FR2737644A1 - Procede d'extraction proteique par hydrolyse enzymatique - Google Patents
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Abstract
L'invention concerne un procédé de préparation rapide d'une base protéique à partir de résidus de viande adhérant aux os. Elle consiste à effectuer un traitement en deux étapes successives: une première extraction enzymatique utilisant des endopeptidases spécifiques solubilisant les protéines musculaires pendant une période déterminée afin d'éviter l'apparition d'amertume, puis d'un second traitement par chauffage du milieu réactionnel à une température supérieure à 80 deg.C pendant une durée déterminée, permettant une extraction des tissus collagèniques non auparavant hydrolysés. Cette fraction collagénique solubilisée entière confère au produit des propriétés gélifiantes. Les produits obtenus, de nature 100% protéique d'origine animale, possèdent d'excellentes propriétés nutritionnelles, organoleptiques et fonctionnelles (en particulier de gélification) et sont utilisables dans le domaine de l'alimentation humaine.
Description
L'invention concerne un procédé d'obtention par hydrolyse d'une base protéique d'origine 100 % animale à partir de sous-produits d'abattage, elle concerne également le produit obtenu par le procédé.
Un procédé de ce type a pour but d'obtenir à partir de co-produits d'abattage une base protéique présentant des propriétés nutritionnelles, fonctionnelles, et tout particulièrement gélifiante et aromatisante, recherchée dans la formulation et l'élaboration de produits alimentaires, comme par exemple les plats cuisinés.
En effet, en sortie de salle de désossage, il subsiste une quantité importante de viande (entre 15 et 20 % en masse) difficilement récupérable par désossage manuel, tout particulièrement sur les colonnes vertébrales. Ce substrat, actuellement peu valorisé, représente un potentiel protéique important dans le secteur des industries de transformation de la viande.
Un but de l'invention est de permettre de valoriser tout type de résidu musculaire adhérent aux os (de porcs, bovins, ovins, volailles...), habituellement dégradés dans des fabrications à peu de valeur ajoutée.
De nombreuses techniques d'hydrolyse ont été décrites pour effectuer une telle extraction, par exemple par voie mécanique (brevet US 5,141,763) et tout particulièrement par voie enzymatique (brevets US 3,692,538 et WO 94/01 003 Al).
Toutefois, en fonction du type d'endopeptidase utilisée, il n'est pas possible d'obtenir un hydrolysat possédant des propriétés gélifiantes notamment en présence de protéase alcaline (O'Meara, G.M., Munro, P.A. 1985. Hydrolysis of sarcoplasmic, myofibrillar and connective tissue proteins of lean beef by Alcalase R and its relationship to whole meat hydrolysis, Meat Science 12: 91-103).
La réaction d'hydrolyse contrôlée permet d'obtenir un mélange de peptides améliorant certaines propriétés fonctionnelles comme la solubilité ou le pouvoir émulsiflant par rapport au substrat initial.
Cette étape est effectuée par voie enzymatique, contrairement au procédé classique utilisant des procédés chimiques qui impliquent des étapes de neutralisation entraînant
I'introduction de chlorure de sodium, l'isomérisation ou à la destruction de certains acides aminés, conduisant à une perte de digestibilité et de valeur nutritionnelle.
I'introduction de chlorure de sodium, l'isomérisation ou à la destruction de certains acides aminés, conduisant à une perte de digestibilité et de valeur nutritionnelle.
La principale difficulté dans l'utilisation de la voie enzymatique reste le contrôle du degré d'hydrolyse. Ce dernier doit rester inférieur à 10 %, pour ne pas risquer de développer une amertume qui serait un obstacle à l'utilisation de ces bases protéiques. Le phénomène d'amertume est principalement lié à la libération de peptides hydrophobes lors du clivage des liaisons peptidiques par les protéases (Ney, K.H. 1972. Aminosaure
Zusammensetzuung von Proteinen und die Bitterkeit ihrer Peptide Z. Lebensm.
Untersuch. Forsch., 149: 321-323).
Zusammensetzuung von Proteinen und die Bitterkeit ihrer Peptide Z. Lebensm.
Untersuch. Forsch., 149: 321-323).
