CN103548166A - 制造蛋白质半导体的方法 - Google Patents

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Abstract

为了提供一种控制蛋白质半导体的导电类型的方法,所述方法能够容易地控制蛋白质半导体的导电类型,并且提供一种使用这种方法制造蛋白质半导体的方法以及一种制造pn结的方法。通过控制在氨基酸残基内电荷的总量,来控制蛋白质半导体的导电类型,制造p型蛋白质半导体或n型蛋白质半导体,并且使用p型蛋白质半导体与n型蛋白质半导体制造pn结。通过使用具有不同性质的氨基酸残基取代包含在蛋白质内的酸性氨基酸残基、碱性氨基酸残基以及中性氨基酸残基中的一个或多个,在化学上修改包含在蛋白质内的酸性氨基酸残基、碱性氨基酸残基以及中性氨基酸残基中的一个或多个,或者控制包围所述蛋白质的介质的极性,来控制在氨基酸残基内电荷的总量。

Description

制造蛋白质半导体的方法
技术领域
本公开涉及制造蛋白质半导体的方法、蛋白质半导体、制造pn结的方法、pn结、制造半导体装置的方法、半导体装置、电子设备以及控制蛋白质半导体的导电类型的方法。
背景技术
预期蛋白质用作下一代功能元件或其材料,代替使用半导体(例如,硅)的现有半导体元件。现有半导体元件的最小尺寸为几十纳米。另一方面,蛋白质甚至以2到nm10nm的极小尺寸实现了高度复杂的功能。
众所周知,蛋白质具有半导体的性质(例如,见日本非专利文献1)。然而,人们认为只要蛋白质本身具有2到3电子伏(eV)的带隙,蛋白质就具有这些性质。另一方面,为了使用蛋白质半导体制造半导体元件,需要控制蛋白质半导体的导电类型,即,能够将蛋白质半导体控制为p型或n型。
引文列表
专利文献
专利文献1:日本专利申请公开号2007-220445
专利文献2:日本专利申请公开号2009-21501
非专利文献
非专利文献1:D.D.Eley,R.B.Leslie:”Electronic Aspects of Biochemistry”,Academic Press,New York(1964)p.105
非专利文献2:Nikkila,H.,Gennis,R.B.,and Sliger,S.G.Eur.J.Biochem.202,309(1991)
非专利文献3:Mathews,F.S.,Bethge,P.H.,and Czerwinski,E.W.J.Biol.Chem.254,1699(1979)
非专利文献4:Hamachi,I.,Takashima,H.,Tsukiji,S.Shinkai,S.,Nagamune,T.and Oishi,S.Chem.Lett.1999,551(1999)
非专利文献5:Itagaki,E.,Palmer,G.andHager,L.P.J.Biol.Chem.242,2272(1967)
非专利文献6:Tokita,Y.and4others,J.Am.Chem.Soc.130,5302(2008)
发明内容
本发明要解决的问题
然而,据本发明人所知,还没有方法控制蛋白质半导体的导电类型。
鉴于以上情况,本公开要解决的一个问题在于,提供控制蛋白质半导体的导电类型的方法,所述方法能够容易地控制蛋白质半导体的导电类型,并且提供制造蛋白质半导体的方法以及蛋白质半导体。
本公开要解决的另一个问题在于,提供使用蛋白质半导体制造pn结的方法、pn结、使用pn结制造半导体装置的方法、半导体装置、以及包括半导体装置的电子设备。
根据参照附图的本说明书的描述,以上与其他问题显而易见。
用于解决该问题的手段
为了解决上述问题,本公开提供了:
一种控制蛋白质半导体的方法,包括通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来控制蛋白质半导体的导电类型。
在此处,蛋白质半导体的导电类型为p型、n型或i型。
而且,本公开提供了:
一种制造蛋白质半导体的方法,包括通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来控制蛋白质半导体的导电类型。
而且,本公开提供了:
一种蛋白质半导体,通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来控制该蛋白质半导体的导电类型。
而且,本公开提供了:
一种制造pn结的方法,包括:通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来制造p型蛋白质半导体与n型蛋白质半导体;以及通过将p型蛋白质半导体与n型蛋白质半导体接合在一起来制造pn结。
而且,本公开提供了:
一种pn结,通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来制造p型蛋白质半导体与n型蛋白质半导体,并且将p型蛋白质半导体与n型蛋白质半导体接合在一起来制造所述pn结。
而且,本公开提供了:
一种制造半导体装置的方法,包括以下步骤:通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来制造p型蛋白质半导体与n型蛋白质半导体;以及通过将p型蛋白质半导体和n型蛋白质半导体接合在一起来制造pn结。
而且,本公开提供了:
一种半导体装置,包括一种pn结,通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来制造p型蛋白质半导体和n型蛋白质半导体,并且将p型蛋白质半导体和n型蛋白质半导体接合在一起来制造所述pn结。
而且,本公开提供了:
一种电子设备,包括半导体装置,该半导体装置包括pn结,通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来制造p型蛋白质半导体和n型蛋白质半导体,并且将p型蛋白质半导体和n型蛋白质半导体接合在一起来制造所述pn结。
为了在蛋白质内(更具体讲,在蛋白质的多肽部分内)控制在氨基酸残基内电荷的总量,例如,使用具有不同性质的氨基酸残基取代(置换)包含在蛋白质内的酸性氨基酸残基、碱性氨基酸残基以及中性氨基酸残基中的一个或多个。或者,将酸性氨基酸残基、碱性氨基酸残基以及中性氨基酸残基中的一个或多个添加到所述蛋白质中。或者,删除包含在蛋白质内的酸性氨基酸残基、碱性氨基酸残基以及中性氨基酸残基中的一个或多个,或者,在化学修饰包含在蛋白质内的酸性氨基酸残基、碱性氨基酸残基以及中性氨基酸残基中的一个或多个。或者,控制该蛋白质周围的介质的极性。必要时,这些方法可相结合。而且,在某些情况下,可通过光掺杂,即,将光施加给蛋白质,以生成电子空穴对,从而控制在氨基酸残基内电荷的总量。
在本公开中,蛋白质有利地为电子传递蛋白。电子传递蛋白通常为包含金属的电子传递蛋白。金属有利地为在能量比d轨道更高的轨道内具有电子的过渡金属。电子传递蛋白的实例包括但不限于铁-硫蛋白类(例如,红素氧还蛋白、铁(ii)铁氧化还原蛋白(iron(ii)ferredoxin)、铁(iii)铁氧化还原蛋白、以及铁(iv)铁氧化还原蛋白)、蓝铜蛋白类(例如,质体蓝素、天青蛋白、假天青蛋白、plantacyanin、漆树蓝蛋白以及amicyanin)以及细胞色素类(例如,细胞色素c、金属取代的细胞色素c、通过使用另一种金属取代作为细胞色素c552的血红素的中心金属的铁而获得的金属取代的细胞色素c552、改性锌卟啉细胞色素c552、细胞色素b、细胞色素b5、细胞色素c1、细胞色素a、细胞色素a3、细胞色素f、细胞色素b6、细胞色素b562、金属取代的细胞色素b562以及锌氯细胞色素b562)。例如,可使用电子传递蛋白的衍生物(通过在化学修饰在骨架内的氨基酸残基来获得)或其变体(通过使用另一种氨基酸残基来取代在骨架内的一部分氨基酸残基来获得)。必要时选择在金属取代的细胞色素c、金属取代的细胞色素c552以金属取代的细胞色素b562中的金属。金属的实例包括锌(Zn)、铍(Be)、锶(Sr)、铌(Nb)、钡(Ba)、镥(Lu)、铪(Hf)、钽(Ta)、镉(Cd)、锑(Sb)、钍(Th)以及铅(Pb)。
