TW202008992A - 由臺灣鯛加工後副產品經發酵及培養萃取出活性胜肽之製法 - Google Patents
由臺灣鯛加工後副產品經發酵及培養萃取出活性胜肽之製法 Download PDFInfo
- Publication number
- TW202008992A TW202008992A TW107128619A TW107128619A TW202008992A TW 202008992 A TW202008992 A TW 202008992A TW 107128619 A TW107128619 A TW 107128619A TW 107128619 A TW107128619 A TW 107128619A TW 202008992 A TW202008992 A TW 202008992A
- Authority
- TW
- Taiwan
- Prior art keywords
- fish
- extract powder
- fermentation
- crude extract
- glucose
- Prior art date
Links
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 title claims abstract description 152
- 238000012545 processing Methods 0.000 title claims abstract description 59
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 title claims abstract description 52
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 title claims abstract description 52
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 title claims abstract description 29
- 238000000605 extraction Methods 0.000 title claims abstract description 10
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title claims abstract description 4
- 241000276707 Tilapia Species 0.000 title abstract description 9
- 108010010256 Dietary Proteins Proteins 0.000 title description 10
- 102000015781 Dietary Proteins Human genes 0.000 title description 10
- 235000021245 dietary protein Nutrition 0.000 title description 10
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 claims abstract description 160
- 239000000843 powder Substances 0.000 claims abstract description 48
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 47
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical class CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 33
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims abstract description 32
- 239000008103 glucose Substances 0.000 claims abstract description 32
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 24
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 23
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 claims abstract description 17
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 claims abstract description 17
- 229910001868 water Inorganic materials 0.000 claims abstract description 17
- 239000000284 extract Substances 0.000 claims abstract description 11
- 230000008569 process Effects 0.000 claims abstract description 11
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims abstract description 10
- 238000007710 freezing Methods 0.000 claims abstract description 9
- 230000008014 freezing Effects 0.000 claims abstract description 9
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims abstract description 8
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims abstract description 4
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims description 82
- 241000473391 Archosargus rhomboidalis Species 0.000 claims description 52
- 239000000287 crude extract Substances 0.000 claims description 37
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 30
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 claims description 29
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 claims description 29
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 claims description 15
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 claims description 15
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 claims description 15
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 13
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 claims description 11
- 239000012528 membrane Substances 0.000 claims description 11
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 claims description 10
- 238000011081 inoculation Methods 0.000 claims description 8
- 230000004913 activation Effects 0.000 claims description 6
- 229910001220 stainless steel Inorganic materials 0.000 claims description 6
- 239000010935 stainless steel Substances 0.000 claims description 6
- 238000000967 suction filtration Methods 0.000 claims description 6
- 239000003814 drug Substances 0.000 claims description 5
- 239000011259 mixed solution Substances 0.000 claims description 4
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 claims description 4
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 claims description 3
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims description 3
- 241000194032 Enterococcus faecalis Species 0.000 claims description 2
- 241000218588 Lactobacillus rhamnosus Species 0.000 claims description 2
- 206010041925 Staphylococcal infections Diseases 0.000 claims description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 claims description 2
- 238000002955 isolation Methods 0.000 claims description 2
- 239000008176 lyophilized powder Substances 0.000 claims description 2
- 208000015688 methicillin-resistant staphylococcus aureus infectious disease Diseases 0.000 claims description 2
- 238000010411 cooking Methods 0.000 claims 2
- 230000000903 blocking effect Effects 0.000 claims 1
- 229940032049 enterococcus faecalis Drugs 0.000 claims 1
- 239000010902 straw Substances 0.000 claims 1
- 238000013022 venting Methods 0.000 abstract 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 25
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 24
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 24
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 24
- 239000000047 product Substances 0.000 description 23
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 23
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 23
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 23
- 102100030988 Angiotensin-converting enzyme Human genes 0.000 description 21
- BTCSSZJGUNDROE-UHFFFAOYSA-N gamma-aminobutyric acid Chemical compound NCCCC(O)=O BTCSSZJGUNDROE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 20
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 17
- 229960003692 gamma aminobutyric acid Drugs 0.000 description 16
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 15
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 14
- 230000006870 function Effects 0.000 description 13
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 description 13
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 13
- 238000009395 breeding Methods 0.000 description 11
- 230000001488 breeding effect Effects 0.000 description 11
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 11
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 11
- XUMBMVFBXHLACL-UHFFFAOYSA-N Melanin Chemical compound O=C1C(=O)C(C2=CNC3=C(C(C(=O)C4=C32)=O)C)=C2C4=CNC2=C1C XUMBMVFBXHLACL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 10
- 230000005764 inhibitory process Effects 0.000 description 10
- OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N Methanol Chemical compound OC OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- 230000009102 absorption Effects 0.000 description 9
