CN111116712B - 一种具有ace抑制活性的六肽及其应用 - Google Patents

一种具有ace抑制活性的六肽及其应用 Download PDF

Info

Publication number
CN111116712B
CN111116712B CN201911396292.4A CN201911396292A CN111116712B CN 111116712 B CN111116712 B CN 111116712B CN 201911396292 A CN201911396292 A CN 201911396292A CN 111116712 B CN111116712 B CN 111116712B
Authority
CN
China
Prior art keywords
hexapeptide
ace
inhibitory activity
ace inhibitory
activity
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Active
Application number
CN201911396292.4A
Other languages
English (en)
Other versions
CN111116712A (zh
Inventor
胡松青
黄滟波
侯轶
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Sino Singapore International Joint Research Institute
Original Assignee
Sino Singapore International Joint Research Institute
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Sino Singapore International Joint Research Institute filed Critical Sino Singapore International Joint Research Institute
Priority to CN201911396292.4A priority Critical patent/CN111116712B/zh
Publication of CN111116712A publication Critical patent/CN111116712A/zh
Application granted granted Critical
Publication of CN111116712B publication Critical patent/CN111116712B/zh
Active legal-status Critical Current
Anticipated expiration legal-status Critical

Links

Images

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K7/00—Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K7/04—Linear peptides containing only normal peptide links
    • C07K7/06—Linear peptides containing only normal peptide links having 5 to 11 amino acids
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
    • A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
    • A23L33/17—Amino acids, peptides or proteins
    • A23L33/18—Peptides; Protein hydrolysates
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P9/00—Drugs for disorders of the cardiovascular system
    • A61P9/12—Antihypertensives
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Heart & Thoracic Surgery (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Cardiology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)

Abstract

本发明公开了一种具有ACE抑制活性的六肽及其应用。所述的多肽包含6个氨基酸残基，分子量为638.73，理论等电点为5.24，其氨基酸序列为：丝氨酸‑丝氨酸‑丙氨酸‑脯氨酸‑甲硫氨酸‑苯丙氨酸(Ser‑Ser‑Ala‑Pro‑Met‑Phe)。本发明所述的六肽来源于食用酵母酶解产物，可通过固相合成制备。本发明的多肽具有良好的血管紧张素转移酶(ACE)抑制活性，对ACE的半抑制浓度IC50为52.70μM，且对细胞增殖影响小，安全性高，可用于降血压功能食品或药品的开发与制备，具有良好的应用前景。

