EP3380598A1 - Enzymstabilisatoren - Google Patents

Enzymstabilisatoren

Info

Publication number
EP3380598A1
EP3380598A1 EP16795075.7A EP16795075A EP3380598A1 EP 3380598 A1 EP3380598 A1 EP 3380598A1 EP 16795075 A EP16795075 A EP 16795075A EP 3380598 A1 EP3380598 A1 EP 3380598A1
Authority
EP
European Patent Office
Prior art keywords
group
alkyl group
protease
washing
cleaning agent
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Granted
Application number
EP16795075.7A
Other languages
English (en)
French (fr)
Other versions
EP3380598B1 (de
Inventor
André HÄTZELT
Timothy O'connell
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Henkel AG and Co KGaA
Original Assignee
Henkel AG and Co KGaA
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=57288445&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=EP3380598(A1) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Application filed by Henkel AG and Co KGaA filed Critical Henkel AG and Co KGaA
Publication of EP3380598A1 publication Critical patent/EP3380598A1/de
Application granted granted Critical
Publication of EP3380598B1 publication Critical patent/EP3380598B1/de
Active legal-status Critical Current
Anticipated expiration legal-status Critical

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38663—Stabilised liquid enzyme compositions
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/34—Organic compounds containing sulfur
    • C11D3/349—Organic compounds containing sulfur additionally containing nitrogen atoms, e.g. nitro, nitroso, amino, imino, nitrilo, nitrile groups containing compounds or their derivatives or thio urea
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D2111/00—Cleaning compositions characterised by the objects to be cleaned; Cleaning compositions characterised by non-standard cleaning or washing processes
    • C11D2111/10—Objects to be cleaned
    • C11D2111/12—Soft surfaces, e.g. textile
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D2111/00—Cleaning compositions characterised by the objects to be cleaned; Cleaning compositions characterised by non-standard cleaning or washing processes
    • C11D2111/10—Objects to be cleaned
    • C11D2111/14—Hard surfaces

