ES2293012T3 - Metodo para preparar un producto tratado con calor. - Google Patents
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- C12Y301/03004—Phosphatidate phosphatase (3.1.3.4)
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- C12Y301/03—Phosphoric monoester hydrolases (3.1.3)
- C12Y301/03005—5'-Nucleotidase (3.1.3.5)
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- C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
- C12Y304/13—Dipeptidases (3.4.13)
- C12Y304/13018—Cytosol nonspecific dipeptidase (3.4.13.18), i.e. glycyl-leucine dipeptidase
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- C12Y305/01—Hydrolases acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds (3.5) in linear amides (3.5.1)
- C12Y305/01001—Asparaginase (3.5.1.1)
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- C12Y305/01002—Glutaminase (3.5.1.2)
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- C12Y305/01026—N4-(Beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase (3.5.1.26)
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- C12Y305/01043—Peptidyl-glutaminase (3.5.1.43)
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- C12Y305/01052—Peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase (3.5.1.52), i.e. glycopeptidase
Abstract
Polipéptido teniendo actividad asparraginasa y teniendo una secuencia de aminoácidos que es al menos idéntica en el 90% a la SEC ID NO: 2 (opcionalmente truncada en los residuos 27-378, 30-378, 75-378 ó 80-378).
Description
Método para preparar un producto tratado con
calor.
La presente invención se refiere a un método
para preparar un producto tratado con calor con un bajo contenido
en agua a partir de materia prima comprendiendo hidrato de carbono,
proteína y agua. También se refiere a una asparraginasa para usarla
en el método.
E. Tabeke et al. (J. Agric. Food Chem.,
2002, 50, 4998-5006) informó que se forma
acrilamida durante el calentamiento de alimentos ricos en almidón a
altas temperaturas. La formación de acrilamida ha sido asignada a
la reacción Maillard (D.S. Mottram et al., R.H. Stadtler
et al., Nature, 419, 3 Octubre 2002,
448-449).
D. V. Zyzak et al. (J. Agric. Food Chem.,
2003, 51, 4782-4787) presentó un mecanismo para la
formación de acrilamida a partir de la reacción del aminoácido
asparragina y un compuesto con carbonilo a temperaturas de cocción
típicas.
WO 00/56762 expone etiquetas de secuencia
expresada (EST) de A. oryzae.
Kim, K.-W.; Kamerud, J.Q.; Livingston, D.M.;
Roon, R.J., (1988) Asparraginasa de Saccharomyces
cerevisiae. Caracterización del gen ASP3. J. Biol Chem.
263:11948, expone la secuencia péptida de una asparraginasa
extracelular.
Según la invención, la formación de acrilamida
durante el tratamiento con calor de materia prima comprendiendo
hidrato de carbono, proteína y agua se reduce al tratar la materia
prima con una enzima antes del tratamiento con calor. Por
consiguiente, la invención provee un polipéptido que tiene
actividad asparraginasa y que tiene una secuencia de aminoácidos
que es al menos idéntica en un 90% a la SEC ID NO: 2 (opcionalmente
truncada en los residuos 27-378,
30-378, 75-378 o
80-378). La invención también provee un
polinucleótido que codifica el polipéptido y un método de
preparación de un producto tratado con calor, que comprende las
fases secuenciales de:
- a)
- proveer una materia prima comprendiendo hidrato de carbono, proteína y agua
- b)
- tratar la materia prima con el polipéptido, y
- c)
- tratar con calor hasta alcanzar un contenido de agua final por debajo del 35% en peso.
La materia prima comprende hidrato de carbono,
proteína y agua, normalmente en cantidades de
10-90% o 20-50% de hidrato de
carbono del peso total. El hidrato de carbono puede consistir
principalmente en almidón, y puede incluir azúcares de reducción
tales como glucosa, p. ej. añadido como jarabe de glucosa, miel o
dextrosa seca. La proteína puede incluir aminoácidos libres tales
como asparragina y glutamina (opcionalmente sustituidas).
