ES2267205T5 - Biopulido continuo de tejidos que contienen celulosa. - Google Patents

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Abstract

Método para tratar un tejido con celulosa, dicho método comprendiendo (a) la puesta en contacto del tejido con una solución a granel acuosa con un pH entre 4 y 12 que comprende una celulasa, donde dicha celulasa carece de un dominio de unión a la celulosa funcional, y (b) el sometimiento del tejido contactado a una temperatura superior a 65ºC, donde dichas fases de puesta en contacto y sometimiento ocurren consecutivamente o simultáneamente y donde dicho tejido tratado presenta al menos una propiedad mejorada de biopulido seleccionada del grupo que consiste en: nota de frisado, tacto, y apariencia, respecto a un tejido no tratado.

Description

Biopulido continuo de tejidos que contienen celulosa.
Campo de la invención
La presente invención se refiere a métodos para tratar tejidos que contienen celulosa para conseguir un mejor tacto del tejido, apariencia y resistencia al frisado, particularmente usando procesos de biopulido continuos o semicontinuos.
Antecedentes de la invención
Muchos de los tejidos que contienen celulosa recién fabricados tienen un tacto que es más bien duro y rígido a menos que éstos sean tratados con componentes de acabado. Además, la superficie del tejido no tiene apariencia homogénea debido a pequeñas fibras rizadas que sobresalen de su superficie. Además, después de un periodo relativamente corto de uso, aparece un frisado en la superficie del tejido, dándole un aspecto sin atractivo y gastado. Por estas razones, uno de los objetivos principales de la industria textil es mejorar el tacto, apariencia y resistencia al frisado del tejido. No obstante, sólo se ha conseguido un éxito parcial.
Se puede obtener un alto grado de suavidad y alisado del tejido usando hilos finos, es decir, con un denier bajo, en el momento del tejido. No obstante, el coste resultante es alto cuando la salida del telar se reduce proporcionalmente con respecto al diámetro del hilo de la trama.
Una vía menos cara de asegurar un tacto del tejido suave y liso es impregnar el tejido acabado con un agente suavizante, normalmente un compuesto tensioactivo, catiónico, a veces a base de silicona. No obstante, este tratamiento no elimina el frisado ni los rizos. Además, el tejido queda con un tacto algo grasiento y no es resistente al lavado y su absorbencia de la humedad es con frecuencia considerablemente reducida.
Un método químico es entrecruzar las fibras para reducir la fibrilación (Nicolai et al, 1996, Textile Res. J. 66(9) 575-580). No obstante, este método causa una reducción en la tenacidad de la fibra.
Otro método conocido para obtener un tejido suave y liso consiste en tratar los tejidos celulósicos con celulasas. Véase, Bazin et Al., "Enzymatic Bio-Polishing of Cellulosic Fabric", presentado en el 58º Congreso de la Asociación de químicos e Industria Textil en Mulhouse, Francia (Octubre 25,1991) y Asferg et al., "Softening and polishing of cotton fabrics by cellulase treatment", ITB Dyeing/Printing/Finishing (Febrero 1990). El tratamiento con celulasa de la superficie del tejido mejora la calidad del tejido en cuanto al tacto, apariencia y resistencia al frisado. Los efectos más importantes son menos rizos y frisado, brillo/lustre aumentado, tacto del tejido mejorado, suavidad duradera aumentada, y absorbencia de agua mejorada. A estos efectos se les hace referencia como efectos de biopulido. Las condiciones particulares que son utilizadas son importantes para determinar los resultados del tratamiento.
Muchos procesos requieren exponer el tejido a agitación mecánica para obtener resultados del biopulido satisfactorios. Véase, por ejemplo, WO 9320278; Cavaco-Paulo et al. (1994, Biocatatysis 10:353-360); y Cavaco-Paulo et al. (1996, Textile Res. J. 66;287-294). No obstante, bajo algunas condiciones, se observa también una pérdida de peso y una pérdida de resistencia significantes.
Unos métodos actuales de biopulido con celulasa son principalmente los procesos discontinuos. Los procesos continuos o semicontinuos normales tales como pad-steamer/J-box no se usan porque no proporcionan una acción mecánica elevada y usan sólo volúmenes pequeños de solución y por ello resultan en un biopulido insuficiente y/o desigual. Por ejemplo, un biopulido no uniforme puede resultar del uso de un complejo de celulasa, en parte porque las ce-
lulasas diferentes presentan afinidades diferentes a la celulosa y por lo tanto se unen diferencialmente por el tejido.
WO 96/17994 concierne un método para obtener un textil celulósico con tendencia reducida al frisado que usa una celulasa capaz de realizar una hidrólisis parcial de la superficie de la fibra.
Así, en la técnica hay una necesidad de métodos de biopulido eficaces que puedan ser usados en los procesos continuos o semicontinuos convencionales.
Resumen de la invención
La presente invención proporciona un método para tratar un tejido con celulosa según la reivindicación 1. Preferiblemente, el método adicionalmente comprende, después de la fase (a), la eliminación del tejido contactado por el dominio de la solución a granel. En las formas de realización preferidas, el tejido es puesto en contacto con la solución a granel durante menos de aproximadamente 5 minutos, más preferiblemente, durante menos de aproximadamente 1 minuto.
En las formas de realización preferidas, los métodos de la invención suponen una mejora en la nota de frisado de al menos aproximadamente 0.25; más preferiblemente, al menos aproximadamente 0.5; simultáneamente y en la que dicho tejido tratad exhibe al menos una propiedad de biopulido mejorada seleccionada del grupo 20 que consiste en: nota de frisado, tacto, y apariencia, relativo a y más preferiblemente, al menos aproximadamente 1.0.
Las celulasas son preferiblemente enzimas que presentan actividad celulasa termoestable. Normalmente, la solución a granel contiene menos de aproximadamente 200 CMCU/ml de actividad celulasa, preferiblemente menos de aproximadamente 100 CMCU/ml, y más preferiblemente, menos de aproximadamente 50 CMCU/ml.
En otros aspectos, la invención proporciona métodos de biopulido y coloración combinados, o de biopulido y descrudado combinados. En estas formas de realización, la solución acuosa con la cual el tejido es puesto en contacto contiene, además de la celulasa, otros componentes apropiados tales como, p. ej., tintes y compuestos auxiliares.
Descripción detallada de la invención
La presente invención proporciona métodos de biopulido que realzan la calidad de los tejidos celulósicos.
