ES2293187T3 - Procedimiento de reticulacion de proteinas con una cetosa de 3 a 5 atomos de carbono. - Google Patents

Procedimiento de reticulacion de proteinas con una cetosa de 3 a 5 atomos de carbono. Download PDF

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Abstract

Procedimiento de reticulación de proteínas de acuerdo con el cual el agente de reticulación es una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono y dichas proteínas se seleccionan entre el grupo que comprende - proteínas de cereales, como particularmente proteínas de maíz, de trigo o de arroz; - proteínas de proteaginosos, como particularmente proteínas de guisante, de alfalfa, de altramuz, de cebada, de mijo o de sorgo; - proteínas de oleaginosos, como particularmente proteínas de soja, tales como tortas de soja, de colza, de lino, tales como tortas de colza, de girasol, de cacahuete o de algodón; y - proteínas de tubérculos como patata o de mandioca.

Description

Procedimiento de reticulación de proteínas con una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono.
La presente invención se refiere a un procedimiento de reticulación de proteína según el cual el agente de reticulación es una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono.
La invención se refiere también a un procedimiento de reticulación, con al menos una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono, de proteínas destinadas a la alimentación de animales, a la fabricación de composiciones formadoras de película para revestimientos, recubrimientos o adhesivos y a la preparación de materiales proteicos biodegradables o renovables.
En la invención, se entiende por "cetosa de 3 a 5 átomos de carbono" una cetosa seleccionada entre el grupo constituido por dihidroxiacetona (o 1,3-dihidroxi-2-propanona), eritrulosa, xilulosa y ribulosa.
La invención se refiere más particularmente a la utilización de dihidroxiacetona para la reticulación de proteínas.
Se entiende también por "agentes reticulantes" o "agentes de curtido" de las proteínas, compuestos capaces de formar enlaces de hidrógeno, coordinados, covalentes o iónicos con dichas proteínas para reducir su digestibilidad y su solubilidad en agua.
Se describen generalmente tres familias principales de agentes reticulantes de proteínas.
La primera familia está constituida por taninos minerales, tales como sales de cationes di, tri o polivalentes como sales de cromo, de aluminio, de hierro, de zinc, de cobre, de cobalto, de titanio, de circonio, de silicio y de cesio.
Los taninos minerales son eficaces en medio alcalino. En su forma básica estas sales de metales polivalentes se unen de forma estable con las funciones carboxílicas libres de algunos aminoácidos de las proteínas.
Su campo de aplicación es en particular el del curtido de materiales proteicos biodegradables o renovables, particularmente el de la fabricación de cuero por curtido del colágeno que construye la dermis de la piel de los animales.
Esta operación tiene como objetivo transformar la piel en cuero, es decir, transformar un material putrescible en un material imputrescible, privando a los microorganismos de la posibilidad de unirse a las fibras de colágeno.
En el caso del curtido con cromo, que representa aproximadamente el 90% de las pieles curtidas en el mundo, los compuestos de cromo se fijan en las proteínas formando complejos:
-
con grupos carboxílicos libres de la cadenas aminadas de dichas proteínas,
-
o por medio de grupos sulfato, formiato u oxalato, con las funciones amina libres de las cadenas aminadas de dichas proteínas.
Tiene lugar una reticulación, es decir, una unión de dos o más cadenas peptídicas, por medio de los compuestos del cromo.
Estos taninos minerales son particularmente eficaces, pero generan grandes cantidades de residuos perjudiciales para el medio ambiente.
Los taninos minerales se utilizan a veces también en el campo del curtido de proteínas destinadas a la alimentación animal, en forma de sales de zinc o de otros cationes. Un consumo excesivo de dichas proteínas curtidas debe evitarse, ya que puede conducir a efectos tóxicos para el animal.
La segunda familia de taninos está constituidas por taninos sintéticos tales como resinas de epiclorhidrinas, resinas de poliamida-amina-epiclorhidrinas, resinas de polietilen-iminas y resinas de isocianatos como diisocianato de metilendifenilo.
Su campo de aplicación es en particular el de las colas o adhesivos, particularmente colas para madera o colas para cartón ondulado.
La tercera familia de taninos está constituida por taninos de aldehído, más particularmente de formaldehído, glioxal (etanodial) o glutaraldehído, y el conjunto de sus derivados comerciales, comercializados en forma de diversos condensados.
Los taninos de aldehído se unen a las proteínas por medio de enlaces covalentes generando principalmente productos de condensación. Una reacción de doble condensación también puede conducir a la formación de productos reticulados.
Estos productos de condensación se obtienen generalmente de la reacción de formación de iminas por condensación de la función carbonilo del agente reticulante con la función amina libre de algunos aminoácidos de dicha proteína (particularmente la función \varepsilon-aminada de la lisina).
Los taninos de aldehído se utilizan en particular en tres campos de aplicación principales.
El primer campo de aplicación es el de la preparación de materiales proteicos, por ejemplo cueros, piezas moldeadas, fibras textiles, cápsulas farmacéuticas o alimentarias, películas fotográficas, piezas de automóviles y botones a partir de caseína de la leche, zeínas, colágenos, proteínas de soja, sangre de matadero, gelatinas, reticuladas generalmente con formaldehído.
Para los cueros, el curtido con agentes de aldehído consolida la estructura del colágeno creando enlaces entre el grupo del tanino de aldehído y al menos dos grupos que pertenecen a la cadena peptídica. Particularmente, de este modo pueden obtenerse cueros.
El segundo campo de aplicación es el del curtido de proteínas destinadas a la fabricación de composiciones formadoras de películas para revestimientos, recubrimientos o adhesivos.
Se utiliza por ejemplo, generalmente para el pegado de papel, cartón, partículas, madera y otros materiales, colas preparadas a partir de gelatina, proteínas de la sangre, proteínas del pescado, caseínas de la leche y proteínas vegetales a las que se añade generalmente formaldehído o glioxal, para mejorar la resistencia al agua y a la humedad de la unión de la cola así como sus características adhesivas.
El tercer campo de aplicación es del curtido de proteínas destinadas a la alimentación, particularmente de rumiantes, para la fabricación de proteínas llamadas "resistentes".
Las proteínas resistentes son proteínas modificadas de tal manera que se degradan menos por ciertas enzimas microbianas en el rumen.
Sin embargo, después del paso por el rumen, estas proteínas consiguen una digestibilidad satisfactoria cuando llegan al "cuajo" y en el intestino delgado. El pH ácido y las enzimas de la digestión liberan efectivamente las proteínas y de este modo las vuelven a hacer disponibles nuevo.
Esta operación de curtido permite por lo tanto una mejor asimilación de la ración alimentaria por los rumiantes, que conduce a mejores rendimientos zootécnicos (mejorando la producción de carne y de leche).
Sin embargo, el principal inconveniente de los taninos de aldehído utilizados en estos tres campos de aplicación es su gran toxicidad.
Uno de los aldehídos utilizado más habitualmente, porque es muy reactivo es el formaldehído (también llamado formol en su nombre de uso técnico). Ahora bien, este agente químico está entre los más tóxicos y los más peligrosos entre los taninos de aldehído a manipular, cuando está en estado gaseoso a temperatura ambiente.
En el campo de la alimentación de rumiantes, para evitar este uso de sustancias activas, pero muy tóxicas se ha propuestos por ejemplo en la patente EP 284.548 emplear una reacción de curtido por medio de una categoría particular de aldehído, por ejemplo las aldosas.
Se trata en ese documento de xilosa, ribosa, manosa, lactosa y glucosa. Estas moléculas no son tóxicas, al contrario que los taninos de aldehído utilizados de forma convencional.
Sin embargo, las enseñanzas de esta patente muestran que es necesario controlar de forma muy precisa la reacción de curtido para obtener lo que los autores de esta patente denominan un producto de condensación de Maillard "precoz" más que un producto de Maillard "intermedio".
Además es indispensable seleccionar un alimento calificado "de orotodoxo", es decir que contiene un grupo de proteínas con función amina libre presente en el alimento a una relación 1,5 a 1 con respecto a las proteínas totales.
Finalmente es preciso hidrolizar el producto de condensación a un pH inferior a 4 y limitar en él el porcentaje de azúcares reductores.
El procedimiento descrito en la patente EP 284.548 es por lo tanto muy difícil de emplear.
