CN107087797A - 一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法 - Google Patents
一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法 Download PDFInfo
- Publication number
- CN107087797A CN107087797A CN201710391091.XA CN201710391091A CN107087797A CN 107087797 A CN107087797 A CN 107087797A CN 201710391091 A CN201710391091 A CN 201710391091A CN 107087797 A CN107087797 A CN 107087797A
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- milt
- tuna
- processing method
- spermary
- tissue
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 238000003672 processing method Methods 0.000 title claims abstract description 20
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 44
- 238000000605 extraction Methods 0.000 claims abstract description 14
- 108091023046 Deoxyribonucleoprotein Proteins 0.000 claims abstract description 11
- 238000012869 ethanol precipitation Methods 0.000 claims abstract description 9
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims abstract description 9
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 23
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 22
- YBYRMVIVWMBXKQ-UHFFFAOYSA-N phenylmethanesulfonyl fluoride Chemical compound FS(=O)(=O)CC1=CC=CC=C1 YBYRMVIVWMBXKQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 22
- 239000000047 product Substances 0.000 claims description 18
- 239000013049 sediment Substances 0.000 claims description 16
- CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N Acetone Chemical compound CC(C)=O CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 14
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 claims description 11
- 230000003064 anti-oxidating effect Effects 0.000 claims description 10
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 claims description 10
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 claims description 10
- 235000019441 ethanol Nutrition 0.000 claims description 7
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 claims description 7
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims description 7
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims description 7
- 230000035800 maturation Effects 0.000 claims description 4
- 238000012805 post-processing Methods 0.000 claims description 4
- 230000003068 static effect Effects 0.000 claims description 4
- 238000003756 stirring Methods 0.000 claims description 4
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 claims 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims 1
- CBXWGGFGZDVPNV-UHFFFAOYSA-N so4-so4 Chemical compound OS(O)(=O)=O.OS(O)(=O)=O CBXWGGFGZDVPNV-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 abstract description 15
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 abstract description 10
- 238000000034 method Methods 0.000 abstract description 8
- 230000002421 anti-septic effect Effects 0.000 abstract description 6
