SK67897A3 - Spongiform encephalopathy detection methods - Google Patents
Spongiform encephalopathy detection methods Download PDFInfo
- Publication number
- SK67897A3 SK67897A3 SK678-97A SK67897A SK67897A3 SK 67897 A3 SK67897 A3 SK 67897A3 SK 67897 A SK67897 A SK 67897A SK 67897 A3 SK67897 A3 SK 67897A3
- Authority
- SK
- Slovakia
- Prior art keywords
- animal
- apolipoprotein
- amount
- spongiform encephalopathy
- cerebrospinal fluid
- Prior art date
Links
Classifications
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
- G01N33/569—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for microorganisms, e.g. protozoa, bacteria, viruses
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
- G01N33/569—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for microorganisms, e.g. protozoa, bacteria, viruses
- G01N33/56983—Viruses
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/68—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
- G01N33/6893—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids related to diseases not provided for elsewhere
- G01N33/6896—Neurological disorders, e.g. Alzheimer's disease
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N2800/00—Detection or diagnosis of diseases
- G01N2800/28—Neurological disorders
- G01N2800/2814—Dementia; Cognitive disorders
- G01N2800/2828—Prion diseases
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Immunology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Urology & Nephrology (AREA)
- Hematology (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Cell Biology (AREA)
- Pathology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Virology (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- General Physics & Mathematics (AREA)
- Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
- Neurology (AREA)
- Neurosurgery (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
Description
Spôsob in vitro stanovenia chorobného stavu spongiformnej encefalopatie u živočíchaIn vitro method for determining the disease state of spongiform encephalopathy in an animal
Oblasť technikyTechnical field
Vynález sa týka spôsobu in vitro stanovenia chorobného stavu spongiformnej encefalopatie u živočícha, predovšetkým stanovenia hovädzej spongiformnej encefalopatie (BSE) u hovädzieho dobytka.The invention relates to a method for the in vitro determination of the disease state of spongiform encephalopathy in an animal, in particular to the determination of bovine spongiform encephalopathy (BSE) in bovine animals.
Doterajší stav technikyBACKGROUND OF THE INVENTION
Spongiformné encefalopatie sú triedou chorôb, ktorá zahrnuje scrapie u oviec a Creutzfeld-Jakobovú chorobu (CJD) u ľudí. BSE je fetálna neurodegeneratívna choroba vyskytujúca sa u dobytka, ktorá podlieha ohlasovacej povinnosti. BSE je velmi dôležitá pre britský farmársky priemysel.Spongiform encephalopathies are a class of diseases that include scrapie in sheep and Creutzfeld-Jakob disease (CJD) in humans. BSE is a fetal neurodegenerative disease occurring in cattle that is subject to a reporting obligation. BSE is very important for the British farming industry.
V súčasnosti sú prípady BSE identifikované na základe klinických prejavov u zvierat. Prípady sú potvrdené posmrtnou analýzou mozgového tkaniva, napríklad histopatológiou, detekciou fibríl asociovaných so scrapie alebo proteináza K rezistentného proteínu.Currently, BSE cases are identified based on clinical manifestations in animals. The cases are confirmed by post-mortem analysis of brain tissue, for example by histopathology, detection of scrapie-associated fibrils or proteinase K resistant protein.
Tieto metódy majú tu nevýhodu, že vyžadujú porážku potenciálne infikovaných zvierat, u ktorých sa môže ukázať, že nie sú choré. Alternatívne môžu byť klinické známky neprítomné alebo nedetegovateíné a potom sa ponechajú infikované zvieratá v stáde.These methods have the disadvantage that they require the slaughter of potentially infected animals which may prove not to be ill. Alternatively, clinical signs may be absent or undetectable and then the infected animals are left in the herd.
Herrington et al. (New England Journal of Medicíne (1986), zv. 315, č. 5, str. 279 až 283) objavili pomocou vysokorozlišovacej dvojrozmernej elektroforézy na polyakrylamidovom géle (2DPAGE) prítomnosť štyroch abnormálnych proteínov v mozgovomiechovom moku íudských pacientov postihnutých CJD. Presná totožnosť týchto proteínov však nebola zistená.Herrington et al. (New England Journal of Medicine (1986), Vol. 315, No. 5, pp. 279-283) discovered the presence of four abnormal proteins in the cerebrospinal fluid of human patients affected by CJD by high-resolution two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis (2DPAGE). However, the exact identity of these proteins has not been established.
