RU97115710A - NEW PROTEINS AND METHODS FOR PRODUCING SUCH PROTEINS - Google Patents

NEW PROTEINS AND METHODS FOR PRODUCING SUCH PROTEINS

Info

Publication number
RU97115710A
RU97115710A RU97115710/04A RU97115710A RU97115710A RU 97115710 A RU97115710 A RU 97115710A RU 97115710/04 A RU97115710/04 A RU 97115710/04A RU 97115710 A RU97115710 A RU 97115710A RU 97115710 A RU97115710 A RU 97115710A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
sequence
cdna
amino acid
acid sequence
represented
Prior art date
Application number
RU97115710/04A
Other languages
Russian (ru)
Other versions
RU2194714C2 (en
Inventor
Гото Масааки
Цуда Эйсуке
Мотизуки Синити
Яно Казуки
Кобаяси Фумие
Сима Нобуюки
Ясуда Хисатака
Накагава Нобуаки
Моринага Томонори
Уеда Масацугу
Хигасио Кандзи
Original Assignee
Сноу Брэнд Милк Продактс Ко., Лтд.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Сноу Брэнд Милк Продактс Ко., Лтд. filed Critical Сноу Брэнд Милк Продактс Ко., Лтд.
Publication of RU97115710A publication Critical patent/RU97115710A/en
Application granted granted Critical
Publication of RU2194714C2 publication Critical patent/RU2194714C2/en

Links

Claims (24)

