EA016260B1 - Способ получения технологической вкусовой добавки с пониженным содержанием акриламида, добавка, полученная этим способом, и ее применение - Google Patents
Способ получения технологической вкусовой добавки с пониженным содержанием акриламида, добавка, полученная этим способом, и ее применение Download PDFInfo
- Publication number
- EA016260B1 EA016260B1 EA200801605A EA200801605A EA016260B1 EA 016260 B1 EA016260 B1 EA 016260B1 EA 200801605 A EA200801605 A EA 200801605A EA 200801605 A EA200801605 A EA 200801605A EA 016260 B1 EA016260 B1 EA 016260B1
- Authority
- EA
- Eurasian Patent Office
- Prior art keywords
- technological
- yeast
- mixture
- acrylamide
- enzyme
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 84
- HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N Acrylamide Chemical compound NC(=O)C=C HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N 0.000 title claims abstract description 51
- 235000013355 food flavoring agent Nutrition 0.000 title claims abstract description 13
- 239000005454 flavour additive Substances 0.000 title claims abstract description 11
- 230000008569 process Effects 0.000 title abstract description 17
- 239000000654 additive Substances 0.000 title description 2
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 title 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 75
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 claims abstract description 65
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 claims abstract description 63
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 61
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 claims abstract description 61
- 239000012138 yeast extract Substances 0.000 claims abstract description 61
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 claims abstract description 55
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims abstract description 51
- 229940041514 candida albicans extract Drugs 0.000 claims abstract description 51
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 claims abstract description 47
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 claims abstract description 45
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims abstract description 45
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 claims abstract description 45
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims abstract description 25
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 claims abstract description 24
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 claims abstract description 22
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 claims abstract description 18
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 claims abstract description 17
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims abstract description 15
- 238000000053 physical method Methods 0.000 claims abstract description 10
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 84
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 84
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims description 16
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 claims description 15
- 108700023418 Amidases Proteins 0.000 claims description 3
- 102000005922 amidase Human genes 0.000 claims description 3
- 238000003756 stirring Methods 0.000 claims description 3
- 238000001125 extrusion Methods 0.000 claims description 2
- 230000008520 organization Effects 0.000 claims 1
- 239000000047 product Substances 0.000 abstract description 15
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 abstract description 6
- 238000010297 mechanical methods and process Methods 0.000 abstract 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 82
- 235000014680 Saccharomyces cerevisiae Nutrition 0.000 description 53
- 102000015790 Asparaginase Human genes 0.000 description 35
- 108010024976 Asparaginase Proteins 0.000 description 35
- 229960003272 asparaginase Drugs 0.000 description 33
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-M asparaginate Chemical compound [O-]C(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 33
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 30
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 30
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 30
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 25
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 22
- 210000005253 yeast cell Anatomy 0.000 description 19
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 18
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 16
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 15
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 14
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 14
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 13
- 101710118538 Protease Proteins 0.000 description 13
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 12
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 12
- 239000002336 ribonucleotide Substances 0.000 description 12
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 12
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 10
- 239000000463 material Substances 0.000 description 10
- 108091032973 (ribonucleotides)n+m Proteins 0.000 description 9
- XEKOWRVHYACXOJ-UHFFFAOYSA-N Ethyl acetate Chemical compound CCOC(C)=O XEKOWRVHYACXOJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- 230000002358 autolytic effect Effects 0.000 description 9
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 9
- 102000018389 Exopeptidases Human genes 0.000 description 8
- 108010091443 Exopeptidases Proteins 0.000 description 8
- 230000009089 cytolysis Effects 0.000 description 8
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 8
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 8
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 8
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 8
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 8
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 7
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 7
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 7
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 7
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 6
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- UDMBCSSLTHHNCD-KQYNXXCUSA-N adenosine 5'-monophosphate Chemical compound C1=NC=2C(N)=NC=NC=2N1[C@@H]1O[C@H](COP(O)(O)=O)[C@@H](O)[C@H]1O UDMBCSSLTHHNCD-KQYNXXCUSA-N 0.000 description 6
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 6
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 6
- 239000013067 intermediate product Substances 0.000 description 6
- AEOBEOJCBAYXBA-UHFFFAOYSA-N A2P5P Natural products C1=NC=2C(N)=NC=NC=2N1C1OC(COP(O)(O)=O)C(O)C1OP(O)(O)=O AEOBEOJCBAYXBA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 239000005913 Maltodextrin Substances 0.000 description 5
- 229920002774 Maltodextrin Polymers 0.000 description 5
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 5
- IERHLVCPSMICTF-XVFCMESISA-N cytidine 5'-monophosphate Chemical compound O=C1N=C(N)C=CN1[C@H]1[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](COP(O)(O)=O)O1 IERHLVCPSMICTF-XVFCMESISA-N 0.000 description 5
- IERHLVCPSMICTF-UHFFFAOYSA-N cytidine monophosphate Natural products O=C1N=C(N)C=CN1C1C(O)C(O)C(COP(O)(O)=O)O1 IERHLVCPSMICTF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 5
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 5
- 229940035034 maltodextrin Drugs 0.000 description 5
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 5
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 5
- 235000002639 sodium chloride Nutrition 0.000 description 5
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 5
- 102000005367 Carboxypeptidases Human genes 0.000 description 4
- 108010006303 Carboxypeptidases Proteins 0.000 description 4
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 4
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 4
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 4
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 4
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 4
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 4
- 210000002421 cell wall Anatomy 0.000 description 4
- 229960001031 glucose Drugs 0.000 description 4
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 description 4
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 description 4
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 4
- -1 more preferably Substances 0.000 description 4
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 4
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 4
- 235000021067 refined food Nutrition 0.000 description 4
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 4
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 4
- SPFMQWBKVUQXJV-BTVCFUMJSA-N (2r,3s,4r,5r)-2,3,4,5,6-pentahydroxyhexanal;hydrate Chemical compound O.OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C=O SPFMQWBKVUQXJV-BTVCFUMJSA-N 0.000 description 3
- GFFGJBXGBJISGV-UHFFFAOYSA-N Adenine Chemical compound NC1=NC=NC2=C1N=CN2 GFFGJBXGBJISGV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 3
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 3
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 3
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 3
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 3
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 3
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 3
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 3
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 3
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 3
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 3
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 3
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 235000019486 Sunflower oil Nutrition 0.000 description 3
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 3
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 3
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 3
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 3
- 229960000673 dextrose monohydrate Drugs 0.000 description 3
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 3
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 3
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 3
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 230000001965 increasing effect Effects 0.000 description 3
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 3
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 3
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 3
- 150000002772 monosaccharides Chemical class 0.000 description 3
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 3
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 3
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 3
- 239000002195 soluble material Substances 0.000 description 3
- 239000002600 sunflower oil Substances 0.000 description 3
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 3
- 102000004400 Aminopeptidases Human genes 0.000 description 2
- 108090000915 Aminopeptidases Proteins 0.000 description 2
- 102000003670 Carboxypeptidase B Human genes 0.000 description 2
- 108090000087 Carboxypeptidase B Proteins 0.000 description 2
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 2
- 108010082495 Dietary Plant Proteins Proteins 0.000 description 2
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 description 2
- 108010068370 Glutens Proteins 0.000 description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- GRSZFWQUAKGDAV-KQYNXXCUSA-N IMP Chemical compound O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](COP(O)(O)=O)O[C@H]1N1C(NC=NC2=O)=C2N=C1 GRSZFWQUAKGDAV-KQYNXXCUSA-N 0.000 description 2
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 2
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 2
- 108091028664 Ribonucleotide Proteins 0.000 description 2
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 2
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 2
- ISAKRJDGNUQOIC-UHFFFAOYSA-N Uracil Chemical compound O=C1C=CNC(=O)N1 ISAKRJDGNUQOIC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 2
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 2
- 229960000643 adenine Drugs 0.000 description 2
- 125000003368 amide group Chemical group 0.000 description 2
- 125000003277 amino group Chemical class 0.000 description 2
- 239000007900 aqueous suspension Substances 0.000 description 2
- 235000015278 beef Nutrition 0.000 description 2
- 230000000711 cancerogenic effect Effects 0.000 description 2
- 229940077731 carbohydrate nutrients Drugs 0.000 description 2
- 150000001728 carbonyl compounds Chemical class 0.000 description 2
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 description 2
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 2
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 2
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 2
- 239000008121 dextrose Substances 0.000 description 2
- 239000003925 fat Substances 0.000 description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 2
- 239000007789 gas Substances 0.000 description 2
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 2
- 235000021312 gluten Nutrition 0.000 description 2
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 2
- UYTPUPDQBNUYGX-UHFFFAOYSA-N guanine Chemical compound O=C1NC(N)=NC2=C1N=CN2 UYTPUPDQBNUYGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000004128 high performance liquid chromatography Methods 0.000 description 2
- 238000000265 homogenisation Methods 0.000 description 2
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 2
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 2
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 2
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 2
- VNWKTOKETHGBQD-UHFFFAOYSA-N methane Chemical compound C VNWKTOKETHGBQD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 2
- 230000037361 pathway Effects 0.000 description 2
- QKFJKGMPGYROCL-UHFFFAOYSA-N phenyl isothiocyanate Chemical compound S=C=NC1=CC=CC=C1 QKFJKGMPGYROCL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 125000002652 ribonucleotide group Chemical group 0.000 description 2
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 2
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 2
- 230000035939 shock Effects 0.000 description 2
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 2
- 239000011343 solid material Substances 0.000 description 2
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 2
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 2
- 150000003464 sulfur compounds Chemical class 0.000 description 2
- RQFCJASXJCIDSX-UHFFFAOYSA-N 14C-Guanosin-5'-monophosphat Natural products C1=2NC(N)=NC(=O)C=2N=CN1C1OC(COP(O)(O)=O)C(O)C1O RQFCJASXJCIDSX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- HTCSFFGLRQDZDE-UHFFFAOYSA-N 2-azaniumyl-2-phenylpropanoate Chemical compound OC(=O)C(N)(C)C1=CC=CC=C1 HTCSFFGLRQDZDE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 5,5-dimethyl-2,4-dioxo-1,3-oxazolidine-3-carboxamide Chemical compound CC1(C)OC(=O)N(C(N)=O)C1=O QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229930024421 Adenine Natural products 0.000 description 1
- 241000238421 Arthropoda Species 0.000 description 1
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 description 1
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 102000004506 Blood Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010017384 Blood Proteins Proteins 0.000 description 1
- 240000002791 Brassica napus Species 0.000 description 1
- 235000004977 Brassica sinapistrum Nutrition 0.000 description 1
- 102100039501 Chymotrypsinogen B Human genes 0.000 description 1
- UDMBCSSLTHHNCD-UHFFFAOYSA-N Coenzym Q(11) Natural products C1=NC=2C(N)=NC=NC=2N1C1OC(COP(O)(O)=O)C(O)C1O UDMBCSSLTHHNCD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 description 1
