RU2809623C1 - Способ получения обогащенного цинком белкового гидролизата из гидробионта (варианты) - Google Patents
Способ получения обогащенного цинком белкового гидролизата из гидробионта (варианты) Download PDFInfo
- Publication number
- RU2809623C1 RU2809623C1 RU2023102272A RU2023102272A RU2809623C1 RU 2809623 C1 RU2809623 C1 RU 2809623C1 RU 2023102272 A RU2023102272 A RU 2023102272A RU 2023102272 A RU2023102272 A RU 2023102272A RU 2809623 C1 RU2809623 C1 RU 2809623C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- zinc
- liquid fraction
- hydrolysis
- updated
- raw materials
- Prior art date
Links
- HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N Zinc Chemical compound [Zn] HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N 0.000 title claims abstract description 65
- 229910052725 zinc Inorganic materials 0.000 title claims abstract description 65
- 239000011701 zinc Substances 0.000 title claims abstract description 65
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 title claims abstract description 50
- 238000000034 method Methods 0.000 title abstract description 9
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 60
- JIAARYAFYJHUJI-UHFFFAOYSA-L zinc dichloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Zn+2] JIAARYAFYJHUJI-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims abstract description 58
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims abstract description 50
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims abstract description 48
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 30
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 30
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 claims abstract description 30
- 239000011592 zinc chloride Substances 0.000 claims abstract description 29
- 235000005074 zinc chloride Nutrition 0.000 claims abstract description 29
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 27
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims abstract description 18
- 238000001728 nano-filtration Methods 0.000 claims abstract description 18
- 241000417531 Mactra chinensis Species 0.000 claims abstract description 13
- 241001609918 Pseudocardium sachalinense Species 0.000 claims abstract description 13
- 241001339782 Scapharca broughtonii Species 0.000 claims abstract description 13
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 claims abstract description 11
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims abstract description 10
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 claims abstract description 9
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 claims abstract description 9
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims abstract description 8
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 claims abstract description 7
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 claims description 17
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 10
- 210000004872 soft tissue Anatomy 0.000 claims description 9
- RWAADBZWQGAKMD-UHFFFAOYSA-K Cl[Zn](Cl)Cl Chemical compound Cl[Zn](Cl)Cl RWAADBZWQGAKMD-UHFFFAOYSA-K 0.000 claims description 7
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 abstract description 37
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 abstract description 32
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract description 8
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 abstract description 4
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 3
- 238000011534 incubation Methods 0.000 abstract 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 abstract 1
- XOAAWQZATWQOTB-UHFFFAOYSA-N taurine Chemical compound NCCS(O)(=O)=O XOAAWQZATWQOTB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 48
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 31
- 229960003080 taurine Drugs 0.000 description 24
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 18
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 14
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 11
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 11
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 10
- 238000005303 weighing Methods 0.000 description 9
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 7
- 239000011573 trace mineral Substances 0.000 description 7
- 235000013619 trace mineral Nutrition 0.000 description 7
- CIOAGBVUUVVLOB-NJFSPNSNSA-N Strontium-90 Chemical compound [90Sr] CIOAGBVUUVVLOB-NJFSPNSNSA-N 0.000 description 5
- 229910052785 arsenic Inorganic materials 0.000 description 5
- RQNWIZPPADIBDY-UHFFFAOYSA-N arsenic atom Chemical compound [As] RQNWIZPPADIBDY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 229910052793 cadmium Inorganic materials 0.000 description 5
- BDOSMKKIYDKNTQ-UHFFFAOYSA-N cadmium atom Chemical compound [Cd] BDOSMKKIYDKNTQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- TVFDJXOCXUVLDH-RNFDNDRNSA-N cesium-137 Chemical compound [137Cs] TVFDJXOCXUVLDH-RNFDNDRNSA-N 0.000 description 5
- QSHDDOUJBYECFT-UHFFFAOYSA-N mercury Chemical compound [Hg] QSHDDOUJBYECFT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 229910052753 mercury Inorganic materials 0.000 description 5
- 239000000575 pesticide Substances 0.000 description 5
- 150000003071 polychlorinated biphenyls Chemical class 0.000 description 5
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 5
- 239000000047 product Substances 0.000 description 5
- 235000002639 sodium chloride Nutrition 0.000 description 5
- 231100000701 toxic element Toxicity 0.000 description 5
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 4
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 4
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 4
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 4
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 4
- 230000004060 metabolic process Effects 0.000 description 4
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 4
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 4
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- NINIDFKCEFEMDL-UHFFFAOYSA-N Sulfur Chemical compound [S] NINIDFKCEFEMDL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 125000001931 aliphatic group Chemical group 0.000 description 3
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 description 3
- 230000003078 antioxidant effect Effects 0.000 description 3
- 125000003118 aryl group Chemical group 0.000 description 3
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 3
- 239000003797 essential amino acid Substances 0.000 description 3
- 235000020776 essential amino acid Nutrition 0.000 description 3
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 3
- 150000002829 nitrogen Chemical class 0.000 description 3
- 239000011593 sulfur Substances 0.000 description 3
- 229910052717 sulfur Inorganic materials 0.000 description 3
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102220547770 Inducible T-cell costimulator_A23L_mutation Human genes 0.000 description 2
- 206010022489 Insulin Resistance Diseases 0.000 description 2
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 2
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 2
- 206010048259 Zinc deficiency Diseases 0.000 description 2
- XLOMVQKBTHCTTD-UHFFFAOYSA-N Zinc monoxide Chemical compound [Zn]=O XLOMVQKBTHCTTD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000005903 acid hydrolysis reaction Methods 0.000 description 2
- 210000000577 adipose tissue Anatomy 0.000 description 2
- 235000006708 antioxidants Nutrition 0.000 description 2
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 2
- 230000033228 biological regulation Effects 0.000 description 2
- 239000013522 chelant Substances 0.000 description 2
- 230000018109 developmental process Effects 0.000 description 2
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 2
- NOESYZHRGYRDHS-UHFFFAOYSA-N insulin Chemical group N1C(=O)C(NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(NC(=O)CN)C(C)CC)CSSCC(C(NC(CO)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)NC(CCC(N)=O)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CCC(O)=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(=O)NC(CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)NC(CSSCC(NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC=2C=CC(O)=CC=2)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(C)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC=2NC=NC=2)NC(=O)C(CO)NC(=O)CNC2=O)C(=O)NCC(=O)NC(CCC(O)=O)C(=O)NC(CCCNC(N)=N)C(=O)NCC(=O)NC(CC=3C=CC=CC=3)C(=O)NC(CC=3C=CC=CC=3)C(=O)NC(CC=3C=CC(O)=CC=3)C(=O)NC(C(C)O)C(=O)N3C(CCC3)C(=O)NC(CCCCN)C(=O)NC(C)C(O)=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(O)=O)=O)NC(=O)C(C(C)CC)NC(=O)C(CO)NC(=O)C(C(C)O)NC(=O)C1CSSCC2NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CC(N)=O)NC(=O)C(NC(=O)C(N)CC=1C=CC=CC=1)C(C)C)CC1=CN=CN1 NOESYZHRGYRDHS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000006317 isomerization reaction Methods 0.000 description 2
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 2
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 2
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 2
- 230000035764 nutrition Effects 0.000 description 2
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 2
- 230000011664 signaling Effects 0.000 description 2
