MXPA06001281A - Produccion de ingrediente de proteina de leche con alto contenido de proteina de suero de leche. - Google Patents

Abstract

La invencion describe una composicion de proteina de leche que tiene un alto porcentaje de proteina de suero de leche a partir de una corriente lactea a partir de la cual se deriva unida a la caseina de dicha corriente. La composicion se prepara por un procedimiento en el cual la corriente lactea se calienta durante un periodo de retencion. Se agrega una enzima transglutaminasa y la corriente se calienta nuevamente. Esto es seguido por una etapa de coagulacion de coagulado en la composicion de proteina por la adicion de una enzima de coagulacion de leche o por acidificacion. La composicion de proteina de leche despues se puede secar hasta un polvo para uso en la elaboracion de queso.

Description

PRODUCCION DE INGREDIENTE DE PROTEINA DE LECHE CON ALTO t CONTENIDO DE PROTEINA DE SUERO DE LECHE CAMPO DE LA INVENCIÓN La invención se relaciona con la preparación de un ingrediente lácteo novedoso. Específicamente, la invención se relaciona con la producción de un ingrediente lácteo que presenta un nivel mejorado de retención de proteina de suero de leche y propiedades reológicas mejoradas. ANTECEDENTES DE LA INVENCIÓN El queso y las composiciones de queso habitualmente se producen por tratamiento de una corriente láctea con un coagulante o agente de coagulado (tal como cuajo) para producir un coagulo y suero. El coagulo se denomina como "coagulo" y el suero se denomina como "suero de leche". El coagulo generalmente incluye caseína, grasas y puede experimentar tratamiento con microorganismos para producir sabores. Un procesamiento adicional resulta en queso y composiciones similares a queso. El suero generalmente contiene proteínas solubles poco afectadas por el coagulante o el agente de coagulado, y por lo tanto el coagulo no tiende a contener la totalidad de la proteína en la corriente láctea inicial. La técnica describe una amplia variedad de métodos para mejorar el rendimiento de queso al incorporar proteínas de suero de REF:i69411 leche. El documento DE EUA 4376072 describe un procedimiento para relacionar proteínas solubles con caseína por un tratamiento alcalino combinado con calentamiento. Posteriormente se prepara un ingrediente de proteína al precipitar la proteína tratada por medio de la adición de ácido hasta pH aproximadamente 4 y secado o resolubilizado en solución alcalina hasta un pH de aproximadamente 7 y secado. Es posible en este procedimiento la agregación limitada de las proteínas solubles a la caseína. También son importantes las interacciones entre las proteínas de caseína y las proteínas de suero de leche debido a que, si se controlan adecuadamente, esto puede resultar en atributos de textura útiles . Tales atributos incluyen viscosidad de solución, gelificación, textura y estabilidad al calor . De manera análoga a la acción del cuajo en la caseína, las enzimas, particularmente enzimas activas de proteína pueden ser utilizadas para controlar la interacción entre la caseína y otras proteínas, particularmente proteínas de suero de leche . La solicitud de patente de E.U.A. 2003/0165594 describe una diversidad de métodos de modificación de las características del queso y el queso procesado utilizando la enzima transglutaminasa (TG) . Las partículas de queso o el cuajo de queso deben ser tratados por contacto con una solución de la enzima. El material tratado después se puede convertir a queso procesado. De manera alternativa, el retenido de ultrafiltración puede ser tratado con la enzima transglutaminasa y la solución se concentra y convierte en el queso procesado. Este procedimiento tiene varias limitaciones e ineficiencias en relación a las cantidades significativas vinculadas de las proteínas solubles presentes originalmente en la leche respecto a la caseína o una concentración ineficaz del retenido. El documento de E.U.A. 6270814 describe otro procedimiento que utiliza la enzima transglutaminasa. Este procedimiento trata transglutaminasa a una solución láctea que contiene caseína, proteína de suero de leche y lactosa. La grasa, el ácido y las sales se agregan y la mezcla se homogeneiza y después se mezcla con queso fundido en el cocinador de queso procesado. Después de cocinado, el fundido se separa por vertido y se empaca como queso procesado. Las ventajas reclamadas de este procedimiento incluyen susceptibilidad reducida de la lactosa a cristalizar en el producto, alterando las propiedades de unión de agua de las proteínas y el mejoramiento al comportamiento de fusión del producto. Este procedimiento no permite que se aprovechen los beneficios de los atributos de mejoramiento de la transglutaminasa debido a que no hay suero de leche o suero el cual se pierde o se expulsa del procedimiento. La invención no describe que la textura del queso procesado se pueda modificar por tratamiento de la etapa de preparación del ingrediente con transglutaminasa. El documento de E.U.A. 6,572,901 describe una variación adicional del uso de transglutaminasa para producir un producto de queso. Un líquido lácteo se trata con ácido y transglutaminasa . El ácido se puede producir utilizando un cultivo inicial láctico para desarrollar ácido láctico durante i la etapa de reacción de enzima. El pH del líquido lácteo reaccionado preferiblemente es de aproximadamente pH 4.5 a 4.7. El coagulado resultante es cocinado y si se desea los coagulados y el suero de leche se separan. En este procedimiento no se utiliza cuajo. Se pueden agregar otros ingredientes para elaboración de queso si así se requieren .para producir el queso final . Se puede utilizar una etapa de homogeneización. Los productos preferidos son queso crema y queso cottage . Se reclaman en el procedimiento un rendimiento mejorado de proteína y beneficios en cuanto a textura. No se utiliza una etapa de preparación de ingrediente seco de manera que la capacidad de llevar a cabo el procedimiento para preparar la proteína modificada por enzima en un tiempo y lugar diferentes de la producción del producto de queso no son susceptibles de ser realizados. El líquido lácteo inicial no se trata con calor más allá de la pasteurización normal.

