CN111363771B - 一种具有强抗氧化能力猪脑提取物的生产工艺及猪脑提取物 - Google Patents
一种具有强抗氧化能力猪脑提取物的生产工艺及猪脑提取物 Download PDFInfo
- Publication number
- CN111363771B CN111363771B CN202010190496.9A CN202010190496A CN111363771B CN 111363771 B CN111363771 B CN 111363771B CN 202010190496 A CN202010190496 A CN 202010190496A CN 111363771 B CN111363771 B CN 111363771B
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- enzymolysis
- carrying
- pig brain
- production process
- temperature
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Active
Links
- 210000004556 brain Anatomy 0.000 title claims abstract description 29
- 239000000284 extract Substances 0.000 title claims abstract description 24
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims abstract description 20
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 title abstract description 10
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 title abstract description 10
- 239000000047 product Substances 0.000 claims abstract description 30
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 25
- 210000005013 brain tissue Anatomy 0.000 claims abstract description 23
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 claims abstract description 15
- 230000003078 antioxidant effect Effects 0.000 claims abstract description 15
- 239000012530 fluid Substances 0.000 claims abstract description 14
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims abstract description 13
- 238000004321 preservation Methods 0.000 claims abstract description 13
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 claims abstract description 12
- 238000005374 membrane filtration Methods 0.000 claims abstract description 11
- 239000007787 solid Substances 0.000 claims abstract description 10
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 claims abstract description 10
- 108091005658 Basic proteases Proteins 0.000 claims abstract description 7
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims abstract description 7
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims abstract description 7
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims abstract description 7
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims abstract description 7
- 239000012528 membrane Substances 0.000 claims description 24
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims description 17
- 238000007710 freezing Methods 0.000 claims description 10
- 230000008014 freezing Effects 0.000 claims description 10
- 238000010257 thawing Methods 0.000 claims description 9
- 238000001471 micro-filtration Methods 0.000 claims description 7
- 239000000463 material Substances 0.000 claims 1