Aparte de las aldosas propuestas en la patente EP 284.548, se menciona una única cetosa en dicha solicitud de patente. Se trata de la fructosa.
Sin embargo, esta cetosa de 6 átomos de carbono solamente se considera debido a su poder reductor intermedio entre los de la glucosa y la manosa. Esta patente EP 284.548 solamente menciona esta cetosa sin recomendarla auténticamente. No se emplea ninguna otra cetosa en el procedimiento descrito.
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Por otro lado, como sabe bien la compañía Solicitante, las potencialidades y las reactividades químicas de otros azúcares portadores de una función cetona no han sido nunca objeto de exploración para los campos de actividad mencionados en la presente invención.
La cetosa más simple de la serie de los azúcares es la dihidroxiacetona (o DHA) también llamada 1,3-dihidroxi-2-propanona, que es un compuesto de fórmula CH_{2}OH-CO-CH_{2}OH.
Aparte de su utilización en el sector de la cosmética, en aplicaciones externas por sus propiedades de coloración de la epidermis de la piel (efecto "autobronceador"), utilizada en solitario o asociada con eritrulosa, la DHA se conoce sobre todo por sus propiedades antioxidantes, inhibidora del olor y biocida (efecto antibacterianos y efectos antibacteriano y antifúngico).
La DHA se recomienda sobre todo mezclada con ácido pirúvico particularmente para asegurar el control metabólico del contenido de lípidos del hígado y de los adipocitos. Es posible controlar mediante este sesgo el equilibrio lípidos/proteínas en los mamíferos.
Esta utilización se describe por ejemplo en la patente US 4.351.835 mediante la administración oral de piruvato y de DHA para evitar el aumento de peso en mamíferos o en la patente US 4.415.575 en al que su administración favorece la concentración de proteínas en los animales.
Para ilustrar otra propiedad conocida de la DHA, es decir su efecto inhibidor de olores indeseables, se describe en la solicitud de patente JP 50.7803 la utilización de DHA en la prevención de aparición de olores de aceites y de grasas.
El efecto biocida de la DHA en si misma, se ha descrito por ejemplo en la patente CA 1.054.434. Esta se utiliza como aditivo alimentario, particularmente para la conservación de alimentos (pescados, carnes, frutas, legumbres) mediante la puesta en contacto a temperatura ambiente del alimento con DHA.
En cuanto a las cetosas de 4 ó 5 átomos de carbono (es decir, eritrulosa, ribulosa o xilulosa) al contrario que la DHA, no parece de acuerdo con la bibliografía que haya sido objeto de trabajo de estudio de sus propiedades intrínsecas.
Estas últimas moléculas, según los conocimientos de la compañía Solicitante, actualmente solamente se utilizan como intermedios de síntesis de productos de valor añadido, tales como sus productos de hidrogenación correspondientes (eritritol, ribitol, arabitol y xilitol).
A partir de todo lo anterior, se desprende que existe una necesidad no satisfecha, de disponer de un sustitutivo de agentes reticulantes, particularmente un sustituto de los taninos minerales, de taninos sintéticos y de taninos de aldehído, sencillo de producir y de emplear, de eficacia equivalente, incluso mejorada, con respecto a los agentes de curtido convencionales.
La compañía Solicitante tiene por lo tanto el mérito, en términos de investigaciones largas y pesadas, de proponer la utilización de al menos una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono como sustituto de agentes reticulantes de proteínas.
Nada en el estado de la técnica sugería, que la utilización de la cetosa de 3 a 5 átomos de carbono pudiera ser adecuada para el curtido de proteínas, y pudiera sustituir en todo o en parte a agentes reticulantes habituales de las proteínas, particularmente en campos tan variados como el curtido de proteínas para la alimentación de animales, la fabricación de composiciones formadoras de películas para revestimientos, recubrimientos o adhesivos y la preparación de materiales proteicos biodegradables o renovables.
Dichas proteínas se seleccionan entre el grupo que comprende proteínas de tejidos animales, de la leche, de la sangre, como particularmente caseína, gelatina, colágeno, proteínas de cereales, como particularmente proteínas de maíz, de trigo, de arroz, proteínas de proteaginosos, como particularmente proteínas de guisantes, de alfalfa, de altramuz, de cebada, de mijo o de sorgo; las proteínas de oleaginosos como particularmente proteínas de soja, tales como tortas de soja, de colza, de lino, tales como tortas de colza, de girasol, de cacahuete, de algodón; y proteínas de tubérculos como particularmente de patata o de mandioca.
En la presente solicitud, se entiende por "proteínas de tejidos animales", las proteínas obtenidas de tejidos de cualquier animal, a excepción del ser humano.
De acuerdo con una realización ventajosa, las proteínas se seleccionan entre el grupo que comprende proteínas de cereales, como particularmente proteínas de maíz, de trigo, de arroz; proteínas de proteaginosos como particularmente proteínas de guisante, de alfalfa, de altramuz, de cebada, de mijo o de sorgo; proteínas de oleaginosos como particularmente proteínas de soja, tales como tortas de soja, de colza, de lino, tales como tortas de colza, de girasol, de cacahuete o de algodón; y proteínas de tubérculos como particularmente de patata o de mandioca.
Preferiblemente, los agentes reticulantes sustituidos total o parcialmente con al menos una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono, se seleccionan entre el grupo de los taninos minerales, taninos sintéticos y taninos de aldehído.
La cetosa de 3 a 5 átomos de carbono de acuerdo con la invención se selecciona entre el grupo constituido por dihidroxiacetona, eritrulosa, ribulosa y xilulosa y es preferiblemente dihidroxiacetona.
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La compañía Solicitante ha descubierto que la reactividad de la cetosa de 3 a 5 átomos de carbono utilizada como sustituto de agentes reticulantes está en función de su peso molecular (es decir, de su número de carbono). Las cetosas seleccionadas pueden clasificarse de este modo desde la especie más reactiva (DHA con 3 átomos de carbono) a la especie menos reactiva (xilulosa y ribulosa de 5 átomos de carbono).
La elección de una u otra cetosa estará por lo tanto en función del grado de reticulación deseado o del campo de aplicación previsto.
De acuerdo con un primer modo de utilización de la cetosa de 3 a 5 átomos de carbono, la compañía Solicitante ha demostrado que dicha cetosa podría ser adecuada de forma eficaz y recomendarse para reticular proteínas destinadas a la alimentación de animales, particularmente de rumiantes o animales de compañía o de acuicultura.
Éstas pueden seleccionarse en particular entre el grupo constituido por proteínas animales, de cereales, de proteaginosos, de oleaginosos y de tubérculos, como particularmente tortas de soja, tortas de colza, tortas de lino, proteínas de la leche, proteínas de guisantes, de alfalfa, de girasol, de altramuz, de cacahuete, de algodón, de cebada, de mijo o de sorgo, proteínas de maíz, de trigo (particularmente el gluten) y de arroz, proteínas de patata y de mandioca.
Puede utilizarse de forma indiferenciada cada una de las cuatro cetosas de 3 a 5 átomos de carbono como agentes de sustitución de los taninos de aldehído.
La compañía Solicitante recomienda sin embargo utilizar preferiblemente DHA como sustituto de formol para el curtido de proteínas destinadas a la alimentación de animales, particularmente de rumiantes o animales de compañía o de acuicultura.
La elección de la DHA como sustituto de un agente de curtido de aldehído es de por sí destacable, ya que según el conocimiento de la compañía Solicitante, nunca se ha descrito DHA para el curtido de proteínas destinadas a la alimentación del ganado.
En efecto, la reticulación de las proteínas pretende en este documento la obtención de proteínas resistentes, proteínas menos solubles y menos biodisponibles en el rumen, mientras que hasta hoy, la DHA se ha utilizado solamente por sus propiedades autobronceadoras.
Es importante observar las propiedades reticulantes de la DHA que se emplea de forma convencional en cosmética, incluso a veces en procesos patológicos tales como complicaciones de la diabetes, o en el envejecimiento de las proteínas no son tratadas por la presente invención.
Con respecto a las proteínas nativas a partir de las que se preparan, la compañía Solicitante ha demostrado que los condensados de proteínas resistentes obtenidos con un tratamiento con DHA presentan un contenido de aminoácidos modificado más particularmente de algunos de sus aminoácidos con función amina libre, tales como lisina, arginina, glutamina y asparagina.
