DE2604234A1

DE2604234A1 - Verfahren zur herstellung von faeden aus geniessbaren proteinen mit hohem naehrwert

Info

Publication number: DE2604234A1
Application number: DE19762604234
Authority: DE
Inventors: Jaime Hidalgo; Olivier De Rham; Paul Van De Rovaart
Original assignee: Nestle SA
Current assignee: Nestle SA
Priority date: 1975-02-12
Filing date: 1976-02-04
Publication date: 1976-09-02
Also published as: JPS5440622B2; FR2300509B1; JPS51112550A; SE426137B; GB1529372A; MX3816E; AR213937A1; FR2300509A1; SE7601369L; ES445059A1; CH597769A5; CA1064317A; DE2604234C2

Description

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SOCIETE DES PRODUITS NESTLE S.A. Vevey/S chwe i ζ

Verfahren zur Herstellung von Fäden aus genießbaren Proteinen mit hohem Nährwert

Die Erfindung bezieht sich auf ein Verfahren zur Herstellung von Faden aus genießbaren Proteinen mit hohem Nährwert.

Eine Herstellungsweise von Fleischersatzprodukten auf der Basis von Proteinen pflanzlichen Ursprungs, welche bereits als klassisch bezeichnet werden kann, besteht darin, Fäden aus einer Spinnlösung, die einen alkalischen pH-Wert auf-

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weist und diese Proteine enthält, herzustellen, die Fäden zu waschen und sie in Gegenwart verschiedener Hilfsstoffe mehr oder weniger komplizierten technischen Vorgängen zu unterwerfen, so daß Blöcke oder Schnitten erhalten werden, deren Eigenschaften sich denen eines Fleischstücks so weit wie nur möglich nähern.

Es ist bekannt, daß Fleisch ein Protein mit hohem Nährwert darstellt, während beispielsweise Sojabohnenproteine in dieser Hinsicht verhältnismäßig schlecht sind, und zwar aufgrund eines Mangels an essentiellen Aminosäuren, d.h. an den schwefelhaltigen Aminosäuren Methionin, Cystein und Cystin.

Eine Erhöhung des Nährwerts von Sojabohnenfäden durch Zusatz von fehlenden Aminosäuren zur Spinnlösung ist nur schwierig realisierbar, da sie nämlich beim Waschen der Fäden verlorengehen. Eine Erhöhung des Nährwerts der Fertigprodukte durch Einarbeitung von Aminosäuren in die gewaschenen Fäden ist überaus schwierig, da diese Aminosäuren bei einem späteren Kochen verlorengehen. Eine solche Zugabe kann darüber hinaus in geschmacklicher Hinsicht Schwierigkeiten machen. Dies ist der Grund, warum die Erhöhung des Nährwerts in der Weise ausgeführt wird, daß man Verbindungen zusetzt, die weniger wasserlöslich sind als die Aminosäuren. Hierzu können spinnbare Proteine, wie z.B. Casein, verwendet werden.

Die vorliegende Erfindung gestattet nun eine Erhöhung des Nährwerts von Fäden aus Proteinen pflanzlichen Ursprungs mit mäßigen Kosten, wobei ein in der Industrie reichlich anfallendes Nebenprodukt ausgenutzt wird, nämlich Molke. Die Erfindung betrifft also ein Verfahren zur Herstellung von . Proteinfäden mit hohem Nährwert, bei welchem eine Proteine enthaltende alkalische Lösung hergestellt und diese Lösung über Spinndüsen in ein saures Koagulationsbad eingeführt wird, um die Proteinfäden zu bilden. Das Verfahren ist

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dadurch, gekennzeichnet, daß eine alkalische Lösung verwendet wird, die ein Gemisch aus Proteinen pflanzlichen Ursprungs und Molkeproteinen enthält, wobei die letzteren bis zu 50 Gew.-% des Gemischs ausmachen«

Der Ausdruck "Proteine pflanzlichen Ursprungs" (er wird in der Folge mit "Pflanzenproteine"abgekürzt) bezieht sich auf Proteinextrakte, die arm an schwefelhaltigen Aminosäuren sind, wie z.B. auf solche, die, wie es in der Industrie der Fleischersatzprodukte allgemein bekannt ist, auf Pflanzen wie Sojabohnen, Sonnenblumen!, Erdnüsse, Kuherbsen . (Vigna sinensis), Mais, Pferdebohnen und anderen Bohnenarten, wie z.B. dicke Bohnen usw., d.h. allgemein gesprochen, auf Hülsenfruchtpflanzen, basieren.

