JP2000045182A - 抗菌性繊維および繊維・皮革用抗菌加工剤 - Google Patents
抗菌性繊維および繊維・皮革用抗菌加工剤Info
- Publication number
- JP2000045182A JP2000045182A JP10207751A JP20775198A JP2000045182A JP 2000045182 A JP2000045182 A JP 2000045182A JP 10207751 A JP10207751 A JP 10207751A JP 20775198 A JP20775198 A JP 20775198A JP 2000045182 A JP2000045182 A JP 2000045182A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- antibacterial
- fiber
- resin
- peptide
- component
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Landscapes
- Synthetic Leather, Interior Materials Or Flexible Sheet Materials (AREA)
- Agricultural Chemicals And Associated Chemicals (AREA)
- Treatments For Attaching Organic Compounds To Fibrous Goods (AREA)
Abstract
(57)【要約】
【課題】 ラクトフェリンまたは特定のショートペプチ
ドの抗菌性を充分に発揮できるように繊維に確実に固定
し、洗濯耐久性に優れたラクトフェリン系抗菌性繊維ま
たは繊維・皮革用抗菌加工剤を提供することである。 【解決手段】 抗菌性成分を樹脂系固着剤で繊維に固着
した抗菌性繊維において、前記樹脂系固着剤がポリアク
リルアミド樹脂であり、かつ前記抗菌性成分はリジン
(Lys)15個が連結した分岐型ペプチドの16個のN末
端に下記アミノ酸配列からなるペプチドのC末端をそれ
ぞれ連結した抗菌性マルチプルアンチゲンペプチドもし
くはウシラクトフェリンまたは両成分を含む抗菌性成分
の抗菌性繊維とする。または、ポリアクリルアミド樹脂
を固着剤とし、ラクトフェリンを抗菌性有効成分とする
繊維・皮革用抗菌加工剤とする。 Phe Gln Trp Gln Arg Asn Met Arg Lys Val Arg
ドの抗菌性を充分に発揮できるように繊維に確実に固定
し、洗濯耐久性に優れたラクトフェリン系抗菌性繊維ま
たは繊維・皮革用抗菌加工剤を提供することである。 【解決手段】 抗菌性成分を樹脂系固着剤で繊維に固着
した抗菌性繊維において、前記樹脂系固着剤がポリアク
リルアミド樹脂であり、かつ前記抗菌性成分はリジン
(Lys)15個が連結した分岐型ペプチドの16個のN末
端に下記アミノ酸配列からなるペプチドのC末端をそれ
ぞれ連結した抗菌性マルチプルアンチゲンペプチドもし
くはウシラクトフェリンまたは両成分を含む抗菌性成分
の抗菌性繊維とする。または、ポリアクリルアミド樹脂
を固着剤とし、ラクトフェリンを抗菌性有効成分とする
繊維・皮革用抗菌加工剤とする。 Phe Gln Trp Gln Arg Asn Met Arg Lys Val Arg
Description
【0001】
【発明の属する技術分野】この発明は、大腸菌、黄色ブ
ドウ状球菌もしくは真菌などに対して抗菌性を有する包
帯、ガーゼ、シーツ、衣類その他の布類を構成する抗菌
性繊維、または皮革類および繊維品類を抗菌処理可能な
繊維・皮革用抗菌加工剤に関する。
ドウ状球菌もしくは真菌などに対して抗菌性を有する包
帯、ガーゼ、シーツ、衣類その他の布類を構成する抗菌
性繊維、または皮革類および繊維品類を抗菌処理可能な
繊維・皮革用抗菌加工剤に関する。
【0002】
【従来の技術】ラクトフェリンは、分子量約8万の巨大
な蛋白であり、母乳、膵液、唾液または涙などに含ま
れ、微生物の生育に必要な鉄を奪う作用等による抗菌活
性を示す鉄結合性の蛋白質である。このようなラクトフ
ェリンは、感染症予防や免疫力低下に伴う各種症状の治
療薬、外傷薬、点眼薬の有効成分としての用途が期待さ
れており、また、乳児用粉ミルク用の添加剤としてウシ
ラクトフェリンが実際に利用されている。
な蛋白であり、母乳、膵液、唾液または涙などに含ま
れ、微生物の生育に必要な鉄を奪う作用等による抗菌活
性を示す鉄結合性の蛋白質である。このようなラクトフ
ェリンは、感染症予防や免疫力低下に伴う各種症状の治
療薬、外傷薬、点眼薬の有効成分としての用途が期待さ
れており、また、乳児用粉ミルク用の添加剤としてウシ
ラクトフェリンが実際に利用されている。
【0003】ところで、ヨーロッパ生化学会誌(FEB
S:Federation of European Biochemical Societies)
、1996年、第382号、第175〜178頁に
は、ラクトフェリン46塩基とそのホールループ20−
35塩基(HLT1)とショートペプチド Phe Gln Tr
p Gln Arg Asn Met Arg Lys Val Arg 24−35塩基
(HLT2)の抗菌作用を大腸菌菌株(strains)800
7とML35を用いて比較したエドワードらの研究結果
が記載されている。
S:Federation of European Biochemical Societies)
、1996年、第382号、第175〜178頁に
は、ラクトフェリン46塩基とそのホールループ20−
35塩基(HLT1)とショートペプチド Phe Gln Tr
p Gln Arg Asn Met Arg Lys Val Arg 24−35塩基
(HLT2)の抗菌作用を大腸菌菌株(strains)800
7とML35を用いて比較したエドワードらの研究結果
が記載されている。
【0004】この研究結果によると、ショートペプチド
HLT1またはHLT2では、約300μMでコントロ
ールの大腸菌107 CFU/ml(CFUは、コロニー
単位:colony forming unit を示す。)を300CFU
/mlに減少させる抗菌効果があり、すなわち、ラクト
フェリン全体よりHTL1またはHTL2の方がより強
い抗菌作用を示すことが報告されている。また、同会誌
には、アミノ酸が16個結合したHLT1の方が、これ
より5残基短いHLT2より抗菌作用が強いことも記載
されている。
HLT1またはHLT2では、約300μMでコントロ
ールの大腸菌107 CFU/ml(CFUは、コロニー
単位:colony forming unit を示す。)を300CFU
/mlに減少させる抗菌効果があり、すなわち、ラクト
フェリン全体よりHTL1またはHTL2の方がより強
い抗菌作用を示すことが報告されている。また、同会誌
には、アミノ酸が16個結合したHLT1の方が、これ
より5残基短いHLT2より抗菌作用が強いことも記載
されている。
【0005】また、特開平5−92994号公報には、
ラクトフェリンを酸または酵素で切断してショートペプ
チド化し、このショートペプチドに対してグラム陰性菌
株26種、グラム陽性菌株14種と酵母2種を用いて抗
菌作用を試験した結果が記載されている。
ラクトフェリンを酸または酵素で切断してショートペプ
チド化し、このショートペプチドに対してグラム陰性菌
株26種、グラム陽性菌株14種と酵母2種を用いて抗
菌作用を試験した結果が記載されている。
【0006】
【発明が解決しようとする課題】しかし、前記の特開平
5−92994号公報には抗菌性ペプチドの用途として
除菌ペーパーが記載されているが、耐熱性の弱い抗菌性
ペプチドを布などの繊維品類に確実に固定することはで
きなかった。
5−92994号公報には抗菌性ペプチドの用途として
除菌ペーパーが記載されているが、耐熱性の弱い抗菌性
ペプチドを布などの繊維品類に確実に固定することはで
きなかった。
【0007】また、前記の特開平5−92994号公報
によると、アスペルギルス フミゲイタス(Aspergillu
s fumigatus)のJCM 1739I株やリゾパス オリ
ザエ(Rizopus oryzae) は、ラクトフェリン由来のショ
ートペプチドに対して耐性を示し、このショートペプチ
ドでは充分な抗菌性は得られていない。また、HLT1
に比べて抗菌力の弱いHLT2を積極的に利用した例は
