宿主細胞は、スクアレンからモグロールを生成する１つ以上の酵素を発現する。例えば、宿主細胞は、１つ以上のスクアレンエポキシダーゼ（ＳＱＥ）酵素、１つ以上のトリテルペノイドシクラーゼ、１つ以上のエポキシドヒドロラーゼ（ＥＰＨ）酵素、１つ以上のシトクロムＰ４５０オキシダーゼ（ＣＹＰ４５Ｑ）、任意に、１つ以上の非ヘム鉄依存性オキシゲナーゼ、及び１つ以上のシトクロムＰ４５０レダクターゼ（ＣＰＲ）を発現し得る。図２に示したように、異種経路は、モグロールに向かう幾つかの経路を介して進行し得る、これらの経路は、コア基質の１つまたは２つのエポキシ化に関係し得る。一部の実施形態では、当該経路は、ククルビタジエノールを介して進行し、そして、一部の実施形態では、さらなるエポキシ化工程には関係しない。一部の実施形態では、ククルビタジエノール中間体を、１つ以上のエポキシダーゼ酵素（本明細書で配列番号２２１として提供したものなど）で、２４，２５－エポキシククルビタジエノール（５）に変換する。なおもその他の実施形態では、当該経路は、主に、２，３；２４，２５ジオキシドスクアレンを介して進行しており、ククルビタジエノール中間体の生成はごくわずかであるか、最小限のものにすぎない。一部の実施形態では、ＳＱＥ、ＣＤＳ、ＥＰＨ、ＣＹＰ４５０、非ヘム鉄依存性オキシゲナーゼ、フラボドキシンレダクターゼ（ＦＰＲ）、フェレドキシンレダクターゼ（ＦＤＸＲ）、及びＣＰＲ酵素の１つ以上を、モグロールに対するフラックスを増やすように遺伝子操作する。
一部の実施形態では、異種酵素経路は、２つのスクアレンエポキシダーゼ（ＳＱＥ）酵素を含む。例えば、当該異種酵素経路は、２，３－オキシドスクアレン（図２の中間体（３））を生成するＳＱＥを含み得る。一部の実施形態では、ＳＱＥは、２，３；２２，２３－ジオキシドスクアレン（図２の中間体（４））を生成する、そして、この変換は、同じＳＱＥ酵素、または、アミノ酸配列が少なくとも１つのアミノ酸修飾を受けている点で異なる酵素で触媒することができる。例えば、スクアレンエポキシダーゼ酵素は、それぞれが、配列番号１７～３９、１６８～１７０、及び１７７～１８３のいずれか１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を（独立して）含む、少なくとも２つのＳＱＥ酵素を含み得る。２，３－オキシドスクアレンの基質特異性について遺伝子操作またはスクリーニングしたＳＱＥ酵素を共発現することで、低レベルまたは最小レベルのククルビタジエノールで、ジエポキシ中間体を生成することができる。これらの実施形態では、スキャホールドのＣ２４及びＣ２５をヒドロキシル化するＰ４５０オキシゲナーゼ酵素を排除することができる。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＳＱＥは、配列番号３９と、少なくとも７０％、または少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、ＳＱＥ酵素は、配列番号３９について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み得る、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
図６に示したように、ＭｌＳＱＥは、高レベルの単一のエポキシ化生成物（２，３－オキシドスクアレン）が認められるＡａＳＱＳと共発現した場合に、Ｅ．ｃｏｌｉで高活性を示す。したがって、ＡａＳＱＳ（または、遺伝子操作した誘導体）と、上記したようにして遺伝子操作したＭｌＳＱＥの複数のコピーとの共発現は、モグロール経路の生物工学に関して、優れた潜在能力が認められる。図９を参照されたい。アミノ酸修飾を行うことで、微生物細胞でのＳＱＥ酵素の発現または安定性を高め得る、または酵素の生産性を高め得る。
一部の実施形態では、宿主細胞は、２つのスクアレンエポキシダーゼ酵素を含み、それぞれの酵素は、Ｍｅｔｈｙｌｏｍｏｎａｓ ｌｅｎｔａスクアレンエポキシダーゼ（配列番号３９）と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、ＳＱＥ酵素の１つは、配列番号３９のアミノ酸配列と比較して、２，３－オキシドスクアレンから２，３；２２，２３ ジオキシドスクアレンへの変換と生産性を改善する１つ以上のアミノ酸修飾を有する。一部の実施形態では、次の位置、配列番号３９：３５、１３３、１６３、２５４、２８３、３８０、及び３９５に対応する位置で、１つ以上（または、一部の実施形態では、２つ、３つ、４つ、５つ、６つ、または７つ）の修飾を含む。例えば、配列番号３９の位置３５に対応する位置は、アルギニンまたはリジン（例えば、Ｈ３５Ｒ）とし得る。配列番号３９の位置１３３に対応する位置は、グリシン、アラニン、ロイシン、イソロイシン、またはバリン（例えば、Ｎ１３３Ｇ）とし得る。配列番号３９の位置１６３に対応する位置のアミノ酸は、グリシン、アラニン、ロイシン、イソロイシン、またはバリン（例えば、Ｆ１６３Ａ）とし得る。配列番号３９の位置２５４に対応する位置のアミノ酸は、フェニルアラニン、アラニン、ロイシン、イソロイシン、またはバリン（例えば、Ｙ２５４Ｆ）とし得る。配列番号３９の位置２８３に対応する位置のアミノ酸は、アラニン、ロイシン、イソロイシン、またはバリン（例えば、Ｍ２８３Ｌ）とし得る。配列番号３９の位置３８０に対応する位置のアミノ酸は、アラニン、ロイシン、またはグリシン（例えば、Ｖ２８０Ｌ）とし得る。配列番号３９の位置３９５に対応する位置のアミノ酸は、チロシン、セリン、またはスレオニン（例えば、Ｆ３９５Ｙ）とし得る。これらの実施形態での例示的なＳＱＥ酵素は、配列番号３９と、少なくとも７０％、または少なくとも８０％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％が同一であるが、以下のアミノ酸置換のセット：Ｈ３５Ｒ、Ｆ１６３Ａ、Ｍ２８３Ｌ、Ｖ３８０Ｌ、Ｆ３９５Ｙ；または、Ｈ３５Ｒ、Ｎ１３３Ｇ、Ｆ１６３Ａ、Ｙ２５４Ｆ、Ｖ３８０Ｌ、及びＦ３９５Ｙを含み、そして、いずれの事例でも、配列番号３９に従って番号を与えている。例えば、宿主細胞は、配列番号２０３のアミノ酸配列を含むＳＱＥ（本明細書では、ＭｌＳＱＥ Ａ４と称している）を発現し得る。
なおも別の実施形態では、スクアレンエポキシダーゼは、配列番号１６８と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、ＳＱＥは、配列番号１６８と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。様々な実施形態では、ＳＱＥは、配列番号１６８に関して、１～２０個のアミノ酸修飾、または１～１０個のアミノ酸修飾を含むアミノ酸配列を有しており、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。図６に示したように、ＢａＥＳＱＥは、Ｅ．ｃｏｌｉで良好な活性を示した。微生物細胞での酵素の発現もしくは安定性を高めるために、または酵素の生産性を高めるために、アミノ酸修飾を実施し得る。
一部の実施形態では、スクアレンエポキシダーゼは、配列番号１６９と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、ＳＱＥは、配列番号１６９と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。様々な実施形態では、ＳＱＥは、配列番号１６９に関して、１～２０個のアミノ酸修飾、または１～１０個のアミノ酸修飾を含むアミノ酸配列を有しており、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。図６に示したように、ＭｓＳＱＥは、Ｅ．ｃｏｌｉで良好な活性を示した。微生物細胞での酵素の発現もしくは安定性を高めるために、または酵素の生産性を高めるために、アミノ酸修飾を実施し得る。
一部の実施形態では、スクアレンエポキシダーゼは、配列番号１７０と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、ＳＱＥは、配列番号１７０と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。様々な実施形態では、ＳＱＥは、配列番号１７０に関して、１～２０個のアミノ酸修飾、または１～１０個のアミノ酸修飾を含むアミノ酸配列を有しており、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。図６に示したように、ＭｂＳＱＥは、Ｅ．ｃｏｌｉで良好な活性を示した。微生物細胞での酵素の発現もしくは安定性を高めるために、または酵素の生産性を高めるために、アミノ酸修飾を実施し得る。
アミノ酸修飾を、Ｐａｄｙａｎａ ＡＫ，ｅｔ ａｌ．，Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ ａｎｄ ｉｎｈｉｂｉｔｉｏｎ ｍｅｃｈａｎｉｓｍ ｏｆ ｔｈｅ ｃａｔａｌｙｔｉｃ ｄｏｍａｉｎ ｏｆ ｈｕｍａｎ ｓｑｕａｌｅｎｅ ｅｐｏｘｉｄａｓｅ，Ｎａｔ．Ｃｏｍｍ．（２０１９）Ｖｏｌ．１０（９７）：１－１０；または、Ｒｕｃｋｅｎｓｔｕｌｈ ｅｔ ａｌ．，Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ－Ｆｕｎｃｔｉｏｎ Ｃｏｒｒｅｌａｔｉｏｎｓ ｏｆ Ｔｗｏ Ｈｉｇｈｌｙ Ｃｏｎｓｅｒｖｅｄ Ｍｏｔｉｆｓ ｉｎ Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ Ｓｑｕａｌｅｎｅ Ｅｐｏｘｉｄａｓｅ，Ａｎｔｉｍｉｃｒｏｂ．Ａｇｅｎｔｓ ａｎｄ Ｃｈｅｍｏ．（２００８）Ｖｏｌ．５２（４）：１４９６－１４９９に記載のものなど、利用可能な酵素の構造及び相同性モデルによって導くことができる。図２８は、ＨｓＳＱＥと、ＭｌＳＥＱとのアラインメントを示しており、これは、微生物宿主細胞での発現、安定性、及び生産性に関する酵素の遺伝子操作を定める上で有用である。２つの酵素は、３５％の同一性を有する。
様々な実施形態では、異種酵素経路は、トリテルペンシクラーゼ（ＴＴＣ）を含む。微生物細胞が、ＳＱＳ、ＳＱＥ、及びトリテルペンシクラーゼ酵素と連動してＦＰＰＳを共発現する一部の実施形態では、微生物細胞は、２，３；２２，２３－ジオキシドスクアレンを産生する。２，３；２２，２３－ジオキシドスクアレンは、異種経路での下流酵素の基質とし得る。一部の実施形態では、トリテルペンシクラーゼ（ＴＴＣ）は、配列番号４０～５５、１９１～１９３、及び２１９～２２０から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％、または少なくとも８０％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％が同一であるアミノ酸配列を含む。様々な実施形態でのＴＴＣは、配列番号４０のアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。一部の実施形態では、ＴＴＣは、配列番号４０と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、ＴＴＣは、配列番号４０に関して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を有しており、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、ＴＴＣは、配列番号１９２と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、ＴＴＣは、配列番号１９２に関して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を有しており、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。配列番号１９２で定義する酵素は、２４，２５－エポキシククルビタジエノールの産生に対して改善した特異性を示す（図１１）。
様々な実施形態では、異種酵素経路は、ＴＴＣ酵素遺伝子の少なくとも２つのコピーを含む、またはトリテルペンシクラーゼ活性を有し、かつ、２２，２３－ジオキシドスクアレンを２４，２５－エポキシククルビタジエノールに変換する少なくとも２つの酵素を含む。そのような実施形態では、生成物には、２４，２５－エポキシククルビタジエノールをとどめながら、ククルビタジエノールの生成を抑えることができる。
一部の実施形態では、異種酵素経路は、配列番号１９１、配列番号１９２、及び配列番号１９３の１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む少なくとも１つのＴＴＣを含む。これらの酵素は、任意に、ＳｇＣＤＳと共発現させることができる。これらの酵素は、２４，２５－エポキシククルビタジエノールの生成が顕著である。図１０。したがって、一部の実施形態では、少なくとも１つのＴＴＣは、配列番号１９１、１９２、及び１９３のいずれかと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む。一部の実施形態では、ＴＴＣは、配列番号１９１、１９２、及び１９３の１つに関して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を有しており、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
微生物細胞での酵素の発現もしくは安定性を高めるために、または酵素の生産性を高めるために、アミノ酸修飾を実施し得る。利用可能な酵素構造と相同性モデル、例えば、Ｉｔｋｉｎ Ｍ．，ｅｔ ａｌ．，Ｔｈｅ ｂｉｏｓｙｎｔｈｅｔｉｃ ｐａｔｈｗａｙ ｏｆ ｔｈｅ ｎｏｎｓｕｇａｒ， ｈｉｇｈ－ｉｎｔｅｎｓｉｔｙ ｓｗｅｅｔｅｎｅｒ ｍｏｇｒｏｓｉｄｅ Ｖ ｆｒｏｍ Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ，ＰＮＡＳ（２０１６）Ｖｏｌ １１３（４７）：Ｅ７６１９－Ｅ７６２８に記載のものなどで、アミノ酸修飾を導くことができる。例えば、ＣＤＳは、ヒトラノステロールシンターゼ（オキシドスクアレンシクラーゼ）（ＰＤＢ １Ｗ６Ｋ）の構造を使用してモデル化し得る。
様々な実施形態では、ククルビタジエノール（図２の中間体９）は、宿主細胞において発現する１つ以上の酵素によって、２４，２５－エポキシククルビタジエノール（５）に変換する。例えば、異種経路は、配列番号２２１に対して、少なくとも約７０％、または少なくとも約８０％、または少なくとも約８５％、または少なくとも約９０％、または少なくとも約９５％、または少なくとも約９７％、９８％、または９９％の配列同一性を有する酵素を含み得る。
一部の実施形態では、異種酵素経路は、少なくとも１つのエポキシドヒドロラーゼ（ＥＰＨ）を含む。このＥＰＨは、配列番号５６～７２、１８４～１９０、及び２１２から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。一部の実施形態では、当該ＥＰＨは、基質２４，２５－エポキシククルビタジエノール（図２の中間体（５））を使用して、２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノール（図２の中間体（６））を生成し得る。一部の実施形態では、当該ＥＰＨは、配列番号５６～７２、１８４～１９０、及び２１２の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む。したがって、一部の実施形態では、当該ＥＰＨは、配列番号５６～７２、１８４～１９０、及び２１２の１つに関して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を有しており、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、異種経路は、２４，２５－エポキシククルビタジエノールを、２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノールに変換する少なくとも１つのＥＰＨ酵素を含み、少なくとも１つの当該ＥＰＨ酵素は：配列番号１８９、配列番号５８、配列番号１８４、配列番号１８５、配列番号１８７、配列番号１８８、配列番号１９０、及び配列番号２１２の１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。図１２を参照されたい。一部の実施形態では、当該ＥＰＨ酵素は、配列番号１８９、５８、１８４、１８５、１８７、１８８、１９０、及び２１２の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、当該ＥＰＨは、配列番号１８９、５８、１８４、１８５、１８７、１８８、１９０、及び２１２の１つに関して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を有しており、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。微生物細胞での酵素の発現または安定性を高めるために、または酵素の生産性を高めるために、アミノ酸修飾を行い得る。
一部の実施形態では、異種経路は、１つ以上のオキシダーゼを含む。１つ以上の当該オキシダーゼは、基質としてのククルビタジエノール、または、その含酸素生成物に対して活性であり、Ｃ１１、Ｃ２４及び２５で（集合的に）ヒドロキシル化を行うと、それにより、モグロールが生成する（図２を参照されたい）。あるいは、異種経路は、Ｃ２４，２５ジヒドロキシククルビタジエノールのＣ１１を酸化してモグロールを生成する１つ以上のオキシダーゼを含み得る。
一部の実施形態では、少なくとも１つのオキシダーゼは、シトクロムＰ４５０酵素である。例示的なシトクロムＰ４５０酵素は、配列番号７３～９１、１７１～１７６、及び１９４～２００から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。一部の実施形態では、少なくとも１つのＰ４５０酵素は、配列番号７３～９１、１７１～１７６、及び１９４～２００の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、少なくとも１つのシトクロムＰ４５０酵素は、配列番号７３～９１、１７１～１７６、及び１９４～２００の１つに関して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を有しており、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、微生物宿主細胞は、Ｃ２４，２５ジヒドロキシククルビタジエノールのＣ１１で酸化する活性を有するＰ４５０酵素を含む異種酵素経路を発現する、それにより、モグロールを産生する。例えば、一部の実施形態では、当該シトクロムＰ４５０は、配列番号１９４及び配列番号１７１から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。図１３Ａ～Ｃ、図１４、及び図１５を参照されたい。一部の実施形態では、微生物宿主細胞は、配列番号１９４及び１７１の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または、少なくとも９９％が同一であるであるアミノ酸配列を含むシトクロムＰ４５０酵素を発現する。一部の実施形態では、少なくとも１つのシトクロムＰ４５０酵素は、配列番号１９４及び１７１の１つに関して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を有しており、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、当該シトクロムＰ４５０酵素は、その膜貫通領域の少なくとも一部を、異種膜貫通領域で置換する。例えば、特に、微生物細胞が細菌である実施形態では、ＣＹＰ４５０及び／またはＣＰＲを、その全内容を、参照により、本明細書で援用するＵＳ ２０１８／０２５１７３８に記載されているようにして修飾する。例えば、一部の実施形態では、当該ＣＹＰ４５０酵素は、野生型Ｐ４５０ Ｎ－末端膜貫通領域の全部または一部の欠失と、Ｅ．ｃｏｌｉまたは細菌の内膜、細胞質Ｃ末端タンパク質から誘導した膜貫通ドメインの付加とを有する。一部の実施形態では、当該膜貫通ドメインは、１回膜貫通ドメインである。一部の実施形態では、当該膜貫通ドメインは、複数回（例えば、２回、３回、またはそれ以上の回数の膜貫通ヘリックス）膜貫通ドメインである。例示的な膜貫通ドメインは、Ｅ．ｃｏｌｉ ｚｉｐＡまたはｓｏｈＢに由来する。あるいは、Ｐ４５０酵素は、そのネイティブ膜貫通アンカー、または周知のウシ１７αアンカーを使用することができる。図１４を参照されたい。
一部の実施形態では、微生物宿主細胞は、非ヘム鉄オキシダーゼを発現する。例示的な非ヘム鉄オキシダーゼは、配列番号１００～１１５から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。一部の実施形態では、非ヘム鉄オキシダーゼは、配列番号１００～１１５の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を有する。
様々な実施形態では、微生物宿主細胞は、１つ以上のオキシダーゼを再生する上で十分な、シトクロムＰ４５０レダクターゼ（ＣＰＲ）、フラボドキシンレダクターゼ（ＦＰＲ）、及びフェレドキシンレダクターゼ（ＦＤＸＲ）から選択される１つ以上の電子伝達タンパク質を発現する。例示的なＣＰＲタンパク質を、本明細書では、配列番号９２～９９、及び２０１として提供する。
一部の実施形態では、微生物宿主細胞は、シトクロムＰ４５０レダクターゼを発現する、そして、このものは、配列番号９２～９９、及び２０１の１つと、少なくとも７０％、または少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例えば、一部の実施形態では、微生物宿主細胞は、配列番号１９４またはその誘導体（上記したもの）、及び配列番号９８またはその誘導体を発現する（すなわち、それらに対して、少なくとも７０％、少なくとも８０％、または少なくとも９０％の配列同一性を有する）。一部の実施形態では、微生物宿主細胞は、配列番号１７１またはその誘導体（上記したもの）、及び配列番号２０１またはその誘導体を発現する（すなわち、それらに対して、少なくとも７０％、少なくとも８０％、または少なくとも９０％の配列同一性を有する）。
様々な実施形態では、異種酵素経路は、モグロールを生成する、このものは、異種経路での下流酵素の中間体であり得る、または、一部の実施形態では、培養物から回収する。モグロールは、一部の実施形態では、宿主細胞から回収し得る、及び／または培地から回収することができる。
一部の実施形態では、異種酵素経路は、１つ以上のウリジン二リン酸依存性グリコシルトランスフェラーゼ（ＵＧＴ）酵素をさらに含む、それにより、１つ以上のモグロール配糖体（または「モグロシド」）を生成する。当該モグロール配糖体は、一部の実施形態では、ペンタグリコシル化、ヘキサグリコシル化、またはそれ以上（例えば、７つ、８つ、または９つのグリコシル化）のものとし得る。その他の実施形態では、モグロール配糖体は、２つ、３つ、または４つのグルコシル化を有する。１つ以上のモグロール配糖体は、Ｍｏｇ．ＩＩ－Ｅ、Ｍｏｇ．ＩＩＩ、Ｍｏｇ．ＩＩＩ－Ａ１、Ｍｏｇ．ＩＩＩ－Ａ２、Ｍｏｇ．ＩＩＩ、Ｍｏｇ．ＩＶ、Ｍｏｇ．ＩＶ－Ａ、シアメノシド、ｉｓｏｍｏｇ．Ｖ、Ｍｏｇ．Ｖ、またはＭｏｇ．ＶＩから選択し得る。一部の実施形態では、宿主細胞はＭｏｇ．Ｖまたはシアメノシドを産生する。
一部の実施形態では、宿主細胞は、Ｃ２４及び／またはＣ３ヒドロキシル基でのモグロールの一次グリコシル化を触媒するＵＧＴ酵素を発現する。一部の実施形態では、ＵＧＴ酵素は、一次Ｃ３及びＣ２４グルコシル基でのベータ１，２、及び／またはベータ１，６分岐グリコシル化などの分岐グリコシル化を触媒する。Ｃ２４及び／またはＣ３ヒドロキシル基での一次グリコシル化を触媒することが認められたＵＧＴ酵素を、表１にまとめている。様々な分岐グリコシル化反応を触媒することが認められたＵＧＴ酵素を、表２にまとめている。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１１６～１６５、２０２～２１０、２１１、及び２１３～２１８から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、一部の実施形態では、ＵＧＴ酵素は、配列番号１１６～１６５、２０２～２１０、２１１、及び２１３～２１８の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む。したがって、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１１６～１６５、２０２～２１０、２１１、及び２１２～２１８の１つに関して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
例えば、一部の実施形態では、微生物細胞は、少なくとも４つのＵＧＴ酵素を発現する、その結果、モグロールのＣ３ヒドロキシル基、Ｃ２４ヒドロキシル基でのグルコシル化、ならびにＣ３グルコシル基でのさらなる１，６グルコシル化、及びＣ２４グルコシル基でのさらなる１，６グルコシル化と１，２グルコシル化を招く。そのようなグルコシル化反応の産物は、Ｍｏｇ．Ｖである。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１６４、１６５、１３８、２０４～２１１、及び２１３～２１８の１つに対して、少なくとも７０％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、ＵＧＴ８５Ｃ１（配列番号１６５）と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。ＵＧＴ８５Ｃ１は、Ｃ３及びＣ２４ヒドロキシル基で一次グリコシル化を示す。したがって、一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１６５と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む。少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１６５について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。例示的なアミノ酸置換として、位置４１（例えば、Ｌ４１ＦまたはＬ４１Ｙ）、４９（例えば、Ｄ４９Ｅ）、及び１２７（例えば、Ｃ１２７ＦまたはＣ１２７Ｙ）での置換がある。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１６４と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含み、このものは、分岐グリコシル化、１－２及び１－６分岐グリコシル化の両方を付加するための活性を示す。様々な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１６４と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１６４について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸の置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。例示的なアミノ酸置換を、表３に示す。配列番号１６４についての例示的なアミノ酸置換として、１５０（例えば、Ｓ１５０Ｆ、Ｓ１５０Ｙ）、１４７（例えば、Ｔ１４７Ｌ、Ｔ１４７Ｖ、Ｔ１４７Ｉ、及びＴ１４７Ａ）、２０７（例えば、Ｎ２０７ＫまたはＮ２０７Ｒ）、２７０（例えば、Ｋ２７０ＥまたはＫ２７０Ｄ）、２８１（Ｖ２８１ＬまたはＶ２８１Ｉ）、３５４（例えば、Ｌ３５４ＶまたはＬ３５４Ｉ）、１３（例えば、Ｌ１３ＦまたはＬ１３Ｙ）、３２（Ｔ３２ＡまたはＴ３２ＧまたはＴ３２Ｌ）、及び１０１（Ｋ１０１ＡまたはＫ１０１Ｇ）から選択される１つ以上の位置での置換がある。配列番号１６４についての例示的な遺伝子操作したＵＧＴ酵素として、アミノ酸置換Ｔ１４７Ｌ及びＮ２０７Ｋがある。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１３８と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、１－６分岐グリコシル化を触媒する活性を示す。一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１３８と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１３８について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０４と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、特に、Ｃ３の一次グルコシル化での１－６分岐グリコシル化を触媒する。例えば、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０４と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０４について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０５と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、Ｃ３及びＣ２４の一次グルコシル化の両方での１－６分岐グリコシル化を触媒する。例えば、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０５と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０５について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０６と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、１－２及び１－６分岐グリコシル化を触媒する。例えば、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０６と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０６について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０７と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、一次グルコシル化の１－６分岐グリコシル化を触媒する。例えば、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０７と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０７について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０８と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、１－２及び１－６分岐グリコシル化を触媒する。例えば、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０８と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０８について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０９と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、一次グルコシル化の１－６分岐グリコシル化を触媒する。例えば、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０９と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０９について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１０と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、一次グルコシル化の１－６分岐グリコシル化を触媒する。例えば、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１０と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１０について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１１と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、Ｃ２４の一次グルコシル化の１－２分岐グリコシル化を触媒する。例えば、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１１と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１１について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１３と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、Ｃ２４の一次グルコシル化の１－６分岐グリコシル化を触媒する。例えば、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１３と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１３について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１４と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、Ｃ２４の一次グルコシル化を触媒する。例えば、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１４と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１４について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１５と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、Ｃ２４での１－６分岐グリコシル化を触媒する。例えば、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１５と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１５について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