La materia prima puede incluir tubérculos,
patatas, granos, avena, cebada, maíz, trigo, frutos secos, frutas,
fruta seca, bananas, sésamo, centeno y/o arroz.
La materia prima puede ser en forma de una masa
comprendiendo ingredientes finamente divididos (p. ej. harina) con
agua. El tratamiento enzimático puede ser hecho mezclando
(amasando) la enzima en la masa y opcionalmente dejando que la
enzima actúe. La enzima puede ser añadida en forma de una solución
acuosa, un polvo, un granulado o polvo aglomerado. La masa puede
ser conformada en formas deseadas, p. ej. formando hojas,
cortándola y/o por extrusión.
La materia prima puede también estar en forma de
piezas vegetales intactas, p. ej. rodajas u otras piezas de patata,
fruta o bananas, frutos secos enteros, granos enteros etc. El
tratamiento enzimático puede comprender sumergir las piezas de
vegetal en una solución enzimática acuosa y opcionalmente aplicar
infusión de vacío. Las piezas intactas pueden opcionalmente ser
blanqueadas por inmersión en agua caliente, p. ej. a
70-100ºC, bien antes o después del tratamiento
enzimático.
La materia prima puede ser grano destinado a
hacer un malteado, p. ej. malteado de cebada o trigo. El
tratamiento enzimático del grano puede ser hecho antes, durante o
después del malteado (germinación).
La materia prima antes del tratamiento térmico
normalmente tiene un contenido de agua del 10-90%
en peso y es normalmente poco acídico, p. ej. tiene un pH de
5-7.
El proceso de la invención implica un
tratamiento con calor a alta temperatura hasta alcanzar un
contenido de agua final (contenido de humedad) en el producto por
debajo del 35% en peso, normalmente 1-20%;
1-10% o 2-5%. Durante el tratamiento
térmico, la temperatura en la superficie del producto puede
alcanzar 110-220ºC, p. ej.
110-170ºC o 120-160ºC.
El tratamiento con calor puede implicar freír,
particularmente freír profundamente en tri- y/o digicéridos (aceite
o grasa vegetal o animal, opcionalmente hidrogenada), p. ej. a
temperaturas de 150-180ºC. El tratamiento con calor
puede también implicar cocción en aire caliente, p. ej. a
160-310ºC o 200-250ºC durante
2-10 minutos, o calentamiento sobre una plancha
caliente. Además, el tratamiento con calor puede implicar el
desecado de malta verde.
El proceso de la invención puede ser usado para
producir un producto tratado con calor con bajo contenido de agua a
partir de materia prima conteniendo hidrato de carbono y proteína,
normalmente productos alimenticios amidáceos fritos o cocidos a
temperaturas altas. El producto tratado con calor puede ser
consumido directamente como un producto comestible o puede ser
usado como ingrediente para un tratamiento adicional para preparar
un producto comestible o potable.
Ejemplos de productos para ser consumidos
directamente son productos de patata, patatas fritas (de
aperitivo), patatas fritas, croquetas de patatas, patatas asadas,
cereales de desayuno, tostadas, muesli, galletas, galletas saladas,
productos para aperitivo, tortillas mejicanas de trigo, frutos
secos asados, galletas de arroz ("senbei" japonés),
barquillos, gofres, pasteles calientes, y panqueques.
La malta (p. ej. malta caramelizada o la llamada
malta de chocolate) suele ser adicionalmente procesada macerándola
y elaborándola para hacer cerveza.
La enzima es capaz de reaccionar con
asparragina.
La enzima se usa en una cantidad que es eficaz
para reducir la cantidad de acrilamida en el producto final. La
cantidad puede estar en el rango de 0,1-100 mg de
proteína enzimática por kg de sustancia seca, particularmente
1-10 mg/kg. La asparraginasa puede ser añadida en
una cantidad de 10-100 unidades por kg de sustancia
seca donde una unidad liberará 1 micromol de amonio de
L-asparraguina por min a pH 8,6 a 37ºC.
