FI58430B - REFERENCE TO A RESERVE FOR THE PURPOSE OF A RESOLUTION - Google Patents
REFERENCE TO A RESERVE FOR THE PURPOSE OF A RESOLUTION Download PDFInfo
- Publication number
- FI58430B FI58430B FI750666A FI750666A FI58430B FI 58430 B FI58430 B FI 58430B FI 750666 A FI750666 A FI 750666A FI 750666 A FI750666 A FI 750666A FI 58430 B FI58430 B FI 58430B
- Authority
- FI
- Finland
- Prior art keywords
- protein
- solution
- phosphate
- whey
- precipitate
- Prior art date
Links
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 claims description 127
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 claims description 126
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 126
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 claims description 94
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 claims description 93
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 claims description 65
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims description 58
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 58
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 58
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 claims description 54
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 claims description 52
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 claims description 35
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 claims description 29
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 26
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims description 23
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 claims description 20
- 229920000388 Polyphosphate Polymers 0.000 claims description 15
- 239000001205 polyphosphate Substances 0.000 claims description 15
- 235000011176 polyphosphates Nutrition 0.000 claims description 15
- 239000003957 anion exchange resin Substances 0.000 claims description 13
- 235000019832 sodium triphosphate Nutrition 0.000 claims description 12
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims description 11
- 239000002585 base Substances 0.000 claims description 10
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 claims description 10
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 claims description 10
- UNXRWKVEANCORM-UHFFFAOYSA-I triphosphate(5-) Chemical compound [O-]P([O-])(=O)OP([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O UNXRWKVEANCORM-UHFFFAOYSA-I 0.000 claims description 9
- ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N Potassium Chemical compound [K] ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 8
- 239000011591 potassium Substances 0.000 claims description 8
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 claims description 8
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 6
- 229910052783 alkali metal Chemical group 0.000 claims description 5
- 150000001340 alkali metals Chemical group 0.000 claims description 5
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims description 5
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 claims description 3
- JUNWLZAGQLJVLR-UHFFFAOYSA-J calcium diphosphate Chemical compound [Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O JUNWLZAGQLJVLR-UHFFFAOYSA-J 0.000 claims description 3
- 229940043256 calcium pyrophosphate Drugs 0.000 claims description 3
- 235000019821 dicalcium diphosphate Nutrition 0.000 claims description 3
- XZTWHWHGBBCSMX-UHFFFAOYSA-J dimagnesium;phosphonato phosphate Chemical compound [Mg+2].[Mg+2].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O XZTWHWHGBBCSMX-UHFFFAOYSA-J 0.000 claims description 3
- 125000004435 hydrogen atom Chemical group [H]* 0.000 claims description 3
- 239000011734 sodium Substances 0.000 claims description 3
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 claims description 3
- FQENQNTWSFEDLI-UHFFFAOYSA-J sodium diphosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O FQENQNTWSFEDLI-UHFFFAOYSA-J 0.000 claims description 3
- 235000019818 tetrasodium diphosphate Nutrition 0.000 claims description 3
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O Ammonium Chemical compound [NH4+] QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O 0.000 claims description 2
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 claims description 2
- BYTVRGSKFNKHHE-UHFFFAOYSA-K sodium;[hydroxy(oxido)phosphoryl] phosphate;iron(2+) Chemical compound [Na+].[Fe+2].OP([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O BYTVRGSKFNKHHE-UHFFFAOYSA-K 0.000 claims description 2
- RYCLIXPGLDDLTM-UHFFFAOYSA-J tetrapotassium;phosphonato phosphate Chemical compound [K+].[K+].[K+].[K+].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O RYCLIXPGLDDLTM-UHFFFAOYSA-J 0.000 claims description 2
- VKFFEYLSKIYTSJ-UHFFFAOYSA-N tetraazanium;phosphonato phosphate Chemical compound [NH4+].[NH4+].[NH4+].[NH4+].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O VKFFEYLSKIYTSJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 235000021317 phosphate Nutrition 0.000 description 61
- 239000005862 Whey Substances 0.000 description 42
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 30
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 19
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 description 17
- 238000002834 transmittance Methods 0.000 description 16
- 239000011550 stock solution Substances 0.000 description 14
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 13
- 239000000047 product Substances 0.000 description 12
- 235000014214 soft drink Nutrition 0.000 description 12
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 9
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 8
- 239000011347 resin Substances 0.000 description 8
- 229920005989 resin Polymers 0.000 description 8
- 235000013861 fat-free Nutrition 0.000 description 7
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 7
- 235000019830 sodium polyphosphate Nutrition 0.000 description 6
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 6
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N Phosphoric acid Chemical compound OP(O)(O)=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 150000001450 anions Chemical class 0.000 description 4
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 4
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 4
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 4
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 4
- MLIKYFGFHUYZAL-UHFFFAOYSA-K trisodium;hydron;phosphonato phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].OP([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O MLIKYFGFHUYZAL-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 4
- UEZVMMHDMIWARA-UHFFFAOYSA-N Metaphosphoric acid Chemical compound OP(=O)=O UEZVMMHDMIWARA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M Potassium hydroxide Chemical compound [OH-].[K+] KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 3
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 3
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 3
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 3
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 3
- 125000005341 metaphosphate group Chemical group 0.000 description 3
- -1 metaphosphate ions Chemical class 0.000 description 3
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 3
- 229920001467 poly(styrenesulfonates) Polymers 0.000 description 3
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 3
- NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 1,2-bis(ethenyl)benzene;1-ethenyl-2-ethylbenzene;styrene Chemical compound C=CC1=CC=CC=C1.CCC1=CC=CC=C1C=C.C=CC1=CC=CC=C1C=C NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N Phosphorus Chemical compound [P] OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- WCUXLLCKKVVCTQ-UHFFFAOYSA-M Potassium chloride Chemical compound [Cl-].[K+] WCUXLLCKKVVCTQ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L Sodium Carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C([O-])=O CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229910000147 aluminium phosphate Inorganic materials 0.000 description 2
- 125000000129 anionic group Chemical group 0.000 description 2
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 description 2
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 2
- 238000010908 decantation Methods 0.000 description 2
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 2
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 2
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000003456 ion exchange resin Substances 0.000 description 2
- 229920003303 ion-exchange polymer Polymers 0.000 description 2
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 2
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 2
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 2
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 2
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 2
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 description 2
- 235000005985 organic acids Nutrition 0.000 description 2
- 239000011574 phosphorus Substances 0.000 description 2
- 229910052698 phosphorus Inorganic materials 0.000 description 2
- BWHMMNNQKKPAPP-UHFFFAOYSA-L potassium carbonate Chemical compound [K+].[K+].[O-]C([O-])=O BWHMMNNQKKPAPP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 101800000263 Acidic protein Proteins 0.000 description 1
- VHUUQVKOLVNVRT-UHFFFAOYSA-N Ammonium hydroxide Chemical compound [NH4+].[OH-] VHUUQVKOLVNVRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010076119 Caseins Proteins 0.000 description 1
- 102000011632 Caseins Human genes 0.000 description 1
- 101001065501 Escherichia phage MS2 Lysis protein Proteins 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 102000014171 Milk Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010011756 Milk Proteins Proteins 0.000 description 1
- 240000007930 Oxalis acetosella Species 0.000 description 1
- 235000008098 Oxalis acetosella Nutrition 0.000 description 1
- 229920002125 Sokalan® Polymers 0.000 description 1
- 108010073771 Soybean Proteins Proteins 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 1
- 239000012670 alkaline solution Substances 0.000 description 1
- 239000000908 ammonium hydroxide Substances 0.000 description 1
- 235000013361 beverage Nutrition 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 238000007664 blowing Methods 0.000 description 1
- 239000012888 bovine serum Substances 0.000 description 1
- AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L calcium dihydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Ca+2] AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000000920 calcium hydroxide Substances 0.000 description 1
- 229910001861 calcium hydroxide Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 229920001429 chelating resin Polymers 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 235000009508 confectionery Nutrition 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 239000008367 deionised water Substances 0.000 description 1
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 1
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 1
- 229910003460 diamond Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010432 diamond Substances 0.000 description 1
- XPPKVPWEQAFLFU-UHFFFAOYSA-J diphosphate(4-) Chemical compound [O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O XPPKVPWEQAFLFU-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 1
- 235000011180 diphosphates Nutrition 0.000 description 1
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 238000000909 electrodialysis Methods 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 1
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 1
- 229940005740 hexametaphosphate Drugs 0.000 description 1
- 230000002427 irreversible effect Effects 0.000 description 1
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 1
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 1
- 230000001418 larval effect Effects 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 235000012054 meals Nutrition 0.000 description 1
- 238000010907 mechanical stirring Methods 0.000 description 1
- 235000021239 milk protein Nutrition 0.000 description 1
- 150000007522 mineralic acids Chemical class 0.000 description 1
- 238000010979 pH adjustment Methods 0.000 description 1
- 229940085991 phosphate ion Drugs 0.000 description 1
- 150000003013 phosphoric acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 235000007686 potassium Nutrition 0.000 description 1
- 229910000027 potassium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001103 potassium chloride Substances 0.000 description 1
- 235000011164 potassium chloride Nutrition 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 238000002203 pretreatment Methods 0.000 description 1
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 1
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 1
- 235000020183 skimmed milk Nutrition 0.000 description 1
- 229910000029 sodium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 239000001488 sodium phosphate Substances 0.000 description 1
- 229940001941 soy protein Drugs 0.000 description 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 1
- 238000010561 standard procedure Methods 0.000 description 1
- 239000010414 supernatant solution Substances 0.000 description 1
- RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K trisodium phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])([O-])=O RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 229910000406 trisodium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019801 trisodium phosphate Nutrition 0.000 description 1
- 238000001771 vacuum deposition Methods 0.000 description 1
- 238000001291 vacuum drying Methods 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L2/00—Non-alcoholic beverages; Dry compositions or concentrates therefor; Their preparation
- A23L2/52—Adding ingredients
- A23L2/66—Proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/20—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey
- A23J1/205—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey from whey, e.g. lactalbumine
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2300/00—Processes
- A23V2300/30—Ion-exchange
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Dairy Products (AREA)
Description
Γ*Ί rt1vKUULUTUS|ULKAISU c Cl Λ τη JÄba ™ '1'^ UTLAOGNINQSSKRIFT 5 84 30Γ * Ί rt1vAdvertisement | PUBLICATION c Cl Λ τη JÄba ™ '1' ^ UTLAOGNINQSSKRIFT 5 84 30
i ύ v I i i ‘A Oi ύ v I i i ‘A O
^ ^ (51) K*.ik?/im.a3 A 23 J 1/20 SUOMI—FINLAND ¢21) Αβ*·*·»·* 750666 (22) Hakumhpllvl —· AwBIcnlngrfug 07.03.75 (23) AJkuplM —ClW*h«*d»| 07.03.75 (41) Tut hit {ulktMksI — Blhrlt olf«ncll( 21.09-75^ ^ (51) K * .ik? /Im.a3 A 23 J 1/20 ENGLISH — FINLAND ¢ 21) Αβ * · * · »· * 750666 (22) Hakumhpllvl - · AwBIcnlngrfug 07.03.75 (23) AJkuplM - CLW * h «* d» | 07.03.75 (41) Tut hit {ulktMksI - Blhrlt olf «ncll (21.09-75
Patentti-)» rakUterl hallitut (44) NUvtivtkitpwwn |« kuuLjuikusun pvm. —Patent-) »rakUterl controlled (44) NUvtivtkitpwwn | -
Patent- OCh raglstarttyralaan An*ök*n uttagd oeh utUkrlfwn publieand 31.10.80 (32)(33)(31) hnfdtny «uoikuu* —B«fird prioriuc 20.03.7Π usa(us) U5289^ (71) Stauffer Chemical Company, Dobbs Ferry, New York 10522, USA(US) (72) Nicholas Melachouris, Hartsda,le, New York, USA(US) (7^) Oy Kolster Ab (51+) Menetelmä proteiinin talteenottamiseksi, jolla on parantunut liuos-kirkkaus - Förfarande för tillvaratagning av protein med förbättrad lösningsklarhetPatent- OCh raglstarttyralaan An * ök * n uttagd oeh utUkrlfwn publieand 31.10.80 (32) (33) (31) hnfdtny «uoikuu * —B« fird prioriuc 20.03.7Π usa (us) U5289 ^ (71) Stauffer Chemical Company, Dobbs Ferry, New York 10522, USA (72) Nicholas Melachouris, Hartsda, le, New York, USA (7 ^) Oy Kolster Ab (51+) Method for recovering protein with improved solution clarity - For example, the protein is used for the production of larval clusters
Yleisesti ottaen tämä keksintö koskee uutta menetelmää sellaisen proteiinin talteenottamiseksi proteiinipitoisista vesiliuoksista, jolla on hyvä liuoskirkkaus happamalla pH-alueella. Tarkemmin sanoen keksintö koskee uutta menetelmää happa-malla pH-alueella hyvän liuoskirkkauden omaavan proteiinin talteenottamiseksi juustoherasta. Keksinnön mukaisesti saatua proteiinia voidaan käyttää happamien juomien ravintoarvoa parantamaan.In general, this invention relates to a novel method for recovering a protein from proteinaceous aqueous solutions having good solution clarity in the acidic pH range. More specifically, the invention relates to a novel method for recovering a protein with good solution clarity from cheese whey in an acidic pH range. The protein obtained according to the invention can be used to improve the nutritional value of acidic beverages.
