JP2011502975A - ワクチンの準備のための本質不規則配列 - Google Patents

ワクチンの準備のための本質不規則配列 Download PDF

Info

Publication number
JP2011502975A
JP2011502975A JP2010531557A JP2010531557A JP2011502975A JP 2011502975 A JP2011502975 A JP 2011502975A JP 2010531557 A JP2010531557 A JP 2010531557A JP 2010531557 A JP2010531557 A JP 2010531557A JP 2011502975 A JP2011502975 A JP 2011502975A
Authority
JP
Japan
Prior art keywords
sequence
antibody
seq
protein
pidseqc
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Granted
Application number
JP2010531557A
Other languages
English (en)
Other versions
JP2011502975A5 (ja
JP5603242B2 (ja
Inventor
ハリナ マリナ
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Individual
Original Assignee
Individual
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Individual filed Critical Individual
Publication of JP2011502975A publication Critical patent/JP2011502975A/ja
Publication of JP2011502975A5 publication Critical patent/JP2011502975A5/ja
Application granted granted Critical
Publication of JP5603242B2 publication Critical patent/JP5603242B2/ja
Active legal-status Critical Current
Anticipated expiration legal-status Critical

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/46Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
    • C07K14/47Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P13/00Drugs for disorders of the urinary system
    • A61P13/12Drugs for disorders of the urinary system of the kidneys
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P19/00Drugs for skeletal disorders
    • A61P19/08Drugs for skeletal disorders for bone diseases, e.g. rachitism, Paget's disease
    • A61P19/10Drugs for skeletal disorders for bone diseases, e.g. rachitism, Paget's disease for osteoporosis
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P25/00Drugs for disorders of the nervous system
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P25/00Drugs for disorders of the nervous system
    • A61P25/14Drugs for disorders of the nervous system for treating abnormal movements, e.g. chorea, dyskinesia
    • A61P25/16Anti-Parkinson drugs
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P25/00Drugs for disorders of the nervous system
    • A61P25/28Drugs for disorders of the nervous system for treating neurodegenerative disorders of the central nervous system, e.g. nootropic agents, cognition enhancers, drugs for treating Alzheimer's disease or other forms of dementia
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P27/00Drugs for disorders of the senses
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P27/00Drugs for disorders of the senses
    • A61P27/02Ophthalmic agents
    • A61P27/06Antiglaucoma agents or miotics
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P27/00Drugs for disorders of the senses
    • A61P27/02Ophthalmic agents
    • A61P27/12Ophthalmic agents for cataracts
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P3/00Drugs for disorders of the metabolism
    • A61P3/06Antihyperlipidemics
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P35/00Antineoplastic agents
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P37/00Drugs for immunological or allergic disorders
    • A61P37/02Immunomodulators
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P37/00Drugs for immunological or allergic disorders
    • A61P37/02Immunomodulators
    • A61P37/04Immunostimulants
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P9/00Drugs for disorders of the cardiovascular system
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P9/00Drugs for disorders of the cardiovascular system
    • A61P9/10Drugs for disorders of the cardiovascular system for treating ischaemic or atherosclerotic diseases, e.g. antianginal drugs, coronary vasodilators, drugs for myocardial infarction, retinopathy, cerebrovascula insufficiency, renal arteriosclerosis
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P9/00Drugs for disorders of the cardiovascular system
    • A61P9/12Antihypertensives
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K7/00Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K7/04Linear peptides containing only normal peptide links
    • C07K7/06Linear peptides containing only normal peptide links having 5 to 11 amino acids
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K7/00Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K7/04Linear peptides containing only normal peptide links
    • C07K7/08Linear peptides containing only normal peptide links having 12 to 20 amino acids
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Neurosurgery (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Neurology (AREA)
  • Ophthalmology & Optometry (AREA)
  • Physical Education & Sports Medicine (AREA)
  • Cardiology (AREA)
  • Heart & Thoracic Surgery (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Rheumatology (AREA)
  • Orthopedic Medicine & Surgery (AREA)
  • Urology & Nephrology (AREA)
  • Vascular Medicine (AREA)
  • Diabetes (AREA)
  • Psychology (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Psychiatry (AREA)
  • Obesity (AREA)

Abstract

本質不規則配列又はIDSeq蛋白質は蛋白質間の相互作用をコントロールするため柔軟でなければらない。病気の進行でIDSeqが組み換えられ重合される。発明は共有結合修飾(IDSeqC)と重合に(pIDSeqC)組み換えられたIDSeqに対する免疫反応の誘導のため、癌、退化病と伝染病などに対する薬剤の準備の仕方を記述して、「ミスフォールディング」と呼ばれる病気の基になる新しい蛋白質伝達のネットワークに導く。発明はIDSeqCの重合体を使ったワクチンの準備を記述する。pIDSeqCのペプチドは体外で準備され免疫反応を誘導するため有機体に導入され、「ミスフォールディング」を排除し病気を治す。この方法は活動的で受身的なワクチンの準備に使用される。技術は退化病、癌と伝染のような老化と関係のある病気の発見、予防、または治療のために組み換えられた。