Definitions

  • the present invention relates to detergents and cleaners containing at least one enzyme and at least one organic compound which acts as a protease inhibitor and is thus a suitable enzyme stabilizer, and the use of these compounds as enzyme stabilizer in enzyme-containing detergents and cleaners.
  • enzymes in detergents and cleaners have been established in the art for decades. They serve to extend the range of services of the funds concerned according to their specific activities. These include in particular hydrolytic enzymes such as proteases, amylases, lipases and cellulases. The first three hydrolyze proteins, starches and fats and thus contribute directly to soil removal. Cellulases are used in particular because of their tissue effect.
  • Another group of washing and cleaning agent enzymes are oxidative enzymes, in particular oxidases, which, if appropriate, in combination with other components, are preferably used to bleach soiling or to produce the bleaching agents in situ.
  • enzymes which are subjected to constant optimization, further enzymes are constantly being made available for use in detergents and cleaners in order to be able to optimally address particular soiling, such as pectinases, ⁇ -glucanases, mannanases or other hemicellulases (glycosidases) Hydrolysis in particular of special vegetable polymers.
  • soiling such as pectinases, ⁇ -glucanases, mannanases or other hemicellulases (glycosidases) Hydrolysis in particular of special vegetable polymers.
  • the other many pathway is to add chemical compounds that inhibit the proteases and thus act collectively as stabilizers for proteases and the other proteins and enzymes contained. It must be reversible protease inhibitors, since the protease activity is only temporarily, especially during storage, but not be suppressed during the cleaning process.
  • Polyols in particular glycerol and 1,2-propylene glycol, benzamidine hydrochloride, borax, boric acids, boronic acids or their salts or esters are established as reversible protease inhibitors in the prior art.
  • These include, in particular, derivatives having aromatic groups, for example ortho, meta or para-substituted phenylboronic acids, in particular 4-formylphenylboronic acid, or the salts or esters of the abovementioned compounds.
  • a particularly good protection results when boric acid derivatives are used together with polyols, since these can then form a complex stabilizing the enzyme.
  • peptide aldehydes that is, oligopeptides with reduced C-terminus, especially those of 2 to 50 monomers are described for this purpose.
  • peptidic reversible protease inhibitors include ovomucoid and leupeptin.
  • specific, reversible peptide inhibitors and fusion proteins from proteases and specific peptide inhibitors are used for this purpose.
  • enzyme stabilizers are amino alcohols such as mono-, di-, triethanol- and -propanolamine and mixtures thereof, aliphatic carboxylic acids up to C12, such as succinic acid, other dicarboxylic acids or salts of said acids. End-capped fatty acid amide alkoxylates are also established for this purpose. Certain organic acids used as builders are capable, as disclosed in WO 97/18287, of stabilizing an enzyme in addition to their builder function.
  • subtilisin-type proteases (subtilases, subtilopeptidases, EC 3.4.21.62) have a prominent position due to their favorable enzymatic properties such as stability or pH optimum. They are attributed to the serine proteases due to the catalytically active amino acids. They act as nonspecific endopeptidases, that is, they hydrolyze any acid amide linkages that are internal to peptides or proteins. Your pH optimum is usually in the clearly alkaline range. For an overview of this family, see for example the article "Subtilases: Subtilisin-like Proteases" by R.
  • subtilisin enzymes edited by R. Bott and C. Betzel, New York, 1996.
  • Subtilases are naturally formed by microorganisms; Of these, in particular, the subtilisins formed and secreted by Bacillus species are to be mentioned as the most important group within the subtilases.
  • polyols such as glycerol and 1, 2-propylene glycol have proved to be unfavorable due to their high levels of use necessary concentrations, because the other active ingredients of the respective agents can thus be contained only in correspondingly lower proportions.
  • boric acid derivatives occupy an outstanding position among the serine protease inhibitors, which are effective at comparatively low concentrations.
  • the boric acid derivatives have a significant disadvantage: many of them, such as borate, form undesirable by-products with some other detergent ingredients, so that they are no longer available in the agents concerned for the desired cleaning purpose, or even remain as an impurity on the laundry.
  • the object of the present invention was therefore to identify boron-free compounds which act as protease inhibitors and are suitable for use as enzyme stabilizers in detergents and cleaners.
  • the use in total liquid, gel or pas- tscher washing and cleaning agents was of particular interest, and including in particular those containing water.
  • washing or cleaning agents which comprise at least one protease and at least one enzyme stabilizer, the at least one enzyme stabilizer being selected from compounds of the general structural formula (I)
  • R 1 is a C 1 -C 6 -alkyl group, a C 2 -C 6 -alkenyl group, a C 2 -C 6 -hydroxyalkyl group, a C 1 -C 6 -alkyl-oxy-C 1 -C 6 -alkyl group, a carboxy-C 1 -C 6 -alkyl group, an aryl-Ci-C6- and R 2,
  • R 3, R 4 and R 5 each independently represent hydrogen, a C 1 -C 6 -alkyl group, a halogen atom or a C 1 -C 6 -acyl group.
  • C 1 -C 6 -alkyl radicals are the groups -CH 3 , -CH 2 CH 3 , -CH 2 CH 2 CH 3 , -CH (CH 3 ) 2 , -CH 2 CH 2 CH 2 CH 3 , -CH 2 CH (CH 3 ) 2, -CH (CH 3 ) CH 2 CH 3 , -C (CH 3 ) 3 .
  • Examples of a C2-C6 alkenyl group are a prop-2-enyl group (allyl group), a 2-methylprop-2-enyl group, a but-3-enyl group, a but-2-enyl group, a pent-4-enyl group or a pent-3-enyl group, with the prop-2-enyl group being preferred.
  • Examples of a C 2 -C 6 -hydroxyalkyl group are -CH 2 CH 2 OH, -CH 2 CH 2 CH 2 OH, -CH 2 CH (OH) CH 3 and
  • Ci-Ce-alkyl-oxy-Ci-Ce alkyl groups are the groups -CH 2 CH 2 OCH 3, - CH 2 CH 2 CH 2 OCH 3, -CH 2 CH 2 OCH 2 CH 3, -CH 2 CH 2 CH 2 OCH 2 CH 3, -CH 2 CH 2 OCH (CH 3 ) 2, -CH 2 CH 2 CH 2 OCH (CH 3 ) 2.
  • Examples of a carboxy-C 1 -C 6 -alkyl group are the carboxymethyl group, the 2-carboxyethyl group or the 3-carboxypropyl group.
  • Examples of aryl-C 1 -C 6 -alkyl groups are the benzyl group and the 2-phenylethyl group.
  • Examples of a heteroaryl-C 1 -C 6 -alkyl group are the pyridin-2-ylmethyl group, the pyridin-3-ylmethyl group, the pyridin-4-ylmethyl group, the pyrimidin-2-ylmethyl group, the pyrrol-1-ylmethyl group, the pyrrole-1 -ylethyl group, the pyrazol-1-ylmethyl group or the pyrazol-1-ylethyl group.
  • Examples of an aryl group are the phenyl group, the 1-naphthyl group or the 2-naphthyl group.
  • Examples of a heteroaryl group are the pyridin-2-yl group, the pyridin-3-yl group, the pyridin-4-yl group, the pyrimidin-2-yl group, the pyrrol-1-yl group, the pyrrol-2-yl group, the pyrazole group.
  • Ci-C6-acyl group examples include acetyl (1-oxo-ethyl), 1-oxo-propyl, 1-oxo-butyl, 1-oxo-pentyl, 1-oxo-2,2-dimethylpropyl and 1-oxo-hexyl ,
  • radical R 1 has the general structure (I) for a C 1 -C 6 -alkyl group, for a C 2 -C 6 -alkenyl group or for a C 2 -C 6 -hydroxyalkyl group stands. It is preferred according to the invention if the radical R 1 is a C 1 -C 6 -alkyl group, preferably methyl, ethyl, n-propyl, isopropyl, n-butyl, 2-butyl or tert-butyl, and particularly preferably methyl.
  • R2, R3, R4 and R5 are each hydrogen.
  • a further embodiment of the present invention is therefore characterized in that the compound according to formula (I) is a 3-alkyl-1,2-benzoisothiazol-1,1-dioxide.
  • Particularly suitable compounds are selected from 3-methyl, 3-ethyl, 3- (1-propyl) -, 3-isopropyl, 3- (1-butyl) -, 3- (2-butyl) -, and 3- (tert-butyl) -1,2-benzisothiazole-1,1-dioxide, especially 3-methyl-1,2-benzisothiazole-1,1-dioxide.
  • a detergent or cleaning agent according to the invention are all means that are suitable for washing or cleaning of particular textiles and / or solid surfaces.
  • Other suitable ingredients are described in detail below.
  • a protease is to be understood as meaning all enzymes which are capable of hydrolyzing acid amide linkages of proteins.
  • the proteases are also described in detail below.
  • the compounds relevant to the invention form a complex with the protease to be inhibited / stabilized according to the invention.
  • the active site of the protease is blocked by the compound which is not hydrolyzable by this enzyme and is not available for hydrolysis of other added proteins.
  • the equilibrium coefficient of this reaction is called the inhibition constant or K.
  • the first advantage of the compounds relevant to the invention over the prior art is that they have favorable inhibition constants with respect to the proteases which can be used in detergents and cleaners.
  • the inhibitors thus bind reversibly, i. they do not interfere with solid and not too loose transient interactions with the enzyme.
