CN1791672A

CN1791672A - 使用基于jp170三维结构的蛋白质建模修饰枯草杆菌酶

Info

Publication number: CN1791672A
Application number: CNA2004800135164A
Authority: CN
Inventors: A·斯文森; S·米宁
Original assignee: Novozymes AS
Current assignee: Novozymes AS
Priority date: 2003-03-21
Filing date: 2004-03-22
Publication date: 2006-06-21
Also published as: AR043746A1; EP1608744A2; EP2163616A2; WO2004083362A3; JP2012045000A; CN101851615B; EP2163616A3; JP2006521795A; JP4908196B2; WO2004083362A2; CN101851615A

Abstract

本发明涉及产生亲本JP170枯草杆菌酶变体和亲本BPN’枯草杆菌酶变体的方法，并涉及与亲本JP170/BPN’枯草杆菌酶相比具有改变的特性的JP170和BPN’变体。

Description

使用基于JP170三维结构的蛋白质建模修饰枯草杆菌酶

技术领域

本发明涉及JP170和BPN’样枯草杆菌酶(subtilase)以及构建这些具有改变特性的变体的方法，所述特性包括如稳定性(例如热稳定性或储藏稳定性)、Ca²⁺依赖性、pH依赖的活性，在洗涤和清洁应用中更好的性能。

背景技术

酶已在在洗涤剂工业中作为洗涤制剂的一部分使用了30年以上。从商业观点看蛋白酶是这些制剂中最相关的酶，但也经常使用其他酶包括脂肪酶、淀粉酶、纤维素酶或酶混合物。

为改进蛋白酶的成本和/或性能，正在寻找具有改变特性的蛋白酶，这些特性如：更高的低温活性、更高的热稳定性、在给定pH下更高的比活性、改变的Ca²⁺依赖性、在其他洗涤剂成份(例如漂白剂、表面活性剂等)存在下更高的稳定性等。

寻找具有改变特性的蛋白酶包括发现天然存在的蛋白酶(即所谓野生型蛋白酶)和改造已熟知的蛋白酶(如通过对编码所述蛋白酶的核酸序列的基因操作)。对蛋白质三维结构和功能之间关系的认识提高了评估改变蛋白质的哪一区域来影响蛋白质特定性状的能力。

经常在洗涤剂中使用的一个蛋白酶家族是枯草杆菌酶。Siezen RJ和Leunissen(JAM，1997，Protein Science，6，501-523.)先前把该家族进一步分为6个亚组。其中一个亚组为枯草菌素家族，包括枯草杆菌酶，如BPN’、枯草菌素309(SAVINASE^_、NOVOZYMES A/S)、枯草菌素Carlsberg(ALCALASE^_、NOVOZYMES A/S)、枯草菌素S41(来源于嗜冷南极芽孢杆菌(psychrophilic Antarctic Bacillus)TA41的枯草杆菌酶，Davail S等，1994，The Journal of Biological Chemistry，269(26)，99.17448-17453)、枯草菌素S39(来源于嗜冷南极芽孢杆菌TA39的枯草杆菌酶，Narinx E等，1997，Protein Engineering，10(11)，1271-1279页)和TY145(来自描述于WO 92/17577的芽孢杆菌属(Bacillus sp.)TY145菌株NCIMB 40339的枯草杆菌酶)。

前文指出的分组是基于一级氨基酸序列的比对作出的，很少考虑三维结构。然而，尽管属于枯草杆菌酶中枯草菌素亚组的枯草杆菌酶间有序列同源性，由于结构差异，基于一种枯草杆菌酶(如Siezen和Leunissen使用的枯草菌素BPN’)的三维结构模拟另一枯草杆菌酶的三维结构模型可能导致不正确的三维结构。

近来枯草杆菌酶TY145的三维结构已被阐明，并发现它与同属于枯草杆菌酶中枯草菌素亚组的BPN’的三维结构之间存在若干差别(PCT/DK2003/000066)。

TY145和BPN’三维结构的差别被最近发表的球形芽孢杆菌(Bacillus sphaericus)来源的枯草杆菌酶“球形酶”(PDB NO：1EA7，Protein Data Bank)的三维结构所证实。该枯草杆菌酶的总体结构和许多细节与枯草杆菌酶TY145的结构高度同源。

枯草杆菌酶JP170和类似JP170的枯草杆菌酶为本领域已知，但没有公开这些枯草杆菌酶的三维结构。

JP70枯草杆菌酶作为蛋白酶A描述于Novozymes的WO 88/01293中。其后Novozymes Biotech的专利申请WO 98/56927公开了JP170的氨基酸(多肽)序列及编码JP170的DNA序列。EP 204 342公开了蛋白酶Ya，Lion Corp.的JP7-62152和JP 4197182公开了编码芽孢杆菌属Y菌株产生的与JP170同源的枯草杆菌酶Ya的DNA序列。另外KaoCorp.的US 6,376,227公开了同样与JP170同源的碱性蛋白酶KP43、KP1790和KP9860的物理特性和DNA及多肽序列。最近在EP 1209233中公开了KP43、KP9860、SD-521和Ya等蛋白酶的变体。这些蛋白酶高度同源，KP43、KP9860、SD-521、Y与JP170的比对显示出至少90％的同源性。因此在本说明书图1的比对中JP170、Ya和SD-521代表这些蛋白酶。

附图简述

图1显示三种JP170型蛋白酶的比对：(a)SD-521(EP1 209 233)，(b)蛋白酶Ya(WO 99/67370)，(c)JP170(WO 98/56927，来自附录1的成熟序列)。

图2显示蛋白酶JP170和Savinase(BLSAVI)3D结构的叠合，并显示钙结合位点。图中JP170标记为亮灰色，具有3个离子结合位点，而Savinase为暗色结构，具有两个离子结合位点。

图3显示属于不同枯草杆菌酶亚组的枯草杆菌酶的氨基酸序列的同源性矩阵。序列通过序列数据库登录号及其来源确定。

1：aam50084；芽孢杆菌属菌株SD-521来源的枯草杆菌酶

2：aaw89547；芽孢杆菌JP170来源的枯草杆菌酶

3：q45681；枯草芽孢杆菌(B.Subtilis)(BSTA41)来源的枯草杆菌酶

4：p28842；南极芽孢杆菌(Antarcitic Bacillus)菌株(BSTA39)来源的嗜冷枯草菌素

5：abb77095；芽孢杆菌(TY145)来源的枯草杆菌酶

6：p00783；枯草芽孢杆菌var.amylosacchariticus(BSAMY)来源的枯草杆菌酶

7：p29142；嗜热脂肪芽孢杆菌(Bacillus stearothermophilus)(BSSJ)来源的枯草杆菌酶。

8：p35835；枯草芽孢杆菌var.natto.(BSNAT)来源的枯草杆菌酶。

9：p07518；短小芽孢杆菌(Bacillus pumilus)(B.mesentericus)(BPMES)来源的枯草杆菌酶。

10：p00782；解淀粉芽孢杆菌(Bacillus amyloliquefaciens)(BPN’)来源的枯草杆菌酶。

11：p00780；地衣芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)(BLSCAR)来源的枯草杆菌酶

12：p41363；耐盐芽孢杆菌(Bacillus halodurans)(BHSAH)来源的枯草杆菌酶。

13：aaw62222；迟缓芽孢杆菌(Bacillus lentus)(BLS147)来源的枯草杆菌酶。

14：p29600；迟缓芽孢杆菌(BLSAVI，BLS309)来源的枯草杆菌酶。

15：p27693；嗜碱芽胞杆菌(Bacillus alcalophilus)(BAALKP)来源的枯草杆菌酶。

16：q99405；枯草杆菌菌株KSM-K16(BSKSMK)来源的枯草杆菌酶。

17：p29599；迟缓芽孢杆菌(BLSUBL)来源的枯草杆菌酶。

序列1和2属于JP170型，序列3到5属于TY145型，序列6到11属于“真枯草菌素”或I-S1型，序列12到17属于“高度碱性蛋白酶”枯草菌素或I-S2型。从图3中可清楚的看出，这些类型存在显著的区别。

图4显示以下枯草杆菌酶的三维比对：

(1)Ty145；(2)BPN’；(3)Savinase；和(4)JP170。

通过3D序列是指通过3D结构的叠合选择同源残基的位置，随后基于这些同源位置进行氨基酸序列比对。

附录简述

附录1显示解出的JP170晶体结构的结构坐标。

序列表

在附加的序列表中提供了以下氨基酸序列：

枯草杆菌酶JP170(SEQ ID NO：1)

枯草杆菌酶Y(SEQ ID NO：2)

枯草杆菌酶SD-521(SEQ ID NO：3)

枯草杆菌酶BPN’(SEQ ID NO：4)

部分序列(SEQ ID NO：5)

部分序列(SEQ ID NO：6)

枯草杆菌酶TY145(SEQ ID NO：7)

发明概述

现在本发明的发明人公开枯草杆菌酶JP70的三维结构。该枯草杆菌酶与枯草菌素BPN’和TY145存在巨大的结构差异。

基于这些差异本发明人已修饰了具有JP170型结构和BPN’型结构的枯草杆菌酶的氨基酸序列，以获得具有改进特性的变体。其变体具有改变的特性，如更高的低温活性、更高的热稳定性、在给定pH下更高的比活性、改变的Ca²⁺依赖性、在其他洗涤剂成份(例如漂白剂、表面活性剂等)存在下更高的稳定性等。

因此，本发明的目的在于提供构建具有改变特性的枯草杆菌酶的方法，尤其是提供构建具有上述改变特性的枯草杆菌酶的方法。

因此，本发明涉及构建亲本枯草杆菌酶变体的方法，其中变体与所述亲本枯草杆菌酶相比具有至少一项改变的特性，其方法包括：

a)在评估与JP170三维结构相关的结构因素的基础上分析枯草杆菌酶的三维结构，以鉴定出该枯草杆菌酶中与改变所述特性相关的至少一个氨基酸残基或至少一个结构区域；

b)修饰编码亲本的DNA多核苷酸，以构建编码变体枯草杆菌酶的多核苷酸，该变体与亲本枯草杆菌酶相比已通过缺失、替换或插入修饰了a)中鉴定的氨基酸残基或结构部分，以改变所述特性；

c)在适当的宿主中表达变体枯草杆菌酶；并

d)测试所得枯草杆菌酶变体的所述特性。

更具体的，本发明涉及产生枯草杆菌酶变体的方法，其中变体与亲本枯草杆菌酶相比具有至少一项改变的特性，其方法包括

a)在BPN’、TY145或JP170三维结构上产生亲本枯草杆菌酶的模型结构，或产生亲本枯草杆菌酶实际测定出的三维结构；

b)通过使活性位点的CA、CB、C、O和N原子匹配的结构叠合，将亲本枯草杆菌酶的模型或实际三维结构与JP170结构进行比较；

c)基于步骤b)的比较鉴定出亲本枯草杆菌酶的至少一个结构部分，其中预计该结构部分的改变将导致改变的特性；

d)修饰编码亲本枯草杆菌酶的核酸序列以产生编码在相应于所述结构部分的位置至少一处缺失或替换一个或多个氨基酸或在该结构部分至少一处插入一个或多个氨基酸残基的核酸序列；

e)反复进行步骤c)和d)N次，其中N是值为1或更大的整数；

f)制备步骤a)-e)中得到的变体；

g)测试所述变体的特性；并

h)任选地循环重复a)-g)；并

i)选择与亲本枯草杆菌酶相比具有至少一项改变特性的枯草杆菌酶变体。

j)在宿主细胞中表达修饰的核酸序列以产生变体枯草杆菌酶；

k)分离产生的枯草杆菌酶变体；

l)纯化分离的枯草杆菌酶变体；并

m)回收纯化的枯草杆菌酶变体。

尽管下文已有所说明，在某一区域和/或位置对亲本枯草杆菌酶的修饰是为了给产生的枯草杆菌酶变体以特定的影响，应该注意在任何这样的区域和/或位点对亲本枯草杆菌酶进行修饰可能还会引起前述的任何其他效果。例如，任何被提到对如提高热稳定性有特殊影响的区域和/或位点，也可能引起例如在较低pH下更高的活性、改变最佳pH、或更高的比活性(如更高的肽酶活性)。

本发明还有的方面涉及枯草杆菌酶的变体、编码这类变体的DNA和制备变体的方法。本发明还有的方面还涉及变体在多种工业目的中的用途，特别是作为洗涤剂组合物中的添加物。本发明的其他方面在下面的描述和附加的权利要求书中是显而易见的。

定义

在更详细地讨论本发明之前，首先定义以下的术语和约定。

对氨基酸和核酸命名法的详细描述，我们参照WO 00/71691的第5页，此处引用作为参考。对于通过基因操作向多肽中引入的修饰，其命名法的说明见WO 00/71691的7-12页，此处引用作为参考。

术语“枯草杆菌酶”指根据Siezen等，《Protein Engng.4》(1991)719-737和Siezen等，《Protein Science 6》(1997)501-523的丝氨酸蛋白酶亚组。丝氨酸蛋白酶或丝氨酸肽酶是蛋白酶的一个亚组，其特征在于活性位点有一个丝氨酸，与底物形成共价加合物。另外枯草杆菌酶(和丝氨酸蛋白酶)特征还在于除了丝氨酸外有两个活性位点氨基酸残基，即组氨酸和天冬氨酸残基。

枯草杆菌酶是通过对170多个先前称为枯草菌素样蛋白酶的丝氨酸蛋白酶的氨基酸序列进行同源性分析而定义的。枯草杆菌酶可以分为六个亚组，即枯草菌素家族、Thermitase家族、蛋白酶K家族、Lantibiotic肽酶家族、Kexin家族和Pyrolysin家族。

枯草菌素家族(EC 3.4.21.62)可被进一步分为三个亚组，即I-S1(“真”枯草菌素)、I-S2(高度碱性蛋白酶)和细胞内枯草菌素。酶的定义和分组可以不同或改变，然而，在本发明的上下文中，上述将枯草菌素划分为亚类或亚组的分类法应按照Siezen等，《Protein Engng.4》(1991)719-737和Siezen等，《Protein Science 6》(1997)501-523的描述来理解。

术语“亲本”在本发明的上下文中应理解为被修饰以产生蛋白质变体的蛋白质。亲本蛋白质可以是天然存在(野生型)的多肽或是通过任何适当手段制备的天然多肽的变体。例如，亲本蛋白质可以是对天然存在蛋白质进行修饰得到的天然存在蛋白质的变体，其中修饰可以是替换、化学修饰、缺失或截短一个或多个氨基酸残基，或在氨基酸序列中添加或插入一个或多个氨基酸残基。因此，术语“亲本枯草杆菌酶”指被修饰以产生枯草杆菌酶变体的枯草杆菌酶。

术语“变体”在本发明的上下文中应理解为与亲本蛋白质比较在一个或多个氨基酸残基上被修饰的蛋白质。

术语“修饰”或“修饰的”在本发明的上下文中应理解为包括对蛋白质的化学修饰和对编码蛋白质的DNA的基因操作。修饰可以是氨基酸侧链的取代、目标氨基酸处的替换、缺失和/或插入。因此术语“修饰的蛋白质”(如“修饰的枯草杆菌酶”)应理解为与亲本蛋白质(如枯草杆菌酶)相比含有修饰的蛋白质。

在本发明的上下文中“同源”或“与......同源”应理解为其常规含义，并且两氨基酸序列间的“同源性”应使用威斯康辛大学遗传学计算组(University of Wisconsin Genetic Computer Group)(UWGCG)的软件包中的GAP程序所定义的“相似性”来测定，对于比对参数、比较矩阵、缺口和缺口罚分均使用默认设置。GAP罚分的默认值，例如缺口创建罚分为3.0而缺口延伸罚分为0.1(Program Manual for theWisconsin Package，第8版，1994年8月，Genetics Computer Group，575 Science Drive，Madison，Wisconsin，USA 53711)。该方法在S.B.Needleman和C.D.Wunsch，Journal of Molecular Biology，48，443-445(1970)中也有描述。同一性可由相同的计算得到。两氨基酸序列间的同源性还可以用由UWGCG软件包9.1版的GAP程序计算出的“同一性”或“相似性”测定，使用默认序列比对参数、比较矩阵、缺口和缺口罚分，也可应用下列参数实施：缺口创建罚分＝8而缺口延伸罚分＝8，所有其他参数保持为其默认值。程序的输出除了氨基酸序列比对外还有“同一性百分比”和“相似性”的计算结果。用UWGCG软件包9.1版计算出的数字与8.0版略有差别。

术语“位置”在本发明的上下文中应理解为在蛋白质或多肽中从N-末端开始计算的氨基酸编号。本发明中使用的关于不同枯草杆菌酶的位置编号取决于该枯草杆菌酶属于哪一亚组。

如上文所述，碱性枯草杆菌酶KP43、KP1790、KP9860、Y、SD-521和E1基于序列同源性属于JP170亚组。由于其广泛的同源性图1中只将枯草杆菌酶Ya和SD-521与JP170进行了比对。JP170枯草杆菌酶、Y枯草杆菌酶和SD-521枯草杆菌酶分别根据SEQ ID NO：1、SEQ IDNO：2、SEQ ID NO：3编号。

然而，本发明并不仅限于这些特定的枯草杆菌酶的变体，而是扩展到含有位于与JP170枯草杆菌酶中具体鉴定的残基“等效”位置的氨基酸残基的亲本枯草杆菌酶，特别是JP170型。

如果JP170型枯草杆菌酶的残基与JP170枯草杆菌酶中的特定残基或该残基的位置同源(即在一级或三级结构中的位置相对应)或类似，则该残基(氨基酸)位置等效于JP170枯草杆菌酶的该残基(位置)(即具有相同或相似的结合、反应或化学相互作用的能力)。

为建立一级结构的同源性，通过将分离的或亲本野生型枯草杆菌酶的氨基酸序列与同组或类的酶中适当的已知(标准)酶进行比对来限定参照框，将前体蛋白酶的氨基酸序列与JP170枯草杆菌酶的一级结构直接进行比较。在涉及以枯草菌素BPN’作为标准枯草菌素的I-S1和I-S2亚组枯草菌素的大量专利申请中都使用了这种编号方式。

本文中未另外指出时，本实例选择JP170枯草杆菌酶为标准。

为建立与JP170三级结构(3D结构)的同源性，提供了图1中基于3D结构的比对。通过使用该比对，前体JP170型枯草杆菌酶的氨基酸序列可以与JP170一级直接序列相关联。对于新的JP170型枯草杆菌酶，与JP170中位置相应的(基于3D的)位置可通过以下发现：

i)从图1的比对中鉴定出与新序列最同源的JP170型枯草杆菌酶，

ii)将新序列与鉴定出的序列进行比对以从图1中找出JP170型枯草杆菌酶中的相应位置，并

iii)从图1中确立JP170中的相应位置。

为了比较和找出最同源的序列，使用如下文所述来自GCG包的GAP程序。

如上文指出，可以通过GCG包第8版中的GAP程序使用以下参数得到比对以编号变体：缺口创建罚分＝3、缺口延伸罚分＝0.1且所有其他参数保持为其默认值。

比对可以定义许多与JP170序列相关的缺失和插入。在比对中，缺失以参照序列中的星号(*)标记，认为参照酶在所述位置具有缺口。插入以JP170序列中的星号(*)标记，参照酶中的位置以标准酶中存在相应氨基酸残基的最后一个氨基酸残基的位置编号及按字母表顺序附加的小写字母一起给出，例如82a、82b、82c、82d。

在参照酶与JP170相比含有N-或C-末端延伸的情况下，N-末端延伸在N-末端方向赋予位置编号0a、0b等；C-末端延伸可以用JP170 C-末端氨基酸残基的位置编号加上按字母表顺序附加的小写字母编号，或者简单地继续连续的编号。

因此为了比较，JP170型枯草杆菌酶参考图1提供的JP170枯草杆菌酶(SEQ ID NO：1)的位置编号。位置指示“对应于JP170”。

属于BPN’亚组的枯草杆菌酶参照来源于解淀粉芽孢杆菌的枯草菌素Novo(BPN’)(SEQ ID NO：4)的位置。

属于TY145亚组的枯草杆菌酶参照TY145枯草杆菌酶(SEQ IDNO：7)的位置，也可参阅PCT/DK2004/000066。

发明详述

尽管上文所述枯草杆菌酶有很高的同源性，本发明的发明人通过X射线衍射晶体分析法阐明了JP170，SEQ ID NO：1的三维结构并发现它与BPN’的三维结构之间存在若干差异。本发明的发明人进一步比较了属于枯草菌素亚组的枯草杆菌酶的序列同源性。示于本发明图3。

基于该比较本发明的发明人建议划分枯草菌素亚组以使JP170型枯草杆菌酶成为除BPN’枯草杆菌酶亚组和TY145枯草杆菌酶PCT/DK2004/000066亚组之外的独立亚组。

JP170型枯草杆菌酶

术语“JP170枯草杆菌酶”或“JP170型枯草杆菌酶”在本发明上下文中应理解为属于根据Siezen等，《Protein Science 6》(1997)501-523的枯草菌素组，并与JP170，SEQ ID NO：1具有至少58％的同源性的枯草杆菌酶。具体而言，JP170型枯草杆菌酶可以与JP170即SEQ ID NO：1有至少60％，例如至少65％、至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％或至少99％的同源性。因此除其他以外，碱性蛋白酶KP43、KP1790、KP9860、蛋白酶Ya、蛋白酶E-1和SD-521等是属于枯草杆菌酶JP170亚组的枯草杆菌酶。

适合本文所述目的的JP170枯草杆菌酶可以是与JP170三维结构同源的枯草杆菌酶，即它可以与附录1中的结构坐标定义的三维结构同源。

如本领域技术人员所熟知，蛋白质或其部分的结构坐标集就是在三维空间定义了形状的点的相对集合，完全不同的坐标集可能定义相同或者相似的形状。此外，单个坐标的轻微改变可能对总体形状没有或几乎没有影响。

这些坐标的改变可能是由于结构坐标的数学处理而产生。例如，可以通过结构坐标的结晶学变换、结构坐标的分段、结构坐标集的整体添加或消减、结构坐标的翻转或任何前述的组合来处理JP170(附录1)的结构坐标。另外，所述改变也可能是由于一级氨基酸序列的不同。

如果这些变体与附录1的结构坐标相比在可接受的标准差(如0.8_)范围内，则该三维结构在本发明上下文中应理解为与附录1的结构同源。标准差一般可以通过例如保守的主链残基的均方根偏差来衡量，其中术语“均方根偏差”(RMS)意为偏离平均值的平方的算术平均值的平方根。

如本领域技术人员所熟知，在一组具有同源结构的蛋白质中也可能在其结构的某些部分或区域(例如环)存在三维结构上的不同，所述部分或区域并非(或至少不仅仅)对结构的功能结构域具有次重要性，而是可能导致所述结构中保守残基主链原子间巨大的均方根偏差。

因此，众所周知结构坐标集是与结晶蛋白质唯一对应的。其他三维结构，即使是同源结构甚至是以不同方式结晶的同一蛋白质都不具有完全相同的坐标集。坐标中存在着自然波动。可以发现总体结构和原子间的关系是相似的。这种相似性可以就一个结构中的每个原子与另一结构中每个“同源的”原子间的均方根偏差来讨论。然而，只有完全一致的蛋白质具有完全相同的原子数。所以，相似性低于100％的蛋白质通常具有不同的原子数，因此无法计算所有原子的均方根偏差，而只能计算那些认为是“同源”的。因此基于座标的相似性的精确描述对于同源蛋白质来说难以说明和计算。关于本发明，不同枯草杆菌酶3D结构间的相似性可通过同源结构元件的含量和/或氨基酸或DNA序列的相似性来说明。对于没有缺失或插入的序列，可以计算钙原子的RMS。

任选地，JP170型枯草杆菌酶其特征还在于包含如下结构特征：

a)具有7条链的扭曲的β片层，

b)6个α螺旋

c)至少3个离子结合位点，且

不含有BPN’样枯草杆菌酶的强和弱离子结合位点。

另外编码本发明TY145枯草杆菌酶的分离的核酸序列与编码SEQ IDNO：1的氨基酸序列的核酸序列的互补链优选在低严格条件下杂交，至少在中度严格条件下，至少在中/高严格条件下，至少在高严格条件下，至少在极高严格条件下杂交。

鉴定核苷酸探针与同源DNA或RNA序列在低、中或高严格条件下杂交的适当的实验条件包括将含有用于杂交的DNA片段或RNA的滤器在5×SSC(氯化钠/柠檬酸钠，Sambrook等，1989)中预浸泡10分钟、在含5×SSC、5×Denhardt’s液(Sambrook等，1989)、0.5％SDS及100μg/ml变性的超声处理鲑精DNA(Sambrook等，1989)的溶液中预杂交滤器，随后在含有浓度为10ng/ml随机引发的(Feinberg，A.P.和Vogelstein，B.(1983)Anal.Biochem.132：6-13)、³²P-dCTP标记(比活性＞1×10⁹Ocpm/μg)探针的相同溶液中在45℃下杂交12小时，然后以2×SSC、0.5％SDS在至少*55℃(低严格)下洗涤两遍30分钟，优选至少60℃(中度严格)，更优选至少65℃(中/高严格)，甚至更优选至少70℃(高严格)，甚至更优选至少75℃(极高严格)。

BPN’枯草杆菌酶

本发明上下文中BPN’枯草杆菌酶或BPN’型枯草杆菌酶应理解为属于根据Siezen等，《Protein Science 6》(1997)501-523的枯草菌素组，并与SEQ ID NO：4具有至少61％的同源性的枯草杆菌酶。具体而言，BPN’枯草杆菌酶可以与BPN’(即SEQ ID NO：4)有至少65％，例如至少70％、至少75％、至少80％、至少85％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％或至少99％的同源性。

另外编码本发明BPN’枯草杆菌酶的分离的核酸序列与编码SEQ IDNO：4的氨基酸序列的核酸序列的互补链优选在低严格条件下杂交，但至少在中度严格条件下、至少在中/高严格条件下、至少在高严格条件下、至少在极高严格条件下杂交。

本发明的一个实施方案中，适合本文所述目的的BPN’枯草杆菌酶可以是与如PDB No.1SBT和1GNS(Proteim Data Bank)中给出的结构坐标所定义的BPN’三维结构同源的枯草杆菌酶，或是与在Protein DataBank中可查询的其他几个BPN’结构之一同源的枯草杆菌酶。同源结构间的变化可由于前述若干原因而产生。因此本发明上下文中的BPN’枯草杆菌酶应理解为具有属于前述BPN’枯草杆菌酶结构特征的任何枯草杆菌酶，另外，该枯草杆菌酶优选不含有在前述BPN’枯草杆菌酶中不存在的其他结构特征。本发明上下文中BPN’型枯草杆菌酶具有两个离子结合位点。在本发明的上下文中BPN’样枯草杆菌酶可以属于枯草菌素的I-S分支，即属于I-S1(“真”枯草菌素)或I-S2(高度碱性枯草菌素)分支(Siezen等，《Protein Engng.4》(1991)719-737)。

BPN’样枯草杆菌酶的实例除其他以外，还包括枯草菌素309(PDBNO：1SVN SAVINASE^_，NOVOZYMES A/S)和枯草菌素Carlsberg(ALCALASE^_，NOVOZYMES A/S)等等。

联系R.J.Siezen和J.A.M Leunissen(Protein science，第6卷6(3)，501-523页，1997)502页中的图1，枯草杆菌酶的结构被描述为：枯草杆菌酶由6-8个螺旋、11条链组成，其中7条位链于扭曲的β片层的中心。提到了两个离子结合位点，所谓的“强”和“弱”钙结合位点。后来发现在某些结构中(枯草菌素DY PDB no.1BH6，1998)，当结晶介质中钙浓度低时，弱钙结合位点表现为Na(钠)结合位点。因此，我们以下称为离子结合位点而不是钙结合位点。

TY145枯草杆菌酶

TY145枯草杆菌酶或TY145样枯草杆菌酶在本发明上下文中应理解为与SEQ ID NO：7有至少63％同源性的枯草杆菌酶。具体而言，所述TY145枯草杆菌酶可以与TY145(即SEQ ID NO：7)有至少65％，例如至少70％、至少74％、至少80％、至少83％、至少90％、至少91％、至少92％、至少93％、至少94％、至少95％、至少96％、至少97％、至少98％或至少99％的同源性。

在本发明的一个实施方案中，适合本文所述目的的TY145枯草杆菌酶可以是与PCT/DK2004/000066中给出的结构坐标定义的TY145的三维结构同源的枯草杆菌酶。同源结构间的变化可由于前述若干原因而产生。因此本发明上下文中的TY145枯草杆菌酶应理解为具有属于前述TY145枯草杆菌酶结构特征的任何枯草杆菌酶，另外，该枯草杆菌酶优选不含有在前述TY145枯草杆菌酶中不存在的其他结构特征。

通常TY145枯草杆菌酶还具有如下结构特征：

a)有7条链的扭曲的β片层，

b)6个α螺旋

c)至少3个离子结合位点，其中不存在BPN’型枯草杆菌酶的强离子结合位点。

TY145型枯草杆菌酶的实例包括TY145枯草杆菌酶、来源于南极芽孢杆菌(Antarctic Bacillus)TA41的嗜冷枯草菌素蛋白酶S41，本文中也称为TA41枯草杆菌酶(Davail S等，1994，The Journal of BiologicalChemistry，269(26)，99.17448-17453)、以及来源于南极芽孢杆菌TA39的嗜冷枯草菌素蛋白酶S39，本文中也称为TA39枯草杆菌酶(Narinx E等，1997，Protein Engineering，10(11)，1271-1279)。

JP170枯草杆菌酶的三维结构

JP170枯草杆菌酶用来说明构成本发明基础的三维结构。

按照x射线结晶学方法的原则(例如《X-Ray StructureDetermination》，Stout，G.K.和Jensen，L.H.，John Wiley & Sons，Inc.NY，1989中所给出的原则)解出了JP170的结构。

解出的JP170晶体结构的结构坐标以如附录1中列出的标准PDB格式(Protein Data Bank，Brookhaven National Laboratory，Brookhaven，CT)给出。应该理解附录1构成了本申请的一部分。在附录1上下文中使用了如下缩写：CA指c-α(碳原子)或钙离子(然而为了避免误解我们在本说明书中使用全名“c-α原子”和“钙”或“离子”)。氨基酸残基以标准三字母代码给出。附带的结构坐标包含蛋白酶结构、抑制剂结构CI2以及水分子。蛋白酶坐标的链标识称为A，而CI2抑制剂称为B，钙离子称为C，水为W。下文提及残基的位置参照SEQ ID NO：1公开的JP170序列。

JP170结构由两个结构域(催化结构域和C-末端结构域)组成。

催化结构域的结构显示出与在枯草菌素S8家族中发现的相同的总体折叠方式。其结构包括7条链按照S2、S3、S1、S4、S5、S6、S7顺序排列形成的扭曲β片层。

催化结构域的结构中有6个α螺旋，其编号H1含有残基9-17，H2含有残基68-76，H3含有残基110-119，H4含有残基139-150，H5含有残基253-273，H6含有残基281-291。

C-末端结构域包含链基序——由片层a和b组成的所谓“β夹层”。该结构域的片层由链以反向平行的方式组合而成，而催化结构域中的链则以平行方式组合。链的前后顺序可以表示为S1a-S1b-S3a-S3b-S4b-S4a-S2b-S2a，具有组织成S1a、S3a、S4a、S2a和S1b、S3b、S4b、S2b两个片层的β夹层。

已经发现JP170枯草杆菌酶缺乏BPN’枯草杆菌酶众所周知的强和弱离子结合位点。然而JP170枯草杆菌酶具有BPN’枯草菌素结构中不存在的3个离子结合位点。这可以在图2显示的结构比对中看到。这3个离子结合位点在下文中称为位点1(位于催化结构域)和位点2和3(位于非催化C-末端结构域)。

因此相对于附录1中公开的原子坐标相关的，JP170的离子结合位点在PDB表(附录1)中定位于：

位点1-命名为A601 CA的钙原子

位点2-命名为A603 CA的钙原子，和

位点3-命名为A602 CA的钙原子。

离子结合位点的位置可以通过与核心结构中4个特定原子的距离来定义。已经选定了离子结合位点到三个活性位点残基中c-α原子的距离。在全部枯草杆菌酶中活性位点的丝氨酸、组氨酸、天冬氨酸残基是高度保守的。在JP170中它们是天冬氨酸30、组氨酸68和丝氨酸254。选定的第四个距离是与序列中活性位点丝氨酸残基后第一个氨基酸残基c-α原子的距离(下文称为“紧靠丝氨酸”)；在JP170的3D结构中它是甲硫氨酸255。

在本发明的一个优选的实施方案中：

a)离子结合位点1与

i)天冬氨酸c-α原子间的距离为26.70-28.70_，

ii)组氨酸c-α原子间的距离为22.10-24.10_，

iii)丝氨酸c-α原子间的距离为16.95-18.95_，

iv)紧靠丝氨酸c-α原子间的距离为15.30-17.30_，

b)离子结合位点2与

i)天冬氨酸c-α原子间的距离为33.50-35.50_，

ii)组氨酸c-α原子间为37-39_，

iii)丝氨酸c-α原子间为29.40-31.40_，

iv)紧靠丝氨酸c-α原子间为30.70-32.70_，

c)离子结合位点3与

i)天冬氨酸c-α原子间为41.50-43.50_，

ii)组氨酸c-α原子间的距离为42.90-44.90_，

iii)丝氨酸c-α原子间的距离为34.50-36.50_，

iv)紧靠丝氨酸c-α原子间的距离为35-37_。

以下为JP170枯草杆菌酶中选定的4个c-α原子与3个离子结合位点间的特定距离，离子结合位点间的距离以_为单位：

位点1 位点2 位点3

天冬氨酸30 27.69 34.49 42.48

组氨酸68 23.12 38.03 43.87

丝氨酸254 17.95 30.41 35.51

甲硫氨酸255 16.34 31.68 36.02

位点1 0 35.29 32.92

位点2 35.29 0 14.08

位点3 32.92 14.08 0

然而，这些距离在不同枯草杆菌酶中可能有所变化。本距离以结构中为钙离子而给出。如果与钠离子结合，距离会略有迁移。通常距离可能变化±0.8_，优选±0.7_、±0.6_、±0.5_、±0.4_，或最优选±0.3_。

另外，JP170样枯草杆菌酶中，划定与金属离子距离上至10_的离子结合位点1范围的肽结构由位于183-189、191-204和224-225的氨基酸残基组成。

划定与金属离子距离上至10_的离子结合位点2范围的肽结构由378-393残基组成。

划定与金属离子距离上至10_的离子结合位点3范围的肽结构由348、350、352、363-370、380-383、391-400和414-420残基组成。

I-S1和I-S2亚组(BPN’样枯草杆菌酶)的比较

与BPN’样枯草杆菌酶结构相比，JP170样枯草杆菌酶的结构可分为“核心枯草杆菌酶样”区、“居间”区和“非同源”区。

可以在结构上与BPN’结构密切相关的核心枯草杆菌酶样区发现活性位点。核心枯草杆菌酶样区由17-34、197-209和216-232残基组成，包含H3α螺旋和H5中心α螺旋，其中活性位点丝氨酸残基位于N端部分。共有枯草杆菌酶样区的RMS低于1.2。

核心枯草杆菌酶样区外，JP170样枯草杆菌酶与BPN’的结构存在更大程度的差异。

居间区由42-46、150-186、245-272和278-296残基组成。居间区的RMS高于1.2而低于1.8。JP170样枯草杆菌酶该区域的三维结构和功能性之间的关系可能难以预测。

非同源区由1-16、35-41、47-179、187-196、210-215、233-244、273-277和297-316残基组成。非同源区的RMS高于1.8。JP170样枯草杆菌酶该区域三维结构和功能性之间的关系很难预测。

JP170样枯草杆菌酶3D结构中的很多环在长度和氨基酸残基内容上与BPN’型结构有显著差异。以下JP170的环或蛋白质序列片段与Savinase(BPN’的编号在圆括号中)相比较(见图4)。

G32-H43(G34-H39)

E44-Y54(P40-A48)

G57-G67(V51-G63)

N79-N82(I75-V81)

I96-P107(V95-S105)

A108-S119(106-N117)

A131-Y137(S128-S132)

T138-D152(A133-G146)

E162-I169(S156-I165)

G173-T180(A169-A176)

E185-N199(D181-N184)

G208-D218(G193-D197)

S232-K246(G211-T213)

D294-N303(S256-L262)

在Savinase中，环N79-N82(I75-V81)和G208-D218(G193-D197)与离子结合位点接触，但在JP170中则不是。相似地，在JP170中，环E185-N199(D181-N184)与离子结合位点接触，但在Savinase中则不是。这一认识开启了在JP170和BPN’样类型的枯草杆菌酶中加入或去除离子结合位点的可能性。

该差异的很好的实例是，与相应的只含有3个残基的BPN’型环G211-T213(Savinase中)相比，JP170中的环S232-K246含有15个残基。在JP170样枯草杆菌酶中，环折回到底物结合位点，特别是底物结合位点的P’部分。如结合附带的3D结构(附录1)的CI2抑制剂所说明的，环位于靠近底物处。

JP170中环S232-K246的定位可通过与前述的四个特定残基的关系描述。环中W240残基的CA原子与活性位点残基CA原子的距离为：

残基 H68 D30 S254 M255

距离(_) 11.45 18.51 13.06 11.94

如上文所述，这些距离可能变化±0.8_，优选±0.7_、±0.6_、±0.5_、±0.4_，或最优选±0.3_。

另外，可以计算JP170中环S232-K246的残基与CI2抑制剂CA原子间的距离。这些距离为：

从W240的CA原子到CI2中R62的CA原子为7.49_，

从F239的CA原子到CI2中R62的CA原子为8.39_，

从S238的CA原子到CI2中R62的CA原子为8.42_，

从S237的CA原子到CI2中R62的CA原子为9.44_，

从S238的CA原子到CI2中E60的CA原子为9.42_。

如附录1中的3D坐标所示，JP170活性位点残基S254与CI2抑制剂的原子间的距离为：

从S254的CA原子到CI2中E60的CA原子为5.25_，

从S254的CA原子到CI2中R62的CA原子为11.55_，

从S254的CA原子到CI2中T58的CA原子为7.06_，

从S254的CA原子到CI2中M59的CA原子为4.71_。

这些距离可能变化±0.8_，优选±0.7_、±0.6_、±0.5_、±0.4_，或最优选±0.3_。

优选的JP170样枯草杆菌酶变体缺失了S232-K246区域并随后插入了一个或多个残基以将环部分或完全去除。优选的变体含有L233-S245缺失+天冬酰胺插入、L233-D244缺失+甘氨酸插入或S232-D244缺失+甘氨酸插入。

可对与TY145结构的差异做类似的考察。

JP170、BPN’和TY145枯草杆菌酶同源性的建立

JP170型枯草杆菌酶、BPN’型枯草杆菌酶或TY145型枯草杆菌酶的结构模型可以使用Homology程序或与之相当的程序如Modeller(都来自于Molecular Simulations，Inc.，San Diego，CA)来建立。原理为将3D结构已知的蛋白质的氨基酸序列与需要构建3D结构模型的蛋白质的氨基酸序列进行比对。可以基于共有序列建立结构保守区。在缺乏同源性的区域，可以通过例如Homology程序插入环结构或是删除序列，以使必要残基的顺次连接。随后应使用Homology或其他分子模拟程序(如Molecular Simulations的CHARMm)完成结构的松弛和优化。

设计JP170、BPN’和TY枯草杆菌酶变体的方法

不同蛋白质的分子动力学比较可以提示哪些结构域对于每种蛋白质具有的某些特性是重要的或与之相关。

因此本发明涉及构建亲本枯草杆菌酶变体的方法，其中变体与亲本枯草杆菌酶相比具有至少一项改变的特性，其方法包括：

b)修饰编码亲本的多核苷酸的DNA，以构建编码变体枯草杆菌酶的多核苷酸，所述变体与亲本枯草杆菌酶相比通过缺失、替换或插入a)中鉴定的氨基酸残基或结构部分而进行了修饰以改变所述特性；

c)在适当的宿主中表达变体枯草杆菌酶；并：

d)测试产生的枯草杆菌酶变体的所述特性。

更具体地，本发明涉及产生枯草杆菌酶变体的方法，其中变体与亲本枯草杆菌酶相比具有至少一项改变的特性，其方法包括

e)反复进行步骤c)和d)N次，其中N是值为1或更大的整数；

f)制备步骤a)-e)中得到的变体；

g)测试所述变体的特性；并

h)任选地循环重复a)-g)；并

k)分离产生的枯草杆菌酶变体；

l)纯化分离的枯草杆菌酶变体；并

m)回收纯化的枯草杆菌酶变体。

因此本发明一般性涉及本文提供的JP170结构在BPN’型(I-S1和I-S2亚组)、TY145型和JP170型三种枯草杆菌素类型中的任一枯草杆菌酶中鉴定需要的修饰的用途，所述鉴定通过建立亲本枯草杆菌酶的3-D结构模型并随后与JP170 3-D结构进行比较，或在亲本枯草杆菌酶的3-D结构实际已知的情况下通过与JP170 3-D结构进行比较。

基于该比较，选出亲本枯草杆菌酶中至少一个残基进行替换、缺失和插入的修饰，以提供与亲本枯草杆菌酶相比具有改变特性的枯草杆菌酶变体。

在一个实施方案中，亲本枯草杆菌酶因而可以属于I-S1亚组，优选选自ABSS168、BASBPN、BSSDY和BLSCAR或它们保留了I-S1亚组特征的功能变体。

在另一实施方案中，亲本枯草杆菌酶属于I-S2亚组，优选选自BSL147、BLS309、BAPB92和BYSYAB或它们保留了I-S2亚组特征的功能变体。

在另一实施方案中，亲本枯草杆菌酶属于TY145型亚组，优选选自TY145、又称为TA41的蛋白酶S41、又称为TA39枯草杆菌酶的蛋白酶S39等。

特别的，亲本枯草杆菌酶属于JP170型亚组，优选选自JP170、KP43、KP9860、蛋白酶E-1、蛋白酶Ya、蛋白酶SD-521等。

本发明另一实施方案涉及产生JP170型枯草杆菌酶变体的方法，其变体与亲本枯草杆菌酶相比具有至少一项改变的特性，其方法包括：

a)在JP170三维结构上产生亲本JP170型枯草杆菌酶的模型结构，或产生亲本枯草杆菌酶实际测定出的三维结构；

b)通过使活性位点的CA、CB、C、O和N原子匹配的结构叠合，将亲本JP170型枯草杆菌酶的模型或实际三维结构与BPN’或TY145结构进行比较；

c)基于步骤b)的比较鉴定出亲本JP170型枯草杆菌酶的至少一个结构部分，其中预计该结构部分的改变将导致改变的特性；

d)修饰编码亲本JP170型枯草杆菌酶的核酸序列以产生编码在相应于所述结构部分的位置至少一处缺失或替换一个或多个氨基酸或在该结构部分至少一处插入一个或多个氨基酸残基的核酸序列；

e)反复进行步骤c)和d)N次，其中N是值为1或更大的整数；

f)制备步骤a)-e)中得到的JP170型枯草杆菌酶变体；

g)测试所述变体的特性；并

h)任选地，循环重复a)-g)；并

i)选择与亲本枯草杆菌酶相比具有至少一项改变特性的JP170型枯草杆菌酶变体。

k)分离产生的JP170型枯草杆菌酶变体；

l)纯化分离的枯草杆菌酶变体；并

m)回收纯化的枯草杆菌酶变体。

本发明还包括通过以上方法产生的蛋白酶变体。

稳定性-离子结合位点的改变

如上文所述，如附录1所提供的JP170枯草杆菌酶三维结构表明该酶具有BPN’枯草杆菌素结构中不存在的3个离子结合位点，因此缺乏BPN’枯草杆菌酶的强和弱离子结合位点。离子结合位点的稳定性对于酶的功能是重要的。因此，离子结合位点的改变可能导致酶稳定性的改变。

更高的稳定性

通过离子结合位点附近位置上的改变可能获得JP170的稳定。因此在本发明方法的一个实施方案中，前述步骤c)鉴定出与位于JP170离子结合位点10_或更短距离内的氨基酸残基位置，优选位于6_或更短距离内的位置。

因此本发明优选的变体修饰了一个或多个位于JP170(SEQ IDNO：1)离子结合位点10_距离的位置。这些位置为：

位点1：183-189(即位置183、184、185、186、187、188、189)，

191-204(即位置191、192、193、194、195、196、197、198、199、200、201、202、203、204)，

224-225；

位点2：378-393(即位置378、379、380、381、382、383、384、385、386、387、388、389、390、391、392、393)；

位点3：348、350、352，

363-370(即位置363、364、365、366、367、368、369、370)，380-383(即位置380、381、382、383)，

391-400(即位置391、392、393、394、395、396、397、398、399、400)，

414-420(即位置414、415、416、417、418、419、420)。

其他JP170型枯草杆菌酶的相应位置可以如前文公开的或通过使用本文的图1鉴定。

在洗涤剂组合物中，钙螯合剂促成钙从枯草杆菌酶中离去，结果导致酶随后的失活。为降低例如由钙螯合剂引起的钙离去所导致的失活，可以构建具有更高的钙稳定性的变体。

稳定了离子结合位点1的优选变体为S193Q、Y；H200D、N和H200D、N+D196N。

稳定了离子结合位点2的优选变体为N390D和N391D，稳定了离子结合位点3的优选变体为G394N、Q、F、Y、S和W392S、N、Q。

热稳定性的改变

可以通过使用脯氨酸替换、引入二硫键、改变氢键触点、改变电荷分布、引入盐桥、用一个或多个具有更大侧链基团填充内部结构的空腔(如在结构可变区域)、用其他氨基酸替换组氨酸残基、去除脱酰胺作用位点、或螺旋加帽来获得具有更高稳定性的变体(通常是更高的热稳定性)。

提高活动性的区域

JP170的如下区域在酶的晶体结构中具有提高的活动性，现在认为这些区域与JP170的稳定性或活性有关。特别是可以通过改变高活动区域获得热稳定性。可以通过以下区域和位置的突变改良酶。在侧链引入例如更大的残基或具有更多原子的残基可以提高稳定性，或例如在侧链引入具有更少原子的残基可能对活动性重要并因此对酶活性分布重要。

使用了两种方法从3D结构中选出高活动区域。一种是通过使用MSI(Molecular Simulations Inc.)的CHARMm程序进行均向波动(isotropic fluctuation)的分子动力学计算，另一种是B-因子分析。B因子在附录1中列出，并给出了结构中多种原子的定位测定中的不确定度的值。不确定度与晶体点阵中分子的原子的活动性有关。活动性反映了原子的热运动，因此指示了酶的热稳定作用的可能位点。

因此，通过分析取自附录1的坐标文件中的B-因子(参阅《in X-RayStructure Determination》，Stout，G.K.和Jensen，L.H.，John Wiley &Sons，Inc.NY，1989)确定了JP170结构中的如下活动区：

13-18(即位置13、14、15、16、17、18)，

37-43(即位置37、38、39、40、41、42、43)，

47-50(即位置47、48、49、50)，

57-59(即位置57、58、59)，

96-103(即位置96、97、98、99、100、101、102、103)，

131-134(即位置131、132、133、134)，

152-153，

162-166(即位置162、163、164、165、166)，

188-195(即位置188、189、190、191、192、193、194、195)，

210，

234-246(即位置234、235、236、237、238、239、240、241、242、243、244、245、246)，

372-378(即位置372、373、374、375、376、377、378)，

387-392(即位置387、388、389、390、391、392)，

406-407，

419。

JP170在300K和400K的分子动态模拟提供了如下的高活动区：

37-42(即位置37、38、39、40、41、42)，

57-60(即位置57、58、59、60)，

66-67，

98-103(即位置98、99、100、101、102、103)，

107-111(即位置107、108、109、110、111)，

188-193(即位置188、189、190、191、192、193)，

236-240(即位置236、237、238、239、240)，

326-332(即位置326、327、328、329、330、331、332)，

337-342(即位置337、338、339、340、341、342)，

355-360(即位置355、356、357、358、359、360)，

372-377(即位置372、373、374、375、376、377)，

384-388(即位置384、385、386、387、388)，

404-411(即位置404、405、406、407、408、409、410、411)。

因此本发明优选的JP170枯草杆菌酶变体修饰了SEQ ID NO：1中一个或多个上述位置。另外优选的变体含有区域57-60、66-67、107-111、236-240、326-332、355-360、372-377、384-388、404-411中的一个或多个改变。特别优选变体W240H、Y和在区域355-360中有修饰的变体，如含有以下一个或多个修饰的变体：G355A、S；S356T、N；T357N、Q、D、E、P；T358S；A359S、T、N、Q和S360T、N。

可以如本文所述通过使用DOPE程序进行随机诱变的方法产生修饰了区域355-360的变体。为获得在区域355-360含有1-3个修饰的变体，可以引入以下频率的替换：

野生型修饰

95％ 5％G355A、S

90％ 10％S356T、N

80％ 20％T357N、Q、D、E、P

90％ 10％T358S

80％ 20％A359S、T、N、Q

80％ 20％S360T、N。

二硫键：

可以通过在结构域内或结构域间引入新的键获得与亲本JP170相比具有更高稳定性(例如热稳定性)的本发明JP170变体，如通过建立结构域内或结构域间的二硫键。

因此，本发明另一方面涉及产生亲本JP170变体的方法，其中步骤c)鉴定出亲本JP170型枯草杆菌酶中的氨基酸残基位置，通过至少一个半胱氨酸残基的插入或替代，该位置的修饰可产生至少一个二硫键。

下文提到的在SEQ ID NO：1的氨基酸序列中鉴定出的氨基酸残基被认为适于半胱氨酸取代。进行一个或多个半胱氨酸替换后，JP170的变体中可能形成二硫键。这些替换是：G21C+A86C、V26C+A265C、G57C+G105C、G74C+A229C、Q111C+N143C、G160C+S170C、A286C+V349C、A27C+A122C、A45C+G78C、V72C+P258C、G78C+A229C、D98C+G104C、Q111C+Y147C、G135C+G167C、R142C+P354C、V144C+A178C、G182C+P217C、A183C+G223C、A195C+Y225C、F271C+P279C、A287C+A430C、A293C+T310C、E322C+S428C、S324C+A332C、S327C+P424C、D352C+N397C、G355C+T362C、G291C+S314C。

优选的变体含有一个或多个以下替换：G21C+A86C、V26C+A265C、G57C+G105C、G74C+A229C、Q111C+Y143C、G160C+S170C、A286C+V349C、A4C+P222C和A27C+A117C。

通过寻找图1比对中的同源位置可以阐明与JP170同源的枯草杆菌酶中适于半胱氨酸取代的类似残基。对于其他JP170样序列，可以使用如前述的GAP分析法将所述JP170样序列与图1中全部序列进行比对来选择适于半胱氨酸取代的同源位置。然后，可以根据与图1中比对的枯草杆菌酶序列SEQ ID NO：1、2和3中最同源的同源位置选择合适的残基。

表面电荷分布

可以通过改变枯草杆菌酶的表面电荷分布获得与亲本枯草杆菌酶相比具有更高稳定性(通常为更高的热稳定性)的变体。例如，当pH低至约5或更低时，组氨酸残基通常带正电，因此，可能在蛋白质表面出现不利的静电相互作用。通过改变枯草杆菌酶的表面电荷可以避免这种不利的静电相互作用并继而导致枯草杆菌酶的更高的稳定性。

带电的氨基酸残基为(a)带正电的赖氨酸、精氨酸、组氨酸(pH＜5)、酪氨酸(pH＞9)和半胱氨酸(pH＞10)以及(b)带负电的天冬氨酸和谷氨酸。

因此，本发明另外一方面涉及构建亲本枯草杆菌酶的变体的方法，其方法包括：

a)在亲本枯草杆菌酶表面，优选为JP170样或BPN’样枯草杆菌酶表面，鉴定出选自天冬氨酸、谷氨酸、精氨酸、赖氨酸和组氨酸的至少一个氨基酸残基；

b)在亲本枯草杆菌酶表面将选自天冬氨酸、谷氨酸、精氨酸、赖氨酸和组氨酸的至少一个氨基酸残基替换为不带电的氨基酸残基；

c)任选地循环重复步骤a)和b)；

d)任选地，改变b)以外的一个或多个位置的氨基酸残基，改变可以分别为插入、缺失或替代；

e)制备从步骤a)到d)得到的变体；

f)测试所述变体的稳定性；并

g)任选地循环重复步骤a)到f)；并

h)选择与亲本枯草杆菌酶相比具有更高稳定性的变体。

技术人员也会理解，在某些情况下，把不带电的氨基酸残基替换为带电的氨基酸残基也可能是有利的，或另选地，在某些情况下将带电的氨基酸残基替换为带相反电荷的氨基酸残基也可能是有利的。因此，技术人员也可以为了这些目的方便的使用前文提到的方法。在使用前述方法将不带电的氨基酸残基替换为带电的氨基酸残基时，唯一的区别是步骤a)和b)改变如下：

a)在亲本枯草杆菌酶表面鉴定出至少一个不带电的氨基酸残基；

b)在亲本枯草杆菌酶表面将至少一个不带电的氨基酸残基替换为选自天冬氨酸、谷氨酸、精氨酸、赖氨酸和组氨酸的带电的氨基酸残基。

也可以使用前文提到的方法改变枯草杆菌酶表面氨基酸残基的电荷符号。与前述方法相比，唯一的区别仍然是步骤a)和b)，在此情况下，应为：

a)在亲本枯草杆菌酶表面鉴定出至少一个选自天冬氨酸、谷氨酸、精氨酸、赖氨酸和组氨酸的带电氨基酸残基；

b)在亲本枯草杆菌酶表面将至少一个步骤a)中鉴定出的带电氨基酸残基替换为带相反电荷的氨基酸残基。

因此，天冬氨酸可以替换为精氨酸、赖氨酸或组氨酸；谷氨酸可以替换为精氨酸、赖氨酸或组氨酸；精氨酸可以替换为天冬氨酸或谷氨酸；赖氨酸可以替换为天冬氨酸或谷氨酸；组氨酸可以替换为天冬氨酸或谷氨酸。

为检测存在于枯草杆菌酶表面的氨基酸残基，使用DSSP程序(Kabsch和Sander，Biopolymers(1983)，22，2577-2637)测量表面可接近区。所有表面可接近性大于0.0、0.10、0.20、0.30、0.35、0.40、0.45、0.50、0.55或0.60的残基都认为是表面残基。

使用前述方法在JP170表面发现的氨基酸残基为N79、N316、L381、K246、K9、K313和K83。我们认为N79D、N316D和L381D的替换对于引入盐桥的稳定性特别具有意义，而K246R、K9R、K313R和K83R的替换对于高pH下的稳定性特别具有意义。

类似的替换可以在其他JP170样枯草杆菌酶的等效位置引入。

用脯氨酸残基替换

可以通过如下手段提高枯草杆菌酶的热稳定性：对所述枯草杆菌酶进行二级结构的分析、鉴定二面角Φ(phi)和Ψ(psi)限定于区间[-90°＜Φ＜-40°和-180°＜Ψ＜180°]的残基，优选区间[-90°＜Φ＜-40°和120°＜Ψ＜180°]或[-90°＜Φ＜-40°和-50°＜Ψ＜10°]并排除位于枯草杆菌酶特征性α螺旋或β片层区域的残基。

基于结晶枯草杆菌酶的原子结构计算出氨基酸的二面角Φ(phi)和Ψ(psi)之后，可能选择出具有适于脯氨酸残基替换的二面角phi和psi的位置。脯氨酸残基的脂肪侧链与肽基团的氮原子共价结合。形成的五员环因此对肽主链的N-Cα键的旋转施加了刚性约束，同时阻止了与主链N原子氢键的形成。由于这些结构上的原因，脯氨酸残基通常与α螺旋和β片层二级构象不相容。

如果在鉴定的位置没有脯氨酸，就以脯氨酸残基代替天然存在的氨基酸残基，优选通过在编码所述枯草杆菌酶的基因上应用位点定向诱变。

JP170样枯草杆菌酶组中脯氨酸残基可以有利的引入到位置22、44、110、139、140、166、198、201、203、231、282、356、357和378。因此，优选的JP170变体具有一个或多个以下替换：Q22P、E44P、L110P、T139P、D140P、S166P、I198P、V201P、Q203P、S231P、S282P、S356P、T357P和K378P。特别优选含有E44P、Q203P和S356P中一个或多个的变体。

JP170枯草杆菌酶更高的活性

如所述，JP170枯草杆菌酶显著区别于BPN’样枯草杆菌酶的是具有明显非催化性的长C-末端。JP170可能的截短是去除包括两个离子结合位点的约115个残基，该截短可通过缺失非催化C-末端的区域311-433或在该区域中缺失得到。优选的缺失包含区域317-433或315-433。优选新的C-末端在区域311-325中。另外，缺失可以通过额外的替换(如L283N、Q；A290S、N和W306H、Y、K中的一个或多个)进行优化。

优选的截短包括：

a)区域317-433的缺失和替换L283N+A290S+W306H，

b)区域315-433的缺失和替换L283N+A290S+W306H，

底物结合位点

底物结合位点通过与底物模型(如CI2抑制剂)接触的残基鉴定。附录1中提供了CI2结合于活性位点的JP170枯草杆菌酶的3D结构坐标。不限于其他理论，现认为在距底物分子10_范围内发现的有利的相互作用支持了底物与酶的结合。这些有利键的实例为氢键、强静电作用和/或疏水相互作用。

JP170枯草杆菌酶(SEQ ID NO：1)的以下残基与同底物结合位点结合的CI2抑制剂距离在10_以内。因此因此相信这些残基涉及所述底物的相互作用：

29-32，(即残基29、30、31、32)

64-72，(即残基64、65、66、67、68、69、70、71、72)

93，

96-98，(即残基96、97、98)

100-110，(即残基100、101、102、103、104、105、106、107、108、109、110)

113-114，

127-136，(即残基127、128、129、130、131、132、133、134、135、136)

138-141，(即残基138、139、140、141)

144，157，174，

180-183，(即残基180、181、182、183)

191，193-194，

202-207，(即残基202、203、204、205、206、207)

211，

223-226，(即残基223、224、225、226)

234-241，(即残基234、235、236、237、238、239、240、241)

249-258(即残基249、250、251、252、253、254、255、256、257、258)。

在本发明的实施方案中，变体在一个或多个上述位置含有修饰。优选的变体为W129L。

具有额外离子结合位点的JP170

可以通过缺失N79-N82并继而插入LNNSIGV(SEQ ID NO：5)，再随之进行A45D、N替换和任选的E44P、T和/或R47Q替换，将来源于BPN’枯草杆菌酶的强离子结合位点移植到JP170(或JP170亚组中的其他枯草杆菌酶)中。

JP170离子结合位点的去除

通过去除离子结合位点可能降低酶对介质中钙的依赖性。其他相关枯草杆菌酶的三维结构信息，如BPN’型枯草杆菌酶(如Savinase或BPN’)和TY145型枯草杆菌酶的三维结构信息可以指导去除JP170或其它JP170型枯草杆菌酶的离子结合位点。

离子结合位点1的去除可以通过缺失N186-N199区域并继而插入至少三个氨基酸残基-或另外表述为在186-199位置用含有3-6个氨基酸残基的区域替换含有14个氨基酸残基的区域，优选的替换区域为SSN(SEQ ID NO：6)。优选的(但不是必须的)还进行I7Q和V3Y替换中的一个或两个。

可以从野生型JP170枯草杆菌酶或如前述截短的JP170枯草杆菌酶中去除离子结合位点1。

不含离子结合位点的枯草杆菌酶

类似地，JP170型枯草杆菌酶和TY145型枯草杆菌酶的三维结构信息可用于去除BPN’型枯草杆菌酶中的强和弱离子结合位点，或者可以基于JP170和BPN’型枯草杆菌酶的结构信息去除TY145中的离子结合位点。

以Savinase为例，可以通过a)在环中插入或缺失大量氨基酸残基或者b)缺失整个环或环的一部分并继而插入来源于JP170或TY145样枯草杆菌酶的相应环的大量氨基酸残基以改变环A194-L196(弱离子结合位点)和L75-L82(强离子结合位点)来去除离子结合位点。Savinase的离子结合位点的去除优选通过：

i)全部或部分缺失区域A194-L196(BPN’编号)并插入从JP170的位置P209-P217选出的三个或多个残基，且

ii)全部或部分缺失区域L75-L82(BPN’编号)并插入从TY145的位置H83-Y92选出的至少一个残基

或

i)全部或部分缺失区域A194-L196(BPN’编号)并插入从JP170的位置P209-P217选出的三个或更多的残基，且

ii)全部或部分缺失区域L75-L82(BPN’编号)并插入从JP170的位置N79-K83选出的至少一个残基。

关键氧化位点的去除

为提高JP170型枯草杆菌酶蛋白酶的稳定性，用不发生氧化作用的其他氨基酸残基替换或缺失关键氧化位点(如甲硫氨酸)可能是有利的。

因此，本发明的另一个实施方案涉及RP-II蛋白酶变体，其中缺失或用其他不易氧化的氨基酸残基替换了一个或多个易被氧化的氨基酸，特别是暴露于分子表面的甲硫氨酸残基。不易氧化的氨基酸残基可以选自例如A、E、N、Q、I、L、S和K。

这些特定的变体含有JP170蛋白酶的至少一个以下缺失或替换M42{*、S、A、N、Q、K}；M85{*、S、A、N、Q、K}；M97{*、S、A、N、Q、K}；M153{*、S、A、N、Q、K}；M220{*、S、A、N、Q、K}；M250{*、S、A、N、Q、K}和M255{*、S、A、N、Q、K}；含有SD-521和Ya蛋白酶的至少一个以下缺失或替换M42{*、S、A、N、Q、K}；M85{*、S、A、N、Q、K}；M97{*、S、A、N、Q、K}；M153{*、S、A、N、Q、K}；M250{*、S、A、N、Q、K}和M255{*、S、A、N、Q、K}。

通过修饰天冬酰胺-甘氨酸对的稳定

已知在碱性pH下，天冬酰胺的侧链可以与其后续相邻氨基酸的NH基团相互作用形成异天冬氨酸残基，其主链经过天冬氨酸侧链。这使主链对蛋白酶解作用更加脆弱。如果其后的氨基酸为甘氨酸则更容易发生脱酰胺作用。改变甘氨酸或它前面的天冬氨酸可以避免这种情况的发生从而提高稳定性，特别是所关心的热和贮存稳定性。

因此本发明另外还涉及枯草杆菌酶，其中上述修饰是指亲本RP-II蛋白酶氨基酸序列中出现的任一天冬酰胺-甘氨酸序列的二残基之一或二者被全部缺失或被不同的氨基酸残基替换。

例如，天冬酰胺和/或甘氨酸残基可被选自A、Q、S、P、T和Y的氨基酸残基替换。

更具体地，SD-521和Ya蛋白酶中占据位置66-67、134-135和/或375-376，以及JP170蛋白酶的位置66-67、134-135、301-302和/或375-376的天冬酰胺-甘氨酸中天冬酰胺或甘氨酸残基中的任一个可以被缺失或用选自A、Q、S、P、T和Y的残基替换。(位置按照图1所示的JP170蛋白酶表示)。

JP170的特定变体为：N66{*、A、Q、S、P、T、Y}；G67{*、A、Q、S、P、T、Y}；N134{*、A、Q、S、P、T、Y}；G135{*、A、Q、S、P、T、Y}；N301{*、A、Q、S、P、T、Y}；G302{*、A、Q、S、P、T、Y}；N375{*、A、Q、S、P、T、Y}和G376{*、A、Q、S、P、T、Y}，以及它们的组合，如N66{*、A、Q、S、P、T、Y}+N134{*、A、Q、S、P、T、Y}、N66{*、A、Q、S、P、T、Y}+N301{*、A、Q、S、P、T、Y}和N66{*、A、Q、S、P、T、Y}+N375{*、A、Q、S、P、T、Y}等。

SD-521和Ya蛋白酶的特定变体为：N66{*、A、Q、S、P、T、Y}；G67{*、A、Q、S、P、T、Y}；N134{*、A、Q、S、P、T、Y}；G135{*、A、Q、S、P、T、Y}和N375{*、A、Q、S、P、T、Y}；G376{*、A、Q、S、P、T、Y}；以及如前述它们的组合。

酪氨酸残基的修饰

就洗涤性能而言，已经发现将某些酪氨酸残基修饰为苯丙氨酸提供了更好的洗涤性能。不限于任何具体的理论，据认为碱性洗涤液中这些酪氨酸残基的滴定具有负效果，通过用其他残基替换酪氨酸残基可减弱其负效果，特别是用苯丙氨酸或色氨酸，尤其是用苯丙氨酸。

JP170中可被修饰的酪氨酸残基位于：20、54、118、137、147、194、225、247、249、334、379、388、411和418。

SD-521和Ya蛋白酶中可被修饰的酪氨酸残基位于：17、20、54、137、147、187、243、247、249、299、319、334、361、379、386、388、411和418。

因此对于JP170本发明涉及变体：Y17{F、W}、Y20{F、W}、Y54{F、W}、Y137{F、W}、Y147{F、W}、Y187{F、W}、Y243{F、W}、Y247{F、W}、Y249{F、W}、Y299{F、W}、Y319{F、W}、Y334{F、W}、Y361{F、W}、Y379{F、W}、Y386{F、W}、Y388{F、W}、Y411{F、W}和Y418{F、W}。容易鉴定其他JP170型枯草杆菌酶中相应的修饰。