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 description 1
- SRBFZHDQGSBBOR-SOOFDHNKSA-N D-ribopyranose Chemical compound O[C@@H]1COC(O)[C@H](O)[C@@H]1O SRBFZHDQGSBBOR-SOOFDHNKSA-N 0.000 description 1
- QXNVGIXVLWOKEQ-UHFFFAOYSA-N Disodium Chemical class [Na][Na] QXNVGIXVLWOKEQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 description 1
- 108010028690 Fish Proteins Proteins 0.000 description 1
- 235000019733 Fish meal Nutrition 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 1
- 244000020551 Helianthus annuus Species 0.000 description 1
- 235000003222 Helianthus annuus Nutrition 0.000 description 1
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 description 1
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 description 1
- 235000007340 Hordeum vulgare Nutrition 0.000 description 1
- 240000005979 Hordeum vulgare Species 0.000 description 1
- GRSZFWQUAKGDAV-UHFFFAOYSA-N Inosinic acid Natural products OC1C(O)C(COP(O)(O)=O)OC1N1C(NC=NC2=O)=C2N=C1 GRSZFWQUAKGDAV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LKDRXBCSQODPBY-NSHGFSBMSA-N L-fructose Chemical compound OCC1(O)OC[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O LKDRXBCSQODPBY-NSHGFSBMSA-N 0.000 description 1
- 240000005856 Lyophyllum decastes Species 0.000 description 1
- 235000013194 Lyophyllum decastes Nutrition 0.000 description 1
- 108010070551 Meat Proteins Proteins 0.000 description 1
- 240000004658 Medicago sativa Species 0.000 description 1
- 235000017587 Medicago sativa ssp. sativa Nutrition 0.000 description 1
- 108010011756 Milk Proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000014171 Milk Proteins Human genes 0.000 description 1
- GXCLVBGFBYZDAG-UHFFFAOYSA-N N-[2-(1H-indol-3-yl)ethyl]-N-methylprop-2-en-1-amine Chemical compound CN(CCC1=CNC2=C1C=CC=C2)CC=C GXCLVBGFBYZDAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101710163270 Nuclease Proteins 0.000 description 1
- 240000007594 Oryza sativa Species 0.000 description 1
- 235000007164 Oryza sativa Nutrition 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- 108010084695 Pea Proteins Proteins 0.000 description 1
- 235000010627 Phaseolus vulgaris Nutrition 0.000 description 1
- 244000046052 Phaseolus vulgaris Species 0.000 description 1
- 108090001050 Phosphoric Diester Hydrolases Proteins 0.000 description 1
- 102000004861 Phosphoric Diester Hydrolases Human genes 0.000 description 1
- 235000003434 Sesamum indicum Nutrition 0.000 description 1
- 244000000231 Sesamum indicum Species 0.000 description 1
- 235000002595 Solanum tuberosum Nutrition 0.000 description 1
- 244000061456 Solanum tuberosum Species 0.000 description 1
- 240000006394 Sorghum bicolor Species 0.000 description 1
- 235000011684 Sorghum saccharatum Nutrition 0.000 description 1
- 108010073771 Soybean Proteins Proteins 0.000 description 1
- 108090000787 Subtilisin Proteins 0.000 description 1
- 244000269722 Thea sinensis Species 0.000 description 1
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 1
- 244000098338 Triticum aestivum Species 0.000 description 1
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 description 1
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 1
- 235000016383 Zea mays subsp huehuetenangensis Nutrition 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- HRPVXLWXLXDGHG-VMIGTVKRSA-N acrylamide-13c3 Chemical compound N[13C](=O)[13CH]=[13CH2] HRPVXLWXLXDGHG-VMIGTVKRSA-N 0.000 description 1
- 229950006790 adenosine phosphate Drugs 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- XAGFODPZIPBFFR-UHFFFAOYSA-N aluminium Chemical compound [Al] XAGFODPZIPBFFR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052782 aluminium Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000021120 animal protein Nutrition 0.000 description 1
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 1
- 239000002585 base Substances 0.000 description 1
- 239000011324 bead Substances 0.000 description 1
- SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N beta-D-Pyranose-Lyxose Natural products OC1COC(O)C(O)C1O SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 description 1
- 238000004364 calculation method Methods 0.000 description 1
- 231100000357 carcinogen Toxicity 0.000 description 1
- 231100000315 carcinogenic Toxicity 0.000 description 1
- 239000003183 carcinogenic agent Substances 0.000 description 1
- 239000012159 carrier gas Substances 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 description 1
- 238000000451 chemical ionisation Methods 0.000 description 1
- 238000001311 chemical methods and process Methods 0.000 description 1
- 238000012993 chemical processing Methods 0.000 description 1
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 1
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 238000010411 cooking Methods 0.000 description 1
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 1
- 235000012343 cottonseed oil Nutrition 0.000 description 1
- 229940104302 cytosine Drugs 0.000 description 1
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 1
- 230000009615 deamination Effects 0.000 description 1
- 238000006481 deamination reaction Methods 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 230000000593 degrading effect Effects 0.000 description 1
- 239000003599 detergent Substances 0.000 description 1
- 238000011161 development Methods 0.000 description 1
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 1
- 150000002016 disaccharides Chemical class 0.000 description 1
- PXEDJBXQKAGXNJ-QTNFYWBSSA-L disodium L-glutamate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C(=O)[C@@H](N)CCC([O-])=O PXEDJBXQKAGXNJ-QTNFYWBSSA-L 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 235000014103 egg white Nutrition 0.000 description 1
- 210000000969 egg white Anatomy 0.000 description 1
- 230000002708 enhancing effect Effects 0.000 description 1
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 1
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 235000012438 extruded product Nutrition 0.000 description 1
- 210000003746 feather Anatomy 0.000 description 1
- 239000004467 fishmeal Substances 0.000 description 1
- 235000013373 food additive Nutrition 0.000 description 1
- 239000002778 food additive Substances 0.000 description 1
- 235000012041 food component Nutrition 0.000 description 1
- 239000005417 food ingredient Substances 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 238000004817 gas chromatography Methods 0.000 description 1
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 1
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 1
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 1
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 1
- 238000010353 genetic engineering Methods 0.000 description 1
- 231100000024 genotoxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000001738 genotoxic effect Effects 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- 238000000227 grinding Methods 0.000 description 1
- 239000011874 heated mixture Substances 0.000 description 1
- 239000001307 helium Substances 0.000 description 1
- 229910052734 helium Inorganic materials 0.000 description 1
- SWQJXJOGLNCZEY-UHFFFAOYSA-N helium atom Chemical compound [He] SWQJXJOGLNCZEY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 239000002198 insoluble material Substances 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- 238000003754 machining Methods 0.000 description 1
- 235000009973 maize Nutrition 0.000 description 1
- 238000004949 mass spectrometry Methods 0.000 description 1
- 235000012054 meals Nutrition 0.000 description 1
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 1
- 235000021239 milk protein Nutrition 0.000 description 1
- 238000000643 oven drying Methods 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 1
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 1
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 1
- 235000019702 pea protein Nutrition 0.000 description 1
- 229940117953 phenylisothiocyanate Drugs 0.000 description 1
- 235000021317 phosphate Nutrition 0.000 description 1
- 150000003013 phosphoric acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 235000019617 piquancy Nutrition 0.000 description 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 1
- 239000002243 precursor Substances 0.000 description 1
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 1
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 1
- 235000015504 ready meals Nutrition 0.000 description 1
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 1
- 238000006722 reduction reaction Methods 0.000 description 1
- 239000013074 reference sample Substances 0.000 description 1
- 238000012552 review Methods 0.000 description 1
- 235000009566 rice Nutrition 0.000 description 1
- 239000004576 sand Substances 0.000 description 1
- 239000011265 semifinished product Substances 0.000 description 1
- 230000003381 solubilizing effect Effects 0.000 description 1
- 229940001941 soy protein Drugs 0.000 description 1
- 241000894007 species Species 0.000 description 1
- 235000013599 spices Nutrition 0.000 description 1
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 1
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 1
- 231100000331 toxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000002588 toxic effect Effects 0.000 description 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 1
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 1
- 229940035893 uracil Drugs 0.000 description 1
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 1
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 1
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 1
- 239000003643 water by type Substances 0.000 description 1
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L27/00—Spices; Flavouring agents or condiments; Artificial sweetening agents; Table salts; Dietetic salt substitutes; Preparation or treatment thereof
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
- A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L5/00—Preparation or treatment of foods or foodstuffs, in general; Food or foodstuffs obtained thereby; Materials therefor
- A23L5/20—Removal of unwanted matter, e.g. deodorisation or detoxification
- A23L5/25—Removal of unwanted matter, e.g. deodorisation or detoxification using enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
- A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
- A23J3/347—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of proteins from microorganisms or unicellular algae
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L27/00—Spices; Flavouring agents or condiments; Artificial sweetening agents; Table salts; Dietetic salt substitutes; Preparation or treatment thereof
- A23L27/10—Natural spices, flavouring agents or condiments; Extracts thereof
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L27/00—Spices; Flavouring agents or condiments; Artificial sweetening agents; Table salts; Dietetic salt substitutes; Preparation or treatment thereof
- A23L27/20—Synthetic spices, flavouring agents or condiments
- A23L27/21—Synthetic spices, flavouring agents or condiments containing amino acids
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L27/00—Spices; Flavouring agents or condiments; Artificial sweetening agents; Table salts; Dietetic salt substitutes; Preparation or treatment thereof
- A23L27/20—Synthetic spices, flavouring agents or condiments
- A23L27/21—Synthetic spices, flavouring agents or condiments containing amino acids
- A23L27/215—Synthetic spices, flavouring agents or condiments containing amino acids heated in the presence of reducing sugars, e.g. Maillard's non-enzymatic browning
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
- A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
- A23L33/14—Yeasts or derivatives thereof
- A23L33/145—Extracts
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L5/00—Preparation or treatment of foods or foodstuffs, in general; Food or foodstuffs obtained thereby; Materials therefor
- A23L5/20—Removal of unwanted matter, e.g. deodorisation or detoxification
- A23L5/28—Removal of unwanted matter, e.g. deodorisation or detoxification using microorganisms
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y305/00—Hydrolases acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds (3.5)
- C12Y305/01—Hydrolases acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds (3.5) in linear amides (3.5.1)
- C12Y305/01001—Asparaginase (3.5.1.1)
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Mycology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Cell Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Seasonings (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Fodder In General (AREA)
- Fats And Perfumes (AREA)
- Seeds, Soups, And Other Foods (AREA)
Abstract
Настоящее изобретение описывает способ производства технологической вкусовой добавки с содержанием акриламида не выше чем 800 частей на миллиард в расчете на сухое вещество. Для этого источник аминокислот, выбранный из дрожжевого экстракта, дрожжевого автолизата, белкового гидролизата или их смеси с содержанием свободного аспарагина не выше чем 1 мг/г в расчете на сухое вещество, подвергают обработке ферментом, физическим способом, химическим способом или их сочетанием, способным снижать количество свободного аспарагина до уровня ниже чем 1 мг/г в расчете на сухое вещество, добавляют один или более восстанавливающий углевод и нагревают смесь обработанного источника аминокислот и восстанавливающего углевода в условиях pH, температуры, давления и времени реакции, достаточных для развития вкуса. Эта технологическая вкусовая добавка является, в частности, подходящей для придания вкуса пищевым продуктам, кормовым ингредиентам или корму.
Description
Настоящее изобретение относится к дрожжевому экстракту, дрожжевому автолизату, белковому гидролизату, к способам их получения и их применению в пищевых продуктах или корме, или в пищевых или кормовых ингредиентах. Настоящее изобретение также относится к технологической вкусовой добавке, к способу ее получения и ее использованию в пищевых продуктах или корме либо в пищевых или кормовых ингредиентах.
Предшествующий уровень техники
Использование переработанной пищи и готовых блюд в нашем обществе возрастает ежедневно. Часто несколько типов вкусовых добавок, таких как гидролизованный растительный белок, дрожжевой экстракт, сыр, специи и т.д., добавляют к такому типу пищи во время или после обработки, чтобы сделать пищу более аппетитной. Известно, что вкусовая добавка к пище представляет собой результат сложного сочетания различных путей реакции, имеющих место во время приготовления пищи. Проблема, с которой можно столкнуться при производстве переработанной пищи или готовых блюд, состоит в том, что стадия нагревания при их производстве может быть недостаточно длительной для того, чтобы произвести удовлетворительный вкус. Вкусовой пробел, с которым можно столкнуться в переработанной пище, можно, однако, заполнить путем прибавления к такой пище технологических вкусовых добавок (также называемых реакционные вкусовые добавки). Обычно технологические вкусовые добавки добавляют к переработанным пищевым продуктам после завершения основных стадий обработки.
Термин технологическая вкусовая добавка используют на всем протяжении этого описания для композиции, имеющей определенный вкус, например мясной вкус, которую получают путем нагревания смеси ингредиентов, содержащей, по меньшей мере, соединение, содержащее азот в форме аминогруппы, и предпочтительно, по меньшей мере, восстанавливающий углевод при условиях (рН, температура и время реакции), достаточных для появления вкуса. Смесь ингредиентов, используемая в производстве технологических вкусовых добавок, может, кроме того, содержать один или более липид, серосодержащие соединения, карбонильные соединения и т.д.
