BR112019028259A2 - solução de limpeza de membrana e método de limpeza acelerada de membrana usando a mesma - Google Patents
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Abstract
Uma solução de limpeza para limpeza acelerada de uma membrana tendo uma enzima e um agente tendo um pH que é compatível com a enzima. A solução de limpeza pode incluir adicionalmente um ou ambos de um agente de ligação e um tensoativo. Após a solução de limpeza ser incluída em uma solução que é usada para fazer contato com a membrana por um período de tempo definido, um ou amos de um agente de ligação e um agente redutor pode ser adicionado à solução que foi colocada em contato com a membrana. Opcionalmente, um ou ambos entre aumentar um pH da solução e aumentar uma temperatura da solução pode ser usada para reduzir uma atividade da enzima.
Description
"SOLUÇÃO DE LIMPEZA DE MEMBRANA E MÉTODO DE LIMPEZA ACELERADA DE MEMBRANA USANDO A MESMA” Referência remissiva a pedidos relacionados
[001]O presente pedido reivindica prioridade ao pedido provisório US copendente número 62/527162, depositado em 30 de junho de 2017, que é incorporado aqui por referência na íntegra.
Campo da invenção
[002]A presente invenção refere-se a uma solução de limpeza para uso em uma operação de limpeza para uma membrana de filtração. A presente invenção também fornece o método de uso de tal solução de limpeza.
Antecedentes
[003]Filtração é a separação de um material a partir de outro. Filtração pode ser efetuada pelo uso de uma membrana. O material que é retido na membrana é caracterizado como o material retido ou concentrado. O líquido que passa através da membrana é o soluto, filtrado ou permeado, o último sendo o termo mais comumente usado com relação à filtração de membrana. Sujeira que permanece na membrana após processamento do fluxo é caracterizada como incrustação da membrana.
Esses filtros de membrana devem ser subsequentemente submetidos a uma operação de limpeza para a remoção de qualquer incrustação que tenha ocorrido durante o curso da operação de tratamento para continuar a usar tal sistema de filtração para a produção continuada de permeado.
[004]Nas operações de laticínios, fermentação & bebidas e alimentos processados, as plantas de membrana são usadas para fracionamento, separação e concentração de componentes de produto desejados. Tais filtros de membrana devem então ser subsequentemente submetidos a uma operação de limpeza para a remoção de qualquer incrustação que tenha ocorrido durante o processo.
[005]Convencionalmente, tratamentos hidráulicos e/ou químicos foram usados para limpar essas membranas incrustadas. Entretanto, esses métodos não têm sido totalmente eficazes em remover eficientemente a maior parte de todos os materiais depositados. O processo que efetivamente fornece remoção substancial de material incrustado tende a ser demorado, caro em termos de energia e uso de água sobre o número múltiplo de etapas convencionalmente empregadas em tais operações e em tratamentos químicos convencionalmente necessários para tais operações de limpeza.
[006]Agentes de limpeza foram formulados para tratar especificamente da natureza e propriedades físico-químicas dos incrustantes. Esses agentes de limpeza são formulados para tentar quebrar as ligações que se formam entre os incrustantes e o material do qual a membrana é construída.
[007] Limpeza química envolve várias etapas que devem ser realizadas em uma ordem definida específica. Primeiramente, a membrana deve ser enxaguada para remover sujeiras que não se tornaram prontamente depositadas sobre a membrana. A solução de limpeza química pode ser então introduzida na membrana e retida no lugar na membrana por um certo tempo definido. Tais etapas de limpeza devem ser então seguidas por outra etapa de enxague. A membrana é convencionalmente então submetida a outras etapas para remover a solução de limpeza a partir da membrana incluindo talvez uma etapa de tratamento de ácido e/ou uma etapa de tratamento alcalino com cada das etapas empregadas sendo seguida por outra etapa de enxague.
[008]Quatro parâmetros determinam principalmente a eficácia de um agente de limpeza. Esses parâmetros incluem tempo de contato, reação química, temperatura e energia mecânica. Esses parâmetros são especificamente relacionados ao agente de limpeza de base química sendo usado bem como a natureza dos incrustantes depositados na membrana. O objetivo da presente invenção é fornecer um processo para limpar uma membrana de filtração.
[009]Agentes de limpeza também incluíram enzimas para tratamento enzimático da membrana. Tratamento enzimático tem sido usado nas operações de limpeza para tais membranas para quebrar os materiais depositados em compostos menores permitindo que os mesmos sejam mais facilmente removidos da membrana. Uma etapa de limpeza enzimática pode reduzir vantajosamente ou eliminar incrustação irreversível que é provavelmente causada por sujeira orgânica, por exemplo, absorção de lipídeo e proteína na membrana. Enzimas de protease, em particular, catalisam a reação de hidrólise de várias ligações usando uma molécula de água.
[010]Permanece uma necessidade na técnica de fornecer uma solução de limpeza baseada em enzima e uma operação de limpeza de membrana que efetivamente reduza ou elimine incrustação irreversível. Se a resistência à filtração após limpeza hidráulica for igual à resistência à filtração no início do período de filtração anterior então a incrustação é considerada como sendo reversível total. Se limpeza química necessitar ser aplicada, então a incrustação é considerada como sendo irreversível. Há uma necessidade sentida há muito tempo por tal operação de limpeza que possa ser realizada com uma redução em qualquer um ou mais de tempo geral, uso de água, energia e produtos químicos.
Sumário da invenção
[011] A presente invenção refere-se a um método de limpeza baseado em enzima para limpar membranas. Sem pretender ser limitado por teoria, o método de limpeza da invenção resulta em uma redução em um ou mais de tempo de limpeza, uso geral de água, energia e produtos químicos relativos a operações de limpeza convencionais.
[012]Um aspecto da invenção fornece um método de limpar uma membrana compreendendo enxaguar previamente a membrana; limpar a membrana usando uma solução compreendendo uma enzima e um agente tendo um pH compatível com a enzima, a composição tendo uma temperatura compatível com a membrana; prevenção de íons divalentes na solução contra precipitação; redução da atividade enzimática; e enxague posterior da membrana para remoção da solução. Em uma modalidade da invenção, a solução pode compreender adicionalmente um agente de ligação. Em certas modalidades da invenção, a solução compreende adicionalmente um tensoativo. Adicionalmente de acordo com essa modalidade da invenção, o tensoativo pode compreender pelo menos um de um tensoativo aniônico, não iônico e um anfotérico.
[013] De acordo com uma modalidade da invenção a solução para limpeza da membrana pode compreender adicionalmente um agente de ligação. Ainda de acordo com esta modalidade, o agente de ligação pode compreender pelo menos um entre ácido etilenodiaminatetraacético (EDTA) e qualquer sal do mesmo, ácido (hidroxietil) etilenodiaminatriacético (HEDTA) e qualquer sal do mesmo, tripolifosfato de potássio (KTPP), um ácido fosfônico e qualquer sal do mesmo, ácido nitrilotriacético (NTA) e qualquer sal do mesmo, ácido dietileno triamina pentaacético (DTPA) e qualquer sal do mesmo, ácido glicônico (GA) e qualquer sal do mesmo, ácido glutâmico ácido diacético (GLDA) e qualquer sal do mesmo, ácido metilglicinodiacético (MGDA) e qualquer sal do mesmo, ácido iminodissuccínico (IDS) e qualquer sal do mesmo, ácidos aminocarboxílicos e qualquer sal do mesmo, ácido hidroxietano difosfônico (HEDP) e qualquer sal do mesmo, aminotris (ácido metileno fosfônico) (ATMP) e qualquer sal do mesmo, 2-fosfonobutano-1,2,4- ácido tricarboxílico (PBTC) e qualquer sal do mesmo, etilenodiamina tetra (ácido metileno fosfônico) (EDTMP) e qualquer sal do mesmo, dietilenotriamina penta (ácido metileno fosfônico) (DTPMP) e qualquer sal do mesmo, um poliacrilato, um copolímero de ácido acrílico-ácido maléico e qualquer sal do mesmo, e gluconato de Sódio (Na-gluconato) e quaisquer combinações dos mesmos. Além disso, de acordo com essa modalidade da invenção, uma concentração do agente de ligação é de cerca de 0,001% em peso a cerca de 1% em peso com base no peso total da solução. Em uma modalidade da invenção, o agente de ligação compreende um ácido poliacrílico parcialmente neutralizado com um peso molecular na faixa de cerca de 2,5 k a cerca de 5k.
[014]Em certas modalidades o método de limpeza da membrana compreende adicionalmente a etapa de adição de um agente de ligação para a desativação da enzima. Além disso, de acordo com estas modalidades, o agente de ligação para a desativação da enzima compreende qualquer um ou combinação de ácido etilenodiaminatetraacético (EDTA) e qualquer sal do mesmo, ácido (hidroxietil) etilenodiaminatriacético (HEDTA) e qualquer sal do mesmo, tripolifosfato de potássio (KTPP), um ácido fosfônico e qualquer sal do mesmo, ácido nitrilotriacético (NTA) e qualquer sal do mesmo, ácido dietileno triamina pentaacético (DTPA) e qualquer sal do mesmo, ácido glutâmico ácido diacético (GADA) e qualquer sal do mesmo, ácido metilglicinodiacético (MGDA) e qualquer sal do mesmo, ácido iminodissuccínico (IDS) e qualquer sal do mesmo, ácidos aminocarboxílicos e qualquer sal dos mesmos, ácido hidroxietano difosfônico (HEDP) e qualquer sal do mesmo, amino tris (ácido metileno fosfônico) (ATMP) e qualquer sal do mesmo, ácido 2-fosfonobutano- 1,2,4-tricarboxílico (PBTC) e qualquer sal do mesmo, etilenodiamina tetra (ácido metileno fosfônico) (EDTMP) e qualquer sal do mesmo, dietilenotriamina penta (ácido metileno fosfônico) (DTPMP) e qualquer sal do mesmo, um poliacrilato, um copolímero de ácido acrílico-ácido maléico e qualquer sal dos mesmos, e qualquer combinação dos mesmos. Ainda de acordo com esta modalidade da invenção, uma concentração do agente de ligação para a desativação da enzima é de cerca de 0,005% em peso a cerca de 1% em peso com base no peso total da solução.
[015]Em certas modalidades da invenção, uma razão por peso do agente de ligação usado para desativação da enzima ou a desativação de agente de ligação é pelo menos cerca de 0,2 g de agente de ligação para grama de enzima,
preferivelmente de cerca de 0,2 a cerca de 200 g de agente de ligação por grama de enzima, ou mais preferivelmente, de cerca de 0,2 a cerca de 80 g de agente de ligação por grama de enzima.
[016]Em algumas modalidades da invenção, o método de limpeza da membrana compreende adicionalmente a etapa de adicionar um agente redutor para a desativação da enzima. Ainda de acordo com estas modalidades, o agente redutor para a desativação da enzima compreende ditionito de sódio. Ainda de acordo com esta modalidade, em que a concentração de ditionito de sódio é de pelo menos cerca de 0,2% em peso, de preferência, de cerca de 0,25% em peso a cerca de 10% em peso, ou, com mais preferência, de cerca de 0,25% em peso a cerca de 2,5% em peso.
[017]Em certas modalidades da invenção, opcionalmente, um pH da solução é aumentado e/ou uma temperatura da solução é aumentada para reduzir a atividade da enzima. Ainda de acordo com esta modalidade, o pH pode ser aumentado para cerca de 11 a cerca de 13, dependendo da tolerância da membrana. Ainda de acordo com esta modalidade, a temperatura pode ser aumentada para cerca de 50° C a cerca de 85°C. Ainda de acordo com esta modalidade, o pH pode ser aumentado para cerca de 12,0 a cerca de 13,0 enquanto a temperatura pode ser aumentada de cerca de 50°C a cerca de 60° C. Ainda de acordo com esta modalidade, o pH pode ser aumentado para cerca de 11,0 a cerca de 12,0 enquanto a temperatura pode ser aumentada para cerca de 60° C a cerca de 85°C.
[018]Em uma modalidade da invenção, a membrana foi usada para o tratamento de proteínas. Em particular, de acordo com certas modalidades da invenção, a membrana foi usada para o tratamento de um de soro de leite ácido, soro de leite doce e leite desnatado.
[019]Em outro aspecto, a invenção fornece um método de limpar uma membrana compreendendo enxaguar previamente com uma solução de pré- enxague compreendendo água por um período de cerca de 2 minutos a cerca de 30 minutos, limpar a membrana usando uma solução compreendendo uma enzima e um agente tendo um pH compatível com a enzima por um período de cerca de 2 minutos a cerca de 45 minutos e impedir a precipitação de quaisquer íons divalentes na solução, reduzir uma atividade da enzima por adicionar pelo menos um entre um agente de ligação e um agente redutor, opcionalmente, reduzir uma atividade da enzima compreende aumentar pelo menos um entre um pH da solução e uma temperatura da solução, após a etapa de adição e aumento opcional continuar a lavar a membrana na ordem de até aproximadamente 40 minutos, e pós-enxague com uma solução pós-enxague compreendendo água por um período de aproximadamente 2 minutos a aproximadamente 30 minutos.
[020]Outros aspectos e modalidades tornar-se-ão evidentes após exame da seguinte descrição. A invenção, no entanto, é indicada com particularidade pelas reivindicações inclusas.
Breve descrição dos desenhos
[021]Tendo desse modo descrito a invenção em termos gerais, será feita agora referência aos desenhos em anexo, que não são necessariamente traçados em escala, e em que:
[022]A figura 1 é um fluxograma mostrando as etapas em um método de limpar uma membrana de acordo com uma modalidade da invenção;
[023]A figura 2 é uma representação gráfica da variação no grau de hidrólise para pó de soro de leite doce em soluções de substrato de enzima dosadas com 0,5% em peso de EDTA como o agente de ligação:
[024]A figura 3 é uma representação gráfica da variação no grau de hidrólise para pó de soro de leite doce em soluções de substrato de enzima dosadas com 0,125% em peso de EDTA como o agente de ligação;
[025]A figura 4 é uma representação gráfica da variação no grau de hidrólise para pó de soro de leite doce em soluções de substrato de enzima dosadas com 1,0% em peso de EDTA como o agente de ligação;
[026]A figura 5 é uma representação gráfica da variação no grau de hidrólise para pó de soro de leite doce em soluções de substrato de enzima dosadas com 0,001% em peso de EDTA, 0,005% em peso de EDTA e 0,01% em peso de EDTA como o agente de ligação;
[027]A figura 6 é uma representação gráfica da variação no grau de hidrólise para pó de soro de leite doce em soluções de substrato de enzima dosadas com 0,46% em peso de MGDA como o agente de ligação;
[028]A figura 7 é uma representação gráfica da variação no grau de hidrólise para pó de soro de leite doce em soluções de substrato de enzima dosadas com 0,115% em peso de MGDA como o agente de ligação;
[029]A figura 8 é uma representação gráfica da variação no grau de hidrólise para pó de soro de leite doce em soluções de substrato de enzima dosadas com 0,33% em peso de HEDP como o agente de ligação; e
[030]A figura 9 é uma representação gráfica da variação no grau de hidrólise para pó de soro de leite doce em uma solução de substrato de enzima dosada com 1,0% em peso de poliacrilato como o agente de ligação.
Descrição detalhada da invenção
[031]A presente invenção será descrita agora mais completamente a seguir.
Modalidades preferidas da invenção podem ser descritas, porém essa invenção pode, entretanto, ser incorporada em muitas formas diferentes e não deve ser interpretada como limitada às modalidades expostas aqui. Ao invés, essas modalidades são fornecidas de modo que essa revelação seja minuciosa e completa, e passe totalmente o escopo da invenção para aqueles versados na técnica. As modalidades da invenção não devem ser interpretadas de modo algum como limitando a invenção.
[032]Como usado no relatório descritivo e nas reivindicações apenas, as formas singulares “um”, “uma”, e “o, a” incluem referentes no plural a menos que o contexto claramente indique de outro modo. Por exemplo, referência a “uma enzima” inclui uma pluralidade de tais enzimas.
[033]Embora termos específicos sejam empregados na presente invenção, os mesmos são usados em um sentido genérico e descritivo somente e não para fins de limitação. Todos os termos, incluindo termos técnicos e científicos, como usados aqui, têm o mesmo significado como comumente entendido por uma pessoa com conhecimentos comuns na técnica à qual a presente invenção pertence a menos que um termo tenha sido de outro modo definido. Será adicionalmente entendido que termos como aqueles definidos em dicionários comumente usados, devem ser interpretados como tendo um significado como comumente entendido por uma pessoa tendo conhecidos comuns na técnica à qual essa invenção pertence.
Será adicionalmente entendido que termos como aqueles definidos em dicionários comumente usados, devem ser interpretados como tendo um significado que é compatível com seu significado no contexto da técnica relevante e a presente revelação. Tais termos comumente usados não serão interpretados em um sentido idealizado ou excessivamente formal a menos que a revelação aqui expressamente defina assim de outro modo.
