DE102009045064A1 - Stabilisierte enzymatische Zusammensetzung - Google Patents

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Abstract

Enzymhaltige Zusammensetzungen, die eine Calcium-Verbindung mit einem zweizähnigen Liganden und ein Phenylboronsäure-Derivat enthalten, die als Enzymstabilisator wirken, sind vorteilhaft lagerstabil.

Description

  • Die vorliegende, Anmeldung richtet sich auf Zusammensetzungen, die eine Calcium-Verbindung mit einem zweizähnigen Liganden und ein Phenylboronsäure-Derivat enthalten, die als Enzymstabilisator wirken.
  • Probleme betreffend die Lagerstabilität enzymhaltiger Zusammensetzungen sind aus dem Stand der Technik altbekannt. Besonders ausgeprägt ist diese Problematik bei flüssigen enzymhaltigen Zusammensetzungen, beispielsweise flüssigen Wasch- oder Reinigungsmitteln. Grundsätzlich betrifft die Frage der Lagerstabilität aber alle enzymhaltigen Zusammensetzungen, beispielsweise auch Fermentationsüberstände oder auch nicht flüssige Zusammensetzungen.
  • Ein Ziel bei der Entwicklung enzymhaltiger Zusammensetzungen, insbesondere Waschmitteln, besteht darin, die enthaltenen Enzyme besonders während der Lagerung zu stabilisieren. Darunter wird der Schutz gegen verschiedene ungünstige Einflüsse verstanden, wie beispielsweise gegen Denaturierung oder Zerfall durch physikalische Einflüsse oder Oxidation. Ein Schwerpunkt dieser Entwicklungen besteht im Schutz der enthaltenen Proteine und/oder Enzyme gegen proteolytische Spaltung. Diese kann durch den Aufbau physikalischer Barrieren erfolgen, etwa durch Verkapselung der Enzyme in speziellen Enzymgranulaten oder durch Konfektionierung der Mittel in Zwei- oder Mehrkammersystemen. Ein anderer vielfach beschrittener Weg besteht darin, den Mitteln chemische Verbindungen zuzusetzen, die enthaltene Enzyme, insbesondere Proteasen, inhibieren und somit insgesamt als Stabilisatoren für die enthaltenen Proteine und Enzyme wirken. Es muss sich dabei allerdings um reversible Inhibitoren handeln, da die Enzymaktivität, insbesondere Proteaseaktivität, nur vorübergehend, insbesondere während der Lagerung, nicht aber während des späteren Einsatzes der Zusammensetzung, beispielsweise während eines Wasch- oder Reinigungsprozesses, unterbunden werden soll.
  • Als reversible Proteaseinhibitoren sind im Stand der Technik Polyole, insbesondere Glycerin und 1,2-Propylenglycol, Benzamidin-Hydrochlorid, Borax, Borsäuren, Boronsäuren oder deren Salze oder Ester etabliert. Darunter sind vor allem Derivate mit aromatischen Gruppen, etwa ortho-, meta- oder para-substituierte Phenylboronsäuren zu erwähnen, insbesondere 4-Formylphenyl-Boronsäure (4-FPBA) beziehungsweise die Salze oder Ester der genannten Verbindungen. Letztgenannte Verbindungen als Enzymstabilisatoren sind beispielsweise offenbart in der internationalen Patentanmeldung WO 96/41859 A1 . Auch Peptidaldehyde, das heißt Oligopeptide mit reduziertem C-Terminus, insbesondere solche aus 2 bis 50 Monomeren, sind zu diesem Zweck beschrieben. Zu den peptidischen reversiblen Proteaseinhibitoren gehören unter anderem Ovomucoid und Leupeptin. Auch spezifische, reversible Peptid-Inhibitoren sowie Fusionsproteine aus Proteasen und spezifischen Peptid-Inhibitoren werden hierfür eingesetzt. Beispiele für weitere Enzymstabilisatoren sind Calciumverbindungen, beispielsweise Calciumchlorid, Calciumlactat oder Calciumacetat. Polyole wie Glycerin und 1,2-Propylenglycol haben sich jedoch beispielsweise aufgrund ihrer hohen notwendigen Einsatzkonzentrationen als weniger vorteilhafte Enzymstabilisatoren in Wasch- und Reinigungsmitteln erwiesen.
  • Unter den bereits in vergleichsweise niedriger Konzentration wirksamen Serin-Protease-Inhibitoren nehmen Borsäurederivate als Enzymstabilisatoren eine herausragende Stellung ein. Beispielsweise offenbart die internationale Patentanmeldung WO 96/21716 A1 , dass als Proteaseinhibitoren wirkende Bor- und Boronsäurederivate geeignet sind, Enzyme in Wasch- und Reinigungsmitteln zu stabilisieren. Eine Auswahl von Boronsäure-Derivaten als Stabilisatoren ist beispielsweise offenbart in der internationalen Patentanmeldung WO 96/41859 A1 . Allerdings weisen Borsäuren und Borsäurederivate oftmals den Nachteil auf, dass sie mit anderen Inhaltsstoffen einer Zusammensetzung, insbesondere Wasch- bzw. Reinigungsmittelinhaltsstoffen, unerwünschte Nebenprodukte bilden, so dass diese in den betreffenden Mitteln nicht mehr für den erwünschten Reinigungszweck zur Verfügung stehen oder sogar als Verunreinigung auf dem Waschgut zurückbleiben. Ferner werden Borsäuren bzw. Borste unter Umweltaspekten als nachteilig betrachtet.
  • Es stellte sich somit die Aufgabe, Enzyme in einer Zusammensetzung zu stabilisieren und hierfür weniger Bor-haltige Verbindungen als Enzymstabilisatoren einzusetzen. Insbesondere sollten die Verbindungen Borsäure-frei sein. Eine weitere Aufgabe der Erfindung ist es, die Enzymstabilisierung in einer Zusammensetzung zu verbessern ohne vermehrt Bor-haltige Verbindungen einzusetzen und/oder ohne den Gesamtgehalt an Enzymstabilisatoren in der Zusammensetzung zu erhöhen. Insbesondere sollten jeweils solche Enzymstabilisatoren verwendet werden, die als Stabilisatoren/Inhibitoren für Proteasen und/oder andere Enzyme geeignet sind, insbesondere in einem Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel. Ferner sollte ein Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittel mit einer solchen Enzymstabilisierung bereitgestellt werden.
  • Hierbei war der Einsatz in insgesamt flüssigen, gelförmigen oder pastösen Zusammensetzungen, beispielsweise Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmitteln, von besonderem Interesse, und darunter insbesondere in solchen, die Wasser enthalten.
  • Gegenstand der Erfindung ist eine Zusammensetzung umfassend ein Enzym und eine das Enzym stabilisierende Komponente, dadurch gekennzeichnet, dass die das Enzym stabilisierende Komponente eine Calcium-Verbindung mit einem zweizähnigen Liganden und ein Phenylboronsäure-Derivat mit der Strukturformel
    Figure 00030001
    in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine C1-C6 Alkyl-, eine substituierte C1-C6 Alkyl-, eine C1-C6 Alkenyl oder eine substituierte C1-C6 Alkenyl-Gruppe steht, umfasst.
  • Die das Enzym stabilisierende Komponente ist im Rahmen der vorliegenden Erfindung eine Kombination mindestens zweier chemischer Verbindungen, nämlich einer Calcium-Verbindung mit einem zweizähnigen Liganden und einem entsprechenden Phenylboronsäure-Derivat. Überraschenderweise wurde festgestellt, dass eine solche Kombination einer Calcium-Verbindung mit einem zweizähnigen Liganden und einem entsprechenden Phenylboronsäure-Derivat die Enzyme, insbesondere Proteasen, in einer Zusammensetzung überraschend effektiv stabilisiert, beispielsweise in Wasch- und Reinigungsmitteln und insbesondere in flüssigen Wasch- und Reinigungsmitteln, aber auch in allen weiteren, vorzugsweise flüssigen enzymhaltigen Zusammensetzungen, beispielsweise in einem Kulturüberstand oder während der Prozessierung eines Kulturüberstandes einer Fermentation. Das Zusammenwirken beider Verbindungen resultiert in einer synergistischen Enzymstabilisierung. Hierunter wird eine bessere Enzymstabilisierung durch die Kombination beider Verbindungen im Vergleich mit der Enzymstabilisierung durch jeweils eine dieser Verbindungen alleine und auch gegenüber der Summe der Einzelleistungen beider Verbindungen hinsichtlich der Enzymstabilisierung verstanden. Die Kombination dieser Verbindungen ermöglicht es daher beispielsweise, in erfindungsgemäßen Zusammensetzungen, beispielsweise Wasch- und Reinigungsmitteln, die Stabilisatoren insgesamt in geringerer Konzentration einsetzen zu können, um eine mindestens gleichwertige Enzymstabilisierung zu bewirken. Ferner ist es möglich, mit einer solchen das Enzym stabilisierenden Komponente eine verbesserte Enzymstabilisierung zu bewirken. Ferner ist es weiterhin möglich, mit einer solchen das Enzym stabilisierenden Komponente auf Borsäure als Enzymstabilisator teilweise oder vollständig zu verzichten.
  • Ein zweizähniger (bifunktioneller) Ligand im Sinne der vorliegenden Erfindung komplexiert ein Zentralatom und besitzt zwei Atome, die elektrostatische Wechselwirkungen mit diesem Zentralatom eingehen. Erfindungsgemäß handelt es sich bei dem Zentralatom um Calcium, wobei das Calcium üblicherweise als Calciumion vorliegt.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist der zweizähnige Ligand der Calcium-Verbindung eine alpha-Hydroxycarbonsäure, insbesondere Glykolsäure, Milchsäure, Äpfelsäure, Weinsäure, Zitronensäure, Isozitronensäure, Mandelsäure, Benzylsäure, beziehungsweise die entsprechende Base. In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist der zweizähnige Ligand der Calcium-Verbindung eine eine alpha-Aminosäure beziehungsweise eine entsprechende Base. Diesbezüglich kommen grundsätzlich alle Aminosäuren in Betracht, wobei beide Stereoisomere der Aminosäuren eingesetzt werden können, also sowohl D- als auch L-Aminosäuren, auch in Kombination, bzw. auch deren Polymere oder Derivate. Eine Polyaminosäure umfasst diesbezüglich mindestens zwei Aminosäurereste. Bevorzugt handelt es sich bei der Aminosäure um Glutamat, Aspartat, Arginin, Lysin, Glutamin, Histidin, Phenylalanin, Tyrosin, Alanin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Prolin, Valin, Gluramin, Pyrrolysin, Selenocystein, Selenomethionin, Cystein, Tryptophan, Threonin, Serin, Glycin und Asparagin. Unter Aminosäure-Derivaten werden im Sinne der vorliegenden Anmeldung solche Substanzen verstanden, deren reine Aminosäure oder Aminosäurekette modifiziert worden ist. Solche Derivatisierungen können beispielsweise bereits biologisch im Zusammenhang mit der Biosynthese durch eine Wirtszelle erfolgen oder aber auch durch molekularbiologische Methoden erfolgen. Sie können aber auch chemisch durchgeführt werden, etwa durch die chemische Umwandlung einer Seitenkette einer Aminosäure oder durch kovalente Bindung einer anderen Verbindung an die Aminosäure bzw. die Aminosäurekette. Bei solch einer Verbindung kann es sich beispielsweise um niedrigmolekulare Verbindungen wie Lipide oder Mono-, Oligo- oder Polysaccharide oder Amine bzw. Aminverbindungen handeln. Ferner können die Aminosäuren bzw. Aminosäureketten weitere chemische Modifikationen aufweisen, insbesondere können sie glykosyliert, hydrolysiert, oxidiert, N-methyliert, N-formyliert, N-acetyliert sein oder Methyl, Formyl, Ethyl, Acetyl, t-Butyl, Anisyl, Benzyl, Trifluroacetyl, N-hydroxysuccinimide, t-Butyloxycarbonyl, Benzoyl, 4-Methylbenzyl, Thioanizyl, Thiocresyl, Benzyloxymethyl, 4-Nitrophenyl, Benzyloxycarbonyl, 2-Nitrobenzoyl, 2-Nitrophenylsulphenyl, 4-Toluenesulphonyl, Pentafluorophenyl, Diphenylmethyl, 2-Chlorobenzyloxycarbonyl, 2,4,5-trichlorophenyl, 2-bromobenzyloxycarbonyl, 9-Fluorenylmethyloxycarbonyl, Tripheylmethyl, 2,2,5,7,8-pentamethyl-chroman-6-sulphonyl enthalten.
  • Die Calcium-Verbindung liegt vorzugsweise in einer Konzentration von 0,000001 bis 10 Gew.-% und zunehmend bevorzugt von 0,00001 bis 5 Gew.-%, von 0,0001 bis 2,5 Gew.-%, von 0,001 bis 2 Gew.-%, von 0,01 bis 1,5 Gew.-% und von 0,1 bis 1 Gew.-% in der Zusammensetzung vor.
  • Das Phenylboronsäure-Derivat im Rahmen der Erfindung weist die folgende Strukturformel auf
    Figure 00050001
    wobei der Rest R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine C1-C6 Alkyl-, eine substituierte C1-C6 Alkyl-, eine C1-C6 Alkenyl oder eine substituierte C1-C6 Alkenyl-Gruppe steht. In bevorzugten Phenylboronsäure-Derivaten ist R eine C1-C6 Alkyl-Gruppe, und hierunter besonders bevorzugt ist R CH3, CH3CH2 oder CH3CH2CH2. In einem weiteren bevorzugten Phenylboronsäure-Derivaten ist R Wasserstoff.
  • In einer ganz besonders bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist die Zusammensetzung dadurch gekennzeichnet, dass das Phenylboronsäure-Derivat 4-Formyl-phenyl-boronsäure (4-FPBA) ist.
  • Das Phenylboronsäure-Derivat liegt vorzugsweise in einer Konzentration von 0,000001 bis 10 Gew.-% und zunehmend bevorzugt von 0,00001 bis 5 Gew.-%, von 0,0001 bis 2,5 Gew.-%, von 0,001 bis 2 Gew.-%, von 0,01 bis 1,5 Gew.-% und von 0,1 bis 1 Gew.-% in der Zusammensetzung vor.
  • Alle Verbindungen, die im Rahmen der vorliegenden Erfindung als Teil der Enzym stabilisierenden Komponente vorgesehen sind, können in allen protonierten und/oder deprotonierten Formen in der Zusammensetzung vorliegen. Ferner weisen diese Verbindungen im Vergleich mit etablierten Enzymstabilisatoren aus dem Stand der Technik, beispielsweise gegenüber Polyolen, einen geringen Volumenbedarf auf. Weiter verfügen sie über eine gute Wasserlöslichkeit, so dass sie in flüssige Zusammensetzungen, insbesondere in flüssige Wasch- oder Reinigungsmittel oder in eine durch ein Wasch- oder Reinigungsmittel gebildete Waschflotte, einfach eingearbeitet werden können bzw. in diesen einfach angewendet werden können. Weiterhin wird dadurch ein Ausfällen während der Lagerung vermindert bzw. ganz vermieden.
  • Unter einem Enzym ist im Sinne der vorliegenden Anmeldung ein Protein zu verstehen, das eine bestimmte biokatalytische Funktion ausübt. Insbesondere ist ein im Rahmen der vorliegenden Erfindung in der Zusammensetzung enthaltenes Enzym ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus: Protease, Amylase, Cellulase, Hemicellulase, Mannanase, Tannase, Xylanase, Xanthanase, β-Glucosidase, Carrageenase, Oxidase, Oxidoreduktase, Lipase, Esterase oder Mischungen hiervon.
  • Erfindugsgemäß bevorzugt ist ein hydrolytisches Enzym. In einer weiter bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist das Enzym eine Hydrolase (E. C. 3.X.X.X) und damit ein Enzym, das Ester, Ether, Peptide, Glykoside, Säureanhydride oder C-C-Bindungen in reversibler Reaktion hydrolytisch spaltet. Das hydrolytische Enzym katalysiert daher die hydrolytische Spaltung von Stoffen gemäß A-B + H2O ↔ AH + B-OH. Hydrolasen bilden die dritte Hauptklasse der EC-Klassifikation der Enzyme. Die EC-Nummern (engl. Enzyme Commission numbers) bilden ein numerisches Klassifikationssystem für Enzyme. Jede EC-Nummer besteht aus vier durch Punkte voneinander getrennten Zahlen, wobei die erste Ziffer eine der sechs Enzymhauptklassen bezeichnet und Hydrolasen mit E. C. 3.X.X.X entsprechend die dritte Hauptklasse darstellen. Ihre Vertreter sind Proteasen, Peptidasen, Nukleasen, Phosphatasen, Glykosidasen und Esterasen. Besonders bevorzugte Hydrolasen sind Proteasen, Amylasen, Cellulasen, Hemicellulasen, Mannanasen, Tannasen, Xylanasen, Xanthanasen, β-Glucosidasen, Carrageenasen, Lipasen und Esterasen. Ganz besonders bevorzugte Hydrolasen sind Proteasen, welche die Hydrolyse von Peptidbindungen katalysieren und dadurch in der Lage sind, Peptide oder Proteine zu spalten.
  • In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist die Zusammensetzung daher dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym eine Protease, bevorzugt eine Serinprotease, weiter bevorzugt eine Subtilase und besonders bevorzugt ein Subtilisin ist. Es hat sich gezeigt, dass solche Proteasen durch die Enzym stabilisierende Komponente in einer erfindungsgemäßen Zusammensetzung besonders gut stabilisiert werden. Denn insbesondere für Wasch- und Reinigungsmittel oder allgemein Enzym enthaltende Zusammensetzungen wie Enzymhochkonzentrate, die mindestens ein proteolytisches Enzym (Protease) beinhalten, ist die Lagerstabilität der Enzyme ein generelles Problem. Proteolytische Enzyme führen auf Grund ihrer enzymatischen Aktivität zur Hydrolyse von Proteinen wie zum Beispiel Enzymen und Peptiden, die in der Zusammensetzung enthalten sind, seien es andere Proteine bzw. Enzyme oder aber auch die Proteasen selbst. Eine Hydrolyse der Protease durch deren eigene proteolytische Aktivität wird als Autoproteolyse bezeichnet. Das Maß der Lagerstabilität von allen in einer Protein-/Enzymzusammensetzung enthaltenen Proteinen/Enzymen ist damit insbesondere abhängig von der proteolytischen Aktivität einer Protease in dieser Zusammensetzung. Um die Lagerstabilität aller Enzyme einer solchen Zusammensetzung zu erhöhen ist es daher notwendig, gerade die proteolytische Aktivität der Protease während der Lagerzeit zu inhibieren. Dies geschieht im günstigsten Fall durch die Zugabe einer Enzym stabilisierenden Komponente im Sinne der vorliegenden Erfindung, die für die in der Zusammensetzung enthaltene Protease einen spezifischen und reversiblen Inhibitor mit einer hohen Affinität zur Protease darstellt.