色氨酸残基的修饰

为了稳定蛋白质，例如US5,118,623所述，取代或缺失蛋白质表面的色氨酸可能是有利的。色氨酸残基可以有利的替换为F、T、Q或G。因此，本发明另一个实施方案涉及含有一个或多个以下替换的JP170型枯草杆菌酶变体：SD-521和Ya蛋白酶的位置118、129、240、306、350和392；以及JP170蛋白酶的位置129、240、306、350和392。

因此，本发明涉及含有一个或多个以下替换的JP170变体：W129{F、T、Q、G}、W240{F、T、Q、G}、W306{F、T、Q、G}、W350{F、T、Q、G}和W392{F、T、Q、G}。

组合修饰

本发明还包括与其氨基酸序列的任一其他修饰组合的任何前述枯草杆菌酶变体。特别是设想了为提供酶的改进特性而与本领域其他已知修饰组合。

JP170样或BPN’样枯草杆菌酶变体的制备方法

本发明枯草杆菌酶变体，即JP170和BPN’变体可通过本领域中任何已知方法产生，本发明还涉及编码本发明枯草杆菌酶变体的核酸、包含所述核酸序列的DNA构建体以及含有所述核酸序列的宿主细胞。

通常天然存在蛋白质可通过培养表达该蛋白质的生物然后纯化蛋白质来生产，也可以通过将编码该蛋白质的核酸(如基因组DNA或cDNA)克隆进表达载体，将所述表达载体引入宿主细胞，培养宿主细胞并纯化表达的蛋白质来生产。

一般可通过亲本蛋白质的位点定向诱变、引入表达载体、宿主细胞等产生蛋白质变体。亲本蛋白质可从产生该多肽的菌株中或从表达文库中克隆，即，可从基因组DNA中分离或从cDNA中制备，或从它们的组合中产生。

通常可以使用标准操作克隆基因和/或将(随机和/或位点定向)突变引入所述基因以获得亲本枯草杆菌酶，或获得本发明枯草杆菌酶或枯草杆菌酶变体。适用技术的进一步描述可参考《Molecular cloning：Alaboratory manual》(Sambrook等，(1989)，Cold Spring Harbor lab，Cold Spring Harbor，NY；Ausubel，E.M.等)；《Current protocols inMolecular Biology》(John Wiley和Sons，1995；Harwood，C.R.和Cutting，S.M.)；《Molecular Biological Methods for Bacillus》(JohnWiley和Sons，1990)；《DNA Cloning：A Practical Approach》卷I和II(D.N.Glover编，1985)；《Oligonucleotide Synthesis》(M.J.Gait编，1984)；《Nucleic Acid Hybridization》(B.D.Hames & S.J.Higgins编，(1985))；《Transcription And Translation》(B.D.Hames & S.J.Higgins编，(1984))《Animal Cell Culture》(R.I.Freshney编，(1986))；《Immobilized Cells And Enzymes》(IRL Press，(1986))；《A PracticalGuide To Molecular Cloning》(B.Perbal，(1984))和WO 96/34946。

另外，变体构建可通过：

随机诱变

随机诱变适合在翻译成所探讨氨基酸序列的基因中至少3个部分或在整个基因中进行，随机诱变既可以是局部也可以是区域专一的。

使用寡核苷酸进行诱变时，在寡核苷酸合成中寡核苷酸可在需要改变的位置搀杂或混入三种非亲本核苷酸。可以通过该搀杂或混入避免不需要的氨基酸的密码子。可通过任何公开的技术将搀杂或混入的寡核苷酸整合入编码枯草杆菌酶的DNA中，例如使用PCR、LCR或认为合适的任何DNA聚合酶和连接酶。

优选使用“恒量随机掺杂(constant random doping)”进行搀杂，其中每一位置野生型和修饰的百分比是预先确定的。另外，可以指导掺杂，以优选引入某核苷酸并从而优选引入一个或多个特定氨基酸残基。可以为了例如在每一位置引入90％野生型和10％修饰而进行搀杂。选择搀杂方案另外需要的考虑是基于遗传的及蛋白质结构的限制。搀杂方案可以使用DOPE程序制作，它特别保证了避免引入终止密码子(L.J.Jensen等，Nucleic Acid Research，26，697-702(1998)。

使用PCR产生的诱变时，经化学处理或未经化学处理的编码亲本枯草杆菌酶的基因在可增加核苷酸错误掺入条件下进行PCR(Deshler1992；Leung等，Technique，1，1989，pp.11-15)。

用于诱变的DNA序列可以便利地存在于从表达亲本枯草杆菌酶的生物中制备的基因组或cDNA文库。另外，DNA序列可以存在于合适的载体(如质粒或噬菌体)中，并可这样与诱变剂孵育或暴露于诱变剂。用于诱变的DNA也可以通过整合入宿主细胞的基因组或存在于停靠在宿主细胞内的载体上而存在于宿主细胞中。最后，用于诱变的DNA可以为分离的形式。应该理解用于随机诱变的DNA序列优选为cDNA或基因组DNA序列。

在某些情况下可以方便地在实施表达步骤b)或筛选步骤c)之前扩增突变DNA序列。可以按照本领域已知方法进行这类扩增，目前优选的方法为使用基于亲本酶DNA或氨基酸序列制备的寡核苷酸引物的PCR产生的扩增。

突变DNA序列另外还可以含有编码允许突变DNA序列表达的功能的DNA序列。

局部随机诱变

将随机诱变限制在目的亲本枯草杆菌酶中的一部分可能是有利的。例如当已鉴定出酶的某一区域对酶的给定特性具有特别的重要性，并期望修饰后导致变体具有改进特性时，它可能是有利的。这些区域通常可在亲本酶的三级结构已被阐明并与酶的功能相联系后鉴定出来。

局部或区域特异性的随机诱变可以使用如前述PCR产生的诱变技术或任何其他本领域的已知技术方便的实现。另外，可分离编码欲修饰的DNA序列部分的DNA序列(例如通过插入适当的载体)，并继而将所述部分通过使用任一前文讨论的诱变方法实施诱变。

使用DOPE程序随机诱变的一般方法

可以通过以下步骤进行随机诱变：

1.选择亲本酶中用于修饰的目的区域；

2.确定选定区域中的突变和非突变位点；

3.根据要构建的变体需要的稳定性和/或性能决定进行哪种突变；

4.选择结构上合理的突变；

5.根据步骤4调整步骤3中选出的残基；

6.使用适当的掺入算法(dope algorithm)分析核苷酸分布；

7.如果必要的话，根据遗传密码的实际情况调整需要的残基，例如考虑由遗传密码产生的限制(例如为避免引入终止密码子)；技术人员应意识到某些密码子组合实际上不能使用而需要调整；

8.制备引物；

9.使用引物进行随机诱变；

10.通过筛选需要的改进特性选择得到的枯草杆菌酶变体。

步骤6中使用的适当的掺入算法为本领域所熟知。Tomandl，D等在1997，Journal of Computer-Aided Molecular Design 11：29-38中描述了一个这样的算法，另一个算法是DOPE(Jensen，LJ、Andersen，KV、Svendsen，A和Kretzschmar，T(1998)Nucleic Acids Research26：697-702)。

表达载体

含有编码本发明枯草杆菌酶变体的核酸序列的重组表达载体可以是任何便于进行重组DNA操作并引起该核酸序列表达的载体。

载体的选择通常取决于它将被引入的宿主细胞。适宜载体的实例包括线性或闭合的环状质粒或病毒。载体可以是自主复制载体，即载体作为染色体外的实体存在，其复制不依赖于染色体复制，例如质粒、染色体外元件、微染色体或人工染色体。载体可以含有保证自我复制的任何手段。细菌复制起点的实例为质粒pBR322、pUC19、pACYC177、pACYC184、pUB110、pE194、pTA1060和pAMβ1的复制起点。酵母宿主细胞中使用的复制起点的实例为2μ复制起点、CEN6和ARS6的组合、以及CEN3和ARS1的组合。复制起点可以包含使其在宿主细胞中以温度敏感的方式行使功能的突变(参见如Ehrlich，1978，Proceedings of the National Academy of Sciences USA 75：1433)。

或者，载体可以在引入宿主细胞后整合入基因组，并与其整合的染色体一起复制。整合入宿主细胞基因组的载体可以包含任何使其能整合入基因组的核酸序列，特别是可以包含便于通过同源或非同源重组整合的核酸序列。载体系统可以是单个载体(例如质粒或病毒)，或者是一起包含需引入宿主基因组的全部DNA的两个或多个载体(例如质粒或病毒)，或转座子。

具体而言，载体可以是表达载体，其中编码本发明枯草杆菌酶变体的DNA序列与DNA转录需要的附加片段或控制序列有效连接。术语“有效连接”表示以使片段以与预期目的一致的方式发挥功能的排列，例如转录在启动子处起始并通过编码枯草杆菌酶变体的DNA序列延伸。附加的片段或控制序列包括启动子、前导序列、多腺苷酸化序列、前肽序列、信号序列和转录终止子。控制序列最少包括启动子和转录及翻译终止信号。

启动子可以是在选择的宿主细胞中表现转录活性的任何DNA序列，它可来自编码与宿主细胞同源或异源的蛋白质的基因。

适宜在细菌宿主细胞中使用的启动子的实例为以下基因的启动子：枯草芽孢杆菌果聚糖蔗糖酶基因(sacB)、嗜热脂肪芽孢杆菌麦芽糖淀粉酶基因(amyM)、地衣芽孢杆菌α-淀粉酶基因(amyL)、解淀粉芽孢杆菌α-淀粉酶基因(amyQ)、枯草芽孢杆菌碱性蛋白酶基因，或短小芽孢杆菌木糖苷酶基因、解淀粉芽孢杆菌BAN淀粉酶基因、地衣芽孢杆菌青霉素酶基因(penP)、枯草芽孢杆菌xylA和xylB基因，以及原核β-内酰胺酶基因(Villa-Kamaroff等，1978，Proceedings of the NationalAcademy of Sciences USA 75：3727-3731)。其他实例包括λ噬菌体P_R或P_L启动子或大肠杆菌lac、trp或tac启动子或天蓝色链霉菌(Streptomyces coelicolor)琼脂糖基因(dagA)。其他启动子描述于“Useful proteins from recombinant bacteria”，Scientific American，1980，242：74-94及Sambrook等，1989，见前文。

适宜在丝状真菌宿主细胞中使用的启动子实例为从以下基因中得到的启动子：米曲霉(Aspergillus oryzae)TAKA淀粉酶、米赫根毛霉(Rhizomucor miehei)天冬氨酸蛋白酶、黑曲霉(Aspergillus niger)中性α淀粉酶、黑曲霉酸稳定α淀粉酶、黑曲霉或泡盛曲霉(Aspergillusawamori)葡糖淀粉酶(glaA)、米赫根毛霉脂肪酶、米曲霉(Aspergillusoryzae)碱性蛋白酶、米曲霉丙糖磷酸异构酶、构巢曲霉(Aspergillusnidulans)乙酰胺酶和尖孢镰孢(Fusarium oxysporum)胰蛋白酶样蛋白酶(如此处引为参考的U.S.Patent No.4,288,627中所述)，及这些启动子的杂合体。在丝状真菌宿主细胞中使用的特别优选的启动子为TAKA淀粉酶、NA2-tpi(来自编码黑曲霉中性α-淀粉酶和米曲霉丙糖磷酸异构酶的基因的启动子的杂合体)和glaA启动子。另外的适宜在丝状霉菌宿主细胞中使用的启动子为ADH3(McKnight等，The EMBO J.4(1985)，2093-2099)启动子或tpiA启动子。

适宜在酵母宿主细胞中使用的启动子实例包括以下基因的启动子：酵母糖酵解基因(Hitzeman等，J.Biol.Chem.255(1980)，12073-12080；Alber and Kawasaki，J.Mol.Appl.Gen.1(1982)，419-434)或醇脱氢酶基因(Young等，in Genetic Engineering of Microorganismsfor Chemicals(Hollaender等编)，Plenum Press，New York，1982)，或TP11(US 4,599,311)或ADH2-4c(Russell等，Nature 304(1983)，652-654)启动子。

其他有用的启动子可得自酿酒酵母烯醇化酶(ENO-1)基因、酿酒酵母半乳糖激酶基因(GAL1)、酿酒酵母醇脱氢酶/甘油醛-3-磷酸脱氢酶(ADH2/GAP)和酿酒酵母3-磷酸甘油酸激酶基因。用于酵母宿主细胞的其它有用的启动子如Romanos等，1992，Yeast 8：423-488所述。在哺乳动物宿主细胞中，有用的启动子包括得自猿猴病毒40(SV40)、劳氏肉瘤病毒(RSV)、腺病毒和牛乳头状瘤病毒(BPV)的启动子。

适宜在哺乳动物细胞中使用的启动子实例为SV40启动子(Subramani等，Mol.Cell Biol.1(1981)，854-864)，MT-1(金属硫蛋白基因)启动子(Palmiter等，Science 222(1983)，809-814)或腺病毒2主要晚期启动子。

适宜在昆虫细胞中使用的启动子实例为多角体蛋白启动子(US4,745,051；Vasuvedan等，FEBS Lett.311，(1992)7-11)、P10启动子(J.M.Vlak等，J.Gen.Virology 69，988，765-776页)、苜蓿银纹夜蛾多角体病毒碱性蛋白启动子(EP 397485)、杆状病毒立即早期基因1启动子(US5,155,037；US5,162,222)或杆状病毒39K延迟早期基因启动子(US5,155,037；US5,162,222)。

必要时，编码本发明枯草杆菌酶变体的DNA序列也可以与适当的终止子有效连接。

本发明重组载体另外还可以含有使载体在目的宿主细胞中复制的DNA序列。

载体还可以含有选择标记，例如，其产物互补了宿主细胞中缺陷的基因，或者编码抗性的基因，如抗氨卡青霉素、卡那霉素、氯霉素、红霉素、四环素、壮观霉素、新霉素、潮霉素、氨甲蝶呤等抗生素的抗性基因，或者抗重金属、病毒或除草剂的抗性基因，或其产物造成原养型或营养缺陷型的基因。细菌选择标记的实例是来自枯草杆菌或地衣芽孢杆菌的dal抗性基因。常常使用的哺乳动物标记是二氢叶酸还原酶基因(DHFR)。适用于酵母宿主细胞的标记是ADE2、HIS3、LEU2、LYS2、MET3、TRP1和URA3。用于丝状真菌宿主细胞的选择性标记可选自(但不限于)以下基因：amdS(乙酰胺酶)、argB(鸟氨酸氨甲酰基转移酶)、bar(膦丝菌素乙酰转移酶)、hygB(潮霉素磷酸转移酶)、niaD(硝酸还原酶)、pyrG(乳清酸核苷-5’-磷酸脱羧酶)、sC(硫酸腺苷酰转移酶)、trpC(氨基苯甲酸合酶)和glufosinate抗性标记，以及来自其它物种的等价物。具体而言，用于曲霉细胞中的是构巢曲霉或米曲霉的amdS和pyrG标记以及吸水链霉菌(Streptomyces hygroscopicus)的bar标记。此外，可以通过共转化完成选择，如WO91/17243所述，其中选择性标记在分开的载体上。

为了指导本发明枯草杆菌酶变体进入宿主细胞的分泌途径，可在重组载体中提供分泌信号序列(也称为前导序列、前原序列或前序列)。分泌信号序列在正确的阅读框中与编码所述酶的DNA序列连接。分泌信号序列通常置于编码该酶的DNA序列的5’端。分泌信号序列可以是正常与该酶关联的序列，或者可以来自编码另一分泌蛋白质的基因。

用于分别连接编码本发明酶的DNA序列、启动子以及任选的终止子和/或分泌信号序列，或者通过适当的PCR扩增方案装配这些序列并将它们插入含复制或整合所必需信息的合适载体的技术都是本领域技术人员所熟知的(例如，见Sambrook等)。

可以将一个以上拷贝的编码本发明酶的核酸序列插入宿主细胞中以扩大核酸序列的表达。用本领域所熟知的方法将至少一个额外拷贝的序列整合入宿主细胞中并对转化体进行选择可以实现核酸序列的稳定扩增。

本发明的核酸构建体还可包含编码一种或多种有利于多肽表达的因子的一个或多个核酸序列，例如，激活子(如反式作用因子)、陪伴分子和加工蛋白酶。在所选宿主细胞内起作用的任何因子都可用于本发明中。编码一个或多个这样因子的核酸不一定与编码本发明多肽的核酸串联。

宿主细胞

编码本发明枯草杆菌酶变体的DNA序列对于其所引入的宿主细胞可以是同源或异源的。如果与宿主细胞同源，即，由宿主细胞天然产生，它通常有效连接于非其天然环境中的另一启动子序列，或者，如果适当的话，另一分泌信号序列和/或终止序列。术语“同源的”旨在包括所编码酶对于所述宿主生物体是天然酶的DNA序列。术语“异源的”旨在包括不是由宿主细胞天然表达的DNA序列。从而，DNA序列可以来自另一生物，或者可以是合成的序列。

本发明的DNA构建体或重组载体所引入的宿主细胞可以是能生产本发明枯草杆菌酶变体的任何细胞，诸如原核生物(如细菌等)或真核生物，如酵母或丝状真菌等真菌细胞、昆虫细胞、植物细胞或哺乳动物细胞。

培养时能产生本发明枯草杆菌酶变体的细菌宿主细胞的实例为革兰氏阳性菌，如芽孢杆菌，如枯草杆菌、地衣芽孢杆菌、迟缓芽孢杆菌(B.lentus)、短芽孢杆菌(B.brevis)、嗜热脂肪芽胞杆菌、嗜碱芽孢杆菌(B.alkalophilus)、解淀粉芽孢杆菌、凝结芽胞杆菌(B.coagulans)、环状芽胞杆菌(B.cirulans)、灿烂芽孢杆菌(B.lautus)、巨大芽孢杆菌(B.megaterium)或苏云金芽孢杆菌(B.thuringiensis)等菌株，或变铅青链霉菌(S.lividans)或鼠灰链霉菌(S.murinus)等链霉菌(streptomyces)菌株，或者是大肠杆菌(E.cdi)或假单胞菌(Pseudomonas sp.)等革兰氏阴性细菌。

可通过原生质体转化、电穿孔、接合或通过用感受态细胞以本质已知的方式完成细菌的转化(参见，Sambrook等，见上文)。

当枯草杆菌酶变体在大肠杆菌等细菌内表达时，所说的酶可以保留在细胞质内，通常作为不溶性颗粒(称作包涵体)，或者可以在细菌分泌序列的引导下进入周质间隙。在前一种情况下，裂解细胞，回收颗粒并进行变性，然后通过稀释变性剂使酶重折叠。在后一种情况下，可以通过用超声波或渗压休克法等方法破坏细胞，释放周质间隙内容物并回收所述酶，从而从周质间隙中回收到所述酶。

当在芽孢杆菌或链霉菌菌株等革兰氏阳性菌中表达枯草杆菌酶变体时，所说的酶可以保留在细胞质中，或者可以在细菌分泌序列的指引下到达细胞外培养基。在后一种情况下，按下文所述从培养基中回所述酶。

宿主酵母细胞的例子包括假丝酵母属(candida)、克鲁维酵母属(kluyveromyces)、酵母属(saccharomyces)、裂殖酵母属(schizosaccharomyces)、假丝酵母(candida)、毕赤氏酵母(Pichia)、汉逊酵母(Hansenula)或Yarrowia属种的细胞。在一个具体的实施方案中，酵母宿主细胞是卡尔酵母(S.carlsbergensis)、酿酒酵母(S.cerevisiae)、糖化酵母(S.diastaticus)、saccharomyces douglasii、克鲁弗酵母(S.kluyveri)、诺地酵母(saccharomyces norbensis)或卵形酵母(S.oviformis)细胞。其它有用的酵母宿主细胞是乳酸克鲁维酵母(kluyveromyces lactis)、脆壁克鲁维酵母(Kluyveromyces fragilis)、多形汉逊酵母(Hansenula polymorpha)、巴斯德毕赤酵母(Pichiapastoris)、Yarrowia lipolytica、粟酒裂殖酵母(Schizosaccharomycespombe)、玉蜀黍黑粉菌(Ustilgo maylis)、Candida maltose、季尔蒙氏毕赤酵母(Pichia guillermondii)和Pichia methanolio细胞(参阅，Gleeson等，J.Gen.Microbiol.132，1986，3459-3465页；US4882279和US4879231)。因为酵母的分类在未来有可能会改变，就本发明的目的而言，应按如下文献所述定义酵母：《Biology and Activities of Yeast》(Skinner，F.A.，Passmore，S.M.，和Davenport，R.R.编，Soc.App.Bacteriol.Symposium Series No.9，1980)。酵母的生物学和酵母遗传操作是本领域所熟知的(参阅，如，《Biochemistry and Geneticsof Yeast，Bacil》，M.，Horecker，B.J.，和Stopani，A.O.M.编，第二版，1987；《The Yeasts》，Rose，A.H.，和Harrison，J.S.编，第二版，1987；和《The Molecular Biology of the Yeast Saccharomyces》，Strathem等编，1981)。可以用以下文献所述的方法转化酵母：Becker和Guarente，In Abelson，J.N.和Simon，M.I.编，Guide to Yeast Genetics andMolecular Biology，Methods in Enzymology，第194卷，第182-187页，Academic Press Inc.，New York；Ito等，1983，Journal of Bacteriology153：163；和Hinnen等，1978，Proceeding of the National Academy ofSciences USA 75：1920。

丝状真菌细胞的实例包括丝状形式的真菌亚门(Eumycota)和卵菌亚门(Oomycota)(按如下定义：Hawksworth等，1995，同上引文)，尤其是它可以是以下菌属的细胞：枝顶孢属(Acremonium)，如A.chrysogenum等；曲霉属(Aspergillus)，如泡盛曲霉(A.awamori)、臭曲霉(A.foetidus)、日本曲霉(A.japonicus)、黑曲霉(A.niger)、构巢曲霉(A.nidulans)或米曲霉(A.oryzae)；镰孢霉(Fusarium)，如杆孢状镰孢(F.bactridioides)、F.cerealis、F.crookwellense、大刀镰孢(F.culmorum)、禾本科镰孢(E.graminerarum)、禾赤镰孢(F.graminum)、异孢镰孢(F.heterosporum)、合欢木镰孢(F.negundi)、多枝镰孢(F.reticulatum)、粉红镰孢(F.roseum)、接骨木镰孢(F.sambucinum)、肤色镰孢(F.sarcochroum)、硫色镰孢(F.sulphureum)、F.trichothecioides或尖镰孢(F.oxysporum)；腐质霉属(Humicola)，如H.insolens或H.lanuginose；毛霉属(Mucor)，如米黑毛霉(M.miehei)；毁丝霉属(Myceliophthora)，如M.thermophilum；脉孢霉属(Neurospora)，如粗糙脉孢霉(N.crassa)；青霉属(Penicillium)，如产紫青霉(P.purpurogenum)；梭孢壳属(Thielavia)，如T.terrestris；Tolypocladium；或木霉属(Trichoderma)，如T.harzianum、康宁木霉(T.koningii)、T.longibrachiatum、T.reesei或绿色木霉(T.viride)，或者其有性型或同物异名。利用曲霉属菌种表达蛋白质可参见如文献EP272277、EP230023所述。

昆虫细胞的实例包括鳞翅目(Lepidoptera)细胞系，如秋粘虫(spodoptera frugiperda)细胞或粉纹夜蛾(Trichoplusiani)细胞(参阅US5,077,214)。培养条件可适宜地如WO89/01029或WO89/01028所述。可按如下文献所述进行昆虫细胞的转化和异源多肽的生产：US4745051；US 4775624；US4879236；US 5155037；US 5162222；EP397485。

哺乳动物细胞的实例包括中国仓鼠卵巢(CHO)细胞、HeLa细胞、幼仓鼠肾(BHK)细胞、COS细胞或可获得自如美国典型培养物保藏中心等机构的其它永生化细胞系。转染哺乳动物细胞并表达引入该细胞的DNA序列的方法参阅以下文献：Kaufman和Sharp，J.Mol.Biol.159(1982)，601-621；Southern和Berg，J.Mol.Appl.Genet.1(1982)，327-341；Loyter等，Proc.Natl.Acad.Sci.USA 79(1982)，422-426；Wigler等，Cell 14(1978)，725；Corsaro和Pearson，Somatic CellGenetics 7(1981)，603；Ausubel等，Current Protocols in MolecularBiology，John Wiley and Sons，Inc.，New York，1987，Hawley-Nelson等，Focus 15(1993)，73；Ciccarone等，Focus 15(1993)，80；Graham和van der Eb，Virology 52(1973)，456；和Neumann等，EMBO J.1(1982)，841-845。可以用Graham和Van der Eb的磷酸钙沉淀法(1978，Virology 52：546)通过直接摄取转染哺乳动物细胞。

表达和分离蛋白质的方法

为了表达本发明的酶，通常在允许所需分子产生的条件下将用含有编码本发明酶的核酸序列的载体所转化或转染的上述宿主细胞培养于适当的营养培养基中，然后从细胞或培养液中回收这些分子。

用于培养宿主细胞的培养基可以是适于宿主细胞生长的任何常规培养基，如含适当补充物的基本或复杂培养基。适当的培养基可获自供应商或可以按已公布的配方制备(如，参阅美国典型培养物保藏中心的目录)。培养基也可以用本领域已知的方法制备(参阅，如，有关细菌和酵母的文献；Bennett，J.W.和LaSure，L.编辑，《More GeneManipulations in Fungi》，Academic Press，CA，1991)。

如果本发明的酶分泌至营养培养基中，它们可以直接从培养基中回收。如果它们不被分泌，则可以从细胞裂解物中回收。本发明的酶可以用常规方法回收自培养基，包括通过离心或过滤从培养基中分离宿主细胞，用硫酸铵等盐沉淀上清液或滤液中的蛋白质性组分，用各种层析方法进行纯化，如，离子交换层析法、凝胶过滤层析法、亲和层析等等，具体方法取决于目的酶。

本发明的酶可以用本领域已知对这些蛋白质特异的方法进行检测。这些检测方法包括特异抗体的使用、产物的形成或底物的消失。例如，酶测定法可以用于测定分子的活性。用于测定各种活性的方法为本领域所公知。

本发明的酶可以用本领域已知的多种方法进行纯化，包括(但不限于)层析法(如离子交换、亲和、疏水、层析聚焦和大小排阻)、电泳方法(如制备型等电聚焦(IEF))、差异溶解性(如硫酸铵沉淀)或提取(参阅如，《Protein Purification》，J-C Janson和Lars Ryden编，VCH Publishers，New York，1989)。

当含有编码本发明酶的DNA序列的表达载体被转化/转染入异源宿主细胞后，可以实现该酶的异源重组生产。使用异源宿主细胞的优点是，可以产生高度纯化的酶组合物，其特征是不含有同源杂质(当蛋白质或肽表达于同源宿主细胞中时常常存在这些同源杂质)。在本文中，同源杂质指来源于本发明酶最初来自的同源细胞的任何杂质(如，除了本发明酶之外的其它多肽)。

洗涤剂应用

本发明的酶可以添加到洗涤剂组合物中并成为其组分。

例如，本发明的洗涤剂组合物可以制成用于手洗或机洗的洗涤剂组合物，包括适用于预处理污染织物的洗涤添加剂组合物和漂洗添加的纤维软化剂组合物，或制成用于清洁普通家具硬表面的洗涤剂组合物，或被制成用于手洗或机器洗盘操作，特别是用于自动洗盘机(ADW)。

在具体的方面，本发明提供包含本发明的枯草杆菌酶的洗涤添加剂。所述的洗涤添加剂和洗涤剂组合物可以包含一种或多种其它的酶如蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、糖酶、纤维素酶、果胶酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳糖酶、木聚糖酶、氧化酶(例如漆酶和/或过氧化物酶)。

一般来说，所选择的酶的特性应当与所选择的洗涤剂相容(即最适pH、与其它酶或非酶成分具相容性等)，且所述的酶应以有效剂量存在。

蛋白酶：合适的蛋白酶包括动物、植物、微生物来源的蛋白酶。优选来源于微生物的蛋白酶。也包括经化学修饰或蛋白质改造的突变体。所述的蛋白酶可以是丝氨酸蛋白酶或金属蛋白酶，优选碱性微生物蛋白酶或胰蛋白酶样蛋白酶。碱性蛋白酶的实例为枯草菌素，特别是来自芽孢杆菌的枯草菌素，例如，枯草菌素Novo、枯草菌素Carlsberg、枯草菌素309、枯草菌素147和枯草菌素168(描述于WO 89/06279)。胰蛋白酶样蛋白酶的实例为胰蛋白酶(例如来自猪或牛的)和如WO89/06270和WO 94/25583中所述的镰孢霉属的蛋白酶。

有用的蛋白酶的实例是如WO 92/19729、WO 98/20115、WO98/20116和WO 98/34946所描述的变体，特别是在一个或多个以下位置发生替换的变体：27、36、57、76、87、97、101、104、120、123、167、170、194、206、218、222、224、235和274。

优选的市售的蛋白酶包括Alcalase^TM、Savinase^TM、Primase^TM、Duralase^TM、Esperase^TM、Ovozyme^TM和Kannase^TM(Novozymes A/S)、Maxatase^TM、Maxacal^TM、Maxapem^TM、Properase^TM、Purafect^TM、PurafectOxP^TM、FN2^TM FN3^TM和FN4^TM(Genencor International Inc.)。

脂肪酶：合适的脂肪酶包括那些来源于细菌或真菌的脂肪酶。也包括经化学修饰或蛋白质改造的突变体。有用的脂肪酶的实例包括如EP258 068和EP 305 216中所公开的来自腐质霉(Humicola)属(与Thermomyces同物异名)，例如来自如EP258068和EP305216中所述的H.lanuginosa(T.lanuginosus)的脂肪酶或如WO 96/13580中所公开的来自H.Insolens的脂肪酶，假单胞菌脂肪酶，例如来自产碱假单胞菌(P.Alcaligenes)或类产碱假单胞菌(P.Pseudoalcaligenes)(EP 218272)，洋葱假单胞菌(P.Cepacia)(EP 331 376)，施氏假单胞菌(P.stutzeri)(GB 1,372,034)，荧光假单胞菌(P.Fluorescens)，假单胞菌菌株SD 705(WO 95/06720和WO 96/27002)，P.wisconsinensis(WO96/12012)的脂肪酶；芽孢杆菌脂肪酶，例如来自枯草芽孢杆菌(Dartois等(1993)，Biochemica et Biophysica Acta，1131，253-360)，嗜热脂肪芽孢杆菌(JP 64/744992)或短小芽孢杆菌(WO 91/16422)。

其它的实例为如WO 92/05249、WO 94/01541、EP 407225、EP 260105、WO 95/35381、WO 96/00292、WO 95/30744、WO 94/25578、WO95/14783、WO 95/22615、WO 97/04079和WO 97/07202中所公开的脂肪酶变体。

优选的市售的脂肪酶包括Lipolase^TM和Lipolase Ultra^TM(Novozymes A/S)。

淀粉酶：合适的淀粉酶(α和/或β)包括那些来源于细菌或真菌的淀粉酶。也包括经化学修饰或蛋白质改造的突变体。淀粉酶包括例如来源于芽孢杆菌的α-淀粉酶，例如来自地衣芽孢杆菌的特定菌株，详细描述参见GB 1,296,839。

有用的淀粉酶的实例是如WO 94/02597、WO 94/18314、WO96/23873和WO 97/43424中所描述的变体，尤其是那些在一个或多个下列位置发生替换的变体：15、23、105、106、124、128、133、154、156、181、188、190、197、202、208、209、243、264、304、305、391、408和444。

市售的淀粉酶是Duramyl^TM、Termamyl^TM，Fungamyl^TM和BAN^TM(Novozymes A/S)，Rapidase^TM和Purastar^TM(来自GenencorInternational Inc.)。

纤维素酶：合适的纤维素酶包括来源于细菌或真菌的纤维素酶。也包括经化学修饰或蛋白质改造的突变体。合适的纤维素酶包括来自芽孢杆菌属、假单胞菌属、腐质霉属、镰孢霉属、草根霉属(Thielavia)、枝项孢霉属(Acremonium)的纤维素酶，例如在US 4,435,307、US5,648,263、US 5,691,178、US 5,776,757和WO 89/09259中公开的Humicola insolens、嗜热毁丝霉(Myceliophthora thermophila)和尖孢镰孢(Fusarium oxysporum)产生的真菌纤维素酶。

特别合适的纤维素酶是具有颜色保护优点的碱性或中性纤维素酶。这样的纤维素酶的实例为如EP 0 495 257、EP 0 531 372、WO 96/11262、WO 96/29397、WO 98/08940中所公开的纤维素酶。其它的实例为如那些在WO 94/07998、EP 0 531 315、US 5,457,046、US 5,686,593、US5,763,254、WO 95/24471、WO 98/12307和PCT/DK98/00299中所公开的纤维素酶变体。

市售的纤维素酶包括Celluzyme^TM和Carezyme^TM(NovozymesA/S)，Clazinase^TM和Puradax HA^TM(Genencor International Inc.)和KAC-500(B)^TM(Kao Corporation)。

过氧化物酶/氧化酶：合适的过氧化物酶/氧化酶包括那些来源于植物、细菌或真菌的过氧化物酶/氧化酶。也包括化学修饰或蛋白质改造的突变体。有用的过氧化物酶的实例包括如WO 93/24618、WO 95/10602和WO 98/15257中所述的来自鬼伞属(Coprinus)(例如来自灰盖鬼伞(C.cinereus))的过氧化物酶及其变体。

市售的过氧化物酶包括Guardzyme^TM(Novozymes A/S)。

可以通过添加含一种或多种酶的独立添加剂，或通过添加含所有这些酶的组合添加剂而使洗涤剂酶包含于洗涤剂组合物中。本发明的洗涤剂添加剂(即独立添加剂或组合添加剂)可以制成例如颗粒状、液体、浆状等等。优选的洗涤剂添加剂形式为颗粒状(特别是无粉尘颗粒)、液体(特别是稳定的液体)或浆。

无粉尘颗粒可依照例如US 4,106,991和4,661,452所述进行生产并可任选地用本领域已知的方法加包衣。蜡状包衣材料的实例是平均分子量为1000到20000的聚(环氧乙烷)产物(聚乙二醇，PEG)、含有16到50个环氧乙烷单位的乙氧基化的壬基酚、乙氧基脂肪醇(其中醇含12到20个碳原子且其中存在15到80个环氧乙烷单位)脂肪醇；脂肪酸；和脂肪酸的单、二和三甘油酯。GB 1483591中给出了适合于通过流化床技术应用的成膜包衣材料的实例。液体酶制剂可以依照现成的方法通过例如添加多元醇如丙二醇、糖或糖醇、乳酸或硼酸得以稳定。受保护的酶可依照EP 238,216中所公开的方法进行制备。

本发明的洗涤剂组合物可以是任何便利的形式，例如棒状、片状、粉末、颗粒、粘团或液体。液体洗涤剂可以是含水的，一般含高达70％的水和0-30％的有机溶剂，或不含水的。

所述的洗涤剂组合物包含一种或多种表面活性剂，它们可以是非离子(包括半极性的)和/或阴离子和/或阳离子和/或两性离子表面活性剂。所述的表面活性剂一般占到0.1％到60％的重量水平。

当包含在所述洗涤剂中时，通常包含约1％到约40％的阴离子表面活性剂，如直链烷基苯磺酸盐、α-烯属磺酸盐、硫酸烷基酯(硫酸脂肪醇酯)、乙氧基硫酸醇酯、仲链烷磺酸酯、α-磺基脂肪酸甲酯、烷基-或链烯基琥珀酸或肥皂。

当包含在所述洗涤剂中时，通常含有约0.2％到约40％的非离子表面活性剂，例如乙氧基化醇、乙氧基化壬基酚、烷基多苷、烷基二甲基胺氧化物、乙氧基化脂肪酸单乙醇酰胺、脂肪酸单乙醇酰胺、多羟基烷基脂肪酸酰胺或葡糖胺的N-酰基N-烷基衍生物(“葡糖酰胺”)。

所述的洗涤剂可以包含0-65％的洗涤剂增洁剂或络合剂，例如沸石、二磷酸盐、三磷酸盐、磷酸盐、碳酸盐、柠檬酸盐、次氮基三乙酸、乙二胺四乙酸、二亚乙基三胺五乙酸、烷基-或链烯基琥珀酸、可溶性硅酸盐或层状硅酸盐(例如购自Hoechst的SKS-6)。

所述的洗涤剂还可以包含一种或多种聚合物。实例为羧甲基纤维素、聚(乙烯吡咯烷酮)、聚(乙二醇)、聚(乙烯醇)、聚(乙烯基吡啶-N-氧化物)、聚(乙烯基咪唑)、聚羧酸如聚丙烯酸、马来酸/丙烯酸共聚物和甲基丙烯酸月桂醇酯/丙烯酸共聚物。

所述的洗涤剂还可以含有可以包含H₂O₂来源的漂白体系，如可以与四乙酰基乙二胺或壬酰氧基苯磺酸盐之类的形成过酸的漂白活化剂结合的过硼酸盐或过碳酸盐。另外，所述的漂白体系可以包含例如酰胺、二酰亚胺或砜类的过氧酸。

本发明的洗涤剂组合物中的酶可以通过诸如以下的常规稳定剂稳定：多元醇(如丙二醇或丙三醇)、糖或糖醇、乳酸、硼酸或硼酸衍生物(如芳香硼酸酯或苯基硼酸衍生物，如4-甲酰基苯基硼酸)，且所述的组合物也可以按如WO 92/19709和WO 92/19708中所述配制。

所述的洗涤剂还可以包含其它的常规洗涤剂成分，例如织物调理剂，包括黏土、增泡剂、泡沫抑制剂、抗腐蚀剂、尘粒悬浮剂、抗尘粒再沉淀剂、染料、杀菌剂、荧光增白剂、助溶剂、失泽抑制剂(tarnishinhibitor)或香料。

目前认为在所述洗涤剂组合物中任何酶，特别是本发明的酶可以以相当于每升洗涤液中具有0.01-100mg酶蛋白质，优选每升洗涤液0.05-5mg酶蛋白质，特别优选每升洗涤液中具有0.1-1mg酶蛋白质的量加入。

此外，本发明的酶可以添加到WO 97/07202所公开的洗涤剂制剂中，该文献引入本文作为参考。

材料和方法

织物

标准织物片得自瑞士EMPA St.Gallen，Lerchfeldstrasse 5，CH-9014 St.Gallen。尤其是类型EMPA116(具有血液、乳液和墨水污渍的棉织物)和EMPA117(具有血液、乳液和墨水污渍的聚酯/棉织物)。其他标准织物片得自德国wfk-Cleaning Technology ResearchInstitute，Christenfeld 10，D-41379 Brüggen-Brancht。特别是类型wfk10N(具有卵/颜料污渍的棉织物)、wfk10eggEG(具有卵黄污渍的棉织物)。Wfk10N的变性在高压灭菌器中进行。

产生枯草杆菌酶变体的方法

本发明提供了产生符合本发明的分离酶的方法，其中在允许酶产生的条件下培养转化了编码该酶DNA序列的合适的宿主细胞，并从培养物中回收产生的酶。

当将含有编码酶的DNA序列的表达载体转化入异源宿主细胞中时，即可使本发明的酶异源重组产生。由此可以产生以不含同源杂质为特征的高度纯化的枯草杆菌酶组合物。

用于培养转化的宿主细胞的培养基可以是任何适合于目的宿主细胞生长的常规培养基。所表达的枯草杆菌酶可便利地分泌到培养基中并可以通过已知的方法回收，所述方法包括通过离心或过滤从培养基中分离细胞，再利用盐(如硫酸铵)沉淀培养基中的蛋白质组分，随后进行层析，如离子交换层析、亲和层析等。

实施例1

BPN’样枯草杆菌酶中离子结合位点的去除

已经选择将下文提到的JP170和TY145中的区域从JP170和TY145转移到Savinse中。通过使用本文所述的制备枯草杆菌酶变体的分子方法缺失了Savinase区域(BPN’编号)并插入了JP170和TY145区域代替。由于Savinase区域与离子结合位点接触，该修饰的目的在于从Savinase中去除离子结合位点。

Savinase 区域A194-L196

JP170 区域P209-P217和

Savinase 区域L75-L82

TY145 区域H83-Y92，

或者修饰可以为

Savinase 区域A194-L196

JP170 区域P209-P217和

Savinase 区域L75-L82

JP170 区域N79-K83，

酶变体的构建和表达

位点定向诱变：

通过DNA片段的传统克隆(Sambrook等，《Molecular Cloning：ALaboratory Manual》，第二版，Cold Spring Harbor，1989)产生含有特定插入/缺失/替换的本发明JP170枯草杆菌酶位点定向变体，所述DNA片段通过使用含有所需要突变的寡核苷酸的PCR产生。

模板质粒DNA可以是pSX222，或含有枯草菌素JP170变体的此类似物。通过构建变体的寡核苷酸定向诱变引入突变。

枯草菌素JP170变体转化进大肠杆菌中。从这些转化体的过夜培养物中纯化的DNA通过限制性核酸内切酶消化、纯化DNA片段、连接、转化枯草芽胞杆菌转化到枯草芽孢杆菌中。如Dubnau等1971，J.Mol.Biol.56，209-221页所述进行枯草芽孢杆菌的转化。

在特定区域中引入突变的位点定向诱变

用于进行位点定向诱变的总体策略是：

合成对应于突变位点侧翼DNA序列的诱变引物(寡核苷酸)，通过限定插入/缺失/替换的DNA碱基对分开。

随后，使用得到的诱变引物与修饰的质粒pSX222用于PCR反应。纯化得到的PCR片段，并在第二次PCR中延伸，纯化所得的PCR产物并在第三次PCR反应中延伸，然后用内切酶消化并克隆进大肠杆菌-枯草芽孢杆菌穿梭载体pSX222。PCR反应在通常条件下进行。通过熟知的技术将质粒DNA转化入大肠杆菌，并对一个大肠杆菌菌落测序以证实所设计的突变。

为纯化本发明的枯草杆菌酶变体，如前述将包含本发明变体的pSX222表达质粒转化进感受态枯草芽孢杆菌菌株并发酵。

实施例2

纯化及酶浓度的评估

发酵后使用疏水电荷感应层析(HCIC)和接下来使用真空过滤来纯化枯草菌素变体。为了捕获酶，HCIC使用的纤维素基质结合有4-巯基-乙基-吡啶(4-MEP)。

将大小为80-100μm的纤维素基质珠与含酵母提取物的培养基和可分泌枯草菌素变体的经转化的枯草芽孢杆菌混合，并在Unifilter^_微孔板中于pH 9.5孵育。

由于4-MEP在pH＞7时疏水，且枯草菌素变体在pH 9.5时疏水，所以所分泌的酶和在珠上的4-MEP之间存在疏水相互作用。孵育后，通过真空过滤除去培养基和细胞碎片，而珠子和酶位于滤器上。

为了将酶自珠子上洗脱，通过用洗脱缓冲液(pH 5)洗涤滤器而降低pH。由此将酶与珠子分离，并可从缓冲液中回收。

经纯化的枯草菌素变体的浓度通过活性部位滴定(AST)评估。

将经纯化酶与不同浓度的高亲和力抑制剂CI-2A孵育，以抑制不同量的活性位点。所述蛋白酶与抑制剂以1∶1的比例相互结合，因此酶浓度可直接与抑制剂浓度相关，在抑制剂浓度下，所有的蛋白酶是失活的。为了测定残余蛋白酶活性，在与抑制剂孵育后加入底物(Tris/HCl缓冲液中的0.6mM Suc-Ala-Ala-Pro-Phe-pNA)，接下来的4分钟降解产物pNA(对硝基酚)的显色使用酶标仪于405nm定时测定。

如上描述构建下列各变体：H243K、S238K、L233T、L233S、L233D、Y247R、H200D、H200A、H200G、E185D、S193Q、S193Y、N390D、G394N、G394F、W240H、G355A、G355S、N316D、N79D、K246R、K83R、H200D+D196N、H243E。

实施例3

自动机械应力测定(AMSA)

AMSA测定方法描述：

为评估选出的JP170枯草杆菌酶变体在洗涤剂组合物中的洗涤性能，实施洗涤实验。使用自动机械应力测定(AMSA)测试本申请的枯草杆菌酶。使用AMSA测定可检查大量的小体积酶洗涤剂溶液的洗涤性能。所述AMSA板具有许多装受试溶液的槽和将织物样本紧紧挤压以使之在槽穴中洗涤的盖子。在洗涤期间，将板、受试溶液、织物和盖子剧烈摇动，以使受试溶液与织物接触并以规律的周期振荡的方式施加机械应力。进一步的描述参阅WO 02/42740，特别是23-24页“特定方法的实施方案”段落。

实验在以下指定的实验条件下进行：

市售洗涤剂基础	European 3合1 ADW型
市售洗涤剂基础	European 3合1 ADW型	洗涤剂剂量	5-5.5g/L
受试溶液体积	160μl	洗涤剂剂量	5-5.5g/L
受试溶液体积	160μl	pH	保持
洗涤时间	20分钟	pH	保持
洗涤时间	20分钟	温度	50℃
水硬度	25°dH	温度	50℃
水硬度	25°dH	受试溶液中的酶浓度	wfk10N为0.25mg/L、0.5mg/L、1mg/L和2.5mg/L；变性的wfk10N为1mg/L、2.5mg/L、4mg/L和6mg/L。
受试材料	wfk10N	受试溶液中的酶浓度

通过向测试系统中添加CaCl₂、MgCl₂和NaHCO₃(Ca²⁺∶Mg²⁺＝4∶1)将水硬度调节到9°dH。洗涤后织物片用自来水冲洗并于空气中干燥。

以用特定蛋白酶洗涤的织物样本颜色的亮度来测定酶变体的洗涤性能。亮度可表示为当用白色光照射时自织物样本反射的光强度。当织物有污渍时，反射光的强度较干净的织物低。因此可用反射光的强度测定酶变体的洗涤性能。

颜色测量用专门的平台扫描仪(PFU DL2400pro，从J.M.Thomsen，Dorfgade 2，Dorf，Dronninglund，DK-9330获得)进行，该仪器用于捕捉经洗涤织物样本的图像。使用分辨率200dpi和24位输出色深(color dept)进行扫描。为了获得准确的结果，常用Kodak reflective IT8 target校正扫描仪。

为了从扫描图像获得光强度的值，使用了专门设计的应用软件(Novozymes Color Vector Analyzer)。该程序自图像获取24位象素值，并将它们转化为红、绿和兰的值(RGB)。通过将RGB值作为向量相加而得到向量长度来计算强度值(Int)：

Int = \sqrt{r^{2} + g^{2} + b^{2}}

洗涤剂

可通过在市场中购买完全配方市售洗涤剂并随后进行热处理(85℃的水溶液中5分钟)使酶组分失活而得到用于本发明枯草杆菌酶洗涤性能测试的洗涤剂。此外，可以直接从制造商购买不含酶的市售洗涤剂基础。另外可以购买合适的模式洗涤剂并用于洗涤性能测试。

也可以在含有如下成分的模式洗涤剂组合物中测试蛋白酶：

三磷酸钠 23.0％

二水合柠檬酸钠 22.3％

一水合过硼酸钠 6.0％

四乙酰乙二胺 2.0％

硅酸钠(非结晶的) 5.0％

线性脂肪醇乙氧基化物 2.0％

(非离子表面活性剂，低泡)

马来酸/丙稀酸共聚物 4.0％

(钠盐、碳酸钠50％活性)

无水碳酸钠添加至100％

使用上文的测试方法结合市售洗涤剂得到下文所示结果。如所呈现的，本发明的枯草杆菌酶与SEQ ID NO：1的野生型JP170枯草杆菌酶相比，对于卵污渍表现出更好的洗涤性能。

突变	AMSA	“肽结合环”
突变	AMSA	“肽结合环”	WT JP170	REF
S193Q	≥	S193Y(钙位点1)	WT JP170	REF
S193Q	≥	S193Y(钙位点1)	S193Y	≥	N390D(钙位点2)
N390D	≥	G394N(钙位点3)	S193Y	≥	N390D(钙位点2)
N390D	≥	G394N(钙位点3)	G394N	≥	G394F(钙位点3)
G394F	≥	W240H(热稳定性)	G394N	≥	G394F(钙位点3)
G394F	≥	W240H(热稳定性)	W240H	≥	G355A(热稳定性)
G355A	≥	G355S(热稳定性)	W240H	≥	G355A(热稳定性)

K246R	≥	K83R(表面电荷分布)
K246R	≥	K83R(表面电荷分布)	H200D+D196N	≥	(钙位点1)

附录1

REMARK JP170和CI2A抑制剂复合物

REMARK 不对称单位枯草菌素的含量2x(433a.a.x2)

REMARK CI2A抑制剂2x(a.a.16-83和21-83)

REMARK 小肽(自身消化产物，a.a.KPSLL，280-284)

REMARK 钙离子6x，水1115x

REMARK

REMARK 结晶条件：(AMB)悬滴蒸汽扩散

REMARK 15-20mg.ml^-1的2μl组成的滴的方法

REMARK 蛋白质浓度，10nM二甲砷酸钠-盐酸缓冲液，pH 6.5

REMARK 和1μl孔溶液20％w/v PEG 4000，0.1M Hepes

REMARK 缓冲液，pH 7.5，10％v/v异丙醇

HEADER ----

COMPND ----

REMARK 3 优化

REMARK 3 程序：REFMAC 5.1.24

REMARK 3 作者：MURSHUDOV、VAGIN、DODSON

REMARK 3

REMARK 3 优化目标：最大相似度

REMARK 3

REMARK 3 优化中使用的数据

REMARK 3 分辨率范围高(埃)：1.90

REMARK 3 分辨率范围低(埃)：19.96

REMARK 3 数据截断(SIGMA(F))：无

REMARK 3 范围完整性(％：76.65

REMARK 3 反射数：59444

REMARK 3

REMARK 3 优化使用数据的FIT

REMARK 3 交叉验证方法：无

REMARK 3 自由R值测试集选择：无

REMARK 3 R值(工作+测试集)：0.12256

REMARK 3 R值(工作集)：0.12256

REMARK 3 自由R值：无

REMARK 3 自由R值测试集尺寸(％)：无

REMARK 3 自由R值测试集数：无

REMARK 3

REMARK 3 最高分辨率面元中的FIT

REMARK 3 使用的面元总数：20

REMARK 3 面元分辨率范围高：1.901

REMARK 3 面元分辨率范围低：1.950

REMARK 3 面元反射(工作集)：940

REMARK 3 面元R值(工作集)：0.149

REMARK 3 面元自由R值集合数：0

REMARK 3 面元自由R值：-999.000

REMARK 3

REMARK 3 优化中使用的非氢原子数.

REMARK 3 全部原子：8694

REMARK 3

REMARK 3 B值.

REMARK 3 从WILSON曲线(A**2)：无

REMARK 3 平均B值(总体，A**2)：16.479

REMARK 3 总体各向异性B值.

REMARK 3 B11(A**2)：0.05

REMARK 3 B22(A**2)：0.06

REMARK 3 B33(A**2)：-0.11

REMARK 3 B12(A**2)：0.00

REMARK 3 B13(A**2)：0.00

REMARK 3 B23(A**2)：0.00

REMARK 3

REMARK 3 估计总体坐标误差.

REMARK 3 基于R值的ESU (A)：0.151

REMARK 3 基于自由R值的ESU (A)：无

REMARK 3 基于最大相似性的ESU (A)：0.052

REMARK 3 基于最大相似性的B值ESU (A**2)：1.828

REMARK 3

REMARK 3 相关系数.