On tunnettua, että useimpien elintarvikkeiden ravintoarvoa voidaan parantaa proteiinilisäyksellä. Proteiinilisäykseen on tähän saakka käytetty esimerkiksi soija-proteiinia, kaseiinia ja juustoheraproteiineja. Proteiinien lisäämistä happamiin virvoitusjuomiin on viime aikoina pidetty myös suotavana. Proteiinilisäyksen vaikeutena on kuitenkin tässä tapauksessa ollut niiden huono liukoisuus happamalla pH-alueella.It is known that the nutritional value of most foods can be improved by the addition of protein. So far, for example, soy protein, casein and whey proteins have been used for protein addition. The addition of proteins to acidic soft drinks has also recently been considered desirable. However, the difficulty in protein addition in this case has been their poor solubility in the acidic pH range.
Viime aikoina on esiintynyt erityistä mielenkiintoa juustoherasta talteen-otettujen proteiinien lisäämiseen happamiin virvoitusjuomiin.Recently, there has been particular interest in adding proteins recovered from cheese whey to acidic soft drinks.
Mielenkiintoa on tunnettu varsinkin sellaisten denaturoitumattomien juusto-heraproteiinien käyttöön, jotka pysyvät liuoksessa happamalla pH-alueella juuston-valmistusprosessin aikana.Of particular interest is the use of undenatured cheese-whey proteins that remain in solution at an acidic pH range during the cheese-making process.
2 584302,58430
Virvoitusjuomien valmistukseen sopiakseen proteiinin liuoksen tulee lisäksi olla kirkas happamalla pH-alueella. Tämän vuoksi vaikka tietyllä proteiinilla on riittävä liukoisuus happamalla pH-alueella, sen käyttö happamissa virvoitusjuomissa ei tule kysymykseen, jos sen liuoksen kirkkaus ei ole tyydyttävä.In addition, to be suitable for the preparation of soft drinks, the protein solution must be clear in the acidic pH range. Therefore, although a particular protein has sufficient solubility in the acidic pH range, its use in acidic soft drinks is out of the question if the brightness of its solution is not satisfactory.
Yleisesti ottaen on tunnettua, että proteiinia voidaan ottaa talteen pro-teiinipitoisista vesiliuoksista seostamalla proteiini fosfaatilla, ja talteen otettu proteiini voidaan tehdä happoliukoiseksi poistamalla senjälkeen fosfaatti-ionit tavanomaisin menetelmin, esim. anionisella ioninvaihdolla, elektrodialyysillä tms. Erityisesti on tunnettua, että proteiinin saostus voidaan suorittaa proteiinipi-toisista vesiliuoksista lisäämällä metafosforihappoa happamalla pH-alueella. Saos-tettu proteiini voidaan sitten tehdä uudelleen liukoiseksi dissosioimalla prote-iini-metafosfaattikompleksi lisäämällä alkalia ja poistamalla alkalimetafosfaatti saostamalla tai dialyysillä.In general, it is known that protein can be recovered from proteinaceous aqueous solutions by doping the protein with phosphate, and the recovered protein can be rendered acid soluble by subsequent removal of phosphate ions by conventional methods, e.g., anionic ion exchange, electrodialysis, and the like. from proteinaceous aqueous solutions by adding metaphosphoric acid in an acidic pH range. The precipitated protein can then be redissolved by dissociating the protein-metaphosphate complex by adding alkali and removing the alkali metaphosphate by precipitation or dialysis.
Tämä menetelmä on esitetty US-patentissa 237762^. Sen mukaan proteiini otetaan talteen vesiliukoisessa muodossa eläinperäisestä aineesta, kuten herasta, naudan seerumista .tms. Tässä prosessissa lisätään metafosforihappoa tai ekvivalent-tinen määrä vesiliukoista metafosfaattia, heksametafosfaattia tai muuta yhdistettä, joka kykenee tuottamaan metafosforihappoa; pH-arvo säädetään välille ^,3-1,0 tai mieluummin pH-arvoon 3»0; saostunut proteiini-metafosfaattikompleksi erotetaan nesteestä; saostettuun proteiini-metafosfaattikompleksiin lisätään alkalia pH-arvon nostamiseksi välille noin 6,0-12,0, mieluummin pH-arvoon noin 9>0 proteiini-metafos-faattikompleksin dissosioimiseksi tällä tavoin; ja lopuksi metafosfaatti-ionit poistetaan esim. dialyysillä tai metafosfaatin saostuksella.This method is disclosed in U.S. Patent No. 237,762. It states that the protein is recovered in water-soluble form from an animal substance such as whey, bovine serum, etc. In this process, metaphosphoric acid or an equivalent amount of water-soluble metaphosphate, hexametaphosphate, or other compound capable of producing metaphosphoric acid is added; the pH is adjusted to a range of 0.3 to 1.0 or, preferably, to a pH of 3 to 0; the precipitated protein-metaphosphate complex is separated from the liquid; alkali is added to the precipitated protein-metaphosphate complex to raise the pH to about 6.0-12.0, preferably to a pH of about 9> 0 to dissociate the protein-metaphosphate complex in this manner; and finally the metaphosphate ions are removed, e.g., by dialysis or metaphosphate precipitation.
US-patentissa 36376^3 on esitetty, että proteiinifosfaattisakka voidaan ottaa talteen pelkistämällä tai poistamalla ioninvaihdolla proteiinipitoisessa liuoksessa olevat kaksiarvoiset metallikationit tai saostamalla selektiivisesti kaksiarvoiset metailikationit lisäämällä trinatriumfosfaattia proteiinipitoiseen liuokseen. Patentissa esitetään myös, että uudelleen dispergoidusta alkaliliuokses-ta talteen otettu proteiini tehdään happoliukoiseksi, alentamalla fosfaatti-ionivä-kevyyttä oleellisesti. Näin saatua proteiinia voidaan käyttää happamissa virvoitusjuomissa.U.S. Pat. No. 3,637,634 discloses that a protein phosphate precipitate can be recovered by reduction or removal of divalent metal cations in a proteinaceous solution by ion exchange or by selective precipitation of divalent metal cations by the addition of trisodium phosphate to the proteinaceous solution. The patent also discloses that the protein recovered from the redispersed alkaline solution is made acid soluble by substantially reducing the phosphate ion concentration. The protein thus obtained can be used in acidic soft drinks.
Mikään tunnetuista prosesseista ei kuitenkaan tuota happoliukoista proteiinia, jonka liuos on kirkas happamalla pH-alueella, ja tämän vuoksi ne eivät ole sopivia käytettäväksi sellaisiin happamiin virvoitusjuomiin, joilta vaaditaan liuos-kirkkautta. On havaittu, että.vaikka tunnetuilla prosesseilla saadaan aikaan happo-liukoinen proteiini, niin proteiinin liuos on samea happamalla pH-alueella. Tällaiset sameat happamat proteiiniliuokset eivät ole tyydyttäviä happamien sellaisten virvoitusjuomien vahvistamiseen, joilta vaaditaan proteiinin liukoisuutta ja liuos-kirkkautta happamalla pH-arvolla.However, none of the known processes produce an acid-soluble protein whose solution is clear in the acidic pH range and is therefore not suitable for use in acidic soft drinks for which solution clarity is required. It has been found that although known processes provide an acid-soluble protein, the protein solution is cloudy in the acidic pH range. Such cloudy acidic protein solutions are not satisfactory for fortifying acidic soft drinks that require protein solubility and solution clarity at acidic pH.
58430 Tämän keksinnön kohteena on menetelmä happamalla pH-alueella hyvän liukoisuuden omaavan proteiinin talteenottamiseksi heraproteiinia sisältävästä vesiliuoksesta, jossa menetelmässä ketjunpituudeltaan keskisuurta polyfosfaattia, jolla on kaava: 0 ftThe present invention relates to a process for recovering a protein having good solubility in an acidic pH range from an aqueous solution containing whey protein, which process comprises a medium-chain polyphosphate having the formula: 0 ft
X-0--P-0--XX-0 - P 0 - X
f o ff o f
YY
_ _ N keskim._ _ N avg.
jossa X on vetyatomi tai alkalimetalli; ja Y on alkalimetalli; ja N keskim. esittää keskimääräistä ketjunpituutta 3-1^, sekoitetaan esikäsiteltyyn heraproteiinia sisältävään vesiliuokseen 5~10 g/1 proteiini-fosfaattikompleksisen liuoksen muodostamiseksi; proteiini-fosfaattikompleksisen lioksen pH säädetään välille noin U,5-2,0 pro-teiini-fosfaattisakan muodostamiseksi, proteiinifosfaattisakka erotetaan liuoksesta ja dispergoidaan vesiliuokseen, jonka loppu-pH on noin 5,0-12,0, ja proteiini-fosfaattidispersio saatetaan kosketukseen anioninvaihtohartsin kanssa fosfaatin poistamiseksi dispersiosta ja proteiinipatoisen poistovirran aikaansaamiseksi, joka otetaan talteen.wherein X is a hydrogen atom or an alkali metal; and Y is an alkali metal; and N avg. shows an average chain length of 3-1, mixed with a pretreated aqueous whey protein-containing solution to form a 5 ~ 10 g / l protein-phosphate complex solution; the pH of the protein-phosphate complex solution is adjusted to about 1.5-5.0 to form a protein-phosphate precipitate, the protein-phosphate precipitate is separated from the solution and dispersed in an aqueous solution having a final pH of about 5.0-12.0, and the protein-phosphate dispersion is contacted with an anion exchange resin. with to remove phosphate from the dispersion and to provide a proteinaceous effluent which is recovered.
Keksinnön mukaiselle menetelmälle on tunnusomaista, että heraproteiinia sisältävän vesiliuoksen esikäsittely sisältää seuraavat vaiheet: a) sekoitetaan heraproteiinia sisältävään vesiliuokseen fosfaattia, joka on tetranatriumpyrofosfaatti, tetrakaliumpyrofosfaatti, natriumvetypyrofosfaatti, kaliumvetypyrofosfaatti, kaliumtripolyfosfaatti, natriumtripolyfosfaatti, kalium-tetrapolyfosfaatti, natriumtetrapolyfosfaatti, kalsiumpyrofosfaatti, magnesiumpyro-fosfaatti, ammoniumpyrofosfaatti, natriumrautapyrofosfaatti, aramoniumtripolyfosfaat-ti tai näiden seokset 3,5~U,5 g/1 väkevyydeksi, jolloin muodostuu fosfaattikompleksinen liuos; b) säädetään fosfaattikompleksisen liuoksen pH neutraalille alueelle noin 6,0-8,0 lisäämällä emästä sakan ja esikäsitellyn proteiinipitoisen, heraproteiinia sisältävän vesiliuoksen muodostamiseksi; c) erotetaan sakka esikäsitellystä heraproteiinia sisältävästä vesiliuoksesta erillisen sakan ja erillisen esikäsitellyn heraproteiinia sisältävän vesiliuoksen saamiseksi.The method according to the invention is characterized in that the aqueous solution containing the whey protein pretreatment includes the steps of: a) mixing a whey protein containing aqueous solution of phosphate, which is tetrasodium pyrophosphate, tetrapotassium pyrophosphate, natriumvetypyrofosfaatti, kaliumvetypyrofosfaatti, potassium tripolyphosphate, sodium tripolyphosphate, potassium tetrapolyfosfaatti, Sodium tetrapolyphosphate, calcium pyrophosphate, magnesiumpyro phosphate, ammonium , sodium iron pyrophosphate, arammonium tripolyphosphate or mixtures thereof to a concentration of 3.5 ~ U, 5 g / l to form a phosphate complex solution; b) adjusting the pH of the phosphate complex solution to a neutral range of about 6.0 to 8.0 by adding a base to form a precipitate and a pretreated aqueous solution containing whey protein; c) separating the precipitate from the pretreated aqueous whey protein solution to obtain a separate precipitate and a separate pretreated aqueous whey protein solution.
Keksinnön mukaisessa menetelmässä käytetty juustohera on makeaa juustoheraa, joka koostuu cheddar-juustoherasta, emmental-juustoherasta, mozzarella-juustoherasta, niiden seoksista yms. Edullisimmin käytetään cheddar-juustoheraa tai uudelleen muodostettua cheddar-juustoheraa.The cheese whey used in the method of the invention is a sweet cheese whey consisting of cheddar cheese whey, emmental cheese whey, mozzarella cheese whey, mixtures thereof, etc. Most preferably, cheddar cheese whey or reconstituted cheddar cheese whey is used.
k 58430k 58430
Keksinnön mukainen menetelmä voidaan suorittaa laajalla lämpötila-alueella. Lämpötiloja, jotka ovat vesiliuoksen jäätymispisteen yläpuolella ja oleellisen proteiinin denaturoitumispisteen alapuolella, voidaan käyttää. Keksinnön mukainen menetelmä suoritetaan sopivasti lämpötilavälillä noin ^~5^°C. Mikrobien kasvun estämiseksi käsittelyn aikana edullisesti i+-10°C:ssa tai ^9~5^°C:ssa.The process according to the invention can be carried out over a wide temperature range. Temperatures above the freezing point of the aqueous solution and below the denaturation point of the essential protein may be used. The process of the invention is suitably carried out at a temperature in the range of about ^ 5 to 5 ° C. To inhibit the growth of microbes during the treatment, preferably at i + -10 ° C or at 99 5 5 ° C.
