JP2000135099A - 酵素活性測定用試薬 - Google Patents
酵素活性測定用試薬Info
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Abstract
(57)【要約】
【課題】 血清中の溶血ヘモグロビンの影響を受けるこ
となく、さらに、酵素に対する特異性にも影響を与えな
い酵素活性測定用試薬を提供する。 【解決手段】 生体中の酵素の作用により解離する発色
化合物の測定吸光度が400 〜450nm である基質を含む酵
素活性測定用試薬、例えばγ−グルタミルトランスフェ
ラーゼ活性測定用試薬において、チオアセトアミドまた
は１−チオグリセリンを含有せしめることを特徴とする
酵素活性測定用試薬である。
となく、さらに、酵素に対する特異性にも影響を与えな
い酵素活性測定用試薬を提供する。 【解決手段】 生体中の酵素の作用により解離する発色
化合物の測定吸光度が400 〜450nm である基質を含む酵
素活性測定用試薬、例えばγ−グルタミルトランスフェ
ラーゼ活性測定用試薬において、チオアセトアミドまた
は１−チオグリセリンを含有せしめることを特徴とする
酵素活性測定用試薬である。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は血清中の溶血作用に
よるヘモグロビンの影響を回避できる酵素活性測定用試
薬に関する。
よるヘモグロビンの影響を回避できる酵素活性測定用試
薬に関する。
【０００２】
【従来の技術】ヒトまたは動物の血液、血清などの体
液、臓器、組織、細胞等の生体試料中の各種酵素活性
は、該酵素が基質と反応して生成する物質、またはこの
生成物より導かれる物質の生成速度を、吸光度の１分間
あたりの変化量より算出するか、または該生成量を吸光
度を測ることにより求める測定法が一般に用いられてい
る。
液、臓器、組織、細胞等の生体試料中の各種酵素活性
は、該酵素が基質と反応して生成する物質、またはこの
生成物より導かれる物質の生成速度を、吸光度の１分間
あたりの変化量より算出するか、または該生成量を吸光
度を測ることにより求める測定法が一般に用いられてい
る。
【０００３】例えば、血清中のγ−グルタミルトランス
フェラーゼ活性の測定法としては、基質として、Ｌ−γ
−グルタミル−４−ニトロアニリドまたはＬ−γ−グル
タミル−３−カルボキシ−４−ニトロアニリドなどを用
いる測定法が汎用されてきた。これらの酵素基質がγ−
グルタミルトランスフェラーゼおよびグルタミル基受容
体の作用により解離する発色化合物、すなわち４−ニト
ロアニリンまたは３−カルボキシ−４−ニトロアニリン
は、通常、400 〜450nm の吸光度を測定する。この範囲
の波長にて吸光度測定を行うと、血清中の溶血作用によ
って生ずるヘモグロビンおよびその誘導体により、その
測定結果に負の影響を与えることがある。
フェラーゼ活性の測定法としては、基質として、Ｌ−γ
−グルタミル−４−ニトロアニリドまたはＬ−γ−グル
タミル−３−カルボキシ−４−ニトロアニリドなどを用
いる測定法が汎用されてきた。これらの酵素基質がγ−
グルタミルトランスフェラーゼおよびグルタミル基受容
体の作用により解離する発色化合物、すなわち４−ニト
ロアニリンまたは３−カルボキシ−４−ニトロアニリン
は、通常、400 〜450nm の吸光度を測定する。この範囲
の波長にて吸光度測定を行うと、血清中の溶血作用によ
って生ずるヘモグロビンおよびその誘導体により、その
測定結果に負の影響を与えることがある。
【０００４】そこで従来より、溶血作用によるヘモグロ
ビンの影響を回避するため、酵素活性測定用試薬にチオ
尿素を含有するもの（特公平6-12998 号公報）や、ピリ
ジン類、イミダゾール類、またはヒスタミン類を含有す
るもの（特公平3-56425 号公報）などが知られている。
しかし、これらの化合物は、その添加量によっては試薬
