EP2598625A2 - Stabilisierte flüssige enzymhaltige tensidzubereitung - Google Patents

Stabilisierte flüssige enzymhaltige tensidzubereitung

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Publication number
EP2598625A2
EP2598625A2 EP11736317.6A EP11736317A EP2598625A2 EP 2598625 A2 EP2598625 A2 EP 2598625A2 EP 11736317 A EP11736317 A EP 11736317A EP 2598625 A2 EP2598625 A2 EP 2598625A2
Authority
EP
European Patent Office
Prior art keywords
surfactant preparation
acid
hydrolytic enzyme
enzyme
glycerate
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Withdrawn
Application number
EP11736317.6A
Other languages
English (en)
French (fr)
Inventor
Petra Siegert
Marion Merkel
Hendrik Hellmuth
Timothy O'connell
Karl-Heinz Maurer
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Henkel AG and Co KGaA
Original Assignee
Henkel AG and Co KGaA
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Henkel AG and Co KGaA filed Critical Henkel AG and Co KGaA
Publication of EP2598625A2 publication Critical patent/EP2598625A2/de
Withdrawn legal-status Critical Current

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Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38663—Stabilised liquid enzyme compositions
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/22—Carbohydrates or derivatives thereof
    • C11D3/221—Mono, di- or trisaccharides or derivatives thereof