なおもその他の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１４６と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、モグロールまたはＭｏｇ．１ＥのＣ２４ヒドロキシル基のグルコシル化を招く。一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１４６と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む。一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１４６について、１～２０個または１～１０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。アミノ酸修飾を行って、微生物細胞での酵素の発現または安定性を高め得る、または特定の基質に対する酵素の生産性を高め得る。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０２と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、Ｃ３及びＣ２４ヒドロキシル基での一次グリコシル化を触媒する。例えば、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０２と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０２について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１８と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、Ｃ２４ヒドロキシル基での一次グリコシル化を触媒する。例えば、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１８と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１８について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１７と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、Ｃ２４ヒドロキシル基で一次グリコシル化を触媒する。例えば、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１７と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１７について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。例示的なアミノ酸置換として、７４（例えば、Ａ７４ＥまたはＡ７４Ｄ）、９１（Ｉ９１ＦまたはＩ９１Ｙ）、１０１（例えば、Ｈ１０１Ｐ）、２４１（例えば、Ｑ２４１ＥまたはＱ２４１Ｄ）、及び４３６（例えば、Ｉ４３６ＬまたはＩ４３６Ａ）から選択される１つ以上の（配列番号１７に関する）位置での置換がある。一部の実施形態では、ＵＧＴ酵素では、配列番号２１７について、次のアミノ酸置換：Ａ７４Ｅ、Ｉ９１Ｆ、及びＨ１０１Ｐがある。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１６と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含んでおり、このものは、Ｃ２４ヒドロキシル基での一次グリコシル化を触媒する。例えば、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１６と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み得る。例示的な実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１６について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１１７、配列番号２１０、または配列番号１２２と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む。例えば、配列番号１１７で定義する酵素は、分岐グリコシル化を触媒する。一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１１７、配列番号２１０、または配列番号１２２と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む。一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１１７、２１０、または１２２について、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。
一部の実施形態では、微生物細胞は、グルコース分子の少なくともＣ２４グルコシル基（例えば、Ｍｏｇ．ＩＶＡの）へのベータ１，２付加を触媒することができる少なくとも１つのＵＧＴ酵素を発現する。これらの実施形態による例示的なＵＧＴ酵素として、配列番号１１７、配列番号１４７、配列番号１４８、配列番号１４９、配列番号１５０、もしくは配列番号１６３、またはそれらの誘導体がある。誘導体として、配列番号１１７、配列番号１４７、配列番号１４８、配列番号１４９、配列番号１５０、及び配列番号１６３の１つ以上と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む酵素がある。一部の実施形態では、少なくともＣ２４グルコシル基へのグルコース分子のベータ１，２付加を触媒するＵＧＴ酵素は、配列番号１１７、配列番号１４７、配列番号１４８、配列番号１４９、配列番号１５０、及び配列番号１６３の１つ以上と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む。一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１１７、配列番号１４７、配列番号１４８、配列番号１４９、配列番号１５０、及び配列番号１６３に関して、１～２０個のアミノ酸修飾または１～１０個のアミノ酸修飾を含むアミノ酸配列を含んでおり、当該アミノ酸修飾は、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から独立して選択される。アミノ酸修飾を行って、微生物細胞での酵素の発現または安定性を高め得る、または特定の基質に対する酵素の生産性を高め得る。
一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、野生型ＵＧＴ酵素の循環置換体であり、任意に、野生型酵素の対応する位置について、アミノ酸置換、欠失、及び／または挿入を有する。循環置換体は、野生型酵素と比較して、新規で、かつ望ましい基質特異性、生成物プロファイル、及び反応速度を提供することができる。循環置換体は、親酵素と同じ基本的なフォールディングを保持しているが、Ｎ末端位置（例えば、「切断部位」）が異なっており、任意に、連結配列によって当初のＮ末端とＣ末端を接続する。例えば、循環置換体では、Ｎ末端メチオニンは、天然のＮ末端以外のタンパク質内の部位に位置する。ＵＧＴ循環置換体は、ＵＳ ２０１７／０３３２６７３に記載されており、その全内容を、参照により、本明細書で援用する。一部の実施形態では、少なくとも１つのＵＴＧ酵素は、配列番号１４６、配列番号１６４、または配列番号１６５、配列番号１１７、配列番号１４７、配列番号１４８、配列番号１４９、配列番号１５０、配列番号１６３、配列番号２０２、配列番号２１６、配列番号２１７、及び配列番号２１８の循環置換体であるが、これらに限定されない。一部の実施形態では、循環置換体は、親ＵＧＴ酵素について、１つ以上のアミノ酸修飾（例えば、アミノ酸置換、欠失、及び／または挿入）をさらに有する。これらの実施形態では、循環置換体が、対応するアミノ酸配列と（すなわち、循環置換体の新規のＮ末端に関係なく）整列させると、親酵素に対して、少なくとも約７０％、または少なくとも約８０％、または少なくとも約９０％、または少なくとも約９５％、または少なくとも約９８％の同一性を有する。一部の実施形態に従って使用する例示的な循環置換体は、配列番号２０６である。
一部の実施形態では、微生物宿主細胞は、少なくとも３つのＵＧＴ酵素：モグロールのＣ２４ヒドロキシル基での一次グリコシル化を触媒する第１のＵＧＴ酵素、モグロールのＣ３ヒドロキシル基での一次グリコシル化を触媒する第２のＵＧＴ酵素、及び１つ以上の分岐グリコシル化反応を触媒する第３のＵＧＴ酵素を発現する。一部の実施形態では、微生物宿主細胞は、Ｃ３及び／またはＣ２４一次グリコシル化のベータ１，２及び／またはベータ１，６分岐グリコシル化を触媒する１つまたは２つのＵＧＴ酵素を発現する。例えば、当該ＵＧＴ酵素は：
配列番号１６５、またはその誘導体：
配列番号１４６、またはその誘導体；
配列番号２１４、またはその誘導体；
配列番号１２９、またはその誘導体；
配列番号１６４、またはその誘導体；
配列番号１１６、またはその誘導体；
配列番号２０２、またはその誘導体；
配列番号２１８、またはその誘導体；
配列番号２１７、またはその誘導体；
配列番号１３８、またはその誘導体；
配列番号２０４、またはその誘導体；
配列番号２０５、またはその誘導体；
配列番号２０７、またはその誘導体；
配列番号２０８、またはその誘導体；
配列番号２０９、またはその誘導体；
配列番号１１、またはその誘導体；
配列番号２１５、またはその誘導体；
配列番号２１３、またはその誘導体；
配列番号２０６、またはその誘導体；
配列番号１２２、またはその誘導体；及び
配列番号２１０、またはその誘導体、
から選択される３つまたは４つのＵＧＴ酵素を含み得る。誘導体は、本明細書に記載したように、リファレンス酵素に対して配列同一性を有する。
一部の実施形態では、微生物宿主細胞は、ＵＧＴ酵素によって使用される補因子であるＵＤＰ－グルコースの産生を高める１つ以上の遺伝子修飾を有する。これらの遺伝子修飾として、ΔｇａｌＥ、ΔｇａｌＴ、ΔｇａｌＫ、ΔｇａｌＭ、ΔｕｓｈＡ、Δａｇｐ、Δｐｇｍ、Ｅ．ｃｏｌｉ ｇａｌＵの重複、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｌｕｓ ＵＧＰＡの発現、及びＢｉｆｉｄｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ ａｄｏｌｅｓｃｅｎｔｉｓ ＳＰＬの発現の１つ以上、または２つ以上（または、すべて）がある。
モグロール配糖体は、微生物培養物から回収することができる。例えば、モグロール配糖体は、微生物細胞から回収し得る、または、一部の実施形態では、それらは主に細胞外培地で利用可能であり、そこで回収または隔離し得る。
様々な実施形態では、反応を微生物細胞内で実施する、そして、細胞内でＵＧＴ酵素を組換え発現させる。一部の実施形態では、本明細書に記載した通り、異種モグロール合成経路によって細胞内でモグロールを産生する。その他の実施形態では、グリコシル化のために、モグロールまたはモグロール配糖体（モンクフルーツ抽出物など）を細胞に供給する。なおもその他の実施形態では、精製したＵＧＴ酵素、部分的に精製したＵＧＴ酵素、または組換え細胞溶解物を使用して、インビトロで反応を実施する。
本明細書に記載した通り、微生物宿主細胞は、原核生物または真核生物とすることができる、そして、任意に、Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ、Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｇｌｕｔａｍｉｃｕｍ、Ｒｈｏｄｏｂａｃｔｅｒ ｃａｐｓｕｌａｔｕｓ、Ｒｈｏｄｏｂａｃｔｅｒ ｓｐｈａｅｒｏｉｄｅｓ、Ｚｙｍｏｍｏｎａｓ ｍｏｂｉｌｉｓ、Ｖｉｂｒｉｏ ｎａｔｒｉｅｇｅｎｓ、またはＰｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｐｕｔｉｄａから選択する細菌である。一部の実施形態では、微生物細胞は、Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ、Ｐｉｃｈｉａ、またはＹａｒｒｏｗｉａの種、例えば、Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ、Ｐｉｃｈｉａ ｐａｓｔｏｒｉｓ、及びＹａｒｒｏｗｉａ ｌｉｐｏｌｙｔｉｃａなどから選択する酵母である。一部の実施形態では、微生物宿主細胞は、Ｅ．ｃｏｌｉである。
細菌宿主細胞を培養して、トリテルペノイド生成物（例えば、モグロシド）を産生する。一部の実施形態では、生産段階において、Ｃ１、Ｃ２、Ｃ３、Ｃ４、Ｃ５、及び／またはＣ６炭素基質を使用する。例示的な実施形態では、炭素源は、グルコース、スクロース、フルクトース、キシロース、及び／またはグリセロールである。培養条件は、一般的に、好気性、微好気性、嫌気性から選択する。
様々な実施形態では、細菌宿主細胞を、２２℃～３７℃の温度で培養し得る。Ｅ．ｃｏｌｉなどの細菌での商業的な生合成では、過剰発現させる酵素、及び／または外来の酵素（例えば、植物由来の酵素）が安定する温度に制限されてしまうが、組み換え酵素を遺伝子操作して、培養物を高温で維持すると、高収量と、全体的に高い生産性が得られるようになる。一部の実施形態では、培養を、約２２℃以上、約２３℃以上、約２４℃以上、約２５℃以上、約２６℃以上、約２７℃以上、約２８℃以上、約２９℃以上、約３０℃以上、約３１℃以上、約３２℃以上、約３３℃以上、約３４℃以上、約３５℃以上、約３６℃以上、または約３７℃で実施する。
一部の実施形態では、細菌宿主細胞は、商業規模での商業生産にさらに適している。一部の実施形態では、培養物の規模は、少なくとも約１００Ｌ、少なくとも約２００Ｌ、少なくとも約５００Ｌ、少なくとも約１，０００Ｌ、または少なくとも約１０，０００Ｌ、または少なくとも約１００，０００Ｌ、または少なくとも約５００，０００Ｌ、または少なくとも約６００，０００Ｌである。ある実施形態では、培養を、バッチ培養、連続培養、または半連続培養で実施し得る。
様々な実施形態では、方法は、細胞培養物または細胞溶解物から生成物を回収することをさらに含む。一部の実施形態では、培養物は、少なくとも約１００ｍｇ／Ｌ、または少なくとも約２００ｍｇ／Ｌ、または少なくとも約５００ｍｇ／Ｌ、または少なくとも約１ｇ／Ｌ、または少なくとも約２ｇ／Ｌ、または少なくとも約５ｇ／Ｌ、または少なくとも約１０ｇ／Ｌ、または少なくとも約２０ｇ／Ｌ、または少なくとも約３０ｇ／Ｌ、または少なくとも約４０ｇ／Ｌのテルペノイドまたはテルペノイド配糖体生成物を生産する。
一部の実施形態では、インドール（プレニル化インドールなど）の生産を、テルペノイド産生の代理マーカーとして使用する、及び／または培養物でのインドールの蓄積を制御して生産を増やす。例えば、様々な実施形態では、培養物でのインドールの蓄積を、約１００ｍｇ／Ｌ未満、約７５ｍｇ／Ｌ未満、約５０ｍｇ／Ｌ未満、約２５ｍｇ／Ｌ未満、約１０ｍｇ／Ｌ未満に制御する。インドールの蓄積は、米国特許第８，９２７，２４１号（参照により、本明細書で援用する）に記載されている多変量モジュラー手法を使用して、タンパク質発現と活性のバランスをとって制御することができる、及び／または化学的手段によって制御する。
テルペンとテルペノイドの効率的な生産のためのその他のマーカーとして、培地でのＤＯＸまたはＭＥの蓄積がある。一般的に、これらの化学種の蓄積を抑えるように菌株を遺伝子操作して、培地での蓄積を、約５ｇ／Ｌ未満、または約４ｇ／Ｌ未満、または約３ｇ／Ｌ未満、または約２ｇ／Ｌ未満、または約１ｇ／Ｌ未満、または約５００ｍｇ／Ｌ未満、または約１００ｍｇ／Ｌ未満にする。
ＭＥＰ経路遺伝子の操作、ならびに上流経路及び下流経路の操作によるテルペンまたはテルペノイド産生の最適化は、単純な線形または相加的なプロセスであるとは考えられない。むしろ、組み合わせ解析を通じて、ＭＥＰ経路ならびに上流及び下流の経路の構成要素のバランスをとって最適化を達成する。培養物でのインドール（プレニル化インドールなど）の蓄積、及びＭＥＰ代謝産物（例えば、ＤＯＸ、ＭＥ、ＭＥｃＰＰ、及び／またはファルネソール）の蓄積は、このプロセスを導くための代理マーカーとして使用することができる。
例えば、一部の実施形態では、細菌株は、オペロン／モジュールとして発現するｄｘｓ及びｉｄｉ；または、オペロンもしくはモジュールとして発現するｄｘｓ、ｉｓｐＤ、ｉｓｐＦ、及びｉｄｉの（プラスミドでの、またはゲノムに組み込んだ）少なくとも１つのさらなるコピーを、ＭＥＰ炭素を改善する本明細書に記載したさらなるＭＥＰ経路相補性と共に有している。例えば、細菌株は、ｄｘｒ、ならびにｉｓｐＧ、及び／またはｉｓｐＨ、任意に、ｉｓｐＥ、及び／またはｉｄｉのさらなるコピーを有しており、これらの遺伝子の発現を調整してＭＥＰ炭素を増やす、及び／またはテルペンもしくはテルペノイドの力価を高め得る。様々な実施形態では、細菌株は、少なくともｄｘｒ、ｉｓｐＥ、ｉｓｐＧ、及びｉｓｐＨのさらなるコピーを有しており、任意に、ｉｄｉのさらなるコピーを有しており、これらの遺伝子の発現を調整してＭＥＰ炭素を増やす、及び／またはテルペンもしくはテルペノイドの力価を向上させる。
遺伝子、及び／または遺伝子モジュールなどのタンパク質の発現の操作は、様々な方法で達成することができる。例えば、遺伝子またはオペロンの発現は、異なる強度（例えば、大きな強度、中程度の強度、または小さな強度）のプロモーター、例えば、誘導性プロモーターまたは構成的プロモーターの選択を介して調節することができる。異なる強度のプロモーターの幾つかの例として、Ｔｒｃ、Ｔ５、及びＴ７があるが、これらに限定されない。さらに、遺伝子またはオペロンの発現は、細胞内の遺伝子またはオペロンのコピー数を操作して調節することができる。一部の実施形態では、遺伝子またはオペロンの発現を、モジュール内の遺伝子の順序を操作して調節することができ、その場合、最初に転写する遺伝子を、一般的に、高レベルで発現する。一部の実施形態では、遺伝子またはオペロンの発現を、１つ以上の遺伝子またはオペロンを染色体へ組み込んで調節する。
タンパク質発現の最適化は、適切なプロモーター、及びリボソーム結合部位を選択して達成することもできる。一部の実施形態では、このものは、コピー数が大きいプラスミド、または単一のコピー、少数のコピー、もしくは中程度のコピー数のプラスミドを選択することを含み得る。ステムループなどの構造の導入または排除を介して、転写終結工程を、遺伝子発現を調節するための標的とすることもできる。
発現に必要なすべての要素を含む発現ベクターは市販されており、当業者に公知である。例えば、Ｓａｍｂｒｏｏｋ ｅｔ ａｌ．，Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｃｌｏｎｉｎｇ：Ａ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ Ｍａｎｕａｌ，Ｓｅｃｏｎｄ Ｅｄｉｔｉｏｎ，Ｃｏｌｄ Ｓｐｒｉｎｇ Ｈａｒｂｏｕｒ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ Ｐｒｅｓｓ，１９８９を参照されたい。異種ＤＮＡを細胞へ導入して、細胞を遺伝子操作する。異種ＤＮＡを、転写要素の機能的制御下に置いて、宿主細胞内での異種ＤＮＡの発現を可能にする。
遺伝子相補性とは対照的に、一部の実施形態では、内在性遺伝子を編集する。編集することで、内在性プロモーター、リボソーム結合配列、またはその他の発現制御配列、及び／または、一部の実施形態では、遺伝子調節でのトランス作用因子、及び／またはシス作用因子を修飾することができる。ゲノム編集は、ＣＲＩＳＰＲ／Ｃａｓゲノム編集技術、またはジンクフィンガーヌクレアーゼとＴＡＬＥＮとを使用する同様の技術を使用して行うことができる。一部の実施形態では、内在性遺伝子を相同組換えして置換する。
一部の実施形態では、遺伝子コピー数を制御して、遺伝子を、少なくとも部分的に過剰発現させる。遺伝子のコピー数は、様々なコピー数のプラスミドを使用して簡便に制御することができるが、遺伝子重複、及び染色体への組込みも使用することができる。例えば、遺伝的に安定したタンデム遺伝子複製のプロセスが、ＵＳ ２０１１／０２３６９２７に記載されており、その全内容を、参照により、本明細書で援用する。
テルペンまたはテルペノイド生成物は、あらゆる適切なプロセスで回収することができる。例えば、さらに処理を行うために、水相を回収することができる、及び／または全細胞バイオマスを回収することができる。所望の生成物の生産を、例えば、ガスクロマトグラフィー（例えば、ＧＣ－ＭＳ）で測定及び／または定量することができる。所望の生成物は、バッチシステム、または連続バイオリアクターシステムで生産することができる。
ヌクレオチド配列とアミノ酸配列の類似性、すなわち、配列同一性の割合は、配列アラインメントを介して決定することができる。そのようなアラインメントは、当該技術分野で公知の幾つかのアルゴリズム、例えば、ＫａｒｌｉｎとＡｌｔｓｃｈｕｌの数学アルゴリズム（Ｋａｒｌｉｎ ＆ Ａｌｔｓｃｈｕｌ（１９９３）Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ ９０：５８７３－５８７７）、ｈｍｍａｌｉｇｎ（ＨＭＭＥＲパッケージ，ｈｔｔｐ：／／ｈｍｍｅｒ．ｗｕｓｔｌ．ｅｄｕ／）、またはＣＬＵＳＴＡＬアルゴリズム（Ｔｈｏｍｐｓｏｎ，Ｊ．Ｄ．，Ｈｉｇｇｉｎｓ，Ｄ．Ｇ．＆ Ｇｉｂｓｏｎ，Ｔ．Ｊ．（１９９４）Ｎｕｃｌｅｉｃ Ａｃｉｄｓ Ｒｅｓ．２２，４６７３－８０）を使用して実施することができる。配列同一性（配列マッチング）のグレードは、例えば、ＢＬＡＳＴ、ＢＬＡＴ、またはＢｌａｓｔＺ（または、ＢｌａｓｔＸ）を使用して計算し得る。同様のアルゴリズムが、Ａｌｔｓｃｈｕｌ ｅｔ ａｌ（１９９０）Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．２１５：４０３－４１０のＢＬＡＳＴＮ及びＢＬＡＳＴＰプログラムに組み込まれている。ＢＬＡＳＴポリヌクレオチド検索は、ＢＬＡＳＴＮプログラム，スコア＝１００，ワード長＝１２を使用して実施することができる。
ＢＬＡＳＴタンパク質検索は、ＢＬＡＳＴＰプログラム，スコア＝５０，ワード長＝３を使用して実施し得る。比較目的のためのギャップアライメントを得るために、Ａｌｔｓｃｈｕｌ ｅｔ ａｌ（１９９７）Ｎｕｃｌｅｉｃ Ａｃｉｄｓ Ｒｅｓ．２５：３３８９－３４０２に記載されているようにして、ギャップＢＬＡＳＴを利用する。ＢＬＡＳＴ、及びギャップＢＬＡＳＴプログラムを利用する場合、それぞれのプログラムのデフォルトパラメータを使用する。配列マッチング解析を、Ｓｈｕｆｆｌｅ－ＬＡＧＡＮ（Ｂｒｕｄｎｏ Ｍ．，Ｂｉｏｉｎｆｏｒｍａｔｉｃｓ ２００３ｂ，１９ Ｓｕｐｐｌ １：１５４－１６２）、またはマルコフ確率場などの確立された相同性マッピング技術で補い得る。
「保存的置換」は、例えば、関与するアミノ酸残基の極性、電荷、大きさ、溶解度、疎水性、親水性、及び／または両親媒性の類似性に基づいて行い得る。２０種類の天然アミノ酸は、次の６つの標準アミノ酸グループに分類することができる。
（１）疎水性：Ｍｅｔ、Ａｌａ、Ｖａｌ、Ｌｅｕ、Ｉｌｅ；
（２）中性親水性：Ｃｙｓ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒ、Ａｓｎ、Ｇｌｎ；
（３）酸性：Ａｓｐ、Ｇｌｕ；
（４）塩基性：Ｈｉｓ、Ｌｙｓ、Ａｒｇ；
（５）鎖配向に影響を及ぼす残基：Ｇｌｙ、Ｐｒｏ；及び
（６）芳香族：Ｔｒｐ、Ｔｙｒ、Ｐｈｅ。
本明細書で使用する「保存的置換」とは、上記した６つの標準アミノ酸グループのアミノ酸から同じグループ内に記載されている別のアミノ酸への交換として定義する。例えば、ＡｓｐからＧｌｕへ交換しても、そのような交換を行ったポリペプチドでの１つの負の電荷は保持されている。さらに、グリシンとプロリンは、α－ヘリックスを破壊するそれら自らの能力に基づいて互いに置換し得る。上記した６つのグループでの好ましい一部の保存的置換は、次のサブグループ：（ｉ）Ａｌａ、Ｖａｌ、Ｌｅｕ、及びＩｌｅ；（ｉｉ）Ｓｅｒ、及びＴｈｒ；（ｉｉｉ）Ａｓｎ、及びＧｌｎ；（ｉｖ）Ｌｙｓ、及びＡｒｇ；（ｖ）Ｔｙｒ、及びＰｈｅでの交換である。
本明細書で使用する「非保存的置換」は、アミノ酸を、上記した６つの標準アミノ酸グループ（１）～（６）の異なるグループに記載されている別のアミノ酸で交換するものと定義する。
本明細書に記載した酵素の修飾は、保存的及び／または非保存的変異を含むことができる。一部の実施形態では、２位をアラニンで置換する、または、２位に挿入して、安定性を高める。
一部の実施形態では、「合理的デザイン」は、酵素における特定の変異の構築に関与する。合理的デザインとは、酵素または関連酵素の知識、例えば、その反応熱力学及び動力学、その３次元構造、その活性部位（複数可）、基質（複数可）、及び／または酵素と基質との相互作用を、特定の変異のデザインに組み込むことを指す。合理的デザイン手法に基づいて酵素に変異を作り出すことができる、次いで、酵素を、対照レベルと比較したテルペンまたはテルペノイドの産生の増加に関してスクリーニングすることができる。一部の実施形態では、変異は、相同性モデリングに基づいて合理的にデザインすることができる。本明細書で使用する「相同性モデリング」とは、そのアミノ酸配列、及び関連する相同タンパク質の三次元構造から、１つのタンパク質の原子分解モデルを構築するプロセスのことを指す。
その他の態様では、本発明は、モグロール配糖体を含む製品の製造方法を提供する。当該方法は、本開示に従ってモグロール配糖体を製造する、そして、当該モグロール配糖体を製品に入れることを含む。一部の実施形態では、モグロール配糖体は、シアメノシド、Ｍｏｇ．Ｖ、Ｍｏｇ．ＶＩ、またはＩｓｏｍｏｇ．Ｖである。一部の実施形態では、製品は、甘味料組成物、香味組成物、食品、飲料、チューインガム、結着剤、医薬組成物、タバコ製品、栄養補助食品組成物、または口腔衛生組成物である。
製品は、人工甘味料、及び／または天然甘味料のブレンドを含む甘味料組成物とし得る。例えば、組成物は、ステビオール配糖体、アスパルテーム、及びネオテームの１つ以上をさらに含み得る。例示的なステビオール配糖体は、ＲｅｂＭ、ＲｅｂＢ、ＲｅｂＤ、ＲｅｂＡ、ＲｅｂＥ、及びＲｅｂＩの１つ以上を含む。
製品と併用可能な香料の例として、ライム、レモン、オレンジ、フルーツ、バナナ、ブドウ、ナシ、パイナップル、マンゴー、クヘントウ、コーラ、シナモン、砂糖、綿菓子、及びバニラ香料があるが、これらに限定されない。その他の食品成分の例として、香料、酸味料、及びアミノ酸、着色剤、増量剤、加工デンプン、ガム、結着剤、保存料、抗酸化剤、乳化剤、安定剤、増粘剤、及びゲル化剤があるが、これらに限定されない。
本発明に従って得たモグロール配糖体は、高甘味度の天然甘味料として、食品、飲料、医薬組成物、化粧品、チューインガム、卓上製品、シリアル、乳製品、練り歯磨き、及びその他の口腔用組成物などに入れ得る。
本発明に従って得たモグロール配糖体は、様々な生理活性物質または機能性成分と併用することができる。機能性成分は、一般的に、カロテノイド、食物繊維、脂肪酸、サポニン、抗酸化剤、栄養補助食品、フラボノイド、イソチオシアネート、フェノール、植物ステロール及びスタノール（フィトステロール及びフィトスタノール）；ポリオール；プレバイオティクス、プロバイオティクス；フィトエストロゲン；ダイズタンパク質；硫化物／チオール；アミノ酸；タンパク質；ビタミン；及び、ミネラルなどのカテゴリーに分類される。また、機能性成分は、心血管性、コレステロール低下作用、及び抗炎症作用などの健康上の利点に基づいて分類し得る。
本発明に従って得たモグロール配糖体を、高甘味度の甘味料として利用して、味覚特性が改善された、ゼロカロリー、低カロリー、または糖尿病性の飲料及び食品を生成し得る。また、それは、砂糖を使用できない飲料、食品、医薬品、及びその他の製品にも使用し得る。さらに、高度に精製した標的モグロール配糖体（複数可）、特に、Ｍｏｇ．Ｖ、Ｍｏｇ．ＶＩ、またはＩｓｏｍｏｇ．Ｖは、飲料、食品、及びその他のヒトの消費に特化した製品だけではなく、特性が改善された動物用の食餌及び飼料での甘味料として使用することもできる。
モグロール配糖体（複数可）を甘味料として使用し得る製品の例として、ウォッカ、ワイン、ビール、蒸留酒、及び日本酒などのアルコール飲料；天然果汁；清涼飲料水；炭酸ソフトドリンク；ダイエット飲料；ゼロカロリー飲料；低カロリー飲料、及び低カロリー食品；ヨーグルト飲料；インスタントジュース；インスタントコーヒー；粉末タイプのインスタント飲料；缶詰製品；シロップ；発酵味噌；醤油；お酢；ドレッシング；マヨネーズ；ケチャップ；カレー；スープ；インスタントブイヨン；粉末醤油；粉末酢；ビスケットの類；煎餅；クラッカー；パン；チョコレート；カラメル；キャンディー；チューインガム；ゼリー；プリン；保存果物及び保存野菜；生クリーム；ジャム；マーマレード；フラワーペースト；粉ミルク；アイスクリーム；シャーベット；瓶詰めした野菜及び果物；缶詰して煮沸した豆類；肉と食品の甘味ソース煮込み；農産野菜食品；海産物；ハム；ソーセージ；魚肉ハム；魚肉ソーセージ；蒲鉾；魚フライ製品；乾燥海産物製品；冷凍食品；保存海藻；保存肉；タバコ；医薬品；及びその他の数多くのものがあるが、これらに限定されない。
食品、飲料、医薬品、化粧品、卓上製品、及びチューインガムなどの製品の製造過程で、混合、混練、溶解、酸洗、浸透（ｐｅｒｍｅａｔｉｏｎ）、浸透（ｐｅｒｃｏｌａｔｉｏｎ）、散水、噴霧、注入、及びその他の方法などの従来の方法を使用し得る。
本明細書及び添付の特許請求の範囲で使用する単数形「ａ」、「ａｎ」、及び「ｔｈｅ」は、内容が明確に他のことを指示していない限り、複数の指示対象を含む。例えば、「ａ ｃｅｌｌ（細胞）」の記載は、２つ以上の細胞の組み合わせなどを含む。
本明細書で使用する数に関する用語「約」は、一般的に、その数の（より大きい、またはより小さい）いずれかの方向において、１０％以内の範囲内に入る数値を含むものと解釈する。
果実でのモグロシド生合成として、アグリコンモグロールから、モグロシドＶ（Ｍｏｇ．Ｖ）を含む最終甘味製品への連続的なグリコシル化がある。Ｍｏｇ．Ｖは、スクロースの約２５０倍の甘味を有している（Ｋａｓａｉ ｅｔ ａｌ．，Ａｇｒｉｃ Ｂｉｏｌ Ｃｈｅｍ（１９８９））。モグロシドにも健康上の利点があると報告されている（Ｌｉ ｅｔ ａｌ．，Ｃｈｉｎ Ｊ Ｎａｔ Ｍｅｄ（２０１４））。
天然甘味料の需要の急増、ステビア植物由来の現在のリード天然甘味料であるレバウジオシドＭ（ＲｅｂＭ）の大規模な調達の困難性；市場に流通しているその他の天然甘味料及び人工甘味料製品に比べて優れているＭｏｇ．Ｖの味覚特性；ならびに、この植物及び果実の薬効などの様々な要因が故に、モグロシド及びモンクフルーツ全般への関心が高まっている。
精製したＭｏｇ．Ｖは、日本で高甘味度甘味料としての承認を受けており（Ｊａｋｉｎｏｖｉｃｈｅｔ．ａｌ．，Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｎａｔｕｒａｌ Ｐｒｏｄｕｃｔｓ（１９９０））、その抽出物は、米国で非栄養性甘味料及び風味増強剤（ＧＲＡＳ５２２）としてＧＲＡＳステータスを獲得している。果実からモグロシドを抽出すると、様々な純度の生成物が得られるが、大抵の場合、望ましくない後味が伴う。加えて、植物の収量が低いこと、それに、この植物の特別な栽培条件が故に、栽培果実から得られるモグロシドの収量は限られている。モグロシドは、新鮮な果実に約１％、ドライフルーツには約４％存在する。Ｍｏｇ．Ｖは、主成分であり、含有量はドライフルーツの０．５％～１．４％である。さらに、精製の困難性が故に、Ｍｏｇ．Ｖの純度は限られており、植物抽出物由来の市販製品は、約５０％Ｍｏｇ．Ｖで標準化されている。純粋なＭｏｇ．Ｖ製品は、風味の低下を避ける上で望ましく、また、Ｍｏｇ．Ｖは、溶解性が良好であるので、製品に向けた製剤が容易である。したがって、バイオテクノロジープロセスを介して、Ｍｏｇ．Ｖなど、これに限定されない甘味性モグロシド化合物を製造することは有利である。
図１は、Ｍｏｇ．Ｖ、Ｍｏｇ．ＶＩ、Ｉｓｏｍｏｇ．Ｖ、及びシアメノメシドの化学構造を示す。Ｍｏｇ．Ｖは、Ｃ３及びＣ２４ヒドロキシル基でのグルコシル化を含む、モグロールコアに関する５つのグルコシル化と、それに続く、１－２、１－４、及び１－６グルコシル付加を含む。これらのグルコシル化反応は、ウリジン二リン酸依存性グリコシルトランスフェラーゼ酵素（ＵＧＴ）が触媒する。