Un autre but de l'invention est de pallier certains des inconvénients liés à l'utilisation de la voie enzymatique pure et tout particulièrement de permettre l'obtention rapide d'un extrait alliant une grande valeur nutritionnelle protéique sans adjonction d'ions sodium, et une aromatisation liée à la matière première mise en oeuvre, tout en conservant des propriétés fonctionnelles de solubilité et de gélification recherchées en formulation alimentaire.
Tous ces buts sont atteints par l'invention qui consiste en un procédé de préparation d'une base protéique d'origine 100 % animale, à partir d'un substrat de produits d'abattage, caractérisé en ce que l'on soumet ce substrat à un premier traitement de solubilisation des tissus protéiques par une hydrolyse enzymatique ménagée en présence d'endopeptidases pendant une période comprise entre 30 et 60 minutes, puis à un second traitement par un chauffage à une température supérieure à 80"C, pendant une durée comprise entre 30 et 120 minutes, déterminée par les propriétés fonctionnelles recherchées.
Les avantages du procédé selon l'invention sont notamment d'être particulièrement rapide et économique au niveau de mise en oeuvre puisque réalisé en réacteur discontinu.
Les produits obtenus, de nature 100 % protéique d'origine animale, possèdent d'excellentes propriétés nutritionnelles, organoleptiques et fonctionnelles (en particulier de gélification) et sont utilisables dans le domaine de l'alimentation humaine.
On comprendra mieux l'invention à l'aide de la description qui suit.
Un procédé selon l'invention consiste à effectuer un traitement en deux étapes successives : une première extraction enzymatique utilisant des endopeptidases spécifiques solubilisant les protéines musculaires pendant une période déterminée afin d'éviter l'apparition d'amertume, puis d'un second traitement par chauffage du milieu réactionnel à une température supérieure à 80"C pendant une durée déterminée, permettant une extraction des tissus collagèniques non auparavant hydrolysés. Cette fraction collagénique solubilisée entière confère au produit des propriétés gélifiantes.
La première étape peut par exemple se dérouler suivant le tableau synoptique suivant à partir d'une viande adhérente aux os en sortie de salle de désossage:
<tb> <SEP> a) <SEP> broyage <SEP> diamètre <SEP> particule <SEP> 0,5 <SEP> à <SEP> 5 <SEP> cm
<tb> <SEP> b) <SEP> étape <SEP> de <SEP> rotissage <SEP> du <SEP> broyat <SEP> d'os <SEP> et <SEP> de <SEP> viande
<tb> <SEP> c) <SEP> eau <SEP> - > <SEP> d) <SEP> réacteur <SEP> discontinu <SEP> sous <SEP> agitation
<tb> <SEP> f) <SEP> traitement <SEP> thermique <SEP> < <SEP> e) <SEP> injection <SEP> de <SEP> vapeur
<tb> <SEP> I
<tb> g) <SEP> addition <SEP> de <SEP> solution <SEP> enzymatique:<SEP> - > <SEP> h) <SEP> réaction <SEP> enzymatique <SEP> < <SEP> i) <SEP> pas <SEP> de <SEP> régulation <SEP> de <SEP> pH
<tb> <SEP> endopeptidase <SEP> à <SEP> large <SEP> spectre
<tb> <SEP> j) <SEP> contrôle <SEP> du <SEP> degré <SEP> d'hydrolyse
<tb> <SEP> k) <SEP> arrêt <SEP> de <SEP> la <SEP> réaction <SEP> d'hydrolyse <SEP> v <SEP> e) <SEP> dénaturationdes <SEP> enzymes
<tb> <SEP> par <SEP> traitement <SEP> thermique
<tb>
Par exemple: des colonnes vertébrales de veau préalablement refroidies à 4 C, subissent une phase a) de concassage pour obtenir des morceaux de taille comprise entre 05 et 5 cm. Cette étape a pour but de faciliter l'agitation dans le réacteur et d'augmenter la surface de contact avec les protéases, minimisant la durée de la première étape du procédé. Avant introduction dans le réacteur, le substrat peut avantageusement subir une étape de rôtissage b) qui solubilise partiellement les graisses et développe la palette aromatique de la base protéique finale.