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 2
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 2
- 230000001225 therapeutic effect Effects 0.000 description 2
- SFLSHLFXELFNJZ-QMMMGPOBSA-N (-)-norepinephrine Chemical compound NC[C@H](O)C1=CC=C(O)C(O)=C1 SFLSHLFXELFNJZ-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- 102000007698 Alcohol dehydrogenase Human genes 0.000 description 1
- 108010021809 Alcohol dehydrogenase Proteins 0.000 description 1
- 102000002260 Alkaline Phosphatase Human genes 0.000 description 1
- 108020004774 Alkaline Phosphatase Proteins 0.000 description 1
- 102000003846 Carbonic anhydrases Human genes 0.000 description 1
- 108090000209 Carbonic anhydrases Proteins 0.000 description 1
- 208000032170 Congenital Abnormalities Diseases 0.000 description 1
- AFSDNFLWKVMVRB-UHFFFAOYSA-N Ellagic acid Chemical compound OC1=C(O)C(OC2=O)=C3C4=C2C=C(O)C(O)=C4OC(=O)C3=C1 AFSDNFLWKVMVRB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ATJXMQHAMYVHRX-CPCISQLKSA-N Ellagic acid Natural products OC1=C(O)[C@H]2OC(=O)c3cc(O)c(O)c4OC(=O)C(=C1)[C@H]2c34 ATJXMQHAMYVHRX-CPCISQLKSA-N 0.000 description 1
- 229920002079 Ellagic acid Polymers 0.000 description 1
- 206010061218 Inflammation Diseases 0.000 description 1
- 102000004877 Insulin Human genes 0.000 description 1
- 108090001061 Insulin Proteins 0.000 description 1
- 102000016267 Leptin Human genes 0.000 description 1
- 108010092277 Leptin Proteins 0.000 description 1
- 108010063312 Metalloproteins Proteins 0.000 description 1
- 102000010750 Metalloproteins Human genes 0.000 description 1
- 241000699670 Mus sp. Species 0.000 description 1
- 241000237536 Mytilus edulis Species 0.000 description 1
- 206010054979 Secondary immunodeficiency Diseases 0.000 description 1
- 201000001880 Sexual dysfunction Diseases 0.000 description 1
- 102000040945 Transcription factor Human genes 0.000 description 1
- 108091023040 Transcription factor Proteins 0.000 description 1
- 206010067584 Type 1 diabetes mellitus Diseases 0.000 description 1
- PTFCDOFLOPIGGS-UHFFFAOYSA-N Zinc dication Chemical compound [Zn+2] PTFCDOFLOPIGGS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 210000001789 adipocyte Anatomy 0.000 description 1
- 230000011759 adipose tissue development Effects 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 208000007502 anemia Diseases 0.000 description 1
- 230000001147 anti-toxic effect Effects 0.000 description 1
- 238000009360 aquaculture Methods 0.000 description 1
- 244000144974 aquaculture Species 0.000 description 1
- 239000002585 base Substances 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 239000003613 bile acid Substances 0.000 description 1
- 230000005540 biological transmission Effects 0.000 description 1
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 1
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 1
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 1
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 150000001805 chlorine compounds Chemical class 0.000 description 1
- 208000019425 cirrhosis of liver Diseases 0.000 description 1
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 description 1
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 1
- 238000010835 comparative analysis Methods 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 230000021615 conjugation Effects 0.000 description 1
- 231100000135 cytotoxicity Toxicity 0.000 description 1
- 230000003013 cytotoxicity Effects 0.000 description 1
- 210000003298 dental enamel Anatomy 0.000 description 1
- 206010012601 diabetes mellitus Diseases 0.000 description 1
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 description 1
- 230000037213 diet Effects 0.000 description 1
- 230000004069 differentiation Effects 0.000 description 1
- 235000019621 digestibility Nutrition 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 229960002852 ellagic acid Drugs 0.000 description 1
- 235000004132 ellagic acid Nutrition 0.000 description 1
- 230000002124 endocrine Effects 0.000 description 1
- 239000003925 fat Substances 0.000 description 1
- 235000019197 fats Nutrition 0.000 description 1
- 235000013332 fish product Nutrition 0.000 description 1
- 230000006870 function Effects 0.000 description 1
- 230000014509 gene expression Effects 0.000 description 1
- 210000005003 heart tissue Anatomy 0.000 description 1
- 235000009200 high fat diet Nutrition 0.000 description 1
- 229940088597 hormone Drugs 0.000 description 1
- 239000005556 hormone Substances 0.000 description 1
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 1
- 230000001771 impaired effect Effects 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 description 1
- 230000008595 infiltration Effects 0.000 description 1
- 238000001764 infiltration Methods 0.000 description 1
- 230000004054 inflammatory process Effects 0.000 description 1
- 229940125396 insulin Drugs 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- 210000004153 islets of langerhan Anatomy 0.000 description 1
- 229940039781 leptin Drugs 0.000 description 1
- NRYBAZVQPHGZNS-ZSOCWYAHSA-N leptin Chemical compound O=C([C@H](CO)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](CCC(N)=O)NC(=O)[C@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CCC(N)=O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)CNC(=O)[C@H](CCC(N)=O)NC(=O)[C@@H](N)CC(C)C)CCSC)N1CCC[C@H]1C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CS)C(O)=O NRYBAZVQPHGZNS-ZSOCWYAHSA-N 0.000 description 1
- 230000003859 lipid peroxidation Effects 0.000 description 1
- 230000004132 lipogenesis Effects 0.000 description 1
- 230000007774 longterm Effects 0.000 description 1
- 210000002540 macrophage Anatomy 0.000 description 1
- 239000008268 mayonnaise Substances 0.000 description 1
- 235000010746 mayonnaise Nutrition 0.000 description 1
- 108020004999 messenger RNA Proteins 0.000 description 1
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 1
- FAARLWTXUUQFSN-UHFFFAOYSA-N methylellagic acid Natural products O1C(=O)C2=CC(O)=C(O)C3=C2C2=C1C(OC)=C(O)C=C2C(=O)O3 FAARLWTXUUQFSN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000020638 mussel Nutrition 0.000 description 1
- 230000002107 myocardial effect Effects 0.000 description 1
- 239000002105 nanoparticle Substances 0.000 description 1
- 229960002748 norepinephrine Drugs 0.000 description 1
- SFLSHLFXELFNJZ-UHFFFAOYSA-N norepinephrine Natural products NCC(O)C1=CC=C(O)C(O)=C1 SFLSHLFXELFNJZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 description 1
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 description 1
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 150000002894 organic compounds Chemical class 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- 238000004806 packaging method and process Methods 0.000 description 1
- 230000007170 pathology Effects 0.000 description 1
- 230000003449 preventive effect Effects 0.000 description 1
- 230000008569 process Effects 0.000 description 1
- 230000000069 prophylactic effect Effects 0.000 description 1
- 235000004252 protein component Nutrition 0.000 description 1
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 230000006340 racemization Effects 0.000 description 1
- 230000014493 regulation of gene expression Effects 0.000 description 1
- 230000001105 regulatory effect Effects 0.000 description 1
- 230000001850 reproductive effect Effects 0.000 description 1
- 235000015067 sauces Nutrition 0.000 description 1
- 230000028327 secretion Effects 0.000 description 1
- 231100000872 sexual dysfunction Toxicity 0.000 description 1
- 235000015170 shellfish Nutrition 0.000 description 1
- 230000009131 signaling function Effects 0.000 description 1
- 235000014268 sports nutrition Nutrition 0.000 description 1
- 230000007863 steatosis Effects 0.000 description 1
- 231100000240 steatosis hepatitis Toxicity 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- -1 sulfoxyglycine Chemical compound 0.000 description 1
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 1
- 208000001072 type 2 diabetes mellitus Diseases 0.000 description 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 1
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 1
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 1
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 1
- 230000036642 wellbeing Effects 0.000 description 1
- 239000011787 zinc oxide Substances 0.000 description 1
Abstract
Группа изобретений относится к биотехнологии, в частности к способам получения белковых гидролизатов. Описаны способы получения обогащенных цинком белковых гидролизатов из гидробионтов, выбранных из Mactra chinensis, или Anadara broughtonii, или Spisula sachalinensis, включающие подготовку сырья, гидролиз в течение 10-12 часов с использованием анолита с определенным уровнем рН, получаемым из дистиллированной воды, отделение жидкой фракции, нейтрализацию, внесение водного раствора хлорида цинка (III), инкубирование при температуре 20-25°С в течение 60 минут, нанофильтрацию и упаривание до содержания сухих веществ по массе не менее 25%. Способы позволяют получить продукты, обогащенные цинком, с высоким содержанием общего азота и свободных аминокислот и отсутствием солей, а также сократить продолжительность и температуру гидролиза. 3 н.п. ф-лы, 16 табл., 9 пр.
