EP2640818A1 - Stabilisierte flüssige enzymhaltige tensidzubereitung - Google Patents

Stabilisierte flüssige enzymhaltige tensidzubereitung

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Publication number
EP2640818A1
EP2640818A1 EP11779166.5A EP11779166A EP2640818A1 EP 2640818 A1 EP2640818 A1 EP 2640818A1 EP 11779166 A EP11779166 A EP 11779166A EP 2640818 A1 EP2640818 A1 EP 2640818A1
Authority
EP
European Patent Office
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hydrolytic enzyme
surfactant preparation
acid
enzyme
alkyl
Prior art date
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Granted
Application number
EP11779166.5A
Other languages
English (en)
French (fr)
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EP2640818B1 (de
Inventor
Timothy O'connell
Susanne Tondera
Thomas Weber
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Henkel AG and Co KGaA
Original Assignee
Henkel AG and Co KGaA
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Publication date
Family has litigation
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Application filed by Henkel AG and Co KGaA filed Critical Henkel AG and Co KGaA
Publication of EP2640818A1 publication Critical patent/EP2640818A1/de
Application granted granted Critical
Publication of EP2640818B1 publication Critical patent/EP2640818B1/de
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Anticipated expiration legal-status Critical

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Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38663—Stabilised liquid enzyme compositions

Definitions

  • the invention is in the field of liquid enzyme-containing surfactant preparations, as used for example in washing, cleaning or disinfecting. More particularly, the invention relates to a liquid surfactant preparation in which a hydrolytic enzyme is stabilized. The invention further relates to uses of enzyme stabilizers and processes in which such stabilized enzymes find application. Furthermore, the invention relates to such stabilized enzyme preparations.
  • boric acid and boric acid derivatives occupy an outstanding position among enzyme stabilizers which are effective in surfactant preparations even at a comparatively low concentration.
  • Boric acids or borates have the disadvantage that they form undesired by-products with other ingredients of a surfactant preparation, in particular detergents, cleaners or disinfectant ingredients, so that they are no longer available for the desired cleaning purpose in the agents in question or even as Contain contamination, for example on the laundry.
  • boric acids or borates are under
  • boronic acid derivatives are proposed as enzyme stabilizers in the prior art.
  • International Patent Application WO 96/21716 A1 discloses that
  • Protease inhibitors acting boronic or boronic acid derivatives are suitable to stabilize enzymes in liquid preparations, including detergents and cleaning agents.
  • a selection of boronic acid derivatives, including 4-formyl-phenylboronic acid, as stabilizers is still available disclosed in international patent application WO 96/41859 A1.
  • Such compounds are also used in International Patent Application WO 2006/045310 for enzyme stabilization, but in solid detergent bars.
  • the prior art does not disclose combinations of enzyme stabilizers for liquid surfactant formulations as described below.
  • the present invention has for its object to provide a liquid surfactant preparation with stabilized hydrolytic enzymes.
  • the surfactant formulation should contain less boric acid than the enzyme stabilizer.
  • the invention relates to a liquid surfactant preparation comprising a hydrolytic enzyme and a hydrolytic enzyme stabilizing component, characterized
  • hydrolytic enzyme stabilizing component boric acid, propylene glycol and a phenylboronic acid derivative having the structural formula
  • R represents hydrogen, a hydroxyl, a C ⁇ -C Q alkyl, substituted C ⁇ -C Q alkyl, a C 6 alkenyl or a substituted C ⁇ -C 6 alkenyl group, comprises.
  • such a combination of boric acid, propylene glycol and a corresponding phenylboronic acid derivative advantageously keeps a hydrolytic enzyme, in particular a lipase or a protease and especially a lipase, in a liquid surfactant preparation stable, for example in a liquid washing and cleaning - or disinfectant.
  • the combination of these compounds therefore makes it possible, in preferred surfactant preparations according to the invention, to be able to use the stabilizers overall in a lower concentration in order to bring about sufficient enzyme stabilization.
  • a hydrolytic enzyme in particular a lipase or a protease and especially a lipase
  • Embodiments it is possible to effect an improved enzyme stabilization with such a component stabilizing the enzyme.
  • these compounds have good water solubility. Therefore, they can in liquid surfactant preparations, especially in liquid washing, cleaning or
  • Disinfectants or in a washing or cleaning liquor formed by such a surfactant preparation are easily incorporated or simply applied in these. Furthermore, in preferred embodiments according to the invention, precipitation during storage is reduced or completely avoided. In further preferred inventive
  • Embodiments results in the interaction of boric acid, propylene glycol and a corresponding phenylboronic acid derivative in a synergistic enzyme stabilization.
  • This is understood to mean an improved enzyme stabilization by the combination of the compounds in comparison with the enzyme stabilization by in each case one of these compounds alone and also in comparison with the sum of the individual performances of the compounds with regard to enzyme stabilization.
  • a surfactant preparation according to the invention is characterized in that the radical R in the phenylboronic acid derivative is a C 1 -C 6 -alkyl group and further preferred CH 3 , CH 3 CH 2 or CH 3 CH 2 CH 2 .
  • a surfactant preparation according to the invention is characterized in that the radical R in the phenylboronic acid derivative is hydrogen.
  • the surfactant preparation according to the invention is characterized in that the phenylboronic acid derivative is 4-formyl-phenylboronic acid (4-FPBA). It is given in the formula below:
  • Phenylboronic acid derivatives according to the invention may also have further chemical modifications on the phenyl ring, in particular they may contain one or more methyl, amino, nitro, chloro, fluoro, bromo, hydroxyl, formyl, ethyl, acetyl, t Butyl, anisyl, benzyl,
  • All compounds provided in the context of the present invention as part of the hydrolytic enzyme stabilizing component may be present in all protonated or deprotonated forms in the surfactant preparation. Furthermore, all such Compounds, in particular their deprotonated forms, be associated with cations.
  • Preferred cations in this regard are monovalent or polyvalent, in particular divalent, cations, in particular Na ions (Na + ), K ions (K + ), Li ions (Li + ), Ca ions (Ca 2+ ), Mg ions (Mg 2+ ), Mn ions (Mn 2+ ) and Zn ions (Zn 2+ ). Particularly preferred are Na ions (Na + ).
  • the hydrolytic enzyme stabilizing component may consist exclusively of said compounds so that the hydrolytic enzyme stabilizing component is the combination of boric acid, propylene glycol and corresponding phenylboronic acid derivative.
  • the hydrolytic enzyme stabilizing component may comprise other compounds such that the combination of boric acid, propylene glycol and the like
  • Phenylboronic acid derivative is part of the hydrolytic enzyme stabilizing component.
  • the boric acid is preferably present in an amount of from 0.05 to 5.5% by weight and more preferably from 0.075 to 4.5% by weight, from 0.09 to 3.5 and from 0.1 to 2.49 wt .-%.
  • propylene glycol is preferably present in an amount of from 0.000001 to 10% by weight and more preferably from 0.01 to 9.5% by weight, from 1 to 9% by weight, from 1.5 to 8.5% by weight and from 2 to 8% by weight.
  • the phenylboronic acid derivative is preferably present in a surfactant formulation of the invention in an amount of from 0.001 to 0.08 weight percent, and more preferably from 0.003 to 0.06 weight percent, from 0.005 to 0.05 weight percent, from 0.007 to 0.03 wt .-% and from 0.009 to 0.01 wt .-%.
  • a hydrolytic enzyme is a hydrolase (EC 3.XXX) and thus an enzyme that hydrolytically cleaves esters, ethers, peptides, glycosides, acid anhydrides or CC bonds in a reversible reaction.
  • the hydrolytic enzyme therefore catalyzes the hydrolytic cleavage of substances according to AB + H 2 0 AH + B-OH.
  • Hydrolases constitute the third major class of EC classification of enzymes.
  • the EC numbers (“Enzyme Commission numbers”) form a numerical classification system for enzymes Each EC number consists of four numbers separated by periods, the first digit designating one of the six major enzyme classes and hydrolases corresponding to EC 3.XXX represent the third major class, and include proteases, peptidases, nucleases, phosphatases, glycosidases, and esterases.
  • the hydrolytic enzyme is preferably present in the liquid surfactant preparation in an amount of from 1 x 10 -8 to 5 weight percent, based on active protein, Preferably, the hydrolytic enzyme is from 0.001 to 5 weight percent, more preferably 0, From 01 to 5 wt .-%, even more preferably from 0.05 to 4 wt .-% and particularly preferably from 0.075 to 3.5 wt .-% in the liquid surfactant preparation.
  • the hydrolytic enzyme may be further covalently or non-covalently bound to a carrier and / or embedded in encapsulating substances, for example to additionally protect it against premature inactivation.
  • the protein concentration in the surfactant preparation can be determined by known methods, for example, the BCA method (bicinchoninic acid, 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid) or the biuret method (AG Gornall, CS Bardawill and MM David, J Biol. Chem., 177 (1948), pp. 751-766).
  • BCA method bicinchoninic acid, 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid
  • the biuret method AG Gornall, CS Bardawill and MM David, J Biol. Chem., 177 (1948), pp. 751-766.
  • a surfactant preparation according to the invention is characterized in that the hydrolytic enzyme is a protease, amylase, cellulase, glycosidase, hemicellulase, mannanase, xylanase, xyloglucanase, xanthanase, pectinase, ⁇ -glucosidase, carrageenase or a lipase or a mixture, which comprises at least two of these enzymes. More preferably, the hydrolytic enzyme is a lipase or a protease.
  • the hydrolytic enzyme is more preferably a serine protease, more preferably a subtilase, and most preferably a subtilisin. Most preferably, the hydrolytic enzyme is a lipase. It has been found that lipases are stabilized particularly well by the hydrolytic enzyme stabilizing component in a surfactant preparation according to the invention. For in particular for detergents, cleaners or disinfectants, the storage stability of the enzymes and in particular also of lipases is a general problem. The same applies to the proteases mentioned. Proteases are also stabilized particularly well by the component stabilizing the hydrolytic enzyme in a surfactant preparation according to the invention.
  • proteases are the subtilisins BPN 'from Bacillus amyloliquefaciens and Carlsberg from Bacillus licheniformis, the protease PB92, the subtilisins 147 and 309, the protease from Bacillus lentus, subtilisin DY and the subtilases, but no longer the subtilisins in the strict sense attributable enzymes Thermitase, proteinase K and the proteases TW3 and TW7.
  • Subtilisin Carlsberg is in an evolved form under the trade name Alcalase® of the subtilisins BPN 'from Bacillus amyloliquefaciens and Carlsberg from Bacillus licheniformis, the protease PB92, the subtilisins 147 and 309, the protease from Bacillus lentus, subtilisin DY and the subtilases, but no longer the subtilisins in the strict sense attributable enzymes Thermitase,
  • subtilisins 147 and 309 are sold under the trade names Esperase®, and Savinase® by the company Novozymes. From the protease from Bacillus lentus DSM 5483 derived under the name BLAP® protease variants derived. Further useful proteases are, for example, those under the trade names Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®,
  • proteases are disclosed in patent applications WO 91/02792, WO 08/007319, WO 93/18140, WO 01/44452, GB 1243784, WO 96/34946, WO 02/029024 and WO 03/057246.
  • Other useful proteases are those that are found in the microorganisms Stenotrophomonas maltophilia, in particular
  • amylases are the Bacillus licheniformis ⁇ -amylases, from Bacillus
  • amyloliquefaciens or from Bacillus stearothermophilus and in particular their improved for use in detergents or cleaners further developments.
  • the enzyme from Bacillus licheniformis is available from the company Novozymes under the name Termamyl® and from the company Danisco / Genencor under the name Purastar®ST.
  • this ⁇ -amylase is available from the company Novozymes under the trade name Duramyl® and Termamyl®ultra, from the company Danisco / Genencor under the name Purastar®OxAm and from the company Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, as Keistase®.
  • the ⁇ -amylase from Bacillus amyloliquefaciens is sold by the company Novozymes under the name BAN®, and derived variants of the Bacillus stearothermophilus ⁇ -amylase under the names BSG® and Novamyl®, also from the company
  • amylase-LT® and Stainzyme® or Stainzyme ultra® or Stainzyme plus® are, for example, the amylase-LT® and Stainzyme® or Stainzyme ultra® or Stainzyme plus®, the latter also from the company Novozymes.
  • variants of these enzymes obtainable by point mutations can be used according to the invention.
  • cellulases examples include doglucanases, EG
  • EG fungal, endoglucanase
  • EG fungal, endoglucanase
  • Celluzyme® The products Endolase® and Carezyme®, also available from Novozymes, are based on the 50th kD-EG, or the 43 kD-EG from Humicola insolens DSM 1800. Further commercial products of this company are Cellusoft®, Renozyme® and Celluclean®.
  • cellulases available from the company AB Enzymes, Finland, under the trade names Ecostone® and Biotouch®, which are based, at least in part, on the 20 kD-EG of melanocarpus.
  • Other cellulases from AB Enzymes are Econase® and Ecopulp®.
  • Other suitable cellulases are from Bacillus sp. CBS 670.93 and CBS 669.93, those derived from Bacillus sp. CBS 670.93 from the company
  • Danisco / Genencor under the trade name Puradax® is available.
  • Other usable commercial products of the company Danisco / Genencor are "Genencor detergent cellulase L" and lndiAge®Neutra.
  • hydrolytic enzymes are those which are grouped under the term glycosidases (E.C. 3.2.1.X). These include in particular arabinases, fucosidases,
  • Galactosidases galactanases, arabico-galactan galactosidases, mannanases (also called mannosidases or mannases), glucuronosidases, agarase, carrageenases, pullulanases, ⁇ -glucosidases, xyloglucanases (xylanases), xanthanases and pectin degrading enzymes (pectinases).
  • Preferred glycosidases are also summarized by the term hemicellulases.
  • Hemicellulases include, in particular, mannanases, xyloglucanases (xylanases), ⁇ -glucosidases and carrageenases, and also pectinases, pullulanases and ⁇ -glucanases.
  • Pectinases are pectin-degrading enzymes, wherein the hydrolytic pectin degrading enzymes belong in particular to the enzyme classes EC 3.1 .1 .1 1, EC 3.2.1 .15, EC 3.2.1 .67 and EC 3.2.1 .82.
  • pectinases in the context of the present invention are also counted enzymes with the designations pectate lyase, pectin esterase, pectin methoxylase, pectin methoxylase, pectin methyl esterase, pectase, pectin methyl esterase, pectin esterase, pectin-pectin hydrolase, pectin-polymerase, endopolygalacturonase, pectolase, pectin hydrolase, pectin-polygalacturonase, endo-polygalacturonase, poly -a-1, 4-galacturonide glycanohydrolase, endogalacturonase, endo-D-galacturonase, galacturan 1, 4-a-galacturonidase, exopolygalacturonase, poly (galacturonate) hydrolase, exo-D-galacturonase
  • Exopolygalacturonosidase or Exopolygalacturanosidase.
  • enzymes suitable for this purpose are, for example, under the name Gamanase®, Pektinex AR® or Pectaway® from the company Novozymes, under the name Rohapec® B1 L from the company AB Enzymes and under the name Pyrolase® from the company Diversa Corp., San Diego, CA, USA available.
  • the ⁇ -glucanase obtained from Bacillus subtilis is available under the name Cereflo® from the company Novozymes.
  • Particularly preferred glycosidases or hemicellulases according to the invention are mannanases which for example, sold under the trade name Mannaway® by the company Novozymes or Purabrite® by the company Danisco / Genencor.
  • lipases or cutinases are those originally from Humicola lanuginosa
  • Thermomyces lanuginosus available or further developed lipases, especially those with the amino acid exchange D96L. They are sold, for example, by the company Novozymes under the trade names Lipolase®, Lipolase®Ultra, LipoPrime®, Lipozyme® and Lipex®. Another advantageous lipase is available under the trade name Lipoclean® from the company Novozymes. Furthermore, for example, the cutinases can be used, which were originally isolated from Fusarium solani pisi and Humicola insolens.