La compañía Solicitante ha descubierto que los aminoácidos se encuentran en la proteína en forma de productos modificados de condensación sencilla, incluso doble, con DHA.
La DHA se condensa preferiblemente por ejemplo con lisina y arginina formando iminas. Una doble condensación puede conducir a productos reticulados.
Por otro lado, la compañía Solicitante ha demostrado que la presencia del grupo hidroxilado en alfa de la función carbonilo de DHA conduce a que la imina obtenida por condensación en un aminoácido terminal pueda ciclarse con la función carboxílica de este ácido para formar una \delta-lactona.
Los estudios comparativos realizados por la compañía Solicitante sobre la modificación de las proteínas con formol han demostrado también que entre todos los aminoácidos constitutivos de dichas proteínas, es sobre todo la tirosina la que se modifica mediante las reacciones de condensación con formol, mientras que el contenido de lisina y de arginina no se modifica.
Sin vincularse a ninguna teoría, parece que es esta condensación de cetosas en la función amina libre de los aminoácidos particularmente de tipo lisina y arginina (para las tortas de colza y de soja), de tipo glutamina (para el gluten de trigo) la que permite explicar la resistencia que presentan los condensados de proteínas de acuerdo con la invención a los ataques enzimáticos y microbianos, sufridos por dichas proteínas por ejemplo en el rumen.
En efecto, la condensación en aminoácidos puede impedir la accesibilidad de las enzimas de degradación a las proteínas, mediante saturación estérica, o mediante modificación local de la configuración de dichas proteínas.
Las proteínas seleccionadas entre el grupo constituido por tortas de soja, tortas de colza, tortas de lino, proteínas de la leche, proteínas de guisantes y de trigo (gluten) se prestan particularmente bien al curtido con DHA.
De acuerdo con un segundo modo de utilización de las cetosas de 3 a 5 átomos de carbono, la compañía Solicitante ha demostrado que es posible sustituir ventajosamente los reticulantes habituales de las proteínas utilizadas para la preparación de composiciones formadoras de películas para revestimientos, recubrimientos o adhesivos.
Estas proteínas pueden seleccionarse entre el grupo constituido por proteínas de cereales, de tubérculos, de oleaginosos, de proteaginosos, de leche, de sangre y de tejidos animales, preferiblemente caseína, gelatina, zeína y los aislados de proteaginosos.
La compañía Solicitante recomienda también utilizar preferiblemente DHA. En efecto, la DHA presenta efectos notables insolubilizantes y reticulantes de proteínas, incluso a temperatura ambiente, ya sea a pH neutro o alcalino como se ejemplificará a continuación. Debido a esto permite mejorar las propiedades mecánicas de las películas proteicas, mientras se ajusta su resistencia al agua.
La compañía Solicitante tiende también a insistir en el interés del carácter progresivo en el tiempo del efecto reticulante de la DHA, característica que ha demostrado.
La DHA es adecuada por lo tanto más particularmente para los campos de aplicación previstos, al contrario que el formol, cuyo carácter reticulante instantáneo induce un aumento muy rápido de viscosidad.
La lenta reactividad de la DHA permite, debido a esto, prever el empleo de DHA en la formulación de composiciones destinadas a preparar películas de envasado, protección, recubrimiento y superficie, más o menos solubles en agua.
Pueden tratarse de composiciones destinadas al campo de los detergentes (recubrimiento de polvos o perfumes, de enzimas...), al tratamiento de superficies de de papel (papeles, cartones), de metalurgia (chapas), de la construcción (recubrimiento de cementos o de pigmentos, películas anti-grafiti...), de la agricultura (recubrimiento de semillas, formas de retraso de abono, o de productos fitosanitarios), veterinario (recubrimiento de vitaminas, de oligoelementos) farmacéutico (recubrimiento o encapsulación de principios activos) y alimentarios (capas barrera, capas comestibles, recubrimiento de productos alimentarios, particularmente productos de charcutería y productos de confitería).
Puede tratarse también de composiciones destinadas a preparar colas que necesitan un contenido de agua muy alto y/o una excelente adhesividad (uniendo una aglomeración de partículas minerales y orgánicas, uniendo pigmentos, colas de papel pintado, cola de etiquetado, cola para madera, corcho, materiales fibrosos).
Las composiciones formadoras de películas para revestimientos, recubrimientos o adhesivos obtenidas de acuerdo con la invención pueden comprender entre otros, diferentes aditivos tales como plastificantes, agentes conservantes, antioxígeno, hidrófobos, anticorrosión, colorantes, perfumes, así como principios activos.
De acuerdo con un tercer modo de utilización de las cetosas de 3 a 5 átomos de carbono, la compañía Solicitante ha demostrado la posibilidad de reticular proteínas destinadas a la preparación de materiales proteicos biodegradables o renovables tales como películas plásticas, cueros, fibras textiles, píldoras, cápsulas, o composiciones proteicas alimentarias.
Las proteínas pueden seleccionarse ventajosamente entre el grupo constituido por proteínas de cereales, de tubérculos, de oleaginosos, de proteaginosos, de la leche, de la sangre y de tejidos animales, preferiblemente colágeno, caseína, zeína, gelatina, y asilados de proteaginosos.
Puede tratarse de composiciones destinadas a la industria del envasado (películas proteicas), la industria fotográfica, la industria farmacéutica (cápsulas de gelatina y cápsulas), la industria del caucho (aditivos para neumáticos), la industria textil (fibras proteicas) y la industria del plástico (objetos proteicos moldeados o extruidos).
Por otro lado, la compañía Solicitante recomienda más particularmente utilizar DHA como sustituto de taninos minerales, tales como cromo o de taninos de aldehído tales como formol, para el curtido de cuero. Las otras cetosas de 4 y 5 átomos de carbono también son utilizables aunque son menos reactivas.
Para reticular lar proteínas con ayuda de una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono de acuerdo con la invención se realiza la sucesión de las siguientes etapas que consiste en:
1)
poner en contacto las proteínas y al menos una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono a una concentración en peso seco de cetosa del 0,5 al 20%, preferiblemente del 0,5 al 10% y más preferiblemente del 0,5 al 5% con respecto al peso seco de las proteínas en bruto a tratar,
2)
mantener el contacto entre las proteínas y las cetosa durante un periodo superior a varios minutos, preferiblemente comprendido entre 10 minutos y 60 minutos, preferiblemente durante 30 minutos, a una temperatura comprendida entre 20 y 105ºC, preferiblemente comprendida entre 35 y 105ºC,
3)
y recuperar las proteínas reticuladas obtenidas de este modo.
Este procedimiento de base es válido sea cual sea la naturaleza de la cetosa de 3 a 5 átomos de carbono seleccionada, la proteína a tratar y el campo de aplicación previsto.
La compañía Solicitante recomienda sin embargo modificar el par tiempo/temperatura en función de la cetosa seleccionada con respecto al grado de reticulación previsto, como se describirá y se ejemplificará a continuación.
Para la reticulación con DHA de las proteínas destinadas a la alimentación de animales, la compañía Solicitante recomienda en la primera etapa del procedimiento, poner en contacto las proteínas y por ejemplo DHA a una concentración en peso seco de DHA del 0,5 al 10% y más preferiblemente del 0,5 al 5% con respecto al peso seco de la proteína en bruto a tratar.
Las proteínas puestas en contacto de este modo se seleccionan particularmente entre el grupo constituido por tortas de soja, tortas de colza, tortas de lino, proteínas de guisante, gluten soluble, gluten de trigo nativo y lactosuero, como se ejemplificará a continuación.
La temperatura de puesta en contacto en un mezclador o en una artesa de reserva es más particularmente de 45 a 100ºC durante 30 minutos.
Las proteínas curtidas con DHA obtenidas de este modo para este campo se analizan de acuerdo con la invención en términos de:
-
contenido de nitrógeno soluble/nitrógeno total, expresado en %/seco que traduce la parte de proteínas que no ha reaccionado con DHA mediante el método descrito en el artículo de R. VERITE y C. DEMARQUILLY titulado Qualité des matières azotées des aliments pour ruminants, en al revista La vache Laitière, publicación INRA 1978, página 154,
-
composición de aminoácidos totales determinada mediante un método puesto a punto por la compañía Solicitante.