Description
Группа изобретений относится к рыбной промышленности, в частности к способам получения белковых гидролизатов, обогащенных эссенциальным микроэлементом цинком и с высоким содержанием общего азота и свободных аминокислот, в частности таурина, которые могут быть использованы в лечебно-профилактическом, спортивном питании, косметологии, в пищевой промышленности для приготовления рыбной продукции, майонеза, соусов, в аквакультуре.
Известен способ получения белкового гидролизата из мяса моллюсков (см. патент РФ № 2319409, МПК A23L 1/333, A23J 1/04, дата публикации 20.03.2008 г. ), включающий подготовку сырья, его кислотный гидролиз соляной кислотой, нейтрализацию, упаривание, созревание и расфасовку.
В качестве ближайшего аналога принят способ получения белкового гидролиза из мяса мидий (см. патент РФ № 2017439, МПК A23L 1/333, A23J 1/04, дата публикации 12.11.1992 г. ), включающий подготовку сырья, кислотный гидролиз соляной кислотой при температуре 102-105°C в течение 16-22 часов, нейтрализацию, упаривание гидролизата и его отделение от осадка путем фильтрации.
Недостатками ближайшего аналога являются:
- продолжительность технологии, обусловленная не только длительностью гидролиза, но и выдерживанием гидролизата в течение не менее 5 сут перед отделением осадка;
- длительная обработка белковой составляющей используемого сырья при высокой температуре приводит к разрушению, рацемизации и изомеризации отдельных аминокислот, что влияет на их биологическую активность;
- обязательная нейтрализация щелочью с образованием солей (хлоридов), что приводит к повышенному содержанию поваренной соли NaCl при нейтрализации гидрооксидом натрия, негативно влияет на органолептические свойства и ограничивает применение белковых гидролизатов в лечебно-профилактическом питании, в частности для людей, использующих малосолевую и безсолевую диеты.
Задачей, на решение которой направлена заявляемая группа изобретений, является разработка способа, обеспечивающего фортификацию эссенциально важным микроэлементом цинком и отсутствие солей в готовом продукте, который существенно расширяет область применения при сокращении продолжительности и понижении температуры гидролиза.
Технический результат, проявляющийся при решении поставленной задачи, выражается в следующем:
- получение белковых гидролизатов, обогащенных цинком и с высоким содержанием общего азота и свободных аминокислот, в частности таурина, и отсутствием солей;
- разработка технологии, в которой сокращены продолжительность и температура гидролиза и расширена область применения.
Поставленная задача решается тем, что:
1). способ получения обогащенного цинком белкового гидролизата из гидробионта, включающий подготовку сырья, гидролиз, отделение жидкой фракции, нейтрализацию и упаривание отличается тем, что в качестве сырья используют измельченные мягкие ткани Mactra chinensis, гидролиз проводят анолитом рН = 3,0-3,5, получаемым из дистиллированной воды, при соотношении сырье: анолит 1 кг: 2-2,5 л, в течение 10-12 часов при температуре 80-85°С, полученный гидролизат остывает в течение 4 часов, затем его осветляют центрифугированием со скоростью 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяют жидкую фракцию, проводят нейтрализацию до рН 6,8-7,1, добавляют 20%-ный водный раствор хлорида цинка (III) при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции: хлорид цинка = 10:1, инкубируют при температуре 20-25°С в течение 60 минут, проводят нанофильтрацию и упаривают до содержания сухих веществ по массе не менее 25%;
2). способ получения обогащенного цинком белкового гидролизата из гидробионта, включающий подготовку сырья, гидролиз, отделение жидкой фракции, нейтрализацию и упаривание отличается тем, что в качестве сырья используют измельченные мягкие ткани Anadara broughtonii, гидролиз проводят анолитом рН = 2,5-3,0, получаемым из дистиллированной воды, при соотношении сырье: анолит 1 кг: 2-2,5 л, в течение 10-12 часов при температуре 85-90°С, полученный гидролизат остывает в течение 4 часов, затем его осветляют центрифугированием со скоростью 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяют жидкую фракцию, проводят нейтрализацию до рН 6,8-7,1, добавляют 20%-ный водный раствор хлорида цинка (III) при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции: хлорид цинка = 10:1, инкубируют при температуре 20-25°С в течение 60 минут, проводят нанофильтрацию и упаривают до содержания сухих веществ по массе не менее 25%;
3). способ получения обогащенного цинком белкового гидролизата из гидробионта, включающий подготовку сырья, гидролиз, отделение жидкой фракции, нейтрализацию и упаривание отличается тем, что в качестве сырья используют измельченные мягкие ткани Spisula sachalinensis, гидролиз проводят анолитом рН = 2,5-3,0, получаемым из дистиллированной воды, при соотношении сырье: анолит 1 кг: 1,5-2,0 л, в течение 10-12 часов при температуре 85-90°С, полученный гидролизат остывает в течение 4 часов, затем его осветляют центрифугированием со скоростью 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяют жидкую фракцию, проводят нейтрализацию до рН 6,8-7,1, добавляют 20%-ный водный раствор хлорида цинка (III) при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции: хлорид цинка = 10:1, инкубируют при температуре 20-25°С в течение 60 минут, проводят нанофильтрацию и упаривают до содержания сухих веществ по массе не менее 25%.
Сопоставительный анализ признаков заявляемой группы изобретений с признаками прототипа и аналогов свидетельствует о соответствии заявляемого решения критерию «новизна».
При этом отличительные признаки формулы изобретений обеспечивают решение следующих функциональных задач.
Признаки, описывающие используемое сырье, позволяют расширить сырьевую базу для получения белковых гидролизатов, а также обуславливают высокое содержание общего азота и свободных аминокислот, в частности таурина, в готовом продукте.
Признаки, характеризующие используемый анолит, описывают тип гидролизующего агента, не требующего нейтрализации.
Признаки, касающиеся соотношения сырье: анолит, описывают оптимальное соотношение, обеспечивающее эффективный гидролиз.
Признаки, касающиеся температуры гидролиза, длительность которого составляет 10-12 часов, описывают оптимальные режимные характеристики гидролиза, при этом умеренный температурный режим позволяет уменьшить или предотвратить изомеризацию или разрушение отдельных аминокислот.
Признаки «полученный гидролизат остывает в течение 4 часов» позволяют подготовить гидролизат к дальнейшей обработке.
Признаки «полученный гидролизат… осветляют центрифугированием со скоростью 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С» позволяют удалить взвешенные частицы.
Признаки «отделяют жидкую фракцию» позволяют выделить целевой продукт.
Признаки «проводят нейтрализацию до рН 6,8-7,1» позволяют обеспечить необходимую рН среды для взаимодействия аминокислот и пептидов с хлоридом цинка.
Признаки «[в жидкую фракцию] добавляют 20%-ный водный раствор хлорида цинка при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции: хлорид цинка = 10:1, инкубируют при температуре 20-25°С в течение 60 минут, проводят нанофильтрацию» позволяют получить белковый гидролизат, обогащенный эссенциальным микроэлементом цинком за счет образования хелатных комплексов цинка с органическими соединениями.
Признаки «упаривают жидкую фракцию до содержания сухих веществ по массе не менее 25%» позволяют удалить лишнюю влагу и получить готовый продукт.
Заявляемый способ осуществляют по стандартной технологии на стандартном оборудовании.
В качестве сырья используют мягкие ткани двустворчатых моллюсков Дальневосточного региона (Mactra chinensis, Anadara broughtonii, Spisula sachalinensis) -двигательный мускул, мантию, аддуктор. В качестве сырья также могут быть использованы и некондиционные мягкие ткани - срезанные остатки мускулов-замыкателей, мантия или ее части, другие части мышечной ткани с механическими повреждениями при технологии.