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 abstract description 10
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 abstract description 10
- 235000006708 antioxidants Nutrition 0.000 description 9
- HHEAADYXPMHMCT-UHFFFAOYSA-N dpph Chemical compound [O-][N+](=O)C1=CC([N+](=O)[O-])=CC([N+]([O-])=O)=C1[N]N(C=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 HHEAADYXPMHMCT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 6
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 6
- 238000000034 method Methods 0.000 description 5
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 5
- 239000000049 pigment Substances 0.000 description 5
- 230000008569 process Effects 0.000 description 5
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 4
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 4
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 description 4
- 238000002835 absorbance Methods 0.000 description 4
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 4
- 229910017053 inorganic salt Inorganic materials 0.000 description 4
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 4
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 4
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 4
- OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N Methanol Chemical compound OC OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 101500013104 Pelophylax ridibundus Secretoneurin Proteins 0.000 description 3
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 3
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 3
- 230000002000 scavenging effect Effects 0.000 description 3
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 2
- 230000000975 bioactive effect Effects 0.000 description 2
- 239000013078 crystal Substances 0.000 description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 2
- 239000000413 hydrolysate Substances 0.000 description 2
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 2
- 239000011148 porous material Substances 0.000 description 2
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 2
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical class [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000002292 Radical scavenging effect Effects 0.000 description 1
- GAMYVSCDDLXAQW-AOIWZFSPSA-N Thermopsosid Natural products O(C)c1c(O)ccc(C=2Oc3c(c(O)cc(O[C@H]4[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](CO)O4)c3)C(=O)C=2)c1 GAMYVSCDDLXAQW-AOIWZFSPSA-N 0.000 description 1
- 239000013543 active substance Substances 0.000 description 1
- 230000032683 aging Effects 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 1
- 238000004042 decolorization Methods 0.000 description 1
