Enzyme enthaltende Waschmittel
Die Erfindung betrifft Waschmittel mit einem Enzymgehalt und einem Gehalt an Peroxyverbindungen mit unerwarteten milden Eigenschaften und überraschender Reinigungskraft. Diese Waschmittel enthalten Einweich- oder Vorwaschmittel sowie Detergentien, die iibliche Reinigungsbestandteile enthalten.
Enzyme sind als Reinigungshilfen vor vielen Jahren bereits verwendet worden. Schon 1915 hat Röhm gefunden, dass Textilien leichter und bei niedrigeren Temperaturen gereinigt werden können, wenn man sie mit Fett und Protein aufschliessenden Enzymen vorbehandelt. Siehe Röhm, deutsche Patentschrift 283 923 von 15. Mai 1915. Später, nämlich 1932, wurden Enzyme in einer Seife verwendet, die eine besonders verbesserte Reinigungswirkung hat. Siehe Frelinghuysen, US-Patentschrift Nr. 1 882279 vom 11. Oktober 1932.
Enzyme unterstützen die Reinigung, indem sie Schmutz und Flecken angreifen, die sich auf verschmutzten Textilien befinden. Schmutz und Flecken werden zersetzt oder so angegriffen, dass sie leichter während der Waschvorgänge entfernt werden können.
Es sind auch Detergentien bekannt geworden, die Peroxyverbindungen, wie Natriumperborat enthalten, die als Sauerstoffbleichmittel wirken.
Durch Zugabe von entweder Enzymen oder Peroxyverbindungen, wie z. B. Natriumperborat, zu den Waschmitteln wird im allgemeinen die milde Wirkung des Produktes herabgesetzt.
Überraschenderweise und völlig unerwartet wurde nun gefunden, dass, wenn Kombinationen von Peroxyverbindungen, wie Natriumperborat und Enzyme, wie sie hier beschrieben sind, in einem Waschprodukt zugegen sind, nur ein geringer oder kein bemerkenswerter Wechsel in der Milde des Produktes vorliegen. Diese an sich strengen Detergenzbestandteile wirken anscheinend in gewisser Weise zusammen, um ein mildes Waschprodukt zu ergeben, das die vorteilhaften Reinigungseigenschaften, sowohl des Enzyms als auch der Peroxyverbindung, hat.
Geeignete Peroxyverbindungen sind zum Beispiel Natriumpercarbonat und Natriumpersulfat, während Natriumperborat besonders bevorzugt ist. Anstelle von Natrium können andere Kationen zugegen sein, z. B.
Kalium, Ammonium und Lithium.
Die erfindungsgemäss zu verwendenden Enzyme sind feste, katalytisch wirksame Proteinmaterialien, die einen oder mehrere Typen von Schmutz oder Flecken, wie sie bei der Wäsche auftreten, derart abbauen oder verändern, dass der Schmutz oder der Fleck von dem Gewebe oder dem zu waschenden Gegenstand entfernt wird oder der Schmutz oder Fleck in einer nachfolgenden Waschstufe leichter entfernt werden kann. Sowohl ein Abbau als auch ein Verändern erleichtern das Entfernen des Schmutzes. Geeignete Enzyme sind solche, die in einem pH-Bereich von etwa 4 bis etwa 12 und vorzugsweise in dem pH-Bereich von etwa 7 bis etwa 11 und bei einer Temperatur von etwa 10 bis etwa 85 C. vorzugsweise von 21 bis 77 "C wirksam sind.
Eine brauchbare Übersicht über Enzyme ist in Principles of Bio-Chemistry von White, Handler, Smith, Stetten, Auflage 1954, enthalten.
Die Zahl der Enzyme, welche einen oder mehrere Typen von Schmutz abbauen oder verändern, ist sehr gross; die Enzyme können aufgrund der Reaktionen, die sie bei einem derartigen Abbau oder Verändern durchlaufen, in 5 Hauptgruppen eingeteilt werden. Diese Gruppen und einige der wichtigsten Untergruppen werden im Nachfolgenden unter Bezug auf ihre Reaktionen beschrieben.
1 - Enzyme, welche die Anlagerung oder Entfernung von Wasser katalysieren und dadurch Schmutz, insbesondere Proteinschmutz abbauen.
A. Hydrolisierende Enzyme (Hydrolasen, z. B. Proteasen, Esterasen, Carbohydrasen und Nucleasen).
1. Sie spalten Esterbindungen (Carbonsäureesterhydrolasen, Phosphorsäuremonoesterhydrolasen, Phosphorsäureesterhydrolasen).
2. Sie spalten Glycoside (Glycosidasen).
3. Sie spalten Peptidbindungen (.x-Aminopeptid- aminosäurehydrolasen, a-Carboxypeptidaminosäure- hydrolasen).
B. Hydratisierende Enzyme (Hydrasen). Hydratisierende Enzyme können auch als Oxidoreductasen bezeichnet werden.
II. Enzyme, welche die Oxydation oder Reduktion eines Substrats katalysieren (Oxidoreductasen). Diese wirken auf oxydierbaren oder reduzierbaren Schmutz ein und bauen ihn in einer Weise ab, die der Wirkung eines oxydierenden Bleichmittels oder Reduktionsmittels ähnelt.
A. Sie wirken auf > CH-OH-Gruppen von Donatoren (Glucoseoxydase, Alkoholdehydrogenase).
B. Sie wirken auf die Aljdehyd- oder Ketogruppe von Donatoren (Xanthinoxidase, Glyceraldehyd-3-Phosphatdehydrogenase).
C. Sie wirken auf die > CH < H < -Gruppe von Donatoren.
D. Sie wirken auf die zu CHNHO-Gruppe von Donatoren (Aminosäureoxydasen).
III. Enzyme, welche einen Rest von einem Molekül zu einem anderen überführen (Transferasen) und solchen Schmutz, wie Kohlenwasserstoffschmutz (z. B.
Squalen oder Sterol) oder Kohlehydratschmutz so verändern, z. B. solubilisieren, dass er leichter entfernt werden kann.
A. Sie überführen einen Monosaccharidrest (Transglycosidasen).
B. Sie überführen einen Phosphorsäurerest (Transphosphorylasen und Phosphomutasen).
C. Sie überführen eine Aminogruppe (Transaminasen).
D. Sie überführen eine Methylgruppe (Transmethylasen).
E. Sie überführen eine Acetylgruppe (Transacetylsen).
IV. Enzyme, welche Bindungen ohne Gruppenüberführung spalten oder bilden (Desmolasen) und solchen Schmutz. wie Kohlenwasserstoffschmutz (z. B. Squalen oder Sterol) abbauen und leichter entfernbar machen.
A. Enzyme, welche C-C-Bindungen, C-O-Bindungen und C-N-Bindungen bilden (Ligasen).
B. Enzyme, welche C-C-Bindungen, C-O-Bindungen und C-N-Bindungen spalten (Lyasen).
V. Enzyme welche Moleküle isomerisieren (Isomerasen) und solchen Schmutz, wie Lipoid- und Kohlenhydrat-Schmutz ändern und, z. B. durch Solubilisieren leichter entfernbar machen.
A. Racemasen und Epimerasen.
B. Cis-trans-Isomerasen.
C. Intramolekulartrasferasen.
D. Intramolekularoxydoreduktasen.
In einigen Fällen kann ein einzelnes Enzym mehr als einer dieser Klassen angehören. Eine Anzahl von Enzy meraktionen sind nicht hinreichend genug geklärt, als dass sie in der vorstehenden Klassifizierung aufgeführt werden könnten. Zusammenfassend kann gesagt werden, dass die Hydrolasen, Hydrasen, Oxydoreduktasen und Desmolasen den Schmutz abbauen und dadurch entfernen oder leichter entfernbar inachen, und die Transferasen und Isomerasen den Schmutz verändern und dadurch leichter entfernbar machen. Unter diesen Gruppen werden die Hydrolasen besonders bevorzugt.
Die Hydrolasen katalysieren die Anlagerung von Wasser an das Substrat, d. h. an die Substanz, z. B. den Schmutz, mit welchem sie reagieren; auf diese Weise bewirken sie im allgemeinen eine Zerstörung oder einen Abbau eines solchen Substrats. Diese Zerstörung des Substrats ist besonders wertvoll für das normale Waschvorfahren, weil das Substrat und der daranhängende Schmutz gelockert und damit leichter entfernt werden.
Aus diesem Grunde sind die Hydrolasen die wichtigste und bevorzugteste Enzymunterklasse zur Verwendung zu Reinigungszwecken. Besonders bevorzugte Hydrolasen sind die Proteasen, Esterasen, Carbohydrasen und Nucleasen, wobei die Proteasen das grösste Schmutzabbauvermögen haben.
Die Proteasen katalysieren die Hydrolyse der Peptidbindungen von Proteinen, Polypeptiden und verwandten Verbindungen zu freien Amino- und Carboxylgruppen und zerstören auf diese Weise die Proteinstruktur im Schmutz. Spezifische Beispiele für Proteasen, die gemäss der vorliegenden Erfindung verwendbar sind, sind Pepsin, Trypsin, Chymotrypsin, Collagenase, Keratinase, Elastase, Subtilisin, BPN', Papain, Bromelin, Carboxypeptidase A und B, Aminopeptidase, Aspergillopeptidase A und B. Bevorzugte Proteasen sind Serinproteasen, die im neutralen bis alkalischen pH-Bereich wirksam sind und von Mikroorganismen, wie Bakterien, Pilzen und Schimmel gebildet werden. Serinproteasen, welche durch Säugetiere gebildet werden, z. B. Pancreatin, sind in saurem Medium brauchbar.