<tb> <SEP> b) <SEP> étape <SEP> de <SEP> rotissage <SEP> du <SEP> broyat <SEP> d'os <SEP> et <SEP> de <SEP> viande
<tb> <SEP> c) <SEP> eau <SEP> - > <SEP> d) <SEP> réacteur <SEP> discontinu <SEP> sous <SEP> agitation
<tb> <SEP> f) <SEP> traitement <SEP> thermique <SEP> < <SEP> e) <SEP> injection <SEP> de <SEP> vapeur
<tb> <SEP> I
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<tb> <SEP> endopeptidase <SEP> à <SEP> large <SEP> spectre
<tb> <SEP> j) <SEP> contrôle <SEP> du <SEP> degré <SEP> d'hydrolyse
<tb> <SEP> k) <SEP> arrêt <SEP> de <SEP> la <SEP> réaction <SEP> d'hydrolyse <SEP> v <SEP> e) <SEP> dénaturationdes <SEP> enzymes
<tb> <SEP> par <SEP> traitement <SEP> thermique
<tb>
Par exemple: des colonnes vertébrales de veau préalablement refroidies à 4 C, subissent une phase a) de concassage pour obtenir des morceaux de taille comprise entre 05 et 5 cm. Cette étape a pour but de faciliter l'agitation dans le réacteur et d'augmenter la surface de contact avec les protéases, minimisant la durée de la première étape du procédé. Avant introduction dans le réacteur, le substrat peut avantageusement subir une étape de rôtissage b) qui solubilise partiellement les graisses et développe la palette aromatique de la base protéique finale.
La concentration protéique (basée sur la quantité d'azote total présent dans le substrat) est ajustée dans le réacteur sous agitation d) par addition c) d'eau chaude pour obtenir une valeur voisine de 7 à 8 % en poids.
La première étape du procédé est principalement une hydrolyse enzymatique effectuée par traitement thermique f) à une température comprise entre 55 et 650 C.
L'addition g) de la préparation enzymatique au mélange permet de solubiliser rapidement les différents tissus protéiques pendant une durée limitée, évitant l'apparition d'amertume.
Différentes techniques de contrôle du degré d'hydrolyse permettent de suivre les cinétiques de clivage des liaisons peptidiques, à savoir:
- la méthode du pH-stat, fiable mais qui a l'inconvénient d'additionner une base dans le milieu réactionnel pour maintenir le pH à une valeur optimale,
- la méthode colorimétrique de dosage des groupements aminés primaires libérés au cours de la réaction d'hydrolyse,
- une technique cryoscopique couplée à la mesure de la conductivité du milieu,
- ou enfin plus simplement un dosage des matières azotées totales et solubles (Margot, A., Flaschel, E., Renken, A. 1994. Continuous monitoring of enzyatic whey protein hydrolysis. Correlation of base consumption with soluble nitrogen content.
- la méthode du pH-stat, fiable mais qui a l'inconvénient d'additionner une base dans le milieu réactionnel pour maintenir le pH à une valeur optimale,
- la méthode colorimétrique de dosage des groupements aminés primaires libérés au cours de la réaction d'hydrolyse,
- une technique cryoscopique couplée à la mesure de la conductivité du milieu,
- ou enfin plus simplement un dosage des matières azotées totales et solubles (Margot, A., Flaschel, E., Renken, A. 1994. Continuous monitoring of enzyatic whey protein hydrolysis. Correlation of base consumption with soluble nitrogen content.
Process Biochem. 29: 257-262).
On peut noter que de très bonnes corrélations ont été obtenues entre toutes ces méthodes.
