CS210627B2 - Method of oxireductaze enzymes efficiency increase - Google Patents

Method of oxireductaze enzymes efficiency increase Download PDF

Info

Publication number
CS210627B2
CS210627B2 CS764530A CS453076A CS210627B2 CS 210627 B2 CS210627 B2 CS 210627B2 CS 764530 A CS764530 A CS 764530A CS 453076 A CS453076 A CS 453076A CS 210627 B2 CS210627 B2 CS 210627B2
Authority
CS
Czechoslovakia
Prior art keywords
fiber
micromoles
testosterone
hydrochloride buffer
delta
Prior art date
Application number
CS764530A
Other languages
English (en)
Inventor
Giulio Prosperi
Walter Marconi
Silvia Giovenco
Franco Morisi
Original Assignee
Snam Progetti
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Snam Progetti filed Critical Snam Progetti
Publication of CS210627B2 publication Critical patent/CS210627B2/cs

Links

Classifications

    • D—TEXTILES; PAPER
    • D01—NATURAL OR MAN-MADE THREADS OR FIBRES; SPINNING
    • D01F—CHEMICAL FEATURES IN THE MANUFACTURE OF ARTIFICIAL FILAMENTS, THREADS, FIBRES, BRISTLES OR RIBBONS; APPARATUS SPECIALLY ADAPTED FOR THE MANUFACTURE OF CARBON FILAMENTS
    • D01F1/00—General methods for the manufacture of artificial filaments or the like
    • D01F1/02—Addition of substances to the spinning solution or to the melt
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07J—STEROIDS
    • C07J1/00—Normal steroids containing carbon, hydrogen, halogen or oxygen, not substituted in position 17 beta by a carbon atom, e.g. estrane, androstane
    • C07J1/0003—Androstane derivatives
    • C07J1/0011—Androstane derivatives substituted in position 17 by a keto group
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07J—STEROIDS
    • C07J5/00—Normal steroids containing carbon, hydrogen, halogen or oxygen, substituted in position 17 beta by a chain of two carbon atoms, e.g. pregnane and substituted in position 21 by only one singly bound oxygen atom, i.e. only one oxygen bound to position 21 by a single bond
    • C07J5/0046—Normal steroids containing carbon, hydrogen, halogen or oxygen, substituted in position 17 beta by a chain of two carbon atoms, e.g. pregnane and substituted in position 21 by only one singly bound oxygen atom, i.e. only one oxygen bound to position 21 by a single bond substituted in position 17 alfa
    • C07J5/0053—Normal steroids containing carbon, hydrogen, halogen or oxygen, substituted in position 17 beta by a chain of two carbon atoms, e.g. pregnane and substituted in position 21 by only one singly bound oxygen atom, i.e. only one oxygen bound to position 21 by a single bond substituted in position 17 alfa not substituted in position 16
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
    • C12N11/02—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
    • C12N11/04—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier entrapped within the carrier, e.g. gel or hollow fibres
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P1/00—Preparation of compounds or compositions, not provided for in groups C12P3/00 - C12P39/00, by using microorganisms or enzymes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
    • C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
    • C12P13/06—Alanine; Leucine; Isoleucine; Serine; Homoserine
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P33/00—Preparation of steroids
    • C12P33/06—Hydroxylating
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
    • C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
    • C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Dispersion Chemistry (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Manufacturing & Machinery (AREA)
  • Textile Engineering (AREA)
  • Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Chemical Or Physical Treatment Of Fibers (AREA)
  • Treatments For Attaching Organic Compounds To Fibrous Goods (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)