El documento de E.U.A. 6,224,914 describe un procedimiento en donde un liquido que contiene proteína de suero de leche .(pero que no incluye caseína) se puede someter a un tratamiento por calor (para desnaturalizar las proteínas) y se trata con la enzima transglutaminasa . El líquido reaccionado después se mezcla con una corriente láctea que contiene caseína pero que preferiblemente no esta adicionada con proteína de suero de leche. La corriente que contiene caseína puede cultivarse antes de mezclarse con la corriente de proteína de suero de leche que ha reaccionado. Se agrega el cuajo a las corrientes mixtas, se deja reposar y se trata de acuerdo con la práctica de elaboración de queso convencional para proporcionar coágulos y suero de leche que pueden convertirse a queso. Al tratar la proteína de suero de leche con transglutaminasa sin presencia de caseína, parece limitarse a la capacidad de reticular o formar estructuras moleculares entre la caseína y las moléculas de proteína de suero de leche . Los documentos de E.U.A. 6,093,424 y 6,242,036 describen otra variación adicional respecto al uso de la enzima transglutaminasa en la elaboración de queso. Se trata con calor un fluido lácteo que contiene caseína y proteína de suero de leche y después se trata con transglutaminasa. Después del tratamiento se agrega una enzima proteasa que no es cuajo lo que resulta en la formación y separación de los coágulos y el , suero de leche. Los coágulos se tratan utilizando métodos de elaboración de queso conocidos en la técnica, en queso. Se afirma que el rendimiento de queso se incrementa de manera significativa. Los coágulos se forman sin ' acidificación a un pH <5.5. El documento JP-A 3160957 describe un procedimiento en donde la leche, leche reconstituida o una solución de caseinato se trata con la enzima (TG) en un intervalo de pH de 5-9 y se seca por aspersión para producir un ingrediente de proteina de leche modificada. El procedimiento de secado ha demostrado ser ineficaz debido a la alta viscosidad o a la susceptibilidad de la solución tratada a gelificar. No hay una etapa descrita de acidificación de la solución tratada con enzima para producir un concentrado de proteína y separación del suero. Los documentos WO 0170041A1 y WO 0170042A1, cada uno describe un método para producir un ingrediente de caseinato tratado con enzima mediante el uso de la enzima TG y laminado por secado de la solución tratada para uso en la elaboración de queso procesado, Schmelter, van Dijk & Clark han resaltado que la alta viscosidad (o características de gelificación) de las solución de proteína tratadas con tales enzimas vuelve poco práctico el secado por aspersión debido a que son susceptibles de utilizarse sólidos muy bajos en la corriente de alimentación secadora (5-20% de sólidos) . Schmelter, van Dijk & Clark describen que el secado en rodillo resuelve tal dificultad cuando la concentración de sólidos de la materia prima tratada con enzima está en el intervalo de 5-30%. El documento WO 9319610 describe un procedimiento en donde una solución que contiene proteína de leche se trata con la enzima TG. Se afirma que cuando se acidifica la solución tratada (ya sea por adición directa de ácido o por fermentación (láctica)) en el intervalo de 2.8 < pH < 5.2, la proteína en la solución tratada es estable y no precipita o forma un coágulo + suero/suero de leche. En una modalidad, se prepara un yogurt utilizando la enzima y se seca por aspersión para formar un ingrediente pulverizado seco que posteriormente se reconstituye como un yogurt . No se describe etapa de precipitación ácida para prepara el concentrado de proteína o para eliminar por separación el suero. En realidad, esta patente describe específicamente conceptos que se alejan de dicha etapa. El procedimiento de secado por aspersión ha demostrado ser ineficaz. El documento WO 9322930 -describe un procedimiento en donde una solución que contiene proteína de leche (caseína) se trata con una enzima coagulante tal como cuajo y algunos segundos después, con la enzima TG. Después de un período de reacción se obtiene como resultado un producto de proteína microparticulada. No se describen etapas de un tratamiento por precalentamiento de la leche o una acidificación de la solución tratada con la enzima para producir un concentrado de proteína y la separación del suero. Tampoco se describe una etapa de secado para elaborar un ingrediente pulverizado. Se ha demostrado que algunas de las proteínas de suero de leche principales (las proteínas de suero de leche globulares) son poco susceptibles al recibir acciones de soluciones lácteas por la enzima TG (Ikura et al., Use a transglutaminase . Reversible blocking of amino groups in substrate proteins for a high yield of specific productos . Agrie. Biol . Chem. 1984, 48, 2347-2354). No obstante, se puede mejorar de manera notable la reactividad por desnaturalización parcial de estas proteínas (Ikura et al., 1984) . Además, De Jong, Boumans & Wijngaards . en el documento WO 02/35942 informe el descubrimiento de un agente inhibidor en la leche en donde "un tratamiento intenso de precalentamiento de la leche desnatada antes de la adición de la enzima TG resulta en un grado mucho mayor de reticulado" . De Jong, Boumans & Wijngaards encontraron además que los tratamientos de temperatura superiores a aproximadamente 80°C resultan en la desactivación del agente inhibidor en la leche. De Jong, Boumans & Wijngaards no describen cuanto tratamiento de calor se requiere más allá del elemento de descripción "intenso" . Sería deseable producir ingredientes novedosos que proporcionen un desempeño mejorado en la elaboración de una amplia gama de productos que tengan viscosidad o gelificación como atributos funcionales importantes y que sean capaces de prepararse eficazmente . Por lo tanto, un objeto de la presente invención es avanzar más allá en la obtención de estas opciones o por lo menos ofrecer al público una selección útil. SUMARIO DE LA. INVENCIÓN En un aspecto, la invención es un procedimiento para producir una composición de proteína que comprende las etapas de: a) calentar una corriente láctea a una temperatura en el intervalo de 50°C a 95°C por un tiempo de retención desde aproximadamente 10 segundos hasta 30 minutos, b) ajustar el pH de la corriente entre 6.0 y aproximadamente 8 , c) agregar una enzima transglutaminasa a la corriente, manteniendo el pH entre 6 y 8 y la temperatura dentro del intervalo de 20°C a 65°C durante un tiempo suficiente para formar una composición de proteína y después desactivar la enzima transglutaminasa, d) enfriar la corriente cuando se requiera, y e) ajustar las condiciones de reacción en la corriente desde la etapa d) para provocar la coagulación de caseína en la composición de proteína ya sea: i) ajustando al pH a menos de 5.5 y agregando una enzima capaz de convertir -caselna en para-?-caseína dentro de la corriente para formar un concentrado de proteína, o ii) ajustar el pH de la corriente a aproximadamente 4.5 a 4.8 para formar un concentrado de proteína, y f) recuperar el concentrado de proteína formado de esta manera . En una modalidad, en donde el pH de la corriente láctea se ajusta entre 8 y 12 antes de la etapa a) . En otra modalidad en la etapa e) i) la enzima es quimiocina de animal, de origen vegetal o microbiano, preferiblemente cuajo. En otra modalidad en la etapa e) , la corriente de la - etapa d) se enfría por debajo de aproximadamente 30°C antes de agregar la enzima o disminuir el pH y se incrementa entre 25°C y 60°C, de manera preferible 35° y 55°C, de manera más preferible entre 40°C y 50°C posteriormente, desde 1 segundo hasta 10 minutos, de manera preferible desde 5 segundos hasta 200 segundos y de manera más preferible desde 10 segundos hasta 100 segundos. En otra modalidad, la corriente láctea es leche desnatada . En otra modalidad la etapa e) comprende dividir la corriente de la etapa d) en dos porciones, ajustar el pH de una porción a menos de 5.5 y agregar una enzima capaz de convertir ?-caseína en para- -caseína para formar un concentrado de proteína, ajustar el pH de la otra porción a aproximadamente 4.5 a 4.8 para formar un concentrado de proteína y recombinar las dos porciones en una corriente única que contiene el concentrado de proteína. En otra alternativa, antes de la etapa a) , se ajusta el pH entre 9.0 y 11.0, preferiblemente en aproximadamente 9.5. En otra alternativa, en la etapa a) se agrega una base diluida, preferiblemente una solución de hidróxido de sodio par ajustar el pH. En otra etapa alternativa en la etapa a) la temperatura está entre aproximadamente 60°C y 90°C, de manera preferible entre 70°C y 85°C. En otra alternativa en la etapa a) el tiempo de retención está entre 20 y 500 segundos, preferiblemente entre 50 y 400 segundos. En otra alternativa, en la etapa b) , el pH se ajusta por la adición de un ácido grado alimenticio diluido, preferiblemente ácido sulfúrico o ácido clorhídrico. En otra alternativa, en la etapa c) se ajusta la temperatura entre aproximadamente 40°C y 60°C. En otra alternativa, en la etapa c) se agrega la enzima transglutaminasa a una tasa de entre aproximadamente 0.1 y 20 unidades de enzima por gramo de proteína de leche presente en la corriente desde la etapa b) . En una alternativa adicional, la transglutaminasa se agrega a una tasa de entre aproximadamente 0.5 y 10, de manera preferible entre aproximadamente 0.5 y 5 unidades de enzima por gramo de proteína de leche. En otra alternativa, la etapa c) , se lleva a cabo entre aproximadamente 30 minutos y 24 horas, de manera preferible entre 1 y 10 horas. En otra modalidad, en- la etapa c) , la enzima transglutaminasa se desactiva por calentamiento. En otra modalidad, se ajusta el pH entre aproximadamente 5.0 y 5.5 antes de que se agregue la enzima. En otra modalidad, la enzima es cuajo y la temperatura de la corriente está entre aproximadamente 5°C y 60°C cuando se agrega cuajo. En otra modalidad, se permite que el cuajo reaccione entre aproximadamente 1 minuto y 12 horas . En otra modalidad, después de la coagulación de la caseína, se enfría la corriente a una temperatura inferior de aproximadamente 200C En otra modalidad, en la etapa e) se ajusta el pH al agregar un ácido diluido grado alimenticio, preferiblemente ácido sulfúrico o ácido clorhídrico. En otra modalidad, el procedimiento incluye la etapa adicional de secar la composición de proteína de la etapa f) .