Мягкие ткани промывают в проточной воде с температурой не выше 20°С, помещают на решета для удаления излишней воды, продолжительность стекания составляет 20-30 мин.
Далее сырье измельчают до размера частиц 0,1-0,5 мм, затем дополнительно гомогенизируют.
Измельченное сырье переносят в реактор (с эмалированным или стеклянным покрытием) с анолитом с заданным уровнем рН, обеспечивая требуемое соотношение сырье: анолит.
Далее проводят гидролиз при заданной температуре в течение 10-12 часов при перемешивании каждый час в течение 5 минут.
Полученный гидролизат осветляют центрифугированием при 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяют жидкую фракцию фильтрованием и подвергают ее нейтрализации до рН 6,8-7,1.
Затем в жидкую фракцию добавляют 20%-ный водный раствор хлорида цинка (III) при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции: хлорид цинка = 10:1, инкубируют при температуре 20-25°С в течение 60 минут, проводят нанофильтрацию.
На заключительном этапе обогащенную цинком жидкую фракцию упаривают до содержания сухих веществ не менее 25% по массе.
Примеры осуществления способа
Пример 1
Двигательный мускул Mactra chinensis массой 1 кг промывали в проточной воде с температурой не выше 20°С, помещали на решета для удаления излишней воды. Продолжительность стекания 20-30 мин.
Подготовленное сырье измельчали в электрическом куттере до гомогенной массы с размером частиц от 0,1 до 0,5 мм, затем дополнительно гомогенизировали.
Измельченное сырье помещали в стеклянную емкость, заливали 2 л анолита рН = 3,0. Гидролиз проводили при 80°С в течение 12 ч.
Полученный гидролизат остывал в течение 4 часов, затем его осветляли центрифугированием со скоростью 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяли жидкую фракцию фильтрованием, нейтрализовали ее Ca(OH)2 до рН = 7,0 и добавляли 20%-ный водный раствор хлорида цинка при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции: хлорид цинка = 10:1, инкубировали при температуре 20°С в течение 60 минут, проводили нанофильтрацию, затем упаривали.
Содержание сухих веществ составляло 27,42±0,85%, содержание общего азота 2,75±0,13%, содержание свободных аминокислот 1,3±0,03%, содержание таурина 3,3±0,1% от суммы свободных аминокислот, рН = 2,85, содержание цинка - 0,30 мг/мл.
Пример 2
Мантию Mactra chinensis массой 1 кг промывали в проточной воде с температурой не выше 20°С, помещали на решета для удаления излишней воды. Продолжительность стекания 20-30 мин.
Подготовленное сырье измельчали в электрическом куттере до гомогенной массы с размером частиц от 0,1 до 0,3 мм, затем дополнительно гомогенизировали.
Измельченное сырье помещали в стеклянную емкость, заливали 2,5 л анолита рН = 3,3. Гидролиз проводили при 85°С в течение 10 ч.
Полученный гидролизат остывал в течение 4 часов, затем его осветляли центрифугированием при 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяли жидкую фракцию фильтрованием, нейтрализовали ее Ca(OH)2 до рН = 6,9 и добавляли 20%-ный водный раствор хлорида цинка при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции: хлорид цинка = 10:1, инкубировали при температуре 22°С в течение 60 минут, проводили нанофильтрацию, затем упаривали.
Содержание сухих веществ составляло 27,50±0,73%, содержание общего азота 2,77±0,12%, содержание свободных аминокислот 1,35±0,02%, содержание таурина 3,2±0,1% от суммы свободных аминокислот, рН = 6,9, содержание цинка - 0,29 мг/мл.
Пример 3
Двигательный мускул и мантию Mactra chinensis массой 1 кг промывали в проточной воде с температурой не выше 20°С, помещали на решета для удаления излишней воды. Продолжительность стекания 20-30 мин.
Подготовленное сырье измельчали в электрическом куттере до гомогенной массы с размером частиц от 0,1 до 0,5 мм, затем дополнительно гомогенизировали.
Измельченное сырье помещали в стеклянную емкость, заливали 2 л анолита рН = 3,5. Гидролиз проводили при 83°С в течение 11 ч.
Полученный гидролизат остывал в течение 4 часов, затем его осветляли центрифугированием при 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяли жидкую фракцию фильтрованием, нейтрализовали ее КOH до рН = 7,0 и добавляли 20%-ный водный раствор хлорида цинка при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции: хлорид цинка = 10:1, инкубировали при температуре 25°С в течение 60 минут, проводили нанофильтрацию, затем упаривали.
Содержание сухих веществ составляло 26,57±0,81%, содержание общего азота 2,67±0,13%, содержание свободных аминокислот 1,4±0,03%, содержание таурина 3,28±0,1% от суммы свободных аминокислот, рН = 7,0, содержание цинка - 0,30мг/мл.
Пример 4
Двигательный мускул Anadara broughtonii массой 1 кг промывали в проточной воде с температурой не выше 20°С, помещали на решета для удаления излишней воды. Продолжительность стекания 20-30 мин.
Подготовленное сырье измельчали в электрическом куттере до гомогенной массы с размером частиц от 0,1 до 0,5 мм, затем дополнительно гомогенизировали.
Измельченное сырье помещали в стеклянную емкость, заливали 2 л анолита рН = 2,5. Гидролиз проводили при 85°С в течение 12 ч.
Полученный гидролизат остывал в течение 4 часов, затем его осветляли центрифугированием со скоростью 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяли жидкую фракцию фильтрованием, нейтрализовали ее Ca(OH)2 до рН = 7,0 и добавляли 20%-ный водный раствор хлорида цинка при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции: хлорид цинка = 10:1, инкубировали при температуре 20°С в течение 60 минут, проводили нанофильтрацию, затем упаривали.
Содержание сухих веществ составляло 26,92±1,1%, содержание общего азота 2,85±0,11%, содержание свободных аминокислот 1,28±0,04%, содержание таурина 3,61±0,17% от суммы свободных аминокислот, рН = 7,0, содержание цинка - 0,27 мг/мл.
Пример 5
Мантию Anadara broughtonii массой 1 кг промывали в проточной воде с температурой не выше 20°С, помещали на решета для удаления излишней воды. Продолжительность стекания 20-30 мин.
Подготовленное сырье измельчали в электрическом куттере до гомогенной массы с размером частиц от 0,1 до 0,3 мм, затем дополнительно гомогенизировали.
Измельченное сырье помещали в стеклянную емкость, заливали 2,5 л анолита рН = 3,0. Гидролиз проводили при 90°С в течение 10 ч.
Полученный гидролизат остывал в течение 4 часов, затем его осветляли центрифугированием при 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяли жидкую фракцию фильтрованием, нейтрализовали ее Ca(OH)2 до рН = 6,9 и добавляли 20%-ный водный раствор хлорида цинка при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции: хлорид цинка = 10:1, инкубировали при температуре 22°С в течение 60 минут, проводили нанофильтрацию, затем упаривали.
Содержание сухих веществ составляло 28,98±1,05%, содержание общего азота 2,90±0,10%, содержание свободных аминокислот 1,33±0,03%, содержание таурина 3,03±0,15% от суммы свободных аминокислот, рН = 6,9, содержание цинка - 0,28 мг/мл.
Пример 6
Двигательный мускул и мантию Anadara broughtonii массой 1 кг промывали в проточной воде с температурой не выше 20°С, помещали на решета для удаления излишней воды. Продолжительность стекания 20-30 мин.
Подготовленное сырье измельчали в электрическом куттере до гомогенной массы с размером частиц от 0,1 до 0,5 мм, затем дополнительно гомогенизировали.
Измельченное сырье помещали в стеклянную емкость, заливали 2 л анолита рН = 2,8. Гидролиз проводили при 87°С в течение 11 ч.
Полученный гидролизат остывал в течение 4 часов, затем его осветляли центрифугированием при 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяли жидкую фракцию фильтрованием, нейтрализовали ее КOH до рН = 7,0 и добавляли 20%-ный водный раствор хлорида цинка при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции: хлорид цинка = 10:1, инкубировали при температуре 25°С в течение 60 минут, проводили нанофильтрацию, затем упаривали.
