EP2655587B1 - Flüssige tensidzubereitung enthaltend lipase und phosphonat - Google Patents

Flüssige tensidzubereitung enthaltend lipase und phosphonat Download PDF

Info

Publication number
EP2655587B1
EP2655587B1 EP11805804.9A EP11805804A EP2655587B1 EP 2655587 B1 EP2655587 B1 EP 2655587B1 EP 11805804 A EP11805804 A EP 11805804A EP 2655587 B1 EP2655587 B1 EP 2655587B1
Authority
EP
European Patent Office
Prior art keywords
lipase
acid
surfactant preparation
phosphonate
surfactant
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Active
Application number
EP11805804.9A
Other languages
English (en)
French (fr)
Other versions
EP2655587A1 (de
Inventor
Karl-Heinz Maurer
Timothy O'connell
Petra Siegert
Thomas Weber
Susanne Tondera
Hendrik Hellmuth
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Henkel AG and Co KGaA
Original Assignee
Henkel AG and Co KGaA
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Henkel AG and Co KGaA filed Critical Henkel AG and Co KGaA
Priority to PL11805804T priority Critical patent/PL2655587T3/pl
Publication of EP2655587A1 publication Critical patent/EP2655587A1/de
Application granted granted Critical
Publication of EP2655587B1 publication Critical patent/EP2655587B1/de
Active legal-status Critical Current
Anticipated expiration legal-status Critical

Links

Classifications

    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06L—DRY-CLEANING, WASHING OR BLEACHING FIBRES, FILAMENTS, THREADS, YARNS, FABRICS, FEATHERS OR MADE-UP FIBROUS GOODS; BLEACHING LEATHER OR FURS
    • D06L4/00—Bleaching fibres, filaments, threads, yarns, fabrics, feathers or made-up fibrous goods; Bleaching leather or furs
    • D06L4/40—Bleaching fibres, filaments, threads, yarns, fabrics, feathers or made-up fibrous goods; Bleaching leather or furs using enzymes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38627—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing lipase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D1/00—Detergent compositions based essentially on surface-active compounds; Use of these compounds as a detergent
    • C11D1/66—Non-ionic compounds
    • C11D1/78—Neutral esters of acids of phosphorus
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/36—Organic compounds containing phosphorus
    • C11D3/361—Phosphonates, phosphinates or phosphonites
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/36—Organic compounds containing phosphorus
    • C11D3/364—Organic compounds containing phosphorus containing nitrogen
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/36—Organic compounds containing phosphorus
    • C11D3/365—Organic compounds containing phosphorus containing carboxyl groups
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase

Definitions

  • the invention is in the field of liquid enzyme-containing surfactant preparations, as used for example in washing, cleaning or disinfecting. More particularly, the invention relates to liquid enzyme-containing surfactant formulations containing defined lipases in combination with a phosphonate, and further proposes uses and methods in which such formulations are employed. The invention further relates to uses of defined lipases in liquid surfactant formulations containing a phosphonate.
  • Surfactant preparations in particular in modern liquid detergents, but also in detergents or disinfectants, often contain phosphonates. They are used, for example, as complexing agents, to prevent precipitation or as a bleach stabilizer. As complexing agents they serve, for example, as water softeners. They can encase cations such as Ca 2+ in the solution and thus alter the chemical behavior of the cation. In the case of calcium, the property of water hardness disappears. Other cations can be complexed and thus protected against chemical reactions. They can also participate as corrosion inhibitors or serve as a stabilizer for peroxides, especially in bleaching agents.
  • complexing agents serve, for example, as water softeners. They can encase cations such as Ca 2+ in the solution and thus alter the chemical behavior of the cation. In the case of calcium, the property of water hardness disappears. Other cations can be complexed and thus protected against chemical reactions. They can also participate as corrosion inhibitors or serve as a stabilizer for peroxides, especially in bleach
  • lipase is increasingly used in surfactant preparations, in particular in detergents or cleaners.
  • a lipase is an enzyme that catalyzes the hydrolysis of ester bonds in lipid substrates, especially in fats and oils. Lipases are therefore a group of esterases. Lipases are generally versatile enzymes that accept a variety of substrates, for example, aliphatic, alicyclic, bicyclic and aromatic esters, thioesters and activated amines. Lipases act against fat residues in the laundry to catalyze their hydrolysis (lipolysis).
  • Lipases with broad substrate spectra are used in particular where inhomogeneous raw materials or substrate mixtures have to be reacted, for example in detergents and cleaners, since soiling may consist of differently structured fats and oils.
  • the lipases used in the washing or cleaning agents known from the prior art are usually of microbial origin and are usually derived from bacteria or fungi, for example the genera Bacillus, Pseudomonas, Acinetobacter, Micrococcus, Humicola, Trichoderma or Trichosporon. Lipases are usually produced by biotechnological methods known per se by suitable microorganisms, for example by transgenic expression hosts of the genera Bacillus or by filamentous fungi.
  • EP 443063 is, for example, intended for detergents and cleaners lipase from Pseudomonas sp. ATCC 21808, but not explicitly for use in a phosphonate-containing liquid formulation.
  • JP 1225490 is a lipase from Rhizopus oryzae disclosed.
  • this document also does not disclose a specific liquid surfactant preparation which necessarily contains a phosphonate in combination with a Rhizopus oryzae lipase.
  • WO037097780 discloses combinations of certain lipases with transition metal bleach catalysts to increase cleaning performance.
  • WO2005 / 124012 discloses an enzymatic bleaching system containing phosphonate, at least one oxidase and at least one perhydrolase, and their use in various care and cleaning agents.
  • lipases from Rhizopus oryzae or Mucor javanicus are not mentioned in either document.
  • WO2004 / 053039 discloses detergent compositions containing a combination of an endoglucanase and a Rhizopus oryzae lipase. However, these detergent compositions do not contain phosphonates.
  • DE 102007003143 discloses alkaline proteases from Bacillus gibsonii, and their use in detergents and cleaners, as well as their combination with lipases.
  • a liquid surfactant preparation containing a phosphonate in combination with a lipase from Rhizopus oryzae or Mucor javanicus is also not apparent from this document.
  • lipases are suitable for use in liquid surfactant preparations. Many lipases do not show sufficient catalytic performance or stability in such formulations. In phosphonate-containing liquid surfactant preparations, this problem is even more serious, for example due to the complex-forming properties of the phosphonates or due to unfavorable interactions between the phosphonate and the lipase.
  • lipase-containing liquid surfactant preparations of the prior art in particular those containing phosphonates, have the disadvantage that they often do not have satisfactory lipolytic activity and therefore the surfactant preparation does not show optimal cleaning performance on lipase-sensitive soils.
  • the object of the present invention is to overcome the mentioned disadvantage and to provide a phosphonate-containing liquid surfactant preparation which has a beneficial lipolytic activity.
  • An object of the invention is a liquid surfactant preparation comprising a phosphonate and a lipase which is naturally present in a microorganism, wherein the microorganism is Rhizopus oryzae or Mucorjavanicus.
  • a liquid surfactant preparation which contains the combination of such a lipase with a phosphonate has advantageous cleaning performance on lipase-sensitive soiling.
  • a surfactant preparation exhibits an improved cleaning performance on at least one, preferably on several lipase-sensitive stains, in particular on textiles and / or hard surfaces.
  • a surfactant preparation according to the invention is also advantageously storage-stable.
  • inventive surfactant formulations show an advantageous cleaning performance with respect to at least one lipase-sensitive soiling at temperatures between 10 ° C and 80 ° C, preferably also at low temperatures, for example between 10 ° C and 50 ° C, between 10 ° C and 40 ° C or between 20 ° C and 40 ° C.
  • the present invention is therefore a particularly advantageous selection of a lipase for a phosphonate-containing liquid surfactant preparation.
  • cleaning performance is understood to mean the whitening performance of one or more soiling, in particular laundry soiling or scrape dirt, which are sensitive to degradation by the lipase.
  • soiling in particular laundry soiling or scrape dirt
  • examples of such stains are carbon black / mineral oil, carbon black / olive oil, pigment / oil or skin fat (sebum) / carbon black, in each case for example on cotton fabric, in particular as indicated below.
  • both the surfactant preparation which comprises the lipase or the washing or cleaning liquor formed by this surfactant preparation, and the lipase itself have a respective cleaning performance.
  • the cleaning performance of the lipase thus contributes to the cleaning performance of the surfactant preparation or the washing or cleaning liquor formed by the surfactant preparation.
  • the cleaning performance is preferably determined as indicated below.
  • Washing or cleaning liquor is understood as meaning the use solution containing the surfactant preparation which acts on textiles or fabrics (wash liquor) or hard surfaces (cleaning liquor) and thus comes into contact with the soiling present on textiles or fabrics or hard surfaces.
  • the washing or cleaning liquor arises when the washing or cleaning process begins and the surfactant preparation, in particular the detergent or cleaning agent, for example, in a washing machine, dishwasher or other suitable container is diluted with water.
  • a lipase contained in a surfactant preparation according to the invention has a lipolytic activity, that is, it is capable of hydrolysis (lipolysis) of lipids such as glycerides or cholesterol esters.
  • the lipase contained in a surfactant preparation according to the invention is naturally present in a microorganism of the species Rhizopus oryzae or Mucor javanicus. Naturally present in this context means that the lipase is a separate enzyme of the microorganism.
  • the lipase can thus be expressed in the microorganism from a nucleic acid sequence which is part of the chromosomal DNA of the microorganism in its wild-type form.
  • nucleic acid sequence is therefore present in the wild-type form of the microorganism and / or can be isolated from the wild-type form of the microorganism from this.
  • a lipase or the nucleic acid sequence coding for it in the microorganism would be incorporated into the microorganism by means of genetic engineering have been deliberately introduced so that the microorganism would have been enriched to the lipase or the coding for them nucleic acid sequence.
  • a lipase naturally present in a microorganism of the genus Rhizopus oryzae or Mucor javanicus may well have been produced recombinantly from another organism.
  • the fungus Rhizopus oryzae belongs to the class of Zygomycetes (subclass Incertae sedis), herein to the order Mucorales and here again to the family Mucoraceae and the genus Rhizopus.
  • the fungus Mucorjavanicus also belongs to the class of Zygomycetes (subclass Incertae sedis), herein to the order Mucorales and here again to the family Mucoraceae, then herein to the genus Mucor.
  • the names Rhizopus oryzae and Mucorjavanicus are the biological species names within the respective genus.
  • Phosphonates are salts and organic compounds, especially esters, of phosphonic acid.
  • M' stands for a monovalent metal.
  • inorganic phosphonates are also referred to as primary and secondary phosphites, respectively.
  • Inorganic phosphonates are formed, for example, by reaction of phosphonic acid HP (O) (OH) 2 , in particular the stable tautomeric form of phosphorous acid with a (primary) or two (secondary) equivalents of base, for example alkali metal hydroxide.
  • organic P-substituted phosphonates which have a phosphorus-carbon bond (phosphorus-organic compounds).
  • Organic P-substituted phosphonates are formed, for example, by the Michaelis-Arbusov reaction. Many of these phosphonates are soluble in water. Some technically important phosphonates also carry amino group (s). Some of these aminophosphonates have structural similarities to complexing agents such as EDTA, NTA or DTPA and have a similar function.
  • Particularly preferred phosphonates in the context of the present invention are 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid (HEDP), aminotrimethylenephosphonic acid (ATMP), nitrilotrimethylenephosphonic acid (NTMP), diethylenetriaminepentamethylenephosphonic acid (DTPMP, DETPMP or DTPNT), ethylenediamine tetramethylenephosphonic acid (EDTMP) and 2-phosphonobutane.
  • HEDP 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid
  • ATMP aminotrimethylenephosphonic acid
  • NTMP nitrilotrimethylenephosphonic acid
  • DTPMP diethylenetriaminepentamethylenephosphonic acid
  • DETPMP DETPMP or DTPNT
  • ETMP ethylenediamine tetramethylenephosphonic acid
  • 2-phosphonobutane 2-phosphonobutane.
  • 1,2,4-tricarboxylic acid PBS-AM, also referred to as 3-carboxy-3-phosphonoadipic acid
  • DTPMP diethylenetriaminepentamethylenephosphonic acid sodium
  • HEDP 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid
  • Such phosphonates are available, for example, under the trade names Dequest® 2066 and Dequest® 2010 (each from Thermphos).
  • the surfactant preparation is characterized in that the lipase has an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence shown in SEQ ID NO. 1 amino acid sequence is at least 80% identical. More preferably, the amino acid sequence is at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95% %, 96%, 97%, 98%, 99% and most preferably 100% identical to that shown in SEQ ID NO. 1 indicated amino acid sequence.
  • SEQ ID NO. 1 is the sequence of a mature (mature) lipase from Rhizopus oryzae.
  • Lipases which are very particularly preferred according to the invention are the lipase enzymes obtainable from the company Amano Pharmaceuticals under the names Lipase M-AP10®, Lipase LE® and Lipase F® (also Lipase JV®).
  • the Lipase F® is naturally present in Rhizopus oryzae.
  • the lipase M-AP10® is naturally present in Mucor javanicus.
  • a lipase to a liquid surfactant preparation which comprises a phosphonate, in particular one as described above, provides a particularly advantageous lipolytic activity in this preparation.
  • surfactant preparations are sufficiently stable on storage, in particular with regard to their remaining lipolytic activity after storage, in particular after a storage period of 1 to 5 weeks, 1 to 4 weeks, 1.5 to 3 weeks and particularly preferably after 2 weeks.
  • nucleic acid or amino acid sequences is determined by a sequence comparison. Such a comparison is made by assigning similar sequences in the nucleotide sequences or amino acid sequences to each other. This sequence comparison is preferably carried out based on the BLAST algorithm established and commonly used in the prior art (cf., for example, US Pat Altschul, SF, Gish, W., Miller, W., Myers, EW & Lipman, DJ (1990) "Basic local alignment search tool.” J. Mol. Biol. 215: 403-410 , and Altschul, Stephan F., Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaffer, Jinghui Zhang, Hheng Zhang, Webb Miller, and David J.
  • T-Coffee cf., for example Notredame et al. (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217 ) or programs based on these programs or algorithms.
  • Clustal cf., for example, Chenna et al. (2003): Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs.
  • T-Coffee cf., for example Notredame et al. (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol.
  • sequence comparisons and alignments are preferably created with the computer program Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, California, USA) with the default parameters specified.
  • nucleic acid or amino acid sequence can be small and comprise only a few nucleotides or amino acids. Often, such small regions exert essential functions for the overall activity of the protein. It may therefore be useful to relate sequence matches only to individual, possibly small areas. Unless stated otherwise, identity or homology information in the present application, however, refers to the total length of the respectively indicated nucleic acid or amino acid sequence.
  • the detergent for the washing system is a liquid detergent composed as follows (all figures in weight percent): 0.3-0.5% xanthan gum, 0.2-0.4% anti-foaming agent, 6-7% glycerol, 0.3-0.5% ethanol, 4-7% FAEOS (fatty alcohol ether sulfate), 24-28% nonionic surfactants, 1% boric acid, 1-2% sodium citrate (dihydrate), 2-4% soda , 14-16% coconut fatty acids, 0.5% HEDP (1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid), 0-0.4% PVP (polyvinylpyrrolidone), 0-0.05% optical brightener, 0-0.001% Dye, remainder demineralized water.
  • the lipase is used in this regard in a concentration of 0.0001-0.06 wt .-%, preferably from 0.001 to 0.006 wt .-%, in the detergent, based on active protein.
  • the dosage of the liquid detergent is between 2.0 and 9.0, preferably between 2.5 and 8.0, between 3.0 and 7.0 and more preferably 3.5 grams per liter of wash liquor. Washing takes place in a pH range between pH 8 and pH 10.5, preferably between pH 8 and pH 9.
  • the lipase activity in the wash liquor is not equal to zero at the start of washing.
  • the degree of whiteness i. the brightening of the stains, as a measure of the cleaning performance is determined by optical measurement methods, preferably photometrically.
  • a suitable device for this purpose is for example the spectrometer Minolta CM508d.
  • the devices used for the measurement are previously calibrated with a white standard, preferably a supplied white standard.
  • the activity-like use of the respective lipase ensures that even if the ratio of active substance to total protein (the values of the specific activity) diverge, the respective enzymatic properties, for example the cleaning performance of certain soils, are compared. In general, a low specific activity can be compensated by adding a larger amount of protein.
  • the lipase activity is determined in a customary manner, preferably as described in Bruno Stellmach, "Methods of determination enzymes for pharmacy, food chemistry, engineering, biochemistry, biology, medicine” (Steinkopff Verlag Darmstadt, 1988, p 172ff).
  • lipase-containing samples are added to an olive oil emulsion in emulsifier-containing water and incubated at 30 ° C and pH 9.0. This fatty acids are released. These will be with an autotitrator over 20min. titrated continuously with 0.01 N sodium hydroxide solution so that the pH remains constant (“pH-stat titration"). Based on the sodium hydroxide consumption, the determination of the lipase activity takes place by reference to a reference lipase sample.
  • lipases are formed as so-called pre-proteins, ie together with a propeptide and / or a signal peptide. Often the prodrug and / or signal peptide are N-terminal sequences. In the course of the folding and / or secretion process of the protein Cleaved signal and / or propeptide, so that after the cleavage of the pro- and / or signal peptide, the then mature lipase exerts its catalytic activity without the originally present N-terminal amino acids.
  • the mature (mature) lipases ie the enzymes processed after their preparation, are preferred over the preproteins.
  • the lipases may also be modified by the cells producing them after production of the polypeptide chain, for example, by attachment of sugar molecules, formylations, aminations, etc. Such modifications are post-translational modifications and may, but do not, have an effect on the function of the lipase.
  • the lipase contained in a surfactant preparation according to the invention may be adsorbed to carriers and / or embedded in encapsulating substances in order to protect them against premature inactivation. In the washing or cleaning liquor, ie under conditions of use, the lipase is then released and can develop their lipolytic action.
  • the surfactant preparation is characterized in that the phosphonate is contained in an amount of 0.01 to 4 wt .-%. Further preferred amounts of the phosphonate contained in the surfactant preparation are from 0.01 to 3% by weight, from 0.01 to 2.5% by weight, from 0.02 to 2.4% by weight, from 0, 02 to 2 wt .-%, from 0.03 to 1.5 wt .-% or from 0.05 to 1 wt .-%.
  • the lipase is preferably contained in a surfactant preparation according to the invention in each case in an amount of from 1 ⁇ 10 -8 to 5% by weight, based on active protein. More preferably, the lipase is in an amount of 1 x 10 -7 -3 wt .-%, from 0.00001 to 1 wt .-%, from 0.0002 to 0.8% wt .-% and particularly preferably from 0 , 0008-0.4% wt .-% in a surfactant preparations according to the invention, based on active protein.
  • the protein concentration can be determined by known methods, for example the BCA method (bicinchoninic acid, 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid) or the biuret method ( Gornall AG, CS Bardawill and MM David, J. Biol. Chem., 177 (1948), pp. 751-766 ).
  • the Aktivenzymproteinehalt can by means of "Active Site” titration of the lipase preparation according to Rotticci et al .: "An active-site titration method for lipases” (Biochim Biophys Acta 1483 (1), pages 132-140 ).
  • a surfactant preparation is to be understood as meaning any type of composition which comprises at least one surfactant.
  • a composition contains a surfactant as described below.
  • liquid or flowable administration forms can serve as liquid surfactant preparations.
  • "Flowable" in the context of the present application are preparations which are pourable and can have viscosities of up to several tens of thousands of mPas. The viscosity can be measured by conventional standard methods (for example, Brookfield LVT-II viscosimeter at 20 rpm and 20 ° C., spindle 3) and is preferably in the range from 5 to 10,000 mPas.
  • Preferred surfactant formulations have viscosities of 10 to 8000 mPas, with values between 120 to 3000 mPas being particularly preferred.
  • a liquid surfactant preparation in the context of the present invention can therefore also be gelatinous or paste-like, it can be in the form of a homogeneous solution or suspension, and can be sprayed or packaged in other conventional dosage forms, for example.
  • a liquid surfactant preparation according to the invention can be used as such or after dilution with water, in particular for the cleaning of textiles and / or hard surfaces.
  • Such dilution can be readily made by diluting a measured amount of the surfactant preparation in a further amount of water in certain weight ratios of surfactant preparation: water and optionally shaking this dilution to ensure uniform distribution of the surfactant formulation in the water.
  • Possible weight or volume ratios of the dilutions are from 1: 0 surfactant preparation: water to 1: 10,000 or 1: 20000 surfactant preparation: water, preferably from 1:10 to 1: 2000 surfactant preparation: water.
  • a surfactant preparation in the sense of the present invention can therefore also be the washing or cleaning liquor itself.
  • the surfactant preparation is a washing, cleaning or disinfecting agent.
  • the detergents include all conceivable types of detergents, in particular detergents for textiles, carpets or natural fibers. They can be provided for manual and / or machine application.
  • the detergents also include washing aids, which are added to the actual detergent in the manual or machine textile washing, in order to achieve a further effect.
  • Detergents include all agents for cleaning and / or disinfecting hard surfaces also found in all of the above dosage forms, manual and automatic dishwashing detergents, carpet cleaners, abrasives, glass cleaners, toilet scavengers, etc.
  • Textile pre- and post-treatment agent Finally, on the one hand are such means with which the laundry is brought into contact before the actual laundry, for example, for solving stubborn dirt, on the other hand, those in one of the actual textile laundry downstream step the laundry further desirable properties such as pleasant handle , Give crease-free or low static charge.
  • the fabric softeners are calculated. Disinfectants are, for example, hand disinfectants, surface disinfectants and instrument disinfectants, which may also occur in the mentioned dosage forms.
  • a disinfectant preferably causes a germ reduction by a factor of at least 10 4 , that is to say that of originally 10,000 proliferating germs (so-called colony-forming units - CFU) survived no more than a single, with viruses in this regard are not considered as germs, since they have no cytoplasm and have no own metabolism.
  • Preferred disinfectants cause a germ reduction by a factor of at least 10 5 .
  • surfactant (s) it is possible to use anionic, nonionic, zwitterionic and / or amphoteric surfactants. From an application point of view, preference is given to mixtures of anionic and nonionic surfactants.
  • the total surfactant content of the liquid surfactant preparation is preferably below 60% by weight, and more preferably below 45% by weight, based on the total liquid surfactant formulation.
  • Suitable nonionic surfactants include alkoxylated fatty alcohols, alkoxylated fatty acid alkyl esters, fatty acid amides, alkoxylated fatty acid amides, polyhydroxy fatty acid amides, alkylphenol polyglycol ethers, amine oxides, alkyl polyglucosides, and mixtures thereof.
  • the nonionic surfactants used are preferably alkoxylated, advantageously ethoxylated, in particular primary, alcohols having preferably 8 to 18 carbon atoms and on average 1 to 12 moles of ethylene oxide (EO) per mole of alcohol, in which the alcohol radical can be linear or preferably methyl-branched in the 2-position or linear and methyl-branched radicals in the mixture can contain, as they are usually present in Oxoalkoholresten.
  • alcohol ethoxylates with linear radicals of alcohols of native origin having 12 to 18 carbon atoms, for example of coconut, palm, tallow or oleyl alcohol, and on average 2 to 8 EO per mole of alcohol are preferred.
  • Preferred ethoxylated alcohols include, for example, C12-14 alcohols containing 3 EO, 7 EO or 4 EO, C9-11 alcohol containing 7 EO, C 13-5 alcohols containing 3 EO, 5 EO, 7 EO or 8 EO, C 12-18 -alcohols with 3 EO, 5 EO or 7 EO and mixtures of these, such as mixtures of C 12-14 -alcohol with 3 EO and C 12-18 -alcohol with 7 EO.
  • the degrees of ethoxylation given represent statistical means which, for a particular product, may be an integer or a fractional number.
  • Preferred alcohol ethoxylates have a narrowed Homolog distribution (narrow range ethoxylates, NRE).
  • fatty alcohols with more than 12 EO can also be used. Examples include tallow fatty alcohol with 14 EO, 25 EO, 30 EO or 40 EO.
  • Nonionic surfactants containing EO and PO groups together in the molecule can also be used according to the invention. Also suitable are also a mixture of a (more) branched ethoxylated fatty alcohol and an unbranched ethoxylated fatty alcohol, such as a mixture of a C 16-18 fatty alcohol with 7 EO and 2-propylheptanol with 7 EO.
  • the surfactant preparation contains a C 12-18 fatty alcohol with 7 EO or a C 13-15 oxo alcohol with 7 EO as nonionic surfactant.
  • the content of nonionic surfactants is preferably 3 to 40 wt .-%, preferably 5 to 30 wt .-% and in particular 7 to 20 wt .-%, each based on the total surfactant.
  • the surfactant preparation may also contain anionic surfactants.
  • the anionic surfactant used is preferably sulfonates, sulfates, soaps, alkyl phosphates, anionic silicone surfactants and mixtures thereof.
  • the surfactants of the sulfonate type are preferably C 9-13 -alkylbenzenesulfonates, olefinsulfonates, ie mixtures of alkene and hydroxyalkanesulfonates and disulfonates, as are obtained, for example, from C 12-18 -monoolefins having terminal or internal double bonds by sulfonation with gaseous sulfur trioxide and subsequent alkaline or acid hydrolysis of the sulfonation products into consideration.
  • esters of ⁇ -sulfo fatty acids for example the ⁇ -sulfonated methyl esters of hydrogenated coconut, palm kernel or tallow fatty acids.
  • Alk (en) ylsulfates are the alkali metal salts and in particular the sodium salts of the sulfuric monoesters of C 12 -C 18 fatty alcohols, for example coconut fatty alcohol, tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or the C 10 -C 20 oxo alcohols and those half-esters of secondary alcohols of these chain lengths are preferred.
  • the C 12 -C 16 alkyl sulfates and C 12 -C 15 alkyl sulfates and C 14 -C 15 alkyl sulfates are preferred.
  • 2,3-alkyl sulfates are also suitable anionic surfactants.
  • EO ethylene oxide
  • Fatty alcohols with 1 to 4 EO are suitable.
  • anionic surfactants are soaps.
  • Suitable are saturated and unsaturated fatty acid soaps, such as the salts of lauric acid, myristic acid, palmitic acid, stearic acid, (hydrogenated) erucic acid and behenic acid and, in particular, soap mixtures derived from natural fatty acids, for example coconut, palm kernel, olive oil or tallow fatty acids.
  • the anionic surfactants including the soaps may be in the form of their sodium, potassium or magnesium or ammonium salts.
  • the anionic surfactants are in the form of their sodium salts.
  • Further preferred counterions for the anionic surfactants are also the protonated forms of choline, triethylamine or methylethylamine.
  • the content of a surfactant preparation of anionic surfactants can be from 1 to 40% by weight, preferably from 5 to 30% by weight and very particularly preferably from 10 to 25% by weight, based in each case on the total surfactant preparation.
  • surfactant preparations in particular of liquid detergents or cleaners containing a lipase, in particular such as described above, in particular at a temperature between 10 ° C and 80 ° C and preferably at comparatively low temperatures, in particular between 10 ° C and 50 ° C, between 10 ° C and 40 ° C, between 10 ° C and 30 ° C and / or between 20 ° C and 40 ° C.
  • the substances indicated are anionic or polyanionic substances, ie these substances carry at least one and preferably several negative charges. It is preferably a polymer having at least one negatively charged monomer, preferably having a plurality of negatively charged monomers. According to the invention, this polymer is therefore a negatively charged polymer.
  • polymers of organic acids or their salts in particular polyacrylates and / or poly-sugar acids and / or polyarcylate copolymers and / or poly-sugar copolymers, are preferred.
  • further preferred compounds are polyacrylic sulfonates or polycarboxylates and their salts, copolymers or salts of the copolymers.
  • Acusol 587D polyacrylic sulfonate, Rohm & Haas / Dow Chemical Company
  • Acusol 445N polycarboxylate sodium salt, Rohm & Haas / Dow Chemical Company
  • Acusol 590 polyacrylate copolymer; Rohm & Haas / Dow Chemical
  • Acusol 916 polyarcrylate sodium salt, Rohm & Haas / Dow Chemical Company
  • Sokalan CP42 modified polycarboxylate sodium salt, BASF Company
  • Sokalan PA 30CL polycarboxylate sodium salt, BASF Company
  • Dequest P 9000 polymaleic acid, Thermphos Company
  • alginic acid Poly-2-acrylamido-2-methyl-1-propane-sulfonic acid, poly-4-styrene sulfonic acid-co-maleic acid sodium salt, poly-acrylamido-co-acrylic acid sodium salt, poly-me
  • the substances indicated are cationic or polycationic substances, i. these substances carry at least one and preferably several positive charges. It is preferably a polymer having at least one positively charged monomer, preferably having a plurality of positively charged monomers. According to the invention, this polymer is therefore a positively charged polymer.
  • preferred compounds in this regard are salts of polyamines, polyethylene imines or their copolymers, salts of polyallylamines, salts of Polydiallyldimethylammonium compounds or poly (acrylamide-co-diallyldimethylammonium compounds.
  • under iii. specified substances are substances which have at least one hydroxyl and / or polyhydroxyl group and preferably more hydroxyl and / or polyhydroxyl groups.
  • Preferred in this regard are, for example, polyvinyl alcohols, for example those which are available under the trade name Mowiol (Kremer Pigmente GmbH & Co. KG).
  • a specific substance to one or more of the above groups i. to iii. may be associated.
  • it may be an anionic polymer having one or more hydroxyl and / or polyhydroxyl group (s).
  • Such a substance is then associated with the groups i. and iii.
  • the surfactant preparation is characterized by further comprising at least one other ingredient selected from the group consisting of builder, peroxygen compound, bleach activator, nonaqueous solvent, acid, water soluble salt, thickener, disinfecting ingredient, and the like Combinations thereof.
  • the addition of one or more of the further ingredient (s) proves to be advantageous, as this further improved cleaning performance and / or disinfection is achieved.
  • the improved cleaning performance and / or disinfection is based on a synergistic interaction of at least two ingredients.
  • Builders which may be present in the surfactant preparation include, in particular, silicates, aluminum silicates (in particular zeolites), carbonates, salts of organic di- and polycarboxylic acids and mixtures of these substances.
  • Organic builders which may be present in the surfactant preparation are, for example, the polycarboxylic acids which can be used in the form of their sodium salts, polycarboxylic acids meaning those carboxylic acids which carry more than one acid function. These are, for example, citric acid, adipic acid, succinic acid, glutaric acid, malic acid, tartaric acid, maleic acid, fumaric acid, sugar acids, aminocarboxylic acids, nitrilotriacetic acid (NTA), methylglycine diacetic acid (MGDA) and derivatives thereof and mixtures thereof.
  • Preferred salts are the salts of polycarboxylic acids such as citric acid, adipic acid, succinic acid, glutaric acid, tartaric acid, sugar acids and mixtures thereof.
  • polymeric polycarboxylates are suitable. These are, for example, the alkali metal salts of polyacrylic acid or polymethacrylic acid, for example, those having a molecular weight of 600 to 750,000 g / mol.
  • Suitable polymers are in particular polyacrylates, which preferably have a molecular weight of from 1,000 to 15,000 g / mol. Because of their superior solubility, the short-chain polyacrylates, which have molecular weights of from 1,000 to 10,000 g / mol, and particularly preferably from 1,000 to 5,000 g / mol, may again be preferred from this group.
  • copolymeric polycarboxylates in particular those of acrylic acid with methacrylic acid and of acrylic acid or methacrylic acid with maleic acid.
  • the polymers may also contain allylsulfonic acids, such as allyloxybenzenesulfonic acid and methallylsulfonic acid, as a monomer.
  • soluble builders such as, for example, citric acid, or acrylic polymers having a molar mass of from 1,000 to 5,000 g / mol, preferably in the liquid surfactant preparation.
  • the molecular weights stated for polymeric polycarboxylates are weight-average molecular weights M w of the particular acid form, which were determined in principle by means of gel permeation chromatography (GPC), a UV detector being used. The measurement was carried out against an external polyacrylic acid standard, which provides realistic molecular weight values due to its structural relationship with the polymers investigated. These data differ significantly from the molecular weight data in which Polystyrene sulfonic acids are used as standard. The molar masses measured against polystyrenesulfonic acids are generally significantly higher than the molecular weights specified in this document.
  • organic builder substances may be present in amounts of up to 40% by weight, in particular up to 25% by weight and preferably from 1% by weight to 8% by weight. Amounts close to the stated upper limit are preferably used in paste-form or liquid, in particular water-containing, surfactant preparations.
  • Peroxygen compounds which are suitable for use in surfactant preparations according to the invention are, in particular, organic peracids or persalts of organic acids, such as phthalimidopercaproic acid, perbenzoic acid or salts of diperdodecanedioic acid, hydrogen peroxide and inorganic salts which release hydrogen peroxide under the washing conditions, such as perborate, percarbonate, persilicate and / or persulphate Caroat belong into consideration. If a preparation contains peroxygen compounds, they are present in amounts of preferably up to 50% by weight, especially from 5% to 30% by weight. The addition of small amounts of known bleach stabilizers such as phosphonates, borates or metaborates and metasilicates and magnesium salts such as magnesium sulfate may be useful.
  • organic peracids or persalts of organic acids such as phthalimidopercaproic acid, perbenzoic acid or salts of diperdodecanedioic acid, hydrogen
  • bleach activators it is possible to use compounds which, under perhydrolysis conditions, give aliphatic peroxycarboxylic acids having preferably 1 to 10 C atoms, in particular 2 to 4 C atoms, and / or optionally substituted perbenzoic acid.
  • Suitable substances are those which carry O- and / or N-acyl groups of the stated C atom number and / or optionally substituted benzoyl groups.
  • polyacylated alkylenediamines in particular tetraacetylethylenediamine (TAED), acylated triazine derivatives, in particular 1,5-diacetyl-2,4-dioxohexahydro-1,3,5-triazine (DADHT), acylated glycolurils, in particular tetraacetylglycoluril (TAGU), N- Acylimides, in particular N-nonanoylsuccinimide (NOSI), acylated phenolsulfonates, in particular n-nonanoyl or isononanoyloxybenzenesulfonate (n- or iso-NOBS), carboxylic anhydrides, in particular phthalic anhydride, acylated polyhydric alcohols, in particular triacetin, ethylene glycol diacetate, 2,5-diacetoxy- 2,5-dihydrofuran and enol esters
  • TAED
  • the hydrophilic substituted acyl acetals and the acyl lactams are also preferably used.
  • combinations of conventional bleach activators can be used.
  • Such bleach activators can, in particular in the presence of the abovementioned hydrogen peroxide-producing bleach, in the usual amount range, preferably in amounts of from 0.5 wt .-% to 10 wt .-%, in particular 1 wt .-% to 8 wt .-%, based on However, the total surfactant preparation, be contained when using percarboxylic acid as the sole bleach, but preferably completely.
  • sulfone imines and / or bleach-enhancing transition metal salts or transition metal complexes may also be present as so-called bleach catalysts.
  • the surfactant preparations according to the invention are liquid and preferably contain water as the main solvent.
  • non-aqueous solvents may be added to the surfactant preparation. Suitable non-aqueous solvents include mono- or polyhydric alcohols, alkanolamines or glycol ethers, provided that they are miscible with water in the specified concentration range.
  • the solvents are selected from ethanol, n-propanol, i-propanol, butanols, glycol, propanediol, butanediol, glycerol, diglycol, propyldiglycol, butyldiglycol, hexylene glycol, ethylene glycol methyl ether, ethylene glycol ethyl ether, ethylene glycol propyl ether, ethylene glycol mono-n-butyl ether, diethylene glycol methyl ether, diethylene glycol ethyl ether, Propylene glycol methyl ether, propylene glycol ethyl ether, propylene glycol propyl ether, dipropylene glycol monomethyl ether, dipropylene glycol monoethyl ether, diisopropylene glycol monomethyl ether, di-isopropylene glycol monoethyl ether, methoxytriglycol, ethoxytriglycol
  • the surfactant formulation contain a polyol as a nonaqueous solvent.
  • the polyol may in particular comprise glycerol, 1,2-propanediol, 1,3-propanediol, ethylene glycol, diethylene glycol and / or dipropylene glycol.
  • the surfactant formulation contains a mixture of a polyol and a monohydric alcohol.
  • Non-aqueous solvents may be used in the surfactant preparation in amounts of between 0.5 and 15% by weight, but preferably below 12% by weight.
  • the surfactant formulation s systemic and environmentally acceptable acids, especially citric acid, acetic acid, tartaric acid, malic acid, lactic acid, glycolic acid, succinic acid, glutaric acid and / or adipic acid, but also, mineral acids, in particular sulfuric acid, or bases, in particular ammonium or alkali metal hydroxides.
  • Such pH regulators are present in the surfactant preparations in amounts of preferably not more than 20% by weight, in particular from 1.2% by weight to 17% by weight.
  • a surfactant preparation according to the invention may further contain one or more water-soluble salts which serve, for example, for adjusting the viscosity.
  • These may be inorganic and / or organic salts.
  • Useful inorganic salts are preferably selected from the group consisting of colorless water-soluble halides, sulfates, sulfites, carbonates, bicarbonates, nitrates, nitrites, phosphates and / or oxides of the alkali metals, alkaline earth metals, aluminum and / or transition metals; Furthermore, ammonium salts can be used.
  • the inorganic salt is selected from the group comprising sodium chloride, potassium chloride, sodium sulfate, potassium sulfate and mixtures thereof.
  • Useful organic salts are, for example, colorless water-soluble alkali metal, alkaline earth metal, ammonium, aluminum and / or transition metal salts of the carboxylic acids.
  • the salts are selected from the group comprising formate, acetate, propionate, citrate, malate, tartrate, succinate, malonate, oxalate, lactate and mixtures thereof.
  • a surfactant preparation according to the invention may contain one or more thickeners.
  • the thickener is selected from the group comprising xanthan, guar, carrageenan, agar-agar, gellan, pectin, locust bean gum and mixtures thereof. These compounds are effective thickeners even in the presence of inorganic salts.
  • the surfactant formulation contains xanthan gum as a thickener because xanthan effectively thickened even in the presence of high salt concentrations and prevents macroscopic separation of the continuous phase.
  • the thickener stabilizes the continuous, low surfactant phase and prevents macroscopic phase separation.
  • acrylic and methacrylic (co) polymers include, for example, the high molecular weight homopolymers of acrylic acid crosslinked with a polyalkenyl polyether, in particular an allyl ether of sucrose, pentaerythritol or propylene (INCI name according to "International Dictionary of Cosmetic Ingredients” of "The Cosmetic, Toiletry and Fragrance Association (CTFA) ": carbomer), also referred to as carboxyvinyl polymers.
  • CFA Cosmetic, Toiletry and Fragrance Association
  • Such polyacrylic acids are available, inter alia, under the trade names Polygel® and Carbopol®.
  • acrylic acid copolymers are suitable: (i) copolymers of two or more monomers from the group of acrylic acid, methacrylic acid and their simple, preferably formed with C 1-4 alkanols, esters (INCI acrylates copolymer), for example, among the Trade names Aculyn®, Acusol® or Tego® Polymer are available; (ii) crosslinked high molecular weight acrylic acid copolymers, such as those crosslinked with an allyl ether of sucrose or pentaerythritol copolymers of C 10-30 alkyl acrylates with one or more Monomers from the group of acrylic acid, methacrylic acid and their simple, preferably with C 1-4 alkanols formed ester (INCI acrylates / C 10-30 alkyl acrylate crosspolymer) include and are available, for example, under the trade name Carbopol®.
  • Other suitable polymers are (meth) acrylic acid (co) polymers of the Sokalan® type.
  • the surfactant preparation according to the invention contains a (meth) acrylic acid (co) polymer in combination with a further thickener, preferably xanthan.
  • the surfactant preparation can contain from 0.05 to 1.5% by weight and preferably from 0.1 to 1% by weight, based in each case on the total surfactant preparation, of thickening agent.
  • the amount of thickener used depends on the type of thickener and the desired degree of thickening.
  • ingredients which have an antimicrobial or antiviral activity are understood to be a disinfectant ingredient.
  • the germicidal effect is dependent on the content of the disinfecting ingredient in the surfactant preparation, wherein the germicidal effect decreases with decreasing content of disinfecting ingredient or increasing dilution of the surfactant preparation.
  • a preferred disinfecting ingredient is ethanol or propanol. These monohydric alcohols are commonly used in disinfectants and detergents because of their solvent properties and their germicidal activity.
  • the term "propanol” includes both the 1-propanol (n-propanol) and the 2-propanol ("isopropanol”).
  • Ethanol and / or propanol for example, in an amount of from 10 to 65 wt .-%, preferably 25 to 55 wt .-% in the surfactant preparation.
  • Another preferred disinfecting ingredient is tea tree oil.
  • the tea tree oil is obtained by steam distillation from the leaves and branch tips of these trees and is a mixture of about 100 substances; its main constituents include (+) - terpinene-4-ol, ⁇ -terpinene, terpinolene, terpineol, pinene, myrcene, phellandrene, p-cymene, limonene and 1,8-cineole.
  • Tea tree oil is contained, for example, in an amount of 0.05 to 10% by weight, preferably 0.1 to 5.0% by weight, in the virucidal treatment solution.
  • Another preferred disinfecting ingredient is lactic acid.
  • the lactic acid or 2-hydroxypropionic acid is a fermentation product produced by various microorganisms. She is weakly active in antibiotics. Lactic acid is for example, in amounts of up to 10 wt .-%, preferably 0.2 to 5.0 wt .-% in the surfactant preparation.
  • disinfectant ingredients are, for example, active compounds from the groups of alcohols, aldehydes, antimicrobial acids or their salts, carboxylic esters, acid amides, phenols, phenol derivatives, diphenyls, diphenylalkanes, urea derivatives, oxygen, nitrogen acetals and formals, benzamidines, isothiazoles and derivatives thereof such as isothiazolines and isothiazolinones, phthalimide derivatives, pyridine derivatives, antimicrobial surface active compounds, guanidines, antimicrobial amphoteric compounds, quinolines, 1,2-dibromo-2,4-dicyanobutane, iodo-2-propynyl-butyl-carbamate, iodine, iodophores and peroxides.
  • active compounds from the groups of alcohols, aldehydes, antimicrobial acids or their salts, carboxylic esters, acid amides, phenols,
  • preferred active ingredients are selected from the group comprising 1,3-butanediol, phenoxyethanol, 1,2-propylene glycol, glycerol, undecylenic acid, citric acid, lactic acid, benzoic acid, salicylic acid, thymol, 2-benzyl-4-chlorophenol, 2,2 '.
  • Preferred quaternary surface active compounds contain an ammonium, sulfonium, phosphonium, iodonium or arsonium group.
  • disinfectant essential oils can be used, which at the same time provide for a scenting of the virucidal treatment solution.
  • particularly preferred active compounds are selected from the group comprising salicylic acid, quaternary surfactants, in particular benzalkonium chloride, peroxo compounds, in particular hydrogen peroxide, alkali metal hypochlorite and mixtures thereof.
  • Such another disinfecting ingredient is, for example, in an amount of 0.01 to 1 wt .-%, preferably 0.02 to 0.8 wt .-%, in particular 0.05 to 0.5 wt .-%, particularly preferably 0 , 1 to 0.3 wt .-%, most preferably 0.2 wt .-% in the surfactant preparation.
  • Liquid surfactant preparations according to the invention in the form of customary solvent-containing solutions are generally prepared by simply mixing the ingredients, which can be added in bulk or as a solution in an automatic mixer.
  • Surfactant preparations according to the invention may contain as enzymatic constituents exclusively a lipase as described. Alternatively, they may also contain other hydrolytic enzymes or other enzymes in a concentration useful for the effectiveness of the surfactant formulation. In a further embodiment of the invention, therefore, the surfactant preparation comprises at least one further enzyme. In principle, all the enzymes established in the prior art for this purpose can be used in this regard.
  • Preferred as further enzymes all enzymes which can develop a catalytic activity in a surfactant preparation according to the invention can be used, in particular a protease, amylase, cellulase, hemicellulase, mannanase, pectinase, tannase, xylanase, xanthanase, .beta.-glucosidase, carrageenase, perhydrolase, oxidase, oxidoreductase or another Lipase, as well as their mixtures.
  • a protease amylase, cellulase, hemicellulase, mannanase, pectinase, tannase, xylanase, xanthanase, .beta.-glucosidase, carrageenase, perhydrolase, oxidase, oxidoreducta
  • each further enzyme is in an amount of 1 x 10 -7 -3 wt%, from 0.00001 to 1 wt%, from 0.00005 to 0.5 wt%, from 0.0001 to 0.1 wt .-% and particularly preferably from 0.0001 to 0.05 wt .-% in inventive surfactant preparations, based on active protein.
  • the enzymes show synergistic cleaning performance against certain stains or stains, ie the enzymes contained in the surfactant preparation support each other in their cleaning performance.
  • subtilisin type those of the subtilisin type are preferable.
  • subtilisins BPN 'and Carlsberg the protease PB92, the subtilisins 147 and 309, the alkaline protease from Bacillus lentus, subtilisin DY and the enzymes thermitase, proteinase K and the subtilases, but not the subtilisins in the narrower sense Proteases TW3 and TW7.
  • Subtilisin Carlsberg is available in a further developed form under the trade name Alcalase® from Novozymes A / S, Bagsvaard, Denmark.
  • subtilisins 147 and 309 are sold under the trade names Esperase®, and Savinase® by the company Novozymes. From the protease from Bacillus lentus DSM 5483 derived under the name BLAP® protease variants derived.
  • proteases are, for example, those under the trade names Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®, Natalase®, Kannase® and Ovozyme® from Novozymes, which are available under the trade names, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase® and Properase® from Genencor, sold under the trade name Protosol® by Advanced Biochemicals Ltd., Thane, India, under the trade name Wuxi® by Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., China, under the trade names Proleather ® and Protease P® from Amano Pharmaceuticals Ltd., Nagoya, Japan, and the enzyme available under the name Proteinase K-16 from Kao Corp., Tokyo, Japan.
  • the proteases are also used with particular preference Bacillus gibsonii and Bacillus pumilus disclosed in international patent applications WO2008 / 086916 and WO2007 / 131656 ,
  • Amylases which can be synthesized according to the invention are, for example, the ⁇ -amylases from Bacillus licheniformis, from Bacillus amyloliquefaciens or from Bacillus stearothermophilus, and in particular also their further developments improved for use in detergents or cleaners.
  • the enzyme from Bacillus licheniformis is available from the company Novozymes under the name Termamyl® and from the company Danisco / Genencor under the name Purastar®ST.
  • this ⁇ -amylase is available from the company Novozymes under the trade name Duramyl® and Termamyl®ultra, from the company Danisco / Genencor under the name Purastar®OxAm and from the company Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, as Keistase®.
  • the Bacillus amyloliquefaciens ⁇ -amylase is sold by the company Novozymes under the name BAN®, and variants derived from the Bacillus stearothermophilus ⁇ -amylase under the names BSG® and Novamyl®, also from the company Novozymes. Furthermore, for this purpose, the ⁇ -amylase from Bacillus sp.
  • a 7-7 (DSM 12368) and cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) from Bacillus agaradherens (DSM 9948).
  • CCTase cyclodextrin glucanotransferase
  • fusion products of all the molecules mentioned can be used.
  • the further developments of the ⁇ -amylase from Aspergillus niger and A. oryzae available under the trade name Fungamyl® from the company Novozymes are suitable.
  • Further advantageously usable commercial products are, for example, the amylase-LT® and Stainzyme® or Stainzyme ultra® or Stainzyme plus®, the latter also from the company Novozymes.
  • variants of these enzymes obtainable by point mutations can be used according to the invention.
  • amylases are disclosed in International Publications WO 00/60060 . WO 03/002711 . WO 03/054177 and WO07 / 079938 , whose disclosure is therefore expressly referred to, or whose disclosure in this regard is therefore expressly incorporated into the present patent application. Further, amylases which can be synthesized according to the invention are preferably .alpha.-amylases.
  • lipases or cutinases which can be synthesized according to the invention, which are contained in particular because of their triglyceride-cleaving activities, but also in order to generate in situ peracids from suitable precursors, are the lipases which are originally obtainable from Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) or further developed, in particular those with the amino acid exchange D96L. They are sold for example by the company Novozymes under the trade names Lipolase®, Lipolase®Ultra, LipoPrime®, Lipozyme® and Lipex®. Furthermore, for example, the cutinases can be used, which were originally isolated from Fusarium solani pisi and Humicola insolens.
  • the lipases or cutinases can be used whose initial enzymes were originally isolated from Pseudomonas mendocina and Fusarium solanii.
  • Other important commercial products are the preparations M1 Lipase.RTM. And Lipomax.RTM.
  • Lipase MY-30®, Lipase OF® and Lipase PL® to mention also the product Lumafast® from the company Genencor.
  • Detergents or cleaning agents according to the invention may also contain cellulases, depending on the purpose, as pure enzymes, as enzyme preparations or in the form of mixtures in which the individual components advantageously supplement each other in terms of their various performance aspects.
  • These performance aspects include, in particular, contributions to the primary washing performance, the secondary washing performance of the composition (anti-redeposition effect or graying inhibition) and softening (fabric effect), up to the exercise of a "stone washed" effect.
  • Cellulases (endoglucanases, EG) which can be synthesized according to the invention comprise, for example, the fungal cellulase preparation rich in endoglucanase (EG) or its further developments, which is offered by the company Novozymes under the trade name Celluzyme®. Endolase® and Carezyme®, also available from Novozymes, are based on the 50 kD EG or 43 kD EG from Humicola insolens DSM 1800. Further commercial products of this company are Cellusoft®, Renozyme® and Celluclean®.
  • cellulases available from the company AB Enzymes, Finland, under the trade names Ecostone® and Biotouch®, which are based, at least in part, on the 20 kD-EG of melanocarpus.
  • Other cellulases from AB Enzymes are Econase® and Ecopulp®.
  • Other suitable cellulases are from Bacillus sp. CBS 670.93 and CBS 669.93, those derived from Bacillus sp. CBS 670.93 is available from the company Danisco / Genencor under the trade name Puradax®.
  • Other usable commercial products of the company Danisco / Genencor are "Genencor detergent cellulase L" and IndiAge®Neutra.
  • cellulases are Thielavia terrestris cellulase variants described in International Publication WO 98/12307 Cellulases from Melanocarpus, in particular Melanocarpus albomyces, disclosed in the international publication WO 97/14804 Cellulases of the EGIII type from Trichoderma reesei disclosed in the European patent application EP 1 305 432 and variations obtainable therefrom, in particular those disclosed in the European patent applications EP 1240525 and EP 1305432 , as well as cellulases, which are disclosed in international publications WO 1992006165 .
  • WO 96/29397 and WO 02/099091 On their respective disclosure is therefore expressly referenced or their disclosure in this regard is therefore expressly included in the present patent application.
  • Suitable enzymes for this purpose are available, for example, under the name Gamanase® and Pektinex AR® from Novozymes, under the name Rohapec® B1L from AB Enzymes and under the name Pyrolase® from Diversa Corp., San Diego, CA, USA ,
  • the ⁇ -glucanase obtained from Bacillus subtilis is available under the name Cereflo® from Novozymes.
  • Hemicellulases which are particularly preferred according to the invention are mannanases which are sold, for example, under the trade names Mannaway® by the company Novozymes or Purabrite® by the company Genencor.
  • a surfactant preparation according to the invention may also contain oxidoreductases, for example oxidases, oxygenases, catalases (which react as peroxidase at low H 2 O 2 concentrations), peroxidases, such as halo-, chloro-, bromo-, lignin-, glucose- or manganese peroxidases, dioxygenases or laccases (phenol oxidases, polyphenol oxidases).
  • Suitable commercial products are Denilite® 1 and 2 from Novozymes.
  • advantageous systems for enzymatic perhydrolysis can be applied to the applications WO 98/45398 A1 .
  • WO 2005/056782 A2 such as WO 2004/058961 A1 directed.
  • a combined enzymatic bleaching system comprising an oxidase and a perhydrolase describes the application WO 2005/124012 .
  • organic, particularly preferably aromatic, compounds which interact with the enzymes in order to enhance the activity of the relevant oxidoreductases (enhancers) or to ensure the flow of electrons (mediators) at greatly varying redox potentials between the oxidizing enzymes and the soils.
  • the enzymes to be used according to the invention may also be formulated together with accompanying substances, for example from the fermentation, or with stabilizers and incorporated in such a formulation in a surfactant preparation according to the invention.
  • a further subject of the invention is the use of a surfactant preparation according to the invention for the removal of stains, in particular of lipase-sensitive stains, on textiles or hard surfaces, ie for the cleaning of textiles or of hard surfaces.
  • surfactant preparations according to the invention may be used, in particular because of the combination of phosphonate and lipase, advantageously in order to remove impurities from textiles or from hard surfaces.
  • Embodiments of this subject invention include, for example, hand washing, manual removal of stains from textiles or hard surfaces, or use in conjunction with a machine process.
  • a further subject of the invention is a process for the cleaning of textiles or hard surfaces or for disinfection, wherein in at least one process step a surfactant preparation according to the invention is used.
  • the invention furthermore relates to a process, in particular a washing, cleaning or disinfecting process, in which a wash liquor which comprises a phosphonate and a lipase which is naturally present in a microorganism, the microorganism being Rhizopus oryzae or Mucorjavanicus, is contacted with a lipase-sensitive soil or germ on a textile or hard surface.
  • a wash liquor which comprises a phosphonate and a lipase which is naturally present in a microorganism, the microorganism being Rhizopus oryzae or Mucorjavanicus
  • Processes for cleaning textiles are generally characterized in that one or more cleaning-active substances are applied to the items to be cleaned and washed off after the action time.
  • the cleaning product is treated with the surfactant preparation or the wash liquor formed by it, preferably for a certain minimum duration, for example 5, 10, 15, 20, 25, 30, 40, 50 or 60 minutes.
  • the germ to be killed is brought into contact with the surfactant preparation or the wash liquor formed by it, preferably for a certain minimum duration, for example 5, 10, 15, 20, 25, 30, 40, 50 or 60 minutes.
  • a method according to the invention is characterized in that the lipase is present in the wash liquor in a concentration of 0.0000003 to 0.0004 wt .-%, preferably from 0.0000005 to 0.0003 wt .-%, wherein the Details are based on active protein in the wash liquor.
  • a method according to the invention is characterized in that it is carried out at a temperature between 10 ° C and 80 ° C, preferably between 10 ° C and 70 ° C and more preferably between 20 ° C and 60 ° C.
  • Lipases provided according to the invention are advantageously usable in surfactant preparations according to the invention and processes, in particular washing, cleaning or disinfection processes. They can therefore be used advantageously to provide lipolytic activity in corresponding preparations.
  • Another object of the invention is the use of a lipase naturally present in a microorganism, wherein the microorganism is Rhizopus oryzae or Mucorjavanicus, for providing a lipolytic activity in a liquid surfactant preparation further comprising a phosphonate.
  • Another object of the invention is the use of a lipase, which is naturally present in a microorganism, wherein the microorganism is Rhizopus oryzae or Mucor javanicus, for the removal of lipase-sensitive stains on textiles or hard surfaces or for disinfection in a wash liquor, which further comprises a phosphonate.
  • the detergent base formulation used was a phosphonate-containing liquid detergent of the following composition (all figures in percent by weight): 0.3-0.5% xanthan gum, 0.2-0.4% anti-foaming agent, 6-7% glycerol, 0 , 3-0.5% ethanol, 4-7% FAEOS (fatty alcohol ether sulfate), 24-28% nonionic surfactants, 1% boric acid, 1-2% sodium citrate (dihydrate), 2-4% soda, 14-16% coconut oil.
  • This detergent base formulation was added to the following series of lipases for the various series of experiments in an activity-identical manner to 0.35% by weight of Lipex 100L (lipase preparation from Novozymes (batch 4 as reference): Lipase M-AP10® (batch 1), Lipase LE ® (batch 2) and Lipase F® (also Lipase JV®, batch 3), all available from Amano Pharmaceuticals.