Технологические вкусовые добавки получают сложным сочетанием реакционных путей, имеющих место между ингредиентами во время стадии нагревания. Обзор нескольких путей реакции, включенных в производство технологических вкусовых добавок, например, дан в 8ауоту Иауоитз, 1995, Ьу Т.Ж Ναдоба^йЬапа, Ез1еекау Л88ос1а1е8 1пс., ХУксоЖп. И8Л, р. 103-163.
В технологических вкусовых добавках, полученных по этому изобретению, по меньшей мере, соединение, содержащее азот в форме аминогруппы получают из аминокислотного источника, выбранного из дрожжевого экстракта, дрожжевого автолизата, белкового гидролизата или смеси одного или более из этих ингредиентов, по желанию, в сочетании с одной или более дополнительных аминокислот.
Акриламид, который в течение длительного времени получают в промышленности с целью разнообразного технического применения, считают, возможно, канцерогенным для животных и людей. В 1991 г. Научный комитет по пище изучал мономерный акриламид в контактирующих пищевых материалах и при его оценке пришли к выводу, что акриламид является генотоксичным канцерогеном.
Недавно в печати сообщалось о присутствии акриламида в ряде пищевых продуктов и пище, приготовленной в печи (Тагеке е( а1. СЬет. Кез. Тох1со1. 13, 517-522 (2000)), это привело к озабоченности в мировом масштабе. Дальнейшие исследования выявили, что заметные количества акриламида определяются в разнообразных выпекаемых, жареных и приготовленных в печи обычных пищевых продуктах, и было показано, что присутствие акриламида в пище было результатом процесса выпечки.
Присутствие акриламида в технологических вкусовых добавках, которые последовательно используют в нескольких типах пищи, было бы крайне нежелательно. Неожиданно заявитель нашел в настоящей работе, что, к сожалению, технологические вкусовые добавки могут содержать заметное количество акриламида (которое может составлять, например, до 10000 ррЬ (частей на миллиард)). Акриламид в технологических вкусовых добавках может образовываться даже при температурах ниже чем 120°С, когда образования акриламида не следовало бы ожидать. Проблема присутствия акриламида в технологических вкусовых добавках была неизвестна до сих пор.
Дрожжевые экстракты, дрожжевой автолизат и белковые гидролизаты можно преимущественно использовать в качестве источника аминокислот для производства технологических вкусовых добавок.
Заявитель, как ни удивительно, нашел в настоящей работе, что, когда обычные дрожжевые экстракты, обычный дрожжевой автолизат или обычные белковые гидролизаты используют в качестве источника аминокислот в производстве технологических вкусовых добавок, может быть получен высокий уровень акриламида.
Настоящее изобретение поэтому относится к новым дрожжевым экстрактам, новому дрожжевому автолизату и новым белковым гидролизатам, подходящим для производства технологических вкусовых добавок с низким содержанием акриламида, кроме того, настоящее изобретение относится к новым технологическим вкусовым добавкам с низким содержанием акриламида.
- 1 016260
Сущность изобретения
Первый аспект настоящего изобретения относится к способу получения технологической вкусовой добавки с содержанием акриламида не выше чем 800 ррЬ в расчете на сухое вещество продукта, который заключается в том, что источник аминокислот, который выбран из дрожжевого экстракта, дрожжевого автолизата, белкового гидролизата или их смеси с содержанием свободного аспарагина не выше чем 1 мг/г в расчете на сухое вещество, подвергают обработке ферментом, физическим способом, химическим способом или их сочетанием, способным снижать количество свободного аспарагина до уровня ниже чем 1 мг/г в расчете на сухое вещество, добавляют один или более восстанавливающий углевод, нагревают смесь обработанного источника аминокислот и восстанавливающего углевода в условиях рН, температуры, давления и времени реакции, достаточных для развития вкуса.
В частном случае воплощения изобретения ингредиенты смеси вводят в экструдер перед перемешиванием и нагреванием в условиях рН, температуры, давления и времени реакции, достаточных для развития вкуса, и образовавшуюся технологическую вкусовую добавку затем формуют путем экструдирования. При необходимости технологическую вкусовую добавку высушивают при пониженном давлении. При необходимости технологическую вкусовую добавку дополнительно обрабатывают ферментом, способным модифицировать или разлагать акриламид предпочтительно амидазой.
Второй аспект изобретения относится к технологической вкусовой добавке, полученной вышеизложенным способом.
Неожиданно, когда дрожжевой экстракт, дрожжевой автолизат или белковый гидролизат по изобретению используют в производстве технологической вкусовой добавки, технологическую вкусовую добавку получают с низким количеством акриламида, значительно ниже, чем количество, присутствующее в технологической вкусовой добавке, полученной при использовании обычного дрожжевого экстракта, автолизованных дрожжей или белкового гидролизата.
Технологическая вкусовая добавка содержит количество акриламида не выше чем 800 ррЬ в расчете на сухое вещество продукта, предпочтительно не выше чем 600 ррЬ, более предпочтительно не выше чем 400 ррЬ, наиболее предпочтительно не выше чем 200 ррЬ. Технологическую вкусовую добавку при этом определяют, как показано в Предшествующем уровне техники. Технологическую вкусовую добавку получают из источника аминокислот, выбранного из дрожжевого экстракта, дрожжевого автолизата, белкового гидролизата или смеси одного или более из этих ингредиентов, по желанию, в сочетании с одной или более дополнительных аминокислот. Преимущественно технологическая вкусовая добавка по изобретению содержит низкое количество токсичного компонента акриламида. Предпочтительно содержание акриламида является столь низким, как 50 ррЬ, более предпочтительно столь низким, как 20 ррЬ, даже более предпочтительно столь низким, как 10 ррЬ, и наиболее предпочтительно почти отсутствует в технологической вкусовой добавке по изобретению. Эта характеристика делает технологическую вкусовую добавку по изобретению, в частности, подходящей для использования для придания вкуса и запаха пищевым продуктам или пищевым ингредиентам.
Третий аспект изобретения относится к применению технологической вкусовой добавки для придания вкуса пищевому продукту или корму либо пищевым или кормовым ингредиентам.
Дрожжевой экстракт согласно настоящему изобретению определяют как композицию, содержащую водорастворимые компоненты, экстрагированные из дрожжевых клеток. В общем случае дрожжевые экстракты содержат аминокислоты, белки, пептиды, витамины, углеводы и соли типа фосфатов. Дрожжевой экстракт может быть автолитическим или гидролитическим дрожжевым экстрактом или их смесью. Дрожжевой экстракт может содержать 5'-рибонуклеотиды. Термином 5'-рибонуклеотиды здесь намереваются обозначать смесь 5'-СМР, 5'-СМР, 5'-ИМР и, кроме того, 5'-АМР и/или 5'-1МР, где 5'-1МР в смеси получен путем частичного или полного превращения 5'-АМР в 5'-1МР.
Дрожжевой экстракт может быть с количеством свободного аспарагина не выше чем 1 мг/г в расчете на сухое вещество, предпочтительно не выше чем 0,2 мг/г, более предпочтительно не выше чем 0,1 мг/г. Количество свободного аспарагина в экстракте дрожжей может быть близким к ~0 мг/г.
Автолитические дрожжевые экстракты представляют собой концентраты растворимых материалов, которые могут быть получены из дрожжей после разрушения клеток и расщепления (лизиса) полимерного дрожжевого материала. Активные дрожжевые ферменты, высвобождаемые в среде после разрушения клеток, дают вклад в лизис. Эти типы дрожжевых экстрактов богаты аминокислотами и обычно не содержат 5'-рибонуклеотиды, потому что во время автолитического процесса нативная РНК разлагается или переходит в форму, которая не разлагается на 5'-рибонуклеотиды. Их используют в пищевой промышленности как основные источники вкуса. Аминокислоты, присутствующие в экстракте дрожжей, добавляют пище бульонный, бульонного типа вкус.
Гидролитические дрожжевые экстракты представляют собой концентраты растворимых материалов и могут быть получены из дрожжей после разрушения клеток, разложения (лизиса) и прибавления экзогенных ферментов, таких как протеазы и/или пептидазы и, особенно, нуклеазы, такие как 5'фосфодиэстераза и, по желанию, 5'-аденильная (абеиу1) деаминаза, к суспензии дрожжей во время лизиса. Нативные дрожжевые ферменты обычно инактивируют перед лизисом. Во время этого процесса 5'рибонуклеотиды гуанина (5'-гуанинмонофосфат; 5'-СМР), урацила (5'-урацилмонофосфат; 5'-ИМР), ци
- 2 016260 тозина (5'-цитозинмонофосфат; 5'-СМР) и аденина (5'-аденинмонофосфат; 5'-АМР) могут образоваться. Когда аденильную деаминазу добавляют к смеси, 5'-АМР превращается в 5'-инозинмонофосфат (5'-1МР). Гидролитические дрожжевые экстракты, получаемые этим способом, поэтому богаты 5'рибонуклеотидами, особенно богаты 5'-СМР и 5'-1МР. Часто дрожжевые экстракты также богаты моноглутаматом натрия (МБО). 5'-1МР, 5'-СМР и М8С известны своими свойствами усиления вкуса. Они способны усиливать пикантность и приятный вкус определенных типов пищи. Этот феномен описан как вкусовое впечатление или умами.
Дрожжевой автолизат является предшественником автолитического дрожжевого экстракта. Он содержит концентраты растворимых материалов, которые могут быть получены из дрожжей после разрушения клеток и разложения (лизиса) полимерного дрожжевого материала (где активные дрожжевые ферменты, высвобождаемые в среде после разрушения клеток, дают вклад в лизис), и нерастворимые материалы, образующиеся во время лизиса, в основном обусловленные фракцией клеточных стенок разложившихся дрожжей.
Белковый гидролизат может быть с количеством свободного аспарагина не выше чем 1 мг/г в расчете на сухое вещество продукта, предпочтительно не выше чем 0,2 мг/г, более предпочтительно не выше чем 0,1 мг/г.
Белковые гидролизаты представляют собой белковые субстраты, обработанные кислотой или ферментативно, содержащие смеси аминокислот и пептиды в различных пропорциях, которые определяются степенью гидролиза и/или типом использованного фермента. Типичные белковые субстраты для приготовления белковых гидролизатов представляют собой растительные белки, такие как клейковина пшеницы, клейковина кукурузы, соевый белок, белок семени рапса, белок гороха, белок люцерны, белок подсолнечника, бобовый белок, белок семян хлопчатника или кунжута, белок маиса, белок ячменя, белок сорго, белок картофеля, белок риса, белки кофе. Другие возможные белковые субстраты представляют собой животные белки, такие как молочный белок (например, казеин, белок сыворотки), яичный белок, белок рыбы, мясной белок, включая желатин, коллаген, белок крови (например, гемоглобин), волос, перьев и рыбной муки.
Дрожжевой экстракт, дрожжевой автолизат или белковый гидролизат могут быть в любой форме, например растворенными в жидкости или высушенными. Обычно дрожжевой экстракт, дрожжевой автолизат или белковый гидролизат будут находиться в сухой форме, например в форме порошка или гранул.
Исходный дрожжевой экстракт, исходный дрожжевой автолизат или композиция исходного белкового гидролизата, все из них содержащие свободный аспарагин, также обозначают как исходный продукт на протяжении этого описания. Исходный продукт, используемый в способе по изобретению, может быть коммерчески доступным продуктом, может быть конечным продуктом способа получения или может быть промежуточным продуктом (полуфабрикатом), полученным на стадии способа получения конечного продукта. Поэтому в воплощении изобретения обработку ферментом, физическим способом, химическим способом или их сочетанием выполняют по отношению к промежуточному продукту, содержащему свободный аспарагин, полученному на стадии процесса получения дрожжевого экстракта или дрожжевого автолизата из дрожжевых клеток или белкового гидролизата из белкового субстрата.
