WO2007017572A1 - Composition de proteines de pois - Google Patents

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WO2007017572A1
WO2007017572A1 PCT/FR2006/001816 FR2006001816W WO2007017572A1 WO 2007017572 A1 WO2007017572 A1 WO 2007017572A1 FR 2006001816 W FR2006001816 W FR 2006001816W WO 2007017572 A1 WO2007017572 A1 WO 2007017572A1
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WO
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proteins
protein
water
fraction
soluble
Prior art date
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PCT/FR2006/001816
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English (en)
Inventor
Damien Passe
Catherine Fouache
Jean-Marc Verrin
Stéphanie BUREAU
Original Assignee
Roquette Freres
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Publication date
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Priority to EP06794215A priority patent/EP1909593B1/fr
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    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
    • A23J1/14—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from leguminous or other vegetable seeds; from press-cake or oil-bearing seeds

Definitions

  • the present invention relates to a high protein pea protein composition characterized by its molecular weight distribution profile and soluble protein content.
  • high protein content means a dry matter protein content of between 60 and 95%.
  • the present invention also relates to a pea protein composition characterized by its solubility as a function of pH, its low extractable fat content and its low content of antitrypsic factors.
  • Pea is the legume seed rich in protein which, since the 70s, has developed the most in Europe and mainly in France, especially as a protein resource for animal feed, but also for human food.
  • Pea proteins like all legume proteins, are made up of three classes of proteins: globulins, albumins and so-called "insoluble" proteins.
  • globulins (legumins, vicilins and convicilins), which are the main reserve proteins of the plant, and
  • albumins which consist of molecules having a functional role in the seed (mainly albumins PA1 and PA2).
  • a minor class representing 15% of the seed's protein, consists of insoluble proteins. This fraction is rarely taken into account in the literature because of the difficulties encountered for its analysis.
  • the first class of soluble proteins are globulins, soluble in saline aqueous solutions and representing between 65 and 80% of pea proteins.
  • the ratio viciline / legumin varies from 0.5 to 1.7 with an average of 1.1.
  • Globulins contain a high amount of arginine, aspartic acid and glutamic acid.
  • Legumins are hexameric proteins of 360 to 410 kDa composed of 6 double-stranded 60 kDa subunits. Vicilins are trimerous proteins whose mass varies from 150 to 200 kDa.
  • the convicilins have a tetrameric structure and their constituent polypeptides have a mass of about 74 kDa.
  • the final form of the protein has a mass of about 280 kDa.
  • the second class of soluble proteins are albumin, low molecular weight protein, soluble in water.
  • the albumins generally represent between 20 and 35% of the extractible proteins of the cotyledon and include most of the enzymatic and metabolic proteins (about 100 different proteins are grouped in this family).
  • the albumins are rich in sulfur amino acids and in lysine.
  • the two major albumins (PA1 and PA2) have a mass of 8 to 10 kDa and a mass of 22 to 26 kDa, representing 34% of the total albumin fraction (approximately 17% each).
  • the other biologically active proteins classified as albumin are: lipoxygenases (catalysts for the oxidation of alkenes and in particular fatty acids), lectins (by their ability to agglutinate carbohydrate molecules) and protease inhibitors.
  • lipoxygenases catalysts for the oxidation of alkenes and in particular fatty acids
  • lectins by their ability to agglutinate carbohydrate molecules
  • protease inhibitors In pea, the most abundant protease inhibitors are serine protease inhibitors, and more specifically tryptic inhibitors. They are low molecular weight proteins (about 16 kDa), rich in cysteine involved in many disulfide bridges. These inhibitors are proteins or polypeptides that specifically bind and are stable to proteolytic enzymes and prevent their functioning. These lower the nutritional value of food.
  • the quality of the pea protein compositions, sought for their applications in human nutrition and animal, is based on the functional properties of the constituent proteins of said compositions taken individually.
  • the properties of the resulting protein compositions are different, and change essentially according to certain parameters, such as, for example, ambient temperature or pH.
  • pea protein compositions considered are produced by manufacturing parameters. These manufacturing parameters then favor the presence of such or such other constitutive pea proteins (for example albumins or globulins) in the protein compositions considered. It follows from the foregoing that the use of pea protein compositions in food applications in humans and animals is a function of their method of preparation.
  • constitutive pea proteins for example albumins or globulins
  • Pea protein concentrates or 1 "pea protein isolates” when the extraction process does not stop in the preparation of the flour alone (cf the J. GUEGUEN review of 1983 in Proceedings of European congress on plant proteins for human food (3-4) pp. 267-304).
  • Pea protein concentrates and isolates are defined in J. GUEGUEN's review with regard to their protein content:
  • the pea protein concentrates are described as having a total protein content of 60 to 75% on a dry basis, and
  • the pea protein isolates are described as having a total protein content of 90 to 95% on a dry basis, the% being expressed as nitrogen content N x 6.25 (cf the review by M. SORAL-SMIETANA et al in Polish Journal of Food and Nutrition Sciences, 1998, vol 7/48 N ° 2, pp 193 - 200). Two pathways are conventionally used to extract pea protein isolates and concentrates: wet and dry.
  • pea protein isolates are often preferred because they lead to compositions containing fewer anti-nutritional factors.
  • solubility profile in water of pea protein isolates and concentrates is dependent on the pH of the aqueous solution, given the values of their respective isoelectric pH (or pHi).
  • pea protein isolates conventionally exhibit excellent solubility at alkaline pH and in very acidic pH ranges, between 2 and 3. The lowest solubility is obtained in areas of pH close to the isoelectric pH of the constituent proteins. isolates, ie pH areas between 4 and 6.
  • Pea protein isolates have good foaming properties, but must be concentrated to be more viscous.
  • a protein content on the dry matter of at least 60% by weight, preferably between 60 and 95% by weight
  • a soluble protein content expressed according to a test for measuring the solubility in water of proteins, between 20 and 85%, preferably between 20 and 65%.
  • the pea protein composition according to the invention has a protein content of between 60 and 95% by weight on a dry basis which makes it possible to make pea protein isolates or concentrates available on demand.
  • the determination of the protein content of said protein composition according to the invention is carried out by the method of determination of nitrogen according to the DUMAS method in samples whose presumed nitrogen content is greater than 0.030% (weight / weight ), according to standard NF V 18-120 - March 1997.
  • the nitrogen or protein content (N x 6.25) is expressed in grams per 100 grams of dry product.
  • protein compositions of peas marketed by COSUCRA SA (Belgium Momalle) or Parrheim (Canada) are only marketed in the form of isolates, under the respective brand names Pisane® PROPULSE ® and TM.
  • PISANE 1 "and PROPULSE TM thus have a total protein content of up to 85%.
  • the pea protein composition according to the invention has a molecular weight distribution profile which consists of:
  • the determination of the molecular weights of the constitutive proteins of said composition is carried out by steric exclusion chromatography; the separation is done according to the size of the molecules to be separated, the molecules of high size being eluted first.
  • the separation is performed on SUPERDEX 200 HR 10/30 and SUPERDEX Peptide HR 10/30 from Pharmacia Biotech in series, equipped with a 486 UV detector at 214 nm.
  • the flow rate is set at 0.3 ml / min and the separation is carried out at room temperature.
  • the sample to be injected on the column is prepared as follows: we weigh in a beaker of 50 ml exactly
  • the column is calibrated with a control mixture marketed by BIORAD under reference 151-1901 composed of known molecular pea compounds, ie thyroglobulin (670,000 Da), bovine albumin (158,000 Da), ovalbumin (44,000 Da), myoglobulin (17,000 Da) and vitamin B12 (1,350 Da).
  • the Log (PM) curve is plotted as a function of the retention time, and determines the retention time of the molecular weight protectives of more than 100,000 Da, more than 15,000 and at most 100,000 Da, more than 5,000. and not more than 15,000 Da and not more than 5,000 Da.
  • the integration of the peaks with the retention times found is started and performs a surface distribution assay.
  • the results are given in percentage of surface.
  • the distribution of the surfaces of the chromatogram is representative of the composition of the protein fraction solubilized in water.
  • the pea protein composition has a very unique molecular weight distribution profile, quite different from that of commercially available pea protein isolates, including those of PISANE 15 and PROPULSE TM .
  • This protein composition has a soluble protein content, expressed according to a test for measuring the solubility in water of proteins, of between 20 and 85%, preferably between 20 and 65%.