知られていない。
によると、アスペルギルス フミゲイタス(Aspergillu
s fumigatus)のJCM 1739I株やリゾパス オリ
ザエ(Rizopus oryzae) は、ラクトフェリン由来のショ
ートペプチドに対して耐性を示し、このショートペプチ
ドでは充分な抗菌性は得られていない。また、HLT1
に比べて抗菌力の弱いHLT2を積極的に利用した例は
知られていない。
【0008】そこで、この発明の第1の課題は、上記し
た問題点を解決して、抗菌性ペプチドを繊維に確実に固
定して洗濯耐久性に優れた抗菌性繊維を提供することで
あり、またはそのための抗菌加工剤を提供することであ
る。
た問題点を解決して、抗菌性ペプチドを繊維に確実に固
定して洗濯耐久性に優れた抗菌性繊維を提供することで
あり、またはそのための抗菌加工剤を提供することであ
る。
【0009】また、上記課題をより限定すれば、特にラ
クトフェリンの抗菌性を充分に発揮できるように繊維に
確実に固定し、洗濯耐久性に優れたラクトフェリン系抗
菌性繊維または繊維・皮革用抗菌加工剤を提供すること
である。
クトフェリンの抗菌性を充分に発揮できるように繊維に
確実に固定し、洗濯耐久性に優れたラクトフェリン系抗
菌性繊維または繊維・皮革用抗菌加工剤を提供すること
である。
【0010】また、この発明の第2の課題は、ラクトフ
ェリンを構成するアミノ酸配列のうち、特に優れた抗菌
作用が認められる特定のショートペプチドを利用し、従
来品に比べて優れた抗菌性を発揮する抗菌性繊維を提供
することである。
ェリンを構成するアミノ酸配列のうち、特に優れた抗菌
作用が認められる特定のショートペプチドを利用し、従
来品に比べて優れた抗菌性を発揮する抗菌性繊維を提供
することである。
【0011】さらにまた、このような特定のショートペ
プチドを利用した抗菌性繊維において、選択耐久性を有
すると共に、比較的高温で加熱乾燥することも可能な抗
菌性繊維を提供することである。
プチドを利用した抗菌性繊維において、選択耐久性を有
すると共に、比較的高温で加熱乾燥することも可能な抗
菌性繊維を提供することである。
【0012】
【課題を解決するための手段】上記の第1の課題を解決
するため、この発明においては、抗菌性成分を樹脂系固
着剤で繊維に固着した抗菌性繊維において、前記樹脂系
固着剤が、陰性に荷電された重合成分を水中に解離する
水溶性樹脂であり、前記抗菌性成分は水溶液中で陽性に
荷電される抗菌性ペプチドであることを特徴とする抗菌
性繊維としたのである。または、固着剤と抗菌性有効成
分を含んでなり、前記固着剤が陰性に荷電された重合成
分を水中に解離する水溶性樹脂であり、前記抗菌性有効
成分が水溶液中で陽性に荷電される抗菌性ペプチドであ
る繊維・皮革用抗菌加工剤としたのである。
するため、この発明においては、抗菌性成分を樹脂系固
着剤で繊維に固着した抗菌性繊維において、前記樹脂系
固着剤が、陰性に荷電された重合成分を水中に解離する
水溶性樹脂であり、前記抗菌性成分は水溶液中で陽性に
荷電される抗菌性ペプチドであることを特徴とする抗菌
性繊維としたのである。または、固着剤と抗菌性有効成
分を含んでなり、前記固着剤が陰性に荷電された重合成
分を水中に解離する水溶性樹脂であり、前記抗菌性有効
成分が水溶液中で陽性に荷電される抗菌性ペプチドであ
る繊維・皮革用抗菌加工剤としたのである。
【0013】また、上記の第1の課題を解決するため、
この発明においては、抗菌性成分を樹脂系固着剤で繊維
に固着した抗菌性繊維において、前記樹脂系固着剤がポ
リアクリルアミド樹脂であり、かつ前記抗菌性成分がラ
クトフェリンである抗菌性繊維としたのである。また
は、ポリアクリルアミド樹脂を固着剤とし、ラクトフェ
リンを抗菌性有効成分とする繊維・皮革用抗菌加工剤と
したのである。
この発明においては、抗菌性成分を樹脂系固着剤で繊維
に固着した抗菌性繊維において、前記樹脂系固着剤がポ
リアクリルアミド樹脂であり、かつ前記抗菌性成分がラ
クトフェリンである抗菌性繊維としたのである。また
は、ポリアクリルアミド樹脂を固着剤とし、ラクトフェ
リンを抗菌性有効成分とする繊維・皮革用抗菌加工剤と
したのである。
【0014】また、前記第2の課題を解決するため、抗
菌性成分を樹脂系固着剤で繊維に固着した抗菌性繊維に
おいて、前記樹脂系固着剤がポリアクリルアミド樹脂で
あり、かつ前記抗菌性成分はリジン(Lys)15個が連結
した分岐型ペプチドの16個のN末端に下記アミノ酸配
列からなるペプチド(配列表1で示される)のC末端を
それぞれ連結した抗菌性マルチプルアンチゲンペプチド
である抗菌性繊維としたのである。 Phe Gln Trp Gln Arg Asn Met Arg Lys Val Arg
。
菌性成分を樹脂系固着剤で繊維に固着した抗菌性繊維に
おいて、前記樹脂系固着剤がポリアクリルアミド樹脂で
あり、かつ前記抗菌性成分はリジン(Lys)15個が連結
した分岐型ペプチドの16個のN末端に下記アミノ酸配
列からなるペプチド(配列表1で示される)のC末端を
それぞれ連結した抗菌性マルチプルアンチゲンペプチド
である抗菌性繊維としたのである。 Phe Gln Trp Gln Arg Asn Met Arg Lys Val Arg
。
【0015】前記第2の課題に加えて、より耐熱性に優
れた抗菌性繊維とするために、抗菌性成分を樹脂系固着
剤で繊維に固着した抗菌性繊維において、前記樹脂系固
着剤がポリアクリルアミド樹脂であり、かつ前記抗菌性
成分はリジン(Lys)15個が連結した分岐型ペプチドの
16個のN末端に下記アミノ酸配列からなるペプチド
(配列表1で示される)のC末端をそれぞれ連結した抗
菌性マルチプルアンチゲンペプチドおよびウシラクトフ
ェリンである抗菌性繊維としたのである。 Phe Gln Trp Gln Arg Asn Met Arg Lys Val Arg
。
れた抗菌性繊維とするために、抗菌性成分を樹脂系固着
剤で繊維に固着した抗菌性繊維において、前記樹脂系固
着剤がポリアクリルアミド樹脂であり、かつ前記抗菌性
成分はリジン(Lys)15個が連結した分岐型ペプチドの
16個のN末端に下記アミノ酸配列からなるペプチド
(配列表1で示される)のC末端をそれぞれ連結した抗
菌性マルチプルアンチゲンペプチドおよびウシラクトフ
ェリンである抗菌性繊維としたのである。 Phe Gln Trp Gln Arg Asn Met Arg Lys Val Arg
。
【0016】この発明は、水溶して陰性に荷電された重
合成分を解離する水溶性樹脂を固着剤として採用し、か
つ水溶して陽性に荷電される抗菌性ペプチドを抗菌性成
分として採用した抗菌性繊維であるから、固着剤が抗菌
性成分とイオン結合した状態で繊維に固着し、この時抗
菌性ペプチドと結合した固着剤は水不溶性になって繊維
に固着する。そのため、洗濯耐久性が備わり繊維類を洗
濯しても抗菌性は失活しない。
合成分を解離する水溶性樹脂を固着剤として採用し、か
つ水溶して陽性に荷電される抗菌性ペプチドを抗菌性成
分として採用した抗菌性繊維であるから、固着剤が抗菌
性成分とイオン結合した状態で繊維に固着し、この時抗
菌性ペプチドと結合した固着剤は水不溶性になって繊維
に固着する。そのため、洗濯耐久性が備わり繊維類を洗
濯しても抗菌性は失活しない。
【0017】また、ポリアクリルアミドは、常温程度
(20〜40℃)の水溶液中で陰性に荷電した重合成分
を解離するので、抗菌性繊維の加工工程を比較的低温の
条件で行なうことができ、ラクトフェリンまたは陽性に
荷電した抗菌性マルチプルアンチゲンペプチドまたはそ
の他の陽性に荷電した抗菌性ペプチドの抗菌性が熱変成
によって低下することがない。
(20〜40℃)の水溶液中で陰性に荷電した重合成分
を解離するので、抗菌性繊維の加工工程を比較的低温の
条件で行なうことができ、ラクトフェリンまたは陽性に
荷電した抗菌性マルチプルアンチゲンペプチドまたはそ
の他の陽性に荷電した抗菌性ペプチドの抗菌性が熱変成
によって低下することがない。
【0018】上記ポリアクリルアミドの既知の用途とし
ては、紙力増強剤や高分子凝集剤が知られるのみであっ
たが、本願の発明者は、ポリアクリルアミドの水溶液に
ラクトフェリンまたは抗菌性マルチプルアンチゲンペプ
チドを混和した際、これら抗菌性ペプチドを陽性に荷電
した状態で繊維に浸し、乾燥・固化したとき、ポリアク
リルアミドがラクトフェリンイオンと結合した状態で繊
維表面に強固に固定され、耐水性もあることを見いだ