El biopulido según se utiliza en este caso se refiere a un tratamiento que está dirigido a mejorar las propiedades siguientes: tacto del tejido, apariencia, y resistencia al frisado. Los métodos permiten una acción uniforme por la(las) celulasa(s) en el tejido y resultan en mejoras apreciables en una o más de estas propiedades, mientras que se minimiza la pérdida de peso del tejido y/o la resistencia del tejido y se obvia la necesidad de agitación mecánica. La presente invención minimiza la pérdida de celulasa de la solución acuosa por medio de la adsorción al tejido, y de ese modo permite el uso de un equipamiento convencional en la industria textil continuo. Los métodos de la invención pueden también ser combinados con procesos tales como la preparación química alcalina, la coloración del tejido, la impresión, y el acabado, de ese modo ofreciendo una flexibilidad aumentada en la producción textil. Además, el uso simultáneo de otras enzimas, tales como, p. ej., la lipasa, la proteasa, las hemicelulasas, y/o las pectinasas, permite la eliminación simultánea de materiales celulósicos y no celulósicos. Finalmente, los métodos de la invención pueden reducir la formación de pelusas durante una posterior costura y lavado doméstico de tejidos tratados según la invención.
Los tejidos celulósicos según se utilizan en este caso comprenden tanto estructuras tejidas como de punto hechas de fibras celulósicas, incluyendo, sin limitación, algodón, lino, ramio, cáñamo, yute, rayón/viscosa, Tencel/liocel, o sus mezclas, al igual que tejidos de mezclas de fibras celulósicas y otras fibras naturales y/o artificiales tales como, p. ej., lana, seda, poliéster, nilón, y similares.
Un aparato continuo según se utiliza en este caso se refiere, sin limitación, a un equipamiento convencional tal como, p. ej., cajas de lavado de pad-steamer o cajas de pad-J, donde el tejido es humedecido por contacto con una solución a granel, y, una vez pasada a través de ésta, ya no está en contacto directo con la solución a granel. Este se distingue del equipamiento en el que el tejido está en contacto continuo con una solución a granel en todo el tratamiento (métodos discontinuos batch). En un aparato discontinuo, la proporción líquido:tejido (peso de la solución usada por peso de tejido) es generalmente superior a aproximadamente el 400%, en comparación con una absorción de humedad (peso de solución absorbida por peso de tejido) de entre aproximadamente 50% y aproximadamente 150% en un aparato continuo. Será entendido que la presente invención comprende el uso de cualquier configuración o aparato donde el tejido está sólo expuesto a la solución a granel durante un periodo breve con respecto al tiempo de tratamiento total, con o sin fulardado para eliminar la solución en exceso del tejido.
"Temperatura elevada" según se utiliza en este caso se refiere a temperaturas por encima de aproximadamente 70ºC, y más preferiblemente por encima de aproximadamente 90ºC.
Celulasas
En la práctica de la presente invención, un tejido celulósico es puesto en contacto con la celulasa que carece de un dominio de unión a la celulosa funcional. Una celulasa o enzima celulolítica es una enzima que hidroliza celulosa, incluyendo, sin limitación, la 1,4-\beta-D-glucan celobiohidrolasa (EC 3.2.1.91), endo-\beta-1,4-D-glucan-4-glucanohidrolasa (EC 3.2.1.4), y \beta-glucosidasa (EC 3.2.1.21). La actividad enzimática de la celulosa (expresada como unidades de endoglucanasa o CMCU) está normalmente determinada incubando una enzima con carboximetilcelulosa (CMC) a pH 7.5 durante 20 min, tras lo cual la formación de azúcares de reducción es determinada usando la reacción de ácido p-hidroxibenzoico-hidrazida (PHBAH) (Lever, 1972, Anal. Biochem. 47:273-279, con la modificación consistente en la adición de 5 g de tartrato potásico de sodio además de 1.5 g de PHBAH).
El uso de enzimas con una afinidad más alta a la celulosa es desventajoso en un aparato continuo, puesto que resulta en (a) adsorción no uniforme de la enzima al tejido y (b) pérdida de la enzima de la solución a granel por adsorción al tejido.
La celulasa carece de un dominio de unión a la celulosa funcional (CBD), bien intrínsecamente o bien después de la modificación de la secuencia de la celulasa. Los CBDs son secuencias peptídicas que confieren una unión de alta afinidad a celulosa, incluyendo, sin limitación, las secuencias definidas por Peter Tomme et al. en "Cellulose-Binding Domains: Classification and Properties" en Enzymatic Degradation of Insoluble Carbohydrates. John N. Saddler y Michael H. Penner (Eds.), ACS Symposium Series. No. 618, 1996. Tomme et al- clasificaron más de 120 dominios de unión a la celulosa en diez familias (designadas I-X), e identificaron los CBDs en varias enzimas tales como celulasas, xilanasas, mananasas, arabinofuranosidasas, acetil esterasas y quitinasas, así como en proteínas de unión a polisacáridos no hidrolíticas.
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Según la invención, un tejido que ha sido puesto en contacto con una celulasa carente de un dominio de unión a la celulosa funcional es también expuesto a altas temperaturas. En consecuencia, las celulasas usadas en la práctica de la invención son preferiblemente termoestables, es decir, presentan una actividad enzimática de la celulasa óptima a una temperatura de al menos 65ºC, más preferiblemente al menos aproximadamente 75ºC y más preferiblemente al menos aproximadamente 85ºC. Cualquier celulasa carente de un CBD funcional puede ser usada en la práctica de la invención, siempre que exhiba al menos aproximadamente el 20% de su actividad enzimática máxima a unas temperaturas por encima de aproximadamente 65ºC. Preferiblemente, la celulasa muestra al menos aproximadamente el 50% de su actividad máxima a una temperatura de aproximadamente 65ºC.
Ejemplos no limitativos de las celulasas útiles en la práctica de la presente invención incluyen la celulasa de Pyrococcus cuya secuencia está representada en la SEC ID NO:1 y la celulasa de Dicryoglomus cuya secuencia está representada en la SEC ID NO:2. Otras celulasas adecuadas incluyen, sin limitación, las celulasas derivadas de las celulasas termofílicas siguientes, que han sido modificadas en caso de necesidad de manera que carezcan de un CBD funcional: \beta-glucosidasa de Pyrococcus furiosus (Kengen et Al., 1993, Eur. J. Biochem. 213:305); exoglucanasa de Thermotoga sp. (Ruttersmith et Al., 1991, Chem. J. 277:887); celulasas de Thermotoga maritima (Bronnenmeier et Al, 1995, Appl. Environ. Microbiol. 61:1399; Microbiology 142:2532,1996); \beta-glucosidasa de Thermotoga maritima (Gabelsberger et al., 1993, FEMS Microbiol. Lett. 109:131); endoglucanasa B de Thermotoga neapolitania (Bok et al., 1994, ACS Symp. Ser. 566: 54); endoglucanasa de Arqueobacterias (WO 97/44361); endoglucanasa de Acidothermus cellulolyticus (WO 96/02551); celulasa de Rhodothermus marinus (Hreggvidsson et Al., 1996, Environ. Microbiol. 62:3047); y una exocelulasa/endocelulasa de Caldocellum saccharolyticum (Saul, Nuc. Acids Res. 17:439, 1989).