  • This test for measuring the solubility in water of proteins consists of determining the content of substances soluble in water without pH adjustment by a method of dispersing a test portion of the sample in water. distilled, centrifuged and analyzed the supernatant.
  • the protein composition according to the invention thus has a soluble protein content on dry which advantageously varies between 20 and 85%, preferably between 20 and 65%.
  • the protein composition according to the invention may also be characterized by its aqueous solubility as a function of the pH, and more particularly at a pH value close to the pHi of the majority of the pea proteins, ie a pH value of between 4 and 6.
  • the protein composition according to the invention is thus characterized in that its aqueous solubility determined according to a test for measuring the solubility in water of proteins is:
  • the measurement of the solubility is carried out under the same conditions as those of the test for measuring the water solubility of the proteins, with the exception that the 200 g of distilled water which are added with stirring to the 5 g of sample to be analyzed are adjusted to a pH of 4 or a pH of 6 as appropriate. It is generally accepted that pea proteins have relatively low solubility in the pH range of their pH.
  • the solubility is equal to, or at best 1.5 times greater at pH 4, and solubility better at pH 4. pH 6 (up to two times more soluble) that pea protein isolates or Pisane® ⁇ PROPELLED TM.
  • the protein composition according to the invention is also characterized by its extractable fat content.
  • the principle of this method is based on the hexane extraction of lipids from a 25 g sample in a SOXHLET extractor (the flow rate of the reflux must be adjusted to obtain 10 cycles per hour), elimination solvent and weighing the residue thus obtained.
  • the extractable lipid content is expressed as a percentage by weight of the residue relative to the 25 g of sample analyzed.
  • the protein composition according to the invention then has an extractable fat content of between 0.3 and 5%, preferably between 0.3 and 3%, more preferably between 0.3 and 1.5% by weight.
  • This low extractable fat content is a reflection of the level of purity of said protein composition.
  • proof of the nutritional quality of the protein composition according to the invention is determined to be between 2 and 5.5 TUU / mg.
  • the determination of antitrypsic factors consists in extracting trypsin inhibitors with sodium hydroxide. Increasing volumes of the diluted sample are then contacted with an excess of trypsin in the presence of N-alpha-benzoyl D L-arginine p-nitroanilide (BAPNA) which will then be hydrolyzed in the form of p-nitroaniline, absorbing compound at 410 nm. After blocking the reaction with acetic acid, the increase in color is measured spectrophotometrically at 410 nm.
  • BAPNA N-alpha-benzoyl D L-arginine p-nitroanilide
  • the inhibitor content is then calculated from the rate of decrease of the color.
  • One unit of trypsin is arbitrarily defined as the amount of enzyme required to result in an increase of 0.01 units of absorbance at 410 nm per 10 ml of reaction mixture under the conditions of the AOCS Ba 12-75 method.
  • a first family of products according to the invention consists of pea protein compositions, which preferably have a molecular weight distribution profile which consists of:
  • this composition is characterized in that its aqueous solubility is: between 10 and 15%, preferably from 10 to 13.5% at pH 4,
  • a second family of products according to the invention consists of pea protein compositions, which preferably have a molecular weight distribution profile which consists of:
  • a soluble protein content determined according to a test for measuring the solubility in water of total proteins, of between 20 and 55%.
  • this composition is characterized in that its aqueous solubility is:
  • the protein composition according to the invention can be obtained by implementing the following steps. Extraction of the components of the pea flour can be carried out by any means and in particular according to the process described in the patent application EP 1.400.537 of which the applicant company is the owner.
  • this process consists in the following succession of steps: preparing a flour by grinding dry peas previously cleaned, sorted, cleaned, dusted,
  • the flour obtained from peas previously cleaned, sorted, pruned, dusted and ground is suspended in water.
  • the pH of the solution is not a limiting factor, but it is chosen not to adjust the pH of the suspension, which leads to work in a pH range between 6.2 and 7.
  • the company Applicant recommends placing the flour in water at a temperature between 5 and 20 0 C, preferably of the order of 15 0 C, more preferably at a temperature of 5 0 C, cooled in such a way as to limit the development of unwanted bacteria.
  • this is not essential, it may be chosen to allow the suspension to be diffused in this aqueous medium for a short time of between 5 minutes and 2 hours at this temperature.
  • a second step of the process according to the invention it is chosen to split said flour suspension in water by any means known to those skilled in the art to isolate a protein-rich fraction.
  • the fractionation of the flour suspension in water consists in fractionating said suspension on centrifugal decanters, so as to isolate a protein-rich and soluble fraction of a fraction consisting of the starch and fiber mixture. internal.
  • the fractionation of the flour suspension in water consists in splitting said suspension on hydrocyclones, so as to isolate a starch-rich fraction from a fraction consisting of the mixture of proteins, internal and soluble fibers. , then to treat the fraction constituted of the mixture of proteins, of internal fibers and soluble on centrifugal decanters so as to separate an inner fiber-rich fraction from a protein-rich and soluble fraction.
  • the proteins are isolated from the fraction containing the mixture of proteins and soluble thus obtained (whether by the first or the second preferred mode), by a technique chosen from the group protein precipitation techniques at their isoelectric pH and ultrafiltration membrane separation techniques.
  • These proteins are then flocculated at a temperature between 40 and 70 ° C. for 5 to 30 minutes, preferably between 10 to 30 minutes.
  • This time / temperature flocculation diagram thus makes it possible to obtain a protein recovery yield of between 65 and 85% of extracted proteins / total proteins.
  • the separation of the precipitate (also called "floc") containing the soluble proteins is carried out on a centrifugal decanter or plate separator.
  • the floc is then diluted to a solids content of between 5 and 15% in order to allow it to be transported to the atomization plants to be dried and conditioned.
  • the pH is rectified to obtain a value between 7 and 7.5.
  • This atomization is carried out under standard conditions, which is well known to those skilled in the art.
  • a soluble protein content determined according to a test for measuring the solubility in water of proteins, of between 40 and 85%, preferably between 60 and 65%.
  • this composition is characterized in that its aqueous solubility is:
  • a complementary heat treatment may be carried out before the spray drying step, after the thermal flocculation, dilution and then pH rectification step of the floc obtained, treatment carried out at a temperature of 75 to 95 ° C. for 10 minutes. at 1 hour
  • This heat treatment provides a protein composition according to the invention having a molecular weight distribution profile which consists of: 40 to 55%, preferably 50 to 55% of proteins of more than 15,000 and more 'at most 100,000 Da 7
  • a soluble protein content determined according to a test for measuring the solubility in water of total proteins, of between 20 and 55%.
  • this composition is characterized in that its aqueous solubility is: between 10 and 20% at pH 4,
  • pea protein composition according to the invention which has a molecular weight distribution profile which consists of:
  • a soluble protein content determined according to a test for measuring the solubility in water of proteins, between 40 and 85%, preferably between 60 and 65%. and moreover, an aqueous solubility:
  • Between 20 and 50%, preferably between 40 and 45% at pH 6. can be advantageously used in the brine sector, especially in the manufacture of hams. It can also be used in drinks and dairy applications.
  • the pea protein composition according to the invention which has a molecular weight distribution profile which consists of: - 40 to 55%, preferably 50 to 55% of proteins of more than 15,000 and of plus 100,000 Da,
  • an aqueous solubility between 10 and 20% at pH 4,
  • Pea flour is prepared by grinding halibut ground peas on a hammer mill of the ALPINE type equipped with a 100 ⁇ m grid. 300 kg of flour with 87% dry matter is then soaked in water at the final concentration of 25% on dry, at a pH of 6.5.
  • stage No. 1 This separation leads to obtaining a light phase which corresponds to the output of stage No. 1. It consists of a mixture of proteins, internal and soluble fibers.
  • This light phase out hydrocyclones contains a mixture (142 kg dry in total): the fibers (about 14.8% by weight, or 21 kg dry), proteins (about 42.8% by weight, 60 , 8 kg dry) and soluble (about 42.4% by weight,
  • This fraction has a solids content of 10%.
  • the fibers are separated by centrifugal decanters of the WESPHALIA type.
  • the light phase at the outlet of the centrifugal decanter contains a mixture of proteins and solubles, while the heavy phase contains the pea fibers.