図２は、インビボでのＭｏｇ．Ｖ産生経路を示す。それぞれの工程に必要な酵素変換を、必要な酵素のタイプと一緒に示している。括弧内の数字は、図３の化学構造、すなわち：（１）ファルネシルピロリン酸；（２）スクアレン；（３）２，３－オキシドスクアレン；（４）２，３；２２，２３－ジオキシドスクアレン；（５）２４，２５－エポキシククルビタジエノール；（６）２４，２５－ジヒドロオキシククルビタジエノール；（７）モグロール；（８）モグロシドＶ；（９）ククルビタジエノールに対応している。
モグロール生合成酵素の異種発現と連動して高レベルのメチルエリスリトール ４－リン酸（ＭＥＰ）経路生成物を産生し、かつ、Ｍｏｇ．Ｖ、またはその他の所望のモグロシド化合物にグルコシル化反応を誘導するＵＧＴ酵素を産生する微生物株を使用して、図２に例示したような生合成発酵プロセスで、モグロシドを生産することができる。例えば、Ｅ．ｃｏｌｉなどの細菌では、グルコースからイソペンテニルピロリン酸（ＩＰＰ）、及びジメチルアリルピロリン酸（ＤＭＡＰＰ）を生成する、そして、組換えファルネシル二リン酸シンターゼ（ＦＰＰＳ）によって、ファルネシル二リン酸（ＦＰＰ）（１）に変換する。ＦＰＰを、スクアレンシンターゼ（ＳＱＳ）で触媒する縮合反応によってスクアレン（２）に変換する。スクアレンを、スクアレンエポキシダーゼ（ＳＱＥ）が触媒するエポキシ化反応によって、２，３－オキシドスクアレン（３）に変換する。この経路で、さらにエポキシ化を行って、２２，２３－ジオキシドスクアレン（４）にする、続いて、トリテルペンシクラーゼで環化して、２４，２５－エポキシククルビタジエノール（５）とする、次いで、残余のエポキシ基を、エポキシドヒドロラーゼで水和して２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノール（６）とすることができる。Ｐ４５０オキシダーゼが触媒するヒドロキシル化をさらに行うと、モグロール（７）が生成する。
あるいは、この経路で、（３）を環化してククルビタジエノール（９）を生成する、続いて、エポキシ化して（５）にする、またはククルビタジエノールに複数回のヒドロキシル化をして２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノ－ル（６）にする、またはモグロール（７）とすることができる。
図４は、Ｍｏｇ．Ｖに至るグルコシル経路を例示している。Ｃ３ヒドロキシル基をグルコシル化すると、Ｍｏｇ．Ｉ－Ｅが生成する、またはＣ２４ヒドロキシル基をグルコシル化するとＭｏｇ．Ｉ－Ａ１が生成する。Ｃ３でのＭｏｇ．Ｉ－Ａ１のグルコシル化、またはＣ２４でのＭｏｇ．Ｉ－Ｅ１のグルコシル化によって、Ｍｏｇ－ＩＩＥが生成する。さらに、Ｃ３でのＭｏｇ．ＩＩ－Ｅの１－６グルコシル化によって、Ｍｏｇ．ＩＩＩ－Ａ２が生成する。さらに、Ｍｏｇ．ＩＩＥのＣ２４での１－６グルコシル化によって、Ｍｏｇ．ＩＩＩが生成する。Ｃ２４でのＭｏｇ．ＩＩＩ－Ａ２の１－２グルコシル化によって、Ｍｏｇ．ＩＶが生成する、次いで、Ｃ２４でのさらなる１－６グリコシル化によって、Ｍｏｇ．Ｖが生成する。あるいは、グルコシル化は、Ｍｏｇ．ＩＩＩを介した、Ｃ３での１－６グルコシル化、及びＣ２４での１－２グルコシル化、またはシアメノシドもしくはＭｏｇ．ＩＶを介した、１－６グルコシル化によって進行し得る。
モグロール生産のためのモンクフルーツ（Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ）に由来する生合成酵素が同定されている（それらの全内容を、参照により、本明細書で援用するＷＯ ２０１６／０３８６１７、及びＵＳ ２０１５／０３２２４７３を参照されたい）が、これらの酵素の多くは、微生物宿主内での過剰発現、特に、自然気候よりも高温で機能するこの植物の発酵手法にとって望ましい生産性または物理的特性を欠いている。したがって、微生物発酵を使用してモグロール生産を向上させて、モグロールを、Ｍｏｇ．Ｖ、またはその他の標的モグロシドを生産するためのグルコシル化の基質として機能させる代替酵素または遺伝子操作した酵素が待望されている。
高レベルのＭＥＰ経路産物であるＩＰＰ及びＤＭＡＰＰを産生するＥ．ｃｏｌｉ株を使用する（参照により、本明細書で援用するＵＳ ２０１８／０２４５１０３、及びＵＳ ２０１８／０２１６１３７を参照されたい）、そして、ＳｃＦＰＰＳを過剰発現させて、ＦＰＰからスクアレンへの変換能力（ＳＱＳ活性）、ならびに、スクアレンのエポキシ化を行って、２，３－オキシドスクアレンの生成能力（ＳＱＥ活性）に関して、酵素をスクリーニングした。２，３－オキシドスクアレン中間体は、トリテルペンシクラーゼ、例えば、Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ由来のＣＤＳによって環化することができる。図５で実証したように、幾つかの酵素が、Ｅ．ｃｏｌｉにおいて良好な活性を有することが確認された。特に、配列番号１１は、Ｅ．ｃｏｌｉにおいて、３７℃の培養条件で高活性を示した。
図６に示したように、ＳＱＳ（配列番号１１）とＳＱＥ（配列番号３９）を、Ｅ．ｃｏｌｉで共発現させると、２，３－オキシドスクアレン中間体の力価が実質的に向上した。その他のＳＱＥ酵素は、Ｅ．ｃｏｌｉで活性を示した。
図７は、ＳＱＳ、ＳＱＥ、及びＴＴＣ酵素の共発現を示す。ＣＤＳ（または、トリテルペンシクラーゼ、または「ＴＴＣ」）（配列番号４０）を、ＳＱＳ（配列番号１１）とＳＱＥ（配列番号３９）と共発現させると、トリテルペノイド生成物であるククルビタジエノール（生成物３）を多量に産生した。これらの発酵実験は、３７℃で、４８～１２０時間実施した。図８は、ＳＱＥ遺伝子操作をして、高力価の２，３；２２，２３－ジオキシドスクアレンを生成する結果を示す。ＳＱＳ、ＳＱＥ、及びＴＴＣの発現は、細菌人工染色体（ＢＡＣ）または一体化したものに関係なく、大量のククルビタジエノールを生成する。ＳＱＥ（配列番号３９）の点突然変異をスクリーニングして、ＳＱＥ（配列番号３９）を完全なものとし、ククルビタジエノールのレベルを低下させ、それに対応して、２，３；２２，２３－ジオキシドスクアレンの力価を高めた。２つのＳＱＥ変異体であるＳＱＥ Ａ４及びＳＱＥ Ｃ１１を、図８に示す。ＳＱＥ（配列番号３９）を、２，３－オキシドスクアレンに対して高い特異性／活性を有する遺伝子操作した第２のバージョンで補うと、ククルビタジエノールとは対照的に、２，３，２２，２３－ジオキシドスクアレンの力価を押し上げることができる。この概念を、図９でさらに実証している。ＳＱＥ Ａ４（配列番号２０３）を、ＳＱＥ（配列番号３９）、ＳＱＳ（配列番号１１）、及びＴＴＣ（配列番号４０）と共発現した。これらの発酵実験は、９６ウェルプレートで、３７℃で、４８時間行った。２，３；２２，２３ジオキシドスクアレンを産生するそれぞれの菌株について、力価をプロットした。図９に示したように、ＳＱＥ Ａ４（配列番号２０３）を発現する菌株は、遙かに多量の２，３，２２，２３ジオキシドスクアレンを産生した。
図１０は、ＳＱＳ、ＳＱＥ、及びＴＴＣ酵素の共発現を示す。ＴＴＣ（配列番号４０）を、Ｅ．ｃｏｌｉで、ＳＱＳ（配列番号１１）、ＳＱＥ（配列番号３９）、及びＳＱＥ Ａ４（配列番号２０３）と共発現させると、ククルビタジエノールと２４，２５－エポキシククルビタジエノールとが得られた。さらなるＴＴＣまたは代替のＴＴＣに関する候補酵素として、配列番号４０、配列番号１９１、配列番号１９２、及び配列番号１９３がある。それぞれの候補ＴＴＣ酵素を、この菌株で発現した、そして、２４，２５－エポキシ－ククルビタジエノールの産生についてスクリーニングを行った。これらの発酵実験は、９６ウェルプレートで、３０℃で、７２時間行った。２４，２５－エポキシ－ククルビタジエノールの産生を、ＧＣ－ＭＳスペクトル分析で検証した。濃度は、唯一のシクラーゼとして配列番号４０を発現するＥ．ｃｏｌｉ株に由来する２４，２５－エポキシ－ククルビタジエノールの産生に対してプロットした。図１０に示したように、Ｅ．ｃｏｌｉ株は、ＳＱＳ（配列番号１１）、ＳＱＥ（配列番号３９）、ＳＱＥ Ａ４（配列番号２０３）、及びＴＴＣ（配列番号４０）を、さらなるＴＴＣと共発現して、高レベルの２４，２５－エポキシククルビタジエノールを産生した。
図１１は、ククルビタジエノール、及び２４，２５－エポキシククルビタジエノールの生産に関する候補ＴＴＣ酵素の基質特異性を示す。オキシドスクアレン、及びジオキシドスクアレンを産生する遺伝子操作したＥ．ｃｏｌｉ株に、ククルビタジエノール産生のために遺伝子操作したＣＤＳホモログ及びＣＡＳ遺伝子を補った。抽出する前に、菌株を、両方とも、３０℃で、７２時間インキュベーションした。ククルビタジエノールに対する２４，２５－エポキシククルビタジエノールの比率は、酵素１（配列番号４０）の０．１５から酵素２（配列番号１９２）の０．５８まで変化しており、このことは、所望の２４，２５－エポキシククルビタジエノール産物に対する酵素２に関する基質特異性の改善を示している。
図１２は、エポキシククルビタジエノールを水和して、ＳＱＳ（配列番号１１）、ＳＱＥ（配列番号３９）、ＳＱＥ Ａ４（配列番号２０３）、及びＴＴＣ（配列番号４０）を共発現するＥ．ｃｏｌｉ株において、２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノールを生成するＥＰＨ酵素のスクリーニングを示す。ＥＰＨホモログは、２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノールの生産に関係する２４，２５－エポキシククルビタジエノールを産生する菌株で発現した。この反応での候補ＥＰＨ酵素として、配列番号１８４、配列番号１８５、配列番号１８６、配列番号２１２、配列番号１８７、配列番号１８８、配列番号１８９、配列番号１８９、及び配列番号１９０がある。これらの発酵実験は、９６ウェルプレートで、３０℃で、７２時間行った。２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノールの生成を、ＧＣ－ＭＳスペクトル分析で検証した。２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノールを産生するそれぞれの菌株に関する力価をプロットした。図１２に示したように、ＥＰＨを発現するＥ．ｃｏｌｉ株は、２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノールを産生することができた。特に、ＴｏＥＰＥＩとＳｇＥＰＥＢは、Ｅ．ｃｏｌｉで高活性を示した。
図１３Ａ～Ｃは、ＳＱＳ、ＳＱＥ、ＴＴＣ、ＥＰＨ、及びＰ４５０酵素の共発現が、モグロールを生成すること示している。Ｅ．ｃｏｌｉ株を、ＳＱＳ（配列番号１１）、ＳＱＥ（配列番号３９）、ＳＱＥ Ａ４（配列番号２０３）、ＴＴＣ（配列番号４０）、ＥＰＨ（配列番号５８）、それに、配列番号１９４、配列番号１９７、及び配列番号１７１から選択されるＰ４５０を、シトクロムＰ４５０レダクターゼ（配列番号９８または配列番号２０１）と共に発現するように構築した。これらの発酵実験は、９６ウェルプレートで、３０℃で、７２時間行った。モグロールの生成を、ＬＣ－ＱＱＱスペクトル分析で検証した。図１３Ａに示したように、ＳＱＳ（配列番号１１）、ＳＱＥ（配列番号３９）、ＳＱＥ Ａ４（配列番号２０３）、ＴＴＣ（配列番号４０）、ＥＰＨ（配列番号５８）、それに、配列番号１９４、配列番号１９７、及び配列番号１７１から選択されるＰ４５０を発現させると、モグロール、及びオキソモグロールの生成に至った。図１３Ｂ及び図１３Ｃに示したように、モグロールの生成を、スパイクした真正な標準（図１３Ｂ）と、ＧＣ－ＦＩＤクロマトグラフィー対真正な標準（図１３Ｃ）のそれぞれを使用するＬＣ－ＱＱＱ質量スペクトル分析で検証した。
図１４は、２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノール様分子ククルビタジエノールのＣ１１での酸化に関するシトクロムＰ４５０のスクリーニングを示す。大抵の事例では、ネイティブの膜貫通ドメインは、Ｅ．ｃｏｌｉ ｓｏｈＢ（配列番号１９５、配列番号１９８、及び配列番号１９９）、Ｅ．ｃｏｌｉ ｚｉｐＡ（配列番号１９６）、またはウシ１７α（例えば、配列番号２００）由来の膜貫通ドメインに置き換えると、Ｅ．ｃｏｌｉ膜との相互作用が改善した。それぞれのＰ４５０は、配列番号２０１または配列番号９８のいずれかと共発現する、その結果、１１－ヒドロキシククルビタジエノールが生成した。これらの発酵実験は、９６ウェルプレートで、３０℃で、７２時間実施した。１１－ヒドロキシ－ククルビタジエノールの生成は、ＧＣ－ＭＳで検証した。１１－ヒドロキシククルビタジエノールを産生する菌株の濃度をプロットした。図１４及び１５に示したように、本明細書に開示した菌株は、１１－ヒドロキシ－ククルビタジエノールを産生することができた。
インビトロでの候補ＵＧＴ酵素とのグルコシル化反応の基質としてモグロールを使用して、モグロールをＭｏｇ．Ｖに効率的にグルコシル化する候補酵素を同定した。反応は、ベータ－メルカプトエタノール（５ｍＭ）、塩化マグネシウム（４００ｕＭ）、基質（２００ｕＭ）、ＵＤＰ－グルコース（５ｍＭ）、及びホスファターゼ（１Ｕ）を含有する５０ｍＭ Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝剤（ｐＨ７．０）で実施した。結果を、図１６Ａに示す。Ｍｏｇ．Ｖ生成物は、配列番号１６５、配列番号１４６、及び配列番号１１７のＵＧＴ酵素を一緒にインキュベーションした場合に認められた。配列番号１６５、配列番号１４６、及び配列番号１６４のＵＧＴ酵素と一緒にインキュベーションしたところ、ペンタ－グリコシル化生成物が形成された。図１６Ｂは、配列番号１６５＋配列番号１４６の酵素、及び配列番号１１７（濃灰色の実線）または配列番号１６４（淡灰色の線）のいずれかの酵素を含有する反応物を、Ｍｏｇ．ＩＩ－Ｅとインキュベーションして得られた１２８５．４Ｄａ（モグロシドＶ＋Ｈ）の抽出イオンクロマトグラム（ＥＩＣ）。図１６Ｃは、配列番号１６５＋配列番号１４６の酵素、及び配列番号１１７（濃灰色の実線）または配列番号１６４（淡灰色の線）のいずれかの酵素を含有する反応物を、モグロールとインキュベーションして得られた１２８５．４Ｄａ（モグロシドＶ＋Ｈ）の抽出イオンクロマトグラム（ＥＩＣ）。
図４及び図１７は、特定の基質で認められたさらなるグリコシルトランスフェラーゼ活性を示す。ＵＧＴ酵素の共発現は、生成物を所望のモグロシド生成物に移動させるようにして選択することができる。
図１８は、モグロールからモグロシド中間体への生物変換を示す。ＵＧＴ酵素を発現する遺伝子操作したＥ．ｃｏｌｉ株（参照により、その全内容を本明細書で援用するＵＳ ２０２０／００８７６９２を参照されたい）を、０．２ｍＭモグロールを含む９６ウェルプレートで、インキュベーションした。生成物の形成を、４８時間後に調べた。報告値は、空のベクター対照を超える数値である。生成物を、真正な標準を使用してＬＣ－ＭＳ／ＭＳで測定した。酵素１だけが、Ｍｏｇ．ＩＩＥの形成を示す。酵素１～５は、それぞれ、配列番号２０２、１１６、２１６、２１７、及び２１８である。
図１９Ａ及び図１９Ｂは、Ｍｏｇ．ＩＡ（図１９Ａ）またはＭｏｇ．ＩＥ（図１９Ｂ）からＭｏｇ．ＩＩＥへの生物変換を示す。実験では、ＵＧＴ酵素である、配列番号１６５、配列番号２０２、または配列番号１１６を発現する遺伝子操作したＥ．ｃｏｌｉ株（上記したもの）を、９６ウェルプレートに入れた０．２ｍＭ Ｍｏｇ．ＩＡ（図１９Ａ）またはＭｏｇ．ＩＥ（図１９Ｂ）を含む発酵培地で、３７℃で、インキュベーションした。４８時間後に、生成物の形成を調べた。真正な標準器を備えたＬＣ－ＭＳ／ＭＳで生成物の測定をした。空のベクター対照を超えるＭｏｇ．ＩＩＥレベルの数値を計算した。図１９Ａに示したように、配列番号１６５及び配列番号２０２は、Ｍｏｇ．ＩＡからＭｏｇ．ＩＩＥへの生物変換を触媒することができた。同様に、図１９Ｂに示したように、配列番号１６５、配列番号２０２、及び配列番号１１６は、Ｍｏｇ．ＩＥからＭｏｇ．ＩＩＥへの生物変換を触媒することができた。
図２０は、Ｍｏｇ．ＩＩＥからＭｏｇ．ＩＩＩまたはシアメノシドの生成を示している。実験では、ＵＧＴ酵素である、配列番号２０４、配列番号１３８、または配列番号２０６を発現する遺伝子操作したＥ．ｃｏｌｉ株を、０．１ｍＭ Ｍｏｇ．ＩＩＥを含む発酵培地で、３７℃で、４８時間増殖させた。生成物を、それぞれの化合物についての真正な標準器を備えたＬＣＭＳ／ＭＳで定量した。図２０に示したように、すべての菌株は、Ｍｏｇ．ＩＩＥからＭｏｇ．ＩＩＩへの生物変換を触媒することができた。加えて、ＭｂＵＧＴ１，２．２も、相当量のシアメノシドの生成を示した。
図２１は、Ｍｏｇ．ＩＩ－Ａ２の生成を示す。０．１ｍＭ Ｍｏｇ．Ｉ－Ｅを、インビトロで供給した。実験では、ＵＧＴ酵素である配列番号２０５を発現する遺伝子操作したＥ．ｃｏｌｉ株を、３７℃で、４８時間、インキュベーションした。生成物を、それぞれの化合物についての真正な標準を使用してＬＣ－ＭＳ／ＭＳで定量した。図２１に示したように、配列番号２０５は、Ｍｏｇ．ＩＥからＭｏｇ．ＩＩ－Ａ２への生物変換を触媒することができる。
Ｃ３及びＣ２４ヒドロキシル基で認められた、モグロールの一次グリコシル化反応を、表１にまとめた。具体的には、０．２ｍＭモグロールを、様々なＵＧＴ酵素を発現する細胞に供給した。反応物を、３７℃で、４８時間、インキュベーションした。生成物を、それぞれの化合物についての真正な標準を使用してＬＣＭＳ／ＭＳで定量した。
Figure 2023506242000002
分岐したグリコシル化反応を、表２にまとめている。０．２ｍＭ Ｍｏｇ．ＩＩＥ、またはＭｏｇ．ＩＥを、様々なＵＧＴ酵素を発現する細胞に供給した。反応物を、３７℃で、４８時間インキュベーションした。生成物を、それぞれの化合物についての真正な標準器を備えたＬＣ－ＭＳ／ＭＳで定量した。「間接的」な証拠は、基質の消費が認められたことを意味する。
Figure 2023506242000003
高レベルのＭＥＰ経路産物を産生するように遺伝子操作したＥ．ｃｏｌｉ株で、次の酵素：ＳＱＳ（配列番号１１）、ＳＱＥ（配列番号３９）、ＳＱＥ Ａ４（配列番号２０３）、ＴＴＣ（配列番号４０）、ＥＰＨ（配列番号１８９）、ｓｏｈＢ＿ＣｐｐＣＹＰ（配列番号１９９）、ＡｔＵＧＴ７３Ｃ３（配列番号２０２）、ＵＧＴ８５Ｃ１（配列番号１６５）、及びＵＧＴ９４－２８９－１（配列番号１２２）を発現させて、Ｍｏｇ．Ｖを産生する例示的なＥ．ｃｏｌｉ株を作り出した。Ｍｏｇ．Ｖの産生は、図２２Ａ、Ｂで実証されている。抽出を行う前に、菌株を、３０℃で、７２時間、インキュベーションした。図２２Ａに示したように、Ｍｏｇ．Ｖの生成を、真正な標準対ＬＣ－ＱＱＱスペクトル分析で検証した。図２２Ｂは、スパイクしたＭｏｇ．Ｖの真正な標準を使用した、生物学的試料に由来するＭｏｇ．Ｖの生成を示すクロマトグラムである。
公知の構造及び一次配列を使用して、微生物細胞での発現及び活性のために、生合成酵素をさらに遺伝子操作することができる。
図２６は、Ｃｌｕｓｔａｌ Ｏｍｅｇａ（バージョンＣＬＵＳＴＡＬ Ｏ（１，２，４））を使用したＣａＵＧＴ＿１，６とＳｇＵＧＴ９４＿２８９＿３のアミノ酸アラインメントである。これらの配列は、５４％のアミノ酸同一性を共有している。Ｃｏｆｆｅａ ａｒａｂｉｃａ ＵＧＴ＿１，６は、べータ－Ｄ－グルコシルクロセチンベータ１，６－グルコシルトランスフェラーゼ様であると予測されている（ＸＰ＿０２７０９６３５７．１）。公知のＵＧＴ構造、及び一次配列と共に、ＣａＵＧＴ＿１，６を、微生物発現及び活性に関して、循環置換体の遺伝子操作などのさらなる遺伝子操作をすることができる。
図２７は、Ｃｌｕｓｔａｌ Ｏｍｅｇａ（バージョンＣＬＵＳＴＡＬ Ｏ（１．２．４））を使用したＨｏｍｏ ｓａｐｉｅｎｓスクアレンシンターゼ（ＨｓＳＱＳ）（ＮＣＢＩ受託番号ＮＰ＿００４４５３．３）とＡａＳＱＳ（配列番号１１）とのアミノ酸アラインメントである。ＨｓＳＱＳの結晶構造は公開されている（ＰＤＢエントリー：１ＥＺＦ）。これらの配列は、４２％のアミノ酸同一性を共有している。
図２８は、Ｃｌｕｓｔａｌ Ｏｍｅｇａ（バージョンＣＬＵＳＴＡＬ Ｏ（１．２．４））を使用したＨｏｍｏ ｓａｐｉｅｎｓスクアレンエポキシダーゼ（ＨｓＳＱＥ）（ＮＣＢＩ受託番号ＸＰ＿０１１５１５５４８）と、ＭｌＳＱＥ（配列番号３９）とのアミノ酸アラインメントである。ＨｓＳＱＥの結晶構造は公開されている（ＰＤＢエントリー：６Ｃ６Ｎ）。これらの配列は３５％のアミノ酸同一性を共有している。
配列番号１６４のＵＧＴ酵素を、改善したグリコシル化活性のために遺伝子操作した。インシリコ分析で明らかになったように、酵素に対して様々なアミノ酸置換を行った。以下の表３でのアミノ酸置換は、ｍｏｇ．ＩＩＥのさらなるグリコシル化について試験をした。
Figure 2023506242000004
Figure 2023506242000005
配列番号１６４に基づいて遺伝子操作したＵＧＴ酵素を、置換Ｔ１４７Ｌ及びＮ２０７Ｋを有するように調製した。Ｍｏｇ．ＩＩＥから、グリコシル化をさらに受けた生成物への生物変換を、図２３に示す。実験では、遺伝子操作したＣａＵＧＴ＿１，６を発現する遺伝子操作したＥ．ｃｏｌｉ株を、３７℃で、Ｍｏｇ．ＩＩＥ基質に接種した。生成物の形成を、４８時間後に調べた。生成物を、真正な標準を使用してＬＣ／ＭＳ－ＱＱＱで測定した。
配列番号１６５のＵＧＴ酵素を遺伝子操作して、グリコシル化活性を改善した。次のアミノ酸置換は、Ｍｏｇ．ＩＡからＭｏｇ．ＩＩＥへの生物変換を改善するものとして同定した（表４）：
Figure 2023506242000006
８５Ｃ１に基づいて遺伝子操作したＵＧＴ酵素は、置換Ｌ４１Ｆ、Ｄ４９Ｅ、及びＣ１２７Ｆを持つように調製した。Ｍｏｇ．ＩＡからＭｏｇ．ＩＩＥへの生物変換を、図２４に示す。実験では、遺伝子操作した８５Ｃ１を発現する遺伝子操作したＥ．ｃｏｌｉ株を、３７℃で、Ｍｏｇ．ＩＡ基質に接種した。生成物の形成を、４８時間後に調べた。生成物は、真正な標準を使用してＬＣ／ＭＳ－ＱＱＱで測定した。図２４は、対照（８５Ｃ１）と比較した、遺伝子操作したバージョンの改善を倍数で示している。
配列番号２１７のＵＧＴ酵素（ＵＧＴ７３Ｆ２４）を遺伝子操作して、グリコシル化活性を改善した。次のアミノ酸置換は、ＵＧＴ７３Ｆ２４を使用すると、Ｍｏｇ．ＩＥからＭｏｇ．ＩＩＥへの生物変換が改善することを同定した（表５）：
Figure 2023506242000007
ＵＧＴ７３Ｆ２４に基づいて遺伝子操作したＵＧＴ酵素を、置換Ａ７４Ｅ、Ｉ９１Ｆ、及びＨ１０１Ｐを持つように調製した。Ｍｏｇ．ＩＥからＭｏｇ．ＩＩＥへの生物変換を、図２５に示す。実験では、遺伝子操作したＵＧＴ７３Ｆ２４を発現する遺伝子操作したＥ．ｃｏｌｉ株を、３７℃で、Ｍｏｇ．ＩＥ基質に接種した。生成物の形成を、４８時間後に調べた。生成物は、真正な標準器を備えたＬＣ／ＭＳ－ＱＱＱで測定した。図２５は、対照（７３Ｆ２４）と比較した、遺伝子操作したバージョンの改善を倍数で示している。
［配列表］
ファルネシルリン酸シンターゼ（ＦＰＰＳ）
Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ ＦＰＰＳ（配列番号１）
ＭＡＳＥＫＥＩＲＲＥＲＦＬＮＶＦＰＫＬＶＥＥＬＮＡＳＬＬＡＹＧＭＰＫＥＡＣＤＷＹＡＨＳＬＮＹＮＴＰＧＧＫＬＮＲＧＬＳＶＶＤＴＹＡＩＬＳＮＫＴＶＥＱＬＧＱＥＥＹＥＫＶＡＩＬＧＷＣＩＥＬＬＱＡＹＦＬＶＡＤＤＭＭＤＫＳＩＴＲＲＧＱＰＣＷＹＫＶＰＥＶＧＥＩＡＩＮＤＡＦＭＬＥＡＡＩＹＫＬＬＫＳＨＦＲＮＥＫＹＹＩＤＩＴＥＬＦＨＥＶＴＦＱＴＥＬＧＱＬＭＤＬＩＴＡＰＥＤＫＶＤＬＳＫＦＳＬＫＫＨＳＦＩＶＴＦＫＴＡＹＹＳＦＹＬＰＶＡＬＡＭＹＶＡＧＩＴＤＥＫＤＬＫＱＡＲＤＶＬＩＰＬＧＥＹＦＱＩＱＤＤＹＬＤＣＦＧＴＰＥＱＩＧＫＩＧＴＤＩＱＤＮＫＣＳＷＶＩＮＫＡＬＥＬＡＳＡＥＱＲＫＴＬＤＥＮＹＧＫＫＤＳＶＡＥＡＫＣＫＫＩＦＮＤＬＫＩＥＱＬＹＨＥＹＥＥＳＩＡＫＤＬＫＡＫＩＳＱＶＤＥＳＲＧＦＫＡＤＶＬＴＡＦＬＮＫＶＹＫＲＳＫ
スクアレンシンターゼ（ＳＱＳ）
Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＳＱＳａ（配列番号２）
ＭＧＳＬＧＡＩＬＲＨＰＤＤＦＹＰＬＬＫＬＫＭＡＡＲＨＡＥＫＱＩＰＰＥＰＨＷＧＦＣＹＴＭＬＨＫＶＳＲＳＦＡＬＶＩＱＱＬＡＰＥＬＲＮＡＩＣＩＦＹＬＶＬＲＡＬＤＴＶＥＤＤＴＳＩＱＴＤＩＫＶＰＩＬＫＡＦＨＣＨＩＹＮＲＤＷＨＦＳＣＧＴＫＤＹＫＶＬＭＤＱＦＨＨＶＳＴＡＦＬＥＬＧＫＧＹＱＥＡＩＥＤＩＴＫＲＭＧＡＧＭＡＫＦＩＣＫＥＶＥＴＶＤＤＹＤＥＹＣＨＹＶＡＧＬＶＧＬＧＬＳＫＬＦＨＡＳＤＬＥＤＬＡＰＤＳＬＳＮＳＭＧＬＬＬＱＫＴＮＩＩＲＤＹＬＥＤＩＮＥＩＰＫＳＲＭＦＷＰＲＥＩＷＧＫＹＡＤＫＬＥＤＦＫＹＥＥＮＳＶＫＡＶＱＣＬＮＤＬＶＴＮＡＬＮＨＶＥＤＣＬＫＹＭＳＮＬＲＤＬＳＩＦＲＦＣＡＩＰＱＩＭＡＩＧＴＬＡＬＣＹＮＮＶＥＶＦＲＧＶＶＫＭＲＲＧＬＴＡＫＶＩＤＲＴＱＴＭＡＤＶＹＧＡＦＦＤＦＳＶＭＬＫＡＫＶＮＳＳＤＰＮＡＴＫＴＬＳＲＩＥＡＩＱＫＴＣＥＱＳＧＬＬＮＫＲＫＬＹＡＶＫＳＥＰＭＦＮＰＴＬＩＶＩＬＦＳＬＬＣＩＩＬＡＹＬＳＡＫＲＬＰＡＮＱＰＶ
Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＳＱＳｂ（配列番号３）
ＭＧＳＬＧＡＩＬＲＨＰＤＤＦＹＰＬＬＫＬＫＭＡＡＲＨＡＥＫＱＩＰＰＥＰＨＷＧＦＣＹＴＭＬＨＫＶＳＲＳＦＡＬＶＩＱＱＬＡＰＥＬＲＮＡＩＣＩＦＹＬＶＬＲＡＬＤＴＶＥＤＤＴＳＩＱＴＤＩＫＶＰＩＬＫＡＦＨＣＨＩＹＮＲＤＷＨＦＳＣＧＴＫＤＹＫＶＬＭＤＱＦＨＨＶＳＴＡＦＬＥＬＧＫＧＹＱＥＡＩＥＤＩＴＫＲＭＧＡＧＭＡＫＦＩＣＫＥＶＥＴＶＤＤＹＤＥＹＣＨＹＶＡＧＬＶＧＬＧＬＳＫＬＦＨＡＳＤＬＥＤＬＡＰＤＳＬＳＮＳＭＧＬＬＬＱＫＴＮＩＩＲＤＹＬＥＤＩＮＥＩＰＫＳＲＭＦＷＰＲＥＩＷＧＫＹＡＤＫＬＥＤＦＫＹＥＥＮＳＶＫＡＶＱＣＬＮＤＬＶＴＮＡＬＮＨＶＥＤＣＬＫＹＭＳＮＬＲＤＬＳＩＦＲＦＣＡＩＰＱＩＭＡＩＧＴＬＡＬＣＹＮＮＶＥＶＦＲＧＶＶＫＭＲＲＧＬＴＡＫＶＩＤＲＴＱＴＭＡＤＶＹＧＡＦＦＤＦＳＶＭＬＫＡＫＶＮＮＳＤＰＮＡＴＫＴＬＳＲＩＥＡＩＱＫＴＣＥＱＳＧＬＬＮＫＲＫＬＹＡＶＫＳＥＰＭＦＮＰＴＬＩＶＩＬＦＳＬＬＣＩＩＬＡＹＬＳＡＫＲＬＰＡＮＱＰＶ
Ｃｕｃｕｍｉｓ ｓａｔｉｖｕｓ（配列番号４）
ＭＧＳＬＧＡＩＬＫＨＰＤＤＦＹＰＬＬＫＬＫＩＡＡＲＨＡＥＫＱＩＰＰＥＰＨＷＧＦＣＹＴＭＬＨＫＶＳＲＳＦＡＬＶＩＱＱＬＫＰＥＬＲＮＡＶＣＩＦＹＬＶＬＲＡＬＤＴＶＥＤＤＴＳＩＱＴＤＩＫＶＰＩＬＫＡＦＨＣＨＩＹＮＲＤＷＨＦＳＣＧＴＫＤＹＫＶＬＭＤＥＦＨＨＶＳＴＡＦＬＥＬＧＫＧＹＱＥＡＩＥＤＩＴＫＲＭＧＡＧＭＡＫＦＩＣＫＥＶＥＴＶＤＤＹＤＥＹＣＨＹＶＡＧＬＶＧＬＧＬＳＫＬＦＨＡＡＥＬＥＤＬＡＰＤＳＬＳＮＳＭＧＬＦＬＱＫＴＮＩＩＲＤＹＬＥＤＩＮＥＩＰＫＳＲＭＦＷＰＲＥＩＷＧＫＹＡＤＫＬＥＤＦＫＹＥＥＮＳＶＫＡＶＱＣＬＮＤＬＶＴＮＡＬＮＨＶＥＤＣＬＫＹＭＳＮＬＲＤＬＳＩＦＲＦＣＡＩＰＱＩＭＡＩＧＴＬＡＬＣＹＮＮＶＥＶＦＲＧＶＶＫＭＲＲＧＬＴＡＫＶＩＤＲＴＫＴＭＡＤＶＹＧＡＦＦＤＦＳＶＭＬＫＡＫＶＮＳＮＤＰＮＡＳＫＴＬＳＲＩＥＡＩＱＫＴＣＫＱＳＧＩＬＮＲＲＫＬＹＶＶＲＳＥＰＭＦＮＰＡＶＩＶＩＬＦＳＬＬＣＩＩＬＡＹＬＳＡＫＲＬＰＡＮＱＳＶ
Ｃｕｃｕｍｉｓ ｍｅｌｏ（配列番号５）
ＭＧＳＬＧＡＩＬＫＨＰＤＤＦＹＰＬＬＫＬＫＭＡＡＲＨＡＥＫＱＩＰＰＥＳＨＷＧＦＣＹＴＭＬＨＫＶＳＲＳＦＡＬＶＩＱＱＬＫＰＥＬＲＮＡＶＣＩＦＹＬＶＬＲＡＬＤＴＶＥＤＤＴＳＩＱＴＤＩＫＶＰＩＬＫＡＦＨＣＨＩＹＮＲＤＷＨＦＳＣＧＴＫＤＹＫＶＬＭＤＥＦＨＨＶＳＴＡＦＬＥＬＧＫＧＹＱＥＡＩＥＤＩＴＫＲＭＧＡＧＭＡＫＦＩＣＫＥＶＥＴＶＤＤＹＤＥＹＣＨＹＶＡＧＬＶＧＬＧＬＳＫＬＦＨＡＡＥＬＥＤＬＡＰＤＳＬＳＮＳＭＧＬＦＬＱＫＴＮＩＩＲＤＹＬＥＤＩＮＥＩＰＫＳＲＭＦＷＰＲＥＩＷＧＫＹＡＤＫＬＥＤＦＫＹＥＥＮＳＶＫＡＶＱＣＬＮＤＬＶＴＮＡＬＮＨＶＥＤＣＬＫＹＭＳＮＬＲＤＬＳＩＦＲＦＣＡＩＰＱＩＭＡＩＧＴＬＡＬＣＹＮＮＶＥＶＦＲＧＶＶＫＭＲＲＧＬＴＡＫＶＩＤＲＴＫＴＭＡＤＶＹＧＡＦＦＤＦＳＶＭＬＫＡＫＶＮＳＮＤＰＮＡＳＫＴＬＳＲＩＥＡＩＱＱＴＣＱＱＳＧＬＭＮＫＲＫＬＹＶＶＲＳＥＰＭＹＮＰＡＶＩＶＩＬＦＳＬＬＣＩＩＬＡＹＬＳＡＫＲＬＰＡＮＱＳＶ
Ｃｕｃｕｍｉｓ ｍｅｌｏ（配列番号６）
ＭＧＳＬＧＡＩＬＫＨＰＤＤＦＹＰＬＬＫＬＫＭＡＡＲＨＡＥＫＱＩＰＰＥＳＨＷＧＦＣＹＴＭＬＨＫＶＳＲＳＦＡＬＶＩＱＱＬＫＰＥＬＲＮＡＶＣＩＦＹＬＶＬＲＡＬＤＴＶＥＤＤＴＳＩＱＴＤＩＫＶＰＩＬＫＡＦＨＣＨＩＹＮＲＤＷＨＦＳＣＧＴＫＤＹＫＶＬＭＤＥＦＨＨＶＳＴＡＦＬＥＬＧＫＧＹＱＥＡＩＥＤＩＴＫＲＭＧＡＧＭＡＫＦＩＣＫＥＶＥＴＶＤＤＹＤＥＹＣＨＹＶＡＧＬＶＧＬＧＬＳＫＬＦＨＡＡＥＬＥＤＬＡＰＤＳＬＳＮＳＭＧＬＦＬＱＫＴＮＩＩＲＤＹＬＥＤＩＮＥＩＰＫＳＲＭＦＷＰＲＥＩＷＧＫＹＡＤＫＬＥＤＦＫＹＥＥＮＳＶＫＡＶＱＣＬＮＤＬＶＴＮＡＬＮＨＶＥＤＣＰＫＹＭＳＮＬＲＤＬＳＩＦＲＦＣＡＩＰＱＩＭＡＩＧＴＬＡＬＣＹＮＮＶＥＶＦＲＧＶＶＫＭＲＲＧＬＴＡＫＶＩＤＲＴＫＴＭＡＤＶＹＧＡＦＦＤＦＳＶＭＬＫＡＫＶＮＳＮＤＰＮＡＳＫＴＬＳＲＩＥＡＩＱＱＴＣＱＱＳＧＬＭＮＫＲＫＬＹＶＶＲＳＥＰＭＹＮＰＡＶＩＶＩＬＦＳＬＬＣＩＩＬＡＹＬＳＡＫＲＬＰＡＮＱＳＶ
Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍｏｓｃｈａｔａ（配列番号７）
ＭＧＳＬＧＡＩＬＲＨＰＤＤＩＹＰＬＬＫＬＫＭＡＡＲＨＡＥＫＱＩＰＰＥＳＨＷＧＦＣＹＴＭＬＨＫＶＳＲＳＦＡＬＶＩＱＱＬＫＰＥＬＲＮＡＶＣＩＦＹＬＶＬＲＡＬＤＴＶＥＤＤＴＳＩＱＴＤＩＫＶＰＩＬＫＡＦＨＣＨＩＹＮＲＤＷＨＦＳＣＧＴＫＤＹＫＶＬＭＤＥＦＨＨＶＳＴＡＦＬＥＬＧＲＧＹＱＥＡＩＥＤＩＴＫＲＭＧＡＧＭＡＫＦＩＣＫＥＶＥＴＶＥＤＹＤＥＹＣＨＹＶＡＧＬＶＧＬＧＬＳＫＬＦＨＡＳＫＳＥＮＬＡＰＤＳＬＳＮＳＭＧＬＦＬＱＫＴＮＩＩＲＤＹＬＥＤＩＮＥＩＰＫＳＲＭＦＷＰＲＥＩＷＳＫＹＡＤＫＬＥＤＦＫＹＥＫＮＳＶＫＡＶＱＣＬＮＤＬＶＴＮＡＬＴＨＶＥＤＣＬＥＹＭＳＮＬＫＤＬＳＩＦＲＦＣＡＩＰＱＩＭＡＩＧＴＬＡＬＣＹＮＮＶＤＶＦＲＧＶＶＫＭＲＲＧＬＴＡＫＶＩＹＲＴＫＴＭＡＤＶＹＧＡＦＦＤＦＳＶＭＬＫＡＫＶＮＳＳＤＰＮＡＳＫＴＬＴＲＩＥＡＩＱＫＴＣＫＱＳＧＬＬＮＫＲＥＬＹＡＶＲＳＥＰＭＣＮＰＡＡＩＶＶＬＦＳＬＬＣＩＩＬＡＹＬＳＡＫＬＬＰＡＮＱＰＶ
Ｓｅｃｈｉｕｍ ｅｄｕｌｅ（配列番号８）
ＭＧＳＬＧＡＩＬＳＨＰＤＤＬＹＰＬＬＫＬＫＭＡＡＫＨＡＥＫＱＩＰＰＤＰＨＷＧＦＣＦＳＭＬＨＫＶＳＲＳＦＡＬＶＩＱＱＬＫＰＥＬＲＮＡＶＣＩＦＹＬＶＬＲＡＬＤＴＶＥＤＤＴＧＩＨＰＤＩＫＶＰＩＬＱＡＦＨＣＨＩＹＮＲＤＷＨＦＳＣＧＴＫＨＹＫＶＬＭＤＥＦＨＨＶＳＴＡＦＬＥＬＧＫＧＹＱＥＡＩＥＤＶＴＥＲＭＧＡＧＭＡＫＦＩＣＫＥＶＥＴＶＤＤＹＤＥＹＣＨＹＶＡＧＬＶＧＬＧＬＳＫＬＦＨＡＡＥＬＥＤＬＡＰＤＳＬＳＮＳＭＧＬＦＬＱＫＴＮＩＩＲＤＹＬＥＤＩＮＥＩＰＫＳＲＭＦＷＰＲＥＩＷＮＫＹＡＤＫＬＥＤＦＫＹＥＥＮＳＶＫＡＶＱＣＬＮＤＬＶＴＮＡＬＮＨＶＥＤＣＬＫＹＭＳＮＬＫＤＬＳＴＦＲＦＣＡＩＰＱＩＭＡＩＧＴＬＡＬＣＹＤＮＶＥＶＦＲＧＶＶＫＭＲＲＧＬＴＡＫＩＩＤＲＴＫＫＩＡＤＶＹＧＡＦＦＤＦＳＶＭＬＫＡＫＶＮＳＳＤＰＮＡＡＫＴＬＳＲＩＥＡＩＥＫＴＣＫＥＳＧＬＬＮＫＲＫＬＹＶＩＲＳＥＰＬＦＮＰＡＶＬＶＩＬＦＳＬＩＣＩＬＬＡＹＬＳＡＫＲＬＰＡＮＱＰＶ
Ｐａｎａｘ ｑｕｉｎｑｕｅｆｏｌｉｕｓ（配列番号９）
ＭＧＳＬＧＡＩＬＫＨＰＤＤＦＹＰＬＬＫＬＫＦＡＡＲＨＡＥＫＱＩＰＰＥＰＨＷＡＦＣＹＳＭＬＨＫＶＳＲＳＦＧＬＶＩＱＱＬＧＰＱＬＲＤＡＶＣＩＦＹＬＶＬＲＡＬＤＴＶＥＤＤＴＳＩＰＴＥＶＫＶＰＩＬＭＡＦＨＲＨＩＹＤＫＤＷＨＦＳＣＧＴＫＥＹＫＶＬＭＤＥＦＨＨＶＳＮＡＦＬＥＬＧＳＧＹＱＥＡＩＥＤＩＴＭＲＭＧＡＧＭＡＫＦＩＣＫＥＶＥＴＩＤＤＹＤＥＹＣＨＹＶＡＧＬＶＧＬＧＬＳＫＬＦＨＡＳＧＡＥＤＬＡＴＤＳＬＳＮＳＭＧＬＦＬＱＫＴＮＩＩＲＤＹＬＥＤＩＮＥＩＰＫＳＲＭＦＷＰＲＱＩＷＳＫＹＶＤＫＬＥＤＬＫＹＥＥＮＳＡＫＡＶＱＣＬＮＤＭＶＴＤＡＬＶＨＡＥＤＣＬＫＹＭＳＤＬＲＤＰＡＩＦＲＦＣＡＩＰＱＩＭＡＩＧＴＬＡＬＣＦＮＮＴＱＶＦＲＧＶＶＫＭＲＲＧＬＴＡＫＶＩＤＲＴＫＴＭＳＤＶＹＧＡＦＦＤＦＳＣＬＬＫＳＫＶＤＮＮＤＰＮＡＴＫＴＬＳＲＬＥＡＩＱＫＴＣＫＥＳＧＴＬＳＫＲＫＳＹＩＩＥＳＥＳＧＨＮＳＡＬＩＡＩＩＦＩＩＬＡＩＬＹＡＹＬＳＳＮＬＬＬＮＫＱ
Ｍａｌｕｓ ｄｏｍｅｓｔｉｃａ（配列番号１０）
ＭＧＡＬＳＴＭＬＫＨＰＤＤＩＹＰＬＬＫＬＫＩＡＳＲＱＩＥＫＱＩＰＡＥＰＨＷＡＦＣＹＴＭＬＱＫＶＳＲＳＦＡＬＶＩＱＱＬＧＴＥＬＲＮＡＶＣＬＦＹＬＶＬＲＡＬＤＴＶＥＤＤＴＳＶＡＴＤＶＫＶＰＩＬＬＡＦＨＲＨＩＹＤＰＤＷＨＦＡＣＧＴＮＮＹＫＶＬＭＤＥＦＨＨＶＳＴＡＦＬＥＬＧＴＧＹＱＥＡＩＥＤＩＴＫＲＭＧＡＧＭＡＫＦＩＬＫＥＶＥＴＩＤＤＹＤＥＹＣＨＹＶＡＧＬＶＧＬＧＬＳＫＬＦＨＡＡＧＫＥＤＬＡＳＤＳＬＳＮＳＭＧＬＦＬＱＫＴＮＩＩＲＤＹＬＥＤＩＮＥＩＰＫＳＲＭＦＷＰＲＱＩＷＳＫＹＶＮＫＬＥＤＬＫＹＥＥＮＳＥＫＡＶＱＣＬＮＤＭＶＴＮＡＬＩＨＭＥＤＣＬＫＹＭＡＡＬＲＤＰＡＩＦＫＦＣＡＩＰＱＩＭＡＩＧＴＬＡＬＣＹＮＮＩＥＶＦＲＧＶＶＫＭＲＲＧＬＴＡＫＶＩＤＲＴＫＳＭＤＤＶＹＧＡＦＦＤＦＳＳＩＬＫＳＫＶＤＫＮＤＰＮＡＴＫＴＬＳＲＶＥＡＶＱＫＬＣＲＤＳＧＡＬＳＫＲＫＳＹＩＡＮＲＥＱＳＹＮＳＴＬＩＶＡＬＦＩＩＬＡＩＩＹＡＹＬＳＡＳＰＲＩ
Ａｒｔｅｍｉｓｉａ ａｎｎｕａ（配列番号１１）
ＭＳＳＬＫＡＶＬＫＨＰＤＤＦＹＰＬＬＫＬＫＭＡＡＫＫＡＥＫＱＩＰＳＱＰＨＷＡＦＳＹＳＭＬＨＫＶＳＲＳＦＡＬＶＩＱＱＬＮＰＱＬＲＤＡＶＣＩＦＹＬＶＬＲＡＬＤＴＶＥＤＤＴＳＩＡＡＤＩＫＶＰＩＬＩＡＦＨＫＨＩＹＮＲＤＷＨＦＡＣＧＴＫＥＹＫＶＬＭＤＱＦＨＨＶＳＴＡＦＬＥＬＫＲＧＹＱＥＡＩＥＤＩＴＭＲＭＧＡＧＭＡＫＦＩＣＫＥＶＥＴＶＤＤＹＤＥＹＣＨＹＶＡＧＬＶＧＩＧＬＳＫＬＦＨＳＳＧＴＥＩＬＦＳＤＳＩＳＮＳＭＧＬＦＬＱＫＴＮＩＩＲＤＹＬＥＤＩＮＥＩＰＫＳＲＭＦＷＰＲＥＩＷＳＫＹＶＮＫＬＥＤＬＫＹＥＥＮＳＥＫＡＶＱＣＬＮＤＭＶＴＮＡＬＩＨＩＥＤＣＬＫＹＭＳＱＬＫＤＰＡＩＦＲＦＣＡＩＰＱＩＭＡＩＧＴＬＡＬＣＹＮＮＩＥＶＦＲＧＶＶＫＬＲＲＧＬＴＡＫＶＩＤＲＴＫＴＭＡＤＶＹＱＡＦＳＤＦＳＤＭＬＫＳＫＶＤＭＨＤＰＮＡＱＴＴＩＴＲＬＥＡＡＱＫＩＣＫＤＳＧＴＬＳＮＲＫＳＹＩＶＫＲＥＳＳＹＳＡＡＬＬＡＬＬＦＴＩＬＡＩＬＹＡＹＬＳＡＮＲＰＮＫＩＫＦＴＬ
Ｇｌｙｃｉｎｅ ｓｏｊａ（配列番号１２）