Description

Vynález se týká způsobu zvyšování účinnosti oxidoreduktázových enzymů zakotvených do vláknitých struktur se současnou okluzí enzymu i koenzymu.
Je známo, že enzymy mohou být immobilizovány četnými způsoby na nosičích nerozpustných ve vodě a potom jich může být užito jako heterogenních katalyzátorů, které mohou být snadno odděleny z reakční směsi a znovu použity.
V případě enzymů nebo enzymových komplexů, které vyžadují koenzym NAD+ typu, bylo požadováno, aby uvedený koenzym byl přidán к reakční směsi. V důsledku nízké molekulové hmotnosti koenzymu je nesnadné jej immobilizovat spolu s enzymem na témže nosiči a tím obejít nezbytné přidávání téhož koenzymu к reakční směsi.
Navíc, kovalentní vazba koenzymu na nosič, na němž je napojen enzym, není vhodná vzhledem ke sterickým zábranám, které zabraňují nebo silně omezují interakce enzymu s koenzymem, přičemž uvedené interakce jsou požadavkem aktivity.
Vzhledem к tomu, že takové koenzymy jsou poměrně drahé, nutnost přidávat je kontinuálně к reakCní směsi silně omezuje použití oxidoreduktázových systémů ve formě vláken.
Podobně je známo, že NAD+ může být funkčně přeměněn v 6-aminové purinové skupině a funkčně přeměněná NAD+ může být napojena na ve vodě rozpustné polymery o vysoké molekulové hmotnosti způsoby, které byly uvedeny v popisech к čs. patentům č. 199 583 a 193 047, pod jménem téhož přihlašovatele.
Nyní bylo' nalezeno, že takové polymery které mají koenzymovou aktivitu, mohou být okludovány spolu s enzymem na polymerních, ve vodě nerozpustných matricích, zvláště vláknité struktury.
Současná okluze enzymů a koenzymů zahrnuje stabilizaci oxldoreduktáz, které v nepřítomnosti koenzymu ustavují asociační a disociační rovnovážné stavy, podjednotek, přičemž výsledkem je ztráta aktivity.
Praktické využití tohoto vynálezu umožňuje přípravu polyenzymového biologického činidla, v němž je polymerní derivát NAD+ kontinuálně cyklován z oxidované formy v redukovanou formu na úkor dvou oixidoreduktáz.
NAD+ derivát může být cyklován nejenom enzymovou cestou s přežitím dvou oxidoreduktáz, nýbrž také kombinovanou chemickou a enzymovou cestou za použití oxidoreduktázy a chemické sloučeniny. Recyklovaný systém se volí podle produktu, který se má získat.
210827
Způsob, kterým má být enzym a koenzym okludován, je popsán v ital, pat. spise č. 836 432 téhož přihlašovatele a odkaz má sloužit к získání dalších technických podrobností.
Použití makromolekulárních koenzymů, které mohou být zakotveny spolu s enzymy v polymerních matricích, má široké možnosti. V preparativních chemických synthesách steroidů nebo při přeměnách steroidního jádra v předem zvolených polohách; mimo to lze provádět stereospeclfické synthesy aminokyseliny s použitím hydroxykyselin nebo keto kyselin jako· výchozích látek. V oblasti analytiky je možná okluze enzymo-koenzymových systémů, v nichž konečná oxidační reakce redukovaného koenzymu nebo redukční reakce oxidovaného koenzymu se provádí chemickou sloučeninou, jejíž absorpční spektrum je funkcí oxidovaného nebo redukovaného stavu, v němž sloučenina je.
Barva takové sloučeniny může být snadno změřena a korelována s množství hledané slolučeniny.
Následující příklady vynález lépe ilustrují, aniž ho· omezují.
Příklad 1
Pro okluzí je dostupný roztok polyethyleniminového NAD+ (PEI—NAD+), mléčné dehydrogenázy (LDH) z králíků, Boehringer, Mannheim) a alaninové dehydrogenázy (AlaDH) (izolované z B.substills, Boehringer, Manheim) v pufru a glycerínu (75 : : 25) následujících specifikací:
PEI-NAD+
37.5 mg/ml (= 0,63 mikromol NAD+ . /ml)
LDH
17.5 mg/ml (70 I. U„ NAD+ jako substrát)
Ala DH
3,75 mg/ml g triacetátu celulózy (Fluka AG., Buchs) se rozpustí za míchání v reakční nádobě ve 133 g methylenchloridu. 20 g roztoku enzymu se přidá к roztoku polymeru a eimulgace dvou fází je podporována intenzívním mícháním, při teplotě 0 °C po dobu 30 minut.
Emulze se přenese do malého tavného kelímku a udržuje se při teplotě 0 °C pod tlakem atmosféry dusíku.