Die Molkeproteine sind diejenigen löslichen Proteine der Milch, die in der wäßrigen Phase bleiben, wenn das Casein unter den in der Käseindustrie oder unter den bei der industriellen Herstellung von Caseinen und Caseinaten üblichen Bedingungen koaguliert wird.Sie finden sich deshalb in der Molke. Man faßt sie unter dem Namen "Lactalbumin" zusammen. Dieser Ausdruck wird auch in der folgenden Beschreibung verwendet. Lactalbumin wird üblicherweise durch Ausfällung beim isoelektrischen pH-Wert nach thermischer Denaturierung oder durch physikalische Abtrennung, insbesondere Ultrafiltration oder Gelfiltration, isoliert. Die physikalische Abtrennung liefert ein nicht-denaturiertes Protein.

Wenn man von der Zusammensetzung der Proteine, d.h. also von der Anwesenheit des Lactalbumins absieht, ist die alkalische Ausgangslösung oder Spinnlösung eine ganz und gar übliche Lösung, die als Funktion der folgenden Parameter eine echte Lösung, eine kolloidale Lösung oder ein mehr oder weniger viskoses Gel sein kann: pH-Wert zwischen 11 und 14, vorzugsweise zwischen 12 und 13; Proteinkonzentration bis zu 25 %, vorzugsweise zwischen 5 "und 20 %; und Temperatur

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zwischen 20 und 80⁰C, vorzugsweise zwischen 50 und 65°C. Das verwendete alkalische Mttel ist normalerweise eine starke Base, wie z.B. Natronlauge oder Kalilauge. Die Verweilzeit der alkalischen Lösung vor dem Durchgang durch die Spinndüsen wird so kurz wie möglich gehalten, um eine übermäßige Schädigung der Proteine bei diesen pH-Werten und bei diesen erhöhten Temperaturen zu vermeiden. Sie muß jedoch ausreichen, daß eine homogene Lösung erhalten wird. Sie liegt, je nach der verwendeten Vorrichtung, im allgemeinen zwischen 1 und 60 min und vorzugsweise zwischen 1 und 15 min. Diese alkalische Lösung enthält im allgemeinen auch nicht-proteinische Stoffe, da die verwendeten Proteinextrakte im allgemeinen nicht 100%ig rein sind. Üblicherweise werden Pflanzenextrakte verwendet, die mindestens 80 % Proteine und vorzugsweise mindestens 90 % Proteine enthalten. Das Lactalbumin enthält üblicherweise 40 bis 95 % Proteine, wobei 80 % einen zufriedenstellenden Gehalt bedeutet.

Bei dem Koagulationsbad handelt es sich um ein übliches Bad mit einem pH-Wert zwischen 0 und 4-, vorzugsweise zwischen 1 und 3· Die verwendete Säure, die natürlich genießbar sein muß, besteht vorzugsweise aus Salz-, Phosphor-, Citronen-, Essig- oder Milchsäure. Das Koagulationsbad enthält üblicherweise auch Salze, wie z.B. Natrium- oder Calciumchlorid.

Die durch das erfindungsgemäße Verfahren erhaltenen Proteinfäden besitzen nicht nur erhöhte Nährwerte, sondern auch günstige mechanische Eigenschaften. Der Nährwert kann auf biologischem Wege gemessen und beispielsweise durch das "Proteinausnutzungsverhältnis" - es wird in der Folge mit PER abgekürzt (diese Abkürzung kommt aus dem Englischen und bedeutet Protein Efficiency Ratio) - ausgedrückt werden. Der PER-Wert ist in einer Arbeit mit der Bezeichnung "Evaluation of Protein Chemistry", National Academy of Sciences and National Research Council, Nr. 1100 (1963) , definiert. Es ist klar, daß die Nährwerte dieser laden von den einverleib-

