WO2011032988A1 - Lagerstabiles flüssiges wasch- oder reinigungsmittel enthaltend proteasen - Google Patents

Lagerstabiles flüssiges wasch- oder reinigungsmittel enthaltend proteasen Download PDF

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WO2011032988A1
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seq
amino acid
protease
acid sequence
washing
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Application number
PCT/EP2010/063556
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Susanne Wieland
Petra Siegert
Astrid Spitz
Karl-Heinz Maurer
Timothy O'connell
Inken PRÜSER
Marc-Steffen Schiedel
Thomas Eiting
Dorota SENDOR-MÜLLER
Thorsten Bastigkeit
Konstantin Benda
Sven Müller
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Henkel Ag & Co. Kgaa
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    • C12N9/14—Hydrolases (3)
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    • C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
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    • C12N9/54—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from bacteria or Archaea bacteria being Bacillus
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
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    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
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    • C11D7/00—Compositions of detergents based essentially on non-surface-active compounds
    • C11D7/22—Organic compounds
    • C11D7/36—Organic compounds containing phosphorus

Definitions

  • the invention is in the field of liquid detergents and cleaners. More particularly, the invention relates to liquid enzyme-containing detergents and cleaners containing defined proteases in combination with a phosphonate, and further proposes uses and methods in which such agents are employed. The invention further relates to uses of defined proteases in liquid detergents or cleaners containing a phosphonate.
  • proteases of the subtilisin type have hitherto been used with preference.
  • the proteases used in the detergents or cleaning agents known from the prior art are either originally derived from microorganisms, for example the genera Bacillus, Streptomyces, Humicola or Pseudomonas, and / or are produced according to known biotechnological methods by suitable microorganisms, for example by transgenic expression hosts of the genera Bacillus or by filamentous fungi.
  • Contain phosphonates are used, for example, as complexing agents, to prevent precipitation or as a bleach stabilizer.
  • complexing agents serve, for example, as water softeners. They can encase cations such as Ca 2+ in the solution and thus alter the chemical behavior of the cation. In the case of calcium, the property of water hardness disappears. Other cations can be complexed and thus protected against chemical reactions. They can also participate as corrosion inhibitors or serve as a stabilizer for peroxides, especially in bleaching agents.
  • Detergent which necessarily contains a phosphonate in combination with such a protease.
  • a disadvantage of prior art protease-containing liquid detergents and cleaners is that they often do not have satisfactory proteolytic activity, especially at low temperatures, for example between 10 ° C and 50 ° C, especially between 10 ° C and 40 ° C or between 20 ° C and 40 ° C, and the detergent or cleaning agent therefore shows no optimal cleaning performance.
  • Another disadvantage of prior art protease-containing liquid detergents and cleaners is that they are not sufficiently stable on storage and thus they lose after a short time a considerable amount of proteolytic activity.
  • the present invention has for its object to overcome the disadvantages mentioned and provide liquid detergents or cleaners, which have a beneficial proteolytic activity, especially at temperatures as mentioned above, and also improved storage stability.
  • An object of the invention is therefore a liquid washing or cleaning agent comprising (a1) a protease which comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence shown in SEQ ID NO. 1
  • SEQ ID NO. 1 is at least 80% identical to the amino acid sequence indicated and that at position 99 in the count according to SEQ ID NO. 1 has the amino acid asparagine (N) or glutamine (Q), or (a3) a protease comprising an amino acid sequence corresponding to that shown in SEQ ID NO. 1
  • SEQ ID NO. 1 is at least 80% identical to the amino acid sequence indicated and that at position 99 in the count according to SEQ ID NO. 1 has the amino acid alanine (A) or glycine (G) or serine (S), and
  • compositions according to the invention show an advantageous cleaning performance with regard to at least one protease-sensitive soiling
  • Temperatures between 10 ° C and 60 ° C preferably also at low temperatures, for example between 10 ° C and 50 ° C, between 10 ° C and 40 ° C or between 20 ° C and 40 ° C.
  • An agent according to the invention therefore enables an improved removal of at least one, preferably of several protease-sensitive stains on textiles and / or hard surfaces, for example crockery.
  • the present invention is therefore a particularly advantageous selection, which leads to obtaining an efficient and storage-stable liquid detergent or liquid cleaning agent.
  • laundry soiling examples include blood milk / ink on cotton, full Egg / pigment on cotton, chocolate milk / ink on cotton, peanut oil pigment / ink on polyester / cotton, grass on cotton or cocoa on cotton, in particular as indicated below.
  • Examples of such Geschirranschmutzungen are milk, minced meat or egg yolks.
  • both the washing or cleaning agent which comprises the protease or the washing or cleaning liquor formed by this agent, and the protease itself have a respective cleaning performance.
  • the cleaning performance of the hydrolytic enzyme thus contributes to the cleaning performance of the agent or the washing or cleaning liquor formed by the agent.
  • the cleaning performance is preferably determined as indicated below.
  • washing or cleaning liquor is understood to mean the use solution containing the washing or cleaning agent which acts on textiles or fabrics (wash liquor) or hard surfaces (cleaning liquor) and thus comes into contact with the soiling present on textiles or fabrics or hard surfaces , Usually, the washing or
  • Cleaning liquor when the washing or cleaning process begins and the washing or cleaning agent is diluted, for example in a washing machine, dishwasher or other suitable container with water.
  • the protease contained in a washing or cleaning agent according to the invention comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence shown in SEQ ID NO. 1 amino acid sequence is at least 80% identical and at position 99 in the count according to SEQ ID NO. 1, the amino acid glutamic acid (E) or aspartic acid (D) or the amino acid asparagine (N) or glutamine (Q) or the amino acid alanine (A) or glycine (G) or serine (S).
  • amino acid sequence is at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95% %, 96%, 97%, 98% and most preferably 99% identical to that shown in SEQ ID NO. 1 indicated amino acid sequence.
  • SEQ ID NO. Figure 1 is the sequence of the mature (mature) alkaline protease from Bacillus lentus DSM 5483, which is disclosed in International Patent Application WO 92/21760, the disclosure of which is incorporated herein by reference.
  • a storage-stable liquid detergent is obtained, in particular with regard to the remaining proteolytic activity after storage, in particular after a storage period of 1 to 5 weeks , 1 to 4 weeks, 1, 5 to 3 weeks and most preferably after 2 weeks.
  • a protease contained in a washing or cleaning agent according to the invention has a proteolytic activity, that is, it is capable of hydrolysing peptide bonds of a polypeptide or protein. It is therefore an enzyme which inhibits the hydrolysis of peptide bonds catalyzes and thereby is able to cleave peptides or proteins, in particular a subtilisin.
  • the washing or cleaning agent is characterized in that the protease is further counted according to SEQ ID NO. 1 has at least one of the following amino acids:
  • the protease therefore has one or more of the abovementioned amino acids at the respective positions.
  • These amino acids can bring about further advantageous properties and / or enhance already existing properties.
  • the abovementioned amino acids bring about an increase in the proteolytic activity and / or the stability of the protease in a liquid washing or cleaning agent or in the wash liquor formed by this washing or cleaning agent.
  • Detergent containing a phosphonate is thus also obtained a storage-stable liquid detergent, in particular with regard to the remaining proteolytic activity after storage, in particular after a storage period of 1 to 5 weeks, 1 to 4 weeks, 1, 5 to 3 weeks and particularly preferably after 2 weeks.
  • the amino acid positions are determined here by an alignment of the amino acid sequence of the protease to be used with the amino acid sequence of the protease from Bacillus lentus, as described in SEQ ID NO. 1 is defined. Since the Bacillus lentus protease of the prior art is an important reference molecule for describing proteases and amino acid changes, it is advantageous to refer in the assignment of amino acid positions to the count of the protease from Bacillus lentus (SEQ ID NO: 1). Furthermore, the count depends on the mature (mature) protein. This assignment is also to be used in particular if the amino acid sequence of the protease to be used comprises a higher number of amino acid residues than the protease from Bacillus lentus according to SEQ ID NO. 1 .
  • the amino acid positions in a protease to be used according to the invention are those which are just assigned to these positions in an alignment.
  • particularly advantageous positions are accordingly positions 3, 4, 61, 154, 188, 193, 199 and 211, to be assigned in an alignment with SEQ ID NO. 1 and thus in the count according to SEQ ID NO. 1.
  • the wild-type molecule of the Bacillus lentus protease has the following amino acid residues: S3, V4, G61, S154, A188, V193, V199, and L211.
  • amino acids 3T, 41, 61A, 154D, 154E, 211D, 211G and 211E are particularly preferred.
  • Exchanges 3T and 41 have a stabilizing effect on the molecule to improve the storage stability and the cleaning performance of the protease and thus to an improved cleaning performance of a phosphonate-containing liquid washing or cleaning agent containing the protease.
  • the maximum identity for one, two, three, four, five, six, seven, eight, or nine sequence changes is 99.63%, 99.26%, 98.88%, 98.51%, 98.14%, 97 , 77%, 97.40%, 97.03% and 96.65% for a 269 amino acid amino acid sequence, respectively, 99.64%, 99.27%, 98.91%, 98.55%, 98.18 %, 97.82%, 97.45%, 97.09% and 96.73%, respectively, for a 275 amino acid amino acid sequence.
  • nucleic acid or amino acid sequences are determined by a sequence comparison. Such a comparison is made by similar sequences in the
  • Sequence comparison is preferably based on the BLAST algorithm established and commonly used in the prior art (see, for example, Altschul, SF, Gish, W., Miller, W., Myers, EW & Lipman, DJ (1990) "Basic local alignment Biol. 215: 403-410, and Altschul, Stephan F., Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaffer, Jinghui Zhang, Hheng Zhang, Webb Miller, and David J. Lipman (1997).
  • T-Coffee A novel method for multiple sequence alignments, J. Mol. Biol., 302, 205-217) and also US Pat BLAST or FASTA for the database search, or programs based on these programs or algorithms.
  • Sequence comparisons and alignments are preferably created with the computer program Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, California, USA) with the given default parameters.
  • Identity and / or homology information can be made about whole polypeptides or genes or only over individual regions. Homologous or identical regions of different nucleic acid or amino acid sequences are therefore defined by matches in the sequences. Such areas often have identical functions. They can be small and comprise only a few nucleotides or amino acids. Often, such small regions exert essential functions for the overall activity of the protein. It may therefore be useful to relate sequence matches only to individual, possibly small areas. Unless stated otherwise, identity or homology information in the present application, however, refers to the total length of the respectively indicated nucleic acid or amino acid sequence.
  • protease comprises an amino acid sequence identical to that shown in SEQ ID NO. 1 amino acid sequence indicated above is identical and which consists of a protease according to SEQ ID NO. 1 is obtained by single or multiple conservative amino acid substitution.
  • conservative amino acid substitution means the replacement (substitution) of one amino acid residue with another amino acid residue, which exchange does not result in a change in polarity or Charge at the position of the exchanged amino acid leads, z.
  • conservative amino acid substitution means the replacement (substitution) of one amino acid residue with another amino acid residue, which exchange does not result in a change in polarity or Charge at the position of the exchanged amino acid leads, z.
  • conservative amino acid substitution means the replacement (substitution) of one amino acid residue with another amino acid residue, which exchange does not result in a change in polarity or Charge at the position of the exchanged amino acid leads, z.
  • the replacement of a nonpolar amino acid residue against another nonpolar amino acid residue conservative amino acid substitution
  • Cleaning agent further characterized in that its cleaning performance is at least equal to that of a detergent containing a protease comprising an amino acid sequence corresponding to that shown in SEQ ID NO. 2 or SEQ ID NO. 3 or SEQ ID NO. 4 or SEQ ID NO. 5 or SEQ ID NO. 6 or SEQ ID NO. 7 or SEQ ID NO.
  • the cleaning performance is determined in a washing system containing a detergent in a dosage between 4.0 and 8.0 grams per liter of wash liquor and the protease, wherein the proteases to be compared are used in the same activity and the cleaning performance against a or more of the soils blood milk / ink on cotton, whole egg / pigment (whole / soot) on cotton, peanut oil pigment / ink on polyester / cotton and grass on cotton, especially against one or more of the stains
  • the detergent for the washing system is a liquid detergent, which is preferably composed as indicated in Table 1 (all figures in weight percent): Table 1 :
  • the preferred dosage of this liquid detergent is between 7.0 and 7.5 grams per liter of wash liquor, especially 7.4 grams per liter of wash liquor.
  • the weight of the liquid detergent is determined so that the information is based on its weight. Preference is given to washing in a pH range between pH 8 and pH 10.5, preferably between pH 8 and pH 9.
  • the degree of whiteness i. the brightening of the stains, as a measure of the cleaning performance is preferably determined by optical measurement methods, preferably photometrically.
  • a suitable device for this purpose is for example the spectrometer Minolta CM508d.
  • the devices used for the measurement are previously calibrated with a white standard, preferably a supplied white standard.
  • the activity-equivalent use of the respective protease ensures that even if the ratio of active substance to total protein (the values of the specific activity) diverge, the respective enzymatic properties, for example the cleaning performance of certain soils, are compared. In general, a low specific activity can be compensated by adding a larger amount of protein. Methods for the determination of the protease activities are familiar to the expert in the field of enzyme technology and are routinely used by him.
  • protease activity is preferably indicated in PE (protease units).
  • suitable protease activities are 2.25, 5 or 10 PE (protease units) per ml
  • protease activity is not equal to zero.
  • Numerous proteases and in particular subtilisins are formed as so-called pre-proteins, ie together with a propeptide and a signal peptide, the function of the
  • Signal peptide is usually to ensure the discharge of the protease from the cell producing it into the periplasm or surrounding the cell medium, and the propeptide is usually necessary for the correct folding of the protease.
  • the signal peptide and the propeptide are usually the N-terminal part of the preprotein.
  • the signal peptide is cleaved from the rest of the protease under natural conditions by a signal peptidase. Subsequently, the correct final convolution of the
  • protease is then in its active form and cleaves off the propeptide itself. After cleavage of the propeptide, the then mature protease, in particular subtilisin, exerts its catalytic activity without the originally present N-terminal amino acids.
  • the mature (mature) proteases i. the enzymes processed after their preparation are preferred over the preproteins.
  • the proteases may also be modified by the cells producing them after the polypeptide chain has been produced, for example by attachment of
  • the mature protease can be shortened at its N-terminal and / or C-terminal end, so that a comparison with SEQ ID NO. 1 or SEQ ID NO. 2 or SEQ ID NO. 3 or SEQ ID NO. 4 or SEQ ID NO. 5 or SEQ ID NO. 6 or SEQ ID NO. 7 or SEQ ID NO. 8 shortened protease, ie a fragment is contained in the washing or cleaning agent according to the invention. All identity data refer in this case to the region in which the respective fragment in an alignment SEQ ID NO. 1 is assigned. In any case, the respective fragment contains the position corresponding to position 99 in an alignment with SEQ ID NO. 1, and has a corresponding amino acid at this position.
  • a fragment also includes one or more of the other positions described above and has one or more corresponding amino acids there.
  • a fragment is proteolytically active.
  • a further preferred fragment comprises an amino acid sequence which is at least 50 or at least 60, 70, 80, 90, 100, 110, 120, 130, 140, 150, 160, 170, 180, 190, 200, 210, 220, 230, 240, 250, 260, 265, 266, 267 or 268 contiguous amino acid positions with SEQ ID NO. 1 or SEQ ID NO. 2 or SEQ ID NO. 3 or SEQ ID NO. 4 or SEQ ID NO. 5 or SEQ ID NO. 6 or SEQ ID NO. 7 or SEQ ID NO.
  • protease contained in an agent according to the invention may be adsorbed to carriers and / or embedded in encapsulating substances in order to protect them against premature inactivation. In the wash liquor, ie under conditions of use, the protease is then released and can develop their proteolytic effect.
  • Another object of the invention is a liquid detergent or cleaning agent comprising
  • Protease comprising an amino acid sequence according to SEQ ID NO. 2 or SEQ ID NO. 3 or SEQ ID NO. 4 or SEQ ID NO. 5 or SEQ ID NO. 6 or SEQ ID NO. 7 or SEQ ID NO. 8th;
  • Proteases which have a version opposite SEQ ID NO. 2 or SEQ ID NO. 3 or SEQ ID NO. 4 or SEQ ID NO. 5 or SEQ ID NO. 6 or SEQ ID NO. 7 or SEQ ID NO. 8 in at least one position modified amino acid sequence, wherein the change in the count according to SEQ ID NO. 1 is selected from the group consisting of:
  • proteases are very particularly preferably used in a liquid washing or cleaning agent according to the invention. They are based on SEQ ID NO. 1 obtained by the substitution of the amino acid arginine at position 99 by the amino acid glutamic acid (E) or aspartic acid (D) or the amino acid asparagine (N) or glutamine (Q) or the amino acid alanine (A) or glycine (G) or serine ( S) in the count according to SEQ ID NO. 1 . These amino acid sequences are shown in the sequence listing as SEQ ID NO. 2, SEQ ID NO. 3, SEQ ID NO. 4, SEQ ID NO. 5, SEQ ID NO. 6, SEQ ID NO. 7 and SEQ ID NO. 8 indicated.
  • these proteases may have one or more of the above-described amino acids in positions 3, 4, 61, 154, 188, 193, 199 and 21 1 in an alignment with SEQ ID NO. 1 and thus in the count according to SEQ ID NO. 1.
  • the amino acids mentioned for these positions bring about even more advantageous properties in these proteases and / or reinforce existing ones Properties yet. In particular, they bring about an increase in the proteolytic activity and / or the stability of the protease in a liquid washing or cleaning agent or in the wash liquor formed by this washing or cleaning agent. All above
  • Embodiments - if applicable - apply accordingly to these particularly preferred proteases.
  • Phosphonates are salts and organic compounds, especially esters, of phosphonic acid.
  • M ' stands for a monovalent metal.
  • Inorganic phosphonates are formed, for example, by reaction of phosphonic acid HP (O) (OH) 2 , in particular the stable tautomeric form of phosphorous acid with a (primary) or two (secondary) equivalents of base, for example alkali metal hydroxide.
  • organic P-substituted phosphonates which have a phosphorus-carbon bond (phosphorus-organic compounds).
  • Organic P-substituted phosphonates are formed, for example, by Michael is Arbusov reaction. Many of these phosphonates are soluble in water.
  • Particularly preferred phosphonates in the context of the present invention include, in particular, organophosphonates, such as, for example, 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid (HEDP), aminotri (methylenephosphonic acid) (ATMP, also referred to as amino tris (methylenephosphonic acid) or nitrolotris (methylenephosphonic acid) ( NTMP)), diethylenetriamine penta (methylenephosphonic acid) (DTPMP or DETPMP or DTPNT),
  • organophosphonates such as, for example, 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid (HEDP), aminotri (methylenephosphonic acid) (ATMP, also referred to as amino tris (methylenephosphonic acid) or nitrolotris (methylenephosphonic acid) (NTMP)
  • DTPMP or DETPMP or DTPNT diethylenetriamine penta
  • Ethylenediaminetetra (methylenephosphonic acid) (EDTMP, also referred to as ethylenediaminetetra (methylenephosphonic acid) and 2-phosphonobutane-1, 2,4-tricarboxylic acid (PBS-AM, also referred to as 2-phosphonobutane-1, 2,4-tricarboxylic acid or 3
  • Ethylenediaminetetra (methylenephosphonic acid) (EDTMP, also referred to as ethylenediaminetetra (methylenephosphonic acid) and 2-phosphonobutane-1, 2,4-tricarboxylic acid (PBS-AM, also referred to as 2-phosphonobutane-1, 2,4-tricarboxylic acid or 3
  • diethylenetriaminepenta (methylenephosphonic acid) sodium in particular for detergents according to the invention
  • C 1 -C 4 -carboxy-3-phosphonoadipic acid 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid
  • HEDP HEDP
  • dishwashing agents according to the invention and, in particular, automatic dishwashing detergents thereof
  • phosphonates are obtainable, for example, under the trade names Dequest® 2066 and Dequest® 2010 (each from Thermphos).
  • the washing or cleaning agent is characterized in that the phosphonate is contained in an amount of 0.01 to 4 wt .-%.
  • Further preferred amounts of the phosphonate contained in the washing or cleaning agent are from 0.01 to 3 wt .-%, from 0.01 to 2.5 wt .-%, from 0.02 to 2.4 wt .-%, from 0.02 to 2% by weight, from 0.03 to 1, 5% by weight or from 0.05 to 1% by weight.
  • the protease is preferably present in a washing or cleaning agent according to the invention in an amount of 1 ⁇ 10 -8 to 5 weight-percent, based on active protein, More preferably, the protease is present in the composition in an amount of 0.001-5 weight-percent. , more preferably from 0.01 to 5% by weight, even more preferably from 0.05 to 4% by weight and particularly preferably from 0.075 to 3.5% by weight.
  • the BCA method bicinchoninic acid, 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid
  • the biuret method AG Gornall, CS Bardawill and MM David, J. Biol. Chem., 177 (1948), Pp. 751-766).
  • the washing or cleaning agent is characterized in that it further comprises a component which is selected from
  • anionic and / or polyanionic substance i. anionic and / or polyanionic substance, and / or
  • the substances indicated are anionic or polyanionic substances, i. these substances carry at least one and preferably several negative charges. It is preferably a polymer having at least one negatively charged monomer, preferably having a plurality of negatively charged monomers. According to the invention, this polymer is therefore a negatively charged polymer.
  • preferred polymers of organic acids or their salts in particular polyacrylates and / or poly-sugar acids and / or polyarcylate copolymers and / or poly-sugar copolymers.
  • further preferred compounds are polyacrylic sulfonates or polycarboxylates and their salts, copolymers or salts of the copolymers.
  • Acusol 587D polyacrylic sulfonate, Rohm & Haas / Dow Chemical Co.
  • Acusol 445N sodium polycarboxylate salt
  • the substances indicated are cationic or polycationic substances, i. these substances carry at least one and preferably several positive charges. It is preferably a polymer having at least one positively charged monomer, preferably having a plurality of positively charged monomers. According to the invention, this polymer is therefore a positively charged polymer.
  • preferred compounds in this regard are salts of polyamines, polyethylene imines or their copolymers, salts of polyallylamines, salts of Polydiallyldimethylammonium compounds or poly (acrylamide-c-diallyldimethylammonium compounds.
  • under iii. specified substances are substances which have at least one hydroxyl and / or polyhydroxyl group and preferably more hydroxyl and / or polyhydroxyl groups.
  • Preferred in this regard are, for example, polyvinyl alcohols, for example those which are available under the trade name Mowiol (Kremer Pigmente GmbH & Co. KG).
  • a specific substance to one or more of the above groups i. to iii. may be associated.