La asparraginasa (EC 3.5.1.1) puede ser derivada
de Aspergillus oryzae. Tiene la secuencia de aminoácidos
mostrada en SEC ID NO: 2 (opcionalmente truncada en los residuos
27-378, 30-378,
75-378 o 80-378), o una secuencia
que es al menos idéntica en el 90% (particularmente al menos 95%).
Puede ser producida usando la información genética en SEC ID NO: 1
por ejemplo, como se describe en un ejemplo.
Los inventores insertaron el gen que codifica la
asparraginasa de A. oryzae en E. coli y depositaron
el clon según las condiciones del tratado de Budapest en el DSMZ -
Deutsche Sammlung von Microorganismen und Zellkulturen GmbH,
Mascheroder Weg 1 b, D-38124 Braunschweig. El
número de depósito fue DSM 15960, depositado el 6 Octubre 2003.
La enzima y la secuencia de nucleótidos de la
invención tienen homologías a las secuencias descritas en al menos
90% o al menos 95%, p. ej. al menos 98%.
Para los objetivos de la presente invención, los
alineamientos de secuencias y el cálculo de la puntuación de
identidad se hicieron usando un alineamiento
Needleman-Wunsch (es decir alineamiento global),
útil para tanto el alineamiento de la proteína como de ADN. Las
matrices de marcado por defecto BLOSUM50 y la matriz de identidad
son usadas para los alineamientos de proteína y de ADN
respectivamente. La penalización para el primer residuo en un hueco
es -12 para proteínas y -16 para ADN, mientras la penalización para
residuos adicionales en un hueco es -2 para proteínas y -4 para ADN.
El alineamiento es del paquete FASTA versión v20u6 (W. R. Pearson y
D. J. Lipman (1988), "Improved Tools for Biological Sequence
Analisis", PNAS 85:2444-2448, y W. R. Pearson
(1990) "Rapid and Sensitive Sequence Comparison with FASTP and
FASTA", Métodos en Enzimología; 183:63-98).
El método de la invención puede comprender
además tratar la materia prima con una oxidorreductasa capaz de
reaccionar con un azúcar de reducción como sustrato. La
oxidorreductasa puede ser una oxidasa o dehidrogenasa capaz de
reaccionar con un azúcar de reducción como sustrato tal como
glucosa y maltosa.
La oxidasa puede ser una glucosa oxidasa, una
piranosa oxidasa, una hexosa oxidasa, una galactosa oxidasa (EC
1.1.3.9) o una hidrato de carbono oxidasa que tiene una actividad
más alta en maltosa que en glucosa. La glucosa oxidasa (EC 1.1.3.4)
puede ser derivada de Aspergillus Niger p. ej. teniendo la
secuencia de aminoácidos descrita en US 5094951. La hexosa oxidasa
(EC 1.1.3.5) puede ser derivada de especies de algas tales como
Iridophycus flaccidum, Chondrus crispus y Euthora
cristata. La piranosa oxidasa puede ser derivada de
Basidiomycete fungi, Peniophora gigantean, Aphyllophorales,
Phanerochaete chrysosporium, Polyporus pinsitus, Bierkandera
adusta o Phlebiopsis gigantean. La hidrato de carbono
oxidasa que tiene una actividad más alta en maltosa que en glucosa
puede ser derivada de Microdochium o Acremonium, p.
ej. de M. nivale (US 6165761), A. strictum, A.
fusidioides o A. potronii.
La dehidrogenasa puede ser glucosa dehidrogenasa
(EC 1.1.1.47, EC 1.1.99.10), galactosa deshidrogenasa (EC
1.1.1.48), D-aldohexosa dehidrogenasa (EC 1.1.1.118,
EC 1.1.1.119), celobiosa dehidrogenasa (EC 1.1.5.1, p. ej. de
Humicola insolens), fructosa dehidrogenasa (EC 1.1.99.11, EC
1.1.1.124, EC 1.1.99.11), aldehído deshidrogenasa (EC 1.2.1.3, EC
1.2.1.4, EC 1.2.1.5). Otro ejemplo es
glucosa-fructosa oxidorreductasa (EC
1.1.99.28).
La oxidorreductasa se usa en una cantidad que es
eficaz para reducir la cantidad de acrilamida en el producto final.
