EP4079833A1 - Konzentrierte fliessfähige waschmittelzubereitung mit verbesserten eigenschaften - Google Patents

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Publication number
EP4079833A1
EP4079833A1 EP22164885.0A EP22164885A EP4079833A1 EP 4079833 A1 EP4079833 A1 EP 4079833A1 EP 22164885 A EP22164885 A EP 22164885A EP 4079833 A1 EP4079833 A1 EP 4079833A1
Authority
EP
European Patent Office
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weight
detergent
preparation
detergent preparation
formula
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Pending
Application number
EP22164885.0A
Other languages
English (en)
French (fr)
Inventor
Inga Kerstin Vockenroth
Barbara Busch
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Henkel AG and Co KGaA
Original Assignee
Henkel AG and Co KGaA
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Henkel AG and Co KGaA filed Critical Henkel AG and Co KGaA
Publication of EP4079833A1 publication Critical patent/EP4079833A1/de
Pending legal-status Critical Current

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    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D1/00—Detergent compositions based essentially on surface-active compounds; Use of these compounds as a detergent
    • C11D1/02—Anionic compounds
    • C11D1/12—Sulfonic acids or sulfuric acid esters; Salts thereof
    • C11D1/22—Sulfonic acids or sulfuric acid esters; Salts thereof derived from aromatic compounds
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D17/00—Detergent materials or soaps characterised by their shape or physical properties
    • C11D17/0039—Coated compositions or coated components in the compositions, (micro)capsules
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
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    • C11D17/041—Compositions releasably affixed on a substrate or incorporated into a dispensing means
    • C11D17/042—Water soluble or water disintegrable containers or substrates containing cleaning compositions or additives for cleaning compositions
    • C11D17/043—Liquid or thixotropic (gel) compositions
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
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    • C11D17/06—Powder; Flakes; Free-flowing mixtures; Sheets
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
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    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38636—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing enzymes other than protease, amylase, lipase, cellulase, oxidase or reductase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
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    • C11D2111/00—Cleaning compositions characterised by the objects to be cleaned; Cleaning compositions characterised by non-standard cleaning or washing processes
    • C11D2111/10—Objects to be cleaned
    • C11D2111/12—Soft surfaces, e.g. textile

Definitions

  • the present invention relates to a detergent preparation based on surfactants and enzymes. Furthermore, the application relates to detergent portion units which comprise this detergent preparation and a method for washing textiles using the detergent preparation or the detergent portion unit.
  • a trend that is relevant for the production of these foil bags is the miniaturization of these foil bags.
  • the background to this development in addition to greater consumer acceptance due to simplified handling, are sustainability aspects in particular, for example in relation to transport volumes and costs and the amount of packaging used.
  • the concentration of modern detergents usually affects their optical and rheological properties, affects the storage stability of these detergents and can affect their cleaning performance, especially when the high concentration of active ingredients leads to intolerance.
  • the European patent EP 2 254 979 B1 describes solid textile detergents with a small proportion of linear alkylbenzene sulfonic acid, which can also contain pectinases in addition to other enzymes.
  • liquid textile detergents with a high water content which, in addition to small amounts of linear alkylbenzene sulfonic acid, also contain pectinase.
  • the application was based on the object of providing optically attractive, concentrated, free-flowing detergent preparations which can be produced in a simple and efficient manner, have a good shelf life and are distinguished in particular by good cleaning results.
  • the detergent preparation should be able to be packaged in water-soluble sachets and be based predominantly on ingredients that can be produced at least in part from renewable raw materials.
  • the detergent preparation is flowable under standard conditions (20° C., 1013 mbar).
  • a first essential component of the detergent preparation is the C 8-18 -alkylbenzene sulfonate, which is contained in the detergent preparation in proportions by weight of 5 to 20% by weight.
  • Preferred detergent preparations contain, based on their total weight, 7 to 17% by weight, preferably 9 to 15% by weight, of C 8-18 -alkylbenzene sulfonate.
  • Preferred C 8-18 alkyl benzene sulphonates have the general formula (I), in the R' and R" are independently H or alkyl and together contain 8 to 18, preferably 9 to 15 and in particular 9 to 13 carbon atoms, and Y + is a monovalent cation or the nth part of an n-valent cation (in particular Na + ) mean.
  • the detergent preparation may contain other anionic surfactants.
  • the group of these further surfactants includes, for example, the alkyl ether sulfates, olefin sulfonates, C 12 -C 18 alkane sulfonates, ester sulfonates, alk(en)yl sulfates and mixtures thereof. Nevertheless, it has been found that the detergent preparation according to the invention achieves good washing results even without using these additional anionic surfactants.
  • the detergent preparation based on its total weight, contains less than 10% by weight, preferably less than 6% by weight and in particular less than 2 Wt .-% contains anionic surfactant from the group of alkyl ether sulfates.
  • the detergent preparation based on its total weight, in addition to the anionic surfactant from the group of C 8-18 alkyl benzene sulfonates less than 10 wt .-%, preferably less than 6 wt .-% and in particular less than 2% by weight of additional anionic surfactant.
  • fatty acids have proven advantageous for stability and cleaning performance.
  • Preferred detergent preparations therefore contain, based on their total weight, 4 to 12% by weight, preferably 6 to 10% by weight, of fatty acid.
  • Particularly preferred fatty acids are selected from the group of caprylic acid, capric acid, lauric acid, myristic acid, palmitic acid, stearic acid, oleic acid, linoleic acid and mixtures thereof.
  • the fatty acids are not assigned to the group of anionic surfactants.
  • nonionic surfactants are advantageous for the cleaning performance of the detergent preparations.
  • the proportion by weight of the nonionic surfactants in the total weight of the detergent preparation is preferably 15 to 34% by weight, preferably 18 to 30% by weight.
  • Preferred nonionic surfactants are from the group of ethoxylated primary C 8-18 alcohols, preferably the ethoxylated primary C 8-18 alcohols with a degree of alkoxylation ⁇ 4, particularly preferably the C 12-14 alcohols with 4 EO or 7 EO, the C 9-11 alcohols with 7 EO, C 13-15 alcohols with 5 EO, 7 EO or 8 EO, C 13-15 oxo alcohols with 7 EO, C 12-18 alcohols with 5 EO or 7 EO EO, in particular the C 12-18 fatty alcohols with 7 EO or the C 13-15 oxo alcohols with 7 EO.
  • nonionic surfactant and anionic surfactant in a weight ratio of 2:1 to 3:2.
  • the detergent preparation contains 0.05 to 2% by weight of a preparation of a pectinolytic enzyme as the second essential component. In preferred embodiments, the proportion by weight of this preparation in the total weight of the detergent preparation is 0.1 to 0.4% by weight.
  • the pectinolytic enzymes include enzymes with the designations pectinase, pectate lyase, pectinesterase, pectin demethoxylase, pectin methoxylase, pectin methylesterase, pectase, pectin methylesterase, pectinoesterase, pectin pectyl hydrolase, pectin endopolymerase, endopolygalacturonase, pectolase, pectin hydrolase, pectin polygalacturonase Polygalacturonase, Poly- ⁇ -1,4-galacturonide glycanohydrolase, Endogalacturonase, Endo-D-galacturonase, Galacturan 1,4- ⁇ -galacturonidase, Exopolygalacturonase, Poly(galacturonate) hydrolase, Exo-D-galacturon
  • the pectinolytic enzymes belong in particular to the enzyme classes (engl. "Enzyme Commission number") EC 3.1.1.11, EC 3.2.1.15, EC 3.2.1.67 and EC 3.2. 1.82 and consequently belong to the third of the six main classes of enzymes, the 10 hydrolases (EC.3. below to the glycosylases (EC. 3.2.-.-) and again below to the glycosidases (EC. 3.2.1.-), i.e. enzymes that O- and/or hydrolyze S-glycosyl compounds Pectinolytic enzymes are therefore particularly effective against residues on crockery containing pectic acid and/or other galacturonans and catalyze their hydrolysis.
  • pectate lyases are enzymes which catalyze the non-hydrolytic cleavage of pectate according to an endo mechanism.
  • pectinolytic enzymes examples include those under the trade names Gamanase®, Pektinex AR® , X- Pect® or Pectaway® from the company Novozymes, under the trade names Rohapect UF® , Rohapect TPL® , Rohapect PTE100® , Rohapect MPE® , Rohapect MA plus HC, Rohapect DA12L® , Rohapect 10L® , Rohapect B1L® available from AB Enzymes and under the tradename Pyrolase® from Diversa Corp., San Diego, CA, USA, enzymes and enzyme preparations.
  • an enzyme preparation includes other components such as enzyme stabilizers, carrier materials or fillers.
  • the enzyme protein usually makes up only a fraction of the total weight of the enzyme preparation.
  • Preferably used enzyme preparations contain between 0.1 and 40% by weight, preferably between 0.2 and 30% by weight, more preferably between 0.4 and 20% by weight and most preferably between 0.8 and 10% by weight % of enzyme protein.
  • an enzyme stabilizer can be included in an amount of 0.05 to 35% by weight, preferably 0.05 to 10% by weight, based on the total weight in the enzyme composition.
  • the protein concentration can be determined using known methods, for example the BCA method (bicinchoninic acid; 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid) or the Biuret method.
  • the active protein concentration is determined via a titration of the active centers using a suitable irreversible inhibitor (for proteases, for example, phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF)) and determination of the residual activity.
  • a suitable irreversible inhibitor for proteases, for example, phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF)
  • Preferred preparations of pectinolytic enzymes contain, based on their total weight, a proportion by weight of active protein of 0.1 and 40% by weight, preferably 0.2 and 30% by weight.
  • enzyme preparations are used with particular preference in the detergent preparation.
  • the proportion by weight of these further enzyme preparations in the total weight of the detergent preparation is preferably 2 to 8% by weight and in particular 3 to 6% by weight.
  • the detergent preparation according to the invention contains at least one enzyme preparation, preferably at least 3 enzyme preparations of enzymes from the group amylase, mannanase, protease, cellulase and lipase in addition to the pectinolytic enzyme preparation, in particular in addition to the pectylase preparation.
  • protease is an enzyme that cleaves peptide bonds by hydrolysis.
  • Each of the enzymes from class E.C. 3.4 is included according to the invention (comprising each of the thirteen subclasses included).
  • proteolytic activity is present according to the invention if the enzyme has proteolytic activity (EC 3.4).
  • protease activity Various types are known: the three main types are: trypsin-like, in which cleavage of the amide substrate occurs after the amino acids Arg or Lys at P1; chymotrypsin-like, with cleavage occurring after one of the hydrophobic amino acids at P1; and elastase-like, with cleavage of the amide substrate to Ala at P1.