  • the majority of the protease relevant to the invention is thus present during storage in the form of a protease-inhibitor complex.
  • the protease and optionally other proteins contained, in particular other enzymes are protected in this way against proteolysis by this enzyme (stabilized against proteolysis) and are thus fully efficient even after storage.
  • the binding equilibrium is shifted in the direction of dissociation so that the complex dissolves and most of the protease relevant protease can become proteolytically active.
  • the second advantage of the compounds relevant to the invention over the prior art is that they have as elements only C, H, N, S and O and in particular are free of boron. Thus, they do not form the undesirable boron-derived by-products with other detergent or cleaning ingredients. Furthermore, they have a good solubility in water, in particular due to the carboxyl or sulfonyl groups contained, so that they can be easily incorporated into appropriate means and precipitation during storage is avoided.
  • the compounds mentioned probably act as reversible inhibitors because, similar to the substrate of the proteases, they are structurally adapted to the conditions of the binding pocket.
  • a washing or cleaning process in which a protease is inhibited which is inhibited and / or stabilized with a compound described above;
  • washing or cleaning agent for washing and / or cleaning textiles and / or hard surfaces; such as
  • the enzyme i. the protease in an amount of 0.05-5% by weight, preferably 0.05-2% by weight, and the enzyme stabilizer in an amount of 0.05-15% by weight, preferably 0.05- 5 wt .-%, based on the total weight of the washing or cleaning agent contained in this.
  • the enzyme and the enzyme stabilizer may be pre-formulated in an enzyme composition, wherein the enzyme is present in the enzyme composition in an amount of 0.05-15% by weight, preferably 0.05-5% by weight and the enzyme stabilizer in one Amount of 0.05-35 wt .-%, preferably 0.05-10 wt .-% based on the total weight in the enzyme composition.
  • This enzyme composition which is also a constituent of the present invention, can then be used in detergents or cleaners according to the invention in amounts which lead to the above-mentioned final concentrations in the washing or cleaning agent.
  • an agent according to the invention may contain at least one further stabilizer, in particular a polyol, such as glycerol or 1,2-ethylene glycol, and / or an antioxidant.
  • the protease stabilized or reversibly inhibited according to the invention is preferably a serine protease, in particular a subtilase, more preferably a subtilisin.
  • the subtilisin may be a wild-type enzyme or a subtilisin variant, wherein the wild-type enzyme or the starting enzyme of the variant is preferably selected from one of the following:
  • alkaline protease from Bacillus lentus, preferably from Bacillus lentus (DSM 5483),
  • alkaline protease from Bacillus sp. (DSM 14390) or an at least 98.5% identical alkaline protease, and
  • alkaline protease from Bacillus sp. (DSM 14392) or an at least 98.1% identical alkaline protease.
  • compositions according to the invention may contain, in addition to the protease, one or more further enzymes, in particular from the following group: one or more further proteases, amylases, hemicellulases, cellulases, lipases and oxidoreductases.
  • the amylase (s) is preferably an ⁇ -amylase.
  • the hemicellulase is preferably a ⁇ -glucanase, a pectinase, a pullulanase and / or a mannanase.
  • the cellulase is preferably a cellulase mixture or a one-component cellulase, preferably or predominantly an endoglucanase and / or a cellobiohydrolase.
  • the oxidoreductase is preferably an oxidase, in particular a choline oxidase, or a perhydrolase.
  • compositions described herein include all conceivable types of detergents or cleaners, both concentrates and neat agents, for use on a commercial scale, in the washing machine or in hand washing or cleaning.
  • detergents for textiles, carpets, or natural fibers for which the term detergent is used.
  • dishwashing detergents for dishwashers or manual dishwashing detergents or hard surface cleaners such as metal, Glass, porcelain, ceramics, tiles, stone, painted surfaces, plastics, wood or leather, for which the term detergent is used, so in addition to manual and automatic dishwasher detergents, for example, scouring agents, glass cleaner, toilet scenters, etc.
  • washing and Cleaning agents in the context of the invention also include washing aids, which are metered into the actual detergent during manual or automatic textile washing in order to achieve a further effect.
  • laundry detergents and cleaners in the context of the invention also include textile pre-treatment and post-treatment agents, ie those agents with which the laundry item is brought into contact before the actual laundry, for example to dissolve stubborn soiling, and also agents which are in one of the actual Textile laundry downstream step to give the laundry further desirable properties such as comfortable grip, crease resistance or low static charge.
  • the fabric softeners are calculated.
  • Embodiments of the present invention include all solid, powdered, liquid, gelatinous or pasty administration forms of agents described herein, which if appropriate can also consist of several phases and can be present in compressed or uncompressed form.
  • the agent can be present as a free-flowing powder, in particular with a bulk density of 300 g / l to 1200 g / l, in particular 500 g / l to 900 g / l or 600 g / l to 850 g / l.
  • the solid dosage forms of the composition also include extrudates, granules, tablets or pouches.
  • the agent can also be liquid, gelatinous or pasty, for example in the form of a non-aqueous liquid washing or dishwashing detergent or a non-aqueous paste or in the form of an aqueous liquid washing or dishwashing detergent or a water-containing paste.
  • the agent may be present as a one-component system. Such funds consist of one phase.
  • an agent can also consist of several phases. Such an agent is therefore divided into several components.
  • the detergents or cleaners described herein which may be in the form of powdered solids, in densified particulate form, as homogeneous solutions or suspensions, may further additionally contain all known ingredients customary in such compositions, preferably at least one further ingredient being present in the composition.
  • the agents described herein may contain surfactants, builders, bleaches or bleach activators.
  • they may contain water-miscible organic solvents, sequestering agents, electrolytes, pH regulators and / or further auxiliaries, such as optical brighteners, graying inhibitors, foam regulators, as well as dyes and fragrances, and combinations thereof.
  • a further subject of the invention is a method for the cleaning of textiles or hard surfaces, which is characterized in that in at least one method step a means described herein is used.
  • Methods for cleaning textiles are generally distinguished by the fact that various cleaning-active substances are applied to the items to be cleaned and washed off after the contact time, or that the items to be cleaned are otherwise treated with a detergent or a solution or dilution of this product.
  • Another subject of the invention is the use of an agent described herein for cleaning or washing textiles or for cleaning hard surfaces.
  • Yet another subject of the invention is the use of the compounds described herein for stabilizing an enzyme in a protease-containing detergent or cleaner.
  • protease-containing detergents and cleaners The storage stability of protease-containing detergents and cleaners in the presence of candidate compounds for use as enzyme stabilizers was investigated.
  • the protease used was the Bacillus lentus alkaline protease (DSM 5483) with the substitution R99E.
  • the candidate compounds (see Table 2) were formulated in parallel reaction mixtures in the presence of 1, 2-propanediol in each case to 1% (w / w) in a detergent formulation (see Table 1). Then the protease was added 1% (w / w) to the formulation and the formulation stored at 30 ° C for 20h, 140h and 234h.
  • the control batch contained only protease and the detergent formulation (and 1% w / w 1, 2-propanediol).
  • the proteolytic activity of the 1% protease was determined from the described reaction mixtures.
  • the release of the chromophore para-nitroaniline from the substrate succinyl alanine-alanine-proline-phenylalanine-para-nitroanilide (AAPFpNA, Bachem L-1400) was determined.
  • the release of pNA causes an increase in absorbance at 410 nm, the time course of which is a measure of the enzymatic activity.
  • the measurement was carried out at a temperature of 25 ° C, at pH 8.6 and a wavelength of 410 nm.
  • the measuring time was 5 min at a measuring interval of 20 to 60 seconds.
  • the initial values for the proteolytic activity of the agent in question are compared with the values determined after storage.
  • the stabilizing effect of each tested compound is therefore measured as a relative percentage increase in protease residual activity.
  • the pH of the formulation was adjusted to 8.4 by the NaOH.
  • the formulation was clear and colorless.