自体の酵素に対する特異性を低下させ、活性値に影響を
与えるため、測定結果の正確性が問われることがある。
ビンの影響を回避するため、酵素活性測定用試薬にチオ
尿素を含有するもの（特公平6-12998 号公報）や、ピリ
ジン類、イミダゾール類、またはヒスタミン類を含有す
るもの（特公平3-56425 号公報）などが知られている。
しかし、これらの化合物は、その添加量によっては試薬
自体の酵素に対する特異性を低下させ、活性値に影響を
与えるため、測定結果の正確性が問われることがある。
【０００５】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、溶血作用に
よるヘモグロビンの影響を回避することができ、さらに
酵素に対する特異性に影響を与えることのない酵素活性
測定用試薬を提供する。
よるヘモグロビンの影響を回避することができ、さらに
酵素に対する特異性に影響を与えることのない酵素活性
測定用試薬を提供する。
【０００６】
【課題を解決するための手段】本発明者らは上記課題を
解決するために、種々検討したところ、酵素活性測定用
試薬にチオアセトアミドまたは１−チオグリセリンを含
有させる事により、上記課題を解決できることを見いだ
し、本発明に到達した。
解決するために、種々検討したところ、酵素活性測定用
試薬にチオアセトアミドまたは１−チオグリセリンを含
有させる事により、上記課題を解決できることを見いだ
し、本発明に到達した。
【０００７】すなわち、本発明は、酵素の作用により解
離する発色化合物の測定吸光度が400 〜450nm である基
質を含む酵素活性測定用試薬において、チオアセトアミ
ドまたは１−チオグリセリンを含有することを特徴とす
る酵素活性測定用試薬である。
離する発色化合物の測定吸光度が400 〜450nm である基
質を含む酵素活性測定用試薬において、チオアセトアミ
ドまたは１−チオグリセリンを含有することを特徴とす
る酵素活性測定用試薬である。
【０００８】
【発明の実施の形態】本発明における酵素とは、生体試
料中に含まれる酵素を指す。これらの酵素には、受容体
存在下で基質に作用して発色化合物を遊離するものや、
基質に直接作用して発色化合物を遊離するもの、基質に
作用した結果、得られた生成物を反応物として用いて発
色化合物を生成させるものなどがある。例えばγ−グル
タミルトランスフェラーゼなどの転移酵素や、ロイシン
アミノペプチダーゼ、α−アミラーゼ、アルカリホスフ
ァターゼ、酸性ホスファターゼなどの加水分解酵素など
が含まれる。
料中に含まれる酵素を指す。これらの酵素には、受容体
存在下で基質に作用して発色化合物を遊離するものや、
基質に直接作用して発色化合物を遊離するもの、基質に
作用した結果、得られた生成物を反応物として用いて発
色化合物を生成させるものなどがある。例えばγ−グル
タミルトランスフェラーゼなどの転移酵素や、ロイシン
アミノペプチダーゼ、α−アミラーゼ、アルカリホスフ
ァターゼ、酸性ホスファターゼなどの加水分解酵素など
が含まれる。
【０００９】したがって、本発明の酵素活性測定用試薬
とは、γ−グルタミルトランスフェラーゼ、ロイシンア
ミノペプチダーゼ、α−アミラーゼ、アルカリホスファ
ターゼ、酸性ホスファターゼ等の各種酵素活性の測定に
用いる試薬である。特にその中でも、γ−グルタミルト
ランスフェラーゼ活性の測定試薬が有効である。
とは、γ−グルタミルトランスフェラーゼ、ロイシンア
ミノペプチダーゼ、α−アミラーゼ、アルカリホスファ
ターゼ、酸性ホスファターゼ等の各種酵素活性の測定に
用いる試薬である。特にその中でも、γ−グルタミルト
ランスフェラーゼ活性の測定試薬が有効である。
【００１０】本発明の酵素活性測定用試薬で用いられる
基質は、測定しようとする酵素によってそれぞれ異な
る。例えば、γ−グルタミルトランスフェラーゼ活性測
定用基質としては、グルタミル基受容体およびＬ−γ−