En una modalidad alternativa, el procedimiento incluye la etapa de solubilizar la composición de proteína de la etapa f) . En otra modalidad se agrega crema, grasa de leche o aceite c'omestible a la protelna solubilizada . La invención también es un concentrado de protelna de leche preparado por el procedimiento como se define en lo anterior . En otra modalidad, la invención es un concentrado de proteína de leche en el cual por lo menos 50% de la proteína de suero de leche en una corriente láctea a partir de la cual se produce se une a la caseína de la corriente láctea. En otra modalidad, la invención es un concentrado de proteína cuya solución acuosa de proteinado 8% (p/p) a pH 9.5 tiene una viscosidad de por lo menos 1900 cPoise, preferiblemente 2000- 2500 cPoise. En otra modalidad, un gel del citrato del concentrado de proteína de leche formado en una solución acuosa que tiene una concentración de proteína (en una base húmeda) entre 16 y 20% y un pH de 5.6 a 5.7 tiene un módulo elástico de tensión pequeña G1 de por lo menos 500 Pa. Preferiblemente, el módulo elástico ' de tensión pequeña G' está entre 500 y 6000 Pa. En otra modalidad, un gel de fosfato del concentrado de proteína de leche formado en una solución acuosa que tiene una concentración de proteína . (en base húmeda) entre 19 y 20% ya un pH desde 5.7 a 5.9 tiene un módulo elástico de tensión pequeña G' de por lo menos 450 Pa. Preferiblemente, el módulo elástico de tensión pequeña G' está entre 450 y 4000. En una modalidad adicional, la invención es el uso de un producto del procedimiento definido en lo anterior como un ingrediente en el procesamiento adicional con otros • ingredientes para preparar productos alimenticios, preferiblemente queso y producto de queso procesados. Lo anterior describe algunas modalidades preferidas de la presente invención e indica varias posibles modificaciones, pero se apreciará por aquellos expertos en la técnica que pueden realizarse otras modificaciones sin apartarse del alcance de la invención. Esta invención también se afirma de manera general que consiste en las partes, elementos y características a las que se hace referencia o que se indican en la especificación de la solicitud, individual o colectivamente y cualquiera y la totalidad de las combinaciones de dos o más de dichas partes, elementos o características y en donde enteros específicos' se mencionen en la presente los cuales tienen equivalentes conocidos en la técnica con la cual se relaciona la invención, tales equivalentes conocidos se consideran como incorporados en la presente, como si hubieran sido establecidos de manera individual . La invención consiste en lo siguiente y también considera construcciones a partir de las cuales lo siguiente proporciona ejemplos. DESCRIPCIÓN BREVE DE LA FIGURA La figura 1 es un diagrama de flujo que muestra el método de acuerdo con una modalidad de la invención. DESCRIPCIÓN DETALLADA DE LA INVENCIÓN De la manera en que se utiliza la presente, el término "corriente láctea" se refiere a cualquier líquido basado en leche el cual contenga proteínas de leche. Los ejemplos son leche completa, leche desnatada, o concentrados de proteína de leche. Puede incluir polvos reconstituidos. La invención se relaciona con la preparación de ingredientes que se forman por interacciones proteina-proteína derivados de la acción de las enzimas. Los polímeros formados de esta manera por tales interacciones son complejos. Es de interés particular la interacción que involucra moléculas de caseína (y micelas de caseína) con otras proteínas, ¦ particularmente pero sin limitarse a proteínas solubles y de manera más particular proteínas de suero de leche y los productos derivados de los mismos. Los ingredientes formados de esta manera se encuentra que presentan comportamientos de viscosidad y gelificación novedosos y útiles cuando se utilizan en sistemas alimenticios. Las unidades de polímero se preparan al hacer reaccionar caseína y proteínas solubles en presencia de una enzima capaz de formar enlaces a través y entre dichas moléculas . Se puede utilizar leche desnatada (leche sin grasa) a partir de' cualquier fuente conveniente que incluye polvo de leche desnatada reconstituida. Si se. utiliza leche desnatada en polvo, se prefiere polvo con baja cantidad de calor. De manera opcional, en la etapa conveniente del procedimiento, la leche se puede concentrar utilizando filtración por membrana. Una modalidad preferida es el uso de ultrafiltración para concentrar las proteínas de leche . La corriente de leche desnatada, después de pasteurización opcional, se trata con una base diluida hasta un pH de entre 9 y 11 preferiblemente de aproximadamente 9.5. Una base preferida es hidróxido de sodio. La leche alcalina se calienta entre 50 °C y 95°C, y de manera más preferible entre 60°C y 90°C, y de manera mucho más preferible entre 70°C y .85°C. La leche calentada se mantiene a esta temperatura por un período entre 10 segundos y 30 minutos, de manera preferible entre 20 segundos y 500 segundos y de manera mucho más preferible entre 50 segundos y 400 segundos. Opcionalmente , antes del tratamiento con la ¿nzima transglutaminasa, la leche se puede tratar para agregar o retirar calcio. En consecuencia, se puede seleccionar una enzima transglutaminasa que sea activa o inactiva en presencia de calcio. Se prefieren las enzimas inactivas ante calcio. Después del tratamiento alcalino con calor, la corriente de leche se neutraliza con ácido a un pH en el intervalo de 6.0 a 8.0, y de manera más preferible un pH en el intervalo de 6.5 a 8.0. Se ajusta la temperatura de la leche neutralizada preferiblemente a un valor entre 20°C y 80°C, de manera más preferible entre 30°C y 70°C, y de manera más preferible entre 50°C y 60°C. Se agrega transglutaminasa a leche neutralizada a una tasa de entre 0.1 unidades (US) y 20 U de enzima por gramo de proteína de leche, de manera más preferible de 0.5 U a 10 U por gramo de proteína de leche, y de manera mucho más preferible entre 1 U y 10 U por gramo de proteína de leche. La leche tratada con enzima se permite que reaccione durante un periodo de entre 30 minutos y 24 horas, de manera más preferible 1 hora y 10 horas. En la modalidad que se muestra en la figura 1, el tiempo de rétención es de 3 horas. Opcionalmente, durante el período de reacción de enzima se puede aplicar agitación a la solución. Después de completar la reacción la leche puede ser tratada opcionalmente con calor para desactivar la enzima. Después de completar la etapa de reacción de transglutaminasa la corriente se divide en dos porciones . Opcionalmente, en una porción, la corriente de leche se hace reaccionar con una enzima capaz de convertir ?-caseína en para-K-caseína. En una modalidad preferida se ajusta el pH entre 5 y 6 y se agrega una enzima capaz de formar para-K-caseína. Una enzima preferida es cuajo y la temperatura preferida está entre 5°C y 30°C por un período de entre 1 minuto y 12 horas . La otra porción de la corriente después de la reacción de transglutaminasa se enfría a <20°C y se acidifica hasta el punto isoeléctrico de la caseína. Se puede utilizar cualquier ácido de grado alimenticio conveniente pero se prefiere un ácido' mineral tal como ácido sulfúrico o ácido clorhídrico y el pH preferido está entre 4.5 y 4.8, de manera más preferible entre .5 y 4.7. En cada porción de corriente separada o después de que se han combinado las corrientes, la corriente se calienta a una temperatura entre 25°C y 60°C, de manera preferible de 35°C a 55°C y de manera más preferible entre 40°C y 50°C. Se mantiene a esta temperatura por un tiempo de cocinado de entre 1 segundo y 10 minutos, de maneras preferible 5 segundos a 200 segundos, de manera más preferible 10 segundos a 100 segundos. La proteína precipitada se puede separar del suero utilizando cualquier medio conveniente pero se prefieren estarcidos y/o decantadores. Opcionalmente, la proteína recuperada se puede lavar con agua. En otro procedimiento alternativo las dos corrientes no necesitan ser recombinadas sino que en vez de esto se procesan por separado. Las precipitaciones de proteína en cualquiera de las porciones también se puede utilizar como alternativas una a otra en corrientes de procedimiento que no están divididas . En una alternativa, el concentrado de proteina se puede secar utilizando cualquier método conveniente. En otra alternativa, el concentrado de proteína se puede solubilizar por la adición de base. Las bases preferidas son los hidróxidós de sodio, potasio, calcio, magnesio y amoníaco. Se contemplan combinaciones de dichas bases . El pH preferido de la solución está entre 6.0 y 8.0. Opcionalmente, se puede agregar una cantidad pequeña de ácido par ajustar el pH nuevamente al intervalo preferido, si así se requiere. Opcionalmente, la crema, grasa de leche o aceite comestible se pueden agregar a la solución de proteína. Opcionalmente, la leche tratada puede ser homogeneizada . Antes del secado, la solución de proteína se le puede proporcionar un tratamiento con calor y se puede ajustar el pH en el intervalo de 6.0 a 8.0 antes del tratamiento con calor para minimizar la viscosidad. En un aspecto, la solución de proteína se puede utilizar como un ingrediente sin secado. En otro aspecto, la solución de proteína se puede secar y se puede utilizar como un ingrediente seco.