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Textile Engineering (AREA)
  • Detergent Compositions (AREA)
  • Cosmetics (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Description

  • Die Erfindung liegt auf dem Gebiet der flüssigen enzymhaltigen Tensidzubereitungen, wie sie zum Beispiel beim Waschen, Reinigen oder Desinfizieren Verwendung finden. Die Erfindung betrifft insbesondere flüssige enzymhaltige Tensidzubereitungen, die definierte Lipasen in Kombination mit einem Phosphonat enthalten, und schlägt ferner Verwendungen und Verfahren vor, in denen solche Zubereitungen angewendet werden. Die Erfindung betrifft ferner Verwendungen definierter Lipasen in flüssigen Tensidzubereitungen, die ein Phosphonat enthalten.
  • In Tensidzubereitungen, insbesondere in modernen Flüssigwaschmitteln, aber auch in Reinigungs-oder Desinfektionsmitteln, sind oftmals Phosphonate enthalten. Sie werden beispielsweise als Komplexbildner, zur Verhinderung von Ausfällungen oder als Bleichmittelstabilisator eingesetzt. Als Komplexbildner dienen sie beispielsweise als Wasserenthärter. Sie können Kationen wie Ca2+ in der Lösung ummanteln und damit das chemische Verhalten des Kations verändern. Im Fall von Calcium verschwindet die Eigenschaft Wasserhärte zu bilden. Auch andere Kationen können komplexiert und damit vor chemischen Reaktionen geschützt werden. Sie können ferner als Korrosionsinhibitoren mitwirken oder als Stabilisator für Peroxide, insbesondere in Bleichmitteln, dienen.
  • Ferner werden in Tensidzubereitungen, insbesondere in Wasch- oder Reinigungsmitteln, zunehmend Lipasen eingesetzt. Eine Lipase ist ein Enzym, das die Hydrolyse von Esterbindungen in Lipid-Substraten, insbesondere in Fetten und Ölen, katalysiert. Lipasen stellen daher eine Gruppe der Esterasen dar. Lipasen sind im Allgemeinen vielseitige Enzyme, die eine Vielzahl an Substraten akzeptieren, beispielsweise aliphatische, alizyklische, bizyklische und aromatische Ester, Thioester und aktivierte Amine. Lipasen wirken gegen Fettrückstände in der Wäsche katalysieren deren Hydrolyse (Lipolyse). Lipasen mit breiten Substratspektren werden insbesondere dort verwendet, wo inhomogene Rohstoffe oder Substratgemische umgesetzt werden müssen, also beispielsweise in Wasch- und Reinigungsmitteln, da Verschmutzungen aus unterschiedlich aufgebauten Fetten und Ölen bestehen können. Die in den aus dem Stand der Technik bekannten Wasch- oder Reinigungsmitteln eingesetzten Lipasen sind üblicherweise mikrobiellen Ursprungs und stammen in der Regel aus Bakterien oder Pilzen, beispielsweise der Gattungen Bacillus, Pseudomonas, Acinetobacter, Micrococcus, Humicola, Trichoderma oder Trichosporon. Lipasen werden üblicherweise nach an sich bekannten biotechnologischen Verfahren durch geeignete Mikroorganismen produziert, beispielsweise durch transgene Expressionswirte der Gattungen Bacillus oder durch filamentöse Pilze.
  • In der europäischen Patentanmeldung EP 443063 ist beispielsweise eine für Wasch- und Reinigungsmittel vorgesehene Lipase aus Pseudomonas sp. ATCC 21808 offenbart, jedoch nicht explizit für den Einsatz in einer Phosphonat-haltigen Flüssigformulierung. In der japanischen Patentanmeldung JP 1225490 ist eine Lipase aus Rhizopus oryzae offenbart. Jedoch geht auch aus dieser Schrift keine konkrete flüssige Tensidzubereitung hervor, die zwingend ein Phosphonat in Kombination mit einer Lipase aus Rhizopus oryzae enthält.
  • WO037097780 offenbart Kombinationen bestimmter Lipasen mit Übergangsmetallbleichkatalysatoren zur Erhöhung der Reinigungsleistung. WO2005/124012 offenbart ein enzymatisches Bleichsystem enthaltend Phosphonat, mindestens eine Oxidase und mindestens eine Perhydrolase, sowie deren Verwendung in verschiedenen Pflege- und Reinigungsmitteln. Lipasen aus Rhizopus oryzae oder Mucor javanicus werden jedoch in beiden Dokumenten nicht erwähnt. WO2004/053039 offenbart Waschmittelzusammensetzungen enthaltend eine Kombination aus einer Endoglucanase und einer Rhizopus oryzae Lipase. Diese Waschmittelzusammensetzungen enthalten jedoch keine Phosphonate. DE 102007003143 offenbart alkalische Proteasen aus Bacillus gibsonii, und deren Verwendung in Wasch-und Reinigungsmitteln, sowie deren Kombination mit Lipasen. Eine flüssige Tensidzubereitung die ein Phosphonat in Kombination mit einer Lipase aus Rhizopus oryzae oder Mucor javanicus enthält geht jedoch ebenfalls nicht aus dieser Schrift hervor.
  • Generell sind nur ausgewählte Lipasen für den Einsatz in flüssigen Tensidzubereitungen überhaupt geeignet. Viele Lipasen zeigen in derartigen Zubereitungen keine ausreichende katalytische Leistung oder Stabilität. In Phosphonat-haltigen flüssigen Tensidzubereitungen ist diese Problematik noch gravierender, beispielsweise auf Grund der komplexbildenden Eigenschaften der Phosphonate oder auf Grund von unvorteilhaften Wechselwirkungen zwischen dem Phosphonat und der Lipase.
  • Folglich haben lipasehaltige flüssige Tensidzubereitungen aus dem Stand der Technik, insbesondere solche mit Phosphonaten, den Nachteil, dass sie oftmals keine zufriedenstellende lipolytische Aktivität aufweisen und die Tensidzubereitung daher keine optimale Reinigungsleistung an lipase-sensitiven Anschmutzungen zeigt.
  • Der vorliegenden Erfindung liegt die Aufgabe zugrunde, den genannten Nachteil zu überwinden und eine Phosphonat-haltige flüssige Tensidzubereitung bereitzustellen, die eine vorteilhafte lipolytische Aktivität aufweist.
  • Ein Gegenstand der Erfindung ist eine flüssige Tensidzubereitung umfassend ein Phosphonat und eine Lipase, die natürlicherweise in einem Mikroorganismus vorhanden ist, wobei der Mikroorganismus Rhizopus oryzae oder Mucorjavanicus ist.
  • Überraschenderweise wurde festgestellt, dass eine flüssige Tensidzubereitung, welche die Kombination einer derartigen Lipase mit einem Phosphonat enthält, vorteilhafte Reinigungsleistungen an lipase-sensitiven Anschmutzungen aufweist. Vorteilhafterweise zeigt eine derartige Tensidzubereitung eine verbesserte Reinigungsleistung an mindestens einer, vorzugsweise an mehreren lipase-sensitiven Anschmutzungen, insbesondere auf Textilien und/oder harten Oberflächen. In einer bevorzugten Ausgestaltung ist eine erfindungsgemäße Tensidzubereitung zudem vorteilhaft lagerstabil. Weitere bevorzugte Ausführungsformen erfindungsgemäßer Tensidzubereitungen zeigen eine vorteilhafte Reinigungsleistung hinsichtlich mindestens einer lipase-sensitiven Anschmutzung bei Temperaturen zwischen 10°C und 80°C, vorzugsweise auch bei niedrigen Temperaturen, beispielsweise zwischen 10°C und 50°C, zwischen 10°C und 40°C oder zwischen 20°C und 40°C. Hinsichtlich des einleitend erwähnten Standes der Technik handelt es bei der vorliegenden Erfindung daher um eine besonders vorteilhafte Auswahl von einer Lipase für eine Phosphonat-haltige flüssige Tensidzubereitung.
  • Unter Reinigungsleistung wird im Rahmen der Erfindung die Aufhellungsleistung an einer oder mehreren Anschmutzungen, insbesondere Wäscheanschmutzungen oder Geschirranschmutzungen, verstanden, die sensitiv sind für den Abbau durch die Lipase. Beispiele für solche Anschmutzungen sind Ruß/Mineralöl, Ruß/Olivenöl, Pigment/ÖI oder Hautfett (Sebum)/Kohlenschwarz, jeweils beispielsweise auf Baumwollgewebe, insbesondere derart wie weiter unten angegeben. Im Rahmen der Erfindung weist sowohl die Tensidzubereitung, welche die Lipase umfasst bzw. die durch diese Tensidzubereitung gebildete Wasch- bzw. Reinigungsflotte, als auch die Lipase selbst eine jeweilige Reinigungsleistung auf. Die Reinigungsleistung der Lipase trägt somit zur Reinigungsleistung der Tensidzubereitung bzw. der durch die Tensidzubereitung gebildeten Wasch- bzw. Reinigungsflotte bei. Die Reinigungsleistung wird bevorzugt ermittelt wie weiter unten angegeben.
  • Unter Wasch- bzw. Reinigungsflotte wird diejenige die Tensidzubereitung enthaltende Gebrauchslösung verstanden, die auf Textilien oder Gewebe (Waschflotte) bzw. harte Oberflächen (Reinigungsflotte) einwirkt und damit mit den auf Textilien bzw. Geweben oder harten Oberflächen vorhandenen Anschmutzungen in Kontakt kommt. Üblicherweise entsteht die Wasch- bzw. Reinigungsflotte, wenn der Wasch- oder Reinigungsvorgang beginnt und die Tensidzubereitung, insbesondere das Wasch- oder Reinigungsmittel, beispielsweise in einer Waschmaschine, Geschirrspülmaschine oder in einem anderen geeigneten Behältnis mit Wasser verdünnt wird.
  • Eine in einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung enthaltene Lipase weist eine lipolytische Aktivität auf, das heißt, sie ist zur Hydrolyse (Lipolyse) von Lipiden wie Glyceriden oder Cholesterinestern befähigt. Ferner ist die in einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung enthaltene Lipase natürlicherweise in einem Mikroorganismus der Art Rhizopus oryzae oder Mucor javanicus vorhanden. Natürlicherweise vorhanden bedeutet in diesem Zusammenhang, dass die Lipase ein eigenes Enzym des Mikroorganismus ist. Die Lipase kann folglich in dem Mikroorganismus von einer Nukleinsäuresequenz exprimiert werden, die Teil der chromosomalen DNA des Mikroorganismus in seiner Wildtyp-Form ist. Sie bzw. die für sie codierende Nukleinsäuresequenz ist folglich in der Wildtyp-Form des Mikroorganismus vorhanden und/oder kann aus der Wildtyp-Form des Mikroorganismus aus diesem isoliert werden. Im Gegensatz hierzu wäre eine nicht natürlicherweise in dem Mikroorganismus vorhandene Lipase bzw. die für sie codierende Nukleinsäuresequenz mit Hilfe gentechnischer Verfahren in den Mikroorganismus gezielt eingebracht worden, so dass der Mikroorganismus um die Lipase bzw. die für sie codierende Nukleinsäuresequenz bereichert worden wäre. Jedoch kann eine Lipase, die natürlicherweise in einem Mikroorganismus der Art Rhizopus oryzae oder Mucor javanicus vorhanden ist, aber durchaus rekombinant von einem anderen Organismus hergestellt worden sein.
  • Der Pilz Rhizopus oryzae zählt zur Klasse der Zygomyceten (Unterklasse Incertae sedis), hierin zur Ordnung Mucorales und hierin wiederum zur Familie Mucoraceae und der Gattung Rhizopus. Der Pilz Mucorjavanicus zählt ebenfalls zur Klasse der Zygomyceten (Unterklasse Incertae sedis), hierin zur Ordnung Mucorales und hierin wiederum zur Familie Mucoraceae, hierin dann zur Gattung Mucor. Die Bezeichnungen Rhizopus oryzae und Mucorjavanicus sind die biologischen Artbezeichnungen innerhalb der jeweiligen Gattung.
  • Phosphonate sind Salze und organische Verbindungen, insbesondere Ester, der Phosphonsäure. Als Salze existieren primäre (M'H2PO3 bzw. HP(O)(OH)(OM')) und sekundäre (M'2HPO3 bzw. HP(O)(OM')2) Phosphonate, wobei M' für ein einwertiges Metall steht. Diese anorganischen Phosphonate werden auch als primäre bzw. sekundäre Phosphite bezeichnet. Anorganische Phosphonate entstehen beispielsweise durch Umsetzung von Phosphonsäure HP(O)(OH)2, insbesondere der stabilen tautomeren Form der Phosphorigsäure mit einem (primäre) oder zwei (sekundäre) Äquivalenten Base, beispielsweise Alkalimetallhydroxid.
  • Im Rahmen der vorliegenden Erfindung bevorzugt sind organisch P-substituierte Phosphonate, die eine Phosphor-Kohlenstoff-Bindung aufweisen (Phosphor-organische Verbindungen). Ihre allgemeine Struktur ist R1 P(O)(OR2)2, mit R1 und/oder R2 = Alkyl, Aryl oder H, wobei die Alkyl- bzw. Arylreste weitere Substitutionen aufweisen oder weitere chemische Gruppen tragen können. Organisch P-substituierte Phosphonate entstehen beispielsweise durch Michaelis-Arbusov-Reaktion. Viele dieser Phosphonate sind löslich in Wasser. Einige technisch wichtige Phosphonate tragen ferner Amino-Gruppe(n). Einige diese Aminophosphonate haben strukturelle Ähnlichkeiten mit Komplexbildnern wie EDTA, NTA oder DTPA und haben eine ähnliche Funktion.
  • Besonders bevorzugte Phosphonate im Rahmen der vorliegenden Erfindung sind 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure (HEDP), Aminotrimethylenphosphonsäure (ATMP), Nitrilotrimethylenphosphonsäure (NTMP), Diethylentriaminpentamethylenphosphonsäure (DTPMP, DETPMP oder DTPNT), Ethylendiamintetramethylenphosphonsäure (EDTMP) sowie 2-Phosphonobutan-1,2,4-tricarbonsäure (PBS-AM, auch bezeichnet als 3-Carboxy-3-phosphonoadipinsäure), die zumeist in Form ihrer Ammonium- oder Alkalimetallsalze eingesetzt werden. Ferner können Kombinationen der Phosphonate eingesetzt werden.
  • Besonders bevorzugt sind Diethylentriaminpentamethylenphosphonsäure-Natrium (DTPMP), insbesondere für erfindungsgemäße Tensidzubereitungen, die Waschmittel darstellen, und/oder 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure (HEDP), insbesondere für erfindungsgemäße Tensidzubereitungen, die Wasch- oder Geschirrspülmittel, insbesondere maschinelle Geschirrspülmittel, darstellen. Derartige Phosphonate sind beispielsweise unter den Handelsnamen Dequest® 2066 und Dequest® 2010 (jeweils Firma Thermphos) erhältlich.
  • In einerweiteren Ausführungsform der Erfindung ist die Tensidzubereitung dadurch gekennzeichnet, dass die Lipase eine Aminosäuresequenz aufweist, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist. Zunehmend bevorzugt ist die Aminosäuresequenz zu mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% und ganz besonders bevorzugt zu 100% identisch zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz. SEQ ID NO. 1 ist die Sequenz einer reifen (maturen) Lipase aus Rhizopus oryzae.
  • Erfindungsgemäß ganz besonders bevorzugte Lipasen sind die von dem Unternehmen Amano Pharmaceuticals unter den Bezeichnungen Lipase M-AP10®, Lipase LE® und Lipase F® (auch Lipase JV®) erhältlichen Lipaseenzyme. Die Lipase F® ist beispielsweise natürlicherweise in Rhizopus oryzae vorhanden. Die Lipase M-AP10® ist beispielsweise natürlicherweise in Mucor javanicus vorhanden.
  • Erfindungsgemäß hat sich gezeigt, dass durch den Zusatz einer derartigen Lipase zu einer flüssigen Tensidzubereitung, welche ein Phosphonat enthält, insbesondere eines wie vorstehend beschrieben, eine besonders vorteilhafte lipolytische Aktivität in dieser Zubereitung bereitgestellt wird. Ferner sind derartige Tensidzubereitungen ausreichend lagerstabil, insbesondere hinsichtlich deren verbleibender lipolytischer Aktivität nach Lagerung, insbesondere nach einer Lagerdauer von 1 bis 5 Wochen, 1 bis 4 Wochen, 1,5 bis 3 Wochen und besonders bevorzugt nach 2 Wochen.
  • Besonders bevorzugte Kombinationen von Lipase und Phosphonat in erfindungsgemäßen Tensidzubereitungen sind:
    • Lipase, die eine Aminosäuresequenz aufweist, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% und ganz besonders bevorzugt zu 100% identisch ist in Kombination mit 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure (HEDP);
    • Lipase, die eine Aminosäuresequenz aufweist, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% und ganz besonders bevorzugt zu 100% identisch ist in Kombination mit Aminotrimethylenphosphonsäure (ATMP);
    • Lipase, die eine Aminosäuresequenz aufweist, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% und ganz besonders bevorzugt zu 100% identisch ist in Kombination mit Nitrilotrimethylenphosphonsäure (NTMP);
    • Lipase, die eine Aminosäuresequenz aufweist, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% und ganz besonders bevorzugt zu 100% identisch ist in Kombination mit Diethylentriaminpentamethylenphosphonsäure (DTPMP);
    • Lipase, die eine Aminosäuresequenz aufweist, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% und ganz besonders bevorzugt zu 100% identisch ist in Kombination mit Ethylendiamintetramethylenphosphonsäure (EDTMP);
    • Lipase, die eine Aminosäuresequenz aufweist, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% und ganz besonders bevorzugt zu 100% identisch ist in Kombination mit 2-Phosphonobutan-1,2,4-tricarbonsäure (PBS-AM);
    • Lipase M-AP10® in Kombination mit 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure (HEDP) oder Aminotrimethylenphosphonsäure (ATMP) oder Nitrilotrimethylenphosphonsäure (NTMP) oder Diethylentriaminpentamethylenphosphonsäure (DTPMP) oder Ethylendiamintetramethylenphosphonsäure (EDTMP) oder 2-Phosphonobutan-1,2,4-tricarbonsäure (PBS-AM);
    • Lipase LE® in Kombination mit 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure (HEDP) oder Aminotrimethylenphosphonsäure (ATMP) oder Nitrilotrimethylenphosphonsäure (NTMP) oder Diethylentriaminpentamethylenphosphonsäure (DTPMP) oder Ethylendiamintetramethylenphosphonsäure (EDTMP) oder 2-Phosphonobutan-1,2,4-tricarbonsäure (PBS-AM);
    • Lipase F® in Kombination mit 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure (HEDP) oder Aminotrimethylenphosphonsäure (ATMP) oder Nitrilotrimethylenphosphonsäure (NTMP) oder Diethylentriaminpentamethylenphosphonsäure (DTPMP) oder Ethylendiamintetramethylenphosphonsäure (EDTMP) oder 2-Phosphonobutan-1,2,4-tricarbonsäure (PBS-AM).
  • Die Bestimmung der Identität von Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen erfolgt durch einen Sequenzvergleich. Solch ein Vergleich erfolgt dadurch, dass ähnliche Abfolgen in den Nukleotidsequenzen oder Aminosäuresequenzen einander zugeordnet werden. Dieser Sequenzvergleich erfolgt vorzugsweise basierend auf dem im Stand der Technik etablierten und üblicherweise genutzten BLAST-Algorithmus (vgl. beispielsweise Altschul, S.F., Gish, W., Miller, W., Myers, E.W. & Lipman, D.J. (1990) "Basic local alignment search tool." J. Mol. Biol. 215:403-410, und Altschul, Stephan F.,Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaffer, Jinghui Zhang, Hheng Zhang, Webb Miller, and David J. Lipman (1997): "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs"; Nucleic Acids Res., 25, S.3389-3402) und geschieht prinzipiell dadurch, dass ähnliche Abfolgen von Nukleotiden oder Aminosäuren in den Nukleinsäure- bzw. Aminosäuresequenzen einander zugeordnet werden. Eine tabellarische Zuordnung der betreffenden Positionen wird als Alignment bezeichnet. Ein weiterer im Stand der Technik verfügbarer Algorithmus ist der FASTA-Algorithmus. Sequenzvergleiche (Alignments), insbesondere multiple Sequenzvergleiche, werden üblicherweise mit Computerprogrammen erstellt. Häufig genutzt werden beispielsweise die Clustal-Serie (vgl. beispielsweise Chenna et al. (2003): Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs. Nucleic Acid Research 31, 3497-3500), T-Coffee (vgl. beispielsweise Notredame et al. (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217) oder Programme, die auf diesen Programmen bzw. Algorithmen basieren. Häufig genutzt werden beispielsweise Clustal (vgl. beispielsweise Chenna et al. (2003): Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs. Nucleic Acid Research 31, 3497-3500) oder T-Coffee (vgl. beispielsweise Notredame et al. (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217) sowie BLAST oder FASTA für die Datenbanksuche, beziehungsweise Programme, die auf diesen Programmen bzw. Algorithmen basieren. Im Rahmen der vorliegenden Erfindung werden Sequenzvergleiche und Alignments bevorzugt mit dem Computer-Programm Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, Kalifornien, USA) mit den vorgegebenen Default-Parametern erstellt.
  • Solch ein Vergleich erlaubt eine Aussage über die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen zueinander. Sie wird üblicherweise in Prozent Identität, das heißt dem Anteil der identischen Nukleotide oder Aminosäurereste an denselben bzw. in einem Alignment einander entsprechenden Positionen angegeben. Der weiter gefasste Begriff der Homologie bezieht bei Aminosäuresequenzen konservierte Aminosäure-Austausche in die Betrachtung mit ein, also Aminosäuren mit ähnlicher chemischer Aktivität, da diese innerhalb des Proteins meist ähnliche chemische Aktivitäten ausüben. Daher kann die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen auch Prozent Homologie oder Prozent Ähnlichkeit angegeben sein. Identitäts- und/oder Homologieangaben können über ganze Polypeptide oder Gene oder nur über einzelne Bereiche getroffen werden. Homologe bzw. identische Bereiche von verschiedenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen sind daher durch Übereinstimmungen in den Sequenzen definiert. Solche Bereiche weisen oftmals identische Funktionen auf. Sie können klein sein und nur wenige Nukleotide bzw. Aminosäuren umfassen. Oftmals üben solche kleinen Bereiche für die Gesamtaktivität des Proteins essentielle Funktionen aus. Es kann daher sinnvoll sein, Sequenzübereinstimmungen nur auf einzelne, gegebenenfalls kleine Bereiche zu beziehen. Soweit nicht anders angegeben beziehen sich Identitäts- bzw. Homologieangaben in der vorliegenden Anmeldung aber auf die Gesamtlänge der jeweils angegebenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresäuresequenz.
  • In einerweiteren Ausführungsform der Erfindung ist eine erfindungsgemäße Tensidzubereitung ferner dadurch gekennzeichnet, dass ihre Reinigungsleistung mindestens derjenigen einer Tensidzubereitung entspricht, die eine Lipase beinhaltet, die eine Aminosäuresequenz gemäß SEQ ID NO. 1 aufweist, wobei die Reinigungsleistung in einem Waschsystem bestimmt wird, das ein Waschmittel in einer Dosierung zwischen 2,0 und 9,0 Gramm pro Liter Waschflotte sowie die Lipase enthält, wobei die zu vergleichenden Lipasen aktivitätsgleich eingesetzt sind und die Reinigungsleistung gegenüber einer oder mehrerer der Anschmutzungen Ruß/Mineralöl auf Baumwolle, Ruß/Olivenöl auf Baumwolle, Pigment/ÖI auf Baumwolle oder Hautfett (Sebum)/Kohlenschwarz,auf Baumwolle, insbesondere gegenüber einer oder mehrerer der Anschmutzungen