  • it may be an anionic polymer having one or more hydroxyl and / or polyhydroxyl group (s). Such a substance is then associated with the groups i. and iii.
  • a derivative is understood as meaning a substance which is chemically modified starting from one of the abovementioned substances, for example by the conversion of a side chain or by covalent bonding of another compound to the substance.
  • a compound may be, for example, low molecular weight compounds such as lipids or mono-, oligo- or polysaccharides or amines or amine compounds.
  • the substance may be glycosylated, hydrolyzed, oxidized, N-methylated, N-formylated, N-acetylated or methyl, formyl, ethyl, acetyl, t-butyl, anisyl, benzyl, trifluoroacetyl, N-hydroxysuccinimides, t-butyloxycarbonyl, benzoyl , 4-methylbenzyl, thioanizyl, thiocresyl, benzyloxymethyl, 4- Nitrophenyl, benzyloxycarbonyl, 2-nitrobenzoyl, 2-nitrophenylsulphenyl, 4-toluenesulphonyl, pentafluorophenyl, diphenylmethyl, 2-chlorobenzyloxycarbonyl, 2,4,5-trichlorophenyl, 2-bromobenzyloxycarbonyl, 9-fluorenylmethyloxycarbonyl, tripheylmethyl, 2,
  • a derivative is to be understood as meaning the covalent or noncovalent binding of the substance to a macromolecular carrier, as well as noncovalent inclusion in suitable macromolecular cage structures.
  • couplings with other macromolecular compounds, such as polyethylene glycol may be made.
  • R, - - N0 2, - CN, halide substituent, - N 3, - -R 1 is H, C1-8 alkyl, - (CH 2) NC0 2 R 2, - C2-8 alkenyl-C0 2 R 2, - 0 (CH (C 0) NR2R3, - - 2) NC0 2 R 2, P (0) (OR2) 2, alkyl substituted tetrazol-5-yl, - (CH 2) n O (CH 2) n aryl, - NR2R3, - (CH 2) n OR 2, - (CH 2) n SR2, - N (R2) C (0) R3, - S (0 2) NR2R3, - N (R2) S (0 2) R 3, - (CHR 2) n NR2R3 , - C (0) R3, (CH 2) n N (R3) C (0) R3, - N (R2) CR2R3, substituted or unsubstituted (CH2) n-cycloalky
  • R 2 is H, halide substituent, -alkyl, -haloalkyl, - (CH 2 ) n -phenyl, - (CH 2 ) 1-3 -biphenyl,
  • R1 and R3 may be the same or different
  • -R3 is H, - OH, - CN, substituted alkyl, - C 2 to C 8 alkenyl, substituted or unsubstituted cycloalkyl, - N (R1) R2, saturated or unsaturated C 5 to C 7 heterocycle or
  • -R 4 is H, - (CH 2) n OH, - C (0) OR5, - C (0) SR5, - (CH 2) n C (0) NR6R7, - O- C (O) - O- R6, a
  • n is a number between 0 and 4.
  • -R5 is H
  • -R6 is - C (R7) - (CH2) n-O- C (O) - R 8, - (CH 2) n C (R7) - O- C (0) R8, - (CH 2) n - C (R 7) - O - C (O) - O - R 8, or - C (R 7) - (CH 2 ) n - O - C (O) - O - R 8; where n is a number between 0 and 4; and
  • R 7 and R 8 are each H, alkyl, substituted alkyl, aryl, substituted aryl, alkenyl,
  • R 7 and R 8 may be the same or different.
  • An inventive liquid detergent or cleaning agent can be used as such or after dilution with water for the cleaning of textiles and / or hard surfaces.
  • Such dilution can be readily made by diluting a measured amount of the agent in a further amount of water in certain weight ratios of agent: water and optionally shaking this dilution to ensure even distribution of the agent in the water.
  • Possible weight or volume ratios of the dilutions are from 1: 0 means: water to 1: 10,000 or 1: 20000 means: water, preferably from 1:10 to 1: 2000 means: water.
  • liquid or flowable liquids can be used as liquid washing or cleaning agents
  • "flowable” are agents which are pourable and can have viscosities of up to several tens of thousands of mPas
  • the viscosity can be determined by conventional standard methods (for example Brookfield LVT-II viscometer at 20 rpm and 20 C., spindle 3) and is preferably in the range from 5 to 10000 mPas
  • Preferred agents have viscosities of from 10 to 8000 mPas, with values between 120 and 3000 mPas being particularly preferred
  • the invention may therefore also be gelatinous or paste-like, it may be in the form of homogeneous solutions or suspensions, and be packaged, for example, in spray formulations or in other conventional dosage forms manual and / or the machine be provided le application.
  • the detergents also include washing aids that are used in manual or machine
  • Textile laundry be added to the actual detergent added to achieve a further effect.
  • the cleaning agents are all, also in all mentioned
  • Dosage forms occurring means for cleaning and / or disinfecting hard
  • Textile pre- and post-treatment are finally on the one hand such means with which the garment is brought into contact before the actual laundry, for example, for solving stubborn dirt on the on the other hand, those which, in one of the actual textile laundry steps, impart further desirable properties to the laundry, such as a comfortable grip, crease resistance or low static charge.
  • the fabric softeners are calculated.
  • Disinfectants are, for example, hand disinfectants, surface disinfectants and instrument disinfectants, also mentioned in the
  • Dosage forms may occur.
  • the washing or cleaning agent is characterized in that it comprises at least one further ingredient, in particular one selected from the group consisting of surfactant, builder, peroxygen compound, bleach activator, alcohol, acid, Grayness inhibitor, optical brightener, foam inhibitor, water-soluble salt, thickener, volatile alkali and / or base, hydrophilizing agent and combinations thereof.
  • surfactant (s) it is possible to use anionic, nonionic, zwitterionic and / or amphoteric surfactants. From an application point of view, preference is given to mixtures of anionic and nonionic surfactants.
  • the total surfactant content of the liquid washing or cleaning agent is preferably below 60% by weight and more preferably below 45% by weight, based on the total liquid washing or cleaning agent.
  • Suitable nonionic surfactants include alkoxylated fatty alcohols, alkoxylated
  • Fatty acid alkyl esters Fatty acid alkyl esters, fatty acid amides, alkoxylated fatty acid amides, polyhydroxy fatty acid amides, alkylphenol polyglycol ethers, amine oxides, alkyl polyglucosides and mixtures thereof.
  • the nonionic surfactants used are preferably alkoxylated, advantageously ethoxylated, in particular primary, alcohols having preferably 8 to 18 carbon atoms and on average 1 to 12 moles of ethylene oxide (EO) per mole of alcohol, in which the alcohol radical can be linear or preferably methyl-branched in the 2-position or linear and methyl-branched radicals in the mixture can contain, as they are usually present in Oxoalkoholresten.
  • alcohol ethoxylates with linear radicals of alcohols of native origin having 12 to 18 carbon atoms, for example of coconut, palm, tallow or oleyl alcohol, and on average 2 to 8 EO per mole of alcohol are preferred.
  • Preferred ethoxylated alcohols include, for example, C 12 -14 alcohols containing 3 EO, 7 EO or 4 EO, C 9 n-alcohol with 7 EO, C 13 -i 5 alcohols containing 3 EO, 5 EO, 7 EO or 8 EO, Ci 2 -i8 alcohols with 3 EO, 5 EO or 7 EO and mixtures of these, such as
  • Levels of ethoxylation represent statistical averages, which may be an integer or a fractional number for a particular product.
  • Preferred alcohol ethoxylates have a narrow homolog distribution (narrow rank ethoxylates, NRE).
  • fatty alcohols with more than 12 EO can also be used. Examples include tallow fatty alcohol with 14 EO, 25 EO, 30 EO or 40 EO.
  • nonionic surfactants the EO and PO groups contained together in the molecule can be used according to the invention.
  • a mixture of a (more) branched ethoxylated fatty alcohol and an unbranched ethoxylated fatty alcohol such as a mixture of a Cie-he fatty alcohol with 7 EO and 2-propylheptanol with 7 EO.
  • the washing, cleaning, post-treatment or washing aid containing a C 2 -i 8 fatty alcohol with 7 EO, or Ci3-i5-oxo-alcohol with 7 EO as non-ionic surfactant.
  • the content of nonionic surfactants in the washing or cleaning agent is preferably 3 to 40 wt .-%, preferably 5 to 30 wt .-% and in particular 7 to 20 wt .-%, each based on the total detergent or cleaning agent.
  • the washing or cleaning agent may also contain anionic surfactants.
  • anionic surfactants Sulfonates, sulfates, soaps, AI cyl phosphates, anionic silicone surfactants and mixtures thereof are preferably used as the anionic surfactant.
  • surfactants of the sulfonate type are preferably C 9 -i 3 -alkylbenzenesulfonates,
  • Olefinsulfonates ie mixtures of alkene and hydroxyalkanesulfonates and disulfonates, as obtained for example from Ci 2 -i8 monoolefins with terminal or internal double bond by sulfonation with gaseous sulfur trioxide and subsequent alkaline or acidic hydrolysis of the sulfonation, into consideration.
  • Alk (en) ylsulfates are the alkali metal and in particular the sodium salts of
  • Sulfuric acid semi-esters of Ci 2 -C 8 fatty alcohols for example from coconut fatty alcohol,
  • Tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or the do-coco-oxo alcohols and those half-esters of secondary alcohols of these chain lengths are preferred.
  • the Ci 2 -C 16 alkyl sulfates and C 12 -C 15 alkyl sulfates and C 4 -C 15 alkyl sulfates are preferred.
  • 2,3-alkyl sulfates are also suitable anionic surfactants.
  • sulfuric acid monoesters of straight-chain or branched C 7 ethoxylated with 1 to 6 moles of ethylene oxide are suitable.
  • 21 -alcohols such as 2-methyl-branched C ⁇ n alcohols having an average of 3.5 moles of ethylene oxide (EO) or C 12 . 18 fatty alcohols with 1 to 4 EO are suitable.
  • anionic surfactants are soaps. Suitable are saturated and unsaturated fatty acid soaps, such as the salts of lauric acid, myristic acid, palmitic acid, stearic acid, (hydrogenated) erucic acid and behenic acid and, in particular, soap mixtures derived from natural fatty acids, for example coconut, palm kernel, olive oil or tallow fatty acids.
  • the anionic surfactants including the soaps may be in the form of their sodium, potassium or magnesium or ammonium salts.
  • the anionic surfactants are in the form of their sodium salts.
  • Further preferred counterions for the anionic surfactants are also the protonated forms of choline, triethylamine or methylethylamine.
  • the content of anionic surfactants in a washing or cleaning agent may be from 1 to 40% by weight, preferably from 5 to 30% by weight and most preferably from 10 to 25% by weight, based in each case on the total washing or cleaning agent ,
  • silicates in particular silicates, aluminum silicates (in particular zeolites), carbonates, salts of organic di- and polycarboxylic acids and mixtures of these substances.
  • Organic builders which may be present in the washing or cleaning agent are, for example, the polycarboxylic acids which can be used in the form of their sodium salts, polycarboxylic acids meaning those carboxylic acids which carry more than one acid function.
  • these are citric acid, adipic acid, succinic acid, glutaric acid, malic acid, tartaric acid, maleic acid, fumaric acid, sugar acids, aminocarboxylic acids,
  • NTA Nitrilotriacetic acid
  • MGDA methylglycine diacetic acid
  • Preferred salts are the salts of polycarboxylic acids such as
  • Citric acid Citric acid, adipic acid, succinic acid, glutaric acid, tartaric acid, sugar acids and
  • polymeric polycarboxylates are suitable. These are, for example, the alkali metal salts of polyacrylic acid or polymethacrylic acid, for example, those having a molecular weight of 600 to 750,000 g / mol.
  • Suitable polymers are in particular polyacrylates, which preferably have a molecular weight of from 1,000 to 15,000 g / mol. Because of their superior solubility, the short-chain polyacrylates, which have molecular weights of from 1,000 to 10,000 g / mol, and particularly preferably from 1,000 to 5,000 g / mol, may again be preferred from this group.
  • copolymeric polycarboxylates in particular those of acrylic acid with methacrylic acid and of acrylic acid or methacrylic acid with maleic acid.
  • the polymers may also contain allylsulfonic acids, such as allyloxybenzenesulfonic acid and methallylsulfonic acid, as a monomer.
  • soluble builders such as, for example, citric acid, or acrylic polymers having a molar mass of from 1,000 to 5,000 g / mol, preferably in the liquid detergents or cleaners.
  • organic builder substances may be present in amounts of up to 40% by weight, in particular up to 25% by weight and preferably from 1% by weight to 8% by weight. Quantities close to the stated upper limit are preferably used in pasty or liquid, in particular hydrous, agents.
  • Suitable peroxygen compounds for use in compositions according to the invention are, in particular, organic peracids or persistent salts of organic acids, such as phthalimidopercaproic acid, perbenzoic acid or salts of diperdodecanedioic acid, hydrogen peroxide and inorganic salts which release hydrogen peroxide under the washing conditions, to which perborate, percarbonate, persilicate and / or or persulfate such as caroate.
  • an agent contains peroxygen compounds, they are present in amounts of preferably up to 50% by weight, especially from 5% to 30% by weight.
  • bleach stabilizers such as phosphonates, borates or metaborates and metasilicates and magnesium salts such as
  • Magnesium sulfate may be useful.
  • bleach activators it is possible to use compounds which, under perhydrolysis conditions, give aliphatic peroxycarboxylic acids having preferably 1 to 10 C atoms, in particular 2 to 4 C atoms, and / or optionally substituted perbenzoic acid.
  • Suitable substances are those which carry O- and / or N-acyl groups of the stated C atom number and / or optionally substituted benzoyl groups.
  • polyacylated alkylenediamines in particular tetraacetylethylenediamine (TAED), acylated triazine derivatives, in particular 1,5-diacetyl-2,4-dioxohexahydro-1,3,5-triazine (DADHT), acylated glycolurils, in particular
  • TAED tetraacetylethylenediamine
  • DADHT 1,5-diacetyl-2,4-dioxohexahydro-1,3,5-triazine
  • acylated glycolurils in particular
  • Tetraacetylglycoluril TGU
  • N-acylimides in particular N-nonanoylsuccinimide (NOSI)
  • NOSI N-nonanoylsuccinimide
  • acylated phenolsulfonates in particular n-nonanoyl or isononanoyloxybenzenesulfonate (n- or iso-NOBS)
  • carboxylic anhydrides in particular phthalic anhydride
  • acylated polyhydric alcohols in particular triacetin, ethylene glycol diacetate , 2,5-diacetoxy-2,5-dihydrofuran and enol esters, as well as acetylated sorbitol and mannitol or their described
  • acylated sugar derivatives in particular pentaacetylglucose (PAG), pentaacetylfruktose, tetraacetylxylose and octaacetyllactose as well as acetylated, optionally N-alkylated glucamine and gluconolactone, and / or N-acylated lactams, for example N-benzoylcaprolactam.
  • PAG pentaacetylglucose
  • pentaacetylfruktose pentaacetylfruktose
  • tetraacetylxylose tetraacetylxylose
  • octaacetyllactose acetylated
  • lactams for example N-benzoylcaprolactam.
  • the hydrophilic substituted acyl acetals and the acyl lactams are also
  • Such bleach activators can, in particular in the presence of the abovementioned hydrogen peroxide-supplied bleach, in the usual amount range, preferably in amounts of from 0.5 wt .-% to 10 wt .-%, in particular 1 wt .-% to 8 wt .-%, based on however, the total agent may be contained when using percarboxylic acid as the sole bleaching agent, but preferably completely.
  • sulfone imines and / or bleach-enhancing transition metal salts or transition metal complexes may also be present as so-called bleach catalysts.
  • washing or cleaning agents according to the invention are liquid and preferably contain water as the main solvent.
  • the washing or cleaning agent can be any suitable washing or cleaning agent.
  • non-aqueous solvents are added.
  • Suitable non-aqueous solvents include mono- or polyhydric alcohols, alkanolamines or glycol ethers, provided that they are miscible with water in the specified concentration range.
  • the solvents are selected from ethanol, n-propanol, i-propanol, butanols, glycol, propanediol, butanediol, glycerol, diglycol, propyldiglycol, butyldiglycol, hexylene glycol, ethylene glycol methyl ether,
  • the washing or cleaning agent contain a polyol as a nonaqueous solvent.
  • the polyol can be any organic solvent.
  • the washing or cleaning agent contains a mixture of a polyol and a monohydric alcohol.
  • Non-aqueous solvents may be used in the washing or cleaning agent in amounts between 0.5 and 15 wt .-%, but preferably below 12 wt .-% and.
  • the agents systemic and environmentally friendly acids especially citric acid, acetic acid, tartaric acid, malic acid, lactic acid, glycolic acid, succinic acid, glutaric acid and / or adipic acid, but also, mineral acids, in particular sulfuric acid, or bases, in particular ammonium or alkali metal hydroxides.
  • Such pH regulators are present in the compositions in amounts of preferably not more than 20% by weight, in particular from 1.2% by weight to 17% by weight.
  • Graying inhibitors have the task of keeping suspended from the textile fiber dirt suspended in the fleet.
  • Water-soluble colloids of mostly organic nature are suitable for this purpose, for example starch, glue, gelatin, salts of ether carboxylic acids or ether sulfonic acids of starch or of cellulose or salts of acidic sulfuric acid esters of cellulose or starch.
  • water-soluble polyamides containing acidic groups are suitable for this purpose.
  • starch derivatives can be used, for example aldehyde starches.
  • cellulose ethers such as carboxymethylcellulose (Na salt), Methylcellulose, hydroxyalkylcellulose and mixed ethers, such as methylhydroxyethylcellulose, methylhydroxypropylcellulose, methylcarboxymethylcellulose and mixtures thereof, for example in amounts of 0.1 to 5 wt .-%, based on the agent used.
  • Laundry detergents can be used as optical brighteners, for example derivatives of
  • Diaminostilbendisulfonklare or their alkali metal salts are preferably free from optical brighteners for use as a color detergent.
  • salts of 4,4'-bis (2-anilino-4-morpholino-1, 3,5-triazinyl-6-amino) stilbene-2,2'-disulphonic acid or compounds of similar construction which are used instead of the morpholino Group carry a diethanolamino group, a methylamino group, an anilino group or a 2-methoxyethylamino group.
  • brighteners of the substituted type can be used
  • Diphenylstyryls for example the alkali salts of 4,4'-bis (2-sulfostyryl) -diphenyl, 4,4'-bis (4-chloro-3-sulfostyryl) -diphenyl, or 4- (4-chlorostyryl) - 4 '- (2-sulfostyryl). Mixtures of the aforementioned optical brightener can be used.
  • foam inhibitors are, for example, soaps of natural or synthetic origin which have a high proportion of 8 Ci -C 2 4 fatty acids.
  • Suitable non-surfactant foam inhibitors are, for example, organopolysiloxanes and mixtures thereof with microfine, optionally silanized silica and paraffins, waxes, microcrystalline waxes and their mixtures with silanated silica or
  • Foam inhibitors are used, for example, those of silicones, paraffins or waxes.
  • the foam inhibitors in particular silicone and / or paraffin-containing foam inhibitors, are bound to a granular, water-soluble or dispersible carrier substance.
  • mixtures of paraffins and waxes are bound to a granular, water-soluble or dispersible carrier substance.
  • An agent according to the invention may further contain one or more water-soluble salts, which serve for example for viscosity adjustment.
  • These may be inorganic and / or organic salts.
  • Useful inorganic salts are preferably selected from the group consisting of colorless water-soluble halides, sulfates, sulfites, carbonates, bicarbonates, nitrates, nitrites, phosphates and / or oxides of the alkali metals, alkaline earth metals, aluminum and / or transition metals; Furthermore, ammonium salts can be used.
  • the inorganic salt is selected from the group comprising sodium chloride, potassium chloride, sodium sulfate, potassium sulfate and mixtures thereof.
  • Useful organic salts are, for example, colorless water-soluble alkali metal, alkaline earth metal, ammonium, aluminum and / or transition metal salts of the carboxylic acids.
  • the salts selected from the group comprising formate, acetate, propionate, citrate, malate, tartrate, succinate, malonate, oxalate, lactate and mixtures thereof.
  • an agent according to the invention may contain one or more thickeners.
  • the thickener is selected from the group comprising xanthan, guar, carrageenan, agar-agar, gellan, pectin, locust bean gum and mixtures thereof. These compounds are effective thickeners even in the presence of inorganic salts.
  • the washing or cleaning agent contains xanthan gum as a thickening agent, since xanthan gum effectively thickened even in the presence of high salt concentrations and prevents macroscopic separation of the continuous phase.
  • the thickener stabilizes the continuous, low surfactant phase and prevents macroscopic phase separation.
  • acrylic and methacrylic (co) polymers include, for example, the high molecular weight homopolymers of acrylic acid crosslinked with a polyalkenyl polyether, in particular an allyl ether of sucrose, pentaerythritol or propylene (INCI name according to "International Dictionary of Cosmetic Ingredients” of "The Cosmetic, Toiletry and Fragrance Association (CTFA) ": carbomer), also referred to as carboxyvinyl polymers.
  • CFA Cosmetic, Toiletry and Fragrance Association
  • Such polyacrylic acids are available, inter alia, under the trade names Polygel® and Carbopol®.
  • acrylic acid copolymers are suitable: (i) copolymers of two or more monomers from the group of acrylic acid, methacrylic acid and their simple, preferably with C-i_ 4 -alkanols formed esters (INCI acrylates copolymer), for example, among the Trade names Aculyn®, Acusol® or Tego® Polymer are available; (ii) crosslinked high molecular weight acrylic acid copolymers, such as those crosslinked with an allyl ether of sucrose or pentaerythritol copolymers of Cio 30 alkyl acrylates with one or more monomers from the group of acrylic acid, methacrylic acid and their simple, preferably with Ci-4 Alkanols formed, esters (INCI acrylates / C 10 -3o alkyl acrylate crosspolymer) include and are available, for example, under the trade name Carbopol®.
  • Other suitable polymers are (meth) acrylic acid (co) polymers of the Sokal
  • washing or cleaning agent according to the invention
  • the washing or cleaning agent may be 0.05 to 1, 5 wt .-% and preferably 0, 1 to 1 wt .-%, each based on the total washing or cleaning agent,
  • the amount of thickener used depends on the type of thickener and the desired degree of thickening.
  • a corresponding agent may further contain volatile alkali.
  • Ammonia and / or alkanolamines which may contain up to 9 C atoms in the molecule used.
  • alkanolamines the ethanolamines are preferred and of these in turn the
  • Monoethanolamine The content of ammonia and / or alkanolamine is preferably 0.01 to 2 wt .-%; ammonia is particularly preferably used.