Las celulasas pueden ser obtenidas a partir de su célula de origen o de un organismo recombinante que ha sido programado para sintetizar la celulasa de un gen heterólogo. Preferiblemente, las celulasas son enzimas monocomponentes, es decir, son polipéptidos individuales con una actividad enzimática definida que no están sintetizados como parte de un complejo multicomponente que presenta múltiples actividades enzimáticas. Las celulasas pueden ser recuperadas por procedimientos convencionales incluyendo, pero sin limitarse a, centrifugación, filtración, secado por pulverización, evaporación, o precipitación. Según se utiliza en este caso, celulasa "purificada" o "aislada" es una celulasa que ha sido tratada para eliminar material sin celulasa derivado de la célula en la que se sintetizó que podría interferir con su actividad enzimática. Si la celulasa es segregada en el medio de cultivo, la purificación puede comprender la separación del medio de cultivo de la biomasa por centrifugación, filtración, o precipitación, usando métodos convencionales. De forma alternativa, la celulasa puede ser liberada de la célula huésped por ruptura celular y separación de la biomasa. En algunos casos, una purificación adicional puede ser conseguida por los métodos de purificación de proteínas convencionales, incluyendo, sin limitación, la precipitación de sulfato amónico; extracción ácida o caotrópica; intercambio iónico, filtro molecular, y cromatografía hidrofóbica, incluyendo FPLC y HPLC; isoelectroenfoque preparatorio; y electroforesis en gel de poliacrilamida preparatoria. De forma alternativa, la purificación puede conseguirse usando la cromatografía de afinidad, incluyendo la cromatografía por inmunoafinidad. Por ejemplo, las celulasas híbridas recombinantes pueden ser usadas con una secuencia de aminoácidos adicional que sirve como una afinidad "tag", que facilita la purificación usando una matriz de fase sólida apropiada.
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Otros componentes
En algunas formas de realización de la invención, la solución a granel que contiene la celulasa carente de un CBD funcional también comprende otros componentes, incluyendo sin limitación otras enzimas, al igual que uno o más de tensioactivos, blanqueadores, agentes antiespumantes, sistemas constructores, y similares, que realzan el proceso de biopulido y/o proporcionan efectos superiores relacionados con, p. ej., la teñibilidad y/o la humectabilidad. La solución acuosa puede también contener agentes colorantes.
Unas enzimas adecuadas para el uso en la presente invención incluyen sin limitación:
Enzimas que digieren la pectina: las enzimas que digieren la pectina adecuadas (algunas de ellas identificadas por sus números de clasificación enzimática conforme a las recomendaciones (1992) de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBBM)) incluyen, sin limitación, las enzimas degradadoras de la pectina tales como la pectato liasa, la pectina liasa, la pectina metilesterasa, la poligalacturonasa (3.2.1.15), y la ramnogalacturonasa (WO 92/19728).
Hemicelulasas: las hemicelulasas adecuadas incluyen sin limitación la endo-arabinanasa (3.2.1.99, Rombouts et al., Carb. Polymers 9:25,1988), arabinofuranosidasa, endo-\beta-1,4-galactanasa, endo-xilanasa (3.2.1.8), mananasa, y xiloglucanasa.
Amilasas: las amilasas adecuadas incluyen \alpha-amilasas (\alpha-1,4 glucan-4-glucanohidrolasa, EC 3.2.1.1), incluyendo, sin limitación, las \alpha-amilasas de Bacillus (que en el contexto presente se denominan "\alpha-amilasas tipo Termamyl"), incluyendo la \alpha-amilasa de B. licheniformis, B. amyloliquefaciens, y B. stearothermophilus. Las \alpha-amilasas comercialmente disponibles tipo Termamyl de B. licheniformis son Optitherm® y Takatherm® (disponibles por Solvay), Maxamyl® (disponibles por Gist-brocades/Genencor), Spezym AA® (disponible por Genencor), y Keistase® (disponible por Daiwa). Las \alpha-amilasas distintas del tipo Termamyl incluyen, sin limitación, elementos de la familia de \alpha-amilasa tipo Fungamyl.
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Proteasas: las proteasas adecuadas incluyen las de origen animal, vegetal o microbiano, preferiblemente de origen microbiano. La proteasa puede ser una serina proteasa o una metaloproteinasa, preferiblemente una proteasa alcalina microbiana o una proteasa tipo tripsina. Ejemplos de proteasas incluyen aminopeptidasas, incluyendo la prolil aminopeptidasa (3.4.11.5), X-pro aminopeptidasa (3.4.11.9), leucil-aminopeptidasa bacteriana (3.4.11.10), aminopeptidasa termofílica (3.4.11.12), lisil aminopeptidasa (3.4.11.15), triptofanil aminopeptidasa (3.4.11.17), y metionil aminopeptidasa (3.4.11.18); serina endopeptidasas, incluyendo la quimotripsina (3.4.21.1), tripsina (3.4.21.4), cucumisina (3.4.21.25), braquiurina (3.4.21.32), cerevisina (3.4.21.48) y subtilisina (3.4.21.62); cisteína endopeptidasas, incluyendo papaína (3.4.22.2), ficaína (3.4.22.3), quimopapaína (3.4.22.6), asclepaína (3.4.22.7), actinidaína (3.4.22.14), caricaína (3.4.22.30) y ananaína (3.4.22.31); endopeptidasas aspárticas, incluyendo pepsina A (3.4.23.1), aspergilopepsina I (3.4.23.18), penicillopepsina (3.4.23.20) y sacaropepsina (3.4.23.25); y metaloendopeptidasas, incluida la Bacilolisina (3.4.24.28).
Ejemplos no limitativos de subtilisinas incluyen subtilisina BPN', subtilisina amilosacarítica, subtilisina 168, subtilisina mesentericopeptidasa, subtilisina Carlsberg, subtilisina DY, subtilisina 309, subtilisina 147, termitasa, aqualisina, proteasa PB92 de Bacillus, proteinasa K, proteasa TW7, y proteasa TW3.