Содержание сухих веществ составляло 27,81±1,09%, содержание общего азота 2,87±0,12%, содержание свободных аминокислот 1,2±0,04%, содержание таурина 3,32±0,11% от суммы свободных аминокислот, рН = 7,0, содержание цинка - 0,27 мг/мл.
Пример 7
Двигательный мускул Spisula sachalinensis массой 1 кг промывали в проточной воде с температурой не выше 20°С, помещали на решета для удаления излишней воды. Продолжительность стекания 20-30 мин.
Подготовленное сырье измельчали в электрическом куттере до гомогенной массы с размером частиц от 0,1 до 0,5 мм, затем дополнительно гомогенизировали.
Измельченное сырье помещали в стеклянную емкость, заливали 2 л анолита рН = 2,5. Гидролиз проводили при 85°С в течение 12 ч.
Полученный гидролизат остывал в течение 4 часов, затем его осветляли центрифугированием со скоростью 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяли жидкую фракцию фильтрованием, нейтрализовали ее Ca(OH)2 до рН = 7,0 и добавляли 20%-ный водный раствор хлорида цинка при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции: хлорид цинка = 10:1, инкубировали при температуре 20°С в течение 60 минут, проводили нанофильтрацию, затем упаривали.
Содержание сухих веществ составляло 26,57±0,81%, содержание общего азота 2,67±0,13%, содержание свободных аминокислот 1,21±0,03%, содержание таурина 2,54±0,26% от суммы свободных аминокислот, рН = 7,0, содержание цинка- 0,29 мг/мл.
Пример 8
Мантию Spisula sachalinensis массой 1 кг промывали в проточной воде с температурой не выше 20°С, помещали на решета для удаления излишней воды. Продолжительность стекания 20-30 мин.
Подготовленное сырье измельчали в электрическом куттере до гомогенной массы с размером частиц от 0,1 до 0,3 мм, затем дополнительно гомогенизировали.
Измельченное сырье помещали в стеклянную емкость, заливали 1,5 л анолита рН = 3,0. Гидролиз проводили при 90°С в течение 10 ч.
Полученный гидролизат остывал в течение 4 часов, затем его осветляли центрифугированием при 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяли жидкую фракцию фильтрованием, нейтрализовали ее Ca(OH)2 до рН = 6,9 и добавляли 20%-ный водный раствор хлорида цинка при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции: хлорид цинка = 10:1, инкубировали при температуре 22°С в течение 60 минут, проводили нанофильтрацию, затем упаривали.
Содержание сухих веществ составляло 25,63±0,76%, содержание общего азота 2,43±0,12%, содержание свободных аминокислот 1,19±0,04%, содержание таурина 2,89±0,13% от суммы свободных аминокислот, рН = 6,9, содержание цинка-0,27 мг/мл.
Пример 9
Двигательный мускул и мантию Spisula sachalinensis массой 1 кг промывали в проточной воде с температурой не выше 20°С, помещали на решета для удаления излишней воды. Продолжительность стекания 20-30 мин.
Подготовленное сырье измельчали в электрическом куттере до гомогенной массы с размером частиц от 0,1 до 0,5 мм, затем дополнительно гомогенизировали.
Измельченное сырье помещали в стеклянную емкость, заливали 1,8 л анолита рН = 2,8. Гидролиз проводили при 87°С в течение 11 ч.
Полученный гидролизат остывал в течение 4 часов, затем его осветляли центрифугированием при 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяли жидкую фракцию фильтрованием, нейтрализовали ее КOH до рН = 7,0 и добавляли 20%-ный водный раствор хлорида цинка при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции: хлорид цинка = 10:1, инкубировали при температуре 25°С в течение 60 минут, проводили нанофильтрацию, затем упаривали.
Содержание сухих веществ составляло 26,92±1,12%, содержание общего азота 2,51±0,1%, содержание свободных аминокислот 1,24±0,05%, содержание таурина 2,71±0,1% от суммы свободных аминокислот, рН = 7,0, содержание цинка - 0,28 мг/мл.
Авторы исследовали полученные образцы.
Готовые продукты представляли собой:
1). обогащенный цинком белковый гидролизат Mactra chinensis - темно-окрашенная жидкость с приятным запахом, рН = 6,8-7,1, содержащая сложную смесь свободных заменимых и незаменимых аминокислот, включая таурин, пептиды, а также эссенциальный микроэлемент цинк;
2). обогащенный цинком белковый гидролизат Anadara broughtonii - темно-окрашенная жидкость с приятным запахом, рН = 6,8-7,1, содержащая сложную смесь свободных заменимых и незаменимых аминокислот, включая таурин, пептиды, а также эссенциальный микроэлемент цинк;
3). обогащенный цинком белковый гидролизат Spisula sachalinensis - темно-окрашенная жидкость с приятным запахом, рН = 6,8-7,1, содержащая сложную смесь свободных заменимых и незаменимых аминокислот, включая таурин, пептиды, а также эссенциальный микроэлемент цинк.
Органолептические характеристики белковых гидролизатов из гидробионтов приведены в таблице 1.
| Таблица 1 Органолептические характеристики обогащенных цинком белковых гидролизатов из гидробионтов |
|
| Показатель | Описание |
| Внешний вид | Темная жидкость |
| Цвет | Однородный коричневый |
| Вкус и запах | Свойственные, без посторонних привкуса и запаха |
| Наличие посторонних примесей | Не допускается |
Показатели безопасности обогащенных цинком белковых гидролизатов из гидробионтов представлены в таблицах 2-4.
| Таблица 2 Показатели безопасности обогащенных цинком белковых гидролизатов из Mactra chinensis |
||||
| Показатель | Допустимый уровень содержания, не более |
Фактическое значение | ||
| Токсичные элементы, мг/кг | Мантия | Двигательный мускул | Двигательный мускул + мантия | |
| Свинец | 0,3 | 0,008 | 0,007 | 0,009 |
| Мышьяк | 0,1 | 0,006 | 0,005 | 0,007 |
| Кадмий | 0,05 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| Ртуть | 0,05 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| Пестициды, мг/кг | не более | |||
| ГХЦГ (α-, β- и γ-изомеры) | 0,05 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| ДДТ, ДДД, ДДЕ | 0,1 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| Полихлорированные бифенилы, мг/кг | 3,0 | 0,09 | 0,08 | 0,07 |
| Радионуклиды, Бк/кг(л) | не более | |||
| Цезий-137 | 60 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| Стронций-90 | 80 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| Таблица 3 Показатели безопасности обогащенных цинком белковых гидролизатов из Anadara broughtonii |
||||
| Показатель | Допустимый уровень содержания, не более |
Фактическое значение | ||
| Токсичные элементы, мг/кг | Мантия | Двигательный мускул | Двигательный мускул + мантия | |
| Свинец | 0,3 | 0,005 | 0,006 | 0,007 |
| Мышьяк | 0,1 | 0,004 | 0,006 | 0,005 |
| Кадмий | 0,05 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| Ртуть | 0,05 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| Пестициды, мг/кг | не более | |||
| ГХЦГ (α-, β- и γ-изомеры) | 0,05 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| ДДТ, ДДД, ДДЕ | 0,1 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| Полихлорированные бифенилы, мг/кг | 3,0 | 0,08 | 0,09 | 0,08 |
| Радионуклиды, Бк/кг(л) | не более | |||
| Цезий-137 | 60 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| Стронций-90 | 80 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| Таблица 4 Показатели безопасности обогащенных цинком белковых гидролизатов из Spisula sachalinensis |
||||
| Показатель | Допустимый уровень содержания, не более |
Фактическое значение | ||
| Токсичные элементы, мг/кг | Мантия | Двигательный мускул | Двигательный мускул + мантия | |
| Свинец | 0,3 | 0,004 | 0,005 | 0,004 |
| Мышьяк | 0,1 | 0,006 | 0,006 | 0,004 |
| Кадмий | 0,05 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| Ртуть | 0,05 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| Пестициды, мг/кг | не более | |||
| ГХЦГ (α-, β- и γ-изомеры) | 0,05 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| ДДТ, ДДД, ДДЕ | 0,1 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| Полихлорированные бифенилы, мг/кг | 3,0 | 0,09 | 0,07 | 0,08 |
| Радионуклиды, Бк/кг(л) | не более | |||
| Цезий-137 | 60 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
| Стронций-90 | 80 | не обнаружено | не обнаружено | не обнаружено |
Химический состав обогащенных цинком белковых гидролизатов из гидробионтов представлен в таблицах 5-7.