Definitions

  • the invention is in the field of liquid enzyme-containing surfactant preparations, as used for example in washing, cleaning or disinfecting. More particularly, the invention relates to a liquid surfactant preparation in which a hydrolytic enzyme is stabilized. The invention further relates to uses of enzyme stabilizers and processes in which such stabilized enzymes find application.
  • Protease inhibitors acting boron and boronic acid derivatives are suitable to stabilize enzymes in liquid preparations, including detergents and cleaning agents.
  • a selection of boronic acid derivatives as stabilizers is disclosed, for example, in international patent application WO 96/41859 A1.
  • WO 92/19707 A1 and EP 478050 A1 disclose meta-substituted or para-substituted phenylboronic acids as enzyme stabilizers.
  • boric acids and boric acid derivatives have the disadvantage that they interact with others
  • the present invention has for its object to provide a liquid surfactant preparation with stabilized hydrolytic enzymes.
  • the surfactant preparation should contain fewer boron-containing compounds than enzyme stabilizers.
  • the invention relates to a liquid surfactant preparation comprising a hydrolytic enzyme and a hydrolytic enzyme stabilizing component, characterized
  • Monosaccharide glycerate comprises.
  • a monosaccharide glycerate advantageously keeps a hydrolytic enzyme, in particular a protease and / or an amylase, in a liquid surfactant preparation stable, for example in a liquid washing, cleaning or disinfecting agent.
  • a hydrolytic enzyme in particular a protease and / or an amylase
  • such a surfactant preparation may ideally be free of boron.
  • these compounds have the advantage that they unfold their stabilizing effect even in low to very low concentrations. Furthermore, they have good solubility in water. Therefore, they may be in liquid surfactant preparations, in particular in liquid detergents, cleaners or disinfectants or in a by such a surfactant preparation formed wash liquor are easily incorporated or simply applied in these. Furthermore, a precipitation during storage is reduced or avoided altogether.
  • the hydrolytic enzyme stabilizing component comprises a monosaccharide glycerate.
  • This is understood to mean a substance in which a monosaccharide residue is covalently bonded via an acetal bond to a glycerol residue.
  • a monosaccharide glycerate in the context of the present invention is accordingly described by the following formula (I):
  • a monosaccharide in the present invention is a product of the partial oxidation of a polyhydric alcohol.
  • a monosaccharide has a chain of at least three
  • the number of carbon atoms distinguishes between trioses (3), tetroses (4), pentoses (5), hexoses (6), heptoses (7), etc.
  • the length of the carbon chain is unlimited, preferably the carbon chain has between three and nine carbon atoms.
  • the monosaccharide may also be in open-chain (non-cyclic) or cyclic form. On one of the carbon atoms of the open-chain form is a doubly bonded oxygen atom, so that a carbonyl group is present. Is this one?
  • Carbonyl group at one end of the carbon chain is an aldehyde group and the monosaccharide is an aldose. If the carbonyl group is within the carbon chain, a keto group is present and the monosaccharide is a ketose.
  • the cyclic monosaccharides are hemiacetals or hemiketals derived from the corresponding aldoses or ketoses. Such monosaccharides are preferably furanoses (five-membered rings) or pyranoses (six-membered rings), each having one oxygen atom in the ring, each of which may have an ⁇ or ⁇ configuration.
  • the monosaccharide may also be in any stereoisomeric form. Due to the spatial arrangement of the hydroxyl groups of the monosaccharide, the monosaccharide can be present in D or L configuration, the configuration being determined in the usual way by the Fischer projection of the monosaccharide, in which the C-C bonds are thought in (thermodynamically unfavorable ) eclipsed position perpendicular to each other and are shown rolled out on the plane of the paper, and the substituents (here hydrogen atoms and Hydroxyl groups), depending on the configuration, can be listed on the right or left, so that a clear configuration results.
  • the chiral carbon atom farthest from the anomeric C atom forms the D configuration in the right-hand position, and the L configuration in the left-hand position.
  • Preferred monosaccharides correspond to the general empirical formula: C n H 2 n O n, where n is a number between three and nine, preferably between four and six, and particularly preferably six.
  • the monosaccharides further include derivatives of these compounds which do not conform to the general formula above. Such derivatives have further chemical
  • they may contain one or more methyl, formyl, ethyl, acetyl, t-butyl, anisyl, benzyl, trifluoroacetyl, N-hydroxysuccinimide, t-butyloxycarbonyl, benzoyl, 4- Methylbenzyl, thioanizyl, thiocresyl, benzyloxymethyl, 4-nitrophenyl, benzyloxycarbonyl, 2-nitrobenzoyl, 2-nitrophenylsulphenyl, 4-toluenesulphonyl, pentafluorophenyl, diphenylmethyl, 2-chlorobenzyloxycarbonyl, 2,4, 5-trichlorophenyl, 2-bromobenzyloxycarbonyl, 9-fluorenylmethyloxycarbonyl, triphenylmethyl, 2,2,5,7,8-pentamethylchroman-6-sulphonyl radicals or combinations thereof.
  • D-glucuronic acid (6-carboxy-D-glucose), D-galacturonic acid (6-carboxy-D-galactose), N-acetyl-D-glucosamine (also N-acetylchitosamine), D-glucosamine (also chitosamine), N-acetyl-D-galactosamine (also N-acetylchondrosamine) or D- and L-fucose (6-deoxy-D and -L-galactose) monosaccharides according to the present invention.
  • hydrolytic enzyme stabilizing component can be present in all protonated or deprotonated forms in the surfactant preparation. Furthermore, all such compounds, in particular their deprotonated forms, may be associated with cations.
  • Preferred cations in this regard are divalent cations, in particular Ca ions (Ca 2+ ), Mg ions (Mg 2+ ) and Zn ions (Zn 2+ ). Particularly preferred are Ca ions (Ca 2+ ).
  • the hydrolytic enzyme stabilizing component can be present in all protonated or deprotonated forms in the surfactant preparation. Furthermore, all such compounds, in particular their deprotonated forms, may be associated with cations. Preferred cations in this regard are divalent cations, in particular Ca ions (Ca 2+ ), Mg ions (Mg 2+ ) and Zn ions (Zn 2+ ). Particularly preferred are Ca ions (Ca 2+ ). Furthermore, the
  • the hydrolytic enzyme stabilizing component may consist entirely of said compound such that the hydrolytic enzyme stabilizing component is the monosaccharide glycerate.
  • the hydrolytic enzyme stabilizing component is the monosaccharide glycerate.
  • Component further compounds such that the monosaccharide glycerate is a part of the hydrolytic enzyme stabilizing component.
  • the monosaccharide glycerate is preferably in the liquid surfactant preparation in an amount of from 0.000001 to 10 wt%, and more preferably from 0.00001 to 5 wt%, from 0.0001 to 2.5 wt .-%, from 0.001 to 2 wt .-%, from 0.001 to 1 wt .-% and from 0.002 to 0.35 wt .-%.
  • a surfactant preparation according to the invention is characterized in that the monosaccharide glycerate is an aldose glycerate, a hemiacetal of an aldose glycerate, a ketose glycerate or a hemi ketal of a ketose glycerate.
  • a surfactant preparation according to the invention is characterized in that the monosaccharide in the monosaccharide glycerate
  • trioester in particular glyceraldehyde or dihydroxyacetone, or
  • a tetroserol in particular erythrose, threose or erythrulose, or
  • a pentose residue in particular ribose, arabinose, xylose, lyxose, deoxyribose, ribulose or xylulose, or
  • d. is a hexose residue, in particular allose, altrose, glucose, mannose, gulose, idose, galactose, talose, fucose, rhamnose, chinovose or fructose.
  • Such monosaccharide glycerates are particularly effective as compounds provided in the present invention as the hydrolytic enzyme stabilizing component.
  • the monosaccharide glycerate is glucosylglycerate.
  • a particularly preferred glucosylglycerate is given in the following formula (II):
  • a hydrolytic enzyme is a hydrolase (EC 3.XXX) and thus an enzyme that hydrolytically cleaves esters, ethers, peptides, glycosides, acid anhydrides or CC bonds in a reversible reaction.
  • the hydrolytic enzyme therefore catalyzes the hydrolytic cleavage of substances according to AB + H 2 0 AH + B-OH.
  • Hydrolases constitute the third major class of EC classification of enzymes.
  • the EC numbers (“Enzyme Commission numbers”) form a numerical classification system for enzymes Each EC number consists of four numbers separated by periods, the first digit designating one of the six major enzyme classes and hydrolases corresponding to EC 3.XXX represent the third major class, and include proteases, peptidases, nucleases, phosphatases, glycosidases, and esterases.
  • the hydrolytic enzyme is preferably present in the liquid surfactant preparation in an amount of from 1 x 10 -8 to 5 weight percent, based on active protein, Preferably, the hydrolytic enzyme is from 0.001 to 5 weight percent, more preferably 0, From 0.01 to 5% by weight, more preferably from 0.05 to 4% by weight and more preferably from 0.075 to 3.5% by weight, in the liquid surfactant preparation
  • the hydrolytic enzyme may further be covalently bound to a carrier
  • the protein concentration in the surfactant preparation can be determined by known methods, for example, the BCA method (bicinchoninic acid, 2,2'-biquinolyl-4,4) in a non-covalently bound form and / or embedded in encapsulating substances, for example to protect it against premature inactivation 'dicarboxylic acid) or the biuret method (AG Gornall, CS Bardawill and MM David, J. Biol. Chem., 177 (1948), p. 751-766).
  • a surfactant preparation according to the invention is characterized in that the hydrolytic enzyme is a protease, amylase, cellulase, glycosidase, hemicellulase, mannanase, xylanase, xyloglucanase, xanthanase, pectinase, ⁇ -glucosidase, carrageenase or a lipase or a mixture, which comprises at least two of these enzymes.
  • the hydrolytic enzyme is a protease and / or an amylase.
  • proteases is a serine protease, more preferably a subtilase, and most preferably a subtilisin. It has been shown that proteases, in particular those proteases, are stabilized particularly well by the component stabilizing the hydrolytic enzyme in a surfactant preparation according to the invention. The same applies to amylases, which are likewise stabilized particularly well by the component stabilizing the hydrolytic enzyme in a surfactant preparation according to the invention. For in particular for detergents, cleaners or disinfectants, the storage stability of the enzymes and in particular also of proteases and / or amylases is a general problem.
  • proteases are the subtilisins BPN 'from Bacillus amyloliquefaciens and Carlsberg from Bacillus licheniformis, the protease PB92, the subtilisins 147 and 309, the protease from Bacillus lentus, subtilisin DY and the subtilases, but no longer the subtilisins in the strict sense attributable enzymes Thermitase, proteinase K and the proteases TW3 and TW7.
  • Subtilisin Carlsberg is available in a further developed form under the trade name Alcalase® from the company Novozymes A / S, Bagsvasrd, Denmark.
  • the subtilisins 147 and 309 are sold under the trade names Esperase®, and Savinase® by the company Novozymes. From the protease from Bacillus lentus DSM 5483 derived under the name BLAP® protease variants derived. Further useful proteases are, for example, those under the trade names Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®, Natalase®, Kannase® and Ovozyme® by the company Novozymes, which are among others Trademarks, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase® and Properase® from Danisco / Genencor, sold under the trade name Protosol® by the company
  • proteases are disclosed in patent applications WO 91/02792, WO 08/007319, WO 93/18140, WO 01/44452, GB 1243784, WO 96/34946, WO 02/029024 and WO 03/057246.
  • Other useful proteases are those that are found in the microorganisms Stenotrophomonas maltophilia, in particular
  • amylases are the Bacillus licheniformis ⁇ -amylases, from Bacillus
  • amyloliquefaciens or from Bacillus stearothermophilus and in particular their improved for use in detergents or cleaners further developments.
  • the enzyme from Bacillus licheniformis is available from the company Novozymes under the name Termamyl® and from the company Danisco / Genencor under the name Purastar®ST.
  • this ⁇ -amylase is available from the company Novozymes under the trade name Duramyl® and Termamyl®ultra, from the company Danisco / Genencor under the name Purastar®OxAm and from the company Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, as Keistase®.
  • the ⁇ -amylase from Bacillus amyloliquefaciens is marketed by the company Novozymes under the name B AN®, and derived variants of the Bacillus stearothermophilus ⁇ -amylase under the names BSG® and Novamyl®, also from the company
  • a-amylase from Aspergillus niger and A. oryzae suitable.
  • amylase-LT® and Stainzyme® or Stainzyme ultra® or Stainzyme plus® are advantageously usable commercial products.
  • Novozymes Also variants of these enzymes obtainable by point mutations can be used according to the invention.
  • Examples of cellulases (endoglucanases, EG) is the fungal, endoglucanase (EG) -rich cellulase preparation or its further developments, which is offered by the company Novozymes under the trade name Celluzyme®. Endolase® and Carezyme®, also available from Novozymes, are based on the 50 kD EG or 43 kD EG from Humicola insolens DSM 1800. Further commercial products of this company are Cellusoft®, Renozyme® and Celluclean®.
  • cellulases available from the company AB Enzymes, Finland, under the trade names Ecostone® and Biotouch®, which are based, at least in part, on the 20 kD-EG of melanocarpus.
  • Other cellulases from AB Enzymes are Econase® and Ecopulp®.
  • Other suitable cellulases are from Bacillus sp. CBS 670.93 and CBS 669.93, those derived from Bacillus sp. CBS 670.93 from the company
  • Danisco / Genencor under the trade name Puradax® is available.
  • Other usable commercial products of the company Danisco / Genencor are "Genencor detergent cellulase L" and lndiAge®Neutra.
  • hydrolytic enzymes are those which are grouped under the term glycosidases (E.C. 3.2.1.X). These include in particular arabinases, fucosidases,
  • Galactosidases galactanases, arabico-galactan galactosidases, mannanases (also called mannosidases or mannases), glucuronosidases, agarase, carrageenases, pullulanases, ⁇ -glucosidases, xyloglucanases (xylanases), xanthanases and pectin degrading enzymes (pectinases).
  • Preferred glycosidases are also summarized by the term hemicellulases.
  • Hemicellulases include, in particular, mannanases, xyloglucanases (xylanases), ⁇ -glucosidases and carrageenases, and also pectinases, pullulanases and ⁇ -glucanases.
  • Pectinases are pectin-degrading enzymes, wherein the hydrolytic pectin degrading enzymes belong in particular to the enzyme classes EC 3.1 .1 .1 1, EC 3.2.1 .15, EC 3.2.1 .67 and EC 3.2.1 .82.
  • pectinases in the context of the present invention are also counted enzymes with the designations pectate lyase, pectin esterase, pectin methoxylase, pectin methoxylase, pectin methyl esterase, pectase, pectin methyl esterase, pectin esterase, pectin-pectin hydrolase, pectin-polymerase, endopolygalacturonase, pectolase, pectin hydrolase, pectin-polygalacturonase, endo-polygalacturonase, poly -a-1, 4-galacturonide glycanohydrolase, endogalacturonase, endo-D-galacturonase, galacturan 1, 4-a-galacturonidase, exopolygalacturonase, poly (galacturonate) hydrolase, exo-D-galacturonase
  • Exopolygalacturonosidase or Exopolygalacturanosidase.
  • enzymes suitable for this purpose are, for example, under the name Gamanase®, Pektinex AR® or Pectaway® from the company Novozymes, under the name Rohapec® B1 L from the company AB Enzymes and under the name Pyrolase® from the company Diversa Corp., San Diego, CA, USA.
  • the ⁇ -glucanase obtained from Bacillus subtilis is available under the name Cereflo® from the company Novozymes.
  • Particularly preferred glycosidases or hemicellulases according to the invention are mannanases which are sold, for example, under the trade names Mannaway® by the company Novozymes or Purabrite® by the company Danisco / Genencor.
  • lipases or cutinases are those originally from Humicola lanuginosa
  • Thermomyces lanuginosus available or further developed lipases, especially those with the amino acid exchange D96L. They are sold, for example, by the company Novozymes under the trade names Lipolase®, Lipolase®Ultra, LipoPrime®, Lipozyme® and Lipex®. Another advantageous lipase is available under the trade name Lipoclean® from the company Novozymes. Furthermore, for example, the cutinases can be used, which were originally isolated from Fusarium solani pisi and Humicola insolens.
  • lipases are from the company Amano under the names Lipase CE®, Lipase P®, Lipase B®, and Lipase CES®, lipase AKG®, Bacillis sp. Lipase®, Lipase AP®, Lipase M-AP® and Lipase AML®. From the company Danisco / Genencor, for example, the lipases or cutinases can be used, the initial enzymes were originally isolated from Pseudomonas mendocina and Fusarium solanii.
  • Lipase® and Lipomax® are prepared by Gist-Brocades (now Danisco / Genencor), and Lipase MY-30®, Lipase OF®, by Meito Sangyo KK of Japan and Lipase PL® distributed enzymes, further the product Lumafast® from the company Danisco / Genencor.
  • the enzymes to be used in the context of the present invention can be derived, for example, originally from microorganisms, such as the genera Bacillus, Streptomyces, Humicola or Pseudomonas, and / or produced by suitable biotechnological methods by suitable microorganisms, for example by transgenic expression hosts, for example the genera Escherichia, Bacillus, or by filamentous fungi. It is emphasized that they may in particular also be technical enzyme preparations of the respective enzyme, i. Accompanying substances may be present. Therefore, the enzymes can be formulated and used together with accompanying substances, for example from the fermentation or with other stabilizers.
  • An enzyme stabilization according to the invention is when the presence of the hydrolytic enzyme stabilizing component causes a surfactant preparation comprising hydrolytic enzyme and hydrolytic enzyme stabilizing component
  • the surfactant preparation according to the invention differs (control). In this regard, that is
  • Monosacchand glycerate in the surfactant preparation according to the invention in an amount of 0.002 to 0.35 wt .-%.
  • the surfactant preparation according to the invention therefore has a higher residual activity of the hydrolytic enzyme compared to the control, wherein the preparation according to the invention and the control have the same initial enzymatic activity at the start of storage, both preparations are treated in the same way, especially concerning the conditions of Storage and determination of enzyme activity.
  • storage is for at least 24 hours, 48 hours, 72 hours, 5 days, 1 week, 13 days, 3 weeks, 4 weeks or 8 weeks. More preferably, the storage is carried out at a temperature of 20 ° C, 25 ° C or 30 ° C.
  • the enzyme activity can in this regard - matched to the respective type of enzyme - done in the usual way. Methods for determining activity are familiar to the expert in the field of enzyme technology and are routinely used by him. Methods for determining the protease activity are disclosed, for example, in Tenside, Vol. 7 (1970), pp. 125-132. The proteolytic activity can be further determined by the release of the
  • the protease cleaves the substrate and releases pNA.
  • the release of pNA causes an increase in absorbance at 410 nm, the time course of which is a measure of enzymatic activity (see Del Mar et al., 1979).
  • the measurement is carried out at a temperature of 25 ° C, at pH 8.6 and a wavelength of 410 nm.
  • the measuring time is 5 min. at a measuring interval of 20s to 60s.
  • the protease activity is preferably indicated in PE (protease units).
  • the amylolytic activity can be determined as follows: Under defined reaction conditions (tris-maleate buffer pH 6.5, 50 ° C., 15 minutes), the samples to be examined are diluted with 0.67% starch (FLUKA No. 85642; pretreated according to Zulkowsky (treated with glycerol at 190 ° C)) as a substrate. By addition of dinitrosalicylic acid and heating to 100 ° C, this is reduced by glucose and other reducing sugars to an orange-red dye, which is determined photometrically after completion of the reaction at a wavelength of 540 nm. The amount of released sugar corresponding to the color is a measure of the enzyme activity.
  • the presence of an enzyme stabilization is determined
  • a type of surfactant preparation is any kind of
  • composition containing at least one surfactant.
  • a composition contains a surfactant as described below.
  • liquid surfactant preparations in this case all liquid or flowable
  • viscosity can be determined by conventional standard methods (for example Brookfield viscometer LVT-II at 20 rpm and 20 ° C, spindle 3) and is preferably in the range from 5 to 10000 mPas
  • Preferred agents have viscosities of from 10 to 8000 mPas, values between 120 and 3000 mPas being particularly preferred
  • Surfactant preparation in the context of the present invention may therefore also be gelatinous or paste-like, it may be present as a homogeneous solution or suspension, as well as
  • a liquid surfactant preparation according to the invention can be used as such or after dilution with water, in particular for the cleaning of textiles and / or hard
  • Such dilution can be readily made by diluting a measured amount of the surfactant preparation in a further amount of water in certain weight ratios of surfactant preparation: water and optionally shaking this dilution to ensure uniform distribution of the surfactant formulation in the water.
  • Possible weight or volume ratios of the dilutions are from 1: 0 surfactant preparation: water to 1: 10,000 or 1: 20000 surfactant preparation: water, preferably from 1:10 to 1: 2000
  • Surfactant preparation water.
  • a surfactant preparation in the sense of the present invention can therefore also be the washing or cleaning liquor itself.
  • Washing or cleaning liquor is understood to mean the use solution containing the washing or cleaning agent, which acts on textiles or fabrics (wash liquor) or hard surfaces (cleaning liquor) and thus on textiles tissues or hard surfaces.
  • the washing or cleaning liquor arises when the washing or cleaning process begins and the washing or cleaning agent is diluted, for example, in a washing machine or other suitable container with water.
  • the surfactant preparation is a washing, cleaning or disinfecting agent.
  • the detergents include all conceivable types of detergents, in particular detergents for textiles, carpets or natural fibers. They can be provided for manual and / or machine application.
  • the detergents also include washing aids which are metered into the actual detergent during manual or automatic textile washing in order to achieve further wrinkling.
  • the cleaning agents are all, also in all of these forms of administration occurring means for cleaning and / or
  • Textile pre- and post-treatment are finally on the one hand such means with which the garment is brought into contact before the actual laundry, for example, for solving stubborn dirt, on the other hand, those in one of the actual textile laundry downstream step the laundry further desirable Give properties such as a comfortable grip, crease resistance or low static charge.
  • Disinfectants are, for example, hand disinfectants, surface disinfectants and instrument disinfectants, also mentioned in the
  • a disinfectant preferably causes a germ reduction by a factor of at least 10 4 , that is to say that of originally 10,000 proliferating germs (so-called colony-forming units - CFU) survived no more than a single, with viruses in this regard are not considered as germs, since they have no cytoplasm and have no own metabolism.
  • Preferred disinfectants cause a
  • Germ reduction by a factor of at least 10 5 is a factor of at least 10 5 .
  • surfactant (s) it is possible to use anionic, nonionic, zwitterionic and / or amphoteric surfactants. From an application point of view, preference is given to mixtures of anionic and nonionic surfactants.
  • the total surfactant content of the liquid surfactant preparation is preferably below 60% by weight, and more preferably below 45% by weight, based on the total liquid surfactant formulation.
  • Suitable nonionic surfactants include alkoxylated fatty alcohols, alkoxylated
  • the nonionic surfactants used are preferably alkoxylated, advantageously ethoxylated, in particular primary, alcohols having preferably 8 to 18 carbon atoms and on average 1 to 12 moles of ethylene oxide (EO) per mole of alcohol, in which the alcohol radical can be linear or preferably methyl-branched in the 2-position or linear and methyl-branched radicals in the mixture can contain, as they are usually present in Oxoalkoholresten.