只要使用pn结(包括pin结,其中,本征(i型)蛋白质半导体夹在p型蛋白质半导体与n型蛋白质半导体之间),半导体装置就基本上可为任何半导体装置。具体而言,半导体装置为光接收元件、发光元件、电场检测元件、载流子通过元件(例如,晶体管)等。在此处,通过不仅可以使用pn结,而且也可以单独使用p型蛋白质半导体或单独使用n型蛋白质半导体来配置电场检测元件。
在本公开中,通过各种方法,即,使用具有不同性质的氨基酸残基取代包含在蛋白质内的酸性氨基酸残基、碱性氨基酸残基以及中性氨基酸残基中的一个或多个来控制在用作起始物质的蛋白质内的氨基酸残基的电荷总量,从而控制所获得的蛋白质半导体的导电类型。
本发明的效应
根据本公开,能够容易地控制蛋白质半导体的导电类型。使用该控制方法,也能够通过蛋白质半导体容易地制造pn结,并且通过使用pn结,能够容易地获得新型半导体装置。然后,通过使用半导体装置,能够获得复杂的电子设备。
附图说明
图1为用于说明根据第一实施方式的控制蛋白质半导体的导电类型的方法的示意图;
图2为示出锌取代的细胞色素c的结构与碱性氨基酸残基的位置的示意图;
图3为示出锌取代的细胞色素b562的结构与碱性氨基酸残基的位置的示意图;
图4为示出锌取代的细胞色素c的结构与中性氨基酸残基的位置的示意图;
图5为示出锌取代的细胞色素b562的结构与中性氨基酸残基的位置的示意图;
图6为示出纯化的细胞色素b562的吸收光谱的示意图;
图7为示出细胞色素b562的结构的示意图;
图8为示意性示出细胞色素b562通过自组装单分子层吸附到金电极的状态的示意图;
图9为示出通过使用细胞色素b562固定的金滴电极所获得的循环伏安图的示意图;
图10为示出锌取代的细胞色素b562的吸收光谱的示意图;
图11为示出通过使用锌取代的细胞色素b562固定的金滴电极所获得的光电流实时波形的示意图;
图12为示出通过使用锌取代的细胞色素b562固定的金滴电极所获得的光电流作用光谱的示意图;
图13为示出通过使用锌取代的细胞色素b562固定的金滴电极所获得的电流电压曲线的示意图;
图14为示出根据第三实施方式的pn结以及pn结在零偏置时的能带的示图;
图15为示出根据第三实施方式的pn结以及pn结在正向偏置时的能带的示图;
图16为示出根据第三实施方式的pn结以及pn结在反向偏置时的能带的示图;
图17为用于说明电子空穴通过在用作构成根据第三实施方式的pn结的蛋白质半导体的p型锌取代的细胞色素c内p沟道的出入口移动的示意图;
图18为用于说明电子空穴通过在用作构成根据第三实施方式的pn结的蛋白质半导体的p型锌取代的细胞色素c内p沟道的出入口移动的示意图;
图19为用于说明电子空穴通过在用作构成根据第三实施方式的pn结的蛋白质半导体的p型锌取代的细胞色素b562内通过n沟道的出入口移动的示意图;
图20为用于说明电子空穴通过在用作构成根据第三实施方式的pn结的蛋白质半导体的p型锌取代的细胞色素b562内通过n沟道的出入口移动的示意图;
图21为示出根据第四实施方式的发光元件的示意图;
图22为示出根据第五实施方式的n型量子级联激光器的示意图;
图23为示出根据第五实施方式的p型量子级联激光器的示意图;
图24为示出根据第六实施方式的体异质结(bulk-heterojunction)型光电转换元件的示意图;
图25为示出根据第六实施方式的体异质结型光电转换元件的一个结构实例的示意图;
图26为示出根据第六实施方式的体异质结型光电转换元件的另一个结构实例的示意图;
图27为根据第六实施方式的体异质结型光电转换元件的一个示例性能带图;
图28为根据第六实施方式的体异质结型光电转换元件的另一个示例性能带图;
图29为构成根据第九实施方式的电场检测元件的蛋白质半导体的能带图;
图30为示出根据第十实施方式的光传感器的示意图;
图31为示出根据第十一实施方式的逆变电路的示意图。
具体实施方式
在后文中,描述用于执行本发明的模式(在后文中称为“实施方式”)。应注意的是,按照以下顺序进行描述。
1、第一实施方式(控制蛋白质半导体的导电类型的方法)
2、第二实施方式(制造蛋白质半导体的方法与蛋白质半导体)
3、第三实施方式(制造pn结的方法与pn结)
4、第四实施方式(发光元件)
5、第五实施方式(量子级联激光器)
6、第六实施方式(体异质结型光电转换元件)
7、第七实施方式(电场检测元件)
8、第八实施方式(双极型晶体管)
9、第九实施方式(晶闸管)
10、第十实施方式(光传感器)
11、第十一实施方式(逆变电路)
<1、第一实施方式>
【控制蛋白质半导体的导电类型的方法】
图1A示出了蛋白质半导体的一个实例。
如图1A中所示,由肽键将碱性氨基酸残基(在后文中简称为碱性残基)B、酸性氨基酸残基(在后文中简称为酸性残基)A以及中性氨基酸残基(在后文中简称为中性残基)N结合在一起,从而获得蛋白质半导体。在图1A中所示的碱性残基B、酸性残基A以及中性残基N的设置顺序与数量是临时设定的,并且该设置顺序与数量根据不同的蛋白质半导体而不同。为了方便起见,碱性残基B由矩形表示,酸性残基A由三角形表示,并且中性残基N由圆形表示。碱性残基B为赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)或组氨酸(His)的残基。酸性残基A为谷氨酸(Glu)或天冬氨酸(Asp)的残基。中性残基N为丝氨酸(Ser)、苏氨酸(Thr)、天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、丙氨酸(Ala)、半胱氨酸(Cys)、甘氨酸(Gly)、异亮氨酸(Ile)、亮氨酸(Leu)、蛋氨酸(Met)、苯丙氨酸(Phe)、脯氨酸(Pro)、色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)或缬氨酸(Val)的残基。
将描述在图1A中所示的控制蛋白质半导体的性质的方法。
1、由酸性残基A取代在图1A中所示的蛋白质半导体中的一个或多个碱性残基B。
在图1B中示出了其实例。如图1B中所示,由酸性残基A取代在图1A中所示的蛋白质半导体中的左边第五个碱性残基B。因此,在图1B中所示的蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量改变,具体而言,相对于在图1A中所示的蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量减少。结果,例如,虽然在图1A中所示的蛋白质半导体显示了p型光电流响应,但是在图1B中所示的蛋白质半导体改变为显示n型光电流响应。
2、由中性残基N取代在图1A中所示的蛋白质半导体中的一个或多个碱性残基B。
在图1C中示出了其实例。如图1C中所示,由中性残基N取代在图1A中所示的蛋白质半导体中的左边第五个碱性残基B。因此,在图1C中所示的蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量改变,具体而言,相对于在图1A中所示的蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量减少。结果,例如,虽然在图1A中所示的蛋白质半导体显示了p型光电流响应,但是在图1C中所示的蛋白质半导体改变为显示n型光电流响应。
3、由碱性残基B取代在图1A中所示的蛋白质半导体中的一个或多个酸性残基A。
在图1D中示出了其实例。如图1D中所示,由中性残基N取代在图1A中所示的蛋白质半导体中的左边第四个酸性残基A。因此,在图1D中所示的蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量改变,具体而言,相对于在图1A中所示的蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量增大。结果,例如,虽然在图1A中所示的蛋白质半导体显示了p型光电流响应,但是在图1D中所示的蛋白质半导体改变为显示n型光电流响应。