ＭＤＱＲＳＥＤＥＦＹＰＬＬＫＬＫＩＶＡＲＮＡＥＫＱＩＰＰＥＰＨＷＡＦＣＹＴＭＬＨＫＶＳＲＳＦＡＬＶＩＱＱＬＧＩＥＬＲＮＡＶＣＩＦＹＬＶＬＲＡＬＤＴＶＥＤＤＴＳＩＥＴＤＶＫＶＰＩＬＩＡＦＨＲＨＩＹＤＲＤＷＨＦＳＣＧＴＫＥＹＫＶＬＭＧＱＦＨＨＶＳＴＡＦＬＥＬＧＫＮＹＱＥＡＩＥＤＩＴＫＲＭＧＡＧＭＡＫＦＩＣＫＥＶＥＴＩＤＤＹＤＥＹＣＨＹＶＡＧＬＶＧＬＧＬＳＫＬＦＨＡＳＧＳＥＤＬＡＰＤＤＬＳＮＳＭＧＬＦＬＱＫＴＮＩＩＲＤＹＬＥＤＩＮＥＩＰＫＳＲＭＦＷＰＲＱＩＷＳＥＹＶＮＫＬＥＤＬＫＹＥＥＮＳＶＫＡＶＱＣＬＮＤＭＶＴＮＡＬＭＨＡＥＤＣＬＴＹＭＡＡＬＲＤＰＰＩＦＲＦＣＡＩＰＱＩＭＡＩＧＴＬＡＬＣＹＮＮＩＥＶＦＲＧＶＶＫＭＲＲＧＬＴＡＫＶＩＤＲＴＫＴＭＡＤＶＹＧＡＦＦＤＦＡＳＭＬＥＰＫＶＤＫＮＤＰＮＡＴＫＴＬＳＲＬＥＡＩＱＫＴＣＲＥＳＧＬＬＳＫＲＫＳＹＩＶＮＤＥＳＧＹＧＳＴＭＩＶＩＬＶＩＭＶＳＩＩＦＡＹＬＳＡＮＨＨＮＳ
Ｄｉｏｓｐｙｒｏｓ ｋａｋｉ（配列番号１３）
ＭＧＳＬＡＡＭＬＲＨＰＤＤＶＹＰＬＶＫＬＫＭＡＡＲＨＡＥＫＱＩＰＰＥＰＨＷＡＦＣＹＴＭＬＨＫＶＳＲＳＦＧＬＶＩＱＱＬＧＴＥＬＲＮＡＶＣＩＦＹＬＶＬＲＡＬＤＴＶＥＤＤＴＳＩＡＴＥＶＫＶＰＩＬＬＡＦＨＨＨＩＹＤＲＤＷＨＦＳＣＧＴＲＥＹＫＶＬＭＤＥＦＨＨＶＳＴＡＦＬＥＬＧＫＧＹＱＥＡＩＥＤＩＴＭＲＭＧＡＧＭＡＫＦＩＣＫＥＶＥＴＩＤＤＹＤＥＹＣＨＹＶＡＧＬＶＧＬＧＬＳＫＬＦＨＡＳＧＬＥＤＬＡＰＤＳＬＳＮＳＭＧＬＦＬＱＫＴＮＩＩＲＤＹＬＥＤＩＮＥＩＰＫＳＲＭＦＷＰＲＱＩＷＳＫＹＶＮＫＬＥＤＬＫＹＥＫＮＳＶＫＳＶＱＣＬＮＤＭＶＴＮＡＬＩＨＶＤＤＣＬＫＹＭＳＡＬＲＤＰＡＩＦＲＦＣＡＩＰＱＩＭＡＩＧＴＬＡＬＣＹＮＮＩＥＶＦＲＧＶＶＫＭＲＲＧＬＴＡＫＶＩＤＱＴＫＴＩＳＤＶＹＧＡＦＦＤＦＳＣＭＬＫＳＫＶＥＫＮＤＰＮＳＴＫＴＬＳＲＩＥＡＩＱＫＴＣＲＥＳＧＴＬＳＫＲＫＳＹＩＬＲＳＫＲＴＨＮＳＴＬＩＦＶＬＦＩＩＬＡＩＬＦＡＹＬＳＡＮＲＰＰＩＮＭ
Ｅｕｐｈｏｒｂｉａ ｌａｔｈｙｒｉｓ（配列番号１４）
ＭＧＳＬＧＡＩＬＫＨＰＤＤＦＹＰＬＬＫＬＫＭＡＡＫＨＡＥＫＱＩＰＡＱＰＨＷＧＦＣＹＳＭＬＨＫＶＳＲＳＦＳＬＶＩＱＱＬＧＴＥＬＲＤＡＶＣＩＦＹＬＶＬＲＡＬＤＴＶＥＤＤＴＳＩＰＴＤＶＫＶＰＩＬＩＡＦＨＫＨＩＹＤＰＥＷＨＦＳＣＧＴＫＥＹＫＶＬＭＤＱＩＨＨＬＳＴＡＦＬＥＬＧＫＳＹＱＥＡＩＥＤＩＴＫＫＭＧＡＧＭＡＫＦＩＣＫＥＶＥＴＶＤＤＹＤＥＹＣＨＹＶＡＧＬＶＧＬＧＬＳＫＬＦＤＡＳＧＦＥＤＬＡＰＤＤＬＳＮＳＭＧＬＦＬＱＫＴＮＩＩＲＤＹＬＥＤＩＮＥＩＰＫＳＲＭＦＷＰＲＱＩＷＳＫＹＶＮＫＬＥＤＬＫＹＥＥＮＳＶＫＡＶＱＣＬＮＤＭＶＴＮＡＬＩＨＭＤＤＣＬＫＹＭＳＡＬＲＤＰＡＩＦＲＦＣＡＩＰＱＩＭＡＩＧＴＬＡＬＣＹＮＮＶＥＶＦＲＧＶＶＫＭＲＲＧＬＴＡＫＶＩＤＲＴＲＴＭＡＤＶＹＲＡＦＦＤＦＳＣＭＭＫＳＫＶＤＲＮＤＰＮＡＥＫＴＬＮＲＬＥＡＶＱＫＴＣＫＥＳＧＬＬＮＫＲＲＳＹＩＮＥＳＫＰＹＮＳＴＭＶＩＬＬＭＩＶＬＡＩＩＬＡＹＬＳＫＲＡＮ
Ｃａｍｅｌｌｉａ ｏｌｅｉｆｅｒａ（配列番号１５）
ＭＧＳＬＧＡＩＬＫＨＰＤＤＦＹＰＬＭＫＬＫＭＡＡＲＲＡＥＫＮＩＰＰＥＰＨＷＧＦＣＹＳＭＬＨＫＶＳＲＳＦＡＬＶＩＱＱＬＤＴＥＬＲＮＡＶＣＩＦＹＬＶＬＲＡＬＤＴＶＥＤＤＴＳＩＡＴＥＶＫＶＰＩＬＭＡＦＨＲＨＩＹＤＲＤＷＨＦＳＣＧＴＫＥＹＫＶＬＭＤＥＦＨＨＶＳＴＡＦＳＥＬＧＲＧＹＱＥＡＩＥＤＩＴＭＲＭＧＡＧＭＡＫＦＩＣＫＥＶＥＴＩＤＤＹＤＥＹＣＨＹＶＡＧＬＶＧＬＧＬＳＫＬＦＨＡＳＧＳＥＤＬＡＳＤＳＬＳＮＳＭＧＬＦＬＱＶＦＬＬＴＣＩＫＴＮＩＩＲＤＹＬＥＤＩＮＥＩＰＫＳＲＭＦＷＰＲＱＩＷＳＫＹＶＮＫＬＥＤＬＫＤＫＥＮＳＶＫＡＶＥＣＬＮＤＭＶＴＮＡＬＩＨＶＥＤＣＬＴＹＭＳＡＬＲＤＰＳＩＦＲＦＣＡＩＰＱＩＭＡＩＧＴＬＡＬＣＹＮＮＩＥＶＦＲＧＶＶＫＭＲＲＧＬＴＡＫＶＩＤＲＴＫＴＭＳＤＶＹＧＧＦＦＤＦＳＣＭＬＫＳＫＶＮＫＳＤＰＮＡＭＫＡＬＳＲＬＥＡＩＱＫＩＣＲＥＳＧＴＬＮＫＲＫＳＹＩＩＫＳＥＰＲＹＮＳＴＬＶＦＶＬＦＩＩＬＡＩＬＦＡＹＬ
Ｅｌｅｕｔｈｅｒｏｃｏｃｃｕｓ ｓｅｎｔｉｃｏｓｕｓ（配列番号１６）
ＭＧＳＬＧＡＩＬＫＨＰＤＤＦＹＰＬＬＫＬＫＦＡＡＲＨＡＥＫＱＩＰＰＥＰＨＷＡＦＣＹＳＭＬＨＫＶＳＲＳＦＧＬＶＩＱＱＬＤＡＱＬＲＤＡＶＣＩＦＹＬＶＬＲＡＬＤＴＶＥＤＤＴＳＩＰＴＥＶＫＶＰＩＬＭＡＦＨＲＨＩＹＤＫＤＷＨＦＳＣＧＴＫＥＹＫＶＬＭＤＥＦＨＨＶＳＮＡＦＬＥＬＧＳＧＦＱＥＡＩＥＤＩＴＭＲＭＧＡＧＭＡＫＦＩＣＫＥＶＥＴＩＤＤＹＤＥＹＣＨＹＶＡＧＬＶＧＬＧＬＳＫＬＦＨＡＳＧＡＥＤＬＡＴＤＳＬＳＮＳＭＧＬＦＬＱＫＴＮＩＩＲＤＹＬＥＤＩＮＥＩＰＫＳＲＭＦＷＰＲＱＩＷＳＫＹＶＤＫＬＥＮＬＫＹＥＥＮＳＡＫＡＶＱＣＬＮＤＭＶＴＮＡＬＬＨＡＥＤＣＬＫＹＭＳＮＬＲＤＰＡＩＦＲＦＣＡＩＰＱＩＭＡＩＧＴＬＡＬＣＦＮＮＩＱＶＦＲＧＶＶＫＭＲＲＧＬＴＡＫＶＩＤＲＴＫＴＭＳＤＶＹＧＡＦＦＤＦＳＣＬＬＫＳＫＶＤＮＮＤＰＮＡＴＫＴＬＳＲＬＥＡＩＱＫＴＣＫＥＳＧＴＬＳＫＲＫＳＹＩＩＥＳＫＳＡＨＮＳＡＬＩＡＩＩＦＩＩＬＡＩＬＹＡＹＬＳＳＮＬＰＮＮＱ
Ｆｌａｖｏｂａｃｔｅｒｉａｌｅｓ ｂａｃｔｅｒｉｕｍ（配列番号１６６）
ＭＬＮＮＳＬＦＳＲＬＥＥＩＰＡＬＬＫＬＫＬＧＳＫＤＹＹＫＮＮＮＳＥＴＬＴＣＤＮＬＲＹＣＦＤＴＬＮＫＶＳＲＳＦＡＴＶＩＫＱＬＰＮＥＬＧＮＮＶＣＶＦＹＬＩＬＲＡＬＤＳＩＥＤＤＭＮＬＰＫＥＬＫＩＫＬＬＲＥＦＨＫＫＮＹＥＳＧＷＮＩＳＧＶＧＤＫＫＥＨＶＥＬＬＥＮＹＤＫＶＩＱＳＦＬＡＩＤＱＫＮＱＬＩＩＴＤＩＣＲＫＶＧＡＧＭＡＮＦＶＫＡＥＩＥＳＶＥＤＹＮＬＹＣＨＨＶＡＧＬＶＧＩＧＬＳＲＭＦＩＳＳＧＬＥＮＤＤＦＬＮＱＤＥＩＳＮＳＭＧＬＦＬＱＫＴＮＩＶＲＤＹＲＥＤＬＤＥＧＲＭＦＷＰＫＤＩＷＨＶＹＧＳＫＩＮＤＦＡＩＮＰＴＨＤＱＳＶＬＣＬＮＨＭＬＮＮＡＬＴＨＡＴＤＣＬＡＹＬＫＨＬＲＮＥＮＩＦＫＦＣＡＩＰＱＶＭＡＭＡＴＬＣＫＩＹＳＮＰＤＶＦＩＫＮＶＫＩＲＫＧＬＡＡＫＬＩＬＮＴＴＳＭＤＥＶＩＫＶＹＫＤＭＬＬＶＩＥＳＫＩＳＳＤＮＮＰＶＳＡＥＴＩＱＬＬＫＱＩＲＥＹＦＮＤＥＴＬＩＶＲＫＩＡ
Ｂａｃｔｅｒｏｉｄｅｔｅｓ ｂａｃｔｅｒｉｕｍ（配列番号１６７）
ＭＬＮＳＳＬＦＳＲＬＥＥＩＰＡＬＬＫＬＫＬＧＳＩＮＮＹＫＮＮＮＳＥＮＬＴＳＫＮＬＲＹＣＦＤＴＬＮＫＶＳＲＳＦＡＳＶＩＫＱＬＰＮＥＬＭＶＮＶＣＬＦＹＬＩＬＲＡＬＤＳＩＥＤＤＭＮＬＰＫＤＦＫＩＮＬＬＲＥＦＬＤＫＮＹＥＰＧＷＫＩＳＧＶＧＤＫＫＥＹＶＥＬＬＥＮＹＤＫＶＩＱＶＦＬＤＩＤＰＫＮＱＬＩＩＴＤＩＣＲＫＭＧＡＧＭＡＨＦＶＥＡＥＩＮＳＶＫＤＹＮＬＹＣＹＨＶＡＧＬＶＧＩＧＬＳＫＭＦＬＡＳＧＬＥＮＣＤＹＬＮＱＥＥＩＳＳＳＭＧＬＦＬＱＫＴＮＩＶＲＤＹＫＥＤＭＥＥＮＲＩＦＷＰＫＥＩＷＲＴＹＡＳＫＦＳＤＦＳＩＮＰＱＨＥＴＳＩＳＣＬＮＨＭＶＮＤＡＬＧＨＶＩＤＣＬＥＹＬＲＨＬＲＮＥＮＩＦＫＦＣＡＩＰＱＶＭＡＭＡＴＬＣＫＶＹＮＮＰＤＶＦＩＫＴＶＫＩＲＫＧＬＡＡＫＬＩＬＮＴＴＳＭＤＥＶＩＫＶＹＫＧＬＬＬＤＩＥＮＫＩＰＬＨＮＰＴＳＤＥＴＬＲＬＩＫＮＩＲＳＹＣＮＮＥＴＭＶＶＳＫＴＡ
スクアレンエポキシダーゼ
Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＳＱＥ１（配列番号１７）
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Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＳＱＥ２（配列番号１８）
ＭＶＤＱＣＡＬＧＷＩＬＡＳＶＬＧＡＡＡＬＹＦＬＦＧＲＫＮＧＧＶＳＮＥＲＲＨＥＳＩＫＮＩＡＴＴＮＧＥＹＫＳＳＮＳＤＧＤＩＩＩＶＧＡＧＶＡＧＳＡＬＡＹＴＬＧＫＤＧＲＲＶＨＶＩＥＲＤＬＴＥＰＤＲＩＶＧＥＬＬＱＰＧＧＹＬＫＬＴＥＬＧＬＥＤＣＶＤＤＩＤＡＱＲＶＹＧＹＡＬＦＫＤＧＫＤＴＲＬＳＹＰＬＥＫＦＨＳＤＶＡＧＲＳＦＨＮＧＲＦＩＱＲＭＲＥＫＡＡＳＬＰＫＶＳＬＥＱＧＴＶＴＳＬＬＥＥＮＧＩＩＫＧＶＱＹＫＴＫＴＧＱＥＭＴＡＹＡＰＬＴＩＶＣＤＧＣＦＳＮＬＲＲＳＬＣＮＰＫＶＤＶＰＳＣＦＶＧＬＶＬＥＮＣＤＬＰＹＡＮＨＧＨＶＩＬＡＤＰＳＰＩＬＦＹＲＩＳＳＴＥＩＲＣＬＶＤＶＰＧＱＫＶＰＳＩＳＮＧＥＭＡＮＹＬＫＮＶＶＡＰＱＩＰＳＱＬＹＤＳＦＶＡＡＩＤＫＧＮＩＲＴＭＰＮＲＳＭＰＡＤＰＹＰＴＰＧＡＬＬＭＧＤＡＦＮＭＲＨＰＬＴＧＧＧＭＴＶＡＬＳＤＶＶＶＬＲＤＬＬＫＰＬＲＤＬＮＤＡＰＴＬＳＫＹＬＥＡＦＹＴＬＲＫＰＶＡＳＴＩＮＴＬＡＧＡＬＹＫＶＦＣＡＳＰＤＱＡＲＫＥＭＲＱＡＣＦＤＹＬＳＬＧＧＩＦＳＮＧＰＶＳＬＬＳＧＬＮＰＲＰＩＳＬＶＬＨＦＦＡＶＡＩＹＧＶＧＲＬＬＩＰＦＰＳＰＫＲＶＷＩＧＡＲＩＩＳＧＡＳＡＩＩＦＰＩＩＫＡＥＧＶＲＱＭＦＦＰＡＴＶＡＡＹＹＲＡＰＲＶＶＫＧＲ
Ｍｏｍｏｒｄｉｃａ ｃｈａｒａｎｔｉａ（配列番号１９）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍａｘｉｍａ（配列番号２０）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍｏｓｃｈａｔａ（配列番号２１）
ＭＶＤＹＣＡＦＧＷＩＬＡＡＶＬＧＬＡＩＡＬＳＦＦＶＳＰＲＲＮＲＲＧＧＡＤＳＴＰＲＳＥＧＶＲＳＳＳＴＴＮＧＥＣＲＳＶＤＣＤＡＤＶＩＩＶＧＡＧＶＡＧＳＡＬＡＨＴＬＧＫＤＧＲＬＶＨＶＩＥＲＤＬＴＥＰＤＲＩＶＧＥＬＬＱＰＧＧＹＬＫＬＩＥＬＧＬＱＤＣＶＥＥＩＤＡＱＫＶＹＧＹＡＬＦＫＤＧＫＮＴＱＬＳＹＰＬＥＫＦＱＳＤＶＳＧＲＳＦＨＮＧＲＦＩＱＲＭＲＥＫＡＡＳＬＰＮＶＲＬＥＱＧＴＶＴＳＬＬＥＥＫＧＴＩＫＧＶＱＹＫＳＫＮＧＥＥＫＴＡＨＡＰＬＴＩＶＣＤＧＣＦＳＮＬＲＲＳＬＣＫＰＭＶＤＶＰＳＣＦＶＧＬＶＬＥＮＣＱＬＰＦＡＮＨＧＨＶＶＬＧＤＰＳＰＩＬＦＹＰＩＳＳＴＥＩＲＣＬＶＤＶＰＧＱＫＶＰＳＩＳＮＧＥＭＥＫＹＬＫＴＩＶＡＰＱＶＰＰＱＩＨＤＡＦＩＡＡＩＤＫＧＮＩＲＴＭＰＮＲＳＭＰＡＡＰＱＰＴＰＧＡＬＬＭＧＤＡＦＮＭＲＨＰＬＴＧＧＧＭＴＶＡＬＳＤＩＶＶＬＲＮＬＬＫＰＬＫＤＬＮＤＡＰＴＬＣＫＹＬＥＳＦＹＴＬＲＫＰＶＡＳＴＩＮＴＬＡＧＡＬＹＫＶＦＣＡＳＰＤＱＡＲＫＥＭＲＱＡＣＦＤＹＬＳＬＧＧＩＦＳＮＧＰＶＳＬＬＳＧＬＮＰＲＰＬＳＬＶＬＨＦＦＡＶＡＩＹＧＶＧＲＬＬＬＰＦＰＳＰＫＧＩＷＩＧＡＲＬＶＹＳＡＳＧＩＩＦＰＩＩＫＡＥＧＶＲＱＭＦＦＰＡＴＶＰＡＹＹＲＳＰＰＶＬＫＴＩＡ
Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍｏｓｃｈａｔａ（配列番号２２）
ＭＭＶＤＨＣＡＦＡＷＩＬＤＶＶＬＧＬＶＶＡＶＴＦＦＶＡＡＰＲＲＮＲＲＧＧＴＤＳＴＡＳＫＤＣＶＩＳＴＡＩＡＮＧＥＣＫＰＤＤＡＤＡＥＶＩＩＶＧＡＧＶＡＧＳＡＬＡＹＴＬＧＫＤＧＲＲＶＨＶＩＥＲＤＬＴＥＰＤＲＩＶＧＥＦＬＱＰＧＧＹＬＫＬＩＥＬＧＬＧＤＣＶＥＥＩＤＡＱＫＬＹＧＹＡＬＦＫＤＧＫＮＴＲＶＳＹＰＬＧＮＦＨＳＤＶＳＧＲＳＦＨＮＧＲＦＩＱＲＭＲＥＫＡＡＳＬＰＮＶＲＬＥＱＧＴＶＴＳＬＬＥＴＫＧＴＩＫＧＶＱＹＫＳＫＮＧＥＥＫＴＡＹＡＰＬＴＩＶＣＤＧＣＦＳＮＬＲＲＳＬＣＫＰＭＶＤＶＰＳＣＦＶＧＬＶＬＥＮＣＱＬＰＦＡＮＨＧＨＶＶＬＧＤＰＳＰＩＬＦＹＰＩＳＳＴＥＩＲＣＬＶＤＶＰＧＱＫＶＰＳＩＳＮＧＤＭＥＫＹＬＫＴＶＶＡＰＱＶＰＰＱＩＨＤＡＦＩＡＡＩＥＫＧＮＶＲＴＭＰＮＲＳＭＰＡＡＰＨＰＴＰＧＡＬＬＭＧＤＡＦＮＭＲＨＰＬＴＧＧＧＭＴＶＡＬＳＤＩＶＶＬＲＮＬＬＫＰＬＫＤＬＮＤＡＳＴＬＣＫＹＬＥＳＦＹＴＬＲＫＰＶＡＳＴＩＮＴＬＡＧＡＬＹＫＶＦＣＡＳＰＤＱＡＲＫＥＭＲＱＡＣＦＤＹＬＳＬＧＧＶＦＳＮＧＰＩＳＬＬＳＧＬＮＰＲＰＳＳＬＶＬＨＦＦＡＶＡＩＹＧＶＧＲＬＬＬＰＦＰＳＬＫＧＩＷＩＧＡＲＬＩＹＳＡＳＧＩＩＬＰＩＩＫＡＥＧＶＲＱＭＦＦＰＡＴＶＰＡＹＹＲＳＰＰＶＨＫＰＩＴ
Ｃｕｃｕｍｉｓ ｓａｔｉｖｕｓ（配列番号２３）
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Ｃｕｃｕｍｉｓ ｍｅｌｏ（配列番号２４）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍａｘｉｍａ（配列番号２５）
ＭＭＶＥＨＣＡＹＧＷＩＬＡＡＶＬＧＬＶＶＡＶＴＦＦＶＡＶＰＲＲＮＲＲＧＧＴＤＳＴＡＳＫＤＣＶＩＳＰＡＩＡＮＧＥＣＥＰＥＤＡＤＡＤＡＤＶＩＩＶＧＡＧＶＡＧＳＡＬＡＨＴＬＧＫＤＧＲＲＶＨＶＩＥＲＤＬＴＥＰＤＲＩＶＧＥＦＬＱＰＧＧＨＬＫＬＩＥＬＧＬＧＤＣＶＥＥＩＤＡＱＫＬＹＧＹＡＬＦＫＤＧＫＮＴＲＶＳＹＰＬＧＮＦＨＳＤＶＳＧＲＳＦＨＮＧＲＦＩＱＲＭＲＥＫＡＡＳＬＰＮＶＲＬＥＱＧＴＶＴＳＬＬＥＫＫＧＴＩＫＧＶＱＹＫＳＫＮＧＥＥＫＴＡＹＡＰＬＴＩＶＣＤＧＣＦＳＮＬＲＲＳＬＣＫＰＭＶＤＶＰＳＣＦＶＧＬＶＬＥＮＣＲＬＰＦＡＮＨＧＨＶＶＬＧＤＰＳＰＩＬＦＹＰＩＳＳＴＥＩＲＣＬＶＤＶＰＧＱＫＶＰＳＩＰＮＧＤＭＥＫＹＬＫＴＶＶＡＰＱＶＰＰＱＩＨＤＡＦＩＡＡＩＥＫＧＮＩＲＴＭＰＮＲＳＭＰＡＡＰＨＰＴＰＧＡＬＬＭＧＤＡＦＮＭＲＨＰＬＴＧＧＧＭＴＶＡＬＳＤＩＶＶＬＲＮＬＬＫＰＬＫＤＬＮＤＡＰＴＬＣＫＹＬＥＳＹＹＴＬＲＫＰＶＡＳＴＩＮＴＬＡＧＡＬＹＫＶＦＣＡＳＰＤＱＡＲＫＥＭＲＱＡＣＦＤＹＬＳＬＧＧＶＦＳＮＧＰＩＳＬＬＳＧＬＮＰＲＰＳＣＬＶＬＨＦＦＡＶＡＩＹＧＶＧＲＬＬＬＰＦＰＳＬＫＧＩＷＩＧＡＲＬＩＹＳＡＳＧＩＩＬＰＩＩＫＡＥＧＶＲＱＭＦＦＰＡＴＶＰＡＹＹＲＳＰＰＶＨＫＰＩＴ
Ｚｉｚｉｐｈｕｓ ｊｕｊｕｂｅ（配列番号２６）
ＭＬＤＱＣＰＬＧＷＩＬＡＳＶＬＧＬＦＶＬＣＮＬＩＶＫＮＲＮＳＫＡＳＬＥＫＲＳＥＣＶＫＳＩＡＴＴＮＧＥＣＲＳＫＳＤＤＶＤＶＩＩＶＧＡＧＶＡＧＳＡＬＡＨＴＬＧＫＤＧＲＲＬＨＶＩＥＲＤＬＴＥＰＤＲＩＶＧＥＬＬＱＰＧＧＹＬＫＬＩＥＬＧＬＱＤＣＶＥＥＩＤＡＱＲＶＦＧＹＡＬＦＫＤＧＫＤＴＲＬＳＹＰＬＥＫＦＨＳＤＶＳＧＲＳＦＨＮＧＲＦＩＱＲＭＲＥＫＳＡＳＬＰＮＶＲＬＥＱＧＴＶＴＳＬＬＥＥＫＧＴＩＫＧＶＱＹＫＴＫＴＧＱＥＬＴＡＦＡＰＬＴＩＶＣＤＧＣＦＳＮＬＲＲＳＬＣＮＰＫＶＤＶＰＳＣＦＶＧＬＶＬＥＮＣＥＬＰＹＡＮＨＧＨＶＩＬＡＤＰＳＰＩＬＦＹＰＩＳＳＴＥＶＲＣＬＶＤＶＰＧＱＫＶＰＳＩＳＮＧＥＭＡＫＹＬＫＳＶＶＡＰＱＩＰＰＱＩＹＤＡＦＩＡＡＶＤＫＧＮＩＲＴＭＰＮＲＳＭＰＡＳＰＦＰＴＰＧＡＬＬＭＧＤＡＦＮＭＲＨＰＬＴＧＧＧＭＴＶＡＬＳＤＩＶＶＬＲＤＬＬＫＰＬＧＤＬＮＤＡＡＴＬＣＫＹＬＥＳＦＹＴＬＲＫＰＶＡＳＴＩＮＴＬＡＧＡＬＹＫＶＦＣＡＳＰＤＱＡＲＫＥＭＲＱＡＣＦＤＹＬＳＬＧＧＩＦＳＴＧＰＶＳＬＬＳＧＬＮＰＲＰＬＳＬＶＬＨＦＦＡＶＡＩＹＧＶＧＲＬＬＬＰＦＰＳＰＫＲＩＷＩＧＡＲＬＩＳＧＡＳＧＩＩＦＰＩＩＫＡＥＧＶＲＱＭＦＦＰＡＴＶＰＡＹＹＲＡＡＰＶＥ
Ｍｏｒｕｓ ａｌｂａ（配列番号２７）
ＭＡＤＰＹＴＭＧＷＩＬＡＳＬＬＧＬＦＡＬＹＹＬＦＶＮＮＫＮＨＲＥＡＳＬＱＥＳＧＳＥＣＶＫＳＶＡＰＶＫＧＥＣＲＳＫＮＧＤＡＤＶＩＩＶＧＡＧＶＡＧＳＡＬＡＨＴＬＧＫＤＧＲＲＶＨＶＩＥＲＤＬＡＥＰＤＲＩＶＧＥＬＬＱＰＧＧＹＬＫＬＩＥＬＧＬＱＤＣＶＥＥＩＤＳＱＲＶＹＧＹＡＬＦＫＤＧＫＤＴＲＬＳＹＰＬＥＫＦＨＳＤＶＳＧＲＳＦＨＮＧＲＦＩＱＲＭＲＥＫＡＡＳＬＰＮＶＱＬＥＱＧＴＶＴＳＬＬＥＥＮＧＴＩＫＧＶＱＹＫＴＫＴＧＱＥＬＴＡＹＡＰＬＴＩＶＣＤＧＣＦＳＮＬＲＲＳＬＣＩＰＫＶＤＶＰＳＣＦＶＧＬＶＬＥＮＣＮＬＰＹＡＮＨＧＨＶＶＬＡＤＰＳＰＩＬＦＹＰＩＳＳＴＥＶＲＣＬＶＤＶＰＧＱＫＶＰＳＩＳＮＧＥＭＡＫＹＬＫＴＶＶＡＳＱＩＰＰＱＩＹＤＳＦＶＡＡＶＤＫＧＮＩＲＴＭＰＮＲＳＭＰＡＡＰＨＰＴＰＧＡＬＬＭＧＤＡＦＮＭＲＨＰＬＴＧＧＧＭＴＶＡＬＳＤＩＶＶＬＲＤＬＬＫＰＬＲＤＬＮＤＳＶＴＬＣＫＹＬＥＳＦＹＴＬＲＫＰＶＡＳＴＩＮＴＬＡＧＡＬＹＫＶＦＣＡＳＰＤＱＡＲＫＥＭＲＥＡＣＦＤＹＬＳＬＧＧＶＦＳＥＧＰＶＳＬＬＳＧＬＮＰＲＰＬＳＬＶＣＨＦＦＡＶＡＩＹＧＶＧＲＬＬＬＰＦＰＳＰＫＲＬＷＩＧＡＲＬＩＳＧＡＳＧＩＩＦＰＩＩＲＡＥＧＶＲＱＭＦＦＰＡＴＩＰＡＹＹＲＡＰＲＰＮ
Ｊｕｇｌａｎｓ ｒｅｇｉａ （ＪｒＳＱＥ１）（配列番号２８）
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Ｃｕｃｕｍｉｓ ｍｅｌｏ（配列番号２９）
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Ｃｕｃｕｍｉｓ ｓａｔｉｖｕｓ（配列番号３０）
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Ｊｕｇｌａｎｓ ｒｅｇｉａ （ＪｒＳＱＥ２）（配列番号３１）
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Ｔｈｅｏｂｒｏｍａ ｃａｃａｏ（配列番号３２）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍｏｓｃｈａｔａ（配列番号３３）
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Ｐｈａｓｅｏｌｕｓ ｖｕｌｇａｒｉｓ（配列番号３４）
ＭＬＤＴＹＶＦＧＷＩＩＣＡＡＬＳＶＦＶＩＲＮＦＶＦＡＧＫＫＣＣＡＳＳＥＴＤＡＳＭＣＡＥＮＩＴＴＡＡＧＥＣＲＳＳＭＲＤＧＥＦＤＶＬＩＶＧＡＧＶＡＧＳＡＬＡＹＴＬＧＫＤＧＲＱＶＬＶＩＥＲＤＬＳＥＰＤＲＩＶＧＥＬＬＱＰＧＧＹＬＫＬＩＥＬＧＬＥＤＣＶＤＫＩＤＡＱＱＶＦＧＹＡＬＦＫＤＧＫＨＩＲＬＳＹＰＬＥＫＦＨＳＤＶＡＧＲＳＦＨＮＧＲＦＩＱＲＭＲＥＫＡＡＳＬＰＮＶＲＬＥＱＧＴＶＴＳＬＬＥＥＫＧＶＩＫＧＶＱＹＫＴＫＤＳＱＥＬＳＶＣＡＰＦＴＩＶＣＤＧＣＦＳＮＬＲＲＳＬＣＤＰＫＶＤＶＰＳＣＦＶＧＬＶＬＥＮＣＥＬＰＣＡＮＨＧＨＶＩＬＧＥＰＳＰＶＬＦＹＰＩＳＳＴＥＩＲＣＬＶＤＶＰＧＱＫＶＰＳＩＳＮＧＥＭＡＫＹＬＫＴＶＩＡＰＱＶＰＨＥＬＨＮＡＦＩＡＡＶＤＫＧＳＩＲＴＭＰＮＲＳＭＰＡＡＰＹＰＴＰＧＡＬＬＭＧＤＡＦＮＭＲＨＰＬＴＧＧＧＭＴＶＡＬＳＤＩＶＶＬＲＮＬＬＲＰＬＲＤＬＮＤＡＰＳＬＣＫＹＬＥＳＦＹＴＬＲＫＰＶＡＳＴＩＮＴＬＡＧＡＬＹＫＶＦＣＡＳＳＤＰＡＲＫＥＭＲＱＡＣＦＤＹＬＳＬＧＧＱＦＳＥＧＰＩＳＬＬＳＧＬＮＰＲＰＬＴＬＶＬＨＦＦＡＶＡＴＹＧＶＧＲＬＬＬＰＦＰＳＰＫＲＭＷＩＧＬＲＬＩＳＳＡＳＧＩＩＭＰＩＩＫＡＥＧＶＲＱＭＦＦＰＡＴＶＰＡＹＹＲＮＰＰＡＡ
Ｈｅｖｅａ ｂｒａｓｉｌｉｅｎｓｉｓ（配列番号３５）
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Ｓｏｒｇｈｕｍ ｂｉｃｏｌｏｒ（配列番号３６）
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Ｚｅａ ｍａｙｓ（配列番号３７）
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Ｍｅｄｉｃａｇｏ ｓａｔｉｖａ（配列番号３８）
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Ｍｅｔｈｙｌｏｍｏｎａｓ ｌｅｎｔａ（配列番号３９）
ＭＫＥＥＦＤＩＣＩＩＧＡＧＭＡＧＡＴＩＳＡＹＬＡＰＫＧＩＫＩＡＬＩＤＨＣＹＫＥＫＫＲＩＶＧＥＬＬＱＰＧＡＶＬＳＬＥＱＭＧＬＳＨＬＬＤＧＦＥＡＱＴＶＫＧＹＡＬＬＱＧＮＥＫＴＴＩＰＹＰＳＱＨＥＧＩＧＬＨＮＧＲＦＬＱＱＩＲＡＳＡＬＥＮＳＳＶＴＱＩＨＧＫＡＬＱＬＬＥＮＥＲＮＥＩＩＧＶＳＹＲＥＳＩＴＳＱＩＫＳＩＹＡＰＬＴＩＴＳＤＧＦＦＳＮＦＲＡＨＬＳＮＮＱＫＴＶＴＳＹＦＩＧＬＩＬＫＤＣＥＭＰＦＰＫＨＧＨＶＦＬＳＧＰＴＰＦＩＣＹＰＩＳＤＮＥＶＲＬＬＩＤＦＰＧＥＱＬＰＲＫＮＬＬＱＥＨＬＤＴＮＶＴＰＹＩＰＥＣＭＲＳＳＹＡＱＡＩＱＥＧＧＦＫＶＭＰＮＨＹＭＡＡＫＰＩＶＲＫＧＡＶＭＬＧＤＡＬＮＭＲＨＰＬＴＧＧＧＬＴＡＶＦＳＤＩＱＩＬＳＡＨＬＬＡＭＰＤＦＫＮＴＤＬＩＨＥＫＩＥＡＹＹＲＤＲＫＲＡＮＡＮＬＮＩＬＡＮＡＬＹＡＶＭＳＮＤＬＬＫＴＡＶＦＫＹＬＱＣＧＧＡＮＡＱＥＳＩＡＶＬＡＧＬＮＲＫＨＦＳＬＩＫＱＦＣＦＬＡＶＦＧＡＣＮＬＬＱＱＳＩＳＮＩＰＫＡＬＫｌＬＫＤＡＦＶＩＩＫＰＬＩＫＮＥＬＳ
Ｂａｔｈｙｍｏｄｉｏｌｕｓ ａｚｏｒｉｃｕｓ Ｅｎｄｏｓｙｍｂｉｏｎｔ（配列番号１６８）
ＭＨＴＴＳＥＨＮＤＬＦＤＩＣＩＶＧＡＧＭＡＧＡＴＩＡＴＹＬＡＰＲＧＩＫＩＡＬＩＤＲＤＹＡＥＫＲＲＩＶＧＥＬＬＱＰＧＡＶＱＴＬＫＫＭＧＬＥＨＬＬＥＧＦＤＡＱＰＩＹＧＹＡＬＦＮＫＤＣＥＦＳＩＥＹＮＱＤＫＳＴＮＹＲＧＶＧＬＨＮＧＲＦＬＱＫＩＲＥＤＡＬＫＱＰＳＩＴＱＩＨＧＴＶＳＥＬＩＥＤＥＮＨＶＶＴＧＶＫＹＫＥＫＹＴＲＥＬＫＴＶＮＡＫＬＴＩＴＳＤＧＦＦＳＳＦＲＫＤＬＴＮＮＶＫＴＶＴＳＦＦＶＧＩＩＬＫＤＣＥＬＰＹＰＨＨＧＨＶＦＬＳＡＰＴＰＦＩＣＹＰＩＳＳＴＥＳＲＬＬＩＤＦＰＧＤＱＡＰＫＫＥＡＶＫＨＨＩＥＮＮＶＩＰＦＬＰＫＥＦＲＬＣＬＤＱＡＬＲＥＮＤＹＫＩＭＰＮＨＹＭＰＡＫＰＶＬＫＫＧＶＶＬＬＧＤＡＬＮＭＲＨＰＩＴＧＧＧＬＴＡＶＦＮＤＶＹＬＬＳＴＨＬＬＡＭＰＤＦＮＤＴＫＬＩＨＥＫＶＮＬＹＹＮＤＲＹＨＡＮＴＮＶＮＩＭＡＮＡＬＹＧＶＭＳＮＤＬＬＫＱＳＶＦＥＹＬＲＫＧＧＤＮＳＧＧＰＩＳＬＬＡＧＬＮＲＮＰＴＩＬＩＫＨＦＦＳＶＡＬＬＣＬＲＮＬＦＫＡＨＫＭＳＬＴＮＡＦＹＶＩＫＤＡＦＣＩＩＶＰＬＡＩＮＥＬＲＰＳＳＦＬＫＫＮＩＨＮ
Ｍｅｔｈｙｌｏｐｒｏｆｕｎｄｕｓ ｓｅｄｉｍｅｎｔ（配列番号１６９）
ＭＮＴＳＰＥＨＮＤＬＦＤＩＣＩＶＧＶＧＭＡＧＡＴＩＡＡＹＬＡＰＲＧＬＫＩＡＬＩＤＲＥＹＴＥＫＲＲＩＶＧＥＬＬＱＰＧＡＶＱＴＬＫＫＭＧＬＥＨＬＬＥＧＦＤＡＱＰＩＹＧＹＡＬＦＮＮＤＫＥＦＳＩＳＹＮＳＤＤＳＴＥＹＨＧＶＧＬＨＮＧＲＦＬＱＫＩＲＥＤＶＦＫＮＥＴＶＴＱＩＨＧＴＶＳＥＬＩＥＤＫＫＧＶＶＫＧＶＴＹＲＥＫＨＴＲＥＹＫＴＶＫＡＫＬＴＶＴＳＤＧＦＦＳＮＦＲＫＤＬＳＮＮＶＫＴＶＴＳＦＦＩＧＬＶＬＮＤＣＮＬＰＦＰＮＨＧＨＶＦＬＳＡＰＴＰＦＩＣＹＰＩＳＳＴＥＴＲＬＬＩＤＹＰＧＤＫＡＰＫＫＤＥＩＲＥＨＩＬＮＫＶＡＰＦＬＰＥＥＦＫＥＣＦＡＮＡＭＥＤＤＤＦＫＶＭＰＮＨＹＭＰＡＫＰＶＬＫＥＧＡＶＬＬＧＤＡＬＮＭＲＨＰＬＴＧＧＧＬＴＡＶＦＮＤＶＹＬＬＳＴＨＬＬＡＭＰＤＦＮＤＰＫＬＬＨＥＫＬＥＬＹＹＱＤＲＹＨＡＮＴＮＶＮＩＭＡＮＡＬＹＧＶＭＳＮＤＬＬＫＱＧＶＦＥＹＬＲＫＧＧＤＮＳＧＧＰＩＴＬＬＡＧＬＮＲＮＰＴＬＬＩＫＨＦＦＳＶＡＦＬＣＩＣＮＬＳＧＮＮＫＭＮＦＴＮＶＦＲＶＭＫＤＡＦＣＩＩＫＰＬＡＶＮＥＬＲＰＳＳＦＹＫＫＮＩＱＬ
Ｍｅｔｈｙｌｏｍｉｃｒｏｂｉｕｍ ｂｕｒｙａｔｅｎｓｅ（配列番号１７０）
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Ｏｎｏｎｉｓ ｓｐｉｎｏｓａ ＳＱＥ１（配列番号１７７）
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Ｏｎｏｎｉｓ ｓｐｉｎｏｓａ ＳＱＥ２（配列番号１７８）
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Ｍｅｄｉｃａｇｏ ｔｒｕｎｃａｔｕｌａ ＳＱＥ１（配列番号１７９）
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Ｍｅｄｉｃａｇｏ ｔｒｕｎｃａｔｕｌａ ＳＱＥ２（配列番号１８０）
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Ｈｙｐｈｏｌｏｍａ ｓｕｂｌａｔｅｒｉｔｉｕｍ ＳＱＥ（配列番号１８１）
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Ｈｙｐｈｏｌｏｍａ ｓｕｂｌａｔｅｒｉｔｉｕｍ ＳＱＥ２（配列番号１８２）
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Ｈｙｐｈｏｌｏｍａ ｓｕｂｌａｔｅｒｉｔｉｕｍ ＳＱＥ３（配列番号１８３）
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ＭｌＳＱＥ Ａ４（配列番号２０３）
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ククルビタジエノールシンターゼ （ＣＤＳ）、トリテルペンシンターゼ （ＴＴＰ）
Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＣＤＳ（配列番号４０）
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Ｍｏｍｏｒｄｉｃａ ｃｈａｒａｎｔｉａ（配列番号４１）
ＭＷＲＬＫＶＧＡＥＳＶＧＥＮＤＥＫＷＶＫＳＩＳＮＨＬＧＲＱＶＷＥＦＣＰＤＡＧＴＰＱＱＬＬＱＩＥＫＡＲＫＡＦＱＤＮＲＦＨＲＫＱＴＳＤＬＬＶＳＩＱＣＥＫＧＴＴＮＧＡＲＶＰＧＴＫＬＫＥＧＥＥＶＲＫＥＡＶＫＳＴＬＥＲＡＬＳＦＹＳＳＩＱＴＳＤＧＮＷＡＳＤＬＧＧＰＭＦＬＬＰＧＬＶＩＡＬＣＶＴＧＡＬＮＳＶＬＳＫＨＨＲＱＥＭＣＲＹＬＹＮＨＱＮＥＤＧＧＷＧＬＨＩＥＳＰＳＴＭＦＧＳＡＬＮＹＶＡＬＲＬＬＧＥＤＡＤＧＧＥＧＲＡＭＴＫＡＲＡＷＩＬＧＨＧＧＡＴＡＩＴＳＷＧＫＬＷＬＳＶＬＧＶＹＥＷＳＧＮＮＰＬＰＰＥＦＷＬＬＰＹＦＬＰＦＨＰＧＲＭＷＣＨＣＲＭＶＹＬＰＭＳＹＬＹＧＫＲＦＶＧＰＩＴＰＶＶＬＳＬＲＫＥＬＹＴＶＰＹＨＥＩＤＷＮＫＳＲＮＴＣＡＫＥＤＬＹＹＰＨＳＫＭＱＤＩＬＷＧＳＩＨＨＭＹＥＰＬＦＴＨＷＰＡＫＲＬＲＥＫＡＬＫＴＡＭＱＨＩＨＹＥＤＥＮＴＲＹＩＣＬＧＰＶＮＫＶＬＮＭＬＣＣＷＶＥＤＰＹＳＥＡＦＫＬＨＬＱＲＶＨＤＹＬＷＶＡＥＤＧＭＫＭＱＧＹＮＧＳＱＬＷＤＴＡＦＳＶＱＡＩＩＳＴＫＬＶＤＮＹＧＰＴＬＲＫＡＨＤＹＶＫＮＳＱＩＱＱＤＣＰＧＥＰＮＶＷＦＲＨＩＨＫＧＡＷＰＦＳＴＲＤＨＧＷＬＩＳＤＣＴＡＥＧＬＫＡＳＬＭＬＳＫＬＰＳＥＴＶＧＥＰＬＥＲＮＲＬＣＤＡＶＮＶＬＬＳＬＱＮＤＮＧＧＦＡＳＹＥＬＴＲＳＹＰＷＬＥＬＩＮＰＡＥＴＦＧＤＩＶＩＤＹＰＹＶＥＣＴＳＡＴＭＥＡＬＡＬＦＫＫＬＨＰＧＨＲＴＫＥＩＤＴＡＩＡＲＡＡＤＦＬＥＮＭＱＲＴＤＧＳＷＹＧＣＷＧＶＣＦＴＹＡＧＷＦＧＩＫＧＬＶＡＡＧＲＡＹＳＮＣＬＡＩＲＫＡＣＤＦＬＬＳＫＥＬＰＧＧＧＷＧＥＳＹＬＳＣＱＮＫＶＹＴＮＬＥＧＮＲＰＨＬＶＮＴＡＷＶＬＭＡＬＩＥＡＧＱＧＥＲＤＰＡＰＬＨＲＡＡＲＬＬＩＮＳＱＬＥＮＧＤＦＰＱＥＥＩＭＧＶＦＮＫＮＣＭＩＴＹＡＡＹＲＮＩＦＰＩＷＡＬＧＥＹＣＨＲＶＬＴＥ
Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍａｘｉｍａ（配列番号４２）
ＭＷＲＬＫＶＧＡＥＳＶＧＥＫＤＥＫＷＶＫＳＶＳＮＨＬＧＲＱＶＷＥＦＣＡＤＡＡＡＤＴＰＨＱＬＬＱＩＱＮＡＲＮＨＦＨＨＮＲＦＨＲＫＱＳＳＤＬＦＬＡＩＱＹＥＫＥＩＡＫＧＡＫＧＧＡＶＫＶＫＥＧＥＥＶＧＫＥＡＶＫＳＴＬＥＲＡＬＧＦＹＳＡＶＱＴＳＤＧＮＷＡＳＤＬＧＧＰＭＦＬＬＰＧＬＶＩＡＬＨＶＴＧＶＬＮＳＶＬＳＫＨＨＲＶＥＭＣＲＹＬＹＮＨＱＮＥＤＧＧＷＧＬＨＩＥＧＴＳＴＭＦＧＳＡＬＮＹＶＡＬＲＬＬＧＥＤＡＤＧＧＤＧＧＡＭＴＫＡＲＡＷＩＬＥＲＧＧＡＴＡＩＴＳＷＧＫＬＷＬＳＶＬＧＶＹＥＷＳＧＮＮＰＬＰＰＥＦＷＬＬＰＹＳＬＰＦＨＰＧＲＭＷＣＨＣＲＭＶＹＬＰＭＳＹＬＹＧＫＲＦＶＧＰＩＴＰＫＶＬＳＬＲＱＥＬＹＴＩＰＹＨＥＩＤＷＮＫＳＲＮＴＣＡＫＥＤＬＹＹＰＨＰＫＭＱＤＩＬＷＧＳＩＹＨＶＹＥＰＬＦＴＲＷＰＧＫＲＬＲＥＫＡＬＱＡＡＭＫＨＩＨＹＥＤＥＮＳＲＹＩＣＬＧＰＶＮＫＶＬＮＭＬＣＣＷＶＥＤＰＹＳＤＡＦＫＬＨＬＱＲＶＨＤＹＬＷＶＡＥＤＧＭＲＭＱＧＹＮＧＳＱＬＷＤＴＡＦＳＩＱＡＩＶＡＴＫＬＶＤＳＹＡＰＴＬＲＫＡＨＤＦＶＫＤＳＱＩＱＥＤＣＰＧＤＰＮＶＷＦＲＨＩＨＫＧＡＷＰＦＳＴＲＤＨＧＷＬＩＳＤＣＴＡＥＧＬＫＡＳＬＭＬＳＫＬＰＳＴＭＶＧＥＰＬＥＫＮＲＬＣＤＡＶＮＶＬＬＳＬＱＮＤＮＧＧＦＡＳＹＥＬＴＲＳＹＰＷＬＥＬＩＮＰＡＥＴＦＧＤＩＶＩＤＹＰＹＶＥＣＴＡＡＴＭＥＡＬＴＬＦＫＫＬＨＰＧＨＲＴＫＥＩＤＴＡＩＧＫＡＡＮＦＬＥＫＭＱＲＡＤＧＳＷＹＧＣＷＧＶＣＦＴＹＡＧＷＦＧＩＫＧＬＶＡＡＧＲＴＹＮＳＣＬＡＩＲＫＡＣＥＦＬＬＳＫＥＬＰＧＧＧＷＧＥＳＹＬＳＣＱＮＫＶＹＴＮＬＥＧＮＫＰＨＬＶＮＴＡＷＶＬＭＡＬＩＥＡＧＱＧＥＲＤＰＡＰＬＨＲＡＡＲＬＬＭＮＳＱＬＥＮＧＤＦＶＱＱＥＩＭＧＶＦＮＫＮＣＭＩＴＹＡＡＹＲＮＩＦＰＩＷＡＬＧＥＹＣＨＲＶＬＴＥ
Ｃｉｔｒｕｌｌｕｓ ｃｏｌｏｃｙｎｔｈｉｓ （ＣｃＣＤＳ１）（配列番号４３）
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Ｃｉｔｒｕｌｌｕｓ ｃｏｌｏｃｙｎｔｈｉｓ （ＣｃＣＤＳ２）（配列番号４４）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍｏｓｃｈａｔａ（配列番号４５）
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Ｃｕｃｕｍｉｓ ｓａｔｉｖｕｓ（配列番号４６）
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Ｃｕｃｕｍｉｓ ｍｅｌｏ（配列番号４７）
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Ｃｉｔｒｕｌｌｕｓ ｌａｎａｔｕｓ ｓｕｂｓｐ． ｖｕｌｇａｒｉｓ（配列番号４８）
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Ｔｈｅｏｂｒｏｍａ ｃａｃａｏ（配列番号４９）
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Ｚｉｚｉｐｈｕｓ ｊｕｊｕｂｅ（配列番号５０）
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Ｐｒｕｎｕｓ ａｖｉｕｍ（配列番号５１）
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Ｂｒａｓｓｉｃａ ｎａｐｕｓ（配列番号５２）
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Ｓｐｉｎａｃｉａ ｏｌｅｒａｃｅａ（配列番号５３）
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Ｔｒｉｇｏｎｅｌｌａ ｆｏｅｎｕｍ－ｇｒａｅｃｕｍ（配列番号５４）
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Ｒｉｃｉｎｕｓ ｃｏｍｍｕｎｉｓ（配列番号５５）
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Ｐｉｓｕｍ ｓａｔｉｖｕｍシクロアルテノールシンターゼ（ＰｓＣＡＳ＿ｍｕｔ）（配列番号１９１）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｐｅｐｏ ｓｕｂｓｐ． ｐｅｐｏシクロアルテノールシンターゼ（ＣｐＣＡＳ＿ｍｕｔ）（配列番号１９２）
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Ｚｏｓｔｅｒａ ｍａｒｉｎａシクロアルテノールシンターゼ（ＺｍＣＡＳ＿ｍｕｔ）（配列番号１９３）
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Ａｒｔｅｍｉｓｉａ ａｎｎｕａ （ＡａＣＡＳｍｕｔ）（配列番号２１９）
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Ｃｉｔｒｕｌｌｕｓ ｃｏｌｏｃｙｎｔｈｉｓ （ＣｃＣＤＳ２）（配列番号２２０）
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エポキシドヒドロラーゼ
Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＥＰＨ１ （ＳｇＥＰＨ１）（配列番号５６）
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Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＥＰＨ２ （ＳｇＥＰＨ２）（配列番号５７）
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Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＥＰＨ３ （ＳｇＥＰＨ３）（配列番号５８）
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Ｍｏｍｏｒｄｉｃａ ｃｈａｒａｎｔｉａ（配列番号５９）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍｏｓｃｈａｔａ（配列番号６０）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍａｘｉｍａ（配列番号６１）
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Ｐｒｕｎｕｓ ｐｅｒｓｉｃａ（配列番号６２）
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Ｍｏｒｕｓ ｎｏｔａｂｉｌｉｓ（配列番号６３）
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Ｒｉｃｉｎｕｓ ｃｏｍｍｕｎｉｓ（配列番号６４）
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Ｃｉｔｒｕｓ ｕｎｓｈｉｕ（配列番号６５）
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Ｈｅｖｅａ ｂｒａｓｉｌｉｅｎｓｉｓ（配列番号６６）
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Ｈａｎｄｒｏａｎｔｈｕｓ ｉｍｐｅｔｉｇｉｎｏｓｕｓ（配列番号６７）
ＭＤＫＩＱＨＫＩＩＱＴＮＧＩＮＩＨＶＡＥＩＧＤＧＰＡＶＬＦＬＨＧＦＰＥＬＷＹＳＷＲＨＱＭＬＦＬＳＳＲＧＹＲＡＩＡＰＤＬＲＧＹＧＤＳＤＡＰＰＣＡＴＳＹＴＡＦＨＩＩＧＤＬＶＧＬＬＤＡＭＧＬＤＲＶＦＬＶＧＨＤＷＧＡＶＭＡＷＹＦＣＬＬＲＰＤＲＩＫＡＬＶＮＬＳＶＶＦＱＰＲＮＰＫＲＫＰＶＥＳＭＲＡＫＬＧＤＤＹＹＩＣＲＦＱＥＰＧＥＡＥＥＥＦＡＲＶＤＴＡＲＬＩＫＫＬＬＴＴＲＮＰＡＰＰＲＬＰＫＥＶＧＦＧＣＬＰＨＫＰＩＴＭＰＳＷＬＳＥＥＤＶＱＹＹＡＡＫＦＮＱＫＧＦＴＧＧＬＮＹＹＲＡＭＤＬＳＷＥＬＡＡＰＷＴＧＶＱＩＫＶＰＶＫＦＩＶＧＤＬＤＩＴＹＮＴＰＧＶＫＥＹＩＨＫＧＲＦＫＱＨＶＰＦＬＱＥＬＶＩＬＥＧＶＡＨＦＬＮＱＥＫＰＤＥＩＮＱＨＩＹＤＦＩＨＫＦ
Ｃａｍｅｌｉｎａ ｓａｔｉｖａ（配列番号６８）