REMARK 3 相关系数FO-FC：0.969

REMARK 3 相关系数FO-FC释放：无

REMARK 3

REMARK 3 RMS与理想值的偏差计数 RMS 权重

REMARK 3 优化原子的键长 (A)：7733；0.014；0.021

REMARK 3 其他键长 (A)：6857；0.001；0.020

REMARK 3 优化原子的键角 (度)：10540；1.487；1.936

REMARK 3 其他键角 (度)：15972；0.815；3.000

REMARK 3 扭转角，周期1 (度)：997；15.784；5.000

REMARK 3 手性中心抑制 (A**3)：1197；0.106；0.200

REMARK 3 优化原子一般平面 (A)：8819；0.007；0.020

REMARK 3 其他一般平面 (A)：1500；0.008；0.020

REMARK 3 优化原子的非键接触 (A)：1552；0.221；0.300

REMARK 3 其他非键接触 (A)：8282；0.265；0.300

REMARK 3 其他非键扭转 (A)：4417；0.089；0.500

REMARK 3 优化原子的氢键(X...Y) (A)：1391；0.198；0.500

REMARK 3 优化原子的潜在金属离子 (A)：25；0.145；0.500

REMARK 3 优化原子的对称性VDW (A)：10；0.129；0.300

REMARK 3 其他对称性VDW (A)：57；0.268；0.300

REMARK 3 优化原子氢键对称性 (A)：87；0.272；0.500

REMARK 3

REMARK 3 各向同性热因子限制计数 RMS 权重

REMARK 3 优化原子主链键 (A**2)：4985；0.697；1.500

REMARK 3 优化原子主链角 (A**2)：8031；1.205；2.000

REMARK 3 优化原子侧链键 (A**2)：2746；1.963；3.000

REMARK 3 优化原子侧链角 (A**2)：2509；3.180；4.500

REMARK 3

REMARK 3 NCS限制统计

REMARK 3 NCS组的数目：无

REMARK 3

REMARK 3 TLS细节

REMARK 3 TLS组的数目：无

REMARK 3

REMARK 3 大量溶剂构型

REMARK 3 使用方法：有掩码的BABINET模型

REMARK 3 计算掩码的参数

REMARK 3 VDW探针半径：1.40

REMARK 3 离子探针半径：0.80

REMARK 3 收缩半径：0.80

REMARK 3

REMARK 3 其他优化注意事项：

REMARK 3 氢加入到骑乘位置中

REMARK 3

REMARK 3 OTHER REFINEMENT REMARKS：

REMARK 3 HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS

REMARK 3

CISPEP 1 GLY A 163 PRO A 164 0.00

CISPEP 2 ALA A 171 PRO A 172 0.00

CISPEP 3 PHE A 191 GLY A 192 0.00

CISPEP 4 ASN A 199 HIS A 200 0.00

CISPEP 5 GLY A 208 PRO A 209 0.00

CISPEP 6 LYS A 216 PRO A 217 0.00

CISPEP 7 ASP A 236 SER A 237 0.00

CISPEP 8 ASP A 244 SER A 245 0.00

CISPEP 9 PHE A 299 PRO A 300 0.00

CISPEP 10 SER A 327 THR A 328 0.00

CISPEP 11 ALA A 386 PRO A 387 0.00

CISPEP 12 GLU A 414 VAL A 415 0.00

CISPEP 13 GLY A 423 PRO A 424 0.00

LINK ASN B 316 LYS B 318 gap

LINK GLU B 330 ALA B 332 gap

LINK LEU B 337 LYS B 340 gap

LINK GLU D 330 ALA D 332 gap

LINK LEU D 337 LYS D 340 gap

CISPEP 14 GLY C 163 PRO C 164 0.00

CISPEP 15 ALA C 171 PRO C 172 0.00

CISPEP 16 PHE C 191 GLY C 192 0.00

CISPEP 17 ASN C 199 HIS C 200 0.00

CISPEP 18 GLY C 208 PRO C 209 0.00

CISPEP 19 LYS C 216 PRO C 217 0.00

CISPEP 20 ASP C 236 SER C 237 0.00

CISPEP 21 ASP C 244 SER C 245 0.00

CISPEP 22 PHE C 299 PRO C 300 0.00

CISPEP 23 SER C 327 THR C 328 0.00

CISPEP 24 ALA C 386 PRO C 387 0.00

CISPEP 25 GLU C 414 VAL C 415 0.00

CISPEP 26 GLY C 423 PRO C 424 0.00

CRYST1 58.387 151.411 64.054 90.00 117.11 90.00 P 1 21 1

SCALE1 0.017127 0.000000 0.008768 0.00000

SCALE2 0.000000 0.006605 0.000000 0.00000

SCALE3 0.000000 0.000000 0.017539 0.00000

HETATM 1 N ASN A 1 18.066 20.808 -3.996 1.00 14.87 A N

HETATM 2 C9 ASN A 1 18.461 22.053 -3.689 1.00 14.47 A C

HETATM 3 O10 ASN A 1 19.168 22.251 -2.661 1.00 13.33 A O

HETATM 4 O11 ASN A 1 18.108 23.029 -4.423 1.00 14.69 A O

HETATM 5 CA ASN A 1 18.499 19.635 -3.189 1.00 14.35 A C

HETATM 6 CB ASN A 1 18.164 18.329 -3.883 1.00 14.69 A C

HETATM 7 CG ASN A 1 16.670 18.063 -4.031 1.00 14.08 A C

HETATM 8 ND2 ASN A 1 16.271 17.100 -5.019 1.00 12.20 A N

HETATM 9 OD1 ASN A 1 15.768 18.701 -3.206 1.00 14.76 A O

HETATM 10 C ASN A 1 19.990 19.659 -2.890 1.00 14.84 A C

HETATM 11 O ASN A 1 20.353 19.313 -1.601 1.00 14.20 A O

ATOM 12 N ASP A 2 20.881 19.935 -3.834 1.00 15.84 A N

ATOM 13 CA ASP A 2 22.306 19.835 -3.520 1.00 16.82 A C

ATOM 14 CB ASP A 2 23.178 20.088 -4.763 1.00 17.53 A C

ATOM 15 CG ASP A 2 23.121 18.947 -5.783 1.00 18.18 A C

ATOM 16 OD1 ASP A 2 22.652 17.811 -5.493 1.00 20.58 A O

ATOM 17 OD2 ASP A 2 23.544 19.106 -6.931 1.00 22.02 A O

ATOM 18 C ASP A 2 22.712 20.816 -2.413 1.00 17.23 A C

ATOM 19 O ASP A 2 23.671 20.562 -1.703 1.00 18.17 A O

ATOM 20 N VAL A 3 22.018 21.952 -2.304 1.00 17.05 A N

ATOM 21 CA VAL A 3 22.374 22.945 -1.311 1.00 16.07 A C

ATOM 22 CB VAL A 3 21.974 24.356 -1.701 1.00 16.60 A C

ATOM 23 CG1 VAL A 3 22.327 25.323 -0.560 1.00 16.25 A C

ATOM 24 CG2 VAL A 3 22.676 24.770 -3.003 1.00 18.81 A C

ATOM 25 C VAL A 3 21.749 22.565 0.033 1.00 15.65 A C

ATOM 26 O VAL A 3 22.431 22.603 1.090 1.00 14.41 A O

ATOM 27 N ALA A 4 20.497 22.119 -0.012 1.00 13.75 A N

ATOM 28 CA ALA A 4 19.824 21.664 1.196 1.00 14.03 A C

ATOM 29 CB ALA A 4 18.388 21.260 0.881 1.00 13.78 A C

ATOM 30 C ALA A 4 20.544 20.512 1.876 1.00 14.28 A C

ATOM 31 O ALA A 4 20.548 20.406 3.110 1.00 14.07 A O

ATOM 32 N ARG A 5 21.093 19.617 1.064 1.00 13.74 A N

ATOM 33 CA ARG A 5 21.807 18.445 1.553 1.00 14.95 A C

ATOM 34 CB ARG A 5 22.395 17.709 0.349 1.00 15.61 A C

ATOM 35 CG ARG A 5 23.452 16.639 0.631 1.00 17.28 A C

ATOM 36 CD ARG A 5 23.873 15.945 -0.672 1.00 20.73 A C

ATOM 37 NE ARG A 5 24.802 14.852 -0.459 1.00 21.95 A N

ATOM 38 CZ ARG A 5 26.128 14.986 -0.513 1.00 24.69 A C

ATOM 39 NH1 ARG A 5 26.687 16.173 -0.793 1.00 25.62 A N

ATOM 40 NH2 ARG A 5 26.898 13.933 -0.290 1.00 22.96 A N

ATOM 41 C ARG A 5 22.918 18.840 2.515 1.00 14.83 A C

ATOM 42 O ARG A 5 23.135 18.195 3.546 1.00 14.86 A O

ATOM 43 N GLY A 6 23.641 19.897 2.166 1.00 15.33 A N

ATOM 44 CA GLY A 6 24.677 20.416 3.044 1.00 15.34 A C

ATOM 45 C GLY A 6 24.094 21.124 4.257 1.00 15.01 A C

ATOM 46 O GLY A 6 24.609 20.980 5.362 1.00 14.62 A O

ATOM 47 N ILE A 7 23.018 21.879 4.062 1.00 14.44 A N

ATOM 48 CA ILE A 7 22.411 22.613 5.168 1.00 13.98 A C

ATOM 49 CB ILE A 7 21.266 23.505 4.698 1.00 13.68 A C

ATOM 50 CG1 ILE A 7 21.813 24.676 3.864 1.00 13.35 A C

ATOM 51 CD1 ILE A 7 20.794 25.294 2.972 1.00 14.08 A C

ATOM 52 CG2 ILE A 7 20.511 24.072 5.873 1.00 12.51 A C

ATOM 53 C ILE A 7 21.970 21.664 6.305 1.00 15.04 A C

ATOM 54 O ILE A 7 22.273 21.906 7.469 1.00 13.35 A O

ATOM 55 N VAL A 8 21.320 20.558 5.952 1.00 15.03 A N

ATOM 56 CA VAL A 8 20.795 19.628 6.969 1.00 14.89 A C

ATOM 57 CB VAL A 8 19.419 19.047 6.545 1.00 14.63 A C

ATOM 58 CG1 VAL A 8 18.472 20.135 6.246 1.00 14.63 A C

ATOM 59 CG2 VAL A 8 19.526 18.151 5.333 1.00 15.54 A C

ATOM 60 C VAL A 8 21.770 18.511 7.356 1.00 14.75 A C

ATOM 61 O VAL A 8 21.438 17.645 8.168 1.00 15.23 A O

ATOM 62 N LYS A 9 22.983 18.568 6.804 1.00 14.02 A N

ATOM 63 CA LYS A 9 24.061 17.627 7.118 1.00 14.55 A C

ATOM 64 CB LYS A 9 24.374 17.560 8.621 1.00 15.28 A C

ATOM 65 CG LYS A 9 24.553 18.888 9.299 1.00 18.34 A C

ATOM 66 CD LYS A 9 25.757 19.608 8.810 1.00 23.66 A C

ATOM 67 CE LYS A 9 26.025 20.904 9.618 1.00 28.33 A C

ATOM 68 NZ LYS A 9 27.283 21.559 9.079 1.00 31.91 A N

ATOM 69 C LYS A 9 23.798 16.226 6.616 1.00 13.77 A C

ATOM 70 O LYS A 9 24.391 15.256 7.132 1.00 13.96 A O

ATOM 71 N ALA A 10 22.979 16.109 5.569 1.00 13.98 A N

ATOM 72 CA ALA A 10 22.816 14.830 4.886 1.00 14.34 A C

ATOM 73 CB ALA A 10 21.649 14.866 3.848 1.00 14.47 A C

ATOM 74 C ALA A 10 24.141 14.437 4.205 1.00 14.55 A C

ATOM 75 O ALA A 10 24.409 13.264 4.015 1.00 13.73 A O

ATOM 76 N ASP A 11 24.967 15.423 3.860 1.00 16.04 A N

ATOM 77 CA ASP A 11 26.278 15.153 3.265 1.00 17.11 A C

ATOM 78 CB ASP A 11 26.899 16.419 2.667 1.00 17.53 A C

ATOM 79 CG ASP A 11 27.059 17.547 3.680 1.00 19.89 A C

ATOM 80 OD1 ASP A 11 27.845 18.461 3.375 1.00 23.81 A O

ATOM 81 OD2 ASP A 11 26.434 17.635 4.773 1.00 20.19 A O

ATOM 82 C ASP A 11 27.219 14.489 4.285 1.00 17.57 A C

ATOM 83 O ASP A 11 27.941 13.540 3.947 1.00 17.08 A O

ATOM 84 N VAL A 12 27.153 14.945 5.528 1.00 17.31 A N

ATOM 85 CA VAL A 12 27.926 14.338 6.607 1.00 17.86 A C

ATOM 86 CB VAL A 12 27.850 15.193 7.893 1.00 18.12 A C

ATOM 87 CG1 VAL A 12 28.577 14.533 9.081 1.00 18.00 A C

ATOM 88 CG2 VAL A 12 28.385 16.633 7.631 1.00 19.36 A C

ATOM 89 C VAL A 12 27.428 12.898 6.835 1.00 18.14 A C

ATOM 90 O VAL A 12 28.233 11.956 6.925 1.00 18.38 A O

ATOM 91 N ALA A 13 26.117 12.696 6.870 1.00 17.13 A N

ATOM 92 CA ALA A 13 25.572 11.353 7.076 1.00 17.08 A C

ATOM 93 CB ALA A 13 24.070 11.400 7.101 1.00 17.00 A C

ATOM 94 C ALA A 13 26.044 10.394 5.981 1.00 17.57 A C

ATOM 95 O ALA A 13 26.472 9.237 6.254 1.00 16.79 A O

ATOM 96 N GLN A 14 25.934 10.862 4.740 1.00 17.24 A N

ATOM 97 CA GLN A 14 26.420 10.107 3.582 1.00 17.55 A C

ATOM 98 CB GLN A 14 25.972 10.825 2.309 1.00 17.74 A C

ATOM 99 CG GLN A 14 24.485 10.673 2.031 1.00 17.61 A C

ATOM 100 CD GLN A 14 23.995 11.535 0.887 1.00 20.02 A C

ATOM 101 OE1 GLN A 14 24.788 11.949 0.028 1.00 19.60 A O

ATOM 102 NE2 GLN A 14 22.679 11.789 0.850 1.00 19.07 A N

ATOM 103 C GLN A 14 27.949 9.876 3.576 1.00 18.95 A C

ATOM 104 O GLN A 14 28.413 8.729 3.489 1.00 18.61 A O

ATOM 105 N ASN A 15 28.730 10.950 3.658 1.00 19.73 A N

ATOM 106 CA ASN A 15 30.185 10.847 3.469 1.00 20.71 A C

ATOM 107 CB ASN A 15 30.828 12.222 3.244 1.00 20.45 A C

ATOM 108 CG ASN A 15 30.404 12.869 1.959 1.00 22.21 A C

ATOM 109 OD1 ASN A 15 30.098 12.201 0.976 1.00 25.39 A O

ATOM 110 ND2 ASN A 15 30.390 14.182 1.953 1.00 23.97 A N

ATOM 111 C ASN A 15 30.865 10.185 4.653 1.00 20.49 A C

ATOM 112 O ASN A 15 31.705 9.362 4.469 1.00 21.06 A O

ATOM 113 N ASN A 16 30.495 10.559 5.869 1.00 21.00 A N

ATOM 114 CA ASN A 16 31.148 10.056 7.073 1.00 21.90 A C

ATOM 115 CB ASN A 16 31.205 11.146 8.136 1.00 22.29 A C

ATOM 116 CG ASN A 16 32.100 12.313 7.751 1.00 26.21 A C

ATOM 117 OD1 ASN A 16 32.261 13.260 8.533 1.00 32.71 A O

ATOM 118 ND2 ASN A 16 32.672 12.268 6.567 1.00 28.57 A N

ATOM 119 C ASN A 16 30.491 8.811 7.692 1.00 21.95 A C

ATOM 120 O ASN A 16 31.152 8.065 8.404 1.00 22.21 A O

ATOM 121 N PHE A 17 29.203 8.578 7.438 1.00 20.66 A N

ATOM 122 CA PHE A 17 28.550 7.392 8.003 1.00 20.24 A C

ATOM 123 CB PHE A 17 27.415 7.815 8.938 1.00 21.09 A C

ATOM 124 CG PHE A 17 27.890 8.591 10.134 1.00 19.81 A C

ATOM 125 CD1 PHE A 17 28.110 7.953 11.348 1.00 24.93 A C

ATOM 126 CE1 PHE A 17 28.556 8.679 12.459 1.00 25.33 A C

ATOM 127 CZ PHE A 17 28.779 10.016 12.344 1.00 23.90 A C

ATOM 128 CE2 PHE A 17 28.564 10.651 11.155 1.00 22.65 A C

ATOM 129 CD2 PHE A 17 28.111 9.936 10.052 1.00 20.02 A C

ATOM 130 C PHE A 17 28.061 6.385 6.977 1.00 19.13 A C

ATOM 131 O PHE A 17 27.607 5.336 7.337 1.00 20.18 A O

ATOM 132 N GLY A 18 28.205 6.685 5.692 1.00 17.84 A N

ATOM 133 CA GLY A 18 27.740 5.790 4.640 1.00 17.25 A C

ATOM 134 C GLY A 18 26.220 5.654 4.496 1.00 16.27 A C

ATOM 135 O GLY A 18 25.755 4.667 3.948 1.00 14.47 A O

ATOM 136 N LEU A 19 25.453 6.651 4.955 1.00 15.24 A N

ATOM 137 CA LEU A 19 23.980 6.550 5.007 1.00 14.35 A C

ATOM 138 CB LEU A 19 23.456 7.222 6.270 1.00 14.71 A C

ATOM 139 CG LEU A 19 24.013 6.680 7.569 1.00 15.58 A C

ATOM 140 CD1 LEU A 19 23.691 7.633 8.721 1.00 16.09 A C

ATOM 141 CD2 LEU A 19 23.417 5.294 7.793 1.00 15.86 A C

ATOM 142 C LEU A 19 23.305 7.203 3.820 1.00 13.82 A C

ATOM 143 O LEU A 19 23.183 8.427 3.775 1.00 13.96 A O

ATOM 144 N TYR A 20 22.874 6.400 2.854 1.00 13.81 A N

ATOM 145 CA TYR A 20 22.156 6.917 1.714 1.00 14.22 A C

ATOM 146 CB TYR A 20 22.841 6.499 0.386 1.00 14.36 A C

ATOM 147 CG TYR A 20 24.254 7.034 0.241 1.00 14.09 A C

ATOM 148 CD1 TYR A 20 25.351 6.353 0.792 1.00 16.48 A C

ATOM 149 CE1 TYR A 20 26.661 6.858 0.663 1.00 16.91 A C

ATOM 150 CZ TYR A 20 26.859 8.041 -0.034 1.00 18.57 A C

ATOM 151 OH TYR A 20 28.126 8.567 -0.171 1.00 21.21 A O

ATOM 152 CE2 TYR A 20 25.788 8.735 -0.575 1.00 17.45 A C

ATOM 153 CD2 TYR A 20 24.495 8.217 -0.461 1.00 16.03 A C

ATOM 154 C TYR A 20 20.715 6.433 1.702 1.00 14.55 A C

ATOM 155 O TYR A 20 19.994 6.688 0.723 1.00 14.48 A O

ATOM 156 N GLY A 21 20.297 5.710 2.746 1.00 14.18 A N

ATOM 157 CA GLY A 21 18.947 5.172 2.802 1.00 14.23 A C

ATOM 158 C GLY A 21 18.749 3.775 2.207 1.00 14.56 A C

ATOM 159 O GLY A 21 17.611 3.315 2.054 1.00 13.53 A O

ATOM 160 N GLN A 22 19.838 3.084 1.883 1.00 14.57 A N

ATOM 161 CA GLN A 22 19.722 1.726 1.334 1.00 14.82 A C

ATOM 162 CB GLN A 22 21.095 1.130 0.978 1.00 15.45 A C

ATOM 163 CG GLN A 22 21.054 -0.151 0.150 1.00 17.91 A C

ATOM 164 CD GLN A 22 20.669 -1.376 0.976 1.00 21.79 A C

ATOM 165 OE1 GLN A 22 20.892 -1.414 2.185 1.00 22.42 A O

ATOM 166 NE2 GLN A 22 20.091 -2.379 0.317 1.00 23.11 A N

ATOM 167 C GLN A 22 19.011 0.831 2.331 1.00 14.04 A C

ATOM 168 O GLN A 22 19.341 0.824 3.516 1.00 14.39 A O

ATOM 169 N GLY A 23 18.019 0.110 1.836 1.00 14.26 A N

ATOM 170 CA GLY A 23 17.236 -0.859 2.628 1.00 14.81 A C

ATOM 171 C GLY A 23 15.957 -0.245 3.176 1.00 14.12 A C

ATOM 172 O GLY A 23 15.086 -0.948 3.718 1.00 14.17 A O

ATOM 173 N GLN A 24 15.836 1.077 3.057 1.00 13.54 A N

ATOM 174 CA GLN A 24 14.620 1.773 3.500 1.00 13.27 A C

ATOM 175 CB GLN A 24 14.963 3.090 4.182 1.00 12.64 A C

ATOM 176 CG GLN A 24 15.806 2.945 5.450 1.00 13.46 A C

ATOM 177 CD GLN A 24 15.150 2.100 6.505 1.00 15.72 A C

ATOM 178 OE1 GLN A 24 14.015 2.387 6.921 1.00 14.73 A O

ATOM 179 NE2 GLN A 24 15.839 1.026 6.927 1.00 13.89 A N

ATOM 180 C GLN A 24 13.619 2.022 2.352 1.00 13.19 A C

ATOM 181 O GLN A 24 14.005 2.126 1.184 1.00 13.48 A O

ATOM 182 N ILE A 25 12.324 2.066 2.692 1.00 13.28 A N

ATOM 183 CA ILE A 25 11.280 2.319 1.720 1.00 13.25 A C

ATOM 184 CB ILE A 25 10.404 1.077 1.507 1.00 13.64 A C

ATOM 185 CG1 ILE A 25 11.267 -0.108 1.030 1.00 15.44 A C

ATOM 186 CD1 ILE A 25 10.508 -1.518 0.962 1.00 14.73 A C

ATOM 187 CG2 ILE A 25 9.303 1.387 0.503 1.00 13.37 A C

ATOM 188 C ILE A 25 10.447 3.491 2.209 1.00 13.24 A C

ATOM 189 O ILE A 25 9.884 3.430 3.285 1.00 12.93 A O

ATOM 190 N VAL A 26 10.438 4.573 1.432 1.00 12.43 A N

ATOM 191 CA VAL A 26 9.656 5.754 1.737 1.00 12.49 A C

ATOM 192 CB VAL A 26 10.480 7.034 1.585 1.00 12.90 A C

ATOM 193 CG1 VAL A 26 9.671 8.231 2.059 1.00 11.57 A C

ATOM 194 CG2 VAL A 26 11.796 6.928 2.395 1.00 15.53 A C

ATOM 195 C VAL A 26 8.465 5.823 0.804 1.00 12.34 A C

ATOM 196 O VAL A 26 8.601 5.646 -0.418 1.00 11.99 A O

ATOM 197 N ALA A 27 7.297 6.044 1.387 1.00 12.40 A N

ATOM 198 CA ALA A 27 6.080 6.289 0.624 1.00 12.49 A C

ATOM 199 CB ALA A 27 4.846 5.650 1.284 1.00 11.39 A C

ATOM 200 C ALA A 27 5.892 7.790 0.546 1.00 12.17 A C

ATOM 201 O ALA A 27 6.077 8.501 1.526 1.00 11.39 A O

ATOM 202 N VAL A 28 5.540 8.243 -0.643 1.00 11.79 A N

ATOM 203 CA VAL A 28 5.168 9.612 -0.910 1.00 11.63 A C

ATOM 204 CB VAL A 28 6.054 10.176 -2.003 1.00 11.56 A C

ATOM 205 CG1 VAL A 28 5.629 11.625 -2.440 1.00 12.77 A C

ATOM 206 CG2 VAL A 28 7.514 10.079 -1.594 1.00 11.95 A C

ATOM 207 C VAL A 28 3.729 9.580 -1.458 1.00 11.23 A C

ATOM 208 O VAL A 28 3.470 8.936 -2.459 1.00 10.72 A O

ATOM 209 N ALA A 29 2.817 10.294 -0.831 1.00 10.64 A N

ATOM 210 CA ALA A 29 1.468 10.435 -1.365 1.00 11.32 A C

ATOM 211 CB ALA A 29 0.441 10.151 -0.298 1.00 11.33 A C

ATOM 212 C ALA A 29 1.326 11.842 -1.909 1.00 11.35 A C

ATOM 213 O ALA A 29 1.404 12.826 -1.161 1.00 11.19 A O

ATOM 214 N ASP A 30 1.186 11.937 -3.229 1.00 11.71 A N

ATOM 215 CA ASP A 30 1.266 13.221 -3.917 1.00 11.52 A C

ATOM 216 CB ASP A 30 2.718 13.715 -3.958 1.00 11.37 A C

ATOM 217 CG ASP A 30 2.802 15.221 -3.852 1.00 12.40 A C

ATOM 218 OD1 ASP A 30 3.385 15.726 -2.871 1.00 12.15 A O

ATOM 219 OD2 ASP A 30 2.226 15.973 -4.682 1.00 14.39 A O

ATOM 220 C ASP A 30 0.665 13.113 -5.327 1.00 12.41 A C

ATOM 221 O ASP A 30 0.068 12.086 -5.671 1.00 12.89 A O

ATOM 222 N THR A 31 0.811 14.162 -6.151 1.00 12.52 A N

ATOM 223 CA THR A 31 -0.004 14.263 -7.353 1.00 11.62 A C

ATOM 224 CB THR A 31 0.302 15.554 -8.182 1.00 11.72 A C

ATOM 225 OG1 THR A 31 1.709 15.702 -8.423 1.00 11.44 A O

ATOM 226 CG2 THR A 31 -0.099 16.789 -7.424 1.00 11.85 A C

ATOM 227 C THR A 31 0.126 13.041 -8.225 1.00 12.59 A C

ATOM 228 O THR A 31 -0.868 12.341 -8.494 1.00 12.63 A O

ATOM 229 N GLY A 32 1.360 12.810 -8.665 1.00 12.03 A N

ATOM 230 CA GLY A 32 1.694 11.788 -9.617 1.00 12.81 A C

ATOM 231 C GLY A 32 3.202 11.763 -9.729 1.00 13.22 A C

ATOM 232 O GLY A 32 3.885 12.607 -9.135 1.00 12.83 A O

ATOM 233 N LEU A 33 3.711 10.813 -10.501 1.00 13.41 A N

ATOM 234 CA LEU A 33 5.139 10.622 -10.678 1.00 13.86 A C

ATOM 235 CB LEU A 33 5.625 9.397 -9.899 1.00 13.74 A C

ATOM 236 CG LEU A 33 7.148 9.234 -9.900 1.00 14.12 A C

ATOM 237 CD1 LEU A 33 7.768 10.273 -8.964 1.00 13.99 A C

ATOM 238 CD2 LEU A 33 7.497 7.818 -9.437 1.00 15.42 A C

ATOM 239 C LEU A 33 5.517 10.505 -12.151 1.00 13.89 A C

ATOM 240 O LEU A 33 5.374 9.444 -12.765 1.00 14.14 A O

ATOM 241 N ASP A 34 6.009 11.612 -12.696 1.00 14.55 A N

ATOM 242 CA ASP A 34 6.455 11.701 -14.087 1.00 14.62 A C

ATOM 243 CB ASP A 34 7.899 11.201 -14.224 1.00 14.72 A C

ATOM 244 CG ASP A 34 8.516 11.532 -15.598 1.00 15.30 A C

ATOM 245 OD1 ASP A 34 9.260 10.694 -16.148 1.00 14.31 A O

ATOM 246 OD2 ASP A 34 8.268 12.602 -16.207 1.00 17.33 A O

ATOM 247 C ASP A 34 5.470 11.016 -15.060 1.00 14.94 A C

ATOM 248 O ASP A 34 4.297 11.415 -15.124 1.00 15.39 A O

ATOM 249 N THR A 35 5.927 10.013 -15.816 1.00 16.25 A N

ATOM 250 CA THR A 35 5.083 9.340 -16.813 1.00 16.50 A C

ATOM 251 CB THR A 35 5.912 8.471 -17.786 1.00 17.03 A C

ATOM 252 OG1 THR A 35 6.700 7.514 -17.051 1.00 17.34 A O

ATOM 253 CG2 THR A 35 6.922 9.300 -18.593 1.00 17.53 A C

ATOM 254 C THR A 35 4.005 8.437 -16.229 1.00 17.26 A C

ATOM 255 O THR A 35 3.111 7.992 -16.946 1.00 15.49 A O

ATOM 256 N GLY A 36 4.104 8.104 -14.948 1.00 16.59 A N

ATOM 257 CA GLY A 36 3.094 7.259 -14.360 1.00 16.76 A C

ATOM 258 C GLY A 36 3.308 5.802 -14.660 1.00 17.58 A C

ATOM 259 O GLY A 36 2.432 4.984 -14.383 1.00 17.55 A O

ATOM 260 N ARG A 37 4.473 5.465 -15.200 1.00 18.31 A N

ATOM 261 CA APG A 37 4.748 4.091 -15.575 1.00 19.42 A C

ATOM 262 CB ARG A 37 4.763 3.940 -17.088 1.00 20.37 A C

ATOM 263 CG ARG A 37 3.436 4.298 -17.742 1.00 23.71 A C

ATOM 264 CD ARG A 37 3.283 3.740 -19.140 1.00 31.29 A C

ATOM 265 NE ARG A 37 4.324 4.233 -20.024 1.00 34.29 A N

ATOM 266 CZ ARG A 37 4.322 5.434 -20.575 1.00 38.63 A C

ATOM 267 NH1 APG A 37 5.331 5.792 -21.361 1.00 39.90 A N

ATOM 268 NH2 ARG A 37 3.305 6.273 -20.362 1.00 40.23 A N

ATOM 269 C APG A 37 6.072 3.661 -14.998 1.00 19.41 A C

ATOM 270 O APG A 37 7.065 4.354 -15.150 1.00 18.12 A O

ATOM 271 N ASN A 38 6.067 2.506 -14.334 1.00 19.47 A N

ATOM 272 CA ASN A 38 7.254 1.998 -13.703 1.00 20.37 A C

ATOM 273 CB ASN A 38 6.917 1.215 -12.431 1.00 20.71 A C

ATOM 274 CG ASN A 38 8.161 0.841 -11.658 1.00 21.12 A C

ATOM 275 OD1 ASN A 38 9.248 1.337 -11.968 1.00 18.41 A O

ATOM 276 ND2 ASN A 38 8.023 -0.072 -10.684 1.00 20.60 A N

ATOM 277 C ASN A 38 7.984 1.134 -14.700 1.00 21.21 A C

ATOM 278 O ASN A 38 7.918 -0.099 -14.638 1.00 21.03 A O

ATOM 279 N ASP A 39 8.659 1.806 -15.625 1.00 21.69 A N

ATOM 280 CA ASP A 39 9.363 1.158 -16.718 1.00 23.22 A C

ATOM 281 CB ASP A 39 8.405 0.839 -17.882 1.00 23.19 A C

ATOM 282 CG ASP A 39 7.806 2.082 -18.526 1.00 24.66 A C

ATOM 283 OD1 ASP A 39 6.796 1.945 -19.248 1.00 26.50 A O

ATOM 284 OD2 ASP A 39 8.246 3.239 -18.372 1.00 27.03 A O

ATOM 285 C ASP A 39 10.480 2.075 -17.156 1.00 24.00 A C

ATOM 286 O ASP A 39 10.843 3.004 -16.434 1.00 23.68 A O

ATOM 287 N SER A 40 11.003 1.832 -18.355 1.00 24.67 A N

ATOM 288 CA SER A 40 12.166 2.539 -18.847 1.00 24.80 A C

ATOM 289 CB SER A 40 12.777 1.766 -20.041 1.00 25.30 A C

ATOM 290 OG SER A 40 11.925 1.881 -21.163 1.00 25.60 A O

ATOM 291 C SER A 40 11.815 3.984 -19.228 1.00 23.51 A C

ATOM 292 O SER A 40 12.687 4.805 -19.375 1.00 24.41 A O

ATOM 293 N SER A 41 10.532 4.308 -19.317 1.00 23.14 A N

ATOM 294 CA SER A 41 10.097 5.670 -19.621 1.00 21.75 A C

ATOM 295 CB SER A 41 8.620 5.679 -20.037 1.00 22.84 A C

ATOM 296 OG SER A 41 7.725 5.739 -18.919 1.00 21.43 A O

ATOM 297 C SER A 41 10.262 6.639 -18.427 1.00 21.13 A C

ATOM 298 O SER A 41 10.299 7.863 -18.603 1.00 19.88 A O

ATOM 299 N MET A 42 10.359 6.079 -17.223 1.00 19.68 A N

ATOM 300 CA MET A 42 10.381 6.882 -15.996 1.00 18.70 A C

ATOM 301 CB MET A 42 10.295 5.949 -14.782 1.00 18.20 A C

ATOM 302 CG MET A 42 10.451 6.626 -13.423 1.00 17.87 A C

ATOM 303 SD MET A 42 9.190 7.804 -13.030 1.00 16.31 A S

ATOM 304 CE MET A 42 7.658 6.844 -13.134 1.00 15.38 A C

ATOM 305 C MET A 42 11.607 7.779 -15.897 1.00 17.89 A C

ATOM 306 O MET A 42 12.728 7.390 -16.223 1.00 17.28 A O

ATOM 307 N HIS A 43 11.381 8.998 -15.421 1.00 17.69 A N

ATOM 308 CA HIS A 43 12.479 9.903 -15.081 1.00 17.38 A C

ATOM 309 CB HIS A 43 11.942 11.020 -14.196 1.00 17.29 A C

ATOM 310 CG HIS A 43 12.896 12.155 -13.981 1.00 16.73 A C

ATOM 311 ND1 HIS A 43 12.576 13.456 -14.321 1.00 16.98 A N

ATOM 312 CE1 HIS A 43 13.566 14.257 -13.971 1.00 13.61 A C

ATOM 313 NE2 HIS A 43 14.521 13.523 -13.426 1.00 17.49 A N

ATOM 314 CD2 HIS A 43 14.113 12.207 -13.397 1.00 13.70 A C

ATOM 315 C HIS A 43 13.647 9.209 -14.381 1.00 16.64 A C

ATOM 316 O HIS A 43 13.453 8.389 -13.479 1.00 15.82 A O

ATOM 317 N GLU A 44 14.858 9.559 -14.818 1.00 16.35 A N

ATOM 318 CA GLU A 44 16.112 8.985 -14.358 1.00 16.74 A C

ATOM 319 CB GLU A 44 17.293 9.763 -14.988 1.00 17.71 A C

ATOM 320 CG GLU A 44 17.268 11.270 -14.753 1.00 18.20 A C

ATOM 321 CD GLU A 44 18.445 12.004 -15.418 1.00 22.20 A C

ATOM 322 OE1 GLU A 44 18.997 11.455 -16.397 1.00 20.94 A O

ATOM 323 OE2 GLU A 44 18.843 13.110 -14.933 1.00 20.93 A O

ATOM 324 C GLU A 44 16.280 8.982 -12.823 1.00 17.11 A C

ATOM 325 O GLU A 44 16.944 8.104 -12.259 1.00 17.08 A O

ATOM 326 N ALA A 45 15.665 9.954 -12.152 1.00 16.39 A N

ATOM 327 CA ALA A 45 15.774 10.061 -10.696 1.00 16.01 A C

ATOM 328 CB ALA A 45 15.122 11.354 -10.198 1.00 15.44 A C

ATOM 329 C ALA A 45 15.155 8.864 -9.971 1.00 16.39 A C

ATOM 330 O ALA A 45 15.538 8.564 -8.857 1.00 14.42 A O

ATOM 331 N PHE A 46 14.184 8.218 -10.595 1.00 16.01 A N

ATOM 332 CA PHE A 46 13.411 7.139 -9.971 1.00 16.28 A C

ATOM 333 CB PHE A 46 11.958 7.562 -9.882 1.00 16.14 A C

ATOM 334 CG PHE A 46 11.780 8.959 -9.396 1.00 14.90 A C

ATOM 335 CD1 PHE A 46 12.036 9.275 -8.078 1.00 14.17 A C

ATOM 336 CE1 PHE A 46 11.897 10.586 -7.628 1.00 13.19 A C

ATOM 337 CZ PHE A 46 11.525 11.592 -8.504 1.00 14.92 A C

ATOM 338 CE2 PHE A 46 11.291 11.299 -9.809 1.00 16.01 A C

ATOM 339 CD2 PHE A 46 11.416 9.971 -10.261 1.00 15.93 A C

ATOM 340 C PHE A 46 13.466 5.791 -10.697 1.00 17.23 A C

ATOM 341 O PHE A 46 13.017 4.764 -10.172 1.00 16.06 A O

ATOM 342 N ARG A 47 13.986 5.781 -11.917 1.00 18.87 A N

ATOM 343 CA ARG A 47 13.963 4.566 -12.723 1.00 20.32 A C

ATOM 344 CB ARG A 47 14.659 4.833 -14.062 1.00 21.00 A C

ATOM 345 CG ARG A 47 14.309 3.871 -15.173 1.00 24.13 A C

ATOM 346 CD ARG A 47 14.468 4.517 -16.570 1.00 28.53 A C

ATOM 347 NE ARG A 47 15.803 5.031 -16.813 1.00 32.22 A N

ATOM 348 CZ ARG A 47 16.105 6.229 -17.359 1.00 34.45 A C

ATOM 349 NH1 ARG A 47 15.171 7.109 -17.703 1.00 33.97 A N

ATOM 350 NH2 ARG A 47 17.384 6.558 -17.527 1.00 33.82 A N

ATOM 351 C ARG A 47 14.674 3.437 -12.000 1.00 20.49 A C

ATOM 352 O ARG A 47 15.784 3.619 -11.523 1.00 21.38 A O

ATOM 353 N GLY A 48 14.032 2.280 -11.898 1.00 21.45 A N

ATOM 354 CA GLY A 48 14.642 1.105 -11.274 1.00 21.59 A C

ATOM 355 C GLY A 48 14.583 1.091 -9.741 1.00 21.98 A C

ATOM 356 O GLY A 48 15.072 0.145 -9.102 1.00 21.74 A O

ATOM 357 N LYS A 49 13.984 2.117 -9.136 1.00 21.05 A N

ATOM 358 CA LYS A 49 13.950 2.197 -7.662 1.00 20.90 A C

ATOM 359 CB LYS A 49 14.915 3.305 -7.180 1.00 22.03 A C

ATOM 360 CG LYS A 49 14.366 4.713 -7.161 1.00 24.83 A C

ATOM 361 CD LYS A 49 15.447 5.815 -6.761 1.00 27.45 A C

ATOM 362 CE LYS A 49 15.957 5.680 -5.358 1.00 27.82 A C

ATOM 363 NZ LYS A 49 17.024 4.667 -5.220 1.00 28.25 A N

ATOM 364 C LYS A 49 12.523 2.329 -7.077 1.00 19.90 A C

ATOM 365 O LYS A 49 12.339 2.667 -5.890 1.00 19.91 A O

ATOM 366 N ILE A 50 11.523 1.999 -7.900 1.00 18.63 A N

ATOM 367 CA ILE A 50 10.121 2.078 -7.533 1.00 17.48 A C

ATOM 368 CB ILE A 50 9.284 2.650 -8.695 1.00 17.67 A C

ATOM 369 CG1 ILE A 50 9.738 4.076 -9.050 1.00 17.24 A C

ATOM 370 CD1 ILE A 50 9.083 4.630 -10.302 1.00 17.34 A C

ATOM 371 CG2 ILE A 50 7.807 2.723 -8.319 1.00 17.29 A C

ATOM 372 C ILE A 50 9.562 0.730 -7.090 1.00 17.96 A C

ATOM 373 O ILE A 50 9.339 -0.161 -7.909 1.00 18.69 A O

ATOM 374 N THR A 51 9.355 0.583 -5.784 1.00 17.09 A N

ATOM 375 CA THR A 51 8.731 -0.601 -5.218 1.00 17.60 A C

ATOM 376 CB THR A 51 8.700 -0.423 -3.690 1.00 18.38 A C

ATOM 377 OG1 THR A 51 10.033 -0.380 -3.205 1.00 17.39 A O

ATOM 378 CG2 THR A 51 8.054 -1.617 -3.014 1.00 17.34 A C

ATOM 379 C THR A 51 7.301 -0.746 -5.646 1.00 17.50 A C

ATOM 380 O THR A 51 6.827 -1.834 -5.903 1.00 18.10 A O

ATOM 381 N ALA A 52 6.578 0.369 -5.670 1.00 16.93 A N

ATOM 382 CA ALA A 52 5.179 0.338 -6.052 1.00 17.34 A C

ATOM 383 CB ALA A 52 4.314 -0.132 -4.884 1.00 17.41 A C

ATOM 384 C ALA A 52 4.753 1.725 -6.501 1.00 17.46 A C

ATOM 385 O ALA A 52 5.187 2.730 -5.928 1.00 16.50 A O

ATOM 386 N LEU A 53 3.921 1.760 -7.539 1.00 17.19 A N

ATOM 387 CA LEU A 53 3.369 2.987 -8.081 1.00 16.89 A C

ATOM 388 CB LEU A 53 4.004 3.309 -9.430 1.00 16.66 A C

ATOM 389 CG LEU A 53 3.490 4.525 -10.224 1.00 16.83 A C

ATOM 390 CD1 LEU A 53 3.523 5.796 -9.401 1.00 15.83 A C

ATOM 391 CD2 LEU A 53 4.303 4.720 -11.476 1.00 17.71 A C

ATOM 392 C LEU A 53 1.868 2.779 -8.212 1.00 17.28 A C

ATOM 393 O LEU A 53 1.421 2.057 -9.097 1.00 17.43 A O

ATOM 394 N TYR A 54 1.101 3.393 -7.303 1.00 17.28 A N

ATOM 395 CA TYR A 54 -0.350 3.200 -7.230 1.00 16.87 A C

ATOM 396 CB TYR A 54 -0.774 2.944 -5.789 1.00 16.88 A C

ATOM 397 CG TYR A 54 -0.268 1.679 -5.144 1.00 15.63 A C

ATOM 398 CD1 TYR A 54 -0.411 0.448 -5.770 1.00 15.86 A C

ATOM 399 CE1 TYR A 54 0.037 -0.698 -5.192 1.00 15.12 A C

ATOM 400 CZ TYR A 54 0.666 -0.647 -3.946 1.00 15.32 A C

ATOM 401 OH TYR A 54 1.093 -1.815 -3.374 1.00 14.97 A O

ATOM 402 CE2 TYR A 54 0.856 0.558 -3.312 1.00 15.70 A C

ATOM 403 CD2 TYR A 54 0.384 1.718 -3.908 1.00 15.59 A C

ATOM 404 C TYR A 54 -1.098 4.411 -7.712 1.00 17.11 A C

ATOM 405 O TYR A 54 -0.733 5.546 -7.387 1.00 16.78 A O

ATOM 406 N ALA A 55 -2.161 4.184 -8.483 1.00 17.01 A N

ATOM 407 CA ALA A 55 -3.032 5.260 -8.926 1.00 17.49 A C

ATOM 408 CB ALA A 55 -3.355 5.094 -10.437 1.00 17.43 A C

ATOM 409 C ALA A 55 -4.323 5.272 -8.100 1.00 18.26 A C

ATOM 410 O ALA A 55 -5.174 4.400 -8.269 1.00 19.60 A O

ATOM 411 N LEU A 56 -4.481 6.267 -7.230 1.00 17.69 A N

ATOM 412 CA LEU A 56 -5.641 6.353 -6.368 1.00 17.32 A C

ATOM 413 CB LEU A 56 -5.224 6.779 -4.965 1.00 16.99 A C

ATOM 414 CG LEU A 56 -4.452 5.752 -4.129 1.00 17.97 A C

ATOM 415 CD1 LEU A 56 -3.120 5.532 -4.719 1.00 20.33 A C

ATOM 416 CD2 LEU A 56 -4.329 6.225 -2.662 1.00 19.18 A C

ATOM 417 C LEU A 56 -6.662 7.360 -6.867 1.00 17.28 A C

ATOM 418 O LEU A 56 -7.839 7.192 -6.653 1.00 17.95 A O

ATOM 419 N GLY A 57 -6.204 8.430 -7.485 1.00 17.26 A N

ATOM 420 CA GLY A 57 -7.068 9.541 -7.802 1.00 17.53 A C

ATOM 421 C GLY A 57 -7.662 9.430 -9.199 1.00 17.74 A C

ATOM 422 O GLY A 57 -8.758 9.905 -9.446 1.00 17.69 A O

ATOM 423 N ARG A 58 -6.921 8.825 -10.109 1.00 18.54 A N

ATOM 424 CA ARG A 58 -7.361 8.659 -11.502 1.00 19.44 A C

ATOM 425 CB ARG A 58 -6.572 9.555 -12.466 1.00 18.56 A C

ATOM 426 CG ARG A 58 -6.873 11.036 -12.371 1.00 18.16 A C

ATOM 427 CD ARG A 58 -5.685 11.912 -12.787 1.00 17.99 A C

ATOM 428 NE ARG A 58 -4.505 11.593 -11.990 1.00 17.16 A N

ATOM 429 CZ ARG A 58 -3.248 11.716 -12.392 1.00 18.78 A C

ATOM 430 NH1 ARG A 58 -2.967 12.194 -13.591 1.00 18.96 A N

ATOM 431 NH2 ARG A 58 -2.253 11.339 -11.584 1.00 17.60 A N

ATOM 432 C ARG A 58 -7.123 7.240 -11.909 1.00 19.97 A C

ATOM 433 O ARG A 58 -6.007 6.754 -11.878 1.00 20.06 A O

ATOM 434 N THR A 59 -8.183 6.575 -12.324 1.00 22.06 A N

ATOM 435 CA THR A 59 -8.091 5.180 -12.688 1.00 22.88 A C

ATOM 436 CB THR A 59 -9.479 4.693 -13.142 1.00 24.04 A C

ATOM 437 OG1 THR A 59 -10.330 4.643 -11.984 1.00 25.24 A O

ATOM 438 CG2 THR A 59 -9.406 3.250 -13.657 1.00 25.24 A C

ATOM 439 C THR A 59 -7.009 4.919 -13.733 1.00 22.06 A C

ATOM 440 O THR A 59 -7.020 5.482 -14.835 1.00 22.93 A O

ATOM 441 N ASN A 60 -6.074 4.068 -13.332 1.00 21.27 A N

ATOM 442 CA ASN A 60 -4.939 3.618 -14.124 1.00 21.57 A C

ATOM 443 CB ASN A 60 -5.400 2.788 -15.326 1.00 22.51 A C

ATOM 444 CG ASN A 60 -5.861 1.401 -14.927 1.00 24.76 A C

ATOM 445 OD1 ASN A 60 -5.546 0.908 -13.835 1.00 27.82 A O

ATOM 446 ND2 ASN A 60 -6.624 0.773 -15.801 1.00 25.97 A N

ATOM 447 C ASN A 60 -4.038 4.744 -14.614 1.00 20.35 A C

ATOM 448 O ASN A 60 -3.369 4.589 -15.629 1.00 20.71 A O

ATOM 449 N ASN A 61 -4.023 5.852 -13.897 1.00 18.43 A N

ATOM 450 CA ASN A 61 -3.217 6.996 -14.300 1.00 18.53 A C

ATOM 451 CB ASN A 61 -4.095 8.062 -14.972 1.00 17.54 A C

ATOM 452 CG ASN A 61 -3.278 9.194 -15.580 1.00 19.62 A C

ATOM 453 OD1 ASN A 61 -3.832 10.171 -16.141 1.00 22.44 A O

ATOM 454 ND2 ASN A 61 -1.968 9.081 -15.481 1.00 15.52 A N

ATOM 455 C ASN A 61 -2.520 7.586 -13.088 1.00 16.75 A C

ATOM 456 O ASN A 61 -3.159 8.213 -12.260 1.00 16.00 A O

ATOM 457 N ALA A 62 -1.219 7.357 -12.988 1.00 16.29 A N

ATOM 458 CA ALA A 62 -0.418 7.910 -11.902 1.00 16.34 A C

ATOM 459 CB ALA A 62 0.310 6.804 -11.183 1.00 16.55 A C

ATOM 460 C ALA A 62 0.584 8.948 -12.405 1.00 16.52 A C

ATOM 461 O ALA A 62 1.583 9.221 -11.728 1.00 15.61 A O

ATOM 462 N ASN A 63 0.344 9.515 -13.593 1.00 15.91 A N

ATOM 463 CA ASN A 63 1.276 10.465 -14.157 1.00 15.75 A C

ATOM 464 CB ASN A 63 1.251 10.471 -15.720 1.00 15.36 A C

ATOM 465 CG ASN A 63 0.043 11.165 -16.307 1.00 16.00 A C

ATOM 466 OD1 ASN A 63 -0.617 11.982 -15.643 1.00 14.50 A O

ATOM 467 ND2 ASN A 63 -0.274 10.833 -17.584 1.00 15.36 A N

ATOM 468 C ASN A 63 1.115 11.858 -13.518 1.00 15.21 A C

ATOM 469 O ASN A 63 0.168 12.108 -12.762 1.00 15.63 A O

ATOM 470 N ASP A 64 2.047 12.753 -13.828 1.00 15.12 A N

ATOM 471 CA ASP A 64 2.192 14.015 -13.102 1.00 15.29 A C

ATOM 472 CB ASP A 64 3.450 13.990 -12.233 1.00 14.59 A C

ATOM 473 CG ASP A 64 3.532 15.161 -11.300 1.00 15.31 A C

ATOM 474 OD1 ASP A 64 2.476 15.813 -11.058 1.00 14.15 A O

ATOM 475 OD2 ASP A 64 4.626 15.516 -10.776 1.00 14.37 A O

ATOM 476 C ASP A 64 2.236 15.206 -14.061 1.00 15.53 A C

ATOM 477 O ASP A 64 3.315 15.713 -14.423 1.00 16.54 A O

ATOM 478 N PRO A 65 1.065 15.644 -14.476 1.00 16.18 A N

ATOM 479 CA PRO A 65 0.950 16.813 -15.343 1.00 17.33 A C

ATOM 480 CB PRO A 65 -0.509 16.776 -15.807 1.00 17.19 A C

ATOM 481 CG PRO A 65 -1.225 15.953 -14.808 1.00 17.73 A C

ATOM 482 CD PRO A 65 -0.249 15.043 -14.172 1.00 17.21 A C

ATOM 483 C PRO A 65 1.228 18.102 -14.607 1.00 17.72 A C

ATOM 484 O PRO A 65 1.515 19.081 -15.250 1.00 17.98 A O

ATOM 485 N ASN A 66 1.150 18.065 -13.279 1.00 18.27 A N

ATOM 486 CA ASN A 66 1.314 19.217 -12.426 1.00 19.24 A C

ATOM 487 CB ASN A 66 0.536 18.958 -11.111 1.00 20.48 A C

ATOM 488 CG ASN A 66 0.790 19.993 -10.068 1.00 22.89 A C

ATOM 489 OD1 ASN A 66 1.942 20.281 -9.721 1.00 23.54 A O

ATOM 490 ND2 ASN A 66 -0.287 20.591 -9.566 1.00 25.20 A N

ATOM 491 C ASN A 66 2.806 19.457 -12.153 1.00 18.71 A C

ATOM 492 O ASN A 66 3.314 20.549 -12.353 1.00 18.84 A O

ATOM 493 N GLY A 67 3.500 18.426 -11.698 1.00 17.55 A N

ATOM 494 CA GLY A 67 4.917 18.503 -11.406 1.00 16.38 A C

ATOM 495 C GLY A 67 5.234 18.455 -9.916 1.00 15.32 A C

ATOM 496 O GLY A 67 6.383 18.167 -9.542 1.00 15.11 A O

ATOM 497 N HIS A 68 4.230 18.722 -9.075 1.00 13.44 A N

ATOM 498 CA HIS A 68 4.406 18.776 -7.608 1.00 12.51 A C

ATOM 499 CB BHIS A 68 3.109 19.121 -6.891 0.50 12.22 A C

ATOM 500 CB AHIS A 68 3.048 19.078 -6.930 0.50 12.48 A C

ATOM 501 CG BHIS A 68 3.266 19.371 -5.417 0.50 10.61 A C

ATOM 502 CG AHIS A 68 3.140 19.398 -5.464 0.50 10.86 A C

ATOM 503 ND1 BHIS A 68 2.741 18.522 -4.453 0.50 5.34 A N

ATOM 504 ND1 AHIS A 68 3.742 18.559 -4.548 0.50 7.56 A N

ATOM 505 CE1 BHIS A 68 3.009 19.016 -3.254 0.50 6.59 A C

ATOM 506 CE1 AHIS A 68 3.674 19.102 -3.341 0.50 2.00 A C

ATOM 507 NE2 BHIS A 68 3.678 20.158 -3.403 0.50 7.98 A N

ATOM 508 NE2 AHIS A 68 3.061 20.277 -3.442 0.50 6.21 A N

ATOM 509 CD2 BHIS A 68 3.845 20.405 -4.745 0.50 5.10 A C

ATOM 510 CD2 AHIS A 68 2.697 20.471 -4.756 0.50 8.79 A C

ATOM 511 C HIS A 68 4.986 17.474 -7.064 1.00 12.70 A C

ATOM 512 O HIS A 68 6.025 17.471 -6.401 1.00 12.91 A O

ATOM 513 N GLY A 69 4.315 16.374 -7.317 1.00 13.22 A N

ATOM 514 CA GLY A 69 4.709 15.094 -6.739 1.00 13.52 A C

ATOM 515 C GLY A 69 6.039 14.574 -7.181 1.00 13.01 A C

ATOM 516 O GLY A 69 6.751 13.894 -6.418 1.00 13.80 A O

ATOM 517 N THR A 70 6.391 14.865 -8.432 1.00 13.25 A N

ATOM 518 CA THR A 70 7.651 14.425 -8.970 1.00 12.89 A C

ATOM 519 CB THR A 70 7.688 14.638 -10.507 1.00 13.93 A C

ATOM 520 OG1 THR A 70 6.592 13.940 -11.116 1.00 14.34 A O

ATOM 521 CG2 THR A 70 8.895 13.977 -11.110 1.00 13.50 A C

ATOM 522 C THR A 70 8.769 15.192 -8.309 1.00 12.86 A C

ATOM 523 O THR A 70 9.816 14.622 -8.013 1.00 13.63 A O

ATOM 524 N HIS A 71 8.560 16.498 -8.093 1.00 12.19 A N

ATOM 525 CA HIS A 71 9.580 17.341 -7.486 1.00 11.80 A C

ATOM 526 CB HIS A 71 9.125 18.796 -7.555 1.00 11.41 A C

ATOM 527 CG BHIS A 71 10.185 19.784 -7.212 0.50 11.89 A C

ATOM 528 CG AHIS A 71 10.189 19.775 -7.181 0.50 9.73 A C

ATOM 529 ND1 BHIS A 71 10.926 19.709 -6.050 0.50 12.60 A N

ATOM 530 ND1 AHIS A 71 10.236 20.388 -5.942 0.50 5.89 A N

ATOM 531 CE1 BHIS A 71 11.791 20.706 -6.025 0.50 13.16 A C

ATOM 532 CE1 AHIS A 71 11.281 21.192 -5.898 0.50 7.95 A C

ATOM 533 NE2 BHIS A 71 11.618 21.438 -7.114 0.50 14.18 A N

ATOM 534 NE2 AHIS A 71 11.923 21.107 -7.054 0.50 10.14 A N

ATOM 535 CD2 BHIS A 71 10.617 20.883 -7.869 0.50 10.25 A C

ATOM 536 CD2 AHIS A 71 11.258 20.231 -7.874 0.50 6.22 A C

ATOM 537 C HIS A 71 9.806 16.875 -6.018 1.00 12.35 A C

ATOM 538 O HIS A 71 10.935 16.698 -5.538 1.00 12.45 A O

ATOM 539 N VAL A 72 8.697 16.657 -5.331 1.00 12.33 A N

ATOM 540 CA VAL A 72 8.704 16.204 -3.960 1.00 12.62 A C

ATOM 541 CB VAL A 72 7.279 16.056 -3.469 1.00 12.75 A C

ATOM 542 CG1 VAL A 72 7.248 15.256 -2.202 1.00 12.50 A C

ATOM 543 CG2 VAL A 72 6.647 17.430 -3.262 1.00 12.97 A C

ATOM 544 C VAL A 72 9.431 14.864 -3.799 1.00 13.01 A C

ATOM 545 O VAL A 72 10.333 14.707 -2.947 1.00 12.02 A O

ATOM 546 N ALA A 73 9.054 13.888 -4.615 1.00 12.23 A N

ATOM 547 CA ALA A 73 9.664 12.572 -4.521 1.00 12.29 A C

ATOM 548 CB ALA A 73 8.986 11.617 -5.440 1.00 12.32 A C

ATOM 549 C ALA A 73 11.180 12.682 -4.850 1.00 11.78 A C

ATOM 550 O ALA A 73 11.985 11.992 -4.280 1.00 11.60 A O

ATOM 551 N GLY A 74 11.553 13.583 -5.742 1.00 12.04 A N

ATOM 552 CA GLY A 74 12.961 13.760 -6.069 1.00 11.92 A C

ATOM 553 C GLY A 74 13.768 14.190 -4.845 1.00 12.13 A C

ATOM 554 O GLY A 74 14.936 13.816 -4.693 1.00 11.64 A O

ATOM 555 N SER A 75 13.157 15.015 -3.994 1.00 12.08 A N

ATOM 556 CA SER A 75 13.844 15.546 -2.827 1.00 12.08 A C

ATOM 557 CB SER A 75 13.095 16.748 -2.267 1.00 11.53 A C

ATOM 558 OG SER A 75 13.254 17.915 -3.077 1.00 13.29 A O

ATOM 559 C SER A 75 14.033 14.477 -1.739 1.00 12.05 A C

ATOM 560 O SER A 75 14.984 14.540 -0.927 1.00 12.73 A O

ATOM 561 N VAL A 76 13.112 13.524 -1.676 1.00 11.61 A N

ATOM 562 CA VAL A 76 13.272 12.407 -0.748 1.00 11.87 A C

ATOM 563 CB VAL A 76 12.023 11.519 -0.691 1.00 12.06 A C

ATOM 564 CG1 VAL A 76 12.224 10.396 0.324 1.00 12.75 A C

ATOM 565 CG2 VAL A 76 10.799 12.319 -0.316 1.00 11.56 A C

ATOM 566 C VAL A 76 14.415 11.501 -1.173 1.00 12.11 A C

ATOM 567 O VAL A 76 15.280 11.158 -0.372 1.00 10.37 A O

ATOM 568 N LEU A 77 14.410 11.085 -2.437 1.00 12.79 A N

ATOM 569 CA LEU A 77 15.234 9.934 -2.809 1.00 12.61 A C

ATOM 570 CB LEU A 77 14.532 8.627 -2.425 1.00 13.05 A C

ATOM 571 CG LEU A 77 13.050 8.419 -2.774 1.00 11.85 A C

ATOM 572 CD1 LEU A 77 12.868 8.361 -4.281 1.00 12.80 A C

ATOM 573 CD2 LEU A 77 12.512 7.140 -2.114 1.00 14.07 A C

ATOM 574 C LEU A 77 15.676 9.847 -4.267 1.00 13.21 A C

ATOM 575 O LEU A 77 16.181 8.810 -4.656 1.00 13.59 A O

ATOM 576 N GLY A 78 15.586 10.935 -5.022 1.00 13.72 A N

ATOM 577 CA GLY A 78 16.045 10.945 -6.415 1.00 14.19 A C

ATOM 578 C GLY A 78 17.486 10.505 -6.506 1.00 14.88 A C

ATOM 579 O GLY A 78 18.322 10.998 -5.718 1.00 14.70 A O

ATOM 580 N ASN A 79 17.800 9.587 -7.420 1.00 15.24 A N

ATOM 581 CA ASN A 79 19.172 9.066 -7.520 1.00 16.71 A C

ATOM 582 CB ASN A 79 19.204 7.542 -7.263 1.00 16.08 A C

ATOM 583 CG ASN A 79 20.615 7.023 -6.904 1.00 16.70 A C

ATOM 584 OD1 ASN A 79 21.438 7.754 -6.372 1.00 15.21 A O

ATOM 585 ND2 ASN A 79 20.881 5.749 -7.181 1.00 15.92 A N

ATOM 586 C ASN A 79 19.877 9.353 -8.852 1.00 18.12 A C

ATOM 587 O ASN A 79 20.735 8.576 -9.267 1.00 18.96 A O

ATOM 588 N ALA A 80 19.559 10.458 -9.513 1.00 18.68 A N

ATOM 589 CA ALA A 80 20.316 10.838 -10.723 1.00 19.08 A C

ATOM 590 CB ALA A 80 19.381 11.169 -11.876 1.00 19.15 A C

ATOM 591 C ALA A 80 21.261 11.995 -10.376 1.00 18.85 A C

ATOM 592 O ALA A 80 22.245 11.795 -9.663 1.00 18.76 A O

ATOM 593 N TER A 81 20.973 13.194 -10.841 1.00 18.39 A N

ATOM 594 CA THR A 81 21.647 14.370 -10.305 1.00 18.18 A C

ATOM 595 CB THR A 81 22.229 15.222 -11.444 1.00 18.72 A C

ATOM 596 OG1 THR A 81 21.202 15.535 -12.379 1.00 17.48 A O

ATOM 597 CG2 THR A 81 23.229 14.420 -12.289 1.00 21.52 A C

ATOM 598 C THR A 81 20.650 15.185 -9.470 1.00 17.64 A C

ATOM 599 O THR A 81 19.466 14.858 -9.423 1.00 17.77 A O

ATOM 600 N ASN A 82 21.115 16.238 -8.803 1.00 16.86 A N

ATOM 601 CA ASN A 82 20.271 16.947 -7.842 1.00 16.82 A C

ATOM 602 CB ASN A 82 19.279 17.840 -8.574 1.00 16.90 A C

ATOM 603 CG ASN A 82 19.962 18.782 -9.552 1.00 18.05 A C

ATOM 604 OD1 ASN A 82 19.861 18.632 -10.804 1.00 20.14 A O

ATOM 605 ND2 ASN A 82 20.650 19.760 -9.005 1.00 12.31 A N

ATOM 606 C ASN A 82 19.541 15.941 -6.930 1.00 16.16 A C

ATOM 607 O ASN A 82 18.325 15.985 -6.772 1.00 16.88 A O

ATOM 608 N LYS A 83 20.310 15.022 -6.366 1.00 15.41 A N

ATOM 609 CA LYS A 83 19.767 13.853 -5.710 1.00 15.60 A C

ATOM 610 CB LYS A 83 20.907 12.919 -5.287 1.00 15.95 A C

ATOM 611 CG LYS A 83 21.665 12.168 -6.415 1.00 16.19 A C

ATOM 612 CD LYS A 83 22.815 11.339 -5.811 1.00 19.24 A C

ATOM 613 CE LYS A 83 23.806 10.791 -6.833 1.00 21.12 A C

ATOM 614 NZ LYS A 83 23.076 9.941 -7.791 1.00 20.88 A N

ATOM 615 C LYS A 83 18.966 14.243 -4.453 1.00 14.74 A C

ATOM 616 O LYS A 83 19.243 15.248 -3.801 1.00 13.71 A O

ATOM 617 N GLY A 84 18.000 13.402 -4.117 1.00 14.66 A N

ATOM 618 CA GLY A 84 17.337 13.439 -2.833 1.00 14.40 A C

ATOM 619 C GLY A 84 18.240 13.078 -1.664 1.00 14.38 A C

ATOM 620 O GLY A 84 19.372 12.683 -1.853 1.00 14.68 A O

ATOM 621 N MET A 85 17.734 13.231 -0.439 1.00 13.41 A N

ATOM 622 CA MET A 85 18.586 13.079 0.753 1.00 13.39 A C

ATOM 623 CB MET A 85 17.865 13.660 1.970 1.00 13.62 A C

ATOM 624 CG MET A 85 17.446 15.132 1.799 1.00 14.10 A C

ATOM 625 SD MET A 85 18.823 16.235 1.480 1.00 15.77 A S

ATOM 626 CE MET A 85 18.801 16.373 -0.341 1.00 16.54 A C

ATOM 627 C MET A 85 18.946 11.600 1.022 1.00 13.55 A C

ATOM 628 O MET A 85 19.975 11.302 1.623 1.00 13.91 A O

ATOM 629 N ALA A 86 18.078 10.685 0.586 1.00 13.51 A N

ATOM 630 CA ALA A 86 18.290 9.250 0.774 1.00 13.69 A C

ATOM 631 CB ALA A 86 17.223 8.682 1.717 1.00 13.63 A C

ATOM 632 C ALA A 86 18.200 8.571 -0.589 1.00 13.59 A C

ATOM 633 O ALA A 86 17.258 7.821 -0.868 1.00 14.50 A O

ATOM 634 N PRO A 87 19.175 8.818 -1.445 1.00 14.33 A N

ATOM 635 CA PRO A 87 19.068 8.409 -2.859 1.00 14.18 A C

ATOM 636 CB PRO A 87 20.236 9.152 -3.515 1.00 14.93 A C

ATOM 637 CG PRO A 87 21.263 9.267 -2.393 1.00 14.56 A C

ATOM 638 CD PRO A 87 20.446 9.524 -1.148 1.00 13.97 A C

ATOM 639 C PRO A 87 19.146 6.901 -3.123 1.00 14.68 A C

ATOM 640 O PRO A 87 18.943 6.474 -4.260 1.00 15.65 A O

ATOM 641 N GLN A 88 19.424 6.099 -2.109 1.00 15.11 A N

ATOM 642 CA GLN A 88 19.436 4.639 -2.266 1.00 16.35 A C

ATOM 643 CB GLN A 88 20.748 4.050 -1.733 1.00 16.73 A C

ATOM 644 CG GLN A 88 21.900 4.262 -2.703 1.00 19.50 A C

ATOM 645 CD GLN A 88 23.267 3.916 -2.161 1.00 21.39 A C

ATOM 646 OE1 GLN A 88 23.427 2.933 -1.439 1.00 22.79 A O

ATOM 647 NE2 GLN A 88 24.272 4.709 -2.547 1.00 22.41 A N

ATOM 648 C GLN A 88 18.228 3.976 -1.621 1.00 16.49 A C

ATOM 649 O GLN A 88 18.080 2.754 -1.644 1.00 16.50 A O

ATOM 650 N ALA A 89 17.347 4.786 -1.044 1.00 16.72 A N

ATOM 651 CA ALA A 89 16.056 4.279 -0.599 1.00 16.78 A C

ATOM 652 CB ALA A 89 15.380 5.277 0.375 1.00 17.28 A C

ATOM 653 C ALA A 89 15.139 3.996 -1.792 1.00 16.32 A C

ATOM 654 O ALA A 89 15.212 4.648 -2.826 1.00 16.81 A O

ATOM 655 N ASN A 90 14.248 3.037 -1.634 1.00 15.45 A N

ATOM 656 CA ASN A 90 13.264 2.756 -2.658 1.00 15.40 A C

ATOM 657 CB ASN A 90 13.036 1.247 -2.756 1.00 16.05 A C

ATOM 658 CG ASN A 90 14.076 0.549 -3.658 1.00 19.92 A C

ATOM 659 OD1 ASN A 90 15.039 1.155 -4.106 1.00 25.00 A O

ATOM 660 ND2 ASN A 90 13.892 -0.736 -3.873 1.00 28.28 A N

ATOM 661 C ASN A 90 11.942 3.486 -2.367 1.00 14.01 A C

ATOM 662 O ASN A 90 11.668 3.834 -1.234 1.00 12.81 A O

ATOM 663 N LEU A 91 11.150 3.705 -3.410 1.00 13.02 A N

ATOM 664 CA LEU A 91 9.964 4.542 -3.381 1.00 13.78 A C