Tämän keksinnön toteutuksessa hyödylliset proteiinipitoiset vesiliuokset sisältävät liuennutta proteiinia väkevyytenä, joka vaihtelee 2,0 g/l:sta noin 100 g/l:aan. Vesiliuoksessa oleva proteiiniväkevyys perustuu Kjeldahl’in koko-naistyppimääritykseen. Proteiinipitoisuus on yhtä kuin Kjeldahl’in kokonaistyppi kertaa asiaankuuluva tekijä, joka on maitoproteiinilla 6,38 (Methods of Analysis - A.O.A.C., 16 (1970), 11th Ed. mukaisesti).Aqueous protein solutions useful in the practice of this invention contain dissolved protein at a concentration ranging from 2.0 g / L to about 100 g / L. The protein concentration in aqueous solution is based on the Kjeldahl total nitrogen determination. The protein content is equal to Kjeldahl's total nitrogen times the relevant factor for milk protein 6.38 (according to Methods of Analysis - A.O.A.C., 16 (1970), 11th Ed.).
Tämän keksinnön prosessin ensimmäisessä vaiheessa sekoitetaan proteiini-pitoiseen vesiliuokseen fosfaattiesikäsittelyainetta, kuten tetranatriumpyro-fosfaattia, tetrakaliumpyrofosfaattia, natriumvetypyrofosfaattia, kaliumvetypyrofos-faattia, kaliumtripolyfosfaattia, natriumtripolyfosfaattia, ammoniumtripolyfosfaat-tia, kaliumtetrapolyfosfaattia, natriumtetrapolyfosfaattia, kalsiumpyrofosfaattia, magnesiumpyrofosfaattia, natriumrautapyrofosfaattia, aramoniumpyrofosfaattia tai niiden seoksia.The first step of the process of this invention is mixed with the protein-containing aqueous solution fosfaattiesikäsittelyainetta as tetranatriumpyro-phosphate, pyrophosphate, natriumvetypyrofosfaattia, kaliumvetypyrofos-phosphate, potassium tripolyphosphate, sodium tripolyphosphate, ammoniumtripolyfosfaat-thia, kaliumtetrapolyfosfaattia, for sodium, calcium pyrophosphate, magnesium pyrophosphate, natriumrautapyrofosfaattia, aramoniumpyrofosfaattia or mixtures thereof.
Fosfaattiesikäsittelyainetta sekoitetaan proteiinipitoiseen vesiliuokseen lopulliseksi esikäsittelyaineen kiinteiden aineiden väkevyydeksi, joka on yli 1,0 g/l fosfaattikompleksisen liuoksen muodostamiseksi. Mieluummin tämän keksinnön fosfaattiesikäsittelyainetta sekoitetaan proteiinipitoiseen vesiliuokseen lopulliseksi esikäsittelyaineen kiinteiden aineiden väkevyydeksi, joka on noin 3,5~^,5 g/l.The phosphate pretreatment agent is mixed with the proteinaceous aqueous solution to a final solids concentration of the pretreatment agent greater than 1.0 g / L to form a phosphate complex solution. Preferably, the phosphate pretreatment agent of the present invention is mixed with the proteinaceous aqueous solution to a final solids concentration of the pretreatment agent of about 3.5 ~ 5.5 g / L.
Tuloksia voidaan edelleen parantaa lisäämällä proteiinipitoiseen vesiliuokseen kalsiumkloridia lopullisen kalsiumkloridin kiintoainepitoisuuden saamiseksi välille noin 0,2-^,0 g/l. Kalsiumkloridi voidaan lisätä proteiinipitoiseen vesiliuokseen ennen fosfaattiesikäsittelyaineen lisäystä, sen aikana tai sen jälkeen, mutta ennen vaihetta, jossa pH säädetään välille noin 6,0-8,0. Fosfaattiesikäsittelyaine ja kalsiumkloridi, mikäli sitä lisätään, liuotetaan proteiinipitoiseen vesiliuokseen riittävästi sekoittaen.The results can be further improved by adding calcium chloride to the proteinaceous aqueous solution to give a final calcium chloride solids content of between about 0.2-0.0 g / l. Calcium chloride may be added to the proteinaceous aqueous solution before, during, or after the addition of the phosphate pretreatment agent, but before the step of adjusting the pH to about 6.0-8.0. The phosphate pretreatment agent and calcium chloride, if added, are dissolved in the aqueous protein solution with sufficient stirring.
Emästä lisätään fosfaattikompleksiseen liuokseen. Sanontaa emäs käytetään tässä tarkoittamaan alkalisesti reagoivia aineita, esimerkiksi natriumhydrok-sidia, kalsiumhydroksidia, kaiiumhydroksidia, ammoniumhydroksidia, kaliumkarbonaattia, natriumkarbonaattia yms. Emästä lisätään pH:n säätämiseksi arvoon 6,0-8,0, edullisesti 7,0 - 8,0. Fosfaattikompleksiseen liuokseen lisätyn emäksen määrä riippuu käytettävän emäksen tyypistä.The base is added to the phosphate complex solution. The term base is used herein to mean alkali-reactive substances, for example, sodium hydroxide, calcium hydroxide, potassium hydroxide, ammonium hydroxide, potassium carbonate, sodium carbonate, etc. The base is added to adjust the pH to 6.0 to 8.0, preferably 7.0 to 8.0. The amount of base added to the phosphate complex solution depends on the type of base used.
Kun emästä lisätään fosfaattikompleksiseen liuokseen, muodostuu sakka ja esikäsitelty proteiinipitoinen vesiliuos. Sakka sisältää reagensseja, jotka, ellei niitä poisteta tässä vaiheessa, yhtyvät myöhemmin irreversiibelistä proteiinin kanssa aiheuttaen ei-toivottua liuoksen sameutta happamalla pH-alueella. On havaittu, että yllä kuvatun fosfaattiesikäsittelyliuoksen lisäys ja sakan poistaminen on suo- 5 58430 ritettava ennen ketjunpituudeltaan keskisuuren polyfosfaatin lisäysvaihetta, jotta keksinnön mukaisella menetelmällä saadulla tuotteella olisi kirkas liuos happamalla pH-arvolla.When the base is added to the phosphate complex solution, a precipitate and a pretreated aqueous protein solution are formed. The precipitate contains reagents which, unless removed at this stage, subsequently combine with the irreversible protein, causing undesired turbidity of the solution in the acidic pH range. It has been found that the addition of the phosphate pretreatment solution described above and the removal of the precipitate must be carried out before the medium chain polyphosphate addition step in order for the product obtained by the process of the invention to have a clear solution at acidic pH.
Sakka erotetaan esikäsitellystä proteiinipitoisesta vesiliuoksesta esimerkiksi sentrifugoimalla, suodattamalla, dekantoimalla tai muulla tavalla, jolla kiinteitä aineita erotetaan nesteistä. Erotettu sakka voidaan kuivata ja käyttää elintarviketuotteissa rasvattoman maidon kuiva-aineiden korvikkeena.The precipitate is separated from the pretreated aqueous protein solution, for example, by centrifugation, filtration, decantation, or other means of separating solids from liquids. The separated precipitate can be dried and used in food products as a substitute for skimmed milk solids.
Erotettuun esikäsiteltyyn proteiinipitoiseen vesiliuokseen sekoitetaan ketjunpituudeltaan keskisuurta polyfosfaattia, jolla on kaava 0 X-0--p-°--x 0 N keskim.The separated pretreated aqueous protein solution is mixed with a medium chain length polyphosphate of the formula 0 X-0 to p- ° to x 0 N avg.
t _ Y _ jossa X on vetyatomi tai alkalimetalli; ja li keskim. esittää keskimääräistä ketjun-pituutta noin 3-20 000. Ketjunpituudeltaan keskisuuri polyfosfaatti on mieluummin tyyppiä, jossa N keskim. esittää keskimääräistä ketjunpituutta noin 8-1¾. Kaikkein mieluimmin ketjunpituudeltaan keskisuuri polyfosfaatti on tyyppiä, jossa N keskim. esittää keskimääräistä ketjunpituutta noin 10,3.t _ Y _ wherein X is a hydrogen atom or an alkali metal; and li average. shows an average chain length of about 3 to 20,000. The medium chain length polyphosphate is preferably of the type where N has an average chain length. shows an average chain length of about 8-1¾. Most preferably, the medium chain length polyphosphate is of the type where N has an average. shows an average chain length of about 10.3.
Tämän keksinnön ketjunpituudeltaan keskisuuria polyfosfaatteja sekoitetaan tavallisesti erotettuun esikäsiteltyyn proteiinipitoiseen vesiliuokseen väkevyydeksi, joka on yli 2,0 g/1. On suositeltavaa, että tämän keksinnön ketjunpituudeltaan keskisuuria polyfosfaatteja sekoitetaan erotettuun esikäsiteltyyn proteiinipitoiseen vesiliuokseen väkevyydeksi noin 5~10 g/1.The medium chain length polyphosphates of this invention are usually mixed with a separated pretreated aqueous protein solution to a concentration of greater than 2.0 g / L. It is recommended that the medium chain length polyphosphates of this invention be mixed with the separated pretreated proteinaceous aqueous solution to a concentration of about 5 ~ 10 g / L.
Ketjunpituudeltaan keskisuuren polyfosfaatin riittävän liukenemisen varmistamiseksi on edullista sekoittaa ketjunpituudeltaan keskisuuren polyfosfaatin ja erotetun esikäsitellyn proteiinipitoisen vesiliuoksen seosta. Sekoittaminen voidaan toteuttaa millä tahansa tehokkaalla tavalla, kuten esimerkiksi ilman puhalluksella tai mekaanisella sekoituksella.To ensure adequate dissolution of the medium chain polyphosphate, it is preferable to mix a mixture of the medium chain polyphosphate and the separated pretreated aqueous protein solution. The mixing can be carried out in any efficient way, such as by blowing air or mechanical stirring.
Sekoitettaessa ketjunpituudeltaan kesisuurta polyfosfaattia erotettuun esikäsiteltyyn proteiinipitoiseen vesiliuokseen saadaan proteiini-fosfaattikompleksisen liuoksen. Proteiini-fosfaattikompleksisen liuoksen pH säädetään lisäämällä happoa pH-alueelle noin 1*,5-2,0. Happoa lisätään mieluummin määrä, jolla pH säädetään välille noin 3,0-^,0.Mixing a medium chain length polyphosphate in a separated pretreated aqueous protein solution gives a protein-phosphate complex solution. The pH of the protein-phosphate complex solution is adjusted by adding acid to a pH range of about 1 *, 5-2.0. Preferably, the acid is added in an amount to adjust the pH to about 3.0 to 0.1.
Ilmaisulla happo tarkoitetaan tässä happamasti reagoivia aineita, esim. mineraali- tai orgaanisia happoja. Erityisesti voidaan käyttää mineraalihappoja kuten kloorivetyhappoa, rikkihappoa, fosforihappoa tai orgaanisia happoja, kuten maitohappoa, sitruunahappoa, niiden seoksia yms. Edullisesti käytetään elin- 6 58430 tarvikelaatuista kloorivetyhappoa tai fosforihappoa.The term acid is used herein to mean acid-reactive substances, e.g. mineral or organic acids. In particular, mineral acids such as hydrochloric acid, sulfuric acid, phosphoric acid or organic acids such as lactic acid, citric acid, mixtures thereof, etc. can be used. Preferably, organic hydrochloric acid or phosphoric acid is used.
Kun proteiini-fosfaattikompleksisen liuoksen pH säädetään välille noin L,5-2,0, muodostuu proteiini-fosfaattisakka ja sen yläpuolella oleva liuos. Proteiini-fos-faattisakka muodostuu nopeasti pH-säädön jälkeen; vähintään 10 minuutin odotusaika happamalla pH-alueella on kuitenkin suositeltava, jotta proteiini-fosfaattisakan muodostuminen olisi täydellinen.When the pH of the protein-phosphate complex solution is adjusted to about 1.5-2.0, a protein-phosphate precipitate and a solution above it are formed. The protein-phosphate precipitate forms rapidly after pH adjustment; however, a waiting time of at least 10 minutes in the acidic pH range is recommended for complete formation of the protein-phosphate precipitate.