4、由中性残基N取代在图1A中所示的蛋白质半导体中的一个或多个酸性残基A。
在图1E中示出了其实例。如图1E中所示,由中性残基N取代在图1A中所示的蛋白质半导体中的左边第四个酸性残基A。因此,在图1E中所示的蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量改变,具体而言,相对于在图1A中所示的蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量增大。结果,例如,虽然在图1A中所示的蛋白质半导体显示了p型光电流响应,但是在图1E中所示的蛋白质半导体改变为显示n型光电流响应。
5、由碱性残基B取代在图1A中所示的蛋白质半导体中的一个或多个中性残基N。
在图1F中示出了其实例。如图1F中所示,由碱性残基B取代在图1A中所示的蛋白质半导体中的左边第三个中性残基N。因此,在图1F中所示的蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量改变,具体而言,相对于在图1A中所示的蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量增大。结果,例如,虽然在图1A中所示的蛋白质半导体显示了p型光电流响应,但是在图1F中所示的蛋白质半导体改变为显示n型光电流响应。
6、由酸性残基A取代在图1A中所示的蛋白质半导体中的一个或多个中性残基N。
在图1G中示出了其实例。如图1G中所示,由酸性残基A取代在图1A中所示的蛋白质半导体中的左边第三个中性残基N。因此,在图1G中所示的蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量改变,具体而言,相对于在图1A中所示的蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量减少。结果,例如,虽然在图1A中所示的蛋白质半导体显示了p型光电流响应,但是在图1G中所示的蛋白质半导体改变为显示n型光电流响应。
7、通过化学修饰,中性化或酸化在图1A中所示的蛋白质半导体中的一个或多个碱性残基B。或者,通过化学修饰,中性化或碱化在图1A中所示的蛋白质半导体中的一个或多个酸性残基A。或者,通过化学修饰,中性化或碱化在图1A中所示的蛋白质半导体中的一个或多个中性残基N。
例如,化学修饰在图1A中所示的蛋白质半导体中的左边第五个碱性残基B,以将其变成中性残基或酸性残基。因此,在蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量改变,具体而言,相对于在图1A中所示的蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量减少。结果,例如,虽然在图1A中所示的蛋白质半导体显示了p型光电流响应,但是该蛋白质半导体改变为显示n型光电流响应。
或者,例如,化学修饰在图1A中所示的蛋白质半导体中的左边第四个酸性残基A,以将其变成中性残基或碱性残基。因此,在蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量改变,具体而言,相对于在图1A中所示的蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量增大。结果,例如,虽然在图1A中所示的蛋白质半导体显示了n型光电流响应,但是该蛋白质半导体改变为显示p型光电流响应。
或者,例如,化学修饰在图1A中所示的蛋白质半导体中的左边第三个中性残基N,以将其变成碱性残基或酸性残基。因此,在蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量改变,具体而言,相对于在图1A中所示的蛋白质半导体中的氨基酸残基的电荷总量增大或减少。结果,例如,虽然在图1A中所示的蛋白质半导体显示了n型光电流响应,但是该蛋白质半导体改变为显示p型光电流响应。
以下给出化学修饰方法的示例。
赖氨酸残基(Lys)的乙酰化
[化学式1]
Figure BDA0000418310280000101
丝氨酸残基(Ser)的琥珀酰化
[化学式2]
Figure BDA0000418310280000111
苏氨酸残基(Thr)的琥珀酰化
[化学式3]
Figure BDA0000418310280000112
半胱氨酸残基(Cys)的二硫化
[化学式4]
Cys-S→Cys-S-R
[化学式5]
Cys-S→Cys-S-R
[化学式6]
天冬氨酸残基(Asp)的酯化
[化学式7]
Figure BDA0000418310280000114
天冬氨酸残基(Asp)的酰胺化
[化学式8]
Figure BDA0000418310280000115
谷氨酰胺残基(Glu)的酯化
[化学式9]
Figure BDA0000418310280000121
谷氨酰胺残基(Gln)的酰胺化
[化学式10]
酪氨酸残基(Tyr)的磷酸化
[化学式11]
Figure BDA0000418310280000123
丝氨酸残基(Ser)的磷酸化
[化学式12]
Ser-OH→Ser-OPO3 2-
8、控制在图1A中所示的蛋白质半导体周围的介质的极性
蛋白质半导体周围的介质可为液体、凝胶以及固体材料中的任一个。
例如,图1A所示的蛋白质半导体由具有高碱性度的缓冲溶液、碱性溶液、碱性聚合物等包围。或者,例如,图1A所示的蛋白质半导体由具有高酸性度的缓冲溶液、酸性溶液、酸性聚合物等包围。因此,例如,虽然在图1A中所示的蛋白质半导体显示了p型光电流响应,但是该蛋白质半导体改变为显示n型光电流响应。或者,虽然在图1A中所示的蛋白质半导体显示了n型光电流响应,但是该蛋白质半导体改变为显示p型光电流响应。
【实施例1】
锌取代的细胞色素c显示p型光电流响应。
通过使用酸性残基或中性残基取代在锌取代的细胞色素c中的一个或多个碱性残基,将p型光电流响应转换成n型光电流响应。
锌取代的细胞色素c的氨基酸序列(一个字符的代码)如下。在锌取代的细胞色素c中的氨基酸残基的数量为104。
GDVEKGKKIF VQKCAQCHTV EKGGKHKTGP
NLHGLFGRKT GQAPGFTYTD ANKNKGITWK
EETLMEYLEN PKKYIPGTKM IFAGIKKKTE
REDLIAYLKK ATNE
图2示出了在锌取代的细胞色素c中碱性残基的位置。在锌取代的细胞色素c中的碱性残基为赖氨酸(一个字符的代码为K并且三个字符的代码为Lys)以及精氨酸(一个字符的代码为R并且三个字符的代码为Arg),并且残基编号如下。
·赖氨酸5、7、8、13、22、25、27、39、53、55、60、72、73、79、86、87、88、99、100
·精氨酸38、91
【实施例2】
锌取代的细胞色素b562显示p型光电流响应。
通过使用碱性残基或中性残基取代在锌取代的细胞色素b562中的一个或多个酸性残基,将p型光电流响应转换成n型光电流响应。
锌取代的细胞色素b562的氨基酸序列(一个字符的代码)如下。在锌取代的细胞色素b562中的氨基酸残基的数量为106。
ADLEDNMETL NDNLKVIEKA DNAAQVKDAL
TKMRAAALDA QKATPPKLED KSPDSPEMKD
FRHGFDILVG QIDDALKLAN EGKVKEAQAA
AEQLKTTRNA YHQKYR
图3示出了在锌取代的细胞色素b562中碱性残基的位置。在锌取代的细胞色素b562中的酸性残基为谷氨酸与天冬氨酸,并且残基编号如下。
·谷氨酸4、8、18、49、57、81、86、92
·天冬氨酸2、5、12、21、28、39、50、54、60、66、73、74
【实施例3】
通过化学修饰中性化或酸化锌取代的细胞色素c中的一个或多个碱性残基,从而将p型光电流响应转换成n型光电流响应。