  • lipases are from the company Amano under the names Lipase CE®, Lipase P®, Lipase B®, and Lipase CES®, lipase AKG®, Bacillis sp. Lipase®, Lipase AP®, Lipase M-AP® and Lipase AML®. From the company Danisco / Genencor, for example, the lipases or cutinases can be used, the initial enzymes were originally isolated from Pseudomonas mendocina and Fusarium solanii.
  • Lipase® and Lipomax® are prepared by Gist-Brocades (now Danisco / Genencor), and Lipase MY-30®, Lipase OF®, by Meito Sangyo KK of Japan and Lipase PL® distributed enzymes, further the product Lumafast® from the company Danisco / Genencor.
  • the enzymes to be used in the context of the present invention can be derived, for example, originally from microorganisms, such as the genera Bacillus, Streptomyces, Humicola or Pseudomonas, and / or produced by suitable biotechnological methods by suitable microorganisms, for example by transgenic expression hosts, for example the genera Escherichia, Bacillus, or by filamentous fungi. It is emphasized that they may in particular also be technical enzyme preparations of the respective enzyme, i. Accompanying substances may be present. Therefore, the enzymes can be formulated and used together with accompanying substances, for example from the fermentation or with other stabilizers.
  • An enzyme stabilization according to the invention is when the presence of the hydrolytic enzyme stabilizing component causes a surfactant preparation comprising hydrolytic enzyme and hydrolytic enzyme stabilizing component
  • Inventive surfactant preparation after storage has a higher enzymatic activity of the hydrolytic enzyme compared to a control preparation which differs from the surfactant preparation according to the invention only by the absence of the hydrolytic enzyme stabilizing component (control).
  • the boric acid in an amount of 0.1 to 2.49 wt .-%, the
  • the surfactant preparation according to the invention therefore has a higher residual activity of the hydrolytic enzyme compared to the control, wherein the preparation according to the invention and the control have the same initial enzymatic activity at the start of storage, both preparations are treated in the same way, especially concerning the conditions of Storage and determination of enzyme activity.
  • storage is for at least 1 week, 2 weeks, 3 weeks, 4 weeks, and most preferably for 7 weeks. More preferably, the storage is carried out at a temperature of 20 ° C, 25 ° C or 30 ° C.
  • the enzyme activity can in this regard - matched to the respective type of enzyme - done in the usual way. Methods for determining activity are familiar to the expert in the field of enzyme technology and are routinely used by him. Methods for determining the protease activity are disclosed, for example, in Tenside, Vol. 7 (1970), pp. 125-132. The proteolytic activity can be further determined by the release of the
  • the protease cleaves the substrate and releases pNA.
  • the release of pNA causes an increase in absorbance at 410 nm, the time course of which is a measure of enzymatic activity (see Del Mar et al., 1979).
  • the measurement is carried out at a temperature of 25 ° C, at pH 8.6 and a wavelength of 410 nm.
  • the measuring time is 5 min. at a measuring interval of 20s to 60s.
  • the protease activity is preferably indicated in PE (protease units).
  • the lipase activity is determined in the usual manner, preferably as described in Michael C. Schotz and Arlene S. Garfinkel, "A simple lipase assay using trichloroacetic acid” (Journal of Lipid Research, Vol. 13, pp.
  • the activity assay described herein is based on incubating enzyme samples with a serum-activated solution containing radioactively labeled glycerol trioleate ([2- 3 H] glycerol trioleate) as a substrate for the lipase (see page 824, last paragraph of right column , and page 825, first paragraph of the left-hand column in the above-mentioned publication.)
  • the reaction is usually stopped after one hour by means of trichloroacetic acid (TCA) and then centrifuged
  • TCA trichloroacetic acid
  • the presence of enzyme stabilization is determined using a lipase-containing liquid surfactant formulation which is stored for 7 weeks at a temperature of 30 ° C and whose residual lipolytic activity is determined as described above. Most preferably, the presence of enzyme stabilization is determined as described in the example.
  • a type of surfactant preparation is any kind of
  • composition containing at least one surfactant.
  • a composition contains a surfactant as described below.
  • “flowable” formulations are those which are pourable and can have viscosities of up to several tens of thousands of mPas
  • the viscosity can be measured by conventional standard methods (for example Brookfield viscometer LVT-II at 20 rpm and 20 ° C., spindle 3) and is preferably in the range from 5 to 10000 mPas
  • Preferred agents have viscosities from 10 to 8000 mPas, values between 120 and 3000 mPas being particularly preferred.
  • a liquid surfactant preparation in the context of the present invention can therefore also be gelatinous or paste-like, it can be in the form of a homogeneous solution or suspension, and can be sprayed or packaged in other conventional dosage forms, for example.
  • a liquid surfactant preparation according to the invention can be used as such or after dilution with water, in particular for the cleaning of textiles and / or hard
  • Such dilution can be readily made by diluting a measured amount of the surfactant preparation in a further amount of water in certain weight ratios of surfactant preparation: water and optionally shaking this dilution to ensure uniform distribution of the surfactant formulation in the water.
  • Possible weight or volume ratios of the dilutions are from 1: 0 surfactant preparation: water to 1: 10,000 or 1: 20000 surfactant preparation: water, preferably from 1:10 to 1: 2000
  • Surfactant preparation water.
  • a surfactant preparation in the sense of the present invention can therefore also be the washing or cleaning liquor itself.
  • the washing or cleaning liquor is understood to mean the use solution containing the washing or cleaning agent which acts on textiles or fabrics (wash liquor) or hard surfaces (cleaning liquor) and thus comes into contact with the soiling present on textiles or fabrics or hard surfaces ,
  • the washing or cleaning liquor arises when the washing or cleaning process begins and the washing or cleaning agent is diluted, for example, in a washing machine or other suitable container with water.
  • the surfactant preparation is a washing, cleaning or disinfecting agent.
  • the detergents include all conceivable types of detergents, in particular detergents for textiles, carpets or natural fibers. They can be provided for manual and / or machine application.
  • the detergents also include washing aids which are metered into the actual detergent during manual or automatic textile washing in order to achieve further wrinkling.
  • the cleaning agents are all, also in all of these forms of administration occurring means for cleaning and / or
  • Textile pre- and post-treatment are finally on the one hand such means with which the garment is brought into contact before the actual laundry, for example, for solving stubborn dirt, on the other hand, those in one of the actual textile laundry downstream step the laundry further desirable Give properties such as a comfortable grip, crease resistance or low static charge.
  • Disinfectants are, for example, hand disinfectants, surface disinfectants and instrument disinfectants, also mentioned in the
  • a disinfectant preferably causes a germ reduction by a factor of at least 10 4 , that is to say that of originally 10,000 proliferating germs (so-called colony-forming units - CFU) survives no more than a single, with viruses in this regard are not considered as germs, since they have no cytoplasm and have no own metabolism.
  • Preferred disinfectants cause a
  • Germ reduction by a factor of at least 10 5 is a factor of at least 10 5 .
  • surfactant (s) it is possible to use anionic, nonionic, zwitterionic and / or amphoteric surfactants. From an application point of view, preference is given to mixtures of anionic and nonionic surfactants.
  • the total surfactant content of the liquid surfactant preparation is preferably below 60% by weight, and more preferably below 45% by weight, based on the total liquid surfactant formulation.
  • Suitable nonionic surfactants include alkoxylated fatty alcohols, alkoxylated fatty acid alkyl esters, fatty acid amides, alkoxylated fatty acid amides, polyhydroxy fatty acid amides,
  • Alkylphenol polyglycol ethers Alkylphenol polyglycol ethers, amine oxides, alkyl polyglucosides and mixtures thereof.
  • the nonionic surfactants used are preferably alkoxylated, advantageously ethoxylated, in particular primary, alcohols having preferably 8 to 18 carbon atoms and on average 1 to 12 moles of ethylene oxide (EO) per mole of alcohol, in which the alcohol radical can be linear or preferably methyl-branched in the 2-position or linear and methyl-branched radicals in the mixture can contain, as they are usually present in Oxoalkoholresten.
  • Alcohol ethoxylates with linear radicals of alcohols of natural origin having 12 to 18 carbon atoms, for example from coconut, palm, tallow or oleyl alcohol, and on average 2 to 8 EO per mole of alcohol are preferred.
  • the preferred ethoxylated alcohols include, for example, C 2 _ 4 -alcohols with 3 EO, 4 EO or 7 EO, Cg-alcohol with 7 EO, C 13 . 15 -alcohols with 3 EO, 5 EO, 7 EO or 8 EO, C 2 -8 alcohols with 3 EO, 5 EO or 7 EO and mixtures of these, such as
  • Levels of ethoxylation represent statistical averages, which may be an integer or a fractional number for a particular product.
  • Preferred alcohol ethoxylates have a narrow homolog distribution (narrow rank ethoxylates, NRE).
  • fatty alcohols with more than 12 EO can also be used. Examples include tallow fatty alcohol with 14 EO, 25 EO, 30 EO or 40 EO.
  • Nonionic surfactants containing EO and PO groups together in the molecule can also be used according to the invention.
  • a mixture of a (more) branched ethoxylated fatty alcohol and an unbranched ethoxylated fatty alcohol such as a mixture of a C 6 _ 8 fatty alcohol with 7 EO and 2-propylheptanol with 7 EO.
  • a mixture of a C 6 _ 8 fatty alcohol with 7 EO and 2-propylheptanol with 7 EO particularly preferably, the
  • Surfactant preparation a C 2 . 8 fatty alcohol with 7 EO or a C 3 . 5 -Oxoalkohol with 7 EO as nonionic surfactant.
  • the content of nonionic surfactants is preferably 3 to 40 wt .-%, preferably 5 to 30 wt .-% and in particular 7 to 20 wt .-%, each based on the total surfactant.
  • the surfactant preparation may also contain anionic surfactants.
  • anionic surfactant are preferably sulfonates, sulfates, soaps,
  • the surfactants of the sulfonate type are preferably C 9 . 3- alkyl benzene sulphonates,
  • Olefinsulfonate ie mixtures of alkene and Hydroxyalkansulfonaten and disulfonates, such as those from C 2 . 8 mononefins having terminal or internal double bond by sulfonation with gaseous sulfur trioxide and subsequent alkaline or acidic hydrolysis of the sulfonation obtained.
  • Alk (en) ylsulfates are the alkali metal and in particular the sodium salts of
  • Sulfuric acid half esters of C 2 -C 8 fatty alcohols for example from coconut fatty alcohol,
  • Tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or the C 0 -C 20 oxo alcohols and those half-esters of secondary alcohols of these chain lengths are preferred. From washing technical Of interest are the C 2 -C 6 alkyl sulfates and C 2 -C 5 alkyl sulfates and C 4 -C 5 alkyl sulfates preferred. 2,3-alkyl sulfates are also suitable anionic surfactants.
  • sulfuric acid monoesters of straight-chain or branched C 7 ethoxylated with 1 to 6 moles of ethylene oxide are suitable.
  • 2 i-alcohols such as 2-methyl-branched Cg- alcohols having an average of 3.5 moles of ethylene oxide (EO) or C 2 _ 8 -Fettalkohole with 1 to 4 EO, are suitable.
  • anionic surfactants are soaps.
  • Suitable are saturated and unsaturated fatty acid soaps, such as the salts of lauric acid, myristic acid, palmitic acid, stearic acid, (hydrogenated) erucic acid and behenic acid and, in particular, soap mixtures derived from natural fatty acids, for example coconut, palm kernel, olive oil or tallow fatty acids.
  • the anionic surfactants including the soaps may be in the form of their sodium, potassium or magnesium or ammonium salts.
  • the anionic surfactants are in the form of their sodium salts.
  • Further preferred counterions for the anionic surfactants are also the protonated forms of choline, triethylamine or methylethylamine.
  • the content of a surfactant preparation of anionic surfactants can be from 1 to 40% by weight, preferably from 5 to 30% by weight and very particularly preferably from 10 to 25% by weight, based in each case on the total surfactant preparation.
  • the surfactant preparation is characterized by further comprising at least one other ingredient selected from the group consisting of builder, nonaqueous solvent, acid, water soluble salt, thickener, disinfecting ingredient, and combinations thereof.
  • the improved cleaning performance and / or disinfection is based on a synergistic interaction of at least two ingredients.
  • the hydrolytic enzyme preferably a lipase or a protease, in particular a lipase
  • the hydrolytic enzyme preferably a lipase or a protease, in particular a lipase
  • Such synergy can be achieved with one of the water-soluble salts described below and / or with one of the thickening agents described below and / or with one of the disinfecting ingredients described below.
  • Builders which may be present in the surfactant preparation include, in particular, silicates, aluminum silicates (in particular zeolites), carbonates, salts of organic di- and polycarboxylic acids and mixtures of these substances.
  • Organic builders which may be present in the surfactant preparation are, for example, the polycarboxylic acids which can be used in the form of their sodium salts, polycarboxylic acids meaning those carboxylic acids which carry more than one acid function.
  • citric acid adipic acid
  • succinic acid glutaric acid
  • malic acid tartaric acid
  • maleic acid fumaric acid
  • sugar acids aminocarboxylic acids
  • NTA nitrilotriacetic acid
  • MGDA methylglycine diacetic acid
  • Preferred salts are the salts of polycarboxylic acids such as citric acid, adipic acid,
  • Succinic acid glutaric acid, tartaric acid, sugar acids and mixtures thereof.
  • polymeric polycarboxylates are suitable. These are, for example, the alkali metal salts of polyacrylic acid or polymethacrylic acid, for example, those having a molecular weight of 600 to 750,000 g / mol.
  • Suitable polymers are, in particular, polyacrylates, which preferably have a molecular weight of from 1, 000 to 15, 000 g / mol. Because of their superior solubility, the short-chain polyacrylates, which have molecular weights of from 1 000 to 10 000 g / mol, and particularly preferably from 1 000 to 5 000 g / mol, may again be preferred from this group.
  • copolymeric polycarboxylates in particular those of acrylic acid with methacrylic acid and of acrylic acid or methacrylic acid with maleic acid.
  • the polymers may also contain allylsulfonic acids, such as allyloxybenzenesulfonic acid and methallylsulfonic acid, as a monomer.
  • soluble builders such as, for example, citric acid, or acrylic polymers having a molar mass of from 1 000 to 5 000 g / mol, preferably in the liquid surfactant preparation.
  • the molecular weights stated for polymeric polycarboxylates are weight-average molecular weights M w of the particular acid form, which were determined in principle by means of gel permeation chromatography (GPC), a UV detector being used. The measurement was carried out against an external polyacrylic acid standard, which provides realistic molecular weight values due to its structural relationship with the polymers investigated. These data differ significantly from the molecular weight data in which
  • Polystyrene sulfonic acids are used as standard.
  • the against polystyrenesulfonic acids measured molar masses are generally much higher than the molecular weights specified in this document.
  • organic builder substances may be present in amounts of up to 40% by weight, in particular up to 25% by weight and preferably from 1% by weight to 8% by weight. Amounts close to the stated upper limit are preferably used in paste-form or liquid, in particular water-containing, surfactant preparations.
  • the surfactant preparations according to the invention are liquid and preferably contain water as the main solvent.
  • non-aqueous solvents may be added to the surfactant preparation. Suitable non-aqueous solvents include mono- or polyhydric alcohols, alkanolamines or glycol ethers, provided that they are miscible with water in the specified concentration range.