Le substrat obtenu par l'étape précédente est soumis alors à la deuxième étape qui peut se dérouler selon le tableau synoptique suivant:
<tb> m) <SEP> solubilisation <SEP> des <SEP> tissus <SEP> collagéniques <SEP> non <SEP> hydrolysés
<tb> <SEP> I
<tb> <SEP> n) <SEP> traitement <SEP> thermique <SEP> v <SEP> o) <SEP> injection <SEP> de <SEP> vapeur <SEP> & BR<
<tb> <SEP> chauffage <SEP> par <SEP> bain <SEP> d'huile
<tb> <SEP> p) <SEP> étape <SEP> de <SEP> filtration <SEP> - > <SEP> q) <SEP> élimination <SEP> des <SEP> résidus <SEP> osseux
<tb> <SEP> & BR<
<tb> <SEP> tissus <SEP> protéiques <SEP> non <SEP> hydrolysés
<tb> <SEP> I
<tb> <SEP> r) <SEP> étape <SEP> de <SEP> clarification <SEP> - > <SEP> s) <SEP> obtention <SEP> de <SEP> fractions
<tb> <SEP> sur <SEP> décanteur <SEP> horizontal <SEP> protéiques <SEP> lourdes
<tb> <SEP> I
<tb> <SEP> t) <SEP> étape <SEP> de <SEP> dégraissage <SEP> - > <SEP> u) <SEP> graisses
<tb> <SEP> par <SEP> centrifugation
<tb> <SEP> v) <SEP> refroidissement <SEP> rapide <SEP> sur <SEP> échangeur <SEP> à <SEP> plaques
<tb>
Dans la seconde étape du traitement, le chauffage n) du milieu réactionnel est effectué par une injection o) directe de vapeur dans le mélange. Cette opération doit s'effectuer rapidement afin d'atteindre une température minimale de 80"C, nécessaire à la dénaturation des enzymes de façon à stopper la réaction d'hydrolyse mise en oeuvre dans la première étape.
<tb> <SEP> I
<tb> <SEP> n) <SEP> traitement <SEP> thermique <SEP> v <SEP> o) <SEP> injection <SEP> de <SEP> vapeur <SEP> & BR<
<tb> <SEP> chauffage <SEP> par <SEP> bain <SEP> d'huile
<tb> <SEP> p) <SEP> étape <SEP> de <SEP> filtration <SEP> - > <SEP> q) <SEP> élimination <SEP> des <SEP> résidus <SEP> osseux
<tb> <SEP> & BR<
<tb> <SEP> tissus <SEP> protéiques <SEP> non <SEP> hydrolysés
<tb> <SEP> I
<tb> <SEP> r) <SEP> étape <SEP> de <SEP> clarification <SEP> - > <SEP> s) <SEP> obtention <SEP> de <SEP> fractions
<tb> <SEP> sur <SEP> décanteur <SEP> horizontal <SEP> protéiques <SEP> lourdes
<tb> <SEP> I
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<tb> <SEP> par <SEP> centrifugation
<tb> <SEP> v) <SEP> refroidissement <SEP> rapide <SEP> sur <SEP> échangeur <SEP> à <SEP> plaques
<tb>
Dans la seconde étape du traitement, le chauffage n) du milieu réactionnel est effectué par une injection o) directe de vapeur dans le mélange. Cette opération doit s'effectuer rapidement afin d'atteindre une température minimale de 80"C, nécessaire à la dénaturation des enzymes de façon à stopper la réaction d'hydrolyse mise en oeuvre dans la première étape.
Dans le but de solubiliser m) les tissus conjonctifs et collagéniques ayant résisté à l'hydrolyse, le traitement thermique est poursuivi à une température comprise entre 80 et 96 C durant une période minimale de 30 minutes, temps qui peut varier en fonction des propriétés fonctionnelles recherchées.
Cette étape particulière conférera à la base protéique issue des deux étapes du procédé ses propriétés de gélification.
La glycine, acide aminé présent en grande proportion dans le collagène ainsi solubilisé selon l'invention, réduit d'autant plus la perception de l'éventuelle amertume comme le montre Stanley, D.W. (1981. Non-bitter protein hydrolysates. Can. Inst. Food
Sci. Technol. 14: 49-52). Il n'est donc pas nécessaire de recourir à des procédés d'élimination de l'amertume, comme mentionné dans le brevet FR 2625651 Al.
Sci. Technol. 14: 49-52). Il n'est donc pas nécessaire de recourir à des procédés d'élimination de l'amertume, comme mentionné dans le brevet FR 2625651 Al.
Une fois le traitement thermique effectué, le jus protéique est de préférence filtré p) à une température voisine de 80 C, clarifié r) sur un séparateur-clarificateur et dégraissé t) avant d'être rapidement refroidi v) sur un échangeur de chaleur.