1. Белок, характеризуемый следующими свойствами: (а) молекулярной массой при электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии ДСН (SDS-PAGE), составляющей приблизительно 60 кД в условиях восстановления, приблизительно 60 кД и 120 кД в невосстанавливающих условиях; (б) высокой аффинн остью к катионообменной колонке и к колонке с гепарином; (в) биологической активностью ингибирования дифференцировки и/или созревания остеокластов, причем указанная активность снижается при нагревании при 70oС в течение 10 мин или при 56oC в течение 30 мин, указанная активность теряется при нагревании при 90oС в течение 10 мин; (г) внутренними аминокислотными последовательностями, представленными в последовательностях 1, 2 и 3.1. A protein characterized by the following properties: (a) molecular weight during polyacrylamide gel electrophoresis in the presence of SDS (SDS-PAGE) of approximately 60 kD under reduction conditions, approximately 60 kD and 120 kD under non-reducing conditions; (b) high affinity for the cation exchange column and for the heparin column; (c) the biological activity of inhibiting the differentiation and / or maturation of osteoclasts, wherein said activity decreases when heated at 70 ° C. for 10 minutes or at 56 ° C. for 30 minutes, said activity is lost when heated at 90 ° C. for 10 minutes ; (g) internal amino acid sequences represented in sequences 1, 2 and 3. 2. Белок по п. 1, имеющий N-концевые аминокислотные последовательности, представленные в последовательности 7. 2. The protein of claim 1, having N-terminal amino acid sequences shown in sequence 7. 3. Белок по п. 1, продуцированный в человеческих фибробластах. 3. The protein of claim 1, produced in human fibroblasts. 4. Способ получения белка по пп. 1- 3 с помощью процесса, включающего культивирование человеческих фибробластов; очистку белка путем сочетания колоночной ионообменной хроматографии, колоночной аффинной хроматографии и колоночной хроматографии с обращенной фазой. 4. The method of producing protein according to claims. 1-3 using a process involving culturing human fibroblasts; protein purification by combining column ion exchange chromatography, column affinity chromatography, and reverse phase column chromatography. 5. Способ получения белка по п. 4 культивированием человеческих фибробластов на кусках глиноземистой керамики. 5. A method of producing a protein according to claim 4 by culturing human fibroblasts on pieces of aluminous ceramics. 6. Белок с аминокислотной последовательностью, представленной в последовательности 4. 6. A protein with the amino acid sequence shown in sequence 4. 7. кДНК, кодирующие аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 4. 7. cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 4. 8. кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 6. 8. cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 6. 9. кДНК, которые гибридизуются с кДНК, представленной в последовательности 6, в умеренно строгих условиях. 9. cDNAs that hybridize to the cDNA shown in sequence 6 under moderately stringent conditions. 10. Белок, экспрессированный из кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 4. 10. A protein expressed from cDNA encoding the amino acid sequence shown in sequence 4. 11. Белок с биологической активностью ингибирования дифференцировки и/или созревания остеокластов, который получают как аминокислотную последовательность, экспрессированную кДНК, имеющую по меньшей мере 80% идентичность с аминокислотной последовательностью, представленной в последовательности 4. 11. A protein with biological activity of inhibiting the differentiation and / or maturation of osteoclasts, which is obtained as an amino acid sequence expressed by cDNA having at least 80% identity with the amino acid sequence shown in sequence 4. 12. Способ получения белка с перечисленными ниже свойствами, ингибирующего дифференцировку и/или созревание остеокластов, методами генной инженерии с использованием кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 4: (а) молекулярной массой при электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии ДСН (SDS-PAGE) приблизительно 60 кД в условиях восстановления, приблизительно 60 кД и 120 кД в невосстанавливающих условиях; (б) высокой аффинностью к катионообменной колонке и к колонке с гепарином; (в) активностью ингибирования дифференцировки и/или созревания остеокластов, снижающейся при нагревании при 70oС в течение 10 мин или при 56oС в течение 30 мин, причем указанная активность теряется при нагревании при 90oС в течение 10 мин; (г) внутренней аминокислотной последовательностью, представленной в последовательностях 1-3.12. A method of producing a protein with the following properties, inhibiting the differentiation and / or maturation of osteoclasts, by genetic engineering using a cDNA encoding the amino acid sequence shown in sequence 4: (a) molecular weight by polyacrylamide gel electrophoresis in the presence of SDS (SDS- PAGE) approximately 60 kD under reduction, approximately 60 kD and 120 kD under non-reducing conditions; (b) high affinity for the cation exchange column and the heparin column; (c) the activity of inhibiting the differentiation and / or maturation of osteoclasts, which decreases when heated at 70 o C for 10 min or at 56 o C for 30 min, and this activity is lost when heated at 90 o C for 10 min; (g) the internal amino acid sequence represented in sequences 1-3. 13. Способ получения белка по п. 10 методами генной инженерии с использованием клеток млекопитающего в качестве клеток-хозяев. 13. A method of producing a protein according to claim 10 by genetic engineering using mammalian cells as host cells. 14. Способ получения белка по п. 13 методами генной инженерии с использованием в качестве хозяйских клеток млекопитающего клеток 293/ЕВNА или СНО-клеток. 14. The method of producing the protein according to claim 13 by genetic engineering using 293 / EBNA cells or CHO cells as the host mammalian cells. 15. кДНК, выбранная из:
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 8;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 10;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 12;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 14;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 83;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 84;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 85;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 86;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 87;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 88;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 89;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 90;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 91;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 92;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 93;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 94;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 95;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 96;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 97;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 98;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 99;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 100;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 101;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 102;
кДНК с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 103.15. cDNA selected from:
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 8;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 10;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 12;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 14;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 83;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 84;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 85;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 86;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 87;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 88;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 89;
cDNA with the nucleotide sequence represented in sequence 90;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 91;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 92;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 93;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 94;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 95;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 96;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 97;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 98;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 99;
cDNA with the nucleotide sequence represented in sequence 100;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 101;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 102;
cDNA with the nucleotide sequence shown in sequence 103. 16. Белок, кодируемый кДНК, выбираемой из кДНК по п. 15. 16. The protein encoded by cDNA selected from cDNA according to p. 15. 17. кДНК, выбираемая из:
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 9;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 11;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 13;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 15;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 62;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 63;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 64;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 65;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 66;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 67;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 68;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 69;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 70;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 71;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 72;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 73;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 74;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 75;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 76;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 77;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 78;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 79;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 80;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 81;
кДНК, кодирующей аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 82.17. cDNA selected from:
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 9;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 11;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 13;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 15;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 62;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 63;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 64;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 65;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 66;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 67;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 68;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 69;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 70;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 71;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 72;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 73;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 74;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 75;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 76;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 77;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 78;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 79;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 80;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 81;
cDNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 82. 18. Геномные ДНК, кодирующие аминокислотную последовательность, представленную в последовательности 4. 18. Genomic DNA encoding the amino acid sequence represented in sequence 4. 19. Геномные ДНК по п. 18 с нуклеотидной последовательностью, представленной в последовательности 104 или 105. 19. Genomic DNA according to claim 18 with the nucleotide sequence shown in sequence 104 or 105. 20. Антитело со специфической аффинностью к OClF. 20. Antibody with specific affinity for OClF. 21. Антитело по п. 20, которое представляет собой поликлональное антитело. 21. The antibody according to claim 20, which is a polyclonal antibody. 22. Антитело по п. 20, которое представляет собой моноклональное антитело. 22. The antibody of claim 20, which is a monoclonal antibody. 23. Моноклональное антитело по п. 22, отличающееся следующими свойствами: молекулярной массой около 150000, указанное моноклональное антитело принадлежит к подклассу ИгG1, ИгG2a или ИгG2b.23. The monoclonal antibody according to claim 22, characterized by the following properties: molecular weight of about 150,000, said monoclonal antibody belongs to the subclass IgG 1 , IgG 2a or IgG 2b . 24. Способ определения концентрации белка OClF с использованием антител по пп. 20-23. 24. The method for determining the concentration of OClF protein using antibodies according to claims. 20-23.
RU97115710/04A 1995-02-20 1996-02-20 Novel proteins and methods of their preparing RU2194714C2 (en)

