JP2004502831A - Detergent composition containing cyclodextrin glucanotransferase enzyme - Google Patents

Abstract

The present invention provides a detergent composition comprising a cyclodextrin glucanotransferase enzyme and a detergent component selected from nonionic surfactants, proteases and / or bleaches, including laundry, dishwashing and / or hard surface cleaner compositions. About things. Such compositions provide excellent removal and odor control of starch-containing stains and stains; and excellent whiteness maintenance and darkness cleaning when formulated as a laundry composition.

Description

【００６２】
Ｒ^３は、約８〜約２２個の炭素原子を含有するアルキル、ヒドロキシアルキル、又はアルキルフェニル基、若しくはそれらの混合物であり、Ｒ^４は、約２〜約３個の炭素原子を含有するアルキレン又はヒドロキシアルキレン基、又はそれらの混合物であり、ｘは０〜約３であり、各Ｒ^５は、約１〜約３の炭素原子を含有するアルキル又はヒドロキシアルキル基、又は約１〜約３のエチレンオキシド基を含有するポリエチレンオキシド基である。Ｒ^５基は例えば酸素又は窒素原子を通してお互いに結合でき、環構造を形成する。
これらのアミンオキシド界面活性剤としては、とりわけＣ_１０〜Ｃ_１８アルキルジメチルアミンオキシド類及びＣ_８〜Ｃ_１２アルコキシエチルジヒドロキシエチルアミンオキシド類が挙げられる。
【００６３】
そこに包含される場合、本発明の洗浄性組成物は典型的に、そのような半極性非イオン性界面活性剤を重量０．２重量％〜約１５重量％、好ましくは約１重量％〜約１０重量％含む。
本発明の目的のための非イオン性界面活性剤として好適なものは更に、一級又は三級アミン類の群から選択される補助界面活性剤である。本明細書の使用に好適な一級アミンとしては次式によるアミン類が挙げられる：Ｒ_１ＮＨ_２（Ｒ_１はＣ_６〜Ｃ_１２、好ましくはＣ_６〜Ｃ_１０アルキル鎖、又はＲ_４Ｘ（ＣＨ_２）ｎであり、その際Ｘは−Ｏ−、−Ｃ（Ｏ）ＮＨ−又は−ＮＨ−であり、Ｒ_４はＣ_６〜Ｃ_１２アルキル鎖であり、ｎは１〜５、好ましくは３である）。Ｒ_１アルキル鎖は直鎖又は分岐鎖であってよく、そして１２まで、好ましくは５未満のエチレンオキシド部分により中断されてもよい。
【００６４】
本明細書の上述の式による好ましいアミン類はｎ−アルキルアミン類である。
本明細書の使用に好適なアミンは１−へキシルアミン、１−オクチルアミン、１−デシルアミン及びラウリルアミンから選択されてもよい。その他の好ましい一級アミンとしてはＣ_８〜Ｃ_１０オキシプロピルアミン、オクチルオキシプロピルアミン、２−エチルへキシル−オキシプロピルアミン、ラウリルアミドプロピルアミン及びアミドプロピルアミンが挙げられる。
本発明で使用される好適な三級アミンとしては、式Ｒ_１Ｒ_２Ｒ_３Ｎを有する三級アミンが挙げられ、Ｒ_１及びＲ_２はＣ_１〜Ｃ_８アルキル鎖又は次式で表わされる。
【００６５】
【化２】

【００６６】
Ｒ_３はＣ_６〜Ｃ_１２、好ましくはＣ_６〜Ｃ_１０アルキル鎖であるか、又はＲ_３はＲ_４Ｘ（ＣＨ_２）_ｎであり、Ｘは−Ｏ−、−Ｃ（Ｏ）ＮＨ−又は−ＮＨ−であり、Ｒ_４はＣ_４〜Ｃ_１２であり、ｎは１〜５、好ましくは２〜３である。Ｒ_５はＨ又はＣ_１〜Ｃ_２アルキルであり、ｘは１〜６である。
Ｒ_３及びＲ_４は直鎖又は分岐鎖であってよく、Ｒ_３アルキル鎖は１２まで、好ましくは５未満のエチレンオキシド部分により中断されてもよい。
好ましい三級アミンは、式Ｒ_１Ｒ_２Ｒ_３Ｎであり、Ｒ_１はＣ_６〜Ｃ_１２アルキル鎖であり、そしてＲ_２及びＲ_３はＣ_１〜Ｃ_３アルキル又は次式で表わされる。
【００６７】
【化３】

【００６８】
Ｒ_５はＨ、又はＣＨ_３であり、そしてｘは１〜２である。
次式のアミドアミンも好ましい。
【００６９】
【化４】

【００７０】
Ｒ_１はＣ_６〜Ｃ_１２アルキルであり、ｎは２〜４であり、
好ましくはｎは３であり、Ｒ_２及びＲ_３はＣ_１〜Ｃ_４である。
本発明の最も好ましいアミンとしては、１−オクチルアミン、１−ヘキシルアミン、１−デシルアミン、１−ドデシルアミン、Ｃ_８〜_１０オキシプロピルアミン、Ｎココ１−３ジアミノプロパン、ココナッツアルキルジメチルアミン、ラウリルジメチルアミン、ラウリルビス（ヒドロキシエチル）アミン、ココビス（ヒドロキシエチル）アミン、ラウリルアミン２モルプロポキシル化、オクチルアミン２モルプロポキシル化、ラウリルアミドプロピルジメチルアミン、Ｃ_８〜_１０アミドプロピルジメチルアミン及びＣ_１０アミドプロピルジメチルアミンが挙げられる。
【００７１】
本明細書の組成物の使用に最も好ましいアミン類は１−ヘキシルアミン、１−オクチルアミン、１−デシルアミン、１−ドデシルアミンである。とりわけ望ましいのはｎ−ドデシルジメチルアミン及びビスヒドロキシエチルココナツアルキルアミン及びオレイルアミン７倍エトキシ化、ラウリルアミドプロピルアミン及びココアミドプロピルアミンである。
【００７２】
（プロテアーゼ酵素）
本発明の洗剤組成物の第２の必須要素はプロテアーゼ酵素であり得る。上記の通り、デンプンを含有するしみ及び汚れは同様に多くのタンパク質成分を含む。
理論に拘束されることを望まずに、タンパク質酵素はそのような複合体のしみに含有されるタンパク質を加水分解し、従ってＣＧＴアーゼと一緒に、そのようなしみ／汚れの相乗的除去を誘発すると考えられる。加えて、そのような加水分解複合体のしみ／汚れは洗浄溶液において低分子量を有し、従ってこれは洗浄されるべき表面へのそのような加水分解された複合体のしみの再析をあまり生じさせない結果をもたらす。
【００７３】
好適なプロテアーゼは、特定の株スブチリス（Ｂ．ｓｕｂｔｉｌｉｓ）及びリチェニフオルミス（Ｂ．ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）（スブチリシンＢＰＮ及びＢＰＮ’）から得られるスブチリシンである。好適なプロテアーゼの１つは、バチルスの株から得られ、８〜１２のｐＨ範囲を通して最大活性を有し、デンマークのノボノルディスク社、以後「ノボ」により開発され、エスペラーゼ（ＥＳＰＥＲＡＳＥ）（登録商標）として販売されている。この酵素及び類似酵素の調製は、ノボへの英国特許第１，２４３，７８４号に記載されている。そのほかの好適なプロテアーゼ類には、ノボ（Ｎｏｖｏ）のアルカラーゼ（ＡＬＣＡＬＡＳＥ）（登録商標）、デュラジーム（ＤＵＲＡＺＹＭ）（登録商標）、及びサビナーゼ（ＳＡＶＩＮＡＳＥ）（登録商標）（枯草菌からのプロテアーゼスブチリシン３０９）、並びにギスト−ブロケーズ（Ｇｉｓｔ−Ｂｒｏｃａｄｅｓ）のマキサターゼ（ＭＡＸＡＴＡＳＥ）（登録商標）、マクサカル（ＭＡＸＡＣＡＬ）（登録商標）、プロペラズ（ＰＲＯＰＥＲＡＳ）Ｅ（登録商標）及びマクサペム（ＭＡＸＡＰＥＭ）（登録商標）（タンパク質工学マクサカル）が挙げられる。また、本発明に好適なのは、ＥＰ２５１，４４６号及びＷＯ９１／０６６３７に記載されているプロテアーゼ、ＷＯ９１／０２７９２に記載されているプロテアーゼブラップ（登録商標）及びＷＯ９５／２３２２１に記載されているものの変異型である。更にノボへのＷＯ９３／１８１４０Ａに記載されたバチルス株ＮＣＩＭＢ４０３３８からの高ｐＨプロテアーゼを参照のこと。プロテアーゼ、１以上のその他の酵素、及び可逆的プロテアーゼ阻害剤を含む酵素的洗剤は、ノボのＷＯ９２／０３５２９Ａに記載されている。所望であれば、吸収を減らし、加水分解を高めたプロテアーゼは、プロクター＆ギャンブルのＷＯ９５／０７７９１号に記載されるように入手可能である。本明細書で好適な洗剤のための組換えのトリプシン様プロテアーゼは、ノボへのＷＯ９４／２５５８３号に記載されている。その他の好適なプロテアーゼは、ユニレバーによる欧州特許５１６２００号に記載されている。
【００７４】
タンパク質分解酵素は改変した細菌セリンプロテアーゼを含み、例えば１９８７年４月２８日出願のＥＰ第２５１、４４６号（特に１７、２４及び９８頁に記載された変異体Ｙ２１７Ｌ）に記載されたもの、そしてそれは本明細書で「プロテアーゼＢ」と呼ばれ、及び１９８６年１０月２９日公開のベネガスのＥＰ特許出願第１９９，４０４号に記載されたもの、それは本明細書で「プロテアーゼＡ］と呼ばれる改変した細菌セリンタンパク質分解酵素。好適なのは、本明細書で「プロテアーゼＣ」と呼ばれるものであり、それはバチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）のアルカリ性セリンプロテアーゼの変異体であり、７位でリジンがアルギニンと入れ替わり、１０４位でチロシンがバリンと入れ替わり、１２３位でセリンがアスパラギンと入れ替わり、２７４位でアラニンがスレオニンと入れ替わっている。プロテアーゼＣはＷＯ９１／０６６３７号に記載されている。遺伝的に改変された変異体、特に、プロテアーゼＣの変異体も本明細書に包含される。
【００７５】
「プロテアーゼＤ」と称される好ましいプロテアーゼは、自然界では見出されないアミノ酸配列を有するカルボニル加水分解変異型であり、＋７６位に相当する前記カルボニル加水分解酵素における部位にて、好ましくは、ＷＯ９５／１０５９１号及びＷＯ９５／１０６１５号に記載されるバシラスアミロリキュアファシエンス（ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）スブチリシンの番号付けに従った＋９９、＋１０１、＋１０３、＋１０４、＋１０７、＋１２３、＋２７、＋１０５、＋１０９、＋１２６、＋１２８、＋１３５、＋１５６、＋１６６、＋１９５、＋１９７、＋２０４、＋２０６、＋２１０、＋２１６、＋２１７、＋２１８、＋２２２、＋２６０、＋２６５及び／又は＋２７４からなる群から選択されるものに相当する１以上のアミノ酸残基部位と組み合わせて、複数のアミノ酸残基に対して別々のアミノ酸を置換することによって前駆体カルボニル加水分解酵素から誘導される。「プロテアーゼＤ］変異型は、好ましくはアミノ酸置換組７６／１０３／１０４、より好ましくは置換組Ｎ７６Ｄ／Ｓ１０３Ａ／Ｖ１０４Ｉを有する。次の残基：＋３３、＋６２、＋６７、＋７６、＋１００、＋１０１、＋１０３、＋１０４、＋１０７、＋１２８、＋１２９、＋１３０、＋１３２、＋１３５、＋１５６、＋１５８、＋１６４、＋１６６、＋１６７、＋１７０、＋２０９、＋２１５、＋２１７、＋２１８及び＋２２２の１つ以上と組み合わせて＋２１０位に、相当する前駆体酵素において置換された複数のアミノ酸残基の置換により誘導されたアミノ酸配列を有する、ＷＯ９５／１０５９１号に記載されるカルボニル加水分解変異型も好適であり、ここでは番号付けられた位置は、バシラスアミロリキュアファシエンス（ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）からの天然由来スブチリシン、又はバシラスレンタス（ｌｅｎｔｕｓ）スブチリシンのような他のカルボニル加水分解酵素若しくはスブチリシンの同等のアミノ酸残基に相当する（ＷＯ９８／５５６３４号で公開された同時係属特許出願）。
【００７６】
より好ましいプロテアーゼは多プライ置換プロテアーゼ変異型である。これらのプロテアーゼ変異型は、バシラスアミロリクエファシエンス（ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）スブチリシンの１、３、４、８、９、１０、１２、１３、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２４、２７、３３、３７、３８、４２、４３、４８、５５、５７、５８、６１、６２、６８、７２、７５、７６、７７、７８、７９、８６、８７、８９、９７、９８、９９、１０１、１０２、１０４、１０６、１０７、１０９、１１１、１１４、１１６、１１７、１１９、１２１、１２３、１２６、１２８、１３０、１３１、１３３、１３４、１３７、１４０、１４１、１４２、１４６、１４７、１５８、１５９、１６０、１６６、１６７、１７０、１７３、１７４、１７７、１８１、１８２、１８３、１８４、１８５、１８８、１９２、１９４、１９８、２０３、２０４、２０５、２０６、２０９、２１０、２１１、２１２、２１３、２１４、２１５、２１６、２１７、２１８、２２２、２２４、２２７、２２８、２３０、２３２、２３６、２３７、２３８、２４０、２４２、２４３、２４４、２４５、２４６、２４７、２４８、２４９、２５１、２５２、２５３、２５４、２５５、２５６、２５７、２５８、２５９、２６０、２６１、２６２、２６３、２６５、２６８、２６９、２７０、２７１、２７２、２７４及び２７５の位置に相当するアミノ酸残基の位置で置換することと組み合わせて、バシラスアミロリクエファシエンス（ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）スブチリシンの１０３の位置に相当するアミノ酸残基位置における、もう１つの天然由来アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換を含み；前記プロテアーゼ変異型が、１０３及び７６の位置に相当する位置でのアミノ酸残基の置換を包含するとき、バチルス・アミロリクエファシエンス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）スブチリシンの２７、９９、１０１、１０４、１０７、１０９、１２３、１２８、１６６、２０４、２０６、２１０、２１６、２１７、２１８、２２２、２６０、２６５又は２７４の位置に相当するアミノ酸残基の位置以外の１つ又はそれより多くのアミノ酸残基の位置の置換もあり；そして／又は多プライ置換プロテアーゼ変異型は、バシラスアミロリクエファシエンス（ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）スブチリシンの位置６２、２１２、２３０、２３２、２５２及び２５７に相当する１つ以上のアミノ酸残基位置において、もう１つの天然由来アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換を含み、これはプロクター＆ギャンブル社（Ｔｈｅ Ｐｒｏｃｔｅｒ ＆ Ｇａｍｂｌｅ Ｃｏｍｐａｎｙ）から１９９８年１０月２３日に出願されたＷＯ９９／２０７２７号、ＷＯ９９／２０７２６号及びＷＯ９９／２０７２３号に記載される通りである。好ましい多プライ置換プロテアーゼ変異型は、バシラスアミロリクエファシエンス（ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）スブチリシンの番号に相当するアミノ酸置換組１０１／１０３／１０４／１５９／２３２／２３６／２４５／２４８／２５２、より好ましくは１０１Ｇ／１０３Ａ／１０４Ｉ／１５９Ｄ／２３２Ｖ／２３６Ｈ／２４５Ｒ／２４８Ｄ／２５２Ｋを有する。
【００７７】
本発明の目的のためにより好ましいプロテアーゼは、ノボ・ノルディクス（Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ）Ａ／Ｓにより商標名サビナーゼ（Ｓａｖｉｎａｓｅ）で販売されるタンパク質分解酵素、ＥＰ２５１４４６号に記載された置換Ｙ２７１Ｌを有する「プロテアーゼＢ」変異型、置換組Ｎ７６Ｄ／Ｓ１０３Ａ／Ｖ１０４Ｉを有する「プロテアーゼＤ」変異型、アミノ酸置換組１０１Ｇ／１０３Ａ／１０４Ｉ／１５９Ｄ／２３２Ｖ／２３６Ｈ／２４５Ｒ／２４８Ｄ／２５２Ｋを有するＷＯ９９／２０７２７、ＷＯ９９／２０７２６及びＷＯ９９／２０７２３に記載のプロテアーゼである。
プロテアーゼ酵素は、通常、洗剤組成物の純粋な酵素の０．０００１重量％〜２重量％、好ましくは０．０００１重量％〜０．１重量％、より好ましくは０．００１重量％〜０．０５重量％の濃度で洗剤組成物に組み入れられる。
【００７８】
（漂白剤）
本発明の洗剤組成物の第２の必須要素は漂白剤であり得る。理論に拘束されることを望まずに、漂白剤によるデンプン物質の酸化はデンプン物質を可溶化し、それによりＣＧＴ−アーゼにより、より容易に除去され、洗浄されるべき表面にあまり再析しない結果をもたらすと考えられる。従って、更に漂白剤を含む本発明の組成物は、デンプンを含有するしみ及び汚れの相乗的除去を提供し、そして洗剤組成物として配合された場合、白色度保持及び薄汚れた洗浄を改良する。
本発明の洗剤組成物に好ましい漂白剤は、ノナノイルオキシベンゼン−スルホネート（ＮＯＢＳ）、Ｎ−ノナノイル−６−アミノカプロン酸のフェノールスルホネートエステル（ＮＡＣＡ−ＯＢＳ）及び／又はテトラアセチルエチレンジアミン（ＴＡＥＤ）から選択される漂白活性化剤とペルカーボネートの組み合わせである。［Ｍｎ（ビサイクラム（Ｂｃｙｃｌａｍ））Ｃｌ_２］と称される漂白剤も好ましい。
【００７９】
本発明の目的に好適な漂白剤としては、過酸化水素、ＰＢ１、ＰＢ４及びペルカーボネートが挙げられ、４００〜８００ミクロンの粒度を有する。これらの漂白剤成分は、１つ以上の酸素漂白剤を含むことができ、そして選択された漂白剤に依存して、１つ以上の漂白活性化剤を含むことができる。存在する場合、酸素漂白剤化合物は、典型的に０．１％〜３０％、好ましくは１％〜２０％の濃度で存在する。
本発明で使用される漂白剤成分は、洗剤組成物に有用な漂白剤のいずれでもあり得、酸素漂白剤並びに当該技術分野において既知の他のものを包含する。本発明に好適な漂白剤は、活性化又は非活性化漂白剤であり得る。
【００８０】
使用され得る酸素漂白剤の１つの分類は、ペルカルボン酸漂白剤及びこれらの塩を包含する。この分類の剤の好適な例としては、モノペルオキシフタル酸マグネシウム６水和物、メタ−クロロ過安息香酸のマグネシウム塩、４−ノニルアミノー４−オキソペルオキシ酪酸及びジペルオキシドデカンジオン酸が挙げられる。
そのような漂白剤は、米国特許第４，４８３，７８１号、米国特許出願第７４０，４４６号、欧州特許出願第０，１３３，３５４号及び米国特許第４，４１２，９３４号に開示される。非常に好ましい漂白剤としては、米国特許第４，６３４，５５１号に記載の６−ノニルアミノ−６−オキソペルオキシカプロン酸も挙げられる。
【００８１】
使用され得る漂白剤のもう一種の分類は、ハロゲン漂白剤を包含する。次亜ハロゲン酸系漂白剤の例としては、例えばトリクロロイソシアヌル酸及びジクロロイソシアヌル酸ナトリウム及びカリウム及びＮ−クロロ及びＮ−ブロモアルカンスルホンアミドが挙げられる。そのような物質は通常、仕上げられた製品の０．５〜１０重量％、好ましくは１〜５重量％で添加される。
過酸化水素放出剤を、テトラアセチルエチレンジアミン（ＴＡＥＤ）、ノナノイルオキシベンゼン−スルホネート（ＮＯＢＳ、ＵＳ４，４１２，９３４号に記載）、３，５−トリメチルヘキサノールオキシベンゼンスルホネート（ＩＳＯＮＯＢＳ、ＥＰ１２０，５９１号に記載）又はペンタアセチルグルコース（ＰＡＧ）又はＮ−ノナノイル−６−アミノカプロン酸のフェノールスルホネートエステル（ＮＡＣＡ−ＯＢＳ、ＷＯ９４／２８１０６号に記載）のような漂白剤と組み合わせて使用することができ、これらは過加水分解されて活性漂白剤種としての過酸を形成し、漂白効果を向上させる。ＥＰ６２４１５４号に開示されるようなアシル化クエン酸エステル及びプロクター＆ギャンブルのＷＯ９８／０４６６４号に開示される次式の非対称的な非環式イミド漂白活性化剤も好適である。
【００８２】
【化５】

【００８３】
、Ｒ_１はＣ_７〜Ｃ_１３直鎖又は分岐鎖飽和又は不飽和アルキル基であり、Ｒ_２はＣ_１〜Ｃ_８直鎖又は分岐鎖飽和又は不飽和アルキル基であり、そしてＲ_３はＣ_１〜Ｃ_４直鎖又は分岐鎖飽和又は不飽和アルキル基である。これらの漂白活性化剤は一般的に、本発明の洗剤組成物内で、洗剤組成物の０．１〜１０重量％、好ましくは０．５〜５重量％の濃度で使用される。
本発明による洗剤組成物での使用に有用な漂白剤は過オキソ酸、及び漂白活性化剤及び過酸素漂白剤化合物を含む漂白剤系を包含し、我々の同時係属出願ＷＯ９５／１０５９２号、ＷＯ９７／００９３７号、ＷＯ９５／２７７７２号、ＷＯ９５／２７７７３号、ＷＯ９５／２７７７号及びＷＯ９５／２７７７５号に記載される。
【００８４】
洗浄工程及び／又はすすぎ工程の開始時又はその途中で過酸化水素を発生することが可能である酵素系（すなわち、それゆえ酵素及び基質）を添加することにより過酸化水素が存在してもよい。そのような酵素系はＥＰ５３７３８１号に開示される。
【００８５】
漂白剤化合物に使用される金属含有触媒としては、ペンタアミンアセテートコバルト（ＩＩＩ）塩のようなコバルト含有触媒、及びＥＰＡ５４９２７１号；ＥＰＡ５４９２７２号；ＥＰＡ４５８３９７号；ＵＳ５，２４６，６２１号；ＥＰＡ４５８３９８号；ＵＳ５，１９４，４１６号及びＵＳ５，１１４，６１１号に記載されるもののようなマンガン含有触媒が挙げられる。ペルオキシ化合物、マンガン含有漂白剤触媒及びキレート剤を含む漂白剤組成物は、特許出願番号９４８７０２０６．３号に記載されている。漂白剤化合物は、マンガン化合物により触媒作用を受けることができる。かかる化合物は当業界において周知であり、例えば、米国特許第５，２４６，６２１号、米国特許第５，２４４，５９４号、米国特許第５，１９４，４１６号、米国特許第５，１１４，６０６号；及び欧州特許出願公開番号第５４９，２７１Ａ１号、第５４９，２７２Ａ１号、第５４４，４４０Ａ２号、及び第５４４，４９０Ａ１号に開示されているマンガンベース触媒が挙げられる。これらの触媒の好ましい例には、Ｍｎ^ＩＶ _２（ｕ−Ｏ）_３（１，４，７−トリメチル−１，４，７−トリアザシクロノナン）_２（ＰＦ_６）_２、Ｍｎ^ＩＩＩ _２（ｕ−Ｏ）_１（ｕ−ＯＡｃ）_２（１，４，７−トリメチル−１，４，７−トリアザシクロノナン）_２（ＣｌＯ_４）_２、Ｍｎ^ＩＶ _４（ｕ−Ｏ）_６（１，４，７−トリアザシクロノナン）_４（ＣｌＯ_４）_４、Ｍｎ^ＩＩＩＶｕ−Ｏ）_１（ｕ−ＯＡｃ）_２−（１，４，７−トリメチル−１，４，７−トリアザシクロノナン）_２（ＣｌＯ_４）_３、Ｍｎ^ＩＶ（１，４，７−トリメチル−１，４，７−トリアザシクロノナン）−（ＯＣＨ_３）_３（ＰＦ_６）及びこれらの混合物が挙げられる。
【００８６】
本発明で使用するのにより好ましいものは、遷移金属及びクロス架橋マクロポリマー性リガンドが錯体となる遷移金属漂白剤触媒であり、プロクター＆ギャンブルの特許出願ＷＯ９８／３９４０５号、ＷＯ９８／３９４０６号及びＷＯ９８／３９０９８号に記載されるようなものである。より好ましくは、次式［Ｍｎ（Ｂｃｙｃｌａｍ）Ｃｌ_２］のＭｎ錯体漂白剤触媒であり、次のように表わされる。
【００８７】
【化６】

【００８８】
「Ｂｃｙｃｌａｍ」（５，１２−ジメチル−１，５，８，１２−テトラアザビシクロ［６．６．２］ヘキサデカン又は５，１２−ジメチル−１，５，８，１２−テトラアザビシクロ［６．６．２］ヘキサデカン） そのような遷移金属漂白剤触媒は、プロクター＆ギャンブルの特許出願ＷＯ号又はジャーナル・オブ・アメリカン・ケミカル・ソサエティー（Ｊ．Ａｍｅｒ．Ｃｈｅｍ．Ｓｏｃ．），（１９９０），１１２，８６０４に従って調製することができる。これらの漂白剤触媒は一般的に、本発明の洗剤組成物内で、洗剤組成物の０．０００７〜０．０７重量％、好ましくは０．００５〜０．０５重量％の濃度で包含される。
酸素漂白剤以外の漂白剤も当業界において既知であり、本明細書で利用することができる。特に関心のある非酸素漂白剤の１つの型には、スルホン化亜鉛及び／又はアルミニウムフタロシアニン類のような光活性化漂白剤が挙げられる。これらの物質は、洗浄プロセス間に基材上に沈着され得る。日光の下で乾燥するために衣服を吊るすことによるように、酸素の存在する光照射下で、スルホン化亜鉛フタロシアニンは活性化し、続いて基材は漂白される。好ましい亜鉛フタロシアニン及び光活性化漂白プロセスは米国特許第４，０３３，７１８号に記載される。典型的に、洗剤組成物は約０．０２５重量％〜約１．２５重量％のスルホン化亜鉛フタロシアニンを含有する。
【００８９】
色彩に安全な漂白剤効能促進剤も本発明の目的のために好適な漂白種であり、これは漂白剤組成物の過酸素供給源と組み合わせて使用されてもよい。漂白剤効能促進剤剤は一般的に、本発明の洗剤組成物内で、組成物の０．０１〜１０重量％、より好ましくは０．０５〜５重量％の濃度で使用存在する。本発明の洗剤組成物に包含されるべき漂白剤効能促進剤は、約−１〜約−３の正味陰電荷を有する双極性イミン、アニオン性イミンポリイオン及びこれらの混合物を含む。
本発明の好適なイミン漂白剤効能促進剤としては、次の一般構造のものが挙げられる。
【００９０】
【化７】

【００９１】
式中、Ｒ^１〜Ｒ^４が、Ｒ^１〜Ｒ^４の少なくとも１つが陰イオン荷電部分を含有する場合を除き、水素又はフェニル、アリール、複素環、アルキル及びシクロアルキル基から成る群から選択される非置換型若しくは置換型の基であるものを含む。　好ましい漂白剤効能促進剤は、イミン窒素に陰イオン荷電部分が結合したものであり、ＷＯ９７／１０３２３号に記載されている。ＵＳ５，７１０，１１６号に記載のトリ：環式オキサジリジニウム化合物及びＷＯ９８／１６６１４号に記載の漂白剤効能促進剤も好ましい。これらは、ＷＯ９７／１０３２３号及び又はＷＯ９８／１６６１４号に記載の方法に従って調製され得る。
【００９２】
（洗剤成分）
本発明の洗剤組成物は、好ましくは更に、プロテアーゼ、リパーゼ、α−アミラーゼ、マルトゲニックα−アミラーゼ及び／又はアミログルコシダーゼから選択される酵素並びに漂白剤を含む。
好ましい実施形態において、本発明は、ＣＧＴ−アーゼ並びに非イオン性界面活性剤、プロテアーゼ及び／又は漂白剤から選択される洗剤成分を含む洗濯及び／又は布帛ケア組成物に関する（実施例１〜１７）。第２の実施形態において、本発明は食器洗浄又は家庭用洗浄組成物に関する（実施例１８〜２３）。
【００９３】
本発明の組成物は、例えば、手による及び機械食器洗浄組成物、洗濯添加剤組成物、並びに汚れた布帛の浸漬及び／又は前処理において使用するのに好適な組成物を包含する、手による及び機械洗濯洗剤組成物、リンス添加布帛柔軟化組成物、一般的な家庭用硬質表面洗浄操作に使用するための組成物として配合されてもよい。手による食器洗浄法に使用するための組成物として配合された場合、本発明の組成物は好ましくは、界面活性剤、並びに好ましくは、有機ポリマー化合物、石鹸泡増強剤、ＩＩ群金属イオン、溶媒、ヒドロトロープ及び追加の酵素から選択される他の洗剤化合物を含有する。
【００９４】
洗濯機洗浄法に使用するのに好適な組成物として配合する場合、本発明の組成物は、好ましくは、界面活性剤とビルダー化合物の双方、付加的に、有機高分子化合物、漂白剤、添加酵素、起泡抑制剤、分散剤、石灰ソープ分散剤（ｌｉｍｅ−ｓｏａｐ ｄｉｓｐｅｒｓａｎｔｓ）、汚れ懸濁剤、再付着防止剤及び腐食防止剤から好ましく選択される１つ以上の洗剤成分を含有する。洗濯組成物は、追加の洗剤組成物として柔軟化剤も含有できる。そのような非イオン性界面活性剤及びＣＧＴ−アーゼを含有する組成物は、デンプンを含有するしみ及び汚れの優れた除去及び洗濯洗剤組成物として配合された時の優れた白色度維持及び黒ずみの洗浄を提供する。
本発明の組成物は洗剤添加製品としても使用され得る。そのような添加製品は、従来の洗剤組成物の性能を補助するか又は促進する傾向がある。
【００９５】
本発明による洗剤組成物は、液体、ペースト、ゲル、棒状、錠剤、スプレー、泡状、粉末又は粒状であり得る。顆粒状組成物はまた「コンパクトな」形態であることもでき、液状組成物はまた「濃縮型の」形態であることもできる。本明細書の洗濯洗剤組成物の密度は、必要により、２０℃で測定した場合、組成物の４００〜１２００ｇ／リットル、好ましくは５００〜９５０ｇ／リットルの範囲で変動される。本明細書の組成物の「コンパクトな」形態は、密度によって、組成に関していえば無機フィラー塩の量によって最も良好な影響をうけ、無機フィラー塩は粉末形態の洗剤組成物の従来の成分であり、従来の洗剤組成物において、フィラー塩は十分な量、組成物のほぼ全体の１７〜３５重量％で存在する。コンパクトな組成物において、フィラー塩は組成物全体の１５重量％を超えない量、好ましくは１０重量％を超えない量、最も好ましくは５重量％を超えない量で存在する。本組成物で意図されるような無機フィラー塩は、スルフェート類及びクロライド類のアルカリ及びアルカリ土類金属塩類から選択される。好ましいフィラー塩は硫酸ナトリウムである。本発明による液体洗剤組成物は「濃縮形態」にすることもでき、このような場合、本発明による液体洗剤組成物は従来の液体洗剤に比べて水分含有量が少ない。典型的に、濃縮液体洗剤の水分含有量は洗剤組成物の重量で、好ましくは４０％未満、より好ましくは３０％未満、最も好ましくは２０％未満である。
本発明での使用に好適な洗剤化合物は、以下に記載された化合物からなる群から選択される。
【００９６】
（界面活性剤系）
本発明による洗剤組成物は、非イオン性界面活性剤に加えて、界面活性剤が陰イオン性及び／又は陽イオン性及び／又は両性及び／又は双性界面活性剤から選択される界面活性剤系を含み得る。
界面活性剤は典型的に、０．１重量％〜６０重量％の濃度で存在する。組み入れのより好ましい濃度は、本発明の洗剤組成物の１重量％〜３５重量％、最も好ましくは１重量％〜３０重量％である。
界面活性剤は好ましくは、組成物に存在する酵素成分と適合するように配合される。液体又はゲル組成物において、界面活性剤は、それが組成物における酵素の安定性を促進するように又は少なくとも低下させないように最も好ましく配合される。
【００９７】
陰イオン性界面活性剤：使用される好適な陰イオン系界面活性剤は、直鎖アルキルベンゼンスルホネート、Ｃ_８〜Ｃ_２０のカルボン酸（すなわち脂肪酸）でジャーナル・オブ・アメリカン・オイル・ケミスト・ソサエティ（Ｔｈｅ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ ｔｈｅ Ａｍｅｒｉｃａｎ Ｏｉｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｓ Ｓｏｃｉｅｔｙ）の第５２巻（１９７５年）の３２３〜３２９ページに従ってガス状ＳＯ_３でスルホン化されているものの線状エステルを含むアルキルエステルスルホネート界面活性剤である。好適な出発物質はタロー、パーム油などに由来する天然の脂肪物質を包含する。
特に洗濯用途に好ましいアルキルエステルスルホネート界面活性剤は、次の構造式のアルキルエステルスルホネート界面活性剤を含む。
【００９８】
【化８】