    • Ruß/Mineralöl auf Baumwolle: Produkt Nr. C-01 erhältlich von CFT (Center For Testmaterials) B.V. Vlaardingen, Niederlande
    • Ruß/Olivenöl auf Baumwolle: Produkt Nr. C-02 erhältlich von CFT (Center For Testmaterials) B.V. Vlaardingen, Niederlande
    • Pigment/Öl auf Baumwolle: Produkt Nr. C-09 erhältlich von CFT (Center For Testmaterials) B.V. Vlaardingen, Niederlande
    • Hautfett (Sebum)/Kohlenschwarz,auf Baumwolle: Produkt Nr. C-S-32 erhältlich von CFT (Center For Testmaterials) B.V. Vlaardingen, Niederlande,
    bestimmt wird durch Messung des Weißheitsgrades der gewaschenen Textilien, der Waschvorgang für mindestens 30 Minuten, optional 60 Minuten, bei einer Temperatur von 40°C erfolgt und das Wasser eine Wasserhärte zwischen 15,5 und 16,5° (deutsche Härte) aufweist.
  • Das Waschmittel für das Waschsystem ist ein flüssiges Waschmittel, das wie folgt zusammengesetzt (alle Angaben in Gewichts-Prozent): 0,3-0,5% Xanthan, 0,2-0,4% AntiSchaummittel, 6-7% Glycerin, 0,3-0,5% Ethanol, 4-7% FAEOS (Fettalkoholethersulfat), 24-28% nichtionische Tenside, 1% Borsäure, 1-2% Natriumcitrat (Dihydrat), 2-4% Soda, 14-16% Kokosnuss-Fettsäuren, 0,5% HEDP (1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure), 0-0,4% PVP (Polyvinylpyrrolidon), 0-0,05% optischer Aufheller, 0-0,001% Farbstoff, Rest demineralisiertes Wasser. Die Lipase wird diesbezüglich in einer Konzentration von 0,0001-0,06 Gew.-%, vorzugsweise von 0,001 bis 0,006 Gew.-%, in dem Waschmittel eingesetzt, bezogen auf aktives Protein. Die Dosierung des flüssigen Waschmittels beträgt zwischen 2,0 und 9,0, vorzugsweise zwischen 2,5 und 8,0, zwischen 3,0 und 7,0 und besonders bevorzugt 3,5 Gramm pro Liter Waschflotte. Gewaschen wird in einem pH-Wertebereich zwischen pH 8 und pH 10,5, bevorzugt zwischen pH 8 und pH 9. Die Lipaseaktivität in der Waschflotte ist zu Waschbeginn nicht gleich Null.
  • Der Weißheitsgrad, d.h. die Aufhellung der Anschmutzungen, als Maß für die Reinigungsleistung wird mit optischen Messverfahren bestimmt, bevorzugt photometrisch. Ein hierfür geeignetes Gerät ist beispielsweise das Spektrometer Minolta CM508d. Üblicherweise werden die für die Messung eingesetzten Geräte zuvor mit einem Weißstandard, bevorzugt einem mitgelieferten Weißstandard, kalibriert.
  • Durch den aktivitätsgleichen Einsatz der jeweiligen Lipase wird sichergestellt, dass auch bei einem etwaigen Auseinanderklaffen des Verhältnisses von Aktivsubstanz zu Gesamtprotein (die Werte der spezifischen Aktivität) die jeweiligen enzymatischen Eigenschaften, also beispielsweise die Reinigungsleistung an bestimmten Anschmutzungen, verglichen werden. Generell gilt, dass eine niedrige spezifische Aktivität durch Zugabe einer größeren Proteinmenge ausgeglichen werden kann.
  • Die Lipaseaktivität wird in fachüblicher Weise bestimmt, und zwar vorzugsweise wie beschrieben in Bruno Stellmach, "Bestimmungsmethoden Enzyme für Pharmazie, Lebensmittelchemie, Technik, Biochemie, Biologie, Medizin" (Steinkopff Verlag Darmstadt, 1988, S. 172ff). Hierbei werden Lipase-haltige Proben zu einer Olivenölemulsion in emulgatorhaltigem Wasser gegeben und bei 30°C und pH 9,0 inkubiert. Dabei werden Fettsäuren freigesetzt. Diese werden mit einem Autotitrator über 20min. laufend mit 0,01 N Natronlauge titriert, so dass der pH-Wert konstant bleibt ("pH-stat-Titration"). Anhand des Natronlauge-Verbrauchs erfolgt mittels Bezug auf eine Referenzlipaseprobe die Bestimmung der Lipaseaktivität.
  • Zahlreiche Lipasen werden als sogenannte Präproteine, also zusammen mit einem Propeptid und/oder einem Signalpeptid gebildet. Häufig handelt es sich bei Pro- und/oder Signalpeptid um N-terminale Sequenzen. Im Zuge des Faltungs- und/oder Sekretionsprozesses des Proteins werden Signal- und/oder Propeptid abgespalten, so dass nach der Abspaltung des Pro- und /oder Signalpeptids die dann reife (mature) Lipase ihre katalytische Aktivität ohne die ursprünglich vorhandenen N-terminalen Aminosäuren ausübt. Für technische Anwendungen allgemein und insbesondere im Rahmen der Erfindung sind die reifen (maturen) Lipasen, d.h. die nach ihrer Herstellung prozessierten Enzyme, gegenüber den Präproteinen bevorzugt. Die Lipasen können ferner von den sie produzierenden Zellen nach der Herstellung der Polypeptidkette modifiziert werden, beispielsweise durch Anknüpfung von Zuckermolekülen, Formylierungen, Aminierungen, usw. Solche Modifikationen sind posttranslationale Modifikationen und können, müssen jedoch nicht einen Einfluss auf die Funktion der Lipase ausüben.
  • Ferner kann die in einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung enthaltene Lipase an Trägerstoffe adsorbiert und/oder in Hüllsubstanzen eingebettet sein, um sie gegen vorzeitige Inaktivierung zu schützen. In der Wasch- bzw. Reinigungsflotte, also unter Anwendungsbedingungen, wird die Lipase dann freigesetzt und kann ihre lipolytische Wirkung entfalten.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist die Tensidzubereitung dadurch gekennzeichnet, dass das Phosphonat in einer Menge von 0,01 bis 4 Gew.-% enthalten ist. Weitere bevorzugte Mengen des in der Tensidzubereitung enthaltenen Phosphonats sind von 0,01 bis 3 Gew.-%, von 0,01 bis 2,5 Gew.-%, von 0,02 bis 2,4 Gew.-%, von 0,02 bis 2 Gew.-%, von 0,03 bis 1,5 Gew.-% oder von 0,05 bis 1 Gew.-%.
  • Die Lipase ist in einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung vorzugsweise jeweils in einer Menge von 1 x 10-8 bis 5 Gew.-% bezogen auf aktives Protein enthalten. Zunehmend bevorzugt ist die Lipase in einer Menge von 1 x 10-7 -3 Gew.-%, von 0,00001-1 Gew.-%, von 0,0002-0,8% Gew.-% und besonders bevorzugt von 0,0008-0,4% Gew.-% in einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitungen enthalten, bezogen auf aktives Protein. Die Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA-Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'-Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (A. G. Gornall, C. S. Bardawill und M.M. David, J. Biol. Chem., 177 (1948), S. 751-766) bestimmt werden. Der Aktivenzymproteingehalt kann mittels "Active-Site"-Titration der Lipasepräparation gemäß Rotticci et al.: "An active-site titration method for lipases" (Biochim. Biophys. Acta 1483(1), Seite 132-140) bestimmt werden. Hierbei werden verschiedene Konzentrationen des Enzyms in einem entsprechenden Puffersystem mit einem Überschuss an Inhibitor (Methyl-p-nitrophenyl-n-hexylphosphonat) versehen und die freiwerdende Menge an p-Nitrophenolat mittels Spektrophotometrie bei 400 nm bestimmt.
  • Unter einer Tensidzubereitung ist im Rahmen der vorliegenden Erfindung jegliche Art von Zusammensetzung zu verstehen, die mindestens ein Tensid enthält. Vorzugsweise enthält eine derartige Zusammensetzung ein Tensid wie weiter unten beschrieben.
  • Als flüssige Tensidzubereitungen können hierbei alle flüssigen bzw. fließfähigen Darreichungsformen dienen. "Fließfähig" im Sinne der vorliegenden Anmeldung sind dabei Zubereitungen, welche gießbar sind und Viskositäten bis hin zu mehreren 10.000 mPas aufweisen können. Die Viskosität kann mit üblichen Standardmethoden (beispielsweise Brookfield-Viskosimeter LVT-II bei 20 U/min und 20°C, Spindel 3) gemessen werden und liegt vorzugsweise im Bereich von 5 bis 10000 mPas. Bevorzugte Tensidzubereitungen haben Viskositäten von 10 bis 8000 mPas, wobei Werte zwischen 120 bis 3000 mPas besonders bevorzugt sind. Eine flüssige Tensidzubereitung im Rahmen der vorliegenden Erfindung kann daher auch gelförmig oder pastenförmig sein, sie kann als homogene Lösung oder Suspension vorliegen, sowie beispielsweise versprühbar oder in sonstigen üblichen Darreichungsformen konfektioniert sein.
  • Eine erfindungsgemäße flüssige Tensidzubereitung kann als solche oder nach Verdünnen mit Wasser eingesetzt werden, insbesondere zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen. Eine solche Verdünnung kann leicht hergestellt werden, indem eine abgemessene Menge der Tensidzubereitung in einer weiteren Menge Wasser verdünnt wird in bestimmten Gewichtsverhältnissen von Tensidzubereitung : Wasser und optional diese Verdünnung geschüttelt wird, um eine gleichmäßige Verteilung der Tensidzubereitung im Wasser sicherzustellen. Mögliche Gewichts- oder Volumenverhältnisse der Verdünnungen sind von 1:0 Tensidzubereitung : Wasser bis 1:10000 oder 1:20000 Tensidzubereitung : Wasser, vorzugsweise von 1:10 bis 1:2000 Tensidzubereitung : Wasser.
  • Eine Tensidzubereitung im Sinne der vorliegenden Erfindung kann daher auch die Wasch- bzw. Reinigungsflotte selbst sein.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform ist die Tensidzubereitung ein Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel. Zu den Waschmitteln zählen alle denkbaren Waschmittelarten, insbesondere Waschmittel für Textilien, Teppiche oder Naturfasern. Sie können für die manuelle und/oder auch die maschinelle Anwendung vorgesehen sein. Zu den Waschmitteln zählen ferner Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen Textilwäsche zum eigentlichen Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wirkung zu erzielen. Zu den Reinigungsmitteln werden alle, ebenfalls in sämtlichen genannten Darreichungsformen vorkommenden Mittel zur Reinigung und/oder Desinfektion harter Oberflächen, manuelle und maschinelle Geschirrspülmittel, Teppichreiniger, Scheuermittel, Glasreiniger, WC-Duftspüler, usw. gezählt. Textilvor- und Nachbehandlungsmittel sind schließlich auf der einen Seite solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, beispielsweise zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, auf der anderen Seite solche, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u.a. die Weichspüler gerechnet. Desinfektionsmittel sind beispielsweise Händedesinfektionsmittel, Flächendesinfektionsmittel und Instrumentendesinfektionsmittel, die ebenfalls in den genannten Darreichungsformen vorkommen können. Ein Desinfektionsmittel bewirkt vorzugsweise eine Keimreduktion um einen Faktor von mindestens 104, das heißt dass von ursprünglich 10.000 vermehrungsfähigen Keimen (so genannte koloniebildende Einheiten - KBE) nicht mehr als ein Einziger überlebt, wobei Viren diesbezüglich nicht als Keime gelten, da sie kein Zytoplasma und keinen eigenen Stoffwechsel aufweisen. Bevorzugte Desinfektionsmittel bewirken eine Keimreduktion um einen Faktor von mindestens 105.
  • Als Tensid(e) können anionische, nichtionische, zwitterionische und/oder amphotere Tenside eingesetzt werden. Bevorzugt sind aus anwendungstechnischer Sicht Mischungen aus anionischen und nichtionischen Tensiden. Der Gesamttensidgehalt der flüssigen Tensidzubereitung liegt vorzugsweise unterhalb von 60 Gew.-% und besonders bevorzugt unterhalb von 45 Gew.-%, bezogen auf die gesamte flüssige Tensidzubereitung.
  • Geeignete nichtionische Tenside umfassen alkoxylierte Fettalkohole, alkoxylierte Fettsäurealkylester, Fettsäureamide, alkoxylierte Fettsäureamide, Polyhydroxyfettsäureamide, Alkylphenolpolyglycolether, Aminoxide, Alkylpolyglucoside und Mischungen daraus.
  • Als nichtionische Tenside werden vorzugsweise alkoxylierte, vorteilhafterweise ethoxylierte, insbesondere primäre Alkohole mit vorzugsweise 8 bis 18 C-Atomen und durchschnittlich 1 bis 12 Mol Ethylenoxid (EO) pro Mol Alkohol eingesetzt, in denen der Alkoholrest linear oder bevorzugt in 2-Stellung methylverzweigt sein kann bzw. lineare und methylverzweigte Reste im Gemisch enthalten kann, so wie sie üblicherweise in Oxoalkoholresten vorliegen. Insbesondere sind jedoch Alkoholethoxylate mit linearen Resten aus Alkoholen nativen Ursprungs mit 12 bis 18 C-Atomen, zum Beispiel aus Kokos-, Palm-, Talgfett- oder Oleylalkohol, und durchschnittlich 2 bis 8 EO pro Mol Alkohol bevorzugt. Zu den bevorzugten ethoxylierten Alkoholen gehören beispielsweise C12-14-Alkohole mit 3 EO, 4 EO oder 7 EO, C9-11-Alkohol mit 7 EO, C13-5-Alkohole mit 3 EO, 5 EO, 7 EO oder 8 EO, C12-18-Alkohole mit 3 EO, 5 EO oder 7 EO und Mischungen aus diesen, wie Mischungen aus C12-14-Alkohol mit 3 EO und C12-18-Alkohol mit 7 EO. Die angegebenen Ethoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoholethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow range ethoxylates, NRE). Zusätzlich zu diesen nichtionischen Tensiden können auch Fettalkohole mit mehr als 12 EO eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind Talgfettalkohol mit 14 EO, 25 EO, 30 EO oder 40 EO. Auch nichtionische Tenside, die EO- und PO-Gruppen zusammen im Molekül enthalten, sind erfindungsgemäß einsetzbar. Geeignet sind ferner auch eine Mischung aus einem (stärker) verzweigten ethoxylierten Fettalkohol und einem unverzweigten ethoxylierten Fettalkohol, wie beispielsweise eine Mischung aus einem C16-18-Fettalkohol mit 7 EO und 2-Propylheptanol mit 7 EO. Insbesondere bevorzugt enthält die Tensidzubereitung einen C12-18-Fettalkohol mit 7 EO oder einen C13-15-Oxoalkohol mit 7 EO als nichtionisches Tensid.
  • Der Gehalt an nichtionischen Tensiden beträgt bevorzugt 3 bis 40 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 30 Gew.-% und insbesondere 7 bis 20 Gew.-%, jeweils bezogen auf die gesamte Tensidzubereitung.
  • Neben den nichtionischen Tensiden kann die Tensidzubereitung auch anionische Tenside enthalten. Als anionisches Tensid werden vorzugsweise Sulfonate, Sulfate, Seifen, Alkylphosphate, anionische Silikontenside und Mischungen daraus eingesetzt.
  • Als Tenside vom Sulfonat-Typ kommen dabei vorzugsweise C9-13-Alkylbenzolsulfonate, Olefinsulfonate, d.h. Gemische aus Alken- und Hydroxyalkansulfonaten sowie Disulfonaten, wie man sie beispielsweise aus C12-18-Monoolefinen mit end- oder innenständiger Doppelbindung durch Sulfonieren mit gasförmigem Schwefeltrioxid und anschließende alkalische oder saure Hydrolyse der Sulfonierungsprodukte erhält, in Betracht. Geeignet sind auch C12-18-Alkansulfonate und die Ester von α-Sulfofettsäuren (Estersulfonate), zum Beispiel die α-sulfonierten Methylester der hydrierten Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren.
  • Als Alk(en)ylsulfate werden die Alkali- und insbesondere die Natriumsalze der Schwefelsäurehalbester der C12-C18-Fettalkohole, beispielsweise aus Kokosfettalkohol, Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder der C10-C20-Oxoalkohole und diejenigen Halbester sekundärer Alkohole dieser Kettenlängen bevorzugt. Aus waschtechnischem Interesse sind die C12-C16-Alkylsulfate und C12-C15-Alkylsulfate sowie C14-C15-Alkylsulfate bevorzugt. Auch 2,3-Alkylsulfate sind geeignete anionische Tenside.
  • Auch die Schwefelsäuremonoester der mit 1 bis 6 Mol Ethylenoxid ethoxylierten geradkettigen oder verzweigten C7-21-Alkohole, wie 2-Methyl-verzweigte C9-11-Alkohole mit im Durchschnitt 3,5 Mol Ethylenoxid (EO) oder C12-18-Fettalkohole mit 1 bis 4 EO, sind geeignet.
  • Auch bevorzugte anionische Tenside sind Seifen. Geeignet sind gesättigte und ungesättigte Fettsäureseifen, wie die Salze der Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, (hydrierten) Erucasäure und Behensäure sowie insbesondere aus natürlichen Fettsäuren, zum Beispiel Kokos-, Palmkern-, Olivenöl- oder Talgfettsäuren, abgeleitete Seifengemische.
  • Die anionischen Tenside einschließlich der Seifen können in Form ihrer Natrium-, Kalium- oder Magnesium- oder Ammoniumsalze vorliegen. Vorzugsweise liegen die anionischen Tenside in Form ihrer Natriumsalze vor. Weitere bevorzugte Gegenionen für die anionischen Tenside sind auch die protonierten Formen von Cholin, Triethylamin oder Methylethylamin.
  • Der Gehalt einer Tensidzubereitung an anionischen Tensiden kann 1 bis 40 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 30 Gew.-% und ganz besonders bevorzugt 10 bis 25 Gew.-%, jeweils bezogen auf die gesamte Tensidzubereitung, betragen.
  • In einerweiteren Ausführungsform der Erfindung ist die Tensidzubereitung dadurch gekennzeichnet, dass sie ferner eine Komponente umfasst, die ausgewählt ist aus i
    1. i. anionische und/oder polyanionische Substanz, und/oder
    2. ii. kationische und/oder polykationische Substanz, und/oder
    3. iii. Hydroxyl- und/oder Polyhydroxyl-Gruppe(n) aufweisende Substanz.
  • Es wurde festgestellt, dass der Zusatz solcher Substanzen die Reinigungsleistung von Tensidzubereitungen, insbesondere von flüssigen Wasch- oder Reinigungsmitteln, welche eine Lipase enthalten, insbesondere eine solche wie vorstehend beschrieben, weiter verbessert, insbesondere bei einer Temperatur zwischen 10°C und 80°C und vorzugsweise bei vergleichsweise niedrigen Temperaturen, insbesondere zwischen 10°C und 50°C, zwischen 10°C und 40°C, zwischen 10°C und 30°C und/oder zwischen 20°C und 40°C.
  • Bei den vorstehend unter i. angegebenen Substanzen handelt es sich um anionische oder polyanionische Substanzen, d.h. diese Substanzen tragen mindestens eine und bevorzugt mehrere negative Ladungen. Bevorzugt handelt es sich um ein Polymer mit mindestens einem negativ gelandenen Monomer, bevorzugt mit mehreren negativ geladenen Monomeren. Erfindungsgemäß bevorzugt ist dieses Polymer daher ein negativ geladenes Polymer. Bevorzugt sind beispielsweise Polymere organischer Säuren bzw. deren Salze, insbesondere Polyacrylate und/oder Poly-Zuckersäuren und/oder Polyarcylat-copolymere und/oder Poly-zucker-copolymere. Diesbezüglich weitere bevorzugte Verbindungen sind Polyacrylsulfonate oder Polycarboxylate und deren Salze, Copolymere oder Salze der Coploymere.
  • Beispiele für besonders bevorzugt einzusetzende Substanzen sind Acusol 587D (Polyacrylsulfonat; Unternehmen Rohm & Haas/Dow Chemical), Acusol 445N (Polycarboxylat Natriumsalz; Unternehmen Rohm & Haas/Dow Chemical), Acusol 590 (Polyarcrylat-copolymer; Unternehmen Rohm & Haas/Dow Chemical), Acusol 916 (Polyarcrylat Natriumsalz; Unternehmen Rohm & Haas/Dow Chemical), Sokalan CP42 (modifiziertes Polycarboxylat Natriumsalz; Unternehmen BASF), Sokalan PA 30CL (Polycarboxylat Natriumsalz; Unternehmen BASF), Dequest P 9000 (Polymaleinsäure; Unternehmen Thermphos), Alginsäure, Poly-2-acrylamido-2-methyl-1-propan-sulfonsäure, Poly-4-styrol sulfonsäure -co-maleinsäure Natriumsalz, Poly-acrylamido-co-acrylsäure Natriumsalz, Poly-methacrylsäure Natriumsalz, Poly-methyl vinyl ether-alt maleinsäure oder Polyvinylsulfonsäure Natriumsalz.
  • Bei den unter ii. angegebenen Substanzen handelt es sich kationische oder polykationische Substanzen, d.h. diese Substanzen tragen mindestens eine und bevorzugt mehrere positive Ladungen. Bevorzugt handelt es sich um ein Polymer mit mindestens einem positiv gelandenen Monomer, bevorzugt mit mehreren positiv geladenen Monomeren. Erfindungsgemäß bevorzugt ist dieses Polymer daher ein positiv geladenes Polymer. Beispiele für diesbezüglich bevorzugte Verbindungen sind Salze der Polyamine, Polyethyleneimine bzw. deren Copolymere, Salze der Polyallylamine, Salze der Polydiallyldimethylammonium-verbindungen oder Poly(acrylamide-co-diallyldimethylammonium-verbindungen.
  • Bei den unter iii. angegebenen Substanzen handelt es sich um Substanzen, die mindestens eine Hydroxyl- und/oder Polyhydroxyl-Gruppe und bevorzugt mehrere Hydroxyl- und/oder Polyhydroxyl-Gruppen aufweisen. Bevorzugt sind diesbezüglich beispielsweise Polyvinylalkohole, beispielsweise solche, die unter dem Handelsnamen Mowiol verfügbar sind (Unternehmen Kremer Pigmente GmbH & Co. KG).
  • Es wird an dieser Stelle ausdrücklich darauf hingewiesen, dass eine konkrete Substanz zu einer oder mehreren der vorstehend genannten Gruppen i. bis iii. zugehörig sein kann. Beispielsweise kann es sich um ein anionisches Polymer handeln, welches eine oder mehrere Hydroxyl- und/oder Polyhydroxyl-Gruppe(n) aufweist. Eine solche Substanz ist dann zugehörig zu den Gruppen i. und iii. Ebenso ist ein kationisches Polymer, welches eine oder mehrere Hydroxyl- und/oder Polyhydroxyl-Gruppe(n) aufweist, zugehörig zu den Gruppen ii. und iii.
  • Im Rahmen der vorliegenden Erfindung ebenfalls einsetzbar sind Derivate der vorstehend als zugehörig zu i., ii. oder iii. genannten Substanzen. Unter einem Derivat wird im Sinne der vorliegenden Anmeldung eine solche Substanz verstanden, die ausgehend von einer der vorstehend genannten Substanzen chemisch modifiziert ist, beispielsweise durch die Umwandlung einer Seitenkette oder durch kovalente Bindung einer anderen Verbindung an die Substanz. Bei solch einer Verbindung kann es sich beispielsweise um niedrigmolekulare Verbindungen wie Lipide oder Mono-, Oligo- oder Polysaccharide oder Amine bzw. Aminverbindungen handeln. Ferner kann die Substanz glykosyliert, hydrolysiert, oxidiert, N-methyliert, N-formyliert, N-acetyliert sein oder Methyl, Formyl, Ethyl, Acetyl, t-Butyl, Anisyl, Benzyl, Trifluroacetyl, N-hydroxysuccinimide, t-Butyloxycarbonyl, Benzoyl, 4-Methylbenzyl, Thioanizyl, Thiocresyl, Benzyloxymethyl, 4-Nitrophenyl, Benzyloxycarbonyl, 2-Nitrobenzoyl, 2-Nitrophenylsulphenyl, 4-Toluenesulphonyl, Pentafluorophenyl, Diphenylmethyl, 2-Chlorobenzyloxycarbonyl, 2,4,5-trichlorophenyl, 2-bromobenzyloxycarbonyl, 9-Fluorenylmethyloxycarbonyl, Tripheylmethyl, 2,2,5,7,8-pentamethyl-chroman-6-sulphonyl enthalten. Ebenso ist unter einem Derivat die kovalente oder nichtkovalente Bindung der Substanz an einen makromolekularen Träger zu verstehen, genauso wie auch ein nichtkovalenter Einschluss in geeignete makromolekulare Käfigstrukturen. Auch Kopplungen mit sonstigen makromolekularen Verbindungen, wie etwa Polyethylenglykol, können vorgenommen sein. Weitere bevorzugte chemische Modifikationen sind die Modifikation von einer oder mehreren der chemischen Gruppen -COOH, -OH, =NH, -NH2 -SH zu -COOR, -OR, -NHR, -NR2, -NHR, -NR, -SR; wobei:
    • R ist-CH=CH-R2, -C≡C-R2, -C(R2)=CH2, -C(R2)=C(R3), -CH=NR2, -C(R2)=N-R3, ein 4-7 C-Ring System mit oder ohne Substitution, ein 4-7 Stickstoffheterozyklus mit oder ohne Substitution, oder eine C2 bis C8 Kette mit 1 bis 5 Doppel- oder Dreifachbindungen mit Substitutionen ausgewählt aus R1, R2, oder R3, wobei
    • -R1 ist H, -R, -NO2, -CN, Halogenidsubstituent, -N3, -C1-8 alkyl, -(CH2)nCO2R2, -C2-8 alkenyl-CO2R2, -O(CH2)nCO2R2, -C(O)NR2R3, -P(O)(OR2)2, alkyl substituiertes tetrazol-5-yl, -(CH2)nO(CH2)n aryl, -NR2R3, -(CH2)n OR2, -(CH2)n SR2, -N(R2)C(O)R3, -S(O2)NR2R3, -N(R2)S(O2)R3, -(CHR2)n NR2R3, -C(O)R3, (CH2)n N(R3)C(O)R3, -N(R2)CR2R3, substituiertes oder nicht substituiertes (CH2)n-zykloalkyl, substituiertes oder nicht substituiertes (CH2)n-phenyl, oder-zyklus; wobei n eine Zahl größer als 1 ist;
    • -R2 ist H, Halogenidsubstituent, -alkyl, -halogenalkyl, -(CH2)n-phenyl, -(CH2)1-3-biphenyl, -(CH2)1-4-Ph-N(SO2-C1-2-alkyl)2, -CO(CHR1)n-OR1, -(CHR1)n-Heterozyklus, -(CHR1)n-NH-CO-R1, -(CHR1)n-NH-SO2R1, -(CHR1)n-Ph-N(SO2-C1-2-alkyl)2, -(CHR1)n-C(O)(CHR1)-NHR1, -(CHR1)n-C(S)(CHR1)-NHR1, -(CH2)nO(CH2)nCH3, -CF3, -C2-C5 acyl, -(CHR1)nOH, -(CHR1)nCO2R1, -(CHR1)n-O-alkyl, -(CHR1)n-O-(CH2)n-O-alkyl, -(CHR1)n-S-alkyl, -(CHR1)n-S(O)-alkyl, -(CHR1)n-S(O2)-alkyl, -(CHR1)n-S(O2)-NHR3, -(CHR3)n-N3, -(CHR3)nNHR4, eine C2 bis C8 Kette Alken-Kette mit 1 bis 5 Doppelbindungen, eine C2 bis C8 Kette Alkin-Kette mit 1 bis 5 Dreifachbindungen, substituierter oder nicht substituierter -(CHR3)n Heterozyklus, substituiertes oder nicht substituiertes gesättigtes oder nicht gesättigtes -(CHR3)n Zykloalkyl; wobei n eine Zahl größer als 1 ist und R1 und R3 gleich oder unterschiedlich sein können;
    • -R3 ist H, -OH, -CN, substituiertes Alkyl, - C2 bis C8 Alkenyl, substituiertes oder nicht substituiertes Zykloalkyl, -N(R1)R2, gesättigter oder nicht gesättigter C5 bis C7 Heterozyklus oder Heterobizyklus von 4 bis 7 C-Atomen, -NR1, -NR2, -NR1R2 bestehend aus einem gesättigten oder nicht gesättigten Heterozyklus oder einem Heterobizyklus von 4 bis 7 C-Atomen;
    • -R4 ist H, -(CH2)nOH, -C(O)ORS, -C(O)SR5, -(CH2)n C(O)NR6R7, -O-C(O)-O-R6, eine Aminosäure oder ein Peptid; wobei n eine Zahl zwischen 0 und 4 ist;
    • -R5 ist H,
    • -R6 ist -C(R7)-(CH2)n-O-C(O)-R8, -(CH2)n-C(R7)-O-C(O)R8, -(CH2)n-C(R7)-O-C(O)-O-R8, oder-C(R7)-(CH2)n-O-C(O)-O-R8; wobei n eine Zahl zwischen 0 und 4 ist; und
    • -R7 und R8 sind jeweils H, Alkyl, substituiertes Alkyl, Aryl, substituiertes Aryl, Alkenyl, substituiertes Alkenyl, Alkinyl, substituiertes Alkinyl, Heterozyklus, substituierter Heterozyklus, Alkylaryl, substituiertes Alkylaryl, Zykloalkyl, substituiertes Zykloalkyl, oder CH2CO2alkyl, wobei R7 und R8 gleich oder unterschiedlich sein können.
  • Erfindungsgemäß ist es weiter möglich, alle möglichen Kombinationen der vorstehend als zugehörig zu i., ii. oder iii. genannten Substanzen und/oder deren Derivate einzusetzen.
  • In einerweiteren Ausführungsform der Erfindung ist die Tensidzubereitung dadurch gekennzeichnet, dass sie ferner mindestens einen weiteren Inhaltsstoff umfasst, der ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Gerüststoff (Builder), Persauerstoffverbindung, Bleichaktivator, nichtwässriges Lösungsmittel, Säure, wasserlösliches Salz, Verdickungsmittel, desinfizierender Inhaltsstoff sowie Kombinationen hiervon.
  • Das Hinzufügen von einem oder mehreren der weiteren Inhaltsstoff(e) erweist sich als vorteilhaft, da hierdurch eine weiter verbesserte Reinigungsleistung und/oder Desinfektion erreicht wird. Vorzugsweise beruht die verbesserte Reinigungsleistung und/oder Desinfektion auf einem synergistischen Zusammenwirken von mindestens zwei Inhaltsstoffen. Insbesondere durch die Kombination der enthaltenen Lipase und/oder des enthaltenen Phosphonats mit einem der nachstehend beschriebenen Gerüststoffe (Builder) und/oder mit einer der nachstehend beschriebenen Persauerstoffverbindungen und/oder mit einem der nachstehend beschriebenen Bleichaktivatoren und/oder mit einem der nachfolgend beschriebenen nichtwässrigen Lösungsmittel und/oder mit einer der nachfolgend beschriebenen Säuren und/oder mit einem der nachstehend beschriebenen wasserlöslichen Salze und/oder mit einem der nachfolgend beschriebenen Verdickungsmittel und/oder mit einem der nachfolgend beschriebenen desinfizierenden Inhaltsstoffe kann eine solche Synergie erreicht werden.
  • Als Gerüststoffe (Builder), die in der Tensidzubereitung enthalten sein können, sind insbesondere Silikate, Aluminiumsilikate (insbesondere Zeolithe), Carbonate, Salze organischer Di- und Polycarbonsäuren sowie Mischungen dieser Stoffe zu nennen.
  • Organische Gerüststoffe, welche in der Tensidzubereitung vorhanden sein können, sind beispielsweise die in Form ihrer Natriumsalze einsetzbaren Polycarbonsäuren, wobei unter Polycarbonsäuren solche Carbonsäuren verstanden werden, die mehr als eine Säurefunktion tragen. Beispielsweise sind dies Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Äpfelsäure, Weinsäure, Maleinsäure, Fumarsäure, Zuckersäuren, Aminocarbonsäuren, Nitrilotriessigsäure (NTA), Methylglycindiessigsäure (MGDA) und deren Abkömmlinge sowie Mischungen aus diesen. Bevorzugte Salze sind die Salze der Polycarbonsäuren wie Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Weinsäure, Zuckersäuren und Mischungen aus diesen.
  • Als Gerüststoffe sind weiter polymere Polycarboxylate geeignet. Dies sind beispielsweise die Alkalimetallsalze der Polyacrylsäure oder der Polymethacrylsäure, zum Beispiel solche mit einer relativen Molekülmasse von 600 bis 750.000 g / mol.
  • Geeignete Polymere sind insbesondere Polyacrylate, die bevorzugt eine Molekülmasse von 1.000 bis 15.000 g / mol aufweisen. Aufgrund ihrer überlegenen Löslichkeit können aus dieser Gruppe wiederum die kurzkettigen Polyacrylate, die Molmassen von 1.000 bis 10.000 g / mol, und besonders bevorzugt von 1.000 bis 5.000 g / mol, aufweisen, bevorzugt sein.
  • Geeignet sind weiterhin copolymere Polycarboxylate, insbesondere solche der Acrylsäure mit Methacrylsäure und der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Maleinsäure. Zur Verbesserung der Wasserlöslichkeit können die Polymere auch Allylsulfonsäuren, wie Allyloxybenzolsulfonsäure und Methallylsulfonsäure, als Monomer enthalten.
  • Bevorzugt werden allerdings lösliche Gerüststoffe, wie beispielsweise Citronensäure, oder Acrylpolymere mit einer Molmassen von 1.000 bis 5.000 g / mol bevorzugt in der flüssigen Tensidzubereitung eingesetzt.
  • Bei den für polymere Polycarboxylate angegebenen Molmassen handelt es sich im Sinne dieser Schrift um gewichtsmittlere Molmassen Mw der jeweiligen Säureform, die grundsätzlich mittels Gelpermeationschromatographie (GPC) bestimmt wurden, wobei ein UV-Detektor eingesetzt wurde. Die Messung erfolgte dabei gegen einen externen Polyacrylsäure-Standard, der aufgrund seiner strukturellen Verwandtschaft mit den untersuchten Polymeren realistische Molgewichtswerte liefert. Diese Angaben weichen deutlich von den Molgewichtsangaben ab, bei denen Polystyrolsulfonsäuren als Standard eingesetzt werden. Die gegen Polystyrolsulfonsäuren gemessenen Molmassen sind in der Regel deutlich höher als die in dieser Schrift angegebenen Molmassen.
  • Derartige organische Buildersubstanzen können gewünschtenfalls in Mengen bis zu 40 Gew.-%, insbesondere bis zu 25 Gew.-% und vorzugsweise von 1 Gew.-% bis 8 Gew.-% enthalten sein. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden vorzugsweise in pastenförmigen oder flüssigen, insbesondere wasserhaltigen, Tensidzubereitungen eingesetzt.
  • Als für den Einsatz in erfindungsgemäßen Tensidzubereitungen geeignete Persauerstoffverbindungen kommen insbesondere organische Persäuren beziehungsweise persaure Salze organischer Säuren, wie Phthalimidopercapronsäure, Perbenzoesäure oder Salze der Diperdodecandisäure, Wasserstoffperoxid und unter den Waschbedingungen Wasserstoffperoxid abgebende anorganische Salze, zu denen Perborat, Percarbonat, Persilikat und/oder Persulfat wie Caroat gehören, in Betracht. Falls eine Zubereitung Persauerstoffverbindungen enthält, sind diese in Mengen von vorzugsweise bis zu 50 Gew.-%, insbesondere von 5 Gew.-% bis 30 Gew.-%, vorhanden. Der Zusatz geringer Mengen bekannter Bleichmittelstabilisatoren wie beispielsweise von Phosphonaten, Boraten beziehungsweise Metaboraten und Metasilikaten sowie Magnesiumsalzen wie Magnesiumsulfat kann zweckdienlich sein.
  • Als Bleichaktivatoren können Verbindungen, die unter Perhydrolysebedingungen aliphatische Peroxocarbonsäuren mit vorzugsweise 1 bis 10 C-Atomen, insbesondere 2 bis 4 C-Atomen, und/oder gegebenenfalls substituierte Perbenzoesäure ergeben, eingesetzt werden. Geeignet sind Substanzen, die O- und/oder N-Acylgruppen der genannten C-Atomzahl und/oder gegebenenfalls substituierte Benzoylgruppen tragen. Bevorzugt sind mehrfach acylierte Alkylendiamine, insbesondere Tetraacetylethylendiamin (TAED), acylierte Triazinderivate, insbesondere 1,5-Diacetyl-2,4-dioxohexahydro-1,3,5-triazin (DADHT), acylierte Glykolurile, insbesondere Tetraacetylglykoluril (TAGU), N-Acylimide, insbesondere N-Nonanoylsuccinimid (NOSI), acylierte Phenolsulfonate, insbesondere n-Nonanoyl- oder Isononanoyloxybenzolsulfonat (n- bzw. iso-NOBS), Carbonsäureanhydride, insbesondere Phthalsäureanhydrid, acylierte mehrwertige Alkohole, insbesondere Triacetin, Ethylenglykoldiacetat, 2,5-Diacetoxy-2,5-dihydrofuran und Enolester sowie acetyliertes Sorbitol und Mannitol beziehungsweise deren beschriebene Mischungen (SORMAN), acylierte Zuckerderivate, insbesondere Pentaacetylglukose (PAG), Pentaacetylfruktose, Tetraacetylxylose und Octaacetyllactose sowie acetyliertes, gegebenenfalls N-alkyliertes Glucamin und Gluconolacton, und/oder N-acylierte Lactame, beispielsweise N-Benzoylcaprolactam. Die hydrophil substituierten Acylacetale und die Acyllactame werden ebenfalls bevorzugt eingesetzt. Auch Kombinationen konventioneller Bleichaktivatoren können eingesetzt werden. Derartige Bleichaktivatoren können, insbesondere bei Anwesenheit obengenannter Wasserstoffperoxid-liefernder Bleichmittel, im üblichen Mengenbereich, vorzugsweise in Mengen von 0,5 Gew.-% bis 10 Gew.-%, insbesondere 1 Gew.-% bis 8 Gew.-%, bezogen auf die gesamte Tensidzubereitung, enthalten sein, fehlen bei Einsatz von Percarbonsäure als alleinigem Bleichmittel jedoch vorzugsweise ganz.
  • Zusätzlich zu den konventionellen Bleichaktivatoren oder an deren Stelle können auch Sulfonimine und/oder bleichverstärkende Übergangsmetallsalze beziehungsweise Übergangsmetallkomplexe als sogenannte Bleichkatalysatoren enthalten sein.
  • Die erfindungsgemäßen Tensidzubereitungen sind flüssig und enthalten vorzugsweise Wasser als Hauptlösungsmittel. Daneben oder alternativ können der Tensidzubereitung nichtwässrige Lösungsmittel zugesetzt werden. Geeignete nichtwässrige Lösungsmittel umfassen ein- oder mehrwertige Alkohole, Alkanolamine oder Glykolether, sofern sie im angegebenen Konzentrationsbereich mit Wasser mischbar sind. Vorzugsweise werden die Lösungsmittel ausgewählt aus Ethanol, n-Propanol, i-Propanol, Butanolen, Glykol, Propandiol, Butandiol, Glycerin, Diglykol, Propyldiglycol, Butyldiglykol, Hexylenglycol, Ethylenglykolmethylether, Ethylenglykolethylether, Ethylenglykolpropylether, Ethylenglykolmono-n-butylether, Diethylenglykolmethylether, Diethylenglykolethylether, Propylenglykolmethylether, Propylenglykolethylether, Propylenglykolpropylether, Dipropylenglykolmonomethylether, Dipropylenglykolmonoethylether, Diisopropylenglykolmonomethylether, Di-isopropylenglykolmonoethylether, Methoxytriglykol, Ethoxytriglykol, Butoxytriglykol, 1-Butoxyethoxy-2-propanol, 3-Methyl-3-methoxybutanol, Propylenglykol-t-butylether, Di-n-octylether sowie Mischungen dieser Lösungsmittel. Es ist allerdings bevorzugt, dass die Tensidzubereitung ein Polyol als nicht-wässriges Lösungsmittel enthält. Das Polyol kann insbesondere Glycerin, 1,2-Propandiol, 1,3-Propandiol, Ethylenglycol, Diethylenglycol und/oder Dipropylenglycol umfassen. Insbesondere bevorzugt enthält die Tensidzubereitung eine Mischung aus einem Polyol und einem einwertigen Alkohol. Nichtwässrige Lösungsmittel können in der Tensidzubereitung in Mengen zwischen 0,5 und 15 Gew.-%, bevorzugt aber unter 12 Gew.-% und eingesetzt werden.
  • Zur Einstellung eines gewünschten, sich durch die Mischung der übrigen Komponenten nicht von selbst ergebenden pH-Werts können die Tensidzubereitungen system- und umweltverträgliche Säuren, insbesondere Citronensäure, Essigsäure, Weinsäure, Äpfelsäure, Milchsäure, Glykolsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure und/oder Adipinsäure, aber auch Mineralsäuren, insbesondere Schwefelsäure, oder Basen, insbesondere Ammonium- oder Alkalihydroxide, enthalten. Derartige pH-Regulatoren sind in den Tensidzubereitungen in Mengen von vorzugsweise nicht über 20 Gew.-%, insbesondere von 1,2 Gew.-% bis 17 Gew.-%, enthalten.
  • Eine Tensidzubereitung im Sinne der Erfindung kann weiterhin ein oder mehrere wasserlösliche Salze enthalten, die beispielsweise zur Viskositätseinstellung dienen. Es kann sich dabei um anorganische und/oder organische Salze handeln. Einsetzbare anorganische Salze sind dabei vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe umfassend farblose wasserlösliche Halogenide, Sulfate, Sulfite, Carbonate, Hydrogencarbonate, Nitrate, Nitrite, Phosphate und/oder Oxide der Alkalimetalle, der Erdalkalimetalle, des Aluminiums und/oder der Übergangsmetalle; weiterhin sind Ammoniumsalze einsetzbar. Besonders bevorzugt sind dabei Halogenide und Sulfate der Alkalimetalle; vorzugsweise ist das anorganische Salz daher ausgewählt aus der Gruppe umfassend Natriumchlorid, Kaliumchlorid, Natriumsulfat, Kaliumsulfat sowie Gemische derselben. Einsetzbare organische Salze sind beispielsweise farblose wasserlösliche Alkalimetall-, Erdalkalimetall-, Ammonium-, Aluminium- und/oder Übergangsmetallsalze der Carbonsäuren. Vorzugsweise sind die Salze ausgewählt aus der Gruppe umfassend Formiat, Acetat, Propionat, Citrat, Malat, Tartrat, Succinat, Malonat, Oxalat, Lactat sowie Gemische derselben.
  • Zur Verdickung kann eine erfindungsgemäße Tensidzubereitung ein oder mehrere Verdickungsmittel enthalten. Bevorzugt ist das Verdickungsmittel ausgewählt aus der Gruppe umfassend Xanthan, Guar, Carrageenan, Agar-Agar, Gellan, Pektin, Johannisbrotkernmehl und Mischungen daraus. Diese Verbindungen sind auch in Gegenwart von anorganischen Salzen effektive Verdickungsmittel. In einer besonders bevorzugten Ausführungsform enthält die Tensidzubereitung Xanthan als Verdickungsmittel, da Xanthan auch in Gegenwart von hohen Salzkonzentrationen effektiv verdickt und eine makroskopische Auftrennung der kontinuierlichen Phase verhindert. Zusätzlich stabilisiert das Verdickungsmittel die kontinuierliche, tensidarme Phase und verhindert eine makroskopische Phasenseparation.
  • Alternativ oder ergänzend können auch (Meth)Acrylsäure(co)polymere als Verdickungsmittel eingesetzt werden. Geeignete Acryl- und Methacryl(co)polymere umfassen beispielsweise die hochmolekularen mit einem Polyalkenylpolyether, insbesondere einem Allylether von Saccharose, Pentaerythrit oder Propylen, vernetzten Homopolymere der Acrylsäure (INCI-Bezeichnung gemäß "International Dictionary of Cosmetic Ingredients" der "The Cosmetic, Toiletry and Fragrance Association (CTFA)": Carbomer), die auch als Carboxyvinylpolymere bezeichnet werden. Solche Polyacrylsäuren sind unter anderem unter den Handelsnamen Polygel® und Carbopol® erhältlich. Weiterhin sind beispielsweise folgende Acrylsäure-Copolymere geeignet: (i) Copolymere von zwei oder mehr Monomeren aus der Gruppe der Acrylsäure, Methacrylsäure und ihrer einfachen, vorzugsweise mit C1-4-Alkanolen gebildeten, Ester (INCI Acrylates Copolymer), die beispielsweise unter den Handelsnamen Aculyn®, Acusol® oder Tego® Polymer erhältlich sind; (ii) vernetzte hochmolekulare Acrylsäure-Copolymere, zu denen etwa die mit einem Allylether der Saccharose oder des Pentaerythrits vernetzten Copolymere von C10-30-Alkylacrylaten mit einem oder mehreren Monomeren aus der Gruppe der Acrylsäure, Methacrylsäure und ihrer einfachen, vorzugsweise mit C1-4-Alkanolen gebildeten, Ester (INCI Acrylates/C10-30 Alkyl Acrylate Crosspolymer) gehören und die beispielsweise unter dem Handelsnamen Carbopol® erhältlich sind. Weitere geeignete Polymere sind (Meth)Acrylsäure(co)polymere des Typs Sokalan®.
  • Es kann bevorzugt sein, dass die erfindungsgemäße Tensidzubereitung ein (Meth)Acrylsäure(co)polymer in Kombination mit einem weiteren Verdickungsmittel, vorzugsweise Xanthan, enthält. Die Tensidzubereitung kann 0,05 bis 1,5 Gew.-% und vorzugsweise 0,1 bis 1 Gew.-%, jeweils bezogen auf die gesamte Tensidzubereitung, Verdickungsmittel enthalten. Die Menge an eingesetztem Verdickungsmittel ist dabei abhängig von der Art des Verdickungsmittels und dem gewünschten Grad der Verdickung.
  • Unter einem desinfizierenden Inhaltsstoff werden insbesondere Inhaltsstoffe verstanden, die eine antimikrobielle oder antivirale Wirksamkeit besitzen, also Keime abtöten. Die keimabtötende Wirkung ist dabei abhängig von dem Gehalt des desinfizierenden Inhaltsstoffes in der Tensidzubereitung, wobei die keimabtötende Wirkung mit abnehmendem Gehalt an desinfizierendem Inhaltsstoff bzw. zunehmender Verdünnung der Tensidzubereitung abnimmt.
  • Ein bevorzugter desinfizierender Inhaltsstoff ist Ethanol oder Propanol. Diese einwertigen Alkohole werden aufgrund ihrer Lösemitteleigenschaften und ihrer keimtötenden Wirkung häufig in Desinfektionsmitteln und auch in Reinigungsmitteln allgemein eingesetzt. Dabei umfasst der Begriff "Propanol" sowohl das 1-Propanol (n-Propanol) als auch das 2-Propanol ("Isopropanol"). Ethanol und/oder Propanol ist beispielsweise in einer Menge von insgesamt 10 bis 65 Gew.-%, vorzugsweise 25 bis 55 Gew.-% in der Tensidzubereitung enthalten. Ein weiterer bevorzugter desinfizierender Inhaltsstoff ist Teebaumöl. Hierbei handelt es sich um das ätherische Öl des Australischen Teebaums (Melaleuca alternifolia), einem in New South Wales und Queensland beheimateten immergrünen Strauch aus der Gattung Myrtenheiden (Melaleuca), sowie weiterer Teebaum-Arten aus verschiedenen Gattungen (z.B. Baeckea, Kunzea und Leptospermum) in der Familie der Myrtengewächse (Myrtaceae). Das Teebaumöl wird durch Wasserdampfdestillation aus den Blättern und Zweigspitzen dieser Bäume gewonnen und ist ein Gemisch aus ca. 100 Substanzen; zu den Hauptbestandteilen zählen (+)-Terpinen-4-ol, α-Terpinen, Terpinolen, Terpineol, Pinen, Myrcen, Phellandren, p-Cymen, Limonen und 1,8-Cineol. Teebaumöl ist beispielsweise in einer Menge von 0,05 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,1 bis 5,0 Gew.-%, in der viruziden Behandlungslösung enthalten. Ein weiterer bevorzugter desinfizierender Inhaltsstoff ist Milchsäure. Die Milchsäure oder 2-Hydroxypropionsäure ist ein Gärungsprodukt, das von verschiedenen Mikroorganismen erzeugt wird. Sie ist schwach antibiotisch aktiv. Milchsäure ist beispielsweise in Mengen von bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,2 bis 5,0 Gew.-% in der Tensidzubereitung enthalten.
  • Weitere desinfizierende Inhaltsstoffe sind beispielsweise Wirkstoffe aus den Gruppen der Alkohole, Aldehyde, antimikrobiellen Säuren bzw. deren Salze, Carbonsäureester, Säureamide, Phenole, Phenolderivate, Diphenyle, Diphenylalkane, Harnstoffderivate, Sauerstoff-, Stickstoff-Acetale sowie Formale, Benzamidine, Isothiazole und deren Derivate wie Isothiazoline und Isothiazolinone, Phthalimidderivate, Pyridinderivate, antimikrobiellen oberflächenaktiven Verbindungen, Guanidine, antimikrobiellen amphoteren Verbindungen, Chinoline, 1,2-Dibrom-2,4-dicyanobutan, lodo-2-propynyl-butyl-carbamat, lod, lodophore und Peroxide. Hierunter bevorzugte Wirkstoffe werden vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe umfassend 1,3-Butandiol, Phenoxyethanol, 1,2-Propylenglykol, Glycerin, Undecylensäure, Zitronensäure, Milchsäure, Benzoeesäure, Salicylsäure, Thymol, 2-Benzyl-4-chlorphenol, 2,2'-Methylen-bis-(6-brom-4-chlorphenol), 2,4,4'-Trichlor-2'-hydroxydiphenylether, N-(4-Chlorphenyl)-N-(3,4-dichlorphenyl)-harnstoff, N,N'-(1,10-decandiyldi-1-pyridinyl-4-yliden)-bis-(1-octanamin)-dihydrochlorid, N,N'-Bis-(4-Chlorphenyl)-3,12-diimino-2,4,11,13-tetraazatetradecandiimidamid, quaternäre oberflächenaktive Verbindungen, Guanidine. Bevorzugte oberflächenaktive quaternäre Verbindungen enthalten eine Ammonium-, Sulfonium-, Phosphonium-, Jodonium- oder Arsoniumgruppe. Weiterhin können auch desinfizierende ätherische Öle eingesetzt werden, die gleichzeitig fü eine Beduftung der viruziden Behandlungslösung sorgen. Besonders bevorzugte Wirkstoffe sind jedoch ausgewählt aus der Gruppe umfassend Salicylsäure, quaternäre Tenside, insbesondere Benzalkoniumchlorid, PeroxoVerbindungen, insbesondere Wasserstoffperoxid, Alkalimetallhypochlorit sowie Gemische derselben. Ein solcher weiterer desinfizierender Inhaltsstoff ist beispielsweise in einer Menge von 0,01 bis 1 Gew.-%, vorzugsweise 0,02 bis 0,8 Gew.-%, insbesondere 0,05 bis 0,5 Gew.-%, besonders bevorzugt 0,1 bis 0,3 Gew.-%, äußerst bevorzugt 0,2 Gew.-% in der Tensidzubereitung enthalten.
