JP2005523007A - 心血管病のリスクを減少させるための油体結合蛋白質組成物およびその使用方法 - Google Patents
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Abstract
Description
本発明は、コレステロールレベルを低下させかつ心血管病のリスクを減少させるための新規組成物、ポリペプチドおよび方法に関する。さらに具体的には、本発明は、上昇したコレステロールおよび心血管病を予防および治療するための油体結合蛋白質を含む新規組成物およびその使用に関する。
心血管病は、ヒト人口内で、羅患率および死亡率の主な原因である。これは、特にアメリカ合衆国および西ヨーロッパの国々でそうである。数多くの原因となる要因が、心血管病の発症と関連付けられてきた。これらの要因のいくつかは、疾患に対する遺伝的素因、喫煙および食事といったライフスタイル要因、年齢、性別、高血圧症、および高コレステロール血症を含む高脂血症を含む。これらの要因の多く、特に高脂血症および高コレステロール血症は、心血管病の主要な原因であるアテローム硬化症の発症の一因となる。
1つの態様において、本発明は、(a)選択された食品を得;次いで(b)単離された油体結合蛋白質を食品に添加し、ここに有効量の該食品を消費することにより、その必要がある対象の血清中コレステロールを減少させる工程を含む食品の製法を提供する。特定の具体例において、該方法は、さらに、サポニン、フィトエストロゲン、リン脂質、および実質的に消化に対して耐性のある炭水化物よりなる群から選択される少なくとも1つの化合物を添加することを特徴とする。油体結合蛋白質は、リポ蛋白質および/またはオレオシンを含んでいてもよい。1つの具体例において、食品は大豆をベースにしたものである。組成物は、添加の工程前に、油体結合蛋白質を欠乏していてもあるいは含んでいてもよい。食品の例は、大豆粉、大豆グリット、大豆ミール、大豆フレーク、豆乳粉、大豆蛋白質濃縮物、大豆蛋白質単離体および単離された大豆ポリペプチドを含むが、これらに限定されるものではない。本発明の特定の具体例において、大豆蛋白質単離体は、プロテアーゼで処理された大豆材料の高分子量画分である。さらなる具体例において、単離された大豆ポリペプチドは、β−コングリシニン、またはその断片を含みおよび/またはグリシニン、またはその断片である。
本発明は、心臓血管の健康利益を有する組成物を同定することにより、従来技術の限界を克服する。特に、本発明の1つの態様は、油体結合蛋白質はコレステロールレベルを低下させることができるという発見に関する。大豆蛋白質といった植物構成成分は、低コレステロール血症活性を有することが知られていたが、この活性の原因である特定の成分は、今まで特徴付けられることがなかった。すなわち、本発明は、オレオシンおよび卵黄リポ蛋白質を含む油体結合蛋白質は、コレステロールを低下させる特有の能力を、植物性蛋白質に与えることができるという発見に関する。同様に、本発明は、これらの特有の構成成分と大豆食品といった植物性物質との相乗的組合せに属する。いずれの特定の理論に縛られることなしに言えば、油体結合蛋白質は、大豆材料中に存在する生理活性ペプチドの消化を妨げ、それにより、組成物の低コレステロール血症活性を相乗的に高めると考えられる。加えて、本発明は、大豆材料と、サポニン、フィトエストロゲン、リン脂質および消化に実質的に耐性のある炭水化物、またはそのいずれかの組合せよりなる群から選択される添加剤成分と組合せて、さらに該組合せの低コレステロール血症活性を高める組成物の相乗的組合せに関する。また、本発明は、単独で、あるいは他の化合物と組み合わせてこれらのペプチドを治療上で使用して、血液中の全コレステロール濃度を低下させ、特に、LDL−コレステロール濃度を減少させ、心血管病の発症を阻害することも網羅する。
本発明の理解を容易にするため、本明細書中で使用される多くの用語および略語を、下記のとおり定義する:
HMF=高分子量画分
本明細書中で使用されるごとく、「高分子量画分」は、植物性蛋白質単離体の画分を指し、これは単離体の加水分解性消化または化学的消化の後も残り、4,000ないし10,000xgにて、15ないし20分間、pH6ないし7で遠心分離によって分離することができる。
出願人らは、大豆材料、および低コレステロール血症活性を有する大豆材料のHMFからより特異的に単離されたポリペプチドの配列を同定した。これらの配列は、グリシニンまたはβ−コングリシニンからのペプチドをコードする。蛋白質グリシニンおよびβ−コングリシニンは、種子貯蔵蛋白質である。グリシニンは、約320キロダルトン(「kDa」)の分子量を有し、6つのサブユニットで構成されていて、これらの各々は、酸性サブユニットおよび塩基性サブユニットより成る。さらに、β−コングリシニンは、約150kDaの分子量を有し、可変の割合で、3つの異なる種類のサブユニット(α、α’、およびβ)で構成されている。グリシニンおよびβ−コングリシニン型蛋白質は、異なる植物種にわたり、高度に保存されている。