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ten Mengen Lactalbumin abhängen. Es können leicht PER-Werte zwischen 2,2 und 3»2 erhalten werden. Im Vergleich dazu haben Sojabohnenextrakte beispielsweise Werte von höchstens 1,5 oder sogar negative Werte (je nach der Vorbehandlung) und hat Lactalbumin allein einen Wert von 3*8. Bei Lactalbumin handelt es sich, was die Ernährung anbelangt, um eines der besten Proteine. Zur weiteren Erläuterung sei darauf hingewiesen, daß die PER-Werte von Casein und von Rindfleisch in der Größenordnung von 2,5 bis 3 liegen. Die PER-Werte der Fäden steigen rasch bis zu einem Prozentsatz von 4-0 % Lactalbumin in der Spinnlösung, worauf sie dann schwächer ansteigen, so daß kein großes Interesse daran besteht, einen Anteil von etwa 50 % Lactalbumin zu überschreiten.

Es ist bekannt, daß Lactalbumin ohne die Verwendung von Zusätzen nicht gesponnen werden kann (siehe beispielsweise H.O. Jaynes and T. Asan, J. Dairy Sei. j?Z (Ό, 137). Die Tatsache, daß man ohne größere Schwierigkeiten diese Gemische aus Pflanzenproteinen und Lactalbumin spinnen kann, vor allem, wenn diese Gemische einen hohen Anteil an Lactalbumin aufweisen, ist überraschend. Darüber hinaus ist auch die Feststellung überraschend, daß die Anwesenheit des Lactalbumins die mechanischen Eigenschaften der erhaltenen Fäden nicht wesentlich beeinflußt. Bis zu etwa 30 % an bei 130⁰C koaguliertem Lactalbumin oder an ultrafiltriertem Lactalbumin bleiben diese Eigenschaften mehr oder weniger konstant. Darüber sind die erhaltenen Fäden weniger widerstandsfähig als Fäden aus reinen Pflanzenproteinen. Dies kann jedoch bei der Herstellung gewisser Fleischersatzprodukte einen Vorteil darstellen. Ober 50 % Lactalbumin werden die Fäden schwach und zerbrechlich, so daß sie beispielsweise nicht mehr auf Spulen aufgewickelt werden können. Die mechanischen Eigenschaften der Fäden ändern sich auch mit der Natur des Lactalbumins. Es wurde festgestellt, daß bei gleichem Gehalt an Lactalbumin die Fäden widerstandsfähiger sind, wenn

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das Lactalbumin bei höheren Temperaturen koaguliert worden ist oder wenn als Lactalbumin ein durch Ultrafiltration gewonnenes Lactalbumin verwendet wird.

Die alkalische Ausgangslösung ist also eine Lösung, die ein Gemisch'von Pflanzenproteinen und Lactalbumin mit höchstens 50 % Lactalbumin, vorzugsweise 20 bis 40 % Lactalbumin, enthält.

Die Durchführung des erfindungsgemäßen Verfahrens macht nicht mehr und nicht weniger Schwierigkeiten als die bekannten Verfahren zum Spinnen von Proteinen.

Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform werden Gemische verwendet, die Proteinextrakte von Sojabohnen, welche von der Firma Central Soya unter dem Warenzeichen "Promine E" vertrieben werden, und in der Hitze koaguliertes Lactalbumin oder durch Ultrafiltration gewonnenes Lactalbumin enthalten.

Die Erfindung wird durch die folgenden Beispiele näher erläutert. Die Proζentangaben sind in Gewicht ausgedrückt.

Diskontinuierliche Herstellung von Fäden

Die folgenden Beispiele beziehen sich auf Laborversuche, die unter extremen Bedingungen durchgeführt wurden. Die Beispiele 1 bis 8 sollen vor allem die mechanischen Eigenschaften der erhaltenen Fäden zeigen. Sie können aus der weiter unten angegebenen Tabelle ersehen werden.