  • EO ethylene oxide
  • alcohol ethoxylates with linear radicals of alcohols of native origin having 12 to 18 carbon atoms, for example of coconut, palm, tallow or oleyl alcohol, and on average 2 to 8 EO per mole of alcohol are preferred.
  • preferred ethoxylated alcohols include C 2 _ 4 alcohols with 3 EO, 4 EO or 7 EO, with 7 EO, C 13 . 15 alcohols with 3 EO, 5 EO, 7 EO or 8 EO, C 2 -i 8 -alcohols with 3 EO, 5 EO or 7 EO and mixtures of these, such as
  • Levels of ethoxylation represent statistical averages, which may be an integer or a fractional number for a particular product.
  • Preferred alcohol ethoxylates have a narrow homolog distribution (narrow rank ethoxylates, NRE).
  • fatty alcohols with more than 12 EO can also be used. Examples include tallow fatty alcohol with 14 EO, 25 EO, 30 EO or 40 EO.
  • Nonionic surfactants containing EO and PO groups together in the molecule can also be used according to the invention.
  • a mixture of a (more) branched ethoxylated fatty alcohol and an unbranched ethoxylated fatty alcohol such as a mixture of a C 6 _ 8 fatty alcohol with 7 EO and 2-propylheptanol with 7 EO.
  • a mixture of a C 6 _ 8 fatty alcohol with 7 EO and 2-propylheptanol with 7 EO particularly preferably, the
  • Surfactant preparation a C 2 . 8 fatty alcohol with 7 EO or a C 3 . 5 -Oxoalkohol with 7 EO as nonionic surfactant.
  • the content of nonionic surfactants is preferably 3 to 40 wt .-%, preferably 5 to 30 wt .-% and in particular 7 to 20 wt .-%, each based on the total surfactant.
  • the surfactant preparation may also contain anionic surfactants.
  • anionic surfactant are preferably sulfonates, sulfates, soaps,
  • the surfactants of the sulfonate type are preferably C 9 . 3- alkyl benzene sulphonates,
  • Olefinsulfonate ie mixtures of alkene and Hydroxyalkansulfonaten and disulfonates, such as those from C 2 . 8 mononefins having terminal or internal double bond by sulfonation with gaseous sulfur trioxide and subsequent alkaline or acidic hydrolysis of the sulfonation obtained.
  • Alk (en) ylsulfates are the alkali metal and in particular the sodium salts of
  • Sulfuric acid half esters of C 2 -C 8 fatty alcohols for example from coconut fatty alcohol,
  • Tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or the C 0 -C 20 oxo alcohols and those half-esters of secondary alcohols of these chain lengths are preferred.
  • the C 2 -C 6 alkyl sulfates and C 2 -C 5 alkyl sulfates and C 4 -C 5 alkyl sulfates are preferred.
  • 2,3-alkyl sulfates are also suitable anionic surfactants.
  • sulfuric acid monoesters of straight-chain or branched C 7 ethoxylated with 1 to 6 moles of ethylene oxide are suitable.
  • 2- alcohols such as 2-methyl-branched Cg. -Alcohols containing on average 3.5 moles of ethylene oxide (EO) or C 2 . 8 fatty alcohols with 1 to 4 EO are suitable.
  • anionic surfactants are soaps.
  • Suitable are saturated and unsaturated fatty acid soaps, such as the salts of lauric acid, myristic acid, palmitic acid, stearic acid, (hydrogenated) erucic acid and behenic acid and, in particular, soap mixtures derived from natural fatty acids, for example coconut, palm kernel, olive oil or tallow fatty acids.
  • the anionic surfactants including the soaps may be in the form of their sodium, potassium or magnesium or ammonium salts.
  • the anionic surfactants are in the form of their sodium salts.
  • Further preferred counterions for the anionic surfactants are also the protonated forms of choline, triethylamine or methylethylamine.
  • the content of a surfactant preparation of anionic surfactants can be from 1 to 40% by weight, preferably from 5 to 30% by weight and very particularly preferably from 10 to 25% by weight, based in each case on the total surfactant preparation.
  • the surfactant preparation is characterized by further comprising at least one other ingredient selected from the group consisting of builder, nonaqueous solvent, acid, water soluble salt, thickener, disinfecting ingredient, and combinations thereof.
  • the improved cleaning performance and / or disinfection is based on a synergistic interaction of at least two ingredients.
  • the hydrolytic enzyme preferably a protease
  • Builders which may be present in the surfactant preparation include, in particular, silicates, aluminum silicates (in particular zeolites), carbonates, salts of organic di- and polycarboxylic acids and mixtures of these substances.
  • Organic builders which may be present in the surfactant preparation are, for example, the polycarboxylic acids which can be used in the form of their sodium salts, polycarboxylic acids meaning those carboxylic acids which carry more than one acid function.
  • these are citric acid, adipic acid, succinic acid, glutaric acid, malic acid, tartaric acid, maleic acid, fumaric acid, sugar acids, aminocarboxylic acids,
  • NTA Nitrilotriacetic acid
  • MGDA methylglycine diacetic acid
  • Preferred salts are the salts of polycarboxylic acids such as
  • Citric acid Citric acid, adipic acid, succinic acid, glutaric acid, tartaric acid, sugar acids and
  • polymeric polycarboxylates are suitable. These are, for example, the alkali metal salts of polyacrylic acid or polymethacrylic acid, for example, those having a molecular weight of 600 to 750,000 g / mol.
  • Suitable polymers are, in particular, polyacrylates, which preferably have a molecular weight of from 1, 000 to 15, 000 g / mol. Because of their superior solubility, the short-chain polyacrylates, which have molecular weights of from 1 000 to 10 000 g / mol, and particularly preferably from 1 000 to 5 000 g / mol, may again be preferred from this group.
  • copolymeric polycarboxylates in particular those of acrylic acid with methacrylic acid and of acrylic acid or methacrylic acid with maleic acid.
  • the polymers may also contain allylsulfonic acids, such as allyloxybenzenesulfonic acid and methallylsulfonic acid, as a monomer.
  • soluble builders such as, for example, citric acid, or acrylic polymers having a molar mass of from 1 000 to 5 000 g / mol, preferably in the liquid surfactant preparation.
  • the molecular weights stated for polymeric polycarboxylates are weight-average molecular weights M w of the particular acid form, which were determined in principle by means of gel permeation chromatography (GPC) using a UV detector has been. The measurement was carried out against an external polyacrylic acid standard, which provides realistic molecular weight values due to its structural relationship with the polymers investigated. These data differ significantly from the molecular weight data in which
  • Polystyrene sulfonic acids are used as standard.
  • the molar masses measured against polystyrenesulfonic acids are generally significantly higher than the molecular weights specified in this document.
  • organic builder substances may be present in amounts of up to 40% by weight, in particular up to 25% by weight and preferably from 1% by weight to 8% by weight. Amounts close to the stated upper limit are preferably used in paste-form or liquid, in particular water-containing, surfactant preparations.
  • the surfactant preparations according to the invention are liquid and preferably contain water as the main solvent.
  • non-aqueous solvents may be added to the surfactant preparation. Suitable non-aqueous solvents include mono- or polyhydric alcohols, alkanolamines or glycol ethers, provided that they are miscible with water in the specified concentration range.
  • the solvents are preferably selected from ethanol, n-propanol, i-propanol, butanols, glycol, propanediol, butanediol, glycerol, diglycol, propyldiglycol, butyldiglycol, hexylene glycol, ethylene glycol methyl ether, ethylene glycol ethyl ether, ethylene glycol propyl ether, ethylene glycol mono-n-butyl ether, diethylene glycol methyl ether,
  • Propylene glycol propyl ether dipropylene glycol monomethyl ether, dipropylene glycol monoethyl ether, diisopropylene glycol monomethyl ether, di-isopropylene glycol monoethyl ether, methoxy triglycol, ethoxy triglycol, butoxy triglycol, 1-butoxyethoxy-2-propanol, 3-methyl-3-methoxybutanol, propylene glycol t-butyl ether, di-n-octyl ether and Mixtures of these solvents.
  • the surfactant formulation contain a polyol as a nonaqueous solvent.
  • the polyol may in particular comprise glycerol, 1, 2-propanediol, 1, 3-propanediol, ethylene glycol, diethylene glycol and / or dipropylene glycol.
  • the surfactant formulation contains a mixture of a polyol and a monohydric alcohol.
  • Non-aqueous solvents may be used in the surfactant preparation in amounts of between 0.5 and 15% by weight, but preferably below 12% by weight.
  • the surfactant formulations system and environmentally friendly acids especially citric acid, acetic acid, tartaric acid, malic acid, lactic acid,
  • Glycolic acid succinic acid, glutaric acid and / or adipic acid, but also mineral acids, in particular sulfuric acid, or bases, in particular ammonium or alkali hydroxides.
  • pH regulators are present in the surfactant preparations in amounts of preferably not more than 20% by weight, in particular from 1.2% by weight to 17% by weight.
  • a surfactant preparation according to the invention may further contain one or more water-soluble salts which serve, for example, for adjusting the viscosity.
  • water-soluble salts which serve, for example, for adjusting the viscosity.
  • These may be inorganic and / or organic salts.
  • Useful inorganic salts are preferably selected from the group comprising colorless water-soluble halides, sulfates, sulfites, carbonates, bicarbonates, nitrates, nitrites, phosphates and / or oxides of
  • Useful organic salts are, for example, colorless water-soluble alkali metal,
  • Alkaline earth metal, ammonium, aluminum and / or transition metal salts of carboxylic acids are selected from the group comprising formate, acetate, propionate, citrate, malate, tartrate, succinate, malonate, oxalate, lactate and mixtures thereof.
  • a surfactant preparation according to the invention may contain one or more
  • the thickener is selected from the group comprising xanthan, guar, carrageenan, agar-agar, gellan, pectin, locust bean gum and mixtures thereof. These compounds are effective thickeners even in the presence of inorganic salts.
  • the thickener is selected from the group comprising xanthan, guar, carrageenan, agar-agar, gellan, pectin, locust bean gum and mixtures thereof. These compounds are effective thickeners even in the presence of inorganic salts.
  • the thickener is selected from the group comprising xanthan, guar, carrageenan, agar-agar, gellan, pectin, locust bean gum and mixtures thereof.
  • Xanthan gum as thickening agent, since xanthan gum effectively thickens even in the presence of high salt concentrations and prevents macroscopic separation of the continuous phase.
  • the thickener stabilizes the continuous, low surfactant phase and prevents macroscopic phase separation.
  • acrylic and methacrylic (co) polymers include, for example, the high molecular weight homopolymers of acrylic acid crosslinked with a polyalkenyl polyether, in particular an allyl ether of sucrose, pentaerythritol or propylene (INCI name according to "International Dictionary of Cosmetic Ingredients” of "The Cosmetic, Toiletry and Fragrance Association (CTFA) ": carbomer), also referred to as carboxyvinyl polymers.
  • CFA Cosmetic, Toiletry and Fragrance Association
  • Such polyacrylic acids are available, inter alia, under the trade names Polygel® and Carbopol®.
  • acrylic acid copolymers are suitable: (i) copolymers of two or more monomers from the group of acrylic acid, methacrylic acid and their simple, preferably with C ⁇ alkanols formed esters (INCI acrylates copolymer), for example under the trade name Aculyn ®, Acusol® or Tego® polymer are available; (ii) crosslinked high molecular weight acrylic acid copolymers, which include about the crosslinked with an allyl ether of sucrose or pentaerythritol copolymers of C 0 .
  • Alkylacrylaten with one or more monomers from the group of acrylic acid, methacrylic acid and their simple, preferably formed with C ⁇ alkanols, esters (INCI acrylates / C 0 -3o alkyl acrylate crosspolymer) include and available, for example, under the trade name Carbopol® are.
  • Other suitable polymers are (meth) acrylic acid (co) polymers of the Sokalan® type.
  • the surfactant preparation according to the invention comprises
  • the surfactant preparation may contain from 0.05 to 1.5% by weight and preferably 0.1 to 1% by weight, based in each case on the total surfactant preparation, of thickening agent.
  • the amount of thickener used depends on the type of thickener and the desired degree of thickening.
  • ingredients which have an antimicrobial or antiviral activity are understood to be a disinfectant ingredient.
  • the germicidal effect is dependent on the content of the disinfecting ingredient in the
  • a preferred disinfecting ingredient is ethanol or propanol. These monohydric alcohols are commonly used in their solvent properties and their germicidal nature
  • propanol includes both the 1-propanol (n-propanol) and the 2-propanol ("isopropanol").
  • Ethanol and / or propanol for example, in an amount of from 10 to 65 wt .-%, preferably 25 to 55 wt .-% in the surfactant preparation.
  • Another preferred disinfecting ingredient is tea tree oil.
  • the tea tree oil is obtained by steam distillation from the leaves and branch tips of these trees and is a mixture of about 100 substances; its main constituents include (+) - terpinene-4-ol, ⁇ -terpinene, terpinolene, terpineol, pinene, myrcene, phellandrene, p-cymene, limonene and 1,8-cineole.
  • Tea tree oil is contained, for example, in an amount of 0.05 to 10% by weight, preferably 0.1 to 5.0% by weight, in the virucidal treatment solution.
  • Another preferred disinfecting ingredient is lactic acid.
  • the lactic acid or 2-hydroxypropionic acid is a fermentation product produced by various microorganisms. She is weakly active in antibiotics. Lactic acid is for example, in amounts of up to 10 wt .-%, preferably 0.2 to 5.0 wt .-% in the
  • disinfectant ingredients are, for example, active compounds from the groups of alcohols, aldehydes, antimicrobial acids or their salts, carboxylic esters, acid amides, phenols, phenol derivatives, diphenyls, diphenylalkanes, urea derivatives, oxygen, nitrogen acetals and formals, benzamidines, isothiazoles and derivatives thereof such as isothiazolines and isothiazolinones, phthalimide derivatives, pyridine derivatives, antimicrobial surface active compounds, guanidines, antimicrobial amphoteric compounds, quinolines, 1, 2-dibromo-2,4-dicyanobutane, iodo-2-propynyl-butyl-carbamate, iodine, iodophores and peroxides.
  • active compounds from the groups of alcohols, aldehydes, antimicrobial acids or their salts, carboxylic esters, acid amides, phenols,
  • Preferred preferred infuents here are selected from the group comprising 1,3-butanediol, phenoxyethanol, 1,2-propylene glycol, glycerol, undecylenic acid, citric acid, lactic acid, benzoic acid, salicylic acid, thymol, 2-benzyl-4-chlorophenol, 2,2 '.
  • particularly preferred active compounds are selected from the group comprising salicylic acid, quaternary surfactants, in particular benzalkonium chloride, peroxo compounds, in particular hydrogen peroxide, alkali metal hypochlorite and mixtures thereof.
  • Such another disinfecting ingredient is, for example, in an amount of 0.01 to 1 wt .-%, preferably 0.02 to 0.8 wt .-%, in particular 0.05 to 0.5 wt .-%, particularly preferably 0 , 1 to 0.3 wt .-%, most preferably 0.2 wt .-% in the surfactant preparation.
  • Liquid surfactant preparations according to the invention in the form of customary solvent-containing solutions are generally prepared by simply mixing the ingredients, which can be added in bulk or as a solution in an automatic mixer.
  • Surfactant formulations according to the invention may contain only the hydrolytic enzyme as described. Alternatively, they may also contain other hydrolytic enzymes or other enzymes in a concentration useful for the efficacy of the surfactant preparation.
  • a further subject of the invention thus represent surfactant preparations, which further comprise one or more further enzymes, wherein in principle all enzymes established in the prior art for these purposes can be used.
  • enzymes which can develop a catalytic activity in a surfactant preparation according to the invention, in particular a protease, amylase, cellulase, hemicellulase, mannanase, tannase, xylanase, xanthanase, xyloglucanase, ⁇ -glucosidase, pectinase, carrageenase, perhydrolase, oxidase, oxidoreductase or a lipase, and mixtures thereof.
  • Other enzymes are in the following enzymese, amylase, cellulase, hemicellulase, mannanase, tannase, xylanase, xanthanase, xyloglucanase, ⁇ -glucosidase, pectinase, carrageenase, perhydrolase, oxidase,
  • each surfactant preparation advantageously in each case in a total amount of 1 x 10 ⁇ 8 to 5 percent by weight based on active protein.
  • each enzyme is from 0.0001 to 1%, and more preferably from 0.0005 to 0.5%, from 0.001 to 0.1% and most preferably from 0.001 to 0.06% by weight, contained in surfactant formulations of the invention on active protein.
  • the enzymes show synergistic cleaning performance against certain stains or stains, ie the enzymes contained in the surfactant preparation support each other in their cleaning performance.
  • synergism between a protease contained and a further enzyme of an agent according to the invention, including in particular between the protease and a lipase and / or an amylase and / or a mannanase and / or a cellulase and / or a pectinase.
  • an amylase and a further enzyme of an agent according to the invention including in particular between the amylase and a lipase and / or a mannanase and / or a cellulase and / or a pectinase and / or a xyloglucanase.
  • Synergistic effects can occur not only between different enzymes, but also between one or more enzymes and other ingredients of the surfactant preparation according to the invention.
  • the hydrolytic enzyme stabilizing component may further comprise at least one further enzyme stabilizer.
  • a further enzyme stabilizer is or comprises a polyol, in particular glycerol, 1,2-ethylene glycol or propylene glycol, an antioxidant, glyceric acid, calcium ions or
  • Calcium compounds lactate or a lactate derivative. It may also be one or more of those enzyme stabilizing compounds that are known in the international art
  • Patent applications WO 07/1 13241 A1 or WO 02/008398 A1 are disclosed.
  • Enzyme stabilization understood by one of these compounds alone and also compared to the sum of the individual performances of both compounds in terms of enzyme stabilization.
  • a combination of corresponding compounds as the hydrolytic enzyme stabilizing component therefore makes it possible, for example, to be able to use the stabilizers overall in a lower concentration in surfactant preparations according to the invention. Further, it is possible to effect improved enzyme stabilization with such an enzyme stabilizing component.
  • the other enzyme stabilizer need not
  • a phenylboronic acid derivative having the structural formula
  • R represents hydrogen, a hydroxyl, a C 1 -C 6 -alkyl, a substituted C 1 -C 6 -alkyl, a C 1 -C 6 -alkenyl or a substituted C 1 -C 6 -alkenyl group, preferably Formylphenyl boronic acid (4-FPBA).
  • the further enzyme stabilizer is preferably present in a concentration of from 0.000001 to 10% by weight and more preferably from 0.00001 to 5% by weight, from 0.0001 to 2.5% by weight, from 0.001 to 2% by weight .-%, from 0.01 to 1, 5 wt .-% and from 0.1 to 1 wt .-% in the surfactant preparation before.
  • Another object of the invention is the use of a component containing a
  • Monosaccharide glycerate for stabilizing a hydrolytic enzyme in a liquid surfactant preparation.
  • this component causes an advantageous stabilization of the hydrolytic enzyme in a liquid surfactant preparation.
  • the monosaccharide glycerate is glucosyl glycerate.
  • the hydrolytic enzyme is a protease and / or an amylase.
  • Another object of the invention is a method in which a hydrolytic enzyme in a wash liquor is stabilized by a hydrolytic enzyme stabilizing component comprising a monosaccharide glycerate. It is particularly preferred that
  • this component causes an advantageous stabilization of the enzyme in a liquid surfactant preparation. Consequently, the hydrolytic enzyme is also used in the corresponding washing or cleaning liquor stabilized, the basis of which is the liquid surfactant preparation. It is preferably a washing, cleaning or
  • the hydrolytic enzyme is selected from the group consisting of protease, amylase, cellulase, glycosidase, hemicellulase, mannanase, xylanase, xyloglucanase,
  • Xanthanase pectinase, ⁇ -glucosidase, carrageenase, lipase or mixtures thereof.
  • the hydrolytic enzyme is a protease and / or an amylase.
  • a method according to the invention is carried out in a temperature range between 10 ° C and 60 ° C, in particular between 10 ° C and 50 ° C, between 10 ° C and 40 ° C, between 10 ° C and 30 ° C and more preferably between 15 ° C and 30 ° C.
  • Thermostable hydrolytic enzymes could be used even at temperatures even higher than 60 ° C in processes of the invention, for example up to 70 ° C or 75 ° C.
  • a surfactant formulation based on a toilet detergent advantageously has an acidic pH, for example, a pH between pH 2 and pH 5.
  • a surfactant preparation based on a laundry detergent or other hard surface cleaning agent advantageously has a slightly acidic, neutral or alkaline pH, for example a pH between pH6 and pH1 or between pH7 and pH10.
  • Hand dishwashing detergent for example, has a pH between pH 6.5 and pH8. Consequently, it is advantageous to carry out a method according to the invention also at these respective pH values.
  • Example 2 Stabilization of a protease in a liquid detergent according to the invention
  • the detergent base formulation used was a liquid detergent of the following composition (all figures in percentages by weight): 0.3-0.5% xanthan gum, 0.2-0.4% anti-foaming agent, 6-7% glycerol, 0.3 g 0.5% ethanol, 4-7% FAEOS (fatty alcohol ether sulfate), 24-28% nonionic surfactants, 1-2% sodium citrate (dihydrate), 2-4% soda, 14-16% coconut fatty acids, 0.5% HEDP (1-hydroxyethane (1,1-di-phosphonic acid)), 0-0.4% PVP (polyvinylpyrrolidone), 0-0.05% optical brightener, 0-0.001% dye, balance demineralized water.
  • 0.3-0.5% xanthan gum 0.2-0.4% anti-foaming agent
  • 6-7% glycerol 0.3 g 0.5% ethanol
  • FAEOS fatty alcohol ether sulfate
  • nonionic surfactants 1-2% sodium citrate (dihydrate), 2-4% soda, 14-16% coconut
  • the monosaccharide glycerate glucosylglycerate was incorporated as the hydrolytic enzyme stabilizing component as indicated below (see Table 1,% w / w).
  • the controls used were comparison formulations containing either boric acid as enzyme stabilizer or no enzyme stabilizer.
  • Protease used was the variant F49 of the protease from Bacillus lentus according to WO 95/23221 (amount used 1% by weight of active substance).
  • the storage was carried out over a period of time as shown in Table 1 in airtight containers at 30 ° C.
  • the respective residual proteolytic activity was determined via the release of the chromophore para-nitroaniline (pNA) from the substrate suc-L-Ala-L-Ala-L-Pro-L-Phe-p-nitroanilide (suc-AAPF-pNA).
  • pNA chromophore para-nitroaniline
  • the protease cleaves the substrate and releases pNA.
  • the release of pNA causes an increase in absorbance at 410 nm, the time course of which is a measure of enzymatic activity (see Del Mar et al., 1979).
  • the measurement was carried out at a temperature of 25 ° C, at pH 8.6 and a wavelength of 410 nm.
  • the measurement time was 5 min. at a measuring interval of 20s to 60s.
  • the proteolytic activities obtained are given in Table 1 below, based on a starting activity at the start of storage of 100%. Table 1: Determination of residual proteolytic activity after storage
  • Component an improvement in enzyme stability compared to the control without
  • Enzyme stabilizer causes. It can therefore be used in a liquid
  • Glucosylglycerat as the hydrolytic enzyme stabilizing component as indicated below incorporated (see Table 2, in this respect in wt .-%).
  • the controls used were comparison formulations containing either boric acid as enzyme stabilizer or no
  • Amylase used was the product Stainzyme® 12.0 L from Novozymes A / S. The amylase was used either alone or in combination with the protease from Example 2 in the detergent (amount used 1, 0 wt .-% amylase or 1, 0 wt .-% protease, each active ingredient).
  • the amount of released sugar corresponding to the color is a measure of the enzyme activity.
  • the amylolytic activities obtained are shown in Table 2 below, based on a starting activity at the start of storage of 100%. Table 2: Determination of amylolytic residual activity after storage
  • Component an improvement in enzyme stability compared to the control without
  • Enzyme stabilizer causes. It can therefore be used in a liquid
  • Enzyme stability of the amylase is achieved as with 1% boric acid.