Description

発明の詳細な説明
〔発明の分野〕
この発明の目的は、本質不規則配列(IDSeq)の集合体による細胞生理学組み換えによって、病理を取り除く免疫反応の誘導である。発明はIDSeqの使用を記述する。第二グループのIDSeqには、一つか複数のアミノ酸が小さい分子と反応するため他のIDSeqと重合できる。共有結合修飾に組み換えられたIDSeqの重合体は病気を防ぐためと病気の進行を止めるため、生体内で免疫反応を誘導する。この方法で得た抗体は病気の停止と関連する代謝病か伝染で生じる代謝不規則、診断、又はこのような病気の撲滅の進化についての研究に使われる。
〔発明の基礎〕
特許H. Malina EP001165600ではワクチン準備のためのキサンツレン酸によって共有結合修飾が組み換えられた蛋白質の使い方が記述されてる。キサンツレン酸はインドールアミネ2.3ジオキシナーゼによるトリプトファンの酸化分解のグループの小さい分子であって、蛋白質の生体内の老化又は染色の過程に似せて、共有結合修飾に組み換えられる。病気の進行メカニズムは人間と動物の細胞構造でのキサンツレン酸研究によって証明された。インタラクトミクスは蛋白質間の相互作用が逆転する蛋白質ネットワークによってコントロールされる。発明はキサンツレン酸の存在が起因する蛋白質の共有結合修飾が病理アポトーシスに導くということを示す以前の研究に基づいている(Malina et al. Physiology of BMC 2001)。
病理アポトーシスは、カルモジュリン(Cam)によって配列された蛋白質側に付着したカルモジュリンと関連しているミスフォールディング蛋白質ネットワークに起因する。同時にホスファチジルイノシトールリン酸(PIP2)はこのカルモジュリンに結合されている配列を調査できなくなる。カルモジュリン、ホスファチジルイノシトール リン酸の伝達欠如のためPIP2によってのBax調節が無効になり、BaxとCAMとの共有結合修飾結合ができて病理アポトーシスはミトコンドリアかスパーゼ9の活性化によってカスパーゼ3の構造性活性化に関連する(Malina H. 未発行)。体内でも体外でも重合の蛋白質はキサンツレン酸のような小さい分子からできていて共有結合修飾に蛋白質と結びつき、重合する。
人間の体にあるその小さな分子は代謝、遺精、又は小さい分子によっての内科治療から生じてくる。この分子は共有結合修飾の相互作用に導く。「ミスフォールディング」の構成を研究するため、内体と外体のモデルの分子はキサンツレン酸である。それは分子間の病理学相互作用の成立によって病気の進行とカルシウムの未調節(Malina et al. BMC Ophthalmology 2002) と蛋白質14-3-3 の伝達中断 (Malina et al. BBRC2003) からミトコンドリアの損傷(Mailana et al. BMC Cell Biology 2004)が起こるからだ。
変形した蛋白質はほかの蛋白質と新しい共有結合修飾相互作用を持ち、細胞での場所や役割を変える。三つの基礎アミノ酸のグループを持つ配列は優先的に小さな分子から共有結合修飾に組み換えられ、抗体の準備又はカルモジュリンとホスファチジルイノシトール リン酸のネットワークの組み換えに使われる(Malina H., 特許Fr 0604671)。この発明は重合したペプチドに対しての抗体準備方法、それはIDSeq蛋白質に該当する組み換えが病気の進行を起こすことを明らかにした。
多くの蛋白質の領域は本質不規則であることが証明された。IDSeqは特に伝達、または調節に関連している蛋白質の働きに決定的である(Chen W.J and Al J. Protecome Res.5, 879-887, 2006)。蛋白質の領域の同定はその構造と機能記述の予測のためとても大事である。本質に構造化されていない蛋白質の領域は細胞の伝達、細胞退化と癌での重要な役目を持っている(Jakoucheva LM, brown CJ, Lawson JD, Obradowicz Z, Dunker AK, J. Mol. Biol. 323, 573-584, 2002)。配列の「拡張」は、IDSeqにあるリシン、アルギニン、ヒスチジンとグルタミンこれらの豊富な高い分量に起因する。IDSeqの蛋白質は例えばFoldindex(c)ソフトウエアで測定される。 (Jaime Prilusky, Tzviya Zeev-Ben-Mordehai, Edwin Rydberg, Clifford Felder, Israel Silman and Joel L. Sussman; Uversky VN, Gillespie JR とJoel L. Sussmanに提案された アルゴリズム。なぜ「自然に変化」する蛋白質が生理学上の条件では構造化されていないか。Proteins 2000; 41: 415 - 427)。
発明は、病理アポトーシスという老化と染色のアポトーシスが共有結合修飾に組み換えられた蛋白質が原因だという発見に、基づいている。共有結合修飾に組み換えられた蛋白質は、新しい蛋白質の間の共有結合修飾相互作用によって、細胞での場所を変える。それに反して、生理学上の状態はインタラクトミクスという静電気学結合蛋白質のネットワークに守られている。インタラクトミクスでの蛋白質間の相互作用は蛋白質の調節を保証できるため、相互作用する。相互作用は調節の役割を持つ蛋白質の一部で本質不規則配列と呼ばれる。細胞の病理学はこの共有結合修飾配列が原因で、もう調節には参加できない。この発明は、組み換えと重合したこのような配列によって、ワクチン準備の新しい技術を明らかにして、病気を妨げることと、進行初期での発見とその治療に使用できる。本質不規則配列の部分は、例えばFoldindex(c)によって測定され、発明で薬の進化に使用された配列に等しい。
この方法は共有結合修飾に組み換えられたIDSeqの重合体を使用して、ワクチンの準備を明らかにし、pIDSeqCと呼ばれる。pIDSeqCは調節の役割を果たせず、ほかで、通常のインタラクトミクスの伝達を上書きし、新しい、強い伝達を誘導する。新しい蛋白質の間の共有結合修飾相互作用は病理学上の細胞と新陳代謝の不規則を起こし、老化と染色に関連する。
病気の治療又は撲滅は発明によると、通常の生理学的状態の哺乳動物には「進化」が必要なため、pIDSeqCの削除でできる。pIDSeqCの受動的又は活動的なワクチンでの相互作用によって病理学が削除できる。発明は現在の通常の蛋白質又はペプチドを対象とする治療とは違う。発明はpIDSeqC間の共有結合修飾相互作用に対する免疫反応誘導の治療方法の実現性を広める。
〔発明の記述〕
この発明の方法その他に関連してさまざまな単語が記述と請求項で使われてる。
「小さい重合体の分子」はアミノ酸の第2グループと反応できる分子で,一つ、二つか複数のペプチド重合に導く。
「ミスフォールディング蛋白質」とは蛋白質が、この配列と脂質か通常の蛋白質のような小さい分子と静電気学相互作用ができない、共有結合修飾に組み換えられたということだ。
IDSeqの共有結合修飾組み換えとは、充電したアミノ酸が組み換えられて、小さい分子又は分子によっての静電気学的調節が決定的に近づかないようになることを意味する。
IDSeqCの重合とは同じ、または違う蛋白質に付属するIDSeqCが二量体か重合体を作るということだ。ペプチドの共有結合修飾組み換えは、もし一つか複数の小さいペプチドと、一つか複数の分子が集合の準備に使われた場合、ペプチドの集合に影響を与えることがある。