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 abstract description 5
- 206010062767 Hypophysitis Diseases 0.000 abstract description 5
- 229940064004 antiseptic throat preparations Drugs 0.000 abstract description 5
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 5
- 230000003385 bacteriostatic effect Effects 0.000 abstract description 5
- 239000000745 gonadal hormone Substances 0.000 abstract description 5
- 230000003908 liver function Effects 0.000 abstract description 5
- 231100000957 no side effect Toxicity 0.000 abstract description 5
- 230000003014 reinforcing effect Effects 0.000 abstract description 5
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 abstract description 4
- 239000002994 raw material Substances 0.000 abstract description 4
- 231100000252 nontoxic Toxicity 0.000 abstract description 3
- 230000003000 nontoxic effect Effects 0.000 abstract description 3
- 239000002699 waste material Substances 0.000 abstract description 3
- 238000003912 environmental pollution Methods 0.000 abstract description 2
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 abstract 1
- 108010016290 deoxyribonucleoprotamine Proteins 0.000 description 18
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 14
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 14
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 11
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 description 8
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 7
- 238000006555 catalytic reaction Methods 0.000 description 6
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 6
- 239000000356 contaminant Substances 0.000 description 6
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 6
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 6
- 238000005360 mashing Methods 0.000 description 6
- 229910021645 metal ion Inorganic materials 0.000 description 6
- 230000003617 peroxidasic effect Effects 0.000 description 6
- 229920002477 rna polymer Polymers 0.000 description 6
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 description 5
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 5
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 description 5
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 4
- 108010007568 Protamines Proteins 0.000 description 4
- 102000007327 Protamines Human genes 0.000 description 4
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 4
- 229950008679 protamine sulfate Drugs 0.000 description 4
- 241000972773 Aulopiformes Species 0.000 description 3
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 3
- 241000194107 Bacillus megaterium Species 0.000 description 3
- MYMOFIZGZYHOMD-UHFFFAOYSA-N Dioxygen Chemical compound O=O MYMOFIZGZYHOMD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 description 3
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 description 3
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 3