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 9
- 206010020772 Hypertension Diseases 0.000 description 8
- QIAFMBKCNZACKA-UHFFFAOYSA-N N-benzoylglycine Chemical compound OC(=O)CNC(=O)C1=CC=CC=C1 QIAFMBKCNZACKA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- CBENFWSGALASAD-UHFFFAOYSA-N Ozone Chemical compound [O-][O+]=O CBENFWSGALASAD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 8
- 238000004806 packaging method and process Methods 0.000 description 8
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 8
- 238000011160 research Methods 0.000 description 8
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 7
- 241001417534 Lutjanidae Species 0.000 description 6
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 6
- 230000036541 health Effects 0.000 description 6
- ZWLUXSQADUDCSB-UHFFFAOYSA-N phthalaldehyde Chemical compound O=CC1=CC=CC=C1C=O ZWLUXSQADUDCSB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 239000012488 sample solution Substances 0.000 description 6
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 description 5
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 description 5
- 238000002835 absorbance Methods 0.000 description 5
- 125000003277 amino group Chemical group 0.000 description 5
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 5
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 description 5
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 5
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 description 5
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 5
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 5
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 5
- 229940088597 hormone Drugs 0.000 description 5
- 239000005556 hormone Substances 0.000 description 5
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 5
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 5
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 4
- 206010040844 Skin exfoliation Diseases 0.000 description 4
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 4
- 230000036772 blood pressure Effects 0.000 description 4
- 238000005336 cracking Methods 0.000 description 4
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 4
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 4
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 4
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 4
- 238000012423 maintenance Methods 0.000 description 4
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 4
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 4
- 238000005192 partition Methods 0.000 description 4
- 230000035755 proliferation Effects 0.000 description 4
- OGNSCSPNOLGXSM-UHFFFAOYSA-N (+/-)-DABA Natural products NCCC(N)C(O)=O OGNSCSPNOLGXSM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 108010016626 Dipeptides Proteins 0.000 description 3
- 206010019280 Heart failures Diseases 0.000 description 3
- 108010038807 Oligopeptides Proteins 0.000 description 3
- 102000015636 Oligopeptides Human genes 0.000 description 3
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 3
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 3
- 206010040954 Skin wrinkling Diseases 0.000 description 3
- 230000009471 action Effects 0.000 description 3
- 230000003712 anti-aging effect Effects 0.000 description 3
- 230000000844 anti-bacterial effect Effects 0.000 description 3
- 238000009360 aquaculture Methods 0.000 description 3
- 244000144974 aquaculture Species 0.000 description 3
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 3
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 3
- 230000001684 chronic effect Effects 0.000 description 3
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 3
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 3
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 3
- 210000003608 fece Anatomy 0.000 description 3
- 210000002950 fibroblast Anatomy 0.000 description 3
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 3
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 230000012010 growth Effects 0.000 description 3
- 238000007654 immersion Methods 0.000 description 3
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 3
- 238000007689 inspection Methods 0.000 description 3
- 230000003020 moisturizing effect Effects 0.000 description 3
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 3
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 3
- 210000000056 organ Anatomy 0.000 description 3
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 3
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 3
- 238000012858 packaging process Methods 0.000 description 3
- 238000001228 spectrum Methods 0.000 description 3
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 3
- 238000009966 trimming Methods 0.000 description 3
- 238000009461 vacuum packaging Methods 0.000 description 3
- CUKWUWBLQQDQAC-VEQWQPCFSA-N (3s)-3-amino-4-[[(2s)-1-[[(2s)-1-[[(2s)-1-[[(2s,3s)-1-[[(2s)-1-[(2s)-2-[[(1s)-1-carboxyethyl]carbamoyl]pyrrolidin-1-yl]-3-(1h-imidazol-5-yl)-1-oxopropan-2-yl]amino]-3-methyl-1-oxopentan-2-yl]amino]-3-(4-hydroxyphenyl)-1-oxopropan-2-yl]amino]-3-methyl-1-ox Chemical compound C([C@@H](C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H](CC=1NC=NC=1)C(=O)N1[C@@H](CCC1)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CCCN=C(N)N)NC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O)C(C)C)C1=CC=C(O)C=C1 CUKWUWBLQQDQAC-VEQWQPCFSA-N 0.000 description 2
- UUUHXMGGBIUAPW-UHFFFAOYSA-N 1-[1-[2-[[5-amino-2-[[1-[5-(diaminomethylideneamino)-2-[[1-[3-(1h-indol-3-yl)-2-[(5-oxopyrrolidine-2-carbonyl)amino]propanoyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]pentanoyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]-5-oxopentanoyl]amino]-3-methylpentanoyl]pyrrolidine-2-carbon Chemical compound C1CCC(C(=O)N2C(CCC2)C(O)=O)N1C(=O)C(C(C)CC)NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C1CCCN1C(=O)C(CCCN=C(N)N)NC(=O)C1CCCN1C(=O)C(CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)NC(=O)C1CCC(=O)N1 UUUHXMGGBIUAPW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N Acetonitrile Chemical compound CC#N WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102400000345 Angiotensin-2 Human genes 0.000 description 2
- 101800000733 Angiotensin-2 Proteins 0.000 description 2
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 101800004538 Bradykinin Proteins 0.000 description 2
- 102400000967 Bradykinin Human genes 0.000 description 2
- QXZGBUJJYSLZLT-UHFFFAOYSA-N H-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-OH Natural products NC(N)=NCCCC(N)C(=O)N1CCCC1C(=O)N1C(C(=O)NCC(=O)NC(CC=2C=CC=CC=2)C(=O)NC(CO)C(=O)N2C(CCC2)C(=O)NC(CC=2C=CC=CC=2)C(=O)NC(CCCN=C(N)N)C(O)=O)CCC1 QXZGBUJJYSLZLT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 206010061218 Inflammation Diseases 0.000 description 2
- 108090000882 Peptidyl-Dipeptidase A Proteins 0.000 description 2