Applications Claiming Priority (4)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP7/54977 1995-02-20
JP5497795 1995-02-20
JP20750895 1995-07-21
JP7/207508 1995-07-21

Related Child Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2002120050A Division RU2238948C2 (en) 1995-02-20 1996-02-20 Protein able to inhibit osteoclastogenesis (ocif) (variants), cdna, method for preparing protein, method for treatment of osteoporosis, method for treatment and/or improvement of bone mass recovery, method for treatment of injure associated with osseous metabolism, transformed strain escherichia coli pbk/01f10 and pharmaceutical composition

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU97115710A true RU97115710A (en) 1999-07-20
RU2194714C2 RU2194714C2 (en) 2002-12-20

Family

ID=26395808

Family Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2002120050A RU2238948C2 (en) 1995-02-20 1996-02-20 Protein able to inhibit osteoclastogenesis (ocif) (variants), cdna, method for preparing protein, method for treatment of osteoporosis, method for treatment and/or improvement of bone mass recovery, method for treatment of injure associated with osseous metabolism, transformed strain escherichia coli pbk/01f10 and pharmaceutical composition
RU97115710/04A RU2194714C2 (en) 1995-02-20 1996-02-20 Novel proteins and methods of their preparing

Family Applications Before (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2002120050A RU2238948C2 (en) 1995-02-20 1996-02-20 Protein able to inhibit osteoclastogenesis (ocif) (variants), cdna, method for preparing protein, method for treatment of osteoporosis, method for treatment and/or improvement of bone mass recovery, method for treatment of injure associated with osseous metabolism, transformed strain escherichia coli pbk/01f10 and pharmaceutical composition

Country Status (20)

Country Link
US (9) US7125686B1 (en)
EP (2) EP0816380B1 (en)
JP (1) JP3502102B2 (en)
KR (1) KR100381788B1 (en)
CN (1) CN1218961C (en)
AT (2) ATE391178T1 (en)
AU (1) AU702557C (en)
CA (1) CA2213469A1 (en)
DE (2) DE69637486D1 (en)
ES (1) ES2227579T3 (en)
FI (1) FI973402A (en)
HU (1) HU224570B1 (en)
IL (1) IL117175A (en)
MX (1) MX9706341A (en)
NO (1) NO318898B1 (en)
NZ (1) NZ301362A (en)
PT (1) PT816380E (en)
RU (2) RU2238948C2 (en)
TW (1) TW538049B (en)
WO (1) WO1996026217A1 (en)