グルタミル−４−ニトロアニリド、Ｌ−γ−グルタミル
−３−カルボキシ−４−ニトロアニリドなどが用いられ
る。グルタミル基受容体としては、例えばグリシルグリ
シンなどが挙げられる。ロイシンアミノペプチダーゼ活
性測定用基質としては、Ｌ−ロイシル−４−ニトロアニ
リドなどが用いられる。α−アミラーゼ活性測定用基質
としては、４−ニトロフェニル−α−Ｄ−マルトヘプタ
オシド、４, ６−ベンジリデン−４−ニトロフェニル−
α−Ｄ−マルトヘプタオシド、４−Ｏ−β−Ｄ−ガラク
トピラノシル−４−ニトロフェニル−α−Ｄ−マルトヘ
プタオシド、２−クロロ−４−ニトロフェニル−β−Ｄ
−マルトペンタオシドなどが用いられる。アルカリホス
ファターゼおよび酸性ホスファターゼ活性測定用基質と
しては、４−ニトロフェニルリン酸などが用いられる。
基質は、測定しようとする酵素によってそれぞれ異な
る。例えば、γ−グルタミルトランスフェラーゼ活性測
定用基質としては、グルタミル基受容体およびＬ−γ−
グルタミル−４−ニトロアニリド、Ｌ−γ−グルタミル
−３−カルボキシ−４−ニトロアニリドなどが用いられ
る。グルタミル基受容体としては、例えばグリシルグリ
シンなどが挙げられる。ロイシンアミノペプチダーゼ活
性測定用基質としては、Ｌ−ロイシル−４−ニトロアニ
リドなどが用いられる。α−アミラーゼ活性測定用基質
としては、４−ニトロフェニル−α−Ｄ−マルトヘプタ
オシド、４, ６−ベンジリデン−４−ニトロフェニル−
α−Ｄ−マルトヘプタオシド、４−Ｏ−β−Ｄ−ガラク
トピラノシル−４−ニトロフェニル−α−Ｄ−マルトヘ
プタオシド、２−クロロ−４−ニトロフェニル−β−Ｄ
−マルトペンタオシドなどが用いられる。アルカリホス
ファターゼおよび酸性ホスファターゼ活性測定用基質と
しては、４−ニトロフェニルリン酸などが用いられる。
【００１１】本発明の酵素活性測定用試薬で用いられる
基質の濃度は、検体としての血清の状態、使用する基質
の種類、その他の使用条件下における種々の要素によ
り、適宜任意の至適濃度を決定すればよく、特に限定さ
れることはない。好ましくは、最終濃度が２〜10mMであ
る。
基質の濃度は、検体としての血清の状態、使用する基質
の種類、その他の使用条件下における種々の要素によ
り、適宜任意の至適濃度を決定すればよく、特に限定さ
れることはない。好ましくは、最終濃度が２〜10mMであ
る。
【００１２】本発明の酵素活性測定用試薬中におけるチ
オアセトアミドの濃度は0.4 〜8mMであることが好まし
く、特に好ましくは0.4 〜1.6mM である。8mM 以上にな
ると、酵素に対する特異性が低下するため、活性値に影
響を与える。また、0.4mM より少ないと、ヘモグロビン
の影響を回避することができない。また、本発明の酵素
活性測定用試薬中における１−チオグリセリンの濃度は
0.08〜40mMであることが好ましく、特に好ましくは0.08
〜4mM である。40mM以上だと、酵素に対する特異性が低
下するため、活性値に影響を与える。また、0.08mMより
少ないと、ヘモグロビンの影響を回避することができな
い。
オアセトアミドの濃度は0.4 〜8mMであることが好まし
く、特に好ましくは0.4 〜1.6mM である。8mM 以上にな
ると、酵素に対する特異性が低下するため、活性値に影
響を与える。また、0.4mM より少ないと、ヘモグロビン
の影響を回避することができない。また、本発明の酵素
活性測定用試薬中における１−チオグリセリンの濃度は
0.08〜40mMであることが好ましく、特に好ましくは0.08
〜4mM である。40mM以上だと、酵素に対する特異性が低
下するため、活性値に影響を与える。また、0.08mMより
少ないと、ヘモグロビンの影響を回避することができな
い。
【００１３】本発明の試薬はさらに緩衝液を含む。γ−
グルタミルトランスフェラーゼ活性測定用緩衝液として
は例えばグリシルグリシンなど、ロイシンアミノペプチ
