HUT77339A - Spongiform encephalopathy detection methods - Google Patents
Spongiform encephalopathy detection methods Download PDFInfo
- Publication number
- HUT77339A HUT77339A HU9702330A HU9702330A HUT77339A HU T77339 A HUT77339 A HU T77339A HU 9702330 A HU9702330 A HU 9702330A HU 9702330 A HU9702330 A HU 9702330A HU T77339 A HUT77339 A HU T77339A
- Authority
- HU
- Hungary
- Prior art keywords
- animal
- substance
- antibody
- body fluid
- spongiform encephalopathy
- Prior art date
Links
Classifications
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
- G01N33/569—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for microorganisms, e.g. protozoa, bacteria, viruses
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
- G01N33/569—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for microorganisms, e.g. protozoa, bacteria, viruses
- G01N33/56983—Viruses
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/68—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
- G01N33/6893—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids related to diseases not provided for elsewhere
- G01N33/6896—Neurological disorders, e.g. Alzheimer's disease
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N2800/00—Detection or diagnosis of diseases
- G01N2800/28—Neurological disorders
- G01N2800/2814—Dementia; Cognitive disorders
- G01N2800/2828—Prion diseases
Abstract
Description
KIVONATEXTRACT
A találmány tárgya eljárás egy állat szivacsszerű agybetegséggel való fertőzöttségi állapotának meghatározására, oly módon, hogy az állat valamely testfolyadékában meghatározzák egy olyan anyag jelenlétét és/vagy mennyiségét, amely (a) a pozitív fertőzöttségi státusszal rendelkező állat agygerincvelő folyadékából nyerhető, (b) molekulatömege 35 és 39 kDa közötti, (c) pl értéke kb. 5,3, (d) nem lép kölcsönös reakcióba az antiapoliprotein E-vel szembeni antitesttel, majd a meghatározás eredményét az állat fertőzöttségi státu szávai összefüggésbe hozzák.The present invention relates to a method for determining the infectious status of an animal with a spongiform encephalopathy by determining in a body fluid of an animal the presence and / or amount of a substance (a) obtainable from a cerebrospinal fluid of an animal having a positive infection status; (c) pl has a value of ca. 5.3, (d) does not interact with the antibody to antiapolyprotein E, and the result of the assay is correlated with the level of infection status of the animal.
85701-3793 BÉ/Pk85701-3793 BÉ / Pk
Ρ 97 023 30 KÖZZÉTÉTELI -5.:. /. -7- =Ρ 97 023 30 PUBLISHING -5.:. /. -7- =
PÉLDÁNY , , fi'EXAMPLE,, fi '
ELJÁRÁS SZIVACSSZERŰ AGYBETEGSÉG KIMUTATÁSÁRAA PROCEDURE FOR DETECTING A SPOON-LIKE DISEASE
A találmány tárgya eljárás állatok szivacsszerű agybetegsége, főként a szarvasmarha szivacsszerű agybetegsége (BSE) kimutatására.The present invention relates to a method for detecting spongiform encephalopathy in animals, in particular bovine spongiform encephalopathy (BSE).
A szivacsszerű agybetegségek egy betegségcsoportot alkotnak, ide tartozik a juhok neurotróp vírusos megbetegedése (scrapie) és az emberek Creutzfeldt-Jákob betegsége (CJD). A BSE kötelező bejelentés alá eső végzetes neurodegeneratív megbetegedés, amelyet a szarvasmarháknál találtak. A BSE az angol állattenyésztésben nagyon nagyjelentőségű.Sponge-like brain diseases are a group of diseases, including sheep's neurotropic viral disease (scrapie) and Creutzfeldt-Jacob disease (CJD) in humans. BSE is a compulsive notifiable fatal neurodegenerative disease found in cattle. BSE is very important in English livestock farming.