  • the heavy phase contains 105 kg of fibers at 20% dry matter.
  • the protein and soluble fraction contains 1142 kg of a solution mixture of solubles and proteins (6% dry matter fraction).
  • the proteins are flocculated at their isoelectric point by adjusting the light phase at the outlet of the centrifugal decant at a pH of 4.5 and heating at 60 ° C. by passing through a nozzle.
  • the proteins thus flocculated are left for 10 minutes in the maturation tank.
  • the soluble / protein separation is then carried out on a centrifugal decanter.
  • the mixture obtained at the outlet of the maturation tank then feeds the centrifugal deicer at a rate of 0.5 m 3 / h.
  • the heavy phase, or "floc" of a solids content of 35% is diluted to 10% by addition of water.
  • the pH of the floc of 4.5 is rectified to a value of 7.5 by addition of sodium hydroxide.
  • a simple compressed air nozzle type atomization is carried out to dry the product, under the following conditions: drying air temperature -. 150 0 C steam temperature: 85 0 C evaporation capacity: 20 1 / h pressure: 1 bar
  • These protective compositions belonging to the first family of protein compositions in accordance with the invention, have a total protein content of greater than 80%, of which more than 40% or even more than 60% are soluble in water.
  • a heat treatment can be carried out at 85 ° C. for 10 minutes on a scraped surface heat exchanger and then atomized according to the protocol presented above.
  • These protein compositions belonging to the second family of protein compositions in accordance with the invention have a total protein content of greater than 70%, of which more than 25% or even nearly 50% are soluble in water.
  • the second heat treatment makes it possible to slightly reduce the quantity of anti-tryptic factors and leads to a protein composition with a lower solubility at pH 6 (whereas the solubility at a pH value close to pHi remains
  • the protein compositions according to the invention have a very particular molecular weight distribution profile, different for the two families, compared to the commercial protein compositions.
  • the first family according to the invention is characterized by a tri-modal spectrum where more than 40% of the proteins have a weight of at most 5,000 Da, and where the proteins of molecular weight of more than 5,000 and not more than of 15,000 Da and those with a molecular weight of more than 15,000 and at most 100,000 Da are in proportions of between 21 and 31%.
  • the second family according to the invention also has a tri-modal spectrum, where this time more than 45% of the proteins have a molecular weight of more than 15,000 and at most 100,000 Da, the rest of the proteins being distributed in the intervals of more than 5,000 and not more than 15,000 Da on the one hand, and not more than 5,000 Da on the other.
  • This molecular weight distribution profile is more typical of commercial pea protein compositions, but none of them exhibit such solubility.
  • the extractable fat content and that in anti-tryptic factors make the compositions in accordance with the invention perfectly suited to applications in human and animal nutrition.

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Abstract

La présente invention est relative à une Composition de protéines de pois, caractérisée en ce qu'elle présente une teneur en protéines sur matière sèche d'au moins 60 % en poids, de préférence comprise entre 60 et 95% en poids, un profil de distribution des poids moléculaires constitué de 1 à 8 %, de préférence de 1,5 à 3 % de protéines de plus de 100.000 Da, 20 à 55 %, de préférence de 25 à 55 % de protéines de plus de 15.000 et d'au plus de 100.000 Da, 15 à 30 % de protéines de plus de 5.000 et d'au plus de 15.000 Da, et de 25 à 50 %, de préférence de 25 à 45 % de protéines d'au plus de 5.000 Da, une teneur en protéines solubles, exprimée selon un test de mesure de la solubilité dans l'eau des protéines, comprise entre 20 et 85 %, de préférence de 25 à 65 %.

Description

COMPOSITION DE PROTEINES DE POIS
La présente invention est relative à une composition de protéines de pois à haute teneur en protéines caractérisée par son profil de distribution des poids moléculaires et sa teneur en protéines solubles.
Au sens de l'invention, on entend par « haute teneur en protéines », une teneur en protéines sur matière sèche comprise entre 60 et 95 %. La présente invention est également relative à une composition de protéines de pois caractérisée par sa solubilité en fonction du pH, sa faible teneur en matières grasses extractibles et sa faible teneur en facteurs antitrypsiques .
Le pois est la lêgumineuse à graines riches en protéines qui, depuis les années 70, s'est le plus développée en Europe et majoritairement en France, notamment comme ressource protéique pour l'alimentation animale, mais aussi pour l'alimentation humaine .
Les protéines de pois sont constituées, comme toutes les protéines de légumineuses, de trois classes de protéines : les globulines, les albumines et les protéines dites « insolubles ».
Les protéines solubles du pois (soit 85 % des protéines totales) rassemblent :
- les globulines (légumines, vicilines et convicilines) , qui sont les principales protéines de réserve de la plante, et
- les albumines, qui sont constituées de molécules ayant un rôle fonctionnel dans la graine (majoritairement les albumines PAl et PA2) .
Une classe mineure, représentant 15 % des protéines de la graine, est constituée des protéines insolubles. Cette fraction est rarement prise en compte dans la littérature en raison des difficultés rencontrées pour son analyse.
La première classe de protéines solubles sont les globulines, solubles dans les solutions aqueuses salines et représentant entre 65 et 80 % des protéines de pois.
Elles regroupent deux protéines majeures (la légumine et la viciline) et une troisième présente en plus faible quantité (la conviciline) .
Le rapport viciline / légumine varie de 0,5 à 1,7 avec une moyenne de 1,1. Les globulines contiennent une forte quantité d'arginine, d'acide aspartique et d'acide glutamique.
Les légumines sont des protéines hexamériques de 360 à 410 kDa composées de 6 sous-unités bicaténaires de 60 kDa. Les vicilines sont des protéines trimêriques dont la masse varie de 150 à 200 kDa.
Les convicilines présentent une structure tétramérique et leurs polypeptides constitutifs ont une masse d'environ 74 kDa. La forme finale de la protéine a une masse d'environ 280 kDa. La deuxième classe de protéines solubles sont les albumines, protéines de faible masse moléculaire, solubles dans l ' eau .
Les albumines représentent généralement entre 20 et 35 % des protéines extractibles du cotylédon et incluent la plupart des protéines enzymatiques et métaboliques (environ 100 protéines différentes sont regroupées dans cette famille) .
Les albumines sont riches en acides aminés soufrés et en lysine.
Les deux albumines majoritaires (PAl et PA2) de masse 8 à 10 kDa et de masse 22 à 26 kDa, représentant 34 % de la fraction albumines totales (environ 17 % chacune) .
Leur composition en acides aminés est plus équilibrée par rapport à celles des globulines, d'où une meilleure qualité nutritionnelle des albumines. Les autres protéines biologiquement actives classées parmi les albumines sont : les lipoxygénases (catalyseurs de l'oxydation des alcènes et notamment des acides gras), les lectines (par leur capacité à agglutiner des molécules glucidiques) et les inhibiteurs de protéases . Chez le pois, les inhibiteurs de protéases les plus abondants sont les inhibiteurs de protéases à serine, et plus particulièrement les inhibiteurs trypsiques. Ce sont des protéines de faible masse moléculaire (environ 16 kDa) , riches en cystéine impliquée dans de nombreux ponts disulfures. Ces inhibiteurs sont des protéines ou des polypeptides qui se lient de manière spécifique et stable aux enzymes protéolytiques et empêchent leur fonctionnement. Ceux-ci abaissent donc la valeur nutritionnelle des aliments.
La qualité des compositions de protéines de pois, recherchée pour leurs applications en alimentations humaine et animale, est basée sur les propriétés fonctionnelles des protéines constitutives desdites compositions prises individuellement .
Ces propriétés fonctionnelles sont leur capacité à se lier à l'eau, à se lier aux matières grasses, leur pouvoir moussant, dispersant, gélifiant, émulsifiant, leur solubilité et leur thermostabilité .
En fonction du type de protéines, les propriétés des compositions protéiques résultantes sont différentes, et changent essentiellement en fonction de certains paramètres, tels que par exemple la température ambiante ou le pH.
Il apparaît ainsi dans la littérature qu'en fonction des requis techniques, les propriétés des compositions protéiques doivent être ajustées de manière sélective par le choix de paramètres de fabrication tout à fait particuliers.