ダーゼ活性測定用緩衝液としてはトリス緩衝液など、α
−アミラーゼ活性測定用緩衝液としてはＰＩＰＥＳ緩衝
液など、アルカリホスファターゼ活性測定用緩衝液とし
ては２−エチルアミノエタノールやＨＥＤＴＡなど、酸
性ホスファターゼ活性測定用緩衝液としてはクエン酸ナ
トリウムなどが用いられる。
グルタミルトランスフェラーゼ活性測定用緩衝液として
は例えばグリシルグリシンなど、ロイシンアミノペプチ
ダーゼ活性測定用緩衝液としてはトリス緩衝液など、α
−アミラーゼ活性測定用緩衝液としてはＰＩＰＥＳ緩衝
液など、アルカリホスファターゼ活性測定用緩衝液とし
ては２−エチルアミノエタノールやＨＥＤＴＡなど、酸
性ホスファターゼ活性測定用緩衝液としてはクエン酸ナ
トリウムなどが用いられる。
【００１４】本発明の試薬を用いた測定法としては、反
応速度法（カイネテイック法、レート法）または終点法
（エンドポイント法）などが挙げられる。反応液にチオ
アセトアミドまたは１−チオグリセリンを含有させる以
外は、公知の用手法、または自動分析装置による方法に
より、酵素活性を測定することができる。
応速度法（カイネテイック法、レート法）または終点法
（エンドポイント法）などが挙げられる。反応液にチオ
アセトアミドまたは１−チオグリセリンを含有させる以
外は、公知の用手法、または自動分析装置による方法に
より、酵素活性を測定することができる。
【００１５】上記方法により求める酵素活性（ＩＵ／
ｌ）とは、１分間に１μmol ／l の反応を触媒する酵素
量と定義されており、吸光度（Ｅ）の経時的変化から酵
素活性を求めるためには、吸光度の経時的変化（△Ｅ）
から１分間あたりの吸光度変化（△Ｅ／分）を算出し、
さらに次式に代入して酵素活性（ＩＵ／ｌ）とする。
ｌ）とは、１分間に１μmol ／l の反応を触媒する酵素
量と定義されており、吸光度（Ｅ）の経時的変化から酵
素活性を求めるためには、吸光度の経時的変化（△Ｅ）
から１分間あたりの吸光度変化（△Ｅ／分）を算出し、
さらに次式に代入して酵素活性（ＩＵ／ｌ）とする。
【００１６】
【００１７】ＲＶ：測定に使用した試薬（溶液）の液量 ＳＶ：測定に使用した試料の液量 ε ：吸光度を測定する物質の吸光係数
【００１８】
【実施例】次に本発明の実施例により詳細に説明する。実施例１ 検体中の酵素活性の測定 下記試薬を調整した。 第１試薬：（１） 191.5mM グリシルグリシン緩衝液 pH7.9 添加剤なし （２） 191.5mM グリシルグリシン緩衝液 pH7.9 １−チオグリセリン 0.46mM （３） 191.5mM グリシルグリシン緩衝液 pH7.9 チオアセトアミド 1mM （４） 191.5mM グリシルグリシン緩衝液 pH7.9 イミダゾール 73.5mM （５） 191.5mM グリシルグリシン緩衝液 ｐＨ７．９ チオ尿素 ３２．８ｍＭ 第２試薬：γ−グルタミル−３−カルボキシ−４−ニトロアニリド（１水和物） 水溶液 30.6mM
【００１９】（ａ）検体の調整 管理血清Moni-Trol IIX （DADE社製）の血清９容と、ヘ
モグロビンを含まない水溶液または調整した溶血ヘモグ
ロビン（干渉チェック：国際試薬社製）濃度が0 、100
0、2000、3000、4000、5000mg／dlの水溶液それぞれ１
容を混合して、溶血ヘモグロビン濃度がそれぞれ、0 、
100 、200 、300 、400 、500mg ／dlである血清試料を
調整した。
モグロビンを含まない水溶液または調整した溶血ヘモグ
ロビン（干渉チェック：国際試薬社製）濃度が0 、100
0、2000、3000、4000、5000mg／dlの水溶液それぞれ１
容を混合して、溶血ヘモグロビン濃度がそれぞれ、0 、
100 、200 、300 、400 、500mg ／dlである血清試料を
調整した。
【００２０】（ｂ）測定 検体8 μl に第１試薬320 μl を加え、37℃で５分間予
備加温した後、第２試薬80μl を添加し、２分間撹拌し
