DE2450132A1 - Traegerenzym - Google Patents

Traegerenzym

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DE2450132A1
DE2450132A1 DE19742450132 DE2450132A DE2450132A1 DE 2450132 A1 DE2450132 A1 DE 2450132A1 DE 19742450132 DE19742450132 DE 19742450132 DE 2450132 A DE2450132 A DE 2450132A DE 2450132 A1 DE2450132 A1 DE 2450132A1
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DE
Germany
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carrier
end groups
enzyme
amine
unbalanced
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Pending
Application number
DE19742450132
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English (en)
Inventor
Harold George Burrows
Malcolm Douglas Lilly
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Imperial Chemical Industries Ltd
Original Assignee
Imperial Chemical Industries Ltd
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Publication date
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Pending legal-status Critical Current

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    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N11/00Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
    • C12N11/02Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
    • C12N11/08Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer
    • C12N11/089Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
    • C12N11/096Polyesters; Polyamides

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  • Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)

Description

  • "Trägerenzym" Die Erfindung bezieht sich auf Trägerenzyme.
  • Enzyme sind allgemein bekannte Katalysatoren. Üblicherweise sind sie wasserlöslich. Es gibt bereits verschiedene Söglichkeiten der Immobilisierung von Enzymen auf Trägern. Trägerenzyme sind vorteilhaft, weil sie zur Katalysierung von Reaktionen in Reaktorsystemen mit kontinuierlicher Strömung verwendet werden können und weil sie wieder verwendet weraen können und das fertige Produkt enzymfrei ist, da nämlich das Trägerenzym leicht vom fertigen Produkt abgetrennt werden kann.
  • Gemäß der Erfindung wird nunmehr ein Trägerenzym vorgeschlagen, welches aus einem aktiven Enzym besteht, das kovalent oder ionisch mit der Oberfläche eines Trägers verbunden ist, wobei zumindest die Oberfläche des Trägers aus einem Polycarbonamid besteht, das eine unausgewogene Konzentration an Endgruppen aufweist, derart, daß ein Überschuß von Aminendgruppen gegenüber Carboxylendgruppen oder ein Überschuß von Carboxylendgruppen gegenüber Aminendgruppen von mindestens 100 quivalenten je 106 g Polyearbonamid vorhanden ist.
  • Die Verwendung eines Polycarbonamids mit einer unausgewogenen Konzentration an Endgruppen besitzt den Vorteil, daß eine höhere Konzentration an Enzym gebunden werden kann.
  • tZeiterhin wird dadurch eine hohe Konzentration an Endgruppen erzielt, ohne daß man ein Polyamid mit niedrigem Molekulargewicht verwenden muß, das aufgrund dieses niedrigen Molekulargewichts eine schlechte Abriebbeständigkeit aufweist.
  • Das aktive Enzym kann von irgendeiner geeigneten tierischen, pflanzlichen oder mikrobiologischen Quelle stammen. Beispiele für Enzyme, die gemäß der Erfindung verwendet werden können, sind Penicillinamidase, Glucoseoxydase, Glucoseisomerase, Ribonuclease, Trypsin, Ficin, Subtilisin, Catalase, Pepsin, Papain, Carboxypeptidase, Rennin und Chymotrypsin. Gemische von Enzymen können ebenfalls verwendet werden. Viele dieser Enzyme sind im Handel erhältlich.
  • Das Enzym kann an das Polycarbonamid direkt oder indirekt über eine Zwischengruppe gebunden sein. Die Zwischengruppe kann sich beispielsweise von einer difunktionellen Verbindung ableiten, wie z.B. von einem Dialdehyd, einem Bisamidester, einem monomeren Polyisocyanat oder einem Disulfonylhalogenid.
  • Beispiele für Dialdehyde sind Glyoxal, Glutaraldehyd, Malonaldehyd und Bernsteinaldehyd.