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 3
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 3
- 102000007474 Multiprotein Complexes Human genes 0.000 description 3
- 108010085220 Multiprotein Complexes Proteins 0.000 description 3
- 102000004389 Ribonucleoproteins Human genes 0.000 description 3
- 108010081734 Ribonucleoproteins Proteins 0.000 description 3
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 3
- 230000004913 activation Effects 0.000 description 3
- 230000003078 antioxidant effect Effects 0.000 description 3
- 125000004122 cyclic group Chemical group 0.000 description 3
- 230000007123 defense Effects 0.000 description 3
- 230000036541 health Effects 0.000 description 3
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 3
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 3
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 description 3
- 235000019515 salmon Nutrition 0.000 description 3
- 241000894007 species Species 0.000 description 3
- 206010021929 Infertility male Diseases 0.000 description 2
- WCTCIIAGNMFYAO-DCAQKATOSA-N Leu-Cys-Val Chemical compound [H]N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(O)=O WCTCIIAGNMFYAO-DCAQKATOSA-N 0.000 description 2
- 208000007466 Male Infertility Diseases 0.000 description 2
- 241000607142 Salmonella Species 0.000 description 2
- 241000269821 Scombridae Species 0.000 description 2
- 241000191967 Staphylococcus aureus Species 0.000 description 2
- 239000005547 deoxyribonucleotide Substances 0.000 description 2
- 125000002637 deoxyribonucleotide group Chemical group 0.000 description 2
- 229940042399 direct acting antivirals protease inhibitors Drugs 0.000 description 2
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 2
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 2
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 2
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 2
- 235000020640 mackerel Nutrition 0.000 description 2
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 2
- 239000000137 peptide hydrolase inhibitor Substances 0.000 description 2
- 239000002574 poison Substances 0.000 description 2
- 231100000614 poison Toxicity 0.000 description 2
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 2
- 230000008569 process Effects 0.000 description 2
- 230000001629 suppression Effects 0.000 description 2
- XOAAWQZATWQOTB-UHFFFAOYSA-N taurine Chemical compound NCCS(O)(=O)=O XOAAWQZATWQOTB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- SPIPSJXLZVTXJL-ZLUOBGJFSA-N Asn-Cys-Ser Chemical compound NC(=O)C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O SPIPSJXLZVTXJL-ZLUOBGJFSA-N 0.000 description 1
- 241000271566 Aves Species 0.000 description 1
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 description 1
- 241000238366 Cephalopoda Species 0.000 description 1
