DE2320425A1 - Verfahren zur gewinnung eines fluessigen oder getrockneten aufschlussproduktes aus cerealien - Google Patents

Verfahren zur gewinnung eines fluessigen oder getrockneten aufschlussproduktes aus cerealien

Info

Publication number
DE2320425A1
DE2320425A1 DE2320425A DE2320425A DE2320425A1 DE 2320425 A1 DE2320425 A1 DE 2320425A1 DE 2320425 A DE2320425 A DE 2320425A DE 2320425 A DE2320425 A DE 2320425A DE 2320425 A1 DE2320425 A1 DE 2320425A1
Authority
DE
Germany
Prior art keywords
protease
enzyme preparation
malt
preparation according
enzyme
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Pending
Application number
DE2320425A
Other languages
English (en)
Inventor
Winfried Dr Hartmeier
Eduard Dr Kuchinket
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
CH Boehringer Sohn AG and Co KG
Original Assignee
CH Boehringer Sohn AG and Co KG
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by CH Boehringer Sohn AG and Co KG filed Critical CH Boehringer Sohn AG and Co KG
Priority to DE2320425A priority Critical patent/DE2320425A1/de
Priority to AT248174A priority patent/AT340355B/de
Priority to CH529274A priority patent/CH585788A5/xx
Priority to GB1732074A priority patent/GB1466957A/en
Priority to JP49044363A priority patent/JPS5012248A/ja
Priority to NL7405379A priority patent/NL7405379A/xx
Priority to ZA00742531A priority patent/ZA742531B/xx
Publication of DE2320425A1 publication Critical patent/DE2320425A1/de
Pending legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12CBEER; PREPARATION OF BEER BY FERMENTATION; PREPARATION OF MALT FOR MAKING BEER; PREPARATION OF HOPS FOR MAKING BEER
    • C12C5/00Other raw materials for the preparation of beer
    • C12C5/004Enzymes
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A21BAKING; EDIBLE DOUGHS
    • A21DTREATMENT, e.g. PRESERVATION, OF FLOUR OR DOUGH, e.g. BY ADDITION OF MATERIALS; BAKING; BAKERY PRODUCTS; PRESERVATION THEREOF
    • A21D8/00Methods for preparing or baking dough
    • A21D8/02Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking
    • A21D8/04Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A21BAKING; EDIBLE DOUGHS
    • A21DTREATMENT, e.g. PRESERVATION, OF FLOUR OR DOUGH, e.g. BY ADDITION OF MATERIALS; BAKING; BAKERY PRODUCTS; PRESERVATION THEREOF
    • A21D8/00Methods for preparing or baking dough
    • A21D8/02Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking
    • A21D8/04Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes
    • A21D8/042Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes with enzymes
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L7/00Cereal-derived products; Malt products; Preparation or treatment thereof
    • A23L7/20Malt products
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12CBEER; PREPARATION OF BEER BY FERMENTATION; PREPARATION OF MALT FOR MAKING BEER; PREPARATION OF HOPS FOR MAKING BEER
    • C12C1/00Preparation of malt
    • C12C1/18Preparation of malt extract or of special kinds of malt, e.g. caramel, black malt
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12CBEER; PREPARATION OF BEER BY FERMENTATION; PREPARATION OF MALT FOR MAKING BEER; PREPARATION OF HOPS FOR MAKING BEER
    • C12C7/00Preparation of wort
    • C12C7/04Preparation or treatment of the mash
    • C12C7/044Cooling the mash
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12CBEER; PREPARATION OF BEER BY FERMENTATION; PREPARATION OF MALT FOR MAKING BEER; PREPARATION OF HOPS FOR MAKING BEER
    • C12C7/00Preparation of wort
    • C12C7/04Preparation or treatment of the mash
    • C12C7/047Preparation or treatment of the mash part of the mash being unmalted cereal mash

Landscapes

  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Grain Derivatives (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Description

