RU2011121542A - Сульфонилмочевина-реактивные репрессорные белки - Google Patents

Сульфонилмочевина-реактивные репрессорные белки Download PDF

Info

Publication number
RU2011121542A
RU2011121542A RU2011121542/10A RU2011121542A RU2011121542A RU 2011121542 A RU2011121542 A RU 2011121542A RU 2011121542/10 A RU2011121542/10 A RU 2011121542/10A RU 2011121542 A RU2011121542 A RU 2011121542A RU 2011121542 A RU2011121542 A RU 2011121542A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
amino acid
acid residue
seq
polypeptide
blast
Prior art date
Application number
RU2011121542/10A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2532854C2 (ru
Inventor
Майкл ЛАССНЕР
Лорен Л. ЛУДЖЕР
Кевин Э. МАКБРАЙД
Брайан МАКГОНИГЛ
Original Assignee
Пайонир Хай-Бред Интернэшнл, Инк.
Е.И.Дюпон Де Немур Энд Компани
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Пайонир Хай-Бред Интернэшнл, Инк., Е.И.Дюпон Де Немур Энд Компани filed Critical Пайонир Хай-Бред Интернэшнл, Инк.
Publication of RU2011121542A publication Critical patent/RU2011121542A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2532854C2 publication Critical patent/RU2532854C2/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
    • C07K14/24—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Enterobacteriaceae (F), e.g. Citrobacter, Serratia, Proteus, Providencia, Morganella, Yersinia
    • C07K14/245—Escherichia (G)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/635—Externally inducible repressor mediated regulation of gene expression, e.g. tetR inducible by tetracyline
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/82—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for plant cells, e.g. plant artificial chromosomes (PACs)
    • C12N15/8216—Methods for controlling, regulating or enhancing expression of transgenes in plant cells
    • C12N15/8217—Gene switch
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/82—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for plant cells, e.g. plant artificial chromosomes (PACs)
    • C12N15/8216—Methods for controlling, regulating or enhancing expression of transgenes in plant cells
    • C12N15/8237—Externally regulated expression systems
    • C12N15/8238—Externally regulated expression systems chemically inducible, e.g. tetracycline
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/82—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for plant cells, e.g. plant artificial chromosomes (PACs)
    • C12N15/8241—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology
    • C12N15/8261—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield
    • C12N15/8271—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance
    • C12N15/8274—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance for herbicide resistance
    • C12N15/8278—Sulfonylurea

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)

Abstract

1. Выделенный полипептид, содержащий сульфонилмочевина-реактивный репрессор, который специфично связывается с полинуклеотидом, содержащим операторную последовательность, где связывание регулируется соединением сульфонилмочевины.2. Выделенный полипептид по п.1, содержащий аминокислотную замену в лиганд-связывающем домене тетрациклинового репрессора дикого типа, где полипептид или его мультимер специфично связываются с полинуклеотидом, содержащим операторную последовательность, где специфичное связывание регулируется соединением сульфонилмочевины.3. Выделенный полипептид по п.1 или 2, где аминокислотная замена выбрана из группы, состоящей из аминокислотной замены в положении аминокислотного остатка 55, 60, 64, 67, 82, 86, 100, 104, 105, 108, 113, 116, 134, 135, 138, 139, 147, 151, 170, 173, 174 или 177, где положение аминокислотного остатка соответствует эквивалентному положению при использовании аминокислотной нумерации TetR(B) дикого типа SEQ ID NO:1.4. Выделенный полипептид по п.1, где полипептид включает аминокислотную последовательность, которая может быть оптимально выровнена с последовательностью полипептида:(a) SEQ ID NO:220 с получением числа битов BLAST по меньшей мере 374;(b) SEQ ID NO:220 с получением процента идентичности BLAST по меньшей мере 88%;(c) SEQ ID NO:7 с получением числа битов BLAST по меньшей мере 387;(d) SEQ ID NO:7 с получением процента идентичности BLAST по меньшей мере 92%;(e) SEQ ID NO:10 с получением числа битов BLAST по меньшей мере 393;(f) SEQ ID NO:10 с получением значения подобия BLAST по меньшей мере 1006;(g) SEQ ID NO:3 с получением значения E BLAST по меньшей мере e-112;(h) SEQ ID NO:4 с получением числа битов BLAST по меньшей мере 388;(i) SEQ ID NO:4 с получением процента идентичности BLAST по меньшей мере 93%;(j) SEQ ID

Claims (55)

