CN1832687A - 较高的乳清蛋白含量的奶蛋白组分的制备 - Google Patents

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Abstract

本发明公开了奶蛋白组合物，所述奶蛋白组合物具有较高百分比的来自所述乳物流的乳清蛋白，该乳清蛋白从乳物流中衍生并与来自所述物流的酪蛋白结合。所述组合物可通过将所述乳物流加热并维持一段时间的方法来制备。加入转谷氨酰胺酶，随后将所述物流再次加热。然后的步骤是通过加入奶凝结酶或通过酸化来凝结所述蛋白组合物中的所述凝块。然后可将所述奶蛋白组合物干燥成粉末用于乳酪制作。

Description

较高的乳清蛋白含量的奶蛋白组分的制备
发明背景
发明领域
本发明涉及新的乳组分的制备。特别地，本发明涉及具有改善的乳清蛋白保持水平和改善的流变学性质的乳组分的生产。
相关领域描述
通常可通过用凝结剂或凝固剂(例如粗制凝乳酶(rennet))处理乳物流(stream)产生凝结物或乳浆(serum)来制备乳酪以及乳酪组合物。所述凝结物是指“凝乳(curd)”，所述乳浆是指“乳清”。所述凝结物通常包括酪蛋白、脂肪并可进行微生物处理以产生风味。进一步加工可得到乳酪和类似的乳酪组合物。
所述乳清通常包含几乎不受所述凝结剂或凝固剂影响的可溶蛋白质，所以所述凝结物并不倾向包含所述初始乳物流的全部蛋白质。在现有技术中公开了众多通过加入乳清蛋白提高乳酪产量的方法。
美国专利第4,376,072号教导了通过碱处理与加热结合将可溶蛋白与酪蛋白连接的方法。通过加酸至pH约为4沉淀所处理的蛋白并干燥或在pH约为7的碱中重新溶解并干燥。在这一方法中，该可溶蛋白与酪蛋白的有限聚集是可能的。
酪蛋白与乳清蛋白之间的相互作用同样也很重要，因为如果对其进行适当控制，这些相互作用可以导致有用的质地性质。这些性质包括溶液粘度，凝胶，质地和热稳定性。
与粗制凝乳酶对酪蛋白的作用相类似，可使用酶，尤其是蛋白活性酶控制酪蛋白与其他蛋白，特别是乳清蛋白之间的相互作用。
美国专利申请第US2003/0165594号公开了多种使用转谷氨酰胺酶(TG)改造乳酪和加工的乳酪的特性的方法。可通过与所述酶的溶液接触来处理乳酪颗粒或乳酪凝乳。然后可将该处理的材料转变为加工的乳酪。或者可使用所述转谷氨酰胺酶处理超滤渗余物，所述溶液浓缩并转变成为加工的乳酪。当涉及将原始存在于所述奶中的大量可溶蛋白与所述酪蛋白连接，或所述渗余物的无效浓度时，这些方法具有诸多的限制且效率低下。
美国专利第US6270814号教导了使用所述转谷氨酰胺酶的其他方法。该方法采用转谷氨酰胺酶处理含有酪蛋白、乳清蛋白和乳糖的乳溶液。加入脂肪，酸和盐；均质化所述混合物，然后在加工乳酪的烹调器(cooker)中与溶化的乳酪混合。烹调结束后，将所述熔化物倒出，包装成加工的乳酪。该方法要求保护的优点是在所述制品中降低的乳糖结晶的倾向，改变所述蛋白的水结合性质以及改善所述制品熔化行为。因为该方法并未损失乳清或排出乳浆，所以该方法并未开发出转谷氨酰胺酶能提高产量的性质。该发明也并未教导可采用转谷氨酰胺酶处理所述组分的制备步骤来改进所述加工乳酪的质地。
美国专利第6572901号教导了使用所述转谷氨酰胺酶生产乳酪制品的多种方法。采用酸和转谷氨酰胺酶处理乳液体。可使用乳酸起始培养物在所述酶反应阶段产生乳酸来制备所述酸。所述反应的乳液体的pH优选为4.5-4.7。烹调所得到的凝乳，且如果所需，凝乳和乳清可以分离。在该方法中没有使用粗制凝乳酶。如果需要的话可以加入其他乳酪生产组分从而生产最终的乳酪。可使用均质化步骤。优选的产物是奶油乳酪和松软乳酪(cottage cheese)。该方法要求保护提高的蛋白产量和质地上的益处。由于没有采用干燥组分的制备步骤，使得不能够实现在不同时间和地点从所述乳酪制品的生产中采用该方法来制备所述酶改造的蛋白。对所述起始乳液体的加热并未超过正常的巴氏消毒温度。
在美国专利第US6224914号公开的方法中，可将含有乳清蛋白的液体(但不包括酪蛋白)进行加热处理(变性所述蛋白)并用转谷氨酰胺酶进行处理。然后将所述反应液体与含有酪蛋白(但优选不用乳清蛋白强化)的乳物流混合。在与所述乳清蛋白反应物流混合之前，可对含有酪蛋白的所述物流进行培养。依照产生随后转化为乳酪的凝乳和乳清的传统乳酪制备实践，可向所述混合物的物流中加入粗制凝乳酶，静置，然后进行处理。通过在没有酪蛋白的情况下使用转谷氨酰胺酶处理所述乳清蛋白，可限制在酪蛋白和乳清蛋白分子之间的交联或形成分子结构的能力。
美国专利第6,093,424号和第6,242,036号还公开了在乳酪生产过程中转谷氨酰胺酶的用途另一变体。将含有酪蛋白和乳清蛋白的乳液体加热处理，然后用转谷氨酰胺酶处理。处理后，加入非凝乳酶蛋白水解酶，其可导致所述凝乳和乳清的形成与分离。使用公知的乳酪制备方法处理所述凝乳使其成为乳酪。所要求的乳酪产量显著增加，无需酸化至pH＜5.5就可以形成凝乳。
在日本专利第JP-A 3160957号公开的方法中，可在pH5-9使用所述酶(TG)处理奶、再生奶或酪蛋白酸盐溶液，喷雾干燥以生产改性的奶蛋白组分。由于所述处理溶液较高的粘度或其成为凝胶的趋势，所述干燥过程的效率较低。其并没有公开酸化所述酶处理的溶液生成蛋白浓缩物并分离乳浆的步骤。
国际公开第WO 0170041A1号和第WO 0170042A1号分别教导了使用酶TG生产酶处理酪蛋白酸盐组分，并且旋转干燥用于加工乳酪生产过程中的所述处理溶液的方法。施梅尔特(Schmelter)，冯迪杰克(van Dijk)和克拉克(Clark)指出采用这样的酶处理高粘度(或凝胶性质)的蛋白溶液将无法进行喷雾干燥，因为只有极细小的固体才能被用于所述干燥器给料物流(5-20％固体)中。施梅尔特(Schmelter)，冯迪杰克(van Dijk)和克拉克(Clark)还教导了采用旋转干燥可以克服这样的困难，其中所述酶处理的给料中的固体浓度为5-30％。