  • a protease of the alkaline protease type from Bacillus lentus DSM 5483 or a protease sufficiently similar thereto (based on the sequence identity), which has several of these changes in combination, is particularly suitable for use in the liquid detergent preparations according to the invention and therein is advantageously improved stabilized. Advantages of using this protease thus result in particular with regard to washing performance and/or stability.
  • the detergent preparation according to the invention contains protease of the alkaline protease type from Bacillus lentus DSM 5483 or a protease sufficiently similar thereto (based on the sequence identity), which has several of these changes in combination,
  • the proportion by weight of the protease preparation in the total weight of the detergent preparation is preferably 0.5 to 5% by weight, in particular 1.0 to 4% by weight.
  • the detergent preparations contain a cellulase preparation.
  • Synonymous terms can be used for cellulases, in particular Endoglucanase, endo-1,4-beta-glucanase, carboxymethyl cellulase, endo-1,4-beta-D-glucanase, beta-1,4-glucanase, beta-1,4-endoglucan hydrolase, celludextrinase or avicelase.
  • the decisive factor in determining whether an enzyme is a cellulase within the meaning of the invention is its ability to hydrolyze 1,4- ⁇ -D-glucosidic bonds in cellulose.
  • Cellulases suitable according to the invention include, for example, fungal compositions rich in endoglucanase (EG), which are offered by the company Novozymes under the trade name Celluzyme® .
  • EG endoglucanase
  • the products Endolase ® and Carezyme ® which are also available from the company Novozymes, are based on the 50 kD EG or the 43 kD EG from Humicola insolens DSM 1800.
  • Other usable commercial products from this company are Cellusoft ® , Renozyme ® and Celluclean ® .
  • cellulases which are available from AB Enzymes, Finland, under the trade names Ecostone® and Biotouch® and which are at least partly based on the 20 kD EG from Melanocarpus.
  • Other cellulases from the company AB Enzymes are Econase ® and Ecopulp ® .
  • suitable cellulases are from Bacillus sp. CBS 670.93 and CBS 669.93, wherein the Bacillus sp. CBS 670.93 is available from the Danisco/Genencor company under the tradename Puradax® .
  • Other usable commercial products from the company Danisco/Genencor are “Genencor detergent cellulase L” and IndiAge® Neutra.
  • the proportion by weight of the cellulase preparation in the total weight of the detergent preparation is preferably 0.05 to 1% by weight, in particular 0.1 to 0.5% by weight.
  • the detergent preparation according to the invention contains at least one lipase preparation.
  • preferred lipases are selected from at least one enzyme from the group formed by triacylglycerol lipase (EC 3.1.1.3), and lipoprotein lipase (EC 3.1.1.34) and monoglyceride lipase (EC 3.1.1.23).
  • preferred lipase preparations are the commercial products marketed by Amano Pharmaceuticals under the names Lipase M- AP10® , Lipase LE® and Lipase F® (also Lipase JV® ).
  • the lipase F ® is naturally present in Rhizopus oryzae.
  • the lipase M- AP10® is naturally present in Mucor javanicus.
  • a highly preferred lipase can be obtained commercially under the trade name Lipex® from the company Novozymes (Denmark) and can be used advantageously in the detergent preparations according to the invention.
  • the lipase Lipex® 100 L is particularly preferred.
  • Preferred detergent preparations are characterized in that they contain from 0.01 to 1% by weight, in particular from 0.02 to 0.4% by weight, of lipase preparation, based on their total weight.
  • the detergent preparations according to the invention can additionally contain at least one mannanase preparation as an enzyme.
  • a mannanase catalyses the hydrolysis of 1,4-beta-D-mannosidic bonds in mannans, galactomannans, glucomannans and galactoglucomannans. According to enzyme nomenclature, said mannanases are referred to as E.C. 3.2.1.78 classified.
  • Suitable mannanases are available under the trade name Mannaway® from Novozymes.
  • the proportion by weight of the mannanase preparation in the total weight of the detergent preparation is preferably 0.01 to 0.5% by weight, in particular 0.02 to 0.2% by weight.
  • the detergent preparations preferably contain at least one amylase, in particular an ⁇ -amylase.
  • ⁇ -amylases EC 3.2.1.1
  • the ⁇ -amylases from Bacillus licheniformis, from B. amyloliquefaciens and from B. stearothermophilus and their improved further developments for use in detergents or cleaning agents can be mentioned as examples.
  • the enzyme from B. licheniformis is available from Novozymes under the trade name Termamyl® and from Genencor under the trade name Purastar® ST.
  • ⁇ -amylases are available from Novozymes under the trade names Duramyl® and Termamyl® ultra, from Genencor under the name Purastar® OxAm and from Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, as Keistase® .
  • the ⁇ -amylase from B. amyloliquefaciens is marketed by the company Novozymes under the name BAN® , and variants derived from the ⁇ -amylase from B. stearothermophilus under the names BSG® and Novamyl® , also from the company Novozymes.
  • Examples of ⁇ -amylases from other organisms are the further developments of ⁇ -amylase from Aspergillus niger and A. oryzae available under the trade name Fungamyl® from Novozymes.
  • the proportion by weight of the amylase preparation, in particular the ⁇ -amylase preparation, in the total weight of the detergent preparation is preferably 0.1 to 2% by weight, in particular 0.2 to 1% by weight.
  • Particularly preferred detergent preparations contain at least one amylase preparation and at least one mannanase preparation and at least one in addition to the pectinolytic enzyme preparation, in particular in addition to the pectylase preparation Protease preparation and at least one cellulase preparation and at least one lipase preparation.
  • the free-flowing detergent preparations contain less than 20% by weight of water. In view of the desired miniaturization of the detergent portion unit combined with high washing performance, it is preferable to further reduce this proportion by weight of water. Preference is therefore given to detergent preparations which, based on their total weight, contain less than 15% by weight of water, preferably 2 to 15% by weight and in particular 2 to 12% by weight of water.
  • the detergent preparations preferably contain organic solvent.
  • aqueous-organic solvent systems has proven to be particularly advantageous for the manufacturability and storability and is therefore preferred.
  • the detergent preparation contains, based on its total weight, 15 to 42% by weight, preferably 20 to 40% by weight and in particular 25 to 38% by weight of organic solvent.
  • Preferred organic solvents are selected from the group ethanol, n-propanol, i-propanol, butanols, glycol, propanediol, butanediol, methylpropanediol, glycerol, diglycol, propyldiglycol, butyldiglycol, hexylene glycol, ethylene glycol methyl ether, ethylene glycol ethyl ether, ethylene glycol propyl ether, ethylene glycol mono-n-butyl ether, Diethylene glycol methyl ether, diethylene glycol ethyl ether, propylene glycol methyl ether, propylene glycol ethyl ether, propylene glycol propyl ether, dipropylene glycol monomethyl ether, dipropylene glycol monoethyl ether, methoxytriglycol, ethoxytriglycol, butoxytriglycol, 1-butoxyethoxy-2-propano
  • the detergent preparations can contain other optional ingredients.
  • a first group of preferred optional ingredients are the phosphonates.
  • the proportion by weight of the phosphonate in the total weight of the detergent preparation is preferably from 0.1 to 3% by weight and in particular from 0.2 to 1% by weight.
  • a hydroxyalkane and/or aminoalkane phosphonate is preferably used as the phosphonate compound.
  • hydroxyalkanephosphonates 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonate (HEDP) is of particular importance.
  • HEDP 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonate
  • aminoalkane phosphonates preferably ethylenediaminetetramethylenephosphonate (EDTMP), diethylenetriaminepentamethylenephosphonate (DTPMP) and their higher homologues.
  • ETMP ethylenediaminetetramethylenephosphonate
  • DTPMP diethylenetriaminepentamethylenephosphonate
  • DTPMP diethylenetriaminepentamethylenephosphonate
  • a preferred detergent preparation comprises 0.2 to 4% by weight, preferably 0.5 to 3% by weight, of fragrance preparation.
  • the fragrance preparation includes, for example, solvents, solid carrier materials or stabilizers.
  • a fragrance is a chemical substance that stimulates the sense of smell.
  • the chemical substance should be at least partially airborne, i.e. the fragrance should be at least slightly volatile at 25°C. If the fragrance is now very volatile, the odor intensity then quickly fades away. With a lower volatility, however, the odor impression is more lasting, i.e. it does not disappear as quickly.
  • the fragrance therefore has a melting point in the range from -100°C to 100°C, preferably from -80°C to 80°C, more preferably from -20°C to 50°C, in particular from - 30°C to 20°C.
  • the fragrance has a boiling point which is in the range from 25° C. to 400° C., preferably from 50° C. to 380° C., more preferably from 75° C. to 350° C., in particular from 100° C. to 330°C.
  • the fragrance has a molecular mass of 40 to 700 g/mol, more preferably 60 to 400 g/mol.
  • fragrance The smell of a fragrance is perceived as pleasant by most people and often corresponds to the smell of, for example, blossoms, fruits, spices, bark, resin, leaves, grass, moss and roots. Fragrances can also be used to mask unpleasant odors or to provide a non-smelling substance with a desired smell.
  • Individual fragrance compounds for example synthetic products of the ester, ether, aldehyde, ketone, alcohol and hydrocarbon type, can be used as fragrances.
  • fragrance oils are preferably used, which together produce an appealing fragrance.
  • Such a mixture of fragrances can also be referred to as a perfume or perfume oil.
  • Perfume oils of this kind can also contain natural mixtures of fragrances, such as are obtainable from vegetable sources.
  • the fragrance is used in encapsulated form (fragrance capsules), in particular in microcapsules.
  • the entire fragrance can also be used in encapsulated form.
  • the microcapsules can be water-soluble and/or water-insoluble microcapsules.
  • melamine-urea-formaldehyde microcapsules, melamine-formaldehyde microcapsules, urea-formaldehyde microcapsules or starch microcapsules can be used.
  • Pro-fragrance refers to compounds that only release the actual fragrance after chemical conversion/cleavage, typically upon exposure to light or other environmental conditions such as pH, temperature, etc. Such compounds are often also referred to as fragrance storage substances or “pro-fragrance”.
  • composition of some preferred free-flowing detergent preparations can be found in the following tables (data in % by weight based on the total weight of the preparation, unless stated otherwise).
  • the detergent preparations are particularly preferably packaged as detergent portion units in which the detergent preparation is completely enclosed by a water-soluble film.
