FR2802537A1

FR2802537A1 - Fragments de proteines de la famille wasp, et leurs utilisations

Info

Publication number: FR2802537A1
Application number: FR9915900A
Authority: FR
Inventors: Evelyne Friederich; Roy M Golsteyn; Daniel Louvard; Vincent Noireaux; Jacques Prost; Cecile Sykes
Original assignee: Centre National de la Recherche Scientifique CNRS
Current assignee: Centre National de la Recherche Scientifique CNRS
Priority date: 1999-12-16
Filing date: 1999-12-16
Publication date: 2001-06-22
Anticipated expiration: 2019-12-16
Also published as: WO2001044292A3; AU2527901A; EP1238079A2; FR2802537B1; JP2003534774A; CA2393834A1; WO2001044292A2; US7063829B2; US20030166245A1

Abstract

La présente invention a pour objet des fragments peptidiques de protéines de la famille WASP, ou les peptides dérivés de ces fragments, ainsi que leurs utilisations notamment pour la préparation de réactifs utilisables dans le cadre de la mise en oeuvre d'un procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine, et donc un effet d'inhibition ou de stimulation de la motilité cellulaire.

Description

FRAGMENTS DE PROTEINES DE LA FAMILLE WASP, ET LEURS UTILISATIONS
La présente invention a pour objet des fragments peptidiques de protéines de la famille WASP, ou les peptides dérivés de ces fragments, ainsi que leurs utilisations notamment dans le cadre de procédés de détection de molécules ayant un effet sur la mobilité cellulaire.

Les cellules de notre corps sont capables de se déplacer et, parfois, elles s'arrondissent et se divisent en deux cellules s#ur. Tous ces mouvements sont basés sur le cytosquelette d'actine. A un stade multicellulaire, le cytosquelette joue un rôle essentiel pour l'organisation du corps et pour l'homéostasie. Par exemple, la migration cellulaire est essentielle dans l'embryogenèse et la réponse immunitaire ainsi que lors de la réparation de blessures où les cellules migrent vers les régions endommagées. Ces mouvements sont dépendants du fonctionnement normal du cytosquelette d'actine. Les conséquences de la perturbation du fonctionnement du cytosquelette peuvent être désastreuses pour l'organisme. Dans les processus métastatiques, par exemple, l'absence de contrôle du cytosquelette des cellules tumorales peut provoquer leur migration en dehors de leur localisation normale, leur permettant de proliférer dans d'autres parties du corps, ce qui rend le traitement du cancer extrêmement difficile.

La caractérisation des protéines capables de polymériser l'actine, et la compréhension du mécanisme par lequel cette polymérisation génère une force, représentent les éléments clés pour comprendre le fonctionnement du cytosquelette dans la cellule. Toutefois, les propriétés dynamiques du cytosquelette rendent son étude extrêmement difficile. De plus, les approches actuellement disponibles pour analyser le cytosquelette sont compliquées ou fastidieuses.

La première étape de tous les processus dépendants du cytosquelette, tel que le mouvement, est la production de filaments d'actine, ou F-actine. Le mécanisme de la formation de ces polymères biologiques dans la cellule n'est toujours pas connu, malgré l'identification de nombreuses protéines liant l'actine et l'étude extensive de la polymérisation de l'actine in vitro.

Le syndrome de Wiskott-Aldrich est une maladie du cytosquelette. La protéine WASP humaine, exprimée à partir du gène WAS qui est muté chez les patients affectés par ce

syndrome, de même que le protéine N-WASP d'origine bovine (qui a environ 45% d'identité de séquence avec la protéine WASP humaine), ont donc fait l'objet d'études dans le but d'éclaircir le mécanisme du fonctionnement du cytosquelette dans la cellule (Yarar et al., Current Biology, 9 : 558 (1999) ; Rohatgi et al., Cell, 97 : 231 (1999); Miki et al., The EMBO Journal, 15(19) : 5326 - 5335 (1996)).

Ces protéines WASP et N-WASP sont composées de domaines peptidiques ayant des propriétés fonctionnelles identifiables dans des essais biochimiques. Ainsi, ces deux protéines possèdent principalement les domaines suivants : - un domaine d'homologie avec la plekstrine qui se lie au phosphatidylinositol (4,5) biphosphate, ce dernier se liant lui même à des protéines intervenant dans la formation de filaments d'actine, - un domaine de liaison à Cdc42, une protéine à activité GTPase induisant la polymérisation de l'actine, et par conséquent régulant le cytosquelette, - une région riche en proline, - un domaine d'homologie avec la verproline, une protéine se liant également à des protéines intervenant dans la formation de filaments d'actine, ce domaine comprenant une séquence homologue à la verproline dans le cas de la WASP humaine, et deux séquences homologues à la verproline dans le cas de la N-WASP, - un domaine d'homologie avec la cofiline, une protéine de liaison à l'actine ayant une activité de dépolymérisation de l'actine dépendante du pH, - un segment acide C-terminal.

De plus, il a été montré que ces protéines WASP et N-WASP interagissent avec le complexe Arp2/3 (complexe protéique impliqué dans la polymérisation de l'actine), et induisent ainsi la polymérisation de l'actine.

A ce titre, il a été démontré que la protéine WASP est suffisante pour agir sur la motilité cellulaire basée sur l'actine, et que cette fonction est sous la dépendance du complexe Arp2/3 (Yarar et al. 1999 susmentionné). Pour effectuer cette démonstration, les auteurs de cet article ont préparé des microsphères recouvertes de protéine WASP et ont démontré que ces microsphères polymérisent l'actine, forment des queues d'actine, et sont douées d'une motilité basée sur l'actine dans des extraits cellulaires. Dans les extraits cellulaires dans lesquels le complexe Arp2/3 a été supprimé, les microsphères recouvertes de protéine WASP n'ont plus de motilité et possèdent seulement une activité résiduelle de polymérisation de l'actine.

S'agissant de la protéine N-WASP, il a été démontré que la partie C-terminale de N- WASP, à savoir le fragment C-terminal de 114 acides aminés comprenant le domaine d'homologie avec la verproline (région V contenant les deux séquences homologues à la verproline), le domaine d'homologie avec la cofiline (région C), et le segment acide C- terminal (région A), ou fragment VCA, se lie au complexe Arp2/3 et stimule fortement la capacité de ce dernier de nucléer la polymérisation de l'actine (Rohatgi et al. 1999 susmentionné).

Selon des études récentes, les protéines WASP et N-WASP entières seraient requises pour la motilité cellulaire dépendante de l'actine, dans la mesure où non seulement la partie C-terminale de ces protéines interagit avec l'actine, mais également la partie N-terminale qui maintient le filament d'actine en cours de formation à proximité de la surface cellulaire (Loisel et al., Nature, 401 : 613-616 (1999) ; Egile et al., The Journal of Cell Biology, 145 : 1319-1332 (1999)).

La présente invention découle de la mise en évidence par les Inventeurs du fait que, contrairement à ce que pouvait le laisser supposer l'état de la technique décrit ci-dessus, les fragments de ces protéines WASP et N-WASP sont suffisants pour induire une polymérisation de l'actine telle qu'elle permette le déplacement de supports auxquels sont liés lesdits fragments dans des extraits cellulaires.

La présente invention a pour but de fournir de nouveaux fragments, ou polypeptides dérivés, des protéines WASP et N-WASP, ainsi que les séquences nucléotidiques codant pour ces fragments.

L'invention a également pour but de fournir de nouveaux procédés de détection ou de criblage de molécules ayant un effet sur la formation du cytosquelette, notamment de molécules cytotoxiques ou de médicaments utilisables dans le cadre du traitement de pathologies liées à un développement anormal du cytosquelette.

L'invention a également pour but de fournir de nouveaux réactifs et kits pour la mise en #uvre des procédés susmentionnés.

La présente invention a pour objet l'utilisation : - de fragments peptidiques de protéines de la famille WASP chez les cellules eucaryotes, notamment les cellules humaines ou d'autres mammifères, ou les cellules d'insectes, ou de micro-organismes telles que les levures, lesdits fragments peptidiques ayant la propriété des protéines de la famille WASP de polymériser l' actine en induisant la motilité cellulaire,

- ou de séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés de protéines de la famille WASP, notamment par substitution d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété susmentionnée des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières, pour la préparation de réactifs utilisables dans le cadre de la mise en #uvre d'un procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine, et donc un effet d'inhibition ou de stimulation de la motilité cellulaire.

Par propriété de polymérisation de l'actine en induisant la motilité cellulaire, on entend dans ce qui précède et ce qui suit la propriété des protéines de la famille WASP, ou des fragments ou séquences dérivées de ces derniers de polymériser l'actine en induisant le déplacement de cellules de l' organisme, ou de supports appropriés, telles que les microsphères décrites ci-après, in vivo ou in vitro.

L'invention a également pour objet l'utilisation des fragments peptidiques ou des séquences dérivées susmentionnés, dans le cadre de la mise en #uvre d'un procédé de détection ou de criblage de molécules susceptibles de pouvoir être utilisées en tant que médicaments dans le traitement de pathologies liées à un dysfonctionnement du processus de polymérisation de l'actine dans le cadre de la formation du cytosquelette d'actine.

L'invention a plus particulièrement pour objet l'utilisation des fragments peptidiques ou des séquences dérivées susmentionnés, dans le cadre de la mise en #uvre d'un procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition de la formation du cytosquelette d'actine, et donc un effet d'inhibition de la motilité cellulaire, lesdites molécules étant susceptibles d'être utilisées : - en tant que médicaments dans le traitement de cancers métastatiques, - ou en tant qu'antibiotiques anti-parasitaires.

L'invention a plus particulièrement pour objet l'utilisation des fragments peptidiques ou des séquences dérivées susmentionnés, dans le cadre de la mise en #uvre d'un procédé de détection d'effets secondaires de molécules, notamment de médicaments ou de molécules de l'environnement, à savoir d'un procédé de détection de molécules susceptibles d'avoir un effet cytotoxique correspondant à une inhibition ou une stimulation de la formation du cytosquelette d'actine.

Par protéines de la famille WASP, on entend, dans ce qui précède et ce qui suit, la protéine produite par le gène WAS muté dans le cadre du syndrome de Wiskott-Aldrich chez l'homme, ainsi que les protéines d'origine humaine ou non, présentant au moins environ 45% d'homologie avec la protéine WASP humaine susmentionnée, et étant impliquée dans le processus de polymérisation de l'actine cellulaire, et, le cas échéant, de la motilité cellulaire.

Les protéines susmentionnées de la famille WASP possèdent également la caractéristique commune de posséder au moins trois domaines majeurs : - un domaine WH1/Scar dans la partie N-terminale ; ce domaine a des caractéristiques structurales similaires à un domaine d'homologie à la pleckstrine (ou domaine pH), et est supposé interagir avec l'actine polymérisée et avec les phospholipides, -un domaine riche en prolines, - un domaine WH2/A qui est divisé en trois sous-domaines, à savoir le sous-domaine d'homologie à la verproline, le sous-domaine d'homologie à la cofiline, et le sous-domaine acide susmentionnés.

Avantageusement, les fragments peptidiques utilisés dans le cadre de la présente invention sont choisis parmi les fragments des protéines WASP, N-WASP, Scar et Las, ou les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés telles que définies ci-dessus.

L'invention a plus particulièrement pour objet l'utilisation susmentionnée, de fragments peptidiques choisis parmi les fragments : - de la protéine WASP humaine, ou d'autres mammifères, notamment la protéine WASP bovine ou murine, - de la protéine N-WASP humaine, ou d'autres mammifères, notamment la protéine N-WASP bovine, ou de rat, - des protéines de la sous-famille Scar, telle que la protéine Scarl/WAVE de Dictyostellium discoideum, ou de Caenorhabditis elegans, ou de Drosophila melanogaster, de souris, ou humaine, - des protéines de la sous-famille Las des micro-organismes, notamment des levures, telle que la protéine Lasl7/Beel de Saccharomyces cerevisiae, ou la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe.

Avantageusement, les fragments peptidiques susmentionnés sont choisis parmi ceux comprenant : - le domaine d'homologie avec la verproline contenu dans les protéines de la famille WASP, ou dans une protéine dérivée de ces dernières, ou au moins une des deux séquences homologues à la verproline lorsque lesdites protéines de la famille WASP contiennent deux de ces séquences, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés, et conservant la propriété de ce domaine de se lier à l'actine, - et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans les protéines de la famille WASP ou dans une protéine dérivée de ces dernières, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés, et conservant la propriété de ce domaine d'intervenir dans le cadre de la polymérisation de l'actine.

Le cas échéant, les fragments peptidiques susmentionnés utilisés dans le cadre de la présente invention, contiennent également le segment acide C-terminal desdites protéines WASP ou dérivées.

Avantageusement les fragments peptidiques susmentionnés ne contiennent pas le domaine d'homologie avec la plekstrine, et/ou le domaine de liaison à Cdc42, et/ou la région riche en proline, définis ci-dessus desdites protéines de la famille WASP.

L'invention a plus particulièrement pour objet l'utilisation susmentionnée de fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine humaine.

Avantageusement, les fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine humaine sont choisis parmi les fragments de la protéine WASP humaine comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 446 de la séquence peptidique SEQ ID NO 2 de la protéine WASP humaine représentée sur la figure 1, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 469 et 487 de la séquence peptidique SEQ ID NO 2 de la protéine WASP humaine représentée sur la figure 1, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus.

De préférence, les fragments de la protéine WASP humaine susmentionnés sont choisis parmi les suivants : * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 404 à 430 de la figure 1, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l' une des positions 487 à 502 de la figure 1, * le fragment de 99 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 404 et 502 de la figure 1, à savoir le peptide SEQ ID NO 4 suivant : Pro Ser Ser Gly Asn Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Ala Leu Val Pro Ala Gly Gly Leu Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Ala Gly Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 404 et 487 de la figure 1, à savoir le peptide SEQ ID NO 6 suivant : Pro Ser Ser Gly Asn Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Ala Leu Val Pro Ala Gly Gly Leu Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 502 de la figure 1, à savoir le peptide SEQ ID NO 8 suivant : Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Ala Gly Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp * le fragment de 58 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 487 de la figure 1, à savoir le peptide SEQ ID NO 10 suivant : Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly * ou les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété définies ci- dessus des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières.

Avantageusement, les fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine humaine sont choisis parmi les fragments de la protéine N-WASP humaine comprenant :

. la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 405 et 421 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N- WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et/ou la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 433 et 449 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N-WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans la protéine N- WASP susmentionnée, à savoir le domaine délimité par les acides aminés situés aux positions 470 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N-WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus.

De préférence, les fragments de la protéine N-WASP humaine susmentionnés sont choisis parmi les suivants : * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 392 à 433 de la figure 2, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de la figure 2, * le fragment de 114 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 392 et 505 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 14 suivant : Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro Thr Thr Ala Gly Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 97 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 392 et 488 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 16 suivant : Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro Thr Thr Ala Gly Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp

* le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 505 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 18 suivant : Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 488 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 20 suivant : Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 505 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 22 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 56 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 24 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp * ou les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété définies ci- dessus des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières.

Avantageusement, les fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine humaine sont choisis parmi les fragments de la protéine Scarl humaine comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 513 de la séquence peptidique SEQ ID NO 26 de la protéine Scarl humaine représentée sur la figure 3, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus,

. et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 531 et 546 de la séquence peptidique SEQ ID NO 26 de la protéine Scarl humaine représentée sur la figure 3, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus.

De préférence, les fragments de la protéine Scarl humaine susmentionnés sont choisis parmi les suivants : * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 443 à 497 de la figure 3, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 546 à 559 de la figure 3, * le fragment de 117 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 443 et 559 de la figure 3, à savoir le peptide SEQ ID NO 28 suivant : Val Thr Val Thr Ala Leu Ala His Pro Pro Ser Gly Leu His Pro Thr Pro Ser Thr Ala Pro Gly Pro His Val Pro Leu Met Pro Pro Ser Pro Pro Ser Gin Val Ile Pro Ala Ser Glu Pro Lys Arg His Pro Ser Thr Leu Pro Val Ile Ser Asp Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser Glu Asp Asp Ser Glu Phe Asp Glu Val Asp Trp Leu Glu * le fragment de 104 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 443 et 546 de la figure 3, à savoir le peptide SEQ ID NO 30 suivant : Val Thr Val Thr Ala Leu Ala His Pro Pro Ser Gly Leu His Pro Thr Pro Ser Thr Ala Pro Gly Pro His Val Pro Leu Met Pro Pro Ser Pro Pro Ser Gin Val Ile Pro Ala Ser Glu Pro Lys Arg His Pro Ser Thr Leu Pro Val Ile Ser Asp Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser * le fragment de 63 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 559 de la figure 3, à savoir le peptide SEQ ID NO 32 suivant : Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser Glu Asp Asp Ser Glu Phe Asp Glu Val Asp Trp Leu Glu * le fragment de 50 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 546 de la figure 3, à savoir le peptide SEQ ID NO 34 suivant : Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser * ou les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs

acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété définies ci- dessus des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières.

L'invention a plus particulièrement pour objet l'utilisation susmentionnée de fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine non humaine.

Avantageusement, les fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine non humaine sont choisis parmi les fragments des protéines de la famille WASP de mammifères non humains, tels que : - les fragment de la protéine WASP murine, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 465 de la séquence peptidique SEQ ID NO 36 de la protéine WASP murine représentée sur la figure 4, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 487 et 505 de la séquence peptidique SEQ ID NO 36 de la protéine WASP murine représentée sur la figure 4, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 420 à 448 de la figure 4, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 505 à 520 de la figure 4, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 420 et 520 de la figure 4, à savoir le peptide SEQ ID NO 38 suivant : Pro Pro Pro Cys Pro Gly Ser Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Thr Pro Val Ser Gly Gly Ser Pro Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Thr Gly Glu Asp Glu Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp * le fragment de 86 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 420 et 505 de la figure 4, à savoir le peptide SEQ ID NO 40 suivant : Pro Pro Pro Cys Pro Gly Ser Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Thr Pro Val Ser Gly Gly Ser Pro Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly

* le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 520 de la figure 4, à savoir le peptide SEQ ID NO 42 suivant :
Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn
Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin
Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg
Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Thr Gly Glu
Asp Glu Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp * le fragment de 58 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 505 de la figure 4, à savoir le peptide SEQ ID NO 44 suivant :
Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn
Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gln Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg
Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly - les fragment de la protéine N-WASP de rat, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 401 et 417 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine
N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et/ou la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 429 et 444 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans la protéine N-
WASP susmentionnée, à savoir le domaine délimité par les acides aminés situés aux positions 466 et 484 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 401 à 429 de la figure 5, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 484 à 501 de la figure 5, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 401 et 501 de la figure 5, à savoir le peptide SEQ ID NO 48 suivant :
Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys
Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala
Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp
Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val
Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser

Ser Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Asp Glu Glu Asp Phe Gin Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 401 et 484 de la figure 5, à savoir le peptide SEQ ID NO 50 suivant : Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 429 et 501 de la figure 5, à savoir le peptide SEQ ID NO 52 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Asp Glu Glu Asp Phe Gin Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 56 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 429 et 484 de la figure 5, à savoir le peptide SEQ ID NO 54 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp - les fragment de la protéine N-WASP bovine, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 421 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et/ou le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 470 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus,

* les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 405 à 433 de la figure 6, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de la figure 6, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 505 de la figure 6, à savoir le peptide SEQ ID NO 58 suivant : Ser Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 488 de la figure 6, à savoir le peptide SEQ ID NO 60 suivant : Ser Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la figure 6, à savoir le peptide SEQ ID NO 62 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 56 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la figure 6, à savoir le peptide SEQ ID NO 64 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp # les fragments des protéines de la famille WASP de micro-organismes, tels que : - les fragment de la protéine Lasl7 de Saccharomyces cerevisiae, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 466 de la séquence peptidique SEQ ID NO 66 de la protéine Las 17 représentée sur la figure 7, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus,

. et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 607 et 624 de la séquence peptidique SEQ ID NO 66 de la protéine Las 17 représentée sur la figure 7, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 422 à 447 de la figure 7, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 624 à 633 de la figure 7, * le fragment de 212 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 422 et 633 de la figure 7, à savoir le peptide SEQ ID NO 68 suivant : Ser Asn Met Ser Ser Pro Pro Pro Pro Pro Val Thr Thr Phe Asn Thr Leu Thr Pro Gin Met Thr Ala Ala Thr Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His Asp Asp Met Asp Asn Gly Asp Asp Trp * le fragment de 203 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 422 et 624 de la figure 7, à savoir le peptide SEQ ID NO 70 suivant : Ser Asn Met Ser Ser Pro Pro Pro Pro Pro Val Thr Thr Phe Asn Thr Leu Thr Pro Gin Met Thr Ala Ala Thr Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His * le fragment de 187 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 633 de la figure 7, à savoir le peptide SEQ ID NO 72 suivant : Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr

Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His Asp Asp Met Asp Asn Gly Asp Asp Trp * le fragment de 178 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 624 de la figure 7, à savoir le peptide SEQ ID NO 74 suivant : Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His - les fragment de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 501 et 517 de la séquence peptidique SEQ ID NO 76 de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe représentée sur la figure 8, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 548 et 565 de la séquence peptidique SEQ ID NO 76 de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe représentée sur la figure 8, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 477 à 501 de la figure 8, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 565 à 574 de la figure 8, * le fragment de 98 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 477 et 574 de la figure 8, à savoir le peptide SEQ ID NO 78 suivant : Pro Pro Ala Pro Ala Pro Ala Pro Ala Ala Pro Val Ala Ser Ile Ala Glu Leu Pro Gin Gin Asp Gly Arg Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu

Trp Asp * le fragment de 89 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 477 et 565 de la figure 8, à savoir le peptide SEQ ID NO 80 suivant : Pro Pro Ala Pro Ala Pro Ala Pro Ala Ala Pro Val Ala Ser Ile Ala Glu Leu Pro Gin Gin Asp Gly Arg Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu * le fragment de 74 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 501 et 574 de la figure 8, à savoir le peptide SEQ ID NO 82 suivant : Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Trp Asp - le fragment de 65 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 501 et 565 de la figure 8, à savoir le peptide SEQ ID NO 84 suivant : Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu * les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété définies dans la revendication 1 des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières.

L'invention a également pour objet l'utilisation susmentionnée de fragments peptidiques, ou de séquences dérivées de ces derniers, tels que définis ci-dessus, fusionnés du côté N-terminal ou C-terminal avec une ou plusieurs séquences peptidiques facilitant la détection et la purification des fragments peptidiques ou séquences dérivées susmentionnés, sans pour autant affecter la propriété susmentionnée de ces derniers de polymériser l'actine en induisant la motilité cellulaire. Parmi de telles séquences peptidiques fusionnées aux fragments peptidiques, ou aux séquences dérivées de ces derniers, de l' invention, on peut citer celle de la glutathione-S-transférase (GST, décrit dans Smith D. B. and Johnson K.S., Gene 67 : 31-41 (1988)) fusionnée à la partie N-terminale des fragments peptidiques ou séquences dérivées susmentionnés, ou celles d'épitopes reconnus par des anticorps spécifiques, telle que celle de l'épitope myc9ElO (décrit dans Evan G.I. et al., Molecular

and Cellular Biology 5 : 3610-3616(1985)) fusionnée à la partie C-terminale des fragments peptidiques ou séquences dérivées susmentionnés.

L'invention concerne également les fragments peptidiques susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers, en tant que tels, à savoir plus particulièrement les fragments peptidiques des protéines de la famille WASP des cellules eucaryotes choisis parmi ceux comprenant : - le domaine d'homologie avec la verproline contenu dans les protéines de la famille WASP, ou dans une protéine dérivée de ces dernières, ou au moins une des deux séquences homologues à la verproline lorsque lesdites protéines de la famille WASP contiennent deux de ces séquences, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés, et conservant la propriété de ce domaine de se lier à l' actine, - et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans les protéines de la famille WASP ou dans une protéine dérivée de ces dernières, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés, et conservant la propriété de ce domaine d'intervenir dans le cadre de la polymérisation de l'actine, ou les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés des protéines de la famille WASP, notamment par substitution d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété susmentionnée de la protéine WASP et desdits fragments, à l'exclusion : - du fragment peptidique de la protéine N-WASP humaine délimité par les acides aminés situés aux positions 392 à 505 de la séquence peptidique représentée sur la figure 2, - du fragment peptidique de la protéine N-WASP bovine délimité par les acides aminés situés aux positions 392 à 505, et de celui délimité par les acides aminés situés aux positions 392 à 485, de la séquence peptidique représentée sur la figure 6.

L'invention a plus particulièrement pour objet les fragments peptidiques susmentionnés de la protéine WASP humaine, ou les séquences peptidiques dérivées de ces derniers, lesdits fragments étant choisis parmi ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 446 de la séquence peptidique SEQ ID NO 2 de la protéine

WASP humaine représentée sur la figure 1, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 469 et 487 de la séquence peptidique SEQ ID NO 2 de la protéine WASP humaine représentée sur la figure 1, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus.

L'invention concerne plus particulièrement encore les fragments de la protéine WASP humaine choisis parmi les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 404 à 430 de la figure 1, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 487 à 502 de la figure 1, et plus particulièremenent les peptides SEQ ID NO 4, SEQ ID NO 6, SEQ ID NO 8, et SEQ ID NO 10 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers telles que définies ci-dessus.

L'invention a plus particulièrement pour objet les fragments peptidiques susmentionnés de la protéine N-WASP humaine, ou les séquences peptidiques dérivées de ces derniers, lesdits fragments étant choisis parmi ceux comprenant : . la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 405 et 421 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N- WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et/ou la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 433 et 449 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N-WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans la protéine N- WASP susmentionnée, à savoir le domaine délimité par les acides aminés situés aux positions 470 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N-WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus.

L'invention concerne plus particulièrement encore les fragments de la protéine N- WASP humaine choisis parmi les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 392 à 433 de la figure 2, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de la figure 2, et plus particulièrement les peptides SEQ ID NO 16, SEQ ID NO 18, SEQ ID NO 20, SEQ ID NO

22, et SEQ ID NO 24 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers telles que définies ci-dessus.

L'invention a plus particulièrement pour objet les fragments peptidiques susmentionnés de la protéine Scarl humaine, ou les séquences peptidiques dérivées de ces derniers, lesdits fragments étant choisis parmi ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 513 de la séquence peptidique SEQ ID NO 26 de la protéine Scarl humaine représentée sur la figure 3, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 531 et 546 de la séquence peptidique SEQ ID NO 26 de la protéine Scarl humaine représentée sur la figure 3, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus.