Oase 3/103
Dr.Ve/Ba
CH. Boehringer Sohn, Ingellieim/Rhein 1
Verfahren zur Gewinnung eines flüssigen oder getrockneten
Aufschlußproduktes aus Cerealien
Die Erfindung betrifft ein Verfahren, das unter Verwendung von mikrobiellen und/oder pflanzlichen Enzymen sowie eines geringen Malz-Schüttungsanteils einen technologisch und ökonomisch günstigen Aufschluß von Cerealien-Rohfrucht ermöglicht. Das Aufschlußprodukt kann je nach Einsatzgebiet in flüssiger oder getrockneter (z.B. sprühgetrockneter) Form seiner weiteren Verarbeitung zugeführt werden . Es kann insbesondere als Bierwürze, Bierwürzesirup oder Bierwürze— pulver für Brauzwecke Verwendung finden. Weiterhin kann das Aufschlußprodukt als Grundstoff für diverse alkoholische und alkoholfreie Getränke, für Malzbonbons und andere Süßwaren, diätetische und Kinder-Fährmittel, mikrobiologische Nährmedien, als Backzusatzstoff u.a. eingesetzt werden. Die Erfindung betrifft ferner ein zur Durchführung dieses Verfahrens geeignetes spezielles Enzymgemisch.
40984 5/0933
Die klassischen Maischverfahren zur Herstellung von Bierwürze gehen vom Rohstoff Gerstendarrmalz aus, das in einem vorgeschalteten, .relativ langwierigen und aufwendigen Mälzungsprozeß aus Braugerste hergestellt wird. Der teilweise Ersatz des Malzes durch billigere, ungemälzte Gerste oder sonstige ungemälzte Cerealien (Rohfrucht) ist möglich und in vielen Ländern seit langem üblich. Aufgrund noch "bestehender gesetzlicher Bestimmungen ist dieser Ökonomisch vorteilhafte Rohfruchteinsatz in deutschen Brauereien z.Zt. noch auf Ausnahmefälle, z.B. die Herstellung von Exportbieren, beschränkt. Wie die Fach- und Patentliteratur ausweist, finden Rohfruchtwürzen jedoch weltweit zunehmendes Interesse, vor allem, da ihr Einsatz auch für andere Produkte als Bier erwogen wird.
Der Ersatz des Malzes durch Rohfrucht beim Maischen ist ohne Zusatz von Enzymen nur in sehr beschränktem Umfange möglich (vgl. WIEG, A.J.: Die Stärke 22, 200 - 210 (1970). Um den Rohfrucht-Schüttungsanteil vergrößern zu können, werden seit einigen Jahren Arbeitsweisen vorgeschlagen, die den Zusatz von Enzymen - insbesondere ot-Amylase, Amyloglucosidase (= Glucoamylase) und Proteasen - vorsehen. Die weitaus meisten dieser Verfahren halten· Maischrasten bei steigenden Temperaturen ein, wie es von den traditionellen Infusions- und Dekoktionsverfahren der Brauerei her bekannt ist (s. DOS 1 422 288; DOS 1 642 748; US-Patent Nr. 2 790 718 und 3 081 172; KLOPFER, W.J.: Der Brauereitechniker 20, 1-4 (1968); MACEY, A. u.a.: EBC-Oongress Proc. 1967, S. 283-294). Andere bekanntgewordene Verfahren bestehen aus komplizierten alternierenden Aufheiz- und Abkühlphasen sowie fraktionierter
/ 3
409845/0933
Enzymzugabe (s. DOS 1 903 400) oder sie beinhalten vorgeschaltete höhere Temperaturstufen zum nicht-enzymatischen Aufschluß bei Kochtemperaturen, unter Druck (s. DOS 2 124 846; DOS 1 911 571) oder mit Säureeinwirkung (s. Brit. Patent 1 203 623). Derartige Arbeitsweisen haben den Fachteil eines hohen energiewirtschaftlichen Aufwandes, schwerer Steuerbarkeit des thermischen Aufschlußprozesses und der Bildung unerwünschter Geschmacks- und Farbstoffe. Bei Verwendung von Säuren zur Hydrolyse macht sich außerdem noch deren korrodierende Wirkung auf die Auschlußapparate unangenehm bemerkbar.
Beim enzymatischen RohfruchtaufSchluß entstehen niedermolekulare (vergärbare) Zucker aus der hochmolekularen Stärke vorwiegend durch verzuckernd wirkende Enzyme, wie Amyloglucosidase und ß-Amylase, die Glucose- bzw, Maltoseeinheiten vom nichtreduzierenden Kettenende der Glucosepolymereii abspalten. Voraussetzung für eine optimale Wirkung dieser Enzyme ist das Vorhandensein genügend vieler nichtreduzierender Kettenenden; das ist bei den zunächst unzerstört vorliegenden hochmolekularen Stärkekomponenten Amylose und Amylopektin nicht der Fall. Erst die oc-Amylase zerhackt die Amylose- und Amylopektinmoleküle grob zu Dextrinen und schafft viele neue nichtreduzierende Enden, das heißt Angriffspunkte für die weitere Verzuckerung.
Es wurde nun gefunden, daß man ein qualitativ hochwertiges Aufschlußprodukt mittels eines neuartigen Maischverfahrens erhalten kann, das unter Einsatz einer neuartigen Enzymmischung bei minimalem Malzzusatz eine sehr kostensparende Verarbeitung von Rohfrucht (z.B. Gerste, Roggen, Weizen, Mais, Reis, Hafer oder Hirse) erlaubt.
/ 4. 409845/0933
Das Verfahren gemäß der Erfindung arbeitet unter Einsatz einer speziell hierfür entwickelten Enzymmischung mit lediglich zwei Maischrasten, von denen die erste bei höherer Temperatur liegt als die zweite. Die erste Maischrast liegt bei ca. 67-73°C und dient zur Verflüssigung und Dextrinierung mittels geringem Malzzusatz. Die zweite Maischrest hat die Aufgabe, vorhandene Proteine abzubauen und die bei der ersten Maischrast entstandenen Dextrine zu verzuckern, sie erfolgt bei ca. 560C unter Zugabe des erfindungsgemäßen Enzymgeinisches.
Das gemäß der Erfindung erst bei der zweiten Maischrast zuzusetzende Enzymgemisch wurde mit dem Zweck entwickelt, bei möglichst optimaler Aufschlußwirkung die Zahl der pH- und Temperaturänderungen möglichst klein zu halten und damit die Technologie des Maischverfahrens zu vereinfachen. In Anbetracht dieser Zielsetzung wurde ein Enzymgemisch zusammengestellt, dessen Enzyme in ihrem pH- und Temperaturoptimum möglichst übereinstimmen. Das Temperaturoptimum des Gemisches gemäß der Erfindung liegt zwischen 340C und 620C, vorzugsweise bei ca. 5ü°C und das pH-Optimum zwischen 4,5 und 5>5j vorzugsweise bei pH 5>0. Dies sind daher auch die Verfahrensbedingungen der zweiten Maischrast.