本発明のもう1つの態様は、心血管病の治療または予防に有用な組成物を提供する。1つの具体例の組成物は、単離された油体結合蛋白質が添加された植物ベースの食品を網羅する。本発明の1つの具体例において、食品は大豆をベースにしたものである。さらにもう1つの具体例において、組成物は単離された大豆材料、単離された油体結合蛋白質、およびサポニン、フィトエストロゲン、リン脂質、および消化に対して実質的に耐性のある炭水化物よりなる群から選択される少なくとも1つの添加剤化合物を含む。本発明の特定の具体例において、単離された油体結合蛋白質は、植物性蛋白質から単離され精製された画分であってもよい。例えば、単離された油体結合蛋白質は、粗製植物性蛋白質と比較して、1、10、100、200、1000倍またはそれ以上豊富化されていてもよい。本発明の特定の具体例において、単離された油体結合蛋白質は、油体結合蛋白質につき、例えばHMFといった精製された画分と比較して、1、5、10、50または100倍あるいはそれ以上豊富化されていてもよい。
本発明の組成物のいずれも、医薬組成物または栄養組成物として処方可能である。そのような組成物は、経口的に、非経口的に、吸引スプレーによって、直腸内に、皮内に、経皮的に、または局所的に、従来の無毒で医薬上許容される担体、アジュバントおよびビヒクルを所望により含有している用量単位形態で、投与され得る。また、局所投与は、経皮パッチまたはイオン泳動デバイスといった経皮的投与の使用を含む。本明細書中で使用されるごとく、用語非経口は、皮下、静脈内、筋肉内、または胸内注射、または注入技術を含む。薬物の処方は、例えば、Remington's Pharmaceutical Sciences (1975)、およびLiberman and Lachman(1980)で論議されている。
実施例1
大豆蛋白質からのHMFの同定
大豆蛋白質のHMF中に存在するポリペプチドは、活性コレステロール−低下性質を有する(実施例2参照)。研究を実施して、これらのポリペプチドの起源および部分的配列を同定した。使用した方法は次の通りである:
ポリアクリルアミドゲル電気泳動法を、当該分野で知られる方法に従い、行った。いくつかの異なる方法を、本発明において使用した、それらは次の通りである:
分析用に、大豆蛋白質試料を、無処置の大豆またはすりつぶした大豆を凍結し、それらを振動粉砕機中で製粉し(製粉は、大豆蛋白質単離体の場合は必要ない)、1時間、室温にて、pH=8.0の0.03M トリス, 0.01M 2−メルカプトエタノールを用いて、蛋白質を抽出することによって、調製する。SDS可溶溶液(0.0625M トリス, 2.3% SDS, 5% β−メルカプトエタノール, 10% グリセロール, pH6.8,追跡用色素としての痕跡量のブロモフェノールブルー)中にこれらの蛋白質の4mg/ml溶液を調製する。10分間、70℃にて、試料を加熱し、5分間冷却し、次いで、遠心分離して不溶物質をペレット化する。10−20% 全アクリルアミドゲル(Laemmli (1970))によって記載されるように)に、5μL(20μg)の各試料上澄みを負荷し、ゲル当たり15ないし30mA(一定の電流)または60ないし100ボルト(一定の電位)にて、電気泳動によって分離する。追跡用色素がゲルの底部の2mm以内になると、電気泳動を終了する。Maloneら(2001)における第2方法に従い、クーマシーの代わりに、SYPROオレンジを代用してもよい。
4xNuPAGE LDS試料緩衝液(試料容量の1/4としてNOVEX カタログ# NP0003, および試料容量の1/10として500mMジチオスレイトール)を用いて、トリス−グリシンSDS−PAGEセクションに記載の通りに、試料を調製する。4μL(16μg)の各試料上澄みを、Novex 4−12% アクリルアミドビス−トリスゲルに負荷する。Novex Xcell 2ミニ−ゲルタンクを、NuPAGE MES流動緩衝液(50mM MES, 50mM トリス, 3.5mM SDS, 1.025mM EDTA, pH=7.7)で満たし、追跡用色素がゲルの底部の位置に達するまで、200ボルト(一定の電位)にて、電気泳動によって、蛋白質を分離する。トリス−グリシンSDS−PAGEプロトコルに記載されるように、ゲルを染色する。
トリス−グリシンSDS−PAGEセクションに記載の通り、大豆蛋白質を抽出する。0.6ないし1.05mgの全蛋白質を含有する最終容量450μLまで、8M 尿素、2% CHAPS、0.35% ジチオスレイトール、0.2%両性電解質、および15% イソプロパノールを含有するように、試料を補う。この溶液を430μL用いて、24ないし30時間、18cmのpH3ないし10の固定されたpHグラジエント(IPG)乾燥ストリップを、再膨潤させる(再膨潤の間、ストリップは鉱油で覆われる)。水に浸漬された電極ストリップを用いて、(鉱油で覆われた)IPGストリップを、次の電圧ランピングアプローチを用いて、50,000ないし70,000ボルト−時間に焦点を合わせる。1時間100ボルト(v)で開始し、次いで、1時間200vで、2時間400vで、14時間400ないし10000ボルトの直線状ランプで、次いで、最大で48時間10000ボルトで、最終ボルト−時間合計に達する。各IPGストリップを、1.5mLの試料平衡溶液(62.5mM トリス, 2.3% SDS, 5% 2−メルカプトエタノール, pH6.8および追跡用色素として痕跡量のブロモフェノールブルー)に、3.5分間浸漬させる。ストリップを流し、次いで、各々を10−20% アクリルアミドトリスグリシンゲル上に置き、平衡溶液中の温1%アガロースを用いて、その位置に固定する。第二の次元のゲルに流し、トリス−グリシンSDS−PAGEセクションに記載の通り、それらを染色する。