Esterasen katalysieren die Hydrolyse eines Esters, z. B. eines Lipoidschmutzes zu einer Säure und einem Alkohol. Spezifische Beispiele für Esterasen sind Gallenlipase, Pankreaslipase, Pflanzenlipasen, Phospholipasen, Cholinesterasen und Phosphotasen, Esterasen wirken hauptsächlich in sauren Systemen.
Carbohydrasen katalysieren die Zerstörung von Kohlenhydratschmutz. Spezifische Beispiele für diese Enzymklasse sind Maltase, Saccharase, Amylase, Cellulase, Pectinase, Lysozym, os-Glycosidase und ss-Glycosidase. Sie wirken hauptsächlich in sauren bis neutralen Systemen. Die Nucleasen katalysieren die Zerstörung von Nucleinsäuren und verwandten Verbindungen und bauen rückständigen Zellschmutz, wie Hautschuppen ab. Zwei spezifische Beispiele für diese Untergruppe sind Ribonuclease und Desoxyribonuclease.
Die im Handel erhältlichen Enzympulverprodukte sind brauchbar und sind im allgemeinen trockene Pulverprodukte, welche aus etwa 2 bis etwa 80 O/o aktivem Enzym in Verbindung mit einem inerten pulverförmigen Träger wie Natrium- oder Calziumsulfat, Natriumchlorid, Ton oder Stärke als restliche 98 bis 200/0 bestehen. Der aktive Enzymgehalt eines Handelsproduktes hängt ab von den angewandten Herstellungsmethoden und ist nicht kritisch, solange das Waschmittel die gewünschte enzymatische Wirksamkeit aufweist. Viele dieser Handelsprodukte enthalten die bevorzugten Proteasen als wirksames Enzym. In den meisten Fällen ist der Hauptbestandteil der Proteasen ein Subtilisin; ausserdem können Lipasen, Carbonhydrasen, Esterasen und Nucleasen neben den Proteasen oder allein in diesen Handelsprodukten enthalten sein.
Spezifische Beispiele für handelsübliche Enzymprodukte sind: Alcalase, von der Novo Industri, Kopenhagen, Dänemark; Maxatase, Koninklijke Nederlandsche Gist-En Spiritusfabriek N. V., Delft, Niederlande; Protease B-4000 und Protease AP, Schweizerische Ferment A.G., Basel, Schweiz; CRD-Protease, Monsanto Company, St.
Louis, Missouri; Viokase, VioBin Corporation, Monticello, Illinois; Pronase-P, Pronase-AS und Pronase-AF, alle von Ider Kaken Chemical Company, Japan, Rapidase P-2000, Rapidase, Seclin, Frankreich; Takamine, Bromelain 1 : 10, HT-proteolytisches Enzym 200, Enzym L-W, (Aus Pilzen statt aus Bakterien), Miles Chemical Company, Elkhart, Indiana; Rhozym P-1 1 - Konzentrat, Pectional, Lipase B, Rhozyme PF, Rhozyme J-25, Rohm and Haas, Philadelphia, Pennsylvania, (Rhozyme PF und J-25 haben Salz- und Maisstärketräger und sind Proteasen mit Diastase-Wirksamkeit); Amprozyme 200, Jacques Wolf & Company, eine Tochtergesellschaft der Nopoe Chemical Company, Newark, New Jersey. ATP40, ATP120, ATP160, Ets Rapidase, Seclin, France.
CRD-Protease, (auch Monsanto DA-10 genannt) ist ein brauchbares pulverförmiges Enzymprodukt. CRD-Protease soll nach Angaben durch Mutation eines Bacillus Subtilis-Organismus erhalten werden. Sie besteht aus etwa 80 /o neutraler Protease und 200/0 alkalischer Protease. Die neutrale Protease hat ein Molekulargewicht von etwa 44000 und enthält 1 bis 2 Atome Zink pro Molekül. Seine Teilchengrösse liegt hauptsächlich zwischen 0,03 und 0,1 mm. Die CRD Protease kann in einem wässrigen System mit einem pH Wert von etwa 5,4 bis etwa 8,9 verwendet werden. Sie kann so zubereitet werden, dass sie einen aktiven Enzymgehalt von 20 bis 75 O/o hat. Die Anwesenheit von CaCl2 in dem Enzympulver erweitert den pH-Bereich, in dem das Enzym verwendet werden kann.
Dieses Enzym kann in den erfindungsgemässen Zusammensetzungen mit ausgezeichnetem Erfolg in Waschlaugen von etwa 10 bis etwa 85 OC und bei niedrigeren pH-Werten für Vorwäsche oder höheren pH-Werten für Hauptwäsche eingesetzt werden. Pronase-P, Pronase-AS und Pronase AF sind pulverförmige Enzymprodukte, die ebenfalls mit Vorteil gemäss der vorliegenden Erfindung verwendet werden können. Diese Enzyme werden aus der Kulturbrühe von Streptomyces Griseus gewonnen, die zur Streptomycinherstellung dient. Sie werden mittels einer aufeinanderfolgenden Harzkolonnenbehandlung isoliert. Die Hauptkomponente der Pronase ist eine neutrale Protease, die als Streptomyces Griseus-Protease bezeichnet wird.
Dieses Enzymprodukt enthält ein Calziumsalz als Stabilisator und ist ziemlich beständig in einem breiten pH-Bereich, z.B. von 4 bis 10 und in einem Temperaturbereich von 10 bis 85 "C.
Ein anderes, für die erfindungsgemässen Detergenszusammensetzungen bevorzugtes Enzymprodukt, welches auch in einigen der Beispiele genannt ist, ist ein proteolytisches Enzym und zwar eine Serinprotease der Novo Industrie A/S Kopenhagen, die unter der Handelsbezeichnung Alcalase verkauft wird. Alcalase wird in einem Prospekt dieser Firma als ein proteolytisches Enzympräparat beschrieben, welches durch Unterwasserfermentation eines bestimmten Stammes von Bacilus Subtilis gewonnen wird. Die hauptsächliche Enzymkomponente von Alcalase ist Subtilisin. Ausser seiner proteolytischen Wirksamkeit zeigt Alcalase noch andere Formen von wünschenswerter enzymatischer Wirksamkeit.
Alcalase ist ein feines hellgraues Pulver mit einem Gehalt an kristallinem wirksamem Enzym von etwa 6 O/o und einer Partikelgrösse von 1,2 bis 0,01 mm und kleiner, wobei 75 O/u durch ein Sieb von 150 Maschen -(Tyler) gehen. Der Rest des Pulver besteht hauptsächlich aus Natriumsulfat, Calziumsulfat und verschiedenen organischen Trägermaterialien. Alcalase ist in Lösung ausserordentlich beständig. Z. B. kann Alcalase einen pH-Wert von etwa 9 bei relativ hohen Temperaturen, d. h. 66 bis 85 "C für kurze Zeit vertragen. Bei 49 "C verändert sich die Wirksamkeit von Alcalase bei diesem pH-Wert praktisch nicht über 24 Stunden. Alcalase kann mit Erfolg in den erfindungsgemässen Seifen- und Detergenszusammensetzungen verwendet werden.
Komplexbildner wie EDTA können die Alcalase-Stabilität verbessern.
Die Wahl des zur Verwendung in den erfindungsgemässen Produkten bestimmten besonderen Enzyms hängt von den Verwendungsbedingungen ab, einschliesslich Träger pH-Wert, Zusammensetzungs-pH-Wert, Gebrauchs-pH-Wert und Gebrauchstemperatur, sowie von dem Schmutztyp, der abgebaut oder verändert werden soll. Das Enzym kann so ausgewählt werden, dass für eine Reihe von gegebenen Verwendungsbedingungen eine optimale Aktivität und/oder Stabilität erzielt wird.
Die erfindungsgemässen Detergenszusammensetzungen können ferner folgende organische Detergensverbindungen enthalten: (a) wasserlösliche Seife: Beispiele für geeignete Seifen zur erfindungsgemässen Verwendung sind die Natrium-, Kalium-, Ammonium- und Alkanolammonium- (z. B. Triäthanolammonium-)Salze von höheren Fettsäuren, die etwa 10 bis etwa 22 Kohlenstoffatome enthalten. Besonders brauchbar sind die Natrium- und Kaliumsalze von Fettsäuregemischen aus Kokosnussöl und Talg, d. h. Natrium- und Kaliumtalg- und Kokosnussseife.
(b) Anionische synthetische Nichtseifen-Detergentien, eine bevorzugte Gruppe, können kurz beschrieben werden als wasserlösliche Salze, insbesondere Alkalimetallsalze von organischen Schwefelsäurereaktionsprodukten, die in ihrer Molekülstruktur einen Alkylrest mit etwa 8 bis etwa 22 Kohlenstoffatomen und einen Sulfonsäurerest oder einen Schwefelsäureesterrest enthalten. (Der Ausdruck Alkyl umfasst auch den Alkylteil von höheren Acylresten).