  • the solvents are selected from ethanol, n-propanol, i-propanol, butanols, glycol, propanediol, butanediol, glycerol, diglycol, propyldiglycol, butyldiglycol, hexylene glycol, ethylene glycol methyl ether, ethylene glycol ethyl ether, ethylene glycol propyl ether, ethylene glycol mono-n-butyl ether, diethylene glycol methyl ether,
  • Propylene glycol propyl ether dipropylene glycol monomethyl ether, dipropylene glycol monoethyl ether, diisopropylene glycol monomethyl ether, di-isopropylene glycol monoethyl ether, methoxy triglycol, ethoxy triglycol, butoxy triglycol, 1-butoxyethoxy-2-propanol, 3-methyl-3-methoxybutanol, propylene glycol t-butyl ether, di-n-octyl ether and Mixtures of these solvents.
  • the surfactant formulation contain a polyol as a nonaqueous solvent.
  • the polyol may in particular comprise glycerol, 1, 2-propanediol, 1, 3-propanediol, ethylene glycol, diethylene glycol and / or dipropylene glycol.
  • the surfactant formulation contains a mixture of a polyol and a monohydric alcohol.
  • Non-aqueous solvents may be used in the surfactant preparation in amounts of between 0.5 and 15% by weight, but preferably below 12% by weight.
  • the surfactant formulations system and environmentally friendly acids especially citric acid, acetic acid, tartaric acid, malic acid, lactic acid,
  • Glycolic acid succinic acid, glutaric acid and / or adipic acid, but also mineral acids, in particular sulfuric acid, or bases, in particular ammonium or alkali metal hydroxides.
  • pH regulators are present in the surfactant preparations in amounts of preferably not more than 20% by weight, in particular from 1.2% by weight to 17% by weight.
  • a surfactant preparation according to the invention may further contain one or more water-soluble salts which serve, for example, for adjusting the viscosity. It can be about inorganic and / or organic salts act.
  • Useful inorganic salts are preferably selected from the group comprising colorless water-soluble halides, sulfates, sulfites, carbonates, bicarbonates, nitrates, nitrites, phosphates and / or oxides of
  • Useful organic salts are, for example, colorless water-soluble alkali metal,
  • Alkaline earth metal, ammonium, aluminum and / or transition metal salts of carboxylic acids are selected from the group comprising formate, acetate, propionate, citrate, malate, tartrate, succinate, malonate, oxalate, lactate and mixtures thereof.
  • a surfactant preparation according to the invention may contain one or more
  • the thickener is selected from the group comprising xanthan, guar, carrageenan, agar-agar, gellan, pectin, locust bean gum and mixtures thereof. These compounds are effective thickeners even in the presence of inorganic salts.
  • the thickener is selected from the group comprising xanthan, guar, carrageenan, agar-agar, gellan, pectin, locust bean gum and mixtures thereof. These compounds are effective thickeners even in the presence of inorganic salts.
  • the thickener is selected from the group comprising xanthan, guar, carrageenan, agar-agar, gellan, pectin, locust bean gum and mixtures thereof.
  • Xanthan gum as thickening agent, since xanthan gum effectively thickens even in the presence of high salt concentrations and prevents macroscopic separation of the continuous phase.
  • the thickener stabilizes the continuous, low surfactant phase and prevents macroscopic phase separation.
  • acrylic and methacrylic (co) polymers include, for example, the high molecular weight homopolymers of acrylic acid crosslinked with a polyalkenyl polyether, in particular an allyl ether of sucrose, pentaerythritol or propylene (INCI name according to "International Dictionary of Cosmetic Ingredients” of "The Cosmetic, Toiletry and Fragrance Association (CTFA) ": carbomer), also referred to as carboxyvinyl polymers.
  • CFA Cosmetic, Toiletry and Fragrance Association
  • Such polyacrylic acids are available, inter alia, under the trade names Polygel® and Carbopol®.
  • acrylic acid copolymers are suitable: (i) copolymers of two or more monomers from the group of acrylic acid, methacrylic acid and their simple, preferably with C ⁇ alkanols formed esters (INCI acrylates copolymer), for example under the trade name Aculyn ®, Acusol® or Tego® polymer are available; (ii) crosslinked high molecular weight acrylic acid copolymers, such as those crosslinked with an allyl ether of sucrose or pentaerythritol copolymers of C 0 -3o-alkyl acrylates with one or more monomers from the group of acrylic acid, methacrylic acid and their simple, preferably with C ⁇ Alkanols formed, esters (INCI acrylates / C 0 -3o alkyl acrylate crosspolymer) include and which are available, for example, under the trade name Carbopol®.
  • Other suitable polymers are (meth) acrylic acid (co) polymers of
  • the surfactant preparation according to the invention comprises
  • the surfactant preparation may contain from 0.05 to 1.5% by weight and preferably 0.1 to 1% by weight, based in each case on the total surfactant preparation, of thickening agent.
  • the amount of thickener used depends on the type of thickener and the desired degree of thickening.
  • ingredients which have an antimicrobial or antiviral activity are understood to be a disinfectant ingredient.
  • the germicidal effect is dependent on the content of the disinfecting ingredient in the
  • a preferred disinfecting ingredient is ethanol or propanol. These monohydric alcohols are commonly used in their solvent properties and their germicidal nature
  • propanol encompasses both the 1-propanol (n-propanol) and the 2-propanol ("isopropanol").
  • Ethanol and / or propanol for example, in an amount of from 10 to 65 wt .-%, preferably 25 to 55 wt .-% in the surfactant preparation.
  • Another preferred disinfecting ingredient is tea tree oil.
  • the tea tree oil is obtained by steam distillation from the leaves and branch tips of these trees and is a mixture of about 100 substances; its main constituents include (+) - terpinene-4-ol, ⁇ -terpinene, terpinolene, terpineol, pinene, myrcene, phellandrene, p-cymene, limonene and 1,8-cineole.
  • Tea tree oil is contained, for example, in an amount of 0.05 to 10% by weight, preferably 0.1 to 5.0% by weight, in the virucidal treatment solution.
  • Another preferred disinfecting ingredient is lactic acid.
  • the lactic acid or 2-hydroxypropionic acid is a fermentation product produced by various microorganisms. She is weakly active in antibiotics. Lactic acid is for example in amounts of up to 10 wt .-%, preferably 0.2 to 5.0 wt .-% in the
  • disinfectant ingredients are, for example, active compounds from the groups of alcohols, aldehydes, antimicrobial acids or their salts, carboxylic esters, acid amides, phenols, phenol derivatives, diphenyls, diphenylalkanes, urea derivatives, oxygen, nitrogen acetals and formals, benzamidines, isothiazoles and derivatives thereof such as isothiazolines and isothiazolinones, phthalimide derivatives, pyridine derivatives, antimicrobial surface active compounds, guanidines, antimicrobial amphoteric compounds, quinolines, 1, 2-dibromo-2,4-dicyanobutane, iodo-2-propynyl-butyl-carbamate, iodine, iodophores and peroxides.
  • active compounds from the groups of alcohols, aldehydes, antimicrobial acids or their salts, carboxylic esters, acid amides, phenols,
  • Preferred preferred infuents here are selected from the group comprising 1,3-butanediol, phenoxyethanol, 1,2-propylene glycol, glycerol, undecylenic acid, citric acid, lactic acid, benzoic acid, salicylic acid, thymol, 2-benzyl-4-chlorophenol, 2,2 '.
  • particularly preferred active compounds are selected from the group comprising salicylic acid, quaternary surfactants, in particular benzalkonium chloride, peroxo compounds, in particular hydrogen peroxide, alkali metal hypochlorite and mixtures thereof.
  • Such another disinfecting ingredient is, for example, in an amount of 0.01 to 1 wt .-%, preferably 0.02 to 0.8 wt .-%, in particular 0.05 to 0.5 wt .-%, particularly preferably 0 , 1 to 0.3 wt .-%, most preferably 0.2 wt .-% in the surfactant preparation.
  • Liquid surfactant preparations according to the invention in the form of customary solvent-containing solutions are generally prepared by simply mixing the ingredients, which can be added in bulk or as a solution in an automatic mixer.
  • Surfactant formulations according to the invention may contain only the hydrolytic enzyme as described. Alternatively, they may also contain other hydrolytic enzymes or other enzymes in a concentration useful for the efficacy of the surfactant preparation.
  • a further subject of the invention thus represent surfactant preparations, which further comprise one or more further enzymes, wherein in principle all enzymes established in the prior art for these purposes can be used.
  • enzymes which can be used as further enzymes are all enzymes which can exhibit catalytic activity in a surfactant preparation according to the invention, in particular a protease, amylase, cellulase, hemicellulase, mannanase, tannase, xylanase, xanthanase, xyloglucanase, .beta.-glucosidase, pectinase, carrageenase, perhydrolase, Oxidase, oxidoreductase or a lipase, and mixtures thereof.
  • each surfactant preparation advantageously in each case in a total amount of 1 x 10 ⁇ 8 to 5 percent by weight based on active protein.
  • each further enzyme is from 0.0001 -1% and more preferably from 0.0005-0.5%, from 0.001 to 0.1%, and particularly preferably from 0.001 to 0.06% by weight, contained in surfactant preparations according to the invention, based on active protein.
  • the enzymes show synergistic cleaning performance against certain stains or stains, ie the enzymes contained in the surfactant preparation support each other in their cleaning performance.
  • the hydrolytic enzyme stabilizing component may further comprise at least one further enzyme stabilizer.
  • a further enzyme stabilizer one or two, preferably one, of the compounds which are provided as part of the component stabilizing the hydrolytic enzyme, ie boric acid, propylene glycol or a corresponding phenylboronic acid derivative, can be replaced by a further enzyme stabilizer.
  • another enzyme stabilizer is or includes a polyol, especially glycerol or 1,2-ethylene glycol, a sugar or sugar alcohol
  • Antioxidant glyceric acid, calcium ions or calcium compounds, lactate or a
  • Phenylalanine residue having a -OH substituent at the p-position and / or at the m-position B1 is a single amino acid residue, and B2 consists of one or more amino acid residues, optionally with a derivatized N-terminus, preferably such that there is a protecting group at the N-terminus. It may also be one or more of those enzyme-stabilizing compounds disclosed in International Patent Applications WO 07/1 13241 A1 or WO 02/008398 A1. The interaction of an inventively provided the hydrolytic enzyme stabilizing component and the further enzyme stabilizer preferably results in a synergistic enzyme stabilization.
  • the further enzyme stabilizer is preferably in a concentration of from 0.000001 to 10% by weight and more preferably from 0.00001 to 5.5% by weight, from 0.000035 to 4.5% by weight, from 0, 00007 to 3.5 wt .-% and from 0.0001 to 2.5 wt .-% in the surfactant preparation.
  • Another object of the invention is the use of a component, the boric acid, propylene glycol and a phenylboronic acid derivative having the structural formula
  • R represents hydrogen, a hydroxyl, a C ⁇ -C Q alkyl, substituted C ⁇ -C Q alkyl, a C 6 alkenyl or a substituted C r C 6 alkenyl group, includes, for stabilizing a hydrolytic enzyme in a liquid surfactant preparation.
  • the phenylboronic acid derivative is 4-formyl-phenyl-boronic acid (4-FPBA).
  • the hydrolytic enzyme is preferably a lipase or a protease, in particular a lipase.
  • Another object of the invention is a method in which a hydrolytic enzyme is stabilized in a wash liquor by a hydrolytic enzyme stabilizing component, the boric acid, propylene glycol and a phenylboronic acid derivative having the structural formula
  • R represents hydrogen, a hydroxyl, a C ⁇ -C Q alkyl, substituted C ⁇ -C Q alkyl, a C 6 alkenyl or a substituted C ⁇ -C 6 alkenyl group
  • the phenylboronic acid derivative is 4-formyl-phenyl-boronic acid (4-FPBA). Because as stated above, this component causes an advantageous stabilization of the enzyme in a liquid surfactant preparation. Consequently, the hydrolytic enzyme is also stabilized in the corresponding washing or cleaning liquor, the basis of which is the liquid surfactant preparation. It is preferably a washing, cleaning or disinfecting process. Particularly preferably, a surfactant preparation is used in such a process as described above.
  • the hydrolytic enzyme is selected from the group consisting of protease, amylase, cellulase, glycosidase, hemicellulase, mannanase, xylanase, xyloglucanase, xanthanase, pectinase, ⁇ -glucosidase, carrageenase, lipase, or mixtures thereof.
  • the hydrolytic enzyme is particularly preferably a lipase or a protease, in particular a lipase.
  • a method according to the invention is carried out in a temperature range between 10 ° C and 60 ° C, in particular between 10 ° C and 50 ° C, between 10 ° C and 40 ° C, between 10 ° C and 30 ° C and more preferably between 15 ° C and 30 ° C.
  • Thermostable hydrolytic enzymes could be used even at temperatures even higher than 60 ° C in processes of the invention, for example up to 70 ° C or 75 ° C.
  • the pH at which a method according to the invention is advantageously carried out may depend on the object to be treated.
  • a surfactant formulation based on a toilet detergent advantageously has an acidic pH, for example a pH between pH 2 and pH 5.
  • a surfactant preparation based on a laundry detergent or other hard surface cleaning agent advantageously has a slightly acidic, neutral or alkaline pH, for example a pH between pH6 and pH1 or between pH7 and pH10.
  • a surfactant formulation based on a hand dishwashing detergent has a pH between pH 6.5 and pH 8. Consequently, it is advantageous to carry out a method according to the invention also at these respective pH values.
  • Another object of the invention is a liquid enzyme preparation comprising a hydrolytic enzyme and a hydrolytic enzyme stabilizing component, which is characterized in that the hydrolytic enzyme stabilizing component boric acid, propylene glycol and a phenylboronic acid derivative having the structural formula
  • R represents hydrogen, a hydroxyl, a C ⁇ -C Q alkyl, substituted C ⁇ -C Q alkyl, a C 6 alkenyl or a substituted C ⁇ -C 6 alkenyl group, comprises.
  • hydrolytic enzyme stabilizing component as described above also stabilizes a hydrolytic enzyme in a liquid preparation that does not comprise a surfactant. Consequently, with such a component hydrolytic enzymes can also be stabilized in a culture supernatant of a fermentation, during the working up of a culture supernatant of a fermentation or in a liquid enzyme preparation.
  • the boric acid is in an amount of from 0.05 to 5.5% by weight, and more preferably from 0.075 to 4.5% by weight, from 0.09 to 3.5 and from 0.1 to 2.49 Wt .-%, and / or the propylene glycol in an amount of 0.000001 to 10 wt .-% and increasingly preferably from 0.01 to 9.5 wt .-%, from 1 to 9 wt .-%, of 1 From 5 to 8.5% by weight and from 2 to 8% by weight, and / or the phenylboronic acid derivative in an amount of from 0.001 to 0.08% by weight, and more preferably from 0.003 to 0.06% by weight .-%, from 0.005 to 0.05 wt .-%, from 0.007 to 0.03 wt .-% and from 0.009 to 0.01 wt .-%, in the enzyme preparation.
  • the hydrolytic enzyme is preferably contained in the enzyme preparation in an amount of 1 ⁇ 10 -8 to 5 weight-percent based on active protein. Furthermore, the hydrolytic enzyme is preferably a lipase or a protease, in particular a lipase.
  • the detergent base formulation used was a propylene glycol-containing liquid detergent of the following composition (all figures in percentages by weight): 0.3-0.5% xanthan gum, 0.2-0.4% anti-foaming agent, 6-7% glycerol, 0, 3-0.5% ethanol, 4-7% FAEOS (fatty alcohol ether sulfate), 24-28% nonionic surfactants, 1-2% sodium citrate (dihydrate), 2-4% soda, 14-16% coconut fatty acids, 0.5 % HEDP (1-hydroxyethane (1,1-di-phosphonic acid)), 0-0.4% PVP

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Abstract

In einer flüssigen Tensidzubereitung soll ein hydrolytisches Enzym stabilisiert werden. Dies gelingt durch den Einsatz einer das hydrolytische Enzym stabilisierenden Komponente, die Borsäure, Propylenglykol und ein Phenylboronsäure-Derivat mit der Strukturformel (I) in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine C1-C6 Alkyl-, eine substituierte C1-C6 Alkyl-, eine C1-C6 Alkenyl oder eine substituierte C1-C6 Alkenyl-Gruppe steht, umfasst.