Existuje teda potreba predsmrtného testu na BSE, ktorý môže byt použitý pri diagnostikácii potenciálne infikovaných zvierat.Thus, there is a need for a premature BSE test that can be used to diagnose potentially infected animals.
Podstata vynálezuSUMMARY OF THE INVENTION
Ďalej popísaný vynález poskytuje spôsob detekcie spongiformnej encefalopatie u zvierat, ktorý rieši niektoré, a v prednostnej realizácii všetky, tieto problémy.Further, the present invention provides a method for detecting spongiform encephalopathy in animals that addresses some, and preferably all, of these problems.
Podlá jedného aspektu je predmetom vynálezu spôsob detekcie prítomnosti spongiformnej encefalopatie u zvierat, ktorého podstata spočíva v tom, že sa v telesnej tekutine živočícha stanoví prítomnosť a/alebo množstvo činidla, ktoré skrížené reaguje s protilátkou vypestovanou proti apolipoproteínu E a výsledok tohoto stanovenia sa uvedie do vzťahu so stavom infekcie u živočícha.In one aspect, the present invention provides a method for detecting the presence of spongiform encephalopathy in an animal, comprising the step of determining in an animal's body fluid the presence and / or amount of an agent cross-reacting with an antibody raised against apolipoprotein E. in relation to the state of infection in the animal.
Prednostne sa výsledok stanovenia porovnáva s kontrolnou hodnotou a jej vzťah je korelovaný s infekčným stavom zvieraťa.Preferably, the result of the assay is compared to a control value and its relationship is correlated to the animal's infectious condition.
Prednostne sa tento spôsob používa na detekciu BSE.Preferably, the method is used to detect BSE.
Apolipoproteín E je proteín transportujúci cholesterol, ktorý je produkovaný v periférnom a centrálnom nervovom systéme. V mozgovomiechovom moku alebo sére bola odlíšená jeho jednoduchá alebo násobná forma.Apolipoprotein E is a cholesterol transporting protein that is produced in the peripheral and central nervous systems. In the cerebrospinal fluid or serum, its single or multiple form was distinguished.
Objav, že infekcia zvieraťa spongiformnou encefalopatiou môže byť korelovaná s prítomnosťou alebo so zvýšením koncentrácie jedného alebo viacerých činidiel v zvieraťa vytvára teda základ pre vynálezu.The discovery that infection of an animal with spongiform encephalopathy can be correlated with the presence or increase in the concentration of one or more agents in the animal thus forms the basis of the invention.
telesných tekutinách tohoto spôsoby podlá predloženéhobody fluids of the method of the present invention
Činidlo alebo činidlá, ktoré sú skrížené reaktívne s anti-apolipoproteínom E, majú molekulovú hmotnosť asi 34 až 38 kDa a hodnotu pi asi 5,4 až 5,7. To je konzistentné s ich identifikáciou ako apolipoproteín E. Pojem činidlo ApoE, ktoré sa ďalej používa, zahrnuje akékolvek činidlo, ktoré má tieto vlastnosti (vrátane apolipoproteínu E samotného a jeho izoforiem alebo násobných foriem).The reagent (s) that are cross-reactive with anti-apolipoprotein E have a molecular weight of about 34-38 kDa and a pI of about 5.4-5.7. This is consistent with their identification as apolipoprotein E. The term ApoE reagent, which is further used, includes any agent having these properties (including apolipoprotein E alone and its isoforms or multiple forms).
Malo by byť zdôraznené, že neexistuje žiadna požiadavka na presné určenie koncentrácie činidla ApoE, pretože spongiformná encefalopatia môže byt detegovaná porovnaním s kontrolou.It should be emphasized that there is no requirement to accurately determine the concentration of ApoE, since spongiform encephalopathy can be detected by comparison with the control.
Kontrolná hodnota môže byť odvodená od koncentrácie činidla ApoE v rôznych zvieratách (pre ktoré je infekčný stav známy) a ktoré sú analyzované paralelne s testovaným zvieraťom. Alternatívne môže kontrolná hodnota pochádzať od rovnakého zvieraťa, alebo ňou môže byť známy štandard.The control value can be derived from the concentration of ApoE in various animals (for which the infectious condition is known) and which are analyzed in parallel with the test animal. Alternatively, the control value may be from the same animal, or may be a known standard.