【００９９】
Ｒ^３はＣ_８〜Ｃ_２０ヒドロカルビル、好ましくはアルキル又はこれらの組み合わせであり、Ｒ^４はＣ_１〜Ｃ_６ヒドロカルビル、好ましくはアルキル又はこれらの組み合わせであり、そしてＭはアルキルエステルスルホネートと水溶性塩を形成する陽イオンである。好適な塩形成陽イオンとしてはナトリウム、カリウム及びリチウムなどの金属、及びモノエタノールアミン、ジエタノールアミン及びトリエタノールアミンなどの置換型あるいは非置換型アンモニウム陽イオン類が挙げられる。好ましくは、Ｒ^３はＣ_１０〜Ｃ_１６アルキル、及びＲ^４はメチル、エチル又はイソプロピルである。とりわけ好適なのはメチルエステルスルホネート類でありＲ^３はＣ_１０〜Ｃ_１６アルキルである。
【０１００】
他の好適な陰イオン性界面活性剤は化学式ＲＯＳＯ_３Ｍの水溶性塩又は酸であるアルキルスルフェート界面活性剤であって、Ｒが好ましくはＣ_１０〜Ｃ_２４ヒドロカルビル、好ましくはＣ_１０〜Ｃ_２０アルキル成分を有するアルキル又はヒドロキシアルキルであり、更に好ましくはＣ_１２〜Ｃ_１８を有するアルキル又はヒドロキシアルキルであり、ＭはＨ又は陽イオン、例えばアルカリ金属陽イオン（ナトリウム、カリウム、リチウム）又はアンモニウム又は置換アンモニウム（例えば、エチルアミン、ジエチルアミン、トリエチルアミン及びそれらの混合物などのアルキルアミンから派生したテトラメチルアンモニウム及びジメチルピペリジニウム陽イオン及び四級アンモニウム陽イオンなどのメチル−、ジメチル−及びトリメチルアンモニウム陽イオン及び四級アンモニウム陽イオン）などである。典型的には、Ｃ_１２〜Ｃ_１６のアルキル鎖はより低い洗浄温度（例えば約５０℃より低い）に好ましく及びＣ_１６〜_１８アルキル鎖はより高い洗浄温度（例えば約５０℃より高い）に好ましい。
【０１０１】
洗浄性目的のために有用な他の陰イオン性界面活性剤も、本発明の洗剤組成物に包含され得る。これらには、石鹸の塩（例えばナトリウム、カリウム、アンモニウム塩、及びモノ−、ジ−及びトリエタノールアミン塩のような置換型アンモニウム塩が挙げられる）、Ｃ_８〜Ｃ_２２一級又は二級アルカンスルホネート類、Ｃ_８〜Ｃ_２４オレフィンスルホン酸塩、例えば英国特許明細書第１，０８２，１７９号に記載されているように、アルカリ土類金属クエン酸塩の熱分解生成物のスルホン化により調製される、スルホン化ポリカルボン酸、Ｃ_８〜Ｃ_２４アルキルポリグリコールエーテル硫酸塩（１０モルまでのエチレンオキシドを含有する）；アルキルグリセロールスルホン酸塩；脂肪アシルグリセロールスルホン酸塩、脂肪オレイルグリセロールサルフェート、アルキルフェノールエチレンオキシドエーテルサルフェート、パラフィンスルホネート、アルキルホスフェート、アシルイセチオン酸塩のようなイセチオン酸塩、Ｎ−アシルタウリン酸塩、アルキルスクシナメート及びスルホサクシネート、スルホサクシネートのモノエステル（特に飽和及び不飽和のＣ_１２〜Ｃ_１８モノエステル）及びスルホサクシネートのジエステル（特に飽和及び不飽和のＣ_６〜Ｃ_１４ジエステル）、アシルサルコシン酸塩、アルキルポリグルコシド（以下の非イオン系非硫酸化化合物）のサルフェートのようなアルキルポリ糖類のサルフェート、分岐鎖一級アルキルサルフェート、及び式ＲＯ（ＣＨ_２ＣＨ_２Ｏ）_Ｋ−ＣＨ_２ＣＯＯ−Ｍ＋のようなアルキルポリエトキシカルボキシレートであって、ＲはＣ_８〜Ｃ_２２アルキルであり、Ｋは１〜１０の整数であり、及びＭは可溶性塩生成陽イオンであるものが挙げられる。ロジン、水素添加ロジンなどの樹脂酸及び水素添加樹脂も好適であり、樹脂酸及び水素添加樹脂酸はトール油中に存在するか又はトール油から誘導される。
【０１０２】
更なる例は「Ｓｕｒｆａｃｅ Ａｃｔｉｖｅ Ａｇｅｎｔｓ ａｎｄ Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔｓ」（Ｉ及びＩＩ巻、Ｓｃｈｗａｒｔｚ、Ｐｅｒｒｙ及びＢｅｒｃｈ著）に記載されている。そのような多様な界面活性剤は一般に米国特許第３，９２９，６７８号（Ｌａｕｇｈｌｉｎら、１９７５年１２月３０日発行）の２３段５８行〜２９段２３行（本明細書に参考として組み入れる）に記載されている。
それに包含する場合、本発明の洗濯用洗剤組成物は通常、約０．１重量％〜約４００重量％、好ましくは約３重量％〜約２０重量％の陰イオン性界面活性剤を含む。
【０１０３】
とりわけ好ましい陰イオン系界面活性剤としては、アルキルアルコキシル化スルフェート界面活性剤が挙げられ、これは式ＲＯ（Ａ）_ｍＳＯ３Ｍの水溶性塩又は酸で、ＲはＣ_１０〜Ｃ_２４アルキル成分、好ましくはＣ_１２〜Ｃ_２０アルキル又はヒドロキシアルキル、より好ましくはＣ_１２〜Ｃ_１８アルキル又はヒドロキシアルキルを有する非置換型Ｃ_１０〜Ｃ_２４アルキル又はヒドロキシアルキル基であり、Ａはエトキシ又はプロポキシ単位、ｍは０より大きく典型的には約０．５〜約６、より好ましくは約０．５〜約３、及びＭはＨ又は例えば金属陽イオン（例えばナトリウム、カリウム、リチウム、カルシウム、マグネシウムなど）、アンモニウム又は置換型アンモニウム陽イオンであることができる陽イオンである。アルキルプロポキシル化スルフェート類並びにアルキルエトキシ化スルフェート類について本明細書において考慮した。置換型アンモニウム陽イオン類の特定の例としてはメチル−、ジメチル、トリメチル−アンモニウムカチオ類及びテトラメチル−アンモニウムなどの四級アンモニウム陽イオン類及びジメチルピリジニウム陽イオン類及びエチルアミン、ジエチルアミン、トリエチルアミン、これらの混合物などのアルキルアミン類から誘導されるもの及びその他が挙げられる。代表的な界面活性剤はＣ_１２〜Ｃ_１８アルキルポリエトキシレート（１．０）スルフェート（Ｃ_１２−Ｃ_１８Ｅ（１．０）Ｍ））、Ｃ_１２〜Ｃ_１８アルキルポリエトキシレート（２．２５）スルフェート（Ｃ_１２−Ｃ_１８Ｅ（２．２５）Ｍ）、Ｃ_１２〜Ｃ_１８アルキルポリエトキシレート（３．０）スルフェート（Ｃ_１２−Ｃ_１８Ｅ（３．０）Ｍ）、及びＣ_１２〜Ｃ_１８アルキルポリエトキシレート（４．０）スルフェート（Ｃ_１２−Ｃ_１８Ｅ（４．０）Ｍ）であり、Ｍは簡便にナトリウム及びカリウムから選択される。
【０１０４】
陽イオン性界面活性剤：本発明の洗剤組成物での使用に好適な陽イオン性界面活性剤は、１つの長鎖ヒドロカルビル基を有するものである。そのような陽イオン性界面活性剤の例としては、アルキルトリメチルアンモニウムハロゲン化物のようなアンモニウム界面活性剤が挙げられ、これらの界面活性剤は次式を有する。
【０１０５】
［Ｒ^２（ＯＲ^３）_ｙ］［Ｒ^４（ＯＲ^３）_ｙ］_２Ｒ^５Ｎ＋Ｘ−
Ｒ^２はアルキル鎖に約８〜約１８の炭素原子を有するアルキル又はアルキルベンジル基であり、各Ｒ^３は−ＣＨ_２ＣＨ_２−、−ＣＨ_２ＣＨ（ＣＨ_３）−、−ＣＨ_２ＣＨ（ＣＨ_２ＯＨ）−、−ＣＨ_２ＣＨ_２ＣＨ_２−及びこれらの混合物からなる群から選択され、各Ｒ^４はＣ_１〜Ｃ_４アルキル、Ｃ_１〜Ｃ_４ヒドロキシアルキル、２つのＲ^４基を結合することにより形成されるベンジル環構造、−ＣＨ_２ＣＨＯＨ−ＣＨＯＨＣＯＲ^６ＣＨＯＨＣＨ_２ＯＨ（Ｒ^６はヘキソース又は約１０００未満の分子量を有するヘキソースポリマーである。）及びｙが０でない場合、水素からなる群から選択され、Ｒ^５はＲ^４と同様であるか又はＲ^２及びＲ^５の全炭素原子数が約１８を超えないアルキル鎖であり、各ｙは０〜約１０であり、そしてｙ値の合計は０〜約１５であり、そしてｘはいずれかの適合性のある陰イオンである。
本発明に好適な四級アンモニウム界面活性剤は式（Ｉ）を有する。
【０１０６】
【化９】

【０１０７】
Ｒ１は短鎖長アルキル（Ｃ６〜Ｃ１０）又は次式（ＩＩ）のアルキルアミドアルキルである。
【０１０８】
【化１０】

【０１０９】
ｙは２〜４、好ましくは３である。
従って、Ｒ２はＨ又はＣ１〜Ｃ３アルキルであり、
ｘは０〜４、好ましくは０〜２、最も好ましくは０であり、
従って、Ｒ３、Ｒ４及びＲ５は同一であるか又は異なって、短鎖アルキル（Ｃ１〜Ｃ３）又は次式ＩＩＩのアルコキシル化アルキルのいずれかであり得、
Ｘ⁻は対イオン、好ましくはハライド、例えばクロリド又はメチルスルフェートである。
【０１１０】
【化１１】

【０１１１】
Ｒ_６はＣ_１〜Ｃ_４であり、そしてｚは１又は２である。
好ましい四級アンモニウム界面活性剤は式Ｉで定義されたものであり、従って、
Ｒ_１はＣ_８、Ｃ_１０又はこれらの混合物、ｘ＝ｏであり、
Ｒ_３、Ｒ_４＝ＣＨ_３であり、そしてＲ_５＝ＣＨ_２ＣＨ_２ＯＨである。
非常に好ましい陽イオン性界面活性剤は、次式を有する本組成物で有用な水溶性四級アンモニウム化合物である。
Ｒ_１Ｒ_２Ｒ_３Ｒ_４Ｎ^＋Ｘ⁻（ｉ）
Ｒ_１はＣ_８〜Ｃ_１６アルキルであり、各Ｒ_２、Ｒ_３及びＲ_４は独立してＣ_１〜Ｃ_４アルキル、Ｃ_１〜Ｃ_４ヒドロキシアルキル、ベンジル、及び−（Ｃ_２Ｈ_４０）_ｘＨであり、ｘは２〜５の値を有し、そしてＸは陰イオンである。１より多くないＲ_２、Ｒ_３又はＲ_４はベンジルであるべきである。
【０１１２】
Ｒ_１に対する好ましいアルキル鎖長はＣ_１２〜Ｃ_１５であり、特にアルキル基はココナッツ又はパーム核脂肪から誘導される鎖長の混合であるか又はオレフィン増強又はオキソアルコール類合成により合成的に誘導される。Ｒ_２Ｒ_３及びＲ_４に関する好ましい基はメチル及びヒドロキシエチル基であり、そして陰イオンＸはハライド、メソスルフェート、アセテート及びホスフェートイオンから選択されてよい。
本発明で使用するのに好適な式（Ｉ）の四級アンモニウム化合物の例は次の通りである。
【０１１３】
ココナッツトリメチルアンモニウムクロリド又はブロミド；
ココナッツメチルジヒドロキシエチルアンモニウムクロリド又はブロミド；
デシルトリエチルアンモニウムクロリド；
デシルジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリド又はブロミド；
Ｃ_１２〜_１５ジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリド又はブロミド；
ココナッツジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリド又はブロミド；
ミリスチルトリメチルアンモニウムメチルスルフェート；
ラウリルジメチルベンジルアンモニウムクロリド又はブロミド；
ラウリルジメチル（エテノキシ）_４アンモニウムクロリド又はブロミド；
コリンエステル類（式（Ｉ）の化合物、Ｒ_１は
【０１１４】
【化１２】

【０１１５】
アルキルであり、そしてＲ_２Ｒ_３Ｒ_４はメチルである）。
ジアルキルイミダゾリン類［式（ｉ）の化合物］。
本発明で有用な他の陽イオン性界面活性剤は、１９８０年１０月１４日発行、キャンブレ（Ｃａｍｂｒｅ）の米国特許第４，２２８，０４４号及び欧州特許出願第０００，２２４号に記載されている。
典型的な陽イオン性布帛柔軟化組成物としては、水溶性四級アンモニウム布帛柔軟化活性物質、又はそれらの相当するアミン前駆体が挙げられ、最も共通に使用されるものはジ−長鎖アルキル鎖アンモニウムクロリド又はメチルスルフェートである。
【０１１６】
これらの中で好ましい陽イオン性柔軟化剤としては次のものが挙げられる。
１）ジ水タロージメチルアンモニウムクロリド（ＤＴＤＭＡＣ）；
２）二水素添加タロージメチルアンモニウムクロリド；
３）二水素添加タロージメチルアンモニウムメチルスルフェート；
４）ジステアリルジメチルアンモニウムクロリド；
５）ジオレイルジメチルアンモニウムクロリド；
６）ジパルミチルヒドロキシエチルメチルアンモニウムクロリド；
７）ステアリルベンジルジメチルアンモニウムクロリド；
８）タロートリメチルアンモニウムクロリド；
９）水素添加タロートリメチルアンモニウムクロリド；
１０）Ｃ_１２〜_１４アルキルヒドロキシエチルジメチルアンモニウムクロリド；
１１）Ｃ_１２〜_１８アルキルジヒドロキシエチルメチルアンモニウムクロリド；
１２）ジ（ステアロイルオキシエチル）ジメチルアンモニウムクロリド（ＤＳＯＥＤＭＡＣ）；
１３）ジ−（タロー−オキシ−エチル）ジメチルアンモニウムクロリド；
１４）ジタローイミダソリニウムメチルスルフェート；
１５）１−（２−タローイルアミドエチル）−２−タローイルイミダゾリニウムメチルスルフェート。
【０１１７】
生分解性四級アンモニウム化合物は、従来使用されたジ−長鎖アルキル鎖アンモニウムクロリド及びメチルスルフェートの代替物として存在している。そのような四級アンモニウム化合物は、カルボキシ基のような官能基により中断される長鎖アルキル（アルケニル）基を含有する。前記物質及びそれらを含有する布帛柔軟化組成物は、ＥＰ−Ａ−０，０４０，５６２号及びＥＰ−Ａ−０，２３９，９１０号のような多くの刊行物に開示されている。
本明細書の四級アンモニウム化合物及びアミン前駆体は以下の式（Ｉ）又は（ＩＩ）を有する。
【０１１８】
【化１３】