Description

Stabilisierte flüssige enzymhaltige Tensidzubereitung
Die Erfindung liegt auf dem Gebiet der flüssigen enzymhaltigen Tensidzubereitungen, wie sie zum Beispiel beim Waschen, Reinigen oder Desinfizieren Verwendung finden. Die Erfindung betrifft insbesondere eine flüssige derartige Tensidzubereitung, in der ein hydrolytisches Enzym stabilisiert ist. Die Erfindung betrifft ferner Verwendungen von Enzymstabilisatoren und Verfahren, in denen derartig stabilisierte Enzyme Anwendung finden. Ferner betrifft die Erfindung derartig stabilisierte Enzymzubereitungen.
Probleme betreffend die Lagerstabilität enzymhaltiger Tensidzubereitungen, beispielsweise von Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmitteln, sind aus dem Stand der Technik bekannt.
Besonders ausgeprägt ist diese Problematik bei flüssigen enzymhaltigen Tensidzubereitungen, beispielsweise flüssigen Wasch- oder Reinigungsmitteln. Sie büßen bereits nach kurzer Zeit ein erhebliches Maß an enzymatischer, insbesondere hydrolytischer, Aktivität ein. Die Tensidzubereitung, beispielsweise das Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel, zeigt dann keine optimale Reinigungsleistung mehr. Ein Ziel bei der Entwicklung enzymhaltiger Tensidzubereitungen besteht daher darin, die enthaltenen Enzyme zu stabilisieren und sie besonders während der Lagerung und/oder während der Anwendung der Tensidzubereitung vor Denaturierung und/oder Spaltung bzw. Abbau zu schützen. Diesbezüglich sind besonders hydrolytische Enzyme und insbesondere Lipasen oder Proteasen von Interesse.
Neben anderen etablierten Enzymstabilisatoren wie beispielsweise Propylenglykol nehmen unter bereits in vergleichsweise niedriger Konzentration in Tensidzubereitungen wirksamen Enzymstabilisatoren Borsäure und Borsäurederivate eine herausragende Stellung ein. Borsäuren bzw. Borate weisen allerdings den Nachteil auf, dass sie mit anderen Inhaltsstoffen einer Tensidzubereitung, insbesondere Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittelinhaltsstoffen, unerwünschte Nebenprodukte bilden, so dass diese in den betreffenden Mitteln nicht mehr für den erwünschten Reinigungszweck zur Verfügung stehen oder sogar als Verunreinigung zurückbleiben, beispielsweise auf dem Waschgut. Ferner werden Borsäuren bzw. Borate unter
Umweltaspekten zunehmend als nachteilig betrachtet.
Ferner werden im Stand der Technik Boronsäurederivate als Enzymstabilisatoren vorgeschlagen. Beispielsweise offenbart die internationale Patentanmeldung WO 96/21716 A1 , dass als
Proteaseinhibitoren wirkende Bor- oder Boronsäurederivate geeignet sind, Enzyme in flüssigen Zubereitungen, darunter in Wasch- und Reinigungsmitteln, zu stabilisieren. Eine Auswahl von Boronsäure-Derivaten, darunter 4-Formyl-phenyl-boronsäure, als Stabilisatoren ist weiterhin offenbart in der internationalen Patentanmeldung WO 96/41859 A1 . Derartige Verbindungen werden ferner in der internationalen Patentanmeldung WO 2006/045310 zur Enzymstabilisierung verwendet, allerdings in festen Waschmittelriegeln. Aus dem Stand der Technik gehen jedoch keine Kombinationen von Enzymstabilisatoren für flüssige Tensidzubereitungen hervor, wie sie nachstehend beschrieben werden.
Der vorliegenden Erfindung liegt die Aufgabe zugrunde, eine flüssige Tensidzubereitung mit stabilisierten hydrolytischen Enzymen bereitzustellen. Vorzugsweise sollte die Tensidzubereitung weniger Borsäure als Enzymstabilisator enthalten.
Gegenstand der Erfindung ist eine flüssige Tensidzubereitung umfassend ein hydrolytisches Enzym und eine das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die dadurch
gekennzeichnet ist, dass die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente Borsäure, Propylenglykol und ein Phenylboronsäure-Derivat mit der Strukturformel
in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine C^-CQ Alkyl-, eine substituierte C^-CQ Alkyl-, eine C C6 Alkenyl oder eine substituierte C^-C6 Alkenyl-Gruppe steht, umfasst.
Es wurde gefunden, dass eine derartige Kombination von Borsäure, Propylenglykol und einem entsprechenden Phenylboronsäure-Derivat ein hydrolytisches Enzym, insbesondere eine Lipase oder eine Protease und hierunter insbesondere eine Lipase, in einer flüssigen Tensidzubereitung vorteilhaft stabil hält, beispielsweise in einem flüssigen Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel. Die Kombination dieser Verbindungen ermöglicht es daher, in bevorzugten erfindungsgemäßen Tensidzubereitungen die Stabilisatoren insgesamt in geringerer Konzentration einsetzen zu können, um eine ausreichende Enzymstabilisierung zu bewirken. Ferner eröffnet sich die Möglichkeit, in bevorzugten erfindungsgemäßen Tensidzubereitungen weniger Borsäure als Enzymstabilisator einsetzen zu können. In weiteren bevorzugten erfindungsgemäßen
Ausgestaltungen ist es möglich, mit einer solchen das Enzym stabilisierenden Komponente eine verbesserte Enzymstabilisierung zu bewirken.
Ferner verfügen diese Verbindungen über eine gute Wasserlöslichkeit. Daher können sie in flüssige Tensidzubereitungen, insbesondere in flüssige Wasch-, Reinigungs- oder
Desinfektionsmittel oder in eine durch eine derartige Tensidzubereitung gebildete Wasch- bzw. Reinigungsflotte einfach eingearbeitet werden bzw. in diesen einfach angewendet werden. Weiterhin wird in bevorzugten erfindungsgemäßen Ausgestaltungen ein Ausfällen während der Lagerung vermindert bzw. ganz vermieden. In weiteren bevorzugten erfindungsgemäßen
Ausgestaltungen resultiert das Zusammenwirken von Borsäure, Propylenglykol und einem entsprechenden Phenylboronsäure-Derivat in einer synergistischen Enzymstabilisierung. Hierunter wird eine verbesserte Enzymstabilisierung durch die Kombination der Verbindungen im Vergleich mit der Enzymstabilisierung durch jeweils eine dieser Verbindungen alleine und auch im Vergleich mit der Summe der Einzelleistungen der Verbindungen hinsichtlich der Enzymstabilisierung verstanden.
In einer bevorzugten Ausführungsform ist eine erfindungsgemäße Tensidzubereitung dadurch gekennzeichnet, dass der Rest R in dem Phenylboronsäure-Derivat eine C1 -C6 Alkyl-Gruppe und hierunter weiter bevorzugt CH3, CH3CH2 oder CH3CH2CH2 ist. In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform ist eine erfindungsgemäße Tensidzubereitung dadurch gekennzeichnet, dass der Rest R in dem Phenylboronsäure-Derivat Wasserstoff ist.
In einer ganz besonders bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist die erfindungsgemäße Tensidzubereitung dadurch gekennzeichnet, dass das Phenylboronsäure-Derivat 4-Formyl-phenyl- boronsäure (4-FPBA) ist. Sie ist in nachstehender Formel angegeben:
Erfindungsgemäße Phenylboronsäure-Derivate können ferner weitere chemische Modifikationen am Phenylring aufweisen, insbesondere können sie einen oder mehrere Methyl-, Amino-, Nitro-, Chloro-, Fluoro-, Bromo,- Hydroxyl-, Formyl-, Ethyl-, Acetyl-, t-Butyl-, Anisyl-, Benzyl-,
Trifluroacetyl-, N-hydroxysuccinimid-, t-Butyloxycarbonyl-, Benzoyl-, 4-Methylbenzyl-, Thioanizyl-, Thiocresyl-, Benzyloxymethyl-, 4-Nitrophenyl-, Benzyloxycarbonyl-, 2-Nitrobenzoyl-, 2- Nitrophenylsulphenyl-, 4-Toluenesulphonyl-, Pentafluorophenyl-, Diphenylmethyl-, 2- Chlorobenzyloxycarbonyl-, 2,4,5-trichlorophenyl-, 2-bromobenzyloxycarbonyl-, 9- Fluorenylmethyloxycarbonyl-, Triphenylmethyl-, 2,2,5,7,8-pentamethyl-chroman-6-sulphonyl-Reste bzw. Gruppen oder Kombinationen hiervon enthalten.
Alle Verbindungen, die im Rahmen der vorliegenden Erfindung als Teil der das hydrolytische Enzym stabilisierenden Komponente vorgesehen sind, können in allen protonierten oder deprotonierten Formen in der Tensidzubereitung vorliegen. Ferner können alle derartigen Verbindungen, insbesondere deren deprotonierte Formen, mit Kationen vergesellschaftet sein. Bevorzugte Kationen sind diesbezüglich einwertige oder mehrwertige, insbesondere zweiwertige, Kationen, insbesondere Na-Ionen (Na+), K-Ionen (K+), Li-Ionen (Li+), Ca-Ionen (Ca2+), Mg-Ionen (Mg2+), Mn-Ionen (Mn2+) und Zn-Ionen (Zn2+). Besonders bevorzugt sind Na-Ionen (Na+).
Die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente kann ausschließlich aus den genannten Verbindungen bestehen, so dass die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente die Kombination von Borsäure, Propylenglykol und entsprechendem Phenylboronsäure-Derivat ist. Alternativ kann die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente weitere Verbindungen umfassen, so dass die Kombination von Borsäure, Propylenglykol und entsprechendem
Phenylboronsäure-Derivat ein Teil der das hydrolytische Enzym stabilisierenden Komponente ist.
In einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung ist die Borsäure vorzugsweise in einer Menge von 0,05 bis 5,5 Gew.-% und zunehmend bevorzugt von 0,075 bis 4,5 Gew.-%, von 0,09 bis 3,5 und von 0,1 bis 2,49 Gew.-% enthalten.
Propylenglykol ist in einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung vorzugsweise in einer Menge von 0,000001 bis 10 Gew.-% und zunehmend bevorzugt von 0,01 bis 9,5 Gew.-%, von 1 bis 9 Gew.-%, von 1 ,5 bis 8,5 Gew.-% und von 2 bis 8 Gew.-% enthalten.
Das Phenylboronsäure-Derivat ist in einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung vorzugsweise in einer Menge von 0,001 bis 0,08 Gew.-% und zunehmend bevorzugt von 0,003 bis 0,06 Gew.-%, von 0,005 bis 0,05 Gew.-%, von 0,007 bis 0,03 Gew.-% und von 0,009 bis 0,01 Gew.-% enthalten.
Ein hydrolytisches Enzym ist eine Hydrolase (E.C. 3.X.X.X) und damit ein Enzym, das Ester, Ether, Peptide, Glykoside, Säureanhydride oder C-C-Bindungen in reversibler Reaktion hydrolytisch spaltet. Das hydrolytische Enzym katalysiert daher die hydrolytische Spaltung von Stoffen gemäß A-B + H20 AH + B-OH. Hydrolasen bilden die dritte Hauptklasse der EC-Klassifikation der Enzyme. Die EC-Nummern (engl.„Enzyme Commission numbers") bilden ein numerisches Klassifikationssystem für Enzyme. Jede EC-Nummer besteht aus vier durch Punkte voneinander getrennten Zahlen, wobei die erste Ziffer eine der sechs Enzymhauptklassen bezeichnet und Hydrolasen mit E.C. 3.X.X.X entsprechend die dritte Hauptklasse darstellen. Ihre Vertreter sind Proteasen, Peptidasen, Nukleasen, Phosphatasen, Glykosidasen und Esterasen.
Das hydrolytische Enzym ist in der flüssigen Tensidzubereitung vorzugsweise in einer Menge von 1 x 10"8 bis 5 Gewichts-Prozent, bezogen auf aktives Protein, enthalten. Bevorzugt ist das hydrolytische Enzym von 0,001 bis 5 Gew.-%, weiter bevorzugt von 0,01 bis 5 Gew.-%, noch weiter bevorzugt von 0,05 bis 4 Gew.-% und besonders bevorzugt von 0,075 bis 3,5 Gew.-% in der flüssigen Tensidzubereitung enthalten. Das hydrolytische Enzym kann ferner an einen Trägerstoff kovalent oder nichtkovalent gebunden und/oder in Hüllsubstanzen eingebettet sein, beispielsweise um es zusätzlich gegen vorzeitige Inaktivierung zu schützen. Die Proteinkonzentration in der Tensidzubereitung kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA- Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'-Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (A. G. Gornall, C. S. Bardawill und M.M. David, J. Biol. Chem., 177 (1948), S. 751 -766) bestimmt werden.
In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform ist eine erfindungsgemäße Tensidzubereitung dadurch gekennzeichnet, dass das hydrolytische Enzym eine Protease, Amylase, Cellulase, Glycosidase, Hemicellulase, Mannanase, Xylanase, Xyloglucanase, Xanthanase, Pektinase, ß- Glucosidase, Carrageenase oder eine Lipase oder eine Mischung ist, die mindestens zwei dieser Enzyme umfasst. Weiter bevorzugt ist das hydrolytische Enzym eine Lipase oder eine Protease. Innerhalb der Proteasen ist das hydrolytische Enzym weiter bevorzugt eine Serinprotease, noch weiter bevorzugt eine Subtilase und besonders bevorzugt ein Subtilisin. Ganz besonders bevorzugt ist das hydrolytische Enzym eine Lipase. Es hat sich gezeigt, dass Lipasen durch die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente in einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung besonders gut stabilisiert werden. Denn insbesondere für Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel ist die Lagerstabilität der Enzyme und insbesondere auch die von Lipasen ein generelles Problem. Entsprechendes gilt für die genannten Proteasen. Auch Proteasen werden durch die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente in einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung besonders gut stabilisiert.
Beispiele für Proteasen sind die Subtilisine BPN' aus Bacillus amyloliquefaciens und Carlsberg aus Bacillus licheniformis, die Protease PB92, die Subtilisine 147 und 309, die Protease aus Bacillus lentus, Subtilisin DY und die den Subtilasen, nicht mehr jedoch den Subtilisinen im engeren Sinne zuzuordnenden Enzyme Thermitase, Proteinase K und die Proteasen TW3 und TW7. Subtilisin Carlsberg ist in weiterentwickelter Form unter dem Handelsnamen Alcalase® von dem
Unternehmen Novozymes A/S, Bagsvasrd, Dänemark, erhältlich. Die Subtilisine 147 und 309 werden unter den Handelsnamen Esperase®, beziehungsweise Savinase® von dem Unternehmen Novozymes vertrieben. Von der Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 leiten sich die unter der Bezeichnung BLAP® geführten Protease-Varianten ab. Weitere brauchbare Proteasen sind beispielsweise die unter den Handelsnamen Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®,
Natalase®, Kannase® und Ovozyme® von dem Unternehmen Novozymes, die unter den
Handelsnamen, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase® und Properase® von dem Unternehmen Danisco/Genencor, das unter dem Handelsnamen Protosol® von dem
Unternehmen Advanced Biochemicals Ltd., Thane, Indien, das unter dem Handelsnamen Wuxi® von dem Unternehmen Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., China, die unter den Handelsnamen Proleather® und Protease P® von dem Unternehmen Amano Pharmaceuticals Ltd., Nagoya, Japan, und das unter der Bezeichnung Proteinase K-16 von dem Unternehmen Kao Corp., Tokyo, Japan, erhältlichen Enzyme. Besonders bevorzugt eingesetzt werden auch die Proteasen aus Bacillus gibsonii und Bacillus pumilus, die offenbart sind in den internationalen Patentanmeldungen WO 08/086916 und WO 07/131656. Weitere vorteilhaft einsetzbare Proteasen sind offenbart in den Patentanmeldungen WO 91/02792, WO 08/007319, WO 93/18140, WO 01 /44452, GB 1243784, WO 96/34946, WO 02/029024 und WO 03/057246. Weitere verwendbare Proteasen sind diejenigen, die in den Mikroorganismen Stenotrophomonas maltophilia, insbesondere
Stenotrophomonas maltophilia K279a, Bacillus intermedius sowie Bacillus sphaericus
natürlicherweise vorhanden sind.