Ces paramètres de fabrication favorisent alors la présence de telles ou telles autres protéines constitutives du pois (par exemple albumines ou globulines) dans les compositions protéiques considérées. II se déduit de ce qui précède que l'utilisation des compositions de protéines de pois dans les applications alimentaires chez l'homme et l'animal est fonction de leur mode de préparation.
Ces modes de préparation conduisent classiquement à l'obtention de « concentrats de protéines de pois » ou d1 « isolats de protéines de pois », quand le procédé d'extraction ne s'arrête pas à la préparation de la seule farine (cf la revue de J. GUEGUEN de 1983 dans Proceedings of european congress on plant proteins for human food (3-4) pp 267 - 304) . Les concentrats et les isolats de protéines de pois sont définis dans la revue de J. GUEGUEN en regard de leur contenu en protéines :
- les concentrats de protéines de pois sont décrits comme présentant un contenu en protéines totales de 60 à 75 % sur sec, et
- les isolats de protéines de pois sont décrits comme présentant un contenu en protéines totales de 90 à 95 % sur sec, le % étant exprimé en contenu en azote N x 6,25 (cf la revue de M. SORAL-SMIETANA et al dans Polish Journal of food and nutrition Sciences, 1998, vol 7/48 N°2, pp 193 - 200) . Deux voies sont classiquement utilisées pour extraire les isolats et les concentrats de protéines de pois : la voie humide et la voie sèche.
L'utilisation de la voie humide (par extraction alcaline et précipitation acide ou ultrafiltration) pour l'extraction des protéines de pois n'est préconisée par les spécialistes du domaine que pour l'obtention d' isolats de protéines.
En effet, la faible quantité de carbohydrates solubles ne permet pas l'utilisation de la voie humide pour l'obtention des concentrats de protéines de pois.
Ces procédés d'obtention des isolats de protéines de pois sont souvent privilégiés car ils conduisent à des compositions contenant moins de facteurs anti-nutritionnels .
L'utilisation de la voie sèche, i.e. les procédés de classification par air, permet l'obtention des concentrats de protéines de pois .
Il n'est donc pas possible de disposer d'un procédé unique permettant de préparer à façon à la fois des isolats et des concentrats de protéines de pois. On obtient alors des compositions de protéines au comportement différent, notamment sur le plan de leur solubilité dans l'eau en fonction du pH.
En effet, le profil de solubilité dans l'eau des isolats et des concentrats de protéines de pois (albumines comme globulines) est dépendant du pH de la solution aqueuse, étant donné les valeurs de leurs pH isoélectriques (ou pHi) respectifs. Par exemple, les isolats de protéines de pois présentent classiquement une excellente solubilité à pH alcalin et dans des gammes de pH très acide, comprise entre 2 et 3. La plus faible solubilité est obtenue dans des zones de pH voisine du pH isoélectrique des protéines constitutives des isolats, i.e. des zones de pH comprises entre 4 et 6.
Les isolats de protéines de pois présentent par ailleurs de bonnes propriétés moussantes, mais doivent être concentrés pour être plus visqueux.
La qualité des compositions protéiques du pois de l'état de la technique est donc directement dépendante des conditions opératoires mises en œuvre pour les préparer.
Au sein d'un même mode de préparation, en l'occurrence la voie humide, le choix d'un procédé d'extraction acide, alcalin ou neutre va également influencer directement les propriétés moussantes ou émulsifiantes des compositions protéiques obtenues. De telles compositions protéiques ne peuvent donc être utilisées telles quelles dans n' importe quels domaines d'applications.
Il peut être alors nécessaire de modifier les compositions protéiques obtenues de manière à leur conférer les propriétés souhaitées, à l'aide par exemple de technologies complexes comme l'hydrolyse enzymatique. Par exemple, pour l'aspect clef de la solubilité des compositions protéiques dans l'eau, il pourra être préféré d'utiliser des hydrolysats de protéines de pois plutôt que les protéines de pois elles-mêmes, malgré toutes les conséquences prévisibles sur la qualité du produit final que cela occasionnera.
De tout ce qui précède, il résulte qu'il existe un besoin non satisfait de disposer d'une composition de protéines de pois à haute teneur en protéines qui présente, par son profil en protéines, des propriétés fonctionnelles remarquables, telles que sa solubilité dans l'eau, mais aussi sa capacité à se lier à l'eau, à se lier aux matières grasses, son pouvoir moussant, dispersant, gélifiant et émulsifiant.
La Société Demanderesse a eu le mérite de concilier tous ces objectifs réputés jusqu'alors difficilement conciliables, en proposant une composition de protéines de pois, caractérisée en ce qu'elle présente :
- une teneur en protéines sur matière sèche d'au moins 60 % en poids, de préférence comprise entre 60 et 95 % en poids,
- un profil de distribution des poids moléculaires qui est constitué de :
- 1 à 8 %, de préférence de 1,5 à 3 % de protéines de plus de 100.000 Da,
- 20 à 55 %, de préférence de 25 à 55 % de protéines de plus de 15.000 et d'au plus de 100.000 Da, - 15 à 30 % de protéines de plus de 5.000 et d'au plus de 15.000 Da,
- et de 25 à 50 %, de préférence de 25 à 45 % de protéines d'au plus de 5.000 Da,
- une teneur en protéines solubles, exprimée selon un test de mesure de la solubilité dans l'eau des protéines, comprise entre 20 et 85 %, de préférence comprise entre 20 et 65 %.
De manière surprenante et inattendue, la composition de protéines de pois selon l'invention présente une teneur en protéines comprise entre 60 et 95 % en poids sur sec qui autorise la mise à disposition à façon d'isolats ou de concentrats de protéines de pois.
La détermination de la teneur en protéines de ladite composition protéique conforme à l'invention est réalisée par la méthode de détermination de l'azote selon la méthode de DUMAS dans des échantillons dont la teneur présumée en azote est supérieure à 0,030 % (poids/poids), selon la norme NF V 18-120 - mars 1997.
La teneur en azote ou en protéines (N x 6,25) est exprimée en grammes pour 100 grammes de produit sec.
A titre d'exemple, les compositions de protéines de pois commercialisées par les sociétés COSUCRA S.A. (Momalle Belgique) ou PARRHEIM (Canada) , sont uniquement commercialisées sous la forme d'isolats, sous les noms de marque respectives PISANE® et PROPULSE™.
La PISANE1" et la PROPULSE™ présentent ainsi une teneur en protéines totales jusqu'à 85 %.
La composition de protéines de pois selon l'invention présente un profil de distribution des poids moléculaires qui est constitué de :
- 1 à 8 %, de préférence de 1,5 à 3 % de protéines de plus de 100.000 Da,
- 20 à 55 %, de préférence de 25 à 55 % de protéines de plus de 15.000 et d'au plus de 100.000 Da, - 15 à 30 % de protéines de plus de 5.000 et d'au plus de 15.000 Da,
- et de 25 à 50 %, de préférence de 25 à 45 % de protéines d'au plus de 5.000 Da.
La détermination des poids moléculaires des protéines constitutives de ladite composition est réalisée par chromatographie d'exclusion stérique ; la séparation se fait en fonction de la taille des molécules à séparer, les molécules de taille élevée étant êluées en premier. La séparation est effectuée sur colonnes SUPERDEX 200 HR 10/30 et SUPERDEX Peptide HR 10/30 de Pharmacia Biotech mises en série, munies d'un détecteur UV 486 à 214 nm.
Le débit est réglé à 0,3 ml/min et la séparation s'effectue à température ambiante.
Il est procédé à une injection de 100 μl à 0,5 de brix, et les protéines sont éluées par du NaCl 0,05M (2,92 g/1) dans de l'eau qualité HPLC.
L'échantillon à injecter sur la colonne est préparé comme suit : on pèse dans un bêcher de 50 ml exactement
0,1 g de l'échantillon, place 20 ml d'eau, laisse agiter à l'aide d'un barreau aimanté sur agitateur magnétique à 200 rpm pendant
1 heure. On filtre ensuite sur 0,45 μm et règle le brix à 0,5.
La colonne est calibrée avec un mélange témoin commercialisé par BIORAD sous la référence 151-1901 composé de composés de pois moléculaire connu, i.e. la thyroglobuline (670.000 Da), l'albumine bovine (158.000 Da), l'ovalbumine (44.000 Da), la myoglobuline (17.000 Da) et la vitamine B12 (1.350 Da) . On trace la courbe Log (PM) en fonction du temps de rétention, et détermine ledit temps de rétention des composés protêiques de poids moléculaire de plus de 100.000 Da, de plus de 15.000 et d'au plus de 100.000 Da, de plus de 5.000 et d'au plus de 15.000 Da et d'au plus de 5.000 Da. On démarre l'intégration des pics aux temps de rétention trouvés et effectue un dosage par répartition de surface.