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Detergent Compositions (AREA)

Abstract

Die vorliegende Erfindung betrifft Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend mindestens eine Protease und mindestens eine organische Verbindung der Formel (I), die als Proteaseinhibitor wirkt und somit ein geeigneter Enzymstabilisator ist, sowie die Verwendung dieser Verbindungen als Enzymstabilisator in protease-haltigen Wasch- und Reinigungsmitteln. Ebenfalls Bestandteil der Erfindung sind die entsprechenden Wasch- und Reinigungsverfahren und die Verwendung der hierin beschriebenen Mittel.

Description

Enzymstabilisatoren
Die vorliegende Erfindung betrifft Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend mindestens ein Enzym und mindestens eine organische Verbindung, die als Proteaseinhibitor wirkt und somit ein geeigneter Enzymstabilisator ist, sowie die Verwendung dieser Verbindungen als Enzymstabilisator in Enzym-haltigen Wasch- und Reinigungsmitteln.
Der Einsatz von Enzymen in Wasch- und Reinigungsmitteln ist seit Jahrzehnten im Stand der Technik etabliert. Sie dienen dazu, das Leistungsspektrum der betreffenden Mittel entsprechend ihren speziellen Aktivitäten zu erweitern. Hierzu gehören insbesondere hydrolytische Enzyme wie Proteasen, Amylasen, Lipasen und Cellulasen. Die ersten drei genannten hydrolysieren Proteine, Stärke und Fette und tragen somit unmittelbar zur Schmutzentfernung bei. Cellulasen werden insbesondere wegen ihrer Gewebewirkung eingesetzt. Eine weitere Gruppe von Wasch- und Reinigungsmittelenzymen sind oxidative Enzyme, insbesondere Oxidasen, die ggf. im Zusammenspiel mit anderen Komponenten vorzugsweise dazu dienen, Anschmutzungen zu bleichen oder die bleichenden Agentien in situ zu erzeugen. Neben diesen Enzymen, die einer fortwährenden Optimierung unterworfen werden, werden laufend weitere Enzyme für den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln bereitgestellt, um insbesondere spezielle Anschmutzungen optimal angehen zu können, wie beispielsweise Pektinasen, ß-Glucanasen, Mannanasen oder weitere Hemicellulasen (Glykosidasen) zur Hydrolyse insbesondere spezieller pflanzlicher Polymere.
Die am längsten etablierten und in praktisch allen modernen, leistungsfähigen Wasch- und Reinigungsmitteln enthaltenen Enzyme sind Proteasen und hierunter insbesondere Serin- Proteasen, zu denen erfindungsgemäß auch die Subtilasen gerechnet werden. Sie dienen dem Abbau proteinhal- tiger Anschmutzungen auf dem Reinigungsgut. Allerdings hydrolysieren sie auch sich selbst (Au- toproteolyse) und alle anderen in den betreffenden Mitteln enthaltenen Proteine, d.h. insbesondere Enzyme. Dies geschieht besonders während des Reinigungsvorgangs, d.h. in der wässrigen Waschflotte, wenn vergleichsweise günstige Reaktionsbedingungen vorliegen. Dies geschieht in geringerem Ausmaße aber auch während der Lagerung der betreffenden Mittel, weshalb mit einer langen Lagerung immer auch ein gewisser Verlust der Proteaseaktivität sowie der Aktivitäten der anderen Enzyme einhergeht. Besonders problematisch ist dies in gelförmigen oder flüssigen und insbesondere in wasserhaltigen Rezepturen, weil in diesem mit dem enthaltenen Wasser sowohl das Reaktionsmedium als auch das Hydrolyse-Reagenz zur Verfügung stellen. Ein Ziel bei der Entwicklung von Wasch- und Reinigungsmittelrezepturen besteht darin, die enthaltenen Enzyme besonders während der Lagerung zu stabilisieren. Darunter wird der Schutz gegen verschiedene ungünstige Einflüsse verstanden, wie beispielsweise gegen Denaturierung oder Zerfall durch physikalische Einflüsse oder Oxidation. Ein Schwerpunkt dieser Entwicklungen besteht im Schutz der enthaltenen Proteine und/oder Enzyme gegen proteolytische Spaltung. Diese kann durch den Aufbau physikalischer Barrieren erfolgen, etwa durch Verkapselung der Enzyme in speziellen Enzymgranulaten oder durch Konfektionierung der Mittel in Zwei- oder Mehrkammersystemen. Der andere vielfach beschrittene Weg besteht darin, chemische Verbindungen zuzusetzen, die die Proteasen inhibieren und somit insgesamt als Stabilisatoren für Proteasen und die anderen enthaltenen Proteine und Enzyme wirken. Es muss sich dabei um reversible Proteaseinhibitoren handeln, da die Proteaseaktivität nur vorübergehend, insbesondere während der Lagerung, nicht aber mehr während des Reinigungsprozesses unterbunden werden soll.
Als reversible Proteaseinhibitoren sind im Stand der Technik Polyole, insbesondere Glycerin und 1 ,2-Propylenglycol, Benzamidin-Hydrochlorid, Borax, Borsäuren, Boronsäuren oder deren Salze oder Ester etabliert. Darunter sind vor allem Derivate mit aromatischen Gruppen, etwa ortho-, me- ta- oder para-substituierte Phenylboronsäuren zu erwähnen, insbesondere 4-Formylphenyl- Boron- säure, beziehungsweise die Salze oder Ester der genannten Verbindungen. Ein besonders guter Schutz ergibt sich, wenn Borsäurederivate zusammen mit Polyolen eingesetzt werden, da diese dann einen das Enzym stabilisierenden Komplex bilden können. Auch Peptidaldehyde, das heißt Oligopeptide mit reduziertem C-Terminus, insbesondere solche aus 2 bis 50 Monomeren sind zu diesem Zweck beschrieben. Zu den peptidischen reversiblen Proteaseinhibitoren gehören unter anderem Ovomucoid und Leupeptin. Auch spezifische, reversible Peptid-Inhibitoren sowie Fusionsproteine aus Proteasen und spezifischen Peptid-Inhibitoren werden hierfür eingesetzt.
Weitere etablierte Enzymstabilisatoren sind Aminoalkohole wie Mono-, Di-, Triethanol- und -propanolamin und deren Mischungen, aliphatische Carbonsäuren bis zu C12, wie beispielsweise Bernsteinsäure, andere Dicarbonsäuren oder Salze der genannten Säuren. Auch endgruppenver- schlossene Fettsäureamidalkoxylate sind für diesen Zweck etabliert. Bestimmte als Builder eingesetzte organische Säuren vermögen, wie in WO 97/18287 offenbart, zusätzlich zu ihrer Builder- Funktion auch ein Enzym zu stabilisieren.
Als Wasch- und Reinigungsmittelproteasen sind verschiedene Protease-Klassen etabliert, beispielsweise Metalloproteasen. Unter den Wasch- und Reinigungsmittelproteasen nehmen Proteasen vom Subtilisin-Typ (Subtilasen, Subtilopeptidasen, EC 3.4.21 .62) aufgrund ihrer günstigen enzymatischen Eigenschaften wie Stabilität oder pH-Optimum allerdings eine herausragende Stellung ein. Sie werden aufgrund der katalytisch wirksamen Aminosäuren den Serin-Proteasen zugerechnet. Sie wirken als unspezifische Endopeptidasen, das heißt, sie hydrolysieren beliebige Säu- reamidbindungen, die im Inneren von Peptiden oder Proteinen liegen. Ihr pH-Optimum liegt meist im deutlich alkalischen Bereich. Einen Überblick über diese Familie bietet beispielsweise der Artikel „Subtilases: Subtilisin-like Proteases" von R. Siezen, Seite 75-95 in„Subtilisin enzymes", heraus- gegegeben von R. Bott und C. Betzel, New York, 1996. Subtilasen werden natürlicherweise von Mikroorganismen gebildet; hierunter sind insbesondere die von Bacillus-Spezies gebildeten und sekretierten Subtilisine als bedeutendste Gruppe innerhalb der Subtilasen zu erwähnen.
Es wird deshalb besonders daran gearbeitet, reversible Inhibitoren gerade dieser Enzymklasse zur Verfügung zu stellen. Dabei haben sich Polyole wie Glycerin und 1 ,2-Propylenglycol aufgrund ihrer hohen notwendigen Einsatzkonzentrationen als unvorteilhaft erwiesen, weil die übrigen Wirkstoffe der betreffenden Mittel damit nur noch in entsprechend geringeren Anteilen enthalten sein können.
Unter den bereits in vergleichsweise niedriger Konzentration wirksamen Serin-Protease-Inhibitoren nehmen Borsäurederivate eine herausragende Stellung ein. Unabhängig von ihrer stabilisierenden Wirkung weisen die Borsäurederivate jedoch einen entscheidenden Nachteil auf: Viele davon, wie beispielsweise Borat, bilden mit einigen anderen Wasch- bzw. Reinigungsmittelinhaltsstoffen unerwünschte Nebenprodukte, so dass diese in den betreffenden Mitteln nicht mehr für den erwünschten Reinigungszweck zur Verfügung stehen oder sogar als Verunreinigung auf dem Waschgut zurückbleiben.
Aufgabe der vorliegenden Erfindung war es daher, bor-freie Verbindungen zu identifizieren, die als Proteaseinhibitoren wirken und für den Einsatz als Enzymstabilisatoren in Wasch- und Reinigungsmitteln geeignet sind. Hierbei war der Einsatz in insgesamt flüssigen, gelförmigen oder pas- tösen Wasch- und Reinigungsmitteln von besonderem Interesse, und darunter insbesondere in solchen, die Wasser enthalten.
Diese Aufgabe wird durch Wasch- oder Reinigungsmittel gelöst, die mindestens eine Protease und mindestens einen Enzymstabilisator enthalten, wobei der mindestens eine Enzymstabilisator ausgewählt wird aus Verbindun en der allgemeinen Strukturformel (I)
wobei R1 für eine Ci-C6-Alkylgruppe, eine C2-C6-Alkenylgruppe, eine C2-C6-Hydroxy-alkylgruppe, eine Ci-C6-Alkyl-oxy-Ci-C6-alkylgruppe, eine Carboxy-Ci-C6-alkylgruppe, eine Aryl-Ci-C6- alkylgruppe, eine Heteroaryl-Ci-C6-alkylgruppe, eine Arylgruppe oder eine Heteroarylgruppe steht, und R2, R3, R4 und R5 jeweils unabhängig voneinander für Wasserstoff, eine Ci-C6-Alkylgruppe, ein Halogenatom oder eine Ci-C6-Acylgruppe stehen.
