SU1271379A3 - Способ определени активности антитромбина-ВМ - Google Patents

Способ определени активности антитромбина-ВМ Download PDF

Info

Publication number
SU1271379A3
SU1271379A3 SU823450446A SU3450446A SU1271379A3 SU 1271379 A3 SU1271379 A3 SU 1271379A3 SU 823450446 A SU823450446 A SU 823450446A SU 3450446 A SU3450446 A SU 3450446A SU 1271379 A3 SU1271379 A3 SU 1271379A3
Authority
SU
USSR - Soviet Union
Prior art keywords
thrombin
solution
concentration
heparin
test
Prior art date
Application number
SU823450446A
Other languages
English (en)
Inventor
Лилль Хельмут
Шренк Юрген
Вундервальд Петер
Original Assignee
Берингер Маннхайм Гмбх (Фирма)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Берингер Маннхайм Гмбх (Фирма) filed Critical Берингер Маннхайм Гмбх (Фирма)
Application granted granted Critical
Publication of SU1271379A3 publication Critical patent/SU1271379A3/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
    • C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
    • C12Q1/56—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving blood clotting factors, e.g. involving thrombin, thromboplastin, fibrinogen
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P43/00—Drugs for specific purposes, not provided for in groups A61P1/00-A61P41/00
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N2333/00—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature
    • G01N2333/81—Protease inhibitors
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N2333/00—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature
    • G01N2333/81—Protease inhibitors
    • G01N2333/8107—Endopeptidase (E.C. 3.4.21-99) inhibitors
    • G01N2333/811—Serine protease (E.C. 3.4.21) inhibitors
    • G01N2333/8121—Serpins
    • G01N2333/8128—Antithrombin III
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N2333/00—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature
    • G01N2333/90—Enzymes; Proenzymes
    • G01N2333/914—Hydrolases (3)
    • G01N2333/948—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • G01N2333/974—Thrombin
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N2400/00—Assays, e.g. immunoassays or enzyme assays, involving carbohydrates
    • G01N2400/10—Polysaccharides, i.e. having more than five saccharide radicals attached to each other by glycosidic linkages; Derivatives thereof, e.g. ethers, esters
    • G01N2400/38—Heteroglycans, i.e. polysaccharides having more than one sugar residue in the main chain in either alternating or less regular sequence, e.g. gluco- or galactomannans, e.g. Konjac gum, Locust bean gum, Guar gum
    • G01N2400/40—Glycosaminoglycans, i.e. GAG or mucopolysaccharides, e.g. chondroitin sulfate, dermatan sulfate, hyaluronic acid, heparin, heparan sulfate, and related sulfated polysaccharides
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
    • Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
    • Y10S530/829—Blood
    • Y10S530/83—Plasma; serum
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
    • Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
    • Y10S530/829—Blood
    • Y10S530/83—Plasma; serum
    • Y10S530/831—Cohn fractions

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Neurosurgery (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
  • Polysaccharides And Polysaccharide Derivatives (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)

Abstract

Изобретение относитс  к медицине , а именно к способу опр еделени  активности антитромбина-ВМ. Цитрат- ную плазму разбавл ют 0,9%-ным раст вором NaCl. Готов т антитромбинную (AT) реакционную смесь. В пластмассовые кюветы внос тс  растворы АТ-реакционной смеси и 0,9%-ного NaCl в одном случае и разбавленна  плазма и AT-реакционна  смесь в другом случае. Эти смеси инкубируют в течение 5 мин и смешивают с 1,9 ммоль хромозима ТН. В течение 30 с определ ют начальную экстинкцию. Через 30, 60 и 90 с повтор ют измерение. Из разницы между коэффициентами экстинкции определ ют среднее значение. Таким образом, получают общую антитромбинную активность . При повторении измерени  с пониженной концентрацией гепарина получают AT-III о Из разницы между СО общей антитромбинной активностью и с AT-III получают количество антитромбина-ВМ , 5 табл. 1 ил. ю со со