ATOM 665 CB LEU A 91 10.022 5.524 -4.540 1.00 13.95 A C

ATOM 666 CG LEU A 91 8.861 6.472 -4.765 1.00 12.85 A C

ATOM 667 CD1 LEU A 91 8.669 7.375 -3.571 1.00 15.80 A C

ATOM 668 CD2 LEU A 91 9.077 7.287 -6.026 1.00 13.13 A C

ATOM 669 C LEU A 91 8.661 3.762 -3.524 1.00 14.15 A C

ATOM 670 O LEU A 91 8.503 2.953 -4.437 1.00 15.63 A O

ATOM 671 N VAL A 92 7.716 4.055 -2.649 1.00 13.69 A N

ATOM 672 CA VAL A 92 6.327 3.692 -2.872 1.00 14.00 A C

ATOM 673 CB VAL A 92 5.737 3.031 -1.662 1.00 13.15 A C

ATOM 674 CG1 VAL A 92 4.197 3.018 -1.767 1.00 15.32 A C

ATOM 675 CG2 VAL A 92 6.260 1.621 -1.546 1.00 13.02 A C

ATOM 676 C VAL A 92 5.615 5.001 -3.175 1.00 13.45 A C

ATOM 677 O VAL A 92 5.687 5.942 -2.376 1.00 13.53 A O

ATOM 678 N PHE A 93 4.984 5.107 -4.346 1.00 13.19 A N

ATOM 679 CA PHE A 93 4.293 6.351 -4.714 1.00 13.05 A C

ATOM 680 CB PHE A 93 4.899 6.964 -5.985 1.00 13.57 A C

ATOM 681 CG PHE A 93 4.484 8.388 -6.206 1.00 13.50 A C

ATOM 682 CD1 PHE A 93 5.331 9.439 -5.861 1.00 13.00 A C

ATOM 683 CE1 PHE A 93 4.941 10.748 -6.023 1.00 12.71 A C

ATOM 684 CZ PHE A 93 3.680 11.030 -6.515 1.00 11.77 A C

ATOM 685 CE2 PHE A 93 2.832 9.998 -6.881 1.00 12.22 A C

ATOM 686 CD2 PHE A 93 3.226 8.679 -6.710 1.00 12.44 A C

ATOM 687 C PHE A 93 2.793 6.150 -4.872 1.00 13.51 A C

ATOM 688 O PHE A 93 2.350 5.285 -5.632 1.00 13.61 A O

ATOM 689 N GLN A 94 2.021 6.949 -4.150 1.00 13.35 A N

ATOM 690 CA GLN A 94 0.567 6.903 -4.197 1.00 13.55 A C

ATOM 691 CB GLN A 94 -0.034 6.775 -2.786 1.00 12.95 A C

ATOM 692 CG GLN A 94 0.383 5.493 -2.078 1.00 13.25 A C

ATOM 693 CD GLN A 94 0.065 5.494 -0.589 1.00 14.07 A C

ATOM 694 OE1 GLN A 94 0.598 6.311 0.157 1.00 16.83 A O

ATOM 695 NE2 GLN A 94 -0.813 4.578 -0.158 1.00 13.83 A N

ATOM 696 C GLN A 94 0.118 8.195 -4.841 1.00 13.81 A C

ATOM 697 O GLN A 94 0.197 9.289 -4.236 1.00 12.11 A O

ATOM 698 N SER A 95 -0.266 8.072 -6.110 1.00 14.33 A N

ATOM 699 CA SER A 95 -0.793 9.190 -6.893 1.00 14.08 A C

ATOM 700 CB SER A 95 -0.743 8.850 -8.380 1.00 13.95 A C

ATOM 701 OG SER A 95 -1.337 9.864 -9.152 1.00 11.92 A O

ATOM 702 C SER A 95 -2.221 9.519 -6.494 1.00 14.82 A C

ATOM 703 O SER A 95 -3.150 8.743 -6.780 1.00 14.73 A O

ATOM 704 N ILE A 96 -2.404 10.681 -5.852 1.00 15.21 A N

ATOM 705 CA ILE A 96 -3.699 11.049 -5.277 1.00 15.55 A C

ATOM 706 CB ILE A 96 -3.560 11.482 -3.782 1.00 15.92 A C

ATOM 707 CG1 ILE A 96 -2.466 12.548 -3.597 1.00 16.08 A C

ATOM 708 CD1 ILE A 96 -2.367 13.122 -2.196 1.00 17.02 A C

ATOM 709 CG2 ILE A 96 -3.257 10.273 -2.915 1.00 16.70 A C

ATOM 710 C ILE A 96 -4.398 12.158 -6.043 1.00 15.93 A C

ATOM 711 O ILE A 96 -5.475 12.590 -5.660 1.00 14.84 A O

ATOM 712 N MET A 97 -3.797 12.640 -7.119 1.00 16.32 A N

ATOM 713 CA MET A 97 -4.440 13.700 -7.889 1.00 18.17 A C

ATOM 714 CB MET A 97 -3.471 14.346 -8.884 1.00 18.20 A C

ATOM 715 CG MET A 97 -4.107 15.480 -9.688 1.00 21.58 A C

ATOM 716 SD MET A 97 -2.949 16.297 -10.814 1.00 25.41 A S

ATOM 717 CE MET A 97 -3.900 16.196 -12.225 1.00 31.75 A C

ATOM 718 C MET A 97 -5.647 13.114 -8.641 1.00 18.32 A C

ATOM 719 O MET A 97 -5.537 12.054 -9.249 1.00 18.26 A O

ATOM 720 N ASP A 98 -6.780 13.807 -8.568 1.00 19.35 A N

ATOM 721 CA ASP A 98 -8.020 13.369 -9.217 1.00 20.45 A C

ATOM 722 CB ASP A 98 -9.268 13.714 -8.375 1.00 20.39 A C

ATOM 723 CG ASP A 98 -9.367 15.170 -8.021 1.00 21.41 A C

ATOM 724 OD1 ASP A 98 -9.234 16.024 -8.928 1.00 22.52 A O

ATOM 725 OD2 ASP A 98 -9.599 15.575 -6.847 1.00 20.32 A O

ATOM 726 C ASP A 98 -8.093 14.004 -10.592 1.00 20.49 A C

ATOM 727 O ASP A 98 -7.168 14.690 -10.996 1.00 19.61 A O

ATOM 728 N SER A 99 -9.170 13.747 -11.321 1.00 21.70 A N

ATOM 729 CA SER A 99 -9.252 14.202 -12.703 1.00 23.74 A C

ATOM 730 CB SER A 99 -10.202 13.301 -13.510 1.00 24.07 A C

ATOM 731 OG SER A 99 -11.497 13.436 -12.986 1.00 25.19 A O

ATOM 732 C SER A 99 -9.727 15.660 -12.749 1.00 24.80 A C

ATOM 733 O SER A 99 -9.696 16.286 -13.812 1.00 27.46 A O

ATOM 734 N GLY A 100 -10.152 16.203 -11.611 1.00 24.38 A N

ATOM 735 CA GLY A 100 -10.425 17.621 -11.488 1.00 25.17 A C

ATOM 736 C GLY A 100 -9.262 18.470 -10.968 1.00 25.36 A C

ATOM 737 O GLY A 100 -9.475 19.606 -10.557 1.00 26.29 A O

ATOM 738 N GLY A 101 -8.047 17.933 -10.964 1.00 25.13 A N

ATOM 739 CA GLY A 101 -6.873 18.715 -10.573 1.00 24.90 A C

ATOM 740 C GLY A 101 -6.541 18.760 -9.076 1.00 24.55 A C

ATOM 741 O GLY A 101 -5.425 19.133 -8.713 1.00 26.15 A O

ATOM 742 N GLY A 102 -7.490 18.406 -8.221 1.00 22.32 A N

ATOM 743 CA GLY A 102 -7.258 18.339 -6.783 1.00 21.84 A C

ATOM 744 C GLY A 102 -6.703 17.008 -6.267 1.00 20.73 A C

ATOM 745 O GLY A 102 -6.172 16.204 -7.021 1.00 19.11 A O

ATOM 746 N LEU A 103 -6.814 16.794 -4.959 1.00 19.97 A N

ATOM 747 CA LEU A 103 -6.225 15.634 -4.294 1.00 19.19 A C

ATOM 748 CB LEU A 103 -5.346 16.094 -3.131 1.00 18.87 A C

ATOM 749 CG LEU A 103 -4.169 16.986 -3.552 1.00 18.31 A C

ATOM 750 CD1 LEU A 103 -3.298 17.397 -2.354 1.00 17.54 A C

ATCM 751 CD2 LEU A 103 -3.341 16.297 -4.607 1.00 19.64 A C

ATOM 752 C LEU A 103 -7.307 14.676 -3.809 1.00 19.31 A C

ATOM 753 O LEU A 103 -7.179 14.018 -2.750 1.00 18.44 A O

ATOM 754 N GLY A 104 -8.371 14.586 -4.604 1.00 18.93 A N

ATOM 755 CA GLY A 104 -9.537 13.780 -4.260 1.00 18.78 A C

ATOM 756 C GLY A 104 -9.259 12.298 -4.234 1.00 18.26 A C

ATOM 757 O GLY A 104 -10.078 11.506 -3.780 1.00 19.17 A O

ATOM 758 N GLY A 105 -8.094 11.886 -4.703 1.00 17.54 A N

ATOM 759 CA GLY A 105 -7.698 10.500 -4.520 1.00 17.23 A C

ATOM 760 C GLY A 105 -7.395 10.091 -3.075 1.00 16.85 A C

ATOM 761 O GLY A 105 -7.319 8.895 -2.731 1.00 15.88 A O

ATOM 762 N LEU A 106 -7.263 11.067 -2.194 1.00 16.62 A N

ATOM 763 CA LEU A 106 -7.137 10.729 -0.777 1.00 16.79 A C

ATOM 764 CB LEU A 106 -6.892 11.975 0.048 1.00 16.05 A C

ATOM 765 CG LEU A 106 -5.519 12.560 -0.204 1.00 14.68 A C

ATOM 766 CD1 LEU A 106 -5.479 13.986 0.274 1.00 16.20 A C

ATOM 767 CD2 LEU A 106 -4.425 11.707 0.507 1.00 13.15 A C

ATOM 768 C LEU A 106 -8.423 10.056 -0.304 1.00 17.90 A C

ATOM 769 O LEU A 106 -9.513 10.553 -0.587 1.00 18.63 A O

ATOM 770 N PRO A 107 -8.318 8.932 0.387 1.00 18.42 A N

ATOM 771 CA PRO A 107 -9.506 8.280 0.977 1.00 19.35 A C

ATOM 772 CB PRO A 107 -8.963 6.932 1.430 1.00 19.15 A C

ATOM 773 CG PRO A 107 -7.537 7.286 1.774 1.00 19.19 A C

ATOM 774 CD PRO A 107 -7.089 8.162 0.640 1.00 18.63 A C

ATOM 775 C PRO A 107 -10.070 9.036 2.178 1.00 18.88 A C

ATOM 776 O PRO A 107 -9.340 9.724 2.886 1.00 19.33 A O

ATOM 777 N ALA A 108 -11.367 8.910 2.408 1.00 19.46 A N

ATOM 778 CA ALA A 108 -12.022 9.562 3.530 1.00 19.50 A C

ATOM 779 CB ALA A 108 -13.514 9.168 3.585 1.00 20.76 A C

ATOM 780 C ALA A 108 -11.359 9.229 4.875 1.00 18.72 A C

ATOM 781 O ALA A 108 -11.229 10.093 5.727 1.00 19.17 A O

ATOM 782 N ASN A 109 -11.007 7.964 5.069 1.00 18.94 A N

ATOM 783 CA ASN A 109 -10.193 7.535 6.209 1.00 19.10 A C

ATOM 784 CB ASN A 109 -10.691 6.206 6.773 1.00 19.41 A C

ATOM 785 CG ASN A 109 -9.990 5.834 8.073 1.00 22.66 A C

ATOM 786 OD1 ASN A 109 -8.872 6.295 8.349 1.00 19.31 A O

ATOM 787 ND2 ASN A 109 -10.665 5.018 8.908 1.00 25.73 A N

ATOM 788 C ASN A 109 -8.731 7.392 5.804 1.00 17.97 A C

ATOM 789 O ASN A 109 -8.353 6.446 5.088 1.00 17.31 A O

ATOM 790 N LEU A 110 -7.895 8.325 6.245 1.00 16.66 A N

ATOM 791 CA LEU A 110 -6.489 8.277 5.862 1.00 15.50 A C

ATOM 792 CB LEU A 110 -5.738 9.502 6.406 1.00 15.65 A C

ATOM 793 CG LEU A 110 -6.096 10.831 5.749 1.00 13.74 A C

ATOM 794 CD1 LEU A 110 -5.294 11.932 6.373 1.00 16.06 A C

ATOM 795 CD2 LEU A 110 -5.873 10.768 4.256 1.00 13.53 A C

ATOM 796 C LEU A 110 -5.784 7.006 6.285 1.00 15.96 A C

ATOM 797 O LEU A 110 -4.750 6.660 5.719 1.00 16.04 A O

ATOM 798 N GLN A 111 -6.297 6.283 7.276 1.00 16.18 A N

ATOM 799 CA GLN A 111 -5.635 5.034 7.655 1.00 16.61 A C

ATOM 800 CB GLN A 111 -6.317 4.377 8.871 1.00 17.82 A C

ATOM 801 CG GLN A 111 -6.337 5.320 10.077 1.00 17.25 A C

ATOM 802 CD GLN A 111 -6.584 4.625 11.399 1.00 20.40 A C

ATOM 803 OE1 GLN A 111 -5.934 3.635 11.699 1.00 21.99 A O

ATOM 804 NE2 GLN A 111 -7.513 5.163 12.202 1.00 19.23 A N

ATOM 805 C GLN A 111 -5.560 4.086 6.461 1.00 17.45 A C

ATOM 806 O GLN A 111 -4.601 3.323 6.312 1.00 17.74 A O

ATOM 807 N THR A 112 -6.522 4.195 5.548 1.00 16.47 A N

ATOM 808 CA THR A 112 -6.483 3.418 4.309 1.00 16.12 A C

ATOM 809 CB THR A 112 -7.756 3.733 3.510 1.00 16.21 A C

ATOM 810 OG1 THR A 112 -8.900 3.480 4.333 1.00 17.07 A O

ATOM 811 CG2 THR A 112 -7.909 2.838 2.305 1.00 16.70 A C

ATOM 812 C THR A 112 -5.252 3.711 3.442 1.00 15.86 A C

ATOM 813 O THR A 112 -4.623 2.789 2.869 1.00 15.50 A O

ATOM 814 N LEU A 113 -4.933 4.995 3.303 1.00 14.75 A N

ATOM 815 CA LEU A 113 -3.742 5.413 2.558 1.00 14.05 A C

ATOM 816 CB LEU A 113 -3.677 6.941 2.557 1.00 14.27 A C

ATOM 817 CG LEU A 113 -2.549 7.597 1.807 1.00 14.53 A C

ATOM 818 CD1 LEU A 113 -2.840 7.473 0.297 1.00 16.65 A C

ATOM 819 CD2 LEU A 113 -2.412 9.039 2.212 1.00 13.95 A C

ATOM 820 C LEU A 113 -2.478 4.836 3.212 1.00 13.77 A C

ATOM 821 O LEU A 113 -1.625 4.238 2.550 1.00 13.55 A O

ATOM 822 N PHE A 114 -2.361 5.016 4.523 1.00 12.95 A N

ATOM 823 CA PHE A 114 -1.182 4.528 5.223 1.00 13.04 A C

ATOM 824 CB PHE A 114 -1.154 5.049 6.645 1.00 12.56 A C

ATOM 825 CG PHE A 114 -1.331 6.551 6.743 1.00 11.79 A C

ATOM 826 CD1 PHE A 114 -0.639 7.402 5.902 1.00 12.07 A C

ATOM 827 CE1 PHE A 114 -0.785 8.781 5.986 1.00 12.47 A C

ATOM 828 CZ PHE A 114 -1.662 9.323 6.921 1.00 13.57 A C

ATOM 829 CE2 PHE A 114 -2.365 8.470 7.754 1.00 11.94 A C

ATOM 830 CD2 PHE A 114 -2.186 7.100 7.663 1.00 9.85 A C

ATOM 831 C PHE A 114 -1.060 3.003 5.171 1.00 13.86 A C

ATOM 832 O PHE A 114 0.063 2.461 5.004 1.00 12.73 A O

ATOM 833 N SER A 115 -2.196 2.306 5.277 1.00 14.04 A N

ATOM 834 CA SER A 115 -2.148 0.848 5.292 1.00 14.17 A C

ATOM 835 CB BSER A 115 -3.527 0.252 5.640 0.50 13.81 A C

ATOM 836 CB ASER A 115 -3.457 0.215 5.769 0.50 14.55 A C

ATOM 837 OG BSER A 115 -3.970 0.566 6.958 0.50 10.51 A O

ATOM 838 OG ASER A 115 -4.544 0.608 4.978 0.50 18.03 A O

ATOM 839 C SER A 115 -1.677 0.296 3.943 1.00 14.11 A C

ATOM 840 O SER A 115 -0.932 -0.663 3.909 1.00 13.43 A O

ATOM 841 N GLN A 116 -2.108 0.890 2.832 1.00 14.73 A N

ATOM 842 CA GLN A 116 -1.656 0.442 1.513 1.00 14.53 A C

ATOM 843 CB GLN A 116 -2.394 1.234 0.417 1.00 15.81 A C

ATOM 844 CG GLN A 116 -1.947 0.951 -1.038 1.00 15.88 A C

ATOM 845 CD GLN A 116 -2.601 1.886 -2.007 1.00 16.75 A C

ATOM 846 OE1 GLN A 116 -2.629 3.086 -1.747 1.00 14.56 A O

ATOM 847 NE2 GLN A 116 -3.200 1.346 -3.106 1.00 14.07 A N

ATOM 848 C GLN A 116 -0.131 0.571 1.375 1.00 14.16 A C

ATOM 849 O GLN A 116 0.554 -0.336 0.861 1.00 14.37 A O

ATOM 850 N ALA A 117 0.407 1.679 1.862 1.00 13.34 A N

ATOM 851 CA ALA A 117 1.838 1.930 1.795 1.00 13.79 A C

ATOM 852 CB ALA A 117 2.152 3.408 2.151 1.00 13.52 A C

ATOM 853 C ALA A 117 2.608 0.972 2.714 1.00 13.17 A C

ATOM 854 O ALA A 117 3.666 0.472 2.344 1.00 13.07 A O

ATOM 855 N TYR A 118 2.071 0.740 3.908 1.00 13.32 A N

ATOM 856 CA TYR A 118 2.679 -0.161 4.877 1.00 13.82 A C

ATOM 857 CB TYR A 118 1.878 -0.177 6.190 1.00 14.02 A C

ATOM 858 CG TYR A 118 2.636 -0.861 7.324 1.00 17.04 A C

ATOM 859 CD1 TYR A 118 2.472 -2.216 7.589 1.00 20.14 A C

ATOM 860 CE1 TYR A 118 3.186 -2.839 8.640 1.00 24.14 A C

ATOM 861 CZ TYR A 118 4.041 -2.071 9.409 1.00 23.61 A C

ATOM 862 OH TYR A 118 4.762 -2.631 10.442 1.00 28.49 A O

ATOM 863 CE2 TYR A 118 4.194 -0.725 9.155 1.00 20.69 A C

ATOM 864 CD2 TYR A 118 3.501 -0.135 8.136 1.00 18.61 A C

ATOM 865 C TYR A 118 2.782 -1.576 4.294 1.00 14.18 A C

ATOM 866 O TYR A 118 3.838 -2.228 4.363 1.00 14.05 A O

ATOM 867 N SER A 119 1.705 -2.024 3.669 1.00 14.24 A N

ATOM 868 CA SER A 119 1.684 -3.358 3.064 1.00 15.13 A C

ATOM 869 CB SER A 119 0.288 -3.660 2.544 1.00 14.77 A C

ATOM 870 OG SER A 119 -0.609 -3.744 3.638 1.00 13.56 A O

ATOM 871 C SER A 119 2.752 -3.531 1.977 1.00 15.67 A C

ATOM 872 O SER A 119 3.313 -4.602 1.818 1.00 15.80 A O

ATOM 873 N ALA A 120 3.052 -2.461 1.254 1.00 16.24 A N

ATOM 874 CA ALA A 120 4.085 -2.488 0.204 1.00 15.93 A C

ATOM 875 CB ALA A 120 3.847 -1.352 -0.759 1.00 16.16 A C

ATOM 876 C ALA A 120 5.504 -2.405 0.767 1.00 16.13 A C

ATOM 877 O ALA A 120 6.474 -2.473 0.030 1.00 16.93 A O

ATOM 878 N GLY A 121 5.626 -2.249 2.083 1.00 16.23 A N

ATOM 879 CA GLY A 121 6.917 -2.249 2.747 1.00 15.35 A C

ATOM 880 C GLY A 121 7.400 -0.883 3.247 1.00 15.15 A C

ATOM 881 O GLY A 121 8.466 -0.811 3.893 1.00 15.57 A O

ATOM 882 N ALA A 122 6.665 0.195 2.977 1.00 14.40 A N

ATOM 883 CA ALA A 122 7.110 1.522 3.443 1.00 14.85 A C

ATOM 884 CB ALA A 122 6.273 2.632 2.831 1.00 14.84 A C

ATOM 885 C ALA A 122 7.057 1.635 4.964 1.00 14.35 A C

ATOM 886 O ALA A 122 6.078 1.230 5.574 1.00 15.21 A O

ATOM 887 N ARG A 123 8.077 2.223 5.570 1.00 13.62 A N

ATOM 888 CA ARG A 123 8.013 2.499 7.008 1.00 12.85 A C

ATOM 889 CB ARG A 123 9.065 1.689 7.761 1.00 12.85 A C

ATOM 890 CG ARG A 123 8.870 0.162 7.597 1.00 13.74 A C

ATOM 891 CD ARG A 123 7.584 -0.334 8.290 1.00 14.35 A C

ATOM 892 NE ARG A 123 7.396 -1.786 8.187 1.00 14.77 A N

ATOM 893 CZ ARG A 123 6.676 -2.389 7.253 1.00 16.63 A C

ATOM 894 NH1 ARG A 123 6.039 -1.678 6.337 1.00 15.68 A N

ATOM 895 NH2 ARG A 123 6.579 -3.719 7.240 1.00 17.36 A N

ATOM 896 C ARG A 123 8.132 3.987 7.298 1.00 12.72 A C

ATOM 897 O ARG A 123 8.116 4.418 8.448 1.00 12.15 A O

ATOM 898 N ILE A 124 8.225 4.773 6.234 1.00 12.67 A N

ATOM 899 CA ILE A 124 8.177 6.218 6.346 1.00 12.97 A C

ATOM 900 CB ILE A 124 9.554 6.814 6.025 1.00 12.64 A C

ATOM 901 CG1 ILE A 124 10.619 6.262 6.985 1.00 13.71 A C

ATOM 902 CD1 ILE A 124 12.068 6.395 6.480 1.00 14.82 A C

ATOM 903 CG2 ILE A 124 9.478 8.348 6.061 1.00 13.97 A C

ATOM 904 C ILE A 124 7.160 6.695 5.324 1.00 12.91 A C

ATOM 905 O ILE A 124 7.132 6.195 4.210 1.00 13.07 A O

ATOM 906 N HIS A 125 6.365 7.696 5.671 1.00 12.94 A N

ATOM 907 CA HIS A 125 5.252 8.100 4.823 1.00 12.77 A C

ATOM 908 CB HIS A 125 3.894 7.549 5.353 1.00 13.00 A C

ATOM 909 CG HIS A 125 2.806 7.650 4.334 1.00 15.91 A C

ATOM 910 ND1 HIS A 125 2.428 8.850 3.783 1.00 13.47 A N

ATOM 911 CE1 HIS A 125 1.547 8.632 2.821 1.00 16.40 A C

ATOM 912 NE2 HIS A 125 1.312 7.333 2.756 1.00 16.49 A N

ATOM 913 CD2 HIS A 125 2.072 6.699 3.705 1.00 18.35 A C

ATOM 914 C HIS A 125 5.223 9.620 4.828 1.00 12.62 A C

ATOM 915 O HIS A 125 5.053 10.202 5.893 1.00 12.04 A O

ATOM 916 N THR A 126 5.401 10.268 3.674 1.00 12.71 A N

ATOM 917 CA THR A 126 5.527 11.738 3.641 1.00 12.63 A C

ATOM 918 CB THR A 126 6.984 12.142 3.302 1.00 12.63 A C

ATOM 919 OG1 THR A 126 7.121 13.560 3.334 1.00 12.18 A O

ATOM 920 CG2 THR A 126 7.395 11.747 1.864 1.00 12.36 A C

ATOM 921 C THR A 126 4.498 12.426 2.735 1.00 12.60 A C

ATOM 922 O THR A 126 4.166 11.931 1.652 1.00 12.62 A O

ATOM 923 N ASN A 127 4.010 13.572 3.200 1.00 12.52 A N

ATOM 924 CA ASN A 127 2.778 14.189 2.696 1.00 12.84 A C

ATOM 925 CB ASN A 127 1.599 13.811 3.605 1.00 13.04 A C

ATOM 926 CG ASN A 127 1.433 12.325 3.720 1.00 13.25 A C

ATOM 927 OD1 ASN A 127 1.916 11.686 4.690 1.00 13.15 A O

ATOM 928 ND2 ASN A 127 0.814 11.740 2.712 1.00 9.82 A N

ATOM 929 C ASN A 127 2.894 15.706 2.637 1.00 12.70 A C

ATOM 930 O ASN A 127 2.798 16.390 3.661 1.00 13.27 A O

ATOM 931 N SER A 128 3.103 16.211 1.435 1.00 12.76 A N

ATOM 932 CA SER A 128 3.277 17.640 1.162 1.00 13.02 A C

ATOM 933 CB SER A 128 4.308 17.831 0.043 1.00 12.57 A C

ATOM 934 OG SER A 128 5.608 17.510 0.485 1.00 12.52 A O

ATOM 935 C SER A 128 1.927 18.238 0.748 1.00 13.42 A C

ATOM 936 O SER A 128 1.763 18.767 -0.372 1.00 13.82 A O

ATOM 937 N TRP A 129 0.968 18.129 1.663 1.00 13.86 A N

ATOM 938 CA TRP A 129 -0.392 18.616 1.465 1.00 13.67 A C

ATOM 939 CB TRP A 129 -1.215 17.648 0.602 1.00 13.88 A C

ATOM 940 CG TRP A 129 -1.130 16.180 0.964 1.00 13.08 A C

ATOM 941 CD1 TRP A 129 -0.305 15.232 0.391 1.00 14.80 A C

ATOM 942 NE1 TRP A 129 -0.531 13.997 0.956 1.00 12.40 A N

ATOM 943 CE2 TRP A 129 -1.518 14.122 1.900 1.00 13.40 A C

ATOM 944 CD2 TRP A 129 -1.924 15.480 1.921 1.00 12.64 A C

ATOM 945 CE3 TRP A 129 -2.948 15.857 2.806 1.00 14.15 A C

ATOM 946 CZ3 TRP A 129 -3.504 14.910 3.614 1.00 13.25 A C

ATOM 947 CH2 TRP A 129 -3.082 13.566 3.559 1.00 13.78 A C

ATOM 948 CZ2 TRP A 129 -2.101 13.158 2.711 1.00 12.56 A C

ATOM 949 C TRP A 129 -1.089 18.859 2.782 1.00 14.44 A C

ATOM 950 O TRP A 129 -0.612 18.460 3.876 1.00 14.19 A O

ATOM 951 N GLY A 130 -2.224 19.538 2.694 1.00 14.75 A N

ATOM 952 CA GLY A 130 -3.004 19.834 3.866 1.00 15.45 A C

ATOM 953 C GLY A 130 -4.173 20.744 3.563 1.00 16.66 A C

ATOM 954 O GLY A 130 -4.203 21.394 2.518 1.00 16.04 A O

ATOM 955 N ALA A 131 -5.139 20.754 4.478 1.00 16.87 A N

ATOM 956 CA ALA A 131 -6.222 21.733 4.484 1.00 18.19 A C

ATOM 957 CB ALA A 131 -7.515 21.097 4.983 1.00 17.33 A C

ATOM 958 C ALA A 131 -5.843 22.852 5.423 1.00 19.54 A C

ATOM 959 O ALA A 131 -5.562 22.590 6.592 1.00 20.18 A O

ATOM 960 N PRO A 132 -5.869 24.090 4.942 1.00 20.97 A N

ATOM 961 CA PRO A 132 -5.513 25.253 5.763 1.00 21.46 A C

ATOM 962 CB PRO A 132 -5.260 26.346 4.724 1.00 21.95 A C

ATOM 963 CG PRO A 132 -6.060 25.967 3.546 1.00 22.18 A C

ATOM 964 CD PRO A 132 -6.220 24.462 3.564 1.00 21.43 A C

ATOM 965 C PRO A 132 -6.595 25.676 6.753 1.00 22.74 A C

ATOM 966 O PRO A 132 -7.272 26.703 6.555 1.00 24.13 A O

ATOM 967 N VAL A 133 -6.708 24.912 7.833 1.00 22.71 A N

ATOM 968 CA VAL A 133 -7.723 25.086 8.850 1.00 23.39 A C

ATOM 969 CB VAL A 133 -8.349 23.712 9.223 1.00 23.48 A C

ATOM 970 CG1 VAL A 133 -9.115 23.133 8.045 1.00 25.68 A C

ATOM 971 CG2 VAL A 133 -7.269 22.750 9.687 1.00 24.53 A C

ATOM 972 C VAL A 133 -7.223 25.742 10.150 1.00 23.23 A C

ATOM 973 O VAL A 133 -7.855 25.599 11.185 1.00 22.57 A O

ATOM 974 N ASN A 134 -6.094 26.437 10.098 1.00 23.10 A N

ATOM 975 CA ASN A 134 -5.660 27.279 11.201 1.00 23.36 A C

ATOM 976 CB ASN A 134 -6.583 28.512 11.310 1.00 24.40 A C

ATOM 977 CG ASN A 134 -6.491 29.413 10.082 1.00 26.68 A C

ATOM 978 OD1 ASN A 134 -7.489 30.000 9.650 1.00 34.40 A O

ATOM 979 ND2 ASN A 134 -5.315 29.478 9.482 1.00 28.87 A N

ATOM 980 C ASN A 134 -5.588 26.561 12.535 1.00 22.43 A C

ATOM 981 O ASN A 134 -6.210 26.971 13.510 1.00 21.30 A O

ATOM 982 N GLY A 135 -4.844 25.458 12.574 1.00 21.06 A N

ATOM 983 CA GLY A 135 -4.548 24.840 13.846 1.00 20.36 A C

ATOM 984 C GLY A 135 -5.541 23.818 14.308 1.00 19.66 A C

ATOM 985 O GLY A 135 -5.320 23.200 15.327 1.00 18.95 A O

ATOM 986 N ALA A 136 -6.613 23.595 13.557 1.00 19.08 A N

ATOM 987 CA ALA A 136 -7.609 22.643 14.006 1.00 19.00 A C

ATOM 988 CB ALA A 136 -8.925 22.778 13.199 1.00 19.34 A C

ATOM 989 C ALA A 136 -7.098 21.206 13.893 1.00 19.31 A C

ATOM 990 O ALA A 136 -6.354 20.851 12.952 1.00 18.44 A O

ATOM 991 N TYR A 137 -7.568 20.407 14.841 1.00 18.56 A N

ATOM 992 CA TYR A 137 -7.341 18.979 14.907 1.00 18.99 A C

ATOM 993 CB TYR A 137 -7.112 18.588 16.367 1.00 18.67 A C

ATOM 994 CG TYR A 137 -6.637 17.175 16.588 1.00 19.68 A C

ATOM 995 CD1 TYR A 137 -7.537 16.173 16.885 1.00 19.55 A C

ATOM 996 CE1 TYR A 137 -7.112 14.855 17.099 1.00 21.07 A C

ATOM 997 CZ TYR A 137 -5.765 14.548 17.045 1.00 20.92 A C

ATOM 998 OH TYR A 137 -5.371 13.250 17.265 1.00 20.20 A O

ATOM 999 CE2 TYR A 137 -4.837 15.538 16.754 1.00 20.35 A C

ATOM 1000 CD2 TYR A 137 -5.278 16.848 16.522 1.00 19.75 A C

ATOM 1001 C TYR A 137 -8.600 18.314 14.337 1.00 18.91 A C

ATOM 1002 O TYR A 137 -9.648 18.229 14.994 1.00 18.41 A O

ATOM 1003 N THR A 138 -8.481 17.872 13.091 1.00 18.62 A N

ATOM 1004 CA THR A 138 -9.608 17.401 12.329 1.00 17.86 A C

ATOM 1005 CB THR A 138 -9.480 17.836 10.897 1.00 18.02 A C

ATOM 1006 OG1 THR A 138 -8.271 17.308 10.321 1.00 16.63 A O

ATOM 1007 CG2 THR A 138 -9.308 19.330 10.788 1.00 17.63 A C

ATOM 1008 C THR A 138 -9.593 15.888 12.407 1.00 18.43 A C

ATOM 1009 O THR A 138 -8.662 15.296 12.954 1.00 17.82 A O

ATOM 1010 N THR A 139 -10.624 15.278 11.843 1.00 18.06 A N

ATOM 1011 CA THR A 139 -10.713 13.843 11.705 1.00 17.69 A C

ATOM 1012 CB THR A 139 -12.020 13.472 10.947 1.00 18.57 A C

ATOM 1013 OG1 THR A 139 -13.162 13.907 11.705 1.00 20.05 A O

ATOM 1014 CG2 THR A 139 -12.173 11.933 10.828 1.00 19.16 A C

ATOM 1015 C THR A 139 -9.496 13.285 10.989 1.00 16.78 A C

ATOM 1016 O THR A 139 -9.037 12.183 11.307 1.00 17.05 A O

ATOM 1017 N ASP A 140 -8.976 14.002 10.002 1.00 15.81 A N

ATOM 1018 CA ASP A 140 -7.758 13.544 9.351 1.00 15.65 A C

ATOM 1019 CB ASP A 140 -7.391 14.429 8.177 1.00 15.45 A C

ATOM 1020 CG ASP A 140 -8.279 14.209 6.984 1.00 16.65 A C

ATOM 1021 OD1 ASP A 140 -8.495 15.189 6.263 1.00 18.76 A O

ATOM 1022 OD2 ASP A 140 -8.781 13.102 6.702 1.00 16.74 A O

ATOM 1023 C ASP A 140 -6.567 13.604 10.352 1.00 15.55 A C

ATOM 1024 O ASP A 140 -5.823 12.532 10.395 1.00 15.72 A O

ATOM 1025 N SER A 141 -6.395 14.555 11.133 1.00 15.34 A N

ATOM 1026 CA SER A 141 -5.375 14.548 12.187 1.00 15.53 A C

ATOM 1027 CB SER A 141 -5.428 15.823 13.006 1.00 14.57 A C

ATOM 1028 OG SER A 141 -5.275 16.936 12.173 1.00 16.14 A O

ATOM 1029 C SER A 141 -5.514 13.375 13.157 1.00 15.46 A C

ATOM 1030 O SER A 141 -4.511 12.754 13.558 1.00 15.37 A O

ATOM 1031 N ARG A 142 -6.754 13.100 13.546 1.00 15.27 A N

ATOM 1032 CA ARG A 142 -7.053 11.998 14.462 1.00 15.97 A C

ATOM 1033 CB ARG A 142 -8.539 12.004 14.843 1.00 16.78 A C

ATOM 1034 CG ARG A 142 -8.882 11.091 16.022 1.00 18.90 A C

ATOM 1035 CD ARG A 142 -10.365 11.103 16.436 1.00 22.40 A C

ATOM 1036 NE ARG A 142 -10.533 10.384 17.704 1.00 25.70 A N

ATOM 1037 CZ ARG A 142 -10.549 9.057 17.839 1.00 29.38 A C

ATOM 1038 NH1 ARG A 142 -10.423 8.249 16.786 1.00 30.26 A N

ATOM 1039 NH2 ARG A 142 -10.685 8.524 19.048 1.00 30.56 A N

ATOM 1040 C ARG A 142 -6.703 10.643 13.860 1.00 15.43 A C

ATOM 1041 O ARG A 142 -6.107 9.778 14.534 1.00 14.36 A O

ATOM 1042 N ASN A 143 -7.068 10.437 12.593 1.00 14.96 A N

ATOM 1043 CA ASN A 143 -6.699 9.187 11.926 1.00 14.70 A C

ATOM 1044 CB ASN A 143 -7.451 9.062 10.593 1.00 15.54 A C

ATOM 1045 CG ASN A 143 -8.952 8.709 10.803 1.00 16.85 A C

ATOM 1046 OD1 ASN A 143 -9.842 9.204 10.096 1.00 20.66 A O

ATOM 1047 ND2 ASN A 143 -9.206 7.828 11.746 1.00 15.73 A N

ATOM 1048 C ASN A 143 -5.183 8.986 11.754 1.00 15.26 A C

ATOM 1049 O ASN A 143 -4.691 7.854 11.879 1.00 15.15 A O

ATOM 1050 N VAL A 144 -4.438 10.060 11.450 1.00 14.90 A N

ATOM 1051 CA VAL A 144 -2.976 9.987 11.467 1.00 13.93 A C

ATOM 1052 CB VAL A 144 -2.319 11.347 11.177 1.00 14.08 A C

ATOM 1053 CG1 VAL A 144 -0.803 11.272 11.422 1.00 12.32 A C

ATOM 1054 CG2 VAL A 144 -2.625 11.818 9.748 1.00 13.08 A C

ATOM 1055 C VAL A 144 -2.478 9.507 12.843 1.00 14.23 A C

ATOM 1056 O VAL A 144 -1.608 8.653 12.938 1.00 13.96 A O

ATOM 1057 N ASP A 145 -3.021 10.077 13.916 1.00 14.48 A N

ATOM 1058 CA ASP A 145 -2.548 9.745 15.256 1.00 14.49 A C

ATOM 1059 CB ASP A 145 -3.123 10.711 16.249 1.00 14.81 A C

ATOM 1060 CG ASP A 145 -2.406 12.033 16.218 1.00 15.70 A C

ATOM 1061 OD1 ASP A 145 -1.332 12.107 15.545 1.00 14.69 A O

ATOM 1062 OD2 ASP A 145 -2.845 13.048 16.803 1.00 14.46 A O

ATOM 1063 C ASP A 145 -2.849 8.331 15.654 1.00 15.08 A C

ATOM 1064 O ASP A 145 -1.999 7.622 16.183 1.00 14.89 A O

ATOM 1065 N ASP A 146 -4.065 7.906 15.361 1.00 15.66 A N

ATOM 1066 CA ASP A 146 -4.470 6.545 15.608 1.00 15.98 A C

ATOM 1067 CB ASP A 146 -5.931 6.400 15.184 1.00 16.37 A C

ATOM 1068 CG ASP A 146 -6.565 5.107 15.705 1.00 17.81 A C

ATOM 1069 OD1 ASP A 146 -6.337 4.735 16.879 1.00 18.17 A O

ATOM 1070 OD2 ASP A 146 -7.277 4.401 14.981 1.00 21.66 A O

ATOM 1071 C ASP A 146 -3.562 5.571 14.849 1.00 16.07 A C

ATOM 1072 O ASP A 146 -3.047 4.607 15.408 1.00 16.60 A O

ATOM 1073 N TYR A 147 -3.324 5.842 13.576 1.00 15.73 A N

ATOM 1074 CA TYR A 147 -2.463 4.988 12.772 1.00 15.49 A C

ATOM 1075 CB TYR A 147 -2.387 5.486 11.314 1.00 15.22 A C

ATOM 1076 CG TYR A 147 -1.759 4.421 10.459 1.00 16.31 A C

ATOM 1077 CD1 TYR A 147 -0.400 4.394 10.249 1.00 17.35 A C

ATOM 1078 CE1 TYR A 147 0.180 3.380 9.506 1.00 17.49 A C

ATOM 1079 CZ TYR A 147 -0.599 2.364 9.004 1.00 16.46 A C

ATOM 1080 OH TYR A 147 -0.022 1.354 8.281 1.00 20.80 A O

ATOM 1081 CE2 TYR A 147 -1.944 2.346 9.227 1.00 16.19 A C

ATOM 1082 CD2 TYR A 147 -2.523 3.364 9.947 1.00 16.98 A C

ATOM 1083 C TYR A 147 -1.025 4.833 13.309 1.00 15.68 A C

ATOM 1084 O TYR A 147 -0.491 3.719 13.385 1.00 14.79 A O

ATOM 1085 N VAL A 148 -0.399 5.953 13.652 1.00 16.33 A N

ATOM 1086 CA VAL A 148 0.975 5.950 14.144 1.00 16.18 A C

ATOM 1087 CB VAL A 148 1.534 7.390 14.262 1.00 16.37 A C

ATOM 1088 CG1 VAL A 148 2.953 7.397 14.909 1.00 17.53 A C

ATOM 1089 CG2 VAL A 148 1.600 8.044 12.899 1.00 16.39 A C

ATOM 1090 C VAL A 148 1.063 5.206 15.488 1.00 16.59 A C

ATOM 1091 O VAL A 148 2.022 4.481 15.765 1.00 16.63 A O

ATOM 1092 N ARG A 149 0.061 5.356 16.331 1.00 16.70 A N

ATOM 1093 CA ARG A 149 0.109 4.628 17.589 1.00 18.28 A C

ATOM 1094 CB ARG A 149 -0.920 5.133 18.600 1.00 18.33 A C

ATOM 1095 CG ARG A 149 -0.585 4.657 20.002 1.00 19.51 A C

ATOM 1096 CD ARG A 149 -1.566 5.035 21.071 1.00 20.84 A C

ATOM 1097 NE ARG A 149 -0.987 4.731 22.383 1.00 22.92 A N

ATOM 1098 CZ ARG A 149 -1.661 4.491 23.504 1.00 24.06 A C

ATOM 1099 NH1 ARG A 149 -2.985 4.521 23.538 1.00 25.69 A N

ATOM 1100 NH2 ARG A 149 -0.987 4.221 24.616 1.00 23.61 A N

ATOM 1101 C ARG A 149 -0.035 3.126 17.382 1.00 18.63 A C

ATOM 1102 O ARG A 149 0.517 2.346 18.156 1.00 18.97 A O

ATOM 1103 N LYS A 150 -0.739 2.720 16.326 1.00 18.98 A N

ATOM 1104 CA LYS A 150 -0.991 1.294 16.087 1.00 19.24 A C

ATOM 1105 CB LYS A 150 -2.373 1.092 15.438 1.00 19.89 A C

ATOM 1106 CG LYS A 150 -3.576 1.358 16.389 1.00 21.34 A C

ATOM 1107 CD LYS A 150 -4.902 0.972 15.736 1.00 24.20 A C

ATOM 1108 CE LYS A 150 -6.136 1.437 16.531 1.00 27.20 A C

ATOM 1109 NZ LYS A 150 -7.373 1.614 15.668 1.00 30.36 A N

ATOM 1110 C LYS A 150 0.123 0.622 15.250 1.00 18.99 A C

ATOM 1111 O LYS A 150 0.296 -0.577 15.305 1.00 17.16 A O

ATOM 1112 N ASN A 151 0.916 1.407 14.526 1.00 19.09 A N

ATOM 1113 CA ASN A 151 1.834 0.850 13.538 1.00 19.75 A C

ATOM 1114 CB ASN A 151 1.225 0.950 12.130 1.00 20.10 A C

ATOM 1115 CG ASN A 151 -0.141 0.299 12.025 1.00 19.86 A C

ATOM 1116 OD1 ASN A 151 -0.239 -0.905 11.855 1.00 19.33 A O

ATOM 1117 ND2 ASN A 151 -1.198 1.090 12.167 1.00 19.31 A N

ATOM 1118 C ASN A 151 3.150 1.599 13.557 1.00 20.21 A C

ATOM 1119 O ASN A 151 3.193 2.807 13.793 1.00 22.14 A O

ATOM 1120 N ASP A 152 4.239 0.911 13.299 1.00 20.04 A N

ATOM 1121 CA ASP A 152 5.508 1.595 13.319 1.00 20.51 A C

ATOM 1122 CB BASP A 152 6.571 0.640 13.830 0.35 20.16 A C

ATOM 1123 CB AASP A 152 6.645 0.666 13.762 0.65 21.56 A C

ATOM 1124 CG BASP A 152 6.199 0.067 15.205 0.35 19.09 A C

ATOM 1125 CG AASP A 152 7.225 -0.117 12.631 0.65 23.76 A C

ATOM 1126 OD1 BASP A 152 5.318 0.654 15.901 0.35 15.06 A O

ATOM 1127 OD1 AASP A 152 6.404 -0.719 11.924 0.65 27.77 A O

ATOM 1128 OD2 BASP A 152 6.703 -0.977 15.653 0.35 16.81 A O

ATOM 1129 OD2 AASP A 152 8.471 -0.170 12.353 0.65 27.40 A O

ATOM 1130 C ASP A 152 5.822 2.270 11.959 1.00 19.32 A C

ATOM 1131 O ASP A 152 6.748 1.916 11.253 1.00 20.60 A O

ATOM 1132 N MET A 153 4.988 3.250 11.628 1.00 16.58 A N

ATOM 1133 CA MET A 153 5.154 4.050 10.437 1.00 16.03 A C

ATOM 1134 CB MET A 153 3.876 4.007 9.619 1.00 16.23 A C

ATOM 1135 CG MET A 153 3.885 4.921 8.432 1.00 18.33 A C

ATOM 1136 SD MET A 153 4.694 4.182 7.030 1.00 21.72 A S

ATOM 1137 CE MET A 153 3.290 3.549 6.297 1.00 21.74 A C

ATOM 1138 C MET A 153 5.443 5.482 10.871 1.00 14.80 A C

ATOM 1139 O MET A 153 4.684 6.058 11.646 1.00 13.50 A O

ATOM 1140 N THR A 154 6.525 6.059 10.368 1.00 13.34 A N

ATOM 1141 CA THR A 154 6.813 7.482 10.638 1.00 13.08 A C

ATOM 1142 CB THR A 154 8.324 7.699 10.652 1.00 13.02 A C

ATOM 1143 OG1 THR A 154 8.886 6.949 11.724 1.00 11.51 A O

ATOM 1144 CG2 THR A 154 8.693 9.145 10.963 1.00 14.36 A C

ATOM 1145 C THR A 154 6.153 8.310 9.573 1.00 12.50 A C

ATOM 1146 O THR A 154 6.396 8.108 8.371 1.00 12.64 A O

ATOM 1147 N ILE A 155 5.290 9.227 9.987 1.00 12.34 A N

ATOM 1148 CA ILE A 155 4.492 10.002 9.037 1.00 13.00 A C

ATOM 1149 CB ILE A 155 2.983 9.799 9.346 1.00 13.05 A C

ATOM 1150 CG1 ILE A 155 2.637 8.307 9.279 1.00 13.73 A C

ATOM 1151 CD1 ILE A 155 1.121 8.017 9.274 1.00 12.93 A C

ATOM 1152 CG2 ILE A 155 2.121 10.578 8.371 1.00 13.58 A C

ATOM 1153 C ILE A 155 4.861 11.480 9.137 1.00 13.01 A C

ATOM 1154 O ILE A 155 4.894 12.038 10.233 1.00 12.79 A O

ATOM 1155 N LEU A 156 5.125 12.117 8.001 1.00 12.16 A N

ATOM 1156 CA LEU A 156 5.509 13.528 7.982 1.00 12.88 A C

ATOM 1157 CB LEU A 156 6.903 13.692 7.354 1.00 12.18 A C

ATOM 1158 CG LEU A 156 8.089 12.960 8.007 1.00 13.25 A C

ATOM 1159 CD1 LEU A 156 8.365 11.607 7.326 1.00 11.24 A C

ATOM 1160 CD2 LEU A 156 9.339 13.796 7.910 1.00 13.01 A C

ATOM 1161 C LEU A 156 4.485 14.328 7.192 1.00 13.49 A C

ATOM 1162 O LEU A 156 3.982 13.850 6.160 1.00 14.76 A O

ATOM 1163 N PHE A 157 4.197 15.540 7.659 1.00 12.79 A N

ATOM 1164 CA PHE A 157 3.282 16.451 7.003 1.00 13.07 A C

ATOM 1165 CB PHE A 157 1.938 16.564 7.772 1.00 13.62 A C

ATOM 1166 CG PHE A 157 0.957 15.504 7.401 1.00 13.90 A C

ATOM 1167 CD1 PHE A 157 0.191 15.636 6.272 1.00 11.22 A C

ATOM 1168 CE1 PHE A 157 -0.678 14.632 5.896 1.00 14.22 A C

ATOM 1169 CZ PHE A 157 -0.743 13.441 6.630 1.00 14.61 A C

ATOM 1170 CE2 PHE A 157 0.013 13.296 7.743 1.00 15.64 A C

ATOM 1171 CD2 PHE A 157 0.891 14.312 8.122 1.00 14.56 A C

ATOM 1172 C PHE A 157 3.899 17.852 6.928 1.00 13.18 A C

ATOM 1173 O PHE A 157 4.527 18.318 7.867 1.00 12.04 A O

ATOM 1174 N ALA A 158 3.700 18.500 5.793 1.00 13.46 A N

ATOM 1175 CA ALA A 158 3.958 19.921 5.623 1.00 13.31 A C

ATOM 1176 CB ALA A 158 3.509 20.334 4.235 1.00 14.02 A C

ATOM 1177 C ALA A 158 3.181 20.703 6.672 1.00 13.75 A C

ATOM 1178 O ALA A 158 2.031 20.380 6.965 1.00 13.75 A O

ATOM 1179 N ALA A 159 3.787 21.752 7.215 1.00 13.45 A N

ATOM 1180 CA ALA A 159 3.122 22.582 8.210 1.00 13.81 A C

ATOM 1181 CB ALA A 159 4.151 23.495 8.944 1.00 13.64 A C

ATOM 1182 C ALA A 159 2.043 23.473 7.628 1.00 14.14 A C

ATOM 1183 O ALA A 159 1.175 23.924 8.364 1.00 14.00 A O

ATOM 1184 N GLY A 160 2.131 23.753 6.330 1.00 15.19 A N

ATOM 1185 CA GLY A 160 1.230 24.680 5.652 1.00 15.34 A C

ATOM 1186 C GLY A 160 1.957 25.941 5.236 1.00 14.93 A C

ATOM 1187 O GLY A 160 3.041 26.238 5.736 1.00 14.62 A O

ATOM 1188 N ASN A 161 1.371 26.686 4.307 1.00 15.04 A N

ATOM 1189 CA ASN A 161 1.983 27.902 3.789 1.00 15.84 A C

ATOM 1190 CB ASN A 161 2.072 27.872 2.261 1.00 15.91 A C

ATOM 1191 CG ASN A 161 3.048 26.851 1.712 1.00 17.40 A C

ATOM 1192 OD1 ASN A 161 3.001 26.550 0.490 1.00 21.70 A O

ATOM 1193 ND2 ASN A 161 3.888 26.267 2.569 1.00 11.15 A N

ATOM 1194 C ASN A 161 1.131 29.114 4.123 1.00 16.84 A C

ATOM 1195 O ASN A 161 0.956 29.965 3.286 1.00 17.07 A O

ATOM 1196 N GLU A 162 0.575 29.179 5.324 1.00 18.36 A N

ATOM 1197 CA GLU A 162 -0.392 30.213 5.668 1.00 18.85 A C

ATOM 1198 CB GLU A 162 -1.672 29.537 6.211 1.00 19.64 A C

ATOM 1199 CG GLU A 162 -2.431 28.723 5.150 1.00 22.12 A C

ATOM 1200 CD GLU A 162 -1.756 27.381 4.788 1.00 26.12 A C

ATOM 1201 OE1 GLU A 162 -1.585 26.545 5.702 1.00 28.48 A O

ATOM 1202 OE2 GLU A 162 -1.405 27.149 3.590 1.00 26.75 A O

ATOM 1203 C GLU A 162 0.147 31.262 6.657 1.00 19.39 A C

ATOM 1204 O GLU A 162 -0.633 32.031 7.225 1.00 18.80 A O

ATOM 1205 N GLY A 163 1.472 31.338 6.820 1.00 19.39 A N

ATOM 1206 CA GLY A 163 2.082 32.322 7.705 1.00 20.03 A C

ATOM 1207 C GLY A 163 2.224 33.699 7.048 1.00 21.41 A C

ATOM 1208 O GLY A 163 1.822 33.866 5.877 1.00 20.72 A O

ATOM 1209 N PRO A 164 2.835 34.671 7.737 1.00 21.93 A N

ATOM 1210 CA PRO A 164 3.496 34.491 9.053 1.00 22.22 A C

ATOM 1211 CB PRO A 164 4.575 35.577 9.050 1.00 22.99 A C

ATOM 1212 CG PRO A 164 3.945 36.720 8.171 1.00 23.13 A C

ATOM 1213 CD PRO A 164 2.976 36.047 7.209 1.00 22.03 A C

ATOM 1214 C PRO A 164 2.681 34.621 10.329 1.00 22.18 A C

ATOM 1215 O PRO A 164 3.289 34.603 11.414 1.00 21.36 A O

ATOM 1216 N GLY A 165 1.363 34.702 10.239 1.00 21.66 A N

ATOM 1217 CA GLY A 165 0.537 34.844 11.414 1.00 21.84 A C

ATOM 1218 C GLY A 165 0.522 33.581 12.243 1.00 22.27 A C

ATOM 1219 O GLY A 165 0.680 32.440 11.713 1.00 22.20 A O

ATOM 1220 N SER A 166 0.305 33.762 13.543 1.00 22.06 A N

ATOM 1221 CA SER A 166 0.290 32.645 14.470 1.00 21.96 A C

ATOM 1222 CB SER A 166 0.344 33.167 15.917 1.00 23.25 A C

ATOM 1223 OG SER A 166 -0.948 33.579 16.367 1.00 25.13 A O

ATOM 1224 C SER A 166 -0.954 31.807 14.241 1.00 21.45 A C

ATOM 1225 O SER A 166 -1.949 32.311 13.716 1.00 21.15 A O

ATOM 1226 N GLY A 167 -0.879 30.515 14.574 1.00 20.07 A N

ATOM 1227 CA GLY A 167 -2.032 29.639 14.548 1.00 19.63 A C

ATOM 1228 C GLY A 167 -2.478 29.248 13.140 1.00 19.18 A C

ATOM 1229 O GLY A 167 -3.652 29.051 12.911 1.00 18.57 A O

ATOM 1230 N THR A 168 -1.541 29.140 12.200 1.00 18.31 A N

ATOM 1231 CA THR A 168 -1.893 28.857 10.810 1.00 17.13 A C

ATOM 1232 CB THR A 168 -1.295 29.958 9.908 1.00 17.32 A C

ATOM 1233 OG1 THR A 168 0.077 30.172 10.261 1.00 14.44 A O

ATOM 1234 CG2 THR A 168 -1.988 31.299 10.156 1.00 17.60 A C

ATOM 1235 C THR A 168 -1.496 27.465 10.306 1.00 16.75 A C

ATOM 1236 O THR A 168 -1.462 27.213 9.091 1.00 16.26 A O

ATOM 1237 N ILE A 169 -1.265 26.540 11.234 1.00 15.95 A N

ATOM 1238 CA ILE A 169 -0.863 25.191 10.871 1.00 15.48 A C

ATOM 1239 CB ILE A 169 -0.454 24.378 12.127 1.00 15.09 A C

ATOM 1240 CG1 ILE A 169 0.626 25.109 12.942 1.00 14.88 A C

ATOM 1241 CD1 ILE A 169 2.021 25.201 12.267 1.00 16.38 A C

ATOM 1242 CG2 ILE A 169 0.021 22.988 11.720 1.00 13.45 A C

ATOM 1243 C ILE A 169 -2.004 24.477 10.137 1.00 15.22 A C

ATOM 1244 O ILE A 169 -3.146 24.470 10.590 1.00 14.50 A O

ATOM 1245 N SER A 170 -1.681 23.857 9.018 1.00 14.94 A N

ATOM 1246 CA SER A 170 -2.665 23.060 8.310 1.00 15.41 A C

ATOM 1247 CB SER A 170 -2.299 23.004 6.821 1.00 16.02 A C

ATOM 1248 OG SER A 170 -1.040 22.404 6.585 1.00 16.03 A O

ATOM 1249 C SER A 170 -2.855 21.660 8.904 1.00 15.05 A C

ATOM 1250 O SER A 170 -1.986 21.137 9.616 1.00 13.80 A O

ATOM 1251 N ALA A 171 -3.992 21.036 8.582 1.00 14.65 A N

ATOM 1252 CA ALA A 171 -4.244 19.651 8.933 1.00 14.75 A C

ATOM 1253 CB ALA A 171 -5.700 19.507 9.443 1.00 15.62 A C

ATOM 1254 C ALA A 171 -4.043 18.750 7.740 1.00 15.02 A C

ATOM 1255 O ALA A 171 -4.475 19.096 6.652 1.00 14.12 A O

ATOM 1256 N PRO A 172 -3.482 17.548 7.899 1.00 15.48 A N

ATOM 1257 CA PRO A 172 -3.078 16.913 9.167 1.00 15.17 A C

ATOM 1258 CB PRO A 172 -3.080 15.411 8.796 1.00 15.90 A C

ATOM 1259 CG PRO A 172 -3.707 15.336 7.456 1.00 15.73 A C

ATOM 1260 CD PRO A 172 -3.401 16.614 6.768 1.00 15.43 A C

ATOM 1261 C PRO A 172 -1.724 17.260 9.788 1.00 14.85 A C

ATOM 1262 O PRO A 172 -1.284 16.499 10.651 1.00 16.20 A O

ATOM 1263 N GLY A 173 -1.086 18.352 9.382 1.00 14.01 A N

ATOM 1264 CA GLY A 173 0.078 18.895 10.064 1.00 13.48 A C

ATOM 1265 C GLY A 173 -0.158 19.147 11.553 1.00 13.91 A C

ATOM 1266 O GLY A 173 0.809 19.174 12.339 1.00 14.08 A O

ATOM 1267 N THR A 174 -1.419 19.291 11.956 1.00 13.50 A N

ATOM 1268 CA THR A 174 -1.758 19.475 13.375 1.00 13.19 A C

ATOM 1269 CB THR A 174 -3.137 20.125 13.530 1.00 13.66 A C

ATOM 1270 OG1 THR A 174 -4.104 19.394 12.743 1.00 13.16 A O

ATOM 1271 CG2 THR A 174 -3.114 21.510 12.957 1.00 14.22 A C

ATOM 1272 C THR A 174 -1.774 18.188 14.172 1.00 12.85 A C

ATOM 1273 O THR A 174 -1.909 18.227 15.390 1.00 12.08 A O

ATOM 1274 N ALA A 175 -1.696 17.040 13.505 1.00 12.94 A N

ATOM 1275 CA ALA A 175 -1.614 15.772 14.213 1.00 12.90 A C

ATOM 1276 CB ALA A 175 -1.422 14.641 13.211 1.00 13.54 A C

ATOM 1277 C ALA A 175 -0.484 15.740 15.264 1.00 12.44 A C

ATOM 1278 O ALA A 175 0.601 16.233 15.043 1.00 13.06 A O

ATOM 1279 N LYS A 176 -0.739 15.131 16.398 1.00 13.08 A N

ATOM 1280 CA LYS A 176 0.269 15.057 17.466 1.00 13.00 A C

ATOM 1281 CB LYS A 176 -0.383 14.511 18.719 1.00 12.78 A C

ATOM 1282 CG LYS A 176 -1.406 15.392 19.366 1.00 13.87 A C

ATOM 1283 CD LYS A 176 -2.044 14.693 20.553 1.00 15.77 A C

ATOM 1284 CE LYS A 176 -3.179 13.722 20.173 1.00 16.63 A C

ATOM 1285 NZ LYS A 176 -3.738 13.048 21.388 1.00 16.58 A N

ATOM 1286 C LYS A 176 1.433 14.107 17.115 1.00 13.10 A C

ATOM 1287 O LYS A 176 2.559 14.289 17.538 1.00 12.98 A O

ATOM 1288 N ASN A 177 1.119 13.047 16.390 1.00 12.81 A N

ATOM 1289 CA ASN A 177 2.047 11.933 16.187 1.00 12.78 A C

ATOM 1290 CB ASN A 177 1.278 10.628 16.301 1.00 12.48 A C

ATOM 1291 CG ASN A 177 0.733 10.382 17.718 1.00 12.12 A C

ATOM 1292 OD1 ASN A 177 1.135 11.043 18.682 1.00 12.31 A O

ATOM 1293 ND2 ASN A 177 -0.179 9.416 17.844 1.00 10.81 A N

ATOM 1294 C ASN A 177 2.822 11.966 14.876 1.00 12.68 A C

ATOM 1295 O ASN A 177 3.692 11.097 14.621 1.00 13.33 A O

ATOM 1296 N ALA A 178 2.483 12.933 14.029 1.00 12.80 A N

ATOM 1297 CA ALA A 178 3.234 13.208 12.801 1.00 12.70 A C

ATOM 1298 CB ALA A 178 2.382 13.938 11.817 1.00 12.83 A C

ATOM 1299 C ALA A 178 4.439 14.052 13.141 1.00 12.18 A C

ATOM 1300 O ALA A 178 4.471 14.685 14.188 1.00 12.29 A O

ATOM 1301 N ILE A 179 5.458 13.985 12.293 1.00 11.71 A N

ATOM 1302 CA ILE A 179 6.531 14.966 12.283 1.00 11.72 A C

ATOM 1303 CB ILE A 179 7.838 14.364 11.812 1.00 11.54 A C

ATOM 1304 CG1 ILE A 179 8.251 13.222 12.712 1.00 13.45 A C

ATOM 1305 CD1 ILE A 179 9.472 12.467 12.196 1.00 14.82 A C

ATOM 1306 CG2 ILE A 179 8.927 15.437 11.783 1.00 12.00 A C

ATOM 1307 C ILE A 179 6.085 16.076 11.317 1.00 11.98 A C

ATOM 1308 O ILE A 179 5.943 15.852 10.109 1.00 11.31 A O

ATOM 1309 N THR A 180 5.813 17.248 11.871 1.00 11.27 A N

ATOM 1310 CA THR A 180 5.357 18.383 11.074 1.00 11.76 A C

ATOM 1311 CB THR A 180 4.260 19.120 11.818 1.00 11.79 A C

ATOM 1312 OG1 THR A 180 3.166 18.214 12.084 1.00 12.06 A O

ATOM 1313 CG2 THR A 180 3.603 20.224 10.929 1.00 12.72 A C

ATOM 1314 C THR A 180 6.530 19.306 10.690 1.00 11.82 A C

ATOM 1315 O THR A 180 7.286 19.762 11.533 1.00 11.02 A O

ATOM 1316 N VAL A 181 6.662 19.590 9.401 1.00 11.42 A N

ATOM 1317 CA VAL A 181 7.830 20.305 8.899 1.00 11.43 A C

ATOM 1318 CB VAL A 181 8.492 19.464 7.814 1.00 11.32 A C

ATOM 1319 CG1 VAL A 181 9.744 20.118 7.309 1.00 12.42 A C

ATOM 1320 CG2 VAL A 181 8.757 18.055 8.351 1.00 12.33 A C

ATOM 1321 C VAL A 181 7.511 21.680 8.302 1.00 11.62 A C

ATOM 1322 O VAL A 181 6.667 21.800 7.399 1.00 12.16 A O

ATOM 1323 N GLY A 182 8.187 22.704 8.812 1.00 11.59 A N

ATOM 1324 CA GLY A 182 8.095 24.042 8.273 1.00 12.80 A C

ATOM 1325 C GLY A 182 9.296 24.352 7.391 1.00 13.72 A C

ATOM 1326 O GLY A 182 10.243 23.574 7.344 1.00 14.13 A O

ATOM 1327 N ALA A 183 9.264 25.492 6.700 1.00 13.43 A N

ATOM 1328 CA ALA A 183 10.312 25.837 5.776 1.00 14.22 A C

ATOM 1329 CB ALA A 183 9.709 26.166 4.401 1.00 14.53 A C

ATOM 1330 C ALA A 183 11.205 27.001 6.238 1.00 14.32 A C

ATOM 1331 O ALA A 183 10.717 28.110 6.498 1.00 14.13 A O

ATOM 1332 N THR A 184 12.512 26.737 6.293 1.00 14.17 A N

ATOM 1333 CA THR A 184 13.513 27.799 6.294 1.00 14.33 A C

ATOM 1334 CB THR A 184 14.743 27.451 7.159 1.00 14.19 A C

ATOM 1335 OG1 THR A 184 15.180 26.103 6.925 1.00 13.83 A O

ATOM 1336 CG2 THR A 184 14.383 27.474 8.636 1.00 13.70 A C

ATOM 1337 C THR A 184 13.905 28.018 4.841 1.00 15.47 A C

ATOM 1338 O THR A 184 13.380 27.354 3.934 1.00 15.87 A O

ATOM 1339 N GLU A 185 14.861 28.919 4.618 1.00 15.13 A N

ATOM 1340 CA GLU A 185 15.328 29.246 3.290 1.00 14.03 A C

ATOM 1341 CB GLU A 185 15.696 30.766 3.230 1.00 13.82 A C

ATOM 1342 CG GLU A 185 14.492 31.673 3.495 1.00 15.09 A C

ATOM 1343 CD GLU A 185 14.785 33.172 3.329 1.00 14.09 A C

ATOM 1344 OE1 GLU A 185 15.911 33.541 2.985 1.00 15.60 A O

ATOM 1345 OE2 GLU A 185 13.871 33.984 3.528 1.00 14.21 A O

ATOM 1346 C GLU A 185 16.511 28.376 2.863 1.00 13.70 A C

ATOM 1347 O GLU A 185 17.387 28.011 3.675 1.00 14.17 A O

ATOM 1348 N ASN A 186 16.521 28.008 1.587 1.00 12.64 A N

ATOM 1349 CA ASN A 186 17.707 27.452 0.959 1.00 13.44 A C

ATOM 1350 CB ASN A 186 17.345 26.758 -0.353 1.00 13.84 A C

ATOM 1351 CG ASN A 186 18.293 25.630 -0.717 1.00 14.82 A C

ATOM 1352 OD1 ASN A 186 19.084 25.169 0.099 1.00 14.62 A O

ATOM 1353 ND2 ASN A 186 18.189 25.156 -1.970 1.00 15.51 A N

ATOM 1354 C ASN A 186 18.652 28.603 0.681 1.00 13.83 A C

ATOM 1355 O ASN A 186 18.244 29.769 0.711 1.00 14.50 A O

ATOM 1356 N LEU A 187 19.920 28.298 0.470 1.00 14.83 A N

ATOM 1357 CA LEU A 187 20.892 29.352 0.213 1.00 14.62 A C

ATOM 1358 CB LEU A 187 22.144 29.144 1.018 1.00 15.48 A C

ATOM 1359 CG LEU A 187 23.144 30.319 0.975 1.00 17.25 A C