「重合した蛋白質」、「集合した蛋白質」と「交差結合」という単語は同義に使われている。
ミスフォールディング蛋白質に対してのワクチン又は免疫化はpIDSeqCの配列を有機体に知られている配列方法の誘導で成立する。例:pIDSeqCのような抗原を使って得られた抗体の有機体に舌、鼻か真皮の応用、または注射。
治療は制限なしで人間の身体か精神の、伝染、トラウマか老化が原因の退化の緩和、言い換えれば健康改善成功のことである。例:皮膚の老化、不安、うつ病、血液循環、視力悪化、神経的退化、心臓病、肝臓病、骨粗鬆、免疫抑制、癌など。
「薬剤的満足培養」とは、活発要素の生物学上活動の有効性の邪魔をしない、当有機体には有毒ではない培養のことである。
「予測不規則分裂」とは配列のため接近したままでなければならない、共有結合修飾の組み換えの場合は病気を引き起こす、配列の小部分だ。この組み換えられた配列に対しての治療のために抗体が使用される。
この特許でIDSeqとはペプチドがFoldindex(c)ソフトウェアによって測定した本質不規則配列ということである。免疫化とは、動物か人間に接近する手段やIDSeqC重合体を使って、免疫誘導を調べることである。
ワクチンは重合体された配列によって起きた病理を狙いとする。病理的アポトーシスが原因で組織退化に結合している病気は数多くある。蛋白質間の共有結合修飾相互作用によって病理的アポトーシスが現れる。それに反して、組織恒常性で観察されるアポトーシスとその進行は生理的相互作用が原因である。この発明に従うと、蛋白質のpIDSeqCに対しての免疫反応によって病気の治療は可能である。この組み換えられた蛋白質は、膜蛋白質(特にG蛋白質とGPRC)か細胞質蛋白質か細胞核蛋白質(例えば受容体RARなど)である。プリオンの前駆体蛋白質、βアミロイドの前駆体蛋白質、CD19、 EGFR、 VEGFR、腫瘍の抑制蛋白質(例えば神経膠腫抑制の調節の蛋白質、p53蛋白質、RGS蛋白質、チモカインの受容体とインターロィキンなど)などの共有結合修飾の組み換えは、その重合を導き、新しい病理的伝達を使う。
重要な機構では、膜でのIDSeqCの重合が原因でPIP2の生産減少が起こり、病気が発生し、PI-4キナーゼとPI-2キナーゼの活動が失われ、PI-3キナーゼp85とp100のIDSeqCの共有結合修飾が起こる。キナーゼのIDSeqの相互作用はゲルソリン、PLC、EGFR、アデュシンなどのホスファチジルイノシトールリン酸塩蛋白質の結合によってPIP2での蛋白質の調節は不可能になる。同じようにG-蛋白質の配列かほかのG-蛋白質ネットワークと関連した蛋白質を持っているPIP2にコントロールされている蛋白質のIDSeqCの重合は、生理学上の伝達を削除し、病気を引き起こす。薬剤準備のための技術の土台はこの発明によると蛋白質の一つか複数の病気と関係を持つと疑われてるIDSeqをFoldindex(c)ソフトウェアで選ぶことである。ペプチドの重合で準備された抗原は、免疫反応の誘導を起こすため、有機体にペプチドを注射される。動物の血清にある抗体の治療有効性はキサンツレン酸のある細胞培養を使って分離なしで推定できる。抗体分離はどの方法を使ってもどの技術を使ってもできる。例えばポリクロール抗体はアフィニティークロマトグラフィーで分離するのは効果的で受動的な治療的なワクチンである、なぜなら病気を起こす蛋白質組織の体内状態に等しい。
〔詳細な説明〕
静電気学膜での蛋白質の間の相互作用、特に脂質ラフトは、細胞伝達の調節役目がある。病理細胞の上流の一つは蛋白質のネットワークに関係をもつ蛋白質の共有結合修飾相互作用、GPCRの相互作用、リン脂質リン酸塩の合成、14-3-3蛋白質、カルモジュリンにコントロールされてる蛋白質とベータアミロイド蛋白質前駆体蛋白質、プリオン蛋白質の前駆体、PAR、アデュシン、癌遺伝子抑制の通常蛋白質、ケモカインの受容体、インターロィキン、ニューレグリン、EGFR、VGFR、TGFRなどの膜の蛋白質である。発明は共有結合修飾に組み換えられたペプチドを使用して、薬剤準備の技術を記述している。ペプチドは体外で合成され、二次アミノグループは組み換えのためにそのままになっている。一つのペプチド又は複数のペプチドはどんな方法でも組み換えられてもよいが、重合物質の液剤の培養は満足できる方法だ。時間と組み換え状態は到達する組み換え度数による。重合物質はペプチドで可能だったらペプチドで組み換えられるアミノ酸の数に合うモル比で加えられる。pIDSeqCは抗原と同じように使用され、免疫反応を誘導する。ペプチド組み換えなどのホスホリグループは抗体の特徴を変える。重合した蛋白質に対しての抗体世代は老化と伝染に関連した病気の進行状況と同じだ。pIDSeqCに対しての抗体は体内と体外で治療の活動があり、人間と動物の病理を止める。ミスフォルディングペプチドは哺乳動物、特に動物のワクチンに使われる。体での抑制されていない抗体生産を防ぐため、人間はできれば、動物でIDSeqCに対して得られた抗体で治療される。しかし、いくらかの抗原は一定の臨床状態で直接、人間と同様なワクチンを使用できる。
抗体は直接細胞でミスフォールディング蛋白質を細胞膜に締め出し病理を妨害することができて、例えば細胞培養、または傷での病理アポトーシスを妨害できる。抗体はポリクローナル抗体、シングルチェーン抗体、組み換え抗体、又はほかの活発な部分での抗体生産を導く方法で抗体準備ができる。
このプラットフォームで準備された抗体は、体内で共有結合修飾に組み換えられた蛋白質ネットワークをブロックし、同じように病気の原因となる欠如のある相互作用の伝達を取り外す。キサンツレン酸は手本となる物質で、水に溶けるし、黄色いし、蛍光なのでペプチドの重合にとても便利だ。ペプチドとキサンツレン酸の共有結合修飾−かキサンツレン酸の派生の一つ−は体内の組み換え状態を模倣する。この取り組みは病理を体内に排除するミスフォールディングペプチドに対しての効果的抗体の準備をもたらす。薄層クロマトグラフィーと質量分析法はペプチド組み換えをモニターするために使用できる。pIDSeqCに対抗する抗体は動物で生産され、もしできれば1ヶ月から六週間の間隔を置いて3回注射する。動物の血清は治療的活動性があり、動物と人間の初期の細胞培養での細胞の病理抑制を導く。より高い生理活性のため、血清はクロマトグラフィーが使えるアフィニティークロマトグラフィーで浄化する。pIDSeqCに対抗する抗体は体外でも体内でも治療的活動性があり動物と人間での病理を止めることができる。抗体はどの知られている方法でも進化することができるが、できたら人間治療の場合、塗り薬か注射で、動物治療の場合注射によって進化することが好まれる。抗体は細胞膜でミスフォールディング蛋白質をブロッキングして病理抗体に保護する行動をとる。次の例はIDSeqCを使ってワクチンの準備を示す。
美容、病理の診断と治療具では蛋白質の組み換え配列を使用することが必要だ。
例1