  • Unter den Proteasen sind solche vom Subtilisin-Typ bevorzugt. Beispiele hierfür sind die Subtilisine BPN' und Carlsberg, die Protease PB92, die Subtilisine 147 und 309, die Alkalische Protease aus Bacillus lentus, Subtilisin DY und die den Subtilasen, nicht mehr jedoch den Subtilisinen im engeren Sinne zuzuordnenden Enzyme Thermitase, Proteinase K und die Proteasen TW3 und TW7. Subtilisin Carlsberg ist in weiterentwickelter Form unter dem Handelsnamen Alcalase® von der Firma Novozymes A/S, Bagsværd, Dänemark, erhältlich. Die Subtilisine 147 und 309 werden unter den Handelsnamen Esperase®, beziehungsweise Savinase® von der Firma Novozymes vertrieben. Von der Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 leiten sich die unter der Bezeichnung BLAP® geführten Protease-Varianten ab. Weitere brauchbare Proteasen sind beispielsweise die unter den Handelsnamen Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®, Natalase®, Kannase® und Ovozyme® von der Firma Novozymes, die unter den Handelsnamen, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase® und Properase® von der Firma Genencor, das unter dem Handelsnamen Protosol® von der Firma Advanced Biochemicals Ltd., Thane, Indien, das unter dem Handelsnamen Wuxi® von der Firma Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., China, die unter den Handelsnamen Proleather® und Protease P® von der Firma Amano Pharmaceuticals Ltd., Nagoya, Japan, und das unter der Bezeichnung Proteinase K-16 von der Firma Kao Corp., Tokyo, Japan, erhältlichen Enzyme. Besonders bevorzugt eingesetzt werden auch die Proteasen aus Bacillus gibsonii und Bacillus pumilus, die offenbart sind in den internationalen Patentanmeldungen WO2008/086916 und WO2007/131656 .
  • Beispiele für erfindungsgemäß konfektionierbare Amylasen sind die α-Amylasen aus Bacillus licheniformis, aus B. amyloliquefaciens oder aus B. stearothermophilus sowie deren für den Einsatz in Wasch- oder Reinigungsmitteln verbesserte Weiterentwicklungen. Das Enzym aus B. licheniformis ist von der Firma Novozymes unter dem Namen Termamyl® und von der Firma Genencor unter dem Namen Purastar®ST erhältlich. Weiterentwicklungsprodukte dieser α-Amylase sind von der Firma Novozymes unter den Handelsnamen Duramyl® und Termamyl®ultra, von der Firma Genencor unter dem Namen Purastar®OxAm und von der Firma Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, als Keistase® erhältlich. Die α-Amylase von B. amyloliquefaciens wird von der Firma Novozymes unter dem Namen BAN® vertrieben, und abgeleitete Varianten von der α-Amylase aus B. stearothermophilus unter den Namen BSG® und Novamyl®, ebenfalls von der Firma Novozymes.
  • Desweiteren sind für diesen Zweck die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) und die Cyclodextrin-Glucanotransferase (CGTase) aus B. agaradherens (DSM 9948) hervorzuheben. Ferner sind die amylolytischen Enzyme einsetzbar, die dem Sequenzraum von α-Amylasen angehören, der in der internationalen Patentanmeldung WO 03/002711 A2 definiert wird, und die, die in der Anmeldung WO 03/054177 A2 beschrieben werden. Ebenso sind Fusionsprodukte der genannten Moleküle einsetzbar.
  • Darüber hinaus sind die unter den Handelsnamen Fungamyl® von der Firma Novozymes erhältlichen Weiterentwicklungen der α-Amylase aus Aspergillus niger und A. oryzae geeignet.
  • Weitere einsetzbare Handelsprodukte sind beispielsweise die Amylase-LT® und Stainzyme® bzw. Stainzyme ultra® oder Stainzyme plus®, letztere ebenfalls von der Firma Novozymes. Auch durch Punktmutationen erhältliche Varianten dieser Enzyme können erfindungsgemäß eingesetzt werden.
  • Beispiele für erfindungsgemäß konfektionierbare Lipasen oder Cutinasen, die insbesondere wegen ihrer Triglycerid-spaltenden Aktivitäten enthalten sind, aber auch, um aus geeigneten Vorstufen in situ Persäuren zu erzeugen, sind die ursprünglich aus Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) erhältlichen, beziehungsweise weiterentwickelten Lipasen, insbesondere solche mit dem Aminosäureaustausch D96L. Sie werden beispielsweise von der Firma Novozymes unter den Handelsnamen Lipolase®, Lipolase®Ultra, LipoPrime®, Lipozyme® und Lipex® vertrieben. Desweiteren sind beispielsweise die Cutinasen einsetzbar, die ursprünglich aus Fusarium solani pisi und Humicola insolens isoliert worden sind. Ebenso brauchbare Lipasen sind von der Firma Amano unter den Bezeichnungen Lipase CE®, Lipase P®, Lipase B®, beziehungsweise Lipase CES®, Lipase AKG®, Bacillis sp. Lipase®, Lipase AP®, Lipase M-AP® und Lipase AML® erhältlich. Von der Firma Genencor sind beispielsweise die Lipasen beziehungsweise Cutinasen einsetzbar, deren Ausgangsenzyme ursprünglich aus Pseudomonas mendocina und Fusarium solanii isoliert worden sind. Als weitere wichtige Handelsprodukte sind die ursprünglich von der Firma Gist-Brocades vertriebenen Präparationen M1 Lipase® und Lipomax® und die von der Firma Meito Sangyo KK, Japan, unter den Namen Lipase MY-30®, Lipase OF® und Lipase PL® vertriebenen Enzyme zu erwähnen, ferner das Produkt Lumafast® von der Firma Genencor.
  • Erfindungsgemäße Zusammensetzungen können ferner Cellulasen enthalten, je nach Zweck als reine Enzyme, als Enzympräparationen oder in Form von Mischungen, in denen sich die einzelnen Komponenten vorteilhafterweise hinsichtlich ihrer verschiedenen Leistungsaspekte ergänzen. Zu diesen Leistungsaspekten zählen bei Wasch- oder Reinigungsmitteln insbesondere Beiträge zur Primärwaschleistung, zur Sekundärwaschleistung des Mittels (Antiredepositionswirkung oder Vergrauungsinhibition) und Avivage (Gewebewirkung), bis hin zum Ausüben eines „stone washed”-Effekts.
  • Eine brauchbare pilzliche, Endoglucanase(EG)-reiche Cellulase-Präparation, beziehungsweise deren Weiterentwicklungen wird von der Firma Novozymes unter dem Handelsnamen Celluzyme® angeboten. Die ebenfalls von der Firma Novozymes erhältlichen Produkte Endolase® und Carezyme® basieren auf der 50 kD-EG, beziehungsweise der 43 kD-EG aus H. insolens DSM 1800. Weitere einsetzbare Handelsprodukte dieser Firma sind Cellusoft®, Renozyme® und Celluclean®. Weiterhin einsetzbar sind beispielsweise die 20 kD-EG aus Melanocarpus, die von der Firma AB Enzymes, Finnland, unter den Handelsnamen Ecostone® und Biotouch® erhältlich sind. Weitere Handelsprodukte der Firma AB Enzymes sind Econase® und Ecopulp®. Weitere geeignete Cellulasen sind aus Bacillus sp. CBS 670.93 und CBS 669.93, wobei die aus Bacillus sp. CBS 670.93 von der Firma Genencor unter dem Handelsnamen Puradax® erhältlich ist. Weitere Handelsprodukte der Firma Genencor sind „Genencor detergent cellulase L” und IndiAge®Neutra.
  • Ferner können Enzyme enthalten sein, die unter dem Begriff Hemicellulasen zusammengefasst werden. Hierzu gehören beispielsweise Mannanasen, Xanthanlyasen, Pektinlyasen (= Pektinasen), Pektinesterasen, Pektatlyasen, Xyloglucanasen (= Xylanasen), Pullulanasen und β-Glucanasen. Diesbezüglich geeignete Enzyme sind beispielsweise unter den Namen Gamanase® und Pektinex AR® von der Firma Novozymes, unter dem Namen Rohapec® B1L von der Firma AB Enzymes und unter dem Namen Pyrolase® von der Firma Diversa Corp., San Diego, CA, USA erhältlich. Die aus Bacillus subtilis gewonnene β-Glucanase ist unter dem Namen Cereflo® von der Firma Novozymes erhältlich. Erfindungsgemäß besonders bevorzugte Hemicellulasen sind Mannanasen, welche beispielsweise unter den Handelsnamen Mannaway(R) von dem Unternehmen Novozymes oder Purabrite® von dem Unternehmen Genencor vertrieben werden.
  • Zur Erhöhung der bleichenden Wirkung können auch Oxidoreduktasen, beispielsweise Oxidasen, Oxygenasen, Katalasen (die bei niedrigen H2O2-Konzentrationen als Peroxidase reagieren), Peroxidasen, wie Halo-, Chloro-, Bromo-, Lignin-, Glucose- oder Manganperoxidasen, Dioxygenasen oder Laccasen (Phenoloxidasen, Polyphenoloxidasen) enthalten sein. Als geeignete Handelsprodukte sind Denilite® 1 und 2 der Firma Novozymes zu nennen. Als vorteilhaft einsetzbare Beispielsysteme für eine enzymatische Perhydrolyse wird auf die Anmeldungen WO 98/45398 A1 , WO 2005/056782 A2 sowie WO 2004/058961 A1 verwiesen. Ein kombiniertes enzymatisches Bleichsystem, umfassend eine Oxidase und eine Perhydrolase beschreibt die Anmeldung WO 2005/124012 . Vorteilhafterweise werden zusätzlich vorzugsweise organische, besonders bevorzugt aromatische, mit den Enzymen wechselwirkende Verbindungen zugegeben, um die Aktivität der betreffenden Oxidoreduktasen zu verstärken (Enhancer) oder um bei stark unterschiedlichen Redoxpotentialen zwischen den oxidierenden Enzymen und den Anschmutzungen den Elektronenfluß zu gewährleisten (Mediatoren).
  • Die erfindungsgemäß eingesetzten Enzyme stammen entweder ursprünglich aus Mikroorganismen, etwa der Gattungen Bacillus, Streptomyces, Humicola, oder Pseudomonas, und/oder werden nach an sich bekannten biotechnologischen Verfahren durch geeignete Mikroorganismen produziert, etwa durch transgene Expressionswirte der Gattungen Bacillus oder durch filamentöse Pilze. Die Aufreinigung der betreffenden Enzyme erfolgt günstigerweise über an sich etablierte Verfahren, beispielsweise über Ausfällung, Sedimentation, Konzentrierung, Filtration der flüssigen Phasen, Mikrofiltration, Ultrafiltration, Einwirken von Chemikalien, Desodorierung oder geeignete Kombinationen dieser Schritte. Ferner können die Enzyme zusammen mit Begleitstoffen, etwa aus der Fermentation, oder mit Stabilisatoren konfektioniert werden.
  • Erfindungsgemäße Zusammensetzungen enthalten Enzyme vorzugsweise in einer Menge von 1 × 10–8 bis 5 Gewichts-Prozent bezogen auf aktives Protein. Bevorzugt sind die Enzyme von 0,001 bis 5 Gew.-%, weiter bevorzugt von 0,01 bis 5 Gew.-%, noch weiter bevorzugt von 0,05 bis 4 Gew.-% und besonders bevorzugt von 0,075 bis 3,5 Gew.-% in einer erfindungsgemäßen Zusammensetzung enthalten, wobei jedes enthaltene Enzym in den genannten Mengenverhältnissen vorliegen kann. Die Enzyme können an Trägerstoffen adsorbiert und/oder in Hüllsubstanzen eingebettet sein, um sie gegen vorzeitige Inaktivierung zu schützen. Die Proteinkonzentration in der Zusammensetzung kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA-Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'-Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (A. G. Gornall, C. S. Bardawill und M. M. David, J. Biol. Chem., 177 (1948), S. 751–766) bestimmt werden.
  • Eine Enzymstabilisierung im Sinne der Erfindung liegt vor, wenn die Anwesenheit der das Enzym stabilisierenden Komponente bewirkt, dass eine Zusammensetzung umfassend Enzym und Enzym stabilisierende Komponente nach einer Lagerung eine höhere enzymatische Aktivität aufweist im Vergleich zu einer Kontrollzusammensetzung, die sich nur durch die Abwesenheit der Enzym stabilisierenden Komponente von der Zusammensetzung unterscheidet. Nach Lagerung weist eine erfindungsgemäße Zusammensetzung daher eine höhere Restaktivität des Enzyms auf im Vergleich zur Kontrollzusammensetzung, wobei Zusammensetzung und Kontrollzusammensetzung die gleiche enzymatische Ausgangsaktivität bei Lagerbeginn aufweisen, beide Zusammensetzungen auf die gleiche Art und Weise behandelt werden, insbesondere betreffend die Bedingungen der Lagerung und die Bestimmung der Enzymaktivität. Zunehmend bevorzugt erfolgt die Lagerung für mindestens 24 Stunden, 48 Stunden, 72 Stunden, 5 Tage, 1 Woche, 2 Wochen, 3 Wochen oder 4 Wochen. Weiter bevorzugt erfolgt die Lagerung bei einer Temperatur von 20°C, 25°C oder 30°C.
  • Die Enzymaktivität kann diesbezüglich – abgestimmt auf den jeweiligen Enzymtyp – in fachüblicher Art und Weise erfolgen. Methoden zur Aktivitätsbestimmung sind dem Fachmann auf dem Gebiet der Enzymtechnologie geläufig und werden von ihm routinemäßig angewendet. Verfahren zur Bestimmung der Proteaseaktivität sind beispielsweise offenbart in Tenside, Band 7 (1970), S. 125–132. Die proteolytische Aktivität kann ferner bestimmt werden über die Freisetzung des Chromophors para-Nitroanilin (pNA) aus dem Substrat suc-L-Ala-L-Ala-L-Pro-L-Phe-p-Nitroanilid (suc-AAPF-pNA). Die Protease spaltet das Substrat und setzt pNA frei. Die Freisetzung des pNA verursacht eine Zunahme der Extinktion bei 410 nm, deren zeitlicher Verlauf ein Maß für die enzymatische Aktivität ist (vgl. Del Mar et al., 1979). Die Messung erfolgt bei einer Temperatur von 25°C, bei pH 8,6 und einer Wellenlänge von 410 nm. Die Messzeit beträgt 5 min. bei einem Messintervall von 20 s bis 60 s. Die Proteaseaktivität wird vorzugsweise in PE (Protease-Einheiten) angegeben.
  • Besonders bevorzugt wird das Vorliegen einer Enzymstabilisierung ermittelt unter Verwendung einer Protease-haltigen flüssigen Zusammensetzung, die für zwei Wochen bei einer Temperatur von 30°C gelagert wird, und deren proteolytische Restaktivität bestimmt wird über die Freisetzung des Chromophors para-Nitroanilin (pNA) aus dem Substrat suc-AAPF-pNA.
  • In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist die Zusammensetzung in fester Form oder in flüssiger, pastöser oder Gelform. Erfindungsgemäße Zusammensetzungen können daher fest, flüssig bzw. fließfähig, gelförmig, portionsverpackt oder individuell portionierbar, pulverförmig, granuliert, zu Tabletten verpreßt, pastenförmig, versprühbar oder in sonstigen üblichen Darreichungsformen konfektioniert sein. „Fließfähig” im Sinne der vorliegenden Anmeldung sind dabei Zusammensetzungen, welche gießbar sind und Viskositäten bis hin zu mehreren 10.000 mPas aufweisen können. Die Viskosität kann mit üblichen Standardmethoden (beispielsweise Brookfield-Viskosimeter LVT-II bei 20 U/min und 20°C, Spindel 3) gemessen werden und liegt vorzugsweise im Bereich von 5 bis 10000 mPas. Bevorzugte Mittel haben Viskositäten von 10 bis 8000 mPas, wobei Werte zwischen 120 bis 3000 mPas besonders bevorzugt sind. Flüssige Zusammensetzungen sind bevorzugt wasserhaltig.
  • Zu erfindungsgemäßen Zusammensetzungen zählen alle Arten von Mitteln, die eine erfindungsgemäße Zusammensetzung aufweisen. Beispielsweise zählen zu erfindungsgemäßen Zusammensetzungen neben Wasch-, Reinigungs- und Desinfektionsmitteln auch Kulturüberstände oder während oder durch Prozessierung eines Kulturüberstandes erhaltene Darreichungsformen, beispielsweise Enzymgranulate, oder flüssige Enzympräparationen. Besonders bevorzugte Zusammensetzungen im Sinne der vorliegenden Erfindung sind somit Enzympräparationen, Enzymgranulate, und – betreffend Mittel – insbesondere Wasch-, Reinigungs- und Desinfektionsmittel.
  • Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist demnach eine Tensidzubereitung, die eine erfindungsgemäße Zusammensetzung umfasst. Im Rahmen der vorliegenden Erfindung wird unter Tensidzubereitung jede Zusammensetzung verstanden, die mindestens ein Tensid beinhaltet, vorzugsweise mindestens eines der nachfolgend genannten Tenside. In einer bevorzugten Ausführungsform handelt es sich bei der Tensidzubereitung um ein verdünntes oder unverdünntes Wasch-, Reinigungs-, Textilvor- oder Nachbehandlungsmittel oder Desinfektionsmittel. Solche Mittel werden nachfolgend bevorzugt unter dem Begriff „Tensidzubereitung” verstanden. Durch sie erfährt das behandelte Textil oder die behandelte harte Oberfläche eine Reinigung von Anschmutzungen und/oder eine Desinfektion von Keimen.
  • Als Waschmittel können diesbezüglich alle festen, flüssigen bzw. fließfähigen, gelförmigen, portionsverpackten oder individuell portionierbaren, pulverförmigen, granulierten, zu Tabletten verpreßten, pastenförmigen, versprühbaren oder in sonstigen üblichen Darreichungsformen konfektionierten Mittel zur maschinellen oder manuellen Textilwäsche dienen. Zu den Waschmitteln zählen ferner Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen Textilwäsche zum eigentlichen Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wirkung zu erzielen. Zu den Reinigungsmitteln werden alle, ebenfalls in sämtlichen genannten Darreichungsformen vorkommenden Mittel zur Reinigung harter Oberflächen, manuelle und maschinelle Geschirrspülmittel, Teppichreiniger, Scheuermittel, Glasreiniger, WC-Duftspüler, usw. gezählt. Textilvor- und Nachbehandlungsmittel sind schließlich auf der einen Seite solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, beispielsweise zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, auf der anderen Seite solche, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u. a. die Weichspüler gerechnet. Desinfektionsmittel sind beispielsweise Händedesinfektionsmittel, Flächendesinfektionsmittel und Instrumentendesinfektionsmittel, die ebenfalls in sämtlichen genannten Darreichungsformen vorkommen können. Ein Desinfektionsmittel bewirkt vorzugsweise eine Keimreduktion um einen Faktor von mindestens 104, das heißt dass von ursprünglich 10.000 vermehrungsfähigen Keimen (so genannte koloniebildende Einheiten – KBE) nicht mehr als ein Einziger überlebt, wobei Viren diesbezüglich nicht als Keime gelten, da sie kein Zytoplasma und keinen eigenen Stoffwechsel aufweisen. Bevorzugte Desinfektionsmittel bewirken eine Keimreduktion um einen Faktor von mindestens 105.