  • formula 1 formula 2 formula 3 formula 4 C 8-18 alkyl benzene sulfonate 2 to 20 7 to 17 7 to 17 9 to 15
  • a pectinolytic enzyme in particular pectate lyase preparation 0.05 to 2 0.05 to 1 0.1 to 0.6 0.1 to 0.4 water ⁇ 20 2 to 15 2 to 15 2 to 12 mix to 100 to 100 to 100 to 100 formula 6 formula 7 formula 8 formula 9 C 8-18 alkyl benzene sulfonate 2 to 20 7 to 17 7 to 17 9 to 15 alkyl ether sulfate ⁇ 10 ⁇ 6 ⁇ 2 ⁇ 2
  • pectate lyase preparation 0.05 to 2 0.05 to 1 0.1 to 0.6 0.1 to 0.4 water ⁇ 20 2 to 15 2 to 15 2 to 12 mix to 100 to 100 to 100 to 100 formula 11 formula 12 formula 13 formula 14 C 8-18 alkyl benzene sulfonate 2 to 20 7 to 17 7
  • the substance systems described above are not only suitable for ensuring simple manufacturability, good shelf life and cleaning performance, but also enable the realization of a product appearance that is attractive to the consumer.
  • Detergent preparations which are transparent and consequently have a low degree of turbidity are referred to as optically attractive.
  • Preferred detergent preparations therefore have a turbidity (HACH Turbidimeter 2100Q, 20° C., 10 ml cuvette) below 100 NTU, preferably below 50 NTU and in particular below 20 NTU.
  • Nephelometric Turbidity Unit is a commonly used measure of transparency. It is a unit used, for example, in water treatment for turbidity measurements, e.g. in liquids. It is the unit of turbidity measured with a calibrated nephelometer. High NTU values are measured for opaque compositions while low values are determined for clear compositions.
  • the HACH Turbidimeter 2100Q turbidimeter from Hach Company, Loveland, Colorado (USA) is used with the calibration substances StabICal Solution HACH (20 NTU), StabICal Solution HACH (100 NTU) and StabICal Solution HACH (800 NTU) , all of which can also be ordered from the Hach Company.
  • the measurement is filled with the composition to be examined in a 10 ml measuring cuvette with a cap and the measurement is carried out at 20.degree.
  • moldings At an NTU value (at 20° C.) of 60 or more, moldings have a perceptible turbidity, which can be seen with the naked eye in the context of the invention.
  • the water-soluble film in which the detergent composition is packaged may comprise one or more structurally distinct water-soluble polymer(s).
  • Particularly suitable as water-soluble polymer(s) are polymers from the group of (possibly acetalized) polyvinyl alcohols (PVAL) and their copolymers.
  • Water-soluble films are preferably based on a polyvinyl alcohol or a polyvinyl alcohol copolymer whose molecular weight is in the range from 10,000 to 1,000,000 gmol -1 , preferably from 20,000 to 500,000 gmol -1 , particularly preferably from 30,000 to 100,000 gmol -1 and in particular from 40,000 to 80,000 gmol -1 lies.
  • the preparation of the polyvinyl alcohol and polyvinyl alcohol copolymers typically involves the hydrolysis of intermediate polyvinyl acetate.
  • Preferred polyvinyl alcohols and polyvinyl alcohol copolymers have a degree of hydrolysis of 70 to 100 mol %, preferably 80 to 90 mol %, particularly preferably 81 to 89 mol % and in particular 82 to 88 mol %.
  • preferred polyvinyl alcohol copolymers include an ethylenically unsaturated carboxylic acid, its salt or its ester.
  • Such polyvinyl alcohol copolymers particularly preferably contain, in addition to vinyl alcohol, sulfonic acids such as 2-acrylamido-2-methyl-1-propanesulfonic acid (AMPS), acrylic acid, methacrylic acid, acrylic esters, methacrylic esters or mixtures thereof; among the esters, C 1-4 alkyl esters or hydroxyalkyl esters are preferred.
  • sulfonic acids such as 2-acrylamido-2-methyl-1-propanesulfonic acid (AMPS), acrylic acid, methacrylic acid, acrylic esters, methacrylic esters or mixtures thereof; among the esters, C 1-4 alkyl esters or hydroxyalkyl esters are preferred.
  • AMPS 2-acrylamido-2-methyl-1-propanesulfonic acid
  • Other suitable monomers are ethylenically unsaturated dicar
  • Suitable water-soluble films for use are marketed, inter alia, by the company MonoSol LLC, for example under the designation M8630, M8720, M8310, C8400 or M8900.
  • films with the name Solublon® PT, Solublon® GA, Solublon® KC or Solublon® KL from Aicello Chemical Europe GmbH or the films VF-HP from Kuraray are also suitable.
  • the water-soluble films can contain additional active substances or fillers, but also plasticizers and/or solvents, in particular water, as further ingredients.
  • the group of further active ingredients includes, for example, materials which protect the ingredients of the preparation enclosed by the film material from decomposition or deactivation protect from exposure to light.
  • Antioxidants, UV absorbers and fluorescent dyes have proven to be particularly suitable here.
  • glycerol ethylene glycol, diethylene glycol, propanediol, 2-methyl-1,3-propanediol, sorbitol or mixtures thereof can be used as plasticizers.
  • the surface of the water-soluble film of the detergent portion unit can optionally be powdered with a fine powder.
  • Sodium aluminosilicate, silica, talc and amylose are examples of suitable powdering agents.
  • Preferred water-soluble films are suitable for processing in a thermoforming apparatus.
  • the volume of the detergent portion unit is preferably from 12 to 22 ml, in particular from 12 to 18 ml.
  • Detergent portion unit according to one of the previous points, wherein the detergent portion unit has one to four receiving chambers, preferably three or four receiving chambers.
  • Another subject of the application is a method for cleaning textiles, in which a detergent preparation or detergent portion unit described above is introduced into the wash liquor of a textile washing machine.
  • the detergent preparation or the detergent portion unit is dosed directly into the drum or into the dispenser drawer of the textile washing machine.
  • the machine textile washing process is preferably carried out at temperatures from 20°C to 60°C, preferably from 30°C to 45°C.
  • Textile fabrics were provided with standardized soiling and then washed at 40° C. in washing liquors containing 1 g/l of a detergent V1 to V3 or E1. After washing, the textiles were dried. The brightness values of the cleaned textiles were determined. The values given are the mean values from five washing tests.
  • Table 1 Detergent composition (% by weight) V1 E2 v2 1,2-propanediol 6.0 6.0 6.0 glycerol 24 24 12 ethanol 3.2 3.2 3.2 water 10.0 10.0 10.0 monoethanolamine 4.0 4.0 6.0 C 8-18 alkyl benzene sulfonate -- 12 22 alkyl ether sulfate 9 -- -- fatty acid 9.0 9.0 9.0 C12-18 fatty alcohol ethoxylate (7EO) 24 24 24 DTPMP-Na salt 0.5 0.5 0.5 0.5 optical brightener 0.5 0.5 0.5 0.5 0.5 0.5 0.5 Perfume 1.0 1.0 1.0 1.0 Pectate Lyase Preparation 0.3 0.3 0.3 other enzyme preparations 3.5 3.5 3.5 mix to 100 to 100 to 100 spot Textile V1 E1 v2 Pectin with carbon black Cotton 44.7 52.1 48.1 Pectin with carbon black Cotton polyester 45.4 52.6 49.1

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Abstract

Fließfähige Waschmittelzubereitung, enthaltend, bezogen auf ihr Gesamtgewicht,a) 2 bis 20 Gew.-% anionisches Tensid aus der Gruppe der C<sub>8-18</sub>-Alkylbenzolsulfonate;b) 0,05 bis 2 Gew.-% einer Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms;c) weniger als 20 Gew.-% Wasser,Waschmittelportionseinheiten, enthaltend diese Waschmittelzubereitung und Waschverfahren unter Einsatz dieser Waschmittelzubereitungen oder Waschmittelportionseinheiten.

Description

  • Die vorliegende Erfindung betrifft eine Tensid- und Enzym-basierte Waschmittelzubereitung. Weiterhin betrifft die Anmeldung Waschmittelportionseinheiten, welche diese Waschmittelzubereitung umfassen und ein Verfahren zum Waschen von Textilien unter Verwendung der Waschmittelzubereitung oder der Waschmittelportionseinheit.
  • An die Konfektions- und Angebotsformen von Wasch- und Reinigungsmittel werden sich kontinuierlich ändernde Anforderungen gestellt. Ein Hauptaugenmerk liegt dabei seit geraumer Zeit auf der bequemen Dosierung von Wasch- und Reinigungsmitteln durch den Verbraucher und der Vereinfachung der zur Durchführung eines Wasch- oder Reinigungsverfahren notwendigen Arbeitsschritte. Eine technische Lösung bieten vorportionierte Wasch- oder Reinigungsmittel, beispielsweise Folienbeutel mit einer oder mehreren Aufnahmekammern für feste oder flüssige Wasch- oder Reinigungsmittel.
  • Ein für die Herstellung dieser Folienbeutel relevanter Trend, ist die Miniaturisierung dieser Folienbeutel. Hintergrund dieser Entwicklung sind neben einer höheren Verbraucherakzeptanz aufgrund vereinfachter Handhabung insbesondere Nachhaltigkeitsaspekte, beispielsweise in Bezug auf Transportvolumina und -kosten und die Menge der eingesetzten Verpackungsmittel.
  • Die Aufkonzentration moderner Waschmittel, insbesondere moderner Flüssigwaschmittel, beeinflusst in der Regel deren optische und rheologische Eigenschaften, hat Auswirkungen auf die Lagerstabilität dieser Mittel und kann deren Reinigungsleistung beeinflussen, insbesondere dann, wenn die hohe Konzentration der Aktivstoffe zu Unverträglichkeiten führt.
  • Das europäische Patent EP 2 254 979 B1 beschreibt feste Textilwaschmittel mit einem geringen Anteil an linearer Alkylbenzolsulfonsäure, welche neben anderen Enzymen auch Pektinasen enthalten kann.
  • In der internationalen Patentanmeldung WO 2015/121133A1 werden flüssige Textilwaschmittel mit hohem Wassergehalt beschrieben, welche neben geringen Mengen an linearer Alkylbenzolsulfonsäure weiterhin Pektinase enthalten.
  • Der Anmeldung lag die Aufgabe zugrunde, optisch ansprechende, konzentrierte fließfähige Waschmittezubereitungen bereitzustellen, welche in einfacher und effizienter Weise herstellbar sind, eine gute Lagerfähigkeit aufweisen und sich insbesondere durch gute Reinigungsergebnisse auszeichnen. Insbesondere sollte sich die Waschmittelzubereitung in wasserlöslichen Portionsbeuteln konfektionieren lassen und zu einem überwiegenden Teil auf Inhaltsstoffen basieren, welche wenigstens anteilsweise aus nachwachsenden Rohstoffen herstellbar sind.