Este método de determinación de la composición de aminoácidos totales, consiste en una hidrólisis ácida de 24 horas de las proteínas y un análisis de los aminoácidos liberados mediante cromatografía de líquidos de alta resolución en resina de intercambio iónico.
Para la hidrólisis de las proteínas se calcula en un primer momento el pesaje de la muestra, que debe contener 2,8 mg de nitrógeno en 15 ml de HCl 6 N.
A continuación se añaden a dicho pesaje 14 ml de HCl 6 N y éste se coloca al vacío durante 5 minutos.
Después del cierre del tubo, se coloca a 115ºC durante 24 horas.
A continuación se añade 1 ml de Norleucina 10 mM (comercializada por la compañía SIGMA) que servirá como control de elución y se filtra la solución enfriada en una frita.
Se recupera el filtrado en un matraz de 250 ml y se evapora a sequedad a +4ºC. El residuo se lava con 100 ml de agua y se evapora a sequedad y después se reproduce el lavado dos veces con 50 ml de agua y se seca de nuevo.
Finalmente se recupera el residuo seco en 50 ml de tampón de litio Li 280 (comercializado por la compañía LC Tech).
Los análisis cromatográficos de HPLC se realizan en una columna de intercambio catiónico (columna de referencia 0353150 de la compañía PICKERING).
El calibrado de la columna se realiza con 100 \mul de una solución patrón de aminoácidos (comercializada por la compañía SIGMA con la referencia AAS18) y 20 \mul de la solución de Norleucina.
A continuación se inyectan 100 \mul de las solución de las proteínas hidrolizadas en dicha columna y los aminoácidos se eluyen con ayuda de una solución de ninhidrina a 0,3 ml/min.
Los aminoácidos detectados mediante UV a 570 nm se identifican y cuantifican en el cromatograma obtenido. Como se ejemplificará a continuación la determinación de las composiciones de aminoácidos totales se realiza en tortas de soja tratadas o no con DHA comparándolas con la composición de aminoácidos totales de las mismas tortas de soja tratadas con formol.
En cuanto a la utilización posible de otras cetosas de 4 a 5 átomos de carbono como sustitutos de agentes de curtido de las proteínas destinadas a esta misma aplicación, se ilustra mediante la determinación de la reactividad de xilulosa y de ribulosa en lisina a una temperatura de 80ºC, como se ejemplificará también a continuación.
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Para la reticulación con DHA de proteínas destinadas a la preparación de películas, particularmente para la reticulación de caseína, de gelatina, o de aislados de proteaginosos, la compañía Solicitante recomienda, en la primera etapa del procedimiento, poner en contacto las proteínas y la DHA a una concentración en peso seco de DHA del 1 al 10% y más preferiblemente del 1 al 5% con respecto al peso seco de la proteína en bruto a tratar.
La puesta en contacto se realiza a temperatura ambiente durante varios minutos y las proteínas curtidas obtenidas de este modo se analizan en términos de viscosidad de colas, de efecto insolubilizante, de proteínas de las películas obtenidas (en particular de resistencia mecánica) como se ejemplificará a continuación.
Para la preparación de cueros curtidos con DHA, también es adecuada la supresión de las etapas 1 a 3 descritas anteriormente.
Otras características y ventajas de la invención se desprenderán de la lectura de los ejemplos no limitantes que se describen a continuación.
Ejemplo 1
Se elaboran 6 condensados de proteínas curtidas con dihidroxiacetona a partir de tortas de soja (comercializadas por la compañía UNEAL), de tortas de colza (producidas por MOULINS DELSALLE), proteínas de guisante (comercializadas por la compañía COSUCRA con la denominación comercial PISANE® HD), de gluten soluble (comercializado por la compañía Solicitante con la denominación comercial VITEN® CWS), de gluten de trigo nativo (comercializado por la compañía Solicitante con la denominación comercial VITEN®) y de proteínas de lactosuero (comercializada por la compañía ARMOR PROTEINES con la denominación comercial PROTAMOR® 865).
La DHA puede utilizarse en forma pura (comercializada por la compañía SIGMA) o utilizarse directamente en forma de un sobrenadante de fermentación de microorganismos produciéndola a partir del co-producto glicerol del diéster (DHA denominada "técnica").
Si se selecciona DHA pura, se procede en un primer momento a la dilución de dicha DHA en un volumen de agua calculado para que la relación DHA/proteínas corresponda al final al valor deseado.
Se trata generalmente de una solución del 10 al 25% de materia seca.
Se espera durante 30 minutos para estabilizar la solución de DHA en forma de monómeros. Se ajusta el pH a 6 con sosa 0,1 N.
Se precalientan las proteínas a 100ºC en una artesa durante 30 minutos. Se añade DHA, la mezcla se homogeneiza y se realiza la puesta en contacto propiamente dicha de las proteínas con DHA a la temperatura de 95 a 100ºC durante otros 30 minutos.
Los resultados de la tabla I a continuación permiten estimar las propiedades insolubilizantes de DHA, mediante la determinación de las relaciones de nitrógeno soluble/nitrógeno total de los 6 condensados de proteínas después del curtido con DHA a dosis del 1, 2,5 y 5% en peso seco/peso seco de proteínas tratadas.
TABLA I
1
La relación nitrógeno soluble/nitrógeno total disminuye más cuanto mayor sea la dosis de DHA, aunque ya se obtiene un efecto significativo con la dosis del 1%.
El ensayo comparativo de curtido de las tortas de soja con formol muestra que el efecto de insolubilización de las proteínas realizado con el tratamiento con DHA a la dosis del 1% es el equivalente al obtenido con formol a la dosis del 1%.
Por lo tanto la DHA es un sustituto de formol muy eficaz para el curtido de proteínas destinadas a la alimentación de rumiantes, cualquiera que sea su naturaleza.
Se han realizado ensayos paralelos en tortas de colza y tortas de soja para estudiar el efecto de la temperatura y del tiempo de contacto.
De este modo se ha demostrado que la reacción se realiza fácilmente incluso a temperatura ambiente con un resultado significativo en los 10 primeros minutos de contacto.
También se ha observado que la soja es más reactiva que la colza.
La tabla II a continuación presenta el balance de aminoácidos determinado para proteínas nativas (colza y soja, tomadas como ejemplo) y después en proteínas tratadas con DHA al 1%.
TABLA II
2
El curtido de las proteínas de las tortas de soja y de colza con DHA al 1% conduce a una disminución del contenido de lisina del orden del 10,8% (en el caso de la soja) y del orden del 12,7% (en el caso de la colza) y a una disminución del contenido de arginina del orden de 9,9% (en el caso de la soja) y del orden del 16,9% (en el caso de la colza) que indica, de por sí, que las reacciones de condensación de estas proteínas con DHA tienen como objetivo más particularmente las funciones amina libres de estos aminoácidos constitutivos de las cadenas peptídicas.
En comparación, las reacciones de condensación de formol con las proteínas de soja, se realizan principalmente con restos tirosina de las cadenas peptídicas. De este modo parece que la DHA, al igual que el formol se combina fácilmente con las proteínas destinadas a la alimentación de rumiantes, con una reactividad equivalente a la del formol, siendo su toxicidad evidentemente menor.
Ejemplo 2
Se realiza la digestión de las tortas de soja del ejemplo 1 tratadas o no con DHA con ayuda de una combinación de una \alpha-amilasa (Solvay Amylase-LF60 comercializada por la compañía SOLVAY ENZYMES) de una celulasa (SPEZYME CP comercializada por la compañía GENENCOR) y de una pepsina (PEPSINE P-7000 comercializada por la compañía SIGMA), para determinar el grado de resistencia de las proteínas obtenidas de este modo.
Este ensayo in vitro permite evaluar la eficacia de la reacción de curtido y la disponibilidad de proteínas después del paso por el rumen. Esta digestión con pepsina permite además simular el pH y la degradación enzimática del estómago.
Para esta evaluación, se realizan en paralelo dos series de digestión:
-
una primera serie con dos enzimas (protocolo AC), es decir \alpha-amilasa y celulasa, para estimar la eficacia de la reacción de curtido (proteínas resistentes a las enzimas del rumen),
-
una segunda serie con las tres enzimas (protocolo ACP), es decir \alpha-amilasa, celulasa y pepsina (traduciéndose la digestión con pepsina en la digestibilidad de las proteínas curtidas después del paso por el rumen en este caso, en el estómago).