Para la glucosa oxidasa, la cantidad puede estar en el rango de
50-20,000 (p. ej. 100-10,000 o
1,000-5,000) GODU/kg de sustancia seca en la
materia prima. Una GODU es la cantidad de enzima que forma 1
\mumol de peróxido de hidrógeno por minuto a 30ºC, pH 5,6 (tampón
de acetato) con glucosa 16,2 gil (90 mM) como sustrato usando un
período de incubación de 20 min. Para otras enzimas, la
dosificación puede ser encontrada de forma similar analizando con el
sustrato apropiado.
- 11 g MgSO_{4}\cdot7H_{2}O
- 1 g KH_{2}PO_{4}
- 2 g Ácido cítrico, monohidrato
- 30 g maltodextrina
- 6 g K_{3}PO_{4}\cdot3H_{2}O
- 0,5 g extracto de levadura
- 0,5 ml solución de metales traza
- 1 ml Plurónico PE 6100 (BASF, Ludwigshafen, Alemania)
- Los componentes son mezclados en un litro de agua destilada y repartidos en frascos, añadiendo 250 mg de CaCO3 a cada porción de 150 ml.
\vskip1.000000\baselineskip
El medio es esterilizado en un autoclave. Tras
el enfriamiento se añade lo siguiente a 1 litro de medio:
- 23 ml 50% p/v (NH_{4})_{2} HPO_{4}, filtro esterilizado
- 33 ml 20% ácido láctico, filtro esterilizado
\vskip1.000000\baselineskip
- 6,8 g ZnCl_{2}
- 2,5 g CUSO_{4}-5H_{2}O
- 0,24 g NiCl_{2}\cdot6H_{2}O
- 13,9 g FeSO_{4}\cdot7H_{2}O
- 8,45 g MnSO_{4}-H_{2}O
- 3 g Ácido cítrico, monohidrato
Los componentes son mezclados en un litro de
agua destilada.
\vskip1.000000\baselineskip
- 50 mM tampón Tris, pH 8.6
- 189 mM Solución de L-Asparraguina
- 1,5 M Ácido tricloroacético (ATC)
- Reactivo de Nessler, Aldrich Stock No. 34,514-8 (Sigma-Aldrich, St. Louis, Mo. USA)
- Asparraginasa, Sigma Stock No. A4887 (Sigma-Aldrich, St. Louis, Mo. USA)
\vskip1.000000\baselineskip
- 500 micro-l tampón
- 100 micro-l Solución de L-asparraguina
- 350 micro-l agua
- son mezclados y equilibrados a 37ºC.
- se añaden 100 micro-l de solución enzimática y las reacciones son incubadas a 37ºC durante 30 minutos.
\vskip1.000000\baselineskip
Las reacciones son detenidas colocándolas en
hielo y añadiendo 50 micro-l de 1,5 M ATC.
Las muestras son mezcladas y centrifugadas
durante 2 minutos a 20,000 g.
\vskip1.000000\baselineskip
Se mezclan 50 micro-l de la
reacción enzimática con 100 micro-l de agua y 50
micro-l de reactivo de Nessler. La reacción es
mezclada y la absorbencia es medida a 436 nm después de 1
minuto.
\vskip1.000000\baselineskip
El concentrado de asparraginasa (Sigma A4887) es
diluido 0,2, 0,5, 1, 1,5, 2, y 2,5 U/ml.
\vskip1.000000\baselineskip
Se generaron bibliotecas de ADNc de ARNM de
Aspergillus oiyzae, se ordenaron y almacenaron en una base
de datos de ordenador como se describe en WO 00/56762.
Se comparó la secuencia péptida de asparraginasa
de Saccharomyces cerevisiae (Kim, K.-W.; Kamerud, J.Q.;
Livingston, D.M.; Roon, R.J., (1988) Asparraginasa II de
Saccharomyces cerevisiae. Caracterización del gen ASP3. J. Biol.