  • bases small amounts of bases may be included.
  • Preferred bases are selected from the group of alkali and alkaline earth metal hydroxides and carbonates, in particular the alkali metal hydroxides, of which potassium hydroxide and especially sodium hydroxide is particularly preferred.
  • a corresponding agent may also contain a hydrophilizing agent.
  • a hydrophilizing agent means for the hydrophilization of surfaces.
  • colloidal silica sols in which the silicon dioxide is present nanoparticulate are suitable for hydrophilization.
  • Colloidal nanoparticulate silica sols for the purposes of this invention are stable dispersions of amorphous particulate silicon dioxide Si0 2 with
  • the particle sizes are in the range 3 to 50 nm, more preferably 4 to 40 nm.
  • An example of a silica sol which is suitable for use in the context of this invention is the under the trade name Bindzil® 30/360 from Akzo available silica sol with a particle size of 9 nm.
  • silica sols are Bindzil® 15/500, 30/220, 40/200 (Akzo), Nyacol® 215, 830, 1430, 2034DI, and Nyacol® DP5820, DP5480, DP5540, etc.
  • the silica sols used may also be surface-modified silica treated with sodium aluminate (alumina-modified silica).
  • hydrophilizing polymers are amphoteric polymers, for example copolymers of acrylic or methacrylic acid and MAPTAC, DADMAC or another polymerisable quaternary ammonium compound.
  • copolymers with AMPS (2-acrylamido-2-methylpropanesulfonic acid).
  • Polyethersiloxanes, ie copolymers of polymethylsiloxanes with ethylene oxide or propylene oxide segments are further suitable polymers.
  • acrylic polymers, maleic acid copolymers and polyurethanes with PEG (polyethylene glycol) units are also usable.
  • Suitable polymers are, for example, under the trade names Mirapol Surf-S 100, 110, 200, 210, 400, 410, A 300, A 400 (Rhodia), Tegopren 5843 (Goldschmidt), Sokalan CP 9 (BASF) or Polyquart Ampho 149 (Cognis ) commercially available.
  • compositions to be selected as well as the conditions under which it is used according to the invention are usually optimized for the respective field of application.
  • Liquid or pasty compositions according to the invention in the form of customary solvent-containing solutions are generally prepared by simply mixing the ingredients, which can be added in bulk or as a solution in an automatic mixer.
  • Detergents or cleaning agents according to the invention can exclusively contain a protease as described. Alternatively, they may also contain other hydrolytic enzymes or other enzymes in a concentration effective for the effectiveness of the agent.
  • a further subject of the invention thus represents agents which further comprise one or more further enzymes, wherein in principle all enzymes established in the prior art for these purposes can be used.
  • Preferred enzymes which can be used as enzymes are all enzymes which can develop a catalytic activity in the agent according to the invention, in particular a protease, amylase, cellulase, hemicellulase, mannanase, tannase, xylanase, xanthanase, ⁇ -glucosidase, carrageenase, perhydrolase, oxidase, Oxidoreductase or a lipase, and preferably mixtures thereof.
  • These enzymes are basically of natural origin; Starting from the natural molecules, improved variants are available for use in detergents and cleaners, which are preferably used accordingly.
  • Agents according to the invention preferably contain enzymes in total amounts of from 1 ⁇ 10 -8 to 5 percent by weight, based on active protein.
  • the enzymes are preferably from 0.001 to 5% by weight, more preferably from 0.01 to 5% by weight more preferably from 0.05 to 4 wt .-% and particularly preferably from 0.075 to 3.5 wt .-% in agents according to invention, whereby any contained enzyme can be present in the mentioned quantity ratios.
  • the enzymes can be adsorbed to carriers and / or embedded in encapsulants to protect against premature inactivation
  • the protein concentration can be determined by known methods, for example the BCA method (bicinchoninic acid, 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid) or the biuret method ( Gornall AG, CS Bardawill and MM David, J. Biol. Chem., 177 (1948), pp. 751-766).
  • the enzymes exhibit synergistic effects on their action against certain soils or stains, i. the enzymes contained in the middle composition mutually support each other in their cleaning performance.
  • the enzymes contained in the middle composition mutually support each other in their cleaning performance.
  • Very particular preference is given to such a synergism between the protease according to the invention and a further enzyme of an agent according to the invention, including in particular between said protease and an amylase and / or a mannanase and / or a lipase.
  • proteases those of the subtilisin type are preferable. Examples thereof are the subtilisins BPN 'and Carlsberg, the protease PB92, the subtilisins 147 and 309, the alkaline protease from Bacillus lentus, subtilisin DY and the enzymes thermitase, proteinase K and the subtilases, but not the subtilisins in the narrower sense Proteases TW3 and TW7.
  • subtilisin Carlsberg is available in a further developed form under the trade name Alcalase® from Novozymes A / S, Bagsvaerd, Denmark.
  • the subtilisins 147 and 309 are sold under the trade names Esperase®, and Savinase® by the company Novozymes. From the protease from Bacillus lentus DSM 5483 derived under the name BLAP® protease variants derived.
  • proteases are, for example, those under the trade names Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®, Natalase®, Kannase® and Ovozyme® from Novozymes, which are available under the trade names, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase® and Properase® from the company Genencor, which was sold under the trade names
  • amylases which can be synthesized according to the invention are the ⁇ -amylases from Bacillus licheniformis, B. amyloliquefaciens or B. stearothermophilus and also their further developments improved for use in detergents or cleaners.
  • the B. licheniformis enzyme is available from Novozymes under the name Termamyl® and from Genencor under the name Purastar®ST. Further development products of this ⁇ -amylase are available from Novozymes under the trade name Duramyl® and Termamyl®ultra, from Genencor under the name Purastar®OxAm and from Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, as Keistase®. B.
  • amyloliquefaciens a-amylase is sold by Novozymes under the name BAN®, and variants derived from the B. stearothermophilus amylase under the names BSG® and Novamyl®, also from Novozymes.
  • the ⁇ -amylase from Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) and the cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) from B. agaradherens (DSM 9948).
  • the amylolytic enzymes belonging to the sequence space of ⁇ -amylases defined in the international patent application WO 03/00271 1 A2 and those described in the application WO 03/054177 A2 can be used.
  • fusion products of said molecules can be used.
  • the further developments of the a-amylase from Aspergillus niger and A. oryzae available under the trade name Fungamyl® from Novozymes are suitable.
  • Amylase-LT® and Stainzyme® or Stainzyme ultra® or Stainzyme plus® are also from Novozymes.
  • variants of these enzymes obtainable by point mutations can be used according to the invention.
  • lipases or cutinases which can be synthesized according to the invention, which are contained in particular because of their triglyceride-splitting activities, but also in order to generate in situ peracids from suitable precursors, are the lipases which are originally obtainable from Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) or further developed, in particular those with the amino acid exchange D96L. They are sold for example by the company Novozymes under the trade names Lipolase®, Lipolase®Ultra, LipoPrime®, Lipozyme® and Lipex®.
  • the cutinases can be used, which were originally isolated from Fusarium solani pisi and Humicola insolens.
  • Lipases which are likewise useful are sold by Amano under the names Lipase CE®, Lipase P®, Lipase B® or Lipase CES®, Lipase AKG®, Bacillis sp.
  • Lipase®, Lipase AP®, Lipase M-AP® and Lipase AML® By Genencor, for example, the lipases or cutinases can be used, the initial enzymes were originally isolated from Pseudomonas mendocina and Fusarium solanii.
  • Lipase.RTM Lipase.RTM.
  • Lipomax.RTM Originally sold by Gist-Brocades and the enzymes marketed by Meito Sangyo KK, Japan, under the name Lipase MY-30®, Lipase OF® and Lipase PL® to mention also the product Lumafast® from the company Genencor.
  • Detergents or cleaning agents according to the invention may also contain cellulases, depending on the purpose, as pure enzymes, as enzyme preparations or in the form of mixtures in which the individual components advantageously supplement each other in terms of their various performance aspects.
  • These performance aspects include, in particular, contributions to the primary washing performance, to the secondary washing performance of the composition (anti-redeposition effect or graying inhibition) and softening (fabric effect), up to the exercise of a "stone washed" effect.
  • EG fungal endoglucanase
  • Novozymes under the trade name Celluzyme®.
  • the products Endolase® and Carezyme® which are also available from Novozymes, are based on the 50 kD EG or the 43 kD EG from H. insolens DSM 1800. Further commercial products of this company are Cellusoft®, Renozyme® and Celluclean®. Also usable are, for example, the 20 kD-EG from Melanocarpus available from AB Enzymes, Finland, under the trade names Ecostone® and Biotouch®. Further commercial products of AB Enzymes are Econase® and Ecopulp®. Other suitable cellulases are from Bacillus sp. CBS 670.93 and CBS 669.93, those derived from Bacillus sp. CBS 670.93 from the company Genencor under the trade name Puradax® is available.
  • Genencor detergent cellulase L and lndiAge®Neutra.
  • Suitable enzymes for this purpose are, for example, under the name Gamanase® and Pektinex AR® from Novozymes, under the name Rohapec® B1 L from AB Enzymes and under the name Pyrolase® from Diversa Corp., San Diego, CA, USA available.
  • the ⁇ -glucanase obtained from Bacillus subtilis is available under the name Cereflo® from Novozymes.
  • Hemicellulases which are particularly preferred according to the invention are mannanases which are sold, for example, under the trade names Mannaway® by the company Novozymes or Purabrite® by the company Genencor.
  • oxidoreductases such as oxidases, oxygenases, catalases (which react at low H 2 0 2 concentrations as peroxidase), peroxidases, such as halo-, chloro-, bromo-, lignin, glucose or
  • Manganese peroxidases, dioxygenases or laccases phenol oxidases, polyphenol oxidases.
  • Suitable commercial products are Denilite® 1 and 2 from Novozymes.
  • systems for enzymatic perhydrolysis which can be used advantageously, reference is made to the applications WO 98/45398 A1, WO 2005/056782 A2 and WO 2004/058961 A1.
  • a combined enzymatic bleaching system comprising an oxidase and a perhydrolase describes the application WO 2005/124012.
  • organic, particularly preferably aromatic, compounds which interact with the enzymes in order to enhance the activity of the relevant oxidoreductases (enhancers) or to ensure the flow of electrons (mediators) at greatly varying redox potentials between the oxidizing enzymes and the soils.
  • the enzymes used according to the invention are either originally derived from microorganisms, such as the genera Bacillus, Streptomyces, Humicola or Pseudomonas, and / or are produced by biotechnological methods known per se by suitable microorganisms, for example by transgenic expression hosts of the genera Bacillus or by filamentous fungi.
  • the purification of the relevant enzymes is conveniently carried out by conventional methods, for example by precipitation, sedimentation, concentration, filtration of the liquid phases, microfiltration, ultrafiltration, exposure to chemicals, deodorization or suitable combinations of these steps.
  • the enzymes can be formulated together with accompanying substances, for example from the fermentation, or with stabilizers.
  • a separate subject of the invention is the use of a washing or cleaning agent according to the invention for the removal of soiling, in particular of protease-sensitive soiling, on textiles or hard surfaces, ie for the cleaning of textiles or of hard surfaces.
  • agents according to the invention can be advantageously used, in particular because of the combination of protease and phosphonate contained, in order to eliminate impurities from textiles or from hard surfaces.
  • the subject invention for example, the hand washing, the manual removal of stains of textiles or hard surfaces or use in connection with a machine method.
  • a further subject of the invention is a process for the cleaning of textiles or of hard surfaces, in which at least in one of the process steps an inventive washing or cleaning agent is used.
  • the process for the cleaning of textiles or hard surfaces is accordingly characterized in that in at least one process step an inventive washing or cleaning agent is used.
  • Methods for cleaning textiles are generally distinguished by the fact that various cleaning-active substances are applied to the items to be cleaned in a plurality of process steps and washed off after the action time, or that the items to be cleaned are otherwise treated with a detergent or a solution or dilution of this agent , The same applies to processes for cleaning all other materials than textiles, especially hard surfaces. All conceivable washing or cleaning methods can be enriched in at least one of the method steps to the application of a washing or cleaning agent according to the invention and then represent embodiments of the present invention.
  • the process is characterized in that the phosphonate is present in the wash liquor in a concentration of 0.00075 to 0.05 wt .-% and / or that the protease in the wash liquor in a concentration of 0.0005 to 0 , 03 wt .-% present.
  • Further preferred concentrations of the phosphonate present in the wash liquor are from 0.00075 to 0.01125% by weight, from 0.001 to 0.035% by weight, from 0.002 to 0.01125% by weight or from 0.00375 to 0.0075 wt .-%.
  • Wash liquor present protease are from 0.00075 to 0.03 wt .-% or from 0.00077 to 0.028 wt .-%.
  • the method is characterized in that it is at a temperature between 10 ° C and 60 ° C, between 10 ° C and 55 ° C, between 10 ° C and 50 ° C, between 10 ° C and 40 ° C or between 20 ° C and 40 ° C is performed.
  • Proteases used in compositions according to the invention can advantageously be used in detergents and cleaners according to the invention and processes, in particular washing and cleaning processes, in accordance with the above statements. Thus, they can be advantageously used to provide proteolytic activity in appropriate agents.
  • a further subject of the invention is therefore the use of a protease
  • Amino acid sequence is at least 80% identical and at position 99 in the count according to
  • SEQ ID NO. 1 has the amino acid glutamic acid (E) or aspartic acid (D), or
  • Amino acid sequence is at least 80% identical and at position 99 in the count according to
  • SEQ ID NO. 1 has the amino acid asparagine (N) or glutamine (Q), or
  • Amino acid sequence is at least 80% identical and at position 99 in the count according to
  • SEQ ID NO. 1 has the amino acid alanine (A) or glycine (G) or serine (S),
  • this use is characterized in that the protease is further included in the count according to SEQ ID NO. 1 has at least one of the following amino acids:
  • Another object of the invention is the use of a protease which is selected from the group consisting of
  • Protease comprising an amino acid sequence according to SEQ ID NO. 2 or SEQ ID NO. 3 or SEQ ID NO. 4 or SEQ ID NO. 5 or SEQ ID NO. 6 or SEQ ID NO. 7 or SEQ ID NO.
  • Proteases which have a version opposite SEQ ID NO. 2 or SEQ ID NO. 3 or SEQ ID NO. 4 or SEQ ID NO. 5 or SEQ ID NO. 6 or SEQ ID NO. 7 or SEQ ID NO. 8 in at least one position modified amino acid sequence, wherein the change in the count according to SEQ ID NO. 1 is selected from the group consisting of:
  • standardized contaminated textiles were used which were manufactured by EMPA Testmaterialien AG (St. Gallen, Switzerland), wfk Testgewebe GmbH (Brüggen-Bracht, Germany).
  • the protease was Savinase ultra 16L (Novozymes, batch 1) and a protease according to the invention comprising an amino acid sequence as shown in SEQ ID NO. 2 (approach 2) used.
  • the proteases were used in the same weight with respect to enzyme protein (0.68 g Savinase ultra 16 L or the equivalent amount of enzyme protein of the protease according to the invention per 30 ml
  • the removal of the soiling was determined either gravimetrically (egg yolk) or visually (further soiling according to Table 3).
  • % purification performance (mg egg yolk released / mg egg yolk applied) ⁇ 100.
  • the visual determination the dirt removal from persons experienced in this regard was visually assigned to a percentage scale. The results are in the Table 3 below and allow a direct conclusion on the contribution of each enzyme contained to the cleaning performance of the agent used.
  • liquid machine dishwashing agent has a very good and, in particular, egg yolk soiling, a markedly better one
  • the detergents according to approach 1 and 2 from Example 1 were checked for their storage stability.
  • the detergents were stored at a temperature of 30 ° C for the period specified in each case and determines the respective proteolytic residual activity determined by the release of the chromophore para-nitroaniline (pNA) from the substrate.
  • the substrate is suc-L-Ala-L-Ala-L-Pro-L-Phe-p-nitroanilide (suc-AAPF-pNA).
  • the protease cleaves the substrate and releases pNA.
  • the release of pNA causes an increase in absorbance at 410 nm, the time course of which is a measure of enzymatic activity (see Del Mar et al., 1979).
  • the measurement was carried out at a temperature of 25 ° C, at pH 8.6 and a wavelength of 410 nm.
  • the measurement time was 5 min. at a measuring interval of 20s to 60s.
  • the residual activities obtained are shown in Table 4 below.
  • Detergent according to the invention has a proteolytic activity increased by 151% after one week or by 21% after two weeks.

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Abstract

Ein Phosphonat-haltiges flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel soll eine vorteilhafte proteolytische Aktivität aufweisen und zudem verbessert lagerstabil sein. Dies gelingt durch den Einsatz einer Protease, die eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist und die an Position 99 in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 die Aminosäure Glutaminsäure (E) oder Asparaginsäure (D) oder die Aminosäure Asparagin (N) oder Glutamin (Q) oder die Aminosäure Alanin (A) oder Glycin (G) oder Serin (S) aufweist.

Description

Lagerstabiles flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltend Proteasen
Die Erfindung liegt auf dem Gebiet der flüssigen Wasch- und Reinigungsmittel. Die Erfindung betrifft insbesondere flüssige enzymhaltige Wasch- und Reinigungsmittel, die definierte Proteasen in Kombination mit einem Phosphonat enthalten, und schlägt ferner Verwendungen und Verfahren vor, in denen solche Mittel angewendet werden. Die Erfindung betrifft ferner Verwendungen definierter Proteasen in flüssigen Wasch- oder Reinigungsmitteln, die ein Phosphonat enthalten.
Für Wasch- und Reinigungsmittel werden bislang bevorzugt Proteasen vom Subtilisin-Typ eingesetzt. Die in den aus dem Stand der Technik bekannten Wasch- oder Reinigungsmitteln eingesetzten Proteasen stammen entweder ursprünglich aus Mikroorganismen, beispielsweise der Gattungen Bacillus, Streptomyces, Humicola, oder Pseudomonas, und/oder werden nach an sich bekannten biotechnologischen Verfahren durch geeignete Mikroorganismen produziert, beispielsweise durch transgene Expressionswirte der Gattungen Bacillus oder durch filamentöse Pilze.
Insbesondere in modernen Flüssigwaschmitteln, aber auch in Reinigungsmitteln, sind
Phosphonate enthalten. Sie werden beispielsweise als Komplexbildner, zur Verhinderung von Ausfällungen oder als Bleichmittelstabilisator eingesetzt. Als Komplexbildner dienen sie beispielsweise als Wasserenthärter. Sie können Kationen wie Ca2+ in der Lösung ummanteln und damit das chemische Verhalten des Kations verändern. Im Fall von Calcium verschwindet die Eigenschaft Wasserhärte zu bilden. Auch andere Kationen können komplexiert und damit vor chemischen Reaktionen geschützt werden. Sie können ferner als Korrosionsinhibitoren mitwirken oder als Stabilisator für Peroxide, insbesondere in Bleichmitteln, dienen.
In der internationalen Patentanmeldung WO 95/23221 sind Proteasen bzw. Protease-Varianten vom Subtilisin-Typ aus Bacillus lentus DSM 5483 offenbart, die für den Einsatz in Wasch- oder Reinigungsmitteln geeignet sind. Unter diesen Proteasen ist auch eine, die einen Aminosäureaustausch R99E, A, S oder G aufweisen kann. Ferner ist offenbart, dass die Waschmittel ein Phosphonat, insbesondere ein Polyphosphonat, enthalten können. Die Waschmittel können fest oder flüssig sein. Jedoch geht aus dieser Schrift kein konkretes flüssiges Wasch- bzw.
Reinigungsmittel hervor, das zwingend ein Phosphonat in Kombination mit einer derartigen Protease enthält.
Ein Nachteil von proteasehaltigen flüssigen Wasch- und Reinigungsmitteln aus dem Stand der Technik ist, dass sie oftmals keine zufrieden stellende proteolytische Aktivität aufweisen, insbesondere nicht bei niedrigen Temperaturen, beispielsweise zwischen 10°C und 50°C, insbesondere zwischen 10°C und 40°C oder zwischen 20°C und 40°C, und das Wasch- oder Reinigungsmittel daher keine optimale Reinigungsleistung zeigt. Ein weiterer Nachteil von proteasehaltigen flüssigen Wasch- und Reinigungsmitteln aus dem Stand der Technik ist, dass sie nicht ausreichend lagerstabil sind und sie demnach bereits nach kurzer Zeit ein erhebliches Maß an proteolytischer Aktivität einbüßen.
Der vorliegenden Erfindung liegt die Aufgabe zugrunde, die genannten Nachteile zu überwinden und flüssige Wasch- oder Reinigungsmittel bereitzustellen, die eine vorteilhafte proteolytische Aktivität aufweisen, insbesondere bei Temperaturen wie vorstehend genannt, und zudem verbessert lagerstabil sind.
Ein Gegenstand der Erfindung ist daher ein flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel umfassend (a1 ) eine Protease, die eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO. 1
angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist und die an Position 99 in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 die Aminosäure Glutaminsäure (E) oder Asparaginsäure (D) aufweist, oder
(a2) eine Protease, die eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO. 1
angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist und die an Position 99 in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 die Aminosäure Asparagin (N) oder Glutamin (Q) aufweist, oder (a3) eine Protease, die eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO. 1
angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist und die an Position 99 in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 die Aminosäure Alanin (A) oder Glycin (G) oder Serin (S) aufweist, und
(b) ein Phosphonat.
Überraschenderweise wurde festgestellt, dass ein flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel, welches die Kombination einer solchen Protease mit einem Phosphonat enthält, vorteilhafte Reinigungsleistungen an protease-sensitiven Anschmutzungen aufweist und zudem vorteilhaft lagerstabil ist. Bevorzugte Ausführungsformen erfindungsgemäßer Mittel zeigen eine vorteilhafte Reinigungsleistung hinsichtlich mindestens einer protease-sensitiven Anschmutzung bei
Temperaturen zwischen 10°C und 60°C, vorzugsweise auch bei niedrigen Temperaturen, beispielsweise zwischen 10°C und 50°C, zwischen 10°C und 40°C oder zwischen 20°C und 40°C. Ein erfindungsgemäßes Mittel ermöglicht daher eine verbesserte Entfernung von mindestens einer, bevorzugt von mehreren protease-sensitiven Anschmutzungen auf Textilien und/oder harten Oberflächen, beispielsweise Geschirr. Hinsichtlich der einleitend erwähnten internationalen Patentanmeldung WO 95/23221 handelt es bei der vorliegenden Erfindung daher um eine besonders vorteilhafte Auswahl, die zum Erhalt eines leistungsfähigen und lagerstabilen flüssigen Waschmittels bzw. flüssigen Reinigungsmittels führt.
