RU2011133064A - Рекомбинантный свиной химотрипсин - Google Patents

Рекомбинантный свиной химотрипсин Download PDF

Info

Publication number
RU2011133064A
RU2011133064A RU2011133064/10A RU2011133064A RU2011133064A RU 2011133064 A RU2011133064 A RU 2011133064A RU 2011133064/10 A RU2011133064/10 A RU 2011133064/10A RU 2011133064 A RU2011133064 A RU 2011133064A RU 2011133064 A RU2011133064 A RU 2011133064A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
cell
chymotrypsin
protein
dna
recombinant
Prior art date
Application number
RU2011133064/10A
Other languages
English (en)
Inventor
Рэймон-Давид ПРИДМОР
Фабрицио АРИГОНИ
Франсуаз МЕЙНАР
Изабелль БЮРО-ФРАНЦ
Original Assignee
Нестек С.А.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Нестек С.А. filed Critical Нестек С.А.
Publication of RU2011133064A publication Critical patent/RU2011133064A/ru

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/48Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • C12N9/50Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
    • C12N9/64Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue
    • C12N9/6421Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue from mammals
    • C12N9/6424Serine endopeptidases (3.4.21)
    • C12N9/6427Chymotrypsins (3.4.21.1; 3.4.21.2); Trypsin (3.4.21.4)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y304/00Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/21Serine endopeptidases (3.4.21)
    • C12Y304/21001Chymotrypsin (3.4.21.1)

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)

Abstract

1. Рекомбинантный свиной химотрипсин.2. Химотрипсин по п.1, полученный из синтетического гена.3. Химитрипсин по любому из пп.1 или 2, где часть химотрипсина заменена, удалена или вставлена, в то время как белок все еще обладает, по меньшей мере, 80% активности свиного химотрипсина.4. ДНК, содержащая, по меньшей мере, один рекомбинантный и/или синтетический ген, кодирующий свиной химотрипсин.5. ДНК по п.4, в виде экспрессирующего вектора.6. ДНК по любому из пп.4 или5, где часть химотрипсина заменена, удалена или вставлена, в то время как экспрессированный белок все еще обладает, по меньшей мере, 80% активности свиного химотрипсина.7. Клетка, содержащая ДНК по любому из пп.4-6, способная экспрессировать белок, кодируемый ДНК по любому из пп.4-6.8. Клетка по п.7, которая представляет собой микроорганизм, например, бактериальную клетку, дрожжевую клетку, растительную клетку, грибную клетку, клетку насекомого или клетку млекопитающего.9. Клетка по п.8, где микроорганизм представляет собой микроорганизм пищевой категории.10. Применение рекомбинантного свиного химотрипсина по пп.1-3 или клеточной культуры, содержащей клетку по пп.7-9, или их части, содержащей активность химотрипсина для гидролиза белка, содержащегося в продукте питания, или его фракций.11. Применение по п.9, по меньшей мере, для частичного гидролиза белковых фракций, получаемых из молока, для улучшения способности организма всасывать белковую фракцию после гидролиза.

Claims (11)

1. Рекомбинантный свиной химотрипсин.
2. Химотрипсин по п.1, полученный из синтетического гена.
3. Химитрипсин по любому из пп.1 или 2, где часть химотрипсина заменена, удалена или вставлена, в то время как белок все еще обладает, по меньшей мере, 80% активности свиного химотрипсина.
4. ДНК, содержащая, по меньшей мере, один рекомбинантный и/или синтетический ген, кодирующий свиной химотрипсин.
5. ДНК по п.4, в виде экспрессирующего вектора.
6. ДНК по любому из пп.4 или5, где часть химотрипсина заменена, удалена или вставлена, в то время как экспрессированный белок все еще обладает, по меньшей мере, 80% активности свиного химотрипсина.
7. Клетка, содержащая ДНК по любому из пп.4-6, способная экспрессировать белок, кодируемый ДНК по любому из пп.4-6.
8. Клетка по п.7, которая представляет собой микроорганизм, например, бактериальную клетку, дрожжевую клетку, растительную клетку, грибную клетку, клетку насекомого или клетку млекопитающего.
9. Клетка по п.8, где микроорганизм представляет собой микроорганизм пищевой категории.
10. Применение рекомбинантного свиного химотрипсина по пп.1-3 или клеточной культуры, содержащей клетку по пп.7-9, или их части, содержащей активность химотрипсина для гидролиза белка, содержащегося в продукте питания, или его фракций.
11. Применение по п.9, по меньшей мере, для частичного гидролиза белковых фракций, получаемых из молока, для улучшения способности организма всасывать белковую фракцию после гидролиза.
RU2011133064/10A 2009-01-06 2009-12-11 Рекомбинантный свиной химотрипсин RU2011133064A (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP09150114 2009-01-06
EP09150114.8 2009-01-06
PCT/EP2009/066904 WO2010079040A2 (en) 2009-01-06 2009-12-11 Recombinant porcine chymotrypsin

