ES2509877T3 - Tratamiento de textiles en una sola etapa - Google Patents

Abstract

Un método para el tratamiento de un textil que comprende: Poner en contacto dicho textil con una composición de procesamiento de textil en una etapa que comprende una o más enzimas de biodescrudado y uno o más sistemas de blanqueo enzimático, durante un periodo de tiempo y bajo condiciones suficientes para permitir el descrudado y el blanqueo del textil, donde dicha una o más enzimas de biodescrudado es pectato liasa o es una combinación de enzimas que incluye pectato liasa.

Description

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hidrógeno y aducto de cloruro de sodio/peróxido de hidrógeno y/o tinte de blanqueo fotosensible como sal de aluminio o cinc de ftalocianina sulfonada mejora aún más los efectos blanqueantes. En modos de realización adicionales, las perhidrolasas de la presente invención se utilizan en combinación con reforzadores de blanqueo

(p. ej., TAED, NOBS).

5 Sistemas de blanqueo enzimático

[0130] Los componentes clave para la producción de perácido mediante perhidrólisis enzimática son enzima, sustrato de éster y peróxido de hiodrógeno.

Peróxido de hidrógeno

[0131] El peróxido de hidrógeno se puede añadir directamente en lotes o generado continuamente “in situ”. Las

10 enzimas de aciltransferasa también sirven con cualquier otra fuente adecuada de H2O2, incluyendo la generada por medios químicos, electroquímicos y/o enzimáticos. Ejemplos de fuentes químicas son los percarbonatos y perboratos, y un ejemplo de una fuente electroquímica es una pila de combustible alimentada por gas hidrógeno y oxígeno, y un ejemplo enzimático incluye producción de H2O2 a partir de la reacción de glucosa con glucosa oxidasa. La siguiente ecuación proporciona un ejemplo de un sistema acoplado que sirve en la presente

15 invención.

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[0132] No se pretende que la presente invención se limite a cualquier enzima específica, puesto que ninguna enzima que genera H2O2 con un sustrato adecuado sirve en los métodos de la presente invención. Por ejemplo, las lactato oxidasas de la especie Lactobacillus que se sabe que crean H2O2 a partir de ácido láctico y oxígeno 20 sirven en la presente invención. De hecho, una ventaja de los métodos de la presente invención es que la generación de ácido (p. ej., ácido glucónico en el ejemplo anterior) reduce el pH de una solución básica con respecto al intervalo de pH en el que el perácido es más efectivo para blanquear (es decir, en o por debajo del pKa). Otras enzimas (p. ej., alcohol oxidasa, etilenglicol oxidasa, glicerol oxidasa, aminoácido oxidasa, etc.) que pueden generar peróxido de hidrógeno también sirven con sustratos de éster en combinación con las enzimas de 25 perhidrolasa de la presente invención para generar perácidos. En algunos modos de realización preferidos, los sustratos de éster se seleccionan de entre uno o más de los siguientes ácidos: ácido fórmico, ácido acético, ácido propiónico, ácido butírico, ácido valérico, ácido caproico, ácido caprílico, ácido nonanoico, ácido decanoico, ácido dodecanoico, ácido mirístico, ácido palmítico, ácido esteárico y ácido oleico. De esta manera, según se describe en el presente documento, la presente invención proporciona ventajas claras sobre los métodos y

30 composiciones utilizados actualmente para el blanqueo de textiles.

Aciltransferasa

[0133] Acetiltransferasas que sirven en el presente documento están descritas en WO 05/056782.