在国际公开第WO 9319610号公开的方法中，可使用所述TG酶处理含有奶蛋白的溶液。其权利要求为当所述处理溶液被酸化(或者直接加酸或者通过(乳酸)发酵)为2.8＜pH＜5.2时，所述处理溶液中的蛋白是稳定的，并且不会沉淀或形成凝乳+乳浆/乳清。在一个实施方案中，使用所述酶制备了酸乳(yoghurt)，并且喷雾干燥形成了随后可再生为酸乳的干燥的粉末组分。但并未公开制备蛋白浓缩物或分离所述乳浆的酸沉淀步骤。可见该发明确实没有特意地教导这一步骤。所述喷雾干燥方法效率低下。
在国际公开第WO 9322930号公开的方法中，可采用诸如粗制凝乳酶的凝固酶，几秒钟后再使用所述TG酶处理含有奶蛋白(酪蛋白)的溶液。一段反应时间后可得到微颗粒蛋白产物。该发明既没有公开将所述奶预热处理、或用所述酶处理溶液进行酸化生产蛋白浓缩物并分离所述乳浆的步骤，也没有公开生产粉末状组分的干燥步骤。
已证明在乳液体中，一些主要的乳清蛋白(球状乳清蛋白)几乎不与所述酶TG发生反应((Ikura等人，转谷氨酰胺酶的用途，适于高产特异性产物的底物蛋白氨基基团的可逆封闭(Use of transglutaminase.Reversible blocking of amino groups in substrate proteins for a high yieldof specific products.)Agric.Biol.Chem.1984，48，2347-2354)。然而，其反应性可通过这些蛋白的部分变性显著地改善(Ikura等人，1984年)。
此外，在德琼(De Jong)，鲍曼斯(Boumans)和温嘉德(Wijngaards)在国际公开第WO 02/35942号中报道了奶中抑制剂的发现，以及“在酶TG加入前对所述脱脂奶的强(intensive)预热处理导致了较高程度的交联”。德琼，鲍曼斯和温嘉德还发现温度高于约80℃的处理导致所述奶中所述抑制剂的失活。但是在德琼，鲍曼斯和温嘉德并未教导还需要多少热处理才可超过所描述的“强”。
本发明期望生产出新的组分，该组分可在多种制品的生产过程中产生增强的性能，该制品具有作为重要功能特性的粘度或凝胶性，并且可进行高效地制备。
所以本发明的目的在于向实现这些迫切要求迈进，或至少为公众提供有用的选择。
发明概述
本发明在一方面，提供了生产蛋白组合物的方法，包括步骤：
a)将乳物流(stream)加热至50℃-95℃，维持10秒-30分钟的时间；
b)将所述物流的pH调节至6.0至约8；
c)向所述物流中加入转谷氨酰胺酶，将pH维持在6-8、温度维持在20℃-65℃足够长时间以形成蛋白组合物，然后将所述转谷氨酰胺酶失活；
d)当需要时冷却所述物流；及
e)通过以下任意步骤调节得自步骤d)的物流的反应条件，来引起所述蛋白组合物中的酪蛋白凝结；
i)将所述pH调节至低于5.5，向所述物流中加入能使κ-酪蛋白转化成对(para)-κ酪蛋白的酶，形成蛋白浓缩物；或
ii)将所述物流的pH调节至约4.5-4.8，形成蛋白浓缩物；
f)回收所形成的所述蛋白浓缩物。
在一个实施方案中，在步骤a)之前将所述乳物流的pH调节至8-12。
在另一实施方案中，在步骤e)的i)中，所述的酶是动物来源、植物来源或微生物来源的凝乳酶，优选为粗制凝乳酶。
在另一实施方案中，在步骤e)中，在加入所述酶或降低所述pH之前，将得自步骤d)中的所述物流冷却至低于约30℃，然后升高至25℃-60℃，优选为35℃-55℃，最优选为40℃-50℃，维持1秒-10分钟，优选为5秒-200秒，更优选为10秒-100秒。
在另一实施方案中，其中所述乳物流是脱脂奶。
在另一实施方案中，步骤e)包括将得自步骤d)的物流分成两部分，
将其中一部分的pH调节至低于5.5，并加入能使κ-酪蛋白转化成对-κ酪蛋白的酶，形成蛋白浓缩物；
将另一部分的pH调节至约4.5-4.8，形成蛋白浓缩物，将所述两部分合并成含有所述蛋白浓缩物的单一物流。
在另一选择中，在步骤a)之前将pH调节至9.0-11.0，优选为约9.5。
在另一选择中，在步骤a)中加入稀碱，优选为氢氧化钠溶液调节所述pH。
在另一选择中，步骤a)中的所述温度为约60℃-90℃，优选为70℃-85℃。
在另一选择中，步骤a)中的所述维持时间为20秒-500秒，优选为50秒-400秒。
在另一选择中，在步骤b)中通过加入稀释的食品级酸，优选为硫酸或盐酸调节所述pH。
在另一选择中，在步骤c)中将所述温度调节至约40℃-60℃。
在另一选择中，在步骤c)中以0.1-20单位酶/克奶蛋白的比例加入转谷氨酰胺酶，所述奶蛋白存在于得自步骤b)的所述物流中。
在另一选择中，以约0.5-10，优选为0.5-5单位酶/克奶蛋白的比例加入所述转谷氨酰胺酶。
在另一选择中，在约30分钟-24小时，优选为1-10小时完成步骤c)。
在另一实施方案中，在步骤c)中通过加热失活所述转谷氨酰胺酶。
在另一实施方案中，在向步骤e)的i)中加入所述酶之前，将所述pH调节至5.0-5.5。
在另一实施方案中，所述酶为粗制凝乳酶，且当加入所述粗制凝乳酶时，所述物流的温度为约5℃-60℃。
在另一实施方案中，允许所述粗制凝乳酶反应约1分钟-12小时。
在另一实施方案中，在所述酪蛋白凝结后，将所述物流冷却到约20℃以下。
在另一实施方案中，在步骤e)中，通过加入稀释的食品级酸，优选为硫酸或盐酸调节所述pH。
在另一实施方案中，所述方法包括干燥得自步骤f)中的所述蛋白组合物的附加步骤。
在又一实施方案中，所述方法包括溶解得自步骤f)中的所述蛋白组合物的步骤。
在又一实施方案中，向所述溶解的蛋白中加入奶油，奶脂肪或食用油。
本发明还涉及通过上述定义的方法制备的奶蛋白浓缩物。
在又一实施方案中，本发明涉及奶蛋白浓缩物，其中乳物流中所述至少50％乳清蛋白与得自所述乳物流的酪蛋白结合，该乳清蛋白从所述乳物流中制备。
在又一实施方案中，本发明的奶蛋白浓缩物，其在pH9.5的8％(w/w)蛋白水溶液的粘度为至少1000厘泊(cPoise)，优选为2000-2500厘泊。