La solución de proteína se puede secar utilizando cualquier dispositivo conveniente pero se prefiere el secado por aspersión. Uso del Ingrediente Seco El ingrediente seco preparado de acuerdo con esta invención se puede utilizar en la producción de una amplia gama de alimentos y geles modificados en cuanto a su textura. Los dispersados de queso procesado y los quesos procesados son ejemplos de alimentos que tienen la ventaja especial de la incorporación de los ingredientes de esta invención. El ingrediente seco también se puede utilizar en la preparación de una amplia gama de alimentos que incluyen pero que no se limitan a yogurt, natilla, batidos de leche, salsas, dispersiones, aderezos, productos de queso, helado, queso procesado, postres, tofu y productos de tofu, y bebidas. Uso Directo En otro aspecto, el procedimiento de secado puede ser eliminado y el proteinado húmedo (ya sea lavado o sin lavar) se puede utilizar directamente como un ingrediente en la producción de una gama de alimentos y geles modificados en su textura. Los dispersados de queso procesados y los quesos procesados son ejemplos de alimentos con ventaja especial por la incorporación de los ingredientes de proteinado húmedo de esta invención. La invención consiste en lo siguiente y también considera construcciones de las cuales lo siguiente proporciona ejemplos. EJEMPLOS Los siguientes ejemplos no limitantes comparan las propiedades de los ingredientes preparados de acuerdo con la invención en comparación con ingredientes preparados por métodos conocidos en la técnica y muestran adicionalmente aplicaciones de los ingredientes preparados de acuerdo con la presente invención. Ejemplo 1: Influencia del tratamiento de enzima en la interacción de caseína y proteínas solubles Se proporcionan con tratamientos separados a tres muestras de 800 mi de leche desnatada: • Muestra 1 La primera con un tratamiento con calor y sustancia alcalina pero sin uso de transglutaminasa. • Muestra 2 La segunda sin tratamiento térmico y con solución alcalina, pero- con la enzima, transglutaminasa (TG Activa, Ajinomoto Co. Inc., Tokio). • Muestra 3 La tercera con los tratamientos combinados de calentamiento alcalino y reacción enzimática a un pH casi neutro. Muestra 1 (Lecha desnatada tratada sin el uso de transglutaminasa) Se trata leche desnatada con NaOH 5% para obtener un pH de 9.5. La solución se calienta en un baño maría durante 3 minutos a aproximadamente 75°C. La solución tratada se enfría hasta aproximadamente 30°C y después se acidifica a pH 6.5 utilizando H2S04 5% y 1 mi de cuajo agregado. Después se reduce el pH a 5.4 con la adición de ácido adicional y se incrementa la temperatura a 45°C. La proteína coagulada se recolecta por exprimido en una gasa. Se recolecta el suero par análisis. Muestra 2 (Leche desnatada tratada con transglutaminasa) Se ajusta el pH de leche desnatada a 7.5 con una cantidad pequeña de NaOH 5% y después se trata con 6 U de transglutaminasa por gramo de proteína de leche (Activa TG approx 1100 U/g, Aj inomoto Co. Inc.,) y se mantiene en un baño maría a 55°C durante 75 minutos para que se lleve a cabo la reacción. La muestra se enfría hasta aproximadamente 30°C, se acidifica a pH 5.4 utilizando H2S04 5% y después se agrega 1 mi de cuajo y se incrementa la temperatura a 45°C. De manera sorprendente, la proteína coagula y se recolecta por "exprimido en una gasa. Se recolecta el suero para análisis. Muestra 3 (Tratamiento con calor/pH y transglutaminasa) Se trata leche desnatada con NaOH 5% a un pH de 9.5 y se trata con calor a 75 °C durante 3 minutos al igual que la muestra 1. Después se agrega ácido para reducir el pH 7.5 y se trata posteriormente con transglutaminasa, como en la muestra 2. Después de la reacción con la transglutaminasa durante 75 minutos se enfría la muestra hasta aproximadamente 30°C, se acidifica a pH 5.4 utilizando H2S04 5% y' 1 mi de cuajo y posteriormente se agrega y se incrementa la temperatura a 45 °C. Sorprendentemente, la proteína coagula y se recolecta por exprimido en una gasa. Se recolecta el suero para análisis. Se analizan las muestras de suero para determinación de proteína utilizando cromatografía líquida de alta resolución (CLAR) (Elgar. et al., Simultaneous separation and quantitation of the major bovine whey proteins including proteose peptona and caseinomacropeptide by reverse-phase high-performance liquid chromatography on polystyrene-divinylbencene . J. of Chromatography A. 878, 183-196, 2000) . Los resultados del análisis de las proteínas por CLAR se muestran en la tabla 1. Tabla . Resultados del análisis de proteína de suero que muestran el grado de extracción de proteína de suero de leche a partir del suero Existe poco conocimiento respecto a la teoría subyacente para guiar a los expertos en la técnica cuando aplican combinaciones de aplicación de pH, calor y tratamientos enzimáticos a las mezclas de proteínas de caseína y proteínas solubles (proteínas de suero de leche) para sugerir cuales proteínas interactuarán en una combinación de tratamientos o en otro. Los resultados en la tabla 1 muestran que interactúan por una combinación de pH y calor son diferentes de manera distintiva de aquellas que interactúan únicamente con el tratamiento de transglutaminasa . Sorprendentemente, los tratamientos combinados proporcionan una unión adicional inesperada o una interacción de las proteínas de suero con respecto a la caseína. Ejemplo 2 : reparación de proteinados y viscosidad de solución de los mismos Un conjunto de muestras de 1000 mi de leche desnatada fresca se somete a una serie de tratamientos . • Se agrega cuajo (RENCO "Australian double strength" [280 unidades internacionales de coagulado/ml] ) a una tasa de 1:18,000 v/v a una muestra de leche desnatada a una temperatura de aproximadamente 9°C y se mantiene en un horno durante la noche. La muestra después se calienta en un baño raaría hasta aproximadamente 45°C y se cocina la proteína. (Muestra denominada - "caseína y cuajo") . • Se acidifica leche desnatada con ácido sulfúrico 0.5M a pH 5.4, se calienta a aproximadamente 30°C en un baño maría y después se cuaja, etc., como en lo anterior. Cuando se ha formado un coágulo se calienta posteriormente la muestra en un baño maría hasta aproximadamente 45°C para cocinar la proteína. (Muestra denominada - "caseína con cuajo ácido") .