[0134] La utilización de enzimas obtenidas a partir de microorganismos es antigua. De hecho, hay numerosos biocatalizadores conocidos en la técnica. Por ejemplo, la patente estadounidense núm. 5.240.835 proporciona 35 una descripción de la actividad transacilasa obtenida a partir de C. Oxydans y su producción. Además, la patente estadounidense núm. 3.823.070 proporciona una descripción de un Corynebacterium que produce ciertos ácidos grasos a partir de una n-parafina. La patente estadounidense núm. 4.594.324 proporciona una descripción de un Methylcoccus capsulatus que oxida alquenos. En la técnica se conocen biocatalizadores adicionales (véase, por ejemplo, la patente estadounidense núms. 4.008.125 y 4.415.657). EP 0 280 232 describe la utilización de una 40 enzima C. Oxydans en una reacción entre un diol y un éster de ácido acético para producir monoacetato. Referencias adicionales describen la utilización de una enzima C. Oxydans para hacer ácido hidroxicarboxílico quiral a partir de un diol proquiral. Se proporcionan detalles adicionales con respecto a la actividad de la transacilasa C. Oxydans, así como el cultivo de C. Oxydans, preparación y purificación de la enzima en la patente estadounidense núm. 5.240.835. De esta manera, se conocieron las capacidades de transesterificación 45 de esta enzima, utilizando en su mayoría ésteres de ácido acético. No obstante, la determinación de que esta enzima pudiera llevar a cabo reacción de perhidrólisis fue bastante inesperada. Fue aún más sorprendente que estas enzimas mostraran eficiencias muy elevadas en reacciones de perhidrólisis. Por ejemplo, en presencia de tributirina y agua, la enzima actúa para producir ácido butírico, mientras que en presencia de tributirina, agua y peróxido de hidrógeno, la enzima actúa para producir ácido peracético en su mayoría y muy poco ácido butírico. 50 Esta relación elevada de perhidrólisis a hidrólisis es una propiedad única mostrada por la clase de enzimas

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textil convencional ha proporcionado perfiles de humectabilidad aceptables sólo a temperaturas por encima de 95°C. Mientras que el blanqueo a temperaturas más bajas (70°C) resulta en perfiles de humectabilidad superiores a aproximadamente 40 %. No obstante, el proceso de la presente invención proporciona tejidos que presentan un aumento en el índice de humectabilidad de menos de aproximadamente 10 %, preferentemente menos de aproximadamente 5 % donde el índice de humectabilidad se define como:

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en tanto por ciento. Se puede utilizar un test alternativo para la absorbancia, por ejemplo, el método de prueba AATCC 79-1995, para comprobar rápidamente la humectabilidad después del tratamiento.

[0151] Para propósitos de la presente invención, el daño en las fibras basado en la fluidez se mide mediante el

10 método de prueba AATCC 82-1996, que conlleva la dispersión de las fibras en cuprietilendiamina (CP). Se corta y se disuelve en CP una muestra representativa de fibras de 1,5 mm aproximadamente como se define en la ecuación CP=120.por.peso de la muestra.por.0,98 en una botella de espécimen con varias bolas de cristal, situadas bajo nitrógeno y disueltas mediante agitación durante aproximadamente 2 horas. Se añade CP adicional como se define en la ecuación CP=80.por.peso de la muestra.por.0,98 y agitación adicional bajo nitrógeno

15 durante tres horas. La solución se coloca bajo agitación constante para prevenir la separación de la dispersión. Se mide entonces la solución en un viscómetro calibrado Oswald Canon Fenske a una temperatura de baño constante de 25°C para determinar el tiempo de eflujo. La fluidez se calcula entonces con la fórmula F=100/ctd, donde c=constante del viscosímetro, t=tiempo de eflujo y d=densidad de la solución 1.052.

Componentes auxiliares

20 [0152] Las soluciones de tratamiento de la presente invención pueden incluir también diferentes componentes auxiliares, también denominados en el presente documento sustancias químicas auxiliares. Dichos componentes incluyen, pero sin carácter limitativo, agentes secuestrantes o quelantes, agentes de humectabilidad, agentes emulsionantes, agentes de control del pH (p. ej., tampones), catalizadores de blanqueo, agentes estabilizadores, agentes dispersantes, agente antiespumantes, detergentes y mezclas de los mismos. Se entiende que dichos

25 componentes auxiliares se añaden a las enzimas de la presente invención, peróxido de hidrógeno y/o fuente de peróxido de hidrógeno y material que comprende un radical de éster. Los agentes de humectabilidad se seleccionan normalmente de entre tensioactivos y, en concreto, tensioactivos no iónicos. Cuando los agentes de humectabilidad empleados se incluyen normalmente a niveles comprendidos entre aproximadamente 0,1 g/L y aproximadamente 20 g/L, más preferentemente entre aproximadamente 0,5 g/L y aproximadamente 10 g/L, y

30 más preferentemente entre 0,5 g/L y aproximadamente 5 g/L del baño. Los agentes estabilizadores se emplean por una variedad de razones que incluyen la capacidad de tampón, secuestro, dispersión y además mejora del rendimiento de los tensioactivos. Los agentes estabilizadores pueden ralentizar la velocidad de descomposición de peróxido y se combinan con o neutralizan las impurezas metálicas que pueden catalizar la descomposición de peróxido e inducir daños en las fibras. Los agentes estabilizadores son muy conocidos con ambas especies

35 inorgánicas y orgánicas muy conocidas y silicatos y organofosforados ganando la aceptación más amplia y cuando están presentes se emplean a niveles que oscilan entre aproximadamente 0,01 g/L y aproximadamente 30 g/L, más preferentemente entre aproximadamente 0,01 g/L y aproximadamente 10 g/L y siendo lo más preferente entre aproximadamente 0,01 g/L y aproximadamente 5 g/L del baño.