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 1
- 230000007547 defect Effects 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 238000005265 energy consumption Methods 0.000 description 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 229930003944 flavone Natural products 0.000 description 1
- 150000002212 flavone derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 235000011949 flavones Nutrition 0.000 description 1
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 230000003834 intracellular effect Effects 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 150000002989 phenols Chemical class 0.000 description 1
- 150000003904 phospholipids Chemical class 0.000 description 1
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 1
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 150000003384 small molecules Chemical class 0.000 description 1
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 description 1
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 description 1
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 description 1
- VHBFFQKBGNRLFZ-UHFFFAOYSA-N vitamin p Natural products O1C2=CC=CC=C2C(=O)C=C1C1=CC=CC=C1 VHBFFQKBGNRLFZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
Images
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
- C12P21/06—Preparation of peptides or proteins produced by the hydrolysis of a peptide bond, e.g. hydrolysate products
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P1/00—Preparation of compounds or compositions, not provided for in groups C12P3/00 - C12P39/00, by using microorganisms or enzymes
Landscapes
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Mycology (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
本发明涉及一种具有强抗氧化能力猪脑提取物的生产工艺，鲜猪脑经冻结贮藏后完全解冻，经匀浆破碎后进行水浴保温，得到适度变性的脑组织液；向脑组织液中加入碱性蛋白酶进行第一次酶解，然后在加入脂肪酶进行第二次酶解；调节经二次酶解后所得物的pH至弱酸性，然后进行离心处理，收集上清液进行膜过滤后得到稀料液；将稀料液膜浓缩至固形物含量为20～30％，然后进行冷冻干燥即得产品。本发明还提供了一种安全、高效的生物强抗氧化剂，其浓度为2.688～6.72mg/mL时具有抗氧化能力。
Description
技术领域
本发明涉及生物活性物质提取技术领域，尤其涉及一种具有强抗氧化能力猪脑提取物的生产工艺及猪脑提取物。
背景技术
人体衰老和多种疾病均与自由基有关，寻找天然抗氧化剂具有重要意义。黄酮、多糖、多肽、酚类等生物活性成分均具有抗氧化活性。
猪脑提取物(其中含有猪脑肽)，具有一定的抗氧化能力，其生产工艺为：
猪脑——磨浆——变性——酶解——调节pH——灭酶——过滤——滤过液——调节pH——脱色——调节pH——过滤——调配——杀菌——包装——成品。
上述工艺中，存在以下问题：
1，未预先对猪脑进行破碎处理，导致酶解效率低，水解不彻底不仅造成原料浪费，而且降低了产品收率；
2，变性、灭酶及杀菌一般采用高温的方式，会导致产品中活性多肽活力的下降甚至丧失；
3、脱色过程一般采用活性炭粉吸附，在除去色素类物质的同时也会除去部分活性肽、磷脂等其他有益成分。
综上，传统生产工艺生产出来的猪脑提取物中，猪脑肽的损耗大、收率低，而且生产过程中反应条件激烈，使得产品在功效上亦得不到有效保证。
发明内容
本发明的目的是为了克服现有技术的不足，提供了一种具有强抗氧化能力猪脑提取物的生产工艺，解决了现有技术中生产出来的猪脑提取物中猪脑肽的损耗大、收率低，而且生产过程中反应条件激烈，使得产品在功效上亦得不到有效保证的问题。
本发明是通过以下技术方案实现：
一种具有强抗氧化能力猪脑提取物的生产工艺，包括以下步骤：
S1冻结-解冻
鲜猪脑经冻结贮藏10～15h后，取出置于4℃环境完全解冻，得脑组织细胞大量破碎的脑组织液；
S2适度变性
将S1中所得的脑组织液采用匀浆机进行匀浆破碎，使脑组织细胞充分破裂，然后将匀浆所得置于50～70℃水浴保温2～3h，完成适度变性，使其更好的和蛋白酶发生反应；