Vlákno se koaguluje v prostředí toluenu při teplotě 0°C a shromažďuje na cívku.
Organická rozpouštědla se odstraní sušením vzduchem, 2 g takto získaného vlákna, které odpovídá asi 1 g suchého polymeru, se promyjí při hodnotě pH 8,0 pufru z kyselého uhličitanu sodného, aby se odstranily enzymy a PEI—NAD+, které byly adsorbovány na povrchu, a potom se vlákna umístí v 10 ml vodného roztoku o následujícím složení. 3 hmot. % amonné soli kyseliny L-mléčné při hodnotě pH 7,4.
Míchá se za normální teploty (asi při teplotě 22 °C). Po době 10 hodin se měří pomocí aminokyselinového autoanalyzátoru množství vytvořeného L-alanlnu, které je 0,163 g (96 % teorie).
Po izolaci směsi se totéž vlákno uvede ve styk s čerstvou amonnou solí kyseliny L-mléčné pro nový reakční cyklus. Po uplynutí Ί dnů je L-alaninu 94 % po desetihodinových cyklech, stejně tak po 30 dnech je výtěžek ještě 90 °/o.
L-alanin se vysráží ethanolem při 'hodnotě pH 6,2, [ей]25 = +14,6° (c = 2,0; 5 Ni HC1).
Příklad 2
Vlákno se připraví jako v příkladu 1 s použitím formyl—PEI—NAD+ namísto PEI— -NAD+.
g takto získaného vlákna, odpovídajícího zhruba 1 g suchého polymeru, se promyjí 0,05 M fosfátovým pufrem o hodnotě 8,0 a umístí se v 10 ml vodného roztoku následujícího složení: 0,05 M fosfátového pufru o hodnotě pH 8,0, který obsahuje 5 proč, (hmotnost/objem) amonné soli kyselin DL-mléčné. Po uplynutí 10 hodin se vytváří 98 % alaninu. Totéž vlákno se umístí znovu v 10 ml roztoku a roztok se mění každých 12 hodin. Po době 30 dní kontinuálních operací se vytváří po 10 hodinách 95 % alaninu.
Příklad 3
Vlákno se vytvoří stejně jako v příkladech 1 a 2 za použití polylyzin-NAD+. Stejným postupem jako v příkladech 1 a 2 se po· 10 hodinách získává 92 .% alaninu. Po době 30 dní se s používáním stejného vlákna dosahuje 87% konverze.
Příklad 4
Pro okluzi se použije roztok pufru s glycerínem (75/25), který obsahuje:
poJyethylenimin-NAD+: 25,5 mg/ml (3,78 mikromol NAD+/ml), 3 alfa, 20 beta-hydroxysteroidní dehydrogenázy (izolované ze Streptomyces hydrogenans, Boehringer, Mannheim): 12,5 mg/ml (225 jednotek/ml; teplota 25 °C; kortizon jako substrát), alkoholovou dehydrogenázu (ADH) (z koňských jater, Boehringer, Mannheim): 30 mg/ml (81 jednotek/ml; teplota 25 °C, ethanol jako substrát).
aldehydovou dehydrogenázu (z kvasnic, Sigma St. Louis): 30 mg/ml (90 jednotek/ /ml; při teplotě 25 °C; acetaldehyd jako substrát).
Vlákno se připraví stejně jako v příkla210827 du 1. 2 g vlákna, odpovídajícího asi 1 g suchého polymeru, se míchá při teplotě 25 stupňů Celsia v roztoku triethanolaminohydrochloridového pufru (0,1 M, hodnota pH 7,3), který obsahuje: chlorid draselný (0,3 M), 5mM beta-merkaptoethanolu, 1 % ethanolu, aby se odstranily látky naadsorbované na povrchu a získalo se stabilizované prostředí pro aktivitu, která byla zakotvena.
Po dokončení promytí se PEI-NAD+ převede účinkem alkoholové dehydrogenázy a aldehydové dehydrogenázy v redukovanou formu.
Promývací tekutiny se odstraní filtrací a přidá se 10 ml stejného roztoku pufru, který obsahuje 28 mg kortisonu (delta4-pregnen-17alf a,21,di 0.1-3,11,20,trionu).
Roztok se udržuje za stálého míchání při teplotě 25 °C po dobu 1 hodiny, načež se reakční směs izoluje. Roztok se extrahuje 3 x 2 ml chloroformu. Organický extrakt se zkoncentruje za sníženého tlaku na objem 1 ml. Pomocí plynově chromatografické analýzy se hodnotí množství .produktu (delta4-pregnen-17alfa,20beta,21-triol-3,ll-dionu) a kortisonu.Byla vypočtena 95% konverze.
Stejný vzorek vlákna byl použit pro 20 cyklů konverze kortisonu se zanedbatelným poklesem, aktivity.
Příklad 5
Pro okluzi je к dispozici roztok pufru a glycerínu (75 : 25), který obsahuje: polyethylenimin-NAD+: 25,5 mg/ml (3,78 mikromol NAD+/ml) beta-hydroxysteroidní dehydrogenázu (z Pseudomonas testosteroni, stupeň II, Sigma, St. Louis: 40 mg/iml), diaforázu (z vepřového srdce, stupeň II, Boehringer, Mannheim): 19,4 mg/ml komerčního produktu (obsahujícího 6,45 mg/ml enzymového proteinu).
Vlákno· se připraví jako v příkladu 1. 2