在图2中示出了在锌取代的细胞色素c中碱性残基的位置,并且如上描述作为碱性残基的赖氨酸与精氨酸的残基编号。
例如,通过作为碱性残基的赖氨酸残基的乙酰化而引入中性残基作为R,从而将碱性残基转换成中性残基。具体而言,例如,引入不带电荷的取代基(例如,甲基与乙基)作为R,从而将碱性残基转换成中性残基。而且,在酸化碱性残基的情况下,引入酸基(例如,磺酰亚甲基与羰基亚甲基)作为R。
【实施例4】
锌取代的细胞色素b562显示n型光电流响应。
通过化学修饰而中性化或碱化在锌取代的细胞色素b562中的一个或多个酸性残基,从而将n型光电流响应转换成p型光电流响应。
在图3中示出了在锌取代的细胞色素b562中酸性残基的位置,并且如上描述作为酸性残基的谷氨酸与天冬氨酸的残基编号。
例如,通过作为酸性残基的谷氨酸或天冬氨酸的酯化或酰胺化而引入中性残基作为R,从而将酸性残基转换成中性残基。具体而言,例如,引入不带电荷的取代基(例如,甲基与乙基)作为R。或者,在将酸性残基转换成碱性残基的情况下,引入碱性基作为R。
【实施例5】
通过化学修饰而酸化在锌取代的细胞色素c中的一个或多个中性残基,从而将p型光电流响应转换成n型光电流响应。例如,通过磷酸化来酸化作为中性残基的具有OH基的苏氨酸与酪氨酸。
图4示出了作为具有OH基的中性残基的苏氨酸与酪氨酸在锌取代的细胞色素c中的位置,并且苏氨酸与酪氨酸的残基编号如下。
·苏氨酸19、28、40、47、49、58、63、78、89、102
·酪氨酸48、67、74、97
【实施例6】
锌取代的细胞色素b562显示n型光电流响应。
通过化学修饰而碱化在锌取代的细胞色素b562中的一个或多个中性残基,从而将n型光电流响应转换成p型光电流响应。例如,通过磷酸化来酸化作为中性残基的具有OH基的丝氨酸、苏氨酸以及酪氨酸。
图5示出了作为具有OH基的中性残基的丝氨酸、苏氨酸以及酪氨酸在锌取代的细胞色素b562中的位置,并且残基编号如下。
·苏氨酸9、31、44、96、97
·酪氨酸101、105
·丝氨酸52、55
【实施例7】
通过由具有高碱性度的缓冲溶液、碱性溶液、或碱性聚合物包围锌取代的细胞色素c,将p型光电流响应转换成n型光电流响应。
【实施例8】
通过由具有高酸性度的缓冲溶液、酸性溶液、或酸性聚合物包围锌取代的细胞色素b562,将n型光电流响应转换成p型光电流响应。
【制备锌取代的细胞色素b562的方法】
在此处,将描述制备锌取代的细胞色素b562的方法及其性质。
a、表达/纯化源自大肠杆菌的细胞色素b562的方法
制备一种质粒(Cyt-b562/pKK223-3),源自大肠杆菌的细胞色素b562的结构基因被引入该质粒中,并且将该质粒转变成大肠杆菌菌株JM109。根据非专利文献2执行表达/纯化方法。
将在37℃温度下在100mL的LB-Amp介质中过夜培养的预培养溶液转移到4L(2L×2)的极品肉汤中,并且在37℃温度下培养5到6个小时。将0.2mM的IPTG加入其中,并且在25℃的温度下将这样获得的混合物培养18个小时。因此,获得70g红细菌细胞。在包含1mM EDTA、1mM PMSF、0.2mg/mL溶菌酶、DTT(视情况而定)以及脱氧核糖核酸酶(视情况而定)的200mL的10mM Tris-HCl(pH8.0)中悬浮冷冻的细菌细胞,并且通过超声波破坏这些细胞。
将2M的磷酸盐加入离心上层清液中,并且将pH调节为4.55。然后,对不必要的蛋白质进行离心沉淀。使用CM52阴离子交换层析(80mL柱体积、50到150mM KCl、线性梯度/50mM磷酸钾(pH4.55))以及SephadexG50细凝胶过滤层析(480mL柱体积、50mM Tris-HCl、0.1mM EDTA、pH8.0)纯化这样获得的样品,从而获得大约80mg的细胞色素b562
图6示出了纯化的细胞色素b562的吸收光谱。在10mM的磷酸钠缓冲溶液(pH7.0)中浸入纯化的细胞色素b562的状态下进行测量。如图6中所示,在纯化状态中,细胞色素b562为在418nm和532nm处具有吸收峰的氧化型。将少量连二亚硫酸盐加入缓冲溶液中,以使细胞色素b562成为还原型。然后,确认了426nm、531nm以及562nm的吸收峰。
这样获得的细胞色素b562的氨基酸序列如下。如后面所描述的,在氨基酸序列中,血红素的配体中加下划线的蛋氨酸7、加下划线的组氨酸102以及加下划线的异亮氨酸17起着重要作用。
ADLEDNMETL NDNLKVIEKA DNAAQVKDAL TKMRAAALDAQKATPPKLED KSPDSPEMKD FRHGFDILVG QIDDALKLANEGKVKEAQAA AEQLKTTRNA YHQKYR
b、将细胞色素b562固定到金滴电极
在图7A、B以及C中显示了在1979年通过X射线晶体结构分析(见非专利文献3)确定的细胞色素b562的晶体结构。在此处,图7A示出了带状模型,并且由棍状模型表示血红素及其配体氨基酸。图7B示出了在细胞色素b562位于与图7A的方向相同的方向上时的电荷分布,并且由椭圆形虚线包围的部分为最强烈的带负电荷的血红素丙酸暴露面(这同样适用于图7C)。图7C示出了围绕垂直轴从在图7B中示出的状态旋转180度的细胞色素b562的状态(在图7B中所示的状态中的细胞色素b562的后侧)的电荷分布。如图7A、B以及C中所示,细胞色素b562具有4-螺旋束结构以及作为辅基的血红素的分子。血红素的丙酸通过从分子中伸出而被暴露。从在图7B中所示的电荷分布中,可见血红素丙酸部位具有强负电荷。因此,如果金电极的表面具有正电荷,那么能够在血红素丙酸部位将细胞色素b562吸附到金电极内。在图8中显示了示意图(仅仅血红素由棍状模型表示)。在该实例中,在金电极11上形成在其最外层的表面上具有正电荷的自组装单分子层13,并且在自组装单分子层13的最外层的表面上的正电荷与细胞色素b562的血红素丙酸部位的负电荷之间施加的静电吸引力促使细胞色素b562吸附到自组装单分子层13。
作为金电极,形成直径为2mm的金滴电极。
通过热浓硫酸(120℃)冲洗金滴电极,并且在硫酸中的氧化还原过程中,增大金滴电极的表面的粗糙度。在室温下将金滴电极浸入0.1mM的11-氨基十一硫醇(H2N-C11-SH)/乙醇溶液中,持续16个小时或更长的时间,并且在金滴电极的表面上形成H2N-C11-SH薄膜作为自组装单分子层13。因此,将压缩空气应用于形成有H2N-C11-SH薄膜金滴电极上,干燥该金滴电极。随后,在60μL的50μM细胞色素b562/4.4mM磷酸钾(pH7.2)溶液中浸泡金滴电极,并且在4℃的温度下培养一整天。
图9示出了通过在10mM的磷酸钠(pH7.0)中浸入经培养的金滴电极来测量的循环伏安图。电位扫描速率为1V/s。如图9中所示,获得吸附型循环伏安图。在金滴电极的表面上的细胞色素b562的有效表面积为1.7±0.6pmol/cm2,氧化还原电位为-4±11mV vs Ag/AgCl,并且在细胞色素b562与金滴电极之间的电子转移速率常数为90±12s-1。通过混合在金滴电极的表面上形成的11-氨基十一硫醇与0到10%的羟基十一硫醇,可获得相似的吸附效应。图9示出了通过混合11-氨基十一硫醇与10%的羟基十一硫醇所获得的循环伏安图。
c、制备锌取代的细胞色素b562
由于Hamachi等人(非专利文献4)已经报道了制备锌取代的细胞色素b562的方法,所以根据该方法制备锌取代的细胞色素b562
首先,将1M盐酸加入3mL细胞色素b562水溶液(33μM)中,并且将pH调节为2到3。将已经水冷的3mL2-丁酮加入这样获得的细胞色素b562水溶液中,轻轻地搅动该混合物,从细胞色素b562中提取血红素,并且通过移液去除丁酮层(见非专利文献5)。重复进行萃取操作,直到丁酮层显示没有颜色。将少量1M Tris-HCl(pH8.0)加入已重复进行了血红素的萃取操作的水溶液中,并且将pH调节为7到8。随后,利用超纯水进行渗析(2L×5次),从而获得脱辅基细胞色素(apocytochrome)b562