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Chemical compound OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 description 2
- 229920005654 Sephadex Polymers 0.000 description 2
- 239000012507 Sephadex™ Substances 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- DTQVDTLACAAQTR-UHFFFAOYSA-N Trifluoroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(F)(F)F DTQVDTLACAAQTR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 210000001015 abdomen Anatomy 0.000 description 2
- 230000002159 abnormal effect Effects 0.000 description 2
- 230000032683 aging Effects 0.000 description 2
- 229950006323 angiotensin ii Drugs 0.000 description 2
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 2
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 2
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 2
- QXZGBUJJYSLZLT-FDISYFBBSA-N bradykinin Chemical compound NC(=N)NCCC[C@H](N)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N1[C@H](C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC=2C=CC=CC=2)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N2[C@@H](CCC2)C(=O)N[C@@H](CC=2C=CC=CC=2)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(O)=O)CCC1 QXZGBUJJYSLZLT-FDISYFBBSA-N 0.000 description 2
- YKYOUMDCQGMQQO-UHFFFAOYSA-L cadmium dichloride Chemical compound Cl[Cd]Cl YKYOUMDCQGMQQO-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 238000011088 calibration curve Methods 0.000 description 2
- 230000006315 carbonylation Effects 0.000 description 2
- 238000005810 carbonylation reaction Methods 0.000 description 2
- 230000009134 cell regulation Effects 0.000 description 2
- 230000008859 change Effects 0.000 description 2
- 239000000084 colloidal system Substances 0.000 description 2
- 230000002950 deficient Effects 0.000 description 2
- FMGSKLZLMKYGDP-USOAJAOKSA-N dehydroepiandrosterone Chemical compound C1[C@@H](O)CC[C@]2(C)[C@H]3CC[C@](C)(C(CC4)=O)[C@@H]4[C@@H]3CC=C21 FMGSKLZLMKYGDP-USOAJAOKSA-N 0.000 description 2
- 239000008367 deionised water Substances 0.000 description 2
- 229910021641 deionized water Inorganic materials 0.000 description 2
- 208000033679 diabetic kidney disease Diseases 0.000 description 2
- 210000002249 digestive system Anatomy 0.000 description 2
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 2
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 2
- 239000003337 fertilizer Substances 0.000 description 2
- 235000013402 health food Nutrition 0.000 description 2
- 238000004128 high performance liquid chromatography Methods 0.000 description 2
- 206010020718 hyperplasia Diseases 0.000 description 2
- 238000005470 impregnation Methods 0.000 description 2
- 230000004054 inflammatory process Effects 0.000 description 2
- NOESYZHRGYRDHS-UHFFFAOYSA-N insulin Chemical compound N1C(=O)C(NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(NC(=O)CN)C(C)CC)CSSCC(C(NC(CO)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)NC(CCC(N)=O)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CCC(O)=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(=O)NC(CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)NC(CSSCC(NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC=2C=CC(O)=CC=2)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(C)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC=2NC=NC=2)NC(=O)C(CO)NC(=O)CNC2=O)C(=O)NCC(=O)NC(CCC(O)=O)C(=O)NC(CCCNC(N)=N)C(=O)NCC(=O)NC(CC=3C=CC=CC=3)C(=O)NC(CC=3C=CC=CC=3)C(=O)NC(CC=3C=CC(O)=CC=3)C(=O)NC(C(C)O)C(=O)N3C(CCC3)C(=O)NC(CCCCN)C(=O)NC(C)C(O)=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(O)=O)=O)NC(=O)C(C(C)CC)NC(=O)C(CO)NC(=O)C(C(C)O)NC(=O)C1CSSCC2NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CC(N)=O)NC(=O)C(NC(=O)C(N)CC=1C=CC=CC=1)C(C)C)CC1=CN=CN1 NOESYZHRGYRDHS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 208000017169 kidney disease Diseases 0.000 description 2
- 230000007774 longterm Effects 0.000 description 2
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 2
- 210000002752 melanocyte Anatomy 0.000 description 2
- 210000005036 nerve Anatomy 0.000 description 2
- FEMOMIGRRWSMCU-UHFFFAOYSA-N ninhydrin Chemical compound C1=CC=C2C(=O)C(O)(O)C(=O)C2=C1 FEMOMIGRRWSMCU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000035764 nutrition Effects 0.000 description 2
- 238000012856 packing Methods 0.000 description 2
- 238000009372 pisciculture Methods 0.000 description 2
- 230000001737 promoting effect Effects 0.000 description 2
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 2
- 238000012216 screening Methods 0.000 description 2
- 210000002784 stomach Anatomy 0.000 description 2
- 230000035488 systolic blood pressure Effects 0.000 description 2
- 235000019640 taste Nutrition 0.000 description 2
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 2
- 208000001072 type 2 diabetes mellitus Diseases 0.000 description 2
- 235000019155 vitamin A Nutrition 0.000 description 2
- 239000011719 vitamin A Substances 0.000 description 2
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 2
- 239000012224 working solution Substances 0.000 description 2
- 230000029663 wound healing Effects 0.000 description 2
- LQIAZOCLNBBZQK-UHFFFAOYSA-N 1-(1,2-Diphosphanylethyl)pyrrolidin-2-one Chemical compound PCC(P)N1CCCC1=O LQIAZOCLNBBZQK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FPIPGXGPPPQFEQ-UHFFFAOYSA-N 13-cis retinol Natural products OCC=C(C)C=CC=C(C)C=CC1=C(C)CCCC1(C)C FPIPGXGPPPQFEQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000005541 ACE inhibitor Substances 0.000 description 1
- 241000272525 Anas platyrhynchos Species 0.000 description 1
- 102400000344 Angiotensin-1 Human genes 0.000 description 1
- 101800000734 Angiotensin-1 Proteins 0.000 description 1
- 206010003445 Ascites Diseases 0.000 description 1
- 108010011485 Aspartame Proteins 0.000 description 1
- 0 CC(*)[C@@](C(NCC(N[C@@](CO)C(NC(C)*(O)=O)=O)=O)=O)N Chemical compound CC(*)[C@@](C(NCC(N[C@@](CO)C(NC(C)*(O)=O)=O)=O)=O)N 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 208000002177 Cataract Diseases 0.000 description 1
- 208000017667 Chronic Disease Diseases 0.000 description 1
- 208000014085 Chronic respiratory disease Diseases 0.000 description 1
- RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N Copper Chemical compound [Cu] RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 description 1
- 102000053602 DNA Human genes 0.000 description 1
- 208000007342 Diabetic Nephropathies Diseases 0.000 description 1
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 206010016654 Fibrosis Diseases 0.000 description 1
- 241000287828 Gallus gallus Species 0.000 description 1
- 208000018522 Gastrointestinal disease Diseases 0.000 description 1
- 208000031226 Hyperlipidaemia Diseases 0.000 description 1
- 102000004877 Insulin Human genes 0.000 description 1
- 108090001061 Insulin Proteins 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N L-Cysteine Chemical compound SC[C@H](N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- 241000186660 Lactobacillus Species 0.000 description 1