た。次いで405nm （主波長）および700nm （副波長）に
おける単位時間あたりの吸光度増加速度を測定し、γ−
グルタミルトランスフェラーゼ活性値が既知である酵素
溶液の吸光度増加速度と対比して、各血清中の酵素活性
を決定した。測定装置は自動分析装置（日立7150）を使
用した。
備加温した後、第２試薬80μl を添加し、２分間撹拌し
た。次いで405nm （主波長）および700nm （副波長）に
おける単位時間あたりの吸光度増加速度を測定し、γ−
グルタミルトランスフェラーゼ活性値が既知である酵素
溶液の吸光度増加速度と対比して、各血清中の酵素活性
を決定した。測定装置は自動分析装置（日立7150）を使
用した。
【００２１】上記試薬を用いて、上記検体中のγ−グル
タミルトランスフェラーゼ活性を上記操作に従い、測定
した結果を表１に示す。
タミルトランスフェラーゼ活性を上記操作に従い、測定
した結果を表１に示す。
【００２２】
【表１】
【００２３】実施例２ 検体中の酵素活性の同時再現性
の測定 実施例１における検体に代えて、管理血清Moni-Trol IX
（DADE社製）または、Moni-Trol IIX を用い、同様にし
てγ−グルタミルトランスフェラーゼ活性を測定した。
その結果を表２及び３に示す。
の測定 実施例１における検体に代えて、管理血清Moni-Trol IX
（DADE社製）または、Moni-Trol IIX を用い、同様にし
てγ−グルタミルトランスフェラーゼ活性を測定した。
その結果を表２及び３に示す。
【００２４】
【表２】
【００２５】
【表３】
【００２６】表１、２、および３より明らかなように、
添加剤として１−チオグリセリンまたはチオアセトアミ
ドを用いた場合は、溶血ヘモグロビンの影響を回避で
き、さらに酵素に対する特異性にも影響を与えないこと
がわかる。溶血ヘモグロビンの影響回避の効果として
は、１−チオグリセリンの方が大きいが、やや特異臭が
認められるため、環境面を考慮するとチオアセトアミド
の方が好ましい。しかし、添加剤としてイミダゾールを
用いた場合は、溶血ヘモグロビンの影響も十分に回避で
きず、さらに、Moni-Trol IIX のような異常高値検体を
測定した場合、酵素に対する特異性が約５％低下する。
また、添加剤としてチオ尿素を用いた場合は、溶血ヘモ
グロビンの影響は回避できるが、イミダゾールと同様、
酵素に対する特異性が低下するため、正確度に問題が生
じる。
添加剤として１−チオグリセリンまたはチオアセトアミ
ドを用いた場合は、溶血ヘモグロビンの影響を回避で
き、さらに酵素に対する特異性にも影響を与えないこと
がわかる。溶血ヘモグロビンの影響回避の効果として
は、１−チオグリセリンの方が大きいが、やや特異臭が
認められるため、環境面を考慮するとチオアセトアミド
の方が好ましい。しかし、添加剤としてイミダゾールを
用いた場合は、溶血ヘモグロビンの影響も十分に回避で
きず、さらに、Moni-Trol IIX のような異常高値検体を
測定した場合、酵素に対する特異性が約５％低下する。
また、添加剤としてチオ尿素を用いた場合は、溶血ヘモ
グロビンの影響は回避できるが、イミダゾールと同様、
酵素に対する特異性が低下するため、正確度に問題が生
じる。
【００２７】
【発明の効果】本発明では、酵素活性測定用試薬中にチ
オアセトアミドまたは１−チオグリセリンを含有させる
事により、溶血ヘモグロビンの影響を回避でき、さらに
酵素に対する特異性にも影響を与えることがない。した
がって、従来の測定試薬よりも正確に酵素活性を測定す
ることができる。
オアセトアミドまたは１−チオグリセリンを含有させる
事により、溶血ヘモグロビンの影響を回避でき、さらに
酵素に対する特異性にも影響を与えることがない。した
がって、従来の測定試薬よりも正確に酵素活性を測定す
ることができる。
Claims (6)
- 【請求項１】 酵素の作用により解離する発色化合物の