  • Derartige Tensidzubereitungen können als solche oder nach Auflösung und/oder Verdünnen mit Wasser zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen eingesetzt werden. Eine flüssige Tensidzubereitung kann als solche verwendet werden, sie kann jedoch auch verdünnt werden, insbesondere mit Wasser, indem eine abgemessene Menge der Tensidzubereitung in einer weiteren Menge Wasser verdünnt wird in bestimmten Gewichtsverhältnissen von Tensidzubereitung:Wasser und optional diese Verdünnung geschüttelt wird, um eine gleichmäßige Verteilung der Tensidzubereitung im Wasser sicherzustellen. Mögliche Gewichts- oder Volumenverhältnisse der Verdünnungen sind von 1:0 Tensidzubereitung:Wasser bis 1:10000 oder 1:20000 Tensidzubereitung:Wasser, vorzugsweise von 1:10 bis 1:2000 Tensidzubereitung:Wasser. Ferner kann auch eine ursprünglich feste Tensidzubereitung, also beispielsweise eine pulverförmige Zubereitung oder eine in Tablettenform, in einer Flüssigkeit und vorzugsweise in Wasser gelöst werden.
  • Eine Tensidzubereitung im Sinne der vorliegenden Erfindung kann daher auch die Wasch- bzw. Reinigungsflotte selbst sein. Unter Wasch- bzw. Reinigungsflotte wird diejenige das Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltende Gebrauchslösung verstanden, die auf Textilien oder Gewebe (Waschflotte) bzw. harte Oberflächen (Reinigungsflotte) einwirkt und damit mit den auf Textilien bzw. Geweben oder harten Oberflächen vorhandenen Anschmutzungen in Kontakt kommt. Üblicherweise entsteht die Wasch- bzw. Reinigungsflotte, wenn der Wasch- oder Reinigungsvorgang beginnt und das Wasch- oder Reinigungsmittel beispielsweise in einer Waschmaschine oder in einem anderen geeigneten Behältnis mit Wasser verdünnt wird.
  • Als Tenside kommen insbesondere anionische Tenside, nichtionische Tenside und deren Gemische, aber auch kationische, zwitterionische und amphotere Tenside in Frage.
  • Geeignete nichtionische Tenside sind insbesondere Alkylglykoside und Ethoxylierungs- und/oder Propoxylierungsprodukte von Alkylglykosiden oder linearen oder verzweigten Alkoholen mit jeweils 12 bis 18 C-Atomen im Alkylteil und 3 bis 20, vorzugsweise 4 bis 10 Alkylethergruppen. Weiterhin sind entsprechende Ethoxylierungs- und/oder Propoxylierungsprodukte von N-Alkyl-aminen, vicinalen Diolen, Fettsäureestern und Fettsäureamiden, die hinsichtlich des Alkylteils den genannten langkettigen Alkoholderivaten entsprechen, sowie von Alkylphenolen mit 5 bis 12 C-Atomen im Alkylrest brauchbar.
  • Als nichtionische Tenside werden vorzugsweise alkoxylierte, vorteilhafterweise ethoxylierte, insbesondere primäre Alkohole mit vorzugsweise 8 bis 18 C-Atomen und durchschnittlich 1 bis 12 Mol Ethylenoxid (EO) pro Mol Alkohol eingesetzt, in denen der Alkoholrest linear oder bevorzugt in 2-Stellung methylverzweigt sein kann beziehungsweise lineare und methylverzweigte Reste im Gemisch enthalten kann, so wie sie üblicherweise in Oxoalkoholresten vorliegen. Insbesondere sind jedoch Alkoholethoxylate mit linearen Resten aus Alkoholen nativen Ursprungs mit 12 bis 18 C-Atomen, z. B. aus Kokos-, Palm-, Talgfett- oder Oleylalkohol, und durchschnittlich 2 bis 8 EO pro Mol Alkohol bevorzugt. Zu den bevorzugten ethoxylierten Alkoholen gehören beispielsweise C12-C14-Alkohole mit 3 EO oder 4 EO, C9-C11-Alkohole mit 7 EO sowie 2-Propylheptanol mit 7 EO, C13-C15-Alkohole mit 3 EO, 5 EO, 7 EO oder 8 EO, C12-C18-Alkohole mit 3 EO, 5 EO oder 7 EO und Mischungen aus diesen, wie Mischungen aus C12-C14-Alkohol mit 3 EO und C12-C18-Alkohol mit 7 EO. Die angegebenen Ethoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoholethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow range ethoxylates, NRE). Zusätzlich zu diesen nichtionischen Tensiden können auch Fettalkohole mit mehr als 12 EO eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind (Talg-)Fettalkohole mit 14 EO, 16 EO, 20 EO, 25 EO, 30 EO oder 40 EO. Insbesondere in Tensidzubereitungen für den Einsatz in maschinellen Verfahren werden üblicherweise extrem schaumarme Verbindungen eingesetzt. Hierzu zählen vorzugsweise C12-C18-Alkylpolyethylenglykol-polypropylenglykolether mit jeweils bei zu 8 Mol Ethylenoxid- und Propylenoxideinheiten im Molekül. Man kann aber auch andere bekannt schaumarme nichtionische Tenside verwenden, wie zum Beispiel C12-C18-Alkylpolyethylenglykol-polybutylenglykolether mit jeweils bis zu 8 Mol Ethylenoxid- und Butylenoxideinheiten im Molekül sowie endgruppenverschlossene Alkylpolyalkylenglykolmischether. Besonders bevorzugt sind auch die hydroxylgruppenhaltigen alkoxylierten Alkohole, wie sie in der europäischen Patentanmeldung EP 0 300 305 beschrieben sind, sogenannte Hydroxymischether. Zu den nichtionischen Tensiden zählen auch Alkylglykoside der allgemeinen Formel RO(G)x eingesetzt werden, in der R einen primären geradkettigen oder methylverzweigten, insbesondere in 2-Stellung methylverzweigten aliphatischen Rest mit 8 bis 22, vorzugsweise 12 bis 18 C-Atomen bedeutet und G für eine Glykoseeinheit mit 5 oder 6 C-Atomen, vorzugsweise für Glucose, steht. Der Oligomerisierungsgrad x, der die Verteilung von Monoglykosiden und Oligoglykosiden angibt, ist eine beliebige Zahl – die als analytisch zu bestimmende Größe auch gebrochene Werte annehmen kann – zwischen 1 und 10; vorzugsweise liegt x bei 1,2 bis 1,4. Ebenfalls geeignet sind Polyhydroxyfettsäureamide der Formel (III), in der R1CO für einen aliphatischen Acylrest mit 6 bis 22 Kohlenstoffatomen, R2 für Wasserstoff, einen Alkyl- oder Hydroxyalkylrest mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen und [Z] für einen linearen oder verzweigten Polyhydroxyalkylrest mit 3 bis 10 Kohlenstoffatomen und 3 bis 10 Hydroxylgruppen steht:
    Figure 00140001
  • Vorzugsweise leiten sich die Polyhydroxyfettsäureamide von reduzierenden Zuckern mit 5 oder 6 Kohlenstoffatomen, insbesondere von der Glucose ab. Zur Gruppe der Polyhydroxyfettsäureamide gehören auch Verbindungen der Formel (IV),
    Figure 00140002
    in der R3 für einen linearen oder verzweigten Alkyl- oder Alkenylrest mit 7 bis 12 Kohlenstoffatomen, R4 für einen linearen, verzweigten oder cyclischen Alkylenrest oder einen Arylenrest mit 2 bis 8 Kohlenstoffatomen und R5 für einen linearen, verzweigten oder cyclischen Alkylrest oder einen Arylrest oder einen Oxy-Alkylrest mit 1 bis 8 Kohlenstoffatomen steht, wobei C1-C4-Alkyl- oder Phenylreste bevorzugt sind, und [Z] für einen linearen Polyhydroxyalkylrest, dessen Alkylkette mit mindestens zwei Hydroxylgruppen substituiert ist, oder alkoxylierte, vorzugsweise ethoxylierte oder propoxylierte Derivate dieses Restes steht. [Z] wird auch hier vorzugsweise durch reduktive Aminierung eines Zuckers wie Glucose, Fructose, Maltose, Lactose, Galactose, Mannose oder Xylose erhalten. Die N-Alkoxy- oder N-Aryloxy-substituierten Verbindungen können dann beispielsweise durch Umsetzung mit Fettsäuremethylestern in Gegenwart eines Alkoxids als Katalysator in die gewünschten Polyhydroxyfettsäureamide überführt werden. Eine weitere Klasse bevorzugt eingesetzter nichtionischer Tenside, die entweder als alleiniges nichtionisches Tensid oder in Kombination mit anderen nichtionischen Tensiden, insbesondere zusammen mit alkoxylierten Fettalkoholen und/oder Alkylglykosiden, eingesetzt werden, sind alkoxylierte, vorzugsweise ethoxylierte oder ethoxylierte und propoxylierte Fettsäurealkylester, vorzugsweise mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen in der Alkylkette, insbesondere Fettsäuremethylester. Auch nichtionische Tenside vom Typ der Aminoxide, beispielsweise N-Kokosalkyl-N,N-dimethylaminoxid und N-Talgalkyl-N,N-dihydroxyethylaminoxid, und der Fettsäurealkanolamide können geeignet sein. Die Menge dieser nichtionischen Tenside beträgt vorzugsweise nicht mehr als die der ethoxylierten Fettalkohole, insbesondere nicht mehr als die Hälfte davon. Als weitere Tenside kommen sogenannte Gemini-Tenside in Betracht. Hierunter werden im Allgemeinen solche Verbindungen verstanden, die zwei hydrophile Gruppen pro Molekül besitzen. Diese Gruppen sind in der Regel durch einen sogenannten ”Spacer” voneinander getrennt. Dieser Spacer ist in der Regel eine Kohlenstoffkette, die lang genug sein sollte, dass die hydrophilen Gruppen einen ausreichenden Abstand haben, damit sie unabhängig voneinander agieren können. Derartige Tenside zeichnen sich im Allgemeinen durch eine ungewöhnlich geringe kritische Micellkonzentration und die Fähigkeit, die Oberflächenspannung des Wassers stark zu reduzieren, aus. In Ausnahmefällen werden unter dem Ausdruck Gemini-Tenside nicht nur derartig ”dimere”, sondern auch entsprechend ”trimere” Tenside verstanden. Geeignete Gemini-Tenside sind beispielsweise sulfatierte Hydroxymischether oder Dimeralkohol-bis- und Trimeralkohol-tris-sulfate und -ethersulfate. Endgruppenverschlossene dimere und trimere Mischether zeichnen sich insbesondere durch ihre Bi- und Multifunktionalität aus. So besitzen die genannten endgruppenverschlossenen Tenside gute Netzeigenschaften und sind dabei schaumarm, so dass sie sich insbesondere für den Einsatz in maschinellen Wasch- oder Reinigungsverfahren eignen. Eingesetzt werden können aber auch Gemini-Polyhydroxyfettsäureamide oder Poly-Polyhydroxyfettsäureamide. Geeignet sind auch die Schwefelsäuremonoester der mit 1 bis 6 Mol Ethylenoxid ethoxylierten geradkettigen oder verzweigten C7-C21-Alkohole, wie 2-Methylverzweigte C9-C11-Alkohole mit im Durchschnitt 3,5 Mol Ethylenoxid (EO) oder C12-C18-Fettalkohole mit 1 bis 4 EO. Zu den bevorzugten Aniontensiden gehören auch die Salze der Alkylsulfobernsteinsäure, die auch als Sulfosuccinate oder als Sulfobernsteinsäureester bezeichnet werden, und die Monoester und/oder Diester der Sulfobernsteinsäure mit Alkoholen, vorzugsweise Fettalkoholen und insbesondere ethoxylierten Fettalkoholen darstellen. Bevorzugte Sulfosuccinate enthalten C8- bis C18-Fettalkoholreste oder Mischungen aus diesen. Insbesondere bevorzugte Sulfosuccinate enthalten einen Fettalkoholrest, der sich von ethoxylierten Fettalkoholen ableitet, die für sich betrachtet nichtionische Tenside darstellen. Dabei sind wiederum Sulfosuccinate, deren Fettalkohol-Reste sich von ethoxylierten Fettalkoholen mit eingeengter Homologenverteilung ableiten, besonders bevorzugt. Ebenso ist es auch möglich, Alk(en)ylbernsteinsäure mit vorzugsweise 8 bis 18 Kohlenstoffatomen in der Alk(en)ylkette oder deren Salze einzusetzen. Als weitere anionische Tenside kommen Fettsäure-Derivate von Aminosäuren, beispielsweise von N-Methyltaurin (Tauride) und/oder von N-Methylglycin (Sarkoside) in Betracht. Insbesondere bevorzugt sind dabei die Sarkoside beziehungsweise die Sarkosinate und hier vor allem Sarkosinate von höheren und gegebenenfalls einfach oder mehrfach ungesättigten Fettsäuren wie Oleylsarkosinat. Als weitere anionische Tenside kommen insbesondere Seifen in Betracht. Geeignet sind insbesondere gesättigte Fettsäureseifen, wie die Salze der Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, hydrierten Erucasäure und Behensäure sowie insbesondere aus natürlichen Fettsäuren, zum Beispiel Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren, abgeleitete Seifengemische. Zusammen mit diesen Seifen oder als Ersatzmittel für Seifen können auch die bekannten Alkenylbernsteinsäuresalze eingesetzt werden.
  • Die anionischen Tenside, einschließlich der Seifen, können in Form ihrer Natrium-, Kalium- oder Ammoniumsalze sowie als lösliche Salze organischer Basen, wie Mono-, Di- oder Triethanolamin, vorliegen. Vorzugsweise liegen die anionischen Tenside in Form ihrer Natrium- oder Kaliumsalze, insbesondere in Form der Natriumsalze vor.
  • Tenside sind in der Tensidzubereitung vorzugsweise in Mengenanteilen von 5 Gew.-% bis 50 Gew.-%, insbesondere von 8 Gew.-% bis 30 Gew.-%, enthalten.
  • In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform umfasst die Tensidzubereitung mindestens einen weiteren Inhaltsstoff, bevorzugt einen, der ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Builder, Persäuerstoffverbindung, Bleichaktivator, Alkohol, Säure, Vergrauungsinhibitor, optischer Aufheller, Schauminhibitor, wasserlösliches Salz, polymeres Verdickungsmittel, flüchtiges Alkali und/oder Base, hydrophilierendes Agens, desinfizierender Inhaltsstoff sowie Kombinationen hiervon.
  • Das Hinzufügen von einem oder mehreren der weiteren Inhaltsstoff(e) erweist sich als vorteilhaft, da hierdurch eine weiter verbesserte Reinigungsleistung und/oder Desinfektion erreicht wird. Vorzugsweise beruht die verbesserte Reinigungsleistung und/oder Desinfektion auf einem synergistischen Zusammenwirken von mindestens zwei Inhaltsstoffen. Insbesondere durch die Kombination des Enzyms, insbesondere eines hydrolytischen Enzyms und ganz besonders bevorzugt einer Protease, mit einem der vorstehend beschriebenen Tenside und/oder mit einer der nachfolgend beschriebenen Builder und/oder mit einer der nachfolgend beschriebenen Persauerstoffverbindungen und/oder mit einem der nachfolgend beschriebenen Alkohole kann eine solche Synergie erreicht werden.
  • Eine Tensidzubereitung im Sinne der Erfindung kann ferner mindestens einen wasserlöslichen und/oder wasserunlöslichen, organischen und/oder anorganischen Builder enthalten. Zu den wasserlöslichen organischen Buildersubstanzen gehören Polycarbonsäuren, insbesondere Citronensäure und Zuckersäuren, monomere und polymere Aminopolycarbonsäuren, insbesondere Methylglycindiessigsäure, Nitrilotriessigsäure und Ethylendiamintetraessigsäure sowie Polyasparaginsäure, Polyphosphonsäuren, insbesondere Aminotris(methylenphosphonsäure), Ethylendiamintetrakis(methylenphosphonsäure) und 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure, polymere Hydroxyverbindungen wie Dextrin sowie polymere (Poly-)carbonsäuren, insbesondere die durch Oxidation von Polysacchariden beziehungsweise Dextrinen zugänglichen Polycarboxylate, polymere Acrylsäuren, Methacrylsäuren, Maleinsäuren und Mischpolymere aus diesen, die auch geringe Anteile polymerisierbarer Substanzen ohne Carbonsäurefunktionalität einpolymerisiert enthalten können. Die relative Molekülmasse der Homopolymeren ungesättigter Carbonsäuren liegt im allgemeinen zwischen 3000 und 200000, die der Copolymeren zwischen 2000 und 200000, vorzugsweise 30000 bis 120000, jeweils bezogen auf freie Säure. Ein besonders bevorzugtes Acrylsäure-Maleinsäure-Copolymer weist eine relative Molekülmasse von 30000 bis 100000 auf. Handelsübliche Produkte sind zum Beispiel Sokalan® CP 5, CP 10 und PA 30 der Firma BASF. Geeignete, wenn auch weniger bevorzugte Verbindungen dieser Klasse sind Copolymere der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Vinylethern, wie Vinylmethylethern, Vinylester, Ethylen, Propylen und Styrol, in denen der Anteil der Säure mindestens 50 Gew.-% beträgt. Als wasserlösliche organische Buildersubstanzen können auch Terpolymere eingesetzt werden, die als Monomere zwei ungesättigte Säuren und/oder deren Salze sowie als drittes Monomer Vinylalkohol und/oder einem veresterten Vinylalkohol oder ein Kohlenhydrat enthalten. Das erste saure Monomer beziehungsweise dessen Salz leitet sich von einer monoethylenisch ungesättigten C3-C8-Carbonsäure und vorzugsweise von einer C3-C4-Monocarbonsäure, insbesondere von (Meth)acrylsäure ab. Das zweite saure Monomer beziehungsweise dessen Salz kann ein Derivat einer C4-C8-Dicarbonsäure, wobei Maleinsäure besonders bevorzugt ist, und/oder ein Derivat einer Allylsulfonsäure, die in 2-Stellung mit einem Alkyl- oder Arylrest substituiert ist, sein. Derartige Polymere weisen im Allgemeinen eine relative Molekülmasse zwischen 1000 und 200000 auf. Weitere bevorzugte Copolymere sind solche, die als Monomere vorzugsweise Acrolein und Acrylsäure/Acrylsäuresalze beziehungsweise Vinylacetat aufweisen. Die organischen Buildersubstanzen können, insbesondere zur Herstellung flüssiger Tensidzubereitungen, in Form wäßriger Lösungen, vorzugsweise in Form 30- bis 50-gewichtsprozentiger wäßriger Lösungen eingesetzt werden. Alle genannten Säuren werden in der Regel in Form ihrer wasserlöslichen Salze, insbesondere ihre Alkalisalze, eingesetzt.