- 240000002605 Lactobacillus helveticus Species 0.000 description 1
- LESXFEZIFXFIQR-LURJTMIESA-N Leu-Gly Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(=O)NCC(O)=O LESXFEZIFXFIQR-LURJTMIESA-N 0.000 description 1
- URLZCHNOLZSCCA-VABKMULXSA-N Leu-enkephalin Chemical compound C([C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O)NC(=O)CNC(=O)CNC(=O)[C@@H](N)CC=1C=CC(O)=CC=1)C1=CC=CC=C1 URLZCHNOLZSCCA-VABKMULXSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101800001751 Melanocyte-stimulating hormone alpha Proteins 0.000 description 1
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 1
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 108010001441 Phosphopeptides Proteins 0.000 description 1
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 1
- 241000700159 Rattus Species 0.000 description 1
- BQCADISMDOOEFD-UHFFFAOYSA-N Silver Chemical compound [Ag] BQCADISMDOOEFD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108020004682 Single-Stranded DNA Proteins 0.000 description 1
- VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M Sodium acetate Chemical compound [Na+].CC([O-])=O VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- DBMJMQXJHONAFJ-UHFFFAOYSA-M Sodium laurylsulphate Chemical compound [Na+].CCCCCCCCCCCCOS([O-])(=O)=O DBMJMQXJHONAFJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 208000006011 Stroke Diseases 0.000 description 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FPIPGXGPPPQFEQ-BOOMUCAASA-N Vitamin A Natural products OC/C=C(/C)\C=C\C=C(\C)/C=C/C1=C(C)CCCC1(C)C FPIPGXGPPPQFEQ-BOOMUCAASA-N 0.000 description 1
- 208000027418 Wounds and injury Diseases 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- FPIPGXGPPPQFEQ-OVSJKPMPSA-N all-trans-retinol Chemical compound OC\C=C(/C)\C=C\C=C(/C)\C=C\C1=C(C)CCCC1(C)C FPIPGXGPPPQFEQ-OVSJKPMPSA-N 0.000 description 1
- 150000001408 amides Chemical group 0.000 description 1
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 description 1
- 229940124277 aminobutyric acid Drugs 0.000 description 1
- ORWYRWWVDCYOMK-HBZPZAIKSA-N angiotensin I Chemical compound C([C@@H](C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H](CC=1NC=NC=1)C(=O)N1[C@@H](CCC1)C(=O)N[C@@H](CC=1C=CC=CC=1)C(=O)N[C@@H](CC=1NC=NC=1)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CCCN=C(N)N)NC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O)C(C)C)C1=CC=C(O)C=C1 ORWYRWWVDCYOMK-HBZPZAIKSA-N 0.000 description 1
- 229940044094 angiotensin-converting-enzyme inhibitor Drugs 0.000 description 1
- 230000003110 anti-inflammatory effect Effects 0.000 description 1
- 230000000840 anti-viral effect Effects 0.000 description 1
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 description 1
- 230000003078 antioxidant effect Effects 0.000 description 1
- 235000006708 antioxidants Nutrition 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- IAOZJIPTCAWIRG-QWRGUYRKSA-N aspartame Chemical compound OC(=O)C[C@H](N)C(=O)N[C@H](C(=O)OC)CC1=CC=CC=C1 IAOZJIPTCAWIRG-QWRGUYRKSA-N 0.000 description 1
- 239000000605 aspartame Substances 0.000 description 1
- 229960003438 aspartame Drugs 0.000 description 1
- 235000010357 aspartame Nutrition 0.000 description 1
- 230000003796 beauty Effects 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 230000000975 bioactive effect Effects 0.000 description 1
- 230000005540 biological transmission Effects 0.000 description 1
- 210000004204 blood vessel Anatomy 0.000 description 1
- 230000037396 body weight Effects 0.000 description 1
- 229910021538 borax Inorganic materials 0.000 description 1
- KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N boric acid Chemical compound OB(O)O KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004327 boric acid Substances 0.000 description 1
- 210000004556 brain Anatomy 0.000 description 1
- 150000005693 branched-chain amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 1
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 1
- 201000011510 cancer Diseases 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 230000032823 cell division Effects 0.000 description 1
- 230000007882 cirrhosis Effects 0.000 description 1
- 208000019425 cirrhosis of liver Diseases 0.000 description 1
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 1
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 description 1
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 238000006482 condensation reaction Methods 0.000 description 1
- 229910052802 copper Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010949 copper Substances 0.000 description 1
- 208000029078 coronary artery disease Diseases 0.000 description 1
- 238000009223 counseling Methods 0.000 description 1
- 239000006071 cream Substances 0.000 description 1
- 238000012364 cultivation method Methods 0.000 description 1
- 235000015140 cultured milk Nutrition 0.000 description 1
- 238000005520 cutting process Methods 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 1
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 1
- 230000007123 defense Effects 0.000 description 1
- 230000018044 dehydration Effects 0.000 description 1
- 238000006297 dehydration reaction Methods 0.000 description 1
- 238000009795 derivation Methods 0.000 description 1
- 210000004207 dermis Anatomy 0.000 description 1
- 238000001514 detection method Methods 0.000 description 1
- 230000006866 deterioration Effects 0.000 description 1
- 238000011161 development Methods 0.000 description 1
- 230000018109 developmental process Effects 0.000 description 1
- 206010012601 diabetes mellitus Diseases 0.000 description 1
- UQGFMSUEHSUPRD-UHFFFAOYSA-N disodium;3,7-dioxido-2,4,6,8,9-pentaoxa-1,3,5,7-tetraborabicyclo[3.3.1]nonane Chemical compound [Na+].[Na+].O1B([O-])OB2OB([O-])OB1O2 UQGFMSUEHSUPRD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 1
- 230000035622 drinking Effects 0.000 description 1
- 230000009977 dual effect Effects 0.000 description 1
- 210000002615 epidermis Anatomy 0.000 description 1
- 230000008921 facial expression Effects 0.000 description 1
- 238000009313 farming Methods 0.000 description 1
- 235000021001 fermented dairy product Nutrition 0.000 description 1
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 1
- 239000010200 folin Substances 0.000 description 1
- 230000007661 gastrointestinal function Effects 0.000 description 1
- 210000001035 gastrointestinal tract Anatomy 0.000 description 1
- 229930195712 glutamate Natural products 0.000 description 1
- 108010050848 glycylleucine Proteins 0.000 description 1
- 239000003102 growth factor Substances 0.000 description 1
- 238000003306 harvesting Methods 0.000 description 1
- 210000003128 head Anatomy 0.000 description 1
- 230000005802 health problem Effects 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 210000005260 human cell Anatomy 0.000 description 1