Исходный продукт для использования в способе изобретения может быть любым исходным продуктом, содержащим свободный аспарагин, как упоминалось выше. Исходный продукт может быть в любой форме, например растворенным в жидкости или высушенным. Обычно исходный продукт будет в сухой форме, например в форме порошка или гранул.
В воплощении способа проводят обработку ферментом, физическим способом, химическим способом или их сочетанием, способным уменьшать количество свободного аспарагина, осуществляют по отношению к исходному продукту предпочтительно после суспендирования и/или солюбилизации его в соответствующем растворителе, где исходный продукт представляет собой дрожжевой экстракт, дрожжевой автолизат или белковый гидролизат, либо коммерчески доступные, либо являющиеся конечным продуктом способа приготовления. Обычно растворитель может быть таким, чтобы являться подходящим для того, чтобы обеспечить взаимодействие фермента со свободным аспарагином или чтобы быть подходящим для использования в физическом или химическом способе. Обычно растворителем может быть растворитель на основе воды, более предпочтительно растворителем является вода.
В контексте данного изобретения фермент, физический способ, химический способ или их сочетание, способное уменьшить количество свободного аспарагина представляют собой любой фермент или смесь ферментов, любой физический способ или любой химический способ или их сочетание, способное удалить часть или весь свободный аспарагин и/или разложить свободный аспарагин до формы, которая не может привести к образованию акриламида при нагревании в присутствии восстанавливающего сахара.
Физические способы, которые могут быть использованы при обработке для снижения количества свободного аспарагина, представляют собой способы, которые удаляют часть или весь свободный аспарагин из исходного продукта. Такие способы могут содержать, например, использование методик разделения, таких как хроматографические методики. Химические способы являются способами, которые модифицируют и/или разлагают свободный аспарагин до формы, которая не может привести к образованию
- 3 016260 акриламида. Такие способы могут содержать, например, использование химических реакций, таких как окисление, восстановление, дезаминирование.
В предпочтительном воплощении способа обработку осуществляют ферментом, способным снижать количество свободного аспарагина в конечном продукте, при условиях (рН, температура и время реакции), достаточных для реагирования фермента со свободным аспарагином.
Предпочтительно обработку ферментом осуществляют путем применения фермента, способного модифицировать боковую цепь свободного аспарагина, более предпочтительно ферментом, способным гидролизовать амидогруппу в боковой цепи свободного аспарагина, еще более предпочтительно ферментом аспарагиназой (ЕС 3.5.1.1).
Фермент или смесь ферментов могут быть добавлены в виде ферментного препарата. Аспарагиназа может быть получена из различных источников, таких как, например, растения, животные и микроорганизмы, такие как бактерия, гриб или дрожжи. Примерами подходящих микроорганизмов являются виды Е5с11спе1иа. Επνίπία. 31гсрЮтусс5. Рзеиботопаз, ЛзрегдШиз и ВаеШиз. Примером подходящего штамма ЕзсйепсЫа является ЕзсйепсШа сой. Примером подходящего штамма Επνίπία является Επνίπία сНгузШетг Примерами подходящих штаммов 8!тер!отусез являются 8!тер!отусез Ιίνίάδ или 8!тер!отусез типпиз. Примерами подходящих штаммов ЛзрегдШиз являются ЛзрегдШиз оту/ае, ЛзрегдШиз шШ.11з или ЛзрегдШиз шдег. Примерами подходящих штаммов ВасШиз являются ВасШиз а1ка1орЫ1из, ВасШиз ату1оНс|иеГас1епз, ВасШиз ке^зз, ВасШиз спсШапз, ВасШиз соади1апз, ВасШиз 1аи!из, ВасШиз 1еп!из, ВасШиз 11сйепКотт1з, ВасШиз теда!етшт, ВасШиз з!еагоШеторЫ1из, ВасШиз зиЫШз или ВасШиз Шигшщепз. Пример подходящих способов получения аспарагиназы из штаммов ВасШиз, 8!тер!отусез, ЕзсйепсЫа или Рзеиботопаз описан в \7О 03/083043. Предпочтительно аспарагиназу производят из ЛзретдШиз шдет или ВасШиз зиЫШз, более предпочтительно из ЛзретдШиз шдег. Подходящая аспарагиназа из ЛзретдШиз шдет описана в \7О 2004/030468.
Фермент, способный снижать количество свободного аспарагина, использованный в предпочтительном воплощении способа, будет использован при условиях (рН, температура и время реакции), достаточных для реагирования фермента со свободным аспарагином.
Известно, что рН и температура влияют на активность фермента. В зависимости от типа используемого фермента человек, квалифицированный в данной области, будет способен определить оптимальные условия рН и температуры, при которых фермент может реагировать. Кроме того, такие условия являются доступными из пособий и/или ими снабжают поставщики ферментов. Время реакции, достаточное для реагирования фермента со свободным аспарагином, будет зависеть, среди прочего, от количества и типа использованного фермента и от степени превращения аспарагина, желаемой в конечном продукте. Человек, квалифицированный в данной области, будет способен определить оптимальное время реакции.
Количество фермента, добавляемого к исходному продукту, способное снизить количество свободного аспарагина, будет зависеть, среди прочего, от типа использованного фермента и активности фермента. Соответствующее количество, которое следует добавить, может быть определено лицами, квалифицированными в данной области.
В предпочтительном воплощении изобретения обрабатывают ферментом, физическим способом, химическим способом или их сочетанием, способным снижать количество свободного аспарагина, предпочтительно ферментом, способным снижать количество свободного аспарагина, промежуточный продукт, содержащий свободный аспарагин, получаемый на стадии способа получения дрожжевого экстракта или дрожжевого автолизата из дрожжевых клеток.
В этом случае способ получения дрожжевого экстракта или дрожжевого автолизата из дрожжевых клеток может начаться с дрожжевых клеток, например с водной суспензии дрожжевых клеток, такой как ферментационный бульон дрожжевых клеток. Любой тип дрожжей можно использовать в способе по изобретению. В частности, дрожжевые штаммы, принадлежащие к родам 8ассйаготусез, Κ1иуνе^отусез или СапШба могут быть подходяще использованы. Дрожжевые штаммы, принадлежащие к роду 8ассйатотусез, например, 8ассйаготусез се^еν^з^ае, являются предпочтительными.
Ферментационные процессы, подходящие для получения суспензий дрожжевых клеток, известны в данной области. В некоторых случаях ферментационный бульон можно подвергнуть концентрированию перед использованием в способе приготовления дрожжевого экстракта или дрожжевого автолизата из дрожжевых клеток, например, путем центрифугирования или фильтрования. Например, может быть использована дрожжевая суспензия (пекарские дрожжи, сконцентрированные до 15-27 мас.% содержания сухого вещества).
В предпочтительном воплощении способа обрабатывают ферментом, физическим способом, химическим способом или их сочетанием, способным снижать количество свободного аспарагина, промежуточный продукт, содержащий свободный аспарагин, полученный на стадии способа производства дрожжевого экстракта или дрожжевого автолизата из дрожжевых клеток, предпочтительно во время обработки, более предпочтительно после обработки, дрожжевых клеток с целью высвобождения и, по желанию, по меньшей мере, частичного разложения содержимого клеток. Клеточные стенки за счет этого (частично) повреждаются и/или разрушаются, что приводит в результате к высвобождению содержимого клеток и, по желанию, клеточное содержимое, такое как белки и/или РНК и/или полисахариды, по меньшей ме
- 4 016260 ре, частично разлагается.
Для того чтобы высвободить клеточное содержимое из клеток и, по желанию, по меньшей мере, частично разложить содержимое клеток, клетки могут быть обработаны химически, механически, ферментативно или путем сочетания двух или более из этих способов, с использованием способов, известных лицам, квалифицированным в данной области. Механическая обработка включает методику гомогенизации. С этой целью является возможным использование гомогенизаторов высокого давления. Другие методики гомогенизации могут включать смешивание с частицами, например, песка и/или стеклянными шариками или применение перемалывающего устройства (например, шаровой мельницы). Химическая обработка включает использование солей, щелочей и/или одного или более поверхностно-активных веществ или детергентов. Химическая обработка может быть в некоторых случаях менее предпочтительной, потому что она может привести к частичному разложению РНК, особенно, когда используют щелочи, с образованием вследствие этого 2'-рибонуклеотидов и З'-рибонуклеотидов.
Предпочтительно клетки обрабатывают ферментативно, по желанию, после химической и/или механической обработки. Ферментативная обработка может быть осуществлена путем подвергания дрожжевых клеток воздействию нативных дрожжевых ферментов и/или добавленных экзогенных ферментов. Ферментативная обработка может быть осуществлена при рН между 4 и 10 и/или при температуре 4070°С, в зависимости от типа использованного (использованных) фермента (ферментов). Обычно ферментативная обработка может быть осуществлена в течение времени, содержащегося между 1 и 24 ч. Ферментативная обработка может не только высвобождать содержимое клеток путем (частичного) повреждения и/или разрушения клеточных стенок но, в зависимости от включенных ферментов, может также давать вклад в разложение содержимого клеток, такого как белки, РНК и полисахариды.
Один или более экзогенных ферментов могут быть добавлены к дрожжевым клеткам для осуществления ферментативной обработки. Предпочтительно протеаза, более предпочтительно эндопротеаза может быть использована в качестве экзогенного фермента. По желанию, один или более экзогенных ферментов добавляют после того, как нативные дрожжевые ферменты инактивированы. Лица, квалифицированные в данной области, знают, как инактивировать нативные дрожжевые ферменты. Инактивация может, например, быть осуществлена путем рН-обработки или теплового шока, причем последний способ является предпочтительным. Тепловой шок может быть подходяще осуществлен путем обработки дрожжевых клеток при температуре 80-97°С в течение 5-10 мин. Когда автолитический дрожжевой экстракт или дрожжевой автолизат нужно получить согласно способу изобретения, нативные дрожжевые ферменты обычно не инактивируют.
По желанию, один или более ферментов, используемых для превращения РНК в 5'рибонуклеотиды, таких как 5'-фосфодиэстераза (5'-Рба8е) и, по желанию, деаминаза, могут также быть добавлены одновременно с обработкой вышеупомянутыми ферментами или после нее. 5'-Рба8е предпочтительно используют для превращения РНК в 5'-рибонуклеотиды. 5'-Рба8е может быть получена из микробного или растительного источника (например, экстракта солодового корня). Примером коммерчески доступной микробной 5'-Рба8е является фермент ЯР-1, полученный Атапо (Япония). По желанию, аденозин-5'-монофосфат (5'-АМР) превращают в инозин-5'-монофосфат (5'-1МР) с помощью деаминазы, например аденильной (абепу1) деаминазы. Примером коммерчески доступной деаминазы является деаминаза 500, полученная Атапо (Япония).
Как упоминалось выше, обрабатывают промежуточный продукт, содержащий свободный аспарагин, полученный на стадии способа производства дрожжевого экстракта или дрожжевого автолизата из дрожжевых клеток. Предпочтительно обработку осуществляют во время обработки, более предпочтительно после обработки дрожжевых клеток, осуществляемой для высвобождения и, по желанию, по меньшей мере, частичного разложения содержимого клеток. Однако если обработку осуществляют для превращения РНК в 5'-рибонуклеотиды, обработка ферментом, способным снижать количество свободного аспарагина, может быть осуществлена перед превращением РНК или после него. Обработка ферментом, способным снижать количество свободного аспарагина, может быть осуществлена перед или после дезактивации фермента (ферментов) и/или химиката (химикатов), использованных для высвобождения и, по желанию, по меньшей мере, частичного разложения содержимого клеток из дрожжевых клеток. Инактивация ферментов может быть осуществлена согласно способам, упомянутым выше. Обработка ферментом, способным снижать количество свободного аспарагина, может потребовать регулирования рН смеси, в которой реакция будет иметь место, в зависимости от рН, при котором проводили предыдущие стадии и от рН-оптимума для используемого фермента. После обработки фермент, способный снижать количество свободного аспарагина, предпочтительно инактивируют с использованием одного из способов, упомянутых выше.