L'invention concerne plus particulièrement encore les fragments de la protéine Scarl humaine choisis parmi les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 443 à 497 de la figure 3, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 546 à 559 de la figure 3, et plus particulièrement les peptides SEQ ID NO 28, SEQ ID NO 30, SEQ ID NO 32, et SEQ ID NO 34 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers telles que définies ci-dessus.

L'invention a plus particulièrement pour objet les fragments peptidiques susmentionnés de la protéine WASP murine, ou les séquences peptidiques dérivées de ces derniers, lesdits fragments étant choisis parmi ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 465 de la séquence peptidique SEQ ID NO 36 de la protéine WASP murine représentée sur la figure 4, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 487 et 505 de la séquence peptidique SEQ ID NO 36 de la protéine WASP murine représentée sur la figure 4, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus.

L'invention concerne plus particulièrement encore les fragments de la protéine WASP murine choisis parmi les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à

l'une des positions 420 à 448 de la figure 4, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 505 à 520 de la figure 4, et plus particulièrement les peptides SEQ ID NO 38, SEQ ID NO 40, SEQ ID NO 42, et SEQ ID NO 44 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers telles que définies ci-dessus.

L'invention a plus particulièrement pour objet les fragments peptidiques susmentionnés de la protéine N-WASP de rat, ou les séquences peptidiques dérivées de ces derniers, lesdits fragments étant choisis parmi ceux comprenant : . la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 401 et 417 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et/ou la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 429 et 444 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans la protéine N- WASP susmentionnée, à savoir le domaine délimité par les acides aminés situés aux positions 466 et 484 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus.

L'invention concerne plus particulièrement encore les fragments de la protéine N- WASP de rat choisis parmi les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 401 à 429 de la figure 5, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 484 à 501 de la figure 5, et plus particulièrement les peptides SEQ ID NO 48, SEQ ID NO 50, SEQ ID NO 52, et SEQ ID NO 54 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers telles que définies ci-dessus.

L'invention a plus particulièrement pour objet les fragments peptidiques susmentionnés de la protéine N-WASP bovine, ou les séquences peptidiques dérivées de ces derniers, lesdits fragments étant choisis parmi ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 421 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine

N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et/ou le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 470 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus,
L'invention concerne plus particulièrement encore les fragments de la protéine N- WASP bovine choisis parmi les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 405 à 433 de la figure 6, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de la figure 6, et plus particulièrement les peptides SEQ ID NO 58, SEQ ID NO 60, SEQ ID NO 62, et SEQ ID NO 64 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers telles que définies ci-dessus.

L'invention a plus particulièrement pour objet les fragments peptidiques susmentionnés de la protéine Las 17 de Saccharomyces cerevisiae, ou les séquences peptidiques dérivées de ces derniers, lesdits fragments étant choisis parmi ceux comprenant: . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 466 de la séquence peptidique SEQ ID NO 66 de la protéine Lasl7 représentée sur la figure 7, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 607 et 624 de la séquence peptidique SEQ ID NO 66 de la protéine Las 17 représentée sur la figure 7, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus.

L'invention concerne plus particulièrement encore les fragments de la protéine Las 17 de Saccharomyces cerevisiae choisis parmi les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 422 à 447 de la figure 7, et l'acide aminé C- terminal correspond à celui situé à l'une des positions 624 à 633 de la figure 7, et plus particulièrement les peptides SEQ ID NO 68, SEQ ID NO 70, SEQ ID NO 72, et SEQ ID

NO 74 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers telles que définies ci- dessus.

L'invention a plus particulièrement pour objet les fragments peptidiques susmentionnés de la protéine (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe, ou les séquences peptidiques dérivées de ces derniers, lesdits fragments étant choisis parmi ceux comprenant: . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 501 et 517 de la séquence peptidique SEQ ID NO 76 de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe représentée sur la figure 8, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 548 et 565 de la séquence peptidique SEQ ID NO 76 de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe représentée sur la figure 8, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus.

L'invention concerne plus particulièrement encore les fragments de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe choisis parmi les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 477 à 501 de la figure 8, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 565 à 574 de la figure 8, et plus particulièrement les peptides SEQ ID NO 78, SEQ ID NO 80, SEQ ID NO 82, et SEQ ID NO 84 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers telles que définies ci-dessus.

L'invention concerne également les séquences nucléotidiques codant pour les fragments peptidiques susmentionnés, ou pour les protéines dérivées de ces derniers, ou encore pour les protéines de fusion telles que décrites ci-dessus.

L'invention a plus particulièrement pour objet : - les séquences nucléotidiques dont l'extrémité 5' correspond au nucléotide situé à l'une des positions 1244 à 1322 de la séquence nucléotidique SEQ ID NO 1 représentée sur la figure 1, et l' extrémité 3' correspond au nucléotide situé à l' une des positions 1495 à 1540 de la figure 1, lesdites séquences nucléotidiques codant pour les fragments susmentionnés de la protéine WASP humaine dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 404 à 430 de la figure 1, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 487 à 502 de la figure 1,

- la séquence nucléotidique SEQ ID NO 3 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1244 et 1540 de la figure 1, et codant pour le fragment peptidique de la protéine WASP humaine correspondant au peptide SEQ ID NO 4 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 5 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1244 et 1495 de la figure 1, et codant pour le fragment peptidique de la protéine WASP humaine correspondant au peptide SEQ ID NO 6 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 7 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1322 et 1540 de la figure 1, et codant pour le fragment peptidique de la protéine WASP humaine correspondant au peptide SEQ ID NO 8 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 9 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1322 et 1495 de la figure 1, et codant pour le fragment peptidique de la protéine WASP humaine correspondant au peptide SEQ ID NO 10 susmentionné, - les séquences nucléotidiques dérivées par dégénérescence du code génétique des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les fragments peptidiques susmentionnés, - les séquences nucléotidiques dérivées des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les séquences dérivées desdits fragments peptidiques telles que définies ci- dessus.

L'invention concerne plus particulièrement encore : - les séquences nucléotidiques dont l'extrémité 5' correspond au nucléotide situé à l'une des positions 1174 à 1299 de la séquence nucléotidique SEQ ID NO 11 représentée sur la figure 2, et l'extrémité 3' correspond au nucléotide situé à l'une des positions 1464 à 1515 de la figure 2, lesdites séquences nucléotidiques codant pour les fragments susmentionnés de la protéine N-WASP dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 392 à 433 de la figure 2, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de la figure 2, à l'exclusion de la séquence nucléotidique délimitée par les nucléotides situés aux positions 1174 à 1515 codant pour le fragment peptidique de la protéine N-WASP délimité par les acides aminés situés aux positions 392 à 505 de la séquence peptidique représentée sur la figure 2, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 15 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1174 et 1464 codant pour le fragment peptidique de la protéine N-WASP correspondant au peptide SEQ ID NO 16 susmentionné,

- la séquence nucléotidique SEQ ID NO 17 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1213 et 1515 codant pour le fragment peptidique de la protéine N-WASP correspondant au peptide SEQ ID NO 18 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 19 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1213 et 1464 codant pour le fragment peptidique de la protéine N-WASP correspondant au peptide SEQ ID NO 20 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 21 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1297 et 1515 codant pour le fragment peptidique de la protéine N-WASP correspondant au peptide SEQ ID NO 22 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 23 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1297 et 1464 codant pour le fragment peptidique de la protéine N-WASP correspondant au peptide SEQ ID NO 24 susmentionné, - les séquences nucléotidiques dérivées par dégénérescence du code génétique des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les fragments peptidiques susmentionnés, - les séquences nucléotidiques dérivées des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les séquences dérivées desdits fragments peptidiques telles que définies ci- dessus.

L'invention a plus particulièrement pour objet : - les séquences nucléotidiques dont l'extrémité 5' correspond au nucléotide situé à l'une des positions 1327 à 1489 de la séquence nucléotidique SEQ ID NO 26 représentée sur la figure 3, et l'extrémité 3' correspond au nucléotide situé à l'une des positions 1638 à 1677 de la figure 3, lesdites séquences nucléotidiques codant pour les fragments susmentionnés de la protéine Scarl humaine dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 546 à 497 de la figure 3, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 487 à 559 de la figure 3, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 27 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1327 et 1677 de la figure 3, et codant pour le fragment peptidique de la protéine Scarl humaine correspondant au peptide SEQ ID NO 28 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 29 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1327 et 1638 de la figure 3, et codant pour le fragment peptidique de la protéine Scarlhumaine correspondant au peptide SEQ ID NO 30 susmentionné,

- la séquence nucléotidique SEQ ID NO 31 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1489 et 1677 de la figure 3, et codant pour le fragment peptidique de la protéine Scarl humaine correspondant au peptide SEQ ID NO 32 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 33 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1489 et 1638 de la figure 3, et codant pour le fragment peptidique de la protéine Scarl humaine correspondant au peptide SEQ ID NO 34 susmentionné, - les séquences nucléotidiques dérivées par dégénérescence du code génétique des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les fragments peptidiques susmentionnés, - les séquences nucléotidiques dérivées des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les séquences dérivées desdits fragments peptidiques telles que définies ci- dessus.

L'invention a plus particulièrement pour objet : - les séquences nucléotidiques dont l'extrémité 5' correspond au nucléotide situé à l'une des positions 1282 à 1366 de la séquence nucléotidique SEQ ID NO 36 représentée sur la figure 4, et l'extrémité 3' correspond au nucléotide situé à l'une des positions 1539 à 1584 de la figure 4, lesdites séquences nucléotidiques codant pour les fragments susmentionnés de la protéine WASP murine dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 420 à 448 de la figure 4, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 505 à 520 de la figure 4, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 37 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1282 et 1584 de la figure 4, et codant pour le fragment peptidique de la protéine WASP murine correspondant au peptide SEQ ID NO 38 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 39 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1282 et 1584 de la figure 4, et codant pour le fragment peptidique de la protéine WASP murine correspondant au peptide SEQ ID NO 40 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 41 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1366 et 1584 de la figure 4, et codant pour le fragment peptidique de la protéine WASP murine correspondant au peptide SEQ ID NO 42 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 43 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1366 et 1539 de la figure 4, et codant pour le fragment peptidique de la protéine WASP murine correspondant au peptide SEQ ID NO 44 susmentionné,

- les séquences nucléotidiques dérivées par dégénérescence du code génétique des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les fragments peptidiques susmentionnés, - les séquences nucléotidiques dérivées des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les séquences dérivées desdits fragments peptidiques telles que définies ci- dessus.

L'invention a plus particulièrement pour objet : - les séquences nucléotidiques dont l'extrémité 5' correspond au nucléotide situé à l'une des positions 1272 à 1356 de la séquence nucléotidique SEQ ID NO 46 représentée sur la figure 5, et l'extrémité 3' correspond au nucléotide situé à l'une des positions 1523 à 1574 de la figure 5, lesdites séquences nucléotidiques codant pour les fragments susmentionnés de la protéine N-WASP de rat dont l' acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 401 à 429 de la figure 5, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 484 à 501 de la figure 5, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 47 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1272 et 1574 de la figure 5, et codant pour le fragment peptidique de la protéine N-WASP de rat correspondant au peptide SEQ ID NO 48 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 49 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1272 et 1523 de la figure 5, et codant pour le fragment peptidique de la protéine N-WASP de rat correspondant au peptide SEQ ID NO 50 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 51 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1356 et 1574 de la figure 5, et codant pour le fragment peptidique de la protéine N-WASP de rat correspondant au peptide SEQ ID NO 52 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 53 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1356 et 1523 de la figure 5, et codant pour le fragment peptidique de la protéine N-WASP de rat correspondant au peptide SEQ ID NO 54 susmentionné, - les séquences nucléotidiques dérivées par dégénérescence du code génétique des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les fragments peptidiques susmentionnés, - les séquences nucléotidiques dérivées des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les séquences dérivées desdits fragments peptidiques telles que définies ci- dessus.

L'invention a plus particulièrement pour objet : - les séquences nucléotidiques dont l'extrémité 5' correspond au nucléotide situé à l'une des positions 1500 à 1584 de la séquence nucléotidique SEQ ID NO 56 représentée sur la figure 6, et l'extrémité 3' correspond au nucléotide situé à l'une des positions 1751 à 1802 de la figure 6, lesdites séquences nucléotidiques codant pour les fragments susmentionnés de la protéine N-WASP bovine dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 405 à 433 de la figure 6, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de la figure 6, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 57 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1500 et 1802 de la figure 6, et codant pour le fragment peptidique de la protéine N-WASP bovine correspondant au peptide SEQ ID NO 58 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 59 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1500 et 1751 de la figure 6, et codant pour le fragment peptidique de la protéine N-WASP bovine correspondant au peptide SEQ ID NO 60 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 61 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1584 et 1802 de la figure 6, et codant pour le fragment peptidique de la protéine N-WASP bovine correspondant au peptide SEQ ID NO 62 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 63 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1584 et 1751 de la figure 6, et codant pour le fragment peptidique de la protéine N-WASP bovine correspondant au peptide SEQ ID NO 64 susmentionné, - les séquences nucléotidiques dérivées par dégénérescence du code génétique des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les fragments peptidiques susmentionnés, - les séquences nucléotidiques dérivées des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les séquences dérivées desdits fragments peptidiques telles que définies ci- dessus.

L'invention a plus particulièrement pour objet : - les séquences nucléotidiques dont l'extrémité 5' correspond au nucléotide situé à l'une des positions 2035 à 2110 de la séquence nucléotidique SEQ ID NO 66 représentée sur la figure 7, et l'extrémité 3' correspond au nucléotide situé à l'une des positions 2643 à 2670 de la figure 7, lesdites séquences nucléotidiques codant pour les fragments susmentionnés de la protéine Lasl7 de Saccharomyces cerevisiae dont l'acide aminé N-

terminal correspond à celui situé à l'une des positions 422 à 447 de la figure 7, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 624 à 633 de la figure 7, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 67 délimitée par les nucléotides situés aux positions 2035 et 2670 de la figure 7, et codant pour le fragment peptidique de la protéine Las 17 de Saccharomyces cerevisiae correspondant au peptide SEQ ID NO 68 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 69 délimitée par les nucléotides situés aux positions 2035 et 2643 de la figure 7, et codant pour le fragment peptidique de la protéine Las 17 de Saccharomyces cerevisiae correspondant au peptide SEQ ID NO 70 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 71 délimitée par les nucléotides situés aux positions 2110 et 2670 de la figure 7, et codant pour le fragment peptidique de la protéine Las 17 de Saccharomyces cerevisiae correspondant au peptide SEQ ID NO 72 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 73 délimitée par les nucléotides situés aux positions 2110 et 2643 de la figure 7, et codant pour le fragment peptidique de la protéine Las 17 de Saccharomyces cerevisiae correspondant au peptide SEQ ID NO 74 susmentionné, - les séquences nucléotidiques dérivées par dégénérescence du code génétique des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les fragments peptidiques susmentionnés, - les séquences nucléotidiques dérivées des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les séquences dérivées desdits fragments peptidiques telles que définies ci- dessus.

L'invention a plus particulièrement pour objet : - les séquences nucléotidiques dont l'extrémité 5' correspond au nucléotide situé à l'une des positions 1429 à 1501 de la séquence nucléotidique SEQ ID NO 76 représentée sur la figure 8, et l'extrémité 3' correspond au nucléotide situé à l'une des positions 1695 à 1722 de la figure 8, lesdites séquences nucléotidiques codant pour les fragments susmentionnés de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 477 à 501 de la

figure 8, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 565 à 574 de la figure 8, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 77 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1429 et 1722 de la figure 8, et codant pour le fragment peptidique de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe correspondant au peptide SEQ ID NO 78 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 79 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1429 et 1695 de la figure 8, et codant pour le fragment peptidique de la protéine (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe correspondant au peptide SEQ ID NO 80 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 81 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1501 et 1722 de la figure 8, et codant pour le fragment peptidique de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe correspondant au peptide SEQ ID NO 82 susmentionné, - la séquence nucléotidique SEQ ID NO 83 délimitée par les nucléotides situés aux positions 1501 et 1695 de la figure 8, et codant pour le fragment peptidique de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe correspondant au peptide SEQ ID NO 84 susmentionné, - les séquences nucléotidiques dérivées par dégénérescence du code génétique des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les fragments peptidiques susmentionnés, - les séquences nucléotidiques dérivées des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les séquences dérivées desdits fragments peptidiques telles que définies ci- dessus.

L'invention a également pour objet les vecteurs, notamment les plasmides, contenant une séquence nucléotidique telle que définie ci-dessus.

L'invention concerne également les cellules hôtes transformées par un vecteur susmentionné, lesdites cellules exprimant les fragments peptidiques susmentionnés, ou les séquences dérivées décrites ci-dessus, sous forme recombinante. Avantageusement, les cellules hôtes susmentionnées sont choisies parmi les suivantes : Escherichia coli D5[alpha] et Escherichia coli BL21.

L'invention a également pour objet des réactifs pour la mise en #uvre d'un procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine, et donc un effet d'inhibition ou de stimulation de la mobilité cellulaire, ledit réactif comprenant au moins un fragment peptidique défini ci- dessus, lié ou adsorbé à un support susceptible de se déplacer sous l'effet de la polymérisation de l'actine, lorsque ledit support lié audit fragment est placé dans un milieu contenant les éléments nécessaires à la polymérisation de l' actine, notamment lorsque ledit support est ajouté à un milieu contenant principalement le complexe Arp2/3, la protéine VASP (phosphoprotéine stimulée vasodilatatrice), la cofiline, et des protéines de coiffage, ce milieu pouvant par exemple être un extrait préparé à partir de surnageants de cellules lysées de l'organisme.

L'invention a plus particulièrement pour objet les réactifs tels que définis ci-dessus, choisis parmi les microsphères dont le diamètre est compris entre environ 100 et environ 10 000 nm, le matériau constituant les microsphères étant lui même choisi parmi les polystyrènes ou le latex, lesdites microsphères contenant chacune environ 5 000 à environ 50 000 molécules de fragment peptidique susmentionné ou d'une séquence dérivée selon l'invention.

Avantageusement le fragment peptidique susmentionné, ou sa séquence dérivée, sont adsorbés à la surface desdites microsphères, ledit réactif étant obtenu par simple mélange desdites microsphères audit fragment peptidique ou à sa séquence dérivée.

L'invention a également pour objet tout procédé de détection ou de criblage de molécules telles que définies ci-dessus, ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine, et donc un effet d'inhibition ou de stimulation de la motilité cellulaire, ledit procédé comprenant : - une étape de mise en présence de la molécule testée avec un réactif tel que décrit ci- dessus dans un milieu contenant de l'actine et les éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine, notamment dans un extrait de surnageant cellulaire ou autre milieu tel que défini ci-dessus, - suivie de la détection éventuelle d'une inhibition ou d'une activation du processus de polymérisation de l'actine à la surface dudit réactif, par rapport à un témoin (à savoir un milieu tel que décrit ci-dessus ne contenant pas la molécule testée, et dans lequel se trouve

ledit réactif), témoignant respectivement d'un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine.

Avantageusement, le milieu susmentionné dans lequel la molécule testée est mise en présence dudit réactif, contient un composé marqué notamment par fluorescence, permettant de détecter le déplacement dudit réactif. A titre d' illustration, le composé marqué susmentionné est un dérivé fluorescent de l'actine, telle que l'actine-rhodamine (disponible commercialement), permettant de visualiser la polymérisation de l'actine par microscopie à épifluorescence.

L'invention a également pour objet l'application du procédé tel que défini ci-dessus, à la détection ou au criblage de molécules, telles que définies ci-dessus, susceptibles de pouvoir être utilisées en tant que médicaments dans le traitement de pathologies liées à un dysfonctionnement du processus de polymérisation de l'actine dans le cadre de la formation du cytosquelette d' actine, ou susceptibles d'avoir un effet cytotoxique correspondant à une inhibition ou une stimulation de la formation du cytosquelette d'actine.

L'invention a également pour objet une trousse ou kit pour la mise en #uvre d'un procédé susmentionné, comprenant - un réactiftel que défini ci-dessus, - le cas échéant un composé marqué défini ci-dessus permettant de visualiser la polymérisation de l'actine, notamment de l'actine marquée par fluorescence, - le cas échéant un milieu approprié contenant les éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine, notamment un extrait de surnageant cellulaire tel que défini ci- dessus.

L'invention sera davantage illustrée à l'aide de la description détaillée qui suit de la préparation de microsphères enduites d'un fragment peptidique de l'invention, et de la détection de la polymérisation de l'actine à la surface de ces microsphères dans un extrait de surnageant cellulaire.

I) Matériel et méthodes
La séquence codant pour le domaine WH2/A de la protéine WASP humaine (à savoir le fragment de 99 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 404 et 502 de la figure 1, encore désigné peptide SEQ ID NO 4), et celle codant pour l'épitope

myc9ElO ont été amplifiées par PCR. L'épitope myc fusionné à la portion carboxy- terminale de la protéine sert d'étiquette moléculaire, permettant la détection de la protéine par des approches immunologiques sans avoir besoin d'un anticorps anti WASP. Cette séquence d'ADN a été introduit dans le vecteur pGEX2T (Pharmacia), en aval de la séquence codant pour la glutathione-S-transferase (GST), générant le plasmide WH2/A- pGEX2T. Le domaine GST a été choisi dans ce travail car il facilite la purification de la protéine recombinante, et il a été montré que ce domaine n'inhibe pas la capacité de polymériser l'actine de la protéine GST-VCA dérivée de N-WASP dans un test d'actine pyrène (Rohatgi et al., 1999). La Figure 3 montre l'organisation en domaines de GST- WH2. Cette protéine recombinante est composée de domaines GST et WH2/A, de 237 et 99 résidus, respectivement et d'un épitope myc9E10 de 9 résidus.

La purification et caractérisation de la protéine GST-WH2/A ont été effectuées de la manière suivante.

Des bactéries E. coli (souche BL21) ont été transformées avec le plasmide WH211- pGEX2T. Les bactéries ont été cultivées dans du milieu LB standard contenant l'antibiotique ampicilline pour maintenir sous pression de sélection les bactéries comportant le plasmide. Les bactéries ont été cultivées en suspension à 37 C jusqu'à ce que la culture atteigne une densité optique de 0. 8 à 600 nm. Ensuite, l'isopropylthio-B-D-galactoside (IPTG) a été ajouté au milieu à une concentration finale de 1 mM pour induire la production de la protéine. Après 2 heures, les bactéries ont été collectées par centrifugation et les culots ont été stockés à -80 C. Les culots ont été décongelés et ajoutés à du tampon d'extraction (solution saline tamponnée au phosphate pH 7. 2, 200 NaCl, 2 mM EDTA (acide ethylènediamine tetra acide), contenant 1 g/ml de chacun des inhibiteurs de protéase suivants, leupeptine, benzamidine, pepstatine, à un rapport de 1 gr de culot par 10 volumes de tampon d'extraction. La suspension a été soniquée jusqu'à ce que elle ne soit plus visqueuse. L'extrait a été centrifugé à 20. 000 x g pendant 10 minutes à 4 C et le surnageant contenant la protéine GST-WH2/A a été conservé. La protéine GST-WH2/A a été purifiée à partir de l'extrait bactérien par chromatographie d'affinité sur résine couplée à la Glutathione (Pharmacia) et éluée avec 20 mM glutathione réduit selon les recommandations des fabricants. La purification a été confirmée par analyse de la GST- WH2/A par électrophorèse sur gel d'acrylamide. La présence de l'épitope myc dans la

séquence GST-WH2/A a été confirmée par empreinte immunologique avec un anticorps dirigé contre cet épitope.

La protéine GST-WH2/A a été absorbée sur des billes latex de 500 nm (Polyscience Inc, 400 Valley Road, Warrington Pa, USA) suivant les instructions des fabricants. Ces billes, ajoutées aux extraits préparés à partir de cellules, sont capables de polymériser l'actine de façon suffisante pour entraîner le mouvement de ces billes.

B) Applications
1) Les applications des billes GST-WH2/A et de l'essai de polymérisation de l'actine cellulaire
Le mouvement cellulaire dépendant du cytosquelette d'actine intervient lors du développement embryonnaire, de la réponse immunitaire et de la réparation de blessures.

Toutefois, le mécanisme moléculaire par lequel le cytosquelette participe dans les processus physiologiques ou physio-pathologiques demeure mal compris. Ceci est dû au fait que peu de systèmes expérimentaux in vitro sont disponibles pour étudier ces processus.

La présente invention propose un essai in vitro pour tester la polymérisation de l'actine à la surface de billes, et montre que ce système reproduit les caractéristiques essentielles de la polymérisation de l'actine dans les cellules de l'Homme. Par exemple, ces billes recrutent des protéines importantes pour la polymérisation de l'actine dans les cellules, tels que le complexe Arp2/3 et la cofiline. De plus, les composants recrutés à la surface des billes sont des cibles pour les voies de signalisation impliquant des tyrosine kinases. Grâce à ce système in vitro, il est maintenant possible d'étudier les conditions nécessaires à la polymérisation de l'actine dans la cellule, un processus qui jusqu'à présent n'était pas accessible à une manipulation expérimentale directe. a) Procédé de criblage de composants anti-métastatiques
Actuellement, des drogues anti-métastatiques ayant comme cible le cytosquelette d'actine n'ont pas pu être développées, puis que des tests simples permettant de cribler des banques de produits chimiques n'étaient pas disponibles. Les billes de la présente invention " miment " le cytosquelette dynamique de cellules en mouvement et constituent donc un essai idéal pour rechercher des molécules qui affectant la dynamique du cytosquelette. Les

produits chimiques ainsi identifiés serviront ensuite pour développer des médicaments destinés au traitement des cancers métastatiques. b) Procédé de criblage d'antibiotiques anti-parasites
Le système des billes décrit ici, repose sur des protéines humaines qui sont nécessaires à la polymérisation de l'actine dans les cellules humaines. Toutefois, ces protéines sont conservées durant l'évolution, de la levure à l'Homme, en passant par les amibes. Malgré la conservation de leur fonction de base, ces protéines présentent également des divergences au niveau de leur séquence primaire, suggérant des différences fonctionnelles notables. De façon analogue aux cancers métastatiques, le cytosquelette d'actine des parasites est rarement la cible des drogues utilisées dans le traitement des parasitoses, malgré le rôle important qu'il joue lors du cycle infectieux de nombreux parasites (les amibes par exemple). Il est concevable, que des drogues qui n'affectent le cytosquelette d'actine humain que lorsqu'elles sont utilisées à forte concentration, affectent celui des parasites à des concentrations beaucoup plus faibles. C'est pourquoi, grâce à la nature universelle de l'évolution du cytosquelette d'actine, le système des billes de la présente invention permet également de rechercher des drogues utilisables dans le traitement de parasitoses. c) Détection d'effets secondaires de médicaments
Dans un autre test, les billes servent à vérifier et à confirmer que des médicaments n'ont pas d'effets secondaires sur la polymérisation d'actine cellulaire. Ainsi il est possible d'éviter les conséquences désastreuses de traitements médicamenteux qui affectent de façon non intentionnelle la migration cellulaire pendant le développement de l'embryon chez la femme enceinte. Par exemple, après quelles années d'utilisation, il a été montré que les propriétés tératogènes de l'acide valproïque, une drogue anti-épileptique, sont dues à ses effets secondaires sur le cytosquelette d'actine.