- CVLIHKBUPSFRQP-WHFBIAKZSA-N Cys-Gly-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CS)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](C)C(O)=O CVLIHKBUPSFRQP-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 1
- ZHCCYSDALWJITB-SRVKXCTJSA-N Cys-Phe-Cys Chemical compound N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](Cc1ccccc1)C(=O)N[C@@H](CS)C(O)=O ZHCCYSDALWJITB-SRVKXCTJSA-N 0.000 description 1
- JRZMCSIUYGSJKP-ZKWXMUAHSA-N Cys-Val-Asn Chemical compound SC[C@H](N)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O JRZMCSIUYGSJKP-ZKWXMUAHSA-N 0.000 description 1
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 description 1
- 241000192125 Firmicutes Species 0.000 description 1
- UOYGZBIPZYKGSH-SRVKXCTJSA-N His-Ser-Lys Chemical compound C1=C(NC=N1)C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)O)N UOYGZBIPZYKGSH-SRVKXCTJSA-N 0.000 description 1
- 108010033040 Histones Proteins 0.000 description 1
- 241001518384 Ichthyococcus ovatus Species 0.000 description 1
- 244000283207 Indigofera tinctoria Species 0.000 description 1
- NFHJQETXTSDZSI-DCAQKATOSA-N Leu-Cys-Arg Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](CCCN=C(N)N)C(O)=O NFHJQETXTSDZSI-DCAQKATOSA-N 0.000 description 1
- DZQYZKPINJLLEN-KKUMJFAQSA-N Lys-Cys-Tyr Chemical compound C1=CC(=CC=C1C[C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CS)NC(=O)[C@H](CCCCN)N)O DZQYZKPINJLLEN-KKUMJFAQSA-N 0.000 description 1
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 241001534128 Phosichthyidae Species 0.000 description 1
- UIMCLYYSUCIUJM-UWVGGRQHSA-N Pro-Gly-Lys Chemical compound NCCCC[C@@H](C(O)=O)NC(=O)CNC(=O)[C@@H]1CCCN1 UIMCLYYSUCIUJM-UWVGGRQHSA-N 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 241000269436 Ranidae Species 0.000 description 1
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 description 1
- 108091028664 Ribonucleotide Proteins 0.000 description 1
- XTDDIVQWDXMRJL-IHRRRGAJSA-N Val-Leu-His Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC1=CN=CN1)C(=O)O)NC(=O)[C@H](C(C)C)N XTDDIVQWDXMRJL-IHRRRGAJSA-N 0.000 description 1
- 241001222097 Xenocypris argentea Species 0.000 description 1
- 230000004520 agglutination Effects 0.000 description 1
- 230000003042 antagnostic effect Effects 0.000 description 1
- 230000000845 anti-microbial effect Effects 0.000 description 1
- 239000004599 antimicrobial Substances 0.000 description 1
- 238000013475 authorization Methods 0.000 description 1
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 1
- 108010004073 cysteinylcysteine Proteins 0.000 description 1
- 235000013332 fish product Nutrition 0.000 description 1
- 230000001408 fungistatic effect Effects 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 108010085325 histidylproline Proteins 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 1
- 230000005012 migration Effects 0.000 description 1
- 238000013508 migration Methods 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 description 1