Proteiini-fosfaattisakka erotetaan sen yläpuolella olevasta liuoksesta tavanomaisin keinoin. Proteiini-fosfaattisakka voidaan erottaa sen yläpuolella olevasta liuoksesta, esimerkiksi sentrifugoimalla, suodattamalla, dekantoimalla tai muilla keinoin, joita käytetään kiinteiden aineiden erottamiseen nesteistä. Proteiini-fosfaattisakan proteiiniväkevyys voi vaihdella välillä noin 50-80 % (kuivapainosta laskettuna). Edullisesti proteiinifosfaattisakan proteiinisisältö on noin 55—TO % (kuivapainosta laskettuna). Proteiini-fosfaattisakan fosfaattiväkevyys voi vaihdella välillä noin 5~25 % (kuivapainosta laskettuna). Edullisesti proteiini-fosfaattisakan fosfaattiväkevyys on noin 10-20 % (kuivapainosta laskettuna).The protein-phosphate precipitate is separated from the solution above it by conventional means. The protein-phosphate precipitate can be separated from the solution above it, for example, by centrifugation, filtration, decantation, or other means used to separate solids from liquids. The protein concentration of the protein-phosphate precipitate can vary between about 50-80% (based on dry weight). Preferably, the protein content of the protein phosphate precipitate is about 55 to TO% (based on dry weight). The phosphate concentration of the protein-phosphate precipitate can vary between about 5 ~ 25% (based on dry weight). Preferably, the phosphate concentration of the protein-phosphate precipitate is about 10-20% (based on dry weight).
Erotettu proteiini-fosfaattisakka dispergoidaan lisäämällä sakka veteen ja pitämällä pH välillä noin 5*0-12,0 ja mieluummin välillä noin 5*0-8,0, jolloin muodostuu proteiini-fosfaattidispersio. Proteiini-fosfaattisakka on suositeltavaa dispergoida sekoittaen. Proteiini-fosfaattisakkaa voidaan dispergoida kuiva-ainepitoisuuteen noin 10-500 g/1. Mieluummin proteiini-fosfaattisakka dispergoidaan kuiva-ainepitoisuuteen noin 30-70 g/l.The separated protein-phosphate precipitate is dispersed by adding the precipitate to water and maintaining the pH between about 5 * 0-12.0, and preferably between about 5 * 0-8.0, to form a protein-phosphate dispersion. It is recommended to disperse the protein-phosphate precipitate with stirring. The protein-phosphate precipitate can be dispersed to a dry matter content of about 10-500 g / l. Preferably, the protein-phosphate precipitate is dispersed to a dry matter content of about 30-70 g / l.
Fosfaatti-ionit erotetaan proteiini-fosfaattidispersiosta käsittelemällä proteiinifo3faattidispersiota anioninvaihtajalla, jolloin saadaan proteiinipitoi-nen effluentti. Proteiini-fosfaattidispersion kuiva-ainepitoisuus pidetään välillä noin 10-100 g/l. Mieluummin proteiini-fosfaattidispersion kuiva-ainepitoisuus pidetään välillä noin U0-60 g/l.Phosphate ions are separated from the protein-phosphate dispersion by treating the protein-phosphate dispersion with an anion exchanger to obtain a proteinaceous effluent. The dry matter content of the protein-phosphate dispersion is kept between about 10-100 g / l. Preferably, the dry matter content of the protein-phosphate dispersion is kept between about U0-60 g / l.
Anionisella ioninvaihtohartsilla tarkoitetaan tässä anioninvaihtohartseja, jotka kykenevät oleellisesti vaihtamaan proteiini-fosfaattidispersioon sisältyvät polyfosfaattianionit. Sopivia käytettäviksi ovat esimerkiksi seuraavat kaupallisesti saatavat anioninvaihtohartsit: "Dowex 1 x 1", "Dowex 1 x 2", "Dowex 1 x U" "Amberlite IRA Loi" ja "Duolite A-102 D". "DuoliteA-102 D" on suositeltava, sillä tällä anioninvaihtohartsilla on suurin kapasiteetti polyfosfaattianioneihin nähden, so. 1,0-1,1 milliekvivalenttia polyfosfaattia millilitraa kohti hartsia (Nitschmann, Hs., Rickli E. ja Kistler, P., Vox Sang., Voi. 5* sivut 232-252 (i960)).By anionic ion exchange resin is meant herein anion exchange resins capable of substantially exchanging the polyphosphate anions contained in the protein-phosphate dispersion. Suitable for use include, for example, the following commercially available anion exchange resins: "Dowex 1 x 1", "Dowex 1 x 2", "Dowex 1 x U", "Amberlite IRA Loi" and "Duolite A-102 D". "DuoliteA-102 D" is preferred because this anion exchange resin has the highest capacity relative to polyphosphate anions, i. 1.0-1.1 milliequivalents of polyphosphate per milliliter of resin (Nitschmann, Hs., Rickli E. and Kistler, P., Vox Sang., Vol. 5 * pages 232-252 (i960)).
Tavanomainen polyfosfaattianionien poisto anionivaihtohartsilla on suositeltavaa toteuttaa seuraavasti. Kolonni, joka sisältää yllä kuvatun tyyppistä anioninvaihtohartsia, valmistetaan tavanomaiseen tapaan. Kolonninvalmistukseen kuuluu hartsin sijoittaminen kolonniin, jolla on halutut mitat. Tämän jälkeen hartsi pestään, tavallisesti ionivaihdetulla tai tislatulla vedellä.Conventional removal of polyphosphate anions with an anion exchange resin is recommended as follows. A column containing an anion exchange resin of the type described above is prepared in a conventional manner. Column fabrication involves placing the resin on a column having the desired dimensions. The resin is then washed, usually with deionized or distilled water.
Proteiini-fosfaattidispersiota voidaan johtaa anioninvaihtohartsin läpi sopivalla poistovirtanopeudella, kunnes hartsin ioninvaihtokyky on kulunut loppuun. Loppuun kulunut hartsi voidaan regeneroida pesemällä peräkkäin: lai- 58430 7 mealla emäksellä; vedellä pH-alueelle noin 8-9; suurella tilavuusmäärällä laimeaa natriumkloridiliuosta; ja lopuksi vedellä. Välittömästi hartsin regeneroinnin jälkeen hartsia voidaan jälleen käyttää fosfaattianionien poistoon proteiinin-fosfaattidispersiosta.The protein-phosphate dispersion can be passed through the anion exchange resin at a suitable effluent flow rate until the ion exchange capacity of the resin is exhausted. The spent resin can be regenerated by sequential washing with: 58430 7 meal base; with water to a pH range of about 8-9; with a large volume of dilute sodium chloride solution; and finally with water. Immediately after resin regeneration, the resin can again be used to remove phosphate anions from the protein-phosphate dispersion.
Proteiinipitoinen poistovirta voidaan kuivata spray-kuivauksella, tyhjö-kuivauksella tai muilla kuivausmenetelmillä, joita yleisesti käytetään proteiini-pitoisten liuosten kuivaukseen. Proteiinipitoinen poistovirta voidaan myös väke-vöidä proteiinikonsentraatiksi tyhjöhaihdutusmenetelmällä tai muilla tunnetuilla menetelmillä, joita yleisesti käytetään proteiinipitoisten liuosten väkevöimiseen. Proteiinikonsentraatti voidaan sitten kuivata tavanomaisilla menetelmillä.The proteinaceous effluent can be dried by spray drying, vacuum drying, or other drying methods commonly used to dry proteinaceous solutions. The proteinaceous effluent can also be concentrated to a protein concentrate by the vacuum evaporation method or other known methods commonly used to concentrate proteinaceous solutions. The protein concentrate can then be dried by conventional methods.
Proteiinipitoinen poistovirta on liukoinen ja sillä on odottamaton liuos-kirkkaus happamalla pH-alueella ja sitä voidaan käyttää happamien virvoitusjuomien ja erityisesti kirkkaiden happamien virvoitusjuomien vahvistamiseen. Keksinnön mukaisesti valmistetun proteiinin käyttö happamiin virvoitusjuomiin on edullista sen ravintoarvoa parantavan vaikutuksen johdosta. Se ei vaikuta haitallisesti virvoitusjuoman kirkkauteen eikä makuun.The proteinaceous effluent is soluble and has an unexpected solution brightness in the acidic pH range and can be used to fortify acidic soft drinks, and in particular clear acidic soft drinks. The use of the protein prepared according to the invention in acidic soft drinks is advantageous due to its nutritional value-improving effect. It does not adversely affect the clarity or taste of the soft drink.
Tämän keksinnön prosessin mukaisesti saatua proteiinia voidaan käyttää happa-missa virvoitusjuomissa proteiinipitoisuuksina noin 2,0-30 g/1, edullisesti noin 10-20 g/1.The protein obtained according to the process of the present invention can be used in acidic soft drinks at protein concentrations of about 2.0 to 30 g / l, preferably about 10 to 20 g / l.
Keksinnön mukaista prosessia kuvataan tarkemmin alla esitetyissä esimerkeissä.The process according to the invention is described in more detail in the examples below.
Esimerkki 1 100 ml:aan rasvatonta Cheddar-juustoheraa, jonka pH oli 6,0, sekoitettiin natriumvetypyrofosfaattia 1,0 g/1:n väkevyydeksi käyttäen 5 ml 80 g/1:n varastoliuos-ta, fosfaattikompleksisen liuoksen muodostamiseksi. Posfaattikompleksisen liuoksen pH säädettiin sitten arvoon 7»5 lisäämällä natriumhydroksidia sakan ja esikäsitellyn juustoheraliuoksen muodostamiseksi. Emäksen lisäyksellä muodostunut sakka erotettiin esikäsitellystä juustoheraliuoksesta suodattamalla Whatman-suodatinpaperin n:o 5ll läpi, jolloin saatiin erillinen sakka ja esikäsitelty juustoheraliuos. Erilliseen esikäsiteltyyn juustoheralluokseen sekoitettiin natriumpolyfosfaattia (N keskim. = 10,3) 10 g/l:n väkevyydeksi proteiini-fosfaattikompleksisen liuoksen muodostamiseksi. Proteiini-fosfaattikompleksista liuosta sekoitettiin, ja pH säädettiin arvoon 3,5 lisäämällä kloorivetyhappoa proteiini-fosfaattisakan ja sen yläpuolella olevan liuoksen muodostamiseksi. Proteiini-fosfaattisakka erotettiin sen yläpuolella olevasta liuoksesta suodattamalla Whatmansuodatinpaperin n:o 5I1 läpi. Erotettu proteiini-fosfaattisakka dispergoitiin sekoittamalla 50 ml:aan vettä, jonka pH oli 7,5 proteiini-fosfaattidispersion muodostamiseksi. Proteiini-fosfaattidispersio saatettiin kosketukseen anioninvaihtohartsin kanssa, jota on kaupallisesti saatavana kauppanimellä "DU0LITE A-102" Diamond Shamrock Chemical Co. -yhtiöltä, jolloin 8 58430 saatiin heraproteiinipoistovirta. Ioninvaihtokolonni oli 22 cm korkea ja halkaisijaltaan 1,5 cm ja se sisälsi 28,4 g kuivaa hartsia. Anioninvaihto-hartsi oli kloridimuodossa. Syöttömateriaalin koko tilavuus saatettiin kosketukseen ioninvaihtohartsin kanssa ja heraproteiinipoistovirtaa otettiin talteen virtausnopeudella 56 ml/h/cm . Heraproteiinipoistovirta kuivattiin pakastekuivauksella. Kuivattua näytettä käytettiin jatkokokeisiin.Example 1 To 100 ml of non-fat Cheddar whey at pH 6.0 was mixed with sodium hydrogen pyrophosphate to a concentration of 1.0 g / l using 5 ml of an 80 g / l stock solution to form a phosphate complex solution. The pH of the phosphate complex solution was then adjusted to 7-5 by the addition of sodium hydroxide to form a precipitate and a pretreated whey solution. The precipitate formed by the addition of base was separated from the pretreated whey solution by filtration through Whatman filter paper No. 511 to give a separate precipitate and the pretreated whey solution. Sodium polyphosphate (N avg = 10.3) was mixed with a separate pretreated cheese whey solution to a concentration of 10 g / l to form a protein-phosphate complex solution. The protein-phosphate complex solution was stirred, and the pH was adjusted to 3.5 by the addition of hydrochloric acid to form a protein-phosphate precipitate and a solution above it. The protein-phosphate precipitate was separated from the solution above it by filtration through Whatman filter paper No. 5I1. The separated protein-phosphate precipitate was dispersed by stirring in 50 ml of water at pH 7.5 to form a protein-phosphate dispersion. The protein-phosphate dispersion was contacted with an anion exchange resin commercially available under the tradename "DU0LITE A-102" from Diamond Shamrock Chemical Co. from which a whey protein removal stream of 8,58430 was obtained. The ion exchange column was 22 cm high and 1.5 cm in diameter and contained 28.4 g of dry resin. The anion exchange resin was in the chloride form. The entire volume of the feed material was contacted with the ion exchange resin and the whey protein removal stream was recovered at a flow rate of 56 ml / h / cm. The whey protein effluent was freeze-dried. The dried sample was used for further experiments.