Description

см
Изобретение относитс  к способу определени  активности нового ингибитора тромбина которьй называетс  антитромбином ВМ ().
Определение АТ-ВМ основано на использовании различи  в специфич ности по отношению к AT-III в случае различных кофакторов. К испытуемому раствору добавл ют кофактор антитромбина ВМ, тромбин М опре .дел емый субстрат тромбина и по ко лйчеству продуктов расщеплени  субстрата тромбина суд т об активности антитромбина-ВМ,
Пример , 9ч. свежеотоб ранной крови смешивают с 1 ч,. 0,11 моль/л цитрата натри  и центрифугируют при 3000 об./мин. полученной цитратной плазмы разбавл ют 1,0 мл Q, раствора Ns-Cl,
5 МП раствора, содержащего 0,1 М трис/HCl, рН 8,1; 0,15 М NaCl, 0,ОГМ ЭДТА 1% полиэтиленгликол , 6,5 IU апротинин/мл и I,75 USP гепарина/мл, смешивают с 0,25 мл раствора тромбина с О .,5 ед/мл и оставл ют сто ть в течение 30 мин (AT - реакционна  смесь).
Провод т определение по следующей схеме при 25°С в кювете с толщиной сло  1 см и при длине волны Hg405HM
Измер етс  прирост экстинкции по сравнению с воздухом. В одну пластмассовую кювету внос т пипеткой 0,10 МП 0,9%-ного NaCl и 2 № АТ-ре акционной смеси, а в другую - 0,10мл разбавленной плазмы и 2 мл АТ-реакционной смеси5 смешивают и инкубирую В течение 5,мин при Затем содержимое каждой кюветы смешивает с 1,9 ммоль хромозима ТН - тоз-гли-проarg-pM .(0,20 мл), в течение 30 с определ ют начальную экстинкцию.и одновременно включают секундомер. Через 30, 60 и 90 с повтор ют определение Из разницы между коэффициентами тинкции (АЕ/ЗОс) определ ют среднее значение.
Таким образом, получают общую аи- титромбиннзпо активность.
Путем повторени  измерени  с пониженной до 0,2 US Р/мл концентрации ей гепарина получают концентраи ю AT-III. Из разнигды между общей анти- тромбинной активностью и AT-IIT по- лучают количество АТ-ВМ.
Пример 2, Используют следу к цие растворы реагентов
1. Буфер: трис/НС1 100 ммоль/л, рН 8,1; декстрансульфат (м.в, 500 000) 1 мл/100 мл; апротинин 6,5 IU/мл (единица ингибитора; трипсин, хромозин ТН, 25°С; NaCl 150 ммоль/л.
2о Тромбин 0,5 ед/мл.
3.Хромозим ТН (тоз-гли-про-argpNA ) 1,9 ммоль/л,
4,Смесь реагентов: трис/НС
90 ммоль/л, ,1; декстрансульфат 0,9 мг/100 I-OT; апротинин 5,9 IU/мл; NaCl 136 1 1моль/л; тромбин 0,045 ед/мл.
Приготовление смеси реагентов.
Смешивают в пластмассовой емкости и оставл ют сто ть примерно в течени 30 минут при 25°С 10 мл буфера (раствор 1 ) и 1 МП тромбина (раствор 2).
Подготовка, пробы.
Дл  определени  1 ч, цитратной плазмы разбавл ют 200 ч 0,9%-ного NaCl (например,30 мл плазмы и 10 мл 0,9%-ного раствора NaCl).
Услови  определени : длина волны Hg 405 нм; пластмассова  кювета, толщина сло  1 см; температура измерени  25°С.
Измерение по сравнению с воздухом (прирост экстинкции)
Дл  каждой серии измерений требуетс  по меньшей мере одно холостое значение с тромбином (ть), В одну плмассовую кювету внос т пипеткой 0,05 мл 0,9%-ного NaCl и J мл раствора 4, в другую - 0,05 мл разбавленной плазмы и 1 мл раствора 4, сме шивают, инклгбируют в течение 5 мин при 25°С. Затем содержимое каждой кюветы смешивают с раствором 3 (TL 0,1 мл проба 0,1 ми) и рассчитывают АЕ/30 с; АЕц /30 с - ДЕрроБЫ/ЗО с с. 1ид..5,/мл AEft / /30 с X 95,
Дл  определени  готов т растворы AT-III (концентраци  12,5 IU/мл при 25°с) и АТ-ВМ (концентраци  12,1 IU/мл при 25°С).
Эта концентраци  соответствует нормальному содержгшйю AT-III в человеческой гшазме.
Дл  того, чтобы показать специфичность определени  в присутствии AT- AT-III, определение провод т как с раствором AT-ВМ, так и со смесью обоих растворов.
Измерение AT-ВМ„