Jelenleg a BSE eseteket az állatok klinikai megnyilvánulásai alapján azonosítják. Az eseteket halál után igazolják az agyszövet analízisével. Például szövetkórtani vizsgálatokkal, a scrapie-re jellemző kis rostok kimutatásával, vagy a proteináz K-nak ellenálló fehérje kimutatásával.Currently, cases of BSE are identified by clinical manifestations in animals. Cases are confirmed after death by brain tissue analysis. For example, histopathology, detection of small fibers specific to scrapie, or detection of proteinase K resistant protein.
Ezeknek az eljárásoknak az a hátránya, hogy ezekhez a potenciálisan fertőzött állatok levágása szükséges, és később kiderülhet, hogy az állatok nem voltak betegek. Az is előfordulhat, hogy a klinikai tünetek hiányoznak vagy nem kimutathatók, és így fertőzött állatok maradnak a gulyában.The disadvantage of these procedures is that they require the slaughter of potentially infected animals and it may later turn out that the animals were not sick. Clinical symptoms may also be absent or undetectable, thus leaving infected animals in the herd.
Nagy szükség van tehát a BSE halál előtti kimutatására, amely felhasználható a potenciálisan fertőzött állatok diagnosztizálására.Thus, there is a great need for BSE detection before death, which can be used to diagnose potentially infected animals.
A találmány tárgya eljárás szivacsszerű agybetegség kimutatására állatoknál, amelynek segítségével az említett problémák közül néhány, előnyös esetben valamennyi megoldható.The present invention relates to a method for detecting spongiform encephalopathy in animals, which can solve some, preferably all, of these problems.
85701-3793 BÉ/Pk ····85701-3793 BÉ / Fri ····
-2A találmány tárgya tehát egyrészt eljárás szivacsszerű agybetegség kimutatására állatoknál, amely abból áll, hogy meghatározzuk egy olyan anyag jelenlétét és/vagy mennyiségét az állat valamely testfolyadékában, amelynek molekulatömege 35-39 kDa, pl értéke kb. 5,3, és amely nem reagál keresztbe az apoliprotein E-vel szemben kibocsátott antitesttel, majd a meghatározás eredményét az állat fertőzési státuszával összefüggésbe hozzuk.The invention thus relates to a method for detecting spongiform encephalopathy in an animal, comprising detecting the presence and / or amount of a substance in an animal body fluid having a molecular weight of 35-39 kDa, with a pI value of about. 5.3, which does not cross-react with the antibody issued to apoliprotein E, the result of the assay is then correlated with the infectious status of the animal.
A meghatározás eredményét előnyösen összehasonlító értékhez viszonyítjuk és a kettő közötti viszonyt rendeljük az állat fertőzési státuszához.Preferably, the result of the assay is compared to a comparative value and the relationship between the two is assigned to the infectious status of the animal.
Az eljárást előnyösen a BSE kimutatására alkalmazzuk.The method is preferably used for the detection of BSE.
A találmányt tehát azon a felismerésen alapul, hogy egy állat szivacsszerű agybetegséggel történő fertőzése hozzárendelhető az állat testfolyadékában lévő egy vagy több anyag jelenlétéhez vagy annak koncentráció-növekedéséhez.The invention is thus based on the discovery that infection of an animal with a spongiform encephalopathy can be attributed to the presence or concentration of one or more substances in the body fluid of the animal.
Az apoliprotein E egy koleszterinszállító fehérje, amely a perifériás és központi idegrendszerben képződik. Akár többszörös, akár egyszeres formában történő jelenlétét az agy-gerincvelő folyadékban (cerebrospinális fluidum, rövidítve CSF) és a szérumban kategorizáltuk. Molekulatömege (37 kDa) és pl értéke (kb. 5,4 és 5,7 között) hasonló a fentebb ismertetett anyagéhoz. Azonban az az anyag, amelyet a találmány szerinti eljárásban meghatározunk, nem reagál az antiapoliprotein E antitesttel.Apoliprotein E is a cholesterol transport protein that is produced in the peripheral and central nervous systems. Its presence in multiple or single forms was categorized in cerebrospinal fluid (cerebrospinal fluid, abbreviated CSF) and serum. Its molecular weight (37 kDa) and pI (about 5.4 to 5.7) are similar to those described above. However, the substance defined in the method of the invention does not react with the anti-polyprotein E antibody.