Description

一种具有ACE抑制活性的六肽及其应用
技术领域
本发明属于功能食品及生物医药领域，特别涉及一种具有ACE抑制活性的六肽及其应用。
背景技术
高血压是世界上死亡率最高的疾病之一，引起人们的广泛关注。在调节人体血压的众多因素中，血管紧张素转移酶(ACE)是影响升压、降压两个系统平衡的主要因素，因此，成为治疗高血压、心力衰竭等疾病的理想靶点。对ACE活性进行抑制，可以有效降低人体血压。
人工合成的降血压药物，具有良好的降血压效果，然而其副作用也不容忽视。如引起咳嗽、味觉失灵、过敏及血压过低等症状。
因此，研究获得具有降压效果更好、无毒副作用的新ACE抑制剂，有广阔的发展前景和迫切需求。
发明内容
本发明的首要目的在于克服现有技术的缺点与不足，提供一种具有ACE(血管紧张素转换酶)抑制活性的六肽。所述的六肽来源于天然产物，本发明利用食用酵母经具有蛋白酶和β-葡聚糖酶活性的枯草芽孢杆菌发酵酶制剂水解后，酵母酶解产物经LC-MS/MS鉴定、筛选得到，研究发现其对ACE具有良好的抑制活性。
本发明的另一目的在于提供所述的六肽的应用。
本发明的又一目的在于提供一种降血压功能食品、ACE抑制剂或降血压药物。
本发明的目的通过下述技术方案实现：
一种具有ACE抑制活性的六肽，其氨基酸序列为丝氨酸-丝氨酸-丙氨酸-脯氨酸-甲硫氨酸-苯丙氨酸(Ser-Ser-Ala-Pro-Met-Phe)。
所述的具有ACE抑制活性的六肽可通过本领域常规技术手段制备得到，例如通过固相合成制备。
所述的具有ACE抑制活性的六肽在制备ACE抑制剂中的应用。
所述的具有ACE抑制活性的六肽在降血压功能食品中的应用。
所述的具有ACE抑制活性的六肽在制备降血压药物中的应用。
一种降血压功能食品，含有所述的具有ACE抑制活性的六肽。
一种ACE抑制剂，含有所述的具有ACE抑制活性的六肽。
一种降血压药物，含有所述的具有ACE抑制活性的六肽。
本发明相对于现有技术具有如下的优点及效果：
1.本发明的六肽具有良好的ACE抑制活性，其对ACE的半抑制率IC50为52.70μM。
2.本发明方法是一种小分子多肽，结构易于调控，容易合成、修饰、以得到更好的活力，具有明显的应用潜力。
3.本发明的六肽来源于食用酵母的酶解产物，食用酵母被列入FDA发布的“一般认为安全”(GRAS)食品配料，安全性高。
附图说明
图1是固相合成六肽SSAPMF色谱图。
图2是固相合成六肽SSAPMF质谱图。
图3是不同浓度SSAPMF对ACE的抑制率结果分析图。
图4是多肽SSAPMF对ACE的Lineweaver-Burk双倒数图。
图5是多肽SSAPMF对人脐静脉内皮细胞增殖的影响结果分析图。其中，**与##分别表示培养24小时和48小时后，样品组与对照组相比差异极显著(p<0.01)。
图6是来源于酵母酶解物的合成多肽ACE抑制活性分析图。
具体实施方式
下面结合实施例及附图对本发明作进一步详细的描述，但本发明的实施方式不限于此。
实施例1
本实施例中的枯草芽孢杆菌HU528保藏于广州市先烈中路100号大院59号楼5楼广东省微生物研究所的广东省微生物菌种保藏中心，保藏编号为GDMCC NO：60364，已在中国专利申请CN201810668986.8中公开。
1.酶制剂的制备
按下述方法配制液体培养基：在蒸馏水中加入蛋白胨1.5％(w/w，下同)、葡萄糖0.8％、CaCl2 0.05％、NaCl 0.15％，混合均匀后，调节液体培养基pH为6.0。在121℃灭菌20min后，按1.0％(v/v)将处于对数生长期的枯草芽孢杆菌HU528接种于液体培养基，在温度为25℃，搅拌转速为180r/min的条件下发酵培养60h后，所得发酵液于4℃、8000r/m离心10min后去除菌体，发酵上清液即为酶制剂。
2.蛋白酶酶活的测定
对得到的酶制剂的蛋白酶酶活进行测定。
蛋白酶酶活的测定参照国标GB/T 23527-2009进行，用不同浓度的酪氨酸作标准曲线，详细操作如下所述。用pH 7.5的磷酸盐缓冲液将酶液稀释至1mL，2％(w/v)的酪蛋白(pH 7.5)1mL，40℃水浴中预热2min后混匀，置于40℃水浴反应10min，水解反应结束后，加入2mL 0.4mol/L的三氯乙酸终止反应，40℃水浴20min后10000g离心5min，弃去沉淀；取1mL上清液加入1mL福林酚试剂和5mL 0.4mol/L的Na2CO3混匀后于40℃保温20min，680nm下测定其的吸光值。空白对照组中，取1mL酶液，先加入2mL 0.4mol/L的三氯乙酸，反应10min后加入1mL 2％(w/v)酪蛋白，之后与实验组的处理相同。每次测量重复三次，取平均值。测得的OD值通过对比标准曲线获得相应的酪氨酸浓度，并计算酶活性。蛋白酶活单位定义：在一定温度和反应体系中，稀释一定倍数的1mL样品每分钟水解酪蛋白产生1μg酪氨酸为1个蛋白酶活性单位，每毫升酶液的酶活用U/mL表示。测得所述的酶制剂中蛋白酶活力为1600U/mL。
3.β-葡聚糖酶活的测定
对得到的酶制剂的β-葡聚糖酶活力进行测定。
β-葡聚糖酶活采用DNS比色法进行测定。分别吸取0.1mL、0.2mL、0.3mL、0.4mL、0.5mL的葡萄糖标准溶液(1mg/mL)，补充蒸馏水至1mL，用1mL蒸馏水做空白对照，每支试管中加入3mL DNS试剂，摇匀后沸水浴5min，常温冷却后测定540nm处的吸光度值，绘制标准曲线。取稀释一定倍数的所述酶制剂0.5mL，加入0.5mL在55℃预热3min的可溶性酵母β-葡聚糖溶液(1％，w/v)，摇匀后在55℃水浴下反应10min。反应完成后立即加入3mL DNS溶液，充分混匀后，沸水浴5min，常温冷却后测定540nm处的吸光度值。同时，以先煮沸灭酶的酶制剂加0.5mL可溶性酵母β-葡聚糖溶液为空白。酶活力的计算按照公式(1)。
β-葡聚糖酶活力单位(U/mL)＝(C×K)/(180×T)(公式1)
式中，C：标准曲线上测定的吸光度值所对应的标准葡萄糖浓度(μg/mL)；K：稀释倍数；180：葡萄糖的分子量；T：反应时间，10min。
β-葡聚糖酶活定义：在适宜的反应条件下，每分钟分解β-葡聚糖产生1μmol葡萄糖所需酶蛋白的量定义为一个酶活单位，每毫升酶液的酶活力表示为U/mL。
测得所述的酶制剂中β-葡聚糖酶活力为3.0U/mL。
4.酵母酶解产物的制备及研究