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Abstract

In einer flüssigen Tensidzubereitung soll ein hydrolytisches Enzym stabilisiert werden. Dies gelingt durch den Einsatz einer das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die ein Monosaccharidglycerat umfasst.

Description

Stabilisierte flüssige enzymhaltige Tensidzubereitung
Die Erfindung liegt auf dem Gebiet der flüssigen enzymhaltigen Tensidzubereitungen, wie sie zum Beispiel beim Waschen, Reinigen oder Desinfizieren Verwendung finden. Die Erfindung betrifft insbesondere eine flüssige derartige Tensidzubereitung, in der ein hydrolytisches Enzym stabilisiert ist. Die Erfindung betrifft ferner Verwendungen von Enzymstabilisatoren und Verfahren, in denen derartig stabilisierte Enzyme Anwendung finden.
Probleme betreffend die Lagerstabilität enzymhaltiger Tensidzubereitungen, beispielsweise von Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmitteln, sind aus dem Stand der Technik bekannt.
Besonders ausgeprägt ist diese Problematik bei flüssigen enzymhaltigen Tensidzubereitungen, beispielsweise flüssigen Wasch- oder Reinigungsmitteln. Sie büßen bereits nach kurzer Zeit ein erhebliches Maß an enzymatischer, insbesondere hydrolytischer und besonders an proteolytischer, Aktivität ein. Die Tensidzubereitung, beispielsweise das Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel, zeigt dann keine optimale Reinigungsleistung mehr. Ein Ziel bei der Entwicklung enzymhaltiger Tensidzubereitungen besteht daher darin, die enthaltenen Enzyme zu stabilisieren und sie besonders während der Lagerung und/oder während der Anwendung der Tensidzubereitung vor Denaturierung und/oder Spaltung bzw. Abbau zu schützen. Diesbezüglich sind besonders hydrolytische Enzyme und insbesondere Proteasen, aber beispielsweise auch Amylasen, von Interesse.
Unter bereits in vergleichsweise niedriger Konzentration in Tensidzubereitungen wirksamen Enzymstabilisatoren nehmen Borsäure und Borsäurederivate eine herausragende Stellung ein. Beispielsweise offenbart die internationale Patentanmeldung WO 96/21716 A1 , dass als
Proteaseinhibitoren wirkende Bor- und Boronsäurederivate geeignet sind, Enzyme in flüssigen Zubereitungen, darunter in Wasch- und Reinigungsmitteln, zu stabilisieren. Eine Auswahl von Boronsäure-Derivaten als Stabilisatoren ist beispielsweise offenbart in der internationalen Patentanmeldung WO 96/41859 A1 . Aus WO 92/19707 A1 und EP 478050 A1 gehen meta- bzw. para- substituierte Phenylboronsäuren als Enzymstabilisatoren hervor. Komplexe von Borsäuren und Borsäure-Derivaten mit aromatischen Verbindungen als Enzymstabilisatoren in flüssigen
Detergenszusammensetzungen sind offenbart in EP 51 1456 A1 .
Allerdings weisen Borsäuren und Borsäurederivate den Nachteil auf, dass sie mit anderen
Inhaltsstoffen einer Tensidzubereitung, insbesondere Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektions- mittelin haltsstoffen, unerwünschte Nebenprodukte bilden, so dass diese in den betreffenden Mitteln nicht mehr für den erwünschten Reinigungszweck zur Verfügung stehen oder sogar als
Verunreinigung zurückbleiben, beispielsweise auf dem Waschgut. Ferner werden Borsäuren bzw. Borate unter Umweltaspekten zunehmend als nachteilig betrachtet.
Diesbezüglich sind in der Veröffentlichung von Sawangwan et al. („Glucosylglycerol and glucosylglycerate as enzyme stabilizers"; Biotechnol. J., Vol. 5, Seite 187-191 , 2010) borfreie Verbindungen offenbart, die Enzyme stabilisieren, darunter Glucosylglycerat. Jedoch erfolgt lediglich eine Stabilisierung von Dehydrogenasen, Phosphorylasen und Reduktasen. Es werden in dieser Veröffentlichung keine hydrolytischen Enzyme stabilisiert, deren Struktur und Funktion sich von den vorstehend genannten Enzymen deutlich unterscheidet. Ferner erfolgt keine Stabilisierung der Enzyme in einer flüssigen Tensidzubereitung, in der eine Enzymstabilisierung völlig anderen Parametern unterliegt ist als in wässrigen Lösungen, die keine Tenside und/oder weitere übliche Inhaltsstoffe von Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmitteln enthalten.
Der vorliegenden Erfindung liegt die Aufgabe zugrunde, eine flüssige Tensidzubereitung mit stabilisierten hydrolytischen Enzymen bereitzustellen. Vorzugsweise sollte die Tensidzubereitung weniger Bor-haltige Verbindungen als Enzymstabilisatoren enthalten.
Gegenstand der Erfindung ist eine flüssige Tensidzubereitung umfassend ein hydrolytisches Enzym und eine das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die dadurch
gekennzeichnet ist, dass die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente ein
Monosaccharidglycerat umfasst.
Es wurde gefunden, dass ein Monosaccharidglycerat ein hydrolytisches Enzym, insbesondere eine Protease und/oder eine Amylase, in einer flüssigen Tensidzubereitung vorteilhaft stabil hält, beispielsweise in einem flüssigen Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel. Hierdurch eröffnet sich die Möglichkeit, in flüssigen Tensidzubereitungen weniger Bor-haltige Verbindungen als Enzymstabilisatoren einzusetzen. Insbesondere ist es möglich, in einer flüssigen Tensidzubereitung auf Borsäure als Enzymstabilisator teilweise oder vorzugsweise vollständig zu verzichten, so dass die flüssige Tensidzubereitung frei von Borsäure sein kann. In besonders vorteilhaften Ausgestaltungen kann eine solche Tensidzubereitung idealerweise frei von Bor sein.
Ferner weisen diese Verbindungen den Vorteil auf, dass sie bereits in geringen bis sehr geringen Konzentrationen ihre stabilisierende Wrkung entfalten. Weiter verfügen sie über eine gute Wasserlöslichkeit. Daher können sie in flüssige Tensidzubereitungen, insbesondere in flüssige Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel oder in eine durch eine derartige Tensidzubereitung gebildete Waschflotte einfach eingearbeitet werden bzw. in diesen einfach angewendet werden. Weiterhin wird ein Ausfällen während der Lagerung vermindert bzw. ganz vermieden.
Die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente umfasst ein Monosaccharidglycerat. Hierunter wird eine Substanz verstanden, in der ein Monosaccharid rest über eine Acetalbindung an einen Glyceratrest kovalent gebunden ist. Ein Monosaccharidglycerat im Rahmen der vorliegenden Erfindung wird demnach durch nachstehende Formel (I) beschrieben:
(I) HOOC-CH-O-R
I
CH2OH , wobei R ein Monosaccharidrest ist.
Ein Monosaccharid im Rahmen der vorliegenden Erfindung ist ein Produkt der partiellen Oxidation eines mehrwertigen Alkohols. Ein Monosaccharid besitzt eine Kette aus mindestens drei
Kohlenstoffatomen als Grundgerüst und weist eine Carbonylgruppe sowie mindestens eine Hydroxygruppe auf. Nach der Anzahl der Kohlenstoffatome werden Triosen (3), Tetrosen (4), Pentosen (5), Hexosen (6), Heptosen (7) usw. unterschieden. Prinzipiell ist die Länge der Kohlenstoffkette unbegrenzt, vorzugsweise weist die Kohlenstoffkette zwischen drei und neun Kohlenstoffatome auf.
Das Monosaccharid kann ferner in offenkettiger Form (nichtcyclischer) oder cyclischer Form vorliegen. An einem der Kohlenstoffatome der offenkettigen Form liegt ein doppelt gebundenes Sauerstoff-Atom vor, so dass eine Carbonylgruppe vorhanden ist. Befindet sich diese
Carbonylgruppe an einem Ende der Kohlenstoffkette, liegt eine Aldehydgruppe vor und das Monosaccharid ist eine Aldose. Befindet sich die Carbonylgruppe innerhalb der Kohlenstoffkette, liegt eine Ketogruppe vor und das Monosaccharid ist eine Ketose. Die cyclischen Monosaccharide sind von den entsprechenden Aldosen oder Ketosen abgeleitete Halbacetale oder Halbketale. Derartige Monosaccharide sind vorzugsweise Furanosen (Fünfringe) oder Pyranosen (Sechsringe) mit jeweils einem Sauerstoffatom im Ring, die jeweils a- oder ß-Konfiguration besitzen können.
Das Monosaccharid kann ferner in jeder möglichen stereoisomeren Form vorliegen. Auf Grund der räumlichen Anordnung der Hydroxylgruppen des Monosaccharids kann das Monosaccharid in D- oder L-Konfiguration vorliegen, wobei die Konfiguration in fachüblicher Art und Weise anhand der Fischer-Projektion des Monosaccharids ermittelt wird, bei der die C-C-Bindungen in gedachter (thermodynamisch ungünstigster) ekliptische Stellung senkrecht übereinander und auf der Papierebene ausgerollt dargestellt werden, und die Substituenten (hier Wasserstoffatome und Hydroxylgruppen) je nach Konfiguration rechts bzw. links aufgeführt werden, so dass sich eine eindeutige Konfiguration ergibt. Das am weitesten vom anomeren C-Atom entfernte chirale C-Atom bildet in Rechtsstellung die D-Konfiguration, in Linksstellung die L-Konfiguration.
Bevorzugte Monosaccharide entsprechen der allgemeine Summenformel: CnH2nOn, wobei n eine Zahl zwischen drei und neun, bevorzugt zwischen vier und sechs, und besonders bevorzugt sechs ist.
Zu den Monosacchariden zählen ferner Derivate dieser Verbindungen, die nicht der vorstehenden allgemeinen Summenformel entsprechen. Solche Derivate weisen weitere chemische
Modifikationen auf, insbesondere können sie einen oder mehrere Methyl-, Formyl-, Ethyl-, Acetyl-, t-Butyl-, Anisyl-, Benzyl-, Trifluroacetyl-, N-hydroxysuccinimid-, t-Butyloxycarbonyl-, Benzoyl-, 4- Methylbenzyl-, Thioanizyl-, Thiocresyl-, Benzyloxymethyl-, 4-Nitrophenyl-, Benzyloxycarbonyl-, 2- Nitrobenzoyl-, 2-Nitrophenylsulphenyl-, 4-Toluenesulphonyl-, Pentafluorophenyl-, Diphenylmethyl-, 2-Chlorobenzyloxycarbonyl-, 2,4,5-trichlorophenyl-, 2-bromobenzyloxycarbonyl-, 9- Fluorenylmethyloxycarbonyl-, Triphenylmethyl-, 2,2,5,7,8-pentamethyl-chroman-6-sulphonyl-Reste oder Kombinationen hiervon enthalten. Beispielsweise sind D-Glucuronsäure (6-Carboxy-D- glucose), D-Galacturonsäure (6-Carboxy-D-galactose), N-Acetyl-D-glucosamin (auch N- Acetylchitosamin), D-Glucosamin (auch Chitosamin), N-Acetyl-D-galactosamin (auch N- Acetylchondrosamin) oder D- und L-Fucose (6-Desoxy-D- und -L-galactose) Monosaccharide im Sinne der vorliegenden Erfindung.
Alle Verbindungen, die im Rahmen der vorliegenden Erfindung als das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente vorgesehen sind, können in allen protonierten oder deprotonierten Formen in der Tensidzubereitung vorliegen. Ferner können alle derartigen Verbindungen, insbesondere deren deprotonierte Formen, mit Kationen vergesellschaftet sein. Bevorzugte Kationen sind diesbezüglich zweiwertige Kationen, insbesondere Ca-Ionen (Ca2+), Mg-Ionen (Mg2+) und Zn-Ionen (Zn2+). Besonders bevorzugt sind Ca-Ionen (Ca2+). Weiterhin können die
Verbindungen in allen möglichen stereoisomeren Formen vorliegen.
Die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente kann vollständig aus der genannten Verbindung bestehen, so dass die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente das Monosaccharidglycerat ist. Alternativ kann die das hydrolytische Enzym stabilisierende
Komponente weitere Verbindungen umfassen, so dass das Monosaccharidglycerat ein Teil der das hydrolytische Enzym stabilisierenden Komponente ist.
Das Monosaccharidglycerat ist in der flüssigen Tensidzubereitung vorzugsweise in einer Menge von 0,000001 bis 10 Gew.-% und zunehmend bevorzugt von 0,00001 bis 5 Gew.-%, von 0,0001 bis 2,5 Gew.-%, von 0,001 bis 2 Gew.-%, von 0,001 bis 1 Gew.-% und von 0,002 bis 0,35 Gew.-% enthalten.
In einer bevorzugten Ausführungsform ist eine erfindungsgemäße Tensidzubereitung dadurch gekennzeichnet, dass das Monosaccharidglycerat ein Aldoseglycerat, ein Halbacetal eines Aldoseglycerats, ein Ketoseglycerat oder ein Halbketal eines Ketoseglycerats ist.
In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform ist eine erfindungsgemäße Tensidzubereitung dadurch gekennzeichnet, dass das Monosaccharid im Monosaccharidglycerat
a. ein Trioserest ist, insbesondere Glycerinaldehyd oder Dihydroxyaceton, oder
b. ein Tetroserest ist, insbesondere Erythrose, Threose oder Erythrulose, oder
c. ein Pentoserest ist, insbesondere Ribose, Arabinose, Xylose, Lyxose, Desoxyribose, Ribulose oder Xylulose, oder
d. ein Hexoserest ist, insbesondere Allose, Altrose, Glucose, Mannose, Gulose, Idose, Galaktose, Talose, Fucose, Rhamnose, Chinovose oder Fructose.
Derartige Monosaccharidglycerate sind besonders wirksam als Verbindungen, die im Rahmen der vorliegenden Erfindung als das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente vorgesehen sind. In einer besonders bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist das Monosaccharidglycerat Glucosylglycerat. Ein besonders bevorzugtes Glucosylglycerat ist in nachfolgender Formel (II) angegeben:
Ein hydrolytisches Enzym ist eine Hydrolase (E.C. 3.X.X.X) und damit ein Enzym, das Ester, Ether, Peptide, Glykoside, Säureanhydride oder C-C-Bindungen in reversibler Reaktion hydrolytisch spaltet. Das hydrolytische Enzym katalysiert daher die hydrolytische Spaltung von Stoffen gemäß A-B + H20 AH + B-OH. Hydrolasen bilden die dritte Hauptklasse der EC-Klassifikation der Enzyme. Die EC-Nummern (engl.„Enzyme Commission numbers") bilden ein numerisches Klassifikationssystem für Enzyme. Jede EC-Nummer besteht aus vier durch Punkte voneinander getrennten Zahlen, wobei die erste Ziffer eine der sechs Enzymhauptklassen bezeichnet und Hydrolasen mit E.C. 3.X.X.X entsprechend die dritte Hauptklasse darstellen. Ihre Vertreter sind Proteasen, Peptidasen, Nukleasen, Phosphatasen, Glykosidasen und Esterasen. Das hydrolytische Enzym ist in der flüssigen Tensidzubereitung vorzugsweise in einer Menge von 1 x 10"8 bis 5 Gewichts-Prozent, bezogen auf aktives Protein, enthalten. Bevorzugt ist das hydrolytische Enzym von 0,001 bis 5 Gew.-%, weiter bevorzugt von 0,01 bis 5 Gew.-%, noch weiter bevorzugt von 0,05 bis 4 Gew.-% und besonders bevorzugt von 0,075 bis 3,5 Gew.-% in der flüssigen Tensidzubereitung enthalten. Das hydrolytische Enzym kann ferner an einen Trägerstoff kovalent oder nichtkovalent gebunden und/oder in Hüllsubstanzen eingebettet sein, beispielsweise um es zusätzlich gegen vorzeitige Inaktivierung zu schützen. Die Proteinkonzentration in der Tensidzubereitung kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA- Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'-Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (A. G. Gornall, C. S. Bardawill und M.M. David, J. Biol. Chem., 177 (1948), S. 751 -766) bestimmt werden.
In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform ist eine erfindungsgemäße Tensidzubereitung dadurch gekennzeichnet, dass das hydrolytische Enzym eine Protease, Amylase, Cellulase, Glycosidase, Hemicellulase, Mannanase, Xylanase, Xyloglucanase, Xanthanase, Pektinase, ß- Glucosidase, Carrageenase oder eine Lipase oder eine Mischung ist, die mindestens zwei dieser Enzyme umfasst. Besonders bevorzugt ist das hydrolytische Enzym eine Protease und/oder eine Amylase. Unter den Proteasen bevorzugt ist eine Serinprotease, weiter bevorzugt eine Subtilase und ganz besonders bevorzugt ein Subtilisin. Es hat sich gezeigt, dass Proteasen, insbesondere solche Proteasen, durch die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente in einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung besonders gut stabilisiert werden. Entsprechendes gilt für Amylasen, die durch die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente in einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung ebenfalls besonders gut stabilisiert werden. Denn insbesondere für Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel ist die Lagerstabilität der Enzyme und insbesondere auch die von Proteasen und/oder Amylasen ein generelles Problem.
Beispiele für Proteasen sind die Subtilisine BPN' aus Bacillus amyloliquefaciens und Carlsberg aus Bacillus licheniformis, die Protease PB92, die Subtilisine 147 und 309, die Protease aus Bacillus lentus, Subtilisin DY und die den Subtilasen, nicht mehr jedoch den Subtilisinen im engeren Sinne zuzuordnenden Enzyme Thermitase, Proteinase K und die Proteasen TW3 und TW7. Subtilisin Carlsberg ist in weiterentwickelter Form unter dem Handelsnamen Alcalase® von dem Unternehmen Novozymes A/S, Bagsvasrd, Dänemark, erhältlich. Die Subtilisine 147 und 309 werden unter den Handelsnamen Esperase®, beziehungsweise Savinase® von dem Unternehmen Novozymes vertrieben. Von der Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 leiten sich die unter der Bezeichnung BLAP® geführten Protease-Varianten ab. Weitere brauchbare Proteasen sind beispielsweise die unter den Handelsnamen Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®, Natalase®, Kannase® und Ovozyme® von dem Unternehmen Novozymes, die unter den Handelsnamen, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase® und Properase® von dem Unternehmen Danisco/Genencor, das unter dem Handelsnamen Protosol® von dem