IDSeqとキサンツレン酸を使ってのペプチドの培養はMSに観察されペプチドの共有結合修飾組み換えとその二量化を導いた。抗原に使われた反応の生産はpIDSeqCと呼ばれる。1ミリ組み換えられたペプチドを400ミクログラムと1ミリ7.2リン酸緩衝は1ミリフロイントアジュバントと混ぜられた。ウサギは6週間に一度、合計三回注射された。要望された抗体は、キサンツレン酸によって組み換えられた配列に対抗し、うさぎが作った。それはキサンツレン酸があった蛋白質サンプルでは配列が抗体によって発見されたが、コントロール培養で発見されなかったことがウエスタンブロット分析で示された。プラズマの準備には通常の記録が使用され、抗体はプラズマからG蛋白質と抱合したセファロースを使って、免疫沈降法はpIDSeqC-対抗の抗体で浄化され、ウェスタンブロッティングの分析は細胞病理研究のために使用された。細胞培養に入った抗体はキサンツレン酸によっての病理相互作用をブロックした。抗体は組み換えられた配列の蓄積を血液で見せ、そのため血液でのこの配列組み換えによっての病理の初期診断ができる。受身的体内(動物と人間)の免疫化はこのように組み換えられた配列の除外や、蛋白質の悪い伝達で誘導された病理の抑制へと導いた。
例2
130kDAホスファチジルイノシトール-4,5-二リン酸従属GTPアーゼ活性化蛋白質
(Q9ULH1)
この蛋白質の配列は下の配列1のように呼ばれ、例1で記述されたように合成に組み換えられた。
配列1:
320-N KEYGSEKKGY LLKKSDGIRK VWQRRKCSVK N- 351 (SEQ ID NO : 1)
予測された不規則配列:[1]-[32]長さ:32 得点:-0.47 ± 0.00
この配列に対抗する抗体は細胞でのPIP2の合成でできた。
例3
B-リンパ球抗原CD19 (P15391)
配列2:
316 LVLR RKRKRMTDPTRRFFKV 335 (SEQ ID NO : 2)
予測された乱雑配列:[1]-[20]長さ:20 得点:-0.71 ± 0.00
2-pIDSeqCに対抗する抗体は例1で記述されたようにこの配列を血液にあればリンパ球の蓄積を防ぐ。
例4
130kDAホスファチジルイノシトール4,5-二リン酸従属GTPアーゼ活性化蛋白質
(Q9ULH1)
配列3:
NKEYGSEKKG YLLKKSDGIR KVWQRRKCSV KNGIL (SEQ ID NO : 3)
予測された乱雑配列:[1]-[35]長さ:20 得点:-0.42 ± 0.08
3-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスを妨げる。
例5
ROCK2_HUMAN ロー関連蛋白質キナーゼ2 (O75116)
配列4と5
1165 TKKFGWVKKY V 1175 (SEQ ID NO : 4)
予測された乱雑配列:[1]-[11]長さ:11 得点:-0.27 ± 0.12
1344 VKKIPKKP 1352 (SEQ ID NO : 5)
予測された乱雑配列:[1]-[8]長さ:8 得点:-0.79 ± 0.29
4と5-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体はROCK2 の変形を防ぐ。
例6
ホスファチジルイノシトール-3、 4,5-トリスリン酸 3-ホスファターゼと二重蛋白質ホスファターゼ PTEN(Q6XPS3)
配列6と7:
257 FHKQNKMLKK DKMFHF 271 (SEQ ID NO : 6)
予測された不規則配列:[1]-[16]長さ:16 得点:-0.57 ± 0.27
158 RDIYETDYYRKGGK 171 (SEQ ID NO : 7)
予測された不規則配列:[1]-[14]長さ:14 得点:-0.66 ± 0.18
5-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体はPTEN の異常を防ぐ。
例7
EGFR 受容体 (P00533)
配列8 (SEQ ID NO : 8)
216 NCQKLTKIIC AQQCSGRCRG KSPSDCCHNQ CAAGCTGPRE SDCLVCRKFR
251 DEATCKDTCP PLMLYNPTTY QMDVNPEGKY SFGATCVKKC PRN 299
予測された不規則配列:[1]-[5]長さ:5 得点:-0.29 ± 0.09
予測された不規則配列:[14]-[27]長さ:14 得点:-0.40 ± 0.26
予測された不規則配列:[36]-[41]長さ:6 得点:-0.36 ± 0.20
予測された不規則配列:[47]-[54]長さ:8 得点:-0.43 ± 0.19
予測された不規則配列:[67]-[81]長さ:15 得点:-0.25 ± 0.15
予測された不規則配列:[86]-[93]長さ:8 得点:-0.38±0.43
1 NCQKLTKIIC AQQCSGRCRG KSPSDCCHNQ CAAGCTGPRE SDCLVCRKFR
51 DEATCKDTCP PLMLYNPTTY QMDVNPEGKY SFGATCVKKC PRNRKCKKCEGPC RKV
8-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は組み換えられた受容体の異常伝達を防ぐ。
例8
Pro-ニューレグリン-1 (Q02297)
乳癌で観察された(グリアの成長率)
配列9:
0 MSERKEGRGK GKGKKKERGS GKKPESA 27 (SEQ ID NO : 9)
9-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は細胞核の異常を防ぐ。
例9
14-3-3 ガンマ蛋白質 (P61981)
配列10:
75 EKKIE MVRAYREKIE KELEAV 96 (SEQ ID NO : 10)
予測された不規則配列:[1]-[8]長さ:8 得点:-0.28 ± 0.15
10-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスを防ぐ。
例10
アクチン脱重合因子(P06396)
配列11
161 FKSGLKYKKG 170 (SEQ ID NO : 11)
予測された不規則配列:[1]-[10]長さ:10 得点:-0.53 ± 0.00
11-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスを防ぐ。
例11
ホスファチジルイノシトール-3、 4,5-トリスリン酸 3-ホスファターゼTPTE2 同義に EC 3.1.3.67, TPTE と PTEN相同イノシトール脂質ホスファターゼ
配列12:
250 VRFLDKKHRN HYRVYNLCSE RA 271 (SEQ ID N° 12)
予測された不規則配列:[1]-[14]長さ:14 得点:-0.64 ± 0.28
12-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体はTPTE2組み換えを防ぐ。
例12
ロー/ラックグアニン・ヌクレオチド交換因子2 (P05067)
配列13:
WCKRGRKQCK THPHF 195 (SEQ ID N°13)
予測された不規則配列:[1]-[15]長さ:15 得点:-0.64 ± 0.00
FQKAKERLEA KHRERMSQVM REW 440 (SEQ ID N°14)
予測された不規則配列:[1]-[23]長さ:23 得点:-0.46 ± 0.14
11-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスを防ぐ。
例13
ベータアミロイドA4前駆体蛋白質結合ファミリーB メンバー1結合蛋白質(Q7Z5R6)
配列15:
159 AKA DKIKLALEKL KEAKVKKLV 180 (SEQ ID NO :15)