• . Se agrega sustancia alcalina (NaOH 0.5M) a una muestra de leche desnatada para obtener pH 9.5 y después se calienta a 75°C durante 3 minutos. Se agrega ácido sulfúrico 0.5M hasta pH 4.6 para precipitar la proteína (muestra denominada - "proteinado de leche total"). • Se. agrega sustancia alcalina (NaOH 0.5M) para obtener un pH de 9.5 .y después se calienta a 75°C durante 3 minutos. La muestra se enfría a 30°C y se agrega ácido sulfúrico 0.5 M hasta pH 5.4 y se agrega cuajo para coagular la proteína. Cuando se ha formado un coágulo la muestra se cocina a 45°C para precipitar la proteína. (Muestra denominada - "proteinado de leche total cuajada"). • Se agrega sustancia alcalina (NaOH 0.5 M) para obtener un pH de 7.5 y después se calienta a 75°C durante 3 minutos. La muestra se enfría a 50°C y se agrega transglutaminasa (Ajinomoto, Activa TG) a una tasa de 6 U/g de proteína y la mezcla se mantiene durante 75 minutos. La muestra después se enfría a 45°C y se acidifica con ácido sulfúrico 0.5M hasta pH 4.6 para precipitar la proteína (muestra denominada - "proteinado de leche TG") . • Se agrega sustancia alcalina (NaOH 0.5 M) para obtener un pH de 7.5 y después se calienta a 75°C durante 3 minutos. La muestra se enfría a 50°C y se agrega transglutaminasa (Ajinomoto, Activa TG) a una tasa de 6 U/g de proteína y la mezcla se mantiene durante 75 minutos. La muestra después se enfría a 30°C y se acidifica con ácido sulfúrico 0.5 hasta pH 5.4 y se agrega cuajo para .coagular la proteina. Cuando se ha formado un coágulo la muestra se cocina a 45°C para precipitar la proteína (muestra denominada -"TG/proteinado cuajado") . • Se agrega sustancia alcalina (NaOH 0.5 M) para obtener un pH de 9.5 y después se calienta a 75°C durante 3 minutos. La muestra se ajusta a pH 7.5 utilizando ácido sulfúrico 0.5. La muestra se enfría a 50°C y se agrega transglutaminasa (Ajinomoto, Activa TG) a una tasa de 6 U/g de proteína y la mezcla se mantiene durante 75 minutos. La muestra después se enfría a 30°C y se acidifica con ácido sulfúrico 0.5 hasta pH 5.4 y se agrega cuajo para coagular la proteína. Cuando se ha formado un coágulo la muestra se cocina a 45°C para precipitar la proteína (muestra denominada "TG/proteinado de leche total cuajado") . • Se agrega sustancia alcalina (NaOH 0.5 M) para obtener un pH de 9.5 y después se calienta a 75°C durante 3 minutos. Se ajusta el pH de la muestra a 7.5 utilizando ácido sulfúrico 0.5. La muestra se enfría a 50°C y se agrega transglutaminasa (A inomoto, Activa TG) a una tasa de 6 U/g de proteína y la mezcla se mantiene durante 75 minutos. La muestra después se enfría a 45°C y se acidifica con ácido sulfúrico 0.5M hasta pH 4.6. para precipitar la proteína (muestra denominada - "TG/proteinado de leche total") .

La proteína precipitada en cada muestra se recolecta en una gasa y el suero excedente se remueve por exprimido. La proteína recuperada se vuelve a disolver en NaOH 0.5 para proporcionar una solución de proteinado con un pH de 9.5. Se agrega agua para estandarizar las concentraciones de la muestra hasta 8.0% de sólidos, o si el material no es completamente soluble o gelifica parcialmente, la muestra se diluye hasta 4% de sólidos. Se mide la viscosidad de cada muestra a 50 °C utilizando un viscosímetro Brookfield LV al que se le coloca un cilindro No. 2 Tabla 2 Resultados de viscosidad de muestras a las que se les proporcionan diferentes tratamientos (secuencia como se describe en lo anterior) Los resultados en la tabla 2 muestran que el tratamiento de transglutaminasa combinado con las condiciones de procesamiento tienen un efecto notable y sorprendente en la viscosidad de las ' soluciones de proteína.