2) procédure pour cribler des molécules affectant la polymérisation d'actine cellulaire
Les essais de criblage les plus effectifs pour tester des drogues nouvelles ont les propriétés suivantes : sont simples, bon marché et rapides. Le test de polymérisation d'actine cellulaire de la présente invention a toutes ces caractéristiques. Les billes de 200- 500 nm peuvent être produites en absorbant la protéine recombinante GST-WH2/A purifiée

à leur surface. Une fois préparées, les billes sont stables pour plusieurs mois à 4 C. Les billes sont ensuite ajoutées à des extraits préparés à partir de surnageants de cellules en culture lysées. Le volume d'extrait nécessaire pour une expérience est de l'ordre de quelques microlitres, réduisant le coût de l'expérience. Ces extraits ont l'avantage de pouvoir être produits en quantité importante et stockés à long terme, à -80 C. Avant l'addition des billes, un dérivé fluorescent de l'actine (l'actine-rhodamine commerciale) est ajouté à l'extrait afin de visualiser la polymérisation de l'actine par microscopie à épifluorescence. La polymérisation de l'actine est observée 15 min après l'addition des billes, se traduisant par une accumulation de l'actine fluorescente autour des billes. En partant d'un stock de réactifs standardisés, l'expérience prend moins de 30 min et une personne est capable de traiter plusieurs échantillons en parallèle. Cette procédure peut être automatisée, permettant le criblage rapide d'un nombre important d'échantillons.

Afin d'identifier des composants actifs, il est nécessaire de tester les produits chimiques à des concentrations variables. Les inventeurs montré que les quantités faibles des solvants servant à dissoudre ces produits (eau, éthanol, dimethylsulphoxide) ne perturbent pas le système de l'invention. De plus, cet essai de criblage a été validé en montrant qu'il est sensible aux drogues inhibant la polymérisation de l'actine actuellement connues, telles que la latrunculine et la cytochalasine D.

LISTE DE SEQUENCES <110> CENTRE NATIONAL DE LA RECHERCHE SCIENTIFIQUE
INSTITUT CURIE <120> FRAGMENTS DE PROTEINES DE LA FAMILLE WASP, ET LEURS
UTILISATIONS <130> IFB99WASP <140> <141> <160> 84 <170> PatentIn Ver. 2.1 <210> 1 <211> 1806 <212> ADN <213> Homo sapiens <220> <221> CDS <222> (35)..(1540) <400> 1 agcctcgcca gagaagacaa gggcagaaag cacc atg agt ggg ggc cca atg gga 55
Met Ser Gly Gly Pro Met Gly
1 5 gga agg ccc ggg ggc cga gga gca cca gcg gtt cag cag aac ata ccc 103 Gly Arg Pro Gly Gly Arg Gly Ala Pro Ala Val Gin Gin Asn Ile Pro
10 15 20 tcc ace ctc ctc cag gac cac gag aac cag cga ctc ttt gag atg ctt 151 Ser Thr Leu Leu Gin Asp His Glu Asn Gin Arg Leu Phe Glu Met Leu
25 30 35 gga cga aaa tgc ttg acg ctg gcc act gca gtt gtt cag ctg tac ctg 199 Gly Arg Lys Cys Leu Thr Leu Ala Thr Ala Val Val Gin Leu Tyr Leu
40 45 50 55 gcg ctg ccc cet gga gct gag cac tgg acc aag gag cat tgt ggg gct 247 Ala Leu Pro Pro Gly Ala Glu His Trp Thr Lys Glu His Cys Gly Ala
60 65 70 gtg tgc ttc gtg aag gat aac ccc cag aag tcc tac ttc atc cgc ctt 295 Val Cys Phe Val Lys Asp Asn Pro Gin Lys Ser Tyr Phe Ile Arg Leu
75 80 85 tac ggc ctt cag gct ggt cgg ctg ctc tgg gaa cag gag ctg tac tca 343 Tyr Gly Leu Gin Ala Gly Arg Leu Leu Trp Glu Gin Glu Leu Tyr Ser
90 95 100 cag ctt gtc tac tcc acc ccc acc ccc ttc ttc cac acc ttc gct gga 391 Gin Leu Val Tyr Ser Thr Pro Thr Pro Phe Phe His Thr Phe Ala Gly
105 110 115

gat gac tgc caa gcg ggg ctg aac ttt gca gac gag gac gag gcc cag 439 Asp Asp Cys Gin Ala Gly Leu Asn Phe Ala Asp Glu Asp Glu Ala Gin 120 125 130 135 gcc ttc cgg gcc ctc gtg cag gag aag ata caa aaa agg aat cag agg 487 Ala Phe Arg Ala Leu Val Gin Glu Lys Ile Gin Lys Arg Asn Gin Arg
140 145 150 caa agt gga gac aga cgc cag cta ccc cca cca cca aca cca gcc aat 535 Gin Ser Gly Asp Arg Arg Gin Leu Pro Pro Pro Pro Thr Pro Ala Asn
155 160 165 gaa gag aga aga gga ggg ctc cca ccc ctg ccc ctg cat cca ggt gga 583 Glu Glu Arg Arg Gly Gly Leu Pro Pro Leu Pro Leu His Pro Gly Gly
170 175 180 gac caa gga ggc cet cca gtg ggt ccg ctc tcc ctg ggg ctg gcg aca 631 Asp Gin Gly Gly Pro Pro Val Gly Pro Leu Ser Leu Gly Leu Ala Thr
185 190 195 gtg gac atc cag aac cet gac atc acg agt tca cga tac cgt ggg ctc 679 Val Asp Ile Gin Asn Pro Asp Ile Thr Ser Ser Arg Tyr Arg Gly Leu 200 205 210 215 cca gca cet gga cet agc cca gct gat aag aaa cgc tca ggg aag aag 727 Pro Ala Pro Gly Pro Ser Pro Ala Asp Lys Lys Arg Ser Gly Lys Lys
220 225 230 aag atc age aaa gct gat att ggt gca ccc agt gga ttc aag cat gtc 775 Lys Ile Ser Lys Ala Asp Ile Gly Ala Pro Ser Gly Phe Lys His Val
235 240 245 agc cac gtg ggg tgg gac ccc cag aat gga ttt gac gtg aac aac ctc 823 Ser His Val Gly Trp Asp Pro Gin Asn Gly Phe Asp Val Asn Asn Leu
250 255 260 gac cca gat ctg cgg agt ctg ttc tcc agg gca gga atc agc gag gcc 871 Asp Pro Asp Leu Arg Ser Leu Phe Ser Arg Ala Gly Ile Ser Glu Ala
265 270 275 cag ctc acc gac gcc gag acc tct aaa ctt atc tac gac ttc att gag 919 Gin Leu Thr Asp Ala Glu Thr Ser Lys Leu Ile Tyr Asp Phe Ile Glu 280 285 290 295 gac cag ggt ggg ctg gag gct gtg cgg cag gag atg agg cgc cag gag 967 Asp Gin Gly Gly Leu Glu Ala Val Arg Gin Glu Met Arg Arg Gin Glu
300 305 310 cca ctt ccg ccg ccc cca ccg cca tct cga gga ggg aac cag ctc ccc 1015 Pro Leu Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Gly Gly Asn Gin Leu Pro
315 320 325 cgg ccc cet att gtg ggg ggt aac aag ggt cgt tct ggt cca ctg ccc 1063 Arg Pro Pro Ile Val Gly Gly Asn Lys Gly Arg Ser Gly Pro Leu Pro
330 335 340 cet gta cet ttg ggg att gcc cca ccc cca cca aca ccc cgg gga ccc 1111 Pro Val Pro Leu Gly Ile Ala Pro Pro Pro Pro Thr Pro Arg Gly Pro
345 350 355

cca ccc cca ggc cga ggg ggc cet cca cca cca ccc cet cca gct act 1159 Pro Pro Pro Gly Arg Gly Gly Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ala Thr 360 365 370 375 gga cgt tct gga cca ctg ccc cet cca ccc cet gga gct ggt ggg cca 1207 Gly Arg Ser Gly Pro Leu Pro Pro Pro Pro Pro Gly Ala Gly Gly Pro
380 385 390 ccc atg cca cca cca ccg cca cca ccg cca ccg ccg ccc agc tcc ggg 1255 Pro Met Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Ser Gly
395 400 405 aat gga cca gcc cet ccc cca ctc cet cet gct ctg gtg cet gcc ggg 1303 Asn Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Ala Leu Val Pro Ala Gly
410 415 420 ggc ctg gcc cet ggt ggg ggt cgg gga gcg ctt ttg gat caa atc cgg 1351 Gly Leu Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg
425 430 435 cag gga att cag ctg aac aag acc cet ggg gcc cca gag age tca gcg 1399 Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala 440 445 450 455 ctg cag cca cca cet cag agc tca gag gga ctg gtg ggg gcc ctg atg 1447 Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met
460 465 470 cac gtg atg cag aag aga age aga gcc atc cac tcc tcc gac gaa ggg 1495 His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly
475 480 485 gag gac cag gct ggc gat gaa gat gaa gat gat gaa tgg gat gac 1540 Glu Asp Gin Ala Gly Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp
490 495 500 tgagtggctg agttacttgc tgccctgtgc tcctccccgc aggacatggc tccccctcca 1600 cctgctctgt gcccaccctc cactctcctc ttccagggcc cccaaccccc catttcttcc 1660 ccaccaaccc ctccaatgct gttatccctg cctggtcctc acactcaccc aacaatccca 1720 aggccctttt tatacaaaaa ttctcagttc tcttcactca aggattttta aagaaaaata 1780 aaagaattgt ctttctgtct ctctat 1806 <210> 2 <211> 502 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2 Met Ser Gly Gly Pro Met Gly Gly Arg Pro Gly Gly Arg Gly Ala Pro
1 5 10 15 Ala Val Gin Gin Asn Ile Pro Ser Thr Leu Leu Gin Asp His Glu Asn
20 25 30 Gin Arg Leu Phe Glu Met Leu Gly Arg Lys Cys Leu Thr Leu Ala Thr
35 40 45

Ala Val Val Gin Leu Tyr Leu Ala Leu Pro Pro Gly Ala Glu His Trp
50 55 60 Thr Lys Glu His Cys Gly Ala Val Cys Phe Val Lys Asp Asn Pro Gin
65 70 75 80 Lys Ser Tyr Phe Ile Arg Leu Tyr Gly Leu Gin Ala Gly Arg Leu Leu
85 90 95 Trp Glu Gin Glu Leu Tyr Ser Gin Leu Val Tyr Ser Thr Pro Thr Pro
100 105 110 Phe Phe His Thr Phe Ala Gly Asp Asp Cys Gin Ala Gly Leu Asn Phe
115 120 125 Ala Asp Glu Asp Glu Ala Gin Ala Phe Arg Ala Leu Val Gin Glu Lys
130 135 140 Ile Gin Lys Arg Asn Gin Arg Gin Ser Gly Asp Arg Arg Gin Leu Pro 145 150 155 160 Pro Pro Pro Thr Pro Ala Asn Glu Glu Arg Arg Gly Gly Leu Pro Pro
165 170 175 Leu Pro Leu His Pro Gly Gly Asp Gin Gly Gly Pro Pro Val Gly Pro
180 185 190 Leu Ser Leu Gly Leu Ala Thr Val Asp Ile Gin Asn Pro Asp Ile Thr
195 200 205 Ser Ser Arg Tyr Arg Gly Leu Pro Ala Pro Gly Pro Ser Pro Ala Asp
210 215 220 Lys Lys Arg Ser Gly Lys Lys Lys Ile Ser Lys Ala Asp Ile Gly Ala 225 230 235 240 Pro Ser Gly Phe Lys His Val Ser His Val Gly Trp Asp Pro Gin Asn
245 250 255 Gly Phe Asp Val Asn Asn Leu Asp Pro Asp Leu Arg Ser Leu Phe Ser
260 265 270 Arg Ala Gly Ile Ser Glu Ala Gin Leu Thr Asp Ala Glu Thr Ser Lys
275 280 285 Leu Ile Tyr Asp Phe Ile Glu Asp Gin Gly Gly Leu Glu Ala Val Arg
290 295 300 Gin Glu Met Arg Arg Gin Glu Pro Leu Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser 305 310 315 320 Arg Gly Gly Asn Gin Leu Pro Arg Pro Pro Ile Val Gly Gly Asn Lys
325 330 335 Gly Arg Ser Gly Pro Leu Pro Pro Val Pro Leu Gly Ile Ala Pro Pro
340 345 350 Pro Pro Thr Pro Arg Gly Pro Pro Pro Pro Gly Arg Gly Gly Pro Pro
355 360 365

Pro Pro Pro Pro Pro Ala Thr Gly Arg Ser Gly Pro Leu Pro Pro Pro
370 375 380 Pro Pro Gly Ala Gly Gly Pro Pro Met Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro 385 390 395 400 Pro Pro Pro Pro Ser Ser Gly Asn Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro
405 410 415 Pro Ala Leu Val Pro Ala Gly Gly Leu Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly
420 425 430 Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro
435 440 445 Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu
450 455 460 Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala 465 470 475 480 Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Ala Gly Asp Glu Asp Glu
485 490 495 Asp Asp Glu Trp Asp Asp
500 <210> 3 <211> 297 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine WASP humaine <220> <221> CDS <222> (1)..(297) <400> 3 ccc agc tcc ggg aat gga cca gcc cct ccc cca ctc cet cct gct ctg 48 Pro Ser Ser Gly Asn Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Ala Leu
1 5 10 15 gtg cct gcc ggg ggc ctg gcc cct ggt ggg ggt cgg gga gcg ctt ttg 96 Val Pro Ala Gly Gly Leu Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu
20 25 30 gat caa atc cgg cag gga att cag ctg aac aag acc cct ggg gcc cca 144 Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro
35 40 45 gag agc tca gcg ctg cag cca cca cct cag agc tca gag gga ctg gtg 192 Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val
50 55 60

ggg gcc ctg atg cac gtg atg cag aag aga agc aga gcc atc cac tcc 240 Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser
65 70 75 80 tcc gac gaa ggg gag gac cag gct ggc gat gaa gat gaa gat gat gaa 288 Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Ala Gly Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu
85 90 95 tgg gat gac 297 Trp Asp Asp <210> 4 <211> 99 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine WASP humaine <400> 4 Pro Ser Ser Gly Asn Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Ala Leu 1 5 10 15 Val Pro Ala Gly Gly Leu Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu
20 25 30 Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro
35 40 45 Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val
50 55 60 Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser
65 70 75 80 Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Ala Gly Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu
85 90 95 Trp Asp Asp <210> 5 <211> 252 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine WASP humaine <220> <221> CDS <222> (1)..(252) <400> 5 ccc agc tcc ggg aat gga cca gcc cct ccc cca ctc cct cct gct ctg 48 Pro Ser Ser Gly Asn Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Ala Leu
1 5 10 15

gtg cet gcc ggg ggc ctg gcc cet ggt ggg ggt cgg gga gcg ctt ttg 96 Val Pro Ala Gly Gly Leu Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu
20 25 30 gat caa atc cgg cag gga att cag ctg aac aag acc cct ggg gcc cca 144 Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro
35 40 45 gag agc tca gcg ctg cag cca cca cet cag agc tca gag gga ctg gtg 192 Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val
50 55 60 ggg gcc ctg atg cac gtg atg cag aag aga agc aga gcc atc cac tcc 240 Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser
65 70 75 80 tcc gac gaa ggg 252 Ser Asp Glu Gly <210> 6 <211> 84 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine WASP humaine <400> 6 Pro Ser Ser Gly Asn Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Ala Leu
1 5 10 15 Val Pro Ala Gly Gly Leu Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu
20 25 30 Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro
35 40 45 Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val
50 55 60 Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser
65 70 75 80 Ser Asp Glu Gly <210> 7 <211> 219 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine WASP humaine <220> <221> CDS <222> (1)..(219)

<400> 7 ggt cgg gga gcg ctt ttg gat caa atc cgg cag gga att cag ctg aac 48 Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn
1 5 10 15 aag acc cct ggg gcc cca gag agc tca gcg ctg cag cca cca cct cag 96 Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin
20 25 30 agc tca gag gga ctg gtg ggg gcc ctg atg cac gtg atg cag aag aga 144 Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg
35 40 45 agc aga gcc atc cac tcc tcc gac gaa ggg gag gac cag gct ggc gat 192 Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Ala Gly Asp - 50 55 60 gaa gat gaa gat gat gaa tgg gat gac 219 Glu Asp Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp
65 70 <210> 8 <211> 73 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine WASP humaine <400> 8 Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn
1 5 10 15 Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin
20 25 30 Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg
35 40 45 Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Ala Gly Asp
50 55 60 Glu Asp Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp
65 70 <210> 9 <211> 174 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine WASP humaine <220> <221> CDS <222> (1)..(174) <400> 9

ggt cgg gga gcg ctt ttg gat caa atc cgg cag gga att cag ctg aac 48 Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn 1 5 10 15 aag acc cct ggg gcc cca gag age tca gcg ctg cag cca cca cet cag 96 Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gln
20 25 30 age tca gag gga ctg gtg ggg gcc ctg atg cac gtg atg cag aag aga 144 Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg
35 40 45 age aga gcc atc cac tcc tcc gac gaa ggg 174 Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly
50 55 <210> 10 <211> 58 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine WASP humaine <400> 10 Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn 1 5 10 15 Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin
20 25 30 Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg
35 40 45 Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly
50 55 <210> 11 <211> 1518 <212> ADN <213> Homo sapiens <220> <221> CDS <222> (1)..(1518) <400> 11 atg agc tcc gtc cag cag cag ccg ccg ccg ccg cgg agg gtc acc aac 48 Met Ser Ser Val Gin Gin Gin Pro Pro Pro Pro Arg Arg Val Thr Asn 1 5 10 15 gtg ggg tcc ctg ttg ctc acc ccg cag gag aac gag tcc ctc ttc act 96 Val Gly Ser Leu Leu Leu Thr Pro Gin Glu Asn Glu Ser Leu Phe Thr
20 25 30 ttc ctc ggc aag aaa tgt gtg act atg tct tca gca gtg gtg cag tta 144 Phe Leu Gly Lys Lys Cys Val Thr Met Ser Ser Ala Val Val Gin Leu
35 40 45

tat gca gca gat cgg aac tgt atg tgg tca aag aag tgc agt ggt gtt 192 Tyr Ala Ala Asp Arg Asn Cys Met Trp Ser Lys Lys Cys Ser Gly Val
50 55 60 gct tgt ctt gtt aag gac aat cca cag aga tct cat ttt tta aga ata 240 Ala Cys Leu Val Lys Asp Asn Pro Gin Arg Ser His Phe Leu Arg Ile
65 70 75 80 ttt gac att aag gat ggg aaa cta ttg tgg gaa caa gag cta tac aat 288 Phe Asp Ile Lys Asp Gly Lys Leu Leu Trp Glu Gin Glu Leu Tyr Asn
85 90 95 aac ttt gta tat aat agt cet aga gga tat ttt cat acc ttt gct gga 336 Asn Phe Val Tyr Asn Ser Pro Arg Gly Tyr Phe His Thr Phe Ala Gly
100 105 110 gat act tgt caa gtt gct ctt aat ttt gcc aat gaa gaa gaa gca aaa 384 Asp Thr Cys Gin Val Ala Leu Asn Phe Ala Asn Glu Glu Glu Ala Lys
115 120 125 aaa ttt cga aaa gca gtt aca gac ctt ttg ggc cgt cga caa agg aaa 432 Lys Phe Arg Lys Ala Val Thr Asp Leu Leu Gly Arg Arg Gin Arg Lys
130 135 140 tct gag aaa aga cga gat ccc cca aat ggt cet aat cta ccc atg gct 480 Ser Glu Lys Arg Arg Asp Pro Pro Asn Gly Pro Asn Leu Pro Met Ala 145 150 155 160 aca gtt gat ata aaa aat cca gaa atc aca aca aat aga ttt tat ggt 528 Thr Val Asp Ile Lys Asn Pro Glu Ile Thr Thr Asn Arg Phe Tyr Gly
165 170 175 cca caa gtc aac aac atc tcc cat acc aaa gaa aag aag aag gga aaa 576 Pro Gin Val Asn Asn Ile Ser His Thr Lys Glu Lys Lys Lys GlyLys
180 185 190 gct aaa aag aag aga tta acc aag gga gat ata gga aca cca agc aat 624 Ala Lys Lys Lys Arg Leu Thr Lys Gly Asp Ile Gly Thr Pro Ser Asn
195 200 205 ttc cag cac att gga cat gtt ggt tgg gat cca aat aca ggc tct gat 672 Phe Gin His Ile Gly His Val Gly Trp Asp Pro Asn Thr Gly Ser Asp
210 215 220 ctg aat aat ttg gat cca gaa ttg aag aat ctt ttt gat atg tgt gga 720 Leu Asn Asn Leu Asp Pro Glu Leu Lys Asn Leu Phe Asp Met Cys Gly 225 230 235 240 atc tta gag gca caa ctt aaa gaa aga gaa aca tta aaa gtt ata tat 768 Ile Leu Glu Ala Gin Leu Lys Glu Arg Glu Thr Leu Lys Val Ile Tyr
245 250 255 gac ttt att gaa aaa aca gga ggt gtt gaa gct gtt aaa aat gaa ctg 816 Asp Phe Ile Glu Lys Thr Gly Gly Val Glu Ala Val Lys Asn Glu Leu
260 265 270 cgg agg caa gca cca cca cet cca cca cca tca agg gga ggg cca cet 864 Arg Arg Gin Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Gly Gly Pro Pro
275 280 285

cet cet cet ccc cet cca cat agc tcg ggt cet cet cet cet cet gct 912 Pro Pro Pro Pro Pro Pro His Ser Ser Gly Pro Pro Pro Pro Pro Ala
290 295 300 agg gga aga ggc gct cet ccc cca cca cet tca aga gct ccc aca gct 960 Arg Gly Arg Gly Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Ala Pro Thr Ala 305 310 315 320 gca cet cca cca ccg cet cet tcc agg cca agt gta gaa gtc cet cca 1008 Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Pro Ser Val Glu Val Pro Pro
325 330 335 cca ccg cca aat agg atg tac cet cet cca cet cca gcc ctt ccc tcc 1056 Pro Pro Pro Asn Arg Met Tyr Pro Pro Pro Pro Pro Ala Leu Pro Ser
340 345 350 tca gca cet tca ggg cet cca cca cca cet cca tct gtg ttg ggg gta 1104 Ser Ala Pro Ser Gly Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Val Leu Gly Val
355 360 365 ggg cca gtg gca cca ccc cca ccg cet cca cet cca cet cet cet ggg 1152 Gly Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Gly
370 375 380 cca ccg ccc ccg cet ggc ctg cet tct gat ggg gac cat cag gtt cca 1200 Pro Pro Pro Pro Pro Gly Leu Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro 385 390 395 400 act act gca gga aac aaa gca gct ctt tta gat caa att aga gag ggt 1248 Thr Thr Ala Gly Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly
405 410 415 gct cag cta aaa aaa gtg gag cag aac agt cgg cca gtg tcc tgc tct 1296 Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser
420 425 430 gga cga gat gca ctg tta gac cag ata cga cag ggt atc caa cta aaa 1344 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys
435 440 445 tct gtg gct gat ggc caa gag tct aca cca cca aca cet gca ccc act 1392 Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr
450 455 460 tca gga att gtg ggt gca tta atg gaa gtg atg cag aaa agg age aaa 1440 Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys 465 470 475 480 gcc att cat tct tca gat gaa gat gaa gat gaa gat gat gaa gaa gat 1488 Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp
485 490 495 ttt gag gat gat gat gag tgg gaa gac tga 1518 Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp
500 505 <210> 12 <211> 505 <212> PRT <213> Homo sapiens

<400> 12 Met Ser Ser Val Gin Gin Gin Pro Pro Pro Pro Arg Arg Val Thr Asn 1 5 10 15 Val Gly Ser Leu Leu Leu Thr Pro Gin Glu Asn Glu Ser Leu Phe Thr
20 25 30 Phe Leu Gly Lys Lys Cys Val Thr Met Ser Ser Ala Val Val Gin Leu
35 40 45 Tyr Ala Ala Asp Arg Asn Cys Met Trp Ser Lys Lys Cys Ser Gly Val
50 55 60 Ala Cys Leu Val Lys Asp Asn Pro Gin Arg Ser His Phe Leu Arg Ile
65 70 75 80 Phe Asp Ile Lys Asp Gly Lys Leu Leu Trp Glu Gin Glu Leu Tyr Asn
85 90 95 Asn Phe Val Tyr Asn Ser Pro Arg Gly Tyr Phe His Thr Phe Ala Gly
100 105 110 Asp Thr Cys Gin Val Ala Leu Asn Phe Ala Asn Glu Glu Glu Ala Lys
115 120 125 Lys Phe Arg Lys Ala Val Thr Asp Leu Leu Gly Arg Arg Gin Arg Lys
130 135 140 Ser Glu Lys Arg Arg Asp Pro Pro Asn Gly Pro Asn Leu Pro Met Ala 145 150 155 160 Thr Val Asp Ile Lys Asn Pro Glu Ile Thr Thr Asn Arg Phe Tyr Gly
165 170 175 Pro Gin Val Asn Asn Ile Ser His Thr Lys Glu Lys Lys Lys Gly Lys
180 185 190 Ala Lys Lys Lys Arg Leu Thr Lys Gly Asp Ile Gly Thr Pro Ser Asn
195 200 205 Phe Gin His Ile Gly His Val Gly Trp Asp Pro Asn Thr Gly Ser Asp
210 215 220 Leu Asn Asn Leu Asp Pro Glu Leu Lys Asn Leu Phe Asp Met Cys Gly 225 230 235 240 Ile Leu Glu Ala Gin Leu Lys Glu Arg Glu Thr Leu Lys Val Ile Tyr
245 250 255 Asp Phe Ile Glu Lys Thr Gly Gly Val Glu Ala Val Lys Asn Glu Leu
260 265 270 Arg Arg Gin Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Gly Gly Pro Pro
275 280 285 Pro Pro Pro Pro Pro Pro His Ser Ser Gly Pro Pro Pro Pro Pro Ala
290 295 300 Arg Gly Arg Gly Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Ala Pro Thr Ala 305 310 315 320

Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Pro Ser Val Glu Val Pro Pro
325 330 335 Pro Pro Pro Asn Arg Met Tyr Pro Pro Pro Pro Pro Ala Leu Pro Ser
340 345 350 Ser Ala Pro Ser Gly Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Val Leu Gly Val
355 360 365 Gly Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Gly
370 375 380 Pro Pro Pro Pro Pro Gly Leu Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro 385 390 395 400 Thr Thr Ala Gly Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly
405 410 415 Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser
420 425 430 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys
435 440 445 Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr
450 455 460 Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys 465 470 475 480 Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp
485 490 495 Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp
500 505 <210> 13 <211> 342 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP humaine <220> <221> CDS <222> (1)..(342) <400> 13 cct tct gat ggg gac cat cag gtt cca act act gca gga aac aaa gca 48 Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro Thr Thr Ala Gly Asn Lys Ala 1 5 10 15 gct ctt tta gat caa att aga gag ggt gct cag cta aaa aaa gtg gag 96 Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu
20 25 30

cag aac agt cgg cca gtg tcc tgc tct gga cga gat gca ctg tta gac 144 Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp
35 40 45 cag ata cga cag ggt atc caa cta aaa tct gtg gct gat ggc caa gag 192 Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu
50 55 60 tct aca cca cca aca cet gca ccc act tca gga att gtg ggt gca tta 240 Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu
65 70 75 80 atg gaa gtg atg cag aaa agg agc aaa gcc att cat tct tca gat gaa 288 Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu
85 90 95 gat- gaa gat gaa gat gat gaa gaa gat ttt gag gat gat gat gag tgg 336 Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp
100 105 110 gaa gac 342 Glu Asp <210> 14 <211> 114 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP humaine <400> 14 Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro Thr Thr Ala Gly Asn Lys Ala
1 5 10 15 Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu
20 25 30 Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp
35 40 45 Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu
50 55 60 Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu
65 70 75 80 Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu
85 90 95 Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp
100 105 110 Glu Asp <210> 15 <211> 291 <212> ADN

<213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP humaine <220> <221> CDS <222> (1)..(291) <400> 15 cct tct gat ggg gac cat cag gtt cca act act gca gga aac aaa gca 48 Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro Thr Thr Ala Gly Asn Lys Ala 1 5 10 15 gct ctt tta gat caa att aga gag ggt gct cag cta aaa aaa gtg gag 96 Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu
20 25 30 cag aac agt cgg cca gtg tcc tgc tct gga cga gat gca ctg tta gac 144 Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp
35 40 45 cag ata cga cag ggt atc caa cta aaa tct gtg gct gat ggc caa gag 192 Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu
50 55 60 tct aca cca cca aca cct gca ccc act tca gga att gtg ggt gca tta 240 Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu
65 70 75 80 atg gaa gtg atg cag aaa agg agc aaa gcc att cat tct tca gat gaa 288 Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu
85 90 95 gat 291 Asp <210> 16 <211> 97 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP humaine <400> 16 Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro Thr Thr Ala Gly Asn Lys Ala
1 5 10 15 Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu
20 25 30 Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp
35 40 45 Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu
50 55 60 Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu
65 70 75 80

Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu
85 90 95 Asp <210> 17 <211> 303 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP humaine <220> <221> CDS <222> (1)..(303) <400> 17 aac aaa gca gct ctt tta gat caa att aga gag ggt gct cag cta aaa 48 Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys 1 5 10 15 aaa gtg gag cag aac agt cgg cca gtg tcc tgc tct gga cga gat gca 96 Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala
20 25 30 ctg tta gac cag ata cga cag ggt atc caa cta aaa tct gtg gct gat 144 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp
35 40 45 ggc caa gag tct aca cca cca aca cct gca ccc act tca gga att gtg 192 Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val
50 55 60 ggt gca tta atg gaa gtg atg cag aaa agg agc aaa gcc att cat tct 240 Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser
65 70 75 80 tca gat gaa gat gaa gat gaa gat gat gaa gaa gat ttt gag gat gat 288 Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp Phe Glu Asp Asp
85 90 95 gat gag tgg gaa gac 303 Asp Glu Trp Glu Asp
100 <210> 18 <211> 101 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP humaine

<400> 18 Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys 1 5 10 15 Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala
20 25 30 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp
35 40 45 Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val
50 55 60 Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser
65 70 75 80 Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp Phe Glu Asp Asp
85 90 95 Asp Glu Trp Glu Asp
100 <210> 19 <211> 252 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP humaine <220> <221> CDS <222> (1)..(252) <400> 19 aac aaa gca gct ctt tta gat caa att aga gag ggt gct cag cta aaa 48 Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys
1 5 10 15 aaa gtg gag cag aac agt cgg cca gtg tcc tgc tct gga cga gat gca 96 Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala
20 25 30 ctg tta gac cag ata cga cag ggt atc caa cta aaa tct gtg gct gat 144 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp
35 40 45 ggc caa gag tct aca cca cca aca cet gca ccc act tca gga att gtg 192 Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val
50 55 60 ggt gca tta atg gaa gtg atg cag aaa agg agc aaa gcc att cat tct 240 Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser
65 70 75 80 tca gat gaa gat 252 Ser Asp Glu Asp

<210> 20 <211> 84 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP humaine <400> 20 Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys 1 5 10 15 Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala
20 25 30 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp
35 40 45 Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val
50 55 60 Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser
65 70 75 80 Ser Asp Glu Asp <210> 21 <211> 219 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP humaine <220> <221> CDS <222> (1)..(219) <400> 21 gga cga gat gca ctg tta gac cag ata cga cag ggt atc caa cta aaa 48 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys
1 5 10 15 tct gtg gct gat ggc caa gag tct aca cca cca aca cct gca ccc act 96 Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr
20 25 30 tca gga att gtg ggt gca tta atg gaa gtg atg cag aaa agg agc aaa 144 Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys
35 40 45 gcc att cat tct tca gat gaa gat gaa gat gaa gat gat gaa gaa gat 192 Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp
50 55 60

ttt gag gat gat gat gag tgg gaa gac 219 Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp
65 70 <210> 22 <211> 73 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP humaine <400> 22 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys
1 5 10 15 Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr
20 25 30 Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys
35 40 45 Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp
50 55 60 Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp
65 70 <210> 23 <211> 168 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP humaine <220> <221> CDS <222> (1)..(168) <400> 23 gga cga gat gca ctg tta gac cag ata cga cag ggt atc caa cta aaa 48 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys
1 5 10 15 tct gtg gct gat ggc caa gag tct aca cca cca aca cct gca ccc act 96 Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr
20 25 30 tca gga att gtg ggt gca tta atg gaa gtg atg cag aaa agg agc aaa 144 Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys
35 40 45 gcc att cat tct tca gat gaa gat 168 Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp
50 55

<210> 24 <211> 56 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP humaine <400> 24 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys 1 5 10 15 Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr
20 25 30 Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys
35 40 45 Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp
50 55 <210> 25 <211> 1758 <212> ADN <213> Homo sapiens <220> <221> CDS <222> (1)..(1677) <400> 25 atg ccg cta gtg aaa aga aac atc gat cet agg cac ttg tgc cac aca 48 Met Pro Leu Val Lys Arg Asn Ile Asp Pro Arg His Leu Cys His Thr
1 5 10 15 gca ctg cct aga ggc att aag aat gaa ctg gaa tgt gta acc aat att 96 Ala Leu Pro Arg Gly Ile Lys Asn Glu Leu Glu Cys Val Thr Asn Ile
20 25 30 tcc ttg gca aat ata att aga caa cta agt age cta agt aaa tat gct 144 Ser Leu Ala Asn Ile Ile Arg Gin Leu Ser Ser Leu Ser Lys Tyr Ala
35 40 45 gaa gat ata ttt gga gaa tta ttc aat gaa gca cat agt ttt tcc ttc 192 Glu Asp Ile Phe Gly Glu Leu Phe Asn Glu Ala His Ser Phe Ser Phe
50 55 60 aga gtc aac tca ttg caa gaa cgt gtg gac cgt tta tct gtt agt gtt 240 Arg Val Asn Ser Leu Gin Glu Arg Val Asp Arg Leu Ser Val Ser Val
65 70 75 80 aca cag ctt gat cca aag gaa gaa gaa ttg tct ttg caa gat ata aca 288 Thr Gin Leu Asp Pro Lys Glu Glu Glu Leu Ser Leu Gin Asp Ile Thr
85 90 95 atg agg aaa gct ttc cga agt tct aca att caa gac cag cag ctt ttc 336 Met Arg Lys Ala Phe Arg Ser Ser Thr Ile Gin Asp Gin Gin Leu Phe
100 105 110

gat cgc aag act ttg cet att cca tta cag gag acg tac gat gtt tgt 384 Asp Arg Lys Thr Leu Pro Ile Pro Leu Gin Glu Thr Tyr Asp Val Cys
115 120 125 gaa cag cet cca cet ctc aat ata ctc act cet tat aga gat gat ggt 432 Glu Gin Pro Pro Pro Leu Asn Ile Leu Thr Pro Tyr Arg Asp Asp Gly
130 135 140 aaa gaa ggt ctg aag ttt tat acc aat cet tcg tat ttc ttt gat cta 480 Lys Glu Gly Leu Lys Phe Tyr Thr Asn Pro Ser Tyr Phe Phe Asp Leu 145 150 155 160 tgg aaa gaa aaa atg ttg caa gat aca gag gat aag agg aag gaa aag 528 Trp Lys Glu Lys Met Leu Gin Asp Thr Glu Asp Lys Arg Lys Glu Lys
165 170 175 agg aag cag aag cag aaa aat cta gat cgt cet cat gaa cca gaa aaa 576 Arg Lys Gin Lys Gin Lys Asn Leu Asp Arg Pro His Glu Pro Glu Lys
180 185 190 gtg cca aga gca cet cat gac agg cgg cga gaa tgg cag aag ctg gcc 624 Val Pro Arg Ala Pro His Asp Arg Arg Arg Glu Trp Gin Lys Leu Ala
195 200 205 caa ggt cca gag ctg gct gaa gat gat gct aat ctc tta cat aag cat 672 Gin Gly Pro Glu Leu Ala Glu Asp Asp Ala Asn Leu Leu His Lys His
210 215 220 att gaa gtt gct aat ggc cca gcc tct cat ttt gaa aca aga cet cag 720 Ile Glu Val Ala Asn Gly Pro Ala Ser His Phe Glu Thr Arg Pro Gin 225 230 235 240 aca tac gtg gat cat atg gat gga tct tac tca ctt tct gcc ttg cca 768 Thr Tyr Val Asp His Met Asp Gly Ser Tyr Ser Leu Ser Ala Leu Pro
245 250 255 ttt agt cag atg agt gag ctt ctg act aga gct gag gaa agg gta tta 816 Phe Ser Gin Met Ser Glu Leu Leu Thr Arg Ala Glu Glu Arg Val Leu
260 265 270 gtc aga cca cat gaa cca cet cca cet cca cca atg cat gga gca gga 864 Val Arg Pro His Glu Pro Pro Pro Pro Pro Pro Met His Gly Ala Gly
275 280 285 gat gca aaa ccg ata ccc acc tgt atc agt tct gct aca ggt ttg ata 912 Asp Ala Lys Pro Ile Pro Thr Cys Ile Ser Ser Ala Thr Gly Leu Ile
290 295 300 gaa aat cgc cet cag tca cca gct aca ggc aga aca cet gtg ttt gtg 960 Glu Asn Arg Pro Gin Ser Pro Ala Thr Gly Arg Thr Pro Val Phe Val 305 310 315 320 agc ccc act ccc cca cet cet cca cca cet ctt cca tct gcc ttg tca 1008 Ser Pro Thr Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Leu Pro Ser Ala Leu Ser
325 330 335 act tcc tca tta aga gct tca atg act tca act cet ccc cet cca gta 1056 Thr Ser Ser Leu Arg Ala Ser Met Thr Ser Thr Pro Pro Pro Pro Val
340 345 350

cet ccc cca cet cca cet cca gcc act gct ttg caa gct cca gca gta 1104 Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ala Thr Ala Leu Gin Ala Pro Ala Val
355 360 365 cca cca cet cca gct cet ctt cag att gcc cet gga gtt ctt cac cca 1152 Pro Pro Pro Pro Ala Pro Leu Gin Ile Ala Pro Gly Val Leu His Pro
370 375 380 gct cet cet cca att gca cet cet cta gta cag ccc tct cca cca gta 1200 Ala Pro Pro Pro Ile Ala Pro Pro Leu Val Gin Pro Ser Pro Pro Val 385 390 395 400 gct aga gct gcc cca gta tgt gag act gta cca gtt cat cca ctc cca 1248 Ala Arg Ala Ala Pro Val Cys Glu Thr Val Pro Val His Pro Leu Pro
405 410 415 caa ggt gaa gtt cag ggg ctg cet cca ccc cca cca ccg cet cet ctg 1296 Gin Gly Glu Val Gin Gly Leu Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Leu
420 425 430 cet cca cet ggc att cga cca tca tca cet gtc aca gtt aca gct ctt 1344 Pro Pro Pro Gly Ile Arg Pro Ser Ser Pro Val Thr Val Thr Ala Leu
435 440 445 gct cat cet ccc tct ggg cta cat cca act cca tct act gcc cca ggt 1392 Ala His Pro Pro Ser Gly Leu His Pro Thr Pro Ser Thr Ala Pro Gly
450 455 460 ccc cat gtt cca tta atg cet cca tct cet cca tca caa gtt ata cet 1440 Pro His Val Pro Leu Met Pro Pro Ser Pro Pro Ser Gin Val Ile Pro 465 470 475 480 gct tct gag cca aag cgc cat cca tca acc cta cet gta atc agt gat 1488 Ala Ser Glu Pro Lys Arg His Pro Ser Thr Leu Pro Val Ile Ser Asp
485 490 495 gcc agg agt gtg cta ctg gaa gca ata cga aaa ggt att cag cta cgc 1536 Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg
500 505 510 aaa gta gaa gag cag cgt gaa cag gaa gct aag cat gaa cgc att gaa 1584 Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu
515 520 525 aac gat gtt gcc acc atc ctg tct cgc cgt att gct gtt gaa tat agt 1632 Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser
530 535 540 gat tcg gaa gat gat tca gaa ttt gat gaa gta gat tgg ttg gag 1677 Asp Ser Glu Asp Asp Ser Glu Phe Asp Glu Val Asp Trp Leu Glu 545 550 555 taagaaaaat gcattgataa atattacaaa actgaatgca aatgtccttt gtggtgcttg 1737 ttccttgaaa atgtttggtc a 1758 <210> 26 <211> 559 <212> PRT <213> Homo sapiens

<400> 26 Met Pro Leu Val Lys Arg Asn Ile Asp Pro Arg His Leu Cys His Thr
1 5 10 15 Ala Leu Pro Arg Gly Ile Lys Asn Glu Leu Glu Cys Val Thr Asn Ile
20 25 30 Ser Leu Ala Asn Ile Ile Arg Gin Leu Ser Ser Leu Ser Lys Tyr Ala
35 40 45 Glu Asp Ile Phe Gly Glu Leu Phe Asn Glu Ala His Ser Phe Ser Phe
50 55 60 Arg Val Asn Ser Leu Gin Glu Arg Val Asp Arg Leu Ser Val Ser Val
65- 70 75 80 Thr Gin Leu Asp Pro Lys Glu Glu Glu Leu Ser Leu Gin Asp Ile Thr
85 90 95 Met Arg Lys Ala Phe Arg Ser Ser Thr Ile Gin Asp Gin Gin Leu Phe
100 105 110 Asp Arg Lys Thr Leu Pro Ile Pro Leu Gin Glu Thr Tyr Asp Val Cys
115 120 125 Glu Gin Pro Pro Pro Leu Asn Ile Leu Thr Pro Tyr Arg Asp Asp Gly
130 135 140 Lys Glu Gly Leu Lys Phe Tyr Thr Asn Pro Ser Tyr Phe Phe Asp Leu 145 150 155 160 Trp Lys Glu Lys Met Leu Gin Asp Thr Glu Asp Lys Arg Lys Glu Lys
165 170 175 Arg Lys Gin Lys Gin Lys Asn Leu Asp Arg Pro His Glu Pro Glu Lys
180 185 190 Val Pro Arg Ala Pro His Asp Arg Arg Arg Glu Trp Gin Lys Leu Ala
195 200 205 Gin Gly Pro Glu Leu Ala Glu Asp Asp Ala Asn Leu Leu His Lys His
210 215 220 Ile Glu Val Ala Asn Gly Pro Ala Ser His Phe Glu Thr Arg Pro Gln 225 230 235 240 Thr Tyr Val Asp His Met Asp Gly Ser Tyr Ser Leu Ser Ala Leu Pro
245 250 255 Phe Ser Gin Met Ser Glu Leu Leu Thr Arg Ala Glu Glu Arg Val Leu
260 265 270 Val Arg Pro His Glu Pro Pro Pro Pro Pro Pro Met His Gly Ala Gly
275 280 285 Asp Ala Lys Pro Ile Pro Thr Cys Ile Ser Ser Ala Thr Gly Leu Ile
290 295 300 Glu Asn Arg Pro Gin Ser Pro Ala Thr Gly Arg Thr Pro Val Phe Val 305 310 315 320

Ser Pro Thr Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Leu Pro Ser Ala Leu Ser
325 330 335 Thr Ser Ser Leu Arg Ala Ser Met Thr Ser Thr Pro Pro Pro Pro Val
340 345 350 Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ala Thr Ala Leu Gin Ala Pro Ala Val
355 360 365 Pro Pro Pro Pro Ala Pro Leu Gin Ile Ala Pro Gly Val Leu His Pro
370 375 380 Ala Pro Pro Pro Ile Ala Pro Pro Leu Val Gin Pro Ser Pro Pro Val 385 390 395 400 Ala Arg Ala Ala Pro Val Cys Glu Thr Val Pro Val His Pro Leu Pro
405 410 415 Gin Gly Glu Val Gin Gly Leu Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Leu
420 425 430 Pro Pro Pro Gly Ile Arg Pro Ser Ser Pro Val Thr Val Thr Ala Leu
435 440 445 Ala His Pro Pro Ser Gly Leu His Pro Thr Pro Ser Thr Ala Pro Gly
450 455 460 Pro His Val Pro Leu Met Pro Pro Ser Pro Pro Ser Gin Val Ile Pro 465 470 475 480 Ala Ser Glu Pro Lys Arg His Pro Ser Thr Leu Pro Val Ile Ser Asp
485 490 495 Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg
500 505 510 Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu
515 520 525 Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser
530 535 540 Asp Ser Glu Asp Asp Ser Glu Phe Asp Glu Val Asp Trp Leu Glu 545 550 555 <210> 27 <211> 351 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Scarl humaine <220> <221> CDS <222> (1)..(351)

<400> 27 gtc aca gtt aca gct ctt gct cat cet ccc tct ggg cta cat cca act 48 Val Thr Val Thr Ala Leu Ala His Pro Pro Ser Gly Leu His Pro Thr 1 5 10 15 cca tct act gcc cca ggt ccc cat gtt cca tta atg cet cca tct cet 96 Pro Ser Thr Ala Pro Gly Pro His Val Pro Leu Met Pro Pro Ser Pro
20 25 30 cca tca caa gtt ata cet gct tct gag cca aag cgc cat cca tca acc 144 Pro Ser Gin Val Ile Pro Ala Ser Glu Pro Lys Arg His Pro Ser Thr
35 40 45 cta cet gta atc agt gat gcc agg agt gtg cta ctg gaa gca ata cga 192 Leu Pro Val Ile Ser Asp Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg
50 55 60 aaa ggt att cag cta cgc aaa gta gaa gag cag cgt gaa cag gaa gct 240 Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala
65 70 75 80 aag cat gaa cgc att gaa aac gat gtt gcc acc atc ctg tct cgc cgt 288 Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg
85 90 95 att gct gtt gaa tat agt gat tcg gaa gat gat tca gaa ttt gat gaa 336 Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser Glu Asp Asp Ser Glu Phe Asp Glu
100 105 110 gta gat tgg ttg gag 351 Val Asp Trp Leu Glu
115 <210> 28 <211> 117 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Scarl humaine <400> 28 Val Thr Val Thr Ala Leu Ala His Pro Pro Ser Gly Leu His Pro Thr
1 5 10 15 Pro Ser Thr Ala Pro Gly Pro His Val Pro Leu Met Pro Pro Ser Pro
20 25 30 Pro Ser Gin Val Ile Pro Ala Ser Glu Pro Lys Arg His Pro Ser Thr
35 40 45 Leu Pro Val Ile Ser Asp Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg
50 55 60 Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala
65 70 75 80 Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg
85 90 95

Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser Glu Asp Asp Ser Glu Phe Asp Glu
100 105 110 Val Asp Trp Leu Glu
115 <210> 29 <211> 312 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Scarl humaine <220> <221> CDS <222> (1)..(312) <400> 29 gtc aca gtt aca gct ctt gct cat cct ccc tct ggg cta cat cca act 48 Val Thr Val Thr Ala Leu Ala His Pro Pro Ser Gly Leu His Pro Thr 1 5 10 15 cca tct act gcc cca ggt ccc cat gtt cca tta atg cct cca tct cct 96 Pro Ser Thr Ala Pro Gly Pro His Val Pro Leu Met Pro Pro Ser Pro
20 25 30 cca tca caa gtt ata cct gct tct gag cca aag cgc cat cca tca acc 144 Pro Ser Gin Val Ile Pro Ala Ser Glu Pro Lys Arg His Pro Ser Thr
35 40 45 cta cct gta atc agt gat gcc agg agt gtg cta ctg gaa gca ata cga 192 Leu Pro Val Ile Ser Asp Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg
50 55 60 aaa ggt att cag cta cgc aaa gta gaa gag cag cgt gaa cag gaa gct 240 Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala
65 70 75 80 aag cat gaa cgc att gaa aac gat gtt gcc accatc ctg tct cgc cgt 288 Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg
85 90 95 att gct gtt gaa tat agt gat tcg 312 Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser
100 <210> 30 <211> 104 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Scarl humaine <400> 30 Val Thr Val Thr Ala Leu Ala His Pro Pro Ser Gly Leu His Pro Thr 1 5 10 15

Pro Ser Thr Ala Pro Gly Pro His Val Pro Leu Met Pro Pro Ser Pro
20 25 30 Pro Ser Gin Val Ile Pro Ala Ser Glu Pro Lys Arg His Pro Ser Thr
35 40 45 Leu Pro Val Ile Ser Asp Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg
50 55 60 Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala
65 70 75 80 Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg
85 90 95 Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser
100 <210> 31 <211> 189 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Scarl humaine <220> <221> CDS <222> (1)..(189) <400> 31 gcc agg agt gtg cta ctg gaa gca ata cga aaa ggt att cag cta cgc 48 Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg
1 5 10 15 aaa gta gaa gag cag cgt gaa cag gaa gct aag cat gaa cgc att gaa 96 Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu
20 25 30 aac gat gtt gcc acc atc ctg tct cgc cgt att gct gtt gaa tat agt 144 Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser
35 40 45 gat tcg gaa gat gat tca gaa ttt gat gaa gta gat tgg ttg gag 189 Asp Ser Glu Asp Asp Ser Glu Phe Asp Glu Val Asp Trp Leu Glu
50 55 60 <210> 32 <211> 63 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Scarl humaine

<400> 32 Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg
1 5 10 15 Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu
20 25 30 Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser
35 40 45 Asp Ser Glu Asp Asp Ser Glu Phe Asp Glu Val Asp Trp Leu Glu
50 55 60 <210> 33 <211> 150 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Scarl humaine <220> <221> CDS <222> (1)..(150) <400> 33 gcc agg agt gtg cta ctg gaa gca ata cga aaa ggt att cag cta cgc 48 Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg
1 5 10 15 aaa gta gaa gag cag cgt gaa cag gaa gct aag cat gaa cgc att gaa 96 Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu
20 25 30 aac gat gtt gcc acc atc ctg tct cgc cgt att gct gtt gaa tat agt 144 Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser
35 40 45 gat tcg 150 Asp Ser
50 <210> 34 <211> 50 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Scarl humaine <400> 34 Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg
1 5 10 15 Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu
20 25 30

Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser
35 40 45 Asp Ser
50 <210> 35 <211> 2069 <212> ADN <213> Mus musculus <220> <221> CDS <222> (25)..(1584) <400> 35 agcaggacta aggcagaagg cage atg aat agt ggc cet ggc cet gta gga 51
Met Asn Ser Gly Pro Gly Pro Val Gly
1 5 ggc agg cet ggg gga cga ggg gga cca gcc gtt cag cag aac att cet 99 Gly Arg Pro Gly Gly Arg Gly Gly Pro Ala Val Gin Gin Asn Ile Pro
10 15 20 25 tcc aac ctc ctc cag gac cat gaa aac cag aga ctc ttt gag ctt ctt 147 Ser Asn Leu Leu Gin Asp His Glu Asn Gin Arg Leu Phe Glu Leu Leu
30 35 40 ggc cga aaa tgc tgg aca ctg gct acc aca gtt gtt cag ctc tac ctg 195 Gly Arg Lys Cys Trp Thr Leu Ala Thr Thr Val Val Gin Leu Tyr Leu
45 50 55 gca ctg ccc cet gga gct gag cac tgg acc atg gaa cac tgc ggg gct 243 Ala Leu Pro Pro Gly Ala Glu His Trp Thr Met Glu His Cys Gly Ala
60 65 70 gtg tgc ttc gtg aag gat aac cet cag aag tcc tac ttc atc cgc ctt 291 Val Cys Phe Val Lys Asp Asn Pro Gin Lys Ser Tyr Phe Ile Arg Leu
75 80 85 tat gcg cta cag gct ggt cgg cta ctc tgg gaa cag gag ctg tac tct 339 Tyr Ala Leu Gin Ala Gly Arg Leu Leu Trp Glu Gin Glu Leu Tyr Ser
90 95 100 105 cag ctg gtt tat ctc act ccc acc ccg ttc ttc cac act ttt gct gga 387 Gin Leu Val Tyr Leu Thr Pro Thr Pro Phe Phe His Thr Phe Ala Gly
110 115 120 gat gac tgt caa gta gga ctg aac ttt gcg gat gag agt gaa gcc cag 435 Asp Asp Cys Gin Val Gly Leu Asn Phe Ala Asp Glu Ser Glu Ala Gln
125 130 135 gcc ttc cgg gcc ttg gtg cag gag aag ata caa aaa agg aat cag agg 483 Ala Phe Arg Ala Leu Val Gin Glu Lys Ile Gin Lys Arg Asn Gin Arg
140 145 150 caa agc gga gaa aga cgc cag cta cca cca cca cca gca cca atc aat 531 Gin Ser Gly Glu Arg Arg Gin Leu Pro Pro Pro Pro Ala Pro Ile Asn
155 160 165

gag gag aga aga gga ggg ctc cca cet gtg ccc cca cac ccg ggt gga 579 Glu Glu Arg Arg Gly Gly Leu Pro Pro Val Pro Pro His Pro Gly Gly 170 175 180 185 gat cat ggg ggc cca tca ggt ggt cca cta tct cta gga ctt gtg acg 627 Asp His Gly Gly Pro Ser Gly Gly Pro Leu Ser Leu Gly Leu Val Thr
190 195 200 gtc gac att cag aac cet gac atc aca agt tca cga tac cgt ggg ctc 675 Val Asp Ile Gin Asn Pro Asp Ile Thr Ser Ser Arg Tyr Arg Gly Leu
205 210 215 cet gca cet ggc cet ggc cca act gat aag aaa cgc tca ggg aaa aag 723 Pro Ala Pro Gly Pro Gly Pro Thr Asp Lys Lys Arg Ser Gly Lys Lys
220 225 230 aag atc agc aaa gct gat atc gga gca ccg agt gga ttc aaa cat gtc 771 Lys Ile Ser Lys Ala Asp Ile Gly Ala Pro Ser Gly Phe Lys His Val
235 240 245 agc cac gtg ggc tgg gat ccc cag aat gga ttt gat gtg aac aac cta 819 Ser His Val Gly Trp Asp Pro Gin Asn Gly Phe Asp Val Asn Asn Leu 250 255 260 265 gac ccg gat ctg cgg agc ttg ttc tcc agg gca gga atc agc gag gcc 867 Asp Pro Asp Leu Arg Ser Leu Phe Ser Arg Ala Gly Ile Ser Glu Ala
270 275 280 cag ctc act gac gca gag acc tcc aag ctc atc tac gat ttt att gag 915 Gin Leu Thr Asp Ala Glu Thr Ser Lys Leu Ile Tyr Asp Phe Ile Glu
285 290 295 gac cag gga ggt cta gag gct gtc cgg cag gag atg agg cgc caa gag 963 Asp Gin Gly Gly Leu Glu Ala Val Arg Gin Glu Met Arg Arg Gin Glu
300 305 310 cca ctc cca cca cet ccg ccg cca tgc aga gga gga gga gga gga gga 1011 Pro Leu Pro Pro Pro Pro Pro Pro Cys Arg Gly Gly Gly Gly Gly Gly
315 320 325 gga gga gga gga gga gga gga gga gga gga gga ggc cag cet ctg aga 1059 Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gin Pro Leu Arg 330 335 340 345 cet cet gtt ttg ggg agt aat aag ggt cgc tca cet cca ctg ccc cet 1107 Pro Pro Val Leu Gly Ser Asn Lys Gly Arg Ser Pro Pro Leu Pro Pro
350 355 360 gta cet atg ggg ggt gcc cca cet cca cca aca cca cga ggg ccc cca 1155 Val Pro Met Gly Gly Ala Pro Pro Pro Pro Thr Pro Arg Gly Pro Pro
365 370 375 cca cca ggc cga ggg ggt cet cet cca cca ccc cet cca gcc act gga 1203 Pro Pro Gly Arg Gly Gly Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ala Thr Gly
380 385 390 cga tct gga cca cca cet cet cca ctc cet gga gct ggg gga cca cca 1251 Arg Ser Gly Pro Pro Pro Pro Pro Leu Pro Gly Ala Gly Gly Pro Pro
395 400 405

gca ccg cca cca cca cca cca cca cca cca cet cca ccc tgc cet ggg 1299 Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Cys Pro Gly 410 415 420 425 agt gga ccc gcc cet ccc ccg ctc cet cet act cca gtg tct ggg ggg 1347 Ser Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Thr Pro Val Ser Gly Gly
430 435 440 age cca gca cet ggt ggg ggc cgg ggt gca ctt ttg gac caa atc cgg 1395 Ser Pro Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg
445 450 455 cag gga att cag ctg aac aag acc cet gga gct cta gag aac tca gta 1443 Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val
460 465 470 cag caa cca ccc gcg cag cag tca gaa ggc cta gta ggt gcc ctg atg 1491 Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met
475 480 485 cat gtc atg cag aag agg agt aga gtc atc cat tcc tca gat gaa ggg 1539 His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly 490 495 500 505 gag gat cag acc ggc gag gat gaa gag gat gat gaa tgg gat gac 1584 Glu Asp Gin Thr Gly Glu Asp Glu Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp
510 515 520 taaagtcatc ttccttccag caagccagtt cctctccaca ctcactctgc catctagatt 1644 ctgctcccgc tggcagcttc ccaattcacc tgttggggaa cctcataccc aatctaaagt 1704 acacatgacg tcacctttca cctctcataa ctcagggatg aaacaggata aaattgagtc 1764 tatgtgtctg agtgtgtgtt cattcacatc ctaaatgagt agtttgggtt tctttccctc 1824 acagtccctt ttggctttga tcttgctttg tgtgttttta ttgagccttt cacaagtatg 1884 atctattatt cctttaagat ttcagccata gccgggtgtg gtggcgcacg cctttaattc 1944 cagcagaagg gaggcagagg caggtggatt tctgagttcg agaccagcct ggtctacaga 2004 gtgagttcca ggacagccag ggctatacag agaaaccctg tctcaaaaaa ccaaaaaaaa 2064 aaaaa 2069 <210> 36 <211> 520 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 36 Met Asn Ser Gly Pro Gly Pro Val Gly Gly Arg Pro Gly Gly Arg Gly 1 5 10 15 Gly Pro Ala Val Gin Gin Asn Ile Pro Ser Asn Leu Leu Gin Asp His
20 25 30 Glu Asn Gin Arg Leu Phe Glu Leu Leu Gly Arg Lys Cys Trp Thr Leu
35 40 45

Ala Thr Thr Val Val Gin Leu Tyr Leu Ala Leu Pro Pro Gly Ala Glu
50 55 60 His Trp Thr Met Glu His Cys Gly Ala Val Cys Phe Val Lys Asp Asn
65 70 75 80 Pro Gin Lys Ser Tyr Phe Ile Arg Leu Tyr Ala Leu Gin Ala Gly Arg
85 90 95 Leu Leu Trp Glu Gin Glu Leu Tyr Ser Gin Leu Val Tyr Leu Thr Pro
100 105 110 Thr Pro Phe Phe His Thr Phe Ala Gly Asp Asp Cys Gin Val Gly Leu
115 120 125 Asn" Phe Ala Asp Glu Ser Glu Ala Gin Ala Phe Arg Ala Leu Val Gin
130 135 140 Glu Lys Ile Gin Lys Arg Asn Gin Arg Gin Ser Gly Glu Arg Arg Gin 145 150 155 160 Leu Pro Pro Pro Pro Ala Pro Ile Asn Glu Glu Arg Arg Gly Gly Leu
165 170 175 Pro Pro Val Pro Pro His Pro Gly Gly Asp His Gly Gly Pro Ser Gly
180 185 190 Gly Pro Leu Ser Leu Gly Leu Val Thr Val Asp Ile Gin Asn Pro Asp
195 200 205 Ile Thr Ser Ser Arg Tyr Arg Gly Leu Pro Ala Pro Gly Pro Gly Pro
210 215 220 Thr Asp Lys Lys Arg Ser Gly Lys Lys Lys Ile Ser Lys Ala Asp Ile 225 230 235 240 Gly Ala Pro Ser Gly Phe Lys His Val Ser His Val Gly Trp Asp Pro
245 250 255 Gin Asn Gly Phe Asp Val Asn Asn Leu Asp Pro Asp Leu Arg Ser Leu
260 265 270 Phe Ser Arg Ala Gly Ile Ser Glu Ala Gin Leu Thr Asp Ala Glu Thr
275 280 285 Ser Lys Leu Ile Tyr Asp Phe Ile Glu Asp Gin Gly Gly Leu Glu Ala
290 295 300 Val Arg Gin Glu Met Arg Arg Gin Glu Pro Leu Pro Pro Pro Pro Pro 305 310 315 320 Pro Cys Arg Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly
325 330 335 Gly Gly Gly Gly Gly Gin Pro Leu Arg Pro Pro Val Leu Gly Ser Asn
340 345 350 Lys Gly Arg Ser Pro Pro Leu Pro Pro Val Pro Met Gly Gly Ala Pro
355 360 365

Pro Pro Pro Thr Pro Arg Gly Pro Pro Pro Pro Gly Arg Gly Gly Pro
370 375 380 Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ala Thr Gly Arg Ser Gly Pro Pro Pro Pro 385 390 395 400 Pro Leu Pro Gly Ala Gly Gly Pro Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro
405 410 415 Pro Pro Pro Pro Pro Pro Cys Pro Gly Ser Gly Pro Ala Pro Pro Pro
420 425 430 Leu Pro Pro Thr Pro Val Ser Gly Gly Ser Pro Ala Pro Gly Gly Gly
435 440 445 Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys
450 455 460 Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin 465 470 475 480 Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser
485 490 495 Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Thr Gly Glu Asp
500 505 510 Glu Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp
515 520 <210> 37 <211> 303 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine WASP murine <220> <221> CDS <222> (1)..(303) <400> 37 cet cca ccc tgc cet ggg agt gga ccc gcc cet ccc ccg ctc cet cet 48 Pro Pro Pro Cys Pro Gly Ser Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro 1 5 10 15 act cca gtg tct ggg ggg agc cca gca cet ggt ggg ggc cgg ggt gca 96 Thr Pro Val Ser Gly Gly Ser Pro Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala
20 25 30 ctt ttg gac caa atc cgg cag gga att cag ctg aac aag acc cet gga 144 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly
35 40 45 gct cta gag aac tca gta cag caa cca ccc gcg cag cag tca gaa ggc 192 Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin Ser Glu Gly
50 55 60

cta gta ggt gcc ctg atg cat gtc atg cag aag agg agt aga gtc atc 240 Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Val Ile
65 70 75 80 cat tcc tca gat gaa ggg gag gat cag acc ggc gag gat gaa gag gat 288 His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Thr Gly Glu Asp Glu Glu Asp
85 90 95 gat gaa tgg gat gac 303 Asp Glu Trp Asp Asp
100 <210> 38 <211> 101 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine WASP murine <400> 38 Pro Pro Pro Cys Pro Gly Ser Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro
1 5 10 15 Thr Pro Val Ser Gly Gly Ser Pro Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala
20 25 30 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly
35 40 45 Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin Ser Glu Gly
50 55 60 Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Val Ile
65 70 75 80 His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Thr Gly Glu Asp Glu Glu Asp
85 90 95 Asp Glu Trp Asp Asp
100 <210> 39 <211> 258 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine WASP murine <220> <221> CDS <222> (1)..(258)

<400> 39 cet cca ccc tgc cet ggg agt gga ccc gcc cct ccc ccg ctc cct cct 48 Pro Pro Pro Cys Pro Gly Ser Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro
1 5 10 15 act cca gtg tct ggg ggg agc cca gca cct ggt ggg ggc cgg ggt gca 96 Thr Pro Val Ser Gly Gly Ser Pro Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala
20 25 30 ctt ttg gac caa atc cgg cag gga att cag ctg aac aag acc cct gga 144 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly
35 40 45 gct cta gag aac tca gta cag caa cca ccc gcg cag cag tca gaa ggc 192 Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin Ser Glu Gly
50 55 60 cta gta ggt gcc ctg atg cat gtc atg cag aag agg agt aga gtc atc 240 Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Val Ile
65 70 75 80 cat tcc tca gat gaa ggg 258 His Ser Ser Asp Glu Gly
85 <210> 40 <211> 86 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine WASP murine <400> 40 Pro Pro Pro Cys Pro Gly Ser Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro
1 5 10 15 Thr Pro Val Ser Gly Gly Ser Pro Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala
20 25 30 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly
35 40 45 Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin Ser Glu Gly
50 55 60 Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Val Ile
65 70 75 80 His Ser Ser Asp Glu Gly
85 <210> 41 <211> 219 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle :

de la protéine WASP murine <220> <221> CDS <222> (1)..(219) <400> 41 ggc cgg ggt gca ctt ttg gac caa atc cgg cag gga att cag ctg aac 48 Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn 1 5 10 15 aag acc cct gga gct cta gag aac tca gta cag caa cca ccc gcg cag 96 Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin
20 25 30 cag tca gaa ggc cta gta ggt gcc ctg atg cat gtc atg cag aag agg 144 Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg
35 40 45 agt aga gtc atc cat tcc tca gat gaa ggg gag gat cag acc ggc gag 192 Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Thr Gly Glu
50 55 60 gat gaa gag gat gat gaa tgg gat gac 219 Asp Glu Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp
65 70 <210> 42 <211> 73 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine WASP murine <400> 42 Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn
1 5 10 15 Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gln
20 25 30 Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg
35 40 45 Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Thr Gly Glu
50 55 60 Asp Glu Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp
65 70 <210> 43 <211> 174 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine WASP murine

<220> <221> CDS <222> (1)..(174) <400> 43 ggc cgg ggt gca ctt ttg gac caa atc cgg cag gga att cag ctg aac 48 Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn 1 5 10 15 aag acc cct gga gct cta gag aac tca gta cag caa cca ccc gcg cag 96 Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin
20 25 30 cag tca gaa ggc cta gta ggt gcc ctg atg cat gtc atg cag aag agg 144 Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg
35 40 45 agt aga gtc atc cat tcc tca gat gaa ggg 174 Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly
50 55 <210> 44 <211> 58 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine WASP murine <400> 44 Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn 1 5 10 15 Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin
20 25 30 Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg
35 40 45 Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly
50 55 <210> 45 <211> 1588 <212> ADN <213> Rattus rattus <220> <221> CDS <222> (72)..(1574) <400> 45 cggagtggga ccgagtgctc gcccaccacc agaagagacg gccctggaca ctccacccca 60 ccggcgacac c atg agc tcg ggc cag cag ccc ccg cgg agg gtc acc aac 110
Met Ser Ser Gly Gin Gin Pro Pro Arg Arg Val Thr Asn 1 5 10

gtg ggc tcc ctg ctg ctc acc ccg caa gaa aac gag tct ctt ttc tcc 158 Val Gly Ser Leu Leu Leu Thr Pro Gin Glu Asn Glu Ser Leu Phe Ser
15 20 25 ttc ctc ggc aag aaa tgt gtg act atg tct tca gca gtg gtg cag tta 206 Phe Leu Gly Lys Lys Cys Val Thr Met Ser Ser Ala Val Val Gin Leu
30 35 40 45 tat gca gct gat cgg aac tgt atg tgg tca aag aag tgc agt ggt gtt 254 Tyr Ala Ala Asp Arg Asn Cys Met Trp Ser Lys Lys Cys Ser Gly Val
50 55 60 gct tgt ctt gtt aag gac aat cet cag aga tct tat ttt tta aga ata 302 Ala Cys Leu Val Lys Asp Asn Pro Gin Arg Ser Tyr Phe Leu Arg Ile
65 70 75 ttt gac att aag gat ggg aaa tta ctg tgg gaa caa gag cta tac aat 350 Phe Asp Ile Lys Asp Gly Lys Leu Leu Trp Glu Gin Glu Leu Tyr Asn
80 85 90 aac ttt gta tat aat agt cet aga gga tat ttt cat acc ttt gct gga 398 Asn Phe Val Tyr Asn Ser Pro Arg Gly Tyr Phe His Thr Phe Ala Gly
95 100 105 gat act tgt caa gta gct ctt aat ttt gcc aat gaa gaa gaa gca aaa 446 Asp Thr Cys Gin Val Ala Leu Asn Phe Ala Asn Glu Glu Glu Ala Lys 110 115 120 125 aag ttc cga aaa gca gtt aca gac ctg ttg ggt cga cga caa agg aaa 494 Lys Phe Arg Lys Ala Val Thr Asp Leu Leu Gly Arg Arg Gin Arg Lys
130 135 140 tct gaa aaa aga cga gat gct cca aat ggt ccc aat cta ccc atg gct 542 Ser Glu Lys Arg Arg Asp Ala Pro Asn Gly Pro Asn Leu Pro Met Ala
145 150 155 aca gtt gac ata aaa aat cca gaa atc aca aca aac agg ttt tat agt 590 Thr Val Asp Ile Lys Asn Pro Glu Ile Thr Thr Asn Arg Phe Tyr Ser
160 165 170 tca caa gtc aac aac atc tcc cac acc aaa gaa aag aag aaa gga aaa 638 Ser Gin Val Asn Asn Ile Ser His Thr Lys Glu Lys Lys Lys Gly Lys
175 180 185 gct aaa aag aag aga tta acc aag gca gat att gga aca cca agt aat 686 Ala Lys Lys Lys Arg Leu Thr Lys Ala Asp Ile Gly Thr Pro Ser Asn 190 195 200 205 ttc cag cac att gga cat gtt ggt tgg gat cca aat aca ggt ttt gat 734 Phe Gin His Ile Gly His Val Gly Trp Asp Pro Asn Thr Gly Phe Asp
210 215 220 cta aat aat ttg gat cca gaa ttg aag aat ctt ttt gat atg tgt ggg 782 Leu Asn Asn Leu Asp Pro Glu Leu Lys Asn Leu Phe Asp Met Cys Gly
225 230 235 atc tct gag gcc cag ctt aaa gac aga gaa aca tca aaa gtt att tat 830 Ile Ser Glu Ala Gin Leu Lys Asp Arg Glu Thr Ser Lys Val Ile Tyr
240 245 250

gac ttt att gaa aaa aca gga ggt gta gaa gct gtt aaa aat gaa ctc 878 Asp Phe Ile Glu Lys Thr Gly Gly Val Glu Ala Val Lys Asn Glu Leu
255 260 265 cga agg caa gca cca cca cet cet cca ccc tca aga gga gga cet ccc 926 Arg Arg Gin Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Gly Gly Pro Pro 270 275 280 285 cet cet cet ccc cet cet cac agc tca ggc cet cet ccc cet cet gcc 974 Pro Pro Pro Pro Pro Pro His Ser Ser Gly Pro Pro Pro Pro Pro Ala
290 295 300 cgt gga agg ggg gct cet ccc ccg cca cca tca aga gct cet act gct 1022 Arg Gly Arg Gly Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Ala Pro Thr Ala
305 310 315 gca cet cca cet cca cet cet tct agg cet ggt gtt gtc gtt cet cca 1070 Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Pro Gly Val Val Val Pro Pro
320 325 330 cet cet cca aac agg atg tac cet cet cca cca cca gcc ctg cet tcc 1118 Pro Pro Pro Asn Arg Met Tyr Pro Pro Pro Pro Pro Ala Leu Pro Ser
335 340 345 tca gca cet tca ggc cca cca cca cet ccg cet ctg tct atg gca ggg 1166 Ser Ala Pro Ser Gly Pro Pro Pro Pro Pro Pro Leu Ser Met Ala Gly 350 355 360 365 tcc aca gca cca cca cet cet cca cca cet ccc cet cca cca ggg cca 1214 Ser Thr Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Gly Pro
370 375 380 cca cet ccc cet ggc ctg cet tct gat ggt gac cat caa gtt cca gct 1262 Pro Pro Pro Pro Gly Leu Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro Ala
385 390 395 tct tca gga aac aaa gca gct ctt ttg gat caa att aga gag ggt gct 1310 Ser Ser Gly Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala
400 405 410 cag cta aaa aaa gtg gag cag aat agt cgg ccc gtg tcc tgc tca gga 1358 Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly
415 420 425 agg gat gca ctt cta gac cag ata cga cag ggc att cag ttg aaa tcc 1406 Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser 430 435 440 445 gtg tct gat ggc caa gag tcc aca cca cca acc ccc gcg ccc act tca 1454 Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser
450 455 460 gga att gtg ggt gcg ctg atg gaa gtg atg cag aaa agg age aaa gcc 1502 Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala
465 470 475 att cat tcc tca gat gaa gat gaa gat gat gat gat gaa gaa gat ttt 1550 Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Asp Glu Glu Asp Phe
480 485 490

cag gat gat gat gag tgg gaa gac tgatctatat tatt 1588 Gin Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp
495 500 <210> 46 <211> 501 <212> PRT <213> Rattus rattus <400> 46 Met Ser Ser Gly Gin Gin Pro Pro Arg Arg Val Thr Asn Val Gly Ser 1 5 10 15 Leu Leu Leu Thr Pro Gin Glu Asn Glu Ser Leu Phe Ser Phe Leu Gly
20 25 30 Lys Lys Cys Val Thr Met Ser Ser Ala Val Val Gin Leu Tyr Ala Ala
35 40 45 Asp Arg Asn Cys Met Trp Ser Lys Lys Cys Ser Gly Val Ala Cys Leu
50 55 60 Val Lys Asp Asn Pro Gin Arg Ser Tyr Phe Leu Arg Ile Phe Asp Ile
65 70 75 80 Lys Asp Gly Lys Leu Leu Trp Glu Gin Glu Leu Tyr Asn Asn Phe Val
85 90 95 Tyr Asn Ser Pro Arg Gly Tyr Phe His Thr Phe Ala Gly Asp Thr Cys
100 105 110 Gin Val Ala Leu Asn Phe Ala Asn Glu Glu Glu Ala Lys Lys Phe Arg
115 120 125 Lys Ala Val Thr Asp Leu Leu Gly Arg Arg Gin Arg Lys Ser Glu Lys
130 135 140 Arg Arg Asp Ala Pro Asn Gly Pro Asn Leu Pro Met Ala Thr Val Asp 145 150 155 160 Ile Lys Asn Pro Glu Ile Thr Thr Asn Arg Phe Tyr Ser Ser Gin Val
165 170 175 Asn Asn Ile Ser His Thr Lys Glu Lys Lys Lys Gly Lys Ala Lys Lys
180 185 190 Lys Arg Leu Thr Lys Ala Asp Ile Gly Thr Pro Ser Asn Phe Gin His
195 200 205 Ile Gly His Val Gly Trp Asp Pro Asn Thr Gly Phe Asp Leu Asn Asn
210 215 220 Leu Asp Pro Glu Leu Lys Asn Leu Phe Asp Met Cys Gly Ile Ser Glu 225 230 235 240 Ala Gin Leu Lys Asp Arg Glu Thr Ser Lys Val Ile Tyr Asp Phe Ile
245 250 255 Glu Lys Thr Gly Gly Val Glu Ala Val Lys Asn Glu Leu Arg Arg Gin
260 265 270

Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Gly Gly Pro Pro Pro Pro Pro
275 280 285 Pro Pro Pro His Ser Ser Gly Pro Pro Pro Pro Pro Ala Arg Gly Arg
290 295 300 Gly Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Ala Pro Thr Ala Ala Pro Pro 305 310 315 320 Pro Pro Pro Pro Ser Arg Pro Gly Val Val Val Pro Pro Pro Pro Pro
325 330 335 Asn Arg Met Tyr Pro Pro Pro Pro Pro Ala Leu Pro Ser Ser Ala Pro
340 345 350 Ser Gly Pro Pro Pro Pro Pro Pro Leu Ser Met Ala Gly Ser Thr Ala
355 360 365 Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Gly Pro Pro Pro Pro
370 375 380 Pro Gly Leu Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro Ala Ser Ser Gly 385 390 395 400 Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys
405 410 415 Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala
420 425 430 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp
435 440 445 Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val
450 455 460 Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser 465 470 475 480 Ser Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Asp Glu Glu Asp Phe Gin Asp Asp
485 490 495 Asp Glu Trp Glu Asp
500 <210> 47 <211> 303 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle: Fragment de la protéine N-WASP de rat <220> <221> CDS <222> (1)..(303)

<400> 47 aac aaa gca gct ctt ttg gat caa att aga gag ggt gct cag cta aaa 48 Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys 1 5 10 15 aaa gtg gag cag aat agt cgg ccc gtg tcc tgc tca gga agg gat gca 96 Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala
20 25 30 ctt cta gac cag ata cga cag ggc att cag ttg aaa tcc gtg tct gat 144 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp
35 40 45 ggc caa gag tcc aca cca cca acc ccc gcg ccc act tca gga att gtg 192 Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val
50 55 60 ggt gcg ctg atg gaa gtg atg cag aaa agg age aaa gcc att cat tcc 240 Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser
65 70 75 80 tca gat gaa gat gaa gat gat gat gat gaa gaa gat ttt cag gat gat 288 Ser Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Asp Glu Glu AspPhe Gin Asp Asp
85 90 95 gat gag tgg gaa gac 303 Asp Glu Trp Glu Asp
100 <210> 48 <211> 101 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP de rat <400> 48 Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys
1 5 10 15 Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala
20 25 30 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp
35 40 45 Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val
50 55 60 Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser
65 70 75 80 Ser Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Asp Glu Glu Asp Phe Gin Asp Asp
85 90 95 Asp Glu Trp Glu Asp
100

<210> 49 <211> 252 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle :

* de la protéine N-WASP de rat <220> <221> CDS <222> (1)..(252) <400> 49 aac aaa gca gct ctt ttg gat caa att aga gag ggt gct cag cta aaa 48 Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys 1 5 10 15 aaa gtg gag cag aat agt cgg ccc gtg tcc tgc tca gga agg gat gca 96 Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala
20 25 30 ctt cta gac cag ata cga cag ggc att cag ttg aaa tcc gtg tct gat 144 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp
35 40 45 ggc caa gag tcc aca cca cca acc ccc gcg ccc act tca gga att gtg 192 Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val
50 55 60 ggt gcg ctg atg gaa gtg atg cag aaa agg age aaa gcc att cat tcc 240 Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser
65 70 75 80 tca gat gaa gat 252 Ser Asp Glu Asp <210> 50 <211> 84 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP de rat <400> 50 Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys
1 5 10 15 Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala
20 25 30 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp
35 40 45 Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val
50 55 60 Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser
65 70 75 80