在又一实施方案中，在水溶液中形成的所述奶蛋白浓缩物的柠檬酸盐凝胶具有G’为至少500Pa的小张力弹性系数，所述凝胶的蛋白浓度(湿重)为16-20％、pH为5.6-5.7。
优选地，所述小张力弹性系数G’为500-6000Pa。
在又一实施方案中，在水溶液中形成的所述奶蛋白浓缩物的磷酸盐凝胶具有G’为至少450Pa的小张力弹性系数，所述凝胶的蛋白浓度(湿重)为19-20％、pH为5.7-5.9。
优选地，所述小张力弹性系数G’为450-4000Pa。
在又一实施方案中，本发明还包括将以上方法定义的产物作为进一步处理的组分与其他组分，在制备食品，优选为乳酪和加工的乳酪制品中的用途。
以上对本发明的一些优选实施方案进行了描述并指出了几种可能的修改，但本领域所属技术人员应该理解在不偏离本发明的范围之内还可进行其他的修改。
可认为本发明单独或集合地包括了本申请说明书所涉及或指出的部分、元素以及特征，以及所述部分、元素或特征中的任意两种或更多的任意或所有组合；当本文中所提到的特异的整体具有本发明所涉及的本领域的公知等价物时，可认为已将这些公知的等价物包括在本发明内，就像对其进行单独给出一样。
本发明包含以上所述部分并包括由以下实施例给出的部分。
附图的简要描述
图1所示为基于本发明一种实施方案的方法流程图。
发明详述
在本文中，“乳物流(dairy stream)”是指含有奶蛋白的任意基于乳制品的液体。示例有全奶，脱脂奶和奶蛋白浓缩物。还可以包括再生的粉。
本发明涉及组分的制备，所述组分是通过酶反应导致的蛋白-蛋白之间的相互作用形成的。通过这种相互作用形成的聚合物是复合物。本发明特别的兴趣在于涉及酪蛋白分子(酪蛋白微球体)与其他蛋白之间，特别是与可溶蛋白之间，更特别的是与乳清蛋白之间的反应；以及由此产生的产物。当用于食品系统时，发现所形成的组分新颖，具有有用的粘性和凝胶性表现。可在具有能在诸如相互分子间或分子中形成连接的酶的条件下，将酪蛋白和可溶蛋白反应制备所述聚合物单位。
附图的详细描述
可从包括再生脱脂奶粉的任意方便来源中使用脱脂奶(无脂肪奶)。如果使用的是脱脂奶粉，那么低热的奶粉是优选的。
可选择地，在所述方法的适宜的阶段，可使用膜过滤对所述奶进行浓缩。其中一个优选实施方案就是使用超滤浓缩所述奶蛋白。
在可选择的巴氏消毒完成后，可使用稀碱处理所述脱脂奶物流，使其pH为9-11，优选为约9.5。优选的碱是氢氧化钠。将所述碱性的奶加热至50℃-95℃，更优选为60℃-90℃，最优选为70℃-85℃。将所加热的奶在此温度维持10秒-30分钟，优选为20秒-500秒，最优选为50秒-400秒。
可选择地，在用转谷氨酰胺酶进行处理之前，可对所述奶进行加入或去除钙的处理。相对应地，转谷氨酰胺酶可选择性的具有活性或在钙的存在下失活。钙失活酶是优选的。
经过碱加热处理后，用酸将所述奶物流中和至pH6.0-8.0，更优选为pH6.5-8.0。优选地，将所述中和奶的温度调节至20℃-80℃，更优选为30℃-70℃，最优选为50℃-60℃。
以0.1-20单位(US)酶/克奶蛋白的比例向中和的奶中加入转谷氨酰胺酶，更优选为0.5U-10U酶/克奶蛋白，最优选为1U-10U酶/克奶蛋白。允许所述酶处理奶的反应时间为30分钟-24小时，更优选为1小时-10小时。在图1所示的实施方案中，所述维持时间为3小时。任意地，在所述酶反应期间，可对所述溶液进行搅拌。
在所述反应完成之后，可任意地加热处理所述奶以使酶失活。
在所述转谷氨酰胺酶反应步骤完成之后，可将所述物流分为两部分。
可选择地，在其中一部分中，可将所述奶物流与能将κ-酪蛋白转化成对-κ酪蛋白的酶反应。在优选实施方案中，将所述pH调节至5-6，并加入能形成对-κ酪蛋白的酶。优选的酶是粗制凝乳酶，优选的温度为5℃-30℃，维持1分钟-12小时。
将所述转谷氨酰胺酶反应之后的另一部分物流冷却至＜20℃，并酸化至酪蛋白的等电点。可使用任意适宜的食品级酸，但诸如硫酸或盐酸的无机酸是优选的，且优选的pH为4.5-4.8，更优选为4.5-4.7。
在每一分离的物流部分，或将所述物流合并之后，可将所述物流加热至为25℃-60℃，优选为35℃-55℃，更优选为40℃-50℃。在该温度的烹调时间维持1秒-10分钟，优选为5秒-200秒，最优选为10秒-100秒。
可使用任意适宜的方法从所述乳浆中分离所沉淀的蛋白，优选为过筛(screen)和/或倾析(decanter)。可选择地，可用水洗涤所回收的蛋白。
在另一可选择的方法中，无需将所述两种物流合并，可将其分别处理。在可选择的部分中的所述蛋白沉淀都可用作为未分开的加工物流中的相互替换。
在一种替换形式中，可使用任意适宜的方法干燥所述蛋白浓缩物。
在另一种替换形式中，可通过加入碱溶解所述蛋白浓缩物。
优选的碱为氢氧化钠，氢氧化钾，氢氧化钙，氢氧化镁和氢氧化铵。可考虑将所述碱合并。所述溶液的优选pH为6.0-8.0。可选择地，如果需要，可加入少量酸将所述pH调回优选范围。
可向所述蛋白溶液中可选择地加入的奶油，奶脂肪或食用油。可选择地，可将所述处理的奶均质化。
在干燥之前可对所述蛋白溶液进行热处理，在所述热处理之前可将所述pH调节至6.0-8.0从而使粘度最小化。
在一方面，无需干燥就可将所述蛋白溶液用作组分。在另一方面，可将所述蛋白溶液干燥并用作干燥的组分。
可使用任意方便的设备干燥所述蛋白溶液，优选为喷雾干燥。
干燥组分的用途
根据本发明制备的干燥组分可用于一系列质地改造的食品和凝胶。加工的软乳酪(cheese spreads)和加工的乳酪就是因加入本发明所述组分而具有特别优点的食品例子。
可将所述干燥组分用于诸多食品的制备，该食品包括但不限于酸乳，奶油蛋羹(custard)，奶昔(milk shake)，沙司(sauce)，涂抹料(spread)，蘸料(dip)，乳酪制品，冰激凌，加工乳酪，甜点，豆腐(tofu)，豆腐制品和饮料。
直接用途
在另一方面，可免除所述干燥程序，而将所述湿蛋白盐(洗涤的或未洗涤的)直接用做一系列质地改造的食品和凝胶生产中的组分。加工的软乳酪和加工的乳酪就是因加入本发明所述组分而具有特别优点的食品例子。