A l'issue de ces deux étapes successives, on obtient une base protéique pouvant être directement utilisée dans la formulation de plats cuisinés, dans lesquels ses propriétés (elle est gélifiante et aromatisante), associées à la charge protéique, se substituent à tout additif supplémentaire de type gélatine ou liant alimentaire devant être signalé en étiquetage (brevet FR2658 037 Al).
La base protéique obtenue par l'invention peut être utilisée dans de nombreuses applications alimentaires et nutritionnelles soit sous forme liquide brute ou concentrée, soit sous forme de poudre obtenue par exemple par atomisation ou lyophilisation de la forme liquide, ladite poudre se solubilisant très rapidement dans l'eau froide au moment de l'utilisation.
Claims (10)
1. Procédé de préparation d'une base protéique d'origine 100 % animale, à partir d'un substrat de produits d'abattage, caractérisé en ce que l'on soumet ce substrat à un premier traitement de solubilisation des tissus protéiques par une hydrolyse enzymatique ménagée en présence d'endopeptidases pendant une période comprise entre 30 et 60 minutes, puis à un second traitement par un chauffage à une température supérieure à 80"C, pendant une durée comprise entre 30 et 120 minutes, déterminée par les propriétés fonctionnelles recherchées.
2. Procédé selon la revendication précédente, caractérisé en ce que la durée du traitement thermique est déterminée tout particulièrement en fonction des propriétés gélifiantes recherchées.
3. Procédé selon l'une des revendications 1 à 2, caractérisé en ce que le substrat est préalablement broyé pour obtenir une distribution de taille des morceaux variant entre 0,5 et 5cm.
4. Procédé selon la revendication 3, caractérisé en ce que le substrat préalablement broyé peut être rôti avant traitement
5. Procédé selon l'une des revendications 1 à 4, caractérisé par le fait que le pH de la réaction enzymatique n'est pas régulé.
6. Procédé selon les revendications 1 et 5, caractérisé en ce que le traitement thermique est suivi d'une filtration, conduite à une température minimale de 80"C, puis d'une clarification à chaud et enfin rapidement refroidi à 10 C sur un échangeur de chaleur.
7. Base protéique, caractérisée en ce qu'elle est obtenue par un procédé selon les revendications 1 à 6.
8. Base protéique selon la revendication 7, caractérisée en ce qu'elle comporte des propriétés gélifiantes.
9. Base protéique selon l'une des revendications 7 à 8, caractérisée en ce qu'elle se présente sous forme liquide.
10. Base protéique selon l'une des revendications 7 à 8, caractérisée en ce qu'elle se présente sous forme d'une poudre.
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| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR9509789A FR2737644B1 (fr) | 1995-08-09 | 1995-08-09 | Procede d'extraction proteique par hydrolyse enzymatique |
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|---|---|
| FR2737644A1 true FR2737644A1 (fr) | 1997-02-14 |
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| WO2005027657A1 (fr) | 2003-09-19 | 2005-03-31 | Amino Japan Co., Ltd. | Procede de production d'un hydrolysat proteique et hydrolysat proteique associe |
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| WO1986004487A1 (fr) * | 1985-02-04 | 1986-08-14 | Karancs Husipari Szövetkezeti Közös Vállalat | Procede de preparation d'un hydrolysat de proteines propre a la consommation humaine a partir de dechets et/ou de sous-produits d'abattoir, en particulier de tetes, de jarrets et de couennes de porc |
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-
1995
- 1995-08-09 FR FR9509789A patent/FR2737644B1/fr not_active Expired - Fee Related
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| EP1665939A4 (fr) * | 2003-09-19 | 2009-01-21 | Amino Japan Co Ltd | Procede de production d'un hydrolysat proteique et hydrolysat proteique associe |
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| RU2711915C1 (ru) * | 2019-03-14 | 2020-01-23 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Воронежский государственный университет инженерных технологий" (ФГБОУ ВО "ВГУИТ") | Способ получения белкового гидролизата из вторичного рыбного сырья |
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| FR2737644B1 (fr) | 1997-10-17 |
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|---|---|---|---|
| ST | Notification of lapse |
Effective date: 20100430 |