Meg kell jegyezni, hogy nem szükséges az anyag koncentrációját pontosan meghatározni, mivel az állat szivacsszerű agybetegség fertőzési státusza kimutatható egy összehasonlító mintával való egybevetéskor is.It should be noted that it is not necessary to accurately determine the concentration of the substance, as the infectious status of an animal with a spongiform encephalopathy can be demonstrated by comparison with a comparative sample.
Az összehasonlító érték származhat egy különböző állatban az anyag koncentrációjából (amely állat fertőzési státusza ismert), ésThe reference value may be derived from the concentration of the substance in a different animal (the infectious status of which is known), and
-3amelyet a vizsgált állattal párhuzamosan analizálunk. Úgy is eljárhatunk, hogy az összehasonlító értéket ugyanabból az állatból vesszük, vagy ez lehet egy ismert standard is.-3 which is analyzed in parallel with the test animal. Alternatively, the comparative value may be obtained from the same animal or it may be a known standard.
Valamennyi esetben az összehasonlító értéket meg lehet határozni úgy, hogy ugyanazt az eljárást alkalmazzuk a vizsgált állatra, de alkalmazhatunk egy eltérő analitikai eljárást is.In all cases, the reference value may be determined by applying the same procedure to the test animal, or a different analytical procedure may be used.
Az összehasonlító állatból származó eredmények felhasználhatók egy standard összehasonlító érték kialakításához vagy a vizsgált állatnál kapott érték kalibrálásához.Results from the reference animal can be used to generate a standard reference value or to calibrate the value obtained with the test animal.
A eljárásnál analizált testfolyadék előnyösen a CSF, mivel a CSF közelsége az agyhoz azt eredményezi, hogy azok az idegrendszeri rendellenességek, amelyek az agy fehérje-összetételének elváltozásait okozzák, megnyilvánulnak a CSF-ben. A CSF minták vételére szolgáló eljárások szakember számára jól ismertek.The body fluid analyzed in the method is preferably CSF, since the proximity of CSF to the brain results in neurological disorders that cause alterations in the protein composition of the brain to manifest in CSF. Methods for obtaining CSF samples are well known to those skilled in the art.
A találmány minden olyan eljárást felölel, amely egy állat testfolyadékában egy anyag jelenlétének és/vagy mennyiségének meghatározására szolgál, amely jelenleg a szakirodalomból ismert, felöleli továbbá azokat az eljárásokat is, amelyek a későbbiekben válhatnak ismertté.The present invention encompasses any method for determining the presence and / or amount of a substance in the body fluid of an animal that is currently known in the art, and includes methods that may become known in the future.
Előnyösen az testfolyadékában az anyag jelenlétének és/vagy mennyiségének meghatározása poliakril-amid gél elektroforézis (PAGE) alkalmazásával történik, amellyel a testfolyadékban lévő egyéb anyagoktól elválaszthatók azok az anyagok, amelyeknek molekulatömege 35 és 39 kDa közötti, és pl értéke kb. 5,3. A gélt ezután megfestjük és denzitométeres méréseket végzünk azon géltartományban, amely az adott anyagot tartalmazza, és így meghatározzuk az anyag jelenlétét és/vagy a jelenlévő anyag mennyiségét.Preferably, the presence and / or amount of the substance in the body fluid is determined by polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE), which separates from other materials in the body fluid substances having a molecular weight of between 35 and 39 kDa and a p.s. 5.3. The gel is then stained and densitometric measurements are made on the range of the gel containing the substance to determine the presence of the substance and / or the amount of substance present.