ATOM 1360 CD1 LEU A 187 22.504 31.587 1.469 1.00 18.56 A C

ATOM 1361 CD2 LEU A 187 24.394 29.973 1.816 1.00 20.46 A C

ATOM 1362 C LEU A 187 21.205 29.360 -1.279 1.00 14.80 A C

ATOM 1363 O LEU A 187 22.106 28.692 -1.734 1.00 14.07 A O

ATOM 1364 N ARG A 188 20.398 30.083 -2.023 1.00 15.63 A N

ATOM 1365 CA ARG A 188 20.631 30.308 -3.454 1.00 17.55 A C

ATOM 1366 CB ARG A 188 19.658 29.484 -4.273 1.00 17.02 A C

ATOM 1367 CG ARG A 188 19.842 27.989 -4.168 1.00 17.82 A C

ATOM 1368 CD ARG A 188 19.063 27.213 -5.267 1.00 19.96 A C

ATOM 1369 NE ARG A 188 19.315 25.782 -5.224 1.00 18.26 A N

ATOM 1370 CZ ARG A 188 20.339 25.172 -5.814 1.00 19.52 A C

ATOM 1371 NH1 ARG A 188 21.235 25.846 -6.530 1.00 17.91 A N

ATOM 1372 NH2 ARG A 188 20.475 23.867 -5.693 1.00 19.41 A N

ATOM 1373 C ARG A 188 20.387 31.804 -3.694 1.00 17.89 A C

ATOM 1374 O ARG A 188 19.379 32.189 -4.251 1.00 18.33 A O

ATOM 1375 N PRO A 189 21.273 32.646 -3.181 1.00 19.58 A N

ATOM 1376 CA PRO A 189 20.990 34.082 -3.061 1.00 20.68 A C

ATOM 1377 CB PRO A 189 22.179 34.613 -2.239 1.00 21.07 A C

ATOM 1378 CG PRO A 189 23.271 33.608 -2.417 1.00 21.15 A C

ATOM 1379 CD PRO A 189 22.599 32.288 -2.657 1.00 20.12 A C

ATOM 1380 C PRO A 189 20.833 34.863 -4.373 1.00 21.39 A C

ATOM 1381 O PRO A 189 20.276 35.975 -4.347 1.00 20.51 A O

ATOM 1382 N SER A 190 21.285 34.307 -5.492 1.00 22.89 A N

ATOM 1383 CA SER A 190 21.033 34.940 -6.796 1.00 24.65 A C

ATOM 1384 CB SER A 190 21.685 34.135 -7.932 1.00 24.76 A C

ATOM 1385 OG SER A 190 21.082 32.831 -8.046 1.00 25.85 A O

ATOM 1386 C SER A 190 19.525 35.098 -7.028 1.00 25.23 A C

ATOM 1387 O SER A 190 19.080 35.918 -7.850 1.00 26.47 A O

ATOM 1388 N PHE A 191 18.723 34.365 -6.258 1.00 25.36 A N

ATOM 1389 CA PHE A 191 17.264 34.446 -6.389 1.00 25.28 A C

ATOM 1390 CB PHE A 191 16.643 33.046 -6.156 1.00 25.00 A C

ATOM 1391 CG PHE A 191 16.841 32.089 -7.310 1.00 23.34 A C

ATOM 1392 CD1 PHE A 191 17.565 30.932 -7.159 1.00 21.81 A C

ATOM 1393 CE1 PHE A 191 17.735 30.052 -8.218 1.00 22.63 A C

ATOM 1394 CZ PHE A 191 17.180 30.341 -9.470 1.00 21.46 A C

ATOM 1395 CE2 PHE A 191 16.449 31.484 -9.631 1.00 22.61 A C

ATOM 1396 CD2 PHE A 191 16.288 32.361 -8.562 1.00 25.47 A C

ATOM 1397 C PHE A 191 16.388 35.561 -5.720 1.00 25.71 A C

ATOM 1398 O PHE A 191 15.184 35.500 -5.877 1.00 27.33 A O

ATOM 1399 N GLY A 192 16.823 36.552 -4.944 1.00 26.98 A N

ATOM 1400 CA GLY A 192 17.639 36.484 -3.783 1.00 26.29 A C

ATOM 1401 C GLY A 192 16.795 36.445 -2.478 1.00 25.37 A C

ATOM 1402 O GLY A 192 17.008 35.528 -1.733 1.00 25.24 A O

ATOM 1403 N SER A 193 15.858 37.355 -2.179 1.00 24.49 A N

ATOM 1404 CA SER A 193 15.332 37.444 -0.778 1.00 24.39 A C

ATOM 1405 CB SER A 193 14.452 38.689 -0.554 1.00 24.51 A C

ATOM 1406 OG SER A 193 13.058 38.407 -0.623 1.00 25.19 A O

ATOM 1407 C SER A 193 14.664 36.176 -0.133 1.00 23.94 A C

ATOM 1408 O SER A 193 14.740 35.973 1.085 1.00 22.27 A O

ATOM 1409 N TYR A 194 14.037 35.331 -0.949 1.00 23.39 A N

ATOM 1410 CA TYR A 194 13.497 34.046 -0.477 1.00 23.08 A C

ATOM 1411 CB TYR A 194 12.407 33.559 -1.439 1.00 23.87 A C

ATOM 1412 CG TYR A 194 11.044 34.129 -1.144 1.00 27.80 A C

ATOM 1413 CD1 TYR A 194 10.563 35.240 -1.832 1.00 31.12 A C

ATOM 1414 CE1 TYR A 194 9.317 35.775 -1.554 1.00 32.91 A C

ATOM 1415 CZ TYR A 194 8.525 35.182 -0.591 1.00 34.12 A C

ATOM 1416 OH TYR A 194 7.282 35.696 -0.311 1.00 38.22 A O

ATOM 1417 CE2 TYR A 194 8.974 34.076 0.108 1.00 33.28 A C

ATOM 1418 CD2 TYR A 194 10.229 33.556 -0.169 1.00 31.26 A C

ATOM 1419 C TYR A 194 14.545 32.930 -0.289 1.00 21.59 A C

ATOM 1420 O TYR A 194 14.225 31.848 0.236 1.00 20.33 A O

ATOM 1421 N ALA A 195 15.785 33.185 -0.695 1.00 20.44 A N

ATOM 1422 CA ALA A 195 16.838 32.181 -0.610 1.00 20.47 A C

ATOM 1423 CB ALA A 195 16.915 31.365 -1.892 1.00 20.41 A C

ATOM 1424 C ALA A 195 18.222 32.757 -0.270 1.00 19.93 A C

ATOM 1425 O ALA A 195 19.230 32.354 -0.877 1.00 19.21 A O

ATOM 1426 N ASP A 196 18.264 33.615 0.750 1.00 19.15 A N

ATOM 1427 CA ASP A 196 19.472 34.355 1.126 1.00 19.86 A C

ATOM 1428 CB ASP A 196 19.264 35.861 0.919 1.00 20.04 A C

ATOM 1429 CG ASP A 196 18.198 36.453 1.814 1.00 22.11 A C

ATOM 1430 OD1 ASP A 196 18.040 37.693 1.696 1.00 23.87 A O

ATOM 1431 OD2 ASP A 196 17.461 35.822 2.649 1.00 19.55 A O

ATOM 1432 C ASP A 196 20.025 34.163 2.549 1.00 19.90 A C

ATOM 1433 O ASP A 196 21.092 34.705 2.869 1.00 19.61 A O

ATOM 1434 N ASN A 197 19.326 33.410 3.394 1.00 18.85 A N

ATOM 1435 CA ASN A 197 19.790 33.177 4.757 1.00 18.29 A C

ATOM 1436 CB ASN A 197 19.410 34.369 5.644 1.00 18.68 A C

ATOM 1437 CG ASN A 197 20.123 34.360 7.001 1.00 19.48 A C

ATOM 1438 OD1 ASN A 197 20.221 33.319 7.630 1.00 16.60 A O

ATOM 1439 ND2 ASN A 197 20.603 35.541 7.455 1.00 14.55 A N

ATOM 1440 C ASN A 197 19.198 31.861 5.304 1.00 17.30 A C

ATOM 1441 O ASN A 197 17.986 31.734 5.463 1.00 16.96 A O

ATOM 1442 N ILE A 198 20.066 30.901 5.608 1.00 16.67 A N

ATOM 1443 CA ILE A 198 19.606 29.557 5.993 1.00 16.04 A C

ATOM 1444 CB ILE A 198 20.771 28.571 6.020 1.00 15.64 A C

ATOM 1445 CG1 ILE A 198 21.724 28.885 7.179 1.00 16.27 A C

ATOM 1446 CD1 ILE A 198 22.734 27.781 7.490 1.00 18.08 A C

ATOM 1447 CG2 ILE A 198 21.459 28.530 4.679 1.00 16.50 A C

ATOM 1448 C ILE A 198 18.897 29.560 7.352 1.00 15.03 A C

ATOM 1449 O ILE A 198 18.222 28.605 7.723 1.00 15.12 A O

ATOM 1450 N ASN A 199 19.054 30.642 8.102 1.00 14.78 A N

ATOM 1451 CA ASN A 199 18.316 30.794 9.344 1.00 14.68 A C

ATOM 1452 CB ASN A 199 19.180 31.609 10.332 1.00 14.98 A C

ATOM 1453 CG ASN A 199 20.487 30.948 10.708 1.00 15.69 A C

ATOM 1454 OD1 ASN A 199 20.560 29.757 10.907 1.00 14.98 A O

ATOM 1455 ND2 ASN A 199 21.526 31.768 10.903 1.00 20.04 A N

ATOM 1456 C ASN A 199 17.036 31.597 9.311 1.00 14.49 A C

ATOM 1457 O ASN A 199 16.239 31.490 10.227 1.00 14.69 A O

ATOM 1458 N HIS A 200 16.736 32.328 8.241 1.00 15.73 A N

ATOM 1459 CA HIS A 200 15.375 32.648 7.854 1.00 14.99 A C

ATOM 1460 CB HIS A 200 15.338 33.612 6.641 1.00 15.17 A C

ATOM 1461 CG HIS A 200 16.005 34.942 6.871 1.00 17.24 A C

ATOM 1462 ND1 HIS A 200 16.242 35.840 5.842 1.00 16.94 A N

ATOM 1463 CE1 HIS A 200 16.842 36.916 6.327 1.00 19.73 A C

ATOM 1464 NE2 HIS A 200 17.009 36.751 7.628 1.00 17.79 A N

ATOM 1465 CD2 HIS A 200 16.469 35.538 7.999 1.00 18.37 A C

ATOM 1466 C HIS A 200 14.327 31.581 7.730 1.00 15.01 A C

ATOM 1467 O HIS A 200 14.472 30.673 6.965 1.00 14.41 A O

ATOM 1468 N VAL A 201 13.251 31.772 8.496 1.00 15.72 A N

ATOM 1469 CA VAL A 201 12.004 31.059 8.294 1.00 16.37 A C

ATOM 1470 CB VAL A 201 11.103 31.185 9.523 1.00 16.41 A C

ATOM 1471 CG1 VAL A 201 9.780 30.428 9.297 1.00 16.12 A C

ATOM 1472 CG2 VAL A 201 11.841 30.668 10.783 1.00 18.01 A C

ATOM 1473 C VAL A 201 11.313 31.683 7.089 1.00 16.94 A C

ATOM 1474 O VAL A 201 11.250 32.900 6.973 1.00 17.09 A O

ATOM 1475 N ALA A 202 10.872 30.865 6.143 1.00 17.70 A N

ATOM 1476 CA ALA A 202 10.233 31.396 4.949 1.00 17.52 A C

ATOM 1477 CB ALA A 202 9.859 30.265 4.018 1.00 18.76 A C

ATOM 1478 C ALA A 202 9.000 32.169 5.383 1.00 17.84 A C

ATOM 1479 O ALA A 202 8.263 31.734 6.263 1.00 16.60 A O

ATOM 1480 N GLN A 203 8.770 33.332 4.783 1.00 18.20 A N

ATOM 1481 CA GLN A 203 7.629 34.135 5.192 1.00 19.45 A C

ATOM 1482 CB BGLN A 203 7.542 35.347 4.260 0.40 19.94 A C

ATOM 1483 CB AGLN A 203 7.529 35.467 4.445 0.60 20.39 A C

ATOM 1484 CG BGLN A 203 7.527 36.681 4.943 0.40 22.36 A C

ATOM 1485 CG AGLN A 203 6.748 36.514 5.261 0.60 24.58 A C

ATOM 1486 CD BGLN A 203 6.379 37.556 4.452 0.40 25.52 A C

ATOM 1487 CD AGLN A 203 7.553 37.090 6.439 0.60 28.39 A C

ATOM 1488 OE1 BGLN A 203 5.568 37.122 3.624 0.40 27.97 A O

ATOM 1489 OE1 AGLN A 203 8.525 37.816 6.236 0.60 33.69 A O

ATOM 1490 NE2 BGLN A 203 6.299 38.772 4.972 0.40 24.61 A N

ATOM 1491 NE2 AGIN A 203 7.155 36.751 7.655 0.60 31.16 A N

ATOM 1492 C GLN A 203 6.291 33.391 5.152 1.00 18.58 A C

ATOM 1493 O GLN A 203 5.458 33.580 6.028 1.00 18.67 A O

ATOM 1494 N PHE A 204 6.090 32.533 4.163 1.00 17.22 A N

ATOM 1495 CA PHE A 204 4.805 31.833 4.027 1.00 16.75 A C

ATOM 1496 CB PHE A 204 4.603 31.335 2.589 1.00 16.25 A C

ATOM 1497 CG PHE A 204 5.720 30.475 2.093 1.00 16.52 A C

ATOM 1498 CD1 PHE A 204 5.857 29.158 2.526 1.00 16.66 A C

ATOM 1499 CE1 PHE A 204 6.893 28.378 2.083 1.00 17.13 A C

ATOM 1500 CZ PHE A 204 7.854 28.909 1.234 1.00 14.67 A C

ATOM 1501 CE2 PHE A 204 7.747 30.231 0.816 1.00 16.10 A C

ATOM 1502 CD2 PHE A 204 6.693 31.009 1.267 1.00 15.39 A C

ATOM 1503 C PHE A 204 4.670 30.647 5.018 1.00 16.21 A C

ATOM 1504 O PHE A 204 3.570 30.150 5.198 1.00 15.42 A O

ATOM 1505 N SER A 205 5.754 30.223 5.688 1.00 15.36 A N

ATOM 1506 CA SER A 205 5.692 28.983 6.508 1.00 15.18 A C

ATOM 1507 CB SER A 205 7.068 28.579 7.063 1.00 15.27 A C

ATOM 1508 OG SER A 205 7.042 27.254 7.585 1.00 15.10 A O

ATOM 1509 C SER A 205 4.657 29.103 7.615 1.00 14.84 A C

ATOM 1510 O SER A 205 4.618 30.092 8.319 1.00 16.26 A O

ATOM 1511 N SER A 206 3.764 28.141 7.753 1.00 15.82 A N

ATOM 1512 CA SER A 206 2.751 28.237 8.818 1.00 15.73 A C

ATOM 1513 CB SER A 206 1.714 27.117 8.735 1.00 16.10 A C

ATOM 1514 OG SER A 206 0.811 27.350 7.655 1.00 14.83 A O

ATOM 1515 C SER A 206 3.421 28.221 10.186 1.00 15.92 A C

ATOM 1516 O SER A 206 4.486 27.589 10.362 1.00 15.30 A O

ATOM 1517 N ARG A 207 2.786 28.928 11.113 1.00 15.72 A N

ATOM 1518 CA ARG A 207 3.289 29.140 12.455 1.00 16.34 A C

ATOM 1519 CB ARG A 207 3.511 30.636 12.715 1.00 16.50 A C

ATOM 1520 CG ARG A 207 4.189 31.375 11.542 1.00 18.52 A C

ATOM 1521 CD ARG A 207 5.604 30.916 11.227 1.00 20.29 A C

ATOM 1522 NE ARG A 207 6.146 31.519 10.012 1.00 22.13 A N

ATOM 1523 CZ ARG A 207 6.821 32.643 9.981 1.00 22.20 A C

ATOM 1524 NH1 ARG A 207 7.056 33.294 11.080 1.00 25.41 A N

ATOM 1525 NH2 ARG A 207 7.256 33.124 8.838 1.00 24.08 A N

ATOM 1526 C ARG A 207 2.330 28.556 13.471 1.00 15.97 A C

ATOM 1527 O ARG A 207 1.096 28.605 13.301 1.00 15.01 A O

ATOM 1528 N GLY A 208 2.903 27.974 14.521 1.00 15.16 A N

ATOM 1529 CA GLY A 208 2.139 27.523 15.655 1.00 16.14 A C

ATOM 1530 C GLY A 208 1.622 28.688 16.476 1.00 16.50 A C

ATOM 1531 O GLY A 208 1.753 29.830 16.059 1.00 17.36 A O

ATOM 1532 N PRO A 209 0.999 28.423 17.617 1.00 17.42 A N

ATOM 1533 CA PRO A 209 0.727 27.067 18.089 1.00 17.56 A C

ATOM 1534 CB PRO A 209 0.407 27.269 19.579 1.00 17.58 A C

ATOM 1535 CG PRO A 209 -0.088 28.644 19.701 1.00 18.85 A C

ATOM 1536 CD PRO A 209 0.477 29.457 18.545 1.00 17.85 A C

ATOM 1537 C PRO A 209 -0.483 26.483 17.368 1.00 17.50 A C

ATOM 1538 O PRO A 209 -1.094 27.157 16.558 1.00 18.18 A O

ATOM 1539 N THR A 210 -0.816 25.240 17.652 1.00 16.70 A N

ATOM 1540 CA THR A 210 -2.050 24.690 17.186 1.00 17.34 A C

ATOM 1541 CB THR A 210 -2.042 23.181 17.356 1.00 16.73 A C

ATOM 1542 OG1 THR A 210 -1.848 22.859 18.734 1.00 18.34 A O

ATOM 1543 CG2 THR A 210 -0.833 22.540 16.574 1.00 16.90 A C

ATOM 1544 C THR A 210 -3.206 25.327 17.987 1.00 17.55 A C

ATOM 1545 O THR A 210 -2.990 26.095 18.930 1.00 16.40 A O

ATOM 1546 N ARG A 211 -4.421 24.979 17.623 1.00 18.89 A N

ATOM 1547 CA ARG A 211 -5.595 25.577 18.264 1.00 20.56 A C

ATOM 1548 CB ARG A 211 -6.884 25.056 17.638 1.00 21.16 A C

ATOM 1549 CG ARG A 211 -8.149 25.719 18.255 1.00 25.92 A C

ATOM 1550 CD ARG A 211 -9.325 25.804 17.301 1.00 31.08 A C

ATOM 1551 NE ARG A 211 -8.956 26.457 16.042 1.00 35.63 A N

ATOM 1552 CZ ARG A 211 -9.626 26.296 14.905 1.00 38.91 A C

ATOM 1553 NH1 ARG A 211 -10.707 25.516 14.876 1.00 40.64 A N

ATOM 1554 NH2 ARG A 211 -9.225 26.911 13.795 1.00 37.74 A N

ATOM 1555 C ARG A 211 -5.591 25.308 19.768 1.00 20.16 A C

ATOM 1556 O ARG A 211 -5.983 26.180 20.539 1.00 19.93 A O

ATOM 1557 N ASP A 212 -5.120 24.121 20.185 1.00 19.40 A N

ATOM 1558 CA ASP A 212 -5.031 23.791 21.616 1.00 18.64 A C

ATOM 1559 CB ASP A 212 -5.346 22.306 21.877 1.00 18.58 A C

ATOM 1560 CG ASP A 212 -4.318 21.356 21.254 1.00 16.59 A C

ATOM 1561 OD1 ASP A 212 -4.255 20.180 21.679 1.00 16.40 A O

ATOM 1562 OD2 ASP A 212 -3.545 21.688 20.339 1.00 17.56 A O

ATOM 1563 C ASP A 212 -3.693 24.160 22.255 1.00 18.83 A C

ATOM 1564 O ASP A 212 -3.387 23.707 23.370 1.00 19.22 A O

ATOM 1565 N GLY A 213 -2.902 24.966 21.556 1.00 18.29 A N

ATOM 1566 CA GLY A 213 -1.698 25.572 22.111 1.00 18.10 A C

ATOM 1567 C GLY A 213 -0.439 24.713 22.065 1.00 17.75 A C

ATOM 1568 O GLY A 213 0.517 24.998 22.785 1.00 18.06 A O

ATOM 1569 N ARG A 214 -0.431 23.665 21.242 1.00 16.43 A N

ATOM 1570 CA ARG A 214 0.757 22.826 21.110 1.00 16.72 A C

ATOM 1571 CB ARG A 214 0.403 21.461 20.536 1.00 16.17 A C

ATOM 1572 CG ARG A 214 -0.276 20.553 21.473 1.00 16.40 A C

ATOM 1573 CD ARG A 214 -0.753 19.301 20.814 1.00 16.61 A C

ATOM 1574 NE ARG A 214 -1.771 19.613 19.826 1.00 16.67 A N

ATOM 1575 CZ ARG A 214 -1.740 19.297 18.531 1.00 16.71 A C

ATOM 1576 NH1 ARG A 214 -0.720 18.628 17.981 1.00 16.55 A N

ATOM 1577 NH2 ARG A 214 -2.762 19.664 17.776 1.00 14.42 A N

ATOM 1578 C ARG A 214 1.772 23.493 20.203 1.00 16.16 A C

ATOM 1579 O ARG A 214 1.403 24.306 19.344 1.00 16.86 A O

ATOM 1580 N ILE A 215 3.046 23.168 20.396 1.00 15.82 A N

ATOM 1581 CA ILE A 215 4.107 23.640 19.516 1.00 15.40 A C

ATOM 1582 CB ILE A 215 5.503 23.498 20.175 1.00 16.18 A C

ATOM 1583 CG1 ILE A 215 5.600 24.351 21.454 1.00 17.35 A C

ATOM 1584 CD1 ILE A 215 5.526 25.842 21.181 1.00 20.01 A C

ATOM 1585 CG2 ILE A 215 6.606 23.898 19.191 1.00 15.87 A C

ATOM 1586 C ILE A 215 4.100 22.834 18.214 1.00 15.40 A C

ATOM 1587 O ILE A 215 4.316 21.616 18.227 1.00 14.96 A O

ATOM 1588 N LYS A 216 3.841 23.536 17.117 1.00 14.61 A N

ATOM 1589 CA LYS A 216 4.072 23.062 15.745 1.00 14.64 A C

ATOM 1590 CB LYS A 216 2.765 22.616 15.067 1.00 13.98 A C

ATOM 1591 CG LYS A 216 2.190 21.271 15.526 1.00 13.46 A C

ATOM 1592 CD LYS A 216 3.073 20.102 15.117 1.00 14.36 A C

ATOM 1593 CE LYS A 216 2.427 18.754 15.453 1.00 13.24 A C

ATOM 1594 NZ LYS A 216 3.042 17.577 14.739 1.00 8.08 A N

ATOM 1595 C LYS A 216 4.632 24.269 14.984 1.00 14.70 A C

ATOM 1596 O LYS A 216 4.336 25.428 15.358 1.00 13.92 A O

ATOM 1597 N PRO A 217 5.410 24.032 13.921 1.00 14.59 A N

ATOM 1598 CA PRO A 217 5.788 22.691 13.468 1.00 13.65 A C

ATOM 1599 CB PRO A 217 6.452 22.944 12.115 1.00 14.58 A C

ATOM 1600 CG PRO A 217 6.934 24.356 12.178 1.00 15.23 A C

ATOM 1601 CD PRO A 217 6.012 25.077 13.086 1.00 14.44 A C

ATOM 1602 C PRO A 217 6.818 22.089 14.401 1.00 12.99 A C

ATOM 1603 O PRO A 217 7.262 22.738 15.379 1.00 12.11 A O

ATOM 1604 N ASP A 218 7.201 20.847 14.126 1.00 11.74 A N

ATOM 1605 CA ASP A 218 8.188 20.214 14.974 1.00 11.35 A C

ATOM 1606 CB ASP A 218 8.033 18.694 14.962 1.00 11.47 A C

ATOM 1607 CG ASP A 218 6.672 18.241 15.451 1.00 11.82 A C

ATOM 1608 OD1 ASP A 218 6.440 18.370 16.680 1.00 10.57 A O

ATOM 1609 OD2 ASP A 218 5.810 17.726 14.671 1.00 11.50 A O

ATOM 1610 C ASP A 218 9.619 20.566 14.610 1.00 11.30 A C

ATOM 1611 O ASP A 218 10.441 20.772 15.501 1.00 10.85 A O

ATOM 1612 N VAL A 219 9.928 20.516 13.314 1.00 11.61 A N

ATOM 1613 CA VAL A 219 11.254 20.829 12.815 1.00 12.37 A C

ATOM 1614 CB VAL A 219 12.118 19.589 12.602 1.00 12.19 A C

ATOM 1615 CG1 VAL A 219 12.401 18.867 13.933 1.00 14.24 A C

ATOM 1616 CG2 VAL A 219 11.485 18.660 11.587 1.00 13.54 A C

ATOM 1617 C VAL A 219 11.148 21.568 11.471 1.00 12.33 A C

ATOM 1618 O VAL A 219 10.083 21.624 10.851 1.00 12.34 A O

ATOM 1619 N MET A 220 12.266 22.139 11.057 1.00 11.78 A N

ATOM 1620 CA MET A 220 12.365 22.930 9.852 1.00 11.89 A C

ATOM 1621 CB MET A 220 12.798 24.371 10.167 1.00 11.30 A C

ATOM 1622 CG MET A 220 12.025 25.058 11.255 1.00 11.64 A C

ATOM 1623 SD MET A 220 10.310 25.322 10.860 1.00 12.02 A S

ATOM 1624 CE MET A 220 10.416 26.727 9.791 1.00 11.35 A C

ATOM 1625 C MET A 220 13.398 22.343 8.902 1.00 12.21 A C

ATOM 1626 O MET A 220 14.368 21.731 9.321 1.00 12.24 A O

ATOM 1627 N ALA A 221 13.175 22.556 7.613 1.00 12.60 A N

ATOM 1628 CA ALA A 221 14.198 22.324 6.605 1.00 12.90 A C

ATOM 1629 CB ALA A 221 14.098 20.912 6.081 1.00 12.23 A C

ATOM 1630 C ALA A 221 14.064 23.341 5.464 1.00 13.77 A C

ATOM 1631 O ALA A 221 13.029 24.027 5.312 1.00 14.46 A O

ATOM 1632 N PRO A 222 15.116 23.487 4.687 1.00 13.99 A N

ATOM 1633 CA PRO A 222 15.059 24.393 3.543 1.00 14.73 A C

ATOM 1634 CB PRO A 222 16.387 24.159 2.845 1.00 13.69 A C

ATOM 1635 CG PRO A 222 17.290 23.676 3.892 1.00 15.06 A C

ATOM 1636 CD PRO A 222 16.433 22.855 4.830 1.00 14.39 A C

ATOM 1637 C PRO A 222 13.896 24.044 2.622 1.00 14.82 A C

ATOM 1638 O PRO A 222 13.719 22.847 2.284 1.00 15.21 A O

ATOM 1639 N GLY A 223 13.178 25.069 2.193 1.00 14.57 A N

ATOM 1640 CA GLY A 223 11.996 24.910 1.373 1.00 15.06 A C

ATOM 1641 C GLY A 223 11.779 26.046 0.383 1.00 14.81 A C

ATOM 1642 O GLY A 223 10.661 26.268 -0.039 1.00 15.67 A O

ATOM 1643 N THR A 224 12.822 26.799 0.049 1.00 13.98 A N

ATOM 1644 CA THR A 224 12.706 27.772 -1.007 1.00 14.01 A C

ATOM 1645 CB THR A 224 12.912 29.229 -0.517 1.00 13.98 A C

ATOM 1646 OG1 THR A 224 14.220 29.350 0.047 1.00 13.39 A O

ATOM 1647 CG2 THR A 224 11.952 29.585 0.597 1.00 14.59 A C

ATOM 1648 C THR A 224 13.729 27.449 -2.072 1.00 14.02 A C

ATOM 1649 O THR A 224 14.813 26.932 -1.791 1.00 14.13 A O

ATOM 1650 N TYR A 225 13.389 27.786 -3.308 1.00 14.73 A N

ATOM 1651 CA TYR A 225 14.270 27.528 -4.441 1.00 14.78 A C

ATOM 1652 CB TYR A 225 15.197 28.726 -4.686 1.00 15.26 A C

ATOM 1653 CG TYR A 225 14.502 29.848 -5.398 1.00 15.90 A C

ATOM 1654 CD1 TYR A 225 14.027 30.940 -4.692 1.00 18.12 A C

ATOM 1655 CE1 TYR A 225 13.349 31.960 -5.301 1.00 18.57 A C

ATOM 1656 CZ TYR A 225 13.100 31.918 -6.659 1.00 19.46 A C

ATOM 1657 OH TYR A 225 12.391 32.974 -7.207 1.00 20.70 A O

ATOM 1658 CE2 TYR A 225 13.510 30.844 -7.404 1.00 18.30 A C

ATOM 1659 CD2 TYR A 225 14.225 29.788 -6.771 1.00 19.15 A C

ATOM 1660 C TYR A 225 15.022 26.196 -4.331 1.00 14.79 A C

ATOM 1661 O TYR A 225 16.252 26.119 -4.395 1.00 15.52 A O

ATOM 1662 N ILE A 226 14.248 25.130 -4.186 1.00 15.07 A N

ATOM 1663 CA ILE A 226 14.773 23.759 -4.155 1.00 14.45 A C

ATOM 1664 CB ILE A 226 13.904 22.866 -3.254 1.00 14.35 A C

ATOM 1665 CG1 ILE A 226 13.906 23.341 -1.789 1.00 15.47 A C

ATOM 1666 CD1 ILE A 226 15.239 23.250 -1.085 1.00 16.51 A C

ATOM 1667 CG2 ILE A 226 14.312 21.400 -3.377 1.00 14.04 A C

ATOM 1668 C ILE A 226 14.780 23.205 -5.580 1.00 14.24 A C

ATOM 1669 O ILE A 226 13.778 23.188 -6.245 1.00 13.78 A O

ATOM 1670 N LEU A 227 15.937 22.753 -6.022 1.00 14.94 A N

ATOM 1671 CA LEU A 227 16.141 22.230 -7.359 1.00 14.97 A C

ATOM 1672 CB LEU A 227 17.541 22.653 -7.827 1.00 15.61 A C

ATOM 1673 CG LEU A 227 17.950 22.137 -9.196 1.00 16.60 A C

ATOM 1674 CD1 LEU A 227 16.899 22.508 -10.231 1.00 16.90 A C

ATOM 1675 CD2 LEU A 227 19.340 22.669 -9.559 1.00 18.98 A C

ATOM 1676 C LEU A 227 16.010 20.708 -7.284 1.00 14.76 A C

ATOM 1677 O LEU A 227 16.803 20.038 -6.602 1.00 15.34 A O

ATOM 1678 N SER A 228 14.970 20.179 -7.924 1.00 14.03 A N

ATOM 1679 CA SER A 228 14.665 18.752 -7.871 1.00 14.07 A C

ATOM 1680 CB SER A 228 13.701 18.448 -6.701 1.00 13.81 A C

ATOM 1681 OG SER A 228 13.631 17.038 -6.453 1.00 12.38 A O

ATOM 1682 C SER A 228 14.061 18.319 -9.208 1.00 14.98 A C

ATOM 1683 O SER A 228 13.971 19.115 -10.133 1.00 15.43 A O

ATOM 1684 N ALA A 229 13.626 17.067 -9.278 1.00 14.57 A N

ATOM 1685 CA ALA A 229 13.155 16.454 -10.516 1.00 14.87 A C

ATOM 1686 CB ALA A 229 12.824 14.945 -10.268 1.00 14.78 A C

ATOM 1687 C ALA A 229 11.939 17.135 -11.086 1.00 14.83 A C

ATOM 1688 O ALA A 229 10.939 17.411 -10.376 1.00 14.22 A O

ATOM 1689 N ARG A 230 12.027 17.381 -12.394 1.00 14.42 A N

ATOM 1690 CA ARG A 230 10.974 18.013 -13.155 1.00 14.49 A C

ATOM 1691 CB ARG A 230 11.553 19.008 -14.137 1.00 14.60 A C

ATOM 1692 CG ARG A 230 10.516 19.626 -15.065 1.00 16.55 A C

ATOM 1693 CD ARG A 230 11.044 20.792 -15.934 1.00 19.98 A C

ATOM 1694 NE ARG A 230 9.940 21.308 -16.751 1.00 19.63 A N

ATOM 1695 CZ ARG A 230 9.692 22.581 -16.995 1.00 21.34 A C

ATOM 1696 NH1 ARG A 230 10.502 23.547 -16.545 1.00 21.55 A N

ATOM 1697 NH2 ARG A 230 8.617 22.898 -17.730 1.00 20.71 A N

ATOM 1698 C ARG A 230 10.232 16.947 -13.948 1.00 14.81 A C

ATOM 1699 O ARG A 230 10.838 16.237 -14.762 1.00 14.40 A O

ATOM 1700 N SER A 231 8.931 16.837 -13.703 1.00 14.68 A N

ATOM 1701 CA SER A 231 8.106 15.937 -14.463 1.00 15.32 A C

ATOM 1702 CB SER A 231 6.660 16.034 -14.030 1.00 15.75 A C

ATOM 1703 OG SER A 231 5.836 15.317 -14.947 1.00 16.08 A O

ATOM 1704 C SER A 231 8.176 16.325 -15.956 1.00 15.44 A C

ATOM 1705 O SER A 231 8.087 17.494 -16.306 1.00 13.31 A O

ATOM 1706 N SER A 232 8.295 15.321 -16.802 1.00 15.69 A N

ATOM 1707 CA SER A 232 8.323 15.494 -18.255 1.00 16.52 A C

ATOM 1708 CB SER A 232 8.682 14.156 -18.906 1.00 16.29 A C

ATOM 1709 OG SER A 232 7.610 13.191 -18.730 1.00 16.72 A O

ATOM 1710 C SER A 232 7.004 16.050 -18.820 1.00 18.10 A C

ATOM 1711 O SER A 232 6.970 16.540 -19.945 1.00 18.08 A O

ATOM 1712 N LEU A 233 5.924 16.005 -18.040 1.00 18.99 A N

ATOM 1713 CA LEU A 233 4.647 16.550 -18.466 1.00 19.87 A C

ATOM 1714 CB LEU A 233 3.503 15.655 -17.989 1.00 20.52 A C

ATOM 1715 CG LEU A 233 3.579 14.202 -18.428 1.00 22.45 A C

ATOM 1716 CD1 LEU A 233 2.344 13.472 -17.943 1.00 25.84 A C

ATOM 1717 CD2 LEU A 233 3.683 14.146 -19.948 1.00 26.24 A C

ATOM 1718 C LEU A 233 4.357 17.956 -17.940 1.00 20.22 A C

ATOM 1719 O LEU A 233 3.365 18.546 -18.345 1.00 20.30 A O

ATOM 1720 N ALA A 234 5.164 18.485 -17.016 1.00 18.84 A N

ATOM 1721 CA ALA A 234 4.768 19.731 -16.365 1.00 19.34 A C

ATOM 1722 CB ALA A 234 5.297 19.781 -14.958 1.00 18.58 A C

ATOM 1723 C ALA A 234 5.197 20.991 -17.153 1.00 19.93 A C

ATOM 1724 O ALA A 234 6.300 21.037 -17.701 1.00 20.41 A O

ATOM 1725 N PRO A 235 4.325 21.989 -17.197 1.00 20.75 A N

ATOM 1726 CA PRO A 235 4.642 23.288 -17.802 1.00 21.88 A C

ATOM 1727 CB PRO A 235 3.271 23.921 -17.981 1.00 21.83 A C

ATOM 1728 CG PRO A 235 2.429 23.326 -16.902 1.00 21.93 A C

ATOM 1729 CD PRO A 235 2.947 21.944 -16.677 1.00 21.22 A C

ATOM 1730 C PRO A 235 5.495 24.199 -16.885 1.00 22.70 A C

ATOM 1731 O PRO A 235 5.513 23.970 -15.671 1.00 21.06 A O

ATOM 1732 N ASP A 236 6.150 25.204 -17.489 1.00 24.00 A N

ATOM 1733 CA ASP A 236 6.960 26.228 -16.795 1.00 24.41 A C

ATOM 1734 CB ASP A 236 7.455 27.332 -17.750 1.00 24.21 A C

ATOM 1735 CG ASP A 236 8.603 26.838 -18.636 1.00 25.42 A C

ATOM 1736 OD1 ASP A 236 9.214 27.656 -19.365 1.00 25.18 A O

ATOM 1737 OD2 ASP A 236 8.990 25.634 -18.674 1.00 23.87 A O

ATOM 1738 C ASP A 236 6.263 26.644 -15.520 1.00 24.33 A C

ATOM 1739 O ASP A 236 6.919 27.035 -14.558 1.00 24.16 A O

ATOM 1740 N SER A 237 4.933 26.677 -15.491 1.00 25.32 A N

ATOM 1741 CA SER A 237 4.179 27.723 -14.873 1.00 24.89 A C

ATOM 1742 CB SER A 237 2.801 27.926 -15.490 1.00 25.98 A C

ATOM 1743 OG SER A 237 2.035 26.723 -15.436 1.00 27.95 A O

ATOM 1744 C SER A 237 4.027 26.960 -13.487 1.00 24.14 A C

ATOM 1745 O SER A 237 3.588 27.516 -12.495 1.00 23.01 A O

ATOM 1746 N SER A 238 4.363 25.660 -13.448 1.00 22.59 A N

ATOM 1747 CA SER A 238 4.313 24.861 -12.201 1.00 22.41 A C

ATOM 1748 CB SER A 238 4.238 23.344 -12.501 1.00 22.11 A C

ATOM 1749 OG SER A 238 3.046 22.968 -13.146 1.00 22.38 A O

ATOM 1750 C SER A 238 5.543 25.045 -11.295 1.00 21.86 A C

ATOM 1751 O SER A 238 5.550 24.542 -10.184 1.00 22.29 A O

ATOM 1752 N PHE A 239 6.568 25.744 -11.789 1.00 21.32 A N

ATOM 1753 CA PHE A 239 7.847 25.899 -11.108 1.00 20.67 A C

ATOM 1754 CB PHE A 239 8.966 25.299 -11.966 1.00 20.17 A C

ATOM 1755 CG PHE A 239 8.736 23.854 -12.294 1.00 20.18 A C

ATOM 1756 CD1 PHE A 239 8.964 22.881 -11.344 1.00 18.34 A C

ATOM 1757 CE1 PHE A 239 8.686 21.573 -11.600 1.00 15.67 A C

ATOM 1758 CZ PHE A 239 8.194 21.184 -12.814 1.00 16.81 A C

ATOM 1759 CE2 PHE A 239 7.924 22.128 -13.775 1.00 16.81 A C

ATOM 1760 CD2 PHE A 239 8.194 23.466 -13.520 1.00 18.63 A C

ATOM 1761 C PHE A 239 8.124 27.370 -10.775 1.00 20.81 A C

ATOM 1762 O PHE A 239 7.589 28.283 -11.404 1.00 19.94 A O

ATOM 1763 N TRP A 240 8.927 27.575 -9.743 1.00 20.46 A N

ATOM 1764 CA TRP A 240 9.420 28.913 -9.382 1.00 21.13 A C

ATOM 1765 CB TRP A 240 10.192 28.842 -8.055 1.00 21.05 A C

ATOM 1766 CG TRP A 240 9.324 28.850 -6.857 1.00 22.76 A C

ATOM 1767 CD1 TRP A 240 8.027 28.446 -6.782 1.00 23.97 A C

ATOM 1768 NE1 TRP A 240 7.548 28.624 -5.509 1.00 24.62 A N

ATOM 1769 CE2 TRP A 240 8.547 29.148 -4.726 1.00 24.31 A C

ATOM 1770 CD2 TRP A 240 9.677 29.302 -5.537 1.00 23.24 A C

ATOM 1771 CE3 TRP A 240 10.839 29.811 -4.966 1.00 24.95 A C

ATOM 1772 CZ3 TRP A 240 10.833 30.146 -3.637 1.00 24.14 A C

ATOM 1773 CH2 TRP A 240 9.682 29.991 -2.857 1.00 23.89 A C

ATOM 1774 CZ2 TRP A 240 8.542 29.483 -3.378 1.00 25.05 A C

ATOM 1775 C TRP A 240 10.355 29.466 -10.461 1.00 20.95 A C

ATOM 1776 O TRP A 240 10.419 30.673 -10.703 1.00 20.42 A O

ATOM 1777 N ALA A 241 11.097 28.566 -11.080 1.00 21.11 A N

ATOM 1778 CA ALA A 241 12.022 28.907 -12.149 1.00 21.52 A C

ATOM 1779 CB ALA A 241 13.243 29.629 -11.606 1.00 21.93 A C

ATOM 1780 C ALA A 241 12.466 27.641 -12.801 1.00 21.79 A C

ATOM 1781 O ALA A 241 12.440 26.569 -12.169 1.00 22.05 A O

ATOM 1782 N ASN A 242 12.929 27.769 -14.040 1.00 22.09 A N

ATOM 1783 CA ASN A 242 13.481 26.656 -14.800 1.00 22.74 A C

ATOM 1784 CB ASN A 242 13.397 26.962 -16.322 1.00 22.69 A C

ATOM 1785 CG ASN A 242 11.960 27.071 -16.828 1.00 22.96 A C

ATOM 1786 OD1 ASN A 242 11.024 26.578 -16.198 1.00 21.33 A O

ATOM 1787 ND2 ASN A 242 11.782 27.727 -17.969 1.00 21.31 A N

ATOM 1788 C ASN A 242 14.927 26.359 -14.458 1.00 23.18 A C

ATOM 1789 O ASN A 242 15.634 27.194 -13.902 1.00 23.35 A O

ATOM 1790 N HIS A 243 15.375 25.169 -14.820 1.00 24.21 A N

ATOM 1791 CA HIS A 243 16.802 24.875 -14.862 1.00 25.06 A C

ATOM 1792 CB HIS A 243 17.234 24.062 -13.653 1.00 25.31 A C

ATOM 1793 CG HIS A 243 18.703 23.809 -13.595 1.00 27.16 A C

ATOM 1794 ND1 HIS A 243 19.599 24.733 -13.086 1.00 30.11 A N

ATOM 1795 CE1 HIS A 243 20.820 24.231 -13.152 1.00 30.29 A C

ATOM 1796 NE2 HIS A 243 20.752 23.036 -13.713 1.00 29.63 A N

ATOM 1797 CD2 HIS A 243 19.442 22.754 -14.008 1.00 28.73 A C

ATOM 1798 C HIS A 243 17.158 24.144 -16.162 1.00 26.02 A C

ATOM 1799 O HIS A 243 17.851 24.726 -17.003 1.00 25.77 A O

ATOM 1800 N ASP A 244 16.711 22.880 -16.299 1.00 26.20 A N

ATOM 1801 CA ASP A 244 16.757 22.137 -17.584 1.00 27.35 A C

ATOM 1802 CB ASP A 244 17.972 21.252 -17.646 1.00 28.02 A C

ATOM 1803 CG ASP A 244 18.211 20.272 -16.546 1.00 29.28 A C

ATOM 1804 OD1 ASP A 244 19.393 20.188 -16.099 1.00 34.73 A O

ATOM 1805 OD2 ASP A 244 17.310 19.568 -16.056 1.00 28.43 A O

ATOM 1806 C ASP A 244 15.427 21.429 -17.760 1.00 27.57 A C

ATOM 1807 O ASP A 244 14.751 21.208 -16.721 1.00 27.11 A O

ATOM 1808 N SER A 245 15.290 20.734 -18.836 1.00 27.83 A N

ATOM 1809 CA SER A 245 14.559 19.557 -19.209 1.00 26.73 A C

ATOM 1810 CB SER A 245 15.083 18.972 -20.483 1.00 26.99 A C

ATOM 1811 OG SER A 245 15.792 17.785 -20.481 1.00 27.12 A O

ATOM 1812 C SER A 245 14.234 18.594 -18.102 1.00 25.28 A C

ATOM 1813 O SER A 245 13.146 17.973 -18.152 1.00 24.66 A O

ATOM 1814 N LYS A 246 15.122 18.339 -17.176 1.00 23.51 A N

ATOM 1815 CA LYS A 246 14.918 17.304 -16.177 1.00 22.90 A C

ATOM 1816 CB LYS A 246 15.977 16.205 -16.332 1.00 23.64 A C

ATOM 1817 CG LYS A 246 15.852 15.384 -17.600 1.00 26.42 A C

ATOM 1818 CD LYS A 246 17.094 14.548 -17.859 1.00 29.39 A C

ATOM 1819 CE LYS A 246 16.880 13.584 -19.018 1.00 32.94 A C

ATOM 1820 NZ LYS A 246 18.070 13.501 -19.908 1.00 37.30 A N

ATOM 1821 C LYS A 246 14.812 17.762 -14.740 1.00 21.77 A C

ATOM 1822 O LYS A 246 14.396 17.059 -13.828 1.00 19.24 A O

ATOM 1823 N TYR A 247 15.126 19.026 -14.452 1.00 20.43 A N

ATOM 1824 CA TYR A 247 15.144 19.544 -13.079 1.00 19.83 A C

ATOM 1825 CB TYR A 247 16.541 19.398 -12.456 1.00 19.35 A C

ATOM 1826 CG TYR A 247 17.007 17.966 -12.434 1.00 19.14 A C

ATOM 1827 CD1 TYR A 247 17.784 17.442 -13.482 1.00 21.08 A C

ATOM 1828 CE1 TYR A 247 18.170 16.121 -13.489 1.00 17.97 A C

ATOM 1829 CZ TYR A 247 17.780 15.292 -12.458 1.00 19.97 A C

ATOM 1830 OH TYR A 247 18.159 13.964 -12.465 1.00 18.06 A O

ATOM 1831 CE2 TYR A 247 16.999 15.781 -11.417 1.00 18.19 A C

ATOM 1832 CD2 TYR A 247 16.630 17.109 -11.408 1.00 19.09 A C

ATOM 1833 C TYR A 247 14.697 21.003 -13.069 1.00 18.89 A C

ATOM 1834 O TYR A 247 15.017 21.761 -13.994 1.00 18.71 A O

ATOM 1835 N ALA A 248 13.936 21.385 -12.046 1.00 17.07 A N

ATOM 1836 CA ALA A 248 13.512 22.769 -11.893 1.00 16.28 A C

ATOM 1837 CB ALA A 248 12.294 23.035 -12.733 1.00 15.85 A C

ATOM 1838 C ALA A 248 13.253 23.110 -10.425 1.00 15.75 A C

ATOM 1839 O ALA A 248 13.358 22.236 -9.549 1.00 15.81 A O

ATOM 1840 N TYR A 249 12.956 24.384 -10.174 1.00 15.33 A N

ATOM 1841 CA TYR A 249 12.910 24.949 -8.832 1.00 15.08 A C

ATOM 1842 CB TYR A 249 13.520 26.336 -8.802 1.00 15.54 A C

ATOM 1843 CG TYR A 249 14.999 26.398 -9.087 1.00 15.33 A C

ATOM 1844 CD1 TYR A 249 15.470 26.675 -10.370 1.00 17.29 A C

ATOM 1845 CE1 TYR A 249 16.829 26.754 -10.640 1.00 16.19 A C

ATOM 1846 CZ TYR A 249 17.741 26.557 -9.608 1.00 18.72 A C

ATOM 1847 OH TYR A 249 19.088 26.649 -9.839 1.00 21.92 A O

ATOM 1848 CE2 TYR A 249 17.306 26.287 -8.330 1.00 18.20 A C

ATOM 1849 CD2 TYR A 249 15.930 26.207 -8.070 1.00 17.03 A C

ATOM 1850 C TYR A 249 11.497 25.078 -8.358 1.00 15.50 A C

ATOM 1851 O TYR A 249 10.599 25.480 -9.122 1.00 16.06 A O

ATOM 1852 N MET A 250 11.291 24.749 -7.082 1.00 15.10 A N

ATOM 1853 CA MET A 250 10.015 24.967 -6.430 1.00 15.40 A C

ATOM 1854 CB MET A 250 9.153 23.703 -6.542 1.00 15.90 A C

ATOM 1855 CG MET A 250 7.677 23.947 -6.729 1.00 19.64 A C

ATOM 1856 SD MET A 250 6.677 22.370 -6.869 1.00 23.44 A S

ATOM 1857 CE MET A 250 7.321 21.709 -8.163 1.00 22.96 A C

ATOM 1858 C MET A 250 10.274 25.318 -4.966 1.00 15.09 A C

ATOM 1859 O MET A 250 11.366 25.081 -4.440 1.00 15.78 A O

ATOM 1860 N GLY A 251 9.279 25.888 -4.314 1.00 14.69 A N

ATOM 1861 CA GLY A 251 9.373 26.203 -2.902 1.00 13.76 A C

ATOM 1862 C GLY A 251 8.026 26.058 -2.248 1.00 14.49 A C

ATOM 1863 O GLY A 251 6.984 26.057 -2.933 1.00 13.60 A O

ATOM 1864 N GLY A 252 8.056 25.926 -0.920 1.00 12.84 A N

ATOM 1865 CA GLY A 252 6.879 25.694 -0.101 1.00 13.22 A C

ATOM 1866 C GLY A 252 7.242 24.765 1.058 1.00 12.42 A C

ATOM 1867 O GLY A 252 8.354 24.185 1.073 1.00 11.46 A O

ATOM 1868 N THR A 253 6.328 24.598 2.008 1.00 12.37 A N

ATOM 1869 CA THR A 253 6.518 23.583 3.043 1.00 12.51 A C

ATOM 1870 CB THR A 253 5.543 23.697 4.256 1.00 13.05 A C

ATOM 1871 OG1 THR A 253 4.138 23.788 3.858 1.00 11.78 A O

ATOM 1872 CG2 THR A 253 5.837 24.964 5.042 1.00 13.23 A C

ATOM 1873 C THR A 253 6.463 22.211 2.396 1.00 12.60 A C

ATOM 1874 O THR A 253 6.945 21.239 2.966 1.00 12.54 A O

ATOM 1875 N SER A 254 5.902 22.158 1.187 1.00 12.69 A N

ATOM 1876 CA SER A 254 5.905 20.957 0.357 1.00 12.54 A C

ATOM 1877 CB SER A 254 5.228 21.233 -0.994 1.00 12.41 A C

ATOM 1878 OG SER A 254 3.822 21.002 -0.960 1.00 11.90 A O

ATOM 1879 C SER A 254 7.298 20.445 0.050 1.00 12.52 A C

ATOM 1880 O SER A 254 7.459 19.253 -0.150 1.00 12.45 A O

ATOM 1881 N MET A 255 8.255 21.361 -0.054 1.00 12.52 A N

ATOM 1882 CA MET A 255 9.640 21.062 -0.385 1.00 13.23 A C

ATOM 1883 CB MET A 255 10.260 22.231 -1.164 1.00 13.16 A C

ATOM 1884 CG MET A 255 9.955 22.255 -2.667 1.00 13.61 A C

ATOM 1885 SD MET A 255 8.220 22.693 -3.027 1.00 16.25 A S

ATOM 1886 CE MET A 255 7.683 21.071 -3.591 1.00 13.35 A C

ATOM 1887 C MET A 255 10.478 20.759 0.873 1.00 13.32 A C

ATOM 1888 O MET A 255 11.396 19.934 0.847 1.00 13.21 A O

ATOM 1889 N ALA A 256 10.162 21.415 1.981 1.00 12.98 A N

ATOM 1890 CA ALA A 256 10.904 21.161 3.213 1.00 12.47 A C

ATOM 1891 CB ALA A 256 10.516 22.175 4.265 1.00 11.99 A C

ATOM 1892 C ALA A 256 10.645 19.737 3.717 1.00 11.89 A C

ATOM 1893 O ALA A 256 11.553 19.018 4.179 1.00 11.48 A O

ATOM 1894 N THR A 257 9.390 19.341 3.629 1.00 11.55 A N

ATOM 1895 CA THR A 257 8.944 18.065 4.146 1.00 11.50 A C

ATOM 1896 CB THR A 257 7.423 17.938 3.908 1.00 12.07 A C

ATOM 1897 OG1 THR A 257 6.754 19.013 4.569 1.00 13.08 A O

ATOM 1898 CG2 THR A 257 6.838 16.661 4.540 1.00 12.46 A C

ATOM 1899 C THR A 257 9.705 16.849 3.587 1.00 11.20 A C

ATOM 1900 O THR A 257 10.172 16.018 4.382 1.00 11.03 A O

ATOM 1901 N PRO A 258 9.781 16.686 2.259 1.00 11.22 A N

ATOM 1902 CA PRO A 258 10.466 15.521 1.687 1.00 10.92 A C

ATOM 1903 CB PRO A 258 10.200 15.644 0.182 1.00 10.45 A C

ATOM 1904 CG PRO A 258 9.884 17.057 -0.029 1.00 11.62 A C

ATOM 1905 CD PRO A 258 9.164 17.504 1.207 1.00 10.92 A C

ATOM 1906 C PRO A 258 11.969 15.503 1.976 1.00 10.83 A C

ATOM 1907 O PRO A 258 12.524 14.417 2.020 1.00 9.95 A O

ATOM 1908 N ILE A 259 12.605 16.665 2.160 1.00 11.19 A N

ATOM 1909 CA ILE A 259 14.004 16.711 2.597 1.00 11.51 A C

ATOM 1910 CB ILE A 259 14.439 18.183 2.712 1.00 11.81 A C

ATOM 1911 CG1 ILE A 259 14.492 18.843 1.314 1.00 14.15 A C

ATOM 1912 CD1 ILE A 259 15.690 18.403 0.504 1.00 17.31 A C

ATOM 1913 CG2 ILE A 259 15.790 18.313 3.375 1.00 11.02 A C

ATOM 1914 C ILE A 259 14.147 15.975 3.950 1.00 11.56 A C

ATOM 1915 O ILE A 259 15.038 15.133 4.124 1.00 11.81 A O

ATOM 1916 N VAL A 260 13.259 16.295 4.886 1.00 11.02 A N

ATOM 1917 CA VAL A 260 13.244 15.668 6.199 1.00 12.26 A C

ATOM 1918 CB VAL A 260 12.301 16.412 7.150 1.00 12.30 A C

ATOM 1919 CG1 VAL A 260 12.286 15.743 8.557 1.00 12.78 A C

ATOM 1920 CG2 VAL A 260 12.721 17.855 7.268 1.00 13.51 A C

ATOM 1921 C VAL A 260 12.847 14.185 6.106 1.00 12.24 A C

ATOM 1922 O VAL A 260 13.412 13.339 6.786 1.00 12.79 A O

ATOM 1923 N ALA A 261 11.922 13.864 5.217 1.00 12.41 A N

ATOM 1924 CA ALA A 261 11.530 12.480 4.997 1.00 11.93 A C

ATOM 1925 CB ALA A 261 10.426 12.376 3.920 1.00 12.16 A C

ATOM 1926 C ALA A 261 12.750 11.661 4.585 1.00 11.91 A C

ATOM 1927 O ALA A 261 12.943 10.560 5.055 1.00 11.34 A O

ATOM 1928 N GLY A 262 13.550 12.186 3.665 1.00 12.22 A N

ATOM 1929 CA GLY A 262 14.794 11.533 3.291 1.00 12.29 A C

ATOM 1930 C GLY A 262 15.786 11.431 4.447 1.00 12.34 A C

ATOM 1931 O GLY A 262 16.414 10.386 4.660 1.00 11.90 A O

ATOM 1932 N ASN A 263 15.901 12.490 5.243 1.00 12.20 A N

ATOM 1933 CA ASN A 263 16.744 12.433 6.435 1.00 11.84 A C

ATOM 1934 CB ASN A 263 16.772 13.773 7.170 1.00 12.31 A C

ATOM 1935 CG ASN A 263 17.389 14.887 6.351 1.00 13.12 A C

ATOM 1936 OD1 ASN A 263 18.326 14.681 5.525 1.00 15.95 A O

ATOM 1937 ND2 ASN A 263 16.924 16.073 6.600 1.00 9.15 A N

ATOM 1938 C ASN A 263 16.289 11.348 7.396 1.00 11.83 A C

ATOM 1939 O ASN A 263 17.112 10.672 8.020 1.00 11.88 A O

ATOM 1940 N VAL A 264 14.983 11.181 7.517 1.00 11.77 A N

ATOM 1941 CA VAL A 264 14.425 10.138 8.367 1.00 12.33 A C

ATOM 1942 CB VAL A 264 12.893 10.268 8.506 1.00 12.44 A C

ATOM 1943 CG1 VAL A 264 12.280 9.045 9.178 1.00 12.44 A C

ATOM 1944 CG2 VAL A 264 12.543 11.471 9.323 1.00 13.22 A C

ATOM 1945 C VAL A 264 14.817 8.754 7.843 1.00 11.95 A C

ATOM 1946 O VAL A 264 15.164 7.896 8.625 1.00 12.24 A O

ATOM 1947 N ALA A 265 14.813 8.553 6.527 1.00 12.03 A N

ATOM 1948 CA ALA A 265 15.279 7.292 5.966 1.00 11.47 A C

ATOM 1949 CB ALA A 265 15.018 7.237 4.460 1.00 11.96 A C

ATOM 1950 C ALA A 265 16.746 7.046 6.293 1.00 11.77 A C

ATOM 1951 O ALA A 265 17.139 5.932 6.592 1.00 11.77 A O

ATOM 1952 N GLN A 266 17.571 8.091 6.262 1.00 12.48 A N

ATOM 1953 CA GLN A 266 18.999 7.940 6.586 1.00 11.99 A C

ATOM 1954 CB GLN A 266 19.782 9.230 6.311 1.00 10.90 A C

ATOM 1955 CG GLN A 266 19.786 9.691 4.865 1.00 12.48 A C

ATOM 1956 CD GLN A 266 20.548 11.011 4.671 1.00 12.24 A C

ATOM 1957 OE1 GLN A 266 21.762 11.028 4.352 1.00 16.02 A O

ATOM 1958 NE2 GLN A 266 19.857 12.088 4.853 1.00 8.53 A N

ATOM 1959 C GLN A 266 19.159 7.571 8.046 1.00 12.14 A C

ATOM 1960 O GLN A 266 19.927 6.688 8.398 1.00 12.13 A O

ATOM 1961 N LEU A 267 18.463 8.305 8.898 1.00 12.44 A N

ATOM 1962 CA LEU A 267 18.473 8.049 10.317 1.00 12.06 A C

ATOM 1963 CB LEU A 267 17.624 9.107 11.014 1.00 12.45 A C

ATOM 1964 CG LEU A 267 17.550 9.097 12.540 1.00 12.15 A C

ATOM 1965 CD1 LEU A 267 18.918 9.293 13.116 1.00 12.99 A C

ATOM 1966 CD2 LEU A 267 16.616 10.187 13.009 1.00 12.84 A C

ATOM 1967 C LEU A 267 17.984 6.649 10.654 1.00 12.72 A C

ATOM 1968 O LEU A 267 18.581 5.972 11.497 1.00 12.91 A O

ATOM 1969 N ARG A 268 16.872 6.219 10.044 1.00 12.54 A N

ATOM 1970 CA ARG A 268 16.295 4.886 10.321 1.00 12.31 A C

ATOM 1971 CB ARG A 268 14.961 4.722 9.577 1.00 12.21 A C

ATOM 1972 CG ARG A 268 14.016 3.635 10.155 1.00 12.56 A C

ATOM 1973 CD ARG A 268 12.652 3.605 9.510 1.OO 14.20 A C

ATOM 1974 NE ARG A 268 11.781 2.591 10.105 1.00 14.70 A N

ATOM 1975 CZ AGG A 268 11.837 1.306 9.829 1.00 14.81 A C

ATOM 1976 NH1 ARG A 268 12.697 0.829 8.942 1.00 14.11 A N

ATOM 1977 NH2 ARG A 268 10.993 0.483 10.432 1.00 15.99 A N

ATOM 1978 C ARG A 268 17.284 3.763 9.929 1.00 12.37 A C

ATOM 1979 O ARG A 268 17.533 2.837 10.689 1.00 11.86 A O

ATOM 1980 N GLU A 269 17.846 3.870 8.729 1.00 11.97 A N

ATOM 1981 CA GLU A 269 18.965 3.026 8.306 1.00 12.12 A C

ATOM 1982 CB GLU A 269 19.561 3.537 6.993 1.00 11.36 A C

ATOM 1983 CG GLU A 269 20.764 2.715 6.542 1.00 12.78 A C

ATOM 1984 CD GLU A 269 21.477 3.260 5.335 1.00 15.24 A C

ATOM 1985 OE1 GLU A 269 21.277 4.447 5.007 1.00 16.05 A O

ATOM 1986 OE2 GLU A 269 22.246 2.479 4.711 1.00 16.25 A O

ATOM 1987 C GLU A 269 20.082 2.954 9.354 1.00 12.56 A C

ATOM 1988 O GLU A 269 20.596 1.875 9.645 1.00 12.26 A O

ATOM 1989 N HIS A 270 20.482 4.104 9.894 1.00 12.79 A N

ATOM 1990 CA HIS A 270 21.556 4.119 10.859 1.00 12.79 A C

ATOM 1991 CB HIS A 270 21.918 5.531 11.289 1.00 12.76 A C

ATOM 1992 CG BHIS A 270 23.160 5.583 12.120 0.50 10.01 A C

ATOM 1993 CG AHIS A 270 23.195 5.601 12.063 0.50 15.58 A C

ATOM 1994 ND1 BHIS A 270 23.186 6.137 13.385 0.50 7.23 A N

ATOM 1995 ND1 AHIS A 270 23.243 5.459 13.432 0.50 20.08 A N

ATOM 1996 CE1 BHIS A 270 24.404 6.019 13.885 0.50 6.26 A C

ATOM 1997 CE1 AHIS A 270 24.498 5.548 13.839 0.50 20.34 A C

ATOM 1998 NE2 BHIS A 270 25.163 5.387 13.000 0.50 8.61 A N

ATOM 1999 NE2 AHIS A 270 25.265 5.744 12.783 0.50 20.61 A N

ATOM 2000 CD2 BHIS A 270 24.405 5.102 11.888 0.50 6.18 A C

ATOM 2001 CD2 AHIS A 270 24.475 5.782 11.659 0.50 18.53 A C

ATOM 2002 C HIS A 270 21.210 3.294 12.099 1.00 12.75 A C

ATOM 2003 O HIS A 270 22.031 2.541 12.562 1.00 12.88 A O

ATOM 2004 N PHE A 271 20.009 3.468 12.666 1.00 12.25 A N

ATOM 2005 CA PHE A 271 19.642 2.680 13.834 1.00 12.36 A C

ATOM 2006 CB PHE A 271 18.274 3.114 14.370 1.00 12.01 A C

ATOM 2007 CG PHE A 271 18.328 4.292 15.293 1.00 11.54 A C

ATOM 2008 CD1 PHE A 271 18.557 4.127 16.643 1.00 12.44 A C

ATOM 2009 CE1 PHE A 271 18.601 5.229 17.500 1.00 13.55 A C

ATOM 2010 CZ PHE A 271 18.400 6.479 17.016 1.00 11.92 A C

ATOM 2011 CE2 PHE A 271 18.145 6.655 15.663 1.00 15.14 A C

ATOM 2012 CD2 PHE A 271 18.096 5.567 14.820 1.00 13.90 A C

ATOM 2013 C PHE A 271 19.620 1.178 13.492 1.00 13.05 A C

ATOM 2014 O PHE A 271 20.147 0.341 14.240 1.00 15.06 A O

ATOM 2015 N VAL A 272 19.007 0.850 12.371 1.00 12.88 A N

ATOM 2016 CA VAL A 272 18.765 -0.526 11.961 1.00 13.79 A C

ATOM 2017 CB VAL A 272 17.856 -0.539 10.706 1.00 13.45 A C

ATOM 2018 CG1 VAL A 272 17.977 -1.840 9.953 1.00 15.25 A C

ATOM 2019 CG2 VAL A 272 16.429 -0.264 11.112 1.00 13.55 A C

ATOM 2020 C VAL A 272 20.068 -1.276 11.689 1.00 14.17 A C

ATOM 2021 O VAL A 272 20.242 -2.415 12.162 1.00 14.67 A O

ATOM 2022 N LYS A 273 20.992 -0.619 10.990 1.00 14.25 A N

ATOM 2023 CA LYS A 273 22.255 -1.217 10.606 1.00 14.60 A C

ATOM 2024 CB LYS A 273 22.759 -0.664 9.267 1.00 14.93 A C

ATOM 2025 CG LYS A 273 21.893 -1.085 8.052 1.00 15.97 A C

ATOM 2026 CD LYS A 273 22.432 -0.488 6.729 1.00 14.97 A C

ATOM 2027 CE LYS A 273 21.735 -1.010 5.482 1.00 16.43 A C

ATOM 2028 NZ LYS A 273 22.131 -0.162 4.300 1.00 13.02 A N

ATOM 2029 C LYS A 273 23.366 -1.133 11.645 1.00 14.97 A C

ATOM 2030 O LYS A 273 24.172 -2.075 11.740 1.00 12.32 A O

ATOM 2031 N ASN A 274 23.402 -0.033 12.403 1.00 14.72 A N

ATOM 2032 CA ASN A 274 24.556 0.298 13.225 1.00 15.62 A C

ATOM 2033 CB ASN A 274 25.197 1.649 12.786 1.00 16.07 A C

ATOM 2034 CG ASN A 274 25.555 1.662 11.290 1.00 17.59 A C

ATOM 2035 OD1 ASN A 274 25.285 2.647 10.543 1.00 18.70 A O

ATOM 2036 ND2 ASN A 274 26.124 0.561 10.839 1.00 13.05 A N

ATOM 2037 C ASN A 274 24.253 0.365 14.694 1.00 15.60 A C

ATOM 2038 O ASN A 274 25.165 0.449 15.465 1.00 15.70 A O

ATOM 2039 N ARG A 275 22.979 0.348 15.092 1.00 14.80 A N

ATOM 2040 CA ARG A 275 22.670 0.517 16.505 1.00 15.19 A C