- 230000001631 hypertensive effect Effects 0.000 description 1
- 230000002519 immonomodulatory effect Effects 0.000 description 1
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 description 1
- 208000014674 injury Diseases 0.000 description 1
- 229940125396 insulin Drugs 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- 235000015138 kumis Nutrition 0.000 description 1
- 229940039696 lactobacillus Drugs 0.000 description 1
- 150000002605 large molecules Chemical class 0.000 description 1
- 210000004185 liver Anatomy 0.000 description 1
- 229920002521 macromolecule Polymers 0.000 description 1
- 239000002075 main ingredient Substances 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 229960003987 melatonin Drugs 0.000 description 1
- 230000007102 metabolic function Effects 0.000 description 1
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 239000000178 monomer Substances 0.000 description 1
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 1
- 230000035772 mutation Effects 0.000 description 1
- 239000002105 nanoparticle Substances 0.000 description 1
- 239000005445 natural material Substances 0.000 description 1
- 230000007830 nerve conduction Effects 0.000 description 1
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 210000000496 pancreas Anatomy 0.000 description 1
- 230000035515 penetration Effects 0.000 description 1
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 1
- 230000036314 physical performance Effects 0.000 description 1
- 230000001766 physiological effect Effects 0.000 description 1
- 230000035479 physiological effects, processes and functions Effects 0.000 description 1
- 230000035790 physiological processes and functions Effects 0.000 description 1
- 238000007747 plating Methods 0.000 description 1
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 238000003908 quality control method Methods 0.000 description 1
- 239000010453 quartz Substances 0.000 description 1
- 230000005855 radiation Effects 0.000 description 1
- 230000000384 rearing effect Effects 0.000 description 1
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 1
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 1
- 230000008439 repair process Effects 0.000 description 1
- 238000012827 research and development Methods 0.000 description 1
- 230000004044 response Effects 0.000 description 1
- 238000004007 reversed phase HPLC Methods 0.000 description 1
- 230000002441 reversible effect Effects 0.000 description 1
- 235000019643 salty taste Nutrition 0.000 description 1
- 235000013580 sausages Nutrition 0.000 description 1
- 230000028327 secretion Effects 0.000 description 1
- 230000001568 sexual effect Effects 0.000 description 1
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N silicon dioxide Inorganic materials O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052709 silver Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000004332 silver Substances 0.000 description 1
- 235000020183 skimmed milk Nutrition 0.000 description 1
- 150000003384 small molecules Chemical class 0.000 description 1
- 239000001632 sodium acetate Substances 0.000 description 1
- 235000017281 sodium acetate Nutrition 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 239000004328 sodium tetraborate Substances 0.000 description 1
- 235000010339 sodium tetraborate Nutrition 0.000 description 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 1
- 230000000638 stimulation Effects 0.000 description 1
- 238000007920 subcutaneous administration Methods 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
- 230000001502 supplementing effect Effects 0.000 description 1
- 230000004083 survival effect Effects 0.000 description 1
- 210000004243 sweat Anatomy 0.000 description 1
- 239000011573 trace mineral Substances 0.000 description 1
- 235000013619 trace mineral Nutrition 0.000 description 1
- 238000012546 transfer Methods 0.000 description 1
- 230000001960 triggered effect Effects 0.000 description 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 1
- 235000019154 vitamin C Nutrition 0.000 description 1
- 239000011718 vitamin C Substances 0.000 description 1
- 229940045997 vitamin a Drugs 0.000 description 1
- 230000002087 whitening effect Effects 0.000 description 1
- 230000037303 wrinkles Effects 0.000 description 1
- WHNFPRLDDSXQCL-UHFFFAOYSA-N α-melanotropin Chemical group C=1N=CNC=1CC(C(=O)NC(CC=1C=CC=CC=1)C(=O)NC(CCCNC(N)=N)C(=O)NC(CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)NCC(=O)NC(CCCCN)C(=O)N1C(CCC1)C(=O)NC(C(C)C)C(N)=O)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(CCSC)NC(=O)C(CO)NC(=O)C(NC(=O)C(CO)NC(C)=O)CC1=CC=C(O)C=C1 WHNFPRLDDSXQCL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DGVVWUTYPXICAM-UHFFFAOYSA-N β‐Mercaptoethanol Chemical compound OCCS DGVVWUTYPXICAM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Images
Landscapes
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
本發明係一種由臺灣鯛加工後副產品經發酵及培養萃取出活性胜肽之製法，該製法係先將臺灣鯛加工後所殘留之副產品均勻絞碎後，依序進行熱萃取、冷凍乾燥，以形成魚粗萃粉末，嗣，將該魚粗萃粉末、純水及葡萄糖均勻混合成一魚粗萃粉末葡萄糖混合液，且對該魚粗萃粉末葡萄糖混合液接種已部份活化之乳酸菌，並執行一發酵處理後，對所獲取之魚粗萃粉末葡萄糖混合發酵液執行離心處理，以能將離心過後的上清液進行抽氣過濾處理，之後，平鋪在一不鏽鋼盤上，以凍乾機執行最終的冷凍及乾燥處理，即能萃取出富含高品質且小分子量之活性胜肽的發酵凍乾粉末。
Description
本發明係關於一種活性胜肽及其製法，尤指一種由臺灣鯛(Tilapia)加工後副產品經發酵及培養萃取出活性胜肽之製法，以期能充分利用臺灣鯛養殖業者根據多年來豐富且嚴謹的養殖知識、經驗及辛勤付出所養成之臺灣鯛優質魚肉，及臺灣鯛加工業者根據多年來豐富且嚴謹之加工知識、經驗及辛勤付出而能在對臺灣鯛加工後殘留優質之副產品(即，臺灣鯛冷凍魚片加工後之殘留物，含有魚骨、魚皮、魚鱗及殘肉...等物質之殘留物)，並據以培養及製造出高品質的活性胜肽。
按，肽(peptide，係來自希臘文的「消化」一字)，亦即目前所稱之「胜肽」，又稱「縮氨酸」，是天然界存在的一種小生物分子，介於胺基酸(amino acid)和蛋白質之間的物質，其中，胺基酸之分子最小，蛋白質最大，而「胜肽」則是胺基酸單體組成之短鏈，由肽(醯胺)鍵連接。當一個胺基酸之羧基基團與另一個胺基酸之氨基反應時，即會形成共價化學鍵。肽由胺基酸組成之短鏈是精準的蛋白質片段，其分子只有奈米般大小，極容易被腸胃、血管及肌膚吸收。一般言，二胜肽(簡稱二肽)，就是由二個胺基酸組成之蛋白質片段，由兩個或兩個以上之胺基酸脫水縮合形成若干個肽鍵從而組成一個肽，多個肽進行多級摺疊就組成了一個蛋 白質分子，因此，蛋白質有時也被稱為「多肽」；常見的胜肽有二肽(dipeptide)、三肽(tripeptide)，甚至多肽(polypeptide)等，其中，2~20肽屬於寡肽(oligo-peptide)，20~50肽屬於多肽，通常十肽以下者較具醫藥及商業實用性。
查，「胜肽」可由膳食蛋白質(dietary protein)通過化學方法水解出來，也可以人工方法取得。誠如前述，胜肽係由兩個或兩個以上之胺基酸(amino acid)聚合而成，故，其在細胞生理及代謝功能之調節上甚為重要，但是，由於胜肽的性質大多不太穩定，因此，若欲長期貯存，宜被放置在具防潮機制且溫度維持在攝氏4℃以下之環境中。另，根據目前的許多研究顯示，活性肽與生物體的營養、荷爾蒙、酵素抑制、免疫調節、抗菌、抗病毒、抗氧化等機能有著非常緊密之關係。請參閱第1圖所示，肽是由胺基酸之胺基(-NH2)與羧基(-COOH)脫水縮合而形成肽鍵後所形成之鏈狀分子，其中，肽鍵是由一個胺基酸與次一個胺基酸的胺基，行脫水縮合反應而成之-CO-NH-鍵，具有雙鍵的性質，且與鄰近共六個原子位在同一平面，因此，C-N不可自由轉動，肽鍵是構成蛋白質架構之連繫帶。
對於含半胱氨酸，甲硫氨酸或色氨酸的肽，脫氧緩衝劑對其溶解必不可少，這類肽易在於空氣中氧化。含穀氨醯胺或天冬醯胺的多肽也容易降解。多肽在-20℃很穩定，特別是冷凍乾燥並保存在乾燥器中，在將它們暴露於空氣之前，冷凍乾燥之多肽可以放於室溫。
一般言，胜肽是生物體最重要之『直接營養素』，可以說『沒有胜肽，就沒有生態！』，『胜肽』是一種分子量很小、必需由胺基酸結合而成之天然物質、只需微量就有極強之生理功能及活性，這一點與生物體之 賀爾蒙功能類似。一般生物體在分解食物中之蛋白質時，必須經過多種酵素之輔助，才可令蛋白質被分解及吸收，現在以「胜肽」的結構觀之，因其分子極小，故很容易被生物體完全地吸收，其被人體吸收的比率是一般蛋白質之5倍。例如：人體之胰島素及大腦中之腦啡就是一種胜肽化合物，人體部份之荷爾蒙亦是由胜肽所構成，而支鏈型胺基酸胜肽(BCAA)、酪蛋白磷酸胜肽(CPP)、麩醯胺胜肽(Glutamine Peptide)....等均為胜肽。人體內約有一萬多種胜肽，各該胜肽是人體經由對一般食物之消化、水解、吸收及利用後自體合成者，合成(並非分泌)不敷使用時，最佳的方法就是直接補充所需的胜肽！雖然，在人體及諸多動物體內，可以通過胃、胰腺分泌的胃蛋白酶和胰蛋白酶等來分解食入的蛋白質，從而形成肽類物質。但是，能從食物中直接攝取到的胜肽數量實在極為少數，其重要的原因，是人體及動物體對所需的酶是具有專一性的，此亦導致人體及諸多動物體無法自身產生功能足够且多樣之功能肽，據此，無論從數量上，抑或從種類上，都證明現代人的食物中確實極缺乏人體所需之多種胜肽。此外，透過現代科學之實驗及測試亦證明，胜肽的吸收機制具有下列之諸多特點：1、胜肽無需人體及動物體的消化，即能被直接吸收；2、人體及動物體對胜肽的吸收速極快；3、人體及動物體在吸收胜肽時，胜肽不會遭到破壞；4、胜肽具有100%被人體及動物體吸收的特點；5、胜肽具有主動地被人體及動物體吸收的特點；6、胜肽具有優先被人體及動物體吸收的特點；7、人體及動物體對胜肽的吸收，具有無需耗費人體及動物體能量，完全不 會增加消化道負擔的特點，特別是具有完全不會增加胃腸功能負擔的特點；8、胜肽在人體及動物體能表現出載體的作用，可將平常人所食入的營養物質，特別是鈣等對人體及動物體有益的微量元素，吸附、沾粘、承載在載體上；9、胜肽可在人體及動物體內發揮運輸工具的作用。