本发明包含以上所述部分并包括由以下实施例给出的部分。
实施例
下列非限制性实施例通过与根据现有技术制备的组分比较，比较了根据本发明制备的组分的特性，并说明了根据本发明制备的所述组分的应用。
实施例1酶处理对酪蛋白和可溶蛋白相互作用的影响
对三份800ml脱脂奶的样品进行分别处理：
●样品1第一用碱处理和不使用转谷氨酰胺酶。
●样品2第二不用碱处理但使用转谷氨酰胺酶(TG Activa，Ajinomoto Co.Inc.，东京)。
●样品3第三在近中性pH进行碱加热和酶反应的合并处理。样品1(未使用转谷氨酰胺酶处理的脱脂奶)
用5％ NaOH处理脱脂奶使pH达到9.5。在约75℃的水浴中加热所述溶液3分钟。将所述处理溶液冷却到约30℃，然后用5％ H2SO4酸化至pH6.5，加入1ml粗制凝乳酶。然后再加入酸将pH降低至5.4，将温度升高至45℃。在薄棉布(muslin cloth)中压榨收集所述蛋白凝结物。收集所述乳浆进行分析。
样品2(转谷氨酰胺酶处理的脱脂奶)
用少量5％ NaOH将脱脂奶的pH调节至7.5，然后用6U转谷氨酰胺酶/克奶蛋白(Activa TG约1100U/g，Ajinomoto Co.Inc..)处理，并在55℃的水浴中维持75分钟进行所述反应。将所述处理溶液冷却到约30℃，然后用5％ H2SO4酸化至pH5.4，再加入粗制凝乳酶(1ml)，将温度升高至45℃。令人惊奇的是，所述蛋白凝结并可通过薄棉布压榨收集。收集所述乳浆进行分析。
样品3(加热/pH处理以及转谷氨酰胺酶)
如同对样品1进行的处理一样，用5％ NaOH处理脱脂奶使pH达到9.5，并在75℃热处理3分钟。然后，如同对样品2进行的处理一样，加酸将pH降低至7.5，然后用转谷氨酰胺酶进行处理。用转谷氨酰胺酶进行反应75分钟后，将所述样品冷却到约30℃，用5％ H2SO4酸化至pH5.4，再加入粗制凝乳酶(1ml)，将温度升高到45℃。令人惊奇的是，所述蛋白凝结并可通过薄棉布压榨收集。收集所述乳浆进行分析。
使用高效液相色谱(HPLC)对所述乳浆样品进行蛋白分析(艾尔嘉等人(Elgar et al.)，通过聚苯乙烯-二乙烯基苯的反相高效液相色谱对包括朊间质蛋白胨和酪蛋白巨肽的主要牛乳清蛋白质的同步分离与定量(Simultaneous separation and quantitation of the major bovine wheyproteins including proteose peptone and caseinomacropeptide byreversed-phase high-performance liquid chromatography onpolystyrene-divinylbenzene.)J.of Chromatography A.878，183-196，2000)。所述蛋白的HPLC分析结果如表1所示。
表1从乳浆中去除乳清蛋白的程度所表现的乳浆蛋白分析结果
  处理   与酪蛋白结合的乳清蛋白的比例(％)
  样品1   46
  样品2   25
  样品3   69
当采用pH操作，加热和酶方法共同处理酪蛋白和可溶(乳清)蛋白的混合物时，并没有什么基础理论来指导本领域所属技术人员意识到在这种处理或另一种处理的组合中，究竟哪些蛋白会相互作用。表1中的结果显示通过pH和加热合并处理的蛋白的相互作用与仅通过转谷氨酰胺酶处理的蛋白的相互作用明显不同。令人惊奇的是，所述合并的处理可得到所述乳清蛋白与所述酪蛋白之间意料不到的附加的结合或相互作用。
实施例2蛋白盐的制备及来自其的溶液粘度
对一组1000ml新鲜脱脂奶的样品进行一系列处理：
●以1∶18,000v/v的比例在温度为约9℃条件下向脱脂奶样品中加入粗制凝乳酶(RENCO“澳大利亚双倍力量(Australiandouble strength)”[280国际凝结单位/mL])，在冰箱中维持过夜。然后在水浴中将所述样品加热至约45℃进行凝结并烹调所述蛋白(样品称为“粗制凝乳酶酪蛋白”)。
●用0.5M硫酸将脱脂奶酸化至pH5.4，在水浴中加热至约30℃，然后进行如上所述的凝乳酶处理。当有凝块形成时，将所述样品在水浴中加热至约45℃烹调所述蛋白(样品称为“粗制凝乳酶酸化酪蛋白”)。
●向脱脂奶样品中加入碱(0.5M NaOH)至pH9.5，然后加热至75℃维持3分钟。加入0.5M硫酸至pH4.6沉淀所述蛋白(样品称为“总奶蛋白盐”)。
●加入碱(0.5M NaOH)至pH9.5，然后加热至75℃维持3分钟。将所述样品冷却至30℃，然后加入0.5M硫酸至pH5.4，再加入粗制凝乳酶凝结所述蛋白。当有凝块形成时，在45℃烹调所述样品沉淀所述蛋白(样品称为“粗制凝乳酶化总奶蛋白盐”)。
●加入碱(0.5M NaOH)至pH7.5，然后加热至75℃维持3分钟。将所述样品冷却至50℃，然后以6U/g蛋白的比例加入转谷氨酰胺酶(Ajinomoto，Activa TG)，并将所述混合物维持75分钟。然后将所述样品冷却至45℃，用0.5M硫酸酸化至pH4.6沉淀所述蛋白(样品称为“TG奶蛋白盐”)。
●加入碱(0.5M NaOH)至pH7.5，然后加热至75℃维持3分钟。将所述样品冷却至50℃，然后以6U/g蛋白的比例加入转谷氨酰胺酶(Ajinomoto，Activa TG)，并将所述混合物维持75分钟。然后将所述样品冷却至30℃，用0.5M硫酸酸化至pH5.4再加入粗制凝乳酶凝结所述蛋白。当有凝块形成时，在45℃烹调所述样品沉淀所述蛋白(样品称为“TG/凝乳化蛋白盐”)。
●加入碱(0.5M NaOH)至pH9.5，然后加热至75℃维持3分钟。用0.5硫酸将所述样品调节至pH7.5。将所述样品冷却至50℃，然后以6U/g蛋白的比例加入转谷氨酰胺酶(Ajinomoto，ActivaTG)，并将所述混合物维持75分钟。然后将所述样品冷却至30℃，用0.5M硫酸酸化至pH5.4再加入粗制凝乳酶凝结所述蛋白。当有凝块形成时，在45℃烹调所述样品沉淀所述蛋白(样品称为“TG/凝乳化总奶蛋白盐”)。