Beispiele 1 bis 8

wässerigen !fen stellt gesondert 885 g einer 18%igen/Proteindispersion entsprechend der Tabelle und 120 g einer 12,5%igen Natronlauge her. Hierauf erhitzt man die Dispersion und die Lösung auf 6O⁰C und schüttet langsam unter Rühren die Natronlauge in die Proteindispersion. Dann hält man diese Temperatur

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10 min aufrecht. Nun führt man die so erhaltene Lösung kontinuierlich in die Blase eines Rotationsverdampfers, der an eine Wasserstrahlpumpe angeschaltet ist, zum Zwecke einer Entlüftung ein. Nachdem die gesamte Flüssigkeit überführt worden ist und die Temperatur auf Raumtemperatur gefallen ist, schickt man diese Flüssigkeit, welche die Spinnlösung darstellt, durch eine Spinndüse mit 100 Löchern von jeweils 100 u Durchmesser hindurch, wobei die Spinndüse in ein Koagulationsbad eingetaucht ist. Zu Beginn des Spinnens beträgt die Verweilzeit der Spinnlösung einschließlich der Entlüftung etwa 20 bis 25 min, während sie am Ende des Spinnens etwa 1 st beträgt. Die erhaltenen Fäden, welche einen mittleren Durchmesser von 97>5 u aufweisen, werden dann mit reichlich heißem Wasser (70⁰C) bis zu einem pH-Wert von 4-, 5 gewaschen und dann getrocknet.

Die mechanischen Eigenschaften der erhaltenen Fäden sind in der folgenden Tabelle aufgeführt. Die in der Tabelle aufgeführten "koagulierten" Lactalbumine sind Lactalbumine mit 12,5 % Stickstoff (das macht 80 % Proteine), die durch Erhitzen während 23 min auf 100⁰C bzw. durch Erhitzen während 5 sek auf 130⁰C und während 20 min auf 10O⁰C koaguliert worden sind, wobei von einer aus einer Käserei stammenden und auf einen pH-Wert von 4-, 5 angesäuerten Lab-Molke ausgegangen worden ist. Das als "ultrafiltriertes" Lactalbumin bezeichnete ist ein Lactalbumin mit 12,5 % Stickstoff (das macht 80 % Proteine), das durch Ultrafiltration einer aus einer Käserei stammenden Lab-Molke durch Membranen DDS 600 erhalten worden ist.

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Beispiel	Eatür des Lactalbumins	Proteine	Menge des Promine R (92 % Pro teine), %	Koagulations bad (15 % FaCl)	Mechanische Eigenschaften	Reißdeh nung, #
Vergleich	—	Menge des Lactalbu- mins, %	100	HCl 0,13 %	Bruchbe lastung, g/g. gewasche ner Faden	195 i 24
1	koaguliert bei 100°0	0	98	HCl 0,13 %	722 i 70	69 i 10
2	koaguliert bei 130°0	2	98	GH₅COOH 3 %	304 ± 52	168 i 12
3	koaguliert bei 100°0	2	95	HCl 0,13 %	553 - 55	57 i 10
4	koaguliert bei 130°0	5	95	CHjCOOH 3 %	364 ± 40	154 ± 10
LA	koaguliert bei 130°0	5	90	CH₅COOH 3 %	517 i 64	140 ± 14
6	koaguliert bei 100⁰C	10	80	CH₅COOH 3 %	526 i 62	27 i 3
7	ultrafil triert	20	80	HCl 0,13 %	650 - 72	120 - 18
8	ultrafil triert	20	80	CH₅COOH 3 %	463 * 67	172 i 21
Vergleich	koaguliert bei 10O⁰C	20	mm	(nicht spinn bar)	6I3 ί 48	ie Fäden
	100	keir

Beispiel 9

Man stellt Fäden unter den drastischen Bedingungen der vorhergehenden Beispiele durch Spinnen her, wobei man von einer alkalischen Lösung ausgeht, die 60 % Promine R und 4-0 % ultrafiltriertes Lactalbumin enthält. Der PER-Wert der erhaltenen Fäden beträgt 1,38 - 0,08, verglichen mit -0,16 ί 0,08 für Fäden aus reinem Promine R. Die Erhöhung des PER-Werts beträgt demgemäß 1,54- Einheiten.

Kontinuierliche Herstellung von Fäden

Die folgenden Beispiele beziehen sich auf Versuche zur industriellen Herstellung, wobei die alkalische Behandlung der Proteine kurz, d.h. also milder ist.