Tensioactivos

40 [0153] Los tensioactivos adecuados para utilizarse en la práctica de la presente invención incluyen, sin carácter limitativo, tensioactivos no iónicos (véase, por ejemplo, la patente estadounidense núm. 4.565.647); aniónicos; catiónicos; y zwitteriónicos (véase, por ejemplo, la patente estadounidense núm. 3.929.678); que están presentes normalmente a una concentración comprendida entre aproximadamente 0,2 % y aproximadamente 15 % en peso, preferentemente entre aproximadamente 1 % y aproximadamente 10 % en peso. Los tensioactivos

45 aniónicos incluyen, sin carácter limitativo, sulfonato de alquilbenceno lineal, α-olefinsulfonato, sulfato de alquilo (sulfato de alcohol graso), etoxisulfato de alcohol, alcanosulfonato secundario, alfa-sulfo éster metílico de ácido graso, ácido alquil o ácido alquenil succínico y jabón. Los tensioactivos no iónicos incluyen, sin carácter limitativo, etoxilato de alcohol, etoxilato de nonilfenol, alquilpoliglicósido, óxido de alquildimetilamina, monoetanolamida de ácido graso etoxilado, monoetanolamida de ácido graso, amida de ácido graso polihidroxi alquilo, y N-acil N

50 alquil derivados de glucosamina (“glucamidas "). Un tensioactivo preferido para su utilización en modos de realización de la presente invención es un tensioactivo no iónico o una mezcla no iónica y aniónica.

Agentes quelantes

[0154] También se pueden emplear agentes quelantes y se pueden seleccionar del grupo consistente en aminocarboxilatos, aminofosfonatos, agentes quelantes aromáticos polifuncionalmente sustituidos y mezclas de

55 los mismos, todos como se define más adelante en el texto.

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[0168] Las pruebas se llevaron a cabo en tejido crudo satén de algodón cardado militar de Testfabrics (West Pittiston, PA), estilo #428R y tejido satén de algodón cardado militar, desaprestado pero no blanqueado de Testfabrics, estilo #428U.

[0169] Las enzimas utilizadas fueron:

5 Variante de acetiltransferasa S51A98T (de Genencor; WO 05/056782) a 1 ppm Purastar OxAm 4000E (α-amilasa oxidativamente estable de Genencor) a 1 g/L Optisize 160 (α-amilasa convencional de Genencor) a 2 mill Bioprep 3000L (pectato liasa de Novozymes) a 6 ml/L Cutinasa (de Genencor; cutinasa P. mendocina descrita en la patente estadounidense núm. 5.512.203 o

10 una variante descrita en WO 03/76580 que tiene las siguiente mutaciones: F180P/S205G) a 4 ppm

[0170] Otros compuesto utilizados fueron:

Tensioactivo: Triton X-100 a 0,25 g/L Diacetato de propileneglicol a 3000 ppm Peróxido de hidrógeno a 2000 ppm

15 0,01 % de tinte rojo de Rutenio con pH 6,8, solución de tampón de fosfato 50 mM solución de yodo (la solución de yodo se preparó disolviendo 10 g de yoduro de potasio en 100 mL de agua desionizada seguido de la adición de 0,65 g de yodo y agitación de la solución hasta su completa disolución. A continuación llevar la solución a 800 mL con agua desionizada y después a 1 L con etanol.)

[0171] Para comprobar los efectos del desaprestado, descrudado y blanqueo combinados, se realizaron los

20 experimentos mostrados en la Tabla 1 utilizando tres muestras de tejidos crudos satén de algodón cardado militar de 10,16 cm x 7,62 cm (4 pulgadas x 3 pulgadas) (estilo #428R) de Testfabrics. Todos los experimentos de agotamiento (1-19) se realizaron en un launderómetro a 50°C con pH 8 durante 60 minutos. Los experimentos pad-batch se realizaron después de empapar el tejido en la solución de reacción durante 5 minutos, pasando por rodillos y después incubarlo a temperatura ambiente (24°C) durante 24 horas. Después de los tratamientos,

25 todas las muestras de tejidos se enjuagaron minuciosamente con agua entrante y después se secaron al aire antes de la evaluación. Se utilizaron satenes cardados militar de Testfabrics blanqueados comercialmente como controles positivos para todos los tratamientos.