Chem. 263:11948), con traducciones de las secuencias de ADNc
parcial de Aspergillus oryzae usando el programa TFASTXY ,
versión 3.2t07 (Pearson et al. Genomics (1997)
46:24-36). Se identificó una secuencia de A.
oryzae traducida como teniendo una identidad del 52% para
asparraginasa de levadura a través de un recubrimiento de 165
aminoácidos. Se determinó la secuencia completa del inserto de ADNc
del clon correspondiente (depositado como DSM 15960) y se presentó
como SEC ID NO: 1, y el péptido traducido de esta secuencia, AoASP,
es presentado como SEC ID NO: 2. Esta secuencia fue usada para
designar cebadores para la amplificación PCR del gen de codificación
AoASP de DSM 15960, con sitios de restricción apropiados añadidos a
las extremidades del cebador para facilitar la subclonación del
producto PCR (cebadores AoASP7 y AoASP8, SEC ID Nos: 14 y 15). La
amplificación PCR fue realizada usando Extensor
Hi-Fidelity PCR Master Mix (ABgene, Surrey, U.K.)
siguiendo las instrucciones del fabricante y usando una temperatura
de anelación de 55ºC para los primeros 5 ciclos y 65ºC para un
ciclo adicional y un tiempo de extensión de 1,5 minutos.
El fragmento de PCR fue restringido con
BamHI y HindIII y clonado en el vector de expresión
Aspergillus pMStr57 usando técnicas estándares. El vector de
expresión pMStr57 contiene los mismos elementos que pCaHj483 (WO
98/00529), con modificaciones menores hechas al promotor NA2 de
Aspergillus como se describe para el vector pMT2188 en WO
01/12794, y tiene secuencias para la selección y propagación en
E. coli, y selección y expresión en Aspergillus.
Específicamente, la selección en Aspergillus es facilitada
por el gen amdS de Aspergillus nidulans, que permite
el uso de acetamida como única fuente de nitrógeno. La expresión en
Aspergillus es mediada por un promotor (NA2) de amilasa II
neutra modificada de Aspergillus Niger que es fundido en la
secuencia líder 5' del gen de codificación de triosa fosfato
isomerasa (tpi) de Aspergillus nidulans, y el terminador del
gen de codificación de amiloglucosidasa de Aspergillus
Niger. El gen de codificación de asparraginasa del constructo de
expresión de Aspergillus resultante, pMStr90, fue
secuenciado y la secuencia coincidía completamente con aquella
determinada previamente para el inserto de DSM 15960.
La Cepa de Aspergillus oryzae BECh2 (WO
00/39322) fue transformada con pMStr9O usando técnicas estándares
(Christensen, T. et al., (1988), Biotecnología 6,
1419-1422). Los transformantes fueron cultivados en
medio DAP2C-1 agitado a 200 rpm a 30ºC y la
expresión de AoASP fue controlada por SDS-PAGE y
midiendo la actividad enzimática.
\vskip1.000000\baselineskip
El caldo de cultivo del ejemplo precedente fue
centrifugado (20000 x g; 20 min) y los sobrenadantes fueron
cuidadosamente decantados de los precipitados. Los sobrenadantes
combinados fueron filtrados a través de una placa Seitz EKS para
eliminar el resto de las células huéspedes de Aspergillus. El
producto filtrado por EKS fue transferido a 10 mM tris/HCl, pH 8 en
una columna sephadex G25 y aplicado a una columna Q sefarosa HP
equilibrada en el mismo tampón. Después del lavado de la columna Q
sefarosa HP extensivamente con el tampón de equilibrado, la
asparraginasa fue eluida con un gradiente lineal de NaCl (0
\rightarrow 0,5 M) en el mismo tampón. Se analizó la actividad de
asparraginasa de las fracciones de la columna (usando el tampón
Universal pH 6,0) y se agruparon las fracciones con actividad. Se
añadió sulfato de amonio a la agrupación a 2,0 M de concentración
final y la agrupación fue aplicada a una columna Phenyl Toyopearl S
equilibrada en 20 mM de ácido succínico; 2,0 M
(NH_{4})_{2}SO_{4}, pH 6,0. Después del lavado de la
columna de fenilo extensivamente con el tampón de equilibrado, la
enzima fue eluida con un gradiente lineal
(NH_{4})_{2}SO_{4} (2,0 \rightarrow OM) en el mismo
tampón. Se analizó de nuevo la actividad de la asparraginasa en las
fracciones de la columna y se analizaron adicionalmente las
fracciones activas por SDS-PAGE. Las fracciones que
se juzgaron que sólo contenía la asparraginasa, fueron agrupadas
como la preparación purificada y fue usada para una caracterización
adicional. La asparraginasa purificada fue hetereogéneamente
glicosilada juzgado a partir del Gel de SDS-PAGE
teñido con Coomassie y, además, la secuenciación de
N-terminal de la preparación reveló que la
preparación contenía formas de asparraginasa diferentes, ya que se
hallaron cuatro N-terminales diferentes empezando en
los aminoácidos A27, S30, G75 y A80 respectivamente de la SEC ID
NO: 2. No obstante, la secuenciación de N-terminal
también indicó que la preparación purificada fue relativamente pura
pues no se hallaron otras secuencias de N-terminal
por el análisis.