Unternehmen Advanced Biochemicals Ltd., Thane, Indien, das unter dem Handelsnamen Wuxi® von dem Unternehmen Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., China, die unter den Handelsnamen Proleather® und Protease P® von dem Unternehmen Amano Pharmaceuticals Ltd., Nagoya, Japan, und das unter der Bezeichnung Proteinase K-16 von dem Unternehmen Kao Corp., Tokyo, Japan, erhältlichen Enzyme. Besonders bevorzugt eingesetzt werden auch die Proteasen aus Bacillus gibsonii und Bacillus pumilus, die offenbart sind in den internationalen Patentanmeldungen WO 08/086916 und WO 07/131656. Weitere vorteilhaft einsetzbare Proteasen sind offenbart in den Patentanmeldungen WO 91/02792, WO 08/007319, WO 93/18140, WO 01 /44452, GB 1243784, WO 96/34946, WO 02/029024 und WO 03/057246. Weitere verwendbare Proteasen sind diejenigen, die in den Mikroorganismen Stenotrophomonas maltophilia, insbesondere
Stenotrophomonas maltophilia K279a, Bacillus intermedius sowie Bacillus sphaericus
natürlicherweise vorhanden sind.
Beispiele für Amylasen sind die α-Amylasen aus Bacillus licheniformis, aus Bacillus
amyloliquefaciens oder aus Bacillus stearothermophilus sowie insbesondere auch deren für den Einsatz in Wasch- oder Reinigungsmitteln verbesserte Weiterentwicklungen. Das Enzym aus Bacillus licheniformis ist von dem Unternehmen Novozymes unter dem Namen Termamyl® und von dem Unternehmen Danisco/Genencor unter dem Namen Purastar®ST erhältlich.
Weiterentwicklungsprodukte dieser α-Amylase sind von dem Unternehmen Novozymes unter den Handelsnamen Duramyl® und Termamyl®ultra, von dem Unternehmen Danisco/Genencor unter dem Namen Purastar®OxAm und von dem Unternehmen Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, als Keistase® erhältlich. Die α-Amylase von Bacillus amyloliquefaciens wird von dem Unternehmen Novozymes unter dem Namen B AN® vertrieben, und abgeleitete Varianten von der a-Amylase aus Bacillus stearothermophilus unter den Namen BSG® und Novamyl®, ebenfalls von dem
Unternehmen Novozymes. Desweiteren sind für diesen Zweck die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7- 7 (DSM 12368) und die Cyclodextrin-Glucanotransferase (CGTase) aus Bacillus agaradherens (DSM 9948) hervorzuheben. Ferner sind die amylolytischen Enzyme einsetzbar, die in den internationalen Patentanmeldungen WO 03/00271 1 , WO 03/054177 und WO07/079938 offenbart sind. Ebenso sind Fusionsprodukte aller genannten Moleküle einsetzbar. Darüber hinaus sind die unter den Handelsnamen Fungamyl® von dem Unternehmen Novozymes erhältlichen
Weiterentwicklungen der a-Amylase aus Aspergillus niger und A. oryzae geeignet. Weitere vorteilhaft einsetzbare Handelsprodukte sind beispielsweise die Amylase-LT® und Stainzyme® oder Stainzyme ultra® bzw. Stainzyme plus®, letztere ebenfalls von dem Unternehmen
Novozymes. Auch durch Punktmutationen erhältliche Varianten dieser Enzyme können erfindungsgemäß eingesetzt werden. Beispiele für Cellulasen (Endoglucanasen, EG) ist die pilzliche, Endoglucanase(EG)-reiche Cellulase-Präparation beziehungsweise deren Weiterentwicklungen, die von dem Unternehmen Novozymes unter dem Handelsnamen Celluzyme® angeboten wird. Die ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes erhältlichen Produkte Endolase® und Carezyme® basieren auf der 50 kD-EG, beziehungsweise der 43 kD-EG aus Humicola insolens DSM 1800. Weitere einsetzbare Handelsprodukte dieses Unternehmens sind Cellusoft®, Renozyme® und Celluclean®. Weiterhin einsetzbar sind beispielsweise Cellulasen, die von dem Unternehmen AB Enzymes, Finnland, unter den Handelsnamen Ecostone® und Biotouch® erhältlich sind, und die zumindest zum Teil auf der 20 kD-EG aus Melanocarpus basieren. Weitere Cellulasen von dem Unternehmen AB Enzymes sind Econase® und Ecopulp®. Weitere geeignete Cellulasen sind aus Bacillus sp. CBS 670.93 und CBS 669.93, wobei die aus Bacillus sp. CBS 670.93 von dem Unternehmen
Danisco/Genencor unter dem Handelsnamen Puradax® erhältlich ist. Weitere verwendbare Handelsprodukte des Unternehmens Danisco/Genencor sind„Genencor detergent cellulase L" und lndiAge®Neutra.
Weitere bevorzugte hydrolytische Enzyme sind solche, die unter dem Begriff Glycosidasen (E.C. 3.2.1 .X) zusammengefasst sind. Hierzu zählen insbesondere Arabinasen, Fucosidasen,
Galactosidasen, Galactanasen, Arabico-Galactan-Galactosidasen, Mannanasen (auch bezeichnet als Mannosidasen oder Mannasen), Glucuronosidasen, Agarase, Carrageenasen, Pullulanasen, ß- Glucosidasen, Xyloglucanasen (Xylanasen), Xanthanasen und Pektin-abbauende Enzyme (Pektinasen). Bevorzugte Gylcosidasen werden auch unter dem Begriff Hemicellulasen zusammengefasst. Zu Hemicellulasen zählen insbesondere Mannanasen, Xyloglucanasen (Xylanasen), ß-Glucosidasen und Carrageenasen sowie ferner Pektinasen, Pullulanasen und ß- Glucanasen. Pektinasen sind Pektin-abbauende Enzyme, wobei die hydrolytischen Pektinabbauenden Enzyme insbesondere zugehörig sind zu den Enzymklassen EC 3.1 .1 .1 1 , EC 3.2.1 .15, EC 3.2.1 .67 und EC 3.2.1 .82. Zu den Pektinasen werden im Rahmen der vorliegenden Erfindung ebenfalls Enzyme gezählt mit den Bezeichnungen Pektatlyase, Pektinesterase, Pektindemethoxylase, Pektinmethoxylase, Pektinmethylesterase, Pektase, Pektinmethylesterase, Pektinoesterase, Pektinpektylhydrolase, Pektindepolymerase, Endopolygalacturonase, Pektolase, Pektinhydrolase, Pektin-Polygalacturonase, Endo-Polygalacturonase, Poly-a-1 ,4-Galacturonid Glycanohydrolase, Endogalacturonase, Endo-D-galacturonase, Galacturan 1 ,4-a-Galacturonidase, Exopolygalacturonase, Poly(galacturonat) Hydrolase, Exo-D-Galacturonase, Exo-D- Galacturonanase, Exopoly-D-Galacturonase, Exo-poly-a-Galacturonosidase,
Exopolygalacturonosidase oder Exopolygalacturanosidase.
Beispiele für diesbezüglich geeignete Enzyme sind beispielsweise unter den Namen Gamanase®, Pektinex AR® oder Pectaway® von dem Unternehmen Novozymes, unter dem Namen Rohapec® B1 L von dem Unternehmen AB Enzymes und unter dem Namen Pyrolase® von dem Unternehmen Diversa Corp., San Diego, CA, USA erhältlich. Die aus Bacillus subtilis gewonnene ß-Glucanase ist unter dem Namen Cereflo® von dem Unternehmen Novozymes erhältlich. Erfindungsgemäß besonders bevorzugte Glycosidasen beziehungsweise Hemicellulasen sind Mannanasen, welche beispielsweise unter den Handelsnamen Mannaway® von dem Unternehmen Novozymes oder Purabrite® von dem Unternehmen Danisco/Genencor vertrieben werden.
Beispiele für Lipasen oder Cutinasen sind die ursprünglich aus Humicola lanuginosa
(Thermomyces lanuginosus) erhältlichen beziehungsweise daraus weiterentwickelten Lipasen, insbesondere solche mit dem Aminosäureaustausch D96L. Sie werden beispielsweise von dem Unternehmen Novozymes unter den Handelsnamen Lipolase®, Lipolase®Ultra, LipoPrime®, Lipozyme® und Lipex® vertrieben. Eine weitere vorteilhaft einsetzbare Lipase ist unter dem Handelsnamen Lipoclean® von dem Unternehmen Novozymes erhältlich. Desweiteren sind beispielsweise die Cutinasen einsetzbar, die ursprünglich aus Fusarium solani pisi und Humicola insolens isoliert worden sind. Ebenso brauchbare Lipasen sind von dem Unternehmen Amano unter den Bezeichnungen Lipase CE®, Lipase P®, Lipase B®, beziehungsweise Lipase CES®, Lipase AKG®, Bacillis sp. Lipase®, Lipase AP®, Lipase M-AP® und Lipase AML® erhältlich. Von dem Unternehmen Danisco/Genencor sind beispielsweise die Lipasen beziehungsweise Cutinasen einsetzbar, deren Ausgangsenzyme ursprünglich aus Pseudomonas mendocina und Fusarium solanii isoliert worden sind. Als weitere wichtige Handelsprodukte sind die ursprünglich von dem Unternehmen Gist-Brocades (inzwischen Danisco/Genencor) vertriebenen Präparationen M1 Lipase® und Lipomax® und die von dem Unternehmen Meito Sangyo KK, Japan, unter den Namen Lipase MY-30®, Lipase OF® und Lipase PL® vertriebenen Enzyme zu erwähnen, ferner das Produkt Lumafast® von dem Unternehmen Danisco/Genencor.
Die im Rahmen der vorliegenden Erfindung einzusetzenden Enzyme können beispielsweise ursprünglich aus Mikroorganismen, etwa der Gattungen Bacillus, Streptomyces, Humicola, oder Pseudomonas, stammen und/oder nach an sich bekannten biotechnologischen Verfahren durch geeignete Mikroorganismen produziert werden, etwa durch transgene Expressionswirte, beispielsweise der Gattungen Escherichia, Bacillus, oder durch filamentöse Pilze. Es wird betont, dass es sich insbesondere auch um technische Enzympräparationen des jeweiligen Enzyms handeln kann, d.h. Begleitstoffe vorliegen können. Daher können die Enzyme zusammen mit Begleitstoffen, etwa aus der Fermentation oder mit weiteren Stabilisatoren, konfektioniert und eingesetzt werden.
Eine Enzymstabilisierung im Sinne der Erfindung liegt vor, wenn die Anwesenheit der das hydrolytische Enzym stabilisierenden Komponente bewirkt, dass eine Tensidzubereitung umfassend hydrolytisches Enzym und hydrolytisches Enzym stabilisierende Komponente
(erfindungsgemäße Tensidzubereitung) nach einer Lagerung eine höhere enzymatische Aktivität des hydrolytischen Enzyms aufweist im Vergleich zu einer Kontrollzubereitung, die sich nur durch die Abwesenheit der das hydrolytische Enzym stabilisierenden Komponente von der
erfindungsgemäßen Tensidzubereitung unterscheidet (Kontrolle). Diesbezüglich ist das
Monosacchandglycerat in der erfindungsgemäßen Tensidzubereitung in einer Menge von 0,002 bis 0,35 Gew.-% enthalten. Nach Lagerung weist die erfindungsgemäße Tensidzubereitung daher eine höhere Restaktivität des hydrolytischen Enzyms auf im Vergleich zur Kontrolle, wobei die erfindungsgemäße Zubereitung und die Kontrolle die gleiche enzymatische Ausgangsaktivität bei Lagerbeginn aufweisen, beide Zubereitungen auf die gleiche Art und Weise behandelt werden, insbesondere betreffend die Bedingungen der Lagerung und die Bestimmung der Enzymaktivität. Zunehmend bevorzugt erfolgt die Lagerung für mindestens 24 Stunden, 48 Stunden, 72 Stunden, 5 Tage, 1 Woche, 13 Tage, 3 Wochen, 4 Wochen oder 8 Wochen. Weiter bevorzugt erfolgt die Lagerung bei einer Temperatur von 20°C, 25°C oder 30°C.
Die Enzymaktivität kann diesbezüglich - abgestimmt auf den jeweiligen Enzymtyp - in fachüblicher Art und Weise erfolgen. Methoden zur Aktivitätsbestimmung sind dem Fachmann auf dem Gebiet der Enzymtechnologie geläufig und werden von ihm routinemäßig angewendet. Verfahren zur Bestimmung der Proteaseaktivität sind beispielsweise offenbart in Tenside, Band 7 (1970), S. 125- 132. Die proteolytische Aktivität kann ferner bestimmt werden über die Freisetzung des
Chromophors para-Nitroanilin (pNA) aus dem Substrat suc-L-Ala-L-Ala-L-Pro-L-Phe-p-Nitroanilid (suc-AAPF-pNA). Die Protease spaltet das Substrat und setzt pNA frei. Die Freisetzung des pNA verursacht eine Zunahme der Extinktion bei 410 nm, deren zeitlicher Verlauf ein Maß für die enzymatische Aktivität ist (vgl. Del Mar et al., 1979). Die Messung erfolgt bei einer Temperatur von 25°C, bei pH 8,6 und einer Wellenlänge von 410 nm. Die Messzeit beträgt 5 min. bei einem Messintervall von 20s bis 60s. Die Proteaseaktivität wird vorzugsweise in PE (Protease-Einheiten) angegeben.
Die amylolytische Aktivität kann bestimmt werden wie folgt: Unter definierten Reaktionsbedingungen (Tris-maleatpuffer pH 6,5, 50°C, 15 min) werden die zu untersuchenden Proben mit 0,67% Stärke (FLUKA Nr. 85642; aus Kartoffel, löslich, vorbehandelt nach Zulkowsky (behandelt mit Glycerin bei 190°C)) als Substrat inkubiert. Durch Zugabe von Dinitrosalicylsäure und Erhitzen auf 100°C wird diese durch Glukose und andere reduzierende Zucker zu einem orangeroten Farbstoff reduziert, was nach Beendigung der Reaktion photometrisch bei einer Wellenlänge von 540nm bestimmt wird. Die der Färbung entsprechende Menge des freigesetzten Zuckers ist dabei ein Maß für die Enzymaktivität.
Besonders bevorzugt wird das Vorliegen einer Enzymstabilisierung ermittelt
a) unter Verwendung einer Protease-haltigen flüssigen Tensidzubereitung, die für 13 Tage bei einer Temperatur von 30°C gelagert wird und deren proteolytische Restaktivität bestimmt wird über die Freisetzung des Chromophors para-Nitroanilin (pNA) aus dem Substrat suc-AAPF-pNA (ganz besonders bevorzugt wird das Vorliegen einer Enzymstabilisierung diesbezüglich ermittelt wie in Beispiel 2 beschrieben); und/oder
b) unter Verwendung einer Amylase-haltigen, vorzugsweise proteasefreien, flüssigen
Tensidzubereitung, die für vier Wochen bei einer Temperatur von 30°C gelagert wird, und deren amylolytische Restaktivität bestimmt wird wie vorstehend angegeben (ganz besonders bevorzugt wird das Vorliegen einer Enzymstabilisierung diesbezüglich ermittelt wie in Beispiel 3 beschrieben).,
Unter einer Tensidzubereitung ist im Rahmen der vorliegenden Erfindung jegliche Art von
Zusammensetzung zu verstehen, die mindestens ein Tensid enthält. Vorzugsweise enthält eine derartige Zusammensetzung ein Tensid wie weiter unten beschrieben.
Als flüssige Tensidzubereitungen können hierbei alle flüssigen bzw. fließfähigen
Darreichungsformen dienen.„Fließfähig" im Sinne der vorliegenden Anmeldung sind dabei Zubereitungen, welche gießbar sind und Viskositäten bis hin zu mehreren 10.000 mPas aufweisen können. Die Viskosität kann mit üblichen Standardmethoden (beispielsweise Brookfield- Viskosimeter LVT-II bei 20 U/min und 20°C, Spindel 3) gemessen werden und liegt vorzugsweise im Bereich von 5 bis 10000 mPas. Bevorzugte Mittel haben Viskositäten von 10 bis 8000 mPas, wobei Werte zwischen 120 bis 3000 mPas besonders bevorzugt sind. Eine flüssige
Tensidzubereitung im Rahmen der vorliegenden Erfindung kann daher auch gelförmig oder pastenförmig sein, sie kann als homogene Lösung oder Suspension vorliegen, sowie
beispielsweise versprühbar oder in sonstigen üblichen Darreichungsformen konfektioniert sein.
Eine erfindungsgemäße flüssige Tensidzubereitung kann als solche oder nach Verdünnen mit Wasser eingesetzt werden, insbesondere zur Reinigung von Textilien und/oder harten
Oberflächen. Eine solche Verdünnung kann leicht hergestellt werden, indem eine abgemessene Menge der Tensidzubereitung in einer weiteren Menge Wasser verdünnt wird in bestimmten Gewichtsverhältnissen von Tensidzubereitung : Wasser und optional diese Verdünnung geschüttelt wird, um eine gleichmäßige Verteilung der Tensidzubereitung im Wasser sicherzustellen. Mögliche Gewichts- oder Volumenverhältnisse der Verdünnungen sind von 1 :0 Tensidzubereitung : Wasser bis 1 :10000 oder 1 :20000 Tensidzubereitung : Wasser, vorzugsweise von 1 :10 bis 1 :2000
Tensidzubereitung : Wasser.
Eine Tensidzubereitung im Sinne der vorliegenden Erfindung kann daher auch die Wasch- bzw. Reinigungsflotte selbst sein. Unter Wasch- bzw. Reinigungsflotte wird diejenige das Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltende Gebrauchslösung verstanden, die auf Textilien oder Gewebe (Waschflotte) bzw. harte Oberflächen (Reinigungsflotte) einwirkt und damit mit den auf Textilien bzw. Geweben oder harten Oberflächen vorhandenen Anschmutzungen in Kontakt kommt.
Üblicherweise entsteht die Wasch- bzw. Reinigungsflotte, wenn der Wasch- oder Reinigungsvorgang beginnt und das Wasch- oder Reinigungsmittel beispielsweise in einer Waschmaschine oder in einem anderen geeigneten Behältnis mit Wasser verdünnt wird.
In einer bevorzugten Ausführungsform ist die Tensidzubereitung ein Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel. Zu den Waschmitteln zählen alle denkbaren Waschmittelarten, insbesondere Waschmittel für Textilien, Teppiche oder Naturfasern. Sie können für die manuelle und/oder auch die maschinelle Anwendung vorgesehen sein. Zu den Waschmitteln zählen ferner Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen Textilwäsche zum eigentlichen Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wrkung zu erzielen. Zu den Reinigungsmitteln werden alle, ebenfalls in sämtlichen genannten Darreichungsformen vorkommenden Mittel zur Reinigung und/oder
Desinfektion harter Oberflächen, manuelle und maschinelle Geschirrspülmittel, Teppichreiniger, Scheuermittel, Glasreiniger, WC-Duftspüler, usw. gezählt. Textilvor- und Nachbehandlungsmittel sind schließlich auf der einen Seite solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, beispielsweise zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, auf der anderen Seite solche, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u.a. die Weichspüler gerechnet. Desinfektionsmittel sind beispielsweise Händedesinfektionsmittel, Flächendesinfektionsmittel und Instrumentendesinfektionsmittel, die ebenfalls in den genannten
Darreichungsformen vorkommen können. Ein Desinfektionsmittel bewirkt vorzugsweise eine Keimreduktion um einen Faktor von mindestens 104, das heißt dass von ursprünglich 10.000 vermehrungsfähigen Keimen (so genannte koloniebildende Einheiten - KBE) nicht mehr als ein Einziger überlebt, wobei Viren diesbezüglich nicht als Keime gelten, da sie kein Zytoplasma und keinen eigenen Stoffwechsel aufweisen. Bevorzugte Desinfektionsmittel bewirken eine
Keimreduktion um einen Faktor von mindestens 105.
Als Tensid(e) können anionische, nichtionische, zwitterionische und/oder amphotere Tenside eingesetzt werden. Bevorzugt sind aus anwendungstechnischer Sicht Mischungen aus anionischen und nichtionischen Tensiden. Der Gesamttensidgehalt der flüssigen Tensidzubereitung liegt vorzugsweise unterhalb von 60 Gew.-% und besonders bevorzugt unterhalb von 45 Gew.-%, bezogen auf die gesamte flüssige Tensidzubereitung.