TABLA 1

No.

Tratamientos

1

Tampón

2

Tampón + Tensioactivo

3

Tampón + Tensioactivo + PGDA

4

Tampón + Tensioactivo + PGDA + H2O2

5

Tampón + Tensioactivo + OxAm

6

Tampón + Tensioactivo + BP 3000L

7

Tampón + Tensioactivo + Cutinasa

8

Tampón + Tensioactivo + PGDA + H2O2 + BP 3000L

9

Tampón + Tensioactivo + PGDA + H2O2 + Cutinasa

10

Tampón + Tensioactivo + PGDA + H2O2 + AcT

11

Tampón + Tensioactivo + PGDA + H2O2 + AcT + OxAm + BP 3000L + Cutinasa

12

Tampón + PDGA + H2O2 + AcT

13

Tampón + PDGA + H2O2 + OxAm

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Tampón + PDGA + H2O2 + BP 3000L

15

Tampón + PDGA + H2O2 + Cutinasa

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Tampón + PDGA + H2O2 + AcT + OxAm + BP 3000L + Cutinasa

17

Tampón + PDGA + H2O2

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Tampón + Tensioactivo + PGDA + H2O2 (Pad Batch)

19

Tampón + Tensioactivo + PGDA + H2O2 + AcT + OS 160 + BP 3000L (Pad Batch)

428R

Tejido en crudo

428U

Desaprestado de Testfabrics

428

Blanqueo comercial de Testfabrics

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[0172] Los efectos de blanqueo se cuantificaron midiendo valores CIE L *, que indican blancura, utilizando un espectrofotómetro de Minolta, modelo número CR-2000. Un CIE L * superior indica blanqueo mejorado.

[0173] Se midieron los efectos de desaprestado con pruebas de yodo para medir el almidón residual que quedaba en el tejido después de cada tratamiento. Se cortó un disco de tejido de cinco 0,95 cm (3/8 pulgadas) 5 de cada muestra y se colocó en 2 ml de la solución de yodo por disco durante aproximadamente un minuto. Los discos se enjuagaron a continuación rápidamente con agua fría y se secaron con papel de filtro. Se midieron inmediatamente los valores CIE L * de los discos con un reflectómetro. Valores superiores de CIE L * indican una menor cantidad de almidón restante en el tejido e indicaron una mejor realización del desaprestado.

[0174] Los efectos de descrudado se midieron mediante la prueba de caída de agua. Coloración con rojo de

10 Rutenio y evaluación visual de motas. La prueba de caída de agua se llevó a cabo dejando caer 10 µl de agua en una superficie de tejido tratado y a continuación se midió el tiempo que tardó el tejido en absorber el agua. Además, todos los tejidos tratados se tiñeron con 0,01 % de solución colorante de rojo de Rutenio durante 5 minutos para cuantificar la cantidad de pectina que queda en el tejido después de los tratamientos. Después, los tejidos tintados se enjuagaron minuciosamente y se secaron al aire antes de medir los valores CIE L *. El valor

15 CIE L * inferior indica una unión de pectina superior con respecto a una realización de descrudado inferior. La eliminación de motas se cuantificó mediante unidades de puntuación del panel (PSU en su sigla en inglés) donde 0 indica ninguna mota y 5 indica una cantidad elevada de motas. Los resultados se muestran en la Tabla 2.

TABLA 2

CIE L* Blanqueo

Seg caída de agua Desaprestado CIE L* Desaprestado CIE L* Descrudado PSU Descrudado (Eliminación de motas)