ATOM 2041 CB ARG A 275 22.046 1.883 16.723 1.00 14.89 A C

ATOM 2042 CG ARG A 275 22.925 3.001 16.141 1.00 17.88 A C

ATOM 2043 CD ARG A 275 22.682 4.354 16.748 1.00 17.97 A C

ATOM 2044 NE ARG A 275 23.098 4.391 18.146 1.00 15.44 A N

ATOM 2045 CZ ARG A 275 22.783 5.383 18.977 1.00 18.17 A C

ATOM 2046 NH1 ARG A 275 22.080 6.422 18.540 1.00 17.27 A N

ATOM 2047 NH2 ARG A 275 23.191 5.356 20.239 1.00 17.72 A N

ATOM 2048 C ARG A 275 21.796 -0.573 17.088 1.00 14.64 A C

ATOM 2049 O ARG A 275 21.382 -0.456 18.212 1.00 15.75 A O

ATOM 2050 N GLY A 276 21.459 -1.577 16.283 1.00 14.66 A N

ATOM 2051 CA GLY A 276 20.880 -2.825 16.771 1.00 14.63 A C

ATOM 2052 C GLY A 276 19.403 -2.811 17.060 1.00 14.40 A C

ATOM 2053 O GLY A 276 18.863 -3.751 17.664 1.00 13.52 A O

ATOM 2054 N VAL A 277 18.729 -1.745 16.638 1.00 14.10 A N

ATOM 2055 CA VAL A 277 17.318 -1.618 16.894 1.00 14.10 A C

ATOM 2056 CB VAL A 277 17.021 -0.657 18.097 1.00 14.71 A C

ATOM 2057 CG1 VAL A 277 17.768 -1.058 19.354 1.00 14.49 A C

ATOM 2058 CG2 VAL A 277 17.268 0.771 17.733 1.00 15.67 A C

ATOM 2059 C VAL A 277 16.547 -1.097 15.689 1.00 13.79 A C

ATOM 2060 O VAL A 277 17.082 -0.372 14.853 1.00 14.29 A O

ATOM 2061 N THR A 278 15.273 -1.472 15.607 1.00 14.21 A N

ATOM 2062 CA THR A 278 14.325 -0.778 14.749 1.00 14.50 A C

ATOM 2063 CB THR A 278 13.187 -1.700 14.301 1.00 15.23 A C

ATOM 2064 OG1 THR A 278 13.744 -2.825 13.607 1.00 19.10 A O

ATOM 2065 CG2 THR A 278 12.304 -0.986 13.245 1.00 17.53 A C

ATOM 2066 C THR A 278 13.760 0.394 15.526 1.00 13.49 A C

ATOM 2067 O THR A 278 13.028 0.210 16.485 1.00 13.51 A O

ATOM 2068 N PRO A 279 14.104 1.612 15.134 1.00 12.55 A N

ATOM 2069 CA PRO A 279 13.679 2.803 15.896 1.00 11.32 A C

ATOM 2070 CB PRO A 279 14.520 3.920 15.277 1.00 11.71 A C

ATOM 2071 CG PRO A 279 14.682 3.493 13.842 1.00 11.40 A C

ATOM 2072 CD PRO A 279 14.817 1.975 13.895 1.00 12.28 A C

ATOM 2073 C PRO A 279 12.211 3.055 15.672 1.00 11.90 A C

ATOM 2074 O PRO A 279 11.786 3.053 14.516 1.00 12.19 A O

ATOM 2075 N LYS A 280 11.438 3.212 16.743 1.00 11.50 A N

ATOM 2076 CA LYS A 280 10.020 3.518 16.639 1.00 12.77 A C

ATOM 2077 CB LYS A 280 9.354 3.389 18.024 1.00 13.46 A C

ATOM 2078 CG LYS A 280 9.324 1.993 18.573 1.00 15.21 A C

ATOM 2079 CD LYS A 280 8.273 1.192 17.861 1.00 20.42 A C

ATOM 2080 CE LYS A 280 8.012 -0.146 18.555 1.00 23.45 A C

ATOM 2081 NZ LYS A 280 6.935 -0.858 17.808 1.00 26.12 A N

ATOM 2082 C LYS A 280 9.811 4.951 16.120 1.00 11.96 A C

ATOM 2083 O LYS A 280 10.710 5.782 16.200 1.00 13.23 A O

ATOM 2084 N PRO A 281 8.666 5.233 15.512 1.00 12.23 A N

ATOM 2085 CA PRO A 281 8.370 6.608 15.073 1.00 11.69 A C

ATOM 2086 CB PRO A 281 6.897 6.540 14.763 1.00 12.25 A C

ATOM 2087 CG PRO A 281 6.755 5.162 14.210 1.00 12.66 A C

ATOM 2088 CD PRO A 281 7.592 4.300 15.126 1.00 11.87 A C

ATOM 2089 C PRO A 281 8.682 7.678 16.105 1.00 11.94 A C

ATOM 2090 O PRO A 281 9.287 8.708 15.734 1.00 11.60 A O

ATOM 2091 N SER A 282 8.303 7.447 17.374 1.00 11.91 A N

ATOM 2092 CA SER A 282 8.579 8.404 18.442 1.00 11.78 A C

ATOM 2093 CB SER A 282 8.017 7.930 19.789 1.00 11.85 A C

ATOM 2094 OG SER A 282 8.503 6.639 20.117 1.00 12.30 A O

ATOM 2095 C SER A 282 10.049 8.704 18.654 1.00 11.36 A C

ATOM 2096 O SER A 282 10.402 9.835 19.014 1.00 11.10 A O

ATOM 2097 N LEU A 283 10.896 7.696 18.498 1.00 11.81 A N

ATOM 2098 CA LEU A 283 12.332 7.889 18.642 1.00 11.66 A C

ATOM 2099 CB LEU A 283 13.042 6.532 18.856 1.00 11.73 A C

ATOM 2100 CG LEU A 283 14.575 6.628 18.893 1.00 11.60 A C

ATOM 2101 CD1 LEU A 283 15.029 7.501 20.001 1.00 10.08 A C

ATOM 2102 CD2 LEU A 283 15.180 5.233 19.066 1.00 15.86 A C

ATOM 2103 C LEU A 283 12.953 8.650 17.465 1.00 11.15 A C

ATOM 2104 O LEU A 283 13.812 9.515 17.644 1.00 11.72 A O

ATOM 2105 N LEU A 284 12.575 8.305 16.244 1.00 11.65 A N

ATOM 2106 CA LEU A 284 13.056 9.058 15.088 1.00 10.89 A C

ATOM 2107 CB LEU A 284 12.493 8.470 13.802 1.00 10.71 A C

ATOM 2108 CG LEU A 284 13.010 7.059 13.442 1.00 10.82 A C

ATOM 2109 CD1 LEU A 284 12.102 6.419 12.399 1.00 10.74 A C

ATOM 2110 CD2 LEU A 284 14.425 7.107 12.953 1.00 10.79 A C

ATOM 2111 C LEU A 284 12.741 10.568 15.245 1.00 10.24 A C

ATOM 2112 O LEU A 284 13.591 11.414 15.013 1.00 9.64 A O

ATOM 2113 N LYS A 285 11.527 10.868 15.682 1.00 10.77 A N

ATOM 2114 CA LYS A 285 11.054 12.217 15.890 1.00 10.81 A C

ATOM 2115 CB LYS A 285 9.544 12.188 16.152 1.00 10.59 A C

ATOM 2116 CG LYS A 285 8.909 13.531 16.527 1.00 10.18 A C

ATOM 2117 CD LYS A 285 7.372 13.380 16.583 1.00 12.54 A C

ATOM 2118 CE LYS A 285 6.660 14.630 17.085 1.00 11.16 A C

ATOM 2119 NZ LYS A 285 5.159 14.525 16.941 1.00 9.27 A N

ATOM 2120 C LYS A 285 11.816 12.886 17.037 1.00 10.86 A C

ATOM 2121 O LYS A 285 12.287 13.995 16.888 1.00 11.16 A O

ATOM 2122 N ALA A 286 11.964 12.194 18.156 1.00 10.94 A N

ATOM 2123 CA ALA A 286 12.744 12.722 19.280 1.00 11.16 A C

ATOM 2124 CB ALA A 286 12.657 11.813 20.437 1.00 11.37 A C

ATOM 2125 C ALA A 286 14.206 12.952 18.897 1.00 10.98 A C

ATOM 2126 O ALA A 286 14.794 13.947 19.275 1.00 10.07 A O

ATOM 2127 N ALA A 287 14.778 12.048 18.115 1.00 11.61 A N

ATOM 2128 CA ALA A 287 16.175 12.206 17.679 1.00 12.13 A C

ATOM 2129 CB ALA A 287 16.692 10.922 17.034 1.00 11.58 A C

ATOM 2130 C ALA A 287 16.349 13.411 16.742 1.00 12.42 A C

ATOM 2131 O ALA A 287 17.310 14.165 16.873 1.00 11.82 A O

ATOM 2132 N LEU A 288 15.407 13.623 15.826 1.00 12.37 A N

ATOM 2133 CA LEU A 288 15.473 14.808 14.956 1.00 13.09 A C

ATOM 2134 CB LEU A 288 14.357 14.775 13.917 1.00 13.67 A C

ATOM 2135 CG LEU A 288 14.552 13.833 12.736 1.00 15.39 A C

ATOM 2136 CD1 LEU A 288 13.379 14.033 11.840 1.00 19.44 A C

ATOM 2137 CD2 LEU A 288 15.842 14.113 11.974 1.00 15.17 A C

ATOM 2138 C LEU A 288 15.329 16.105 15.747 1.00 12.69 A C

ATOM 2139 O LEU A 288 16.014 17.107 15.481 1.00 12.69 A O

ATOM 2140 N ILE A 289 14.412 16.096 16.704 1.00 12.33 A N

ATOM 2141 CA ILE A 289 14.195 17.261 17.546 1.00 12.69 A C

ATOM 2142 CB ILE A 289 12.920 17.084 18.397 1.00 12.55 A C

ATOM 2143 CG1 ILE A 289 11.688 17.178 17.488 1.00 11.46 A C

ATOM 2144 CD1 ILE A 289 10.404 16.725 18.104 1.00 10.00 A C

ATOM 2145 CG2 ILE A 289 12.869 18.098 19.506 1.00 13.54 A C

ATOM 2146 C ILE A 289 15.412 17.596 18.426 1.00 12.74 A C

ATOM 2147 O ILE A 289 15.844 18.746 18.442 1.00 13.36 A O

ATOM 2148 N ALA A 290 15.975 16.612 19.132 1.00 11.71 A N

ATOM 2149 CA ALA A 290 17.132 16.854 19.976 1.00 11.73 A C

ATOM 2150 CB ALA A 290 17.529 15.593 20.698 1.00 12.08 A C

ATOM 2151 C ALA A 290 18.326 17.370 19.191 1.00 11.95 A C

ATOM 2152 O ALA A 290 19.114 18.198 19.689 1.00 10.65 A O

ATOM 2153 N GLY A 291 18.472 16.866 17.979 1.00 11.84 A N

ATOM 2154 CA GLY A 291 19.633 17.207 17.171 1.00 12.60 A C

ATOM 2155 C GLY A 291 19.466 18.506 16.400 1.00 12.44 A C

ATOM 2156 O GLY A 291 20.437 19.018 15.847 1.00 11.56 A O

ATOM 2157 N ALA A 292 18.249 19.056 16.378 1.00 12.96 A N

ATOM 2158 CA ALA A 292 17.960 20.238 15.562 1.00 13.11 A C

ATOM 2159 CB ALA A 292 16.454 20.468 15.434 1.00 12.99 A C

ATOM 2160 C ALA A 292 18.655 21.499 16.075 1.00 13.45 A C

ATOM 2161 O ALA A 292 18.954 21.612 17.252 1.00 13.95 A O

ATOM 2162 N ALA A 293 18.848 22.456 15.173 1.00 13.18 A N

ATOM 2163 CA ALA A 293 19.567 23.694 15.450 1.00 13.43 A C

ATOM 2164 CB ALA A 293 20.508 24.012 14.284 1.00 13.22 A C

ATOM 2165 C ALA A 293 18.611 24.866 15.637 1.00 13.54 A C

ATOM 2166 O ALA A 293 17.739 25.107 14.812 1.00 13.39 A O

ATOM 2167 N ASP A 294 18.838 25.626 16.691 1.00 13.60 A N

ATOM 2168 CA ASP A 294 18.167 26.895 16.899 1.00 14.04 A C

ATOM 2169 CB ASP A 294 18.590 27.428 18.270 1.00 14.33 A C

ATOM 2170 CG ASP A 294 17.918 28.728 18.634 1.00 14.83 A C

ATOM 2171 OD1 ASP A 294 18.142 29.160 19.799 1.00 11.77 A O

ATOM 2172 OD2 ASP A 294 17.144 29.360 17.861 1.00 10.92 A O

ATOM 2173 C ASP A 294 18.620 27.814 15.774 1.00 13.72 A C

ATOM 2174 O ASP A 294 19.801 28.075 15.636 1.00 14.66 A O

ATOM 2175 N VAL A 295 17.696 28.304 14.956 1.00 14.43 A N

ATOM 2176 CA VAL A 295 18.057 29.217 13.853 1.00 14.05 A C

ATOM 2177 CB VAL A 295 16.957 29.283 12.730 1.00 13.77 A C

ATOM 2178 CG1 VAL A 295 16.670 27.907 12.184 1.00 13.93 A C

ATOM 2179 CG2 VAL A 295 15.680 29.956 13.255 1.00 12.53 A C

ATOM 2180 C VAL A 295 18.352 30.622 14.346 1.00 14.82 A C

ATOM 2181 O VAL A 295 18.707 31.497 13.558 1.00 15.77 A O

ATOM 2182 N GLY A 296 18.190 30.857 15.646 1.00 14.99 A N

ATOM 2183 CA GLY A 296 18.450 32.159 16.208 1.00 15.10 A C

ATOM 2184 C GLY A 296 17.282 32.821 16.906 1.00 15.03 A C

ATOM 2185 O GLY A 296 17.458 33.886 17.489 1.00 15.00 A O

ATOM 2186 N LEU A 297 16.114 32.180 16.887 1.00 16.05 A N

ATOM 2187 CA LEU A 297 14.903 32.728 17.501 1.00 15.21 A C

ATOM 2188 CB LEU A 297 13.704 32.420 16.605 1.00 14.95 A C

ATOM 2189 CG LEU A 297 13.881 32.962 15.179 1.00 17.47 A C

ATOM 2190 CD1 LEU A 297 12.718 32.507 14.330 1.00 19.73 A C

ATOM 2191 CD2 LEU A 297 13.939 34.500 15.204 1.00 18.75 A C

ATOM 2192 C LEU A 297 14.645 32.187 18.903 1.00 15.26 A C

ATOM 2193 O LEU A 297 13.782 32.682 19.636 1.00 14.95 A O

ATOM 2194 N GLY A 298 15.380 31.152 19.266 1.00 15.28 A N

ATOM 2195 CA GLY A 298 15.251 30.546 20.570 1.00 15.27 A C

ATOM 2196 C GLY A 298 14.024 29.691 20.721 1.00 15.55 A C

ATOM 2197 O GLY A 298 13.173 29.572 19.817 1.00 15.07 A O

ATOM 2198 N PHE A 299 13.941 29.090 21.894 1.00 15.47 A N

ATOM 2199 CA PHE A 299 12.820 28.269 22.266 1.00 16.76 A C

ATOM 2200 CB PHE A 299 13.279 26.818 22.539 1.00 16.33 A C

ATOM 2201 CG PHE A 299 14.108 26.237 21.435 1.00 16.07 A C

ATOM 2202 CD1 PHE A 299 13.572 26.047 20.167 1.00 15.70 A C

ATOM 2203 CE1 PHE A 299 14.349 25.544 19.132 1.00 15.95 A C

ATOM 2204 CZ PHE A 299 15.660 25.233 19.357 1.00 15.27 A C

ATOM 2205 CE2 PHE A 299 16.217 25.432 20.610 1.00 15.20 A C

ATOM 2206 CD2 PHE A 299 15.436 25.929 21.642 1.00 17.28 A C

ATOM 2207 C PHE A 299 12.200 28.872 23.504 1.00 17.91 A C

ATOM 2208 O PHE A 299 12.886 29.548 24.280 1.00 19.79 A O

ATOM 2209 N PRO A 300 10.904 28.683 23.680 1.00 19.34 A N

ATOM 2210 CA PRO A 300 10.054 27.945 22.747 1.00 20.29 A C

ATOM 2211 CB PRO A 300 8.819 27.671 23.583 1.00 20.94 A C

ATOM 2212 CG PRO A 300 8.712 28.898 24.513 1.00 19.43 A C

ATOM 2213 CD PRO A 300 10.120 29.311 24.758 1.00 20.25 A C

ATOM 2214 C PRO A 300 9.672 28.834 21.581 1.00 20.84 A C

ATOM 2215 O PRO A 300 9.921 30.043 21.655 1.00 21.44 A O

ATOM 2216 N ASN A 301 9.076 28.282 20.524 1.00 21.28 A N

ATOM 2217 CA ASN A 301 8.874 29.078 19.319 1.00 21.53 A C

ATOM 2218 CB ASN A 301 10.198 29.173 18.567 1.00 21.34 A C

ATOM 2219 CG ASN A 301 10.320 30.458 17.764 1.00 20.14 A C

ATOM 2220 OD1 ASN A 301 9.875 30.553 16.607 1.00 17.42 A O

ATOM 2221 ND2 ASN A 301 10.920 31.454 18.371 1.00 22.84 A N

ATOM 2222 C ASN A 301 7.823 28.534 18.355 1.00 22.14 A C

ATOM 2223 O ASN A 301 7.868 27.379 17.978 1.00 23.49 A O

ATOM 2224 N GLY A 302 6.970 29.416 17.854 1.00 22.24 A N

ATOM 2225 CA GLY A 302 5.912 29.031 16.932 1.00 21.65 A C

ATOM 2226 C GLY A 302 6.292 29.165 15.475 1.00 20.83 A C

ATOM 2227 O GLY A 302 5.574 28.669 14.603 1.00 21.22 A O

ATOM 2228 N ASN A 303 7.446 29.787 15.225 1.00 19.62 A N

ATOM 2229 CA ASN A 303 7.981 30.005 13.886 1.00 17.66 A C

ATOM 2230 CB ASN A 303 8.705 31.349 13.816 1.00 17.45 A C

ATOM 2231 CG ASN A 303 7.872 32.473 14.381 1.00 20.84 A C

ATOM 2232 OD1 ASN A 303 6.802 32.779 13.847 1.00 21.34 A O

ATOM 2233 ND2 ASN A 303 8.305 33.033 15.530 1.00 22.58 A N

ATOM 2234 C ASN A 303 8.926 28.922 13.414 1.00 15.61 A C

ATOM 2235 O ASN A 303 8.831 28.481 12.239 1.00 13.70 A O

ATOM 2236 N GLN A 304 9.841 28.506 14.298 1.00 14.18 A N

ATOM 2237 CA GLN A 304 10.855 27.513 13.946 1.00 13.13 A C

ATOM 2238 CB GLN A 304 12.235 28.005 14.316 1.00 13.28 A C

ATOM 2239 CG GLN A 304 12.556 27.976 15.811 1.00 12.80 A C

ATOM 2240 CD GLN A 304 14.020 28.087 16.123 1.00 11.63 A C

ATOM 2241 OE1 GLN A 304 14.842 27.582 15.386 1.00 13.19 A O

ATOM 2242 NE2 GLN A 304 14.352 28.794 17.223 1.00 9.76 A N

ATOM 2243 C GLN A 304 10.601 26.128 14.582 1.00 13.52 A C

ATOM 2244 O GLN A 304 11.372 25.208 14.381 1.00 13.66 A O

ATOM 2245 N GLY A 305 9.537 25.972 15.343 1.00 12.81 A N

ATOM 2246 CA GLY A 305 9.351 24.745 16.101 1.00 12.54 A C

ATOM 2247 C GLY A 305 10.578 24.498 16.970 1.00 12.99 A C

ATOM 2248 O GLY A 305 11.062 25.409 17.633 1.00 11.36 A O

ATOM 2249 N TRP A 306 11.107 23.272 16.926 1.00 12.12 A N

ATOM 2250 CA TRP A 306 12.286 22.898 17.701 1.00 12.07 A C

ATOM 2251 CB TRP A 306 12.130 21.473 18.254 1.00 12.05 A C

ATOM 2252 CG TRP A 306 10.866 21.349 19.092 1.00 11.34 A C

ATOM 2253 CD1 TRP A 306 9.755 20.611 18.805 1.00 12.28 A C

ATOM 2254 NE1 TRP A 306 8.812 20.766 19.794 1.00 13.42 A N

ATOM 2255 CE2 TRP A 306 9.316 21.592 20.761 1.00 12.23 A C

ATOM 2256 CD2 TRP A 306 10.616 21.963 20.359 1.00 13.78 A C

ATOM 2257 CE3 TRP A 306 11.344 22.822 21.183 1.00 13.41 A C

ATOM 2258 CZ3 TRP A 306 10.780 23.247 22.365 1.00 12.96 A C

ATOM 2259 CH2 TRP A 306 9.488 22.854 22.735 1.00 13.70 A C

ATOM 2260 CZ2 TRP A 306 8.744 22.035 21.945 1.00 14.65 A C

ATOM 2261 C TRP A 306 13.562 23.046 16.890 1.00 12.73 A C

ATOM 2262 O TRP A 306 14.632 22.620 17.318 1.00 14.46 A O

ATOM 2263 N GLY A 307 13.479 23.716 15.741 1.00 13.10 A N

ATOM 2264 CA GLY A 307 14.679 24.111 15.015 1.00 12.18 A C

ATOM 2265 C GLY A 307 14.871 23.392 13.685 1.00 11.91 A C

ATOM 2266 O GLY A 307 14.008 22.628 13.238 1.00 11.20 A O

ATOM 2267 N ARG A 308 16.007 23.658 13.046 1.00 11.60 A N

ATOM 2268 CA ARG A 308 16.299 23.167 11.701 1.00 12.01 A C

ATOM 2269 CB ARG A 308 17.153 24.223 10.961 1.00 12.63 A C

ATOM 2270 CG ARG A 308 17.388 23.970 9.462 1.00 13.43 A C

ATOM 2271 CD ARG A 308 18.284 25.025 8.807 1.00 13.61 A C

ATOM 2272 NE ARG A 308 19.563 25.031 9.510 1.00 16.45 A N

ATOM 2273 CZ ARG A 308 20.127 26.086 10.086 1.00 16.43 A C

ATOM 2274 NH1 ARG A 308 21.257 25.902 10.762 1.00 14.45 A N

ATOM 2275 NH2 ARG A 308 19.660 27.319 9.902 1.00 13.23 A N

ATOM 2276 C ARG A 308 17.055 21.837 11.770 1.00 12.38 A C

ATOM 2277 O ARG A 308 18.094 21.742 12.434 1.00 12.82 A O

ATOM 2278 N VAL A 309 16.549 20.817 11.080 1.00 11.99 A N

ATOM 2279 CA VAL A 309 17.170 19.498 11.096 1.00 12.04 A C

ATOM 2280 CB VAL A 309 16.553 18.573 10.051 1.00 11.35 A C

ATOM 2281 CG1 VAL A 309 17.354 17.272 9.961 1.00 11.45 A C

ATOM 2282 CG2 VAL A 309 15.047 18.335 10.377 1.00 11.38 A C

ATOM 2283 C VAL A 309 18.667 19.545 10.868 1.00 12.28 A C

ATOM 2284 O VAL A 309 19.148 20.157 9.930 1.00 11.94 A O

ATOM 2285 N THR A 310 19.393 18.904 11.760 1.00 13.11 A N

ATOM 2286 CA THR A 310 20.854 18.814 11.675 1.00 12.86 A C

ATOM 2287 CB THR A 310 21.471 19.719 12.723 1.00 13.26 A C

ATOM 2288 OG1 THR A 310 21.044 21.090 12.516 1.00 12.98 A O

ATOM 2289 CG2 THR A 310 22.962 19.747 12.610 1.00 13.68 A C

ATOM 2290 C THR A 310 21.197 17.347 11.911 1.00 13.94 A C

ATOM 2291 O THR A 310 21.411 16.896 13.064 1.00 14.93 A O

ATOM 2292 N LEU A 311 21.269 16.601 10.818 1.00 13.28 A N

ATOM 2293 CA LEU A 311 21.110 15.149 10.879 1.00 14.11 A C

ATOM 2294 CB LEU A 311 20.956 14.589 9.463 1.00 13.67 A C

ATOM 2295 CG LEU A 311 20.879 13.078 9.311 1.00 13.50 A C

ATOM 2296 CD1 LEU A 311 19.749 12.522 10.109 1.OO 15.11 A C

ATOM 2297 CD2 LEU A 311 20.749 12.688 7.849 1.00 14.22 A C

ATOM 2298 C LEU A 311 22.252 14.455 11.605 1.OO 14.58 A C

ATOM 2299 O LEU A 311 22.012 13.521 12.345 1.00 14.74 A O

ATOM 2300 N ASP A 312 23.483 14.959 11.462 1.00 15.58 A N

ATOM 2301 CA ASP A 312 24.624 14.307 12.111 1.00 16.68 A C

ATOM 2302 CB ASP A 312 25.984 14.797 11.582 1.00 16.93 A C

ATOM 2303 CG ASP A 312 26.222 16.245 11.822 1.00 19.05 A C

ATOM 2304 OD1 ASP A 312 27.394 16.614 11.755 1.00 25.94 A O

ATOM 2305 OD2 ASP A 312 25.348 17.090 12.090 1.00 18.31 A O

ATOM 2306 C ASP A 312 24.560 14.330 13.615 1.00 16.48 A C

ATOM 2307 O ASP A 312 24.965 13.381 14.241 1.00 17.40 A O

ATOM 2308 N LYS A 313 23.976 15.364 14.202 1.00 16.32 A N

ATOM 2309 CA LYS A 313 23.755 15.366 15.641 1.00 16.35 A C

ATOM 2310 CB LYS A 313 23.363 16.773 16.130 1.00 17.66 A C

ATOM 2311 CG LYS A 313 24.430 17.848 15.938 1.00 20.65 A C

ATOM 2312 CD LYS A 313 24.735 18.590 17.250 1.00 28.29 A C

ATOM 2313 CE LYS A 313 25.619 17.746 18.162 1.00 31.10 A C

ATOM 2314 NZ LYS A 313 26.458 18.529 19.131 1.00 32.31 A N

ATOM 2315 C LYS A 313 22.666 14.379 16.100 1.00 15.36 A C

ATOM 2316 O LYS A 313 22.662 13.968 17.258 1.00 15.49 A O

ATOM 2317 N SER A 314 21.755 14.007 15.212 1.00 14.12 A N

ATOM 2318 CA SER A 314 20.700 13.047 15.537 1.00 13.37 A C

ATOM 2319 CB SER A 314 19.497 13.217 14.590 1.00 13.56 A C

ATOM 2320 OG SER A 314 18.889 14.489 14.723 1.00 11.16 A O

ATOM 2321 C SER A 314 21.148 11.581 15.505 1.00 14.53 A C

ATOM 2322 O SER A 314 20.507 10.717 16.112 1.00 14.30 A O

ATOM 2323 N LEU A 315 22.209 11.285 14.771 1.00 14.58 A N

ATOM 2324 CA LEU A 315 22.563 9.896 14.484 1.00 15.64 A C

ATOM 2325 CB LEU A 315 23.750 9.824 13.505 1.00 15.15 A C

ATOM 2326 CG LEU A 315 23.506 10.436 12.143 1.00 14.88 A C

ATOM 2327 CD1 LEU A 315 24.834 10.445 11.360 1.00 16.67 A C

ATOM 2328 CD2 LEU A 315 22.401 9.683 11.411 1.00 16.28 A C

ATOM 2329 C LEU A 315 22.905 9.095 15.733 1.00 16.16 A C

ATOM 2330 O LEU A 315 22.442 7.956 15.894 1.00 16.79 A O

ATOM 2331 N ASN A 316 23.692 9.686 16.631 1.00 17.60 A N

ATOM 2332 CA ASN A 316 24.235 8.915 17.749 1.00 17.99 A C

ATOM 2333 CB ASN A 316 25.757 8.837 17.694 1.00 19.59 A C

ATOM 2334 CG ASN A 316 26.264 7.879 16.601 1.00 22.56 A C

ATOM 2335 OD1 ASN A 316 25.736 6.732 16.397 1.00 21.64 A O

ATOM 2336 ND2 ASN A 316 27.321 8.320 15.910 1.00 23.13 A N

ATOM 2337 C ASN A 316 23.732 9.396 19.116 1.00 17.61 A C

ATOM 2338 O ASN A 316 24.390 9.212 20.152 1.00 15.93 A O

ATOM 2339 N VAL A 317 22.505 9.912 19.123 1.00 15.75 A N

ATOM 2340 CA VAL A 317 21.820 10.220 20.389 1.00 15.40 A C

ATOM 2341 CB VAL A 317 20.360 10.675 20.150 1.00 15.21 A C

ATOM 2342 CG1 VAL A 317 20.335 11.940 19.350 1.00 16.28 A C

ATOM 2343 CG2 VAL A 317 19.547 9.600 19.458 1.00 16.07 A C

ATOM 2344 C VAL A 317 21.803 8.995 21.323 1.00 14.67 A C

ATOM 2345 O VAL A 317 21.675 7.864 20.868 1.00 14.77 A O

ATOM 2346 N ALA A 318 21.932 9.225 22.627 1.00 13.95 A N

ATOM 2347 CA ALA A 318 21.623 8.186 23.603 1.00 13.64 A C

ATOM 2348 CB ALA A 318 22.196 8.523 24.940 1.00 13.50 A C

ATOM 2349 C ALA A 318 20.087 8.130 23.652 1.00 13.19 A C

ATOM 2350 O ALA A 318 19.416 9.168 23.498 1.00 13.46 A O

ATOM 2351 N PHE A 319 19.512 6.952 23.853 1.00 12.88 A N

ATOM 2352 CA PHE A 319 18.076 6.824 23.633 1.00 12.66 A C

ATOM 2353 CB PHE A 319 17.815 6.531 22.137 1.00 12.79 A C

ATOM 2354 CG PHE A 319 18.267 5.158 21.700 1.00 14.03 A C

ATOM 2355 CD1 PHE A 319 19.504 4.980 21.107 1.00 12.44 A C

ATOM 2356 CE1 PHE A 319 19.930 3.725 20.718 1.00 15.58 A C

ATOM 2357 CZ PHE A 319 19.115 2.619 20.921 1.00 15.26 A C

ATOM 2358 CE2 PHE A 319 17.887 2.777 21.524 1.00 14.77 A C

ATOM 2359 CD2 PHE A 319 17.461 4.047 21.905 1.00 15.05 A C

ATOM 2360 C PHE A 319 17.349 5.799 24.461 1.00 12.38 A C

ATOM 2361 O PHE A 319 17.947 4.918 25.055 1.00 12.11 A O

ATOM 2362 N VAL A 320 16.032 5.947 24.488 1.00 12.04 A N

ATOM 2363 CA VAL A 320 15.125 4.909 24.949 1.00 12.42 A C

ATOM 2364 CB VAL A 320 14.391 5.323 26.252 1.00 13.15 A C

ATOM 2365 CG1 VAL A 320 13.237 4.331 26.589 1.00 13.46 A C

ATOM 2366 CG2 VAL A 320 15.401 5.395 27.416 1.00 13.91 A C

ATOM 2367 C VAL A 320 14.137 4.758 23.802 1.00 11.88 A C

ATOM 2368 O VAL A 320 13.668 5.749 23.271 1.00 10.13 A O

ATOM 2369 N ASN A 321 13.824 3.520 23.441 1.00 11.82 A N

ATOM 2370 CA ASN A 321 13.018 3.205 22.261 1.00 11.75 A C

ATOM 2371 CB ASN A 321 13.858 2.323 21.313 1.00 11.75 A C

ATOM 2372 CG ASN A 321 13.214 2.117 19.944 1.00 12.10 A C

ATOM 2373 OD1 ASN A 321 12.506 3.005 19.437 1.00 12.86 A O

ATOM 2374 ND2 ASN A 321 13.451 0.919 19.328 1.00 10.43 A N

ATOM 2375 C ASN A 321 11.711 2.463 22.637 1.00 12.63 A C

ATOM 2376 O ASN A 321 11.509 1.311 22.260 1.00 12.41 A O

ATOM 2377 N GLU A 322 10.835 3.130 23.380 1.00 12.99 A N

ATOM 2378 CA GLU A 322 9.542 2.552 23.760 1.00 13.23 A C

ATOM 2379 CB GLU A 322 8.601 2.415 22.528 1.00 13.10 A C

ATOM 2380 CG GLU A 322 8.146 3.794 22.013 1.00 12.18 A C

ATOM 2381 CD GLU A 322 7.072 3.781 20.933 1.00 14.48 A C

ATOM 2382 OE1 GLU A 322 6.747 4.884 20.429 1.00 15.20 A O

ATOM 2383 OE2 GLU A 322 6.564 2.690 20.588 1.00 14.00 A O

ATOM 2384 C GLU A 322 9.654 1.239 24.556 1.00 14.04 A C

ATOM 2385 O GLU A 322 8.778 0.385 24.468 1.00 12.70 A O

ATOM 2386 N THR A 323 10.688 1.122 25.387 1.00 13.33 A N

ATOM 2387 CA THR A 323 10.907 -0.101 26.145 1.00 14.72 A C

ATOM 2388 CB THR A 323 12.375 -0.466 26.173 1.00 14.45 A C

ATOM 2389 OG1 THR A 323 13.168 0.721 26.401 1.00 16.74 A O

ATOM 2390 CG2 THR A 323 12.813 -0.980 24.810 1.00 15.39 A C

ATOM 2391 C THR A 323 10.397 -0.045 27.589 1.00 15.63 A C

ATOM 2392 O THR A 323 10.572 -1.011 28.319 1.00 14.71 A O

ATOM 2393 N SER A 324 9.796 1.073 28.002 1.00 15.41 A N

ATOM 2394 CA SER A 324 9.176 1.159 29.341 1.00 15.78 A C

ATOM 2395 CB SER A 324 10.008 2.045 30.272 1.00 15.94 A C

ATOM 2396 OG SER A 324 11.281 1.460 30.594 1.00 17.86 A O

ATOM 2397 C SER A 324 7.739 1.723 29.257 1.00 15.74 A C

ATOM 2398 O SER A 324 7.558 2.937 29.315 1.00 15.93 A O

ATOM 2399 N PRO A 325 6.729 0.864 29.118 1.00 16.08 A N

ATOM 2400 CA PRO A 325 5.326 1.306 29.170 1.00 17.17 A C

ATOM 2401 CB PRO A 325 4.525 0.035 28.823 1.00 17.76 A C

ATOM 2402 CG PRO A 325 5.454 -1.106 29.084 1.00 17.45 A C

ATOM 2403 CD PRO A 325 6.845 -0.585 28.885 1.00 16.38 A C

ATOM 2404 C PRO A 325 4.926 1.815 30.548 1.00 17.68 A C

ATOM 2405 O PRO A 325 5.277 1.211 31.553 1.00 18.68 A O

ATOM 2406 N LEU A 326 4.204 2.916 30.596 1.00 18.30 A N

ATOM 2407 CA LEU A 326 3.796 3.491 31.871 1.00 18.53 A C

ATOM 2408 CB LEU A 326 4.410 4.890 32.059 1.00 18.37 A C

ATOM 2409 CG LEU A 326 5.938 5.027 32.161 1.00 19.30 A C

ATOM 2410 CD1 LEU A 326 6.350 6.502 32.200 1.00 20.03 A C

ATOM 2411 CD2 LEU A 326 6.471 4.338 33.387 1.00 17.55 A C

ATOM 2412 C LEU A 326 2.287 3.605 31.982 1.00 19.08 A C

ATOM 2413 O LEU A 326 1.589 3.926 30.989 1.00 18.42 A O

ATOM 2414 N SER A 327 1.810 3.326 33.201 1.00 19.13 A N

ATOM 2415 CA SER A 327 0.438 3.607 33.672 1.00 19.58 A C

ATOM 2416 CB SER A 327 -0.123 2.391 34.397 1.00 19.04 A C

ATOM 2417 OG SER A 327 -0.176 1.357 33.434 1.00 19.38 A O

ATOM 2418 C SER A 327 0.558 4.902 34.476 1.00 19.58 A C

ATOM 2419 O SER A 327 1.609 5.154 35.075 1.00 18.88 A O

ATOM 2420 N THR A 328 -0.505 5.696 34.595 1.00 20.38 A N

ATOM 2421 CA THR A 328 -0.861 6.454 35.789 1.00 19.96 A C

ATOM 2422 CB THR A 328 -2.343 6.678 35.951 1.00 20.43 A C

ATOM 2423 OG1 THR A 328 -2.870 7.047 34.681 1.00 20.32 A O

ATOM 2424 CG2 THR A 328 -2.602 7.922 36.842 1.00 21.84 A C

ATOM 2425 C THR A 328 -0.102 6.262 37.084 1.00 19.51 A C

ATOM 2426 O THR A 328 -0.223 5.222 37.739 1.00 19.59 A O

ATOM 2427 N SER A 329 0.732 7.268 37.356 1.00 18.40 A N

ATOM 2428 CA SER A 329 1.489 7.464 38.588 1.00 19.19 A C

ATOM 2429 CB BSER A 329 0.679 7.017 39.818 0.50 19.34 A C

ATOM 2430 CB ASER A 329 0.629 7.141 39.833 0.50 19.52 A C

ATOM 2431 OG BSER A 329 0.653 5.599 39.887 0.50 18.73 A O

ATOM 2432 OG ASER A 329 -0.672 7.722 39.718 0.50 20.52 A O

ATOM 2433 C SER A 329 2.792 6.686 38.588 1.00 18.71 A C

ATOM 2434 O SER A 329 3.533 6.753 39.550 1.00 18.11 A O

ATOM 2435 N GLN A 330 3.066 5.936 37.524 1.00 17.70 A N

ATOM 2436 CA GLN A 330 4.339 5.250 37.420 1.00 17.71 A C

ATOM 2437 CB GLN A 330 4.193 4.001 36.566 1.00 17.37 A C

ATOM 2438 CG GLN A 330 3.233 2.970 37.168 1.00 17.60 A C

ATOM 2439 CD GLN A 330 3.116 1.700 36.319 1.00 18.11 A C

ATOM 2440 OE1 GLN A 330 3.305 1.763 35.119 1.00 16.08 A O

ATOM 2441 NE2 GLN A 330 2.762 0.550 36.952 1.00 15.56 A N

ATOM 2442 C GLN A 330 5.401 6.195 36.837 1.00 18.14 A C

ATOM 2443 O GLN A 330 5.103 7.308 36.423 1.00 18.07 A O

ATOM 2444 N LYS A 331 6.643 5.750 36.842 1.00 18.66 A N

ATOM 2445 CA LYS A 331 7.710 6.524 36.276 1.00 19.23 A C

ATOM 2446 CB LYS A 331 8.229 7.550 37.289 1.00 20.19 A C

ATOM 2447 CG LYS A 331 8.972 6.934 38.450 1.00 23.65 A C

ATOM 2448 CD LYS A 331 9.071 7.912 39.625 1.00 28.70 A C

ATOM 2449 CE LYS A 331 9.954 7.332 40.754 1.00 31.64 A C

ATOM 2450 NZ LYS A 331 10.409 8.388 41.729 1.00 34.93 A N

ATOM 2451 C LYS A 331 8.804 5.589 35.820 1.00 18.87 A C

ATOM 2452 O LYS A 331 8.887 4.410 36.261 1.00 18.18 A O

ATOM 2453 N ALA A 332 9.587 6.091 34.873 1.00 17.37 A N

ATOM 2454 CA ALA A 332 10.797 5.406 34.412 1.00 17.82 A C

ATOM 2455 CB ALA A 332 10.689 5.068 32.941 1.00 17.06 A C

ATOM 2456 C ALA A 332 11.991 6.324 34.650 1.00 17.33 A C

ATOM 2457 O ALA A 332 11.999 7.480 34.213 1.00 16.52 A O

ATOM 2458 N THR A 333 13.005 5.805 35.325 1.00 17.85 A N

ATOM 2459 CA THR A 333 14.108 6.643 35.784 1.00 17.61 A C

ATOM 2460 CB THR A 333 14.194 6.544 37.304 1.00 18.03 A C

ATOM 2461 OG1 THR A 333 12.956 6.966 37.902 1.00 19.93 A O

ATOM 2462 CG2 THR A 333 15.234 7.490 37.851 1.00 18.18 A C

ATOM 2463 C THR A 333 15.410 6.186 35.159 1.00 17.36 A C

ATOM 2464 O THR A 333 15.727 4.987 35.162 1.00 17.40 A O

ATOM 2465 N TYR A 334 16.176 7.135 34.628 1.00 17.05 A N

ATOM 2466 CA TYR A 334 17.437 6.840 33.986 1.00 17.42 A C

ATOM 2467 CB TYR A 334 17.308 6.975 32.464 1.00 16.94 A C

ATOM 2468 CG TYR A 334 16.144 6.230 31.860 1.00 16.41 A C

ATOM 2469 CD1 TYR A 334 16.273 4.891 31.458 1.00 14.43 A C

ATOM 2470 CE1 TYR A 334 15.205 4.205 30.912 1.00 14.63 A C

ATOM 2471 CZ TYR A 334 13.977 4.846 30.772 1.00 15.02 A C

ATOM 2472 OH TYR A 334 12.929 4.188 30.216 1.00 16.23 A O

ATOM 2473 CE2 TYR A 334 13.819 6.147 31.153 1.00 15.62 A C

ATOM 2474 CD2 TYR A 334 14.907 6.835 31.718 1.00 16.76 A C

ATOM 2475 C TYR A 334 18.542 7.767 34.455 1.00 17.66 A C

ATOM 2476 O TYR A 334 18.279 8.840 34.991 1.00 16.79 A O

ATOM 2477 N SER A 335 19.783 7.375 34.169 1.00 17.44 A N

ATOM 2478 CA SER A 335 20.939 8.218 34.442 1.00 18.62 A C

ATOM 2479 CB BSER A 335 21.879 7.537 35.433 0.50 18.54 A C

ATOM 2480 CB ASER A 335 21.916 7.518 35.393 0.50 18.59 A C

ATOM 2481 OG BSER A 335 22.697 6.585 34.783 0.50 18.97 A O

ATOM 2482 OG ASER A 335 21.316 7.174 36.629 0.50 19.43 A O

ATOM 2483 C SER A 335 21.680 8.538 33.128 1.00 18.52 A C

ATOM 2484 O SER A 335 21.698 7.720 32.221 1.00 18.14 A O

ATOM 2485 N PHE A 336 22.298 9.715 33.049 1.00 17.92 A N

ATOM 2486 CA PHE A 336 23.115 10.092 31.911 1.00 18.36 A C

ATOM 2487 CB PHE A 336 22.324 10.949 30.900 1.00 18.52 A C

ATOM 2488 CG PHE A 336 23.150 11.401 29.753 1.00 17.47 A C

ATOM 2489 CD1 PHE A 336 23.733 12.667 29.739 1.00 18.88 A C

ATOM 2490 CE1 PHE A 336 24.529 13.067 28.654 1.00 18.14 A C

ATOM 2491 CZ PHE A 336 24.749 12.198 27.591 1.00 18.35 A C

ATOM 2492 CE2 PHE A 336 24.174 10.936 27.601 1.00 18.49 A C

ATOM 2493 CD2 PHE A 336 23.386 10.543 28.681 1.00 19.03 A C

ATOM 2494 C PHE A 336 24.314 10.898 32.403 1.00 18.74 A C

ATOM 2495 O PHE A 336 24.159 11.810 33.195 1.00 18.98 A O

ATOM 2496 N THR A 337 25.504 10.547 31.938 1.00 19.28 A N

ATOM 2497 CA THR A 337 26.733 11.219 32.364 1.00 19.77 A C

ATOM 2498 CB THR A 337 27.879 10.201 32.343 1.00 20.11 A C

ATOM 2499 OG1 THR A 337 27.609 9.175 33.321 1.00 19.75 A O

ATOM 2500 CG2 THR A 337 29.159 10.857 32.796 1.00 21.58 A C

ATOM 2501 C THR A 337 27.096 12.369 31.440 1.00 20.14 A C

ATOM 2502 O THR A 337 27.266 12.163 30.253 1.00 20.10 A O

ATOM 2503 N ALA A 338 27.181 13.571 32.000 1.00 19.74 A N

ATOM 2504 CA ALA A 338 27.487 14.793 31.259 1.00 20.23 A C

ATOM 2505 CB ALA A 338 26.468 15.858 31.588 1.00 19.43 A C

ATOM 2506 C ALA A 338 28.881 15.292 31.633 1.00 20.94 A C

ATOM 2507 O ALA A 338 29.389 14.991 32.710 1.00 19.43 A O

ATOM 2508 N GLN A 339 29.503 16.042 30.741 1.00 22.51 A N

ATOM 2509 CA GLN A 339 30.750 16.711 31.070 1.00 23.12 A C

ATOM 2510 CB GLN A 339 31.893 16.162 30.230 1.00 24.34 A C

ATOM 2511 CG GLN A 339 32.591 14.904 30.726 1.00 29.11 A C

ATOM 2512 CD GLN A 339 34.116 14.923 30.437 1.00 36.99 A C

ATOM 2513 OE1 GLN A 339 34.841 13.991 30.825 1.00 41.39 A O

ATOM 2514 NE2 GLN A 339 34.597 15.995 29.778 1.00 36.90 A N

ATOM 2515 C GLN A 339 30.543 18.167 30.722 1.00 23.27 A C

ATOM 2516 O GLN A 339 30.034 18.485 29.641 1.00 23.02 A O

ATOM 2517 N ALA A 340 30.922 19.061 31.619 1.00 22.60 A N

ATOM 2518 CA ALA A 340 30.793 20.492 31.347 1.00 22.71 A C

ATOM 2519 CB ALA A 340 31.311 21.296 32.535 1.00 22.84 A C

ATOM 2520 C ALA A 340 31.524 20.916 30.076 1.00 22.30 A C

ATOM 2521 O ALA A 340 32.474 20.270 29.650 1.00 22.44 A O

ATOM 2522 N GLY A 341 31.063 21.996 29.455 1.00 23.38 A N

ATOM 2523 CA GLY A 341 31.738 22.554 28.283 1.00 23.73 A C

ATOM 2524 C GLY A 341 30.989 22.425 26.956 1.00 24.15 A C

ATOM 2525 O GLY A 341 31.457 22.902 25.917 1.00 24.10 A O

ATOM 2526 N LYS A 342 29.829 21.774 26.970 1.00 24.05 A N

ATOM 2527 CA LYS A 342 29.038 21.637 25.743 1.00 24.39 A C

ATOM 2528 CB LYS A 342 29.643 20.545 24.861 1.00 25.08 A C

ATOM 2529 CG LYS A 342 29.610 19.148 25.496 1.00 27.13 A C

ATOM 2530 CD LYS A 342 30.471 18.173 24.723 1.00 29.40 A C

ATOM 2531 CE LYS A 342 30.254 16.725 25.182 1.00 29.96 A C

ATOM 2532 NZ LYS A 342 30.738 16.515 26.576 1.00 32.09 A N

ATOM 2533 C LYS A 342 27.552 21.373 26.058 1.00 23.40 A C

ATOM 2534 O LYS A 342 27.220 20.861 27.144 1.00 23.54 A O

ATOM 2535 N PRO A 343 26.652 21.755 25.151 1.00 22.09 A N

ATOM 2536 CA PRO A 343 25.219 21.683 25.450 1.00 21.01 A C

ATOM 2537 CB PRO A 343 24.557 22.206 24.163 1.00 21.58 A C

ATOM 2538 CG PRO A 343 25.613 23.026 23.492 1.00 22.06 A C

ATOM 2539 CD PRO A 343 26.902 22.348 23.820 1.00 22.30 A C

ATOM 2540 C PRO A 343 24.729 20.279 25.756 1.00 19.35 A C

ATOM 2541 O PRO A 343 25.311 19.298 25.317 1.00 17.82 A O

ATOM 2542 N LEU A 344 23.645 20.223 26.521 1.00 18.12 A N

ATOM 2543 CA LEU A 344 22.945 18.988 26.790 1.00 17.07 A C

ATOM 2544 CB LEU A 344 23.019 18.680 28.278 1.00 17.12 A C

ATOM 2545 CG LEU A 344 22.250 17.476 28.788 1.00 16.96 A C

ATOM 2546 CD1 LEU A 344 22.743 16.188 28.128 1.00 16.29 A C

ATOM 2547 CD2 LEU A 344 22.399 17.414 30.336 1.00 17.28 A C

ATOM 2548 C LEU A 344 21.484 19.168 26.360 1.00 16.41 A C

ATOM 2549 O LEU A 344 20.814 20.029 26.870 1.00 17.49 A O

ATOM 2550 N LYS A 345 21.013 18.336 25.440 1.00 15.23 A N

ATOM 2551 CA LYS A 345 19.638 18.405 24.943 1.00 14.51 A C

ATOM 2552 CB LYS A 345 19.644 18.807 23.474 1.00 14.84 A C

ATOM 2553 CG LYS A 345 20.104 20.235 23.248 1.00 13.82 A C

ATOM 2554 CD LYS A 345 19.987 20.664 21.795 1.00 16.32 A C

ATOM 2555 CE LYS A 345 18.599 21.126 21.423 1.00 13.96 A C

ATOM 2556 NZ LYS A 345 18.513 21.491 19.992 1.00 17.70 A N

ATOM 2557 C LYS A 345 18.929 17.066 25.135 1.00 14.25 A C

ATOM 2558 O LYS A 345 19.399 16.033 24.658 1.00 14.33 A O

ATOM 2559 N ILE A 346 17.821 17.084 25.870 1.00 13.41 A N

ATOM 2560 CA ILE A 346 17.031 15.888 26.116 1.00 13.30 A C

ATOM 2561 CB ILE A 346 16.983 15.589 27.619 1.00 13.25 A C

ATOM 2562 CG1 ILE A 346 18.376 15.444 28.197 1.00 13.74 A C

ATOM 2563 CD1 ILE A 346 18.459 15.807 29.637 1.00 15.75 A C

ATOM 2564 CG2 ILE A 346 16.180 14.329 27.874 1.00 13.54 A C

ATOM 2565 C ILE A 346 15.598 16.084 25.601 1.00 13.26 A C

ATOM 2566 O ILE A 346 14.900 17.010 26.020 1.00 13.15 A O

ATOM 2567 N SER A 347 15.159 15.197 24.714 1.00 12.65 A N

ATOM 2568 CA SER A 347 13.795 15.262 24.172 1.00 12.47 A C

ATOM 2569 CB BSER A 347 13.838 15.473 22.654 0.35 12.36 A C

ATOM 2570 CB ASER A 347 13.813 15.524 22.662 0.65 12.73 A C

ATOM 2571 OG BSER A 347 12.569 15.297 22.042 0.35 10.59 A O

ATOM 2572 OG ASER A 347 14.655 16.634 22.329 0.65 13.18 A O

ATOM 2573 C SER A 347 13.032 13.983 24.491 1.00 11.72 A C

ATOM 2574 O SER A 347 13.511 12.881 24.219 1.00 11.81 A O

ATOM 2575 N LEU A 348 11.830 14.165 25.026 1.00 11.03 A N

ATOM 2576 CA LEU A 348 10.864 13.121 25.289 1.00 10.93 A C

ATOM 2577 CB LEU A 348 10.302 13.274 26.706 1.00 10.96 A C

ATOM 2578 CG LEU A 348 9.054 12.502 27.097 1.00 10.80 A C

ATOM 2579 CD1 LEU A 348 9.396 11.029 27.180 1.00 13.05 A C

ATOM 2580 CD2 LEU A 348 8.542 12.969 28.443 1.00 12.50 A C

ATOM 2581 C LEU A 348 9.735 13.231 24.287 1.00 11.09 A C

ATOM 2582 O LEU A 348 9.152 14.302 24.140 1.00 12.01 A O

ATOM 2583 N VAL A 349 9.389 12.127 23.631 1.00 10.58 A N

ATOM 2584 CA VAL A 349 8.327 12.142 22.638 1.00 11.32 A C

ATOM 2585 CB VAL A 349 8.876 12.223 21.185 1.00 11.27 A C

ATOM 2586 CG1 VAL A 349 7.745 12.102 20.169 1.00 12.19 A C

ATOM 2587 CG2 VAL A 349 9.653 13.511 20.961 1.00 11.93 A C

ATOM 2588 C VAL A 349 7.522 10.873 22.768 1.00 11.68 A C

ATOM 2589 O VAL A 349 8.099 9.802 22.870 1.OO 12.43 A O

ATOM 2590 N TRP A 350 6.200 10.993 22.768 1.00 11.69 A N

ATOM 2591 CA TRP A 350 5.354 9.813 22.662 1.00 11.48 A C

ATOM 2592 CB TRP A 350 4.719 9.442 24.002 1.00 11.79 A C

ATOM 2593 CG TRP A 350 3.822 10.448 24.628 1.00 11.11 A C

ATOM 2594 CD1 TRP A 350 2.457 10.378 24.720 1.00 12.11 A C

ATOM 2595 NE1 TRP A 350 1.961 11.469 25.386 1.00 12.24 A N

ATOM 2596 CE2 TRP A 350 3.015 12.262 25.774 1.00 13.16 A C

ATOM 2597 CD2 TRP A 350 4.208 11.640 25.311 1.00 13.33 A C

ATOM 2598 CE3 TRP A 350 5.440 12.249 25.593 1.00 12.51 A C

ATOM 2599 CZ3 TRP A 350 5.444 13.449 26.311 1.00 13.31 A C

ATOM 2600 CH2 TRP A 350 4.248 14.022 26.767 1.00 13.75 A C

ATOM 2601 CZ2 TRP A 350 3.022 13.427 26.507 1.00 13.59 A C

ATOM 2602 C TRP A 350 4.314 9.883 21.536 1.00 11.50 A C

ATOM 2603 O TRP A 350 3.905 10.953 21.077 1.00 11.90 A O

ATOM 2604 N SER A 351 3.921 8.707 21.071 1.00 11.83 A N

ATOM 2605 CA SER A 351 2.889 8.607 20.070 1.00 12.20 A C

ATOM 2606 CB SER A 351 3.182 7.496 19.070 1.00 12.11 A C

ATOM 2607 OG SER A 351 4.356 7.772 18.310 1.00 11.85 A O

ATOM 2608 C SER A 351 1.636 8.378 20.884 1.00 12.65 A C

ATOM 2609 O SER A 351 1.360 7.285 21.375 1.00 12.72 A O

ATOM 2610 N ASP A 352 0.947 9.477 21.115 1.00 13.75 A N

ATOM 2611 CA ASP A 352 -0.205 9.532 21.982 1.00 14.48 A C

ATOM 2612 CB ASP A 352 -0.508 11.003 22.225 1.00 14.84 A C

ATOM 2613 CG ASP A 352 -1.480 11.251 23.385 1.00 16.70 A C

ATOM 2614 OD1 ASP A 352 -1.655 10.366 24.260 1.00 15.50 A O

ATOM 2615 OD2 ASP A 352 -2.115 12.329 23.458 1.00 15.19 A O

ATOM 2616 C ASP A 352 -1.427 8.842 21.389 1.00 15.19 A C

ATOM 2617 O ASP A 352 -1.569 8.678 20.155 1.00 15.52 A O

ATOM 2618 N ALA A 353 -2.331 8.434 22.273 1.00 15.26 A N

ATOM 2619 CA ALA A 353 -3.689 8.074 21.853 1.00 15.65 A C

ATOM 2620 CB ALA A 353 -4.526 7.801 23.051 1.00 15.59 A C

ATOM 2621 C ALA A 353 -4.325 9.197 21.018 1.00 15.42 A C

ATOM 2622 O ALA A 353 -4.076 10.374 21.264 1.00 15.11 A O

ATOM 2623 N PRO A 354 -5.157 8.840 20.041 1.00 16.50 A N

ATOM 2624 CA PRO A 354 -5.858 9.841 19.235 1.00 16.92 A C

ATOM 2625 CB PRO A 354 -6.724 9.003 18.287 1.00 17.36 A C

ATOM 2626 CG PRO A 354 -6.790 7.646 18.897 1.00 17.45 A C

ATOM 2627 CD PRO A 354 -5.499 7.456 19.640 1.00 16.81 A C

ATOM 2628 C PRO A 354 -6.723 10.771 20.073 1.00 18.05 A C

ATOM 2629 O PRO A 354 -7.420 10.293 20.957 1.00 17.51 A O

ATOM 2630 N GLY A 355 -6.629 12.074 19.819 1.00 18.60 A N

ATOM 2631 CA GLY A 355 -7.392 13.071 20.527 1.00 20.06 A C

ATOM 2632 C GLY A 355 -8.773 13.285 19.936 1.00 21.21 A C

ATOM 2633 O GLY A 355 -9.095 12.758 18.880 1.00 22.41 A O

ATOM 2634 N SER A 356 -9.598 14.050 20.628 1.00 22.87 A N

ATOM 2635 CA SER A 356 -10.939 14.377 20.145 1.00 23.97 A C

ATOM 2636 CB SER A 356 -11.924 14.555 21.319 1.00 24.97 A C

ATOM 2637 OG SER A 356 -12.771 15.696 21.117 1.00 26.85 A O

ATOM 2638 C SER A 356 -10.901 15.654 19.320 1.00 24.04 A C

ATOM 2639 O SER A 356 -10.151 16.583 19.635 1.00 23.54 A O

ATOM 2640 N THR A 357 -11.714 15.684 18.261 1.00 24.61 A N

ATOM 2641 CA THR A 357 -11.826 16.846 17.396 1.00 25.58 A C

ATOM 2642 CB THR A 357 -12.423 16.436 16.032 1.00 25.86 A C

ATOM 2643 OG1 THR A 357 -13.673 15.748 16.218 1.00 25.91 A O

ATOM 2644 CG2 THR A 357 -11.534 15.392 15.334 1.00 25.30 A C

ATOM 2645 C THR A 357 -12.687 17.982 18.000 1.00 26.58 A C

ATOM 2646 O THR A 357 -12.812 19.035 17.398 1.00 26.22 A O

ATOM 2647 N THR A 358 -13.276 17.771 19.175 1.00 27.59 A N

ATOM 2648 CA THR A 358 -14.113 18.816 19.779 1.00 28.37 A C

ATOM 2649 CB THR A 358 -15.575 18.335 19.938 1.00 28.27 A C

ATOM 2650 OG1 THR A 358 -15.606 17.065 20.606 1.00 28.60 A O

ATOM 2651 CG2 THR A 358 -16.192 18.066 18.587 1.00 27.97 A C

ATOM 2652 C THR A 358 -13.605 19.321 21.118 1.00 28.71 A C

ATOM 2653 O THR A 358 -13.954 20.424 21.524 1.00 29.22 A O

ATOM 2654 N ALA A 359 -12.758 18.548 21.795 1.00 28.63 A N

ATOM 2655 CA ALA A 359 -12.311 18.925 23.133 1.00 27.94 A C

ATOM 2656 CB ALA A 359 -11.668 17.739 23.814 1.00 28.64 A C

ATOM 2657 C ALA A 359 -11.349 20.100 23.099 1.00 27.98 A C

ATOM 2658 O ALA A 359 -10.738 20.393 22.060 1.00 27.61 A O

ATOM 2659 N SER A 360 -11.213 20.785 24.241 1.00 27.18 A N

ATOM 2660 CA SER A 360 -10.301 21.916 24.344 1.00 27.00 A C

ATOM 2661 CB SER A 360 -10.351 22.564 25.737 1.00 27.57 A C

ATOM 2662 OG SER A 360 -11.688 22.840 26.125 1.00 31.54 A O

ATOM 2663 C SER A 360 -8.858 21.485 24.060 1.00 25.14 A C

ATOM 2664 O SER A 360 -8.115 22.230 23.446 1.00 24.27 A O

ATOM 2665 N LEU A 361 -8.478 20.307 24.553 1.00 23.74 A N

ATOM 2666 CA LEU A 361 -7.100 19.812 24.453 1.00 23.54 A C

ATOM 2667 CB LEU A 361 -6.480 19.583 25.840 1.00 23.87 A C

ATOM 2668 CG LEU A 361 -6.119 20.802 26.702 1.00 27.30 A C

ATOM 2669 CD1 LEU A 361 -5.434 20.335 27.980 1.00 28.61 A C

ATCM 2670 CD2 LEU A 361 -5.217 21.827 25.975 1.00 28.84 A C

ATOM 2671 C LEU A 361 -7.097 18.493 23.701 1.00 21.78 A C

ATOM 2672 O LEU A 361 -7.942 17.611 23.961 1.00 21.73 A O

ATOM 2673 N THR A 362 -6.141 18.325 22.790 1.00 19.81 A N

ATOM 2674 CA THR A 362 -6.053 17.058 22.066 1.00 18.76 A C

ATOM 2675 CB THR A 362 -5.433 17.230 20.657 1.00 19.42 A C

ATOM 2676 OG1 THR A 362 -4.100 17.707 20.786 1.00 17.51 A O

ATOM 2677 CG2 THR A 362 -6.174 18.305 19.862 1.00 20.58 A C

ATOM 2678 C THR A 362 -5.261 16.023 22.819 1.00 17.21 A C

ATOM 2679 O THR A 362 -5.411 14.858 22.530 1.00 13.79 A O

ATOM 2680 N LEU A 363 -4.398 16.448 23.761 1.00 16.68 A N

ATOM 2681 CA LEU A 363 -3.560 15.505 24.484 1.00 16.39 A C

ATOM 2682 CB LEU A 363 -2.547 16.213 25.411 1.00 16.30 A C

ATOM 2683 CG LEU A 363 -1.460 15.318 25.990 1.00 16.62 A C

ATOM 2684 CD1 LEU A 363 -0.380 14.960 24.939 1.00 16.31 A C

ATOM 2685 CD2 LEU A 363 -0.838 15.936 27.236 1.00 15.84 A C

ATOM 2686 C LEU A 363 -4.424 14.536 25.280 1.00 17.11 A C

ATOM 2687 O LEU A 363 -5.404 14.936 25.911 1.00 17.15 A O

ATOM 2688 N VAL A 364 -4.068 13.253 25.249 1.00 16.50 A N

ATOM 2689 CA VAL A 364 -4.829 12.263 25.975 1.00 16.09 A C

ATOM 2690 CB VAL A 364 -5.285 11.121 25.030 1.00 15.79 A C

ATOM 2691 CG1 VAL A 364 -5.871 9.933 25.826 1.00 17.24 A C

ATOM 2692 CG2 VAL A 364 -6.288 11.651 24.020 1.00 16.26 A C

ATOM 2693 C VAL A 364 -3.983 11.744 27.139 1.00 15.68 A C

ATOM 2694 O VAL A 364 -4.329 11.942 28.309 1.00 15.17 A O

ATOM 2695 N ASN A 365 -2.875 11.085 26.809 1.00 14.41 A N

ATOM 2696 CA ASN A 365 -1.931 10.614 27.804 1.00 14.31 A C

ATOM 2697 CB ASN A 365 -1.302 9.286 27.354 1.00 14.31 A C

ATOM 2698 CG ASN A 365 -2.342 8.161 27.214 1.00 16.21 A C

ATOM 2699 OD1 ASN A 365 -3.298 8.081 28.004 1.00 13.31 A O

ATOM 2700 ND2 ASN A 365 -2.158 7.283 26.206 1.00 14.49 A N

ATOM 2701 C ASN A 365 -0.858 11.690 28.088 1.00 14.80 A C

ATOM 2702 O ASN A 365 -0.174 12.190 27.172 1.00 14.01 A O

ATOM 2703 N ASP A 366 -0.696 12.015 29.360 1.00 14.06 A N

ATOM 2704 CA ASP A 366 0.158 13.115 29.783 1.00 15.00 A C

ATOM 2705 CB ASP A 366 -0.632 14.068 30.672 1.00 14.40 A C

ATOM 2706 CG ASP A 366 0.105 15.346 30.990 1.00 15.13 A C

ATOM 2707 OD1 ASP A 366 1.344 15.467 30.710 1.00 13.15 A O

ATOM 2708 OD2 ASP A 366 -0.491 16.284 31.609 1.00 17.79 A O

ATOM 2709 C ASP A 366 1.367 12.568 30.548 1.00 14.89 A C

ATOM 2710 O ASP A 366 1.257 12.132 31.708 1.00 15.57 A O

ATOM 2711 N LEU A 367 2.501 12.562 29.865 1.00 14.16 A N

ATOM 2712 CA LEU A 367 3.772 12.248 30.462 1.00 14.65 A C

ATOM 2713 CB LEU A 367 4.581 11.333 29.520 1.00 14.37 A C

ATOM 2714 CG LEU A 367 3.990 10.005 29.077 1.00 13.06 A C

ATOM 2715 CD1 LEU A 367 5.063 9.220 28.244 1.00 12.20 A C

ATOM 2716 CD2 LEU A 367 3.485 9.123 30.239 1.00 15.25 A C

ATOM 2717 C LEU A 367 4.523 13.555 30.710 1.00 14.15 A C

ATOM 2718 O LEU A 367 4.271 14.546 30.045 1.00 14.17 A O

ATOM 2719 N ASP A 368 5.441 13.556 31.677 1.00 14.04 A N

ATOM 2720 CA ASP A 368 6.271 14.705 31.980 1.00 14.28 A C

ATOM 2721 CB ASP A 368 5.959 15.284 33.354 1.00 15.52 A C