Wichtige Beispiele für die synthetischen Detergentien, welche einen Teil der bevorzugten erfindungsgemässen Zusammensetzungen bilden, sind die Natrium- oder Kaliumalkylsulfate, insbesondere die, die durch Sulfatieren der höheren Alkohole (C8C1s) erhalten werden, welche durch Reduktion der Glyceride von Talg oder Kokosnussöl gebildet werden; Natrium- oder Kaliumalkylbenzolsulfonate, in welchen die Alkylgruppe etwa 9 bis etwa 15 Kohlenstoffatome enthält, einschliesslich der in den USA-Patenten 2 220 099 und 2 477 383 beschriebenen (der Alkylrest kann eine gerade oder verzweigte aliphatische Kette sein); Natriumalkylglyceryläthersulfonate, insbesondere die Äther der höheren Alkohole aus Talg und Kokosöl; Natriumkokosölfettsäuremonoglyceridsulfate und -sulfonate:
Natrium- oder Kaliumsalze oder Schwefelsäureester des Reaktionsproduktes von 1 Mol eines höheren Fettalkohols (z. B. Talg- oder Kokosnussölalkohole) und etwa 1 bis 6 Mol Äthylenoxyd; Natrium- oder Kaliumsalze von Alkylphenoläthylenoxydäthersulfat mit etwa 1 bis etwa 10 Äthylenoxydeinheiten pro Molekül, wobei die Alkylreste 8 bis etwa 12 Kohlenstoffatome enthalten; die Umsetzungsprodukte von mit Isäthionsäure veresterten und mit Natriumhydroxyd neutralisierter Fettsäuren, deren Fettsäure z. B. aus Kokosnussöl stammt; Natrium- oder Kaliumsalze von Fettsäureamid eines Methyltaurids, in welchem die Fettsäuren z. B. aus Kokosnussöl stammen; sowie Natrium- und Kaliumsalze sulfonierter Clo-Cw Olefine.
(c) Nichtionische synthetische Detergentien können allgemein als Verbindungen bezeichnet werden, die durch die Kondensation von Alkylenoxydgruppen (hydrophyl) mit einer organischen hydrophoben Verbindung gebildet werden, welche aliphatisch der alkylaromatisch sein kann. Die Länge des hydrophilen oder Polyoxyalkylen-Restes, welcher mit einer bestimmten hydrophoben Gruppe kondensiert wird, kann leicht so eingestellt werden, die eine wasserlösliche Verbindung erhalten wird, in welcher die hydrophilen und hydrophoben Elemente ausgewogen sind. Eine andere Klasse hat semipolare Merkmale. Bevorzugt werden die folgenden Klassen nichtionischer synthetischer Detergentien: (1) Eine Klasse von nichtionischen synthetischen Detergentien unter der Handelsbezeichnung Pluronic .
Diese Verbindungen werden gebildet durch Kondensation von Äthylenoxyd mit einer hydrophoben Base, welche durch Kondensation von Propylenoxyd mit Propylenglycol entsteht. Der hydrophobe Teil des Moleküls, welcher natürlich Wasserunlöslichkeit hervorruft, hat ein Molekulargewicht von etwa 1500 bis 1800. Die Anlagerung von Polyoxyäthylenresten an diesen hydrophoben Teil erhöht die Wasserlöslichkeit des Moleküls als Ganzem, und der flüssige Charakter des Produktes wird so lange beibehalten, bis der Polyoxyäthylengehalt etwa 50 Olo des Gesamtgewichtes des Kondensationsproduktes ausmacht.
(2) Die Polyäthylenoxydkondensate von Alkylphenolen, z. B. die Kondensationsprodukte von Alkylphenolen, die eine Alkylgruppe mit etwa 6 bis 12 Kohlenstoffatomen entweder in einer geraden oder verzweigten Kette haben, mit Äthylenoxyd, wobei dieses Äthylenoxyd in Mengen von etwa 5 bis 25 Mol Athylenoxyd pro Mol Alkylphenol enthalten ist. Der Alkylsubstituent in solchen Verbindungen kann von polymerisiertem Propylen, Diisobutylen, Octen oder Nonen beispielsweise stammen.
(3) Nichtionische synthetische Detergentien, die durch Kondensation von Äthylenoxyd mit dem Umsetzungsprodukt aus Propylenoxyd und Äthylendiamin erhalten werden; beispielsweise solche Verbindungen, die etwa 40 bis etwa 80 Gew.-O/o Polyoxyäthylen enthalten, ein Molekulargewicht von etwa 5000 bis etwa 11000 haben und durch die Umsetzung von Athylenoxydgruppen mit einer hydrophoben Base gebildet werden, welche das Reaktionsprodukt von Äthylendiamin mit überschüssigem Propylenoxyd darstellt; diese Base hat ein Molekulargewicht von etwa 2500 bis 3000.
(4) Das Kondensationsprodukt von 8 bis 22 Kohlenstoffatome enthaltenden aliphatischen Alkoholen mit gerader oder verzweigter Kette mit Äthylenoxyd, z. B.
ein Kokosnussalkoholäthylenoxydkondensat mit 5 bis 30 Mol Äthylenoxyd pro Mol Kokosnussalkohol, wobei der Kokosnussalkoholteil 10 bis 14 Kohlenstoffatome enthält.
(5) Die Ammonium-, Monoäthanol- und Diäthanolamide von Fettsäuren mit einem Acylteil von etwa 8 bis etwa 18 Kohlenstoffatomen. Diese Acylteile stammen normalerweise von natürlich vorkommenden Glyceriden, z. B. Kokosnussöl, Palmkernöl, Sojabohnenöl, Talg, können iedoch auch synthetisch hergestellt sein, z. B.
durch die Oxydation von Petroleum oder durch Hydrierung von Kohlenmonoxyd nach dem Fischer-Tropsch Verfahren.
(6) Langkettige tertiäre Aminoxyde der folgenden allgemeinen Formel
EMI4.1
in welcher R' für einen Alkylrest mit etwa 8 bis etwa 24 Kohlenstoffatomen, R' und R3 für Methyl-Äthyl-, oder Hydroxyäthylreste und Rl für Athylen stehen und n 0 bis etwa 10 ist. Der Pfeil in !der Formel ist eine herkömmliche Darstellung für eine semipolare Bindung.
Spezifische Beispiele für Aminoxyddetergentien sind: Dimethyldodecylaminoxyd, und Bis-(2-Hydroxyäthyl)dodecylaminoxyd; (7) Langkettige tertiäre Phosphinoxyde der folgenden allgemeinen Formel RR'R"P < O, in welcher R für einen Alkyl-, Alkenyl- oder Monohydroxyalkylrest mit 10 bis 24 Kohlenstoffatomen und R' und R" jeweils für Alkyl- oder Monohydroxyalkylgruppen mit 1 bis 3 Kohlenstoffatomen steht. Der Pfeil in der Formel ist eine herkömmliche Darstellung für eine semipolare Bindung. Beispiele für geeignete Phosphinoxyde sind im USA-Patent 3 304 263 gegeben und umschliessen Dimethyldodecylphosphinoxyd, und Dimethyl-(2-hydroxydodecyl)phosphinoxyd.
(8) Langkettige Sulfoxyde der Formel
EMI4.2
in welcher R5 für einen Alkylrest mit etwa 10 bis etwa 28 Kohlenstoffatomen, 0 bis etwa 5 Ätherbindungen und 0 bis etwa 2 Hydroxylsubstituenten steht, wobei mindestens ein Teil von R5 ein Alkylrest mit 0 Ather- bindungen und etwa 10 bis etwa 18 Kohlenstoffatomen ist, und in welcher RG für einen Alkylrest mit 1 bis 3 Kohlenstoffatomen und 1 bis 2 Hydroxylgruppen steht.
Spezifische Beispiele für solche Sulfoxyde sind: Dodecylmethylsulfoxyd, 3-Hydroxytridecylmethylsulfoxyd.
(d) Ampholytische synthetische Detergentien können allgemein als Derivate von aliphatischen sekundären und tertiären Aminen beschrieben werden, in welchen der aliphatische Rest geradkettig oder verzweigt sein kann und in welchen einer der aliphatischen Substituenten etwa 8 bis 18 Kohlenstoffatome und einer eine anionische wasserlöslichmachende Gruppe, z. B. eine Carboxy-, Sulfo-, Sulfato-, Phosphato- oder Phosphonogruppe enthält. Beispiele für Verbindungen die hierunter fallen, sind Natrium-3-dodecylaminopropionat und Natrium-3 dedecylaminopropansulfonat.
(e) Zwitterionische synthetische Detergentien können allgemein beschrieben werden als Derivate von aliphatischen quaternären Ammonium-, Phosphonium und Sulfoniumverbindungen, in welchen der aliphatische Rest geradkettig oder verzweigt sein kann, und in welchen einer der aliphatischen Substituenten etwa 8 bis 24 Kohlenstoffatome und einer eine anionische wasserlöslichmachende Gruppe, z. B. eine Carboxy-, Sulfo-, Sulfato-, Phosphato- oder Phosphongruppe enthält. Beispiele für Verbindungen, die hierunter fallen, sind (N,N-Dimethyl-N-Hexadecylammonio)propan- 1 -sulfonat und 3-(N,N-Dimethyl-N-hexadecalammonio)-2-hydroxypropane-1-sulfonat, welche besonders wegen ihrem ausgezeichneten Kaltwasser-Waschvermögen bevorzugt werden, z. B. gemäss dem Kanadischen Patent 708 148.
Diese Seife und Nichtseifen-Detergentien, die anionischen, nicht-ionischen, ampholytischen und zwitterionischen Detergentien, können allein oder in Kombination verwendet werden. Die obigen Beispiele geben lediglich Erläuterungen der Vielzahl geeigneter Detergentien. Andere organische Detergentien können auch verwendet werden.
Erfindungsgemässe Detergentien können auch wasserlösliche Gerüstsalze, entweder organische oder anorganische Typen, enthalten.