1 ч. раствора АТ-ВМ разбавл ют 100 ч„ физиологического раствора NaCl (0,05 МЛ пробы + 5,0 м.ч раствора NaCl), Из этого раствора готов т даль™ нейгаие разбавлени  с физиологическим раствором поваренной соли (9 ч. ра 5 створа АТ-ВМ + I ч. раствора NaCl; 8+2; 7+Злт.д. вплоть до конечного разбавлени  1:1000). Посто нные объемы (0,05 мл) приготовленных разбавлений затем используют в тесте, согласно которому измер ют внутри выбранных пределов пропорциональные величины подавлени  (см. чертеж). Измерение АТ-ВМ в присутствии 5 AT-III. 0,05 мл раствора AT-БМ разбавл ют 0,05 МП раствора AT-III и 4,95 мп физиологичесдсого раствора поваренной соли (соответственно 1:100 разбавле- 20 ние обоих компонентов). Из полученного раствора готов т серию разбавлений аналогично описан ному вьппе. Посто нные объемы (0,05 мп) при- 25 готовленных разбавлений затем используют в тесте (см. чертеж). Как видно из данных, приведенных на чертеже, наличие AT-III не вли ет на результат измерений, измер етс  30 только АТ-ВМ. J Аналогичные результаты получаютпри использовании декстрансульфата, сложных эфнров мукополисахар1еда с полисерной кислотой, пентоззнполи- 35 сульфатов или короткоцепочечнмх про зводных гепарина. Пример 3. Вли ние концентрации тромбина на определение AT-III. В качестве пробы приг ен ли водный 40 раствор AT-III о Примен ли реактив по примеру 1: трис-буфер, рН 8,1; гепарин , 1,75 US Р/мл; субстрат 0,19 ммоль/л. Результаты определени  приведены 45 в табл. 1.. Т а б л и ц а 1
17,0 17,2 17,3
11,9 12,04 12,11 137 р с р р р р в Хр S ра с ра ре рН су в
Пример 6. Вли ние концентрации декстрансульфата на определе ние аититромбина-ВМ.
В качестве пробы примен ли водньйГ раствор AT-ВМ. Примен ли реактив по примеру 2: трис-буфер, рН 8,1; тром бин, 0,05 ед./млI субстрат
0,J9 ммоль/л.
Результаты определени  приведены
в табл. 4. 4 Пример А. Вли ние концентции тромбина на определение АТ-ВМ с гепарином. В качестве пробы прин ли водный створ антитромбина-ВМ. Примен ли актив по примеру 1: трис-буфер, 8,1; гепарин 1,75 US Р/мл; субст т 0,19 ммоль/л.. Результаты определени  приведены табл. 2. Таблица 2 Субстрат Определение АТ-ВМ с гепарином, IU/мл, в присутствии троъ бина , ед./мл мозим ТН 16,5 21,30 22,35 238 11,58 14,90 15,60 Пример 5. Вли ние концентии тромбина на определение АТ-ВМ екстрансульфатом. В качестве пробы примен ли водный твор антитромбина-ВМ, Примен ли ктив по примеру 1: трис-буфер, 8,1; декстраисульфат, 10 мкг/мл; страт, 0,10 ммоль/л. Результаты определени  приведены абл. 3. ТаблицаЗ Определение AT-ВМ Субстрат с декстрансульфатом , .IU/мл, в при- сутствии тромбина, ед/мл
12713796
Субстрат
Таблица 4
Определение , IU/мл, в присутствии декстрансульфата, Mfcr/мл
Хромозим ТН 36,14 44,70 43,76 S 2238 25,29 31,29 31,43
Пример 7, Зависимость активности тромбина от концентрации Концентраци  хромозима ТН, ммоль/л 0,019 0,038 Активность тромбина, дЕ/мин 0,079 0,123 Работу осуществл ли с реактивом по примеру 1 (определение исходного значени  тромбина в соответствии с указанным примером). Концентраци  тромбина в тесте составл ла .тромбина в тесте составл ла 0,015 ед/мл. Как показали экспериментальные данные, тест можно осуществл ть при концентраци х субстрата 0,019 - 0,285 ммоль/л. Поскольку субстрат S 2238 имеет почти идентичное К, значение 9 х X 10 моль/л, дл  этого субстрата действительна така  же гранична  об ласть. Расчет концентраций тромбина, ге парина или декстрансульфата в тесте Определение концентрации тромбин ( ед/кп) производили, исход  от изме ренного в тесте сигнала ЛлЕ/ЗО с), следующим образом: . V X 2 &х V где V - примененный в тесте объем (2,30 мл); .
; субсрата-хромозима ТН(тоэ-глипро-агп рНА м-эначение 2x10 моль/л.
Таблица 5 0,076 0,114 0,152 0,190 0,285 0,144 0,156 0,158 0,157 0,155 - коэффициент экстинкции дл  п Нитроанилина(9,70 см мкмоль .V - объем пробы тромбина (AT-peакционна  смесь 2,00 мл); 2 - фактор необходимый дл  того, что бы получить ЛЕ/МИН. Если, например, получали сигнал тромбина А Е/0,500/30 с, то в АТ-ре- акционной смеси концентраци  тромби на составл ла 0,12 ед/мл. При даль нейшем разбавлении примененной в тесте смесью (2,30 мл), концентраци  тромбина в тесте становитс  равной 0,10 ёд/мл. Препарат гепарина характеризуетс  количеством USP- диниц в 1 мл. Например , концентраци  гепарина 1,00 USP/мл в буферном растворе дает кон центрацию 0,95 USP/мл в АТ-реакциойной смеси (а именно, 5,0 мл буферного раствора смешивают с 0,25 мл раствора тромбина). Тогда в тесте оказываетс  концентраци  гепарина 0,83 USP/мл, так как в тесте АТ- зеакционаую смесь разбавл ют от 2 до 2,30 мл)