Ejemplo 3 : Preparación de ingredientes secos y propiedades de los geles así formados Un conjunto nuevo de muestras (de 10 1) de leche desnat.ada fresca- se somete a los tratamientos indicados en el ejemplo 2 : a. Caseína y cuajo, b) Caseína con cuajo ácido, c. Proteinado de leche total, d. Proteinado de leche total cuajada, e. TG/proteinado de leche total cuajada, f. TG/proteinado de leche total, g. Proteinado TG. Se calienta leche desnatada fresca a 75°C durante 3 minutos (sin ajuste de pH) . Se enfría la muestra a 50°C y se agrega transglutaminasa (Ajinomoto, Activa TG) a una velocidad de 6 U/g de proteína y la mezcla se mantiene durante 75 minutos. La muestra después se enfría a 45°C y se acidifica con ácido sulfúrico 0.5 M hasta pH 4.6 para precipitar la proteína (muestra denominada - "proteinado TG") . Las proteínas insolubles recuperadas de los sueros (sueros de leche) después se secan hasta un polvo en un secador de laboratorio UniGlatt (Glatt Process Technology GmbH, Binzen, Alemania) utilizando condiciones de secado estándar para alcanzar un contenido de humedad final aproximado de aproximadamente 3%. Para un trabajo adicional, una porción de cada muestra de polvo se muele para pasar un tamiz de malla 600 µp?. h. Se prepara una muestra adicional "TG solubilizado/proteinado de leche total" a escala semicomercial de acuerdo con el procedimiento que se resume en el ejemplo 5 a continuación. Preparación de geles Las muestras de cada uno de los ingredientes en polvo se convierte a un conjunto estandarizado de geles de citrato o fosfato. Geles de Citrato El objetivo es producir una muestra de gel de aproximadamente 50 g de peso con aproximadamente 16% de proteina y pH 5.7. La proporción de citrato trisódico dihidratado (TSC, por sus siglas en inglés) y ácido cítrico (CA, por sus siglas en inglés) , para obtener el pH deseado se determina por ensayo y error. Los pesos de los ingredientes utilizados se muestran en la tabla 3. Tabla 3. Cantidades utilizadas en formulaciones en gel para geles de citrato Ingrediente proteinado Agua (g) TSC (g) CA (g) Ingrediente (g) a. caseína y cuajo 40.2 0.68 0.41 9.8 b: cuajo/caseína ácido 40.6 0.38 0.09 9.4 c. proteinado de leche total 40.1 1.9 0 9.9 Ingrediente proteinado Agua (g) TSC (g) CA (g) Ingrediente (g) d. proteinado de leche total cuajada 40.4 0.23 0 9.6 e. TG/proteinado de leche total 40.3 0.25 0 9.6 cuajada f. TG/proteinado de leche total 40.5 2.45 0 9.5 g. proteinado TG 38.5 2.3 0 9.7 h. TG solubilizado/proteinado de 41.0 0.81 0.25 9.1 leche total El método como sigue se lleva a cabo a temperatura ambiente . 1. Se pesa el agua en un recipiente de plástico de 100 mi. 2. Se pesan TSC y CA, se agregan al agua y se agitan con una espátula hasta que se disuelve. 3. El ingrediente de proteinado después se pesa y se agrega a las sales disueltas con agitación, para dispersar. 4. La mezcla se agita utilizando una espátula durante algunos minutos y después periódicamente durante los siguientes 30-40 minutos. 5. La botella de plástico que contiene el gel/mezcla resultante se cierra (se coloca un tapón roscado en la parte superior) y se coloca en un refrigerador para permitir que la estructura de -gel de desarrolle completamente y se estabilice hasta que se realicen las mediciones de reologia (en las siguientes 24-48 h) . 6. Los geles se separan del refrigerador y se permite que alcance la temperatura ambiente (aproximadamente 20 °C) antes de que se analice la textura. Geles de fosfato El objetivo es producir una muestra de gel de aproximadamente 50 g de peso con aproximadamente 17% de proteina y pH 5.7. Se agrega una cantidad establecida de hexametafosfato de sodio (SHMP, por sus siglas en inglés) con cantidades variables "de ácido clorhídrico (HC1) 5 M e hidróxido de sodio (NaOH) 5 M para obtener el pH deseado (las proporciones requeridas se determinan por ensayo y error) . Los pesos de los ingredientes utilizados se muestran en la tabla 4. Tabla 4 Cantidades utilizadas en las formulaciones de gel para geles de fosfato Los métodos se llevan a cabo como sigue, a temperatura ambiente . 1. Se pesa el agua en un recipiente de plástico de 100 mi. 2. Se pesa SH P, se agrega al agua y se agita con una espátula hasta que se disuelven. 3. Se agrega HCl o MaOH al agua y se mezcla. 4. El ingrediente de proteinado después se pesa y se agrega a las sales disueltas con agitación, para dispersar. 5. La mezcla se agita utilizando una espátula durante algunos minutos y después periódicamente durante los siguientes 20-30 minutos. 6. La botella de plástico que contiene el gel/mezcla resultante se cierra (se enrosca en la parte superior) 7. Se realizan las mediciones de reología entre 1 y 2 horas después de que se produce el gel . Se determina la textura al medir el módulo elástico oscilatorio de tensión pequeña (G1) de una muestra del producto resultante. El módulo elástico oscilatorio de tensión pequeña se obtiene a 0.1 Hz y una tensión de 0.005 utilizando un reómetro analizador de textura TA AR2000 (TA Instruments -Waters LLC, New Castle, EUA) a 20°C utilizando el método descrito por Lee S.K. ·& Klostermeyer H., Lebensm. -Wiss. U-Teclmol., 34, 288-292 (2001). (Una descripción del módulo elástico se detalla en Ferry (Ferry, J.D. , (Ed.), Viscoelastic Properties of Polymers, tercera edición, New York, John iley & Sons . 1980) ) . Los resultados se muestran en la tabla 5.

Tabla 5 Propiedades de los geles preparados a partir ingredientes de prote nado Los resultados en la tabla 5 muestran que los ingredientes tratados con TG novedosos pueden ser solubilizados y convertidos en geles que tienen una aplicación prospectiva en sistemas de alimentos. En comparación con los controles tratados convencionalmente (es decir, muestras no tratadas con TG) los resultados también muestran que los ingredientes tratados con TG tienen un efecto notable y potencialmente útil en la fuerza de gel de tensión pequeña en la región de pH de importancia de muchos productos alimenticios de los cuales el queso, queso procesado y los dispersados de queso procesado son ejemplos importantes.

Ejemplo 4 : Preparación y propiedades de dispersados de quesos procesados de modelo Utilizando la receta de dispersión de queso modelo, se utilizan los ingredientes de la serie anterior (a-g) para establecer si se puede formar una emulsión y gel satisfactorios cuando está presente grasa o aceite y que clase de texturas resultan (medidas como G') Receta básica La receta utilizada para preparar las muestras dispersadas se muestra en la tabla 6 Tabla 6 Cantidades de ingredientes utilizados para preparar las muestras dispersadas Composición objetivo Las dispersiones tienen una composición nominal cual se muestra en la tabla 7.

Tabla 7 Composición nominal de las muestras dispersadas Se disuelven TCA, CA y sal en el agua en un vaso de precipitados de plástico. Se agrega y se mezcla el ingrediente proteinaceo seleccionado, por ejemplo caseína de cuajo. Una vez dispersado, el recipiente se permite que repose a temperatura ambiente durante 2 horas con agitación ocasional de la mezcla hidratante. Se agregan al material hidratado aceite de soya, concentrado de proteína de suero de leche (ALACEN 392™*, Fonterra Co-operative Group Limited, Auckland, Nueva Zelanda) y polvo de lactosa y. la combinación se mezcla vigorosamente de manera manual durante 30 segundos-. La combinación después se transfiere cuidadosamente a un recipiente de RVA (Rapid ViscoMR Analyser [RVA-4] , Newport Scientific, Warriewood, Australia) para cocinado utilizando el siguiente perfil de agitación. 30 segundos a 200 rpm, 2 minutos 30 segundos a 300 rpm, 3 minutos a 600 rpm 1 minuto a 1000 rpm, 7 minutos a 2000 rpm. Durante los primeros 5 minutos se mantiene la temperatura a 25 °C. Los siguientes 3 minutos se incrementa la temperatura a 85 °C y se mantiene el final del cocinado (tiempo total de 13.5 minutos). La muestra dispersada en caliente se transfiere a un recipiente de plástico, se coloca una tapa y después se enfria bajo agua corriente durante 15 minutos. El recipiente después se transfiere a un refrigerador (5°C) . Se mide la textura (G' ) por triplicado y se deja reposar 7 dias utilizando un analizador de textura TA AR2000 (TA Instruments-Waters LLC, New Castle, Estados Unidos) . Las condiciones de medición del módulo elástico oscilatorio de tensión pequeña (G') son de 20 °C, 0.1 Hz y una tensión de 0.005. Texturas de dispersados En la tabla 8 se muestran las texturas de las dispersiones medidas como G' . Tabla 8 Resumen de propiedades de las muestras dispersadas Caseína Caseína Proteinado Proteinado de TG/proteinado TG/proteinado TG solubilizado/ de cuajo de cuajo de leche leche total de leche de leche total proteinado de ácido total cuajada total cuajada leche total PH Todos los valores 5.68±0.05 % de Todos los valores, 50.8±0.5 humedad Proteína, % NA 9.9 10.2 NA 10.2 10.1 9.7 G'(Pa) 411 80 709 213 3340 3230 1450 (Los valores G' en la tabla 8 son el promedio de por lo menos dos lotes separados preparados a partir de cada ingrediente y tres duplicados de medición de textura de cada lote) . Los resultados en la tabla 8 muestran que los ingredientes TG son capaces de formar dispersiones de modelos satisfactorias y que el tratamiento con TG mejora notablemente la textura de las dispersiones . Ejemplo 5: Preparación de rebanadas de queso procesadas Se prepara una muestra de ensayo de proteinado de leche total tratado con TG solubilizado a escala semicomercial. Se toma leche desnatada y se ajusta a pH 9.6 utilizando hidróxido de sodio diluido. Esta leche después se calienta a 78°C y se mantiene a esta temperatura durante aproximadamente 200 segundos. La leche después se enfría a menos de 20°C y se acidifica nuevamente a pH 7.0 utilizando ácido sulfúrico diluido. La leche después se calienta a 50°C y se agrega enzima TG (concentrado A inomoto) en una proporción de 1:2500 (enzima:proteína) . La leche después se mantiene durante aproximadamente 2.5 horas a 50°C y después se enfría hasta aproximadamente 20°C y se acidifica a pH 4.6 utilizando ácido sulfúrico diluido. La leche posteriormente se calienta a aproximadamente 55°C y la proteína precipitada resultante se separa del suero de suero de leche. La proteina precipitada (coagulado) se lava liberándola de la lactosa y minerales y después se diluye con agua hasta aproximadamente 15-20% de sólidos totales. La suspensión de proteina posteriormente se solubiliza utilizando hidróxido de sodio diluido a pH 6.8. Esta proteina de leche solubilizada se seca posteriormente por aspersión hasta un ingrediente de polvo soluble con un. contenido de proteina de aproximadamente 90% y un contenido de humedad de aproximadamente 4%. Después se utiliza una muestra para preparar el queso, procesado como se describe en lo siguiente. Preparación de queso procesado Se prepara un lote de rebanadas de queso procesadas utilizando la formulación que se muestra en la tabla 9. Tabla 9 Formulación del queso procesado Ingrediente Cantidad (kg) Ingrediente de proteinado de acuerdo con la presente invención a partir del ejemplo 5 2.01 Cheddar (madurado) 2.40 Mantequilla (con sal) 2.448 Concentrado de proteina de suero de leche (80% de proteína) 0.090 Polvo de suero de leche dulce 1.568 Citratotrisódico.2H2 0.446 Ácido lácteo (88%) 0.090 Sal 0.22 Agua agregada 4.405, 0.60, 0.30 Condensado (permitido) 1.67 Colorante 0.012 Ácido sórbico 0.032 (1) Se agrega mantequilla a un cocinador de queso de procedimiento Blentech de tornillo doble de 18 kg (40 libras) . La grasa se trabaja hasta semifluido. (2) Se agrega el ingrediente proteinado elaborado de acuerdo con la presente invención, seguido por la sal y se mezcla hasta que se obtiene una pasta uniforme, típicamente en un período de aproximadamente 1-2 minutos. (3) Se agregan el queso Cheddar molido, las sales emulsificantes, el polvo de suero de leche, el polvo concentrado de suero de leche y el colorante y la masa se mezcla hasta uniformidad, típicamente aproximadamente 5 minutos a partir del inicio del procedimiento en la etapa 1. (4) Después se agregan el agua y los ácidos y la masa se mezcla adicionalmente hasta uniformidad. (5) La masa después se calienta con vapor directo y/o calor indirecto y se agita a una temperatura de aproximadamente 85°C durante un período de 3 a 7 minutos. (6) La masa fundida después se vierte en una tabla fría y una vez endurecida, se corta en rebanadas cuadradas. Las rebanadas elaboradas utilizando un ingrediente de acuerdo con la presente invención tienen las características de un queso procesado de buena calidad.