按，追溯胜肽的歷史，最早是於1980年初，從人體血漿中分離出來的生長因子，其實就是蛋白質的一個片段3胜肽。直到2002年7月2日，在巴黎舉辦的第20屆皮膚科醫學大會中，始透過研究及實驗印證了，對照維他命A、C，屬於寡胜肽之5胜肽具有更顯著的除皺功效。自此以後，在歐美抗老保養品中，胜肽即一躍而成為主流的成份。不僅達文西密碼有待解釋，近年來，胜肽保養品也伴隨著數字密碼現身！事實上，胜肽係由蛋白質的一小片段，藉由不同數字、種類的胺基酸所組合而成，不同數字所代表的，就是由幾個胺基酸組成，藉由胺基酸序列的不同，即能對應於肌膚的不同需求。相對於膠原蛋白這類分子較大的美容成分，由十個以內胺基酸組成的寡胜肽成份，其分子相當於奈米級，所以非常容易被肌膚吸收。例如：5胜肽就是由5個不同胺基酸所組成，目前，胜肽數字從2~100皆有，已經被運用至保養品的胜肽則有2、3、4、5、6、7、9等胜肽成份；很多人以為胜肽數字越大，效果就越好，其實這是一個錯誤的觀念，事實上，其數字所代表的意義，是數字越小，越容易被肌膚吸收。數字大小，也代表著作用於肌膚深淺部位的不同，例如：2、3、4、5、6等胜肽，皆具有能促進膠原蛋白增生的功能，作用位置則集中於纖維母細胞，而分子較大些 的7、9胜肽，主要目的為抗自由基、美白、保濕、滋潤，作用於表皮層正是恰如其分，作用於纖維母細胞反而沒有意義。
此外，著名的la prairie實驗室亦發現，抗老的第一步就是要解決「慢性無徵兆發炎」(CSI：Chronic Silent Inflammation)現象，這是美容醫學界近兩年來最新發現的一種老化現象，一般人的肉眼完全不會察覺到此種老化現象，但是，它卻會直接侵害到肌膚底層，且每個人都會受到CSI的威脅。尤其是過了20歲後，在羰基化、醣化、氧化三種反應交互作用的影響下，就會引發CSI現象，2胜肽則正是抑制羰基化、醣化、氧化的幕後推手；3胜肽的功能則是能促進纖維母細胞膠原蛋白的增生，3胜肽是胜肽中最早被發現的一種胜肽排列組合方式，據此，業界第一支加入胜肽的保養品為「露得清緊緻活力眼霜」，其中所含之「活性銅」配方，指的就是「3胜肽」；至於4胜肽，則是1990年自傷口癒合組織中被分離出來者，具有抗發炎、增強肌膚耐受力、促進傷口癒合及增生之功效。人體內存在的青春荷爾蒙基轉被稱為DHEA，這種荷爾蒙會隨著年齡增長遞減，4胜肽恰可補足因年齡增長而遞減的DHEA，且能增加人體對外界環境變化(如：污染)的防禦力；5胜肽的功能係在刺激膠原蛋白的增生，且係最早被皮膚科醫學界拿來與維他命A等抗老成分搭配，標榜可以直接作用於真皮層，促進膠原蛋白增生，達到緊實肌膚目的的成份，與其他保濕成分相佐，尚可加速緊緻拉提之效果；6胜肽的功能則係在舒緩表情紋，又被稱為類肉毒桿菌素，具有抑制神經物質過度釋放、影響皮下神經與肌肉間傳遞蛋白的作用，對於減緩臉部之魚尾紋、法令紋等動態紋路效果最好，法國皮膚科醫師研究，6胜肽運用於眼周皺紋的效果尤其明顯；9胜肽的功能則係在能減少黑色素 的合成及製造，當肌膚受到外界刺激或紫外線照射時，位於基底層細胞內的α-促黑激素便會與黑色素細胞上的接受器結合，直接刺激黑色素細胞，活化酪胺酸脢，開始分泌黑色素，9胜肽便能在黑色素形成的源頭進行阻斷、中止α-促黑激素訊息的傳導，避免與黑色素細胞上接受器結合，以降低黑色素生成的機會。針對胜肽使用於化妝及保養的訣竅，中國醫藥大學藥用化妝品學系助理教授尤善臻亦指出，作用於「眼周」的胜肽產品堪稱是投資報酬率最高的保養品，因為，比起臉部或身體其他肌膚來說，眼周肌膚脂肪層及組織都較薄，加上胜肽分子小，滲透力高，短時間內就能看到效果，另外，為了讓價值不菲的胜肽成份能被更有效地吸收，他亦建議在使用胜肽產品前應先將臉清洗乾淨後再塗抹，以避免皮膚可能分泌之殺菌物質，令胜肽成份產生變化。最後，夜晚為細胞活躍時段，相較於白天，在夜晚使用胜肽產品的效果也會隨之提高。
「活性胜肽」是組成細胞的最基礎元素，相當於細胞的總司令、總調度者，身體哪個地方出現了缺陷？或細胞受損了？總司令就會馬上執行調控，帶著各種營養物質去修復受損或病變之細胞，當組成這些器官組織的細胞都變好了，器官組織的健康問題自然也就獲得解決了。據此，年輕時，因「活性胜肽」的製造能力充足，故身體健康且體力充沛，過了40歲，身體因製造「活性胜肽」的能力驟降，而缺乏「活性胜肽」，從此，各種慢性疾病乃隨之而來！這也就是為什麼補充「活性胜肽」能讓三高(高血壓、高血壓及高血脂)、白內障、骨關節等...病症獲得良好地控制，從而使病患白髮轉黑、精力變得充沛的重要原因。「活性胜肽」對人體有什麼作用？在人體的生命活動中，細胞發生突變，而導致細胞出現異常現象是經常會 發生的自然現象，這也是人體內外部多種因素錯綜複雜綜合作用的結果。從內部來說，受精卵從一個細胞變成幾千億個細胞約要經歷幾億次的細胞分裂，每次細胞分裂時每條單鏈之DNA會複製出各別的另一條，只要有分裂，就會有發生錯誤的機率。雖然，細胞變異、細胞出現錯誤的現象是經常發生的自然現象，但是，為什麼我們每個人大都仍然能正常地從小活到老？這就是「活性胜肽」的機能及作用。「活性胜肽」就是控制人體生命活動的司令部，也就是人體這座大廈的總調節師，正是因為有了「活性胜肽」的存在才保證了生命體各種組織的各項正常活動，該合成時合成！該複製時複製！更關鍵的是如何合成和複製？都需要透過「活性胜肽」的指揮及調度，因此，「活性胜肽」實乃人體細胞調節的總工程師，人體由無數個細胞所組成，因此細胞的健康自然決定了器官組織的健康。查，代表美國最高醫療水平的杜克大學醫學院曾針對「活性胜肽」展開大規模的臨床實驗，其中，克拉茲教授的實驗團隊，在對腦中風病患所進行的實驗組與對照組的實驗結果中清楚顯示，補充「活性多胜肽」組的病患中，罹患高血壓、冠心病及糖尿病等病症的患者用藥量平均減少了三分之二，仍然能維持各項生理指標的平穩及身體的健康，罹患惡性腫瘤、肝硬化、肝腹水等病症的病患的存活率亦提升了79%，罹患慢性呼吸系統疾病、慢性腸胃病等等病症的其他患者，在補充「活性多胜肽」營養品後，身體狀況也有了大幅好轉的跡象！
既然，「胜肽」在皮膚美容及身體保養上具有前述其它物質所無法替代之諸多優異功能，且「胜肽」可由膳食蛋白質(dietary protein)通過化學方法水解出來，據此，如何在眾多膳食蛋白質(dietary protein)中 挑選出一種價廉物美的優質膳食蛋白質？並據以製作出優質的「活性胜肽」，即成為近年來相關胜肽產品業界始終汲汲營營、不斷探索、努力研究開發，以期能獲得突破之一共同議題，亦為本發明在後續內容中亟欲探討及克服之一重要課題。
有鑑於前述「活性胜肽」之諸多優異特性，發明人經過長久努力研究與實驗，終於開發設計出本發明之一種由臺灣鯛加工後副產品經發酵及培養萃取出活性胜肽之製法，以期藉由本發明的提出，能有效利用臺灣鯛產業加工後所遺留下來價廉物美且品質優異的副產品中優質之膳食蛋白質，並據以製作出品質優異且價格合宜的「活性胜肽」，從而能佳惠對優質「活性胜肽」產品有迫切需求的普羅大眾。
本發明之主要目的，係提供一種由臺灣鯛(Tilapia)加工後副產品經發酵及培養萃取出活性胜肽之製法，該製法係利用臺灣鯛冷凍魚片加工後殘留之副產品(為臺灣鯛冷凍魚片加工後之殘留物，如：含有魚骨、魚皮、魚鱗及殘肉...等物質的殘留物)，在將該副產品均勻絞碎且對其執行熱萃取後，經冷凍乾燥形成對應之魚粗萃粉末；嗣，依一預定的重量百分比，將該魚粗萃粉末、純水及葡萄糖均勻混合，而調製成一魚粗萃粉末葡萄糖混合液，且對該魚粗萃粉末葡萄糖混合液接種已部份活化之乳酸菌，並在一設定溫度下，令該乳酸菌能執行一設定期間之發酵處理後，對所獲取之魚粗萃粉末葡萄糖混合發酵液執行離心處理，且對該魚粗萃粉末葡萄糖混合發酵液離心過後之上清液，進行抽氣過濾處理後，平鋪在一不鏽鋼盤上，以凍乾機，執行最終的冷凍及乾燥處理，即能獲得由臺灣鯛加工後 副產品萃取出之發酵凍乾粉末(Extraction of fermented Tilapia，以下簡稱EFT)。該發酵凍乾粉末經多項實驗證實，不僅富含高品質且小分子量的活性胜肽，具備有效抑制血壓上升的作用之外，尚具有極佳的ACE抑制率效，因此，令其得以被選擇作為高品質化粧品或保健食品(用以預防高血壓、心力衰竭、2型糖尿病及腎病等疾病)的主要成份，而能佳惠及確保消費者皮膚及身體的健康，從而令臺灣鯛冷凍魚片加工後所殘留的優質副產品能獲得更高附加價值的利用。
為便 貴審查委員能對本發明之目的、技術特徵及其功效，做更進一步之認識與瞭解，茲舉實施例配合圖式，詳細說明如下：
〔習知〕
無
〔本發明〕
10~18‧‧‧步驟
300~307‧‧‧步驟
第1圖係肽由胺基酸之胺基(-NH2)與羧基(-COOH)脫水縮合而形成肽鍵後所形成之鏈狀分子結構示意圖；第2圖係臺灣鯛冷凍魚片之加工製造流程示意圖；第3圖係本發明由臺灣鯛加工後副產品經發酵及培養萃取出活性胜肽之製造流程示意圖；第4圖係本發明之EFT10、EFT20、EFT30的蛋白質分子量膠體層析圖譜；及第5圖係本發明EFT之膠體層析劃分物C的逆向高效能液相層析圖譜(氰甲烷線性梯度濃度0-100%)。
有鑒於多年來相關胜肽產品業界始終汲汲營營不斷地探索及研究如何在眾多膳食蛋白質(dietary protein)中挑選出一種價廉物美的優 質膳食蛋白質？並據以製作出優質的「活性胜肽」，發明人基於多年來從事水產食材的養殖、分析及研究所養成之豐富實務經驗，乃思及利用臺灣鯛(Tilapia)加工後所遺留下來之價廉物美且品質優異的副產品(即，臺灣鯛冷凍魚片加工後之殘留物，如：含有魚骨、魚皮、魚鱗及殘肉...等物質的殘留物)中之優質膳食蛋白質，據以製作出優質且價格合宜的「活性胜肽」，從而能佳惠對優質「活性胜肽」產品有迫切需求的普羅大眾。
按，在民國七十年左右，人們能在菜市場買得到的廉價魚貨，幾乎全是被稱為「福壽魚」的「混種吳郭魚」，甚至，在魚業養殖技術不斷地進步下，八十年代後，市面上已有全雄性的「單性吳郭魚」出現。早年，由於「吳郭魚」的養殖方式係採用農漁牧綜合的有機經營方式，造成「吳郭魚」食取「豬糞」、「雞糞」及「鴨糞」等的負面印象，始終深植一般消費者腦海中，嗣，在海水養殖技術不斷提升及遠洋魚業不斷進步與擴張的環境下，其他替代魚種與進口魚種等乃不斷地增加，且隨著經濟條件的逐漸好轉，消費者對於水產品的需求也日趨求新求變，導致「吳郭魚」在國內消費者心目中已逐漸被列為低價位的下等魚種，同時，在過去漁政單位未特別注意與輔導的情況下，自然使得「吳郭魚」的市場價位長期處於低落且欲振乏力的地位。
所幸在後續養殖業界繼任者的長期辛勤努力研究、開發及推廣下，始逐步打開國際市場，使得臺灣所養殖出的「吳郭魚」廣為各方所接受。從此，臺灣養殖業界為了建立臺灣自身之優質漁業品牌，不僅在種苗繁殖技術、養成技術、飼料配方、加工技術等各方面均負出極大的資金及努力，且在歷經諸多困境，逐一突破改良後，終於成功地培育出更優質 的「吳郭魚」，並在將其正式命名為「臺灣鯛」(Tilapia)後，遂以「臺灣鯛」之名進軍國際市場，期「臺灣鯛」能創造出臺灣漁業養殖的另一個新契機。近年來，幾經各方面持續不斷地努力改良及推廣下，優質化的「臺灣鯛」品種，已逐漸成為臺灣水產品的主要代表品項，不但廣受國內消費者肯定，在對日本、美國、韓國等地的外銷市場方面，也屢創佳績。目前，「臺灣鯛」的產地在臺灣之南部地區係以嘉義縣為主〈中、北部地區雖亦有少部分養殖魚塭蓄養，但是，全台的養殖產量仍是以雲嘉南地區為最多〉。「臺灣鯛」之所以能廣受國內外消費者的青睞，不僅與優異養殖技術及經驗所培養出的高品質肉質有關，優異且嚴謹的冷凍魚片加工製造流程亦令其所據以製成的臺灣鯛冷凍魚片廣獲國內外消費者的好評。茲謹就業界生產臺灣鯛冷凍魚片的加工製造流程及步驟，請參閱第2圖所示，詳細說明如下：
(10)驗收：首先，在加工前，必需對原料(即，臺灣鯛)品質逐一進行驗收，在對原料進行驗收的同時，還需抽樣進行「官能檢查」，包括聞味、外觀檢視、試吃等程序，若在「官能檢查」時發現樣本有問題(如：魚體畸形或魚肉異味等)，加工廠通常會將同一批漁獲全數退回養殖場，且凡品質未達標準者，一律立刻淘汰，而不予進行後續加工及使用；一般言，原料自養殖場魚塭收成漁獲前，飼主均會先停止投料約三至五天，以讓魚隻能利用停止食料的空檔期，代謝掉體內的臭土味及廢物。原料在被送進加工廠前，尚需先在加工廠房旁的蓄養池(吊養池)內待上一晚，目的係為了使魚隻能對體內的消化系統做到更徹底之潔淨；為了確保魚隻在蓄養過程中能獲得足夠的氧氣，蓄養池旁尚設置有大型的氧氣槽，且透過配置完善的供氧管路，令充足的氧氣能持續地溶入蓄養池水中，從而讓狹小蓄 養池內數萬條的臺灣鯛，能安然地完成清潔魚腹(清腸)的作業程序；仔細觀看蓄養池內的臺灣鯛，我們會發現每一隻的體型都差不多，事實上，原來在養殖場魚塭收成漁獲時，養殖場已先對臺灣鯛執行過第一波的篩選，期能令所採收的原料維持大致相同的體型，以利每一批原料的加工及出貨。
(11)放血：經過一天的蓄養，俟每隻臺灣鯛魚腹內的消化系統均已代謝得差不多後，接著，要進行的步驟就是「放血」，作業人員會先減低蓄養池內約一半的水量，讓所有魚隻能約略成平躺的重疊狀態；接著，以魚簍撈起魚隻，混合碎冰後置入冰桶中(冰桶內溫度約攝氏3度)，靜待八至十分鐘，俟魚隻已大致被冰昏後，作業人員即會以熟練又迅速的刀法，一刀刺進魚體心臟部位，執行放血程序，此舉不僅可將魚隻身上的血液在很短時間內放完，以保持魚體鮮度，尚可令魚肉呈現白皙狀，使得經加工處理後的臺灣鯛冷凍魚片具有更好的賣相。
(12)裂解：作業人員會以熟練的刀法，迅速地將臺灣鯛魚體左右兩側的主要魚肉卸下，裂解完成之肉片，在加工廠方嚴謹地品質控管下，經過後續繁雜的加工、殺菌及包裝...等諸多步驟後，即形成了令加工廠得意的作品「臺灣鯛冷凍魚片」。
(13)去鱗：在完成裂解作業後，原本每隻完整的臺灣鯛，此時，只剩下兩片魚片；接著，作業人員雖會以機器剝皮的方式，先將魚鱗與魚皮大致剝除，但是，因為機器作業無法將微細的去鱗與剝皮作業做到最完善的程度，因此，廠方在「機器去鱗」已完成大部分的去皮作業後，尚設置了一道人工磨皮手續，再以人工方式，將魚片放在粗糙砧板上來回 摩擦，以期將魚片表面殘餘的銀色皮膜磨除。如此，魚片在經過去鱗、磨皮雙重加工手續後，表面即能保有較佳的光澤度，且能具有最佳的口感。
(14)修整：為了讓消費者在享用加工廠生產的新鮮魚片時，不必擔心魚刺的問題，廠方在魚片的加工過程中，尚會特別貼心地將魚刺〈含暗刺〉去除，也會對魚片周圍較不完整的碎肉進行一番修整，且依魚片大小作再一次的規格分類，令經過「修整」手續後的魚片，不僅擁有漂亮的外型，也完全除去了擾人的魚刺。如此，日後無論消費者是要對魚片進行蒸、煮、烤、炸，甚至，切成生魚片，均不必再執行麻煩的去刺動作，且完全不必擔心年紀較小的孩童或年紀較大的長輩因誤食魚刺而造成傷害。
(15)臭氧殺菌：在依序完成裂解、去鱗〈磨皮〉、修整等前述步驟後，魚片即會進入下一個殺菌及包裝程序，在執行殺菌及包裝程序之作業室裡，作業人員音量明顯放低了許多，因為在接下來的程序裡，可不是一般魚市場或加工廠所能做到的，只有在專業人員與高科技技術及器具的配合下，始能精準且正確地完成；為了保持魚片的新鮮，在魚片半成品完成後，會透過自動輸送帶來到另一個作業室，此時，廠方會先安排一道「清水沖洗」程序，接著，便進行魚片的「臭氧殺菌」程序；一般言，「臭氧殺菌」程序係利用浸泡臭氧水來實現殺菌之目的，約需耗時五分鐘左右，由臭氧殺菌作業室牆上高掛的「臭氧殺菌作業管制圖」及「臭氧殺菌計時燈號」，我們不難發現廠方對於執行這道程序時的謹慎態度；另，在兼顧魚片新鮮及衛生的雙重考量下，廠方亦均會訂出嚴格的作業守則，包括異常狀態的緊急處理等，期使消費者日後在享用加工廠出品的冷凍魚片時，能 品嚐到最新鮮、衛生又安全的鯛魚片。