  • Ein erster Anmeldungsgegenstand ist eine fließfähige Waschmittelzubereitung, enthaltend, bezogen auf ihr Gesamtgewicht,
    1. a) 2 bis 20 Gew.-% anionisches Tensid aus der Gruppe der C8-18-Alkylbenzolsulfonate;
    2. b) 0,05 bis 2 Gew.-% einer Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms;
    3. c) weniger als 20 Gew.-% Wasser.
  • Die Waschmittelzubereitung ist unter Standardbedingungen (20°C, 1013 mbar) fließfähig.
  • Ein erster wesentlicher Bestandteil der Waschmittelzubereitung ist das C8-18-Alkylbenzolsulfonat, welches in der Waschmittelzubereitung in Gewichtsanteilen von 5 bis 20 Gew.-% enthalten ist. Bevorzugte Waschmittelzubereitungen enthalten, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, 7 bis 17 Gew.-%, vorzugsweise 9 bis 15 Gew.-% C8-18-Alkylbenzolsulfonat.
  • Bevorzugte C8-18-Alkylbenzolsulfonat weisen die allgemeine Formel (I) auf,
    Figure imgb0001
     in der
    R' und R" unabhängig H oder Alkyl sind und zusammen 8 bis 18, vorzugsweise 9 bis 15 und insbesondere 9 bis 13 C-Atome enthalten, und Y+ ein einwertiges Kation oder den n-ten Teil eines n-wertigen Kations (insbesondere Na+) bedeuten.
  • Neben den zuvor beschriebenen C8-18-Alkylbenzolsulfonaten kann die Waschmittelzubereitung weitere anionische Tenside enthalten. Zur Gruppe dieser weiteren Tenside zählen beispielsweise die Alkylethersulfate, Olefinsulfonate, C12-C18-Alkansulfonate, Estersulfonate, Alk(en)ylsulfate und Mischungen daraus. Gleichwohl hat es sich erwiesen, dass die erfindungsgemäße Waschmittelzubereitung auch ohne Einsatz dieser zusätzlichen anionischen Tenside gute Waschergebnisse erzielt. Aus Gründen der Komplexitätsminderung, der weitestgehenden Miniaturisierung der benötigten Waschmittelportionseinheit und eines verbesserten Nachhaltigkeitsprofils ist es daher bevorzugt, wenn die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, weniger als 10 Gew.-%, vorzugsweise weniger als 6 Gew,-% und insbesondere weniger als 2 Gew.-% anionisches Tensid aus der Gruppe der Alkylethersulfate enthält. Darüber hinaus kann es vorteilhaft sein, wenn die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, neben dem anionischen Tensid aus der Gruppe der C8-18-Alkylbenzolsulfonate weniger als 10 Gew.-%, vorzugsweise weniger als 6 Gew,-% und insbesondere weniger als 2 Gew.-% weiteres anionisches Tensid enthält.
  • Als für die Stabilität und Reinigungsleistung vorteilhaft hat sich der Einsatz von Fettsäuren erwiesen. Bevorzugte Waschmittelzubereitung enthalten daher, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, 4 bis 12 Gew.-%, vorzugsweise 6 bis 10 Gew.-% Fettsäure. Besonders bevorzugte Fettsäuren sind ausgewählt aus der Gruppe Caprylsäure, Caprinsäure, Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, Ölsäure, Linolsäure und deren Mischungen. Die Fettsäuren werden im Rahmen der Anmeldung nicht der Gruppe der anionischen Tenside zugerechnet.
  • Für die Reinigungsleistung der Waschmittelzubereitungen ist der Einsatz nichtionischer Tenside von Vorteil. Der Gewichtsanteil der nichtionischen Tenside am Gesamtgewicht der Waschmittelzubereitung beträgt vorzugsweise 15 bis 34 Gew.-%, vorzugsweise 18 bis 30 Gew.-%.
  • Bevorzugte nichtionische Tenside werden aus der Gruppe der ethoxylierten primären C8-18-Alkohole, vorzugsweise der ethoxylierten primären C8-18-Alkohole mit einem Alkoxylierungsgrad ≥ 4, besonders bevorzugt der C12-14-Alkohole mit 4 EO oder 7 EO, der C9-11-Alkohole mit 7 EO, der C13-15-Alkohole mit 5 EO, 7 EO oder 8 EO, der C13-15-Oxoalkohole mit 7 EO, der C12-18-Alkohole mit 5 EO oder 7 EO, insbesondere der C12-18-Fettalkohole mit 7 EO oder der C13-15-Oxoalkohole mit 7 EO ausgewählt.
  • In Bezug auf die rheologischen Eigenschaften der Waschmittelzubereitung, deren Verarbeitbarkeit und Reinigungswirkung hat es sich als vorteilhaft erwiesen, nichtionisches Tensid und anionisches Tensid in einem Gewichtsverhältnis von 2:1 bis 3:2 einzusetzen.
  • Als zweiten wesentlichen Bestandteil enthält die Waschmittelzubereitung 0,05 bis 2 Gew.-% einer Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms. In bevorzugten Ausführungsformen beträgt der Gewichtsanteil dieser Zubereitung am Gesamtgewicht der Waschmittelzubereitung 0,1 bis 0,4 Gew.-%.
  • Zu den pektinolytischen Enzymen werden im Rahmen der vorliegenden Erfindung Enzyme gezählt mit den Bezeichnungen Pektinase, Pektatlyase, Pektinesterase, Pektindemethoxylase, Pektinmethoxylase, Pektinmethylesterase, Pektase, Pektinmethylesterase, Pektinoesterase, Pektinpektylhydrolase, Pektindepolymerase, 20 Endopolygalacturonase, Pektolase, Pektinhydrolase, Pektin-Polygalacturonase, Endo-Polygalacturonase, Poly-α-1,4-Galacturonid Glycanohydrolase, Endogalacturonase, Endo-D-galacturonase, Galacturan 1,4-α-Galacturonidase, Exopolygalacturonase, Poly(galacturonat) Hydrolase, Exo-D-Galacturonase, Exo-D-Galacturonanase, Exopoly-DGalacturonase, Exo-poly-α-Galacturonosidase, Exopolygalacturonosidase oder 25 Exopolygalacturanosidase. Ganz besonders bevorzugt ist der Einsatz von Pektatlyasen.
  • Innerhalb der EC-Klassifikation der Enzyme, dem numerischen Klassifikationssystem für Enzyme, sind die pektinolytischen Enzyme insbesondere zugehörig zu den Enzymklassen (engl. "Enzyme Commission number") EC 3.1.1.11, EC 3.2.1.15, EC 3.2.1.67 und EC 3.2.1.82 und zählen folglich zur dritten der sechs Enzymhauptklassen, den 10 Hydrolasen (E.C.3. hierunter zu den Glycosylasen (E.C. 3.2.-.-) und wiederum hierunter zu den Glycosidasen (E.C. 3.2.1.-), d.h. Enzymen, die O- und/oder S-Glycosyl-Verbindungen hydrolysieren. Pektinolytische Enyzme wirken folglich insbesondere gegen Rückstände auf Geschirr, die Pektinsäure und/oder andere Galakturonane enthalten, und katalysieren deren Hydrolyse.
  • Pektatlyasen im Sinne der Erfindung sind Enzyme, welche die nichthydrolytische Spaltung von Pektat nach einem Endo-Mechanismus katalysieren.
  • Beispiele für geeignete pektinolytische Enzyme sind die unter den Handelsbezeichnungen Gamanase®, Pektinex AR®, X-Pect® oder Pectaway® von dem Unternehmen Novozymes, unter dem Handelsbezeichnungen Rohapect UF®, Rohapect TPL®, Rohapect PTE100®, Rohapect MPE®, 30 Rohapect MA plus HC, Rohapect DA12L®, Rohapect 10L®, Rohapect B1L® von dem Unternehmen AB Enzymes und unter der Handelsbezeichnung Pyrolase® von dem Unternehmen Diversa Corp., San Diego, CA, USA erhältlichen Enzyme und Enzym-Zubereitungen.
  • Eine Enzymzubereitung umfasst neben dem eigentlichen Enzymprotein weitere Bestandteile wie Enzymstabilisatoren, Trägermaterialien oder Füllstoffe. Das Enzym-Protein bildet dabei üblicherweise nur einen Bruchteil des Gesamtgewichts der Enzymzubereitung. Bevorzugt eingesetzte Enzymzubereitungen enthalten zwischen 0,1 und 40 Gew.-%, bevorzugt zwischen 0,2 und 30 Gew.-%, stärker bevorzugt zwischen 0,4 und 20 Gew.-% und am stärksten bevorzugt zwischen 0,8 und 10 Gew. % des Enzymproteins. In solchen Zusammensetzungen kann ein Enzymstabilisator in einer Menge von 0,05 bis 35 Gew.-%, bevorzugt von 0,05 bis 10 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht in der Enzymzusammensetzung, enthalten sein.
  • Die Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA-Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'-Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren bestimmt werden. Die Bestimmung der Aktivproteinkonzentration erfolgt diesbezüglich über eine Titration der aktiven Zentren unter Verwendung eines geeigneten irreversiblen Inhibitors (für Proteasen beispielsweise Phenylmethylsulfonylfluorid (PMSF)) und Bestimmung der Restaktivität.
  • Bevorzugte Zubereitungen pektinolytischer Enzyme, insbesondere Pektatlyase-Zubereitungen, enthalten, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, einen Gewichtsanteil an aktivem Protein von 0,1 und 40 Gew.-%, bevorzugt von 0,2 und 30 Gew.-%.
  • In Kombination mit der zuvor beschriebenen Zubereitungen pektinolytischer Enzyme, insbesondere in Kombination mit Pektatlyase-Zubereitungen werden in der Waschmittelzubereitung mit besonderem Vorzug weitere Enzym-Zubereitungen eingesetzt. Der Gewichtsanteil dieser weiteren Enzym-Zubereitungen am Gesamtgewicht der Waschmittelzubereitung beträgt vorzugsweise 2 bis 8 Gew.-% und insbesondere 3 bis 6 Gew.-%.
  • Es ist bevorzugt, wenn die erfindungsgemäße Waschmittelzubereitung zusätzlich zur Zubereitung pektinolytischen Enzyms, insbesondere zusätzlich zur Pektylase-Zubereitung weiterhin mindestens eine Enzym-Zubereitung, vorzugweise mindestens 3 Enzymzubereitungen von Enzymen aus der Gruppe Amylase, Mannanase, Protease, Cellulase und Lipase enthält.