Claims (1)

  1. Формула изобретения Способ определения активности антитромбина— ВМ, заключающийся в том, что к исследуемой цитратной плазме или сыворотке крови добавляют 0,01-0,1 ед/мл тромбина; 0,076-0,285 ммоль/л его субстрата (тоз—гли—про—arg-pNA или Н—D-phe-pip -arg-pNA) в буфере с pH 8,1 и 1 25 мг/мл декстрансульфата или короткоцепочечных производных гепарина и по количеству образующихся продуктов расщепления субстрата тромбина судят о величине активности антитромбинаЗаказ 6258/60
    Тираж 778 Подписное
    ВНИИПИ Государственного комитета СССР по делам изобретений и открытий 113035, Москва, Ж—35, Раушская наб., д. 4/5
    Производственно-полиграфическое предприятие, г. Ужгород, ул. Проектная, 4
SU823450446A 1980-10-09 1982-06-08 Способ определени активности антитромбина-ВМ SU1271379A3 (ru)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE19803038163 DE3038163A1 (de) 1980-10-09 1980-10-09 Thrombininhibitor, seine herstellung und verwendung

Publications (1)

Publication Number Publication Date
SU1271379A3 true SU1271379A3 (ru) 1986-11-15

Family

ID=6114000

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
SU823450446A SU1271379A3 (ru) 1980-10-09 1982-06-08 Способ определени активности антитромбина-ВМ

Country Status (8)

Country Link
US (1) US4379142A (ru)
EP (1) EP0049861B1 (ru)
JP (1) JPS5932443B2 (ru)
AT (1) ATE13489T1 (ru)
DD (1) DD201975A5 (ru)
DE (2) DE3038163A1 (ru)
ES (1) ES505829A0 (ru)
SU (1) SU1271379A3 (ru)

Families Citing this family (11)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4689323A (en) * 1983-09-26 1987-08-25 Miles Laboratories, Inc. Covalently bound heparin--antithrombin-III complex
FR2553518B1 (fr) * 1983-10-13 1986-04-18 Choay Sa Nouveaux conjugues elabores par fixation d'un ligand sur un support insoluble, leur preparation et leurs applications biologiques
JPS60199819A (ja) * 1984-03-23 1985-10-09 Kowa Co トロンビン結合性物質およびその製法
DE3533516A1 (de) * 1984-09-21 1986-04-03 Boehringer Ingelheim KG, 6507 Ingelheim Blutgerinnungshemmende proteine, verfahren zur herstellung sowie deren verwendung
FR2646775A1 (fr) * 1989-05-11 1990-11-16 Centre Nat Rech Scient Utilisation du caseinoglycopeptide k, notamment de lait de vache, pour la fabrication d'une composition, notamment d'un medicament, pour la prevention et le traitement des thromboses
US5849703A (en) * 1990-08-27 1998-12-15 G. D. Searle & Co. Pre-formed anticoagulant heparin/TFPI complexes
US6291427B1 (en) 1990-08-27 2001-09-18 G.D. Searle & Co. Anticoagulant combination of LACI and sulfated polysaccharides
DE4203980A1 (de) * 1992-02-11 1993-08-12 Max Planck Gesellschaft Verfahren zur bestimmung von hirudin und synthetischen thrombininhibitoren
WO1993025220A1 (en) * 1992-06-05 1993-12-23 Reid Thomas J Iii Test for quantitative thrombin time
US5476771A (en) * 1993-02-22 1995-12-19 The United States Of America As Represented By The Secretary Of The Army Test for quantitative thrombin time
WO1998038214A1 (en) * 1997-02-28 1998-09-03 The Texas A & M University System Heparan sulfate/heparin interacting protein compositions and methods of use