Claims (2)

  1. Způsob zvyšování účinnosti oxidoreduktázových enzymů, vyznačující se tím, že enzym a koenzym, které byly dříve funkčně přeměněny a připojeny к polymerům roz g vlákna, odpovídající 1 g suchého polymeru, se promyjí triethanolaminohydrochloridovým pufrem, 0,067 M o hodnotě pH
    7,6, aby se odstranily látky naadsorbované na povrchu, a vlákno se umístí v 10 ml vodného roztoku obsahujícího: triethanolaminohydrochloridový pufr, 0,067 M o hodnotě pH 7,6, 288 mikrogramů testosteronu (17beta-hydr oxy-delta4-androsten-3-onu),
  2. 2,9 mg 2,6-dichlorfenolindolfenolu. Roztok se míchá při teplotě 25 °C a probublává se kyslík, aby redukované barvivo bylo znovu zoxidováno. Po uplynutí doby 4 hodin se reakční směs extrahuje 3x vždy 3 ml octanu ethylnatého. Organický extrakt se vysuší nad bezvodým síranem sodným, zfiltruje a odpaří к suchu. Pevný zbytek se rozpustí v 0,5 ml ethanolu. Z výchozího testosteronu se vytvoří 90 % produktu (delta4-androsten-3,17-dionu).
    Příklad 6
    Použije se stejného vlákna jako v příkladu 5. 1 g vlákna, odpovídající 0,5 g suchého· polymeru, se romyje triethanolaminohydrochloridovým pufrem 0,06 M o hodnotě pH 7,6, aby se odstranily látky naadsorbované na povrchu.
    Bylo připraveno 5 roztoků, které obsahovaly triethanolaminohydrochloridový pufr 0,06 M o hodnotě pH 7,6, 2,6-dichlorofenolindofenol 80 mikromolů a testosteron (17beta-hydroxy-delta4-androsten-3-on: 10 mikromolů, 20 mikromolů, 30 mikromolů, 40 mikromolů a 50 mikromolů).
    1 g promytého vlákna byl vždy umístěn v 5 ml každého roztoku a směsi byly míchány při teplotě 25 °C, přičemž byla měřena absorbance při 600 mm. Byla nakreslena kalibrační přímka vyjadřující vztah mezi optickou hustotou a koncentracemi testosteronu. Stejné vlákno bylo použito opakovaně pro měření testosteronu v roztoku, který jej obsahoval v 30 mikromolových koncentracích. Během 100 hodnocení nebyly nalezeny žádné odchylky od hodnot kalibrační přímky.
    VYNALEZU pustným ve vodě o vysoké molekulární hmotnosti, se okludují do vláknitých struktur.
CS764530A 1975-07-10 1976-07-08 Method of oxireductaze enzymes efficiency increase CS210627B2 (en)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
IT25251/75A IT1039756B (it) 1975-07-10 1975-07-10 Procedimento per migliopare l at tivita di enzimi ossidoriduttasici inglobati in strutture filamentose