在二甲亚砜中溶解锌原卟啉IX(ZnPP),并且将这样获得的2个相同量的混合物加入上述脱辅基细胞色素b562中。通过使用提前由50mMTris-HCl(pH8.0)与0.1mM EDTA平衡的Bio-gel P10去盐管柱,从该混合物中收集蛋白部分,并且获得纯化的锌取代的细胞色素b562(锌-Cytb562)。
图10示出了所获得的锌取代的细胞色素b562的吸收光谱。在将锌取代的细胞色素b562浸入10mM磷酸钠缓冲溶液(pH7.0)内的状态下,进行测量。如图10中所示,在280nm、357nm、429nm、554nm以及593nm处具有吸收峰,并且其位置与在非专利文献4中描述的位置对应。而且,在429nm的波长处的吸光度与在554nm处的吸光度的比率(A429/A554)为11.05。
d、将锌取代的细胞色素b562固定到金滴电极以及光电流测量
作为金电极11,形成直径为2mm的金滴电极。
用热浓硫酸(120℃)冲洗金滴电极,并且在硫酸中的氧化还原过程中,增大金滴电极的表面的粗糙度。在室温下将金滴电极浸入0.1mM的11-氨基十一硫醇(H2N-C11-SH)/乙醇溶液中,持续16个小时或更长的时间,并且在金滴电极的表面上形成H2N-C11-SH薄膜作为自组装单分子层13。因此,将压缩空气应用于形成有H2N-C11-SH薄膜的金滴电极上,并且干燥该金滴电极。随后,在60μL的50μM锌取代的细胞色素b562/4.4mM磷酸钾(pH7.2)溶液中浸泡金滴电极,并且在4℃的温度下培养一整天。
通过将Ag/AgCl用作参考电极并且将Pt网状电极用作对电极,在10mM的氮气净化的磷酸钠(pH7.0)中进行光电流测量。
在图11中示出了通过偏置电压300mV、0mV以及-300mV进行光电流测量(光电流实时波形)的结果。图11示出了相对时间标绘的电流值,在将波长为420nm的光照射30秒并且关闭10秒时,获得这些电流值。如图11中所示,在偏置电压的所有范围内,观察阴极光电流。图12示出了光电流作用光谱。如图12中所示,显示峰电流的波长为418到420nm、550nm以及586nm,并且与在图13中所示的锌取代的细胞色素b562的溶液紫外可见吸收光谱中的429nm、554nm以及593nm的吸收最大波长明显不同。而且,波长为418到420nm的光电流与波长为550nm的光电流的比率为3.7,并且该比率明显低于在图10中所示的吸收光谱中的光电流的比率,即,11.05。图13示出了相对电位E标绘的波长为420nm的光电流值的曲线图。在图13中,被加入电流电压曲线中的数字表示所获得数据的顺序。根据专利文献1,在锌取代的细胞色素c固定到金电极中的情况下,阈值为大约-100mV(vs Ag/AgCl),并且在电位的边界周围观察到光电流的反向。另一方面,如图13中所示,在锌取代的细胞色素b562的情况下,不能看到这种情况。而且,即使将亚铁氰化钾加入其中,也不增强光电流。这与专利文献1不同。
如上所述,根据第一实施方式,通过各种方法控制在蛋白质半导体内在氨基酸残基中的电荷总量,很容易控制蛋白质半导体的导电类型。
<2、第二实施方式>
【制造蛋白质半导体的方法与蛋白质半导体】
在第二实施方式中,通过使用根据第一实施方式的控制蛋白质半导体的导电类型的方法,制造具有所需导电类型的蛋白质半导体,具体而言,p型蛋白质半导体、n型蛋白质半导体或i型蛋白质半导体。
根据第二实施方式,能够容易地制造p型蛋白质半导体、n型蛋白质半导体以及i型蛋白质半导体。因此,使用p型蛋白质半导体、n型蛋白质半导体、i型蛋白质半导体或通过接合p型蛋白质半导体与n型蛋白质半导体所获得的pn结,从而可形成构成电子电路的元件的至少一部分。
<3、第三实施方式>
【pn结以及制造pn结的方法】
在第三实施方式中,通过接合在第二实施方式中制造的p型蛋白质半导体和n型蛋白质半导体来制造pn结。
图14A示出了通过这种方式制造的pn结。如图14A中所示,通过接合p型蛋白质半导体21和n型蛋白质半导体22,获得pn结。如上所述,通过控制电荷在氨基酸残基中的总量,制造p型蛋白质半导体21和n型蛋白质半导体22。然而,p型蛋白质半导体21和n型蛋白质半导体22的特征在于表面电荷的极性。具体而言,如图14A中所示,p型蛋白质半导体21的表面带正电荷(+),并且n型蛋白质半导体22的表面带负电荷(-)。换言之,通过控制蛋白质半导体的表面电荷,能够控制分子轨道的位置以及因此控制能带。
图14B示出了在具有零偏置时的pn结的能带。如图14B中所示,要成为电子空穴的移动路径的p沟道21a由p型蛋白质半导体21上的分子轨道形成,并且要成为电子的移动路径的n沟道22a由在n型蛋白质半导体22上的分子轨道形成。n沟道22a的能量高于p沟道21a的能量。
图15A示出了在施加正向偏压时的pn结。而且,图15B示出了在施加正向偏压时的pn结的能带。如图15A和B所示,在施加正向偏压时,电子空穴(h+)从p沟道21a中移动到pn结的接合部分,并且电子(e-)从n沟道22a移动。因此,电流流过pn结,并且一部分电子和电子空穴重新结合。
图16A示出了在施加反向偏压时的pn结。而且,图16B示出了在施加反向偏压时的pn结的能带。如图16A和B所示,在施加反向偏压时,电子空穴与电子从pn结的接合部分中移开。因此,几乎没有电流流过pn结。
因此,可见此pn结与使用硅等的现有pn结一样起作用。
应注意的是,在非专利文献6和专利文献2中描述了电荷(电子或电子空穴)在蛋白质半导体的分子中移动的机制。根据这种情况,在光激发蛋白质半导体时,电子在分子轨道之间跃迁。结果,电子或电子空穴从蛋白质半导体的一个部位移动到另一个部位。
将描述pn结的一个具体实例。
例如,p型锌取代的细胞色素c用作p型蛋白质半导体21,并且例如,n型锌取代的细胞色素b562用作n型蛋白质半导体22。
在p型锌取代的细胞色素c中的p沟道的出入口为卟啉环(Porπ+Zn-Sπ)和Lys7(图17)、或卟啉环(Porπ+Zn-Sπ)和Asn54(图18)。在图17中所示的卟啉环(Porπ+Zn-Sπ)与Lys7的分子轨道的轨道编号分别为3268和3270,在卟啉环(Porπ+Zn-Sπ)与Lys7之间的电子空穴的跃迁速度为2.0×1010sec-1,并且两者间的距离为16.5
Figure BDA0000418310280000201
在图18中所示的卟啉环(Porπ+Zn-Sπ)与Asn54的分子轨道的轨道编号分别为3272和3271,在卟啉环(Porπ+Zn-Sπ)与Asn54之间的电子空穴的跃迁速度为1.5×1011sec-1,并且两者间的距离为17.2
Figure BDA0000418310280000211
在p型锌取代的细胞色素b562中的n沟道的出入口为卟啉环(Porπ+Zn-Sπ)与Gly70(图19)、或卟啉环(Porπ+Zn-Sπ)与Pro56(图20)。在图19中所示的卟啉环(Porπ+Zn-Sπ)与Gly70的分子轨道的轨道编号分别为3329和3331,在卟啉环(Porπ+Zn-Sπ)与Gly70之间的电子的跃迁速度为5.3×1011sec-1,并且两者间的距离为16.1
Figure BDA0000418310280000212
在图20中所示的卟啉环(Porπ+Zn-Sπ)与Pro56的分子轨道的轨道编号分别为3329和3332,在卟啉环(Porπ+Zn-Sπ)与Pro56之间的电子空穴的跃迁速度为1.3×1011sec-1,并且两者间的距离为21.3
Figure BDA0000418310280000213
根据第三实施方式,能够获得p型蛋白质半导体21与n型蛋白质半导体22接合在一起的pn结。该pn结不仅具有与现有pn结的优点相似的优点,而且具有以下优点。具体而言,由于p型蛋白质半导体21与n型蛋白质半导体22的尺寸为2到10nm,所以pn结可被配置为具有极其精细的结构,即,具有4到20nm的尺寸。因此,在集成pn结的情况下,能够大幅增大集成密度。在该pn结中,由于与使用硅等的众所周知的现有pn结不同,该接合部分没有空间电荷区域,所以电子及电子空穴穿过接合部分时的时间段非常短。因此,响应速度极其高。而且,由于p型蛋白质半导体21与n型蛋白质半导体22的尺寸非常小,即,2到10nm,所以与使用硅等的众所周知的现有pn结不同,不会造成受到杂质影响的问题。因此,在正向偏置模式下操作pn结时,能够提高量子效率。