Kontrolná hodnota môže byť stanovená použitím rovnakej metódy, aká bola použitá na testovanie zvieraťa alebo použitím odlišnej analytickej metódy.The control value can be determined using the same method used to test the animal or using a different analytical method.
Výsledky od kontrolného zvieraťa môžu byť použité na získanie štandardnej pozitívnej alebo negatívnej kontrolnej hodnoty alebo na kalibráciu výsledkov testovaného zvieraťa.Results from the control animal can be used to obtain a standard positive or negative control value or to calibrate the results of the test animal.
Prednostnou telesnou tekutinou, analyzovanou spôsobom podlá vynálezu, je mozgovomiechový mok (CSF), kedfže hlavným apolipoproteinom, ktorý sa v tejto tekutine nachádza, je autentický apolipoproteín E. Okrem toho, tesný kontakt CSF s mozgom znamená, že neurologické choroby, ktoré produkujú zmeny v zložení proteínov mozgu, môžu byť manifestované v CSF. Metódy na extrakciu vzoriek CSF sú odborníkom dobre známe.The preferred body fluid analyzed by the method of the invention is cerebrospinal fluid (CSF), since the major apolipoprotein found in the fluid is authentic apolipoprotein E. In addition, close CSF contact with the brain means that neurological diseases that produce changes in The composition of brain proteins can be manifested in CSF. Methods for extracting CSF samples are well known to those skilled in the art.
Vynález zahrnuje akýkolvek spôsob analýzy koncentrácie činidla ApoE v telesnej tekutine zvieraťa, ktorý je teraz v obore známy, a akýkolvek spôsob, ktorý sa neskôr stane dostupným.The invention encompasses any method of analyzing the concentration of ApoE in the animal body fluid that is now known in the art, and any method that will later become available.
Prednostne sa prítomnosť a/alebo množstvo činidla ApoE v telesnej tekutine zvieraťa stanovuje metódou PAGE alebo 2DPAGE, pričom sa činidlo ApoE oddelí od iných činidiel v telesnej tekutine a potom sa gél ofarbí a uskutočnia sa denzitometrické merania v oblasti gélu, ktorá je predmetom záujmu, s cieľom stanovenia prítomnosti a/alebo množstva činidla ApoE.Preferably, the presence and / or amount of ApoE in the body fluid of the animal is determined by PAGE or 2DPAGE, separating ApoE from other agents in the body fluid and then staining the gel and making densitometric measurements in the region of the gel of interest. to determine the presence and / or amount of ApoE.
Prednostne sa totožnosť činidla ApoE potvrdí pri použití imunogénnej činidlu ApoE Techniky na látky, napríklad protilátky vypestovanej proti alebo syntetickému peptidu na báze jeho sekvencie. identifikáciu prítomnosti skrížené reagujúcich činidiel, založené na imunogéne, sú v tomto obore dobre známe;Preferably, the identity of the ApoE reagent is confirmed using the ApoE immunogenic agent Technique for substances, for example, antibodies raised against or a synthetic peptide based on its sequence. the identification of the presence of cross-reacting agents based on an immunogen is well known in the art;
ide napríklad o stanovenie ELISA alebo Western blotting.for example ELISA or Western blotting.
V alternatívnej realizácii vynálezu môžu byť tieto imunogénne techniky použité ako na identifikáciu činidla ApoE, tak aj na odhad jeho koncentrácie.In an alternative embodiment of the invention, these immunogenic techniques can be used to both identify the ApoE agent and to estimate its concentration.
Vynález teda poskytuje spôsoby detekcie prítomnosti spongiformnej encefalopatie u testovaných zvierat, ktoré môžu vyriešiť mnohé, a v prednostnej forme všetky, problémy predchádzajúcich metód. Rovnováha medzi spoľahlivosťou testu a jeho jednoduchým použitím bude závisieť od konkrétnej metódy analýzy činidla ApoE, ktorá bude pre spôsob podľa predkladaného vynálezu zvolená. V každom prípade, predsmrtná diagnóza BSE u hovädzieho dobytka otvára možnosť masového testovania stád a tak zníženia pravdepodobnosti porážky neinfikovaných zvierat alebo premeškania porážky infikovaných zvierat.Thus, the invention provides methods for detecting the presence of spongiform encephalopathy in test animals which can solve many, and preferably all, problems of the prior art. The balance between the reliability of the assay and its ease of use will depend on the particular ApoE reagent analysis method chosen for the method of the present invention. In any case, the pre-mortem diagnosis of BSE in bovine animals opens up the possibility of mass testing of herds, thus reducing the likelihood of slaughtering uninfected animals or missing slaughter of infected animals.