  • Beispiele für monomere Polyisocyanate sind Xylylendiisocyanat, Toluol-2,4-diisocyanat, Diphenylmethan-4,4'-diisocyanat, 3-Methyldiphenylmethan-4,4'-diisocyanat, 1,1-Bis-(4-isocyanatophenyl)-cyclohexan, m-Phenylendiisocyanat, p-Phenylendiisocyanat, Chlorophenylen-2,4-diisocyanat, Naphthalin-1,5-diissocyanat, Diphenyl-4,4'-diisocyanat, 3,3-Dimethylpehnyl-4,4'-diisocyanat und Diphenyläther-4>4'-diisocyanat.
  • Beispiele für Bisamidoester sind diejenigen, die sich von Dicarbonsäuren mit 4 bis 10 Kohlenstoffatomen, wie z.B.
  • Dimethyladipimat, ableiten beispiele für Disulfonylhalogenide sind lQaphthalin-1,5-disulfonylchlorid, Naphthalin-1,6-disulfonylchlorid, Naphthalin-2,5-disulfonylchlorid und Benzol-1,3-disulfonylchlorid.
  • Der Träger kann irgendeine geeignete Form aufweisen, wie z.B. die Form von Teilchen, Perlen, Fasermaterialien, Schaummaterialien oder porösen Materialien. Zumindest die Oberfläche des Trägers muß aus einem Polycarbonamid mit einer unausgewogenen Konzentration an Aminendgruppen und Carboxylendgruppen bestehen. Es kann aber auch der gesamte Träger aus dem unausgewogenen Polycarbonamid bestehen.
  • Geeignete Polycarbonamide sind beispielsweise -diejenigen, die durch Polykondensation eines Diamins und einer Dicarbonsäure erhalten werden. Beispiele für solche Polycarbonamide sind Poly(hexamethylenadipamid, Poly(decamethylenadipamid), Poly(hexamethylensebacamid) und Mischpolymere davon.
  • Die unausgewogene Konzentration an Amin- und Carboxylendglurpen kann dadurch erreicht werden, daß man einen überschuß an Diamin oder Dicarbonsäure bei der Polymerisatiori des Polycarbonamids verwendet. Alternativ kann die unausgewogene Konzentration an Endgruppen dadurch erreicht we raen, daß man eine herkömmliche Polycarbonamidopolymerisatlon ausfahrt und gegen Ende der Polymerisation ein Mittel zugibt, das dazu fähig ist, beispielsweise Carboxylendgruppen in Aminendgruppen umzuwandeln.
  • Die Erfindung wird durch die folgenden Beispiele näher erläutern.
  • Beispiel 1 5240 Teile Hexamethylendiammoniumadipat, 162,4 Teile Hexarethylendiamin und 5792 Teile Wasser wurden in einen Autoklaven aus rostfreiem Stahl eingebracht, der verschlossen, evakuiert und mit Stickstoff gefüllt und 70 min unter einem Druck von 17,5 at auf 21800 erhitzt wurde. Der Druck wurde durch langsames Ablassen von Dampf auf 17,5 at gehalten, währenddessen die Temperatur während weiterer 70 min auf 214000 angehoben wurde. Der Druck im Autoklaven wurde dann langsam während einer Stunde auf atmosphärischen Druck abgesenkt, währenddessen die Temperatur auf 2780C angehoben wurde. Diese Temperatur wurde weitere 35 min aufrechterhalten.
  • Das resultierende Polyamid wurde in Wasser extrudiert. Nach einem Trocknen und Mahlen hatte das Polymer eine relative Viskosität von 6,0 und enthielt 392,7 Aminendgruppenäquivalente und 13,5 Carbonsäureendgruppenäquivalente Je 106 g Polymer.
  • Der Ausdruck "relative Viskosität", wie er hier verwendet wird, ist das Verhältnis der dynamischen Viskosität einer 8,4-igen (G/G) Lösung des Polyamids in einer 90%igen (G/G) Ameisensäurelösung zur dynamischen Viskosität der Ameisensäure lösung, wobei die Bestimmungen bei 25 0C durchzuführen sind.
  • 0,5 g Nylonteilchen (53-1251u) wurden in 25 ml einer 2%igen wäßrigen gepufferten Lösung von Glutaraldehyd suspendiert, und die suspension wurde 13 min bvei 1°C gerührt. Das Nylon wurde mehrere Male mit 0,05m Phosphatpuffer bei einem pH von 7,0 gewaschen und dann in 10 ml des gleichen Puffers, der ß-Gylactosidase enthielt, suspendiert. Nach 2 1/2 st bei 1°C wurde das Nylon durch Filtration gewonnen und mit Phosphatpuffer, hierauf mit Puffer der 1M NaCl enthielt und nochmals mit Puffer gewaschen.
  • Das fJylon-ß-galactosidasederivat enthielt 0,8 mg Protein/ g Nylon und hatte eine Aktivität von 16,7/u-Mol/min/g Nylon, enn die Bestimmung bei 37 0C unter Verwendung von o-Nitrophenylgalactosidase ausgeführt wurde.