1. Выделенный полипептид, содержащий сульфонилмочевина-реактивный репрессор, который специфично связывается с полинуклеотидом, содержащим операторную последовательность, где связывание регулируется соединением сульфонилмочевины.
2. Выделенный полипептид по п.1, содержащий аминокислотную замену в лиганд-связывающем домене тетрациклинового репрессора дикого типа, где полипептид или его мультимер специфично связываются с полинуклеотидом, содержащим операторную последовательность, где специфичное связывание регулируется соединением сульфонилмочевины.
3. Выделенный полипептид по п.1 или 2, где аминокислотная замена выбрана из группы, состоящей из аминокислотной замены в положении аминокислотного остатка 55, 60, 64, 67, 82, 86, 100, 104, 105, 108, 113, 116, 134, 135, 138, 139, 147, 151, 170, 173, 174 или 177, где положение аминокислотного остатка соответствует эквивалентному положению при использовании аминокислотной нумерации TetR(B) дикого типа SEQ ID NO:1.
4. Выделенный полипептид по п.1, где полипептид включает аминокислотную последовательность, которая может быть оптимально выровнена с последовательностью полипептида:
(a) SEQ ID NO:220 с получением числа битов BLAST по меньшей мере 374;
(b) SEQ ID NO:220 с получением процента идентичности BLAST по меньшей мере 88%;
(c) SEQ ID NO:7 с получением числа битов BLAST по меньшей мере 387;
(d) SEQ ID NO:7 с получением процента идентичности BLAST по меньшей мере 92%;
(e) SEQ ID NO:10 с получением числа битов BLAST по меньшей мере 393;
(f) SEQ ID NO:10 с получением значения подобия BLAST по меньшей мере 1006;
(g) SEQ ID NO:3 с получением значения E BLAST по меньшей мере e-112;
(h) SEQ ID NO:4 с получением числа битов BLAST по меньшей мере 388;
(i) SEQ ID NO:4 с получением процента идентичности BLAST по меньшей мере 93%;
(j) SEQ ID NO:4 с получением значения подобия BLAST по меньшей мере 996;
(k) SEQ ID NO:4 с получением значения E BLAST по меньшей мере e-111;
(l) SEQ ID NO:6 с получением процента идентичности BLAST по меньшей мере 93%;
(m) SEQ ID NO:6 с получением значения E BLAST по меньшей мере e-111;
(n) SEQ ID NO:13 с получением процента идентичности BLAST по меньшей мере 93%;
(o) SEQ ID NO:1228 с получением числа битов BLAST по меньшей мере 381;
(p) SEQ ID NO:1228 с получением значения подобия BLAST по меньшей мере 978;
(q) SEQ ID NO:1228 с получением значения E BLAST по меньшей мере e-108;
(r) SEQ ID NO:94 с получением процента идентичности BLAST по меньшей мере 90%;
(s) SEQ ID NO:1229 с получением числа битов BLAST по меньшей мере 368;
(t) SEQ ID NO:1229 с получением значения подобия BLAST по меньшей мере 945;
(u) SEQ ID NO:1229 с получением значения E BLAST по меньшей мере e-105;
(v) SEQ ID NO:1230 с получением процента идентичности BLAST по меньшей мере 86%;
(w) SEQ ID NO:1231 с получением числа битов BLAST по меньшей мере 320;
(x) SEQ ID NO:1231 с получением процента идентичности BLAST по меньшей мере 86%;
(y) SEQ ID NO:1231 с получением значения подобия BLAST по меньшей мере 819; или
(z) SEQ ID NO:1231 с получением значения E BLAST по меньшей мере e-90,
где в BLAST выравнивании используется матрица BLOSUM62, штраф за внесение пропуска 11 и штраф за удлинение пропуска 1.
5. Выделенный полипептид по п.4, где аминокислотная замена выбрана из группы, состоящей из:
(a) M в положении аминокислотного остатка 55;
(b) A, L или M в положении аминокислотного остатка 60;
(c) A, N, Q, L или H в положении аминокислотного остатка 64;
(d) Y в положении аминокислотного остатка 67;
(e) N, S или T в положении аминокислотного остатка 82;
(f) F, M, W или Y в положении аминокислотного остатка 86;
(g) C, V, L, M, F, W или Y в положении аминокислотного остатка 100;
(h) R, A или G в положении аминокислотного остатка 104;
(i) A, I, V, F или W в положении аминокислотного остатка 105;
(j) Q в положении аминокислотного остатка 108;
(k) A, M, H, K, T, P или V в положении аминокислотного остатка 113;
(l) I, L, M, V, R, S, N, P или Q в положении аминокислотного остатка 116;
(m) I, L, V, M, R, S или W в положении аминокислотного остатка 134;
(n) R, S, N, Q, K или A в положении аминокислотного остатка 135;
(o) A, C, G, H, I, V, R или T в положении аминокислотного остатка 138;
(p) A, G, I, V, M, W, N, R или T в положении аминокислотного остатка 139;
(q) I, L, V, F, W, T, S или R в положении аминокислотного остатка 147;
(r) M, L, W, Y, K, R или S в положении аминокислотного остатка 151;
(s) I, L, V или A в положении аминокислотного остатка 170;
(t) A, G или V в положении аминокислотного остатка 173;
(u) L, V, W, Y, H, R, K или S в положении аминокислотного остатка 174; и
