JP2015531237A - 遺伝子組換え酵母 - Google Patents
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Abstract
Description
本発明者らは、ここに、バチルス・セレウス(Bacillus cereus)AH1272株由来の未同定のアミノトランスフェラーゼyhxAを異種発現させると、酵母S.セレビシエにおいて、β−アラニンから3HPが生産されることを見出した。前記yhxAがコードするアミノトランスフェラーゼのアミノ酸配列を配列番号1に示し、DNA配列を配列番号2に示す。配列番号2はS.セレビシエ用にコドン最適化されている。
yhxAとの見出しでUniprotは、配列情報を提供しているものの、この酵素がBAPATであるとは同定していない。
酵母は好ましくはS.セレビシエであるが、サッカロマイセス・クルイベリ(Saccharomyces kluyveri)、ヤロウィア・リポリティカ(Yarrowia lipolytica)、シゾサッカロマイセス・ポンベ(Schizosaccharomyces pombe)、デバリオミセス・ハンセニイ(Debaryomyces hansenii)、シベルリンドネラ・ジャディニイ(Cyberlindnera jadinii)、ロドトルラ・ミヌタ(Rhodotorula minuta)、ロドトルラ・グルチニス(Rhodotorula glutinis)、トルラスポラ・デルブリュッキ(Torulaspora delbrueckii)、ピキア・スチピチス(Pichia stipitis)、ピキア・パストリス(Pichia pastoris)、クルイベロミセス・ラクチス(Kluyveromyces lactis)、クルイベロミセス・マルキシアヌス(Kluyveromyces marxianus)、または他の酵母であってもよい。
B.セレウス(B.cereus)AH1272株のネイティブなyhxA遺伝子発現産物のアミノ酸配列とそれをコードするDNA配列は、本発明において使用するために、さまざまな形で改変することができる。第1に、適当な酵母における発現のために、DNA配列をコドン最適化することができる。第2に、酵素活性を妨げずに、あるいはむしろ酵素活性を増加させつつ、アミノ酸の欠損、付加、または置換によってアミノ酸配列を改変することもできる。そのような改変酵素は、ネイティブなアミノ酸配列と少なくとも80%、より好ましくは少なくとも85%、または90%、または95%の相同性を有し得る。
好ましくは、前記酵母による3HPの生産は、培養基1リットルあたり少なくとも100mgの3HPが、より好ましくは少なくとも200、または300、または400または500または1000または2000または14000mg/Lの3HPが、生産され、または前記培養基から回収されるようなものである。
GGTACCAAAACAATGNN・・・NNTGAGTCGAC(配列番号67)
(ここで、GGTACCはKpnI制限部位であり、AAAACAはコザック配列であり、ATGは開始コドンであり、NN・・・NNは開始コドンおよび停止コドンのないタンパク質コード配列を表し、TGAは停止コドンであり、GTCGACはSalI制限部位である)。
これらの発現プラスミドを、S.セレビシエ細胞に、酢酸リチウム形質転換プロトコールを使って形質転換した。これらの細胞を、ウラシル、ヒスチジンおよびロイシンを含まない合成完全(SC)寒天培地で選択した。その結果得られた株を表5に列挙する。
培養の終了時にOD600を測定した。10μLの試料を190μLの水と混合し、分光光度計(BioTek)で波長600nmにおける吸光度を測定した。
GGTACCAAAACAATGNN・・・NNTGAGTCGAC(配列番号67)
(ここで、GGTACCはKpnI制限部位であり、AAAACAはコザック配列であり、ATGは開始コドンであり、NN・・・NNは開始コドンおよび停止コドンのないタンパク質コード配列を表し、TGAは停止コドンであり、GTCGACはSalI制限部位である)。
L−アスパラギン酸(L−aspartate)からの3HP生産は、C.グルタミカム由来のアスパラギン酸−1−デカルボキシラーゼを、β−アラニンを3HPに変換する酵素(B.セレウスの推定アミノトランスフェラーゼYhxAおよび大腸菌の3−ヒドロキシプロパン酸デヒドロゲナーゼYdfGまたはメタロスフェラ・セデュラの3−ヒドロキシプロパン酸デヒドロゲナーゼ)と組み合わせて発現させた場合にのみ観察された。最も良い組み合わせは、C.グルタミカム由来のアスパラギン酸−1−デカルボキシラーゼ、B.セレウスの推定アミノトランスフェラーゼYhxAおよび大腸菌の3−ヒドロキシプロパン酸デヒドロゲナーゼYdfGであり、これは269±53mg/Lの3HPをもたらした。