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CS210627B2 true CS210627B2 (en) 1982-01-29

Family

ID=11216132

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CS764530A CS210627B2 (en) 1975-07-10 1976-07-08 Method of oxireductaze enzymes efficiency increase

Country Status (19)

Country Link
US (1) US4100029A (cs)
JP (1) JPS5210485A (cs)
AU (1) AU511736B2 (cs)
BE (1) BE843990A (cs)
CA (1) CA1076046A (cs)
CS (1) CS210627B2 (cs)
DD (1) DD128949A5 (cs)
DE (1) DE2631045C3 (cs)
DK (1) DK308876A (cs)
FR (1) FR2317310A1 (cs)
GB (1) GB1550153A (cs)
IT (1) IT1039756B (cs)
LU (1) LU75357A1 (cs)
NL (1) NL7607714A (cs)
NO (1) NO147189C (cs)
SE (1) SE7607908L (cs)
SU (1) SU618048A3 (cs)
YU (1) YU170076A (cs)
ZA (1) ZA763894B (cs)

Families Citing this family (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS5912135B2 (ja) * 1977-09-28 1984-03-21 松下電器産業株式会社 酵素電極
US4321123A (en) * 1978-04-21 1982-03-23 Matsushita Electric Industrial Co., Ltd. Coenzyme immobilized electrode
JPS5517643A (en) * 1978-07-22 1980-02-07 Mazda Motor Corp Rotary piston engine
IT1207172B (it) * 1979-02-15 1989-05-17 Anic Spa Processo per la preparazione dicorpi microporosi inglobanti uno o piu' agenti attivi.
NL8103168A (nl) * 1981-07-01 1983-02-01 Tno Werkwijze voor het uitvoeren van een enzymatische reaktie.
JPS59121428U (ja) * 1983-02-04 1984-08-16 篠塚　正男 ロ−タリ−エンジンの吸気装置
DE3502141A1 (de) * 1985-01-23 1986-10-16 Fraunhofer-Gesellschaft zur Förderung der angewandten Forschung e.V., 8000 München Verfahren zur intrasequentiellen cofaktor-regeneration bei enzymatischen synthesen, insbesondere bei der herstellung von vitamin c
DE3728772A1 (de) * 1987-08-28 1989-03-09 Hoechst Ag Enzymreaktor mit polymerfixiertem cofaktor
DE4119306C2 (de) * 1991-06-12 1996-05-30 Wheli Inter Ag Organische Rohstoffe, Zwischen- und Endprodukte für die Ernährung und zur Verwendung für technische Zwecke, die Vitalstoffe enthalten
ES2100819B1 (es) * 1995-11-27 1997-12-16 Univ Murcia Metodo de rentencion de nad (p) (h) en estado nativo con membranas de ultrafiltracion no cargadas.
JP2006242925A (ja) * 2005-03-07 2006-09-14 Seiko Epson Corp 電極基板、該基板を備える検出装置および該装置を含むキット、並びに該キットを用いた検出方法
JP5405916B2 (ja) * 2008-06-24 2014-02-05 パナソニック株式会社 バイオセンサ、その製造方法、及びそれを備える検出システム

Family Cites Families (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
IL32406A (en) * 1968-06-26 1973-01-30 Snam Progetti Enzyme preparations comprising a solution or dispersion of enzyme occluded in filaments of cellulose esters or synthetic polymers
US3957748A (en) * 1971-07-30 1976-05-18 Corning Glass Works Nicotinamide-adenine-dinucleotide chemically coupled to water-insoluble carriers
US3947325A (en) * 1974-04-11 1976-03-30 Snamprogetti S.P.A. Preparation of high permeability cellulose fibers containing enzymes
IT1017564B (it) * 1974-04-30 1977-08-10 Snam Progetti Processo per la preparazione di derivati adeninici funzionalizza ti e prodotti cosi ottenuti
IT1046849B (it) * 1974-06-12 1980-07-31 Snam Progetti Processo per la preparazione di derivati adeninici macromolecola rizzati e prodotti cosi ottenuti
US4004980A (en) * 1975-03-25 1977-01-25 Purdue Research Foundation Enzyme entrappment with cellulose acetate formulations