Las proteasas comercialmente disponibles incluyen Alcalase^{TM}, Savinase^{TM}, Primase^{TM}, Duralase^{TM}, Esperase^{TM}, y Kannase^{TM} (Novo Nordisk A/S), Maxatase^{TM}, Maxacal^{TM}, Maxapem^{TM}, Properase^{TM}, Purafect^{TM}, Purafect OxP^{TM}, FN2^{TM}, y FN3^{TM} (Genencor International Inc.).
También se contemplan para el uso en la presente invención las variantes de la proteasa, tales como las descritas en EP 130.756 (Genentech), EP 214.435 (Henkel), WO 87/04461 (Amgen), WO 87/05050 (Genex), EP 251.446 (Genencor), EP 260.105 (Genencor), Thomas et al., (1985), Nature 318:375-376, Thomas et al., (1987), J. Mol. Biol., 193, pp. 803-813, Russel et al., (1987), Nature 328:496-500, WO 88/08028 (Genex), WO 88/08033 (Amgen), WO 89/06279 (Novo Nordisk A/S), WO 91/00345 (Novo Nordisk A/S), EP 525 610 (Solvay) y WO 94/02618 (Gist-Brocades N.V.).
La actividad de las proteasas puede ser determinada como se describe en "Methods of Enzymatic Analysis", tercera edición, 1984, Verlag Chemie, Weinheim, vol. 5.
Lipasas: las lipasas adecuadas (también denominadas hidrolasas del éster carboxílico) incluyen aquellas de origen bacteriano o micótico, incluyendo las triacilglicerol lipasas (3.1.1.3) y fosfolipasa A2. (3.1.1.4.). Las lipasas para el uso en la presente invención incluyen, sin limitación, lipasas de Humicola (sinónimo de Thermomyces), tal como de H. lanuginosa (T. lanuginosus) como se describe en EP 258 068 y EP 305 216 o de H. insolens como se describe en WO 96/13580; una lipasa de Pseudomonas, tal como de P. alcaligenes o P. pseudoalcaligenes (EP 218 272), P. cepacia (EP 331 376), P. stutzeri (GB 1.372.034), P. fluorescens, Pseudomonas sp. cepa SD 705 (WO 95/06720 y WO 96/27002), P. wisconsinensis (WO 96/12012); una lipasa de Bacillus, así como de B. subtilis (Dartois et al., Biochem. Biophys. Acta, 1131: 253-360, 1993), B. stearothermophilus (JP 64/744992) o B. pumilus (WO 91/16422). Otros ejemplos son variantes de lipasa tales como las descritas en WO 92/05249, WO 94/01541, EP 407 225, EP 260 105, WO 95/35381, WO 96/00292, WO 95/30744, WO 94/25578, WO 95/14783, WO 95/22615, WO 97/04079 y WO 97/07202. Las enzimas de lipasa preferidas comercialmente disponibles incluyen Lipolase^{TM} y Lipolase Ultra^{TM}, Lipozyme^{TM}, Palatase^{TM}, Novozym^{TM}435, y Lecitase^{TM} (todas disponibles por novo Nordisk A/S). La actividad de la lipasa puede ser determinada como se describe en "Methods of Enzymatic Analysis", tercera edición, 1984, Verlag Chemie, Weinhein, vol. 4.
Preferiblemente, las enzimas son derivadas de microorganismos alcalofílicos y/o presentan actividad enzimática a temperaturas elevadas. Las enzimas pueden ser aisladas de su célula de origen o pueden ser producidas de forma recombinante, y pueden ser modificadas químicamente o genéticamente. Normalmente, las enzimas son incorporadas en la solución acuosa a un nivel desde aproximadamente 0,0001% hasta aproximadamente 1% de proteína enzimática en peso de la composición, más preferiblemente desde aproximadamente 0,001% hasta aproximadamente 0,5% y más preferiblemente de 0,01% a 0,2%. Será entendido que la cantidad de unidades de actividad enzimática para cada enzima adicional para usar en los métodos de la presente invención junto con una celulasa particular puede ser fácilmente determinada usando ensayos convencionales.
Agentes tensioactivos adecuados para el uso en la práctica de la presente invención incluyen, sin limitación, tensioactivos no iónicos (Patente estadounidense nº. 4.565.647); aniónicos; catiónicos; y bipolares (Patente estadounidense nº. 3.929.678); que están normalmente presentes en una concentración de entre aproximadamente 0,002% hasta aproximadamente 3% en peso, preferiblemente desde aproximadamente 0,02% hasta aproximadamente 2% en peso. Los agentes tensioactivos aniónicos incluyen, sin limitación, alquilbencenosulfonato lineal, \alpha-olefinsulfonato, alquil sulfato (sulfato de alcohol graso), alcohol etoxisulfato, alcanosulfonato secundario, metil éster de alfa-sulfo ácido graso, ácido alquil o alquenilsuccínico, y jabón. Agentes tensioactivos no iónicos incluyen, sin limitación, alcohol etoxilato, nonilfenol etoxilato, alquilpoliglicósido, alquildimetilaminaóxido, monoetanolamida de ácido graso etoxilada, monoetanolamida de ácido graso, polihidroxi alquil amida de ácido graso, y derivados N-acilo, N-alquilo de glucosamina ("glucamidas").
Los sistemas constructores incluyen, sin limitación, aluminosilicatos, silicatos, policarboxilatos y ácidos grasos, agentes quelantes tales como tetraacetato de etilenodiamina, aminopolifosfonatos, particularmente etilenodiamina de ácido tetrametileno fosfónico, y dietilentriamina de ácido pentametilenofosfónico, que se incluyen a una concentración de entre aproximadamente 5% a 80% en peso, preferiblemente entre aproximadamente 5% y aproximadamente 30% en peso.
Los sistemas blanqueadores pueden comprender un agente oxidante tal como peróxido de hidrógeno, perborato, peracetato, o percarbonato, que puede ser combinado con un activador del blanqueamiento formador de perácido tal como tetraacetiletilenodiamina o nonanoiloxibencenosulfonato. De forma alternativa, el sistema blanqueador puede comprender peroxiácidos, p. ej., del tipo amida, imida, o sulfona.
Los agentes antiespumantes incluyen sin limitación siliconas (Patente estadounidense nº. 3.933.672; DC-544 (Dow Corning), que están normalmente incluidos a una concentración de entre aproximadamente 0,01% y aproximadamente 1% en peso.