Es wurde ferner erkannt, daß im Gegensatz zu der herrschenden Meinung für ein Enzymgemisch, das zur Bereitung von Bierwürze aus öO bis 96 % Rohfrucht dienen soll, ein Zusatz von oc-Amylase überflüssig ist, wenn die obengenannten Verfahrensbedingungen eingehalten werden. In diesem Fall
409845/0933
genügt nämlich ein minimaler Malzzusatz, um eine optimale Dextrinierung und Jodnormalität bereits vor Ablauf der ersten Maischrast zu erreichen. Allein mit der aus dem geringen MaIzanteil stammenden <x-Amylase werden offenbar so viele Dextrinstücke mit nichtreduzierenden Kettenenden gebildet, daß für die verzuckernd wirkende Amyloglucosidase bereits ein Zustand der oubstratF.ättigung vorliegt und eine ct-Amylasezugabe keine weitere Steigerung eier Zuckerbildungsrate mehr bewirken würde. Dieses Ergebnis ist überraschend, denn in der Literatur wird p-err.ee die a-Amylase bei der Rohfruchtverarbeitung als limitierend angesehen (vgl. R.A. Latimer et al, Inst. Brew. Proc. Conf. -±, S. 111-126 (1966); W.J. Klopper, Der Brauereitechniker 20, S. 1 - 4 .(1968).
grundsätzlich Ein Enzymgemisch gemäß der Erfindung enthält demgemätfxykeine
a-Amylase. Als notwendige Bestandteile enthält es hingegen Amyloglucosidase sowie mindestens eine mikrobielle und/oder pflanzliche Protease. Günstig wirkt sich ferner das Vorhandensein von Cellulasen bzw. Hemicellulasen sowie Pektinasen aus. Derartige Enzyme sind in der Regel als Nebenaktivitäten im Gemisch so viele enthalten, daß die amylolytischen und proteolytischen Enzyme wirksam unterstützt werden und eine gute Filtrierbarkeit der Maische selbst bei mehlfeiner Vermahlung gewährleistet ist. Nur in Ausnahmefällen, in denen die Nebenaktivitäten nicht ausreichen (zum Beispiel bei Verarbeitung von Roggen gewisser Provenienzen), ist ein geringer Zusatz von Pentosanase und/oder ß-Glucanase zweckmäßig.
3s hat sich ferner herausgestellt, daß eine optimale Wirkung eines derartigen Enzymgemisches erreicht werden kann, wenn das Gemisch ein Aktivitätsverhältnis der Amyloglucosidase-Einheiten zu Protease-Einheiten von 1 : 0,03 bis 0,5 aufweist.
/ 6 409845/0933
Beispielsweise kann das Enzymgemisch etwa 500 bis 1500 Einheiten pro Gramm an Amyloglucosidase .neben 50 bis 250 Einheiten pro Gramm an Proteasen enthalten.
Ein typisches standardisiertes Enzymgemisch gemäß der Erfindung hat beispielsweise folgende Hauptaktivitäten:
1.000 Amyloglucosidase-Einheiten pro g 100 Protease-Einheiten pro g
und ist mit einer enzymfreien Substanz auf diese Aktivitätswerte standardisiert.
Selbstverständlich hat auch ein stärker verdünntes oder stärker konzentriertes Enzymgemisch die gleiche Wirkung, wenn nur das oben genannte Verhältnis der Aktivitäten eingehalten und die Einsatzmenge entsprechend angepaßt wird. Die Herstellung eines Enzymgemisches gemäß der Erfindung kann in der Weise erfolgen, daß man Amyloglucosidase mit mindestens einer Protease mikrobiellen oder pflanzlichen Ursprungs mischt, gewünschtenfalls noch Cellulasen, Hemicellulasen und/oder Pektinasen zufügt und durch Abmischen mit einer enzymfreien Trägersubstanz, beispielsweise Stärke oder Laktose, standardisiert.
Die angegebenen Enzymaktivitäten sind wie folgt definiert und bestimmt worden:
Amyloglucosidase-Aktivität
Eine Amyloglucosidase-Einheit entspricht der Menge Enzym, die bei pH 4,4 und 250C in einer Minute aus löslicher Stärke so vieIe^ Gruppen freilegt, daß diese bei jodometrischer Bestimmung einem ^MoI Glucose entsprechen.
^reduzierende .-"..■/ 7
409845/0333
Die Durchführung der Bestimmung erfolgt wie beschrieben von H.J. Pieper: Mikrobielle Amylasen bei der Alkoholgewinnung, S. 48-49, Verlag Ulmer, Stuttgart, 1970.
Protease-Aktivität
Eine Protease-Einheit entspricht der Menge Enzym, die bei pH 5,0 und 3O0C in einer Minute aus denaturiertem Hämoglobin so viele trichloressigsäurelösliche Spaltprodukte bildet, daß diese mit der Farbreaktion nach Folin-Ciocalteu gemessen einem -Mol Tyrosin entsprechen.
Bis auf obige definitionsgemäße Bedingungen (pH 5,0 und 300C) erfolgt die Durchführung der Bestimmung nach R. Ruyssen,-(Hrsg.): Symposium on Pharmaceutical Enzymes and their Assay, S. 120-127, Univers. Press, Gent, 1969.
α-Amylase-Aktivität (im zugesetzten Weizenmalz enthalten)
Eine oc-Amylase-Einheit nach Sandstedt, Kneen und Blish (SKB-Einheit) entspricht der Menge Enzym, die bei pH 4,7 und 200C 1 g lösliche Stärke in Gegenwart eines Überschusses von ß-Amylase innerhalb einer Stunde so weit dextriniert, daß sich bei Färbung der Ansatzlösung mit Jod eine genormte Vergleichsfarbe ergibt.
Die Durchführung der Bestimmung erfolgt nach der Vorschrift der ASBC, wie sie wiedergegeben ist in J. de Clerck: Lehrbuch der Brauerei, Bd. II, S. 597-600, Verlag VLB, Berlin 1965.
/ 8
409845/0933
Ein besonderes Merkmal des erfindungsgemäßen Enzym-Kombinationspräparates ist es, daß "bei Beinern Einsatz in Rohfruchtmaische sowohl der amylolytische Abbau (gemessen an der Zunahme vergärbarer Zucker) als auch der proteolytische Abbau (gemessen an. der Zunahme des Pormolstickstoffs) sowie die Viskositätsabnahme bei gleichem pH-Wert und gleicher Temperatur am