S3第一次酶解
在S2中所得物中添加占其重量0.06～0.12％的碱性蛋白酶，在50～60℃下水浴保温5～7h；
S4第二次酶解
在S3中所得物中添加占其重量0.06～0.12％的脂肪酶，在35～39℃下水浴保温1.5～3h；
S5纯化
将S4中所得物的pH值调整至5.8～6.2，然后离心取上清液，上清液进行膜过滤，以除去溶液中残余的酶，同时可以除去大分子色素等杂质，得固形物含量为3～7％的稀料液；
S6浓缩
将S5中所得稀料液进行膜浓缩至固形物含量为20～30％，然后经微孔过滤后待用，其中，膜浓缩除去水和小分子无机盐等，微孔过滤除去微生物；
S7冷冻干燥
将S6中所得物经冷冻干燥后破碎，即得粉末状的产品。
进一步地，所述冻结贮藏的温度为-20℃，能够保证完全冻结，冻结会使脑组织形成冰晶，冰晶体积是要大于同质量的水的，膨胀和穿刺作用会充分破坏脑组织细胞结构，然后在解冻过程中胞内物质大量流出。
进一步地，S3中，酶解pH为8.5～9.5。
进一步地，S4中，酶解pH为6.5～7.5。
进一步地，S5中，离心转速为20000～30000r/min，离心时间为8～15min；膜过滤所用过滤膜的孔径为3000～10000D。
更进一步地，所述过滤膜的孔径为5000D。
进一步地，S6中，膜浓缩所用过滤膜的孔径为100～300D；微孔过过滤所用滤芯孔径为0.18～0.24um。
进一步地，S7中，冷冻干燥的温度为-40～-30℃，时间为45～50h。
本发明还公开了一种猪脑提取物，其浓度为2.688～6.72mg/mL时具有抗氧化能力，是一种安全、高效的生物强抗氧化剂。
与现有的技术相比，本发明有以下有益之处：
1)提供的生产工艺进行了两次酶解，且均在较低温度下进行，最终也未采用高温、高压进行灭酶等操作，能耗较低，反应过程温和，不会过多破坏提取物的活性，同时，能够使得脑组织细胞完全破裂，使得活性物质充分释放出来；
2)提供的生产工艺将猪脑提取物的收率提高至18～20％(传统工艺(即背景技术中所记载的生产工艺)收率为14～16％)；
3)所得猪脑提取物在极低的浓度下开始具有抗氧化能力，是一种安全、高效的生物强抗氧化剂。
附图说明
图1为本发明的实施例的提取物与DPPH清除能力曲线图。
具体实施方式
为了使本发明的目的、技术方案及优点更加清楚明白，以下结合附图及实施例，对本发明进行进一步详细说明。应当理解，此处所描述的具体实施例仅仅用以解释本发明，并不用于限定本发明。
实施例1
一种具有强抗氧化能力猪脑提取物的生产工艺，包括以下步骤：
S1冻结-解冻
经检疫合格的鲜猪脑在-20℃下冻结贮藏10h后，取出置于4℃环境完全解冻，得脑组织细胞大量破碎的脑组织液；
S2适度变性
将S1中所得的脑组织液采用匀浆机进行匀浆破碎，使脑组织细胞充分破裂，然后将匀浆所得置于50℃水浴保温3h，完成适度变性，使其更好的和蛋白酶发生反应；
S3一次酶解
在S2中所得物中添加占其重量0.06％的碱性蛋白酶，调整pH至8.5，在50℃下水浴保温5h；
S4二次酶解
在S3中所得物中添加占其重量0.06％的脂肪酶，调整pH至6.5，在35℃下水浴保温1.5h；
S5纯化
将S4中所得物的pH值调整至5.8，然后在20000r/min下离心15min，然后取上清液，上清液进行膜过滤，膜过滤所用过滤膜的孔径为3000D，以除去溶液中残余的酶，同时可以除去大分子色素等杂质，得固形物含量为3％的稀料液；
S6浓缩
将S5中所得稀料液进行膜浓缩至固形物含量为20％，膜浓缩所用过滤膜的孔径为100D，然后经微孔过滤后待用，微孔过过滤所用滤芯孔径为0.18um，膜浓缩除去水和小分子无机盐等，微孔过滤除去微生物；
S7冷冻干燥
将S6中所得物在-40℃下进行45h的冷冻干燥，然后进行破碎，即得粉末状的产品。
经测定，收率为18.1％。
实施例2
一种具有强抗氧化能力猪脑提取物的生产工艺，包括以下步骤：
S1冻结-解冻
经检疫合格的鲜猪脑在-20℃下冻结贮藏12h后，取出置于4℃环境完全解冻，得脑组织细胞大量破碎的脑组织液；
S2适度变性
将S1中所得的脑组织液采用匀浆机进行匀浆破碎，使脑组织细胞充分破裂，然后将匀浆所得置于60℃水浴保温2.5h，完成适度变性，使其更好的和蛋白酶发生反应；
S3一次酶解
在S2中所得物中添加占其重量0.08％的碱性蛋白酶，调整pH至9.0，在55℃下水浴保温6h；
S4二次酶解
在S3中所得物中添加占其重量0.08％的脂肪酶，调整pH至7.0，在37℃下水浴保温2h；
S5纯化
将S4中所得物的pH值调整至6.0，然后在25000r/min下离心12min，然后取上清液，上清液进行膜过滤，膜过滤所用过滤膜的孔径为5000D，以除去溶液中残余的酶，同时可以除去大分子色素等杂质，得固形物含量为5％的稀料液；
S6浓缩
将S5中所得稀料液进行膜浓缩至固形物含量为25％，膜浓缩所用过滤膜的孔径为200D，然后经微孔过滤后待用，微孔过过滤所用滤芯孔径为0.20um，膜浓缩除去水和小分子无机盐等，微孔过滤除去微生物；
S7冷冻干燥
将S6中所得物在-40℃下进行47h的冷冻干燥，然后进行破碎，即得粉末状的产品。
经测定，收率为19.4％。
实施例3
一种具有强抗氧化能力猪脑提取物的生产工艺，包括以下步骤：
S1冻结-解冻
经检疫合格的鲜猪脑在-20℃下冻结贮藏15h后，取出置于4℃环境完全解冻，得脑组织细胞大量破碎的脑组织液；
S2适度变性
将S1中所得的脑组织液采用匀浆机进行匀浆破碎，使脑组织细胞充分破裂，然后将匀浆所得置于70℃水浴保温2h，完成适度变性，使其更好的和蛋白酶发生反应；
S3一次酶解
在S2中所得物中添加占其重量0.12％的碱性蛋白酶，调整pH至9.5，在60℃下水浴保温7h；
S4二次酶解
在S3中所得物中添加占其重量0.12％的脂肪酶，调整pH至7.5，在39℃下水浴保温3h；
S5纯化
将S4中所得物的pH值调整至6.2，然后在30000r/min下离心8min，然后取上清液，上清液进行膜过滤，膜过滤所用过滤膜的孔径为10000D，以除去溶液中残余的酶，同时可以除去大分子色素等杂质，得固形物含量为7％的稀料液；
S6浓缩
将S5中所得稀料液进行膜浓缩至固形物含量为30％，膜浓缩所用过滤膜的孔径为300D，然后经微孔过滤后待用，微孔过过滤所用滤芯孔径为0.24um，膜浓缩除去水和小分子无机盐等，微孔过滤除去微生物；