し、この発明を完成させたのである。
ては、紙力増強剤や高分子凝集剤が知られるのみであっ
たが、本願の発明者は、ポリアクリルアミドの水溶液に
ラクトフェリンまたは抗菌性マルチプルアンチゲンペプ
チドを混和した際、これら抗菌性ペプチドを陽性に荷電
した状態で繊維に浸し、乾燥・固化したとき、ポリアク
リルアミドがラクトフェリンイオンと結合した状態で繊
維表面に強固に固定され、耐水性もあることを見いだ
し、この発明を完成させたのである。
【0019】この発明に用いる抗菌性マルチプルアンチ
ゲンペプチドは、リジン(Lys)15個が連結した分岐型
ペプチドの16個のN末端に前記所定のアミノ酸配列の
ショートペプチドを連結したものであり、前記所定のア
ミノ酸配列のショートペプチドのみでは発揮し得ない優
れた抗菌性を発揮する。
ゲンペプチドは、リジン(Lys)15個が連結した分岐型
ペプチドの16個のN末端に前記所定のアミノ酸配列の
ショートペプチドを連結したものであり、前記所定のア
ミノ酸配列のショートペプチドのみでは発揮し得ない優
れた抗菌性を発揮する。
【0020】また、上記の抗菌性マルチプルアンチゲン
ペプチドは、陽イオン性ペプチドであり、その抗菌作用
は細菌増殖阻害すなわちDNA合成阻害や合成酵素阻害
とは異なり、細菌膜の膜電位差に変位を起こさせ膜を破
壊する作用である。したがって、上記の抗菌性マルチプ
ルアンチゲンペプチドは、細菌に耐性を与え難いもので
ある。
ペプチドは、陽イオン性ペプチドであり、その抗菌作用
は細菌増殖阻害すなわちDNA合成阻害や合成酵素阻害
とは異なり、細菌膜の膜電位差に変位を起こさせ膜を破
壊する作用である。したがって、上記の抗菌性マルチプ
ルアンチゲンペプチドは、細菌に耐性を与え難いもので
ある。
【0021】因みに、従来の抗菌ペプチドのうち、真菌
などから抽出されたものは、人体に副作用が強く現れる
が、ラクトフェリンは生体由来成分であるから、人体に
無害で副作用がないものと考えられる。
などから抽出されたものは、人体に副作用が強く現れる
が、ラクトフェリンは生体由来成分であるから、人体に
無害で副作用がないものと考えられる。
【0022】抗菌性マルチプルアンチゲンペプチドは、
優れた抗菌性を発揮すると共に、ウシラクトフェリンと
混合してポリアクリルアミドで繊維に固着すると、分子
の安定性がより向上し、耐熱安定性はより向上する。
優れた抗菌性を発揮すると共に、ウシラクトフェリンと
混合してポリアクリルアミドで繊維に固着すると、分子
の安定性がより向上し、耐熱安定性はより向上する。
【0023】
【発明の実施の形態】この発明に用いる樹脂系固着剤
は、樹脂系固着剤が水溶して陰性に荷電された重合成分
を水中に解離する水溶性樹脂であれば特に限定すること
なく使用することができる。水溶性樹脂を例示すれば、
デンプン系、セルロース系、合成樹脂系のものがあり、
合成樹脂系としては、ポリアクリル酸系、ポリビニルア
ルコール系、ポリアクリルアミド系、ポリオキシエチレ
ン系などが挙げられる。このうちポリアクリルアミド系
樹脂は、−CH(CONH2)CH2 −を繰り返し単位と
し、ビニル基の重合により得られる水溶性の重合体であ
り、水溶状態では陰性に帯電した重合成分を解離する。
は、樹脂系固着剤が水溶して陰性に荷電された重合成分
を水中に解離する水溶性樹脂であれば特に限定すること
なく使用することができる。水溶性樹脂を例示すれば、
デンプン系、セルロース系、合成樹脂系のものがあり、
合成樹脂系としては、ポリアクリル酸系、ポリビニルア
ルコール系、ポリアクリルアミド系、ポリオキシエチレ
ン系などが挙げられる。このうちポリアクリルアミド系
樹脂は、−CH(CONH2)CH2 −を繰り返し単位と
し、ビニル基の重合により得られる水溶性の重合体であ
り、水溶状態では陰性に帯電した重合成分を解離する。
【0024】因みに、ポリアクリルアミドは、接着剤、
塗料、廃水処理等に用いる高分子凝集剤として市販され
ているポリアクリルアミド樹脂を使用することができ
る。
塗料、廃水処理等に用いる高分子凝集剤として市販され
ているポリアクリルアミド樹脂を使用することができ
る。
【0025】このようなポリアクリルアミド樹脂は、乾
燥状態で白色固体であり、粉末状の樹脂を利用する場合
は、添加効率よくバインダーとしての機能を発揮させる
ために粒径0.001〜2μmのものを使用することが
好ましい。また、ポリアクリルアミド樹脂水溶液の濃度
は3〜5重量%であればラクトフェリンやショートペプ
チドと良く混和することができるので好ましい。
燥状態で白色固体であり、粉末状の樹脂を利用する場合
は、添加効率よくバインダーとしての機能を発揮させる
ために粒径0.001〜2μmのものを使用することが
好ましい。また、ポリアクリルアミド樹脂水溶液の濃度
は3〜5重量%であればラクトフェリンやショートペプ
チドと良く混和することができるので好ましい。
【0026】この発明における抗菌性ペプチドは、後述
するラクトフェリンばかりでなく、水溶液中で陽性に荷
電されるものであれば採用できる。具体例としては、肥
満および過食症に効果のあるといわれ、1982年にブ
タの脳から単離・構造決定されたアミノ酸36個からな
るペプチドであるニューロペプチドY(NYYと略称さ
れる。)またはPYYなどが挙げられる。
するラクトフェリンばかりでなく、水溶液中で陽性に荷
電されるものであれば採用できる。具体例としては、肥
満および過食症に効果のあるといわれ、1982年にブ
タの脳から単離・構造決定されたアミノ酸36個からな
るペプチドであるニューロペプチドY(NYYと略称さ
れる。)またはPYYなどが挙げられる。
【0027】ラクトフェリンもしくはこの発明における
ショートペプチドまたは両者の混合物を抗菌性有効成分
とする繊維・皮革用抗菌加工剤を調剤する場合に、ポリ
アクリル樹脂の配合割合は、前記有効成分100重量部
に対して3〜5重量部とすることが好ましい。なぜな
ら、前記配合範囲より少量では製品の抗菌力が低下して
好ましくなく、前記配合範囲を越えて多量に配合する
と、繊維を汚染した蛋白に結合しやすくなるからであ
る。
ショートペプチドまたは両者の混合物を抗菌性有効成分
とする繊維・皮革用抗菌加工剤を調剤する場合に、ポリ
アクリル樹脂の配合割合は、前記有効成分100重量部
に対して3〜5重量部とすることが好ましい。なぜな
ら、前記配合範囲より少量では製品の抗菌力が低下して
好ましくなく、前記配合範囲を越えて多量に配合する
と、繊維を汚染した蛋白に結合しやすくなるからであ
る。
【0028】ラクトフェリンもしくはこの発明に用いる
ショートペプチドまたは両者の混合物と、ポリアクリル
樹脂との結合反応条件は、pH6〜8で行うことが好ま
しい。なぜなら、このようなpH条件でポリアクリルア
ミド系樹脂の陰性イオン化の安定とカチオンペプチド
(陽性荷電ペプチド)との安定したイオン結合が起こる
からであり、前記結合反応は20〜40℃で行うことが
好ましい。
ショートペプチドまたは両者の混合物と、ポリアクリル
樹脂との結合反応条件は、pH6〜8で行うことが好ま
しい。なぜなら、このようなpH条件でポリアクリルア
ミド系樹脂の陰性イオン化の安定とカチオンペプチド
(陽性荷電ペプチド)との安定したイオン結合が起こる
からであり、前記結合反応は20〜40℃で行うことが
好ましい。
【0029】このような結合反応は、乾燥させながら効
率よく実用的に行うことが好ましく、20〜40℃また
は常温(25〜35℃)で乾燥させることもできるが、
短時間で効率よく乾燥させ、かつ抗菌性を損なわないよ
うにするためには、80℃以下で乾燥させることが好ま
しい。
率よく実用的に行うことが好ましく、20〜40℃また
は常温(25〜35℃)で乾燥させることもできるが、
短時間で効率よく乾燥させ、かつ抗菌性を損なわないよ
うにするためには、80℃以下で乾燥させることが好ま
しい。
【0030】この発明で使用するラクトフェリンは、ウ
シラクトフェリンもしくはその一部のアミノ酸配列から
なるショートペプチドまたはヒトラクトフェリンもしく
はその一部のアミノ酸配列からなるショートペプチドで
ある。
シラクトフェリンもしくはその一部のアミノ酸配列から
なるショートペプチドまたはヒトラクトフェリンもしく
はその一部のアミノ酸配列からなるショートペプチドで
ある。
【0031】ウシラクトフェリンの一部のショートペプ
チドとしては、配列表2で示される下記のものが挙げら