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 description 1
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000000050 nutritive effect Effects 0.000 description 1
- 238000011017 operating method Methods 0.000 description 1
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 1
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 1
- 238000011160 research Methods 0.000 description 1
- 239000002336 ribonucleotide Substances 0.000 description 1
- 230000000630 rising effect Effects 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 238000007711 solidification Methods 0.000 description 1
- 230000008023 solidification Effects 0.000 description 1
- 230000021595 spermatogenesis Effects 0.000 description 1
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
- 229960003080 taurine Drugs 0.000 description 1
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 1
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 1
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 1
- 150000003722 vitamin derivatives Chemical class 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/04—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from fish or other sea animals
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/04—Animal proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Marine Sciences & Fisheries (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
本发明公开一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法，该生产方法以成熟的金枪鱼精巢组织为原料，经精巢组织中脱氧核糖核蛋白的提取，硫酸提取，乙醇沉淀，洗涤制成金枪鱼鱼精素。有益效果为：本发明鱼精素得率高、纯度高，具有良好的抑菌活性，是一种无毒、无副作用、安全性高的天然食品防腐剂，能延长食品的货架期；鱼精素具有很好的药用价值，含有丰富的精氨酸，能够缓解疲劳，促进垂体释放性腺激素及强化肝功能；提高金枪鱼鱼精巢附加值，对有效利用鱼类资源，减少浪费和环境污染，提高经济效益等具有重大的意义，且加工方法工艺简单、可操作性强，有利于工业化生产。
Description
技术领域
本发明涉及鱼类产品深加工技术领域，尤其是涉及一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法。
背景技术
金枪鱼属硬骨形目，鲭科动物，别名为吞拿鱼，活跃于上层大海洋。金枪鱼以生物学分类可分为旗科、箭科和鲭科等。它的品种之中，马苏、蓝鳍、黄鳍、輕鱼、长鳍等五种鱼属于商业利益较高的一类。它们一般洄游在盐度较高的外洋之中，主要分布在印度洋、大西洋和太平洋地带，属于大洋暖水洄游鱼类，其中蓝鳍、輕鱼、马苏等为远洋渔业的主要捕货对象。从二十世纪五十年代起，金枪鱼每年的产量一直处于上升的状态。目前，世界远洋渔业总产量中金枪鱼产量所占比重超过一半。金枪鱼属于营养价值比较髙的鱼类之一，金枪鱼肉所含的水分和蛋白质都较高，氨基酸含量颇为丰富，生物造价较高，牛磺酸、矿物质、微量元素和维生素含量也十分丰富。
鱼精蛋白素是一种多聚阳离子化，主要存在于鸟类、鱼类和哺乳动物的精巢组织中。它是一种碱性蛋白质，与DNA结合在一起，核精蛋白的形式存在。鱼精蛋白素的分子量较小，分子量主要在5.5到13.0kDa之间，由30-50个氨基酸组成，在精子发生后期的单倍体阶段取代组蛋白，被认为是精子凝集和DNA稳定所必不可少的蛋白质。鱼精蛋白素具有很好的稳定性，加热不易凝固，等电点在12-13之间。鱼精素并不是单一的组分，一般是由几种彼此之间非常类似的成分组成的混合物，在氨基酸组成上存在很大差别。鱼精素的一个重要特点就是具有抑菌特性，所以其在食品中可以开发成一种天然防腐剂来应用。国外对鱼精素的研究比国内要早，其主要是从鲑鱼精巢中提取鱼精素，但在我国，除了东北黑龙江流域外，其他地方蛙科鱼类的产量比较少，在国内以鲑鱼精巢为原料生产鱼精素存在原料紧缺的问题。而金枪鱼肉所含蛋白质较高，氨基酸含量颇为丰富，因此可以考虑从金枪鱼中提取鱼精素。
现有技术如授权公告号为CN 102796189 B的中国发明专利，公开了一种硫酸鱼精蛋白的制备方法，采用3%硫酸提取、50-79℃温水提取、乙醇沉淀、以及低温处理四种生化技术，以鲑鱼的鱼精为原料，制得硫酸鱼精蛋白。该鱼精蛋白的比旋度能够达到-72.0°，工艺简单，成本低，过程温和，但是该法所得鱼精蛋白素含有一些杂蛋白或核酸等杂质，需要进一步分离、纯化。
发明内容
本发明的目的在于提供一种得率高、纯度高，抑菌效果好，防腐性能佳，工艺简单、可操作性强，适用于工业化生产的金枪鱼鱼精素产品的加工方法。
本发明针对上述技术中提到的问题，采取的技术方案为：一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法，包括精巢组织中脱氧核糖核蛋白的提取，硫酸提取，乙醇沉淀，洗涤，具体操作步骤为：