【０１１９】
式中、Ｑは−Ｏ−Ｃ（Ｏ）−、−Ｃ（Ｏ）−Ｏ−、−Ｏ−Ｃ（Ｏ）−Ｏ−、−ＮＲ^４−Ｃ（Ｏ）−、−Ｃ（Ｏ）−ＮＲ^４−から選択され；
Ｒ^１は（ＣＨ_２）_ｎ−Ｑ−Ｔ^２ 又はＴ^３であり；
Ｒ^２は（ＣＨ_２）_ｍ−Ｑ−Ｔ^４又はＴ^５又はＲ^３であり；
Ｒ^３はＣ_１〜Ｃ_４アルキル又はＣ_１〜Ｃ_４ヒドロキシアルキル又はＨであり；
Ｒ^４はＨ又はＣ_１〜Ｃ_４アルキル又はＣ_１〜Ｃ_４ヒドロキシアルキルであり；
Ｔ^１、Ｔ^２、Ｔ^３、Ｔ^４、Ｔ^５は独立してＣ_１１〜Ｃ_２２アルキル又はアルケニルであり；
ｎ及びｍは１〜４の整数であり；そして
Ｘ⁻は柔軟化剤適合性陰イオンである。柔軟化剤適合性陰イオンの非限定的な例としては、クロリド又はメチルスルフェートが挙げられる。
【０１２０】
アルキル又はアルケニル、鎖Ｔ^１、Ｔ^２、Ｔ^３、Ｔ^４、Ｔ^５は少なくとも１１個の炭素原子、好ましくは少なくとも１６個の炭素原子を含有するべきである。鎖は直鎖状であっても分岐鎖状であってもよい。タローは、長鎖アルキル及びアルケニル物質の便利な及び安価な供給源である。Ｔ^１、Ｔ^２、Ｔ^３、Ｔ^４、Ｔ^５がタローに典型的な長鎖物質の混合を表わす化合物は、特に好適である。
【０１２１】
本発明の水性布帛柔軟化組成物で使用するのに好適な第四級アンモニウム化合物の具体例としては、１）Ｎ，Ｎ−ジ（タローイル−オキシ−エチル）−Ｎ，Ｎ−ジメチルアンモニウムクロリド；２）Ｎ，Ｎ−ジ（タローイル−オキシ−エチル）−Ｎ−メチル，Ｎ−（２−ヒドロキシエチル）アンモニウムメチルサルフェート；３）Ｎ，Ｎ−ジ（２−タローイルオキシ−２−オキソ−エチル）−Ｎ，Ｎ−ジメチルアンモニウムクロリド；４）Ｎ，Ｎ−ジ（２−タローイルオキシエチルカルボニルオキシエチル）−Ｎ，Ｎ−ジメチルアンモニウムクロリド；５）Ｎ−（２−タローイルオキシ−２−エチル）−Ｎ−（２−タローイルオキシ−２−オキソ−エチル）−Ｎ，Ｎ−ジメチルアンモニウムクロリド；６）Ｎ，Ｎ，Ｎ−トリ（タローイル−オキシ−エチル）−Ｎ−メチルアンモニウムクロリド；７）Ｎ−（２−タローイルオキシ−２−オキソエチル）−Ｎ−（タローイル）−Ｎ，Ｎ−ジメチルアンモニウムクロリド；８）１，２−ジタローイルオキシ−３−トリメチルアンモニオプロパンクロリド；及び上記物質のいずれかの混合物が挙げられる。
【０１２２】
包含される場合、本発明の洗剤組成物は典型的に、０．２重量％〜約２５重量％、好ましくは約１重量％〜約８重量％の、そのような陽イオン性界面活性剤を含む。
両性界面活性剤：両性界面活性剤も、本発明の洗剤組成物で使用するのに好適である。これらの界面活性剤は二級又は三級アミンの脂肪族誘導体又は脂肪族基が直鎖又は分岐鎖でありうる複素環式二級及び三級アミンの脂肪族誘導体として広く記載されることができる。脂肪族置換基の１つは少なくとも８個の炭素原子、典型的には８〜約１８個の炭素原子を含有し、及び少なくとも１つは陰イオン水溶性基、例えばカルボキシ、スルホネート、スルフェートを含有する。米国特許第３，９２９，６７８号（ラフリン（Ｌａｕｇｈｌｉｎ）ら、１９７５年１２月３０日発行）１９段１８−３５行の両性界面活性剤の例を参照されたい。
【０１２３】
包含される場合、本発明の洗剤組成物は典型的に、０．２重量％〜約１５重量％、好ましくは約１重量％〜約１０重量％の両性界面活性剤を含む。
双性界面活性剤：双性界面活性剤も、本発明の洗剤組成物で使用するのに好適である。これらの界面活性剤は、二級及び三級アミン類の誘導体、複素環式二級及び三級アミン類の誘導体、または四級アンモニウム、四級ホスホニウムまたは三級スルホニウム化合物の誘導体として広く記載されることができる。双性界面活性剤の例に関しては、米国特許第３，９２９，６７８号（ラフリン（Ｌａｕｇｈｌｉｎ）ら、１９７５年１２月３０日発行）の第１９段３８行目から第２２段４８行目を参照のこと。
包含される場合、本発明の洗剤組成物は典型的に、０．２重量％〜約１５重量％、好ましくは約１重量％〜約１０重量％の双性界面活性剤を含む。
【０１２４】
（従来の洗剤酵素）
本発明の洗剤組成物は、ＣＧＴ−アーゼに加えて、洗浄性能、布帛ケア及び／又は衛生的利益を提供する１つ以上の酵素を含み得る。前記酵素としては、セルラーゼ、ヘミセルラーゼ、ペルオキシダーゼ、プロテアーゼ、グルコ−アミラーゼ、アミラーゼ、マンナーゼ、キシログルカナーゼ、キシラナーゼ、リパーゼ、ホスホリパーゼ、エステラーゼ、クチナーゼ、ペクチナーゼ、ケラタナーゼ、レダクターゼ、オキシダーゼ、フェノールオキシダーゼ、リポキシゲナーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、タンナーゼ、ペントサナーゼ、マラナーゼ、β−グルカナーゼ、アラビノシダーゼ、ヒアルロニダーゼ、コンドロイチナーゼ、ラッカーゼ又はそれらの混合物が挙げられる。
【０１２５】
好ましくは、本発明の洗剤組成物は更に、リパーゼ、α−アミラーゼ、マルトゲニックα−アミラーゼ及び／又はアミログルコシダーゼから選択される酵素並びに漂白剤を含む。実際に、本発明の洗剤組成物内でのＣＧＴ−アーゼとα−アミラーゼ、マルトゲニックα−アミラーゼ及び／又はアミログルコシダーゼの組み合わせが、生及び／又は逆行デンプンの除去の向上を提供することが見出されている。更に、洗濯、食器洗浄及び硬質表面洗浄において最も共通に包含されるしみは、一般的に、わずかな量のタンパク質及びトリグリセリド化合物を含む。特に、デンプン物質は通常、脂質化合物と関連することが見出されている。従って、本発明の洗剤組成物内におけるリパーゼとの更なる組み合わせは、そのような複合性のしみの除去の向上を提供する。
従って、そのような組み合わせの酵素を含む洗剤組成物は、デンプンを含有するしみ及び汚れの除去の向上を提供し、そして洗濯洗剤組成物として配合された場合、白色度保持及び薄汚れた洗浄を改良する。
【０１２６】
（α−アミラーゼ）
上記の通り、本発明の洗剤組成物は、好ましくはα−アミラーゼを含む。本発明の目的に好適なα−アミラーゼは、突然変異型アミラーゼを組み入れた洗浄性組成物を記載する次の文献：１９９４年二月３日発行、ノボ・ノルディスク（Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ）Ａ／ＳのＷＯ９４／０２５９７号に記載される。ＷＯ９５／１０６０３号（１９９５年４月２０日公開、ノボノルディスク）も参照のこと。清浄用組成物での使用で既知であるその他のアミラーゼには、α−及びβ−アミラーゼの両方が挙げられる。α−アミラーゼは既知であり、米国特許第５，００３，２５７号、欧州特許２５２，６６６号、ＷＯ／９１／００３５３号、フランス特許第２，６７６，４５６号、欧州特許第２８５，１２３号、欧州特許第５２５，６１０号、欧州特許第３６８，３４１号、及び英国特許明細書番号第１，２９６，８３９号（ノボ）に記載されるものが挙げられる。その他の好適なアミラーゼは、ＷＯ９４／１８３１４号（１９９４年８月１８日公開）及びＷＯ９６／０５２９５号（１９９６年２月２２日公開、ジェネンコール）に記載される安定性を高めるアミラーゼ、及びＷＯ９５／１０６０３号（１９９５年４月公開）で開示された、ノボノルディスクＡ／Ｓから入手可能な直接特許における追加の改変を有するアミラーゼ変異体である。また、好適なのは、欧州特許第２７７　２１６号、ＷＯ９５／２６３９７号及びＷＯ９６／２３８７３号（すべてノボノルディスクによる）に記載されるアミラーゼである。市販のα−アミラーゼ製品の例は、ジェネンコールのプラフェクト（Ｐｕｒａｆｅｃｔ）Ｏｘ　Ａｍ（登録商標）、並びにデンマークのノボノルディスクからすべて入手可能なターマミル（Ｔｅｒｍａｍｙｌ）（登録商標）、バン（Ｂａｎ）（登録商標）、フンガミル（Ｆｕｎｇａｍｙｌ）（登録商標）、及びデュラミル（Ｄｕｒａｍｙ）ｌ（登録商標）である。ＷＯ９５／２６３９７号は、その他の好適なアミラーゼ、ターマミル（登録商標）の比活性よりも少なくとも２５％高い比活性を有することを特徴とするα−アミラーゼ（２５℃〜５５℃の温度範囲及び８〜１０のｐＨ範囲にてファデバス（Ｐｈａｄｅｂａｓ）（登録商標）α−アミラーゼ活性アッセイで測定して）を記載している。好ましくは前記酵素の変異体であり、ＷＯ９６／２３８７３号（ノボノルディスク）に記載されている。好ましくは変異体は向上した熱安定性を示すものであり、より好ましくはＦ１８０、Ｒ１８１、Ｇ１８２、Ｔ１８３、Ｇ１８４又はＫ１８５に等しいアミノ酸残基の少なくとも１つが親α−アミラーゼから削除されたものである。特に好ましくは、アミノ酸削除Ｒ１８１^＊＋Ｇ１８２^＊又はＴ１８３^＊＋Ｇ１８４^＊を含む向上された熱安定性を有する変異体である。活性レベル及び熱安定性と高い活性レベルの組み合わせに関して改善された特性を持つその他のデンプン分解酵素は、ＷＯ９５／３５３８２号に記載されている。更に好適なアミラーゼは、ジェネンコール（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ）によるＷＯ９８／２６０７８号に記載の、改良された熱安定性を示すＨ突然変異型α−アミラーゼ酵素である。
【０１２７】
デンプン分解酵素は、組成物の０．０００１重量％〜２重量％、好ましくは０．０００１８重量％〜０．０６重量％、さらに好ましくは０．０００２４重量％〜０．０４８重量％の純粋な酵素のレベルにて本発明の洗剤組成物に組み入れられる。
【０１２８】
（マルトゲニックα−アミラーゼ）
更に好適な酵素は、ＩＵＰＡＣ分類ＥＣ３．２．１．１３３のマルトゲニックα−アミラーゼであり、これは多糖類における１，４−α−Ｄ−グルコシド結合を加水分解して鎖の非還元末端から連続的α−マルトース単位を除去する。
好適なマルトゲニックα−アミラーゼは、ＥＰ１２０６３９号、ＷＯ９９／４３７９３号及びＷＯ９９／４３７９４号に記載される。市販品として入手可能なマルトゲニックα−アミラーゼは、ノボ・ノルディスク（Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ）Ａ／Ｓにより商標名ノバミル（Ｎｏｖａｍｙｌ）で販売される酵素製品である。
そのようなマルトゲニックα−アミラーゼは一般的に洗剤組成物に、全洗剤組成物の純粋な酵素の０．０００２重量％〜１０重量％、好ましくは０．００１重量％〜２重量％、より好ましくは０．００１重量％〜１重量％の濃度で含まれる。
【０１２９】
（アミログルコシダーゼ）
もう１つの好ましい更なる酵素は、ＩＵＰＡＣ分類でＥＣ３．２．１．３として分類されるアミログルコシダーゼである。そのようなアミログルコシダーゼはグルカン１，４−α−グルコシダーゼであり；「グルコアミラーゼ、γ−アミラーゼ、リソソマールα−グルコシダーゼ、酸マルターゼ又はエクソ−１，４−α−グルコシダーゼ」とも称され、そしてその系統名は１，４−α−Ｄ−グルカングルコヒドラーゼである。好適なアミログルコシダーゼはＷＯ９２／００３８１号、ＷＯ００／０４１３６号及びＷＯ９９／２８４４８号に記載される。市販品として入手可能なアミログルコシダーゼは、ＭＡＰＳによりパルコデックス（ＰＡＬＫＯＤＥＸ）、ノボ・ノルディスク（Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ）Ａ／ＳによりＡＭＧ３００Ｌ、ジェネンコール（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ）によりオプティマックス（Ｏｐｔｉｍａｘ）７５２５（アミログルコシダーゼを包含する酵素の組み合わせ）及びスペザイム（Ｓｐｅｚｙｍｅ）の商標名で販売される酵素製品である。更なる市販品として入手可能なアミログルコシダーゼは、次の会社：アンバザイム（Ａｍｂａｚｙｍｅ）、アマノ（Ａｍａｎｏ）、ボーリンガー（Ｂｏｅｈｒｉｎｇｅｒ）、フルカ（Ｆｌｕｋａ）、シグマ（Ｓｉｇｍａ）、アルドマックス（Ａｌｄｏｍａｘ）、ゲンザイム（Ｇｅｎｚｙｍｅ）、ナガセ（Ｎａｇａｓｅ）、ＵＯＰから入手可能なアルペルギルスニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇｅｒ）からのものである。バイオキャタリスツ（Ｂｉｏｃａｔａｌｙｓｔｓ）又はダニスコ（Ｄａｎｉｓｃｏ）社からのアスペルギルス種からのアミログルコシダーゼ；ナガセ（Ｎａｇａｓｅ）からのリゾープスデレマー（Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｄｅｌｅｍａｒ）から；アマノ（Ａｍａｎｏ）、ＩＣＮ、セイカガク（Ｓｅｉｋａｇａｋｕ）からのリゾープスニバース（Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｎｉｖｅｕｓ）から；エンザイム・デベロップメント・コーポレーション（Ｅｎｚｙｍｅ Ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ Ｃｏ−ｏｐｅｒａｔｉｏｎ）からのリゾープスオリザー（Ｒｈｉｚｏｐｕｓ ｏｒｙｚａｅ）からのアミログルコシダーゼも好適である。
【０１３０】
リパーゼも好適である。洗剤用途に好適なリパーゼ酵素は、英国特許第１，３７２，０３４号で開示されている、シュードモナススタツ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｓｔｕｔｚｅｒｉ）よりＡＴＣＣ１９．１５４号のようなシュードモナス群の微生物により生成されるものが挙げられる。好適なリパーゼには、微生物、シュードモナスフルオレセント（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｔ）ＩＡＭ　１０５７により生成される、リパーゼの抗体によって陽性の免疫的交差反応を示すものが挙げられる。このリパーゼは、以後「アマノ−Ｐ」と呼ばれる商品名リパーゼＰ「アマノ」で、天野製薬株式会社（日本、名古屋）から入手可能である。他の好適な市販のリパーゼとしては、アマノ−ＣＥＳ、リパーゼｅｘ　クロモバクター・ビスコスム（Ｃｈｒｏｍｏｂａｃｔｅｒ ｖｉｓｃｏｓｕｍ）、例えば東京醸造（Ｔｏｙｏ Ｊｏｚｏ Ｃｏ．）（日本、タガタ）からのクロモバクター・ビスコスムｖａｒ．リポリティクム（ｌｉｐｏｌｙｔｉｃｕｍ）ＮＲＲＬＢ３６７３；Ｕ．Ｓ．バイオケミカル社（Ｕ．Ｓ． Ｂｉｏｃｈｅｍｉｃａｌ Ｃｏｒｐ．）（米国）から及びディソインス社（Ｄｉｓｏｙｎｔｈ Ｃｏ．）（オランダ）のクロモバクター・ビスコスムリパーゼ、及びリパーゼｅｘ　シュードモナスガラジオリ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｇｌａｄｉｏｌｉ）が挙げられる。特に好適なリパーゼは、本発明の組成物と併用した場合、極めて有効であることが判っているＭ１リパーゼ（登録商標）、リポマックス（Ｌｉｐｏｍａｘ）（登録商標）（ギスト−ブロケード）（Ｇｉｓｔ−Ｂｒｏｃａｄｅｓ）、リポラーゼ（Ｌｉｐｏｌａｓｅ）（登録商標）、及びリポラーゼウルトラ（登録商標）（ノボ）のようなリパーゼである。ノボノルディスクによる欧州特許第２５８　０６８号、ＷＯ９２／０５２４９号及びＷＯ９５／２２６１５号、並びにユニレバー（Ｕｎｉｌｅｖｅｒ）によるＷＯ９４／０３５７８号、ＷＯ９５／３５３８１号及びＷＯ９６／００２９２号に記載される脂肪分解酵素も好適である。
【０１３１】
リパーゼの特殊な種類、すなわち、界面の活性化を必要としないリパーゼとみなすことができるクチナーゼ［ＥＣ３．１．１．５０］も好適である。クチナーゼの洗剤組成物への添加は、例えば、ＷＯ−Ａ−８８／０９３６７号（ジェネンコール（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ））、ＷＯ９０／０９４４６号（プラント・ジェネティックシステム（Ｐｌａｎｔ Ｇｅｎｅｔｉｃ Ｓｙｓｔｅｍ））、並びにＷＯ９４／１４９６３号及びＷＯ９４／１４９６４号（ユニレバー（Ｕｎｉｌｅｖｅｒ））に記載されている。
リパーゼ及び／又はクチナーゼは、通常、洗剤組成物の０．０００１重量％〜２重量％の純粋酵素の濃度で洗剤組成物に組み入れられる。
【０１３２】
本発明で使用可能なセルラーゼには、細菌のセルラーゼ又は真菌のセルラーゼの双方が挙げられる。好ましくは、それらは５〜１２のｐＨ至適性及び５０ＣＥＶＵ／ｍｇ（セルロースの粘度単位）を超える特異的活性を有する。好適なセルラーゼは、それぞれヒュミコーラインソレン（Ｈｕｍｉｃｏｌａ ｉｎｓｏｌｅｎｓ）、トリコデルマ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）、チーラビア（Ｔｈｉｅｌａｖｉａ）及びスポロトリカム（Ｓｐｏｒｏｔｒｉｃｈｕｍ）から生成した真菌セルラーゼが米国特許第４，４３５，３０７号（バルベスゴード（Ｂａｒｂｅｓｇｏａｒｄ）ら）、Ｊ６１０７８３８４号及びＷＯ９６／０２６５３号に開示されている。欧州特許第７３９　９８２号は、新規バチルス種から単離されたセルラーゼ類を記載している。好適なセルラーゼは、英国特許出願第２．０７５．０２８号、英国特許出願第２．０９５．２７５号、ドイツ特許−ＯＳ−第２．２４７．８３２号及びＷＯ９５／２６３９８号にも記載されている。
【０１３３】
かかるセルラーゼの例は、ヒュミコーラインソレン（Ｈｕｍｉｃｏｌａ ｉｎｓｏｌｅｎｓ）（Ｈｕｍｉｃｏｌａ ｇｒｉｓｅａ ｖａｒ． ｔｈｅｒｍｏｉｄｅａ）の株、特にヒュミコーラ（Ｈｕｍｉｃｏｌａ）株ＤＳＭ１８００により生成されるセルラーゼである。
【０１３４】
その他の好適なセルラーゼは、ヒュミコーラインソレン（Ｈｕｍｉｃｏｌａ ｉｎｓｏｌｅｎｓ）に源を発し、約５０ＫＤａの分子量、５．５の等電点を有し４１５のアミノ酸を含有するセルラーゼ、及びヒュミコーラインソレン（Ｈｕｍｉｃｏｌａ ｉｎｓｏｌｅｎｓ）、ＤＳＭ１８００に由来し、セルラーゼ活性を示す４３ｋＤのエンドグルカナーゼであり、好ましいエンドグルカナーゼ成分は、ＰＴＣ特許出願番号ＷＯ９１／１７２４３号に開示されているアミノ酸配列を有する。また、好適なセルラーゼは、ＷＯ９４／２１８０１号（１９９４年９月２９日公開、ジェネンコール（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ））に記載されているトリコデルマロンギブラチアタム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ ｌｏｎｇｉｂｒａｃｈｉａｔｕｍ）のＥＧＩＩＩセルラーゼである。特に好適なセルラーゼは、色彩維持の利益を有するセルラーゼである。かかるセルラーゼの例は、欧州特許出願第９１２０２８７９．２号（１９９１年１１月６日出願、ノボ（Ｎｏｖｏ）に記載されているセルラーゼである。ケアザイム（Ｃａｒｅｚｙｍｅ）及びセルザイム（Ｃｅｌｌｕｚｙｍｅ）（ノボノルディスク（Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ）Ａ／Ｓ）は特に有用である。ＷＯ９１／１７２４４号及びＷＯ９１／２１８０１号も参照のこと。布の手入れ及び／又は清浄特性のために好適なその他のセルラーゼは、ＷＯ９６／３４０９２号、ＷＯ９６／１７９９４号及びＷＯ９５／２４４７１号に記載されている。
【０１３５】
前記セルラーゼは通常、洗剤組成物の０．０００１重量％〜２重量％の純粋酵素のレベルで洗剤組成物に組み入れられる。
ペルオキシダーゼ酵素は酸素供給源、例えばペルカーボネート、ペルボレート、ペルスルフェート、過酸化水素と組み合わせて、及び漂白増加分子としてのフェノール系基質とともに使用される。それらは、「溶液漂白」、すなわち洗浄操作の間に基材から除去された染料又は色素が洗浄溶液中の他の基材に移るのを防ぐために用いられる。ペルオキシダーゼ酵素は既知であり、例えば、西洋わさびのペルオキシダーゼ、リグニナーゼ、並びにクロロ−及びブロモ−ペルオキシダーゼのようなハロペルオキシダーゼが挙げられる。ペルオキシダーゼ含有の洗剤組成物は、例えば、ＰＣＴ国際出願ＷＯ８９／０９９８１３号、ＷＯ８９／０９８１３号及び欧州特許出願ＥＰ第９１２０２８８２．６号（１９９１年１１月６日出願）及び同第９６８７００１３．８号（１９９６年２月２０日出願）に記載されている。ラッカーゼ酵素も好適である。
【０１３６】
増強剤は一般的に、全組成物の０．１重量％〜５重量％の濃度で含まれる。好ましい増強剤は、置換されたフェンチアジン及びフェノキサシン１０−フェノチアジンプロピオン酸（ＰＰＴ）、１０−エチルフェノチアジン−４−カルボン酸（ＥＰＣ）、１０−フェノキサジンプロピオン酸（ＰＯＰ）及び１０−メチルフェノキサジン（ＷＯ９４／１２６２１に記載されている）、並びに置換されたシリンゲート類（Ｃ３〜Ｃ５置換されたアルキルシリンゲート）及びフェノール類である。過炭酸ナトリウム又は過ホウ酸ナトリウムが過酸化水素の好ましい供給源である。
【０１３７】
前記ペルオキシダーゼは通常、洗剤組成物の０．０００１重量％〜２重量％の純粋酵素のレベルで洗剤組成物に組み入れられる。
前述の酵素は、例えば、植物、動物、細菌、真菌及び酵母起源のように好適な起源のいずれであってもよい。起源はさらに、中温性又は好極端性（低温好性、低温栄養性、好温性、傾圧性、好アルカリ性、好酸性、好ハロゲン性など）であることができる。このような酵素の精製された形態又は精製されていない形態を用いてもよい。現在、本発明の洗剤組成物でそれらの性能効率を最適化するために、タンパク質／遺伝子工学技術を介して野生型酵素を変性することが共通の慣習である。例えば、一般に対面するそのような組成物の成分への酵素の適合性が増加するように、変異型は設計されてもよい。あるいは、酵素変異型の最適ｐＨ、漂白剤又はキレート剤安定性、触媒活性等が特定の洗浄用途に適するように仕立てられるように、変異型は設計されてもよい。
【０１３８】
特に、漂白剤安定性の場合、酸化へのアミノ酸感応性に、界面活性剤適合性に関しては表面電荷に注意が向けられるべきである。そのような酵素の等電点は、いくつかの帯電アミノ酸の置換により改質されてもよく、例えば等電点における増加は陰イオン性界面活性剤との適合性の改良を助ける。酵素の安定性は更に、例えば付加的な塩架橋の形成及びカルシウム結合部位を実施してキレート安定性を増加させることにより増加されてよい。殆どのセルラーゼが分離結合領域（ＣＢＤ）を有する場合、特別な注意がセルラーゼに払われなければならない。そのような酵素の特性は、これらの領域内での変性により変えることができる。
酵素は、別々の単一成分（１つの酵素を含有する小球、顆粒状、安定化した液体など）、又は２つ以上の酵素の混合物として（例えば、一緒に造粒して）加えることができる。
【０１３９】
加えることができるその他の好適な洗剤成分は、酵素酸化スカベンジャーであり、同時係属欧州特許出願第９２８７００１８．６号（１９９２年１月３１日出願）に記載されている。かかる酵素酸化スカベンジャーの例は、エトキシ化されたテトラエチレンポリアミン類である。
【０１４０】
酵素物質の範囲及び合成洗剤組成物へのそれらの組み込み手段は、ＷＯ９３／０７２６３Ａ及びＷＯ９３／０７２６０Ａ（ジェネンコール・インターナショナル）、ＷＯ８９／０８６９４　Ａ（ノボ）、並びに米国特許第３，５５３，１３９号（１９７１年１月５日発行、マッカーティ（ＭｃＣａｒｔｙ）ら）にも記載されている。酵素はさらに、米国特許第４，１０１，４５７号（１９７８年７月１８日発行、プレイス（Ｐｌａｃｅ）ら）、及び米国特許第４，５０７，２１９号（１９８５年３月２６日発行、ヒューズ（Ｈｕｇｈｅｓ）ら）に記載されている。液状の洗剤配合に有用な酵素物質及びかかる配合へのそれらの組み入れは、米国特許第４，２６１，８６８号（１９８１年４月１４日発行、ホラ（Ｈｏｒａ）ら）に記載されている。洗剤で使用するための酵素は、種々の技術で安定化することができる。酵素の安定化技術は、米国特許第３，６００，３１９号（１９７１年８月１７日発行、ゼドゲ（Ｇｅｄｇｅ）ら）、欧州特許第１９９，４０５号及び欧州特許第２００，５８６号（１９８６年１０月２９日、ベネガス（Ｖｅｎｅｇａｓ））に開示されており、例示されている。酵素の安定化システムは、例えば、米国特許第３，５１９，５７０号にも記載されている。プロテアーゼ、キシラナーゼ及びセルラーゼを提供する有用なＢａｃｉｌｌｕｓ　ｓｐ．ＡＣ１３は、ＷＯ９４０１５３２Ａ（ノボ）に記載されている。
【０１４１】
（色彩ケア及び布帛ケア利益）
色彩ケア利益の様式を提供する技術も包含され得る。これらの技術の例は、色彩保持のための金属触媒である。そのような金属触媒は、同時係属欧州特許出願第９２８７０１８１．２号に記載される。染料固着剤、抗しわ及び吸水性向上のためのポリオレフィン分散系、色彩ケア処理及び香料直接性（ｓｕｂｓｔａｎｔｉｖｉｔｙ）のための香料及びアミノ官能性ポリマー（ＰＣＴ／ＵＳ／１６５４６号）は色彩ケア／布帛ケア技術の更なる例であり、１９９６年１１月７日出願の同時係属特許出願第９６８７０１４０．９号に記載されている。
【０１４２】
布帛柔軟化剤を本発明による洗剤組成物中に組み入れることもできる。これらの剤は無機又は有機の種類のものであってよい。無機柔軟化剤は、ＧＢ−Ａ−１４００８９８号及びＵＳＰ５，０１９，２９２号に開示のスメクタイト粘土により例示される。有機布帛柔軟化剤としては、ＧＢ−Ａ１５１４２７６号及びＥＰ−Ｂ−００１１３４０号に開示された非水溶性三級アミン類、ＥＰ−Ｂ−００２６５２７号及びＥＰ−Ｂ−００２６５２８号に開示されたモノＣ１２〜Ｃ１４四級アンモニウム塩類とのそれらの組み合わせ、並びにＥＰ−Ｂ−０２４２９１９号に開示されたジ−長鎖アミド類が挙げられる。布帛柔軟化系の他の有用な有機成分としては、ＥＰ−Ａ−０２９９５７５及び０３１３１４６号に開示されるような高分子量ポリエチレンオキシド材料が挙げられる。
【０１４３】
スメクタイト粘土の濃度は通常、２重量％〜２０重量％、より好ましくは５重量％〜１５重量％の範囲であり、この材料は乾燥混合成分として配合物の残りに添加される。
非水溶性三級アミン類又はジ長鎖アミド物質のような有機布帛柔軟化剤は０．５重量％〜５重量％、通常１重量％〜３重量％の濃度で組み入れられ、高分子量ポリエチレンオキシド物質及び水溶性陽イオン性物質は０．１重量％〜２重量％、通常０．１５重量％〜１．５重量％の濃度で添加される。これらの物質は通常、組成物のスプレー乾燥部分に添加されるが、いくつかの例では、それらを組成物の他の固体成分上へ乾燥混合粒子として添加すること又はそれらを溶解液体としてスプレーすることがより都合が良い。
【０１４４】
（ビルダー系）
本発明に基づいた組成物はさらにビルダーシステムを含んでもよい。アルミノシリケート類、シリケート類、ポリカルボキシレート類、アルキル−又はアルケニル−コハク酸及び脂肪酸類、エチレンジアミンテトラアセテート、ジエチレントリアミンペンタメチレンアセテートなどの物質、アミノポリホスホネート類、とりわけエチレンジアミンテトラメチレンホスホン酸及びジエチレントリアミンペンタメチルレンホスホン酸などの金属イオン封鎖剤を包含する従来のいずれかのビルダー系が本発明での使用に好適である。ホスフェートビルダーも本発明で使用することができる。
好適なビルダーは無機イオン交換材料、一般に無機水和アルミノシリケート材料、より特に、水和ゼオライトＡ、Ｘ、Ｂ、ＨＳ又はＭＡＰのような水和合成ゼオライトであり得る。
【０１４５】
もう１つの好適な無機ビルダー材料は、層状シリケート、例えばＳＫＳ−６（ヘキスト）である。ＳＫＳ−６は、ケイ酸ナトリウム（Ｎａ_２Ｓｉ_２Ｏ_５）からなる結晶性シリケートである。
１つのカルボキシ基を含有する好適なポリカルボキシレート類としては、乳酸、グリコール酸及びベルギー特許第８３１，３６８号、８２１，３６９号及び８２１，３７０号に開示された、これらのエーテル誘導体が挙げられる。２つのカルボキシル基を含有するポリカルボキシレート類としては、コハク酸、マロン酸、（エチレンジオキシ）二酢酸、マレイン酸、ジグリコール酸、酒石酸、タルトロン酸及びフマル酸の水溶性塩、並びに独国公開特許第２，４４６，６８６号及び第２，４４６，６８７号に記載のエーテルカルボキシレート類、及びベルギー特許第８４０，６２３号に記載のスルフィニルカルボキシレート類が挙げられる。
【０１４６】
３つのカルボキシ基を含有するポリカルボキシレートには、特に、水溶性シトレート、アコニトレート及びシトラコネート、並びに英国特許第１，３７９，２４１号に記載されるカルボキシメチルオキシスクシネートのようなスクシネート誘導体、オランダ特許第７２０５８７３号に記載されるラクトキシスクシネート、及び英国特許第１，３８７，４４７号に記載される２−オキサ−１，１，３−プロパントリカルボキシレートのようなオキシポリカルボキシレート物質が挙げられる。
４つのカルボキシ基を含有するポリカルボキシレートには、英国特許第１，２６１，８２９号で開示されたオキシジスクシネート、１，１，２，２−エタンテトラカルボキシレート類、１，１，３，３−プロパンテトラカルボキシレート類及び１，１，２，３−プロパンテトラカルボキシレート類が挙げられる。スルホ置換型基を含有するポリカルボキシレートには、英国特許第１，３９８，４２１号及び同第１，３９８，４２２号及び米国特許第３，９３６，４４８号で開示されたスルホスクシネート誘導体、並びに英国特許第１，０８２，１７９号で開示されたスルホネート化熱縮合シトレート類が挙げられ、ホスホン置換基含有ポリカルボキシレート類は英国特許第１，４３９，０００号で開示される。
【０１４７】
脂環族及び複素環のポリカルボキシレートには、シクロペンタン−シス、シス、シス−テトラカルボキシレート類、シクロペンタジエニドペンタカルボキシレート類、２，３，４，５−テトラヒドロフラン−シス、シス、シス−テトラカルボキシレート類、２，５−テトラヒドロフラン−シス−ジカルボキシレート類、２，２，５，５−テトラヒドロフラン−テトラカルボキシレート類、１，２，３，４，５，６−ヘキサン−ヘキサカルボキシレート類、並びにソルビトール、マニトール及びキシリトールのような多価アルコールのカルボキシメチル誘導体が挙げられる。芳香族ポリカルボキシレートには、英国特許第１，４２５，３４３号で開示されたメリト酸、ピロメリト酸、及びフタル酸誘導体が挙げられる。
【０１４８】
前記の中で、好ましいポリカルボキシレート類は、分子当り３つまでのカルボキシ基を含有するヒドロキシカルボキシレート類であり、さらに特にはシトレート類である。
本組成物に使用するのに好ましいビルダー系としては、ゼオライトＡのような非水溶性アルミノシリケートビルダー、又は層状シリケート（ＳＫＳ−６）、及びクエン酸のような水溶性カルボキシレートキレート剤の混合物が挙げられる。他の好ましいビルダー系としては、ゼオライトＡのようなアルミノシリケートビルダー、及びクエン酸のような水溶性カルボキシレートキレート剤の混合物が挙げられる。本発明の液体洗剤組成物で使用するのに好ましいビルダー系は石鹸及びポリカルボキシレート類である。
【０１４９】
粒状組成物に使用するビルダー系の一部を形成し得る他のビルダー物質としては、アルカリ金属カーボネート類、ビカーボネート類、シリケート類のような無機物質、及び有機ホスホネート類、アミノポリアルキレンホスホネート類及びポリカルボキシレート類のような有機物質が挙げられる。
他の好適な水溶性有機塩類は、有機ホモポリマー性又はコポリマー性酸又はそれらの塩類であり、その際ポリカルボン酸は２つを超えない炭素原子で互いに分離された少なくとも２つのカルボキシル基を含む。この種類のポリマーはＧＢ−Ａ−１，５９６，７５６号に開示される。そのような塩類の例は、分子量が２０００〜５０００のポリアクリレート及びそれらの無水マレイン酸とのコポリマーであり、そのようなコポリマーは分子量が２０，０００〜７０，０００、特に約４０，０００である。
【０１５０】
洗浄性ビルダー塩は通常、組成物の５重量％〜８０重量％、好ましくは１０重量％〜７０重量％、そして最も一般的には３０重量％〜６０重量％の量で包含される。
【０１５１】
（キレート剤）
本明細書の洗剤組成物は任意で１以上の鉄及び／又はマンガンキレート剤を含有してもよい。かかるキレート剤は、アミノカルボキシレート類、アミノホスホネート類、多官能−置換芳香族キレート剤及びこれらの混合物から成る群から選択することができ、すべて以下で定義する。理論により束縛されることを意図しないで、これらの物質の利益は、部分的には可溶性キレートの形成により洗浄溶液から鉄及びマンガンイオンを除くそれらの並外れた能力によると考えられている。
任意のキレート剤として有用なアミノカルボキシレート類には、エチレンジアミンテトラアセテート、Ｎ−ヒドロキシエチルエチレンジアミントリアセテート、ニトリロ−トリ−アセテート、エチレンジアミンテトラプロ−プリオネート、トリエチレンテトラアミンヘキサアセテート、ジエチレントリアミンペンタアセテート、及びエタノールジグリシン、そのアルカリ金属塩、アンモニウム塩、及び置換アンモニウム塩及びその混合物が挙げられる。
【０１５２】
洗剤組成物において少なくとも低レベルの総リンが許容される場合、アミノホスフォネート類も本発明の組成物におけるキレート剤としての使用に好適であり、デクエスト（ＤＥＱＵＥＳＴ）としてエチレンジアミンテトラキス（メチレンホスフォネート）が挙げられる。好ましい、これらのアミノホスフォネート類は、約６を超える炭素原子を持つアルキル基又はアルケニル基を含有しない。
本明細書の組成物において、多官能置換型芳香族キレート剤も有用である。米国特許第３，８１２，０４４号（Ｃｏｎｎｏｒら、１９７４年５月２１日発行）を参照のこと。この種の酸性の好ましい化合物は、１，２−ジヒドロキシ−３，５−ジスルホベンゼンなどのジヒドロキシジスルホベンゼンである。
【０１５３】
本明細書で用いるのに好ましい生分解性キレート剤は、エチレンジアミンジサクシネート（「ＥＤＤＳ」）であり、特に、ハートマン（Ｈａｒｔｍａｎ）及びパーキンス（Ｐｅｒｋｉｎｓ）への米国特許第４，７０４，２３３号（１９８７年１１月３日）に記載されている［Ｓ，Ｓ］異性体である。
本明細書の組成物は、キレート剤として、又は例えばゼオライト、層状シリケート等のような不溶性ビルダーに有用な補助ビルダーとして、水溶性メチルグリシン二酢酸（ＭＧＤＡ）塩（又は酸型）も含有してもよい。
利用するのであれば、このようなキレート剤は一般に、本発明における洗剤組成物の約０．１重量％〜約１５重量％含まれる。更に好ましくは、利用するのであれば、該キレート剤は、かかる組成物の約０．１重量％〜約３．０重量％含まれる。
【０１５４】
（泡抑制剤）
もう１つの任意成分は泡抑制剤であり、シリコーン及びシリカ−シリコーン混合物により例示される。シリコーンは一般に、アルキル化ポリシロキサン材料として表すことができるが、シリカは、通常、シリカエーロゲル及びキセロゲル及び種々のタイプの疎水性シリカによって例示される細かく分割された形態で用いられる。これらの物質は粒子として組み入れることができ、ここでは泡抑制剤は水溶性又は水分散性、本質的に非界面活性洗剤不浸透性キャリアに有利に放出できるように組み入れられる。あるいは、泡抑制剤は液体キャリアに溶解又は分散され得、そして他の成分の１つ以上にスプレーすることにより適用され得る。
【０１５５】
好ましいシリコーン泡制御剤は、バルトロタ（Ｂａｒｔｏｌｌｏｔａ）らの米国特許第３９３３６７２号に開示される。他の特に有用な泡抑制剤は、自己乳化シリコーン泡抑制剤であり、１９７７年４月２８日発行の独国特許出願ＤＴＯＳ２６４６１２６号に記載される。泡抑制剤化合物の例は、ダウ・コーニング（Ｄｏｗ Ｃｏｒｎｉｎｇ）から市販品として入手可能なＤＣ−５４４であり、これはシロキサン−グリコールコポリマーである。特に好ましい泡制御剤は、シリコーン油及び２−アルキル−アルカノール類の混合物を含む泡抑制剤系である。好適な２−アルキル−アルカノール類は２−ブチル−オクタノールであり、これは商標名イソフォール（Ｉｓｏｆｏｌ）１２Ｒで市販品として入手可能である。
【０１５６】
そのような泡抑制剤系は、１９９２年１１月１０日出願の同時係属欧州特許出願第９２８７０１７４．７号に記載されている。
特に好ましいシリコーン泡制御剤は、同時係属欧州特許出願第９２２０１６４９．８号に記載されている。前記組成物は、エアロシル（Ａｅｒｏｓｉｌ）（登録商標）のようなヒュームド非孔性シリカとの組み合わせでシリコーン／シリカ混合物を含み得る。
上記泡抑制剤は通常、組成物の０．００１重量％〜２重量％、好ましくは０．０１重量％〜１重量％の濃度で使用される。
【０１５７】
（その他）
汚れ懸濁剤、汚れ放出剤、光学的光沢剤、研磨材、殺菌剤、曇り阻害剤、着色剤及び／又はカプセル化若しくは非カプセル化香料のような、洗剤組成物に使用される他の成分も使用され得る。
特に好適なカプセル材料は水溶性カプセル剤であって、これはＧＢ１，４６４，６１６号に記載されるような多糖類及びポリヒドロキシ化合物のマトリックスからなる。他の好適な水溶性カプセル材料は、ＵＳ３，４５５，８３８号に記載されるような置換型ジカルボン酸の非ゼラチン化デンプン酸−エステル類から誘導されるデキストリン類を含む。これらの酸エステルデキストリン類は、好ましくは、ろう様メイズ（ｍａｉｚｅ）、ろう様ソルガム（ｓｏｒｇｈｕｍ）、サゴ（ｓａｇｏ）、タピオカ及びポテトから調製される。前記カプセル材料の好適な例としては、ナショナル・スターチにより製造されたＮ−ロック（Ｌｏｋ）が挙げられる。Ｎ−ロックカプセル材料は、変性メイズデンプン及びグルコースからなる。デンプンは、オクテニルスクシン酸無水物のようなモノ官能性置換基を添加することにより変性される。
【０１５８】
本発明で好適な再付着防止剤及び汚れ分散剤としては、メチルセルロース、カルボキシメチルセルロース及びヒドロキシエチルセルロースのようなセルロース誘導体、並びにホモ−又はコ−ポリマー性ポリカルボン酸類又はそれらの塩が挙げられる。この種類のポリマーとしては、ビルダーとして前述されたポリアクリレート類及び無水マレイン酸−アクリル酸コポリマー、並びに無水マレイン酸とエチレン、メチルビニルエーテル又はメタクリル酸のコポリマーが挙げられ、無水マレイン酸はコポリマーの少なくとも２０モルパーセントを構成する。これらの物質は通常、組成物の０．５重量％〜１０重量％、より好ましくは０．７５重量％〜８重量％、最も好ましくは１重量％〜６重量％の濃度で使用される。
【０１５９】
好ましい光学的光沢剤は陰イオン性であり、その例は、４，４’−ビス−（２−ジエタノールアミノ−４−アニリノ−ｓ−トリアジン−６−イルアミノ）スチルベン−２：２’二スルホン酸二ナトリウム、４，−４’−ビス−（２−モルホリノ−４−アニリノ−ｓ−トリアジン−６−イルアミノ−スチルベン−２：２’−二スルホン酸二ナトリウム、４，４’−ビス−（２，４−ジアニリノ−ｓ−トリアジン−６−イルアミノ）スチルベン−２：２’−二スルホン酸二ナトリウム、４’，４”−ビス−（２，４−ジアニリノ−ｓ−トリアジン−６イルアミノ）スチルベン−２−スルホン酸一ナトリウム、４，４’−ビス−（２−アニリノ−４−（Ｎ−メチル−Ｎ−２−ヒドロキシエチルアミノ）−ｓ−トリアジン−６−イルアミノ）スチルベン−２，２’−二スルホン酸二ナトリウム、４，４’−ビス−（４−フェニル−２，１，３−トリアゾル−２−イル）−スチルベン−２，２’二スルホン酸二ナトリウム、４，４’ビス（２−アニリノ−４−（１−メチル−２−ヒドロキシエチルアミノ）−ｓ−トリアジン−６−イルアミノ）スチルベン−２，２’二スルホン酸二ナトリウム、ナトリウム２（スチビル−４”−（ナフト−１’，２’：４，５）−１，２，３−トリアゾール−２”−スルホン化４，４’−ビス（２−スルホスチリル）ビフェニルである。非常に好ましい光沢剤は、ＥＰ７５３５６７号に開示された具体的な光沢剤である。
【０１６０】
他の有用なポリマー性材料はポリエチレングリコールであり、特に分子量１０００〜１００００、とりわけ２０００〜８０００、及び最も好ましくは約４０００のものである。これらは０．２０重量％〜５重量％、より好ましくは０．２５重量％〜２．５重量％の濃度で使用される。これらのポリマー及び前記ホモ−又はコ−ポリマー性ポリカルボキシル酸塩類は、遷移金属不純物の存在下での粘土、タンパク質性及び酸化性汚れにおける向上された白色度維持、布帛灰分付着、及び洗浄特性に関して重要である。
本発明の組成物に有用な汚れ放出剤は、慣例的に、様々な配列でのテレフタル酸とエチレングリコール及び／又はポリエチレングリコール単位のコポリマー又はターポリマーである。そのようなポリマーの例は、ともに譲渡された米国特許第４１１６８８５号及び第４７１１７３０号、並びに公開特許出願第０２７２０３３号に開示される。ＥＰ−Ａ−０２７２０３３号による特に好ましいポリマーは次式を有する。
【０１６１】
（ＣＨ_３（ＰＥＧ）_４３）_０．７５（ＰＯＨ）_０．２５［Ｔ−ＰＯ）_２．８（Ｔ−ＰＥＧ）_０．４］Ｔ（ＰＯ−Ｈ）_０．２５（（ＰＥＧ）_４３ＣＨ_３）_０．７５、ＰＥＧは−（ＯＣ_２Ｈ_４）Ｏ−であり、ＰＯは（ＯＣ_３Ｈ_６Ｏ）であり、そしてＴは（ｐｃＯＣ_６Ｈ_４ＣＯ）である。
ジメチルテレフタレート、ジメチルスルホイソフタレート、エチレングリコール及び１−２プロパンジオールのランダムコポリマーとして変性されたポリエステル類であって末端部が主にスルホベンゾエート及び従属的にエチレングリコール及び／又はプロパンジオールのモノエステルから構成されるものも非常に有用である。「主に」スルホベンゾエート基により量末端部において末端保護されたポリマーを得ることが目的であり、本局面において、殆どの前記コポリマーはスルホベンゾエート基により末端保護される。しかしながら、いくつかのコポリマーは十分に末端保護されず、そしてそれらの末端基はエチレングリコール及び／又はプロパン１−２ジオールのモノエステルからなってもよく、「従属的に」そのような種からなる。
【０１６２】
本発明の選択されたポリエステル類は、約４６重量％のジメチルテレフタル酸、約１６重量％のプロパン−１，２ジオール、約１０重量％のエチレングリコール、約１３重量％のジメチルスルホ安息香酸及び約１５重量％のスルホイソフタル酸を含有し、そして約３，０００の分子量を有する。ポリエステル類及びそれらの調製法はＥＰＡ３１１３４２号に詳細に記載される。
水道水の遊離塩素は、洗剤組成物中の酵素を迅速に脱活することは当該技術分野において周知である。従って、配合物中でペルボレート、硫酸アンモニウム、亜硫酸ナトリウム又はポリエチレンイミンのような塩素捕捉剤を全組成物の約０．１重量％の濃度で使用することは、洗浄安定性を通して洗剤酵素の向上を提供する。塩素捕捉剤を含む組成物は、１９９２年１月３１日出願の欧州特許出願第９２８７００１８．６号に記載される。
【０１６３】
ポリアクリレートから調製されるもののようなアルコキシル化ポリカルボキシレート類は、追加的な油脂除去性能を提供するために本明細書で有用である。かかる物質は、ＷＯ９１／０８２８１号及びＰＣＴ９０／０１８１５号（４ページ以下参照）に記載されており、参考として本明細書に組み入れる。化学的に、このような物質は、７〜８のアクリレート単位あたり１つのエトキシ側鎖を有するポリアクリレートを含む。側鎖は、式（−ＣＨ_２ＣＨ_２Ｏ）_ｍ（ＣＨ_２）_ｎＣＨ_３のものであり、、ｍは２〜３、ｎは６〜１２である。側鎖は、ポリアクリレート「主鎖」にエーテル結合し、「櫛」ポリマー型構造を提供する。分子量は変化することができるが、通常、約２０００〜約５０，０００の範囲である。かかるアルコキシル化ポリカルボキシレートは、本明細書の組成物の約０．０５重量％〜約１０重量％含まれることができる。
【０１６４】
（分散剤）
本発明の洗剤組成物は分散剤も含有することができ、好適な水溶性有機塩類はホモポリマー性又はコポリマー性の酸、又はそれらの塩であり、その際ポリカルボン酸は、２個以下の炭素原子で互いに分離された少なくとも２つのカルボキシル基を含む。この種類のポリマーはＧＢ−Ａ−１，５９６，７５６号に開示される。そのような塩類の例は、分子量が２０００〜５０００のポリアクリレート及びそれらの無水マレイン酸とのコポリマーであり、そのようなコポリマーは分子量が１，０００〜１００，０００である。
特に、４０００の分子量を有する４８０Ｎのようなアクリレート及びメタクリレートのコポリマーを組成物の０．５〜２０重量％の濃度で本発明の洗剤組成物に添加できる。
【０１６５】
本発明の組成物は、ライム石鹸ペプタイザー（ｐｅｐｔｉｓｅｒ）化合物を含有してもよく、これは好ましくは、以下で８を超えない、好ましくは７を超えない、最も好ましくは６を超えないものとして定義されるようなライム石鹸分散粉末（ＬＳＤＰ）を有する。ライム石鹸ペプタイザー化合物は、好ましくは０重量％〜２０重量％の濃度で存在する。
【０１６６】
ライム石鹸ペプタイザーの有効性の数値的測定はライム石鹸分散剤粉末（ＬＳＤＰ）により与えられ、これはＨ．Ｃ．ボルゲッティー（Ｂｏｒｇｈｅｔｔｙ）及びＣ．Ａ．ベルグマン（Ｂｅｒｇｍａｎ）、ジャーナル・オブ・アメリカン・オイル・ケミカル・ソサエティー（Ｊ． Ａｍ． Ｏｉｌ． Ｃｈｅｍ． Ｓｏｃ．）、２７巻、８８〜９０頁（１９５０）による文献に記載されるライム石鹸分散試験を使用して決定される。このライム石鹸分散試験法はこの技術分野の実務者により広く利用されており、例えば次のレビュー記事に参照される：Ｗ．Ｎ．リンフィールド（Ｌｉｎｆｉｅｌｄ）、サーファクタント・サイエンス・シリーズ（Ｓｕｒｆａｃｔａｎｔ ｓｃｉｅｎｃｅ Ｓｅｒｉｅｓ）７巻、３頁；Ｗ．Ｎ．リンフィールド（Ｌｉｎｆｉｅｌｄ）、テンサイド・サーフ・デット（Ｔｅｎｓｉｄｅ ｓｕｒｆ． ｄｅｔ．）２７巻、１５９〜１６３頁（１９９０）；及びＭ．Ｋ．ナガラジャン（Ｎａｇａｒａｊａｎ）、Ｗ．Ｆ．マスラー（Ｍａｓｌｅｒ）、コスメティックス・アンド・トイレタリーズ（Ｃｏｓｍｅｔｉｃｓ ａｎｄ Ｔｏｉｌｅｔｒｉｅｓ）、１０４巻、７１〜７３頁（１９８９）。ＬＳＤＰは、３３３ｐｐｍＣａＣＯ_３の水３０ｍｌにおける０．０２５ｇのオレイン酸ナトリウム（Ｃａ：Ｍｇ＝３：２）当量硬度により形成されたライム石鹸析出物を分散させるのに必要な分散剤とオレイン酸ナトリウムの重量％比である。
【０１６７】
良好なライム石鹸ペプタイザー能力を有する界面活性剤は、ある種のアミンオキシド類、ベタイン類、スルホベタイン類、アルキルエトキシスルフェート類、及びエトキシ化アルコール類を包含する。
本発明により使用される８を超えないＬＳＤＰを有する代表的な界面活性剤はとしては、Ｃ_１６〜Ｃ_１８ジメチルアミンオキシド、１〜５の平均エトキシ度を有するＣ_１２〜Ｃ_１８アルキルエトキシスルフェート類、特に約３のエトキシ度を有するＣ_１２〜Ｃ_１５アルキルエトキシスルフェート界面活性剤（ＬＳＤＰ＝４）、及び１２（ＬＳＤＰ＝６）又は３０の平均エトキシ度を有するＣ_１４〜Ｃ_１５エトキシ化アルコール類であってそれぞれＢＡＳＦ・ＧｍｂＨにより商標名ルテンソール（Ｌｕｔｅｎｓｏｌ）Ａ０１２及びルテンソール（Ｌｕｔｅｎｓｏｌ）Ａ０３０で販売されるものが挙げられる。
【０１６８】
本発明での使用に好適なポリマー性ライム石鹸ペプタイザーは、Ｍ．Ｋ．ナガラジャン（Ｎａｇａｒａｊａｎ）、Ｗ．Ｆ．マスラー（Ｍａｓｌｅｒ）による記事において、コスメティックス・アンド・トイレタリーズ（Ｃｏｓｍｅｔｉｃｓ ａｎｄ Ｔｏｉｌｅｔｒｉｅｓ）、１０４巻、７１〜７３頁（１９８９）で見出されるように記載される。
４−［Ｎ−オクタノイル−６−アミノヘキサノイル］ベンゼンスルホネート、４−［Ｎ−ノナノイル−６−アミノヘキサノイル］ベンゼンスルホネート、４−［Ｎ−デカノイル−６−アミノヘキサノイル］ベンゼンスルホネート、及びこれらの混合物、並びに親水性／疎水性漂白剤配合物と一緒のノナノイルオキシベンゼンスルホネート のような疎水性漂白剤もペプチザー化合物として使用できる。
【０１６９】
（転染阻害剤）
本発明の洗剤組成物は、着色された布帛を含む布帛洗濯操作間で生じる、可溶化及び懸濁された染料の１つの布帛からもう１つへの転染を阻害するための化合物も包含できる。
【０１７０】
（ポリマー転染阻害剤）
本発明の洗剤組成物は、０．００１重量％〜１０重量％、好ましくは０．０１重量％〜２重量％、より好ましくは０．０５重量％〜１重量％のポリマー染転阻害剤も含む。前記ポリマー転染阻害剤は通常、着色された布帛からそこで洗浄される布帛への染料の移動を阻害するために、洗剤組成物中に組み入れられる。これらのポリマーは、染料が洗浄中の他の物品へ付着する機会を有する前に、染色された布帛の洗い落とされた遊走性染料を錯化するか又は吸着する能力を有する。
特に好適なポリマー転染阻害剤は、ポリアミンＮ−オキシドポリマー類、Ｎ−ビニルピロリドン及びＮ−ビニルイミダゾールのコポリマー類、ポリビニルピロリドンポリマー類、ポリビニルオキサゾリドン類及びポリビニリミダゾール類、又はこれらの混合物が挙げられる。
【０１７１】
そのようなポリマーの添加は、本発明の酵素の性能も増加させる。
ａ）ポリアミンＮ−オキシドポリマー類
使用するのに好適なポリアミンＮ−オキシドポリマー類は、次の構造式を有する単位を含有する。
【０１７２】
【化１４】

【０１７３】
Ｐはポリマー性単位であり、Ｒ−Ｎ−Ｏ基はポリマー性単位に結合できるか又はＲ−Ｎ−Ｏ基はポリマー性単位の一部を形成するかあるいは両方の組み合わせである。
Ａは
【０１７４】
【化１５】

【０１７５】
であり、ｘは０又は１であり、
Ｒは脂肪族、エトキシ化脂肪族、芳香族、複素環式又は脂環式基、あるいはこれらの組み合わせであり、Ｎ−Ｏ基の窒素はこれらの基に結合できるか又はＮ−Ｏ基の窒素はこれらの基の一部である。
Ｎ−Ｏ基は以下の一般構造で表すことができる。
【０１７６】
【化１６】