Когда надлежит получить дрожжевой экстракт, нерастворимая фракция, полученная после (частичного) повреждения и/или разрушения дрожжевых клеточных стенок и, по желанию, разложения содержимого дрожжевых клеток, может быть удалена после того, как вся ферментативная обработка полностью завершена, т.е. после либо разложения РНК в 5'-рибонуклеотиды, либо обработки ферментом, способным гидролизовать амидогруппу в боковой цепи свободного аспарагина, в зависимости от того, какая
- 5 016260 стадия будет осуществлена напоследок. Нерастворимая фракция может быть отделена от супернатанта с помощью любого обычного способа отделения твердых веществ от жидкостей, таких как центрифугирование или фильтрование. Когда дрожжевой автолизат надлежит получить способом, соответствующим третьему аспекту изобретения, можно обойтись без удаления нерастворимой фракции.
Жидкую фракцию, полученную после удаления твердой фракции, можно сконцентрировать или высушить. Жидкую фракцию можно сконцентрировать с образованием дрожжевого экстракта в жидкой форме (обычно с содержанием сухого вещества примерно 40-65% по массе) или, кроме того, сконцентрировать с образованием дрожжевого экстракта в форме пасты (обычно с содержанием сухого вещества примерно 70-80% по массе). Дрожжевой экстракт можно высушить с образованием, например, высушенного порошка с содержанием сухого вещества примерно 95% по массе или выше. В случае производства дрожжевого автолизата суспензия, содержащая жидкую фракцию, и нерастворимая фракция могут быть сконцентрированы или высушены способом, подобным тем, которые описаны для дрожжевых экстрактов.
В случае необходимости исходный продукт может быть промежуточным продуктом, содержащим свободный аспарагин, полученный на стадии способа производства белкового гидролизата из белкового субстрата, предпочтительно во время обработки, более предпочтительно после обработки белкового субстрата с целью его гидролиза до смеси пептидов и аминокислот.
В этом воплощении способ производства белкового гидролизата из белкового субстрата можно начать с белкового субстрата, например, с его суспензии в соответствующем растворителе, предпочтительно в воде. Может быть использован любой из белковых субстратов, упомянутых выше, или их сочетание. Предпочтительно белковый субстрат обрабатывают для того, чтобы гидролизовать его до смеси пептидов и аминокислот. Обработку можно осуществлять либо химически, либо ферментативно. Химическая обработка может быть обычно осуществлена путем применения хлористо-водородной кислоты согласно способам, известным в данной области, например, как описано в 8ауоту Иауоитз, 1995, Ьу Т.ОТ. №щоба^ййа, Ез1еекау А55ос1а1ез 1пс., ХУксопзт. И8А, р. 233-237. Предпочтительно обработку осуществляют ферментативно. Предпочтительно смесь эндопротеаз и экзопротеаз используют для осуществления ферментативной обработки. Подходящие эндопротеазы могут быть произведены из животного, растительного или микробного материала. Они включают рекомбинантные ферменты, например ферменты, полученные с помощью генно-инженерных методик. Примерами подходящих эндопротеаз могут быть, среди прочего, трипсин (ЕС 3.4.21.4), химотрипсин (ЕС 3.4.21.1), субтилизин (ЕС 3.4.21.14) и папаин (ЕС 3.4.22.2). Подходящие экзопротеазы могут включать карбоксипептидазу (ЕС 3.4.16 и ЕС 3.4.17) и/или аминопептидазы (ЕС 3.4.11). Экзопротеазы могут происходить из животного, растительного или микробного материала. Они могут быть рекомбинантными ферментами. Примером подходящих карбоксипептидаз может служить, например, карбоксипептидаза В (ЕС 3.4.17.2). Примером подходящих карбоксипептидаз может служить, например, Рерйбазе В® из ЛшапоНар или Сото1азе ЬЛР® из АВЕпхутез (ИК). Более того, сложные ферментные препараты, содержащие как эндопротеазы, карбоксипептидазу, так и аминопептидазы, могут быть использованы. Примерами таких препаратов являются Пахош/уше® (ΝΟνΟ, Дания) или 8шш/уте РР® (8Ып №1юп. Япония).
В зависимости от типов применяемых ферментов могут быть использованы подходящие рН и температуры. Подходящий рН может изменяться от примерно 3 до 9. Подходящая температура может изменяться примерно от 5 до 75°С. Белковый субстрат и смесь экзопротеазы и эндопротеазы могут быть инкубированы вместе, или экзопротеаза может быть инкубирована после инкубации белкового субстрата с эндопротеазой, по желанию, после инактивации эндопротеазы.
Обработка ферментом, способным снижать количество свободного аспарагина, может иметь место во время ферментативной обработки эндопротеазой и/или экзопротеазой. В зависимости от рН-оптимума для ферментов обработка ферментом, способным снижать количество свободного аспарагина, может быть осуществлена во время обработки эндопротеазой или во время обработки экзопротеазой. При желании, обработка ферментом, способным снижать количество свободного аспарагина, может иметь место после обработки эндопротеазой и экзопротеазой.
Как только желаемый белковый гидролизат получен, фермент или ферменты, использованные в способе, могут быть инактивированы. Инактивация может иметь место при условиях, подобных используемым для инактивации ферментов в способе, соответствующем третьему аспекту изобретения. Специалист, квалифицированный в данной области, будет способен выбрать наилучшие условия для инактивации ферментов.
Белковый гидролизат может быть приготовлен согласно способам, известным лицам, квалифицированными в данной области. Например, водная суспензия, содержащая белковый гидролизат, может, например, быть подвергнута центрифугированию и/или ультрафильтрации и затем концентрированию путем, например, упаривания и, по желанию, высушена любым удобным способом, таким как распылительная сушка, сублимационная сушка, обработка в псевдоожиженном слое или сочетание этих способов.
Перед тем как подвергнуть смесь условиям, подходящим для получения технологической вкусовой
- 6 016260 добавки, как описано ниже, смесь сначала подвергают обработке ферментом, физическим способом, химическим способом или их сочетанием, способным снижать количество свободного аспарагина, как описано выше, для уменьшения количества аспарагина до уровня ниже чем 1 мг/г. Стадия снижения количества свободного аспарагина может частично перекрываться со стадией получения технологических вкусовых добавок.
Предпочтительно исходная смесь, как описано выше в двух воплощениях, кроме того, содержит, по меньшей мере, восстанавливающий углевод. Восстанавливающий углевод может быть моносахаридом, дисахаридом, полисахаридом или смесью одного или более из этих ингредиентов. Предпочтительно восстанавливающий углевод выбран из группы моносахаридов, предпочтительно С5- или С6моносахаридов, более предпочтительно выбран из группы Ь- или И-рибозы, И-ксилозы, декстрозы (Иглюкозы), Ь-арабинозы, Ь-рамнозы, Ь-фруктозы. Данное изобретение не исключает возможность сочетания более чем одного восстанавливающего углевода. В последнем случае гидролизаты, полученные путем химического или ферментативного разложения полисахаридов, могут также быть использованы в качестве источника восстанавливающих углеводов, таких как мальтодекстрин. Предпочтительно восстанавливающий углевод присутствует в смеси в количестве 0-25 мас.%, более предпочтительно 1-25 мас.%, даже более предпочтительно 2-25 мас.% в расчете на сухое вещество смеси. Когда полисахариды, такие как мальтодекстрин, присутствуют в смеси, количество восстанавливающего углевода может изменяться от 5 до 50 мас.%, предпочтительно от 10 до 40 мас.%, более предпочтительно от 15 до 40 мас.% в расчете на сухое вещество смеси.
Количество источника аминокислот, как указано в Предшествующем уровне техники, может составлять от 30 до 98 мас.% в расчете на сухое вещество общей смеси, когда кроме источника аминокислот, другие ингредиенты присутствуют в исходной смеси.
Смесь ингредиентов, используемая в производстве технологических вкусовых добавок, может, кроме того, содержать один или более липидов, таких как масла или жиры, серосодержащие соединения, карбонилсодержащие соединения, и т.д.
В случае если масла или жиры присутствуют в смеси, они могут присутствовать в количестве от 0 до 5% по массе, в расчете на сухое вещество общей смеси.
Предпочтительно реакционная смесь содержит растворитель, предпочтительно воду, обычно содержание сухого вещества в реакционной смеси может быть от 60 до 98 мас.%, более предпочтительно от 75 до 95 мас.% в расчете на общую смесь, включая воду.
Ингредиенты можно смешивать любым способом, известным в данной области, в зависимости также от количества воды, присутствующей в смеси, ингредиенты можно добавлять одновременно или последовательно в смесь. Также могут быть использованы механические миксеры.
В способе смесь, содержащую, по меньшей мере, источник аминокислот, как указано выше, или их смесь, по желанию, в сочетании с одной или более аминокислотой и предпочтительно, по меньшей мере, восстанавливающий углевод, нагревают при условиях (рН, температура и время реакции), достаточных для появления вкуса.
Для получения хорошего вкусового профиля рН смеси в способе по изобретению может составлять обычно по меньшей мере 2. Предпочтительно рН находится между 4 и 8, более предпочтительно между 5 и 7, даже более предпочтительно между 5,5 и 6. Значение рН может быть подобрано с применением пригодных в пищу кислот или оснований, хорошо известных лицам, квалифицированными в данной области.
Обычно с целью получения технологической вкусовой добавки реакционная смесь может быть нагрета до температуры 70-200°С, предпочтительно 70-190°С в зависимости также от времени реакции. Более длительное время реакции обычно требует более низкой температуры реакции, в то время как более короткое время реакции обычно требует более высокой температуры реакции. Время реакции может изменяться между несколькими секундами (например, 2 с) и 6 ч, предпочтительно между 10 с и 4 ч, более предпочтительно между 20 с и 2 ч. Чтобы избежать потери растворителя во время нагревания, реакционную смесь можно выдерживать в условиях рециркуляции.
В зависимости от типа вкуса, который следует получить, и от системы, использованной для получения технологической вкусовой добавки, способ можно осуществлять при давлении, которое варьируется от пониженного давления (например, столь низкого, как 50 мбар, например в вакуумной печи) до давления выше атмосферного, например, такого высокого, как 2-5 бар.
При желании, когда количество воды в технологической вкусовой добавке после стадии нагревания составляет 4% по массе или выше, способ содержит стадию, на которой технологическую вкусовую добавку высушивают. Способы, известные в данной области, такие как сушка в печи, конвейерная сушка, распылительная сушка, могут быть использованы в этой связи.
В зависимости от типа вкуса, который стремятся выработать, различные сочетания содержания сухого вещества в смеси и/или температуры стадии нагревания и/или продолжительности стадии нагревания и/или давления, применяемого во время стадии нагревания, могут быть использованы.
Для того чтобы, например, получить технологические вкусовые добавки со вкусом жареного, обычно смесь, содержащую примерно 80% по массе сухого вещества, в расчете на общую смесь, вклю
- 7 016260 чая воду, могут нагревать выше 100°С, например, при температуре 110-120°С, в течение времени 4-6 ч, при пониженном давлении, например, при 50-400 мбар.
Для того чтобы, например, получить технологическую вкусовую добавку со вкусом вареного, обычно смесь, содержащую примерно 40-60% по массе сухого вещества, в расчете на общую смесь, включая воду, могут нагревать при температуре примерно 100°С, в течение примерно 1-2 ч.
В предпочтительном воплощении способа ингредиенты смеси, содержащей, по меньшей мере, источник аминокислот, как указано выше, и предпочтительно, по меньшей мере, восстанавливающий углевод, вводят в экструдер, смесь перемешивают и нагревают при условиях (рН, температура и время реакции), достаточных для появления вкуса, и продукт реакции затем экструдируют из экструдера.
Экструдер может представлять собой любой тип экструдера, подходящий для производства технологических вкусовых добавок, такой как двухшнековый экструдер. Экструдеры, например двухшнековый экструдер, известны лицам, квалифицированным в данной области. Ингредиенты можно вводить в экструдер через один и тот же или через отдельные дозаторы. Когда используют экструдер, предпочтительно смесь перемешивают и нагревают при температуре от 110 до 190°С, предпочтительно от 130 до 165°С. Предпочтительно используют давление от 1 до 3 бар. Время реакции составляет предпочтительно от 2 с до 30 мин, более предпочтительно от 10 с до 5 мин. Когда используют экструдер, количество сухого вещества в реакционной смеси составляет предпочтительно по меньшей мере 90 мас.% в расчете на общую массу смеси, включая воду.