  • Derartige organische Buildersubstanzen können gewünschtenfalls in Mengen bis zu 40 Gew.-%, insbesondere bis zu 25 Gew.-% und vorzugsweise von 1 Gew.-% bis 8 Gew.-% enthalten sein.
  • Mengen nahe der genannten Obergrenze werden vorzugsweise in pastenförmigen oder flüssigen, insbesondere wasserhaltigen, Tensidzubereitungen eingesetzt.
  • Als wasserlösliche anorganische Buildermaterialien kommen insbesondere Alkalisilikate, Alkalicarbonate und Alkaliphosphate, die in Form ihrer alkalischen, neutralen oder sauren Natrium- oder Kaliumsalze vorliegen können, in Betracht. Beispiele hierfür sind Trinatriumphosphat, Tetranatriumdiphosphat, Dinatriumdihydrogendiphosphat, Pentanatriumtriphosphat, sogenanntes Natriumhexametaphosphat, oligomeres Trinatriumphosphat mit Oligomerisierungsgraden von 5 bis 1000, insbesondere 5 bis 50, sowie die entsprechenden Kaliumsalze beziehungsweise Gemische aus Natrium- und Kaliumsalzen. Als wasserunlösliche, wasserdispergierbare anorganische Buildermaterialien werden insbesondere kristalline oder amorphe Alkalialumosilikate, in Mengen von bis zu 50 Gew.-%, vorzugsweise nicht über 40 Gew.-% und in flüssigen Tensidzubereitungen insbesondere von 1 Gew.-% bis 5 Gew.-%, eingesetzt. Unter diesen sind die kristallinen Natriumalumosilikate in Waschmittelqualität, insbesondere Zeolith A, P und gegebenenfalls X, allein oder in Mischungen, beispielsweise in Form eines Co-Kristallisats aus den Zeolithen A und X (Vegobond® AX, ein Handelsprodukt der Condea Augusta S. p. A.), bevorzugt. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden vorzugsweise in festen, teilchenförmigen Tensidzubereitungen eingesetzt. Geeignete Alumosilikate weisen insbesondere keine Teilchen mit einer Korngröße über 30 μm auf und bestehen vorzugsweise zu wenigstens 80 Gew.-% aus Teilchen mit einer Größe unter 10 μm. Ihr Calciumbindevermögen, das nach den Angaben der deutschen Patentschrift DE 24 12 837 bestimmt werden kann, liegt in der Regel im Bereich von 100 bis 200 mg CaO pro Gramm.
  • Geeignete Substitute beziehungsweise Teilsubstitute für das genannte Alumosilikat sind kristalline Alkalisilikate, die allein oder im Gemisch mit amorphen Silikaten vorliegen können. Die in den Tensidzubereitungen als Gerüststoffe brauchbaren Alkalisilikate weisen vorzugsweise ein molares Verhältnis von Alkalioxid zu SiO2 unter 0,95, insbesondere von 1:1,1 bis 1:12 auf und können amorph oder kristallin vorliegen. Bevorzugte Alkalisilikate sind die Natriumsilikate, insbesondere die amorphen Natriumsilikate, mit einem molaren Verhältnis Na2O:SiO2 von 1:2 bis 1:2,8. Als kristalline Silikate, die allein oder im Gemisch mit amorphen Silikaten vorliegen können, werden vorzugsweise kristalline Schichtsilikate der allgemeinen Formel Na2SixO2x+1·yH2O eingesetzt, in der x, das sogenannte Modul, eine Zahl von 1,9 bis 22, insbesondere 1,9 bis 4 und y eine Zahl von 0 bis 33 ist und bevorzugte Werte für x 2, 3 oder 4 sind. Bevorzugte kristalline Schichtsilikate sind solche, bei denen x in der genannten allgemeinen Formel die Werte 2 oder 3 annimmt. Insbesondere sind sowohl β- als auch δ-Natriumdisilikate (Na2Si2O5·yH2O) bevorzugt. Auch aus amorphen Alkalisilikaten hergestellte, praktisch wasserfreie kristalline Alkalisilikate der obengenannten allgemeinen Formel, in der x eine Zahl von 1,9 bis 2,1 bedeutet, können in Tensidzubereitungen im Sinne der Erfindung eingesetzt werden. In einer weiteren bevorzugten Tensidzubereitung wird ein kristallines Natriumschichtsilikat mit einem Modul von 2 bis 3 eingesetzt, wie es aus Sand und Soda hergestellt werden kann. Kristalline Natriumsilikate mit einem Modul im Bereich von 1,9 bis 3,5 werden in einer weiteren bevorzugten Tensidzubereitung eingesetzt. Kristalline schichtförmige Silikate der oben angegebenen Formel (I) werden von der Fa. Clariant GmbH unter dem Handelsnamen Na-SKS vertrieben, z. B. Na-SKS-1 (Na2Si22O45·xH2O, Kenyait), Na-SKS-2 (Na2Si14O29·xH2O, Magadiit), Na-SKS-3 (Na2Si8O17·xH2O) oder Na-SKS-4 (Na2Si4O9·xH2O, Makatit). Von diesen eignen sich vor allem Na-SKS-5 (α-Na2Si2O5), Na-SKS-7 (β-Na2Si2O5, Natrosilit), Na-SKS-9 (NaHSi2O5·3H2O), Na-SKS-10 (NaHSi2O5·3H2O, Kanemit), Na-SKS-11 (t-Na2Si2O5) und Na-SKS-13 (NaHSi2O5), insbesondere aber Na-SKS-6 (δ-Na2Si2O5). In einer bevorzugten Ausgestaltung einer Tensidzubereitung im Sinne der Erfindung setzt man ein granulares Compound aus kristallinem Schichtsilikat und Citrat, aus kristallinem Schichtsilikat und oben genannter (co-)polymerer Polycarbonsäure, oder aus Alkalisilikat und Alkalicarbonat ein, wie es beispielsweise unter dem Namen Nabion® 15 im Handel erhältlich ist.
  • Buildersubstanzen sind in den Tensidzubereitungen vorzugsweise in Mengen bis zu 75 Gew.-%, insbesondere 5 Gew.-% bis 50 enthalten.
  • Als für den Einsatz in Tensidzubereitungen im Sinne der Erfindung geeignete Persauerstoffverbindungen kommen insbesondere organische Persäuren beziehungsweise persaure Salze organischer Säuren, wie Phthalimidopercapronsäure, Perbenzoesäure oder Salze der Diperdodecandisäure, Wasserstoffperoxid und unter den Waschbedingungen Wasserstoffperoxid abgebende anorganische Salze, zu denen Perborat, Percarbonat, Persilikat und/oder Persulfat wie Caroat gehören, in Betracht. Sofern feste Persauerstoffverbindungen eingesetzt werden sollen, können diese in Form von Pulvern oder Granulaten verwendet werden, die auch in im Prinzip bekannter Weise umhüllt sein können. Falls eine Tensidzubereitung Persauerstoffverbindungen enthält, sind diese in Mengen von vorzugsweise bis zu 50 Gew.-%, insbesondere von 5 Gew.-% bis 30 Gew.-%, vorhanden. Der Zusatz geringer Mengen bekannter Bleichmittelstabilisatoren wie beispielsweise von Phosphonaten, Borsten beziehungsweise Metaboraten und Metasilikaten sowie Magnesiumsalzen wie Magnesiumsulfat kann zweckdienlich sein.
  • Als Bleichaktivatoren können Verbindungen, die unter Perhydrolysebedingungen aliphatische Peroxocarbonsäuren mit vorzugsweise 1 bis 10 C-Atomen, insbesondere 2 bis 4 C-Atomen, und/oder gegebenenfalls substituierte Perbenzoesäure ergeben, eingesetzt werden. Geeignet sind Substanzen, die O- und/oder N-Acylgruppen der genannten C-Atomzahl und/oder gegebenenfalls substituierte Benzoylgruppen tragen. Bevorzugt sind mehrfach acylierte Alkylendiamine, insbesondere Tetraacetylethylendiamin (TAED), acylierte Triazinderivate, insbesondere 1,5-Diacetyl-2,4-dioxohexahydro-1,3,5-triazin (DADHT), acylierte Glykolurile, insbesondere Tetraacetylglykoluril (TAGU), N-Acylimide, insbesondere N-Nonanoylsuccinimid (NOSI), acylierte Phenolsulfonate, insbesondere n-Nonanoyl- oder Isononanoyloxybenzolsulfonat (n- bzw. iso-NOBS), Carbonsäureanhydride, insbesondere Phthalsäureanhydrid, acylierte mehrwertige Alkohole, insbesondere Triacetin, Ethylenglykoldiacetat, 2,5-Diacetoxy-2,5-dihydrofuran und Enolester sowie acetyliertes Sorbitol und Mannitol beziehungsweise deren beschriebene Mischungen (SORMAN), acylierte Zuckerderivate, insbesondere Pentaacetylglukose (PAG), Pentaacetylfruktose, Tetraacetylxylose und Octaacetyllactose sowie acetyliertes, gegebenenfalls N-alkyliertes Glucamin und Gluconolacton, und/oder N-acylierte Lactame, beispielsweise N-Benzoylcaprolactam. Die hydrophil substituierten Acylacetale und die Acyllactame werden ebenfalls bevorzugt eingesetzt. Auch Kombinationen konventioneller Bleichaktivatoren können eingesetzt werden. Derartige Bleichaktivatoren können, insbesondere bei Anwesenheit obengenannter Wasserstoffperoxid-liefernder Bleichmittel, im üblichen Mengenbereich, vorzugsweise in Mengen von 0,5 Gew.-% bis 10 Gew.-%, insbesondere 1 Gew.-% bis 8 Gew.-%, bezogen auf gesamte Tensidzubereitung, enthalten sein, fehlen bei Einsatz von Percarbonsäure als alleinigem Bleichmittel jedoch vorzugsweise ganz.
  • Zusätzlich zu den konventionellen Bleichaktivatoren oder an deren Stelle können auch Sulfonimine und/oder bleichverstärkende Übergangsmetallsalze beziehungsweise Übergangsmetallkomplexe als sogenannte Bleichkatalysatoren enthalten sein.
  • Zu den in den Tensidzubereitungen, insbesondere wenn sie in flüssiger oder pastöser Form vorliegen, neben Wasser verwendbaren organischen Lösungsmitteln gehören Alkohole mit 1 bis 4 C-Atomen, insbesondere Methanol, Ethanol, Isopropanol und tert.-Butanol, Diole mit 2 bis 4 C-Atomen, insbesondere Ethylenglykol und Propylenglykol, sowie deren Gemische und die aus den genannten Verbindungsklassen ableitbaren Ether. Derartige wassermischbare Lösungsmittel sind in den Tensidzubereitungen vorzugsweise in Mengen nicht über 30 Gew.-%, insbesondere von 6 Gew.-% bis 20 Gew.-%, vorhanden.
  • Zur Einstellung eines gewünschten, sich durch die Mischung der übrigen Komponenten nicht von selbst ergebenden pH-Werts können die Tensidzubereitungen system- und umweltverträgliche Säuren, insbesondere Citronensäure, Essigsäure, Weinsäure, Apfelsäure, Milchsäure, Glykolsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure und/oder Adipinsäure, aber auch Mineralsäuren, insbesondere Schwefelsäure, oder Basen, insbesondere Ammonium- oder Alkalihydroxide, enthalten. Derartige pH-Regulatoren sind in den Tensidzubereitungen in Mengen von vorzugsweise nicht über 20 Gew.-%, insbesondere von 1,2 Gew.-% bis 17 Gew.-%, enthalten.
  • Vergrauungsinhibitoren haben die Aufgabe, den von der Textilfaser abgelösten Schmutz in der Flotte suspendiert zu halten. Hierzu sind wasserlösliche Kolloide meist organischer Natur geeignet, beispielsweise Stärke, Leim, Gelatine, Salze von Ethercarbonsäuren oder Ethersulfonsäuren der Stärke oder der Cellulose oder Salze von sauren Schwefelsäureestern der Cellulose oder der Stärke. Auch wasserlösliche, saure Gruppen enthaltende Polyamide sind für diesen Zweck geeignet. Weiterhin lassen sich andere als die obengenannten Stärkederivate verwenden, zum Beispiel Aldehydstärken. Bevorzugt werden Celluloseether, wie Carboxymethylcellulose (Na-Salz), Methylcellulose, Hydroxyalkylcellulose und Mischether, wie Methylhydroxyethylcellulose, Methylhydroxypropylcellulose, Methylcarboxymethylcellulose und deren Gemische, beispielsweise in Mengen von 0,1 bis 5 Gew.-%, bezogen auf die Tensidzubereitung, eingesetzt.
  • Textilwaschmittel können als optische Aufheller beispielsweise Derivate der Diaminostilbendisulfonsäure beziehungsweise deren Alkalimetallsalze enthalten, obgleich sie für den Einsatz als Colorwaschmittel vorzugsweise frei von optischen Aufhellern sind. Geeignet sind zum Beispiel Salze der 4,4'-Bis(2-anilino-4-morpholino-1,3,5-triazinyl-6-amino)stilben-2,2'-disulfonsäure oder gleichartig aufgebaute Verbindungen, die anstelle der Morpholino-Gruppe eine Diethanolaminogruppe, eine Methylaminogruppe, eine Anilinogruppe oder eine 2-Methoxyethylaminogruppe tragen. Weiterhin können Aufheller vom Typ der substituierten Diphenylstyryle anwesend sein, zum Beispiel die Alkalisalze des 4,4'-Bis(2-sulfostyryl)-diphenyls, 4,4'-Bis(4-chlor-3-sulfostyryl)-diphenyls, oder 4-(4-Chlorstyryl)-4'-(2-sulfostyryl)-diphenyls. Auch Gemische der vorgenannten optischen Aufheller können verwendet werden.
  • Insbesondere beim Einsatz in maschinellen Verfahren kann es von Vorteil sein, den Tensidzubereitungen übliche Schauminhibitoren zuzusetzen. Als Schauminhibitoren eignen sich beispielsweise Seifen natürlicher oder synthetischer Herkunft, die einen hohen Anteil an C18-C24-Fettsäuren aufweisen. Geeignete nichttensidartige Schauminhibitoren sind beispielsweise Organopolysiloxane und deren Gemische mit mikrofeiner, gegebenenfalls silanierter Kieselsäure sowie Paraffine, Wachse, Mikrokristallinwachse und deren Gemische mit silanierter Kieselsäure oder Bisfettsäurealkylendiamiden. Mit Vorteilen werden auch Gemische aus verschiedenen Schauminhibitoren verwendet, zum Beispiel solche aus Silikonen, Paraffinen oder Wachsen. Vorzugsweise sind die Schauminhibitoren, insbesondere Silikon- und/oder Paraffin-haltige Schauminhibitoren, an eine granulare, in Wasser lösliche beziehungsweise dispergierbare Trägersubstanz gebunden. Insbesondere sind dabei Mischungen aus Paraffinen und Bistearylethylendiamid bevorzugt.
  • Ein Tensidzubereitung im Sinne der Erfindung kann weiterhin ein oder mehrere wasserlösliche Salze enthalten, die beispielsweise zur Viskositätseinstellung dienen. Es kann sich dabei um anorganische und/oder organische Salze handeln. Einsetzbare anorganische Salze sind dabei vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe umfassend farblose wasserlösliche Halogenide, Sulfate, Sulfite, Carbonate, Hydrogencarbonate, Nitrate, Nitrite, Phosphate und/oder Oxide der Alkalimetalle, der Erdalkalimetalle, des Aluminiums und/oder der Übergangsmetalle; weiterhin sind Ammoniumsalze einsetzbar. Besonders bevorzugt sind dabei Halogenide und Sulfate der Alkalimetalle; vorzugsweise ist das anorganische Salz daher ausgewählt aus der Gruppe umfassend Natriumchlorid, Kaliumchlorid, Natriumsulfat, Kaliumsulfat sowie Gemische derselben. Einsetzbare organische Salze sind beispielsweise farblose wasserlösliche Alkalimetall-, Erdalkalimetall-, Ammonium-, Aluminium- und/oder Übergangsmetallsalze der Carbonsäuren. Vorzugsweise sind die Salze ausgewählt aus der Gruppe umfassend Formiat, Acetat, Propionat, Citrat, Malat, Tartrat, Succinat, Malonat, Oxalat, Lactat sowie Gemische derselben.
  • Zur Verdickung kann eine Tensidzubereitung ein oder mehrere polymere Verdickungsmittel enthalten. Polymere Verdickungsmittel sind die als Polyelektrolyte verdickend wirkenden Polycarboxylate, vorzugsweise Homo- und Copolymerisate der Acrylsäure, insbesondere Acrylsäure-Copolymere wie Acrylsäure-Methacrylsäure-Copolymere, und die Polysaccharide, insbesondere Heteropolysaccharide, sowie andere übliche verdickende Polymere. Geeignete Polysaccharide bzw. Heteropolysaccharide sind die Polysaccharidgummen, beispielsweise Gummi arabicum, Agar, Alginate, Carrageene und ihre Salze, Guar, Guaran, Tragacant, Gellan, Ramsan, Dextran oder Xanthan und ihre Derivate, z. B. propoxyliertes Guar, sowie ihre Mischungen. Andere Polysaccharidverdicker, wie Stärken oder Cellulosederivate, können alternativ, vorzugsweise aber zusätzlich zu einem Polysaccharidgummi eingesetzt werden, beispielsweise Stärken verschiedensten Ursprungs und Stärkederivate, z. B. Hydroxyethylstärke, Stärkephosphatester oder Stärkeacetate, oder Carboxymethylcellulose bzw. ihr Natriumsalz, Methyl-, Ethyl-, Hydroxyethyl-, Hydroxypropyl-, Hydroxypropyl-methyl- oder Hydroxyethyl-methyl-cellulose oder Celluloseacetat.
  • Ein bevorzugtes polymeres Verdickungsmittel ist das mikrobielle anionische Heteropolysaccharid Xanthan Gum, das von Xanthomonas campestris und einigen anderen Species unter aeroben Bedingungen mit einem Molekulargewicht von 2–15 × 106 produziert wird und beispielsweise von der Fa. Kelco unter dem Handelsnamen Keltrol® erhältlich ist, z. B. als cremefarbenes Pulver Keltrol® T (Transparent) oder als weißes Granulat Keltrol® RD (Readily Dispersable).
  • Als polymere Verdickungsmittel geeignete Acrylsäure-Polymere sind beispielsweise ferner hochmolekulare mit einem Polyalkenylpolyether, insbesondere einem Allylether von Saccharose, Pentaerythrit oder Propylen, vernetzte Homopolymere der Acrylsäure (INCI Carbomer), die auch als Carboxyvinylpolymere bezeichnet werden. Solche Polyacrylsäuren sind u. a. von der Fa. BFGoodrich unter dem Handelsnamen Carbopol® erhältlich, z. B. Carbopol® 940 (Molekulargewicht ca. 4.000.000), Carbopol® 941 (Molekulargewicht ca. 1.250.000) oder Carbopol® 934 (Molekulargewicht ca. 3.000.000). Der Gehalt an polymerem Verdickungsmittel beträgt üblicherweise nicht mehr als 8 Gew.-%, vorzugsweise zwischen 0,1 und 7 Gew.-%, besonders bevorzugt zwischen 0,5 und 6 Gew.-%, insbesondere zwischen 1 und 5 Gew.-% und äußerst bevorzugt zwischen 1,5 und 4 Gew.-%, beispielsweise zwischen 2 und 2,5 Gew.-%.