[034]Como usado aqui, um “agente de alcalinidade” se refere a um composto que aumenta o pH da solução.
[035]Como usado aqui, o termo “tampão” significa um composto que mantém o pH da solução de limpeza em uma faixa estreita de limites. Um tampão incluído na solução de limpeza da invenção mantém um pH em uma faixa desejável.
[036]Como usado aqui, um “agente de ligação” é uma substância que liga com íons, preferivelmente, íons bivalentes incluindo, porém não limitados a, íons de cálcio e magnésio. Em uma modalidade preferida da invenção, o agente de ligação compreende um agente de ligação bivalente. Um agente de ligação pode incluir, porém não é limitado a, quelatos e sequestrantes. Um agente de ligação inclui um composto capaz de isolar ou inativar um íon de metal que pode estar presente na solução por desenvolver um complexo que evita que o íon de metal participe prontamente em ou catalise reações químicas. Os termos “quelante”, “agente de quelação” ou “sequestrante” também podem ser usados de modo intercambiável com o termo “agente de ligação” na revelação fornecida na presente invenção. Um agente de ligação, quelante, agente de quelação ou complexo sequestrante pode evitar que certos íons de metal precipitem sobre a superfície de membrana e bloqueiem os poros da membrana. Por exemplo, água presente no equipamento para fins de limpeza pode incluir cátions de cálcio (Ca2+) e cátions de magnésio (Mg2+) que determinam a dureza da água. Um agente de ligação pode ser incluído que complexa com íons de metal de Ca2+ e Mg2+ para evitar a precipitação de tais compostos como fosfatos, sulfatos ou carbonatos. Além de um agente de ligação que fornece controle aperfeiçoado da dureza da água, um agente de ligação pode auxiliar com o controle de ácidos graxos livres dissolvidos a partir de gorduras saponificadas por evitar o acúmulo de sabões Ca- ou Mg. Em um exemplo não limitador, estearato de sódio é solúvel em água que fará com que o estearato permaneça na solução. Entretanto, após saponificação, estearato de cálcio pode ao invés ser formado, que é amplamente insolúvel em água e não pode ser enxaguado a partir da solução. Desse modo, um agente de ligação evita tal formação de estearato de cálcio.
[037]Como usado aqui, o termo “enzima” pode catalisar a quebra de materiais proteináceos e/ou sujeira orgânica que se tornaram depositados na superfície do equipamento. Não é favorecido usar quaisquer tais enzimas em temperaturas mais altas – tipicamente acima de 60ºC – uma vez que enzimas são suscetíveis à quebra nessas temperaturas mais altas. É mais preferível usar enzimas para limpeza, ainda mais preferivelmente, na faixa de cerca de 40ºC a cerca de 50ºC. Proteases (proteína de quebrar), amilases (amido de quebrar) e lipases (gorduras de quebrar) são os tipos mais comumente usados de enzimas em sistemas de limpeza.
[038]Uma protease (também chamada uma peptidase ou proteinase) é qualquer enzima que execute proteólise, catabolismo de proteína por hidrólise de ligações de peptídeo. Proteases desenvolveram múltiplas vezes, e classes diferentes de protease podem executar a mesma reação por mecanismos catalíticos totalmente diferentes. Proteases podem ser encontradas em animália, plantas, fungos, bactérias, arquéias e vírus. Em geral, proteases são classificadas em vários grupos amplos pelos tipos catalíticos incluindo, porém não limitado a, serina, cisteína, aspártico e metalo proteases (zinco).
[039]Uma classificação atualizada de superfamílias evolucionárias de protease é encontrada no banco de dados MEROPS (vide: http://merops.sanger.ac.uk/). Nesse banco de dados, proteases são classificadas primeiramente por ‘clã’ (superfamília) baseada em estrutura, mecanismo e ordem de resíduo catalítico. Atualmente mais de 50 clãs são conhecidos, cada indicando uma origem evolucionária independente de proteólise.
[040]A estrutura 3D nativa de enzimas é estabilizada por vários efeitos, por exemplo, por íons mono- e divalentes, ligações de dissulfeto, ligações de hidrogênio e interação hidrofóbica. Dependendo da estabilização e estrutura 3D específica, da mesma, há várias etapas de inativação aplicáveis. Ligações de hidrogênio e interações hidrofóbicas podem ser influenciadas por um aumento de pH e temperatura para todas as proteases, porém a faixa aceitável de pH e temperatura pode ser limitada pelo material de equipamento na planta de membrana e, portanto, esse método não pode ser sempre usado em aplicações de limpeza de membrana.
[041]Como usado aqui, o termo “agente redutor” ou “agente de redução de enzima” se refere a um composto ou mistura de compostos que são capazes de reduzir a atividade da enzima. Em um exemplo não limitador, um agente de redução de enzima é capaz de desdobrar as proteínas por quebrar sua estrutura. Por exemplo, um agente redutor de enzima pode desativar uma enzima por quebrar as ligações de dissulfeto. Tais agentes incluem, porém não são limitados a, sulfeto de sódio, boroidreto de sódio, ditionito de sódio, ditiotreitol e glutationina.
[042]A aplicação de agentes redutores é limitada a proteases estabilizadas por ligações de dissulfeto. Muitos agentes redutores são compostos de organoenxofre e mesmo derramamentos muito pequenos podem causar mau odor, o que tende a não ser desejado no processamento de tais enzimas.
[043]Uma diferenciação adicional pode ser feita para as proteases estabilizadas por íon divalente, que podem ser desativadas na maioria dos casos com a aplicação de agentes de ligação de íon divalente (como agentes quelantes, quelatos, agentes sequestrantes, ácidos fosfônicos e sais dos mesmos e poliacrilatos). Exemplos comerciais desse tipo de enzima são SAVINASE® ou ALCALASE®, cada disponível Junto à Novozymes (com sede em Bagsvaerd, Dinamarca). No caso em que a protease não é sensível a agentes de ligação divalentes, como BLAZE® Pro 100L ou ESPERASE®, porque o íon divalente pode ser ligado muito fortemente à enzima, a enzima tem de ser desativada por um dos dois primeiros métodos (inativação pela exposição a agentes redutores para reduzir as ligações de dissulfeto, aplicação de pH extremo ou um aumento de temperatura para perturbar as interações hidrofóbicas).
[044]Cálcio, em um exemplo não limitador, é essencial para a estabilidade de uma enzima. Alguns tipos de enzima têm o íon-Ca muito fortemente ligado em sua estrutura, ao passo que outras enzimas podem liberar mais facilmente o íon-Ca na água circundada. No caso de não haver dureza de água presente, pode haver um equilíbrio entre o íon-Ca na estrutura de enzima e sua liberação para a fase de água.
O íon-Ca “disponível livre” na fase de água pode ser ligado a um agente de ligação, um quelato, fosfonato ou qualquer combinação dessas substâncias. A enzima pode ser desativada por liberar seu íon-Ca em um ambiente onde não haja íon-Ca presente. O íon-Ca liberado é então ligado mais fortemente, por exemplo, a um quelato. Como resultado não há íon-Ca livre disponível para estabilizar a enzima e a enzima não permanece ativa. Com o método pH-stat a atividade de enzima pode ser indiretamente medida. Esse método foi usado para medir a atividade e enzima na presença de um agente de ligação que inclui, em exemplos não limitadores, quelatos e fosfonatos.
[045]Como usado aqui, o termo “tensoativo” significa um agente de limpeza ativo de uma solução de limpeza que pode executar qualquer combinação de umedecimento e mesmo penetração na sujeira no equipamento a ser limpo, soltando sujeiras depositadas na superfície do equipamento e emulsificando as sujeiras para manter as mesmas suspensas em solução para remoção a partir do equipamento. Tensoativos tendem também a reduzir a tensão de superfície na solução de limpeza. Tensoativos podem ser selecionados que são de natureza polar ou hidrofílica, como tensoativo aniônico ou negativamente carregado. Tensoativos podem ser selecionados que são de natureza não polar ou hidrofóbica, como tensoativos não iônicos não tendo carga. Tensoativos anfotéricos que se comportam como tensoativos aniônicos, catiônicos e não iônicos, dependendo do pH, também podem ser usados, embora o uso de tensoativos catiônicos seja menos preferido de acordo com certas modalidades da invenção. Convencionalmente, tensoativos foram escolhidos em soluções de limpeza para uma temperatura de uso específica.
[046]Como usado aqui, “% vol.” Se refere à percentagem de um composto citado com base no volume do composto em relação ao volume total da solução na qual o composto é incorporado a menos que expressamente fornecido de outro modo.
[047]Como usado aqui, “% em peso” se refere à percentagem de um composto citado com base no peso do composto em relação ao peso total da solução na qual o composto é incorporado a menos que expressamente fornecido de outro modo.
[048]Um aspecto da invenção descrito aqui se refere a uma solução de limpeza para uso em limpeza de membranas que tem uma enzima e um agente, o agente fornecendo controle de pH adequado da limpeza. A solução de limpeza pode compreender adicionalmente um agente de ligação e/ou um tensoativo. Em particular, as soluções de limpeza da invenção são particularmente úteis em limpar membranas quando uma temperatura elevada e/ou um pH mais alto é de outro modo necessário, em particular para desativar eventualmente a enzima. Em uma modalidade da invenção, a solução de limpeza compreende em geral uma enzima e um agente de alcalinidade.
[049]Em limpeza de certas membranas, limites rígidos existem em ambos os tipos de compostos que podem ser incluídos na solução de limpeza bem como limites superiores na temperatura e/ou pH. As soluções de limpeza da invenção permitem que essas limitações sejam atendidas.
[050]O controle de íons sujeito à precipitação também é necessário. Em particular, tais íons incluem cálcio. Em uma modalidade da invenção, a solução de limpeza compreende um agente de ligação que pode incluir um agente quelante para evitar precipitação de quaisquer íons divalentes presentes na solução.
[051]Em uma modalidade da invenção, o tensoativo pode ser usado como um reforço ou como parte de uma composição de limpeza de ácido ou alcalina. Em certas modalidades da invenção, o tensoativo pode ser usado como um adjuvante para limpeza de membrana para remoção aperfeiçoada de proteínas, gordura e outras sujeiras a partir de membranas. Em certas outras modalidades da invenção, o tensoativo pode ser selecionado para melhorar as propriedades de hidrofilicidade da membrana e melhorar as propriedades de permeação de processamento. Em certas modalidades da invenção, o tensoativo é escolhido para fornecer boas caraterísticas de enxague, baixa espumação, boas propriedades de limpeza ou remoção de sujeira, biodegradabilidade e/ou custo relativamente baixo. Usos de tensoativos que causam incrustação da membrana bem como outros problemas com relação a superfícies da membrana não são preferidos. Por exemplo, certos tensoativos catiônicos podem frequentemente ser associados à incrustação irreversível da membrana devido à incapacidade de enxaguar ou lavar o tensoativo a partir da superfície. Entende-se que a membrana tem uma carga de superfície negativa e, portanto, um tensoativo catiônico se torna fortemente atraído para a superfície da membrana e não pode ser facilmente removido. Qualquer tensoativo residual na superfície atua como um incrustante causando baixas taxas de fluxo de água e produção resultando em desempenho ruim de produção.
[052]Em certas modalidades, tensoativos são escolhidos que não impactam negativamente a superfície da membrana como, sem pretender ser limitador, um tensoativo aniônico que não é facilmente atraído para a superfície da membrana devido tanto à membrana como o tensoativo tenderem a ser negativamente carregados. Em certas modalidades da invenção, um tensoativo aniônico é escolhido para melhorar a capacidade de enxague do tensoativo enquanto permite que o tensoativo auxilie com limpeza de gorduras e proteínas devido a sua tensão superficial reduzida.
[053]Tensoativos não iônicos podem ser incluídos na solução de limpeza, de acordo com certas modalidades da invenção. Um tensoativo não iônico pode ser caracterizado como tendo propriedades positivas como retirada de graxa, baixa espumação, umedecimento e redução de tensão superficial. Entretanto, tensoativos não iônicos que podem causar problemas de incrustação para a membrana devido a suas características de capacidade de enxague em geral ruins não são preferidos.
Tensoativos não iônicos são moléculas tecnicamente neutras, porém a capacidade de previsão de se os mesmos terão bom desempenho ou não como um reforço de tensoativo em um tipo de membrana específica é menos certo. Peso molecular, ramificação de equilíbrio lipofílico-hidrofílico, linearidade, comprimento de cadeia de álcool, umedecimento Draves e grau de etoxilação individualmente não preveem adequadamente se um tensoativo não iônico funcionará bem ou não em uma membrana. Além disso, o tipo de superfície de membrana como polieterssulfona (PES), polivinildenodifluoreto (PVDF) têm energias de superfície diferentes que também afetam como um tensoativo funciona na superfície e como o incrustante funciona na superfície. O corte de peso molecular ou tamanho de poro de uma membrana específica também afetará provavelmente a funcionalidade de um tensoativo devido à incrustação de poros, penetração de poros para limpeza de poros, exclusão de permeação de membrana devido à ramificação e peso molecular, e facilidade de permeação devido á linearidade.
[054]Em certas modalidades da invenção, o tensoativo compreende um ou mais tensoativos aniônicos incluindo qualquer um ou combinação de sal-Na de ácido alquil (C12) benzeno sulfônico; ácido alquil (C12) benzeno sulfônico, ácido dodecilbenzenosulfônico; sal-Na de ácido sulfônico de alcano (C13-17), sulfonato de alcano secundário; sulfato de 2-etilexila; sulfonato de cumeno; sulfonato de xileno; sal-K de éster de alquil aril alcóxi fosfato; sal-Na de ácido alfa-olefina sulfônico; e um ácido alquil éter carboxílico incluindo em exemplos não limitadores, um ácido alquil (C4-8) éter (5EO) carboxílico, um ácido alquil (C8) éter (5EO) carboxílico, um ácido alquil (C4) éter (6EO), e um ácido alquil (C8) éter (8EO) carboxílico. Os tensoativos aniônicos revelados na presente invenção podem ser usados em combinação com qualquer um dos outros tensoativos revelados na presente invenção, de acordo com certas modalidades da invenção.
[055]Em certas modalidades da invenção, o tensoativo compreende um ou mais tensoativos não iônicos incluindo qualquer um ou combinação de um óxido de amina, como, por exemplo, sem pretender ser limitador, um óxido de alquil dimetil amina como, em um exemplo não limitador, um óxido de alquil (C12-14) dimetil amina; um poliglicosídeo como, em um exemplo não limitador, poliglicosídeo C1O; um alquilglicosídeo como, em exemplos não limitadores, um alquilglicosídeo C8; um etoxilato de álcool tridecílico; um etoxilato de hexan-1-ol; a soforolipídeo, que é um composto de glicolipídeo ativo de superfície que pode ser sintetizado a partir de uma espécie de levedura não patogênica; um glicerofosfolipídio, que é uma gordura de lecitina que pode ser encontrada em muitos alimentos; e polietileno glicol. Qualquer um dos tensoativos não iônicos revelados na presente invenção pode ser usado em combinação com qualquer dos outros tensoativos revelados na presente invenção, de acordo com certas modalidades da invenção.
[056]Em certas outras modalidades da invenção, o tensoativo não iônico pode ser em geral caracterizado pela presença de um grupo hidrofóbico orgânico e um grupo hidrofílico orgânico e pode ser produzido pela condensação de um composto hidrofóbico alifático orgânico, aromático de alquila ou polioxialquileno com uma fração de óxido alcalino hidrofílico que na prática comum é óxido de etileno ou um produto de poliidratação do mesmo, polietileno glicol. Em certas modalidades da invenção, propileno glicol pode ser incluído na solução de limpeza. A solução de limpeza pode compreender um composto hidrofóbico tendo um grupo hidroxila, carboxila, amino ou amido com um átomo de hidrogênio reativo pode ser condensada com óxido de etileno, ou seus adutos de poliidratação, ou suas misturas com alcoxilenos como óxido de propileno para formar um agente ativo superficial não iônico. O comprimento da fração de polioxialquileno hidrofílico que é condensado com qualquer composto hidrofóbico específico pode ser facilmente ajustado para fornecer um composto disperso em água ou solúvel em água tendo o grau desejado de equilíbrio entre propriedades hidrofílica e hidrofóbica.