れる。 Phe Lys Cys Arg Arg Trp Gln Trp Arg Met Lys Lys Leu Gly Ala Pro 1 5 10 15 Ser Ile Thr Cys Val Arg Arg Ala Phe 20 25 。
チドとしては、配列表2で示される下記のものが挙げら
れる。 Phe Lys Cys Arg Arg Trp Gln Trp Arg Met Lys Lys Leu Gly Ala Pro 1 5 10 15 Ser Ile Thr Cys Val Arg Arg Ala Phe 20 25 。
【0032】ヒトラクトフェリンの一部のショートペプ
チドとしては、配列表3で示される下記のものが挙げら
れる。 Val Ser Gln Pro Glu Ala Thr Lys Cys Phe Gln Trp Gln Arg Asn Met 1 5 10 15 Arg Lys Val Arg Gly Pro Pro Val Ser Cys Ile Lys Arg 20 25 。
チドとしては、配列表3で示される下記のものが挙げら
れる。 Val Ser Gln Pro Glu Ala Thr Lys Cys Phe Gln Trp Gln Arg Asn Met 1 5 10 15 Arg Lys Val Arg Gly Pro Pro Val Ser Cys Ile Lys Arg 20 25 。
【0033】この発明における配列表1で示される所定
のアミノ酸配列(Phe Gln Trp GlnArg Asn Met Arg Lys
Val Arg )からなるショートペプチドは、化学合成法
などの周知のペプチド調製方法を用いて製造することが
できる。具体的には、化学合成、遺伝子組み替えなどの
手法で製造することができる。
のアミノ酸配列(Phe Gln Trp GlnArg Asn Met Arg Lys
Val Arg )からなるショートペプチドは、化学合成法
などの周知のペプチド調製方法を用いて製造することが
できる。具体的には、化学合成、遺伝子組み替えなどの
手法で製造することができる。
【0034】固相合成法によりペプチドを合成する場合
には、架橋ポリスチレンなどの不溶性支持体上に合成す
べきペプチドのC末端のアミノ酸を固定し、それを起点
としてマイクロコンピュータで制御された市販の合成装
置でN−α−t−ブトキシカルボニル化アミノ酸(Bo
c−アミノ酸)またはN−α−9−フルオレニルメトキ
シカルボニル化アミノ酸(Fmoc−アミノ酸)に対し
て、適宜に保護基を除去して順に所要のペプチド鎖を伸
長させる。因みに、ペプチド合成機の製造会社または販
売会社としては、ファルマシア バイオテク社、パーキ
ンエルマージャパン社、アロカ社、島津製作所製などが
ある。
には、架橋ポリスチレンなどの不溶性支持体上に合成す
べきペプチドのC末端のアミノ酸を固定し、それを起点
としてマイクロコンピュータで制御された市販の合成装
置でN−α−t−ブトキシカルボニル化アミノ酸(Bo
c−アミノ酸)またはN−α−9−フルオレニルメトキ
シカルボニル化アミノ酸(Fmoc−アミノ酸)に対し
て、適宜に保護基を除去して順に所要のペプチド鎖を伸
長させる。因みに、ペプチド合成機の製造会社または販
売会社としては、ファルマシア バイオテク社、パーキ
ンエルマージャパン社、アロカ社、島津製作所製などが
ある。
【0035】この発明に使用するショートペプチドの1
6倍体のMAP(Multiple antigenpeptide) を製造す
るには、架橋ポリスチレンなどの不溶性支持体にBoc
−Lys(Boc)またはFmoc−Lys(Fmo
c)を用いて枝分かれペプチドを合成し、そこに抗原と
するペプチドのC末端のアミノ酸を固定し、それを起点
としてペプチドを成長させていく方法を採用できる。B
ocは第三ブチルオキシカルボニル基であり、Fmoc
はフルオレニルメトキシカルボニル基である。
6倍体のMAP(Multiple antigenpeptide) を製造す
るには、架橋ポリスチレンなどの不溶性支持体にBoc
−Lys(Boc)またはFmoc−Lys(Fmo
c)を用いて枝分かれペプチドを合成し、そこに抗原と
するペプチドのC末端のアミノ酸を固定し、それを起点
としてペプチドを成長させていく方法を採用できる。B
ocは第三ブチルオキシカルボニル基であり、Fmoc
はフルオレニルメトキシカルボニル基である。
【0036】すなわち16倍体のMAPの合成例として
は、リジンをジオキサン水に溶かし、氷冷下で混和しな
がら1モルNaOHと(Boc)2 Oとを加え、室温で
30分程度混和しながら減圧濃縮し、次に5%KHSO
4 で酸性(pH2.3)にして、Et OAcで抽出し、
全てのEt OAcを水洗した後、Na2 SO4 で乾燥さ
せ、さらに減圧濃縮し結晶化し、リジン(Lys)15個が
連結した分岐型ペプチドを合成する例が挙げられる。
は、リジンをジオキサン水に溶かし、氷冷下で混和しな
がら1モルNaOHと(Boc)2 Oとを加え、室温で
30分程度混和しながら減圧濃縮し、次に5%KHSO
4 で酸性(pH2.3)にして、Et OAcで抽出し、
全てのEt OAcを水洗した後、Na2 SO4 で乾燥さ
せ、さらに減圧濃縮し結晶化し、リジン(Lys)15個が
連結した分岐型ペプチドを合成する例が挙げられる。
【0037】ペプチドを成長させるには、通常の固相合
成法によりペプチドを合成する方法であるBoc法やF
moc法を採用できる。その際に注意すべきことは、反
応点が増加するので最初のLysの含有量を0.1mm
ol/g程度に調節すること、ぺプチド鎖を成長させる
アミノ酸縮合反応の後、未反応のアミノ基を必ずアセチ
ル化してそれ以後のペプチド鎖の伸長を阻止し、途中の
アミノ酸が欠落したペプチドの生成を防ぐようにする。
成法によりペプチドを合成する方法であるBoc法やF
moc法を採用できる。その際に注意すべきことは、反
応点が増加するので最初のLysの含有量を0.1mm
ol/g程度に調節すること、ぺプチド鎖を成長させる
アミノ酸縮合反応の後、未反応のアミノ基を必ずアセチ
ル化してそれ以後のペプチド鎖の伸長を阻止し、途中の
アミノ酸が欠落したペプチドの生成を防ぐようにする。
【0038】
【実施例】(I) 抗菌性マルチプルアンチゲンペプチドの
製造 自動ペプチド合成機(バイオシステム社製:ABI 4
31A)を用い、J.Am.Chem.,85,2149 (1963) に記載の
化学合成法(t−Boc法による固相合成法で縮合剤と
してBOPを使用する。)を利用すると共に、バイオケ
ミストリー第85巻、pp.5409-5413(1988年8月発
行)に記載のジェームス(JAMESP.TAM)の方
法に従って、MAPを製造した。
製造 自動ペプチド合成機(バイオシステム社製:ABI 4
31A)を用い、J.Am.Chem.,85,2149 (1963) に記載の
化学合成法(t−Boc法による固相合成法で縮合剤と
してBOPを使用する。)を利用すると共に、バイオケ
ミストリー第85巻、pp.5409-5413(1988年8月発
行)に記載のジェームス(JAMESP.TAM)の方
法に従って、MAPを製造した。
【0039】すなわち、ジビニルベンゼンで架橋したポ
リスチレン樹脂に官能基を導入した樹脂(ヒドロキシメ
チルフェニルアセトアミド樹脂(PAMレジンとも呼ば
れる)、または4−メチルベンズヒドリルアミン樹脂)
にBoc−Lys(Boc)を使用する自動ペプチド合
成機を用いた。
リスチレン樹脂に官能基を導入した樹脂(ヒドロキシメ
チルフェニルアセトアミド樹脂(PAMレジンとも呼ば
れる)、または4−メチルベンズヒドリルアミン樹脂)
にBoc−Lys(Boc)を使用する自動ペプチド合
成機を用いた。
【0040】自動ペプチド合成機では、Boc−Ala
−PAMレジン0.03mmol(0.5mmolの16分
の1)とBoc−Lys(Boc)−OH0.09mmo
lをBOPでカップリングさせた。次に、Boc−Ly
s(Boc)−OH0.09mmolをカップリングさせ
た後、Boc−Lys(Boc)−OH0.18mmol
をカップリングさせ、同様にBoc−Lys(Boc)
−OH0.36mmol、同0.72mmolを順にカップ
リングさせた。このようにして、リジン(Lys)15個が
連結した分岐型ペプチド(MAP16のコア)を合成し
た。この合成工程を図1に示し、参考のため樹脂から切
り出した状態のMAP16のコアの構造を図2に示し