Las composiciones pueden también contener agentes de supensión de la suciedad, agentes de liberación de la suciedad, abrillantadores ópticos, abrasivos, y/o bactericidas, como los conocidos de forma convencional en la técnica.
Los agentes colorantes incluyen, sin limitación, los tintes descritos en Shores (ed.), Cellulosic Dyeing, 1995 (Society of Dyers and Colorists, Alden Press, Oxford).
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Métodos de biopulido
La presente invención proporciona métodos para biopulir el tejido que comprende (a) la puesta en contacto de un tejido celulósico, en un aparato continuo, con una solución acuosa comprendiendo al menos una celulasa que carece de un dominio de unión a la celulosa funcional y (b) el sometimiento del tejido contactado a una temperatura elevada. La fase de puesta en contacto conlleva la exposición del tejido durante un tiempo relativamente breve (normalmente, durante menos de 5 min) a una solución a granel conteniendo la enzima, tras lo cual el tejido puede ser fulardado para eliminar la solución en exceso. Esto resulta en una absorción de humedad (expresada como peso de solución: peso de tejido x 100) de entre aproximadamente el 50 y aproximadamente el 200%, preferiblemente entre aproximadamente el 50 y aproximadamente el 130%. Las fases de puesta en contacto y sometimiento pueden ser realizadas simultáneamente (es decir, poniendo en contacto el tejido con la solución a granel mientras que se calienta) o consecutivamente (es decir, primero poniendo en contacto el tejido con la solución a granel; opcionalmente eliminando la solución en exceso; y, posteriormente, sometiendo el tejido húmedo a temperatura elevada).
Para conseguir un biopulido eficaz, la concentración de enzima en la solución acuosa (CMCU/ml), la temperatura a la que el tejido es sometido, y el período de incubación total, variará, dependiendo de:
(i)
la naturaleza del tejido;
(ii)
la celulasa particular usada;
(iii)
el pH de la solución;
(iv)
el tiempo durante el cual el tejido es contactado con la solución a granel; y
(v)
la presencia de otros componentes en la solución acuosa.
La determinación de la concentración enzimática adecuada para ser usada, al igual que la optimización de otras variables, puede ser conseguida usando sólo una experimentación rutinaria estableciendo una matriz de condiciones y evaluando los puntos diferentes en la matriz. Por ejemplo, se pueden variar la concentración enzimática, la temperatura a la que la puesta en contacto se produce, y el tiempo de contacto, tras lo cual la resultante fibra o tela es evaluada en cuanto a (a) las propiedades de biopulido, el tacto del tejido, la apariencia, y la resistencia al frisado, y, opcionalmente, (b) la pérdida potencial en resistencia y/o peso del tejido.
El tacto y apariencia del tejido son evaluados por una prueba de panel, usando una puntuación de 1-3 (de peor a mejor).
El frisado puede ser medido usando cualquier método convencional, tal como, p. ej., según el protocolo de la American Society for Testing and Materials ASTM D 4970-89, usando un probador de abrasión y frisado Martindale (James H. Heal & Co, Reino Unido). En este método, el frisado es evaluado visualmente en una escala de 1 a 5, en la que 1 significa un frisado severo y 5 significa ningún frisado.
La resistencia del tejido es medida usando cualquier método convencional, tal como, p. ej., según el protocolo ASTM D 3786-87, usando un probador Mullen Burst (Model C, B.F. Perkins, Chicopee MA).
En la práctica de la invención, las condiciones son seleccionadas donde propiedades de biopulido, particularmente el frisado, muestra mejoras sobre controles no tratados, pero donde la pérdida de resistencia del tejido es mínima. Preferiblemente, un aumento de la nota de frisado de al menos aproximadamente 0.25 es observado, más preferiblemente al menos aproximadamente 0.5, y más preferiblemente al menos aproximadamente 1.0. Preferiblemente, la pérdida de resistencia del tejido es inferior a aproximadamente el 20%, más preferiblemente inferior aproximadamente al 10%, y más preferiblemente inferior aproximadamente al 5%.
Normalmente, la solución a granel contiene una celulasa carente de un CBD funcional a una concentración inferior a aproximadamente 200 CMCU/ml, más preferiblemente inferior a aproximadamente 100 CMCU/ml, y más preferiblemente inferior a aproximadamente 50 CMCU/ml; a una temperatura de al menos aproximadamente 70ºC, preferiblemente al menos aproximadamente 75ºC, y más preferiblemente al menos aproximadamente 85ºC; y a un pH de entre aproximadamente 4 y 12, preferiblemente entre aproximadamente 5 y 10, y más preferiblemente entre aproximadamente 7 y 10.
Métodos combinatorios: la presente invención también comprende métodos combinatorios donde el biopulido se realiza simultáneamente con descrudado y/o coloración. En estas formas de realización, la solución a granel acuosa también contiene otros componentes, incluyendo sin limitación las enzimas descritas aquí, al igual que otros componentes, tales como, p. ej., tintes (incluyendo sin limitación tintes reactivos, tintes directos, tintes al azufre, y tintes a la tina) y auxiliares colorantes. Véase Shore (ed.), Cellulosic Dyeing, 1995 (Society of Dyers and Colorists, Alden Press, Oxford). El tejido contactado es luego sometido a una temperatura elevada, que resulta en una coloración simultánea o descrudado y biopulido.
Los ejemplos siguientes están previstos como ilustraciones no limitativas de la presente invención.
Ejemplo 1 Biopulido usando la celulasa de Dictyoglomus
El siguiente experimento fue realizado para evaluar la capacidad de biopulido de la celulasa de Dictyoglomus en un aparato continuo.
Métodos
El tejido usado fue Knitted Fabric 460 (Test Fabrics Inc.), que es 100% algodón entrelazado blanqueado. El tejido fue cortado en piezas de 20 x 30 cm con un peso de aproximadamente 12.5 g cada una. El peso de cada muestra fue determinado después del acondicionamiento durante al menos 24 horas a 65 \pm 2% de humedad relativa y 21 \pm 2ºC (70 \pm 3ºF).
La celulasa comprendía el dominio catalítico de celulasa de Dictyoglomus (cuya secuencia está mostrada en la SEC ID NO:2) que fue formulada en 15 mM de fosfato sódico. El pH y la concentración enzimática fueron tal y como se muestra en la Tabla 1 más abajo.