A PAGE előnyösen kétdimenziós poliakril-amid gél elektroforézis (2DPAGE), a festék pedig ezüst festék.PAGE is preferably two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis (2DPAGE) and the dye is a silver dye.
• ·• ·
-4Előnyösen az anyag és az antiapoliprotein E antitest anyag közötti kölcsönös reakció hiányát az antiapoliprotein E-vel szemben képződött antitest alkalmazásával igazoljuk. A kölcsönös reakció mérésére szolgáló immunogén alapú eljárások szakember számára jól ismertek (lásd például ELISA vagy Western Blotting).Preferably, the lack of interaction between the substance and the antiapolyprotein E antibody is confirmed using an antibody raised against the antiapolyprotein E. Immunogen-based methods for measuring cross-reaction are well known in the art (see, for example, ELISA or Western Blotting).
A találmány szerint úgy is eljárhatunk, hogy az említett immunogén eljárásokat felhasználjuk mind az anyag azonosítására, mind a koncentrációjának meghatározására. Ezt úgy érhetjük el, hogy az anyaggal szemben vagy annak egy szekvenciájából származó szintetikus peptiddel szemben antitesteket alkalmazunk.Alternatively, the present invention may be performed using said immunogenic methods to identify both the substance and to determine its concentration. This can be achieved by using antibodies to the material or to a synthetic peptide derived from a sequence thereof.
A találmány tehát lehetővé teszi a vizsgált állatban a szivacsszerű agybetegség jelenlétének kimutatását úgy, hogy az addig ismert problémákat előnyös esetben teljesen megoldja. A vizsgálati bizonyosság és az alkalmazás nehézsége közötti egyensúly függ a találmány szerinti eljárásban történő alkalmazásra kiválasztott konkrét anyag analízistől. Azonban a lehetőség, hogy a BSE-t szarvasmarhában halála előtt lehet diagnosztizálni, megnyitja az utat a gulyák tömeges ellenőrzésére, ezáltal csökkenti annak a valószínűségét, hogy nem fertőzött állatokat levágnak, vagy hogy valamely állatnál nem veszik észre a fertőzést.Thus, the present invention makes it possible to detect the presence of spongiform encephalopathy in an animal, preferably by completely resolving known problems. The balance between assay certainty and difficulty of application will depend on the particular material analysis selected for use in the method of the invention. However, the possibility that BSE can be diagnosed in cattle before it dies opens the way for mass control of herds, thereby reducing the likelihood that uninfected animals will be slaughtered or that an animal will not be noticed.
Találmányunkat a továbbiakban példával is illusztráljuk, de nem kívánjuk arra korlátozni. A példa alapján a szakember számára egyéb, a találmány oltalmi körébe eső megvalósítások is nyilvánvalóvá válnak.The invention is further illustrated by way of example, but is not intended to be limiting. Other embodiments within the scope of the invention will become apparent to those skilled in the art by way of example.
PéldaExample
BSE azonosítása szarvasmarhábanIdentification of BSE in cattle
A mintát a következőképpen készítjük el: CSF mintákat veszünk BSE-pozitív szarvasmarhától és BSE-negatív szarvasmarhá··· · ··The sample is prepared as follows: CSF samples are taken from BSE-positive cattle and BSE-negative cattle ··· · ··
-5tól. Valamennyi esetben a diagnózist halál utáni kórszövettani vizsgálattal és elektronmikroszkópos vizsgálattal igazoljuk. A CSF mintákat halál után cisternamagna punkcióval vesszük és 10-15szörösre koncentráljuk. A 40 pg összes fehérjét tartalmazó CSF mintákat 4:1 arányban denaturáló oldattal keverjük (1 g nátrium-dodecil-szulfát (SDS), és 0,232 g ditiotreit 10 ml vízben), majd az elegyet 5 percre 95 °C-ra melegítjük. A mintákat azután impulzuscentrifugálásnak vetjük alá.-from 5. In all cases, the diagnosis is confirmed by post-mortem histopathology and electron microscopy. After death, CSF samples were taken by cisternal nuclear puncture and concentrated 10 to 15 times. CSF samples containing 40 pg total protein were mixed with a denaturing solution (1 g sodium dodecyl sulfate (SDS) and 0.232 g dithiothreitol in 10 mL water) at 4: 1 and heated to 95 ° C for 5 min. The samples are then subjected to pulse centrifugation.