  • Es ist erfindungsgemäß bevorzugt, wenn als Enzym mindestens eine Protease enthalten ist. Eine Protease ist ein Enzym, das Peptidbindungen mittels Hydrolyse spaltet. Jedes der Enzyme aus der Klasse E.C. 3.4 fällt erfindungsgemäß darunter (umfassend jede der darunterfallenden dreizehn Unterklassen). "Proteaseaktivität" liegt erfindungsgemäß vor, wenn das Enzym proteolytische Aktivität besitzt (EC 3.4). Verschiedenartige Proteaseaktivitäts-Typen sind bekannt: Die drei Haupttypen sind: Trypsin-artig, wobei eine Spaltung des Amidesubstrates nach den Aminosäuren Arg oder Lys bei P1 erfolgt; Chymotrypsin-artig, wobei eine Spaltung nach einer der hydrophoben Aminosäuren bei P1 erfolgt; und Elastase-artig, wobei eine Spaltung des Amidsubstrates nach Ala bei P1 erfolgt.
  • Überraschenderweise wurde festgestellt, dass eine Protease vom Typ der alkalischen Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 oder eine hierzu hinreichend ähnliche Protease (bezogen auf die Sequenzidentität), die mehrere dieser Veränderungen in Kombination aufweist, besonders für den Einsatz in der erfindungsgemäßen flüssigen Waschmittelzubereitungen geeignet und darin vorteilhafterweise verbessert stabilisiert wird. Vorteile des Einsatzes dieser Protease ergeben sich somit insbesondere hinsichtlich der Waschleistung und/oder der Stabilität.
  • Ganz besonders bevorzugt, enthält die erfindungsgemäße Waschmittelzubereitung Protease vom Typ der alkalischen Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 oder eine hierzu hinreichend ähnliche Protease (bezogen auf die Sequenzidentität), die mehrere dieser Veränderungen in Kombination aufweist,
  • Der Gewichtsanteil der Protease-Zubereitung am Gesamtgewicht der Waschmittelzubereitung beträgt vorzugsweise 0,5 bis 5 Gew.-%, insbesondere 1,0 bis 4 Gew.-%.
  • Als weiteren bevorzugten fakultativen Bestandteil enthalten die Waschmittelzubereitungen eine Cellulase-Zubereitung. Für Cellulasen können synonyme Begriffe verwendet werden, insbesondere Endoglucanase, Endo-1 ,4-beta-Glucanase, Carboxymethylcellulase, Endo-1 ,4-beta- D-Glucanase, beta-1 ,4-Glucanase, beta-1 ,4-Endoglucanhydrolase, Celludextrinase oder Avicelase. Entscheidend dafür, ob ein Enzym eine Cellulase im Sinne der Erfindung ist, ist deren Fähigkeit zur Hydrolyse von 1 ,4-ß-D-glucosidischen Bindungen in Cellulose.
  • Erfindungsgemäß geeignete Cellulasen (Endoglucanasen, EG) umfassen beispielsweise pilzliche, Endoglucanase(EG)-reiche Zusammensetzungen, welche von dem Unternehmen Novozymes unter dem Handelsnamen Celluzyme® angeboten werden. Die ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes erhältlichen Produkte Endolase® und Carezyme® basieren auf der 50 kD-EG, beziehungsweise der 43 kD-EG aus Humicola insolens DSM 1800. Weitere einsetzbare Handelsprodukte dieses Unternehmens sind Cellusoft®, Renozyme® und Celluclean®. Weiterhin einsetzbar sind beispielsweise Cellulasen, die von dem Unternehmen AB Enzymes, Finnland, unter den Handelsnamen Ecostone® und Biotouch® erhältlich sind, und die zumindest zum Teil auf der 20 kD-EG aus Melanocarpus basieren. Weitere Cellulasen von dem Unternehmen AB Enzymes sind Econase® und Ecopulp®. Weitere geeignete Cellulasen sind aus Bacillus sp. CBS 670.93 und CBS 669.93, wobei die aus Bacillus sp. CBS 670.93 von dem Unternehmen Danisco/Genencor unter dem Handelsnamen Puradax® erhältlich ist. Weitere verwendbare Handelsprodukte des Unternehmens Danisco/Genencor sind "Genencor detergent cellulase L" und IndiAge®Neutra.
  • Der Gewichtsanteil der Cellulase-Zubereitung am Gesamtgewicht der Waschmittelzubereitung beträgt vorzugsweise 0,05 bis 1 Gew.-%, insbesondere 0,1 bis 0,5 Gew.-%.
  • Es ist erfindungsgemäß weiterhin bevorzugt, wenn die erfindungsgemäße Waschmittelzubereitung mindestens eine Lipase-Zubereitung enthält. Erfindungsgemäß bevorzugte Lipasen werden ausgewählt aus mindestens einem Enzym der Gruppe, die gebildet wird aus Triacylglycerol-Lipase (E.C. 3.1.1.3), und Lipoprotein-Lipase (E.C. 3.1.1.34) und Monoglycerid-Lipase (E.C. 3.1.1.23).
  • Erfindungsgemäß bevorzugte Lipasen-Zubereitungen sind die von dem Unternehmen Amano Pharmaceuticals unter den Bezeichnungen Lipase M-AP10®, Lipase LE® und Lipase F® (auch Lipase JV®) vertriebenen Handelsprodukte. Die Lipase F® ist beispielsweise natürlicherweise in Rhizopus oryzae vorhanden. Die Lipase M-AP10® ist beispielsweise natürlicherweise in Mucor javanicus vorhanden.
  • Eine höchst bevorzugte Lipase ist kommerziell unter dem Handelsnamen Lipex® von dem Unternehmen Novozymes (Dänemark) zu beziehen und vorteilhaft in den erfindungsgemäßen Waschmittelzubereitungen einsetzbar. Besonders bevorzugt ist hierbei die Lipase Lipex® 100 L.
  • Bevorzugte Waschmittelzubereitungen sind dadurch gekennzeichnet, dass sie, bezogen auf ihr Gesamtgewicht 0,01 bis 1 Gew.-%, insbesondere von 0,02 bis 0,4 Gew.-%, Lipase-Zubereitung enthalten.
  • Die erfindungsgemäßen Waschmittelzubereitungen können als Enzym zusätzlich mindestens eine Mannanase-Zubereitung enthalten. Eine Mannanase katalysiert die Hydrolyse von 1 ,4-beta-D-mannosidischen Bindungen in Mannanen, Galactomannanen, Glucomannanen und Galactoglucomannanen. Besagte Mannanasen werden gemäß Enzym Nomenklatur als E.C. 3.2.1.78 klassifiziert.
  • Geeignete Mannanasen sind unter der Handelsbezeichnung Mannaway® von der Firma Novozymes erhältlich.
  • Der Gewichtsanteil der Mannanase-Zubereitung am Gesamtgewicht der Waschmittelzubereitung beträgt vorzugsweise 0,01 bis 0,5 Gew.-%, insbesondere 0,02 bis 0,2 Gew.-%.
  • Die Waschmittelzubereitungen enthalten vorzugsweise mindestens eine Amylase, insbesondere eine α-Amylase. α-Amylasen (E.C. 3.2.1.1) hydrolysieren als Enzym interne α-1,4-glycosidische Bindungen von Stärke und stärkeähnlichen Polymeren. Beispielhaft können die α-Amylasen aus Bacillus licheniformis, aus B. amyloliquefaciens und aus B. stearothermophilus sowie deren für den Einsatz in Wasch- oder Reinigungsmitteln verbesserte Weiterentwicklungen genannt werden. Das Enzym aus B. licheniformis ist von der Firma Novozymes unter der Handelsbezeichnung Termamyl® und von der Firma Genencor unter der Handelsbezeichnung Purastar®ST erhältlich. Weiterentwicklungsprodukte dieser α-Amylasen sind von der Firma Novozymes unter den Handelsnamen Duramyl® und Termamyl®ultra, von der Firma Genencor unter dem Namen Purastar®OxAm und von der Firma Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, als Keistase® erhältlich. Die α-Amylase von B. amyloliquefaciens wird von der Firma Novozymes unter dem Namen BAN® vertrieben, und abgeleitete Varianten von der α-Amylase aus B. stearothermophilus unter den Namen BSG® und Novamyl®, ebenfalls von der Firma Novozymes. Beispiele für α-Amylasen aus anderen Organismen sind die unter den Handelsnamen Fungamyl® von der Firma Novozymes erhältlichen Weiterentwicklungen der α-Amylase aus Aspergillus niger und A. oryzae.
  • Der Gewichtsanteil der Amylase Zubereitung, insbesondere der α-Amylase-Zubereitung am Gesamtgewicht der Waschmittelzubereitung beträgt vorzugsweise 0,1 bis 2 Gew.-%, insbesondere 0,2 bis 1 Gew.-%.
  • Besonders bevorzugte Waschmittelzubereitungen enthalten zusätzlich zur Zubereitung pektinolytischen Enzyms, insbesondere zusätzlich zur Pektylase-Zubereitung weiterhin mindestens eine Amylase-Zubereitung und mindestens eine Mannanase-Zubereitung und mindestens eine Protease-Zubereitung und mindestens eine Cellulase-Zubereitung und mindestens eine Lipase-Zubereitung.
  • Die fließfähigen Waschmittelzubereitungen enthalten weniger als 20 Gew.-% Wasser. Im Hinblick auf die erwünschte Miniaturisierung der Waschmittelportionseinheit bei gleichzeitig hoher Waschleistung ist es bevorzugt, diesen Gewichtsanteil an Wasser weiter zu reduzieren. Bevorzugt sind daher Waschmittelzubereitungen, die, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, weniger als 15 Gew-% Wasser, vorzugsweise 2 bis 15 Gew.-% und insbesondere 2 bis 12 Gew.-% Wasser enthalten.
  • Aufgrund des Eintrags von Wasser durch eingesetzte Rohstoffe ist eine vollkommene Wasserfreiheit der Waschmittelzubereitung in der Regel nicht zu erreichen. In Ergänzung zu dem Wasser enthalten die Waschmittelzubereitungen vorzugsweise organisches Lösungsmittel. Der Einsatz wässrig-organischer Lösungsmittelsysteme hat sich für die Herstellbarkeit und Lagerfähigkeit als besonders vorteilhaft erwiesen und ist daher bevorzugt.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform enthält die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, 15 bis 42 Gew.-%, vorzugsweise 20 bis 40 Gew.-% und insbesondere 25 bis 38 Gew.-% organisches Lösungsmittel.