Geeignete nichtionische Tenside umfassen alkoxylierte Fettalkohole, alkoxylierte
Fettsäurealkylester, Fettsäureamide, alkoxylierte Fettsäureamide, Polyhydroxyfettsäureamide, Alkylphenolpolyglycolether, Aminoxide, Alkylpolyglucoside und Mischungen daraus. Als nichtionische Tenside werden vorzugsweise alkoxylierte, vorteilhafterweise ethoxylierte, insbesondere primäre Alkohole mit vorzugsweise 8 bis 18 C-Atomen und durchschnittlich 1 bis 12 Mol Ethylenoxid (EO) pro Mol Alkohol eingesetzt, in denen der Alkoholrest linear oder bevorzugt in 2-Stellung methylverzweigt sein kann bzw. lineare und methylverzweigte Reste im Gemisch enthalten kann, so wie sie üblicherweise in Oxoalkoholresten vorliegen. Insbesondere sind jedoch Alkoholethoxylate mit linearen Resten aus Alkoholen nativen Ursprungs mit 12 bis 18 C-Atomen, zum Beispiel aus Kokos-, Palm-, Talgfett- oder Oleylalkohol, und durchschnittlich 2 bis 8 EO pro Mol Alkohol bevorzugt. Zu den bevorzugten ethoxylierten Alkoholen gehören beispielsweise C 2_ 4- Alkohole mit 3 EO, 4 EO oder 7 EO, mit 7 EO, C13.15-Alkohole mit 3 EO, 5 EO, 7 EO oder 8 EO, C 2-i8-Alkohole mit 3 EO, 5 EO oder 7 EO und Mischungen aus diesen, wie
Mischungen aus C 2-i4-Alkohol mit 3 EO und C 2-i8-Alkohol mit 7 EO. Die angegebenen
Ethoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoholethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow ränge ethoxylates, NRE). Zusätzlich zu diesen nichtionischen Tensiden können auch Fettalkohole mit mehr als 12 EO eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind Talgfettalkohol mit 14 EO, 25 EO, 30 EO oder 40 EO. Auch nichtionische Tenside, die EO- und PO-Gruppen zusammen im Molekül enthalten, sind erfindungsgemäß einsetzbar. Geeignet sind ferner auch eine Mischung aus einem (stärker) verzweigten ethoxylierten Fettalkohol und einem unverzweigten ethoxylierten Fettalkohol, wie beispielsweise eine Mischung aus einem C 6_ 8- Fettalkohol mit 7 EO und 2-Propylheptanol mit 7 EO. Insbesondere bevorzugt enthält die
Tensidzubereitung einen C 2. 8-Fettalkohol mit 7 EO oder einen C 3. 5-Oxoalkohol mit 7 EO als nichtionisches Tensid.
Der Gehalt an nichtionischen Tensiden beträgt bevorzugt 3 bis 40 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 30 Gew.-% und insbesondere 7 bis 20 Gew.-%, jeweils bezogen auf die gesamte Tensidzubereitung.
Neben den nichtionischen Tensiden kann die Tensidzubereitung auch anionische Tenside enthalten. Als anionisches Tensid werden vorzugsweise Sulfonate, Sulfate, Seifen,
Alkylphosphate, anionische Silikontenside und Mischungen daraus eingesetzt.
Als Tenside vom Sulfonat-Typ kommen dabei vorzugsweise C9. 3-Alkylbenzolsulfonate,
Olefinsulfonate, d.h. Gemische aus Alken- und Hydroxyalkansulfonaten sowie Disulfonaten, wie man sie beispielsweise aus C 2. 8-Monoolefinen mit end- oder innenständiger Doppelbindung durch Sulfonieren mit gasförmigem Schwefeltrioxid und anschließende alkalische oder saure Hydrolyse der Sulfonierungsprodukte erhält, in Betracht. Geeignet sind auch C 2. 8-Alkansulfonate und die Ester von α-Sulfofettsäuren (Estersulfonate), zum Beispiel die α-sulfonierten Methylester der hydrierten Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren. Als Alk(en)ylsulfate werden die Alkali- und insbesondere die Natriumsalze der
Schwefelsäurehalbester der C 2-C 8-Fettalkohole, beispielsweise aus Kokosfettalkohol,
Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder der C 0-C20-Oxoalkohole und diejenigen Halbester sekundärer Alkohole dieser Kettenlängen bevorzugt. Aus waschtechnischem Interesse sind die C 2-C 6-Alkylsulfate und C 2-C 5-Alkylsulfate sowie C 4-C 5-Alkylsulfate bevorzugt. Auch 2,3-Alkylsulfate sind geeignete anionische Tenside.
Auch die Schwefelsäuremonoester der mit 1 bis 6 Mol Ethylenoxid ethoxylierten geradkettigen oder verzweigten C7.2 -Alkohole, wie 2-Methyl-verzweigte Cg. -Alkohole mit im Durchschnitt 3,5 Mol Ethylenoxid (EO) oder C 2. 8-Fettalkohole mit 1 bis 4 EO, sind geeignet.
Auch bevorzugte anionische Tenside sind Seifen. Geeignet sind gesättigte und ungesättigte Fettsäureseifen, wie die Salze der Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, (hydrierten) Erucasäure und Behensäure sowie insbesondere aus natürlichen Fettsäuren, zum Beispiel Kokos-, Palmkern-, Olivenöl- oder Talgfettsäuren, abgeleitete Seifengemische.
Die anionischen Tenside einschließlich der Seifen können in Form ihrer Natrium-, Kalium- oder Magnesium- oder Ammoniumsalze vorliegen. Vorzugsweise liegen die anionischen Tenside in Form ihrer Natriumsalze vor. Weitere bevorzugte Gegenionen für die anionischen Tenside sind auch die protonierten Formen von Cholin, Triethylamin oder Methylethylamin.
Der Gehalt einer Tensidzubereitung an anionischen Tensiden kann 1 bis 40 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 30 Gew.-% und ganz besonders bevorzugt 10 bis 25 Gew. -%, jeweils bezogen auf die gesamte Tensidzubereitung, betragen.
In einer weiteren Ausführungsform ist die Tensidzubereitung dadurch gekennzeichnet, dass sie ferner mindestens einen weiteren Inhaltsstoff umfasst, der ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Gerüststoff (Builder), nichtwässriges Lösungsmittel, Säure, wasserlösliches Salz, Verdickungsmittel, desinfizierender Inhaltsstoff sowie Kombinationen hiervon.
Das Hinzufügen von einem oder mehreren der weiteren lnhaltsstoff(e) erweist sich als vorteilhaft, da hierdurch eine weiter verbesserte Reinigungsleistung und/oder Desinfektion erreicht wird.
Vorzugsweise beruht die verbesserte Reinigungsleistung und/oder Desinfektion auf einem synergistischen Zusammenwirken von mindestens zwei Inhaltsstoffen. Insbesondere durch die Kombination des hydrolytischen Enzyms, vorzugsweise einer Protease, mit einem der
nachstehend beschriebenen Gerüststoffe (Builder) und/oder mit einem der nachfolgend beschriebenen nichtwässrigen Lösungsmittel und/oder mit einer der nachfolgend beschriebenen Säuren und/oder mit einem der nachstehend beschriebenen wasserlöslichen Salze und/oder mit einem der nachfolgend beschriebenen Verdickungsmittel und/oder mit einem der nachfolgend beschriebenen desinfizierenden Inhaltsstoffen kann eine solche Synergie erreicht werden.
Als Gerüststoffe (Builder), die in der Tensidzubereitung enthalten sein können, sind insbesondere Silikate, Aluminiumsilikate (insbesondere Zeolithe), Carbonate, Salze organischer Di- und Polycarbonsäuren sowie Mischungen dieser Stoffe zu nennen.
Organische Gerüststoffe, welche in der Tensidzubereitung vorhanden sein können, sind beispielsweise die in Form ihrer Natriumsalze einsetzbaren Polycarbonsäuren, wobei unter Polycarbonsäuren solche Carbonsäuren verstanden werden, die mehr als eine Säurefunktion tragen. Beispielsweise sind dies Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Äpfelsäure, Weinsäure, Maleinsäure, Fumarsäure, Zuckersäuren, Aminocarbonsäuren,
Nitrilotriessigsäure (NTA), Methylglycindiessigsäure (MGDA) und deren Abkömmlinge sowie Mischungen aus diesen. Bevorzugte Salze sind die Salze der Polycarbonsäuren wie
Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Weinsäure, Zuckersäuren und
Mischungen aus diesen.
Als Gerüststoffe sind weiter polymere Polycarboxylate geeignet. Dies sind beispielsweise die Alkalimetallsalze der Polyacrylsäure oder der Polymethacrylsäure, zum Beispiel solche mit einer relativen Molekülmasse von 600 bis 750.000 g / mol.
Geeignete Polymere sind insbesondere Polyacrylate, die bevorzugt eine Molekülmasse von 1 .000 bis 15.000 g / mol aufweisen. Aufgrund ihrer überlegenen Löslichkeit können aus dieser Gruppe wiederum die kurzkettigen Polyacrylate, die Molmassen von 1 .000 bis 10.000 g / mol, und besonders bevorzugt von 1 .000 bis 5.000 g / mol, aufweisen, bevorzugt sein.
Geeignet sind weiterhin copolymere Polycarboxylate, insbesondere solche der Acrylsäure mit Methacrylsäure und der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Maleinsäure. Zur Verbesserung der Wasserlöslichkeit können die Polymere auch Allylsulfonsäuren, wie Allyloxybenzolsulfonsäure und Methallylsulfonsäure, als Monomer enthalten.
Bevorzugt werden allerdings lösliche Gerüststoffe, wie beispielsweise Citronensäure, oder Acrylpolymere mit einer Molmassen von 1 .000 bis 5.000 g / mol bevorzugt in der flüssigen Tensidzubereitung eingesetzt.
Bei den für polymere Polycarboxylate angegebenen Molmassen handelt es sich im Sinne dieser Schrift um gewichtsmittlere Molmassen Mw der jeweiligen Säureform, die grundsätzlich mittels Gelpermeationschromatographie (GPC) bestimmt wurden, wobei ein UV-Detektor eingesetzt wurde. Die Messung erfolgte dabei gegen einen externen Polyacrylsäure-Standard, der aufgrund seiner strukturellen Verwandtschaft mit den untersuchten Polymeren realistische Molgewichtswerte liefert. Diese Angaben weichen deutlich von den Molgewichtsangaben ab, bei denen
Polystyrolsulfonsäuren als Standard eingesetzt werden. Die gegen Polystyrolsulfonsäuren gemessenen Molmassen sind in der Regel deutlich höher als die in dieser Schrift angegebenen Molmassen.
Derartige organische Buildersubstanzen können gewünschtenfalls in Mengen bis zu 40 Gew.-%, insbesondere bis zu 25 Gew.-% und vorzugsweise von 1 Gew.-% bis 8 Gew.-% enthalten sein. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden vorzugsweise in pastenförmigen oder flüssigen, insbesondere wasserhaltigen, Tensidzubereitungen eingesetzt.
Die erfindungsgemäßen Tensidzubereitungen sind flüssig und enthalten vorzugsweise Wasser als Hauptlösungsmittel. Daneben oder alternativ können der Tensidzubereitung nichtwässrige Lösungsmittel zugesetzt werden. Geeignete nichtwässrige Lösungsmittel umfassen ein- oder mehrwertige Alkohole, Alkanolamine oder Glykolether, sofern sie im angegebenen Konzentrationsbereich mit Wasser mischbar sind. Vorzugsweise werden die Lösungsmittel ausgewählt aus Ethanol, n-Propanol, i-Propanol, Butanolen, Glykol, Propandiol, Butandiol, Glycerin, Diglykol, Propyldiglycol, Butyldiglykol, Hexylenglycol, Ethylenglykolmethylether, Ethylenglykolethylether, Ethylenglykolpropylether, Ethylenglykolmono-n-butylether, Diethylenglykolmethylether,
Diethylenglykolethylether, Propylenglykolmethylether, Propylenglykolethylether,
Propylenglykolpropylether, Dipropylenglykolmonomethylether, Dipropylenglykolmonoethylether, Di- isopropylenglykolmonomethylether, Di-isopropylenglykolmonoethylether, Methoxytriglykol, Ethoxytriglykol, Butoxytriglykol, 1 -Butoxyethoxy-2-propanol, 3-Methyl-3-methoxybutanol, Propylen- glykol-t-butylether, Di-n-octylether sowie Mischungen dieser Lösungsmittel. Es ist allerdings bevorzugt, dass die Tensidzubereitung ein Polyol als nicht-wässriges Lösungsmittel enthält. Das Polyol kann insbesondere Glycerin, 1 ,2-Propandiol, 1 ,3-Propandiol, Ethylenglycol, Diethylenglycol und/oder Dipropylenglycol umfassen. Insbesondere bevorzugt enthält die Tensidzubereitung eine Mischung aus einem Polyol und einem einwertigen Alkohol. Nichtwässrige Lösungsmittel können in der Tensidzubereitung in Mengen zwischen 0,5 und 15 Gew.-%, bevorzugt aber unter 12 Gew.-% und eingesetzt werden.
Zur Einstellung eines gewünschten, sich durch die Mischung der übrigen Komponenten nicht von selbst ergebenden pH-Werts können die Tensidzubereitungen System- und umweltverträgliche Säuren, insbesondere Citronensäure, Essigsäure, Weinsäure, Äpfelsäure, Milchsäure,
Glykolsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure und/oder Adipinsäure, aber auch Mineralsäuren, insbesondere Schwefelsäure, oder Basen, insbesondere Ammonium- oder Alkalihydroxide, enthalten. Derartige pH-Regulatoren sind in den Tensidzubereitungen in Mengen von vorzugsweise nicht über 20 Gew.-%, insbesondere von 1 ,2 Gew.-% bis 17 Gew.-%, enthalten.
Eine Tensidzubereitung im Sinne der Erfindung kann weiterhin ein oder mehrere wasserlösliche Salze enthalten, die beispielsweise zur Viskositätseinstellung dienen. Es kann sich dabei um anorganische und/oder organische Salze handeln. Einsetzbare anorganische Salze sind dabei vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe umfassend farblose wasserlösliche Halogenide, Sulfate, Sulfite, Carbonate, Hydrogencarbonate, Nitrate, Nitrite, Phosphate und/oder Oxide der
Alkalimetalle, der Erdalkalimetalle, des Aluminiums und/oder der Übergangsmetalle; weiterhin sind Ammoniumsalze einsetzbar. Besonders bevorzugt sind dabei Halogenide und Sulfate der Alkalimetalle; vorzugsweise ist das anorganische Salz daher ausgewählt aus der Gruppe umfassend Natriumchlorid, Kaliumchlorid, Natriumsulfat, Kaliumsulfat sowie Gemische derselben. Einsetzbare organische Salze sind beispielsweise farblose wasserlösliche Alkalimetall-,
Erdalkalimetall-, Ammonium-, Aluminium- und/oder Übergangsmetallsalze der Carbonsäuren. Vorzugsweise sind die Salze ausgewählt aus der Gruppe umfassend Formiat, Acetat, Propionat, Citrat, Malat, Tartrat, Succinat, Malonat, Oxalat, Lactat sowie Gemische derselben.
Zur Verdickung kann eine erfindungsgemäße Tensidzubereitung ein oder mehrere
Verdickungsmittel enthalten. Bevorzugt ist das Verdickungsmittel ausgewählt aus der Gruppe umfassend Xanthan, Guar, Carrageenan, Agar-Agar, Gellan, Pektin, Johannisbrotkernmehl und Mischungen daraus. Diese Verbindungen sind auch in Gegenwart von anorganischen Salzen effektive Verdickungsmittel. In einer besonders bevorzugten Ausführungsform enthält die
Tensidzubereitung Xanthan als Verdickungsmittel, da Xanthan auch in Gegenwart von hohen Salzkonzentrationen effektiv verdickt und eine makroskopische Auftrennung der kontinuierlichen Phase verhindert. Zusätzlich stabilisiert das Verdickungsmittel die kontinuierliche, tensidarme Phase und verhindert eine makroskopische Phasenseparation.
Alternativ oder ergänzend können auch (Meth)Acrylsäure(co)polymere als Verdickungsmittel eingesetzt werden. Geeignete Acryl- und Methacryl(co)polymere umfassen beispielsweise die hochmolekularen mit einem Polyalkenylpolyether, insbesondere einem Allylether von Saccharose, Pentaerythrit oder Propylen, vernetzten Homopolymere der Acrylsäure (INCI-Bezeichnung gemäß „International Dictionary of Cosmetic Ingredients" der„The Cosmetic, Toiletry and Fragrance Association (CTFA)": Carbomer), die auch als Carboxyvinylpolymere bezeichnet werden. Solche Polyacrylsäuren sind unter anderem unter den Handelsnamen Polygel® und Carbopol® erhältlich. Weiterhin sind beispielsweise folgende Acrylsäure-Copolymere geeignet: (i) Copolymere von zwei oder mehr Monomeren aus der Gruppe der Acrylsäure, Methacrylsäure und ihrer einfachen, vorzugsweise mit C^-Alkanolen gebildeten, Ester (INCI Acrylates Copolymer), die beispielsweise unter den Handelsnamen Aculyn®, Acusol® oder Tego® Polymer erhältlich sind; (ii) vernetzte hochmolekulare Acrylsäure-Copolymere, zu denen etwa die mit einem Allylether der Saccharose oder des Pentaerythrits vernetzten Copolymere von C 0.30-Alkylacrylaten mit einem oder mehreren Monomeren aus der Gruppe der Acrylsäure, Methacrylsäure und ihrer einfachen, vorzugsweise mit C^-Alkanolen gebildeten, Ester (INCI Acrylates/C 0-3o Alkyl Acrylate Crosspolymer) gehören und die beispielsweise unter dem Handelsnamen Carbopol® erhältlich sind. Weitere geeignete Polymere sind (Meth)Acrylsäure(co)polymere des Typs Sokalan®.
Es kann bevorzugt sein, dass die erfindungsgemäße Tensidzubereitung ein
(Meth)Acrylsäure(co)polymer in Kombination mit einem weiteren Verdickungsmittel, vorzugsweise Xanthan, enthält. Die Tensidzubereitung kann 0,05 bis 1 ,5 Gew.-% und vorzugsweise 0,1 bis 1 Gew. -%, jeweils bezogen auf die gesamte Tensidzubereitung, Verdickungsmittel enthalten. Die Menge an eingesetztem Verdickungsmittel ist dabei abhängig von der Art des Verdickungsmittels und dem gewünschten Grad der Verdickung.
Unter einem desinfizierenden Inhaltsstoff werden insbesondere Inhaltsstoffe verstanden, die eine antimikrobielle oder antivirale Wirksamkeit besitzen, also Keime abtöten. Die keimabtötende Wrkung ist dabei abhängig von dem Gehalt des desinfizierenden Inhaltsstoffes in der
Tensidzubereitung, wobei die keimabtötende Wrkung mit abnehmendem Gehalt an
desinfizierendem Inhaltsstoff bzw. zunehmender Verdünnung der Tensidzubereitung abnimmt.
Ein bevorzugter desinfizierender Inhaltsstoff ist Ethanol oder Propanol. Diese einwertigen Alkohole werden aufgrund ihrer Lösemitteleigenschaften und ihrer keimtötenden Wrkung häufig in