【０１７７】
式中、Ｒ１、Ｒ２及びＲ３は、脂肪族基、芳香族、複素環又は脂環族基又はその組み合わせであり；ｘ又は／及びｙ又は／及びｚは０又は１であり；Ｎ−Ｏ基の窒素は、これらの基に結合することができるか又はその一部を形成することができる。
Ｎ−Ｏ基は重合可能な単位（Ｐ）の一部であることもでき又はポリマーの主鎖であることも又は両方の組み合わせであることもできる。
Ｎ−Ｏ基が重合可能な単位の一部を形成する好適なポリアミンＮ−オキシドは、Ｒが脂肪族、芳香族、脂環式又は複素環式基から選択されるポリアミンＮ−オキシドを含む。
【０１７８】
前記ポリアミンＮ−オキシドの１つの部類は、Ｎ−Ｏ基の窒素がＲ−基の一部を形成するポリアミンＮ−オキシドの群を含む。好ましいポリアミンＮ−オキシドは、Ｒがピリジン、ピロール、イミダゾール、ピロリジン、ピペリジン、キノリン、アクリジン及びこれらの誘導体などの複素環式基であるものをいう。
前記ポリアミンＮ−オキシドのもう１つの部類は、Ｎ−Ｏ基の窒素がＲ−基のに結合するポリアミンＮ−オキシドの群を含む。
他の好適なポリアミンＮ−オキシド類はＮ−Ｏ基が重合可能な単位に結合するポリアミンオキシド類である。
【０１７９】
これらのポリアミンＮ−オキシド類の好ましい種類は、一般式（Ｉ）を有するポリアミンＮ−オキシド類であって、Ｒが芳香族、複素環式又は脂環式基であり、Ｎ−Ｏ官能基の窒素が前記Ｒ基の一部であるものである。
これらの部類の実施例は、Ｒがピリジン、ピロール、イミダゾール及びこれらの誘導体などの複素環式化合物であるポリアミンオキシドである。
もう１つのポリアミンＮ−オキシド類の好ましい種類は、一般式（Ｉ）を有するポリアミンＮ−オキシド類であって、Ｒが芳香族、複素環式又は脂環式基であり、Ｎ−Ｏ官能基の窒素が前記Ｒ基に結合しているものである。
これらの種類の例は、Ｒ基がフェニルのような芳香族であり得るポリアミンオキシド類である。
形成されるアミンオキシドポリマーが水溶性であり、染料の移行を抑制する特性を有する限り、いかなるポリマー主鎖を用いることもできる。好適なポリマー主鎖の例は、ポリビニル類、ポリアルキレン類、ポリエステル類、ポリエーテル類、ポリアミド、ポリイミド類、ポリアクリレート類及びそれらの混合物である。
【０１８０】
本発明のアミンＮ−オキシドポリマーは典型的には、約１０：１〜約１：１００００００のアミン対アミンＮ−オキシドの比を有する。しかしながら、ポリアミンオキシドポリマーに存在するアミンオキシド基の量は、適当な共重合又はＮ−酸化の適当な程度によって変えることができる。好ましくは、アミンとアミンＮ−オキシドの比率は２：３〜１：１００００００、より好ましくは１：４〜１：１００００００、最も好ましくは１：７〜１：１００００００である。本発明のポリマーは、１つのモノマー型がアミンＮ−オキシドであり、そして他のモノマー型がアミンＮ−オキシドであるか又はアミンＮ−オキシドではないランダム又はブロックコポリマーを包含する。ポリアミンＮ−オキシドのアミンオキシド単位はｐＫａ＜１０、好ましくはｐＫａ＜７、さらに好ましいｐＫａ＜６を有する。
【０１８１】
ポリアミンオキシド類はほとんどいかなる重合度においても得ることができる。重合度は物質が望ましい水溶解度及び染料懸濁力を有する場合には重要ではない。
典型的に、平均分子量は５００〜１０００，０００；好ましくは１，０００〜５０，０００、より好ましくは２，０００〜３０，０００、最も好ましくは３，０００〜２０，０００の範囲内である。
【０１８２】
ｂ）Ｎ−ビニルピロリドン及びＮ−ビニルイミダゾールのコポリマー類
本発明で使用されるＮ−ビニルイミダゾールＮ−ビニルピロリドンポリマー類は５，０００〜１，０００，０００、好ましくは５，０００〜２００，０００の平均分子量範囲を有する。
本発明の洗剤組成物で使用するのに非常に好ましいポリマーは、Ｎ−ビニルイミダゾールＮ−ビニルピロリドンコポリマーから選択されたポリマーを含み、前記ポリマーは５，０００〜５０，０００、より好ましくは８，０００〜３０，０００、最も好ましくは１０，０００〜２０，０００の平均分子量範囲を有する。
バース（Ｂａｒｔｈ）Ｈ．Ｇ．及びメイズ（Ｍａｙｓ）Ｊ．Ｗ．、ケミカル・アナリシス（Ｃｈｅｍｉｃａｌ Ａｎａｌｙｓｉｓ）１１３巻、「ポリマー特性付けの現代法（Ｍｏｄｅｒｎ Ｍｅｔｈｏｄｓ ｏｆ Ｐｏｌｙｍｅｒ Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ）」に記載されたように平均分子量範囲は光散乱により決定される。
【０１８３】
非常に好ましいＮ−ビニルイミダゾールＮ−ビニルピロリドンコポリマーは、５，０００〜５０，０００；より好ましくは８，０００〜３０，０００；最も好ましくは１０，０００〜２０，０００の平均分子量範囲を有する。
前記平均分子量範囲を有することを特徴とするＮ−ビニルイミダゾールＮ−ビニルピロリドンコポリマーは、優れた転染阻害特性を提供するが、そこで配合された洗剤組成物の洗浄特性に逆効果をもたらさない。
本発明のＮ−ビニルイミダゾールＮ−ビニルピロリドンコポリマーは、１：１〜０．２：１、さらに好ましくは０．８：１〜０．３：１、最も好ましくは０．６：１〜０．４：１のＮ−ビニルイミダゾール対Ｎ−ビニルピロリドンのモル比を有する。
【０１８４】
ｃ）ポリビニルピロリドン
本発明の洗剤組成物は、約２，５００〜約４００，０００、好ましくは約５，０００〜約２００，０００、より好ましくは約５，０００〜約５０，０００、そして最も好ましくは約５，０００〜約１５，０００の平均分子量を有するポリビニルピロリドン（「ＰＶＰ」）を利用してもよい。好適なポリビニルピロリドンはニューヨーク州、ニューヨーク及びカナダ、モントリオールのＩＳＰ社より商品名ＰＶＰ　Ｋ−１５（粘度分子量１０，０００）、ＰＶＰ　Ｋ−３０（平均分子量４０，０００）、ＰＶＰ　Ｋ−６０（平均分子量１６０，０００）、及びＰＶＰ　Ｋ−９０（平均分子量３６０，０００）で市販されている。他の好適なポリビニルピロリドン類はＢＡＳＦコーポレーションから市販品として入手可能であり、ソカラン（Ｓｏｋａｌａｎ）ＨＰ１６５及びソカランＨＰ１２；洗剤分野の当業者に既知のポリビニルピロリドン類（ＥＰ−Ａ−２６２，８９７号及びＥＰ−Ａ−２５６，６９６号）が挙げられる。
【０１８５】
ｄ）ポリビニルオキサゾリドン：
本発明の洗剤組成物は、ポリマー転染阻害剤としてポリビニルオキサゾリドンを利用してもよい。前記ポリビニルオキサゾリドン類は、約２，５００〜約４００，０００、好ましくは約５，０００〜約２００，０００、より好ましくは約５，０００〜約５０，０００、そして最も好ましくは約５，０００〜約１５，０００の平均分子量を有する。
ｅ）ポリビニルイミダゾール：
本発明の洗剤組成物は、ポリマー転染阻害剤としてポリビニルイミダゾールを利用してもよい。前記ポリビニルイミダゾール類は、約２，５００〜約４００，０００、好ましくは約５，０００〜約２００，０００、より好ましくは約５，０００〜約５０，０００、そして最も好ましくは約５，０００〜約１５，０００の平均分子量を有する。
【０１８６】
ｆ）架橋ポリマー類：
架橋ポリマー類は、その骨格鎖がある程度まで結合されたポリマー類であり；これらの架橋は化学的又は物理的性質のもの、あるいは骨格鎖又は分岐鎖における活性基によるものであり得；架橋ポリマーはジャーナリ・オブ・ポリマー・サイエンス（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｐｏｌｙｍｅｒ Ｓｃｉｅｎｃｅ）、２巻、１０３５〜１０３９頁に記載されている。
１つの実施形態において、それらが三次元硬質構造を形成するような方法で架橋ポリマーは製造され、この三次元硬質構造は三次元構造により形成された孔に染料を捕捉することができる。もう１つの実施形態において、架橋ポリマーは膨張により染料を捕捉することができる。そのような架橋ポリマーは同時係属特許出願９４８７０２１３．９号に記載される。
【０１８７】
（洗浄方法）
本発明の組成物は実質的に、ソーキング法、前処理法及び別々のリンス補助組成物が添加され得るリンス工程を伴なう方法を包含するいずれの洗浄法で使用され得る。
【０１８８】
本明細書に記載の方法は、布帛、食器又はいずれかの他の硬質表面を通常の様式で洗浄性溶液と接触させることを含み、以下に例示される。従来の洗濯方法は、汚れた布帛を、そこに溶解又は分散された有効量の洗濯洗剤及び／又は布帛ケア組成物を有する水性液体で処理することを含む。好ましい機械食器洗浄法は、汚れた物品を、そこに溶解又は分散された有効量の機械食器洗浄又はリンス組成物を有する水性液体で処理することを含む。従来の有効量の機械食器洗浄組成物は、３〜１０リットルの洗浄体積に溶解又は分散された８〜６０ｇの製品を意味する。手による食器洗浄法により、汚れた食器は、有効量の食器洗浄組成物、典型的に０．５〜２０ｇ（２５の食器が処理されるのに対して）と接触する。好ましい手による食器洗浄法は、食器の表面への濃縮溶液の適用、又は洗剤組成物の多量の希釈溶液へのソーキングを包含する。従来の硬質表面法は、例えばスポンジ、ブラシ、布等で、そこに溶解又は分散された有効量の硬質表面クレンザー及び／又はそのような未希釈の組成物を有する水性液体で汚れた硬質物品を処理することを含む。それは、洗剤組成物の濃縮溶液又は多量の希釈溶液でのソーキングを包含する。本発明の方法は、洗浄方法の過程で都合良く行われる。洗浄方法は好ましくは５℃〜９５℃で、特に１０℃〜６０℃で行われる。処理溶液のｐＨは好ましくは７〜１２である。
【０１８９】
次の例は本発明の組成物を例示することを意味するが、必ずしも本発明の範囲を限定したり、あるいは定義したりするものではない。
【０１９０】
洗剤組成物において、酵素レベルは全組成物の重量による純粋な酵素により表わされ、他に明示されない限り、洗剤成分は全組成物の重量で表わされる。本明細書中の略語で示された成分の識別は次の意味を有する。
ＬＡＳ：　直鎖Ｃ_１１〜_１３アルキルベンゼンスルホン酸ナトリウム
ＴＡＳ：　タローアルキル硫酸ナトリウム
ＣｘｙＡＳ：　Ｃ_１ｘ〜Ｃ_１ｙアルキル硫酸ナトリウム
ＣｘｙＳＡＳ：　Ｃ_１ｘ〜Ｃ_１ｙ二級（２，３）アルキル硫酸ナトリウム
ＣｘｙＥｘ：　平均ｚモルのエチレンオキシドを縮合させたＣ_１ｘ〜Ｃ_１ｙの主として直鎖一級アルコール
ＣｘｙＥｚＳ：　平均ｚモルのエチレンオキシドを縮合させたＣ_１ｘ〜Ｃ_１ｙアルキル硫酸ナトリウム
ＣｘＥＯｙ：　平均エトキシル化度ｙを有するＣｙアルコール
ＮＩ１：　混合エトキシル化／プロポキシル化脂肪アルコール、例えば、平均エトキシル化度３．８及び平均プロポキシル化度４．５を有するアルコールであるプララファック（Ｐｌｕｒａｆａｃ）ＬＦ４０４
ＮＩ２：　Ｃ_１２〜Ｃ_１４アルキルジメチルアミンオキシド
ＱＡＳ：　Ｒ_２．Ｎ＋（ＣＨ_３）_２（Ｃ_２Ｈ_４ＯＨ）（、Ｒ_２＝Ｃ_１２〜Ｃ_１４）
ＱＡＳ１：　Ｒ_２．Ｎ＋（ＣＨ_３）_２（Ｃ_２Ｈ_４ＯＨ）（、Ｒ_２＝Ｃ_８〜Ｃ_１１）
ＳＡＤＳ：　式２−（Ｒ）．Ｃ_４Ｈ_７−１，４−（ＳＯ_４−）_２（、Ｒ＝_Ｃ１０〜_１８）で表わされるＣ_１４〜_２２アルキル二硫酸ナトリウム
ＭＢＡＳ：　平均分岐鎖１．５のメチル又はエチル分岐鎖基を有するＣ_１２〜_１８中間分岐鎖アルキルスルフェート界面活性剤
ＭＥＳ：　Ｃ_１８脂肪酸のｘ−スルホメチルエステル
ＡＰＡ：　：Ｃ_８〜_１０アミドプロピルジメチルアミン
石鹸：　タロー及びココ脂肪酸の８０／２０混合物から誘導された直鎖アルキルカルボン酸ナトリウム
ＳＴＳ：　トルエンスルホン酸ナトリウム
ＴＦＡＡ：　Ｃ_１６〜Ｃ_１８アルキルＮ−メチルグルカミド
ＴＰＫＦＡ：　Ｃ_１２〜Ｃ_１４トップドホールカット脂肪酸
ＤＥＱＡ：　ジ−（タロー−オキシ−エチル）ジメチルアンモニウムクロリド
ＤＥＱＡ（２）：　ジ−（ソフト−タローイルオキシエチル）ヒドロキシエチルメチルアンモニウムメチルスルフェート
ＳＤＡＳＡ：　比率１：２のステアリルジメチルアミン：トリプルプレス・ステアリン酸
ＤＴＭＡＭＳ：　ジタロージメチルアンモニウムメチルスルフェート
シリケート：　非晶性ケイ酸ナトリウム（ＳｉＯ_２：Ｎａ_２Ｏ比＝１．６〜３．２：１）
メタシリケート：　メタケイ酸ナトリウム（ＳｉＯ_２：Ｎａ_２Ｏ比＝１．０）
ゼオライトＡ：　０．１〜１０ミクロンの範囲の主要粒度を有する式Ｎａ_１２（Ａ１Ｏ_２ＳｉＯ_２）_１２．２７Ｈ_２Ｏで表わされる水和アルミノケイ酸ナトリウム（重量は無水物を基準として表される）
ＳＫＳ−６：　式δ−Ｎａ_２Ｓｉ_２Ｏ_５で表される結晶性層状シリケート
クエン酸塩：　クエン酸三ナトリウム二水和物
クエン酸：　無水クエン酸
カーボネート：　無水炭酸ナトリウム
ビカーボネート：　炭酸水素ナトリウム
スルフェート：　無水硫酸ナトリウム
硫酸マグネシウム：　無水硫酸マグネシウム
ＳＴＰＰ：　トリポリリン酸ナトリウム
ＴＳＰＰ：　ピロリン酸四ナトリウム
ＭＡ／ＡＡ：　４：１アクリレート／マレエートのランダムコポリマー（平均分子量約７０，０００〜８０，０００）
ＭＡ／ＡＡ１：　６：４アクリレート／マレエートのランダムコポリマー（平均分子量約１０，０００）
ＡＡ：　ポリアクリル酸ナトリウムポリマー（平均分子量４，５００）
ポリカルボキシレート：　アクリル酸のコポリマーであってＭＷ４，５００の、ＢＡＳＦから市販品として入手可能なソコラン（Ｓｏｋｏｌａｎ）のような、２，０００〜８０，０００の範囲に及ぶＭＷを有するアクリレート、マレエート及びメタクリレートのようなカルボキシ化モノマーの混合物を含むコポリマー
粘土：　ベントナイト又はスメクタイト粘土
ＰＢ１：　無水過ホウ酸一水和物
ＰＢ４：　標準式ＮａＢＯ_３．４Ｈ_２Ｏの過ホウ酸ナトリウム四水和物
ペルカーボネート：　標準式Ｎａ_２ＣＯ_３．３Ｈ_２Ｏ_２の無水過炭酸ナトリウム
ＮＡＤＣＣ：　ジクロロイソシアヌル酸ナトリウム
ＴＡＥＤ：　テトラアセチルエチレンジアミン
ＮＯＢＳ：　ナトリウム塩の形のノナノイルオキシベンゼンスルホネート
ＮＡＣＡ−ＯＢＳ：　（６−ノナミドカプロイル）オキシベンゼンスルホネート
ＬＯＢＳ：　Ｎａ塩の形のドデカノイルオキシベンゼンスルホネート
ＤＯＢＡ：　ドデカノイル安息香酸
ＤＴＰＡ：　ジエチレントリアミン五酢酸
ＨＥＤＰ：　１，１−ヒドロキシエタンジホスホン酸
ＤＥＴＰＭＰ：　商品名デクエスト（Ｄｅｑｕｅｓｔ）２０６０でモンサント（Ｍｏｎｓａｎｔｏ）により市販されているジエチルトリアミンペンタ（メチレン）ホスフォネート
ＥＤＤＳ：　エチレンジアミン−Ｎ，Ｎ’−ジコハク酸、そのナトリウム塩の形の（Ｓ，Ｓ）異性体
ＭｎＴＡＣＮ：　１，４，７−トリメチル−１，４，７−トリアザシクロノナンマンガン
光活性化漂白剤 ：　デキストリン可溶性ポリマーにカプセル化されたスルホン化亜鉛フタロシアニン又はアルミノフタロシアニン
ＰＡＡＣ：　酢酸ペンタアミン・コバルト（ＩＩＩ）塩
パラフィン：　ウィンターズホール（Ｗｉｎｔｅｒｓｈａｌｌ）により商品名ウィノグ（Ｗｉｎｏｇ）７０で販売されるパラフィンオイル
ＮａＢｚ：　安息香酸ナトリウム
プロテアーゼ：　ノボ・ノルディスク（Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ）Ａ／Ｓにより商標名サビナーゼ（Ｓａｖｉｎａｓｅ）で販売されるタンパク質分解酵素、ＥＰ２５１４４６号に記載された置換Ｙ２１７Ｌを有する「プロテアーゼＢ」変異型、置換組Ｎ７６Ｄ／Ｓ１０３Ａ／Ｖ１０４Ｉを有する「プロテアーゼＤ」変異型、アミノ酸置換組１０１Ｇ／１０３Ａ／１０４Ｉ／１５９Ｄ／２３２Ｖ／２３６Ｈ／２４５Ｒ／２４８Ｄ／２５２Ｋを有するＷＯ９９／２０７２７号、ＷＯ９９／２０７２６号及びＷＯ９９／２０７２３号に記載のプロテアーゼ
アミラーゼ：　ノボ・ノルディスク（Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ）Ａ／Ｓから入手可能な商標名ターマミル（Ｔｅｒｍａｍｙｌ）（登録商標）及びデュラミル（Ｄｕｒａｍｙｌ）（登録商標）で販売されるアミロリティック（Ａｍｙｌｏｌｙｔｉｃ）酵素並びにＷＯ９５／３５３８２号に記載されたアミノ酸欠失Ｒ１８１^＊＋Ｇ１８２^＊又はＴ１８３^＊＋Ｇ１８４^＊による向上された熱安定性を有するそれらの変異型
リパーゼ：　ノボ・ノルディスク（Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ）Ａ／Ｓにより商標名リポラーゼ（Ｌｉｐｏｌａｓｅ）、リポラーゼ・ウルトラ（Ｌｉｐｏｌａｓｅ Ｕｌｔｒａ）及びギスト−ブロケーズ（Ｇｉｓｔ−Ｂｒｏｃａｄｅｓ）によりリポマックス（Ｌｉｐｏｍａｘ）で販売される脂肪分解性酵素
ＣＧＴ−アーゼ：　ノボ・ノルディスク（Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ）Ａ／Ｓにより商標名トルザイム（Ｔｏｒｕｚｙｍｅ）で販売されるシクロデキストリントランスフェラーゼ
ＡＭＧ：　ノボ・ノルディスク（Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ）Ａ／Ｓにより商標名ＡＭＧで販売されるアミログルコシダーゼ
セルラーゼ：　ノボ・ノルディスク（Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ）Ａ／Ｓにより商標名ケアザイム（Ｃａｒｅｚｙｍｅ）、セルザイム（Ｃｅｌｌｕｚｙｍｅ）及び／又はエンドラーゼ（Ｅｎｄｏｌａｓｅ）で販売されるセルリティック（Ｃｅｌｌｕｌｙｔｉｃ）酵素
ＣＭＣ：　カルボキシメチルセルロースナトリウム
ＰＶＰ：　ポリビニルポリマー（平均分子量６０，０００）
ＰＶＮＯ：　ポリビニルピリジンＮ−オキシド（平均分子量５０，０００）
ＰＶＰＶＩ：　ビニルイミダゾール及びビニルピロリドンのコポリマー（平均分子量２０，０００）
光沢剤１：　４，４’−ビス（２−スルホスチリル）ビフェニル・二ナトリウム
光沢剤２：　４，４’−ビス（４−アニリノ−６−モルフォリノ−１．３．５−トリアジン−２−イル）スチルベン−２：２’−ジスルホン酸二ナトリウム
光沢剤３：　４，４’ビス（４，６−ジアニリノ−１，３，５−トリアジン−２−イル）アミノスチルベン−２，２’−ジスルホン酸二ナトリウム
シリコーン系消泡剤：　泡制御剤ポリジメチルシロキサン、分散剤としてシロキサン−オキシアルキレンコポリマーを伴う前記泡制御剤と前記分散剤の比１０：１〜１００：１
石鹸泡抑制剤：　粒状の１２％シリコーン／シリカ、１８％ステアリルアルコール、７０％デンプン
増粘剤：　Ｂ．Ｆ．グッドリッチ・ケミカル・カンパニー（Ｂ．Ｆ． Ｇｏｏｄｒｉｃｈ Ｃｈｅｍｉｃａｌ Ｃｏｍｐａｎｙ）及びポリゲル（Ｐｏｌｙｇｅｌ）により提案されるカルボポール（Ｃａｒｂｏｐｏｌ）のような高分子量架橋ポリアクリレート類
ＳＲＰ１：　陰イオンで末端キャップしたポリエステル
ＳＲＰ２：　１）米国特許第５，４１５，８０７号（ゴッセリンク（Ｇｏｓｓｅｌｉｎｋ）、パン（Ｐａｎ）、ケレット（Ｋｅｌｌｅｔｔ）及びホール（Ｈａｌｌ）、１９９５年６月１６日発行）によるノンコットン汚れ放出ポリマー、及び／又は２）米国特許出願第６０／０５１５１７号によるノンコットン汚れ放出ポリマーから選択される非ワタ汚れ放出ポリマー
ＱＥＡ：　ビス（（Ｃ_２Ｈ_５Ｏ）（Ｃ_２Ｈ_４Ｏ）_ｎ）（ＣＨ_３）−Ｎ^＋−Ｃ_６Ｈ_１２−Ｎ^＋−（ＣＨ_３）ビス（（Ｃ_２Ｈ_５Ｏ）−（Ｃ_２Ｈ_４Ｏ））_ｎ（、ｎは２０〜３０）
ＰＥＩ：　ポリエチレンイミン（平均分子量：６００〜１８００、平均エトキシル化度：窒素１個あたりエチレンオキシ残基７〜２０個）
ＳＣＳ：　クメンスルホン酸ナトリウム
ＨＭＷＰＥＯ：　高分子量ポリエチレンオキシド
ＰＥＧ　Ｘ：　ポリエチレングリコール（分子量Ｘ）
ＰＥＯ：　ポリエチレンオキシド（平均分子量５，０００）
ＴＥＰＡＥ：　テトラエチレンペンタアミンエトキシレート
ＢＴＡ：　ベンゾトリアゾール
ＰＨ：　蒸留水中１％溶液を２０℃で測定
【０１９１】
（実地例）
（実施例１）
次の粒状洗濯洗剤組成物を本発明に従って調製した。
【０１９２】
【表１】

【０１９３】
（実施例２）
次の粒状洗濯洗剤組成物を本発明に従って調製した。
【０１９４】
【表２】

【０１９５】
（実施例３）
次の粒状洗濯洗剤組成物を本発明に従って調製した。
【０１９６】
【表３】

【０１９７】
【表４】

【０１９８】
（実施例４）
次の粒状洗濯洗剤組成物を本発明に従って調製した。
【０１９９】
【表５】

【０２００】
（実施例５）
次の粒状洗濯洗剤組成物を本発明に従って調製した。
【０２０１】
【表６】

【０２０２】
（実施例６）
次の粒状洗濯洗剤組成物を本発明に従って調製した。
【０２０３】
【表７】

【０２０４】
（実施例７）
次の錠剤形状又は粒状配合物の洗濯用洗剤組成物を本発明に従って調製した。
【０２０５】
【表８】

【０２０６】
（実施例８）
次の洗濯洗剤組成物を本発明に従って調製した。
【０２０７】
【表９】

【０２０８】
（実施例９）
次の液体洗濯洗剤組成物を本発明に従って調製した。
【０２０９】
【表１０】

【０２１０】
（実施例１０）
以下の非水性液体洗剤組成物を本発明に従って調製した。
【０２１１】
【表１１】

【０２１２】
（実施例１１）
次の錠剤形状の洗濯用洗剤組成物を本発明に従って調製した。
ｉ）組成物１の洗剤ベース粉末を次のように調製する：ベース組成物１の粒子状物質のすべてを一緒に混合用ドラムの中で混合して均一な粒子状混合物を形成した。この混合の間、スプレーオンが行われた。
ｉｉ）次いで錠剤を次の方法で製造した。５０ｇのマトリックスを直径５．５ｃｍの円形の型に導入し、そして圧縮し、１０ｋＰａの引張り強度（又は直径破壊応力）を有する錠剤を得た。
ｉｉｉ）次いで、この錠剤を重量で９０部のセバシン酸及び１０部のメトサ・セルラ（Ｍｅｔｓａ Ｓｅｒｌａ）によるニムセル（Ｎｙｍｃｅｌ）−ＺＳＢ１６（登録商標）を含む１４０℃の浴に浸した。加熱浴に錠剤を浸す時間は、４ｇの浴混合物の適用を可能にするように調整された。次いで、この錠剤を２４時間で２５℃の周囲温度まで冷却させた。冷却された錠剤の引張り強度は３０ｋＰａの引張り強度まで増加した。
【０２１３】
【表１２】

【０２１４】
（実施例１２）
次の錠剤形状の洗濯用洗剤組成物を本発明に従って調製した。
【０２１５】
【表１３】

【０２１６】
（実施例１３）
次の洗濯用棒状洗剤組成物を本発明に従って調製した（レベルは重量部で表示され、酵素は純粋酵素で表わされる）。
【０２１７】
【表１４】

【０２１８】
（実施例１４）
次の「洗浄を通しての柔軟化」能力を提供する粒状布帛洗剤組成物を本発明に従って調製した。
【０２１９】
【表１５】

【０２２０】
（実施例１５）
次のリンス添加布帛柔軟剤組成物を本発明に従って調製した。
【０２２１】
【表１６】

【０２２２】
（実施例１６）
次の布帛柔軟剤及びドライヤー添加用布帛コンディショナー組成物を本発明に従って調製した。
【０２２３】
【表１７】

【０２２４】
（実施例１７）
次のコンパクト高密度（０．９６Ｋｇ／Ｌ）食器洗浄用洗剤組成物を本発明に従って調製した。
【０２２５】
【表１８】

【０２２６】
（実施例１８）
次の容積密度１．０２Ｋｇ／Ｌの粒状食器洗浄用洗剤組成物を本発明に従って調製した。
【０２２７】
【表１９】

【０２２８】
（実施例１９）
次の錠剤形状の洗剤組成物を本発明に従って調製したが、その際、標準の１２ヘッドロータリープレスを使用して、粒状食器洗浄用洗剤組成物を１３ＫＮ／ｃｍ^２の圧力で圧縮した。
【０２２９】
【表２０】

【０２３０】
（実施例２０）
次の密度１．４０Ｋｇ／Ｌの液体食器洗浄用洗剤組成物を本発明に従って調製した。
【０２３１】
【表２１】

【０２３２】
（実施例２１）
次の錠剤形状の食器洗浄用組成物を本発明に従って調製した（レベルはグラムで表示される）。
【０２３３】
【表２２】

【０２３４】
多相錠剤組成物を次のように調製する。粒状及び液体成分を混合することにより相１の洗剤活性物質組成物を調製し、次いで従来のロータリープレスのダイ中に通す。プレスは、型を形成するのに適した形状のパンチを包含する。ダイの横断面は、およそ３０×３８ｍｍである。次いで組成物に９４０ｋｇ／ｃｍ^２の圧縮応力を受けさせ、そしてパンチを高め、その上部表面において型を含有する錠剤の第１相に暴させる。相２の洗剤活性物質組成物を同様に調製し、そしてダイに通す。次いで、粒子状活性物質組成物に１７０ｋｇ／ｃｍ^２の圧縮応力を受けさせ、パンチを高め、そして多相錠剤を錠剤プレスから取り出す。得られた錠剤は１２分以内で上記の通り洗濯機において溶解するか又は分解し、錠剤の相２は５分以内で溶解する。錠剤は、良好な錠剤一体性及び強度と一緒に優れた溶解及び洗浄特性を提供する。
【０２３５】
（実施例２２）
次の、手による食器洗浄用組成物を本発明に従って調製した。
【０２３６】
【表２３】