た。なお、図1中のKおよびAは、それぞれLys、A
laの略式表示である。
−PAMレジン0.03mmol(0.5mmolの16分
の1)とBoc−Lys(Boc)−OH0.09mmo
lをBOPでカップリングさせた。次に、Boc−Ly
s(Boc)−OH0.09mmolをカップリングさせ
た後、Boc−Lys(Boc)−OH0.18mmol
をカップリングさせ、同様にBoc−Lys(Boc)
−OH0.36mmol、同0.72mmolを順にカップ
リングさせた。このようにして、リジン(Lys)15個が
連結した分岐型ペプチド(MAP16のコア)を合成し
た。この合成工程を図1に示し、参考のため樹脂から切
り出した状態のMAP16のコアの構造を図2に示し
た。なお、図1中のKおよびAは、それぞれLys、A
laの略式表示である。
【0041】次に、前記自動ペプチド合成機でアルギニ
ン(Arg)を固定し、分岐型ペプチドの16個のN末
端に、周知のBoc法によりアミノ酸配列がPhe Gln Tr
p Gln Arg Asn Met Arg Lys Val Arg からなるペプチド
を作製し、ショートペプチドを16単位結合した16倍
体のMAP(Multiple antigen peptide) を製造し、溶
媒で保護基の除去およびペプチドの脱離を行なった。
ン(Arg)を固定し、分岐型ペプチドの16個のN末
端に、周知のBoc法によりアミノ酸配列がPhe Gln Tr
p Gln Arg Asn Met Arg Lys Val Arg からなるペプチド
を作製し、ショートペプチドを16単位結合した16倍
体のMAP(Multiple antigen peptide) を製造し、溶
媒で保護基の除去およびペプチドの脱離を行なった。
【0042】自動ペプチド合成機による固相合成(Bo
c法、0.5mmolスケール)では、下記の〜の機
械的な操作を繰り返すことで、所定のアミノ酸を樹脂に
C末端から連結させる。なお、操作中溶液の量は約5〜
10mlである。 脱Boc化 50%TFA/ジクロロメタン 5
min ボルテックス(攪拌)→溶液を排出→50%T
FA/ジクロロメタン 30min ボルテックス→溶
液を排出 洗浄 (ジクロロメタン 1min ボルテックス
→溶液を排出)×3回→(DMF 1min ボルテッ
クス→溶液を排出)×3回 縮合 Boc−アミノ酸1.5mmol/DMF、B
OP1.5mmol/DMF、DIEA2mmol 40
min→排出 洗浄 (DMF 1min ボルテックス→溶液を
排出)×3回→(ジクロロメタン 1min ボルテッ
クス→溶液を排出)×3回 。
c法、0.5mmolスケール)では、下記の〜の機
械的な操作を繰り返すことで、所定のアミノ酸を樹脂に
C末端から連結させる。なお、操作中溶液の量は約5〜
10mlである。 脱Boc化 50%TFA/ジクロロメタン 5
min ボルテックス(攪拌)→溶液を排出→50%T
FA/ジクロロメタン 30min ボルテックス→溶
液を排出 洗浄 (ジクロロメタン 1min ボルテックス
→溶液を排出)×3回→(DMF 1min ボルテッ
クス→溶液を排出)×3回 縮合 Boc−アミノ酸1.5mmol/DMF、B
OP1.5mmol/DMF、DIEA2mmol 40
min→排出 洗浄 (DMF 1min ボルテックス→溶液を
排出)×3回→(ジクロロメタン 1min ボルテッ
クス→溶液を排出)×3回 。
【0043】次に、樹脂からの切り出しと同時にアミノ
酸側鎖の保護基の脱保護をフッ化水素(HF)で行なっ
た。すなわち、HF反応管に、樹脂500mg、m−ク
レゾール1ml、エタンジオール0.7ml、ジメチルス
ルフィド0.5mlを入れ、HF装置に装着した。減圧
下、−78℃に反応管を冷却し、HF10mlを反応管
に導いた。0℃で1時間攪拌した後、HFを留去した。
無水エーテルを加え、残渣をガラスフィルターに移し、
エーテルジクロロメタンでよく洗浄した。10%酢酸水
でペプチドを溶解させ、ろ液を凍結乾燥した。
酸側鎖の保護基の脱保護をフッ化水素(HF)で行なっ
た。すなわち、HF反応管に、樹脂500mg、m−ク
レゾール1ml、エタンジオール0.7ml、ジメチルス
ルフィド0.5mlを入れ、HF装置に装着した。減圧
下、−78℃に反応管を冷却し、HF10mlを反応管
に導いた。0℃で1時間攪拌した後、HFを留去した。
無水エーテルを加え、残渣をガラスフィルターに移し、
エーテルジクロロメタンでよく洗浄した。10%酢酸水
でペプチドを溶解させ、ろ液を凍結乾燥した。
【0044】得られたペプチド(MAP)を逆相カラム
を用いた高速液体クロマトグラフィー(HPLC)によ
って精製した。HPLCの条件は、粒径5μmのC18シ
リカゲルを充填した和光純薬社製の内径φ4.6mm、
長さ250mmのカラム(Wakosil-2、5C18 A
R)を用い、ペプチド溶出の条件は初期溶媒を0.1%
テトラフルオロ酢酸(TFA)水溶液に5%アセトニト
リル(CH3 CN)を含ませた混合溶液とし、アセトニ
トリル濃度を5〜65%の範囲で経時的に濃度勾配を設
けて毎分1.5mlの流量で30分溶出とした。
を用いた高速液体クロマトグラフィー(HPLC)によ
って精製した。HPLCの条件は、粒径5μmのC18シ
リカゲルを充填した和光純薬社製の内径φ4.6mm、
長さ250mmのカラム(Wakosil-2、5C18 A
R)を用い、ペプチド溶出の条件は初期溶媒を0.1%
テトラフルオロ酢酸(TFA)水溶液に5%アセトニト
リル(CH3 CN)を含ませた混合溶液とし、アセトニ
トリル濃度を5〜65%の範囲で経時的に濃度勾配を設
けて毎分1.5mlの流量で30分溶出とした。
【0045】HPLCの結果は、波長220nmの紫外
線検出器を用いて、吸光度のピークを検出し、これを図
4に示した。なお、その際のピークリポートは以下の通
りである。 ピーク番号 検出時間(分) エリア 高さ 濃度 1 13.6 46652 3157 1.0 2 15.5 4776076 30762 98.5 3 23.0 22408 1499 0.5 以上のようにして調製されたMAPの分岐した配列を図
3に示した。
線検出器を用いて、吸光度のピークを検出し、これを図
4に示した。なお、その際のピークリポートは以下の通
りである。 ピーク番号 検出時間(分) エリア 高さ 濃度 1 13.6 46652 3157 1.0 2 15.5 4776076 30762 98.5 3 23.0 22408 1499 0.5 以上のようにして調製されたMAPの分岐した配列を図
3に示した。
【0046】(II)抗菌加工剤および抗菌加工繊維の調製 (a)水(pH6〜8)にポリアクリルアミド樹脂(大
日精化社製:PD250、粒径0.001〜2μmの粉
末)を混合し、その濃度が3重量%となるように溶解し
た。このポリアクリルアミド樹脂水溶液に、前記製造し
たMAP16を無塩素の水(pH6〜8)で100倍
(100ppm)、1000倍(10ppm)または1
0000倍(1ppm)に希釈し、この1容量部に対し
て前記ポリアクリルアミド樹脂水溶液を9容量部混合
し、室温(20〜40℃)で15分毎に混和しながら3
0〜60分間放置し、水溶性抗菌加工剤を得た。
日精化社製:PD250、粒径0.001〜2μmの粉
末)を混合し、その濃度が3重量%となるように溶解し
た。このポリアクリルアミド樹脂水溶液に、前記製造し
たMAP16を無塩素の水(pH6〜8)で100倍
(100ppm)、1000倍(10ppm)または1
0000倍(1ppm)に希釈し、この1容量部に対し
て前記ポリアクリルアミド樹脂水溶液を9容量部混合
し、室温(20〜40℃)で15分毎に混和しながら3
0〜60分間放置し、水溶性抗菌加工剤を得た。
【0047】得られた抗菌加工剤(水溶液)に木綿繊維
(Yシャツ生地)を浸し、70〜80%絞り、常温乾燥
または80℃で繊維を乾燥した。
(Yシャツ生地)を浸し、70〜80%絞り、常温乾燥
または80℃で繊維を乾燥した。
【0048】(b)上記(a)の抗菌加工剤および抗菌
加工繊維の調製において、有効成分としてMAP16に
代えて、牛(牛乳)由来ラクトフェリン(配列表2で示
されるアミノ酸配列のもの)を40mg/lを無塩素の
水(pH6〜8)で10倍(4000ppm)、10倍
(400ppm)または1000倍(40ppm)に希
釈したこと以外は、全く同様にして抗菌加工剤および常