| Таблица 5 Химический состав обогащенных цинком белковых гидролизатов из Mactra chinensis |
||||
| Белковый гидролизат из | Химический состав, % | |||
| сухие вещества | общий азот | липиды | минеральные вещества | |
| мантии | 27,50±0,73 | 2,77±0,12 | 0,15±0,007 | 2,5±0,06 |
| мускула | 27,42±0,85 | 2,75±0,13 | 0,12±0,006 | 1,9±0,05 |
| мускула и мантии | 26,57±0,81 | 2,67±0,13 | 0,16±0,007 | 2,1±0,05 |
| Таблица 6 Химический состав обогащенных цинком белковых гидролизатов из Anadara broughtonii |
||||
| Белковый гидролизат из | Химический состав, % | |||
| сухие вещества | общий азот | липиды | минеральные вещества | |
| мантии | 28,98±1,05 | 2,90±0,10 | 0,14±0,006 | 2,2±0,05 |
| мускула | 26,92±1,10 | 2,85±0,11 | 0,15±0,005 | 1,7±0,06 |
| мускула и мантии | 27,81±1,09 | 2,87±0,12 | 0,13±0,005 | 2,0±0,06 |
| Таблица 7 Химический состав обогащенных цинком белковых гидролизатов из Spisula sachalinensis |
||||
| Белковый гидролизат из | Химический состав, % | |||
| сухие вещества | общий азот | липиды | минеральные вещества | |
| мантии | 25,63±0,76 | 2,43±0,12 | 0,08±0,0004 | 2,02±0,03 |
| мускула | 26,57±0,81 | 2,67±0,13 | 0,16±0,007 | 1,30±0,05 |
| мускула и мантии | 26,92±1,12 | 2,51±0,10 | 0,11±0,004 | 2,06±0,05 |
Ценность белковых гидролизатов заключается в высоком содержании эссенциального микроэлемента цинка, а также свободных аминокислот и пептидов, обладающих высокой биологической активностью и усвояемостью.
Аминокислотный состав обогащенных цинком белковых гидролизатов из гидробионтов представлен в таблицах 8-10.
| Таблица 8 Состав и содержание свободных аминокислот в обогащенных цинком белковых гидролизатах из Mactra chinensis |
|||
| АК и группы АК | Содержание, % от общей массы свободных аминокислот |
||
| Мантия | Двигательный мускул | Двигательный мускул + мантия | |
| таурин | 3,25±0,15 | 2,89±0,13 | 3,11±0,17 |
| пролин | 4,59±0,22 | 4,96±0,24 | 5,12±0,25 |
| гистидин | 1,14±0,05 | 1,02±0,05 | 0,89±0,04 |
| серусодержащие | 4,81±0,23 | 5,63±0,27 | 5,12±0,25 |
| основные | 11,35±0,55 | 12,95±0,64 | 12,05±0,56 |
| алифатические | 19,96±0,98 | 20,52±0,99 | 19,26±0,95 |
| дикарбоновые | 8,53±0,41 | 10,23±0,50 | 9,21±0,45 |
| ароматические | 9,12±0,45 | 8,56±0,42 | 9,58±0,44 |
| нейтральные | 7,62±0,37 | 8,21±0,39 | 8,25±0,41 |
| сумма | 70,1±3,48 | 74,53±3,68 | 73,09±3,65 |
| Таблица 9 Состав и содержание свободных аминокислот в обогащенных цинком белковых гидролизатах из Anadara broughtonii |
|||
| АК и группы АК | Содержание, % от общей массы свободных аминокислот |
||
| Мантия | Двигательный мускул | Двигательный мускул + мантия | |
| таурин | 3,03±0,15 | 3,61±0,17 | 3,32±0,11 |
| пролин | 5,47±0,26 | 5,12±0,25 | 5,29±0,20 |
| гистидин | 0,78±0,03 | 0,89±0,04 | 0,83±0,03 |
| серусодержащие | 6,08±0,31 | 5,12±0,25 | 5,87±0,23 |
| основные | 11,23±0,54 | 12,05±0,56 | 11,52±0,50 |
| алифатические | 21,09±1,03 | 19,26±0,95 | 20,65±0,91 |
| дикарбоновые | 9,54±0,45 | 9,21±0,45 | 9,30±0,40 |
| ароматические | 10,12±0,50 | 9,58±0,44 | 9,80±0,41 |
| нейтральные | 9,02±0,44 | 8,25±0,41 | 8,69±0,35 |
| сумма | 76,36±3,71 | 73,09±3,65 | 75,03±3,41 |
| Таблица 10 Состав и содержание свободных аминокислот в обогащенных цинком белковых гидролизатах из Spisula sachalinensis |
|||
| АК и группы АК | Содержание, % от общей массы свободных аминокислот |
||
| Мантия | Двигательный мускул | Двигательный мускул + мантия | |
| таурин | 2,89±0,13 | 2,54±0,26 | 2,71±0,10 |
| пролин | 4,96±0,24 | 3,69±0,17 | 4,20±0,21 |
| гистидин | 1,02±0,05 | 0,91±0,44 | 1,00±0,04 |
| серусодержащие | 5,63±0,27 | 7,12±0,35 | 6,22±0,25 |
| основные | 12,95±0,64 | 10,56±0,51 | 11,43±0,51 |
| алифатические | 20,52±0,99 | 18,84±0,88 | 20,03±0,85 |
| дикарбоновые | 10,23±0,50 | 10,91±0,51 | 10,60±0,42 |
| ароматические | 8,56±0,42 | 9,57±0,44 | 8,99±0,35 |
| нейтральные | 8,21±0,39 | 9,23±0,45 | 8,87±0,34 |
| сумма | 74,53±3,68 | 73,37±3,61 | 74,05±3,15 |
Полученные обогащенные цинком белковые гидролизаты из гидробионтов характеризуются высоким содержанием биологически активной свободной аминокислоты таурина (сульфоксиглицина), обладающей благотворным разнообразным воздействием на организм человека.
Таурин является необходимым составным компонентом в питании человека, поскольку не синтезируется в организме. Таурин участвует в процессе конъюгации желчных кислот, обладает антитоксическими и антиоксидантными свойствами, обладает способностью защищать ткани сердца от повреждений (см. Аюшин Н.Б. Таурин: фармацевтические свойства и перспективы получения из морских организмов // Известия ТИНРО-центра, 2001, Т.129. С.129-145; Chahine R., Hanna J., Aboukhalil K. Taurine and myocardial noradrenaline // Arzneimitell_Forschung Drug res. - 1994,- Vol, 441. № 2. - P. 126-128; Cozzi R., Ricordi R., Bartioni F. Taurine and ellagic acid - 2 differently-acting natural antioxidants /| Enviromental and Molec. Multiagenesssis. - 1195.- Vol.26. № 3. - P. 248-254; Kerai M. D. J., Waterfield C.J., Kenyon S.H. Taurine-protective properties against ethanol-indused hepatid steatosis and lipid peroxidation / Amino Acids. - 1986. -Vol.15. № 1-2. - P. 53-76).
Свободные аминокислоты и пептидные фракции связываются с микроэлементом цинком с образованием сложных хелатных соединений.