Ejemplo 6: Aplicación de Proteinado Tratado con Transglutaminasa en Queso Procesado IWS/ Efecto sobre la Textura y Comparación con Control Antecedentes El propósito de este experimento es establecer la firmeza adicional que se observa en sistemas de dispersión de queso procesados que contienen ingredientes de proteina tratados con transglutaminasa, que se aplicaría a un sistema de rebanado de queso procesado (por ejemplo rebanadas envueltas individualmente [IWS] ) . La primera formulación (control) se basa en una receta IWS tradicional que utiliza una combinación de quesos que se seleccionan para proporcionar la combinación deseada de textura y sabor. La combinación particular de ingredientes en el control se selecciona para producir una rebanada pegajosa suave. La segunda formulación (formulación 2) tiene una composición objetivo idéntica (porcentajes de proteína, grasa, sales, humedad y valor de pH) con el control pero con una clase de queso más joven, es decir, el componente de queso responsable de proporcionar cuerpo (textura) se sustituye con las cantidades apropiadas de TMP tratado con cuajo y tratado con transglutaminasa y los ingredientes diferentes de queso se compensan en consecuencia. Receta En la tabla 10 se muestran las formulaciones usadas. La composición objetivo total se muestra en la tabla 11.

Tabla 10 Ingredientes utilizados en el control y la formulación 2 * Suministrado de Fonterra Co-operative Limited, Auckland, , Nueva Zelanda. Composición objetivo La composición objetivo se basa en la formulación preparada al inicio del procedimiento de cocinado. Las composiciones IWS finales contendrán ligeramente menos humedad y un incremento concomitante en los otros componentes .

Tabla 11 Composición de las rebanadas Procedimiento Se preparan como sigue las muestras IWS Control El queso se ralla finamente y se coloca en un vaso de precipitado de plástico junto con los ingredientes restantes (todos a temperatura ambiente) . La combinación se mezcla vigorosamente de manera manual durante 30 segundos. La combinación después se transfiere cuidadosamente a un recipiente RVA para cocinar utilizando el siguiente perfil de mezclado en el RVA (Viscoanalizador rápido [RVA-4], Ne port Scientific, Warriewood, Autralia) : 1. 30 segundos a 0 rpm 2. 30 segundos a 20 rpm 3. 1 minuto a 100 rpm 4. 1 minuto a 200 rpm 5. 7 minutos a 600 rpm Durante.4 minutos se incrementa la temperatura desde 25°C hasta la temperatura de cocinado de 85°C y se mantiene estable hasta el final del período de cocinado (tiempo total de 10 minutos) . Hacia el f-inal . del periodo de cocinado se proporciona una viscosidad indicativa del fundido por la lectura de momento de torsión a partir del RVA. Esta varía entre 1400 y 1500 (unidades arbitrarias) . La masa fundida es uniforme y homogénea. El producto caliente se vierte en película de polipropileno y se coloca en la parte superior una segunda capa de la película. El producto después es laminado y aplanado para formar una rebanada I S con un espesor de 2 mm. Se repite el procedimiento Las rebanadas IWS posteriormente se colocan en una bolsa de plástico y se transfieren a una placa de aluminio enfriada previamente en un refrigerador (5°C) . Se mide la firmeza (textura G' ) de la rebanada después de permitir que la textura se estabilice durante 5 días . Formulación 2 Se disuelven citrato trisódico y sal en agua en un recipiente de plástico. Se agrega TG TMP y se mezcla en el mismo. Una vez dispersado, se permite que el recipiente repose a temperatura ambiente durante 2 horas con agitación ocasional de la mezcla hidratante. Se colocan los quesos rallados, la mantequilla, Alacen 392m, lactosa y ácido cítrico en un vaso de precipitados de plástico y se agrega la mezcla de TG TMP hidratada. La combinación se mezcla vigorosamente de manera manual durante 30 segundos y después se transfiere con cuidado a un recipiente RVA y se cocina utilizando los perfiles de cizallamiento y temperatura en el RVA utilizado para el control . Hacia el final del período de cocinado se proporciona una viscosidad indicativa del fundido por lectura del momento de torsión a partir del RVA. Esta varía entre 2800 y 3100 (unidades arbitrarias) . La masa fundida es uniforme, homogénea y notablemente más viscosa que el control . El producto caliente se forma en una rebanada al igual que el control y se mide su firmeza con un período de envejecimiento de 5 días. Se repite el procedimiento. Resultados de textura Control Corrida 1 G' 17,900 Pa (promedio de 3 mediciones) Corrida 2 G' 19,600 Pa (promedio de 4 mediciones) Formulación 2 Corrida 1 G' 31,700 Pa (promedio de 5 mediciones) Corrida 2 G' 29,500 Pa (promedio de 4 mediciones) La textura del . control es característica de una rebanada IWS suave como se espera a partir de la formulación seleccionada. En contraste, la muestra que incorpora el proteinado tratado con TG de esta invención (a un nivel de aproximadamente 4% de la formulación) resulta en una rebanada muy aceptable con un incremento sorprendente de 50 a 80% en G' . Se hace constar que con relación a esta fecha, el mejor método conocido por la solicitante para llevar a la práctica la citada invención, es el que resulta claro de la presente descripción de la invención.