Az elektroforézist a következőképpen végezzük: Az elkészített mintákat 2D elektroforézisnek vetjük alá Millipore Investigator 2D elektroforézis rendszer alkalmazásával a használati utasításban ismertetett módon. Az első dimenziós izoelektromos fokuszálást 26 cm-es csavarmenetes üvegcsőben végeztük, amelynek belső átmérője 1 mm, pH gradienst alkalmazunk 3-10 között, 18000 V-nál, miután a gélt egy órán keresztül 1500 V-nál előfókuszáltuk. A második dimenziós SDS-PAGE-t 1 mm vastag nagyméretű gélek (23 cm x 23 cm) alkalmazásával végezzük, amely gél 12,5 % akril-amidot tartalmaz, és nem tartalmaz halmozott gélt.Electrophoresis was performed as follows: The prepared samples were subjected to 2D electrophoresis using a Millipore Investigator 2D electrophoresis system as described in the instructions. The first dimensional isoelectric focusing was carried out in a 26 cm screw glass tube having an internal diameter of 1 mm and a pH gradient of 3 to 10 at 18000 V after pre-focusing the gel at 1500 V for one hour. Second-dimensional SDS-PAGE was performed using 1 mm thick large size gels (23 cm x 23 cm) containing 12.5% acrylamide and no stacked gel.
Festés és képanalízis: A 2D géleket ezüsttel megfestjük a Millipore kézikönyv szerint. A géleket Omnimedia scanner XRS típusú készülékkel szkenneljük, és a Bioimage software, valamint az Investigator Database program (Millipore) alkalmazásával sunSPARC számítógép felhasználásával analizáljuk.Staining and Image Analysis: 2D gels are silver stained according to the Millipore manual. The gels were scanned on an Omnimedia scanner XRS and analyzed using the Bioimage software and the Investigator Database (Millipore) using a sunSPARC computer.
Az anyag azonosságának igazolását a következőképpen végezzük: A 2D géleket elektromos úton felszívatjuk Immobilon-P membránokra, éjszakán át 30 V-on, Bio-Rad Trans-Blot cella alkalmazásával. A nyomatokat Tween 80-nal egy órán keresztül rögzítjük, majd 90 percig inkubáljuk birka antiszérummal, amely az apoliprotein E-vel szemben kifejlesztett poliklonális antitestet tartalmazza. ATo verify the identity of the material, 2D gels were electroplated onto Immobilon-P membranes overnight at 30V using a Bio-Rad Trans-Blot cell. Prints were fixed with Tween 80 for one hour and then incubated for 90 minutes with sheep antiserum containing polyclonal antibody to apoliprotein E. THE
··»··· »·
-6megkötött birka antitesteket nyúl anti-birka IgG alkalmazásával és torma peroxidáz detektálási rendszerrel detektáljuk.-6 bound sheep antibodies are detected using rabbit anti-sheep IgG and horseradish peroxidase detection system.