在食用酵母粉(购自广东五洲药业有限公司，干酵母2017年6月)中按每克酵母粉添加含蛋白酶活性9600U的上述酶制剂(6mL酶制剂/g干酵母)，补充无菌水至食用酵母粉与混合液体积比(料液比，w/v)为1:25。调节混合液的pH为9.0。在70℃酶解反应2h后，100℃下灭酶10min，离心取上清，将上清液进行喷雾干燥，得到酵母酶解产物。喷雾干燥的条件为进风温度150℃，出风温度为80℃，进料流量为25mL/min。
应用LC-MS/MS鉴定上述酵母酶解产物，发现一种序列为丝氨酸-丝氨酸-丙氨酸-脯氨酸-甲硫氨酸-苯丙氨酸(Ser-Ser-Ala-Pro-Met-Phe)的六肽，来源于面包酒酵母(Saccharomyces cerevisiae(strain ATCC 204508/S288c))的内源蛋白质：3-磷酸甘油醛脱氢酶1(蛋白质登录号：P00360)。所述小分子六肽的理论等电点为5.24。
所述小分子多肽的分子量为638.73g/mol。
实施例2
所述六肽采用Fmoc固相合成法人工合成制备。根据六肽的氨基酸残基组成，以氨基端具有芴甲氧羰酰基(Fmoc-)保护基团的各种氨基酸(Fmoc-Ser、Fmoc-Ala、Fmoc-Pro、Fmoc-Met、Fmoc-Phe)为原料，将Fmoc-Phe的羧基以共价键与高分子树脂(Wang树脂)相连；加入含20％(v/v)的哌啶的二甲基甲酰胺(DMF)，反应0.5h脱去氨基保护基Fmoc-；加入过量的Fmoc-Met，以羟基苯并三唑为缩合剂，在30℃下反应2h，使得Fmoc-Met的羧基与树脂上Phe的活性氨基缩合；重复脱保护基和缩合反应，依次连接余下的其它氨基酸后，将六肽从树脂上裂解，经C18柱分离纯化，冷冻干燥，制得该ACE抑制六肽。通过液相色谱图(图1)分析可知，该法合成的本发明所述小分子多肽，纯度为98.86％。液相色谱-质谱图(图2)证明合成的该多肽为Ser-Ser-Ala-Pro-Met-Phe。
实施例3
以硼酸盐缓冲液将本发明小分子多肽分别配制成为1～100μg/mL浓度溶液。分别取100μL不同浓度小分子多肽溶液和50μL 1.55mmol/L HHL(马尿酰-组氨酰-亮氨酸)溶液(溶剂为硼酸盐缓冲液)，37℃保温5min，加入10μL 0.1U/mL的ACE溶液(溶剂为硼酸盐缓冲液)混合均匀，37℃保温反应30min后加入80μL 1.0mol/L的HCl终止反应。同时用100μL的硼酸盐缓冲液替代样品溶液来制备反应液，作为空白对照组。反应液经0.22μm滤膜过滤后用RP-HPLC法检测马尿酸的峰面积，并与标准曲线对比，计算出产物马尿酸的量。
RP-HPLC检测条件：Agilent C18色谱柱(4.6mm×250mm，5μm)，流动相A为去离子水(含0.1％(v/v)三氟乙酸TFA)，B为甲醇(含0.1％(v/v)TFA)，A:B＝40:60，柱温为25℃，流速0.8mL/min，检测波长228nm，进样量20μL。
半抑制浓度(IC50)是当ACE抑制率达到50％时所需样品的浓度。分别配制不同浓度的样品溶液，测定ACE活性抑制率，以样品浓度为横坐标，ACE抑制率为纵坐标，通过GraphPad Prism软件log(inhibitor)vs.response/Variable slope(four parameters)进行拟合，并计算出IC50值。
从图3可知，本发明所述的六肽在不同浓度下均对ACE具有抑制作用，经计算可知其半抑制浓度IC50为52.70μM。本发明小分子多肽具有较强的ACE抑制活性，可用于降血压功能食品及药物开发。
实施例4
上述ACE抑制活性实验中，底物HHL分别配置不同浓度梯度：0.39,0.78,1.55和3.10mM。测定不同底物浓度下，六肽SSAPMF在40和80μg/mL时对ACE的抑制率。绘制Lineweaver-Burk双倒数图(图4)，结果显示多肽SSAPMF对ACE的抑制类型属于非竞争性抑制。
实施例5
取原代人脐静脉内皮细胞(购买于All cells公司，产品编号H-001F-C)，加入5mL内皮细胞完全培养液(含10％胎牛血清、生长因子、双抗，All cells公司产品编号：H-004)，以1.0e5 cells/mL密度接入0.25％明胶包被后的T25细胞培养瓶，置于37℃，5％CO2培养箱内培养，每2天换一次培养液，每4天传代一次。取3～5代细胞，培养至对数期后，用胰酶消化，以1.0e5 cells/mL密度加入96孔板，每孔100μL，每组6个复孔，边缘孔及未用孔以等量灭菌PBS填充。待培养至细胞长满孔底80％以上时，吸弃原培养液换以100μL无血清培养液培养12h，使细胞处于同一周期。之后各孔加入100μL不同浓度的六肽SSAPMF，对照组加入100μL无血清培养液继续培养，以100μL常见的ACE抑制药物卡托普利(浓度10e-5M)为阳性对照。于24h和48h时，每孔加入20μL MTT(5mg/mL)，培养4h，吸弃孔中液体，加入150μL DMSO轻微震荡10min，用酶标仪测定570nm处吸光值。以无细胞培养液，加入等量MTT，4h后吸弃培养液，加入150μL DMSO作为调零孔。
细胞存活率(％)＝实验组吸光值/对照组吸光值
从图5可见，六肽SSAPMF加入人脐静脉内皮细胞培养24h后低剂量组(150μg/mL)的细胞存活率与对照组无显著性差异。高剂量组(300μg/mL)细胞存活率为对照组的89.06±2.61％。培养48h后，六肽SSAPMF低剂量组与高剂量组和对照组无显著差异。而阳性对照卡托普利当浓度为10e-5M时，细胞培养24h和48h的存活率有极显著降低。可见与常用药物卡托普利相比，六肽SSAPMF对人脐静脉内皮细胞增殖的影响较小，安全性更高。
实施例6
在本发明研究过程中，通过LC-MS/MS从实施例1中的酵母酶解物中鉴定了778条多肽。通过固相合成法合成了其中数条，利用实施例3的方法对这些多肽的ACE抑制活性进行研究，多肽在100μg/mL浓度时ACE抑制活性如图6所示。可以发现六肽SSAPMF对ACE的抑制活性显著，本发明的六肽SSAPMF的效果是难以预料的。
上述实施例为本发明较佳的实施方式，但本发明的实施方式并不受上述实施例的限制，其他的任何未背离本发明的精神实质与原理下所作的改变、修饰、替代、组合、简化，均应为等效的置换方式，都包含在本发明的保护范围之内。
序列表
<110> 中新国际联合研究院
<120> 一种具有ACE抑制活性的六肽及其应用
<160> 1
<170> SIPOSequenceListing 1.0
<210> 1
<211> 6
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> 六肽氨基酸序列
<400> 1
Ser Ser Ala Pro Met Phe
1 5