Claims (32)

1. REIVINDICACIONES
2. Habiéndose descrito la invención como antecede, se reclama como propiedad lo contenido en las siguientes reivindicaciones : 1. Un procedimiento para producir una composición de proteina caracterizado porque comprende las etapas de: a) calentar una corriente láctea a una temperatura en el intervalo de 50°C a 95°C por un tiempo de retención desde aproximadamente 10 segundos hasta 30 minutos, b) ajustar el pH de la corriente entre 6.0 y aproximadamente 8 , c) agregar una enzima transglutaminasa a la corriente, mantener el pH entre 6 y 8 y una temperatura dentro del intervalo de 20°C a 65°C durante un tiempo suficiente para formar una composición de proteína y después desactivar la enzima transglutaminasa, d) enfriar la corriente, cuando así se requiera, y e) ajustar las condiciones de reacción en la corriente desde la etapa d) para provocar la coagulación de caseína en la composición de proteína, ya sea por: i) ajuste del pH a menos de 5.5 y adición de una enzima capaz de convertir K-caseína a para-K caseína en la corriente para formar un concentrado de proteína, o ii) ajustar el pH de la corriente hasta aproximadamente 4.5 a 4.8 para formar un concentrado de proteina, y f) recuperar el concentrado de proteína formado de esta manera. 2. El procedimiento de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque el pH de la corriente láctea se ajusta para que se encuentre entre 8 y 12 antes de la etapa a) .
3. 3. El procedimiento de conformidad con la reivindicación 1 ó 2, caracterizado porque en la etapa e) i) la enzima es quimiocina de origen animal, vegetal o microbiano, preferiblemente cuajo.
4. 4. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1 a 3, caracterizado porque en la etapa e) , la corriente de la etapa d) se enfría por debajo de aproximadamente 30°C antes de agregar la enzima o disminuir el pH y se incrementa entre 25°C y 60°C, de manera preferible 35° y 55 °C, de manera más ¦ preferible entre 40°C y 50°C posteriormente, desde 1 segundo hasta 10 minutos, de manera preferible desde 5 segundos a 200 segundos y de manera más preferible desde 10 segundos a 100 segundos.
5. 5. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizado porque la corriente láctea es leche desnatada.
6. 6. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizado porque la etapa e) comprende dividir la corriente de la etapa d) en dos porciones , ajustar el pH de una porción a menos de 5.5 y agregar una enzima capaz de convertir K-caseína en para-K-caseina para formar un concentrado de proteína, ajustar el pH de la otra porción a aproximadamente 4.5 a 4.8 para formar un concentrado de proteina y recombinar las dos porciones en una corriente única que contiene el concentrado de proteina.
7. 7. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 2 a 6 caracterizado porque, antes de la etapa a) se ajusta el pH entre 9.0 y 11.0, de manera preferible de aproximadamente 9.5.
8. 8. " El procedimiento de conformidad con la reivindicación 7, caracterizado porque se agrega una base diluida, preferiblemente una solución de hidróxido de sodio para ajustar el pH.
9. 9. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizado porque la etapa a) la temperatura está entre aproximadamente 60°C y 90°C, de manera preferible entre 70°C y 85°C.
10. 10. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizado porque en la etapa a) el tiempo de retención está entre 20 y 500 segundos, de manera preferible entre 50 y 400 segundos. -
11. 11. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizado porque en la etapa b) el pH se ajusta por la adición de ácido diluido grado alimenticio, preferiblemente ácido sulfúrico o ácido clorhídrico .
12. 12. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizado porque en ' la etapa c) se ajusta la temperatura entre aproximadamente 40°C y 60°C.
13. 13. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizado porque en la etapa c) se agrega la enzima transglutaminasa a una tasa de entre aproximadamente 0.1 y 20 unidades de enzima por gramo de proteína de leche presente en la corriente de la etapa b) .
14. 14. El procedimiento de conformidad con la reivindicación 13, caracterizado porque la transglutaminasa se agrega a una tasa de entre aproximadamente 0.5 y 10, de manera preferible entre aproximadamente 0.5 y 5 unidades de enzima por gramo de proteína de leche.
15. 15. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizado porque la etapa c) se lleva a cabo durante un período entre aproximadamente 30 minutos y 24 horas, de manera preferible entre 1 y 10 horas.
16. 16. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizado porque en la etapa c) la enzima transglutaminasa se desactiva por calor.
17. 17. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizado porque se ajusta el pH a un valor entre aproximadamente 5.0 y 5.5 antés de que se agregue la enzima en la etapa e) i) .
18. 18. El procedimiento de conformidad con la reivindicación 17, caracterizado además porque la enzima es cuajo y la temperatura de la corriente está entre aproximadamente 5°C y 60°C cuando se agrega cuajo.
19. 19. El procedimiento de conformidad con la reivindicación 18, caracterizado porque se permite que el cuajo reaccione por un período entre aproximadamente 1 minuto y 12 horas.
20. 20. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizado porque, después de la etapa e) , la corriente se enfria a una temperatura inferior a aproximadamente 20°C.
21. 21. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizado porque, en la etapa e) , se ajusta el pH al agregar un ácido diluido de grado alimenticio, preferiblemente ácido sulfúrico o ácido clorhídrico .
22. 22. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizado porque incluye la etapa adicional de secar la composición de proteína de la etapa f) .
23. 23. El procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1 a 21, caracterizado porque incluye la etapa 'de solubilizar la composición de proteína de la etapa f) .
24. 24. El procedimiento de conformidad con la reivindicación 23, caracterizado porque se agregan crema, grasa de leche o aceite comestible a la proteína solubilizada.
25. 25. Un producto caracterizado porque se prepara por el procedimiento de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes.
26. 26. Un concentrado de proteína de leche, caracterizado porque por lo menos 50% de la proteina de suero de leche en una corriente láctea a partir de la cual se produce, se une a la caseína desde la corriente láctea.
27. 27. El concentrado de proteína de leche de conformidad con la reivindicación 26, caracterizado porque la solución acuosa de proteinado 8% (p/p) del mismo a pH 9.5 tiene una viscosidad de por lo menos 1000 cPoise, preferiblemente de 2000-2500 cPoise.
28. 28. El concentrado de proteína de leche de conformidad con la reivindicación 26 o la reivindicación 27, caracterizado porque el gel de citrato formado en una solución acuosa, que tiene una concentración de proteína (en una base húmeda) de entre 16 y 20% y un -pH desde 5.6 a 6.7 tiene un módulo elástico de tensión pequeña G' de por lo menos 500 Pa.
29. 29. El concentrado de proteína de leche de conformidad con la reivindicación 28, caracterizado porque el módulo elástico de tensión pequeña G' está entre 500 y 6000 Pa.
30. 30. El concentrado de proteína de leche de conformidad con la reivindicación 26 o la reivindicación 27, caracterizado porque gel de fosfato del mismo formado en una solución acuosa, que tiene una concentración de proteína de entre 19 y 20% (en base húmeda) y un pH de 5.7 a 5.9 tiene un módulo elástico de tensión pequeña G' de por lo menos 450 Pa.
31. 31. El concentrado de proteína de leche de conformidad con la reivindicación 30, caracterizado porque el módulo elástico de tensión pequeña G' está entre 450 y 4000 Pa.
32. 32. El uso de un producto de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 25 a 28, como un ingrediente en el procesamiento adicional con otros ingredientes para preparar productos alimenticios preferiblemente productos de queso y de queso procesado.