Beispiele für geeignete wasserlösliche, anorganische alkalische Detergenz-Gerüstsalze sind Alkalicarbonate, Borate, Phosphate, Polyphosphate, Bicarbonate, Silikate und Sulfate. Spezifische Beispiele solcher Salze sind Natrium- und Kaliumtetraborate, Perborate, Bicarbonate Carbonate, Tripolyphosphate, Pyrophosphate, Orthophosphate und Hexametaphosphate, Zu dieser Kategorie gehört auch Natriumsulfat, obwohl es nicht als alkalischer Gerüststoff klassifiziert wird.
Beispiele für geeignete organische alkalische Gerüstsalze mit Detergenzwirkung sind:
1. wasserlösliche Aminopolycarboxylate. zum Beispiel Natrium- und Kalium-Äthylendiamintetraacetate, Nitriltriacetate und N-(2-Hydroxyäthyl)-Nitrildiacetate;
2. wasserlösliche Salze der Phytinsäure, z. B. Natrium- und Kaliumphytate- vergl. US-Patentschrift 2 739 942;
3. wasserlösliche Polyphosphonate einschliesslich Natrium-, Kalium- und Lithiumsalzen von Athan-1 hydroxy-l,1-Diphosphonsäure, Natrium-, Kalium- und Lithiumsalze von Methylendiphosphonsäure, Natrium-, Kalium- und Lithiumsalze von Athylendiphosphonsäure, sowie Natrium-Kalium- und Lithiumsalze von Athan1,1,2-triphosphonsäure.
Andere Beispiele sind die Alkalisalze von Äthan-2-carboxy-1 , 1-diphosphonsäure, Hydroxymethandiphosphonsäure, Carbonyldiphosphonsäure;
4. wasserlösliche Salze von Polycarboxylatpolymeren und Mischpolymeren wie sie in der belgischen Patentschrift 685 413 beschrieben sind. Insbesondere kommt ein Gerüststoff mit Detergenzwirkung in Frage. der ein wasserlösliches Salz einer polymeren aliphatischen Polycarbonsäure enthält, die die folgenden strukturellen Beziehungen in Bezug auf die Stellung der Carboxylatgruppen hat und die folgenden physikalischen Eigenschaften besitzt: a) Ein Mindestmolekulargewicht von etwa 350, berechnet auf die Säureform.
b) Ein Äquivalentgewicht von etwa 50 bis etwa 80, berechnet als Säureform.
c) mindestens 45Mol-0/o der monomeren Spezies, die mindestens 2 Carboxylreste getrennt voneinander enthält und zwar durch nicht mehr als 2 Kohlenstoffatome. Die Stelle, an der jeder carboxylhaltige Rest an der polymeren Kette haftet, ist durch nicht mehr als 3 Kohlenstoffatome entlang der polymeren Kette von der Stelle entfernt, an der der nächste carboxylhaltige Rest sitzt. Spezielle Beispiele sind Polymere von Itakonsäure, Akonitsäure, Maleinsäure, Mesakonsäure, Fumarsäure, Methylenmalonsäure, und Zitrakonsäure und Mischpolymere miteinander und anderen verträglichen Monomeren wie Äthylen und
5. Gemische davon.
Gemische von organischen und/oder anorganischen Gerüststoffen können verwendet werden und sind im allgemeinen erwünscht. Ein solches Gemisch von Gerüststoffen ist in der belgischen Patentschrift 663 325 beschrieben, zum Beispiel ternäre Gemische von Na triumtripolyphosphat. Natriumnitriltriacetat und Trinatriumäthan- 1 -hydroxy-l 1 -diphosphonat. Die oben beschriebenen Gerüststoffe können gemäss Erfindung auch einzeln verwendet werden. Besonders bevorzugte Gerüststoffe können allein oder in Kombination gemäss Erfindung verwendet werden und schliessen Natriumperborat und Natriumtripolyphosphat ein. Natriumtripolyphosphat und Natriumperborat können in Kombination verwendet werden in einem Gewichtsverhältnis von etwa 95 : 5 bis etwa 50: 50.
Bei der Durchführung der Erfindung zieht man es besonders vor, wasserfreie und unvollständig hydratisierte Gerüstsalze wie oben beschrieben zu verwenden, um Granulaten kommen kann und um so die Enzyme vom Kontakt mit Lösungen konzentrierter alkalischer Produkte zu schützen. Die Natrium- und Lithiumsalze der obigen Gerüststoffe werden besonders bevorzugt für diesen Zweck, da das Kation des hydratisierbaren Gerüstsalzes den Anteil an Wasser beträchtlich beeinflussen kann, das als Hydratwasser an ein einzelnes Molekül gebunden werden kann. Die hydratisierbaren Natrium- und Lithiumsalze bilden mehrere Hydrate und bilden die Hydrate leichter als die Ammonium-, substituierten Ammonium- und Kaliumsalze.
Das Verhältnis von Gerüstsalzen zu organischen Detergenzverbindungen, wie hier definiert, beträgt vorzugsweise etwa 1 : 4 zu etwa 30 : 1, besonders etwa 0,4: 1 bis etwa 15 : 1.
Geeignete erfindungsgemässe Detergentien können enthalten a) etwa 0,05 ein bis etwa 4 O/o aktiven Enzyms b) etwa 5 Oio bis etwa 50 0,10 Peroxyverbindungen c) etwa 50 O/o bis 95 /o eines Gemischs des Gerüstsalzes und organischen Detergenzes in einem Verhältnis von Gerüstsalz zu organischem Detergenz von etwa 1: 4 bis etwa 30:1.
Gemäss Erfindung können auch kleinere Mengen anderer Materialien zugegen sein, um die Mittel wirksamer oder interessanter zu machen. Die folgenden Bestandteile werden als Beispiele genannt. Zum Beispiel kann eine lösliche Natriumcarboxymethylcellulose in geringeren Mengen zugesetzt werden, zum Beispiel in Mengen von 0 bis etwa 5 O:o, um die Wiederablagerung von Schmutz zu verhindern. Antitrübungsmittel, wie Benzotriazol oder Athylenthioharnstoff oder Korrosionsinhibitoren, nämlich Phosphonate, können auch in Mengen von bis zu 2 0/0 zugesetzt werden. Aufheller, fluorisierende Mittel, bakterizide Mittel, Parfüm und färbende Mittel können in Mengen bis zu etwa 3 O/o zugesetzt werden.
Die Enzyme und anderen Bestandteile der Waschprodukte können durch jede bekannte Technik kombiniert werden.
Eine Methode zur Herstellung einer Detergenzzusammensetzung besteht darin, Enzympulver an granulierte hydratisierbare Salze in Gegenwart von Wasser zu binden, was eine Teilhydratisierung der Salze bewirkt.
Dies ist in der USA-Patentschrift Nr. 3 451 935 beschrieben.
Eine andere Methode besteht darin, die Oberfläche der granulierten Detergenzbestandteile, wie der Gerüstsalze oder organischen Detergentien, mit einem niedrigschmelzenden, gewöhnlich festen, nicht-ionischen oberflächenaktiven Mittel klebend zu machen, und das Enzympulver mit den granulierten Bestandteilen zu verkleben. Ein solches Verfahren ist in der belgischen Patentschrift Nr. 697 480 beschrieben.
Die Erfindung in ihrem weitesten Sinne ist jedoch nicht auf irgendeine Methode zur Kombinierung der Enzyme mit anderen Materialien festgelegt.
Beispiel 1
Sprühgetrocknete granulierte Detergenzzusammensetzungen wurden hergestellt, wobei diese die folgenden Komponenten umfassen:
Detergens Detergens B
Gewichtsteile
1 2 1 2 Natriumperborat - 9,1 - 9,1 Natriumtetrapropylenbenzolsulfonat 7,8 7,8 19,5 19,5 Natriumtripolyphosphat 65,0 65,0 35,5 35,5 Natriumsilikat - - 7,1 7,1 Natriumsulfat 14,7 14,7 15.7 15,7 Wasser 9,0 9,0 5.9 5,9
Zu jeden der obigen Detergentien A(1) A(2), B(1) und B(2), wurden 0,774 Teile Enzym gegeben. Das in Detergentien A(1) und A(2) verwendete Enzym war Maxatase, während sowohl Alcalase und Maxatase getrennt verwendet wurden auf anteiliger Basis in getrennten Anteilen der Detergentien B(1) und B(2).
Die Enzymgemische wurden mit den Detergenszusammensetzungen lediglich trocken gemischt. Unmittelbar nach dem Mischen wurden die Zusammensetzungen verwendet und zwar in den Handeintauchtests dieses Beispiels.
Die im folgenden erläuterten Tests sind dazu bestimmt, die relative Milde der Detergentien zu erläutern.
Es wird eine 2 0/obige Lösung dieser Detergenszusammensetzungen hergestellt. Das Wasser wird bei 43 "C gehalten. An jedem von vier aufeinanderfolgenden Tagen legen die Testpersonen eine Hand 30 Minuten lang in die oben beschriebene Lösung. Am fünften Tag werden die Hände geprüft.
Die Konzentration der Lösungen, Länge der Eintauchzeit und Wärme des Wassers sind stark übertriebene Testbedingungen, die angewandt werden, um Reizsymptome hervorzurufen, um die Bewertung der relativen Milde der Mittel zu erleichtern. Die Reizsymptome, die beobachtet werden, sind folgende:
1. Röte durch Reizung (alle die verwendeten Produkte verursachten eine gewisse Röte durch Reizung der Handgelenke, aufgrund der hohen Konzentration der Detergentien und der langen Eintauchzeiten.)