Beispiele für die als Substituenten der Verbindungen der Formel (I) genannten werden nachfolgend, aber nicht beschränkend genannt: Beispiele für Ci-C6-Alkylreste sind die Gruppen -CH3, - CH2CH3, -CH2CH2CH3, -CH(CH3)2, -CH2CH2CH2CH3, -CH2CH(CH3)2, -CH(CH3)CH2CH3, -C(CH3)3. Beispiele für eine C2-C6-Alkenylgruppe sind eine Prop-2-enylgruppe (Allylgruppe), eine 2-Methyl- prop-2-enylgruppe, eine But-3-enylgruppe, eine But-2-enylgruppe, eine Pent-4-enylgruppe oder eine Pent-3-enylgruppe, wobei die Prop-2-enylgruppe bevorzugt ist. Beispiele für eine C2-C6- Hydroxyalkylgruppe sind -CH2CH2OH, -CH2CH2CH2OH, -CH2CH(OH)CH3 und
-CH2CH2CH2CH2OH, wobei die Gruppe -CH2CH2OH bevorzugt ist. Beispiele für Ci-Ce-Alkyl-oxy- Ci-Ce-alkylgruppen sind die Gruppen -CH2CH2OCH3, - CH2CH2CH2OCH3, -CH2CH2OCH2CH3, -CH2CH2CH2OCH2CH3, -CH2CH2OCH(CH3)2, -CH2CH2CH2OCH(CH3)2. Beispiele für eine Carboxy- Ci-C6-alkylgruppe sind die Carboxymethylgruppe, die 2-Carboxyethylgruppe oder die 3- Carboxypropylgruppe. Beispiele für Aryl-Ci-C6-alkylgruppen sind die Benzylgruppe und die 2- Phenylethylgruppe. Beispiele für eine Heteroaryl-Ci-C6-alkylgruppe sind die Pyridin-2- ylmethylgruppe, die Pyridin-3-ylmethylgruppe, die Pyridin-4-ylmethylgruppe, die Pyrimidin-2- ylmethylgruppe, die Pyrrol-1-ylmethylgruppe, die Pyrrol-1-ylethylgruppe, die Pyrazol-1- ylmethylgruppe oder die Pyrazol-1-ylethylgruppe. Beispiele für eine Arylgruppe sind die Phenyl- gruppe, die 1-Naphthylgruppe oder die 2-Naphthylgruppe. Beispiele für eine Heteroarylgruppe sind die Pyridin-2-ylgruppe, die Pyridin-3-ylgruppe, die Pyridin-4-ylgruppe, die Pyrimidin-2-ylgruppe, die Pyrrol-1 -ylgruppe, die Pyrrol-2-ylgruppe, die Pyrazol-1-ylgruppe, die Pyrazol-3-ylgruppe oder die Pyrazol-4-ylgruppe. Beispiele einer Ci-C6-Acylgruppe sind Acetyl (1-Oxo-ethyl), 1-Oxo-propyl, 1- Oxo-butyl, 1-Oxo-Pentyl, 1 -Oxo-2,2-dimethylpropyl und 1-Oxo-hexyl.
In einer Ausführungsform der vorliegenden Erfindung sind solche Verbindungen gemäß Formel (I) bevorzugt, bei welchen der Rest R1 der allgemeinen Struktur (I) für eine Ci-C6-Alkylgruppe, für eine C2-C6-Alkenylgruppe oder für eine C2-C6-Hydroxyalkylgruppe steht. Es ist erfindungsgemäß bevorzugt, wenn der Rest R1 für eine Ci-C6-Alkylgruppe, bevorzugt für Methyl, Ethyl, n-Propyl, Isopropyl, n-Butyl, 2-Butyl oder tert-Butyl, und insbesondere bevorzugt für Methyl, steht.
In verschiedenen Ausführungsformen der Erfindung stehen in den Verbindungen gemäß Formel (I) R2, R3, R4 und R5 jeweils für Wasserstoff.
Eine weitere Ausführungsform der vorliegenden Erfindung ist daher dadurch gekennzeichnet, dass die Verbindung gemäß Formel (I) ein 3-Alkyl-1 ,2-benzoisothiazol-1 ,1 -dioxid ist. Besonders geeignete Verbindungen sind dabei ausgewählt aus 3-Methyl-, 3-Ethyl-, 3-(1-Propyl)-, 3-lsopropyl-, 3-(1-Butyl)-, 3-(2-Butyl)-, und 3-(tert-Butyl)-1 ,2-benzisothiazol-1 , 1-dioxid, insbesondere 3-Methyl-1 ,2-benzisothiazol-1 , 1-dioxid.
Unter einem Wasch- oder Reinigungsmittel sind erfindungsgemäß alle Mittel zu verstehen, die sich zum Waschen oder Reinigen von insbesondere Textilien und/oder festen Oberflächen eignen. Weitere geeignete Inhaltsstoffe werden weiter unten detailliert beschrieben.
Unter einer Protease sind erfindungsgemäß alle Enzyme zu verstehen, die in der Lage sind, Säu- reamidverknüpfungen von Proteinen zu hydrolysieren. Auch die Proteasen werden weiter unten detailliert beschrieben.
Ohne an eine Theorie gebunden sein zu wollen, wird erfindungsgemäß davon ausgegangen, dass die erfindungsrelevanten Verbindungen mit der erfindungsgemäß zu inhibierenden/stabilisierenden Protease einen Komplex ausbilden. Dieser sieht wahrscheinlich so aus, dass sich die erfindungsrelevante Verbindung in die Substratbindungstasche der Protease einlagert und dort nicht-kovalent gebunden wird. Auf diese Weise wird das aktive Zentrum der Protease durch die, durch dieses Enzym nicht hydrolysierbare, Verbindung blockiert und steht nicht für eine Hydrolyse anderer zugegebener Proteine zur Verfügung. Hierbei handelt es sich um eine reversible Bindung, d.h. um ein Gleichgewicht zwischen Assoziation und Dissoziation. Der Gleichgewichtskoeffizient dieser Reaktion wird als Inhibitionskonstante oder K bezeichnet.
Der erste Vorteil der erfindungsrelevanten Verbindungen gegenüber dem Stand der Technik besteht darin, dass sie günstige Inhibitionskonstanten bezüglich der in Wasch- und Reinigungsmitteln einsetzbaren Proteasen aufweisen. Die Inhibitoren binden somit reversibel, d.h. sie gehen nicht zu feste und nicht zu lose vorübergehende Wechselwirkungen mit dem Enzym ein. Vorteilhafterweise liegt damit während der Lagerung der Großteil der erfindungsrelevanten Protease in Form eines Protease-Inhibitor-Komplexes vor. Die Protease und ggf. weitere enthaltene Proteine, insbesondere weitere Enzyme werden auf diese Weise gegenüber einer Proteolyse durch dieses Enzym geschützt (gegen Proteolyse stabilisiert) und sind so auch nach einer Lagerung uneingeschränkt leistungsfähig. Andererseits wird im Augenblick der Verdünnung des erfindungsgemäßen Mittels mit Wasser zur Herstellung einer wässrigen Wasch- bzw. Reinigungsflotte das Bindungsgleichgewicht in Richtung Dissoziation verschoben, so dass sich der Komplex auflöst und der Großteil der erfindungsrelevanten Protease proteolytisch aktiv werden kann.
Der zweite Vorteil der erfindungsrelevanten Verbindungen gegenüber dem Stand der Technik besteht darin, dass sie als Elemente lediglich C, H, N, S und O aufweisen und insbesondere frei von Bor sind. Sie bilden somit nicht die unerwünschten, auf Bor zurückzuführenden Nebenprodukte mit anderen Wasch- oder Reinigungsmittelinhaltsstoffen. Ferner verfügen sie insbesondere aufgrund der enthaltenen Carboxyl- oder Sulfonylgruppen über eine gute Wasserlöslichkeit, so dass sie in entsprechende Mittel einfach eingearbeitet werden können und ein Ausfallen während der Lagerung vermieden wird.
Grundsätzlich wirken die genannten Verbindungen vermutlich deshalb als reversible Inhibitoren, weil sie ähnlich dem Substrat der Proteasen, strukturell an die Bedingungen der Bindungstasche angepasst sind. Dies gilt insbesondere für Serin-Proteasen, wie anhand der Beispiele zur vorliegenden Anmeldung mit der positiven Wirkung der dort experimentell beschriebenen Verbindungen anhand von Serin-Proteasen, konkret Subtilasen, noch spezieller Subtilisinen gezeigt worden ist.
Weitere Gegenstände der vorliegenden Erfindung betreffen:
- die Verwendung einer oben beschriebenen Verbindung als reversibler Inhibitor und/oder Stabilisator einer Protease, im Rahmen einer Wasch- oder Reinigungsmittelrezeptur;
- Wasch- oder Reinigungsverfahren, in dem eine Protease zur Wirkung kommt, die mit einer oben beschriebenen Verbindung inhibiert und/oder stabilisiert ist;
- die Verwendung eines erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels zum Waschen und/oder Reinigen von Textilien und/oder harten Oberflächen; sowie
- die Verwendung einer Protease und einer oben beschriebenen Verbindung zur Herstellung eines Wasch- oder Reinigungsmittels.
In erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln, die in einer Ausführungsform in überwiegend fester Form vorliegen und in einer anderen Ausführungsform in überwiegend flüssiger, pastö- ser oder Gelform vorliegen, ist das Enzym, d.h. die Protease, in einer Menge von 0,05-5 Gew.-%, vorzugsweise 0,05-2 Gew.-%, und der Enzymstabilisator in einer Menge von 0,05-15 Gew.-%, vorzugsweise 0,05-5 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels in diesem enthalten.
In verschiedenen Ausführungsformen können das Enzym und der Enzymstabilisator in einer Enzymzusammensetzung vorformuliert vorliegen, wobei das Enzym in der Enzymzusammensetzung in einer Menge von 0,05-15 Gew.-%, vorzugsweise 0,05-5 Gew.-% und der Enzymstabilisator in einer Menge von 0,05-35 Gew.-%, vorzugsweise 0,05-10 Gew.-% bezogen auf das Gesamtgewicht in der Enzymzusammensetzung enthalten sind. Diese Enzymzusammensetzung, die ebenfalls ein Bestandteil der vorliegenden Erfindung ist, kann dann in erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln eingesetzt werden und zwar in Mengen, die zu den oben angegeben Endkonzentrationen im Wasch- oder Reinigungsmittel führen. Neben dem Enzymstabilisator gemäß der oben angegebenen allgemeinen Formel kann ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens einen weiteren Stabilisator, insbesondere ein Polyol, wie Glyce- rin oder 1 ,2-Ethylenglycol, und/oder ein Antioxidans, enthalten.
Bei der erfindungsgemäß stabilisierten, bzw. reversibel inhibierten Protease handelt es sich vorzugsweise um eine Serin-Protease, insbesondere um eine Subtilase, besonders bevorzugt um ein Subtilisin. Das Subtilisin kann dabei ein Wildtypenzym oder eine Subtilisin-Variante sein, wobei das Wildtypenzym bzw. das Ausgangsenzym der Variante vorzugsweise aus einer der folgenden ausgewählt ist:
- der Alkalischen Protease aus Bacillus amyloliquefaciens (ΒΡΝ'),
- der Alkalischen Protease aus Bacillus licheniformis (Subtilisin Carlsberg),
- der Alkalischen Protease PB92,
- Subtilisin 147 und/oder 309 (Savinase)
- der Alkalischen Protease aus Bacillus lentus, vorzugsweise aus Bacillus lentus (DSM 5483),
- der Alkalischen Protease aus Bacillus alcalophilus (DSM 1 1233),
- der Alkalischen Protease aus Bacillus gibsonii (DSM 14391 ) oder einer hierzu mindestens zu 70% identischen Alkalischen Protease,