\vskip1.000000\baselineskip
La asparraginasa purificada del ejemplo
precedente fue usada para la caracterización.
Se usó un ensayo enzimático acoplado. La
Asparraginasa fue incubada con asparragina y el amonio liberado fue
determinado con un equipo de amonio de Boehringer Mannheim (cat.
no. 1 112 732) basado en glutamato deshidrogenasa y oxidación de
NADH a NAD^{+} (puede ser medida como una reducción en A375). Por
lo tanto la reducción en absorbencia a 375 nm fue tomada como una
medida de actividad asparraginasa.
\vskip1.000000\baselineskip
Se colocaron 450 micro-l de
sustrato de asparragina en hielo en un tubo de Eppendorf. Se
añadieron 50 micro-l de una muestra de asparraginasa
(diluida en 0.01% Tritón X-100). El ensayo fue
iniciado transfiriendo el tubo de Eppendorf a un termomezclador
Eppendorf, que fue configurado a la temperatura de ensayo. El tubo
fue incubado durante 15 minutos en el termomezclador Eppendorf a su
velocidad de agitación máxima (1400 rpm). La incubación fue
detenida transfiriendo el tubo de nuevo al baño de hielo y
añadiendo 500 micro-l de reactivo de detención. El
tubo fue sometido a movimiento vorticial y centrifugado brevemente
en una centrífuga enfriada con hielo para precipitar las proteínas
en el tubo. La cantidad de amonio liberado por la enzima fue medida
por el procedimiento siguiente: se transfirieron 20
micro-l de sobrenadante a una placa de
microtitulación; se añadieron 200 micro-l de
reactivo de amonio A y se leyó A375 (A375 (inicial)). Luego se
añadieron 50 micro-l de reactivo de amonio B y
después de 10 minutos a temperatura ambiente la placa fue leída de
nuevo (A375 (final)). A375 (inicial) - A375 (final) fue una medida
de actividad asparraginasa. Se incluyó un tampón ciego en el ensayo
(en vez de enzima) y la reducción en A375 en el tampón ciego fue
restada de las muestras enzimáticas.
\vskip1.000000\baselineskip
El ensayo de asparraginasa arriba fue usado para
obtener a actividad según el perfil de pH, la estabilidad según el
perfil de pH al igual que la actividad según el perfil de
temperatura a pH 7,0. Para la estabilidad según el perfil de pH la
asparraginasa fue diluida 7x en los tampones Universales e incubada
durante 2 horas a 37ºC. Tras la incubación las muestras de
asparraginasa fueron transferidas a un pH neutro, antes de ensayar
la actividad residual, por dilución en el tampón Universal a pH
7.
\newpage
Los resultados para la actividad según el perfil
de pH a 37ºC fueron los siguientes, con respecto a la actividad
residual después de 2 horas a pH 7,0 y 5ºC:
Los resultados para la estabilidad según el
perfil de pH (actividad residual después de 2 horas a 37ºC) fueron
los siguientes:
Los resultados para el perfil de actividad según
la temperatura (a pH 7,0) fueron los siguientes:
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip1.000000\baselineskip
El peso molecular relativo determinado por
SDS-PAGE fue visto como una banda ancha (una
mancha) a Mr = 40-65 kDa.