Claims (8)

1.一种具有ACE抑制活性的六肽，其特征在于：
其氨基酸序列为丝氨酸-丝氨酸-丙氨酸-脯氨酸-甲硫氨酸-苯丙氨酸。
2.权利要求1所述的具有ACE抑制活性的六肽在制备降血压功能食品中的应用。
3.权利要求1所述的具有ACE抑制活性的六肽在制备ACE抑制剂中的应用。
4.权利要求1所述的具有ACE抑制活性的六肽在制备降血压药物中的应用。
5.一种降血压功能食品，其特征在于：
含有权利要求1所述的具有ACE抑制活性的六肽。
6.一种ACE抑制剂，其特征在于：
含有权利要求1所述的具有ACE抑制活性的六肽。
7.一种降血压药物，其特征在于：
含有权利要求1所述的具有ACE抑制活性的六肽。
8.一种制备权利要求1所述的具有ACE抑制活性的六肽的方法，其特征在于：
所述的具有ACE抑制活性的六肽通过固相合成制备得到。
CN201911396292.4A 2019-12-30 2019-12-30 一种具有ace抑制活性的六肽及其应用 Active CN111116712B (zh)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN201911396292.4A CN111116712B (zh) 2019-12-30 2019-12-30 一种具有ace抑制活性的六肽及其应用