Ser Asp Glu Asp <210> 51 <211> 219 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP de rat <220> <221> CDS <222> (1)..(219) <400> 51 gga agg gat gca ctt cta gac cag ata cga cag ggc att cag ttg aaa 48 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys
1 5 10 15 tcc gtg tct gat ggc caa gag tcc aca cca cca acc ccc gcg ccc act 96 Ser Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr
20 25 30 tca gga att gtg ggt gcg ctg atg gaa gtg atg cag aaa agg agc aaa 144 Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys
35 40 45 gcc att cat tcc tca gat gaa gat gaa gat gat gat gat gaa gaa gat 192 Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Asp Glu Glu Asp
50 55 60 ttt cag gat gat gat gag tgg gaa gac 219 Phe Gin Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp
65 70 <210> 52 <211> 73 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP de rat <400> 52 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys 1 5 10 15 Ser Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr
20 25 30 Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys
35 40 45 Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Asp Glu Glu Asp
50 55 60

Phe Gin Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp
65 70 <210> 53 <211> 168 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP de rat <220> <221> CDS <222> (1)..(168) <400> 53 gga agg gat gca ctt cta gac cag ata cga cag ggc att cag ttg aaa 48 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys
1 5 10 15 tcc gtg tct gat ggc caa gag tcc aca cca cca acc ccc gcg ccc act 96 Ser Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr
20 25 30 tca gga att gtg ggt gcg ctg atg gaa gtg atg cag aaa agg agc aaa 144 Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys
35 40 45 gcc att cat tcc tca gat gaa gat 168 Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp
50 55 <210> 54 <211> 56 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP de rat <400> 54 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys
1 5 10 15 Ser Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr
20 25 30 Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys
35 40 45 Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp
50 55 <210> 55 <211> 1836 <212> ADN

<213> Bos taurus <220> <221> CDS <222> (288)..(1802) <400> 55 gccgccgaag aaggttgggg gaggagttgg gagtttagcg cagtcgccgg agtgcgagga 60 caacgaccat ccggccagag cctaccccgg cgggaacggg gagcttccct ttctcacagc 120 ggcccgccgt cggctcctcc ttccgtggtc tcctccctgc gccggaggag ctgcgagatg 180 ctacgcctct gattcccctc ctcccgcccc tgtcacccag aaggggaacg agcgctcgcc 240 cactcgccgg agagacggcc ctggctccct accccgccgg cgaaacc atg agc tcc 296
Met Ser Ser
1 ggc cag cag cag ccg ccg ccg ccg cgg agg gtc acc aac gtg ggg tcc 344 Gly Gin Gin Gin Pro Pro Pro Pro Arg Arg Val Thr Asn Val Gly Ser
5 10 15 ctg ctg ctc ace ccg cag gag aac gag tcc ctc ttc acc ttc ctc ggc 392 Leu Leu Leu Thr Pro Gin Glu Asn Glu Ser Leu Phe Thr Phe Leu Gly
20 25 30 35 aag aaa tgt gtg ace atg tct tcg gca gtg gta cag tta tat gca gca 440 Lys Lys Cys Val Thr Met Ser Ser Ala Val Val Gin Leu Tyr Ala Ala
40 45 50 gat cgg aac tgt atg tgg tca aag aag tgc agt ggt gtt gct tgt ctt 488 Asp Arg Asn Cys Met Trp Ser Lys Lys Cys Ser Gly Val Ala Cys Leu
55 60 65 gtt aag gac aat cca cag aga tct tat ttt tta aga ata ttt gat atc 536 Val Lys Asp Asn Pro Gin Arg Ser Tyr Phe Leu Arg Ile Phe Asp Ile
70 75 80 aag gat ggg aaa cta ttg tgg gaa caa gag cta tac aat aac ttt gta 584 Lys Asp Gly Lys Leu Leu Trp Glu Gin Glu Leu Tyr Asn Asn Phe Val
85 90 95 tat aat agt cet aga gga tat ttt cat acc ttt gct gga gat acc tgt 632 Tyr Asn Ser Pro Arg Gly Tyr Phe His Thr Phe Ala Gly Asp Thr Cys 100 105 110 115 caa gtt gct ctt aat ttt gcc aat gaa gaa gaa gca aaa aaa ttc cga 680 Gin Val Ala Leu Asn Phe Ala Asn Glu Glu Glu Ala Lys Lys Phe Arg
120 125 130 aaa gca gtt aca gac ttg ttg gga cga cga caa agg aaa tct gag aaa 728 Lys Ala Val Thr Asp Leu Leu Gly Arg Arg Gin Arg Lys Ser Glu Lys
135 140 145 aga cga gac ccc cca aat ggt cet aat cta ccc atg gca aca gtt gac 776 Arg Arg Asp Pro Pro Asn Gly Pro Asn Leu Pro Met Ala Thr Val Asp
150 155 160

ata aaa aat cca gaa att aca aca aat aga ttt tat ggt ccg caa atc 824 Ile Lys Asn Pro Glu Ile Thr Thr Asn Arg Phe Tyr Gly Pro Gin Ile
165 170 175 aac aac atc tcc cat acc aaa gaa aag aaa aaa gga aaa gct aaa aag 872 Asn Asn Ile Ser His Thr Lys Glu Lys Lys Lys Gly Lys Ala Lys Lys 180 185 190 195 aag agg tta act aag gca gat att gga aca cca age aat ttc caa cac 920 Lys Arg Leu Thr Lys Ala Asp Ile Gly Thr Pro Ser Asn Phe Gin His
200 205 210 att gga cat gtg ggt tgg gat ccg aat act ggc ttt gat ctg aat aat 968 Ile Gly His Val Gly Trp Asp Pro Asn Thr Gly Phe Asp Leu Asn Asn
215 220 225 ttg gat cca gaa ttg aag aat ctt ttt gat atg tgt gga atc tca gag 1016 Leu Asp Pro Glu Leu Lys Asn Leu Phe Asp Met Cys Gly Ile Ser Glu
230 235 240 gca caa ctt aaa gac aga gaa aca tca aaa gtt ata tat gac ttc att 1064 Ala Gin Leu Lys Asp Arg Glu Thr Ser Lys Val Ile Tyr Asp Phe Ile
245 250 255 gaa aaa aca gga ggt gtt gaa gct gtt aaa aat gaa ctg cga agg caa 1112 Glu Lys Thr Gly Gly Val Glu Ala Val Lys Asn Glu Leu Arg Arg Gin 260 265 270 275 gca cca cca cet cca cca cca tca agg gga ggg ccg ccc cet cet ccc 1160 Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Gly Gly Pro Pro Pro Pro Pro
280 285 290 ccg cet cca cat agc tcg ggc cet cet ccc cet cet gcc agg gga aga 1208 Pro Pro Pro His Ser Ser Gly Pro Pro Pro Pro Pro Ala Arg Gly Arg
295 300 305 ggg gct cet cet cca cca cet tca aga gct ccc aca gct gca ccg cca 1256 Gly Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Ala Pro Thr Ala Ala Pro Pro
310 315 320 cca ccg cet cca tcc agg cca ggt gta gga gcc cet cca cca ccg cca 1304 Pro Pro Pro Pro Ser Arg Pro Gly Val Gly Ala Pro Pro Pro Pro Pro
325 330 335 aac agg atg tac cet cet cca ctt cca gct ctt ccc tcc tca gca cet 1352 Asn Arg Met Tyr Pro Pro Pro Leu Pro Ala Leu Pro Ser Ser Ala Pro 340 345 350 355 tca ggg cet cca cca cca cet cca cet ctg tca gtg agc ggg tca gtg 1400 Ser Gly Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Leu Ser Val Ser Gly Ser Val
360 365 370 gca cca cca cet ccg ccg cca cet cca cet cca cca ggg cca cca cet 1448 Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Gly Pro Pro Pro
375 380 385 ccc cet ggc ctc cet tct gat ggt gac cac caa gtt cca act cet gca 1496 Pro Pro Gly Leu Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro Thr Pro Ala
390 395 400

gga agc aaa gca gct ctt tta gat caa att aga gag ggt gct cag cta 1544 Gly Ser Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu
405 410 415 aaa aaa gtg gaa cag aac agt cgg ccg gtg tcc tgc tct gga agg gat 1592 Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp 420 425 430 435 gca ctt tta gac cag ata cga cag ggt att caa ctg aaa tct gta act 1640 Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr
440 445 450 gat gcc cca gag tct aca cca cca gca cet gca ccc act tca gga att 1688 Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile
455 460 465 gta ggt gca tta atg gaa gtg atg cag aag agg agc aaa gcc att cat 1736 Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His
470 475 480 tct tca gac gaa gat gag gat gaa gat gat gat gaa gat ttt gag gat 1784 Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Asp Phe Glu Asp
485 490 495 gat gat gaa tgg gaa gac tgatctatat attatatata tatattttta aggt 1836 Asp Asp Glu Trp Glu Asp 500 505 <210> 56 <211> 505 <212> PRT <213> Bos taurus <400> 56 Met Ser Ser Gly Gin Gin Gin Pro Pro Pro Pro Arg Arg Val Thr Asn
1 5 10 15 Val Gly Ser Leu Leu Leu Thr Pro Gin Glu Asn Glu Ser Leu Phe Thr
20 25 30 Phe Leu Gly Lys Lys Cys Val Thr Met Ser Ser Ala Val Val Gin Leu
35 40 45 Tyr Ala Ala Asp Arg Asn Cys Met Trp Ser Lys Lys Cys Ser Gly Val
50 55 60 Ala Cys Leu Val Lys Asp Asn Pro Gin Arg Ser Tyr Phe Leu Arg Ile
65 70 75 80 Phe Asp Ile Lys Asp Gly Lys Leu Leu Trp Glu Gin Glu Leu Tyr Asn
85 90 95 Asn Phe Val Tyr Asn Ser Pro Arg Gly Tyr Phe His Thr Phe Ala Gly
100 105 110 Asp Thr Cys Gin Val Ala Leu Asn Phe Ala Asn Glu Glu Glu Ala Lys
115 120 125 Lys Phe Arg Lys Ala Val Thr Asp Leu Leu Gly Arg Arg Gin Arg Lys
130 135 140

Ser Glu Lys Arg Arg Asp Pro Pro Asn Gly Pro Asn Leu Pro Met Ala 145 150 155 160 Thr Val Asp Ile Lys Asn Pro Glu Ile Thr Thr Asn Arg Phe Tyr Gly
165 170 175 Pro Gin Ile Asn Asn Ile Ser His Thr Lys Glu Lys Lys Lys Gly Lys
180 185 190 Ala Lys Lys Lys Arg Leu Thr Lys Ala Asp Ile Gly Thr Pro Ser Asn
195 200 205 Phe Gin His Ile Gly His Val Gly Trp Asp Pro Asn Thr Gly Phe Asp
210 215 220 Leu Asn Asn Leu Asp Pro Glu Leu Lys Asn Leu Phe Asp Met Cys Gly 225 230 235 240 Ile Ser Glu Ala Gin Leu Lys Asp Arg Glu Thr Ser Lys Val Ile Tyr
245 250 255 Asp Phe Ile Glu Lys Thr Gly Gly Val Glu Ala Val Lys Asn Glu Leu
260 265 270 Arg Arg Gin Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Gly Gly Pro Pro
275 280 285 Pro Pro Pro Pro Pro Pro His Ser Ser Gly Pro Pro Pro Pro Pro Ala
290 295 300 Arg Gly Arg Gly Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Ala Pro Thr Ala 305 310 315 320 Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Pro Gly Val Gly Ala Pro Pro
325 330 335 Pro Pro Pro Asn Arg Met Tyr Pro Pro Pro Leu Pro Ala Leu Pro Ser
340 345 350 Ser Ala Pro Ser Gly Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Leu Ser Val Ser
355 360 365 Gly Ser Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Gly
370 375 380 Pro Pro Pro Pro Pro Gly Leu Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro 385 390 395 400 Thr Pro Ala Gly Ser Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly
405 410 415 Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser
420 425 430 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys
435 440 445 Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr
450 455 460

Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys 465 470 475 480 Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Asp
485 490 495 Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp
500 505 <210> 57 <211> 303 <212> ADN <213> Séquence artificielle <22Ô> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP bovine <220> <221> CDS <222> (1)..(303) <400> 57 agc aaa gca gct ctt tta gat caa att aga gag ggt gct cag cta aaa 48 Ser Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys
1 5 10 15 aaa gtg gaa cag aac agt cgg ccg gtg tcc tgc tct gga agg gat gca 96 Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala
20 25 30 ctt tta gac cag ata cga cag ggt att caa ctg aaa tct gta act gat 144 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp
35 40 45 gcc cca gag tct aca cca cca gca cct gca ccc act tca gga att gta 192 Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val
50 55 60 ggt gca tta atg gaa gtg atg cag aag agg agc aaa gcc att cat tct 240 Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser
65 70 75 80 tca gac gaa gat gag gat gaa gat gat gat gaa gat ttt gag gat gat 288 Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Asp Phe Glu Asp Asp
85 90 95 gat gaa tgg gaa gac 303 Asp Glu Trp Glu Asp
100 <210> 58 <211> 101 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP bovine

<400> 58 Ser Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys
1 5 10 15 Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala
20 25 30 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp
35 40 45 Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val
50 55 60 Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser
65 70 75 80 Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Asp Phe Glu Asp Asp
85 90 95 Asp Glu Trp Glu Asp
100 <210> 59 <211> 252 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP bovine <220> <221> CDS <222> (1)..(252) <400> 59 agc aaa gca gct ctt tta gat caa att aga gag ggt gct cag cta aaa 48 Ser Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys
1 5 10 15 aaa gtg gaa cag aac agt cgg ccg gtg tcc tgc tct gga agg gat gca 96 Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala
20 25 30 ctt tta gac cag ata cga cag ggt att caa ctg aaa tct gta act gat 144 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp
35 40 45 gcc cca gag tct aca cca cca gca cct gca ccc act tca gga att gta 192 Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val
50 55 60 ggt gca tta atg gaa gtg atg cag aag agg agc aaa gcc att cat tct 240 Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser
65 70 75 80 tca gac gaa gat 252 Ser Asp Glu Asp

<210> 60 <211> 84 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP bovine <400> 60 Ser Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys 1 5 10 15 Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala
20 25 30 Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp
35 40 45 Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val
50 55 60 Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser
65 70 75 80 Ser Asp Glu Asp <210> 61 <211> 219 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP bovine <220> <221> CDS <222> (1)..(219) <400> 61 gga agg gat gca ctt tta gac cag ata cga cag ggt att caa ctg aaa 48 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys
1 5 10 15 tct gta act gat gcc cca gag tct aca cca cca gca cct gca ccc act 96 Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr
20 25 30 tca gga att gta ggt gca tta atg gaa gtg atg cag aag agg agc aaa 144 Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys
35 40 45 gcc att cat tct tca gac gaa gat gag gat gaa gat gat gat gaa gat 192 Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Asp
50 55 60

ttt gag gat gat gat gaa tgg gaa gac 219 Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp
65 70 <210> 62 <211> 73 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP bovine <400> 62 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys 1 5 10 15 Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr
20 25 30 Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys
35 40 45 Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Asp
50 55 60 Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp
65 70 <210> 63 <211> 168 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP bovine <220> <221> CDS <222> (1)..(168) <400> 63 gga agg gat gca ctt tta gac cag ata cga cag ggt att caa ctg aaa 48 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys
1 5 10 15 tct gta act gat gcc cca gag tct aca cca cca gca cct gca ccc act 96 Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr
20 25 30 tca gga att gta ggt gca tta atg gaa gtg atg cag aag agg agc aaa 144 Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys
35 40 45 gcc att cat tct tca gac gaa gat 168 Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp
50 55

<210> 64 <211> 56 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine N-WASP bovine <400> 64 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys 1 5 5 10 15 Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr
20 25 30 Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys
35 40 45 Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp
50 55 <210> 65 <211> 3023 <212> ADN <213> Saccharomyces cerevisiae <220> <221> CDS <222> (772)..(2670) <400> 65 agttagaaga taactcacta gacttaacac cagaaaatcc tactctgtaa taaaataatc 60 ccggggtaat ggattggatt tttctatcag gatcgtttac gtatatataa tacactgtcg 120 gagtttagcg cgcttacagc cgctacttgt ggagtccttt tttttttttt ttttttgggg 180 tttcagacat ccagtaaaga atagaaacaa gcaacaaact tcagaactga aacaatgctt 240 ttttaagtta tcgcctaaat atattcaaaa aatatagata tgctagattt tcaattatac 300 caaagttcat attttcaaaa tgaatgttaa caaaaagaca agttgatggc cctttttcat 360 aaagtatgcg tttagtttca agtaacgccg gctgacgtgg acgatttatc aaagaagtgg 420 ttttggaata ctcttctttt gcaattagaa aaaaggcaaa actaaatgca atgcaagcag 480 ttgcccatgg tacttgaaat tgtgtctctg gtttaaaaga tctatgatat aagtcttaac 540 tgatcttata gttgtttttt tttgaatttt ccaaatagtt tatatgatca ttgaatacgt 600 gcgagacgtc cgaaaagggg ccagtcaata cctatgaaaa aaaatcatga atatgtaata 660 ataaatattg aatgtagaat atacatagta gaaaaggaag tgctgtagcg attgccatct 720 ccgctacaaa ttacagttcg ttactttaag tgttgatagg cgtgatttaa t atg gga 777
Met Gly
1

ctc cta aac tct tca gat aag gaa att atc aaa agg gct cta cca aaa 825 Leu Leu Asn Ser Ser Asp Lys Glu Ile Ile Lys Arg Ala Leu Pro Lys
5 10 15 gcg tcg aat aag att att gat gtt acg gtg gct cga cta tac att gca 873 Ala Ser Asn Lys Ile Ile Asp Val Thr Val Ala Arg Leu Tyr Ile Ala
20 25 30 tac cet gat aaa aat gaa tgg cag tac act gga ctt tca gga gct ctt 921 Tyr Pro Asp Lys Asn Glu Trp Gin Tyr Thr Gly Leu Ser Gly Ala Leu
35 40 45 50 gct cta gta gac gat ctt gtg ggg aat act ttt ttt ttg aaa tta gtt 969 Ala Leu Val Asp Asp Leu Val Gly Asn Thr Phe Phe Leu Lys Leu Val
55 60 65 gac atc aat ggc cat aga gga gtt atc tgg gac caa gaa ttg tat gtg 1017 Asp Ile Asn Gly His Arg Gly Val Ile Trp Asp Gin Glu Leu Tyr Val
70 75 80 aat ttt gaa tac tat caa gac cgt act ttt ttt cat aca ttt gag atg 1065 Asn Phe Glu Tyr Tyr Gin Asp Arg Thr Phe Phe His Thr Phe Glu Met
85 90 95 gaa gaa tgc ttt gca ggt tta ttg ttt gta gat att aat gaa gca tcg 1113 Glu Glu Cys Phe Ala Gly Leu Leu Phe Val Asp Ile Asn Glu Ala Ser
100 105 110 cac ttt tta aag aga gtt caa aag cgt gaa aga tat gct aac agg aaa 1161 His Phe Leu Lys Arg Val Gin Lys Arg Glu Arg Tyr Ala Asn Arg Lys 115 120 125 130 act ttg ttg aac aaa aat gct gta gca tta acc aag aaa gta aga gaa 1209 Thr Leu Leu Asn Lys Asn Ala Val Ala Leu Thr Lys Lys Val Arg Glu
135 140 145 gaa caa aaa tct caa gtg gtg cac ggc cca aga ggg gag tca ttg att 1257 Glu Gin Lys Ser Gin Val Val His Gly Pro Arg Gly Glu Ser Leu Ile
150 155 160 gac aat caa agg aaa aga tat aat tat gaa gat gtg gac aca att cca 1305 Asp Asn Gin Arg Lys Arg Tyr Asn Tyr Glu Asp Val Asp Thr Ile Pro
165 170 175 act aca aag cat aag gct cet ccc cet cet ccg cca acg gcc gaa aca 1353 Thr Thr Lys His Lys Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Thr Ala Glu Thr
180 185 190 ttt gat tca gac caa aca agt tca ttt tcc gat atc aat tcg aca aca 1401 Phe Asp Ser Asp Gin Thr Ser Ser Phe Ser Asp Ile Asn Ser Thr Thr 195 200 205 210 gca tcc gca ccg act ace cca gcc cet gct ctt cet cet gca tct cet 1449 Ala Ser Ala Pro Thr Thr Pro Ala Pro Ala Leu Pro Pro Ala Ser Pro
215 220 225 gaa gta aga aaa gaa gaa acg cat cca aag cat agt tta ccg cet tta 1497 Glu Val Arg Lys Glu Glu Thr His Pro Lys His Ser Leu Pro Pro Leu
230 235 240

cca aat cag ttt gcg cca tta cca gac cet cca caa cat aac tct cca 1545 Pro Asn Gin Phe Ala Pro Leu Pro Asp Pro Pro Gin His Asn Ser Pro
245 250 255 cet caa aat aac gcg cet tcg caa ccc caa agc aat cca ttt cca ttc 1593 Pro Gin Asn Asn Ala Pro Ser Gin Pro Gin Ser Asn Pro Phe Pro Phe
260 265 270 cca att cet gaa att ccc tcg aca cag tct gca aca aac cca ttt cca 1641 Pro Ile Pro Glu Ile Pro Ser Thr Gin Ser Ala Thr Asn Pro Phe Pro 275 280 285 290 ttt ccg gta cet cag cag cag ttt aat caa gct cet tca atg ggc ata 1689 Phe Pro Val Pro Gin Gin Gin Phe Asn Gin Ala Pro Ser Met Gly Ile
295 300 305 cca cag cag aat agg ccc ctt cca cag ttg cet aac aga aat aat cgg 1737 Pro Gin Gin Asn Arg Pro Leu Pro Gin Leu Pro Asn Arg Asn Asn Arg
310 315 320 cet gtg cca cet cet ccg cca atg cgt acc act act gaa ggt tca ggt 1785 Pro Val Pro Pro Pro Pro Pro Met Arg Thr Thr Thr Glu Gly Ser Gly
325 330 335 gtt cgc cta cet gct cet cca cet ccg cca agg cgt ggg cca gca cca 1833 Val Arg Leu Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Arg Arg Gly Pro Ala Pro
340 345 350 ccg cet cca cca cat agg cac gta acc agt aat acc ctg aat tct gcc 1881 Pro Pro Pro Pro His Arg His Val Thr Ser Asn Thr Leu Asn Ser Ala 355 360 365 370 ggt gga aat agc ctc ctt cca cag gcc act gga aga aga ggg cca gca 1929 Gly Gly Asn Ser Leu Leu Pro Gin Ala Thr Gly Arg Arg Gly Pro Ala
375 380 385 cca cca cet cet cca aga gca tct cgc ccc aca cca aac gtt acg atg 1977 Pro Pro Pro Pro Pro Arg Ala Ser Arg Pro Thr Pro Asn Val Thr Met
390 395 400 caa caa aat cca caa cag tac aat aat tct aac cgc ccc ttt gga tat 2025 Gin Gin Asn Pro Gin Gin Tyr Asn Asn Ser Asn Arg Pro Phe Gly Tyr
405 410 415 cag aca aat agc aac atg tca tct cca ccc cet cet cca gtg aca act 2073 Gin Thr Asn Ser Asn Met Ser Ser Pro Pro Pro Pro Pro Val Thr Thr
420 425 430 ttc aat acc ctg aca cca caa atg act gca gca act gga caa cet gca 2121 Phe Asn Thr Leu Thr Pro Gin Met Thr Ala Ala Thr Gly Gin Pro Ala 435 440 445 450 gtt ccc ctt cet cag aat act caa gca cet tcg caa gcc aca aat gtg 2169 Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val
455 460 465 cca gtg gca cca cca cet cet ccg gca tct tta ggc cag tcg cag ata 2217 Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile
470 475 480

cet cag tca gca ccc tca gca cet att ccg cca acg tta cca tcg acg 2265 Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr
485 490 495 acg agt gct gca cca cet ccg cca cca gca ttc cta act caa caa cet 2313 Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro
500 505 510 caa tct gga gga gct cca gct cca ccc cca cet cet caa atg cca gct 2361 Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala 515 520 525 530 aca tca aca tcc gga ggc ggt tca ttc gct gaa act act gga gat gca 2409 Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala
535 540 545 ggt cgt gat gca ctt tta gct tca att aga ggg gca ggt ggc ata ggc 2457 Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly
550 555 560 gct ttg aga aaa gtt gac aaa tcg cag cta gat aag ccc tca gtt tta 2505 Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu
565 570 575 ctg cag gaa gca cgt gga gaa tct gct tca cca cca gca gcg gct gga 2553 Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly
580 585 590 aat gga ggc aca cet ggt gga cet ccg gct tct tta gca gat gcg ttg 2601 Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu 595 600 605 610 gca gca gct tta aac aaa aga aaa act aaa gtg gga gct cat gac gat 2649 Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His Asp Asp
615 620 625 atg gac aat ggt gat gat tgg taatggaatg caaacaaaga tgaaactact 2700 Met Asp Asn Gly Asp Asp Trp
630 gttatagaaa atatgtaatt ttatgtactc actattaatg atcaaagtaa ttgctctttt 2760 tatgtatagt ttctttaatc ggaggaaatt ttgatatagg ttcaaaggcg gtcagtgatt 2820 gaatgatcaa ggtaatagtc gggctacaat gatggccatc cctatggccg tttcaaatgt 2880 ttgagaaaat gatgtatagt aaatcctaga ttttagcagt tcgaatcaaa aacccatgta 2940 aaaagggtaa atatttccta attataatat ttttgtttaa ttacacatgt agaacaataa 3000 aagtatagaa ttttagatag tat 3023 <210> 66 <211> 633 <212> PRT <213> Saccharomyces cerevisiae <400> 66 Met Gly Leu Leu Asn Ser Ser Asp Lys Glu Ile Ile Lys Arg Ala Leu 1 5 10 15