Unter Reinigungsleistung wird im Rahmen der Erfindung die Aufhellungsleistung an einer oder mehreren Anschmutzungen, insbesondere Wäscheanschmutzungen oder
Geschirranschmutzungen, verstanden, die sensitiv sind für den Abbau durch die Protease.
Beispiele für solche Wäscheanschmutzungen sind Blut-Milch/Tusche auf Baumwolle, Voll- Ei/Pigment auf Baumwolle, Schokolade-Milch/Tusche auf Baumwolle, Erdnuss Öl-Pigment/Tusche auf Polyester/Baumwolle, Gras auf Baumwolle oder Kakao auf Baumwolle, insbesondere derart wie weiter unten angegeben. Beispiele für solche Geschirranschmutzungen sind Milch, Hackfleisch oder Eigelb. Im Rahmen der Erfindung weist sowohl das Wasch- oder Reinigungsmittel, welches die Protease umfasst bzw. die durch dieses Mittel gebildete Wasch- bzw. Reinigungsflotte, als auch die Protease selbst eine jeweilige Reinigungsleistung auf. Die Reinigungsleistung des hydrolytischen Enzyms trägt somit zur Reinigungsleistung des Mittels bzw. der durch das Mittel gebildeten Wasch- bzw. Reinigungsflotte bei. Die Reinigungsleistung wird bevorzugt ermittelt wie weiter unten angegeben.
Unter Wasch- bzw. Reinigungsflotte wird diejenige das Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltende Gebrauchslösung verstanden, die auf Textilien oder Gewebe (Waschflotte) bzw. harte Oberflächen (Reinigungsflotte) einwirkt und damit mit den auf Textilien bzw. Geweben oder harten Oberflächen vorhandenen Anschmutzungen in Kontakt kommt. Üblicherweise entsteht die Wasch- bzw.
Reinigungsflotte, wenn der Wasch- oder Reinigungsvorgang beginnt und das Wasch- oder Reinigungsmittel beispielsweise in einer Waschmaschine, Geschirrspülmaschine oder in einem anderen geeigneten Behältnis mit Wasser verdünnt wird.
Die in einem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltene Protease umfasst eine Aminosäuresequenz, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist und die an Position 99 in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 die Aminosäure Glutaminsäure (E) oder Asparaginsäure (D) oder die Aminosäure Asparagin (N) oder Glutamin (Q) oder die Aminosäure Alanin (A) oder Glycin (G) oder Serin (S) aufweist. Zunehmend bevorzugt ist die Aminosäuresequenz zu mindestens 81 %, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91 %, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% und ganz besonders bevorzugt zu 99% identisch zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz. SEQ ID NO. 1 ist die Sequenz der reifen (maturen) alkalischen Protease aus Bacillus lentus DSM 5483, die offenbart ist in der internationalen Patentanmeldung WO 92/21760, und auf deren Offenbarung hiermit ausdrücklich Bezug genommen wird.
Erfindungsgemäß hat sich gezeigt, dass durch den Zusatz einer solchen Protease zu einem flüssigen Wasch- oder Reinigungsmittel, welches ein Phosphonat enthält, ein besonders lagerstabiles Flüssigwaschmittel erhalten wird, insbesondere hinsichtlich dessen verbleibender proteolytischer Aktivität nach Lagerung, insbesondere nach einer Lagerdauer von 1 bis 5 Wochen, 1 bis 4 Wochen, 1 ,5 bis 3 Wochen und besonders bevorzugt nach 2 Wochen.
Eine in einem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltene Protease weist eine proteolytische Aktivität auf, das heißt, sie ist zur Hydrolyse von Peptidbindungen eines Polypeptids bzw. Proteins befähigt. Sie ist daher ein Enzym, welches die Hydrolyse von Peptidbindungen katalysiert und dadurch in der Lage ist, Peptide oder Proteine zu spalten, insbesondere ein Subtilisin.
In einer weiteren Ausführungsform der Erfindung ist das Wasch- oder Reinigungsmittel dadurch gekennzeichnet, dass die Protease ferner in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 mindestens eine der folgenden Aminosäuren aufweist:
(a) Threonin an Position 3 (3T),
(b) Isoleucin an Position 4 (41),
(c) Alanin, Threonin oder Arginin an Position 61 (61 A, 61 T oder 61 R),
(d) Asparaginsäure oder Glutaminsäure an Position 154 (154D oder 154E),
(e) Prolin an Position 188 (188P),
(f) Methionin an Position 193 (193M),
(g) Isoleucin an Position 199 (1991),
(h) Asparaginsäure, Glutaminsäure oder Glycin an Position 2 (2 D, 2 E oder 211G),
(i) Kombinationen der Aminosäuren (a) bis (h).
Neben einer der genannten Aminosäuren an Position 99 weist die Protease daher eine oder mehrere der vorstehend genannten Aminosäuren an den jeweiligen Positionen auf. Diese Aminosäuren können weitere vorteilhafte Eigenschaften bewirken und/oder bereits vorhandene Eigenschaften noch verstärken. Insbesondere bewirken die vorstehend genannten Aminosäuren eine Steigerung der proteolytischen Aktivität und/oder der Stabilität der Protease in einem flüssigen Wasch- oder Reinigungsmittel bzw. in der durch dieses Wasch- oder Reinigungsmittel gebildeten Waschflotte. Durch den Zusatz einer solchen Protease zu einem flüssigen Wasch- oder
Reinigungsmittel, welches ein Phosphonat enthält, wird somit ebenfalls ein besonders lagerstabiles Flüssigwaschmittel erhalten, insbesondere hinsichtlich dessen verbleibender proteolytischer Aktivität nach Lagerung, insbesondere nach einer Lagerdauer von 1 bis 5 Wochen, 1 bis 4 Wochen, 1 ,5 bis 3 Wochen und besonders bevorzugt nach 2 Wochen.
Die Aminosäurepositionen werden hierbei durch ein Alignment der Aminosäuresequenz der einzusetzenden Protease mit der Aminosäuresequenz der Protease aus Bacillus lentus, wie sie in SEQ ID NO. 1 angegeben ist, definiert. Da die Protease aus Bacillus lentus im Stand der Technik ein wichtiges Referenzmolekül zur Beschreibung von Proteasen und von Aminosäureveränderungen darstellt ist es vorteilhaft, in der Zuordnung der Aminosäurepositionen auf die Zählung der Protease aus Bacillus lentus (SEQ ID NO. 1 ) Bezug zu nehmen. Weiterhin richtet sich die Zählung nach dem reifen (maturen) Protein. Diese Zuordnung ist insbesondere auch anzuwenden, wenn die Aminosäuresequenz der einzusetzenden Protease eine höhere Zahl von Aminosäurenresten umfasst als die Protease aus Bacillus lentus gemäß SEQ ID NO. 1 .
Ausgehend von den genannten Positionen in der Aminosäuresequenz der Protease aus Bacillus lentus sind die Aminosäurepositionen in einer erfindungsgemäß einzusetzenden Protease diejenigen, die eben diesen Positionen in einem Alignment zugeordnet sind. Neben Position 99 besonders vorteilhafte Positionen sind demnach die Positionen 3, 4, 61 , 154, 188, 193, 199 und 211 , zuzuordnen in einem Alignment mit SEQ ID NO. 1 und damit in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1. In den genannten Positionen liegen in dem Wildtypmolekül der Protease aus Bacillus lentus folgende Aminosäurereste: S3, V4, G61 , S154, A188, V193, V199, und L211. Besonders bevorzugt sind die Aminosäuren 3T, 41, 61 A, 154D, 154E, 211 D, 211G und 211 E, sofern die entsprechenden Positionen in einer erfindungsgemäß einzusetzenden Protease nicht schon natürlicherweise von einer dieser bevorzugten Aminosäuren eingenommen werden. Die Austausche 3T und 41 führen beispielsweise über einen Stabilisierungseffekt auf das Molekül zu einer Verbesserung der Lagerstabilität und der Reinigungsleistung der Protease und damit zu einer verbesserten Reinigungsleistung eines Phosphonat-haltigen flüssigen Wasch- oder Reinigungsmittels, das die Protease enthält.
Auf Grund der vorstehend genannten, für die jeweilige Position vorgesehenen Aminosäuren können sich weitere Sequenzabweichungen von SEQ ID NO. 1 ergeben, sofern SEQ ID NO. 1 eine andere Aminosäure in der jeweiligen Position aufweist. In Abhängigkeit von der Anzahl der vorliegenden Sequenzabweichungen von SEQ ID NO.1 ergeben sich daher unterschiedliche maximale Identitätswerte, die eine erfindungsgemäß einzusetzende Protease zu SEQ ID NO. 1 aufweisen kann, selbst wenn sie in allen übrigen Aminosäuren mit SEQ ID NO. 1 übereinstimmen sollte. Dieser Sachverhalt ist für jede mögliche Kombination der vorgeschlagenen Aminosäuren im Einzelfall zu berücksichtigen und ist ferner auch abhängig von der Länge der Aminosäuresequenz der Protease. Beispielsweise beträgt die maximale Identität bei einer, zwei, drei, vier, fünf, sechs, sieben, acht oder neun Sequenzveränderungen 99,63%, 99,26%, 98,88%, 98,51 %, 98,14%, 97,77%, 97,40%, 97,03% bzw. 96,65% bei einer 269 Aminosäuren langen Aminosäuresequenz, beziehungsweise 99,64%, 99,27%, 98,91 %, 98,55%, 98,18%, 97,82%, 97,45%, 97,09% bzw. 96,73% bei einer 275 Aminosäuren langen Aminosäuresequenz.
Die Bestimmung der Identität von Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen erfolgt durch einen Sequenzvergleich. Solch ein Vergleich erfolgt dadurch, dass ähnliche Abfolgen in den
Nukleotidsequenzen oder Aminosäuresequenzen einander zugeordnet werden. Dieser
Sequenzvergleich erfolgt vorzugsweise basierend auf dem im Stand der Technik etablierten und üblicherweise genutzten BLAST-Algorithmus (vgl. beispielsweise Altschul, S.F., Gish, W., Miller, W., Myers, E.W. & Lipman, DJ. (1990) "Basic local alignment search tool." J. Mol. Biol. 215:403- 410, und Altschul, Stephan F., Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaffer, Jinghui Zhang, Hheng Zhang, Webb Miller, and David J. Lipman (1997): "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs"; Nucleic Acids Res., 25, S.3389-3402) und geschieht prinzipiell dadurch, dass ähnliche Abfolgen von Nukleotiden oder Aminosäuren in den Nukleinsäure- bzw. Aminosäuresequenzen einander zugeordnet werden. Eine tabellarische Zuordnung der betreffenden Positionen wird als Alignment bezeichnet. Ein weiterer im Stand der Technik verfügbarer Algorithmus ist der FASTA-Algorithmus. Sequenzvergleiche (Alignments), insbesondere multiple Sequenzvergleiche, werden üblicherweise mit Computerprogrammen erstellt. Häufig genutzt werden beispielsweise die Clustal-Serie (vgl. beispielsweise Chenna et al. (2003): Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs. Nucleic Acid Research 31 , 3497-3500), T-Coffee (vgl. beispielsweise Notredame et al. (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217) oder Programme, die auf diesen Programmen bzw. Algorithmen basieren. Häufig genutzt werden beispielsweise Clustal (vgl.
beispielsweise Chenna et al. (2003): Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs. Nucleic Acid Research 31 , 3497-3500) oder T-Coffee (vgl. beispielsweise Notredame et al. (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217) sowie BLAST oder FASTA für die Datenbanksuche, beziehungsweise Programme, die auf diesen Programmen bzw. Algorithmen basieren. Im Rahmen der vorliegenden Erfindung werden
Sequenzvergleiche und Alignments bevorzugt mit dem Computer-Programm Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, Kalifornien, USA) mit den vorgegebenen Default-Parametern erstellt.
Solch ein Vergleich erlaubt eine Aussage über die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen zueinander. Sie wird üblicherweise in Prozent Identität, das heißt dem Anteil der identischen Nukleotide oder Aminosäurereste an denselben bzw. in einem Alignment einander entsprechenden Positionen angegeben. Der weiter gefasste Begriff der Homologie bezieht bei Aminosäuresequenzen konservierte Aminosäure-Austausche in die Betrachtung mit ein, also Aminosäuren mit ähnlicher chemischer Aktivität, da diese innerhalb des Proteins meist ähnliche chemische
Aktivitäten ausüben. Daher kann die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen auch Prozent Homologie oder Prozent Ähnlichkeit angegeben sein. Identitäts- und/oder Homologieangaben können über ganze Polypeptide oder Gene oder nur über einzelne Bereiche getroffen werden. Homologe bzw. identische Bereiche von verschiedenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen sind daher durch Übereinstimmungen in den Sequenzen definiert. Solche Bereiche weisen oftmals identische Funktionen auf. Sie können klein sein und nur wenige Nukleotide bzw. Aminosäuren umfassen. Oftmals üben solche kleinen Bereiche für die Gesamtaktivität des Proteins essentielle Funktionen aus. Es kann daher sinnvoll sein, Sequenzübereinstimmungen nur auf einzelne, gegebenenfalls kleine Bereiche zu beziehen. Soweit nicht anders angegeben beziehen sich Identitäts- bzw. Homologieangaben in der vorliegenden Anmeldung aber auf die Gesamtlänge der jeweils angegebenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresäuresequenz.
In einer weiteren Ausführungsform dieses Erfindungsgegenstandes ist das Wasch- oder
Reinigungsmittel dadurch gekennzeichnet, dass die Protease eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz wie vorstehend angegeben identisch ist und die aus einer Protease gemäß SEQ ID NO. 1 durch ein- oder mehrfache konservative Aminosäuresubstitution erhalten wird bzw. erhältlich ist. Der Begriff "konservative Aminosäuresubstitution" bedeutet den Austausch (Substitution) eines Aminosäurerestes gegen einen anderen Aminosäurerest, wobei dieser Austausch nicht zu einer Änderung der Polarität oder Ladung an der Position der ausgetauschten Aminosäure führt, z. B. der Austausch eines unpolaren Aminosäurerestes gegen einen anderen unpolaren Aminosäurerest. Konservative
Aminosäuresubstitutionen im Rahmen der Erfindung umfassen beispielsweise: G=A=S, l=V=L=M, D=E, N=Q, K=R, Y=F, S=T, G=A=I=V=L=M=Y=F=W=P=S=T.
In einer weiteren Ausführungsform der Erfindung ist ein erfindungsgemäßes Wasch- oder
Reinigungsmittel ferner dadurch gekennzeichnet, dass seine Reinigungsleistung mindestens derjenigen eines Wasch- bzw. Reinigungsmittels entspricht, das eine Protease beinhaltet, die eine Aminosäuresequenz umfasst, die der in SEQ ID NO. 2 oder SEQ ID NO. 3 oder SEQ ID NO. 4 oder SEQ ID NO. 5 oder SEQ ID NO. 6 oder SEQ ID NO. 7 oder SEQ ID NO. 8 angegebenen Aminosäuresequenz entspricht, wobei die Reinigungsleistung in einem Waschsystem bestimmt wird, das ein Waschmittel in einer Dosierung zwischen 4,0 und 8,0 Gramm pro Liter Waschflotte sowie die Protease enthält, wobei die zu vergleichenden Proteasen aktivitätsgleich eingesetzt sind und die Reinigungsleistung gegenüber einer oder mehrerer der Anschmutzungen Blut- Milch/Tusche auf Baumwolle, Voll-Ei/Pigment (Ganzei/Ruß) auf Baumwolle, Erdnuss Öl- Pigment/Tusche auf Polyester/Baumwolle und Gras auf Baumwolle, insbesondere gegenüber einer oder mehrerer der Anschmutzungen
- Blut-Milch/Tusche auf Baumwolle: Produkt Nr. C-05 erhältlich von CFT (Center For Testmaterials) B.V. Viaardingen, Niederlande
- Voll-Ei/Pigment (Ganzei/Ruß) auf Baumwolle: Produkt Nr. 10N erhältlich von der Firma wfk Testgewebe GmbH; Brüggen-Bracht, Deutschland, oder Produkt C-S-37 erhältlich von CFT (Center For Testmaterials) B.V. Viaardingen, Niederlande
- Erdnuss Öl-Pigment/Tusche auf Polyester/Baumwolle: Produkt Nr. PC-10 erhältlich von CFT (Center For Testmaterials) B.V. Viaardingen, Niederlande
- Gras auf Baumwolle: Produkt Nr. 164 erhältlich von der Firma Eidgenössische Material- und Prüfanstalt (EMPA) Testmaterialien AG, St. Gallen, Schweiz,
bestimmt wird durch Messung des Weißheitsgrades der gewaschenen Textilien, der
Waschvorgang für mindestens 30 Minuten, optional 60 Minuten, bei einer Temperatur von 20°C erfolgt und das Wasser eine Wasserhärte zwischen 15,5 und 16,5° (deutsche Härte) aufweist.
Das Waschmittel für das Waschsystem ist ein flüssiges Waschmittel, das vorzugsweise wie in Tabelle 1 angegeben zusammengesetzt ist (alle Angaben in Gewichts-Prozent): Tabelle 1 :
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Die bevorzugte Dosierung dieses flüssigen Waschmittels beträgt zwischen 7,0 und 7,5 Gramm pro Liter Waschflotte, insbesondere 7,4 Gramm pro Liter Waschflotte. Diesbezüglich wird das Gewicht des flüssigen Waschmittels bestimmt, so dass die Angaben bezogen sind auf dessen Gewicht. Bevorzugt wird gewaschen in einem pH-Wertebereich zwischen pH 8 und pH 10,5, bevorzugt zwischen pH 8 und pH 9.
Der Weißheitsgrad, d.h. die Aufhellung der Anschmutzungen, als Maß für die Reinigungsleistung wird bevorzugt mit optischen Messverfahren bestimmt, bevorzugt photometrisch. Ein hierfür geeignetes Gerät ist beispielsweise das Spektrometer Minolta CM508d. Üblicherweise werden die für die Messung eingesetzten Geräte zuvor mit einem Weißstandard, bevorzugt einem mitgelieferten Weißstandard, kalibriert.
Durch den aktivitätsgleichen Einsatz der jeweiligen Protease wird sichergestellt, dass auch bei einem etwaigen Auseinanderklaffen des Verhältnisses von Aktivsubstanz zu Gesamtprotein (die Werte der spezifischen Aktivität) die jeweiligen enzymatischen Eigenschaften, also beispielsweise die Reinigungsleistung an bestimmten Anschmutzungen, verglichen werden. Generell gilt, dass eine niedrige spezifische Aktivität durch Zugabe einer größeren Proteinmenge ausgeglichen werden kann. Verfahren zur Bestimmung der Proteaseaktivitäten sind dem Fachmann auf dem Gebiet der Enzymtechnologie geläufig und werden von ihm routinemäßig angewendet.
Beispielsweise sind solche Verfahren offenbart in Tenside, Band 7 (1970), S. 125-132. Die Proteaseaktivität wird vorzugsweise in PE (Protease-Einheiten) angegeben. Beispielsweise geeignete Proteaseaktivitäten betragen 2,25, 5 oder 10 PE (Protease-Einheiten) pro ml
Waschflotte. Die Proteaseaktivität ist jedoch nicht gleich Null. Zahlreiche Proteasen und insbesondere Subtilisine werden als sogenannte Präproteine, also zusammen mit einem Propeptid und einem Signalpeptid gebildet, wobei die Funktion des
Signalpeptids üblicherweise darin besteht, die Ausschleusung der Protease aus der sie produzierenden Zelle in das Periplasma oder das die Zelle umgebende Medium zu gewährleisten, und das Propeptid üblicherweise für die korrekte Faltung der Protease nötig ist. Das Signalpeptid und das Propeptid sind in der Regel der N-terminale Teil des Präproteins. Das Signalpeptid wird unter natürlichen Bedigungen durch eine Signalpeptidase von der übrigen Protease abgespalten. Anschließend erfolgt die durch das Propeptid unterstützte korrekte endgültige Faltung der
Protease. Die Protease ist dann in ihrer aktiven Form und spaltet das Propeptid selbst ab. Nach der Abspaltung des Propeptids übt die dann reife (mature) Protease, insbesondere Subtilisin, ihre katalytische Aktivität ohne die ursprünglich vorhandenen N-terminalen Aminosäuren aus. Für technische Anwendungen allgemein und insbesondere im Rahmen der Erfindung sind die reifen (maturen) Proteasen, d.h. die nach ihrer Herstellung prozessierten Enzyme, gegenüber den Präproteinen bevorzugt. Die Proteasen können ferner von den sie produzierenden Zellen nach der Herstellung der Polypeptidkette modifiziert werden, beispielsweise durch Anknüpfung von
Zuckermolekülen, Formylierungen, Aminierungen, usw. Solche Modifikationen sind
posttranslationale Modifikationen und können, müssen jedoch nicht einen Einfluss auf die Funktion der Protease ausüben.
Ferner kann auch die reife Protease an ihrem N-terminalen und/oder C-terminalen Ende verkürzt sein, so dass eine gegenüber SEQ ID NO. 1 bzw. SEQ ID NO. 2 oder SEQ ID NO. 3 oder SEQ ID NO. 4 oder SEQ ID NO. 5 oder SEQ ID NO. 6 oder SEQ ID NO. 7 oder SEQ ID NO. 8 verkürzte Protease, also ein Fragment, in dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel enthalten ist. Alle Identitätsangaben beziehen sich in diesem Fall auf denjenigen Bereich, in dem das jeweilige Fragment in einem Alignment SEQ ID NO. 1 zugeordnet ist. Das jeweilige Fragment beinhaltet aber in jedem Fall diejenige Position, die der Position 99 in einem Alignment mit SEQ ID NO. 1 zugeordnet ist, und weist an dieser Position eine entsprechende Aminosäure auf.