schnellsten verlaufen. Die Tabellen 1 und 2 veranschaulichen anhand der in 12 $igen Würzen ermittelten Analysendaten, daß das als Beispiel angeführte Gemisch diesbezüglich ein pH-Optimum von ca. 5,0 und ein Temperaturoptimum von ca. 580C hat.
/ 9
409845/0933
Tabelle 1
Temperatur der 2. Maiechrast (pH 5,0) 5O°C I 540C I 580C | 620C ! 660C
3ohe i nbare iit ml 78 ,5 84 ,2 85 ,5 85 ,0 80 ,0
Vptvnrbarki mg/100 cp 26 ,81 29 ,6 32 ,0 30 ,2' 28 ,2
?Drmol-N 1 1 ,76 1 ,63 1 ,65 1 ,77
Viskosität
Tabelle 2
* pH-Wert bei der 2 . Maiechraat ,5 83 (58 0O 5 ,8
ml 4,4 4, 7 5,0 0 31 4
ep 63 1 78 ,9
Schei nbare 79,2 84 ,2 85, ,0 26 ,8
Vergärbarkeit 27,8 30 ,6 32, ,2 1 ,88
?ormol-N Tig/100 1,96 1 ,73 1 ,78
Vi skosität
409845/0933
Weiterhin ist das erfindungsgemäße Enzymgemisch dadurch ausgezeichnet, daß es durch Kombination voneinander verschiedener, pröteolytiseher Enzyme einen bisher in anderen Verfahren noch nicht genutzten Optimierungseffekt beinhaltet. Es wurde nämlich gefunden, daß eine höhere proteolytische "Abbauwirkung in Rohfruchtmaische resultierts wenn die proteolytische Gesamtaktivität des Gemisches nicht, von einem einzigen, sondern von verschiedenen Proteasepräparaten möglichst stark voneinander abweichender Spezifität beigebracht wird- Besonders gute Wirkung zeigten Kombinationen zwischen pflanzlichen Proteasen, wie Papain, Ficin oder Bromelin und Bakterienproteasen, beispielsweise Protease aus B. subtilis. Tabelle 3 verdeutlicht am Beispiel von Papain und Protease aus B. subtilis diesen im erfindungsgemäßen Enzymgemisch genutzten Effekt der erhShten proteolytischen Wirkung durch Kombination spezifitätsunter— schiedlicher Einzelenzyme.
gabeile 3
Aktivitätsanteil Papain zu Bakterienprotease an der konstant gehaltenen Gesamt-Proteaseaktivi'tät
100: 0 70:30 30:70 0:100
Formol-N mg/100 ml 30,2 32,0 29,8 27,6
Gesamt-N mg/100 ml 116,0 119,1 112,8 107,6
/ 11
409845/0933
- ii -
Recht gute Wirkung ergibt sich auch bei der Kombination von Pilz-Proteasen wie Protease aus Aspergillus oryzae, oder auch Aspergillus niger, Aspergillus awamori, Aspergillus usami oder Aspergillus saitoi mit Bakterienproteasen wie Protease aus B. subtilis.
Das Verfahren gemäß der Erfindung verläuft im einzelnen wie folgt: ■
Die eingesetzten Cerealien (Rohfrucht) werden zunächst unter Zusatz von 4-20 %, vorzugsweise 10 % Malz (z.B. Weizendarroder Weizengrünmalz) mit mindestens 80 SKB-Einheiten oc-Amylase pro g Trockensubstanz fein vermählen. Hierbei ist, ein Abtrennen der Spelzen nicht erforderlich, da im Verlauf des erfindungsgemäßen Aufschlußprozesses keine hohen Temperaturen angewandt werden, die verstärkte geschmacklich und farblich unangenehme Auswirkungen haben könnten. Die in der Maische verbleibenden Spelzen verbessern im Gegenteil als zusätzliches Filterhilfsmittel die spätere Filtration.
liach dem Vermählen wird mit Wasser verrührt, wobei sich ein pH von ca. 5»^ einstellt. Das entspricht dem für die erste Aufschlußphase optimalen Wert. Dann wird die Maische langsam, d.h. innerhalb von 15 bis 120, vorzugsweise 45 Minuten, auf eine Temperatur zwischen 67°G und 73°C, vorzugsweise 700C erwärmt und 15 bis 180 Minuten, vorzugsweise etwa 1 Stunde bei dieser Temperatur belassen (l. Maischrast).
Für die Einleitung der zweiten Aufschlußphase muß die Maische dann ggf. auf das Temperatur- und pH-Optimum des erfindungsgemäßen Enzymgemisches eingestellt werden. Dies geschieht
/12
409845/0933
durch Abkühlen auf eine Temperatur von 54 "bis 620C, vorzugsweise 580C innerhalb eines Zeitraums von IO bis 60, vorzugsweise 20 Minuten sowie durch Einstellen eines pH-Wertes zwischen 4,5 und 5,5, vorzugsweise 5,0 mittels Säuren, vorzugsweise organischer G-enußsäuren wie etwa Zitronensäure oder auch Mineralsäuren (z.B. Schwefelsäure). Sodann wird das Enzymgemisch zugefügt und die eingestellte Temperatur 15 bis Minuten, vorzugsweise 60 Minuten eingehalten. Hieran anschließend folgt die in üblicher Weise erfolgende Separation und/oder Filtration der Maische, der sich entweder die direkte Weiterverarbeitung des als Filtrat anfallenden Aufschlußproduktes oder seine Konzentrierung (z.B. Eindickung zu Sirup, Gefriertrocknung oder Sprühtrocknung) anschließt.
Die ungewöhnliche Temperaturfolge des neuen Maischverfahrens von zuerst ca. 700C und dann ca. 580C sowie die erst in der zweiten Stufe erfolgende Enzymzugabe tragen maßgeblich zu seiner außergewöhnlich guten Aufschlußwirkung und hohen Wirtschaftlichkeit bei. Bei feiner Vermahlung des Ausgangsmaterials ergeben sich Extraktausbeuten, die um 3-6 % über denen klassicher Maischverfahren liegen. Ferner nimmt gleichzeitig mit der oben geschilderten guten Dextrinieruhg im AnfangsStadium auch die Viskosität der Maische schnell ab. Dies ermöglicht die Verarbeitung hochkonzentrierter Maische mit einem Feststoffgehalt von 20-40 %, s° daß nur noch etwa die Hälfte bis ein Drittel des Maischraums der klassischen Verfahren benötigt wird.
Die durch die neue Maischtechnologie ermöglichte Einsparung von oc-Amylase bringt außer einer Verbilligung noch den Vorteil, daß hellere Würzen erhalten werden. Es wurde nämlich
/13 40984S/Ö933