Desinfektionsmitteln und auch in Reinigungsmitteln allgemein eingesetzt. Dabei umfasst der Begriff „Propanol" sowohl das 1 -Propanol (n-Propanol) als auch das 2-Propanol („Isopropanol"). Ethanol und/oder Propanol ist beispielsweise in einer Menge von insgesamt 10 bis 65 Gew.-%, vorzugsweise 25 bis 55 Gew.-% in der Tensidzubereitung enthalten. Ein weiterer bevorzugter desinfizierender Inhaltsstoff ist Teebaumöl. Hierbei handelt es sich um das ätherische Öl des Australischen Teebaums (Melaleuca alternifolia), einem in New South Wales und Queensland beheimateten immergrünen Strauch aus der Gattung Myrtenheiden (Melaleuca), sowie weiterer Teebaum-Arten aus verschiedenen Gattungen (z.B. Baeckea, Kunzea und Leptospermum) in der Familie der Myrtengewächse (Myrtaceae). Das Teebaumöl wird durch Wasserdampfdestillation aus den Blättern und Zweigspitzen dieser Bäume gewonnen und ist ein Gemisch aus ca. 100 Substanzen; zu den Hauptbestandteilen zählen (+)-Terpinen-4-ol, α-Terpinen, Terpinolen, Terpineol, Pinen, Myrcen, Phellandren, p-Cymen, Limonen und 1 ,8-Cineol. Teebaumöl ist beispielsweise in einer Menge von 0,05 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,1 bis 5,0 Gew.-%, in der viruziden Behandlungslösung enthalten. Ein weiterer bevorzugter desinfizierender Inhaltsstoff ist Milchsäure. Die Milchsäure oder 2-Hydroxypropionsäure ist ein Gärungsprodukt, das von verschiedenen Mikroorganismen erzeugt wird. Sie ist schwach antibiotisch aktiv. Milchsäure ist beispielsweise in Mengen von bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,2 bis 5,0 Gew.-% in der
Tensidzubereitung enthalten.
Weitere desinfizierende Inhaltsstoffe sind beispielsweise Wirkstoffe aus den Gruppen der Alkohole, Aldehyde, antimikrobiellen Säuren bzw. deren Salze, Carbonsäureester, Säureamide, Phenole, Phenolderivate, Diphenyle, Diphenylalkane, Harnstoffderivate, Sauerstoff-, Stickstoff-Acetale sowie Formale, Benzamidine, Isothiazole und deren Derivate wie Isothiazoline und Isothiazolinone, Phthalimidderivate, Pyridinderivate, antimikrobiellen oberflächenaktiven Verbindungen, Guanidine, antimikrobiellen amphoteren Verbindungen, Chinoline, 1 ,2-Dibrom-2,4-dicyanobutan, lodo-2- propynyl-butyl-carbamat, lod, lodophore und Peroxide. Hierunter bevorzugte Wrkstoffe werden vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe umfassend 1 ,3-Butandiol, Phenoxyethanol, 1 ,2- Propylenglykol, Glycerin, Undecylensäure, Zitronensäure, Milchsäure, Benzoeesäure, Salicylsäure, Thymol, 2-Benzyl-4-chlorphenol, 2,2'-Methylen-bis-(6-brom-4-chlorphenol), 2,4,4'-Trichlor-2'- hydroxydiphenylether, N-(4-Chlorphenyl)-N-(3,4-dichlorphenyl)-harnstoff, N,N'-(1 ,10-decandiyldi-1 - pyridinyl-4-yliden)-bis-(1 -octanamin)-dihydrochlorid, N,N'-Bis-(4-Chlorphenyl)-3,12-diimino- 2,4,1 1 ,13-tetraazatetradecandiimidamid, quaternäre oberflächenaktive Verbindungen, Guanidine. Bevorzugte oberflächenaktive quaternäre Verbindungen enthalten eine Ammonium-, Sulfonium-, Phosphonium-, Jodonium- oder Arsoniumgruppe. Weiterhin können auch desinfizierende ätherische Öle eingesetzt werden, die gleichzeitig fü eine Beduftung der viruziden
Behandlungslösung sorgen. Besonders bevorzugte Wirkstoffe sind jedoch ausgewählt aus der Gruppe umfassend Salicylsäure, quaternäre Tenside, insbesondere Benzalkoniumchlorid, Peroxo- Verbindungen, insbesondere Wasserstoffperoxid, Alkalimetallhypochlorit sowie Gemische derselben. Ein solcher weiterer desinfizierender Inhaltsstoff ist beispielsweise in einer Menge von 0,01 bis 1 Gew.-%, vorzugsweise 0,02 bis 0,8 Gew.-%, insbesondere 0,05 bis 0,5 Gew.-%, besonders bevorzugt 0,1 bis 0,3 Gew.-%, äußerst bevorzugt 0,2 Gew.-% in der Tensidzubereitung enthalten.
Flüssige erfindungsgemäße Tensidzubereitungen in Form von übliche Lösungsmittel enthaltenden Lösungen werden in der Regel durch einfaches Mischen der Inhaltsstoffe, die in Substanz oder als Lösung in einen automatischen Mischer gegeben werden können, hergestellt.
Erfindungsgemäße Tensidzubereitungen können nur das hydrolytische Enzym enthalten wie beschrieben. Alternativ können sie auch weitere hydrolytische Enzyme oder andere Enzyme in einer für die Wrksamkeit der Tensidzubereitung zweckmäßigen Konzentration enthalten. Einen weiteren Gegenstand der Erfindung stellen somit Tensidzubereitungen dar, die ferner eines oder mehrere weitere Enzyme umfassen, wobei prinzipiell alle im Stand der Technik für diese Zwecke etablierten Enzyme einsetzbar sind. Als weitere Enzyme bevorzugt einsetzbar sind alle Enzyme, die in einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung eine katalytische Aktivität entfalten können, insbesondere eine Protease, Amylase, Cellulase, Hemicellulase, Mannanase, Tannase, Xylanase, Xanthanase, Xyloglucanase, ß-Glucosidase, Pektinase, Carrageenase, Perhydrolase, Oxidase, Oxidoreduktase oder eine Lipase, sowie deren Gemische. Weitere Enzyme sind in der
Tensidzubereitung vorteilhafterweise jeweils in einer Gesamtmenge von 1 x 10~8 bis 5 Gewichts- Prozent bezogen auf aktives Protein enthalten. Bevorzugt ist jedes Enzym von 0,0001 -1 % und weiter bevorzugt von 0,0005-0,5%, 0,001 bis 0,1 % und besonders bevorzugt von 0,001 bis 0,06 Gew.-%, in erfindungsgemäßen Tensidzubereitungen enthalten, bezogen auf aktives Protein. Besonders bevorzugt zeigen die Enzyme synergistische Reinigungsleistungen gegenüber bestimmten Anschmutzungen oder Flecken, d.h. die in der Tensidzubereitung enthaltenen Enzyme unterstützen sich in ihrer Reinigungsleistung gegenseitig. Ganz besonders bevorzugt liegt ein solches Synergismus vor zwischen einer enthaltenen Protease und einem weiteren Enzym eines erfindungsgemäßen Mittels, darunter insbesondere zwischen der Protease und einer Lipase und/oder einer Amylase und/oder einer Mannanase und/oder einer Cellulase und/oder einer Pektinase. Ebenfalls bevorzugt liegt ein solches Synergismus vor zwischen einer enthaltenen Amylase und einem weiteren Enzym eines erfindungsgemäßen Mittels, darunter insbesondere zwischen der Amylase und einer Lipase und/oder einer Mannanase und/oder einer Cellulase und/oder einer Pektinase und/oder einer Xyloglucanase. Synergistische Effekte können nicht nur zwischen verschiedenen Enzymen, sondern auch zwischen einem oder mehreren Enzymen und weiteren Inhaltsstoffen der erfindungsgemäßen Tensidzubereitung auftreten.
In einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung kann die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente ferner mindestens einen weiteren Enzymstabilisator umfassen. Beispielsweise ist oder umfasst ein derartiger weiterer Enzymstabilisator ein Polyol, insbesondere Glycerin, 1 ,2- Ethylenglykol oder Propylenglykol, ein Antioxidans, Glycerinsäure, Calciumionen oder
Calciumverbindungen, Lactat oder ein Lactatderivat. Ferner kann es sich um eine oder mehrere derjenigen enzymstabilisierenden Verbindungen handeln, die in den internationalen
Patentanmeldungen WO 07/1 13241 A1 oder WO 02/008398 A1 offenbart sind. Das
Zusammenwirken von Monosaccharidglycerat und dem weiteren Enzymstabilisator resultiert vorzugsweise in einer synergistischen Enzymstabilisierung. Hierunter wird eine bessere
Enzymstabilisierung durch die Kombination beider Verbindungen im Vergleich mit der
Enzymstabilisierung durch jeweils eine dieser Verbindungen alleine und auch gegenüber der Summe der Einzelleistungen beider Verbindungen hinsichtlich der Enzymstabilisierung verstanden. Eine Kombination entsprechender Verbindungen als das hydrolytische Enzym stabilisierenden Komponente ermöglicht es daher beispielsweise, in erfindungsgemäßen Tensidzubereitungen die Stabilisatoren insgesamt in geringerer Konzentration einsetzen zu können. Ferner ist es möglich, mit einer solchen das Enzym stabilisierenden Komponente eine verbesserte Enzymstabilisierung zu bewirken. Diesbezüglich muss es sich bei dem weiteren Enzymstabilisator nicht
notwendigerweise um einen borfreien Stabilisator handeln, da es auf Grund des Zusammenwirkens beider Verbindungen auch möglich ist, eine geringere Menge einer borhaltigen Verbindung in einer Tensidzubereitung einzusetzen. Beispielsweise kann diesbezüglich auch ein Phenylboronsäure-Derivat mit der Strukturformel
als weiterer Enzymstabilisator eingesetzt werden, in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine C1 -C6 Alkyl-, eine substituierte C1 -C6 Alkyl-, eine C1 -C6 Alkenyl oder eine substituierte C1 -C6 Alkenyl-Gruppe steht, vorzugsweise 4-Formyl-phenyl-boronsäure (4-FPBA).
Der weitere Enzymstabilisator liegt vorzugsweise in einer Konzentration von 0,000001 bis 10 Gew.- % und zunehmend bevorzugt von 0,00001 bis 5 Gew.-%, von 0,0001 bis 2,5 Gew.-%, von 0,001 bis 2 Gew.-%, von 0,01 bis 1 ,5 Gew.-% und von 0,1 bis 1 Gew.-% in der Tensidzubereitung vor.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist die Verwendung einer Komponente, die ein
Monosaccharidglycerat umfasst, zur Stabilisierung eines hydrolytischen Enzyms in einer flüssigen Tensidzubereitung.
Denn wie vorstehend ausgeführt bewirkt diese Komponente eine vorteilhafte Stabilisierung des hydrolytischen Enzyms in einer flüssigen Tensidzubereitung. Besonders bevorzugt handelt es sich bei dem Monosaccharidglycerat um Glucosylglycerat. Vorzugsweise handelt es sich bei dem hydrolytischen Enyzm um eine Protease und/oder um eine Amylase.
Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße
Tensidzubereitungen beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehende erfindungsgemäße
Verwendung gilt.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren, in dem ein hydrolytisches Enzym in einer Waschflotte stabilisiert wird durch eine das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die ein Monosaccharidglycerat umfasst. Besonders bevorzugt handelt es sich bei dem
Monosaccharidglycerat um Glucosylglycerat.
Denn wie vorstehend ausgeführt bewirkt diese Komponente eine vorteilhafte Stabilisierung des Enzyms in einer flüssigen Tensidzubereitung. Folglich wird das hydrolytische Enzym auch in der entsprechenden Wasch- bzw. Reinigungsflotte stabilisiert, deren Basis die flüssige Tensidzubereitung ist. Bevorzugt handelt es sich um ein Wasch-, Reinigungs- oder
Desinfektionsverfahren, insbesondere ein Wasch- oder Reinigungsverfahren. Besonders bevorzugt wird in einem solchen Verfahren eine Tensidzubereitung angewendet wie vorstehend beschrieben. Vorzugsweise ist das hydrolytische Enzym ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Protease, Amylase, Cellulase, Glycosidase, Hemicellulase, Mannanase, Xylanase, Xyloglucanase,
Xanthanase, Pektinase, ß-Glucosidase, Carrageenase, Lipase oder Mischungen hiervon.
Besonders bevorzugt ist das hydrolytische Enzym eine Protease und/oder eine Amylase.
Bevorzugt erfolgt ein erfindungsgemäßes Verfahren in einem Temperaturbereich zwischen 10°C und 60°C, insbesondere zwischen 10°C und 50°C, zwischen 10°C und 40°C, zwischen 10°C und 30°C und besonders bevorzugt zwischen 15°C und 30°C. Thermostabile hydrolytische Enzyme könnten selbst bei noch höheren Temperaturen als 60°C in erfindungsgemäßen Verfahren angewendet werden, beispielsweise bis 70°C oder 75°C. Der pH-Wert, bei dem ein
erfindungsgemäßes Verfahren vorteilhafterweise durchgeführt wird, kann abhängig sein von dem zu behandelnden Gegenstand. Beispielsweise weist eine Tensidzubereitung, die auf einem Reinigungsmittel für Toiletten basiert, vorteilhafterweise einen sauren pH-Wert auf, beispielsweise einen pH-Wert zwischen pH2 und pH5. Eine Tensidzubereitung, die auf einem Textilwaschmittel oder einem Reinigungsmittel für sonstige harte Oberflächen basiert, weist vorteilhafterweise einen leicht sauren, neutralen oder alkalischen pH-Wert auf, beispielsweise einen pH-Wert zwischen pH6 und pH1 1 oder zwischen pH7 und pH10. Eine Tensidzubereitung, die auf einem
Handgeschirrspülmittel basiert, weist beispielsweise einen pH Wert zwischen pH6,5 und pH8 auf. Folglich ist es vorteilhaft, ein erfindungsgemäßes Verfahren auch bei diesen jeweiligen pH-Werten durchzuführen.
Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße
Tensidzubereitungen beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für erfindungsgemäße Verfahren gilt. Beispiele:
Beispiel 1 : Darstellung des Monosaccharidglycerats Glucosylglycerat
300mM (R)-2,3-Dihydroxypropansäure (Glycerinsäure) Calciumsalz (Sigma-Aldrich), 800mM Saccharose (Applichem) und 20 U/ml Sucrosephosphorylase (Leuconostoc mesenteroides, Sigma- Aldrich) werden in 50 mM MES-Puffer (2-(N-Morpholino)ethansulfonsäure/NaCI, pH 7,0) bei 30°C inkubiert, bis die Saccharose verbraucht ist. Der Umsatz der Edukte wird durch
Dünnschichtchromatographie verfolgt.
Beispiel 2: Stabilisierung einer Protease in einem erfindungsgemäßen flüssigen Waschmittel
Als Waschmittel-Basisrezeptur diente ein Flüssigwaschmittel folgender Zusammensetzung (alle Angaben in Gewichts-Prozent): 0,3-0,5% Xanthan, 0,2-0,4% Anti-Schaummittel, 6-7% Glycerin, 0,3-0,5% Ethanol, 4-7% FAEOS (Fettalkoholethersulfat), 24-28% nichtionische Tenside, 1 -2% Natriumeitrat (Dihydrat), 2-4% Soda, 14-16% Kokosnuss-Fettsäuren, 0,5% HEDP (1 - Hydroxyethan-(1 ,1 -di-phosphonsäure)), 0-0,4% PVP (Polyvinylpyrrolidon), 0-0,05% optischer Aufheller, 0-0,001 % Farbstoff, Rest demineralisiertes Wasser.
In diese Rezeptur wurde das Monosaccharidglycerat Glucosylglycerat als die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente wie nachstehend angegeben eingearbeitet (vgl. Tabelle 1 , diesbezügliche Angaben in Gew.-%). Als Kontrollen dienten Vergleichsrezepturen, die entweder Borsäure als Enzymstabilisator oder keinen Enzymstabilisator enthielten. Als Protease verwendet wurde die Variante F49 der Protease aus Bacillus lentus gemäß WO 95/23221 (Einsatzmenge 1 Gew.-% Aktivsubstanz).
Die Lagerung erfolgte über einen Zeitraum wie in Tabelle 1 angegeben in luftdicht verschlossenen Gefäßen bei 30°C. Nach Lagerung wurde die jeweilige proteolytische Restaktivität bestimmt über die Freisetzung des Chromophors para-Nitroanilin (pNA) aus dem Substrat suc-L-Ala-L-Ala-L-Pro- L-Phe-p-Nitroanilid (suc-AAPF-pNA). Die Protease spaltet das Substrat und setzt pNA frei. Die Freisetzung des pNA verursacht eine Zunahme der Extinktion bei 410 nm, deren zeitlicher Verlauf ein Maß für die enzymatische Aktivität ist (vgl. Del Mar et al., 1979). Die Messung erfolgte bei einer Temperatur von 25°C, bei pH 8,6 und einer Wellenlänge von 410 nm. Die Messzeit betrug 5 min. bei einem Messintervall von 20s bis 60s. Die erhaltenen proteolytischen Aktivitäten sind in nachfolgender Tabelle 1 angegeben, bezogen auf eine Ausgangsaktivität bei Lagerbeginn von 100%. Tabelle 1 : Ermittlung der proteolytischen Restaktivität nach Lagerung
Es wird deutlich, dass eine erfindungsgemäße, das hydrolytische Enzym stabilisierende
Komponente eine Verbesserung der Enzymstabilität im Vergleich zur Kontrolle ohne
Enzymstabilisator bewirkt. Sie kann folglich dazu verwendet werden, in einer flüssigen
Tensidzubereitung auf Borsäure bzw. borhaltige Verbindungen als Enzymstabilisator teilweise oder vollständig zu verzichten. Bereits mit 0,1 % Glucosylglycerat wird eine mindestens vergleichbare Enzymstabilität der Protease erreicht wie mit 1 % Borsäure.
Beispiel 3: Stabilisierung einer Amylase in einem erfindungsgemäßen flüssigen Waschmittel
In die Waschmittel-Basisrezeptur gemäß Beispiel 2 wurde das Monosaccharidglycerat
Glucosylglycerat als die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente wie nachstehend angegeben eingearbeitet (vgl. Tabelle 2, diesbezügliche Angaben in Gew.-%). Als Kontrollen dienten Vergleichsrezepturen, die entweder Borsäure als Enzymstabilisator oder keinen
Enzymstabilisator enthielten. Als Amylase verwendet wurde das Produkt Stainzyme® 12,0 L des Unternehmens Novozymes A/S. Die Amylase wurde entweder alleine oder in Kombination mit der Protease aus Beispiel 2 in dem Waschmittel eingesetzt (Einsatzmenge 1 ,0 Gew.-% Amylase bzw. 1 ,0 Gew.-% Protease, jeweils Aktivsubstanz).
Die Lagerung erfolgte über einen Zeitraum wie in Tabelle 2 angegeben in luftdicht verschlossenen Gefäßen bei 30°C. Nach Lagerung wurde die jeweilige amylolytische Restaktivität bestimmt, indem die Proben unter definierten Reaktionsbedingungen (Tris-maleatpuffer pH 6,5, 50°C, 15 min) mit 0,67% Stärke (FLUKA Nr. 85642; aus Kartoffel, löslich, vorbehandelt nach Zulkowsky (behandelt mit Glycerin bei 190°C)) inkubiert wurden. Durch Zugabe von Dinitrosalicylsäure und Erhitzen auf 100°C wurde diese durch Glukose und andere reduzierende Zucker zu einem orangeroten Farbstoff reduziert, was nach Beendigung der Reaktion photometrisch bei einer Wellenlänge von 540 nm bestimmt wurde. Die der Färbung entsprechende Menge des freigesetzten Zuckers ist ein Maß für die Enzymaktivität. Die erhaltenen amylolytischen Aktivitäten sind in nachfolgender Tabelle 2 angegeben, bezogen auf eine Ausgangsaktivität bei Lagerbeginn von 100%. Tabelle 2: Ermittlung der amylolytischen Restaktivität nach Lagerung
Es wird deutlich, dass eine erfindungsgemäße, das hydrolytische Enzym stabilisierende
Komponente eine Verbesserung der Enzymstabilität im Vergleich zur Kontrolle ohne
Enzymstabilisator bewirkt. Sie kann folglich dazu verwendet werden, in einer flüssigen
Tensidzubereitung auf Borsäure bzw. borhaltige Verbindungen als Enzymstabilisator teilweise oder vollständig zu verzichten. Bereits mit 0,02% Glucosylglycerat wird eine vergleichbare
Enzymstabilität der Amylase erreicht wie mit 1 % Borsäure.