  • Flüssige erfindungsgemäße Tensidzubereitungen in Form von übliche Lösungsmittel enthaltenden Lösungen werden in der Regel durch einfaches Mischen der Inhaltsstoffe, die in Substanz oder als Lösung in einen automatischen Mischer gegeben werden können, hergestellt.
  • Erfindungsgemäße Tensidzubereitungen können als enzymatische Bestandteile ausschließlich eine Lipase enthalten wie beschrieben. Alternativ können sie auch weitere hydrolytische Enzyme oder andere Enzyme in einer für die Wirksamkeit der Tensidzubereitung zweckmäßigen Konzentration enthalten. In einer weiteren Ausführungsform der Erfindung umfasst die Tensidzubereitung daher mindestens ein weiteres Enzym. Prinzipiell sind diesbezüglich alle im Stand der Technik für diese Zwecke etablierten Enzyme einsetzbar. Als weitere Enzyme bevorzugt einsetzbar sind alle Enzyme, die in einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung eine katalytische Aktivität entfalten können, insbesondere eine Protease, Amylase, Cellulase, Hemicellulase, Mannanase, Pektinase, Tannase, Xylanase, Xanthanase, ß-Glucosidase, Carrageenase, Perhydrolase, Oxidase, Oxidoreduktase oder eine weitere Lipase, sowie deren Gemische. Weitere Enzyme sind in der Tensidzubereitung vorteilhafterweise jeweils in einer Gesamtmenge von 1 x 10-8 bis 5 Gew.-% bezogen auf aktives Protein enthalten. Zunehmend bevorzugt ist jedes weitere Enzym in einer Menge von 1 x 10-7 -3 Gew.-%, von 0,00001-1 Gew.-%, von 0,00005-0,5 Gew.-%, von 0,0001 bis 0,1 Gew.-% und besonders bevorzugt von 0,0001 bis 0,05 Gew.-% in erfindungsgemäßen Tensidzubereitungen enthalten, bezogen auf aktives Protein. Besonders bevorzugt zeigen die Enzyme synergistische Reinigungsleistungen gegenüber bestimmten Anschmutzungen oder Flecken, d.h. die in der Tensidzubereitung enthaltenen Enzyme unterstützen sich in ihrer Reinigungsleistung gegenseitig. Ganz besonders bevorzugt liegt ein solcher Synergismus vor zwischen der enthaltenen Lipase und einem weiteren Enzym der erfindungsgemäßen Tensidzubereitung, darunter insbesondere zwischen der Lipase und einer Protease und/oder einer Amylase und/oder einer Mannanase und/oder einer Cellulase und/oder einer Pektinase. Synergistische Effekte können nicht nur zwischen verschiedenen Enzymen, sondern auch zwischen einem oder mehreren Enzymen und weiteren Inhaltsstoffen der erfindungsgemäßen Tensidzubereitung auftreten.
  • Unter den Proteasen sind solche vom Subtilisin-Typ bevorzugt. Beispiele hierfür sind die Subtilisine BPN' und Carlsberg, die Protease PB92, die Subtilisine 147 und 309, die Alkalische Protease aus Bacillus lentus, Subtilisin DY und die den Subtilasen, nicht mehr jedoch den Subtilisinen im engeren Sinne zuzuordnenden Enzyme Thermitase, Proteinase K und die Proteasen TW3 und TW7. Subtilisin Carlsberg ist in weiterentwickelter Form unter dem Handelsnamen Alcalase® von der Firma Novozymes A/S, Bagsvaard, Dänemark, erhältlich. Die Subtilisine 147 und 309 werden unter den Handelsnamen Esperase®, beziehungsweise Savinase® von der Firma Novozymes vertrieben. Von der Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 leiten sich die unter der Bezeichnung BLAP® geführten Protease-Varianten ab. Weitere brauchbare Proteasen sind beispielsweise die unter den Handelsnamen Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®, Natalase®, Kannase® und Ovozyme® von der Firma Novozymes, die unter den Handelsnamen, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase® und Properase® von der Firma Genencor, das unter dem Handelsnamen Protosol® von der Firma Advanced Biochemicals Ltd., Thane, Indien, das unter dem Handelsnamen Wuxi® von der Firma Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., China, die unter den Handelsnamen Proleather® und Protease P® von der Firma Amano Pharmaceuticals Ltd., Nagoya, Japan, und das unter der Bezeichnung Proteinase K-16 von der Firma Kao Corp., Tokyo, Japan, erhältlichen Enzyme. Besonders bevorzugt eingesetzt werden auch die Proteasen aus Bacillus gibsonii und Bacillus pumilus, die offenbart sind in den internationalen Patentanmeldungen WO2008/086916 und WO2007/131656 .
  • Erfindungsgemäß konfektionierbare Amylasen sind beispielsweise die α-Amylasen aus Bacillus licheniformis, aus Bacillus amyloliquefaciens oder aus Bacillus stearothermophilus sowie insbesondere auch deren für den Einsatz in Wasch- oder Reinigungsmitteln verbesserte Weiterentwicklungen. Das Enzym aus Bacillus licheniformis ist von dem Unternehmen Novozymes unter dem Namen Termamyl® und von dem Unternehmen Danisco/Genencor unter dem Namen Purastar®ST erhältlich. Weiterentwicklungsprodukte dieser α-Amylase sind von dem Unternehmen Novozymes unter den Handelsnamen Duramyl® und Termamyl®ultra, von dem Unternehmen Danisco/Genencor unter dem Namen Purastar®OxAm und von dem Unternehmen Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, als Keistase® erhältlich. Die α-Amylase von Bacillus amyloliquefaciens wird von dem Unternehmen Novozymes unter dem Namen BAN® vertrieben, und abgeleitete Varianten von der α-Amylase aus Bacillus stearothermophilus unter den Namen BSG® und Novamyl®, ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes. Desweiteren sind für diesen Zweck die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) und die Cyclodextrin-Glucanotransferase (CGTase) aus Bacillus agaradherens (DSM 9948) hervorzuheben. Ebenso sind Fusionsprodukte aller genannten Moleküle einsetzbar. Darüber hinaus sind die unter den Handelsnamen Fungamyl® von dem Unternehmen Novozymes erhältlichen Weiterentwicklungen der α-Amylase aus Aspergillus niger und A. oryzae geeignet. Weitere vorteilhaft einsetzbare Handelsprodukte sind beispielsweise die Amylase-LT® und Stainzyme® oder Stainzyme ultra® bzw. Stainzyme plus®, letztere ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes. Auch durch Punktmutationen erhältliche Varianten dieser Enzyme können erfindungsgemäß eingesetzt werden. Besonders bevorzugte Amylasen sind offenbart in den internationalen Offenlegungsschriften WO 00/60060 , WO 03/002711 , WO 03/054177 und WO07/079938 , auf deren Offenbarung daher ausdrücklich verwiesen wird bzw. deren diesbezüglicher Offenbarungsgehalt daher ausdrücklich in die vorliegende Patentanmeldung mit einbezogen wird. Erfindungsgemäß konfektionierbare Amylasen sind ferner vorzugsweise α-Amylasen.
  • Beispiele für zusätzliche erfindungsgemäß konfektionierbare Lipasen oder Cutinasen, die insbesondere wegen ihrer Triglycerid-spaltenden Aktivitäten enthalten sind, aber auch, um aus geeigneten Vorstufen in situ Persäuren zu erzeugen, sind die ursprünglich aus Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) erhältlichen, beziehungsweise weiterentwickelten Lipasen, insbesondere solche mit dem Aminosäureaustausch D96L. Sie werden beispielsweise von der Firma Novozymes unter den Handelsnamen Lipolase®, Lipolase®Ultra, LipoPrime®, Lipozyme® und Lipex® vertrieben. Desweiteren sind beispielsweise die Cutinasen einsetzbar, die ursprünglich aus Fusarium solani pisi und Humicola insolens isoliert worden sind. Von der Firma Genencor sind beispielsweise die Lipasen beziehungsweise Cutinasen einsetzbar, deren Ausgangsenzyme ursprünglich aus Pseudomonas mendocina und Fusarium solanii isoliert worden sind. Als weitere wichtige Handelsprodukte sind die ursprünglich von der Firma Gist-Brocades vertriebenen Präparationen M1 Lipase® und Lipomax® und die von der Firma Meito Sangyo KK, Japan, unter den Namen Lipase MY-30®, Lipase OF® und Lipase PL® vertriebenen Enzyme zu erwähnen, ferner das Produkt Lumafast® von der Firma Genencor.
  • Erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel können ferner Cellulasen enthalten, je nach Zweck als reine Enzyme, als Enzympräparationen oder in Form von Mischungen, in denen sich die einzelnen Komponenten vorteilhafterweise hinsichtlich ihrer verschiedenen Leistungsaspekte ergänzen. Zu diesen Leistungsaspekten zählen insbesondere Beiträge zur Primärwaschleistung, zur Sekundärwaschleistung des Mittels (Antiredepositionswirkung oder Vergrauungsinhibition) und Avivage (Gewebewirkung), bis hin zum Ausüben eines "stone washed"-Effekts.
  • Erfindungsgemäß konfektionierbare Cellulasen (Endoglucanasen, EG) umfassen beispielsweise die pilzliche, Endoglucanase(EG)-reiche Cellulase-Präparation beziehungsweise deren Weiterentwicklungen, die von dem Unternehmen Novozymes unter dem Handelsnamen Celluzyme® angeboten wird. Die ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes erhältlichen Produkte Endolase® und Carezyme® basieren auf der 50 kD-EG, beziehungsweise der 43 kD-EG aus Humicola insolens DSM 1800. Weitere einsetzbare Handelsprodukte dieses Unternehmens sind Cellusoft®, Renozyme® und Celluclean®. Weiterhin einsetzbar sind beispielsweise Cellulasen, die von dem Unternehmen AB Enzymes, Finnland, unter den Handelsnamen Ecostone® und Biotouch® erhältlich sind, und die zumindest zum Teil auf der 20 kD-EG aus Melanocarpus basieren. Weitere Cellulasen von dem Unternehmen AB Enzymes sind Econase® und Ecopulp®. Weitere geeignete Cellulasen sind aus Bacillus sp. CBS 670.93 und CBS 669.93, wobei die aus Bacillus sp. CBS 670.93 von dem Unternehmen Danisco/Genencor unter dem Handelsnamen Puradax® erhältlich ist. Weitere verwendbare Handelsprodukte des Unternehmens Danisco/Genencor sind "Genencor detergent cellulase L" und IndiAge®Neutra. Auch durch Punktmutationen erhältliche Varianten dieser Enzyme können erfindungsgemäß eingesetzt werden. Besonders bevorzugte Cellulasen sind Thielavia terrestris Cellulasevarianten, die in der internationalen Offenlegungsschrift WO 98/12307 offenbart sind, Cellulasen aus Melanocarpus, insbesondere Melanocarpus albomyces, die in der internationalen Offenlegungsschrift WO 97/14804 offenbart sind, Cellulasen vom EGIII-Typ aus Trichoderma reesei, die in der europäischen Patentanmeldung EP 1 305 432 offenbart sind bzw. hieraus erhältliche Varianten, insbesondere diejenigen, die offenbart sind in den europäischen Patentanmeldungen EP 1240525 und EP 1305432 , sowie Cellulasen, die offenbart sind in den internationalen Offenlegungsschriften WO 1992006165 , WO 96/29397 und WO 02/099091 . Auf deren jeweilige Offenbarung wird daher ausdrücklich verwiesen bzw. deren diesbezüglicher Offenbarungsgehalt wird daher ausdrücklich in die vorliegende Patentanmeldung mit einbezogen.
  • Ferner können insbesondere zur Entfernung bestimmter Problemanschmutzungen weitere Enzyme eingesetzt sein, die unter dem Begriff Hemicellulasen zusammengefasst werden. Hierzu gehören beispielsweise Mannanasen, Xanthanlyasen, Xanthanasen, Pektinlyasen (=Pektinasen), Pektinesterasen, Pektatlyasen, Xyloglucanasen, Xylanasen, Pullulanasen und β-Glucanasen. Diesbezüglich geeignete Enzyme sind beispielsweise unter den Namen Gamanase® und Pektinex AR® von der Firma Novozymes, unter dem Namen Rohapec® B1L von der Firma AB Enzymes und unter dem Namen Pyrolase® von der Firma Diversa Corp., San Diego, CA, USA erhältlich. Die aus Bacillus subtilis gewonnene β-Glucanase ist unter dem Namen Cereflo® von der Firma Novozymes erhältlich. Erfindungsgemäß besonders bevorzugte Hemicellulasen sind Mannanasen, welche beispielsweise unter den Handelsnamen Mannaway® von dem Unternehmen Novozymes oder Purabrite® von dem Unternehmen Genencor vertrieben werden.
  • Zur Erhöhung der bleichenden Wirkung kann eine erfindungsgemäße Tensidzubereitung auch Oxidoreduktasen, beispielsweise Oxidasen, Oxygenasen, Katalasen (die bei niedrigen H2O2-Konzentrationen als Peroxidase reagieren), Peroxidasen, wie Halo-, Chloro-, Bromo-, Lignin-, Glucose- oder Manganperoxidasen, Dioxygenasen oder Laccasen (Phenoloxidasen, Polyphenoloxidasen) enthalten. Als geeignete Handelsprodukte sind Denilite® 1 und 2 der Firma Novozymes zu nennen. Als vorteilhaft einsetzbare Beispielsysteme für eine enzymatische Perhydrolyse wird auf die Anmeldungen WO 98/45398 A1 , WO 2005/056782 A2 sowie WO 2004/058961 A1 verwiesen. Ein kombiniertes enzymatisches Bleichsystem, umfassend eine Oxidase und eine Perhydrolase beschreibt die Anmeldung WO 2005/124012 . Vorteilhafterweise werden zusätzlich vorzugsweise organische, besonders bevorzugt aromatische, mit den Enzymen wechselwirkende Verbindungen zugegeben, um die Aktivität der betreffenden Oxidoreduktasen zu verstärken (Enhancer) oder um bei stark unterschiedlichen Redoxpotentialen zwischen den oxidierenden Enzymen und den Anschmutzungen den Elektronenfluß zu gewährleisten (Mediatoren).
  • Die erfindungsgemäß einzusetzenden Enzyme können ferner zusammen mit Begleitstoffen, etwa aus der Fermentation, oder mit Stabilisatoren konfektioniert sein und in einer derartigen Konfektionierungsform in eine erfindungsgemäße Tensidzubereitung eingearbeitet werden.
  • Einen weiteren Erfindungsgegenstand stellt die Verwendung einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung zur Entfernung von Anschmutzungen, insbesondere von lipase-sensitiven Anschmutzungen, auf Textilien oder harten Oberflächen, d.h. zur Reinigung von Textilien oder von harten Oberflächen, dar. Denn erfindungsgemäße Tensidzubereitungen können, insbesondere auf Grund der enthaltenen Kombination von Phosphonat und Lipase, vorteilhaft dazu verwendet werden, um von Textilien oder von harten Oberflächen entsprechende Verunreinigungen zu beseitigen. Ausführungsformen dieses Erfindungsgegenstandes stellen beispielsweise die Handwäsche, die manuelle Entfernung von Flecken von Textilien oder von harten Oberflächen oder die Verwendung im Zusammenhang mit einem maschinellen Verfahren dar. Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße Tensidzubereitungen beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehende erfindungsgemäße Verwendung gilt. Entsprechendes gilt für die Verwendung einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung zur Desinfektion.
  • Einen weiteren Erfindungsgegenstand stellt ein Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen oder zur Desinfektion dar, wobei in mindestens einem Verfahrensschritt eine erfindungsgemäße Tensidzubereitung angewendet wird.
  • Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren, insbesondere eine Wasch-, Reinigungs-oder Desinfektionsverfahren, in dem eine Waschflotte, die ein Phosphonat und eine Lipase, die natürlicherweise in einem Mikroorganismus vorhanden ist, wobei der Mikroorganismus Rhizopus oryzae oder Mucorjavanicus ist, umfasst, mit einer lipase-sensitiven Anschmutzung oder einem Keim auf einem Textil oder einer harten Oberfläche in Kontakt gebracht wird.
  • Hierunter fallen sowohl manuelle als auch maschinelle Verfahren, wobei maschinelle Verfahren aufgrund ihrer präziseren Steuerbarkeit, was beispielsweise die eingesetzten Mengen und Einwirkzeiten angeht, bevorzugt sind. Verfahren zur Reinigung von Textilien zeichnen sich im Allgemeinen dadurch aus, dass eine oder mehrere reinigungsaktive Substanzen auf das Reinigungsgut aufgebracht und nach der Einwirkzeit abgewaschen werden. Insbesondere wird das Reinigungsgut mit der Tensidzubereitung oder der durch sie gebildeten Waschflotte behandelt, vorzugsweise für eine bestimmte Mindestdauer, beispielsweise 5, 10, 15, 20, 25, 30, 40, 50 oder 60 Minuten. Entsprechendes gilt für Verfahren zur Reinigung von allen anderen Materialien als Textilien, insbesondere von harten Oberflächen. Bei Desinfektionsverfahren wird der abzutötende Keim mit der Tensidzubereitung bzw. der durch sie gebildeten Waschflotte in Kontakt gebracht, vorzugsweise für eine bestimmte Mindestdauer, beispielsweise 5, 10, 15, 20, 25, 30, 40, 50 oder 60 Minuten. Alle denkbaren Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsverfahren können in wenigstens einem der Verfahrensschritte um die Anwendung einer erfindungsgemäßen Tensidzubereitung beziehungsweise um die Anwendung einer erfindungsgemäßen Lipase in Kombination mit einem Phosphonat bereichert werden und stellen dann Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung dar. Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße Tensidzubereitungen beschrieben sind, sind auch auf diese Erfindungsgegenstände anwendbar. Daherwird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehenden erfindungsgemäßen Verfahren gilt.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform ist ein erfindungsgemäßes Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass die Lipase in der Waschflotte in einer Konzentration von 0,0000003 bis 0,0004 Gew.-%, bevorzugt von 0,0000005 bis 0,0003 Gew.-% vorliegt, wobei die Angaben auf Aktivprotein in der Waschflotte bezogen sind. In einerweiteren bevorzugten Ausführungsform ist ein erfindungsgemäßes Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass es bei einer Temperatur zwischen 10°C und 80°C, bevorzugt zwischen 10°C und 70°C und besonders bevorzugt zwischen 20°C und 60°C durchgeführt wird.
  • Erfindungsgemäß vorgesehene Lipasen sind vorteilhaft in erfindungsgemäßen Tensidzubereitungen sowie Verfahren, insbesondere Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsverfahren, einsetzbar. Sie können also vorteilhaft dazu verwendet werden, um in entsprechenden Zubereitungen eine lipolytische Aktivität bereitzustellen.
  • Einen weiteren Gegenstand der Erfindung stellt daher die Verwendung einer Lipase, die natürlicherweise in einem Mikroorganismus vorhanden ist, wobei der Mikroorganismus Rhizopus oryzae oder Mucorjavanicus ist, zur Bereitstellung einer lipolytischen Aktivität in einer flüssigen Tensidzubereitung, welche ferner ein Phosphonat umfasst, dar.
  • Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist die Verwendung einer Lipase, die natürlicherweise in einem Mikroorganismus vorhanden ist, wobei der Mikroorganismus Rhizopus oryzae oder Mucor javanicus ist, zur Entfernung von lipase-sensitiven Anschmutzungen auf Textilien oder harten Oberflächen oder zur Desinfektion in einer Waschflotte, welche ferner ein Phosphonat umfasst.
  • Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße Tensidzubereitungen und/oder erfindungsgemäße Verfahren beschrieben sind, sind auch auf die genannten Verwendungen anwendbar. Daherwird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehenden erfindungsgemäßen Verwendungen gilt.
    • Beispiel: Ermittlung der Reinigungsleistung einer erfindungsgemäßen flüssigen Tensidzubereitung
  • Für dieses Beispiel wurden standardisiert verschmutze Textilien eingesetzt, die von dem Center For Testmaterials (CFT, Vlaardingen, Niederlande) bezogen worden waren. Dabei wurden folgende Anschmutzungen und Textilien verwendet:
    1. A: Ruß/Mineralöl auf Baumwolle: Produkt Nr. C-01 erhältlich von CFT;
    2. B: Ruß/Olivenöl auf Baumwolle: Produkt Nr. C-02 erhältlich von CFT;
    3. C: Pigment/ÖI auf Baumwolle: Produkt Nr. C-09 erhältlich von CFT ;
    4. D: Hautfett (Sebum)/Kohlenschwarz,auf Baumwolle: Produkt Nr. C-S-32 erhältlich von CFT.
  • Mit diesem Testmaterial wurden verschiedene Waschmittel auf ihre Reinigungsleistung hin untersucht. Dafür wurden die Ansätze für 30 Minuten bei Temperaturen von 40°C gewaschen. Die Dosierung lag bei 3,5 Gramm des Waschmittels pro Liter Waschflotte. Es wurde mit Stadtwasser mit einer Wasserhärte von etwa 16° deutscher Härte gewaschen.
  • Als Waschmittel-Basis-Rezeptur diente ein Phosphonat-haltiges Flüssigwaschmittel folgender Zusammensetzung (alle Angaben in Gewichts-Prozent): 0,3-0,5% Xanthan, 0,2-0,4% AntiSchaummittel, 6-7% Glycerin, 0,3-0,5% Ethanol, 4-7% FAEOS (Fettalkoholethersulfat), 24-28% nichtionische Tenside, 1% Borsäure, 1-2% Natriumcitrat (Dihydrat), 2-4% Soda, 14-16% Kokosnuss-Fettsäuren, 0,5% HEDP (1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure), 0-0,4% PVP (Polyvinylpyrrolidon), 0-0,05% optischer Aufheller, 0-0,001% Farbstoff, Rest demineralisiertes Wasser.
  • Diese Waschmittel-Basis-Rezeptur wurde für die verschiedenen Versuchsreihen aktivitätsgleich zu 0,35 Gew.-% Lipex 100L (Lipasepräparation des Unternehmens Novozymes (Ansatz 4 als Referenz) mit folgenden Lipasen versetzt: Lipase M-AP10® (Ansatz 1), Lipase LE® (Ansatz 2) und Lipase F® (auch Lipase JV®; Ansatz 3), alle erhältlich von dem Unternehmen Amano Pharmaceuticals.
  • Nach dem Waschen wurde der Weißheitsgrad der gewaschenen Textilien gemessen. Die Messung erfolgte an einem Spektrometer Minolta CM508d (Lichtart D65, 10°). Das Gerät wurde zuvor mit einem mitgelieferten Weißstandard kalibriert. Die erhaltenen Ergebnisse sind die Differenzremissionen zwischen einem Waschvorgang mit einem Waschmittel enthaltend die jeweilige Lipase und einem parallel durchgeführten Kontrollwaschgang mit einem Waschmittel ohne Lipase. Die Ergebnisse sind in der nachfolgenden Tabelle 1 zusammengestellt und erlauben einen unmittelbaren Rückschluss auf den Beitrag des jeweils enthaltenen Enzyms zur Reinigungsleistung des verwendeten Mittels. Tabelle 1: Waschergebnisse mit einem flüssigen Waschmittel bei 40°C
    Anschmutzung Ansatz 1 Ansatz 2 Ansatz 3 Ansatz 4
    A 32,6 32,2 33,3 29,7
    B 32,1 31,9 32,1 27,1
    C 63,2 61,9 62,1 61,2
    D 31,6 31,8 32,8 30,8
  • Es wird deutlich, dass erfindungsgemäße Tensidzubereitungen (Ansätze 1 bis 3) sehr gute Reinigungsleistungen zeigen, die gegenüber der Referenz (Ansatz 4) verbessert sind.
    • SEQUENCE LISTING
    • <110> Henkel AG & Co. KGaA
    • <120> Flüssige Tensidzubereitung enthaltend Lipase und Phosphonat
    • <130> H 08918 (PT018327)
    • <150> DE 102010063743.2
      <151> 2010-12-21
    • <160> 1
    • <170> PatentIn version 3.3
    • <210> 1
      <211> 269
      <212> PRT
      <213> Rhizopus oryzae
    • <400> 1
      Figure imgb0001
      Figure imgb0002