【０２３７】
（実施例２３）
次の布帛及び硬質表面クリーナー組成物を本発明に従って調製した。
【０２３８】
【表２４】

[0001]
(Field of the Invention)
The present invention relates to a detergent composition comprising a cyclodextrin transferase enzyme and a detergent component selected from the group consisting of a nonionic surfactant, a protease and / or a bleach.
[0002]
(Background of the Invention)
The performance of a detergent product is determined by a number of factors, including the ability to remove soil. Thus, detergent components such as surfactants, bleaches and enzymes have been incorporated into detergents. One such embodiment is the use of a protease, lipase, amylase and / or cellulase.
In particular, the amylase enzyme has long been used in detergent compositions to provide for the removal of starchy food residues or starchy films from dishes or hard surfaces, or starchy soils typically encountered in laundry and dishwashing applications. As well as providing cleaning properties in other soils. In fact, starchy substances such as amylose and amylopectin constitute one of the major components of soil / stain involved in washing, dishwashing or hard surface washing operations. In addition, the textile industry uses starchy materials in their textile finishing processes. Accordingly, amylase enzymes have long been incorporated into detergent products for the removal of starch-containing stains. However, it has surprisingly been found that such commonly used detergent amylase cannot hydrolyze retrograde or raw starch.
[0003]
J. A. As discussed in Radley, "Starch and its Derivatives", 4th edition, Chapman and Hall Ltd, p. 194-201, retrogradation is: A term given to changes that occur spontaneously in a starch paste or gel upon aging. Binding to another molecule results from the inherent tendency of the starch molecule, which leads to increased crystallinity. Due to the progressive binding of the starch molecules into larger particles, the low concentration solution becomes increasingly cloudy. Spontaneous precipitation occurs and the precipitated starch appears to return to its cold water insoluble state. Highly concentrated pastes gel on cooling, which steadily hardens on aging due to increased binding of starch molecules. This occurs because of the strong tendency of hydrogen bonding between hydroxyl groups in adjacent starch molecules. The changes that occur during retrograde are very important in the industrial use of starch. It is considered to be an important factor in the staleness of bread and the change in the quality of other starch-containing foods such as canned soups, peas, meat preparations and the like. Starch and retrograde starch are also found in the textile, paper and adhesive industries. In practice, the fabric is glued with starch in the weaving process. Depending on the sizing process, retrograde starch can be formed in the fabric and must be removed in a subsequent desizing process. In addition, major stains / soils found on fabrics, dishes and other hard surfaces are found especially in kitchens, and starch aging, for example in laundry baskets or dishwashers, retrogrades with such starch networks. Will happen. Thus, such retrograde starch-containing materials are found on fabrics, dishes and / or other hard surfaces to be subsequently washed. Such retrograde starches, which exhibit a high resistance to hydrolysis by amylolytic enzymes, are only slightly soluble at room temperature, in particular, the retrograde starch dries first and furthermore shows an increased progress in gel strength If so, it is difficult to redistribute. In fact, retrograde starch forms a very stable structure and at very high temperatures, such as 150 ° C. for amylose, 60 ° C. for amylopectin, or 120 ° C. for amylose-lipid complexes.
It has only been found to dissolve. The level and time of regression depends on the type of starch, which can vary from 10% to 90% starch content. Current detergent amylase has been found to have very little or no effect on retrograde starch.
[0004]
In addition, a significant portion of the starch material actually remains raw even when processed in the food or textile industry. In particular, soils of foods such as rice, spaghetti, potatoes, corn, cereals, etc. collected on fabrics, dishes and other hard surfaces have been found to contain significant amounts of raw starch.
Even more surprising is that such retrograde or raw starch remaining on the surface has been found to make it even more dirty, and when found on the fabric surface, leads to a dirty appearance of the surface to be cleaned Has been found.
As can be seen from the above, there is a need to formulate detergent products that deal with the removal of soil / stain containing such raw or retrograde starch. Accordingly, the above objects are met by formulating a detergent composition comprising a cyclodextrin transferase enzyme and a detergent component selected from non-ionic surfactants, proteases and / or bleaches.
[0005]
Indeed, it has been found that the combination of a non-ionic surfactant and a cyclodextrin glucanotransferase in a detergent composition provides a very effective cleaning of starch-containing soils and stains. Indeed, it has been found that cyclodextrin glucanotransferase has transferase activity as well as endo-, exo-hydrolysis activity on starch, which can be very useful in cleaning applications. Moreover, such starch-containing stains and soils also contain many lipid components. Without wishing to be bound by theory, it is believed that the nonionic surfactant removes lipids contained in starch-containing stains and soils, thereby promoting the degradation of starch by cyclodextrin glucanotransferase . In addition, it is believed that the non-ionic surfactant retains the degraded starch in solution and prevents re-deposition on the surface to be cleaned. Even more surprisingly, non-ionic detergents have been found to prevent starch retrograde and thus are very efficient when used with cyclodextrin transferase in the pretreatment step. Similarly, stains and soils containing such starches also contain many protein components. Without wishing to be bound by theory, protein enzymes hydrolyze proteins contained in stains of such complexes, and thus, along with cyclodextrin glucanotransferase, synergize such stains / soils. It is thought to induce elimination. In addition, such hydrolase / starch containing stains / soils have a low molecular weight in the washing solution, which causes re-deposition of such hydrolyzed stains / soils on the surface to be washed. It results in lesser consequences. Finally, it was found that the bleach oxidizes starch-containing stains and stains. Without wishing to be bound by theory, it is believed that the oxidizing action of the bleach makes the starch more soluble, thus facilitating synergistic removal by the cyclodextrin glucanotransferase and the bleach. This also results in less re-deposition on the surface to be cleaned.
[0006]
Even more surprisingly, it has been found that a combination of a nonionic surfactant and / or a protease and a cyclodextrin glucanotransferase provides synergistic malodor control. It is believed that the main source of malodor is derived from oily substances such as those contained in complex soils / stains. Without wishing to be bound by theory, it is believed that the non-ionic surfactant removes lipids contained in starch-containing stains and soils. Similarly, combination with a protease will increase starch removal. This facilitates starch degradation by the cyclodextrin glucanotransferase. Thus, there is more starch available to form cyclodextrin from the enzymatic activity of cyclodextrin glucanotransferase. Cyclodextrins are known to include hydrophobic cavities, which can trap hydrophobic molecules and thereby remove odorous substances. The combined action of non-ionic detergents and / or proteases and cyclodextrin glucanotransferases results in the production of more cyclodextrins and the removal of more trapped odorous substances, thus , Resulting in better odor control. In addition, the oxidizing action of the bleach has been found to have a hygienic effect in preventing the growth of microorganisms on the surface to be cleaned, thereby preventing malodor formation.
[0007]
Cyclodextrin glucanotransferase enzymes find application in processes for the production of cyclodextrins for a variety of industrial applications, especially for the food, cosmetics, chemical, agrochemical and pharmaceutical industries. Cyclodextrin glucanotransferases may also be used in the process of producing linear oligosaccharides, especially linear oligosaccharides of 2 to 12 glucose units. Cyclodextrin glucanotransferases are also used for their in situ production of cyclodextrins, in particular for the preparation of baked goods, in their method of stabilization during the production of chemical products, and also in detergent compositions. Certain cyclodextrins are known for improving the quality of baked products. Cyclodextrins have an inclusion capacity useful for stabilization, solubilization, and the like. Therefore, cyclodextrin can stabilize oxidized and photodegradable substances, make volatile substances non-volatile, make poorly soluble substances soluble, and make odorous substances odorless. It is therefore useful for encapsulating fragrances, vitamins, dyes, pharmaceuticals, insecticides and fungicides. Cyclodextrins can also bind to lipophilic substances such as cholesterol and remove them from egg yolks, butter and the like. Cyclodextrins also find use in products and processes involving plastics and rubber used for various purposes such as plastic laminates, films, membranes, and the like. Cyclodextrins have also been used for the production of biodegradable plastics.
[0008]
EP 802259 describes a cyclodextrin transferase for the production of γ-cyclodextrin. GB169902 discloses polypeptides having cyclomaltodextrin glucanotransferase activity. JP 07109488 describes a detergent composition comprising cyclodextrin transferase for high detergency and deodorizing effect on starch. JP 07107971 describes certain cyclodextrin glucanotransferases from Bacillus with improved stability to alkali. WO 96/33267 and WO 99/15633 describe certain novel cyclomaltodextrin glucanotransferase variants.
However, the synergistic combined use of cyclodextrin transferase and a detergent component selected from non-ionic detergents, proteases and / or bleaches makes the starch-containing stain-soil synergistic in the detergent composition. No clear removal and odor control has been previously recognized.
[0009]
(Summary of the Invention)
The present invention provides a detergent composition comprising a cyclodextrin glucanotransferase and a detergent component selected from nonionic surfactants, proteases and / or bleaches, including laundry, dishwashing and / or hard surface cleaner compositions. About. Such compositions provide excellent removal and odor control of starch-containing stains and stains; and excellent whiteness maintenance and darkness cleaning when formulated as a laundry composition.
[0010]
(Detailed description of the invention)
(Cyclodextrin glucanotransferase)
The first essential component of the present invention is cyclomaltodextrin glucanotransferase (EC 2.4.4.19) and also the following CGT-ase designated cyclodextrin glucanotransferase or cyclodextrin Glucosyltransferases, which catalyze the conversion of starch and similar substances to cyclomaltodextrins via intramolecular transglucosylation, thereby providing various sizes of the following cyclodextrins (or CDs): To form a cyclomaltodextrin of The most important commercial products are cyclodextrins of 6, 7 and 8 glucose units, which are named a-, b- and g-cyclodextrins, respectively. Less important as commercial products are cyclodextrins with 9, 10 and 11 glucose units, which are called d-, e- and z-cyclodextrins, respectively.
[0011]
Thus, cyclodextrin is a cyclic glucose oligomer with a hydrophobic internal void. They are capable of forming inclusion complexes with many small hydrophobic molecules in aqueous solutions, resulting in changes in physical properties, such as increased solubility and stability, and chemical reactivity and volatility. Reduction occurs. Particularly in the food, cosmetics, chemicals and pharmaceutical industries, cyclodextrins find use.
Most CGT-ases have both amylolytic and transglycosylating activities. Some CGTases produce mainly a-cyclodextrins and some CGTases produce mainly b-cyclodextrins, whereas CGTases usually produce a-, b- and g-cyclodextrins. A mixture of the same type is formed. A selective precipitation step with an organic solvent may be used for the isolation of a-, b- and g-cyclodextrins. To avoid expensive and environmentally harmful processes, the ability of CGTase to produce an increased proportion of one particular type of cyclodextrin is desirable.
[0012]
CGTases from a variety of bacterial sources, including CGTases obtained from Bacillus, Brevibacterium, Clostridium, Corynebacterium, Klebsiella, Cocci, Thermoanaerobacter and Thermoanaerobacterium. It is described in the literature.
[0013]
Thus, Kimura et al. [Kimura K, Kataoka S, Ishii Y, Takano T and Dormouse K; Journal of Bacteriol., 1987, 169, 4399-4402] describe Bacillus sp. 1011 CGTase; Kaneko et al. [Kaneko T, Hamamoto T and Horikoshi K; Journal of General Microbiology., 1988, 134, 97-105] describe Bacillus sp. 38-2CGTase; [Kaneko T, Song KB, Hamamoto T, Kudow T and Horikoshi K; Journal of General Microbiology (J. Gen. Microbiol.), 1989, 135, 3347-3457] are Bacillus sp. Strain 17-1 CGTase Itkor et al. [Itkor P, Tsukagoshi N and Udaka S; Biochemical and Biophysical Research Communications (Biochem. Biophys. Res. Commun.), 1990, 166, 630-636. ] Describes Bacillus sp. B1018CGTase, and describes Schmid et al. [Schmid G, Englbrecht A, Schmid D; Proceedings of the 4th International Symposium on Cyclodextrins. Fourth International Symposium on Cyclodextrins (Huber O, Szejtli J Edition) 1 88, 71-76] describes Bacillus sp. 1-1CGTase and describes Kitamoto et al. [Kitamoto N, Kimura T, Chito Y, Ohmiya K; Journal of Fermentation and Bioengineering (J. Ferment. Bioeng). ), 1992, 74, 345-351] describes Bacillus sp. KC201 CGTase and describes Sasaki et al. [Sasaki S, Kubota M, Nakada T, Trigoe K, Andou O and Sugimoto T; Starch Science (J. Jpn. Soc. Starch. Sci. , 1987, 34, 140-147] describe Bacillus stearothermophilus CGTase and Bacillus macerans CGTase, and Takano et al. [Takano T, Fukuda M, Monma M, Kobayashi S, Kaminuma K and Dormouse; Journal of Bacteriology (J. Bacteriol.), 1986, 166 (3), 1118-1122] describes Bacillus macerans CGTase, and Shin et al. [Shin KA, Namamura A Applied Microbiology and Biotechnology, Applied Microbiology and Biotechnology, 1991, 35, 600-605] are Bacillus avensis. ohbensis) CGT-ase is described, Nitoshuku (Nitschke) et al Nitoshuku (Nitschke) L, Hega (Heeger) K and Schultz (Schultz) G; Applied Microbiology And Biotechnology (Appl. Microbiol. Biotechnol. ), 1990, 33, 542-546] describe Bacillus Circulans CGTase and described in Hill et al. [Hill DE, Aldope R and Rozzell JD; Nucleic Acids]. Research (Nucleic Acids Res., 1990, 18, 199) describes Bacillus licheniformis CGTase and describes Tomita et al. [Tomita K, Kaneda M, Kawamura K and Nakanishi K; Journal of Fur. Mention and Bioengineering (J. Ferm. Bioeng.), 1993, 75 (2), 89-92] describes Bacillus autolyticus CGTase and describes Jamun. a) et al. [Jamuna R, Saswathi N, Sheela R, and Ramakrishna SV; Applied Biochemistry and Biotechnology (Appl. Biochem. Biotechnol. 43, Appl. Biochem. 43). , 163-176] describe Bacillus cereus CGTase and described Akimaru et al. [Akimaru K, Goat T and Yamamoto S; Journal of Fermentation and Bioengineering (J. Ferm. Bioeng.), 1991, 71 (5), 322-328] describes a bacillus coagulans CGTase, and describes Schmid G [Schmid]. Schmid) G; New Trends in Cyclodextrins and Derivatives (ed. Duchen D), Editions de Santa, Paris, 1991, Las-54] Firmus CGTase has been described and described by Abelian et al. [Abelian VA, Adamian MO, Abelian LAA, Balayan AM and Afrikian EK; Biochemistry me. Moscow), 1995, 60 (6), 665-669] is halophilhus. ) CGT-ase is described, and Katoura [Kato T and Horikoshi K; Starch Science (J. Jpn. Soc. Starch Sci. , 1986, 33 (2), 137-143] describe a Bacillus subtilis CGTase.
[0014]
EP 614971 describes Brevibacterium CGTase and describes Haeckel and Bahl [Haeckel K, Bahl H; FEMS Microbiol. Lett., 1989. , 60, 333-338] describe Clostridium thermosulfurogenes CGTase and describe Podkovyrov and Zeikus [Podkovylov SW, Zeus Ji; (J. Bacteriol.), 1992, 174, 5400-5405] is Clostridium thermohydrosulfuricum (th. thermohydrosulfuricum CGTase and JP700183 describes Corynebacterium CGTase, Binder et al. [Binder F, Huber O and Bock A; Gene, 1986. , 47, 269-277] describe Klebsiella pneumoniae CGTase, US Pat. No. 4,317,881 describes a coccus CGTase, and Wind et al. [Wind RD, Liebl W, Buitelaar RM, Penninga D, Sprainat A, Dijkhuizen L, Bahl H; Pride And Environmental & Microbiology (Appl. Environ. Microbiol.), 1995,61 (4), 1257-1265] describes a Thermoanaerobacter Agrobacterium (Thermoanaerobacterium) Thermos Rufuri originals (thermosulfurigenes) CGT-ase.
[0015]
CGTases produced by Thermoanaerobacter species are Norman and Jorgensen [Norman BE, Jorgensen ST; Starch Science, 1992, 39, 99-106, and PCT. Published Patent Application WO 89/03421].
Also, CGTases from thermophilic actinomycetes have been reported [Abelian VA, Afyan KB, Abakian ZG, Melkmyan AG and African EG; Biochemistry (Achemian). Biochemistry) (Moscow), 1995, 60 (10), 1223-1229].
Recently, protein engineering has been utilized to modify certain CGTases to selectively produce more or less specific cyclodextrins.
[0016]
Further suitable CGTases for the purposes of the present invention are described in the following literature: Hoffman et al. [Hoffman BE, Bender H, Schultz GE; Journal of Molecular. Biology (J. Mol. Biol.), 1989, 209, 793-800] and Klein and Schulz [Klein C, Schulz GE; Journal of Molecular Bio J. Mol. Biol., 1991, 217, 737-750] reported a CGTase of the third structure derived from Bacillus circulans strain 8 and reported by Kubota et al. [Kubota M, Matsuura Y, Sasaki S and Katsube Y Starch Science, 1991, 38, 141-146] report a third-structure CGTase derived from Bacillus stearothermophilus TC-91; Lawson et al. [Lawson CL]. Van Montfort R, Strokopytov B, Rozeboom HJ, Kalk KH, de Vries GE, Penninga D, Dinzigjüichen. ) L and Dijkstra BW; Journal of Molecular Biology (J. Mol. Biol. ), 1994, 236, 590-600] report a CGTase of the third structure derived from Bacillus circulans strain 251 and described by Strokopytov et al. [Strokopytov B, Penninga D. Rozeboom HJ; Kalk KH, Dijkhuizen L and Dijkstra BW; Biochemistry, 1995, 34, 2234-2240] are strains of Bacillus circulans. CGTase derived from 251 (this CGTase is acarbose, a complex with an effective CGTase inhibitor) To form) and Knegtel et al. [Knegtel RMA, Wind RD, Roseboom HJ, Kalk KH, Buitelaar RM, Dijüjüzijj ) L and Dijkstra BW; Journal of Molecular Biology (J. Mol. Biol.), 1996, 256, 611-622] are Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes derived from Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes. We report the third structure of CGTase. Additional CGTases are described in the following literature: Bacillus circulans strain 251; these are Asp229, Glu257 and Asp328, respectively, and Strokopytov et al., 1995, opcit. See, mutants with increased relative production of g-cyclodextrin and b-cyclodextrin are described by Shin et al. [Sin K, Nakamura A, Masaki H, Matsuura Y and Uzumi T; Journal of Biotechnology. (Journal of Biotechnology), 1994, 32, 283-288] and JP-A-5219948. [Nakamura A, Haga K and Dormouse K; Biochemistry, 1994, 33, 9929-9936] describe substrate binding by substitutions made at four residues in the active center of Bacillus sp. Strain 1011 CGTase. And the effect on cyclization properties. In these CGTases, the phenylalanine at position 183 is replaced by leucine, the tyrosine at position 195 is replaced by alanine, phenylalanine, leucine, threonine, valine and tryptophan, respectively, the phenylalanine at position 259 is replaced by leucine, and Phenylalanine at position 283 has been replaced by leucine.
[0017]
Penninga et al. [Penninga D, Strokopytov B, Rozeboom HJ, Lawson CL, Dijkstra BW, Dijkstra Bj, and Bergsmajjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjjj. Biochemistry, 1995, 34, 3368-3376] describes the effect of a site-specific mutation on the tyrosine at position 195 of the Bacillus circulans strain 251 CGTase on the activity and production selectivity. In this publication, four CGTase variants were produced in which the tyrosine at position 195 was replaced by phenylalanine, tryptophan, leucine and glycine, respectively. Fujiwara et al. [Fujiwara S, Kakihara H, Sakaguchi K and Imanaka T; Journal of Bacteriol., 1992, 174 (22) 7478-7481] are derived from Bacillus stearothermophilus. In this variant, a tyrosine residue at position 191 (corresponding to position 195 CGTase number) has been replaced by phenylalanine and a tryptophan residue at position 254 (corresponding to position 258 CGTase number). Has been replaced by valine, the phenylalanine residue at position 255 (corresponding to the position 259 CGTase number) has been replaced by phenylalanine and isoleucine, respectively, and the threonine residue at position 591 (position 598C GTase number) has been replaced by phenylalanine, and the tryptophan residue at position 629 (corresponding to position 636 CGTase number) has been replaced by phenylalanine. JP-A-7023781 describes a CGTase variant derived from Bacillus sp. 1011 in which the tyrosine residue at position 195 has been replaced by leucine, valine, phenylalanine and isoleucine, respectively. JP-A-5244945 describes a CGTase variant derived from Bacillus stearothermophilus TC-91, in which to increase the relative production of a-cyclodextrin and b-cyclodextrin. The tyrosine residues at positions 222 and 286 (corresponding to positions 195 and 259 CGTase numbers) have been replaced by phenylalanine. JP-A-5041985 describes a CGTase variant derived from Bacillus sp. # 1011 in which the histidine residue at position 140 in region A, the histidine residue at position 233 in region B and the position of region C The 327 histidine residues have been replaced by arginine and asparagine, respectively. EP 630,967 describes a CGTase variant, in this variant at position 211 of Bacillus sp. 290-3CGTase (corresponding to position 195 CGTase number), at position 217 of Bacillus sp. 1-1 CGTase (position 195 CGTase number). Tyrosine residues at position 229 (corresponding to position 195 CGTase number) of Bacillus circulans CGTase have been replaced with tryptophan and serine.
[0018]
Other suitable CGTases for the purposes of the present invention are γCGTases obtainable by screening bacteria for secretion of γCGTase as described in WO 91/14770.
Other suitable CGTases for the purposes of the present invention are the enzymes described in WO 96/33267. WO 96/33267 describes a variant of CGTase, which exhibits increased production selectivity and / or reduced production inhibition when compared to the precursor enzyme. Thus, WO 96/33267 provides a CGTase derived from a precursor CGTase enzyme by substituting, inserting and / or deleting one or more of the amino acid residues retaining a position close to the substrate.
Further suitable CGTases for the purposes of the present invention are the enzymes described in WO 99/15633. WO 99/15633 describes a CGTase variant which shows an increase in production selectivity when compared to the wild-type enzyme, in which one or more of the amino acid residues corresponding to the following positions have been substituted and / or Or it has been introduced by insertion (CGTase number).
[0019]
(I) Position 47: 47C; 47D; 47E; 47F; 47G; 47I; 47K; 47N; 47P; 47R; 47S; 47T; 47V; 47W; or 47Y;
(Ii) positions 145: 145D; 145H; 145I; 145N; 145Q; or 145V;
(Iii) positions 146: 146H, 146K; 146L; 146T; 146V; or 146Y;
(Iv) positions 147: 147C; 147D; 147E; 147N; 147Q;
(V) positions 196: 196C; 196E; 196F; 196G; 196H; 196I; 196K; 196L; 196M; 196P; 196Q; 196R; 196T; 196V; or 196W;
(Vi) Positions 371: 371C; 371E; 371F; 371H; 371I; 371K; 371L; 371M; 371Q; 371R; 371T; 371V; or 371W.
[0020]
In this regard, a CGTase with increased production selectivity is a CGTase variant that can result in an increased ratio of one particular type of cyclodextrin when compared to the wild-type enzyme.
In such a CGTase variant, one or more amino acid residues corresponding to the next position (CGTase number) are introduced by substitution and / or insertion.
[0021]
(I) Position 47: 47C; 47D; 47E; 47F; 47G; 47I; 47K; 47N; 47P; 47R; 47S; 47T; 47V; 47W; or 47Y;
(Ii) positions 145: 145D; 145H; 145I; 145N; 145Q; or 145V;
(Iii) positions 146: 146H, 146K; 146L; 146T; 146V; or 146Y;
(Iv) positions 147: 147C; 147D; 147E; 147N; 147Q;
(V) positions 196: 196C; 196E; 196F; 196G; 196H; 196I; 196K; 196L; 196M; 196P; 196Q; 196R; 196T; 196V; 196W; or 196Y and / or
(Vi) Positions 371: 371C; 371E; 371F; 371H; 371I; 371K; 371L; 371M; 371Q; 371R; 371T; 371V; or 371W.
[0022]
In a preferred embodiment of WO 99/15633, a CGTase variant is provided which exhibits increased production selectivity for the production of α-cyclodextrin, wherein one or more amino acid residues corresponding to the following positions are provided: Is introduced by substitution and / or insertion (CGTase number).
(I) position 47: 47F; 47K; 47R; 47W; or 47Y;
(Ii) positions 145: 145D; 145H; 145N; or 145Q;
(Iii) positions 146: 146H, 146K; 146L; 146T; 146V; or 146Y;
(Iv) positions 147: 147C; 147D; 147E; 147N; 147Q;
(V) positions 196: 196C; 196E; 196F; 196G; 196H; 196I; 196K; 196L; 196M; 196P; 196Q; 196R; 196T; 196V; 196W; or 196Y and / or
(Vi) position 371: 371C; 371H; 371K; 371R; or 371T.
[0023]
In another preferred embodiment of WO 99/15633, a CGTase variant is provided which exhibits an increased production selectivity with respect to the production of β-cyclodextrin, wherein one or more of the variants correspond to the following positions: Amino acid residues are introduced by substitution and / or insertion (CGTase number).
(I) Position 47: 47C; 47D; 47E; 47F; 47G; 47I; 47N; 47P; 47S; 47T; 47V; 47W; or 47Y;
(Ii) positions 145: 145D; 145I; 145N; or 145V;
(Iii) positions 147: 147E;
(Iv) positions 196: 196C; 196E; 196F; 196G; 196H; 196I; 196K; 196L; 196M; 196P; 196Q; 196R; 196T; 196V; 196W; or 196Y and / or
(Vi) Positions 371: 371C; 371E; 371F; 371H; 371I; 371K; 371L; 371M; 371Q; 371R; 371T; 371V; or 371W.
[0024]
In yet another preferred embodiment of WO 99/15633, a CGTase variant is provided which exhibits increased production selectivity with respect to the production of γ-cyclodextrin, wherein one or more of the variants correspond to the following positions: Are introduced by substitution and / or insertion (CGTase number).
(I) Position 47: 47C; 47D; 47E; 47F; 47G; 47I; 47N; 47P; 47S; 47T; 47V; 47W; or 47Y;
(Ii) positions 145: 145D; 145I; 145N; or 145V;
(Iii) positions 147: 147E;
(Iv) position 196: 196C; 196E; 196F; 196G; 196H; 196I; 196K; 196L; 196M; 196P; 196Q; 196R; 196T; 196V; 196W;
(Vi) position 371: 371C; 371E; 371F; 371H; 371K; 371M; 371Q; 371R; 371T; or 371W.
[0025]
The CGTase described in WO 99/15633 may be derived from any CGTase found in nature. However, the CGTase variant is preferably derived from a microbial enzyme, preferably a bacterial enzyme, and preferably the CGTase variant is a Bacillus strain, Brevibacterium strain, Clostridium strain, Corynebacterium strain, Klebsiella strain, Strains of the genus Cocci, Thermoanaerobium, Thermoanaerobacter, Thermoanaerobacterium, Thermoactinomyces derived from Thermoactinomyces. More preferably, the CGTase is a Bacillus autolyticus strain, a Bacillus cereus strain, a Bacillus circulans strain, a Bacillus circulans mutant alcalophilus strain, a Bacillus culagulans coagulans. ) Strain, Bacillus filmus strain, Bacillus halophilus strain, Bacillus macerans strain, Bacillus megaterium (megaterium) strain, Bacillus auvensis (ohbensis) strain, Bacillus stearothermophilus ( stearothermophilus strain, Bacillus subtilis strain, Klebsiellanu Pneumonia strain, Thermoanaerobacter ethanolicus strain, Thermoanaerobacter finnii strain, Clostridium thermolymolymosa, Thermosmolymolysamolymolymosa, Thermosmolymolymosa, Thermosmolymolysamolymolysamolymolymosa lycolymolysmolymolysimolymolymolysimolymolymolysmolymolysmolymolysmolymolysmolymolysmolymolymolysimolymolymolysmolymolysmolymolysmolymolysmolymolysmolymolysmolymyolymosa lysium and thermolysinum thermolymolysmolymolysimolymolymolysimolymolymolysmolymolysmolymolysmolymyolymosa lysium thermolymolymosa lysium thermolymolymolysimolymolymolysimolymolymolysimolymolymosa lysium moss. It is derived from the strain Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes. Most preferably, the CGTase variant of WO 99/15633 is Bacillus sp. 1011, Bacillus sp. 38-2, Bacillus sp. 17-1, Bacillus sp. 1-1, Bacillus sp. B1018, Bacillus circulans. Strain 8, Bacillus circulans strain 251 or Thermoanaerobacter sp. Strain ATCC 53627, or a mutant or variant thereof.
[0026]
If the CGTase variant of WO 99/15633 is derived from a Bacillus circulans strain, one or more of the amino acid residues corresponding to the following positions may be introduced.
[0027]
(I) Position R47: R47C; R47D; R47E; R47F; R47G; R47I; R47K; R47N; R47P; R47S; R47T; R47V; R47W; or R47Y;
(Ii) Position S145: S145D; S145H; S145I; S145N; S145Q; or S145V;
(Iii) Position S146: S146H, S146K; S146L; S146T; S146V; or S146Y;
(Iv) Position D147: D147C; D147E; D147N; D147Q;
(V) Position D196: D196C; D196E; D196F; D196G; D196H; D196I; D196K; D196L; D196M; D196P; D196Q; D196R; D196T; D196V; D196W; or D196Y and / or
(Vi) Position D371; D371C; D371E; D371F; D371H; D371I; D371K; D371L; D371M; D371Q; D371R; D371T; D371V; or D371W.
[0028]
Preferably, the CGTase variant is derived from Bacillus circulans strain 251, or a mutant or variant thereof.
If the CGTase variant is derived from a Thermoanaerobacter species, one or more of the amino acid residues corresponding to the following positions may be introduced.
[0029]
(I) Position K47; K47C; K47D; K47E; K47F; K47G; K47I; K47N; K47P; K47R; K47S; K47T; K47V; K47W;
(Ii) Position S145: S145D; S145H; S145I; S145N; S145Q; or S145V;
(Iii) position E146: E146H, E146K; E146L; E146T; E146V; or E146Y;
(Iv) position T147: T147C; T147D; T147E; T147N; T147Q;
(V) Position D196: D196C; D196E; D196F; D196G; D196H; D196I; D196K; D196L; D196M; D196P; D196Q; D196R; D196T; D196V; D196W; or D196Y and / or
(Vi) position D371: D371C; D371E; D371F; D371H; D371I; D371K; D371L; D371M; D371Q; D371R; D371T; D371V; or D371W.
[0030]
Preferably, the CGTase variant is derived from Thermoanaerobacter sp. Strain ATCC 53627, or a mutant or variant thereof.
[0031]
Example 1 of WO 99/15633 describes a T. cerevisiae having an altered production specificity. Describes the structure of Thermosulfurigens () CGTase variants Asp196His (D196H) and Asp371Arg (D371R) in which site-directed mutagenesis leads to a change in the number of hydrogen bonds in subsites of the active site gap . The variant is derived from Thermoanaerobacter thermosulfurigenes EM1CTGase (ie, wild-type), which is obtained as described by Haeckl and Bahl. [Haeckel, K .; And Bahl, H .; (1989) FEMS Microbiol. Lett. 60, 333-338 or Knegtel R. (1989). M. A. Wind R .; D. Rozeboom H .; J. , Kalk K.K. H. , Buitelaar R.S. M. Dijkhuizen L .; Dijkstra B .; W. Journal of Molecular Biology (J. Mol. Biol.) 256: 611-622 (1996)].
[0032]
In another preferred embodiment of WO 99/15633, the CGTase comprises one or more of the following amino acid residues (CGTase number).
[0033]
(I) 47K / 145E / 146V / 147N;
(Ii) 47K / 145E / 146E / 147N;
(Iii) 47K / 145D / 146R / 147D;
(Iv) 47K / 145D / 146E / 147D;
(V) 47K / 145E / 146V / 147N / 196H;
(Vi) 47K / 145E / 146E / 147N / 196H;
(Vii) 47K / 145E / 146V / 147N / 196H / 371R;
(Viii) 47K / 145E / 146E / 147N / 196H / 371R;
(Ix) 47K / 145D / 146R / 147D / 196H;
(X) 47K / 145D / 146E / 147D / 196H;
(Xi) 47K / 145D / 146R / 147D / 196H / 371R; and / or
(Xii) 47K / 145D / 146R / 147D / 196H / 371R
(Xiii) 47K / 196H;
(Xiv) 47R / 196H;
(Xv) 145E / 146V / 147N;
(Xvi) 145E / 146E / 147N;
(Xvii) 145D / 146R / 147D;
(Xviii) 145D / 146E / 147D;
(Xix) 47K / 371R;
(Xx) 47R / 371R;
If the CGTase variant is derived from a Bacillus circulans strain, one or more of the following amino acid residues may be introduced.
[0034]
(I) R47K / S145E / S146V / D147N;
(Ii) R47K / S145E / S146E / D147N;
(Iii) R47K / S145D / S146R;
(Iv) R47K / S145D / S146E;
(V) R47K / S145E / S146V / D147N / D196H;
(Vi) R47K / S145E / S146E / D147N / D196H;
(Vii) R47K / S145E / S146V / D147N / D196H / D371R;
(Viii) R47K / S145E / S146E / D147N / D196H / D371R;
(Ix) R47K / S145D / S146R / D196H;
(X) R47K / S145D / S146E / D196H;
(Xi) R47K / S145D / S146R / D196H / D371R;
(Xii) R47K / S145D / S146R / D196H / D371R;
(Xiii) R47K / D196H;
(Xiv) S145E / S146V / D147N;
(Xv) S145E / S146E / D147N;
(Xvi) S145D / S146R;
(Xvii) S145D / S146E;
(Xviii) R47K / D371R;
Preferably, the CGTase variant is derived from Bacillus circulans strain 251, or a mutant or variant thereof.
[0035]
If the CGTase variant is derived from a Thermoanaerobacter species strain, one or more of the following amino acid residues may be introduced.
[0036]
(I) S145E / E146V / T147N;
(Ii) S145E / T147N;
(Iii) S145D / E146R / T147D;
(Iv) S145D / T147D;
(V) S145E / E146V / T147N / D196H;
(Vi) S145E / T147N / D196H;
(Vii) S145E / E146V / T147N / D196H / D371R;
(Viii) S145E / T147N / D196H / D371R;
(Ix) S145D / E146R / T147D / D196H;
(X) S145D / T147D / D196H;
(Xi) S145D / E146R / T147D / D196H / D371R;
(Xii) S145D / E146R / T147D / D196H / D371R;
(Xiii) S145E / E146V / T147N;
(Xiv) S145E / T147N;
(Xv) S145D / E146R / T147D;
(Xvi) S145D / T147D; and / or
(Xvii) K47R / D371R;
(Xviii) K47R / D196H
Preferably, the CGTase variant is derived from Thermoanaerobacter sp. Strain ATCC 53627, or a mutant or variant thereof.
[0037]
WO 99/43793 describes mutant forms of maltogenic α-amylase having CGTase activity and CGTases having maltogenic α-amylase activity, and hybrid enzymes constituted. This demonstrates the required CGTase properties for the enzyme of the present invention. In particular, WO 99/43793 is:
a) has at least 70% identity to amino acids 1 to 686 of SEQ ID NO: 1 from WO 99/43793;
b) insertion, substitution or substitution in the region corresponding to amino acids 40 to 43, 78 to 85, 136 to 139, 173 to 180, 188 to 195 or 259 to 268, compared to SEQ ID NO: 1 of WO 99/43793; Including amino acid modifications that are deletions; and
c) Describe polypeptides that have the ability to form cyclodextrins when acting on starch.
Further, WO 99/47393:
a) having an amino acid sequence having at least 70% identity to the parent cyclodextrin glucanotransferase;
b) in the region corresponding to amino acids 40 to 43, 78 to 85, 136 to 139, 173 to 180, 188 to 195 or 259 to 268 of SEQ ID NO: 1 of WO 99/43793 compared to the parent CGTase Including amino acid modifications that are insertions, substitutions or deletions; and
c) Disclose polypeptides that have the ability to form linear oligosaccharides when acting on starch.
[0038]
More specifically, WO 99/43793 provides mutants and hybrids of maltogenic α-amylase and CGTase, and the parent maltogenic α-amylase used in the invention is an enzyme classified in EC 3.2.1.133. Preferably, the maltogenic α-amylase used is an amylase cloned from Bacillus as described in EP120693, and the parent CGTase used is an enzyme classified as EC 2.4.1.19. And preferably having one or more of the following characteristics:
i) an amino acid sequence having at least 50%, preferably at least 60%, identity to amino acids 1 to 686 of SEQ ID NO: 1 of WO 99/43793;
ii) encoding the DNA sequence identified in SEQ ID NO: 1 of WO 99/43793 or the DNA sequence encoding Novamil in Bacillus strain NCIB11837, by means of the DNA sequence hybridized under the conditions described below. To be done; and
iii) a catalytic binding site comprising amino acid residues corresponding to D22, E256 and D329 shown in the amino acid sequence set forth at amino acids 1 to 686 of SEQ ID No. 1 of WO99 / 43793.
[0039]
WO 99/43793 describes a variant of CGTase which has the ability to form linear oligosaccharides when acting on starch. Such a CGTase variant has at least a region corresponding to residues 40-43, 78-85, 136-139, 173-180, 189-195 or 259-268 of SEQ ID NO: 1 of WO 99/43793. With a modification of one amino acid residue.
Each modification may be an insertion, deletion or substitution of one or more amino acid residues in the indicated region. The modification of the parent CGTase is preferably such that the resulting modified amino acid or amino acid sequence is similar to the corresponding amino acid or structural region in Novamil. Thus, the modification may be an insertion or substitution of an amino acid present at a corresponding position in Novamil, or a deletion of an amino acid not present at a corresponding position in Novamil.
[0040]
The CGTase may in particular comprise an insertion at a position corresponding to the Novamyl region D190-F194 (amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 1 of WO 99/43793). The insertion may comprise 3-7 amino acids, especially 4-6, for example 5 amino acids. The insertion may be DPAGF or an analog thereof found in Novamil, eg, the first amino acid is negative, the last is aromatic, and the intervening is preferably P, A or G . The variant may further comprise a substitution at a position corresponding to T189 of Novamil with a neutral amino acid that is less bulky than F, Y or W. Other examples of insertions are DAGF, DPGF, DPF, DPAAGF and DPAAGGF.
[0041]
Modifications in regions 78-85 preferably include the deletion of 2-5 amino acids, such as 3 or 4 amino acids. Preferably, any aromatic amino acids in regions 83-85 should be deleted or replaced by non-aromatics.
Modifications in regions 259-268 preferably include deletion of 1-3 amino acids, for example, 2 amino acids. This region may be modified to correspond to Novamil.
CGT-ase variants include additional modifications in other regions, such as those corresponding to amino acids 37-39, 44-45, 135, 140-145, 181-186, 269-273 or 377-383 of Novamyl. May be.
[0042]
Additional alterations in the amino acid sequence may be modeled on a second CGTase, ie, insertions or substitutions of amino acids are found at a given position in the second CGTase, or they are described in WO 96/33267. (Eg, less than 8 °, eg, less than 5 °, or less than 3 ° from the substrate).
[0043]
The following are some examples of variants based on the parental CGTase from Thermoanaerobacter (using B. circulans numbers). Similar variants may be made from other CGT-ases.
L194F ++ 194aT ++ 194bD ++ 194cP ++ 194dA ++ 194eG + D196S
L87H + D89 * + T91G + F91aY + G92 * + G93 * + S94 * + L194F + * 194aT + * 194bD + * 194cP + * 194dA + * 194eG + D196S
* 194aT ++ 194bD ++ 194cP ++ 194dA ++ 194eG + D196S
L87H + D89 * + T91G + F91aY + G92 * + G93 * + S94 * ++ 194aT ++ 194bD ++ 194cP ++ 194dA ++ 194eG + D196S
Y260F + L261G + G262D + T263D + N264P + E265G + V266T + * 266aA + * 266bN + D267H + P268V
* 194aT + * 194bD + * 194cP + * 194dA + * 194eG + D196S + Y260F + L261G + G262D + T263D + N264P + E265G + V266T + * 266aA + * 266bN + D267H + P268V
[0044]
WO 99/43793 further describes a Novamil variant having the CGTase properties required by the present invention. Such a Novamyl variant also has the ability to form cyclodextrins when acting on starch and has a modification of at least one amino acid residue in the same region as described above for the CGTase variant. However, the denaturation is preferably in the opposite direction, i.e., the resulting denatured amino acid or amino acid sequence is more similar to the corresponding amino acid or structural region of CGT-ase. Thus, the denaturation may be an insertion or substitution of an amino acid present at a corresponding position of CGT-ase, or a deletion of an amino acid not present at a corresponding position of CGT-ase. Preferred modifications include deletions in the regions 190-195, preferably deletions (191-195) and / or substitutions of amino acids 188 and / or 189, preferably F188L and / or Y189Y.
[0045]
Preferred CGTases for inclusion in the detergent compositions of the present invention are the following CGT-ase variants of WO 99/15633, which are more particularly described above: Increased production selectivity with respect to the production of α-cyclodextrin CGTase variants that show increased production selectivity for production of β-cyclodextrin; and CGTase variants that show increased production selectivity for production of γ-cyclodextrin. A more preferred CGT-ase is the CGT-ase variant of WO 99/15633 which shows increased production selectivity with respect to the production of β-cyclodextrin.
[0046]
Such CGT-ase is generally present in the detergent compositions of the present invention in an amount of from 0.0002% to 10%, preferably from 0.001% to 2%, by weight of the pure enzyme of the total detergent composition. Preferably, it is contained at a concentration of 0.001% by weight to 1% by weight.
Commercially available CGT-ase is an enzyme product sold under the trade name Toruzyme by Novo Nordisk A / S, B.V. An enzyme product sold under the trade name CGT-ase from Macerans; Enzyme product sold under the trade name EN301 from stearothermophilus.
[0047]
The preferred CGT-ase for certain applications is alkaline CGT-ase, i.e., at a pH in the range of 7-12, preferably 10.5, at least 10%, preferably at least 25%, more preferably at least maximal activity. An enzyme having at least 40% enzymatic activity. More preferred CGT-ases are those that have maximal activity at a pH in the range of 7-12, preferably 10.5.
[0048]
In another embodiment of the present invention, the detergent composition of the present invention comprises CGT-ase and a detergent component selected from non-ionic detergents, proteases and / or bleaches, and further comprises one or more starches. Includes binding region. Such a starch binding region may be added to the detergent composition of the invention as such or may be part of a chimeric CGT-ase hybrid. Indeed, the CGT-ase of the invention preferably has or has a starch binding domain (SBD). In general, enzymes such as amylase, cellulase and xylanase have a modular structure consisting of a catalytic region and at least one non-catalytic region, and their functions are generally polysaccharide binding region (PBD), starch binding region ( SBD), cellulose binding domain (CBD) and xylan binding domain. The function of these binding regions is to selectively bind to the substrate of the enzyme, and in particular, the primary function of SBD is to bind to starch. Surprisingly, detergent compositions of the invention comprising one or more SBDs and / or wherein the CGT-ase comprises such SBDs may provide more effective starch-containing stain / stain removal. Was found. Further, it has been found that such enzymes can be formulated in a more cost-effective manner. Without wishing to be bound by theory, such CGT-ases are more efficiently directed specifically from wash solutions to their substrates and, for improved and / or new performance, stains containing starch. / Improve adhesion to soil. Further, it is believed that the binding of the SBD will destroy the surface of the starch and result in higher hydrolysis rates.
[0049]
SBDs suitable for use in the present invention are Aspergillus niger (Sigma) and A. SBD contained in β-galactosidase from A. awamori. Recovery and dissolution of SBD is described in Ford, C .; Et al., Journal of Cellular Biochemistry. Supplements (J. Cell. Biochem. (Suppl.)) 14D: 30 (1990) and Chen, L et al., Abstract / Annual Meeting American Society of Microbiology (Abst. Annu. Meet. Am. Soc. Microbiol.) 90: 269 (1990).
[0050]
The aforementioned enzymes may be of any suitable source, for example, of plant, animal, bacterial, fungal and yeast origin. The origin can also be mesophilic or extreme (eg, psychrophilic, psychrotrophic, thermophilic, baroclinic, alkalophilic, acidophilic, halogenophilic, etc.). Purified or unpurified forms of such enzymes may be used. At present, it is a common practice to denature wild-type enzymes via protein / genetic engineering techniques to optimize their performance efficiency with the detergent compositions of the present invention. For example, variants may be designed to increase the compatibility of the enzyme with the components of such compositions that are generally encountered. Alternatively, variants may be designed such that the optimal pH, bleach or chelator stability, catalytic activity, etc., of the enzyme variant is tailored to a particular cleaning application.
[0051]
In particular, in the case of bleach stability, attention should be paid to amino acid sensitivity to oxidation, and to surfactant compatibility, to surface charge. The isoelectric point of such enzymes may be modified by substitution of some charged amino acids, for example, an increase in isoelectric point helps improve compatibility with anionic surfactants. Enzyme stability may be further increased, for example, by performing additional salt bridge formation and metal binding sites to increase chelate stability.
[0052]
(Nonionic surfactant)
The second essential component of the present invention can be a non-ionic surfactant. As described below, preferred non-ionic surfactants are selected from polyethylene oxide condensates of alkyl alcohols, polyethylene oxide condensates of amide oxides and alkyl acids and / or mixtures thereof.
Nonionic surfactants are generally included at a concentration of 0.05 to 30%, preferably 0.1 to 10% by weight of the total composition.
[0053]
As noted above, it has surprisingly been found that detergent compositions of the present invention that include a non-ionic surfactant provide for the synergistic removal of starch from fabrics, dishes and other hard surfaces. Without wishing to be bound by theory, it is believed that the nonionic surfactant adsorbs on the granular surface of the starch, thereby destroying the starch structure and affecting and preventing the retrograde process of starch. Such structural disruption increases CGT-ase accessibility to the substrate. In addition, non-ionic surfactants can also be used in the pre-treatment process, thus reducing the retrograde process of starch. Thus, starch-containing stains / soils are more easily hydrolyzed by enzymes, and synergistic degradation of starch stains by CGT-ase and non-ionic detergents occurs.
[0054]
The non-ionic surfactant that can be used in the present invention may include essentially any alkoxylated non-ionic surfactant. Ethoxylated and propoxylated nonionic surfactants are preferred. Preferred alkoxylated surfactants are non-ionic condensates of alkylphenols, non-ionic ethoxylated alcohols, non-ionic ethoxylated / propoxylated fatty alcohols, condensates of propylene glycol with non-ionic ethoxylate / propoxylate And the class of condensation products of propylene oxide / ethylenediamine adduct with nonionic ethoxylates. Particularly preferred are nonionic alkoxylated alcoholic surfactants which are condensation products of alkylene oxides and aliphatic alcohols from 1 to 125 moles, especially about 50 or 1 to 15 moles, preferably up to 11 moles, especially ethylene oxide And / or propylene oxide are particularly preferred nonionic surfactants included in the anhydrous component of the particles of the present invention. The alkyl chain of the aliphatic alcohol can be straight or branched, primary or secondary, and generally contains from 6 to 22 carbon atoms. Particularly preferred are the condensation products of alcohols having an alkyl group containing 8 to 20 carbon atoms with 2 to 9 moles, especially 3, 5 or 7 moles, of ethylene oxide per mole of alcohol.
[0055]
Nonionic surfactants that can be used in the present invention include polyhydroxy fatty acid amides, especially the structural formula R²CONR¹Z may be included, and R¹Is H, C₁~₁₈, Preferably C₁~ C₄Hydrocarbyl, 2-hydroxyethyl, 2-hydroxypropyl, ethoxy, propoxy or mixtures thereof, preferably C₁~ C₄Alkyl, more preferably C₁Or C₂Alkyl, most preferably C₁Alkyl (ie, methyl) and R²Is C₅~ C₃₁Hydrocarbyl, preferably linear C₅~ C₁₉Or C₇~ C₁₉Alkyl or alkenyl, more preferably linear C₉~ C₁₇Alkyl or alkenyl, most preferably straight chain C₁₁~ C₁₇Alkyl or alkenyl or mixtures thereof, and Z is a polyhydroxyhydrocarbyl having a linear hydrocarbyl chain having at least three hydroxyls directly attached to the chain, or an alkoxylated derivative thereof (preferably ethoxylated or Propoxylation). Z is preferably derived from a reducing sugar in a reductive amination reaction, more preferably Z is glycidyl. Preferred nonionic polyhydroxyfatty acid amide surfactants for use herein are C₁₂~ C₁₄, C_Fifteen~ C₁₇And / or C₁₆~ C₁₈It is an alkyl N-methylglucamide.
[0056]
The composition herein comprises C₁₂~ C₁₈Includes mixtures of alkyl N-methylglucamides and condensation products of alcohols having alkyl groups containing from 8 to 20 carbon atoms with from 2 to 9 mol, in particular 3, 5 or 7 mol, of ethylene oxide per mole of alcohol Is particularly preferred. The polyhydroxy fatty acid amide can be prepared by any suitable process. One particularly preferred process is described in detail in WO 92/06984. Products containing about 95% by weight of polyhydroxy fatty acid amide, having low levels of undesirable impurities such as fatty acid esters and cyclic amides, and which are typically melted at temperatures above about 80 ° C., can be produced in this process.
[0057]
The non-ionic surfactant used in the present invention may include a fatty acid amide surfactant or an alkoxylated fatty acid amide. They include nonionic surfactants having the formula: R⁶CON (R⁷) (R⁸), R⁶Is an alkyl group containing 7 to 21, preferably 9 to 17 carbon atoms or more preferably 11 to 13 carbon atoms;⁷R⁸Is independently hydrogen, C₁~ C₄Alkyl, C₁~ C₄Hydroxyalkyl, and-(C₂H₄O)_xH is selected from the group consisting of H, wherein x ranges from 1 to 11, preferably 1 to 7,⁷Is R⁸And those having an x of 1 or 2 are preferable, and those having an x of 3 to 11 or preferably 3 to 7 are preferable.
[0058]
The nonionic surfactant used in the present invention may include an alkyl ester of a fatty acid. These nonionic surfactants include those having the formula: R⁹COO (R¹⁰), R⁹Is an alkyl group containing 7 to 21, preferably 9 to 17 carbons or more preferably 11 to 13 carbon atoms, and R¹⁰Is C₁~ C₄Alkyl, C₁~ C₄Hydroxyalkyl, or-(C₂H₄O)_xH, wherein x ranges from 1 to 11, preferably 1 to 7, more preferably 1 to 5, wherein R¹⁰Is preferably a methyl or ethyl group.
Nonionic surfactants for use in the present invention include hydrophobic groups containing 6 to 30 carbon atoms and polysaccharides, for example, hydrophilic groups containing 1.3 to 10 sugar units. Alkyl polysaccharides such as those disclosed in U.S. Pat. No. 4,565,647, issued Jan. 21, 1986 to Llenado, having a polyglycoside may also be included.
[0059]
Preferred alkyl polyglycosides have the formula:
R²O (C_nH_2nO) t (glycosyl)_x
, R²Is selected from the group consisting of alkyl, alkylphenyl, hydroxyalkyl, hydroxyalkylphenyl and mixtures thereof, wherein the alkyl group contains from 10 to 18 carbon atoms and n is 2 or 3, and t is 0. And x is 1.3-8. Glycosyl is preferably derived from glucose.
[0060]
Also suitable as non-ionic surfactants for the purposes of the present invention are semi-polar non-ionic surfactants. Semipolar nonionic surfactants are a special class of nonionic surfactants: one alkyl portion of about 10 to about 18 carbon atoms and an alkyl group containing about 1 to about 3 carbon atoms. And water-soluble amine oxides containing two moieties selected from the group consisting of hydroxyalkyl groups; alkyl groups containing about 10 to about 18 carbon atoms, one alkyl moiety and about 1 to about 3 carbon atoms. Water-soluble phosphine oxides containing two moieties selected from the group consisting of: and alkyl groups containing from about 10 to about 18 carbon atoms and alkyl containing from about 1 to about 3 carbon atoms. And water-soluble sulfoxides containing one moiety selected from the group consisting of hydroxyalkyl moieties.
Semipolar nonionic detergent surfactants contain an amine oxide surfactant having the formula:
[0061]
Embedded image