Spôsob podľa vynálezu bude teraz popísaný len pre názornosť, prostredníctvom nasledujúceho príkladu a obrázkov. Iné realizácie, patriace do rozsahu vynálezu, budú odborníkom zrejmé v svetle týchto príkladov.The process according to the invention will now be described, by way of illustration only, by way of the following example and figures. Other embodiments within the scope of the invention will be apparent to those skilled in the art in light of these examples.
Príklady realizácie vynálezuDETAILED DESCRIPTION OF THE INVENTION
Identifikácie BSE u hovädzieho dobytkaIdentification of BSE in bovine animals
Príprava vzorky: Boli zhromaždené vzorky CSF od BSE pozitívneho hovädzieho dobytka a od BSE negatívneho hovädzieho dobytka. V každom prípade bola diagnóza potvrdená posmrtnou histopatológiou a elektrónovou mikroskopiou. Vzorky CSF boli odobrané punkciou cisterna magna po smrti a boli koncentrované 10 - 15 krát. Objemy CSF obsahujúce celkovo 40 μ9 proteínu boli zmiešané v pomere 4:1 s denaturačným roztokom (1 g dodecylsulfátu sodného (SDS) a 0,232 g titiotreitolu v 10 ml vody) a boli zahriate na 95 °C počas 5 minút. Potom boli vzorky podrobené pulznej centrifugácii.Sample Preparation: CSF samples from BSE positive bovine and BSE negative bovine were collected. In any case, the diagnosis was confirmed by post-mortem histopathology and electron microscopy. CSF samples were collected by cistern magna after death and were concentrated 10-15 times. CSF volumes containing a total of 40 µ9 protein were mixed 4: 1 with a denaturing solution (1 g sodium dodecyl sulfate (SDS) and 0.232 g titiotreitol in 10 ml water) and heated to 95 ° C for 5 minutes. The samples were then subjected to pulse centrifugation.
Elektroforéza: Pripravené vzorky boli dvojrozmerne (2D) elektroforezované použitím elektroforetického systému Millipore Investigator 2D podlá metódy popísanej v manuále. Jednorozmerná izoelektrická fokusácia prvého rozmeru bola uskutočnená v 26 cm sklenených skúmavkách s vnútorným priemerom 1 mm, vybavených závitom, v pH gradiente 3-10 pri použití 18 000 volthodín po prefokusácii gélu počas 1 hodiny pri 1 500 V. SDS-PAGE v druhom rozmere bola uskutočnená použitím 1 mm hrubých gélov veľkého formátu (23 cm x 23 cm) s 12,5% akrylamidu bez zvislého gélu.Electrophoresis: Prepared samples were two-dimensional (2D) electrophoresed using the Millipore Investigator 2D electrophoretic system according to the method described in the manual. One-dimensional isoelectric focusing of the first dimension was performed in 26 cm 1 mm threaded glass tubes, threaded, in a pH gradient of 3-10 using 18,000 volthodin after gel pre-focusing for 1 hour at 1,500 V. Second dimension SDS-PAGE was made using 1 mm thick large size gels (23 cm x 23 cm) with 12.5% acrylamide without vertical gel.
Farbenie a analýza obrazu: 2D gély boli farbené striebrom podlá manuálu Millipore. Gély boli snímané pomocou Omnimedia scanner XRS a analyzované použitím Bioimage software a programu Investigator Database (Millipore) pri použití počítača sunSPARC station.Staining and image analysis: 2D gels were stained with silver according to Millipore manual. The gels were scanned using the Omnimedia scanner XRS and analyzed using Bioimage software and Investigator Database (Millipore) using a sunSPARC station.