Vorteilhafterweise beinhaltet es auch eine oder mehrere der weiteren vorstehend beschriebenen Positionen und weist dort eine oder mehrere entsprechende Aminosäuren auf. Ferner ist ein solches Fragment proteolytisch aktiv. Ein diesbezüglich weiter bevorzugtes Fragment umfasst eine Aminosäuresequenz, die über eine Länge von mindestens 50 oder mindestens 60, 70, 80, 90, 100, 110, 120, 130, 140, 150, 160, 170, 180, 190, 200, 210, 220, 230, 240, 250, 260, 265, 266, 267 oder 268 zusammenhängenden Aminosäurepositionen mit SEQ ID NO. 1 oder SEQ ID NO. 2 oder SEQ ID NO. 3 oder SEQ ID NO. 4 oder SEQ ID NO. 5 oder SEQ ID NO. 6 oder SEQ ID NO. 7 oder SEQ ID NO. 8 übereinstimmt unter Berücksichtigung der vorstehend genannten Aminosäuren für die Position 99 und optional ferner für die Positionen 3 und/oder 4 und/oder 61 und/oder 154 und/oder 188 und/oder 193 und/oder 199 und/oder 211. Besonders bevorzugt entspricht die Reinigungsleistung eines erfindungsgemäßen flüssigen Wasch- oder Reinigungsmittels mit einem solchen Fragment mindestens derjenigen eines Wasch- bzw. Reinigungsmittels, das eine Protease beinhaltet, die eine Aminosäuresequenz umfasst, die der in SEQ ID NO. 2 oder SEQ ID NO. 3 oder SEQ ID NO. 4 oder SEQ ID NO. 5 oder SEQ ID NO. 6 oder SEQ ID NO. 7 oder SEQ ID NO. 8 angegebenen Aminosäuresequenz entspricht, bestimmt wie vorstehend angegeben.
Ferner kann die in einem erfindungsgemäßen Mittel enthaltene Protease an Trägerstoffe adsorbiert und/oder in Hüllsubstanzen eingebettet sein, um sie gegen vorzeitige Inaktivierung zu schützen. In der Waschflotte, also unter Anwendungsbedingungen, wird die Protease dann freigesetzt und kann ihre proteolytische Wirkung entfalten.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist ein flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel umfassend
(a) eine Protease, die ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus
a. Protease umfassend eine Aminosäuresequenz gemäß SEQ ID NO. 2 oder SEQ ID NO. 3 oder SEQ ID NO. 4 oder SEQ ID NO. 5 oder SEQ ID NO. 6 oder SEQ ID NO. 7 oder SEQ ID NO. 8;
b. Protease, die eine gegenüber SEQ ID NO. 2 oder SEQ ID NO. 3 oder SEQ ID NO. 4 oder SEQ ID NO. 5 oder SEQ ID NO. 6 oder SEQ ID NO. 7 oder SEQ ID NO. 8 in mindestens einer Position veränderte Aminosäuresequenz umfasst, wobei die Veränderung in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus:
i. Threonin an Position 3 (3T),
ii. Isoleucin an Position 4 (41),
iii. Alanin, Threonin oder Arginin an Position 61 (61A, 61T oder 61 R),
iv. Asparaginsäure oder Glutaminsäure an Position 154 (154D oder 154E),
v. Prolin an Position 188 (188P),
vi. Methionin an Position 193 (193M),
vii. Isoleucin an Position 199 (1991),
viii. Asparaginsäure, Glutaminsäure oder Glycin an Position 21 1 (21 1 D, 21 1 E oder 21 1 G), ix. Kombinationen der Aminosäuren (i) bis (viii);
(b) ein Phosphonat.
Diese Proteasen werden ganz besonders bevorzugt in einem erfindungsgemäßen flüssigen Wasch- oder Reinigungsmittel eingesetzt. Sie werden ausgehend von SEQ ID NO. 1 erhalten durch die Substitution der Aminosäure Arginin an Position 99 durch die Aminosäure Glutaminsäure (E) oder Asparaginsäure (D) oder die Aminosäure Asparagin (N) oder Glutamin (Q) oder die Aminosäure Alanin (A) oder Glycin (G) oder Serin (S) in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 . Diese Aminosäuresequenzen sind im Sequenzprotokoll als SEQ ID NO. 2, SEQ ID NO. 3, SEQ ID NO. 4, SEQ ID NO. 5, SEQ ID NO. 6, SEQ ID NO. 7 und SEQ ID NO. 8 angegeben. Ferner können diese Proteasen zusätzlich zu der für Position 99 vorgesehenen Aminosäure eine oder mehrere der vorstehend erläuterten Aminosäuren in den Positionen 3, 4, 61 , 154, 188, 193, 199 und 21 1 aufweisen, zuzuordnen in einem Alignment mit SEQ ID NO. 1 und damit in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1. Die genannten Aminosäuren für diese Positionen bewirken auch bei diesen Proteasen weitere vorteilhafte Eigenschaften und/oder verstärken bereits vorhandene Eigenschaften noch. Insbesondere bewirken sie eine Steigerung der proteolytischen Aktivität und/oder der Stabilität der Protease in einem flüssigen Wasch- oder Reinigungsmittel bzw. in der durch dieses Wasch- oder Reinigungsmittel gebildeten Waschflotte. Alle vorstehenden
Ausführungen - sofern anwendbar - gelten für diese besonders bevorzugten Proteasen entsprechend.
Phosphonate sind Salze und organische Verbindungen, insbesondere Ester, der Phosphonsäure. Als Salze existieren primäre (M'H2P03 bzw. HP(0)(OH)(OM')) und sekundäre (M' 2HP03 bzw. HP(0)(OM')2) Phosphonate, wobei M' für ein einwertiges Metall steht. Diese anorganischen Phosphonate und werden auch als primäre bzw. sekundäre Phosphite bezeichnet. Anorganische Phosphonate entstehen beispielsweise durch Umsetzung von Phosphonsäure HP(0)(OH)2, insbesondere der stabilen tautomeren Form der Phosphorigsäure mit einem (primäre) oder zwei (sekundäre) Äquivalenten Base, beispielsweise Alkalimetallhydroxid.
Im Rahmen der vorliegenden Erfindung bevorzugt sind organisch P-substituierte Phosphonate, die eine Phosphor-Kohlenstoff-Bindung aufweisen (Phosphor-organische Verbindungen). Ihre allgemeine Struktur ist R1 P(0)(OR2)2, mit R1 und/oder R2 = Alkyl, Aryl oder H, wobei die Alkyl- bzw. Arylreste weitere Substitutionen aufweisen oder weitere chemische Gruppen tragen können. Organisch P-substituierte Phosphonate entstehen beispielsweise durch Michael is-Arbusov- Reaktion. Viele dieser Phosphonate sind löslich in Wasser. Einige technisch wichtige Phosphonate tragen ferner Amino-Gruppe(n) in der Art NR-(CH2)x-PO(OH)2 (R = Alkyl, Aryl oder H). Einige diese Aminophosphonate haben strukturelle Ähnlichkeiten mit Komplexbildnern wie EDTA, NTA oder DTPA und haben eine ähnliche Funktion.
Zu besonders bevorzugten Phosphonaten im Rahmen der vorliegenden Erfindung zählen insbesondere Organophosphonate wie beispielsweise 1-Hydroxyethan-1 , 1-diphosphonsäure (HEDP), Aminotri(methylenphosphonsäure) (ATMP, auch bezeichnet als Amino- tris(methylenphosphonsäure) bzw. Nitrolotris(methylenphosphonsäure) (NTMP)), Diethylentriamin- penta(methylenphosphonsäure) (DTPMP oder DETPMP oder DTPNT),
Ethylendiamintetra(methylenphosphonsäure) (EDTMP, auch bezeichnet als Ethylendiamin- tetra(methylenphosphonsäure) sowie 2-Phosphonobutan-1 ,2,4-tricarbonsäure (PBS-AM, auch bezeichnet als 2-Phosphonobutan-1 ,2,4-tricarbonsäure bzw. 3-Carboxy-3-phosphonoadipinsäure), die zumeist in Form ihrer Ammonium- oder Alkalimetallsalze eingesetzt werden. Besonders bevorzugt sind Diethylentriamin-penta(methylenphosphonsäure)-Natrium, insbesondere für erfindungsgemäße Waschmittel, und/oder 1-Hydroxyethan-1 , 1-diphosphonsäure (HEDP), insbesondere für erfindungsgemäße Geschirrspülmittel und hierunter insbesondere maschinelle Geschirrspülmittel. Derartige Phosphonate sind beispielsweise unter den Handelsnamen Dequest® 2066 und Dequest® 2010 (jeweils Firma Thermphos) erhältlich. In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist das Wasch oder Reinigungsmittel dadurch gekennzeichnet, dass das Phosphonat in einer Menge von 0,01 bis 4 Gew.-% enthalten ist.
Weitere bevorzugte Mengen des in dem Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltenen Phosphonats sind von 0,01 bis 3 Gew.-%, von 0,01 bis 2,5 Gew.-%, von 0,02 bis 2,4 Gew.-%, von 0,02 bis 2 Gew.-%, von 0,03 bis 1 ,5 Gew.-% oder von 0,05 bis 1 Gew.-%.
Die Protease ist in einem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel vorzugsweise in einer Menge von 1 x 10"8 bis 5 Gewichts-Prozent enthalten bezogen auf aktives Protein. Zunehmend bevorzugt ist die Protease in dem Mittel in einer Menge von 0,001 bis 5 Gew.-%, weiter bevorzugt von 0,01 bis 5 Gew.-%, noch weiter bevorzugt von 0,05 bis 4 Gew.-% und besonders bevorzugt von 0,075 bis 3,5 Gew.-% enthalten. Die Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA-Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'-Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (A. G. Gornall, C. S. Bardawill und M.M. David, J. Biol. Chem., 177 (1948), S. 751-766) bestimmt werden.
In einer weiteren Ausführungsform der Erfindung ist das Wasch- oder Reinigungsmittel dadurch gekennzeichnet, dass es ferner eine Komponente umfasst, die ausgewählt ist aus
i. anionische und/oder polyanionische Substanz, und/oder
ii. kationische und/oder polykationische Substanz, und/oder
iii. Hydroxyl- und/oder Polyhydroxyl-Gruppe(n) aufweisende Substanz.
Es wurde festgestellt, dass der Zusatz solcher Substanzen die Reinigungsleistung von Wasch- und Reinigungsmitteln, insbesondere von flüssigen Wasch- oder Reinigungsmitteln, welche Proteasen enthalten, insbesondere solche wie vorstehend beschrieben, enthalten, weiter verbessert, insbesondere bei vergleichsweise niedrigen Temperaturen, insbesondere zwischen 10°C und 50°C, zwischen 10°C und 40°C, zwischen 10°C und 30°C und/oder zwischen 20°C und 40°C.
Bei den vorstehend unter i. angegebenen Substanzen handelt es sich um anionische oder polyanionische Substanzen, d.h. diese Substanzen tragen mindestens eine und bevorzugt mehrere negative Ladungen. Bevorzugt handelt es sich um ein Polymer mit mindestens einem negativ gelandenen Monomer, bevorzugt mit mehreren negativ geladenen Monomeren. Erfindungsgemäß bevorzugt ist dieses Polymer daher ein negativ geladenes Polymer. Bevorzugt sind beispielsweise Polymere organischer Säuren bzw. deren Salze, insbesondere Polyacrylate und/oder Poly- Zuckersäuren und/oder Polyarcylat-copolymere und/oder Poly-zucker-copolymere. Diesbezüglich weitere bevorzugte Verbindungen sind Polyacrylsulfonate oder Polycarboxylate und deren Salze, Copolymere oder Salze der Coploymere.
Beispiele für besonders bevorzugt einzusetzende Substanzen sind Acusol 587D (Polyacrylsulfonat; Unternehmen Rohm & Haas/Dow Chemical), Acusol 445N (Polycarboxylat Natriumsalz;
Unternehmen Rohm & Haas/Dow Chemical), Acusol 590 (Polyarcrylat-copolymer; Unternehmen Rohm & Haas/Dow Chemical), Acusol 916 (Polyarcrylat Natriumsalz; Unternehmen Rohm & Haas/Dow Chemical), Sokalan CP42 (modifiziertes Polycarboxylat Natriumsalz; Unternehmen BASF), Sokalan PA 30CL (Polycarboxylat Natriumsalz; Unternehmen BASF), Dequest P 9000 (Polymaleinsäure; Unternehmen Thermphos), Alginsäure, Poly-2-acrylamido-2-methyl-1-propan- sulfonsäure, Poly-4-styrol sulfonsäure -co-maleinsäure Natriumsalz, Poly-acrylamido-co-acrylsäure Natriumsalz, Poly-methacrylsäure Natriumsalz, Poly-methyl vinyl ether-alt maleinsäure oder Poly- vinylsulfonsäure Natriumsalz.
Bei den unter ii. angegebenen Substanzen handelt es sich kationische oder polykationische Substanzen, d.h. diese Substanzen tragen mindestens eine und bevorzugt mehrere positive Ladungen. Bevorzugt handelt es sich um ein Polymer mit mindestens einem positiv gelandenen Monomer, bevorzugt mit mehreren positiv geladenen Monomeren. Erfindungsgemäß bevorzugt ist dieses Polymer daher ein positiv geladenes Polymer. Beispiele für diesbezüglich bevorzugte Verbindungen sind Salze der Polyamine, Polyethyleneimine bzw. deren Copolymere, Salze der Polyallylamine, Salze der Polydiallyldimethylammonium-verbindungen oder Poly(acrylamide-co- diallyldimethylammonium-verbindungen.
Bei den unter iii. angegebenen Substanzen handelt es sich um Substanzen, die mindestens eine Hydroxyl- und/oder Polyhydroxyl-Gruppe und bevorzugt mehrere Hydroxyl- und/oder Polyhydroxyl- Gruppen aufweisen. Bevorzugt sind diesbezüglich beispielsweise Polyvinylalkohole, beispielsweise solche, die unter dem Handelsnamen Mowiol verfügbar sind (Unternehmen Kremer Pigmente GmbH & Co. KG).
Es wird an dieser Stelle ausdrücklich darauf hingewiesen, dass eine konkrete Substanz zu einer oder mehreren der vorstehend genannten Gruppen i. bis iii. zugehörig sein kann. Beispielsweise kann es sich um ein anionisches Polymer handeln, welches eine oder mehrere Hydroxyl- und/oder Polyhydroxyl-Gruppe(n) aufweist. Eine solche Substanz ist dann zugehörig zu den Gruppen i. und iii. Ebenso ist ein kationisches Polymer, welches eine oder mehrere Hydroxyl- und/oder
Polyhydroxyl-Gruppe(n) aufweist, zugehörig zu den Gruppen ii. und iii.
Im Rahmen der vorliegenden Erfindung ebenfalls einsetzbar sind Derivate der vorstehend als zugehörig zu i., ii. oder iii. genannten Substanzen. Unter einem Derivat wird im Sinne der vorliegenden Anmeldung eine solche Substanz verstanden, die ausgehend von einer der vorstehend genannten Substanzen chemisch modifiziert ist, beispielsweise durch die Umwandlung einer Seitenkette oder durch kovalente Bindung einer anderen Verbindung an die Substanz. Bei solch einer Verbindung kann es sich beispielsweise um niedrigmolekulare Verbindungen wie Lipide oder Mono-, Oligo- oder Polysaccharide oder Amine bzw. Aminverbindungen handeln. Ferner kann die Substanz glykosyliert, hydrolysiert, oxidiert, N-methyliert, N-formyliert, N-acetyliert sein oder Methyl, Formyl, Ethyl, Acetyl, t-Butyl, Anisyl, Benzyl, Trifluroacetyl, N-hydroxysuccinimide, t- Butyloxycarbonyl, Benzoyl, 4-Methylbenzyl, Thioanizyl, Thiocresyl, Benzyloxymethyl, 4- Nitrophenyl, Benzyloxycarbonyl, 2-Nitrobenzoyl, 2-Nitrophenylsulphenyl, 4-Toluenesulphonyl, Pentafluorophenyl, Diphenylmethyl, 2-Chlorobenzyloxycarbonyl, 2,4,5-trichlorophenyl, 2- bromobenzyloxycarbonyl, 9-Fluorenylmethyloxycarbonyl, Tripheylmethyl, 2,2,5,7,8-pentamethyl- chroman-6-sulphonyl enthalten. Ebenso ist unter einem Derivat die kovalente oder nichtkovalente Bindung der Substanz an einen makromolekularen Träger zu verstehen, genauso wie auch ein nichtkovalenter Einschluss in geeignete makromolekulare Käfigstrukturen. Auch Kopplungen mit sonstigen makromolekularen Verbindungen, wie etwa Polyethylenglykol, können vorgenommen sein. Weitere bevorzugte chemische Modifikationen sind die Modifikation von einer oder mehreren der chemischen Gruppen -COOH, -OH, =NH, -NH2 -SH zu -COOR, -OR, -NHR, -NR2, -NHR, -NR, -SR; wobei:
R ist— CH=CH— R2,— C=C— R2,— C(R2)=CH2,— C(R2)=C(R3),— CH=NR2,— C(R2)=N— R3, ein 4-7 C-Ring System mit oder ohne Substitution, ein 4-7 Stickstoffheterozyklus mit oder ohne Substitution, oder eine C2 bis C8 Kette mit 1 bis 5 Doppel- oder Dreifachbindungen mit
Substitutionen ausgewählt aus R1 , R2, oder R3, wobei
-R1 ist H,— R,— N02,— CN, Halogenidsubstituent, — N3,— C1-8 alkyl,— (CH2)nC02R2,— C2-8 alkenyl-C02R2,— 0(CH2)nC02R2,— C(0)NR2R3,— P(0)(OR2)2, alkyl substituiertes tetrazol-5-yl, — (CH2)nO(CH2)n aryl,— NR2R3,— (CH2)n OR2,— (CH2)n SR2,— N(R2)C(0)R3,— S(02)NR2R3, — N(R2)S(02)R3,— (CHR2)n NR2R3,— C(0)R3, (CH2)n N(R3)C(0)R3,— N(R2)CR2R3, substituiertes oder nicht substituiertes (CH2)n-zykloalkyl, substituiertes oder nicht substituiertes (CH2)n-phenyl, oder -zyklus; wobei n eine Zahl größer als 1 ist;
-R2 ist H, Halogenidsubstituent, -alkyl, -halogenalkyl,— (CH2)n-phenyl,— (CH2)1-3-biphenyl,
— (CH2)1-4-Ph-N(S02— C1-2-alkyl)2,— CO(CHR1 )n— OR1 ,— (CHRI )n-Heterozyklus,
— (CHR1 )n— NH— CO— R1 ,— (CHR1 )n-NH— S02R1 ,— (CHR1 )n-Ph-N(S02— C1-2-alkyl)2,
— (CHR1 )n— C(0)(CHR1 )— NHR1 ,— (CHR1 )n— C(S)(CHR1 )— NHR1 ,— (CH2)nO(CH2)nCH3,
— CF3,— C2-C5 acyl,— (CHR1 )nOH,— (CHR1 )nC02R1 ,— (CHR1 )n— O-alkyl,— (CHR1 )n— O—
(CH2)n— O-alkyl,— (CHR1 )n— S-alkyl,— (CHR1 )n— S(0)-alkyl,— (CHR1 )n— S(02)-alkyl,
— (CHR1 )n— S(02)— NHR3,— (CHR3)n— N3,— (CHR3)nNHR4, eine C2 bis C8 Kette Alken-Kette mit 1 bis 5 Doppelbindungen, eine C2 bis C8 Kette Alkin-Kette mit 1 bis 5 Dreifachbindungen, substituierter oder nicht substituierter -(CHR3)n Heterozyklus, substituiertes oder nicht substituiertes gesättigtes oder nicht gesättigtes -(CHR3)n Zykloalkyl; wobei n eine Zahl größer als
1 ist und R1 und R3 gleich oder unterschiedlich sein können;
-R3 ist H,— OH,— CN, substituiertes Alkyl,— C2 bis C8 Alkenyl, substituiertes oder nicht substituiertes Zykloalkyl,— N(R1 )R2, gesättigter oder nicht gesättigter C5 bis C7 Heterozyklus oder
Heterobizyklus von 4 bis 7 C-Atomen,— NR1 ,— NR2,— NR1 R2 bestehend aus einem gesättigten oder nicht gesättigten Heterozyklus oder einem Heterobizyklus von 4 bis 7 C-Atomen;
-R4 ist H,— (CH2)nOH,— C(0)OR5,— C(0)SR5,— (CH2)n C(0)NR6R7,— O— C(O)— O— R6, eine
Aminosäure oder ein Peptid; wobei n eine Zahl zwischen 0 und 4 ist;
-R5 ist H, -R6 ist — C(R7)— (CH2)n— O— C(O)— R8,— (CH2)n— C(R7)— O— C(0)R8,— (CH2)n— C(R7)— O— C(O)— O— R8, oder— C(R7)— (CH2)n— O— C(O)— O— R8; wobei n eine Zahl zwischen 0 und 4 ist; und
-R7 und R8 sind jeweils H, Alkyl, substituiertes Alkyl, Aryl, substituiertes Aryl, Alkenyl,
substituiertes Alkenyl, Alkinyl, substituiertes Alkinyl, Heterozyklus, substituierter Heterozyklus, Alkylaryl, substituiertes Alkylaryl, Zykloalkyl, substituiertes Zykloalkyl, oder CH2C02alkyl, wobei R7 und R8 gleich oder unterschiedlich sein können.
Erfindungsgemäß ist es weiter möglich, alle möglichen Kombinationen der vorstehend als zugehörig zu i., ii. oder iii. genannten Substanzen und/oder deren Derivate einzusetzen.
Ein erfindungsgemäßes flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel kann als solches oder nach Verdünnen mit Wasser zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen eingesetzt werden. Eine solche Verdünnung kann leicht hergestellt werden, indem eine abgemessene Menge des Mittels in einer weiteren Menge Wasser verdünnt wird in bestimmten Gewichtsverhältnissen von Mittel : Wasser und optional diese Verdünnung geschüttelt wird, um eine gleichmäßige Verteilung des Mittels im Wasser sicherzustellen. Mögliche Gewichts- oder Volumenverhältnisse der Verdünnungen sind von 1 :0 Mittel : Wasser bis 1 : 10000 oder 1 :20000 Mittel : Wasser, vorzugsweise von 1 : 10 bis 1 :2000 Mittel : Wasser.
Als flüssige Wasch- oder Reinigungsmittel können hierbei alle flüssigen bzw. fließfähigen
Darreichungsformen dienen.„Fließfähig" im Sinne der vorliegenden Anmeldung sind dabei Mittel, welche gießbar sind und Viskositäten bis hin zu mehreren 10.000 mPas aufweisen können. Die Viskosität kann mit üblichen Standardmethoden (beispielsweise Brookfield-Viskosimeter LVT-II bei 20 U/min und 20°C, Spindel 3) gemessen werden und liegt vorzugsweise im Bereich von 5 bis 10000 mPas. Bevorzugte Mittel haben Viskositäten von 10 bis 8000 mPas, wobei Werte zwischen 120 bis 3000 mPas besonders bevorzugt sind. Ein flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel im Rahmen der vorliegenden Erfindung kann daher auch gelförmig oder pastenförmig sein, es kann als homogene Lösungen oder Suspensionen vorliegen, sowie beispielsweise versprühbar oder in sonstigen üblichen Darreichungsformen konfektioniert sein. Zu den Waschmitteln zählen alle denkbaren Waschmittelarten, insbesondere Waschmittel für Textilien, Teppiche oder Naturfasern. Sie können für die manuelle und/oder auch die maschinelle Anwendung vorgesehen sein. Zu den Waschmitteln zählen ferner Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen
Textilwäsche zum eigentlichen Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wirkung zu erzielen. Zu den Reinigungsmitteln werden alle, ebenfalls in sämtlichen genannten
Darreichungsformen vorkommenden Mittel zur Reinigung und/oder Desinfektion harter
Oberflächen, manuelle und maschinelle Geschirrspülmittel, Teppichreiniger, Scheuermittel, Glasreiniger, WC-Duftspüler, usw. gezählt. Textilvor- und Nachbehandlungsmittel sind schließlich auf der einen Seite solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, beispielsweise zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, auf der anderen Seite solche, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u.a. die Weichspüler gerechnet. Desinfektionsmittel sind beispielsweise Händedesinfektionsmittel, Flächendesinfektionsmittel und Instrumentendesinfektionsmittel, die ebenfalls in den genannten
Darreichungsformen vorkommen können.