Las muestras fueron puestas en contacto con soluciones enzimáticas durante menos de 45 segundos y luego fulardadas a través de un fulard, tras lo cual éstas fueron pesadas y colgadas inmediatamente en un Mathis a vapor (tipo PSA-HTF) (Werner Mathis USA Inc. Concord, NC). El porcentaje de solución en el tejido (% absorción de humedad) y proporción de actividad celulasa para el tejido están mostrados en la Tabla 1. Las muestras de tejido fueron tratadas a 90ºC y el 100% de humedad relativa durante 90 minutos. Todas las muestras fueron luego transferidas y enjuagadas en agua desionizada durante al menos 5 minutos, tras lo cual fueron secadas al aire. Finalmente, las muestras fueron acondicionadas a 65 \pm 2% de humedad relativa y 21 \pm 2ºC (70 \pm 3ºF) de temperatura durante al menos 24 horas antes de la evaluación.
La resistencia del tejido fue medida en un probador modelo C de Mullen Burst según ASTM D3786-87: Método de ensayo estándar para la determinación de la resistencia hidráulica al estallido de textiles tejidos y no tejidos - Método de ensayo de diafragma de resistencia al estallido. Los resultados se presentan como el promedio de al menos 8 mediciones. La nota de frisado fue medida según ASTM D 4970-89: Método de ensayo estándar para la determinación de la resistencia al frisado y otros cambios en la superficie relacionados de textiles (Método de ensayo bajo presión de Martindale). Después de 500 revoluciones, se evaluó el frisado en el tejido visualmente contra una escala estándar de 1 a 5, donde 1 indica un frisado muy severo y 5 no indica ningún frisado. Los resultados se presentan como el promedio de al menos dos mediciones.
Resultados
Los resultados están mostrados en la tabla 1 abajo y en la figura 1. Al aumentar la concentración enzimática, se observó un aumento correspondiente en la nota de frisado. El aumento en la resistencia al frisado es superior a pH 8.1 que a pH 6.0. En las condiciones indicadas de concentración enzimática y pH, el método de la invención resulta en una pérdida de resistencia del tejido mínima (pérdida inferior al 5% a pH 6.0 y pérdida no detectable a pH 8.1). Un frisado constante en la superficie también indicaba que el tejido había sido expuesto uniformemente a la celulasa.
Estos resultados demuestran que el biopulido del tejido de algodón con la celulasa de Digtyoglomus mejora la resistencia al frisado del tejido sin una pérdida de resistencia significativamente detectable.
TABLA 1
1
Ejemplo 2 Biopulido usando celulasa de Pyrococcus
El siguiente experimento fue realizado para evaluar la capacidad de biopulido de la celulasa de Dictyoglomus en un aparato continuo.
El biopulido se efectuó esencialmente como se describe en el ejemplo 1, con la excepción de que el tampón usado consistió en 9.53 g de tetraborato de sodio decahidrato disuelto en 2.5 l de agua desionizada y ajustado a pH 9.2, y la celulasa fue derivada de Pyrococcus (cuya secuencia está representada en la SEC ID NO: 1).
Métodos
Las muestras fueron fulardadas y tratadas como se describe en el ejemplo 1. La absorción de humedad del tejido fue del 94%. El tejido fue tratado durante 90 min a pH 9.2, 90ºC, y humedad relativa al 100%. Los procedimientos de aclarado, secado, evaluación fueron iguales a los del Ejemplo 1 excepto porque la nota de frisado fue evaluada después de 125 revoluciones.
Resultados
Ninguna pérdida de resistencia estadísticamente significante fue detectada en ninguna de las muestras tratadas con celulasa al compararse con controles que no fueron expuestos a enzimas. En cambio, la nota de frisado aumenta conforme aumenta la actividad enzimática (Figura 2). Estos resultados indicaron que las celulasas de Pyroccocus son útiles para el biopulido, mientras que provocan una pequeña pérdida de resistencia del tejido en un aparato Pad Steamer. También se consiguió una mejor apariencia y tacto del tejido.
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Ejemplo 3 Tratamientos combinatorios
Los experimentos siguientes fueron realizados para evaluar los métodos de la presente invención durante el descrudado y biopulido combinados.
Métodos
El tejido usado fue Fabric 4600, que es 100% tejido de algodón sin lavar ni blanquear. La preparación del tejido y el tampón fueron iguales a los que se describe en el Ejemplo 2 arriba.
La solución a granel contenía: (a) la celulasa de Pyroccucus descrita en el Ejemplo 2 arriba, a una concentración de 6.12 CMCU/ml y 4.9 CMCU/g de tejido; y (b) la pectato liasa termoestable a una concentración de 1.93 mv-mol/ml/min. Las muestras fueron fulardadas y tratadas como se describe en el Ejemplo 1. La absorción de humedad del tejido fue del 80%. Las condiciones de tratamiento fueron pH 9.2, 90ºC, humedad relativa (RH) al 100%, y el tratamiento duró 90 min.
Los procedimientos de aclarado, secado, evaluación son los mismos que los que se describe en el ejemplo 1 arriba. La velocidad de humedecimiento fue evaluada según el método de prueba de AATCC. Una gota de agua de una bureta de 1 cm de alto fue permitida caer sobre la superficie tensa de una muestra de tejido. El tiempo para la desaparición del agua de la superficie del tejido fue registrado como tiempo de humedecimiento. Ocho mediciones en cada muestra fueron realizadas y promediadas.
Resultados
Resistencia al frisado del tejido mejorada después del tratamiento con celulasa o bien del tratamiento combinado con celulasa y pectinasa (Tabla 2). Además, el promedio de tiempo de humedecimiento también disminuyó significativamente con respecto a los controles tratados sin enzima (tabla 3). Estos resultados indicaron que los métodos de la invención pueden ser usados para el biopulido y descrudado combinados.