ＭＥＫＩＥＨＴＴＶＳＴＮＧＩＮＭＨＶＡＳＩＧＳＧＰＶＩＬＦＬＨＧＦＰＤＬＷＹＳＷＲＨＱＬＬＳＦＡＡＬＧＹＲＡＩＡＰＤＬＲＧＹＧＤＳＤＡＰＰＳＰＥＳＹＴＩＬＨＩＶＧＤＬＶＧＬＬＤＳＬＧＶＤＲＶＦＬＶＧＨＤＷＧＡＩＶＡＷＷＬＣＭＩＲＰＤＲＶＫＡＬＶＮＴＳＶＶＦＮＰＲＮＰＳＶＫＰＶＤＫＦＲＤＬＦＧＤＤＹＹＶＣＲＦＱＥＴＧＥＩＥＥＤＦＡＱＶＤＴＫＫＬＩＴＲＦＦＶＳＲＮＰＲＰＰＣＩＰＫＳＶＧＦＲＧＬＰＤＰＰＳＬＰＡＷＬＴＥＱＤＶＳＦＹＧＤＫＦＳＱＫＧＦＴＧＧＬＮＹＹＲＡＭＮＬＳＷＥＬＴＡＰＷＡＧＬＱＩＫＶＰＶＫＦＩＶＧＤＬＤＩＴＹＮＩＰＧＴＫＥＹＩＨＧＧＧＬＫＫＨＶＰＦＬＱＥＶＶＶＭＥＧＶＧＨＦＬＱＱＥＫＰＤＥＶＴＤＨＩＹＧＦＦＥＫＦＲＴＲＥＴＳＳＬ
Ｃｏｆｆｅａ ｃａｎｅｐｈｏｒａ（配列番号６９）
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Ｐｕｎｉｃａ ｇｒａｎａｔｕｍ（配列番号７０）
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Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ ｌｙｒａｔａ ｓｕｂｓｐ． ｌｙｒａｔａ（配列番号７１）
ＭＥＫＩＥＨＴＴＶＳＴＮＧＩＮＭＨＶＡＳＩＧＳＧＰＶＩＬＦＬＨＧＦＰＤＬＷＹＳＷＲＨＱＬＬＳＦＡＡＬＧＹＲＡＩＡＰＤＬＲＧＹＧＤＳＤＡＰＰＳＲＥＳＹＴＩＬＨＩＶＧＤＬＶＧＬＬＮＳＬＧＶＤＲＶＦＬＶＧＨＤＷＧＡＩＶＡＷＷＬＣＭＩＲＰＤＲＶＮＡＬＶＮＴＳＶＶＦＮＰＲＮＰＳＶＫＰＶＤＡＦＲＡＬＦＧＤＤＹＹＩＣＲＦＱＥＰＧＥＩＥＥＤＦＡＱＶＤＴＫＫＬＩＴＲＦＦＩＳＲＮＰＲＰＰＣＩＰＫＳＶＧＦＲＧＬＰＤＰＰＳＬＰＡＷＬＴＥＥＤＶＳＦＹＧＤＫＦＳＱＫＧＦＴＧＧＬＮＹＹＲＡＬＮＬＳＷＥＬＴＡＰＷＡＧＬＱＩＫＶＰＶＫＦＩＶＧＤＬＤＩＴＹＮＩＰＧＴＫＥＹＩＨＥＧＧＬＫＫＨＶＰＦＬＱＥＶＶＶＬＥＧＶＧＨＦＬＨＱＥＫＰＤＥＩＴＤＨＩＹＧＦＦＫＫＦＲＴＲＥＴＡＳＬ
Ｒｈｉｎｏｌｏｐｈｕｓ ｓｉｎｉｃｕｓ（配列番号７２）
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Ｇｏｓｓｙｐｉｕｍ ｒａｉｍｏｎｄｉｉ （ＧｒＥＰＨ）（配列番号１８４）
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Ｇｏｓｓｙｐｉｕｍ ｈｉｒｓｕｔｕｍ （ＧｈＥＰＨ）（配列番号１８５）
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Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｎｅｖｏｒｉｉ （ＳｇＥＰＨ４）（配列番号１８６）
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Ｃｕｃｕｍｉｓ ｍｅｌｏ （ＣｍＥＰＨ１）（配列番号１８７）
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Ｃｕｃｕｍｉｓ ｍｅｌｏ （ＣｍＥＰＨ２）（配列番号１８８）
ＭＡＥＫＩＥＨＴＴＩＰＴＮＧＩＮＭＨＶＡＳＩＧＳＧＰＡＶＬＦＬＨＧＦＰＱＬＷＹＳＷＲＨＱＬＬＦＬＡＳＫＧＦＲＡＬＡＰＤＬＲＧＦＧＤＴＤＡＰＰＳＰＳＳＹＴＦＬＨＩＩＧＤＬＩＧＬＬＤＨＬＧＬＥＫＶＦＬＶＧＨＤＷＧＡＭＩＡＷＹＦＣＬＦＲＰＤＲＶＫＡＬＶＮＬＳＶＹＹＩＫＲＨＰＳＩＳＦＶＤＧＦＲＡＶＡＧＤＮＦＹＩＣＱＦＱＥＡＧＶＡＥＡＤＦＧＲＶＤＴＡＴＭＭＫＫＦＭＧＭＲＤＰＥＡＰＬＩＦＴＫＥＫＧＦＳＳＭＥＴＰＤＰＬＰＣＷＬＴＥＥＤＩＤＦＦＡＴＫＦＳＫＴＧＦＴＧＧＦＮＹＹＲＡＬＮＬＳＷＥＬＴＡＡＷＮＧＳＫＩＥＶＰＶＫＦＩＶＧＤＬＤＬＶＹＨＦＰＧＡＫＱＹＩＨＧＧＥＦＫＫＤＶＰＦＬＥＥＶＶＶＩＫＤＡＡＨＦＩＨＱＥＫＰＨＱＩＮＳＬＩＹＨＦＩＮＫＦＳＴＳＴＳＰＡ
Ｔｒｅｍａ ｏｒｉｅｎｔａｌｅ （ＴｏＥＰＨ）（配列番号１８９）
ＭＡＥＫＩＥＨＴＴＩＮＴＮＧＶＮＬＨＶＡＳＩＧＴＧＰＡＶＬＦＬＨＧＦＰＥＬＷＹＳＷＲＨＱＭＬＡＬＳＳＬＧＹＲＡＩＡＰＤＬＲＧＹＧＤＳＤＡＰＰＳＰＥＳＹＳＳＬＨＩＶＧＤＬＶＧＬＩＤＱＬＧＩＤＱＩＦＬＶＧＨＤＷＧＡＶＩＡＷＱＦＣＬＦＲＰＤＲＶＫＡＬＶＮＭＳＶＰＦＲＰＲＨＰＴＲＫＰＩＥＴＦＲＡＬＦＧＤＤＹＹＶＣＲＦＱＡＰＧＥＶＥＥＤＦＡＳＤＤＴＡＮＬＬＫＫＦＹＧＧＲＮＰＲＰＰＣＶＰＫＥＩＧＦＫＧＬＫＡＰＥＬＰＳＷＬＳＥＥＤＬＮＹＦＡＥＫＦＮＱＲＧＦＴＧＧＬＮＹＹＲＡＬＤＬＴＷＥＬＴＡＡＷＴＧＶＱＶＫＶＰＴＫＦＩＶＧＤＬＤＩＴＹＨＩＰＧＡＫＥＹＩＮＥＧＧＬＫＫＤＶＰＹＬＱＥＶＶＶＭＥＧＶＡＨＦＶＮＱＥＫＡＥＥＶＳＡＨＩＨＤＦＩＫＫＦ
Ａｒａｃｈｉｓ ｈｙｐｏｇａｅａ （ＡｈＥＰＨ）（配列番号１９０）
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Ｍｙｃｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｔｕｂｅｒｃｕｌｏｓｉｓ （ＭｔＥＰＨ）（配列番号２１２）
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シトクロムＰ４５０
Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＣＹＰ８７Ｄ１８（配列番号７３）
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Ｃｕｃｕｍｉｓ ｍｅｌｏ（配列番号７４）
ＭＷＴＩＬＬＧＬＡＴＬＡＩＡＹＹＩＨＷＶＮＫＷＫＤＳＫＦＮＧＶＬＰＰＧＴＭＧＬＰＬＩＧＥＴＩＱＬＳＲＰＳＤＳＬＤＶＨＰＦＩＱＳＫＶＫＲＹＧＰＩＦＫＴＣＬＡＧＲＰＶＶＶＳＴＤＡＥＦＮＨＹＩＭＬＱＥＧＲＡＶＥＭＷＹＬＤＴＬＳＫＦＦＧＬＤＴＥＷＬＫＡＬＧＬＩＨＫＹＩＲＳＩＴＬＮＨＦＧＡＥＳＬＲＥＲＦＬＰＲＩＥＥＳＡＲＥＴＬＨＹＷＳＴＱＰＳＶＥＶＫＥＳＡＡＡＭＶＦＲＴＳＩＶＫＭＦＳＥＤＳＳＫＬＬＴＡＧＬＴＫＫＦＴＧＬＬＧＧＦＬＴＬＰＬＮＶＰＧＴＴＹＨＫＣＩＫＤＭＫＥＩＱＫＫＬＫＤＩＬＥＥＲＬＡＫＧＶＳＩＤＥＤＦＬＧＱＡＩＫＤＫＥＳＱＱＦＩＳＥＥＦＩＩＱＬＬＦＳＩＳＦＡＳＦＥＳＩＳＴＴＬＴＬＩＬＮＦＬＡＤＨＰＤＶＡＫＥＬＥＡＥＨＥＡＩＲＫＡＲＡＤＰＤＧＰＩＴＷＥＥＹＫＳＭＮＦＴＬＮＶＩＣＥＴＬＲＬＧＳＶＴＰＡＬＬＲＫＴＴＫＥＩＱＩＫＧＹＴＩＰＥＧＷＴＶＭＬＶＴＡＳＲＨＲＤＰＥＶＹＫＤＰＤＴＦＮＰＷＲＷＫＥＬＤＳＩＴＩＱＲＮＦＭＰＦＧＧＧＬＲＨＣＡＧＡＥＹＳＫＶＹＬＣＴＦＬＨＩＬＦＴＫＹＲＷＲＫＬＫＧＧＫＩＡＲＡＨＩＬＲＦＥＤＧＬＹＶＮＦＴＰＫＥ
Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍａｘｉｍａ（配列番号７５）
ＭＷＴＩＶＶＧＬＡＴＬＡＶＡＹＹＩＨＷＩＮＫＷＫＤＳＫＦＮＧＶＬＰＰＧＴＭＧＬＰＬＩＧＥＴＬＱＬＳＲＰＳＤＳＬＤＶＨＰＦＩＫＫＫＶＫＲＹＧＳＩＦＫＴＣＬＡＧＲＰＶＶＶＳＴＤＡＥＦＮＮＹＩＭＬＱＥＧＲＡＶＥＭＷＹＬＤＴＬＳＫＦＦＧＬＤＴＥＷＬＫＡＬＧＦＩＨＫＹＩＲＳＩＴＬＮＨＦＧＡＥＳＬＲＥＲＦＬＰＲＩＥＥＳＡＫＥＴＬＣＹＷＡＴＱＰＳＶＥＶＫＤＳＡＡＶＭＶＦＲＴＳＭＶＫＭＶＳＫＤＳＳＫＬＬＴＧＧＬＴＫＫＦＴＧＬＬＧＧＦＬＴＬＰＩＮＶＰＧＴＴＹＮＫＣＭＫＤＭＫＥＩＱＫＫＬＲＥＩＬＥＧＲＬＡＳＧＡＧＳＤＥＤＦＬＧＱＡＶＫＤＫＧＳＱＫＦＩＳＤＤＦＩＩＱＬＬＦＳＩＳＦＡＳＦＥＳＩＳＴＴＬＴＬＩＬＮＹＬＡＤＨＰＤＶＶＫＥＬＥＡＥＨＥＡＩＲＮＡＲＡＤＰＤＧＰＩＴＷＥＥＹＫＳＭＴＦＴＬＨＶＩＦＥＴＬＲＬＧＳＶＴＰＡＬＬＲＫＴＴＫＥＬＱＩＮＧＹＴＩＰＥＧＷＴＶＭＬＶＴＡＳＲＨＲＤＰＡＶＹＫＤＰＨＴＦＮＰＷＲＷＫＥＬＤＳＩＴＩＱＫＮＦＭＰＦＧＧＧＬＲＨＣＡＧＡＥＹＳＫＶＹＬＣＴＦＬＨＩＬＦＴＫＹＲＷＴＫＬＫＧＧＫＶＡＲＡＨＩＬＳＦＥＤＧＬＨＭＫＦＴＰＫＥ
Ｃｕｃｕｍｉｓ ｓａｔｉｖｕｓ（配列番号７６）
ＭＷＴＩＬＬＧＬＡＴＬＡＩＡＹＹＩＨＷＶＮＫＷＫＤＳＫＦＮＧＶＬＰＰＧＴＭＧＬＰＬＩＧＥＴＩＱＬＳＲＰＳＤＳＬＤＶＨＰＦＩＱＲＫＶＫＲＹＧＰＩＦＫＴＣＬＡＧＲＰＶＶＶＳＴＤＡＥＦＮＨＹＩＭＬＱＥＧＲＡＶＥＭＷＹＬＤＴＬＳＫＦＦＧＬＤＴＥＷＬＫＡＬＧＬＩＨＫＹＩＲＳＩＴＬＮＨＦＧＡＥＳＬＲＥＲＦＬＰＲＩＥＥＳＡＲＥＴＬＨＹＷＳＴＱＴＳＶＥＶＫＥＳＡＡＡＭＶＦＲＴＳＩＶＫＭＦＳＥＤＳＳＫＬＬＴＥＧＬＴＫＫＦＴＧＬＬＧＧＦＬＴＬＰＬＮＬＰＧＴＴＹＨＫＣＩＫＤＭＫＱＩＱＫＫＬＫＤＩＬＥＥＲＬＡＫＧＶＫＩＤＥＤＦＬＧＱＡＩＫＤＫＥＳＱＱＦＩＳＥＥＦＩＩＱＬＬＦＳＩＳＦＡＳＦＥＳＩＳＴＴＬＴＬＩＬＮＦＬＡＤＨＰＤＶＶＫＥＬＥＡＥＨＥＡＩＲＫＡＲＡＤＰＤＧＰＩＴＷＥＥＹＫＳＭＮＦＴＬＮＶＩＣＥＴＬＲＬＧＳＶＴＰＡＬＬＲＫＴＴＫＥＩＱＩＫＧＹＴＩＰＥＧＷＴＶＭＬＶＴＡＳＲＨＲＤＰＥＶＹＫＤＰＤＴＦＮＰＷＲＷＫＥＬＤＳＩＴＩＱＫＮＦＭＰＦＧＧＧＬＲＨＣＡＧＡＥＹＳＫＶＹＬＣＴＦＬＨＩＬＦＴＫＹＲＷＲＫＬＫＧＧＫＩＡＲＡＨＩＬＲＦＥＤＧＬＹＶＮＦＴＰＫＥ
Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍｏｓｃｈａｔａ（配列番号７７）
ＭＷＡＩＶＶＧＬＡＴＬＡＶＡＹＹＩＨＷＩＮＫＷＫＤＳＫＦＮＧＶＬＰＰＧＴＭＧＬＰＬＶＧＥＴＬＱＬＡＲＰＳＤＳＬＤＶＨＰＦＩＫＫＫＶＫＲＹＧＳＩＦＫＴＣＬＡＧＲＰＶＶＶＳＴＤＡＥＦＮＮＹＩＭＬＱＥＧＲＡＶＥＭＷＹＬＤＴＬＳＫＦＦＧＬＤＴＥＷＬＫＡＬＧＦＩＨＫＹＩＲＳＩＴＬＮＨＦＧＡＥＳＬＲＥＲＦＬＰＲＩＥＥＳＡＫＥＴＬＲＹＷＡＴＱＰＳＶＥＶＫＤＳＡＡＶＭＶＦＲＴＳＭＶＫＭＶＳＥＤＳＳＫＬＬＴＧＧＬＴＫＫＦＴＧＬＬＧＧＦＬＴＬＰＩＮＶＰＧＴＴＹＮＫＣＭＫＤＭＫＥＩＱＫＫＬＲＥＩＬＥＧＲＬＡＳＧＡＧＳＤＥＤＦＬＧＱＡＩＫＤＫＧＳＱＱＦＩＳＤＤＦＩＩＱＬＬＦＳＩＳＦＡＳＦＥＳＩＳＴＴＬＴＬＶＬＮＹＬＡＤＨＰＤＶＶＫＥＬＥＡＥＨＥＡＩＲＮＡＲＡＤＰＤＧＰＩＴＷＥＥＹＫＳＭＴＦＴＬＨＶＩＦＥＴＬＲＬＧＳＶＴＰＡＬＬＲＫＴＴＫＥＬＱＩＮＧＹＴＩＰＥＧＷＴＶＭＬＶＴＡＳＲＨＲＤＰＡＶＹＫＤＰＨＴＦＮＰＷＲＷＫＥＬＤＳＩＴＩＱＫＮＦＭＰＦＧＧＧＬＲＨＣＡＧＡＥＹＳＫＶＹＬＣＴＦＬＨＩＬＦＴＫＹＲＷＴＫＬＫＧＧＫＶＡＲＡＨＩＬＳＦＥＤＧＬＨＶＫＦＴＰＫＥ
Ｐｒｕｎｕｓ ａｖｉｕｍ（配列番号７８）
ＭＷＴＬＶＧＬＳＬＶＡＬＬＶＩＹＦＴＨＷＩＩＫＷＲＮＰＫＣＮＧＶＬＰＰＧＳＭＧＬＰＬＩＧＥＴＬＮＬＩＩＰＳＹＳＬＤＬＨＰＦＩＫＫＲＬＱＲＹＧＰＩＦＲＴＳＬＡＧＲＰＶＶＶＴＡＤＰＥＦＮＮＹＩＦＱＱＥＧＲＭＶＥＬＷＹＬＤＴＦＳＫＩＦＶＨＥＧＤＳＫＴＮＡＩＧＭＶＨＫＹＶＲＳＩＦＬＮＨＦＧＡＥＲＬＫＥＫＬＬＰＱＩＥＥＦＶＮＫＳＬＣＡＷＳＳＫＡＳＶＥＶＫＨＡＧＳＶＭＶＦＮＦＳＡＫＱＭＩＳＹＤＡＥＫＳＳＤＤＬＳＥＫＹＴＫＩＩＤＧＬＭＳＦＰＬＮＩＰＧＴＡＹＹＮＣＳＫＨＱＫＮＶＴＴＭＬＲＤＭＬＫＥＲＲＩＳＰＥＴＲＲＧＤＦＬＤＱＬＳＩＤＭＥＫＥＫＦＬＳＥＤＦＳＶＱＬＶＦＧＧＬＦＡＴＦＥＳＩＳＡＶＩＡＬＡＦＳＬＬＡＤＨＰＳＶＶＥＥＬＴＡＥＨＥＡＩＬＫＮＲＥＮＰＮＳＳＩＴＷＤＥＹＫＳＭＴＦＴＬＱＶＩＮＥＩＬＲＬＧＮＶＡＰＧＬＬＲＲＡＬＫＤＩＰＶＫＧＦＴＩＰＥＧＷＴＩＭＶＶＴＳＡＬＱＬＳＰＮＴＦＥＤＰＬＥＦＮＰＷＲＷＫＤＬＤＳＹＡＶＳＫＮＦＭＰＦＧＧＧＭＲＱＣＡＧＡＥＹＳＲＶＦＬＡＴＦＬＨＶＬＶＴＫＹＲＷＴＴＩＫＡＡＲＩＡＲＮＰＩＬＧＦＧＤＧＩＨＩＫＦＥＥＫＫＴ
Ｐｏｐｕｌｕｓ ｔｒｉｃｈｏｃａｒｐａ（配列番号７９）
ＭＷＡＩＧＬＶＶＶＡＬＶＶＩＹＹＴＨＭＩＦＫＷＲＳＰＫＩＥＧＶＬＰＰＧＳＭＧＷＰＬＩＧＥＴＬＱＦＩＳＰＧＫＳＬＤＬＨＰＦＶＫＫＲＭＥＫＹＧＰＩＦＫＴＳＬＶＧＲＰＩＩＶＳＴＤＹＥＭＮＫＹＩＬＱＨＥＧＴＬＶＥＬＷＹＬＤＳＦＡＫＦＦＡＬＥＧＥＴＲＶＮＡＩＧＴＶＨＫＹＬＲＳＩＴＬＮＨＦＧＶＥＳＬＫＥＳＬＬＰＫＩＥＤＭＬＨＴＮＬＡＫＷＡＳＱＧＰＶＤＶＫＱＶＩＳＶＭＶＦＮＦＴＡＮＫＩＦＧＹＤＡＥＮＳＫＥＫＬＳＥＮＹＴＫＩＬＮＳＦＩＳＬＰＬＮＩＰＧＴＳＦＨＫＣＭＱＤＲＥＫＭＬＫＭＬＫＤＴＬＭＥＲＬＮＤＰＳＫＲＲＧＤＦＬＤＱＡＩＤＤＭＫＴＥＫＦＬＴＥＤＦＩＰＱＬＭＦＧＩＬＦＡＳＦＥＳＭＳＴＴＬＴＬＴＦＫＦＬＴＥＮＰＲＶＶＥＥＬＲＡＥＨＥＡＩＶＫＫＲＥＮＰＮＳＲＬＴＷＥＥＹＲＳＭＴＦＴＱＭＶＶＮＥＴＬＲＩＳＮＩＰＰＧＬＦＲＫＡＬＫＤＦＱＶＫＧＹＴＶＰＡＧＷＴＶＭＬＶＴＰＡＴＱＬＮＰＤＴＦＫＤＰＶＴＦＮＰＷＲＷＱＥＬＤＱＶＴＩＳＫＮＦＭＰＦＧＧＧＴＲＱＣＡＧＡＥＹＳＫＬＶＬＳＴＦＬＨＩＬＶＴＮＹＳＦＴＫＩＲＧＧＤＶＳＲＴＰＩＩＳＦＧＤＧＩＨＩＫＦＴＡＲＡ
Ｐｒｕｎｕｓ ｐｅｒｓｉｃａ（配列番号８０）
ＭＷＴＬＶＧＬＳＬＶＧＬＬＶＩＹＦＴＨＷＩＩＫＷＲＮＰＫＣＮＧＶＬＰＰＧＳＭＧＬＰＦＩＧＥＴＬＮＬＩＩＰＳＹＳＬＤＬＨＰＦＩＫＫＲＬＱＲＹＧＰＩＦＲＴＳＬＡＧＲＱＶＶＶＴＡＤＰＥＦＮＮＹＬＦＱＱＥＧＲＭＶＥＬＷＹＬＤＴＦＳＫＩＦＶＨＥＧＥＳＫＴＮＡＶＧＭＶＨＫＹＶＲＳＩＦＬＮＨＦＧＡＥＲＬＫＥＫＬＬＰＱＩＥＥＦＶＮＫＳＬＣＡＷＳＳＫＡＳＶＥＶＫＨＡＧＳＶＭＶＦＮＦＳＡＫＱＭＩＳＹＤＡＥＫＳＳＤＤＬＳＥＫＹＴＫＩＩＤＧＬＭＳＦＰＬＮＩＰＧＴＡＹＹＮＣＬＫＨＱＫＮＶＴＴＭＬＲＤＭＬＫＥＲＱＩＳＰＥＴＲＲＧＤＦＬＤＱＩＳＩＤＭＥＫＥＫＦＬＳＥＤＦＳＶＱＬＶＦＧＧＬＦＡＴＦＥＳＩＳＡＶＬＡＬＡＦＳＬＬＡＥＨＰＳＶＶＥＥＬＴＡＥＨＥＡＩＬＫＮＲＥＮＬＮＳＳＬＴＷＤＥＹＫＳＭＴＦＴＬＱＶＩＮＥＩＬＲＬＧＮＶＡＰＧＬＬＲＲＡＬＫＤＩＰＶＫＧＦＴＩＰＥＧＷＴＩＭＶＶＴＳＡＬＱＬＳＰＮＴＦＥＤＰＬＥＦＮＰＷＲＷＫＤＬＤＳＹＡＶＳＫＮＦＭＰＦＧＧＧＭＲＱＣＡＧＡＥＹＳＲＶＦＬＡＴＦＬＨＶＬＶＴＫＹＲＷＴＴＩＫＡＡＲＩＡＲＮＰＩＬＧＦＧＤＧＩＨＩＫＦＥＥＫＫＴ
Ｐｏｐｕｌｕｓ ｅｕｐｈｒａｔｉｃａ（配列番号８１）
ＭＷＴＦＶＬＣＶＶＡＶＬＶＶＹＹＴＨＷＩＮＫＷＲＮＰＴＣＮＧＶＬＰＰＧＳＭＧＬＰＩＩＧＥＴＬＥＬＩＩＰＳＹＳＬＤＬＨＰＦＩＫＫＲＩＱＲＹＧＰＩＦＲＴＮＩＬＧＲＰＡＶＶＳＡＤＰＥＩＮＳＹＩＦＱＮＥＧＫＬＶＥＭＷＹＭＤＴＦＳＫＬＦＡＱＳＧＥＳＲＴＮＡＦＧＩＩＨＫＹＡＲＳＬＴＬＴＨＦＧＳＥＳＬＫＥＲＬＬＰＱＶＥＮＩＶＳＫＳＬＱＭＷＳＳＤＡＳＶＤＶＫＰＡＶＳＩＭＶＣＤＦＴＡＫＱＬＦＧＹＤＡＥＮＳＳＤＫＩＳＥＫＦＴＫＶＩＤＡＦＭＳＬＰＬＮＩＰＧＴＴＹＨＫＣＬＫＤＫＤＳＴＬＳＩＬＲＮＴＬＫＥＲＭＮＳＰＡＥＳＲＧＧＤＦＬＤＱＩＩＡＤＭＤＫＥＫＦＬＴＥＤＦＴＶＮＬＩＦＧＩＬＦＡＳＦＥＳＩＳＡＡＬＴＬＳＬＫＬＩＧＤＨＰＳＶＬＥＥＬＴＶＥＨＥＡＩＬＫＮＲＥＮＰＤＳＰＬＴＷＡＥＹＮＳＭＴＦＳＬＱＶＩＮＥＴＬＲＬＧＮＶＡＰＧＬＬＲＲＡＬＱＤＭＱＶＫＧＹＴＩＰＡＧＷＶＩＭＶＶＮＳＡＬＨＬＮＰＡＴＦＫＤＰＬＥＦＮＰＷＲＷＫＤＦＤＳＹＡＶＳＫＮＬＭＰＦＧＧＧＲＲＱＣＡＧＳＥＦＴＫＬＦＭＡＩＦＬＨＫＬＶＴＫＹＲＷＮＩＩＫＱＧＮＩＧＲＮＰＩＬＧＦＧＤＧＩＨＩＳＦＳＰＫＤＩ
Ｊｕｇｌａｎｓ ｒｅｇｉａ（配列番号８２）
ＭＷＫＶＧＬＣＶＶＧＶＩＶＶＷＦＴＲＷＩＮＫＷＲＮＰＫＣＮＧＩＬＰＰＧＳＭＧＰＰＬＩＧＥＳＬＱＬＩＩＰＳＹＳＬＤＬＨＰＦＩＫＫＲＶＱＲＹＧＰＩＦＲＴＳＶＶＧＱＰＭＶＶＳＴＤＶＥＦＮＨＹＬＡＫＱＥＧＲＬＶＨＦＷＹＬＤＳＦＡＥＩＦＮＬＥＤＥＮＡＩＳＡＶＧＬＩＨＫＹＧＲＳＩＶＬＮＨＦＧＴＤＳＬＫＫＴＬＬＳＱＩＥＥＩＶＮＫＴＬＱＴＷＳＳＬＰＳＶＥＶＫＨＡＡＳＶＭＡＦＤＬＴＡＫＱＣＦＧＹＤＶＥＮＳＡＶＫＭＳＥＫＦＬＹＴＬＤＳＬＩＳＦＰＦＮＩＰＧＴＶＹＨＫＣＬＫＤＫＫＥＶＬＮＭＬＲＮＩＶＫＥＲＭＮＳＰＥＫＹＲＧＤＦＬＤＱＩＴＡＤＭＮＫＥＳＦＬＴＱＤＦＩＶＹＬＬＹＧＬＬＦＡＳＦＥＳＩＳＡＳＬＳＬＴＬＫＬＬＡＥＨＰＡＶＬＱＱＬＴＡＥＨＥＡＩＬＫＮＲＤＮＰＮＳＳＬＴＷＤＥＹＫＳＭＴＦＴＦＱＶＩＮＥＡＬＲＬＧＮＶＡＰＧＬＬＲＲＡＬＫＤＩＥＦＫＧＹＴＩＰＡＧＷＴＩＭＬＡＮＳＡＩＱＬＮＰＮＴＹＥＤＰＬＡＦＮＰＷＲＷＱＤＬＤＰＱＩＶＳＫＮＦＭＰＦＧＧＧＩＲＱＣＡＧＡＥＹＳＫＴＦＬＡＴＦＬＨＶＬＶＴＫＹＲＷＴＫＶＫＧＧＫＭＡＲＮＰＩＬＷＦＡＤＧＩＨＩＮＦＡＬＫＨＮ
Ｐｙｒｕｓ ｘ ｂｒｅｔｓｃｈｎｅｉｄｅｒｉ（配列番号８３）
ＭＷＤＶＶＧＬＳＦＶＡＬＬＶＩＹＬＴＹＷＩＴＱＷＫＮＰＫＣＮＧＶＬＰＰＧＳＭＧＬＰＬＩＧＥＴＬＮＬＬＩＰＳＹＳＬＤＬＨＰＦＩＲＫＲＬＥＲＹＧＰＩＦＲＴＳＬＡＧＫＰＶＬＶＳＡＤＰＥＦＮＮＹＶＬＫＱＥＧＲＭＶＥＦＷＹＬＤＴＦＳＫＩＦＭＱＥＧＧＮＧＴＮＱＩＧＶＩＨＫＹＡＲＳＩＦＬＮＨＦＧＡＥＣＩＫＥＫＬＬＴＱＩＥＧＳＩＮＫＨＬＲＡＷＳＮＱＥＳＶＥＶＫＫＡＧＳＩＭＡＬＮＦＣＡＥＨＭＩＧＹＤＡＥＴＡＴＥＮＬＧＥＩＹＨＲＶＦＱＧＬＩＳＦＰＬＮＶＰＧＴＡＹＨＮＣＬＫＩＨＫＫＡＴＴＭＬＲＡＭＬＲＥＲＲＳＳＰＥＫＲＲＧＤＦＬＤＱＩＩＤＤＬＤＱＥＫＦＬＳＥＤＦＣＩＨＬＩＦＧＧＬＦＡＩＦＥＳＩＳＴＶＬＴＬＦＦＳＬＬＡＤＨＰＡＶＬＱＥＬＴＡＥＨＥＡＬＬＫＮＲＥＤＰＮＳＡＬＴＷＤＥＹＫＳＭＴＦＴＬＱＶＩＮＥＴＬＲＬＶＮＴＡＰＧＬＬＲＲＡＬＫＤＩＰＶＫＧＹＴＩＰＡＧＷＴＩＬＬＶＴＰＡＬＨＬＴＳＮＴＦＫＤＨＬＥＦＮＰＷＲＷＫＤＬＤＳＬＶＩＳＫＮＦＭＰＦＧＳＧＬＲＱＣＡＧＡＥＦＳＲＡＹＬＳＴＦＬＨＶＬＶＴＫＹＲＷＴＴＩＫＧＡＲＩＳＲＲＰＭＬＴＦＧＤＧＡＨＩＫＦＳＥＫＫＮ
Ｍｏｒｕｓ ｎｏｔａｂｉｌｉｓ（配列番号８４）
ＭＷＮＴＩＣＬＳＶＶＧＬＶＶＩＷＩＳＮＷＩＲＲＷＲＮＰＫＣＮＧＶＬＰＰＧＳＭＧＦＰＬＩＧＥＴＬＰＬＩＩＰＴＹＳＬＤＬＨＰＦＩＫＮＲＬＱＲＹＧＳＩＦＲＴＳＩＶＧＲＰＶＶＩＳＡＤＰＥＦＮＮＦＬＦＱＱＥＧＳＬＶＥＬＹＹＬＤＴＦＳＫＩＦＶＨＥＧＶＳＲＴＮＥＦＧＶＶＨＫＹＩＲＳＩＦＬＮＨＦＧＡＥＲＬＫＥＫＬＬＰＥＩＥＱＭＶＮＫＴＬＳＡＷＳＴＱＡＳＶＥＶＫＨＡＡＳＶＬＶＬＤＦＳＡＫＱＩＩＳＹＤＡＫＫＳＳＥＳＬＳＥＴＹＴＲＩＩＱＧＦＭＳＦＰＬＮＩＰＧＴＡＹＮＱＣＶＫＤＱＫＫＩＩＡＭＬＲＤＭＬＫＥＲＲＡＳＰＥＴＮＲＧＤＦＬＤＱＩＳＫＤＭＤＫＥＫＦＬＳＥＤＦＶＶＱＬＩＦＧＧＬＦＡＴＦＥＳＶＳＡＶＬＡＬＧＦＭＬＬＳＥＨＰＳＶＬＥＥＭＩＡＥＨＥＴＩＬＫＮＲＥＨＰＮＳＬＬＡＷＧＥＹＫＳＭＴＦＴＬＱＶＩＮＥＴＬＲＬＧＮＶＡＰＧＬＬＲＫＡＬＫＤＩＲＶＫＧＦＴＩＰＫＧＷＡＩＭＭＶＴＳＡＬＱＬＳＰＳＴＦＫＮＰＬＥＦＮＰＷＲＷＫＤＬＤＳＬＶＩＳＫＮＦＭＰＦＧＲＧＭＲＱＣＡＧＡＥＹＳＲＡＦＭＡＴＦＦＨＶＬＬＴＫＹＲＷＴＴＩＫＶＧＮＶＳＲＮＰＩＬＲＦＧＮＧＩＨＩＫＦＳＫＫＮ
Ｊａｔｒｏｐｈａ ｃｕｒｃａｓ （ＪｃＰ４５０．１）（配列番号８５）
ＭＷＩＩＧＬＣＦＡＳＬＬＶＩＹＣＴＨＦＦＹＫＷＲＮＰＫＣＫＧＶＬＰＰＧＳＭＧＬＰＩＩＧＥＴＬＱＬＩＩＰＳＹＳＬＤＨＨＰＦＩＱＫＲＩＱＲＹＧＰＩＦＲＴＮＬＶＧＲＰＶＩＶＳＡＤＰＥＶＮＱＹＩＦＱＱＥＧＮＳＶＥＭＷＹＬＤＡＹＡＫＩＦＱＬＤＧＥＳＲＬＳＡＶＧＲＶＨＫＹＩＲＳＩＴＬＮＮＦＧＩＥＮＬＫＥＮＬＬＰＱＩＱＤＬＶＮＱＳＬＱＫＷＳＮＫＡＳＶＤＶＫＱＡＡＳＶＭＶＦＮＬＴＡＫＱＭＦＳＹＧＶＥＫＮＳＳＥＥＭＴＥＫＦＴＧＩＦＮＳＬＭＳＬＰＬＮＩＰＧＴＴＹＨＫＣＬＫＤＲＥＡＭＬＫＭＬＲＤＴＬＫＱＲＬＳＳＰＤＴＨＲＧＤＦＬＤＱＡＩＤＤＭＤＴＥＫＦＬＴＧＤＣＩＰＱＬＩＦＧＩＬＬＡＧＦＥＴＴＡＴＴＬＴＬＡＦＫＦＬＡＥＨＰＬＶＬＥＥＬＴＡＥＨＥＫＩＬＳＫＲＥＮＬＥＳＰＬＴＷＤＥＹＫＳＭＴＦＴＨＨＶＩＮＥＴＬＲＬＡＮＦＬＰＧＬＬＲＫＡＬＫＤＩＱＶＫＮＹＴＩＰＡＧＷＴＩＭＶＶＫＳＡＭＱＬＮＰＥＩＹＫＤＰＬＡＦＮＰＷＲＷＫＤＬＤＳＹＴＶＳＫＮＦＭＰＦＧＧＧＳＲＱＣＡＧＡＤＹＳＫＬＦＭＴＩＦＬＨＶＬＶＴＫＹＲＷＲＫＩＫＧＧＤＩＡＲＮＰＩＬＧＦＧＤＧＬＨＩＥＶＳＡＫＮ
Ｈｅｖｅａ ｂｒａｓｉｌｉｅｎｓｉｓ（配列番号８６）
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Ｊａｔｒｏｐｈａ ｃｕｒｃａｓ （ＪｃＰ４５０．２）（配列番号８７）
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Ｃｈｅｎｏｐｏｄｉｕｍ ｑｕｉｎｏａ（配列番号８８）
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Ｓｐｉｎａｃｉａ ｏｌｅｒａｃｅａ（配列番号８９）
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Ｍａｎｉｈｏｔ ｅｓｃｕｌｅｎｔａ（配列番号９０）
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Ｏｌｅａ ｅｕｒｏｐａｅａ ｖａｒ． ｓｙｌｖｅｓｔｒｉｓ（配列番号９１）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｐｅｐｏ ｓｕｂｓｐ． ｐｅｐｏ（配列番号１７１）
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Ｃａｐｓｅｌｌａ ｒｕｂｅｌｌａ ＣＹＰ７０５Ａ３８（配列番号１７２）
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Ｂｒａｓｓｉｃａ ｒａｐａ ＣＹＰ７０５Ａ３７ｖ２（配列番号１７３）
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Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ（配列番号１７４）
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Ｃａｍｅｌｉｎａ ｓａｔｉｖａ（配列番号１７５）
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Ｒａｐｈａｎｕｓ ｓａｔｉｖｕｓ（配列番号１７６）
ＭＡＰＭＴＩＤＦＱＴＣＦＩＦＩＬＬＳＦＦＳＦＦＣＹＦＦＦＦＫＫＴＮＤＬＧＰＳＰＰＳＬＰＩＩＧＨＬＨＨＦＬＳＶＬＰＨＫＡＦＱＱＩＳＴＫＹＧＰＬＬＨＬＲＩＦＳＦＰＩＶＬＶＳＳＡＴＭＡＹＥＩＦＴＴＨＤＬＮＩＳＳＲＮＡＰＡＩＤＥＳＬＶＦＧＳＳＧＦＩＶＳＰＹＧＤＹＶＫＦＩＫＫＬＬＡＴＫＬＬＲＰＲＡＩＥＫＳＲＧＶＲＡＥＥＬＫＱＦＹＬＫＬＨＤＫＡＬＫＫＥＳＩＥＩＧＮＥＴＭＫＦＴＮＮＭＩＣＧＭＳＭＧＲＳＣＳＥＥＮＧＥＴＥＴＶＲＧＬＩＮＫＳＦＡＬＳＲＫＩＬＦＶＮＶＬＲＲＰＬＥＫＬＧＬＬＳＬＦＫＫＤＩＬＤＶＳＮＲＦＤＥＬＬＥＲＩＬＬＥＨＥＥＫＰＥＥＥＱＤＭＤＭＭＤＬＬＬＥＡＳＲＤＥＮＡＥＹＫＩＴＲＮＱＩＫＡＬＦＶＥＩＦＭＧＧＴＤＴＳＡＨＴＴＱＷＴＭＡＥＬＶＮＮＰＮＳＬＥＫＬＲＤＥＩＤＭＶＶＧＫＳＲＬＩＱＥＴＤＬＰＮＬＰＹＬＱＡＶＶＫＥＧＬＲＬＨＰＰＡＰＬＬＶＲＭＦＥＫＫＣＶＩＫＤＦＦＮＶＰＥＫＴＴＬＶＶＮＬＹＧＶＭＲＤＰＤＳＷＥＤＰＮＥＦＫＰＥＲＦＬＴＳＫＱＥＥＥＫＴＬＫＹＬＰＦＡＡＧＲＲＧＣＰＡＴＮＶＡＹＩＦＶＧＩＳＩＧＭＭＶＱＣＦＤＷＳＩＫＤＫＶＳＭＥＥＶＹＡＧＭＳＬＳＭＡＨＰＰＫＦＴＰＶＳＲＬＳＬ
Ｃｕｃｕｍｉｓ ｓａｔｉｖｕｓ （ＣｓＣＹＰ８７Ｄ２０）（配列番号１９４）
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Ｃｕｃｕｍｉｓ ｓａｔｉｖｕｓ （ｓｏｈＢ＿ＣｓＣＹＰ８７Ｄ２０）（配列番号１９５）
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Ｃｕｃｕｍｉｓ ｓａｔｉｖｕｓ （ｚｉｐＡ＿ＣｓＣＹＰ８７Ｄ２０）（配列番号１９６）
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Ｃｕｃｕｍｉｓ ｓａｔｉｖｕｓ （ＣｓＣＹＰ８７Ｄ２０＿ｍｕｔ）（配列番号１９７）
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Ｃｕｃｕｍｉｓ ｓａｔｉｖｕｓ （ｓｏｈＢ＿ＣｓＣＹＰ８７Ｄ２０＿ｍｕｔ）（配列番号１９８）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｐｅｐｏ ｓｕｂｓｐ． ｐｅｐｏ （ｓｏｈＢ＿ＣｐｐＣＹＰ）（配列番号１９９）
ＭＡＬＬＳＥＹＧＬＦＬＡＫＩＶＴＶＶＬＡＩＡＡＩＡＡＩＩＨＷＩＮＫＷＫＤＳＫＦＮＧＶＬＰＰＧＴＭＧＬＰＬＶＧＥＴＬＱＬＡＲＰＳＤＳＬＤＶＨＰＦＩＫＫＫＶＫＲＹＧＰＩＦＫＴＣＬＡＧＲＰＶＶＶＳＴＤＡＥＦＮＮＹＩＭＬＱＥＧＲＡＶＥＭＷＹＬＤＴＬＳＫＦＦＧＬＤＴＥＷＬＫＡＬＧＦＩＨＫＹＩＲＳＩＴＬＮＨＦＧＡＥＳＬＲＥＲＦＬＰＲＩＥＥＳＡＫＥＴＬＲＹＷＡＴＱＰＳＶＥＶＫＤＳＡＡＶＭＶＦＲＴＳＭＶＫＭＶＳＥＤＳＳＫＬＬＴＧＧＬＴＫＫＦＴＧＬＬＧＧＦＬＴＬＰＩＮＶＰＧＴＴＹＮＫＣＭＫＤＭＫＥＩＱＫＫＬＲＥＩＬＥＧＲＬＡＳＧＧＧＳＤＥＤＦＬＧＱＡＩＫＤＫＧＳＱＱＦＩＳＤＤＦＩＩＱＬＬＦＳＩＳＦＡＳＦＥＳＩＳＴＴＬＴＬＶＬＮＹＬＡＤＨＰＤＶＶＫＥＬＥＡＥＨＥＡＩＲＮＡＲＡＤＰＤＧＰＩＴＷＥＥＹＫＳＭＴＦＴＬＨＶＩＦＥＴＬＲＬＧＳＶＴＰＡＬＬＲＫＴＴＫＥＬＱＩＮＧＹＴＩＰＥＧＷＴＶＭＬＶＴＡＳＲＨＲＤＰＡＶＹＫＤＰＨＴＦＮＰＷＲＷＫＥＬＤＳＩＴＩＱＫＮＦＭＰＦＧＧＧＬＲＨＣＡＧＡＥＹＳＫＶＹＬＣＴＦＬＨＩＬＦＴＫＹＲＷＴＫＬＫＧＧＫＶＡＲＡＨＩＬＳＦＥＤＧＬＨＶＫＦＴＰＫＥ
Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｐｅｐｏ ｓｕｂｓｐ． ｐｅｐｏ （１７アルファ＿ＣｐｐＣＹＰ）（配列番号２００）
ＭＡＬＬＬＡＶＦＨＷＩＮＫＷＫＤＳＫＦＮＧＶＬＰＰＧＴＭＧＬＰＬＶＧＥＴＬＱＬＡＲＰＳＤＳＬＤＶＨＰＦＩＫＫＫＶＫＲＹＧＰＩＦＫＴＣＬＡＧＲＰＶＶＶＳＴＤＡＥＦＮＮＹＩＭＬＱＥＧＲＡＶＥＭＷＹＬＤＴＬＳＫＦＦＧＬＤＴＥＷＬＫＡＬＧＦＩＨＫＹＩＲＳＩＴＬＮＨＦＧＡＥＳＬＲＥＲＦＬＰＲＩＥＥＳＡＫＥＴＬＲＹＷＡＴＱＰＳＶＥＶＫＤＳＡＡＶＭＶＦＲＴＳＭＶＫＭＶＳＥＤＳＳＫＬＬＴＧＧＬＴＫＫＦＴＧＬＬＧＧＦＬＴＬＰＩＮＶＰＧＴＴＹＮＫＣＭＫＤＭＫＥＩＱＫＫＬＲＥＩＬＥＧＲＬＡＳＧＧＧＳＤＥＤＦＬＧＱＡＩＫＤＫＧＳＱＱＦＩＳＤＤＦＩＩＱＬＬＦＳＩＳＦＡＳＦＥＳＩＳＴＴＬＴＬＶＬＮＹＬＡＤＨＰＤＶＶＫＥＬＥＡＥＨＥＡＩＲＮＡＲＡＤＰＤＧＰＩＴＷＥＥＹＫＳＭＴＦＴＬＨＶＩＦＥＴＬＲＬＧＳＶＴＰＡＬＬＲＫＴＴＫＥＬＱＩＮＧＹＴＩＰＥＧＷＴＶＭＬＶＴＡＳＲＨＲＤＰＡＶＹＫＤＰＨＴＦＮＰＷＲＷＫＥＬＤＳＩＴＩＱＫＮＦＭＰＦＧＧＧＬＲＨＣＡＧＡＥＹＳＫＶＹＬＣＴＦＬＨＩＬＦＴＫＹＲＷＴＫＬＫＧＧＫＶＡＲＡＨＩＬＳＦＥＤＧＬＨＶＫＦＴＰＫＥ
Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ （ＣＹＰ１７９８）（配列番号２２１）
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シトクロムＰ４５０レダクターゼ
Ｓｔｅｖｉａ ｒｅｂａｕｄｉａｎａ （ＳｒＣＰＲ１）（配列番号９２）
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Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ ｔｈａｌｉａｎａ ＣＰＲ１ （ＡｔＣＰＲ１）（配列番号９３）
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Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ ｔｈａｌｉａｎａ ＣＰＲ２ （ＡｔＣＰＲ２）（配列番号９４）
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Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ ｔｈａｌｉａｎａ （ＡｔＣＰＲ３）（配列番号９５）
ＭＡＳＳＳＳＳＳＳＴＳＭＩＤＬＭＡＡＩＩＫＧＥＰＶＩＶＳＤＰＡＮＡＳＡＹＥＳＶＡＡＥＬＳＳＭＬＩＥＮＲＱＦＡＭＩＶＴＴＳＩＡＶＬＩＧＣＩＶＭＬＶＷＲＲＳＧＳＧＮＳＫＲＶＥＰＬＫＰＬＶＩＫＰＲＥＥＥＩＤＤＧＲＫＫＶＴＩＦＦＧＴＱＴＧＴＡＥＧＦＡＫＡＬＧＥＥＡＫＡＲＹＥＫＴＲＦＫＩＶＤＬＤＤＹＡＡＤＤＤＥＹＥＥＫＬＫＫＥＤＶＡＦＦＦＬＡＴＹＧＤＧＥＰＴＤＮＡＡＲＦＹＫＷＦＴＥＧＮＤＲＧＥＷＬＫＮＬＫＹＧＶＦＧＬＧＮＲＱＹＥＨＦＮＫＶＡＫＶＶＤＤＩＬＶＥＱＧＡＱＲＬＶＱＶＧＬＧＤＤＤＱＣＩＥＤＤＦＴＡＷＲＥＡＬＷＰＥＬＤＴＩＬＲＥＥＧＤＴＡＶＡＴＰＹＴＡＡＶＬＥＹＲＶＳＩＨＤＳＥＤＡＫＦＮＤＩＴＬＡＮＧＮＧＹＴＶＦＤＡＱＨＰＹＫＡＮＶＡＶＫＲＥＬＨＴＰＥＳＤＲＳＣＩＨＬＥＦＤＩＡＧＳＧＬＴＭＫＬＧＤＨＶＧＶＬＣＤＮＬＳＥＴＶＤＥＡＬＲＬＬＤＭＳＰＤＴＹＦＳＬＨＡＥＫＥＤＧＴＰＩＳＳＳＬＰＰＰＦＰＰＣＮＬＲＴＡＬＴＲＹＡＣＬＬＳＳＰＫＫＳＡＬＶＡＬＡＡＨＡＳＤＰＴＥＡＥＲＬＫＨＬＡＳＰＡＧＫＤＥＹＳＫＷＶＶＥＳＱＲＳＬＬＥＶＭＡＥＦＰＳＡＫＰＰＬＧＶＦＦＡＧＶＡＰＲＬＱＰＲＦＹＳＩＳＳＳＰＫＩＡＥＴＲＩＨＶＴＣＡＬＶＹＥＫＭＰＴＧＲＩＨＫＧＶＣＳＴＷＭＫＮＡＶＰＹＥＫＳＥＫＬＦＬＧＲＰＩＦＶＲＱＳＮＦＫＬＰＳＤＳＫＶＰＩＩＭＩＧＰＧＴＧＬＡＰＦＲＧＦＬＱＥＲＬＡＬＶＥＳＧＶＥＬＧＰＳＶＬＦＦＧＣＲＮＲＲＭＤＦＩＹＥＥＥＬＱＲＦＶＥＳＧＡＬＡＥＬＳＶＡＦＳＲＥＧＰＴＫＥＹＶＱＨＫＭＭＤＫＡＳＤＩＷＮＭＩＳＱＧＡＹＬＹＶＣＧＤＡＫＧＭＡＲＤＶＨＲＳＬＨＴＩＡＱＥＱＧＳＭＤＳＴＫＡＥＧＦＶＫＮＬＱＴＳＧＲＹＬＲＤＶＷ
Ｓｔｅｖｉａ ｒｅｂａｕｄｉａｎａ ＣＰＲ２ （ＳｒＣＰＲ２）（配列番号９６）
ＭＡＱＳＥＳＶＥＡＳＴＩＤＬＭＴＡＶＬＫＤＴＶＩＤＴＡＮＡＳＤＮＧＤＳＫＭＰＰＡＬＡＭＭＦＥＩＲＤＬＬＬＩＬＴＴＳＶＡＶＬＶＧＣＦＶＶＬＶＷＫＲＳＳＧＫＫＳＧＫＥＬＥＰＰＫＩＶＶＰＫＲＲＬＥＱＥＶＤＤＧＫＫＫＶＴＩＦＦＧＴＱＴＧＴＡＥＧＦＡＫＡＬＦＥＥＡＫＡＲＹＥＫＡＡＦＫＶＩＤＬＤＤＹＡＡＤＬＤＥＹＡＥＫＬＫＫＥＴＹＡＦＦＦＬＡＴＹＧＤＧＥＰＴＤＮＡＡＫＦＹＫＷＦＴＥＧＤＥＫＧＶＷＬＱＫＬＱＹＧＶＦＧＬＧＮＲＱＹＥＨＦＮＫＩＧＩＶＶＤＤＧＬＴＥＱＧＡＫＲＩＶＰＶＧＬＧＤＤＤＱＳＩＥＤＤＦＳＡＷＫＥＬＶＷＰＥＬＤＬＬＬＲＤＥＤＤＫＡＡＡＴＰＹＴＡＡＩＰＥＹＲＶＶＦＨＤＫＰＤＡＦＳＤＤＨＴＱＴＮＧＨＡＶＨＤＡＱＨＰＣＲＳＮＶＡＶＫＫＥＬＨＴＰＥＳＤＲＳＣＴＨＬＥＦＤＩＳＨＴＧＬＳＹＥＴＧＤＨＶＧＶＹＣＥＮＬＩＥＶＶＥＥＡＧＫＬＬＧＬＳＴＤＴＹＦＳＬＨＩＤＮＥＤＧＳＰＬＧＧＰＳＬＱＰＰＦＰＰＣＴＬＲＫＡＬＴＮＹＡＤＬＬＳＳＰＫＫＳＴＬＬＡＬＡＡＨＡＳＤＰＴＥＡＤＲＬＲＦＬＡＳＲＥＧＫＤＥＹＡＥＷＶＶＡＮＱＲＳＬＬＥＶＭＥＡＦＰＳＡＲＰＰＬＧＶＦＦＡＡＶＡＰＲＬＱＰＲＹＹＳＩＳＳＳＰＫＭＥＰＮＲＩＨＶＴＣＡＬＶＹＥＫＴＰＡＧＲＩＨＫＧＩＣＳＴＷＭＫＮＡＶＰＬＴＥＳＱＤＣＳＷＡＰＩＦＶＲＴＳＮＦＲＬＰＩＤＰＫＶＰＶＩＭＩＧＰＧＴＧＬＡＰＦＲＧＦＬＱＥＲＬＡＬＫＥＳＧＴＥＬＧＳＳＩＬＦＦＧＣＲＮＲＫＶＤＹＩＹＥＮＥＬＮＮＦＶＥＮＧＡＬＳＥＬＤＶＡＦＳＲＤＧＰＴＫＥＹＶＱＨＫＭＴＱＫＡＳＥＩＷＮＭＬＳＥＧＡＹＬＹＶＣＧＤＡＫＧＭＡＫＤＶＨＲＴＬＨＴＩＶＱＥＱＧＳＬＤＳＳＫＡＥＬＹＶＫＮＬＱＭＳＧＲＹＬＲＤＶＷ
Ｓｔｅｖｉａ ｒｅｂａｕｄｉａｎａ ＣＰＲ３ （ＳｒＣＰＲ３）（配列番号９７）
ＭＡＱＳＮＳＶＫＩＳＰＬＤＬＶＴＡＬＦＳＧＫＶＬＤＴＳＮＡＳＥＳＧＥＳＡＭＬＰＴＩＡＭＩＭＥＮＲＥＬＬＭＩＬＴＴＳＶＡＶＬＩＧＣＶＶＶＬＶＷＲＲＳＳＴＫＫＳＡＬＥＰＰＶＩＶＶＰＫＲＶＱＥＥＥＶＤＤＧＫＫＫＶＴＶＦＦＧＴＱＴＧＴＡＥＧＦＡＫＡＬＶＥＥＡＫＡＲＹＥＫＡＶＦＫＶＩＤＬＤＤＹＡＡＤＤＤＥＹＥＥＫＬＫＫＥＳＬＡＦＦＦＬＡＴＹＧＤＧＥＰＴＤＮＡＡＲＦＹＫＷＦＴＥＧＤＡＫＧＥＷＬＮＫＬＱＹＧＶＦＧＬＧＮＲＱＹＥＨＦＮＫＩＡＫＶＶＤＤＧＬＶＥＱＧＡＫＲＬＶＰＶＧＬＧＤＤＤＱＣＩＥＤＤＦＴＡＷＫＥＬＶＷＰＥＬＤＱＬＬＲＤＥＤＤＴＴＶＡＴＰＹＴＡＡＶＡＥＹＲＶＶＦＨＥＫＰＤＡＬＳＥＤＹＳＹＴＮＧＨＡＶＨＤＡＱＨＰＣＲＳＮＶＡＶＫＫＥＬＨＳＰＥＳＤＲＳＣＴＨＬＥＦＤＩＳＮＴＧＬＳＹＥＴＧＤＨＶＧＶＹＣＥＮＬＳＥＶＶＮＤＡＥＲＬＶＧＬＰＰＤＴＹＦＳＩＨＴＤＳＥＤＧＳＰＬＧＧＡＳＬＰＰＰＦＰＰＣＴＬＲＫＡＬＴＣＹＡＤＶＬＳＳＰＫＫＳＡＬＬＡＬＡＡＨＡＴＤＰＳＥＡＤＲＬＫＦＬＡＳＰＡＧＫＤＥＹＳＱＷＩＶＡＳＱＲＳＬＬＥＶＭＥＡＦＰＳＡＫＰＳＬＧＶＦＦＡＳＶＡＰＲＬＱＰＲＹＹＳＩＳＳＳＰＫＭＡＰＤＲＩＨＶＴＣＡＬＶＹＥＫＴＰＡＧＲＩＨＫＧＶＣＳＴＷＭＫＮＡＶＰＭＴＥＳＱＤＣＳＷＡＰＩＹＶＲＴＳＮＦＲＬＰＳＤＰＫＶＰＶＩＭＩＧＰＧＴＧＬＡＰＦＲＧＦＬＱＥＲＬＡＬＫＥＡＧＴＤＬＧＬＳＩＬＦＦＧＣＲＮＲＫＶＤＦＩＹＥＮＥＬＮＮＦＶＥＴＧＡＬＳＥＬＩＶＡＦＳＲＥＧＰＴＫＥＹＶＱＨＫＭＳＥＫＡＳＤＩＷＮＬＬＳＥＧＡＹＬＹＶＣＧＤＡＫＧＭＡＫＤＶＨＲＴＬＨＴＩＶＱＥＱＧＳＬＤＳＳＫＡＥＬＹＶＫＮＬＱＭＳＧＲＹＬＲＤＶＷ
Ａｒｔｅｍｉｓｉａ ａｎｎｕａ ＣＰＲ （ＡａＣＰＲ）（配列番号９８）
ＭＡＱＳＴＴＳＶＫＬＳＰＦＤＬＭＴＡＬＬＮＧＫＶＳＦＤＴＳＮＴＳＤＴＮＩＰＬＡＶＦＭＥＮＲＥＬＬＭＩＬＴＴＳＶＡＶＬＩＧＣＶＶＶＬＶＷＲＲＳＳＳＡＡＫＫＡＡＥＳＰＶＩＶＶＰＫＫＶＴＥＤＥＶＤＤＧＲＫＫＶＴＶＦＦＧＴＱＴＧＴＡＥＧＦＡＫＡＬＶＥＥＡＫＡＲＹＥＫＡＶＦＫＶＩＤＬＤＤＹＡＡＥＤＤＥＹＥＥＫＬＫＫＥＳＬＡＦＦＦＬＡＴＹＧＤＧＥＰＴＤＮＡＡＲＦＹＫＷＦＴＥＧＥＥＫＧＥＷＬＤＫＬＱＹＡＶＦＧＬＧＮＲＱＹＥＨＦＮＫＩＡＫＶＶＤＥＫＬＶＥＱＧＡＫＲＬＶＰＶＧＭＧＤＤＤＱＣＩＥＤＤＦＴＡＷＫＥＬＶＷＰＥＬＤＱＬＬＲＤＥＤＤＴＳＶＡＴＰＹＴＡＡＶＡＥＹＲＶＶＦＨＤＫＰＥＴＹＤＱＤＱＬＴＮＧＨＡＶＨＤＡＱＨＰＣＲＳＮＶＡＶＫＫＥＬＨＳＰＬＳＤＲＳＣＴＨＬＥＦＤＩＳＮＴＧＬＳＹＥＴＧＤＨＶＧＶＹＶＥＮＬＳＥＶＶＤＥＡＥＫＬＩＧＬＰＰＨＴＹＦＳＶＨＡＤＮＥＤＧＴＰＬＧＧＡＳＬＰＰＰＦＰＰＣＴＬＲＫＡＬＡＳＹＡＤＶＬＳＳＰＫＫＳＡＬＬＡＬＡＡＨＡＴＤＳＴＥＡＤＲＬＫＦＬＡＳＰＡＧＫＤＥＹＡＱＷＩＶＡＳＨＲＳＬＬＥＶＭＥＡＦＰＳＡＫＰＰＬＧＶＦＦＡＳＶＡＰＲＬＱＰＲＹＹＳＩＳＳＳＰＲＦＡＰＮＲＩＨＶＴＣＡＬＶＹＥＱＴＰＳＧＲＶＨＫＧＶＣＳＴＷＭＫＮＡＶＰＭＴＥＳＱＤＣＳＷＡＰＩＹＶＲＴＳＮＦＲＬＰＳＤＰＫＶＰＶＩＭＩＧＰＧＴＧＬＡＰＦＲＧＦＬＱＥＲＬＡＱＫＥＡＧＴＥＬＧＴＡＩＬＦＦＧＣＲＮＲＫＶＤＦＩＹＥＤＥＬＮＮＦＶＥＴＧＡＬＳＥＬＶＴＡＦＳＲＥＧＡＴＫＥＹＶＱＨＫＭＴＱＫＡＳＤＩＷＮＬＬＳＥＧＡＹＬＹＶＣＧＤＡＫＧＭＡＫＤＶＨＲＴＬＨＴＩＶＱＥＱＧＳＬＤＳＳＫＡＥＬＹＶＫＮＬＱＭＡＧＲＹＬＲＤＶＷ
ＣＰＲ （ＰｇＣＰＲ）（配列番号９９）