S7冷冻干燥
将S6中所得物在-40℃下进行50h的冷冻干燥，然后进行破碎，即得粉末状的产品。
经测定，收率为20.6％。
上述实施例1～3中收率的计算公式为：
实施例1～3的产品收率为19.1～20.6％，高于传统工艺——即背景技术中所记载的生产工艺的14～16％。
取上述实施例1～3中所得产品，进行抗氧化能力测试试验。
DPPH·在甲醇或乙醇溶液中显示为紫色较为稳定的自由基清除能力，在517nm有较强的紫外吸收峰。当DPPH·溶液中存在抗氧化剂时，DPPH·中的孤对电子被配对，溶液的颜色由紫色变为黄色，在517nm的吸收值降低。因此，本申请采用DPPH·清除率来评价产品的抗氧化性。
首先，将1.5mL样品加入1.5mL 0.1mmol/L DPPH·(95％乙醇)中，混匀并在25℃保温30min。在517nm处测量吸光度。Vc溶液用作对照。DPPH·清除能力W(％)计算如下：
其中A0是1.5mL蒸馏水和1.5mL含0.1mmol/L DPPH的95％乙醇的吸光度值，A1是含有0.1mmol/L DPPH·的1.5mL水解产物的吸光度值，A2是吸光度值1.5mL水解产物和1.5毫升95％乙醇。
试验结果见附图1。
试验结果表明，本申请产品(猪脑提取物)在浓度极低(2.688mg/mL)的时候就有着58％的DPPH清除能力，随着浓度的增加清除能力迅速上升，到6.72mg/mL的时候清除能力达到了84.2％，说明本申请提供的产品具有优良的抗氧化能力。
以上所述仅为本发明的较佳实施例而已，并不用以限制本发明，凡在本发明的精神和原则之内所作的任何修改、等同替换和改进等，均应包含在本发明的保护范围之内。
Claims (3)
1.一种具有抗氧化能力的猪脑提取物的生产工艺，按重量计，其特征在于，包括以下步骤：
鲜猪脑经冻结贮藏后完全解冻，经匀浆破碎后进行水浴保温，得到适度变性的脑组织液；向脑组织液中加入碱性蛋白酶进行第一次酶解，然后再加入脂肪酶进行第二次酶解；调节经二次酶解后所得物的pH至弱酸性，然后进行离心处理，收集上清液进行膜过滤后得到稀料液；将稀料液膜浓缩至固形物含量为20~30%，然后进行冷冻干燥即得产品；所述冻结贮藏的条件为：温度为-20℃，时间为10~15h；所述解冻的温度为4℃；
所述水浴保温的条件为：温度为50~70℃，时间为2~3h；
所述冷冻干燥的条件为：温度为-40~-30℃，时间为45~50h；
所得产品在浓度为2.688~6.72 mg/mL时具有抗氧化能力；
所述第一次酶解的条件为：酶解pH为8.5~9.5，碱性蛋白酶的添加量占酶解液的0.06~0.12%，并在50~60℃下水浴保温5~7h；
所述第二次酶解的条件为：酶解pH为6.5~7.5，脂肪酶添加量占酶解液的0.06~0.12%，并在35~39℃下水浴保温1.5~3h；所述弱酸性为pH为5.8~6.2。
2.根据权利要求1所述的一种具有抗氧化能力猪脑提取物的生产工艺，其特征在于，所述离心处理的条件为离心转速为20000~30000 r/min，离心时间为8~15min；所述膜过滤所用过滤膜孔径为3000~10000D。
3.根据权利要求1所述的一种具有抗氧化能力猪脑提取物的生产工艺，其特征在于，所述膜浓缩所用过滤膜孔径为100~300D；进行冷冻干燥前还采用孔径为0.18~0.24um的滤芯对浓缩液进行微孔过滤。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN202010190496.9A CN111363771B (zh) | 2020-03-18 | 2020-03-18 | 一种具有强抗氧化能力猪脑提取物的生产工艺及猪脑提取物 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN202010190496.9A CN111363771B (zh) | 2020-03-18 | 2020-03-18 | 一种具有强抗氧化能力猪脑提取物的生产工艺及猪脑提取物 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CN111363771A CN111363771A (zh) | 2020-07-03 |
| CN111363771B true CN111363771B (zh) | 2023-03-14 |
Family
ID=71204634
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CN202010190496.9A Active CN111363771B (zh) | 2020-03-18 | 2020-03-18 | 一种具有强抗氧化能力猪脑提取物的生产工艺及猪脑提取物 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CN (1) | CN111363771B (zh) |
Citations (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS55315A (en) * | 1978-06-15 | 1980-01-05 | Toyama Chem Co Ltd | Novel preparation of natural lysolecithin |
| CN1857711A (zh) * | 2006-03-23 | 2006-11-08 | 夏中宁 | 脑蛋白水解物及其冻干制剂的生产方法 |
| CN104225572A (zh) * | 2014-08-19 | 2014-12-24 | 北华大学 | 脑蛋白水解物及其制备方法 |
| CN105154510A (zh) * | 2015-09-29 | 2015-12-16 | 陈石良 | 一种活性纳米硒脑肽的制备工艺 |
| CN105998072A (zh) * | 2016-07-08 | 2016-10-12 | 杭州华缔集团生物科技有限公司 | 一种猪脑提取物、含有该猪脑提取物的组合物及其应用 |
| CN106520877A (zh) * | 2016-11-23 | 2017-03-22 | 江苏省农业科学院 | 猪脑蛋白抗氧化肽的制备方法 |
-