  • Eine Tensidzubereitung kann weiterhin flüchtiges Alkali enthalten. Als solches werden Ammoniak und/oder Alkanolamine, die bis zu 9 C Atome im Molekül enthalten können, verwendet. Als Alkanolamine werden die Ethanolamine bevorzugt und von diesen wiederum das Monoethanolamin. Der Gehalt an Ammoniak und/oder Alkanolamin beträgt vorzugsweise 0,01 bis 2 Gew.-%; besonders bevorzugt wird Ammoniak eingesetzt. Daneben können auch geringe Mengen an Basen enthalten sein. Bevorzugte Basen stammen aus der Gruppe der Alkali- und Erdalkalimetallhydroxide und -carbonate, insbesondere der Alkalimetallhydroxide, von denen Kaliumhydroxid und vor allem Natriumhydroxid besonders bevorzugt ist.
  • Eine Tensidzubereitung kann auch ein hydrophilierendes Agens enthaltens. Hierunter werden im Rahmen der vorliegenden Erfindung Mittel zur Hydrophilierung von Oberflächen verstanden. Zur Hydrophilierung eignen sich insbesondere kolloidale Silica-Sole, in denen das Siliciumdioxid vorzugsweise nanopartikulär vorliegt. Kolloidale nanopartikuläre Silica-Sole im Sinne dieser Erfindung sind stabile Dispersionen von amorphem partikulärem Siliciumdioxid SiO2 mit Partikelgrößen im Bereich von 1 bis 100 nm. Vorzugsweise liegen die Teilchengrößen dabei im Bereich 3 bis 50 nm, besonders bevorzugt 4 bis 40 nm. Ein Beispiel für ein Silica-Sol, welches geeignet ist, im Sinne dieser Erfindung eingesetzt zu werden, ist das unter dem Handelsnamen Bindzil® 30/360 von der Firma Akzo erhältliche Silica-Sol mit einer Partikelgröße von 9 nm. Weitere geeignete Silica-Sole sind Bindzil® 15/500, 30/220, 40/200 (Akzo), Nyacol® 215, 830, 1430, 2034DI sowie Nyacol® DP5820, DP5480, DP5540 etc. (Nyacol Products), Levasil® 100/30, 100F/30, 100S/30, 200/30, 200F/30, 300F/30, VP 4038, VP 4055 (H. C. Starck/Bayer) oder auch CAB-O-SPERSE® PG 001, PG 002 (wäßrige Dispersionen von CAB-O-SIL®, Cabot), Quartron PL-1, PL-3 (FusoChemical Co.), Köstrosol 0830, 1030, 1430 (Chemiewerk Bad Köstritz). Bei den eingesetzten Silica-Solen kann es sich auch um oberflächenmodifiziertes Silica handeln, das mit Natriumaluminat behandelt wurde (Alumina-modifiziertes Silica).
  • Daneben lassen sich auch bestimmte Polymere zur Hydrophilierung von Oberflächen einsetzen. Als hydrophilierende Polymere sind insbesondere amphotere Polymer geeignet, beispielsweise Copolymere aus Acryl- oder Methacrylsäure und MAPTAC, DADMAC oder einer anderen polymerisierbaren quaternären Ammoniumverbindung. Weiterhin können auch Copolymere mit AMPS (2-Acrylamido-2-methylpropansulfonsäure) verwendet werden. Polyethersiloxane, also Copolymere von Polymethylsiloxanen mit Ethylenoxid- oder Propylenoxidsegmenten sind weitere geeignete Polymere. Ebenfalls einsetzbar sind Acrylpolymere, Maleinsäure-Copolymere und Polyurethane mit PEG(Polyethylenglykol)-Einheiten. Geeignete Polymere sind beispielsweise unter den Handelsnamen Mirapol Surf-S 100, 110, 200, 210, 400, 410, A 300, A 400 (Rhodia), Tegopren 5843 (Goldschmidt), Sokalan CP 9 (BASF) oder Polyquart Ampho 149 (Cognis) kommerziell erhältlich.
  • Unter einem desinfizierenden Inhaltsstoff werden insbesondere Inhaltsstoffe verstanden, die eine antimikrobielle oder antivirale Wirksamkeit besitzen, also Keime abtöten. Die keimabtötende Wirkung ist dabei abhängig von dem Gehalt des desinfizierenden Inhaltsstoffes in der Tensidzubereitung, wobei die keimabtötende Wirkung mit abnehmendem Gehalt an desinfizierendem Inhaltsstoff bzw. zunehmender Verdünnung der Tensidzubereitung abnimmt.
  • Ein bevorzugter desinfizierender Inhaltsstoff ist Ethanol oder Propanol. Diese einwertigen Alkohole werden aufgrund ihrer Lösemitteleigenschaften und ihrer keimtötenden Wirkung häufig in Desinfektionsmitteln und auch in Reinigungsmitteln allgemein eingesetzt. Dabei umfasst der Begriff „Propanol” sowohl das 1-Propanol (n-Propanol) als auch das 2-Propanol („Isopropanol”). Ethanol und/oder Propanol ist beispielsweise in einer Menge von insgesamt 10 bis 65 Gew.-%, vorzugsweise 25 bis 55 Gew.-% in der Tensidzubereitung enthalten. Ein weiterer bevorzugter desinfizierender Inhaltsstoff ist Teebaumöl. Hierbei handelt es sich um das ätherische Öl des Australischen Teebaums (Melaleuca alternifolia), einem in New South Wales und Queensland beheimateten immergrünen Strauch aus der Gattung Myrtenheiden (Melaleuca), sowie weiterer Teebaum-Arten aus verschiedenen Gattungen (z. B. Baeckea, Kunzea und Leptospermum) in der Familie der Myrtengewächse (Myrtaceae). Das Teebaumöl wird durch Wasserdampfdestillation aus den Blättern und Zweigspitzen dieser Bäume gewonnen und ist ein Gemisch aus ca. 100 Substanzen; zu den Hauptbestandteilen zählen (+)-Terpinen-4-ol, α-Terpinen, Terpinolen, Terpineol, Pinen, Myrcen, Phellandren, p-Cymen, Limonen und 1,8-Cineol. Teebaumöl ist beispielsweise in einer Menge von 0,05 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,1 bis 5,0 Gew.-%, in der viruziden Behandlungslösung enthalten. Ein weiterer bevorzugter desinfizierender Inhaltsstoff ist Milchsäure. Die Milchsäure oder 2-Hydroxypropionsäure ist ein Gärungsprodukt, das von verschiedenen Mikroorganismen erzeugt wird. Sie ist schwach antibiotisch aktiv. Milchsäure ist beispielsweise in Mengen von bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,2 bis 5,0 Gew.-% in der Tensidzubereitung enthalten.
  • Weitere desinfizierende Inhaltsstoffe sind beispielsweise Wirkstoffe aus den Gruppen der Alkohole, Aldehyde, antimikrobiellen Säuren bzw. deren Salze, Carbonsäureester, Säureamide, Phenole, Phenolderivate, Diphenyle, Diphenylalkane, Harnstoffderivate, Sauerstoff-, Stickstoff-Acetale sowie Formale, Benzamidine, Isothiazole und deren Derivate wie Isothiazoline und Isothiazolinone, Phthalimidderivate, Pyridinderivate, antimikrobiellen oberflächenaktiven Verbindungen, Guanidine, antimikrobiellen amphoteren Verbindungen, Chinoline, 1,2-Dibrom-2,4-dicyanobutan, Iodo-2-propynyl-butyl-carbamat, Iod, Iodophore und Peroxide. Hierunter bevorzugte Wirkstoffe werden vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe umfassend 1,3-Butandiol, Phenoxyethanol, 1,2-Propylenglykol, Glycerin, Undecylensäure, Zitronensäure, Milchsäure, Benzoeesäure, Salicylsäure, Thymol, 2-Benzyl-4-chlorphenol, 2,2'-Methylen-bis-(6-brom-4-chlorphenol), 2,4,4'-Trichlor-2'-hydroxydiphenylether, N-(4-Chlorphenyl)-N-(3,4-dichlorphenyl)-harnstoff, N,N'-(1,10-decandiyldi-1-pyridinyl-4-yliden)-bis-(1-octanamin)-dihydrochlorid, N,N'-Bis-(4-Chlorphenyl)-3,12-diimino-2,4,11,13-tetraazatetradecandiimidamid, quaternäre oberflächenaktive Verbindungen, Guanidine. Bevorzugte oberflächenaktive quaternäre Verbindungen enthalten eine Ammonium-, Sulfonium-, Phosphonium-, Jodonium- oder Arsoniumgruppe. Weiterhin können auch desinfizierende ätherische Öle eingesetzt werden, die gleichzeitig für eine Beduftung der viruziden Behandlungslösung sorgen. Besonders bevorzugte Wirkstoffe sind jedoch ausgewählt aus der Gruppe umfassend Salicylsäure, quaternäre Tenside, insbesondere Benzalkoniumchlorid, Peroxo-Verbindungen, insbesondere Wasserstoffperoxid, Alkalimetallhypochlorit sowie Gemische derselben. Ein solcher weiterer desinfizierender Inhaltsstoff ist beispielsweise in einer Menge von 0,01 bis 1 Gew.-%, vorzugsweise 0,02 bis 0,8 Gew.-%, insbesondere 0,05 bis 0,5 Gew.-%, besonders bevorzugt 0,1 bis 0,3 Gew.-%, äußerst bevorzugt 0,2 Gew.-% in der Tensidzubereitung enthalten.
  • Die zu wählenden Inhaltsstoffe der Tensidzubereitung wie auch die Bedingungen, unter denen sie erfindungsgemäß angewendet wird, wie beispielsweise Temperatur, pH-Wert, Ionenstärke, Redox-Verhältnisse oder mechanische Einflüsse, sind üblicherweise für das jeweilige Anwendungsgebiet optimiert.
  • In einer weiteren Ausführungsform der Erfindung ist die Tensidzubereitung dadurch gekennzeichnet, dass sie mindestens einen weiteren Stabilisator enthält. In einer solchen Zubereitung ist daher neben der Enzym stabilisierenden Komponente mindestens eine weitere Verbindung vorhanden, die eine Stabilisierung eines enthaltenen Enzyms, vorzugsweise einer Protease, bewirkt. Bevorzugt liegt eine synergistische Wirkung vor, d. h. die durch beide Komponenten erreichte Stabilisierungswirkung übersteigt die Summe der beiden einzelnen Stabilisierungswirkungen. In einer bevorzugten Ausführungsform handelt es sich bei dem/den Stabilisator(en) um ein oder mehrere Polyole, insbesondere um Glycerin oder 1,2-Ethylenglycol, um ein Antioxidans, um Lactat oder ein oder mehrere Lactatderivate oder Kombinationen hiervon. Ebenfalls bevorzugt handelt es sich um eine oder mehrere derjenigen enzymstabilisierenden bzw. -inhibierenden Verbindungen, die in den internationalen Patentanmeldungen WO 07/113241 A1 oder WO 02/008398 offenbart sind.
  • Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist die Verwendung einer Komponente, die eine Calcium-Verbindung mit einem zweizähnigen Liganden und ein Phenylboronsäure-Derivat mit der Strukturformel
    Figure 00260001
    in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine C1-C6 Alkyl-, eine substituierte C1-C6 Alkyl-, eine C1-C6 Alkenyl oder eine substituierte C1-C6 Alkenyl-Gruppe steht, umfasst, als Enzym stabilisierende Komponente in einer Zusammensetzung, die ein Enzym enthält, insbesondere in einer Tensidzubereitung.
  • Denn wie vorstehend bereits ausgeführt, bewirkt diese Komponente eine vorteilhafte Stabilisierung des Enzyms in einer enzymhaltigen Zusammensetzung. Bevorzugt handelt es sich bei der Zusammensetzung um eine flüssige Zusammensetzung. Alternativ oder ergänzend handelt es sich bei der Zusammensetzung vorzugsweise um eine Tensidzubereitung wie vorstehend beschrieben. Ganz besonders bevorzugt handelt es sich bei dem Enyzm um eine Protease.
  • Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße Zusammensetzungen und/oder Tensidzubereitungen beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehende erfindungsgemäße Verwendung gilt.
  • Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren, in dem ein Enzym, insbesondere eines, das ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Protease, Amylase, Cellulase, Hemicellulase, Mannanase, Tannase, Xylanase, Xanthanase, β-Glucosidase, Carrageenase, Oxidase, Oxidoreduktase, Lipase, Esterase oder Mischungen hiervon, eingesetzt wird, welches inhibiert und/oder stabilisiert ist durch eine Komponente, die eine Calcium-Verbindung mit einem zweizähnigen Liganden und ein Phenylboronsäure-Derivat mit der Strukturformel
    Figure 00260002
    in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine C1-C6 Alkyl-, eine substituierte C1-C6 Alkyl-, eine C1-C6 Alkenyl oder eine substituierte C1-C6 Alkenyl-Gruppe steht, umfasst.
  • Denn wie vorstehend bereits ausgeführt bewirkt diese Komponente eine vorteilhafte Stabilisierung des Enzyms. Bevorzugt handelt es sich um ein Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsverfahren. Besonders bevorzugt wird in einem solchen Verfahren eine Zusammensetzung oder Tensidzubereitung angewendet wie vorstehend beschrieben.
  • Bevorzugt erfolgt ein erfindungsgemäßes Verfahren in einem Temperaturbereich zwischen 10°C und 60°C, insbesondere zwischen 10°C und 50°C, zwischen 10°C und 40°C, zwischen 10°C und 30°C und besonders bevorzugt zwischen 15°C und 30°C. Thermostabile Enzyme könnten selbst bei noch höheren Temperaturen als 60°C in erfindungsgemäßen Verfahren angewendet werden, beispielsweise bis 70°C oder 75°C. Der pH-Wert, bei dem ein erfindungsgemäßes Verfahren vorteilhafterweise durchgeführt wird, kann abhängig sein von dem zu behandelnden Gegenstand. Beispielsweise weist eine Tensidzubereitung, die auf einem Reinigungsmittel für Toiletten basiert, vorteilhafterweise einen sauren pH-Wert auf, beispielsweise einen pH-Wert zwischen pH 2 und pH 5. Eine Tensidzubereitung, die auf einem Textilwaschmittel oder einem Reinigungsmittel für sonstige harte Oberflächen basiert, weist vorteilhafterweise einen leicht sauren, neutralen oder alkalischen pH-Wert auf, beispielsweise einen pH-Wert zwischen pH 6 und pH 11 oder zwischen pH 7 und pH 10. Eine Tensidzubereitung, die auf einem Handgeschirrspülmittel basiert, weist beispielsweise einen pH Wert zwischen pH 6,5 und pH 8 auf. Soll ein erfindungsgemäßes Verfahren angewendet werden im Zuge der Kultur oder Fermentation von Mikroorganismen, insbesondere Bakterien, oder im Zuge der Prozessierung eines Kulturüberstandes, so liegt der pH Wert beispielsweise zwischen pH 6,5 und pH 7,5.
  • Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße Zusammensetzungen und/oder Tensidzubereitungen beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für erfindungsgemäße Verfahren gilt.
  • Beispiel:
  • Ermittlung der Lagerstabilität eines erfindungsgemäßen flüssigen Waschmittels
  • Als Basisrezeptur wurde ein Flüssigwaschmittel mit einer Zusammensetzung gemäß Tabelle 1 verwendet (alle Angaben in Gewichts-Prozent): Tabelle 1:
    Lösemittel (Polypropylenglykol) 5
    Anionentensid (LAS) 15
    Niotensid (FASO-7) 10
    Natriumcitrat 3
    Seife 5
    Antischaummittel 0,01
    Protease 0,045
    Optional: Enzym stabilisierende Komponente wie nachstehend angegeben
    demineralisiertes Wasser ad 100%
  • In diese Rezeptur wurde Calciumlactat und 4-Formyl-phenyl-boronsäure (4-FPBA; Varata Chemicals Ltd., Shanghai, China) als Enzym stabilisierende Komponente wie nachstehend angegeben eingearbeitet. Als Kontrollen dienten entsprechende Vergleichsrezepturen, nur Calciumlactat alleine bzw. nur 4-FPBA alleine enthielten. Als Protease verwendet wurde die alkalische Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 gemäß WO 92/21760 .
  • Die Lagerung erfolgte über verschieden lange Zeiträume in luftdicht verschlossenen Gefäßen bei 30°C. Nach Lagerung wurde die jeweilige proteolytische Restaktivität bestimmt über die Freisetzung des Chromophors para-Nitroanilin (pNA) aus dem Substrat bestimmt. Bei dem Substrat handelt es sich um suc-L-Ala-L-Ala-L-Pro-L-Phe-p-Nitroanilid (suc-AAPF-pNA). Die Protease spaltet das Substrat und setzt pNA frei. Die Freisetzung des pNA verursacht eine Zunahme der Extinktion bei 410 nm, deren zeitlicher Verlauf ein Maß für die enzymatische Aktivität ist (vgl. Del Mar et al., 1979). Die Messung erfolgte bei einer Temperatur von 25°C, bei pH 8,6 und einer Wellenlänge von 410 nm. Die Messzeit betrug 5 min. bei einem Messintervall von 20 s bis 60 s. Die erhaltenen Aktivitäten sind in nachfolgender Tabelle 2 angegeben, bezogen auf eine Ausgangsaktivität bei Lagerbeginn von 100%. Tabelle 2: Ermittlung der proteolytischen Restaktivität nach Lagerung
    Waschmittel gemäß Anfang Woche 2
    Basis + 0,1% Calciumlactat + 0,01% 4-FPBA 100% 108%
    Basis + 0,2% Calciumlactat 100% 87%
    Basis + 0,02% 4-FPBA 100% 79%
  • Es wird deutlich, dass die Kombination von Calciumlactat und 4-FPBA als Enzym stabilisierende Komponente zu einer signifikanten Erhöhung der Lagerstabilität führt. Durch den Einsatz der Mischung der halbierten Mengen wäre ohne einen synergistischen Effekt dieser Kombination eine Restaktivität zwischen 79% und 87% erwartet worden. Die Kombination von Calciumlactat und 4-FPBA resultiert zudem in einer zusätzlichen Aktivierung der Protease und damit verstärkten Aktivität der Protease. Solche zusätzlichen Aktivierungen sind möglich und wurden für andere Verbindungen bereits beschrieben.
  • ZITATE ENTHALTEN IN DER BESCHREIBUNG
  • Diese Liste der vom Anmelder aufgeführten Dokumente wurde automatisiert erzeugt und ist ausschließlich zur besseren Information des Lesers aufgenommen. Die Liste ist nicht Bestandteil der deutschen Patent- bzw. Gebrauchsmusteranmeldung. Das DPMA übernimmt keinerlei Haftung für etwaige Fehler oder Auslassungen.
  • Zitierte Patentliteratur
    • WO 96/41859 A1 [0004, 0005]
    • WO 96/21716 A1 [0005]
    • WO 2008/086916 [0020]
    • WO 2007/131656 [0020]
    • WO 03/002711 A2 [0022]
    • WO 03/054177 A2 [0022]
    • WO 98/45398 A1 [0029]
    • WO 2005/056782 A2 [0029]
    • WO 2004/058961 A1 [0029]
    • WO 2005/124012 [0029]
    • EP 0300305 [0043]
    • DE 2412837 [0052]
    • WO 07/113241 A1 [0074]
    • WO 02/008398 [0074]
    • WO 92/21760 [0083]
  • Zitierte Nicht-Patentliteratur
    • A. G. Gornall, C. S. Bardawill und M. M. David, J. Biol. Chem., 177 (1948), S. 751–766 [0031]
    • Band 7 (1970), S. 125–132 [0033]
    • Del Mar et al., 1979 [0033]
    • Del Mar et al., 1979 [0084]