[057]Tensoativos não iônicos úteis na presente invenção podem incluir produtos de condensação de um mol de um álcool de cadeia linear ou ramificado saturado ou insaturado tendo de 6 a 24 átomos de carbono com 3 a 50 mols de óxido de etileno; ésteres de polietileno glicol, outros ésteres de ácido alcanóicos formados pela reação com glicerídeos, glicerina, e álcoois poliídricos (sacarídeo ou sorbitano/sorbitol); álcoois graxos C6-C18 etoxilados e Álcool graxo etoxilado e propoxilado C6-C18 em particular aqueles que são solúveis em água; álcoois graxos etoxilados C10-C18 tendo um grau de etoxilação de cerca de 3 a cerca de 50, em média; alquilpolissacarídeos não iónicos que incluem um grupo hidrofóbico contendo cerca de 6 a cerca de 30 átomos de carbono e um polissacarídeo, por exemplo, um poliglicosídeo, grupo hidrofílico contendo cerca de 1,3 a 10 unidades de sacarídeo, em média; um etoxilato de álcool de Guerbet da fórmula R1-(OC2H4) n-(OH), em que R1 é um grupo alquila C9-C20 ramificado e n é de cerca de 2 a cerca de 10; um álcool De Guerbet etoxilato da fórmula R1 -(OC2H4) n-(OH) onde R1 é um grupo alquila C10 a C18 ramificado e n é de 5 a 10 ou de 7 a 9, Em certas modalidades da invenção, R1 pode ser um grupo alquila ramificado C8 a C12 e n é 2 a 4,
[058]Os tensoativos da solução de limpeza podem incluir sulfonatos de alcano tendo um grupo alcano com cerca de 6 a cerca de 24 átomos de carbono.
Em certos exemplos não limitadores, os sulfonatos de alcano que podem incluir sulfonatos de alcano secundários como sulfonatos de alquila secundário C14-C17 de sódio.
[059]Em certas modalidades da invenção, o tensoativo compreende um ou mais tensoativos anfotéricos incluindo qualquer um ou combinação de alquil (C12- 14) dimetil betaína; alquil (C12-14) amino dipropionato mono sal-Na; alquil (C8) amino dipropionato mono sal-Na; e sal-Nal de cocoanfo dipropionato. Os tensoativos anfotéricos revelados na presente invenção podem ser usados em combinação com qualquer um dos outros tensoativos revelados na presente invenção, de acordo com certas modalidades da invenção.
[060]Embora outros compostos funcionais possam ser incluídos na solução de limpeza, de acordo com certas modalidades da invenção, a solução de limpeza compreenderá pelo menos uma enzima e um agente tendo um pH compatível com a enzima. Em uma modalidade da invenção, a solução de limpeza pode compreender cerca de 5 a cerca de 1000 ppm, cerca de 10 a cerca de 750 ppm, cerca de 25 a cerca de 600 ppm ou cerca de 50 a cerca de 500 ppm da enzima. Em uma modalidade preferida da invenção, as soluções de limpeza compreendem uma enzima de serina protease.
[061]Em certas modalidades da invenção, a solução de limpeza inclui um agente de estabilização de enzima para estabilizar as enzimas na solução. Por exemplo, o agente de estabilização pode ser um agente solúvel em água que gera íons de cálcio e/ou magnésio. A variação nas concentrações de tais íons é possível dependendo de um número múltiplo de fatores incluindo a multiplicidade, tipos e concentração de enzimas incorporadas. Em certos exemplos não limitadores, o agente de estabilização de enzima pode compreender diidrato de cloreto de cálcio e/ou formato de sódio. Exemplos não limitadores de sais de magnésio ou cálcio solúveis em água que podem ser empregados incluem cloreto de cálcio, hidróxido de cálcio, formato de cálcio, malato de cálcio, maleato de cálcio, hidróxido de cálcio e acetato de cálcio. Sais de cálcio ou magnésio correspondendo aos sais identificados podem ser úteis também. Sem pretender ser limitador, em certas circunstâncias níveis aumentados de cálcio e/ou magnésio podem ser úteis.
[062]Em certas condições, sem pretender ser limitador, cálcio é essencial para a estabilidade de uma enzima. Alguns tipos de enzima permitem que o íon de cálcio se torne muito fortemente ligado a sua estrutura. Outras enzimas podem liberar mais facilmente o íon de cálcio na água circundante. Certamente, a multiplicidade, concentração de enzimas e outras condições de solução de limpeza também podem impactar o grau no qual os íons de cálcio permanecem ligados à(s) enzima(s). em particular, quando há substancialmente uma ausência de dureza de água presente, pode haver um equilíbrio estabelecido entre os íons de cálcio na estrutura de enzima e a liberação de íons de cálcio para a fase de água. Os íons de cálcio “livremente disponíveis” na fase de água podem ser ligados a um agente de ligação que inclui, em exemplos não limitadores, um quelato, fosfonato, gluconato ou qualquer combinação dessas substâncias ou qualquer substância que atue como um agente de ligação. Em uma modalidade da invenção, a enzima pode ser desativada por liberar os íons de cálcio ligados à mesma em um ambiente onde não haja íons de cálcio persentes. A liberação de íons de cálcio nessa circunstância é quando íons de cálcio se tornam mais fortemente ligados a um agente de ligação presente na solução de limpeza. Como resultado não haverá quaisquer íons de cálcio livres disponíveis para estabilizar a enzima e a enzima não mais será ativa.
[063]Em certas modalidades da invenção, a solução de limpeza pode compreender um agente de alcalinidade. Em uma modalidade da invenção, a solução de limpeza pode compreender cerca de 0,01 a cerca de 2% em peso, cerca de 0,01 a cerca de 1% em peso, ou cerca de 0,01 a cerca de 0,5% em peso ou cerca de 0,01 a 0,2% em peso do agente de alcalinidade. Em certas modalidades da invenção, é incluída uma quantidade suficiente de agente de alcalinidade para fornecer um pH da solução de limpeza em uma faixa de cerca de 8 5 a cerca de 12 ou, de preferência, de cerca de 9 a cerca de 11,
[064]Em outras modalidades da invenção, a solução de limpeza pode compreender um tampão. Em uma modalidade da invenção, a solução de limpeza pode compreender cerca de 0,05 a cerca de 1% em peso, cerca de 0,05 a cerca de 0,8% em peso, cerca de 0,1 a cerca de 0,5% em peso do tampão. Os reguladores de pH que podem ser incluídos na solução de limpeza incluem qualquer um ou mais de hidróxido de potássio (por exemplo, na faixa de 4,5-6,5% em peso), bicarbonato de sódio (por exemplo, na faixa de 8 a 12% em peso) e carbonato de sódio (por exemplo, na faixa de 4 a 8% em peso).
[065]Em certas modalidades da invenção, a solução de limpeza compreende adicionalmente um agente de ligação. A solução de limpeza pode compreender cerca de 1 a cerca de 500 ppm, cerca de 10 a cerca de 500 ppm, cerca de 25 a cerca de 300 ppm, ou cerca de 50 a cerca de 200 ppm do agente de ligação, de acordo com certas modalidades da invenção.
[066]Exemplos não limitadores de agentes de ligação que podem ser incluídos na solução de limpeza da invenção são ácido etilenodiaminatetraacético (EDTA) e qualquer sal do mesmo, ácido (hidroxietil) etilenodiaminatriacético (HEDTA) e qualquer sal do mesmo, tripolifosfato de potássio (KTPP), um ácido fosfônico e qualquer sal do mesmo, ácido nitrilotriacético (NTA) e qualquer sal do mesmo, ácido dietileno triamina pentaacético (DTPA) e qualquer sal do mesmo, ácido glucônico (GA) e qualquer sal do mesmo, ácido diacético de ácido glutâmico (GLDA) e qualquer sal do mesmo, ácido metilglicinediacético (MGDA) e qualquer sal do mesmo, ácido iminodissuccínico (IDS) e qualquer sal dos mesmos, ácidos aminocarboxílicos e qualquer sal do mesmo, ácido hidroxietano difosfônico (HEDP) e qualquer sal do mesmo, ácido aminotris (metileno fosfônico) (ATMP) e qualquer sal do mesmo, ácido 2-fosfonobutano-1,2,4-tricarboxílico (PBTC) e qualquer sal do mesmo, etilenodiamina tetra (ácido metileno fosfônico) (EDTMP) e qualquer sal do mesmo, dietilenotriamina penta (ácido metileno fosfônico) (DTPMP) e qualquer sal do mesmo, um poliacrilato, gliconato de sódio (gluconato de Na) e quaisquer combinações dos mesmos. Um ácido poliacrílico parcialmente neutralizado (tendo um M na faixa de cerca de 2,5 k a cerca de 5k) pode ser incluído na solução de limpeza, de acordo com uma modalidade da invenção.
[067]Em certas outras modalidades da invenção, a solução de limpeza pode compreender um poliglicosídeo de alquila, o grupo alquila sendo de cerca de C2 a cerca de C18, de cerca de C5 a cerca de C12, ou de cerca de C8 a cerca de C10.
Um ácido alquil sulfúrico ou qualquer sal do mesmo pode ser incluído na solução de limpeza, de acordo com certas modalidades da invenção. Em certas modalidades da invenção, o tensoativo pode incluir sulfato de 2-etilexila, sal-Na de alquila (C 8), amino dipropionato mono, poliglicosídeo C10, sal-Na de alquil (C12) benzeno sulfônico, e qualquer combinação dos mesmos e em qualquer combinação com os outros tensoativos que são aqui revelados.
[068]Em ouras modalidades da invenção, a solução de limpeza compreende adicionalmente um tensoativo. Em uma modalidade da invenção, a solução de limpeza pode compreender cerca de 1 a cerca de 2000 ppm, cerca de 25 a cerca de 1000 ppm, cerca de 50 a cerca de 750 ppm, ou, de preferência, cerca de 150 a cerca de 1000 ppm do tensoativo.
[069]Um aspecto da invenção fornece o uso da solução de limpeza da invenção na limpeza de uma membrana. A figura 1 é um fluxograma mostrando as etapas em um método de limpar uma membrana de acordo com uma modalidade da invenção. O método de limpar uma membrana 1 inclui as etapas de pré-enxaguar a membrana 10. O tempo de pré-enxague pode durar entre cerca de 2 min. e cerca de 30 min.
[070]Outra etapa na limpeza da membrana 1 inclui limpar a membrana usando uma solução que compreende uma enzima e um agente tendo um pH compatível com a enzima e evitando precipitação de quais íons divalentes na solução 20. Uma solução de limpeza, contendo uma enzima e um agente tendo um pH compatível com a membrana e uma temperatura compatível com a membrana é configurada. Essa etapa de limpeza pode durar entre cerca de 2 min. e cerca de 45 min.
[071]Outra etapa na limpeza da membrana 1 inclui reduzir uma atividade da enzima 30. Como adicionalmente descrito aqui, a atividade da enzima 30 pode incluir qualquer um ou mais entre adicionar um agente de ligação, adicionar um agente redutor, aumentar o pH e aumentar a temperatura. Sem pretender ser limitado por teoria, quaisquer aumentos de temperatura e pH para reduzir a atividade da enzima 30 são limitados pelo que a membrana é capaz de aguentar.
Adicionalmente, a membrana deve ser compatível com qualquer agente de ligação e/ou agente redutor usado. A redução da atividade da enzima 30 pode durar até aproximadamente 45 min.
[072]Outra etapa na limpeza da membrana 1 inclui pós-enxague da membrana para remoção da solução 40. O tempo de pós-enxague pode durar entre cerca de 2 min. e cerca de 30 min.
[073]Em uma modalidade da invenção, um método de limpar uma membrana inclui as etapas de pré-enxaguar a membrana; limpar a membrana usando uma solução que compreende uma enzima e um agente tendo um pH compatível com a enzima, a composição tendo uma temperatura compatível com a membrana; evitar a precipitação de quaisquer íons divalentes na solução; reduzir a atividade de enzima; e pós-enxague da membrana para remoção da solução. Em certas modalidades da invenção, a solução pode compreender adicionalmente pelo menos um de um agente de ligação e um tensoativo.
[074]Em uma modalidade da invenção, o método de limpeza da membrana pode incluir adicionalmente a etapa de adicionar um agente de ligação para desativação da enzima. Em certas modalidades da invenção, a etapa de reduzir a atividade de enzima inclui adicionar um agente redutor. Ainda em outra modalidade da invenção, a etapa para reduzir a enzima pode incluir um ou ambos entre aumentar um pH e aumentar uma temperatura da solução.
[075]Preferivelmente, agente de ligação suficiente será usado para desativar a enzima após executar sua função desejada na operação de limpeza. Em uma modalidade da invenção, o agente de ligação que é adicionado à solução de limpeza pode compreender cerca de 1 a cerca de 6000 ppm, cerca de 5 a cerca de 2000 ppm, ou cerca de 10 a cerca de 500 ppm da solução. Para a remoção de sais de cálcio, a solução de limpeza pode compreender cerca de 1 a cerca de 4000 ppm de agente de ligação adicional. Exemplos não limitadores do agente de ligação que podem ser adicionados incluem ácido etilenodiaminatetraacético (EDTA) e qualquer sal do mesmo, ácido (hidroxietil) etilenodiaminatriacético (HEDTA) e qualquer sal do mesmo, tripolifosfato de potássio (KTPP), um ácido fosfônico e qualquer sal do mesmo, ácido nitrilotriacético (NTA) e qualquer sal do mesmo, ácido dietileno triamina pentaacético (DTPA) e qualquer sal do mesmo, ácido glucônico (GA) e qualquer sal do mesmo, ácido diacético de ácido glutâmico (GLDA) e qualquer sal do mesmo, ácido metilglicinediacético (MGDA) e qualquer sal do mesmo, ácido iminodissuccínico (IDS) e qualquer sal dos mesmos, ácidos aminocarboxílicos e qualquer sal do mesmo, ácido hidroxietano difosfônico (HEDP) e qualquer sal do mesmo, ácido aminotris (metileno fosfônico) (ATMP) e qualquer sal do mesmo, ácido 2-fosfonobutano-1,2,4-tricarboxílico (PBTC) e qualquer sal do mesmo, etilenodiamina tetra (ácido metileno fosfônico) (EDTMP) e qualquer sal do mesmo, dietilenotriamina penta (ácido metileno fosfônico) (DTPMP) e qualquer sal do mesmo, um poliacrilato, gliconato de sódio (gluconato de Na) e quaisquer combinações dos mesmos.
[076]Em uma modalidade da invenção, a quantidade total de agente de ligação em relação ao teor de enzima é pelo menos cerca de 0,2 g de agente de ligação/g de enzima presente em solução, de cerca de 0,2 g de agente de ligação/g de enzima presente em solução a cerca de 200 g de agente de ligação/g de enzima presente em solução, ou de cerca de 0,2 g de agente de ligação/g de enzima presente em solução a cerca de 80 g de agente de ligação/g de enzima presente em solução. Em certas modalidades da invenção, o agente de ligação compreende
EDTA e a solução de limpeza compreende de cerca de 0,2 g de EDTA/g de enzima presente em solução a cerca de 80 g de EDTA/g de enzima presente em solução, de cerca de 0,2 g de EDTA/g de enzima presente em solução a cerca de 60 g de EDTA/g de enzima presente em solução, ou de cerca de 0,2 g de EDTA/g de enzima presente em solução a cerca de 40 g de EDTA/g de enzima presente em solução.
[077]Em certas outras modalidades da invenção, o agente de ligação compreende MGDA e a solução de limpeza compreende de cerca de 0,2 g de MGDA/g de enzima presente em solução a cerca de 100 g de MGDA/g de enzima presente em solução, de cerca de 0,2 g de MGDA/g de enzima presente em solução a cerca de 80 g de MGDA/g de enzima presente em solução, ou de cerca de 0,5 g de MGDA/g de enzima presente em solução a cerca de 60 g de MGDA/g de enzima presente em solução.
[078]Em uma modalidade da invenção, o pH da solução na etapa de limpeza pode ser de cerca de 2,0 a cerca de 11,0, de cerca de 7,0 a cerca de 11,0, de cerca de 8 a cerca de 11, ou de cerca de 8,5 a cerca de 10,5. Em certas modalidades da invenção, a temperatura da solução na etapa de limpeza pode ser de cerca de 10°C a cerca de 70°C, de cerca de 30°C a cerca de 50°C, menor que cerca de 60°C, ou menor que cerca de 50°C.
[079]Em uma modalidade da invenção, a solução entra em contato com a membrana durante cerca de 2 a cerca de 90 minutos, de cerca de 10 minutos a cerca de 60 minutos, ou de cerca de 10 minutos a cerca de 45 minutos. Em uma modalidade da invenção, a redução na atividade enzimática pode ser devida, pelo menos em parte, à adição de pelo menos um entre o agente de ligação e o agente redutor.
[080]Em certas modalidades da invenção, o pH pode ser aumentado para cerca de 10,5 a cerca de 13,5, de cerca de 8,5 a cerca de 13,0, de cerca de 11,0 a cerca de 12,0, ou de cerca de 12,0 a cerca de 13,0, Em outras modalidades da invenção, a temperatura pode ser aumentada para menor que cerca de 55°C, menor que cerca de 70°C, menor que cerca de 75°C ou menor que cerca de 80°C. Em certas modalidades da invenção, a temperatura é aumentada para cerca de 50°C a cerca de 70°C, de cerca de 50°C a cerca de 60°C, de cerca de 60°C a cerca de 85°C, ou de cerca de 60°C a cerca de 70ºC.