ＭＡＱＳＳＳＧＳＭＳＰＦＤＦＭＴＡＩＩＫＧＫＭＥＰＳＮＡＳＬＧＡＡＧＥＶＴＡＭＩＬＤＮＲＥＬＶＭＩＬＴＴＳＩＡＶＬＩＧＣＶＶＶＦＩＷＲＲＳＳＳＱＴＰＴＡＶＱＰＬＫＰＬＬＡＫＥＴＥＳＥＶＤＤＧＫＱＫＶＴＩＦＦＧＴＱＴＧＴＡＥＧＦＡＫＡＬＡＤＥＡＫＡＲＹＤＫＶＴＦＫＶＶＤＬＤＤＹＡＡＤＤＥＥＹＥＥＫＬＫＫＥＴＬＡＦＦＦＬＡＴＹＧＤＧＥＰＴＤＮＡＡＲＦＹＫＷＦＬＥＧＫＥＲＧＥＷＬＱＮＬＫＦＧＶＦＧＬＧＮＲＱＹＥＨＦＮＫＩＡＩＶＶＤＥＩＬＡＥＱＧＧＫＲＬＩＳＶＧＬＧＤＤＤＱＣＩＥＤＤＦＴＡＷＲＥＳＬＷＰＥＬＤＱＬＬＲＤＥＤＤＴＴＶＳＴＰＹＴＡＡＶＬＥＹＲＶＶＦＨＤＰＡＤＡＰＴＬＥＫＳＹＳＮＡＮＧＨＳＶＶＤＡＱＨＰＬＲＡＮＶＡＶＲＲＥＬＨＴＰＡＳＤＲＳＣＴＨＬＥＦＤＩＳＧＴＧＩＡＹＥＴＧＤＨＶＧＶＹＣＥＮＬＡＥＴＶＥＥＡＬＥＬＬＧＬＳＰＤＴＹＦＳＶＨＡＤＫＥＤＧＴＰＬＳＧＳＳＬＰＰＰＦＰＰＣＴＬＲＴＡＬＴＬＨＡＤＬＬＳＳＰＫＫＳＡＬＬＡＬＡＡＨＡＳＤＰＴＥＡＤＲＬＲＨＬＡＳＰＡＧＫＤＥＹＡＱＷＩＶＡＳＱＲＳＬＬＥＶＭＡＥＦＰＳＡＫＰＰＬＧＶＦＦＡＳＶＡＰＲＬＱＰＲＹＹＳＩＳＳＳＰＲＩＡＰＳＲＩＨＶＴＣＡＬＶＹＥＫＴＰＴＧＲＶＨＫＧＶＣＳＴＷＭＫＮＳＶＰＳＥＫＳＤＥＣＳＷＡＰＩＦＶＲＱＳＮＦＫＬＰＡＤＡＫＶＰＩＩＭＩＧＰＧＴＧＬＡＰＦＲＧＦＬＱＥＲＬＡＬＫＥＡＧＴＥＬＧＰＳＩＬＦＦＧＣＲＮＳＫＭＤＹＩＹＥＤＥＬＤＮＦＶＱＮＧＡＬＳＥＬＶＬＡＦＳＲＥＧＰＴＫＥＹＶＱＨＫＭＭＥＫＡＳＤＩＷＮＬＩＳＱＧＡＹＬＹＶＣＧＤＡＫＧＭＡＲＤＶＨＲＴＬＨＴＩＡＱＥＱＧＳＬＤＳＳＫＡＥＳＭＶＫＮＬＱＭＳＧＲＹＬＲＤＶＷ
Ｃａｍｐｔｏｔｈｅｃａ ａｃｕｍｉｎａｔｅ ＣａＣＰＲ（配列番号２０１）
ＭＡＱＳＳＳＶＫＶＳＴＦＤＬＭＳＡＩＬＲＧＲＳＭＤＱＴＮＶＳＦＥＳＧＥＳＰＡＬＡＭＬＩＥＮＲＥＬＶＭＩＬＴＴＳＶＡＶＬＩＧＣＦＶＶＬＬＷＲＲＳＳＧＫＳＧＫＶＴＥＰＰＫＰＬＭＶＫＴＥＰＥＰＥＶＤＤＧＫＫＫＶＳＩＦＹＧＴＱＴＧＴＡＥＧＦＡＫＡＬＡＥＥＡＫＶＲＹＥＫＡＳＦＫＶＩＤＬＤＤＹＡＡＤＤＥＥＹＥＥＫＬＫＫＥＴＬＴＦＦＦＬＡＴＹＧＤＧＥＰＴＤＮＡＡＲＦＹＫＷＦＭＥＧＫＥＲＧＤＷＬＫＮＬＨＹＧＶＦＧＬＧＮＲＱＹＥＨＦＮＲＩＡＫＶＶＤＤＴＩＡＥＱＧＧＫＲＬＩＰＶＧＬＧＤＤＤＱＣＩＥＤＤＦＡＡＷＲＥＬＬＷＰＥＬＤＱＬＬＱＤＥＤＧＴＴＶＡＴＰＹＴＡＡＶＬＥＹＲＶＶＦＨＤＳＰＤＡＳＬＬＤＫＳＦＳＫＳＮＧＨＡＶＨＤＡＱＨＰＣＲＡＮＶＡＶＲＲＥＬＨＴＰＡＳＤＲＳＣＴＨＬＥＦＤＩＳＧＴＧＬＶＹＥＴＧＤＨＶＧＶＹＣＥＮＬＩＥＶＶＥＥＡＥＭＬＬＧＬＳＰＤＴＦＦＳＩＨＴＤＫＥＤＧＴＰＬＳＧＳＳＬＰＰＰＦＰＰＣＴＬＲＲＡＬＴＱＹＡＤＬＬＳＳＰＫＫＳＳＬＬＡＬＡＡＨＣＳＤＰＳＥＡＤＲＬＲＨＬＡＳＰＳＧＫＤＥＹＡＱＷＶＶＡＳＱＲＳＬＬＥＶＭＡＥＦＰＳＡＫＰＰＩＧＡＦＦＡＧＶＡＰＲＬＱＰＲＹＹＳＩＳＳＳＰＲＭＡＰＳＲＩＨＶＴＣＡＬＶＦＥＫＴＰＶＧＲＩＨＫＧＶＣＳＴＷＭＫＮＡＶＰＬＤＥＳＲＤＣＳＷＡＰＩＦＶＲＱＳＮＦＫＬＰＡＤＴＫＶＰＶＬＭＩＧＰＧＴＧＬＡＰＦＲＧＦＬＱＥＲＬＡＬＫＥＡＧＡＥＬＧＰＡＩＬＦＦＧＣＲＮＲＱＭＤＹＩＹＥＤＥＬＮＮＦＶＥＴＧＡＬＳＥＬＩＶＡＦＳＲＥＧＰＫＫＥＹＶＱＨＫＭＭＥＫＡＳＤＩＷＮＭＩＳＱＥＧＹＩＹＶＣＧＤＡＫＧＭＡＲＤＶＨＲＴＬＨＴＩＶＱＥＱＧＳＬＤＳＳＫＴＥＳＭＶＫＮＬＱＭＮＧＲＹＬＲＤＶＷ
非ヘム鉄オキシダーゼ
Ａｃｅｔｏｂａｃｔｅｒ ｐａｓｔｅｕｒｉａｎｕｓ ｓｕｂｓｐ． ａｓｃｅｎｄｅｎｓ （ＡｐＧＡ２ｏｘ）（配列番号１００）
ＭＳＶＳＫＴＴＥＴＦＴＳＩＰＶＩＤＩＳＫＬＹＳＳＤＬＡＥＲＫＡＶＡＥＫＬＧＤＡＡＲＮＩＧＦＬＹＩＳＧＨＮＶＳＡＤＬＩＥＧＶＲＫＡＡＲＤＦＦＡＥＰＦＥＫＫＭＥＹＹＩＧＴＳＡＴＨＫＧＦＶＰＥＧＥＥＶＹＳＡＧＲＰＤＨＫＥＡＦＤＩＧＹＥＶＰＡＮＨＰＬＶＱＡＧＴＰＬＬＧＰＮＮＷＰＤＩＰＧＦＲＳＡＡＥＡＹＹＲＴＶＦＤＬＧＲＴＬＦＲＧＦＡＬＡＬＧＬＮＥＳＹＦＤＴＶＡＮＦＰＰＳＫＬＲＭＩＨＹＰＹＤＡＤＡＱＤＡＰＧＩＧＡＨＴＤＹＥＣＦＴＩＬＬＡＤＫＰＧＬＥＶＭＮＧＮＧＤＷＩＤＡＰＰＩＰＧＡＦＶＶＮＩＧＤＭＬＥＶＭＴＡＧＥＦＶＡＴＡＨＲＶＲＫＶＳＥＥＲＹＳＦＰＬＦＹＡＣＤＹＨＴＱＩＲＰＬＰＡＦＡＫＫＩＤＡＳＹＥＴＩＴＩＧＥＨＭＷＡＱＡＬＱＴＹＱＹＬＶＫＫＶＥＫＧＥＬＫＬＰＫＧＡＲＫＴＡＴＦＧＨＦＫＲＮＳＡＡ
Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍａｘｉｍａ （ＣｍＧＡ２ｏｘ）（配列番号１０１）
ＭＡＡＡＳＳＦＳＡＡＦＹＳＧＩＰＬＩＤＬＳＡＰＤＡＫＱＬＩＶＫＡＣＥＥＬＧＦＦＫＶＶＫＨＧＶＰＭＥＬＩＳＳＬＥＳＥＳＴＫＦＦＳＬＰＬＳＥＫＱＲＡＧＰＰＳＰＦＧＹＧＮＫＱＩＧＲＮＧＤＶＧＷＶＥＹＬＬＬＮＴＨＬＥＳＮＳＤＧＦＬＳＭＦＧＱＤＰＱＫＬＲＳＡＶＮＤＹＩＳＡＶＲＮＭＡＧＥＩＬＥＬＭＡＥＧＬＫＩＱＱＲＮＶＦＳＫＬＶＭＤＥＱＳＤＳＶＦＲＶＮＨＹＰＰＣＰＤＬＱＡＬＫＧＴＮＭＩＧＦＧＥＨＴＤＰＱＩＩＳＶＬＲＳＮＮＴＳＧＦＱＩＳＬＡＤＧＮＷＩＳＶＰＰＤＨＳＳＦＦＩＮＶＧＤＳＬＱＶＭＴＮＧＲＦＫＳＶＫＨＲＶＬＴＮＳＳＫＳＲＶＳＭＩＹＦＧＧＰＰＬＳＥＫＩＡＰＬＡＳＬＭＱＧＥＥＲＳＬＹＫＥＦＴＷＦＥＹＫＲＳＡＹＮＳＲＬＡＤＮＲＬＶＰＦＥＲＩＡＡＳ
Ｄｅｎｄｒｏｂｉｕｍ ｃａｔｅｎａｔｕｍ （ＤｃＧＡ３ｏｘ）（配列番号１０２）
ＭＰＳＬＳＫＥＨＦＤＬＹＳＡＦＨＶＰＥＴＨＡＷＳＳＳＨＬＨＤＨＰＩＡＧＤＧＡＴＩＰＶＩＤＩＳＤＰＤＡＡＳＭＶＧＧＡＣＲＳＷＧＶＦＹＡＴＳＨＧＩＰＡＤＬＬＨＱＶＥＳＨＡＲＲＬＦＳＬＰＬＨＲＫＬＱＴＡＰＲＤＧＳＬＳＧＹＧＲＰＰＩＳＡＦＦＰＫＬＭＷＳＥＧＦＴＬＡＧＨＤＤＨＬＡＶＴＳＱＬＳＰＦＤＳＬＳＦＣＥＶＭＥＡＹＲＫＥＭＫＫＬＡＧＲＬＦＲＬＬＩＬＳＬＧＬＥＥＥＥＭＧＱＶＧＰＬＫＥＬＳＱＡＡＤＡＩＱＬＮＳＹＰＴＣＰＥＰＥＲＡＩＧＭＡＡＨＴＤＳＡＦＬＴＶＬＨＱＴＤＧＡＧＧＬＱＶＬＲＤＱＤＥＳＧＳＡＲＷＶＤＶＬＰＲＰＤＣＬＶＶＮＶＧＤＬＬＨＩＬＳＮＧＲＦＫＳＶＲＨＲＡＶＶＮＲＡＤＨＲＩＳＡＡＹＦＩＧＰＰＡＨＭＫＶＧＳＩＴＫＬＶＤＭＲＴＧＰＭＹＲＰＶＴＷＰＥＹＬＧＩＲＴＲＬＦＤＫＡＬＤＳＶＫＦＱＥＫＥＬＥＫＤ
Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍａｘｉｍａ （ＣｍＧＡ３ｏｘ）（配列番号１０３）
ＭＡＴＴＩＡＤＶＦＫＳＦＰＶＨＩＰＡＨＫＮＬＤＦＤＳＬＨＥＬＰＤＳＹＡＷＩＱＰＤＳＦＰＳＰＴＨＫＨＨＮＳＩＬＤＳＤＳＤＳＶＰＬＩＤＬＳＬＰＮＡＡＡＬＩＧＮＡＦＲＳＷＧＡＦＱＶＩＮＨＧＶＰＩＳＬＬＱＳＩＥＳＳＡＤＴＬＦＳＬＰＰＳＨＫＬＫＡＡＲＴＰＤＧＩＳＧＹＧＬＶＲＩＳＳＦＦＰＫＲＭＷＳＥＧＦＴＩＶＧＳＰＬＤＨＦＲＱＬＷＰＨＤＹＨＫＨＣＥＩＶＥＥＹＤＲＥＭＲＳＬＣＧＲＬＭＷＬＧＬＧＥＬＧＩＴＲＤＤＭＫＷＡＧＰＤＧＤＦＫＴＳＰＡＡＴＱＦＮＳＹＰＶＣＰＤＰＤＲＡＭＧＬＧＰＨＴＤＴＳＬＬＴＩＶＹＱＳＮＴＲＧＬＱＶＬＲＥＧＫＲＷＶＴＶＥＰＶＡＧＧＬＶＶＱＶＧＤＬＬＨＩＬＴＮＧＬＹＰＳＡＬＨＱＡＶＶＮＲＴＲＫＲＬＳＶＡＹＶＦＧＰＰＥＳＡＥＩＳＰＬＫＫＬＬＧＰＴＱＰＰＬＹＲＰＶＴＷＴＥＹＬＧＫＫＡＥＨＦＮＮＡＬＳＴＶＲＬＣＡＰＩＴＧＬＬＤＶＮＤＨＳＲＶＫＶＧ
Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍａｘｉｍａ （ＣｍＧＡ２０ｏｘ）（配列番号１０４）
ＭＨＶＶＴＳＴＰＥＡＲＨＤＧＡＰＬＶＦＤＡＳＶＬＲＨＱＨＮＩＰＫＱＦＩＷＰＤＥＥＫＰＡＡＴＣＰＥＬＥＶＰＬＩＤＬＳＧＦＬＳＧＥＫＤＡＡＡＥＡＶＲＬＶＧＥＡＣＥＫＨＧＦＦＬＶＶＮＨＧＶＤＲＫＬＩＧＥＡＨＫＹＭＤＥＦＦＥＬＰＬＳＱＫＱＳＡＱＲＫＡＧＥＨＣＧＹＡＳＳＦＴＧＲＦＳＳＫＬＰＷＫＥＴＬＳＦＲＦＡＡＤＥＳＬＮＮＬＶＬＨＹＬＮＤＫＬＧＤＱＦＡＫＦＧＲＶＹＱＤＹＣＥＡＭＳＧＬＳＬＧＩＭＥＬＬＧＫＳＬＧＶＥＥＱＣＦＫＮＦＦＫＤＮＤＳＩＭＲＬＮＦＹＰＰＣＱＫＰＨＬＴＬＧＴＧＰＨＣＤＰＴＳＬＴＩＬＨＱＤＱＶＧＧＬＱＶＦＶＤＮＱＷＲＬＩＴＰＮＦＤＡＦＶＶＮＩＧＤＴＦＭＡＬＳＮＧＲＹＫＳＣＬＨＲＡＶＶＮＳＥＲＴＲＫＳＬＡＦＦＬＣＰＲＮＤＫＶＶＲＰＰＲＥＬＶＤＴＱＮＰＲＲＹＰＤＦＴＷＳＭＬＬＲＦＴＱＴＨＹＲＡＤＭＫＴＬＥＡＦＳＡＷＬＱＱＥＱＱＥＱＱＥＱＱＦＮＩ
Ａｇａｐａｎｔｈｕｓ ｐｒａｅｃｏｘ ｓｕｂｓｐ． ｏｒｉｅｎｔａｌｉｓ （ＡｐｏＧＡ２０ｏｘ）（配列番号１０５）
ＭＶＬＱＰＦＶＦＤＡＡＬＬＲＤＥＨＮＩＰＴＱＦＩＷＰＥＥＤＫＰＳＰＤＡＳＥＥＬＩＬＰＦＩＤＬＫＡＦＬＳＧＤＰＤＳＰＦＱＶＳＫＱＶＧＥＡＣＥＳＬＧＡＦＱＶＴＮＨＧＩＤＦＤＬＬＥＥＡＨＳＣＩＱＫＦＦＳＭＰＬＣＥＫＱＲＡＬＲＫＡＧＥＳＹＧＹＡＳＳＦＴＧＲＦＣＳＫＬＰＷＫＥＴＬＳＦＲＹＳＳＳＳＳＤＩＶＱＮＹＦＶＲＴＬＧＥＥＦＲＨＦＧＥＶＹＱＫＹＣＥＳＭＳＫＬＳＬＭＩＭＥＶＬＧＬＳＬＧＶＧＲＭＨＦＲＥＦＦＥＧＮＤＳＴＭＲＬＮＹＹＰＰＣＫＫＰＤＬＴＬＧＴＧＰＨＣＤＰＴＳＬＴＩＬＨＱＤＤＶＳＧＬＱＶＦＴＧＧＫＷＬＴＶＲＰＫＴＤＡＦＶＶＮＩＧＤＴＦＴＡＬＳＮＧＲＹＫＳＣＬＨＲＡＶＶＮＳＫＴＡＲＫＳＬＡＦＦＬＣＰＡＭＮＫＩＶＲＰＰＲＥＬＶＤＩＤＨＰＲＡＹＰＤＦＴＷＳＡＬＬＥＦＴＱＫＨＹＲＡＤＭＱＴＬＮＥＦＳＫＹＩＬＱＡＱＧＴＬＨＫ
Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ ｔｈａｌｉａｎａ （ＡｔＦ３Ｈ）（配列番号１０６）
ＭＡＰＧＴＬＴＥＬＡＧＥＳＫＬＮＳＫＦＶＲＤＥＤＥＲＰＫＶＡＹＮＶＦＳＤＥＩＰＶＩＳＬＡＧＩＤＤＶＤＧＫＲＧＥＩＣＲＱＩＶＥＡＣＥＮＷＧＩＦＱＶＶＤＨＧＶＤＴＮＬＶＡＤＭＴＲＬＡＲＤＦＦＡＬＰＰＥＤＫＬＲＦＤＭＳＧＧＫＫＧＧＦＩＶＳＳＨＬＱＧＥＡＶＱＤＷＲＥＩＶＴＹＦＳＹＰＶＲＮＲＤＹＳＲＷＰＤＫＰＥＧＷＶＫＶＴＥＥＹＳＥＲＬＭＳＬＡＣＫＬＬＥＶＬＳＥＡＭＧＬＥＫＥＳＬＴＮＡＣＶＤＭＤＱＫＩＶＶＮＹＹＰＫＣＰＱＰＤＬＴＬＧＬＫＲＨＴＤＰＧＴＩＴＬＬＬＱＤＱＶＧＧＬＱＡＴＲＤＮＧＫＴＷＩＴＶＱＰＶＥＧＡＦＶＶＮＬＧＤＨＧＨＦＬＳＮＧＲＦＫＮＡＤＨＱＡＶＶＮＳＮＳＳＲＬＳＩＡＴＦＱＮＰＡＰＤＡＴＶＹＰＬＫＶＲＥＧＥＫＡＩＬＥＥＰＩＴＦＡＥＭＹＫＲＫＭＧＲＤＬＥＬＡＲＬＫＫＬＡＫＥＥＲＤＨＫＥＶＤＫＰＶＤＱＩＦＡ
Ｃｈｒｙｓｏｓｐｌｅｎｉｕｍ ａｍｅｒｉｃａｎｕｍ （ＣａＦ６Ｈ）（配列番号１０７）
ＱＥＫＴＬＮＳＲＦＶＡＲＤＥＤＳＬＥＲＰＫＶＳＡＩＹＮＧＳＦＤＥＩＰＶＬＩＳＬＡＧＩＤＭＴＧＡＧＴＤＡＡＡＲＲＳＥＩＣＲＫＩＶＥＡＣＥＤＷＧＩＦＧＥＩＤＤＤＨＧＫＲＡＥＩＣＤＫＩＶＫＡＣＥＤＷＧＶＦＱＰＤＥＫＬＥＳＶＭＳＡＡＫＫＧＤＦＶＶＤＨＧＶＤＡＥＶＩＳＱＷＴＴＦＡＫＰＴＳＨＴＱＦＥＴＥＴＴＲＤＦＰＮＫＰＥＧＷＫＡＴＴＥＱＹＳＲＴＬＭＧＬＡＣＫＬＬＧＶＩＳＥＡＭＧＬＥＫＥＡＬＴＫＡＣＶＤＭＤＱＫＶＶＶＮＹＹＰＫＣＰＱＰＤＬＴＬＧＬＫＲＨＴＤＰＧＴＩＴＬＬＬＱＤＱＶＧＧＬＱＡＴＲＤＧＧＫＴＷＩＴＶＱＰＶＫＤＮＧＷＩＬＬＨＩＧＤＳＮＧＨＲＨＧＨＦＬＳＮＧＲＦＫＳＨＱＡＹＲＹＲＲＰＴＲＧＳＰＴＦＧＴＫＶＳＮＹＰＰＣＰＥＱＳＬＶＲＰＰＡＧＲＰＹＧＲＡＬＮＡＬＤＡＫＫＬＡＳＡＫＱＱＬＥＳＡＡＩＬＬＩＳＥＬＡＶＡＹＩＩＬＡＩＬＰＳＳＥＩＩＡＥＥＧＹＬ
Ｄａｔｕｒａ ｓｔｒａｍｏｎｉｕｍ （ＤｓＨ６Ｈ）（配列番号１０８）
ＭＡＴＦＶＳＮＷＳＴＮＮＶＳＥＳＦＩＡＰＬＥＫＲＡＥＫＤＶＡＬＧＮＤＶＰＩＩＤＬＱＱＤＨＬＬＩＶＱＱＩＴＫＡＣＱＤＦＧＬＦＱＶＩＮＨＧＶＰＥＫＬＭＶＥＡＭＥＶＹＫＥＦＦＡＬＰＡＥＥＫＥＫＦＱＰＫＧＥＰＡＫＦＥＬＰＬＥＱＫＡＫＬＹＶＥＧＥＲＲＣＮＥＥＦＬＹＷＫＤＴＬＡＨＧＣＹＰＬＨＥＥＬＬＮＳＷＰＥＫＰＰＴＹＲＤＶＩＡＫＹＳＶＥＶＲＫＬＴＭＲＩＬＤＹＩＣＥＧＬＧＬＫＬＧＹＦＤＮＥＬＴＱＩＱＭＬＬＡＮＹＹＰＳＣＰＤＰＳＳＴＩＧＳＧＧＨＹＤＧＮＬＩＴＬＬＱＱＤＬＶＧＬＱＱＬＩＶＫＤＤＫＷＩＡＶＥＰＩＰＴＡＦＶＶＮＬＧＬＴＬＫＶＭＳＮＥＫＦＥＧＳＩＨＲＶＶＴＨＰＴＲＮＲＩＳＩＧＴＬＩＧＰＤＹＳＣＴＩＥＰＩＫＥＬＬＳＱＥＮＰＰＬＹＫＰＹＰＹＡＫＦＡＥＩＹＬＳＤＫＳＤＹＤＡＧＶＫＰＹＫＩＮＱＦＰＮ
Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ ｔｈａｌｉａｎａ （ＡｔＨ６ＤＨ）（配列番号１０９）
ＭＥＮＨＴＴＭＫＶＳＳＬＮＣＩＤＬＡＮＤＤＬＮＨＳＶＶＳＬＫＱＡＣＬＤＣＧＦＦＹＶＩＮＨＧＩＳＥＥＦＭＤＤＶＦＥＱＳＫＫＬＦＡＬＰＬＥＥＫＭＫＶＬＲＮＥＫＨＲＧＹＴＰＶＬＤＥＬＬＤＰＫＮＱＩＮＧＤＨＫＥＧＹＹＩＧＩＥＶＰＫＤＤＰＨＷＤＫＰＦＹＧＰＮＰＷＰＤＡＤＶＬＰＧＷＲＥＴＭＥＫＹＨＱＥＡＬＲＶＳＭＡＩＡＲＬＬＡＬＡＬＤＬＤＶＧＹＦＤＲＴＥＭＬＧＫＰＩＡＴＭＲＬＬＲＹＱＧＩＳＤＰＳＫＧＩＹＡＣＧＡＨＳＤＦＧＭＭＴＬＬＡＴＤＧＶＭＧＬＱＩＣＫＤＫＮＡＭＰＱＫＷＥＹＶＰＰＩＫＧＡＦＩＶＮＬＧＤＭＬＥＲＷＳＮＧＦＦＫＳＴＬＨＲＶＬＧＮＧＱＥＲＹＳＩＰＦＦＶＥＰＮＨＤＣＬＶＥＣＬＰＴＣＫＳＥＳＥＬＰＫＹＰＰＩＫＣＳＴＹＬＴＱＲＹＥＥＴＨＡＮＬＳＩＹＨＱＱＴ
Ｓｏｌａｎｕｍ ｌｙｃｏｐｅｒｓｉｃｕｍ （ＳｌＦ３５Ｈ）（配列番号１１０）
ＭＡＬＲＩＮＥＬＦＶＡＡＩＩＹＩＩＶＨＩＩＩＳＫＬＩＴＴＶＲＥＲＧＲＲＬＰＬＰＰＧＰＴＧＷＰＶＩＧＡＬＰＬＬＧＳＭＰＨＶＡＬＡＫＭＡＫＫＹＧＰＩＭＹＬＫＶＧＴＣＧＭＶＶＡＳＴＰＮＡＡＫＡＦＬＫＴＬＤＩＮＦＳＮＲＰＰＮＡＧＡＴＨＬＡＹＮＡＱＤＭＶＦＡＰＹＧＰＲＷＫＬＬＲＫＬＳＮＬＨＭＬＧＧＫＡＬＥＮＷＡＮＶＲＡＮＥＬＧＨＭＬＫＳＭＦＤＡＳＱＤＧＥＣＶＶＩＡＤＶＬＴＦＡＭＡＮＭＩＧＱＶＭＬＳＫＲＶＦＶＥＫＧＶＥＶＮＥＦＫＮＭＶＶＥＬＭＴＶＡＧＹＦＮＩＧＤＦＩＰＫＬＡＷＭＤＩＱＧＩＥＫＧＭＫＮＬＨＫＫＦＤＤＬＬＴＫＭＦＤＥＨＥＡＴＳＮＥＲＫＥＮＰＤＦＬＤＶＶＭＡＮＲＤＮＳＥＧＥＲＬＳＴＴＮＩＫＡＬＬＬＮＬＦＴＡＧＴＤＴＳＳＳＶＩＥＷＡＬＡＥＭＭＫＮＰＫＩＦＥＫＡＱＱＥＭＤＱＶＩＧＫＮＲＲＬＩＥＳＤＩＰＮＬＰＹＬＲＡＩＣＫＥＴＦＲＫＨＰＳＴＰＬＮＬＰＲＶＳＳＥＰＣＴＶＤＧＹＹＩＰＫＮＴＲＬＳＶＮＩＷＡＩＧＲＤＰＤＶＷＥＮＰＬＥＦＴＰＥＲＦＬＳＧＫＮＡＫＩＥＰＲＧＮＤＦＥＬＩＰＦＧＡＧＲＲＩＣＡＧＴＲＭＧＩＶＭＶＥＹＩＬＧＴＬＶＨＳＦＤＷＫＬＰＮＮＶＩＤＩＮＭＥＥＳＦＧＬＡＬＱＫＡＶＰＬＥＡＭＶＴＰＲＬＳＬＤＶＹＲＣ
Ｄ４Ｈ（配列番号１１１）
ＭＰＫＳＷＰＩＶＩＳＳＨＳＦＣＦＬＰＮＳＥＱＥＲＫＭＫＤＬＮＦＨＡＡＴＬＳＥＥＥＳＬＲＥＬＫＡＦＤＥＴＫＡＧＶＫＧＩＶＤＴＧＩＴＫＩＰＲＩＦＩＤＱＰＫＮＬＤＲＩＳＶＣＲＧＫＳＤＩＫＩＰＶＩＮＬＮＧＬＳＳＮＳＥＩＲＲＥＩＶＥＫＩＧＥＡＳＥＫＹＧＦＦＱＩＶＮＨＧＩＰＱＤＶＭＤＫＭＶＤＧＶＲＫＦＨＥＱＤＤＱＩＫＲＱＹＹＳＲＤＲＦＮＫＮＦＬＹＳＳＮＹＶＬＩＰＧＩＡＣＮＷＲＤＴＭＥＣＩＭＮＳＮＱＰＤＰＱＥＦＰＤＶＣＲＤＩＬＭＫＹＳＮＹＶＲＮＬＧＬＩＬＦＥＬＬＳＥＡＬＧＬＫＰＮＨＬＥＥＭＤＣＡＥＧＬＩＬＬＧＨＹＹＰＡＣＰＱＰＥＬＴＦＧＴＳＫＨＳＤＳＧＦＬＴＩＬＭＱＤＱＩＧＧＬＱＩＬＬＥＮＱＷＩＤＶＰＦＩＰＧＡＬＶＩＮＩＡＤＬＬＱＬＩＴＮＤＫＦＫＳＶＥＨＲＶＬＡＮＫＶＧＰＲＩＳＶＡＶＡＦＧＩＫＴＱＴＱＥＧＶＳＰＲＬＹＧＰＩＫＥＬＩＳＥＥＮＰＰＩＹＫＥＶＴＶＫＤＦＩＴＩＲＦＡＫＲＦＤＤＳＳＳＬＳＰＦＲＬＮＮ
Ｃａｔｈａｒａｎｔｈｕｓ ｒｏｓｅｕｓ （ＣｒＤ４Ｈ様）（配列番号１１２）
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Ｚｅａ ｍａｙｓ （ＺｍＢＸ６）（配列番号１１３）
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Ｈｏｒｄｅｕｍ ｖｕｌｇａｒｅ ｓｕｂｓｐ． ｖｕｌｇａｒｅ （ＨｖＩＤＳ２）（配列番号１１４）
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Ｈｏｒｄｅｕｍ ｖｕｌｇａｒｅ ｓｕｂｓｐ． ｖｕｌｇａｒｅ （ＨｖＩＤＳ３）（配列番号１１５）
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ウリジン二リン酸依存性グリコシルトランスフェラーゼ（ＵＧＴ）
Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＵＧＴ７２０－２６９－１（配列番号１１６）
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Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＵＧＴ９４－２８９－３（配列番号１１７）
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Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＵＧＴ７４－３４５－２（配列番号１１８）
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Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＵＧＴ７５－２８１－２（配列番号１１９）
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Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＵＧＴ７２０－２６９－４（配列番号１２０）
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Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＵＧＴ９４－２８９－２（配列番号１２１）
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Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ ＵＧＴ９４－２８９－１（配列番号１２２）
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Ｍｏｍｏｒｄｉｃａ ｃｈａｒａｎｔｉａ １ （ＭｃＵＧＴ１）（配列番号１２３）
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Ｍｏｍｏｒｄｉｃａ ｃｈａｒａｎｔｉａ ２ （ＭｃＵＧＴ２）（配列番号１２４）
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Ｍｏｍｏｒｄｉｃａ ｃｈａｒａｎｔｉａ ３ （ＭｃＵＧＴ３）（配列番号１２５）
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Ｍｏｍｏｒｄｉｃａ ｃｈａｒａｎｔｉａ ４ （ＭｃＵＧＴ４）（配列番号１２６）
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Ｍｏｍｏｒｄｉｃａ ｃｈａｒａｎｔｉａ ５ （ＭｃＵＧＴ５）（配列番号１２７）
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Ｃｕｃｕｍｉｓ ｓａｔｉｖｕｓ（配列番号１２８）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍａｘｉｍａ １ （ＣｍａＵＧＴ１）（配列番号１２９）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍａｘｉｍａ ２ （ＣｍａＵＧＴ２）（配列番号１３０）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍａｘｉｍａ ３ （ＣｍａＵＧＴ３）（配列番号１３１）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍｏｓｃｈａｔａ １ （ＣｍｏＵＧＴ１）（配列番号１３２）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍｏｓｃｈａｔａ ２ （ＣｍｏＵＧＴ２）（配列番号１３３）
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Ｃｕｃｕｒｂｉｔａ ｍｏｓｃｈａｔａ ３ （ＣｍｏＵＧＴ３）（配列番号１３４）
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Ｐｒｕｎｕｓ ｐｅｒｓｉｃａ（配列番号１３５）
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Ｔｈｅｏｂｒｏｍａ ｃａｃａｏ（配列番号１３６）
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Ｃｏｒｃｈｏｒｕｓ ｃａｐｓｕｌａｒｉｓ（配列番号１３７）
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Ｚｉｚｉｐｈｕｓ ｊｕｊｕｂｅ（配列番号１３８）
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Ｖｉｔｉｓ ｖｉｎｉｆｅｒａ（配列番号１３９）
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Ｊｕｇｌａｎｓ ｒｅｇｉａ（配列番号１４０）
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Ｈｅｖｅａ ｂｒａｓｉｌｉｅｎｓｉｓ（配列番号１４１）
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Ｍａｎｉｈｏｔ ｅｓｃｕｌｅｎｔａ（配列番号１４２）
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Ｃｅｐｈａｌｏｔｕｓ ｆｏｌｌｉｃｕｌａｒｉｓ（配列番号１４３）
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Ｓｔｅｖｉａ ｒｅｂａｕｄｉａｎａ ＵＧＴ７４Ｇ１（配列番号１４４）
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Ｓｔｅｖｉａ ｒｅｂａｕｄｉａｎａ ＵＧＴ７６Ｇ１（配列番号１４５）
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Ｓｔｅｖｉａ ｒｅｂａｕｄｉａｎａ ＵＧＴ８５Ｃ２（配列番号１４６）
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Ｓｔｅｖｉａ ｒｅｂａｕｄｉａｎａ ＵＧＴ９１Ｄ１（配列番号１４７）
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Ｓｔｅｖｉａ ｒｅｂａｕｄｉａｎａ ＵＧＴ９１Ｄ２（配列番号１４８）
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Ｓｔｅｖｉａ ｒｅｂａｕｄｉａｎａ ＵＧＴ９１Ｄ２ｅ（配列番号１４９）
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ＯｓＵＧＴ１－２（配列番号１５０）
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Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ ｔｈａｌｉａｎａ ＡＡＮ７２０２５．１（配列番号１５１）
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Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ ｔｈａｌｉａｎａ ＡＡＦ８７２５６．１（配列番号１５２）
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Ｃｏｌｕｍｂａ ｌｉｖｉａ ＣｌＵＧＴ１（配列番号１５３）
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Ｈａｅｍｏｐｈｉｌｕｓ ｄｕｃｒｅｙｉ ＬｇｔＦ Ｑ９Ｌ８７５（配列番号１５４）
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Ｎｅｉｓｓｅｒｉａ ｇｏｎｏｒｒｈｏｅａｅ Ｑ５Ｆ７３５（配列番号１５５）
ＭＫＫＶＳＶＬＩＶＡＫＮＥＡＮＨＩＲＥＣＩＥＳＣＲＦＤＫＥＶＩＶＩＤＤＨＳＡＤＮＴＡＥＩＡＥＧＬＧＡＫＶＦＲＲＨＬＮＧＤＦＧＡＱＫＴＦＡＩＥＱＡＧＧＥＷＶＦＬＩＤＡＤＥＲＣＴＰＥＬＳＤＥＩＳＫＩＶＲＴＧＤＹＡＡＹＦＶＥＲＲＮＬＦＰＮＨＰＡＴＨＧＡＭＲＰＤＳＶＣＲＬＭＰＫＫＧＧＳＶＱＧＫＶＨＥＴＶＱＴＰＹＰＥＲＲＬＫＨＦＭＹＨＹＴＹＤＮＷＥＱＹＦＮＫＦＮＫＹＴＳＩＳＡＥＫＹＲＥＱＧＫＰＶＳＦＶＲＤＩＩＬＲＰＩＷＧＦＦＫＩＹＩＬＮＫＧＦＬＤＧＫＭＧＷＩＭＳＶＮＨＳＹＹＴＭＩＫＹＶＫＬＹＹＬＹＫＳＧＧＫＦ
Ｒｈｉｚｏｂｉｕｍ ｍｅｌｉｌｏｔｉ （菌株１０２１） ＥｘｏＭ Ｐ３３６９５（配列番号１５６）
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Ｒｈｉｚｏｂｉｕｍ ｒａｄｉｏｂａｃｔｅｒ Ｑ４４４１８（配列番号１５７）
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Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ ａｇａｌａｃｔｉａｅ ｃｐｓＩ Ｏ８７１８３（配列番号１５８）
ＭＩＫＫＩＥＫＤＬＩＳＶＩＶＰＩＹＮＶＥＤＹＬＶＥＣＩＥＳＬＩＶＱＴＹＲＮＩＥＩＬＬＩＮＤＧＳＴＤＮＣＡＴＩＡＫＥＦＳＥＲＤＣＲＶＩＹＩＥＫＳＮＧＧＬＳＥＡＲＮＹＧＩＹＨＳＫＧＫＹＬＴＦＶＤＳＤＤＫＶＳＳＤＹＩＡＮＬＹＮＡＩＱＫＨＤＳＳＩＡＩＧＧＹＬＥＦＹＥＲＨＮＳＩＲＮＹＥＹＬＤＫＶＩＰＶＥＥＡＬＬＮＭＹＤＩＫＴＹＧＳＩＦＩＴＡＷＧＫＬＦＨＫＳＩＦＮＤＬＥＦＡＬＮＫＹＨＥＤＥＦＦＮＹＫＡＹＬＫＡＮＳＩＴＹＩＤＫＰＬＹＨＹＲＩＲＶＧＳＩＭＮＮＳＤＮＶＩＩＡＲＫＫＬＤＶＬＳＡＬＤＥＲＩＫＬＩＴＳＬＲＫＹＳＶＦＬＱＫＴＥＩＦＹＶＮＱＹＦＲＴＫＫＦＬＫＱＱＳＶＭＦＫＥＤＮＹＩＤＡＹＲＭＹＧＲＬＬＲＫＶＫＬＶＤＫＬＫＬＩＫＮＲＦＦ
Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ ｐｎｅｕｍｏｎｉａｅ ｃｐｓ３Ｓ Ｑ５４６１１（配列番号１５９）
ＭＹＴＦＩＬＭＬＬＤＦＦＱＮＨＤＦＨＦＦＭＬＦＦＶＦＩＬＩＲＷＡＶＩＹＦＨＡＶＲＹＫＳＹＳＣＳＶＳＤＥＫＬＦＳＳＶＩＩＰＶＶＤＥＰＬＮＬＦＥＳＶＬＮＲＩＳＲＨＫＰＳＥＩＩＶＶＩＮＧＰＫＮＥＲＬＶＫＬＣＨＤＦＮＥＫＬＥＮＮＭＴＰＩＱＣＹＹＴＰＶＰＧＫＲＮＡＩＲＶＧＬＥＨＶＤＳＱＳＤＩＴＶＬＶＤＳＤＴＶＷＴＰＲＴＬＳＥＬＬＫＰＦＶＣＤＫＫＩＧＧＶＴＴＲＱＫＩＬＤＰＥＲＮＬＶＴＭＦＡＮＬＬＥＥＩＲＡＥＧＴＭＫＡＭＳＶＴＧＫＶＧＣＬＰＧＲＴＩＡＦＲＮＩＶＥＲＶＹＴＫＦＩＥＥＴＦＭＧＦＨＫＥＶＳＤＤＲＳＬＴＮＬＴＬＫＫＧＹＫＴＶＭＱＤＴＳＶＶＹＴＤＡＰＴＳＷＫＫＦＩＲＱＱＬＲＷＡＥＧＳＱＹＮＮＬＫＭＴＰＷＭＩＲＮＡＰＬＭＦＦＩＹＦＴＤＭＩＬＰＭＬＬＩＳＦＧＶＮＩＦＬＬＫＩＬＮＩＴＴＩＶＹＴＡＳＷＷＥＩＩＬＹＶＬＬＧＭＩＦＳＦＧＧＲＮＦＫＡＭＳＲＭＫＷＹＹＶＦＬＩＰＶＦＩＩＶＬＳＩＩＭＣＰＩＲＬＬＧＬＭＲＣＳＤＤＬＧＷＧＴＲＮＬＴＥ
ＭｂＵＧＴｃ１３（配列番号１６０）
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ＭｂＵＧＴｃ１９（配列番号１６１）
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ＭｂＵＧＴ１－３（配列番号１６２）
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ＭｂＵＧＴ１－２（配列番号１６３）
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Ｃｏｆｆｅａ ａｒａｂｉｃａ （ＣａＵＧＴ＿１，６）（配列番号１６４）
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Ｓｔｅｖｉａ ｒｅｂａｕｄｉａｎａ ＵＧＴ８５Ｃ１（配列番号１６５）
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Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ ｔｈａｌｉａｎａ ＡｔＵＧＴ７３Ｃ３（配列番号２０２）
ＭＡＴＥＫＴＨＱＦＨＰＳＬＨＦＶＬＦＰＦＭＡＱＧＨＭＩＰＭＩＤＩＡＲＬＬＡＱＲＧＶＴＩＴＩＶＴＴＰＨＮＡＡＲＦＫＮＶＬＮＲＡＩＥＳＧＬＡＩＮＩＬＨＶＫＦＰＹＱＥＦＧＬＰＥＧＫＥＮＩＤＳＬＤＳＴＥＬＭＶＰＦＦＫＡＶＮＬＬＥＤＰＶＭＫＬＭＥＥＭＫＰＲＰＳＣＬＩＳＤＷＣＬＰＹＴＳＩＩＡＫＮＦＮＩＰＫＩＶＦＨＧＭＧＣＦＮＬＬＣＭＨＶＬＲＲＮＬＥＩＬＥＮＶＫＳＤＥＥＹＦＬＶＰＳＦＰＤＲＶＥＦＴＫＬＱＬＰＶＫＡＮＡＳＧＤＷＫＥＩＭＤＥＭＶＫＡＥＹＴＳＹＧＶＩＶＮＴＦＱＥＬＥＰＰＹＶＫＤＹＫＥＡＭＤＧＫＶＷＳＩＧＰＶＳＬＣＮＫＡＧＡＤＫＡＥＲＧＳＫＡＡＩＤＱＤＥＣＬＱＷＬＤＳＫＥＥＧＳＶＬＹＶＣＬＧＳＩＣＮＬＰＬＳＱＬＫＥＬＧＬＧＬＥＥＳＲＲＳＦＩＷＶＩＲＧＳＥＫＹＫＥＬＦＥＷＭＬＥＳＧＦＥＥＲＩＫＥＲＧＬＬＩＫＧＷＡＰＱＶＬＩＬＳＨＰＳＶＧＧＦＬＴＨＣＧＷＮＳＴＬＥＧＩＴＳＧＩＰＬＩＴＷＰＬＦＧＤＱＦＣＮＱＫＬＶＶＱＶＬＫＡＧＶＳＡＧＶＥＥＶＭＫＷＧＥＥＤＫＩＧＶＬＶＤＫＥＧＶＫＫＡＶＥＥＬＭＧＤＳＤＤＡＫＥＲＲＲＲＶＫＥＬＧＥＬＡＨＫＡＶＥＫＧＧＳＳＨＳＮＩＴＬＬＬＱＤＩＭＱＬＡＱＦＫＮ
Ｈｏｒｄｅｕｍ ｖｕｌｇａｒｅ ｓｕｂｓｐ． Ｖｕｌｇａｒｅ ＨｖＵＧＴ＿Ｂ１（配列番号２０４）
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Ｈｏｒｄｅｕｍ ｖｕｌｇａｒｅ ｓｕｂｓｐ． Ｖｕｌｇａｒｅ ＨｖＵＧＴ＿Ｂ３（配列番号２０５）
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ＭｂＵＧＴ１，２．２（配列番号２０６）
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Ｃｏｆｆｅａ ｃａｎｅｐｈｏｒａ （ＣｃＵＧＴ＿１，６） （２０７）
ＭＡＥＮＨＡＴＦＮＶＬＭＬＰＷＬＡＨＧＨＶＳＰＹＬＥＬＡＭＫＬＴＡＲＮＦＮＶＹＬＣＳＳＰＡＴＬＳＳＶＲＳＫＬＴＥＫＦＳＱＳＩＨＬＶＥＬＨＬＰＫＬＰＥＬＰＡＥＹＨＴＴＮＧＬＰＰＨＬＭＰＴＬＫＤＡＦＤＭＡＫＰＮＦＣＮＶＬＫＳＬＫＰＤＬＬＩＹＤＬＬＱＰＷＡＰＥＡＡＳＡＦＮＩＰＡＶＶＦＩＳＳＳＡＴＭＴＳＦＧＬＨＦＦＫＮＰＧＴＫＹＰＹＧＮＴＩＦＹＲＤＹＥＳＶＦＶＥＮＬＫＫＲＤＲＤＴＹＲＶＶＮＣＭＥＲＳＳＫＩＩＬＩＫＧＦＫＥＩＥＧＫＹＦＤＹＦＳＣＬＴＧＫＫＶＶＰＶＧＰＬＶＱＤＰＶＬＤＤＥＤＣＲＩＭＱＷＬＮＫＫＥＫＧＳＴＶＦＶＳＦＧＳＥＹＦＬＳＫＥＤＭＥＥＩＡＨＧＬＥＬＳＮＶＤＦＩＷＶＶＲＦＰＫＧＥＮＩＶＩＥＥＴＬＰＫＧＦＦＥＲＶＧＥＲＧＬＶＶＮＧＷＡＰＱＡＫＩＬＴＨＰＮＶＧＧＦＶＳＨＣＧＷＮＳＶＭＥＳＭＫＦＧＬＰＩＶＡＭＰＭＨＬＤＱＰＩＮＡＲＬＩＥＥＶＧＡＧＶＥＶＬＲＤＳＫＧＫＬＨＲＥＲＭＡＥＴＩＮＫＶＴＫＥＡＳＧＥＰＡＲＫＫＡＲＥＬＱＥＫＬＥＬＫＧＤＥＥＩＤＤＶＶＫＥＬＶＱＬＣＡＴＫＮＫＲＮＧＬＨＣＹＮ
Ｃｏｆｆｅａ ｅｕｇｅｎｉｏｉｄｅｓ （ＣｅＵＧＴ＿１，６） （２０８）
ＭＡＥＮＨＡＴＦＮＶＬＭＬＰＷＬＡＨＧＨＶＳＰＹＬＥＬＡＫＫＬＴＡＲＮＦＮＶＹＬＣＳＳＰＡＴＬＳＳＶＲＳＫＬＴＥＫＦＳＱＳＩＨＬＶＥＬＨＬＰＫＬＰＥＬＰＡＥＹＨＴＴＮＧＬＰＰＨＬＭＰＴＬＫＤＡＦＤＭＡＥＰＮＦＣＮＶＬＫＳＬＫＰＤＬＬＩＹＤＬＬＱＰＷＡＰＥＡＡＳＡＦＮＩＰＡＶＶＦＩＳＳＳＡＴＭＴＳＦＧＬＨＦＦＫＮＰＧＴＫＹＰＹＧＮＴＩＦＹＲＤＹＥＳＶＦＶＥＮＬＫＲＲＤＲＤＴＹＲＶＶＮＣＭＥＲＳＳＫＩＩＬＩＫＧＦＫＥＩＥＧＫＹＦＤＹＦＳＣＬＴＧＫＫＶＶＰＶＧＰＬＶＱＤＰＶＬＤＤＥＤＣＲＩＭＱＷＬＮＫＫＥＫＧＳＴＶＦＶＳＦＧＳＥＹＦＬＳＫＥＤＭＥＥＩＡＨＧＬＥＬＳＮＶＤＦＩＷＶＶＲＦＰＫＧＥＮＩＶＩＥＥＴＬＰＫＧＦＦＥＲＶＧＥＲＧＬＶＶＮＧＷＡＰＱＡＫＩＬＴＨＰＮＶＧＧＦＶＳＨＣＧＷＮＳＶＭＥＳＭＫＦＧＬＰＩＩＡＭＰＭＨＬＤＱＰＩＮＡＲＬＩＥＥＶＧＡＧＶＥＶＬＲＤＳＫＧＫＬＨＲＥＲＭＡＥＴＩＮＫＶＴＫＥＡＳＧＥＳＶＲＫＫＡＲＥＬＱＥＫＬＥＬＫＧＤＥＥＩＤＤＶＶＫＥＬＶＱＬＣＡＴＫＮＫＲＮＧＬＨＹＮ
Ｃｏｆｆｅａ ｅｕｇｅｎｉｏｉｄｅｓ （ＣｅＵＧＴ＿１，６．２） （２０９）
ＭＡＥＮＨＡＴＦＮＶＬＭＬＰＷＬＡＨＧＨＶＳＰＹＬＥＬＡＫＫＬＴＡＲＮＦＮＶＹＬＣＳＳＰＡＴＬＳＳＶＲＳＫＬＴＥＫＦＳＱＳＩＨＬＶＥＬＨＬＰＫＬＰＥＬＰＡＥＹＨＴＴＮＧＬＰＰＨＬＭＰＴＬＫＤＡＦＤＭＡＫＰＮＦＣＮＶＬＫＳＬＫＰＤＬＬＩＹＤＬＬＱＰＷＡＰＥＡＡＳＡＦＮＩＰＡＶＶＦＩＳＳＳＡＴＭＴＳＦＧＬＨＦＦＫＮＰＧＴＫＹＰＹＧＮＡＩＦＹＲＤＹＥＳＶＦＶＥＮＬＴＲＲＤＲＤＴＹＲＶＩＮＣＭＥＲＳＳＫＩＩＬＩＫＧＦＮＥＩＥＧＫＹＦＤＹＦＳＣＬＴＧＫＫＶＶＰＶＧＰＬＶＱＤＰＶＬＤＤＥＤＣＥＩＭＱＷＬＮＫＫＥＫＶＳＴＶＦＶＳＦＧＳＥＹＦＬＳＫＫＤＭＥＥＩＡＨＧＬＥＬＳＮＶＤＦＩＷＶＶＲＦＰＫＧＥＮＩＶＩＥＥＴＬＰＫＧＦＦＥＲＶＧＥＲＧＬＶＶＮＧＷＡＰＱＡＫＩＬＴＨＰＮＶＧＧＦＶＳＨＣＧＷＮＳＶＭＥＳＭＫＦＧＬＰＩＩＡＭＰＭＨＬＤＱＰＩＮＡＲＬＩＥＥＶＧＡＧＶＥＶＬＲＤＳＫＧＫＬＨＲＥＲＭＡＥＴＩＮＫＶＭＫＥＡＳＧＥＳＶＲＫＫＡＲＥＬＱＥＫＭＤＬＫＧＤＥＥＩＤＤＶＶＫＥＬＶＱＬＣＡＴＫＮＫＲＮＧＬＨＹＹ
Ｓｉｒａｉｔｉａ ｇｒｏｓｖｅｎｏｒｉｉ （ＳｇＵＧＴ９４－２８９－３．２） （２１０）