精巢组织中脱氧核糖核蛋白的提取：取成熟的金枪鱼精巢组织，洗净，放入组织捣碎机中，加入0.1~0.2mol/L氯化钠溶液和苯甲基磺酰氟，氯化钠溶液与精巢组织的体积重量比为2~3:1，苯甲基磺酰氟的添加量为精巢组织重量的0.01~0.05%，充分匀浆后搅拌20~30min，静止10~20min，在3500~4500r/min的条件下离心10~15min，氯化钠与核糖核酸形成易溶于水的核糖核酸盐，倾倒上清液即可除去核糖核酸，并获得沉淀脱氧核糖核蛋白，而苯甲基磺酰氟是蛋白酶抑制剂，可保护鱼精蛋白；
硫酸提取：向沉淀物加入浓度为5~10%的硫酸溶液，硫酸溶液与沉淀物的体积重量比为3~5:1，在组织捣碎机中充分搅碎，然后再搅拌提取3~4h，在4000~5000r/min的条件下离心15~20min，弃去沉淀，收集上清液，该步骤中硫酸与鱼精蛋白形成易溶于水的硫酸鱼精蛋白，鱼精蛋白与脱氧核糖核苷酸之间的键断裂，沉淀物质是脱氧核糖核酸；
乙醇沉淀：向上清液中加入的无水乙醇，在冰浴条件下沉淀静置2~3h，3500~4500r/min的条件下离心10~15min，留下沉淀物，该步骤利用鱼精蛋白素呈碱性，能溶于水和稀酸，不易溶于乙醇、丙酮等有机溶剂，稳定性好的特点，利用乙醇除去杂质蛋白质；
洗涤：向沉淀物中加入丙酮溶液反复洗涤，去除杂质蛋白质，提高鱼精素的纯度，干燥，即得鱼精素，该鱼精素具有良好的抑菌活性，能明显的抑制革兰氏阳性菌（G+）、霉菌、酵母的生长，对巨大芽孢杆菌、枯草杆菌等也有一定抑制作用，是一种无毒、无副作用、安全性高的天然食品防腐剂，可防止食品腐败变质，延长食品的货架期，还能够与许多种类的蛋白质相互结合从而形成不同的蛋白质复合物，具有很好的药用价值，含有丰富的精氨酸，其能够缓解疲劳，促进垂体释放性腺激素及强化肝功能等作用，对男性不育症有辅助的作用；
后处理：将50~60重量份的鱼精素、1~5重量份抗氧化多肽，抗氧化多肽的氨基酸序列为HSKLCVCVNCFCCGAAKCYLCRVLHPGKLCVCNCSK，具有较好的抗氧化特性，能够抑制由金属离子、血红蛋白、脂酶和单线态氧、O2 -、·OH、ROO· 催化的脂质过氧化反应，具有螯合金属离子的能力，可有效地抑制非金属离子催化脂质过氧化反应，激活机体本身内在的抗氧化防御系统，达到保健的效果。
与现有技术相比，本发明的优点在于：1）本发明鱼精素得率高、纯度高，具有良好的抑菌活性，是一种无毒、无副作用、安全性高的天然食品防腐剂，可防止食品腐败变质，延长食品的货架期；2）鱼精素具有很好的药用价值，含有丰富的精氨酸，其能够缓解疲劳，促进垂体释放性腺激素及强化肝功能等作用，对男性不育症有辅助的作用；3）提高金枪鱼鱼精巢附加值，对有效利用鱼类资源，减少浪费和环境污染，变废为宝，提高经济效益等具有重大的意义，且加工方法工艺简单、可操作性强，稳定性好，有利于工业化生产。
具体实施方式
下面通过实施例对本发明方案作进一步说明：
实施例1：
一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法，包括精巢组织中脱氧核糖核蛋白的提取，硫酸提取，乙醇沉淀，洗涤，具体操作步骤为：
1）精巢组织中脱氧核糖核蛋白的提取：取成熟的金枪鱼精巢组织，洗净，放入组织捣碎机中，加入0.14mol/L 氯化钠溶液和苯甲基磺酰氟，氯化钠溶液与精巢组织的体积重量比为2.5:1，苯甲基磺酰氟的添加量为精巢组织重量的0.02%，充分匀浆后搅拌25min，静止12min，在4000r/min的条件下离心12min，氯化钠与核糖核酸形成易溶于水的核糖核酸盐，倾倒上清液即可除去核糖核酸，并获得沉淀脱氧核糖核蛋白，而苯甲基磺酰氟是蛋白酶抑制剂，可保护鱼精蛋白；
2）硫酸提取：向沉淀物加入浓度为8%的硫酸溶液，硫酸溶液与沉淀物的体积重量比为5:1，在组织捣碎机中充分搅碎，然后再搅拌提取3.5h，在4500r/min的条件下离心18min，弃去沉淀，收集上清液，该步骤中硫酸与鱼精蛋白形成易溶于水的硫酸鱼精蛋白，鱼精蛋白与脱氧核糖核苷酸之间的键断裂，沉淀物质是脱氧核糖核酸；
3）乙醇沉淀：向上清液中加入的无水乙醇，在冰浴条件下沉淀静置2h，4000r/min的条件下离心15min，留下沉淀物，该步骤利用鱼精蛋白素呈碱性，能溶于水和稀酸，不易溶于乙醇、丙酮等有机溶剂，稳定性好的特点，利用乙醇除去杂质蛋白质；
4）洗涤：向沉淀物中加入丙酮溶液反复洗涤，去除杂质蛋白质，提高鱼精素的纯度，干燥，即得鱼精素，产品得率为7.98%，该鱼精素具有良好的抑菌活性，能明显的抑制革兰氏阳性菌（G+）、霉菌、酵母的生长，对巨大芽孢杆菌、枯草杆菌等也有一定抑制作用，是一种无毒、无副作用、安全性高的天然食品防腐剂，可防止食品腐败变质，延长食品的货架期，还能够与许多种类的蛋白质相互结合从而形成不同的蛋白质复合物，具有很好的药用价值，含有丰富的精氨酸，其能够缓解疲劳，促进垂体释放性腺激素及强化肝功能等作用，对男性不育症有辅助的作用；
5）后处理：将60重量份的鱼精素、2重量份抗氧化多肽，抗氧化多肽的氨基酸序列为HSKLCVCVNCFCCGAAKCYLCRVLHPGKLCVCNCSK，具有较好的抗氧化特性，能够抑制由金属离子、血红蛋白、脂酶和单线态氧、O2 -、·OH、ROO· 催化的脂质过氧化反应，具有螯合金属离子的能力，可有效地抑制非金属离子催化脂质过氧化反应，激活机体本身内在的抗氧化防御系统，达到保健的效果。
实施例2：
一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法，包括精巢组织中脱氧核糖核蛋白的提取，硫酸提取，乙醇沉淀，洗涤，具体操作步骤为：
1）精巢组织中脱氧核糖核蛋白的提取：取成熟的金枪鱼精巢组织，洗净，放入组织捣碎机中，加入0.1mol/L 氯化钠溶液和苯甲基磺酰氟，氯化钠溶液与精巢组织的体积重量比为3:1，苯甲基磺酰氟的添加量为精巢组织重量的0.04%，充分匀浆后搅拌25min，静止15min，在4000r/min的条件下离心12min，氯化钠与核糖核酸形成易溶于水的核糖核酸盐，倾倒上清液即可除去核糖核酸，并获得沉淀脱氧核糖核蛋白，而苯甲基磺酰氟是蛋白酶抑制剂，可保护鱼精蛋白；
2）硫酸提取：向沉淀物加入浓度为8%的硫酸溶液，硫酸溶液与沉淀物的体积重量比为4:1，在组织捣碎机中充分搅碎，然后再搅拌提取4h，在5000r/min的条件下离心15min，弃去沉淀，收集上清液，该步骤中硫酸与鱼精蛋白形成易溶于水的硫酸鱼精蛋白，鱼精蛋白与脱氧核糖核苷酸之间的键断裂，沉淀物质是脱氧核糖核酸；
3）乙醇沉淀：向上清液中加入的无水乙醇，在冰浴条件下沉淀静置2.5h，4500r/min的条件下离心10min，留下沉淀物，该步骤利用鱼精蛋白素呈碱性，能溶于水和稀酸，不易溶于乙醇、丙酮等有机溶剂，稳定性好的特点，利用乙醇除去杂质蛋白质；