  • Bevorzugte organische Lösungsmittel sind ausgewählt aus der Gruppe Ethanol, n-Propanol, i-Propanol, Butanolen, Glykol, Propandiol, Butandiol, Methylpropandiol, Glycerin, Diglykol, Propyldiglycol, Butyldiglykol, Hexylenglycol, Ethylenglykolmethylether, Ethylenglykolethylether, Ethylenglykolpropylether, Ethylenglykolmono-n-butylether, Diethylenglykolmethylether, Diethylenglykolethylether, Propylenglykolmethylether, Propylenglykolethylether, Propylenglykolpropylether, Dipropylenglykolmonomethylether, Dipropy-lenglykolmonoethylether, Methoxytriglykol, Ethoxytriglykol, Butoxytriglykol, 1-Butoxyethoxy-2-propanol, 3-Methyl-3-methoxybutanol, Propylen-glykol-t-butylether, Di-n-octylether sowie deren Mischungen, vorzugsweise aus der Gruppe Propandiol, Glycerin, Ethanol und deren Mischungen.
  • Neben den zuvor beschriebenen Bestandteilen können die Waschmittelzubereitungen weitere fakultative Inhaltsstoffe enthalten. Eine erste Gruppe bevorzugter fakultativen Inhaltsstoffe bilden die Phosphonate.
  • Der Gewichtsanteil des Phosphonats am Gesamtgewicht der Waschmittelzubereitung beträgt vorzugsweisev0,1 bis 3 Gew.-% und insbesondere 0,2 bis 1 Gew.-%.
  • Als Phosphonat-Verbindung wird vorzugsweise ein Hydroxyalkan- und/oder Aminoalkanphosphonat eingesetzt. Unter den Hydroxyalkanphosphonaten ist das 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonat (HEDP) von besonderer Bedeutung. Als Aminoalkanphosphonate kommen vorzugsweise Ethylendiamintetramethylenphosphonat (EDTMP), Diethylentriaminpentamethylenphosphonat (DTPMP) sowie deren höhere Homologe in Frage. Ganz besonders bevorzugt ist der Einsatz von Ethylendiamintetramethylenphosphonat (EDTMP) und Diethylentriaminpentamethylenphosphonat (DTPMP) ausgewählt ist.
  • Als weiteren fakultativen Bestandteil umfasst eine bevorzugte Waschmittelzubereitung 0,2 bis 4 Gew.-%, vorzugsweise 0,5 bis 3 Gew.-% Duftstoffzubereitung.
  • Neben den eigentlichen Duftstoffen umfasst die Duftstoffzubereitung beispielsweise Lösungsmittel, feste Trägermaterialien oder Stabilisatoren.
  • Bei einem Duftstoff handelt es sich um eine den Geruchsinn anregende, chemische Substanz. Um den Geruchssinn anregen zu können, sollte die chemische Substanz zumindest teilweise in der Luft verteilbar sein, d.h. der Duftstoff sollte bei 25°C zumindest in geringem Maße flüchtig sein. Ist der Duftstoff nun sehr flüchtig, klingt die Geruchsintensität dann schnell wieder ab. Bei einer geringeren Flüchtigkeit ist der Gerucheindruck jedoch nachhaltiger, d.h. er verschwindet nicht so schnell. In einer Ausführungsform weist der Duftstoff daher einen Schmelzpunkt auf, der im Bereich von -100°C bis 100°C, bevorzugt von -80°C bis 80°C, noch bevorzugter von -20°C bis 50°C, insbesondere von -30°C bis 20°C liegt. In einer weiteren Ausführungsform weist der Duftstoff einen Siedepunkt auf, der im Bereich von 25°C bis 400°C, bevorzugt von 50°C bis 380°C, mehr bevorzugt von 75°C bis 350°C, insbesondere von 100°C bis 330°C liegt.
  • Insgesamt sollte eine chemische Substanz eine bestimmte Molekülmasse nicht überschreiten, um als Duftstoff zu fungieren, da bei zu hoher Molekülmasse die erforderliche Flüchtigkeit nicht mehr gewährleitstet werden kann. In einer Ausführungsform weist der Duftstoff eine Molekülmasse von 40 bis 700 g/mol, noch bevorzugter von 60 bis 400 g/mol auf.
  • Der Geruch eines Duftstoffes wird von den meisten Menschen als angenehm empfunden und entspricht häufig dem Geruch nach beispielsweise Blüten, Früchten, Gewürzen, Rinde, Harz, Blättern, Gräsern, Moosen und Wurzeln. So können Duftstoffe auch dazu verwendet werden, um unangenehme Gerüche zu überlagern oder aber auch um einen nicht riechenden Stoff mit einem gewünschten Geruch zu versehen. Als Duftstoffe können einzelne Riechstoffverbindungen, z.B. die synthetischen Produkte vom Typ der Ester, Ether, Aldehyde, Ketone, Alkohole und Kohlenwasserstoffe verwendet werden.
  • Bevorzugt werden Mischungen verschiedener Duftstoffe verwendet, die gemeinsam eine ansprechende Duftnote erzeugen. Ein derartiges Gemisch an Duftstoffen kann auch als Parfüm oder Parfümöl bezeichnet werden. Solche Parfümöle können auch natürliche Duftstoffgemische enthalten, wie sie aus pflanzlichen Quellen zugänglich sind.
  • Für die Verlängerung der Duftwirkung hat es sich als vorteilhaft erwiesen, den Duftstoff zu verkapseln. In einer entsprechenden Ausführungsform wird zumindest ein Teil des Duftstoffs in verkapselter Form (Duftstoffkapseln), insbesondere in Mikrokapseln, eingesetzt. Es kann aber auch der gesamte Duftstoff in verkapselter Form eingesetzt werden. Bei den Mikrokapseln kann es sich um wasserlösliche und/oder wasserunlösliche Mikrokapseln handeln. Es können beispielsweise Melamin-Harnstoff-Formaldehyd-Mikrokapseln, Melamin-Formaldehyd-Mikrokapseln, Harnstoff-Formaldehyd-Mikrokapseln oder Stärke-Mikrokapseln eingesetzt werden. "Duftstoffvorläufer" bezieht sich auf Verbindungen, die erst nach chemischer Umwandlung/Spaltung, typischerweise durch Einwirkung von Licht oder anderen Umgebungsbedingungen, wie pH-Wert, Temperatur, etc., den eigentlichen Duftstoff freisetzen. Derartige Verbindungen werden häufig auch als Duftspeicherstoffe oder "Pro-Fragrance" bezeichnet.
  • Die Zusammensetzung einiger bevorzugter fließfähiger Waschmittelzubereitungen kann den folgenden Tabellen entnommen werden (Angaben in Gew.-% bezogen auf das Gesamtgewicht der Zubereitung sofern nicht anders angegeben). Die Waschmittelzubereitungen werden mit besonderem Vorzug als Waschmittelportionseinheiten konfektioniert, bei denen die Waschmittelzubereitung vollständig von einem wasserlöslichen Film umschlossen wird.
    Formel 1 Formel 2 Formel 3 Formel 4
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, insbesondere Pektatlyase-Zubereitung 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
    Formel 6 Formel 7 Formel 8 Formel 9
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    Alkylethersulfat <10 <6 <2 <2
    Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, insbesondere Pektatlyase-Zubereitung 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
    Formel 11 Formel 12 Formel 13 Formel 14
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    nichtionisches Tensid 15 bis 34 15 bis 34 15 bis 34 28 bis 30
    Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, insbesondere Pektatlyase-Zubereitung 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
    Formel 16 Formel 17 Formel 18 Formel 19
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    Alkylethersulfat <10 <6 <2 <2
    nichtionisches Tensid 15 bis 34 15 bis 34 15 bis 34 28 bis 30
    Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, insbesondere Pektatlyase-Zubereitung 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
    Formel 21 Formel 22 Formel 23 Formel 24
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    Alkylethersulfat <10 <6 <2 <2
    Fettsäure 4 bis 12 4 bis 12 4 bis 12 6 bis 10
    nichtionisches Tensid 15 bis 34 15 bis 34 15 bis 34 28 bis 30
    Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, insbesondere Pektatlyase-Zubereitung 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
    Formel 26 Formel 27 Formel 28 Formel 29
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    Alkylethersulfat <10 <6 <2 <2
    Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, insbesondere Pektatlyase-Zubereitung 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Enzym-Zubereitungen, enthaltend Protease und Amylase und Cellulase und Mannanase und Lipase 2 bis 8 2 bis 8 2 bis 8 3 bis 6
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
    Formel 31 Formel 32 Formel 33 Formel 34
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    Alkylethersulfat <10 <6 <2 <2
    nichtionisches Tensid 15 bis 34 15 bis 34 15 bis 34 28 bis 30
    Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, insbesondere Pektatlyase-Zubereitung 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Enzym-Zubereitungen, enthaltend Protease und Amylase und Cellulase und Mannanase und Lipase 2 bis 8 2 bis 8 2 bis 8 3 bis 6
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
    Formel 36 Formel 37 Formel 38 Formel 39
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    Alkylethersulfat <10 <6 <2 <2
    Fettsäure 4 bis 12 4 bis 12 4 bis 12 6 bis 10
    nichtionisches Tensid 15 bis 34 15 bis 34 15 bis 34 28 bis 30
    Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, insbesondere Pektatlyase-Zubereitung 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Enzym-Zubereitungen, enthaltend Protease und Amylase und Cellulase und Mannanase und Lipase 2 bis 8 2 bis 8 2 bis 8 3 bis 6
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
    Formel 41 Formel 42 Formel 43 Formel 44
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, insbesondere Pektatlyase-Zubereitung 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    organisches Lösungsmittel 15 bis 42 20 bis 40 20 bis 40 25 bis 38
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
    Formel 46 Formel 47 Formel 48 Formel 49
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    Alkylethersulfat <10 <6 <2 <2
    Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, insbesondere Pektatlyase-Zubereitung 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    organisches Lösungsmittel 15 bis 42 20 bis 40 20 bis 40 25 bis 38
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
    Formel 51 Formel 52 Formel 53 Formel 54
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    nichtionisches Tensid 15 bis 34 15 bis 34 15 bis 34 28 bis 30
    Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, insbesondere Pektatlyase-Zubereitung 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    organisches Lösungsmittel 15 bis 42 20 bis 40 20 bis 40 25 bis 38
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
    Formel 56 Formel 57 Formel 58 Formel 59
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    Alkylethersulfat <10 <6 <2 <2
    nichtionisches Tensid 15 bis 34 15 bis 34 15 bis 34 28 bis 30
    Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, insbesondere Pektatlyase-Zubereitung 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    organisches Lösungsmittel 15 bis 42 20 bis 40 20 bis 40 25 bis 38
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
    Formel 61 Formel 62 Formel 63 Formel 64
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    Alkylethersulfat <10 <6 <2 <2
    Fettsäure 4 bis 12 4 bis 12 4 bis 12 6 bis 10
    nichtionisches Tensid 15 bis 34 15 bis 34 15 bis 34 28 bis 30
    Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, insbesondere Pektatlyase- 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Zubereitung
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    organisches Lösungsmittel 15 bis 42 20 bis 40 20 bis 40 25 bis 38
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
    Formel 66 Formel 67 Formel 68 Formel 69
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    Alkylethersulfat <10 <6 <2 <2
    Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, insbesondere Pektatlyase-Zubereitung 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Enzym-Zubereitungen, enthaltend Protease und Amylase und Cellulase und Mannanase und Lipase 2 bis 8 2 bis 8 2 bis 8 3 bis 6
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    organisches Lösungsmittel 15 bis 42 20 bis 40 20 bis 40 25 bis 38
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
    Formel 71 Formel 72 Formel 73 Formel 74
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    Alkylethersulfat <10 <6 <2 <2
    nichtionisches Tensid 15 bis 34 15 bis 34 15 bis 34 28 bis 30
    Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, insbesondere Pektatlyase-Zubereitung 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Enzym-Zubereitungen, enthaltend Protease und Amylase und Cellulase und Mannanase und Lipase 2 bis 8 2 bis 8 2 bis 8 3 bis 6
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    organisches Lösungsmittel 15 bis 42 20 bis 40 20 bis 40 25 bis 38
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
    Formel 76 Formel 77 Formel 78 Formel 79
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat 2 bis 20 7 bis 17 7 bis 17 9 bis 15
    Alkylethersulfat <10 <6 <2 <2
    Fettsäure 4 bis 12 4 bis 12 4 bis 12 6 bis 10
    nichtionisches Tensid 15 bis 34 15 bis 34 15 bis 34 28 bis 30
    Zubereitung eines pektinolytischen 0,05 bis 2 0,05 bis 1 0,1 bis 0,6 0,1 bis 0,4
    Enzyms, insbesondere Pektatlyase-Zubereitung
    Enzym-Zubereitungen, enthaltend Protease und Amylase und Cellulase und Mannanase und Lipase 2 bis 8 2 bis 8 2 bis 8 3 bis 6
    Wasser <20 2 bis 15 2 bis 15 2 bis 12
    organisches Lösungsmittel 15 bis 42 20 bis 40 20 bis 40 25 bis 38
    Misc ad 100 ad 100 ad 100 ad 100
  • Die zuvor beschriebenen Stoffsysteme eignen sich nicht allein zur Sicherstellung einer einfachen Herstellbarkeit, guten Lagerfähigkeit und Reinigungsleistung, sondern ermöglichen zudem die Verwirklichung einer für den Verbraucher attraktiven Produktoptik. Als optisch attraktiv werden dabei solche Waschmittelzubereitungen bezeichnet, die transparent sind und folglich eine geringe Trübung aufweisen. Bevorzugte Waschmittelzubereitungen weisen daher eine Trübung (HACH Turbidimeter 2100Q, 20°C, 10 ml Küvette) unterhalb 100 NTU, vorzugsweise unterhalb 50 NTU und insbesondere unterhalb 20 NTU auf.