Les résultats sont donnés en pourcentage de surface. La répartition des surfaces du chromatogramme est représentative de la composition de la fraction protéique solubilisée dans l'eau.
Le pourcentage en protéines sur sec d'un pic du chromatogramme est donné par l'expression suivante :
SP
%/sec d'un pic ≈ ST où SP représente la surface du pic, et ST la surface totale du chromatogramme.
Comme il sera exemplifië ci-après, la composition de protéines de pois présente un profil de distribution des poids moléculaires tout à fait unique, bien différent de celui des isolats de protéines de pois accessibles dans le commerce, notamment ceux de la PISANE15 et de la PROPULSE™.
Cette composition protéique présente une teneur en protéines solubles, exprimée selon un test de mesure de la solubilité dans l'eau des protéines, comprise entre 20 et 85 %, de préférence comprise entre 20 et 65 %.
Ce test de mesure de la solubilité dans l'eau des protéines consiste à déterminer la teneur en matières solubles dans l'eau sans ajustement du pH par une méthode de dispersion d'une prise d'essai de l'échantillon dans de l'eau distillée, centrifugation et analyse du surnageant.
Dans un bêcher de 400 ml, on introduit 200.0 g d'eau distillée à 200C ± 2°C, et place sous agitation magnétique (barreau aimanté et rotation à 200 rpm) . On ajoute exactement 5 g de l'échantillon à analyser.
On agite pendant 30 min, et on centrifuge pendant 15 minutes à 4.000 rpm. On réalise, sur le surnageant, la méthode de détermination de l'azote selon la méthode de DUMAS précédemment citée. La teneur en azote ou en protéines (N x 6,25) est exprimée en grammes pour 100 grammes de produit sec. La composition protéique selon l'invention présente ainsi une teneur en protéines solubles sur sec qui varie avantageusement entre 20 et 85 % de préférence comprise entre 20 et 65 %. La composition protéique selon l'invention peut être également caractérisée par sa solubilité aqueuse en fonction du pH, et plus particulièrement à une valeur de pH proche du pHi de la majorité des protéines du pois, i.e. valeur de pH comprise entre 4 et 6. La composition protéique selon l'invention est ainsi caractérisée en ce que sa solubilité aqueuse déterminée selon un test de mesure de la solubilité dans l'eau des protéines est :
- comprise entre 10 et 20 % à pH 4,
- comprise entre 15 à 50 %, de préférence de 20 à 45 % à pH 6.
La mesure de la solubilité est réalisée dans les mêmes conditions que celles du test de mesure de la solubilité dans l'eau des protéines, à l'exception près que les 200 g d'eau distillée qui sont ajoutés sous agitation au 5 g d'échantillon à analyser sont ajustés à un pH de 4 ou à un pH de 6 selon le cas. II est admis généralement que les protéines de pois présentent une solubilité relativement faible dans la gamme de pH avoisinant leur pHi .
Cela reste vrai pour la composition protéique selon l'invention, à l'exception près que, comme il sera exemplifié ci- après, la solubilité est égale, voire au mieux 1,5 fois plus grande à pH 4, et de solubilité meilleure à pH 6 (jusqu'à deux fois plus soluble) que les isolats de protéines de pois PISANEΘ ou PROPULSE™. La composition protéique selon l'invention est également caractérisée par sa teneur en matières grasses extractibles .
Cette teneur en matières grasses extractibles est déterminée selon le procédé A de la 2eme directive CEE amendée par celle du 20 décembre 1983, publiée au JOCE de 18 janvier 1984, - repris dans la NF V18-117 d'août 1997 « échantillons de catégorie
A ».
Le principe de cette méthode repose sur l'extraction par l'hexane des lipides d'un échantillon de 25 g dans un extracteur de type SOXHLET (le débit du reflux doit être réglé de façon à obtenir 10 cycles par heure), l'élimination du solvant et la pesée du résidu ainsi obtenu.
La teneur en lipides extractibles est exprimée en pourcentage en poids du résidu par rapport aux 25 g d'échantillon analysé. La composition protéique selon l'invention présente alors une teneur en matières grasses extractibles comprise entre 0,3 et 5 %, de préférence compris entre 0,3 et 3 %, plus préférentiellement compris entre 0,3 et 1,5 % en poids.
Cette faible teneur en matières grasses extractibles est le reflet du niveau de pureté de ladite composition protéique.
Quant à la présence de facteurs antitrypsiques, preuve de la qualité nutritionnelle de la composition protéique conforme à l'invention, elle est déterminée comme comprise entre 2 et 5,5 TlU/mg. La détermination de facteurs antitrypsiques consiste à extraire par de la soude les inhibiteurs de la trypsine. Des volumes croissants de l'échantillon dilué sont alors mis en contact avec un excès de trypsine en présence de N-alpha-benzoyl D L-arginine p-nitroanilide (BAPNA) qui va alors être hydrolyse sous forme de p-nitroaniline, composé absorbant à 410 nm. Après blocage de la réaction à l'acide acétique, l'augmentation de coloration est mesurée au spectrophotomètre à 410 nm.
La teneur en inhibiteurs est alors calculée à partir de la vitesse de diminution de la coloration. Une unité de trypsine est arbitrairement définie comme la quantité d'enzyme nécessaire pour entraîner un accroissement de 0,01 unités de l'absorbance à 410 nm pour 10 ml de mélange réactionnel dans les conditions de la méthode AOCS Ba 12-75.
D'après les travaux de KAKADE et al, 1969, 1 μg de trypsine pure a une activité de 1,9 UT (unité d'activité trypsique) , soit une absorbance de 0,019 unités.
A la connaissance de la société Demanderesse, les propriétés fonctionnelles de la composition de protéines de pois conforme à l'invention, tant au niveau de son profil de distribution des poids moléculaires, de sa solubilité dans l'eau (notamment aux pH 4 et 6) , de sa teneur en matières grasses extractibles ou de sa teneur en facteurs anti-trypsiques n'ont jamais été obtenues pour une composition protéique de pois classique . Une première famille de produits conformes à l'invention est constituée par des compositions de protéines de pois, qui présentent de préférence un profil de distribution des poids moléculaires qui est constitué de :
- 20 à 40 I, de préférence de 25 à 35 % de protéines de plus de 15.000 et d'au plus 100.000 Da,
- 15 à 30 %, de préférence de 20 à 30 % de protéines de plus de 5.000 et d'au plus 15.000 Da,
- et de 40 à 50 %, de préférence de 40 à 45 % de protéines d'au plus 5.000 Da, - une teneur en protéines solubles, déterminée selon un test de mesure de la solubilité dans l'eau des protéines, comprise entre 40 et 85, de préférence comprise entre 60 et 65 %. Par ailleurs, cette composition est caractérisée en ce que sa solubilité aqueuse est : - comprise entre 10 et 15 %, de préférence de 10 à 13,5 % à pH 4,
- comprise entre 25 et 50 %, de préférence de 40 à 45 % à pH 6.
Une seconde famille de produits conformes à l'invention est constituée par des compositions de protéines de pois, qui présentent de préférence un profil de distribution des poids moléculaires qui est constitué de :
- 40 à 55 %, de préférence de 50 à 55 % de protéines de plus de 15.000 et d'au plus 100.000 Da, - 15 à 30 %, de préférence de 15 à 20 % de protéines de plus de 5.000 et d'au plus 15.000 Da
- et de 25 à 40 %, de préférence de 25 à 30 % de protéines d'au plus de 5.000 Da,
- une teneur en protéines solubles, déterminée selon un test de mesure de la solubilité dans l'eau des protéines totales, comprise entre 20 et 55 %.
Par ailleurs, cette composition est caractérisée en ce que sa solubilité aqueuse est :
- comprise entre 10 et 20 % à pH 4, - comprise entre 15 et 35 %, de préférence de 20 à 35 % à pH 6.
La composition protéique conforme à l'invention est susceptible d'être obtenue en mettant en œuvre les étapes suivantes . L'extraction des composants de la farine de pois peut être réalisée par tout moyen et en particulier selon le procédé décrit dans la demande de brevet EP 1.400.537 dont la société Demanderesse est titulaire.