[0062]
R³Is an alkyl, hydroxyalkyl, or alkylphenyl group containing from about 8 to about 22 carbon atoms, or a mixture thereof;⁴Is an alkylene or hydroxyalkylene group containing from about 2 to about 3 carbon atoms, or a mixture thereof, wherein x is 0 to about 3, and each R⁵Is an alkyl or hydroxyalkyl group containing from about 1 to about 3 carbon atoms, or a polyethylene oxide group containing from about 1 to about 3 ethylene oxide groups. R⁵The groups can be linked to each other, for example through an oxygen or nitrogen atom, forming a ring structure.
These amine oxide surfactants include, among others, C₁₀~ C₁₈Alkyldimethylamine oxides and C₈~ C₁₂Alkoxyethyldihydroxyethylamine oxides.
[0063]
When included therein, the detersive compositions of the present invention typically comprise from 0.2% to about 15%, preferably from about 1% to about 15%, by weight of such semipolar nonionic surfactants. Contains about 10% by weight.
Also suitable as nonionic surfactants for the purposes of the present invention are auxiliary surfactants selected from the group of primary or tertiary amines. Primary amines suitable for use herein include amines according to the formula: R₁NH₂(R₁Is C₆~ C₁₂, Preferably C₆~ C₁₀Alkyl chain, or R₄X (CH_{2) n}Wherein X is —O—, —C (O) NH— or —NH—;₄Is C₆~ C₁₂An alkyl chain, and n is 1 to 5, preferably 3.) R₁The alkyl chain may be straight or branched and may be interrupted by up to 12, preferably less than 5, ethylene oxide moieties.
[0064]
Preferred amines according to the above formula herein are n-alkylamines.
Suitable amines for use herein may be selected from 1-hexylamine, 1-octylamine, 1-decylamine and laurylamine. Other preferred primary amines include C₈~ C₁₀Oxypropylamine, octyloxypropylamine, 2-ethylhexyl-oxypropylamine, lauramidopropylamine and amidopropylamine.
Suitable tertiary amines for use in the present invention include those of the formula R₁R₂R₃Tertiary amines having N;₁And R₂Is C₁~ C₈It is represented by an alkyl chain or the following formula.
[0065]
Embedded image

[0066]
R₃Is C₆~ C₁₂, Preferably C₆~ C₁₀An alkyl chain or R₃Is R₄X (CH₂)_nX is -O-, -C (O) NH- or -NH-, and R₄Is C₄~ C₁₂And n is 1 to 5, preferably 2 to 3. R₅Is H or C₁~ C₂Alkyl and x is 1-6.
R₃And R₄May be linear or branched, and R₃The alkyl chain may be interrupted by up to 12, preferably less than 5, ethylene oxide moieties.
Preferred tertiary amines are of the formula R₁R₂R₃N and R₁Is C₆~ C₁₂An alkyl chain and R₂And R₃Is C₁~ C₃It is represented by alkyl or the following formula.
[0067]
Embedded image

[0068]
R₅Is H or CH₃And x is 1-2.
Amidoamines of the following formula are also preferred.
[0069]
Embedded image

[0070]
R₁Is C₆~ C₁₂Alkyl, n is 2-4,
Preferably n is 3, R₂And R₃Is C₁~ C₄It is.
Most preferred amines of the present invention include 1-octylamine, 1-hexylamine, 1-decylamine, 1-dodecylamine, C₈~₁₀Oxypropylamine, N coco 1-3 diaminopropane, coconut alkyl dimethylamine, lauryl dimethylamine, lauryl bis (hydroxyethyl) amine, cocobis (hydroxyethyl) amine, laurylamine 2 mol propoxylation, octylamine 2 mol propoxylation , Laurylamidopropyldimethylamine, C₈~₁₀Amidopropyldimethylamine and C₁₀Amidopropyldimethylamine.
[0071]
Most preferred amines for use in the compositions herein are 1-hexylamine, 1-octylamine, 1-decylamine, 1-dodecylamine. Especially preferred are n-dodecyldimethylamine and bishydroxyethyl coconut alkylamine and oleylamine 7-fold ethoxylated, laurylamidopropylamine and cocoamidopropylamine.
[0072]
(Protease enzyme)
A second essential element of the detergent composition of the present invention may be a protease enzyme. As mentioned above, starch-containing stains and stains also contain many protein components.
Without wishing to be bound by theory, protein enzymes hydrolyze proteins contained in such complex stains, and thus, together with CGTase, induce synergistic removal of such stains / soils It is thought that. In addition, the stains / soils of such hydrolyzed complexes have a low molecular weight in the washing solution, which therefore reduces the re-deposition of such hydrolyzed complex stains on the surface to be cleaned. Has consequences that do not occur.
[0073]
Suitable proteases are subtilisins obtained from the specific strains B. subtilis and B. licheniformis (subtilisins BPN and BPN '). One suitable protease is obtained from a strain of Bacillus, has maximum activity over a pH range of 8-12, was developed by Novo Nordisk, Denmark, hereinafter "Novo" and is Esperase® )). The preparation of this and similar enzymes is described in GB 1,243,784 to Novo. Other suitable proteases include ALCALASE®, DURAZYM®, and SAVINASE®, a protease subtilisin from Bacillus subtilis, for Novo. 309), as well as GIST-Brocades MAXATASE®, MAXACAL®, PROPERAS E® and MAXAPEM® Protein Engineering Maxacal). Also suitable for the present invention are the proteases described in EP 251,446 and WO 91/06637, the protease wraps (registered trademark) described in WO 91/02792 and variants of those described in WO 95/23221. It is. See also the high pH protease from Bacillus strain NCIMB 40338 described in WO 93 / 18140A to Novo. Enzymatic detergents, including proteases, one or more other enzymes, and reversible protease inhibitors are described in Novo WO 92 / 03529A. If desired, proteases with reduced absorption and enhanced hydrolysis are available as described in Procter & Gamble WO 95/07791. Recombinant trypsin-like proteases for detergents suitable herein are described in WO 94/25583 to Novo. Other suitable proteases are described in EP 516200 by Unilever.
[0074]
Proteolytic enzymes include modified bacterial serine proteases, such as those described in EP 251 446, filed April 28, 1987 (especially the variant Y217L described on pages 17, 24 and 98), and It is referred to herein as "Protease B" and described in Venegas EP Patent Application No. 199,404, published October 29, 1986, which is a modification referred to herein as "Protease A". Bacterial serine protease, preferably referred to herein as "Protease C", which is a variant of the alkaline serine protease of Bacillus, wherein lysine replaces arginine at position 7 and position 104 Replaces tyrosine with valine, and serine replaces asparagine in 123rd place Ri, alanine is replaced threonine at position 274. Protease C is described in WO 91/06637. Genetically modified variants, particularly those of protease C, are also included herein.
[0075]
A preferred protease, referred to as "Protease D", is a carbonyl hydrolyzate variant having an amino acid sequence not found in nature, at the site in said carbonyl hydrolase corresponding to position +76, preferably WO95 / 10591. +99, +101, +103, +104, +107, +123, +27, +105, +109, +126, +128, +135, +156 according to the numbering of B. amyloliquefaciens subtilisin described in WO 95/10615 and WO 95/10615. , +166, +195, +197, +204, +206, +210, +216, +217, +218, +222, +260, +265, and / or +274. In combination with the amino acid residue site is derived from a precursor carbonyl hydrolase by substituting a different amino acid for a plurality of amino acid residues. The "protease D" variant preferably has the amino acid substitution set 76/103/104, more preferably the substitution set N76D / S103A / V104I, the following residues: +33, +62, +67, +76, +100, +101, +103. , +104, +107, +128, +129, +130, +132, +135, +156, +158, +164, +166, +167, +170, +209, +215, +217, +218, and +222. Also suitable are the carbonyl hydrolysis variants described in WO 95/10591 having an amino acid sequence derived by substitution of a plurality of amino acid residues substituted in a somatic enzyme, wherein the numbered positions are Bacillus Amiloricure Facience (am L. subtilisin, or equivalent to another carbonyl hydrolase such as Bacillus lentus subtilisin or the equivalent amino acid residue of subtilisin (a co-pending patent application published in WO 98/55634). .
[0076]
More preferred proteases are multiply substituted protease variants. These protease variants include the 1,3,4,8,9,10,12,13,16,17,18,19,20,21,22,24,27 of the Bacillus amyloliquefaciens subtilisin. , 33, 37, 38, 42, 43, 48, 55, 57, 58, 61, 62, 68, 72, 75, 76, 77, 78, 79, 86, 87, 89, 97, 98, 99, 101 , 102, 104, 106, 107, 109, 111, 114, 116, 117, 119, 121, 123, 126, 128, 130, 131, 133, 134, 137, 140, 141, 142, 146, 147, 158 , 159, 160, 166, 167, 170, 173, 174, 177, 181, 182, 183, 184, 185, 18 , 192, 194, 198, 203, 204, 205, 206, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 222, 224, 227, 228, 230, 232, 236, 237 , 238, 240, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 265, 268 Amino acid residue position corresponding to position 103 of Bacillus amyloliquefaciens subtilisin in combination with substitution at amino acid residue positions corresponding to positions 269, 270, 271, 272, 274 and 275 Another natural source in Bacillus amyloliquefaciens when said protease variant comprises a substitution of an amino acid residue at a position corresponding to positions 103 and 76; Other than amino acid residue positions corresponding to positions 27, 99, 101, 104, 107, 109, 123, 128, 166, 204, 206, 210, 216, 217, 218, 222, 260, 265 or 274 of subtilisin There are also substitutions at one or more amino acid residue positions; and / or multiply-substituted protease variants are obtained at positions 62, 212, 230, 232, 252, and 223 of Bacillus amyloliquefaciens subtilisin. 257 Includes the replacement of an amino acid residue by another naturally-occurring amino acid residue at the corresponding one or more amino acid residue positions, as reported by The Procter & Gamble Company on October 23, 1998. As described in WO 99/20727, WO 99/20726 and WO 99/20723 filed. A preferred multiply substituted protease variant is the amino acid substitution set 101/103/104/159/232/236/245/248/252, more preferably 101G / 103A, corresponding to the number of Bacillus amyloliquefaciens subtilisin. / 104I / 159D / 232V / 236H / 245R / 248D / 252K.
[0077]
A more preferred protease for the purposes of the present invention is the proteolytic enzyme sold under the trade name Savinase by Novo Nordisk A / S, "Protease B" having the substitution Y271L described in EP 251446. Mutants, “Protease D” variants with substitution set N76D / S103A / V104I, WO99 / 20727, WO99 / 20726 and WO99 with amino acid substitution sets 101G / 103A / 104I / 159D / 232V / 236H / 245R / 248D / 252K / 20723.
Protease enzymes usually comprise from 0.0001% to 2%, preferably from 0.0001% to 0.1%, more preferably from 0.001% to 0.05% by weight of the pure enzyme in the detergent composition. It is incorporated into the detergent composition at a concentration of% by weight.
[0078]
(bleach)
A second essential element of the detergent composition of the present invention may be a bleach. Without wishing to be bound by theory, oxidation of the starch material by the bleach results in solubilization of the starch material, thereby being more easily removed by the CGT-ase and less recrystallized on the surface to be cleaned. It is thought to bring. Thus, the compositions of the present invention, further comprising a bleaching agent, provide for the synergistic removal of starch-containing stains and stains and, when formulated as a detergent composition, improve whiteness retention and dingy cleaning. .
Preferred bleaching agents for the detergent composition of the present invention are selected from nonanoyloxybenzene-sulfonate (NOBS), phenolsulfonate esters of N-nonanoyl-6-aminocaproic acid (NACA-OBS) and / or tetraacetylethylenediamine (TAED). The combination of a bleach activator and percarbonate. [Mn (Bcyclam) Cl₂Are also preferred.
[0079]
Suitable bleaching agents for the purposes of the present invention include hydrogen peroxide, PB1, PB4 and percarbonate and have a particle size of 400 to 800 microns. These bleach components can include one or more oxygen bleaches, and, depending on the bleach selected, can include one or more bleach activators. When present, the oxygen bleach compound is typically present at a concentration of 0.1% to 30%, preferably 1% to 20%.
The bleach component used in the present invention can be any bleach useful in detergent compositions, including oxygen bleaches, as well as others known in the art. Bleaches suitable for the present invention can be activated or deactivated bleaches.
[0080]
One class of oxygen bleaches that can be used includes percarboxylic acid bleaches and salts thereof. Suitable examples of this class of agents include magnesium monoperoxyphthalate hexahydrate, the magnesium salt of meta-chloroperbenzoic acid, 4-nonylamino-4-oxoperoxybutyric acid, and diperoxidedecandioic acid.
Such bleaches are disclosed in U.S. Patent No. 4,483,781, U.S. Patent Application No. 740,446, European Patent Application No. 0,133,354 and U.S. Patent No. 4,412,934. . Highly preferred bleaches also include 6-nonylamino-6-oxoperoxycaproic acid as described in U.S. Pat. No. 4,634,551.
[0081]
Another class of bleaches that can be used includes halogen bleaches. Examples of hypohalous bleaches include, for example, sodium and potassium trichloroisocyanuric acid and dichloroisocyanurate and N-chloro and N-bromoalkanesulfonamides. Such substances are usually added at 0.5 to 10%, preferably 1 to 5% by weight of the finished product.
Hydrogen peroxide releasing agents are described in tetraacetylethylenediamine (TAED), nonanoyloxybenzene-sulfonate (NOBS, described in US Pat. No. 4,412,934), and 3,5-trimethylhexanoloxybenzenesulfonate (ISONOBS, EP120,591). Described) or phenol sulphonate esters of pentaacetylglucose (PAG) or N-nonanoyl-6-aminocaproic acid (NACA-OBS, described in WO 94/28106), which can be used It is overhydrolyzed to form peracid as an active bleaching species and enhances the bleaching effect. Also suitable are acylated citrates as disclosed in EP 624 154 and asymmetric acyclic imide bleach activators of the following formula disclosed in Procter & Gamble WO 98/04664.
[0082]
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[0083]
, R₁Is C₇~ C_ThirteenA linear or branched saturated or unsaturated alkyl group;₂Is C₁~ C₈A straight or branched chain saturated or unsaturated alkyl group;₃Is C₁~ C₄It is a linear or branched saturated or unsaturated alkyl group. These bleach activators are generally used in the detergent compositions of the present invention at a concentration of 0.1 to 10%, preferably 0.5 to 5% by weight of the detergent composition.
Bleaching agents useful for use in the detergent compositions according to the present invention include peroxo acids and bleach systems comprising a bleach activator and a peroxygen bleach compound and are described in our co-pending application WO 95/10592, WO 97/10. / 00937, WO95 / 27772, WO95 / 27773, WO95 / 2777 and WO95 / 27775.
[0084]
Hydrogen peroxide may be present by adding an enzyme system capable of generating hydrogen peroxide at the beginning of or during the washing and / or rinsing steps (ie, the enzyme and the substrate). . Such an enzyme system is disclosed in EP537381.
[0085]
The metal-containing catalysts used in the bleach compounds include cobalt-containing catalysts such as pentaamine acetate cobalt (III) salts, and EPA 549271; EPA 549 272; EPA 458 397; US 5,246,621; EPA 458 398; Manganese containing catalysts such as those described in US Pat. No. 194,416 and US Pat. No. 5,114,611. A bleach composition comprising a peroxy compound, a manganese-containing bleach catalyst and a chelating agent is described in Patent Application No. 94870206.3. Bleach compounds can be catalyzed by manganese compounds. Such compounds are well known in the art and are described, for example, in US Pat. No. 5,246,621, US Pat. No. 5,244,594, US Pat. No. 5,194,416, US Pat. No. 5,114,606. And manganese-based catalysts disclosed in European Patent Application Publication Nos. 549,271A1, 549,272A1, 544,440A2, and 544,490A1. Preferred examples of these catalysts include Mn^IV ₂(U-O)₃(1,4,7-trimethyl-1,4,7-triazacyclononane)₂(PF₆)₂, Mn^III ₂(U-O)₁(U-OAc)₂(1,4,7-trimethyl-1,4,7-triazacyclononane)₂(ClO₄)₂, Mn^IV ₄(U-O)₆(1,4,7-triazacyclononane)₄(ClO₄)₄, Mn^IIIVuO)₁(U-OAc)_2-(1,4,7-trimethyl-1,4,7-triazacyclononane)₂(ClO₄)₃, Mn^IV(1,4,7-trimethyl-1,4,7-triazacyclononane)-(OCH₃)₃(PF₆) And mixtures thereof.
[0086]
More preferred for use in the present invention are transition metal bleach catalysts in which the transition metal and the cross-bridged macropolymeric ligand are complexed, and are described in Procter & Gamble patent applications WO 98/39405, WO 98/39406 and WO 98/39. No. 39098. More preferably, the following formula [Mn (Bcyclam) Cl₂] Mn complex bleach catalyst represented by the following formula:
[0087]
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[0088]
"Bcyclam" (5,12-dimethyl-1,5,8,12-tetraazabicyclo [6.6.2] hexadecane or 5,12-dimethyl-1,5,8,12-tetraazabicyclo [6. 6.2] Hexadecane) Such transition metal bleach catalysts are described in Procter & Gamble patent application WO No. or in the Journal of American Chemical Society (J. Amer. Chem. Soc.), (1990), 112. , 8604. These bleach catalysts are generally included in the detergent compositions of the present invention at a concentration of 0.0007 to 0.07%, preferably 0.005 to 0.05% by weight of the detergent composition. .
Bleaches other than oxygen bleaches are known in the art and can be utilized herein. One type of non-oxygen bleach of particular interest includes light activated bleach such as sulfonated zinc and / or aluminum phthalocyanines. These materials can be deposited on the substrate during the cleaning process. Under light exposure in the presence of oxygen, such as by hanging a garment to dry in sunlight, the sulfonated zinc phthalocyanine is activated, and the substrate is subsequently bleached. A preferred zinc phthalocyanine and light activated bleaching process is described in U.S. Pat. No. 4,033,718. Typically, the detergent composition contains from about 0.025% to about 1.25% by weight of the sulfonated zinc phthalocyanine.
[0089]
Color safe bleach boosters are also suitable bleaching species for the purposes of the present invention, and may be used in combination with the peroxygen source of the bleach composition. Bleach efficacy enhancers are generally present in the detergent compositions of the present invention at a concentration of from 0.01 to 10%, more preferably from 0.05 to 5% by weight of the composition. Bleach efficacy enhancers to be included in the detergent compositions of the present invention include bipolar imines, anionic imine polyions having a net negative charge of about -1 to about -3, and mixtures thereof.
Preferred examples of the imine bleach efficacy accelerator of the present invention include those having the following general structure.
[0090]
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[0091]
Where R¹~ R⁴Is R¹~ R⁴Unless it contains an anion-charged moiety, including hydrogen or an unsubstituted or substituted group selected from the group consisting of phenyl, aryl, heterocycle, alkyl and cycloalkyl groups. Preferred bleach performance enhancers are those in which an anion-charged moiety is bound to the imine nitrogen and are described in WO 97/10323. Also preferred are tri: cyclic oxaziridinium compounds described in US Pat. No. 5,710,116 and bleach efficacy enhancers described in WO 98/16614. These can be prepared according to the methods described in WO 97/10323 and / or WO 98/16614.
[0092]
(Detergent ingredients)
The detergent composition of the present invention preferably further comprises an enzyme selected from protease, lipase, α-amylase, maltogenic α-amylase and / or amyloglucosidase, and a bleaching agent.
In a preferred embodiment, the present invention relates to laundry and / or fabric care compositions comprising CGT-ase and a detergent component selected from non-ionic detergents, proteases and / or bleaches (Examples 1 to 17). . In a second embodiment, the invention relates to a dishwashing or household cleaning composition (Examples 18-23).
[0093]
The compositions of the present invention include, for example, hand and machine dishwashing compositions, laundry additive compositions, and compositions suitable for use in dipping and / or pretreating soiled fabrics. And may be formulated as a machine laundry detergent composition, a rinsed fabric softening composition, a composition for use in general household hard surface cleaning operations. When formulated as a composition for use in a manual dishwashing method, the compositions of the present invention are preferably surfactants, and preferably organic polymer compounds, soap foam enhancers, Group II metal ions, solvents. , Hydrotropes and other enzymes.
[0094]
When formulated as a composition suitable for use in a washing machine method, the composition of the present invention preferably comprises both a surfactant and a builder compound, additionally, an organic polymer compound, a bleaching agent, It contains one or more detergent components preferably selected from enzymes, foam inhibitors, dispersants, lime-soap dispersants, soil suspending agents, anti-redeposition agents and corrosion inhibitors. Laundry compositions can also contain softening agents as additional detergent compositions. Compositions containing such non-ionic surfactants and CGT-ase provide excellent removal of stains and stains containing starch and excellent whiteness retention and darkening when formulated as laundry detergent compositions. Provide cleaning.
The composition of the present invention can also be used as a detergent additive product. Such additive products tend to assist or enhance the performance of conventional detergent compositions.
[0095]
The detergent composition according to the invention can be in the form of a liquid, paste, gel, stick, tablet, spray, foam, powder or granule. Granular compositions can also be in "compact" form, and liquid compositions can also be in "concentrated" form. The density of the laundry detergent composition herein optionally varies, when measured at 20 ° C., in the range of 400-1200 g / l, preferably 500-950 g / l of the composition. The `` compact '' form of the compositions herein is best influenced by density and, in terms of composition, by the amount of inorganic filler salt, which is a conventional component of detergent compositions in powder form. In conventional detergent compositions, the filler salt is present in a sufficient amount, approximately 17-35% by weight of the total composition. In compact compositions, the filler salt is present in an amount not exceeding 15% by weight of the total composition, preferably not exceeding 10% by weight, most preferably not exceeding 5% by weight. The inorganic filler salts as contemplated in the present compositions are selected from the alkali and alkaline earth metal salts of sulfates and chlorides. A preferred filler salt is sodium sulfate. The liquid detergent composition according to the invention can also be in "concentrated form", in which case the liquid detergent composition according to the invention has a lower moisture content than conventional liquid detergents. Typically, the water content of the concentrated liquid detergent is preferably less than 40%, more preferably less than 30%, and most preferably less than 20% by weight of the detergent composition.
Suitable detergent compounds for use in the present invention are selected from the group consisting of the compounds described below.
[0096]
(Surfactant system)
The detergent composition according to the invention comprises, in addition to the nonionic surfactant, a surfactant wherein the surfactant is selected from anionic and / or cationic and / or amphoteric and / or zwitterionic surfactants System.
Surfactants are typically present at a concentration of 0.1% to 60% by weight. A more preferred concentration of incorporation is from 1% to 35%, most preferably from 1% to 30% by weight of the detergent composition of the present invention.
Surfactants are preferably formulated to be compatible with the enzyme components present in the composition. In liquid or gel compositions, the surfactant is most preferably formulated such that it promotes, or at least does not reduce, the stability of the enzyme in the composition.
[0097]
Anionic surfactants: Suitable anionic surfactants used include linear alkylbenzene sulfonates, C₈~ C₂₀Carboxylic acids (i.e., fatty acids) in the form of gaseous SO according to the Journal of the American Oil Chemistry Society, Vol. 52, 1975 (pp. 323-329), The Journal of the American Oil Chemistry Society.₃And alkyl ester sulfonate surfactants containing linear esters of those sulfonated. Suitable starting materials include natural fatty substances derived from tallow, palm oil and the like.
Alkyl ester sulfonate surfactants particularly preferred for laundry applications include alkyl ester sulfonate surfactants of the following structural formula:
[0098]
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[0099]
R³Is C₈~ C₂₀A hydrocarbyl, preferably an alkyl or a combination thereof;⁴Is C₁~ C₆Hydrocarbyl, preferably alkyl or a combination thereof, and M is a cation that forms a water soluble salt with the alkyl ester sulfonate. Suitable salt forming cations include metals such as sodium, potassium and lithium, and substituted or unsubstituted ammonium cations such as monoethanolamine, diethanolamine and triethanolamine. Preferably, R³Is C₁₀~ C₁₆Alkyl, and R⁴Is methyl, ethyl or isopropyl. Particularly preferred are methyl ester sulfonates, wherein R³Is C₁₀~ C₁₆Alkyl.
[0100]
Other suitable anionic surfactants are of the formula ROSO₃An alkyl sulfate surfactant which is a water-soluble salt or acid of M, wherein R is preferably C₁₀~ C₂₄Hydrocarbyl, preferably C₁₀~ C₂₀Alkyl or hydroxyalkyl having an alkyl component, more preferably C₁₂~ C₁₈M is H or a cation, such as an alkali metal cation (sodium, potassium, lithium) or ammonium or a substituted ammonium (eg, an alkylamine such as ethylamine, diethylamine, triethylamine and mixtures thereof). Derived methyl-, dimethyl- and trimethylammonium cations and quaternary ammonium cations, such as tetramethylammonium and dimethylpiperidinium cations and quaternary ammonium cations). Typically, C₁₂~ C₁₆Alkyl chains are preferred for lower wash temperatures (eg, less than about 50 ° C.) and₁₆~₁₈Alkyl chains are preferred for higher wash temperatures (eg, greater than about 50 ° C.).
[0101]
Other anionic surfactants useful for detersive purposes may also be included in the detergent compositions of the present invention. These include salts of soaps (e.g., sodium, potassium, ammonium salts and substituted ammonium salts such as mono-, di- and triethanolamine salts);₈~ C₂₂Primary or secondary alkane sulfonates, C₈~ C₂₄Olefin sulfonates, for example sulfonated polycarboxylic acids prepared by sulfonation of the pyrolysis products of alkaline earth metal citrates as described in GB 1,082,179 , C₈~ C₂₄Alkyl polyglycol ether sulfates (containing up to 10 moles of ethylene oxide); alkyl glycerol sulfonates; fatty acyl glycerol sulfonates, fatty oleyl glycerol sulfates, alkyl phenol ethylene oxide ether sulfates, paraffin sulfonates, alkyl phosphates, acyl isethionates Such isethionates, N-acyl taurates, alkyl succinates and sulfosuccinates, monoesters of sulfosuccinates (especially saturated and unsaturated C₁₂~ C₁₈Monoesters) and diesters of sulfosuccinates (especially saturated and unsaturated C₆~ C₁₄Diesters), acyl sarcosinates, sulfates of alkyl polysaccharides such as sulfates of alkyl polyglucosides (the following non-ionic non-sulfated compounds), branched primary alkyl sulfates, and the formula RO (CH₂CH₂O)_K-CH₂An alkyl polyethoxycarboxylate such as COO-M +, wherein R is C₈~ C₂₂Alkyl, K is an integer from 1 to 10, and M is a soluble salt forming cation. Also suitable are resin acids and hydrogenated resins, such as rosin, hydrogenated rosin, where the resin acids and hydrogenated resin acids are present in or derived from tall oil.
[0102]
Further examples are described in "Surface Active Agents and Detergents" (Volumes I and II, Schwartz, Perry and Berch). Such a variety of surfactants are generally described in U.S. Pat. No. 3,929,678 (Laughlin et al., Issued Dec. 30, 1975) at column 23, line 58 to column 29, line 23 (incorporated herein by reference). It is described in.
When included therein, the laundry detergent compositions of the present invention typically comprise from about 0.1% to about 400%, preferably from about 3% to about 20%, by weight of an anionic surfactant.
[0103]
Particularly preferred anionic surfactants include alkyl alkoxylated sulfate surfactants, which have the formula RO (A)_mA water-soluble salt or acid of SO3M, wherein R is C₁₀~ C₂₄Alkyl component, preferably C₁₂~ C₂₀Alkyl or hydroxyalkyl, more preferably C₁₂~ C₁₈Unsubstituted C with alkyl or hydroxyalkyl₁₀~ C₂₄A is an ethoxy or propoxy unit, m is greater than 0, typically about 0.5 to about 6, more preferably about 0.5 to about 3, and M is H or a metal such as a metal. Cations (eg, sodium, potassium, lithium, calcium, magnesium, etc.), cations which can be ammonium or substituted ammonium cations. Alkyl propoxylated sulfates as well as alkyl ethoxylated sulfates have been considered herein. Particular examples of substituted ammonium cations are quaternary ammonium cations such as methyl-, dimethyl, trimethyl-ammonium thios and tetramethyl-ammonium and dimethylpyridinium cations and ethylamine, diethylamine, triethylamine, And those derived from alkylamines such as mixtures and the like. A typical surfactant is C₁₂~ C₁₈Alkyl polyethoxylate (1.0) sulfate (C₁₂-C₁₈E (1.0) M)), C₁₂~ C₁₈Alkyl polyethoxylate (2.25) sulfate (C₁₂-C₁₈E (2.25) M), C₁₂~ C₁₈Alkyl polyethoxylate (3.0) sulfate (C₁₂-C₁₈E (3.0) M), and C₁₂~ C₁₈Alkyl polyethoxylate (4.0) sulfate (C₁₂-C₁₈E (4.0) M), where M is conveniently selected from sodium and potassium.
[0104]
Cationic surfactants: Suitable cationic surfactants for use in the detergent compositions of the present invention are those having one long-chain hydrocarbyl group. Examples of such cationic surfactants include ammonium surfactants such as alkyl trimethyl ammonium halides, which have the formula:
[0105]
[R²(OR³)_y] [R⁴(OR³)_y]₂R⁵N + X-
R²Is an alkyl or alkylbenzyl group having about 8 to about 18 carbon atoms in the alkyl chain, and each R³Is -CH₂CH₂-, -CH₂CH (CH₃)-, -CH₂CH (CH₂OH)-, -CH₂CH₂CH₂-And mixtures thereof.⁴Is C₁~ C₄Alkyl, C₁~ C₄Hydroxyalkyl, two R⁴A benzyl ring structure formed by attaching a group, -CH₂CHOH-CHOHCOR⁶CHOHCH₂OH (R⁶Is a hexose or hexose polymer having a molecular weight of less than about 1000. ) And when y is not 0, it is selected from the group consisting of hydrogen;⁵Is R⁴Is the same as or R²And R⁵Is an alkyl chain having no more than about 18 carbon atoms, each y is from 0 to about 10, and the sum of the y values is from 0 to about 15, and x is any compatible shade. It is an ion.
A quaternary ammonium surfactant suitable for the present invention has formula (I).
[0106]
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[0107]
R1 is a short chain length alkyl (C6-C10) or an alkylamidoalkyl of the following formula (II).
[0108]
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[0109]
y is 2 to 4, preferably 3.
Thus, R2 is H or C1-C3 alkyl;
x is 0-4, preferably 0-2, most preferably 0;
Thus, R3, R4 and R5 can be the same or different and can be either short chain alkyl (C1-C3) or alkoxylated alkyl of formula III:
X⁻Is a counter ion, preferably a halide, such as chloride or methyl sulfate.
[0110]
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[0111]
R₆Is C₁~ C₄And z is 1 or 2.
Preferred quaternary ammonium surfactants are those defined by formula I,
R₁Is C₈, C₁₀Or a mixture thereof, x = o,
R₃, R₄= CH₃And R₅= CH₂CH₂OH.
Highly preferred cationic surfactants are water-soluble quaternary ammonium compounds useful in the present compositions having the formula:
R₁R₂R₃R₄N⁺X⁻(I)
R₁Is C₈~ C₁₆Alkyl, each R₂, R₃And R₄Is independently C₁~ C₄Alkyl, C₁~ C₄Hydroxyalkyl, benzyl, and-(C₂H₄₀)_xH, x has a value between 2 and 5, and X is an anion. R not more than 1₂, R₃Or R₄Should be benzyl.
[0112]
R₁The preferred alkyl chain length for is C₁₂~ C_FifteenIn particular, the alkyl group is a mixture of chain lengths derived from coconut or palm kernel fat or synthetically derived by olefin enhancement or oxo alcohol synthesis. R₂R₃And R₄Preferred groups for are the methyl and hydroxyethyl groups, and the anion X may be selected from halide, meso sulfate, acetate and phosphate ions.
Examples of suitable quaternary ammonium compounds of formula (I) for use in the present invention are as follows.
[0113]
Coconut trimethylammonium chloride or bromide;
Coconut methyldihydroxyethylammonium chloride or bromide;
Decyltriethylammonium chloride;
Decyldimethylhydroxyethylammonium chloride or bromide;
C₁₂~_FifteenDimethylhydroxyethylammonium chloride or bromide;
Coconut dimethylhydroxyethylammonium chloride or bromide;
Myristyl trimethyl ammonium methyl sulfate;
Lauryldimethylbenzylammonium chloride or bromide;
Lauryl dimethyl (ethenoxy)₄Ammonium chloride or bromide;
Choline esters (compounds of formula (I), R₁Is
[0114]
Embedded image