●加入碱(0.5M NaOH)至pH9.5，然后加热至75℃维持3分钟。用0.5硫酸将所述样品调节至pH7.5。将所述样品冷却至50℃，然后以6U/g蛋白的比例加入转谷氨酰胺酶(Ajinomoto，ActivaTG)，并将所述混合物维持75分钟。然后将所述样品冷却至45℃，用0.5M硫酸酸化至pH4.6沉淀所述蛋白(样品称为“TG/总奶蛋白盐”)。
在薄棉布中收集每种样品中沉淀的蛋白，通过压榨去除剩余的乳浆。将回收的蛋白重新溶解于0.5M NaOH，得到pH9.5的蛋白盐溶液。
可加入水将所述样品浓度标准化为8.0％的固体，如果所述材料不完全可溶或部分凝胶，则将所述样品稀释成4.0％固体浓度。使用配有No.2柱子的Brookfield LV粘度计在50℃测定每个样品的粘度。
表2给予不同处理的样品的粘度结果(顺序如上所述)
  样品   粗制凝乳酶酪蛋白   粗制凝乳酶酸化酪蛋白   总奶蛋白盐   粗制凝乳酶化总奶蛋白盐   TG奶蛋白盐   TG/凝乳化蛋白盐   TG/凝乳化总奶蛋白盐   TG/总奶蛋白盐
  粘度(厘泊)   336   318   12.5(在8％时为400-500)   13.0(在8％时为400-500)   457   468   2550   约2000
  总固体％   8.0   8.0   4.0   4.0   8.0   8.0   8.0   8.0
表2中的结果说明与所述处理条件合并的所述转谷氨酰胺酶处理对所述蛋白溶液的粘度具有显著的和令人惊奇的作用。
实施例3干燥配料的制备以及所形成凝胶的性质
对新的一组(10L)新鲜脱脂奶的样品进行如实施例2的处理：
a.粗制凝乳酶酪蛋白，
b.粗制凝乳酶酸化酪蛋白，
c.总奶蛋白盐，
d.粗制凝乳酶化总奶蛋白盐，
e.TG/粗制凝乳酶化总奶蛋白盐，
f.TG/总奶蛋白盐，
g.TG蛋白盐。
将新鲜脱脂奶加热至75℃维持3分钟(未调pH)。将所述样品冷却至50℃，然后以6U/g蛋白的比例加入转谷氨酰胺酶(Ajinomoto，Activa TG)，并将所述混合物维持75分钟。然后将所述样品冷却至45℃，用0.5M硫酸酸化至pH4.6沉淀所述蛋白(样品称为“TG蛋白盐”)。
然后在实验室UniGlatt干燥器中(Glatt Process Technology GmbH，德国)，采用标准干燥条件将回收自所述乳浆(乳清)的不可溶蛋白干燥成粉末，使其终水分含量为约3％。为了进一步处理，将每种样品的粉末研磨至通过600μm网筛。
h.依据以下实施例5中所述的方法，半商业化制备了另外的“可溶解的TG/总奶蛋白盐”样品。
凝胶的制备
将每种所述组分粉末的样品都转变成柠檬酸盐凝胶或磷酸盐凝胶的标准组合(set)。
柠檬酸盐凝胶
这是为了制备重量约50g，具有约16％蛋白和pH5.7的凝胶样品。
通过反复试验确定了达到所需要pH的二水合柠檬酸三钠(TSA)与柠檬酸(CA)的比例。所使用的组分重量如表3所示。
表3柠檬酸盐凝胶的凝胶制剂中的用量
  蛋白盐组分   水(g)   TSC(g)   CA(g)  组分(g)
  a.粗制凝乳酶酪蛋白   40.2   0.68   0.41  9.8
  b.粗制凝乳酶酸化酪蛋白   40.6   0.38   0.09  9.4
  c.总奶蛋白盐   40.1   1.9   0  9.9
  d.粗制凝乳酶化总奶蛋白盐   40.4   0.23   0  9.6
  e.TG/粗制凝乳酶化总奶蛋白盐   40.3   0.25   0  9.6
  f.TG/总奶蛋白盐   40.5   2.45   0  9.5
  g.TG蛋白盐   38.5   2.3   0  9.7
  h.可溶解的TG/总奶蛋白盐   41.0   0.81   0.25  9.1
在室温下实施以下方法。
1.向100ml塑料罐中称入水。
2.称出TSC和CA，加入所述的水中，用刮勺搅拌至溶解。
3.然后称出所述蛋白盐组分，并加入到所述溶解的盐中，搅拌至分散。
4.用刮勺搅拌所述混合物几分钟，然后用随后的30-40分钟间断地搅拌。
5.将含有所得凝胶/混合物的塑料罐密封(螺纹上紧顶端)，将其放入冰箱，使得所述凝胶结构完全发育并保持稳定，直到进行流变学检测(在24-48小时之后)。
6.在进行质地分析之前，将所述凝胶从冰箱中取出并恢复至室温(约20℃)。
磷酸盐凝胶
这是为了制备重量约50g，具有约17％蛋白和pH5.7的凝胶样品。
加入一组量的六偏磷酸钠(SHMP)，以及不同量的5M盐酸(HCl)和5M氢氧化钠(NaOH)得到所需要的pH(所述比例需要通过反复试验确定)。所使用的组分重量如表4所示。
表4磷酸盐凝胶的凝胶制剂中用量
  蛋白盐组分  水(g)   SHMP(g)  HCl(mL)   NaOH(mL)  组分(g)
  a.粗制凝乳酶酪蛋白  38.0   1.125  0.75   0  9.8
  b.粗制凝乳酶酸化酪蛋白  38.9   1.125  0.13   0  9.4
  c.总奶蛋白盐  38.6   1.125  0   0.7  9.9
  d.粗制凝乳酶化总奶蛋白盐  39.0   1.125  0.01   0  9.6
  e.TG/粗制凝乳酶总奶蛋白盐  38.6   1.125  0   0.05  9.6
  f.TG/总奶蛋白盐  38.4   1.125  0   0.75  9.5
  g.TG蛋白盐  39.7   1.125  0   0.63  9.7
  h.可溶解的TG/总奶蛋白盐  40.1   1.125  0.25   0.25  9.1
在室温进行如下方法。
1.向100ml塑料罐中称入水。
2.称出SHMP，加入水中，用刮勺搅拌至溶解。
3.向所述水中加入HCl和NaOH并搅拌。
4.然后称出所述蛋白盐组分，并加入所述溶解的盐中，搅拌至分散。
5.用刮勺搅拌所述混合物几分钟，然后用接下来的20-30分钟间断地搅拌。