La secuenciación de N-terminal
mostró cuatro terminales diferentes, correspondiendo a los residuos
27-37, 30-40, 75-85
y 80-91 de la SEC ID NO: 2; respectivamente.
\vskip1.000000\baselineskip
Se preparó asparraginasa de A. oryzae
teniendo la secuencia de aminoácidos mostrada en la SEC ID NO: 2 y
se purificó como en los ejemplos 1-2 y se añadió en
varias dosificaciones a patatas fritas hechas de 40 g de agua, 52,2
g de escamas de patata deshidratada, 5,8 g de almidón de patata y 2
g de sal.
La harina y los ingredientes secos fueron
mezclados durante 30 seg. La sal y la enzima fueron disueltas en el
agua, y la solución fue ajustada a 30ºC. La solución fue añadida a
la harina. La masa fue adicionalmente mezclada durante 15 min. La
masa mezclada fue colocada en una bolsa de plástico cerrada y
dejada reposar durante 15 min a temperatura ambiente.
La masa fue luego inicialmente comprimida
durante 60 seg en una prensa para masa.
Se extendió la masa en hojas y se dobló en un
rodillo para pasta hasta obtener masa de 5 x 10 mm. La masa fue
luego pasada por un rodillo y dejada reposar durante 30 min en una
bolsa de plástico a temperatura ambiente. Se extendió adicionalmente
la masa en hojas con un espesor de hoja final de aprox 1.2 mm.
La hoja fue cortada en cuadrados de aprox 3 x 5
cm.
Las hojas fueron colocadas en un cesto de freír,
colocadas en un baño de aceite y fritas durante 45 seg a 180ºC. El
cesto fue mantenido en un ángulo de 45º hasta que dejó de gotear.
Se retiraron los productos del cesto y se dejaron enfriar en papel
absorbente seco.
\newpage
Las patatas fritas fueron homogenizadas y se
analizó la acrilamida. Los resultados fueron los siguientes:
Los resultados demuestran que el tratamiento de
asparraginasa es eficaz para reducir el contenido de acrilamida en
patatas fritas, que la reducción de acrilamida depende claramente
de la dosificación y que el contenido de acrilamida puede ser
reducido a un nivel muy bajo.
\vskip1.000000\baselineskip
Se prepararon patatas fritas como sigue con
adición de sistemas enzimáticos que son capaces de reaccionar en
asparragina, como se indica abajo.
\vskip1.000000\baselineskip
Agua corriente | 40 g |
Escamas de patata deshidratada | 52,2 g |
Almidón de patata | 5,8 g |
Sal | 2 g |
\vskip1.000000\baselineskip
Se mezclaron las escamas de patata y almidón de
patata durante 30 seg en un mezclador a velocidad 5. La sal y la
enzima son disueltas en el agua. La solución es ajustada a 30ºC +/-
1ºC. Se para el mezclador y se añade toda la solución de sal/enzima
a la harina. La masa es adicionalmente mezclada durante 15 min.
Se coloca la masa en una bolsa de plástico, se
cierra la bolsa y se deja reposar la masa durante 15 min a
temperatura ambiente.
La masa es luego inicialmente comprimida durante
60 seg en una prensa para masa.
La masa es extendida en hojas y plegada en una
máquina de rodillo de pasta hasta obtener masa de aprox. 5 x 10 mm.
La masa es luego pasada alrededor de un rodillo y la masa es dejada
reposar durante 30 min en una bolsa de plástico a temperatura
ambiente. La masa es adicionalmente preparada en hojas con un
espesor de hoja final de aprox 1,2 mm.
Se corta la hoja en cuadrados de aprox 3 x 5
cm.