2020
- 2020-03-18 CN CN202010190496.9A patent/CN111363771B/zh active Active
Patent Citations (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS55315A (en) * | 1978-06-15 | 1980-01-05 | Toyama Chem Co Ltd | Novel preparation of natural lysolecithin |
| CN1857711A (zh) * | 2006-03-23 | 2006-11-08 | 夏中宁 | 脑蛋白水解物及其冻干制剂的生产方法 |
| CN104225572A (zh) * | 2014-08-19 | 2014-12-24 | 北华大学 | 脑蛋白水解物及其制备方法 |
| CN105154510A (zh) * | 2015-09-29 | 2015-12-16 | 陈石良 | 一种活性纳米硒脑肽的制备工艺 |
| CN105998072A (zh) * | 2016-07-08 | 2016-10-12 | 杭州华缔集团生物科技有限公司 | 一种猪脑提取物、含有该猪脑提取物的组合物及其应用 |
| CN106520877A (zh) * | 2016-11-23 | 2017-03-22 | 江苏省农业科学院 | 猪脑蛋白抗氧化肽的制备方法 |
Non-Patent Citations (2)
| Title |
|---|
| 猪脑蛋白水解物中小分子肽的制备及生物活性测定;张惠敏等;《河北医药》;20060331;第28卷(第3期);223-224 * |
| 脑蛋白水解物注射液制备工艺的初步研究;靳颖华;《中国医药导刊》;20151231;第17卷(第11期);1182-1184 * |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CN111363771A (zh) | 2020-07-03 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CN100554432C (zh) | 一种从牡蛎中提取天然牛磺酸的方法 | |
| WO2021098164A1 (zh) | 一种海带多酚的提取方法 | |
| CN100391371C (zh) | 单纯桑椹冻干粉的加工方法 | |
| WO2015010497A1 (zh) | 黑果枸杞多糖的制备方法 | |
| CN107857806B (zh) | 一种鲟鱼精蛋白及鲟鱼精蛋白多肽的制备方法 | |
| CN113499288B (zh) | 可用于化妆品的刺梨发酵物及其制备方法 | |
| CN110693063B (zh) | 一种烟用蓝莓提取物的制备方法 | |
| CN111363771B (zh) | 一种具有强抗氧化能力猪脑提取物的生产工艺及猪脑提取物 | |
| CN110128391B (zh) | 一种从蓝靛果提取阳离子花青素的方法 | |
| CN114158666B (zh) | 一种大豆低聚肽的制备方法及应用 | |
| CN108130350A (zh) | 高含量海藻糖的制备方法 | |
| CN104403022A (zh) | 一种海带多糖的制备方法 | |
| CN108165411A (zh) | 一种保健火棘果冰酒及其酿造方法 | |
| CN108271986A (zh) | 海参蛋白固体饮料及其制备方法 | |
| WO2009128264A1 (ja) | 醗酵生成物の製造方法および醗酵生成物 | |
| CN107712548A (zh) | 一种用于食品保鲜的竹叶提取物的制备方法 | |
| CN104558228A (zh) | 一种制备鲍鱼硫酸多糖的方法 | |
| CN113444578B (zh) | 一种微拟球藻精油的提取工艺 | |
| CN104558642B (zh) | 一种植物提取物及其作为生物交联剂交联胶原蛋白的方法 | |
| CN108967788A (zh) | 一种富含水果花青素的苹果酵素饮品及其制备方法和装置 | |
| CN107556400A (zh) | 一种采用超声波提取及纯化酸浆多糖的方法 | |
| CN112717009B (zh) | 一种栀子提取物的制备方法 | |
| CN112494347A (zh) | 一种护肤水乳及其制备方法 | |
| CN113912671B (zh) | 谷胱甘肽分离纯化工艺 | |
| CN117297087A (zh) | 一种海带冻干粉及其制备方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PB01 | Publication | ||
| PB01 | Publication | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| GR01 | Patent grant | ||
| GR01 | Patent grant | ||
| PE01 | Entry into force of the registration of the contract for pledge of patent right |
Denomination of invention: A production process of pig brain extract with strong antioxidant capacity and pig brain extract Granted publication date: 20230314 Pledgee: Bank of China Limited Jingzhou Branch Pledgor: HUBEI REBORN BIOTECH CO.,LTD. Registration number: Y2024980006282 |
|
| PE01 | Entry into force of the registration of the contract for pledge of patent right |