Plus particulièrement ce procédé consiste dans la succession des étapes suivantes : préparer une farine par broyage de pois secs préalablement nettoyés, triés, êmondês, dépoussiérés,
- mettre en suspension la farine de pois dans de l'eau,
- fractionner ladite suspension de manière à isoler une fraction riche en protéines,
- isoler la composante protéique de ladite fraction par une technique de floculation thermique au pH isoélectrique desdites protéines et à une température comprise entre 40 et 7O0C pendant de 5 à 30 minutes, de préférence de 10 à 30 minutes, - centrifuger le mélange précipité à l'aide d'une décanteuse centrifuge ou une séparatrice à assiettes de manière à récupérer les protéines solubles dans le précipité,
- diluer le précipité dans de l'eau pour obtenir une matière sèche comprise entre 5 et 15 %, - rectifier le pH de la solution à une valeur comprise entre 7 et 7,5, éventuellement, traiter thermiquement ledit précipité remis en suspension dans de l'eau à une température de 75 à 950G pendant de 10 minutes à 1 heure, récupérer et sécher la composition protéique ainsi obtenue .
Dans une première étape du procédé conforme à l'invention, la farine obtenue à partir de pois préalablement nettoyés, triés, émondés, dépoussiérés et broyés est mise en suspension dans de l ' eau .
Le pH de la solution n'est pas un facteur limitant, mais on choisit de ne pas rectifier le pH de la suspension, ce qui conduit à travailler dans une gamme de pH compris entre 6,2 et 7. De manière avantageuse, la société Demanderesse recommande de placer la farine dans de l'eau à une température comprise entre 5 et 200C, de préférence de l'ordre de 150C, plus préférentiellement à une température de 50C, refroidie de manière à limiter le développement de bactéries indésirables. Bien que cela ne soit pas indispensable, il peut être choisi de laisser diffuser la suspension dans ce milieu aqueux pendant un temps court compris entre 5 min et 2 heures, à cette température .
Dans une deuxième étape du procédé conforme à l'invention, on choisit de fractionner ladite suspension de farine dans l'eau par tout moyen connu par ailleurs de l'homme du métier de manière à isoler une fraction riche en protéines.
On peut utiliser alors un équipement choisi dans le groupe constitué des hydrocyclones et des décanteurs centrifuges. Dans un premier mode préféré de réalisation, le fractionnement de la suspension de farine dans l'eau consiste à fractionner ladite suspension sur des décanteurs centrifuges, de manière à isoler une fraction riche en protéines et solubles d'une fraction constituée du mélange amidon et fibres internes. Dans un deuxième mode préféré de réalisation, le fractionnement de la suspension de farine dans l'eau consiste à fractionner ladite suspension sur des hydrocyclones, de manière à isoler une fraction riche en amidon d'une fraction constituée du mélange protéines, fibres internes et solubles, puis à traiter la fraction constituée du mélange de protéines, de fibres internes et solubles sur des décanteurs centrifuges de manière à séparer une fraction riche en fibres internes d'une fraction riche en protéines et solubles .
Dans une troisième étape du procédé conforme à l'invention, on isole les protéines de la fraction renfermant le mélange de protéines et de solubles ainsi obtenu (que ce soit par le premier ou le deuxième mode préféré) , par une technique choisie dans le groupe des techniques de précipitation des protéines à leur pH isoélectrique et des techniques de séparation membranaire de type ultrafiltration.
Il est avantageusement choisi de réaliser la floculation thermique des protéines, en ajustant la fraction riche en protéines à une valeur de pH correspondant au point isoélectrique
(pi) des dites protéines, i.e. à une valeur de pH de l'ordre de 4,5.
On procède ensuite à la floculation desdites protéines à une température comprise entre 40 et 700C pendant 5 à 30 minutes, de préférence entre 10 à 30 minutes.
Ce diagramme temps/température de floculation permet ainsi d'obtenir un rendement de récupération des protéines compris entre 65 et 85 % de protéines extraites / protéines totales.
La séparation du précipité (encore appelé « floc ») renfermant les protéines solubles s'effectue sur décanteur centrifuge ou en séparatrice à assiettes. Le floc est ensuite dilué jusqu'à une matière sèche comprise entre 5 et 15 % afin de permettre son acheminement vers les installations d' atomisation pour être séché et conditionné.
Le pH est rectifié de manière à obtenir une valeur comprise entre 7 et 7,5. Cette atomisation est réalisée dans des conditions classiques, bien connue de l'homme du métier.
Pour sécher le produit, on choisit avantageusement de procéder à une atomisation sur une tour de type simple effet à buse d'air comprimé, dans les conditions suivantes : - température de l'air de séchage : 130 à 1800C température des buées : 80 à 9O0C capacité d' êvaporation : 15 à 25 1/h - pression : 0,5 à 2 bars Le traitement de floculation thermique de la fraction riche en protéines et solubles puis de séchage par atomisation permet l'obtention d'une composition protéique conforme à l'invention présentant un profil de distribution des poids moléculaires qui est constitué de :
- 20 à 40 %, de préférence de 25 à 35 % de protéines de plus de 15.000 et d'au plus 100.000 Da,
- 15 à 30 %, de préférence de 20 à 30 % de protéines de plus de 5.000 et d'au plus 15.000 Da, - et de 40 à 50 %, de préférence de 40 à 45 % de protéines d'au plus 5.000 Da,
- une teneur en protéines solubles, déterminée selon un test de mesure de la solubilité dans l'eau des protéines, comprise entre 40 et 85 %, de préférence comprise entre 60 et 65 %.
Par ailleurs, cette composition est caractérisée en ce que sa solubilité aqueuse est :
- comprise entre 10 et 15 %, de préférence comprise entre 10 et 13,5 % à pH 4, - comprise entre 25 et 50 %, de préférence comprise entre 40 et 45 % à pH 6.
Un traitement thermique complémentaire peut être réalisé avant l'étape de séchage par atomisation, après l'étape de floculation thermique, de dilution puis de rectification de pH du floc obtenu, traitement effectué à une température de 75 à 95 0C pendant de 10 minutes à 1 heure
Ce traitement thermique l'obtention d'une composition protéique conforme à l'invention présentant un profil de distribution des poids moléculaires qui est constitué de : - 40 à 55 %, de préférence de 50 à 55 % de protéines de plus de 15.000 et d'au plus 100.000 Da7
- 15 à 30 %, de préférence de 15 à 20 % de protéines de plus de 5.000 et d'au plus 15.000 Da
- et de 25 à 40 %, de préférence de 25 à 30 % de protéines d'au plus de 5.000 Da,
- une teneur en protéines solubles, déterminée selon un test de mesure de la solubilité dans l'eau des protéines totales, comprise entre 20 et 55 %.
Par ailleurs, cette composition est caractérisée en ce que sa solubilité aqueuse est : - comprise entre 10 et 20 % à pH 4,
- comprise entre 15 et 35 %, de préférence compris entre 20 et 35 % à pH 6.
Si ce deuxième traitement thermique permet d' augmenter de manière significative la viscosité de la composition protéique ainsi obtenue, il conduit généralement à une diminution de l'activité anti-trypsique de ladite composition, tout en réduisant quelque peu sa solubilité dans l'eau, comme il sera exemplifié ci-après. La composition de protéines de pois ainsi obtenue présente de remarquables propriétés de solubilité dans l'eau, mais également d'excellentes propriétés de rétention d'eau, et de pouvoir émulsifiant et gélifiant.