ゲルバンドまたはスポットを切り、それらを1500μlのシリコン処理したミクロ遠心管に入れる。50%メタノールで二度洗浄して(30分/洗浄)、染色を除去する。15分間、50%アセトニトリル(200mMの酢酸アンモニウム中pH=8.0)中でゲル片を平衡化する。二度、洗浄を繰り返す。15分間、100%のアセトニトリルで洗浄し、次いで、Speedvac内で乾燥するまで蒸発させる。16ないし20時間、37℃にて、200mMの酢酸アンモニウムpH−8.0中の10% アセトニトリル中の20μg/mL配列決定グレードの修飾されたトリプシン(Promegaカタログ# V5111)を用いて、トリプシン処理する。Nutatorで撹拌しつつ、20分間、50% アセトニトリル, 0.1%トリフルオロ酢酸(TFA)でペプチドを抽出する。20分間、酢酸アンモニウム中の80% アセトニトリル0.1% TFAを用いて、抽出を繰り返す。30分間、最後の抽出を繰り返す。全ての上澄みを合わせ、Speed−vacで抽出物を乾燥させる。
ゲル中で所与のバンドに存在するポリペプチドのトリプシンポリペプチドを提供するために、次のプロトコルに従い、バンドのトリプシン消化を実施した:
1)ゲルスポットを切り出し、いずれの片の最大寸法も1mm未満とする。ゲル片を、1500μlのシリコン処理したミクロ遠心管に入れる。
2)ゲル片を、50%メタノール(30分/洗浄)の2回以上の洗浄(200μl/管)で洗浄して、染色を除去する。クーマシーで染色されたゲルは、さらに何度か洗浄して、染色を除去してもよい。ゲル片は、この溶液中に保存されてもよい。管を、Nutatorを用いて撹拌する。
3)1洗浄につき15分間、200μlの50%アセトニトリル(200mMの酢酸アンモニウム中 pH =8.0 − NH40Hで調整)中で、ゲル片を二度洗浄し、次いで、30分間、もう一度洗浄する。Nutatorを用いて撹拌する。
4)15分間、100%アセトニトリルで洗浄する。
5)ゲル片から溶液を吸い取り、Speedvac(15分)内で乾燥するまで蒸発させる。
6)1mlの10% アセトニトリル(200mMのNH40Ac中, pH7.8−8.3 − NH40Hで調整された)を、トリプシンの20μgバイアルに添加することによって、トリプシンストックを作る。(Promega配列決定グレードの修飾されたトリプシン - カタログ# V5111を使用)。
7)各管内で、カバーゲル片に、ちょうど十分なトリプシン溶液を添加することによって、蛋白質を消化する。典型的には、20μlで十分である。
8)片を37℃にて、16ないし20時間、インキュベートする。
9)管を室温まで冷却し、管を遠心分離し、水分を底部まで持ってくる。
10)Nutatorで撹拌しつつ、ペプチドを、20分間、200μlの50% アセトニトリル, 0.1% トリフルオロ酢酸 (TFA)で抽出する。
11)各管につき、上澄みを個々に保存し、次いで、Nutatorで撹拌しつつ、200μlの80% アセトニトリル, 0.1% TFAを用いて、再抽出する。
12)上澄みを保存し、各管につき先に保存しておいたものに添加し、次いで、最後に一度、Nutatorで撹拌しつつ、200μlの80% アセトニトリル, 0.1% TFAを用いて、30分間、抽出する。
13)上澄みを保存し、各管につき先に保存しておいたものに添加する。抽出物を、Speed−vac内で乾燥させる。
バンドからのトリプシンポリペプチドを、(MALDIにつき)レーザー脱着または(LC/MSおよびLC/MS/MSにつき)熱スプレーを用いてイオン化して、質量スペクトルを作成した。ペプチドの質量は、混合物として、MALDIを用いて測定する;そこにはトリプシンペプチドの分離はない。MALDI分析用に、わずかに修飾された公表された手順を用いて、試料を調製した(Shevchenkoら, 1996)。乾燥ペプチドを含有する各管に、10μLの0.1% TFAを添加することによって、試料を復元した。アセトンおよびイソプロピルアルコールの1:1(v:v)混合物の10mg/mLのニトロセルロースおよび20mg/mLのα−シアノ−4−ヒドロキシ桂皮酸を溶解することによって、マトリックスを調製した。MALDIプレート上に、0.5μLのマトリックス溶液を送達することによって、マトリックスをスポットした。同様に、各試料からの1μLの試料を、スポットされたマトリックス上に、沈積させた。試料を、マトリックス上で約10分間乾燥させて、ペプチドがニトロセルロースに結合するのを確実なものにした。最後に、各スポット上に5μLの5%ギ酸を沈積させ、すぐに真空ラインを用いてこの溶液を吸引することによって、三度水性洗浄を行った。次いで、MALDI質量分光測定分析のため、MALDI試料プレートを質量分光器に移した。反射モードのVoyager DE−STR(Perseptive Biosystems, Framingham, MA)を用いて、データを収集した。既知のトリプシン自己融解ピークを用いて、スペクトルを内部較正した。トリプシンペプチド質量のピークリストを発生させ、蛋白質を同定するために、MS−Fit検索ツールを用いて、NCBI非−反復性蛋白質配列データベースに対して、これらを検索した(Clauserら, (1999))。