In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist das Wasch- oder Reinigungsmittel dadurch gekennzeichnet, dass es mindestens einen weiteren Inhaltsstoff umfasst, insbesondere einen, der ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Tensid, Gerüststoff (Builder), Persauerstoffverbindung, Bleichaktivator, Alkohol, Säure, Vergrauungsinhibitor, optischer Aufheller, Schauminhibitor, wasserlösliches Salz, Verdickungsmittel, flüchtiges Alkali und/oder Base, hydrophilierendes Agens sowie Kombinationen hiervon.
Als Tensid(e) können anionische, nichtionische, zwitterionische und/oder amphotere Tenside eingesetzt werden. Bevorzugt sind aus anwendungstechnischer Sicht Mischungen aus anionischen und nichtionischen Tensiden. Der Gesamttensidgehalt des flüssigen Wasch- oder Reinigungsmittels liegt vorzugsweise unterhalb von 60 Gew.-% und besonders bevorzugt unterhalb von 45 Gew.-%, bezogen auf das gesamte flüssige Wasch- oder Reinigungsmittel.
Geeignete nichtionische Tenside umfassen alkoxylierte Fettalkohole, alkoxylierte
Fettsäurealkylester, Fettsäureamide, alkoxylierte Fettsäureamide, Polyhydroxyfettsäureamide, Alkylphenolpolyglycolether, Aminoxide, Alkylpolyglucoside und Mischungen daraus.
Als nichtionische Tenside werden vorzugsweise alkoxylierte, vorteilhafterweise ethoxylierte, insbesondere primäre Alkohole mit vorzugsweise 8 bis 18 C-Atomen und durchschnittlich 1 bis 12 Mol Ethylenoxid (EO) pro Mol Alkohol eingesetzt, in denen der Alkoholrest linear oder bevorzugt in 2-Stellung methylverzweigt sein kann bzw. lineare und methylverzweigte Reste im Gemisch enthalten kann, so wie sie üblicherweise in Oxoalkoholresten vorliegen. Insbesondere sind jedoch Alkoholethoxylate mit linearen Resten aus Alkoholen nativen Ursprungs mit 12 bis 18 C-Atomen, zum Beispiel aus Kokos-, Palm-, Talgfett- oder Oleylalkohol, und durchschnittlich 2 bis 8 EO pro Mol Alkohol bevorzugt. Zu den bevorzugten ethoxylierten Alkoholen gehören beispielsweise C12-14- Alkohole mit 3 EO, 4 EO oder 7 EO, C9-n-Alkohol mit 7 EO, C13-i5-Alkohole mit 3 EO, 5 EO, 7 EO oder 8 EO, Ci2-i8-Alkohole mit 3 EO, 5 EO oder 7 EO und Mischungen aus diesen, wie
Mischungen aus C12-i4-Alkohol mit 3 EO und C12-i8-Alkohol mit 7 EO. Die angegebenen
Ethoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoholethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow ränge ethoxylates, NRE). Zusätzlich zu diesen nichtionischen Tensiden können auch Fettalkohole mit mehr als 12 EO eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind Talgfettalkohol mit 14 EO, 25 EO, 30 EO oder 40 EO. Auch nichtionische Tenside, die EO- und PO-Gruppen zusammen im Molekül enthalten, sind erfindungsgemäß einsetzbar. Geeignet sind ferner auch eine Mischung aus einem (stärker) verzweigten ethoxylierten Fettalkohol und einem unverzweigten ethoxylierten Fettalkohol, wie beispielsweise eine Mischung aus einem Cie-ie- Fettalkohol mit 7 EO und 2-Propylheptanol mit 7 EO. Insbesondere bevorzugt enthält das Wasch-, Reinigungs-, Nachbehandlungs- oder Waschhilfsmittel einen Ci2-i8-Fettalkohol mit 7 EO oder einen Ci3-i5-Oxoalkohol mit 7 EO als nichtionisches Tensid.
Der Gehalt an nichtionischen Tensiden beträgt in dem Wasch- oder Reinigungsmittel bevorzugt 3 bis 40 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 30 Gew.-% und insbesondere 7 bis 20 Gew.-%, jeweils bezogen auf das gesamte Wasch- oder Reinigungsmittel.
Neben den nichtionischen Tensiden kann das Wasch- oder Reinigungsmittel auch anionische Tenside enthalten. Als anionisches Tensid werden vorzugsweise Sulfonate, Sulfate, Seifen, AI kyl phosphate, anionische Silikontenside und Mischungen daraus eingesetzt.
Als Tenside vom Sulfonat-Typ kommen dabei vorzugsweise C9-i3-Alkylbenzolsulfonate,
Olefinsulfonate, d.h. Gemische aus Alken- und Hydroxyalkansulfonaten sowie Disulfonaten, wie man sie beispielsweise aus Ci2-i8-Monoolefinen mit end- oder innenständiger Doppelbindung durch Sulfonieren mit gasförmigem Schwefeltrioxid und anschließende alkalische oder saure Hydrolyse der Sulfonierungsprodukte erhält, in Betracht. Geeignet sind auch C^a-Alkansulfonate und die Ester von α-Sulfofettsäuren (Estersulfonate), zum Beispiel die α-sulfonierten Methylester der hydrierten Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren.
Als Alk(en)ylsulfate werden die Alkali- und insbesondere die Natriumsalze der
Schwefelsäurehalbester der Ci2-Ci8-Fettalkohole, beispielsweise aus Kokosfettalkohol,
Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder der do-Czo-Oxoalkohole und diejenigen Halbester sekundärer Alkohole dieser Kettenlängen bevorzugt. Aus waschtechnischem Interesse sind die Ci2-C16-Alkylsulfate und C12-C15-Alkylsulfate sowie Ci4-C15-Alkylsulfate bevorzugt. Auch 2,3-Alkylsulfate sind geeignete anionische Tenside.
Auch die Schwefelsäuremonoester der mit 1 bis 6 Mol Ethylenoxid ethoxylierten geradkettigen oder verzweigten C7.21-Alkohole, wie 2-Methyl-verzweigte C^n-Alkohole mit im Durchschnitt 3,5 Mol Ethylenoxid (EO) oder C12.18-Fettalkohole mit 1 bis 4 EO, sind geeignet.
Auch bevorzugte anionische Tenside sind Seifen. Geeignet sind gesättigte und ungesättigte Fettsäureseifen, wie die Salze der Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, (hydrierten) Erucasäure und Behensäure sowie insbesondere aus natürlichen Fettsäuren, zum Beispiel Kokos-, Palmkern-, Olivenöl- oder Talgfettsäuren, abgeleitete Seifengemische. Die anionischen Tenside einschließlich der Seifen können in Form ihrer Natrium-, Kalium- oder Magnesium- oder Ammoniumsalze vorliegen. Vorzugsweise liegen die anionischen Tenside in Form ihrer Natriumsalze vor. Weitere bevorzugte Gegenionen für die anionischen Tenside sind auch die protonierten Formen von Cholin, Triethylamin oder Methylethylamin.
Der Gehalt eines Wasch- oder Reinigungsmittels an anionischen Tensiden kann 1 bis 40 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 30 Gew.-% und ganz besonders bevorzugt 10 bis 25 Gew.-%, jeweils bezogen auf das gesamte Wasch- oder Reinigungsmittel, betragen.
Als Gerüststoffe, die in dem Wasch- oder Reinigungsmittel enthalten sein können, sind
insbesondere Silikate, Aluminiumsilikate (insbesondere Zeolithe), Carbonate, Salze organischer Di- und Polycarbonsäuren sowie Mischungen dieser Stoffe zu nennen.
Organische Gerüststoffe, welche in dem Wasch- oder Reinigungsmittel vorhanden sein können, sind beispielsweise die in Form ihrer Natriumsalze einsetzbaren Polycarbonsäuren, wobei unter Polycarbonsäuren solche Carbonsäuren verstanden werden, die mehr als eine Säurefunktion tragen. Beispielsweise sind dies Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Äpfelsäure, Weinsäure, Maleinsäure, Fumarsäure, Zuckersäuren, Aminocarbonsäuren,
Nitrilotriessigsäure (NTA), Methylglycindiessigsäure (MGDA) und deren Abkömmlinge sowie Mischungen aus diesen. Bevorzugte Salze sind die Salze der Polycarbonsäuren wie
Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Weinsäure, Zuckersäuren und
Mischungen aus diesen.
Als Gerüststoffe sind weiter polymere Polycarboxylate geeignet. Dies sind beispielsweise die Alkalimetallsalze der Polyacrylsäure oder der Polymethacrylsäure, zum Beispiel solche mit einer relativen Molekülmasse von 600 bis 750.000 g / mol.
Geeignete Polymere sind insbesondere Polyacrylate, die bevorzugt eine Molekülmasse von 1.000 bis 15.000 g / mol aufweisen. Aufgrund ihrer überlegenen Löslichkeit können aus dieser Gruppe wiederum die kurzkettigen Polyacrylate, die Molmassen von 1.000 bis 10.000 g / mol, und besonders bevorzugt von 1.000 bis 5.000 g / mol, aufweisen, bevorzugt sein.
Geeignet sind weiterhin copolymere Polycarboxylate, insbesondere solche der Acrylsäure mit Methacrylsäure und der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Maleinsäure. Zur Verbesserung der Wasserlöslichkeit können die Polymere auch Allylsulfonsäuren, wie Allyloxybenzolsulfonsäure und Methallylsulfonsäure, als Monomer enthalten.
Bevorzugt werden allerdings lösliche Gerüststoffe, wie beispielsweise Citronensäure, oder Acrylpolymere mit einer Molmassen von 1.000 bis 5.000 g / mol bevorzugt in den flüssigen Waschoder Reinigungsmitteln eingesetzt. Derartige organische Buildersubstanzen können gewünschtenfalls in Mengen bis zu 40 Gew.-%, insbesondere bis zu 25 Gew.-% und vorzugsweise von 1 Gew.-% bis 8 Gew.-% enthalten sein. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden vorzugsweise in pastenförmigen oder flüssigen, insbesondere wasserhaltigen, Mitteln eingesetzt.
Als für den Einsatz in Mitteln im Sinne der Erfindung geeignete Persauerstoffverbindungen kommen insbesondere organische Persäuren beziehungsweise persaure Salze organischer Säuren, wie Phthalimidopercapronsäure, Perbenzoesäure oder Salze der Diperdodecandisäure, Wasserstoffperoxid und unter den Waschbedingungen Wasserstoffperoxid abgebende anorganische Salze, zu denen Perborat, Percarbonat, Persilikat und/oder Persulfat wie Caroat gehören, in Betracht. Falls ein Mittel Persauerstoffverbindungen enthält, sind diese in Mengen von vorzugsweise bis zu 50 Gew.-%, insbesondere von 5 Gew.-% bis 30 Gew.-%, vorhanden. Der Zusatz geringer Mengen bekannter Bleichmittelstabilisatoren wie beispielsweise von Phosphonaten, Boraten beziehungsweise Metaboraten und Metasilikaten sowie Magnesiumsalzen wie
Magnesiumsulfat kann zweckdienlich sein.
Als Bleichaktivatoren können Verbindungen, die unter Perhydrolysebedingungen aliphatische Peroxocarbonsäuren mit vorzugsweise 1 bis 10 C-Atomen, insbesondere 2 bis 4 C-Atomen, und/oder gegebenenfalls substituierte Perbenzoesäure ergeben, eingesetzt werden. Geeignet sind Substanzen, die O- und/oder N-Acylgruppen der genannten C-Atomzahl und/oder gegebenenfalls substituierte Benzoylgruppen tragen. Bevorzugt sind mehrfach acylierte Alkylendiamine, insbesondere Tetraacetylethylendiamin (TAED), acylierte Triazinderivate, insbesondere 1 ,5- Diacetyl-2,4-dioxohexahydro-1 ,3,5-triazin (DADHT), acylierte Glykolurile, insbesondere
Tetraacetylglykoluril (TAGU), N-Acylimide, insbesondere N-Nonanoylsuccinimid (NOSI), acylierte Phenolsulfonate, insbesondere n-Nonanoyl- oder Isononanoyloxybenzolsulfonat (n- bzw. iso- NOBS), Carbonsäureanhydride, insbesondere Phthalsäureanhydrid, acylierte mehrwertige Alkohole, insbesondere Triacetin, Ethylenglykoldiacetat, 2,5-Diacetoxy-2,5-dihydrofuran und Enolester sowie acetyliertes Sorbitol und Mannitol beziehungsweise deren beschriebene
Mischungen (SORMAN), acylierte Zuckerderivate, insbesondere Pentaacetylglukose (PAG), Pentaacetylfruktose, Tetraacetylxylose und Octaacetyllactose sowie acetyliertes, gegebenenfalls N-alkyliertes Glucamin und Gluconolacton, und/oder N-acylierte Lactame, beispielsweise N- Benzoylcaprolactam. Die hydrophil substituierten Acylacetale und die Acyllactame werden ebenfalls bevorzugt eingesetzt. Auch Kombinationen konventioneller Bleichaktivatoren können eingesetzt werden. Derartige Bleichaktivatoren können, insbesondere bei Anwesenheit obengenannter Wasserstoffperoxid-Iiefernder Bleichmittel, im üblichen Mengenbereich, vorzugsweise in Mengen von 0,5 Gew.-% bis 10 Gew.-%, insbesondere 1 Gew.-% bis 8 Gew.-%, bezogen auf das gesamte Mittel, enthalten sein, fehlen bei Einsatz von Percarbonsäure als alleinigem Bleichmittel jedoch vorzugsweise ganz. Zusätzlich zu den konventionellen Bleichaktivatoren oder an deren Stelle können auch Sulfonimine und/oder bleichverstärkende Übergangsmetallsalze beziehungsweise Übergangsmetallkomplexe als sogenannte Bleichkatalysatoren enthalten sein.
Die erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel sind flüssig und enthalten vorzugsweise Wasser als Hauptlösungsmittel. Daneben können dem Wasch- oder Reinigungsmittel
nichtwässrige Lösungsmittel zugesetzt werden. Geeignete nichtwässrige Lösungsmittel umfassen ein- oder mehrwertige Alkohole, Alkanolamine oder Glykolether, sofern sie im angegebenen Konzentrationsbereich mit Wasser mischbar sind. Vorzugsweise werden die Lösungsmittel ausgewählt aus Ethanol, n-Propanol, i-Propanol, Butanolen, Glykol, Propandiol, Butandiol, Glycerin, Diglykol, Propyldiglycol, Butyldiglykol, Hexylenglycol, Ethylenglykolmethylether,
Ethylenglykolethylether, Ethylenglykolpropylether, Ethylenglykolmono-n-butylether,
Diethylenglykolmethylether, Diethylenglykolethylether, Propylenglykolmethylether,
Propylenglykolethylether, Propylenglykolpropylether, Dipropylenglykolmonomethylether,
Dipropylenglykolmonoethylether, Di-isopropylenglykolmonomethylether, Di- isopropylenglykolmonoethylether, Methoxytriglykol, Ethoxytriglykol, Butoxytriglykol, 1- Butoxyethoxy-2-propanol, 3-Methyl-3-methoxybutanol, Propylen-glykol-t-butylether, Di-n-octylether sowie Mischungen dieser Lösungsmittel. Es ist allerdings bevorzugt, dass das Wasch- oder Reinigungsmittel ein Polyol als nicht-wässriges Lösungsmittel enthält. Das Polyol kann
insbesondere Glycerin, 1 ,2-Propandiol, 1 ,3-Propandiol, Ethylenglycol, Diethylenglycol und/oder Dipropylenglycol umfassen. Insbesondere bevorzugt enthält das Wasch- oder Reinigungsmittel eine Mischung aus einem Polyol und einem einwertigen Alkohol. Nichtwässrige Lösungsmittel können in dem Wasch- oder Reinigungsmittel in Mengen zwischen 0,5 und 15 Gew.-%, bevorzugt aber unter 12 Gew.-% und eingesetzt werden.
Zur Einstellung eines gewünschten, sich durch die Mischung der übrigen Komponenten nicht von selbst ergebenden pH-Werts können die Mittel System- und umweltverträgliche Säuren, insbesondere Citronensäure, Essigsäure, Weinsäure, Äpfelsäure, Milchsäure, Glykolsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure und/oder Adipinsäure, aber auch Mineralsäuren, insbesondere Schwefelsäure, oder Basen, insbesondere Ammonium- oder Alkalihydroxide, enthalten. Derartige pH- Regulatoren sind in den Mitteln in Mengen von vorzugsweise nicht über 20 Gew.-%, insbesondere von 1 ,2 Gew.-% bis 17 Gew.-%, enthalten.
Vergrauungsinhibitoren haben die Aufgabe, den von der Textilfaser abgelösten Schmutz in der Flotte suspendiert zu halten. Hierzu sind wasserlösliche Kolloide meist organischer Natur geeignet, beispielsweise Stärke, Leim, Gelatine, Salze von Ethercarbonsäuren oder Ethersulfonsäuren der Stärke oder der Cellulose oder Salze von sauren Schwefelsäureestern der Cellulose oder der Stärke. Auch wasserlösliche, saure Gruppen enthaltende Polyamide sind für diesen Zweck geeignet. Weiterhin lassen sich andere als die obengenannten Stärkederivate verwenden, zum Beispiel Aldehydstärken. Bevorzugt werden Celluloseether, wie Carboxymethylcellulose (Na-Salz), Methylcellulose, Hydroxyalkylcellulose und Mischether, wie Methylhydroxyethylcellulose, Methyl- hydroxypropylcellulose, Methylcarboxymethylcellulose und deren Gemische, beispielsweise in Mengen von 0,1 bis 5 Gew.-%, bezogen auf das Mittel, eingesetzt.
Textilwasch mittel können als optische Aufheller beispielsweise Derivate der
Diaminostilbendisulfonsäure beziehungsweise deren Alkalimetallsalze enthalten, obgleich sie für den Einsatz als Colorwaschmittel vorzugsweise frei von optischen Aufhellern sind. Geeignet sind zum Beispiel Salze der 4,4'-Bis(2-anilino-4-morpholino-1 ,3,5-triazinyl-6-amino)stilben-2,2'- disulfonsäure oder gleichartig aufgebaute Verbindungen, die anstelle der Morpholino-Gruppe eine Diethanolaminogruppe, eine Methylaminogruppe, eine Anilinogruppe oder eine 2- Methoxyethylaminogruppe tragen. Weiterhin können Aufheller vom Typ der substituierten
Diphenylstyryle anwesend sein, zum Beispiel die Alkalisalze des 4,4'-Bis(2-sulfostyryl)-diphenyls, 4,4'-Bis(4-chlor-3-sulfostyryl)-diphenyls, oder 4-(4-Chlorstyryl)-4'-(2-sulfostyryl)-diphenyls. Auch Gemische der vorgenannten optischen Aufheller können verwendet werden.
Insbesondere beim Einsatz in maschinellen Verfahren kann es von Vorteil sein, den Mitteln Schauminhibitoren zuzusetzen. Als Schauminhibitoren eignen sich beispielsweise Seifen natürlicher oder synthetischer Herkunft, die einen hohen Anteil an Ci8-C24-Fettsäuren aufweisen. Geeignete nichttensidartige Schauminhibitoren sind beispielsweise Organopolysiloxane und deren Gemische mit mikrofeiner, gegebenenfalls silanierter Kieselsäure sowie Paraffine, Wachse, Mikrokristallinwachse und deren Gemische mit silanierter Kieselsäure oder
Bisfettsäurealkylendiamiden. Mit Vorteilen werden auch Gemische aus verschiedenen
Schauminhibitoren verwendet, zum Beispiel solche aus Silikonen, Paraffinen oder Wachsen. Vorzugsweise sind die Schauminhibitoren, insbesondere Silikon- und/oder Paraffin-haltige Schauminhibitoren, an eine granuläre, in Wasser lösliche beziehungsweise dispergierbare Trägersubstanz gebunden. Insbesondere sind dabei Mischungen aus Paraffinen und
Bistearylethylendiamid bevorzugt.
Ein Mittel im Sinne der Erfindung kann weiterhin ein oder mehrere wasserlösliche Salze enthalten, die beispielsweise zur Viskositätseinstellung dienen. Es kann sich dabei um anorganische und/oder organische Salze handeln. Einsetzbare anorganische Salze sind dabei vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe umfassend farblose wasserlösliche Halogenide, Sulfate, Sulfite, Carbonate, Hydrogencarbonate, Nitrate, Nitrite, Phosphate und/oder Oxide der Alkalimetalle, der Erdalkalimetalle, des Aluminiums und/oder der Übergangsmetalle; weiterhin sind Ammoniumsalze einsetzbar. Besonders bevorzugt sind dabei Halogenide und Sulfate der Alkalimetalle; vorzugsweise ist das anorganische Salz daher ausgewählt aus der Gruppe umfassend Natriumchlorid, Kaliumchlorid, Natriumsulfat, Kaliumsulfat sowie Gemische derselben. Einsetzbare organische Salze sind beispielsweise farblose wasserlösliche Alkalimetall-, Erdalkalimetall-, Ammonium-, Aluminium- und/oder Übergangsmetallsalze der Carbonsäuren. Vorzugsweise sind die Salze ausgewählt aus der Gruppe umfassend Formiat, Acetat, Propionat, Citrat, Malat, Tartrat, Succinat, Malonat, Oxalat, Lactat sowie Gemische derselben.