Families Citing this family (58)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US8110659B1 (en) 1995-03-15 2012-02-07 Human Genome Sciences, Inc. Human tumor necrosis factor receptor-like genes
EP0819168A4 (en) * 1995-03-15 2000-11-08 Human Genome Sciences Inc Human tumor necrosis factor receptor
US7078493B1 (en) 1995-03-15 2006-07-18 Human Genome Sciences, Inc. Antibodies to human tumor necrosis factor receptor-like genes
US7094564B1 (en) 1995-03-15 2006-08-22 Human Genome Sciences, Inc. Human tumor necrosis factor receptor
US7632922B1 (en) 1995-12-22 2009-12-15 Amgen, Inc. Osteoprotegerin
US6369027B1 (en) * 1995-12-22 2002-04-09 Amgen Inc. Osteoprotegerin
JPH1057071A (en) * 1996-08-19 1998-03-03 Snow Brand Milk Prod Co Ltd New dna and production of protein using the same
EP0961832A4 (en) * 1996-09-18 2003-02-26 Human Genome Sciences Inc Human tumor necrosis factor receptor-like genes
EP0948530A2 (en) * 1996-12-13 1999-10-13 Schering Corporation Mammalian cell surface antigens; related reagents
US6271349B1 (en) 1996-12-23 2001-08-07 Immunex Corporation Receptor activator of NF-κB
EP0951551B9 (en) 1996-12-23 2012-12-26 Immunex Corporation Ligand for receptor activator of nf-kappa b, ligand is member of tnf superfamily
EP2336168A1 (en) 1997-04-15 2011-06-22 Sankyo Company Limited Novel protein and method for producing the protein
US6316408B1 (en) 1997-04-16 2001-11-13 Amgen Inc. Methods of use for osetoprotegerin binding protein receptors
EA003636B1 (en) 1997-04-16 2003-08-28 Амген Инк. Osteoprotegerin binding proteins and receptors
CA2287590A1 (en) * 1997-04-18 1998-10-29 Millennium Biotherapeutics, Inc. Novel molecules of the fthma-070-related protein family and the t85-related protein family and uses thereof
JP2002514079A (en) * 1997-05-01 2002-05-14 アムジエン・インコーポレーテツド Chimeric OPG polypeptide
US6346388B1 (en) 1997-08-13 2002-02-12 Smithkline Beecham Corporation Method of identifying agonist and antagonists for tumor necrosis related receptors TR1 and TR2
EP0974671B1 (en) * 1997-09-24 2006-05-31 Sankyo Company, Limited Method for diagnosing bone dysbolism
US6297022B1 (en) 1997-10-08 2001-10-02 Smithkline Beecham Corporation Method of identifying agonists and antagonists for tumor necrosis related receptor TR1
US6087555A (en) * 1997-10-15 2000-07-11 Amgen Inc. Mice lacking expression of osteoprotegerin
JPH11155420A (en) * 1997-12-02 1999-06-15 Snow Brand Milk Prod Co Ltd Transgenic animal
DE69939822D1 (en) 1998-05-14 2008-12-11 Immunex Corp METHOD FOR INHIBITING THE EFFECT OF OSTEOCLASTICS
AU6006099A (en) * 1998-10-09 2000-05-01 Sankyo Company Limited Preventives or remedies for cachexia
JP3860415B2 (en) 1998-10-28 2006-12-20 三共株式会社 Treatment for bone metabolism disorders
AUPQ167599A0 (en) * 1999-07-19 1999-08-12 St. Vincent's Institute Of Medical Research Inhibitor of osteoclast precursor formation
AU7720600A (en) * 1999-09-27 2001-04-30 Eli Lilly And Company Osteoprotegerin regulatory region
JP2001103964A (en) * 1999-10-05 2001-04-17 Teijin Ltd Method for inhibiting osteoclast formation or method for inhibiting bone resorption
WO2002062990A1 (en) * 2001-02-07 2002-08-15 Sankyo Company, Limited Antibody and utilization thereof
AU2002231602A1 (en) * 2001-02-09 2002-08-28 Maxygen Holdings Ltd. Rank ligand-binding polypeptides