<4、第四实施方式>
【发光元件】
在第四实施方式中,将描述使用根据第三实施方式的pn结的发光元件。
如图14A中所示,由p型蛋白质半导体21与n型蛋白质半导体22接合在一起的pn结配置发光元件。
【发光元件的操作】
在操作发光元件时,通过将正向偏压施加给pn结,具体而言,在p型蛋白质半导体21与n型蛋白质半导体22之间施加电压使得p型蛋白质半导体21的电位高于n型蛋白质半导体22的电位,从而电流在正向上流过pn结。此时,如图21中所示,将电子(e-)和电子空穴(h+)分别从p型蛋白质半导体21中以及从n型蛋白质半导体22中注入pn结的接合部分内,电子与电子空穴重新结合,从而生成光子(hν)。因此,从发光元件中发出光。
在该发光元件中,在p沟道21a和沟道22a之间的能量差由施加给pn结的电压决定。因此,通过控制施加给pn结的电压,能够控制在p沟道21a和沟道22a之间的能量差,并且因此控制从发光元件中发出的光的波长。换言之,根据施加给pn结的电压,发光元件的发光波长变化。而且,在该发光元件中,由于从p型蛋白质半导体21中注射的电子(e-)以及从n型蛋白质半导体22中注射的电子空穴(h+)在pn结的接合部分内有效地重新结合,所以能够获得高效的发光元件。
根据第四实施方式,不仅能够实现与第三实施方式的优点相似的优点,而且能够实现获得具有高效率以及可变波长的发光元件的优点。
<5、第五实施方式>
【量子级联激光器】
在第五实施方式中,将描述使用n型蛋白质半导体或p型蛋白质半导体的量子级联激光器。
如上所述,通过控制p型蛋白质半导体21与n型蛋白质半导体22的表面电荷,能够控制p沟道21a和n沟道22a的能量。
鉴于以上情况,例如,制造多种n型蛋白质半导体22使得n型蛋白质半导体22的n沟道22a的能量逐渐减少,并且多种n型蛋白质半导体22按照顺序接合在一起,从而n沟道22a的能量逐渐减少。图22显示了这样获得的n型量子级联激光器。或者,制造多种p型蛋白质半导体21使得p型蛋白质半导体21的p沟道21a的能量逐渐减少,并且多种p型蛋白质半导体21按照顺序接合在一起,从而p沟道21a的能量逐渐减少。图23显示了这样获得的p型量子级联激光器。
如图22中所示,在n型量子级联激光器中,在一端的n型蛋白质半导体22和另一端的n型蛋白质半导体22之间施加电压,从而n沟道22a的能量最高的n型蛋白质半导体22的电位低于n沟道22a的能量最低的n型蛋白质半导体22的电位。此时,电子从n沟道22a的能量最高的n型蛋白质半导体22的n沟道22a中跃迁到n沟道22a的能量第二高的n型蛋白质半导体22的n沟道22a中,并且在这些n型蛋白质半导体22的接合部分处,生成与在这些n沟道22a之间的能量差对应的能量的光子(hν)。类似地,电子在一对相邻的n型蛋白质半导体22的n沟道22a之间跃迁,并且生成与其间的能量差对应的能量的光子。如果在相邻的n型蛋白质半导体22对的n沟道22a之间的能量差彼此不同,那么能够将从每个接合部分中生成的光的波长彼此区分。因此,根据n型量子级联激光器,能够发出具有不同的发光波长的多个光束,并且通过选择要发出的发光波长,能够获得具有可变波长的n型量子级联激光器。
类似地,如图23中所示,在p型量子级联激光器中,在一端的p型蛋白质半导体21和另一端的p型蛋白质半导体21之间施加电压,从而p沟道21a的能量最低的p型蛋白质半导体21的电位低于p沟道21a的能量最高的p型蛋白质半导体21的电位。此时,电子空穴从p沟道21a的能量最低的p型蛋白质半导体21的p沟道21a中跃迁到p沟道21a的能量第二低的p型蛋白质半导体21的p沟道21a中,并且在这些p型蛋白质半导体21的接合部分处,生成与在这些p沟道21a之间的能量差对应的能量的光子(hν)。同样,电子在一对相邻的p型蛋白质半导体21的p沟道21a之间跃迁,并且生成与其间的能量差对应的能量的光子。如果在相邻的p型蛋白质半导体21对的p沟道21a之间的能量差彼此不同,那么能够将从每个接合部分中生成的光的波长彼此区分。因此,根据p型量子级联激光器,能够发出具有不同的发光波长的多个光束,并且通过选择要发出的发光波长,能够获得具有可变波长的p型量子级联激光器。
根据第五实施方式,不仅能够实现与第三实施方式的优点相似的优点,而且能够实现获得具有高效率以及可变波长的n型或p型量子级联激光器的优点。
<6、第六实施方式>
【体异质结型光电转换元件】
在第六实施方式中,将描述体异质结型光电转换元件。
图24示出了体异质结型光电转换元件。
如图24中所示,例如,体异质结型光电转换元件具有如下结构:由通过一个或多个p型或n型蛋白质半导体32与网状导电聚合物和/或高分子半导体31复杂化而形成异质结。蛋白质半导体32具有长寿命的激发状态,并且通过在预定位置对准被包覆在多肽32b中的作为发光中心的染料32a而获得。在此处,在具有长寿命的激发状态的蛋白质半导体32中,“长寿命”表示激发状态的寿命,该寿命是与荧光染料或磷光染料共有的,并且通常为但不限于几十皮秒或更大。通常,由非共价键或共价键使导电聚合物和/或高分子半导体31与蛋白质半导体32相键接。非共价键的实例包括静电相互作用、范德瓦耳斯相互作用(van der Waals interaction)、氢键相互作用以及电荷转移相互作用。导电聚合物和/或高分子半导体31与蛋白质半导体32可通过链接物(linker)(未显示)键合。
导电聚合物和/或高分子半导体31可为p型或n型。具有两种主要的导电聚合物:基于碳氢化合物的导电聚合物与包含杂原子的导电聚合物。基于碳氢化合物的导电聚合物的实例包括聚乙炔、聚苯撑(polyphenylene)、聚苯撑乙烯撑、多并苯、聚对苯乙炔、聚二乙炔以及聚萘。包含杂原子的导电聚合物的实例包括聚吡咯、聚苯胺、聚噻吩、聚噻吩基乙烯撑(polythienylene vinylene)、聚薁以及聚异硫茚。
例如,必要时,在衬底上形成体异质结型光电转换元件,以便机械上支撑体异质结型光电转换元件。众所周知的现有衬底可用作衬底,根据需要选择该衬底,并且该衬底可为透明衬底或非透明衬底。根据需要选择透明衬底的材料。该材料的实例包括透明无机材料(例如,石英与玻璃)以及透明塑料。透明塑料衬底用作柔性透明衬底。透明塑料的实例包括聚对苯二甲酸乙二酯、聚萘二甲酸乙二酯、聚碳酸酯、聚苯乙烯、聚乙烯、聚丙烯、聚苯硫醚、聚偏二氟乙烯、醋酸纤维素、溴化酚氧树脂、芳香聚酰胺、聚酰亚胺、聚苯乙烯、聚丙烯酸酯、聚砜以及聚烯烃。例如,硅衬底用作透明衬底。
图25示意性示出了一个示例性状态,其中,导电聚合物和/或高分子半导体31与蛋白质半导体32通过非共价键结合。而且,图26示意性示出了一个示例性状态,其中,导电聚合物和/或高分子半导体31与蛋白质半导体32通过链接物33结合。
众所周知的现有链接物可用作链接物33,根据导电聚合物和/或高分子半导体31与蛋白质半导体32酌情选择该链接物。
图27示出了体异质结型光电转换元件的一个示例性能带。如图27中所示,在该体异质结型光电转换元件中,蛋白质半导体32的HOMO(最高占据分子轨道)与LUMO(最低未占有分子轨道)高于导电聚合物和/或高分子半导体31的HOMO和LUMO。在这种情况下,蛋白质半导体32为n型。导电聚合物和/或高分子半导体31用作受体,并且蛋白质半导体32用作供体。在体异质结型光电转换元件中,如果作为供体的n型蛋白质半导体32吸收从外面入射的光,那么在蛋白质半导体32内将电子(在图27中由黑点表示)从HOMO中激发到LUMO内,并且形成激子。电子移动到作为受体的p型导电聚合物和/或高分子半导体31的LUMO中。结果,生成电荷分离状态,在该状态中,蛋白质半导体32具有正电荷(电子空穴),并且导电聚合物和/或高分子半导体31具有负电荷(电子)。在通过这种方式生成电荷分离状态之后,电子空穴在蛋白质半导体32内移动,并且电子在导电聚合物和/或高分子半导体31中移动。将电子空穴与电子取出至外部,获得光电流。