Family Cites Families (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
SE392038B (sv) * 1971-09-08 1977-03-14 Kabi Ab Forfarande for isolering av antitrombin ur blod eller blodprodukter
US4087415A (en) * 1976-06-09 1978-05-02 William L. Wilson Antithrombin III
JPS597693B2 (ja) * 1978-01-07 1984-02-20 株式会社ミドリ十字 抗トロンビン製剤及びその製法

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
Патент DE 30 38 163, кл. С 07 G 7/00, опублик. 06.05.82. *

Also Published As

Publication number Publication date
JPS5793915A (en) 1982-06-11
US4379142A (en) 1983-04-05
DD201975A5 (de) 1983-08-24
EP0049861A2 (de) 1982-04-21
JPS5932443B2 (ja) 1984-08-09
DE3170739D1 (en) 1985-07-04
EP0049861A3 (en) 1983-07-27
ES8205813A1 (es) 1982-08-16
DE3038163A1 (de) 1982-05-06
ES505829A0 (es) 1982-08-16
ATE13489T1 (de) 1985-06-15
EP0049861B1 (de) 1985-05-29

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Hemker et al. Thrombin generation in plasma: its assessment via the endogenous thrombin potential
SU1271379A3 (ru) Способ определени активности антитромбина-ВМ
Van der Graaf et al. Inactivation of kallikrein in human plasma.
Teien et al. Heparin assay in plasma: A comparison of five clotting methods
CN108982865B (zh) 一种血栓弹力图法肝素定量检测试剂盒及其制备方法
US4496653A (en) Process for the determination of antithrombin-BM
EP1562047B1 (en) Reagent kit for detecting lupus anticoagulant
Scully et al. Methods for semi micro or automated determination of thrombin, antithrombin, and heparin cofactor using the substrate, Hd-Phe-Pip-Arg-p-nitroanilide· 2HC1
Handeland et al. Simplified assay for antithrombin III activity using chromogenic peptide substrate: Manual and automated method
JPH05503223A (ja) 抗凝固剤濃度測定方法
Odegaard et al. Protein C: an automated activity assay
Abildgaard et al. A simple amidolytic method for the determination of functionally active antithrombin III
US5985582A (en) Thrombin-based assay for antithrombin III
Bertina et al. Spectrophotometric assays of prothrombin in plasma of patients using oral anticoagulants
Hoffmann et al. Automated nephelometry of fibrinogen: analytical performance and observations during thrombolytic therapy.
Bounameaux et al. Monitoring of Heparin Treatment. Comparison between Thrombin Time, Activated Partial Thromboplastin Time, and Plasma Heparin Concentration, and Analysis of the Behavior of Antithrombin III.
JPH0365958B2 (ru)
US5320945A (en) Method and reagent for the determination of antithrombin III
Inada et al. Faster determination of clottable fibrinogen in human plasma: an improved method and kinetic study.
Bartl et al. Determination of the biological activity of heparin by use of a chromogenic substrate
Goodnight JR et al. Measurement of antithrombin III in normal and pathologic states using chromogenic substrate S-2238: comparison with immunoelectrophoretic and factor Xa inhibition assays
Chuansumrit et al. Heparin cofactor II in adults and infants with thrombosis and DIC
ES2475492A1 (es) Composición para su utilización como plasma de control anormal de la coagulación en ensayos in vitro.
Yamada et al. A new APTT assay employing a chromogenic substrate and a centrifugal autoanalyzer
Scully The use of an automated analyzer in the evaluation of antithrombin III and heparin