HPLC分析は、60℃で作動するAminex HPX−87Hカラム(Bio−Rad Laboratories、カリフォルニア州ハーキュリーズ)により、Dionex UltiMate3000システム(Thermo Fisher Scientific)で行った。注入液量は20μLとした。移動相は1mM H2SO4で、流速は0.6mL/分とした。3HPは、DAD−3000ダイオードアレイ検出器(Dionex)で、210nmにおける読み取り値を使って検出した。TCIから購入した3−ヒドロキシプロピオン酸を使って検量線を作成した。3−ヒドロキシプロピオン酸の実体を、標品とのスペクトルの比較によって、さらに検証した。
Claims (15)
- 3−HPを生産する活発な発酵経路を含む遺伝子改変酵母細胞であって、配列番号1と少なくとも80%の同一性を有し、かつマロン酸セミアルデヒドを生産するためのβ−アラニンとピルビン酸の間のアミノ基転移反応を触媒する、酵素の生産をコードする外来遺伝子を含み、かつ当該外来遺伝子を発現する、遺伝子改変酵母細胞。
- 前記酵素がバチルス・セレウス(Bacillus cereus)AH1272由来のアミノトランスフェラーゼYhxAである、請求項1に記載の遺伝子改変酵母細胞。
- 3−ヒドロキシイソ酪酸デヒドロゲナーゼ(HIBADH)を発現する、請求項1または請求項2に記載の遺伝子改変酵母細胞。
- 前記HIBADHが、緑膿菌(Pseudomonas aeruginosa)、P.プチダ(P.putida)、バチルス・セレウス、またはカンジダ・アルビカンス(Candida albicans)由来である、請求項3に記載の遺伝子改変酵母細胞。
- 3−ヒドロキシプロパン酸デヒドロゲナーゼ(3−HPDH)を発現する、請求項1〜4のいずれか一項に記載の遺伝子改変酵母細胞。
- 前記3−HPDHが、メタロスフェラ・セデュラ(Metallosphaera sedula)、スルホロバス・トカダイ(Sulfolobus tokadaii)または大腸菌(E.coli)由来である、請求項5に記載の遺伝子改変酵母細胞。
- アスパラギン酸−1−デカルボキシラーゼ(EC4.1.1.11)を生産する外来遺伝子を発現し、及び/又はグルタミン酸デカルボキシラーゼ(EC4.1.1.15)を発現する外来遺伝子を発現する、請求項1〜6のいずれか一項に記載の遺伝子改変酵母細胞。
- コリネバクテリウム・グルタミカム(Corynebacterium glutamicum)由来のアスパラギン酸−1−デカルボキシラーゼ(配列番号52)または配列番号52と少なくとも80%相同であるアスパラギン酸−1−デカルボキシラーゼ活性を有する酵素を発現する、請求項7に記載の遺伝子改変酵母細胞。
- トリボリウム・カスタニュウム(Tribolium castaneum)由来のアスパラギン酸−1−デカルボキシラーゼ(配列番号68)または配列番号68と少なくとも80%相同であるアスパラギン酸−1−デカルボキシラーゼ活性を有する酵素を発現する、請求項7に記載の遺伝子改変酵母細胞。
- ピルビン酸カルボキシラーゼ及び/又はアスパラギン酸トランスアミナーゼの活性が増加された、請求項7に記載の遺伝子改変酵母細胞。
- ネイティブなピルビン酸カルボキシラーゼPYC1若しくはPYC2及び/又はネイティブなアスパラギン酸アミノトランスフェラーゼAAT2を過剰発現する、請求項10に記載の遺伝子改変酵母細胞。
- 前記酵母がS.セレビシエ(S.cerevisiae)である、請求項1〜11のいずれか一項に記載の遺伝子改変酵母細胞。
- 請求項1〜12のいずれか一項に記載の酵母細胞を培養すること、および前記培養から3HPを回収することを含む、3HPの生産方法。
- 前記培養にβ−アラニン及び/又はL−アスパラギン酸を供給することを含む、請求項13に記載の方法。
- 培養培地1リットルあたり少なくとも100mgの3HPが生産されるか、又は前記培養培地から回収される、請求項13又は請求項14に記載の方法。
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