Also Published As

Publication number Publication date
SE7607908L (sv) 1977-01-11
NO147189C (no) 1983-02-16
AU511736B2 (en) 1980-09-04
FR2317310B1 (cs) 1978-05-19
DE2631045C3 (de) 1978-08-03
SU618048A3 (ru) 1978-07-30
NO762323L (cs) 1977-01-11
AU1549776A (en) 1978-01-05
LU75357A1 (cs) 1977-02-28
IT1039756B (it) 1979-12-10
ZA763894B (en) 1977-05-25
DD128949A5 (de) 1977-12-21
US4100029A (en) 1978-07-11
NL7607714A (nl) 1977-01-12
YU170076A (en) 1983-01-21
FR2317310A1 (fr) 1977-02-04
JPS5210485A (en) 1977-01-26
BE843990A (fr) 1977-01-10
NO147189B (no) 1982-11-08
DE2631045A1 (de) 1977-01-13
GB1550153A (en) 1979-08-08
CA1076046A (en) 1980-04-22
DK308876A (da) 1977-01-11
DE2631045B2 (de) 1977-11-24

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CS210627B2 (en) Method of oxireductaze enzymes efficiency increase
Sistare et al. The interaction between the cytosolic pyridine nucleotide redox potential and gluconeogenesis from lactate/pyruvate in isolated rat hepatocytes. Implications for investigations of hormone action.
Larsson et al. Preparation of a NAD (H)‐polymer matrix showing coenzymic function of the bound pyridine nucleotide
Månsson et al. Covalent binding of an NAD analogue to liver alcohol dehydrogenase resulting in an enzyme-coenzyme complex not requiring exogenous coenzyme for activity.
JP2002537448A (ja) セルロースの選択的酸化方法
CZ20013042A3 (cs) Způsob selektivní oxidace primárních alkoholů
US4115305A (en) Support matrix for carrying biologically active materials and process for the preparation thereof
Kaczorowski et al. Specific labeling of the lac carrier protein in membrane vesicles of Escherichia coli by a photoaffinity reagent.
US20240158776A1 (en) Nanocaged enzymes with enhanced catalytic activity and increased stability
Lee et al. Production of androsta-1, 4-diene-3, 17-dione from cholesterol using immobilized growing cells of Mycobacterium sp. NRRL B-3683 adsorbed on solid carriers
Shaltiel et al. Dinitrophenylation and thiolysis in the reversible labeling of a cysteine residue associated with the nicotinamide adenine dinucleotide site of rabbit muscle glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
FR2531101A1 (fr) Procede de transformation de steroides
EP0068594B1 (en) Process for carrying out an enzymatic reaction
Schweinzer et al. Ascorbate‐mediated transmembrane electron transport and ascorbate uptake in leukemic cell lines are two different processes
Marcotte et al. Sequence of reactions which follows enzymic oxidation of propargylglycine
Carrea et al. [14] Enzyme-catalyzed steroid transformations in water-organic solvent two-phase systems
Cuypers et al. Microsomal conjugation and oxidation of bilirubin
Karmarkar et al. Synthesis of p-Nitrophenyl Substituted Tetrazolium Salts Containing Iodine and Other Groups1
JP2004527509A (ja) 酵素反応におけるｎａｄ＋／ｎａｄｈ系の代替物としての新規物質
RIEKE et al. N6‐[N‐(6‐Aminohexyl) carbamoylmethyl]‐coenzyme A: Synthesis and Application in Affinity Chromatography and as an Immobilized Active Coenzyme
CH624714A5 (en) Process for improving the activity of oxidoreductase enzymes encapsulated in filamentary structures
PL226816B1 (pl) Sposób otrzymywania 25-hydroksylowanych pochodnych sterolowych, wtym 25-hydroksy-7-dehydrocholesterolu
Narasimhan et al. Site-specific immobilization of flavin adenine dinucleotide on indium/tin oxide electrodes through flavin adenine amino group
EP0247537B1 (de) Verfahren zur Herstellung von N6-substituierten NAD, NADP oder FAD
JP4061415B2 (ja) 固定化用担体、固定化酵素製剤及びその製造方法