2. Leichter Ausschlag (dieser Ausschlag bestand aus sehr kleinen Flecken, die schwer festzustellen waren. In den meisten Fällen verschwand der Ausschlag schnell, jedoch hielt er in einigen Fällen länger an.)
3. Starker Ausschlag.
Der erste Test wurde unter Verwendung der Detergentien A(1) und A(2) durchgeführt. Die Detergentien waren diegleichen mit Ausnahme, dass Detergens A(2) Natriumperborat enthielt. 2 0/obige Lösungen von Detergentien A(1) und A(2) wurden mit Wasser von einer Temperatur von 43 CC hergestellt. An diesen Versuchen nahmen 64 Personen teil, 32 für jeden Versuch, wobei jede Person eine Hand 30 Minuten an jedem von vier aufeinanderfolgenden Tagen in die Lösung hielt. Am fünften Tag wurde die Hand einer jeden Person bewertet.
Bei den Personen, die das Detergent A(2) verwendet hatten, wurden keine Reizsymptome, nämlich leichter oder schwerer Ausschlag, festgestellt.
Zwei der Personen, die das Detergens A(1) verwendet hatten, litten an einem starken Ausschlag an ihren Händen.
Ähnliche Tests unter ähnlichen Bedingungen wurden mit Detergentien B(1) und B(2) durchgeführt. Die Resultate dieser Tests sind unten tabellarisch aufgeführt:
Detergens B(1) Detergens B(2)
Alcalase Maxatase Alcalase Maxatase Hände, insgesamt 13 16 14 16 Eintauchungen 1 2 3 4 1 2 3 4 1 2 3 4 1 2 3 4 Leichter Ausschlag (Zahl d. Personen) -6YX 2 X X -- 1 1 --- 1 Starker Ausschlag - 2 X X - 4 X X
Bei den Tests unter Verwendung von Detergens B( 1) mit Maxatase und mit Alcalase wurden die Handeintauchungen nach der zweiten Eintauchung abgebrochen wegen der hohen Reizung dieser Lösung ( bedeutet keine Anzeige).
Bei Verwendung von Alcalase litten 6 von den 13 Personen an einem leichten Ausschlag und zwei an einem schweren Ausschlag. Bei Verwendung von Maxatase litten zwei der 16 Personen an einem leichten Ausschlag und 4 an einem schweren Ausschlag nach der zweiten Eintauchung. Wenn Perborat zu dem System gegeben wurde, nämlich zu Detergens B(2), und vier nacheinanderfolgende Eintauchungen angewandt wurden, dann litten nur zwei Personen von 14 an einem leichten Ausschlag und keiner an einem schweren Ausschlag. wenn Alcalase in der Detergenszusammensetzung vorhanden war. Wenn Maxatase verwendet worden war. dann hatte eine Person von 16 einen leichten Ausschlag und eine einen schweren Ausschlag.
Bei einem Vergleich der Testergebnisse unter Verwendung von DeteQntien- B(l) und B(2) zeigt sich.
dass die Kombination von Enzymen und Natnumperbo rat in Detergenszusammensetzungen eindeutig milder ist als Enzyme allein. Die Versuche zeigten ferner eine synergistische Milde von Natriumperborat und Enzymen.
Beispiel 2
Es wurden Detergenszusammensetzungen A und B hergestellt. In beiden Fallen wurden alle Komponenten.
ausgenommen die Enzyme. in einer wässrigen Aufschlämmung zusammengemischt und dann sprühgetrocknet. Die Enzyme wurden trocken gemischt mit den sprühgetrockneten Granulaten.
Komponente A Komponente B
Gewichtsteile Natriumtripolyphosphat 4(1 40 Lineares Natrium-alkylbenzolsulfonat 16 16 Natriumsulfat 24 14 Natriumperborat - 1() Natriumsilikat 6 6 Wasser 10 10 Alcalase 1 1 Verschiedenes (auf 1 ()() Teile)
An jedem Tag dieses Tests wurden verschiedene Detergenslösungen hergestellt, unter Verwendung der Detergentien A und B. Die Detergentien wurden in Konzentrationen von 2 Oio in Wasser verwendet. das bei 38 C gehalten wurde. Diese Produktkonzentration ist beträchtlich höher als die, die für die meisten Reinigungszwecke angewandt wird.
Um die relative Milde dieser beiden Detergenszusammensetzungen festzustellen. tauchten 6 Personen ihre Hände jeweils in eine Lösung, und zwar an aufeinanderfolgenden Tagen eine halbe Stunde pro Tag.
Die Hände der Testpersonen wurden nach einer Skala von 1-10 bewertet. Eine Bewertung von 10 zeigte keine Reaktion mit den Lösungen an. Eine Bewertung von 1 zeigte eine sehr heftige Reaktion an. Alle Tests wurden gestoppt, wenn eine Hand den Wert von etwa 7 erreicht hatte. was eine gemässigte Reaktion andeutet.
nämlich Rötung und in einigen Fällen einen leichten Ausschla !. Beide l-l;5nde wurden zu diesem Zeitpunkt bewertet und. falls eine Hand beträchtlich besser war, (ein Punkt in diesem Test bedeutet einen beträchtlichen Unterschied) als eine Bewertung von 7, dann wurde die Hand bis zu einer Bewertung von 7 nochmals eingetaucht.
Die folgende Tabelle zeigt die durchschnittliche Bewertung der Hände, die in @ lösungen der Detergentien A und B eingetaucht worden waren und die durch schnittlichc Zahl der Eintauchungen, die erforderlich sind, um die Bewertung von 7 zu erreichen.
Durchschnittliche Ein- Durchschnittliche tauchungen, die zur Er- Bewertung der Hände, reichung der Bewertung wenn eine Hand etwa
7 erforderlich sind 7 erreicht Detergens (Eintauchungen @ /2 Std.) A 2,8 7,3 B 3,8 8,7
In allen Fällen erwies sich Detergens B (Perborat plus Enzyme) als milder als Detergens A. In Detergens A eingetauchte Hände reagierten mit dem Detergens schneller und reagierten ungünstiger als Hände, die in Detergens B eingetaucht waren. Ein Vergleich der Testergebnisse zeigt, dass die Kombination von Enzymen und Natriumperborat in Detergenszusammensetzungen milder ist als Enzyme alleine in Detergenszusammensetzungen.
Beispiel 3
Eine granulierte sprühgetrocknete Detergens-Zusammensetzung mit einer Teilchengrösse, dass etwa 6 /0 von einem Sieb mit 20 Maschen pro cm- zurückgehalten werden bis etwa 1,8 0/0 durch ein Sieb mit 1600 Maschen pro cm- und einer Schüttdichte von 0,35 g pro cm3, wird aus den folgenden Bestandteilen hergestellt: Gewichts- /o Gemisch aus 55 0/o Na-Talgalkylsulfat und 45 " o lineares Na-Alkylbenzolsulfonat mit Alkylkettenverteilung 16 % C11, 27 % C12, 35 % C1:. und 22 O/o C14 17,5 Na-Tripolyphosphat 50,0 Na-Silikat mit SiO2:Na2O-Verhältnis von 1,8:
:1 6,0 Kokosnussammoniakamid, worin die Alkylgruppe 12 bis 16 C-Atome enthält 2,5 Natriumsulfat 14,0 Wasser 10,0
Diese Detergenszusammensetzung wird in vier Teile geteilt und Na-perborat und Enzyme zugesetzt, wie unten gezeigt Zugaben bez. auf Gewicht des Detergens I II III IV Na-perborat - - 10 O/o 10 O/o Alcalase - 0,8 0/0 - o, %
Die Detergentien II und III sind beträchtlich weniger mild als das Kontrollmittel Detergens I, während Detergens IV, das die Kombination von Alcalase und Nat:iumperborat enthält, so mild ist wie das Kontrollmittel. Dieser Test zeigt wiederum die synergistische milde Kombination von Natriumperborat und Enzymen, insbesondere Alcalase.
Beispiel 4
Man erhält Resultate, die im wesentlichen denen des Beispiels 1, 2 und 3 gleichen, wenn andere Per Verbindungen verwendet werden, entweder vollständig oder teilweise, anstelle des Natriumperborats, in dem das resultierende Produkt überraschend mild ist. Die Per-Verbindungen, die statt Natriumperborat verwendet werden können, sind zum Beispiel die Natrium-, Kalium-, Lithium- und Ammoniumpersulfate, Percarbonate und Perborate.
Zusätzlich zu den unerwarteten milden Eigenschaften der Waschprodukte der Erfindung, haben die Produkte auch überraschende Reinigungskraft.
Obwohl Natriumperborat und andere Sauerstoffbleichverbindungen sehr gut bestimmte Flecken, die im Haushalt vorkommen ausbleichen, zum Beispiel Flecken von Fruchtsaft, Wein, Tee oder Kaffee, lassen sich andere Flecken, zum Beispiel solche von Eiern oder gealterte Blutflecken, wesentlich schwieriger durch Sauerstoffbleichmittel entfernen, vermutlich deshalb, weil das Proteinmaterial, das das färbende Material umgibt, zum ieil der die Einwirkung des aktiven Sauerstoffs der Peroxy-Verbindung verhindert.