Pro Lys Ala Ser Asn Lys Ile Ile Asp Val Thr Val Ala Arg Leu Tyr
20 25 30 Ile Ala Tyr Pro Asp Lys Asn Glu Trp Gln Tyr Thr Gly Leu Ser Gly
35 40 45 Ala Leu Ala Leu Val Asp Asp Leu Val Gly Asn Thr Phe Phe Leu Lys
50 55 60 Leu Val Asp Ile Asn Gly His Arg Gly Val Ile Trp Asp Gin Glu Leu
65 70 75 80 Tyr Val Asn Phe Glu Tyr Tyr Gin Asp Arg Thr Phe Phe His Thr Phe
85 90 95 Glu Met Glu Glu Cys Phe Ala Gly Leu Leu Phe Val Asp Ile Asn Glu
100 105 110 Ala Ser His Phe Leu Lys Arg Val Gin Lys Arg Glu Arg Tyr Ala Asn
115 120 125 Arg Lys Thr Leu Leu Asn Lys Asn Ala Val Ala Leu Thr Lys Lys Val
130 135 140 Arg Glu Glu Gin Lys Ser Gin Val Val His Gly Pro Arg Gly Glu Ser 145 150 155 160 Leu Ile Asp Asn Gin Arg Lys Arg Tyr Asn Tyr Glu Asp Val Asp Thr
165 170 175 Ile Pro Thr Thr Lys His Lys Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Thr Ala
180 185 190 Glu Thr Phe Asp Ser Asp Gin Thr Ser Ser Phe Ser Asp Ile Asn Ser
195 200 205 Thr Thr Ala Ser Ala Pro Thr Thr Pro Ala Pro Ala Leu Pro Pro Ala
210 215 220 Ser Pro Glu Val Arg Lys Glu Glu Thr His Pro Lys His Ser Leu Pro 225 230 235 240 Pro Leu Pro Asn Gln Phe Ala Pro Leu Pro Asp Pro Pro Gin His Asn
245 250 255 Ser Pro Pro Gin Asn Asn Ala Pro Ser Gin Pro Gin Ser Asn Pro Phe
260 265 270 Pro Phe Pro Ile Pro Glu Ile Pro Ser Thr Gin Ser Ala Thr Asn Pro
275 280 285 Phe Pro Phe Pro Val Pro Gin Gin Gin Phe Asn Gin Ala Pro Ser Met
290 295 300 Gly Ile Pro Gin Gin Asn Arg Pro Leu Pro Gin LeuPro Asn Arg Asn 305 310 315 320 Asn Arg Pro Val Pro Pro Pro Pro Pro Met Arg Thr Thr Thr Glu Gly
325 330 335

Ser Gly Val Arg Leu Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Arg Arg Gly Pro
340 345 350 Ala Pro Pro Pro Pro Pro His Arg His Val Thr Ser Asn Thr Leu Asn
355 360 365 Ser Ala Gly Gly Asn Ser Leu Leu Pro Gin Ala Thr Gly Arg Arg Gly
370 375 380 Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Arg Ala Ser Arg Pro Thr Pro Asn Val 385 390 395 400 Thr Met Gin Gin Asn Pro Gin Gin Tyr Asn Asn Ser Asn Arg Pro Phe
405 410 415 Gly Tyr Gin Thr Asn Ser Asn Met Ser Ser Pro Pro Pro Pro Pro Val
420 425 430 Thr Thr Phe Asn Thr Leu Thr Pro Gin Met Thr Ala Ala Thr Gly Gin
435 440 445 Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr
450 455 460 Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser 465 470 475 480 Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro
485 490 495 Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin
500 505 510 Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met
515 520 525 Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly
530 535 540 Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly 545 550 555 560 Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser
565 570 575 Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala
580 585 590 Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp
595 600 605 Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His
610 615 620 Asp Asp Met Asp Asn Gly Asp Asp Trp 625 630 <210> 67 <211> 636

<212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Lasl7 de Saccharomyces cerevisiae <220> <221> CDS <222> (1)..(636) <400> 67 agc aac atg tca tct cca ccc cct cet cca gtg aca act ttc aat acc 48 Ser Asn Met Ser Ser Pro Pro Pro Pro Pro Val Thr Thr Phe Asn Thr 1 5 10 15 ctg-aca cca caa atg act gca gca act gga caa cct gca gtt ccc ctt 96 Leu Thr Pro Gin Met Thr Ala Ala Thr Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu
20 25 30 cet cag aat act caa gca cet tcg caa gcc aca aat gtg cca gtg gca 144 Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala
35 40 45 cca cca cct cct ccg gca tct tta ggc cag tcg cag ata cct cag tca 192 Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser
50 55 60 gca ccc tca gca cct att ccg cca acg tta cca tcg acg acg agt gct 240 Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala
65 70 75 80 gca cca cct ccg cca cca gca ttc cta act caa caa cct caa tct gga 288 Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly
85 90 95 gga gct cca gct cca ccc cca cet cet caa atg cca gct aca tca aca 336 Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr
100 105 110 tcc gga ggc ggt tca ttc gct gaa act act gga gat gca ggt cgt gat 384 Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp
115 120 125 gca ctt tta gct tca att aga ggg gca ggt ggc ata ggc gct ttg aga 432 Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg
130 135 140 aaa gtt gac aaa tcg cag cta gat aag ccc tca gtt tta ctg cag gaa 480 Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu 145 150 155 160 gca cgt gga gaa tct gct tca cca cca gca gcg gct gga aat gga ggc 528 Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly
165 170 175 aca cet ggt gga cet ccg gct tct tta gca gat gcg ttg gca gca gct 576 Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala
180 185 190

tta aac aaa aga aaa act aaa gtg gga gct cat gac gat atg gac aat 624 Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His Asp Asp Met Asp Asn
195 200 205 ggt gat gat tgg 636 Gly Asp Asp Trp
210 <210> 68 <211> 212 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Lasl7 de Saccharomyces cerevisiae <400> 68 Ser Asn Met Ser Ser Pro Pro Pro Pro Pro Val Thr Thr Phe Asn Thr 1 5 10 15 Leu Thr Pro Gin Met Thr Ala Ala Thr Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu
20 25 30 Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala
35 40 45 Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser
50 55 60 Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala
65 70 75 80 Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly
85 90 95 Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr
100 105 110 Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp
115 120 125 Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg
130 135 140 Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu 145 150 155 160 Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly
165 170 175 Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala
180 185 190 Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His Asp Asp Met Asp Asn
195 200 205 Gly Asp Asp Trp
210

<210> 69 <211> 609 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Lasl7 de Saccharomyces cerevisiae <220> <221> CDS <222> (1)..(609) <400> 69 agc aac atg tca tct cca ccc cet cct cca gtg aca act ttc aat acc 48 Ser Asn Met Ser Ser Pro Pro Pro Pro Pro Val Thr Thr Phe Asn Thr
1 5 10 15 ctg aca cca caa atg act gca gca act gga caa cet gca gtt ccc ctt 96 Leu Thr Pro Gin Met Thr Ala Ala Thr Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu
20 25 30 cet cag aat act caa gca cct tcg caa gcc aca aat gtg cca gtg gca 144 Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala
35 40 45 cca cca cet cct ccg gca tct tta ggc cag tcg cag ata cct cag tca 192 Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser
50 55 60 gca ccc tca gca cct att ccg cca acg tta cca tcg acg acg agt gct 240 Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala
65 70 75 80 gca cca cet ccg cca cca gca ttc cta act caa caa cet caa tct gga 288 Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly
85 90 95 gga gct cca gct cca ccc cca cct cet caa atg cca gct aca tca aca 336 Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr
100 105 110 tcc gga ggc ggt tca ttc gct gaa act act gga gat gca ggt cgt gat 384 Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp
115 120 125 gca ctt tta gct tca att aga ggg gca ggt ggc ata ggc gct ttg aga 432 Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg
130 135 140 aaa gtt gac aaa tcg cag cta gat aag ccc tca gtt tta ctg cag gaa 480 Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu 145 150 155 160 gca cgt gga gaa tct gct tca cca cca gca gcg gct gga aat gga ggc 528 Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly
165 170 175 aca cet ggt gga cct ccg gct tct tta gca gat gcg ttg gca gca gct 576 Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala

180 185 190 tta aac aaa aga aaa act aaa gtg gga gct cat 609 Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His
195 200 <210> 70 <211> 203 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Lasl7 de Saccharomyces cerevisiae <400> 70 Ser Asn Met Ser Ser Pro Pro Pro Pro Pro Val Thr Thr Phe Asn Thr
1 5 10 15 Leu Thr Pro Gin Met Thr Ala Ala Thr Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu
20 25 30 Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala
35 40 45 Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser
50 55 60 Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala
65 70 75 80 Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly
85 90 95 Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr
100 105 110 Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp
115 120 125 Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg
130 135 140 Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu 145 150 155 160 Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly
165 170 175 Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala
180 185 190 Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His
195 200 <210> 71 <211> 561 <212> ADN <213> Séquence artificielle

<220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Lasl7 de Saccharomyces cerevisiae <220> <221> CDS <222> (1)..(561) <400> 71 gga caa cet gca gtt ccc ctt cet cag aat act caa gca cet tcg caa 48 Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin
1 5 10 15 gcc aca aat gtg cca gtg gca cca cca cet cet ccg gca tct tta ggc 96 Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly
20 25 30 cag tcg cag ata cet cag tca gca ccc tca gca cet att ccg cca acg 144 Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr
35 40 45 tta cca tcg acg acg agt gct gca cca cet ccg cca cca gca ttc cta 192 Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu
50 55 60 act caa caa cet caa tct gga gga gct cca gct cca ccc cca cct cet 240 Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro
65 70 75 80 caa atg cca gct aca tca aca tcc gga ggc ggt tca ttc gct gaa act 288 Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr
85 90 95 act gga gat gca ggt cgt gat gca ctt tta gct tca att aga ggg gca 336 Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala
100 105 110 ggt ggc ata ggc gct ttg aga aaa gtt gac aaa tcg cag cta gat aag 384 Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys
115 120 125 ccc tca gtt tta ctg cag gaa gca cgt gga gaa tct gct tca cca cca 432 Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro
130 135 140 gca gcg gct gga aat gga ggc aca cet ggt gga cet ccg gct tct tta 480 Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu 145 150 155 160 gca gat gcg ttg gca gca gct tta aac aaa aga aaa act aaa gtg gga 528 Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly
165 170 175 gct cat gac gat atg gac aat ggt gat gat tgg 561 Ala His Asp Asp Met Asp Asn Gly Asp Asp Trp
180 185 <210> 72 <211> 187 <212> PRT

<213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Lasl7 de Saccharomyces cerevisiae <400> 72 Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin 1 5 10 15 Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly
20 25 30 Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr
35 40 45 Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu
50 55 60 Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro
65 70 75 80 Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr
85 90 95 Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala
100 105 110 Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys
115 120 125 Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro
130 135 140 Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu 145 150 155 160 Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly
165 170 175 Ala His Asp Asp Met Asp Asn Gly Asp Asp Trp
180 185 <210> 73 <211> 534 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Lasl7 de Saccharomyces cerevisiae <220> <221> CDS <222> (1)..(534) <400> 73 gga caa cct gca gtt ccc ctt cet cag aat act caa gca cct tcg caa 48 Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin 1 5 10 15

gcc aca aat gtg cca gtg gca cca cca cet cet ccg gca tct tta ggc 96 Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly
20 25 30 cag tcg cag ata cet cag tca gca ccc tca gca cet att ccg cca acg 144 Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr
35 40 45 tta cca tcg acg acg agt gct gca cca cet ccg cca cca gca ttc cta 192 Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu
50 55 60 act caa caa cet caa tct gga gga gct cca gct cca ccc cca cet cet 240 Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro
65 70 75 80 caa atg cca gct aca tca aca tcc gga ggc ggt tca ttc gct gaa act 288 Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr
85 90 95 act gga gat gca ggt cgt gat gca ctt tta gct tca att aga ggg gca 336 Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala
100 105 110 ggt ggc ata ggc gct ttg aga aaa gtt gac aaa tcg cag cta gat aag 384 Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys
115 120 125 ccc tca gtt tta ctg cag gaa gca cgt gga gaa tct gct tca cca cca 432 Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro
130 135 140 gca gcg gct gga aat gga ggc aca cet ggt gga cet ccg gct tct tta 480 Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu 145 150 155 160 gca gat gcg ttg gca gca gct tta aac aaa aga aaa act aaa gtg gga 528 Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly
165 170 175 gct cat 534 Ala His <210> 74 <211> 178 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine Lasl7 de Saccharomyces cerevisiae <400> 74 Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin
1 5 10 15 Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly
20 25 30 Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr
35 40 45

Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu
50 55 60 Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro
65 70 75 80 Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr
85 90 95 Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala
100 105 110 Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys
115 120 125 Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro
130 135 140 Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu 145 150 155 160 Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly
165 170 175 Ala His <210> 75 <211> 2454 <212> ADN <213> Schizosaccharomyces pombe <220> <221> CDS <222> (404) .. (2125) <400> 75 ttctaataat taatgattat gattaagtca tttttttaat aatcttataa taaactaaca 60 ttatgagaca agcaaacttc gtatggttga ataaatttta tttacctctt tacaatgagg 120 acgataagta tgtagaatgt aaaaaatatt aaacccgaat taatgtctca agttttatta 180 atctataaac agttaatata attagcaaaa tttaccagct gctaataagt gcgttgcaaa 240 tttttatagt acatagcgta gtatagtata gtatactaca ctaattatca ctcattggct 300 tgttaactac agtgaaaatg ctaacaaacg ggaggaacca aaacaccact tataccactg 360 tgagacagca atttttgaat tgcattacaa tccgaaaatt caa atg cet cca tct 415
Met Pro Pro Ser
1 tcc tct ata act caa gag gat aag gca act atc cgt aaa tac ata cet 463 Ser Ser Ile Thr Gin Glu Asp Lys Ala Thr Ile Arg Lys Tyr Ile Pro
5 10 15 20

aaa agc aca aat aaa atc att gca gca gcc gtc gtc aag cta tat gta 511 Lys Ser Thr Asn Lys Ile Ile Ala Ala Ala Val Val Lys Leu Tyr Val
25 30 35 gct tat cet gat ccg aac aaa tgg aat tat aca ggt ctt tgt ggt gct 559 Ala Tyr Pro Asp Pro Asn Lys Trp Asn Tyr Thr Gly Leu Cys Gly Ala
40 45 50 ctt gta ttg tcc tat gat aca aca gca aaa tgc tgt tgg ttt aaa ctg 607 Leu Val Leu Ser Tyr Asp Thr Thr Ala Lys Cys Cys Trp Phe Lys Leu
55 60 65 gtt gac gtt gtg aat aat agt ggt ata ata tgg gac caa gag ctt tat 655 Val Asp Val Val Asn Asn Ser Gly Ile Ile Trp Asp Gin Glu Leu Tyr
70 75 80 caa-aat atg gac tat cgc caa gat cgt aca ttt ttt cat tct ttc gag 703 Gin Asn Met Asp Tyr Arg Gin Asp Arg Thr Phe Phe His Ser Phe Glu
85 90 95 100 ctt gat aaa tgc cta gca ggt ttt agt ttt gca aac gag aca gac gct 751 Leu Asp Lys Cys Leu Ala Gly Phe Ser Phe Ala Asn Glu Thr Asp Ala
105 110 115 caa aaa ttt tac aaa aag gtt tta gat aaa ggt tgc cat cet gaa tca 799 Gin Lys Phe Tyr Lys Lys Val Leu Asp Lys Gly Cys His Pro Glu Ser
120 125 130 att gag aat ccg gtt ttg tca ttt att acc aga aaa ggt tct tct aga 847 Ile Glu Asn Pro Val Leu Ser Phe Ile Thr Arg Lys Gly Ser Ser Arg
135 140 145 cat gcg cet aac aac agc aat atc caa cet ccc tca gct gct cet cet 895 His Ala Pro Asn Asn Ser Asn Ile Gin Pro Pro Ser Ala Ala Pro Pro
150 155 160 gta cet gga aag gaa aat tat aat gct gtt gga tct aaa agt ccc aat 943 Val Pro Gly Lys Glu Asn Tyr Asn Ala Val Gly Ser Lys Ser Pro Asn 165 170 175 180 gag ccc gag ctt tta aat tcg ctt gat ccg agc tta att gat tct cta 991 Glu Pro Glu Leu Leu Asn Ser Leu Asp Pro Ser Leu Ile Asp Ser Leu
185 190 195 atg aag atg ggc att tcc cag gat caa att gct gaa aac gca gat ttc 1039 Met Lys Met Gly Ile Ser Gin Asp Gin Ile Ala Glu Asn Ala Asp Phe
200 205 210 gtc aaa gcg tac ctt aat gaa tca gct ggt aca cet ace agt act tct 1087 Val Lys Ala Tyr Leu Asn Glu Ser Ala Gly Thr Pro Thr Ser Thr Ser
215 220 225 gca cet ccc atc cet cca agc att cet tcc tct cgt ccc cca gag cgt 1135 Ala Pro Pro Ile Pro Pro Ser Ile Pro Ser Ser Arg Pro Pro Glu Arg
230 235 240 gtt cet tct gtg tct gca cet gct cet ccc cca att cca cet cca tct 1183 Val Pro Ser Val Ser Ala Pro Ala Pro Pro Pro Ile Pro Pro Pro Ser 245 250 255 260

aat gga act gtc tct tct cet cet aac tcc cet ccc cgt cet atc gct 1231 Asn Gly Thr Val Ser Ser Pro Pro Asn Ser Pro Pro Arg Pro Ile Ala
265 270 275 cet gtt tcg atg aat cet gct att aat tcc acc tcg aaa cet cca ctc 1279 Pro Val Ser Met Asn Pro Ala Ile Asn Ser Thr Ser Lys Pro Pro Leu
280 285 290 cet cca cca tct tca aga gtc agt gcg gca gct cta gct gct aac aaa 1327 Pro Pro Pro Ser Ser Arg Val Ser Ala Ala Ala Leu Ala Ala Asn Lys
295 300 305 aaa cga cet cet ccg cet ccg cet cca tcc cgt cgt aat cgt ggt aaa 1375 Lys Arg Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Arg Asn Arg Gly Lys
310 315 320 cca ccg att ggt aat ggt tct tct aac tcg tct ctt cet cca cet cca 1423 Pro Pro Ile Gly Asn Gly Ser Ser Asn Ser Ser Leu Pro Pro Pro Pro 325 330 335 340 cca cet cet aga tct aat gct gct ggc tca att cet ttg ccg cet caa 1471 Pro Pro Pro Arg Ser Asn Ala Ala Gly Ser Ile Pro Leu Pro Pro Gln
345 350 355 ggt aga tct gct cet cet cca cet cet cca agg tct gct cet tcc act 1519 Gly Arg Ser Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Arg Ser Ala Pro Ser Thr
360 365 370 ggg aga caa cca ccc cet tta tct tca tct cgt gca gtt tca aac cca 1567 Gly Arg Gin Pro Pro Pro Leu Ser Ser Ser Arg Ala Val Ser Asn Pro
375 380 385 cca gcc cet cet cca gct att cet ggt cgt tct gcg cet gca ctt ccc 1615 Pro Ala Pro Pro Pro Ala Ile Pro Gly Arg Ser Ala Pro Ala Leu Pro
390 395 400 cet ctt ggt aat gca tca cga aca agc aca cet cet gtc cet aca cet 1663 Pro Leu Gly Asn Ala Ser Arg Thr Ser Thr Pro Pro Val Pro Thr Pro 405 410 415 420 cet tct ctt cet cet agt gca cet cca tct ttg ccc ccc agt gca cca 1711 Pro Ser Leu Pro Pro Ser Ala Pro Pro Ser Leu Pro Pro Ser Ala Pro
425 430 435 cet tct cta cet atg ggc gca cca gct gct ccc ccc cta cca cet agt 1759 Pro Ser Leu Pro Met Gly Ala Pro Ala Ala Pro Pro Leu Pro Pro Ser
440 445 450 gca cca att gct cet cet cta ccc gct ggt atg cca gct gct cca cca 1807 Ala Pro Ile Ala Pro Pro Leu Pro Ala Gly Met Pro Ala Ala Pro Pro
455 460 465 ttg cet ccc gct gca cca gct cet cet cca gct cca gct cet gcg ccc 1855 Leu Pro Pro Ala Ala Pro Ala Pro Pro Pro Ala Pro Ala Pro Ala Pro
470 475 480 gcc gcg cet gtt gct tcg ata gct gaa ttg cet caa caa gac ggc cgt 1903 Ala Ala Pro Val Ala Ser Ile Ala Glu Leu Pro Gin Gin Asp Gly Arg 485 490 495 500

gct aat tta atg gcc agt atc aga gcc agc ggt ggt atg gat tta ctg 1951 Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu
505 510 515 aaa agc agg aaa gta tct gct tct cet agt gtc gca tct aca aaa act 1999 Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr
520 525 530 tcg aat cet ccg gta gaa gca ccc cet tct aac aat ctt atg gat gca 2047 Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala
535 540 545 ttg gca agc gct ttg aac caa cgt aaa acc aaa gtc gct cag agt gac 2095 Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp
550 555 560 gaa gag gat gaa gac gac gat gag tgg gac tagttattaa tatctttgaa 2145 Glu Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Trp Asp 565 570 attacctata cttttttgat tcacacagtc ttttaaagtt ttgttaaacg acttcactat 2205 ttttatttgg atttgtgttt attgtattag agcaaacacc atttattcta aattgaataa 2265 cgcgaatttg tgttgatatt actattcata tatcgcaaca cagtgtgtat ctttacttta 2325 ttgtaagtat gggagcagtc acacatttcg gtaccacaac tttagaaacg tcaagttcaa 2385 gtccttccac aaccaaaaac gtttggtcaa atagaaacaa atggatcctc tagagtcgac 2445 ctgcagcaa 2454 <210> 76 <211> 574 <212> PRT <213> Schizosaccharomyces pombe <400> 76 Met Pro Pro Ser Ser Ser Ile Thr Gin Glu Asp Lys Ala Thr Ile Arg 1 5 10 15 Lys Tyr Ile Pro Lys Ser Thr Asn Lys Ile Ile Ala Ala Ala Val Val
20 25 30 Lys Leu Tyr Val Ala Tyr Pro Asp Pro Asn Lys Trp Asn Tyr Thr Gly
35 40 45 Leu Cys Gly Ala Leu Val Leu Ser Tyr Asp Thr Thr Ala Lys Cys Cys
50 55 60 Trp Phe Lys Leu Val Asp Val Val Asn Asn Ser Gly Ile Ile Trp Asp
65 70 75 80 Gin Glu Leu Tyr Gin Asn Met Asp Tyr Arg Gin Asp Arg Thr Phe Phe
85 90 95 His Ser Phe Glu Leu Asp Lys Cys Leu Ala Gly Phe Ser Phe Ala Asn
100 105 110

Glu Thr Asp Ala Gin Lys Phe Tyr Lys Lys Val Leu Asp Lys Gly Cys
115 120 125 His Pro Glu Ser Ile Glu Asn Pro Val Leu Ser Phe Ile Thr Arg Lys
130 135 140 Gly Ser Ser Arg His Ala Pro Asn Asn Ser Asn Ile Gin Pro Pro Ser 145 150 155 160 Ala Ala Pro Pro Val Pro Gly Lys Glu Asn Tyr Asn Ala Val Gly Ser
165 170 175 Lys Ser Pro Asn Glu Pro Glu Leu Leu Asn Ser Leu Asp Pro Ser Leu
180 185 190 Ile Asp Ser Leu Met Lys Met Gly Ile Ser Gin Asp Gin Ile Ala Glu
195 200 205 Asn Ala Asp Phe Val Lys Ala Tyr Leu Asn Glu Ser Ala Gly Thr Pro
210 215 220 Thr Ser Thr Ser Ala Pro Pro Ile Pro Pro Ser Ile Pro Ser Ser Arg 225 230 235 240 Pro Pro Glu Arg Val Pro Ser Val Ser Ala Pro Ala Pro Pro Pro Ile
245 250 255 Pro Pro Pro Ser Asn Gly Thr Val Ser Ser Pro Pro Asn Ser Pro Pro
260 265 270 Arg Pro Ile Ala Pro Val Ser Met Asn Pro Ala Ile Asn Ser Thr Ser
275 280 285 Lys Pro Pro Leu Pro Pro Pro Ser Ser Arg Val Ser Ala Ala Ala Leu
290 295 300 Ala Ala Asn Lys Lys Arg Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Arg Arg 305 310 315 320 Asn Arg Gly Lys Pro Pro Ile Gly Asn Gly Ser Ser Asn Ser Ser Leu
325 330 335 Pro Pro Pro Pro Pro Pro Pro Arg Ser Asn Ala Ala Gly Ser Ile Pro
340 345 350 Leu Pro Pro Gin Gly Arg Ser Ala Pro Pro Pro Pro Pro Pro Arg Ser
355 360 365 Ala Pro Ser Thr Gly Arg Gin Pro Pro Pro Leu Ser Ser Ser Arg Ala
370 375 380 Val Ser Asn Pro Pro Ala Pro Pro Pro Ala Ile Pro Gly Arg Ser Ala 385 390 395 400 Pro Ala Leu Pro Pro Leu Gly Asn Ala Ser Arg Thr Ser Thr Pro Pro
405 410 415 Val Pro Thr Pro Pro Ser Leu Pro Pro Ser Ala Pro Pro Ser Leu Pro
420 425 430