Pakastekuivattu näyte analysoitiin proteiinin suhteen tavanomaisten menetelmien mukaisesti ($ N x 6,38): Methods of Analysis - A.O.A.C., 16, (1970) llth Ed. Pakastekuivatun näytteen proteiiniväkevyys oli 66,7 $ (kuiva-aineesta laskettuna) ja esitetään taulukossa I. Pakastekuivatun näytteen liuoskirkkaus määrättiin ensin liuottamalla pakastekuivattu näyte uudelleen 10 g/l :n protsiiniväkevyydeksi ja säätämällä pH arvoon 3*0 lisäämällä happoa. Liuoksen valonläpäisykyky määrättiin 625 millimikronin aallonpituudella Beckman DBG-spektrofotometrillä. Liuoksen valonläpäisykyky oli 71*0 $ ja esitetään taulukossa I.The lyophilized sample was analyzed for protein according to standard methods ($ N x 6.38): Methods of Analysis - A.O.A.C., 16, (1970) 11th Ed. The lyophilized sample had a protein concentration of $ 66.7 (based on dry matter) and is shown in Table I. The solution brightness of the lyophilized sample was first determined by redissolving the lyophilized sample to 10 g / L protein and adjusting the pH to 3 * 0 by adding acid. The light transmittance of the solution was determined at a wavelength of 625 millimicrons on a Beckman DBG spectrophotometer. The light transmittance of the solution was 71 * 0 $ and is shown in Table I.
Esimerkki 2 100 ml:aan rasvatonta Cheddar-juustoheraa sekoitettiin natriumpoly-fosfaattia (N keskim. =10,3) 10g/l:n väkevyydeksi proteiini-fosfaattikomplek-sisen liuoksen muodostamiseksi. Proteiini-fosfaattiliuosta käsiteltiin tämän jälkeen esimerkissä 1 kuvatulla tavalla dispergoimalla sakka veteen, saattamalla dispersio kosketukseen anioninvaihtohartsin kanssa ja ottamalla talteen heraproteiinipoistovirta. Pakastekuivattu näyte analysoitiin proteiinin suhteen esimerkissä 1 kuvatulla tavalla ja tulokset esitetään taulukossa I.Example 2 Sodium polyphosphate (N avg = 10.3) was mixed with 100 ml of non-fat Cheddar whey to a concentration of 10 g / l to form a protein-phosphate complex solution. The protein-phosphate solution was then treated as described in Example 1 by dispersing the precipitate in water, contacting the dispersion with an anion exchange resin, and recovering a whey protein removal stream. The lyophilized sample was analyzed for protein as described in Example 1 and the results are shown in Table I.
Tämän näytteen valonläpäisykyky määritettynä esimerkissä 1 kuvatulla tavalla 011 0,9 fo ja esitetään taulukossa I.The light transmittance of this sample, determined as described in Example 1, is 011 0.9 fo and is shown in Table I.
Taulukossa I esitetyistä, esimerkkejä 1 ja 2 koskevista tuloksista käy ilmi, että oleellinen liuoskirkkauden kasvu happamalla pH-alueella saavutetaan käsittelemällä Cheddar-juustoheraa tämän keksinnön prosessin mukaisesti .From the results for Examples 1 and 2 shown in Table I, it appears that a substantial increase in solution brightness in the acidic pH range is achieved by treating Cheddar cheese whey in accordance with the process of this invention.
Esimerkki 3 100 ml,Jaan rasvatonta Cheddar-juustoheraa, jonka pH alussa oli 6,1, sekoitettiin natriumvetypyrofosfaattia 4,0 g/l:n väkevyydeksi käyttäen 5 ml 80 g/l:n varastoliuosta fosfaattikompleksisen liuoksen muodostamiseksi. Lisäksi kalsiumkloridia sekoitettiin fosfaattikompleksiseen liuokseen 1,2 g/l:n väkevyydeksi käyttäen 1,5 ml 80 g/l:n varastoliuosta. Posfaattikompleksisen liuoksen pH säädettiin arvoon 7*04 lisäämällä natriumhydroksidia sakan ja esikäsitellyn juustoheraliuoksen muodostamiseksi. Muut vaiheet olivat samat kuin esimerkissä 1 kuvattiin.Example 3 100 ml of a non-fat Cheddar cheese whey with an initial pH of 6.1 was mixed with sodium hydrogen pyrophosphate to a concentration of 4.0 g / l using 5 ml of an 80 g / l stock solution to form a phosphate complex solution. In addition, calcium chloride was mixed with the phosphate complex solution to a concentration of 1.2 g / l using 1.5 ml of an 80 g / l stock solution. The pH of the phosphate complex solution was adjusted to 7 * 04 by adding sodium hydroxide to form a precipitate and a pretreated whey solution. The other steps were the same as described in Example 1.
Liuos, jonka proteiiniväkevyys oli 10 g/l ja pH 3,0, valmistettiin esimerkin 1 9 mukaisesti. Tämän proteiiniliuoksen valonläpäisykyky oli 77,3 i» ja se esitetään taulukossa I.A solution with a protein concentration of 10 g / l and a pH of 3.0 was prepared according to Example 19. The light transmittance of this protein solution was 77.3 μm and is shown in Table I.
Taulukon I esimerkeistä 2 ja 3 selviää, että tämän keksinnön mukainen esikäsittely kalsiumkloridiliuoslisäyksellä saa aikaan heraproteiiniliuoksen liuoskirkkauden kasvun pH-arvolla 3*0.It can be seen from Examples 2 and 3 of Table I that the pretreatment according to the present invention with the addition of a calcium chloride solution causes an increase in the solution brightness of the whey protein solution at a pH of 3 * 0.
Esimerkki 4 ICO ml:aan rasvatonta Cheddar-juustoheraa, jonka pH oli 6,0, sekoitettiin kaliumtripolyfosfaattia 4*0 g/l:n väkevyydeksi käyttäen 5 ml 80 g/l;n varastoliuosta fosfaattikompleksisen liuoksen muodostamiseksi. Fosfaatti-kompleksisen liuoksen pH säädettiin arvoon 7*5 lisäämällä natriumhydroksidia sakan ja esikäsitellyn juustoheraliuoksen muodostamiseksi. Muut vaiheet olivat samat kuin esimerkissä 1 esitettiin.Example 4 ICO was added to 1 ml of non-fat Cheddar whey at pH 6.0 to a concentration of 4 * 0 g / l using 5 ml of an 80 g / l stock solution to form a phosphate complex solution. The pH of the phosphate complex solution was adjusted to 7 * 5 by adding sodium hydroxide to form a precipitate and a pretreated whey solution. The other steps were the same as in Example 1.
Pakastekuivattu juustoheraproteiini liuotettiin veteen 10 g/l:n proteiini väkevyydeksi . pH säädettiin sitten arvoon 3*0 kuten esimerkissä 1 edellä kuvattiin. Proteiiniliuoksen valonläpäisykyky 625 millimikronin aallonpituudella määritettynä edellä kuvatulla tavalla oli 43*2 °Jo ja se esitetään taulukossa I.The lyophilized whey protein was dissolved in water to a protein concentration of 10 g / l. The pH was then adjusted to 3 * 0 as described in Example 1 above. The light transmittance of the protein solution at a wavelength of 625 millimicrons, determined as described above, was 43 * 2 ° Jo and is shown in Table I.
Esimerkki 5 100 ml saan rasvatonta Cheddar-juustoheraa, jonka pH oli 6,0, sekoitettiin kaliumtripolyfosfaattia 4*0 g/l:n väkevyydeksi käyttäen 5 ml 80 g/lsn varastoliuosta fosfaattikompleksisen liuoksen muodostamiseksi. Lisäksi ka-liumkloridia sekoitettiin fosfaattikompleksiseen liuokseen 1,2 g/lsn väkevyydeksi käyttäen 1,5 ml 80 g/lsn varastoliuosta. Fosfaattikompleksisen liuoksen pH säädettiin arvoon 7*5 lisäämällä natriumhydroksidia sakan ja esikäsitellyn juustoheraliuoksen muodostamiseksi. Muut vaiheet olivat samat kuin esimerkissä 1 kuvattiin.Example 5 100 ml of a non-fat Cheddar cheese whey with a pH of 6.0 were mixed with potassium tripolyphosphate to a concentration of 4 * 0 g / l using 5 ml of an 80 g / l stock solution to form a phosphate complex solution. In addition, potassium chloride was mixed into the phosphate complex solution to a concentration of 1.2 g / l using 1.5 ml of an 80 g / l stock solution. The pH of the phosphate complex solution was adjusted to 7 * 5 by adding sodium hydroxide to form a precipitate and a pretreated whey solution. The other steps were the same as described in Example 1.
Pakastekuivattu proteiini liuotettiin veteen 10 g/l:n proteiiniväkevyydeksi. pH säädettiin sitten arvoon 3,0 edellä kuvatulla tavalla. Tämän liuoksen valonläpäisyky oli 71,9 $ määritettynä esimerkissä 1 esitetyn menetelmän mukaisesti ja se esitetään taulukossa I.The lyophilized protein was dissolved in water to a protein concentration of 10 g / l. The pH was then adjusted to 3.0 as described above. The light transmittance of this solution was $ 71.9 as determined by the method described in Example 1 and is shown in Table I.
Esimerkki 6 100 mitään rasvatonta Cheddar-juustoheraa, jonka pH oli 6,0, sekoitettiin tetranatriumpyrofosfaattia 4*5 g/ΐίη väkevyydeksi käyttäen 15 ml 30 g/l:n varastoliuosta, jolloin muodostui fosfaattikompleksinen liuos. Lisäksi kal-siumkloridia sekoitettiin fosfaattikompleksiseen liuokseen 2,8 g/l:n väkevyydeksi käyttäen 3*5 ml 80 g/l:n varastoliuosta. Fosfaattikompleksisen liuoksen pH säädettiin arvoon 7*07 lisäämällä natriumhydroksidia. Muut vaiheet olivat samat kuin esimerkissä 1 esitettiin.Example 6 100 non-fat Cheddar whey whey with a pH of 6.0 were mixed with tetrasodium pyrophosphate to a concentration of 4 * 5 g / l using 15 ml of a 30 g / l stock solution to form a phosphate complex solution. In addition, calcium chloride was mixed with the phosphate complex solution to a concentration of 2.8 g / l using 3 x 5 ml of an 80 g / l stock solution. The pH of the phosphate complex solution was adjusted to 7 * 07 by the addition of sodium hydroxide. The other steps were the same as in Example 1.
Pakastekuivatun proteiinin liuoksen valonläpäisykyky määritettiin . i:. A pr' .· '\Λ i * 10 58430 liuottamalla kuivattu proteiini veteen 10 g/l:n proteiiniväkevyydeksi. pH säädettiin sitten arvoon noin 3,0 lisäämällä happoa. Heraproteiiniliuoksen valonläpäisykyky oli 69,7 $ ja se esitetään taulukossa I.The light transmittance of the lyophilized protein solution was determined. i :. A pr '. ·' \ Λ i * 10 58430 by dissolving the dried protein in water to a protein concentration of 10 g / l. The pH was then adjusted to about 3.0 by the addition of acid. The light transmittance of the whey protein solution was $ 69.7 and is shown in Table I.
Taulukon I esimerkeistä 2,4,3 ja 6 selviää, että esikäsittely tämän keksinnön fosfaateilla on tehokas siinä mielessä, että saadaan aikaan prote-iiniliuokset, joilla on parantunut liuoskirkkaus pH-arvolla 3,0.Examples 2,4, 3 and 6 of Table I show that pretreatment with the phosphates of this invention is effective in providing protein solutions with improved solution clarity at pH 3.0.
11 58430 >*··.· 34 rt11 58430> * ··. · 34 rt
>> iH>> iH
34 H >t Φ H34 H> t Φ H
Ή ί 60 :g d O en m <N tn r- · · · · · ·.Ή ί 60: g d O en m <N tn r- · · · · · ·.
;3 -1H cH O r- ro H o; 3 -1H cH O r- ro H o
g „ r- t" » r~ VOg "r- t" »r ~ VO
ö o m v © ft o o C H 3 - •H rt «H Kt f—1 rt ft » rt "H «J d Ö fl ft 3 · Ή H 4* θ Ή O Ö P © > © "ftJ P ra o rt o in vj i MW fttt ft Ό '—' Pl co rtö omv © ft oo CH 3 - • H rt «H Kt f — 1 rt ft» rt "H« J d Ö fl ft 3 · Ή H 4 * θ Ή O Ö P ©> © "ftJ P ra o rt o in vj i MW fttt ft Ό '-' Pl co rt
δ -Sδ -S
ί» © (D <J) ^•h ^ ov tn tn ro ft ’>^rt * * * ·’·.'·ί »© (D <J) ^ • h ^ ov tn tn ro ft '> ^ rt * * * ·' ·. '·
4-i CO I Ό ** '».to to CO4-i CO I Ό ** '».to to CO
fj K\ rt Ό to VO to. VO . VOfj K \ rt Ό to VO to. VO. VO
•H ·» J> «H VO *H Φ 2 P K Ä ..... .....• H · »J>« H VO * H Φ 2 P K Ä ..... .....
ft.ft.
M WM W
H HH H
o Uo U
34 34 O ft P H . · . rt Τ' * ft g Λ ft u s s a δ w to ίΛ.34 34 O ft P H. ·. rt Τ '* ft g Λ ft u s s a δ w to ίΛ.