Las hojas son colocadas en un cesto de freír,
colocadas en el baño de aceite y fritas durante 60 seg a 180ºC. Se
sujeta el cesto en un ángulo de 45º y se deja drenar el producto
hasta que el aceite deje de gotear. Se retiran los productos del
cesto y se dejan enfriar en papel absorbente seco.
\newpage
Los resultados del análisis de acrilamida fueron
los siguientes:
Los resultados demuestran que todos los sistemas
de enzima evaluados son eficaces para reducir el contenido de
acrilamida de patatas fritas.
\vskip1.000000\baselineskip
Esta lista de referencias citadas por el
solicitante fue recopilada exclusivamente para la información del
lector y no forma parte del documento de patente europea. La misma
ha sido confeccionada con la mayor diligencia; la OEP sin embargo
no asume responsabilidad alguna por eventuales errores u
omisiones.
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<110> Novozymes A/S
\vskip0.400000\baselineskip
<120> Método de Preparación de un Producto
Comestible
\vskip0.400000\baselineskip
<130> 10347-WO
\vskip0.400000\baselineskip
<160> 15
\vskip0.400000\baselineskip
<170> Versión PatentIn 3.2
\vskip0.400000\baselineskip
<210> 1
\vskip0.400000\baselineskip
<211> 1303
\vskip0.400000\baselineskip
<212> ADN
\vskip0.400000\baselineskip
<213> Aspergillus oryzae
\vskip0.400000\baselineskip
<220>
\vskip0.400000\baselineskip
<221> CDS
\vskip0.400000\baselineskip
<222> (49)..(1182)
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip0.400000\baselineskip
<400> 1
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip0.400000\baselineskip
<210> 2
\vskip0.400000\baselineskip
<211> 378
\vskip0.400000\baselineskip
<212> PRT
\vskip0.400000\baselineskip
<213> Aspergillus oryzae
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip0.400000\baselineskip
<400> 2
\vskip1.000000\baselineskip
Claims (10)
1. Polipéptido teniendo actividad asparraginasa
y teniendo una secuencia de aminoácidos que es al menos idéntica en
el 90% a la SEC ID NO: 2 (opcionalmente truncada en los residuos
27-378, 30-378,
75-378 ó 80-378).
2. Polipéptido según la reivindicación 1 con una
secuencia de aminoácidos que es al menos idéntica en el 95% a la
SEC ID No: 2 (opcionalmente truncada en los residuos 27- 378,
30-378, 75-378 ó
80-378).
3. Polinucleótido que codifica el polipéptido de
la reivindicación precedente.
4. Polinucleótido que codifica una asparraginasa
y que comprende una secuencia de nucleótidos que es al menos
idéntica en el 90% a las secuencias de codificación de la SEC ID
NO: 1.
5. Método para preparar un producto tratado con
calor, que comprende las fases secuenciales de:
- a)
- proveer una materia prima que comprende hidrato de carbono, proteína y agua
- b)
- tratar la materia prima con un polipéptido según cualquier reivindicación 1 ó 2, y
- c)
- tratar con calor hasta alcanzar un contenido de agua final por debajo del 35% en peso.
6. Método según la reivindicación 5 que además
comprende tratar la materia prima con una oxidorreductasa capaz de
reaccionar con un azúcar de reducción como sustrato.
7. Método según la reivindicación 6 donde la
oxidorreductasa capaz de reaccionar con un azúcar de reducción como
sustrato es una glucosa oxidasa una piranosa oxidasa una hexosa
oxidasa una galactosa oxidasa (EC 1.1.3.9) o un hidrato de carbono
oxidasa teniendo una actividad más alta en maltosa que en
glucosa.
8. Método de cualquiera de las reivindicaciones
5-7 donde la materia prima está en forma de masa y
el tratamiento enzimático comprende mezclar la enzima en la masa y
opcionalmente mantenerla.
9. Método de cualquiera de las reivindicaciones
5-8 donde la materia prima comprende piezas de
vegetal intactas y el tratamiento enzimático comprende sumergir las
piezas de vegetal en una solución acuosa de la enzima.
10. Método de cualquiera de reivindicaciones
5-9 donde la materia prima comprende un producto de
patata.
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