图28示出了体异质结型光电转换元件的另一个示例性能带。如图28中所示,在该体异质结型光电转换元件中,导电聚合物和/或高分子半导体31的HOMO与LUMO高于蛋白质半导体32的HOMO和LUMO。在这种情况下,蛋白质半导体32为p型。导电聚合物和/或高分子半导体31用作供体,并且蛋白质半导体32用作受体。在该体异质结型光电转换元件中,如果作为供体的导电聚合物和/或高分子半导体31吸收从外面入射的光,那么在导电聚合物和/或高分子半导体31内将电子从HOMO激发中到LUMO内,并且形成激子。电子移动到作为受体的p型蛋白质半导体32的LUMO中。结果,生成电荷分离状态,在该状态中,导电聚合物和/或高分子半导体31具有正电荷(电子空穴),并且蛋白质半导体32具有负电荷(电子)。在通过这种方式生成电荷分离状态之后,电子空穴在导电聚合物和/或高分子半导体31的HOMO内移动,并且电子在蛋白质半导体32中移动。将电子空穴与电子取出至外部,获得光电流。
p型导电聚合物和/或高分子半导体31的实例包括p型聚苯胺磺酸(PASA)
[化学式13]
Figure BDA0000418310280000261
聚[2-甲氧基-5-(2’-乙基-己氧基)-1,4-苯撑乙烯撑](MEH-PPV)、
[化学式14]
Figure BDA0000418310280000262
以及聚(3-己基噻吩)(P3HT)
[化学式15]
Figure BDA0000418310280000263
例如,聚(p-吡啶基乙烯撑)聚(异硫茚)可用作n型导电聚合物和/或高分子半导体31。
将描述体异质结型光电转换元件的一个具体实例。
p型聚苯胺磺酸(PASA)用作p型导电聚合物和/或高分子半导体31。锌取代的细胞色素c用作蛋白质半导体32。
通过在水中溶解锌取代的细胞色素c,制备蛋白质半导体溶液。而且,通过在水中溶解PASA,制备聚苯胺磺酸(PASA)溶液。通过将这样制备的PASA溶液加入上述蛋白质半导体溶液中,制备蛋白质半导体聚合物水溶液。
通过使用碱(例如,氢氧化钠(NaOH))中和在蛋白质半导体聚合物水溶液中的PASA的磺酸基,能够控制蛋白质半导体聚合物水溶液的pH。通过选择碱与磺酸基的最佳比率,能够控制锌取代的细胞色素c的带位置(LUMO与HOMO的能量),从而将体异质结型光电转换元件的量子效率最大化。
根据第六实施方式,不仅能够实现与第三实施方式的优点相似的优点,而且能够实现获得高效的体异质结型光电转换元件的优点。体异质结型光电转换元件可用作光接收元件(光传感器)、太阳能电池等。
<7、第七实施方式>
【电场检测元件】
在第七实施方式中,将描述电场检测元件。
电场检测元件包括p型蛋白质半导体、n型蛋白质半导体或通过使p型蛋白质半导体与n型蛋白质半导体接合所获得的pn结。
将描述电场检测元件的操作。
如果电场检测元件在电场中的汉密顿函数(Hamiltonian)由H表示,那么建立关系H=H0+H1。在此处,H0表示零阶汉密顿函数,并且H1表示第一阶汉密顿函数(第一阶摄动)。H1为通过使在z方向的偶极矩乘以电场ε所获得的值,并且建立关系H1=ezε。在此处,e表示电子电荷。
图29示出了锌取代的细胞色素c和锌取代的细胞色素b562的分子轨道的能量。VB表示价电带,并且CB表示导电带。在分子轨道的侧边上的数字表示分子轨道编号。在锌取代的细胞色素c中,四个分子轨道3268、3272、3297以及3299为卟啉的π-轨道或π-星轨道,并且其他分子轨道为氨基酸残基的轨道。类似地,在锌取代的细胞色素b562中,四个分子轨道3302、3304、3326以及3329为卟啉的π-轨道或π-星轨道,并且其他分子轨道为氨基酸残基的轨道。由于这四个分子轨道具有方向性,所以电场的影响取决于所施加的电场的方向而明显变化。另一方面,由于其他分子轨道各向同性,所以同样地产生电场的影响。因此,氨基酸残基的带移为平均带移。另一方面,如果从z方向施加电场,即,pz轨道变成π轨道,那么这四个分子轨道大幅移动。另一方面,这四个分子轨道几乎不受到从x方向或y方向施加的电场的影响。
如上所述,在图29中所示的氨基酸残基的带与上述四个分子轨道之间的关系取决于所施加的电场而大幅变化。例如,如果从x方向或y方向施加电场,在从z方向施加电场时用作n型蛋白质半导体的那些蛋白质半导体用作p型蛋白质半导体或者几乎不显示任何光电流。如果电场的强度为例如1MV/m,认为可观察例如大约0.01eV到0.1eV的带移。
如上所述,根据第七实施方式,能够获得一个新型电场检测元件。根据该电场检测元件,通过在用于检测要测量的电场的部位设置电场检测元件,能够通过使用上述现象来检测电场。由于电场检测元件可被配置为具有极其精细的结构,即,具有几纳米几十纳米的尺寸,所以能够在尺寸为纳米级的极小区域内测量电场(这在过去,难以测量该电场),或者能够高精度地测量电场的分布。电场检测元件尤其适用于测量强电场。
<8、第八实施方式>
【双极型晶体管】
在第八实施方式中,将描述双极型晶体管。
通过按照顺序将p型蛋白质半导体、n型蛋白质半导体以及p型蛋白质半导体接合在一起,能够配置pnp型双极型晶体管。或者,通过按照顺序将n型蛋白质半导体、p型蛋白质半导体以及n型蛋白质半导体接合在一起,能够配置npn型双极型晶体管。
根据第八实施方式,能够获得一种新型双极型晶体管。双极型晶体管可用于各种用途中,并且可用作例如光晶体管。
<9、第九实施方式>
【晶闸管】
在第九实施方式中,将描述晶闸管。
晶闸管为pnpn型晶闸管,通过按照顺序将p型蛋白质半导体、n型蛋白质半导体、p型蛋白质半导体以及n型蛋白质半导体接合在一起,配置该晶闸管。
根据第九实施方式,能够获得一种新型晶闸管。该晶闸管可用于各种用途中。
<10、第十实施方式>
【光传感器】
图30为示出根据第十实施方式的光传感器的电路图。
如图30中所示,光传感器配置有光电二极管71和单个电子晶体管72,光电二极管71包括根据第六实施方式的体异质结型光电转换元件,电子晶体管72用于放大光电二极管71的输出。单个电子晶体管72在漏极侧上包括微型隧道结J1并且在源极侧上包括微型隧道结J2。这些微型隧道结J1和J2的容量分别称为C1和C2。例如,光电二极管71的一个电极通过负载电阻RL接地,并且另一个电极连接至正电源,正电源用于提供正电压VPD以偏置晶体管72。另一方面,单个电子晶体管72的源极接地,并且其漏极经由输出电阻Rout连接至提供正电压Vcc正电源。然后,在光电二极管71的负载电阻RL侧上的电极与单个电子晶体管72的栅极通过电容Cg彼此连接。
在如上配置的光传感器中,在将光应用于光电二极管71并且光电流流动时,通过在负载电阻RL的两端生成的电压将电容Cg充电。通过电容Cg将栅极电压Vg施加给单个电子晶体管72的栅极。然后,通过测量在电容Cg中累积的电荷量的变化ΔQ=CgΔVg来测量栅极电压Vg的变化ΔVg。在此处,例如,用于放大光电二极管71的输出的单个电子晶体管72可以以现有晶体管的一百万倍的灵敏度测量在电容Cg中累积的电荷量的变化ΔQ=CgΔVg。具体而言,由于单个电子晶体管72可测量微小的栅极电压Vg的变化ΔVg,所以能够减小负载电阻RL的值。因此,能够大幅提高光传感器的灵敏度与速度。而且,由于通过在单个电子晶体管72侧上的带电效果抑制热噪声,所以能够抑制在放大电路侧上产生的噪声。而且,由于单个电子晶体管72在其基本的操作中使用一个电子的隧道效应,所以功耗极低。
如上所述,在光传感器中,光电二极管71和单个电子晶体管72进行电容耦接。由于此时的电压增益由Cg/C1赋予,所以通过充分地减小微型隧道结J1的电容C1,能够容易地获得足以驱动连接至光传感器的下一级的元件的输出电压Vout
如上所述,根据第十实施方式,能够使用蛋白质半导体获得新型光传感器,其能可靠地长时间使用。而且,该光传感器被配置为单个电子晶体管72放大光电二极管71的输出。因此,与通过现有通用晶体管放大光电二极管的输出的现有通用光传感器相比,能够大幅提高光传感器的速度与灵敏度,并且减少功耗。
<11、第十一实施方式>