P4 H 1—1 N Oi \ r—t CO Ή tr» tn UH ft ft (a £3 +3 -p kj. r) +3 Ή rt m u . rt ft rt “ Γ' rt ft «h :rt Γ" „* \ ft rt ra >> ft ft tn m rt o o ~«h - H ft o (m ft ·· -h © ft H H tn ft ro o ö ft ft ft ft ft . ooh ft ft ft *ft M p ft i>> • rt ft rt ί>> >» P.P4 H 1—1 N Oi \ r — t CO Ή tr »tn UH ft ft (a £ 3 +3 -p kj. R) +3 Ή rt m u. rt ft rt “Γ 'rt ft« h: rt Γ "„ * \ ft rt ra >> ft ft tn m rt oo ~ «h - H ft o (m ft ·· -h © ft HH tn ft ro o ö ft ft ft ft ft. ooh ft ft ft * ft M p ft i >> • rt ft rt ί >>> »P.
B rt m d ft ft fl ft ft :rt ft ί>) O 3 ro w 34 ra ft ft ftB rt m d ft ft fl ft ft: rt ft ί>) O 3 ro w 34 ra ft ft ft
W O ft Ο © ft HW O ft Ο © ft H
ft ro ft > H ft ro B ft rt ·· ·· pap >> ft >> ·η p rtft ro ft> H ft ro B ft rt ·· ·· pap >> ft >> · η p rt
ft © ft H ft Mft © ft H ft M
© © I I I ft ft ft ft ·· ft ε s r rt rt a) ft P · ft . I I I G 34 ft ft ft ft ro -π ro . fi ö p :rt rt :rt o o o 34 ft 34 ft P ft _ _© © I I I ft ft ft ft ·· ft ε s r rt rt a) ft P · ft. I I I G 34 ft ft ft ft ro -π ro. fi ö p: rt rt: rt o o o 34 ft 34 ft P ft _ _
:- © r. TTnTT: - © r. TTnTT
m k. rn Pi Oi Pi 0 w r M PiOiOim k. rn Pi Oi Pi 0 w r M PiOiOi
4 <, H tO4 <, H tO
CO ^ HCO 2 H
6 · n rt n •r4 (“ h cn ro m< m vo 584306 · n rt n • r4 (“h cn ro m <m vo 58430
Esimerkit 7-10 esittävät oleellisesti pienempien fosfaattiesikäsitte-lyaineväkevyyksien vaikutusta edellä kuvattujen menettelyjen mukaisesti valmistettujen proteiiniliuosten liuoskirkkauteen pH-arvolla 6,0 ja pH-ar-volla 5,0.Examples 7-10 show the effect of substantially lower phosphate pretreatment concentrations on the solution brightness of protein solutions prepared according to the procedures described above at pH 6.0 and pH 5.0.
Esimerkki 7 100 ml saan Cheddar-juustoheraa, joka oli saatu muodostamalla uudestaan 6,5 g kaupallisesti saatavaa spray-kuivattua Cheddar-juustoheraa 100 ml saan vettä, sekoitettiin kaliumtripolyfosfaattia 1,0 g/l:n väkevyydeksi käyttäen 1,25 ml 80 g/l sn varastoliuosta fosfaattikompleksisen liuoksen muodostamiseksi. Fosfaattikompleksisen liuoksen pH säädettiin arvoon 7»5 lisäämällä natriumhydroksidia sakan ja esikäsitellyn juustoheraliuoksen muodostamiseksi. Sakka erotettiin toisesta juustoheraliuoksesta suodattamalla VThatman-suodatinpaperin nso 541 läpi erillisen sakan ja erillisen esikäsitellyn juustoheraliuoksen saamiseksi. Erotettuun esikäsiteltyyn juustoheraliuokseen sekoitettiin natriumpolyfosfaattia (N keskim.® 10,3): noin 10 g/l:n väkevyydeksi, proteiini-fosfaattikompleksisen liuoksen muodostamiseksi. Proteiini-fosfaat-tikompleksista liuosta sekoitettiin ja pH säädettiin arvoon 3»5 lisäämällä kloorivetyhappoa proteiini-fosfaattisakan ja sen yläpuolella olevan liuoksen muodostamiseksi. Proteiini-fosfaattisakka erotettiin sen yläpuolella olevasta liuoksesta sentri^ugoimalla nopeudella 2500 rpm International-sentd-fugissa 25 minuuttia. Muut vaiheet olivat samat kuin esimerkissä 1 kuvattiin.Example 7 100 ml of Cheddar whey obtained by reconstituting 6.5 g of commercially available spray-dried Cheddar whey in 100 ml of water were mixed with potassium tripolyphosphate to a concentration of 1.0 g / l using 1.25 ml of 80 g / l. l sn stock solution to form a phosphate complex solution. The pH of the phosphate complex solution was adjusted to 7-5 by the addition of sodium hydroxide to form a precipitate and a pretreated whey solution. The precipitate was separated from the second whey solution by filtration through VThatman filter paper nso 541 to obtain a separate precipitate and a separate pretreated whey solution. The separated pretreated whey solution was mixed with sodium polyphosphate (N av.® 10.3): to a concentration of about 10 g / l to form a protein-phosphate complex solution. The protein-phosphate complex solution was stirred and the pH was adjusted to 3 to 5 by the addition of hydrochloric acid to form a protein-phosphate precipitate and the solution above it. The protein-phosphate precipitate was separated from the supernatant solution by centrifugation at 2500 rpm in an International centrifuge for 25 minutes. The other steps were the same as described in Example 1.
Heraproteiinipoistovirta pakastekuivattiin kuten esimerkissä 1 edellä kuvattiin. Pakastekuivattu heraproteiini liuotettiin veteen 10 g/l:n prote-iiniväkevyydeksi. Heraproteiiniliuoksen pH säädettiin arvoon 6,0 lisäämällä kloorivetyhappoa. Liuoksen liuoskirkkaus pH-arvolla 6,0 määritettiin edellä kuvatulla tavalla mittaamalla heraproteiiniliuoksen prosentuaalinen valonläpäisykyky, ja se esitetään taulukossa II.The whey protein removal stream was lyophilized as described in Example 1 above. The lyophilized whey protein was dissolved in water to a protein concentration of 10 g / l. The pH of the whey protein solution was adjusted to 6.0 by the addition of hydrochloric acid. The solution brightness of the solution at pH 6.0 was determined as described above by measuring the percentage light transmittance of the whey protein solution and is shown in Table II.
Heraproteiiniliuoksen pH säädettiin arvoon 3*0 esimerkissä 1 kuvatulla tavalla. Heraproteiiniliuoksen prosentuaalinen valonläpäisykyky aallonpituudella 625 millimikronia oli 11,5 i» määritettynä esimerkissä 1 edellä kuvatulla tavalla ja se esitetään taulukossa II.The pH of the whey protein solution was adjusted to 3 * 0 as described in Example 1. The percentage light transmittance of the whey protein solution at 625 millimicrons was 11.5 μm as determined in Example 1 above and is shown in Table II.
Esimerkki 8 100 ml:aan Cheddar-juustoheraa, joka oli saatu esimerkissä 7 kuvatulla tavalla, sekoitettiin natriumpolyfosfaattia (N keskim. = 103)10 g/l:n väkevyydeksi proteiini-fosfaattiliuoksen muodostamiseksi. Proteiini-fosfaattiliuos-ta käsiteltiin senjälkeen esimerkissä 7 kuvatulla tavalla. Heraproteiinipoistovirta pakastekuivattiin. Pakastekuivattu heraproteiini liuotettiin veteen 10 g/l:n proteiiniväkevyyteen. Heraproteiiniliuoksen pH säädettiin arvoon 6,0 ja liuoskirkkaus määritettiin esimerkissä 7 kuvatulla tavalla ja n esitetään taulukossa II. pH säädettiin sitten arvoon 3,0 esimerkissä 1 kuvatulla tavalla. Prosentuaalisen läpäisykyvyn aallonpituudella 625 millimik-ronia osoittama heraproteiiniliuoksen liuoskirkkaus pH-arvolla 3,0 oli 0 määritettynä esimerkissä 1 edellä kuvatulla tavalla ja se esitetään taulukossa II.Example 8 Sodium polyphosphate (N avg = 103) was mixed with 100 ml of Cheddar whey obtained as described in Example 7 to a concentration of 10 g / l to form a protein-phosphate solution. The protein-phosphate solution was then treated as described in Example 7. The whey protein removal stream was lyophilized. The lyophilized whey protein was dissolved in water to a protein concentration of 10 g / l. The pH of the whey protein solution was adjusted to 6.0 and the solution brightness was determined as described in Example 7 and n is shown in Table II. The pH was then adjusted to 3.0 as described in Example 1. The solution brightness of the whey protein solution at pH 3.0 as indicated by the percentage transmittance at 625 millimicrons was 0 as determined in Example 1 above and is shown in Table II.
Taulukon II esimerkeistä 7 ja 8 selviää, että esikäsittely fosfaatti-esikäsittelyaineen oleellisesti pienennetyllä väkevyydellä saa aikaan pro-teiiniliuoksen, jolla on parantunut liuoskirkkaus pH-arvolla 3,0.Examples 7 and 8 in Table II show that pretreatment with a substantially reduced concentration of phosphate pretreatment agent provides a protein solution with improved solution clarity at pH 3.0.
Esimerkki 9 100 ml:aan Cheddar-juustoheraa, joka oli saatu esimerkissä 7 kuvatulla tavalla ja jonka pH oli 6,0, sekoitettiin kaliumtripolyfosfaattia 1.0 g/1 :n väkevyydeksi fosfaattikompleksisen liuoksen muodostamiseksi. Lisäksi kalsiumkloridia sekoitettiin fosfaattikompleksiseen liuokseen 0,3 g/l?n väkevyydeksi käyttäen 0,375 ml 80 g/l:n varastoliuosta. Fosfaattikompleksi-sen liuoksen pH säädettiin arvoon 7,5 lisäämällä natriumhydroksidia. Fos-faattikompleksista liuosta käsiteltiin esimerkissä 7 kuvatulla tavalla. Prosentuaalisen läpäisykyvyn aallonpituudella 625 millimikronia osoittama heraproteiiniliuoksen liuoskirkkaus pH-arvolla 6,0 ja 3,0 oli 8,3 ja 18,0 samassa järjestyksessä. Heraproteiiniliuosten liuoskirkkaudet määritettiin esimerkissä 1 edellä kuvatulla tavalla ja ne esitetään taulukossa II. Esimerkeistä 7 ja 9 selviää, että parantunut liuoskirkkaus saadaan sekä pH-arvolla 6,0 että 3,0 lisäämällä valinnaisesti kalsiumkloridia fosfaattikompleksiseen liuokseen.Example 9 Potassium tripolyphosphate, obtained as described in Example 7 and having a pH of 6.0, was mixed with 100 ml of Cheddar cheese whey to a concentration of 1.0 g / l to form a phosphate complex solution. In addition, calcium chloride was mixed with the phosphate complex solution to a concentration of 0.3 g / l using 0.375 ml of an 80 g / l stock solution. The pH of the phosphate complex solution was adjusted to 7.5 by the addition of sodium hydroxide. The phosphate complex solution was treated as described in Example 7. The solution brightness of the whey protein solution at pH 6.0 and 3.0 indicated by the percent transmittance at 625 millimicrons was 8.3 and 18.0, respectively. The solution brightnesses of the whey protein solutions were determined as described in Example 1 above and are shown in Table II. It can be seen from Examples 7 and 9 that improved solution brightness is obtained at both pH 6.0 and 3.0 by optionally adding calcium chloride to the phosphate complex solution.
Esimerkki 10 100 ml:aan Cheddar-juustoheraa, joka oli saatu esimerkissä 7 kuvatulla tavalla, sekoitettiin kaliumtripolyfosfaattia 4,0 g/l:n väkevyydeksi käyttäen 5 ml 80 g/l:n varastoliuosta fosfaattikompleksisen liuoksen muodostamiseksi. Muut vaiheet olivat samat kuin esimerkissä 7 kuvattiin.Example 10 Potassium tripolyphosphate obtained in 100 ml of Cheddar whey obtained as described in Example 7 was mixed to a concentration of 4.0 g / l using 5 ml of an 80 g / l stock solution to form a phosphate complex solution. The other steps were the same as described in Example 7.
Prosentuaalisen läpäisykyvyn aallonpituudella 625 millimikronia ilmoittama heraproteiiniliuoksen liuoskirkkaus pH-arvolla 6,0 ja 3,0 oli 64,5 $ ja 66,2 $ samassa järjestyksessä. Heraliuosten liuoskirkkaudet määtitettiin esimerkissä 1 edellä kuvatulla tavalla ja ne esitetään taulukossa II. Taulukon II esimerkeistä 7, 8 ja 9 selviää, että oleellisesti parantuneet tulokset saadaan fosfaattiesikäsittelyaineen väkevyyksillä, jotka ovat luokkaa 4.0 g/l.The solution brightness of the whey protein solution at pH 6.0 and 3.0 reported by the percent transmittance at 625 millimicrons was $ 64.5 and $ 66.2, respectively. The solution brightnesses of the whey solutions were determined as described in Example 1 above and are shown in Table II. Examples 7, 8 and 9 in Table II show that substantially improved results are obtained with phosphate pretreatment agent concentrations of the order of 4.0 g / l.