温乾燥または120℃乾燥の抗菌加工繊維を調製した。
加工繊維の調製において、有効成分としてMAP16に
代えて、牛(牛乳)由来ラクトフェリン(配列表2で示
されるアミノ酸配列のもの)を40mg/lを無塩素の
水(pH6〜8)で10倍(4000ppm)、10倍
(400ppm)または1000倍(40ppm)に希
釈したこと以外は、全く同様にして抗菌加工剤および常
温乾燥または120℃乾燥の抗菌加工繊維を調製した。
【0049】また、上記調製において、繊維に対する固
着剤(バインダー)としてのポリアクリルアミド樹脂を
使用せずに常温乾燥または80℃乾燥の抗菌加工繊維を
調製した。
着剤(バインダー)としてのポリアクリルアミド樹脂を
使用せずに常温乾燥または80℃乾燥の抗菌加工繊維を
調製した。
【0050】(c)上記(a)の抗菌加工剤および抗菌
加工繊維の調製において、有効成分としてMAP16
(10倍希釈液)と牛(牛乳)由来ラクトフェリン(配
列表2で示されるアミノ酸配列のもの、40mg/l)
を8:2(容積比)で混合したものを基準として、これ
を無塩素の水(pH6〜8)で100倍、1000倍ま
たは10000倍に希釈し、この1容量部に対して前記
ポリアクリルアミド樹脂水溶液を9容量部混合し、室温
(20〜40℃)で15分毎に混和しながら30〜60
分間放置し、水溶性抗菌加工剤を得た。以後は、上記
(a)と全く同様にして抗菌加工剤および常温乾燥また
は80℃乾燥の抗菌加工繊維を調製した。
加工繊維の調製において、有効成分としてMAP16
(10倍希釈液)と牛(牛乳)由来ラクトフェリン(配
列表2で示されるアミノ酸配列のもの、40mg/l)
を8:2(容積比)で混合したものを基準として、これ
を無塩素の水(pH6〜8)で100倍、1000倍ま
たは10000倍に希釈し、この1容量部に対して前記
ポリアクリルアミド樹脂水溶液を9容量部混合し、室温
(20〜40℃)で15分毎に混和しながら30〜60
分間放置し、水溶性抗菌加工剤を得た。以後は、上記
(a)と全く同様にして抗菌加工剤および常温乾燥また
は80℃乾燥の抗菌加工繊維を調製した。
【0051】得られた抗菌繊維を試験対象として下記の
抗菌試験を行った。
抗菌試験を行った。
【0052】(III) 抗菌試験 前記a〜cの調製で得られた常温乾燥または80℃乾燥
の抗菌繊維試験片(木綿繊維の5×6=30cm2 、
0.4g)、および前記常温乾燥品をJIS103法に
準拠した繊維製品新機能評価協議会(SEK)規定の洗
濯試験条件で洗濯した後、常温乾燥または80℃で乾燥
した試験片に対して、1%ペプトン水に浮遊した大腸菌
(Escherichia Coli) 標準株(ATCC 2592
2)、黄色ブドウ球菌(Staphylococcus aureus AT
CC 25923)、メチシリン耐性黄色ブドウ球菌
(MRSA)または緑膿菌(Pseudomonas aeruginosa、
ATCC27853)をそれぞれ1ml(104 個/1
ml)をしみ込ませた。そして、各試験片を37℃で2
4時間放置した後、滅菌生理食塩水液で菌を抽出し、抽
出液10mlを血液寒天培地(ベクトン・デキンソン社
製)に混和し、37℃で48時間培養した後の各サンプ
ルの菌の発育状況を調べた。なお、ブランクとして、抗
菌加工を施さなかった繊維を全く同様の条件で試験し、
未加工繊維の菌の発育状況を比較した。
の抗菌繊維試験片(木綿繊維の5×6=30cm2 、
0.4g)、および前記常温乾燥品をJIS103法に
準拠した繊維製品新機能評価協議会(SEK)規定の洗
濯試験条件で洗濯した後、常温乾燥または80℃で乾燥
した試験片に対して、1%ペプトン水に浮遊した大腸菌
(Escherichia Coli) 標準株(ATCC 2592
2)、黄色ブドウ球菌(Staphylococcus aureus AT
CC 25923)、メチシリン耐性黄色ブドウ球菌
(MRSA)または緑膿菌(Pseudomonas aeruginosa、
ATCC27853)をそれぞれ1ml(104 個/1
ml)をしみ込ませた。そして、各試験片を37℃で2
4時間放置した後、滅菌生理食塩水液で菌を抽出し、抽
出液10mlを血液寒天培地(ベクトン・デキンソン社
製)に混和し、37℃で48時間培養した後の各サンプ
ルの菌の発育状況を調べた。なお、ブランクとして、抗
菌加工を施さなかった繊維を全く同様の条件で試験し、
未加工繊維の菌の発育状況を比較した。
【0053】菌の発育阻害率は、下記式によって評価
し、結果を表中に示した。 菌の発育阻害率(%)=〔100−(抗菌繊維の発育細
菌数/未加工繊維の発育細菌数)×100〕
し、結果を表中に示した。 菌の発育阻害率(%)=〔100−(抗菌繊維の発育細
菌数/未加工繊維の発育細菌数)×100〕
【0054】
【表1】
【0055】
【表2】
【0056】
【表3】
【0057】
【表4】
【0058】
【表5】
【0059】
【表6】
【0060】表1〜4の結果からも明らかなように、抗
菌ペプチドMAP16にアクリルアミド樹脂を混合した
抗菌剤で処理した繊維は、大腸菌、黄色ブドウ球菌、メ
チシリン耐性黄色ブドウ球菌または緑膿菌に対して優れ
た抗菌性を示し、その抗菌力はアクリルアミド樹脂濃度
を一定にした場合、抗菌ペプチドMAP16の希釈濃度
の高い繊維ほど優れた抗菌性を示した。また、希釈率が
100倍の抗菌加工剤では、洗濯後の乾燥温度が常温で
あれば実用に耐える抗菌効果を発揮した。しかし、未洗
濯の繊維であっても80℃で乾燥した繊維の抗菌性は低
下した。
菌ペプチドMAP16にアクリルアミド樹脂を混合した
抗菌剤で処理した繊維は、大腸菌、黄色ブドウ球菌、メ
チシリン耐性黄色ブドウ球菌または緑膿菌に対して優れ
た抗菌性を示し、その抗菌力はアクリルアミド樹脂濃度
を一定にした場合、抗菌ペプチドMAP16の希釈濃度
の高い繊維ほど優れた抗菌性を示した。また、希釈率が
100倍の抗菌加工剤では、洗濯後の乾燥温度が常温で
あれば実用に耐える抗菌効果を発揮した。しかし、未洗
濯の繊維であっても80℃で乾燥した繊維の抗菌性は低
下した。
【0061】また、表5の結果からも明らかなように、
牛由来のラクトフェリンを抗菌成分とし、ポリアクリル
アミド樹脂を固着剤として120℃で処理した抗菌繊維
は比較的優れた耐熱性があり、80℃で乾燥した場合に
も抗菌性は低下しなかった。しかし、牛由来のラクトフ
ェリンを抗菌成分としても固着剤を全く使用せずに繊維
に処理した場合は、10倍の希釈率(4000ppm)
の抗菌処理でしか効果は認められなかった。
牛由来のラクトフェリンを抗菌成分とし、ポリアクリル
アミド樹脂を固着剤として120℃で処理した抗菌繊維
は比較的優れた耐熱性があり、80℃で乾燥した場合に
も抗菌性は低下しなかった。しかし、牛由来のラクトフ
ェリンを抗菌成分としても固着剤を全く使用せずに繊維
に処理した場合は、10倍の希釈率(4000ppm)
の抗菌処理でしか効果は認められなかった。
【0062】また、表6の結果からも明らかなように、
抗菌ペプチドMAP16とラクトフェリンを併用して混
合し、これを繊維にポリアクリルアミド樹脂で固着させ
ると抗菌ペプチドMAP16の分子の安定性が向上し、
耐熱安定性はかなり向上し、洗濯耐久性も優れた繊維が
えられた。
抗菌ペプチドMAP16とラクトフェリンを併用して混
合し、これを繊維にポリアクリルアミド樹脂で固着させ
ると抗菌ペプチドMAP16の分子の安定性が向上し、
耐熱安定性はかなり向上し、洗濯耐久性も優れた繊維が
えられた。
【0063】この発明の抗菌性繊維は、生体に安全なラ
クトフェリンによる抗菌効果を実用可能なレベルにまで
高めたものであり、たとえば包帯、眼帯、マスク、ガー
ゼ、シーツや幼児の涎掛け、その他の生理衛生用品に適
用できるものである。繊維基材としては合成繊維の他、
綿などの植物繊維または絹や羊毛などの動物性の天然繊
維も採用でき、また不織布に対しても同様な抗菌作用が
あった。また、この発明の抗菌加工剤は、以上の結果か
らみて合成繊維や動・植物性の天然繊維ばかりでなく、
毛皮を含めた皮革製品にも抗菌効果を当然に発揮するも
のである。
クトフェリンによる抗菌効果を実用可能なレベルにまで
高めたものであり、たとえば包帯、眼帯、マスク、ガー
ゼ、シーツや幼児の涎掛け、その他の生理衛生用品に適
用できるものである。繊維基材としては合成繊維の他、
綿などの植物繊維または絹や羊毛などの動物性の天然繊
維も採用でき、また不織布に対しても同様な抗菌作用が