CN1238379C (en) * 2001-03-21 2006-01-25 中国科学院上海生命科学研究院 New osteoclast formation inhibiting factor and its coding sequence and use
AU2002253133B2 (en) * 2001-04-03 2008-02-28 Societe Des Produits Nestle S.A. Osteoprotegerin in milk
CA2446723C (en) 2001-05-25 2014-01-21 Human Genome Sciences, Inc. Antibodies that immunospecifically bind to trail receptors
CZ20022231A3 (en) * 2001-06-29 2003-02-12 Sankyo Company Limited Complex consisting of osteoclastogenesis inhibiting factor and polysaccharide
JP4336467B2 (en) * 2001-10-15 2009-09-30 株式会社林原生物化学研究所 Screening method for substances capable of regulating the production of osteoclast formation inhibitory factor
AU2003208621A1 (en) * 2002-03-01 2003-09-16 Sankyo Company, Limited A pharmaceutical composition
AU2003243139B2 (en) 2002-04-05 2007-06-21 Amgen Inc. Human anti-OPGL neutralizing antibodies as selective OPGL pathway inhibitors
AU2003297062A1 (en) * 2002-12-11 2004-06-30 University Of Massachusetts METHOD OF INTRODUCING siRNA INTO ADIPOCYTES
US8007814B2 (en) 2004-06-16 2011-08-30 University Of Massachusetts Therapy for lysosomal enzyme deficiencies
US7740861B2 (en) 2004-06-16 2010-06-22 University Of Massachusetts Drug delivery product and methods
US7300773B2 (en) * 2004-08-27 2007-11-27 Wyeth Research Ireland Limited Production of TNFR-Ig
WO2006111720A2 (en) * 2005-04-19 2006-10-26 King's College London Use
AU2006306228A1 (en) * 2005-10-24 2007-05-03 University Of Massachusetts Compositions and their uses for gene therapy of bone conditions
EP1973559B1 (en) * 2005-11-23 2013-01-09 Acceleron Pharma Inc. Activin-actriia antagonists and uses for promoting bone growth
US10741034B2 (en) 2006-05-19 2020-08-11 Apdn (B.V.I.) Inc. Security system and method of marking an inventory item and/or person in the vicinity
SG10201605897RA (en) 2007-10-11 2016-09-29 Daiichi Sankyo Co Ltd ANTIBODY TARGETING OSTEOCLAST-RELATED PROTEIN Siglec-15
CA2704056A1 (en) * 2007-10-29 2009-05-07 University Of Massachusetts Encapsulated nanoparticles for nucleic acid delivery
CN102272306B (en) 2009-04-09 2017-12-26 第一三共株式会社 The anti-antibody of Siglec 15
MX2013003828A (en) 2010-10-05 2013-06-28 Daiichi Sankyo Co Ltd Antibody targeting osteoclast-related protein siglec-15.
CN102011025A (en) * 2010-10-11 2011-04-13 宁波市鄞州品达电器焊料有限公司 Ultrahigh-temperature-resistant lead-free solder
WO2013147213A1 (en) 2012-03-30 2013-10-03 第一三共株式会社 Anti-siglec15 antibody with modified cdr
US9963740B2 (en) * 2013-03-07 2018-05-08 APDN (B.V.I.), Inc. Method and device for marking articles
CA2926436A1 (en) 2013-10-07 2015-04-16 Judith Murrah Multimode image and spectral reader
EP3119610B1 (en) 2014-03-18 2024-05-22 APDN (B.V.I.) Inc. Encrypted optical markers for security applications
US10745825B2 (en) 2014-03-18 2020-08-18 Apdn (B.V.I.) Inc. Encrypted optical markers for security applications
JP6339855B2 (en) * 2014-05-14 2018-06-06 住友ゴム工業株式会社 Airless tire and manufacturing method thereof
US10519605B2 (en) 2016-04-11 2019-12-31 APDN (B.V.I.), Inc. Method of marking cellulosic products
US10995371B2 (en) 2016-10-13 2021-05-04 Apdn (B.V.I.) Inc. Composition and method of DNA marking elastomeric material
US10920274B2 (en) 2017-02-21 2021-02-16 Apdn (B.V.I.) Inc. Nucleic acid coated submicron particles for authentication