測定吸光度が400 〜450nm である基質を含む酵素活性測
定用試薬において、チオアセトアミドまたは１−チオグ
リセリンを含有することを特徴とする酵素活性測定用試
薬。 - 【請求項２】 酵素活性測定用試薬中におけるチオアセ
トアミドの濃度が0.4 〜8mM であるか、または１−チオ
グリセリンの濃度が0.08〜40mMである請求項１記載の酵
素活性測定用試薬。 - 【請求項３】 酵素がγ−グルタミルトランスフェラー
ゼである請求項１または２記載の酵素活性測定用試薬。 - 【請求項４】 酵素の作用により解離する発色化合物の
測定吸光度が400 〜450nm である基質が、Ｌ−γ−グル
タミル−４−ニトロアニリドまたはＬ−γ−グルタミル
−３−カルボキシ−４−ニトロアニリドである請求項３
記載の酵素活性測定用試薬。 - 【請求項５】 酵素がロイシンアミノペプチダーゼであ
る請求項１または２記載の酵素活性測定用試薬。 - 【請求項６】 酵素がα−アミラーゼである請求項１ま
たは２記載の酵素活性測定用試薬。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP31009198A JP3448864B2 (ja) | 1998-10-30 | 1998-10-30 | 酵素活性測定用試薬 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP31009198A JP3448864B2 (ja) | 1998-10-30 | 1998-10-30 | 酵素活性測定用試薬 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JP2000135099A true JP2000135099A (ja) | 2000-05-16 |
| JP3448864B2 JP3448864B2 (ja) | 2003-09-22 |
Family
ID=18001081
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP31009198A Expired - Fee Related JP3448864B2 (ja) | 1998-10-30 | 1998-10-30 | 酵素活性測定用試薬 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3448864B2 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2002086151A1 (fr) * | 2001-04-17 | 2002-10-31 | International Reagents Corporation | Methode d'analyse de constituant biologique |
-
1998
- 1998-10-30 JP JP31009198A patent/JP3448864B2/ja not_active Expired - Fee Related
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2002086151A1 (fr) * | 2001-04-17 | 2002-10-31 | International Reagents Corporation | Methode d'analyse de constituant biologique |
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| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP3448864B2 (ja) | 2003-09-22 |
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