Claims

Patentansprüche
1 . Flüssige Tensidzubereitung umfassend ein hydrolytisches Enzym und eine das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, dadurch gekennzeichnet, dass die das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente ein Monosaccharidglycerat umfasst.
2. Tensidzubereitung nach Anspruch 1 , dadurch gekennzeichnet, dass das
Monosaccharidglycerat in einer Menge von 0,000001 bis 10 Gew.-% enthalten ist, und/oder dass das hydrolytische Enzym in einer Menge von 1 x 10~8 bis 5 Gewichts-Prozent enthalten ist bezogen auf aktives Protein.
3. Tensidzubereitung nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass das
Monosaccharidglycerat ein Aldoseglycerat, ein Halbacetal eines Aldoseglycerats, ein
Ketoseglycerat oder ein Halbketal eines Ketoseglycerats ist.
4. Tensidzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass das Monosaccharid im Monosaccharidglycerat
a. ein Trioserest ist, insbesondere Glycerinaldehyd oder Dihydroxyaceton, oder b. ein Tetroserest ist, insbesondere Erythrose, Threose oder Erythrulose, oder c. ein Pentoserest ist, insbesondere Ribose, Arabinose, Xylose, Lyxose, Desoxyribose, Ribulose oder Xylulose, oder
d. ein Hexoserest ist, insbesondere Allose, Altrose, Glucose, Mannose, Gulose, Idose, Galaktose, Talose, Fucose, Rhamnose, Chinovose oder Fructose,
5. Tensidzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, dass das Monosaccharidglycerat Glucosylglycerat ist.
6. Tensidzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass das hydrolytische Enzym eine Protease, Amylase, Cellulase, Glycosidase, Hemicellulase, Mannanase, Xylanase, Xyloglucanase, Xanthanase, Pektinase, ß-Glucosidase, Carrageenase oder eine Lipase oder eine Mischung ist, die mindestens zwei dieser Enzyme umfasst, insbesondere eine Protease und/oder eine Amylase.
7. Tensidzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass sie ein Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel ist.
8. Tensidzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, dass die Tensidzubereitung ferner mindestens einen weiteren Inhaltsstoff umfasst, der ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Gerüststoff (Builder), nichtwässriges Lösungsmittel, Säure, wasserlösliches Salz, Verdickungsmittel, desinfizierender Inhaltsstoff sowie Kombinationen hiervon.
9. Verwendung einer Komponente, die ein Monosaccharidglycerat umfasst, zur Stabilisierung eines hydrolytischen Enzyms in einer flüssigen Tensidzubereitung.
10. Verfahren, insbesondere Wasch- oder Reinigungsverfahren, in dem ein hydrolytisches Enzym, insbesondere eines, das ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Protease, Amylase, Cellulase, Glycosidase, Hemicellulase, Mannanase, Xylanase, Xyloglucanase, Xanthanase, Pektinase, ß-Glucosidase, Carrageenase, Lipase oder Mischungen hiervon, insbesondere eine Protease und/oder eine Amylase, in einer Waschflotte stabilisiert wird durch eine das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die ein Monosaccharidglycerat umfasst.
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Families Citing this family (28)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US9353335B2 (en) 2013-11-11 2016-05-31 Ecolab Usa Inc. High alkaline warewash detergent with enhanced scale control and soil dispersion
MX2016005941A (es) 2013-11-11 2016-07-13 Ecolab Usa Inc Detergente enzimatico de multiples usos y metodos de estabilizar una solucion de uso.
CA2942635C (en) * 2014-03-14 2022-12-06 Faculdade De Ciencias Da Universidade De Lisboa Hexose derivatives, preparation and uses thereof
US10800962B2 (en) * 2015-05-07 2020-10-13 Rhodia Operations Formulations for enhanced oil recovery comprising sulfonates
EP3243898B1 (de) 2016-05-09 2019-02-13 The Procter & Gamble Company Reinigungsmittelzusammensetzung umfassend ein oleinsäure transformierendes enzym
PL3556834T3 (pl) 2016-05-09 2021-02-08 The Procter & Gamble Company Kompozycja detergentowa zawierająca dekarboksylazę kwasu tłuszczowego
EP3540036B1 (de) 2016-05-09 2020-11-18 The Procter & Gamble Company Reinigungsmittelzusammensetzung enthaltend eine fettsäure lipoxygenase
EP3269729B1 (de) 2016-07-14 2019-08-21 The Procter and Gamble Company Reinigungszusammensetzung
EP3710568B1 (de) 2017-11-13 2024-07-17 The Procter & Gamble Company Waschmittelzusammensetzung mit fettsäureverarbeitungsenzymen
US12098162B2 (en) * 2017-11-13 2024-09-24 Extremochem, Lda Neutral glycosylated amides and dianionic glucuronidated acids as stabilizers for biological molecules
ES2827193T3 (es) 2017-11-13 2021-05-20 Procter & Gamble Composición detergente
EP3483249B1 (de) 2017-11-13 2020-06-24 The Procter & Gamble Company Reinigungszusammensetzung enthaltend biofilm surface layer a proteinen
EP3483248B1 (de) 2017-11-13 2020-12-30 The Procter & Gamble Company Reinigungszusammensetzung
EP3483240A1 (de) 2017-11-13 2019-05-15 The Procter & Gamble Company Reinigungsmittelzusammensetzung enthaltend modifizierte proteine
EP3483246A1 (de) 2017-11-13 2019-05-15 The Procter & Gamble Company Reinigungszusammensetzung
EP3483251B1 (de) 2017-11-13 2021-11-10 The Procter & Gamble Company Waschmittelzusammensetzung mit fettsäureverarbeitungsenzymen
EP3483242A1 (de) 2017-11-13 2019-05-15 The Procter & Gamble Company Reinigungsmittelzusammensetzung mit geänderten sojaproteinen
EP3483247A1 (de) 2017-11-13 2019-05-15 The Procter & Gamble Company Reinigungszusammensetzung enthaltend chaplin proteine
FR3083562A1 (fr) * 2018-07-09 2020-01-10 Rhodia Operations Formulations a base de cetones internes sulfonees pour la recuperation assistee du petrole
EP3798293A1 (de) 2019-09-27 2021-03-31 The Procter & Gamble Company Reinigungsmittelzusammensetzung
EP3798292A1 (de) 2019-09-27 2021-03-31 The Procter & Gamble Company Reinigungsmittelzusammensetzung
EP3798294A1 (de) 2019-09-27 2021-03-31 The Procter & Gamble Company Reinigungsmittelzusammensetzung
WO2021062435A1 (en) 2019-09-27 2021-04-01 The Procter & Gamble Company Consumer product compositions comprising fatty acid photodecarboxyalases
US20210139879A1 (en) 2019-10-31 2021-05-13 The Procter & Gamble Company Consumer Product Compositions Comprising P450 Fatty Acid Decarboxylases
EP3816271A1 (de) 2019-10-31 2021-05-05 The Procter & Gamble Company Reinigungsmittelzusammensetzung
EP3981864A1 (de) 2020-10-09 2022-04-13 The Procter & Gamble Company Reinigungsmittelzusammensetzung
US20220112446A1 (en) 2020-10-09 2022-04-14 The Procter & Gamble Company Cleaning composition comprising an alpha-dioxygenase
US20230089159A1 (en) 2021-09-16 2023-03-23 The Procter & Gamble Company Cleaning composition comprising an engineered fatty acid alpha-dioxygenase

Citations (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2001058446A1 (de) * 2000-02-14 2001-08-16 bitop Aktiengesellschaft für biotechnische Optimierung Verwendung von kompatiblen soluten als inhibitoren des enzymatischen abbaus von makromolekularen biopolymeren
WO2004094631A1 (en) * 2003-04-22 2004-11-04 Instituto De Biologia Experimentale E Técnologia (Ibet) Di-glycosil glyceryl compounds for the stabilisation and preservation of biomaterials

Family Cites Families (23)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB1234445A (de) 1967-10-03 1971-06-03
DK0493398T3 (da) 1989-08-25 2000-05-22 Henkel Research Corp Alkalisk, proteolytisk enzym og fremgangsmåde til fremstilling deraf
EP0478050A1 (de) 1990-09-24 1992-04-01 Unilever N.V. Detergentzusammensetzung
EP0511456A1 (de) 1991-04-30 1992-11-04 The Procter & Gamble Company Flüssiges Reinigungsmittel mit einem aromatischen Boratester zur Inhibierung des proteolytischen Enzyms
CA2109526C (en) 1991-04-30 1998-01-20 Dwight M. Peterson Liquid detergents with an aryl boroic acid
US5236612A (en) * 1991-12-31 1993-08-17 Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. Detergent compositions comprising alkyl glycerate cosurfactants
DK28792D0 (da) 1992-03-04 1992-03-04 Novo Nordisk As Nyt enzym
DE69535736T2 (de) 1994-02-24 2009-04-30 Henkel Ag & Co. Kgaa Verbesserte enzyme und diese enthaltene detergentien
AU4328396A (en) 1995-01-09 1996-07-31 Novo Nordisk A/S Stabilization of liquid enzyme compositions
CN100387712C (zh) 1995-05-05 2008-05-14 诺沃奇梅兹有限公司 蛋白酶变体和组合物
DE69621131T2 (de) 1995-06-13 2002-11-28 Novozymes A/S, Bagsvaerd 4-substituierte-phenylboronsäuren als enzymstabilisatoren
PT101887A (pt) * 1996-06-28 1998-01-30 Inst De Biolog Ex E Tecnologic Utilizacao de 2-0- -manosilglicerato para termoestabilizacao, osmoproteccao e proteccao contra a desidratacao de enzimas, outros componenetes celulares e celulas
CN1415011B (zh) 1999-12-15 2010-12-08 诺沃奇梅兹有限公司 对蛋渍具有改进洗涤性能的枯草杆菌酶变体
ES2329874T3 (es) 2000-07-22 2009-12-02 Genencor International, Inc. Estabilizacion de enzimas.
AU2001291649A1 (en) 2000-10-02 2002-04-15 Novozymes A/S Nucleic acids encoding polypeptides having proteolytic activity
DE10131441A1 (de) 2001-06-29 2003-01-30 Henkel Kgaa Eine neue Gruppe von alpha-Amylasen sowie ein Verfahren zur Identifizierung und Gewinnung neuer alpha-Amylasen
DE10163748A1 (de) 2001-12-21 2003-07-17 Henkel Kgaa Neue Glykosylhydrolasen
BR0215415A (pt) 2001-12-31 2005-04-05 Genencor Int Proteases produzindo uma resposta imunológica alterada e métodos de preparar e usar as mesmas
DE102006038448A1 (de) 2005-12-28 2008-02-21 Henkel Kgaa Enzym-haltiges Reinigungsmittel
EP2383330A1 (de) 2006-03-31 2011-11-02 Novozymes A/S Stabilisierte flüssige Enzymzusammensetzung
DE102006022224A1 (de) 2006-05-11 2007-11-15 Henkel Kgaa Subtilisin aus Bacillus pumilus und Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend dieses neue Subtilisin
WO2008007319A2 (en) 2006-07-07 2008-01-17 The Procter & Gamble Company A composition comprising a cellulase and a bleach catalyst
DE102007003143A1 (de) 2007-01-16 2008-07-17 Henkel Kgaa Neue Alkalische Protease aus Bacillus gibsonii und Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend diese neue Alkalische Protease

Patent Citations (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2001058446A1 (de) * 2000-02-14 2001-08-16 bitop Aktiengesellschaft für biotechnische Optimierung Verwendung von kompatiblen soluten als inhibitoren des enzymatischen abbaus von makromolekularen biopolymeren
WO2004094631A1 (en) * 2003-04-22 2004-11-04 Instituto De Biologia Experimentale E Técnologia (Ibet) Di-glycosil glyceryl compounds for the stabilisation and preservation of biomaterials

Non-Patent Citations (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
See also references of WO2012019844A2 *
THORNTHAN SAWANGWAN ET AL: "Glucosylglycerol and glucosylglycerate as enzyme stabilizers", BIOTECHNOLOGY JOURNAL, vol. 5, no. 2, 27 February 2010 (2010-02-27), DE, pages 187 - 191, XP055394050, ISSN: 1860-6768, DOI: 10.1002/biot.200900197 *

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