(16)鹽水浸漬：按，在一般魚片的加工程序中，加工廠方通常不會主動地對魚片進行「鹽水浸漬」；除非客戶在訂購時表明了鹽水浸漬的需求，加工廠方始會在加工程序中安插這道步驟；一般言，在經過「臭氧殺菌」程序後，映入眼簾的是廠方第二個貼心客戶的步驟-「鹽水浸漬」，如果，客戶在訂購時已表明出這項需求，廠方將會在加工生產線上立刻安插「鹽水浸漬」之步驟，經過這道步驟處理的魚片，會帶有薄薄的鹹味，有部分消費者十分喜歡如此的口感。
(17)真空包裝：在經過加工生產線上各部門執行完前述一連串的加工步驟後，原本完整的臺灣鯛，如今已變成了一片片看了令人垂涎三尺的精緻魚片；按，加工生產線上的所有步驟，全部都是控制在室溫攝氏十八度以下的環境中進行及完成者，且從魚肉裂解乃至完成真空包裝，加工廠方更要求必須在二十至三十分鐘的極短期間內完成，其目的就是為了要確保魚片在加工過程裡，不會因臺灣的酷熱氣候而產生腐敗甚至發生細菌滋生的問題；如此，在整個室內加工生產線上，經過魚片包裝後，總算是大功告成。「包裝」之目的，就像是為魚片穿上最漂亮的外衣，且令消費者能從包裝上，感受到生產者的用心，為此，廠方也特別設計了精緻且透明的包裝袋，如此，在中英雙語文字配合的說明下，即能令喜愛冷凍魚片的中外消費者，在採購前能對產品有一初步且清楚的認識。在此尚需一提者，係在執行包裝程序時，廠方的第三個貼心小動作也會出現在這道程序裡完成，那就是在客戶的特殊需求及為了提供消費者多樣化選擇的情況下，將冷凍魚片分成「單片裝」及「多片裝」的兩種包裝型式，此外，為 了防止後續收藏時發生魚片滋生細菌的情事，魚片包裝時係一律採用「真空包裝」，以令消費者在買到加工廠所生產的冷凍魚片產品時，除了能安心地享用外，也不用特別擔心收藏的問題；除了整片的魚片成品外，廠方亦會為了特別地迎合客戶的需求，而在生產線上增設一「切片包裝室」，專門負責執行將魚片再予切片之細微動作；在「切片包裝室」裡，由於廠方對魚片再予切片的要求很高，所以，負責這項精細工作的師傅，各各都是「刀藝精湛」。師傅所下的每一刀，都必需能將原本完整的魚片，切割成每片重量相當的小魚片〈依客戶要求，魚片一般可分為六公克或十公克兩種切片重量〉，且在整齊地放置入保鮮盒後，即成為市售令人食指大動的「臺灣鯛生魚片」產品囉！如此，就在前述多重管控、防菌及滅菌等嚴謹且複雜的作業步驟下，這樣的產品絕對是能和餐廳師傅當場料理的生魚片相比擬呢！
(18)裝箱及冷凍：由於每次原料進貨，都必須立即處理完畢，所以加工廠內所生產的每一批魚片產品數量都非常可觀，有鑑於此，為了令魚片在交到客戶手上時，仍能維持品質最佳的狀態，因此，在完成包裝步驟後，廠方尚會以「IQF」急速冷凍設備，將魚片迅速冷凍〈低溫達攝氏零下一百一十度至零下一百二十度〉，再送進廠方另外設置的兩層樓高的巨型冷凍庫裡儲存，冷凍庫內溫度保持在零下二十七度的低溫狀態中，這樣的設備及溫度能確保所有的產品都獲得妥善地保存，且完全杜絕任何滋生細菌的機會。
據上所述，在前述加工生產線的上嚴謹且複雜的作業步驟中，雖然廠方會在驗收時，將品質不佳的魚隻淘汰，且與加工後殘餘之部 分(如：魚骨、魚頭、魚喉、魚腹、魚皮、魚鱗及修整下來之碎肉...等)一同另外加工製成飼料或肥料後再利用，因此，在臺灣鯛養殖及加工產業的整個過程中，似乎整個魚體都會被完全利用，而沒有造成絲毫的資源浪費；但是，若以臺灣鯛的整個產業觀之，臺灣鯛養殖業界必需透過多年來所養成的優異養殖技術與豐富養殖經驗，及多年來對臺灣鯛辛勤與細心付出的血汗照顧，始能養殖出及收獲到如此高品質的臺灣鯛，並在臺灣鯛加工業界的前述優異、嚴謹且複雜作業步驟之搭配下，始能被製作成高品質的臺灣鯛冷凍魚片，據此，臺灣鯛加工後所殘餘的大量且高品質之副產品(如：魚骨、魚皮及被修整下來之碎肉...等)，若僅能被回收利用，製成價格低廉的飼料或肥料，其在價值上的利用率顯然偏低，除殊為可惜之外，亦頗有嚴重辜負臺灣養殖及加工業界多年來養成的優異養殖及加工技術與經驗及辛勤血汗付出各項努力之遺憾。
有鑒於此，發明人乃思及有效利用臺灣鯛加工後所殘留之優質副產品(即，臺灣鯛冷凍魚片加工後之殘留物，含有魚骨、魚皮、魚鱗及殘肉...等物質之殘留物)，據以培養及製造出高品質之活性胜肽，而令臺灣鯛冷凍魚片加工後所殘留之優質副產品能獲得更高附加價值的利用，且令其得以被選擇作為高品質化粧品或營養品的主要成份，以佳惠及確保消費者皮膚及身體的健康。
本發明係一種由臺灣鯛加工後副產品經發酵及培養萃取出活性胜肽之製法，該製法係利用臺灣鯛冷凍魚片加工後殘留之副產品(為臺灣鯛冷凍魚片加工後之殘留物，如：含有魚骨、魚皮、魚鱗及殘肉...等物質的殘留物)，請參閱第3圖所示，且依序包括下列步驟(按，以下步驟係 發明人在經歷多次製程實作，反覆分析及調整製程中各步驟細節及條件後所歸納出的最佳步驟及條件，因此，為了簡化說明，本發明在後續的描述中僅以最佳步驟、數據及條件為例，說明本發明之該製法，惟，本發明製法在實際施作時，並不挶限於此，其步驟、數據及條件，均能依實際的需要，而予以微調，只要其數據及條件的微調範圍在以下所列數據及條件的±5%範圍內，仍應能達成本發明之主要目的，而獲得所需之EFT及活性胜肽，且亦為本發明在此欲主張保護之權利範圍，合先陳明)。
(300)熱萃取處理：將臺灣鯛加工後殘留之該副產品均勻絞碎後，取2公斤(kg)加入10公升(L)的水，形成一「副產品碎屑混合液」，再以大火烹煮該「混合液」，俟沸騰後轉中火，繼續烹煮至該「混合液」僅剩5公升後，以濾網對該「混合液」進行過濾，即能獲得「澄清液」與「魚骨渣」；其中，繼續烹煮該「澄清液」直到僅剩2公升；「魚骨渣」則是在加入5公升的水，形成一「魚骨渣混合液」後，以大火烹煮該「魚骨渣混合液」，俟沸騰後轉中火，繼續烹煮至僅剩1公升後，以濾網對該「魚骨渣混合液」進行過濾；最後，將其濾液和前者混合後，即獲得「粗萃取液」，且將該「粗萃取液」凍結在攝氏-20度，24小時後，對該凍結的「粗萃取液」進行表面除油後，再對其進行冷凍乾燥，以形成凍乾的「魚粗萃粉末」。
(301)第一次滅菌處理：將重量百分比為2%之該「魚粗萃粉末」(如：120g)及重量百分比為1%之葡萄糖(如：60g)，分別加入至一塑膠桶內20公升的純水中後，適當搖晃該塑膠桶，俟三者均勻混合後，即蓋上該塑膠桶之桶蓋，且將該塑膠桶放入至一滅菌釜中，以攝氏121度，進行30分鐘的滅菌，完成後待冷卻至室溫攝氏25度，即形成一「魚粗萃粉末葡 萄糖混合液」。
(302)發酵處理：利用接種環以無菌操作方式，分別自保存在攝氏-80度凍藏櫃中的乳酸菌Enterococcus faecalis(BCRC 14046)與Lactobacillus rhamnosus(BCRC 10940)之保存凍管，勾取一環，且三區劃線在MRSA培養基(MRS arga是培養及計數乳酸桿菌的培養基)上，於攝氏37度的環境下，培養24小時(稱為第一次活化)；嗣，再以接種環勾取一獨立分離菌落，且三區劃線在新的MA培養基上，於攝氏37度的環境下，培養24小時(稱為第二次活化)；接著，再以接種環勾取第二次活化之獨立分離菌落分別接種至60mL之MRSB培養基中，以手搖晃均勻後，置入直立式培養箱中，於攝氏37度的環境下，培養至菌落密度OD 600nm等於0.8~1.0時，以無菌操作方式，利用電動吸管(Pipet-Aid)分別吸取重量百分比為1%(60mL)之BCRC14046及BCRC10940乳酸菌，且將其加入至前述塑膠桶內已冷卻的20公升「魚粗萃粉末葡萄糖混合液」中，在攝氏37度的環境下，分別發酵0、10、20及30小時後，分別形成「魚粗萃粉末葡萄糖混合發酵液」。
(303)第二次滅菌處理：將前述含「魚粗萃粉末葡萄糖混合發酵液」的塑膠桶放入至一殺菌釜中，以攝氏121度進行滅菌30分鐘後，停止發酵，即獲得完成發酵的「魚粗萃粉末葡萄糖混合發酵液」，且依發酵時間0、10、20及30小時，分別編為EFT0、EFT10、EFT20及EFT30。
(304)離心分離處理：以無菌操作方式，將該完成發酵的「魚粗萃粉末葡萄糖混合發酵液」，分批裝入至已滅菌之離心管中約7分滿(300mL)，再將各該離心管放入至已預冷至攝氏4度的離心機中，且使該離心機以14000 x g的速度離心運轉30分鐘，即能獲取各該離心管中之「上清液」 部分。
(305)抽氣過濾處理：將已滅菌之一抽氣過濾裝置與2公升之一血清瓶組裝成一體，對自離心管所獲取之「上清液」部分進行過濾，其中，為了預防抽氣過濾裝置內0.45μm的濾膜在過濾時無法順利進行或被堵塞，會先將該「魚粗萃粉末葡萄糖混合發酵液」離心過後之該「上清液」倒入至已放上6.0μm濾膜之抽氣過濾裝置進行過濾，再接續地將該「上清液」依序以1.0μm及0.5μm濾膜過濾；最後，始以0.45μm濾膜透過該抽氣過濾裝置進行過濾，在此需特別聲明者，為確保本發明之製程品質，以上之過濾應盡量保持在無菌操作方式下進行。
(306)舖盤凍乾處理：將經過前述抽氣過濾裝置完成過濾的該「上清液」倒置且平舖在一不鏽鋼凍乾盤上，每片凍乾盤上約能鋪上700mL至800mL之該「上清液」，多餘的發酵液須分裝至2公升的血清瓶中，且放置入殺菌釜內，以攝氏121度，進行20分鐘的滅菌後，待冷卻至約攝氏25度的室溫，即能將其保存至攝氏4度的冰箱內存放，待下次再進行抽氣過濾及舖盤凍乾。已舖好在該不鏽鋼凍乾盤上之該上清液，則分別依序被放入至一凍乾機中，在攝氏-80度下，進行約3天的凍乾處理。
(307)獲取及儲存魚粗萃發酵凍乾粉末：俟完成前述凍乾處理後，以完成滅菌的藥杓，將經凍乾完成的魚粗萃發酵凍乾粉末(Extraction of fermented Tilapia，簡稱EFT)迅速刮入至已知重量的離心管中，以避免吸濕，俟經電子天平秤重，並分別依發酵時間10、20及30小時，標示為EFT0、EFT10、EFT20及EFT30等樣品後，將各該離心管儲存至一乾燥箱內，靜待後續實驗、分析及使用。
嗣，發明人為了確認各該魚粗萃發酵粉末EFT0、EFT10、EFT20及EFT30的生化特性，特別對其進一步做了下列的實驗、分析及研究：
1、游離胺基酸含量的測定(Doi et al.,1981參照)：發明人係以Ninhydrin法測量游離胺基酸的含量，其作法係將樣品粉末配置成濃度為50mg/mL的樣品溶液；取0.5mL之樣品溶液，加入至1mL Cd-ninhydrin reagent(即，將0.8g ninhydrin加入至80mL無水乙醇及10mL醋酸的混合液中，最後，再添加至1g CdCl2．1/2 H2O溶於1mL去離子水溶液中，調製而成)；以攝氏84度的水浴加熱5分鐘後，以分光光度計測定在507nm的吸光值，由Leucine標準物質得到的標準檢量線換算游離胺基酸含量，單位為mg/g。
2、可溶性蛋白質含量的測定：發明人係以Sigma公司之lowry kit測量各該樣品溶液內可溶性蛋白質的含量；其中，係將各該樣品粉末配置成濃度為20mg/mL的各該樣品溶液；取1mL的樣品溶液加入1mL的Lowry Reagent混勻後靜置20分鐘；再加入0.5mL的Folin & Ciocalteu's Phenol Reagent的Working Solution，混勻後靜置30分鐘；取1.5mL，以分光光度計測量750nm的吸光值，由BSA標準物質得到之標準檢量線換算可溶性蛋白質含量，單位為mg/g。
3、胜肽含量的測定(Church et al.,1983)：(3-1)配置o-Phthaldialdehyde的混合溶液：取25mL之100mM sodium tetraborate、2.5mL之20% sodium dodecyl sulphate(SDS)、1mL OPA(40mg o-Phthaldialdehyde溶於1mL甲醇中)及100μL之β-mercaptoethanol，將上述藥品倒入至棕色定量瓶中，並以去離子水 定溶至50mL；(3-2)分析樣品：取適量的樣品以去離子水溶解並定溶至10mL，經0.2μm與5,000Da(Millipore,Bedford,MA,U.S.A.)濾膜過濾與適當稀釋；取25μL稀釋溶液，加入至含有1mL o-Phthaldialdehyde混合溶液之1.5mL的石英管中，再混合均勻且於室溫下靜置2min後，以分光光度計測定在340nm的吸光值，由Leu-Gly標準物質得到之標準檢量線換算胜肽的含量，單位為mg/g。
4、ACE抑制能力測定(Wu and Ding et al.,2002參照)：ACE在體外條件下，能夠分解馬尿酸-組氨醯-亮氨酸(HHL)產生馬尿酸(HA)，HA在228nm處有明顯的吸收波峰，據此，發明人乃採用HA的生成量來評估樣品對ACE的抑制作用(Phensri T et al.,2005參照)，其作法係以硼酸加NaCl緩衝溶液取代樣品的吸光值，做為控制組；ACE的抑制能力分析是依據(Wu and Ding，2002參照)的方法修飾，以Luna C18的管柱(4.6mm×250mm,5μm)，50%甲醇(含0.1%的三氟醋酸)作為移動相，流速0.8mL/min，在波長228nm下測其吸光值，進而算出抑制ACE活性的百分比。
俟逐一完成前述測定後，即能獲得如下列表一所示的各項實驗數據。
由表一所示之各項實驗數據，即能清楚反映出本發明之各該樣品EFT0、EFT10、EFT20及EFT30的下列生化組成及特性：
1、可溶性蛋白含量：EFT在0至10hr中，可溶性蛋白質含量由53.9±0.5增加至134.9±0.1mg/g。當發酵至30hr時，可溶性蛋白質含量明顯增加至140.6±0.6mg/g(p<0.05)。由該等數據能清楚得知，隨著發酵時間的增加，乳酸菌中蛋白酶的作用時間越長，各該樣品溶液中可溶性蛋白質的含量亦有增加的趨勢。
2、游離胺基酸含量：EFT 0至10hr時，游離胺基酸含量可由2.40±0.01增加至16.8±0.32mg/g，然而，延長發酵時間至20hr時，游離胺基酸的含量反而隨著發酵時間的增加而下降至13.5±0.01mg/g。發明人推測其原因，可能是乳酸菌快速生長及增殖時需要大量的胺基酸作為氮源(Chen et al.,2003；Doeven et al.,2005參照)，因此，在發酵初期(10至20hr)將會造成游離胺基酸含量減少的現象。
3、胜肽含量：EFT 0至10hr中，胜肽含量由12.6±0.5增加至51.8±1.4mg/g。當發酵至20hr時，其胜肽含量為53.2±0.6，此雖與EFT10的胜肽含量無顯著差異(p<0.05)。但是，隨著發酵時間的增加，胜肽含量則有著顯著增加的趨勢，其中，以EFT30具有最高的胜肽含量，達 62.7±0.5mg/g。此一結果清楚顯示，乳酸菌發酵顯然能提高EFT中生物活性胜肽的含量。
4、抑制血管升壓素轉換酶之IC50值：由抑制ACE活性反應曲線可求得各該樣品的IC50值，IC50值即為抑制ACE 50%活性所需的胜肽濃度，此數值越低，表示抑制ACE的效果越佳。實驗結果清楚顯示，發酵10至20hr之EFT中，IC50值有上升的現象，其中，EFT10和EFT20分別為1.04±0.08及1.40±0.01mg/mL，發明人推測其原因，可能是乳酸菌之蛋白酶的作用，導致部分有ACE抑制效果的胜肽水解而造成抑制效果變差。另，EFT30和EFT10之IC50值分別為1.12±0.01及1.04±0.08mg/mL且兩組於統計上並無顯著差異(p<0.05)。此外，在胜肽含量方面，EFT30的胜肽含量亦明顯高於EFT10，故，若選擇以EFT30與其它胜肽產品依不同比例進行混合，其所形成之複合物很可能會因EFT30內活性胜肽與其它胜肽產品間產生之協同作用而使該複合物具有更佳的ACE抑制效果。
此外，發明人為了確認各該樣品EFT0、EFT10、EFT20及EFT30對人體保健上的功效，尚分別對其做了下列實驗、分析及研究：
(A)γ-胺基丁酸(γ-aminobutyric acid,GABA)含量的實驗及分析：其實驗係採用OPA衍生法，分析各該樣品EFT10、EFT20及EFT30中γ-胺基丁酸(γ-aminobutyric acid,GABA)的含量，其作法係將100μL之各該樣品加入至500μL OPA working solution震盪均勻後，在室溫下反應2分鐘，以0.22μm濾膜進行過濾後，即執行HPLC分析，其分析法係取20μL注入C18管柱(5μm，250mm×4.6mm)；移動相A為0.1M 醋酸鈉(pH=6.7)、移動相B為甲醇。梯度起始時A為90%，10分鐘後降至40%，維持此梯度至18分鐘，18分鐘後改為B移動相100%直到基線平穩，流速為0.8mL/min，以紫外光-可見光偵測器於340nm下進行偵測；偵測結果顯示，隨著發酵時間增加，各該樣品EFT10、EFT20及EFT30的GABA含量依發酵時間(由10小時至30小時)，如下列表二所示，其含量可由12.92mg/100g提升至25.59mg/100g，約提升了2倍；其中，EFT30具有最高的GABA含量。