La digestión enzimática de las proteínas curtidas o no, se realiza siguiendo el siguiente protocolo:
1)
se pesan 2,5 g de producto seco,
2)
se añaden 25 ml de HCl 0,075 N a pH 4,
3)
se agita durante 1 hora a temperatura ambiente (se ajusta el pH a 4 si fuera necesario),
4)
se añaden 200 \mul de \alpha-amilasa (a 60.000 MWU/ml x min) y 200 \mul (a 90 GCU/ml) de celulasa,
5)
se deja en agitación durante 3 horas al baño maría a 40ºC,
6)
se añaden 25 ml de HCl 0,075 N a pH 1,2,
7)
se agita y se verifica el pH (ajustar el pH a 1,5 si fuera necesario),
8)
se añade a esta etapa la pepsina (en el caso del protocolo ACP) a razón de 500 \mul de pepsina a la concentración de 5 g/l, preparada de forma extemporánea,
9)
se coloca entonces al baño maría a 40ºC y se agita de forma continúa durante 20 horas,
10)
se recoge el producto digerido, se deja decantar, se extraen dos veces 15 ml de sobrenadante y se centrifugan a 4000 rpm durante 20 minutos,
11)
se recupera el sobrenadante y éste puede congelarse para almacenamiento.
La determinación del grado de hidrólisis de las proteínas se realiza mediante un método de dosificación de los grupos aminados primarios de las proteínas tratadas con ácido trinitrobencenosulfónico (TNBS).
Este método consiste en:
-
añadir 250 \mul de SDS al 5% (Dodecil Sulfato Sódico) a 250 \mul de la muestra a analizar,
-
dejar 30 minutos a 50ºC,
-
añadir 2 ml de tampón fosfato a pH 8,2,
-
añadir 2 ml de TNBS al 1%,
-
colocar al baño maría durante una hora a 50ºC,
-
añadir 4 ml de HCl 0,1 M,
-
dejar 30 minutos a temperatura ambiente,
-
extraer 250 \mul y leer en un espectrofotómetro a 340 nm.
Se realiza una gama patrón con una solución de leucina a 10 mM.
Los resultados de digestión enzimática en las muestran pueden expresarse en concentración de equivalente leucina (EL) expresada en mMol/l o en % (en base a la respuesta a TNBS con respecto a la proteína nativa).
La tabla III a continuación presenta los valores de digestibilidad obtenidos para las tortas de soja tratadas con dosis variables de DHA (al 1 y 2,5%) siguiendo la realización que se describe en el ejemplo 1.
TABLA III
3
Se constata que cuanto mayor sea la dosis de DHA, menos sensibles son las tortas a digestión por \alpha-amilasa y celulasa (que se traduce de este modo en una buena protección en el rumen), mientras que se permite una buena sensibilidad a la pepsina que se traduce un una biodisponibilidad satisfactoria (después del paso por el rumen).
A la dosis del 1% de DHA las proteínas curtidas prácticamente no se digieren (el valor del porcentaje de respuesta pasa del 62,2 al 62%). Sin embargo la adición de pepsina hace disponible a más del 85% de dichas proteínas.
Sin embargo, debe observarse que la dosis del 2,5% de DHA presenta un efecto protector importante, ya que después del tratamiento con pepsina solamente están disponibles el 57,5% de las proteínas.
La dosis de DHA al 1% debe conservarse por lo tanto para el curtido de proteínas destinadas a la alimentación de rumiantes.
Se obtienen resultados equivalentes con tortas de colza como se indica en la tabla IV a continuación.
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TABLA IV
4
Se confirma de este modo que el procedimiento de curtido con DHA es más eficaz para las tortas de soja que para las tortas de colza (véase una de las conclusiones del ejemplo 1).
Ejemplo 3
En este ejemplo se realiza la digestión de tortas de soja del ejemplo 1 tratadas o no con DHA con ayuda de la combinación de enzimas del ejemplo 2 a la que se añade tripsina (Trypsine T 8003 obtenida de páncreas bovino comercializada por la compañía SIGMA).
Este ensayo in vitro con tripsina permite simular los ataques enzimáticos del intestino delgado sobre las tortas tratadas o no tratadas con DHA después de su paso por el estómago.
Para esta evaluación, se han realizado en paralelo tres series de digestión:
-
una primera serie con dos enzimas (protocolo AC), es decir \alpha-amilasa y celulasa, para estimar la eficacia de la reacción de curtido (proteínas resistentes a las enzimas del rumen),
-
una segunda serie con las tres enzimas (protocolo ACP), es decir \alpha-amilasa, celulasa y pepsina,
-
una tercera serie con las cuatro enzimas (protocolo ACPT), es decir \alpha-amilasa, celulasa, pepsina y tripsina.
La digestión enzimática de las proteínas, curtidas o no, se realiza siguiendo el protocolo del ejemplo 2 hasta la etapa nº 8.
La etapa nº 9 y las siguientes son:
9)
se coloca al baño maría a 40ºC y se agita de forma continua durante 18 horas,
10)
se ajusta a pH 7,5 con sosa 4 N,
11)
se añaden 500 \mul de tripsina a 5 g/l (actividad específica de 10.000 U/mg de proteínas),
12)
se agita durante 6 horas,
13)
se recoge el producto digerido, se le deja decantar, se extraen dos veces 15 ml del sobrenadante y se centrifugan a 4000 rpm durante 20 minutos,
14)
se recupera el sobrenadante y éste puede congelarse para almacenamiento.
La determinación del grado de hidrólisis de las proteínas se realiza también mediante el método de dosificación de grupos amina primarios de las proteínas tratadas con ácido trinitrobencenosulfónico (TNBS) el ejemplo 2. Los resultados de digestión enzimática en las muestras se expresan en concentración de equivalentes de leucina (EL) expresada en mmol/l.
La tabla V a continuación presenta los valores de digestibilidad obtenidos para las tortas de soja tratadas con dosis variables de DHA (del 1 al 10%) de acuerdo con la realización descrita en el ejemplo 1.
TABLA V
5
Se obtienen resultados equivalentes con las tortas de colza, como se indica en la tabla VI a continuación.
TABLA VI
6
Se constata que la digestión con amilasa y celulasa (protocolo AC) tiene poco efecto sobre la liberación de las funciones amina de las proteínas de colza y de soja. Esta digestión no permite por lo tanto restituir las proteínas curtidas con DHA. Estas proteínas seguirán siendo inaccesibles en el rumen (la actividad de celulasa es importante en el rumen).
Las digestiones con pepsina y tripsina de las proteínas liberan eficazmente funciones amina suplementarias. La reacción de curtido con DHA de las proteínas de soja y de colza es por lo tanto una reacción reversible, que asegura una biodisponibilidad de dichas proteínas en el estómago y en el intestino delgado.
Como se había constatado en el ejemplo 2, las proteínas de soja parecen digerirse más fácilmente con los complejos enzimáticos utilizados, que las proteínas de colza.
Los resultados obtenidos muestran finalmente que por encima del 5% de curtido con DHA la eficacia de la reacción no es mayor.
El término medio entre curtido y digestión con pepsina y tripsina se sitúa entre el 1 y el 2,5% de DHA.
Ejemplo 4
Se evalúa el efecto reticulante de DHA frente a caseína de la siguiente manera.
Se preparan en primer lugar colas madre de caseína y se utilizan a continuación dichas colas para la preparación de películas por "casting" (colada).
1) Procedimiento de preparación de las colas de caseína
Se prepara una solución acuosa al 15% de materia seca de caseína H comercializada por la compañía SVPC.
La disolución total se obtiene mediante el ajuste del pH a 9 mediante adición de sosa a 200 g/l, calentamiento a 50ºC y agitación a 1000 vueltas por minuto durante 20 minutos.
Esta solución se enfría a temperatura ambiente y se incorpora o no DHA en forma de una solución al 50% de materia seca, ajustando el pH a 7,5 o a 9 (DHA de pureza del 97%, tal como el comercializado por la compañía SIGMA).
Los resultados de las mediciones de viscosidad BROOKFIELD, en función del pH, en las colas de caseína tratadas o no con DHA (5% de una solución al 50%, o 2,5% en seco con respecto a la caseína en bruto) se presentan en las siguientes tablas.