15-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスとベータアミロイド蓄積を防ぐ。
例14
脳特異的血管形成阻害薬1-付属蛋白質2 BAIP2_HUMAN (Q9UQB8)
インスリン受容体基質p53
配列16:
予測された不規則配列:[1]-[43]長さ:43 得点:-0.48 ± 0.23
ALKKYQTEQR SKGDALDKCQ AELKKLRKKS QGSKNPQKYS DKE (SEQ ID NO : 16)
16-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスとインスリン受容体の組み換えを防ぐ。
例15
HUMAN Q59GZ4
配列 17:
分子機能: タンパク質セリン/トレオニンキナーゼ活性
NRKDFKIDRK KA (SEQ ID NO : 17)
予測された不規則配列:[1]-[12]長さ:12 得点:-0.77 ± 0.15
17-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスとキナーゼの組み換えを防ぐ。
例16
ローファミリー, 小さいGTP結合蛋白質Rac1 (P 63000)
配列 18 :
181 P VKKRKRKCL 190 (SEQ ID N : 18)
18-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスを防ぐ。
例17
乳癌核内受容体結合補助蛋白質 (Q 12802).
配列 19, 20, 21:
TRLFGLTKPK EKKEKKKKNK TSRSQPGDGP A 2801 (SEQ ID NO :19)
FS YIKNKMSSSK KSKEKEKEKD KIKEKEKDSK DKEKDKKTVN GHTF 1794 (SEQ ID NO : 20)
NTDRSCR KKNKGVERKG E 381(SEQ ID NO : 21)
19、20、21-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は細胞核の異常を防ぐ。
例18
A-Raf プロトオンコジーン タンパク質セリン/トレオニンキナーゼ同意で、
EC 2.7.11.1
配列22
261 ASVSSGRKSP HSKSPAEQRE RKSLADDKKK VKNLGYRD 297 (SEQ ID NO : 22)
予測された不規則配列:[1]-[38]長さ:38 得点:-0.52 ± 0.17
22-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体はキナーゼの異常を防ぐ。
例19
ABl キナーゼ
配列23と24:
1 EESRVRRHKH SSESPGRDKG (SEQ ID NO : 23)
予測された不規則配列:[1]-[20]長さ:20 得点:-0.67 ± 0.26
FLRRKRD (SEQ ID NO : 24)
予測された不規則配列:[1]-[7]長さ:7 得点:-0.67 ± 0.41
23、24-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は細胞核の異常を防ぐ。
例20
Tubbyタンパク質 (P 50607)
配列25:
122 ARKEKKGK HKG 132 (SEQ ID NO : 25)
25-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は細胞骨格の異常を防ぐ。
例21
ミオシンホスファターゼロー結合蛋白質(Q6WCQ1).
配列26と27 :
152 NKQNQKKKRK V 162 (SEQ ID NO : 26)
予測された不規則配列:[1]-[11]長さ:11得点:-1.48 ± 0.21
581 ERERARRREE RRKRF 585 (SEQ ID NO : 27)
予測された不規則配列:[1]-[15]長さ:15 得点:-1.23 ± 0.19
26、27-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスを防ぎ、ミオシンのリン酸化を成長する。
例22
PtdIns(5)P4キナーゼアイソフォーム2アルファ (P 48426).
配列 28、 29、 30:
18 ASKTKTKKKH FVAQKVKLF 31 (SEQ ID NO : 28)
153 EMHNILK KYHQYIVECH GI 172 (SEQ ID NO : 29)
365 AKKKA AHAAKTVKHG A 381 (SEQ ID NO : 30)
28、29、30-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスを防ぐ。
例23
VGFR 1 (P17948)
配列31:
345 VKHRK QQVLETVAGK RSYRLSMKVK 360 (SEQ ID NO : 31)
31-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は新しい官の形状化を防ぐ。
例24
アルファアデュシン (P 35611)
配列 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38:
EKYK AKSRSPGSPV 360 (SEQ ID NO : 32)
EKYKAKSRSPGSPV 14 残差, 拡張 -0.437 (充電: 0.214, 恐怖: 0.333)
REKSKKYS 8 残差, 拡張 -1.008 (充電: 0.375, 恐怖: 0.186) (SEQ ID NO : 33)
L REKSKKYSDV 410 (SEQ ID NO : 34)
E RKQKGSEENL 590 (SEQ ID NO : 35)
ERKQKG 6 残差, 拡張 -1.108 (充電: 0.333, 恐怖: 0.135) (SEQ ID NO : 36)
PGKSPSKKKK KFRTPSFLKK SKKKSDS 730 (SEQ ID NO : 37)
GKSPSKKKKKFRTPSFLKKSKKK 23 残差, 拡張 -0.892 (充電: 0.522, 恐怖: 0.280) (SEQ ID NO : 38)
32、33、34、35、36、37、38-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は細胞培養での細胞骨格の退化を防ぐ。
例25
中心体に結合したアクチンホモログ (P61163)
配列39、40:
VSKKEYEEDG ARSIHRKTF 376 (SEQ ID NO : 39)
予測された不規則配列:[1]-[19]長さ:19 得点:-0.28 ± 0.00
MYRRKSKQAL RDYKKVQIQL EN (SEQ ID NO : 40)
予測された不規則配列:[1]-[22]長さ:22 得点:-0.46 ± 0.00
39、40-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は多発性細胞核の細胞構成を防ぐ。
例26
G蛋白質伝達の調節器12 (A2A496)
配列 41、42:
219 PKKLSGKSKSGRSLNEELGDEDSEKKRKGAFFSWSRTRSTGRSQKKREHGDH A 271 (SEQ ID NO : 41)