Продукт реакции может покидать экструдер при давлении вне экструдера, которое варьируется от пониженного давления (например, 5 мбар) до атмосферного давления (например, примерно 1 бар). Экструдированный продукт можно, кроме того, охладить и/или высушить с применением охлаждающего ленточного транспортера или любым способом, подходящим для этого.
Если необходимо, способ может, кроме того, содержать обработку, нацеленную на дальнейшее снижение количества акриламида в конечной технологической вкусовой добавке. Обработка может представлять собой любую обработку, подходящую для снижения количества акриламида в продукте, и которая может быть применена в производстве технологических вкусовых добавок.
В одном из воплощений в способе устанавливают условия (рН, температура и время реакции) для снижения количества акриламида в процессе. Например, технологическую вкусовую добавку высушивают при пониженном давлении. Давление может обычно содержаться между 20-400 мбар.
В другом воплощении конечный продукт обрабатывают ферментом, способным модифицировать или разлагать акриламид. Обработку проводят при условиях (рН, температура и время реакции), достаточных для взаимодействия фермента с акриламидом. Предпочтительно фермент амидаза может быть использован. Примеры ферментов, которые могут быть использованы, и условий, при которых ферменты могут быть использованы, приведены в Международной патентной заявке, поданной 13.10.2005, номер заявки РСТ/ЕР2005/055242.
Технологическая вкусовая добавка является очень подходящей, благодаря очень низкому уровню акриламида, для использования в качестве вкусовой добавки в пищевых продуктах или корме или пищевых или кормовых ингредиентах.
Примеры
Материалы и способы. Определение акриламида.
Предварительная обработка образца.
600 мг высушенного и гомогенизированного образца экстрагируют с использованием 5 мл дистиллированной воды ιηί11ίθ. 1 мкг внутреннего стандарта акриламида 13С3 в растворе (С1Ь) добавляют к экстракту. После 10 мин центрифугирования (6000 об/мин) 3 мл верхнего слоя наносят на колонку Ех1ге1ии13ВТ (Мегск). С использованием 15 мл этилацетата акриламид элюируют из колонки. Этилацетат отгоняют в слабом токе азота до примерно 0,5 мл.
Условия хроматографии.
Раствор этилацетата анализируют с использованием газовой хроматографии. Разделение получают при использовании колонки СР-№ах 57 (Уап) (длина 25 м, внутренний диаметр 0,32 мм, пленка 1,2 мкм) и гелия в качестве газа-носителя с постоянной скоростью потока 5,4 мл/мин. Осуществляют неразделенный (8р111-1е88) впрыск 3 мкл. Температуру печи поддерживают равной 50°С в течение 1 мин, после чего температуру повышают со скоростью 30°С/мин до 220°С. После 12 мин постоянной температуры, равной 220°С, печь охлаждают и стабилизируют перед следующим впрыском.
Определение осуществляют с применением в режиме он-лайн масс-спектрометрии с химической ионизацией в режиме определения положительных ионов, с использованием метана как ионизационного газа. Для расчета осуществляют мониторинг характеристических ионов т/ζ 72 (акриламид) и т/ζ 75 (13С3 акриламид).
Используемое оборудование.
Газовый хроматограф (ОС): НР6890 (Не\\'1е1 Раскагб);
М8И (масс-селективный детектор): НР5973 (Не\\'1е1 Раскагб).
- 8 016260
Способ определения свободных аминокислот.
Следующий способ использовали для определения количества свободных аминокислот (например, в экстракте дрожжей). Точно взвешенный образец материала дрожжевого экстракта растворяли в разбавленной кислоте и осадки удаляли путем центрифугирования в центрифуге Эппендорфа. Проводили аминокислотный анализ прозрачного супернатанта согласно способу РкоТад, как указано в лабораторном руководстве Уотерса (Аа1егк) АтШо АсШ Апа1ук1к 8ук1ет (МШогб МА, И8А). Для этого подходящий образец получали из жидкости, добавляли к разбавленной кислоте и гомогенизировали. Из последнего раствора отбирали новый образец, высушивали и расщепляли с использованием фенилизотиоцианата. Различные присутствующие отщепленные аминокислоты определяли количественно с использованием методов ЖХВР (жидкостной хроматографии высокого разрешения) и суммировали, чтобы рассчитать общий уровень свободных аминокислот во взвешенном образце.
Пример 1.
Производство автолитического дрожжевого экстракта с низким содержанием свободного аспарагина.
Определение единицы фермента: выделение 1 мкмоль ΝΗ3 из Ь-аспарагина в минуту при рН 5,5 и 37°С.
Готовили 200 л 20% раствора в воде автолитического дрожжевого экстракта (С1к(ех® Ь8, Б8М Еооб 8рес1аШек-№Шег1апбк). Значение рН этого раствора доводили до 5,1 применением 4Ν КОН. 20 мл раствора аспарагиназы (раствор содержал 4602 единиц/мл фермента) добавляли к раствору дрожжевого экстракта и смесь инкубировали в течение 4 ч при 51 °С. Как только реакция заканчивалась, фермент инактивировали путем тепловой обработки. Образовавшийся раствор высушивали распылением после того, как рН доводили до 6,5. Конечный продукт содержал количество воды менее чем 3,5% по массе. Аминокислотный состав смеси определяли до и после ферментной обработки, как показано выше. Результаты приведены в табл. 1.
В качестве аспарагиназы использовали аспарагиназу АкрегдШик шдег, описанную в АО 2004/030468.
Результаты в табл. 1 ясно демонстрируют, что дрожжевой экстракт после обработки аспарагиназой не содержит аспарагина. Кроме того, количество аспарагиновой кислоты повысилось на величину, близкую к той, на которую уменьшилось количество аспарагина.
Таблица 1
Воздействие обработки аспарагиназой на автолитический дрожжевой экстракт
| Содержание свободных аминокислот перед обработкой Аспарагиназой | Содержание свободных аминокислот после обработки Аспарагиназой | |
| Свободные аминокислоты (АА)* | Свободные аминокислоты (АА)* | |
| Аспарагиновая кислота | 14,9 | 22,0 |
| Глутаминовая кислотой | 61,7 | 58,7 |
| Аспарагин | 7,2 | 0,0 |
| Глутамин | 0,0 | 0,0 |
| Серин | 10,7 | 10,3 |
| Глицин | 4,4 | 4,4 |
| Гистидин | 2,6 | 2,6 |
| Аргинин | 5,2 | 5,1 |
| Треонин | 9,7 | 9,4 |
| Аланин | 30,3 | 29,6 |
| Пролин | 6,9 | 6,8 |
| Тирозин | 12,4 | 12,1 |
| Валин | 19,0 | 18,7 |
| Метионин | 6,5 | 6,3 |
| Изолейцин | 14,9 | 14,4 |
| Лейцин | 26,5 | 26,0 |
| Фенилаланин | 14,8 | 14,0 |
| Лизин | 7,8 | 7,6 |
| Всего | 255,5 | 248,0 |
* мг/г сухого вещества дрожжевого экстракта.
Пример 2.
Приготовление технологических вкусовых добавок с применением печи с различными температурами во время стадии нагревания.
Готовая форма 2а
81,3 г порошка СМех® Ь8 (Б8М Еооб креааШек-№Шег1апйк);
16,0 г порошка Махаготе® Р1ик Н8 (Б8М Еооб 8реааШек-№Шег1апйк);
- 9 016260
24.3 г моногидрата декстрозы.
Готовая форма 2Ь
81.3 г дрожжевого экстракта, полученного по примеру 1, порошок;
16,0 г порошка Махаготе® Р1иб Н8 (Ό8Μ Рооб 8рес1аШе5-№Фег1апб5);
24.3 г моногидрата декстрозы.
Порошок С151ех Ь8 представляет собой автолитический дрожжевой экстракт, содержащий менее чем 1% по массе хлорида натрия, количество белка 62% по массе и количество свободных аминокислот 40-50% по массе от общего количества белка, все массовые проценты рассчитаны на основе сухого вещества.
Порошок Махаготе Р1иб Н8 представляет собой гидролитический дрожжевой экстракт, содержащий ~40% по массе хлорида натрия, в расчете на сухое вещество. Более того, он содержит примерно 3% по массе каждого из 5'-СМР и 5'-1МР (определяемых в виде гептамоногидратов динатриевых солей), 5% по массе глутаминовой кислоты (определяемой в виде свободной кислоты), 72% по массе белка и количество свободных аминокислот, которое составляет ~20% по массе от общего количества белка, все массовые проценты рассчитаны на основе сухого вещества дрожжевого экстракта, не содержащего хлорида натрия.
В обоих случаях порошки перемешивали ложкой. По каплям при перемешивании в смесь порошков прикапывали 3,4 г подсолнечного масла.
Порошкообразные смеси распределяли по алюминиевым противням.
Порошки нагревали в печи в течение фиксированного периода времени при различных температурах. Полученные порошки имели вкус жареной говядины.
Порошки анализировали на присутствие акриламида. Результаты приведены в табл. 2.
Таблица 2
| Условия эксперимента | Акриламид (мкг/кг) |
| Порошковая смесь, Готовая форма 2а, 165°С, 40 минут | 935 |
| Порошковая смесь, Готовая форма 2а, 180°С, 40 минут | 1497 |
| Порошковая смесь, Готовая форма 2Ь, 165°С, 40 минут | 255 |
| Порошковая смесь, Готовая форма 2Ь, 180°С, 40 минут | 296 |
Пример 3.
Приготовление технологических вкусовых добавок с применением тестомесильной машины периодического действия.
г образцов готовых форм 3, 3а (их состав см. в табл. 3) переносили в тестомесильную машину периодического действия объемом 50 см, которую предварительно нагревали до определенной температуры и перемешивали в течение 180 с при тех же температурах.
Температуры, использованные для готовых форм 3, 3а: 145 и 150°С.
Таблица 3
| Ингредиенты | Готовая форма 3 | Готовая форма За |
| Порошок СНзТех® Ь8 | 82,5 г | - |
| Декстроза.ЪГО | 29,0 г | 29,0 г |
| Подсолнечное масло | 1,5 г | 1,5 г |
| Дрожжевой экстракт, пример 1 | - | 82,5 г |
| Глицин | 2,3 г | 2,3 г |
| Мальтодекстрин | 9,7 г | 9,7 г |
Полученные технологические вкусовые добавки обладали вкусом жареного цыпленка.
Образовавшиеся технологические вкусовые добавки анализировали на содержание акриламида. Результаты приведены в табл. 4.
Таблица 4
Пример 4.
Приготовление технологических вкусовых добавок с использованием экструдера.
Описание способа.
В двухшнековый экструдер, снабженный дозатором и инжектором для воды и дозатором и инжектором для масла, смесь сахаров и дрожжевого экстракта добавляют с использованием отдельных дозаторов. Применяли две различные готовые формы (готовая форма 4 и 4а, см. табл. 5). 8 кг каждой готовой формы перерабатывали в экструдере в течение одного часа при 165°С.
Продукт экструдировали из экструдера в камеру при атмосферном давлении и охлаждали и высу
- 10 016260 шивали на охлаждающем ленточном транспортере, снабженном прижимным роликом, измельчали и отбирали пробы.
Таблица 5
| Ингредпент | Готовая форма 4 (масс.% на сухое вещество) | Готовая форма 4а (масс.% на сухое вещество) |
| Порошок С1з1ех® Ь8 | 65,0 | |
| Дрожжевой экстракт пример 1, порошок | 65,0 | |
| Порошок Махагоше® Р1из | 12,8 | 12,8 |
| Моногидрат декстрозы | 19,4 | 19,4 |
| Деминерализованная вода | 5,0 | 5,0 |
| Подсолнечное масло | 2,7 | 2,7 |
Полученные продукты имели вкус сильно зажаренной говядины.