ATOM 2722 CG ASP A 368 4.529 15.726 33.515 1.00 17.54 A C

ATOM 2723 OD1 ASP A 368 3.909 16.253 32.540 1.00 14.48 A O

ATOM 2724 OD2 ASP A 368 4.006 15.624 34.642 1.00 17.39 A O

ATOM 2725 C ASP A 368 7.724 14.275 32.057 1.00 14.49 A C

ATOM 2726 O ASP A 368 8.034 13.203 32.587 1.00 13.94 A O

ATOM 2727 N LEU A 369 8.603 15.108 31.520 1.0O 14.32 A N

ATOM 2728 CA LEU A 369 10.044 14.937 31.645 1.00 14.31 A C

ATOM 2729 CB LEU A 369 10.735 15.448 30.380 1.00 13.72 A C

ATOM 2730 CG LEU A 369 12.238 15.284 30.298 1.00 12.96 A C

ATOM 2731 CD1 LEU A 369 12.572 13.850 30.345 1.00 12.52 A C

ATOM 2732 CD2 LEU A 369 12.749 15.953 28.980 1.00 14.11 A C

ATOM 2733 C LEU A 369 10.539 15.733 32.854 1.00 15.02 A C

ATOM 2734 O LEU A 369 10.218 16.922 33.012 1.00 15.50 A O

ATOM 2735 N VAL A 370 11.315 15.085 33.698 1.00 15.26 A N

ATOM 2736 CA VAL A 370 11.875 15.729 34.905 1.00 15.63 A C

ATOM 2737 CB VAL A 370 11.144 15.278 36.180 1.00 15.95 A C

ATOM 2738 CG1 VAL A 370 11.679 16.020 37.425 1.00 17.73 A C

ATOM 2739 CG2 VAL A 370 9.687 15.487 36.024 1.00 15.57 A C

ATOM 2740 C VAL A 370 13.359 15.388 34.975 1.00 15.46 A C

ATOM 2741 O VAL A 370 13.767 14.219 35.042 1.00 15.96 A O

ATOM 2742 N ILE A 371 14.174 16.422 34.908 1.00 15.15 A N

ATOM 2743 CA ILE A 371 15.608 16.261 34.858 1.00 14.98 A C

ATOM 2744 CB ILE A 371 16.171 17.036 33.669 1.00 14.71 A C

ATOM 2745 CG1 ILE A 371 15.509 16.589 32.336 1.00 14.63 A C

ATOM 2746 CD1 ILE A 371 15.600 15.075 32.072 1.00 14.66 A C

ATOM 2747 CG2 ILE A 371 17.674 16.922 33.614 1.00 12.85 A C

ATOM 2748 C ILE A 371 16.145 16.835 36.155 1.00 15.95 A C

ATOM 2749 O ILE A 371 15.648 17.853 36.618 1.00 16.74 A O

ATOM 2750 N THR A 372 17.150 16.174 36.727 1.00 16.86 A N

ATOM 2751 CA THR A 372 17.858 16.671 37.897 1.00 17.19 A C

ATOM 2752 CB THR A 372 17.618 15.748 39.089 1.00 17.36 A C

ATOM 2753 OG1 THR A 372 16.212 15.514 39.265 1.00 18.17 A O

ATOM 2754 CG2 THR A 372 18.044 16.409 40.372 1.00 17.84 A C

ATOM 2755 C THR A 372 19.364 16.729 37.634 1.00 17.65 A C

ATOM 2756 O THR A 372 19.962 15.725 37.262 1.00 18.44 A O

ATOM 2757 N ALA A 373 19.971 17.891 37.870 1.00 17.80 A N

ATOM 2758 CA ALA A 373 21.376 18.118 37.606 1.00 18.13 A C

ATOM 2759 CB ALA A 373 21.643 19.607 37.475 1.00 18.43 A C

ATOM 2760 C ALA A 373 22.175 17.545 38.767 1.00 19.16 A C

ATOM 2761 O ALA A 373 21.601 17.188 39.780 1.00 18.57 A O

ATOM 2762 N PRO A 374 23.479 17.368 38.581 1.00 19.84 A N

ATOM 2763 CA PRO A 374 24.348 16.857 39.642 1.00 20.99 A C

ATOM 2764 CB PRO A 374 25.727 16.884 39.001 1.00 20.60 A C

ATOM 2765 CG PRO A 374 25.434 16.700 37.530 1.00 20.96 A C

ATOM 2766 CD PRO A 374 24.174 17.460 37.286 1.00 20.29 A C

ATOM 2767 C PRO A 374 24.266 17.647 40.948 1.00 22.06 A C

ATOM 2768 O PRO A 374 24.303 17.039 42.011 1.00 23.95 A O

ATOM 2769 N ASN A 375 24.024 18.954 40.873 1.00 23.03 A N

ATOM 2770 CA ASN A 375 23.910 19.770 42.058 1.00 23.32 A C

ATOM 2771 CB ASN A 375 24.515 21.165 41.790 1.00 24.03 A C

ATOM 2772 CG ASN A 375 23.581 22.096 40.993 1.00 26.93 A C

ATOM 2773 OD1 ASN A 375 22.515 21.689 40.492 1.00 28.51 A O

ATOM 2774 ND2 ASN A 375 23.987 23.362 40.878 1.00 27.28 A N

ATOM 2775 C ASN A 375 22.471 19.898 42.563 1.00 23.07 A C

ATOM 2776 O ASN A 375 22.208 20.711 43.430 1.00 22.92 A O

ATOM 2777 N GLY A 376 21.541 19.120 42.010 1.00 21.76 A N

ATOM 2778 CA GLY A 376 20.166 19.165 42.469 1.00 21.43 A C

ATOM 2779 C GLY A 376 19.197 20.077 41.724 1.00 20.91 A C

ATOM 2780 O GLY A 376 17.990 20.006 41.937 1.00 19.94 A O

ATOM 2781 N THR A 377 19.696 20.909 40.828 1.00 21.29 A N

ATOM 2782 CA THR A 377 18.793 21.785 40.090 1.00 21.36 A C

ATOM 2783 CB THR A 377 19.571 22.738 39.220 1.00 21.19 A C

ATOM 2784 OG1 THR A 377 20.423 23.532 40.054 1.00 22.26 A O

ATOM 2785 CG2 THR A 377 18.635 23.724 38.538 1.00 20.97 A C

ATOM 2786 C THR A 377 17.818 20.971 39.239 1.00 20.56 A C

ATOM 2787 O THR A 377 18.206 20.058 38.541 1.00 19.93 A O

ATOM 2788 N LYS A 378 16.558 21.345 39.315 1.00 20.68 A N

ATOM 2789 CA LYS A 378 15.488 20.630 38.644 1.00 21.64 A C

ATOM 2790 CB LYS A 378 14.321 20.503 39.594 1.00 22.42 A C

ATOM 2791 CG LYS A 378 13.709 19.168 39.611 1.00 28.13 A C

ATOM 2792 CD LYS A 378 14.144 18.449 40.913 1.00 33.32 A C

ATOM 2793 CE LYS A 378 13.743 17.001 40.854 1.00 34.92 A C

ATOM 2794 NZ LYS A 378 14.605 16.111 41.699 1.00 38.61 A N

ATOM 2795 C LYS A 378 14.990 21.344 37.397 1.00 20.06 A C

ATOM 2796 O LYS A 378 14.902 22.553 37.388 1.00 19.59 A O

ATOM 2797 N TYR A 379 14.623 20.568 36.378 1.00 18.59 A N

ATOM 2798 CA TYR A 379 14.009 21.088 35.155 1.00 17.87 A C

ATOM 2799 CB TYR A 379 15.030 21.111 34.011 1.00 17.25 A C

ATOM 2800 CG TYR A 379 16.382 21.654 34.386 1.00 17.53 A C

ATOM 2801 CD1 TYR A 379 17.297 20.864 35.052 1.00 18.58 A C

ATOM 2802 CE1 TYR A 379 18.537 21.352 35.417 1.00 19.05 A C

ATOM 2803 CZ TYR A 379 18.895 22.655 35.097 1.00 21.25 A C

ATOM 2804 OH TYR A 379 20.160 23.104 35.465 1.00 20.46 A O

ATOM 2805 CE2 TYR A 379 18.004 23.459 34.399 1.00 19.58 A C

ATOM 2806 CD2 TYR A 379 16.751 22.953 34.060 1.00 18.07 A C

ATOM 2807 C TYR A 379 12.852 20.198 34.732 1.00 17.42 A C

ATOM 2808 O TYR A 379 12.967 18.973 34.766 1.00 18.13 A O

ATOM 2809 N VAL A 380 11.732 20.787 34.340 1.00 16.44 A N

ATOM 2810 CA VAL A 380 10.653 19.989 33.750 1.00 16.11 A C

ATOM 2811 CB VAL A 380 9.320 20.114 34.514 1.00 16.66 A C

ATOM 2812 CG1 VAL A 380 9.521 19.742 36.000 1.00 17.64 A C

ATOM 2813 CG2 VAL A 380 8.716 21.505 34.369 1.00 16.52 A C

ATOM 2814 C VAL A 380 10.466 20.353 32.283 1.00 14.93 A C

ATOM 2815 O VAL A 380 10.876 21.425 31.826 1.00 15.17 A O

ATOM 2816 N GLY A 381 9.868 19.436 31.547 1.00 14.19 A N

ATOM 2817 CA GLY A 381 9.761 19.541 30.101 1.00 13.85 A C

ATOM 2818 C GLY A 381 9.132 20.847 29.647 1.00 13.74 A C

ATOM 2819 O GLY A 381 8.096 21.259 30.153 1.00 13.57 A O

ATOM 2820 N ASN A 382 9.813 21.509 28.729 1.00 13.87 A N

ATOM 2821 CA ASN A 382 9.332 22.719 28.064 1.00 14.08 A C

ATOM 2822 CB ASN A 382 8.002 22.451 27.344 1.00 13.91 A C

ATOM 2823 CG ASN A 382 8.148 21.436 26.209 1.00 14.03 A C

ATOM 2824 OD1 ASN A 382 9.250 21.181 25.757 1.00 13.23 A O

ATOM 2825 ND2 ASN A 382 7.041 20.850 25.770 1.00 10.67 A N

ATOM 2826 C ASN A 382 9.232 23.942 28.966 1.00 14.58 A C

ATOM 2827 O ASN A 382 8.682 24.981 28.556 1.00 14.15 A O

ATOM 2828 N ASP A 383 9.796 23.869 30.178 1.00 14.75 A N

ATOM 2829 CA ASP A 383 9.813 25.057 31.017 1.00 14.97 A C

ATOM 2830 CB ASP A 383 9.593 24.709 32.499 1.00 15.34 A C

ATOM 2831 CG ASP A 383 9.580 25.952 33.388 1.00 15.81 A C

ATOM 2832 OD1 ASP A 383 9.786 27.082 32.845 1.00 16.83 A O

ATOM 2833 OD2 ASP A 383 9.394 25.897 34.636 1.00 15.84 A O

ATOM 2834 C ASP A 383 11.127 25.813 30.810 1.00 15.13 A C

ATOM 2835 O ASP A 383 12.160 25.490 31.398 1.00 15.46 A O

ATOM 2836 N PHE A 384 11.074 26.859 30.000 1.00 15.11 A N

ATOM 2837 CA PHE A 384 12.284 27.559 29.589 1.00 15.10 A C

ATOM 2838 CB PHE A 384 12.178 27.818 28.086 1.00 16.52 A C

ATOM 2839 CG PHE A 384 12.247 26.560 27.240 1.00 14.23 A C

ATOM 2840 CD1 PHE A 384 13.440 25.910 27.059 1.00 19.41 A C

ATOM 2841 CE1 PHE A 384 13.516 24.782 26.273 1.00 19.08 A C

ATOM 2842 CZ PHE A 384 12.395 24.303 25.685 1.00 18.05 A C

ATOM 2843 CE2 PHE A 384 11.208 24.943 25.845 1.00 14.73 A C

ATOM 2844 CD2 PHE A 384 11.140 26.070 26.602 1.00 16.74 A C

ATOM 2845 C PHE A 384 12.546 28.857 30.389 1.00 15.96 A C

ATOM 2846 O PHE A 384 13.547 29.558 30.152 1.00 15.13 A O

ATOM 2847 N THR A 385 11.666 29.151 31.350 1.00 16.18 A N

ATOM 2848 CA THR A 385 11.820 30.294 32.264 1.00 17.37 A C

ATOM 2849 CB THR A 385 10.519 31.097 32.400 1.00 17.19 A C

ATOM 2850 OG1 THR A 385 9.520 30.295 33.030 1.00 17.98 A O

ATOM 2851 CG2 THR A 385 9.922 31.491 31.028 1.00 18.21 A C

ATOM 2852 C THR A 385 12.238 29.868 33.689 1.00 17.95 A C

ATOM 2853 O THR A 385 11.703 28.890 34.252 1.00 17.41 A O

ATOM 2854 N ALA A 386 13.197 30.599 34.250 1.00 18.54 A N

ATOM 2855 CA ALA A 386 13.743 30.266 35.565 1.00 19.43 A C

ATOM 2856 CB ALA A 386 15.056 30.971 35.792 1.00 19.87 A C

ATOM 2857 C ALA A 386 12.728 30.697 36.594 1.00 20.06 A C

ATOM 2858 O ALA A 386 12.078 31.735 36.409 1.00 21.03 A O

ATOM 2859 N PRO A 387 12.525 29.897 37.635 1.00 19.71 A N

ATOM 2860 CA PRO A 387 13.134 28.582 37.766 1.00 20.17 A C

ATOM 2861 CB PRO A 387 12.951 28.269 39.250 1.00 20.90 A C

ATOM 2862 CG PRO A 387 11.609 28.910 39.587 1.00 20.16 A C

ATOM 2863 CD PRO A 387 11.670 30.223 38.796 1.00 21.11 A C

ATOM 2864 C PRO A 387 12.413 27.549 36.890 1.00 19.33 A C

ATOM 2865 O PRO A 387 11.237 27.688 36.612 1.00 18.07 A O

ATOM 2866 N TYR A 388 13.144 26.521 36.491 1.00 19.24 A N

ATOM 2867 CA TYR A 388 12.781 25.672 35.365 1.00 19.24 A C

ATOM 2868 CB TYR A 388 14.059 25.211 34.661 1.00 18.91 A C

ATOM 2869 CG TYR A 388 14.912 26.363 34.177 1.00 18.51 A C

ATOM 2870 CD1 TYR A 388 16.128 26.625 34.761 1.00 16.61 A C

ATOM 2871 CE1 TYR A 388 16.912 27.701 34.350 1.00 17.76 A C

ATOM 2872 CZ TYR A 388 16.462 28.511 33.312 1.00 15.12 A C

ATOM 2873 OH TYR A 388 17.242 29.565 32.918 1.00 17.69 A O

ATOM 2874 CE2 TYR A 388 15.241 28.276 32.723 1.00 14.50 A C

ATOM 2875 CD2 TYR A 388 14.462 27.229 33.154 1.00 14.33 A C

ATOM 2876 C TYR A 388 11.934 24.467 35.745 1.00 19.73 A C

ATOM 2877 O TYR A 388 11.688 23.598 34.913 1.00 19.79 A O

ATOM 2878 N ASP A 389 11.422 24.442 36.972 1.00 20.38 A N

ATOM 2879 CA ASP A 389 10.605 23.327 37.430 1.00 21.41 A C

ATOM 2880 CB ASP A 389 11.346 22.547 38.507 1.00 22.04 A C

ATOM 2881 CG ASP A 389 11.504 23.343 39.796 1.00 24.83 A C

ATOM 2882 OD1 ASP A 389 11.618 22.706 40.869 1.00 27.95 A O

ATOM 2883 OD2 ASP A 389 11.523 24.595 39.822 1.00 24.63 A O

ATOM 2884 C ASP A 389 9.246 23.724 37.968 1.00 21.64 A C

ATOM 2885 O ASP A 389 8.629 22.947 38.709 1.00 22.12 A O

ATOM 2886 N ASN A 390 8.759 24.908 37.618 1.00 21.45 A N

ATOM 2887 CA ASN A 390 7.455 25.326 38.130 1.00 22.14 A C

ATOM 2888 CB ASN A 390 7.555 26.664 38.892 1.00 22.91 A C

ATOM 2889 CG ASN A 390 7.965 27.825 37.989 1.00 23.08 A C

ATOM 2890 OD1 ASN A 390 8.404 27.620 36.847 1.00 22.98 A O

ATOM 2891 ND2 ASN A 390 7.816 29.050 38.491 1.00 23.21 A N

ATOM 2892 C ASN A 390 6.356 25.402 37.060 1.00 22.16 A C

ATOM 2893 O ASN A 390 5.181 25.500 37.405 1.00 21.88 A O

ATOM 2894 N ASN A 391 6.717 25.340 35.772 1.00 21.51 A N

ATOM 2895 CA ASN A 391 5.705 25.411 34.713 1.00 20.98 A C

ATOM 2896 CB ASN A 391 5.986 26.567 33.728 1.00 21.22 A C

ATOM 2897 CG ASN A 391 6.221 27.924 34.426 1.00 22.34 A C

ATOM 2898 OD1 ASN A 391 7.345 28.481 34.388 1.00 22.21 A O

ATOM 2899 ND2 ASN A 391 5.151 28.490 35.029 1.00 23.08 A N

ATOM 2900 C ASN A 391 5.611 24.072 33.978 1.00 20.79 A C

ATOM 2901 O ASN A 391 6.295 23.818 32.978 1.00 21.08 A O

ATOM 2902 N TRP A 392 4.741 23.211 34.467 1.00 20.10 A N

ATOM 2903 CA TRP A 392 4.601 21.862 33.928 1.00 20.04 A C

ATOM 2904 CB TRP A 392 3.893 20.979 34.926 1.00 20.74 A C

ATOM 2905 CG TRP A 392 4.629 20.757 36.231 1.00 24.30 A C

ATOM 2906 CD1 TRP A 392 4.687 21.605 37.309 1.00 28.54 A C

ATOM 2907 NE1 TRP A 392 5.435 21.038 38.317 1.00 30.71 A N

ATOM 2908 CE2 TRP A 392 5.870 19.804 37.902 1.00 28.29 A C

ATOM 2909 CD2 TRP A 392 5.367 19.594 36.598 1.00 27.17 A C

ATOM 2910 CE3 TRP A 392 5.695 18.400 35.937 1.00 29.38 A C

ATOM 2911 CZ3 TRP A 392 6.456 17.447 36.608 1.00 28.54 A C

ATOM 2912 CH2 TRP A 392 6.922 17.683 37.904 1.00 30.49 A C

ATOM 2913 CZ2 TRP A 392 6.643 18.857 38.566 1.00 30.31 A C

ATOM 2914 C TRP A 392 3.767 21.890 32.661 1.00 19.03 A C

ATOM 2915 O TRP A 392 2.828 22.678 32.552 1.00 19.40 A O

ATOM 2916 N ASP A 393 4.107 21.020 31.709 1.00 17.66 A N

ATOM 2917 CA ASP A 393 3.416 20.958 30.424 1.00 16.59 A C

ATOM 2918 CB ASP A 393 4.431 20.669 29.332 1.00 16.47 A C

ATOM 2919 CG ASP A 393 3.813 20.660 27.930 1.00 15.80 A C

ATOM 2920 OD1 ASP A 393 4.350 21.364 27.045 1.00 14.98 A O

ATOM 2921 OD2 ASP A 393 2.817 19.975 27.629 1.00 15.12 A O

ATOM 2922 C ASP A 393 2.324 19.888 30.425 1.00 16.46 A C

ATOM 2923 O ASP A 393 2.606 18.716 30.648 1.00 15.65 A O

ATOM 2924 N GLY A 394 1.080 20.302 30.178 1.00 15.96 A N

ATOM 2925 CA GLY A 394 -0.029 19.384 30.014 1.00 16.13 A C

ATOM 2926 C GLY A 394 -0.747 19.498 28.675 1.00 16.27 A C

ATOM 2927 O GLY A 394 -1.936 19.255 28.601 1.00 16.15 A O

ATOM 2928 N ARG A 395 -0.030 19.864 27.617 1.00 17.31 A N

ATOM 2929 CA ARG A 395 -0.607 19.978 26.264 1.00 17.68 A C

ATOM 2930 CB ARG A 395 -0.588 21.437 25.783 1.00 19.08 A C

ATOM 2931 CG ARG A 395 -1.434 22.408 26.518 1.00 26.02 A C

ATOM 2932 CD ARG A 395 -1.172 23.839 26.066 1.00 31.34 A C

ATOM 2933 NE ARG A 395 -1.802 24.813 26.969 1.00 37.30 A N

ATOM 2934 CZ ARG A 395 -3.026 25.331 26.821 1.00 40.58 A C

ATOM 2935 NH1 ARG A 395 -3.478 26.216 27.717 1.00 44.12 A N

ATOM 2936 NH2 ARG A 395 -3.805 24.983 25.805 1.00 40.20 A N

ATOM 2937 C ARG A 395 0.176 19.240 25.165 1.00 15.80 A C

ATOM 2938 O ARG A 395 -0.418 18.827 24.176 1.00 16.01 A O

ATOM 2939 N ASN A 396 1.502 19.212 25.282 1.00 14.41 A N

ATOM 2940 CA ASN A 396 2.389 18.645 24.251 1.00 13.89 A C

ATOM 2941 CB ASN A 396 3.662 19.483 24.133 1.00 13.10 A C

ATOM 2942 CG ASN A 396 3.408 20.889 23.585 1.00 14.63 A C

ATOM 2943 OD1 ASN A 396 3.129 21.075 22.374 1.00 11.53 A O

ATOM 2944 ND2 ASN A 396 3.550 21.897 24.463 1.00 11.89 A N

ATOM 2945 C ASN A 396 2.806 17.197 24.475 1.00 13.64 A C

ATOM 2946 O ASN A 396 2.995 16.743 25.634 1.00 14.92 A O

ATOM 2947 N ASN A 397 2.973 16.452 23.376 1.00 13.56 A N

ATOM 2948 CA ASN A 397 3.539 15.085 23.451 1.00 12.37 A C

ATOM 2949 CB ASN A 397 2.705 14.080 22.672 1.00 12.41 A C

ATOM 2950 CG ASN A 397 2.539 14.450 21.192 1.00 13.07 A C

ATOM 2951 OD1 ASN A 397 2.243 15.594 20.849 1.00 12.07 A O

ATOM 2952 ND2 ASN A 397 2.683 13.466 20.324 1.00 13.08 A N

ATOM 2953 C ASN A 397 5.011 15.077 23.010 1.00 13.13 A C

ATOM 2954 O ASN A 397 5.607 14.010 22.663 1.00 11.34 A O

ATOM 2955 N VAL A 398 5.577 16.291 23.028 1.00 12.66 A N

ATOM 2956 CA VAL A 398 6.992 16.524 22.914 1.00 12.58 A C

ATOM 2957 CB VAL A 398 7.329 17.261 21.626 1.00 13.06 A C

ATOM 2958 CG1 VAL A 398 8.835 17.523 21.533 1.00 11.41 A C

ATOM 2959 CG2 VAL A 398 6.846 16.476 20.408 1.00 12.98 A C

ATOM 2960 C VAL A 398 7.381 17.412 24.105 1.00 12.92 A C

ATOM 2961 O VAL A 398 6.819 18.501 24.272 1.00 13.08 A O

ATOM 2962 N GLU A 399 8.288 16.913 24.945 1.00 12.47 A N

ATOM 2963 CA GLU A 399 8.797 17.666 26.107 1.00 12.81 A C

ATOM 2964 CB GLU A 399 8.339 17.054 27.452 1.00 12.40 A C

ATOM 2965 CG GLU A 399 6.870 17.340 27.793 1.00 11.56 A C

ATOM 2966 CD GLU A 399 6.538 17.357 29.284 1.00 13.58 A C

ATOM 2967 OE1 GLU A 399 5.312 17.324 29.635 1.00 14.48 A O

ATOM 2968 OE2 GLU A 399 7.471 17.421 30.112 1.00 14.20 A O

ATOM 2969 C GLU A 399 10.307 17.680 26.052 1.00 12.44 A C

ATOM 2970 O GLU A 399 10.920 16.624 25.929 1.00 13.16 A O

ATOM 2971 N ASN A 400 10.890 18.883 26.174 1.00 12.69 A N

ATOM 2972 CA ASN A 400 12.326 19.098 26.073 1.00 12.36 A C

ATOM 2973 CB ASN A 400 12.636 19.953 24.822 1.00 12.37 A C

ATOM 2974 CG ASN A 400 12.185 19.302 23.559 1.00 14.26 A C

ATOM 2975 OD1 ASN A 400 12.621 18.213 23.247 1.00 16.94 A O

ATOM 2976 ND2 ASN A 400 11.302 19.964 22.817 1.00 14.56 A N

ATOM 2977 C ASN A 400 12.959 19.820 27.254 1.00 11.55 A C

ATOM 2978 O ASN A 400 12.363 20.716 27.867 1.00 11.03 A O

ATOM 2979 N VAL A 401 14.200 19.448 27.543 1.00 11.83 A N

ATOM 2980 CA VAL A 401 15.042 20.183 28.494 1.00 11.67 A C

ATOM 2981 CB VAL A 401 15.230 19.394 29.804 1.00 11.24 A C

ATOM 2982 CG1 VAL A 401 16.317 20.017 30.668 1.00 13.18 A C

ATOM 2983 CG2 VAL A 401 13.962 19.359 30.558 1.00 11.36 A C

ATOM 2984 C VAL A 401 16.351 20.372 27.792 1.00 12.10 A C

ATOM 2985 O VAL A 401 17.022 19.394 27.471 1.00 12.05 A O

ATOM 2986 N PHE A 402 16.693 21.634 27.528 1.00 12.69 A N

ATOM 2987 CA PHE A 402 17.841 22.019 26.744 1.00 14.06 A C

ATOM 2988 CB PHE A 402 17.401 22.853 25.517 1.00 14.70 A C

ATOM 2989 CG PHE A 402 16.602 22.079 24.464 1.00 12.42 A C

ATOM 2990 CD1 PHE A 402 15.936 22.764 23.455 1.00 15.18 A C

ATOM 2991 CE1 PHE A 402 15.222 22.069 22.468 1.00 12.37 A C

ATOM 2992 CZ PHE A 402 15.195 20.700 22.489 1.00 11.68 A C

ATOM 2993 CE2 PHE A 402 15.841 20.022 23.493 1.00 14.06 A C

ATOM 2994 CD2 PHE A 402 16.534 20.698 24.465 1.00 10.95 A C

ATOM 2995 C PHE A 402 18.725 22.896 27.641 1.00 15.85 A C

ATOM 2996 O PHE A 402 18.356 24.021 27.952 1.00 16.80 A O

ATOM 2997 N ILE A 403 19.886 22.379 28.028 1.00 16.60 A N

ATOM 2998 CA ILE A 403 20.787 23.062 28.963 1.00 17.41 A C

ATOM 2999 CB ILE A 403 21.088 22.167 30.160 1.00 16.74 A C

ATOM 3000 CG1 ILE A 403 19.802 21.886 30.944 1.00 17.16 A C

ATOM 3001 CD1 ILE A 403 19.946 20.733 31.931 1.00 15.43 A C

ATOM 3002 CG2 ILE A 403 22.143 22.809 31.095 1.00 17.20 A C

ATOM 3003 C ILE A 403 22.064 23.395 28.240 1.00 17.62 A C

ATOM 3004 O ILE A 403 22.812 22.520 27.854 1.00 17.97 A O

ATOM 3005 N ASN A 404 22.299 24.678 28.026 1.00 18.39 A N

ATOM 3006 CA ASN A 404 23.429 25.112 27.231 1.00 19.61 A C

ATOM 3007 CB ASN A 404 23.255 26.599 26.874 1.00 20.94 A C

ATOM 3008 CG ASN A 404 24.297 27.071 25.913 1.00 26.59 A C

ATOM 3009 OD1 ASN A 404 24.339 26.618 24.752 1.00 32.24 A O

ATOM 3010 ND2 ASN A 404 25.177 27.980 26.381 1.00 32.91 A N

ATOM 3011 C ASN A 404 24.773 24.892 27.940 1.00 18.94 A C

ATOM 3012 O ASN A 404 25.769 24.575 27.296 1.00 18.69 A O

ATOM 3013 N ALA A 405 24.779 25.020 29.262 1.00 18.60 A N

ATOM 3014 CA ALA A 405 26.011 24.902 30.044 1.00 19.42 A C

ATOM 3015 CB ALA A 405 26.450 26.317 30.582 1.00 19.40 A C

ATOM 3016 C ALA A 405 25.787 23.934 31.217 1.00 19.12 A C

ATOM 3017 O ALA A 405 25.582 24.364 32.360 1.00 18.74 A O

ATOM 3018 N PRO A 406 25.782 22.632 30.936 1.00 19.16 A N

ATOM 3019 CA PRO A 406 25.508 21.629 31.977 1.00 19.37 A C

ATOM 3020 CB PRO A 406 25.266 20.351 31.156 1.00 19.25 A C

ATOM 3021 CG PRO A 406 26.120 20.546 29.977 1.00 19.80 A C

ATOM 3022 CD PRO A 406 26.033 22.010 29.631 1.00 18.90 A C

ATOM 3023 C PRO A 406 26.689 21.437 32.923 1.00 19.45 A C

ATOM 3024 O PRO A 406 27.815 21.833 32.607 1.00 19.95 A O

ATOM 3025 N GLN A 407 26.437 20.819 34.072 1.00 19.97 A N

ATOM 3026 CA GLN A 407 27.490 20.446 35.016 1.00 20.20 A C

ATOM 3027 CB GLN A 407 26.908 20.387 36.413 1.00 21.02 A C

ATOM 3028 CG GLN A 407 26.155 21.620 36.805 1.00 22.32 A C

ATOM 3029 CD GLN A 407 25.122 21.323 37.849 1.00 23.76 A C

ATOM 3030 OE1 GLN A 407 25.320 20.443 38.713 1.00 21.20 A O

ATOM 3031 NE2 GLN A 407 24.016 22.040 37.789 1.00 22.99 A N

ATOM 3032 C GLN A 407 28.062 19.075 34.675 1.00 20.27 A C

ATOM 3033 O GLN A 407 27.392 18.232 34.057 1.00 19.75 A O

ATOM 3034 N SER A 408 29.294 18.830 35.099 1.00 20.30 A N

ATOM 3035 CA SER A 408 29.869 17.491 35.033 1.00 20.08 A C

ATOM 3036 CB SER A 408 31.393 17.538 35.212 1.00 20.55 A C

ATOM 3037 OG SER A 408 32.042 18.067 34.072 1.00 19.34 A O

ATOM 3038 C SER A 408 29.269 16.615 36.120 1.00 19.97 A C

ATOM 3039 O SER A 408 29.130 17.043 37.268 1.00 20.96 A O

ATOM 3040 N GLY A 409 28.980 15.362 35.775 1.00 19.80 A N

ATOM 3041 CA GLY A 409 28.447 14.392 36.715 1.00 18.94 A C

ATOM 3042 C GLY A 409 27.216 13.697 36.160 1.00 19.28 A C

ATOM 3043 O GLY A 409 27.026 13.646 34.940 1.00 18.32 A O

ATOM 3044 N THR A 410 26.350 13.224 37.058 1.00 18.72 A N

ATOM 3045 CA THR A 410 25.226 12.396 36.678 1.00 18.26 A C

ATOM 3046 CB THR A 410 25.105 11.220 37.631 1.00 17.98 A C

ATOM 3047 OG1 THR A 410 26.334 10.466 37.637 1.00 16.34 A O

ATOM 3048 CG2 THR A 410 24.038 10.227 37.136 1.00 18.99 A C

ATOM 3049 C THR A 410 23.923 13.183 36.687 1.00 18.19 A C

ATOM 3050 O THR A 410 23.510 13.735 37.718 1.00 18.85 A O

ATOM 3051 N TYR A 411 23.274 13.241 35.524 1.00 17.34 A N

ATOM 3052 CA TYR A 411 21.942 13.783 35.430 1.00 16.46 A C

ATOM 3053 CB TYR A 411 21.731 14.459 34.067 1.00 16.84 A C

ATOM 3054 CG TYR A 411 22.286 15.869 34.025 1.00 16.33 A C

ATOM 3055 CD1 TYR A 411 21.458 16.953 34.156 1.00 16.27 A C

ATOM 3056 CE1 TYR A 411 21.956 18.231 34.131 1.00 16.41 A C

ATOM 3057 CZ TYR A 411 23.319 18.438 33.994 1.00 17.03 A C

ATOM 3058 OH TYR A 411 23.789 19.744 34.031 1.00 17.03 A O

ATOM 3059 CE2 TYR A 411 24.172 17.380 33.880 1.00 16.15 A C

ATOM 3060 CD2 TYR A 411 23.660 16.099 33.889 1.00 17.36 A C

ATOM 3061 C TYR A 411 20.956 12.627 35.606 1.00 16.14 A C

ATOM 3062 O TYR A 411 21.157 11.557 35.041 1.00 15.95 A O

ATOM 3063 N THR A 412 19.920 12.841 36.399 1.00 15.50 A N

ATOM 3064 CA THR A 412 18.760 11.959 36.418 1.00 16.39 A C

ATOM 3065 CB THR A 412 18.107 12.037 37.808 1.00 16.73 A C

ATOM 3066 OG1 THR A 412 19.041 11.544 38.783 1.00 16.43 A O

ATOM 3067 CG2 THR A 412 16.877 11.115 37.946 1.00 18.16 A C

ATOM 3068 C THR A 412 17.764 12.397 35.344 1.00 16.26 A C

ATOM 3069 O THR A 412 17.404 13.568 35.286 1.00 15.84 A O

ATOM 3070 N VAL A 413 17.313 11.444 34.516 1.00 16.67 A N

ATOM 3071 CA VAL A 413 16.342 11.672 33.452 1.00 15.75 A C

ATOM 3072 CB VAL A 413 16.924 11.246 32.066 1.00 16.41 A C

ATOM 3073 CG1 VAL A 413 15.914 11.476 30.914 1.00 15.53 A C

ATOM 3074 CG2 VAL A 413 18.240 11.946 31.773 1.00 15.42 A C

ATOM 3075 C VAL A 413 15.134 10.811 33.791 1.00 16.95 A C

ATOM 3076 O VAL A 413 15.232 9.574 33.667 1.00 18.21 A O

ATOM 3077 N GLU A 414 14.040 11.439 34.256 1.00 16.21 A N

ATOM 3078 CA GLU A 414 12.803 10.774 34.736 1.00 17.01 A C

ATOM 3079 CB GLU A 414 12.467 11.202 36.134 1.00 16.06 A C

ATOM 3080 CG GLU A 414 11.518 10.244 36.767 1.00 18.61 A C

ATOM 3081 CD GLU A 414 11.626 10.318 38.265 1.00 17.99 A C

ATOM 3082 OE1 GLU A 414 11.212 11.334 38.830 1.00 20.38 A O

ATOM 3083 OE2 GLU A 414 12.198 9.404 38.810 1.00 18.55 A O

ATOM 3084 C GLU A 414 11.715 11.142 33.729 1.00 16.05 A C

ATOM 3085 O GLU A 414 11.428 12.301 33.528 1.00 15.27 A O

ATOM 3086 N VAL A 415 11.037 10.172 33.145 1.00 16.93 A N

ATOM 3087 CA VAL A 415 9.622 10.184 32.847 1.00 16.73 A C

ATOM 3088 CB VAL A 415 9.472 9.367 31.526 1.00 17.17 A C

ATOM 3089 CG1 VAL A 415 8.168 9.660 30.813 1.00 16.00 A C

ATOM 3090 CG2 VAL A 415 10.652 9.660 30.622 1.00 16.72 A C

ATOM 3091 C VAL A 415 8.540 9.769 33.787 1.00 16.71 A C

ATOM 3092 O VAL A 415 8.463 8.634 34.185 1.00 16.19 A O

ATOM 3093 N GLN A 416 7.684 10.736 34.077 1.00 16.05 A N

ATOM 3094 CA GLN A 416 6.553 10.579 34.989 1.00 16.43 A C

ATOM 3095 CB GLN A 416 6.519 11.747 35.981 1.00 16.01 A C

ATOM 3096 CG GLN A 416 7.786 11.832 36.802 1.00 16.27 A C

ATOM 3097 CD GLN A 416 7.821 12.929 37.827 1.00 17.22 A C

ATOM 3098 OE1 GLN A 416 6.912 13.762 37.905 1.00 16.47 A O

ATOM 3099 NE2 GLN A 416 8.933 12.972 38.601 1.00 16.72 A N

ATOM 3100 C GLN A 416 5.232 10.504 34.235 1.00 17.01 A C

ATOM 3101 O GLN A 416 4.899 11.388 33.440 1.00 16.94 A O

ATOM 3102 N ALA A 417 4.461 9.462 34.522 1.00 17.66 A N

ATOM 3103 CA ALA A 417 3.122 9.307 33.953 1.00 18.17 A C

ATOM 3104 CB ALA A 417 2.770 7.857 33.891 1.00 18.16 A C

ATOM 3105 C ALA A 417 2.092 10.083 34.790 1.00 19.19 A C

ATOM 3106 O ALA A 417 1.542 9.565 35.775 1.00 18.61 A O

ATOM 3107 N TYR A 418 1.859 11.338 34.437 1.00 19.27 A N

ATOM 3108 CA TYR A 418 0.944 12.153 35.234 1.00 20.10 A C

ATOM 3109 CB TYR A 418 0.985 13.618 34.803 1.00 20.65 A C

ATOM 3110 CG TYR A 418 0.021 14.496 35.570 1.00 23.36 A C

ATOM 3111 CD1 TYR A 418 0.255 14.818 36.908 1.00 26.20 A C

ATOM 3112 CE1 TYR A 418 -0.645 15.610 37.625 1.00 29.96 A C

ATOM 3113 CZ TYR A 418 -1.772 16.099 36.990 1.00 31.45 A C

ATOM 3114 OH TYR A 418 -2.659 16.888 37.685 1.00 34.45 A O

ATOM 3115 CE2 TYR A 418 -2.018 15.804 35.652 1.00 29.32 A C

ATOM 3116 CD2 TYR A 418 -1.123 15.002 34.957 1.00 26.35 A C

ATOM 3117 C TYR A 418 -0.477 11.623 35.158 1.00 19.95 A C

ATOM 3118 O TYR A 418 -1.142 11.445 36.190 1.00 19.83 A O

ATOM 3119 N ASN A 419 -0.928 11.332 33.945 1.00 19.39 A N

ATOM 3120 CA ASN A 419 -2.284 10.855 33.708 1.00 19.40 A C

ATOM 3121 CB ASN A 419 -3.243 12.051 33.629 1.00 20.03 A C

ATOM 3122 CG ASN A 419 -4.705 11.625 33.611 1.00 21.53 A C

ATOM 3123 OD1 ASN A 419 -5.094 10.758 34.354 1.00 23.42 A O

ATOM 3124 ND2 ASN A 419 -5.493 12.212 32.727 1.00 22.67 A N

ATOM 3125 C ASN A 419 -2.374 10.079 32.402 1.00 19.75 A C

ATOM 3126 O ASN A 419 -2.186 10.646 31.317 1.00 19.24 A O

ATOM 3127 N VAL A 420 -2.703 8.795 32.486 1.00 19.24 A N

ATOM 3128 CA VAL A 420 -2.744 7.948 31.295 1.00 18.57 A C

ATOM 3129 CB VAL A 420 -1.533 6.986 31.288 1.00 18.55 A C

ATOM 3130 CG1 VAL A 420 -1.504 6.086 30.040 1.00 17.15 A C

ATOM 3131 CG2 VAL A 420 -0.196 7.799 31.402 1.00 20.43 A C

ATOM 3132 C VAL A 420 -4.067 7.165 31.234 1.00 18.55 A C

ATOM 3133 O VAL A 420 -4.109 5.996 31.606 1.00 18.55 A O

ATOM 3134 N PRO A 421 -5.132 7.816 30.776 1.00 18.79 A N

ATOM 3135 CA PRO A 421 -6.444 7.169 30.635 1.00 19.54 A C

ATOM 3136 CB PRO A 421 -7.397 8.324 30.288 1.00 19.65 A C

ATOM 3137 CG PRO A 421 -6.540 9.394 29.746 1.00 19.70 A C

ATOM 3138 CD PRO A 421 -5.175 9.239 30.396 1.00 18.68 A C

ATOM 3139 C PRO A 421 -6.507 6.141 29.530 1.00 19.68 A C

ATOM 3140 O PRO A 421 -7.411 5.318 29.565 1.00 20.15 A O

ATOM 3141 N VAL A 422 -5.592 6.178 28.566 1.00 19.04 A N

ATOM 3142 CA VAL A 422 -5.594 5.180 27.505 1.00 18.85 A C

ATOM 3143 CB VAL A 422 -5.990 5.781 26.146 1.00 18.35 A C

ATOM 3144 CG1 VAL A 422 -6.200 4.653 25.091 1.00 18.91 A C

ATOM 3145 CG2 VAL A 422 -7.264 6.616 26.285 1.00 18.28 A C

ATOM 3146 C VAL A 422 -4.226 4.509 27.448 1.00 19.38 A C

ATOM 3147 O VAL A 422 -3.435 4.713 26.505 1.00 18.38 A O

ATOM 3148 N GLY A 423 -3.957 3.707 28.480 1.00 19.46 A N

ATOM 3149 CA GLY A 423 -2.642 3.150 28.702 1.00 19.62 A C

ATOM 3150 C GLY A 423 -2.510 1.665 28.496 1.00 19.72 A C

ATOM 3151 O GLY A 423 -3.464 0.954 28.162 1.00 21.71 A O

ATOM 3152 N PRO A 424 -1.307 1.174 28.695 1.00 19.10 A N

ATOM 3153 CA PRO A 424 -0.142 1.999 29.040 1.00 17.55 A C

ATOM 3154 CB PRO A 424 0.876 0.969 29.467 1.00 18.01 A C

ATOM 3155 CG PRO A 424 0.510 -0.258 28.696 1.00 19.87 A C

ATOM 3156 CD PRO A 424 -0.988 -0.267 28.649 1.00 19.26 A C

ATOM 3157 C PRO A 424 0.396 2.842 27.899 1.00 16.87 A C

ATOM 3158 O PRO A 424 0.038 2.660 26.733 1.00 17.20 A O

ATOM 3159 N GLN A 425 1.248 3.798 28.239 1.00 15.38 A N

ATOM 3160 CA GLN A 425 1.848 4.678 27.240 1.00 14.36 A C

ATOM 3161 CB GLN A 425 1.507 6.140 27.559 1.00 14.88 A C

ATOM 3162 CG GLN A 425 2.070 7.202 26.576 1.00 14.70 A C

ATOM 3163 CD GLN A 425 1.512 7.043 25.180 1.00 16.71 A C

ATOM 3164 OE1 GLN A 425 0.321 7.321 24.956 1.00 15.27 A O

ATOM 3165 NE2 GLN A 425 2.349 6.580 24.235 1.00 11.93 A N

ATOM 3166 C GLN A 425 3.341 4.470 27.252 1.00 13.10 A C

ATOM 3167 O GLN A 425 3.987 4.662 28.283 1.00 12.18 A O

ATOM 3168 N THR A 426 3.887 4.036 26.112 1.00 12.88 A N

ATOM 3169 CA THR A 426 5.320 4.008 25.913 1.00 12.90 A C

ATOM 3170 CB THR A 426 5.737 2.949 24.890 1.00 12.37 A C

ATOM 3171 OG1 THR A 426 5.134 3.254 23.626 1.00 12.70 A O

ATOM 3172 CG2 THR A 426 5.232 1.573 25.283 1.00 13.56 A C

ATOM 3173 C THR A 426 5.796 5.370 25.413 1.00 13.16 A C

ATOM 3174 O THR A 426 4.986 6.223 25.037 1.00 14.38 A O

ATOM 3175 N PHE A 427 7.115 5.551 25.401 1.00 12.86 A N

ATOM 3176 CA PHE A 427 7.741 6.823 25.036 1.00 12.44 A C

ATOM 3177 CB PHE A 427 7.802 7.778 26.240 1.00 12.42 A C

ATOM 3178 CG PHE A 427 8.612 7.235 27.366 1.00 12.82 A C

ATOM 3179 CD1 PHE A 427 9.988 7.361 27.365 1.00 15.21 A C

ATOM 3180 CE1 PHE A 427 10.768 6.801 28.381 1.00 15.74 A C

ATOM 3181 CZ PHE A 427 10.161 6.102 29.408 1.00 14.88 A C

ATOM 3182 CE2 PHE A 427 8.766 5.987 29.427 1.00 16.39 A C

ATOM 3183 CD2 PHE A 427 8.000 6.538 28.407 1.00 14.33 A C

ATOM 3184 C PHE A 427 9.149 6.532 24.549 1.00 12.14 A C

ATOM 3185 O PHE A 427 9.694 5.444 24.807 1.00 11.55 A O

ATOM 3186 N SER A 428 9.721 7.523 23.867 1.00 11.59 A N

ATOM 3187 CA SER A 428 11.116 7.528 23.480 1.00 11.99 A C

ATOM 3188 CB SER A 428 11.292 7.463 21.965 1.00 12.17 A C

ATOM 3189 OG SER A 428 10.837 6.219 21.442 1.00 12.32 A O

ATOM 3190 C SER A 428 11.804 8.776 24.031 1.00 12.57 A C

ATOM 3191 O SER A 428 11.174 9.829 24.263 1.00 11.91 A O

ATOM 3192 N LEU A 429 13.103 8.620 24.278 1.00 12.35 A N

ATOM 3193 CA LEU A 429 13.950 9.712 24.714 1.00 12.57 A C

ATOM 3194 CB LEU A 429 14.508 9.476 26.135 1.00 12.84 A C

ATOM 3195 CG LEU A 429 13.542 9.648 27.296 1.00 13.77 A C

ATOM 3196 CD1 LEU A 429 14.046 8.907 28.520 1.00 15.69 A C

ATOM 3197 CD2 LEU A 429 13.348 11.110 27.609 1.00 15.64 A C

ATOM 3198 C LEU A 429 15.098 9.756 23.768 1.00 11.82 A C

ATOM 3199 O LEU A 429 15.593 8.707 23.372 1.00 11.44 A O

ATOM 3200 N ALA A 430 15.532 10.957 23.405 1.00 11.55 A N

ATOM 3201 CA ALA A 430 16.805 11.139 22.699 1.00 11.87 A C

ATOM 3202 CB ALA A 430 16.581 11.528 21.235 1.00 12.63 A C

ATOM 3203 C ALA A 430 17.613 12.215 23.404 1.00 12.76 A C

ATOM 3204 O ALA A 430 17.072 13.256 23.776 1.00 12.14 A O

ATOM 3205 N ILE A 431 18.907 11.943 23.584 1.00 12.52 A N

ATOM 3206 CA ILE A 431 19.813 12.835 24.287 1.00 13.32 A C

ATOM 3207 CB ILE A 431 20.325 12.179 25.593 1.00 13.00 A C

ATOM 3208 CG1 ILE A 431 19.175 11.882 26.542 1.00 14.30 A C

ATOM 3209 CD1 ILE A 431 19.575 11.061 27.776 1.00 16.21 A C

ATOM 3210 CG2 ILE A 431 21.292 13.123 26.288 1.00 14.86 A C

ATOM 3211 C ILE A 431 21.005 13.176 23.392 1.00 12.92 A C

ATOM 3212 O ILE A 431 21.728 12.288 22.937 1.00 11.26 A O

ATOM 3213 N VAL A 432 21.192 14.464 23.134 1.00 13.80 A N

ATOM 3214 CA VAL A 432 22.387 14.966 22.483 1.00 15.20 A C

ATOM 3215 CB VAL A 432 22.028 15.996 21.387 1.00 15.89 A C

ATOM 3216 CG1 VAL A 432 23.293 16.591 20.809 1.00 15.25 A C

ATOM 3217 CG2 VAL A 432 21.167 15.361 20.293 1.00 15.39 A C

ATOM 3218 C VAL A 432 23.346 15.634 23.498 1.00 16.38 A C

ATOM 3219 O VAL A 432 22.923 16.472 24.298 1.00 16.49 A O

ATOM 3220 N HIS A 433 24.633 15.257 23.458 1.00 17.45 A N

ATOM 3221 CA HIS A 433 25.669 15.872 24.306 1.00 18.55 A C

ATOM 3222 CB HIS A 433 25.637 15.240 25.711 1.00 19.21 A C

ATOM 3223 CG HIS A 433 26.553 15.885 26.707 1.00 19.32 A C

ATOM 3224 ND1 HIS A 433 26.497 17.233 27.015 1.00 18.22 A N

ATOM 3225 CE1 HIS A 433 27.378 17.497 27.969 1.00 18.90 A C

ATOM 3226 NE2 HIS A 433 27.999 16.380 28.289 1.00 16.51 A N

ATOM 3227 CD2 HIS A 433 27.502 15.353 27.513 1.00 17.65 A C

ATOM 3228 C HIS A 433 27.031 15.627 23.684 1.00 19.74 A C

ATOM 3229 O HIS A 433 27.664 16.546 23.133 1.00 21.68 A O

ATOM 3230 OXT HIS A 433 27.463 14.480 23.735 1.00 19.29 A O

TER 3230 HIS A 433

HETATM 3231 CA CA A 601 15.429 35.876 3.369 1.00 16.92 A CA

HETATM 3232 CA CA A 602 3.346 16.597 30.346 1.00 13.45 A CA

HETATM 3233 CA CA A 603 9.615 28.353 34.891 1.00 17.30 A CA

ATOM 3234 N ASP B 16 3.955 53.303 -10.201 1.00 49.01 B N

ATOM 3235 CA ASP B 16 4.171 51.870 -9.771 1.00 49.32 B C

ATOM 3236 CB ASP B 16 5.553 51.425 -10.270 1.00 49.78 B C

ATOM 3237 CG ASP B 16 6.176 52.438 -11.248 1.00 52.12 B C

ATOM 3238 OD1 ASP B 16 5.667 52.549 -12.399 1.00 54.86 B O

ATOM 3239 OD2 ASP B 16 7.151 53.181 -10.957 1.00 52.51 B O

ATOM 3240 C ASP B 16 4.009 51.690 -8.232 1.00 48.45 B C

ATOM 3241 O ASP B 16 4.793 50.996 -7.567 1.00 47.87 B O

ATOM 3242 N ARG B 17 2.959 52.301 -7.687 1.00 47.87 B N

ATOM 3243 CA ARG B 17 2.863 52.592 -6.247 1.00 47.30 B C

ATOM 3244 CB ARG B 17 2.430 54.064 -6.059 1.00 46.77 B C

ATOM 3245 CG ARG B 17 3.107 55.055 -7.028 1.00 44.50 B C

ATOM 3246 CD ARG B 17 2.860 56.528 -6.691 1.00 39.98 B C

ATOM 3247 NE ARG B 17 3.266 56.891 -5.335 1.00 33.05 B N

ATOM 3248 CZ ARG B 17 4.483 57.334 -5.001 1.00 29.36 B C

ATOM 3249 NH1 ARG B 17 5.440 57.459 -5.915 1.00 28.07 B N

ATOM 3250 NH2 ARG B 17 4.752 57.650 -3.740 1.00 24.57 B N

ATOM 3251 C ARG B 17 1.917 51.699 -5.415 1.00 48.01 B C

ATOM 3252 O ARG B 17 1.463 52.120 -4.342 1.00 47.42 B O

ATOM 3253 N HIS B 18 1.616 50.486 -5.885 1.00 48.51 B N

ATOM 3254 CA HIS B 18 0.770 49.573 -5.108 1.00 48.98 B C

ATOM 3255 CB HIS B 18 0.515 48.266 -5.875 1.00 49.29 B C

ATOM 3256 CG HIS B 18 -0.510 48.388 -6.961 1.00 50.05 B C

ATOM 3257 ND1 HIS B 18 -0.195 48.803 -8.238 1.00 51.24 B N

ATOM 3258 CE1 HIS B 18 -1.291 48.814 -8.979 1.00 51.27 B C

ATOM 3259 NE2 HIS B 18 -2.305 48.419 -8.228 1.00 50.69 B N

ATOM 3260 CD2 HIS B 18 -1.844 48.147 -6.962 1.00 50.64 B C

ATOM 3261 C HIS B 18 1.429 49.229 -3.770 1.00 49.16 B C

ATOM 3262 O HIS B 18 2.598 48.822 -3.738 1.00 49.03 B O

ATOM 3263 N ASN B 19 0.690 49.386 -2.667 1.00 49.15 B N

ATOM 3264 CA ASN B 19 1.167 48.868 -1.384 1.00 49.11 B C

ATOM 3265 CB ASN B 19 0.276 49.313 -0.205 1.00 49.60 B C

ATOM 3266 CG ASN B 19 0.951 49.099 1.176 1.00 51.24 B C

ATOM 3267 OD1 ASN B 19 0.415 48.415 2.058 1.00 53.59 B O

ATOM 3268 ND2 ASN B 19 2.123 49.705 1.363 1.00 54.56 B N

ATOM 3269 C ASN B 19 1.241 47.332 -1.459 1.00 48.22 B C

ATOM 3270 O ASN B 19 0.443 46.685 -2.138 1.00 47.43 B O

ATOM 3271 N LEU B 20 2.221 46.772 -0.762 1.00 47.20 B N

ATOM 3272 CA LEU B 20 2.393 45.333 -0.689 1.00 46.38 B C

ATOM 3273 CB LEU B 20 3.743 45.000 -0.055 1.00 46.97 B C

ATOM 3274 CG LEU B 20 4.896 45.800 -0.684 1.00 48.40 B C

ATOM 3275 CD1 LEU B 20 6.201 45.666 0.117 1.00 49.54 B C

ATOM 3276 CD2 LEU B 20 5.076 45.391 -2.158 1.00 48.69 B C

ATOM 3277 C LEU B 20 1.235 44.792 0.141 1.00 44.75 B C

ATOM 3278 O LEU B 20 1.113 45.092 1.342 1.00 45.26 B O

ATOM 3279 N LYS B 21 0.338 44.073 -0.523 1.00 41.97 B N

ATOM 3280 CA LYS B 21 -0.740 43.395 0.170 1.00 39.98 B C

ATOM 3281 CB LYS B 21 -2.088 44.025 -0.183 1.00 40.54 B C

ATOM 3282 CG LYS B 21 -3.225 43.550 0.700 1.00 41.63 B C

ATOM 3283 CD LYS B 21 -4.257 44.620 0.878 1.00 43.44 B C

ATOM 3284 CE LYS B 21 -5.391 44.131 1.718 1.00 44.82 B C

ATOM 3285 NZ LYS B 21 -4.992 44.004 3.147 1.00 47.17 B N

ATOM 3286 C LYS B 21 -0.710 41.917 -0.214 1.00 37.09 B C

ATOM 3287 O LYS B 21 -0.679 41.588 -1.395 1.00 35.80 B O

ATOM 3288 N THR B 22 -0.685 41.045 0.796 1.00 33.91 B N

ATOM 3289 CA THR B 22 -0.642 39.592 0.593 1.00 31.44 B C

ATOM 3290 CB THR B 22 0.734 39.046 1.030 1.00 31.70 B C

ATOM 3291 OG1 THR B 22 1.002 39.436 2.387 1.00 31.47 B O

ATOM 3292 CG2 THR B 22 1.857 39.681 0.211 1.00 31.30 B C

ATOM 3293 C THR B 22 -1.739 38.843 1.342 1.00 29.57 B C

ATOM 3294 O THR B 22 -1.830 37.617 1.246 1.00 28.17 B O

ATOM 3295 N GLU B 23 -2.542 39.576 2.107 1.00 27.46 B N

ATOM 3296 CA GLU B 23 -3.672 39.011 2.828 1.00 27.22 B C

ATOM 3297 CB BGLU B 23 -3.280 38.728 4.282 0.50 27.51 B C

ATOM 3298 CB AGLU B 23 -3.287 38.646 4.277 0.50 27.17 B C

ATOM 3299 CG BGLU B 23 -2.826 37.304 4.512 0.50 29.10 B C

ATOM 3300 CG AGLU B 23 -3.050 39.822 5.223 0.50 27.55 B C

ATOM 3301 CD BGLU B 23 -2.236 37.062 5.891 0.50 30.84 B C

ATOM 3302 CD AGLU B 23 -3.020 39.396 6.689 0.50 28.07 B C

ATOM 3303 OE1BGLU B 23 -1.959 38.040 6.614 0.50 32.02 B O

ATOM 3304 OE1AGLU B 23 -2.853 38.186 6.954 0.50 28.41 B O

ATOM 3305 OE2BGLU B 23 -2.054 35.879 6.241 0.50 31.16 B O

ATOM 3306 OE2AGLU B 23 -3.182 40.264 7.579 0.50 28.60 B O

ATOM 3307 C GLU B 23 -4.842 39.988 2.799 1.00 25.94 B C

ATOM 3308 O GLU B 23 -4.631 41.199 2.805 1.00 25.17 B O

ATOM 3309 N TRP B 24 -6.065 39.462 2.765 1.00 24.57 B N

ATOM 3310 CA TRP B 24 -7.264 40.300 2.708 1.00 23.89 B C

ATOM 3311 CB TRP B 24 -7.910 40.174 1.304 1.00 23.59 B C

ATOM 3312 CG TRP B 24 -7.105 40.786 0.245 1.00 21.71 B C

ATOM 3313 CD1 TRP B 24 -7.232 42.050 -0.239 1.00 21.02 B C

ATOM 3314 NE1 TRP B 24 -6.293 42.276 -1.211 1.00 18.62 B N

ATOM 3315 CE2 TRP B 24 -5.544 41.148 -1.396 1.00 19.02 B C

ATOM 3316 CD2 TRP B 24 -6.006 40.190 -0.480 1.00 20.72 B C

ATOM 3317 CE3 TRP B 24 -5.387 38.941 -0.454 1.00 19.49 B C

ATOM 3318 CZ3 TRP B 24 -4.326 38.694 -1.313 1.00 20.25 B C

ATOM 3319 CH2 TRP B 24 -3.883 39.662 -2.207 1.00 21.63 B C

ATOM 3320 CZ2 TRP B 24 -4.477 40.911 -2.257 1.00 22.09 B C

ATOM 3321 C TRP B 24 -8.294 39.948 3.789 1.00 23.91 B C

ATOM 3322 O TRP B 24 -9.369 39.456 3.467 1.00 22.74 B O

ATOM 3323 N PRO B 25 -7.986 40.196 5.070 1.00 24.64 B N

ATOM 3324 CA PRO B 25 -8.918 39.850 6.161 1.00 25.12 B C

ATOM 3325 CB PRO B 25 -8.176 40.312 7.448 1.00 25.87 B C

ATOM 3326 CG PRO B 25 -7.011 41.163 7.002 1.00 26.08 B C

ATOM 3327 CD PRO B 25 -6.737 40.807 5.562 1.00 25.49 B C

ATOM 3328 C PRO B 25 -10.307 40.520 6.029 1.00 25.18 B C

ATOM 3329 O PRO B 25 -11.310 39.978 6.469 1.00 24.94 B O

ATOM 3330 N GLU B 26 -10.350 41.668 5.364 1.00 25.43 B N

ATOM 3331 CA GLU B 26 -11.581 42.416 5.141 1.00 25.93 B C

ATOM 3332 CB GLU B 26 -11.243 43.829 4.627 1.00 26.70 B C

ATOM 3333 CG GLU B 26 -10.690 43.922 3.189 1.00 28.62 B C

ATOM 3334 CD GLU B 26 -9.169 43.775 3.077 1.00 29.61 B C

ATOM 3335 OE1 GLU B 26 -8.535 43.174 3.985 1.00 28.68 B O

ATOM 3336 OE2 GLU B 26 -8.608 44.252 2.057 1.00 31.71 B O

ATOM 3337 C GLU B 26 -12.571 41.705 4.193 1.00 25.60 B C

ATOM 3338 O GLU B 26 -13.746 42.060 4.139 1.00 24.75 B O

ATOM 3339 N LEU B 27 -12.119 40.672 3.483 1.00 24.52 B N

ATOM 3340 CA LEU B 27 -12.957 40.024 2.483 1.00 23.54 B C

ATOM 3341 CB LEU B 27 -12.104 39.593 1.287 1.00 23.84 B C

ATOM 3342 CG LEU B 27 -11.506 40.722 0.430 1.00 23.08 B C

ATOM 3343 CD1 LEU B 27 -10.702 40.165 -0.732 1.00 22.31 B C

ATOM 3344 CD2 LEU B 27 -12.603 41.624 -0.097 1.00 23.37 B C

ATOM 3345 C LEU B 27 -13.716 38.829 3.042 1.00 23.75 B C

ATOM 3346 O LEU B 27 -14.504 38.205 2.334 1.00 23.33 B O

ATOM 3347 N VAL B 28 -13.490 38.504 4.312 1.00 23.89 B N

ATOM 3348 CA VAL B 28 -14.143 37.357 4.918 1.00 24.64 B C

ATOM 3349 CB VAL B 28 -13.571 37.050 6.359 1.00 24.78 B C

ATOM 3350 CG1 VAL B 28 -14.359 35.963 7.027 1.00 25.39 B C

ATOM 3351 CG2 VAL B 28 -12.099 36.634 6.272 1.00 25.78 B C

ATOM 3352 C VAL B 28 -15.612 37.694 4.992 1.00 24.75 B C

ATOM 3353 O VAL B 28 -15.952 38.791 5.424 1.00 25.68 B O

ATOM 3354 N GLY B 29 -16.468 36.797 4.516 1.00 24.86 B N

ATOM 3355 CA GLY B 29 -17.916 37.000 4.539 1.00 24.80 B C

ATOM 3356 C GLY B 29 -18.493 37.638 3.274 1.00 25.07 B C

ATOM 3357 O GLY B 29 -19.692 37.598 3.061 1.00 25.27 B O

ATOM 3358 N LYS B 30 -17.630 38.203 2.429 1.00 25.21 B N

ATOM 3359 CA LYS B 30 -18.025 38.782 1.146 1.00 24.62 B C

ATOM 3360 CB LYS B 30 -16.952 39.780 0.679 1.00 25.65 B C

ATOM 3361 CG LYS B 30 -16.716 40.964 1.606 1.00 28.42 B C

ATOM 3362 CD LYS B 30 -16.577 42.245 0.785 1.00 34.26 B C

ATOM 3363 CE LYS B 30 -16.462 43.527 1.631 1.00 35.92 B C

ATOM 3364 NZ LYS B 30 -15.996 43.273 3.011 1.00 37.72 B N

ATOM 3365 C LYS B 30 -18.188 37.728 0.065 1.00 23.30 B C

ATOM 3366 O LYS B 30 -17.670 36.623 0.166 1.00 22.29 B O

ATOM 3367 N SER B 31 -18.884 38.089 -1.001 1.00 21.94 B N

ATOM 3368 CA SER B 31 -19.036 37.204 -2.145 1.00 20.89 B C

ATOM 3369 CB SER B 31 -20.046 37.776 -3.143 1.00 21.21 B C

ATOM 3370 OG SER B 31 -19.519 38.912 -3.815 1.00 20.40 B O

ATOM 3371 C SER B 31 -17.726 37.017 -2.865 1.00 19.88 B C

ATOM 3372 O SER B 31 -16.828 37.843 -2.800 1.00 18.67 B O

ATOM 3373 N VAL B 32 -17.649 35.920 -3.588 1.00 20.34 B N

ATOM 3374 CA VAL B 32 -16.487 35.617 -4.393 1.00 20.89 B C

ATOM 3375 CB BVAL B 32 -16.717 34.256 -5.141 0.50 20.94 B C

ATOM 3376 CB AVAL B 32 -16.555 34.234 -5.043 0.50 21.07 B C

ATOM 3377 CG1BVAL B 32 -16.023 34.221 -6.524 0.50 20.85 B C

ATOM 3378 CG1AVAL B 32 -17.648 34.180 -6.069 0.50 20.79 B C

ATOM 3379 CG2BVAL B 32 -16.276 33.087 -4.281 0.50 20.73 B C

ATOM 3380 CG2AVAL B 32 -15.193 33.903 -5.657 0.50 21.36 B C

ATOM 3381 C VAL B 32 -16.238 36.732 -5.431 1.00 20.83 B C

ATOM 3382 O VAL B 32 -15.100 37.105 -5.681 1.00 20.37 B O

ATOM 3383 N GLU B 33 -17.316 37.263 -6.011 1.00 21.19 B N

ATOM 3384 CA GLU B 33 -17.205 38.264 -7.072 1.00 21.20 B C

ATOM 3385 CB GLU B 33 -18.553 38.478 -7.767 1.00 21.59 B C

ATOM 3386 CG GLU B 33 -19.045 37.271 -8.543 1.00 24.67 B C

ATOM 3387 CD GLU B 33 -19.799 36.219 -7.708 1.00 29.01 B C

ATOM 3388 OE1 GLU B 33 -20.001 35.123 -8.275 1.00 36.54 B O

ATOM 3389 OE2 GLU B 33 -20.187 36.437 -6.517 1.00 27.78 B O

ATOM 3390 C GLU B 33 -16.688 39.571 -6.497 1.00 20.62 B C

ATOM 3391 O GLU B 33 -15.885 40.255 -7.130 1.00 20.20 B O

ATOM 3392 N GLU B 34 -17.124 39.910 -5.283 1.00 20.61 B N

ATOM 3393 CA GLU B 34 -16.627 41.131 -4.634 1.00 20.97 B C

ATOM 3394 CB GLU B 34 -17.456 41.533 -3.407 1.00 21.10 B C

ATOM 3395 CG GLU B 34 -18.778 42.224 -3.722 1.00 25.82 B C

ATOM 3396 CD GLU B 34 -18.615 43.546 -4.481 1.00 31.16 B C

ATOM 3397 OE1 GLU B 34 -17.968 44.484 -3.932 1.00 32.84 B O

ATOM 3398 OE2 GLU B 34 -19.135 43.645 -5.626 1.00 33.71 B O

ATOM 3399 C GLU B 34 -15.156 40.951 -4.257 1.00 19.67 B C

ATOM 3400 O GLU B 34 -14.340 41.858 -4.438 1.00 18.91 B O

ATOM 3401 N ALA B 35 -14.809 39.775 -3.765 1.00 19.75 B N

ATOM 3402 CA ALA B 35 -13.414 39.485 -3.401 1.00 19.10 B C