[081]Em certas modalidades da invenção, o pH é aumentado para cerca de 8,5 a cerca de 13,5 e a temperatura é aumentada para cerca de 50°C a cerca de 85°C ou de cerca de 50°C a cerca de 70°C. Em certas outras modalidades da invenção, o pH é aumentado para cerca de 8,5 a cerca de 13,5 e a temperatura é aumentada para cerca de 50°C a cerca de 60°C Ainda em outras modalidades da invenção, o pH é aumentado para cerca de 8,5 a cerca de 13,0 e a temperatura é aumentada para cerca de 50°C a cerca de 70°C. Ainda em outras modalidades da invenção, o pH é aumentado para cerca de 8,5 a cerca de 13,0 e a temperatura é aumentada para cerca de 60°C a cerca de 85°C ou de cerca de 60°C a cerca de 70°C. Ainda em outras modalidades da invenção, o pH é aumentado para cerca de 8,5 a cerca de 11,5 e a temperatura é aumentada para cerca de 50ºC após o que um agente redutor é então adicionado para reduzir a atividade de enzima.
[082]Em uma modalidade da invenção, uma atividade da enzima é atenuada por pelo menos cerca de 50%, pelo menos cerca de 60%, pelo menos cerca de 70%, pelo menos cerca de 80%, pelo menos cerca de 85%, pelo menos cerca de 90%, ou pelo menos cerca de 95%. Em certas modalidades da invenção, a atividade da enzima pode ser reduzida pelo aumento de pelo menos um entre o pH ou a temperatura da solução de cerca de 2 minutos a cerca de 45 minutos, de cerca de 5 minutos a cerca de 30 minutos, ou de cerca de 10 minutos a cerca de 20 minutos.
Em certas modalidades da invenção, a atividade da enzima é reduzida pelo aumento de pelo menos um entre o pH ou da temperatura a solução por cerca de 15 minutos.
[083]O método de limpeza da membrana pode compreender adicionar um agente de alcalinidade à solução que entra em contato com a membrana antes da adição do agente de ligação para reduzir a atividade da enzima.
[084]Em uma modalidade da invenção, o método de limpeza da membrana é realizado sem enxaguar a solução a partir da membrana entre o momento em que a solução de limpeza entra em contato com a membrana até o momento usado para reduzir a atividade da enzima.
[085]Uma modalidade da invenção, um método é fornecido para limpar uma membrana usada para o tratamento de qualquer sujeira proteinácea solúvel que inclui as seguintes etapas: pré-enxague com uma solução de pré-enxague compreendendo água por um período de cerca de 2 minutos a cerca de 30 minutos, limpar a membrana usando uma solução que compreende uma enzima e um agente tendo um pH compatível com a enzima de acordo com a definição de solução e etapa de limpeza como adicionalmente definido por um período de cerca de 2 minutos a cerca de 45 minutos; adicionar um ou ambos de um agente de ligação e um agente redutor opcionalmente incluindo aumentar pelo menos um entre um pH e uma temperatura da solução, após a adição e etapa de aumento opcional continuar a lavar a membrana na ordem até cerca de 45 minutos; e pós-enxaguar com uma solução de pós-enxague compreendendo água por um período de cerca de 2 minutos a cerca de 30 minutos.
[086]A atividade da enzima em uma solução pode ser indiretamente medida usando um método pH-stat. O método pH-stat pode ser usado para medir a atividade de enzima na presença de um agente de ligação que inclui, em exemplos não limitadores, quelatos, fosfonato e gluconato. A ação de protease em proteínas cria grupos funcionais de ácido. Portanto, a hidrólise de proteínas reduz o pH da solução ao longo do tempo. A extensão de liberação de aminoácidos durante a quebra enzimática pode ser medida pela quantidade de cáustica necessária para manter o pH da solução constante. Além disso, sem pretender ser limitado por teoria, prefere-se manter o pH em um valor onde a atividade de enzima está em seu máximo. Adicionalmente, a temperatura em combinação com o pH necessita ser mantida em um valor preferido para maximizar a atividade da enzima.
[087]O grau de hidrólise é identificado pela seguinte equação: DH% = VxN x 100 (1) Mxαxhtot Onde: DH % = grau de hidrólise, % V = volume de NaOH adicionado, mL N = molaridade da solução de NaOH, mol/L M = massa de proteína total, g α = grau médio de dissociação de grupos α-amino liberados durante a hidrólise htot = número total de ligações de peptídeo, mmol/g
[088]A invenção é adicionalmente definida por referência aos seguintes exemplos, que descrevem soluções de limpeza e métodos para executar uma limpeza acelerada de uma operação de membrana baseada em laticínios de acordo com a invenção e a execução dessa em uma operação de limpeza de membrana.
Exemplo 1
[089]Testes de inativação para enzimas diferentes foram realizados usando analise colorimétrica para determinar a atividade de enzima. Uma solução padrão de 0,5% em peso de tampão tendo um pH de 9, 53 foi inicialmente formulada. Soluções de enzima separadas foram formadas usando essa solução padrão. Concentrações variáveis de hidróxido de sódio (NaOH) foram adicionadas para ajustar o pH da solução ao nível desejado. A Tabela 1 identifica as soluções de enzima que foram formuladas usando as enzimas de protease ALCALASE® 2.5L, ESPERASE® 8. 0 L,
SAVINASE® Ultra 16 XL E BLAZE® Pro 100L, todos adequados para a hidrólise de proteínas cada disponível junto à Novozymes (com sede em Bagsvaerd, Dinamarca).
Tabela 1 Soluções de limpeza tendo 0,5% em peso de tampão com tipos variáveis de enzimas Solução Enzima NaOH, % em De limpeza Nome Concentração % em peso pH peso 1 ESPERASE 0,3 0,000 9, 50 2 8,0L 0,050 11,20 3 0,125 12,00 4 0,625 12,80 5 ALCALASE 2.5L 0,3 0,000 9, 49 6 0,050 11,36 7 0,125 12,01 8 0,625 12,80 9 SAVINASE 0,3 0,000 9, 51 10 Ultra 16 XL 0,050 11,32 11 0,125 12,01 12 0,625 12,79 13 BLAZE Pro 0,3 0,000 10,85 14 100L 0,050 11,95 15 0,625 12,84
[090] A Tabela 2 mostra as atividades de enzima das soluções identificadas na Tabela 1 em temperaturas variáveis. Aquelas soluções marcadas com 100% indicam uma atividade de enzima que é maior que um limite de detecção superior do método de medição, enquanto aquelas marcadas com u.d. identifica uma atividade de enzima que é menor que o limite de detecção do método de medição. Tabela 2 Atividades de Enzima em várias temperaturas Solução de Atividade de enzima limpeza 50°C 60°C 70°C 1 100% 100% 100% 2 100% 100% u.d. 3 100% u.d. u.d. 4 u.d. u.d. u.d.
5 100% 100% <8% 6 100% <65% u.d. 7 u.d. u.d. u.d. 8 u.d. u.d. u.d. 9 100% 100% u.d. 10 100% u.d. u.d. 11 u.d. u.d. u.d. 12 u.d. u.d. u.d. 13 100% <30% u.d. 14 <20% u.d. u.d. 15 u.d. u.d. u.d.
[091] A Tabela 3A identifica uma série de soluções de limpeza tendo 0,5% em peso de um tampão e 0,2% em peso de ESPERASE 8,0L. A atividade de enzima da solução de limpeza em concentrações variáveis do agente redutor de enzima ditionito de sódio (Na2S2O4) em vários níveis de diluição foi medida com esses resultados na Tabela 3A também. Aquelas soluções marcadas com o.d. indicam uma atividade de enzima que está acima de um limite de detecção do método de medição, enquanto aquelas marcadas com u.d. identifica uma atividade de enzima que está abaixo do limite de detecção do método de medição.
Tabela 3A Efeito de concentração de agente redutor de enzima e diluição em Atividade de enzima Concentração, % em peso Diluição de Tampão ESPERASE Na2S204 solução Atividade de 8,0L enzima 0,5 0,0 0,00 0 u.d. 0,5 0,0 0,05 0 u.d. 0,5 0,0 0,10 0 u.d. 0,5 0,0 0,15 0 u.d. 0,5 0,0 0,20 0 u.d. 0,5 0,0 0,25 0 u.d. 0,5 0,2 0,00 0 o.d. 0,5 0,2 0,05 0 o.d. 0,5 0,2 0,10 0 o.d. 0,5 0,2 0,15 0 o.d. 0,5 0,2 0,20 0 o.d. 0,5 0,2 0,25 0 u.d.
0,5 0,2 0,00 5X o.d. 0,5 0,2 0,05 5X o.d. 0,5 0,2 0,10 5X o.d. 0,5 0,2 0,15 5X o.d. 0,5 0,2 0,20 5X 0,22794 0,5 0,2 0,25 5X u.d. 0,5 0,2 0,00 10X 0,93602 0,5 0,2 0,05 10X 0,81721 0,5 0,2 0,10 10X 0,71910 0,5 0,2 0,15 10X 0,65791 0,5 0,2 0,20 10X 0,21666 0,5 0,2 0,25 10X u.d.
[092]Testes similares foram conduzidos para uma série de soluções de limpeza tendo 0,5% em peso de um tampão e 0,5% em peso de BLAZE Pro 100L cujos resultados são incluídos na Tabela 3B.
Tabela 3B Efeito de concentração de agente redutor de enzima e diluição em Atividade de enzima Concentração, % em peso Diluição de Atividade de solução enzima Tampão BLAZE Pro 100L Na2S204 0,5 0,2 0,00 0 0,75783 0,5 0,2 0,05 0 0,70535 0,5 0,2 0,10 0 0,69190 0,5 0,2 0,15 0 0,65687 0,5 0,2 0,20 0 0,63666 0,5 0,2 0,25 0 0,62515
[093] Os testes nas Tabelas 3A e 3B mostram que uma concentração de ditionito de sódio de 0,25% em peso desativa ESPERASE 8,0L, porém não BLAZE Pro 100L com um tempo de contato de cinco minutos a 50ºC.
Exemplo 2
[094]Investigações referentes à qual agente de ligação – por exemplo, EDTA, KTPP, IDS, PBTC ou ATMP e eventualmente o próprio sistema de tampão de carbonato de sódio, como agentes de ligação exemplificadores não limitadores – tem o impacto mais alto sobre a diminuição da atividade de enzima na solução de uso, testes foram realizados misturando agentes de ligação diferentes juntamente com a enzima ESPERASE 8,0L ou ALCALASE 2.5L tipo DX que pertence á classe de proteases de serina ou, para ser mais preciso, à classe de subtilases.
[095]Soluções de limpeza foram preparadas em água de osmose inversa (RO) sem a enzima e aquecidas a 50ºC. O pH da solução de limpeza foi ajustado em 9, 0 e a adição de enzima seguiu. A temperatura da solução de limpeza foi mantida a 50ºC por 60 minutos. Duas amostras da solução de limpeza foram tiradas quando a enzima foi adicionada e nos intervalos seguintes após a adição de enzima: 10 minutos, 20 minutos, 30 minutos e 60 minutos. Após serem tiradas, as amostras foram imediatamente colocadas em um banho de gelo para resfriar bruscamente reação adicional e a atividade de enzima das amostras foi medida. A Tabela 4 identifica as soluções de limpeza que foram testadas que incluem cáustica, um tensoativo, um tampão e a enzima de protease ESPERASE 8,0L.
Tabela 4 Solução de limpeza 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 Composto Concentração, % em peso água(macia) 99, 54 99, 60 99, 63 99, 52 99, 51 99, 58 99, 56 99, 53 99, 56 99, 50 Hidróxido de potássio 0,0800 0,0841 0,0841 0,0841 0,0858 0,0858 0,0858 0,0858 0,0858 0,0858 Ácido fosfórico 0,0416 0,0416 0,0416 0,0416 0,0416 0,0416 0,0416 0,0416 0,0416 0,0446 Sal-Na l,2-benzisotiazolin-3-ona 0,00013 0,00013 0,00013 0,00013 0 0 0 0 0 0 2-fosfonobutano, 1,2,4-ácido 0,0033 0,0033 0,0033 0,0033 0 0 0 0 0 0 tricarboxílico - PBTC Carbonato de sódio - Na2CC>3 0,033 0,033 0 0,0198 0,0198 0,0198 0 0,0198 0,0198 0,0198 Bicarbonato de sódio - NaHC03 0 0 0 0,033 0,033 0,033 0 0,033 0,033 0,033 Ácido tetraacético etileno diamina - 0,0588 0 0 0,0588 0,0157 0 0,0157 0 0,0157 0
EDTA Sal-Na ácido iminodisuccínico -IDS 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0,0224 Trifosfato de potássio - KTPP 0 0 0 0 0,0495 0 0,0495 0,0495 0 0,0495 Ácido fosfônico aminotrimetileno - 0 0 0 0 0,0033 0,0033 0,0033 0,0033 0,0033 0,0033
ATMP Propileno glicol 0,1400 0,1400 0,1400 0,1400 0,1400 0,1400 0,1400 0,1400 0,1400 0,1400 Betaína de alquil (C12-14) dimetila 0,0758 0,0758 0,0758 0,0758 0,0758 0,0758 0,0758 0,0758 0,0758 0,0758 Ácido sulfúrico 0,0004 0,0004 0,0004 0,0004 0,0004 0,0004 0,0004 0,0004 0,0004 0,0004 ESPERASE 8,0L 0,0250 0,0250 0,0250 0,0250 0,0250 0,0250 0,0250 0,0250 0,0250 0,0250 pH 9, 01 8,96 9, 06 9, 00 9, 04 9, 06 9, 03 9, 03 9, 06 9, 06
[096] A Tabela 5 mostra a atividade relativa de ESPERASE 8,0L após ser adicionado à solução de limpeza, 20 minutos após a adição e 60 minutos após a adição. Observe que * significa sem tampão.
Tabela 5 Agente de ligação Atividade relativa % ESPERASE 8,0L Solução Após adição Após 20 Após 60 de min min limpeza 16 0,0588% EDTA + 0,0033% PBTC 100 89 80 17 0,0033% PBTC 100 98 100 18 0,0033% PBTC* 100 100 95 19 0,0588% EDTA + 0,0033% PBTC 100 96 88 20 0,0157% EDTA + 0,0495% KTPP + 0,0033% 100 65 59
ATMP 21 0,0033% ATMP 100 98 101 22 0,0157% EDTA + 0,0495% KTPP + 0,0033% 100 91 80 ATMP* 23 0,0495% KTPP + 0,0033% ATMP 100 101 100 24 0,0157% EDTA + 0,0033% ATMP 100 63 54 25 0,0224% IDS + 0,0495% KTPP + 0,0033% 100 96 88
[097]Como mostrado na Tabela 5, a maior redução em atividade de ESPERASE 8,0L após 60 minutos foi obtida com a solução de limpeza 24 (63% de atividade relativa após 20 minutos e 54% de atividade relativa após 60 minutos), que usou uma combinação de agente de ligação de 0,0157 % em peso de EDTA + 0,0033% em peso de ATMP, seguido pela solução de limpeza 20 (65% de atividade relativa após 20 minutos e 59% de atividade relativa após 60 minutos) que usou uma combinação de agente de ligação de 0,0157% em peso de EDTA + 0,0495% em peso de KTPP + 0,0033% em peso de ATMP.
[098]A Tabela 6 identifica as soluções de limpeza que foram testadas que incluíram cáustica, um tampão e a enzima de protease ALCALASE 2.5L.
Tabela 6 Solução de limpeza 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 Composto Concentração, % em peso água(macia) 99, 70 99, 76 99, 79 99, 68 99, 67 99, 74 99, 72 99, 69 99, 72 99, 66 Hidróxido de potássio 0,0800 0,0841 0,0841 0,0841 0,0858 0,0858 0,0858 0,0858 0,0858 0,0858 Ácido fosfórico 0,0416 0,0416 0,0416 0,0416 0,0416 0,0416 0,0416 0,0416 0,0416 0,0446 Sal-Na l,2-benzisotiazolin-3-ona 0,00013 0,00013 0,00013 0,00013 0 0 0 0 0 0 2-fosfonobutano, 1,2,4-ácido 0,0033 0,0033 0,0033 0,0033 0 0 0 0 0 0 tricarboxílico - PBTC Carbonato de sódio - Na2CC>3 0,033 0,033 0 0,0198 0,0198 0,0198 0 0,0198 0,0198 0,0198 Bicarbonato de sódio - NaHC03 0 0 0 0,033 0,033 0,033 0 0,033 0,033 0,033 Ácido tetraacético etileno diamina 0,0588 0 0 0,0588 0,0157 0 0,0157 0 0,0157 0 - EDTA Sal-Na ácido iminodisuccínico - 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0,0224
IDS Trifosfato de potássio - KTPP 0 0 0 0 0,0495 0 0,0495 0,0495 0 0,0495 Ácido fosfônico aminotrimetileno - 0 0 0 0 0,0033 0,0033 0,0033 0,0033 0,0033 0,0033
ATMP Propileno glicol 0,0500 0,0500 0,0500 0,0500 0,0500 0,0500 0,0500 0,0500 0,0500 0,0500 Sal-Na 1,2-benzisotiazolin-3-ona 0,0002 0,0002 0,0002 0,0002 0,0002 0,0002 0,0002 0,0002 0,0002 0,0002 Cloreto de cálcio 0,0025 0,0025 0,0025 0,0025 0,0025 0,0025 0,0025 0,0025 0,0025 0,0025 ALCALASE 2.5L tipo DX 0,0268 0,0268 0,0268 0,0268 0,0268 0,0268 0,0268 0,0268 0,0268 0,0268 pH 8,97 9, 09 9, 04 9, 07 9, 03 9, 03 9, 02 9, 06 9, 02 9, 05
[099]A Tabela 7 mostra a atividade relativa de ALCALASE 2.5L logo após ser adicionado à solução de limpeza, 20 minutos após a adição e 60 minutos após a adição. Observe que * significa sem tampão.