Claims (10)

  1. Flüssige Tensidzubereitung umfassend ein Phosphonat und eine Lipase, die natürlicherweise in einem Mikroorganismus vorhanden ist, wobei der Mikroorganismus Rhizopus oryzae oder Mucorjavanicus ist.
  2. Tensidzubereitung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass das Phosphonat ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure (HEDP), Aminotrimethylenphosphonsäure (ATMP), Nitrilotrimethylenphosphonsäure (NTMP), Diethylentriaminpentamethylenphosphonsäure (DTPMP, DETPMP oder DTPNT), Ethylendiamintetramethylenphosphonsäure (EDTMP), 2-Phosphonobutan-1,2,4-tricarbonsäure (PBS-AM) sowie Kombinationen hiervon.
  3. Tensidzubereitung nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass die Lipase eine Aminosäuresequenz aufweist, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist.
  4. Tensidzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass das Phosphonat in einer Menge von 0,01 bis 4 Gew.-% enthalten ist, und/oder dass die Lipase in einer Menge von 1 x 10-8 bis 5 Gew.-% enthalten ist, bezogen auf aktives Protein.
  5. Tensidzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, dass sie ein Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel ist.
  6. Tensidzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass sie ferner eine Komponente umfasst, die ausgewählt ist aus
    i. anionische und/oder polyanionische Substanz, und/oder
    ii. kationische und/oder polykationische Substanz, und/oder
    iii. Hydroxyl- und/oder Polyhydroxyl-Gruppe(n) aufweisende Substanz.
  7. Tensidzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass sie ferner mindestens einen weiteren Inhaltsstoff umfasst, der ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Gerüststoff (Builder), Persauerstoffverbindung, Bleichaktivator, nichtwässriges Lösungsmittel, Säure, wasserlösliches Salz, Verdickungsmittel, desinfizierender Inhaltsstoff sowie Kombinationen hiervon, und/oder dass sie mindestens ein weiteres Enzym umfasst, insbesondere eine Protease, Amylase, Cellulase, Hemicellulase, Mannanase, Pektinase, Tannase, Xylanase, Xanthanase, ß-Glucosidase, Carrageenase, Perhydrolase, Oxidase, Oxidoreduktase oder eine Lipase, sowie vorzugsweise deren Gemische.
  8. Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen oder zur Desinfektion, dadurch gekennzeichnet, dass in mindestens einem Verfahrensschritt eine Tensidzubereitung nach einem der Ansprüche 1 bis 7 angewendet wird.
  9. Verfahren, insbesondere Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsverfahren, in dem eine Waschflotte, die ein Phosphonat und eine Lipase, die natürlicherweise in einem Mikroorganismus vorhanden ist, wobei der Mikroorganismus Rhizopus oryzae oder Mucor javanicus ist, umfasst, mit einer lipase-sensitiven Anschmutzung oder einem Keim auf einem Textil oder einer harten Oberfläche in Kontakt gebracht wird.
  10. Verwendung einer Lipase, die natürlicherweise in einem Mikroorganismus vorhanden ist, wobei der Mikroorganismus Rhizopus oryzae oder Mucor javanicus ist,
    zur Bereitstellung einer lipolytischen Aktivität in einer flüssigen Tensidzubereitung, welche ferner ein Phosphonat umfasst, oder
    zur Entfernung von lipase-sensitiven Anschmutzungen auf Textilien oder harten Oberflächen oder zur Desinfektion in einer Waschflotte, welche ferner ein Phosphonat umfasst.
EP11805804.9A 2010-12-21 2011-12-13 Flüssige tensidzubereitung enthaltend lipase und phosphonat Active EP2655587B1 (de)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
PL11805804T PL2655587T3 (pl) 2010-12-21 2011-12-13 Ciekłe kompozycje tensydów zawierające lipazę i fosfonian