[0115]
Alkyl and R₂R₃R₄Is methyl).
Dialkylimidazolines [compound of formula (i)].
Other cationic surfactants useful in the present invention are described in U.S. Patent No. 4,228,044 to Cambre and European Patent Application No. 000,224, issued October 14, 1980. I have.
Typical cationic fabric softening compositions include water-soluble quaternary ammonium fabric softening actives, or their corresponding amine precursors, the most commonly used being di-long chain alkyls. Chain ammonium chloride or methyl sulfate.
[0116]
Among these, preferred cationic softening agents include the following.
1) diwater tallow dimethyl ammonium chloride (DTDMAC);
2) dihydrogenated tallow dimethyl ammonium chloride;
3) dihydrogenated tallow dimethyl ammonium methyl sulfate;
4) distearyl dimethyl ammonium chloride;
5) dioleyl dimethyl ammonium chloride;
6) dipalmityl hydroxyethyl methyl ammonium chloride;
7) stearylbenzyldimethylammonium chloride;
8) Tallow trimethyl ammonium chloride;
9) hydrogenated tallow trimethylammonium chloride;
10) C₁₂~₁₄Alkyl hydroxyethyl dimethyl ammonium chloride;
11) C₁₂~₁₈Alkyl dihydroxyethyl methyl ammonium chloride;
12) di (stearoyloxyethyl) dimethylammonium chloride (DSOEDMAC);
13) di- (tallow-oxy-ethyl) dimethylammonium chloride;
14) ditallow imidasolinium methyl sulfate;
15) 1- (2-Tallowylamidoethyl) -2-tallowylimidazolinium methyl sulfate.
[0117]
Biodegradable quaternary ammonium compounds exist as alternatives to the conventionally used di-long alkyl chain ammonium chloride and methyl sulfate. Such quaternary ammonium compounds contain a long chain alkyl (alkenyl) group interrupted by a functional group such as a carboxy group. Such substances and fabric softening compositions containing them are disclosed in many publications such as EP-A-0,040,562 and EP-A-0,239,910.
The quaternary ammonium compounds and amine precursors herein have the following formula (I) or (II):
[0118]
Embedded image

[0119]
In the formula, Q is -OC (O)-, -C (O) -O-, -OC (O) -O-, -NR⁴-C (O)-, -C (O) -NR⁴Selected from;
R¹Is (CH₂)_n-QT² Or T³And;
R²Is (CH₂)_m-QT⁴Or T⁵Or R³And;
R³Is C₁~ C₄Alkyl or C₁~ C₄Hydroxyalkyl or H;
R⁴Is H or C₁~ C₄Alkyl or C₁~ C₄Hydroxyalkyl;
T¹, T², T³, T⁴, T⁵Is independently C₁₁~ C₂₂Alkyl or alkenyl;
n and m are integers from 1 to 4;
X⁻Is a softener compatible anion. Non-limiting examples of softening agent compatible anions include chloride or methyl sulfate.
[0120]
Alkyl or alkenyl, chain T¹, T², T³, T⁴, T⁵Should contain at least 11 carbon atoms, preferably at least 16 carbon atoms. The chains may be straight or branched. Tallow is a convenient and inexpensive source of long-chain alkyl and alkenyl materials. T¹, T², T³, T⁴, T⁵Particularly preferred are those compounds which represent a mixture of long chain substances typical of tallows.
[0121]
Specific examples of quaternary ammonium compounds suitable for use in the aqueous fabric softening composition of the present invention include: 1) N, N-di (tallowyl-oxy-ethyl) -N, N-dimethylammonium chloride; 2) N, N-di (tallowyl-oxy-ethyl) -N-methyl, N- (2-hydroxyethyl) ammonium methyl sulfate; 3) N, N-di (2-tallowyloxy-2-oxo-ethyl) ) -N, N-dimethylammonium chloride; 4) N, N-di (2-tallowyloxyethylcarbonyloxyethyl) -N, N-dimethylammonium chloride; 5) N- (2-tallowyloxy-2-) Ethyl) -N- (2-tallowyloxy-2-oxo-ethyl) -N, N-dimethylammonium chloride; 6) N, N, N-tri (tallowyl-O 7) N- (2-tallowyloxy-2-oxoethyl) -N- (tallowyl) -N, N-dimethylammonium chloride; 8) 1,2-ditaloyl Oxy-3-trimethylammoniopropane chloride; and mixtures of any of the above.
[0122]
When included, the detergent compositions of the present invention typically contain from 0.2% to about 25%, preferably from about 1% to about 8%, by weight of such cationic surfactants. Including.
Amphoteric surfactants: Amphoteric surfactants are also suitable for use in the detergent compositions of the present invention. These surfactants can be broadly described as aliphatic derivatives of secondary or tertiary amines or aliphatic derivatives of heterocyclic secondary and tertiary amines where the aliphatic group can be linear or branched. . One of the aliphatic substituents contains at least 8 carbon atoms, typically from 8 to about 18 carbon atoms, and at least one contains an anionic water-soluble group, such as carboxy, sulfonate, sulfate. I do. See U.S. Pat. No. 3,929,678 (Laughlin et al., Issued Dec. 30, 1975) at column 19, lines 18-35 for examples of amphoteric surfactants.
[0123]
When included, the detergent compositions of the present invention typically comprise from 0.2% to about 15%, preferably from about 1% to about 10%, by weight of the amphoteric surfactant.
Amphoteric surfactants: Amphoteric surfactants are also suitable for use in the detergent compositions of the present invention. These surfactants are widely described as derivatives of secondary and tertiary amines, derivatives of heterocyclic secondary and tertiary amines, or derivatives of quaternary ammonium, quaternary phosphonium or tertiary sulfonium compounds. be able to. For examples of amphoteric surfactants, see U.S. Pat. No. 3,929,678 (Laughlin et al., Issued Dec. 30, 1975) at column 19, line 38 to column 22, line 48. That.
When included, the detergent compositions of the present invention typically comprise from 0.2% to about 15%, preferably from about 1% to about 10%, by weight of a zwitterionic surfactant.
[0124]
(Conventional detergent enzyme)
The detergent composition of the present invention may include, in addition to CGT-ase, one or more enzymes that provide cleaning performance, fabric care and / or hygiene benefits. Examples of the enzyme include cellulase, hemicellulase, peroxidase, protease, gluco-amylase, amylase, mannase, xyloglucanase, xylanase, lipase, phospholipase, esterase, cutinase, pectinase, keratanase, reductase, oxidase, phenol oxidase, lipoxygenase, and ligninase. Examples include pullulanases, tannases, pentosanases, malanases, β-glucanases, arabinosidases, hyaluronidases, chondroitinases, laccases or mixtures thereof.
[0125]
Preferably, the detergent composition of the present invention further comprises an enzyme selected from lipase, α-amylase, maltogenic α-amylase and / or amyloglucosidase, and a bleaching agent. Indeed, it has been found that the combination of CGT-ase and α-amylase, maltogenic α-amylase and / or amyloglucosidase in the detergent composition of the present invention provides improved removal of raw and / or retrograde starch. Have been. In addition, the stains most commonly involved in washing, dishwashing and hard surface washing generally contain small amounts of protein and triglyceride compounds. In particular, starch materials have usually been found to be associated with lipid compounds. Thus, further combination with lipase in the detergent composition of the present invention provides improved removal of such complex stains.
Accordingly, detergent compositions comprising such a combination of enzymes provide improved removal of starch-containing stains and stains, and when formulated as a laundry detergent composition, provide whiteness retention and soiled cleaning. Improve.
[0126]
(Α-amylase)
As mentioned above, the detergent composition of the present invention preferably contains α-amylase. Alpha-amylases suitable for the purposes of the present invention are described in Novo Nordisk A / S, published February 3, 1994, describing a detersive composition incorporating a mutant amylase. WO94 / 02597. See also WO 95/10603 (published April 20, 1995, Novo Nordisk). Other amylases known for use in cleaning compositions include both α- and β-amylases. α-amylases are known and are described in U.S. Pat. No. 5,003,257, EP 252,666, WO / 91/00353, French Patent 2,676,456, EP 285,123, Examples include those described in EP 525,610, EP 368,341, and British Patent Specification No. 1,296,839 (Novo). Other suitable amylases are the amylase-enhancing enzymes described in WO 94/18314 (published August 18, 1994) and WO 96/05295 (published February 22, 1996, Genencol), and WO95 / Amylase variants with additional modifications in the direct patent available from Novo Nordisk A / S, disclosed in US Pat. No. 10,603, published April 1995. Also suitable are the amylases described in EP 277-216, WO 95/26397 and WO 96/23873 (all by Novo Nordisk). Examples of commercially available α-amylase products are Genencor's Purafect Ox @ Am®, as well as Termamyl®, Ban®®, all available from Novo Nordisk, Denmark. (Trademark), Fungamyl (registered trademark), and Duramyl (registered trademark). WO 95/26397 discloses an α-amylase (having a temperature range of 25 ° C. to 55 ° C. and a temperature of Fadebas® α-amylase activity assay in a pH range of 10). Preference is given to variants of said enzyme, which are described in WO 96/23873 (Novo Nordisk). Preferably, the variant exhibits enhanced thermostability, more preferably, one in which at least one of the amino acid residues equal to F180, R181, G182, T183, G184 or K185 has been deleted from the parent α-amylase. . Particularly preferred is the amino acid deletion R181.^*+ G182^*Or T183^*+ G184^*And variants having improved thermostability. Other amylolytic enzymes with improved properties in terms of activity level and a combination of thermostability and high activity level are described in WO 95/35382. Further suitable amylases are the H-mutant α-amylase enzymes which exhibit improved thermostability as described in WO 98/26078 by Genencor.
[0127]
The amylolytic enzyme comprises from 0.0001% to 2%, preferably from 0.00018% to 0.06%, more preferably from 0.00024% to 0.048% by weight of the composition of pure enzyme At the level of the detergent composition of the present invention.
[0128]
(Maltogenic α-amylase)
A further preferred enzyme is a maltogenic α-amylase of the IUPAC classification EC 3.2.1.133, which hydrolyzes the 1,4-α-D-glucosidic bond in polysaccharides and continues from the non-reducing end of the chain. The target α-maltose unit is removed.
Suitable maltogenic α-amylases are described in EP 120639, WO 99/43793 and WO 99/43794. Commercially available maltogenic α-amylase is an enzyme product sold under the trade name Novamyl by Novo Nordisk A / S.
Such maltogenic α-amylase is generally present in the detergent composition at 0.0002% to 10%, preferably 0.001% to 2%, more preferably at 0.002% to 10% by weight of the pure enzyme in the total detergent composition. It is contained at a concentration of 0.001% to 1% by weight.
[0129]
(Amyloglucosidase)
Another preferred further enzyme is amyloglucosidase, which is classified as EC 3.2.1.3 in the IUPAC classification. Such amyloglucosidase is a glucan 1,4-α-glucosidase; also referred to as “glucoamylase, γ-amylase, lysosomal α-glucosidase, acid maltase or exo-1,4-α-glucosidase” and its strains. The name is 1,4-α-D-glucan glucohydrolase. Suitable amyloglucosidases are described in WO 92/00381, WO 00/04136 and WO 99/28448. Commercially available amyloglucosidases include PALKOdex by MAPS, AMG300L by Novo Nordisk A / S, Optimax 7525 (amyloglucosidase by Genencor). Enzyme combination) and the enzyme product sold under the trade name Spezyme. Further commercially available amyloglucosidases are available from the following companies: Ambazime, Amano, Boehringer, Fluka, Sigma, Aldmax, Genzyme. Genzyme, Nagase, Aspergillus niger available from UOP. Amyloglucosidase from Aspergillus sp. From Biocatalysts or Danisco; from Rhizopus delemar from Nagase; Amano, ICN, Sakagak from Sakagak, Nagano. Also suitable are amyloglucosidases from Rhizopus niveus; and Rhizopus oryzae from Enzyme Development Co-operation.
[0130]
Lipases are also suitable. Lipase enzymes suitable for detergent applications include those produced by microorganisms of the Pseudomonas group, such as ATCC 19.154 from Pseudomonas stutzeri, disclosed in British Patent No. 1,372,034. Can be Suitable lipases include those produced by the microorganism, Pseudomonas fluorescenent IAM # 1057, that show positive immunological cross-reactivity by antibodies to the lipase. This lipase is available from Amano Pharmaceutical Co., Ltd. (Nagoya, Japan) under the trade name Lipase P "Amano", hereinafter referred to as "Amano-P". Other suitable commercially available lipases include Amano-CES, lipase ex @ Chromobacter viscosum, such as Chromobacter viscosum var. From Toyo Jozo Co. (Tagata, Japan). Lipolyticum NRRLB 3673; S. Biochemical Corp. (USA) and Chromobacter viscosum lipase from Disynth Co. (Netherlands), and lipase ex @ Pseudomonas gladioli. Particularly suitable lipases are M1 Lipase®, Lippomax® (Gist-Brocades), which have been found to be extremely effective when used in combination with the compositions of the present invention. ), Lipases such as Lipolase®, and Lipolase Ultra® (Novo). Also suitable are the lipolytic enzymes described in Novo Nordisk in EP 258 068, WO 92/05249 and WO 95/22615, and in WO 94/03578, WO 95/35381 and WO 96/00292 by Uniever. It is.
[0131]
Also suitable are special types of lipases, namely cutinases [EC 3.1.1.50], which can be regarded as lipases that do not require interface activation. Addition of cutinase to detergent compositions is described, for example, in WO-A-88 / 09367 (Genencor), WO 90/09446 (Plant Genetic System), and WO 94/14963 and WO 94/14964 (Unilever).
The lipase and / or cutinase are usually incorporated into the detergent composition at a concentration of 0.0001% to 2% pure enzyme by weight of the detergent composition.
[0132]
Cellulases that can be used in the present invention include both bacterial and fungal cellulases. Preferably, they have a pH optimum of 5 to 12 and a specific activity of more than 50 CEVU / mg (viscosity units of cellulose). Suitable cellulases are the fungal cellulases produced from Humicola insolens, Trichoderma, Thielavia and Sporotrichum, respectively, and are described in US Pat. ), J61078384 and WO96 / 02653. EP 739982 describes cellulases isolated from novel Bacillus species. Suitable cellulases are also described in UK Patent Application No. 2.075.028, UK Patent Application No. 2.095.275, DE-OS-2.247.832 and WO 95/26398. .
[0133]
An example of such a cellulase is a cellulase produced by a strain of Humicola insolens (Humicola grisea var. Thermoidea), in particular a Humicola strain DSM1800.
[0134]
Other suitable cellulases originate from Humicola insolens and have a molecular weight of about 50 KDa, an isoelectric point of 5.5 and contain 415 amino acids, and Humicola insolens. insolens), a 43 kD endoglucanase derived from DSM1800 that exhibits cellulase activity, with a preferred endoglucanase component having the amino acid sequence disclosed in PTC Patent Application No. WO 91/17243. A preferred cellulase is Trichoderma longibrachiatum EGIII cellulase described in WO 94/21801 (published September 29, 1994, Genencor). Particularly preferred cellulases are those that have the advantage of maintaining color. Examples of such cellulases are those described in European Patent Application No. 91202879.2 (filed Nov. 6, 1991, Novo. Carezyme and Cellzyme (Novo Nordisk). Novo Nordisk) A / S) is particularly useful, see also WO 91/17244 and WO 91/21801. Other suitable cellulases for the care and / or cleaning properties of fabrics are WO 96/34092, It is described in WO 96/17994 and WO 95/24471.
[0135]
The cellulase is typically incorporated into the detergent composition at a level of from 0.0001% to 2% pure enzyme by weight of the detergent composition.
Peroxidase enzymes are used in combination with oxygen sources such as percarbonate, perborate, persulfate, hydrogen peroxide and with phenolic substrates as bleach-enhancing molecules. They are used to prevent "solution bleaching", i.e., the removal of dyes or pigments from a substrate during a washing operation to other substrates in the washing solution. Peroxidase enzymes are known and include, for example, horseradish peroxidase, ligninase, and haloperoxidases such as chloro- and bromo-peroxidase. Detergent compositions containing peroxidase are described, for example, in PCT International Applications WO 89/099813, WO 89/09813 and European Patent Applications EP 91202882.6 (filed November 6, 1991) and 968700133.8 (1996). (Filed on February 20, 2012). Laccase enzymes are also suitable.
[0136]
Enhancers are generally included at a level of from 0.1% to 5% by weight of the total composition. Preferred enhancers are substituted phenthiazine and phenoxacin 10-phenothiazinepropionic acid (PPT), 10-ethylphenothiazine-4-carboxylic acid (EPC), 10-phenoxazinepropionic acid (POP) and 10-methylphenoxazine ( WO94 / 12621), and substituted syringates (C3-C5 substituted alkyl syringates) and phenols. Sodium percarbonate or sodium perborate is a preferred source of hydrogen peroxide.
[0137]
The peroxidase is usually incorporated into the detergent composition at a level of from 0.0001% to 2% pure enzyme by weight of the detergent composition.
The aforementioned enzymes may be of any suitable source, for example, of plant, animal, bacterial, fungal and yeast origin. The origin can also be mesophilic or extreme (eg, psychrophilic, psychrotrophic, thermophilic, baroclinic, alkalophilic, acidophilic, halogenophilic, etc.). Purified or unpurified forms of such enzymes may be used. At present, it is a common practice to denature wild-type enzymes via protein / genetic engineering techniques to optimize their performance efficiency with the detergent compositions of the present invention. For example, variants may be designed to increase the compatibility of the enzyme with the components of such compositions that are generally encountered. Alternatively, variants may be designed such that the optimal pH, bleach or chelator stability, catalytic activity, etc., of the enzyme variant is tailored to a particular cleaning application.
[0138]
In particular, in the case of bleach stability, attention should be paid to amino acid sensitivity to oxidation, and to surfactant compatibility, to surface charge. The isoelectric point of such enzymes may be modified by substitution of some charged amino acids, for example, an increase in isoelectric point helps improve compatibility with anionic surfactants. Enzyme stability may be further increased, for example, by forming additional salt bridges and implementing a calcium binding site to increase chelate stability. When most cellulases have a separate binding domain (CBD), special attention must be paid to cellulases. The properties of such enzymes can be altered by denaturation in these regions.
The enzymes may be added as separate single components (eg, globules containing one enzyme, granules, stabilized liquids, etc.) or as a mixture of two or more enzymes (eg, granulated together). it can.
[0139]
Other suitable detergent components that may be added are enzymatic oxidation scavengers and are described in co-pending European Patent Application No. 928700188.6 (filed Jan. 31, 1992). Examples of such enzymatic oxidation scavengers are ethoxylated tetraethylene polyamines.
[0140]
The range of enzyme substances and their means of incorporation into synthetic detergent compositions are described in WO 93 / 07263A and WO 93 / 07260A (Genencor International), WO 89/08694 @ A (Novo), and U.S. Pat. No. 3,553,139 ( It is also described in McCarty et al., Issued January 5, 1971. Enzymes are further disclosed in U.S. Pat. No. 4,101,457 (July 18, 1978; Place et al.) And U.S. Pat. No. 4,507,219 (March 26, 1985; Hughes et al.). Enzymatic substances useful in liquid detergent formulations and their incorporation into such formulations are described in U.S. Pat. No. 4,261,868 (Hora et al., Issued Apr. 14, 1981). Enzymes for use in detergents can be stabilized by various techniques. Enzyme stabilization techniques are described in U.S. Pat. No. 3,600,319 (issued Aug. 17, 1971, Gedge et al.), EP 199,405 and EP 200,586 (1986). It is disclosed and exemplified on October 29, Venegas. Enzyme stabilization systems are also described, for example, in US Pat. No. 3,519,570. Useful Bacillus @ sp. Providing proteases, xylanases and cellulases. AC13 is described in WO9401532A (Novo).
[0141]
(Profit of color care and fabric care)
Techniques for providing a mode of color care benefit may also be included. Examples of these technologies are metal catalysts for color preservation. Such metal catalysts are described in co-pending European Patent Application No. 92870181.2. Dye fixatives, polyolefin dispersions for anti-wrinkle and water absorption enhancement, color care treatments and fragrances for fragrance substantivity and amino-functional polymers (PCT / US / 16546) are color care / fabric care. A further example of technology is described in co-pending patent application No. 96870140.9, filed Nov. 7, 1996.
[0142]
Fabric softeners can also be incorporated into the detergent compositions according to the present invention. These agents may be of the inorganic or organic type. Inorganic softeners are exemplified by the smectite clays disclosed in GB-A-1400898 and US Pat. No. 5,019,292. Examples of organic fabric softeners include water-insoluble tertiary amines disclosed in GB-A-154276 and EP-B-0011340, and mono-C12 disclosed in EP-B-0026527 and EP-B-0026528. And their combinations with -C14 quaternary ammonium salts, as well as the di-long chain amides disclosed in EP-B-0242919. Other useful organic components of the fabric softening system include high molecular weight polyethylene oxide materials as disclosed in EP-A-0 299 575 and 0313146.
[0143]
The concentration of smectite clay usually ranges from 2% to 20% by weight, more preferably from 5% to 15% by weight, and this material is added as a dry mix component to the rest of the formulation.
Organic fabric softeners, such as water-insoluble tertiary amines or dilong chain amide materials, are incorporated at a concentration of 0.5% to 5% by weight, usually 1% to 3% by weight, The substance and the water-soluble cationic substance are added at a concentration of 0.1% to 2% by weight, usually 0.15% to 1.5% by weight. These substances are usually added to the spray-dried portion of the composition, but in some cases, they are added as dry mixed particles onto other solid components of the composition or they are sprayed as a dissolved liquid It is more convenient.
[0144]
(Builder)
The composition according to the invention may further comprise a builder system. Aluminosilicates, silicates, polycarboxylates, alkyl- or alkenyl-succinic acids and fatty acids, substances such as ethylenediaminetetraacetate, diethylenetriaminepentamethyleneacetate, aminopolyphosphonates, especially ethylenediaminetetramethylenephosphonic acid and diethylenetriaminepentamethyl Any conventional builder system, including sequestering agents such as lenphosphonic acid, is suitable for use in the present invention. Phosphate builders can also be used in the present invention.
Suitable builders may be inorganic ion exchange materials, generally inorganic hydrated aluminosilicate materials, more particularly hydrated synthetic zeolites such as hydrated zeolites A, X, B, HS or MAP.
[0145]
Another suitable inorganic builder material is a layered silicate, for example SKS-6 (Hoechst). SKS-6 is sodium silicate (Na₂Si₂O₅).
Suitable polycarboxylates containing one carboxy group include lactic acid, glycolic acid and their ether derivatives disclosed in Belgian patents 831,368, 821,369 and 821,370. . Polycarboxylates containing two carboxyl groups include water-soluble salts of succinic acid, malonic acid, (ethylenedioxy) diacetate, maleic acid, diglycolic acid, tartaric acid, tartronic acid and fumaric acid, as well as Germany. Ether carboxylates described in published patents 2,446,686 and 2,446,687 and sulfinylcarboxylates described in Belgian patent 840,623.
[0146]
Polycarboxylates containing three carboxy groups include, in particular, water-soluble citrates, aconitrates and citraconates, and succinate derivatives such as carboxymethyloxysuccinate as described in GB 1,379,241. Oxypolycarboxylate materials such as lactoxysuccinate as described in Patent 72020573 and 2-oxa-1,1,3-propanetricarboxylate as described in British Patent 1,387,447 Is mentioned.
Polycarboxylates containing four carboxy groups include oxydisuccinates disclosed in GB 1,261,829, 1,1,2,2-ethanetetracarboxylates, 1,1,3 , 3-propanetetracarboxylates and 1,1,2,3-propanetetracarboxylates. The polycarboxylates containing sulfo substituents include the sulfosuccinate derivatives disclosed in British Patent Nos. 1,398,421 and 1,398,422 and U.S. Pat. No. 3,936,448. And the sulfonated, thermally condensed citrates disclosed in GB 1,082,179, and polycarboxylates containing phosphon substituents are disclosed in GB 1,439,000.
[0147]
Alicyclic and heterocyclic polycarboxylates include cyclopentane-cis, cis, cis-tetracarboxylates, cyclopentadienide pentacarboxylates, 2,3,4,5-tetrahydrofuran-cis, cis, Cis-tetracarboxylates, 2,5-tetrahydrofuran-cis-dicarboxylates, 2,2,5,5-tetrahydrofuran-tetracarboxylates, 1,2,3,4,5,6-hexane-hexa Carboxylates and carboxymethyl derivatives of polyhydric alcohols such as sorbitol, mannitol and xylitol. Aromatic polycarboxylates include the melittic, pyromellitic, and phthalic acid derivatives disclosed in British Patent 1,425,343.
[0148]
Among the above, preferred polycarboxylates are hydroxycarboxylates containing up to three carboxy groups per molecule, and more particularly citrates.
Preferred builder systems for use in the present compositions include water-insoluble aluminosilicate builders such as zeolite A, or a mixture of a layered silicate (SKS-6) and a water-soluble carboxylate chelating agent such as citric acid. No. Other preferred builder systems include a mixture of an aluminosilicate builder, such as zeolite A, and a water-soluble carboxylate chelating agent, such as citric acid. Preferred builder systems for use in the liquid detergent compositions of the present invention are soaps and polycarboxylates.
[0149]
Other builder substances that can form part of the builder system used in the particulate composition include inorganic substances such as alkali metal carbonates, bicarbonates, silicates, and organic phosphonates, aminopolyalkylene phosphonates and Organic substances such as polycarboxylates are included.
Other suitable water-soluble organic salts are organic homopolymeric or copolymeric acids or salts thereof, wherein the polycarboxylic acid contains at least two carboxyl groups separated from each other by no more than two carbon atoms . A polymer of this type is disclosed in GB-A-1,596,756. Examples of such salts are polyacrylates having a molecular weight of 2000 to 5000 and their copolymers with maleic anhydride, such copolymers having a molecular weight of 20,000 to 70,000, especially about 40,000. .
[0150]
Detergent builder salts are usually included in amounts of 5% to 80%, preferably 10% to 70%, and most usually 30% to 60% by weight of the composition.
[0151]
(Chelating agent)
The detergent compositions herein may optionally contain one or more iron and / or manganese chelators. Such chelators can be selected from the group consisting of aminocarboxylates, aminophosphonates, polyfunctional-substituted aromatic chelators and mixtures thereof, all defined below. Without intending to be bound by theory, it is believed that the benefits of these materials are due, in part, to their extraordinary ability to remove iron and manganese ions from washing solutions due to the formation of soluble chelates.
Aminocarboxylates useful as optional chelating agents include ethylenediaminetetraacetate, N-hydroxyethylethylenediaminetriacetate, nitrilo-tri-acetate, ethylenediaminetetrapro-prionate, triethylenetetraaminehexaacetate, diethylenetriaminepentaacetate, and ethanol. Diglycine, its alkali metal salts, ammonium salts, and substituted ammonium salts and mixtures thereof.
[0152]
Aminophosphonates are also suitable for use as chelating agents in the compositions of the present invention, provided that at least low levels of total phosphorus are tolerated in the detergent composition, and ethylenediaminetetrakis (methylenephosphonate) is used as the DQUEST. ). Preferred, these aminophosphonates do not contain alkyl or alkenyl groups having more than about 6 carbon atoms.
In the compositions herein, polyfunctionally substituted aromatic chelating agents are also useful. See U.S. Patent No. 3,812,044 (Connor et al., Issued May 21, 1974). A preferred acidic compound of this type is dihydroxydisulfobenzene, such as 1,2-dihydroxy-3,5-disulfobenzene.
[0153]
A preferred biodegradable chelating agent for use herein is ethylenediamine disuccinate ("EDDS"), and in particular, U.S. Patent No. 4,704,233 to Hartman and Perkins. [S, S] isomer described on Nov. 3, 1987).
The compositions herein also contain a water-soluble methylglycine diacetate (MGDA) salt (or acid form) as a chelating agent or as an auxiliary builder useful for insoluble builders such as zeolites, layered silicates, and the like. Is also good.
If utilized, such chelating agents generally comprise from about 0.1% to about 15% by weight of the detergent compositions of the present invention. More preferably, if utilized, the chelating agent will comprise from about 0.1% to about 3.0% by weight of such compositions.
[0154]
(Foam inhibitor)
Another optional ingredient is a suds suppressor, exemplified by silicones and silica-silicone mixtures. While silicones can generally be represented as alkylated polysiloxane materials, silica is commonly used in a finely divided form exemplified by silica airgels and xerogels and various types of hydrophobic silica. These materials can be incorporated as particles, wherein the suds suppressor is incorporated such that it can be advantageously released into a water-soluble or water-dispersible, essentially non-surfactant, detergent-impermeable carrier. Alternatively, the suds suppressor may be dissolved or dispersed in a liquid carrier and applied by spraying on one or more of the other ingredients.
[0155]
A preferred silicone foam control agent is disclosed in US Pat. No. 3,933,672 to Bartollota et al. Another particularly useful suds suppressor is a self-emulsifying silicone suds suppressor, which is described in German patent application DTOS 2646126, issued April 28, 1977. An example of a suds suppressor compound is DC-544, commercially available from Dow Corning, which is a siloxane-glycol copolymer. Particularly preferred suds control agents are suds suppressor systems comprising mixtures of silicone oils and 2-alkyl-alkanols. A preferred 2-alkyl-alkanol is 2-butyl-octanol, which is commercially available under the trade name Isofol 12R.
[0156]
Such suds suppressor systems are described in co-pending European Patent Application No. 92870174.7 filed on November 10, 1992.
Particularly preferred silicone foam control agents are described in co-pending European Patent Application No. 9221649.8. The composition may include a silicone / silica mixture in combination with a fumed non-porous silica such as Aerosil®.
The suds suppressors are usually used at a concentration of from 0.001% to 2%, preferably from 0.01% to 1% by weight of the composition.
[0157]
(Other)
Other ingredients used in detergent compositions, such as soil suspensions, soil release agents, optical brighteners, abrasives, bactericides, haze inhibitors, colorants and / or encapsulated or non-encapsulated fragrances Can also be used.
A particularly preferred encapsulant is a water-soluble capsule, which consists of a matrix of polysaccharides and polyhydroxy compounds as described in GB 1,464,616. Other suitable water-soluble encapsulants include dextrins derived from non-gelatinized starch-esters of substituted dicarboxylic acids as described in US Pat. No. 3,455,838. These acid ester dextrins are preferably prepared from waxy maize, waxy sorghum, sago, tapioca and potatoes. A preferred example of the encapsulant is N-Lok (Lok) manufactured by National Starch. N-Lock capsule material consists of modified maize starch and glucose. Starch is modified by adding a monofunctional substituent such as octenyl succinic anhydride.
[0158]
Suitable antiredeposition agents and soil dispersants for the present invention include cellulose derivatives such as methylcellulose, carboxymethylcellulose and hydroxyethylcellulose, and homo- or co-polymeric polycarboxylic acids or salts thereof. Polymers of this type include the polyacrylates and maleic anhydride-acrylic acid copolymers described above as builders, and copolymers of maleic anhydride and ethylene, methyl vinyl ether or methacrylic acid, where maleic anhydride is at least 20% of the copolymer. Make up mole percent. These materials are generally used at a level of from 0.5% to 10%, more preferably from 0.75% to 8%, most preferably from 1% to 6% by weight of the composition.
[0159]
Preferred optical brighteners are anionic, examples of which are 4,4'-bis- (2-diethanolamino-4-anilino-s-triazin-6-ylamino) stilbene-2: 2'disulphonic acid Disodium, 4, -4'-bis- (2-morpholino-4-anilino-s-triazin-6-ylamino-stilbene-2: disodium 2'-disulfonate, 4,4'-bis- (2 , 4-Dianilino-s-triazin-6-ylamino) stilbene-2: disodium 2'-disulfonate, 4 ', 4 "-bis- (2,4-dianilino-s-triazin-6-ylamino) stilbene- Monosodium 2-sulfonate, 4,4'-bis- (2-anilino-4- (N-methyl-N-2-hydroxyethylamino) -s-triazin-6-ylamino) stilbe Disodium 2,2'-disulfonate, disodium 4,4'-bis- (4-phenyl-2,1,3-triazol-2-yl) -stilbene-2,2 'disulfonate, Disodium 2,4'bis (2-anilino-4- (1-methyl-2-hydroxyethylamino) -s-triazin-6-ylamino) stilbene-2,2'disulfonate, sodium 2 (stivir-4 " -(Naphth-1 ', 2': 4,5) -1,2,3-triazole-2 "-sulfonated 4,4'-bis (2-sulfostyryl) biphenyl. A highly preferred brightener is And a specific brightener disclosed in EP 753567.
[0160]
Other useful polymeric materials are polyethylene glycols, especially those with a molecular weight of 1000-10000, especially 2000-8000, and most preferably about 4000. They are used at a concentration of from 0.20% to 5% by weight, more preferably from 0.25% to 2.5% by weight. These polymers and the homo- or co-polymeric polycarboxylates are described for improved whiteness retention, clay ash deposition, and cleaning properties in clay, proteinaceous and oxidative soils in the presence of transition metal impurities. is important.
Soil release agents useful in the compositions of the present invention are conventionally copolymers or terpolymers of terephthalic acid and ethylene glycol and / or polyethylene glycol units in various arrangements. Examples of such polymers are disclosed in commonly assigned U.S. Pat. Nos. 4,116,885 and 4,711,730, and published patent application No. 0272033. Particularly preferred polymers according to EP-A-0272033 have the following formula:
[0161]
(CH₃(PEG)₄₃)_0.75(POH)_0.25[T-PO]_2.8(T-PEG)_0.4] T (PO-H)_0.25((PEG)₄₃CH₃)_0.75, PEG is-(OC₂H₄) O- and PO is (OC₃H₆O) and T is (pcOC)₆H₄CO).
Polyesters modified as random copolymers of dimethyl terephthalate, dimethyl sulfoisophthalate, ethylene glycol and 1-2 propane diol, wherein the ends are predominantly sulfobenzoate and subordinately monoesters of ethylene glycol and / or propane diol Constructs are also very useful. The aim is to obtain a polymer which is end-capped at the main ends with "predominantly" sulfobenzoate groups, and in this aspect most of the copolymers are end-capped with sulfobenzoate groups. However, some copolymers are not sufficiently end-capped, and their terminal groups may consist of monoesters of ethylene glycol and / or propane 1-2 diol and consist "subordinately" of such species. .
[0162]
The selected polyesters of the present invention comprise about 46% by weight of dimethyl terephthalic acid, about 16% by weight of propane-1,2 diol, about 10% by weight of ethylene glycol, about 13% by weight of dimethyl sulfobenzoic acid and about It contains 15% by weight of sulfoisophthalic acid and has a molecular weight of about 3,000. Polyesters and their preparation are described in detail in EPA 311342.
It is well known in the art that free chlorine in tap water rapidly deactivates enzymes in detergent compositions. Thus, the use of a chlorine scavenger, such as perborate, ammonium sulfate, sodium sulfite or polyethyleneimine, in a formulation at a concentration of about 0.1% by weight of the total composition provides an improvement in detergent enzymes through wash stability. I do. Compositions comprising chlorine scavengers are described in European Patent Application No. 928700188.6 filed on Jan. 31, 1992.
[0163]
Alkoxylated polycarboxylates, such as those prepared from polyacrylates, are useful herein to provide additional grease removal performance. Such materials are described in WO 91/08281 and PCT 90/01815 (see page 4 et seq.) And are incorporated herein by reference. Chemically, such materials include polyacrylates having one ethoxy side chain per 7-8 acrylate units. The side chain has the formula (-CH₂CH₂O)_m(CH₂)_nCH₃M is 2-3 and n is 6-12. The side chains are ether bonded to the polyacrylate "backbone" to provide a "comb" polymer type structure. Molecular weights can vary, but typically range from about 2000 to about 50,000. Such alkoxylated polycarboxylates can comprise from about 0.05% to about 10% by weight of the compositions herein.
[0164]
(Dispersant)
The detergent composition of the present invention can also contain a dispersant, suitable water-soluble organic salts are homopolymeric or copolymeric acids, or salts thereof, wherein the polycarboxylic acid is not more than two. It contains at least two carboxyl groups separated from one another by carbon atoms. A polymer of this type is disclosed in GB-A-1,596,756. Examples of such salts are polyacrylates having a molecular weight of 2000 to 5000 and their copolymers with maleic anhydride, such copolymers having a molecular weight of 1,000 to 100,000.
In particular, a copolymer of acrylate and methacrylate such as 480N having a molecular weight of 4000 can be added to the detergent composition of the present invention at a concentration of 0.5 to 20% by weight of the composition.
[0165]
The compositions of the present invention may contain a lime soap peptizer compound, which is preferably defined below as not more than 8, preferably not more than 7, most preferably not more than 6. With lime soap dispersion powder (LSDP). The lime soap peptizer compound is preferably present at a concentration of 0% to 20% by weight.
[0166]
A numerical measure of the effectiveness of the lime soap peptizer is given by lime soap dispersant powder (LSDP), which is described in H.E. C. Borghetti and C.I. A. The lime soap dispersion test described in the literature by Bergman, Journal of American Oil Chemical Society (J. Am. Oil. Chem. Soc.), Vol. 27, pp. 88-90 (1950). Determined using. This lime soap dispersion test method is widely used by practitioners in the art and is referenced, for example, in the following review article: N. Linfield, Surfactant Science Series, Volume 7, page 3; N. Linfield, Tenside surf. Det. 27, 159-163 (1990); K. Nagarajan, W.M. F. Masler, Cosmetics and Toiletries, 104, 71-73 (1989). LSDP is 333 ppm CaCO₃Weight ratio of dispersant and sodium oleate required to disperse the lime soap precipitate formed by 0.025 g of sodium oleate (Ca: Mg = 3: 2) equivalent hardness in 30 ml of water.
[0167]
Surfactants that have good lime soap peptizer capabilities include certain amine oxides, betaines, sulfobetaines, alkyl ethoxy sulfates, and ethoxylated alcohols.
Representative surfactants having an LSDP not exceeding 8 used according to the present invention include:₁₆~ C₁₈Dimethylamine oxide, C having an average ethoxy degree of 1 to 5₁₂~ C₁₈Alkyl ethoxy sulfates, especially C with an ethoxy degree of about 3₁₂~ C_FifteenAlkyl ethoxy sulphate surfactant (LSDP = 4) and C with an average degree of ethoxy of 12 (LSDP = 6) or 30₁₄~ C_FifteenEthoxylated alcohols sold under the trade names Lutensol A012 and Lutensol A030 by BASF GmbH, respectively.
[0168]
Polymeric lime soap peptizers suitable for use in the present invention are described in K. Nagarajan, W.M. F. In an article by Masler, it is described as found in Cosmetics and Toiletries, 104, 71-73 (1989).
4- [N-octanoyl-6-aminohexanoyl] benzenesulfonate, 4- [N-nonanoyl-6-aminohexanoyl] benzenesulfonate, 4- [N-decanoyl-6-aminohexanoyl] benzenesulfonate, and these And hydrophobic bleaching agents such as nonanoyloxybenzenesulfonate together with hydrophilic / hydrophobic bleaching formulations can also be used as peptizer compounds.
[0169]
(Transfer inhibitor)
The detergent compositions of the present invention can also include compounds for inhibiting solubilization and transfer of suspended dye from one fabric to another that occur during a fabric washing operation, including a colored fabric. .
[0170]
(Polymer transfer dye inhibitor)
The detergent composition of the present invention also comprises from 0.001% to 10%, preferably from 0.01% to 2%, more preferably from 0.05% to 1% by weight of a polymeric discoloration inhibitor. . The polymeric transfer dye inhibitors are usually incorporated into detergent compositions to inhibit the transfer of dye from the colored fabric to the fabric being washed there. These polymers have the ability to complex or adsorb washed-off migratory dyes of dyed fabrics before the dyes have a chance to adhere to other articles during washing.
Particularly suitable polymeric transfer dye inhibitors are polyamine N-oxide polymers, copolymers of N-vinylpyrrolidone and N-vinylimidazole, polyvinylpyrrolidone polymers, polyvinyloxazolidones and polyvinylimidazoles, or mixtures thereof. No.
[0171]
The addition of such polymers also increases the performance of the enzymes of the invention.
a) Polyamine N-oxide polymers
Polyamine N-oxide polymers suitable for use contain units having the following structural formula:
[0172]
Embedded image