6.将含有所得凝胶/混合物的塑料罐密封(螺纹上紧顶端)。
7.在制得所述凝胶后的1-2小时进行流变学检测。
可通过测定所得产物样品的小张力摆动弹性系数(G’)对质地进行评价。使用李S.K.(Lee S.K.)和克罗斯特梅尔H.(Klostermeyer H.)，Lebensm-Wiss.U-Technol.，34，288-292(2001)描述的方法，利用质地分析仪TAAR2000流变仪在0.1Hz和0.005的张力得到了所述小张力摆动弹性系数。(弹性系数的详细描述可见法利J.D.(Ferry，J.D.)编辑，聚合物的粘性(Viscoelastic Properties of Polymers)，第3版，纽约.JohnWiley & Sons.1980年)。
所得结果如表5所示。
表5从蛋白盐组分制备的凝胶的性质
  粗制凝乳酶酪蛋白   粗制凝乳酶酸化酪蛋白   总奶蛋白盐   粗制凝乳酶化总奶蛋白盐   TG/粗制凝乳酶总奶蛋白盐   TG/总奶蛋白盐   TG奶蛋白盐   可溶解的TG/总奶蛋白盐
                                         柠檬酸盐凝胶
  pH   5.6   5.6   5.6   5.8   5.7   5.6   5.6   5.7
  蛋白％   15.9   15.9   18.4   17.2   15.7   17.9   19.8   18.2
  G’(Pa)   3.5   3.0   34   38   1849   1723   5510   519
                                            磷酸盐凝胶
  pH   5.7   5.7   5.8   5.8   5.7   5.7   5.9   5.8
  蛋白％   19.2   19.0   19.8   19.1   19.2   19.6   19.2   19.9
  G’(Pa)   182   8.7   244   45   3610   3320   3725   460
表5中的结果说明新的TG处理的配料是可溶解的，并可转变为在食品系统中很有应用前景的凝胶。与常规处理的对照(即非TG处理的样品)相比，该结果也说明了TG处理的组分在所述pH范围内对小张力凝胶强度具有显著和潜在的有益作用，这对许多食品来说相当重要，其中乳酪，加工的乳酪和加工的软乳酪是重要的例子。
实施例4模型加工软乳酪的制备和性质
采用模型软乳酪配方，当有脂肪或油存在时，使用上述系列(a-g)组分来确定是否可得到令人满意的乳化液并形成凝胶，并且所得为何种质地(以G’测定)。
基本配方
用于制备涂抹料的配方如表6所示。
表6制备涂抹料样品的组分用量
  配料  质量(g)   百分比(％)
  水  14.88   49.6
  大豆油  9.41   31.4
  组分，例如粗制凝乳酶酪蛋白  3.01   10.0
  乳酸·H2O  0.84   2.8
  乳清蛋白浓缩物  0.72   2.4
  柠檬酸三钠·2H2O  0.67   2.2
  盐  0.30   1.0
  柠檬酸  0.17   0.6
  总计  30.00   100
目的组合物
所述涂抹物具有如表7所示的名义组合物。
  成分   百分比(％)
  水   51
  脂肪   32
  蛋白质   10
  乳糖   3
  盐   1
  其它   3
  (pH)   5.70
将TCA、CA和盐溶解于塑料烧杯中的水中。加入所选择的蛋白盐组分，例如粗制凝乳酶酪蛋白，并且混合。一旦分散完成，将所述容器在室温净置2小时，偶尔对所述水合混合物进行搅拌。向所述水合的材料中加入大豆油、乳清蛋白浓缩物(ALACEN 392TM，FonterraCo-operative Group Limited，奥克兰，新西兰)和乳糖粉末，用手剧烈震荡所述混合物30秒。然后将所述混合物小心地转入RVA小罐，使用下述搅动组合进行烹调：
200rpm 30秒；
300rpm 2分30秒；
600rpm 3分钟；
1000rpm 1分钟；
2000rpm 7分钟。
在最初5分钟将所述温度保持在25℃。在接下来的3分钟将所述温度升高至85℃，并维持至烹调完毕(总时间为13.5分钟)。
将所述热的涂抹物样品转移至塑料小罐中，加盖，然后在流水中冷却15分钟。然后将所述容器转移至冰箱(5℃)。使用TAAR2000(TAInstruments-Waters LLC，新塞，美国)质地分析仪在第7天测定所述质地(G’)三次。所述小张力摆动弹性系数(G’)的测定条件为20℃，0.1Hz和0.005张力。
涂抹物的质地
所述涂抹物质地的测定值G’如表8所示。
表8涂抹物样品特性的总结
  粗制凝乳酶酪蛋白   粗制凝乳酶酸化酪蛋白   总奶蛋白盐   粗制凝乳酶化总奶蛋白盐   TG/凝乳化总奶蛋白盐   TG/总奶蛋白盐   可溶解的TG/总奶蛋白盐
  pH                             均为5.68±0.05
  湿度％                             均为50.8±0.5
  蛋白％   NA   9.9   10.2   NA   10.2   10.1   9.7
  G’(Pa)   411   80   709   213   3340   3230   1450
(表8中的G’值是由每种组分制备的至少两个批次以及由每批次质地测定的三次重复的平均值。)
表8中的结果说明所述TG组分能形成令人满意的模型涂抹物，所述TG处理能极大地提高所述涂抹物的质地。
实施例5加工乳酪切片的制备
以半商业化水平制备了溶解的TG处理的总奶蛋白盐的测试样品。
取脱脂奶并用稀氢氧化钠将其调节至pH9.6。将所述奶加热至78℃并维持约200秒。