Zur Verdickung kann ein erfindungsgemäßes Mittel ein oder mehrere Verdickungsmittel enthalten. Bevorzugt ist das Verdickungsmittel ausgewählt aus der Gruppe umfassend Xanthan, Guar, Carrageenan, Agar-Agar, Gellan, Pektin, Johannisbrotkernmehl und Mischungen daraus. Diese Verbindungen sind auch in Gegenwart von anorganischen Salzen effektive Verdickungsmittel. In einer besonders bevorzugten Ausführungsform enthält das Wasch- oder Reinigungsmittel Xanthan als Verdickungsmittel, da Xanthan auch in Gegenwart von hohen Salzkonzentrationen effektiv verdickt und eine makroskopische Auftrennung der kontinuierlichen Phase verhindert. Zusätzlich stabilisiert das Verdickungsmittel die kontinuierliche, tensidarme Phase und verhindert eine makroskopische Phasenseparation.
Alternativ oder ergänzend können auch (Meth)Acrylsäure(co)polymere als Verdickungsmittel eingesetzt werden. Geeignete Acryl- und Methacryl(co)polymere umfassen beispielsweise die hochmolekularen mit einem Polyalkenylpolyether, insbesondere einem Allylether von Saccharose, Pentaerythrit oder Propylen, vernetzten Homopolymere der Acrylsäure (INCI-Bezeichnung gemäß „International Dictionary of Cosmetic Ingredients" der„The Cosmetic, Toiletry and Fragrance Association (CTFA)": Carbomer), die auch als Carboxyvinylpolymere bezeichnet werden. Solche Polyacrylsäuren sind unter anderem unter den Handelsnamen Polygel® und Carbopol® erhältlich. Weiterhin sind beispielsweise folgende Acrylsäure-Copolymere geeignet: (i) Copolymere von zwei oder mehr Monomeren aus der Gruppe der Acrylsäure, Methacrylsäure und ihrer einfachen, vorzugsweise mit C-i_4-Alkanolen gebildeten, Ester (INCI Acrylates Copolymer), die beispielsweise unter den Handelsnamen Aculyn®, Acusol® oder Tego® Polymer erhältlich sind; (ii) vernetzte hochmolekulare Acrylsäure-Copolymere, zu denen etwa die mit einem Allylether der Saccharose oder des Pentaerythrits vernetzten Copolymere von Cio-30-Alkylacrylaten mit einem oder mehreren Monomeren aus der Gruppe der Acrylsäure, Methacrylsäure und ihrer einfachen, vorzugsweise mit C-i-4-Alkanolen gebildeten, Ester (INCI Acrylates/C10-3o Alkyl Acrylate Crosspolymer) gehören und die beispielsweise unter dem Handelsnamen Carbopol® erhältlich sind. Weitere geeignete Polymere sind (Meth)Acrylsäure(co)polymere des Typs Sokalan®.
Es kann bevorzugt sein, dass das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel ein
(Meth)Acrylsäure(co)polymer in Kombination mit einem weiteren Verdickungsmittel, vorzugsweise Xanthan, enthält. Das Wasch- oder Reinigungsmittel kann 0,05 bis 1 ,5 Gew.-% und vorzugsweise 0, 1 bis 1 Gew.-%, jeweils bezogen auf das gesamte Wasch- oder Reinigungsmittel,
Verdickungsmittel enthalten. Die Menge an eingesetztem Verdickungsmittel ist dabei abhängig von der Art des Verdickungsmittels und dem gewünschten Grad der Verdickung.
Ein entsprechendes Mittel kann weiterhin flüchtiges Alkali enthalten. Als solches werden
Ammoniak und/oder Alkanolamine, die bis zu 9 C Atome im Molekül enthalten können, verwendet. Als Alkanolamine werden die Ethanolamine bevorzugt und von diesen wiederum das
Monoethanolamin. Der Gehalt an Ammoniak und/oder Alkanolamin beträgt vorzugsweise 0,01 bis 2 Gew.-%; besonders bevorzugt wird Ammoniak eingesetzt. Daneben können auch geringe Mengen an Basen enthalten sein. Bevorzugte Basen stammen aus der Gruppe der Alkali- und Erdalkalimetallhydroxide und -carbonate, insbesondere der Alkalimetallhydroxide, von denen Kalium hydroxid und vor allem Natriumhydroxid besonders bevorzugt ist.
Ein entsprechendes Mittel kann auch ein hydrophilierendes Agens enthaltens. Hierunter werden im Rahmen der vorliegenden Erfindung Mittel zur Hydrophilierung von Oberflächen verstanden. Zur Hydrophilierung eignen sich insbesondere kolloidale Silica-Sole, in denen das Siliciumdioxid vorzugsweise nanopartikulär vorliegt. Kolloidale nanopartikuläre Silica-Sole im Sinne dieser Erfindung sind stabile Dispersionen von amorphem partikulärem Siliciumdioxid Si02 mit
Partikelgrößen im Bereich von 1 bis 100 nm. Vorzugsweise liegen die Teilchengrößen dabei im Bereich 3 bis 50 nm, besonders bevorzugt 4 bis 40 nm. Ein Beispiel für ein Silica-Sol, welches geeignet ist, im Sinne dieser Erfindung eingesetzt zu werden, ist das unter dem Handelsnamen Bindzil® 30/360 von der Firma Akzo erhältliche Silica-Sol mit einer Partikelgröße von 9 nm.
Weitere geeignete Silica-Sole sind Bindzil® 15/500, 30/220, 40/200 (Akzo), Nyacol® 215, 830, 1430, 2034DI sowie Nyacol® DP5820, DP5480, DP5540 etc. (Nyacol Products), Levasil® 100/30, 100F/30, 10OS/30, 200/30, 200F/30, 300F/30, VP 4038, VP 4055 (H.C. Starck/ Bayer) oder auch CAB-O-SPERSE® PG 001 , PG 002 (wäßrige Dispersionen von CAB-O-SIL®, Cabot), Quartron PL-1 , PL-3 (FusoChemical Co.), Köstrosol 0830, 1030, 1430 (Chemiewerk Bad Köstritz). Bei den eingesetzten Silica-Solen kann es sich auch um oberflächenmodifiziertes Silica handeln, das mit Natriumaluminat behandelt wurde (Alumina-modifiziertes Silica).
Daneben lassen sich auch bestimmte Polymere zur Hydrophilierung von Oberflächen einsetzen. Als hydrophilierende Polymere sind insbesondere amphotere Polymer geeignet, beispielsweise Copolymere aus Acryl- oder Methacrylsäure und MAPTAC, DADMAC oder einer anderen polymerisierbaren quaternären Ammoniumverbindung. Weiterhin können auch Copolymere mit AMPS (2-Acrylamido-2-methylpropansulfonsäure) verwendet werden. Polyethersiloxane, also Copolymere von Polymethylsiloxanen mit Ethylenoxid- oder Propylenoxidsegmenten sind weitere geeignete Polymere. Ebenfalls einsetzbar sind Acryl polymere, Maleinsäure-Copolymere und Polyurethane mit PEG (Polyethylenglykol)-Einheiten. Geeignete Polymere sind beispielsweise unter den Handelsnamen Mirapol Surf-S 100, 110, 200, 210, 400, 410, A 300, A 400 (Rhodia), Tegopren 5843 (Goldschmidt), Sokalan CP 9 (BASF) oder Polyquart Ampho 149 (Cognis) kommerziell erhältlich.
Die zu wählenden Inhaltsstoffe des Mittels wie auch die Bedingungen, unter denen es erfindungsgemäß angewendet wird, wie beispielsweise Temperatur, pH-Wert, lonenstärke, Redox- Verhältnisse oder mechanische Einflüsse, sind üblicherweise für das jeweilige Anwendungsgebiet optimiert. Flüssige beziehungsweise pastöse erfindungsgemäße Mittel in Form von übliche Lösungsmittel enthaltenden Lösungen werden in der Regel durch einfaches Mischen der Inhaltsstoffe, die in Substanz oder als Lösung in einen automatischen Mischer gegeben werden können, hergestellt.
Erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel können ausschließlich eine Protease enthalten wie beschrieben. Alternativ können sie auch weitere hydrolytische Enzyme oder andere Enzyme in einer für die Wirksamkeit des Mittels zweckmäßigen Konzentration enthalten. Einen weiteren Gegenstand der Erfindung stellen somit Mittel dar, die ferner eines oder mehrere weitere Enzyme umfassen, wobei prinzipiell alle im Stand der Technik für diese Zwecke etablierten Enzyme einsetzbar sind. Als weitere Enzyme bevorzugt einsetzbar sind alle Enzyme, die in dem erfindungsgemäßen Mittel eine katalytische Aktivität entfalten können, insbesondere eine insbesondere eine Protease, Amylase, Cellulase, Hemicellulase, Mannanase, Tannase, Xylanase, Xanthanase, ß- Glucosidase, Carrageenase, Perhydrolase, Oxidase, Oxidoreduktase oder eine Lipase, sowie vorzugsweise deren Gemische. Diese Enzyme sind im Prinzip natürlichen Ursprungs; ausgehend von den natürlichen Molekülen stehen für den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln verbesserte Varianten zur Verfügung, die entsprechend bevorzugt eingesetzt werden.
Erfindungsgemäße Mittel enthalten Enzyme vorzugsweise in Gesamtmengen von 1 x 10"8 bis 5 Gewichts-Prozent bezogen auf aktives Protein. Bevorzugt sind die Enzyme von 0,001 bis 5 Gew.-%, weiter bevorzugt von 0,01 bis 5 Gew.-%, noch weiter bevorzugt von 0,05 bis 4 Gew.-% und besonders bevorzugt von 0,075 bis 3,5 Gew.-% in erfindungsgemäßen Mitteln enthalten, wobei jedes enthaltene Enzym in den genannten Mengenverhältnissen vorliegen kann. Die Enzyme können an Trägerstoffen adsorbiert und/oder in Hüllsubstanzen eingebettet sein, um sie gegen vorzeitige Inaktivierung zu schützen. Die Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA-Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'-Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (A. G. Gornall, C. S. Bardawill und M.M. David, J. Biol. Chem., 177 (1948), S. 751-766) bestimmt werden.
Besonders bevorzugt zeigen die Enzyme synergistische Effekte hinsichtlich ihrer Wirkung gegenüber bestimmter Anschmutzungen oder Flecken, d.h. die in der Mittelzusammensetzung enthaltenen Enzyme unterstützen sich in ihrer Reinigungsleistung gegenseitig. Ganz besonders bevorzugt liegt ein solcher Synergismus vor zwischen der erfindungsgemäß enthaltenen Protease und einem weiteren Enzym eines erfindungsgemäßen Mittels, darunter insbesondere zwischen der genannten Protease und einer Amylase und/oder einer Mannanase und/oder einer Lipase.
Synergistische Effekte können nicht nur zwischen verschiedenen Enzymen, sondern auch zwischen einem oder mehreren Enzymen und weiteren Inhaltsstoffen des erfindungsgemäßen Mittels auftreten. Unter den Proteasen sind solche vom Subtilisin-Typ bevorzugt. Beispiele hierfür sind die Subtilisine BPN' und Carlsberg, die Protease PB92, die Subtilisine 147 und 309, die Alkalische Protease aus Bacillus lentus, Subtilisin DY und die den Subtilasen, nicht mehr jedoch den Subtilisinen im engeren Sinne zuzuordnenden Enzyme Thermitase, Proteinase K und die Proteasen TW3 und TW7. Subtilisin Carlsberg ist in weiterentwickelter Form unter dem Handelsnamen Alcalase® von der Firma Novozymes A/S, Bagsvaerd, Dänemark, erhältlich. Die Subtilisine 147 und 309 werden unter den Handelsnamen Esperase®, beziehungsweise Savinase® von der Firma Novozymes vertrieben. Von der Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 leiten sich die unter der Bezeichnung BLAP® geführten Protease-Varianten ab. Weitere brauchbare Proteasen sind beispielsweise die unter den Handelsnamen Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®, Natalase®, Kannase® und Ovozyme® von der Firma Novozymes, die unter den Handelsnamen, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase® und Properase® von der Firma Genencor, das unter dem
Handelsnamen Protosol® von der Firma Advanced Biochemicals Ltd., Thane, Indien, das unter dem Handelsnamen Wuxi® von der Firma Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., China, die unter den Handelsnamen Proleather® und Protease P® von der Firma Amano Pharmaceuticals Ltd., Nagoya, Japan, und das unter der Bezeichnung Proteinase K-16 von der Firma Kao Corp., Tokyo, Japan, erhältlichen Enzyme. Besonders bevorzugt eingesetzt werden auch die Proteasen aus Bacillus gibsonii und Bacillus pumilus, die offenbart sind in den internationalen Patentanmeldungen WO2008/086916 und WO2007/131656.
Beispiele für erfindungsgemäß konfektionierbare Amylasen sind die a-Amylasen aus Bacillus licheniformis, aus B. amyloliquefaciens oder aus B. stearothermophilus sowie deren für den Einsatz in Wasch- oder Reinigungsmitteln verbesserte Weiterentwicklungen. Das Enzym aus B. licheniformis ist von der Firma Novozymes unter dem Namen Termamyl® und von der Firma Genencor unter dem Namen Purastar®ST erhältlich. Weiterentwicklungsprodukte dieser a- Amylase sind von der Firma Novozymes unter den Handelsnamen Duramyl® und Termamyl®ultra, von der Firma Genencor unter dem Namen Purastar®OxAm und von der Firma Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, als Keistase® erhältlich. Die a-Amylase von B. amyloliquefaciens wird von der Firma Novozymes unter dem Namen BAN® vertrieben, und abgeleitete Varianten von der o Amylase aus B. stearothermophilus unter den Namen BSG® und Novamyl®, ebenfalls von der Firma Novozymes.
Desweiteren sind für diesen Zweck die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) und die Cyclodextrin-Glucanotransferase (CGTase) aus B. agaradherens (DSM 9948) hervorzuheben. Ferner sind die amylolytischen Enzyme einsetzbar, die dem Sequenzraum von a-Amylasen angehören, der in der internationalen Patentanmeldung WO 03/00271 1 A2 definiert wird, und die, die in der Anmeldung WO 03/054177 A2 beschrieben werden. Ebenso sind Fusionsprodukte der genannten Moleküle einsetzbar. Darüber hinaus sind die unter den Handelsnamen Fungamyl® von der Firma Novozymes erhältlichen Weiterentwicklungen der a-Amylase aus Aspergillus niger und A. oryzae geeignet. Weitere einsetzbare Handelsprodukte sind beispielsweise die Amylase-LT® und Stainzyme® bzw. Stainzyme ultra® oder Stainzyme plus®, letztere ebenfalls von der Firma Novozymes. Auch durch Punktmutationen erhältliche Varianten dieser Enzyme können erfindungsgemäß eingesetzt werden.
Beispiele für erfindungsgemäß konfektionierbare Lipasen oder Cutinasen, die insbesondere wegen ihrer Triglycerid-spaltenden Aktivitäten enthalten sind, aber auch, um aus geeigneten Vorstufen in situ Persäuren zu erzeugen, sind die ursprünglich aus Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) erhältlichen, beziehungsweise weiterentwickelten Lipasen, insbesondere solche mit dem Aminosäureaustausch D96L. Sie werden beispielsweise von der Firma Novozymes unter den Handelsnamen Lipolase®, Lipolase®Ultra, LipoPrime®, Lipozyme® und Lipex® vertrieben.
Desweiteren sind beispielsweise die Cutinasen einsetzbar, die ursprünglich aus Fusarium solani pisi und Humicola insolens isoliert worden sind. Ebenso brauchbare Lipasen sind von der Firma Amano unter den Bezeichnungen Lipase CE®, Lipase P®, Lipase B®, beziehungsweise Lipase CES®, Lipase AKG®, Bacillis sp. Lipase®, Lipase AP®, Lipase M-AP® und Lipase AML® erhältlich. Von der Firma Genencor sind beispielsweise die Lipasen beziehungsweise Cutinasen einsetzbar, deren Ausgangsenzyme ursprünglich aus Pseudomonas mendocina und Fusarium solanii isoliert worden sind. Als weitere wichtige Handelsprodukte sind die ursprünglich von der Firma Gist-Brocades vertriebenen Präparationen M1 Lipase® und Lipomax® und die von der Firma Meito Sangyo KK, Japan, unter den Namen Lipase MY-30®, Lipase OF® und Lipase PL® vertriebenen Enzyme zu erwähnen, ferner das Produkt Lumafast® von der Firma Genencor.
Erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel können ferner Cellulasen enthalten, je nach Zweck als reine Enzyme, als Enzympräparationen oder in Form von Mischungen, in denen sich die einzelnen Komponenten vorteilhafterweise hinsichtlich ihrer verschiedenen Leistungsaspekte ergänzen. Zu diesen Leistungsaspekten zählen insbesondere Beiträge zur Primärwaschleistung, zur Sekundärwaschleistung des Mittels (Antiredepositionswirkung oder Vergrauungsinhibition) und Avivage (Gewebewirkung), bis hin zum Ausüben eines„stone washed'-Effekts.
Eine brauchbare pilzliche, Endoglucanase(EG)-reiche Cellulase-Präparation, beziehungsweise deren Weiterentwicklungen wird von der Firma Novozymes unter dem Handelsnamen Celluzyme® angeboten. Die ebenfalls von der Firma Novozymes erhältlichen Produkte Endolase® und Carezyme® basieren auf der 50 kD-EG, beziehungsweise der 43 kD-EG aus H. insolens DSM 1800. Weitere einsetzbare Handelsprodukte dieser Firma sind Cellusoft®, Renozyme® und Celluclean®. Weiterhin einsetzbar sind beispielsweise die 20 kD-EG aus Melanocarpus, die von der Firma AB Enzymes, Finnland, unter den Handelsnamen Ecostone® und Biotouch® erhältlich sind. Weitere Handelsprodukte der Firma AB Enzymes sind Econase® und Ecopulp®. Weitere geeignete Cellulasen sind aus Bacillus sp. CBS 670.93 und CBS 669.93, wobei die aus Bacillus sp. CBS 670.93 von der Firma Genencor unter dem Handelsnamen Puradax® erhältlich ist.
Weitere Handelsprodukte der Firma Genencor sind„Genencor detergent cellulase L" und lndiAge®Neutra.
Ferner können insbesondere zur Entfernung bestimmter Problemanschmutzungen weitere Enzyme eingesetzt sein, die unter dem Begriff Hemicellulasen zusammengefasst werden. Hierzu gehören beispielsweise Mannanasen, Xanthanlyasen, Pektinlyasen (=Pektinasen), Pektinesterasen, Pektatlyasen, Xyloglucanasen (=Xylanasen), Pullulanasen und ß-Glucanasen. Diesbezüglich geeignete Enzyme sind beispielsweise unter den Namen Gamanase® und Pektinex AR® von der Firma Novozymes, unter dem Namen Rohapec® B1 L von der Firma AB Enzymes und unter dem Namen Pyrolase® von der Firma Diversa Corp., San Diego, CA, USA erhältlich. Die aus Bacillus subtilis gewonnene ß-Glucanase ist unter dem Namen Cereflo® von der Firma Novozymes erhältlich. Erfindungsgemäß besonders bevorzugte Hemicellulasen sind Mannanasen, welche beispielsweise unter den Handelsnamen Mannaway(R) von dem Unternehmen Novozymes oder Purabrite® von dem Unternehmen Genencor vertrieben werden.
Zur Erhöhung der bleichenden Wirkung können erfindungsgemäße Mittel auch Oxidoreduktasen, beispielsweise Oxidasen, Oxygenasen, Katalasen (die bei niedrigen H202-Konzentrationen als Peroxidase reagieren), Peroxidasen, wie Halo-, Chloro-, Bromo-, Lignin-, Glucose- oder
Manganperoxidasen, Dioxygenasen oder Laccasen (Phenoloxidasen, Polyphenoloxidasen) enthalten. Als geeignete Handelsprodukte sind Denilite® 1 und 2 der Firma Novozymes zu nennen. Als vorteilhaft einsetzbare Beispielsysteme für eine enzymatische Perhydrolyse wird auf die Anmeldungen WO 98/45398 A1 , WO 2005/056782 A2 sowie WO 2004/058961 A1 verwiesen. Ein kombiniertes enzymatisches Bleichsystem, umfassend eine Oxidase und eine Perhydrolase beschreibt die Anmeldung WO 2005/124012. Vorteilhafterweise werden zusätzlich vorzugsweise organische, besonders bevorzugt aromatische, mit den Enzymen wechselwirkende Verbindungen zugegeben, um die Aktivität der betreffenden Oxidoreduktasen zu verstärken (Enhancer) oder um bei stark unterschiedlichen Redoxpotentialen zwischen den oxidierenden Enzymen und den Anschmutzungen den Elektronenfluß zu gewährleisten (Mediatoren).
Die erfindungsgemäß eingesetzten Enzyme stammen entweder ursprünglich aus Mikroorganismen, etwa der Gattungen Bacillus, Streptomyces, Humicola, oder Pseudomonas, und/oder werden nach an sich bekannten biotechnologischen Verfahren durch geeignete Mikroorganismen produziert, etwa durch transgene Expressionswirte der Gattungen Bacillus oder durch filamentöse Pilze. Die Aufreinigung der betreffenden Enzyme erfolgt günstigerweise über an sich etablierte Verfahren, beispielsweise über Ausfällung, Sedimentation, Konzentrierung, Filtration der flüssigen Phasen, Mikrofiltration, Ultrafiltration, Einwirken von Chemikalien, Desodorierung oder geeignete Kombinationen dieser Schritte. Ferner können die Enzyme zusammen mit Begleitstoffen, etwa aus der Fermentation, oder mit Stabilisatoren konfektioniert werden. Einen eigenen Erfindungsgegenstand stellt die Verwendung eines erfindungsgemäßen Waschoder Reinigungsmittels zur Entfernung von Anschmutzungen, insbesondere von protease- sensitiven Anschmutzungen, auf Textilien oder harten Oberflächen, d.h. zur Reinigung von Textilien oder von harten Oberflächen, dar.
Denn erfindungsgemäße Mittel können, insbesondere auf Grund der enthaltenen Kombination von Protease und Phosphonat, vorteilhaft dazu verwendet werden, um von Textilien oder von harten Oberflächen entsprechende Verunreinigungen zu beseitigen. Ausführungsformen dieses
Erfindungsgegenstandes stellen beispielsweise die Handwäsche, die manuelle Entfernung von Flecken von Textilien oder von harten Oberflächen oder die Verwendung im Zusammenhang mit einem maschinellen Verfahren dar.
Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehende erfindungsgemäße Verwendung gilt.
Einen weiteren Erfindungsgegenstand stellt ein Verfahren zur Reinigung von Textilien oder von harten Oberflächen dar, bei denen wenigstens in einem der Verfahrensschritte ein erfindungsgemäßes Wasch- oder Reinigungsmittel verwendet wird. Das Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen ist demnach dadurch gekennzeichnet, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein erfindungsgemäßes Wasch- oder Reinigungsmittel angewendet ist.