- der Alkalischen Protease aus Bacillus sp. (DSM 14390) oder einer hierzu mindestens zu 98,5% identischen Alkalischen Protease, und
- der Alkalischen Protease aus Bacillus sp. (DSM 14392) oder einer hierzu mindestens zu 98,1 % identischen Alkalischen Protease.
Erfindungsgemäße Mittel können neben der Protease ein oder mehrere weitere Enzyme enthalten, insbesondere aus folgender Gruppe: eine oder mehrere weitere Proteasen, Amylasen, Hemicellu- lasen, Cellulasen, Lipasen und Oxidoreduktasen.
Bei der/den Amylase(n) handelt es sich vorzugsweise um eine a-Amylase. Bei der Hemicellulase handelt es sich vorzugsweise um eine ß- Glucanase, eine Pektinase, eine Pullulanase und/oder eine Mannanase. Bei der Cellulase handelt es sich vorzugsweise um ein Cellulase-Gemisch oder eine Einkomponenten-Cellulase, vorzugsweise bzw. überwiegend um eine Endoglucanase und/oder eine Cellobiohydrolase. Bei der Oxidoreduktase handelt es sich vorzugsweise um eine Oxidase, insbesondere eine Cholin-Oxidase, oder um eine Perhydrolase.
Die hierin beschriebenen Mittel umfassen alle denkbaren Wasch- oder Reinigungsmittelarten, sowohl Konzentrate als auch unverdünnt anzuwendende Mittel, zum Einsatz im kommerziellen Maßstab, in der Waschmaschine oder bei der Handwäsche beziehungsweise -reinigung. Dazu gehören beispielsweise Waschmittel für Textilien, Teppiche, oder Naturfasern, für die die Bezeichnung Waschmittel verwendet wird. Dazu gehören beispielsweise auch Geschirrspülmittel für Geschirrspülmaschinen oder manuelle Geschirrspülmittel oder Reiniger für harte Oberflächen wie Metall, Glas, Porzellan, Keramik, Kacheln, Stein, lackierte Oberflächen, Kunststoffe, Holz oder Leder, für die die Bezeichnung Reinigungsmittel verwendet wird, also neben manuellen und maschinellen Geschirrspülmitteln beispielsweise auch Scheuermittel, Glasreiniger, WC-Duftspüler, usw. Zu den Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung zählen ferner Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen Textilwäsche zum eigentlichen Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wirkung zu erzielen. Ferner zählen zu Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung auch Textilvor- und Nachbehandlungsmittel, also solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, beispielsweise zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, und auch solche Mittel, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u.a. die Weichspüler gerechnet.
Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung umfassen alle festen, pulverförmigen, flüssigen, gelförmigen oder pastösen Darreichungsformen hierin beschriebener Mittel, die gegebenenfalls auch aus mehreren Phasen bestehen können sowie in komprimierter oder nicht komprimierter Form vorliegen können. Das Mittel kann als rieselfähiges Pulver vorliegen, insbesondere mit einem Schüttgewicht von 300 g/l bis 1200 g/l, insbesondere 500 g/l bis 900 g/l oder 600 g/l bis 850 g/l. Zu den festen Darreichungsformen des Mittels zählen ferner Extrudate, Granulate, Tabletten oder Pouches. Alternativ kann das Mittel auch flüssig, gelförmig oder pastös sein, beispielsweise in Form eines nicht-wässrigen Flüssigwasch- oder -geschirrspülmittels oder einer nicht-wässrigen Paste oder in Form eines wässrigen Flüssigwasch- oder -geschirrspülmittels oder einer wasserhaltigen Paste. Weiterhin kann das Mittel als Einkomponentensystem vorliegen. Solche Mittel bestehen aus einer Phase. Alternativ kann ein Mittel auch aus mehreren Phasen bestehen. Ein solches Mittel ist demnach in mehrere Komponenten aufgeteilt.
Die hierin beschriebenen Wasch- oder Reinigungsmittel, die als pulverförmige Feststoffe, in nachverdichteter Teilchenform, als homogene Lösungen oder Suspensionen vorliegen können, können ferner zusätzlich alle bekannten und in derartigen Mitteln üblichen Inhaltsstoffe enthalten, wobei bevorzugt mindestens ein weiterer Inhaltsstoff in dem Mittel vorhanden ist. Die hierin beschriebenen Mittel können insbesondere Tenside, Builder (Gerüststoffe), Bleichmittel oder Bleichaktivatoren enthalten. Ferner können sie wassermischbare organische Lösungsmittel, Sequestrierungsmittel, Elektrolyte, pH-Regulatoren und/oder weitere Hilfsstoffe wie optische Aufheller, Vergrauungsinhibi- toren, Schaumregulatoren sowie Färb- und Duftstoffe sowie Kombinationen hiervon enthalten.
Vorteilhafte Inhaltsstoffe hierin beschriebener Mittel sind offenbart in der internationalen Patentanmeldung WO2009/121725, dort beginnend auf Seite 5, vorletzter Absatz, und endend auf Seite 13 nach dem zweiten Absatz. Auf diese Offenbarung wird ausdrücklich Bezug genommen und der dortige Offenbarungsgehalt in die vorliegende Patentanmeldung einbezogen. Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist ein Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen, das dadurch gekennzeichnet ist, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein hierin beschriebenes Mittel angewendet wird.
Hierunter fallen sowohl manuelle als auch maschinelle Verfahren, wobei maschinelle Verfahren bevorzugt sind. Verfahren zur Reinigung von Textilien zeichnen sich im allgemeinen dadurch aus, dass in mehreren Verfahrensschritten verschiedene reinigungsaktive Substanzen auf das Reinigungsgut aufgebracht und nach der Einwirkzeit abgewaschen werden, oder dass das Reinigungsgut in sonstiger Weise mit einem Waschmittel oder einer Lösung oder Verdünnung dieses Mittels behandelt wird. Entsprechendes gilt für Verfahren zur Reinigung von allen anderen Materialien als Textilien, insbesondere von harten Oberflächen. Alle denkbaren Wasch- oder Reinigungsverfahren können in wenigstens einem der Verfahrensschritte um die Anwendung eines hierin beschriebenen Wasch- oder Reinigungsmittels bereichert werden und stellen dann Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung dar.
Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist die Verwendung eines hierin beschriebenen Mittels zur Reinigung oder zum Waschen von Textilien oder zur Reinigung von harten Oberflächen.
Noch ein weiterer Erfindungsgegenstand ist die Verwendung der hierin beschriebenen Verbindungen zur Stabilisierung eines Enzyms in einem protease-haltigen Wasch- oder Reinigungsmittel.
Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für hierin beschriebene Mittel beschrieben sind, sind auch auf die vorstehend genannten Verfahren und Verwendungen anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehenden beschriebenen Verfahren und Verwendungen gilt.
Beispiele
Beispiel 1
Es wurde die Lagerstabilität protease-haltiger Wasch- und Reinigungsmittel in Gegenwart von Kandidaten-Verbindungen für den Einsatz als Enzymstabilisatoren untersucht. Als Protease wurde die Alkalische Protease aus Bacillus lentus (DSM 5483) mit der Substitution R99E verwendet. Dazu wurden die Kandidaten-Verbindungen (siehe Tabelle 2) in parallelen Reaktionsansätzen in Anwesenheit von 1 ,2-Propandiol jeweils zu 1 % (w/w) in einer Wasch- oder Reinigungsmittel- Formulierung (siehe Tabelle 1 ) formuliert. Dann wurde die Protease 1 % (w/w) zu der Formulierung hinzugegeben und die Formulierung für 20h, 140h und 234h bei 30°C gelagert. Im Kontrollansatz war lediglich Protease und die Wasch- oder Reinigungsmittel-Formulierung (und 1 % w/w 1 ,2- Propandiol) enthalten.
Im Anschluss an die Lagerung wurde die proteolytische Aktivität der 1 % Protease aus den beschriebenen Reaktionsansätzen bestimmt. Hierzu wurde die Freisetzung des Chromophors para- Nitroanilin aus dem Substrat Succinyl Alanin-Alanin-Prolin-Phenylalanin-para-Nitroanilid (AAPFp- NA; Bachem L-1400) bestimmt. Die Freisetzung des pNA verursacht eine Zunahme der Extinktion bei 410 nm, deren zeitlicher Verlauf ein Maß für die enzymatische Aktivität ist. Die Messung erfolgte bei einer Temperatur von 25°C, bei pH 8,6 und einer Wellenlänge von 410 nm. Die Messzeit betrug 5 min bei einem Messintervall von 20 bis 60 Sekunden.
Zur Auswertung werden die Anfangswerte für die proteolytische Aktivität des betreffenden Mittels mit den nach der Lagerung bestimmten Werten verglichen. Je höher die nach der Lagerung verbleibende Aktivität ist, desto besser ist die erhaltene Protease während der Lagerung inaktiviert und desto besser eignet sich die betreffende Verbindung als erfindungsgemäßer Stabilisator. Der Stabilisierungseffekt der jeweils getesteten Verbindung wird daher als relativer prozentualer Anstieg der Protease Restaktivität gemessen.
Tabelle 1 : Formulierung für Aktivitätstest
Bestandteil Menge (Gew.-%)
entmineralisiertes Wasser Rest
Zitronensäure 1 ,42623
Entschäumer (10%ig) 0,008
Fettalkoholethersulfat (70%ig) 5,6
Fettalkoholether 4,4
Alkylbenzolsulfonsäure 4,4
(96%ig)
C12-18 Fettsäure 2,4 NaOH (50%ig) 0,95
Glycerin (99,5%ig) 2
Phosphat (DTPMP-Na7H3) 0,2
(32%ig)
Konservierungsmittel 0,10
Ethanol (93%ig) 1
Der pH-Wert der Formulierung wurde durch das NaOH auf 8,4 eingestellt. Die Formulierung war klar und farblos.
Als Kandidaten-Verbindungen wurden getestet: 3-Methyl-1 ,2-benzothiazol-1 , 1-dioxid und 3-Butyl- 1 ,2-benzothiazol-1 , 1-dioxid.
Tabelle 2: gemessene Protease Restaktivität der Kandidaten-Verbindungen
Kandidaten-Verbindung (KV) relative Restaktivität nach Inkubation mit KV in %
0h 20h 140h 234h
Keine - nur Protease 100 100,8 67,9 59,9
3-Methyl-1 ,2-benzoisothiazol-1 , 1-dioxid 100 98,2 12,1 67,4