Potvrdenie identity činidla ApoE: 2D gély boli elektroblotované na membrány Immobilon-P cez noc pri 30 V pri použití cely Bio-Rad Trans-Blot. Bloty boli blokované pri použití namáčadla Tween 80 počas 1 hodiny a potom inkubované počas 90 minút s ovčím antisérom, obsahujúcim polyklonálnu protilátku vypestovanú proti autentickému apolipoproteínu E. Väzba ovčích protilátok bola detegovaná priu použití králičieho anti-ovčieho IgG a detekčného systému chrenovej peroxidázy. Počet činidiel v oblasti záujmu (približne rozmedzie molekulovej hmotnosti 34 až 38kDa a pi 5,4 až 5,7), ktoré skrížené reagujú s anti-apolipoproteín E protilátkou, je značný.ApoE: 2D gels identity verification was electroblotted onto Immobilon-P membranes overnight at 30 V using a Bio-Rad Trans-Blot cell. The blots were blocked using a Tween 80 soak for 1 hour and then incubated for 90 minutes with a sheep antiserum containing a polyclonal antibody raised against authentic apolipoprotein E. Binding of sheep antibodies was detected using a rabbit anti-sheep IgG and horseradish peroxidase detection system. The number of agents of interest (approximately 34 to 38 kDa molecular weight range and 5.4 to 5.7) that cross-react with anti-apolipoprotein E antibody is significant.
Porovnanie BSE negatívneho a BSE pozitívneho hovädzieho dobytka: Porovnanie farbených gélov pochádzajúcich z typicky BSE pozitívnej a typicky BSE negatívnej vzorky je ukázané na obr. la a obr. Ib. Ako je vidieť, počet a intenzita strieborne zafarbených škvŕn v oblasti zodpovedajúcej činidlám s približnou molekulovou hmotnosťou 34 - 38 kDa a pi okolo 5,4 - 5,7 (značný ApoE) sú vyššie u BSE pozitívnej vzorky.Comparison of BSE negative and BSE positive bovine: A comparison of stained gels derived from a typically BSE positive and typically BSE negative sample is shown in FIG. 1a and FIG. Ib. As can be seen, the number and intensity of the silver stained spots in the region corresponding to reagents with an approximate molecular weight of 34-38 kDa and a pI of about 5.4-5.7 (substantial ApoE) are higher for the BSE positive sample.
Porovnanie strednej optickej denzity tých striebrom vyfarbených škvŕn na géloch, ktoré tiež skrížené reagujú s anti-apolipoproteín E protilátkou, je uvedené ďalej:A comparison of the mean optical density of those silver stained gels on the gels that also cross-react with the anti-apolipoprotein E antibody is given below:
Z porovnania dvoch súborov hodnôt optickej denzity je zrejmé, že každé činidlo je konzistentne prítomné vo vyššom množstvo uComparison of the two sets of optical density values shows that each reagent is consistently present in a higher
BSE - pozitívnych zvierat (n=31) ako u BSE negatívnych zvierat (n=27), množstvo týchto činidiel čo ukazuje, že prítomnosť alebo môže byť použité na detekciu pravdepodobnosti prítomnosti BSE v potenciálne infikovaných zvieratách.BSE-positive animals (n = 31) as in BSE-negative animals (n = 27), a number of these agents indicating that the presence or can be used to detect the likelihood of BSE being present in potentially infected animals.
Claims (8)
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
GB9424015A GB9424015D0 (en) | 1994-11-29 | 1994-11-29 | Spongiform encepmalopathy detection methods |
GBGB9424769.9A GB9424769D0 (en) | 1994-11-29 | 1994-12-07 | Spongiform encephalopathy detection methods |
PCT/GB1995/002766 WO1996017249A1 (en) | 1994-11-29 | 1995-11-28 | Spongiform encephalopathy detection methods |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
SK67897A3 true SK67897A3 (en) | 2000-02-14 |
Family
ID=26306057
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
SK678-97A SK67897A3 (en) | 1994-11-29 | 1995-11-28 | Spongiform encephalopathy detection methods |
Country Status (11)
Country | Link |
---|---|
EP (1) | EP0795132A1 (en) |
AU (1) | AU3932895A (en) |
CA (1) | CA2205179A1 (en) |
CZ (1) | CZ164297A3 (en) |
FI (1) | FI972253A (en) |
GB (1) | GB2308659B (en) |
HU (1) | HUT77340A (en) |
NO (1) | NO972339L (en) |
NZ (1) | NZ295721A (en) |
SK (1) | SK67897A3 (en) |
WO (1) | WO1996017249A1 (en) |