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE102010063743A DE102010063743A1 (de) 2010-12-21 2010-12-21 Flüssige Tensidzubereitung enthaltend Lipase und Phosphonat
PCT/EP2011/072513 WO2012084582A1 (de) 2010-12-21 2011-12-13 Flüssige tensidzubereitung enthaltend lipase und phosphonat

Publications (2)

Publication Number Publication Date
EP2655587A1 EP2655587A1 (de) 2013-10-30
EP2655587B1 true EP2655587B1 (de) 2017-05-10

Family

ID=45464508

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
EP11805804.9A Active EP2655587B1 (de) 2010-12-21 2011-12-13 Flüssige tensidzubereitung enthaltend lipase und phosphonat

Country Status (9)

Country Link
US (1) US20130266552A1 (de)
EP (1) EP2655587B1 (de)
KR (1) KR101928587B1 (de)
DE (1) DE102010063743A1 (de)
ES (1) ES2634512T3 (de)
HU (1) HUE035746T2 (de)
MX (1) MX2013007116A (de)
PL (1) PL2655587T3 (de)
WO (1) WO2012084582A1 (de)

Families Citing this family (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US10731110B2 (en) 2013-12-20 2020-08-04 Novozymes A/S Compositions and processes for treatment with lipases
EP3097112B1 (de) * 2014-01-22 2020-05-13 Novozymes A/S Polypeptide mit lipaseaktivität und polynukleotide zur codierung davon
DE102017202034A1 (de) 2017-02-09 2018-08-09 Henkel Ag & Co. Kgaa Lipasen mit erhöhter Thermostabilität
EP3772540A1 (de) 2019-08-08 2021-02-10 Henkel AG & Co. KGaA Lipasen mit erhöhter thermostabilität

Family Cites Families (23)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2706778B2 (ja) 1988-03-07 1998-01-28 天野製薬 株式会社 油脂の改質法
EP0443063A1 (de) 1990-02-22 1991-08-28 Henkel Research Corporation Pseudomonas Lipase-Gen, Expressions-Vektoren dafür, Lipase-Produktion durch transformierte Mikroorganismen und Verwendung dieses Enzyms
ATE469203T1 (de) 1991-06-11 2010-06-15 Genencor Int Cellulasezusammensetzungen mit einem defizit an komponenten des typs-cbh i enthaltende reinigungsmittelzusammensetzungen
CN101173263A (zh) 1995-03-17 2008-05-07 诺沃奇梅兹有限公司 新的内切葡聚糖酶
ES2525677T3 (es) 1995-10-17 2014-12-29 Ab Enzymes Oy Celulasas, genes que las codifican y usos de las mismas
EP1726644A1 (de) 1996-09-17 2006-11-29 Novozymes A/S Zellulase Varianten
DE69632836T2 (de) 1996-11-15 2005-07-21 Ecolab Inc., St. Paul Reinigungsverfahren für polyethlyen-terephtalat-behälter
DE19713852A1 (de) 1997-04-04 1998-10-08 Henkel Kgaa Aktivatoren für Persauerstoffverbindungen in Wasch- und Reinigungsmitteln
US7312062B2 (en) 1998-11-27 2007-12-25 Novozymes A/S Lipolytic enzyme variants
EP2889375B1 (de) 1999-03-31 2019-03-20 Novozymes A/S Polypeptide mit alkalischer Alpha-Amylase-Aktivität und Nukleinsäuren zur Codierung davon
PE20010978A1 (es) 1999-12-23 2001-09-14 Upjohn Co ENSAYOS Y METODOS DE DIAGNOSTICO QUE INVOLUCRAN CANALES DE SODIO COMO OBJETIVOS DE AMILOIDE ß O DE SUS AGREGADOS
AU2001280920A1 (en) 2000-08-04 2002-02-18 Genencor International, Inc. Mutant trichoderma reesei egiii cellulases, dna encoding such egiii compositions and methods for obtaining same
US20030050211A1 (en) * 2000-12-14 2003-03-13 Unilever Home & Personal Care Usa, Division Of Conopco, Inc. Enzymatic detergent compositions
MXPA03011194A (es) 2001-06-06 2004-02-26 Novozymes As Endo-beta-1,4-glucanasa.
DE10131441A1 (de) 2001-06-29 2003-01-30 Henkel Kgaa Eine neue Gruppe von alpha-Amylasen sowie ein Verfahren zur Identifizierung und Gewinnung neuer alpha-Amylasen
DE10163748A1 (de) 2001-12-21 2003-07-17 Henkel Kgaa Neue Glykosylhydrolasen
CN1738899A (zh) * 2002-12-11 2006-02-22 诺和酶股份有限公司 洗涤剂组合物
DE10260903A1 (de) 2002-12-20 2004-07-08 Henkel Kgaa Neue Perhydrolasen
MXPA06005652A (es) 2003-12-03 2006-08-17 Genencor Int Perhidrolasa.
DE102004029475A1 (de) 2004-06-18 2006-01-26 Henkel Kgaa Neues enzymatisches Bleichsystem
DE102006038448A1 (de) 2005-12-28 2008-02-21 Henkel Kgaa Enzym-haltiges Reinigungsmittel
DE102006022224A1 (de) 2006-05-11 2007-11-15 Henkel Kgaa Subtilisin aus Bacillus pumilus und Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend dieses neue Subtilisin
DE102007003143A1 (de) * 2007-01-16 2008-07-17 Henkel Kgaa Neue Alkalische Protease aus Bacillus gibsonii und Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend diese neue Alkalische Protease

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
None *

Also Published As

Publication number Publication date
KR20130135272A (ko) 2013-12-10
PL2655587T3 (pl) 2017-10-31
EP2655587A1 (de) 2013-10-30
ES2634512T3 (es) 2017-09-28
KR101928587B1 (ko) 2018-12-12
HUE035746T2 (en) 2018-05-28
DE102010063743A1 (de) 2012-06-21
MX2013007116A (es) 2013-08-27
WO2012084582A1 (de) 2012-06-28
US20130266552A1 (en) 2013-10-10

Similar Documents

Publication Publication Date Title
EP2478097B1 (de) Lagerstabiles flüssiges wasch- oder reinigungsmittel mit proteasen
EP3260537B1 (de) Lagerstabiles flüssiges wasch- oder reinigungsmittel enthaltend protease und cellulase
EP2569409B1 (de) Lagerstabiles flüssiges wasch- oder reinigungsmittel enthaltend protease und lipase
DE102014018149A1 (de) Festes Wasch- und Reinigungsmittel mit Amylase
EP2598624A2 (de) Stabilisierte flüssige enzymhaltige tensidzubereitung
EP2652131A1 (de) Lagerstabiles flüssiges wasch- oder reinigungsmittel enthaltend protease und amylase
DE102020205400A1 (de) Hochalkalisches Textilwaschmittel mit Protease
EP2756064A2 (de) Verfahren zur anpassung eines hydrolytischen enzyms an eine das hydrolytische enzym stabilisierende komponente
EP3230443B1 (de) Wasch- und reinigungsmittel mit einer kombination aus amylase und protease
EP2483382A1 (de) Stabilisierte enzymatische zusammensetzung
EP2655587B1 (de) Flüssige tensidzubereitung enthaltend lipase und phosphonat
EP2598626A2 (de) Stabilisierte flüssige enzymhaltige tensidzubereitung
DE102020205381A1 (de) Hochalkalisches Textilwaschmittel mit Protease
DE102019210806A1 (de) Textilwaschmittel mit einer Bacillus gibsonii Protease
EP2640818B1 (de) Stabilisierte flüssige enzymhaltige tensidzubereitung
WO2023232193A1 (de) Wasch- und reinigungsmittel mit verbesserter enzymstabilität
WO2023232192A1 (de) Wasch- und reinigungsmittel mit verbesserter enzymstabilität
WO2023232194A1 (de) Wasch- und reinigungsmittel mit verbesserter enzymstabilität
EP2598622A2 (de) Stabilisierte flüssige enzymhaltige tensidzubereitung

Legal Events

Date Code Title Description
PUAI Public reference made under article 153(3) epc to a published international application that has entered the european phase

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009012

17P Request for examination filed

Effective date: 20130522

AK Designated contracting states

Kind code of ref document: A1

Designated state(s): AL AT BE BG CH CY CZ DE DK EE ES FI FR GB GR HR HU IE IS IT LI LT LU LV MC MK MT NL NO PL PT RO RS SE SI SK SM TR

DAX Request for extension of the european patent (deleted)
17Q First examination report despatched

Effective date: 20140606

GRAP Despatch of communication of intention to grant a patent

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSNIGR1

RIC1 Information provided on ipc code assigned before grant

Ipc: C11D 3/386 20060101AFI20170109BHEP

INTG Intention to grant announced

Effective date: 20170202

GRAS Grant fee paid

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOSNIGR3

GRAA (expected) grant

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009210

AK Designated contracting states

Kind code of ref document: B1

Designated state(s): AL AT BE BG CH CY CZ DE DK EE ES FI FR GB GR HR HU IE IS IT LI LT LU LV MC MK MT NL NO PL PT RO RS SE SI SK SM TR

REG Reference to a national code

Ref country code: GB

Ref legal event code: FG4D

Free format text: NOT ENGLISH

REG Reference to a national code

Ref country code: AT

Ref legal event code: REF

Ref document number: 892339

Country of ref document: AT

Kind code of ref document: T

Effective date: 20170515

Ref country code: CH

Ref legal event code: EP

REG Reference to a national code

Ref country code: IE

Ref legal event code: FG4D

Free format text: LANGUAGE OF EP DOCUMENT: GERMAN

REG Reference to a national code

Ref country code: DE

Ref legal event code: R096

Ref document number: 502011012230

Country of ref document: DE

REG Reference to a national code

Ref country code: NL

Ref legal event code: MP

Effective date: 20170510

REG Reference to a national code

Ref country code: LT

Ref legal event code: MG4D

REG Reference to a national code

Ref country code: ES

Ref legal event code: FG2A

Ref document number: 2634512

Country of ref document: ES

Kind code of ref document: T3

Effective date: 20170928

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: GR

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170811

Ref country code: NO

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170810

Ref country code: LT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

Ref country code: FI

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

Ref country code: HR

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: RS

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

Ref country code: NL

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

Ref country code: IS

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170910

Ref country code: LV

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

Ref country code: SE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

Ref country code: BG

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170810

REG Reference to a national code

Ref country code: FR

Ref legal event code: PLFP

Year of fee payment: 7

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: EE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

Ref country code: SK

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

Ref country code: DK

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

Ref country code: RO

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: TR

Payment date: 20171212

Year of fee payment: 7

REG Reference to a national code

Ref country code: DE

Ref legal event code: R097

Ref document number: 502011012230

Country of ref document: DE

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: SM

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

PLBE No opposition filed within time limit

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009261

STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: NO OPPOSITION FILED WITHIN TIME LIMIT

26N No opposition filed

Effective date: 20180213

REG Reference to a national code

Ref country code: HU

Ref legal event code: AG4A

Ref document number: E035746

Country of ref document: HU

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: SI

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: HU

Payment date: 20171218

Year of fee payment: 7

REG Reference to a national code

Ref country code: CH

Ref legal event code: PL

REG Reference to a national code

Ref country code: IE

Ref legal event code: MM4A

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: LU

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20171213

Ref country code: MT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

REG Reference to a national code

Ref country code: BE

Ref legal event code: MM

Effective date: 20171231

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: IE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20171213

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: BE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20171231

Ref country code: CH

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20171231

Ref country code: LI

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20171231

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: SE

Payment date: 20181211

Year of fee payment: 8

REG Reference to a national code

Ref country code: AT

Ref legal event code: MM01

Ref document number: 892339

Country of ref document: AT

Kind code of ref document: T

Effective date: 20171213

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: AT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20171213

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: MC

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: CY

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20170510

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: HU

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20181214

Ref country code: MK

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: PT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: AL

Free format text: LAPSE BECAUSE OF FAILURE TO SUBMIT A TRANSLATION OF THE DESCRIPTION OR TO PAY THE FEE WITHIN THE PRESCRIBED TIME-LIMIT

Effective date: 20170510

Ref country code: CZ

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20191213

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: TR

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20191213

P01 Opt-out of the competence of the unified patent court (upc) registered

Effective date: 20230530

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: GB

Payment date: 20231220

Year of fee payment: 13

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: IT

Payment date: 20231228

Year of fee payment: 13

Ref country code: FR

Payment date: 20231221

Year of fee payment: 13

Ref country code: DE

Payment date: 20231214

Year of fee payment: 13

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: PL

Payment date: 20231130

Year of fee payment: 13

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: ES

Payment date: 20240126

Year of fee payment: 13