Порошки анализировали на акриламид.
Результаты.
Готовая форма 4: 4568 ррЬ.
Готовая форма 4а: 400 ррЬ.
Пример 5.
Производство гидролизата казеина с низким содержанием свободного аспарагина.
Определение единицы фермента: выделение 1 мкмоль ΝΗ3 из Ь-аспарагина в минуту при рН 5,5 и 37°С.
Готовили 10 л 10% раствора гидролизата казеина в воде. Значение рН этого раствора доводили до 5,1. 62 мг аспарагиназы (имеющей 14772 единиц/мл) добавляли к раствору казеина и смесь инкубировали в течение 2 ч при 51°С. Как только реакция заканчивалась, фермент инактивировали путем тепловой обработки. Образовавшийся раствор высушивали вымораживанием. Аминокислотный состав смеси определяли до и после ферментной обработки, как показано выше. Результаты приведены в табл. 6.
Таблица 6 Воздействие обработки аспарагиназой на гидролизат казеина
| Содержание свободных аминокислот перед обработкой Аспарагиназой | Содержание свободных аминокислот после обработки Аспарагиназой | |
| Свободные аминокислоты (АА)* | Свободные аминокислоты (АА)* | |
| Аспарагиновая кислота | 1,47 | 4,23 |
| Глутаминовая кислотой | 7,81 | 7,63 |
| Аспарагин | 2,07 | <0,01 |
| Глутамин | 6,99 | 7,92 |
| Серин | 3,18 | 3,04 |
| Глицин | 0,54 | 0,53 |
| Гистидин | 6,79 | 7,12 |
| Аргинин | 6,35 | 6,68 |
| Треонин | 4,82 | 5,85 |
| Аланин | 2,53 | 2,66 |
| Пролин | 7,97 | 8,00 |
| Тирозин | 12,31 | 13,37 |
| Валин | 11,08 | 11,37 |
| Метионин | 10,07 | 9,44 |
| Изолейцин | 6,11 | 6,01 |
| Лейцин | 32,05 | 30,37 |
| Фенилаланин | 14,78 | 14,29 |
| Лизин | 13,94 | 15,15 |
| Всего | 150,86 | 153,66 |
* мг/г сухого вещества дрожжевого экстракта.
Использованная аспарагиназа представляла собой аспарагиназу АкрегдШик шдег, описанную в АО 2004/030468.
Пример 6.
Производство технологически вкусовой добавки на основе гидролизата казеина.
Готовили смесь, состоящую из 4,7 г глюкозы, 0,4 г глицина, 1,6 г мальтодекстрина и 13,4 г гидролизата казеина, так же, как готовили в примере 5 (без свободного аспарагина). Для сравнения готовили подобную смесь с использованием необработанного аспарагиназой гидролизата казеина вместо гидролизата казеина по примеру 5.
Обе смеси обрабатывали в печи в течение 45 мин при 155°С. Наконец определяли содержание ак- 11 016260 риламида с использованием способа, описанного в разделе Материалы и методы. Результат анализа на акриламид приведен в табл. 7.
Таблица 7
| Гидролизат казеина | Акриламид (ррЬ) |
| Гидролизат казеина, обработанный Аспарагиназой | 614 |
| Необработанный гидролизат казеина | 2801 |
Пример 7.
Производство дрожжевого автолизата с низким содержанием свободного аспарагина.
л дрожжевой суспензии БассДаготусек сегеу181ае из 18,5% сухого твердого материала автолизировали при 51°С в течение 24 ч при рН 5,1 в присутствии 2 г эндопротеазы А1са1а§е® (Ыоуо/утек-Дания). Затем реакционную смесь обрабатывали нагреванием для инактивирования всей ферментной активности.
Далее 1 л реакционной смеси инкубировали в течение 2 ч при рН 5,1 и 51°С в присутствии 53 мг аспарагиназы (имеющей 14772 ед./мг). Затем фермент инактивировали тепловой обработкой. Образовавшийся раствор высушивали распылением. Образец для сравнения (не обработанный аспарагиназой) также высушивали распылением. Определяли аминокислотный состав высушенных материалов (с обработкой аспарагиназой и без нее). Результаты приведены в табл. 8.
Таблица 8
Воздействие обработки аспарагиназой на дрожжевой автолизат
| Содержание свободных аминокислот перед обработкой Аспарагиназой | Содержание свободных аминокислот после обработки Аспарагиназой | |
| Свободные аминокислоты (АА)* | Свободные аминокислоты (АА)* | |
| Аспарагиновая кислота | 14,1 | 19,2 |
| Глутаминовая кислотой | 38,3 | 38,8 |
| Аспарагин | 4,5 | <0,01 |
| Глутамин | 5,6 | 5,6 |
| Серин | 4,1 | 3,7 |
| Глицин | 2,9 | 3,1 |
| Гистидин | 1,3 | 1,5 |
| Аргинин | 4,3 | 4,5 |
| Треонин | 5,9 | 6,0 |
| Аланин | 20,1 | 20,4 |
| Пролин | 5,8 | 5,7 |
| Тирозин | 7,0 | 7,3 |
| Валин | 11,1 | И,4 |
| Метионин | 2,9 | 2,7 |
| Изолейцин | 9,4 | 9,4 |
| Лейцин | 16,1 | 16,2 |
| Фенилаланин | 8,8 | 9,2 |
| Лизин | 5,0 | 5,3 |
| Всего | 167,2 | 170,0 |
* мг/г сухого вещества дрожжевого экстракта.
Использованная аспарагиназа представляла собой аспарагиназу АкрегдШик шдег, описанную в АО 2004/030468.
Пример 8.
Производство технологической вкусовой добавки на основе дрожжевого автолизата.
Готовили смесь, состоящую из 4,7 г глюкозы, 0,4 г глицина, 1,6 г мальтодекстрина и 13,4 г дрожжевого автолизата, так же, как готовили в примере 7 (без аспарагина). Для сравнения готовили подобную смесь с использованием необработанного дрожжевого автолизата.
Обе смеси обрабатывали в печи в течение 45 мин при 155°С. Наконец определяли содержание акриламида с использованием способа, описанного в разделе Материалы и методы.
Результат анализа на акриламид приведен в табл. 9.
Таблица 9
| Дрожжевой автолизат | Акриламид (ррЬ) |
| Дрожжевой автолизат с обработанным аспарагином | 710 |
| Необработанный дрожжевой автолизат | 2551 |
- 12 016260
Пример 9.
Производство дрожжевого экстракта с низким содержанием свободного аспарагина.
л дрожжевой суспензии Засскатотусез сетеу131ае из 18,5% сухого твердого материала автолизировали при 51°С в течение 17,5 ч при рН 5,1 в присутствии 2 г эндопротеазы А1са1азе® (Шуохушез-Дания). Затем реакционную смесь инкубировали в течение 2 ч при рН 5,1 и 51°С в присутствии 613 мг аспарагиназы (имеющей 1802 ед./мг). Клеточные стенки удаляли путем центрифугирования и супернатант подвергали тепловой обработке в течение 5 мин при 95°С для инактивации всей имеющейся ферментной активности. Затем супернатант концентрировали и высушивали распылением.
Определяли концентрации аспарагина в реакционной смеси до и после обработки аспарагиназой и в конечном экстракте порошка. Результаты приведены в табл. 10.
Таблица 10
Результаты анализа на аспарагин
| Образец | Концентрация аспарагина (мг/г сухого вещества) |
| До обработки Аспарагиназой | 3,29 |
| После обработки Аспарагиназой | <0,01 |
| Порошок дрожжевого экстракта | <0,03 |
Использованная аспарагиназа представляла собой аспарагиназу АзрегдШиз шдет, описанную в ОТО 2004/030468.
Claims (9)
1. Способ получения технологической вкусовой добавки с содержанием акриламида не выше чем 800 ррЬ в расчете на сухое вещество продукта, заключающийся в том, что источник аминокислот, который выбран из дрожжевого экстракта, дрожжевого автолизата, белкового гидролизата или их смеси с содержанием свободного аспарагина не выше чем 1 мг/г в расчете на сухое вещество, подвергают обработке ферментом, физическим способом, химическим способом или их сочетанием, способным снижать количество свободного аспарагина до уровня ниже чем 1 мг/г в расчете на сухое вещество, добавляют один или более восстанавливающий углевод и нагревают смесь обработанного источника аминокислот и восстанавливающего углевода в условиях рН, температуры, давления и времени реакции, достаточных для развития вкуса.
2. Способ по п.1, в котором ингредиенты смеси вводят в экструдер перед перемешиванием и нагреванием в условиях рН, температуры, давления и времени реакции, достаточных для развития вкуса, и образовавшуюся технологическую вкусовую добавку затем формуют путем экструдирования.
3. Способ по п.1 или 2, в котором технологическую вкусовую добавку высушивают при пониженном давлении.
4. Способ по любому из пп.1-3, в котором технологическую вкусовую добавку дополнительно обрабатывают ферментом, способным модифицировать или разлагать акриламид, предпочтительно амидазой.
5. Технологическая вкусовая добавка, полученная способом по любому из пп.1-4, с содержанием акриламида не выше чем 800 ррЬ в расчете на сухое вещество продукта.
6. Технологическая вкусовая добавка по п.5 с содержанием акриламида не выше чем 600 ррЬ.
7. Технологическая вкусовая добавка по п.6 с содержанием акриламида не выше чем 400 ррЬ.
8. Технологическая вкусовая добавка по п.7 с содержанием акриламида не выше чем 200 ррЬ.
9. Применение технологической вкусовой добавки по любому из пп.5-8 для придания вкуса пищевому продукту или корму либо пищевым или кормовым ингредиентам.