ナノHPLCを用いて、精製された蛋白質(電気泳動によって精製)からトリプシン断片を分離し、そうすることにより、1つの(または2、3の)ペプチドを、熱スプレー、タンデム型質量分析に、一度に導入する。試料を、自動試料採取器、グラジエントおよび補助的なポンプを備えたCapLC(Waters, Milford, MA)システムに注入した。5ミクロリットルを、「ミクロリットルピックアップ」モードを介して注入し、300μmx5mm C18トラッピングカートリッジ(LC Packings, San Francisco, CA)を介して、オンラインで脱塩した。試料を、3分間、高流速(30μL/分)にて脱塩した。質量分光器への導入前に、100μmx150mm MagicC18カラム(Michrom BioResources, Auburn, CA)上で、ペプチドを分離した。低ないし高有機物で、典型的な逆相グラジエントを、30分以上にわたり、使用した。移動相Aは0.1%ギ酸であり、Bは100%アセトニトリル,0.1%ギ酸であった。また、流速を有機移動相と直線的に増加させた。システムは、小分割流速を使用し、それは結果的に、約300ないし700nL/分のカラム流速になった。
LC/MS/MSのために、分離工程(逆相LC)があり、それによって、一度につき1つずつ、トリプシンペプチドは質量分光器に導入される。まず、ペプチドの質量が測定され、次いで、このペプチドからの断片の質量が測定されるため、それはMS/MS、またはタンデムMSと呼ばれる。トリプシンペプチドは、定常ガス(Ar)との衝突によって、断片化され、該断片の質量を測定する。これは、たびたび、ペプチドの少なくとも部分的な配列を所与する。データ依存性MS/MS研究を、Q−Tof質量分光器(Micromass, Beverly, MA)で実施した。注入口は、修飾されたナノスプレー源であり、これはピコチップ(picotip)(New Objective, Cambridge, MA)を保持するように構築されたものである。CADに対して使用された衝突エネルギーは、ペプチドの質量および荷電状態に基づき決定した。データをProteinLynx version 3.4(Micromass, Beverly, MA)によって処理して、ピークリストファイルを発生させた。サーチエンジンMASCOT(Matrix Science, London, UK)を用いて、NCBI非−反復性蛋白質配列データベースに対して、データを検索した。サーチエンジンは、上位20ヒットを報告した。このデータベースのいずれのエントリーともマッチしなかった配列データを、NCBIからのdbESTデータベースならびに内部発生配列データベースに対して検索した。
ポリアクリルアミドゲル電気泳動を用いて、OBAP−richと呼ばれる大豆蛋白質単離体からのHMFを分離した。ゲルのバンドまたは領域を含有する5つのポリペプチドをトリプシン処理し、質量分光法を用いて、アミノ酸配列につき、分析した(図7)。バンドの起源を、表2のごとく、同定した:
(VFDGELQEGRVLIVPQNFVVAARSQSDNFEYVSFK)(配列番号:1):
A VFDGELQEGRおよびSQSDNFEYVSFK
B A記載の通りの2つおよび:VLIVPQNFVVAAR
上記の推定上のオレオシン配列は、既知のオレオシン配列とマッチしなかった。低分子量大豆オレオシン(〜18kDa)の配列は、未知であった。次の研究の目的は、上記「推定上のオレオシン」配列が18kDa大豆オレオシンからのものであるかを決定することである。油体結合蛋白質(p34蛋白質およびオレオシン)を精製し、ポリアクリルアミドゲル上で分離した(図8)。バンドをトリプシン処理し、MSによって分析した。
結果:配列YETNSSLNNPPSR(配列番号:10)が低分子量大豆オレオシンにあることを確認した。
研究1で特徴付けられたHMFを、ベータ−コングリシニンをほとんど持っていない大豆蛋白質画分から作成した。これにより、HMF中に存在するグリシニンサブユニットの同定が可能になった。次の研究を実施し、ベータ−コングリシニン配列が、もしあるならば、HMF中で同定し得るかを決定した。G1グリシニンを欠乏している大豆を使用して、大豆蛋白質単離体を作り、単離体をペプシンで消化して、HMFを作成した。ポリアクリルアミドゲル電気泳動を用いて、HMFを分離し(図9)、バンドをトリプシン処理し、MSを用いて特徴付けた。
結果: ベータ−コングリシニンからのポリペプチド配列が同定された。
*ベータ−コングリシニンのアルファ−プライムサブユニット(4191814): NQYGHVR(配列番号:6)、および下記にリストした7442025の配列
*ベータ−コングリシニンのアルファ−サブユニット(7442025):
NILEASYDTKFEEINK(配列番号:8), LQESVIVEISKK(配列番号:4), QQQEEQPLEVRK(配列番号:5)