Beispiele für Amylasen sind die α-Amylasen aus Bacillus licheniformis, aus Bacillus
amyloliquefaciens oder aus Bacillus stearothermophilus sowie insbesondere auch deren für den Einsatz in Wasch- oder Reinigungsmitteln verbesserte Weiterentwicklungen. Das Enzym aus Bacillus licheniformis ist von dem Unternehmen Novozymes unter dem Namen Termamyl® und von dem Unternehmen Danisco/Genencor unter dem Namen Purastar®ST erhältlich.
Weiterentwicklungsprodukte dieser α-Amylase sind von dem Unternehmen Novozymes unter den Handelsnamen Duramyl® und Termamyl®ultra, von dem Unternehmen Danisco/Genencor unter dem Namen Purastar®OxAm und von dem Unternehmen Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, als Keistase® erhältlich. Die α-Amylase von Bacillus amyloliquefaciens wird von dem Unternehmen Novozymes unter dem Namen BAN® vertrieben, und abgeleitete Varianten von der a-Amylase aus Bacillus stearothermophilus unter den Namen BSG® und Novamyl®, ebenfalls von dem
Unternehmen Novozymes. Desweiteren sind für diesen Zweck die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7- 7 (DSM 12368) und die Cyclodextrin-Glucanotransferase (CGTase) aus Bacillus agaradherens (DSM 9948) hervorzuheben. Ferner sind die amylolytischen Enzyme einsetzbar, die in den internationalen Patentanmeldungen WO 03/00271 1 , WO 03/054177 und WO07/079938 offenbart sind. Ebenso sind Fusionsprodukte aller genannten Moleküle einsetzbar. Darüber hinaus sind die unter den Handelsnamen Fungamyl® von dem Unternehmen Novozymes erhältlichen Weiterentwicklungen der a-Amylase aus Aspergillus niger und A. oryzae geeignet. Weitere vorteilhaft einsetzbare Handelsprodukte sind beispielsweise die Amylase-LT® und Stainzyme® oder Stainzyme ultra® bzw. Stainzyme plus®, letztere ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes. Auch durch Punktmutationen erhältliche Varianten dieser Enzyme können erfindungsgemäß eingesetzt werden.
Beispiele für Cellulasen (Endoglucanasen, EG) ist die pilzliche, Endoglucanase(EG)-reiche Cellulase-Präparation beziehungsweise deren Weiterentwicklungen, die von dem Unternehmen Novozymes unter dem Handelsnamen Celluzyme® angeboten wird. Die ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes erhältlichen Produkte Endolase® und Carezyme® basieren auf der 50 kD-EG, beziehungsweise der 43 kD-EG aus Humicola insolens DSM 1800. Weitere einsetzbare Handelsprodukte dieses Unternehmens sind Cellusoft®, Renozyme® und Celluclean®. Weiterhin einsetzbar sind beispielsweise Cellulasen, die von dem Unternehmen AB Enzymes, Finnland, unter den Handelsnamen Ecostone® und Biotouch® erhältlich sind, und die zumindest zum Teil auf der 20 kD-EG aus Melanocarpus basieren. Weitere Cellulasen von dem Unternehmen AB Enzymes sind Econase® und Ecopulp®. Weitere geeignete Cellulasen sind aus Bacillus sp. CBS 670.93 und CBS 669.93, wobei die aus Bacillus sp. CBS 670.93 von dem Unternehmen
Danisco/Genencor unter dem Handelsnamen Puradax® erhältlich ist. Weitere verwendbare Handelsprodukte des Unternehmens Danisco/Genencor sind„Genencor detergent cellulase L" und lndiAge®Neutra.
Weitere bevorzugte hydrolytische Enzyme sind solche, die unter dem Begriff Glycosidasen (E.C. 3.2.1 .X) zusammengefasst sind. Hierzu zählen insbesondere Arabinasen, Fucosidasen,
Galactosidasen, Galactanasen, Arabico-Galactan-Galactosidasen, Mannanasen (auch bezeichnet als Mannosidasen oder Mannasen), Glucuronosidasen, Agarase, Carrageenasen, Pullulanasen, ß- Glucosidasen, Xyloglucanasen (Xylanasen), Xanthanasen und Pektin-abbauende Enzyme (Pektinasen). Bevorzugte Gylcosidasen werden auch unter dem Begriff Hemicellulasen zusammengefasst. Zu Hemicellulasen zählen insbesondere Mannanasen, Xyloglucanasen (Xylanasen), ß-Glucosidasen und Carrageenasen sowie ferner Pektinasen, Pullulanasen und ß- Glucanasen. Pektinasen sind Pektin-abbauende Enzyme, wobei die hydrolytischen Pektinabbauenden Enzyme insbesondere zugehörig sind zu den Enzymklassen EC 3.1 .1 .1 1 , EC 3.2.1 .15, EC 3.2.1 .67 und EC 3.2.1 .82. Zu den Pektinasen werden im Rahmen der vorliegenden Erfindung ebenfalls Enzyme gezählt mit den Bezeichnungen Pektatlyase, Pektinesterase, Pektindemethoxylase, Pektinmethoxylase, Pektinmethylesterase, Pektase, Pektinmethylesterase, Pektinoesterase, Pektinpektylhydrolase, Pektindepolymerase, Endopolygalacturonase, Pektolase, Pektinhydrolase, Pektin-Polygalacturonase, Endo-Polygalacturonase, Poly-a-1 ,4-Galacturonid Glycanohydrolase, Endogalacturonase, Endo-D-galacturonase, Galacturan 1 ,4-a-Galacturonidase, Exopolygalacturonase, Poly(galacturonat) Hydrolase, Exo-D-Galacturonase, Exo-D- Galacturonanase, Exopoly-D-Galacturonase, Exo-poly-a-Galacturonosidase,
Exopolygalacturonosidase oder Exopolygalacturanosidase.
Beispiele für diesbezüglich geeignete Enzyme sind beispielsweise unter den Namen Gamanase®, Pektinex AR® oder Pectaway® von dem Unternehmen Novozymes, unter dem Namen Rohapec® B1 L von dem Unternehmen AB Enzymes und unter dem Namen Pyrolase® von dem Unternehmen Diversa Corp., San Diego, CA, USA erhältlich. Die aus Bacillus subtilis gewonnene ß-Glucanase ist unter dem Namen Cereflo® von dem Unternehmen Novozymes erhältlich. Erfindungsgemäß besonders bevorzugte Glycosidasen beziehungsweise Hemicellulasen sind Mannanasen, welche beispielsweise unter den Handelsnamen Mannaway® von dem Unternehmen Novozymes oder Purabrite® von dem Unternehmen Danisco/Genencor vertrieben werden.
Beispiele für Lipasen oder Cutinasen sind die ursprünglich aus Humicola lanuginosa
(Thermomyces lanuginosus) erhältlichen beziehungsweise daraus weiterentwickelten Lipasen, insbesondere solche mit dem Aminosäureaustausch D96L. Sie werden beispielsweise von dem Unternehmen Novozymes unter den Handelsnamen Lipolase®, Lipolase®Ultra, LipoPrime®, Lipozyme® und Lipex® vertrieben. Eine weitere vorteilhaft einsetzbare Lipase ist unter dem Handelsnamen Lipoclean® von dem Unternehmen Novozymes erhältlich. Desweiteren sind beispielsweise die Cutinasen einsetzbar, die ursprünglich aus Fusarium solani pisi und Humicola insolens isoliert worden sind. Ebenso brauchbare Lipasen sind von dem Unternehmen Amano unter den Bezeichnungen Lipase CE®, Lipase P®, Lipase B®, beziehungsweise Lipase CES®, Lipase AKG®, Bacillis sp. Lipase®, Lipase AP®, Lipase M-AP® und Lipase AML® erhältlich. Von dem Unternehmen Danisco/Genencor sind beispielsweise die Lipasen beziehungsweise Cutinasen einsetzbar, deren Ausgangsenzyme ursprünglich aus Pseudomonas mendocina und Fusarium solanii isoliert worden sind. Als weitere wichtige Handelsprodukte sind die ursprünglich von dem Unternehmen Gist-Brocades (inzwischen Danisco/Genencor) vertriebenen Präparationen M1 Lipase® und Lipomax® und die von dem Unternehmen Meito Sangyo KK, Japan, unter den Namen Lipase MY-30®, Lipase OF® und Lipase PL® vertriebenen Enzyme zu erwähnen, ferner das Produkt Lumafast® von dem Unternehmen Danisco/Genencor.
Die im Rahmen der vorliegenden Erfindung einzusetzenden Enzyme können beispielsweise ursprünglich aus Mikroorganismen, etwa der Gattungen Bacillus, Streptomyces, Humicola, oder Pseudomonas, stammen und/oder nach an sich bekannten biotechnologischen Verfahren durch geeignete Mikroorganismen produziert werden, etwa durch transgene Expressionswirte, beispielsweise der Gattungen Escherichia, Bacillus, oder durch filamentöse Pilze. Es wird betont, dass es sich insbesondere auch um technische Enzympräparationen des jeweiligen Enzyms handeln kann, d.h. Begleitstoffe vorliegen können. Daher können die Enzyme zusammen mit Begleitstoffen, etwa aus der Fermentation oder mit weiteren Stabilisatoren, konfektioniert und eingesetzt werden.
Eine Enzymstabilisierung im Sinne der Erfindung liegt vor, wenn die Anwesenheit der das hydrolytische Enzym stabilisierenden Komponente bewirkt, dass eine Tensidzubereitung umfassend hydrolytisches Enzym und hydrolytisches Enzym stabilisierende Komponente
(erfindungsgemäße Tensidzubereitung) nach einer Lagerung eine höhere enzymatische Aktivität des hydrolytischen Enzyms aufweist im Vergleich zu einer Kontrollzubereitung, die sich nur durch die Abwesenheit der das hydrolytische Enzym stabilisierenden Komponente von der erfindungsgemäßen Tensidzubereitung unterscheidet (Kontrolle). In der erfindungsgemäßen Tensid- Zubereitung ist diesbezüglich die Borsäure in einer Menge von 0,1 bis 2,49 Gew.-%, das
Propylenglykol in einer Menge von 2 bis 8 Gew.-% und das Phenylboronsäure-Derivat in einer Menge von 0,009 bis 0,01 Gew.-% enthalten. Nach Lagerung weist die erfindungsgemäße Tensidzubereitung daher eine höhere Restaktivität des hydrolytischen Enzyms auf im Vergleich zur Kontrolle, wobei die erfindungsgemäße Zubereitung und die Kontrolle die gleiche enzymatische Ausgangsaktivität bei Lagerbeginn aufweisen, beide Zubereitungen auf die gleiche Art und Weise behandelt werden, insbesondere betreffend die Bedingungen der Lagerung und die Bestimmung der Enzymaktivität. Zunehmend bevorzugt erfolgt die Lagerung für mindestens 1 Woche, 2 Wochen, 3 Wochen, 4 Wochen und besonders bevorzugt für 7 Wochen. Weiter bevorzugt erfolgt die Lagerung bei einer Temperatur von 20°C, 25°C oder 30°C.
Die Enzymaktivität kann diesbezüglich - abgestimmt auf den jeweiligen Enzymtyp - in fachüblicher Art und Weise erfolgen. Methoden zur Aktivitätsbestimmung sind dem Fachmann auf dem Gebiet der Enzymtechnologie geläufig und werden von ihm routinemäßig angewendet. Verfahren zur Bestimmung der Proteaseaktivität sind beispielsweise offenbart in Tenside, Band 7 (1970), S. 125- 132. Die proteolytische Aktivität kann ferner bestimmt werden über die Freisetzung des
Chromophors para-Nitroanilin (pNA) aus dem Substrat suc-L-Ala-L-Ala-L-Pro-L-Phe-p-Nitroanilid (suc-AAPF-pNA). Die Protease spaltet das Substrat und setzt pNA frei. Die Freisetzung des pNA verursacht eine Zunahme der Extinktion bei 410 nm, deren zeitlicher Verlauf ein Maß für die enzymatische Aktivität ist (vgl. Del Mar et al., 1979). Die Messung erfolgt bei einer Temperatur von 25°C, bei pH 8,6 und einer Wellenlänge von 410 nm. Die Messzeit beträgt 5 min. bei einem Messintervall von 20s bis 60s. Die Proteaseaktivität wird vorzugsweise in PE (Protease-Einheiten) angegeben.
Die Lipaseaktivität wird in fachüblicher Weise bestimmt, und zwar vorzugsweise wie beschrieben in Michael C. Schotz und Arlene S. Garfinkel,„A simple lipase assay using trichloroacetic acid" (Journal of Lipid Research, Vol. 13, Seiten 824-826, November 1972). Die hier beschriebene Aktivitätsbestimmung basiert darauf, dass Enzymproben mit einer Serum-aktivierten Lösung inkubiert werden, die radioaktiv markiertes Glycerintrioleat ([2-3H]Glycerintrioleat) als Substrat für die Lipase enthält (vgl. Seite 824, letzter Absatz der rechten Spalte, und Seite 825, erster Absatz der linken Spalte in der vorstehend genannten Veröffentlichung). Die Reaktion wird üblicherweise nach einer Stunde mittels Trichloressigsäure (TCA) gestoppt und anschließend zentrifugiert. Die Radioaktivität im Überstand wird ermittelt, wodurch mit Hilfe einer Standardkurve die Aktivität des Enzyms bestimmt wird.
Besonders bevorzugt wird das Vorliegen einer Enzymstabilisierung ermittelt unter Verwendung einer Lipase-haltigen flüssigen Tensidzubereitung, die für 7 Wochen bei einer Temperatur von 30°C gelagert wird, und deren lipolytische Restaktivität bestimmt wird wie vorstehend beschrieben. Ganz besonders bevorzugt wird das Vorliegen einer Enzymstabilisierung ermittelt wie im Beispiel beschrieben.
Unter einer Tensidzubereitung ist im Rahmen der vorliegenden Erfindung jegliche Art von
Zusammensetzung zu verstehen, die mindestens ein Tensid enthält. Vorzugsweise enthält eine derartige Zusammensetzung ein Tensid wie weiter unten beschrieben.
Als flüssige Tensidzubereitungen können hierbei alle flüssigen bzw. fließfähigen Darreichungsformen dienen.„Fließfähig" im Sinne der vorliegenden Anmeldung sind dabei Zubereitungen, welche gießbar sind und Viskositäten bis hin zu mehreren 10.000 mPas aufweisen können. Die Viskosität kann mit üblichen Standardmethoden (beispielsweise Brookfield-Viskosimeter LVT-II bei 20 U/min und 20°C, Spindel 3) gemessen werden und liegt vorzugsweise im Bereich von 5 bis 10000 mPas. Bevorzugte Mittel haben Viskositäten von 10 bis 8000 mPas, wobei Werte zwischen 120 bis 3000 mPas besonders bevorzugt sind. Eine flüssige Tensidzubereitung im Rahmen der vorliegenden Erfindung kann daher auch gelförmig oder pastenförmig sein, sie kann als homogene Lösung oder Suspension vorliegen, sowie beispielsweise versprühbar oder in sonstigen üblichen Darreichungsformen konfektioniert sein.