Hierunter fallen sowohl manuelle als auch maschinelle Verfahren, wobei maschinelle Verfahren aufgrund ihrer präziseren Steuerbarkeit, was beispielsweise die eingesetzten Mengen und Einwirkzeiten angeht, bevorzugt sind.
Verfahren zur Reinigung von Textilien zeichnen sich im allgemeinen dadurch aus, dass in mehreren Verfahrensschritten verschiedene reinigungsaktive Substanzen auf das Reinigungsgut aufgebracht und nach der Einwirkzeit abgewaschen werden, oder dass das Reinigungsgut in sonstiger Weise mit einem Waschmittel oder einer Lösung bzw. Verdünnung dieses Mittels behandelt wird. Entsprechendes gilt für Verfahren zur Reinigung von allen anderen Materialien als Textilien, insbesondere von harten Oberflächen. Alle denkbaren Wasch- oder Reinigungsverfahren können in wenigstens einem der Verfahrensschritte um die Anwendung eines erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels bereichert werden und stellen dann Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung dar.
Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehenden erfindungsgemäßen Verfahren gilt.
In einer bevorzugten Ausführungsform ist das Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass das Phosphonat in der Waschflotte in einer Konzentration von 0,00075 bis 0,05 Gew.-% vorliegt und/oder dass die Protease in der Waschflotte in einer Konzentration von 0,0005 bis 0,03 Gew.-% vorliegt. Weitere bevorzugte Konzentrationen des in der Waschflotte vorliegenden Phosphonats sind von 0,00075 bis 0,01 125 Gew.-%, von 0,001 bis 0,035 Gew.-%, von 0,002 bis 0,01 125 Gew.- % oder von 0,00375 bis 0,0075 Gew.-%. Weitere bevorzugte Konzentrationen der in der
Waschflotte vorliegenden Protease sind von 0,00075 bis 0,03 Gew.-% oder von 0,00077 bis 0,028 Gew.-%.
In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform ist das Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass es bei einer Temperatur zwischen 10°C und 60°C, zwischen 10°C und 55°C, zwischen 10°C und 50°C, zwischen 10°C und 40°C oder zwischen 20°C und 40°C durchgeführt wird.
In erfindungsgemäßen Mitteln eingesetzte Proteasen sind entsprechend der vorstehenden Ausführungen vorteilhaft in erfindungsgemäßen Wasch- und Reinigungsmitteln sowie Verfahren, insbesondere Wasch- und Reinigungsverfahren, einsetzbar. Sie können also vorteilhaft dazu verwendet werden, um in entsprechenden Mitteln eine proteolytische Aktivität bereitzustellen.
Einen weiteren Gegenstand der Erfindung bildet daher die Verwendung einer Protease,
(a1 ) die eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen
Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist und die an Position 99 in der Zählung gemäß
SEQ ID NO. 1 die Aminosäure Glutaminsäure (E) oder Asparaginsäure (D) aufweist, oder
(a2) die eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen
Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist und die an Position 99 in der Zählung gemäß
SEQ ID NO. 1 die Aminosäure Asparagin (N) oder Glutamin (Q) aufweist, oder
(a3) die eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen
Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist und die an Position 99 in der Zählung gemäß
SEQ ID NO. 1 die Aminosäure Alanin (A) oder Glycin (G) oder Serin (S) aufweist,
zur Bereitstellung einer proteolytischen Aktivität in einem flüssigen Wasch- oder Reinigungsmittel, welches ferner ein Phosphonat umfasst.
In einer weiteren Ausführungsform ist diese Verwendung dadurch gekennzeichnet, dass die Protease ferner in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 mindestens eine der folgenden Aminosäuren aufweist:
(a) Threonin an Position 3 (3T),
(b) Isoleucin an Position 4 (41), (c) Alanin, Threonin oder Arginin an Position 61 (61 A, 61T oder 61 R),
(d) Asparaginsäure oder Glutaminsäure an Position 154 (154D oder 154E),
(e) Prolin an Position 188 (188P),
(f) Methionin an Position 193 (193M),
(g) Isoleucin an Position 199 (1991),
(h) Asparaginsäure, Glutaminsäure oder Glycin an Position 211 (211 D, 211 E oder 211G),
(i) Kombinationen der Aminosäuren (a) bis (h).
Einen weiteren Gegenstand der Erfindung bildet die Verwendung einer Protease, die ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus
a. Protease umfassend eine Aminosäuresequenz gemäß SEQ ID NO. 2 oder SEQ ID NO. 3 oder SEQ ID NO. 4 oder SEQ ID NO. 5 oder SEQ ID NO. 6 oder SEQ ID NO. 7 oder SEQ ID NO.
8;
b. Protease, die eine gegenüber SEQ ID NO. 2 oder SEQ ID NO. 3 oder SEQ ID NO. 4 oder SEQ ID NO. 5 oder SEQ ID NO. 6 oder SEQ ID NO. 7 oder SEQ ID NO. 8 in mindestens einer Position veränderte Aminosäuresequenz umfasst, wobei die Veränderung in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus:
i. Threonin an Position 3 (3T),
ii. Isoleucin an Position 4 (41),
iii. Alanin, Threonin oder Arginin an Position 61 (61 A, 61T oder 61R),
iv. Asparaginsäure oder Glutaminsäure an Position 154 (154D oder 154E),
v. Prolin an Position 188 (188P),
vi. Methionin an Position 193 (193M),
vii. Isoleucin an Position 199 (1991),
viii. Asparaginsäure, Glutaminsäure oder Glycin an Position 211 (211D, 211E oder 211G), ix. Kombinationen der Aminosäuren (i) bis (viii);
zur Bereitstellung einer proteolytischen Aktivität in einem flüssigen Wasch- oder Reinigungsmittel, welches ferner ein Phosphonat umfasst.
Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel beschrieben sind, sind auch auf die genannten Verwendungen anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehenden erfindungsgemäßen
Verwendungen gilt. Beispiele
Alle molekularbiologischen Arbeitsschritte folgen Standardmethoden, wie sie beispielsweise in dem Handbuch von Fritsch, Sambrook und Maniatis„Molecular cloning: a laboratory manual", Cold Spring Harbour Laboratory Press, New York, 1989, oder vergleichbaren einschlägigen Werken angegeben sind. Enzyme und Baukästen (Kits) wurden nach den Angaben der jeweiligen
Hersteller eingesetzt.
Beispiel 1
Ermittlung der Reinigungsleistung eines erfindungsgemäßen flüssigen Waschmittels
Für dieses Beispiel wurden standardisiert verschmutze Textilien eingesetzt, die von der EMPA Testmaterialien AG (St. Gallen, Schweiz), der wfk Testgewebe GmbH (Brüggen-Bracht,
Deutschland) oder dem Center For Testmaterials (CFT, Viaardingen, Niederlande) bezogen worden waren. Dabei wurden folgende Anschmutzungen und Textilien verwendet:
A: Gras auf Baumwolle: Produkt Nr. 164 von der Firma Eidgenössische Material- und Prüfanstalt (EMPA) Testmaterialien AG, St. Gallen, Schweiz;
B: Erdnuss Öl-Pigment/Tusche auf Polyester/Baumwolle: Produkt Nr. PC-10 von CFT (Center For Testmaterials) B.V. Viaardingen, Niederlande;
C: Voll-Ei/Pigment (Ganzei/Ruß) auf Baumwolle: Produkt Nr. 10N von der Firma wfk Testgewebe GmbH; Brüggen-Bracht, Deutschland;
D: Blut-Milch/Tusche auf Baumwolle: Produkt Nr. C-05 erhältlich von CFT (Center For
Testmaterials) B.V. Viaardingen, Niederlande
Mit diesem Testmaterial wurden verschiedene Waschmittel auf ihre Reinigungsleistung hin untersucht. Dafür wurden die Ansätze für 60 Minuten bei Temperaturen von 40°C bzw. 20°C gewaschen. Die Dosierung lag bei 7,4 Gramm des Waschmittels pro Liter Waschflotte. Es wurde mit Stadtwasser mit einer Wasserhärte von etwa 16° deutscher Härte gewaschen. Als Waschmittel diente eine Waschmittel-Basis-Rezeptur wie vorstehend in Tabelle 1 angegeben.
Diese Waschmittel-Basis-Rezeptur wurde für die verschiedenen Versuchsreihen aktivitätsgleich (5 PE/ml Endkonzentration) mit folgenden Proteasen versetzt: Protease umfassend eine
Aminosäuresequenz gemäß SEQ ID NO. 2 (Ansatz 1 ), leistungsverbesserte Variante F49 der Protease aus Bacillus lentus gemäß WO 95/23221 (Ansatz 2) und die in Figur 2 bzw. SEQ ID NO. 3 der internationalen Offenlegungsschrift WO 03/057713 offenbarte Protease (Ansatz 3).
Nach dem Waschen wurde der Weißheitsgrad der gewaschenen Textilien gemessen. Die Messung erfolgte an einem Spektrometer Minolta CM508d (Lichtart D65, 10°). Das Gerät wurde zuvor mit einem mitgelieferten Weißstandard kalibriert. Die erhaltenen Ergebnisse sind die
Differenzremissionen zwischen einem Waschvorgang mit einem Waschmittel enthaltend eine Protease und einem parallel durchgeführten Kontrollwaschgang mit einem Waschmittel ohne Protease. Die Ergebnisse sind in der nachfolgenden Tabelle 2 zusammengestellt und erlauben einen unmittelbaren Rückschluss auf den Beitrag des jeweils enthaltenen Enzyms zur
Reinigungsleistung des verwendeten Mittels.
Tabelle 2: Waschergebnisse mit einem flüssigen Waschmittel bei 40°C bzw. 20°C
Figure imgf000033_0001
Es wird deutlich, dass ein erfindungsgemäßes Waschmittel eine sehr gute und an den meisten Anschmutzungen sogar eine bessere Reinigungsleistung zeigt im Vergleich zu den Waschmitteln der Ansätze 2 und 3.
Beispiel 2
Ermittlung der Reinigungsleistung eines erfindungsgemäßen flüssigen maschinellen
Geschirrspülmittels
Gefäße mit harten, glatten Oberflächen wurden standardisiert mit den jeweiligen Anschmutzungen versehen und mit einer handelsüblichen Haushaltsgeschirrspülmaschine bei 40°C sowie 50°C gespült. Pro Spülgang wurden jeweils 30 ml eines flüssigen bzw. gelförmigen handelsüblichen maschinellen Geschirrspülmittels verwendet, das 2,4 Gew.-% Phosphonat (HEDP) enthielt. Es wurde mit Stadtwasser mit einer Wasserhärte von etwa 21 ° deutscher Härte gewaschen. Als Protease wurde Savinase ultra 16L (Novozymes, Ansatz 1 ) und eine erfindungsgemäße Protease umfassend eine Aminosäuresequenz gemäß SEQ ID NO. 2 (Ansatz 2) verwendet. Die Proteasen wurden gewichtsgleich eingesetzt bezogen auf Enzymprotein (0,68g Savinase ultra 16L bzw. die gewichtsgleiche Menge Enzymprotein der erfindungsgemäßen Protease pro 30ml
Reinigungsmittel).
Nach dem Spülen wurde der Abtrag der Anschmutzungen entweder gravimetrisch (Eigelb) oder visuell (weitere Anschmutzungen gemäß Tabelle 3) bestimmt. Für die gravimetrische Bestimmung wurde die Differenz aus dem Gewicht des verschmutzten und des gespülten Gefäßes bestimmt (freigesetztes Eigelb) und diese bezogen auf die Menge des ursprünglich aufgebrachten Eigelbs gemäß folgender Formel: % Reinigungsleistung = (mg freigesetztes Eigelb / mg aufgebrachtes Eigelb) x 100. Bei der visuellen Bestimmung wurde der Schmutzabtrag von diesbezüglich erfahrenen Personen visuell einer Prozentskala zugeordnet. Die Ergebnisse sind in der nachfolgenden Tabelle 3 zusammengestellt und erlauben einen unmittelbaren Rückschluss auf den Beitrag des jeweils enthaltenen Enzyms zur Reinigungsleistung des verwendeten Mittels.
Tabelle 3: Reinigungsleistung eines erfindungsgemäßen flüssigen maschinellen
Geschirrspülmittels bei 40°C bzw. 50°C
Figure imgf000034_0001
Es wird deutlich, dass ein erfindungsgemäßes flüssiges maschinelles Geschirrspülmittel eine sehr gute und insbesondere an der Eigelb-Anschmutzung sogar eine deutlich bessere
Reinigungsleistung zeigt im Vergleich zu dem Geschirrspülmittel gemäß Ansatz 1.
Beispiel 3
Ermittlung der Lagerstabilität eines erfindungsgemäßen flüssigen Waschmittels
Die Waschmittel gemäß Ansatz 1 und 2 aus Beispiel 1 wurden hinsichtlich ihrer Lagerstabilität überprüft. Hierfür wurden die Waschmittel bei einer Temperatur von 30°C für den jeweils angegebenen Zeitraum gelagert und die jeweilige proteolytische Restaktivität bestimmt über die Freisetzung des Chromophors para-Nitroanilin (pNA) aus dem Substrat bestimmt. Bei dem Substrat handelt es sich um suc-L-Ala-L-Ala-L-Pro-L-Phe-p-Nitroanilid (suc-AAPF-pNA). Die Protease spaltet das Substrat und setzt pNA frei. Die Freisetzung des pNA verursacht eine Zunahme der Extinktion bei 410 nm, deren zeitlicher Verlauf ein Maß für die enzymatische Aktivität ist (vgl. Del Mar et al., 1979). Die Messung erfolgte bei einer Temperatur von 25°C, bei pH 8,6 und einer Wellenlänge von 410 nm. Die Messzeit betrug 5 min. bei einem Messintervall von 20s bis 60s. Die erhaltenen Restaktivitäten sind in nachfolgender Tabelle 4 angegeben.
Tabelle 4: Ermittlung der proteolytischen Restaktivität nach Lagerung
Figure imgf000034_0002
Es wird deutlich, dass ein erfindungsgemäßes Waschmittel eine deutlich verbesserte
Lagerstabilität aufweist im Vergleich zu einem Waschmittel gemäß Ansatz 2. Das
erfindungsgemäße Waschmittel weist nach einer Woche eine um 151 % bzw. nach zwei Wochen eine um 21 1 % erhöhte proteolytische Aktivität auf.

Claims

Patentansprüche
1. Flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel umfassend
(a1 ) eine Protease, die eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist und die an Position 99 in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 die Aminosäure Glutaminsäure (E) oder Asparaginsäure (D) aufweist, oder
(a2) eine Protease, die eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist und die an Position 99 in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 die Aminosäure Asparagin (N) oder Glutamin (Q) aufweist, oder
(a3) eine Protease, die eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist und die an Position 99 in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 die Aminosäure Alanin (A) oder Glycin (G) oder Serin (S) aufweist, und
(b) ein Phosphonat.
2. Wasch- oder Reinigungsmittel nach Anspruch 1 , dadurch gekennzeichnet, dass die Protease ferner in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 mindestens eine der folgenden Aminosäuren aufweist:
(a) Threonin an Position 3 (3T),
(b) Isoleucin an Position 4 (41),
(c) Alanin, Threonin oder Arginin an Position 61 (61 A, 61T oder 61 R),
(d) Asparaginsäure oder Glutaminsäure an Position 154 (154D oder 154E),
(e) Prolin an Position 188 (188P),
(f) Methionin an Position 193 (193M),
(g) Isoleucin an Position 199 (1991),
(h) Asparaginsäure, Glutaminsäure oder Glycin an Position 211 (211 D, 211 E oder 211G),
(i) Kombinationen der Aminosäuren (a) bis (h).
3. Flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel umfassend
(b) eine Protease, die ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus
a. Protease umfassend eine Aminosäuresequenz gemäß SEQ ID NO. 2 oder SEQ ID NO. 3 oder SEQ ID NO. 4 oder SEQ ID NO. 5 oder SEQ ID NO. 6 oder SEQ ID NO. 7 oder SEQ ID NO. 8;
b. Protease, die eine gegenüber SEQ ID NO. 2 oder SEQ ID NO. 3 oder SEQ ID NO.
4 oder SEQ ID NO.
5 oder SEQ ID NO.
6 oder SEQ ID NO.
7 oder SEQ ID NO. 8 in mindestens einer Position veränderte Aminosäuresequenz umfasst, wobei die Veränderung in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus:
i. Threonin an Position 3 (3T),
ii. Isoleucin an Position 4 (41),
iii. Alanin, Threonin oder Arginin an Position 61 (61 A, 61T oder 61 R),
iv. Asparaginsäure oder Glutaminsäure an Position 154 (154D oder 154E), v. Prolin an Position 188 (188P),
vi. Methionin an Position 193 (193M),
vii. Isoleucin an Position 199 (1991),
viii. Asparaginsäure, Glutaminsäure oder Glycin an Position 21 1 (21 1 D, 21 1 E oder
21 1 G),
ix. Kombinationen der Aminosäuren (i) bis (viii);
(c) ein Phosphonat.
Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass das Phosphonat ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus 1-Hydroxyethan-1 , 1- diphosphonsäure (HEDP), Aminotri(methylenphosphonsäure) (ATMP), Diethylentriamin- penta(methylenphosphonsäure) (DTPMP oder DETPMP oder DTPNT),
Ethylendiamintetra(methylenphosphonsäure) (EDTMP), 2-Phosphonobutan-1 ,2,4- tricarbonsäure (PBS-AM) sowie Kombinationen hiervon.
Wasch oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, dass das Phosphonat in einer Menge von 0,01 bis 4 Gew.-% enthalten ist, und/oder dass die Protease in einer Menge von 1 x 10~8 bis 5 Gewichts-Prozent, bezogen auf aktives Protein, enthalten ist.
Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass es ferner eine Komponente umfasst, die ausgewählt ist aus
i. anionische und/oder polyanionische Substanz, und/oder
ii. kationische und/oder polykationische Substanz, und/oder
iii. Hydroxyl- und/oder Polyhydroxyl-Gruppe(n) aufweisende Substanz.
Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass es mindestens einen weiteren Inhaltsstoff umfasst, insbesondere einen, der ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus Tensid, Gerüststoff (Builder), Persauerstoffverbindung, Bleichaktivator, Alkohol, Säure, Vergrauungsinhibitor, optischer Aufheller, Schauminhibitor, wasserlösliches Salz, Verdickungsmittel, flüchtiges Alkali und/oder Base, hydrophilierendes Agens sowie Kombinationen hiervon.
8. Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, dass es mindestens ein weiteres Enzym umfasst, insbesondere eine Protease, Amylase, Cellulase, Hemicellulase, Mannanase, Tannase, Xylanase, Xanthanase, ß-Glucosidase, Carrageenase, Perhydrolase, Oxidase, Oxidoreduktase oder eine Lipase, sowie vorzugsweise deren Gemische.
9. Verwendung eines Wasch- oder Reinigungsmittels nach einem der Ansprüche 1 bis 8 zur Entfernung von protease-sensitiven Anschmutzungen auf Textilien oder harten Oberflächen.
10. Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen, dadurch gekennzeichnet, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1 bis 8 angewendet ist.
11. Verfahren nach Anspruch 10, dadurch gekennzeichnet, dass das Phosphonat in der
Waschflotte in einer Konzentration von 0,00075 bis 0,05 Gew.-% vorliegt, und/oder dass die Protease in der Waschflotte in einer Konzentration von 0,0005 bis 0,03 Gew.-% vorliegt.
12. Verfahren nach Anspruch 10 oder 1 1 , dadurch gekennzeichnet, dass es bei einer Temperatur zwischen 10°C und 60°C durchgeführt wird.
13. Verwendung einer Protease,
(a1 ) die eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen
Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist und die an Position 99 in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 die Aminosäure Glutaminsäure (E) oder Asparaginsäure (D) aufweist, oder
(a2) die eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen
Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist und die an Position 99 in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 die Aminosäure Asparagin (N) oder Glutamin (Q) aufweist, oder (a3) die eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen
Aminosäuresequenz zu mindestens 80% identisch ist und die an Position 99 in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 die Aminosäure Alanin (A) oder Glycin (G) oder Serin (S) aufweist, zur Bereitstellung einer proteolytischen Aktivität in einem flüssigen Wasch- oder
Reinigungsmittel, welches ferner ein Phosphonat umfasst.
14. Verwendung nach Anspruch 13, dadurch gekennzeichnet, dass die Protease ferner in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 mindestens eine der folgenden Aminosäuren aufweist:
(j) Threonin an Position 3 (3T),
(k) Isoleucin an Position 4 (41),
(I) Alanin, Threonin oder Arginin an Position 61 (61 A, 61T oder 61 R),
(m) Asparaginsäure oder Glutaminsäure an Position 154 (154D oder 154E), (n) Prolin an Position 188 (188P),
(o) Methionin an Position 193 (193M),
(p) Isoleucin an Position 199 (1991),
(q) Asparaginsäure, Glutaminsäure oder Glycin an Position 211 (211 D, 211 E oder 211G), (r) Kombinationen der Aminosäuren (a) bis (h).
15. Verwendung einer Protease, die ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus
a. Protease umfassend eine Aminosäuresequenz gemäß SEQ ID NO. 2 oder SEQ ID NO. 3 oder SEQ ID NO. 4 oder SEQ ID NO. 5 oder SEQ ID NO. 6 oder SEQ ID NO. 7 oder SEQ ID NO. 8;
b. Protease, die eine gegenüber SEQ ID NO. 2 oder SEQ ID NO. 3 oder SEQ ID NO. 4 oder SEQ ID NO. 5 oder SEQ ID NO. 6 oder SEQ ID NO. 7 oder SEQ ID NO. 8 in mindestens einer Position veränderte Aminosäuresequenz umfasst, wobei die Veränderung in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus:
i. Threonin an Position 3 (3T),
ii. Isoleucin an Position 4 (41),
iii. Alanin, Threonin oder Arginin an Position 61 (61 A, 61T oder 61 R),
iv. Asparaginsäure oder Glutaminsäure an Position 154 (154D oder 154E),
v. Prolin an Position 188 (188P),
vi. Methionin an Position 193 (193M),
vii. Isoleucin an Position 199 (1991),
viii. Asparaginsäure, Glutaminsäure oder Glycin an Position 211 (211 D, 211 E oder 211G),
ix. Kombinationen der Aminosäuren (i) bis (viii);
zur Bereitstellung einer proteolytischen Aktivität in einem flüssigen Wasch- oder
Reinigungsmittel, welches ferner ein Phosphonat umfasst.
PCT/EP2010/063556 2009-09-16 2010-09-15 Lagerstabiles flüssiges wasch- oder reinigungsmittel enthaltend proteasen WO2011032988A1 (de)

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