Ϊ k 58430 ! 14 «H · 1 s· s o58 k 58430! 14 «H · 1 s · s o
H mVs m O MH mVs m O M
cd o o ! _. * * cd 2 » H O co vocd o o! _. * * cd 2 »H O co vo
H K"\ H r-t VOH K "\ H r-t VO
Ö H .Ö H.
·· *H Cd Höh 9 -h h ,·· * H Cd Höh 9 -h h,
"V. ·Η O"V. · Η O
Φ > Λ +» h CM o rt VO u i ^ ft w • £ ·' £ H . .Φ> Λ + »h CM o rt VO u i ^ ft w • £ · '£ H. .
:cd:CD
ft Oft O
:cd rH: cd rH
HB
fl CQ^sfl CQ ^ s
Φ O OΦ O O
K 9 ·> •rl Ή VO _ __ H rH O CO in cd *h cd * · · cd β h oo O oo «rK 9 ·> • rl Ή VO _ __ H rH O CO in cd * h cd * · · cd β h oo O oo «r
2 Ή rH lO2 Ή rH lO
P -rl OP -rl O
C 0) >C 0)>
Φ Cd +> HΦ Cd +> H
m rH o cdm rH o cd
Or-ιμι μ φ ft a ft Oft ft r% M " u ä a * h O * r> d ft a ft 3 ft ft ft [2 Em Em Eh a a aOr-ιμι μ φ ft a ft Oft ft r% M "u ä a * h O * r> d ft a ft 3 ft ft ft [2 Em Em Eh a a a
rH rH rHrH rH rH
\ s s\ s s
Cn 0\ O' " · :cd *ri H >» rH ««· +»Cn 0 \ O '"·: cd * ri H>» rH «« · + »
rH -PrH -P
» 4) » (d •H +* *rt cd +*+»+» !h p *H +> m cd in cd o cd :cd cd <h *m 34 ft >>»4)» (d • H + * * rt cd + * + »+»! H p * H +> m cd in cd o cd: cd cd <h * m 34 ft >>
w Ή W rHw Ή W rH
O O CO O OO O CO O O
·· *n Φ M ft β ** ·· ·Η ft ,fH ft μ • rH Φ H -p fl Φ Φ 0·· * n Φ M ft β ** ·· · Η ft, fH ft μ • rH Φ H -p fl Φ Φ 0
•H -P ·· -p ; H• H -P ·· -p; B
« +* 9 -P I ·Η«+ * 9 -P I · Η
W ·Η r—I *rl £ ϊ—IW · Η r — I * rl £ ϊ — I
CO *r| CO I 0j :cd cd :cd y 34 34 -P 34 •Η μ . ·Η flCO * r | CO I 0j: cd cd: cd y 34 34 -P 34 • Η μ. · Η fl
η Φ en Oη Φ en O
W ft MW ft M
. Ai ft. Ai ft
EHEH
AiOh
»H"B
OO
GG
44
.§ r- oo o O.§ r- oo o O
tn r-ltn r-l
WW
15 5843015 58430
Esimerkit 11-13 esittävät fosfaattien poiston vaikutusta keksinnön mukaisesti saadun heraproteiinin (esimerkit 11 ja 13) proteiiniväkevyyteen, fosforiväkevyyteen ja liuoskirkkauteen pH-arvolla 3»O verrattuna vertailu-näytteisiin (esimerkki 12).Examples 11-13 show the effect of phosphate removal on the protein concentration, phosphorus concentration and solution brightness of the whey protein obtained according to the invention (Examples 11 and 13) at pH 3 × compared to the control samples (Example 12).
Esimerkki 11 700 mliaan lämpötilassa 52°C olevaa rasvatonta juustoheraa sekoitettiin natriumvetypyrofosfaattia 4*0 g/l:n väkevyydeksi käyttäea 35 nil 80 g/l:n varastoliuosta, fosfaattikompleksisen liuoksen muodostamiseksi. Fosfaatti-kompleksisen liuoksen pH säädettiin arvoon 7*5 lisäämällä natriumhydroksidia, jolloin muodostui sakka ja esikäsitelty juustoheraliuos. Sakka erotettiin esikäsitellystä juustoheraliuoksesta suodattamalla esimerkissä 1 kuvatulla tavalla erillisen sakan ja erillisen esikäsitellyn juusto-heraliuoksen saamiseksi.Example 11 700 ml of skim cheese whey at 52 ° C were mixed with sodium hydrogen pyrophosphate to a concentration of 4 * 0 g / l using 35 nil of an 80 g / l stock solution to form a phosphate complex solution. The pH of the phosphate complex solution was adjusted to 7 * 5 by the addition of sodium hydroxide to form a precipitate and a pretreated whey solution. The precipitate was separated from the pretreated cheese whey solution by filtration as described in Example 1 to obtain a separate precipitate and a separate pretreated cheese whey solution.
Erotettuun toiseen juustoheraliuokseen, joka oli kuumennettu 52°C:een sekoitettiin natriumpolyf osfaattia (N keskim. = 10,3) 9,0 g/ 1 :n väkevyydeksi proteiini-fosfaattikompleksisen liuoksen muodostamiseksi. Proteiini-fosfaat-tikompleksisen liuoksen pH säädettiin arvoon 3*5 lisäämällä kloorivetyhappoa proteiini-fosfaattisakan ja sen yläpuolella olevan liuoksen muodostamiseksi.To the separated second whey solution heated to 52 ° C was mixed sodium polyphosphate (N avg = 10.3) to a concentration of 9.0 g / L to form a protein-phosphate complex solution. The pH of the protein-phosphate-complex complex solution was adjusted to 3 * 5 by adding hydrochloric acid to form a protein-phosphate precipitate and a solution above it.
Proteiini-fosfaattisakka erotettiin sen yläpuolella olevasta liuoksesta suodattamalla Whatman-suodatinpaperin n:o 541 läpi. Erotettu proteiini-fosfaattisakka dispergoitiin 100 ml:aan vettä sekoittamalla erotettu prote-iini-fosfaattisakka veteen, jonka pH oli 7*0, proteiini-fosfaattidispersion muodostamiseksi. 50 ml proteiini-fosfaattidispersiota johdettiin anionin-vaihtohartsin läpi ja pakastekuivattiin esimerkissä 1 kuvatulla tavalla. Loput 50 ml proteiini-fosfaattidispersiota pakastekuivattiin ilman fosfaatin-poistoa.The protein-phosphate precipitate was separated from the solution above it by filtration through Whatman filter paper No. 541. The separated protein-phosphate precipitate was dispersed in 100 ml of water by mixing the separated protein-phosphate precipitate with water having a pH of 7 * 0 to form a protein-phosphate dispersion. 50 ml of the protein-phosphate dispersion was passed through an anion exchange resin and lyophilized as described in Example 1. The remaining 50 ml of the protein-phosphate dispersion was lyophilized without phosphate removal.
Käsitellyn heraproteiinituotteen (fosfaatti poistettu) ja käsittelemättömän heraproteiinituotteen proteiiniväkevyydet määritettiin sen mukaisesti kuin on esitetty julkaisussa: Methods of Analysis, A.O.A.C., (1970) llth Ed. ja ne esitetään taulukossa III. Myös käsitellyn heraproteiinituotteen ja käsittelemättömän heraproteiinituotteen fosforiväkevyys määritettiin jalkaisun Methods of Analysis- A.O.A.C., 2,016, (1965) 10th Ed. mukaisesti ja ne esitetään taulukossa III.The protein concentrations of the treated whey protein product (phosphate removed) and the untreated whey protein product were determined as described in: Methods of Analysis, A.O.A.C., (1970) 11th Ed. and are shown in Table III. The phosphorus concentration of the treated whey protein product and the untreated whey protein product was also determined in Methods of Analysis- A.O.A.C., 2,016, (1965) 10th Ed. and are set out in Table III.
Pakastekuivattu käsitelty heraproteiini ja käsittelemätön heraproteiini tuote liuotettiin veteen 10 g/l:n proteiiniväkevyyteen. Heraproteiini-liuosten pH:t säädettiin arvoon 3*0 esimerkissä 1 edellä kuvatulla tavalla. Prosentuaalisen valonläpäisykyvyn aallonpituudella 625 millimikronia osoittamat heraproteiiniliuosten liuoskirkkaudet olivat }8,8 $ käsitellylle hera-proteiinituotteelle eivätkä olleet laskettavissa käsittelemättömälle hera- 16 58430 proteiinituotteelle. Liuoskirkkaudet määritettiin esimerkissä 1 edellä kuvatulla tavalla ja ne esitetään taulukossa III.The lyophilized treated whey protein and untreated whey protein product were dissolved in water to a protein concentration of 10 g / l. The pHs of the whey protein solutions were adjusted to 3 * 0 as described in Example 1 above. The solution brightnesses of the whey protein solutions indicated by the percentage light transmittance at 625 millimicrons were} $ 8.8 for the treated whey protein product and were not calculated for the untreated whey protein product. Solution brightnesses were determined as described in Example 1 above and are shown in Table III.
Esimerkki 12 390 ml saan rasvatonta Cheddar-juustoheraa, joka oli saatu esimerkissä o 11 kuvatulla tavalla ja joka oli 52 C:n lämpötilassa, sekoitettiin natrium-polyfosfaattia (N keskim.= 10,3) 9,0 g/l:n väkevyydeksi proteiinifosfaattikomp-leksisen liuoksen muodostamiseksi. Proteiini-fosfaattikompleksista liuosta käsiteltiin tämän jälkeen esimerkissä 11 kuvatulla tavalla. Käsiteltyjen ja käsittelemättömien heraproteiinituotteiden proteiiniväkevyydet ja fosfaatti väkevyydet määritettiin esimerkissä 11 kuvatulla tavalla ja ne esitetään taulukossa III. Prosentuaalisen läpäisykyvyn aallonpituudella 625 milli-mikronia osoittamat heraproteiiniliuosten, so. käsitellyn ja käsittelemättömän liuoskirkkaudet olivat 1,3 i° (käsitelty) eikä laskettavissa (käsittelemätön) määritettynä esimerkissä 1 edellä kuvatulla tavalla ja ne esitetään taulukossa III.Example 12 390 ml of skimmed Cheddar whey obtained as described in Example No. 11 at 52 ° C were mixed with sodium polyphosphate (N avg = 10.3) to a concentration of 9.0 g / l protein phosphate comp. to form a lexical solution. The protein-phosphate complex solution was then treated as described in Example 11. The protein concentrations and phosphate concentrations of the treated and untreated whey protein products were determined as described in Example 11 and are shown in Table III. The percentage transmittance at a wavelength of 625 milli-microns indicated by whey protein solutions, i. the solution and untreated solution brightnesses were 1.3 i ° (treated) and not countable (untreated) as determined in Example 1 above and are shown in Table III.
Esimerkeistä 11 ja 12 selviää, että juustoheran esikäsittely lisäämällä fosfaattia yhdistettynä-fosfaatin poistoon saa aikaan heraproteiinituotteet, joilla on kasvanut proteiiniväkevyys, pienentynyt fosfaattiväkevyys ja oleellisesti parantunut liuoskirkkaus happamalla pH-alueella (pH 3,0).Examples 11 and 12 show that pre-treatment of whey by addition of phosphate combined with phosphate removal results in whey protein products with increased protein concentration, decreased phosphate concentration and substantially improved solution clarity in the acidic pH range (pH 3.0).
Esimerkki 13 esittää esikäsittelyn vaikutusta parantuneiden tulosten aikaansaamiseen lisäämällä fosfaattiesikäsittelyainetta.Example 13 shows the effect of pretreatment on obtaining improved results by adding a phosphate pretreatment agent.
Esimerkki 15 700 ml:aan rasvatonta Cheddar-juustoheraa, joka oli lämpötilassa 52 C, sekoitettiin natriumvetypyrofosfaattia 4,0 g/l:n väkevyydeksi käyttäen 35 ®1 BO g/lsn varastoliuosta fosfaattikompleksisen liuoksen muodostamis eki. Lisäksi kalsiumkloridia sekoitettiin fosfaattikompleksiseen liuokseen 1,4 g/lsn väkevyydeksi käyttäen 10 ml 80 g/l:n varastoliuosta. Fosfaattikompleksisen liuoksen pH säädettiin arvoon 7»0 lisäämällä natriumhydroksidia. Fosfaatti-kompleksista liuosta käsiteltiin tämän jälkeen esimerkissä 11 kuvatulla tavalla.Example 15 Sodium hydrogen pyrophosphate was mixed with 700 ml of non-fat Cheddar whey at 52 ° C to a concentration of 4.0 g / l using a stock solution of 35 ® 1 BO g / l to form a phosphate complex solution. In addition, calcium chloride was mixed with the phosphate complex solution to a concentration of 1.4 g / l using 10 ml of an 80 g / l stock solution. The pH of the phosphate complex solution was adjusted to 7 → 0 by the addition of sodium hydroxide. The phosphate complex solution was then treated as described in Example 11.