festgestellt, daß gerade technische a-Amylasepräparate durch Oxydase-Nebenaktivitäten eine Dunkelfärbung der Würze verursachen. Eine hellere Würzefärbung wird zusätzlich noch dadurch begünstigt, daß nach dem erfindungsgemäßen Verfahren während der ersten Maischrast (bei ca. 7O°C) weder eine nennenswerte Verzuckerung noch eine stärkere Proteolyse erfolgt, sondern die niedermolekularen Zucker und Aminosäuren erst in der zweiten Maischrast bei niedrigerer Temperatur gebildet werden. Für die färbstoffbildende Maillard-Reaktion stehen die Ausgangssubstanzen (Aminosäuren bzw. reduzierende Zucker) somit erst kurz vor Maischende und bei niedrigerer Temperatur als üblich zur Verfügung.
Eine wesentliche Vereinfachung bedeutet es ferner, daß -der nach dem Enzymzusatz erfolgende Aufschluß nur mehr in einer eJnsigen pH- und Temperaturstufe erfolgt. Möglich wird diese Vereinfachung dadurch, daß aus der Vielzahl der aus Pflanzen und Mikroorganismen zu gewinnenden Enzyme speziell' solche ausgewählt werden, die bezüglich pH- und Temperaturoptimum bei Rohfruchtmaische als Substrat miteinander übereinstimmen.
Pur bestimmte Verwendungszwecke -1st es vorteilhaft, das Aufschlußprodukt in einen haltbaren konzentrierten Zustand zu bringen, der auch einen eventuellen Transport wesentlich erleichtert. Dazu wird die Würze im Vakuum bei 40-7O0C auf 40-βΟ °fo Extraktgehalt eingedickt und entweder in diesem sirupartigen Zustand verwendet oder bei 200 bis 2800C Luft-Eingangstemperatur und 90 bis 1400C Luft-Ausgangstemperatur sprühgetrocknet.
/ 14
409845/0933
Die bisher fur ähnliche Würzen bekanntgewordenen Sprühtrocknungsverfahren (s. DOS 1 903 400 und DOS 1 918 765) sehen wesentlich niedrigere Trocknungstemperaturen' vor. Es hat sich in vielfachen Versuchen gezeigt, daß gerade die hier angewandten höheren Temperaturen im Hinblick auf den Geschmack von aus dem Würzepulver hergestelltem Bier Vorteile haben. Bei der Trocknung werden offenbar ähnliche ' Röstprodukte gebildet wie beim Abdarren des für herkömmliche Biere verwendeten Malzes, so daß Biere, die aus dem verfahrensgeiüäß getrockneten Aufschlußprodukt hergestellt werden, geschmacklich hervorragend sind und nicht den Rohfruchtbieren üblicherweise anhaftenden "Rohfruchtgescnmack" aufweisen. Durch die oben angegebenen Temperaturspannen beim Trocknungs-r prozeß ist eine beliebige Zufärbung der Aufschlußproduk*te innerhalb der durch die einzelnen Biertypen vorgegebenen Grenzen möglich. So ergeben sich mit den unteren Temperaturen der angegebenen Spannen Gerstenwürzepulver, die bei Wiederauflösen in Wasser sehr helle Würzen ergeben mit Farbwerten, wie sie für Pilsener Würzen üblich sind. Mit den höheren Trocknungstemperaturen kann man stärker gefärbte Pulver herstellen, wie sie zum Beispiel für Biere vom Wiener oder Münchner Typ erforderlich sind.
Verfahrensbeispiel·
36 kg Rohfrucht (Gerste, Mais, Reis, Weizen, Roggen, Hafer oder Hirse) und 4 kg Weizendarrmalz wurden mit Spelzen (sofern bei der betreffenden Cer.ealienart vorhanden) bis zu einem Feinmehlanteil· von etwa 75 vermählen. Die derart zerkleinerten Rohstoffe wurden in einem temperierbaren Maischgefäß mit 100 Liter Wasser von 35-4O0C verrührt. Der pH-Wert der so erhaltenen Maische betrug etwa 5,8. Innerhalb
409845/0933
von 45 Minuten wurde die Maische auf 7O0C erwärmt und 60 Minuten zur Dextrinierung und Verflüssigung "bei dieser Temperatur gehalten. Nach etwa 20-minütigem Abkühlen auf 5S°C wurde der pH-Wert der Maische mit Zitronensäure-Monohydrat auf 5,0 gesenkt. Dann wurden 80 g standardisiertes Enzym-Kombinationspräparat gemäß obeii^angVgebener Zusammensetzung zugegeben. Nach 60-minütigem Verzuckerungs- und Proteolyserast erfolgte die Abtrennung der groben Maischefcestanciteile durch Dekantieren. Anschließend wurde die Restmaische mit 1 kg Kieselgur versetzt und über ein Anschwemmfilter filtriert. Die Koagulation und Entfernung des Eiweißes erfolgte durch kurzzeitiges Erhitzen auf 1000C, Versetzen mit 0,3 kg Kieselgur und Blankfiltrieren. Das als Filtrat anfallende Auschlußprodukt wurde dann im Vakuum bei etwa 550C bis zu einem Extraktgehalt von etwa 55 % aufkonzentriert und im Sprühturm bei 210°C luft-Eingangstemperatur und 95°C Luft-Ausgangstemperatur mit einem Verdüsungsdruck von 2,5 atü (Zweistoffdüse) getrocknet.
Nach Wiederauflösen des Verfahrensgemäß hergestellten Gerstenwürzepulvers wurde dieses 90 Minuten mit Hopfen gekocht und in üblicher Weise zu Bier vergoren, das im Geruch rein, im Trunk angenehm vollmundig, rein, weich und in der Bittere sehr mild beurteilt wurde. Besonders hervorzuheben ist die ausgezeichnete Stabilität des .aus unserem pulverisierten Aufschlußprodukt hergestellten Bieres, die auch in der Tabelle 4 zum Ausdruck kommt.
/ 16
409845/0933
Tabelle 4
Scheinbarer Extrakt, % -. 1,60
Wirklicher Extrakt, % 3,36
Alkohol, % 3,88
Stammwürze, % , 10,92
Ausstoßvergärungsgrad scheinb. , # . . 85,4
Endvergärungsgrad scheinb., % 85,5
pH-Wert .. . . ,. ... . . . 4,5
farbe, EBC . . . 11,5
Schaumzahl (Ross & Clark) 144
Bitterstoffe, EBC . 2-0,6
Gerbstoffe, mg/1 ...... 93
Antho cyano gene, mg/1 .......... ... . 19
Ges. N, mg/100 ml 99,7
Koagul. N, mg/100 ml . ...... 1,8
Hochmol. N, mg/100 ml . 33,6
Mittelmol. N, mg/100 ml , . . 23,9
Niedermol. N, m^/100 ml 42,1
Formol-N, mg/iüO ml 14,5
Kältetrübung nach EBC .
- 24 h bei O0C 0,0
48 h bei 0°C .. 0,3
1 Warmtag bei 400C 0,5
Warmtage bis 2 EBC-Trüb.-einheiten ' -.
erreicht (40° / 0° / 40°) ... ... 9,5
/17
409845/0933