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TABLA 2
2
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TABLA 3
3
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Referencias citadas en la descripción Esta lista de referencias citada por el solicitante ha sido recopilada exclusivamente para la información del lector. No forma parte del documento de patente europea. La misma ha sido confeccionada con la mayor diligencia; la OEP sin embargo no asume responsabilidad alguna por eventuales errores u omisiones. Documentos de Patente citados en la descripción
\bullet WO 9320278 A [0007]
\bullet WO 9617994 A [0009]
\bullet WO 9744361 A [0024]
\bullet WO 9602551 A [0024]
\bullet WO 9219728 A [0028]
\bullet EP 130756 A, Genentech [0034]
\bullet EP 214435 A, Henkel [0034]
\bullet WO 8704461 A, Amgen [0034]
\bullet WO 8705050 A, Genex [0034]
\bullet EP 251446 A, Genencor [0034]
\bullet EP 260105 A, Genencor [0034] [0036]
\bullet WO 8808028 A, Genex [0034]
\bullet WO 8808033 A, Amgen [0034]
\bullet WO 8906279 A, Nove Nordisk A/S [0034]
\bullet WO 9100345 A, Nove Nordisk A/S [0034]
\bullet EP 525610 A, Solvay [0034]
\bullet WO 9402618 A, Gist-Brocades N.V. [0034]
\bullet EP 258068 A [0036]
\bullet EP 305216 A [0036]
\bullet WO 9613580 A [0036]
\bullet EP 218272 A [0036]
Bibliografía distinta de Patentes citada en la descripción
\bulletNicolai et al. Textile Res. J., 1996, vol. 66 (9), 575-580 [0005]
\bulletBazin et al. Enzymatic Bio-Polishing of Cellulosic Fabric. 58th Congress of the Association of Chemists and the Textile Industry in Mulhouse, 25 October 1991 [0006]
\bulletAsferg et al. Softening and polishing of cotton fabrics by cellulase treatment. ITB Dyeing/Printing/Finishing, February 1990 [0006]
\bulletCavaco-Paulo et al. Biocatatysis, 1994, vol. 10, 353-360 [0007]
\bulletCavaco-Paulo et al. Textile Res. J., 1996, vol. 66, 287-294 [0007]
\bulletLever. Anal. Biochem., 1972, vol. 47, 273-279 [0020]
\bulletKengen et al. Eur. J. Biochem., 1993, vol. 213, 305 [0024]
\bulletRuttersmith et al. Biochem. J., 1991, vol. 277, 887 [0024]
\bulletBronnenmeier et al. Appl. Environ. Microbiol., 1995, vol. 61, 1399 [0024]
\bullet EP 331376 A [0036]
\bullet GB 1372034 A [0036]
\bullet WO 9506720 A [0036]
\bullet WO 9627002 A [0036]
\bullet WO 9612012 A [0036]
\bullet JP 64744992 B [0036]
\bullet WO 9116422 A [0036]
\bullet WO 9205249 A [0036]
\bullet WO 9401541 A [0036]
\bullet EP 407225 A [0036]
\bullet WO 9535381 A [0036]
\bullet WO 9600292 A [0036]
\bullet WO 9530744 A [0036]
\bullet WO 9425578 A [0036]
\bullet WO 9514783 A [0036]
\bullet WO 9522615 A [0036]
\bullet WO 9704079 A [0036]
\bullet WO 9707202 A [0036]
\bullet US 4565647 A [0038]
\bullet US 3929678 A [0038]
\bullet US 3933672 A [0041]
\bulletMicrobiology, 1996, vol. 142, 2532 [0024]
\bulletGabelsberger et al. FEMS Microbiol. Lett., 1993, vol. 109, 131 [0024]
\bulletBok et al. ACS Symp. Ser., 1994, vol. 566, 54 [0024]
\bulletHreggvidsson et al. Environ. Microbiol., 1996, vol. 62, 3047 [0024]
\bulletSaul. Nuc. Acids Res., 1989, vol. 17, 439 [0024]
\bulletThomas et al. Nature, 1985, vol. 318, 375-376 [0034]
\bulletThomas et al. J. Mol. Biol., 1987, vol. 193, 803-813 [0034]
\bulletRussel et al. Nature, 1987, vol. 328, 496-500 [0034]
\bullet Methods of Enzymatic Analysis. Verlag Chemie, 1984, vol. 5 [0035]
\bulletDartois et al. Biochem. Biophys. Acta, 1993, vol. 1131, 253-360 [0036]
\bullet Methods of Enzymatic Analysis. Verlag Chemie, 1984, vol. 4 [0036]
\bullet Cellulosic Dyeing,. Alden Press, 1995 [0043]
<110> Liu, Jiyin
\hskip1cm
Condon, Brian
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\vskip0.400000\baselineskip
<120> Biopulido continuo de tejidos que contienen celulosa con celulasas termofílicas
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<130> 5464.204-WO
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<150> 60/068,274
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<151> 1997-12-19
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<160> 2
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\vskip0.400000\baselineskip
<170> FastSEQ para versión 3.0 de Windows
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<210> 1
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<211> 319
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<212> PRT
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<213> Escherichia coli
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<400> 1
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4
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<210> 2
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<211> 288
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<212> PRT
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<213> Dictyoglomus sp.
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<400> 2
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5

Claims (8)

1. Método de biopulido de un tejido que contiene celulosa en un proceso continuo, dicho método comprendiendo
(a) la puesta en contacto del tejido con una solución a granel acuosa con un pH entre 4 y 12 que comprende una celulasa, donde dicha celulasa carece de un dominio de unión a la celulosa funcional, y
(b) el sometimiento del tejido contactado a una temperatura superior a 70ºC,
donde dichas fases de puesta en contacto y sometimiento ocurren consecutivamente o simultáneamente y donde dicho tejido tratado presenta al menos una propiedad mejorada de biopulido seleccionada del grupo que consiste en: nota de frisado, tacto, y apariencia, respecto a un tejido no tratado.
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2. Método según se define en la reivindicación 1, comprendiendo además, después de la fase (a), la eliminación de dicho tejido contactado de dicha solución a granel.
3. Método según se define en la reivindicación 1, donde el tejido con celulosa comprende una fibra celulósica seleccionada del grupo que se compone de algodón, lino, ramio, cáñamo, yute, rayón, liocel, y combinaciones de cualquiera de los anteriores entre sí o con una fibra no celulósica.
4. Método según se define en la reivindicación 1, donde la celulasa es una enzima monocomponente.
5. Método según se define en la reivindicación 1, donde la solución a granel contiene menos de 200 CMCU/ml de actividad celulasa.
6. Método según se define en la reivindicación 1, donde el pH de la solución acuosa es entre 5 y 10.
7. Método según se define en la reivindicación 1, donde dicha solución a granel adicional comprende una enzima seleccionada del grupo que consiste en proteasas, lipasas, amilasas, enzimas que digieren pectina, y hemicelulasas.
8. Método según se define en la reivindicación 1, donde dicha solución a granel adicional comprende un colorante y/o un compuesto colorante auxiliar y donde dicho método resulta en la coloración de dicho tejido.