コレステロール取り込みにおけるHMFの効果
Caco−2細胞系はヒト結腸直腸癌から由来し、通常、腸管上皮細胞生理学の研究に使用される。これらの細胞は、コレステロール、グルコース、アミノ酸、ビタミン、脂肪酸、胆汁酸および薬物伝達プロセスを研究するのに使用されてきた(Hidalgoら, 1989); Artursson, 1990; Homan and Hamelehle, 1998)。これらの細胞は、脂質およびステロール代謝酵素および伝達蛋白質を発現し、これらは腸細胞内にあるものと同様に制御される(Levyら, 1995)。また、それらはSR−B1を発現すると知られており、これは最近同定された蛋白質であり、コレステロール吸収において役割(Werderら, 2001)ならびにATP−結合カセットトランスポーター族中の様々な蛋白質を演じ、また、腸管上皮細胞による純コレステロール取り込みを媒介する役割も演じる(Taipalensuuら, 2001)。
1.96−ウェルCostar固体白色組織−培養処理されたプレート(Costar #3917)を、マウスの尾のコラーゲンで、次の通りに先に覆う:
a)0.02N酢酸中に、20μg/mlマウスの尾のコラーゲン溶液(Becton Dickinson/Collaborative Biomedical Products カタログ#40236)を調製する:
0.02N酢酸:11.5mlの17.4N酢酸/10m無菌H2Oを添加する
10mlの0.02N酢酸につき、60μlのコラーゲン(3.32mg/ml)を添加する
b)96ウェルプレートにつき、250μlのコラーゲン溶液/ウェルを添加し、層状態で、一晩、室温にて静置させる
c)1x250μlのDMEMで各ウェルを濯ぎ、引き続いて、100mlのDMEMで濯ぐ
2.Caco−2細胞の2つのT−150フラスコ(Costart #430825)を、70ないし80%集密(41および60の間の継代数を持つ細胞を使用する)にて、Ca2+およびMgt2+なしの10mlダルベッコリン酸緩衝生理食塩水で濯ぐ。
3.6mlの0.25%トリプシン/EDTA溶液を各フラスコに添加し、37℃にて、5ないし10分間、インキュベートする。
4.10mlピペットを使用して、T−150フラスコ内の細胞を洗い流して、細胞凝集塊を壊す。細胞懸濁液を50ml管に移す。
5.12mlの完全培地DMEMを、10%のウシ胎児血清、1Xの非必須なアミノ酸、50mg/mlのゲンタマイシンを、細胞懸濁液に添加し、2000rpm(Sorvall RT7)にて、5分間、遠心分離によって細胞を混合し、ペレットする。
6.培地を除去し、20mlの完全培地で置き換える。10mlのピペットを使用して、細胞を分散する。[〜80%密集2xT150フラスコは、〜10x106細胞を発生させる]。
7.3200細胞/100μl/ウェルの密度にて、96ウェルのコラーゲンで覆われたマイクロタイタープレートに、細胞をプレートする。
8.交互の日に、細胞に完全培地を与える。細胞は、プレート後、13日で、コレステロール吸収に必要な表面受容体を発現するだろう。
Fieldら(1991)によって報告された方法に修飾を加えたものによって、Caco−2によるミセルコレステロールの取り込みを実施した。我々の方法を、次の通り記載する:
1.Caco−2細胞内でコレステロール吸収を阻害する能力につきテストされる化合物/ペプチドを、原液として、DMSO中に溶解する。原液からのテスト化合物の希釈を、ペンタノール中で作成する。Caco−2コレステロール吸収阻害アッセイで使用される化合物の希釈は、アッセイされる所望の最終希釈より、10X高いべきである、つまり、ウェル中の2mM溶液をピペットして、アッセイの最後に200μM得る。200mM(0%コレステロール吸収対照)にて、最大阻害を有する対照コレステロール吸収阻害剤として、シトスタノール(Sitostanol)を使用する。溶媒のみを、100%コレステロール吸収(高dpm)として使用する。
2.三組のポリプロピレンの浅いウェルマイクロタイタープレート(Sigma M-4029)に、対照およびテスト化合物/ペプチドの希釈をピペットする。
3.プレートを、35℃ないし45℃の温度にて、一晩GeneVac器具内で乾燥させる。次の工程前に、プレートが完全に乾燥しているかチェックする。
4.3H−コレステロールミセル混合を、セプタライナーキャップのある(VWR カタログ番号15900-036)Trace-Cleanアンバーバイアル内で、次の通り調製した:
5.乾燥させたプレートの全ウェルに、15μl/ウェルの希釈剤CH3Cl:MeOH(1:1)をピペットして、乾燥した残留物を溶媒和させる。このために、ポリプロピレン蓄積を使用し、氷上に蓄積を保存して、溶媒の蒸発を最小限にする。
6.氷上のポリプロピレン蓄積を用いて、同じプレートに、15μlの3H−コレステロール混合を各ウェルに添加して、放射標識溶液を含有させる。
7.約20ないし30分間、窒素ガスで流しつつ、先に加熱した37℃蒸発チャンバー(VWR)内でプレートを乾燥させる。
8.乾燥させたウェルを、50μl/ウェルのエチルエーテルで濯ぎ、蒸発チャンバー内で再度乾燥させる。エーテルでもう一度濯ぎ、乾燥させる。
9.一晩、プレートを真空デシケーターに置く。