  • Die Nephelometric Turbidity Unit (Nephelometrischer Trübungswert; NTU) wird häufig als Messwert für Transparenz herangezogen. Sie ist eine z.B. in der Wasseraufbereitung verwendete Einheit für Trübungsmessungen z.B. in Flüssigkeiten. Sie ist die Einheit einer mit einem kalibrierten Nephelometer gemessenen Trübung. Hohe NTU-Werte werden für getrübte Zusammensetzungen gemessen, wogegen niedrige Werte für klare Zusammensetzungen bestimmt werden.
  • Der Einsatz des Turbidimeters vom Typ HACH Turbidimeter 2100Q der Fa. Hach Company, Loveland, Colorado (USA) erfolgt dabei unter Verwendung der Kalibriersubstanzen StabICal Solution HACH (20 NTU), StabICal Solution HACH (100 NTU) und StabICal Solution HACH (800 NTU), alle können ebenfalls von der Firma Hach Company bestellt werden. Die Messung wird in einer 10 ml Messküvette mit Kappe mit der zu untersuchenden Zusammensetzung befüllt und die Messung bei 20 °C durchgeführt.
  • Bei einem NTU-Wert (bei 20°C) von 60 oder mehr weisen Formkörper mit dem bloßen Auge erkennbar im Sinne der Erfindung eine wahrnehmbare Trübung auf.
  • Die optischen Vorteile der konzentrierten Waschmittelzubereitungen kommen insbesondere in Verpackungsmitteln zur Geltung, die ihrerseits transparent sind und einen direkten Blick auf die Waschmittelzusammensetzung ermöglichen. Neben transparenten Kunststoffflaschen werden zur Konfektionierung und Verpackung daher insbesondere transparente Beutel, insbesondere transparente wasserlösliche Beutel bevorzugt.
  • Ein weiterer Gegenstand dieser Anmeldung ist daher eine Waschmittelportionseinheit umfassend
    1. i) eine erfindungsgemäße Waschmittelzubereitung
    2. ii) einen wasserlöslichen Film, welcher die Waschmittelzubereitung vollständig umschließt.
  • Der wasserlösliche Film, in welche die Waschmittelzubereitung verpackt ist, kann ein oder mehrere strukturell verschiedene wasserlösliche(s) Polymer(e) umfassen. Als wasserlösliche(s) Polymer(e) eignen sich insbesondere Polymere aus der Gruppe (gegebenenfalls acetalisierter) Polyvinylalkohole (PVAL) sowie deren Copolymere.
  • Wasserlösliche Filme basieren bevorzugt auf einem Polyvinylalkohol oder einem Polyvinylalkoholcopolymer, dessen Molekulargewicht im Bereich von 10.000 bis 1.000.000 gmol-1, vorzugsweise von 20.000 bis 500.000 gmol-1, besonders bevorzugt von 30.000 bis 100.000 gmol-1 und insbesondere von 40.000 bis 80.000 gmol-1 liegt.
  • Die Herstellung der Polyvinylalkohol und Polyvinylalkoholcopolymere schließt in der Regel die Hydrolyse intermediären Polyvinylacetats ein. Bevorzugte Polyvinylalkohole und Polyvinylalkoholcopolymere weisen einen Hydrolysegrad 70 bis 100 Mol-%, vorzugsweise 80 bis 90 Mol-%, besonders bevorzugt 81 bis 89 Mol-% und insbesondere 82 bis 88 Mol-% auf.
  • Bevorzugte Polyvinylalkoholcopolymere umfassen neben Vinylalkohol eine ethylenisch ungesättigte Carbonsäure, deren Salz oder deren Ester. Besonders bevorzugt enthalten solche Polyvinylalkoholcopolymere neben Vinylalkohol Sulfonsäuren wie die 2-Acrylamido-2-methyl-1-propansulfonsäure (AMPS), Acrylsäure, Methacrylsäure, Acrylsäureester, Methacrylsäureester oder Mischungen daraus; unter den Estern sind C1-4-Alkylester oder-Hydroxyalkylester bevorzugt. Als weitere Monomere kommen ethylenisch ungesättigte Dicarbonsäuren, beispielsweise Itaconsäure, Maleinsäure, Fumarsäure und Mischungen daraus in Betracht.
  • Geeignete wasserlösliche Filme zum Einsatz werden u.a. von der Firma MonoSol LLC beispielsweise unter der Bezeichnung M8630, M8720, M8310, C8400 oder M8900 vertrieben. Geeignet sind beispielsweise auch Filme mit der Bezeichnung Solublon® PT, Solublon® GA, Solublon® KC oder Solublon® KL von der Aicello Chemical Europe GmbH oder die Folien VF-HP von Kuraray.
  • Die wasserlöslichen Filme können als weitere Inhaltsstoffe zusätzliche Wirk- oder Füllstoffe aber auch Weichmacher und/oder Lösungsmittel, insbesondere Wasser, enthalten.
  • Zur Gruppe der weiteren Wirkstoffe zählen dabei beispielsweise Materialien, welche die von dem Folienmaterial umschlossenen Inhaltsstoffe der Zubereitung vor Zersetzung oder Desaktivierung durch Lichteinstrahlung schützen. Als besonders geeignet haben sich hier Antioxidantien, UV-Absorber und Fluoreszensfarbstoffe erwiesen.
  • Als Weichmacher können beispielsweise Glycerin, Ethylenglycol, Diethylenglycol, Propandiol, 2-Methyl-1,3-propandiol, Sorbit oder deren Gemische eingesetzt werden.
  • Zur Verminderung ihrer Reibungskoeffizienten kann die Oberfläche des wasserlöslichen Films der Waschmittelportionseinheit optional mit feinem Pulver abgepudert werden. Natriumaluminosilicat, Siliciumdioxid, Talk und Amylose sind Beispiele für geeignete Pudermittel.
  • Bevorzugte wasserlösliche Filme eignen sich zur Verarbeitung in einer Tiefziehapparatur.
  • Das Volumen der Waschmittelportionseinheit beträgt vorzugsweise von 12 bis 22 ml, insbesondere von 12 bis 18 ml.
  • Waschmittelportionseinheit nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelportionseinheit eine bis vier Aufnahmekammern, vorzugsweise drei oder vier Aufnahmekammern aufweist.
  • Ein weiterer Anmeldungsgegenstand ist ein Verfahren zur Textilreinigung, bei welchem eine zuvor beschriebenen Waschmittelzubereitung oder Waschmittelportionseinheit in die Waschflotte einer Textilwaschmaschine eingebracht wird.
  • In bevorzugten Verfahrensvarianten wird die Waschmittelzubereitung oder die Waschmittelportionseinheit direkt in die Trommel oder in die Einspülschublade der Textilwaschmaschine dosiert.
  • Das maschinelle Textilwaschverfahren erfolgt vorzugsweise bei Temperaturen von 20°C bis 60°C, bevorzugt von 30°C bis 45°C.
  • Durch diese Anmeldung werden u.a. die folgenden Gegenstände bereitgestellt:
    1. 1. Fließfähige Waschmittelzubereitung, enthaltend, bezogen auf ihr Gesamtgewicht,
      1. a) 2 bis 20 Gew.-% anionisches Tensid aus der Gruppe der C8-18-Alkylbenzolsulfonate;
      2. b) 0,05 bis 2 Gew.-% einer Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms;
      3. c) weniger als 20 Gew.-% Wasser.
    2. 2. Waschmittelzubereitung nach Punkt 1, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, 7 bis 17 Gew.-%, vorzugsweise 9 bis 15 Gew.-% C8-18-Alkylbenzolsulfonat enthält.