予測された不規則配列:[1]-[53]長さ:53 得点:-0.54 ±23
499 NS IKIKGENGKN ARDPRLSKRE ESIAKIGKKK YQKIN 535 (SEQ ID NO : 42)
予測された不規則配列:[1]-[37]長さ:37 得点:-0.44 ± 0.15
41、42-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスを防ぐ。
例27
熱ショック蛋白質HSP 90-alpha (P07900).
配列:
267 EKK DGDKKKKKKI KEKYIDQEEL-290 (SEQ ID NO : 43)
41、42-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は細胞核の異常を無効にする。
例28
T細胞活性化ロー GTPアーゼ活性化蛋白質(Q8N103)
配列 44と 45 a、 b :
VQGKTKRPVD LKIKNL (SEQ ID NO : 44)
予測された不規則配列:[1]-[14]長さ:14 得点:-0.45 ± 0.15
VSRLVKKIPK KPPA (SEQ ID NO : 45)
予測された不規則配列:[5]-[14]長さ:10 得点:-0.53 ± 0.22
44、45-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスを防ぐ。
例29
ロー/ラックグアニン・ヌクレオチド交換因子2 (Q92974).
配列46、47:
WCKRGRKQCK THPHF 200 (SEQ ID NO : 46)
予測された不規則配列:[1]-[23]長さ:23 得点:-0.46 ± 0.14
FQKAKERLEA KHRERM 433 (SEQ ID NO : 47)
予測された不規則配列:[1]-[16]長さ:16 得点:-0.56 ± 0.30
46、47-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスを防ぐ。
例30
ローキナーゼ 2 (O 507516).
配列48:
62 LRKNKNIDNF LNRYEKIVKK IRG 85 (SEQ ID N°29)
予測された不規則配列:[1]-[7]長さ:7 得点:-0.66 ± 0.39
48-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスを防ぐ。
例31
RAR
レチナール特別ATP結合カセット・トランスポーター配列49 :
350 EKKKKITV 363 (SEQ ID NO : 49)
予測された不規則配列:[1]-[5]長さ:5 得点:-0.54 ± 0.00
49-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は細胞核の異常を無効にする。
例32
GTP結合蛋白質様のARF-GAP 、, アンキリン反復とプレクストリン相同ドメイン1 (Q9UPQ3).
配列50 :
524 NRKKHR RKKSTSNFKA 540 (SEQ ID NO : 50)
予測された不規則配列:[1]-[16]長さ:16 得点:-1.12 ± 0.21
50-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスを防ぐ。
例33
インターロイキン受容体I ベータ (P01584)
配列 51、 52、 53 a、 b、 c :
F RGRHYKREFR 40 (SEQ ID NO : 51)
予測された不規則配列:[1]-[11]長さ:11 得点:-0.95 ± 0.26
LRIKK KKE 230 (SEQ ID NO : 52)
予測された不規則配列:[1]-[8]長さ:8 得点:-1.08 ± 0.29
H RRCKHRTGKA 380 (SEQ ID NO : 53)
予測された不規則配列:[1]-[11]長さ:11 得点:-0.98 ± 0.29
51、52、53-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスと炎症を防ぐ。
例34
インターロイキン15受容体 Q13261
配列 54 :
F RGRHYKREFR 70 (SEQ ID NO : 54)
54-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体はこの蛋白質の組み換えを防ぐ。
例35
ジアシルグリセロールキナーゼデルタ(Q16760) 細胞質 :
配列 55、 56 :
1 FKKEKNNKNK EAHSSL (SEQ ID NO : 55)
予測された不規則配列:[1]-[16]長さ:16 得点:-0.84 ± 0.27
1 FKKEKN (SEQ ID NO : 56)
予測された不規則配列:[1]-[6]長さ:6 得点:-0.91 ± 0.00
55、56-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体はキナーゼの異常を防ぐ。
例36
WD 繰り返しドメインホスホイノシチド-結合蛋白質4 (Q9Y484)
配列57
85 AREGKDSKEK L 94 (SEQ ID NO : 57)
予測された不規則配列:[1]-[11]長さ:11 得点:-0.48 ± 0.00
57-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は病理アポトーシスを防ぐ。
例37
網膜錐体コドプシン感受性cGMP 3',5'環状ホスホジエステラーゼサブユニットガンマQ13956
配列58
19 PRKGPPKFKQ RQTRQFKSKP PKKGVKGF 46 (SEQ ID NO : 58)
予測された不規則配列:[1]-[28]長さ:28 得点:-0.84 ± 0.14
58-pIDSeqC配列に対抗する抗体は例1で記述されたように準備された。抗体は網膜細胞の退化を防ぐ。
例38
SEQ ID : 11 と SEQ : ID 18.
SEQ ID : 11 と SEQ : ID 18に対しての抗体.
(ペプチドの混雑 1mole: 1mole) pIDSeqCは例1で記述されたように準備された。抗体は細胞の退化、炎症とベータアミロイドの蓄積を防ぐ。
結論的に、発明は次のようなことを記述している:
Foldindexソフトウェアを使って測定された共有結合修飾に組み換えられた本質不規則配列に相当する一つか二つのペプチドを含む生産が使われる過程は有機体に誘導したため免疫反応を起こすことが目的であった。ペプチドは合成で重合された。合成は同じ、又は違う蛋白質に付着しているペプチドを含めている。合成は例2と37であげられた蛋白質の本質不規則配列を一つか複数含む。合成は例2と37で上げられた蛋白質の配列の一部を含む。合成は例2と37で上げられた配列の混合を含む。この発明によっての合成は退化的な病気の予防と治療と免疫機構の活発化と、がんの治療、心筋症、高血圧、脳梗塞、血圧循環、血液脂質の調節、動脈硬化症、心臓弁膜退化、網膜のような眼科的病気、緑内障、白内障、骨粗鬆症、イオンチャンネル異常、プリオン病、パーキンソン病、アルツハイマー型認知症、腎臓退化のような、ベータアミロイドの蓄積と関係を持つほかの病気などの診断、美容、又は薬剤治療のための製品の製造に使われる。