Tabela 7 Agente de ligação atividade ALCALASE 2.5L relativa % Solução de Após adição Após 20 min Após 60 limpeza min 26 0,0588% EDTA + 0,0033% PBTC 100 57 16 27 0,0033% PBTC 100 95 84 28 0,0033% PBTC* 100 76 55 29 0,0588% EDTA 0,0033% PBTC 100 61 35 30 0,0157% EDTA + 0,0495% KTPP + 100 39 10 0,0033% ATMP 31 0,0033% ATMP 100 94 88 32 0,0157% EDTA + 0,0495% KTPP + 100 35 3 0,0033% ATMP* 33 0,0495% KTPP + 0,0033% ATMP 100 68 38 34 0,0157% EDTA + 0,0033% ATMP 100 63 15 35 0,0224% IDS + 0,0495% KTPP + 100 87 52 0,0033% ATMP
[0100] Como mostrado na Tabela 7, a maior redução em atividade de ALCALASE 2.5L após 60 minutos foi obtida com a solução de limpeza 32 (35% de atividade relativa após 20 minutos e 3% de atividade relativa após 60 minutos), que usou uma combinação de complexar de 0,0157% em peso EDTA + 0,0495 % em peso KTPP + 0,0033% em peso de ATMP, seguido pela solução de limpeza 30 (39% de atividade relativa após 20 minutos e 10% de atividade relativa após 60 minutos), que usou uma combinação de agente de ligação de 0,0157% em peso de EDTA + 0,0495% em peso de KTPP + 0,0033% em peso de ATMP.
Exemplo 3
[0101]Uma série de testes em vários tipos diferentes de enzimas, usando uma variedade de agentes de ligação, foi realizada. As enzimas de protease usadas nesses testes foram ALCALASE® 2.5L, ESPERASE® 8,0L, SAVINASE® Ultra 16 XL, SAVINASE® Evity 16 XL, e BLAZE® Pro 100L cada disponível junto à Novozymes (com sede em Bagsvaerd, Dinamarca). Os agentes de ligação testados foram sais de EDTA, MGDA NTA, GLDA, HEDTA, DTPA, gluconato, KTPP, ATMP, PBTC, HEDP, EDTMP, DTPMP E poliacrilato.
[0102]Soluções de 100ml de substrato foram preparadas tendo uma concentração de soro de leite doce de 0,25% em volume em água macia com base no volume total da solução. Isso foi obtido por adicionar 0,9588 g de uma solução de pó de soro de leite doce a 80% tendo uma densidade de 0,3084 g/ml a 1 L de água macia. A solução foi aquecida a 50°C e o pH da solução foi ajustado para 10, 0,3 ml de solução de enzima tendo uma concentração de enzima de 5% em volume foram adicionados à solução de substrato de pH ajustado/aquecida. Esta solução combinada foi então titulada com NaOH 0,1 M para manter o pH em 10 durante o curso de 10 minutos. O agente de ligação foi então adicionado e misturado com a solução durante o curso de 30 minutos enquanto ainda mantendo o pH em 10, Cerca de 0,09588 g de solução fresca de soro de leite foi então adicionado a 100 ml da solução, e a solução foi titulada com NaOH 0,1 M para manter o pH em 10 durante o curso de 10 minutos.
[0103]O valor htot para concentrado de proteína de soro de leite é 8,8 e o valor 1/α a 50ºC e um pH de 10 é 1, O grau de hidrólise, DH%, foi calculado durante o curso da adição de enzima, adição de agente de ligação e a adição de enzima fresca. Como os dados mostram, o DH% primeiramente aumenta rapidamente seguido por um aumento mais lento ao longo do tempo. Simultaneamente, a caustica também reage com o substrato. O efeito desse grau de reação é medido usando uma solução “em branco” que é isenta de qualquer enzima.
[0104]Após adição dos agentes de ligação, dependendo da substância, atenua ou termina qualquer alteração em DH%. Após adição de substrato fresco, a enzima continua a trabalhar e segue uma taxa de reação similar como experimentado no início do experimento ou é desativada pelo que qualquer alteração em hidrólise é principalmente o resultado somente da cáustica reagindo com o substrato.
[0105]As Tabelas 8A, 8B e 8C fornecem a variação no DH% para pó de soro de leite doce para concentrações variadas de sal Na-EDTA como o agente de ligação dosado para as soluções de substrato de enzima citadas correspondentes em um pH de 10 e 50ºC.
Tabela 8A Agente 0,001 % em peso EDTA 0,005 % em peso EDTA 0,01% em peso EDTA de ligação Enzima SAVINASE Em branco SAVINASE Em branco SAVINASE Em branco Ultra 16 XL Ultra 16 XL Ultra 16 XL Tempo, s Grau de hidrólise, % 0 0,00 0,00 0,0 0,0 0,00 0,00 60 7,56 0,00 9, 3 0,0 8,21 0,12 120 9, 97 0,00 12,0 0,0 10,95 0,25 180 11,49 0,00 13,4 0,0 12,25 0,28 240 12,10 0,00 14,2 0,0 13,03 0,31 300 12,68 0,00 14,8 0,0 13,74 0,31 360 13,23 0,00 15,4 0,0 14,26 0,31 420 13,71 0,13 15,9 0,0 14,61 0,31 480 13,96 0,31 16,4 0,0 15,08 0,31 540 14,45 0,43 16,7 0,0 15,38 0,31 600 14,67 0,53 17,0 0,0 15,79 0,31 660 14,67 0,53 17,0 0,0 15,79 0,31 720 14,67 0,53 17,0 0,0 15,79 0,31 780 14,67 0,53 17,0 0,0 15,79 0,31 840 14,67 0,53 17,0 0,0 15,79 0,31 900 14,67 0,53 17,0 0,0 15,79 0,31 960 14,89 0,53 17,3 0,0 15,79 0,31 1020 15,10 0,53 17,6 0,0 15,79 0,31 1080 15,32 0,53 17,8 0,0 15,79 0,31 1140 15,47 0,53 18,0 0,0 15,79 0,31 1200 15,54 0,53 18,1 0,0 15,79 0,31
1260 15,76 0,53 18,3 0,3 15,79 0,31 1320 15,95 0,53 18,6 0,3 15,79 0,31 1380 16,16 0,53 18,7 0,3 15,84 0,41 1440 16,38 0,68 19,0 0,3 15,98 0,41 1500 16,59 0,68 19,1 0,5 15,98 0,41 1560 16,81 0,83 19,3 0,5 16,12 0,52 1620 17,01 0,83 19,4 0,7 16,23 0,52 1680 17,19 0,94 19,6 0,7 16,23 0,72 1740 17,25 1,05 19,8 0,7 16,35 0,72 1800 17,44 1,05 19,9 1,0 16,44 0,72 1860 17,65 1,15 20,1 1,0 16,47 0,72 1920 17,74 1,30 20,3 1,0 16,54 0,74 1980 17,86 1,30 20,4 1,2 16,66 0,83 2040 18,02 1,37 20,5 1,2 16,78 0,83 2100 18,19 1,50 20,7 1,2 16,93 1,00 2160 18,37 1,50 20,9 1,4 16,93 1,00 2220 18,53 1,59 21,0 1,4 17,06 1,00 2280 18,74 1,71 21,2 1,4 17,06 1,00 2340 18,74 1,71 21,4 1,6 17,12 1,08 2400 18,95 1,80 21,6 1,6 17,22 1,22 2460 34,52 6,92 38,2 9,3 23,34 8,17 2520 36,12 6,93 40,2 9,3 23,46 8,17 2580 36,96 7,05 41,2 9,3 23,61 8,17 2640 37,75 7,17 42,0 9,3 23,66 8,17 2700 38,26 7,21 42,5 9,3 23,84 8,17 2760 38,72 7,30 43,0 9,3 23,84 8,17 2820 39, 13 7,43 43,4 9,3 23,97 8,17 2880 39, 54 7,56 43,9 9,3 24,06 8,17 2940 39, 99 7,56 44,3 9,3 24,17 8,17 3000 40,24 7,68 44,7 9,3 24,30 8,17
TABLE 8B
Agente 0,125% em peso EDTA 0,25 % em peso EDTA de ligação Enzima SAVINASE ALCALASE ESPERASE Em branco SAVINASE Em branco Ultra 16 XL 2.5L 8,0L Ultra 16 XL Tempo, s Grau de hidrólise, % 0 0,00 0,00 0,00 0,00 0,00 0,00 60 9,74 9, 59 9, 22 0,28 11,61 1,30 120 13,09 12,46 12,87 0,75 14,78 2,37 180 14,27 14,24 14,95 1,11 16,62 3,24 240 15,47 15,67 16,26 1,54 18,09 3,93 300 16,34 16,57 17,66 1,75 19,18 4,56 360 16,92 17,40 18,68 2,12 20,18 5,16 420 17,79 18,24 19,56 2,32 21,15 5,64 480 18,30 18,88 20,38 2,50 21,85 6,19 540 18,81 19,64 21,17 2,89 22,50 6,67 600 19,48 20,55 21,84 3,09 23,27 7,04 660 19,48 20,55 23,91 3,09 23,29 7,04 720 19,48 20,55 23,91 3,09 23,29 7,04 780 19,48 20,55 24,24 3,09 23,29 7,04 840 19,48 20,55 24,50 3,09 23,29 7,04 900 19,48 20,55 24,70 3,09 23,29 7,04 960 19,48 20,55 24,70 3,09 23,29 7,04 1020 19,48 20,55 24,91 3,09 23,29 7,04 1080 19,48 20,55 25,10 3,09 23,29 7,04 1140 19,48 20,55 25,30 3,09 23,29 7,04 1200 19,48 20,55 25,30 3,09 23,29 7,04 1260 19,48 20,55 25,42 3,09 23,29 7,04 1320 19,48 20,55 25,62 3,09 23,29 7,04 1380 19,48 20,55 25,82 3,09 23,29 7,04 1440 19,48 20,55 25,99 3,09 23,29 7,04 1500 19,48 20,55 26,01 3,09 23,29 7,04 1560 19,48 20,55 26,22 3,09 23,29 7,04 1620 19,48 20,55 26,35 3,09 23,29 7,04 1680 19,48 20,55 26,58 3,09 23,29 7,04 1740 19,48 20,55 26,82 3,09 23,29 7,04 1800 19,48 20,55 26,82 3,09 23,29 7,04 1860 19,48 20,55 27,07 3,09 23,29 7,04 1920 19,48 20,55 27,36 3,09 23,29 7,04
1980 19,48 20,55 27,36 3,09 23,29 7,04 2040 19,48 20,55 27,57 3,09 23,29 7,04 2100 19,48 20,55 27,83 3,09 23,29 7,04 2160 19,48 20,55 28,12 3,09 23,29 7,04 2220 19,48 20,55 28,32 3,09 23,29 7,04 2280 19,48 20,55 28,56 3,09 23,29 7,04 2340 19,48 20,55 28,65 3,09 23,29 7,04 2400 19,48 20,55 28,91 3,09 23,29 7,04 2460 25,86 25,50 43,22 9, 90 25,17 12,35 2520 25,86 25,50 46,70 9, 90 25,17 12,35 2580 25,86 25,80 48,79 9, 90 25,17 12,35 2640 25,86 26,05 49, 96 9, 90 25,38 12,56 2700 25,86 26,34 50,90 10,10 25,60 12,77 2760 25,95 26,61 51,77 10,12 25,66 12,98 2820 26,07 26,80 52,33 10,27 25,91 13,29 2880 26,33 27,00 52,99 10,27 26,04 13,60 2940 26,33 27,31 53,52 10,42 26,32 13,82 3000 26,54 27,51 54,04 10,58 26,60 14,07
TABLE 8C Agente 0,5% em peso EDTA 1,0% em peso EDTA de ligação Enzima Em Em SAVINASE SAVINASE BLAZE branco ESPERASE BLAZE branco Ultra 16 XL Evity 16 XL Pro 100L 8,0L Pro 100L Tempo, s Grau de hidrólise, % 0 0,00 0,00 0,00 0,00 0,00 0,00 0,00 60 10,80 10,19 9, 76 0,53 9, 91 9, 13 0,95 120 13,74 12,74 12,81 1,01 13,30 12,48 1,81 180 15,61 14,29 14,62 1,51 15,41 13,86 2,57 240 16,92 15,48 15,85 1,90 16,98 15,19 3,12 300 17,98 16,32 16,95 2,26 18,35 16,28 3,63 360 18,77 17,32 17,64 2,61 19,36 17,00 4,15 420 19,57 18,10 18,38 2,97 20,31 17,83 4,64 480 20,36 18,84 18,89 3,31 21,18 18,57 5,13 540 21,00 19,60 19,30 3,46 22,01 19,30 5,66
600 21,60 20,16 19,59 3,72 22,80 19,87 5,97 660 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 720 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 780 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 840 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 900 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 960 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1020 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1080 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1140 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1200 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1260 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1320 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1380 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1440 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1500 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1560 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1620 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1680 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1740 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1800 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1860 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1920 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 1980 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 2040 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 2100 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 2160 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 2220 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 2280 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 2340 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 2400 21,60 20,16 19,66 3,72 22,80 19,87 5,97 2460 29, 44 25,23 29, 35 9, 10 34,66 32,31 9, 66 2520 29, 44 25,69 32,54 9, 10 37,85 35,05 9, 99 2580 29, 44 25,94 33,91 9, 14 40,10 36,85 10,55 2640 29, 44 26,34 34,72 9, 32 41,66 37,87 10,77 2700 29, 51 26,68 35,48 9, 53 42,71 38,81 11,01 2760 29, 75 27,06 36,16 9, 76 43,48 39, 68 11,50 2820 29, 96 27,33 36,80 10,03 44,37 40,41 11,96
2880 30,25 27,61 37,15 10,19 45,30 41,30 12,33 2940 30,51 28,04 37,63 10,55 46,16 41,97 12,71 3000 30,66 28,26 38,13 10,70 46,69 42,58 13,14
[0106] A figura 2 fornece uma representação gráfica da variação no DH% de pó de soro de leite doce para soluções de substrato de enzima dosadas com 0,5% em peso de EDTA como o agente de ligação. Os resultados mostram que a enzima BLAZE Pro 100L é ainda ativa após a adição de substrato fresco 30 minutos após ser dosada com 0,5% em peso de EDTA uma vez que o grau de h hidrólise segue uma taxa de reação similar encontrada no início do experimento. Entretanto, as enzimas SAVINASAE Ultra 16 XL e SAVINASE Evity 16 XL são desativadas por 0,5% em peso de EDTA uma vez que, após a adição de substrato fresco, o grau de hidrólise segue a taxa de reação como encontrado para a solução em branco.
[0107]A figura 3 fornece uma representação gráfica da variação no DH% de pó de soro de leite doce para soluções de substrato de enzima dosadas com 0,125% em peso de EDTA como o agente de ligação, enquanto a figura 4 fornece uma representação gráfica da variação no DH% de pó de soro de leite doce para soluções de substrato de enzima dosadas com 1,0% em peso de EDTA como o agente de ligação. Com a quantidade diminuída de EDTA, as enzimas testadas SAVINASE Ultra 16 XL e ALCALASE 2.5L são desativadas uma vez que, após a adição de substrato fresco, o grau de hidrólise segue a taxa de reação como encontrado para a solução em branco. Entretanto, ESPERASE 8,0L testado permanece ativo após adição de EDTA e substrato fresco como mostrado na figura 3, Com a quantidade aumentada de EDTA, ambas as enzimas testadas ESPERASE 8,0L e BLAZE Pro 100L são ainda ativas 30 minutos após a adição de substrato fresco após ser dosado com 1,0% em peso de EDTA uma vez que o grau de hidrólise segue uma taxa de reação similar como encontrada no início do experimento, vide a figura 4,
[0108]Como os dados mostrados na Tabela 8A demonstram e graficamente ilustrado na figura 5, mesmo quando a solução de substrato baseada em enzima SAVINASE Ultra 16 XL é dosada com 0,01% em peso de EDTA, esse agente de ligação ainda é eficaz na desativação dessa enzima nessa concentração uma vez que, após a adição de substrato fresco, o grau de hidrólise segue a taxa de reação como encontrada para a solução em branco. Entretanto, a dosagem com uma concentração tão baixa quanto 0,001% em peso de EDTA ou mesmo em 0,005% em peso de EDTA não é eficaz em desativar a enzima SAVINASE Ultra 16 XL uma vez que após a adição de substrato fresco, o grau de hidrólise não continua a seguir a taxa de reação para a solução em branco nessa concentração reduzida de EDTA.