Claims

Patentansprüche
1. Wasch- oder Reinigungsmittel, enthaltend mindestens eine Protease und mindestens einen Enzymstabilisator, wobei der mindestens eine Enzymstabilisator ausgewählt wird aus Verbindungen der allgemeinen Strukturformel (I)
wobei R1 für eine Ci-C6-Alkylgruppe, eine C2-C6-Alkenylgruppe, eine C2-C6-Hydroxy- alkylgruppe, eine Ci-C6-Alkyl-oxy-Ci-C6-alkylgruppe, eine Carboxy-Ci-C6-alkylgruppe, eine Aryl-Ci-C6-alkylgruppe, eine Heteroaryl-Ci-C6-alkylgruppe, eine Arylgruppe oder eine Hete- roarylgruppe steht, und
R2, R3, R4 und R5 jeweils unabhängig voneinander für Wasserstoff, eine 0-C6- Alkylgruppe, ein Halogenatom oder eine Ci-C6-Acylgruppe stehen.
2. Wasch- oder Reinigungsmittel nach Anspruch 1 , dadurch gekennzeichnet, dass der Rest R1 der allgemeinen Strukturformel (I) für eine Ci-C6-Alkylgruppe, für eine C2-C6- Alkenylgruppe oder für eine C2-C6-Hydroxyalkylgruppe, vorzugsweise für eine C1-C6- Alkylgruppe, noch bevorzugter für Methyl, Ethyl, n-Propyl, Isopropyl, n-Butyl, 2-Butyl oder tert-Butyl, und insbesondere bevorzugt für Methyl, steht.
3. Wasch- oder Reinigungsmittel nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass in der Verbindung gemäß Formel (I) R2, R3, R4 und R5 jeweils für Wasserstoff stehen.
4. Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass die Verbindung gemäß Formel (I) 3-Methyl-, 3-Ethyl-, 3-(1-Propyl)-, 3-lsopropyl-, 3-(1 -Butyl)-, 3-(2-Butyl)-, oder 3-(tert-Butyl)-1 ,2-benzisothiazol-1 , 1-dioxid ist, insbesondere 3-Methyl-1 ,2-benzisothiazol-1 , 1-dioxid.
5. Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, das die mindestens eine Protease in einer Menge von 0,05-5 Gew.-%, vorzugsweise 0,05-2 Gew.-%, und der mindestens eine Enzymstabilisator in einer Menge von 0,05-15 Gew.-%, vorzugsweise zu 0,05-5 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Waschoder Reinigungsmittels in diesem enthalten sind.
6. Verwendung eines Wasch- oder Reinigungsmittels nach einem der Ansprüche 1 bis 5 zum Waschen von Textilien oder Reinigen von festen Oberflächen.
7. Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen, dadurch gekennzeichnet, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1-5 angewendet wird.
8. Verwendung einer Verbindung der allgemeinen Strukturformel (I)
wobei R1 für eine Ci-C6-Alkylgruppe, eine C2-C6-Alkenylgruppe, eine C2-C6-Hydroxy- alkylgruppe, eine Ci-C6-Alkyl-oxy-Ci-C6-alkylgruppe, eine Carboxy-Ci-C6-alkylgruppe, eine Aryl-Ci-C6-alkylgruppe, eine Heteroaryl-Ci-C6-alkylgruppe, eine Arylgruppe oder eine Hete- roarylgruppe steht, und
R2, R3, R4 und R5 jeweils unabhängig voneinander für Wasserstoff, eine Ο-Οβ- Alkylgruppe, ein Halogenatom oder eine Ci-C6-Acylgruppe stehen,
zur Stabilisierung eines Enzyms in einem protease-haltigen Wasch- oder Reinigungsmittel.
EP16795075.7A 2015-11-25 2016-11-15 Enzymstabilisatoren Active EP3380598B1 (de)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE102015223268.9A DE102015223268A1 (de) 2015-11-25 2015-11-25 Enzymstabilisatoren
PCT/EP2016/077625 WO2017089161A1 (de) 2015-11-25 2016-11-15 Enzymstabilisatoren

Publications (2)

Publication Number Publication Date
EP3380598A1 true EP3380598A1 (de) 2018-10-03
EP3380598B1 EP3380598B1 (de) 2019-08-21

Family

ID=57288445

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
EP16795075.7A Active EP3380598B1 (de) 2015-11-25 2016-11-15 Enzymstabilisatoren

Country Status (4)

Country Link
US (1) US20180340138A1 (de)
EP (1) EP3380598B1 (de)
DE (1) DE102015223268A1 (de)
WO (1) WO2017089161A1 (de)

Families Citing this family (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP3712236A1 (de) * 2019-03-20 2020-09-23 Henkel AG & Co. KGaA Verbesserung der löslichkeit verschiedener tensidsysteme durch anwendung von phosphonaten
GB202015368D0 (en) * 2020-09-29 2020-11-11 Reckitt Benckiser Vanish Bv Composition for the removal of stains and malodour
GB202204137D0 (en) * 2022-03-24 2022-05-11 Reckitt Benckiser Vanish Bv Composition for the removal of stains and malodour