GABA：γ-胺基丁酸(γ-aminobutyric acid，GABA)
查，GABA為一種抑制性的神經傳導物質，經由乳酸菌發酵可將麩胺酸轉換而形成GABA，據研究指出此物質具有抑制血壓上升的作用(Inoue et al.，2003參照)。Sun等人(2009)從新疆發酵乳(Xinjiang koumiss)中分離出乳酸菌Lactobacillus helveticus ND01發酵脫脂乳24小時，其具有67.18% ACE抑制率，GABA含量為165.11mg/L。另，也有研究指出，原發性高血壓大鼠以管餵灌食的方式，給予0.5mg/kg body weight的GABA，於灌食後的第4小時，其收縮壓平均下降20.8mm Hg(Hayakawa et al.,2002參照)。此外，以Lb.casei和Lc.lactis發酵之牛乳(GABA濃度達10-12mg/100mL)，給予輕度高血壓患者食用12週，於第8週時，其收縮壓平均下降17.4±4.3mm Hg(Inoue et al.,2003參照)。
雖然，前述實驗結果顯示，本發明所製成之臺灣鯛粗萃發酵凍乾粉末EFT10、EFT20、EFT30之GABA含量相較低於發酵乳品，此一現象極可能是導因於發酵條件與原料成份等不同因素所產生的差異，惟，由表一所示結果卻能清楚反映，無論發酵時間長短，本發明製成之臺灣鯛粗萃發酵凍乾粉末EFT10、EFT20、EFT30內GABA的含量，毫無置疑地已令其具備有效抑制血壓上升的作用。
(B)蛋白質分子量膠體層析及分析其劃分物對ACE的抑制能力：其作法係將各該樣品EFT10、EFT20、EFT30配置成適當濃度(50mg/mL)的液體，依序經0.2μm與5000Da濾膜過濾後再進行Sephadex G-25膠體層析，以探討胜肽分子量的分佈情形。
請參閱第4圖所示，其膠體層析結果顯示，EFT10的分子量範圍介於2140-150Da；EFT20的分子量範圍介於1840-90Da；EFT30的分子量範圍介於2030-100Da。由此一結果，尚能進一步發現，復請參閱第4圖所示，在相較EFT20、EFT30與EFT10的圖譜後，亦能清楚發現，其圖譜的波峰皆有向右移的現象，此一現象表示分子量有下降的趨勢。此可能為乳酸菌在發酵過程中分泌蛋白酶水解大分子蛋白質或胜肽，導致使小分子胜肽的含量增加。查，Sinha等人曾在進行Sephadex G-75膠體層析以分析水解物中蛋白質的變化時發現，在未水解時以大分子蛋白質所佔的比例最多，隨著水解時間的增加，蛋白質圖譜的波峰有向右移的現象，顯示小分子蛋白質的含量有隨著水解時間增加而上升的趨勢(Sinha et al.，2007參照)。
按，angiotensin converting enzyme(簡稱ACE)係一種血管緊 張素轉換酶，主要具有下列之二大功能：(1)催化血管緊張素I轉化為血管緊張素II；(2)使緩激肽失活。
ACE即因上列這兩種功能而成為治療高血壓、心力衰竭、2型糖尿病和糖尿病腎病等疾病的理想靶點。血管緊張素轉化酶抑制劑能減少血管緊張素II的生成，並增加緩激肽的活性。經膠體層析分析，主要可層析出六個劃分區域(A-F)，其分子量分佈範圍分別為2030-1150、100-760、720-590、560-390、370-230及140-90Da；胜肽濃度分別為1.2、0.2、0.3、0.9、0.2及0.1mg/mL。其ACE的抑制能力分別為83.5、27.2、58.9、1.3、26.2及7.6%，有效抑制百分比{IER=Inhibition(%)/Peptide concentration(mg/mL)}則分別為71.2、156.5、178.3、1.41、122.9及57.3%，如下列表三所示，其中，在各劃分區域中係以劃分物C的IER值為最高，因此，收集C劃分區域進行進一步的RP-HPLC純化分析，請參閱第5圖所示，即能據以作為篩選與鑑定具抑制ACE活性之胜肽序列的參考依據。
綜上所述，本發明製成之該魚粗萃發酵凍乾粉末，經前述多 項實驗已能清楚證實，不僅富含高品質且小分子量的活性胜肽，具備有效抑制血壓上升的作用，尚具有極佳的ACE抑制率效，因此，令其得以被選擇作為高品質化粧品或保健食品(用以預防高血壓、心力衰竭、2型糖尿病及腎病等疾病)的理想成份，而能佳惠及確保消費者皮膚及身體的健康，從而令臺灣鯛冷凍魚片加工後所殘留的優質副產品能獲得更高附加價值的利用。
按，以上所述，僅為本發明最佳之一具體實施例，惟本發明之構造特徵並不侷限於此，任何熟悉該項技藝者在本發明領域內，可輕易思及之變化或修飾，如：直接以臺灣鯛全魚或其加工後的魚片取代前述臺灣鯛冷凍魚片加工後殘留之副產品，做為本發明製造方法中所使用的原料，皆應被涵蓋在以下本案之專利範圍內。
300~307‧‧‧步驟
Claims (11)
- 一種由臺灣鯛加工後副產品經發酵及培養萃取出活性胜肽之製法，該製法係利用臺灣鯛冷凍魚片加工後殘留之副產品，且包括下列步驟：將該副產品均勻絞碎，且對其進行熱萃取處理後，再經冷凍乾燥處理，形成凍乾之魚粗萃粉末；依一預定之重量百分比，將該魚粗萃粉末、純水及葡萄糖均勻混合，形成一魚粗萃粉末葡萄糖混合液，且對該魚粗萃粉末葡萄糖混合液執行第一次滅菌處理；對完成第一次滅菌處理後之該魚粗萃粉末葡萄糖混合液接種已部份活化之乳酸菌，並在一設定溫度下，令該乳酸菌能執行一設定期間的發酵處理，以獲得完成發酵的魚粗萃粉末葡萄糖發酵液；對完成發酵的該魚粗萃粉末葡萄糖發酵液依序執行第二次滅菌處理及離心分離處理，且對完成發酵的該魚粗萃粉末葡萄糖發酵液離心過後之上清液，執行抽氣過濾處理後，平鋪在一不鏽鋼盤上，以凍乾機執行最終之冷凍及乾燥處理，即能獲得臺灣鯛萃取物之發酵凍乾粉末。
- 如請求項1所述之製法，其中，該熱萃取處理包括下列步驟：將均勻絞碎的該副產品與水，依重量百分比1：5的比例，均勻混合成一混合液，再以大火烹煮該混合液，直到煮沸後轉中火，且在該混合液被煮至僅剩一半後，以濾網對該混合液進行過濾，即能獲得一澄清液與一魚骨渣，其中，繼續烹煮該澄清液直到至僅剩一半為止；該魚骨渣則是加水以大火煮沸後轉中火，直到煮至僅剩1/5後，再以濾網進行過濾；最後，將二者混合，即獲得一粗萃取液；及將該粗萃取液凍結在-20℃，待24小時後，對凍結的該粗萃取液進行表面除油，再對其進行冷凍乾燥，即能形成凍乾的該魚粗萃粉末。
- 如請求項2所述之製法，其中，該預定之重量百分比係該「魚粗萃粉末」之重量百分比為2%，及該葡萄糖之重量百分比為1%。
- 如請求項3所述之製法，其中，該第一次滅菌處理係將該魚粗萃粉末葡萄糖混合液放入至一塑膠桶內，適當搖晃該塑膠桶，俟該魚粗萃粉末、純水及葡萄糖均勻混合後，密封該塑膠桶，且將該塑膠桶置入至一滅菌釜中，以攝氏121度，進行30分鐘的滅菌處理，完成後待冷卻至室溫25℃，即形成完成滅菌的該魚粗萃粉末葡萄糖混合液。
- 如請求項4所述之製法，其中，該乳酸菌係Enterococcus faecalis(BCRC 14046)與Lactobacillus rhamnosus(BCRC 10940)，該接種方法係利用接種環以無菌操作方式，分別自保存在-80℃凍藏櫃中的各該乳酸菌的保存凍管，勾取一環，且三區劃線在MRSA培養基上，於攝氏37度的環境下，培養24小時，以作為第一次活化；嗣，再以接種環勾取一獨立分離菌落，且三區劃線在新的MA培養基上，於攝氏37度之環境下，培養24小時，以作為第二次活化；接著，再以接種環勾取第二次活化之獨立分離菌落分別接種至60mL之MRSB培養基中，以手搖晃均勻後，置入直立式培養箱中，於攝氏37度的環境下，培養至菌落密度OD 600nm至一預定濃度時，以無菌操作方式，利用電動吸管分別吸取重量百分比為1%之BCRC14046及BCRC10940乳酸菌，且將其加入至塑膠桶內已冷卻的該魚粗萃粉末葡萄糖混合液中，在攝氏37度的環境下，進行發酵處理，且該發酵處理的時間係以30小時發酵所形成之魚粗萃粉末葡萄糖發酵液為最佳。
- 如請求項5所述之製法，其中該預定濃度係菌落密度OD 600nm等於0.8~1.0時為最佳。
- 如請求項6所述之製法，其中，該BCRC14046及BCRC10940乳酸菌係 以重量百分比為1%，加入至該魚粗萃粉末混合液中。
- 如請求項7所述之製法，其中，該第二次滅菌處理係將含該魚粗萃粉末發酵液的塑膠桶放入至一殺菌釜中，以攝氏121度進行滅菌30分鐘後，停止發酵，即獲得完成發酵的魚粗萃粉末葡萄糖發酵液。
- 如請求項8所述之製法，其中，該離心分離處理係以無菌操作方式，將該完成發酵的魚粗萃粉末葡萄糖發酵液，分批裝入至已滅菌之離心管中約7分滿，再將各該離心管放入至已預冷至攝氏4度的離心機中，且使該離心機以14000 x g的速度離心運轉30分鐘，即能獲取各該離心管中之上清液部分。
- 如請求項9所述之製法，其中，該抽氣過濾處理係將已滅菌之一抽氣過濾裝置與2公升之一血清瓶組裝成一體，對自離心管所獲取之上清液部分進行過濾，其中，為了預防抽氣過濾裝置內0.45μm的濾膜在過濾時無法順利進行或被堵塞，會先將該魚粗萃粉末發酵液離心過後之該上清液倒入至已放上6.0μm濾膜之抽氣過濾裝置進行過濾，再接續地將該上清液依序以1.0μm及0.5μm濾膜過濾；最後，始以0.45μm濾膜透過該抽氣過濾裝置在無菌操作方式下進行抽氣過濾。
- 如請求項10所述之製法，其中，該最終之冷凍及乾燥處理係將經過前述抽氣過濾裝置完成過濾的該上清液倒置且平舖在不鏽鋼凍乾盤上，每片凍乾盤上約能鋪上700mL至800mL之該上清液，多餘的發酵液須分裝至2公升的血清瓶中，且放置入殺菌釜內，以攝氏121度，進行20分鐘的滅菌後，待冷卻至約攝氏25度的室溫後，即能將其保存至攝氏4度的冰箱內存放，待下次再進行抽氣過濾及舖盤凍乾；已舖好在不鏽鋼凍乾盤上之該上清液，則分別依序被放入至一凍乾機中，在攝氏-80度下，進行約3天的凍乾處理；俟完成該最終之冷凍及乾燥處理後，以完 成滅菌的藥杓，將完成凍乾的魚粗萃發酵凍乾粉末迅速刮入至已知重量的離心管中儲存至一乾燥箱內，以避免吸濕。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| TW107128619A TWI718401B (zh) | 2018-08-16 | 2018-08-16 | 由臺灣鯛加工後副產品經發酵及培養萃取出活性胜肽之製法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| TW107128619A TWI718401B (zh) | 2018-08-16 | 2018-08-16 | 由臺灣鯛加工後副產品經發酵及培養萃取出活性胜肽之製法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| TW202008992A true TW202008992A (zh) | 2020-03-01 |
| TWI718401B TWI718401B (zh) | 2021-02-11 |
Family
ID=70766493
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| TW107128619A TWI718401B (zh) | 2018-08-16 | 2018-08-16 | 由臺灣鯛加工後副產品經發酵及培養萃取出活性胜肽之製法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| TW (1) | TWI718401B (zh) |
-
2018
- 2018-08-16 TW TW107128619A patent/TWI718401B/zh active
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| TWI718401B (zh) | 2021-02-11 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Pérez-Vega et al. | Release of multifunctional peptides by gastrointestinal digestion of sea cucumber (Isostichopus badionotus) | |
| Khora | Marine fish-derived bioactive peptides and proteins for human therapeutics | |
| JP2008074846A (ja) | エラスチン分解ペプチド並びにエラスチン及びその酵素分解ペプチドの製造方法 | |
| TWI516280B (zh) | 紅藜萃取物用於製備促進膠原蛋白生成及抗皮膚老化之組合物之用途 | |
| Alzaydi et al. | Bioactive peptides: Synthesis, applications, and associated challenges | |
| CN106566861B (zh) | 一种高f值乌鸡寡肽混合粉的制备方法 | |
| CN110950925A (zh) | 具有修复营养激活细胞功能的ace抑制肽及制备方法 | |
| CN104480176B (zh) | 鲢鱼dpp-iv抑制多肽及其应用 | |
| Slater | Use and exploitation of sea cucumbers | |
| CN102028264A (zh) | 一种鳗鱼肉面包及其制备方法 | |
| Hayes et al. | Advances in the processing of marine discard and by-products | |
| RU2388350C1 (ru) | Белково-пептидный модуль для производства продуктов функционального и специализированного питания для лиц, подверженных интенсивным физическим нагрузкам | |
| CN103262939A (zh) | 一种源自鸡胚的抗氧化活性混合肽的制备方法 | |
| JP7144441B2 (ja) | 抗酸化及び抗高血圧効果を有するヒラメ練肉及びその製造方法 | |
| TWI718401B (zh) | 由臺灣鯛加工後副產品經發酵及培養萃取出活性胜肽之製法 | |
| CN106942652A (zh) | 一种可提高免疫力、增强抗病能力的养生食品 | |
| CN107278721A (zh) | 防治“红阳”猕猴桃树溃疡病的方法 | |
| KR102395146B1 (ko) | 농작물 성장촉진 비료제조방법 | |
| KR20210018957A (ko) | 경구 또는 경장 영양 조성물 및 그의 제조 방법 | |
| TWI702006B (zh) | 由臺灣鯛發酵凍乾萃取物與青海菜寡醣萃取物複合成保健材料之製法 | |
| CN105614855B (zh) | 一种小肽营养制剂及其制备方法 | |
| CN108567118A (zh) | 一种利用杂粮制成的快餐食品 | |
| CN107432367A (zh) | 提高巨骨舌鱼存活率的饲料 | |
| Liu et al. | Preparation and characterization of grouper bone peptides-calcium complex by lactic acid bacteria fermentation | |
| CN105377957A (zh) | 使用金丝燕窝作为原料生产水解胶原蛋白的方法 |