然后将所述奶冷却至低于20℃，并且用稀硫酸酸化回pH7.0。再将所述奶加热至50℃，以1∶2000(酶∶蛋白)加入TG酶(Ajinomoto浓缩物)。随后将所述奶在50℃维持约2.5小时，再冷却至约20℃，并且用稀硫酸酸化至pH4.6。
然后将所述乳加热至约55℃，从所述乳清乳浆中分离所沉淀的蛋白。将所述沉淀的蛋白(凝块)洗涤至不含有乳糖和矿物质，然后用水稀释至约15-20％总固体。然后用稀氢氧化钠调节至pH6.8使所述蛋白悬液溶解。然后将所述溶解的奶蛋白喷雾干燥成蛋白含量约为90％、水分含量约为4％的可溶粉末配料。
然后使用该样品制备下述的加工乳酪。
加工乳酪制备
使用表9所示的配方制备了一批加工乳酪切片。
表9加工乳酪的配方
 组分   量(kg)
 基于本发明实施例5的蛋白盐组分   2.01
 切达乳酪(cheddar)(成熟的)   2.40
 黄油(加盐的)   2.448
 乳清蛋白浓缩物(80％蛋白)   0.090
 甜味乳清粉   1.568
 柠檬酸三钠·2H2O   0.446
 乳酸(88％)   0.090
 盐   0.22
 加入的水   4.405，0.60，0.30
 冷凝液(许可的)   1.67
 着色剂   0.012
 山梨酸   0.032
(1)向40lb双螺旋Blentech乳酪加工烹调器中加入黄油。将所述脂肪处理至半流体状。
(2)加入根据本发明制备的蛋白盐组分，然后加入盐，混合直至得到光滑的糊状物，通常需要1-2分钟。
(3)加入作为基础的切达乳酪，乳化盐，乳清粉，乳清浓缩物粉和着色剂，将所述材料混合至均一，从加工第1步算起通常需要5分钟。
(4)然后加入水和酸，继续混合所述材料直至均一。
(5)将所述材料直接蒸汽加热和/或间接加热，并用3-7分钟时间搅动至约85℃。
(6)将所述融化的材料倒入凉的工作台，一旦成型后，将其切成方形的切片。
使用基于本发明的组分制作的切片具有高质量加工乳酪的特性。
实施例6在IWS加工乳酪中转谷氨酰胺酶处理蛋白盐的应用，其对质地的影响及与对照的比较
背景
本实验的目的是为了确定含有转谷氨酰胺酶处理蛋白组分的加工软乳酪系统中观察到的超硬度可以应用于加工乳酪切片系统(例如，单独包装的切片[IWS])。第一种配方(对照)是基于使用选定的乳酪混合物来提供所需质地与风味组合的传统IWS配方。可选用所述对照中组分的特定组合制备柔软粘性的切片。第二种配方(配方2)具有相对与对照的相同的目的组合物(％蛋白，％脂肪，％盐，％湿度和pH)，但是某些未成熟乳酪，即负责产生形体(质地)的乳酪成分被适量的转谷氨酰胺酶处理的粗制凝乳酶化TMP所替换，所述非乳酪组分也据此重新平衡。
配方
所述配方如图10所示。总的目的组合物如图11所示。
表10用于对照和配方2中的组分
 对照  配方2
  组分  质量(g)   (％)  质量(g)   (％)
  切达乳酪900*  5.30   17.7  2.30   7.7
  切达乳酪600*  14.20   47.3  14.20   47.3
  切达乳酪*(成熟大于12个月)  1.20   4.0  1.20   4.0
  黄油(加盐的)  -   -  1.38   4.6
  TG TMP粗凝乳酶化的[实施例3中的蛋白盐]  -   -  1.10   3.7
  水  7.50   25.0  8.14   27.1
  柠檬酸三钠·2H2O  0.87   2.9  0.87   2.9
  乳糖  0.40   1.3  0.40   1.3
  Alacen 392TM  0.30   1.0  0.14   0.5
  盐  0.19   0.6  0.23   0.8
  柠檬酸  0.04   0.1  0.04   0.1
  总计  30.00   100  30.00   100
*由方塔拉合作集团有限公司(Fonterra Co-operative GroupLimited)，奥克兰，新西兰提供。
目的组合物
所述目的组合物是基于所述烹调程序开始时的制备配方。所述终IWS组合物可包含轻微较低的水分以及相对应地其他成分的升高。
表11 IWS切片的组合物
  成分   计算(％)   对产物分析进行的测定(％)
  水   47.5
  脂肪   25.7
  蛋白质   18.4(基于纯蛋白)   19.2±0.1(作为粗蛋白)
  盐   1.8
  乳糖   1.4
  pH   5.60±0.05
程序
按如下描述制备IWS样品。
对照
将所述乳酪切碎并与所述剩余组分一起放置于塑料烧杯中(全部在室温)。用手剧烈混合所述混合物30秒。然后将所述混合物小心地转入RVA小罐，在RVA(Rapid Visco Analyser[RVA-4]，NewportScientific，Warrieword，澳大利亚)中使用下述混合组合进行烹调：
1.0rpm 30秒；
2.20rpm 30秒；
3.100rpm 1分钟；
4.200rpm 1分钟；
5.600rpm 7分钟。
用4分钟将所述温度从25℃升高至85℃的烹调温度，稳定维持至烹调完毕(总时间为10分钟)。
在所述烹调阶段的末期，由所述RVA的扭矩读数给出了所述熔化物的指示性粘度。其范围是1400-1500(任意单位)。所述熔化的材料是光滑和均质的。
将所述热产物倒在聚丙烯膜上，在其上再放第二层膜。然后将所述产物辗平形成厚度2mm的IWS切片。
重复所述程序。
然后将所述IWS切片放置于塑料袋中，然后转移至冰箱中(5℃)预冷的铝盘中。允许所述质地稳定5天之后，测定所述切片的硬度(质地G’)。
配方2
将柠檬酸三钠和盐溶解于塑料容器中的水中。然后加入TG TMP并混合。一旦分散完成，将所述容器在室温净置2小时，偶尔对所述水合混合物进行搅拌。向塑料烧杯中加入碎乳酪、黄油、Alacen 392TM、乳糖和柠檬酸，并加入水合的TG TMP混合物。用手剧烈混合所述混合物30秒，随后将所述混合物小心地转入RVA小罐，然后使用用于对照的RVA剪切和温度组合进行烹调。