10.Quadra 96ワークステーションを用いて、各乾燥させたウェルに、150μlの室温のハンクス平衡塩類溶液(HBSS)(Sigma H-8264)をピペットする。ミセル脂質の最終濃度は次の通りである:5mMのタウロコール酸、100μMのオレイン酸、100μMのコレステロールおよび3.75μCi/mlの3H−コレステロール(または約5μM)。
11.粘着シーリングテープ(Packard TopSeal-A 粘着シーリングテープまたはSigma MylarシーリングテープT-2162)でプレートをシールし、室温にて、少なくとも30分間、Labline plate shaker, Model 4625,(設定=6)上で撹拌し、ミセルを溶解する。
12.自動細胞洗浄器を用いて、5度、96ウェルプレートにプレートされたCaco−2細胞を洗浄する(上記の通り)。これを、工程13の直前に行う。ペーパータオルで、プレートを叩いて、過剰脂質を全て除去し、その後、次の工程でミセルを添加する。
13.Quadra 96ワークステーションを用いて、適当にマークされたCaco−2細胞プレートに、100μlの可溶化ミセルを移す。プレートを、37℃インキュベーターに、4時間置く。
14.自動細胞洗浄器を用いて、HBSS(1mM TC)中の冷1mMタウロコール酸で、5度、細胞を洗浄する。
15.Quadra 96ワークステーションを用いて、細胞プレートに、200μl/ウェルのシンチレーションカクテル(Packard MicroScint 40, カタログ番号6013641)をピペットする。
16.熱シーリングテープ(Packard TopSeal−S 熱シーリングフィルム)でプレートをシールし、少なくとも20分間、プレートを撹拌して(設定=少なくとも6)、細胞試料で蛍光を混合する。
17.一晩、プレートを暗室に置く。
18.Packard TopCount NXT器具を用いて、dpmを計数する。
19.結果を、次の通り、対照(阻害剤なし)の%として計算する:
対照(化合物なし)dpm−200μMシトスタノールdpm
HMFの作用メカニズムの分子薬理学的特徴付け
テスト化合物/ペプチドが、コレステロール吸収アッセイ(方法については実施例2参照)用に調製されたミセル溶液への3H−コレステロールの溶解性に影響を及ぼすかどうかを決定するのに、次のアッセイを実施した:
1.実施例2の工程11までの方法に記載の通りにミセルを調製する。
2.Quadra 96ワークステーションを用いて、不透明なCostarプレート(Costar #3917)に、20μlの溶解化ミセルを移す。
3.Quadra 96ワークステーションを用いて、マイクロタイタープレートウェルに、200μl/ウェルのシンチレーションカクテル(Packard MicroScint 40, カタログ番号6013641)をピペットする。
4.プレートを熱シーリングテープ(Packard TopSeal S 熱シーリングフィルム)でシールし、プレートを少なくとも20分間撹拌して(設定=少なくとも6)、ミセル試料で蛍光を混合する。
5.一晩、プレートを暗室に置く。
6.Packard TopCount NXT器具を用いて、dpmを計数する。
7.結果を、対照の%(阻害剤なし)として、次の通り計算する:
対照の%=テスト化合物/ペプチドdpm−200μMシトスタノールdpm x100
対照(化合物なし)dpm−200μMシトスタノールdpm
8.もし、テスト化合物/ペプチドがミセルからの3H−コレステロールを置き換えるなら、テスト化合物/ペプチドdpmの減少が、テスト化合物/ペプチドのより高い濃度と共に見受けられるだろう。もしそうでないならば、溶解化ミセルのdpmは、テストされたテスト化合物/ペプチドの希釈の範囲にわたり、比較的一定に留まるべきである。
図11は、これをシトスタノールによるコレステロール阻害の主要なメカニズムと比較して示す。
大豆蛋白質HMFの特徴付け
低量の油体結合蛋白質(OBAP(−))、油体結合蛋白質の豊富な画分(OBAP(+))および対照を有する大豆蛋白質単離体画分からのHMFの収率の比較を行った。全て、同じ大豆(変種A2247)から作られた。
次のものは、大豆蛋白質を大豆蛋白質単離体(SPI)に画分するのに利用した手順である:
1.15kgのDI水に、1kgの(Cargillからの)脱脂した大豆フレークを添加する。1N NaOHで、pHを7.5に調整する。室温にて、1時間、混合する。
2.10分間、10,000gにて、混合物を遠心分離し、上澄みを収集する。
3.30mMの濃度にて、上澄みに、それぞれNa2SO4およびCaCl2を添加する。
4.2N HClで、工程3からの上澄みのpHをpH2.8に調整する。10分間、10,000gにて、混合物を遠心分離する。上澄みを収集する。
5.4回、DI水で、(工程4からの)上澄みを希釈する(例えば、1Lないし4L)。2NのNaOHで、pHを4.5に調整する。10分間、10,000gにて遠心分離する。沈殿物を収集する。
6.DI水に、工程5からの沈殿物を再度溶解し、2NのNaOHで、pHを7.5に調整する。
7.注入口温度=200℃、吐出口温度=90ないし95℃にて、中和蛋白質混合物をスプレー乾燥する。