4）洗涤：向沉淀物中加入丙酮溶液反复洗涤，去除杂质蛋白质，提高鱼精素的纯度，干燥，即得鱼精素，产品得率为6.87%，该鱼精素具有良好的抑菌活性，能明显的抑制革兰氏阳性菌（G+）、霉菌、酵母的生长，对巨大芽孢杆菌、枯草杆菌等也有一定抑制作用，是一种无毒、无副作用、安全性高的天然食品防腐剂，可防止食品腐败变质，延长食品的货架期，还能够与许多种类的蛋白质相互结合从而形成不同的蛋白质复合物，具有很好的药用价值，含有丰富的精氨酸，其能够缓解疲劳，促进垂体释放性腺激素及强化肝功能等作用，对男性不育症有辅助的作用。
5）后处理：将58重量份的鱼精素、3重量份抗氧化多肽，抗氧化多肽的氨基酸序列为HSKLCVCVNCFCCGAAKCYLCRVLHPGKLCVCNCSK，具有较好的抗氧化特性，能够抑制由金属离子、血红蛋白、脂酶和单线态氧、O2 -、·OH、ROO· 催化的脂质过氧化反应，具有螯合金属离子的能力，可有效地抑制非金属离子催化脂质过氧化反应，激活机体本身内在的抗氧化防御系统，达到保健的效果。
实施例3：
金枪鱼鱼精素对几种微生物的最低抑菌浓度（MIC）的测定：
选用的菌种为金黄色葡萄球菌、大肠杆菌、沙门氏菌、枯草芽胞杆菌、青霉、酵母，测定结果如表2所示，从表中数据可知鱼精素对金黄色葡萄球菌和沙门氏菌的MIC均小于5‰，抑菌效果较明显；柔鱼鱼精蛋白对另外4种菌的MIC 均为10‰，均有抑菌效果。
表2：金枪鱼鱼精素对几种微生物的最低抑菌浓度
注：上表中“+”表示培养基中有菌落生长，“-”表示培养基中无菌落生长。
本发明的操作步骤中的常规操作为本领域技术人员所熟知，在此不进行赘述。
以上所述的实施例对本发明的技术方案进行了详细说明，应理解的是以上所述仅为本发明的具体实施例，并不用于限制本发明，凡在本发明的原则范围内所做的任何修改、补充或类似方式替代等，均应包含在本发明的保护范围之内。
SEQUENCE LISTING
<110> 舟山达康科技有限公司
<120> 一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法
<130> 1
<160> 1
<170> PatentIn version 3.5
<210> 1
<211> 36
<212> PRT
<213> 人工合成
<400> 1
His Ser Lys Leu Cys Val Cys Val Asn Cys Phe Cys Cys Gly Ala Ala
1 5 10 15
Lys Cys Tyr Leu Cys Arg Val Leu His Pro Gly Lys Leu Cys Val Cys
20 25 30
Asn Cys Ser Lys
35
Claims (9)
1.一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法，其特征在于：所述的加工方法包括以下步骤：精巢组织中脱氧核糖核蛋白的提取，硫酸提取，乙醇沉淀，洗涤，后处理。
2.根据权利要求1所述的一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法，其特征在于：所述的精巢组织中脱氧核糖核蛋白的提取步骤为：取成熟的金枪鱼精巢组织，洗净，加入氯化钠溶液和苯甲基磺酰氟，充分匀浆后搅拌20~30min，静止10~20min，在3500~4500r/min的条件下离心10~15min，得沉淀物。
3.根据权利要求1所述的一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法，其特征在于：所述的后处理中抗氧化多肽的氨基酸序列为HSKLCVCVNCFCCGAAKCYLCRVLHPGKLCVCNCSK。
4.根据权利要求1所述的一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法，其特征在于：所述的精巢组织中脱氧核糖核蛋白的提取步骤中氯化钠溶液浓度为0.1~0.2mol/L，氯化钠溶液与精巢组织的体积重量比为2~3:1。
5.根据权利要求1所述的一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法，其特征在于：所述的精巢组织中脱氧核糖核蛋白的提取步骤中苯甲基磺酰氟的添加量为精巢组织重量的0.01~0.05%。
6.根据权利要求1所述的一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法，其特征在于：所述的硫酸提取步骤为：向沉淀物加入硫酸溶液，充分搅碎后搅拌提取3~4h，在4000~5000r/min的条件下离心15~20min，弃去沉淀，收集上清液。
7.根据权利要求1所述的一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法，其特征在于：所述的硫酸提取步骤中硫酸溶液浓度为5~10%，硫酸溶液与沉淀物的体积重量比为3~5:1。
8.根据权利要求1所述的一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法，其特征在于：所述的乙醇沉淀步骤为：向上清液中加入的无水乙醇，在冰浴条件下沉淀静置2~3h，3500~4500r/min的条件下离心10~15min，留下沉淀物。
9.根据权利要求1所述的一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法，其特征在于：所述的洗涤步骤中利用丙酮洗涤。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201710391091.XA CN107087797A (zh) | 2017-05-27 | 2017-05-27 | 一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201710391091.XA CN107087797A (zh) | 2017-05-27 | 2017-05-27 | 一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CN107087797A true CN107087797A (zh) | 2017-08-25 |
Family
ID=59640460
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CN201710391091.XA Pending CN107087797A (zh) | 2017-05-27 | 2017-05-27 | 一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CN (1) | CN107087797A (zh) |