Claims (15)

  1. Zusammensetzung umfassend ein Enzym und eine das Enzym stabilisierende Komponente, dadurch gekennzeichnet, dass die das Enzym stabilisierende Komponente eine Calcium-Verbindung mit einem zweizähnigen Liganden und ein Phenylboronsäure-Derivat mit der Strukturformel
    Figure 00290001
    in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine C1-C6 Alkyl-, eine substituierte C1-C6 Alkyl-, eine C1-C6 Alkenyl oder eine substituierte C1-C6 Alkenyl-Gruppe steht, umfasst.
  2. Zusammensetzung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass der zweizähnige Ligand der Calcium-Verbindung eine alpha-Hydroxycarbonsäure, insbesondere Glykolsäure, Milchsäure, Äpfelsäure, Weinsäure, Zitronensäure, Isozitronensäure, Mandelsäure, Benzylsäure, beziehungsweise die entsprechende Base oder eine alpha-Aminosäure beziehungsweise eine entsprechende Base ist.
  3. Zusammensetzung nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass die Calcium-Verbindung in einer Konzentration von 0,000001 bis 10 Gew.-% vorliegt.
  4. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 3, in der R eine C1-C6 Alkyl-Gruppe oder in der R Wasserstoff ist.
  5. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, dass das Phenylboronsäure-Derivat 4-Formyl-phenyl-boronsäure ist.
  6. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass das Phenylboronsäure-Derivat in einer Konzentration von 0,000001 bis 10 Gew.-% vorliegt.
  7. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus: Protease, Amylase, Cellulase, Hemicellulase, Mannanase, Tannase, Xylanase, Xanthanase, β-Glucosidase, Carrageenase, Oxidase, Oxidoreduktase, Lipase, Esterase oder Mischungen hiervon.
  8. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym eine Protease, bevorzugt eine Serinprotease, weiter bevorzugt eine Subtilase und besonders bevorzugt ein Subtilisin ist.
  9. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 8, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym in einer Menge von 1 × 10–8 bis 5 Gewichts-Prozent enthalten ist bezogen auf aktives Protein.
  10. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 9 in fester Form oder in flüssiger, pastöser oder Gelform.
  11. Tensidzubereitung umfassend eine Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 10.
  12. Tensidzubereitung nach Anspruch 11, dadurch gekennzeichnet, dass die Tensidzubereitung ferner mindestens einen weiteren Inhaltsstoff umfasst, der ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Tensid, Builder, Persauerstoffverbindung, Bleichaktivator, Alkohol, Säure, Vergrauungsinhibitor, optischer Aufheller, Schauminhibitor, wasserlösliches Salz, polymeres Verdickungsmittel, flüchtiges Alkali und/oder Base, hydrophilierendes Agens, desinfizierender Inhaltsstoff sowie Kombinationen hiervon.
  13. Tensidzubereitung nach Anspruch 11 oder 12, dadurch gekennzeichnet, dass es mindestens einen weiteren Stabilisator enthält, insbesondere einen, bei dem es sich um ein oder mehrere Polyole, insbesondere um Glycerin oder 1,2-Ethylenglycol, um ein Antioxidans, oder um Kombinationen hiervon handelt.
  14. Verwendung einer Komponente, die eine Calcium-Verbindung mit einem zweizähnigen Liganden und ein Phenylboronsäure-Derivat mit der Strukturformel
    Figure 00300001
    in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine C1-C6 Alkyl-, eine substituierte C1-C6 Alkyl-, eine C1-C6 Alkenyl oder eine substituierte C1-C6 Alkenyl-Gruppe steht, umfasst, als Enzym stabilisierende Komponente in einer Zusammensetzung, die ein Enzym enthält, insbesondere in einer Tensidzubereitung.
  15. Verfahren, insbesondere Wasch- oder Reinigungsverfahren, in dem ein Enzym, insbesondere eines, das ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Protease, Amylase, Cellulase, Hemicellulase, Mannanase, Tannase, Xylanase, Xanthanase, β-Glucosidase, Carrageenase, Oxidase, Oxidoreduktase, Lipase, Esterase oder Mischungen hiervon, eingesetzt wird, welches inhibiert und/oder stabilisiert ist durch eine Komponente, die eine Calcium-Verbindung mit einem zweizähnigen Liganden und ein Phenylboronsäure-Derivat mit der Strukturformel
    Figure 00310001
    in der R für Wasserstoff, eine Hydroxyl-, eine C1-C6 Alkyl-, eine substituierte C1-C6 Alkyl-, eine C1-C6 Alkenyl oder eine substituierte C1-C6 Alkenyl-Gruppe steht, umfasst.
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Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2014037344A1 (de) * 2012-09-04 2014-03-13 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- oder reinigungsmittel mit verbesserter enzymleistung