【逆变电路】
接下来,将描述根据第十一实施方式的逆变电路。
图31示出了逆变电路。如图31中所示,在逆变电路中,光电转换元件101具有与根据第六实施方式的体异质结型光电转换元件的配置相似的配置,该光电转换元件与负载电阻RL串联。将预定的正电源电压VDD施加给负载电阻RL的一端,并且电极接地。如果将在光电转换元件101的吸收波长处作为信号光的光应用于光电转换元件101,那么光电转换元件101被打开,并且光电流流动。因此,电极(未显示)的输出电压Vout变成低电平。如果停止光照射,那么光电转换元件101关闭,并且使得光电流不流动。因此,电极的输出电压Vout变成高电平。
根据第九实施方式,能够使用蛋白质半导体配置一种新型逆变电路,能可靠地长时间使用该逆变电路,并且能够使用逆变电路配置各种电路,例如,逻辑电路。
虽然已经具体描述了实施方式与实施例,但是本公开不限于上述实施方式与实施例,并且根据本技术的技术理念,可进行各种修改。
例如,在上述实施方式与实施例中描述的数值、结构、配置、形状、材料等仅仅为示例,必要时,可使用不同的数值、结构、配置、形状、材料等。
参考符号描述
11   金电极
13   自组装单分子层
21   p型蛋白质半导体
21a  p沟道
22   n型蛋白质半导体
22a  n沟道
31   导电聚合物和/或高分子半导体
32   蛋白质半导体

Claims (13)

1.一种制造蛋白质半导体的方法,包括:
通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来控制蛋白质半导体的导电类型。
2.根据权利要求1所述的制造蛋白质半导体的方法,其中,
通过以下方式来控制在氨基酸残基内电荷的总量:
用具有不同性质的氨基酸残基取代包含在蛋白质内的酸性氨基酸残基、碱性氨基酸残基以及中性氨基酸残基中的一个或多个,
将酸性氨基酸残基、碱性氨基酸残基以及中性氨基酸残基中的一个或多个添加到蛋白质中,
删除包含在蛋白质内的酸性氨基酸残基、碱性氨基酸残基以及中性氨基酸残基中的一个或多个,
化学修饰包含在蛋白质内的酸性氨基酸残基、碱性氨基酸残基以及中性氨基酸残基中的一个或多个,或者
控制蛋白质周围的介质的极性。
3.根据权利要求2所述的制造蛋白质半导体的方法,其中,
所述蛋白质为电子传递蛋白。
4.根据权利要求3所述的制造蛋白质半导体的方法,其中,
所述电子传递蛋白包含金属。
5.根据权利要求4所述的制造蛋白质半导体的方法,其中,
所述电子传递蛋白为锌取代细胞色素c或锌取代细胞色素b562
6.一种蛋白质半导体,通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来控制所述蛋白质半导体的导电类型。
7.一种制造pn结的方法,包括:
通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来制造p型蛋白质半导体和n型蛋白质半导体;以及
通过将所述p型蛋白质半导体与所述n型蛋白质半导体接合在一起来制造pn结。
8.一种pn结,通过以下步骤制造出所述pn结:
通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来制造p型蛋白质半导体和n型蛋白质半导体,以及
将所述p型蛋白质半导体与所述n型蛋白质半导体接合在一起。
9.一种制造半导体装置的方法,包括以下步骤:
通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来制造p型蛋白质半导体和n型蛋白质半导体;以及
通过将所述p型蛋白质半导体与所述n型蛋白质半导体接合在一起来制造pn结。
10.根据权利要求9所述的制造半导体装置的方法,其中,
所述半导体装置为光接收元件或发光元件。
11.一种半导体装置,包括pn结,通过以下步骤制造所述pn结:
通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来制造p型蛋白质半导体和n型蛋白质半导体,以及
将所述p型蛋白质半导体和所述n型蛋白质半导体结合在一起。
12.一种电子装置,包括:
半导体装置,包括:
通过以下步骤制造出的pn结:
通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来制造p型蛋白质半导体和n型蛋白质半导体,以及
将所述p型蛋白质半导体与所述n型蛋白质半导体接合在一起。
13.一种控制蛋白质半导体的导电类型的方法,包括:
通过控制在氨基酸残基内电荷的总量来控制所述蛋白质半导体的导电类型。
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Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS6319855A (ja) * 1986-07-11 1988-01-27 Mitsubishi Electric Corp 生物電気素子
CN101055919A (zh) * 2006-02-16 2007-10-17 索尼株式会社 光电变换器,半导体器件和电子设备
WO2011024632A1 (ja) * 2009-08-28 2011-03-03 ソニー株式会社 非接液全固体型タンパク質光電変換素子およびその製造方法ならびに電子機器

Family Cites Families (8)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPH0770765B2 (ja) * 1986-07-01 1995-07-31 三菱電機株式会社 素子分離構造
JPS6319867A (ja) * 1986-07-11 1988-01-27 Mitsubishi Electric Corp 抵抗素子
JPH0428165A (ja) * 1990-05-24 1992-01-30 Komatsu Ltd タンパク質を電子素子とする電極系
US8624227B2 (en) * 2005-02-22 2014-01-07 Ramot At Tel-Aviv University Ltd. Optoelectronic device and method of fabricating the same
WO2007047521A2 (en) * 2005-10-17 2007-04-26 Center For Applied Proteomics And Molecular Medicine A polypeptide molecular switch
JP2009021501A (ja) 2007-07-13 2009-01-29 Sony Corp 分子素子、単分子光スイッチ素子、機能素子、分子ワイヤーおよび電子機器
US9023989B2 (en) * 2008-02-19 2015-05-05 University Of Connecticut Protein-based photovoltaics and methods of use
JP5446414B2 (ja) * 2009-04-16 2014-03-19 ソニー株式会社 光電変換素子

Patent Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS6319855A (ja) * 1986-07-11 1988-01-27 Mitsubishi Electric Corp 生物電気素子
CN101055919A (zh) * 2006-02-16 2007-10-17 索尼株式会社 光电变换器,半导体器件和电子设备
WO2011024632A1 (ja) * 2009-08-28 2011-03-03 ソニー株式会社 非接液全固体型タンパク質光電変換素子およびその製造方法ならびに電子機器

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