[0173]
P is a polymeric unit and the R-NO group can be attached to the polymeric unit or the R-NO group forms part of the polymeric unit or a combination of both.
A is
[0174]
Embedded image

[0175]
And x is 0 or 1,
R is an aliphatic, ethoxylated aliphatic, aromatic, heterocyclic or alicyclic group, or a combination thereof, and the nitrogen of the NO group can be bonded to these groups or the nitrogen of the NO group Is part of these groups.
The NO group can be represented by the following general structure.
[0176]
Embedded image

[0177]
Wherein R1, R2 and R3 are an aliphatic group, an aromatic, heterocyclic or alicyclic group or a combination thereof; x or / and y or / and z is 0 or 1; Can be attached to these groups or form a part thereof.
The N-O group can be part of the polymerizable unit (P) or can be the main chain of the polymer or a combination of both.
Suitable polyamine N-oxides in which the N-O groups form part of the polymerizable unit include polyamine N-oxides in which R is selected from aliphatic, aromatic, cycloaliphatic or heterocyclic groups.
[0178]
One class of said polyamine N-oxides comprises the group of polyamine N-oxides where the nitrogen of the NO group forms part of the R-group. Preferred polyamine N-oxides are those wherein R is a heterocyclic group such as pyridine, pyrrole, imidazole, pyrrolidine, piperidine, quinoline, acridine and derivatives thereof.
Another class of said polyamine N-oxides comprises the group of polyamine N-oxides in which the nitrogen of the NO group is attached to the R-group.
Other suitable polyamine N-oxides are those in which the NO group is attached to a polymerizable unit.
[0179]
A preferred class of these polyamine N-oxides are those having the general formula (I) wherein R is an aromatic, heterocyclic or alicyclic group and Where nitrogen is part of the R group.
Examples of these classes are polyamine oxides where R is a heterocyclic compound such as pyridine, pyrrole, imidazole and derivatives thereof.
Another preferred class of polyamine N-oxides are the polyamine N-oxides having the general formula (I), wherein R is an aromatic, heterocyclic or alicyclic group and the NO functional group Is bonded to the R group.
Examples of these types are polyamine oxides where the R group can be aromatic such as phenyl.
Any polymer backbone can be used so long as the amine oxide polymer formed is water-soluble and has the property of inhibiting dye transfer. Examples of suitable polymer backbones are polyvinyls, polyalkylenes, polyesters, polyethers, polyamides, polyimides, polyacrylates and mixtures thereof.
[0180]
The amine N-oxide polymers of the present invention typically have a ratio of amine to amine N-oxide from about 10: 1 to about 1: 1,000,000. However, the amount of amine oxide groups present on the polyamine oxide polymer can be varied by a suitable degree of copolymerization or N-oxidation. Preferably, the ratio of amine to amine N-oxide is from 2: 3 to 1,000,000, more preferably from 1: 4 to 1,000,000, most preferably from 1: 7 to 1,000,000. The polymers of the present invention include random or block copolymers where one monomer type is an amine N-oxide and the other monomer type is or is not an amine N-oxide. The amine oxide units of the polyamine N-oxide have a pKa <10, preferably a pKa <7, and more preferably a pKa <6.
[0181]
Polyamine oxides can be obtained at almost any degree of polymerization. The degree of polymerization is not critical if the material has the desired water solubility and dye suspending power.
Typically, the average molecular weight is in the range of 500 to 1,000,000; preferably 1,000 to 50,000, more preferably 2,000 to 30,000, most preferably 3,000 to 20,000.
[0182]
b) Copolymers of N-vinylpyrrolidone and N-vinylimidazole
The N-vinylimidazole N-vinylpyrrolidone polymers used in the present invention have an average molecular weight range of 5,000 to 1,000,000, preferably 5,000 to 200,000.
Highly preferred polymers for use in the detergent compositions of the present invention include those selected from N-vinylimidazole N-vinylpyrrolidone copolymers, said polymers being from 5,000 to 50,000, more preferably from 8,000 to 50,000. It has an average molecular weight range of 000 to 30,000, most preferably 10,000 to 20,000.
Barth H. G. FIG. And Mays J. et al. W. The average molecular weight range is determined by light scattering as described in Chemical Analysis, Volume 113, "Modern Methods of Polymer Characterization".
[0183]
Highly preferred N-vinylimidazole N-vinylpyrrolidone copolymers have an average molecular weight range of 5,000 to 50,000; more preferably 8,000 to 30,000; most preferably 10,000 to 20,000.
N-vinylimidazole N-vinylpyrrolidone copolymers characterized by having the above average molecular weight range provide excellent transfer inhibition properties, but do not adversely affect the cleaning properties of the detergent compositions incorporated therein.
The N-vinylimidazole N-vinylpyrrolidone copolymer of the present invention comprises 1: 1 to 0.2: 1, more preferably 0.8: 1 to 0.3: 1, most preferably 0.6: 1 to 0. It has a molar ratio of N-vinylimidazole to N-vinylpyrrolidone of 4: 1.
[0184]
c) Polyvinyl pyrrolidone
The detergent composition of the present invention comprises from about 2,500 to about 400,000, preferably from about 5,000 to about 200,000, more preferably from about 5,000 to about 50,000, and most preferably from about 5,000 to about 50,000. Polyvinylpyrrolidone ("PVP") having an average molecular weight of 000 to about 15,000 may be utilized. Suitable polyvinyl pyrrolidone are PVP @ K-15 (viscosity molecular weight 10,000), PVP @ K-30 (average molecular weight 40,000), PVP @ K-60 (average molecular weight) from ISP of Montreal, New York, and Montreal, Canada. 160,000) and PVP @ K-90 (average molecular weight 360,000). Other suitable polyvinylpyrrolidones are commercially available from BASF Corporation and include Sokalan HP165 and Sokalan HP12; polyvinylpyrrolidones known to those skilled in the detergent art (EP-A-262,897 and EP -A-256,696).
[0185]
d) Polyvinyl oxazolidone:
The detergent composition of the present invention may utilize polyvinyl oxazolidone as a polymer transfer inhibitor. The polyvinyl oxazolidones are present in an amount from about 2,500 to about 400,000, preferably from about 5,000 to about 200,000, more preferably from about 5,000 to about 50,000, and most preferably from about 5,000 to about 50,000. It has an average molecular weight of about 15,000.
e) Polyvinyl imidazole:
The detergent composition of the present invention may utilize polyvinyl imidazole as a polymer transfer dye inhibitor. The polyvinyl imidazoles may be present in an amount from about 2,500 to about 400,000, preferably from about 5,000 to about 200,000, more preferably from about 5,000 to about 50,000, and most preferably from about 5,000 to about 50,000. It has an average molecular weight of about 15,000.
[0186]
f) Crosslinked polymers:
Crosslinked polymers are polymers in which the backbone is bound to some extent; these crosslinks may be of chemical or physical nature, or may be due to active groups on the backbone or branches; Journal of Polymer Science, Vol. 2, pp. 1035-1039.
In one embodiment, the crosslinked polymers are made in such a way that they form a three-dimensional rigid structure, which can trap the dye in the pores formed by the three-dimensional structure. In another embodiment, the crosslinked polymer is capable of trapping the dye by swelling. Such crosslinked polymers are described in co-pending patent application 94870213.9.
[0187]
(Washing method)
The compositions of the present invention can be used in virtually any washing method, including soaking methods, pretreatment methods, and methods involving a rinsing step to which a separate rinse aid composition can be added.
[0188]
The method described herein involves contacting a fabric, tableware or any other hard surface with a cleaning solution in a conventional manner, and is exemplified below. Conventional laundering methods involve treating a soiled fabric with an aqueous liquid having an effective amount of a laundry detergent and / or fabric care composition dissolved or dispersed therein. A preferred mechanical dishwashing method involves treating a soiled article with an aqueous liquid having an effective amount of a mechanical dishwashing or rinsing composition dissolved or dispersed therein. Conventionally effective amounts of mechanical dishwashing compositions mean 8-60 g of product dissolved or dispersed in a wash volume of 3-10 liters. With the manual dishwashing method, soiled dishes are contacted with an effective amount of the dishwashing composition, typically 0.5-20 g (versus 25 dishes). Preferred manual dishwashing methods include applying a concentrated solution to the surface of the dish or soaking the detergent composition into a large volume of dilute solution. Conventional hard surface methods involve, for example, sponges, brushes, cloths, or the like, for treating hard articles soiled with an effective amount of a hard surface cleanser dissolved or dispersed therein and / or an aqueous liquid having such an undiluted composition. Processing. It involves soaking with concentrated or large volume dilute solutions of the detergent composition. The method of the present invention is conveniently performed during the course of the cleaning method. The washing method is preferably performed at 5 ° C to 95 ° C, especially at 10 ° C to 60 ° C. The pH of the treatment solution is preferably 7-12.
[0189]
The following examples are meant to illustrate the compositions of the present invention, but do not necessarily limit or define the scope of the present invention.
[0190]
In detergent compositions, enzyme levels are expressed as pure enzyme by weight of total composition, and detergent components are expressed by weight of total composition unless otherwise specified. The identification of components indicated by abbreviations herein has the following meaning.
LAS: Linear C₁₁~_ThirteenSodium alkylbenzene sulfonate
TAS: sodium tallowalkyl sulfate
CxyAS: $ C_1x~ C_1ySodium alkyl sulfate
CxySAS: $ C_1x~ C_1ySodium secondary (2,3) alkyl sulfate
CxyEx: {C obtained by condensing an average z mole of ethylene oxide_1x~ C_1yMainly primary linear alcohols
CxyEzS: C obtained by condensing an average z mole of ethylene oxide_1x~ C_1ySodium alkyl sulfate
CxEOy: Cy alcohol having an average degree of ethoxylation y
NI1: A mixed ethoxylated / propoxylated fatty alcohol, such as Plurafac LF404, an alcohol having an average degree of ethoxylation of 3.8 and an average degree of propoxylation of 4.5.
NI2: $ C₁₂~ C₁₄Alkyl dimethylamine oxide
QAS: @R₂. N + (CH₃)₂(C₂H₄OH) (, R₂= C₁₂~ C₁₄)
QAS1: $ R₂. N + (CH₃)₂(C₂H₄OH) (, R₂= C₈~ C₁₁)
SADS: {Formula 2- (R). C₄H₇-1,4- (SO₄−)₂(, R =_C10~₁₈C)₁₄~₂₂Sodium alkyl disulfate
MBAS: {C having a methyl or ethyl branched group with an average branched chain of 1.5₁₂~₁₈Intermediate branched-chain alkyl sulfate surfactant
MES: $ C₁₈X-sulfomethyl ester of fatty acid
APA:: C₈~₁₀Amidopropyl dimethylamine
Soap: sodium linear alkyl carboxylate derived from an 80/20 mixture of taro and coco fatty acids
STS: Sodium toluenesulfonate
TFAA: $ C₁₆~ C₁₈Alkyl N-methylglucamide
TPKFA: $ C₁₂~ C₁₄Topped whole cut fatty acids
DEQA: di- (tallow-oxy-ethyl) dimethylammonium chloride
DEQA (2): di- (soft-tallowyloxyethyl) hydroxyethylmethylammonium methyl sulfate
SDASA: stearyl dimethylamine in a ratio of 1: 2: triple press stearic acid
DTMAMS: ditallow dimethyl ammonium methyl sulfate
Silicate: Amorphous sodium silicate (SiO₂: Na₂O ratio = 1.6-3.2: 1)
Metasilicate: sodium metasilicate (SiO₂: Na₂O ratio = 1.0)
Zeolite A: Formula Na having a primary particle size in the range of 0.1 to 10 microns₁₂(A1O₂SiO₂)₁₂. 27H₂Hydrated sodium aluminosilicate represented by O (weight is expressed on an anhydrous basis)
SKS-6: formula δ-Na₂Si₂O₅Crystalline layered silicate represented by
Citrate: Trisodium citrate dihydrate
Citric acid: citric anhydride
Carbonate: anhydrous sodium carbonate
Bicarbonate: sodium bicarbonate
Sulfate: anhydrous sodium sulfate
Magnesium sulfate: anhydrous magnesium sulfate
STPP: Sodium tripolyphosphate
TSPP: tetrasodium pyrophosphate
MA / AA: 4: 1 acrylate / maleate random copolymer (average molecular weight about 70,000-80,000)
MA / AA1: random copolymer of 6: 4 acrylate / maleate (average molecular weight about 10,000)
AA: Poly sodium acrylate polymer (average molecular weight 4,500)
Polycarboxylates: acrylates, maleates and copolymers of acrylic acid having a MW ranging from 2,000 to 80,000, such as MW 4,500, such as Sokolan, commercially available from BASF. Copolymer containing a mixture of carboxylated monomers such as methacrylate
Clay: Bentonite or smectite clay
PB1: perboric anhydride monohydrate
PB4: Standard NaBO₃. 4H₂O-sodium perborate tetrahydrate
Percarbonate: Standard formula Na₂CO₃. 3H₂O₂Anhydrous sodium percarbonate
NDCC: sodium dichloroisocyanurate
TAED: @tetraacetylethylenediamine
NOBS: Nonanoyloxybenzene sulfonate in the form of sodium salt
NACA-OBS: {(6-nonamidocaproyl) oxybenzenesulfonate
LOBS: Dodecanoyloxybenzenesulfonate in the form of Na salt
DOBA: @dodecanoylbenzoic acid
DTPA: diethylenetriaminepentaacetic acid
HEDP: 1,1-hydroxyethanediphosphonic acid
DETPMP: diethyltriaminepenta (methylene) phosphonate marketed by Monsanto under the trade name Dequest 2060
EDDS: 'ethylenediamine-N, N'-disuccinic acid, (S, S) isomer in the form of its sodium salt
MnTACN: 1,4,7-trimethyl-1,4,7-triazacyclononanemanganese
Photoactivated bleach: sulfonated zinc phthalocyanine or aluminophthalocyanine encapsulated in a dextrin soluble polymer
PAAC: pentaamine acetate cobalt (III) salt
Paraffin: Paraffin oil sold under the trade name Winog 70 by Wintershall
NaBz: sodium benzoate
Protease: Proteolytic enzyme sold under the trade name Savinase by Novo Nordisk A / S, "Protease B" variant with substitution Y217L described in EP 251446, substitution set N76D / S103A / Protein D variant having / V104I, described in WO 99/20727, WO 99/20726 and WO 99/20723 having the amino acid substitution set 101G / 103A / 104I / 159D / 232V / 236H / 245R / 248D / 252K. Protease
Amylase: Amylolytic enzyme sold under the trade names Termamyl (R) and Duramil (R) available from Novo Nordisk A / S and WO95 / 35382 Amino acid deletion R181 described in^*+ G182^*Or T183^*+ G184^*Variants with improved thermal stability due to
Lipase: Lipolytic sold by Novo Nordisk A / S under the trade names Lipolase, Lipolase Ultra and Lippomax by Gist-Brocades. enzyme
CGT-ase: cyclodextrin transferase sold under the trade name Toruzyme by Novo Nordisk A / S
AMG: amyloglucosidase sold under the trade name AMG by Novo Nordisk A / S
Cellulase: Cellulic enzyme sold under the trade names Carezyme, Cellzyme and / or Endolase by Novo Nordisk A / S
CMC: @Carboxymethylcellulose sodium
PVP: Polyvinyl polymer (average molecular weight 60,000)
PVNO: @polyvinylpyridine N-oxide (average molecular weight 50,000)
PVPVI: Copolymer of vinylimidazole and vinylpyrrolidone (average molecular weight 20,000)
Brightener 1: '4,4'-bis (2-sulfostyryl) biphenyl disodium
Brightener 2: '4,4'-bis (4-anilino-6-morpholino-1.3.5-triazin-2-yl) stilbene-2: 2'-disodium disulfonate
Brightener 3: disodium '4,4'bis (4,6-dianilino-1,3,5-triazin-2-yl) aminostilbene-2,2'-disulfonate
Silicone-based defoamer: {foam control agent polydimethylsiloxane, ratio of the foam control agent and the dispersant with a siloxane-oxyalkylene copolymer as a dispersant, from 10: 1 to 100: 1.
Soap suds suppressor: Granular 12% silicone / silica, 18% stearyl alcohol, 70% starch
Thickener: ΔB. F. High molecular weight crosslinked polyacrylates such as Carbopol proposed by BF Goodrich Chemical Company and Polygel
SRP1: Polyester end-capped with @anion
SRP2: {1) Non-cotton soil release polymer according to US Pat. No. 5,415,807 (Goselink, Pan, Kellett and Hall, issued June 16, 1995) And / or 2) non-cotton soil release polymers selected from non-cotton soil release polymers according to US Patent Application No. 60/051517
QEA: Yebisu ((C₂H₅O) (C₂H₄O)_n) (CH₃) -N⁺-C₆H₁₂-N⁺− (CH₃) Screw ((C₂H₅O)-(C₂H₄O))_n(, N is 20-30)
PEI: Polyethyleneimine (average molecular weight: 600 to 1800, average ethoxylation degree: 7 to 20 ethyleneoxy residues per nitrogen)
SCS: sodium cumene sulfonate
HMWPEO: High molecular weight polyethylene oxide
PEG X: polyethylene glycol (molecular weight X)
PEO: Polyethylene oxide (average molecular weight 5,000)
TEPAE: Tetraethylenepentamine ethoxylate
BTA: benzotriazole
PH: Measure 1% solution in distilled water at 20 ° C
[0191]
(Practical example)
(Example 1)
The following granular laundry detergent compositions were prepared according to the present invention.
[0192]
[Table 1]

[0193]
(Example 2)
The following granular laundry detergent compositions were prepared according to the present invention.
[0194]
[Table 2]

[0195]
(Example 3)
The following granular laundry detergent compositions were prepared according to the present invention.
[0196]
[Table 3]

[0197]
[Table 4]

[0198]
(Example 4)
The following granular laundry detergent compositions were prepared according to the present invention.
[0199]
[Table 5]

[0200]
(Example 5)
The following granular laundry detergent compositions were prepared according to the present invention.
[0201]
[Table 6]

[0202]
(Example 6)
The following granular laundry detergent compositions were prepared according to the present invention.
[0203]
[Table 7]

[0204]
(Example 7)
The following tablet-shaped or granular formulations of laundry detergent compositions were prepared according to the present invention.
[0205]
[Table 8]

[0206]
(Example 8)
The following laundry detergent compositions were prepared according to the present invention.
[0207]
[Table 9]

[0208]
(Example 9)
The following liquid laundry detergent compositions were prepared according to the present invention.
[0209]
[Table 10]

[0210]
(Example 10)
The following non-aqueous liquid detergent compositions were prepared according to the present invention.
[0211]
[Table 11]

[0212]
(Example 11)
The following tablet-shaped laundry detergent compositions were prepared according to the present invention.
i) Prepare the detergent base powder of Composition 1 as follows: All of the particulate matter of Base Composition 1 was mixed together in a mixing drum to form a uniform particulate mixture. Spray-on was performed during this mixing.
ii) Tablets were then prepared in the following manner. 50 g of the matrix was introduced into a 5.5 cm diameter circular mold and compressed to give tablets with a tensile strength (or diameter breaking stress) of 10 kPa.
iii) The tablets were then immersed in a bath at 140 ° C. containing 90 parts by weight of sebacic acid and 10 parts of Nymcel-ZSB16® by Metsa Serla. The time for soaking the tablets in the heating bath was adjusted to allow the application of 4 g of the bath mixture. The tablets were then allowed to cool to an ambient temperature of 25 ° C. in 24 hours. The tensile strength of the cooled tablet increased to a tensile strength of 30 kPa.
[0213]
[Table 12]

[0214]
(Example 12)
The following tablet-shaped laundry detergent compositions were prepared according to the present invention.
[0215]
[Table 13]

[0216]
(Example 13)
The following laundry bar detergent compositions were prepared according to the present invention (levels are given in parts by weight and enzymes are expressed as pure enzyme).
[0217]
[Table 14]

[0218]
(Example 14)
A granular fabric detergent composition providing the following "softening through washing" capability was prepared according to the present invention.
[0219]
[Table 15]

[0220]
(Example 15)
The following rinsed fabric softener composition was prepared according to the present invention.
[0221]
[Table 16]

[0222]
(Example 16)
The following fabric conditioner compositions for fabric softener and dryer addition were prepared according to the present invention.
[0223]
[Table 17]

[0224]
(Example 17)
The following compact high density (0.96 Kg / L) dishwashing detergent composition was prepared according to the present invention.
[0225]
[Table 18]

[0226]
(Example 18)
The following granular dishwashing detergent composition having a bulk density of 1.02 Kg / L was prepared according to the present invention.
[0227]
[Table 19]

[0228]
(Example 19)
The following tablet-shaped detergent composition was prepared in accordance with the present invention, using a standard 12 head rotary press to remove the granular dishwashing detergent composition to 13 KN / cm.²Compressed.
[0229]
[Table 20]

[0230]
(Example 20)
The following liquid dishwashing detergent composition having a density of 1.40 Kg / L was prepared according to the present invention.
[0231]
[Table 21]

[0232]
(Example 21)
The following tablet-shaped dishwashing compositions were prepared according to the invention (levels are expressed in grams).
[0233]
[Table 22]

[0234]
A multiphasic tablet composition is prepared as follows. A phase 1 detergent active composition is prepared by mixing the particulate and liquid ingredients and then passed through a conventional rotary press die. The press includes a punch of a shape suitable for forming a mold. The cross section of the die is approximately 30 x 38 mm. The composition is then added to 940 kg / cm²And the punch is raised and exposed on its upper surface to the first phase of the tablet containing the mold. A phase 2 detergent active composition is similarly prepared and passed through a die. Next, 170 kg / cm is added to the particulate active substance composition.², Compress the punch, and remove the multiphase tablet from the tablet press. The resulting tablet dissolves or disintegrates in the washing machine as described above within 12 minutes, and phase 2 of the tablet dissolves within 5 minutes. Tablets provide excellent dissolution and cleaning properties along with good tablet integrity and strength.
[0235]
(Example 22)
The following hand dishwashing composition was prepared according to the present invention.
[0236]
[Table 23]

[0237]
(Example 23)
The following fabric and hard surface cleaner compositions were prepared according to the present invention.
[0238]
[Table 24]

Claims (10)

A detergent composition comprising a cyclodextrin glucanotransferase enzyme and a detergent component selected from the group consisting of nonionic surfactants, proteases, bleaches and / or mixtures thereof. The cyclodextrin glucanotransferase enzyme as a pure enzyme is 0.0002% to 10%, preferably 0.001% to 2%, more preferably 0.001% to 1% by weight of the total detergent composition. 2. The detergent composition according to claim 1, which is contained in a concentration of% by weight. 3. The detergent composition according to claim 1, further comprising a starch binding region. The detergent composition according to claim 3, wherein the cyclodextrin glucanotransferase enzyme has a starch binding region or is added. 5. The detergent according to claim 1, wherein the nonionic surfactant is selected from the group consisting of polyethylene oxide condensates of alkyl alcohols, amide oxides, polyethylene oxide condensates of alkyl acids, and / or mixtures thereof. Composition. The bleaching agent is [Mn (5,12-dimethyl -1,5,8,12- tetraaza - bicyclo [6.6.2] _{hexadecane) Cl 2]; [Mn (} 5,12- diethyl-1,5, 8,12-tetraaza-bicyclo [6.6.2] hexadecane); bleaching selected from percarbonate and nonanoyloxybenzene-sulfonate, phenolsulfonate ester of N-nonanoyl-6-aminocaproic acid and / or tetraacetylethylenediamine The detergent composition according to claims 1 to 5, which is selected from the group consisting of a combination of an agent activator; and / or a mixture thereof. Protease is the protease subtilisin 309 from Bacillus subtilis, the “protease B” variant with the substitution Y217L described in EP 251446, the “protease D” variant with the substitution set N76D / S103A / V104I, the amino acid substitution set 101G / 103A The detergent according to claims 1 to 6, which is selected from the proteases described in WO 99/20727, WO 99/20726 and WO 99/20723 having / 104I / 159D / 232V / 236H / 245R / 248D / 252K and / or mixtures thereof. Composition. The detergent composition according to any one of claims 1 to 7, further comprising an enzyme selected from lipase, α-amylase, maltogenic α-amylase, amyloglucosidase and / or a mixture thereof. Selected from the group consisting of cyclodextrin glucanotransferase enzymes and non-ionic surfactants, proteases, bleaching agents and / or mixtures thereof in detergent compositions for the hydrolysis of aged and / or raw starch The use of detergent ingredients. 10. Use according to claim 9 for the removal of stains and soils containing starch and for excellent whiteness maintenance and cleaning of dark spots when formulated as a laundry composition.