Эффективность связывания микроэлемента цинка с аминокислотной и пептидной матрицами белкового гидролизата подтверждается его высоким содержанием в белковых гидролизатах (см. таблицы 11-13).
| Таблица 11 Содержание цинка в белковых гидролизатах из Mactra chinensis |
|
| Белковый гидролизат из | Содержание цинка, мг/мл |
| мантии | 0,29±0,012 |
| двигательного мускула | 0,30±0,010 |
| мантии + двигательного мускула | 0,30±0,011 |
| Таблица 12 Содержание цинка в белковых гидролизатах из Anadara broughtonii |
|
| Белковый гидролизат из | Содержание цинка, мг/мл |
| мантии | 0,28±0,005 |
| двигательного мускула | 0,27±0,007 |
| мантии + двигательного мускула | 0,27±0,006 |
| Таблица 13 Содержание цинка в белковых гидролизатах из Spisula sachalinensis |
|
| Белковый гидролизат из | Содержание цинка, мг/мл |
| мантии | 0,27±0,006 |
| двигательного мускула | 0,29±0,007 |
| мантии + двигательного мускула | 0,28±0,005 |
Цинк - жизненно важный микроэлемент, который играет важную роль в обменных процессах, входит в состав многих ферментов, участвует в процессах синтеза и распада углеводов, белков, жиров, нуклеиновых кислот и в регуляции экспрессии генов, влияет на активность гормонов и витаминов.
Недостаточное потребление цинка приводит к анемии, вторичному иммунодефициту, циррозу печени, половой дисфункции, наличию пороков развития плода. Физиологическая потребность для взрослых - 12 мг/сутки (Методические рекомендации MP 2.3.1.0253-21 «Нормы физиологических потребностей в энергии и пищевых веществах для различных групп населения Российской Федерации» (утв. Федеральной службой по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека 22 июля 2021 г. ).
Цинк является эссенциальным металлом, вовлеченным в регуляцию функционирования нервной, эндокринной, иммунной, репродуктивной и других систем за счет реализации сигнальной, кофакторной, структурной функции в составе более чем 3000 ферментов и цинксодержащих металлопротеинов (см. Maret W. Regulation of Cellular Zinc Ions and Their Signaling Functions.In: Zinc Signaling. Singapore: Springer; 2019: 5-22). Нарушение обмена цинка связано с широким спектром патологий, в том числе сахарным диабетом как 1 так и 2 типа вследствие его участия как в продукции и секреции, так и передаче сигнала инсулина (см. Maret W. Zinc in pancreatic islet biology, insulin sensitivity, and diabetes. Prev. Nutr. Food Sci. 2017; 22(1): 1-8).
Цинк является одним из наиболее важных минералов для обмена веществ, который принимает участие во многих метаболических процессах в качестве каталитического, регулирующего и структурного компонента. Он является кофактором для более чем 300 ферментов, таких как карбоангидраза, алкогольдегидрогеназа и щелочная фосфатаза, и входит в структуру 2500 факторов транскрипции (см. Liu M.J. and all Zinc deficiency augments leptin production and exacerbates macrophage infiltration into adipose tissue in mice fed a high-fat diet. J. Nutr. 2013; 143(7): 1036-1045; Tanaka S., Takahashi E., Matsui T., Yano H. Zinc promotes adipocyte differentiation in vitro. Asian-Australasian J. Animal Sci. 2001;14(7): 966-969; Pandurangan M., Veerappan M., Kim D.H. Cytotoxicity of zinc oxide nanoparticles on antioxidant enzyme activities and mRNA expression in the cocultured C2C12 and 3T3-L1 cells. Appl. Biochem. Biotechnol. 2015; 175(3): 1270-1280).
Дефицит цинка как микроэлемента-антиоксиданта может быть вовлечен в окисление липидов и воспаление (см. Smith U., Kahn B.B. Adipose tissue regulates insulin sensitivity: role of adipogenesis, de novo lipogenesis and novel lipids. J. Int. Med. 2016; 280(5): 465-475; Ghosh C., Yang S.H., Kim J.G., Jeon T.I., Yoon B.H., Lee J.Y., Lee E.Y., Choi S.G., Hwang S.G. Zinc-chelated vitamin C stimulates adipogenesis of 3T3-L1 cells. Asian-Australasian J. Animal Sci. 2013;26(8): 1189-1196).
Изменение органолептических характеристик обогащенных цинком белковых гидролизатов из гидробионтов в процессе хранения представлено в таблице 14.
| Таблица 14 Изменение органолептических показателей обогащенных цинком белковых гидролизатов из гидробионтов в процессе хранения |
||||||
| Наименование показателей | Продолжительность хранения образцов | |||||
| Свежеприготовленные образцы | 12 месяцев | 15 месяцев | 18 месяцев | 21 месяц | 24 месяца | |
| Внешний вид | Темная жидкость | Показатели качества не изменились | ||||
| Вкус, запах | Свойственные, без посторонних привкуса и запаха | |||||
| Цвет | Однородный коричневый | |||||
Изменение показателей безопасности обогащенных цинком белковых гидролизатов из гидробионтов в процессе хранения представлено в таблицах 15-16.
| Таблица 15 Изменение показателей безопасности обогащенных цинком белковых гидролизатов из Mactra chinensis или Anadara broughtonii в процессе хранения |
||||||
| Показатель | В 1-ый месяц хранения | В 24-ый месяц хранения | В 1-ый месяц хранения | В 24-ый месяц хранения | В 1-ый месяц хранения | В 24-ый месяц хранения |
| Токсичные элементы, мг/кг | Мантия | Мантия | Двигательный мускул | Двигательный мускул | Двигательный мускул + мантия | Двигательный мускул + мантия |
| Свинец | 0,008 | 0,007 | 0,007 | 0,006 | 0,009 | 0,008 |
| Мышьяк | 0,006 | 0,006 | 0,005 | 0,004 | 0,007 | 0,006 |
| Кадмий | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. |
| Ртуть | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. |
| Пестициды, мг/кг | ||||||
| ГХЦГ (α-, β- и γ-изомеры) | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. |
| ДДТ, ДДД, ДДЕ | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. |
| Полихлорированные бифенилы, мг/кг | 0,09 | 0,08 | 0,08 | 0,06 | 0,07 | 0,06 |
| Радионуклиды, Бк/кг(л) | ||||||
| Цезий-137 | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. |
| Стронций-90 | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. |
| Таблица 16 Изменение показателей безопасности обогащенных цинком белковых гидролизатов из Spisula sachalinensis в процессе хранения |
||||||
| Показатель | В 1-ый месяц хранения | В 24-ый месяц хранения | В 1-ый месяц хранения | В 24-ый месяц хранения | В 1-ый месяц хранения | В 24-ый месяц хранения |
| Токсичные элементы, мг/кг | Мантия | Мантия | Двигательный мускул | Двигательный мускул | Двигательный мускул + мантия | Двигательный мускул + мантия |
| Свинец | 0,007 | 0,006 | 0,008 | 0,007 | 0,008 | 0,009 |
| Мышьяк | 0,008 | 0,007 | 0,006 | 0,006 | 0,008 | 0,007 |
| Кадмий | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. |
| Ртуть | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. |
| Пестициды, мг/кг | ||||||
| ГХЦГ (α-, β- и γ-изомеры) | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. |
| ДДТ, ДДД, ДДЕ | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. |
| Полихлорированные бифенилы, мг/кг | 0,07 | 0,07 | 0,09 | 0,07 | 0,05 | 0,05 |
| Радионуклиды, Бк/кг(л) | ||||||
| Цезий-137 | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. |
| Стронций-90 | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. | не обн. |
Claims (3)
1. Способ получения обогащенного цинком белкового гидролизата из гидробионта, включающий подготовку сырья, гидролиз, отделение жидкой фракции, нейтрализацию и упаривание, отличающийся тем, что в качестве сырья используют измельченные мягкие ткани Mactra chinensis, гидролиз проводят анолитом рН 3,0-3,5, получаемым из дистиллированной воды, при соотношении сырье : анолит 1 кг : 2-2,5 л, в течение 10-12 часов при температуре 80-85°С, полученный гидролизат остывает в течение 4 часов, затем его осветляют центрифугированием со скоростью 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяют жидкую фракцию, проводят нейтрализацию до рН 6,8-7,1, добавляют 20%-ный водный раствор хлорида цинка (III) при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции : хлорид цинка = 10:1, инкубируют при температуре 20-25°С в течение 60 минут, проводят нанофильтрацию и упаривают до содержания сухих веществ по массе не менее 25%.