Citations (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2787968A1 (fr) * | 1998-12-31 | 2000-07-07 | Skw Biosystems | Procede de preparation de gelatine de poisson |
| CN101357935A (zh) * | 2008-09-03 | 2009-02-04 | 河北科技大学 | 一种利用反胶团法分离纯化鱼精蛋白的方法 |
| CN101755994A (zh) * | 2008-12-11 | 2010-06-30 | 湖州来色生物基因工程有限公司 | 一种天然食品防腐剂鱼精蛋白的制备方法 |
| CN102084994A (zh) * | 2009-12-04 | 2011-06-08 | 东港市慧海海洋生物科技开发有限公司 | 一种鱼精核蛋白及其制备方法 |
| CN102796189A (zh) * | 2012-08-09 | 2012-11-28 | 青岛康原药业有限公司 | 一种硫酸鱼精蛋白的制备方法 |
-
2017
- 2017-05-27 CN CN201710391091.XA patent/CN107087797A/zh active Pending
Patent Citations (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2787968A1 (fr) * | 1998-12-31 | 2000-07-07 | Skw Biosystems | Procede de preparation de gelatine de poisson |
| CN101357935A (zh) * | 2008-09-03 | 2009-02-04 | 河北科技大学 | 一种利用反胶团法分离纯化鱼精蛋白的方法 |
| CN101755994A (zh) * | 2008-12-11 | 2010-06-30 | 湖州来色生物基因工程有限公司 | 一种天然食品防腐剂鱼精蛋白的制备方法 |
| CN102084994A (zh) * | 2009-12-04 | 2011-06-08 | 东港市慧海海洋生物科技开发有限公司 | 一种鱼精核蛋白及其制备方法 |
| CN102796189A (zh) * | 2012-08-09 | 2012-11-28 | 青岛康原药业有限公司 | 一种硫酸鱼精蛋白的制备方法 |
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| 费正: "《生物化学与分子生物学实验指导》", 28 February 2012, 复旦大学出版社 * |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CN103478509A (zh) | 一种解淀粉芽孢杆菌抗菌脂肽的生产方法及其在对虾饲料中的应用 | |
| CN102702346A (zh) | 一种从鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白的方法及所得到的产品 | |
| CN106188265A (zh) | 一种抗微生物肽Cm‑CATH2及其基因、制备方法和应用 | |
| CN105766840B (zh) | 基玉米淀粉制备可降解仿真仿生鱼饵 | |
| CN101962634B (zh) | 一种从宣木瓜果实中提取木瓜蛋白酶和sod粗酶的方法 | |
| CN102659791B (zh) | 一种从禽畜血液中提取氯化血红素和珠蛋白肽的方法 | |
| CN106797999A (zh) | 一种植物源复合保鲜剂及其制法和在对虾保鲜中的用途 | |
| CN103882082A (zh) | 一种i型和v型胶原蛋白的制备方法 | |
| CN107279451A (zh) | 带鱼抗氧化活性肽酶解液的制备方法 | |
| Chai et al. | Identification and characterization of two arasin-like peptides in red swamp crayfish Procambarus clarkii | |
| CN101755994A (zh) | 一种天然食品防腐剂鱼精蛋白的制备方法 | |
| Chong et al. | Effects of drying methods on the quality of dried sea cucumbers from Sabah–a review | |
| CN105646647A (zh) | 一种鸡胚多肽及其制备方法与应用 | |
| CN1936000A (zh) | 一种中国明对虾抗菌蛋白基因及重组表达和应用 | |
| CN107307062B (zh) | 一种魔芋葡甘聚糖虾保鲜剂及其制备方法 | |
| CN105900934B (zh) | 木瓜蛋白酶在卤虫卵去壳方面的应用 | |
| CN107874015A (zh) | 淡水养殖鱼类饲料诱食促生长添加剂 | |
| CN107087797A (zh) | 一种金枪鱼鱼精素产品的加工方法 | |
| CN107805273A (zh) | 一种从蝇蛆中提取天然肽的方法 | |
| CN107897329A (zh) | 降低冷藏水产品微生物残留的方法 | |
| CN104719429B (zh) | 利用栅栏技术进行海蜇保鲜及加工的方法 | |
| CN100351272C (zh) | 一种用海星壳制备胶原蛋白肽的工艺方法 | |
| CN105087713A (zh) | 鲍鱼脏器多糖的制备方法 | |
| CN102206263A (zh) | 一种由活体柞蚕蛹诱导与提取蚕抗菌素的方法 | |
| CN104073538A (zh) | 一种从鱼糜漂洗液中提取抗菌鱼蛋白铁肽的方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PB01 | Publication | ||
| PB01 | Publication | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| RJ01 | Rejection of invention patent application after publication | ||
| RJ01 | Rejection of invention patent application after publication |
Application publication date: 20170825 |