    3. 3. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei das C8-18-Alkylbenzolsulfonat die Formel (I) aufweist,
      Figure imgb0002
       in der R' und R" unabhängig H oder Alkyl sind und zusammen 8 bis 18, vorzugsweise 9 bis 15 und insbesondere 9 bis 13 C-Atome enthalten, und Y+ ein einwertiges Kation oder den n-ten Teil eines n-wertigen Kations, insbesondere Na+ bedeuten.
    4. 4. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, weniger als 10 Gew.-%, vorzugsweise weniger als 6 Gew,-% und insbesondere weniger als 2 Gew.-% anionisches Tensid aus der Gruppe der Alkylethersulfate enthält.
    5. 5. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, neben dem anionischen Tensid aus der Gruppe der C8-18-Alkylbenzolsulfonate weniger als 10 Gew.-%, vorzugsweise weniger als 6 Gew,-% und insbesondere weniger als 2 Gew.-% weiteres anionisches Tensid enthält.
    6. 6. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, 4 bis 12 Gew.-%, vorzugsweise 6 bis 10 Gew.-% Fettsäure enthält.
    7. 7. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung Fettsäure aus der Gruppe Caprylsäure, Caprinsäure, Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, Ölsäure, Linolsäure und deren Mischungen enthält.
    8. 8. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, 15 bis 34 Gew.-%, vorzugsweise 18 bis 30 Gew.-% nichtionisches Tensid enthält.
    9. 9. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung nichtionisches Tensid aus der Gruppe der ethoxylierten primären C8-18-Alkohole, vorzugsweise der ethoxylierten primären C8-18-Alkohole mit einem Alkoxylierungsgrad ≥ 4, besonders bevorzugt der C12-14-Alkohole mit 4 EO oder 7 EO, der C9-11-Alkohole mit 7 EO, der C13-15-Alkohole mit 5 EO, 7 EO oder 8 EO, der C13-15-Oxoalkohole mit 7 EO, der C12-18-Alkohole mit 5 EO oder 7 EO, insbesondere der C12-18-Fettalkohole mit 7 EO oder der C13-15-Oxoalkohole mit 7 EO enthält.
    10. 10. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung nichtionisches Tensid und anionisches Tensid in einem Gewichtsverhältnis von 2:1 bis 3:2 enthält.
    11. 11. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Ansprüche, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, 0,1 bis 0,4 Gew.-% einer Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms enthält.
    12. 12. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei das pektinolytische Enzym aus der Gruppe der Pektatlyasen ausgewählt ist.
    13. 13. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, 0,05 bis 2 Gew.-%, vorzugsweise 0,1 bis 0,4 Gew.-% einer Pektatlyase Zubereitung enthält.
    14. 14. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, einen Gewichtsanteil an aktivem Protein von 0,1 bis 40 Gew.-%, vorzugsweise von 0,2 bis 30 Gew.-% aufweist.
    15. 15. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung zusätzlich zur Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, weiterhin 2 bis 8 Gew.-%, vorzugsweise 3 bis 6 Gew.-% Enzymzubereitung enthält.
    16. 16. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung zusätzlich zur Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms weiterhin mindestens eine Enzym-Zubereitung, vorzugweise mindestens 3 Enzymzubereitungen von Enzymen aus der Gruppe Amylase, Mannanase, Protease, Cellulase und Lipase enthält.
    17. 17. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung zusätzlich zur Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms weiterhin mindestens eine Amylase-Zubereitung und mindestens eine Mannanase-Zubereitung und mindestens eine Protease-Zubereitung und mindestens eine Cellulase-Zubereitung und mindestens eine Lipase-Zubereitung enthält.
    18. 18. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, weniger als 15 Gew-% Wasser, vorzugsweise 2 bis 15 Gew.-% und insbesondere 2 bis 12 Gew.-% Wasser enthält.
    19. 19. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, 15 bis 42 Gew.-%, vorzugsweise 20 bis 40 Gew.-% und insbesondere 25 bis 38 Gew.-% organisches Lösungsmittel enthält.
    20. 20. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung organisches Lösungsmittel ausgewählt aus der Gruppe Ethanol, n-Propanol, i-Propanol, Butanolen, Glykol, Propandiol, Butandiol, Methylpropandiol, Glycerin, Diglykol, Propyldiglycol, Butyldiglykol, Hexylenglycol, Ethylenglykolmethylether, Ethylenglykolethylether, Ethylenglykolpropylether, Ethylenglykolmono-n-butylether, Diethylenglykolmethylether, Diethylenglykolethylether, Propylenglykolmethylether, Propylenglykolethylether, Propylenglykolpropylether, Dipropylenglykolmonomethylether, Dipropy-lenglykolmonoethylether, Methoxytriglykol, Ethoxytriglykol, Butoxytriglykol, 1-Butoxyethoxy-2-propanol, 3-Methyl-3-methoxybutanol, Propylen-glykol-t-butylether, Di-n-octylether sowie deren Mischungen, vorzugsweise aus der Gruppe Propandiol, Glycerin, Ethanol und deren Mischungen enthält.
    21. 21. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, 0,1 bis 3 Gew.-%, vorzugsweise 0,2 bis 1 Gew.-% Phosphonat enthält.
    22. 22. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei das Phosphonat aus der Gruppe der Hydroxyalkan- und/oder Aminoalkanphosphonate, bevorzugt aus der Gruppe der Aminoalkanphosphonate und insbesondere aus der Gruppe Ethylendiamintetramethylenphosphonat (EDTMP) und Diethylentriaminpentamethylenphosphonat (DTPMP) ausgewählt ist.
    23. 23. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, 0,2 bis 4 Gew.-%, vorzugsweise 0,5 bis 3 Gew.-% Duftstoffzubereitung enthält.
    24. 24. Waschmittelportionseinheit umfassend
      1. i) eine Waschmittelzubereitung nach einem der Punkte 1 bis 21
      2. ii) einen wasserlöslichen Film, welcher die Waschmittelzubereitung vollständig umschließt.
    25. 25. Waschmittelportionseinheit nach Punkt 24, wobei die Waschmittelportionseinheit ein Volumen von 12 bis 22 ml, vorzugsweise von 12 bis 18 ml aufweist.
    26. 26. Waschmittelportionseinheit nach einem der vorherigen Punkte, wobei die Waschmittelportionseinheit eine bis vier Aufnahmekammern, vorzugsweise drei oder vier Aufnahmekammern aufweist.
    27. 27. Verfahren zur Textilreinigung, bei welchem eine Waschmittelzubereitung nach einem der Punkte 1 bis 23 oder eine Waschmittelportionseinheit nach einem der Punkte 24 bis 26 in die Waschflotte einer Textilwaschmaschine eingebracht wird.
    Beispiele
  • Textile Flächengebilde wurden mit standardisierten Verschmutzungen versehen und nachfolgend bei 40°C in Waschflotten gewaschen, welche 1g/l eines Waschmittels V1 bis V3 oder E1 enthielten. Nach der Wäsche wurden die Textilien getrocknet. Die Helligkeitswerte der gereinigten Textilien wurden bestimmt. Die angegebenen Werte ergaben sich als Mittelwerte aus fünf Waschversuchen. Tabelle 1: Waschmittelzusammensetzung (Gew.-%)
    V1 E2 V2
    1,2-Propandiol 6,0 6,0 6,0
    Glycerol 24 24 12
    Ethanol 3,2 3,2 3,2
    Wasser 10,0 10,0 10,0
    Monoethanolamin 4,0 4,0 6,0
    C8-18-Alkylbenzolsulfonat -- 12 22
    Alkylethersulfat 9 -- --
    Fettsäure 9,0 9,0 9,0
    C12-18 Fettalkoholethoxylat (7EO) 24 24 24
    DTPMP-Na Salz 0,5 0,5 0,5
    optischer Aufheller 0,5 0,5 0,5
    Parfüm 1,0 1,0 1,0
    Pektatlyase Zubereitung 0,3 0,3 0,3
    weitere Enzymzubereitungen 3,5 3,5 3,5
    Misc ad 100 ad 100 ad 100
    Tabelle 2: Helligkeitswertunterschiede (Y-Werte)
    Fleck Textil V1 E1 V2
    Pektin mit carbon black Baumwolle 44,7 52,1 48,1
    Pektin mit carbon black Baumwolle/Polyester 45,4 52,6 49,1

Claims (10)

  1. Fließfähige Waschmittelzubereitung, enthaltend, bezogen auf ihr Gesamtgewicht,
    a) 2 bis 20 Gew.-% anionisches Tensid aus der Gruppe der C8-18-Alkylbenzolsulfonate;
    b) 0,05 bis 2 Gew.-% einer Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms;
    c) weniger als 20 Gew.-% Wasser.
  2. Waschmittelzubereitung nach Anspruch 1, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, 7 bis 17 Gew.-%, vorzugsweise 9 bis 15 Gew.-% C8-18-Alkylbenzolsulfonat enthält.
  3. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Ansprüche, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, weniger als 10 Gew.-%, vorzugsweise weniger als 6 Gew,-% und insbesondere weniger als 2 Gew.-% anionisches Tensid aus der Gruppe der Alkylethersulfate enthält.
  4. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Ansprüche, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, neben dem anionischen Tensid aus der Gruppe der C8-18-Alkylbenzolsulfonate weniger als 10 Gew.-%, vorzugsweise weniger als 6 Gew,-% und insbesondere weniger als 2 Gew.-% weiteres anionisches Tensid enthält.
  5. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Ansprüche, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, 0,1 bis 0,4 Gew.-% einer Zubereitung eines pektinolytischen Enzyms enthält.
  6. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Punkte, wobei das pektinolytische Enzym aus der Gruppe der Pektatlyasen ausgewählt ist.
  7. Waschmittelzubereitung nach einem der vorherigen Ansprüche, wobei die Waschmittelzubereitung, bezogen auf ihr Gesamtgewicht, weniger als 15 Gew-% Wasser, vorzugsweise 2 bis 15 Gew.-% und insbesondere 2 bis 12 Gew.-% Wasser enthält.
  8. Waschmittelportionseinheit umfassend
    i) eine Waschmittelzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 7
    ii) einen wasserlöslichen Film, welcher die Waschmittelzubereitung vollständig umschließt.
  9. Waschmittelportionseinheit nach Anspruch 8, wobei die Waschmittelportionseinheit ein Volumen von 12 bis 22 ml, vorzugsweise von 12 bis 18 ml aufweist.
  10. Verfahren zur Textilreinigung, bei welchem eine Waschmittelzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 7 oder eine Waschmittelportionseinheit nach einem der Ansprüche 8 oder 9 in die Waschflotte einer Textilwaschmaschine eingebracht wird.
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