[0109]As Tabelas 9A e 9B fornecem a variação no DH% para pó de soro de leite doce para 0,115% em peso, 0,23% em peso e 0,46% em peso de sal-Na- MGDA como o agente de ligação dosado para as soluções de substrato de enzima citadas correspondentes em um pH de 10 e 50ºC.
Tabela 9A Agente de 0,115 % em peso MGDA 0,23 % em peso MGDA ligação Enzima SAVINASE Em branco SAVINASE Em branco 16 Ultra XL 16 Ultra XL Tempo, s Grau de hidrólise % 0 0,00 0,00 0,00 0,00 60 10,84 0,07 12,05 0,49 120 13,56 0,68 14,57 1,04 180 15,16 1,36 16,29 1,55 240 16,15 1,70 17,74 1,94 300 17,08 2,31 18,81 2,43 360 17,88 2,62 19,66 2,74 420 18,74 2,95 20,52 3,09 480 19,24 3,36 21,17 3,44 540 19,78 3,79 21,80 3,82 600 20,26 4,12 22,46 4,09 660 20,28 4,12 22,46 4,09
720 20,28 4,12 22,46 4,09 780 20,28 4,12 22,46 4,09 840 20,28 4,12 22,46 4,09 900 20,28 4,12 22,46 0, 960 20,28 4,12 22,46 4,09 1020 20,28 4,12 22,46 4,09 1080 20,28 4,12 22,46 4,09 1140 20,28 4,12 22,46 4,09 1200 20,28 4,12 22,46 4,09 1260 20,28 4,12 22,46 4,09 1320 20,28 4,12 22,46 4,09 1380 20,28 4,12 22,46 4,09 1440 20,28 4,12 22,46 4,09 1500 20,28 4,12 22,46 4,09 1560 20,28 4,12 22,46 4,09 1620 20,28 4,12 22,46 4,09 1680 20,28 4,12 22,46 4,09 1740 20,28 4,12 22,46 4,09 1800 20,28 4,12 22,46 4,09 1860 20,28 4,12 22,46 4,09 1920 20,28 4,12 22,46 4,09 1980 20,28 4,12 22,46 4,09 2040 20,28 4,12 22,46 4,09 2100 20,28 4,12 22,46 4,09 2160 20,28 4,12 22,46 4,09 2220 20,28 4,12 22,46 4,09 2280 20,28 4,12 22,46 4,09 2340 20,28 4,12 22,46 4,09 2400 20,28 4,12 22,46 4,09 2460 27,19 13,77 27,78 15,38 2520 27,19 13,77 27,78 15,43 2580 27,19 13,77 28,64 15,73 2640 27,19 14,02 28,90 15,84 2700 27,19 14,02 29, 07 16,15 2760 27,19 14,24 29, 26 16,29 2820 27,19 14,40 29, 53 16,45 2880 27,40 14,70 29, 91 16,67 2940 27,40 14,70 30,06 16,82
3000 27,56 14,97 30,41 17,00
TABLE 9B Agente de 0,46 % em peso MGDA ligação
SAVINASE Ultra SAVINASE Evity 16 BLAZE Pro 100L Em branco Enzima 16 XL XL Tempo, s Grau de hidrólise % 0 0,00 0,00 0,00 0,00 60 11,39 10,19 9, 21 0,00 120 14,36 12,74 11,48 0,65 180 16,17 14,29 12,97 0,96 240 17,52 15,48 14,07 1,61 300 18,55 16,32 15,04 1,91 360 19,69 17,32 15,77 2,22 420 20,46 18,10 16,57 2,56 480 21,19 18,84 17,37 2,87 540 21,71 19,60 17,92 3,17 600 22,39 20,16 18,52 3,45 660 22,39 20,16 18,52 3,45 720 22,39 20,16 18,52 3,45 780 22,39 20,16 18,52 3,45 840 22,39 20,16 18,52 3,45 900 22,39 20,16 18,52 3,45 960 22,39 20,16 18,52 3,45 1020 22,39 20,16 18,52 3,45 1080 22,39 20,16 18,52 3,45 1140 22,39 20,16 18,52 3,45 1200 22,39 20,16 18,52 3,45 1260 22,39 20,16 18,52 3,45 1320 22,39 20,16 18,52 3,45 1380 22,39 20,16 18,52 3,45 1440 22,39 20,16 18,52 3,45 1500 22,39 20,16 18,52 3,45 1560 22,39 20,16 18,52 3,45 1620 22,39 20,16 18,52 3,45 1680 22,39 20,16 18,52 3,45 1740 22,39 20,16 18,52 3,45
1800 22,39 20,16 18,52 3,45 1860 22,39 20,16 18,52 3,45 1920 22,39 20,16 18,52 3,45 1980 22,39 20,16 18,52 3,45 2040 22,39 20,16 18,52 3,45 2100 22,39 20,16 18,52 3,45 2160 22,39 20,16 18,52 3,45 2220 22,39 20,16 18,52 3,45 2280 22,39 20,16 18,52 3,45 2340 22,39 20,16 18,52 3,45 2400 22,39 20,16 18,52 3,45 2460 26,92 25,23 32,77 6,41 2520 27,39 25,69 36,17 6,41 2580 27,57 25,94 37,42 6,41 2640 27,81 26,34 38,31 6,41 2700 28,03 26,68 39, 05 6,67 2760 28,49 27,06 39, 58 6,73 2820 28,73 27,33 40,31 7,08 2880 28,99 27,61 40,84 7,19 2940 29, 35 28,04 41,31 7,57 3000 29, 63 28,26 41,87 7,84
[0110] A figura 6 fornece uma representação gráfica da variação no DH% de pó de soro de leite doce para soluções de substrato de enzima dosadas com 0,46% em peso de MGDA como o agente de ligação, enquanto a figura 7 fornece uma representação gráfica da variação no DH% de pó de soro de leite doce para uma solução de substrato de enzima dosada com 0,115% em peso de MGDA como o agente de ligação. Como mostrado na figura 6, a enzima BLAZE Pro 100L é ainda ativa 30 minutos após a adição de 0,46% em peso de MGDA com a adição de substrato fresco uma vez que o grau de hidrólise segue a taxa de reação que é similar àquela encontrada no início do experimento. Entretanto, as enzimas testadas SAVINASE Ultra 16 XL e SAVINASE Evity 16 XL são desativadas pelo MGDA a 0,46% e pelo menos a enzima SAVINASE Ultra 16 XL é desativada pelo MGDA a
0,115% em peso (vide a figura 7), uma vez que após a adição de substrato fresco, o grau de hidrólise segue a taxa de reação como encontrada para a solução em branco.
[0111]A tabela 10 fornece a variação no DH% para o pó de soro de leite doce para 0,33% em peso de sal Na-HEDP como o agente de ligação dosado para as soluções de substrato de enzima citadas correspondentes em um pH de 10 e 50ºC.
Tabela 10 Agente de 0,33 % em peso HEDP ligação Enzima SAVINASE ALCALASE ESPERASE BLAZE Pro Em branco Ultra 16 XL 2.5L 8,0L 100L Tempo, s Grau de hidrólise % 0 0,00 0,00 0,00 0,00 0,00 60 10,99 10,81 9, 87 9, 75 1,26 120 13,94 13,48 13,70 12,96 1,94 180 15,81 15,54 15,95 14,37 2,74 240 17,12 17,08 17,69 15,52 3,27 300 18,19 18,19 18,89 16,61 3,82 360 19,01 19,45 20,06 17,26 4,12 420 19,85 20,35 21,14 17,98 4,65 480 20,58 21,18 22,03 18,65 5,18 540 21,21 21,95 22,86 19,29 5,45 600 21,88 22,72 23,54 19,98 5,97 660 32,83 22,72 23,54 20,00 5,97 720 41,58 22,72 23,54 20,00 5,97 780 42,77 22,72 23,54 20,32 5,97 840 43,61 22,72 23,54 20,92 8,99 900 44,28 22,72 23,54 21,57 8,99 960 44,75 22,72 23,54 21,91 8,99 1020 45,18 22,72 23,54 22,21 8,99 1080 45,63 22,72 23,54 22,47 8,99 1140 45,63 22,72 23,54 22,62 8,99 1200 45,73 22,72 23,54 22,86 8,99 1260 45,74 22,72 23,54 23,05 8,99
1320 45,74 22,72 23,54 23,27 8,99 1380 45,74 22,72 23,54 23,55 8,99 1440 46,03 22,72 23,54 23,83 8,99 1500 46,03 22,72 23,54 23,83 8,99 1560 46,03 22,72 23,54 24,04 8,99 1620 46,17 22,72 23,54 24,32 8,99 1680 46,17 22,72 23,54 24,59 8,99 1740 46,35 22,72 23,54 24,84 8,99 1800 46,35 22,72 23,54 24,99 8,99 1860 46,51 22,72 23,54 25,27 8,99 1920 46,72 22,72 23,54 25,57 8,99 1980 46,72 22,72 23,54 25,57 8,99 2040 46,91 22,72 23,54 25,85 8,99 2100 46,91 22,72 23,54 26,06 8,99 2160 47,05 22,72 23,54 26,38 9, 30 2220 47,27 22,72 23,54 26,62 9, 64 2280 47,27 22,72 23,54 26,68 9, 64 2340 47,52 22,72 23,70 26,95 9, 94 2400 47,52 22,72 23,94 27,24 10,19 2460 57,73 33,09 40,32 44,16 21,18 2520 57,98 33,09 44,05 47,00 21,18 2580 58,23 33,09 46,08 48,37 21,76 2640 58,45 33,49 47,30 49, 22 22,10 2700 58,71 33,85 48,34 49, 95 22,37 2760 59, 13 33,85 49, 22 50,51 22,68 2820 59, 24 34,17 49, 89 51,18 22,95 2880 59, 40 34,46 50,48 51,73 23,24 2940 59, 62 34,77 51,09 52,10 23,64 3000 59, 83 35,05 51,64 52,66 23,88
[0112]A figura 8 fornece uma representação gráfica da variação no DH% de pó de soro de leite doce para soluções de substrato de enzima dosadas com 0,33% em peso de HEDP como o agente de ligação. Como mostrado nessa figura, 30 minutos após a adição de 0,33% em peso de HEDP e a adição do substrato fresco, o grau de hidrólise para ESPERASE 8,0L e BLAZE pro 100L testados segue uma taxa de reação que é similar àquela encontrada no início do experimento, o que indica que essas enzimas estão ainda ativas. Em contraste, SAVINASE e ALCALASE 2.5L testados são desativados com a adição de 0,33% em peso de HEDP uma vez que, após a adição de substrato fresco, o grau de hidrólise segue uma taxa de reação que é similar àquela da solução em branco.
[0113]A Tabela 11 fornece a variação no DH% para pó de soro de leite doce para sais Na de 1,0% em peso de poliacrilato, 0,48% em peso de ATMP e 0,57% em peso de EDTMP como os vários agentes de ligação dosados para as soluções de substrato de enzima SAVINASE ULTRA 16 XL em um pH de 10 e 50ºC.
Tabela 11 Agente 1 % em peso poliacrilato 0,48 % em peso ATMP 0,57% em peso EDTMP de ligação Enzima SAVINASE Em branco SAVINASE Em branco SAVINASE Em branco Ultra 16 XL Ultra 16 XL Ultra 16 XL Tempo, s Grau de hidrólise % 0 0,00 0,00 0,00 0,00 0,00 0,00 60 10,78 0,00 11,14 1,14 10,10 0,00 120 14,09 0,52 14,81 1,91 13,14 0,00 180 15,53 0,92 16,90 2,76 14,83 0,27 240 16,84 1,17 18,32 3,35 16,08 0,43 300 17,92 1,62 19,55 3,98 17,00 0,62 360 18,80 2,14 20,59 4,44 17,69 0,84 420 19,53 2,36 21,57 4,90 18,43 1,02 480 20,45 2,62 22,28 5,42 18,98 1,18 540 21,06 3,12 23,02 5,69 19,50 1,37 600 21,64 3,34 23,75 6,22 20,00 1,57 660 21,64 3,34 41,64 25,46 48,53 30,94 720 21,64 3,34 42,48 26,18 78,07 52,79 780 21,64 3,34 43,28 26,74 88,83 54,58 840 21,64 3,34 43,85 27,17 88,83 56,57 900 21,64 3,34 44,34 27,66 88,83 58,49 960 21,64 3,34 44,78 27,92 89, 24 59, 99 1020 21,92 3,34 45,02 28,15 90,23 60,98 1080 22,29 3,66 45,34 28,41 91,00 61,89
1140 22,59 3,89 45,80 28,66 91,90 62,50 1200 22,87 4,34 46,05 28,97 92,41 63,02 1260 23,04 4,56 46,22 29, 20 92,88 63,27 1320 23,20 4,79 46,63 29, 48 93,31 63,49 1380 23,45 5,04 46,90 29, 75 93,78 63,70 1440 23,65 5,32 47,15 29, 92 94,30 63,83 1500 23,81 5,66 47,33 30,13 94,53 63,93 1560 24,14 5,92 47,76 30,13 94,89 64,08 1620 24,52 6,18 47,98 30,43 95,11 64,29 1680 24,52 6,32 48,29 30,75 95,35 64,29 1740 24,84 6,57 48,51 30,96 95,66 64,47 1800 24,84 6,84 48,80 30,99 96,07 64,64 1860 25,06 7,09 49, 05 31,20 96,07 64,64 1920 25,25 7,40 49, 31 31,54 96,38 64,85 1980 25,52 7,49 49, 58 31,75 96,57 64,94 2040 25,70 7,82 49, 85 31,86 96,83 65,10 2100 25,94 7,92 50,05 32,04 96,97 65,26 2160 26,17 8,28 50,34 32,26 97,22 65,26 2220 26,44 8,50 50,65 32,53 97,22 65,50 2280 26,44 8,67 50,88 32,74 97,46 65,69 2340 26,71 8,90 51,12 32,99 97,62 65,83 2400 26,95 9, 20 51,40 33,15 97,85 65,97 2460 35,25 17,32 62,68 43,91 110,35 78,42 2520 36,10 17,32 63,13 44,16 110,62 78,42 2580 36,70 17,54 63,82 44,44 110,88 78,42 2640 37,32 17,91 64,26 44,72 111,22 78,42 2700 37,93 18,09 64,68 44,87 111,50 78,60 2760 38,47 18,27 65,25 45,25 111,87 78,89 2820 39, 13 18,50 65,58 45,49 112,05 79, 10 2880 39, 58 18,53 65,85 45,65 112,20 79, 29 2940 40,06 18,80 66,36 45,85 112,42 79, 52 3000 40,56 18,95 66,65 46,28 112,72 79, 77
[0114]A figura 9 fornece uma representação gráfica da variação no DH% de pó de soro de leite doce para soluções de substrato de enzima dosadas com 1,0% em peso de poliacrilato como o agente de ligação. Esse teste revela que quando 1,0% em peso de poliacrilato são usados para desativar SAVINASE Ultra 16 XL, o grau de hidrólise após adição de substrato extra (após 40 min. desde o início do teste) segue uma taxa diminuída significativa em comparação com o início do experimento. Entretanto, a taxa de reação é aumentada em comparação com aquela da solução em branco, que indica que Savinase Ultra 16XL não é totalmente desativado.
[0115]A Tabela 12 fornece a variação no DH% para pó de soro de leite doce para 0,63% em peso de KTPP como o agente de ligação dosado para as soluções de substrato de enzima citadas correspondentes em um pH de 10 e 50ºC.