Beispiel 10

Man stellt eine 13 _}9 %ige wäßrige Dispersion eines Gemischs aus 60 % Promine R und 4-0 % bei 130⁰O koagulxertem Lactalbumin (siehe obige Beispiele) her. Gleichzeitig stellt man eine 7*65%ige Natronlauge her. Nun pumpt man die Dispersion und die Lösung über einen "auf 65°G gehaltenen ffärmeaustau- ' scher in ο inen TTenios-Mischer und führt die erhaltene Flüssigkeit unmittelbar darauf in einen unter Vakuum stehenden Entlüftungsturm ein, der eine auf 25°C abgekühlte viskose Flüssigkeit liefert. Diese wird nun möglichst schnell durch 2 Spinndüsen mit 2500 Löchern von 14-0 μ Durchmesser hindurchgeführt, welche in einem 3%igen Essigsäurebad (pH = 2,2) enden. Die Verweilzeit in alkalischem Medium beträgt ungefähr 5 min. Die erhaltenen Fäden werden dann reichlich mit heißem Wasser bis zu einem pH-Wert in der Größenordnung von 4,5 gewaschen und schließlich getrocknet. Die Fäden besitzen einen PER-Wert von 2,97 - 0,05, verglichen mit 1,02 - 0,1 3 für Promine R alleine, das unter den gleichen Bedingungen gesponnen worden ist, und mit 3j39 - 0,03 für

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bei 10O⁰C koaguliertes Lactalbumin, das unter den gleichen Bedingungen behandelt worden ist (jedoch mit Ausnahme des Spinnens, da dieses nicht möglich ist). Die Fäden besitzen deshalb einen beträchtlichen Nährwert.

Vor der Herstellung der Spinnlösung sind die PER-Werte der rohen Gemische wie folgt:

Promine R Gemisch 60/4-0

koaguliertes Lactalbumin

1,12 - 0,17
3,09 - 0,05
3,74- - 0,05

Fäden (siehe oben)

1,02 i 0,13 2,97 ^± 0,05

(3,39 - 0,03)

Es ist also -ersichtlich, daß das Spinnen nur geringe Verluste hinsichtlich des PER-Wertes mit sich bringt.

Beispiele 11 und 12

Ifen wiederholt unter Verwendung eines Salzsäurebads als Koagulationsbad das Beispiel 10 mit Hilfe von Promine R (Vergleichsbeispiel) und mit Gemischen von Promine R und ultrafiltriertem Lactalbumin mit 25 % (Beispiel 11) und 40 % (Beispiel 12) Lactalbumin.

Es werden die folgenden Resultate erhalten:

Beispiel	Bruchb e la s tung, s/s	Reißdehnung, <%>
Vergleich 11 12	280 i 50 326 - 20 63 - 18	120 i 10 90 - 3 31 - 9

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Claims

Pat entansprüche

Verfahren zur Herstellung von Fäden aus genießbaren Proteinen mit hohem Nährwert, bei welchem eine proteinhaltige alkalische Lösung hergestellt und diese dann mittels Spinndüsen in ein saures Koagulationsbad eingeführt wird, um die Proteinfäden zu bilden, dadurch gekennzeichnet, daß man als alkalische Lösung eine solche verwendet,- die ein Gemisch aus Proteinen pflanzlichen Ursprungs und Molkeproteinen enthält, wobei die letzteren bis zu 50 Gew.-% des Gemischs ausmachen.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das Gemisch in der alkalischen Lösung 20 bis 40 Gew.-% Molkeproteine enthält.
3· Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Molkeproteine durch Koagulation aus Molke hergestellt worden sind.
4. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Molkeproteine durch Ultrafiltration oder Gelfiltration aus Molke hergestellt worden sind.
5. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Proteine pflanzlichen Ursprungs Sojabohnenproteine sind.
6. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die alkalische Lösung eine Proteinkonzentration zwischen 3 und 20 Gew.-% aufweist.
7. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die alkalische Lösung Natriumhydroxid oder Kaliumhydroxid enthält.

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8. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das saure Koagulationsbad Salzsäure oder Essigsäure und Salze enthält.

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