Евразийская патентная организация, ЕАПВ
Россия, 109012, Москва, Малый Черкасский пер., 2
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US75421905P | 2005-12-28 | 2005-12-28 | |
| EP05113023 | 2005-12-28 | ||
| PCT/EP2006/012648 WO2007073945A1 (en) | 2005-12-28 | 2006-12-22 | Process flavours with low acrylamide |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| EA200801605A1 EA200801605A1 (ru) | 2008-10-30 |
| EA016260B1 true EA016260B1 (ru) | 2012-03-30 |
Family
ID=37831709
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| EA200801605A EA016260B1 (ru) | 2005-12-28 | 2006-12-22 | Способ получения технологической вкусовой добавки с пониженным содержанием акриламида, добавка, полученная этим способом, и ее применение |
Country Status (15)
| Country | Link |
|---|---|
| US (2) | US20080317904A1 (ru) |
| EP (2) | EP1971219B2 (ru) |
| JP (1) | JP5452933B2 (ru) |
| KR (1) | KR101355783B1 (ru) |
| AR (1) | AR056858A1 (ru) |
| AU (1) | AU2006331045B2 (ru) |
| CA (1) | CA2631839C (ru) |
| DK (1) | DK3357345T3 (ru) |
| EA (1) | EA016260B1 (ru) |
| HK (1) | HK1128202A1 (ru) |
| IL (1) | IL191980A (ru) |
| NO (1) | NO20083300L (ru) |
| PL (2) | PL3357345T3 (ru) |
| RS (1) | RS57272B2 (ru) |
| WO (1) | WO2007073945A1 (ru) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| PT106520A (pt) * | 2012-09-05 | 2014-03-05 | Univ Do Porto | Método de obtenção de extratos enzimáticos, extratos enzimaticos obtidos pelo referido método e suas aplicações |
| RU2701852C2 (ru) * | 2013-01-11 | 2019-10-01 | Импоссибл Фудз Инк. | Способы и композиции для воздействия на профиль вкуса и аромата пригодных к потреблению веществ |
Families Citing this family (14)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP1971219B2 (en) | 2005-12-28 | 2020-05-27 | DSM IP Assets B.V. | Process flavours with low acrylamide |
| US20120269926A1 (en) * | 2008-02-19 | 2012-10-25 | Xuefeng Yu | Yeast extract and method of producng the same |
| JP4909326B2 (ja) * | 2008-04-01 | 2012-04-04 | キリンフードテック株式会社 | チーズ風味及び／又は乳感増強方法 |
| CN101669576B (zh) * | 2008-09-12 | 2013-02-20 | 安琪酵母股份有限公司 | 一种酵母组合物及饲料 |
| JP5761642B2 (ja) * | 2008-10-20 | 2015-08-12 | ディーエスエム アイピー アセッツ ビー．ブイ． | 魚風味 |
| EP2378897B1 (en) * | 2008-12-16 | 2017-07-19 | Novozymes A/S | Stabilization of asparaginase |
| CN101756151B (zh) * | 2008-12-24 | 2012-12-12 | 安琪酵母股份有限公司 | 一种高谷氨酸酵母抽提物及其制备方法 |
| WO2011000824A2 (en) * | 2009-07-02 | 2011-01-06 | Dsm Ip Assets B.V. | Compositions suitable as a flavour and to the use of these compositions to evoke or enhance koku perception |
| BR112012022054A2 (pt) | 2010-03-02 | 2015-09-15 | Functional Technologies Corp | microorganismo transformado, método de redução de asparagina durante o preparo ou processamento de alimento, médtodo de redução de acrilamidia em um produto alimentício, e, produto alimentício |
| CA2837023C (en) | 2011-05-31 | 2020-04-28 | Dsm Ip Assets B.V. | Process to produce a yeast-derived product comprising reducing sugar |
| MX2017013715A (es) * | 2015-04-28 | 2018-03-02 | Mars Inc | Proceso de preparacion de un producto de alimento para mascotas humedo esterilizado. |
| WO2021209582A1 (en) * | 2020-04-16 | 2021-10-21 | Dsm Ip Assets B.V. | Dark yeast extract |
| MX2022013621A (es) * | 2020-04-29 | 2022-11-16 | Unilever Ip Holdings B V | Proceso para la preparacion de un saborizante. |
| US20240225062A9 (en) * | 2021-02-22 | 2024-07-11 | Dsm Ip Assets B.V. | Coated meat or fish substitute |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4165391A (en) * | 1976-06-08 | 1979-08-21 | Stauffer Chemical Company | Agent for providing meaty flavor in foods |
| WO2004026042A1 (en) * | 2002-09-19 | 2004-04-01 | Frito-Lay North America, Inc. | Method for reducing acrylamide formation in thermally processed foods |
| US20050214411A1 (en) * | 2004-03-29 | 2005-09-29 | Lindsay Robert C | Methods for suppressing acrylamide formation and restoring browned color and flavor |
Family Cites Families (17)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5592672A (en) * | 1979-01-05 | 1980-07-14 | Ajinomoto Co Inc | Preparation of yeast extract |
| GB8630012D0 (en) * | 1986-12-16 | 1987-01-28 | Ici Plc | Decomposition of acrylamide |
| CH670743A5 (ru) | 1987-04-06 | 1989-07-14 | Nestle Sa | |
| US5216945A (en) * | 1987-04-06 | 1993-06-08 | Nestec S.A. | Apparatus for preparation of a flavoring agent |
| WO2002032231A1 (en) | 2000-10-19 | 2002-04-25 | Edens, Luppo | Protein hydrolysates |
| US7524519B2 (en) | 2002-09-20 | 2009-04-28 | The Procter & Gamble Company | Method for reducing acrylamide in foods, foods having reduced levels of acrylamide, and article of commerce |
| DK1553848T3 (da) | 2002-10-11 | 2008-01-21 | Novozymes As | Fremgangsmåde til fremstilling af et varmebehandlet produkt |
| US7220440B2 (en) | 2002-10-25 | 2007-05-22 | The Procter & Gamble Company | Method for reduction of acrylamide in roasted coffee beans, roasted coffee beans having reduced levels of acrylamide, and article of commerce |
| JP2004305201A (ja) * | 2002-11-27 | 2004-11-04 | Hayashibara Biochem Lab Inc | アクリルアミドの生成抑制方法とその用途 |
| CN100569101C (zh) | 2002-12-19 | 2009-12-16 | 帝斯曼知识产权资产管理有限公司 | 新颖的食物制造方法 |
| JP2004283062A (ja) * | 2003-03-20 | 2004-10-14 | Riken Vitamin Co Ltd | 加熱調理された加工食品 |
| US7189422B2 (en) | 2003-06-25 | 2007-03-13 | The Procter And Gamble Company | Method for reduction of acrylamide in cocoa products, cocoa products having reduced levels of acrylamide, and article of commerce |
| EP1740059A2 (en) | 2004-02-09 | 2007-01-10 | Cargill, Incorporated | Coating food for reducing acrylamide formation |
| DK1715757T3 (da) | 2004-02-26 | 2014-01-20 | Dsm Ip Assets Bv | Hidtil ukendt fremgangsmåde til fødevareproduktion |
| JP5065006B2 (ja) * | 2004-04-06 | 2012-10-31 | ジボダン ネーダーランド サービシーズ ビー．ブイ． | メイラードフレーバー調製物の製造方法 |
| US20090098248A1 (en) * | 2005-05-31 | 2009-04-16 | Lex De Boer | Novel Process for Enzymatic Acrylamide Reduction in Food Products |
| EP1971219B2 (en) | 2005-12-28 | 2020-05-27 | DSM IP Assets B.V. | Process flavours with low acrylamide |
-
2006
- 2006-12-22 EP EP06841240.2A patent/EP1971219B2/en active Active
- 2006-12-22 EP EP18155969.1A patent/EP3357345B1/en not_active Revoked
- 2006-12-22 WO PCT/EP2006/012648 patent/WO2007073945A1/en active Application Filing
- 2006-12-22 US US12/097,447 patent/US20080317904A1/en not_active Abandoned
- 2006-12-22 AU AU2006331045A patent/AU2006331045B2/en not_active Ceased
- 2006-12-22 RS RS20180655A patent/RS57272B2/sr unknown
- 2006-12-22 CA CA2631839A patent/CA2631839C/en active Active
- 2006-12-22 PL PL18155969T patent/PL3357345T3/pl unknown
- 2006-12-22 EA EA200801605A patent/EA016260B1/ru not_active IP Right Cessation
- 2006-12-22 PL PL06841240T patent/PL1971219T5/pl unknown
- 2006-12-22 DK DK18155969.1T patent/DK3357345T3/da active
- 2006-12-22 JP JP2008547905A patent/JP5452933B2/ja active Active
- 2006-12-22 KR KR1020087015531A patent/KR101355783B1/ko active IP Right Grant
- 2006-12-28 AR ARP060105865A patent/AR056858A1/es not_active Application Discontinuation
-
2008
- 2008-06-05 IL IL191980A patent/IL191980A/en active IP Right Grant
- 2008-07-25 NO NO20083300A patent/NO20083300L/no not_active Application Discontinuation
-
2009
- 2009-07-06 HK HK09106050.5A patent/HK1128202A1/xx not_active IP Right Cessation
-
2016
- 2016-05-03 US US15/144,939 patent/US20160249649A1/en not_active Abandoned
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4165391A (en) * | 1976-06-08 | 1979-08-21 | Stauffer Chemical Company | Agent for providing meaty flavor in foods |
| WO2004026042A1 (en) * | 2002-09-19 | 2004-04-01 | Frito-Lay North America, Inc. | Method for reducing acrylamide formation in thermally processed foods |
| US20050214411A1 (en) * | 2004-03-29 | 2005-09-29 | Lindsay Robert C | Methods for suppressing acrylamide formation and restoring browned color and flavor |
Non-Patent Citations (3)
| Title |
|---|
| FRIEDMAN M.: "Chemistry, biochemistry, and safety of acrylamide. A review". JOURNAL OF AGRICULTURAL AND FOOD CHEMISTRY, AMERICAN CHEMICAL SOCIETY. WASHINGTON, US, vol. 51, no. 16, 3 July 2003 (2003-07-03), pages 4504-4526, XP002276620, ISSN: 0021-8561, the whole document * |
| WEISSHAAR R.: "ACRYLAMID IN BACKWAREN - ERBEBNISSE VON MODELLVERSUCHEN". DEUTSCHE LEBENSMITTEL-RUNDSCHAU, STUTTGART, DE, vol. 100, no. 3, 2004, pages 92-97, XP009035526, the whole document * |
| ZYZAK D.V. ET AL.: "Acrylamide formation mechanism in heated foods". JOURNAL OF AGRICULTURAL AND FOOD CHEMISTRY, AMERICAN CHEMICAL SOCIETY. WASHINGTON, US, vol. 51, no. 16, 28 June 2003 (2003-06-28), pages 4782-4787, XP002276619, ISSN: 0021-8561, the whole document * |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| PT106520A (pt) * | 2012-09-05 | 2014-03-05 | Univ Do Porto | Método de obtenção de extratos enzimáticos, extratos enzimaticos obtidos pelo referido método e suas aplicações |
| RU2701852C2 (ru) * | 2013-01-11 | 2019-10-01 | Импоссибл Фудз Инк. | Способы и композиции для воздействия на профиль вкуса и аромата пригодных к потреблению веществ |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| WO2007073945A1 (en) | 2007-07-05 |
| IL191980A (en) | 2014-06-30 |
| CA2631839A1 (en) | 2007-07-05 |
| RS57272B2 (sr) | 2020-08-31 |
| EA200801605A1 (ru) | 2008-10-30 |
| EP1971219B1 (en) | 2018-03-21 |
| IL191980A0 (en) | 2008-12-29 |
| EP3357345B1 (en) | 2020-02-12 |
| HK1128202A1 (en) | 2009-10-23 |
| KR101355783B1 (ko) | 2014-01-24 |
| PL1971219T3 (pl) | 2018-08-31 |
| EP3357345A1 (en) | 2018-08-08 |
| AR056858A1 (es) | 2007-10-24 |
| CA2631839C (en) | 2013-10-29 |
| PL3357345T3 (pl) | 2020-07-13 |
| US20160249649A1 (en) | 2016-09-01 |
| AU2006331045A1 (en) | 2007-07-05 |
| JP5452933B2 (ja) | 2014-03-26 |
| NO20083300L (no) | 2008-09-22 |
| JP2009521914A (ja) | 2009-06-11 |
| US20080317904A1 (en) | 2008-12-25 |
| PL1971219T5 (pl) | 2020-10-19 |
| RS57272B1 (sr) | 2018-08-31 |
| EP1971219B2 (en) | 2020-05-27 |
| DK3357345T3 (da) | 2020-05-04 |
| EP1971219A1 (en) | 2008-09-24 |
| AU2006331045B2 (en) | 2011-11-24 |
| KR20080079288A (ko) | 2008-08-29 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| EA016260B1 (ru) | Способ получения технологической вкусовой добавки с пониженным содержанием акриламида, добавка, полученная этим способом, и ее применение | |
| TWI496544B (zh) | 天然的風味增加調味料及其製備方法 | |
| EP3054792B1 (en) | Compositions with a chicken flavour and production thereof | |
| JP2001521728A (ja) | 加水分解物の製造 | |
| EP0087522B2 (en) | Flavouring compostions | |
| JP2004121022A (ja) | ペットフ−ド用組成物 | |
| EP3091857B1 (en) | Compositions with a beef flavour and production thereof | |
| DK1971219T3 (en) | LOW ACRYLAMIDE CONTENTS | |
| KR100242351B1 (ko) | 향미제의 제조방법 | |
| KR20120000600A (ko) | 멸치 건조 부산물을 이용한 복합양념 및 이의 제조방법 | |
| EP3582635A1 (en) | Natural flavor base and process for its preparation | |
| JPH0420581B2 (ru) | ||
| EP3582632A1 (en) | Natural flavor base and process for its preparation | |
| EP3582633A1 (en) | Natural flavor base and process for its preparation | |
| JPH01222754A (ja) | 調味料 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | Lapse of a eurasian patent due to non-payment of renewal fees within the time limit in the following designated state(s) |
Designated state(s): AM AZ BY KZ KG MD TJ TM |
|
| MM4A | Lapse of a eurasian patent due to non-payment of renewal fees within the time limit in the following designated state(s) |
Designated state(s): RU |