Family Cites Families (85)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US86826A (en) * 1869-02-09 Improvement in mechanical movement
US127637A (en) * 1872-06-04 Improvement in couplings for divided axles
US176647A (en) * 1876-04-25 Improvement in car-couplings
US175840A (en) * 1876-04-11 Improvement in circular-knitting machines
US181418A (en) * 1876-08-22 Improvement in gas apparatus
US100069A (en) * 1870-02-22 Geokge h
US169117A (en) * 1875-10-26 Improvement in revolution-indicators
US207827A (en) * 1878-09-10 Improvement in siphon-condensers
US86827A (en) * 1869-02-09 Improved rubber boot
US45456A (en) * 1864-12-13 Improved apparatus for carbureting air
US81720A (en) * 1868-09-01 Isaac williams
US208045A (en) * 1878-09-17 Improvement in ether-meters for refrigerating-machines
US216297A (en) * 1879-06-10 Improvement in ironing-stands
US150989A (en) * 1874-05-19 Improvement in pin and dowel machines
US100488A (en) * 1870-03-01 Improved tire-xjfsetting machine
US166097A (en) * 1875-07-27 Improvement in buttons for wearing apparel
US33535A (en) * 1861-10-22 Improvement in machines for making bricks
US103978A (en) * 1870-06-07 Improvement in bee-hives
US139325A (en) * 1873-05-27 Improvement in carriage-springs
US104485A (en) * 1870-06-21 Improvement in sleeping-cars
US144480A (en) * 1873-11-11 Improvement in cutting attachments for sewing-machines
US886826A (en) * 1907-12-14 1908-05-05 Reece Button Hole Machine Co Button-sewing machine.
US4179337A (en) 1973-07-20 1979-12-18 Davis Frank F Non-immunogenic polypeptides
US4710473A (en) 1983-08-10 1987-12-01 Amgen, Inc. DNA plasmids
EP0192658A4 (en) 1984-07-30 1987-07-13 Salk Inst For Biological Studi Retroviral gene transfer vectors.
US4959314A (en) * 1984-11-09 1990-09-25 Cetus Corporation Cysteine-depleted muteins of biologically active proteins
JP2604135B2 (en) 1986-02-28 1997-04-30 ライオン株式会社 Oral bone disease treatment
US5266683A (en) * 1988-04-08 1993-11-30 Stryker Corporation Osteogenic proteins
CA2001373A1 (en) * 1988-10-24 1990-04-24 Bruce Caterson Methods and compositions for diagnosing, monitoring and treating the early stage of osteoarthritis
WO1990014363A1 (en) 1989-05-19 1990-11-29 Amgen Inc. Metalloproteinase inhibitor
AU651421B2 (en) 1990-11-30 1994-07-21 Celtrix Pharmaceuticals, Inc. Use of a bone morphogenetic protein in synergistic combination with TGF-beta for bone repair
US5118667A (en) 1991-05-03 1992-06-02 Celtrix Pharmaceuticals, Inc. Bone growth factors and inhibitors of bone resorption for promoting bone formation
CA2068389A1 (en) 1991-05-13 1992-11-14 Masahiko Sato Method for inhibiting bone resorption
TW318142B (en) * 1991-06-03 1997-10-21 Mitsubishi Chemicals Co Ltd
MX9204303A (en) 1991-07-23 1993-11-01 Rhone Poulenc Rorer Int REGULATORY FACTOR OF OSTEOCLAST GROWTH.
IL99120A0 (en) 1991-08-07 1992-07-15 Yeda Res & Dev Multimers of the soluble forms of tnf receptors,their preparation and pharmaceutical compositions containing them
US5366859A (en) * 1991-10-31 1994-11-22 Mitsubishi Petrochemical Co., Ltd. Radioimmunoassay method
AU3328493A (en) 1991-12-17 1993-07-19 Genpharm International, Inc. Transgenic non-human animals capable of producing heterologous antibodies
US5447851B1 (en) 1992-04-02 1999-07-06 Univ Texas System Board Of Dna encoding a chimeric polypeptide comprising the extracellular domain of tnf receptor fused to igg vectors and host cells
US5427954A (en) * 1992-04-29 1995-06-27 Shriner's Hospitals For Crippled Children Compositions and methods for detection and treatment of human osteoarthritis
PT639079E (en) 1992-04-30 2000-04-28 Amgen Inc COMPOSITION FOR TREATMENT OF DISEASES MEDIATED BY INTERLEUQUIN-1 AND TUMOR NECROSIS FACTOR
US5585479A (en) 1992-07-24 1996-12-17 The United States Of America As Represented By The Secretary Of The Navy Antisense oligonucleotides directed against human ELAM-I RNA
US5578569A (en) 1993-03-12 1996-11-26 Tam; Cherk S. Method of increasing bone growth
US5457035A (en) 1993-07-23 1995-10-10 Immunex Corporation Cytokine which is a ligand for OX40
ATE202571T1 (en) 1993-09-14 2001-07-15 Merck & Co Inc HUMAN PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE DECODING CDNA
US6268212B1 (en) 1993-10-18 2001-07-31 Amgen Inc. Tissue specific transgene expression