  • Beispiel 2 52140 Teile Hexamethylendiammoniumadipat, 116 Teile Hexamethylendiamin und 5750 Teile Wasser wurden wie in Beispiel 1 in einen Autoklaven eingebracht. Der Behälter wurde verschlossen, evakuiert, mit Stickstoff gefüllt und 75 min auf 210°C und unter einem Druck von 17,5 at erhitzt. Der Druck wurde durch langsames Dampfablassen auf 17,5 at gehalten, währenddessen die Temperatur während weiterer 75 min auf 2400C gesteigert wurde. Der Druck im Autoklaven wurde dann langsam während 1 st auf atmosphärischen Druck herabgesetzt, währenddessen die Temperatur auf 2760C gesteigert wurde. Diese Temperatur wurde weitere 35 min aufrechterhalten. Das resultierende Polyamid wurde als Band aus dem Autoklaven extrudiert.
  • Nach dem Abschrecken, Schnitzeln, Trocknen und Mahlen besaß das Polyraer eine relative Viskositat von 114,8 und enthielt 270,5 Aminendgruppenäquivalente und 15,5 Carbonsuureendgruppen-(cuivalente Je 106 g Polymer.
  • Nylonteilchen verschiedener Teilchengrößenfraktionen wurden wie oben mit Glutaraldehyd behandelt und dann in einer Lösung von Glucoseoxydase und Catalase in einem 0,05m Phosphatpuffer mit pH 7,0 suspendiert. Nach 2 st bei 100 wurde das Nylonderivat mit Phosphatpuffer vom pH 5,9, dann mit Puffer, der 1M NaGl enthielt, und abschließend wieder mit Puffer gewaschen.
  • Die Nylon-Glucoseoxydase/Catalase-Präparate wurden bei einem pH von 5,9 und 300C untersucht. Die Aktivitäten waren wie folgt: Teilchengröße Aktivität Cu-Mol Glucose hydrolysiert/min/g Nylon 850-355µ 0,17 855-125Xu °,37 377- 0µ 1,16 Beispiel 3 Das Polyamid von Beispiel 1 wurde in flüssigem Stickstoff abgekühlt, in einem Mischer gemahlen und trocken in die folgenden Größenbereiche gesiebt: (I) #53µ (II) 53 bis 125/u (III) 125 bis 212/u (IV) 212 bis 300µ 5 g gemahlene Nylonteilchen wurden in 25 ml einer eigen wäßrigen Pufferlösung von Glutaraldehyd (pH 7,0) suspendiert, worauf die Suspension 30 min bei 1 0C gerührt wurde. Das Nylon wurde durch Filtration abgetrennt, mehrere iV'ale mit 0,01 ni Phosphatpuffer mit pH 6,4 gewaschen und dann erneut n 22 ml der gleichen Pufferlösung suspendiert, welcher 3 1 einer Lösung zugegeben worden waren, die Glucoseoxydase und Catalase (Gluco-R, Sturge Chemicals) enthielt. Nach 2 st bei 1°C wurde das Nylon/Enzym-Präpart durch Filtration abgetrennt, mit Pufferlösung, dann mit 1 m NaCl und dann zweimal mit weiterer Pufferlösung gewaschen. Das immobilisierte Enzym wurde dann bei 30 0C auf Glucoseoxydaseaktivität untersucht. Es wurden die folgenden Resultate erhalten: Teilchengröße Aktivität (µ-Mol/min/g Nylonträger) # 53µ 5,5 53 - 125 1,35 125 - 212/u 0,75 212 - 300µ 0,5 Vergleichsbeispiel Beispiel 3 wurde wiederholt, außer daß das Polyamid aus Poly(hexamethylenadipamid) mit einer relativen Viskosität von 38,6 und 94,1 Aminendgruppenäquivalenten und 48,0 Carbonsäurenedgruppenäquivalanten je 106 g Polymer bestand.
  • Es wurden bei den Versuchen die folgenden Resultate erhalten: Teilchengröße Aktivität (m-Mol/min/g Nylonträger) #53µ 1,45 53-125µ 1,0 125 - 212/u °,5 212 - 300/u 0,3 Dies zeigt, daß die Enzymaktivität schlechter ist, wenn das Polyamid einen Überschuß von nur 46,1 Aminendgruppen gegenüber Carboxylendgruppen aufweist.
  • eispiel 4 g g der gemahlenen Polyamidteilchen von Beispiel 1 wurden in 5 ml eines 0,1 m Phosphatpuffers mit pH 7,0 suspendiert, er 10% (G/V) Glutaraldehyd enthielt. Die Suspension wurde 1 st bei 1 0C gerührt. Das Nylon wurde durch Filtration abgetrennt, dreimal mit der Pufferlösung gewaschen und dann erneut in 5 ml der gleichen Pufferlösung suspendiert. Nach Zusatz von 5 mg Alkoholdehydrogenase (Böhringer Ltd.) wurde die Suspension 18 st bei 1 0C gerührt. Nach dem Waschen des Puffers rnit 1 m NaCl und weiterer Pufferlösung wurde das immobilisierte Enzympräparat bei 300C und pH 6,5 in Gegenwart von 0,2 M Äthanol, 0,05 M Semicarbvazid#HCl und 10-3 M NAD untersucht. Die Aktivität war 13µ-Mol/min/g Nylon.