在所述烹调阶段的末期，由所述RVA的扭矩读数给出了所述熔化物的指示性粘度。其范围是2800-3100(任意单位)。所述熔化的材料是光滑和均质的，且比所述对照更加显著的粘稠。
如对照所述，将所述热产物形成切片，在第5天测定其硬度。重复所述程序。
质地结果
对照        第一轮        G’17,900Pa(3次测定的平均值)
            第二轮        G’19,600Pa(4次测定的平均值)
配方2       第一轮        G’31,700Pa(5次测定的平均值)
            第二轮        G’29,500Pa(4次测定的平均值)
正如对所选定配方所期望的，所述对照的质地是较软的IWS切片的特征。相比较而言，含有本发明(约所述配方4％的水平)所述TG处理的蛋白盐的样品可得到令人惊讶的G’升高50-80％的非常可接受的切片。

Claims (32)

1.生产蛋白组合物的方法，包括步骤：
a)将乳物流加热至50℃-95℃，维持温度10秒-30分钟的时间；
b)将所述物流的pH调节至6.0至约8；
c)向所述物流中加入转谷氨酰胺酶，将pH维持在6-8、温度维持在20℃-65℃足够长时间以形成蛋白组合物，然后将所述转谷氨酰胺酶失活；
d)当需要时冷却所述物流；及
e)调节得自步骤d)的物流的反应条件，通过以下任意步骤引起所述蛋白组合物中的酪蛋白凝结：
i)将所述pH调节至低于5.5，向所述物流中加入能使κ-酪蛋白转化成对-κ酪蛋白的酶，形成蛋白浓缩物；或
ii)将所述物流的pH调节至约4.5-4.8，形成蛋白浓缩物；及
f)回收所形成的蛋白浓缩物。
2.如权利要求1所述的方法，其中在步骤a)之前将所述乳物流的pH调节至8-12。
3.如权利要求1或2所述的方法，其中在步骤e)的i)中，所述的酶是动物来源，植物来源或微生物来源的凝乳酶，优选为粗制凝乳酶。
4.如权利要求1-3中任一权利要求所述的方法，其中在步骤e)中，在加入所述酶或降低所述pH之前，将得自步骤d)中的所述物流冷却至低于约30℃，然后升高至25℃-60℃，优选为35℃-55℃，最优选为40℃-50℃，维持1秒-10分钟，优选为5秒-200秒，更优选为10秒-100秒。
5.如前述任一权利要求所述的方法，其中所述乳物流是脱脂奶。
6.如前述任一权利要求所述的方法，其中步骤e)包括将得自步骤d)的物流分成两部分，
将其中一部分的pH调节至低于5.5，加入能使κ-酪蛋白转化成对-κ酪蛋白的酶，形成蛋白浓缩物；
将另一部分的pH调节至约4.5-4.8，形成蛋白浓缩物，将所述两部分合并成含有所述蛋白浓缩物的单一物流。
7.如权利要求2-7中任一权利要求所述的方法，其中在步骤a)之前将pH调节至9.0-11.0，优选为约9.5。
8.如权利要求7所述的方法，其中加入稀碱，优选为氢氧化钠溶液调节所述pH。
9.如前述任一权利要求所述的方法，其中步骤a)中的温度为约60℃-90℃，优选为70℃-85℃。
10.如前述任一权利要求所述的方法，其中步骤a)中的维持时间为20秒-500秒，优选为50秒-400秒。
11.如前述任一权利要求所述的方法，其中所述pH是通过加入稀释的食品级酸，优选为硫酸或盐酸来调节的。
12.如前述任一权利要求所述的方法，其中将步骤c)中的所述温度调节至约40℃-60℃。
13.如前述任一权利要求所述的方法，其中步骤c)中，以0.1-20单位酶/克奶蛋白的比例加入转谷氨酰胺酶，所述奶蛋白存在于得自步骤b)的所述物流中。
14.如权利要求13所述的方法，其中以约0.5-10，优选为0.5-5单位酶/克奶蛋白的比例加入所述转谷氨酰胺酶。
15.如前述任一权利要求所述的方法，其中在约30分钟-24小时，优选为1-10小时完成步骤c)。
16.如前述任一权利要求所述的方法，其中在步骤c)中通过加热失活所述转谷氨酰胺酶。
17.如前述任一权利要求所述的方法，其中在步骤e)的i)中，加入所述酶之前，将所述pH调节至5.0-5.5。
18.如权利要求17所述的方法，其中所述酶为粗制凝乳酶，当加入所述粗制凝乳酶时，所述物流的温度为约5℃-60℃。
19.如权利要求18所述的方法，其中允许所述粗制凝乳酶反应约1分钟-12小时。
20.如前述任一权利要求所述的方法，其中在步骤e)完成后，将所述物流冷却到约20℃以下。
21.如前述任一权利要求所述的方法，其中在步骤e)中，通过加入稀的食品级酸，优选为硫酸或盐酸调节所述pH。
22.如前述任一权利要求所述的方法，包括干燥得自步骤f)中的所述蛋白组合物的附加步骤。
23.如权利要求1-21中任一权利要求所述的方法，包括溶解得自步骤f)中的所述蛋白组合物的步骤。
24.如权利要求23所述的方法，其中向所述溶解的蛋白中加入奶油，奶脂肪或食用油。
25.通过前述任一权利要求所述的方法制备的产品。
26.奶蛋白浓缩物，其中乳物流中所述至少50％乳清蛋白与得自所述乳物流的酪蛋白结合，该乳清蛋白从所述乳物流中制备。
27.如权利要求26所述的奶蛋白浓缩物，其在pH9.5的8％(w/w)蛋白水溶液的粘度为至少1000厘泊，优选为2000-2500厘泊。
28.如权利要求26或27所述的奶蛋白浓缩物，其在水溶液中形成的柠檬酸盐凝胶具有G’为至少500Pa的小张力弹性系数，所述凝胶的蛋白浓度(湿重)为16-20％、pH为5.6-5.7。
29.如权利要求28所述的奶蛋白浓缩物，其中所述小张力弹性系数G’为500-6000Pa。
30.如权利要求26或27所述的蛋白浓缩物，其在水溶液中形成的磷酸盐凝胶具有G’为至少450Pa的小张力弹性系数，所述凝胶的蛋白浓度(湿重)为19-20％、pH为5.7-5.9。
31.如权利要求30所述的奶蛋白浓缩物，其中所述小张力弹性系数G’为450-4000Pa。
32.权利要求25-28中任一权利要求所述的产物作为进一步处理的组分与其他组分，在制备食品，优选为乳酪和加工的乳酪制品中的用途。
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