Proteolytische Enzyme können Proteinflecken erfolgreich angreifen, zum Beispiel Eier und Blutflecken, und erhöhen so die Detergenswirkung der Zusammen setzungen, die sie enthalten. Da diese Enzyme normalerweise keine Bleichwirkung aufweisen, ist die kombinierte Wirkung von Sauerstoffverbindung und porteolytischem Enzym erwünscht. In letzter Zeit durchgeführte Untersuchungen zeigten jedoch, dass die Komponenten nicht zusammenwirken und dass die enzymatische Wirkung durch Gegenwart von aktivem Sauerstoff, der aus Sauerstoffbleichmitteln entsteht, stark inhibiert wird.
Überraschenderweise wurde gefunden, dass diese inhibierende Wirkung nur vorübergehend ist und praktisch vollständig nach kurzer Zeit verschwindet, nach den die Enzymaktivität wiederum in Erscheinung tritt.
Die Vorteile der kombinierten Wirkung sind tatsächlich ausserordentlich, insbesondere bei Gegenwart gefärbter Proteinflecken. Das Enzym schafft den Weg für die Sauerstoffbleiche. Die folgenden Beispiele veranschaulichen die überraschende Reinigungskraft von Waschprodukten gemäss Erfindung:
Beispiel 5
Die folgenden Detergens-Zusammensetzungen wurden hergestellt:
: Komponenten A B C1.2-Alkylbenzolsulfonat-Na-Salz 27,0 O/o 19,0 /o Na-Tripolyphosphat 27,0 % 28,0 O/o Carboxymethylcellulose-Na-Salz 1,0 O/o 1,010/o Na-Silikat 5,0 O/o 5,l0 % Na-perborat 0-25 % 0-45 %
Enzym (ALCALASE*) ausge drückt in Lohlein-Vol hard Einheiten/gr
Detergens
Zusammensetzung A mit einem Gehalt an
0 und 960 LV-Einheiten 0 und 0,6 % (Aktives Enzym) (0 und 0,036 %)
Zusammensetzung B
0 und 48000 LV Einheiten 0 und 30 % (Aktives Enzym) (0 und 1,8 0/o)
Verschiedenes einschliesslich H¯O Na2SO4Aufheller, Parfüme etc.: Rest auf Rest auf
100 % 100 % *ALCALASE:
Die Detergenszusammensetzungen A und B werden durch übliche Sprühtrocknung eines Gemischs aller Bestandteile mit Ausnahme des Perborats hergestellt, das nachträglich eingemischt wird und des Enzyms, das auf Na-Tripolyphosphat gesprüht und auch nachträglich gemischt wird.
Diese Detergenszusammensetzungen werden verwendet, um Einweichlösungen mit einer 0,5 0/oigen Produktkonzentration und einer Wasserhärte von 0,0308 g'l herzustellen.
Testtücher werden mit standardisiertem Blut und Karottenflecken verunreinigt, wie nachfolgend beschrieben, und zum Vergleich für den Fleckenentfernungstest verwendet. Die fleckenerzeugenden Lösungen werden wie angegeben hergestellt.
a) Lösung für Blutflecken: 10 g Natrium- oder Ammoniumcitrat werden zu einem Liter frischem Ochsenblut gegeben.
Es wird ein Gemisch gebildet aus: 10 Teilen (1 Liter) Ochsenblut wie oben beschrieben 10 Teilen (1 Liter) Milch 1() Teilen (1 Liter) Wasser
3 Teilen (30() cm3) Ausziehtinte als Indikator für die Proteinfleckenentfernung.
Diese Lösung wird bei 35 -C während der gesamten Fleckenentfernung gehalten.
b) Karottenlösung:
Sie besteht aus natürlichem Karotten@aft der vor der Verwendung filtriert worden ist.
Die Testtücher für Blutflecken werden aus Baumwolle hergestellt. die von aufhellern Frei ist. und die vor der Verwendung zur Entschlichtung der Baumwolle gewaschen worden sind.
Es werden Ansatze von jeweils 10 Tücl'ern eingeweicht (18 x 12 cm) und zwar 2 Minuten lang in 3.3 Litern Blutlösung, die der Blutlösung entnommen ist. Sie werden unmittelbar darauf zweimal durch einen Handwringer gegeben. um überschüssige Lösung zu entfernen.
Sie werden dann bei einer Temperatur von etwa 65 C getrocknet, bis sie vollständig trocken sind. Ein weiterer Schritt besteht in der Behandlung der getrockneten Tücher in Wasser von 70 C während 2 Minuten, wonach sie gebügelt werden mit einem flachen Eisen und zwar auf beiden Seiten.
Die Karottenflecken werden hergestellt, indem man Frottiertuch mit Karottensaft färbt. das Tuch auswringt und bei Zimmertemperatur trocknen lässt.
Die Fleckenentfernung aus den verschiedenen Tüchern nach der Einweichung wird mit einem grossen EEL-Spektnphotometer (Evans Electroselenium Ltd.
IK) gemessen, wobei für die Blutflecken das Filter Nr.
603 verwendet wird und für die Karottenflecken das Filter Nr. 602. Die Lichtreflexion auf den Tüchern wird gemessen vor der Behandlung (X) und nach der Behandlung (Y) und der prozentuale Anteil der Flecken entfernung (R) wird nach der folgenden Formel errechnet: Y X
R% = # 100 loo w X
EMI10.1
<tb> <SEP> ll <SEP> oll <SEP> o
<tb> <SEP> cq <SEP> Perborat8
<tb> <SEP> li <SEP> 1o <SEP> 15 <SEP> 2o <SEP> 25 <SEP> 35 <SEP> 45 <SEP> 25 <SEP> 2o
<tb> <SEP> s <SEP> ---= <SEP> - <SEP>
<tb> <SEP> Enzym <SEP> (1v <SEP> Einheiten)
<tb> <SEP> 9o
<tb> <SEP> II
<tb> II <SEP> . <SEP> .
<SEP> ii-------
<tb> <SEP> 0
<tb> H <SEP> 0 <SEP> + <SEP> 8
<tb> <SEP> il <SEP> 10
<tb> <SEP> t <SEP> 12,9 <SEP> ll
<tb> <SEP> 4 <SEP> 23,9 <SEP> 11 <SEP> 7,5 <SEP> CO
<tb> <SEP> 8 <SEP> 36,2 <SEP> 28,0 <SEP> 26,4 <SEP> 23,5 <SEP> 19,0 <SEP> 16,4 <SEP> 1,1
<tb> H
<tb> <SEP> 16 <SEP> 36,9 <SEP> 29,6 <SEP> 28,3 <SEP> 29,2 <SEP> 25,4 <SEP> 26,5 <SEP> 1,2
<tb> <SEP> II <SEP> II
<tb> <SEP> Ir
<tb> <SEP> A <SEP> 2 <SEP> 13,5 <SEP> 11,8 <SEP> O <SEP> 12,5 <SEP> 11,3 <SEP> 12,o <SEP> 9,8 <SEP> O <SEP> n
<tb> <SEP> ISE <SEP> l <SEP> I <SEP> - <SEP>
<tb> <SEP> 4 <SEP> I <SEP> w <SEP> 11 <SEP> ç <SEP> 13,5 <SEP> C <SEP> 14,0 <SEP> m1 <SEP> N <SEP> N <SEP> 14,0 <SEP> 0,8
<tb> <SEP> Il <SEP> ^ <SEP> 11 <SEP> < (M <SEP> < N <SEP> 23,3 <SEP> 21,o <SEP> 21,8 <SEP> mn
<tb> <SEP> 16 <SEP> 46,4 <SEP> = <SEP> 1
<tb> <SEP> II <SEP> F:
<SEP> ii
<tb> <SEP> II <SEP> 'CI <SEP> II
<tb> <SEP> B <SEP> H <SEP> 2 <SEP> oç <SEP> 1,9 <SEP> 2,6 <SEP> 2,3 <SEP> 2,1 <SEP> o <SEP> o <SEP> o <SEP> o <SEP> 4,o
<tb> <SEP> II <SEP> H <SEP> I/ <SEP> A <SEP> C. <SEP> CI <SEP> r <SEP> C, <SEP> n <SEP> r. <SEP> r <SEP> n
<tb> <SEP> 4 <SEP> 11 <SEP> H <SEP> 11 <SEP> Ps <SEP> lD <SEP> 21,5 <SEP> LZ <SEP> CM <SEP> 11,9 <SEP> a <SEP> 12,2 <SEP> 7,6 <SEP> 7,9
<tb> <SEP> 8 <SEP> ss <SEP> 8 <SEP> H <SEP> 24,9 <SEP> 2o,5 <SEP> 21,5 <SEP> 21,2 <SEP> 2o,o <SEP> AN <SEP> H
<tb> <SEP> 16 <SEP> 32,2 <SEP> jj
<tb> <SEP> II <SEP> d <SEP> o <SEP> I
<tb> <SEP> II <SEP> W <SEP> I
<tb> <SEP> B <SEP> ll <SEP> |l <SEP> (I <SEP> 2 <SEP> 17,8 <SEP> 16,8 <SEP> 12,o <SEP> LA <SEP> ot <SEP> 11,o <SEP> 10,3 <SEP> O <SEP> 2,8
<tb> <SEP> k <SEP> II <SEP> II <SEP> Ec.MM(JI <SEP> rl <SEP> - <SEP> M <SEP> M <SEP> (V <SEP> rl <SEP> Ff
<tb> <SEP> C <SEP> ri <SEP>
15,0 <SEP> I <SEP> 5, <SEP> C. <SEP> H <SEP> t <SEP> n <SEP> 11,5 <SEP> ru <SEP> cu <SEP> 12,o <SEP> 11,3
<tb> Fi <SEP> II <SEP> 1all <SEP> 15,0 <SEP> rsl <SEP> 13,0 <SEP> rPl <SEP> 3,0
<tb> <SEP> 16 <SEP> *1 <SEP> 35,4 <SEP> zu < , <SEP> In <SEP> svO <SEP> CD <SEP> rl <SEP> 34,4 <SEP> Ln <SEP> (V <SEP> 32,5 <SEP> 13,4
<tb> <SEP> O <SEP> 11 <SEP> t <SEP> b <SEP>
<tb> <SEP> BQv <SEP> iH <SEP> |l <SEP> { <SEP> 1l <SEP> < <SEP> is <SEP> ± <SEP> > <SEP> tg <SEP> .