CA2169953A1 (en) * 1994-06-27 1996-01-04 Masaaki Goto Basic osteoblast growth factor ii (bogf-ii) and methods for producing it
AU4440496A (en) 1995-02-10 1996-08-22 Smithkline Beecham Corporation Use of src SH2 specific compounds to treat a bone resorption disease
US6001349A (en) 1995-02-22 1999-12-14 Therion Biologics Corporation Generation of human cytotoxic T-cells specific for carcinoma self-associated antigens and uses thereof
WO1996028546A1 (en) * 1995-03-15 1996-09-19 Human Genome Sciences, Inc. Human tumor necrosis factor receptor
US20030166097A1 (en) 1995-03-15 2003-09-04 Human Genome Sciences, Inc. Human tumor necrosis factor receptor
US7094564B1 (en) 1995-03-15 2006-08-22 Human Genome Sciences, Inc. Human tumor necrosis factor receptor
AU5985996A (en) 1995-06-07 1997-01-15 Osteosa Inc. Osteoclast growth regulatory factor
AU6090896A (en) 1995-06-07 1997-01-15 Osteosa Inc. Osteoclast growth regulatory factor
US5843901A (en) 1995-06-07 1998-12-01 Advanced Research & Technology Institute LHRH antagonist peptides
US20030207827A1 (en) 1995-12-22 2003-11-06 William J. Boyle Osteoprotegerin
US6369027B1 (en) * 1995-12-22 2002-04-09 Amgen Inc. Osteoprotegerin
US6613544B1 (en) 1995-12-22 2003-09-02 Amgen Inc. Osteoprotegerin
JPH1057071A (en) 1996-08-19 1998-03-03 Snow Brand Milk Prod Co Ltd New dna and production of protein using the same
US5830850A (en) * 1996-08-28 1998-11-03 Mount Sinai School Of Medicine Of The City Of New York Methods for the treatment of bone resorption disorders, including osteoporosis
EP0948530A2 (en) 1996-12-13 1999-10-13 Schering Corporation Mammalian cell surface antigens; related reagents
WO1998028423A2 (en) 1996-12-20 1998-07-02 Board Of Regents, The University Of Texas System Compositions and methods of use for osteoclast inhibitory factors
US6271349B1 (en) * 1996-12-23 2001-08-07 Immunex Corporation Receptor activator of NF-κB
EP0951551B9 (en) * 1996-12-23 2012-12-26 Immunex Corporation Ligand for receptor activator of nf-kappa b, ligand is member of tnf superfamily
EP2336168A1 (en) 1997-04-15 2011-06-22 Sankyo Company Limited Novel protein and method for producing the protein
US6316408B1 (en) 1997-04-16 2001-11-13 Amgen Inc. Methods of use for osetoprotegerin binding protein receptors
EA003636B1 (en) 1997-04-16 2003-08-28 Амген Инк. Osteoprotegerin binding proteins and receptors
US5843678A (en) 1997-04-16 1998-12-01 Amgen Inc. Osteoprotegerin binding proteins
US6656508B2 (en) 1997-04-17 2003-12-02 Amgen Inc. Sustained-release alginate gels
JP2002514079A (en) 1997-05-01 2002-05-14 アムジエン・インコーポレーテツド Chimeric OPG polypeptide
AU7705098A (en) 1997-05-29 1998-12-30 Human Genome Sciences, Inc. Human tumor necrosis factor receptor-like protein 8
EP0974671B1 (en) 1997-09-24 2006-05-31 Sankyo Company, Limited Method for diagnosing bone dysbolism
US6297022B1 (en) * 1997-10-08 2001-10-02 Smithkline Beecham Corporation Method of identifying agonists and antagonists for tumor necrosis related receptor TR1
US6087555A (en) 1997-10-15 2000-07-11 Amgen Inc. Mice lacking expression of osteoprotegerin
US6790823B1 (en) 1998-04-23 2004-09-14 Amgen Inc. Compositions and methods for the prevention and treatment of cardiovascular diseases
DE69939822D1 (en) 1998-05-14 2008-12-11 Immunex Corp METHOD FOR INHIBITING THE EFFECT OF OSTEOCLASTICS
JP3860415B2 (en) 1998-10-28 2006-12-20 三共株式会社 Treatment for bone metabolism disorders
WO2001003719A2 (en) 1999-07-09 2001-01-18 Amgen Inc. Combination therapy for conditions leading to bone loss
US20030144187A1 (en) 1999-09-03 2003-07-31 Colin R. Dunstan Opg fusion protein compositions and methods
HUP0104688A3 (en) 1999-09-03 2004-07-28 Amgen Inc Thousand Oaks Compositions and methods for the prevention or treatment of cancer and bone loss associated with cancer
US20030103978A1 (en) 2000-02-23 2003-06-05 Amgen Inc. Selective binding agents of osteoprotegerin binding protein
PT2087908T (en) 2001-06-26 2018-07-16 Amgen Inc Antibodies to opgl
CZ20022231A3 (en) 2001-06-29 2003-02-12 Sankyo Company Limited Complex consisting of osteoclastogenesis inhibiting factor and polysaccharide
AU2003208621A1 (en) 2002-03-01 2003-09-16 Sankyo Company, Limited A pharmaceutical composition
WO2008016380A2 (en) 2005-12-23 2008-02-07 J. Craig Venter Institute Installation of genomes or partial genomes into cells or cell-like systems