Families Citing this family (9)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE102010029348A1 (de) * 2010-05-27 2011-12-08 Henkel Ag & Co. Kgaa Maschinelles Geschirrspülmittel
DE102011118027A1 (de) 2011-09-12 2013-03-14 Henkel Ag & Co. Kgaa Verfahren zur Anpassung eines Hydrolytischen Enzyms an eine das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente
DE102012203475A1 (de) * 2012-03-06 2013-09-12 Henkel Ag & Co. Kgaa Enzymhaltiges Handgeschirrspülmittel
EP2716644B1 (de) * 2012-10-03 2017-04-05 The Procter and Gamble Company Stabile Enzymstabilisatorvormischung
CN103719142B (zh) * 2012-10-10 2015-09-16 俞致健 一种消毒剂及其制备方法与应用
TWI645028B (zh) 2013-10-16 2018-12-21 梅拉洛伊卡公司 粉末狀自動洗碗清潔劑
CN109837270B (zh) * 2018-06-19 2022-09-09 深圳市安帝宝科技有限公司 一种使肌醇脱氢酶、酮胺氧化酶和鞘磷脂酶在液体中长期稳定的方法
AU2020272127B2 (en) 2019-04-12 2022-12-08 Ecolab Usa Inc. Antimicrobial multi-purpose cleaner and methods of making and using the same
CN112899343B (zh) * 2021-02-19 2021-09-07 中拓生物有限公司 一种稳定的液体谷胱甘肽还原酶校准品