Claims (10)

  1. PATENTANSPRÜCHE
    1 Trägerenzym, bestehend aus einem aktiven Enzym , das kovalent oder ionisch an die Oberfläche eines Träger gebunden ist, dadurch gekennzeichnet, daß zumindest die Oberfläche des Trägers aus einem Polycarbonamid besteht, das eine unausgewogene Konzentration an Endgruppen aufweist, derart, daß ein Überschuß von Aminendgruppen gegenüber Carboxylendgruppen oder ein Überschuß von Carboxylendgruppen gegenüber Aminendgruppen von mindestens 100 Aquivalenten je 106 g Polycarbonamid vorliegt.
  2. 2. Trägerenzym nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das Polycarbonamid eine unausgewogene Konzentration an Endgruppen von 150-400 Äquivalenten je 106 g Polycarboniid aufweist.
  3. 3. Trägerenzym nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym indirekt über eine Zwischengruppe mit der Oberfläche des Trägers verknüpft ist.
  4. 4. Trägerenzym nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, daß die Zwischengruppe sich von einem Dialdehyd ableitet.
  5. 5. Trägerenzym nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, daß die Zwischengruppe sich von einem Bisamidester ableitet.
  6. 6. Trägerenzym nach Anspruch 3, dadurch -gekennzeichnet, daß die Zwischengruppe sich von einem monomeren Polyisocyanat ableitet.
  7. 7. Trägerenzym nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, dafj sie Zwischengruppe sich von einem Disulfonylhalogenid ableitet.
  8. d. Trägerzym nach einem der vorhergehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß der Träger die Form von Teilchen aufweist.
  9. 9. Trägerzym nach einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, daß der Träger die Form eines Fasermaterials aufweist.
  10. 10. Träger nach einem der vorhergehenden Ansprüche dadurch gekennzeichnet, daß das Poylcarbonamid aus Poyl(hexamethylenadipamid) besteht.
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Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0008498A1 (de) * 1978-08-15 1980-03-05 Imperial Chemical Industries Plc Immobilisiertes Enzym und Verfahren zu seiner Herstellung

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* Cited by examiner, † Cited by third party
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EP0008498A1 (de) * 1978-08-15 1980-03-05 Imperial Chemical Industries Plc Immobilisiertes Enzym und Verfahren zu seiner Herstellung

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