1.15kgのDI水に、1kgの(Cargillからの)脱脂した大豆フレークを添加する。1NのNaOHで、pHを7.5に調整する。室温にて、1時間混合する。
2.10分間、10,0008にて、混合物を遠心分離し、上澄みを収集する。
3.30mMの濃度にて、上澄みに、Na2SO4およびCaCl2をそれぞれ添加する。
4.工程3からの上澄みのpHを、2NのHClでpH2.8に調整する。10分間、10,0008にて、混合物を遠心分離する。沈殿物を収集する。
5.工程4からの沈殿物を、DI水に再度溶解し、2NのNaOHでpHを7.5に調整する。
6.注入口温度=200℃、吐出口温度=90ないし95℃にて、中和蛋白質混合物をスプレー乾燥する。
1.15kgのDI水に、1kgの(Cargillからの)脱脂大豆フレークを添加する。1NのNaOHで、pHを7.5に調整する。1時間、室温にて混合する。
2.10分間、10,000gにて、混合物を遠心分離し、上澄みを収集する。
3.4回、(工程2からの)上澄みをDI水で希釈する(例えば、1Lないし4L)。2NのHClでpHを4.5に調整する。10分間、10,000gにて、遠心分離する。沈殿物を収集する。
4.工程5からの沈殿物を、DI水に再度溶解し、2NのNaOHで、pHを7.5に調整する。
5.注入口温度=200℃、吐出口温度=90ないし95℃にて、中和蛋白質混合物をスプレー乾燥する。
また、大豆蛋白質試料のキモトリプシン阻害活性は、試料からのHMFの収量とは関係していなかった(表5)(AACC, 第10版, method 22-40)。
HMF収量に対するエタノールによる抽出の効果
どの程度まで、中間体画分の高収量が、リン脂質、サポニンおよびイソフラボン由来のものかを知るため、70%エタノールを用いて、画分からこれらの成分を抽出し、画分をHMF収量につき、再度テストした。結果は、50%低い収量であった。低収量画分(グリシニン)への抽出された画分の追加によって、該画分のHMFの収量が改善された(80%)。これらの結果(表6参照)は、HMFポリペプチドのプロテアーゼによる消化に抵抗する能力は、部分的に、サポニン、イソフラボンおよびリン脂質といったアルコール抽出可能成分の存在に依存していることを示唆する。先の実施例からの結果は、また、概要説明と一緒に、表6に含まれる。この概要からの結論は、オレオシン、ベータ−コングリシニン、アルコール抽出可能物(リン脂質、サポニン、イソフラボン)、および基本的なグリシニンサブユニットは、HMFの高収率に寄与し、これはコレステロール−低下物質として機能し得るということであった。最も重要な成分は、リポ蛋白質(オレオシンおよび結合リン脂質)である。ベータ−コングリシニンおよびグリシニンを含有する大豆蛋白質材料のコレステロール−低下性質は、植物からのリポ蛋白質(例えば、結合リン脂質を持つオレオシン)または他の源(例えば、卵黄リポ蛋白質)を添加することによって、高めることができると考えられている。
次の引用文献は、それらが本明細書中に前記したものに補助的な例示的手順の記載または他の記載を提供する限り、引用によって、本明細書中に具体的に組み込まれる:
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Claims (55)
- (a)選択された食品を得;次いで
(b)単離された油体結合蛋白質を食品に添加し、ここに有効量の該食品を消費することにより、その必要がある対象の血清中コレステロールを減少させる工程を含む食品の製法。 - さらに、サポニン、フィトエストロゲン、リン脂質、および実質的に消化に対して耐性のある炭水化物よりなる群から選択される少なくとも1つの化合物を添加することを特徴とする請求項1記載の製法。
- 油体結合蛋白質がリポ蛋白質を含む請求項1記載の製法。
- 油体結合蛋白質がオレオシンを含む請求項1記載の製法。
- 食品が大豆をベースにしたものである請求項1記載の製法。
- 添加の工程前に、食品が油体結合蛋白質を欠乏している請求項1記載の製法。
- 添加の工程前に、食品が油体結合蛋白質を含む請求項1記載の製法。
- 食品が、大豆粉、大豆グリット、大豆ミール、大豆フレーク、豆乳粉、大豆蛋白質濃縮物、大豆蛋白質単離体および単離された大豆ペプチドよりなる群から選択される請求項5記載の製法。
- 大豆蛋白質単離体が、プロテアーゼで処理された大豆材料の高分子量画分である請求項8記載の製法。
- 単離された大豆ペプチドが、β−コングリシニン、またはその断片を含む請求項8記載の製法。
- 単離された大豆ペプチドが、グリシニン、またはその断片である請求項8記載の製法。
- (a)グリシニンおよび/またはβ−コングリシニン、またはその断片;および
(b)油体結合蛋白質を含み、
ここにグリシニンおよび/またはβ−コングリシニンおよび油体結合蛋白質は、その必要がある対象の高コレステロール血症の治療または予防に対して相乗効果を供するのに有効な量で存在させることを特徴とする高コレステロール血症を治療または予防するための組成物。 - グリシニンまたはβ−コングリシニンが、酵素または酵素の混合物によって、少なくとも部分的に加水分解された請求項12記載の組成物。
- グリシニン、またはその断片、および精製された油体結合蛋白質を含む請求項12記載の組成物。