Eine erfindungsgemäße flüssige Tensidzubereitung kann als solche oder nach Verdünnen mit Wasser eingesetzt werden, insbesondere zur Reinigung von Textilien und/oder harten
Oberflächen. Eine solche Verdünnung kann leicht hergestellt werden, indem eine abgemessene Menge der Tensidzubereitung in einer weiteren Menge Wasser verdünnt wird in bestimmten Gewichtsverhältnissen von Tensidzubereitung : Wasser und optional diese Verdünnung geschüttelt wird, um eine gleichmäßige Verteilung der Tensidzubereitung im Wasser sicherzustellen. Mögliche Gewichts- oder Volumenverhältnisse der Verdünnungen sind von 1 :0 Tensidzubereitung : Wasser bis 1 :10000 oder 1 :20000 Tensidzubereitung : Wasser, vorzugsweise von 1 :10 bis 1 :2000
Tensidzubereitung : Wasser.
Eine Tensidzubereitung im Sinne der vorliegenden Erfindung kann daher auch die Wasch- bzw. Reinigungsflotte selbst sein. Unter Wasch- bzw. Reinigungsflotte wird diejenige das Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltende Gebrauchslösung verstanden, die auf Textilien oder Gewebe (Waschflotte) bzw. harte Oberflächen (Reinigungsflotte) einwirkt und damit mit den auf Textilien bzw. Geweben oder harten Oberflächen vorhandenen Anschmutzungen in Kontakt kommt.
Üblicherweise entsteht die Wasch- bzw. Reinigungsflotte, wenn der Wasch- oder Reinigungsvorgang beginnt und das Wasch- oder Reinigungsmittel beispielsweise in einer Waschmaschine oder in einem anderen geeigneten Behältnis mit Wasser verdünnt wird. In einer bevorzugten Ausführungsform ist die Tensidzubereitung ein Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel. Zu den Waschmitteln zählen alle denkbaren Waschmittelarten, insbesondere Waschmittel für Textilien, Teppiche oder Naturfasern. Sie können für die manuelle und/oder auch die maschinelle Anwendung vorgesehen sein. Zu den Waschmitteln zählen ferner Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen Textilwäsche zum eigentlichen Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wrkung zu erzielen. Zu den Reinigungsmitteln werden alle, ebenfalls in sämtlichen genannten Darreichungsformen vorkommenden Mittel zur Reinigung und/oder
Desinfektion harter Oberflächen, manuelle und maschinelle Geschirrspülmittel, Teppichreiniger, Scheuermittel, Glasreiniger, WC-Duftspüler, usw. gezählt. Textilvor- und Nachbehandlungsmittel sind schließlich auf der einen Seite solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, beispielsweise zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, auf der anderen Seite solche, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u.a. die Weichspüler gerechnet. Desinfektionsmittel sind beispielsweise Händedesinfektionsmittel, Flächendesinfektionsmittel und Instrumentendesinfektionsmittel, die ebenfalls in den genannten
Darreichungsformen vorkommen können. Ein Desinfektionsmittel bewirkt vorzugsweise eine Keimreduktion um einen Faktor von mindestens 104, das heißt dass von ursprünglich 10.000 vermehrungsfähigen Keimen (so genannte koloniebildende Einheiten - KBE) nicht mehr als ein Einziger überlebt, wobei Viren diesbezüglich nicht als Keime gelten, da sie kein Zytoplasma und keinen eigenen Stoffwechsel aufweisen. Bevorzugte Desinfektionsmittel bewirken eine
Keimreduktion um einen Faktor von mindestens 105.
Als Tensid(e) können anionische, nichtionische, zwitterionische und/oder amphotere Tenside eingesetzt werden. Bevorzugt sind aus anwendungstechnischer Sicht Mischungen aus anionischen und nichtionischen Tensiden. Der Gesamttensidgehalt der flüssigen Tensidzubereitung liegt vorzugsweise unterhalb von 60 Gew.-% und besonders bevorzugt unterhalb von 45 Gew.-%, bezogen auf die gesamte flüssige Tensidzubereitung.
Geeignete nichtionische Tenside umfassen alkoxylierte Fettalkohole, alkoxylierte Fettsäure- alkylester, Fettsäureamide, alkoxylierte Fettsäureamide, Polyhydroxyfettsäureamide,
Alkylphenolpolyglycolether, Aminoxide, Alkylpolyglucoside und Mischungen daraus.
Als nichtionische Tenside werden vorzugsweise alkoxylierte, vorteilhafterweise ethoxylierte, insbesondere primäre Alkohole mit vorzugsweise 8 bis 18 C-Atomen und durchschnittlich 1 bis 12 Mol Ethylenoxid (EO) pro Mol Alkohol eingesetzt, in denen der Alkoholrest linear oder bevorzugt in 2-Stellung methylverzweigt sein kann bzw. lineare und methylverzweigte Reste im Gemisch enthalten kann, so wie sie üblicherweise in Oxoalkoholresten vorliegen. Insbesondere sind jedoch Alkoholethoxylate mit linearen Resten aus Alkoholen nativen Ursprungs mit 12 bis 18 C-Atomen, zum Beispiel aus Kokos-, Palm-, Talgfett- oder Oleylalkohol, und durchschnittlich 2 bis 8 EO pro Mol Alkohol bevorzugt. Zu den bevorzugten ethoxylierten Alkoholen gehören beispielsweise C 2_ 4- Alkohole mit 3 EO, 4 EO oder 7 EO, Cg- -Alkohol mit 7 EO, C13.15-Alkohole mit 3 EO, 5 EO, 7 EO oder 8 EO, C 2-i8-Alkohole mit 3 EO, 5 EO oder 7 EO und Mischungen aus diesen, wie
Mischungen aus C 2-i4-Alkohol mit 3 EO und C 2-i8-Alkohol mit 7 EO. Die angegebenen
Ethoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoholethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow ränge ethoxylates, NRE). Zusätzlich zu diesen nichtionischen Tensiden können auch Fettalkohole mit mehr als 12 EO eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind Talgfettalkohol mit 14 EO, 25 EO, 30 EO oder 40 EO. Auch nichtionische Tenside, die EO- und PO-Gruppen zusammen im Molekül enthalten, sind erfindungsgemäß einsetzbar. Geeignet sind ferner auch eine Mischung aus einem (stärker) verzweigten ethoxylierten Fettalkohol und einem unverzweigten ethoxylierten Fettalkohol, wie beispielsweise eine Mischung aus einem C 6_ 8- Fettalkohol mit 7 EO und 2-Propylheptanol mit 7 EO. Insbesondere bevorzugt enthält die
Tensidzubereitung einen C 2. 8-Fettalkohol mit 7 EO oder einen C 3. 5-Oxoalkohol mit 7 EO als nichtionisches Tensid.
Der Gehalt an nichtionischen Tensiden beträgt bevorzugt 3 bis 40 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 30 Gew.-% und insbesondere 7 bis 20 Gew.-%, jeweils bezogen auf die gesamte Tensidzubereitung.
Neben den nichtionischen Tensiden kann die Tensidzubereitung auch anionische Tenside enthalten. Als anionisches Tensid werden vorzugsweise Sulfonate, Sulfate, Seifen,
Alkylphosphate, anionische Silikontenside und Mischungen daraus eingesetzt.
Als Tenside vom Sulfonat-Typ kommen dabei vorzugsweise C9. 3-Alkylbenzolsulfonate,
Olefinsulfonate, d.h. Gemische aus Alken- und Hydroxyalkansulfonaten sowie Disulfonaten, wie man sie beispielsweise aus C 2. 8-Monoolefinen mit end- oder innenständiger Doppelbindung durch Sulfonieren mit gasförmigem Schwefeltrioxid und anschließende alkalische oder saure Hydrolyse der Sulfonierungsprodukte erhält, in Betracht. Geeignet sind auch C 2. 8-Alkansulfonate und die Ester von α-Sulfofettsäuren (Estersulfonate), zum Beispiel die α-sulfonierten Methylester der hydrierten Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren.
Als Alk(en)ylsulfate werden die Alkali- und insbesondere die Natriumsalze der
Schwefelsäurehalbester der C 2-C 8-Fettalkohole, beispielsweise aus Kokosfettalkohol,
Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder der C 0-C20-Oxoalkohole und diejenigen Halbester sekundärer Alkohole dieser Kettenlängen bevorzugt. Aus waschtechnischem Interesse sind die C 2-C 6-Alkylsulfate und C 2-C 5-Alkylsulfate sowie C 4-C 5-Alkylsulfate bevorzugt. Auch 2,3-Alkylsulfate sind geeignete anionische Tenside.
Auch die Schwefelsäuremonoester der mit 1 bis 6 Mol Ethylenoxid ethoxylierten geradkettigen oder verzweigten C7.2i-Alkohole, wie 2-Methyl-verzweigte Cg- -Alkohole mit im Durchschnitt 3,5 Mol Ethylenoxid (EO) oder C 2_ 8-Fettalkohole mit 1 bis 4 EO, sind geeignet.
Auch bevorzugte anionische Tenside sind Seifen. Geeignet sind gesättigte und ungesättigte Fettsäureseifen, wie die Salze der Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, (hydrierten) Erucasäure und Behensäure sowie insbesondere aus natürlichen Fettsäuren, zum Beispiel Kokos-, Palmkern-, Olivenöl- oder Talgfettsäuren, abgeleitete Seifengemische.
Die anionischen Tenside einschließlich der Seifen können in Form ihrer Natrium-, Kalium- oder Magnesium- oder Ammoniumsalze vorliegen. Vorzugsweise liegen die anionischen Tenside in Form ihrer Natriumsalze vor. Weitere bevorzugte Gegenionen für die anionischen Tenside sind auch die protonierten Formen von Cholin, Triethylamin oder Methylethylamin.
Der Gehalt einer Tensidzubereitung an anionischen Tensiden kann 1 bis 40 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 30 Gew.-% und ganz besonders bevorzugt 10 bis 25 Gew. -%, jeweils bezogen auf die gesamte Tensidzubereitung, betragen.
In einer weiteren Ausführungsform ist die Tensidzubereitung dadurch gekennzeichnet, dass sie ferner mindestens einen weiteren Inhaltsstoff umfasst, der ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Gerüststoff (Builder), nichtwässriges Lösungsmittel, Säure, wasserlösliches Salz, Verdickungsmittel, desinfizierender Inhaltsstoff sowie Kombinationen hiervon.
Das Hinzufügen von einem oder mehreren der weiteren lnhaltsstoff(e) erweist sich als vorteilhaft, da hierdurch eine weiter verbesserte Reinigungsleistung und/oder Desinfektion erreicht wird.
Vorzugsweise beruht die verbesserte Reinigungsleistung und/oder Desinfektion auf einem synergistischen Zusammenwirken von mindestens zwei Inhaltsstoffen. Insbesondere durch die Kombination des hydrolytischen Enzyms, vorzugsweise einer Lipase oder einer Protease, insbesondere einer Lipase, mit einem der nachstehend beschriebenen Gerüststoffe (Builder) und/oder mit einem der nachfolgend beschriebenen nichtwässrigen Lösungsmittel und/oder mit einer der nachfolgend beschriebenen Säuren und/oder mit einem der nachstehend beschriebenen wasserlöslichen Salze und/oder mit einem der nachfolgend beschriebenen Verdickungsmittel und/oder mit einem der nachfolgend beschriebenen desinfizierenden Inhaltsstoffen kann eine solche Synergie erreicht werden. Als Gerüststoffe (Builder), die in der Tensidzubereitung enthalten sein können, sind insbesondere Silikate, Aluminiumsilikate (insbesondere Zeolithe), Carbonate, Salze organischer Di- und Polycarbonsäuren sowie Mischungen dieser Stoffe zu nennen.
Organische Gerüststoffe, welche in der Tensidzubereitung vorhanden sein können, sind beispielsweise die in Form ihrer Natriumsalze einsetzbaren Polycarbonsäuren, wobei unter Polycarbonsäuren solche Carbonsäuren verstanden werden, die mehr als eine Säurefunktion tragen.
Beispielsweise sind dies Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Äpfelsäure, Weinsäure, Maleinsäure, Fumarsäure, Zuckersäuren, Aminocarbonsäuren, Nitrilotriessigsäure (NTA), Methylglycindiessigsäure (MGDA) und deren Abkömmlinge sowie Mischungen aus diesen. Bevorzugte Salze sind die Salze der Polycarbonsäuren wie Citronensäure, Adipinsäure,
Bernsteinsäure, Glutarsäure, Weinsäure, Zuckersäuren und Mischungen aus diesen.
Als Gerüststoffe sind weiter polymere Polycarboxylate geeignet. Dies sind beispielsweise die Alkalimetallsalze der Polyacrylsäure oder der Polymethacrylsäure, zum Beispiel solche mit einer relativen Molekülmasse von 600 bis 750.000 g / mol.
Geeignete Polymere sind insbesondere Polyacrylate, die bevorzugt eine Molekülmasse von 1 .000 bis 15.000 g / mol aufweisen. Aufgrund ihrer überlegenen Löslichkeit können aus dieser Gruppe wiederum die kurzkettigen Polyacrylate, die Molmassen von 1 .000 bis 10.000 g / mol, und besonders bevorzugt von 1 .000 bis 5.000 g / mol, aufweisen, bevorzugt sein.
Geeignet sind weiterhin copolymere Polycarboxylate, insbesondere solche der Acrylsäure mit Methacrylsäure und der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Maleinsäure. Zur Verbesserung der Wasserlöslichkeit können die Polymere auch Allylsulfonsäuren, wie Allyloxybenzolsulfonsäure und Methallylsulfonsäure, als Monomer enthalten.
Bevorzugt werden allerdings lösliche Gerüststoffe, wie beispielsweise Citronensäure, oder Acrylpolymere mit einer Molmassen von 1 .000 bis 5.000 g / mol bevorzugt in der flüssigen Tensidzubereitung eingesetzt.
Bei den für polymere Polycarboxylate angegebenen Molmassen handelt es sich im Sinne dieser Schrift um gewichtsmittlere Molmassen Mw der jeweiligen Säureform, die grundsätzlich mittels Gelpermeationschromatographie (GPC) bestimmt wurden, wobei ein UV-Detektor eingesetzt wurde. Die Messung erfolgte dabei gegen einen externen Polyacrylsäure-Standard, der aufgrund seiner strukturellen Verwandtschaft mit den untersuchten Polymeren realistische Molgewichtswerte liefert. Diese Angaben weichen deutlich von den Molgewichtsangaben ab, bei denen
Polystyrolsulfonsäuren als Standard eingesetzt werden. Die gegen Polystyrolsulfonsäuren gemessenen Molmassen sind in der Regel deutlich höher als die in dieser Schrift angegebenen Molmassen.
Derartige organische Buildersubstanzen können gewünschtenfalls in Mengen bis zu 40 Gew.-%, insbesondere bis zu 25 Gew.-% und vorzugsweise von 1 Gew.-% bis 8 Gew.-% enthalten sein. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden vorzugsweise in pastenförmigen oder flüssigen, insbesondere wasserhaltigen, Tensidzubereitungen eingesetzt.