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2011133064A true RU2011133064A (ru) 2013-02-20

Family

ID=40289327

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2011133064/10A RU2011133064A (ru) 2009-01-06 2009-12-11 Рекомбинантный свиной химотрипсин

Country Status (12)

Country Link
US (1) US20120135460A1 (ru)
EP (1) EP2385984A2 (ru)
CN (1) CN102272299A (ru)
AU (1) AU2009336711A1 (ru)
BR (1) BRPI0924075A2 (ru)
CA (1) CA2747090A1 (ru)
MX (1) MX2011007223A (ru)
RU (1) RU2011133064A (ru)
SG (1) SG172133A1 (ru)
TW (1) TW201028476A (ru)
WO (1) WO2010079040A2 (ru)
ZA (1) ZA201105784B (ru)

Families Citing this family (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2016081288A1 (en) 2014-11-18 2016-05-26 Merck Sharp & Dohme Corp. Process for refolding recombinant chymotrypsin
WO2016081289A1 (en) * 2014-11-18 2016-05-26 Merck Sharp & Dohme Corp. Process for producing recombinant trypsin
US20190352365A1 (en) * 2017-01-18 2019-11-21 Savior Lifetec Corporation Expression construct and method for producing proteins of interest

Family Cites Families (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN1336434A (zh) * 2000-08-01 2002-02-20 上海惠海生化制品厂 胰激肽原酶的制备及其亲和层析纯化方法
CN1557196A (zh) * 2004-02-04 2004-12-29 高春平 调节压力、改善睡眠的天然营养剂

Also Published As

Publication number Publication date
MX2011007223A (es) 2011-08-08
BRPI0924075A2 (pt) 2015-07-14
TW201028476A (en) 2010-08-01
CA2747090A1 (en) 2010-07-15
WO2010079040A3 (en) 2010-09-16
CN102272299A (zh) 2011-12-07
ZA201105784B (en) 2013-01-30
EP2385984A2 (en) 2011-11-16
SG172133A1 (en) 2011-07-28
WO2010079040A2 (en) 2010-07-15
US20120135460A1 (en) 2012-05-31
AU2009336711A1 (en) 2011-07-14

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Zaghloul et al. Biodegradation of chicken feathers waste directed by Bacillus subtilis recombinant cells: Scaling up in a laboratory scale fermentor
Cui et al. Direct conversion of inulin into single cell protein by the engineered Yarrowia lipolytica carrying inulinase gene
EP4311857A3 (en) Recombinant host cell engineered to overexpress helper proteins
Forgács et al. Biological treatment of chicken feather waste for improved biogas production
NZ602958A (en) High level expression of recombinant toxin proteins
JP5583927B2 (ja) C.ヒストリチカムのための哺乳動物源成分を含まない増殖培地
MX2013003681A (es) Ácidos nucleicos manipulados y métodos de uso de los mismos.
Wang et al. Degradation of intact chicken feathers by Thermoactinomyces sp. CDF and characterization of its keratinolytic protease
NZ599598A (en) Hyperblebbing shigella strains
TW200516142A (en) Animal product free media and processes for obtaining a botulinum toxin
IL189193A0 (en) Transplastomic plants expressing lumen-targeted protein
CN104402975B (zh) 抗衰老短肽及其制备方法
AR086201A1 (es) Hongos filamentosos que tienen un fenotipo de viscosidad alterado
Friedrich et al. In vitro degradation of porcine skin epidermis by a fungal keratinase of Doratomyces microsporus
CN103555756A (zh) 一种利用酿酒酵母分泌表达抗菌肽LfcinB的方法
CN102925375A (zh) 一种产葡萄糖氧化酶酵母工程菌及其构建方法与应用
Kang et al. Enhanced production of leech hyaluronidase by optimizing secretion and cultivation in Pichia pastoris
RU2011133064A (ru) Рекомбинантный свиной химотрипсин
MX2013012045A (es) Péptidos con actividad antimicrobiana, composiciones farmacéuticas para la profilaxis y el tratamiento de animales, composiciones para la profilaxis y el tratamiento de vegetales, usos de esos péptidos y usos del extracto de paenibacillus elgii ourofinensis.
Sun et al. Simultaneous production of single cell protein and killer toxin by Wickerhamomyces anomalus HN1-2 isolated from mangrove ecosystem
Pandey et al. Microbial keratinase: a tool for bioremediation of feather waste
CN101381726A (zh) 用Bac-to-Bac系统在家蚕内表达人血管生长因子的方法
CN102408480A (zh) 一种酵母表达的牛乳铁蛋白衍生抗菌片段BLfA及其制备方法
CN101402954A (zh) 一种用毕赤嗜甲醇酵母表达重组猪乳铁蛋白n叶的方法
Yu et al. Expression of the acid protease gene from Saccharomycopsis fibuligera in the marine-derived Yarrowia lipolytica for both milk clotting and single cell protein production