AT400370B - Elisa zur bestimmung des kc - genprodukts - Google Patents
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Description
<Desc/Clms Page number 1> Die Erfindung betrifft einen ELISA (Enzyme-Linked Immuno-Sorbent-Assay) zur Bestimmung des KCGenprodukts. Das KC-Genprodukt ist ein murines Polypeptid mit 72 Aminosäuren und hat ein Molekulargewicht von etwa 7000 Dalton. Dieses Polypeptid ist ein Zytokin und wirkt als zellulärer Wachstumsfaktor. Bei Stimulation wird es von Zellen verschiedener Gewebe abgesondert, beispielsweise von Fibroblasten und Makrophagen. Im Knochenmark sind die Fibroblasten der Zelltyp, der das Bindegewebe enthält. Bindegewebszellen können dazu stimuliert werden, in vivo und in vitro, das KC-Gen-Produkt abzusondern. Dadurch wird die Produktion von Knochenmarkszellen erhöht. KC-Genprodukt wird in in vitro Versuchen durch Protein-Dot-Blot oder Western-Blot oder durch einen biologischen Assay, der murine Knochenmark-Zellen als "Responders" für das KC-Genprodukt verwendet, bestimmt. Protein-Dot Bot und Western-Bot sind nur eingeschränkt als qualitative Methoden geeignet, da die Empfindlichkeit dieser Tests im Bereich von mikro bis milli Gramm liegt. Der biologische Assay ist sehr aufwendig, zur Auswertung müssen die Knochenmarkzellkolonien gezählt werden, die mit dem KG-Gen-Produkt reagiert haben. Diese Auswertung ist sehr fehleranfällig, da es von der Einschätzung der auswertenden Person abhängt, ob eine bestimmte Ansammlung von Zellen bereits als Zellkolonie gewertet wird oder nicht. Es konnte nun ein ELISA (Enzyme-Linked-Immuno-Sorbent Assay) gefunden werden, der eine objektive quantitative Auswertung erlaubt. Gegenstand der Erfindung ist demnach ein ELISA (Enzyme-Linked-Immuno-Sorbent-Assay) zur Bestimmung des KC-Genproduktes, der dadurch gekennzeichnet ist, dass auf einer ELISA-Platte eine gereinigte Antikörperlösung aufgetragen wird, anschliessend das das KC-Genprodukt enthaltende Material in Lösung oder Suspension aufgebracht wird, die so hergestellte Platte mit einem biotinylierten Antikörper gefolgt von Streptavidin-alkalische-Phosphatase-Konjugat und einem lichtabsorbierenden oder chemiluminiszierendem Substrat behandelt wird und einer Substratreaktion unterworfen wird, worauf die Auswertung mittels Lichtabsorptions- oder Chemiluminiszenzmessung erfolgt. Für die Herstellung der Antikörper wird von der bekannten Aminosäuresequenz des KC-Genprodukts ein Peptid über die Aminosäuren 59 - 72 durch Festphasensynthese hergestellt. Das Peptid wird an ein Lysin-Gerüst, das aus 6-Lysin-Molekülen besteht, gekoppelt und so octamerisiert um ein multiples antigenes Peptid (MAP) zu erhalten. Dieses MAP wird in phosphatgepufferter Kochsalzlösung gelöst und mit komplettem Freund's Adjuvant zu einer Emulsion vermischt. Kanninchen werden vorerst mit 1 mg MAP subcutan immunisiert. Alle folgenden Immunisierungen erfolgen mit unvollständigem Freund's Adjuvant anstelle von vollständigen Freund's Adjuvant. Auf diese Weise werden die Tiere dreimal geimpft. Anschliessend wird der Serum-Titer der Bindung an das MAP und ebenso an ein synthetisches KC-Gen- Produkt KC5-72 (biologisch aktive Form, Aminosäuren 5-72) durch ELISA bestimmt. Um grössere Mengen an Serum für die Antikörperreinigung zu erhalten, werden die Tiere ausgeblutet und das Serum durch Zentrifugieren des koagulieren Blutes geerntet. Anschliessend werden die Antikörper durch Protein-A-Affinitätschromatographie aus dem Serum isoliert. Ein Teil der gereinigten Antikörper wird mit Biotin durch stochastische Koppelung an Lysinreste der Polypeptidketten der Antikörpermoleküle markiert. Anschliessend werden die biotinylierten Antikörper erneut auf Bindung an KC 5-72 und zusätzlich auf die Bindung an Streptavidin getestet. Für die Durchführung des ELISA werden die gereinigten Antikörper in Boratsalzlösung verdünnt und auf eine ELISA-Mikrotiterplatte aufgetragen. Die ELISA-Mikrotiterplatten werden mit einem Blockierungsreagenz, (beispielsweise Boehringer Blockierungsreagenz Nr. 111224589) blockiert und anschliessend mit einer Mischung aus Phosphatpuffer, Polyoxyethylensorbitan (Tween 20, beispielsweise Sigma Nr. P1379) und Natriumazid (PBST) gewaschen. Das MAP, zu dem die Antikörper reagiert werden, KC 5 - 72 oder das Material, das das KC-Genprodukt enthält, wird verdünnt, beispielsweise