Claims (1)

  1. Patentansprüche
    Q). Verfahren zur G-ewinnung eines Aufschlußproduktes aus CerealIen unter Zusatz von Malz und Enzymen, dadurch ichnet, daß die zerkleinerte Rohfrucht mit
    ί üis 20 j'o Malz zu einer Maische angeteigt wird, diese ·■.;: eine Temperatur zwischen 67 C und 73 C erwärmt und utv/a Ib bis 1 iO Minuten bei dieser Temperatur gehalten ···.jrd, anschließend auf 540C bis 620C abgekühlt und ein PH-Wert von 4,5 bis 5,5 eingestellt wird, worauf ein Arnyloglucosidase und mindestens eine mikrobielle und/oder pflanzliche Protease "enthaltendes Enzymgemisch zugefügt und die eingestellte Temperatur 15 bis 300 Minuten eingehalten wird, bevor die übliche Separation und/oder Filtration und gewünschtenfalls die Konzentrierung und/oder Trocknung des als Piltrat anfallenden Aufschlußproduktes erfolgt.
    2. Verfahren a^ch Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß als Cereali-jii-Rohfrucht Gerste, Roggen, Weizen, Mais, :veis, Hafer oder Hirse jeweils allein oder in beliebiger Mischung -"i.jigesetzt werden.
    5. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß pro kg der eingesetzten Cerealien
    1000 bis 3000 Amyloglucosidase-Einheiten und 100 bis 500 Protease-Einheiten
    in Form eines Enzymgemisches zugesetzt werden.
    409845/0933
    Ai Verfahren nach Anspruch 1 und 3» .dadurch gekennzeichnet, daß die zugesetzte Proteaseaktivität aus mindestens zwei verschiedenen Quellen stammt.
    5. Verfahren nach Anspruch 1, 3 und 4». dadurch gekennzeichnet, daß die Proteaseaktivität einerseits aus Pflanzen oder Pilzen und andererseits aus Bakterien stammt.
    6. Verfahren nach Anspruch 1, 3 und- 4, dadurch gekennzeichnet, daß die zugesetzte Proteaseaktivität zu etwa 70 aus Pflanzenprotease .und zu etwa 30 % aus Bakterienprotease stammt.
    7. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß
    die Maische einen Peststoff gehalt von-20 bis 40 $> aufweist.
    S. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das eingesetzte Malz eine Aktivität von mindestens 80 SKB-Einheiten pro g Trockensubstanz aufweist.
    9. Verfahren nach Anspruch 1 und 8, dadurch gekennzeichnet, daß als Mals Weizendarrmalz oder Weizengrünmalz verwendet wird.
    10. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das als FiItrat anfallende Aufschlußprodukt im Vakuum auf 40 bis 70 fi Extraktgehalt eingedickt wird.
    11. a-Amylase-freies Enzympräparat zum Aufschluß von Cerealien, dadurch gekennzeichnet, daß es Amyloglucosidase und mindestens eine mikrobielle und/oder pflanzliche Protease enthält. .
    / 19
    409845/0933
    12. Enzympräparat nach Anspruch 11, dadurch gekennzeichnet, daß seine Proteaseaktivität aus zwei verschiedenen Quellen stammt.
    13. Enzympräparat nach Anspruch 11 und 12, dadurch gekennzeichnet, daß die Proteaseaktivität einerseits aus Pflanzen oaer Pilzen und andererseits aus Bakterien stammt.
    . üri"vinpräparat nach Anspruch 11, dadurch gekennzeichnet, au:.«, die Proteaseaktivität zu etwa 70 % aus Pflanzenprotease und zu etwa 30 '% aus Bakterienprotease stammt.
    15. Enzympräparat nach Anspruch 11, dadurch gekennzeichnet, daß es ein Aktiv!tatsverhältnis der Amylogiucosidase-Einheiten zu Protease-Einheiten von 1 bis 0,03 "bis 0,5 aufweist.
    io. Enzympräparat nach Anspruch 11 und 15, dadurch gekennzeichnet, daß es eine Aktivität von 500 bis 1500, vorzugsweise 1000 Amyloglucosidase-Einheiten pro g und 50 bis 250, vorzugsweise 100 Protease-Einheiten pro g aufweist und mit einer erizymfreien Substanz auf diese Aktivitätswerte standardisiert ist.
    17. Enzympräparat nach Anspruch 10, 15 oder 16, dadurch gekennzeichnet, daß es neben Amylogiucosidase und mindestens einer mikrobiellen und/oder pflanzlichen Protease noch Cellulasen, Hemicellulasen und/oder Pektinasen enthält.
    / 20
    409845/0933
    18, Enzympräparat nach einem der Ansprüche 11 bis 17, dadurch gekennzeichnet, daß bei seiner Anwendung in Rohfruchtmaische aas Optimum der proteolytischen Wirkung, gemessen an der Zunahme des Pormolstickstoffs, das Optimum der amylolytisehen Wirkung, gemessen an der Zunahme der vergärbaren Zucker und das Optimum der viskositätsverringernden Wirkung nicht weiter als um 0,6 pH-Werte und 80C, vorzugsweise nicht weiter als um 0,3 pH-Werte und 4°C auseinanderliegen.
    19. Enzympräparat nach Anspruch 18, dadurch gekennzeichnet, da3 das pH-Optimum seiner Enzyme zwischen 4,7 und 5,3, vorzugsweise zwischen 4,9 und 5,2 und das Temperaturoptimum zwisch
    liegt.
    zwischen 54 und 620G, vorzugsweise zwischen 56 und 600C
    20. Herstellung eines Enzympräparates nach einem der Ansprüche 11 bis 19, dadurch gekennzeichnet, daß man Amyloglucosidase mit mindestens einer mikrobiellen oder pflanzlichen Protease mischt, gewünschtenfalls noch Cellulasen, Hemicellulasen und/oder Pektinasen zufügt und durch Abmischen mit einer enzymfreien Substanz standardisiert.
    21. Verwendung eines Enzympräparates nach einem der Ansprüche 11 bis 2.0 zum Aufschluß von Cerealien-Rohfrucht.
    22. Verfahren nach Anspruch 1 und 21, dadurch gekennzeichnet, daß das Aufschlußprodukt in einem Sprühtrockner getrocknet wird.
    / 21
    409 845/093
    23. Verfahren nach Anspruch 22, dadurch gekennzeichnet, daß die Sprühtrocknung bei einer Luft-Eingangstemperatur von 200 bis 24O°G und einer Luft-Ausgangstemperatur von 90 bis 1400G erfolgt.
    24. Sprühgetrocknetes Aufschlußprodukt aus Cerealien-Rohfrucht, dadurch gekennzeichnet, daß es nach dem Verfahren des Anspruchs 23 gewonnen wurde.
    25. Verwendung des Aufschlußproduktes nach einem der Ansprüche 1 bis 9 oder 24 als Grundstoff für Brauzwecke, sonstige alkoholische oder alkoholfreie Getränke, Malzbonbons und sonstige Süßwaren, mikrobiologische Nährböden, diätetische und Kindernährmittel, Backzusätze u.a.
    409845/0933
DE2320425A 1973-04-21 1973-04-21 Verfahren zur gewinnung eines fluessigen oder getrockneten aufschlussproduktes aus cerealien Pending DE2320425A1 (de)