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU97115710A (en) NEW PROTEINS AND METHODS FOR PRODUCING SUCH PROTEINS
RU2002120050A (en) NEW PROTEINS AND METHODS FOR PRODUCING SUCH PROTEINS
US7910094B2 (en) Composition exhibiting a von willebrand factor (vWF) protease activity comprising a polypeptide chain with the amino acid sequence AAGGILHLELLV
JP2898064B2 (en) Human gp130 protein
EP0398327B2 (en) Tumor necrosis factor binding protein II, its purification and antibodies thereto
JP3290651B2 (en) Novel protein and its production method
Teizo et al. Three forms of monocyte-derived neutrophil chemotactic factor (MDNCF) distinguished by different lengths of the amino-terminal sequence
US5914253A (en) Recombinant production of murine interferon--γ (IFN-γ) inducing factor (IGIF, IL-18)
CA2176942A1 (en) Bmp-12, bmp-13 and tendon-inducing compositions thereof
RU99100615A (en) NEW PROTEIN AND METHOD FOR PRODUCING THIS PROTEIN
KR20100058520A (en) Method for purifing the factor viii and the von willebrand factor
ATE135403T1 (en) PREPARATION AND PURIFICATION OF A PROTEIN FUSIONED WITH A BINDING PROTEIN
EP0491849B1 (en) A method for the purification of transforming growth factor (tgf-)
RU2002133470A (en) SPECIFIC RELATIVES OF VIRUS VIRUS NEUTRALIZING MONOCLONAL HUMAN ANTIBODIES AND NUCLEIC ACIDS, AND RELATED WAYS
Petry et al. Gene expression of the A-and B-chain of mouse C1q in different tissues and the characterization of the recombinant A-chain.
US7015308B1 (en) Hedgehog protein
Van DAMME et al. Production and identification of natural monocyte chemotactic protein from virally infected murine fibroblasts: Relationship with the product of the mouse competence (JE) gene
Day et al. Purification and molecular-cloning of human apolipoprotein F
Clezardin et al. Tandem purification of IgM monoclonal antibodies from mouse ascites fluids by anion-exchange and gel fast protein liquid chromatography
JP2003504378A (en) Purification method of granulocyte colony stimulating factor
Ibáñez et al. Biological and immunological properties of recombinant human, rat, and chicken nerve growth factors: a comparative study
US5610021A (en) Compositions and methods for identification and use of soluble complex forms of osteogenic proteins
JPS61233694A (en) Growth factor contained in bovine spleen and method of isolating same
EP1070758A4 (en) Novel protein and processes for producing the same
EP0559428B1 (en) Novel polypeptides and DNAs encoding them