Pro Ser Ala Pro Pro Ser Leu Pro Met Gly Ala Pro Ala Ala Pro Pro
435 440 445 Leu Pro Pro Ser Ala Pro Ile Ala Pro Pro Leu Pro Ala Gly Met Pro
450 455 460 Ala Ala Pro Pro Leu Pro Pro Ala Ala Pro Ala Pro Pro Pro Ala Pro 465 470 475 480 Ala Pro Ala Pro Ala Ala Pro Val Ala Ser Ile Ala Glu Leu Pro Gin
485 490 495 Gin Asp Gly Arg Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly
500 505 510 Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala
515 520 525 Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn
530 535 540 Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val 545 550 555 560 Ala Gin Ser Asp Glu Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Trp Asp
565 570 <210> 77 <211> 294 <212> ADN <213> S quence artificielle <220> <223> Description de la s quence artificielle : de la prot ine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pomb <220> <221> CDS <222> (1)..(294) <400> 77 cet cca gct cca gct cet gcg ccc gcc gcg cet gtt gct tcg ata gct 48 Pro Pro Ala Pro Ala Pro Ala Pro Ala Ala Pro Val Ala Ser Ile Ala 1 5 10 15 gaa ttg cet caa caa gac ggc cgt gct aat tta atg gcc agt atc aga 96 Glu Leu Pro Gin Gin Asp Gly Arg Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg
20 25 30 gcc agc ggt ggt atg gat tta ctg aaa agc agg aaa gta tct gct tct 144 Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser
35 40 45 cct agt gtc gca tct aca aaa act tcg aat cet ccg gta gaa gca ccc 192 Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro
50 55 60

cct tct aac aat ctt atg gat gca ttg gca agc gct ttg aac caa cgt 240 Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg
65 70 75 80 aaa acc aaa gtc gct cag agt gac gaa gag gat gaa gac gac gat gag 288 Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu
85 90 95 tgg gac 294 Trp Asp <210> 78 <211> 98 <212> PRT <213> S quence artificielle <223> Description de la s quence artificielle : de la prot ine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe <400> 78 Pro Pro Ala Pro Ala Pro Ala Pro Ala Ala Pro Val Ala Ser Ile Ala
1 5 10 15 Glu Leu Pro Gin Gin Asp Gly Arg Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg
20 25 30 Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser
35 40 45 Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro
50 55 60 Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg
65 70 75 80 Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu
85 90 95 Trp Asp <210> 79 <211> 267 <212> ADN <213> S quence artificielle <220> <223> Description de la s quence artificielle : de la prot ine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe <220> <221> CDS <222> (1)..(267) <400> 79 cct cca gct cca gct cct gcg ccc gcc gcg cct gtt gct tcg ata gct 48 Pro Pro Ala Pro Ala Pro Ala Pro Ala Ala Pro Val Ala Ser Ile Ala 1 5 10 15

gaa ttg cet caa caa gac ggc cgt gct aat tta atg gcc agt atc aga 96 Glu Leu Pro Gin Gin Asp Gly Arg Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg
20 25 30 gcc agc ggt ggt atg gat tta ctg aaa agc agg aaa gta tct gct tct 144 Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser
35 40 45 cet agt gtc gca tct aca aaa act tcg aat cet ccg gta gaa gca ccc 192 Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro
50 55 60 cct tct aac aat ctt atg gat gca ttg gca agc gct ttg aac caa cgt 240 Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg
65 70 75 80 aaa acc aaa gtc gct cag agt gac gaa 267 Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu
85 <210> 80 <211> 89 <212> PRT <213> S quence artificielle <223> Description de la s quence artificielle : de la prot ine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe <400> 80 Pro Pro Ala Pro Ala Pro Ala Pro Ala Ala Pro Val Ala Ser Ile Ala 1 5 10 15 Glu Leu Pro Gin Gin Asp Gly Arg Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg
20 25 30 Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser
35 40 45 Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro
50 55 60 Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg
65 70 75 80 Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu
85 <210> 81 <211> 222 <212> ADN <213> S quence artificielle <220> <223> Description de la s quence artificielle : de la prot ine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe <220> <221> CDS <222> (1)..(222)

<400> 81 gct aat tta atg gcc agt atc aga gcc agc ggt ggt atg gat tta ctg 48 Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu
1 5 10 15 aaa agc agg aaa gta tct gct tct cct agt gtc gca tct aca aaa act 96 Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr
20 25 30 tcg aat cet ccg gta gaa gca ccc cet tct aac aat ctt atg gat gca 144 Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala
35 40 45 ttg gca agc gct ttg aac caa cgt aaa acc aaa gtc gct cag agt gac 192 Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp
50 55 60 gaa gag gat gaa gac gac gat gag tgg gac 222 Glu Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Trp Asp
65 70 <210> 82 <211> 74 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe <400> 82 Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu 1 5 10 15 Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr
20 25 30 Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala
35 40 45 Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp
50 55 60 Glu Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Trp Asp
65 70 <210> 83 <211> 195 <212> ADN <213> Séquence artificielle <220> <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe <220> <221> CDS <222> (1)..(195)

<400> 83 gct aat tta atg gcc agt atc aga gcc agc ggt ggt atg gat tta ctg 48 Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu 1 5 10 15 aaa agc agg aaa gta tct gct tct cet agt gtc gca tct aca aaa act 96 Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr
20 25 30 tcg aat cet ccg gta gaa gca ccc cct tct aac aat ctt atg gat gca 144 Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala
35 40 45 ttg gca agc gct ttg aac caa cgt aaa acc aaa gtc gct cag agt gac 192 Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp
50 55 60 gaa 195 Glu
65 <210> 84 <211> 65 <212> PRT <213> Séquence artificielle <223> Description de la séquence artificielle : de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe <400> 84 Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu 1 5 10 15 Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr
20 25 30 Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala
35 40 45 Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp
50 55 60 Glu
65

Claims

REVENDICATIONS

1. Utilisation : - de fragments peptidiques de protéines de la famille WASP chez les cellules eucaryotes, notamment les cellules humaines ou d'autres mammifères, ou les cellules d'insectes, ou de micro-organismes telles que les levures, lesdits fragments peptidiques ayant la propriété des protéines de la famille WASP de polymériser l'actine en induisant la motilité cellulaire, - ou de séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés de protéines de la famille WASP, notamment par substitution d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété susmentionnée des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières, pour la préparation de réactifs utilisables dans le cadre de la mise en #uvre d'un procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine, et donc un effet d'inhibition ou de stimulation de la motilité cellulaire.

2. Utilisation selon la revendication 1, de fragments peptidiques choisis parmi les fragments : - de la protéine WASP humaine, ou d'autres mammifères, notamment la protéine WASP bovine ou murine, - de la protéine N-WASP humaine, ou d'autres mammifères, notamment la protéine N-WASP bovine, ou de rat, - des protéines de la sous-famille Scar, telle que la protéine Scarl/WAVE de Dictyostellium discoideum, ou de Caenorhabditis elegans, ou de Drosophila melanogaster, de souris, ou humaine, - des protéines de la sous-famille Las des micro-organismes, notamment des levures, telle que la protéine Lasl7/Beel de Saccharomyces cerevisiae, ou la protéine homologue WASP (Wsp lp) de Schizosaccharomyces pombe.

3. Utilisation selon la revendication 1 ou 2, caractérisée en ce que les fragments peptidiques sont choisis parmi ceux comprenant : - le domaine d'homologie avec la verproline contenu dans les protéines de la famille WASP, ou dans une protéine dérivée de ces dernières, ou au moins une des deux séquences homologues à la verproline lorsque lesdites protéines de la famille WASP contiennent deux de ces séquences, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés, et conservant la propriété de ce domaine de se lier à l' actine, - et le domaine d' homologie avec la cofiline contenu dans les protéines de la famille WASP ou dans une protéine dérivée de ces dernières, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés, et conservant la propriété de ce domaine d'intervenir dans le cadre de la polymérisation de l'actine.

4. Utilisation selon l'une des revendications 1 à 3, de fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine humaine, choisis parmi les suivants : - les fragments de la protéine WASP humaine, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 446 de la séquence peptidique SEQ ID NO 2 de la protéine WASP humaine représentée sur la figure 1, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 469 et 487 de la séquence peptidique SEQ ID NO 2 de la protéine WASP humaine représentée sur la figure 1, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 404 à 430 de la figure 1, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 487 à 502 de la figure 1, * le fragment de 99 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 404 et 502 de la figure 1, à savoir le peptide SEQ ID NO 4 suivant :

Pro Ser Ser Gly Asn Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Ala Leu Val Pro Ala Gly Gly Leu Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Ala Gly Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 404 et 487 de la figure 1, à savoir le peptide SEQ ID NO 6 suivant : Pro Ser Ser Gly Asn Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Ala Leu Val Pro Ala Gly Gly Leu Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 502 de la figure 1, à savoir le peptide SEQ ID NO 8 suivant : Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Ala Gly Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp * le fragment de 58 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 487 de la figure 1, à savoir le peptide SEQ ID NO 10 suivant : Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Pro Glu Ser Ser Ala Leu Gin Pro Pro Pro Gin Ser Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Gly - les fragments de la protéine N-WASP humaine, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 405 et 421 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N- WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et/ou la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 433 et 449 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N-WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans la protéine N- WASP susmentionnée, à savoir le domaine délimité par les acides aminés situés aux positions 470 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N-WASP

humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 392 à 433 de la figure 2, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de la figure 2, * le fragment de 114 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 392 et 505 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 14 suivant : Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro Thr Thr Ala Gly Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 97 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 392 et 488 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 16 suivant : Pro Ser Asp Gly Asp His Gin Val Pro Thr Thr Ala Gly Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 505 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 18 suivant : Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 488 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 20 suivant : Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 505 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 22 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr

Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Glu Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 56 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la figure 2, à savoir le peptide SEQ ID NO 24 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ala Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp - les fragments de la protéine Scarl humaine, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 513 de la séquence peptidique SEQ ID NO 26 de la protéine Scarl humaine représentée sur la figure 3, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 531 et 546 de la séquence peptidique SEQ ID NO 26 de la protéine Scarl humaine représentée sur la figure 3, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 443 à 497 de la figure 3, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 546 à 559 de la figure 3, * le fragment de 117 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 443 et 559 de la figure 3, à savoir le peptide SEQ ID NO 28 suivant : Val Thr Val Thr Ala Leu Ala His Pro Pro Ser Gly Leu His Pro Thr Pro Ser Thr Ala Pro Gly Pro His Val Pro Leu Met Pro Pro Ser Pro Pro Ser Gin Val Ile Pro Ala Ser Glu Pro Lys Arg His Pro Ser Thr Leu Pro Val Ile Ser Asp Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser Glu Asp Asp Ser Glu Phe Asp Glu Val Asp Trp Leu Glu * le fragment de 104 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 443 et 546 de la figure 3, à savoir le peptide SEQ ID NO 30 suivant : Val Thr Val Thr Ala Leu Ala His Pro Pro Ser Gly Leu His Pro Thr Pro Ser Thr Ala Pro Gly Pro His Val Pro Leu Met Pro Pro Ser Pro Pro Ser Gin Val Ile Pro Ala Ser Glu Pro Lys Arg His Pro Ser Thr Leu Pro Val Ile Ser Asp Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser

* le fragment de 63 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 559 de la figure 3, à savoir le peptide SEQ ID NO 32 suivant : Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser Glu Asp Asp Ser Glu Phe Asp Glu Val Asp Trp Leu Glu * le fragment de 50 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 546 de la figure 3, à savoir le peptide SEQ ID NO 34 suivant : Ala Arg Ser Val Leu Leu Glu Ala Ile Arg Lys Gly Ile Gin Leu Arg Lys Val Glu Glu Gin Arg Glu Gin Glu Ala Lys His Glu Arg Ile Glu Asn Asp Val Ala Thr Ile Leu Ser Arg Arg Ile Ala Val Glu Tyr Ser Asp Ser - ou les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété définies dans la revendication 1 des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières.

5. Utilisation selon l'une des revendications 1 à 3, de fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine non humaine, choisis parmi les suivants : # les fragments des protéines de la famille WASP de mammifères non humains, tels que : - les fragment de la protéine WASP murine, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 465 de la séquence peptidique SEQ ID NO 36 de la protéine WASP murine représentée sur la figure 4, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 487 et 505 de la séquence peptidique SEQ ID NO 36 de la protéine WASP murine représentée sur la figure 4, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 420 à 448 de la figure 4, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 505 à 520 de la figure 4, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 420 et 520 de la figure 4, à savoir le peptide SEQ ID NO 38 suivant :

Pro Pro Pro Cys Pro Gly Ser Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Thr Pro Val Ser Gly Gly Ser Pro Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Thr Gly Glu Asp Glu Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp * le fragment de 86 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 420 et 505 de la figure 4, à savoir le peptide SEQ ID NO 40 suivant : Pro Pro Pro Cys Pro Gly Ser Gly Pro Ala Pro Pro Pro Leu Pro Pro Thr Pro Val Ser Gly Gly Ser Pro Ala Pro Gly Gly Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 520 de la figure 4, à savoir le peptide SEQ ID NO 42 suivant : Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly Glu Asp Gin Thr Gly Glu Asp Glu Glu Asp Asp Glu Trp Asp Asp * le fragment de 58 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 505 de la figure 4, à savoir le peptide SEQ ID NO 44 suivant : Gly Arg Gly Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Asn Lys Thr Pro Gly Ala Leu Glu Asn Ser Val Gin Gin Pro Pro Ala Gin Gin Ser Glu Gly Leu Val Gly Ala Leu Met His Val Met Gin Lys Arg Ser Arg Val Ile His Ser Ser Asp Glu Gly - les fragment de la protéine N-WASP de rat, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 401 et 417 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et/ou la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 429 et 444 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans la protéine N- WASP susmentionnée, à savoir le domaine délimité par les acides aminés situés aux positions 466 et 484 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de

rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 401 à 429 de la figure 5, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 484 à 501 de la figure 5, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 401 et 501 de la figure 5, à savoir le peptide SEQ ID NO 48 suivant : Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Asp Glu Glu Asp Phe Gin Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 401 et 484 de la figure 5, à savoir le peptide SEQ ID NO 50 suivant : Asn Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 429 et 501 de la figure 5, à savoir le peptide SEQ ID NO 52 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Asp Glu Glu Asp Phe Gin Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 56 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 429 et 484 de la figure 5, à savoir le peptide SEQ ID NO 54 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Ser Asp Gly Gin Glu Ser Thr Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp - les fragment de la protéine N-WASP bovine, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 421 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3,

. et/ou le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 470 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 405 à 433 de la figure 6, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de la figure 6, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 505 de la figure 6, à savoir le peptide SEQ ID NO 58 suivant : Ser Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 488 de la figure 6, à savoir le peptide SEQ ID NO 60 suivant : Ser Lys Ala Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Glu Gly Ala Gin Leu Lys Lys Val Glu Gin Asn Ser Arg Pro Val Ser Cys Ser Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la figure 6, à savoir le peptide SEQ ID NO 62 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Asp Phe Glu Asp Asp Asp Glu Trp Glu Asp * le fragment de 56 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la figure 6, à savoir le peptide SEQ ID NO 64 suivant : Gly Arg Asp Ala Leu Leu Asp Gin Ile Arg Gin Gly Ile Gin Leu Lys Ser Val Thr Asp Ala Pro Glu Ser Thr Pro Pro Ala Pro Ala Pro Thr Ser Gly Ile Val Gly Ala Leu Met Glu Val Met Gin Lys Arg Ser Lys Ala Ile His Ser Ser Asp Glu Asp

# les fragments des protéines de la famille WASP de micro-organismes, tels que : - les fragment de la protéine Las 17 de Saccharomyces cerevisiae, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 466 de la séquence peptidique SEQ ID NO 66 de la protéine Las 17 représentée sur la figure 7, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3 , . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 607 et 624 de la séquence peptidique SEQ ID NO 66 de la protéine Las 17 représentée sur la figure 7, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 422 à 447 de la figure 7, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 624 à 633 de la figure 7, * le fragment de 212 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 422 et 633 de la figure 7, à savoir le peptide SEQ ID NO 68 suivant : Ser Asn Met Ser Ser Pro Pro Pro Pro Pro Val Thr Thr Phe Asn Thr Leu Thr Pro Gin Met Thr Ala Ala Thr Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His Asp Asp Met Asp Asn Gly Asp Asp Trp * le fragment de 203 acides aminésdélimité par les acides aminés situés aux positions 422 et 624 de la figure 7, à savoir le peptide SEQ ID NO 70 suivant : Ser Asn Met Ser Ser Pro Pro Pro Pro Pro Val Thr Thr Phe Asn Thr Leu Thr Pro Gin Met Thr Ala Ala Thr Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp

Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His * le fragment de 187 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 633 de la figure 7, à savoir le peptide SEQ ID NO 72 suivant : Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His Asp Asp Met Asp Asn Gly Asp Asp Trp * le fragment de 178 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 624 de la figure 7, à savoir le peptide SEQ ID NO 74 suivant : Gly Gin Pro Ala Val Pro Leu Pro Gin Asn Thr Gin Ala Pro Ser Gin Ala Thr Asn Val Pro Val Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Ser Leu Gly Gin Ser Gin Ile Pro Gin Ser Ala Pro Ser Ala Pro Ile Pro Pro Thr Leu Pro Ser Thr Thr Ser Ala Ala Pro Pro Pro Pro Pro Ala Phe Leu Thr Gin Gin Pro Gin Ser Gly Gly Ala Pro Ala Pro Pro Pro Pro Pro Gin Met Pro Ala Thr Ser Thr Ser Gly Gly Gly Ser Phe Ala Glu Thr Thr Gly Asp Ala Gly Arg Asp Ala Leu Leu Ala Ser Ile Arg Gly Ala Gly Gly Ile Gly Ala Leu Arg Lys Val Asp Lys Ser Gin Leu Asp Lys Pro Ser Val Leu Leu Gin Glu Ala Arg Gly Glu Ser Ala Ser Pro Pro Ala Ala Ala Gly Asn Gly Gly Thr Pro Gly Gly Pro Pro Ala Ser Leu Ala Asp Ala Leu Ala Ala Ala Leu Asn Lys Arg Lys Thr Lys Val Gly Ala His - les fragment de la protéine homologue WASP (Wsp lp) de Schizosaccharomyces pombe, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 501 et 517 de la séquence peptidique SEQ ID NO 76 de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe représentée sur la figure 8, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 548 et 565 de la séquence peptidique SEQ ID NO 76 de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe représentée sur la figure 8, ou

une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 477 à 501 de la figure 8, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 565 à 574 de la figure 8, * le fragment de 98 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 477 et 574 de la figure 8, à savoir le peptide SEQ ID NO 78 suivant : Pro Pro Ala Pro Ala Pro Ala Pro Ala Ala Pro Val Ala Ser Ile Ala Glu Leu Pro Gin Gin Asp Gly Arg Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Trp Asp * le fragment de 89 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 477 et 565 de la figure 8, à savoir le peptide SEQ ID NO 80 suivant : Pro Pro Ala Pro Ala Pro Ala Pro Ala Ala Pro Val Ala Ser Ile Ala Glu Leu Pro Gin Gin Asp Gly Arg Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu * le fragment de 74 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 501 et 574 de la figure 8, à savoir le peptide SEQ ID NO 82 suivant : Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu Glu Asp Glu Asp Asp Asp Glu Trp Asp - le fragment de 65 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 501 et 565 de la figure 8, à savoir le peptide SEQ ID NO 84 suivant : Ala Asn Leu Met Ala Ser Ile Arg Ala Ser Gly Gly Met Asp Leu Leu Lys Ser Arg Lys Val Ser Ala Ser Pro Ser Val Ala Ser Thr Lys Thr Ser Asn Pro Pro Val Glu Ala Pro Pro Ser Asn Asn Leu Met Asp Ala Leu Ala Ser Ala Leu Asn Gin Arg Lys Thr Lys Val Ala Gin Ser Asp Glu # les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété définies dans la revendication 1 des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières.

6. Fragments peptidiques des protéines de la famille WASP des cellules eucaryotes, notamment des cellules humaines ou d'autres mammifères, ou des cellules d'insectes, ou de micro-organismes telles que les levures, choisis parmi ceux comprenant : - le domaine d'homologie avec la verproline contenu dans les protéines de la famille WASP, ou dans une protéine dérivée de ces dernières, ou au moins une des deux séquences homologues à la verproline lorsque lesdites protéines de la famille WASP contiennent deux de ces séquences, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés, et conservant la propriété de ce domaine de se lier à l'actine, - et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans les protéines de la famille WASP ou dans une protéine dérivée de ces dernières, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés, et conservant la propriété de ce domaine d'intervenir dans le cadre de la polymérisation de l'actine, ou les séquences peptidiques dérivées telles que définies dans la revendication 1 des fragments peptidiques susmentionnés des protéines de la famille WASP, à l'exclusion : - du fragment peptidique de la protéine N-WASP humaine délimité par les acides aminés situés aux positions 392 à 505 de la séquence peptidique représentée sur la figure 2, - du fragment peptidique de la protéine N-WASP bovine délimité par les acides aminés situés aux positions 392 à 505, et de celui délimité par les acides aminés situés aux positions 392 à 485, de la séquence peptidique représentée sur la figure 6.

7. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine WASP humaine, lesdits fragments étant choisis parmi : - ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 446 de la séquence peptidique SEQ ID NO 2 de la protéine WASP humaine représentée sur la figure 1, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 469 et 487 de la séquence peptidique SEQ ID NO 2 de la protéine

WASP humaine représentée sur la figure 1, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 404 à 430 de la figure 1, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 487 à 502 de la figure 1, - les peptides SEQ ID NO 4, SEQ ID NO 6, SEQ ID NO 8, et SEQ ID NO 10, ou les séquences dérivées de ces derniers, tels que définis dans la revendication 4.

8. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine N-WASP humaine, lesdits fragments étant choisis parmi : - ceux comprenant : . la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 405 et 421 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N- WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et/ou la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 433 et 449 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N-WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans la protéine N- WASP susmentionnée, à savoir le domaine délimité par les acides aminés situés aux positions 470 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 12 de la protéine N-WASP humaine représentée sur la figure 2, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 392 à 433 de la figure 2, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de la figure 2, - les peptides SEQ ID NO 16, SEQ ID NO 18, SEQ ID NO 20, SEQ ID NO 22, et SEQ ID NO 24 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers, tels que définis dans la revendication 4.

9. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine Scarlhumaine, lesdits fragments étant choisis parmi :

- ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 513 de la séquence peptidique SEQ ID NO 26 de la protéine Scarl humaine représentée sur la figure 3, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 531 et 546 de la séquence peptidique SEQ ID NO 26 de la protéine Scarl humaine représentée sur la figure 3, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 443 à 497 de la figure 3, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 546 à 559 de la figure 3, - les peptides SEQ ID NO 28, SEQ ID NO 30, SEQ ID NO 32, et SEQ ID NO 34 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers, tels que définis dans la revendication 4.

10. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine WASP murine, lesdits fragments étant choisis parmi : - ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 465 de la séquence peptidique SEQ ID NO 36 de la protéine WASP murine représentée sur la figure 4, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 487 et 505 de la séquence peptidique SEQ ID NO 36 de la protéine WASP murine représentée sur la figure 4, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 420 à 448 de la figure 4, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 505 à 520 de la figure 4,

- les peptides SEQ ID NO 38, SEQ ID NO 40, SEQ ID NO 42, et SEQ ID NO 44 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers, tels que définis dans la revendication 4.

11. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine N-WASP de rat, lesdits fragments étant choisis parmi : - ceux comprenant : . la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 401 et 417 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et/ou la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 429 et 444 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans la protéine N- WASP susmentionnée, à savoir le domaine délimité par les acides aminés situés aux positions 466 et 484 de la séquence peptidique SEQ ID NO 46 de la protéine N-WASP de rat représentée sur la figure 5, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 401 à 429 de la figure 5, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 484 à 501 de la figure 5, - les peptides SEQ ID NO 48, SEQ ID NO 50, SEQ ID NO 52, et SEQ ID NO 54 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers telles que définies dans la revendication 4.

12. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine N-WASP bovine, lesdits fragments étant choisis parmi : - ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 421 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine

N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et/ou le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 470 et 488 de la séquence peptidique SEQ ID NO 56 de la protéine N-WASP bovine représentée sur la figure 6, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 405 à 433 de la figure 6, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de la figure 6, - les peptides SEQ ID NO 58, SEQ ID NO 60, SEQ ID NO 62, et SEQ ID NO 64 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers, tels que définis dans la revendication 4.

13. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine Las 17 de Saccharomyces cerevisiae, lesdits fragments étant choisis parmi : - ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 466 de la séquence peptidique SEQ ID NO 66 de la protéine Las 17 représentée sur la figure 7, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 607 et 624 de la séquence peptidique SEQ ID NO 66 de la protéine Las 17 représentée sur la figure 7, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 422 à 447 de la figure 7, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 624 à 633 de la figure 7, et plus particulièrement les peptides SEQ ID

NO 68, SEQ ID NO 70, SEQ ID NO 72, et SEQ ID NO 74 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers, tels que définis dans la revendication 4.

14. Fragments peptidiques selon la revendication 6, de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe, lesdits fragments étant choisis parmi : - ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions ? ?? et ? ?? de la séquence peptidique SEQ ID NO 76 de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe représentée sur la figure 8, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions ? ?? et ? ?? de la séquence peptidique SEQ ID NO 76 de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe représentée sur la figure 8, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie dans la revendication 3, - les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions ? ?? à ? ?? de la figure 8, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions ? ?? à ? ?? de la figure 8, - les peptides SEQ ID NO 78, SEQ ID NO 80, SEQ ID NO 82, et SEQ ID NO 84 susmentionnés, ou les séquences dérivées de ces derniers, tels que définis dans la revendication 4.

15. Séquences nucléotidiques codant pour les fragments peptidiques, ou pour les protéines dérivées de ces derniers, définis dans l'une des revendications 6 à 14.

16. Réactif pour la mise en #uvre d'un procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine, et donc un effet d'inhibition ou de stimulation de la mobilité cellulaire, ledit réactif comprenant au moins un fragment peptidique défini dans l'une des revendications 1 à 14, lié ou adsorbé à un support susceptible de se déplacer sous l'effet de la polymérisation de l' actine, lorsque ledit support lié audit fragment est placé dans un milieu contenant les

éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine, notamment lorsque ledit support est ajouté à un extrait préparé à partir de surnageants de cellules lysées de l'organisme.

17. Réactif selon la revendication 16, caractérisé en ce qu' il est choisi parmi les microsphères dont le diamètre est compris entre environ 100 et environ 10 000 nm, le matériau constituant les microsphères étant lui même choisi parmi les polystyrènes ou le latex, lesdites microsphères contenant chacune environ 5 000 à environ 50 000 molécules de fragment ou séquence dérivée définis dans l'une des revendications 1 à 14.

18. Procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine, et donc un effet d'inhibition ou de stimulation de la motilité cellulaire, ledit procédé comprenant : - une étape de mise en présence de la molécule testée avec un réactif selon la revendication 16 ou 17, dans un milieu contenant de l'actine et les éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine, notamment dans un extrait de surnageant de cellules lysées, - suivie de la détection éventuelle d'une inhibition ou d'une activation du processus de polymérisation de l'actine à la surface dudit réactif, par rapport à un témoin, témoignant respectivement d'un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d' actine .

19. Procédé selon la revendication 18, appliqué à la détection ou au criblage de molécules : - susceptibles de pouvoir être utilisées en tant que médicaments dans le traitement de pathologies liées à un dysfonctionnement du processus de polymérisation de l'actine dans le cadre de la formation du cytosquelette d'actine, notamment en tant que médicaments dans le traitement de cancers métastatiques, ou en tant qu'antibiotiques anti-parasitaires, - ou susceptibles d'avoir un effet cytotoxique correspondant à une inhibition ou une stimulation de la formation du cytosquelette d'actine.

20. Trousse ou kit pour la mise en #uvre d'un procédé selon la revendication 18 ou 19, comprenant - un réactif selon la revendication 16 ou 17,

- le cas échéant un composé marqué permettant de visualiser la polymérisation de l' actine, notamment de l'actine marquée par fluorescence, - le cas échéant un milieu approprié contenant les éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine, notamment un extrait de cellules lysées.