BSE negatív és BSE pozitív szarvasmarha összehasonlítása: A tipikus BSE pozitív és negatív mintákból vett festett gélek összehasonlítását az 1(a) és 1(b) ábrán mutatjuk be. Amint az látható, az ezüsttel festett foltok száma és intenzitása a 34-38 kDa körüli molekulatömegű anyagnak megfelelő tartományban és a kb. 5,4-5,7 körüli pl tartományban (amelyet Apó E-nek jelölünk) nagyobb a BSE pozitív mintában. Az Apo-E-nek jelölt tartományban lévő foltokról azt találtuk, hogy azok kölcsönhatásba lépnek az antiapoliprotein E antitesttel. Az a két-három folt azonban, ahol a molekulatömeg 3539 kDa és a pl érték 5,3 (és amelyet mindkét gélben nyíllal megjelöltünk), és amely egy vagy több olyan anyagnak felel meg, amely nem lép kölcsönös reakcióba ezzel az antitesttel, a BSE negatív mintában nem detektálható, azonban jól detektálható mennyiségben jelen van a BSE pozitív mintában.Comparison of BSE-negative and BSE-positive cattle: A comparison of stained gels from typical BSE-positive and negative samples is shown in Figures 1 (a) and 1 (b). As can be seen, the number and intensity of the silver-stained spots correspond to a molecular weight of about 34-38 kDa and about. In the range of 5.4 to 5.7 pl (designated Apo E) is higher in the BSE positive sample. The spots in the Apo-E-labeled region were found to interact with the antiapolyprotein E antibody. However, the two to three spots having a molecular weight of 3539 kDa and a pI of 5.3 (indicated by arrows in both gels) corresponding to one or more substances that do not interact with this antibody are BSE. is not detectable in a negative sample but is present in detectable amounts in a BSE positive sample.
Különböző szarvasmarha mintákból vett számos testfolyadék mintát megvizsgáltunk, és azt találtuk, hogy az anyag minden esetben jelen van detektálható mennyiségben a BSE pozitív állatok esetében, azonban nem detektálható a BSE negatív állatoknál. Ez azt mutatja, hogy ennek az anyagnak a jelenléte és/vagy mennyisége felhasználható arra, hogy a potenciálisan fertőzött állatokban a BSE jelenlétét valószínűsítsük.Numerous bodily fluid samples from different bovine samples were analyzed and found to be detectable in all cases in BSE positive animals but not in BSE negative animals. This indicates that the presence and / or amount of this material can be used to predict the presence of BSE in potentially infected animals.
·«»· «»
-7SZABADALMI IGÉNYPONTOK-7 PATENT CLAIMS
1. Eljárás egy állat szivacsszerű agybetegséggel való fertő-1. A method of infecting an animal with a sponge-like brain disease
Claims (12)
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| GB9424068A GB9424068D0 (en) | 1994-11-29 | 1994-11-29 | Spongiform encephalopathy detection methods |
| GBGB9424768.1A GB9424768D0 (en) | 1994-11-29 | 1994-12-07 | Spongiform encephalopathy detection methods |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| HUT77339A true HUT77339A (en) | 1998-03-30 |
Family
ID=26306060
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| HU9702330A HUT77339A (en) | 1994-11-29 | 1995-11-28 | Spongiform encephalopathy detection methods |
Country Status (11)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0795133A1 (en) |
| AU (1) | AU3932995A (en) |
| CA (1) | CA2205228A1 (en) |
| CZ (1) | CZ164197A3 (en) |
| FI (1) | FI972254A (en) |
| GB (1) | GB2308658B (en) |
| HU (1) | HUT77339A (en) |
| NO (1) | NO972340D0 (en) |
| NZ (1) | NZ295722A (en) |
| SK (1) | SK67797A3 (en) |
| WO (1) | WO1996017250A1 (en) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB2319607A (en) * | 1996-11-23 | 1998-05-27 | Electrophoretics International | Detection of prion proteins in mononuclear cells |
| GB9701045D0 (en) * | 1997-01-18 | 1997-03-05 | Narang Harash K | Diagnosis of neuro-degenerative disorders |