La Tabla VII presenta la evolución de la viscosidad de las colas en función del pH, sin DHA.
La Tabla VIII presenta la evolución de la viscosidad de las colas a pH 7,5 o a pH 9, con DHA al 2,5%.
TABLA VII
7 
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TABLA VIII
8
La adición del 5% de DHA al 50% de materia seca (2,5% de materia seca/caseína) se traduce, a un pH de 9, en un aumento muy brusco aunque progresivo de la viscosidad de la cola.
A pH 7,5, el aumento de la viscosidad es más lento, aunque sigue siendo notable.
Por comparación, la adición de una cantidad equivalente de formol se traduce en un aumento de masa cuasi-instantáneo de la cola.
Estos ensayos demuestran un efecto de reticulación progresivo a lo largo del tiempo de la caseína por DHA, a temperatura ambiente, y de forma más rápida a pH 9 que a pH 7,5.
2) Procedimiento de preparación de las películas de caseína obtenidas mediante colada
Las películas de caseína se preparan mediante "casting" (extensión sobre un soporte) con ayuda de un aparato SHEEN 1102 regulado a 700 \mum de grosor y después secado lentamente durante 24 horas a 20ºC y al 65% de humedad residual.
Las características de las películas obtenidas se presentan en la Tabla IX a continuación.
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TABLA IX
9 
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A pH 7,5 ó 9, con el 2,5% de DHA en materia seca/caseína, el contenido de agua de las películas es particularmente bueno, ya que las películas permanecen intactas en agua después de más una semana, en presencia de un agente biocida. La adición de DHA otorga de este modo un excelente contenido de agua mientras mejora las propiedades mecánicas de las películas.
A este respecto, es conveniente mencionar que es posible fabricar dichas películas con adición de formol, a razón de un aumento muy rápido y elevado de la viscosidad de las colas.
Ejemplo 5
El efecto insolubilizante de DHA en la caseína se estima mediante un método de determinación del contenido de materias solubles desarrollado por la compañía Solicitante.
Éste consiste en introducir 200 ml de agua desmineralizada en un vaso de precipitados de 400 ml y colocar, en agitación magnética exactamente 5 g de la muestra que se va a analizar.
Se homogeneiza durante 15 minutos con ayuda de un agitador magnético y se centrifuga a continuación durante 15 minutos a 5500 vueltas/minuto. Se extraen 25 ml del líquido sobrenadante y se introducen en un cristalizador tarado.
Se coloca dicho cristalizador en un horno microondas durante 10 minutos a 600 vatios y 5 minutos a 900 vatios hasta la completa deshidratación de la muestra.
A continuación se coloca en un desecador para enfriarla a temperatura ambiente. Se vuelve a pesar el cristalizador y se anota la masa m del residuo.
El contenido de materias solubles (Tms), expresado en porcentaje en peso del producto, se proporciona mediante la siguiente fórmula: Tms = (m x 200 x 100)/(25 x 5).
La tabla X a continuación presenta los resultados de solubilidades de las películas de caseína preparadas mediante "casting" a temperatura ambiente, a partir de la solución de caseína al 15% de materia seca, de acuerdo con las condiciones que se dan en el ejemplo 3.
TABLA X 
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10 
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La solubilidad en agua de las películas de caseína se reduce mediante la utilización de DHA en cantidades superiores al 0,5% en materia seca/caseína. Se prefiere la dosis del 2,5% para obtener una película casi insoluble en agua.
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Ejemplo 6
Se realizan ensayos de recubrimiento de comprimidos de manitol (comercializado por la compañía Solicitante con la denominación comercial PEARLITOL® DC) con soluciones acuosas de aislados de proteínas de guisante (comercializados con la denominación comercial PISANE® HD por la compañía COSUCRA).
Se preparan tres soluciones acuosas de viscosidad cercana a 500 mPa x s a temperatura ambiente (medida en un viscosímetro BROOKFIELD):
-
la primera dispersando 12 g de materia seca de PISANE® HD por 100 g de agua a 50ºC y ajustando finalmente el pH a 9,7 (solución A),
-
la segunda, dispersando 12 g de peso seco de PISANE® HD y 1,2 g de solución acuosa de DHA al 50% de materia seca, por 100 g de agua a 50ºC y ajustando finalmente el pH a 9,7 (solución B),
-
la tercera, dispersando 12 g de peso seco de PISANE® HD, 1,2 g de solución acuosa de DHA al 50% en materia seca y 2,4 g de glicerol por 100 g de agua a 50ºC y ajustando el pH final a 9,7 (solución C).
Cada una de estas soluciones se utiliza para el recubrimiento por pulverización de 200 g de comprimidos de manitol colocados en una turbina de recubrimiento ERWEKA, que gira a una velocidad de 30 vueltas/minuto, en la que se introduce constantemente aire seco pulsado a una temperatura de 65ºC.
El caudal de la solución es tal que el recubrimiento se realiza en 45 minutos. El recubrimiento proteico final en seco representa aproximadamente el 9% de la masa inicial de los comprimidos.
Se evalúa la velocidad de fuga del manitol a través del recubrimiento proteica colocando, en agitación mecánica, 7,5 g de comprimidos en 45,5 g de agua desmineralizada, midiendo la materia seca (expresada en grados brix) que aparece en el agua a lo largo del tiempo.
Los resultados obtenidos se presentan en la tabla XI a continuación.
TABLA XI
11
Se constata que la fuga de manitol por disolución de los comprimidos es parecida entre los comprimidos sin recubrir y los comprimidos recubiertos con la solución de proteínas de guisante PISANE® HD sin DHA.
Por el contrario, los comprimidos recubiertos con la soluciones B o C que comprenden DHA presentan una fuga de manitol netamente inferior, particularmente cuando el recubrimiento contiene DHA en combinación con glicerol.
Estas soluciones B y C pueden ser adecuadas para la preparación de recubrimientos de productos alimentarios, de productos fitosanitarios (a base de pesticidas, de insecticidas, de herbicidas o de fungicidas), de productos veterinarios, de productos farmacéuticos o incluso de productos industriales (a base de enzimas, de colorantes o de biocidas) para obtener formas que retasan o formulaciones que protegen contra el envejecimiento (UV, oxidación, temperatura, hidrólisis...) o composiciones que presentan un aspecto organoléptico mejorado (brillo, color, etc.).
Ejemplo 7
Se estiman las capacidades "de curtido" de la ribulosa y la xilulosa mediante el seguimiento de la reactividad de estas dos cetosas con uno de los aminoácidos más reactivos de las proteínas destinadas a la alimentación de rumiantes: la lisina, en comparación con el ácido glutámico.
La acción de curtido se obtiene particularmente mediante la unión de aldehído con el grupo \varepsilon-aminado de la lisina. Tenemos la creación de una base de SCHIFF que proporciona un color amarillo fácilmente detectable.
Se realiza la medición de la coloración del medio de reacción a lo largo del tiempo (medición de la coloración ICUMSA) de la siguiente manera:
-
se preparan 10 ml de cada solución madre 1 M de ribulosa, de xilulosa, de lisina y de ácido glutámico en agua desmineralizada a un pH de 6,
-
se añaden en un tubo de ensayo 5 ml del aminoácido y 5 ml de la cetosa que se va a ensayar,
-
se homogeneiza la mezcla obtenida y se coloca en un baño de aceite a 80ºC para que reaccione,
-
se detiene la reacción a +4ºC.
La tabla XII a continuación presenta la cinética de condensación de la ribulosa y la xilulosa con lisina y ácido glutámico, expresando los resultados mediante la absorbancia a 420 nm, que traduce la coloración obtenida.
Como productos de control, se realizan en paralelo ensayos comparativos de condensación de lisina con fructosa y ensayos de condensación de ribulosa y xilulosa con un aminoácido de control, el ácido glutámico.
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TABLA XII
12 
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Parece que la ribulosa y la xilulosas también son buenos agentes de curtido para la protección de las proteínas.
Por otro lado, debe observarse que la cinética de complejación sobre el aminoácido libre es bastante rápida, ya que los primeros productos de condensación aparecían en los 15 primeros minutos de la reacción.