ＭＡＤＡＡＱＱＧＤＴＴＴＩＬＭＬＰＷＬＧＹＧＨＬＳＡＦＬＥＬＡＫＳＬＳＲＲＮＦＨＩＹＦＣＳＴＳＶＮＬＤＡＩＫＰＫＬＰＳＳＦＳＤＳＩＱＦＶＥＬＨＬＰＳＳＰＥＦＰＰＨＬＨＴＴＮＧＬＰＰＴＬＭＰＡＬＨＱＡＦＳＭＡＡＱＨＦＥＳＩＬＱＴＬＡＰＨＬＬＩＹＤＳＬＱＰＷＡＰＲＶＡＳＳＬＫＩＰＡＩＮＦＮＴＴＧＶＦＶＩＳＱＧＬＨＰＩＨＹＰＨＳＫＦＰＦＳＥＦＶＬＨＮＨＷＫＡＭＹＳＴＡＤＧＡＳＴＥＲＴＲＫＲＧＥＡＦＬＹＣＬＨＡＳＣＳＶＩＬＩＮＳＦＲＥＬＥＧＫＹＭＤＹＬＳＶＬＬＮＫＫＶＶＰＶＧＰＬＶＹＥＰＮＱＤＧＥＤＥＧＹＳＳＩＫＮＷＬＤＫＫＥＰＳＳＴＶＦＶＳＦＧＳＥＹＦＰＳＫＥＥＭＥＥＩＡＨＧＬＥＡＳＥＶＮＦＩＷＶＶＲＦＰＱＧＤＮＴＳＧＩＥＤＡＬＰＫＧＦＬＥＲＡＧＥＲＧＭＶＶＫＧＷＡＰＱＡＫＩＬＫＨＷＳＴＧＧＦＶＳＨＣＧＷＮＳＶＭＥＳＭＭＦＧＶＰＩＩＧＶＰＭＨＶＤＱＰＦＮＡＧＬＶＥＥＡＧＶＧＶＥＡＫＲＤＰＤＧＫＩＱＲＤＥＶＡＫＬＩＫＥＶＶＶＥＫＴＲＥＤＶＲＫＫＡＲＥＭＳＥＩＬＲＳＫＧＥＥＫＦＤＥＭＶＡＥＩＳＬＬＬＫＩ
Ｏｒｙｚａ ｓａｔｉｖａ （ＯｓＪＵＧＴ＿１，６）（配列番号２１１）
ＭＡＱＡＥＲＥＲＬＲＶＬＭＦＰＷＬＡＨＧＨＩＮＰＹＬＥＬＡＴＲＬＴＴＴＳＳＳＱＩＤＶＶＶＨＬＶＳＴＰＶＮＬＡＡＶＡＨＲＲＴＤＲＩＳＬＶＥＬＨＬＰＥＬＰＧＬＰＰＡＬＨＴＴＫＨＬＰＰＲＬＭＰＡＬＫＲＡＣＤＬＡＡＰＡＦＧＡＬＬＤＥＬＳＰＤＶＶＬＹＤＦＩＱＰＷＡＰＬＥＡＡＡＲＧＶＰＡＶＨＦＳＴＣＳＡＡＡＴＡＦＦＬＨＦＬＤＧＧＧＧＧＧＧＲＧＡＦＰＦＥＡＩＳＬＧＧＡＥＥＤＡＲＹＴＭＬＴＣＲＤＤＧＴＡＬＬＰＫＧＥＲＬＰＬＳＦＡＲＳＳＥＦＶＡＶＫＴＣＶＥＩＥＳＫＹＭＤＹＬＳＫＬＶＧＫＥＩＩＰＣＧＰＬＬＶＤＳＧＤＶＳＡＧＳＥＡＤＧＶＭＲＷＬＤＧＱＥＰＧＳＶＶＬＶＳＦＧＳＥＹＦＭＴＥＫＱＬＡＥＭＡＲＧＬＥＬＳＧＡＡＦＶＷＶＶＲＦＰＱＱＳＰＤＧＤＥＤＤＨＧＡＡＡＡＲＡＭＰＰＧＦＡＰＡＲＧＬＶＶＥＧＷＡＰＱＲＲＶＬＳＨＲＳＣＧＡＦＬＴＨＣＧＷＳＳＶＭＥＳＭＳＡＧＶＰＭＶＡＬＰＬＨＩＤＱＰＶＧＡＮＬＡＡＥＬＧＶＡＡＲＶＲＱＥＲＦＧＥＦＥＡＥＥＶＡＲＡＶＲＡＶＭＲＧＧＥＡＬＲＲＲＡＴＥＬＲＥＶＶＡＲＲＤＡＥＣＤＥＱＩＧＡＬＬＨＲＭＡＲＬＣＧＫＧＴＧＲＡＡＱＬＧＨ
Ｐａｎａｘ ｇｉｎｓｅｎｇ （ＰｓＵＧＴ９４＿Ｂ１）（配列番号２１３）
ＭＡＤＮＱＮＧＲＩＳＩＡＬＬＰＦＬＡＨＧＨＩＳＰＦＦＥＬＡＫＱＬＡＫＲＮＣＮＶＦＬＣＳＴＰＩＮＬＳＳＩＫＤＫＤＳＳＡＳＩＫＬＶＥＬＨＬＰＳＳＰＤＬＰＰＨＹＨＴＴＮＧＬＰＳＨＬＭＬＰＬＲＮＡＦＥＴＡＧＰＴＦＳＥＩＬＫＴＬＮＰＤＬＬＩＹＤＦＮＰＳＷＡＰＥＩＡＳＳＨＮＩＰＡＶＹＦＬＴＴＡＡＡＳＳＳＩＧＬＨＡＦＫＮＰＧＥＫＹＰＦＰＤＦＹＤＮＳＮＩＴＰＥＰＰＳＡＤＮＭＫＬＬＨＤＦＩＡＣＦＥＲＳＣＤＩＩＬＩＫＳＦＲＥＬＥＧＫＹＩＤＬＬＳＴＬＳＤＫＴＬＶＰＶＧＰＬＶＱＤＰＭＧＨＮＥＤＰＫＴＥＱＩＩＮＷＬＤＫＲＡＥＳＴＶＶＦＶＣＦＧＳＥＹＦＬＳＮＥＥＬＥＥＶＡＩＧＬＥＩＳＴＶＮＦＩＷＡＶＲＬＩＥＧＥＫＫＧＩＬＰＥＧＦＶＱＲＶＧＤＲＧＬＶＶＥＧＷＡＰＱＡＲＩＬＧＨＳＳＴＧＧＦＶＳＨＣＧＷＳＳＩＡＥＳＭＫＦＧＶＰＶＩＡＭＡＲＨＬＤＱＰＬＮＧＫＬＡＡＥＶＧＶＧＭＥＶＶＲＤＥＮＧＫＹＫＲＥＧＩＡＥＶＩＲＫＶＶＶＥＫＳＧＥＶＩＲＲＫＡＲＥＬＳＥＫＭＫＥＫＧＥＱＥＩＤＲＡＬＥＥＬＶＱＩＣＫＫＫＫＤＥＱ
Ｓｔｅｖｉａ ｒｅｂａｕｄｉａｎａ （ＳｒＵＧＴ７３Ｅ１、Ｈｉｓタグを任意に有する）（配列番号２１４）
ＭＡＨＨＨＨＨＨＶＧＴＧＳＮＤＤＤＤＫＳＰＤＰＮＷＡＳＴＳＥＬＶＦＩＰＳＰＧＡＧＨＬＰＰＴＶＥＬＡＫＬＬＬＨＲＤＱＲＬＳＶＴＩＩＶＭＮＬＷＬＧＰＫＨＮＴＥＡＲＰＣＶＰＳＬＲＦＶＤＩＰＣＤＥＳＴＭＡＬＩＳＰＮＴＦＩＳＡＦＶＥＨＨＫＰＲＶＲＤＩＶＲＧＩＩＥＳＤＳＶＲＬＡＧＦＶＬＤＭＦＣＭＰＭＳＤＶＡＮＥＦＧＶＰＳＹＮＹＦＴＳＧＡＡＴＬＧＬＭＦＨＬＱＷＫＲＤＨＥＧＹＤＡＴＥＬＫＮＳＤＴＥＬＳＶＰＳＹＶＮＰＶＰＡＫＶＬＰＥＶＶＬＤＫＥＧＧＳＫＭＦＬＤＬＡＥＲＩＲＥＳＫＧＩＩＶＮＳＣＱＡＩＥＲＨＡＬＥＹＬＳＳＮＮＮＧＩＰＰＶＦＰＶＧＰＩＬＮＬＥＮＫＫＤＤＡＫＴＤＥＩＭＲＷＬＮＥＱＰＥＳＳＶＶＦＬＣＦＧＳＭＧＳＦＮＥＫＱＶＫＥＩＡＶＡＩＥＲＳＧＨＲＦＬＷＳＬＲＲＰＴＰＫＥＫＩＥＦＰＫＥＹＥＮＬＥＥＶＬＰＥＧＦＬＫＲＴＳＳＩＧＫＶＩＧＷＡＰＱＭＡＶＬＳＨＰＳＶＧＧＦＶＳＨＣＧＷＮＳＴＬＥＳＭＷＣＧＶＰＭＡＡＷＰＬＹＡＥＱＴＬＮＡＦＬＬＶＶＥＬＧＬＡＡＥＩＲＭＤＹＲＴＤＴＫＡＧＹＤＧＧＭＥＶＴＶＥＥＩＥＤＧＩＲＫＬＭＳＤＧＥＩＲＮＫＶＫＤＶＫＥＫＳＲＡＡＶＶＥＧＧＳＳＹＡＳＩＧＫＦＩＥＨＶＳＮＶＴＩ
Ｏｒｙｚａ ｓａｔｉｖａ （ＯｓＵＧＴ１－２）（配列番号２１５）
ＭＡＤＳＧＹＳＳＳＹＡＡＡＡＧＭＨＶＶＩＣＰＷＬＡＦＧＨＬＬＰＣＬＤＬＡＱＲＬＡＳＲＧＨＲＶＳＦＶＳＴＰＲＮＩＳＲＬＰＰＶＲＰＡＬＡＰＬＶＡＦＶＡＬＰＬＰＲＶＥＧＬＰＤＧＡＥＳＴＮＤＶＰＨＤＲＰＤＭＶＥＬＨＲＲＡＦＤＧＬＡＡＰＦＳＥＦＬＧＴＡＣＡＤＷＶＩＶＤＶＦＨＨＷＡＡＡＡＡＬＥＨＫＶＰＣＡＭＭＬＬＧＳＡＨＭＩＡＳＩＡＤＲＲＬＥＲＡＥＴＥＳＰＡＡＡＧＱＧＲＰＡＡＡＰＴＦＥＶＡＲＭＫＬＩＲＴＫＧＳＳＧＭＳＬＡＥＲＦＳＬＴＬＳＲＳＳＬＶＶＧＲＳＣＶＥＦＥＰＥＴＶＰＬＬＳＴＬＲＧＫＰＩＴＦＬＧＬＭＰＰＬＨＥＧＲＲＥＤＧＥＤＡＴＶＲＷＬＤＡＱＰＡＫＳＶＶＹＶＡＬＧＳＥＶＰＬＧＶＥＫＶＨＥＬＡＬＧＬＥＬＡＧＴＲＦＬＷＡＬＲＫＰＴＧＶＳＤＡＤＬＬＰＡＧＦＥＥＲＴＲＧＲＧＶＶＡＴＲＷＶＰＱＭＳＩＬＡＨＡＡＶＧＡＦＬＴＨＣＧＷＮＳＴＩＥＧＬＭＦＧＨＰＬＩＭＬＰＩＦＧＤＱＧＰＮＡＲＬＩＥＡＫＮＡＧＬＱＶＡＲＮＤＧＤＧＳＦＤＲＥＧＶＡＡＡＩＲＡＶＡＶＥＥＥＳＳＫＶＦＱＡＫＡＫＫＬＱＥＩＶＡＤＭＡＣＨＥＲＹＩＤＧＦＩＱＱＬＲＳＹＫＤ
Ｃａｍｅｌｉｎａ ｓａｔｉｖａ （ＸＰ＿０１０５１６９０５．１）（配列番号２１６）
ＭＡＳＥＫＴＬＱＶＨＰＰＬＨＦＶＬＦＰＦＭＡＱＧＨＭＩＰＭＶＤＩＡＲＬＬＡＱＲＧＡＴＶＴＩＶＴＴＲＹＮＡＧＲＦＥＮＶＬＳＲＡＶＥＳＧＬＰＩＮＩＶＨＶＫＦＰＹＥＥＶＧＬＰＫＧＫＥＮＩＤＳＬＤＳＭＥＬＭＶＰＦＦＫＡＶＮＭＬＱＤＰＶＶＫＬＭＥＥＭＥＳＲＰＳＣＩＩＳＤＬＬＬＰＹＴＳＫＩＡＫＫＦＮＩＰＫＩＶＦＨＧＩＳＣＦＣＬＬＣＶＨＶＬＲＲＮＬＥＩＬＴＮＬＫＳＤＫＥＹＦＬＶＰＳＦＰＤＲＶＥＦＴＫＰＱＶＴＶＥＴＮＡＳＧＤＷＫＥＦＬＤＥＭＶＥＡＥＤＴＳＹＧＶＩＩＮＴＦＥＥＬＥＰＡＹＶＫＤＹＫＤＡＲＡＧＮＶＷＳＩＧＰＶＳＬＣＮＫＡＧＶＤＫＡＥＲＧＮＫＡＴＩＤＱＤＥＣＬＫＷＬＤＳＫＥＥＧＳＶＬＹＶＣＬＧＳＩＣＮＬＰＬＶＱＬＫＥＬＧＬＧＬＥＥＳＱＲＰＦＩＷＶＩＲＧＷＥＫＹＮＥＬＳＥＷＭＶＥＳＧＦＥＥＲＩＲＥＲＧＬＬＩＲＧＷＡＰＱＶＬＩＬＳＨＰＳＶＧＧＦＬＴＨＣＧＷＮＳＴＶＥＧＩＴＳＧＶＰＬＩＴＷＰＬＦＧＤＱＦＣＮＱＴＬＶＶＱＶＬＫＡＧＶＳＶＧＶＥＥＶＭＫＷＧＥＥＥＫＩＧＶＬＶＤＫＥＧＶＫＫＡＶＥＤＬＭＧＥＳＤＤＡＫＥＲＴＫＲＶＫＥＬＧＧＬＡＨＫＡＶＥＥＧＧＳＳＨＳＮＩＴＬＦＬＱＤＩＲＱＶＱＳＶ
Ｇｌｙｃｙｒｒｈｉｚａ ｕｒａｌｅｎｓｉｓ （ＵＧＴ７３Ｆ２４）（配列番号２１７）
ＭＡＤＶＡＥＥＱＰＬＫＩＹＦＩＰＹＬＡＡＧＨＭＩＰＬＣＤＩＡＴＬＦＡＳＲＧＨＨＶＴＩＩＴＴＰＳＮＡＱＴＬＲＥＳＨＨＦＲＶＱＴＩＱＦＰＳＱＥＶＧＬＰＡＧＶＱＮＬＴＡＶＴＮＬＤＤＳＹＫＩＹＨＡＴＭＬＬＲＫＨＩＥＤＦＶＥＲＤＰＰＤＣＩＶＡＤＦＬＦＰＷＶＤＤＶＡＴＫＬＨＩＰＲＬＶＦＮＧＦＴＬＦＴＩＣＡＭＥＳＨＫＡＨＰＬＰＶＤＡＡＳＧＳＦＶＩＰＤＦＰＨＨＶＴＩＮＳＴＰＰＫＲＴＫＥＦＶＤＰＬＬＴＥＡＦＫＳＨＧＦＬＩＮＳＦＶＥＬＤＧＥＥＣＶＥＨＹＥＲＩＴＧＧＨＫＡＷＨＬＧＰＡＦＬＶＨＲＴＡＱＤＲＧＥＫＳＶＶＳＴＱＥＣＬＳＷＬＤＳＫＲＤＮＳＶＬＹＩＣＦＧＴＩＣＹＦＰＤＫＱＬＹＥＩＡＳＡＩＥＡＳＧＨＥＦＩＷＶＶＰＥＫＲＧＮＡＤＥＳＥＥＥＫＥＫＷＬＰＫＧＦＥＥＲＮＮＧＫＫＧＭＩＩＲＧＷＡＰＱＶＡＩＬＧＨＰＡＶＧＧＦＬＴＨＣＧＷＮＳＴＶＥＡＶＳＡＧＶＰＭＩＴＷＰＶＨＳＤＱＹＦＮＥＫＬＩＴＱＶＲＧＩＧＶＥＶＧＡＥＥＷＩＶＴＡＦＲＥＴＥＫＬＶＧＲＤＲＩＥＲＡＶＲＲＶＭＤＧＧＤＥＡＶＱＩＲＲＲＡＲＥＬＧＥＭＡＲＱＡＶＱＥＧＧＳＳＨＴＮＬＴＡＬＩＮＤＬＫＲＷＲＤＳＫＱＬＮ
Ｇｌｙｃｙｒｒｈｉｚａ ｕｒａｌｅｎｓｉｓ （ＵＧＴ７３Ｃ３３）（配列番号２１８）
ＭＡＶＦＱＡＮＱＰＨＦＶＬＦＰＬＭＡＱＧＨＩＩＰＭＩＤＩＡＲＬＬＡＱＲＧＡＩＶＴＩＦＴＴＰＫＮＡＳＲＦＴＳＶＬＳＲＡＶＳＳＧＬＱＩＲＬＶＨＬＨＦＰＳＫＥＡＧＬＰＥＧＣＥＮＬＤＭＶＡＳＨＤＭＩＣＮＩＦＱＡＩＲＭＬＱＫＱＡＥＥＬＦＥＴＬＴＰＫＰＳＣＩＩＳＤＦＣＩＰＷＴＴＱＶＡＥＫＨＨＩＰＲＩＳＦＨＧＦＳＣＦＣＬＨＣＭＬＫＩＨＴＳＫＶＬＥＧＩＴＳＥＳＥＹＦＴＶＰＧＩＰＤＱＩＱＶＴＫＱＱＶＰＧＰＭＩＤＥＭＫＥＦＧＥＱＭＲＤＡＥＩＲＳＹＧＶＩＩＮＴＦＥＥＬＥＫＡＹＶＮＤＹＫＫＥＲＮＧＫＶＷＣＩＧＰＶＳＬＣＮＫＤＧＬＤＫＡＱＲＧＮＫＡＳＩＳＥＨＨＣＬＥＷＬＤＬＱＱＰＮＳＶＩＹＶＣＬＧＳＬＣＮＬＴＰＰＱＬＭＥＬＡＬＧＬＥＡＴＫＲＰＦＩＷＶＩＲＥＧＮＫＦＥＥＬＥＫＷＩＳＥＥＧＦＥＥＲＩＫＧＲＧＬＩＩＲＧＷＡＰＱＶＬＩＬＳＨＰＳＩＧＧＦＬＴＨＣＧＷＮＳＴＬＥＧＶＴＡＧＶＰＭＶＴＷＰＬＦＡＤＱＦＬＮＥＫＬＶＴＱＶＬＲＩＧＶＳＬＧＶＤＶＰＬＫＷＧＥＥＥＫＶＧＶＱＶＫＫＥＧＩＥＫＡＩＣＭＶＭＤＥＧＥＥＳＫＥＲＲＥＲＡＫＥＬＳＥＭＡＫＲＡＶＥＫＤＧＳＳＨＬＮＭＴＭＬＩＱＤＩＭＱＱＳＳＳＫＶＥＴ

Claims (171)

  1. モグロールまたはモグロシドを作り出す方法であって、
    イソペンテニルピロリン酸（ＩＰＰ）、及びジメチルアリルピロリン酸（ＤＭＡＰＰ）のモグロールまたはモグロシドへの変換を触媒する異種酵素経路を発現する組換え微生物宿主細胞を提供することであって、前記経路は、
    （Ａ）スクアレンを、２，３；２２，２３ジオキシドスクアレンに変換する少なくとも２つのスクアレンエポキシダーゼ酵素（ＳＱＥ）；
    （Ｂ）２２，２３－ジオキシドスクアレンを、２４，２５－エポキシククルビタジエノールに変換する少なくとも１つのトリテルペンシクラーゼ酵素であって、配列番号１９１、配列番号１９２、及び配列番号１９３の１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、前記少なくとも１つのトリテルペンシクラーゼ酵素、
    （Ｃ）２４，２５－エポキシククルビタジエノールを、２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノールに変換する少なくとも１つのエポキシドヒドロラーゼであって、配列番号１８９、５８、１８４、１８５、１８７、１８８、１９０、及び２１２のいずれか１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、前記少なくとも１つのエポキシドヒドロラーゼ、
    （Ｄ）配列番号１９４及び配列番号１７１から選択されるアミノ酸配列に対して、少なくとも７０％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、シトクロムＰ４５０酵素；及び
    （Ｅ）配列番号１６４、１６５、１３８、２０４～２１１、２１３～２１８のいずれか１つに対して、少なくとも７０％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、少なくとも１つのウリジン二リン酸依存性グリコシルトランスフェラーゼ（ＵＧＴ）酵素、
    の少なくとも１つを含む、前記組換え微生物宿主細胞を提供することと、
    モグロールまたはモグロシドを生成する条件下で前記宿主細胞を培養すること、とを含む前記方法。
  2. 前記少なくとも１つのスクアレンエポキシダーゼが、配列番号１７～３９、１６８～１７０、及び１７７～１８３のいずれか１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１に記載の方法。
  3. 前記少なくとも１つのスクアレンエポキシダーゼが、配列番号３９と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項２に記載の方法。
  4. 前記少なくとも１つのＳＱＥが、配列番号３９と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項３に記載の方法。
  5. 前記ＳＱＥが、配列番号３９に対して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項３に記載の方法。
  6. 前記宿主細胞が、それぞれが、配列番号３９と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む２つのスクアレンエポキシダーゼ酵素を含む、請求項３に記載の方法。
  7. 前記ＳＱＥ酵素の１つが、配列番号３９のアミノ配列を有する酵素と比較して、２，３－オキシドスクアレンを、２，３；２２，２３ジオキシドスクアレンへ変換する特異性または生産性を高める１つ以上のアミノ酸修飾を有する、請求項６に記載の方法。
  8. 前記スクアレンエポキシダーゼに対するアミノ酸修飾が、次の位置、配列番号３９の、３５、１３３、１６３、２５４、２８３、３８０、及び３９５に対応する位置に、１つ以上の修飾を含む、請求項６または７に記載の方法。
  9. 前記スクアレンエポキシダーゼに対するアミノ酸修飾が、配列番号３９の位置３５、１３３、１６３、２５４、２８３、３８０、及び３９５に対応する位置での置換から選択される、２つ、３つ、４つ、５つ、または６つのアミノ酸修飾を含む、請求項８に記載の方法。
  10. 前記アミノ酸修飾は、
    配列番号３９の位置３５に対応する位置のアミノ酸は、アルギニンまたはリジンである；
    配列番号３９の位置１３３に対応する位置のアミノ酸は、グリシン、アラニン、ロイシン、イソロイシン、またはバリンである；
    配列番号３９の位置１６３に対応する位置のアミノ酸は、グリシン、アラニン、ロイシン、イソロイシン、またはバリンである；
    配列番号３９の位置２５４に対応する位置のアミノ酸は、フェニルアラニン、アラニン、ロイシン、イソロイイン、またはバリンである；
    配列番号３９の位置２８３に対応する位置のアミノ酸は、アラニン、ロイシン、イソロイシン、またはバリンである；
    配列番号３９の位置３８０に対応する位置のアミノ酸は、アラニン、ロイシン、またはグリシンである；及び、
    配列番号３９の位置３９５に対応する位置のアミノ酸は、チロシン、セリン、またはスレオニンである、
    から選択される、請求項８または９に記載の方法。
  11. 前記スクアレンエポキシダーゼが、配列番号３９に従って番号を与えたアミノ酸置換：Ｈ３５Ｒ、Ｆ１６３Ａ、Ｍ２８３Ｌ、Ｖ３８０Ｌ、及びＦ３９５Ｙを含む、請求項１０に記載の方法。
  12. 前記スクアレンエポキシダーゼが、配列番号３９に従って番号を与えたアミノ酸置換：Ｈ３５Ｒ、Ｎ１３３Ｇ、Ｆ１６３Ａ、Ｙ２５４Ｆ、Ｖ３８０Ｌ、及びＦ３９５Ｙを含む、請求項１０に記載の方法。
  13. 前記異種酵素経路が、スクアレンシンターゼ（ＳＱＳ）をさらに含む、請求項１～１２のいずれか１項に記載の方法。
  14. 前記ＳＱＳが、配列番号２～１６、１６６、及び１６７から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３に記載の方法。
  15. 前記ＳＱＳが、配列番号１１と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１４に記載の方法。
  16. 前記ＳＱＳが、配列番号１１と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１５に記載の方法。
  17. 前記ＳＱＳが、配列番号１１に対して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項１５に記載の方法。
  18. 前記ＳＱＳが、配列番号２、配列番号１４、配列番号１６、配列番号１６６、または配列番号１６７と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％と同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１４に記載の方法。
  19. 前記異種酵素経路が、少なくとも１つのトリテルペンシクラーゼ（ＴＴＣ）を含む、請求項１～１８のいずれか１項に記載の方法。
  20. 前記少なくとも１つのＴＴＣが、配列番号４０～５５、１９１～１９３、及び２１９～２２０から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１９に記載の方法。
  21. 前記異種酵素経路が、トリテルペンシクラーゼ活性を有しており、かつ、２２、２３－ジオキシドスクアレンを、２４，２５－エポキシククルビタジエノールに変換する、少なくとも２つの酵素を含む、請求項２０に記載の方法。
  22. 前記ＴＴＣが、配列番号４０のアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項２０または２１に記載の方法。
  23. 前記ＴＴＣが、配列番号４０のアミノ酸配列と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項２２に記載の方法。
  24. 前記ＴＴＣが、配列番号４０に対して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項２３に記載の方法。
  25. 前記異種酵素経路が、少なくとも１つのＴＴＣを含み、前記ＴＴＣは、配列番号１９１、配列番号１９２、及び配列番号１９３の１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１９～２４のいずれか１項に記載の方法。
  26. 少なくとも１つのＴＴＣが、配列番号１９１、配列番号１９２、及び配列番号１９３の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一である、請求項２５に記載の方法。
  27. 前記ＴＴＣが、配列番号１９１、１９２、及び１９３の１つに対して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項２６に記載の方法。
  28. 前記異種経路が、ククルビタジエノールを、２４，２５－エポキシククルビタジエノールに変換する酵素を含む、請求項１～２７のいずれか１項に記載の方法。
  29. ククルビタジエノールを、２４，２５－エポキシククルビタジエノールに変換する前記酵素が、配列番号２２１に対して、少なくとも約７０％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、請求項２８に記載の方法。
  30. 前記異種酵素経路が、エポキシドヒドロラーゼ（ＥＰＨ）を含む、請求項１～２９のいずれか１項に記載の方法。
  31. 前記ＥＰＨが、配列番号５６～７２、１８４～１９０、及び２１２から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項３０に記載の方法。
  32. 前記ＥＰＨが、配列番号５６～７２、１８４～１９０、及び２１２の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項３１に記載の方法。
  33. 前記ＥＰＨが、配列番号５６～１７２，１８４～１９０、及び２１２の１つに対して、１～２０のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項３２に記載の方法。
  34. 前記異種経路が、２４，２５－エポキシククルビタジエノールを、２４、２５－ジヒドロキシククルビタジエノールに変換する少なくとも１つのＥＰＨを含み、前記少なくとも１つのＥＰＨは、配列番号１８９、５８、１８４、１８５、１８７、１８８、１９０、及び２１２の１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項３１に記載の方法。
  35. 前記ＥＰＨが、配列番号１８９、５８、１８４、１８５、１８７、１８８、１９０、及び２１２の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項３４に記載の方法。
  36. 前記ＥＰＨが、配列番号１８９、５８、１８４、１８５、１８７、１８８、１９０、及び２１２のアミノ酸の１つに対して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項３５に記載の方法。
  37. 前記異種経路が、Ｃ２４，２５ジヒドロキシククルビタジエノールのＣ１１を酸化してモグロールを生成する１つ以上のオキシダーゼを含む、請求項１～３６のいずれか１項に記載の方法。
  38. 前記少なくとも１つのオキシダーゼが、シトクロムＰ４５０酵素である、請求項３７に記載の方法。
  39. 前記少なくとも１つのシトクロムＰ４５０酵素が、配列番号７３～９１、１７１～１７６、及び１９４～２００から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項３８に記載の方法。
  40. 前記少なくとも１つのシトクロムＰ４５０酵素が、配列番号７３～９１、１７１～１７６、及び１９４～２００の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項３９に記載の方法。
  41. 前記少なくとも１つのシトクロムＰ４５０酵素が、配列番号７３～９１、１７１～１７６、及び１９４～２００の１つに対して、１～２０のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項４０に記載の方法。
  42. 前記シトクロムＰ４５０が、配列番号１９４及び配列番号１７１から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項３７～４１のいずれか１項に記載の方法。
  43. 前記シトクロムＰ４５０酵素が、配列番号１９４及び１７１の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項４２に記載の方法。
  44. 前記少なくとも１つのシトクロムＰ４５０酵素が、配列番号１９４及び１７１の１つについて、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入からて選択される、請求項４３に記載の方法。
  45. 前記シトクロムＰ４５０酵素が、異種膜貫通領域で置換された、膜貫通領域の少なくとも一部を有している、請求項４２～４４のいずれか１項に記載の方法。
  46. 前記少なくとも１つのオキシダーゼが、非ヘム鉄オキシダーゼである、請求項３７に記載の方法。
  47. 前記非ヘム鉄オキシダーゼが、配列番号１００～１１５から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項４６に記載の方法。
  48. 前記微生物宿主細胞が、シトクロムＰ４５０レダクターゼ（ＣＰＲ）、フラボドキシンレダクターゼ（ＦＰＲ）、及びフェレドキシンレダクターゼ（ＦＤＸＲ）から選択される１つ以上の電子伝達タンパク質を、１つ以上のオキシダーゼを再生する上で十分なまでに発現する、請求項３７～４７のいずれか１項に記載の方法。
  49. 前記微生物宿主細胞が、配列番号９２～９９及び２０１の１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むシトクロムＰ４５０レダクターゼを発現する、請求項４８に記載の方法。
  50. 前記シトクロムＰ４５０レダクターゼが、少なくとも配列番号９２～９９及び２０１の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％と同一であるアミノ酸配列を含む、請求項４９に記載の方法。
  51. 前記微生物宿主細胞が、配列番号１９４またはその誘導体、及び配列番号９８またはその誘導体を発現する、請求項４９に記載の方法。
  52. 前記微生物宿主細胞が、配列番号１７１またはその誘導体、及び配列番号２０１またはその誘導体を発現する、請求項４９に記載の方法。
  53. 前記異種酵素経路が、１つ以上のウリジン二リン酸依存性グリコシルトランスフェラーゼ（ＵＧＴ）酵素を含み、それにより、１つ以上のモグロール配糖体を生成する、請求項１～５２のいずれか１項に記載の方法。
  54. 前記１つ以上のモグロール配糖体は、Ｍｏｇ．ＩＩ－Ｅ、Ｍｏｇ．ＩＩＩ、Ｍｏｇ．ＩＩＩ－Ａ１、Ｍｏｇ．ＩＩＩ－Ａ２、Ｍｏｇ．ＩＩＩ、Ｍｏｇ．ＩＶ、ＭｏｇＩＶ－Ａ、シアメノシド、Ｍｏｇ．Ｖ、及びＭｏｇ．ＶＩから選択される、請求項５３に記載の方法。
  55. 前記１つ以上のモグロール配糖体は、Ｍｏｇ．ＶＩ、Ｉｓｏｍｏｇ．Ｖ、及びＭｏｇ．Ｖを含む、請求項５３に記載の方法。
  56. 前記宿主細胞が、Ｍｏｇ．Ｖまたはシアメノシドを産生する、請求項５３記載の方法。
  57. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１１６～１６５、２０２～２１０、２１１、２１３～２１８から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項５３～５６のいずれか１項に記載の方法。
  58. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１１６～１６５、２０２～２１０、２１１、２１３～２１８の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項５７に記載の方法。
  59. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１１６～１６５、２０２～２１０、２１１、２１３～２１８の１つに対して、１～２０のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項５８に記載の方法。
  60. 前記少なくとも１つのウリジン二リン酸依存性グリコシトランスフェラーゼ（ＵＧＴ）酵素は、配列番号１６４、１６５、１３８、２０４～２１１、及び２１３～２１８の１つに対して、少なくとも７０％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、請求項５３～５９のいずれか１項に記載の方法。
  61. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１６５と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項６０に記載の方法。
  62. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１６５と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、配列番号１６５に対して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項６１に記載の方法。
  63. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１６５に対して、位置４１、４９、及び１２７の１つ以上での置換を含み、また、前記１つ以上の置換は、任意に、Ｌ４１Ｆ、Ｄ４９Ｅ、及びＣ１２７Ｆを含む、請求項６２に記載の方法。
  64. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１６４と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項６０に記載の方法。
  65. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１６４と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、配列番号１６４に対して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項６４に記載の方法。
  66. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１６４に対して、表３に示した１つ以上の置換を含み、かつ、任意に、配列番号１６４について、Ｓ１５０Ｆ、Ｔ１４７Ｌ、Ｎ２０５Ｋ、Ｋ２７０Ｅ、Ｖ２８１Ｌ、Ｌ３５４Ｖ、Ｌ１３Ｆ、Ｔ３２Ａ、及びＫ１０１Ａから選択される１つ以上のアミノ酸置換を有する、請求項６５に記載の方法。
  67. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１３８と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項５９に記載の方法。
  68. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１３８と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、配列番号１３８に対して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項６７に記載の方法。
  69. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０４と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項６０に記載の方法。
  70. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０４と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、配列番号２０４に対して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項６９に記載の方法。
  71. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０５と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項６０に記載の方法。
  72. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０５と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、配列番号２０５に対して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項７１に記載の方法。
  73. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０６と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項６０に記載の方法。
  74. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０６と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、配列番号２０６に対して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項７３に記載の方法。
  75. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０７と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０７と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項６０に記載の方法。
  76. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０８と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０８と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項６０に記載の方法。
  77. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０９と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０９と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項６０に記載の方法。
  78. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１０と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１０と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項６０に記載の方法。
  79. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１１と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１１と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項６０に記載の方法。
  80. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１３と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１３と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項６０に記載の方法。
  81. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１４と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１４と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項６０に記載の方法。
  82. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１５と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１５と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項６０に記載の方法。