Family Cites Families (9)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5047163A (en) 1990-03-16 1991-09-10 Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. Activation of bleach precursors with sulfonimines
US5041232A (en) * 1990-03-16 1991-08-20 Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. Sulfonimines as bleach catalysts
US5413733A (en) * 1993-07-26 1995-05-09 Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. Amidooxy peroxycarboxylic acids and sulfonimine complex catalysts
DK1921147T3 (da) * 1994-02-24 2011-09-19 Henkel Ag & Co Kgaa Forbedrede enzymer og detergenter indeholdende disse
US5741767A (en) 1995-11-16 1998-04-21 Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. Peracid based dishwashing detergent composition
DE102007041754A1 (de) * 2007-09-04 2009-03-05 Henkel Ag & Co. Kgaa Polycyclische Verbindungen als Enzymstabilisatoren
DE102008017103A1 (de) 2008-04-02 2009-10-08 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend Proteasen aus Xanthomonas
US20110174340A1 (en) * 2010-01-20 2011-07-21 Ecolab USA Low and high temperature enzymatic system
DE102010063458A1 (de) * 2010-12-17 2012-06-21 Henkel Ag & Co. Kgaa Lagerstabiles flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltend Protease und Amylase

Also Published As

Publication number Publication date
US20180340138A1 (en) 2018-11-29
DE102015223268A1 (de) 2017-06-01
EP3380598B1 (de) 2019-08-21
WO2017089161A1 (de) 2017-06-01

Similar Documents

Publication Publication Date Title
EP2115111B1 (de) Carboxylgruppen tragende benzophenon- oder benzoesäureanilid-derivate als enzymstabilisatoren
DE102007041754A1 (de) Polycyclische Verbindungen als Enzymstabilisatoren
EP2220204B1 (de) Waschmittel mit stabilisierten enzymen
DE102008014760A1 (de) Imidazolium-Salze als Enzymstabilisatoren
WO2013087545A1 (de) Lagerstabiles flüssiges wasch- oder reinigungsmittel enthaltend protease und amylase
DE102012215642A1 (de) Wasch- oder Reinigungsmittel mit verbesserter Enzymleistung
WO2013037609A2 (de) Verfahren zur anpassung eines hydrolytischen enzyms an eine das hydrolytische enzym stabilisierende komponente
EP3380598B1 (de) Enzymstabilisatoren
DE102016214383A1 (de) Reinigungsmittel enthaltend Keratinase
WO2016087181A1 (de) Enzymstabilisatoren
WO2016180659A1 (de) Enzymstabilisatoren
WO2017220302A1 (de) Enzymstabilisatoren
WO2017072111A1 (de) Enzymstabilisatoren
DE102018004206A1 (de) Verwendung eines Polymers zur Steigerung der Reinigungsleistung eines protease-haltigen Wasch- oder Reinigungsmittels
DE102015215591A1 (de) Wasserarme, zweiphasige Flüssigwaschmittel mit saurem pH-Wert
WO2017089163A1 (de) Enzymstabilisatoren
DE102015225465A1 (de) Flüssige Tensidzusammensetzung mit spezieller Kombination aus Enzym und Stabilisator
WO2016087184A1 (de) Enzymstabilisatoren
WO2017207546A1 (de) Stabilisierte enzym-haltige wasch- und reinigungsmittel
EP3227424A1 (de) Enzymstabilisatoren
WO2016087182A1 (de) Enzymstabilisatoren
DE102008010429A1 (de) Harnstoff-Derivate als Enzymstabilisatoren
DE102015210416A1 (de) Acylhydrazone als Enzymstabilisatoren
EP3230427B1 (de) Wasch- oder reinigungsmittel mit spezieller alpha-amylase und definierter wasseraktivität

Legal Events

Date Code Title Description
STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: UNKNOWN

STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: THE INTERNATIONAL PUBLICATION HAS BEEN MADE

PUAI Public reference made under article 153(3) epc to a published international application that has entered the european phase

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009012

STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: REQUEST FOR EXAMINATION WAS MADE

17P Request for examination filed

Effective date: 20180524

AK Designated contracting states

Kind code of ref document: A1

Designated state(s): AL AT BE BG CH CY CZ DE DK EE ES FI FR GB GR HR HU IE IS IT LI LT LU LV MC MK MT NL NO PL PT RO RS SE SI SK SM TR

AX Request for extension of the european patent

Extension state: BA ME

DAV Request for validation of the european patent (deleted)
DAX Request for extension of the european patent (deleted)
GRAP Despatch of communication of intention to grant a patent

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSNIGR1

STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: GRANT OF PATENT IS INTENDED

INTG Intention to grant announced

Effective date: 20190416

GRAS Grant fee paid

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSNIGR3

GRAA (expected) grant

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009210

STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: THE PATENT HAS BEEN GRANTED

AK Designated contracting states

Kind code of ref document: B1

Designated state(s): AL AT BE BG CH CY CZ DE DK EE ES FI FR GB GR HR HU IE IS IT LI LT LU LV MC MK MT NL NO PL PT RO RS SE SI SK SM TR

REG Reference to a national code

Ref country code: GB

Ref legal event code: FG4D

Free format text: NOT ENGLISH

REG Reference to a national code

Ref country code: CH

Ref legal event code: EP

REG Reference to a national code

Ref country code: DE

Ref legal event code: R096

Ref document number: 502016006240

Country of ref document: DE

REG Reference to a national code

Ref country code: AT

Ref legal event code: REF

Ref document number: 1169773

Country of ref document: AT

Kind code of ref document: T

Effective date: 20190915

REG Reference to a national code

Ref country code: IE

Ref legal event code: FG4D

Free format text: LANGUAGE OF EP DOCUMENT: GERMAN

REG Reference to a national code

Ref country code: LT

Ref legal event code: MG4D

REG Reference to a national code

Ref country code: NL

Ref legal event code: MP

Effective date: 20190821

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: FI

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

Ref country code: HR

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

Ref country code: SE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

Ref country code: NO

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20191121

Ref country code: BG

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20191121

Ref country code: PT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20191223

Ref country code: LT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

Ref country code: NL

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: GR

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20191122

Ref country code: ES

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

Ref country code: LV

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

Ref country code: AL

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

Ref country code: IS

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20191221

Ref country code: RS

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: TR

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: PL

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

Ref country code: EE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

Ref country code: RO

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

Ref country code: IT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

Ref country code: DK

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

REG Reference to a national code

Ref country code: DE

Ref legal event code: R026

Ref document number: 502016006240

Country of ref document: DE

PLBI Opposition filed

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009260

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: SK

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

Ref country code: CZ

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

Ref country code: SM

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

Ref country code: IS

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20200224

PLAX Notice of opposition and request to file observation + time limit sent

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSNOBS2

26 Opposition filed

Opponent name: WEYLCHEM PERFORMANCE PRODUCTS GMBH

Effective date: 20200519

Opponent name: RECKITT BENCKISER VANISH B.V.

Effective date: 20200519

REG Reference to a national code

Ref country code: CH

Ref legal event code: PL

PG2D Information on lapse in contracting state deleted

Ref country code: IS

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: MC

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

Ref country code: LI

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20191130

Ref country code: CH

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20191130

Ref country code: LU

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20191115

REG Reference to a national code

Ref country code: BE

Ref legal event code: MM

Effective date: 20191130

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: SI

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

PLBB Reply of patent proprietor to notice(s) of opposition received

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSNOBS3

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: IE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20191115

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: BE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20191130

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: CY

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: HU

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT; INVALID AB INITIO

Effective date: 20161115

Ref country code: MT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: MK

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20190821

REG Reference to a national code

Ref country code: AT

Ref legal event code: MM01

Ref document number: 1169773

Country of ref document: AT

Kind code of ref document: T

Effective date: 20211115

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: AT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20211115

APAH Appeal reference modified

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSCREFNO

APBM Appeal reference recorded

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSNREFNO

APBP Date of receipt of notice of appeal recorded

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSNNOA2O

APBM Appeal reference recorded

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSNREFNO

APBP Date of receipt of notice of appeal recorded

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSNNOA2O

P01 Opt-out of the competence of the unified patent court (upc) registered

Effective date: 20230530

APBQ Date of receipt of statement of grounds of appeal recorded

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSNNOA3O

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: GB

Payment date: 20231123

Year of fee payment: 8

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: FR

Payment date: 20231120

Year of fee payment: 8

Ref country code: DE

Payment date: 20231121

Year of fee payment: 8