Parece también que la fructosa es un mal agente de cultivo y no es adecuado en absoluto para los campos de aplicación previstos en la presente invención.
Las cetosas de 5 átomos de carbono son, por lo tanto, lo suficientemente reactivas para prever un curtido eficaz de las proteínas destinadas a la alimentación de animales, a la preparación de composiciones formadoras de película o también de materiales biodegradables o renovables.
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Ejemplo 8
Se realizan ensayos de fabricación de alimentos para camarones con un curtido de proteínas con ayuda de xilulosa o DHA en lugar de una urea-formol convencional (compuesto MAXIBOND comercializado por la compañía AGRESEARCH Inc., Joliet, IL, USA).
La Tabla XIII a continuación presenta el contenido de ingredientes (expresado en % de peso/peso) de los 5 alimentos preparados de este modo (porcentaje calculado para un peso total de los ingredientes de 3 kg).
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TABLA XIII
14
15
Se observa de este modo que el ALIMENTO Nº 2 se curte con MAXIBOND, el ALIMENTO Nº 3 se curte con xilulosa, el ALIMENTO Nº 4 se curte con DHA y el ALIMENTO Nº 5 es un alimento de control sin curtir.
El ALIMENTO Nº 1 es un control curtido con MAXIBOND que no contiene gluten.
El alimento se prepara de acuerdo con el modo operatorio siguiente:
1)
se mezclan los ingredientes en forma de polvo (es decir harina de trigo, gluten, harina de pescado, tortas de soja trituradas y MAXIBOND de acuerdo con las fórmulas) en un mezclador planetario HOBART durante 3 minutos a la velocidad 1,
2)
se añaden aceite de soja y lecitina,
3)
se homogeneiza en un mezclador planetario HOBART 3 minutos a la velocidad 1,
4)
se coloca la mezcla en una estufa a 95ºC hasta que la temperatura de la mezcla alcanza los 80ºC,
5)
se disuelve la xilulosa o DHA en agua a 80ºC,
6)
se añade xilulosa o DHA disuelta de este modo en las proporciones deseadas,
7)
se mezcla en el HOBART durante 5 minutos a la velocidad 1,
8)
se enfría la mezcla obtenida de este modo en una extrusora de tornillo único BUHLER en las condiciones que se presentan en la Tabla XIV a continuación,
9)
a continuación se secan los extrudatos en una estufa a 80ºC durante aproximadamente 15 horas.
TABLA XIV
16
Las características de las composiciones y de los extrudatos fabricados de este modo se presentan en la Tabla XV a continuación.
TABLA XV
17
Como se esperaba, el alimento 5 sin curtir no es estable; se divide rápidamente en agua de mar.
Los alimentos curtidos con xilulosa con DHA muestran por el contrario propiedades de estabilidad notables, comparables a las de los alimentos curtidos con urea-formol.
Por otro lado la sociedad Solicitante ha observado que el contenido de agua de los ALIMENTOS Nº 1 y Nº 4 son equivalentes.
De ello se deduce que DHA o xilulosa pueden sustituir ventajosamente a los agentes de cultivo más tóxicos como urea-formol para esta aplicación particular de acuicultura.

Claims (33)

1. Procedimiento de reticulación de proteínas de acuerdo con el cual el agente de reticulación es una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono y dichas proteínas se seleccionan entre el grupo que comprende
-
proteínas de cereales, como particularmente proteínas de maíz, de trigo o de arroz;
-
proteínas de proteaginosos, como particularmente proteínas de guisante, de alfalfa, de altramuz, de cebada, de mijo o de sorgo;
-
proteínas de oleaginosos, como particularmente proteínas de soja, tales como tortas de soja, de colza, de lino, tales como tortas de colza, de girasol, de cacahuete o de algodón; y
-
proteínas de tubérculos como patata o de mandioca.
2. Procedimiento de reticulación de proteínas de acuerdo con la reivindicación 1, caracterizado porque consiste en:
1)
poner en contacto las proteínas y al menos una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono, a una concentración en peso seco de cetosa del 0,5 al 20%, preferiblemente del 1 al 10% y más preferiblemente del 1 al 5% con respecto al peso seco de las proteínas en bruto a tratar,
2)
mantener el contacto entre las proteínas y la cetosa durante un periodo superior a varios minutos, preferiblemente comprendido entre 10 minutos y 60 minutos, preferiblemente durante 30 minutos a una temperatura comprendida entre 20 y 105ºC, preferiblemente comprendida entre 35 y 105ºC,
3)
y recuperar las proteínas reticuladas obtenidas de este modo.
3. Procedimiento de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 2, caracterizado porque la cetosa de 3 a 5 átomos de carbono se selecciona entre el grupo constituido por dihidroxiacetona, eritrulosa, ribulosa y xilulosa y es preferiblemente dihidroxiacetona.
4. Proteínas reticuladas con cetosas de 3 a 5 átomos de carbono que pueden obtenerse de acuerdo con el procedimiento de una cualquiera de las reivindicaciones 1 a 3.
5. Producto de alimentación animal que comprende proteínas reticuladas de acuerdo con la reivindicación 4.
6. Producto de alimentación animal de acuerdo con la reivindicación 5, pudiendo dichas proteínas seleccionarse además entre el grupo que comprende proteínas de tejidos animales, de la leche, de la sangre, como particularmente caseína, gelatina o colágeno.
7. Producto de alimentación animal de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 5-6, destinado a la alimentación de rumiantes o de animales de compañía o destinado a la acuicultura.
8. Procedimiento de preparación de un producto de alimentación animal, que comprende una etapa de reticulación de acuerdo con el procedimiento de reticulación de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1-3, pudiendo seleccionarse además dichas proteínas entre el grupo que comprende proteínas de tejidos animales, de la leche, de sangre, como particularmente caseína, gelatina o colágeno.
9. Utilización de proteínas reticuladas de acuerdo con la reivindicación 4, para la alimentación animal, particularmente de rumiantes o de animales de compañía o en acuicultura.
10. Utilización de acuerdo con la reivindicación 9, caracterizada porque las proteínas reticuladas sustituyen las proteínas tratadas con taninos minerales, como particularmente proteínas curtidas con sales de zinc.
11. Utilización de acuerdo con la reivindicación 9, caracterizada porque las proteínas reticuladas sustituyen a las proteínas tratadas con taninos de aldehído, como particularmente las proteínas curtidas con formaldehído, con glioxal o con glutaraldehído y más particularmente las proteínas curtidas con formol.
12. Procedimiento de preparación de una composición formadora de películas para revestimientos, recubrimientos o adhesivos, que comprende una reticulación de las proteínas de acuerdo con la cual el agente de reticulación es una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono y dichas proteínas se seleccionan entre el grupo que comprende
-
proteínas de tejidos animales, de la leche, de la sangre, como particularmente caseína, gelatina o colágeno.
-
proteínas de cereales, como particularmente proteínas de maíz, de trigo o de arroz;
-
proteínas de proteaginosos, como particularmente proteínas de guisante, de alfalfa, de altramuz, de cebada, de mijo o de sorgo;
-
proteínas de oleaginosos, como particularmente proteínas de soja, tales como tortas de soja, de colza, de lino, tales como tortas de colza, de girasol, de cacahuete o de algodón; y
-
proteínas de tubérculos como de patata o de mandioca.
13. Procedimiento de preparación de una composición formadora de película para el revestimiento o recubrimiento o adhesivos de acuerdo con la reivindicación 12, caracterizado porque la reticulación consiste en:
1)
poner en contacto las proteínas y al menos una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono, a una concentración en peso seco de cetosa del 0,5 al 20%, preferiblemente del 1 al 10% y más preferiblemente del 1 al 5% con respecto al peso seco de las proteínas en bruto a tratar,
2)
mantener el contacto entre las proteínas y la cetosa durante un periodo superior a varios minutos, preferiblemente comprendido entre 10 minutos y 60 minutos, preferiblemente durante 30 minutos a una temperatura comprendida entre 20 y 105ºC, preferiblemente comprendida entre 35 y 105ºC,
3)
y recuperar las proteínas reticuladas obtenidas de este modo.
14. Procedimiento de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 12-13, caracterizado porque la cetosa de 3 a 5 átomos de carbono se selecciona entre el grupo constituido por dihidroxiacetona, eritrulosa, ribulosa y xilulosa y es preferiblemente dihidroxiacetona.