  83. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１８と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１８と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項６０に記載の方法。
  84. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１７と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１７と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み、かつ、任意に、Ａ７４Ｅ、Ｉ９１Ｆ、Ｈ１０１Ｐ、Ｑ２４１Ｅ、及びＩ４３６Ｌから選択される１つ以上のアミノ酸置換を有する、請求項６０に記載の方法。
  85. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１６と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１６と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項６０に記載の方法。
  86. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１４６と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列をさらに含む、請求項６０～８５のいずれか１項に記載の方法。
  87. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１４６と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１４６に対して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項８６に記載の方法。
  88. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０２と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列をさらに含む、請求項６０～８７のいずれか１項に記載の方法。
  89. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０２と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０２に対して、１～２０個のアミノ酸修飾を有するアミノ酸配列を含み、前記アミノ酸修飾は、独立して、アミノ酸置換、欠失、及び挿入から選択される、請求項８８に記載の方法。
  90. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、野生型ＵＧＴ酵素の循環置換体、またはその誘導体である、請求項６０～８９のいずれか１項に記載の方法。
  91. 前記微生物宿主細胞が、少なくとも３つのＵＧＴ酵素である、モグロールのＣ２４ヒドロキシル基で一次グリコシル化を触媒する第１のＵＧＴ酵素と、モグロールのＣ３ヒドロキシル基で一次グリコシル化を触媒する第２のＵＧＴ酵素と、１つ以上の分岐グリコシル化反応を触媒する第３のＵＧＴ酵素と、を発現する、請求項６０～９０のいずれか１項に記載の方法。
  92. 前記微生物宿主細胞が、Ｃ３及び／またはＣ２４一次グリコシル化のベータ１，２及び／またはベータ１，６分岐グリコシル化を触媒する１つまたは２つのＵＧＴ酵素を発現する、請求項９１に記載の方法。
  93. 前記ＵＧＴ酵素は、
    配列番号１６５、またはその誘導体：
    配列番号１４６、またはその誘導体；
    配列番号２１４、またはその誘導体；
    配列番号１２９、またはその誘導体；
    配列番号１６４、またはその誘導体；
    配列番号１１６、またはその誘導体；
    配列番号２０２、またはその誘導体；
    配列番号２１８、またはその誘導体；
    配列番号２１７、またはその誘導体；
    配列番号１３８、またはその誘導体；
    配列番号２０４、またはその誘導体；
    配列番号２０５、またはその誘導体；
    配列番号２０７、またはその誘導体；
    配列番号２０８、またはその誘導体；
    配列番号２０９、またはその誘導体；
    配列番号１１、またはその誘導体；
    配列番号２１５、またはその誘導体；
    配列番号２１３、またはその誘導体；
    配列番号２０６、またはその誘導体；
    配列番号１２２、またはその誘導体；及び
    配列番号２１０、またはその誘導体、
    から選択される３つ、または４つのＵＧＴ酵素を含む、請求項５３～５７のいずれか１項に記載の方法。
  94. 前記微生物宿主細胞は、原核生物または真核生物であり、かつ、任意に、Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ、Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｇｌｕｔａｍｉｃｕｍ、Ｒｈｏｄｏｂａｃｔｅｒ ｃａｐｓｕｌａｔｕｓ、Ｒｈｏｄｏｂａｃｔｅｒ ｓｐｈａｅｒｏｉｄｅｓ、Ｚｙｍｏｍｏｎａｓ ｍｏｂｉｌｉｓ、Ｖｉｂｒｉｏ ｎａｔｒｉｅｇｅｎｓ、またはＰｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｐｕｔｉｄａから選択される細菌であるか、または、Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ、Ｐｉｃｈｉａ、またはＹａｒｒｏｗｉａの種から選択される酵母であり、かつ、任意に、Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ、Ｐｉｃｈｉａ ｐａｓｔｏｒｉｓ、及びＹａｒｒｏｗｉａ ｌｉｐｏｌｙｔｉｃａである、請求項１～９３のいずれか１項に記載の方法。
  95. 前記微生物宿主細胞が、Ｅ． ｃｏｌｉである、請求項９４に記載の方法。
  96. 前記微生物宿主細胞が、増加したＭＥＰ経路産物を産生する細菌である、請求項９４または９５に記載の方法。
  97. 前記異種酵素経路が、ファルネシル二リン酸シンターゼ（ＦＰＰＳ）を含む、請求項１～９６のいずれか１項に記載の方法。
  98. 前記微生物宿主細胞が、ＵＤＰ－グルコースの産生または利用可能性を高める１つ以上の遺伝子組換えを有する、請求項１～９７のいずれか１項に記載の方法。
  99. 前記微生物宿主細胞が、ΔｇａｌＥ、ΔｇａｌＴ、ΔｇａｌＫ、ΔｇａｌＭ、ΔｕｓｈＡ、Δａｇｐ、Δｐｇｍ、Ｅ ｃｏｌｉ ＧＡＬＵの重複または過剰発現、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｌｕｓ ＵＧＰＡの発現、及びＢｉｆｉｄｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ ａｄｏｌｅｓｃｅｎｔｉｓ ＳＰＬの発現から選択される、１つ以上の遺伝子組換えを有する細菌細胞である、請求項９８に記載の方法。
  100. 前記モグロール配糖体産物を、細胞外培地から回収する、請求項１～９９のいずれか１項に記載の方法。
  101. モグロール配糖体を含む生成物を作り出す方法であって、
    請求項１～１００のいずれか１項に従ってモグロール配糖体を生成することと、前記モグロール配糖体を前記生成物に入れること、とを含む前記方法。
  102. 前記生成物が、甘味料組成物、香味料組成物、食品、飲料、チューインガム、結着剤、医薬組成物、タバコ製品、栄養補助食品組成物、または口腔衛生組成物である、請求項１０１に記載の方法。
  103. 前記生成物が、ステビオール配糖体、アスパルテーム、及びネオテームの１つ以上をさらに含む、請求項１０１または１０２に記載の方法。
  104. 前記ステビオール配糖体が、ＲｅｂＭ、ＲｅｂＢ、ＲｅｂＤ、ＲｅｂＡ、ＲｅｂＥ、及びＲｅｂＩの１つ以上を含む、請求項１０３に記載の方法。
  105. イソペンテニルピロリン酸（ＩＰＰ）、及びジメチルアリルピロリン酸（ＤＭＡＰＰ）からモグロールまたはモグロシドへの変換を触媒する異種酵素経路を発現する微生物宿主細胞であって、前記経路が、
    （Ａ）スクアレンを、２，３；２２，２３ジオキシドスクアレンに変換する少なくとも２つのスクアレンエポキシダーゼ酵素（ＳＱＥ）；
    （Ｂ）２２，２３－ジオキシドスクアレンを、２４，２５－エポキシククルビタジエノールに変換する少なくとも１つのトリテルペンシクラーゼ酵素であって、配列番号１９１、配列番号１９２、及び配列番号１９３の１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、前記少なくとも１つのトリテルペンシクラーゼ酵素；
    （Ｃ）２４，２５－エポキシククルビタジエノールを、２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノールに変換する少なくとも１つのエポキシドヒドロラーゼであって、配列番号１８９、５８、１８４、１８５、１８７、１８８、１９０、及び２１２のいずれか１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、前記少なくとも１つのエポキシドヒドロラーゼ；
    （Ｄ）配列番号１９４及び配列番号１７１から選択されるアミノ酸配列に対して、少なくとも７０％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、シトクロムＰ４５０酵素；及び
    （Ｅ）配列番号１６４、１６５、１３８、２０４～２１１、２１３～２１８のいずれか１つに対して、少なくとも７０％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、少なくとも１つのウリジン二リン酸依存性グリコシルトランスフェラーゼ（ＵＧＴ）酵素、
    の少なくとも１つを含む、前記微生物宿主細胞。
  106. 前記少なくとも１つのスクアレンエポキシダーゼが、配列番号１７～３９、１６８～１７０、１７７～１８３のいずれか１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１０５に記載の微生物宿主細胞。
  107. 前記少なくとも１つのスクアレンエポキシダーゼが、配列番号３９と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１０６に記載の微生物宿主細胞。
  108. 前記少なくとも１つのＳＱＥが、配列番号３９と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１０７に記載の微生物宿主細胞。
  109. 前記宿主細胞が、それぞれが、配列番号３９と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む２つのスクアレンエポキシダーゼ酵素を含む、請求項１０８に記載の微生物宿主細胞。
  110. 前記ＳＱＥ酵素の１つが、配列番号３９のアミノ酸を有する酵素と比較して、２，３－オキシドスクアレンを、２，３；２２，２３ジオキシドスクアレンに変換する特異性または生産性を高める１つ以上のアミノ酸修飾を有する、請求項１０９に記載の微生物宿主細胞。
  111. 前記スクアレンエポキシダーゼに対する前記アミノ酸修飾が、次の位置、配列番号３９の、３５、１３３、１６３、２５４、２８３、３８０、及び３９５に対応する位置に、１つ以上の修飾を含む、請求項１１０に記載の微生物宿主細胞。
  112. 前記スクアレンエポキシダーゼが、配列番号３９に従って番号を与えたアミノ酸置換、すなわち、Ｈ３５Ｒ、Ｆ１６３Ａ、Ｍ２８３Ｌ、Ｖ３８０Ｌ、及びＦ３９５Ｙ；または、配列番号３９に従って番号を与えたアミノ酸置換、すなわち、Ｈ３５Ｒ、Ｎ１３３Ｇ、Ｆ１６３Ａ、Ｙ２５４Ｆ、Ｖ３８０Ｌ、及びＦ３９５Ｙを含む、請求項１１１に記載の微生物宿主細胞。
  113. 前記異種酵素経路が、スクアレンシンターゼ（ＳＱＳ）をさらに含む、請求項１０５～１１２のいずれか１項に記載の微生物宿主細胞。
  114. 前記ＳＱＳが、配列番号１１と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記ＳＱＳが、配列番号１１と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一である配列を含む、請求項１１３に記載の微生物宿主細胞。
  115. 前記異種酵素経路が、少なくとも１つのトリテルペンシクラーゼ（ＴＴＣ）を含む、請求項１０５～１１４のいずれか１項に記載の微生物宿主細胞。
  116. 前記異種酵素経路が、トリテルペンシクラーゼ活性を有し、かつ、２２，２３－ジオキシドスクアレンを、２４，２５－エポキシククルビタジエノールに変換する、少なくとも２つの酵素を含む、請求項１１５記載の微生物宿主細胞。
  117. 前記ＴＴＣが、配列番号４０のアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記ＴＴＣが、配列番号４０と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１１５または１１６に記載の微生物宿主細胞。
  118. 前記異種酵素経路が、配列番号１９１、配列番号１９２、配列番号１９３の１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む少なくとも１つのＴＴＣを含むか、または、配列番号１９１、配列番号１９２、配列番号１９３の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、少なくとも１つのＴＴＣを含む、請求項１１５～１１７のいずれか１項に記載の微生物宿主細胞。
  119. 前記異種経路が、ククルビタジエノールを、２４，２５－エポキシククルビタジエノールに変換する酵素を含む、請求項１０５～１１８のいずれか１項に記載の微生物宿主細胞。
  120. ククルビタジエノールを、２４，２５－エポキシククルビタジエノールに変換する前記酵素が、配列番号２２１に対して、少なくとも約７０％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、請求項１１９に記載の微生物宿主細胞。
  121. 前記異種酵素経路が、エポキシドヒドロラーゼ（ＥＰＨ）を含む、請求項１０５～１２０のいずれか１項に記載の微生物宿主細胞。
  122. 前記異種経路が、２４，２５－エポキシククルビタジエノールを、２４，２５－ジヒドロキシククルビタジエノールに変換する少なくとも１つのＥＰＨを含み、前記少なくとも１つのＥＰＨは、配列番号１８９、配列番号５８、配列番号１８４、配列番号１８５、配列番号１８７、配列番号１８８、配列番号１９０、及び配列番号２１２の１つと、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１２１に記載の微生物宿主細胞。
  123. 前記ＥＰＨが、配列番号１８９、５８、１８４、１８５、１８７、１８８、１９０、及び２１２の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１２２に記載の微生物宿主細胞。
  124. 前記異種経路が、Ｃ２４，２５ジヒドロキシククルビタジエノールのＣ１１を酸化してモグロールを生成する１つ以上のオキシダーゼを含む、請求項１０５～１２３のいずれか１項に記載の微生物宿主細胞。
  125. 前記少なくとも１つのオキシダーゼが、シトクロムＰ４５０酵素である、請求項１２４に記載の微生物宿主細胞。
  126. 前記シトクロムＰ４５０が、配列番号１９４及び配列番号１７１から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記シトクロムＰ４５０酵素が、配列番号１９４及び１７１の１つと、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１２４または１２５に記載の微生物宿主細胞。
  127. 前記シトクロムＰ４５０酵素が、異種膜貫通領域で置換された、膜貫通領域の少なくとも一部を有している、請求項１２５または１２６に記載の微生物宿主細胞。
  128. 前記微生物宿主細胞が、シトクロムＰ４５０レダクターゼ（ＣＰＲ）、フラボドキシンレダクターゼ（ＦＰＲ）、及びフェレドキシンレダクターゼ（ＦＤＸＲ）から選択される１つ以上の電子伝達タンパク質を、１つ以上のオキシダーゼを再生する上で十分なまでに発現する、請求項１２４～１２７のいずれか１項に記載の微生物宿主細胞。
  129. 前記微生物宿主細胞が、配列番号１９４またはその誘導体、及び配列番号９８またはその誘導体を発現する、請求項１２８に記載の微生物宿主細胞。
  130. 前記微生物宿主細胞が、配列番号１７１またはその誘導体、及び配列番号２０１またはその誘導体を発現する、請求項１２９に記載の微生物宿主細胞。
  131. 前記異種酵素経路が、１つ以上のウリジン二リン酸依存性グリコシルトランスフェラーゼ（ＵＧＴ）酵素を含み、それにより、１つ以上のモグロール配糖体を生成する、請求項１０５～１３０のいずれか１項に記載の微生物宿主細胞。
  132. 前記宿主細胞が、Ｍｏｇ．ＩＩ－Ｅ、Ｍｏｇ．ＩＩＩ、Ｍｏｇ．ＩＩＩ－Ａ１、Ｍｏｇ．ＩＩＩ－Ａ２、Ｍｏｇ．ＩＩＩ、Ｍｏｇ．ＩＶ、ＭｏｇＩＶ－Ａ、シアメノシド、Ｍｏｇ．Ｖ、及びＭｏｇ．ＶＩから選択される、１つ以上のモグロール配糖体を産生する、請求項１３１に記載の微生物宿主細胞。
  133. 前記宿主細胞が、ＭｏｇＶまたはシアメノシドを産生する、請求項１３２に記載の微生物宿主細胞。
  134. 前記少なくとも１つのウリジン二リン酸依存性グリコシルトランスフェラーゼ（ＵＧＴ）酵素は、配列番号１６４、１６５、１３８、２０４～２１１、及び２１３～２１８から選択されるアミノ酸配列と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１０５～１３３のいずれか１項に記載の微生物宿主細胞。
  135. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、Ｓｔｅｖｉａ ｒｅｂａｕｄｉａｎａ ＵＧＴ８５Ｃ１（配列番号１６５）と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１６５と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  136. 前記ＵＧＴ酵素が、配列番号１６５に対して、４１、４９、及び１２７から選択される１つ以上の位置にアミノ酸置換を有しており、任意に、Ｌ４１Ｆ、Ｄ４９Ｅ、Ｃ１２７Ｆの１つ以上を含む、請求項１３５に記載の微生物宿主細胞。
  137. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、Ｃｏｆｆｅａ ａｒａｂｉｃａ ＵＧＴ（配列番号１６４）と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１６４と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  138. 前記ＵＧＴ酵素が、配列番号１６４に対して、表３に記載の１つ以上のアミノ酸置換を有しており、かつ、任意に、Ｓ１５０Ｆ、Ｔ１４７Ｌ、Ｎ２０７Ｋ、Ｋ２７０Ｅ、Ｖ２８１Ｌ、Ｌ３５４Ｖ、Ｌ１３Ｆ、Ｔ３２Ａ、及びＫ１０１Ａの１つ以上を含む、請求項１３７に記載の微生物宿主細胞。
  139. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１３８と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１３８と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  140. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０４と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０４と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  141. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０５と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０５と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  142. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０６と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０６と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  143. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０７と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０７と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  144. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０８と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０８と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  145. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０９と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０９と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  146. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１０と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１０と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  147. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１１と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１１と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  148. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１３と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１３と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  149. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１４と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１４と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  150. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１５と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１５と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  151. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１８と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１８と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  152. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１７と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１７と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含み、前記ＵＧＴは、任意に、Ａ７４Ｅ、Ｉ９１Ｆ、Ｈ１０１Ｐ、Ｑ２４１Ｅ、及びＩ４３６Ｌから選択されるアミノ酸置換を有する、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  153. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１６と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列を含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２１６と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４に記載の微生物宿主細胞。
  154. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１４６と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列をさらに含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号１４６と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４～１５３のいずれか１項に記載の微生物宿主細胞。
  155. 前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０２と、少なくとも７０％が同一であるアミノ酸配列をさらに含むか、または、前記少なくとも１つのＵＧＴ酵素は、配列番号２０２と、少なくとも８０％、または少なくとも８５％、または少なくとも９０％、または少なくとも９５％、または少なくとも９８％、または少なくとも９９％が同一であるアミノ酸配列を含む、請求項１３４～１５４のいずれか１項に記載の微生物宿主細胞。
  156. 前記微生物宿主細胞が、少なくとも３つのＵＧＴ酵素である、モグロールのＣ２４ヒドロキシル基で一次グリコシル化を触媒する第１のＵＧＴ酵素と、モグロールのＣ３ヒドロキシル基で一次グリコシル化を触媒する第２のＵＧＴ酵素と、１つ以上の分岐グリコシル化反応を触媒する第３のＵＧＴ酵素と、を発現する、請求項１３４～１５５のいずれか１項に記載の微生物宿主細胞。
  157. 前記微生物宿主細胞が、Ｃ３及び／またはＣ２４一次グリコシル化のベータ１，２及び／またはベータ１，６分岐グリコシル化を触媒する１つまたは２つのＵＧＴ酵素を発現する、請求項１５６に記載の微生物宿主細胞。
  158. 前記ＵＧＴ酵素は、
    配列番号１６５、またはその誘導体：
    配列番号１４６、またはその誘導体；
    配列番号２１４、またはその誘導体；
    配列番号１２９、またはその誘導体；
    配列番号１６４、またはその誘導体；
    配列番号１１６、またはその誘導体；
    配列番号２０２、またはその誘導体；
    配列番号２１８、またはその誘導体；
    配列番号２１７、またはその誘導体；
    配列番号１３８、またはその誘導体；
    配列番号２０４、またはその誘導体；
    配列番号２０５、またはその誘導体；
    配列番号２０７、またはその誘導体；
    配列番号２０８、またはその誘導体；
    配列番号２０９、またはその誘導体；
    配列番号１１、またはその誘導体；
    配列番号２１５、またはその誘導体；
    配列番号２１３、またはその誘導体；
    配列番号２０６、またはその誘導体；
    配列番号１２２、またはその誘導体；及び
    配列番号２１０、またはその誘導体、
    から選択される３つ、または４つのＵＧＴ酵素を含む、
    請求項１５７に記載の微生物宿主細胞。
  159. 前記微生物宿主細胞は、原核生物または真核生物であり、かつ、任意に、Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ、Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｇｌｕｔａｍｉｃｕｍ、Ｒｈｏｄｏｂａｃｔｅｒ ｃａｐｓｕｌａｔｕｓ、Ｒｈｏｄｏｂａｃｔｅｒ ｓｐｈａｅｒｏｉｄｅｓ、Ｚｙｍｏｍｏｎａｓ ｍｏｂｉｌｉｓ、Ｖｉｂｒｉｏ ｎａｔｒｉｅｇｅｎｓ、またはＰｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｐｕｔｉｄａから選択される細菌であるか、または、Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ、Ｐｉｃｈｉａ、またはＹａｒｒｏｗｉａの種から選択される酵母であり、かつ、それは、任意に、Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ、Ｐｉｃｈｉａ ｐａｓｔｏｒｉｓ、及びＹａｒｒｏｗｉａ ｌｉｐｏｌｙｔｉｃａである、請求項１０５～１５８のいずれか１項に記載の微生物宿主細胞。
  160. 前記微生物宿主細胞が、Ｅ． ｃｏｌｉである、請求項１５９に記載の微生物宿主細胞。
  161. 前記微生物宿主細胞が、増加したＭＥＰ経路産物を産生する細菌である、請求項１５９または１６０に記載の微生物宿主細胞。
  162. 前記異種酵素経路が、ファルネシル二リン酸シンターゼ（ＦＰＰＳ）を含む、請求項１０５～１６１のいずれか１項に記載の微生物宿主細胞。
  163. 前記微生物宿主細胞が、ＵＤＰ－グルコースの産生または利用可能性を高める１つ以上の遺伝子組換えを有する、請求項１０５～１６２のいずれか１項に記載の微生物宿主細胞。
  164. 前記微生物宿主細胞が、ΔｇａｌＥ、ΔｇａｌＴ、ΔｇａｌＫ、ΔｇａｌＭ、ΔｕｓｈＡ、Δａｇｐ、Δｐｇｍ、Ｅ ｃｏｌｉ ＧＡＬＵの重複または過剰発現、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｌｕｓ ＵＧＰＡの発現、及びＢｉｆｉｄｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ ａｄｏｌｅｓｃｅｎｔｉｓ ＳＰＬの発現から選択される１つ以上の遺伝子組換えを有する細菌細胞である、請求項１６３に記載の方法。
  165. ＵＧＴ酵素、または前記ＵＧＴ酵素を発現する宿主細胞であって、前記ＵＧＴ酵素は、配列番号１６５に対して、少なくとも約７０％、少なくとも約８０％、少なくとも約８５％、少なくとも約９０％、少なくとも約９５％、または少なくとも約９７％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含み、かつ、配列番号１６５について、Ｌ４１Ｆ、Ｄ４９Ｅ、及びＣ１２７Ｆから選択される１つ以上のアミノ酸置換を有する、前記ＵＧＴ酵素、または前記ＵＧＴ酵素を発現する宿主細胞。
  166. 前記ＵＧＴ酵素は、配列番号１６５に対して、アミノ酸置換Ｌ４１Ｆ、Ｄ４９Ｆ、及びＣ１２７Ｆを含む、請求項１６５に記載のＵＧＴ酵素または宿主細胞。
  167. ＵＧＴ酵素、または前記ＵＧＴ酵素を発現する宿主細胞であって、前記ＵＧＴ酵素は、配列番号１６４に対して、少なくとも約７０％、少なくとも約８０％、少なくとも約８５％、少なくとも約９０％、少なくとも約９５％、または少なくとも約９７％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含み、かつ、表３から選択される１つ以上のアミノ酸置換を有する、前記ＵＧＴ酵素、または前記ＵＧＴ酵素を発現する前記宿主細胞。
  168. 前記ＵＧＴ酵素は、配列番号１６４に対して、Ｓ１５０Ｆ、Ｔ１４７Ｌ、Ｎ２０７Ｋ、Ｋ２７０Ｅ、Ｖ２８１Ｌ、Ｌ３５４Ｖ、Ｌ１３Ｆ、Ｔ３２Ａ、及びＫ１０１Ａから選択される１つ以上の置換を有する、請求項１６７に記載のＵＧＴ酵素または宿主細胞。
  169. 配列番号１６４に対して、アミノ酸置換Ｔ１４７Ｌ及びＮ２０７Ｋを含む、請求項１６８に記載のＵＧＴ酵素。
  170. ＵＧＴ酵素、または前記ＵＧＴ酵素を発現する宿主細胞であって、前記ＵＧＴ酵素は、配列番号２１７に対して、少なくとも約７０％、少なくとも約８０％、少なくとも約８５％、少なくとも約９０％、少なくとも約９５％、または少なくとも約９７％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含み、かつ、配列番号２１７に対して、Ａ７４Ｅ、Ｉ９１Ｆ、Ｈ１０１Ｐ、Ｑ２４１Ｅ、及びＩ４３６Ｌから選択される１つ以上のアミノ酸置換を有する、前記ＵＧＴ酵素、または前記ＵＧＴ酵素を発現する前記宿主細胞。
  171. 配列番号２１７に対して、アミノ酸置換Ａ７４Ｅ、Ｉ９１Ｆ、及びＨ１０１Ｐを含む、請求項１７０に記載のＵＧＴ酵素または宿主細胞。
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