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN201911396292.4A CN111116712B (zh) 2019-12-30 2019-12-30 一种具有ace抑制活性的六肽及其应用

Publications (2)

Publication Number Publication Date
CN111116712A CN111116712A (zh) 2020-05-08
CN111116712B true CN111116712B (zh) 2021-07-20

Family

ID=70505157

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CN201911396292.4A Active CN111116712B (zh) 2019-12-30 2019-12-30 一种具有ace抑制活性的六肽及其应用

Country Status (1)

Country Link
CN (1) CN111116712B (zh)

Families Citing this family (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN112010947B (zh) * 2020-09-10 2022-05-24 中新国际联合研究院 一种具有血管紧张素转换酶抑制活性的环十六肽及其制备方法与应用

Family Cites Families (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
ES2387435B1 (es) * 2011-02-04 2013-07-31 Consejo Superior De Investigaciones Cientificas (Csic) Uso de heptapéptidos para el control de la hipertensión
CN103275177B (zh) * 2013-06-24 2015-08-12 南京财经大学 具有肾素和ace双重抑制活性的小肽、其制备方法及应用
CN108949617B (zh) * 2018-06-26 2021-02-26 华南理工大学 一种枯草芽孢杆菌及其应用、一种酶制剂
CN109485700B (zh) * 2018-12-05 2021-08-17 广西大学 一种血管紧张素转化酶ace抑制肽及其制备方法
CN110372778A (zh) * 2019-07-26 2019-10-25 集美大学 一种ace抑制肽、制备方法及用途

Also Published As

Publication number Publication date
CN111116712A (zh) 2020-05-08

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Wang et al. Purification and identification of a ACE inhibitory peptide from oyster proteins hydrolysate and the antihypertensive effect of hydrolysate in spontaneously hypertensive rats
CN109320588B (zh) 一种刺参来源的ace抑制活性肽
CN115960165B (zh) 一种来源于辣木叶的富硒ace抑制肽及其应用
CN114989250B (zh) 一种来源于海水珍珠的血管紧张素转化酶抑制多肽及其应用
Hippeli et al. Are hydrophobins and/or non-specific lipid transfer proteins responsible for gushing in beer? New hypotheses on the chemical nature of gushing inducing factors
CN111116712B (zh) 一种具有ace抑制活性的六肽及其应用
CN112457387A (zh) 一种厚壳贻贝寡肽及其用途
CN109206483A (zh) 一种贻贝来源的ace抑制及抗肿瘤活性肽
CN111518164B (zh) Ace抑制肽p2、其应用及其制备方法
CN111087446B (zh) 一种抑制血管紧张素转换酶的十肽及其应用
CN110759965B (zh) 一种金枪鱼红肉ace抑制肽及其制备方法
CN113943346B (zh) 螺旋藻降压肽及应用
CN112876569B (zh) 一种rhTSG6-FNⅢ1-C融合蛋白及其在皮肤护理组合物中的用途和其制备方法
EP3945093A1 (en) Synthetic peptide brap and use thereof in preparation of anti-inflammatory medicine for covid-19
CN111004308B (zh) 一种抑制血管紧张素转换酶的七肽及其应用
CN106749524B (zh) 一种抗肥胖七肽npvwkrk
CN102643889A (zh) 一种降血压菜籽活性肽及其制备方法和应用
CN116789748A (zh) 一种鲟鱼鱼鳔抗肺癌寡肽及其应用
CN115894611B (zh) 一种具有降血压活性的富硒辣木籽ace抑制肽及其应用
CN106518971A (zh) 一种抗肥胖十肽canphelpnk
CN112521446B (zh) 一种ace抑制肽及其用途
CN111499691B (zh) Ace抑制肽p1、其应用及其制备方法
CN113801192A (zh) 一种抑制二肽基肽酶iv的四肽及其应用
CN112442108B (zh) 一种枸杞ace、dpp-iv抑制肽及衍生多肽和应用、混合物
CN108101960B (zh) 一种具有ace抑制活性和抗肿瘤的多肽分子及其制备方法

Legal Events

Date Code Title Description
PB01 Publication
PB01 Publication
SE01 Entry into force of request for substantive examination
SE01 Entry into force of request for substantive examination
GR01 Patent grant
GR01 Patent grant