15. Procedimiento de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 12-14, caracterizado porque las proteínas reticuladas sustituyen a las proteínas curtidas con taninos sintéticos, como particularmente las proteínas curtidas con resinas de epiclorhidrinas, resinas de poliamida-amina-epilclorhidrinas, resinas polietilen-iminas o resinas de isocianatos.
16. Procedimiento de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 12-14, caracterizado porque las proteínas reticuladas sustituyen a las proteínas curtidas con taninos de aldehído, como particularmente las proteínas curtidas con formaldehído, con glioxal o con glutaraldehído y más particularmente a las proteínas curtidas con formol.
17. Utilización para la preparación de una composición formadora de películas para revestimientos, recubrimientos o adhesivos, de proteínas reticuladas que pueden obtenerse mediante un procedimiento de reticulación de proteínas de acuerdo con el cual, el agente de reticulación es una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono y dichas proteínas se seleccionan entre el grupo que comprende
-
proteínas de tejidos animales, de la leche, de la sangre, como particularmente caseína, gelatina o colágeno.
-
proteínas de cereales, como particularmente proteínas de maíz, de trigo o de arroz;
-
proteínas de proteaginosos, como particularmente proteínas de guisante, de alfalfa, de altramuz, de cebada, de mijo o de sorgo;
-
proteínas de oleaginosos, como particularmente proteínas de soja, tales como tortas de soja, de colza, de lino, tales como tortas de colza, de girasol, de cacahuete o de algodón; y las proteínas de tubérculos como de patata o de mandioca.
18. Utilización de acuerdo con la reivindicación 17, caracterizada porque el procedimiento de reticulación consiste en:
1)
poner en contacto las proteínas y al menos una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono, a una concentración en peso seco de cetosa del 0,5 al 20%, preferiblemente del 1 al 10% y más preferiblemente del 1 al 5% con respecto al peso seco de las proteínas en bruto a tratar,
2)
mantener el contacto entre las proteínas y la cetosa durante un periodo superior a varios minutos, preferiblemente comprendido entre 10 minutos y 60 minutos, preferiblemente durante 30 minutos a una temperatura comprendida entre 20 y 105ºC, preferiblemente comprendida entre 35 y 105ºC,
3)
y recuperar las proteínas reticuladas obtenidas de este modo.
19. Utilización de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 17-18, caracterizada porque la cetosa de 3 a 5 átomos de carbono se selecciona entre el grupo constituido por dihidroxiacetona, eritrulosa, ribulosa y xilulosa y es preferiblemente dihidroxiacetona.
\newpage
20. Utilización de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 17-19, caracterizada porque las proteínas reticuladas sustituyen a las proteínas curtidas con taninos sintéticos, como particularmente las proteínas curtidas con resinas de epiclorhidrinas, resinas de poliamida-amina-epilclorhidrinas, resinas polietilen-imina o resinas de isocianatos.
21. Utilización de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 17-19, caracterizada porque las proteínas reticuladas sustituyen a las proteínas curtidas con taninos de aldehídos, como particularmente proteínas curtidas con formaldehído, con glioxal o con glutaraldehído y más particularmente proteínas curtidas con formol.
22. Procedimiento de preparación de un material proteico biodegradable o renovable, que comprende una reticulación de proteínas de acuerdo con la cual el agente de reticulación es una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono y dichas proteínas se seleccionan entre el grupo que comprende
-
proteínas de tejidos animales, de la leche, de la sangre, como particularmente caseína, gelatina o colágeno.
-
proteínas de cereales, como particularmente proteínas de maíz, de trigo o de arroz;
-
proteínas de proteaginosos, como particularmente proteínas de guisante, de alfalfa, de altramuz, de cebada, de mijo o de sorgo;
-
proteínas de oleaginosos, como particularmente proteínas de soja, tales como tortas de soja, de colza, de lino, tales como tortas de colza, de girasol, de cacahuete o de algodón; y
-
proteínas de tubérculos como de patata o de mandioca.
23. Procedimiento de preparación de materiales proteicos biodegradables o renovables de acuerdo con la reivindicación 22, caracterizado porque la reticulación consiste en:
1)
poner en contacto las proteínas y al menos una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono, a una concentración en peso seco de cetosa del 0,5 al 20%, preferiblemente del 1 al 10% y más preferiblemente del 1 al 5% con respecto al peso seco de las proteínas en bruto a tratar,
2)
mantener el contacto entre las proteínas y la cetosa durante un periodo superior a varios minutos, preferiblemente comprendido entre 10 minutos y 60 minutos, preferiblemente durante 30 minutos a una temperatura comprendida entre 20 y 105ºC, preferiblemente comprendida entre 35 y 105ºC,
3)
y recuperar las proteínas reticuladas obtenidas de este modo.
24. Procedimiento de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 22-23, caracterizada porque la cetosa de 3 a 5 átomos de carbono se selecciona entre el grupo constituido por dihidroxiacetona, eritrulosa, ribulosa y xilulosa y es preferiblemente dihidroxiacetona.
25. Procedimiento de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 22-24, caracterizado porque las proteínas reticuladas sustituyen a las proteínas curtidas con taninos minerales, como particularmente las proteínas curtidas con cromo.
26. Procedimiento de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 22-24, caracterizado porque las proteínas reticuladas sustituyen a las proteínas curtidas con taninos de aldehídos, como particularmente proteínas curtidas con formaldehído, con glioxal o con glutaraldehído y más particularmente a las proteínas curtidas con formol.
27. Procedimiento de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 22-26, caracterizado porque dicho material proteico biodegradable o renovable se selecciona entre películas plásticas, cueros, fibras textiles, cápsulas de gelatina, cápsulas o composiciones proteicas alimentarías.
28. Utilización para la preparación de materiales proteicos biodegradables o renovables, de proteínas reticuladas que pueden obtenerse mediante un procedimiento de reticulación de proteínas de acuerdo con el cual el agente de reticulación es una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono y dichas proteínas se seleccionan entre el grupo que comprende
-
proteínas de tejidos animales, de la leche, de la sangre, como particularmente caseína, gelatina o colágeno.
-
proteínas de cereales, como particularmente proteínas de maíz, de trigo o de arroz;
-
proteínas de proteaginosos, como particularmente proteínas de guisante, de alfalfa, de altramuz, de cebada, de mijo o de sorgo;
-
proteínas de oleaginosos, como particularmente proteínas de soja, tales como tortas de soja, de colza, de lino, tales como tortas de colza, de girasol, de cacahuete o de algodón; y proteínas de tubérculos como de patata o de mandioca.
29. Utilización de acuerdo con la reivindicación 28, caracterizada porque el procedimiento de reticulación consiste en:
1)
poner en contacto las proteínas y al menos una cetosa de 3 a 5 átomos de carbono, a una concentración en peso seco de cetosa del 0,5 al 20%, preferiblemente del 1 al 10% y más preferiblemente del 1 al 5% con respecto al peso seco de las proteínas en bruto a tratar,
2)
mantener el contacto entre las proteínas y la cetosa durante un periodo superior a varios minutos, preferiblemente comprendido entre 10 minutos y 60 minutos, preferiblemente durante 30 minutos a una temperatura comprendida entre 20 y 105ºC, preferiblemente comprendida entre 35 y 105ºC,
3)
y recuperar las proteínas reticuladas obtenidas de este modo.
30. Utilización de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 28-29, caracterizada porque la cetosa de 3 a 5 átomos de carbono se selecciona entre el grupo constituido por dihidroxiacetona, eritrulosa, ribulosa y xilulosa y es preferiblemente dihidroxiacetona.
31. Utilización de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 28-30, caracterizada porque las proteínas reticuladas sustituyen a las proteínas curtidas con taninos minerales, como particularmente proteínas curtidas con cromo.
32. Utilización de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 28-30, caracterizada porque las proteínas reticuladas sustituyen a las proteínas curtidas con taninos de aldehídos, como particularmente proteínas curtidas con formaldehído, con glioxal o con glutaraldehído y más particularmente a las proteínas curtidas con formol.
33. Utilización de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 28-32, caracterizado porque dicho material proteico biodegradable o renovable se selecciona entre películas plásticas, cueros, fibras textiles, cápsulas de gelatina, cápsulas o composiciones proteicas alimentarías.
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