<SEP> LA <SEP> LS <SEP> N <SEP> H <SEP> O <SEP> ± <SEP> N <SEP> < <SEP> Lt <SEP> <
<tb> <SEP> t <SEP> 8 <SEP> l <SEP> r <SEP> || <SEP> CM <SEP> CM <SEP> r1 <SEP> ii <SEP> CM <SEP> t <SEP> isl <SEP> N <SEP> N <SEP> i
<tb> <SEP> || <SEP> 1 <SEP> ! <SEP> jl
<tb> <SEP> 11 <SEP> 11 <SEP> , <SEP> ¯
<tb> <SEP> tj <SEP> ,j <SEP> La <SEP> O <SEP> O <SEP> tC <SEP> LS <SEP> Yn <SEP> .) <SEP> O <SEP> O <SEP> C. <SEP> (D <SEP> O <SEP> Wn <SEP> LrE
<tb> <SEP> ss <SEP> Cs <SEP> X <SEP> ^. <SEP> ri <SEP> O <SEP> < <SEP> (M <SEP> kD <SEP> LA <SEP> C3 <SEP> ç
<tb> <SEP> t <SEP> H <SEP> N <SEP> N <SEP> il <SEP> l <SEP> < <SEP> rQ <SEP> N <SEP> SA <SEP> i <SEP> < <SEP> tA
<tb> <SEP> ii <SEP> fi
<tb> <SEP> 1 <SEP> r <SEP> 11 <SEP> s1
<tb> <SEP> O <SEP> { <SEP> a <SEP> ç <SEP> N <SEP> C5.
<SEP> LS <SEP> O <SEP> irs <SEP> t <SEP> O <SEP> U) <SEP> N <SEP> CD <SEP> O <SEP> <
<tb> <SEP> { <SEP> S <SEP> n <SEP> r1 <SEP> iKi^- <SEP> C <SEP> m <SEP> H <SEP> ri <SEP> N <SEP> i' <SEP> Oi <SEP> n <SEP> LA
<tb> <SEP> | <SEP> r-l <SEP> N <SEP> tfss <SEP> ¯^- <SEP> ih <SEP> OJ <SEP> iN <SEP> \d- <SEP> N <SEP> n <SEP> xo <SEP> ii <SEP> mi <SEP> N <SEP> tA
<tb> <SEP> ( <SEP> Px
<tb> <SEP> Xlaz4aFaxuirv <SEP> <SEP> t <SEP> < <SEP> W <SEP> t <SEP> O <SEP> ± <SEP> N <SEP> < <SEP> < <SEP> N <SEP> + <SEP> e
<tb> <SEP> 11
<tb> <SEP> suaSl@Ta(I <SEP> li <SEP> < <SEP> < <SEP> N <SEP> az
<tb> <SEP> snd;uaDlo <SEP> a <SEP> znlg <SEP> a <SEP> ;;
;OIBX <SEP> XnTg <SEP> a <SEP> OInX
<tb> Tabelle 2
EMI11.1
Detergens <SEP> Flecken- <SEP> Anfängliche <SEP> # <SEP> Perborat <SEP> #
<tb> typus <SEP> Einweichung
<tb> T
<tb> 0 <SEP> 5 <SEP> 10 <SEP> 15 <SEP> 20 <SEP> 25
<tb> # <SEP> 960 <SEP> (LV <SEP> Einheiten) <SEP> #
<tb> B <SEP> Blut <SEP> 30 <SEP> C <SEP> 35,4 <SEP> 34,2 <SEP> 33,2 <SEP> 32,5 <SEP> 32,0 <SEP> 31,6
<tb> 40 <SEP> C <SEP> 35,2 <SEP> 33,0 <SEP> 30,9 <SEP> 29,1 <SEP> 27,5 <SEP> 26,0
<tb> 50 <SEP> C <SEP> 35,0 <SEP> 31,6 <SEP> 28,5 <SEP> 25,6 <SEP> 22,8 <SEP> 20,3
<tb> B <SEP> Karotte <SEP> 30 C <SEP> 35,0 <SEP> 35,0 <SEP> 34,7 <SEP> 34,0 <SEP> 33,0 <SEP> 31,6
<tb> 40 <SEP> C <SEP> 34,4 <SEP> 34,2 <SEP> 33,8 <SEP> 32,9 <SEP> 31,8 <SEP> 30,3
<tb> 50 <SEP> C <SEP> 37,2 <SEP> 36,9 <SEP> 36,3 <SEP> 35,3 <SEP> 34,0 <SEP> 32,4
<tb>
Die Tabelle 1 zeigt die
Fleckenentfernungsergebnisse R), die man mit verschiedenen Arten von Porteinflecken erhält, wobei der Enzymgehalt und der Perboratgehalt wie angegeben geändert worden sind. Die anfängliche Einweichtemperatur betrug 20 C. Diese Ergebnisse zeigen, dass bei ausgedehnten Einweichzeiten die Gemische von Enzymen und Perborat eine proteolytische Aktivität ausüben, die der nahekommt, die durch die Enzyme allein ausgeübt wird.
Tabelle 2 zeigt, dass die proteolytische Fleckenentfernungswirkung im wesentlichen unverändert bleibt, wenn man die anfängliche Einweichungstemperatur innerhalb normaler Temperaturgrenzen, die für Einweichzwecke angewandt werden wie vorstehend beschrieben.
ändert. Die anfängliche Einweichtemperatur wird nicht aufrechterhalten und die Einweichlösung wird über Nacht bei Umgebungstemperatur stehengelassen und kühlt so nach und nach auf 20 C ab.
Beispiel 6
Die folgende Detergenszusammensetzung wird hergestellt wie für die Detergenszusammensetzungen des Beispiels 1 beschrieben.
Zusammensetzung Lineares Cl,-Alkylbenzolsulfonat-Na- 11,0 triumsalz Talg!Kokosnuss (80/20) Seife 2,5 nicht ionische iNthylenoxyd-Kondensa- te 2,0 Na-Tripolyphosphat 36.0 Silikate 7,0 Carboxymethylcellulose-Na-Salz 1,0 Perborat 0 bis 12.5 Enzym (Gehalt entsprechend 960 LV Einheiten = 0,6 > @ 0) 0 und 0.6 (0,036 % auf akt.
Enzym) H-O. Aufheller. Parfüm Na.SO1, Was- Rest bis ser und andere zu 100
Die Tests wurden unter den folgenden Bedingungen ausgeführt:
Vorwäsche und Hauptwäsche: Für einen Einlaugenprozess wird eine 4 kg Trommelwaschmaschine verwendet. Das verwendet Wasser hat eine Härte von 0.0308 g/l. Die Waschmaschine wird mit 4 kg der verschmutzten Haushalttücher. die getestet werden sollen, beschickt. Zuerst wird vorgewaschen (gespült) und zwar mit kaltem Wasser ohne Waschmittel innerhalb von 6 Minuten.
Dann werden 180g des Detergens zugesetzt und die Hauptwäsche durch Erhöhung der Temperatur von 15 -c auf 60 -C innerhalb 30 Minuten eingeleitet und von 60 @ C auf 100 mm während einer weiteren Zeit von 30 Minuten.
Die Testdaten sind:
Tabelle 3 (a) (b) (c) Verwendetes wie angegeben Detergens Perborat 0 12,5 12.5 Enzym (LV Einheiten) 960 0 960 Frottiertücher Reinigung -58 1 () 0 Weisse -69 -24 0 Küchentücher Reinigung -47 -16 0 Weisse -70 - 7 0 Hemden Reinigung Kragen 9 -22 0 Manschetten - 5 -31 0 Weisse -24 - 7 0
Die Ergebnisse sind die Summe von Bewertungen aus 4 unabhängigen oeurteilungen VOI1 Fachleuten der Reinigungsbewertung durch Einteilung der Paare (ac) und (bc). Jedes Paar von Tüchern wurde neunmal wiederholt bewertet, jedes Hemdenpaar sechsmal.
Es wird eine Standardskala angewandt von -3, -2, -1, 0, 1, 2, und 3, worin 0 bedeutet, dass die Tücher gleich sind. 1 bedeutet dass ein leichter Unterschied vorliegt, 2 bedeutet dass ein mässiger Unterschied vorliegt und 3, dass ein starker Unterschied vorliegt. Die Minus (Plus) Werte zeigen an, dass der gewählte Standard besser ist (schlechter) als die Testtuchlänge. Die Ergebnisse zeigen die überraschende und gleichmässige Reinigungskraft der Zusammensetzung, die sowohl Enzyme als auch Sauerstoff enthält. gegenüber solchen Zusammensetzungen, die nur einen dieser Bestandteile enthalten.