Ceci les destine à des applications en fermentation, en nutrition animale et surtout dans des applications alimentaires : dans les boissons et produits laitiers, dans les mélanges de poudres destinées à des produits de régime, ou pour sportifs, dans les soupes et sauces, - dans les produits à base de viandes, plus particulièrement dans les secteurs des pâtes fines et des saumures, dans les produits à base de poissons, comme les produits à base de surimi, - dans les produits céréaliers, comme pain, pâtes, biscuits, pâtisseries, céréales et barres, dans les produits végétariens et plats cuisinés. La composition de protéines de pois selon l'invention qui présente un profil de distribution des poids moléculaires qui est constitué de :
- 20 à 40 %, de préférence de 25 à 35 % de protéines de plus de 15.000 et d'au plus 100.000 Da,
- 15 à 30 %, de préférence de 20 à 30 % de protéines de plus de 5.000 et d'au plus 15.000 Da, - et de 40 à 50 %, de préférence de 40 à 45 % de protéines d'au plus 5.000 Da,
- une teneur en protéines solubles, déterminée selon un test de mesure de la solubilité dans l'eau des protéines, comprise entre 40 et 85 %, de préférence comprise entre 60 et 65 %. et par ailleurs, une solubilité aqueuse :
- comprise entre 10 et 15 %, de préférence comprise entre 10 et 13,5 % à pH 4,
- comprise entre 20 et 50 %, de préférence comprise entre 40 et 45 % à pH 6. peut être avantageusement utilisée dans le secteur des saumures, notamment dans la fabrication des jambons. Elle peut-être également utilisée dans les applications boissons et produits laitiers.
Quant à la composition de protéines de pois selon l'invention, qui présente un profil de distribution des poids moléculaires qui est constitué de : - 40 à 55 %, de préférence de 50 à 55 % de protéines de plus de 15.000 et d'au plus 100.000 Da,
- 15 à 30 %, de préférence de 15 à 20 % de protéines de plus de 5.000 et d'au plus 15.000 Da
- et de 25 à 40 %, de préférence de 25 à 30 % de protéines d'au plus de 5.000 Da, et une teneur en protéines solubles, déterminée selon un test de mesure de la solubilité dans l'eau des protéines totales, comprise entre 20 et 55 %. et par ailleurs, une solubilité aqueuse : - comprise entre 10 et 20 % à pH 4,
- comprise entre 15 et 35 %, de préférence comprise entre 20 et 35 % à pH 6. peut être avantageusement utilisée dans le secteur des pâtes fines . D'autres caractéristiques et avantages de l'invention apparaîtront à la lecture des exemples non limitatifs décrits ci- dessous.
Exemple 1
On prépare trois lots d'une composition de protéines de pois conformes à l'invention de la manière suivante :
De la farine de pois est préparée par broyage de pois fourragers décortiqués sur broyeur à marteaux de type ALPINE équipé d'une grille de 100 μm. 300 kg de farine à 87 % de matière sèche sont ensuite mis à tremper dans de l'eau à la concentration finale de 25 % sur sec, à un pH de 6,5.
1044 kg de suspension de farine à 25 % de matière sèche (soit donc 261 kg de farine sèche) sont alors introduits avec 500 kg d'eau dans une batterie d' hydrocyclones de 14 étages, alimentée par la suspension de farine à l'étage n°5.
Cette séparation conduit à l'obtention d'une phase légère qui correspond à la sortie de l'étage n°l. Elle est constituée du mélange protéines, fibres internes et solubles.
Cette phase légère en sortie d'hydrocyclones renferme en mélange (142 kg sur sec au total) : les fibres (environ 14,8 % en poids, soit 21 kg sec), les protéines (environ 42,8 % en poids, soit 60,8 kg sec) et de solubles (environ 42,4 % en poids, soit
60,2 kg sec) . Cette fraction présente une matière sèche de 10 %.
On procède à la séparation des fibres sur décanteurs centrifuges de type WESPHALIA.
La phase légère en sortie de décanteur centrifuge renferme un mélange de protéines et de solubles, tandis que la phase lourde renferme les fibres de pois.
La phase lourde renferme 105 kg de fibres à 20 % de matière sèche.
On constate que la quasi-totalité des fibres est bien retrouvée dans cette fraction. Quant à la fraction protéines et solubles, elle renferme 1142 kg d'un mélange en solution de solubles et de protéines (fraction à 6 % de matière sèche) .
On procède à la floculation des protéines à leur point isoélectrique par ajustement de la phase légère en sortie de dëcanteur centrifuge à un pH de 4,5 et chauffage à 60 0C par passage en tuyère. Les protéines ainsi mises à floculer sont laissées 10 minutes en cuve de maturation.
On procède ensuite à la séparation solubles / protéines sur décanteur centrifuge. Le mélange obtenu en sortie de la cuve de maturation alimente alors la dêcanteuse centrifuge à un débit de 0,5 m3/h.
La phase lourde, ou « floc », d'une matière sèche de 35 % est diluée à 10 % par ajout d'eau. Le pH du floc de 4,5 est rectifié à une valeur de 7,5 par ajout de soude. On procède enfin à une atomisation sur tour de type simple effet à buse à air comprimé pour sécher le produit, dans les conditions suivantes : température de l'air de séchage -. 1500C température des buées : 850C capacité d' évaporation : 20 1/h pression : 1 bar
L'ensemble de ces opérations permet l'obtention d'une première composition protéique conforme à l'invention.
10 Les trois lots préparés selon le procédé précédent présentent les caractéristiques figurées dans le tableau I suivant .
Tableau I
Figure imgf000019_0001
15 Ces compositions protëiques, appartenant à la première famille de compositions protéiques conforme à l'invention, présentent une richesse en protéines totales supérieure à 80 %, dont plus de 40 %, voire plus de 60 % sont solubles dans l'eau.
On peut procéder, sur le floc obtenu à l'étape du procédé 20 décrit ci-dessus, à un traitement thermique à 85°C pendant 10 minutes sur échangeur thermique à surface raclée, puis on atomise selon le protocole présenté ci-avant.
L'ensemble de ces opérations permet l'obtention d'une seconde composition protéique conforme à l'invention.
25 Les trois nouveaux lots préparés selon ces opérations complémentaires présentent les caractéristiques figurées dans le tableau II suivant. Tableau II
Figure imgf000020_0001
Ces compositions protéiques appartenant à la deuxième famille de compositions protéiques conforme à l'invention, présentent une richesse en protéines totales supérieure à 70 %, dont plus de 25 %, voire près de 50 % sont solubles dans l'eau.
Le deuxième traitement thermique permet de diminuer légèrement la quantité de facteurs anti-trypsiques et conduit à une composition protéique de solubilité plus réduite à pH 6 (alors que la solubilité à une valeur de pH proche du pHi reste
10 du même ordre de grandeur) .
Exemple 2
Les compositions protéiques conformes à l'invention 15 préparées en appliquant le procédé décrit dans l'exemple 1 sont comparées, dans le tableau III suivant, à des compositions protéiques connues par ailleurs.
Tableau III
O
Figure imgf000021_0001
Les compositions protéiques conformes à l'invention présentent un profil de distribution des poids moléculaires tout à fait particulier, différent pour les deux familles, par rapport aux compositions protéiques du commerce. La première famille conforme à l'invention est caractérisée par un spectre tri-modal où plus de 40 % des protéines présentent un poids d'au plus de 5.000 Da, et où les protéines de poids moléculaire de plus de 5.000 et d'au plus de 15.000 Da et celles de poids moléculaire de plus de 15.000 et d'au plus de 100.000 Da sont dans des proportions comprises entre 21 à 31 %.
Aucune des compositions protéiques connues ne présentent un tel profil.
La seconde famille conforme à l'invention présente également un spectre tri-modal, où cette fois plus de 45 % des protéines ont un poids moléculaire de plus de 15.000 et d'au plus de 100.000 Da, le reste des protéines se répartissant dans les intervalles de plus de 5.000 et d'au plus de 15.000 Da d'une part, et d'au plus de 5.000 Da d'autre part. Ce profil de distribution des poids moléculaires est plus typique des compositions de protéines de pois du commerce, mais aucune d'entre elles ne présente une telle solubilité.
La teneur en matières grasses extractibles et celle en facteurs anti-trypsiques rendent les compositions conformes à l'invention parfaitement adaptées aux applications en alimentation humaine et animale.

Claims

REVENDICATIONS
1. Composition de protéines de pois, caractérisée en ce qu'elle présente : - une teneur en protéines sur matière sèche d'au moins 60 % en poids, de préférence comprise entre 60 et 95% en poids, un profil de distribution des poids moléculaires constitué de :
- 1 à 8 %, de préférence de 1,5 à 3 % de protéines de plus de 100.000 Da,
- 20 à 55 %, de préférence de 25 à 55 % de protéines de plus de 15.000 et d'au plus de 100.000 Da,
- 15 à 30 % de protéines de plus de 5.000 et d'au plus de 15.000 Da, - et de 25 à 50 %, de préférence de 25 à 45 % de protéines d'au plus de 5.000 Da, une teneur en protéines solubles, exprimée selon un test de mesure de la solubilité dans l'eau des protéines, comprise entre 20 et 85 %, de préférence comprise entre 20 et 65 %.