2. Способ получения обогащенного цинком белкового гидролизата из гидробионта, включающий подготовку сырья, гидролиз, отделение жидкой фракции, нейтрализацию и упаривание, отличающийся тем, что в качестве сырья используют измельченные мягкие ткани Anadara broughtonii, гидролиз проводят анолитом рН 2,5-3,0, получаемым из дистиллированной воды, при соотношении сырье : анолит 1 кг : 2-2,5 л, в течение 10-12 часов при температуре 85-90°С, полученный гидролизат остывает в течение 4 часов, затем его осветляют центрифугированием со скоростью 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяют жидкую фракцию, проводят нейтрализацию до рН 6,8-7,1, добавляют 20%-ный водный раствор хлорида цинка (III) при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции : хлорид цинка = 10:1, инкубируют при температуре 20-25°С в течение 60 минут, проводят нанофильтрацию и упаривают до содержания сухих веществ по массе не менее 25%.
3. Способ получения обогащенного цинком белкового гидролизата из гидробионта, включающий подготовку сырья, гидролиз, отделение жидкой фракции, нейтрализацию и упаривание, отличающийся тем, что в качестве сырья используют измельченные мягкие ткани Spisula sachalinensis, гидролиз проводят анолитом рН 2,5-3,0, получаемым из дистиллированной воды, при соотношении сырье:анолит 1 кг : 1,5-2,0 л, в течение 10-12 часов при температуре 85-90°С, полученный гидролизат остывает в течение 4 часов, затем его осветляют центрифугированием со скоростью 4000 об/мин в течение 10 мин при 25°С, отделяют жидкую фракцию, проводят нейтрализацию до рН 6,8-7,1, добавляют 20%-ный водный раствор хлорида цинка (III) при соотношении по массе 6,25 × азот в жидкой фракции:хлорид цинка = 10:1, инкубируют при температуре 20-25°С в течение 60 минут, проводят нанофильтрацию и упаривают до содержания сухих веществ по массе не менее 25%.
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2809623C1 true RU2809623C1 (ru) | 2023-12-13 |
Family
ID=
Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| SU1687213A1 (ru) * | 1989-09-07 | 1991-10-30 | Мурманский рыбообрабатывающий комбинат | Способ получени белкового гидролизата из гидробионтов |
| RU2252601C2 (ru) * | 1996-12-21 | 2005-05-27 | Эдвансд Протеин Текнолоджиз, Инк. | Способ получения обогащенной белком композиции из мышечной ткани животных и обогащенная белком композиция |
| RU2319409C2 (ru) * | 2006-04-27 | 2008-03-20 | Федеральное государственное унитарное предприятие "Всероссийский научно-исследовательский институт рыбного хозяйства и океанографии" (ФГУП ВНИРО) | Способ получения белкового гидролизата из мяса моллюсков |
| CN104829501A (zh) * | 2015-03-24 | 2015-08-12 | 辽宁双增生物工程有限公司 | 大黄蚬水煮液提取牛磺酸的方法 |
Patent Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| SU1687213A1 (ru) * | 1989-09-07 | 1991-10-30 | Мурманский рыбообрабатывающий комбинат | Способ получени белкового гидролизата из гидробионтов |
| RU2252601C2 (ru) * | 1996-12-21 | 2005-05-27 | Эдвансд Протеин Текнолоджиз, Инк. | Способ получения обогащенной белком композиции из мышечной ткани животных и обогащенная белком композиция |
| RU2319409C2 (ru) * | 2006-04-27 | 2008-03-20 | Федеральное государственное унитарное предприятие "Всероссийский научно-исследовательский институт рыбного хозяйства и океанографии" (ФГУП ВНИРО) | Способ получения белкового гидролизата из мяса моллюсков |
| CN104829501A (zh) * | 2015-03-24 | 2015-08-12 | 辽宁双增生物工程有限公司 | 大黄蚬水煮液提取牛磺酸的方法 |
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| ТАБАКАЕВА О.В. Кислотные гидролизаты из отходов переработки двухстворчатых моллюсков дальневосточного региона, Техника и технология пищевых производств, 2009, N 2 (13), C.27-30. ЛИХАЧЕВА Е.В. Разработка технологии гидролизатов и новых белковых продуктов из дальневосточных двустворчатых моллюсков, Автореф. дисс. к.т.н., Владивосток, 2010, 24 с. * |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Li et al. | Functions and applications of bioactive peptides from corn gluten meal | |
| Zou et al. | Physicochemical, functional properties and antioxidant activities of porcine cerebral hydrolysate peptides produced by ultrasound processing | |
| Zhang et al. | Preparation and identification of antioxidant peptides from protein hydrolysate of marine alga Gracilariopsis lemaneiformis | |
| JP2011511620A (ja) | アミノ酸及びペプチド製品 | |
| Ezquerra‐Brauer et al. | Recent trends for the employment of jumbo squid (Dosidicus gigas) by‐products as a source of bioactive compounds with nutritional, functional and preservative applications: a review | |
| EP2564860B1 (en) | Yeast hydrolysate having obesity treatment effects and antioxidant activity | |
| Pertiwi et al. | Astaxanthin as a potential antioxidant to improve health and production performance of broiler chicken | |
| Zhang et al. | Bioactive substances of animal origin 31 | |
| Lee et al. | Protective effects of edible insect protein extracts from Protaetia brevitarsis against H2O2-induced oxidative stress in mouse C2C12 myoblast cells | |
| RU2809623C1 (ru) | Способ получения обогащенного цинком белкового гидролизата из гидробионта (варианты) | |
| RU2809624C1 (ru) | Способ получения обогащенного хромом и цинком белкового гидролизата из гидробионта (варианты) | |
| Yokogoshi et al. | Some factors affecting the nitrogen sparing action of methionine and threonine in rats fed a protein free diet | |
| Bashir et al. | In vivo antioxidant activity of mackerel (Scomber japonicus) muscle protein hydrolysate | |
| Wulandari et al. | Nutritional value and health benefit of Sea Urchin | |
| Haldar et al. | Functional properties of protein hydrolysates from fresh water mussel Lamellidens marginalis (Lam.) | |
| CN108208458A (zh) | 一种黑斑蛙蝌蚪开口饵料及其制备方法 | |
| Taboada et al. | Evaluation of the marine alga Ulva rigida as a food supplement: effect of intake on intestinal, hepatic, and renal enzyme activities in rats | |
| KR101297339B1 (ko) | 어류 껍질 유래의 펩타이드를 함유하는 항알츠하이머 활성의 약학 조성물 및 건강기능식품 | |
| RU2809601C1 (ru) | Способ получения белкового гидролизата из гидробионта (варианты) | |
| RU2809622C1 (ru) | Способ получения обогащенного хромом белкового гидролизата из гидробионта (варианты) | |
| Zhang et al. | The effects of hairtail protein hydrolysate–Fe 2+ complexes on growth and non-specific immune response of red swamp crayfish (Procambarus clarkii) | |
| KR101853299B1 (ko) | 세포모방복합물을 유효성분으로 함유하는 화장료 조성물 | |
| Nakade et al. | A cattle heart protein hydrolysate ameliorates hypercholesterolemia accompanied by suppression of the cholesterol absorption in rats and Caco-2 cells | |
| EP0073173B1 (fr) | Produits extraits d'animaux marins invertébrés, leur préparation et leurs utilisations pour usage pharmaceutique,en diététique et en cosmétologie | |
| KR20220015657A (ko) | 항산화 활성이 증진된 홍합 유래 기능성 저분자 펩타이드 및 이의 제조방법 |