Beispiel 7
Es wird ein Detergens gemäss Formulierung A des Beispiels 1 hergestellt. Das Perborat und das Enzym werden nachträglich in Mengen wie in Tabelle 5 angegeben zugesetzt. Diese wurden dann zu Vergleichstests verwendet.
Die Testbedingungen sind:
Einweichen: 1,5 kg verschmutzter Wäsche werden über Nacht (18 Std.) in 10 1 Wasser (Härte 0,0205 g/l) eingeweicht mit einer 0,5 %igen Detergenskonzentration.
Wäsche; 1,5 kg verschmutzter Haushalttücher, die vorher eingeweicht worden sind, wird während 4 Minuten bei 50 C in einer Waschmaschine gewaschen, die 381 einer Detergenslösung mit einer 0,5 Gew.- /oigen Detergenskonzentration enthält, wobei die Wasserhärte 0,0205 g/l beträgt.
Tabelle 4 (a) (b) (c) Verwendetes Detergens Formulierung A,
Beispiel 5 ausgenommen Perborat 12,5 0 12,5 Enzym LV Einheiten 0 960 960 Frottiertücher Reinigung 0 +6 +21 Weisse 0 -5 +18 Küchentücher Reinigung 0 + 12 418 Weisse 0 9 412 Hemden Reinigung Kragen 0 +3 F6 Manschetten 0 -11 0
Die Bewertung wird durchgeführt wie für die in Beispiel 6 erwähnten Resultate beschrieben, wobei (a), Tabelle 3, als Bezugsgrösse verwendet wird und 3 wiederholte Bewertungen für jedes Paar in Betracht gezogen werden. Die überlegene Reinigungswirkung für Detergentien, die sowohl Enzyme als auch Perborat enthalten, wird leicht ersichtlich, wenn man (c) mit (a) und (b) vergleicht.
Die inhibierende Wirkung der Peroxyverbindungen ist deutlicher im Falle jener Enzyme, die Sulfhydrylgruppen oder Disulfidbindungen enthalten, z. B. Pepsin, Tripsin, Papain, Lipase, Diastase und Urease. Daher ist die bevorzugte Klasse von Proteasen zur Verwendung in den erfindungsgemässen Waschverbindungen frei von Sulfhydroylgruppen oder Disulfidbildungen. Ein Beispiel dafür ist die Subtilisinfamilie von Enzymen. Spezifische Beispiele dieser Enzyme sind Alcalase, Bakterie, Proteinase, Maxatase, und der alkalische Proteaseteil von CRD-Protease.
Wenn die erfindungsgemässen milden Detergentien unter Ausschluss von anionischen Detergentien zusammengesetzt werden, sind sie besonders nützlich bei der Entfernung grosser Mengen Blut aus Textilien und insbesondere bei der Verhinderung der Verfärbung der Textilien durch Wiederablagerung von Blut darauf. Der Wert dieser Detergenzzusammensetzung zeigt sich insbesondere bei der Entfernung von Menstruationsblut aus sanitären Textilien. Wenn diese besonderen Detergenzzusammensetzungen für die Reinigung blutgetränkter Textilien verwendet werden, ist ein weiteres Bleichen im allgemeinen nicht erforderlich um helle und/oder weisse Textilien zu erhalten.
Anionische Detergentien werden aus den obenerwähnten Detergenszusammensetzungen ausgeschlossen, um Haemolyse oder Zersetzung der roten Blutzellen zu verhindern. Die anionischen Detergentien zerstören die roten Blutzellen anscheinend schneller und gründlicher als die nichtionischen und zwitterionischen Detergentien. Obwohl eine Festlegung auf eine bestimmte Theorie nicht stattfinden soll, wird angenommen, dass der Gehalt der roten Blutzellen vorwiegend für die Verfärbung der Textilien verantwortlich ist, aufgrund von Wiederablagerung des Zellengehalts auf die Textilien.
Die organischen Detergentien, die in den milden Detergenzzusammensetzungen der Erfindung vorliegen, sollten nichtionische Detergentien oder zwitterionische Detergentien sein. Die nichtionischen Detergentien verhindern im allgemeinen die Wiederablagerung von Blut besser als die zwitterionischen Detergentien und werden daher bevorzugt. Bevorzugte nichtionische Detergentien sind:
1. Kondensationsprodukte aus einem Mol einer gesättigten oder ungesättigten, geradkettigen oder verzweigtkettigen Carbonsäure mit 10-18 Kohlenstoffatomen mit etwa 3 bis etwa 50 Mol Äthylenoxyd;
2. Kondensationsprodukte aus einem Mol eines gesättigten oder ungesättigten, geradkettigen oder verzweigtkettigen Alkohols mit 1v24 Kohlenstoffatomen mit etwa 3 bis etwa 50 Mol Athylenoxyd;
3. Polyäthylenoxydkondensate von Alkylphenolen (vorstehend beschrieben);
4.
Langkettige tertiäre Aminoxyde (vorstehend beschrieben) und
5. langkettige tertiäre Phosphinoxyde.
Die Per-Verbindungen und Enzyme können in den oben dargelegten Mengen verwendet werden. Proteasen sind die bevorzugten Enzyme in diesem besonderen Falle, jedoch können auch andere Enzyme zusammen mit den Proteasen verwendet werden, um ein Detergens zu erzielen, das ein breiteres Verwendungspotential aufweist. Vorzugsweise werden die oben allgemein beschriebenen Gerüstsalze in die fertigen Zusammensetzungen eingearbeitet. Die Gerüstsalze und organischen Detergentien für diesen Zweck werden in den beschriebenen Mengenverhältnissen angewandt. Im einfachsten Falle enthält die spezifische milde Detergenzzusammensetzung, die spezielle Vorteile bei der Entfernung grosser Mengen Blut aus Textilien hat, die unter 1,4 aufgezählten Bestandteile und ist im wesentlichen frei von anionischen Detergentien:
1. Nichtionische oder zwitterionische Detergentien
2.
Perverbindungen,
3. Enzyme und im allgemeinen
4. Gerüststoffe.
Beispiele zur Erläuterung dieses Waschmitteltypus sind folgende:
Beispiel 8
Eine Lösung von Menstruationsblut wurde dadurch hergestellt, dass man einige sanitäre Binden bei Zimmertemperatur (27 OC) zwei Stunden in Wasser einweichte.
Dann wurden - bezogen auf das Gewicht der Menstruationsblutlösung - 0,4 0/0 Detergenzzusammensetzungen zugegeben. Die Detergenzzusammensetzung umfasst: Organisches Detergens (wie unter aufgeführt) 22 O/o Natriumtripolyphosphat 55 O/o Natriumperborat 22 O/o Alcalase 1 0/0.
Reine, weisse Musselinstreifen wurden in der Blut Detergenz-Lösung 16 Stunden eingeweicht. Die Streifen wurden dann mit klarem Wasser gespült, getrocknet und auf Farbe mit einem EEL-Reflektometer untersucht.
Die EEL-Einheiten in der folgenden Tabelle zeigen den Grad der Wiederablagerung an, wobei 0 Einheiten einen Streifen ohne Wiederablagerung bedeuten. Ein Unterschied von 2 EEL-Einheiten ist dem ungeübten Auge erkennbar.
Das hier verwendete Reflektometer enthält einen Spektrophotometer-Kopf, unter Verwendung eines Filters Nr. 602, gekoppelt mit einem Unigalvo-Typ 20 Meter. Das Reflektometer wird gebaut durch Evans Electroselenium Ltd., Sussex, England.
Tabelle 5
Wiederablagerung von Blut bei Verwendung nichtio nischer und anionischer Detergentien 0/0 lineares Na-alkyl (C12) % Kondensations- Tuch, Farbe benzolsulfonat (LAS) produkt aus 1 Mol BEL-Ablesung*
Talgalkohol u.
11 Mol Äthylenoxyd (TAEÜ)
22 16 11 11 34 22 34 *Einheiten dunkler als der ursprüngliche Musselinstreifen.
Wie aus der obigen Tabelle zu ersehen, erhöht sich die Wiederablagerung von Blut auf Textilien beträchtlich, wenn man ein anionisches Detergenz verwendet.
Wurde TAE11 ein nichtionisches Detergenz, verwendet, und zwar allein, so war die EEL-Ablesung 16. Eine EEL-Ablesung von 34 wurde erziel+, wenn 50 O/o des TAE11 durch LAS ersetzt wurde ein znionisches Detergenz. Der Unterschied zwischen den Streifen von 18 EEL-Einheiten stellt eine wesentliche Farbdifferenz dar.
Wenn anstelle von TAEI1 die folgenden nichtionischen Detergentien verwendet werden, sind die Resultate ähnlich den oben in der Tabelle angegebenen, in dem eine geringere Wiederablagerung von Blut auf den Textilien stattfindet, wenn nichtionische Detergentien als einzige organische Detergentien verwendet werden, als wenn anionische Detergentien in der Detergenzzusammensetzung zugegen sind: Dimethyldodecylphosphinoxyd; Dimethyldodecylaminooxyd; das Kondensationsprodukt von 1 Mol Talgalkohol und 30 Mol Sithylen- oxyd; das Kondensationsprodukt von 1 Mol Kokosnussalkohol mit 5,5 Mol Äthylenoxyd.
Werden die folgenden anorganischen Detergentien für LAS verwendet, so erhält man im wesentlichen die gleichen Ergebnisse wie oben tabellarisch aufgeführt:
Verzweigtkettiges Na-Alkyl {Ci-benzolsulfonat
20 % Kokosnussseife, 80 % Na-Talgseife
Kokosnuss-alkylsulfat
Talgalkylsulfat.