あった。また、この発明の抗菌加工剤は、以上の結果か
らみて合成繊維や動・植物性の天然繊維ばかりでなく、
毛皮を含めた皮革製品にも抗菌効果を当然に発揮するも
のである。
【0064】
【発明の効果】本願の抗菌性繊維および抗菌加工剤に係
る発明は、以上説明したように、所定の特性を有する水
溶性樹脂を固着剤として用い、水溶液中で陽性に荷電さ
れる抗菌性ペプチドを繊維に固着した抗菌性繊維とした
ので、抗菌性ペプチドが繊維に確実に固定されて洗濯耐
久性に優れた抗菌性繊維となり、また抗菌性繊維の製造
に用いる優れた抗菌加工剤または皮革用抗菌加工剤を提
供できるという利点がある。
る発明は、以上説明したように、所定の特性を有する水
溶性樹脂を固着剤として用い、水溶液中で陽性に荷電さ
れる抗菌性ペプチドを繊維に固着した抗菌性繊維とした
ので、抗菌性ペプチドが繊維に確実に固定されて洗濯耐
久性に優れた抗菌性繊維となり、また抗菌性繊維の製造
に用いる優れた抗菌加工剤または皮革用抗菌加工剤を提
供できるという利点がある。
【0065】また、ラクトフェリンを抗菌成分とし、か
つポリアクリルアミド樹脂を固着剤として採用した発明
では、繊維にラクトフェリンが確実に固定され、洗濯耐
久性に優れたラクトフェリン系抗菌性繊維または繊維・
皮革用抗菌加工剤を提供できるという利点がある。
つポリアクリルアミド樹脂を固着剤として採用した発明
では、繊維にラクトフェリンが確実に固定され、洗濯耐
久性に優れたラクトフェリン系抗菌性繊維または繊維・
皮革用抗菌加工剤を提供できるという利点がある。
【0066】また、ラクトフェリンを構成するアミノ酸
配列のうち、特に優れた抗菌作用が認められる特定のシ
ョートペプチドを利用したMAPを抗菌性成分として用
いた抗菌性繊維に係る発明は、従来品に比べて優れた抗
菌性を発揮する抗菌性繊維を提供することができるとい
う利点がある。すなわち、分岐型ペプチドの16個のN
末端にラクトフェリン由来の所定のアミノ酸配列のショ
ートペプチドを連結した抗菌性マルチプルアンチゲンペ
プチドは、ラクトフェリンを構成する所定のアミノ酸配
列単独のペプチドに比べて、優れた抗菌性を発揮するも
のである。
配列のうち、特に優れた抗菌作用が認められる特定のシ
ョートペプチドを利用したMAPを抗菌性成分として用
いた抗菌性繊維に係る発明は、従来品に比べて優れた抗
菌性を発揮する抗菌性繊維を提供することができるとい
う利点がある。すなわち、分岐型ペプチドの16個のN
末端にラクトフェリン由来の所定のアミノ酸配列のショ
ートペプチドを連結した抗菌性マルチプルアンチゲンペ
プチドは、ラクトフェリンを構成する所定のアミノ酸配
列単独のペプチドに比べて、優れた抗菌性を発揮するも
のである。
【0067】さらにまた、このような所定のショートペ
プチドを利用した抗菌性繊維は、洗濯耐久性が充分にあ
り、特に所定のショートペプチドとウシラクトフェリン
と混合した抗菌成分をポリアクリルアミド樹脂で繊維に
固着したものは、比較的高温で加熱乾燥しても抗菌性が
低下せず、また加熱乾燥により効率よく製造できる抗菌
性繊維であるという利点がある。
プチドを利用した抗菌性繊維は、洗濯耐久性が充分にあ
り、特に所定のショートペプチドとウシラクトフェリン
と混合した抗菌成分をポリアクリルアミド樹脂で繊維に
固着したものは、比較的高温で加熱乾燥しても抗菌性が
低下せず、また加熱乾燥により効率よく製造できる抗菌
性繊維であるという利点がある。
【0068】
【配列表】 <110> Yugen kaisha Peptide Science et al. <120> Antibacterial fiber and antibacterial treatment agent for fiber and hide <130> KPO5367-12 <160> 3 <210> 1 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> linear <400> 1 Phe Gln Trp Gln Arg Asn Met Arg Lys Val Arg 1 5 10 <210> 2 <211> 25 <212> PRT <213> Bos <220> linear <400> 2 Phe Lys Cys Arg Arg Trp Gln Trp Arg Met Lys Lys Leu Gly Ala Pro 1 5 10 15 Ser Ile Thr Cys Val Arg Arg Ala Phe 20 25 <210> 3 <211> 29 <212> PRT <213> Homo sapiens sapiens <220> linear <400> 3 Val Ser Gln Pro Glu Ala Thr Lys Cys Phe Gln Trp Gln Arg Asn Met 1 5 10 15 Arg Lys Val Arg Gly Pro Pro Val Ser Cys Ile Lys Arg 20 25
【図面の簡単な説明】
【図1】分岐型ペプチド(MAP16のコア)の合成工
程の説明図
程の説明図
【図2】リジン(Lys)15個が連結した分岐型ペプチド
の構造を示す説明図
の構造を示す説明図
【図3】分岐したペプチド(MAP)からなる実施例の
アミノ酸配列を示す説明図
アミノ酸配列を示す説明図
【図4】実施例のHPLCの測定チャートを示す図表
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 小林 柾樹 愛知県名古屋市中区錦3丁目13番5号 有 限会社ペプチドサイエンス内 Fターム(参考) 4F055 AA01 CA13 EA30 FA10 4H011 AA02 BA01 BB19 BC19 4L033 AB01 AC10 CA08 CA23
Claims (6)
- 【請求項1】 抗菌性成分を樹脂系固着剤で繊維に固着
した抗菌性繊維において、前記樹脂系固着剤が、陰性に
荷電された重合成分を水中に解離する水溶性樹脂であ
り、前記抗菌性成分は水溶液中で陽性に荷電される抗菌
性ペプチドであることを特徴とする抗菌性繊維。 - 【請求項2】 抗菌性成分を樹脂系固着剤で繊維に固着
した抗菌性繊維において、前記樹脂系固着剤がポリアク
リルアミド樹脂であり、かつ前記抗菌性成分がラクトフ
ェリンであることを特徴とする抗菌性繊維。 - 【請求項3】 抗菌性成分を樹脂系固着剤で繊維に固着
した抗菌性繊維において、前記樹脂系固着剤がポリアク
リルアミド樹脂であり、かつ前記抗菌性成分はリジン
(Lys)15個が連結した分岐型ペプチドの16個のN末
端に下記アミノ酸配列からなるペプチドのC末端をそれ
ぞれ連結した抗菌性マルチプルアンチゲンペプチドであ
ることを特徴とする抗菌性繊維。 Phe Gln Trp Gln Arg Asn Met Arg Lys Val Arg - 【請求項4】 抗菌性成分を樹脂系固着剤で繊維に固着
した抗菌性繊維において、前記樹脂系固着剤がポリアク
リルアミド樹脂であり、かつ前記抗菌性成分はリジン
(Lys)15個が連結した分岐型ペプチドの16個のN末
端に下記アミノ酸配列からなるペプチドのC末端をそれ
ぞれ連結した抗菌性マルチプルアンチゲンペプチドとウ
シラクトフェリンとを含む成分であることを特徴とする
抗菌性繊維。 Phe Gln Trp Gln Arg Asn Met Arg Lys Val Arg - 【請求項5】 固着剤と抗菌性有効成分を含んでなり、
前記固着剤が陰性に荷電された重合成分を水中に解離す
る水溶性樹脂であり、前記抗菌性有効成分が水溶液中で
陽性に荷電される抗菌性ペプチドである繊維・皮革用抗
菌加工剤。 - 【請求項6】 ポリアクリルアミド樹脂を固着剤とし、
ラクトフェリンを抗菌性有効成分とする繊維・皮革用抗
菌加工剤。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP10207751A JP2000045182A (ja) | 1998-07-23 | 1998-07-23 | 抗菌性繊維および繊維・皮革用抗菌加工剤 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP10207751A JP2000045182A (ja) | 1998-07-23 | 1998-07-23 | 抗菌性繊維および繊維・皮革用抗菌加工剤 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2000045182A true JP2000045182A (ja) | 2000-02-15 |