Tabela 12 Agente de 0,63 % em peso KTPP ligação SAVINASE SAVINASE BLAZE Pro 100L Em branco Enzima Ultra 16 XL Evity 16 XL Tempo, s Grau de hidrólise % 0 0,00 0,00 0,00 0,00 60 10,85 10,37 8,94 0,00 120 14,02 13,10 11,34 0,00 180 15,82 15,04 12,59 0,19 240 17,00 16,52 13,62 0,39 300 18,02 17,69 14,47 0,58 360 19,04 18,66 15,21 0,81 420 19,80 19,58 15,95 1,02 480 20,64 20,31 16,59 1,24 540 21,29 21,15 17,27 1,61 600 21,95 21,97 17,74 1,79 660 28,97 31,26 24,69 8,98 720 30,46 32,29 25,96 9, 96 780 31,23 32,83 26,77 10,46 840 31,84 33,17 27,41 10,90 900 32,40 33,49 27,80 11,10 960 32,79 33,89 28,21 11,27 1020 32,96 34,12 28,61 11,42 1080 33,25 34,40 28,97 11,60 1140 33,41 34,68 29, 38 11,69
1200 33,59 34,93 29, 78 11,88 1260 33,85 35,11 29, 94 12,01 1320 34,00 35,32 30,33 12,18 1380 34,30 35,54 30,52 12,34 1440 34,46 35,89 30,85 12,34 1500 34,59 36,14 31,22 12,46 1560 34,70 36,35 31,41 12,65 1620 34,99 36,44 31,54 12,84 1680 35,16 36,81 31,85 12,98 1740 35,29 37,00 32,00 12,99 1800 35,50 37,11 32,27 13,14 1860 35,62 37,31 32,49 13,29 1920 35,87 37,54 32,67 13,39 1980 36,03 37,74 32,83 13,54 2040 36,13 38,10 33,08 13,67 2100 36,44 38,28 33,25 13,82 2160 36,62 38,47 33,41 14,01 2220 36,78 38,72 33,66 14,21 2280 36,99 39, 03 33,94 14,21 2340 36,99 39, 18 34,10 14,40 2400 37,23 39, 36 34,28 14,55 2460 46,11 48,17 49, 33 23,08 2520 46,11 48,75 52,13 23,08 2580 46,40 49, 25 53,58 23,08 2640 46,62 49, 74 54,32 23,23 2700 46,84 50,08 55,10 23,33 2760 47,12 50,50 55,71 23,56 2820 47,14 50,99 56,20 23,73 2880 47,36 51,33 56,63 23,93 2940 47,82 51,59 57,01 23,93 3000 47,91 52,20 57,56 24,22
[0116] A Tabela 13 fornece a variação no DH% para pó de soro de leite doce para 0,37% em peso e 1,0% em peso de Na-gluconato como o agente de ligação dosado para as soluções de substrato de enzima SAVINASE Ultra 16 XL em um pH de 10 e 50ºC.
Tabela 13 Agente de ligação 0,37 % em peso Gluconato 1,0 % em peso Gluconato Enzima SAVINASE Ultra 16 XL Em branco SAVINASE Em Ultra 16 XL branco Tempo, s Grau de hidrólise,% 0 0,00 0,00 0,00 0,00 60 11,62 1,23 11,55 0,00 120 14,45 2,36 14,27 0,25 180 16,43 3,22 16,11 0,40 240 17,65 4,03 17,29 0,73 300 19,00 4,83 18,34 0,91 360 20,09 5,39 19,23 1,19 420 21,10 6,27 20,02 1,41 480 22,06 6,88 20,66 1,74 540 22,98 7,68 21,46 1,95 600 23,65 8,49 22,10 2,13 660 28,76 13,97 32,58 13,60 720 29, 92 15,20 34,08 14,67 780 30,81 16,02 35,18 15,65 840 31,61 16,86 35,97 16,17 900 32,41 17,62 36,59 16,65 960 33,13 18,36 37,26 16,94 1020 33,84 19,10 37,84 17,40
[0117]A Tabela 14 fornece a variação no DH% para pó de soro de leite doce para 0,45% em peso de sal Na-HEDTA como os agentes de ligação dosados para as soluções de substrato de enzima citadas correspondentes em um pH de 10 e 50ºC.
Tabela 14 Agente de 0,45 % em peso HEDTA ligação Enzima SAVINASE Ultra 16 SAVINASE Evity 16 BLAZE Pro Em branco XL XL 100L Tempo, s Grau de hidrólise %
0 0,00 0,00 0,00 0,00 60 10,26 8,93 9, 03 0,33 120 13,46 12,05 10,40 0,90 180 15,18 12,99 12,37 1,38 240 16,27 14,08 13,02 1,75 300 17,19 14,72 13,55 2,12
360 18,17 15,43 14,44 2,47 420 19,04 15,90 15,02 2,96 480 19,55 16,67 15,49 3,26 540 20,01 17,02 15,98 3,60 600 20,94 17,73 16,39 3,87 660 20,94 17,73 16,39 3,87 720 21,03 18,44 16,39 3,87
780 23,34 19,71 16,39 3,87 840 24,72 21,04 17,61 3,87 900 25,59 21,61 18,61 3,87 960 25,99 22,20 19,47 3,87 1020 26,33 22,46 20,26 3,87 1080 26,63 22,82 20,57 3,87 1140 26,63 22,82 20,63 3,87 1200 26,63 22,82 20,76 3,87 1260 26,63 22,82 20,76 3,87 1320 26,63 22,82 20,76 3,87 1380 26,63 22,82 20,76 3,87 1440 26,63 22,82 20,76 3,87 1500 26,63 22,82 20,76 3,87 1560 26,63 22,82 20,76 3,87 1620 26,63 22,82 21,00 3,87 1680 26,63 22,82 21,00 3,87 1740 26,63 23,10 21,00 3,87 1800 26,63 23,10 21,37 3,87 1860 26,63 23,10 21,37 3,87 1920 26,63 23,10 21,37 3,87 1980 26,63 23,10 21,77 3,87 2040 26,63 23,38 21,77 3,87
2100 26,63 23,38 21,77 3,87 2160 26,63 23,38 22,12 3,87 2220 26,63 23,83 22,12 3,87 2280 26,91 23,83 22,12 3,87 2340 26,91 24,12 22,55 3,87 2400 26,91 24,14 22,55 3,87 2460 36,46 33,45 37,78 13,46 2520 36,46 33,45 40,46 13,46 2580 36,46 33,45 42,16 13,46 2640 37,18 33,78 43,23 13,46 2700 37,18 33,85 43,72 13,46 2760 37,55 34,21 44,17 13,46 2820 37,55 34,50 44,65 13,46 2880 37,97 34,50 45,21 13,62 2940 37,97 34,90 45,70 13,76 3000 38,72 35,02 46,11 13,83
[0118] A Tabela 15 fornece a variação no DH% para sais Na de pó de soro de leite doce para 0,66% em peso de DTPA, 0,08% em peso de NTA e 0,46% em peso de GLDA como os vários agentes de ligação dosados para as soluções de substrato de enzima SAVINASE Ultra 16 XL em um pH de 10 e 50ºC.
Tabela 15 Agente de Ligação 0,66 % em peso DTPA 0,08 % em peso NTA 0,46 % em peso GLDA
SAVINASE SAVINASE SAVINASE Enzima Ultra 16 XL Em branco Ultra 16 XL Em branco Ultra 16 XL Em branco Tempo (s) Grau de hidrólise % 0 0,00 0,00 0,00 0,00 0,00 0,00 60 11,15 0,81 11,20 0,77 10,41 0,99 120 13,95 1,39 14,10 1,47 12,96 1,64 180 15,33 1,88 15,61 2,03 14,40 2,46 240 16,53 2,34 16,77 2,53 15,30 2,95 300 17,47 2,83 17,76 2,86 16,26 3,36 360 18,20 3,20 18,57 3,36 16,93 3,73 420 18,87 3,58 19,39 3,64 17,49 3,98 480 19,50 4,00 19,98 4,12 18,10 4,43
540 20,05 4,31 20,69 4,50 18,53 4,67 600 20,54 4,68 21,24 4,92 18,97 4,80 660 20,54 4,68 21,25 4,92 22,87 4,81 720 20,54 4,68 21,25 4,92 22,87 5,35 780 20,54 4,68 21,25 4,92 23,28 7,11 840 20,54 4,68 21,25 4,92 23,37 8,28 900 20,54 4,68 21,25 4,92 23,62 9, 06 960 20,54 4,68 21,25 4,92 23,62 9, 23 1020 20,54 4,68 21,25 4,92 23,62 9, 54 1080 20,54 4,68 21,25 4,92 23,62 9, 57 1140 20,54 4,68 21,25 4,92 23,62 9, 58 1200 20,54 4,68 21,25 4,92 23,62 9, 58 1260 20,54 4,68 21,25 4,92 23,62 9, 58 1320 20,54 4,68 21,25 4,92 23,62 9, 58 1380 20,54 4,68 21,25 4,92 23,62 9, 58 1440 20,54 4,68 21,25 4,92 23,68 9, 58 1500 20,54 4,68 21,25 4,92 23,96 9, 58 1560 20,54 4,68 21,25 4,92 23,96 9, 58 1620 20,54 4,68 21,25 4,92 24,19 9, 58 1680 20,54 4,68 21,25 4,92 24,20 9, 58 1740 20,54 4,68 21,25 4,92 24,41 9, 58 1800 20,54 4,68 21,25 4,92 24,57 9, 58 1860 20,54 4,68 21,25 4,92 24,93 9, 58 1920 20,54 4,68 21,25 4,92 25,13 9, 58 1980 20,54 4,68 21,25 4,92 25,38 9, 58 2040 20,54 4,68 21,25 4,92 26,18 9, 58 2100 20,54 4,68 21,25 4,92 26,33 9, 58 2160 20,54 4,68 21,25 4,92 26,33 9, 58 2220 20,54 4,68 21,25 4,92 26,78 9, 58 2280 20,54 4,68 21,25 4,92 27,00 9, 58 2340 20,54 4,68 21,25 4,92 27,21 9, 58 2400 20,54 4,68 21,25 4,92 27,96 9, 58 2460 26,80 11,48 23,62 8,58 37,17 17,73 2520 26,98 11,48 23,62 8,58 37,17 17,73 2580 27,40 11,64 23,62 8,58 37,63 17,73 2640 27,60 11,64 23,95 8,58 37,91 17,73 2700 27,80 11,83 23,95 8,58 38,21 17,73 2760 28,05 12,20 24,24 8,77 38,51 17,73
2820 28,46 12,31 24,24 9, 02 38,83 17,73 2880 28,80 12,39 24,59 9, 05 39, 14 18,07 2940 28,98 12,74 24,84 9, 43 39, 32 18,41 3000 29, 31 12,91 24,84 9, 45 39, 81 18,41
[0119]A Tabela 16 fornece a variação no DH% para sais-Na de pó de soro de leite doce para 0,36% em peso de PBTC e 0,75% em peso de DTPMP como os vários agentes de ligação dosados para as soluções de substrato de enzima SAVINASE Ultra 16 XL em um pH de 10 e 50ºC.
Tabela 16 Agente de 0,36 % PBTC 0,75 % em peso DTPMP ligação Enzima SAVINASE SAVINASE Ultra 16 XL Em branco Ultra 16 XL Em branco Tempo, s Grau de hidrólise % 0 0,00 0,00 0,00 0,00 60 11,02 0,00 10,77 0,24 120 13,95 0,37 13,74 0,65 180 15,47 0,74 15,36 0,88 240 16,60 1,10 16,44 1,03 300 17,49 1,47 17,46 1,21 360 18,29 1,81 18,39 1,35 420 19,07 2,17 19,20 1,51 480 19,79 2,52 20,07 1,68 540 20,39 2,95 21,01 1,84 600 20,99 3,20 21,75 2,02 660 21,22 3,25 21,77 2,02 720 21,22 3,25 23,06 7,35 780 22,18 3,25 24,53 8,95 840 22,95 3,46 25,79 10,20 900 23,65 3,93 26,55 11,10 960 24,12 4,15 27,17 11,93 1020 24,57 4,58 27,70 12,44 1080 24,98 4,67 27,92 12,87 1140 25,39 4,90 28,00 13,08 1200 25,62 5,10 28,00 13,33
1260 25,90 5,19 28,00 13,33 1320 26,02 5,42 28,00 13,58 1380 26,28 5,62 28,00 13,58 1440 26,53 5,62 28,00 13,90 1500 26,69 5,70 28,00 13,90 1560 26,84 5,99 28,00 13,90 1620 27,00 6,16 28,16 13,90 1680 27,21 6,26 28,16 14,07 1740 27,42 6,53 28,22 14,12 1800 27,58 6,59 28,27 14,37 1860 27,67 6,78 28,42 14,37 1920 27,77 6,97 28,65 14,58 1980 27,98 7,12 28,76 14,58 2040 28,04 7,27 28,82 14,83 2100 28,19 7,45 29, 04 15,05 2160 28,34 7,66 29, 04 15,18 2220 28,34 7,73 29, 15 15,38 2280 28,41 7,92 29, 32 15,61 2340 28,62 8,16 29, 47 15,61 2400 28,62 8,23 29, 67 15,87 2460 40,16 18,37 41,08 26,95 2520 40,67 18,66 41,40 27,46 2580 41,72 19,01 41,77 27,74 2640 42,80 19,33 41,94 27,97 2700 43,49 19,61 42,22 28,25 2760 44,08 19,84 42,30 28,56 2820 44,69 20,03 42,55 28,56 2880 45,34 20,24 42,79 28,78 2940 45,71 20,40 42,99 29, 19 3000 46,32 20,65 43,22 29, 38
[0120] A Tabela 17 fornece uma visão geral dos resultados de teste com cada dos sais dos agentes de ligação dosados para a solução de substrato de enzima em um pH de 10 e 50ºC. Um “D” representa que a enzima foi desativada, enquanto um “A” representa que a enzima estava ativa após a segunda adição de substrato. Um “-“ representa não testado. Como essa tabela mostra, a maioria dos agentes de ligação testada mostra uma desativação de SAVINASE Ultra 16 XL, em condições de limpeza tendo um pH de 10 e 50ºC. Os agentes de ligação testados em certas concentrações são eficazes em desativar SAVINASE Evity 16 XL. Os agentes de ligação testados foram ineficazes em desativar BLAZE Pro 100L e ESPERASE 8,0L. 0,125% em peso de EDTA e 0,33% em peso de HEDP foram capazes de desativar ALCALASE 2.5L.
Tabela 17 Agente de Concentração % Enzima ligação em peso
SAVINASE SAVINASE BLAZE ESPERASE ALCALASE Ultra 16 XL Evity 16 Pro 8,0L 2.5L XL 100L 1,000 - - A A - EDTA 0,500 D D A - - 0,250 D - - - - 0,125 D - - A D 0,01 D - - - - 0,005 A - - - - 0,001 A - - - - 0,460 D D A - - MGDA 0,230 D - - - - 0,115 D - - - - NTA 0,080 D - - - - GLDA 0,460 D - - - - HEDTA 0,450 D D A - - DTPA 0,660 D - - - - Gluconato 0,370 A - - - - 1,000 A - - - - KTPP 0,630 D D A - - ATMP 0,480 D - - - - PBTC 0,360 D<100% - - - - HEDP 0,330 D - A A D EDTMP 0,570 D - - - - DTPMP 0,750 D - - - -
Poliacrilato 1,000 D<100% - - - -
[0121]A Tabela 18 mostra os resultados dos sais dos testes de agente de ligação usando SAVINASE Ultra 16 XL.
Tabela 18 Concentração % Grau de hidrólise % em peso Agente de Após 5 min de adição Após 5 min de segunda Conclusão ligação de substrato inicial adição de substrato SAVINASE Em SAVINASE Em Ultra 16 XL branco Ultra 16 XL branco 0,50 16,4 1,7 0,2 0,6 D 0,25 19,2 4,6 0,4 0,4 D EDTA 0,125 16,3 1,7 0,0 0,2 D 0,01 13,7 0,3 0,0 0,0 D 0,005 14,8 0,0 13,4 0,6 A 0,001 12,7 0,0 12,5 0,4 A 0,46 17,1 1,3 1,2 0,3 D MGDA 0,23 18,8 2,4 1,3 0,8 D 0,115 17,1 2,3 0,0 0,3 D NTA 0,08 17,8 2,9 0,3 0,0 D GLDA 0,46 16,3 3,4 0,7 0,0 D HEDTA 0,45 17,2 2,1 0,8 0,0 D DTPA 0,66 17,5 2,8 1,4 0,4 D Gluconato 0,37 19,0 4,8 19,3 2,5 A 1,0 18,3 0,9 16,7 1,7 A KTPP 0,63 16,6 0,4 0,9 0,2 D ATMP 0,48 19,6 4,0 2,3 1,1 D PBTC 0,36 17,5 1,5 5,1 1,2 D< 100% HEDP 0,33 18,2 3,8 1,2 1,5 D EDTMP 0,57 17,0 0,6 1,5 0,3 D DTPMP 0,75 17,5 1,2 1,2 2,1 D Poliacrilato 1,0 17,9 1,6 3,7 0,8 D< 100%
[0122]A limpeza enzimática com SAVINASE ultra 16 XL pode ser desativada pela adição dos agentes de ligação nas concentrações identificadas, exceto com o uso de gluconato e PBTC na Tabela 18, nessa solução de limpeza sem enxague intermediário e sem uma etapa de desativação extra usando, por exemplo, um ácido reduzindo o pH. Isso reduz o tempo de limpeza total significativamente e desse modo acelera a limpeza de membrana.