mit Tris-gepuffeter Salzlösung und mit Rinderserumalbumin und Natriumazid versetzt. Diese Lösung wird auf die ELISA-Mikrotiterplatte aufgetragen und bei erhöhter Temperatur (etwa 37 C) reagieren gelassen. Anschliessend wird die Mikrotiterplatte mit PBST gewaschen, die wie oben beschrieben, hergestellten biotinylierten Antikörper aufgebracht, und wiederum bei erhöhter Temperatur (etwa 370 C) reagieren gelassen. Die Mikrotiterplatte wird erneut mit PBST gewaschen und Streptavidin-alkalische- Phosphatase-Konjugat zugefügt. Danach wird die an die Mikrotiterplatte gebundene Enzymaktivität bestimmt. Für das lichtabsorbierende Verfahren kann beispielsweise p-Nitrophenylphosphat als Substrat eingesetzt, für das Chemoluminiszenzverfahren kann beispielsweise Dinatrium-3- (4-methoxyspiro [1, 2,- Dioxetan-3, 2'-tricyclodecan]-4-yl) -phenylphosphat (AMPPD) CAS [124951-96-8] verwendet werden. Die ent- <Desc/Clms Page number 2> sprechenden Substrate werden für eine bestimmte Zeitdauer inkubiert und der Grad der Farbentwicklung beziehungsweise die Menge der Emission von Lichtquanten durch Lichtabsorptions- oder Chemiluminiszensmessung bestimmt. Beispiel 1 : EMI2.1 2Mikrotiterplatte aufgebracht (50 LI/Näpfchen, über Nacht, 4. C). Die Mikrotiterplatte wurde mit 250 LI Boehringer Blockierungsreagenz Nr. 1112585 pro Näpfchen bei 37. C 30 min lang blockiert. Anschliessend wurden die Platten 4 mal mit Phsophat-gepufferter Salzlösung, angereichert mit 0, 05 % Tween 20 und 0, 02 % Natriumazid (PBST), gewaschen. KC 5 - 72 wurde mit Tris-gepufferter Salziösung versetzt mit 0, 1 % Rinderserumalbumin und 0, 02 % Natriumazid verdünnt. Etwa 100 LI dieser Lösung wurden pro Näpfchen aufgebracht. Nach 2 Stunden bei 37. C wurde die Platte 4 mal mit PBST und die biotinylierten Antikörper wurden 1, 5 Stunden bei 37. C einwirken gelassen (2 ng/ml in PBST versetzt mit 0, 1 % Rinderserumalbumin und 0, 02 % Natriumazid, 100 u. i/Näpfchen). Die Platten wurden anschliessend wie oben beschrieben gewaschen und Streptavidin- alkalische-Phosphata- se-Konjugat wurde 1 h bei 37. C zugefügt (100 l/Näpfchen, 1: 3000). Nach 4maligem Waschen wurde pNitrophenylphosphat (1 mg/mi in Diethanolamin-Puffer, pH 9, 2) zugefügt. Nach 15 Stunden bei Raumtemperatur wurde die Absorption bei der Wellenlänge von 405 mm gemessen. Die Referenzmessung wurde bei einer Wellenlänge von 450 nm durchgeführt. Die Ergebnisse sind in Abb. 1 zusammengestellt. Die Nachweisgrenze betrug 250 pg/ml. Beispiel 2 : C6-Zellen, die Knochenmarkstromazelltypen darstellen, wurden in Detergens-Puffer Iysiert und mit Trisgepufferter Salzlösung versetzt mit 0, 1 % Rinderserumalbumin und 0, 02 % Natriumazid verdünnt. Die ELISA-Platten wurden wie in Beispiel 1 beschrieben vorbereitet, der Assay analog durchgeführt. Die Ergebnisse sind in Abb. 2 dargestellt.
Claims (3)
- Patentansprüche 1. ELISA (Enzyme-Linked-Immuno-Sorbent-Assay) zur Bestimmung des KC-Genproduktes, dadurch ge- kennzeichnet, dass auf einer ELISA-Platte eine gereinigte Antikörperlösung aufgetragen wird, anschlie- ssend das das KC-Genprodukt enthaltende Material in Lösung oder Suspension aufgebracht wird, die so hergestellte Platte mit einem biotinylierten Antikörper gefolgt von Streptavidin-alkalische-Phosphatase- Konjugat und einem lichtabsorbierenden oder chemiluminiszierendem Substrat behandelt wird und einer Substratreaktion unterworfen wird, worauf die Auswertung mittels Lichtabsorptions- oder Chemilu- miniszenzmessung erfolgt.
- 2. ELISA zur Bestimmung von KC-Gen-Produkt nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass die Auswertung mittels Lichtabsorptionsmessung nach Behandlung mit p-Nitrophenylphosphat erfolgt.
- 3. ELISA zur Bestimmung von KC-Gen-Produkt nach einem der Ansprüche 1 und 2, dadurch gekenn- zeichnet, dass die Auswertung mittels Chemiluminszenzmessung nach Behandlung mit Dinatrium-3- (4- methoxyspiro [1, 2-Dioxetan-3, 2'-tricyclodecan]-4-yl) -phenylphosphat erfolgt.
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1994
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Non-Patent Citations (2)
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| C.A.108(5)1988:35975X; C.A.115(15)1991:156531C; * |
| C.A.117(17)1992:169057U; C.A.119(5)1993:47019D; * |
Also Published As
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