1

85,5 8 48,4 33,0 5

2

86,1 1 51,0 35,3 5

3

85,9 1 46,6 31,4 5

4

89,1 1 49,7 31,2

4

5

86,4 1 52,8 45,6

5

6

86,2 1 55,6 34,4 5

7

86,0 1 47,6 33,6 5

8

89,4 1 54,4 33,0 3

9

89,5 1 49,9 31,4 3

10

91,8 1 47,5 35,3 1

11

91,6 1 55,5 45,1 1

12

89,1 24 48,2 28,8 4

13

91,8 16 49,5 29,0 2

14

89,8 1 48,7 41,9 4

15

89,4 18 54,9 27,7 4

16

89,5 11 48,4 28,3 4

17

91,4 1 53,3 40,5 1

18

87,7 1 47,4 28,4 4

19

90,1 1 54,4 36,0 1

428R

86,1 300+ 51,0 30,4 5

428U

NA NA NA 49,8 NA

428

94,3 1 62,4 77,6 0

20 [0175] Como se muestra en la Tabla 2 y en las Figuras 1 – 4, los tejidos satén de algodón cardado militar se trataron simultáneamente con aciltransferasa, a-amilasa, pectato liasa en presencia de peróxido de hidrógeno y diacetato de propilenglicol; cantidades significativas mostradas de resultados de desaprestado, descrudado (con eliminación de motas) y blanqueo.

Ejemplo 2

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BLANQUEO DE ALGODÓN

[0176] En este Ejemplo, se describen los experimentos para evaluar la utilización de la perhidrolasa de la presente invención para el blanqueo de tejidos de algodón.

[0177] En estos experimentos, se trataron seis muestras de algodón por recipiente a 55°C durante 60 minutos en

5 un launderómetro. Los sutratos empleados en estos experimentos fueron: 3 7,62 cm x 7,62 cm (3"x3") 428U y 3 7,62 x 7,67 cm (3"x3") 400U por experimentos. Se probaron dos tipos diferentes de tejidos de algodón 100 % sin blanquear de Testfabrics (estilo 428U (satén de algodón cardado militar desaprestado pero no blanqueado); y estilo 400U (tela de algodón estampada desaprestada pero no blanqueada). La relación de líquido fue de 26 a 1 (-7,7 g tejido/-200 ml volumen líquido). Se probó la enzima de perhidrolasa a 12,7 mgP/ml, con acetato de etilo

10 (3 % (v/v)), peróxido de hidrógeno (1500 ppm), y Triton X-100 (0,001 %), en un tampón de fosfato de sodio (100 mM) para pH 7 y pH 8; así como en un tampón de carbonato de sodio (100 mM), para pH 9 y pH 10.

[0178] Se cuantificaron los efectos blanqueantes con diferencia total de color tomando 4 valores CIE L*a*b* por cada muestra antes y después de los tratamientos utilizando un Chroma Meter CR-200 (Minolta), y se calculó la diferencia total de color de las muestras después de los tratamientos conforme a lo siguiente:

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(donde ÉL, �a, �b son diferencias en los valores CIE L*. CIE a*, y CIE b* respectivamente antes y después de los tratamientos).

[0179] Valores superiores de AE indican efectos de blanqueo mayores. Los resultados (Véase, la Figura 5)

20 indicaron que la perhidrolasa mostró efectos de blanqueo significativamente mejorados en ambos tipos de tejidos de algodón 100 % con pH 7 y pH 8 bajo las condiciones probadas.

[0180] También se observó que cantidades elevadas de motas (es decir, manchas pigmentadas) desaparecían en los sustratos de enzima tratados.

Ejemplo 3 25 BLANQUEO DE LINO

[0181] En este ejemplo, se describen los experimentos llevados a cabo para evaluar la capacidad de blanqueo del lino de la perhidrolasa de la presente invención. Para probar las muestras de lino se utilizaron los mismos métodos y condiciones que se describen anteriormente para probar el algodón (en el Ejemplo 2). Según se indica anteriormente, los experimentos se llevaron a cabo en un launderómetro utilizando un tejido de lino (tela para

30 trajes de lino. Estilo L-53; Testfabrics).

[0182] En estos experimentos, se trataron muestras de lino de 3 10,16 cm x 10,16 cm (4"x4") con 12,7 mgP/ml de la enzima de perhidrolasa con acetato de etilo (3 % v/v), peróxido de hidrógeno (1200 ppm), y Triton X-100 (0,001 %), en un tampón de fosfato de sodio (100 mM) para pH 7 y pH 8. Los efectos de blanqueo se calcularon según se describe anteriormente en el Ejemplo 2. La figura 6 proporciona un gráfico que muestra los efectos de

35 blanqueo de la perhidrolasa de la presente invención probado con pH 7 y pH 8 en lino.

[0183] Se entiende que los ejemplos y modos de realización descritos en el presente documentos son únicamente para fines ilustrativos y que expertos en la materia sugerirán diferentes modificaciones o cambios teniendo en cuenta la presente invención.

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Claims (1)

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