2. Composition selon la revendication 1, caractérisée en ce que sa solubilité aqueuse est :
- comprise entre 10 et 20 % à pH 4,
- comprise entre 15 et 50 %, de préférence comprise entre 20 et 45 % à pH 6.
3. Composition selon l'une ou l'autre des revendications 1 et 2, caractérisée en ce que sa teneur en matières grasses extractibles est comprise entre 0,3 et 5 %, de préférence comprise entre 0,3 et 3 % en poids, plus préférentiellement comprise entre 0,3 et 1,5 %.
4. Composition selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisée en ce que sa teneur en facteurs anti-trypsiques est comprise entre 2 et 5,5 TlU/mg.
5. Composition selon l'une quelconque des revendications 1 à 4, caractérisée en ce qu'elle présente un profil de distribution des poids moléculaires constitué de :
- 20 à 40 %, de préférence de 25 à 35 % de protéines de plus de 15.000 et d'au plus 100.000 Da,
- 15 à 30 %, de préférence de 20 à 30 % de protéines de plus de 5.000 et d'au plus 15.000 Da,
- et de 40 à 50 %, de préférence de 40 à 45 % de protéines d'au plus 5.000 Da,
- une teneur en protéines solubles, déterminée selon un test de mesure de la solubilité dans l'eau des protéines, comprise entre 40 et 85 %,- de préférence comprise entre 60 et 65 %.
6. Composition selon la revendication 5, caractérisée en ce que sa solubilité aqueuse est : - comprise entre 10 et 15 %, de préférence comprise entre 10 et 13,5 % à pH 4,
- comprise entre 25 et 50, de préférence compris entre 40 et 45 % à pH 6.
7. Composition selon l'une quelconque des revendications 1 à 4, caractérisée en ce qu'elle présente un profil de distribution des poids moléculaires constitué de :
- 40 à 55 %, de préférence de 50 à 55 % de protéines de plus de 15.000 et d'au plus 100.000 Da,
- 15 à 30 %, de préférence de 15 à 20 % de protéines de plus de 5.000 et d'au plus 15.000 Da
- et de 25 à 40 %, de préférence de 25 à 30 % de protéines d'au plus de 5.000 Da,
- une teneur en protéines solubles, déterminée selon un test de mesure de la solubilité dans l'eau des protéines totales, comprise entre 20 et 55 %.
8. Composition selon la revendication 7, caractérisée en ce que sa solubilité aqueuse est :
- comprise entre 10 et 20 % à pH 4,
- comprise entre 15 et 35 %, de préférence de 20 à 35 % à pH 6.
9. Procédé de fabrication de la composition de protéines de pois selon l'une quelconque des revendications 1 à 8, caractérisé en ce qu'il consiste dans la succession des étapes suivantes : - préparer une farine par broyage de pois secs préalablement nettoyés, triés, émondés, dépoussiérés,
- mettre en suspension la farine de pois dans de l'eau,
- fractionner ladite suspension, de manière à isoler une fraction riche en protéines et en solubles, - isoler la composante protéique de ladite fraction par une technique de floculation thermique au pH isoêlectrique desdites protéines et à une température comprise entre 40 et 700C pendant de 5 à 30 minutes, de préférence de 10 à 30 minutes, - centrifuger le mélange précipité à l'aide d'une décanteuse centrifuge ou une séparatrice à assiettes de manière à récupérer les protéines solubles dans le précipité, diluer le précipité dans de l'eau pour obtenir une matière sèche comprise entre 5 et 15 %, - rectifier le pH de la solution à une valeur comprise entre 7 et 7,5, éventuellement, traiter thermiquement ledit précipité remis en suspension dans de l'eau à une température de 75 à 950C pendant de 10 minutes à 1 heure, - récupérer et sécher la composition protéique ainsi obtenue .
10. Procédé selon la revendication 9, caractérisé en ce que l'étape de fractionnement de la suspension de farine de pois dans de l'eau est réalisée à l'aide d'un équipement choisi dans le groupe constitué des hydrocyclones et des décanteurs centrifuges .
11. Procédé selon la revendication 10, caractérisé en ce que la fraction riche en protéines et solubles est obtenue par les étapes consistant à : - fractionner la suspension de farine dans l'eau sur des décanteurs centrifuges, de manière à isoler une fraction riche en protéines et solubles d'une fraction constituée du mélange amidon et fibres internes, récupérer la fraction riche en protéines et solubles dans le surnageant des décanteurs centrifuges.
12. Procédé selon la revendication 10, caractérisé en ce que la fraction riche en protéines et solubles est obtenue par les étapes consistant à :
- fractionner la suspension de farine dans l'eau sur des hydrocyclones, de manière à isoler une fraction riche en amidon d'une fraction constituée du mélange protéines, fibres internes et solubles,
- traiter la fraction constituée du mélange de protéines, de fibres internes et solubles sur des décanteurs centrifuges de manière à séparer une fraction riche en fibres internes d'une fraction riche en protéines et solubles, récupérer la fraction riche en protéines et solubles dans le surnageant des décanteurs centrifuges.
13. Procédé de fabrication de la composition de protéines de pois selon l'une ou l'autre des revendications 5 et 6, caractérisé en ce qu'il consiste dans la succession des étapes suivantes : préparer une farine par broyage de pois secs préalablement nettoyés, triés, émondés, dépoussiérés,
- mettre en suspension la farine de pois dans de l'eau,
- fractionner ladite suspension, de manière à isoler une fraction riche en protéines et en solubles,
- isoler la composante protéique de ladite fraction riche en protéines et en solubles par une technique de floculation thermique au pH isoélectrique desdites protéines et à une température de 600C pendant 10 minutes, diluer le précipité dans de l'eau pour obtenir une matière sèche comprise entre 5 et 15 %, - rectifier le pH de la solution à une valeur comprise entre 7 et 7,5, récupérer et éventuellement sécher la composition protéique ainsi obtenue.
14. Procédé de fabrication de la composition de protéines de pois selon l'une ou l'autre des revendications 7 et 8, caractérisé en ce qu'il consiste dans la succession des étapes suivantes : préparer une farine par broyage de pois secs préalablement nettoyés, triés, émondés, dépoussiérés, - mettre en suspension la farine de pois dans de l'eau,
- fractionner ladite suspension, de manière à isoler une fraction riche en protéines et en solubles,
- isoler la composante protéique de ladite fraction riche en protéines et en solubles par une technique de floculation thermique au pH isoélectrique desdites protéines et à une température de 6O0C pendant 10 minutes, centrifuger le mélange précipité à l'aide d'une décanteuse centrifuge de manière à récupérer les protéines solubles dans le précipité, - diluer le précipité dans de l'eau pour obtenir une matière sèche comprise entre 5 et 15 %,
- rectifier le pH de la solution à une valeur comprise entre 7 et 7,5, - traiter thermiquement ledit précipité remis en suspension dans de l'eau à une température de 850C pendant 10 minutes, récupérer et sécher la composition protéique ainsi obtenue .
15. Utilisation de la composition selon les revendications 1 à 8 ou susceptible d'être obtenue selon le procédé des revendications 9 à 14 en fermentation, en nutrition animale et surtout dans des applications alimentaires, dans les boissons et produits laitiers, dans les mélanges de poudres destinées à des produits de régime, ou pour sportifs, dans les soupes et sauces, dans les produits à base de viandes, plus particulièrement dans les secteurs des pâtes fines et des saumures, dans les produits à base de poissons, comme les produits à base de surimi, dans les produits céréaliers, comme pain, pâtes, biscuits, pâtisseries, céréales et barres, dans les produits végétariens et plats cuisinés .
16. Utilisation de la composition selon les revendications 5 et 6 ou susceptible d'être obtenue selon le procédé de la revendication 13 dans des applications alimentaires, dans les boissons et les produits laitiers et notamment en charcuterie, plus particulièrement dans les secteurs des saumures.
17. Utilisation de la composition selon les revendications 7 et 8 ou susceptible d'être obtenue selon le procédé de la revendication 14 dans des applications alimentaires, notamment en charcuterie, plus particulièrement dans les secteurs des pâtes fines.
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