[0123]A tabela 19 mostra os resultados dos sais dos testes de agente de ligação que desativaram eficazmente a enzima SAVINASE Evity 16 XL.
Tabela 19 Concentração % Grau de hidrólise % em peso Agente de Após 5 min de adição de Após 5 min de segunda Conclusão ligação substrato inicial adição de substrato SAVINASE Em SAVINASE Em Evity 16 XL branco Evity 16 XL branco EDTA 0,5 16,3 1,7 1,6 0,6 D MGDA 0,46 16,3 1,3 1,6 0,3 D HEDTA 0,45 14,7 2,1 0,7 0,0 D KTPP 0,63 17,7 0,4 1,5 0,2 D
[0124] Os resultados na Tabela 19 mostram que SAVINASE Evity 16XL também pode ser desativado usando um agente de ligação em um modo similar e também pode ser usado em um procedimento de limpeza acelerada de membrana.
[0125]A tabela 20 mostra os resultados dos sais dos testes de agente de ligação na enzima BLAZE Pro 100L.
Tabela 20 Concentração % em Grau de hidrólise % peso Agente de Após 5 min de Após 5 min de Conclusão ligação adição de substrato segunda adição de inicial substrato BLAZE Em BLAZE Em Pro branco Pro branco 100L 100L
EDTA 1,0 16,3 3,6 12,8 1,6 A 0,5 15,4 1,7 9, 5 0,6 A MGDA 0,46 13,6 1,3 14,9 0,3 A HEDTA 0,45 13,5 2,1 8,1 0,0 A KTPP 0,63 13,3 0,4 11,8 0,2 A HEDP 0,33 16,6 1,2 11,5 1,5 A
[0126] A Tabela 21 mostra os resultados dos sais dos testes de agente de ligação na enzima ESPERASE 8,0L.
Tabela 21 Concentração Grau de hidrólise % % em peso Após 5 min de adição de Após 5 min de segunda substrato inicial adição de substrato Agente de ESPERASE Em branco ESPERASE Em branco Conclusão ligação 8,0L 8,0L EDTA 1,0 18,4 3,6 14,0 1,6 A 0,125 17,7 1,7 16,3 0,2 A HEDP 0,33 18,9 1,2 13,1 1,5 A
[0127]A Tabela 22 mostra os resultados dos sais dos testes de agente de ligação na enzima ALCALASE 2.5L.
Tabela 22 Concentração Grau de hidrólise % % em peso Agente de Após 5 min de adição de Após 5 min de segunda Conclusão ligação substrato inicial adição de substrato ALCALASE Em branco ALCALASE Em branco
2.5L 2.5L EDTA 0,125 16,6 1,7 0,8 0,2 D HEDP 0,33 18,2 1,2 0,7 1,5 D
[0128]Os resultados na Tabela 22 mostram que ALCALASE 2.5L pode ser também desativado usando um agente de ligação em um modo similar e também pode ser usado em um procedimento de limpeza acelerada de membrana.
[0129]Em resumo, sem pretender ser limitado pela teoria, esses testes demonstram que enzimas estruturadas para ter ligação forte de cálcio como BLAZE Pro 100L e ESPERASE 8,0L tendem a não ser desativadas tão facilmente por um agente de ligação. Ao invés, pH e/ou temperaturas aumentadas devem ser aplicados tipicamente para desativar enzimas que são de certo modo ou totalmente resistentes a tal agente de ligação e também podem ser usadas em um procedimento de limpeza acelerada de membrana.
Exemplo 4
[0130]Esses testes foram realizados para mostrar o princípio de trabalho de um protocolo de limpeza selecionado da invenção em um aparelho de teste de membrana em laboratório. Uma montagem de teste de membrana em laboratório semi-automatizado foi usada que contém quatro (4) células de membrana. Cada dessas células contêm 20*5 cm2 de área de superfície de membrana. Um tipo de membrana de Ultrafiltração (UF) foi usado para esses testes e foi fabricada de polietersulfona (PES) disponível junto a Alfa Laval tipo GR81PP. As quatro (4) células operam em paralelo e um valor médio é tomado usando as informações coletadas das quatro (4) células. A solução de incrustação para esses testes incluiu 0,55% em peso de um pó de soro de leite ácido WPC a 80% em peso em água macia. O que se segue identifica as etapas para o procedimento de teste:
1.Limpar membranas novas com uma solução caustica: uma solução baseada em hidróxido de sódio (NaOH) tendo um pH 12 e 0,0375% em peso de sódio-2-etilhexil sulfato.
2.Medir o fluxo de água limpa (CWF) ou CWF(1).
3.Implementar incrustação por implementar uma filtração de uma (1) hora usando a solução de soro de leite ácido identificada acima em temperatura de partida de 2-3ºC.
4.Enxaguar.
5.Medir CWF(2).
6.Limpar com as soluções de limpeza descritas.
7.Enxaguar.
8.Medir CWF(3).
[0131]Como identificado acima, o fluxo de água limpa (CWF) é medida tanto antes como após da etapa de incrustação, e após a etapa de limpeza. CWF é calculado em uma percentagem usando a seguinte fórmula: Recuperação de CWF (%) = CWF após etapa de limpeza x 100 CWF antes da incrustação
[0132] A Tabela 23 que se segue identifica três soluções de limpeza separadas que foram testadas e os resultados de CWF para cada dessas soluções.
Tabela 23 Composto Solução 1 2 3 Concentração, % em peso Pó de bicarbonato de sódio 0,0005 0,0005 0,0005 Carbonato de sódio (denso) 0,0003 0,0003 0,0003 Hidróxido de potássio 0,0002675 0,0002675 0,0002675 Ácido poliacrílico (M= 4,5k) 0,000072 0,000072 0,000072 Glicosídeo de alquila (C8-10) 0,00004375 0,00004375 0,00004375 2-etil hexilsulfato de sódio 0,000115 0,000115 0,000115 Sal-Na de alquil (C8) amino dipropionato 0,00006 0,00006 0,00006 protease 0,00025 0,00025 0,00025 Propileno glicol 0,00235 0,00235 0,00235 Cloreto de cálcio, diidrato 0,000002 0,000002 0,000002 Formato-Na 0,0001 0,0001 0,0001 Ácido alquil benzeno sulfônico 0 0 0,0004176 Hidróxido de sódio 0 0 0,0000555 Os componentes acima são misturados por 30 minutos e então os seguintes compostos são adicionados.
Sal 4Na de ácido tetraacético etileno 0,0017 0,0034 0,0034 diamina
Glicosídeo de alquila (C8-10) 0 0,0000875 0,0000875 2-etil hexilsulfato de sódio 0,00006 0,0001 0,0001 Sal-Na alquil (C8) amino dipropionato 0,00004 0,00005 0,00005 A solução é novamente misturada por 30 minutos Resultados do teste CWF antes de incrustação, L/m2*h*bar 17,5+/- 1,7 19,7+/-2,2 25,3+/-3,9 CWF após incrustação, L/m2*h*bar 2,2+/- 1,0 1,7+/-0,7 1,9+/-0,4 CWF após limpeza, L/m2*h*bar 12,2+/-3,1 12,2 +/- 2,0 24,7+/-3,9 CWF recuperação, % 69 +/- 11 62 +/- 7 98 +/- 4
[0133] Como os resultados na Tabela 23 mostram, após limpar a membrana com a solução 3, o CWF é totalmente recuperado e considerado como sendo limpo.
Nenhuma etapa de desativação adicional nem umedecimento de membrana são necessários para desativar a enzima e recuperar o umedecimento da membrana, respectivamente. Essa solução de limpeza inventiva reduz o tempo de limpeza significativamente bem como o uso de água para enxague intermediário em etapas subsequentes e demanda de energia para aquecer subsequentemente soluções de limpeza e circulação da solução de limpeza e etapas de enxague.
[0134]Adicionalmente, uma formulação de produto concentrada seria fornecida que permitiria que as concentrações das soluções acima identificadas fossem obtidas após serem diluídas com água no processo de limpeza.
[0135]Muitas modificações e outras modalidades da invenção expostas aqui virão á mente de uma pessoa versada na técnica a qual essa invenção se refere tendo o benefício dos ensinamentos apresentados nas descrições da presente invenção. Será reconhecido por aqueles versados na técnica que alterações podem ser feitas nas modalidades descritas aqui sem se afastar do conceito inventivo amplo das mesmas. Portanto, entende-se que essa invenção não é limitada às modalidades específicas reveladas, porém pretende abranger modificações compreendidas no espírito e escopo da presente invenção como definido pelas reivindicações incluídas.
Claims (26)
1. Método de limpar uma membrana, CARACTERIZADO pelo fato de compreender: - enxaguar previamente a membrana (10); limpar a membrana usando uma solução compreendendo uma enzima, um agente de ligação e um agente tendo um pH compatível com a enzima, a composição tendo uma temperatura compatível com a membrana; evitar a precipitação (20) de quaisquer íons divalentes na solução; reduzir uma atividade da enzima (30); e pós-enxaguar a membrana para remoção da solução (40), em que uma concentração do agente de ligação é de 0,01% em peso a 1% em peso com base no peso total da solução.
2.
3. Método, de acordo com a reivindicação 1, CARACTERIZADO pelo fato de que o agente de ligação compreende pelo menos um entre ácido etilenodiaminatetraacético (EDTA) e qualquer sal do mesmo, ácido (hidroxietil) etilenodiaminatriacético (HEDTA) e qualquer sal do mesmo, tripolifosfato de potássio (KTPP), um ácido fosfônico e qualquer sal do mesmo, ácido nitrilotriacético (NTA) e qualquer sal do mesmo, ácido dietileno triamina pentaacético (DTPA) e qualquer sal do mesmo, ácido glicônico (GA) e qualquer sal do mesmo, ácido glutâmico ácido diacético (GLDA) e qualquer sal do mesmo, ácido metilglicinodiacético (MGDA) e qualquer sal do mesmo, ácido iminodissuccínico (IDS) e qualquer sal do mesmo, ácidos aminocarboxílicos e qualquer sal do mesmo, ácido hidroxietano difosfônico (HEDP) e qualquer sal do mesmo, aminotris (ácido metileno fosfônico) (ATMP) e qualquer sal do mesmo, 2-fosfonobutano-1,2,4- ácido tricarboxílico (PBTC) e qualquer sal do mesmo, etilenodiamina tetra (ácido metileno fosfônico) (EDTMP) e qualquer sal do mesmo, dietilenotriamina penta (ácido metileno fosfônico) (DTPMP) e qualquer sal do mesmo, um poliacrilato, um copolímero de ácido acrílico-ácido maléico e qualquer sal do mesmo, e gluconato de Sódio (Na-gluconato).
4.
5. Método, de acordo com a reivindicação 3, CARACTERIZADO pelo fato de que o poliacrilato compreende um ácido poliacrílico parcialmente neutralizado com um peso molecular na faixa de cerca de 2,5 k a cerca de 5k.
6. Método, de acordo com a reivindicação 1, CARACTERIZADO pelo fato de que a solução compreende adicionalmente um tensoativo.
7. Método, de acordo com a reivindicação 6, CARACTERIZADO pelo fato de que o tensoativo compreende pelo menos um entre um tensoativo aniônico, um não iônico e um anfotérico.
8. Método, de acordo com a reivindicação 1, CARACTERIZADO pelo fato de que reduzir uma atividade da enzima (30) compreende adicionar um agente de ligação capaz de desativação à solução.
9. Método, de acordo com a reivindicação 8, CARACTERIZADO pelo fato de que o agente de ligação de desativação compreende pelo menos um entre ácido etilenodiaminatetraacético (EDTA) e qualquer sal do mesmo, ácido (hidroxietil) etilenodiaminatriacético (HEDTA) e qualquer sal do mesmo, tripolifosfato de potássio (KTPP), um ácido fosfônico e qualquer sal do mesmo, ácido nitrilotriacético (NTA) e qualquer sal do mesmo, ácido dietileno triamina pentaacético (DTPA) e qualquer sal do mesmo, ácido glutâmico ácido diacético (GLDA) e qualquer sal do mesmo, ácido metilglicinodiacético (MGDA) e qualquer sal do mesmo, ácido iminodissuccínico (IDS) e qualquer sal do mesmo, ácidos aminocarboxílicos e qualquer sal dos mesmos, ácido hidroxietano difosfônico (HEDP) e qualquer sal do mesmo, amino tris (ácido metileno fosfônico) (ATMP) e qualquer sal do mesmo, ácido 2-fosfonobutano-l,2,4-tricarboxílico (PBTC) e qualquer sal do mesmo, etilenodiamina tetra (ácido metileno fosfônico) (EDTMP) e qualquer sal do mesmo, dietilenotriamina penta (ácido metileno fosfônico)
(DTPMP) e qualquer sal do mesmo, um poliacrilato, um copolímero de ácido acrílico- ácido maléico e qualquer sal dos mesmos.
10. Método, de acordo com a reivindicação 9, CARACTERIZADO pelo fato de que uma concentração do agente de ligação de desativação é de cerca de 0,005% em peso a cerca de 1% em peso com base no peso total da solução.
11. Método, de acordo com a reivindicação 8, CARACTERIZADO pelo fato de que uma razão por peso do agente de ligação de desativação para a enzima é pelo menos cerca de 0,2 g de agente de ligação para grama de enzima.
12. Método, de acordo com a reivindicação 11, CARACTERIZADO pelo fato de que a razão em peso do agente de ligação de desativação é de cerca de 0,2 a 200 g de agente de ligação por grama de enzima.
13. Método, de acordo com a reivindicação 11, CARACTERIZADO pelo fato de que a razão em peso do agente de ligação de desativação é de cerca de 0,2 a 80 g de agente de ligação por grama de enzima.
14. Método, de acordo com a reivindicação 1, CARACTERIZADO pelo fato de que reduzir uma atividade da enzima (30) compreende adicionar um agente redutor à solução.
15. Método, de acordo com a reivindicação 14, CARACTERIZADO pelo fato de que o agente redutor compreende ditionito de sódio.
16. Método, de acordo com a reivindicação 15, CARACTERIZADO pelo fato de que a concentração de ditionito de sódio é pelo menos cerca de 0,2% em peso.
17. Método, de acordo com a reivindicação 16, CARACTERIZADO pelo fato de que a concentração de ditionito de sódio é de cerca de 0,25% em peso a 10% em peso.
18. Método, de acordo com a reivindicação 16, CARACTERIZADO pelo fato de que a concentração de ditionito de sódio é de cerca de 0,25% em peso a 2,5% em peso.
19. Método, de acordo com a reivindicação 1, CARACTERIZADO pelo fato de que reduzir uma atividade da enzima (30) compreende pelo menos um entre aumentar um pH da solução e aumentar uma temperatura da solução.
20. Método, de acordo com a reivindicação 19, CARACTERIZADO pelo fato de que o pH é aumentado de cerca de 11 para 13.
21. Método, de acordo com a reivindicação 19, CARACTERIZADO pelo fato de que a temperatura é aumentada para de cerca de 50ºC a 85ºC.
22. Método, de acordo com a reivindicação 19, CARACTERIZADO pelo fato de que o pH é aumentado para de cerca de 12,0 a 13,0 e a temperatura é aumentada para de cerca de 50ºC a 60ºC.
23. Método, de acordo com a reivindicação 19, CARACTERIZADO pelo fato de que o pH é aumentado para de cerca de 11,0 a 12,0 e a temperatura é aumentada para de cerca de 60ºC a 85ºC.
24. Método de limpar membrana, de acordo com a reivindicação 1, CARACTERIZADO pelo fato de que a membrana foi usada para o tratamento de proteínas.
25. Método de limpar membrana, de acordo com a reivindicação 24, CARACTERIZADO pelo fato de que a membrana foi usada para o tratamento de um entre soro de leite ácido, soro de leite doce e leite desnatado.
26. Método de limpar uma membrana, CARACTERIZADO pelo fato de compreender: enxaguar previamente com uma solução de pré-enxague compreendendo água por um período de cerca de 2 minutos a cerca de 30 minutos (10); limpar a membrana usando uma solução compreendendo uma enzima, um agente de ligação e um agente tendo um pH compatível com a enzima por um período de cerca de 2 minutos a 45 minutos e impedir a precipitação de quaisquer íons divalentes na solução (20);
reduzir uma atividade da enzima por adicionar pelo menos um entre um agente de ligação e um agente redutor; opcionalmente, reduzir uma atividade da enzima compreende aumentar pelo menos um entre um pH da solução e uma temperatura da solução; reduzir a atividade da enzima (30) até aproximadamente 40 minutos, e pós-enxaguar com uma solução pós-enxague compreendendo água por um período de aproximadamente 2 minutos a 30 minutos (40), em que uma concentração do agente de ligação é de 0,001% em peso a 1% em peso com base no peso total da solução.
.
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