Erotettu proteiini-fosfaattisakka dispergoitiin 250 ml saan vettä sekoittaen erotettu proteiini-fosfaattisakka veteen, jonka pH oli noin 7,0, proteiinifosfaattidispersion muodostamiseksi. 125 ml proteiini-fosfaattidis-persiota johdettiin anioninvaihtohartsin läpi ja poistovirta pakastekuivat-tiin esimerkissä 1 edellä kuvatulla tavalla.The separated protein-phosphate precipitate was dispersed in 250 ml of water with stirring of the separated protein-phosphate precipitate in water having a pH of about 7.0 to form a protein phosphate dispersion. 125 ml of the protein-phosphate dispersion was passed through an anion exchange resin and the effluent was lyophilized as described in Example 1 above.
Käsitellyn ja käsittelemättömän heraproteiinituotteen proteiini- ja fosfaattiväkevyydet määritettiin esimerkissä 11 edellä kuvatulla tavalla ja ne esitetään taulukossa III. Pakastekuivatut, käsitellyt ja käsittelemättömät heraproteiinituotteet liuotettiin veteen 10 g/lsn proteiiniväkevyydek- 17 si. pH säädettiin arvoon 3,0 esimerkissä 1 edellä kuvatulla tavalla. Prosentuaalisen valonläpäisykyvyn aallonpituudella 625 milliraikronia osoittamat heraproteiiniliuosten liuoskirkkäudet pH-arvolla 3,0 olivat 77#3 u/° (käsitelty) eikä laskettavissa (käsittelemätön) määritettynä esimerkissä 1 edellä kuvatulla tavalla ja ne esitetään taulukossa III.The protein and phosphate concentrations of the treated and untreated whey protein product were determined as described in Example 11 above and are shown in Table III. Freeze-dried, processed and untreated whey protein products were dissolved in water to a protein concentration of 10 g / l. The pH was adjusted to 3.0 as described in Example 1 above. The solution brightnesses of the whey protein solutions at pH 3.0 as indicated by the percent light transmittance at 625 millirahrons were 77 # 3 u / ° (treated) and not countable (untreated) as determined in Example 1 above and are shown in Table III.
18 58430 rt X rt rH CO M Cl i>iH ¢1 · .··*· Λ rl O I 00 H- r- >» rt 44 o β ro f* CQ *d o · ·Η , <rt β β κο +> β β ... .· WJ β ·*Η rt O 0) pv -p rH rt d -p φ XJ -rl ·Η H <H CO 44 H Ρι β H td *H rl d ή o o o :s * β O Ή > &( ft fr ω rH φ ρ β H -p rt •rl d O I ...18 58430 rt X rt rH CO M Cl i> iH ¢ 1 ·. ·· * · Λ rl OI 00 H- r-> »rt 44 o β ro f * CQ * do · · Η, <rt β β κο + > β β .... · WJ β · * Η rt O 0) pv -p rH rt d -p φ XJ -rl · Η H <H CO 44 H Ρι β H td * H rl d ή ooo: s * β O Ή> & (ft fr ω rH φ ρ β H -p rt • rl d OI ...
H rt h KH rt h K
rt pv P- i rt ö β β ·* rt'-' -h +> d H H +> rt « * f.rt pv P- i rt ö β β · * rt'- '-h +> d H H +> rt «* f.
β β <H\ rt o cj O o a> "ν,φ te β oä +> z S5 2 en -ö rt vh ra o m ä o β m -h I|N «IH d o o . ·β β <H \ rt o cj O o a> "ν, φ te β oä +> z S5 2 en -ö rt vh ra o m ä o β m -h I | N« IH d o o. ·
Ad vo *h p.· .;··.·, I : •h ω u> r*Ad vo * h p. ·.; ··. ·, I: • h ω u> r *
vi VSfi rrt H Hvi VSfi rrt H H
X<. d o rt · * · rt -p a> o o.o.X <. d o rt · * · rt -p a> o o.o.
rt rt «m to 44 •h +» tn ·η (—i P « o o :rt O rt Ph PL, ·γ-3 · M © . .'·'··rt rt «m to 44 • h +» tn · η (—i P «o o: rt O rt Ph PL, · γ-3 · M ©.. '·' ··
ω β Iω β I
H O -rl βH O -rl β
M VH rt -HM VH rt -H
n I -P rt CM oo ΓΗ rt rt rt o . , · t ··. · O cl > β a) -p ' «i 44 >- -h rt Vh ra ^ ^ 44 -H β β en ·η β β 44 3 O o rH M V—1 W Vh PV .·'.n I -P rt CM oo ΓΗ rt rt rt o. , · T ··. · O cl> β a) -p '«i 44> - -h rt Vh ra ^ ^ 44 -H β β en · η β β 44 3 O o rH M V — 1 W Vh PV. ·'.
rt .. Vrt .. V
E_* β in in co rt vi> rj · · · f* .5 co σ» £ - -μββ r- vo 40 ·§ rt rt o rt to rl^-v rt h-> rt β rt «h m 44 rt Ή +J W «H rH - .... +> · rH tn o o :rt co ·η ® ® h Ρ(·π rt +> n Ϊ ra h-> p **“ j β σ\ in r-> β rtE_ * β in in co rt vi> rj · · · f * .5 co σ »£ - -μββ r- vo 40 · § rt rt o rt to rl ^ -v rt h-> rt β rt« hm 44 rt Ή + JW «H rH - .... +> · rH tn oo: rt co · η ® ® h Ρ (· π rt +> n Ϊ ra h-> p **“ j β σ \ in r-> β rt
Cv5 «rj · · · 4J {^-1 i 4jaj r* r- n nCv5 «rj · · · 4J {^ -1 i 4jaj r * r- n n
rt TO rt O vo to to OOrt TO rt O vo to to OO
rt > G rt +> rd <hrt> G rt +> rd <h
> ·Η rt Vh ra O O> · Η rt Vh ra O O
•h β β. en ·η ... β β .3 * (S £ g S ^ e1·Ν— W Vt β . β rt 44 -Ρ • :d rt rt >» — co >• h β β. en · η ... β β .3 * (S £ g S ^ e1 · Ν— W Vt β. β rt 44 -Ρ •: d rt rt> »- co>
*> rH ·· N S*> rH ·· N S
•«H rt -H ,_| rt β• «H rt -H, _ | rt β
+» -P -Pr) ra -H+ »-P -Pr) ra -H
-p +> -p 'Zt rap ° rt ·η rt Λ ·η -p •• rt ra rt V4 ·> aj-p +> -p 'Zt rap ° rt · η rt Λ · η -p •• rt ra rt V4 ·> aj
C Vh h :rt rt GC Vh h: rt rt G
W ^ CQ * 4-> s ^ S ? ®o s ·· < · ..g -g ^ M >»55. Ή S 55- rt Ph H rt rH rH Ph rt (1) -a*W ^ CQ * 4-> s ^ S? ®o s ·· <· ..g -g ^ M> »55. Ή S 55- rt Ph H rt rH rH Ph rt (1) -a *
P rH ·· +>H -H COP rH ·· +> H -H CO
-p \ β -p \ M "-τ' ra * M ra 01 ^v ^ 0 S * £ y** * ^ '-p \ β -p \ M "-τ 'ra * M ra 01 ^ v ^ 0 S * £ y ** * ^'
.. -H β -H.. -H β -H
e en rt n K) t> Γτ7e en rt n K) t> Γτ7
SS
ra H CN Γ0ra H CN Γ0
ω rH rH Hω rH rH H
Claims (2)
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US45289474A | 1974-03-20 | 1974-03-20 | |
| US45289474 | 1974-03-20 |
Publications (3)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| FI750666A FI750666A (en) | 1975-09-21 |
| FI58430B true FI58430B (en) | 1980-10-31 |
| FI58430C FI58430C (en) | 1981-02-10 |
Family
ID=23798389
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| FI750666A FI58430C (en) | 1974-03-20 | 1975-03-07 | REFERENCE TO A RESERVE FOR THE PURPOSE OF A RESOLUTION |
Country Status (15)
| Country | Link |
|---|---|
| AR (1) | AR211383Q (en) |
| BE (1) | BE826945A (en) |
| CA (1) | CA1055931A (en) |
| CH (1) | CH611777A5 (en) |
| DE (1) | DE2509516A1 (en) |
| DK (1) | DK118875A (en) |
| FI (1) | FI58430C (en) |
| FR (1) | FR2264818B1 (en) |
| GB (1) | GB1493677A (en) |
| IE (1) | IE40669B1 (en) |
| IT (1) | IT1032348B (en) |
| NL (1) | NL7502751A (en) |
| NO (1) | NO139766C (en) |
| SE (1) | SE419693B (en) |
| ZA (1) | ZA751000B (en) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2671351A1 (en) * | 1991-01-03 | 1992-07-10 | Eurial | PROCESS FOR SEPARATING WHEY PROTEINS AND PRODUCTS OBTAINED |
-
1975
- 1975-02-17 CA CA220,257A patent/CA1055931A/en not_active Expired
- 1975-02-18 ZA ZA00751000A patent/ZA751000B/en unknown
- 1975-02-19 IE IE336/75A patent/IE40669B1/en unknown
- 1975-02-20 GB GB7149/75A patent/GB1493677A/en not_active Expired
- 1975-03-05 DE DE19752509516 patent/DE2509516A1/en not_active Withdrawn
- 1975-03-07 FI FI750666A patent/FI58430C/en not_active IP Right Cessation
- 1975-03-07 NL NL7502751A patent/NL7502751A/en not_active Application Discontinuation
- 1975-03-18 IT IT48658/75A patent/IT1032348B/en active
- 1975-03-19 SE SE7503159A patent/SE419693B/en unknown
- 1975-03-19 NO NO750942A patent/NO139766C/en unknown
- 1975-03-19 AR AR258029A patent/AR211383Q/en unknown
- 1975-03-19 CH CH351175A patent/CH611777A5/en not_active IP Right Cessation
- 1975-03-19 FR FR7508557A patent/FR2264818B1/fr not_active Expired
- 1975-03-20 DK DK118875A patent/DK118875A/da not_active Application Discontinuation
- 1975-03-20 BE BE7000631A patent/BE826945A/en not_active IP Right Cessation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| IE40669B1 (en) | 1979-07-18 |
| NL7502751A (en) | 1975-09-23 |
| IT1032348B (en) | 1979-05-30 |
| NO139766C (en) | 1979-05-09 |
| NO750942L (en) | 1975-09-23 |
| GB1493677A (en) | 1977-11-30 |
| AR211383Q (en) | 1977-12-15 |
| IE40669L (en) | 1975-09-20 |
| AU7841175A (en) | 1976-08-26 |
| FI58430C (en) | 1981-02-10 |
| SE7503159L (en) | 1975-09-22 |
| FI750666A (en) | 1975-09-21 |
| DK118875A (en) | 1975-09-21 |
| FR2264818B1 (en) | 1982-03-05 |
| CH611777A5 (en) | 1979-06-29 |
| ZA751000B (en) | 1976-01-28 |
| DE2509516A1 (en) | 1975-09-25 |
| CA1055931A (en) | 1979-06-05 |
| NO139766B (en) | 1979-01-29 |
| FR2264818A1 (en) | 1975-10-17 |
| SE419693B (en) | 1981-08-24 |
| BE826945A (en) | 1975-09-22 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US4043990A (en) | Process for the recovery of whey protein having improved solution clarity using polyphosphates | |
| US4748034A (en) | Preparing a heat stable aqueous solution of whey proteins | |
| AU620964B2 (en) | Production process of sialic-acids-containing lactose | |
| US4138501A (en) | Demineralization of whey | |
| AU708761B2 (en) | Method of separating and recovering proteins from a protein solution | |
| JPH10262611A (en) | Enriched food | |
| US5061622A (en) | Process for the production of κ-casein glycomacropeptide | |
| US3637643A (en) | Protein separation from whey using a solubilized phosphate | |
| US7501143B2 (en) | Milk product and process | |
| US20240196915A1 (en) | Product and method of producing dairy products comprising dairy-derived emulsifying salts | |
| JP3236828B2 (en) | Milk calcium composition | |
| WO2007100264A1 (en) | Dairy product and process | |
| US4844923A (en) | Method for removing serum proteins from milk products | |
| US2998315A (en) | Low sodium milk and process of manufacture | |
| CA2192171C (en) | Process for the fractionation of whey constituents | |
| US3074796A (en) | High protein milk product and process | |
| FI58430B (en) | REFERENCE TO A RESERVE FOR THE PURPOSE OF A RESOLUTION | |
| US2708632A (en) | Deionization of milk | |
| JPH0712276B2 (en) | Decalcified skim milk and method for producing the same | |
| IE34452L (en) | Desalted whey product | |
| CA1297721C (en) | PROCESS FOR LOWERING THE CONCENTRATION OF .beta.-LACTOGLOBULIN IN CHEESE WHEY | |
| NO140404B (en) | PROCEDURE FOR DALCING ALKALINE PROTEIN SOLUTIONS | |
| EP1498498A1 (en) | Whey powders of improved taste | |
| RU2123050C1 (en) | Method of lactulose producing | |
| CA2121033A1 (en) | Method for removing phosphorus from milk and whey protein |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM | Patent lapsed |
Owner name: THE KROGER CO. |