- β−コングリシニン、またはその断片、および精製された油体結合蛋白質を含む請求項12記載の組成物。
- 組成物が、約1%ないし約5%の油体結合蛋白質を含む請求項12記載の組成物。
- 組成物が、約5%ないし約10%の油体結合蛋白質を含む請求項12記載の組成物。
- 組成物が、約10%を超える油体結合蛋白質を含む請求項12記載の組成物。
- 組成物が、約30%ないし約50%の油体結合蛋白質を含む請求項12記載の組成物。
- サポニン、フィトエストロゲン、リン脂質、および実質的に消化に対して耐性のある炭水化物よりなる群から選択される少なくとも1つの添加剤化合物を含む請求項12記載の組成物。
- フィトエストロゲンがイソフラボンを含む請求項20記載の組成物。
- イソフラボンが、ゲニステイン、ダイゼイン、イーコール、ビオカニンA、ホルモノネチン、およびそれらのそれぞれの天然に生じるグルコシドおよびグルコシドコンジュゲートよりなる群から選択される請求項21記載の組成物。
- 炭水化物が、高アミロース澱粉、オリゴ糖、および大豆子葉繊維よりなる群から選択される請求項20記載の組成物。
- リン脂質が、レシチン、リゾレシチン、および修飾された脂肪酸組成を持つレシチンよりなる群から選択される請求項20記載の組成物。
- サポニンが、大豆サポニンA、サポニンB、サポニンE、サポゲノールA、サポゲノールB、およびサポゲノールEよりなる群から選択される請求項20記載の組成物。
- 油体結合蛋白質がリポ蛋白質を含む請求項20記載の組成物。
- リポ蛋白質が、哺乳動物リポ蛋白質、卵黄リポ蛋白質または脂肪小球膜蛋白質である請求項26記載の組成物。
- 単離された油体結合蛋白質がオレオシンである請求項20記載の組成物。
- 単離された油体結合蛋白質が、オレオシンの低分子量画分である請求項20記載の組成物。
- 油体結合蛋白質が、両親媒性配列を含有するポリペプチド断片を含む請求項20記載の組成物。
- グリシニンが、グリシニンの基本的サブユニットである請求項12記載の組成物。
- グリシニンの基本的サブユニットがB−1bサブユニットである請求項31記載の組成物。
- β−コングリシニンがα’サブユニットまたはその断片である請求項12記載の組成物。
- さらに、40%を超えるβ−コングリシニンまたはその断片を含む請求項12記載の組成物。
- さらに、配列番号:1、配列番号:2、配列番号:3、配列番号:4、配列番号:5、配列番号:6、配列番号:9、配列番号:10および配列番号:11よりなる群から選択される1以上のポリペプチド配列を含む請求項12記載の組成物。
- (a)油体結合蛋白質を、選択された食品に添加し;次いで
(b)その必要がある対象に、高コレステロール血症を治療または予防するのに十分な量の食品を供する工程を含む高コレステロール血症を治療または予防する方法。 - さらに、サポニン、フィトエストロゲン、リン脂質、および実質的に消化に対して耐性のある炭水化物よりなる群から選択される食品に、少なくとも1つの化合物を添加することを特徴とする請求項36記載の方法。
- 油体結合蛋白質がリポ蛋白質を含む請求項36記載の方法。
- 油体結合蛋白質がオレオシンを含む請求項36記載の方法。
- 食品が大豆をベースにしたものである請求項36記載の方法。
- 添加の工程前に、食品が油体結合蛋白質を欠乏している請求項36記載の方法。
- 添加の工程前に、食品が油体結合蛋白質を含む請求項36記載の方法。
- 食品が、大豆粉、大豆グリット、大豆ミール、大豆フレーク、豆乳粉、大豆蛋白質濃縮物、大豆蛋白質単離体および単離された大豆ポリペプチドよりなる群から選択される請求項42記載の方法。
- 大豆蛋白質単離体が、プロテアーゼで処理された大豆材料の高分子量画分である請求項43記載の方法。
- 単離された大豆ポリペプチドが、β−コングリシニン、またはその断片を含む請求項43記載の方法。
- 単離された大豆ポリペプチドが、グリシニン、またはその断片である請求項43記載の方法。
- 治療上有効量の精製された油体結合蛋白質を含む医薬組成物を、その必要がある対象に投与することを特徴とする高コレステロール血症を治療または予防する方法。
- 医薬組成物が、丸剤またはカプセル剤として投与される請求項47記載の方法。
- 医薬組成物が、栄養サプリメントとして投与される請求項47記載の方法。
- 全血清中コレステロールの濃度を減少させることによって、心血管病が予防される請求項47記載の方法。
- 低密度リポ蛋白質の濃度を減少させることによって、血清中コレステロール濃度が低下する請求項50記載の方法。
- 高密度リポ蛋白質の濃度を上昇させることによって、血清中コレステロール濃度が低下する請求項50記載の方法。
- 血清中の中性脂肪の濃度を減少させることによって、心血管病が予防される請求項47記載の方法。
- 肝臓コレステロールの濃度を低下させることによって、心血管病が治療される請求項47記載の方法。
- 配列番号:1のアミノ酸配列、またはそれに対して少なくとも95%の配列相同性を有しかつそれと同じ生物学活性を持つアミノ酸配列を有するポリペプチド。
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