Priority Applications (7)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE2320425A DE2320425A1 (de) 1973-04-21 1973-04-21 Verfahren zur gewinnung eines fluessigen oder getrockneten aufschlussproduktes aus cerealien
AT248174A AT340355B (de) 1973-04-21 1974-03-26 Verfahren zur gewinnung eines aufschlussproduktes aus cerealien
CH529274A CH585788A5 (de) 1973-04-21 1974-04-17
GB1732074A GB1466957A (en) 1973-04-21 1974-04-19 Mashing cereal grain and enzyme preparations therefor
JP49044363A JPS5012248A (de) 1973-04-21 1974-04-19
NL7405379A NL7405379A (de) 1973-04-21 1974-04-19
ZA00742531A ZA742531B (en) 1973-04-21 1974-04-19 Process for production of a liquid or dried extract from cereals

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE2320425A DE2320425A1 (de) 1973-04-21 1973-04-21 Verfahren zur gewinnung eines fluessigen oder getrockneten aufschlussproduktes aus cerealien

Publications (1)

Publication Number Publication Date
DE2320425A1 true DE2320425A1 (de) 1974-11-07

Family

ID=5878909

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
DE2320425A Pending DE2320425A1 (de) 1973-04-21 1973-04-21 Verfahren zur gewinnung eines fluessigen oder getrockneten aufschlussproduktes aus cerealien