Claims (7)

  1. 合成物を生体内へ導入することによる、美容、診断および治療のための抗体の製造方法であって、
    上記合成物は、本質不規則配列を持つ1つ以上のペプチドであり、
    上記ペプチドは、アミノ酸の第2級アミンの機能が、不可逆的な共有結合によって改変されている、抗体の製造方法。
  2. 上記抗体を調製するための合成物が、重合された複数の改変ペプチドを含む、請求項1に記載の製造方法。
  3. 上記抗体を調製するための合成物が、同一のタンパク質に由来する複数の改変ペプチドを含む、請求項1に記載の製造方法。
  4. 上記抗体を調製するための合成物が、異なるタンパク質に由来する複数の改変ペプチドを含む、請求項1に記載の製造方法。
  5. 上記抗体を調製するための合成物が、配列番号1〜58にて示される配列を有する1つ以上の本質不規則改変タンパク質を含む、請求項1に記載の製造方法。
  6. 請求項1〜5の何れか1項に記載の製造方法によって得られる抗体であって、
    上記抗体を調製するための合成物が、配列番号1〜58にて示されるタンパク質改変配列の1つまたは部分を含む、抗体。
  7. 診断のための製品、化粧品、または変性疾患の予防または治療のための薬の製造のため、免疫システムの活性化のため、癌、心筋症、高血圧、脳梗塞、血液循環、血液脂質の調節、アテローム性動脈硬化症、心臓弁膜変性、網膜変性・緑内障・白内障のような眼病、骨粗鬆症、イオンチャンネル異常、プリオン病、パーキンソン病、アルツハイマー、および腎臓変性のようなベータアミロイドの蓄積と関連する他のあらゆる病気の治療のための、請求項6に記載の抗体の使用。
JP2010531557A 2007-10-31 2008-10-30 ワクチンの準備のための本質不規則配列 Active JP5603242B2 (ja)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
FR0707646 2007-10-31
FR0707646A FR2922769A1 (fr) 2007-10-31 2007-10-31 Modification des sequences intrinsequement desordonnees pour la preparation de vaccins
PCT/FR2008/001527 WO2009092891A2 (fr) 2007-10-31 2008-10-30 Modification des sequences intrinsequement desordonnees pour la preparation de vaccins