ATOM 3403 CB ALA B 35 -13.311 38.127 -2.749 1.00 19.66 B C

ATOM 3404 C ALA B 35 -12.457 39.581 -4.582 1.00 18.90 B C

ATOM 3405 O ALA B 35 -11.387 40.183 -4.470 1.00 18.82 B O

ATOM 3406 N LYS B 36 -12.839 38.993 -5.716 1.00 18.68 B N

ATOM 3407 CA LYS B 36 -11.991 38.978 -6.894 1.00 18.17 B C

ATOM 3408 CB LYS B 36 -12.659 38.220 -8.063 1.00 18.44 B C

ATOM 3409 CG LYS B 36 -12.714 36.693 -7.928 1.00 19.56 B C

ATOM 3410 CD LYS B 36 -13.304 36.026 -9.159 1.00 20.72 B C

ATOM 3411 CE LYS B 36 -13.194 34.496 -9.136 1.00 22.32 B C

ATOM 3412 NZ LYS B 36 -13.963 33.865 -10.274 1.00 20.54 B N

ATOM 3413 C LYS B 36 -11.648 40.406 -7.316 1.00 17.67 B C

ATOM 3414 O LYS B 36 -10.500 40.694 -7.681 1.00 17.81 B O

ATOM 3415 N LYS B 37 -12.614 41.316 -7.254 1.00 17.52 B N

ATOM 3416 CA LYS B 37 -12.345 42.667 -7.746 1.00 17.89 B C

ATOM 3417 CB LYS B 37 -13.621 43.519 -7.870 1.00 17.35 B C

ATOM 3418 CG LYS B 37 -14.544 43.165 -9.036 1.00 17.43 B C

ATOM 3419 CD LYS B 37 -15.847 44.074 -9.064 1.00 15.06 B C

ATOM 3420 CE LYS B 37 -16.801 43.812 -7.921 1.00 16.48 B C

ATOM 3421 NZ LYS B 37 -18.031 44.685 -7.989 1.00 15.66 B N

ATOM 3422 C LYS B 37 -11.333 43.372 -6.852 1.00 18.04 B C

ATOM 3423 O LYS B 37 -10.499 44.126 -7.354 1.00 18.33 B O

ATOM 3424 N VAL B 38 -11.436 43.174 -5.535 1.00 17.93 B N

ATOM 3425 CA VAL B 38 -10.525 43.824 -4.595 1.00 18.53 B C

ATOM 3426 CB VAL B 38 -11.024 43.636 -3.136 1.00 19.32 B C

ATOM 3427 CG1 VAL B 38 -9.975 44.055 -2.128 1.00 21.52 B C

ATOM 3428 CG2 VAL B 38 -12.310 44.445 -2.919 1.00 20.73 B C

ATOM 3429 C VAL B 38 -9.122 43.270 -4.742 1.00 18.91 B C

ATOM 3430 O VAL B 38 -8.135 44.013 -4.797 1.00 17.79 B O

ATOM 3431 N ILE B 39 -9.033 41.947 -4.830 1.00 19.11 B N

ATOM 3432 CA ILE B 39 -7.747 41.304 -5.009 1.00 19.64 B C

ATOM 3433 CB ILE B 39 -7.919 39.764 -4.973 1.00 19.43 B C

ATOM 3434 CG1 ILE B 39 -8.288 39.324 -3.573 1.00 20.37 B C

ATOM 3435 CD1 ILE B 39 -8.994 37.995 -3.564 1.00 21.36 B C

ATOM 3436 CG2 ILE B 39 -6.657 39.024 -5.470 1.00 19.76 B C

ATOM 3437 C ILE B 39 -7.077 41.759 -6.287 1.00 19.71 B C

ATCM 3438 O ILE B 39 -5.877 42.087 -6.266 1.00 19.70 B O

ATOM 3439 N LEU B 40 -7.816 41.785 -7.404 1.00 19.22 B N

ATOM 3440 CA LEU B 40 -7.205 42.231 -8.664 1.00 19.62 B C

ATCM 3441 CB LEU B 40 -8.100 41.927 -9.888 1.00 19.18 B C

ATOM 3442 CG LEU B 40 -8.145 40.416 -10.190 1.00 20.23 B C

ATOM 3443 CD1 LEU B 40 -9.235 40.047 -11.123 1.00 19.43 B C

ATOM 3444 CD2 LEU B 40 -6.799 39.947 -10.725 1.00 21.26 B C

ATOM 3445 C LEU B 40 -6.840 43.716 -8.608 1.00 19.20 B C

ATCM 3446 O LEU B 40 -5.939 44.144 -9.300 1.00 19.48 B O

ATOM 3447 N GLN B 41 -7.553 44.494 -7.803 1.00 19.70 B N

ATOM 3448 CA GLN B 41 -7.216 45.914 -7.622 1.00 20.69 B C

ATCM 3449 CB GLN B 41 -8.286 46.641 -6.813 1.00 20.30 B C

ATOM 3450 CG GLN B 41 -8.068 48.173 -6.731 1.00 20.90 B C

ATOM 3451 CD GLN B 41 -8.159 48.842 -8.083 1.00 21.54 B C

ATOM 3452 OE1 GLN B 41 -9.070 48.529 -8.858 1.00 23.88 B O

ATOM 3453 NE2 GLN B 41 -7.224 49.762 -8.384 1.00 20.95 B N

ATOM 3454 C GLN B 41 -5.880 46.050 -6.906 1.00 22.10 B C

ATOM 3455 O GLN B 41 -5.105 46.941 -7.213 1.00 22.64 B O

ATOM 3456 N ASP B 42 -5.625 45.149 -5.955 1.00 22.70 B N

ATOM 3457 CA ASP B 42 -4.396 45.178 -5.161 1.00 23.28 B C

ATOM 3458 CB ASP B 42 -4.654 44.531 -3.800 1.00 22.77 B C

ATOM 3459 CG ASP B 42 -5.531 45.369 -2.928 1.00 24.12 B C

ATOM 3460 OD1 ASP B 42 -5.619 46.599 -3.174 1.00 27.20 B O

ATOM 3461 OD2 ASP B 42 -6.206 44.899 -1.991 1.00 25.78 B O

ATOM 3462 C ASP B 42 -3.273 44.438 -5.859 1.00 23.19 B C

ATOM 3463 O ASP B 42 -2.103 44.761 -5.700 1.00 24.27 B O

ATOM 3464 N LYS B 43 -3.629 43.444 -6.655 1.00 22.96 B N

ATOM 3465 CA LYS B 43 -2.634 42.541 -7.203 1.00 23.10 B C

ATOM 3466 CB LYS B 43 -2.508 41.291 -6.299 1.00 23.07 B C

ATOM 3467 CG LYS B 43 -1.376 40.306 -6.701 1.00 23.16 B C

ATOM 3468 CD LYS B 43 -1.348 39.100 -5.750 1.00 24.15 B C

ATOM 3469 CE LYS B 43 -0.391 37.996 -6.217 1.00 25.40 B C

ATOM 3470 NZ LYS B 43 1.031 38.403 -6.170 1.00 25.72 B N

ATOM 3471 C LYS B 43 -3.067 42.157 -8.593 1.00 23.00 B C

ATOM 3472 O LYS B 43 -3.672 41.107 -8.782 1.00 22.17 B O

ATOM 3473 N PRO B 44 -2.772 43.010 -9.571 1.00 24.07 B N

ATOM 3474 CA PRO B 44 -3.282 42.826 -10.948 1.00 24.35 B C

ATOM 3475 CB PRO B 44 -2.632 43.985 -11.735 1.00 24.65 B C

ATOM 3476 CG PRO B 44 -2.197 44.997 -10.702 1.00 25.50 B C

ATOM 3477 CD PRO B 44 -1.960 44.238 -9.415 1.00 24.73 B C

ATOM 3478 C PRO B 44 -2.929 41.486 -11.583 1.00 24.65 B C

ATOM 3479 O PRO B 44 -3.680 40.967 -12.409 1.00 25.49 B O

ATOM 3480 N GLU B 45 -1.778 40.935 -11.206 1.00 25.20 B N

ATOM 3481 CA GLU B 45 -1.310 39.651 -11.725 1.00 25.70 B C

ATOM 3482 CB GLU B 45 0.226 39.599 -11.602 1.0O 26.83 B C

ATOM 3483 CG GLU B 45 0.764 39.243 -10.206 1.00 28.74 B C

ATOM 3484 CD GLU B 45 0.925 40.423 -9.262 1.00 32.92 B C

ATOM 3485 OE1 GLU B 45 1.667 40.252 -8.253 1.00 34.10 B O

ATOM 3486 OE2 GLU B 45 0.316 41.511 -9.488 1.00 33.16 B O

ATOM 3487 C GLU B 45 -1.945 38.404 -11.048 1.00 25.32 B C

ATOM 3488 O GLU B 45 -1.679 37.270 -11.452 1.00 25.52 B O

ATOM 3489 N ALA B 46 -2.788 38.593 -10.034 1.00 24.59 B N

ATOM 3490 CA ALA B 46 -3.327 37.441 -9.309 1.00 23.90 B C

ATOM 3491 CB ALA B 46 -4.271 37.895 -8.229 1.00 23.95 B C

ATOM 3492 C ALA B 46 -4.015 36.426 -10.216 1.00 23.75 B C

ATOM 3493 O ALA B 46 -4.777 36.788 -11.103 1.00 22.67 B O

ATOM 3494 N GLN B 47 -3.717 35.150 -9.982 1.00 23.77 B N

ATOM 3495 CA GLN B 47 -4.438 34.035 -10.568 1.00 24.59 B C

ATOM 3496 CB GLN B 47 -3.479 32.976 -11.105 1.00 25.29 B C

ATOM 3497 CG GLN B 47 -2.425 33.498 -12.080 1.00 28.88 B C

ATOM 3498 CD GLN B 47 -3.025 33.975 -13.393 1.00 35.56 B C

ATOM 3499 OE1 GLN B 47 -3.624 33.176 -14.144 1.00 40.01 B O

ATOM 3500 NE2 GLN B 47 -2.869 35.278 -13.686 1.00 38.46 B N

ATOM 3501 C GLN B 47 -5.298 33.425 -9.460 1.00 23.84 B C

ATOM 3502 O GLN B 47 -4.786 32.790 -8.517 1.00 24.12 B O

ATOM 3503 N ILE B 48 -6.597 33.644 -9.559 1.00 22.91 B N

ATOM 3504 CA ILE B 48 -7.502 33.329 -8.463 1.00 23.01 B C

ATOM 3505 CB ILE B 48 -8.486 34.462 -8.235 1.00 22.88 B C

ATOM 3506 CG1 ILE B 48 -7.708 35.747 -7.988 1.00 22.10 B C

ATOM 3507 CD1 ILE B 48 -8.568 36.992 -7.917 1.00 22.38 B C

ATOM 3508 CG2 ILE B 48 -9.391 34.161 -7.036 1.00 21.57 B C

ATOM 3509 C ILE B 48 -8.230 32.047 -8.746 1.00 23.69 B C

ATOM 3510 O ILE B 48 -8.685 31.820 -9.877 1.00 23.31 B O

ATOM 3511 N ILE B 49 -8.277 31.206 -7.716 1.00 23.55 B N

ATOM 3512 CA ILE B 49 -8.894 29.894 -7.746 1.00 24.95 B C

ATOM 3513 CB ILE B 49 -7.803 28.812 -7.480 1.00 26.22 B C

ATOM 3514 CG1 ILE B 49 -6.723 28.868 -8.575 1.00 29.02 B C

ATOM 3515 CD1 ILE B 49 -7.264 28.733 -9.982 1.00 29.18 B C

ATOM 3516 CG2 ILE B 49 -8.409 27.422 -7.364 1.00 28.74 B C

ATOM 3517 C ILE B 49 -9.903 29.851 -6.610 1.00 23.74 B C

ATOM 3518 O ILE B 49 -9.620 30.348 -5.511 1.00 24.09 B O

ATOM 3519 N VAL B 50 -11.045 29.224 -6.847 1.00 22.75 B N

ATOM 3520 CA VAL B 50 -12.088 29.110 -5.838 1.00 22.00 B C

ATOM 3521 CB VAL B 50 -13.441 29.682 -6.364 1.00 21.55 B C

ATOM 3522 CG1 VAL B 50 -14.583 29.378 -5.388 1.00 22.01 B C

ATOM 3523 CG2 VAL B 50 -13.338 31.190 -6.581 1.00 21.04 B C

ATOM 3524 C VAL B 50 -12.273 27.639 -5.439 1.00 21.99 B C

ATOM 3525 O VAL B 50 -12.375 26.780 -6.291 1.00 21.98 B O

ATOM 3526 N LEU B 51 -12.318 27.363 -4.141 1.00 21.70 B N

ATOM 3527 CA LEU B 51 -12.460 26.003 -3.643 1.00 22.26 B C

ATOM 3528 CB LEU B 51 -11.110 25.407 -3.219 1.00 22.70 B C

ATOM 3529 CG LEU B 51 -10.067 25.113 -4.267 1.00 25.11 B C

ATOM 3530 CD1 LEU B 51 -8.762 24.764 -3.495 1.00 25.85 B C

ATOM 3531 CD2 LEU B 51 -10.513 23.968 -5.183 1.00 27.79 B C

ATOM 3532 C LEU B 51 -13.312 25.997 -2.406 1.00 21.80 B C

ATOM 3533 O LEU B 51 -13.289 26.962 -1.646 1.00 21.46 B O

ATOM 3534 N PRO B 52 -14.006 24.886 -2.163 1.00 21.76 B N

ATOM 3535 CA PRO B 52 -14.750 24.709 -0.921 1.00 22.13 B C

ATOM 3536 CB PRO B 52 -15.340 23.290 -1.071 1.00 23.06 B C

ATOM 3537 CG PRO B 52 -15.389 23.059 -2.525 1.00 22.20 B C

ATOM 3538 CD PRO B 52 -14.145 23.724 -3.058 1.00 22.25 B C

ATOM 3539 C PRO B 52 -13.836 24.809 0.290 1.00 22.83 B C

ATOM 3540 O PRO B 52 -12.682 24.367 0.252 1.00 22.05 B O

ATOM 3541 N VAL B 53 -14.340 25.400 1.365 1.00 23.43 B N

ATOM 3542 CA VAL B 53 -13.579 25.504 2.581 1.00 23.96 B C

ATOM 3543 CB VAL B 53 -14.297 26.368 3.643 1.00 24.41 B C

ATOM 3544 CG1 VAL B 53 -15.583 25.692 4.134 1.00 25.13 B C

ATOM 3545 CG2 VAL B 53 -13.360 26.671 4.805 1.00 25.93 B C

ATOM 3546 C VAL B 53 -13.324 24.083 3.068 1.00 24.12 B C

ATOM 3547 O VAL B 53 -14.153 23.193 2.859 1.00 24.69 B O

ATOM 3548 N GLY B 54 -12.158 23.867 3.657 1.00 22.87 B N

ATOM 3549 CA GLY B 54 -11.765 22.548 4.117 1.00 22.48 B C

ATOM 3550 C GLY B 54 -11.067 21.662 3.092 1.00 21.22 B C

ATOM 3551 O GLY B 54 -10.597 20.606 3.453 1.00 21.63 B O

ATOM 3552 N THR B 55 -10.977 22.091 1.837 1.00 20.24 B N

ATOM 3553 CA THR B 55 -10.295 21.324 0.809 1.00 19.46 B C

ATOM 3554 CB THR B 55 -10.469 22.006 -0.573 1.00 19.86 B C

ATOM 3555 OG1 THR B 55 -11.866 22.158 -0.875 1.00 22.41 B O

ATOM 3556 CG2 THR B 55 -9.957 21.139 -1.701 1.00 19.94 B C

ATOM 3557 C THR B 55 -8.788 21.125 1.077 1.00 17.93 B C

ATOM 3558 O THR B 55 -8.057 22.042 1.417 1.00 16.91 B O

ATOM 3559 N ILE B 56 -8.336 19.911 0.849 1.00 17.04 B N

ATOM 3560 CA ILE B 56 -6.929 19.571 0.943 1.00 16.44 B C

ATOM 3561 CB ILE B 56 -6.800 18.076 1.232 1.00 15.71 B C

ATOM 3562 CG1 ILE B 56 -7.439 17.782 2.600 1.00 17.41 B C

ATOM 3563 CD1 ILE B 56 -7.353 16.319 3.098 1.00 17.17 B C

ATOM 3564 CG2 ILE B 56 -5.347 17.684 1.247 1.00 16.77 B C

ATOM 3565 C ILE B 56 -6.217 19.981 -0.336 1.00 16.51 B C

ATOM 3566 O ILE B 56 -6.701 19.691 -1.434 1.00 17.03 B O

ATOM 3567 N VAL B 57 -5.088 20.678 -0.203 1.00 15.94 B N

ATOM 3568 CA VAL B 57 -4.342 21.200 -1.361 1.00 16.45 B C

ATOM 3569 CB VAL B 57 -4.511 22.726 -1.488 1.00 16.21 B C

ATOM 3570 CG1 VAL B 57 -6.012 23.092 -1.672 1.00 16.73 B C

ATOM 3571 CG2 VAL B 57 -3.991 23.435 -0.236 1.00 18.16 B C

ATOM 3572 C VAL B 57 -2.853 20.910 -1.205 1.00 16.63 B C

ATOM 3573 O VAL B 57 -2.393 20.624 -0.099 1.00 16.42 B O

ATOM 3574 N THR B 58 -2.106 20.982 -2.299 1.00 17.06 B N

ATOM 3575 CA THR B 58 -0.658 20.801 -2.247 1.00 16.63 B C

ATOM 3576 CB THR B 58 -0.069 20.712 -3.654 1.00 17.18 B C

ATOM 3577 OG1 THR B 58 -0.660 21.718 -4.494 1.00 15.16 B O

ATOM 3578 CG2 THR B 58 -0.423 19.426 -4.292 1.00 19.58 B C

ATOM 3579 C THR B 58 -0.093 22.017 -1.536 1.00 16.72 B C

ATOM 3580 O THR B 58 -0.756 23.071 -1.492 1.00 16.30 B O

ATOM 3581 N MET B 59 1.103 21.885 -0.960 1.00 16.38 B N

ATOM 3582 CA MET B 59 1.692 22.982 -0.180 1.00 16.07 B C

ATOM 3583 CB MET B 59 1.960 22.552 1.254 1.00 15.92 B C

ATOM 3584 CG MET B 59 0.668 22.365 2.012 1.00 16.14 B C

ATOM 3585 SD MET B 59 -0.197 23.961 2.251 1.00 17.09 B S

ATOM 3586 CE MET B 59 -1.612 23.424 3.218 1.00 17.23 B C

ATOM 3587 C MET B 59 2.911 23.607 -0.816 1.00 15.83 B C

ATOM 3588 O MET B 59 3.884 23.983 -0.134 1.00 15.99 B O

ATOM 3589 N GLU B 60 2.837 23.794 -2.127 1.00 15.11 B N

ATOM 3590 CA GLU B 60 3.838 24.609 -2.795 1.00 15.22 B C

ATOM 3591 CB GLU B 60 4.155 24.079 -4.187 1.00 15.39 B C

ATOM 3592 CG GLU B 60 3.299 24.609 -5.334 1.00 15.29 B C

ATOM 3593 CD GLU B 60 1.845 24.166 -5.270 1.00 19.22 B C

ATOM 3594 OE1 GLU B 60 1.435 23.486 -4.308 1.00 18.05 B O

ATOM 3595 OE2 GLU B 60 1.087 24.526 -6.195 1.00 18.12 B O

ATOM 3596 C GLU B 60 3.344 26.081 -2.771 1.00 15.50 B C

ATOM 3597 O GLU B 60 2.133 26.356 -2.798 1.00 15.17 B O

ATOM 3598 N TYR B 61 4.292 27.011 -2.721 1.00 16.00 B N

ATOM 3599 CA TYR B 61 3.982 28.431 -2.654 1.00 17.37 B C

ATOM 3600 CB TYR B 61 4.938 29.138 -1.699 1.00 17.67 B C

ATOM 3601 CG TYR B 61 4.671 30.623 -1.493 1.00 18.81 B C

ATOM 3602 CD1 TYR B 61 5.474 31.572 -2.103 1.00 21.63 B C

ATOM 3603 CE1 TYR B 61 5.233 32.895 -1.943 1.00 21.96 B C

ATOM 3604 CZ TYR B 61 4.207 33.299 -1.134 1.00 22.89 B C

ATOM 3605 OH TYR B 61 4.007 34.644 -0.972 1.00 29.91 B O

ATOM 3606 CE2 TYR B 61 3.407 32.394 -0.507 1.00 20.81 B C

ATOM 3607 CD2 TYR B 61 3.637 31.059 -0.697 1.00 19.36 B C

ATOM 3608 C TYR B 61 4.067 29.037 -4.048 1.00 18.22 B C

ATOM 3609 O TYR B 61 5.126 29.041 -4.654 1.00 18.04 B O

ATOM 3610 N ARG B 62 2.943 29.531 -4.564 1.00 19.75 B N

ATOM 3611 CA ARG B 62 2.938 30.226 -5.861 1.00 21.16 B C

ATOM 3612 CB ARG B 62 1.909 29.625 -6.814 1.00 21.92 B C

ATOM 3613 CG ARG B 62 2.189 28.185 -7.196 1.00 25.65 B C

ATOM 3614 CD ARG B 62 1.385 27.694 -8.421 1.00 29.39 B C

ATOM 3615 NE ARG B 62 1.516 26.235 -8.639 1.00 32.04 B N

ATOM 3616 CZ ARG B 62 0.982 25.593 -9.675 1.00 33.94 B C

ATOM 3617 NH1 ARG B 62 1.129 24.287 -9.798 1.00 37.42 B N

ATOM 3618 NH2 ARG B 62 0.292 26.255 -10.586 1.00 34.66 B N

ATOM 3619 C ARG B 62 2.619 31.687 -5.652 1.00 21.86 B C

ATOM 3620 O ARG B 62 1.491 32.033 -5.296 1.00 21.34 B O

ATOM 3621 N ILE B 63 3.609 32.547 -5.894 1.00 23.01 B N

ATOM 3622 CA ILE B 63 3.503 33.950 -5.502 1.00 24.71 B C

ATOM 3623 CB ILE B 63 4.824 34.707 -5.709 1.00 25.05 B C

ATOM 3624 CG1 ILE B 63 4.790 36.033 -4.919 1.00 28.83 B C

ATOM 3625 CD1 ILE B 63 6.158 36.609 -4.546 1.00 31.61 B C

ATOM 3626 CG2 ILE B 63 5.047 34.966 -7.207 1.00 26.58 B C

ATOM 3627 C ILE B 63 2.367 34.699 -6.216 1.00 24.34 B C

ATOM 3628 O ILE B 63 1.860 35.675 -5.672 1.00 25.45 B O

ATOM 3629 N ASP B 64 1.961 34.240 -7.398 1.00 24.15 B N

ATOM 3630 CA ASP B 64 0.901 34.919 -8.153 1.00 24.63 B C

ATOM 3631 CB BASP B 64 1.214 34.889 -9.664 0.40 24.94 B C

ATOM 3632 CB AASP B 64 1.201 34.873 -9.650 0.60 24.96 B C

ATOM 3633 CG BASP B 64 0.987 33.514 -10.307 0.40 25.65 B C

ATOM 3634 CG AASP B 64 2.403 35.712 -10.026 0.60 25.91 B C

ATOM 3635 OD1BASP B 64 0.745 33.465 -11.536 0.40 27.17 B O

ATOM 3636 OD1AASP B 64 3.136 35.290 -10.950 0.60 27.52 B O

ATOM 3637 OD2BASP B 64 1.054 32.426 -9.686 0.40 28.49 B O

ATOM 3638 OD2AASP B 64 2.704 36.782 -9.439 0.60 26.67 B O

ATOM 3639 C ASP B 64 -0.514 34.361 -7.896 1.00 24.47 B C

ATOM 3640 O ASP B 64 -1.515 34.928 -8.392 1.00 24.83 B O

ATOM 3641 N ARG B 65 -0.601 33.269 -7.136 1.00 21.92 B N

ATOM 3642 CA ARG B 65 -1.876 32.615 -6.893 1.00 21.12 B C

ATOM 3643 CB ARG B 65 -1.677 31.101 -6.737 1.00 19.95 B C

ATOM 3644 CG ARG B 65 -2.946 30.305 -6.463 1.00 18.99 B C

ATOM 3645 CD ARG B 65 -2.730 28.808 -6.572 1.00 19.09 B C

ATOM 3646 NE ARG B 65 -1.784 28.369 -5.554 1.00 18.66 B N

ATOM 3647 CZ ARG B 65 -1.130 27.214 -5.534 1.00 19.41 B C

ATOM 3648 NH1 ARG B 65 -1.279 26.300 -6.470 1.00 19.74 B N

ATOM 3649 NH2 ARG B 65 -0.311 26.963 -4.522 1.00 21.82 B N

ATOM 3650 C ARG B 65 -2.556 33.168 -5.662 1.00 20.36 B C

ATOM 3651 O ARG B 65 -1.896 33.515 -4.682 1.00 21.06 B O

ATOM 3652 N VAL B 66 -3.875 33.284 -5.727 1.00 20.04 B N

ATOM 3653 CA VAL B 66 -4.692 33.540 -4.560 1.00 19.79 B C

ATOM 3654 CB VAL B 66 -5.266 34.962 -4.510 1.00 19.88 B C

ATOM 3655 CG1 VAL B 66 -6.036 35.160 -3.204 1.00 21.06 B C

ATOM 3656 CG2 VAL B 66 -4.194 36.004 -4.607 1.00 20.96 B C

ATOM 3657 C VAL B 66 -5.846 32.525 -4.551 1.00 20.19 B C

ATOM 3658 O VAL B 66 -6.733 32.512 -5.444 1.00 20.12 B O

ATOM 3659 N ARG B 67 -5.832 31.654 -3.557 1.00 20.01 B N

ATOM 3660 CA ARG B 67 -6.916 30.713 -3.394 1.00 20.45 B C

ATOM 3661 CB ARG B 67 -6.416 29.437 -2.740 1.00 20.71 B C

ATOM 3662 CG ARG B 67 -5.572 28.538 -3.626 1.00 21.28 B C

ATOM 3663 CD ARG B 67 -5.471 27.144 -3.016 1.00 23.63 B C

ATOM 3664 NE ARG B 67 -4.539 26.204 -3.632 1.00 22.50 B N

ATOM 3665 CZ ARG B 67 -3.326 25.921 -3.160 1.00 24.19 B C

ATOM 3666 NH1 ARG B 67 -2.589 24.992 -3.759 1.00 22.65 B N

ATOM 3667 NH2 ARG B 67 -2.837 26.571 -2.106 1.00 22.06 B N

ATOM 3668 C ARG B 67 -8.001 31.368 -2.543 1.00 20.49 B C

ATOM 3669 O ARG B 67 -7.704 31.990 -1.529 1.00 20.17 B O

ATOM 3670 N LEU B 68 -9.255 31.253 -2.970 1.00 20.39 B N

ATOM 3671 CA LEU B 68 -10.373 31.705 -2.148 1.00 21.05 B C

ATOM 3672 CB LEU B 68 -11.323 32.604 -2.957 1.00 21.11 B C

ATOM 3673 CG LEU B 68 -10.701 33.830 -3.627 1.00 21.59 B C

ATOM 3674 CD1 LEU B 68 -11.745 34.523 -4.508 1.00 22.82 B C

ATOM 3675 CD2 LEU B 68 -10.187 34.785 -2.595 1.00 22.44 B C

ATOM 3676 C LEU B 68 -11.132 30.493 -1.648 1.00 21.12 B C

ATOM 3677 O LEU B 68 -11.663 29.709 -2.432 1.00 21.87 B O

ATOM 3678 N PHE B 69 -11.209 30.345 -0.345 1.00 21.61 B N

ATOM 3679 CA PHE B 69 -11.937 29.226 0.233 1.00 21.97 B C

ATOM 3680 CB PHE B 69 -11.151 28.647 1.422 1.00 22.17 B C

ATOM 3681 CG PHE B 69 -9.896 27.905 1.028 1.00 19.89 B C

ATOM 3682 CD1 PHE B 69 -9.938 26.557 0.737 1.00 21.41 B C

ATOM 3683 CE1 PHE B 69 -8.788 25.862 0.370 1.00 20.29 B C

ATOM 3684 CZ PHE B 69 -7.598 26.525 0.290 1.00 21.78 B C

ATOM 3685 CE2 PHE B 69 -7.542 27.879 0.575 1.00 21.52 B C

ATOM 3686 CD2 PHE B 69 -8.691 28.557 0.950 1.00 19.33 B C

ATOM 3687 C PHE B 69 -13.321 29.725 0.664 1.00 23.11 B C

ATOM 3688 O PHE B 69 -13.414 30.651 1.506 1.00 22.87 B O

ATOM 3689 N VAL B 70 -14.371 29.105 0.111 1.00 24.00 B N

ATOM 3690 CA VAL B 70 -15.755 29.578 0.289 1.00 25.82 B C

ATOM 3691 CB VAL B 70 -16.442 29.958 -1.054 1.00 25.72 B C

ATOM 3692 CG1 VAL B 70 -15.686 31.063 -1.756 1.00 26.70 B C

ATOM 3693 CG2 VAL B 70 -16.599 28.756 -1.958 1.00 26.63 B C

ATOM 3694 C VAL B 70 -16.691 28.602 0.996 1.00 26.63 B C

ATOM 3695 O VAL B 70 -16.532 27.380 0.899 1.00 27.14 B O

ATOM 3696 N ASP B 71 -17.664 29.155 1.714 1.00 27.52 B N

ATOM 3697 CA ASP B 71 -18.686 28.352 2.399 1.00 29.00 B C

ATOM 3698 CB ASP B 71 -19.247 29.132 3.591 1.00 28.91 B C

ATOM 3699 CG ASP B 71 -20.019 30.392 3.171 1.00 28.74 B C

ATOM 3700 OD1 ASP B 71 -20.161 31.290 4.018 1.00 29.94 B O

ATOM 3701 OD2 ASP B 71 -20.509 30.572 2.032 1.00 27.69 B O

ATOM 3702 C ASP B 71 -19.796 27.931 1.413 1.00 30.37 B C

ATOM 3703 O ASP B 71 -19.646 28.098 0.217 1.00 29.90 B O

ATOM 3704 N LYS B 72 -20.898 27.376 1.906 1.00 33.42 B N

ATOM 3705 CA LYS B 72 -21.949 26.822 1.022 1.00 34.98 B C

ATOM 3706 CB LYS B 72 -22.951 26.004 1.834 1.00 35.44 B C

ATOM 3707 CG LYS B 72 -22.190 24.925 2.916 0.00 40.00 B C

ATOM 3708 CD LYS B 72 -22.489 23.435 2.595 0.00 40.00 B C

ATOM 3709 CE LYS B 72 -21.240 22.528 2.667 0.00 40.00 B C

ATOM 3710 NZ LYS B 72 -21.120 21.662 1.456 0.00 40.00 B N

ATOM 3711 C LYS B 72 -22.709 27.904 0.261 1.00 36.38 B C

ATOM 3712 O LYS B 72 -23.332 27.627 -0.766 1.00 37.77 B O

ATOM 3713 N LEU B 73 -22.640 29.138 0.753 1.00 37.07 B N

ATOM 3714 CA LEU B 73 -23.306 30.286 0.114 1.00 37.22 B C

ATOM 3715 CB LEU B 73 -23.759 31.265 1.201 1.00 37.50 B C

ATOM 3716 CG LEU B 73 -24.711 30.678 2.254 1.00 40.20 B C

ATOM 3717 CD1 LEU B 73 -25.387 31.796 3.053 1.00 41.53 B C

ATOM 3718 CD2 LEU B 73 -25.782 29.775 1.612 1.00 41.89 B C

ATOM 3719 C LEU B 73 -22.406 31.008 -0.890 1.00 36.59 B C

ATOM 3720 O LEU B 73 -22.781 32.029 -1.482 1.00 36.18 B O

ATOM 3721 N ASP B 74 -21.203 30.468 -1.076 1.00 36.33 B N

ATOM 3722 CA ASP B 74 -20.192 31.084 -1.923 1.00 35.65 B C

ATOM 3723 CB ASP B 74 -20.709 31.252 -3.342 1.00 36.81 B C

ATOM 3724 CG ASP B 74 -20.063 30.283 -4.286 1.00 40.36 B C

ATOM 3725 OD1 ASP B 74 -19.429 30.756 -5.259 1.00 45.75 B O

ATOM 3726 OD2 ASP B 74 -20.108 29.032 -4.101 1.00 45.61 B O

ATOM 3727 C ASP B 74 -19.646 32.399 -1.381 1.00 33.94 B C

ATOM 3728 O ASP B 74 -19.147 33.249 -2.136 1.00 34.59 B O

ATOM 3729 N ASN B 75 -19.696 32.546 -0.066 1.00 31.85 B N

ATOM 3730 CA ASN B 75 -19.000 33.634 0.597 1.00 30.66 B C

ATOM 3731 CB ASN B 75 -19.877 34.185 1.714 1.00 30.45 B C

ATOM 3732 CG ASN B 75 -21.170 34.793 1.176 1.00 30.77 B C

ATOM 3733 OD1 ASN B 75 -21.169 35.401 0.102 1.00 30.57 B O

ATOM 3734 ND2 ASN B 75 -22.275 34.615 1.907 1.00 30.32 B N

ATOM 3735 C ASN B 75 -17.628 33.213 1.127 1.00 29.26 B C

ATOM 3736 O ASN B 75 -17.433 32.073 1.553 1.00 29.07 B O

ATOM 3737 N ILE B 76 -16.685 34.143 1.086 1.00 27.83 B N

ATOM 3738 CA ILE B 76 -15.337 33.893 1.540 1.00 26.88 B C

ATOM 3739 CB ILE B 76 -14.511 35.182 1.455 1.00 26.51 B C

ATOM 3740 CG1 ILE B 76 -14.474 35.737 0.020 1.00 26.61 B C

ATOM 3741 CD1 ILE B 76 -14.130 34.728 -1.039 1.00 26.87 B C

ATOM 3742 CG2 ILE B 76 -13.137 34.927 1.993 1.00 25.62 B C

ATOM 3743 C ILE B 76 -15.401 33.382 2.993 1.00 26.59 B C

ATOM 3744 O ILE B 76 -15.994 34.017 3.838 1.00 26.12 B O

ATOM 3745 N ALA B 77 -14.795 32.237 3.263 1.00 26.58 B N

ATOM 3746 CA ALA B 77 -14.899 31.582 4.576 1.00 26.79 B C

ATOM 3747 CB ALA B 77 -15.129 30.088 4.386 1.00 26.56 B C

ATOM 3748 C ALA B 77 -13.670 31.815 5.467 1.00 26.89 B C

ATOM 3749 O ALA B 77 -13.764 31.751 6.677 1.00 27.73 B O

ATOM 3750 N GLU B 78 -12.518 32.072 4.871 1.00 26.32 B N

ATOM 3751 CA GLU B 78 -11.355 32.446 5.647 1.00 26.33 B C

ATOM 3752 CB GLU B 78 -10.508 31.216 6.041 1.00 26.80 B C

ATOM 3753 CG GLU B 78 -10.106 30.290 4.921 1.00 27.82 B C

ATOM 3754 CD GLU B 78 -9.956 28.827 5.352 1.00 28.92 B C

ATOM 3755 OE1 GLU B 78 -9.785 28.493 6.559 1.00 36.40 B O

ATOM 3756 OE2 GLU B 78 -10.001 27.977 4.472 1.00 28.50 B O

ATOM 3757 C GLU B 78 -10.530 33.478 4.895 1.00 25.94 B C

ATOM 3758 O GLU B 78 -10.807 33.805 3.712 1.00 25.71 B O

ATOM 3759 N VAL B 79 -9.527 33.996 5.594 1.00 24.85 B N

ATOM 3760 CA VAL B 79 -8.712 35.088 5.102 1.00 24.88 B C

ATOM 3761 CB VAL B 79 -7.692 35.578 6.167 1.00 25.77 B C

ATOM 3762 CG1 VAL B 79 -6.814 36.672 5.583 1.00 25.38 B C

ATOM 3763 CG2 VAL B 79 -8.396 36.073 7.456 1.00 26.10 B C

ATOM 3764 C VAL B 79 -7.957 34.652 3.835 1.00 24.07 B C

ATOM 3765 O VAL B 79 -7.137 33.742 3.883 1.00 23.32 B O

ATOM 3766 N PRO B 80 -8.275 35.271 2.699 1.00 23.27 B N

ATOM 3767 CA PRO B 80 -7.533 35.029 1.466 1.00 22.93 B C

ATOM 3768 CB PRO B 80 -8.296 35.856 0.426 1.00 23.15 B C

ATOM 3769 CG PRO B 80 -9.645 36.042 1.005 1.00 23.83 B C

ATOM 3770 CD PRO B 80 -9.404 36.194 2.480 1.00 23.67 B C

ATOM 3771 C PRO B 80 -6.101 35.512 1.601 1.00 22.05 B C

ATOM 3772 O PRO B 80 -5.891 36.588 2.136 1.00 20.76 B O

ATOM 3773 N ARG B 81 -5.147 34.691 1.190 1.00 21.54 B N

ATOM 3774 CA ARG B 81 -3.765 35.135 1.074 1.00 22.93 B C

ATOM 3775 CB BARG B 81 -2.937 34.683 2.298 0.40 22.99 B C

ATOM 3776 CB AARG B 81 -2.865 34.764 2.275 0.60 23.27 B C

ATOM 3777 CG BARG B 81 -3.684 34.672 3.645 0.40 24.27 B C

ATOM 3778 CG AARG B 81 -3.278 33.619 3.175 0.60 25.79 B C

ATOM 3779 CD BARG B 81 -2.996 33.818 4.744 0.40 26.79 B C

ATOM 3780 CD AARG B 81 -2.615 33.723 4.575 0.60 27.67 B C

ATOM 3781 NE BARG B 81 -3.975 33.234 5.664 0.40 28.96 B N

ATOM 3782 NE AARG B 81 -3.283 32.907 5.581 0.60 29.38 B N

ATOM 3783 CZ BARG B 81 -4.567 32.053 5.508 0.40 29.28 B C

ATOM 3784 CZ AARG B 81 -3.934 33.381 6.642 0.60 30.17 B C

ATOM 3785 NH1BARG B 81 -4.284 31.274 4.471 0.40 31.06 B N

ATOM 3786 NH1AARG B 81 -4.020 34.680 6.867 0.60 31.08 B N

ATOM 3787 NH2BARG B 81 -5.448 31.645 6.408 0.40 30.62 B N

ATOM 3788 NH2AARG B 81 -4.510 32.545 7.486 0.60 31.16 B N

ATOM 3789 C ARG B 81 -3.115 34.616 -0.178 1.00 21.97 B C

ATOM 3790 O ARG B 81 -3.560 33.632 -0.761 1.00 21.68 B O

ATOM 3791 N VAL B 82 -2.029 35.286 -0.559 1.00 20.91 B N

ATOM 3792 CA VAL B 82 -1.2243 4.884 -1.679 1.00 21.03 B C

ATOM 3793 CB VAL B 82 -0.126 35.943 -1.952 1.00 21.89 B C

ATOM 3794 CG1 VAL B 82 0.869 35.435 -2.906 1.00 22.93 B C

ATOM 3795 CG2 VAL B 82 -0.734 37.243 -2.483 1.00 21.44 B C

ATOM 3796 C VAL B 82 -0.583 33.532 -1.371 1.00 20.69 B C

ATOM 3797 O VAL B 82 -0.235 33.255 -0.221 1.00 19.36 B O

ATOM 3798 N GLY B 83 -0.469 32.694 -2.389 1.00 19.91 B N

ATOM 3799 CA GLY B 83 0.382 31.525 -2.331 1.00 20.16 B C

ATOM 3800 C GLY B 83 -0.236 30.295 -2.955 1.00 20.11 B C

ATOM 3801 O GLY B 83 -1.416 30.328 -3.319 1.00 20.36 B O

ATOM 3802 OXT GLY B 83 0.468 29.294 -3.104 1.00 18.79 B O

序列表

<110>诺和酶股份有限公司

<120>新的枯草杆菌酶

<130>10321.204-WO

<160>7

<170>PatentIn版本3.2

<210>1

<211>433

<212>PRT

<213>芽孢杆菌JP170

<220>

<221>肽

<222>(1)..(433)

<223>JP170枯草杆菌酶

<400>1

Asn Asp Val Ala Arg Gly Ile Val Lys Ala Asp Val Ala Gln Asn Asn

1 5 10 15

Phe Gly Leu Tyr Gly Gln Gly Gln Ile Val Ala Val Ala Asp Thr Gly

20 25 30

Leu Asp Thr Gly Arg Asn Asp Ser Ser Met His Glu Ala Phe Arg Gly

35 40 45

Lys Ile Thr Ala Leu Tyr Ala Leu Gly Arg Thr Asn Asn Ala Asn Asp

50 55 60

Pro Asn Gly His Gly Thr His Val Ala Gly Ser Val Leu Gly Asn Ala

65 70 75 80

Thr Asn Lys Gly Met Ala Pro Gln Ala Asn Leu Val Phe Gln Ser Ile

85 90 95

Met Asp Ser Gly Gly Gly Leu Gly Gly Leu Pro Ala Asn Leu Gln Thr

100 105 110

Leu Phe Ser Gln Ala Tyr Ser Ala Gly Ala Arg Ile His Thr Asn Ser

115 120 125

Trp Gly Ala Pro Val Asn Gly Ala Tyr Thr Thr Asp Ser Arg Asn Val

130 135 140

Asp Asp Tyr Val Arg Lys Asn Asp Met Thr Ile Leu Phe Ala Ala Gly

145 150 155 160

Asn Glu Gly Pro Gly Ser Gly Thr Ile Ser Ala Pro Gly Thr Ala Lys

165 170 175

Asn Ala Ile Thr Val Gly Ala Thr Glu Asn Leu Arg Pro Ser Phe Gly

180 185 190

Ser Tyr Ala Asp Asn Ile Asn His Val Ala Gln Phe Ser Ser Arg Gly

195 200 205

Pro Thr Arg Asp Gly Arg Ile Lys Pro Asp Val Met Ala Pro Gly Thr

210 215 220

Tyr Ile Leu Ser Ala Arg Ser Ser Leu Ala Pro Asp Ser Ser Phe Trp

225 230 235 240

Ala Asn His Asp Ser Lys Tyr Ala Tyr Met Gly Gly Thr Ser Met Ala

245 250 255

Thr Pro Ile Val Ala Gly Asn Val Ala Gln Leu Arg Glu His Phe Val

260 265 270

Lys Asn Arg Gly Val Thr Pro Lys Pro Ser Leu Leu Lys Ala Ala Leu

275 280 285

Ile Ala Gly Ala Ala Asp Val Gly Leu Gly Phe Pro Asn Gly Asn Gln

290 295 300

Gly Trp Gly Arg Val Thr Leu Asp Lys Ser Leu Asn Val Ala Phe Val

305 310 315 320

Asn Glu Thr Ser Pro Leu Ser Thr Ser Gln Lys Ala Thr Tyr Ser Phe

325 330 335

Thr Ala Gln Ala Gly Lys Pro Leu Lys Ile Ser Leu Val Trp Ser Asp

340 345 350

Ala Pro Gly Ser Thr Thr Ala Ser Leu Thr Leu Val Asn Asp Leu Asp

355 360 365

Leu Val Ile Thr Ala Pro Asn Gly Thr Lys Tyr Val Gly Asn Asp Phe

370 375 380

Thr Ala Pro Tyr Asp Asn Asn Trp Asp Gly Arg Asn Asn Val Glu Asn

385 390 395 400

Val Phe Ile Asn Ala Pro Gln Ser Gly Thr Tyr Thr Val Glu Val Gln

405 410 415

Ala Tyr Asn Val Pro Val Ser Pro Gln Thr Phe Ser Leu Ala Ile Val

420 425 430

His

<210>2

<211>433

<212>PRT

<213>芽孢杆菌Y

<220>

<221>肽

<222>(1)..(433)

<223>枯草杆菌酶Y

<400>2

Asn Asp Val Ala Arg Gly Ile Val Lys Ala Asp Val Ala Gln Asn Asn

1 5 10 15

Tyr Gly Leu Tyr Gly Gln Gly Gln Leu Val Ala Val Ala Asp Thr Gly

20 25 30

Leu Asp Thr Gly Arg Asn Asp Ser Ser Met His Glu Ala Phe Arg Gly

35 40 45

Lys Ile Thr Ala Leu Tyr Ala Leu Gly Arg Thr Asn Asn Ala Ser Asp

50 55 60

Pro Asn Gly His Gly Thr His Val Ala Gly Ser Val Leu Gly Asn Ala

65 70 75 80

Leu Asn Lys Gly Met Ala Pro Gln Ala Asn Leu Val Phe Gln Ser Ile

85 90 95

Met Asp Ser Ser Gly Gly Leu Gly Gly Leu Pro Ser Asn Leu Asn Thr

100 105 110

Leu Phe Ser Gln Ala Trp Asn Ala Gly Ala Arg Ile His Thr Asn Ser

115 120 125

Trp Gly Ala Pro Val Asn Gly Ala Tyr Thr Ala Asn Ser Arg Gln Val

130 135 140

Asp Glu Tyr Val Arg Asn Asn Asp Met Thr Val Leu Phe Ala Ala Gly

145 150 155 160

Asn Glu Gly Pro Asn Ser Gly Thr Ile Ser Ala Pro Gly Thr Ala Lys

165 170 175

Asn Ala Ile Thr Val Gly Ala Thr Glu Asn Tyr Arg Pro Ser Phe Gly

180 185 190

Ser Ile Ala Asp Asn Pro Asn His Ile Ala Gln Phe Ser Ser Arg Gly

195 200 205

Ala Thr Arg Asp Gly Arg Ile Lys Pro Asp Val Thr Ala Pro Gly Thr

210 215 220

Phe Ile Leu Ser Ala Arg Ser Ser Leu Ala Pro Asp Ser Ser Phe Trp

225 230 235 240

Ala Asn Tyr Asn Ser Lys Tyr Ala Tyr Met Gly Gly Thr Ser Met Ala

245 250 255

Thr Pro Ile Val Ala Gly Asn Val Ala Gln Leu Arg Glu His Phe Ile

260 265 270

Lys Asn Arg Gly Ile Thr Pro Lys Pro Ser Leu Ile Lys Ala Ala Leu

275 280 285

Ile Ala Gly Ala Thr Asp Val Gly Leu Gly Tyr Pro Ser Gly Asp Gln

290 295 300

Gly Trp Gly Arg Val Thr Leu Asp Lys Ser Leu Asn Val Ala Tyr Val

305 310 315 320

Asn Glu Ala Thr Ala Leu Ala Thr Gly Gln Lys Ala Thr Tyr Ser Phe

325 330 335

Gln Ala Gln Ala Gly Lys Pro Leu Lys Ile Ser Leu Val Trp Thr Asp

340 345 350

Ala Pro Gly Ser Thr Thr Ala Ser Tyr Thr Leu Val Asn Asp Leu Asp

355 360 365

Leu Val Ile Thr Ala Pro Asn Gly Gln Lys Tyr Val Gly Asn Asp Phe

370 375 380

Ser Tyr Pro Tyr Asp Asn Asn Trp Asp Gly Arg Asn Asn Val Glu Asn

385 390 395 400

Val Phe Ile Asn Ala Pro Gln Ser Gly Thr Tyr Ile Ile Glu Val Gln

405 410 415

Ala Tyr Asn Val Pro Ser Gly Pro Gln Arg Phe Ser Leu Ala Ile Val

420 425 430

His

<210>3

<211>433

<212>PRT

<213>芽孢杆菌SD-521

<220>

<221>肽

<222>(1)..(433)

<223>枯草杆菌酶SD-521

<400>3

Asn Asp Val Ala Arg Gly Ile Val Lys Ala Asp Val Ala Gln Asn Asn

1 5 10 15

Tyr Gly Leu Tyr Gly Gln Gly Gln Val Val Ala Val Ala Asp Thr Gly

20 25 30

Leu Asp Thr Gly Arg Asn Asp Ser Ser Met His Glu Ala Phe Arg Gly

35 40 45

Lys Ile Thr Ala Leu Tyr Ala Leu Gly Arg Thr Asn Asn Ala Asn Asp

50 55 60

Pro Asn Gly His Gly Thr His Val Ala Gly Ser Val Leu Gly Asn Ala

65 70 75 80

Leu Asn Lys Gly Met Ala Pro Gln Ala Asn Leu Val Phe Gln Ser Ile

85 90 95

Met Asp Ser Ser Gly Gly Leu Gly Gly Leu Pro Ser Asn Leu Asn Thr

100 105 110

Leu Phe Ser Gln Ala Trp Ash Ala Gly Ala Arg Ile His Thr Asn Ser

115 120 125

Trp Gly Ala Pro Val Asn Gly Ala Tyr Thr Ala Asn Ser Arg Gln Val

130 135 140

Asp Glu Tyr Val Arg Asn Asn Asp Met Thr Val Leu Phe Ala Ala Gly

145 150 155 160

Asn Glu Gly Pro Asn Ser Gly Thr Ile Ser Ala Pro Gly Thr Ala Lys

165 170 175

Asn Ala Ile Thr Val Gly Ala Thr Glu Asn Tyr Arg Pro Ser Phe Gly

180 185 190

Ser Leu Ala Asp Asn Pro Asn His Ile Ala Gln Phe Ser Ser Arg Gly

195 200 205

Ala Thr Arg Asp Gly Arg Ile Lys Pro Asp Val Thr Ala Pro Gly Thr

210 215 220

Phe Ile Leu Ser Ala Arg Ser Ser Leu Ala Pro Asp Ser Ser Phe Trp

225 230 235 240

Ala Asn Tyr Asn Ser Lys Tyr Ala Tyr Met Gly Gly Thr Ser Met Ala

245 250 255

Thr Pro Ile Val Ala Gly Asn Val Ala Gln Leu Arg Glu His Phe Ile

260 265 270

Lys Asn Arg Gly Ile Thr Pro Lys Pro Ser Leu Ile Lys Ala Ala Leu

275 280 285

Ile Ala Gly Ala Thr Asp Val Gly Leu Gly Tyr Pro Ser Gly Asp Gln

290 295 300

Gly Trp Gly Arg Val Thr Leu Asp Lys Ser Leu Asn Val Ala Tyr Val

305 310 315 320

Asn Glu Ala Thr Ala Leu Ala Thr Gly Gln Lys Ala Thr Tyr Ser Phe

325 330 335

Gln Ala Gln Ala Gly Lys Pro Leu Lys Ile Ser Leu Val Trp Thr Asp

340 345 350

Ala Pro Gly Ser Thr Thr Ala Ser Tyr Thr Leu Val Asn Asp Leu Asp

355 360 365

Leu Val Ile Thr Ala Pro Asn Gly Gln Lys Tyr Val Gly Asn Asp Phe

370 375 380

Ser Tyr Pro Tyr Asp Asn Asn Trp Asp Gly Arg Asn Asn Val Glu Asn

385 390 395 400

Val Phe Ile Asn Ala Pro Gln Ser Gly Thr Tyr Thr Ile Glu Val Gln

405 410 415

Ala Tyr Asn Val Pro Ser Gly Pro Gln Arg Phe Ser Leu Ala Ile Val

420 425 430

His

<210>4

<211>275

<212>PRT

<213>解淀粉芽孢杆菌

<220>

<221>肽

<222>(1)..(275)

<220>

<221>肽

<222>(1)..(275)

<223>枯草杆菌酶BPN’

<400>4

Ala Gln Ser Val Pro Tyr Gly Val Ser Gln Ile Lys Ala Pro Ala Leu

1 5 10 15

His Ser Gln Gly Tyr Thr Gly Ser Asn Val Lys Val Ala Val Ile Asp

20 25 30

Ser Gly Ile Asp Ser Ser His Pro Asp Leu Lys Val Ala Gly Gly Ala

35 40 45

Ser Met Val Pro Ser Glu Thr Asn Pro Phe Gln Asp Asn Asn Ser His

50 55 60

Gly Thr His Val Ala Gly Thr Val Ala Ala Leu Asn Asn Ser Ile Gly

65 70 75 80

Val Leu Gly Val Ala Pro Ser Ala Ser Leu Tyr Ala Val Lys Val Leu

85 90 95

Gly Ala Asp Gly Ser Gly Gln Tyr Ser Trp Ile Ile Asn Gly Ile Glu

100 105 110

Trp Ala Ile Ala Asn Asn Met Asp Val Ile Asn Met Ser Leu Gly Gly

115 120 125

Pro Ser Gly Ser Ala Ala Leu Lys Ala Ala Val Asp Lys Ala Val Ala

130 135 140

Ser Gly Val Val Val Val Ala Ala Ala Gly Asn Glu Gly Thr Ser Gly

145 150 155 160

Ser Ser Ser Thr Val Gly Tyr Pro Gly Lys Tyr Pro Ser Val Ile Ala

165 170 175

Val Gly Ala Val Asp Ser Ser Asn Gln Arg Ala Ser Phe Ser Ser Val

180 185 190

Gly Pro Glu Leu Asp Val Met Ala Pro Gly Val Ser Ile Gln Ser Thr

195 200 205

Leu Pro Gly Asn Lys Tyr Gly Ala Tyr Asn Gly Thr Ser Met Ala Ser

210 215 220

Pro His Val Ala Gly Ala Ala Ala Leu Ile Leu Ser Lys His Pro Asn

225 230 235 240

Trp Thr Asn Thr Gln Val Arg Ser Ser Leu Glu Asn Thr Thr Thr Lys

245 250 255

Leu Gly Asp Ser Phe Tyr Tyr Gly Lys Gly Leu Ile Asn Val Gln Ala

260 265 270

Ala Ala Gln

275

<210>5

<211>7

<212>PRT

<213>部分序列

<220>

<221>肽

<222>(1)..(7)

<400>5

Leu Asn Asn Ser Ile Gly Val

1 5

<210>6

<211>3

<212>PRT

<213>部分序列

<220>

<221>肽

<222>(1)..(3)

<400>6

Ser Ser Asn

1

<210>7

<211>311

<212>PRT

<213>芽孢杆菌TY145

<220>

<221>肽

<222>(1)..(311)

<400>7

Ala Val Pro Ser Thr Gln Thr Pro Trp Gly Ile Lys Ser Ile Tyr Asn

1 5 10 15

Asp Gln Ser Ile Thr Lys Thr Thr Gly Gly Ser Gly Ile Lys Val Ala

20 25 30

Val Leu Asp Thr Gly Val Tyr Thr Ser His Leu Asp Leu Ala Gly Ser

35 40 45

Ala Glu Gln Cys Lys Asp Phe Thr Gln Ser Asn Pro Leu Val Asp Gly

50 55 60

Ser Cys Thr Asp Arg Gln Gly His Gly Thr His Val Ala Gly Thr Val

65 70 75 80

Leu Ala His Gly Gly Ser Asn Gly Gln Gly Val Tyr Gly Val Ala Pro

85 90 95

Gln Ala Lys Leu Trp Ala Tyr Lys Val Leu Gly Asp Asn Gly Ser Gly

100 105 110

Tyr Ser Asp Asp Ile Ala Ala Ala Ile Arg His Val Ala Asp Glu Ala

115 120 125

Ser Arg Thr Gly Ser Lys Val Val Ile Asn Met Ser Leu Gly Ser Ser

130 135 140

Ala Lys Asp Ser Leu Ile Ala Ser Ala Val Asp Tyr Ala Tyr Gly Lys

145 150 155 160

Gly Val Leu Ile Val Ala Ala Ala Gly Asn Ser Gly Ser Gly Ser Asn

165 170 175

Thr Ile Gly Phe Pro Gly Gly Leu Val Asn Ala Val Ala Val Ala Ala

180 185 190

Leu Glu Asn Val Gln Gln Asn Gly Thr Tyr Arg Val Ala Asp Phe Ser

195 200 205

Ser Arg Gly Asn Pro Ala Thr Ala Gly Asp Tyr Ile Ile Gln Glu Arg

210 215 220

Asp Ile Glu Val Ser Ala Pro Gly Ala Ser Val Glu Ser Thr Trp Tyr

225 230 235 240

Thr Gly Gly Tyr Asn Thr Ile Ser Gly Thr Ser Met Ala Thr Pro His

245 250 255

Val Ala Gly Leu Ala Ala Lys Ile Trp Ser Ala Asn Thr Ser Leu Ser

260 265 270

His Ser Gln Leu Arg Thr Glu Leu Gln Asn Arg Ala Lys Val Tyr Asp

275 280 285

Ile Lys Gly Gly Ile Gly Ala Gly Thr Gly Asp Asp Tyr Ala Ser Gly

290 295 300

Phe Gly Tyr Pro Arg Val Lys

305 310

Claims

1.构建亲本枯草杆菌酶变体的方法，其中变体与所述亲本枯草杆菌酶相比具有至少一项改变的特性，其方法包括：

a)在评估与JP170三维结构相关的结构因素的基础上分析亲本枯草杆菌酶的三维结构，以鉴定出该枯草杆菌酶中与改变所述特性相关的至少一个氨基酸残基或至少一个结构区域；

b)修饰编码该亲本的多核苷酸DNA，以构建编码变体枯草杆菌酶的多核苷酸，其变体与亲本枯草杆菌酶相比通过缺失、替换或插入修饰了a)中鉴定的氨基酸残基或结构部分以改变所述特性；

c)在适当的宿主中表达变体枯草杆菌酶；并

d)测试枯草杆菌酶变体的所述特性。

2.产生枯草杆菌酶变体的方法，其中变体与亲本枯草杆菌酶相比具有至少一项改变的特性，其方法包括：

d)修饰编码亲本枯草杆菌酶的核酸序列以产生编码在相应于所述结构部分的位置至少一处缺失或替换一个或多个氨基酸或在相应于该结构部分位置编码至少一处插入一个或多个氨基酸残基的核酸序列；

e)反复进行步骤c)和d)N次，其中N是值为1或更大的整数；

f)制备从步骤a)-e)产生的变体；

g)测试所述变体的特性；并

h)任选地循环重复a)-g)；并

i)选择与亲本枯草杆菌酶相比具有至少一项改变特性的枯草杆菌酶变体；

k)分离产生的枯草杆菌酶变体；

l)纯化分离的枯草杆菌酶变体；并

m)回收纯化的枯草杆菌酶变体。

3.权利要求1或2的方法，其中亲本枯草杆菌酶属于I-S1亚组，优选选自ABSS168、BASBPN、BSSDY和BLSCAR，或它们保留了I-S1亚组特性的功能变体。

4.权利要求1或2的方法，其中亲本枯草杆菌酶属于I-S2亚组，优选选自BLS147、BLS309、BAPB92和BYSYAB，或它们保留了I-S2亚组特性的功能变体。

5.权利要求1或2的方法，其中亲本枯草杆菌酶属于TY145型亚组，优选选自TY145、S39和S41。

6.权利要求1或2的方法，其中亲本枯草杆菌酶属于JP170型亚组，优选选自JP170、蛋白酶KP43、KP1790、KP9860、蛋白酶Ya、蛋白酶E-1和SD-521。

7.权利要求6的方法，其中建模的亲本JP170枯草杆菌酶与SEQ IDNO：1有至少58％的同源性，优选与SEQ ID NO：1序列至少有60％的同源性，更优选至少65％、更优选至少70％、更优选至少75％、更优选至少80％、更优选至少85％、更优选至少90％、更优选至少91％、更优选至少92％、更优选至少93％、更优选至少94％、更优选至少95％、更优选至少96％、更优选至少97％、更优选至少98％或甚至更优选至少99％的同源性。

8.根据权利要求6或7的方法，其中亲本JP170枯草杆菌酶为与SEQID NO：1序列具有至少58％同源性的JP170样枯草杆菌酶，其含有全部的枯草菌素折叠方式和如下结构特征：

a)具有7条链的扭曲的β片层，

b)6个α螺旋，

c)至少3个离子结合位点，

并且不合有BPN’样枯草杆菌酶的强和弱离子结合位点，其中所述3个离子结合位点在枯草杆菌酶三维结构中的位置通过与枯草杆菌酶三个活性位点的氨基酸残基，即丝氨酸、组氨酸和天冬氨酸残基的c-α原子以及紧靠活性位点丝氨酸残基(紧靠丝氨酸)的氨基酸残基c-α原子之间的距离限定，其中：

a)离子结合位点1与

i)天冬氨酸c-α原子间的距离为26.70-28.70_，

ii)组氨酸c-α原子间的距离为22.10-24.10_，

iii)丝氨酸c-α原子间的距离为16.95-18.95_，

iv)紧靠丝氨酸c-α原子间的距离为15.30-17.30_，

b)离子结合位点2与

i)天冬氨酸c-α原子间的距离为33.50-35.50_，

ii)组氨酸c-α原子间的距离为37-39_，

iii)丝氨酸c-α原子间的距离为29.40-31.40_，

iv)紧靠丝氨酸c-α原子间的距离为30.70-32.70_，

c)离子结合位点3与

i)天冬氨酸c-α原子间的距离为41.50-43.50_，

ii)组氨酸c-α原子间的距离为42.90-44.90_，

iii)丝氨酸c-α原子间的距离为34.50-36.50_，

iv)紧靠丝氨酸c-α原子间的距离为35-37_。

9.权利要求1或2的用于产生JP170型枯草杆菌酶变体的方法，其中变体与亲本枯草杆菌酶相比具有至少一项改变的特性，其方法包括：

a)在JP170三维结构上产生亲本JP170型枯草杆菌酶的模型结构，或产生该亲本枯草杆菌酶实际测定出的三维结构；

b)通过使活性位点的CA、CB、C、O和N原子匹配的结构叠合，将该亲本JP170型枯草杆菌酶的模型或实际三维结构与BPN’或TY145结构进行比较；

d)修饰编码亲本JP170型枯草杆菌酶的核酸序列以产生编码相应于在所述结构部分的位置至少一处缺失或替换一个或多个氨基酸或在相应于该结构部分的位置至少一处插入一个或多个氨基酸残基的核酸序列；

e)反复进行步骤c)和d)N次，其中N是值为1或更大的整数；

f)制备从步骤a)-e)产生的JP170型枯草杆菌酶变体；

g)测试所述变体的特性；并

h)任选地循环重复a)-g)；并

i)选择与亲本枯草杆菌酶相比具有至少一项改变特性的JP170型枯草杆菌酶变体；

k)分离产生的JP170型枯草杆菌酶变体；

l)纯化分离的枯草杆菌酶变体；并

m)回收纯化的枯草杆菌酶变体。

10.权利要求9的方法，其中步骤(c)鉴定出位于JP170型亲本的离子结合位点10_或更短距离内的氨基酸残基位置，优选位于6_或更短距离内的位置。

11.权利要求9的方法，其中步骤(c)鉴定出JP170型亲本中的氨基酸残基位置，通过修饰至少一个鉴定出的位置而去除离子结合位点。

12.权利要求9的方法，其中步骤(c)鉴定出JP170型亲本高活动区中的氨基酸残基位置。

13.权利要求9的方法，其中步骤(c)鉴定出JP170型亲本活动区中的氨基酸残基位置。

14.权利要求9的方法，其中步骤(c)鉴定出JP170型亲本中的氨基酸残基位置，通过至少一个半胱氨酸的插入或替代，该位置的修饰可产生至少一个二硫键。

15.权利要求9的方法，其中步骤(c)和(d)提供具有修饰的表面电荷分布的亲本JP170型变体的构建，其修饰通过：

c’)在亲本JP170型的表面鉴定出至少一个带电荷的氨基酸残基；

d’)通过缺失或用不带电荷的氨基酸残基替换而修饰步骤(a)鉴定出的带电荷的氨基酸残基。

16.权利要求9的方法，其中步骤(c)和(d)提供具有修饰的表面电荷分布的亲本JP170型变体的构建，其修饰通过：

c”)在亲本JP170型的表面鉴定出至少一个被不带电荷的氨基酸残基占据的位置；

d”)通过用带电荷的氨基酸残基替代不带电荷的氨基酸残基或在该位置插入带电荷的氨基酸残基而修饰该位置的电荷。

17.权利要求9的方法，其中步骤(c)和(d)提供具有修饰的表面电荷分布的亲本JP170型变体的构建，其修饰通过：

c_)在亲本JP170型的表面鉴定出至少一个带电荷的氨基酸残基；

d_)用带相反电荷的氨基酸残基替代步骤(a)鉴定出的带电荷的氨基酸残基。

18.权利要求9的方法，其中步骤(c)鉴定出亲本JP170型中的氨基酸残基位置，将该位置修饰为脯氨酸可以产生表现出提高的稳定性的JP170型变体。

19.权利要求9的方法，其中步骤(c)鉴定出亲本JP170型中与活性位点距离小于10_的氨基酸残基位置。

20.权利要求9-19中一项或多项的方法，其中步骤(e)中的N为1与50、45、40、35、30、25、20、15、14、13、12、11、10、9、8、7、6、5、4、3或2之间的整数。

21.含有至少一个氨基酸残基的修饰的JP170型枯草杆菌酶变体，所述残基位于离子结合位点10_或更短距离内的位置上，优选位于6_或更短距离内的位置。

22.权利要求21的变体，其中修饰发生在至少一个以下位置：

a)离子结合位点1：183、184、185、186、187、188、189、191、193、195、196、197、198、199、200、201、202、203、224和225，

b)离子结合位点2：378、379、380、381、382、383、384、385、386、387、388、389、390、391、392和393，

c)离子结合位点3：348、350、352、363、364、365、366、367、369、370、380、381、382、383、391、392、393、394、395、396、397、398、399、400、414、415、416、417、418、419、420，

优选的修饰为：S193Q、Y；H200D、N；H200D、N+D196N；N390D；N391D；G394N、Q、F、Y、S和W392S、N、Q。

23.JP170型枯草杆菌酶变体，其被引入相应于BPN’样家族枯草杆菌酶强离子结合位点的离子结合位点，该变体部分或全部缺失了SEQ IDNO：1的区域N79-N82，并随后插入了一个或多个氨基酸残基，优选插入序列LNNSIQV(SEQ ID NO：5)并随之进行A45D、N替换和任选地E44P、T和/或R47Q替换。

24.去除了一个或多个离子结合位点的JP170型枯草杆菌酶变体，其中所述变体部分或全部缺失了SEQ ID NO：1的区域N186-N199，并随后插入了一个或多个氨基酸，优选插入序列SSN(SEQ ID NO：6)，并优选另外含有I7Q和V3Y替换中的一个或二者。

25.去除了离子结合位点的BPN’型枯草杆菌酶变体，其中所述变体：

a)部分或全部缺失了区域A194-L196(BPN’中的Savinase编号)或另一BPN’样枯草杆菌酶中的相应区域并插入三个或更多氨基酸残基，优选插入来自JP170的P209-P217或另一JP170样枯草杆菌酶中的相应区域，并

部分或全部缺失了区域L75-L82(BPN’中的Savinase编号)或所述其它BPN’样枯草杆菌酶中的相应区域并插入一个或多个氨基酸残基，优选插入来自TY145的H83-Y92或另一TY145样枯草杆菌酶中的相应区域，或

b)部分或全部缺失了区域A194-L196(BPN’中的Savinase编号)或另一BPN’样枯草杆菌酶中的相应区域并插入三个或更多氨基酸残基，优选插入来自JP170的P209-P217或另一JP170样枯草杆菌酶中的相应区域，并

部分或全部缺失了L75-L82(BPN’中的Savinase编号)或所述其它BPN’样枯草杆菌酶中的相应区域并插入一个或多个氨基酸残基，优选插入来自JP170的N79-K83或另一TY145样枯草杆菌酶中的相应位置。

26.含有选自以下位置的至少一个修饰的JP170型枯草杆菌酶变体：

13、14、15、16、17、18、37、38、39、40、41、42、43、47、48、49、50、58、59、60、67、96、97、98、99、107、108、109、110、111、131、132、133、134、152、153、163、164、165、166、188、189、190、191、193、195、210、234、235、236、237、238、239、240、241、242、243、244、245、326、327、328、329、330、331、332、337、338、339、340、342、355、356、357、359、360、372、373、374、375、376、377、378、384、385、387、388、389、390、391、392、404、405、406、407、408、409、410、411和419。

27.根据权利要求26的枯草杆菌酶变体，所述变体含有一个或多个以下修饰：W240H、Y；G355A、S；S356T、N；T357N、Q、D、E、P；A359S、T、N、Q或S360T、N。

28.在一个或多个位置含有改变的变体枯草杆菌酶，所述位置与结合到JP170活性位点的C12抑制剂距离为10_以内，其中如SEQ ID NO：1中指出的位置为：

29、30、31、32、64、67、68、69、70、71、72、93、96、97、98、107、108、109、110、113、114、127、128、129、130、131、132、133、134、136、138、139、140、141、144、157、174、180、181、182、183、191、193、202、203、205、206、207、211、223、224、225、226、234、235、236、237、238、239、240、241、249、250、251、252、253、254、257、258，优选含有替换W129L。

29.JP170样枯草杆菌酶变体，其含有通过一个或多个以下修饰引入的一个或多个二硫键：

G21C+A86C、V26C+A265C、G57C+G105C、G74C+A229C、Q111C+N143C、G160C+S170C、A286C+V349C、A27C+A122C、A45C+G78C、V72C+P258C、G78C+A229C、D98C+G104C、Q111C+Y147C、G135C+G167C、R142C+P354C、V144C+A178C、G182C+P217C、A183C+G223C、A195C+Y225C、F271C+P279C、A287C+A430C、A293C+T310C、E322C+S428C、S324C+A332C、S327C+P424C、D352C+N397C、G355C+T362C、G291C+S314C，优选一个或多个以下替换：G21C+A86C、V26C+A265C、G57C+G105C、G74C+A229C、Q111C+Y143C、G160C+S170C、A286C+V349C、A4C+P222C和A27C+A117C，其中位置对应于SEQ ID NO：1中的位置。

30.JP170型枯草杆菌酶变体，其含有N79、N316、L381、K9和K313中一个或多个位置上的改变，优选含有SEQ ID NO：1的替换N79D、N316D、L381D、K9R和K313R中的一个或多个。

31.JP170型枯草杆菌酶变体，其含有22、44、110、139、140、166、198、201、203、231、282、356、357和378中一个或多个位置上的改变，优选含有替换Q22P、E44P、L110P、T139P、D140P、S166P、I198P、V201P、Q203P、S231P、S282P、S356P、T357P和K378P中的一个或多个。

32.含有区域311-433中的缺失的JP170样枯草杆菌酶变体，优选缺失位置317-433或315-433，另外含有替换L283N、Q；A290S、N和W306H、Y、K中的一个或多个。

33.分离的核酸序列，其含有编码权利要求21-32中任一项定义或产生的枯草杆菌酶变体的核酸序列。

34.权利要求33的分离的核酸序列，其中核酸序列选自：

a)编码与SEQ ID NO：1所示氨基酸序列具有至少58％同源性的酶的核酸序列，和

b)和编码与SEQ ID NO：1所示氨基酸序列具有至少58％同源性的酶的核酸序列的互补链在低严格条件下、优选在中度严格条件下、特别是在高严格条件下杂交的核酸序列，或

c)a)或b)任一项的至少100个核苷酸的亚序列。

35.分离的核酸构建体，其含有如权利要求33或34中任一项所定义的核酸序列，所述核酸序列与一个或多个能指导多肽在合适的表达宿主中表达的控制序列有效连接。

36.含有权利要求35的核酸构建体的重组宿主细胞。

37.产生权利要求21-32中任一项所定义的变体的方法，该方法包括：

a)在有助于枯草杆菌酶变体产生的条件下培养权利要求36的重组宿主细胞；并

b)回收变体。

38.洗涤剂组合物，其含有权利要求21-32中任一项的JP170型枯草杆菌酶变体或BPN’型枯草杆菌酶变体。

39.权利要求21-32中任一项的JP170型枯草杆菌酶变体或BPN’型枯草杆菌酶变体在清洁或洗涤应用中的用途。