ES98964010T 1997-12-19 1998-12-17 Biopulido continuo de tejidos que contienen celulosa. Expired - Lifetime ES2267205T5 (es)

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BR (1) BR9813800A (es)
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DE (1) DE69834952D1 (es)
ES (1) ES2267205T5 (es)
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TR (1) TR200001925T2 (es)
WO (1) WO1999032708A1 (es)

Families Citing this family (22)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6685748B1 (en) 1999-12-23 2004-02-03 Genencor International, Inc. Enzymatic bleaching of natural non-cotton cellulosic fibers
DE60027200T2 (de) * 1999-12-23 2007-06-14 Genencor International, Inc., Palo Alto Enzymatisches bleichen natürlicher nicht-baumwolle enthaltender fasern
GB0001388D0 (en) * 2000-01-22 2000-03-08 Coats Viyella Clothing Limited Textile treatment
US7112429B2 (en) * 2001-07-28 2006-09-26 Midwest Research Institute Thermal tolerant mannanase from acidothermus cellulolyticus
US7393673B2 (en) 2001-07-28 2008-07-01 Midwest Research Institute Thermal tolerant exoglucanase from Acidothermus cellulolyticus
US7059993B2 (en) 2001-07-28 2006-06-13 Midwest Research Institute Thermal tolerant cellulase from Acidothermus cellulolyticus
US7364890B2 (en) * 2001-07-28 2008-04-29 Midwest Research Institute Thermal tolerant avicelase from Acidothermus cellulolyticus
CN1196831C (zh) * 2001-11-21 2005-04-13 简琼国际有限公司 一种衣物制成品的染色工艺
KR100525049B1 (ko) * 2003-08-21 2005-11-01 장병곤 마직물 직조 방법
EP1712673A1 (en) * 2005-04-04 2006-10-18 Basf Aktiengesellschaft Process for treating non-dyed textile
AR056298A1 (es) * 2005-04-04 2007-10-03 Basf Ag Procedimiento para tratar textiles no tenidos
KR100693384B1 (ko) * 2005-06-24 2007-03-09 한양대학교 산학협력단 폴리락틱애시드 섬유의 정련방법
SG148934A1 (en) * 2007-06-11 2009-01-29 Novozymes As A process for combined biopolishing and bleach clean-up
KR100950694B1 (ko) 2008-01-08 2010-03-31 한국섬유기술연구소 표면 처리법에 의한 셀룰로스 직·편성물의 필링방지 가공방법
CN101713149B (zh) * 2009-05-13 2011-11-02 上海龙之杰企业发展有限公司 一种麻纱及麻类布料的生物酶后整理工艺
JP2011157680A (ja) * 2011-04-28 2011-08-18 Rakuto Kasei Industrial Co Ltd 好熱性エンドグルカナーゼを用いた繊維処理剤及び繊維の処理方法
KR101321526B1 (ko) 2012-04-05 2013-10-28 (재)한국섬유소재연구소 효소를 이용한 면섬유제품의 염색가공방법
JP7075762B2 (ja) * 2018-01-10 2022-05-26 エア・ウォーター・プラントエンジニアリング株式会社 超低温容器
CN110331601B (zh) * 2019-08-05 2021-11-12 绍兴海通印染有限公司 一种机织人棉布印花工艺
CN111826966A (zh) * 2020-06-30 2020-10-27 湖南工程学院 一种利用纤维素酶改善棉针织物毛羽的方法
KR102152232B1 (ko) * 2020-07-06 2020-09-04 주식회사 성신양행 소취 능력이 향상된 친환경 항균 섬유 및 그 제조 방법
CN115323793A (zh) * 2022-09-13 2022-11-11 罗莱生活科技股份有限公司 一种抗起球的莫代尔纤维处理方法

Family Cites Families (17)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DK187280A (da) 1980-04-30 1981-10-31 Novo Industri As Ruhedsreducerende middel til et fuldvaskemiddel fuldvaskemiddel og fuldvaskemetode
US5536655A (en) * 1989-09-26 1996-07-16 Midwest Research Institute Gene coding for the E1 endoglucanase
US5110735A (en) * 1989-09-26 1992-05-05 Midwest Research Institute Thermostable purified endoglucanase from thermophilic bacterium acidothermus cellulolyticus
WO1993005226A1 (en) 1991-08-29 1993-03-18 University Of British Columbia Method for modification of polysaccharide fibres
WO1993020278A1 (en) * 1992-04-06 1993-10-14 Novo Nordisk A/S A process for defuzzing and depilling cellulosic fabrics
US5466601A (en) * 1992-04-10 1995-11-14 Exxon Chemical Patents Inc. Selectively removing embedded lint precursors with cellulase
EP0670866A4 (en) * 1992-11-30 1998-04-29 Novo Nordisk As METHOD FOR TREATING CELLULOSE TISSUES WITH CELLULASES.
WO1994023113A1 (en) 1993-03-30 1994-10-13 Genencor International, Inc. Method for reducing lint generation during treatment of cotton-containing and non-cotton-containing cellulosic fabrics
DE69534513T2 (de) 1994-03-08 2006-07-27 Novozymes A/S Neuartige alkalische zellulasen
JPH10509776A (ja) * 1994-12-05 1998-09-22 ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ 毛玉形成しにくい性質を有する編織布を得る方法
DE19515072A1 (de) * 1995-04-28 1996-10-31 Cognis Bio Umwelt Cellulasehaltiges Waschmittel
US5789228A (en) 1996-05-22 1998-08-04 Diversa Corporation Endoglucanases
WO1998024965A1 (en) * 1996-12-04 1998-06-11 Novo Nordisk Biochem North America, Inc. Alkaline enzyme scouring of cotton textiles
BR9713780A (pt) 1996-12-20 2000-03-21 Novo Nordisk As Preparação de enzima, constructo de dna, vetor de expressão recombinante, célula compreendendo um conte, processo de produção de uma enzima possuindo atividade de endoglucanase, enzima isolada, cultura biológica isolada substancialmente pura, e, uso da enzima ou da preparação de enzima
JP3532577B2 (ja) * 1997-01-31 2004-05-31 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 熱安定性エンド−β−1,4−グルカナーゼ
US5866407A (en) * 1997-03-18 1999-02-02 Iogen Corporation Method and enzyme mixture for improved depilling of cotton goods
WO2005001036A2 (en) 2003-05-29 2005-01-06 Genencor International, Inc. Novel trichoderma genes

Also Published As

Publication number Publication date
JP2001527167A (ja) 2001-12-25
JP4503827B2 (ja) 2010-07-14
PL341512A1 (en) 2001-04-23
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US6126698A (en) 2000-10-03
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KR20010033266A (ko) 2001-04-25
WO1999032708A1 (en) 1999-07-01
CA2315528C (en) 2009-04-21
TR200001925T2 (tr) 2000-11-21
EP1047827B2 (en) 2010-10-13
KR100549704B1 (ko) 2006-02-08
ES2267205T3 (es) 2007-03-01
CA2315528A1 (en) 1999-07-01

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