Family
ID=16544950
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP10207751A Pending JP2000045182A (ja) | 1998-07-23 | 1998-07-23 | 抗菌性繊維および繊維・皮革用抗菌加工剤 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JP2000045182A (ja) |
Cited By (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2011093893A (ja) * | 2009-09-30 | 2011-05-12 | Up Well:Kk | 抗アレルギー剤 |
WO2013039190A1 (ja) * | 2011-09-15 | 2013-03-21 | 和歌山県 | ペプチド含有ポリマー、及び繊維へのペプチド固定化方法 |
JP2014501723A (ja) * | 2010-11-26 | 2014-01-23 | エボニック レーム ゲゼルシャフト ミット ベシュレンクテル ハフツング | 抗原隠蔽剤としての使用のための、ヒトラクトフェリン誘導ペプチド |
JP2015224327A (ja) * | 2014-05-29 | 2015-12-14 | 花王株式会社 | 繊維製品用洗浄剤組成物 |
KR102137188B1 (ko) * | 2020-03-20 | 2020-08-28 | 유피씨(주) | 항균소취조성물과 이의 제조방법 및 이를 이용한 소취복합원단 |
CN115450049A (zh) * | 2022-09-23 | 2022-12-09 | 嘉兴市恒亨毛纺原料有限公司 | 一种羊毛天然抗菌肽洗毛碳化处理工艺 |
-
1998
- 1998-07-23 JP JP10207751A patent/JP2000045182A/ja active Pending
Cited By (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2011093893A (ja) * | 2009-09-30 | 2011-05-12 | Up Well:Kk | 抗アレルギー剤 |
JP2014501723A (ja) * | 2010-11-26 | 2014-01-23 | エボニック レーム ゲゼルシャフト ミット ベシュレンクテル ハフツング | 抗原隠蔽剤としての使用のための、ヒトラクトフェリン誘導ペプチド |
US9724422B2 (en) | 2010-11-26 | 2017-08-08 | Evonik Roehm Gmbh | Human lactoferrin derived peptide for use as an antigen masking agent |
WO2013039190A1 (ja) * | 2011-09-15 | 2013-03-21 | 和歌山県 | ペプチド含有ポリマー、及び繊維へのペプチド固定化方法 |
JPWO2013039190A1 (ja) * | 2011-09-15 | 2015-03-26 | 和歌山県 | ペプチド含有ポリマー、及び繊維へのペプチド固定化方法 |
JP2015224327A (ja) * | 2014-05-29 | 2015-12-14 | 花王株式会社 | 繊維製品用洗浄剤組成物 |
KR102137188B1 (ko) * | 2020-03-20 | 2020-08-28 | 유피씨(주) | 항균소취조성물과 이의 제조방법 및 이를 이용한 소취복합원단 |
CN115450049A (zh) * | 2022-09-23 | 2022-12-09 | 嘉兴市恒亨毛纺原料有限公司 | 一种羊毛天然抗菌肽洗毛碳化处理工艺 |
CN115450049B (zh) * | 2022-09-23 | 2024-05-28 | 嘉兴市恒亨毛纺原料有限公司 | 一种羊毛天然抗菌肽洗毛碳化处理工艺 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
US6384188B1 (en) | Lipopolysaccharide-binding and neutralizing peptides | |
Pellegrini et al. | Identification and isolation of a bactericidal domain in chicken egg white lysozyme | |
CN111484568B (zh) | 一种壳聚糖-抗菌性多肽接枝聚合物及其制备方法和应用 | |
DE68928532T2 (de) | Funktionelles, durch ein rekombinantes verfahren hergestelltes synthetisches proteinpolymer | |
US5847047A (en) | Antimicrobial composition of a polymer and a peptide forming amphiphilic helices of the magainin-type | |
JP4037525B2 (ja) | 新規抗菌性ペプチド | |
US4517686A (en) | Polypeptide | |
US4661111A (en) | Polypeptide | |
CN109232719B (zh) | 一种pH响应的抗菌肽及其制备方法和应用 | |
US20070207955A1 (en) | Novel polypeptide and process for producing the same, and collagenase inhibitor | |
US5786324A (en) | Synthetic peptides with bactericidal activity and endotoxin neutralizing activity for gram negative bacteria and methods for their use | |
JPH07165797A (ja) | 立体配座的に安定化された細胞接着ペプチド | |
JP2003321500A (ja) | 新規なポリペプチドおよびその製造方法 | |
US5830860A (en) | Peptides with bactericidal activity and endotoxin neutralizing activity for gram negative bacteria and methods for their use | |
EP1179537A1 (en) | Solid phase peptide synthesis method | |
JP2000045182A (ja) | 抗菌性繊維および繊維・皮革用抗菌加工剤 | |
CN113512094B (zh) | 一种共价光交联多肽、共价光交联多肽自组装形成的胶原蛋白仿生材料 | |
Albericio et al. | Solid phase synthesis and HPLC purification of the protected 1-12 sequence of apamin for rapid synthesis of apamin analogues differing in the C-terminal region | |
JPH05502046A (ja) | フィブロネクチン結合タンパク質 | |
JP6949841B2 (ja) | 生物有機ナイロンポリマーの製造方法および抗菌材料としてのその使用 | |
CN109535227A (zh) | 抗菌肽、抗菌肽制备方法、抗菌组合物、抗菌方法和应用 | |
JP4303137B2 (ja) | 新規なポリペプチド及びその製造方法 | |
WO2000044898A2 (en) | Novel agouti and agouti-related peptide analogs | |
JP2920125B2 (ja) | 抗菌性マルチプルチアンチゲンペプチド | |
JP3862361B2 (ja) | 医療用手当材およびそれに用いる新規なペプチド |