Die erfindungsgemäßen Tensidzubereitungen sind flüssig und enthalten vorzugsweise Wasser als Hauptlösungsmittel. Daneben oder alternativ können der Tensidzubereitung nichtwässrige Lösungsmittel zugesetzt werden. Geeignete nichtwässrige Lösungsmittel umfassen ein- oder mehrwertige Alkohole, Alkanolamine oder Glykolether, sofern sie im angegebenen Konzentrationsbereich mit Wasser mischbar sind. Vorzugsweise werden die Lösungsmittel ausgewählt aus Ethanol, n-Propanol, i-Propanol, Butanolen, Glykol, Propandiol, Butandiol, Glycerin, Diglykol, Propyldiglycol, Butyldiglykol, Hexylenglycol, Ethylenglykolmethylether, Ethylenglykolethylether, Ethylenglykolpropylether, Ethylenglykolmono-n-butylether, Diethylenglykolmethylether,
Diethylenglykolethylether, Propylenglykolmethylether, Propylenglykolethylether,
Propylenglykolpropylether, Dipropylenglykolmonomethylether, Dipropylenglykolmonoethylether, Di- isopropylenglykolmonomethylether, Di-isopropylenglykolmonoethylether, Methoxytriglykol, Ethoxytriglykol, Butoxytriglykol, 1 -Butoxyethoxy-2-propanol, 3-Methyl-3-methoxybutanol, Propylen- glykol-t-butylether, Di-n-octylether sowie Mischungen dieser Lösungsmittel. Es ist allerdings bevorzugt, dass die Tensidzubereitung ein Polyol als nicht-wässriges Lösungsmittel enthält. Das Polyol kann insbesondere Glycerin, 1 ,2-Propandiol, 1 ,3-Propandiol, Ethylenglycol, Diethylenglycol und/oder Dipropylenglycol umfassen. Insbesondere bevorzugt enthält die Tensidzubereitung eine Mischung aus einem Polyol und einem einwertigen Alkohol. Nichtwässrige Lösungsmittel können in der Tensidzubereitung in Mengen zwischen 0,5 und 15 Gew.-%, bevorzugt aber unter 12 Gew.-% und eingesetzt werden.
Zur Einstellung eines gewünschten, sich durch die Mischung der übrigen Komponenten nicht von selbst ergebenden pH-Werts können die Tensidzubereitungen System- und umweltverträgliche Säuren, insbesondere Citronensäure, Essigsäure, Weinsäure, Äpfelsäure, Milchsäure,
Glykolsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure und/oder Adipinsäure, aber auch Mineralsäuren, insbesondere Schwefelsäure, oder Basen, insbesondere Ammonium- oder Alkalihydroxide, enthalten. Derartige pH-Regulatoren sind in den Tensidzubereitungen in Mengen von vorzugsweise nicht über 20 Gew.-%, insbesondere von 1 ,2 Gew.-% bis 17 Gew.-%, enthalten.
Eine Tensidzubereitung im Sinne der Erfindung kann weiterhin ein oder mehrere wasserlösliche Salze enthalten, die beispielsweise zur Viskositätseinstellung dienen. Es kann sich dabei um anorganische und/oder organische Salze handeln. Einsetzbare anorganische Salze sind dabei vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe umfassend farblose wasserlösliche Halogenide, Sulfate, Sulfite, Carbonate, Hydrogencarbonate, Nitrate, Nitrite, Phosphate und/oder Oxide der
Alkalimetalle, der Erdalkalimetalle, des Aluminiums und/oder der Übergangsmetalle; weiterhin sind Ammoniumsalze einsetzbar. Besonders bevorzugt sind dabei Halogenide und Sulfate der Alkalimetalle; vorzugsweise ist das anorganische Salz daher ausgewählt aus der Gruppe umfassend Natriumchlorid, Kaliumchlorid, Natriumsulfat, Kaliumsulfat sowie Gemische derselben. Einsetzbare organische Salze sind beispielsweise farblose wasserlösliche Alkalimetall-,
Erdalkalimetall-, Ammonium-, Aluminium- und/oder Übergangsmetallsalze der Carbonsäuren. Vorzugsweise sind die Salze ausgewählt aus der Gruppe umfassend Formiat, Acetat, Propionat, Citrat, Malat, Tartrat, Succinat, Malonat, Oxalat, Lactat sowie Gemische derselben.
Zur Verdickung kann eine erfindungsgemäße Tensidzubereitung ein oder mehrere
Verdickungsmittel enthalten. Bevorzugt ist das Verdickungsmittel ausgewählt aus der Gruppe umfassend Xanthan, Guar, Carrageenan, Agar-Agar, Gellan, Pektin, Johannisbrotkernmehl und Mischungen daraus. Diese Verbindungen sind auch in Gegenwart von anorganischen Salzen effektive Verdickungsmittel. In einer besonders bevorzugten Ausführungsform enthält die
Tensidzubereitung Xanthan als Verdickungsmittel, da Xanthan auch in Gegenwart von hohen Salzkonzentrationen effektiv verdickt und eine makroskopische Auftrennung der kontinuierlichen Phase verhindert. Zusätzlich stabilisiert das Verdickungsmittel die kontinuierliche, tensidarme Phase und verhindert eine makroskopische Phasenseparation.
Alternativ oder ergänzend können auch (Meth)Acrylsäure(co)polymere als Verdickungsmittel eingesetzt werden. Geeignete Acryl- und Methacryl(co)polymere umfassen beispielsweise die hochmolekularen mit einem Polyalkenylpolyether, insbesondere einem Allylether von Saccharose, Pentaerythrit oder Propylen, vernetzten Homopolymere der Acrylsäure (INCI-Bezeichnung gemäß „International Dictionary of Cosmetic Ingredients" der„The Cosmetic, Toiletry and Fragrance Association (CTFA)": Carbomer), die auch als Carboxyvinylpolymere bezeichnet werden. Solche Polyacrylsäuren sind unter anderem unter den Handelsnamen Polygel® und Carbopol® erhältlich. Weiterhin sind beispielsweise folgende Acrylsäure-Copolymere geeignet: (i) Copolymere von zwei oder mehr Monomeren aus der Gruppe der Acrylsäure, Methacrylsäure und ihrer einfachen, vorzugsweise mit C^-Alkanolen gebildeten, Ester (INCI Acrylates Copolymer), die beispielsweise unter den Handelsnamen Aculyn®, Acusol® oder Tego® Polymer erhältlich sind; (ii) vernetzte hochmolekulare Acrylsäure-Copolymere, zu denen etwa die mit einem Allylether der Saccharose oder des Pentaerythrits vernetzten Copolymere von C 0-3o-Alkylacrylaten mit einem oder mehreren Monomeren aus der Gruppe der Acrylsäure, Methacrylsäure und ihrer einfachen, vorzugsweise mit C^-Alkanolen gebildeten, Ester (INCI Acrylates/C 0-3o Alkyl Acrylate Crosspolymer) gehören und die beispielsweise unter dem Handelsnamen Carbopol® erhältlich sind. Weitere geeignete Polymere sind (Meth)Acrylsäure(co)polymere des Typs Sokalan®.
Es kann bevorzugt sein, dass die erfindungsgemäße Tensidzubereitung ein
(Meth)Acrylsäure(co)polymer in Kombination mit einem weiteren Verdickungsmittel, vorzugsweise Xanthan, enthält. Die Tensidzubereitung kann 0,05 bis 1 ,5 Gew.-% und vorzugsweise 0,1 bis 1 Gew. -%, jeweils bezogen auf die gesamte Tensidzubereitung, Verdickungsmittel enthalten. Die Menge an eingesetztem Verdickungsmittel ist dabei abhängig von der Art des Verdickungsmittels und dem gewünschten Grad der Verdickung.
Unter einem desinfizierenden Inhaltsstoff werden insbesondere Inhaltsstoffe verstanden, die eine antimikrobielle oder antivirale Wirksamkeit besitzen, also Keime abtöten. Die keimabtötende Wrkung ist dabei abhängig von dem Gehalt des desinfizierenden Inhaltsstoffes in der
Tensidzubereitung, wobei die keimabtötende Wrkung mit abnehmendem Gehalt an
desinfizierendem Inhaltsstoff bzw. zunehmender Verdünnung der Tensidzubereitung abnimmt.
Ein bevorzugter desinfizierender Inhaltsstoff ist Ethanol oder Propanol. Diese einwertigen Alkohole werden aufgrund ihrer Lösemitteleigenschaften und ihrer keimtötenden Wrkung häufig in
Desinfektionsmitteln und auch in Reinigungsmitteln allgemein eingesetzt. Dabei umfasst der Begriff „Propanol" sowohl das 1 -Propanol (n-Propanol) als auch das 2-Propanol („Isopropanol"). Ethanol und/oder Propanol ist beispielsweise in einer Menge von insgesamt 10 bis 65 Gew.-%, vorzugsweise 25 bis 55 Gew.-% in der Tensidzubereitung enthalten. Ein weiterer bevorzugter desinfizierender Inhaltsstoff ist Teebaumöl. Hierbei handelt es sich um das ätherische Öl des Australischen Teebaums (Melaleuca alternifolia), einem in New South Wales und Queensland beheimateten immergrünen Strauch aus der Gattung Myrtenheiden (Melaleuca), sowie weiterer Teebaum-Arten aus verschiedenen Gattungen (z.B. Baeckea, Kunzea und Leptospermum) in der Familie der Myrtengewächse (Myrtaceae). Das Teebaumöl wird durch Wasserdampfdestillation aus den Blättern und Zweigspitzen dieser Bäume gewonnen und ist ein Gemisch aus ca. 100 Substanzen; zu den Hauptbestandteilen zählen (+)-Terpinen-4-ol, α-Terpinen, Terpinolen, Terpineol, Pinen, Myrcen, Phellandren, p-Cymen, Limonen und 1 ,8-Cineol. Teebaumöl ist beispielsweise in einer Menge von 0,05 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,1 bis 5,0 Gew.-%, in der viruziden Behandlungslösung enthalten. Ein weiterer bevorzugter desinfizierender Inhaltsstoff ist Milchsäure. Die Milchsäure oder 2-Hydroxypropionsäure ist ein Gärungsprodukt, das von verschiedenen Mikroorganismen erzeugt wird. Sie ist schwach antibiotisch aktiv. Milchsäure ist beispielsweise in Mengen von bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,2 bis 5,0 Gew.-% in der
Tensidzubereitung enthalten. Weitere desinfizierende Inhaltsstoffe sind beispielsweise Wirkstoffe aus den Gruppen der Alkohole, Aldehyde, antimikrobiellen Säuren bzw. deren Salze, Carbonsäureester, Säureamide, Phenole, Phenolderivate, Diphenyle, Diphenylalkane, Harnstoffderivate, Sauerstoff-, Stickstoff-Acetale sowie Formale, Benzamidine, Isothiazole und deren Derivate wie Isothiazoline und Isothiazolinone, Phthalimidderivate, Pyridinderivate, antimikrobiellen oberflächenaktiven Verbindungen, Guanidine, antimikrobiellen amphoteren Verbindungen, Chinoline, 1 ,2-Dibrom-2,4-dicyanobutan, lodo-2- propynyl-butyl-carbamat, lod, lodophore und Peroxide. Hierunter bevorzugte Wrkstoffe werden vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe umfassend 1 ,3-Butandiol, Phenoxyethanol, 1 ,2- Propylenglykol, Glycerin, Undecylensäure, Zitronensäure, Milchsäure, Benzoeesäure, Salicylsäure, Thymol, 2-Benzyl-4-chlorphenol, 2,2'-Methylen-bis-(6-brom-4-chlorphenol), 2,4,4'-Trichlor-2'- hydroxydiphenylether, N-(4-Chlorphenyl)-N-(3,4-dichlorphenyl)-harnstoff, N,N'-(1 ,10-decandiyldi-1 - pyridinyl-4-yliden)-bis-(1 -octanamin)-dihydrochlorid, N,N'-Bis-(4-Chlorphenyl)-3,12-diimino- 2,4,1 1 ,13-tetraazatetradecandiimidamid, quaternäre oberflächenaktive Verbindungen, Guanidine. Bevorzugte oberflächenaktive quaternäre Verbindungen enthalten eine Ammonium-, Sulfonium-, Phosphonium-, Jodonium- oder Arsoniumgruppe. Weiterhin können auch desinfizierende ätherische Öle eingesetzt werden, die gleichzeitig fü eine Beduftung der viruziden
Behandlungslösung sorgen. Besonders bevorzugte Wirkstoffe sind jedoch ausgewählt aus der Gruppe umfassend Salicylsäure, quaternäre Tenside, insbesondere Benzalkoniumchlorid, Peroxo- Verbindungen, insbesondere Wasserstoffperoxid, Alkalimetallhypochlorit sowie Gemische derselben. Ein solcher weiterer desinfizierender Inhaltsstoff ist beispielsweise in einer Menge von 0,01 bis 1 Gew.-%, vorzugsweise 0,02 bis 0,8 Gew.-%, insbesondere 0,05 bis 0,5 Gew.-%, besonders bevorzugt 0,1 bis 0,3 Gew.-%, äußerst bevorzugt 0,2 Gew.-% in der Tensidzubereitung enthalten.
Flüssige erfindungsgemäße Tensidzubereitungen in Form von übliche Lösungsmittel enthaltenden Lösungen werden in der Regel durch einfaches Mischen der Inhaltsstoffe, die in Substanz oder als Lösung in einen automatischen Mischer gegeben werden können, hergestellt.
Erfindungsgemäße Tensidzubereitungen können nur das hydrolytische Enzym enthalten wie beschrieben. Alternativ können sie auch weitere hydrolytische Enzyme oder andere Enzyme in einer für die Wrksamkeit der Tensidzubereitung zweckmäßigen Konzentration enthalten. Einen weiteren Gegenstand der Erfindung stellen somit Tensidzubereitungen dar, die ferner eines oder mehrere weitere Enzyme umfassen, wobei prinzipiell alle im Stand der Technik für diese Zwecke etablierten Enzyme einsetzbar sind. Als weitere Enzyme bevorzugt einsetzbar sind alle Enzyme, die in einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung eine katalytische Aktivität entfalten können, insbesondere eine Protease, Amylase, Cellulase, Hemicellulase, Mannanase, Tannase, Xylanase, Xanthanase, Xyloglucanase, ß-Glucosidase, Pektinase, Carrageenase, Perhydrolase, Oxidase, Oxidoreduktase oder eine Lipase, sowie deren Gemische. Weitere Enzyme sind in der Tensidzubereitung vorteilhafterweise jeweils in einer Gesamtmenge von 1 x 10~8 bis 5 Gewichts- Prozent bezogen auf aktives Protein enthalten. Bevorzugt ist jedes weitere Enzym von 0,0001 -1 % und weiter bevorzugt von 0,0005-0,5%, 0,001 bis 0,1 % und besonders bevorzugt von 0,001 bis 0,06 Gew.-%, in erfindungsgemäßen Tensidzubereitungen enthalten, bezogen auf aktives Protein. Besonders bevorzugt zeigen die Enzyme synergistische Reinigungsleistungen gegenüber bestimmten Anschmutzungen oder Flecken, d.h. die in der Tensidzubereitung enthaltenen Enzyme unterstützen sich in ihrer Reinigungsleistung gegenseitig. Ganz besonders bevorzugt liegt ein solcher Synergismus vor zwischen einer enthaltenen Lipase und einem weiteren Enzym eines erfindungsgemäßen Mittels, darunter insbesondere zwischen der Lipase und einer Protease und/oder einer Amylase und/oder einer Mannanase und/oder einer Cellulase und/oder einer Pektinase. Synergistische Effekte können nicht nur zwischen verschiedenen Enzymen, sondern auch zwischen einem oder mehreren Enzymen und weiteren Inhaltsstoffen der erfindungsgemäßen Tensidzubereitung auftreten.
In einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung kann die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente ferner mindestens einen weiteren Enzymstabilisator umfassen. Alternativ kann auch eine oder zwei, vorzugsweise eine, der Verbindungen, die als Teil der das hydrolytische Enzym stabilisierenden Komponente vorgesehen sind, also Borsäure, Propylenglykol oder ein entsprechendes Phenylboronsäure-Derivat, durch einen weiteren Enzymstabilisator ersetzt werden. Beispielsweise ist oder umfasst ein derartiger weiterer Enzymstabilisator ein Polyol, insbesondere Glycerin oder 1 ,2-Ethylenglykol, einen Zucker oder Zuckeralkohol, ein
Borsäurederivat, insbesondere aromatische Borsäureester, wie sie beispielsweise in den internationalen Patentanmeldungen WO 92/1 19709 und WO 92/19708 offenbart sind, ein
Antioxidans, Glycerinsäure, Calciumionen oder Calciumverbindungen, Lactat oder ein
Lactatderivat, Sulfonylharnstoff, Imidazoliumsalz, 3,4-Dichlorisocoumarin, 4-(2- Aminoethyl)benzensulfonylfluorid-Hydrochlorid, 4-Amidinophenylmethansulfonylfluorid- Hydrochlorid, Antipaindihydrochlorid, Benzamidin-Hydrochlorid, Gabexatemesylat, Trifluoroacetat, Leupeptin, Chymostatin oder ein Peptid der Formel B2-B1 -B0-R, worin R für
Wasserstoff, -CH3, -CX3, CHX2 oder CH2 X steht und worin X ein Halogenatom ist, B0 ein
Phenylalanin-Rest mit einem -OH Substituenten an der p-Position und/oder an der m-Position ist, B1 ein einzelner Aminosäurerest ist, und B2 aus einem oder mehreren Aminosäureresten besteht, optional mit einem derivatisierten N-Terminus, vorzugsweise derart, dass sich am N-Terminus eine Schutzgruppe befindet. Ferner kann es sich um eine oder mehrere derjenigen enzymstabilisierenden Verbindungen handeln, die in den internationalen Patentanmeldungen WO 07/1 13241 A1 oder WO 02/008398 A1 offenbart sind. Das Zusammenwirken von einer erfindungsgemäß vorgesehenen das hydrolytische Enzym stabilisierenden Komponente und dem weiteren Enzymstabilisator resultiert vorzugsweise in einer synergistischen Enzymstabilisierung. Der weitere Enzymstabilisator liegt vorzugsweise in einer Konzentration von 0,000001 bis 10 Gew.- % und zunehmend bevorzugt von 0,00001 bis 5,5 Gew.-%, von 0,000035 bis 4,5 Gew.-%, von 0,00007 bis 3,5 Gew.-% und von 0,0001 bis 2,5 Gew.-% in der Tensidzubereitung vor.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist die Verwendung einer Komponente, die Borsäure, Propylenglykol und ein Phenylboronsäure-Derivat mit der Strukturformel
in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine C^-CQ Alkyl-, eine substituierte C^-CQ Alkyl-, eine C C6 Alkenyl oder eine substituierte CrC6 Alkenyl-Gruppe steht, umfasst, zur Stabilisierung eines hydrolytischen Enzyms in einer flüssigen Tensidzubereitung.
Denn wie vorstehend ausgeführt bewirkt diese Komponente eine vorteilhafte Stabilisierung des hydrolytischen Enzyms in einer flüssigen Tensidzubereitung. Besonders bevorzugt handelt es sich bei dem Phenylboronsäure-Derivat um 4-Formyl-phenyl-boronsäure (4-FPBA). Vorzugsweise handelt es sich bei dem hydrolytischen Enyzm um eine Lipase oder um eine Protease, insbesondere um eine Lipase.
Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße Tensid- zubereitungen beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehende erfindungsgemäße Verwendung gilt.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren, in dem ein hydrolytisches Enzym in einer Waschflotte stabilisiert wird durch eine das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die Borsäure, Propylenglykol und ein Phenylboronsäure-Derivat mit der Strukturformel
in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine C^-CQ Alkyl-, eine substituierte C^-CQ Alkyl-, eine C C6 Alkenyl oder eine substituierte C^-C6 Alkenyl-Gruppe steht, umfasst. Besonders bevorzugt handelt es sich bei dem Phenylboronsäure-Derivat um 4-Formyl-phenyl-boronsäure (4-FPBA). Denn wie vorstehend ausgeführt bewirkt diese Komponente eine vorteilhafte Stabilisierung des Enzyms in einer flüssigen Tensidzubereitung. Folglich wird das hydrolytische Enzym auch in der entsprechenden Wasch- bzw. Reinigungsflotte stabilisiert, deren Basis die flüssige Tensidzubereitung ist. Bevorzugt handelt es sich um ein Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsverfahren. Besonders bevorzugt wird in einem solchen Verfahren eine Tensidzubereitung angewendet wie vorstehend beschrieben. Vorzugsweise ist das hydrolytische Enzym ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Protease, Amylase, Cellulase, Glycosidase, Hemicellulase, Mannanase, Xylanase, Xyloglucanase, Xanthanase, Pektinase, ß-Glucosidase, Carrageenase, Lipase oder Mischungen hiervon. Besonders bevorzugt ist das hydrolytische Enzym eine Lipase oder eine Protease, insbesondere eine Lipase.
Bevorzugt erfolgt ein erfindungsgemäßes Verfahren in einem Temperaturbereich zwischen 10°C und 60°C, insbesondere zwischen 10°C und 50°C, zwischen 10°C und 40°C, zwischen 10°C und 30°C und besonders bevorzugt zwischen 15°C und 30°C. Thermostabile hydrolytische Enzyme könnten selbst bei noch höheren Temperaturen als 60°C in erfindungsgemäßen Verfahren angewendet werden, beispielsweise bis 70°C oder 75°C. Der pH-Wert, bei dem ein erfindungsgemäßes Verfahren vorteilhafterweise durchgeführt wird, kann abhängig sein von dem zu behandelnden Gegenstand. Beispielsweise weist eine Tensidzubereitung, die auf einem Reinigungsmittel für Toiletten basiert, vorteilhafterweise einen sauren pH-Wert auf, beispielsweise einen pH- Wert zwischen pH2 und pH5. Eine Tensidzubereitung, die auf einem Textilwaschmittel oder einem Reinigungsmittel für sonstige harte Oberflächen basiert, weist vorteilhafterweise einen leicht sauren, neutralen oder alkalischen pH-Wert auf, beispielsweise einen pH-Wert zwischen pH6 und pH1 1 oder zwischen pH7 und pH10. Eine Tensidzubereitung, die auf einem Handgeschirrspülmittel basiert, weist beispielsweise einen pH Wert zwischen pH6,5 und pH8 auf. Folglich ist es vorteilhaft, ein erfindungsgemäßes Verfahren auch bei diesen jeweiligen pH-Werten durchzuführen.
Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße
Tensidzubereitungen beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für erfindungsgemäße Verfahren gilt.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist eine flüssige Enzymzubereitung umfassend ein hydrolytisches Enzym und eine das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die dadurch gekennzeichnet ist, dass die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente Borsäure, Propylenglykol und ein Phenylboronsäure-Derivat mit der Strukturformel
in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine C^-CQ Alkyl-, eine substituierte C^-CQ Alkyl-, eine C C6 Alkenyl oder eine substituierte C^-C6 Alkenyl-Gruppe steht, umfasst.
Es wurde festgestellt, dass eine das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, wie sie vorstehend beschrieben ist, ein hydrolytisches Enzym auch in einer flüssigen Zubereitung stabilisiert, die kein Tensid umfasst. Mit einer derartigen Komponente können hydrolytische Enzyme folglich auch in einem Kulturüberstand einer Fermentation, während der Aufarbeitung eines Kulturüberstandes einer Fermentation oder in einer Flüssigenzympräparation stabilisiert werden. Vorzugsweise ist die Borsäure in einer Menge von 0,05 bis 5,5 Gew.-% und zunehmend bevorzugt von 0,075 bis 4,5 Gew.-%, von 0,09 bis 3,5 und von 0,1 bis 2,49 Gew.-%, und/oder das Propylenglykol in einer Menge von 0,000001 bis 10 Gew.-% und zunehmend bevorzugt von 0,01 bis 9,5 Gew.-%, von 1 bis 9 Gew.-%, von 1 ,5 bis 8,5 Gew.-% und von 2 bis 8 Gew.-%, und/oder das Phenylboronsäure-Derivat in einer Menge von 0,001 bis 0,08 Gew.-% und zunehmend bevorzugt von 0,003 bis 0,06 Gew.-%, von 0,005 bis 0,05 Gew.-%, von 0,007 bis 0,03 Gew.-% und von 0,009 bis 0,01 Gew.-%, in der Enzymzubereitung enthalten.
Das hydrolytische Enzym ist in der Enzymzubereitung vorzugsweise in einer Menge von 1 x 10~8 bis 5 Gewichts-Prozent, bezogen auf aktives Protein, enthalten. Ferner bevorzugt ist das hydrolytische Enzym eine Lipase oder eine Protease, insbesondere eine Lipase. Alle weiteren Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die nicht nur ausschließlich für erfindungsgemäße Tensidzubereitungen gültig sind, sind folglich auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für erfindungsgemäße flüssige
Enzymzubereitungen gilt.
Beispiel: Stabilisierung einer Lipase in einem erfindungsgemäßen flüssigen Waschmittel
Als Waschmittel-Basisrezeptur diente ein Propylenglykol enthaltendes Flüssigwaschmittel folgender Zusammensetzung (alle Angaben in Gewichts-Prozent): 0,3-0,5% Xanthan, 0,2-0,4% Anti-Schaummittel, 6-7% Glycerin, 0,3-0,5% Ethanol, 4-7% FAEOS (Fettalkoholethersulfat), 24- 28% nichtionische Tenside, 1 -2% Natriumeitrat (Dihydrat), 2-4% Soda, 14-16% Kokosnuss- Fettsäuren, 0,5% HEDP (1 -Hydroxyethan-(1 ,1 -di-phosphonsäure)), 0-0,4% PVP
(Polyvinylpyrrolidon), 4-8% Propylenglykol, 0-0,05% optischer Aufheller, 0-0,001 % Farbstoff, Rest demineralisiertes Wasser. In diese Rezeptur wurde entweder 1 Gew.-% Borsäure (Sigma Aldrich) alleine oder 1 Gew.-% Borsäure und 4-Formyl-phenyl-boronsäure (4-FPBA; Varata Chemicals Ltd., Shanghai, China) wie nachstehend angegeben als weitere Bestandteile der das hydrolytische Enzym stabilisierenden Komponente eingearbeitet (vgl. Tabelle 1 , diesbezügliche Angaben in Gew.-%). Als Lipase verwendet wurde Lipex 100L des Unternehmens Novozymes (Einsatzmenge 0,5 Gew.-%).
Die Lagerung erfolgte über verschieden lange Zeiträume wie in Tabelle 1 angegeben in luftdicht verschlossenen Gefäßen bei 30°C. Nach Lagerung wurde die jeweilige lipolytische Restaktivität bestimmt wie beschrieben in Michael C. Schotz und Arlene S. Garfinkel,„A simple lipase assay using trichloroacetic acid" (Journal of Lipid Research, Vol. 13, Seiten 824-826, November 1972). Hierbei wurden die Proben mit einer Serum-aktivierten Lösung inkubiert, die radioaktiv markiertes Glycerintrioleat ([2-3H]Glycerintrioleat) als Substrat für die Lipase enthielt. Die Reaktion wurde nach einer Stunde mittels Trichloressigsäure (TCA) gestoppt und anschließend zentrifugiert. Nach Ermittlung der Radioaktivität im Überstand wurde mit Hilfe einer Standardkurve die Restaktivität der Lipase bestimmt. Die erhaltenen lipolytischen Aktivitäten sind in nachfolgender Tabelle 1 angegeben, bezogen auf eine Ausgangsaktivität bei Lagerbeginn von 100%.
Tabelle 1 : Ermittlung der lipolytischen Restaktivität nach Lagerung
Es wird deutlich, dass eine erfindungsgemäße, das hydrolytische Enzym stabilisierende
Komponente eine deutliche Verbesserung der Enzymstabilität im Vergleich zu den
Kontrollansätzen ohne eine derartige Komponente bewirkt. Hierdurch eröffnet sich die Möglichkeit, in flüssigen Tensidzubereitungen weniger Borsäure als Enzymstabilisator einsetzen zu können.

Claims

Patentansprüche
1 . Flüssige Tensidzubereitung umfassend ein hydrolytisches Enzym und eine das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, dadurch gekennzeichnet, dass die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente Borsäure, Propylenglykol und ein Phenylboronsäure- Derivat mit der Strukturformel
in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine CrC6 Alkyl-, eine substituierte CrC6 Alkyl-, eine CrC6 Alkenyl oder eine substituierte CrC6 Alkenyl-Gruppe steht, umfasst.
2. Tensidzubereitung nach Anspruch 1 , dadurch gekennzeichnet, dass der Rest R in dem
Phenylboronsäure-Derivat eine C^-C6 Alkyl-Gruppe oder Wasserstoff ist.
3. Tensidzubereitung nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass das
Phenylboronsäure-Derivat 4-Formyl-phenyl-boronsäure ist.
4. Tensidzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass
die Borsäure in einer Menge von 0,05 bis 5,5 Gew.-% enthalten ist, und/oder
das Propylenglykol in einer Menge von 0,000001 bis 10 Gew.-% enthalten ist, und/oder das Phenylboronsäure-Derivat in einer Menge von 0,001 bis 0,08 Gew.-% enthalten ist, und/oder
das hydrolytische Enzym in einer Menge von 1 x 10~8 bis 5 Gewichts-Prozent enthalten ist bezogen auf aktives Protein.
5. Tensidzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, dass das hydrolytische Enzym eine Protease, Amylase, Cellulase, Glycosidase, Hemicellulase, Mannanase, Xylanase, Xyloglucanase, Xanthanase, Pektinase, ß-Glucosidase, Carrageenase oder eine Lipase oder eine Mischung ist, die mindestens zwei dieser Enzyme umfasst, insbesondere eine Lipase.
6. Tensidzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass sie ein Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel ist.
7. Tensidzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass die Tensidzubereitung ferner mindestens einen weiteren Inhaltsstoff umfasst, der ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Gerüststoff (Builder), nichtwässriges Lösungsmittel, Säure, wasserlösliches Salz, Verdickungsmittel, desinfizierender Inhaltsstoff sowie Kombinationen hiervon.
8. Verwendung einer Komponente, die Borsäure, Propylenglykol und ein Phenylboronsäure- Derivat mit der Strukturformel
in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine C^-CQ Alkyl-, eine substituierte C^-CQ Alkyl-, eine C -C6 Alkenyl oder eine substituierte C^-C6 Alkenyl-Gruppe steht, umfasst, zur Stabilisierung eines hydrolytischen Enzyms in einer flüssigen Tensidzubereitung.
9. Verfahren, insbesondere Wasch- oder Reinigungsverfahren, in dem ein hydrolytisches Enzym, insbesondere eines, das ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Protease, Amylase, Cellulase, Glycosidase, Hemicellulase, Mannanase, Xylanase, Xyloglucanase, Xanthanase, Pektinase, ß-Glucosidase, Carrageenase, Lipase oder Mischungen hiervon, insbesondere eine Lipase, in einer Waschflotte stabilisiert wird durch eine das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die Borsäure, Propylenglykol und ein Phenylboronsäure-Derivat mit der Strukturformel
in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine C^-CQ Alkyl-, eine substituierte C^-CQ Alkyl-, eine C -C6 Alkenyl oder eine substituierte C^-C6 Alkenyl-Gruppe steht, umfasst.
10. Flüssige Enzymzubereitung umfassend ein hydrolytisches Enzym und eine das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, dadurch gekennzeichnet, dass die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente Borsäure, Propylenglykol und ein Phenylboronsäure- Derivat mit der Strukturformel
in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine CrC6 Alkyl-, eine substituierte CrC6 Alkyl-, eine C -C6 Alkenyl oder eine substituierte C^-C6 Alkenyl-Gruppe steht, umfasst.
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