Families Citing this family (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
NZ335290A (en) | 1996-10-15 | 2001-08-31 | D Gen Ltd | Diagnosis an typing of spongiform encephalopathy (or bovine spongiform encephalopathy (BSE)) |
GB2333362B (en) * | 1996-10-15 | 2001-05-16 | Imperial College | Typing and diagnosis of spongiform encephalopathy |
GB9701045D0 (en) * | 1997-01-18 | 1997-03-05 | Narang Harash K | Diagnosis of neuro-degenerative disorders |
WO1999040439A1 (en) * | 1998-02-06 | 1999-08-12 | Harash Kumar Narang | Diagnosis of neuro-degenerative disorders |
FR2827047B1 (en) * | 2001-07-03 | 2003-09-26 | Apoh Technollgies Sa | PROCESS FOR SEPARATION AND / OR DETECTION AND / OR IDENTIFICATION AND / OR QUANTIFICATION OF PRION PROTEINS |
Family Cites Families (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4892814A (en) * | 1987-06-22 | 1990-01-09 | The United States Of America As Represented By The Department Of Health And Human Services | Method for distinguishing Creutzfeldt-Jakob disease from other dementias |
-
1995
- 1995-11-28 NZ NZ295721A patent/NZ295721A/en unknown
- 1995-11-28 HU HU9702327A patent/HUT77340A/en unknown
- 1995-11-28 AU AU39328/95A patent/AU3932895A/en not_active Abandoned
- 1995-11-28 GB GB9708663A patent/GB2308659B/en not_active Expired - Fee Related
- 1995-11-28 WO PCT/GB1995/002766 patent/WO1996017249A1/en not_active Application Discontinuation
- 1995-11-28 SK SK678-97A patent/SK67897A3/en unknown
- 1995-11-28 EP EP95937124A patent/EP0795132A1/en not_active Withdrawn
- 1995-11-28 CA CA002205179A patent/CA2205179A1/en not_active Abandoned
- 1995-11-28 CZ CZ971642A patent/CZ164297A3/en unknown
-
1997
- 1997-05-22 NO NO972339A patent/NO972339L/en unknown
- 1997-05-28 FI FI972253A patent/FI972253A/en unknown
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
CA2205179A1 (en) | 1996-06-06 |
GB2308659B (en) | 1998-11-18 |
NO972339D0 (en) | 1997-05-22 |
GB2308659A (en) | 1997-07-02 |
FI972253A0 (en) | 1997-05-28 |
HUT77340A (en) | 1998-03-30 |
FI972253A (en) | 1997-07-28 |
AU3932895A (en) | 1996-06-19 |
CZ164297A3 (en) | 1997-11-12 |
NZ295721A (en) | 1999-03-29 |
EP0795132A1 (en) | 1997-09-17 |
GB9708663D0 (en) | 1997-06-18 |
NO972339L (en) | 1997-05-22 |
WO1996017249A1 (en) | 1996-06-06 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
CN105044347B (en) | The method and composition that pre-eclampsia is detected and treated | |
SK9492001A3 (en) | Method and kit for extracting prion protein | |
DE69713498T2 (en) | METHOD FOR DETECTING TRANSFERABLE SPONGIFORM ENZEPHALOPATHIA | |
JP2009500597A (en) | Fibrosis marker | |
Choe et al. | Apolipoprotein E and other cerebrospinal fluid proteins differentiate ante mortem variant Creutzfeldt‐Jakob disease from ante mortem sporadic Creutzfeldt‐Jakob disease | |
US4892814A (en) | Method for distinguishing Creutzfeldt-Jakob disease from other dementias | |
Liddelow et al. | Modification of protein transfer across blood/cerebrospinal fluid barrier in response to altered plasma protein composition during development | |
US10041954B2 (en) | Biomarker for psychiatric and neurological disorders | |
SK67897A3 (en) | Spongiform encephalopathy detection methods | |
EP2313782B1 (en) | Proteomic fingerprint for the diagnosis of non-alcoholic steatohepatitis (nash) and/or steatosis | |
RU2661022C2 (en) | Tropomyosin isoforms related to alzheimer's disease and moderate cognitive impairments | |
HUT77339A (en) | Spongiform encephalopathy detection methods | |
WO1998026293A1 (en) | Methods of detecting transmissible spongiform encephalopathies by detecting 14-3-3 protein isoforms | |
WO1998026293A9 (en) | Methods of detecting transmissible spongiform encephalopathies by detecting 14-3-3 protein isoforms | |
Narang et al. | Sensitive detection of prion protein in human urine | |
US20040175775A1 (en) | Method of detecting PrPsc in eye fluid | |
US20030044868A1 (en) | Method for detecting prion proteins in tissue samples | |
WO2003027631A2 (en) | Muscle sample prepared for prion assay | |
Erickson | New assay for the prion protein | |
AU2002359241A1 (en) | Muscle sample prepared for prion assay |