Publications (3)

Publication Number Publication Date
JP2011502975A true JP2011502975A (ja) 2011-01-27
JP2011502975A5 JP2011502975A5 (ja) 2011-12-22
JP5603242B2 JP5603242B2 (ja) 2014-10-08

Family

ID=40428181

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
JP2010531557A Active JP5603242B2 (ja) 2007-10-31 2008-10-30 ワクチンの準備のための本質不規則配列

Country Status (10)

Country Link
US (1) US8778349B2 (ja)
EP (1) EP2209797B1 (ja)
JP (1) JP5603242B2 (ja)
DK (1) DK2209797T3 (ja)
ES (1) ES2631731T3 (ja)
FR (1) FR2922769A1 (ja)
HR (1) HRP20161806T1 (ja)
LT (1) LT2209797T (ja)
PL (1) PL2209797T3 (ja)
WO (1) WO2009092891A2 (ja)

Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2000058344A1 (fr) * 1999-03-26 2000-10-05 Halina Malina Proteines modifiees par l'acide xanthurenique

Family Cites Families (9)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5302386A (en) * 1986-04-16 1994-04-12 Brigham And Women's Hospital, Inc. Bacterial antigens, antibodies, vaccines and methods of manufacture
US5116612A (en) * 1987-06-23 1992-05-26 Allergy Immuno Technologies, Inc. Immunotherapy agents for treatment of IgE mediated allergies
US6482795B1 (en) * 1997-01-30 2002-11-19 Myriad Genetics, Inc. Tumor suppressor designated TS10q23.3
EP1572894B1 (en) * 2001-11-21 2016-04-13 New York University Synthetic immunogenic but non-deposit-forming polypeptides and peptides homologous to amyloid beta, prion protein, amylin, alpha synuclein, or polyglutamine repeats for induction of an immune response thereto
ES2333422T3 (es) * 2002-10-16 2010-02-22 The Scripps Research Institute Sintesis de glicoproteinas.
US7955812B2 (en) * 2004-07-19 2011-06-07 The General Hospital Corporation Methods of diagnosing alzheimer's disease by detecting antibodies to cross-linked β-amyloid oligomers
TW200726482A (en) * 2005-06-30 2007-07-16 Merck & Co Inc Method for preparing a covalently cross linked oligomer of amyloid beta peptides
FR2901479B1 (fr) * 2006-05-24 2009-09-04 Halina Zofia Malina Reponse immunitaire contre les peptides modifies de facon covalente qui modifient d'interactions de phosphatidylinositol phosphates et calmoduline dans un organisme vivant
US8084597B2 (en) * 2007-11-15 2011-12-27 Molecular Kinetics Incorporated Artificial entropic bristle domain sequences and their use in recombinant protein production

Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2000058344A1 (fr) * 1999-03-26 2000-10-05 Halina Malina Proteines modifiees par l'acide xanthurenique

Non-Patent Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
JPN6013045683; J. Proteome Res., 2006, Vol.5, pp.879-887 *
JPN6013045684; Bioinformatics, 2005, Vol.21, pp.3435-3438 *
JPN6013045686; BMC Cell Biology, 2004, Vol.5, 14 *

Also Published As

Publication number Publication date
WO2009092891A4 (fr) 2009-12-03
WO2009092891A3 (fr) 2009-10-08
ES2631731T3 (es) 2017-09-04
DK2209797T3 (da) 2017-01-09
US8778349B2 (en) 2014-07-15
US20100303844A1 (en) 2010-12-02
FR2922769A1 (fr) 2009-05-01
WO2009092891A2 (fr) 2009-07-30
EP2209797B1 (fr) 2016-10-05
HRP20161806T1 (hr) 2021-08-20
JP5603242B2 (ja) 2014-10-08
EP2209797A2 (fr) 2010-07-28
LT2209797T (lt) 2017-01-25
PL2209797T3 (pl) 2017-04-28

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Yaghoubi et al. Human umbilical cord mesenchymal stem cells derived-exosomes in diseases treatment
JP5590621B2 (ja) 炎症性障害の処置を処置するためのアネキシンおよびその使用
ES2688118T3 (es) Mimotopos de alfa-sinucleína y vacunas de los mismos para el tratamiento de los trastornos neurodegenerativos
KR101831459B1 (ko) 올리고머 특이적 아밀로이드 베타 에피토프 및 항체
Zong et al. The role of il‐17 promotes spinal cord neuroinflammation via activation of the transcription factor stat3 after spinal cord injury in the rat
WO2019098763A2 (ko) 알파-시누클레인에 대한 항체 및 그 용도
KR20110030554A (ko) 항아밀로이드 면역원성 조성물, 방법 및 용도
BR112014028160B1 (pt) uso de anticorpo ou de seu fragmento de ligação a antígeno que se liga especificamente à semaforina-4d no aumento de proliferação, diferenciação ou migração de células progenitoras neurais
US20140213526A1 (en) Small survival-promoting/immunomodulatory peptide for treatment of brain damage, neurodegenerative disorders, and inflammatory disorders
JP2020518679A (ja) トール様受容体(tlr)阻害のためのペプチドおよびそれを含む医薬組成物
Szepanowski et al. Fingolimod promotes peripheral nerve regeneration via modulation of lysophospholipid signaling
Gao et al. β2-microglobulin functions as an endogenous NMDAR antagonist to impair synaptic function
KR20210009197A (ko) 자가면역질환 및 염증성질환 펩타이드 치료제
Yang et al. Self-assembling nanofibers improve cognitive impairment in a transgenic mice model of Alzheimer's disease
JP5603242B2 (ja) ワクチンの準備のための本質不規則配列
JPH10501888A (ja) 自己免疫疾患、とくに多発性硬化症の診断および治療における使用のためのアルファbクリスタリン
US20130302292A1 (en) Peptides having binding affinity to an antibody which recognizes an epitope on an alpha1 loop 2 or beta2 loop 1 of an adrenoreceptor
ES2338350T3 (es) Utilizacion de hsp20 para estimular la cicatrizacion de heridas y/o para reducir la formacion de cicatrices.
CA2700466C (en) Modification of intrinsically disordered sequences for the preparation of vaccines
JP2003521439A (ja) 末梢単球の増殖を促進するためのcd137の使用
CN115317614B (zh) Adk抑制剂在制备治疗脊髓损伤的药物中的应用
Matuskova Sphingosine-1-phosphate receptor 3 signaling is a critical modulator of stroke outcome
Kim et al. Tat-p27 Ameliorates Neuronal Damage Reducing α-Synuclein and Inflammatory Responses in Motor Neurons After Spinal Cord Ischemia
WO2024050300A2 (en) Synthetic surfactants for inhibiting coronavirus infection
WO2013134292A2 (en) Compositions and methods for mitigation of inflammasome activation

Legal Events

Date Code Title Description
A521 Request for written amendment filed

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523

Effective date: 20111031

A621 Written request for application examination

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621

Effective date: 20111031

A131 Notification of reasons for refusal

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131

Effective date: 20130917

A521 Request for written amendment filed

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523

Effective date: 20131211

A131 Notification of reasons for refusal

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131

Effective date: 20140507

A521 Request for written amendment filed

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523

Effective date: 20140703

TRDD Decision of grant or rejection written
A01 Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model)

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01

Effective date: 20140805

A61 First payment of annual fees (during grant procedure)

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61

Effective date: 20140821

R150 Certificate of patent or registration of utility model

Ref document number: 5603242

Country of ref document: JP

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150

R250 Receipt of annual fees

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250

R250 Receipt of annual fees

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250

R250 Receipt of annual fees

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250

R250 Receipt of annual fees

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250

R250 Receipt of annual fees

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250

R250 Receipt of annual fees

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250

R250 Receipt of annual fees

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250