Citations (15)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2412837A1 (de) 1973-04-13 1974-10-31 Henkel & Cie Gmbh Verfahren zum waschen und reinigen der oberflaechen von festen werkstoffen, insbesondere von textilien, sowie mittel zur durchfuehrung des verfahrens
EP0300305A2 (de) 1987-07-18 1989-01-25 Henkel Kommanditgesellschaft auf Aktien Verwendung von Hydroxyalkylpolyethylenglykolethern in Klarspülmitteln für die maschinelle Geschirreinigung
WO1992021760A1 (en) 1991-05-29 1992-12-10 Cognis, Inc. Mutant proteolytic enzymes from bacillus
WO1996021716A1 (en) 1995-01-09 1996-07-18 Novo Nordisk A/S Stabilization of liquid enzyme compositions
WO1996041859A1 (en) 1995-06-13 1996-12-27 Novo Nordisk A/S 4-substituted-phenyl-boronic acids as enzyme stabilizers
WO1998045398A1 (de) 1997-04-04 1998-10-15 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Aktivatoren für persauerstoffverbindungen in wasch- und reinigungsmitteln
WO2002008398A2 (en) 2000-07-22 2002-01-31 Genencor International, Inc. Stabilization of enzymes
WO2003002711A2 (de) 2001-06-29 2003-01-09 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien EINE NEUE GRUPPE VON α-AMYLASEN SOWIE EIN VERFAHREN ZUR IDENTIFIZIERUNG UND GEWINNUNG NEUER α-AMYLASEN
WO2003054177A2 (de) 2001-12-21 2003-07-03 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Neue glykosylhydrolasen
WO2004058961A1 (de) 2002-12-20 2004-07-15 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Subtilisin-varianten, bei denen die perhydrolase-aktivität erhöht wurde
WO2005056782A2 (en) 2003-12-03 2005-06-23 Genencor International, Inc. Perhydrolase
WO2005124012A1 (de) 2004-06-18 2005-12-29 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Neues enzymatisches bleichsystem
WO2007113241A1 (en) 2006-03-31 2007-10-11 Novozymes A/S A stabilized liquid enzyme composition
WO2007131656A1 (de) 2006-05-11 2007-11-22 Henkel Ag & Co. Kgaa Subtilisin aus bacillus pumilus und wasch- und reinigungsmittel enthaltend dieses neue subtilisin
WO2008086916A1 (de) 2007-01-16 2008-07-24 Henkel Ag & Co. Kgaa Neue alkalische protease aus bacillus gibsonii und wasch- und reinigungsmittel enthaltend diese neue alkalische protease

Family Cites Families (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP3220137B2 (ja) * 1989-08-25 2001-10-22 ヘンケル・リサーチ・コーポレイション アルカリ性タンパク質分解酵素およびその製造方法
US5221495A (en) * 1990-04-13 1993-06-22 Colgate-Palmolive Company Enzyme stabilizing composition and stabilized enzyme containing built detergent compositions
ATE170555T1 (de) * 1993-06-14 1998-09-15 Procter & Gamble Konzentriertes phosphatfreies flüssiges enzymhaltiges maschinengeschirrspülmittel
JP2002034558A (ja) * 2000-07-21 2002-02-05 Nof Corp 安定化された蛋白質分解酵素およびその用途
CN101072872A (zh) * 2004-12-09 2007-11-14 陶氏环球技术公司 酶稳定化
US20090209447A1 (en) * 2008-02-15 2009-08-20 Michelle Meek Cleaning compositions

Patent Citations (15)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2412837A1 (de) 1973-04-13 1974-10-31 Henkel & Cie Gmbh Verfahren zum waschen und reinigen der oberflaechen von festen werkstoffen, insbesondere von textilien, sowie mittel zur durchfuehrung des verfahrens
EP0300305A2 (de) 1987-07-18 1989-01-25 Henkel Kommanditgesellschaft auf Aktien Verwendung von Hydroxyalkylpolyethylenglykolethern in Klarspülmitteln für die maschinelle Geschirreinigung
WO1992021760A1 (en) 1991-05-29 1992-12-10 Cognis, Inc. Mutant proteolytic enzymes from bacillus
WO1996021716A1 (en) 1995-01-09 1996-07-18 Novo Nordisk A/S Stabilization of liquid enzyme compositions
WO1996041859A1 (en) 1995-06-13 1996-12-27 Novo Nordisk A/S 4-substituted-phenyl-boronic acids as enzyme stabilizers
WO1998045398A1 (de) 1997-04-04 1998-10-15 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Aktivatoren für persauerstoffverbindungen in wasch- und reinigungsmitteln
WO2002008398A2 (en) 2000-07-22 2002-01-31 Genencor International, Inc. Stabilization of enzymes
WO2003002711A2 (de) 2001-06-29 2003-01-09 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien EINE NEUE GRUPPE VON α-AMYLASEN SOWIE EIN VERFAHREN ZUR IDENTIFIZIERUNG UND GEWINNUNG NEUER α-AMYLASEN
WO2003054177A2 (de) 2001-12-21 2003-07-03 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Neue glykosylhydrolasen
WO2004058961A1 (de) 2002-12-20 2004-07-15 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Subtilisin-varianten, bei denen die perhydrolase-aktivität erhöht wurde
WO2005056782A2 (en) 2003-12-03 2005-06-23 Genencor International, Inc. Perhydrolase
WO2005124012A1 (de) 2004-06-18 2005-12-29 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Neues enzymatisches bleichsystem
WO2007113241A1 (en) 2006-03-31 2007-10-11 Novozymes A/S A stabilized liquid enzyme composition
WO2007131656A1 (de) 2006-05-11 2007-11-22 Henkel Ag & Co. Kgaa Subtilisin aus bacillus pumilus und wasch- und reinigungsmittel enthaltend dieses neue subtilisin
WO2008086916A1 (de) 2007-01-16 2008-07-24 Henkel Ag & Co. Kgaa Neue alkalische protease aus bacillus gibsonii und wasch- und reinigungsmittel enthaltend diese neue alkalische protease

Non-Patent Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
A. G. Gornall, C. S. Bardawill und M. M. David, J. Biol. Chem., 177 (1948), S. 751-766
Band 7 (1970), S. 125-132
Del Mar et al., 1979

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2014037344A1 (de) * 2012-09-04 2014-03-13 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- oder reinigungsmittel mit verbesserter enzymleistung
WO2014037345A1 (de) * 2012-09-04 2014-03-13 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- oder reinigungsmittel mit verbesserter enzymleistung

Also Published As

Publication number Publication date
EP2483382A1 (de) 2012-08-08
WO2011036198A1 (de) 2011-03-31
US20120171754A1 (en) 2012-07-05

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