| CA2286279C (en) * | 1998-02-06 | 2009-05-12 | Harash Kumar Narang | Diagnosis of neuro-degenerative disorders |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4892814A (en) * | 1987-06-22 | 1990-01-09 | The United States Of America As Represented By The Department Of Health And Human Services | Method for distinguishing Creutzfeldt-Jakob disease from other dementias |
-
1995
- 1995-11-28 SK SK677-97A patent/SK67797A3/en unknown
- 1995-11-28 CA CA002205228A patent/CA2205228A1/en not_active Abandoned
- 1995-11-28 GB GB9708654A patent/GB2308658B/en not_active Expired - Fee Related
- 1995-11-28 HU HU9702330A patent/HUT77339A/en unknown
- 1995-11-28 WO PCT/GB1995/002767 patent/WO1996017250A1/en not_active Application Discontinuation
- 1995-11-28 AU AU39329/95A patent/AU3932995A/en not_active Abandoned
- 1995-11-28 EP EP95937125A patent/EP0795133A1/en not_active Withdrawn
- 1995-11-28 NZ NZ295722A patent/NZ295722A/en unknown
- 1995-11-28 CZ CZ971641A patent/CZ164197A3/en unknown
-
1997
- 1997-05-22 NO NO972340A patent/NO972340D0/en unknown
- 1997-05-28 FI FI972254A patent/FI972254A/en unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| GB9708654D0 (en) | 1997-06-18 |
| CA2205228A1 (en) | 1996-06-06 |
| FI972254A (en) | 1997-07-28 |
| GB2308658B (en) | 1998-11-18 |
| AU3932995A (en) | 1996-06-19 |
| FI972254A0 (en) | 1997-05-28 |
| WO1996017250A1 (en) | 1996-06-06 |
| NZ295722A (en) | 1999-03-29 |
| NO972340L (en) | 1997-05-22 |
| EP0795133A1 (en) | 1997-09-17 |
| SK67797A3 (en) | 2000-02-14 |
| CZ164197A3 (en) | 1997-11-12 |
| NO972340D0 (en) | 1997-05-22 |
| GB2308658A (en) | 1997-07-02 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| EP1476758B2 (en) | Detection and/or monitoring of synuclein-related diseases | |
| EA004953B1 (en) | Method for detecting and separating abnormal prion protein and kit therefor | |
| DK2444814T5 (en) | Biomarker for mental disorders, including cognitive disorders, and method of using the biomarker for detecting mental disorders, including cognitive disorders | |
| US4892814A (en) | Method for distinguishing Creutzfeldt-Jakob disease from other dementias | |
| US20030032017A1 (en) | Quantification of low molecular weight and low abundance proteins using high resolution two-dimensional electrophoresis and mass spectrometry | |
| HUT77339A (en) | Spongiform encephalopathy detection methods | |
| HUT77340A (en) | Spongiform encephalopathy detection methods | |
| AU2013285362B2 (en) | Tropomyosin isoforms related to Alzheimers disease and Mild Cognitive Impairment | |
| JP4735503B2 (en) | Peritoneal function marker, analysis method thereof and use thereof | |
| Di Domenico et al. | Redox proteomics in human biofluids: sample preparation, separation and immunochemical tagging for analysis of protein oxidation | |
| Zamani Ahmadmahmudi et al. | Analysis of serum proteins electrophoresis in clinically healthy miniature Caspian horse | |
| US20040175775A1 (en) | Method of detecting PrPsc in eye fluid | |
| US20030044868A1 (en) | Method for detecting prion proteins in tissue samples | |
| WO2017140872A1 (en) | Method for the diagnosis and typing of amyloidosis | |
| BG64291B1 (en) | Method and kit for extracting prion protein | |
| RU2021609C1 (en) | Method for determining activity of progressing integumentary forms of lupus erythematosus | |
| MXPA01006875A (en) | Method and kit for extracting prion protein | |
| WO2009145478A2 (en) | Kit for the diagnosis of glaucoma | |
| Gaweł et al. | Amyloidosis in geese | |
| EP2035833A1 (en) | Biochip and method for the selective identification of chlamydia trachomatis infections | |
| JPH08511620A (en) | Immunoelectrophoresis method |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| DFD9 | Temporary protection cancelled due to non-payment of fee |