Country Status (7)

Country Link
JP (1) JPS5012248A (de)
AT (1) AT340355B (de)
CH (1) CH585788A5 (de)
DE (1) DE2320425A1 (de)
GB (1) GB1466957A (de)
NL (1) NL7405379A (de)
ZA (1) ZA742531B (de)

Cited By (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
FR2406665A1 (fr) * 1977-10-18 1979-05-18 Lyckeby Staerkelsefoeraedling Procede de preparation d'un produit hydrolyse a partir de cereales completes et produit ainsi obtenu
WO2004011591A1 (en) * 2002-07-25 2004-02-05 Novozymes A/S Mashing process
DE102009020386A1 (de) * 2009-05-08 2010-11-11 Krones Ag Maischverfahren zur Herstellung von Kwass-Würze
DE102015116531A1 (de) * 2015-09-30 2017-04-13 Khs Gmbh Vorrichtung sowie Verfahren zur Gewinnung von Bierwürze
DE102012104764B4 (de) 2012-06-01 2018-08-02 Technologie Manufaktur Weissinger UG (haftungsbeschränkt) Verfahren zur Verwertung von Altbackwaren

Families Citing this family (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS58183050A (ja) * 1982-04-22 1983-10-26 Nikken Sutamii Kk 食物繊維を主体とする栄養補助食品
GB8525217D0 (en) * 1985-10-12 1985-11-13 Scottish & Newcastle Breweries Making wort of low fermentability
DE10062705A1 (de) * 2000-12-15 2002-06-27 Paul M Haering Verfahren zur Herstellung von Bier mit geringem Malzanteil und nach dem Verfahren hergestelltes Bier
DE102004059324A1 (de) * 2004-11-30 2006-06-01 Hans Otto Weiss Verfahren zur Herstellung eines verzehrfertigen getreidebasierten Lebensmittelerzeugnisses und verzehrfertiges getreidebasiertes Lebensmittelerzeugnis, insbesondere Aufstrich

Cited By (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
FR2406665A1 (fr) * 1977-10-18 1979-05-18 Lyckeby Staerkelsefoeraedling Procede de preparation d'un produit hydrolyse a partir de cereales completes et produit ainsi obtenu
WO2004011591A1 (en) * 2002-07-25 2004-02-05 Novozymes A/S Mashing process
DE102009020386A1 (de) * 2009-05-08 2010-11-11 Krones Ag Maischverfahren zur Herstellung von Kwass-Würze
DE102012104764B4 (de) 2012-06-01 2018-08-02 Technologie Manufaktur Weissinger UG (haftungsbeschränkt) Verfahren zur Verwertung von Altbackwaren
DE102015116531A1 (de) * 2015-09-30 2017-04-13 Khs Gmbh Vorrichtung sowie Verfahren zur Gewinnung von Bierwürze

Also Published As

Publication number Publication date
ATA248174A (de) 1977-04-15
AT340355B (de) 1977-12-12
ZA742531B (en) 1975-05-28
NL7405379A (de) 1974-10-23
JPS5012248A (de) 1975-02-07
GB1466957A (en) 1977-03-16
CH585788A5 (de) 1977-03-15

Similar Documents

Publication Publication Date Title
DE60008043T2 (de) Verfahren zur Herstellung eines Getränkes des Types Bier
DE10362026B4 (de) Verwendung von Palatinose zur Verbesserung der Lagerungsstabilität eines bierähnlichen Erfrischungsgetränkes
EP1943328B1 (de) Verbesserte bierherstellung
KR101981159B1 (ko) 오크통을 이용한 고품질 수제 쌀맥주의 제조방법
DE2624808A1 (de) Verfahren zur herstellung eines alkoholischen getraenks
DE2320425A1 (de) Verfahren zur gewinnung eines fluessigen oder getrockneten aufschlussproduktes aus cerealien
LU86489A1 (de) Verfahren zur herstellung von alkoholfreiem bzw. alkoholarmen bier
DE2158319A1 (de) Verfahren zur Herstellung einer Brauerei würze
EP0360007B1 (de) Bier mit Roggenaroma und Verfahren zu seiner Herstellung
DE2334914A1 (de) Neues praeparat als zusatz zum brauen und verfahren zu seiner herstellung
DE2755067C3 (de) Herstellung von Brauwürze
US3295987A (en) Method of producing alcoholic malt beverage
DE3212390A1 (de) Verfahren zur herstellung und verarbeitung eines neuartigen malzprodukts
BE816571A (fr) Procede d&#39;obtention d&#39;un produit de digestion de cereales a l&#39;etat liquide ou seche.
CH514674A (de) Verfahren zur Extraktherstellung aus stärkehaltigem Material
JP4339060B2 (ja) 発酵麦芽飲料の製造法
RU2211242C2 (ru) Способ производства пива (варианты)
DE1442288A1 (de) Verfahren zur Herstellung von Bierwuerze
JP3448552B2 (ja) アルコール飲料の製造方法
DE1442292A1 (de) Verfahren zur Herstellung von Brauwuerze
KR101995065B1 (ko) 보리 및 전분을 이용한, 맥주 풍미를 갖는 발효주의 제조 방법
DE3028165A1 (de) Verfahren zur herstellung eines kalorienarmen bieres
DE2153151A1 (de) Verfahren zur herstellung von hefevergaerbaren staerkeprodukten
DE3927315A1 (de) Bier und verfahren zu seiner herstellung
DE2209530C3 (de) Verfahren zur Herstellung eines wässrigen Extraktes, insbesondere von Würze

Legal Events

Date Code Title Description
OHN Withdrawal