(v) A, G, I, L, Y, K, Q или S в положении аминокислотного остатка 177,
где положение аминокислотного остатка соответствует эквивалентному положению при использовании аминокислотной нумерации TetR(B) дикого типа SEQ ID NO:1.
6. Выделенный полипептид по п.1, где полипептид обладает по меньшей мере 80% идентичности последовательности с лиганд-связывающим доменом SEQ ID NO:1.
7. Выделенный полипептид по п.1, содержащий по меньшей мере 50% аминокислотных остатков, выбранных из группы, состоящей из:
(a) M или L в положении аминокислотного остатка 55;
(b) A, L или M в положении аминокислотного остатка 60;
(c) A, N, Q, L или H в положении аминокислотного остатка 64;
(d) M, I, L, V, F или Y в положении аминокислотного остатка 67;
(e) N, S или T в положении аминокислотного остатка 82;
(f) F, M, W или Y в положении аминокислотного остатка 86;
(g) C, V, L, M, F W или Y в положении аминокислотного остатка 100;
(h) R, A или G в положении аминокислотного остатка 104;
(i) A, I, V, F или W в положении аминокислотного остатка 105;
(j) Q или K в положении аминокислотного остатка 108;
(k) A, M, H, K, T, P или V в положении аминокислотного остатка 113;
(l) I, L, M, V, R, S, N, P или Q в положении аминокислотного остатка 116;
(m) I, L, V, M, R, S или W в положении аминокислотного остатка 134;
(n) R, S, N, Q, K или A в положении аминокислотного остатка 135;
(o) A, C, G, H, I, V, R или T в положении аминокислотного остатка 138;
(p) A, G, I, V, M, W, N, R или T в положении аминокислотного остатка 139;
(q) I, L, V, F, W, T, S или R в положении аминокислотного остатка 147;
(r) M, L, W, Y, K, R или S в положении аминокислотного остатка 151;
(s) I, L, V или A в положении аминокислотного остатка 170;
(t) A, G или V в положении аминокислотного остатка 173;
(u) L, V, W, Y, H, R, K или S в положении аминокислотного остатка 174; и
(v) A, G, I, L, Y, K, Q или S в положении аминокислотного остатка 177,
где положение аминокислотного остатка соответствует эквивалентному положению при использовании аминокислотной нумерации TetR(B) дикого типа SEQ ID NO:1.
8. Выделенный полипептид по п.1, содержащий по меньшей мере 50% аминокислотных остатков, выбранных из группы, состоящей из:
(a) M в положении аминокислотного остатка 60;
(b) A или Q в положении аминокислотного остатка 64;
(c) M, F, Y, I, V или L в положении аминокислотного остатка 67;
(d) N или T в положении аминокислотного остатка 82;
(e) M в положении аминокислотного остатка 86;
(f) C или W в положении аминокислотного остатка 100;
(g) W в положении аминокислотного остатка 105;
(h) Q или K в положении аминокислотного остатка 108;
(i) M, Q, L или H в положении аминокислотного остатка 109;
(j) G, A, S или T в положении аминокислотного остатка 112;
(k) A в положении аминокислотного остатка 113;
(l) M или Q в положении аминокислотного остатка 116;
(m) M или V в положении аминокислотного остатка 134;
(n) G или R в положении аминокислотного остатка 138;
(o) N или V в положении аминокислотного остатка 139;
(p) F в положении аминокислотного остатка 147;
(q) S или L в положении аминокислотного остатка 151;
(r) A в положении аминокислотного остатка 164;
(s) A, L или V в положении аминокислотного остатка 170;
(t) A, G или V в положении аминокислотного остатка 173;
(u) L или W в положении аминокислотного остатка 174; и
(v) K в положении аминокислотного остатка 177,
где положение аминокислотного остатка соответствует эквивалентному положению при использовании аминокислотной нумерации TetR(B) дикого типа SEQ ID NO:1.
9. Выделенный полипептид по п.1, содержащий по меньшей мере 50% аминокислотных остатков, выбранных из группы, состоящей из:
(a) M или L в положении аминокислотного остатка 55;
(b) A в положении аминокислотного остатка 64;
(c) M, Y, F, I, L или V в положении аминокислотного остатка 67;
(d) M в положении аминокислотного остатка 86;
(e) C в положении аминокислотного остатка 100;
(f) G в положении аминокислотного остатка 104;
(g) F в положении аминокислотного остатка 105;
(h) Q или K в положении аминокислотного остатка 108;
(i) Q, M, L или H в положении аминокислотного остатка 109;
(j) S, T, G или A в положении аминокислотного остатка 112;
(k) A в положении аминокислотного остатка 113;
(l) S в положении аминокислотного остатка 116;
(m) M или L в положении аминокислотного остатка 117;
(n) M или L в положении аминокислотного остатка 131;
(o) M в положении аминокислотного остатка 134;
(p) Q в положении аминокислотного остатка 135;
(q) A или V в положении аминокислотного остатка 137;
(r) C или G в положении аминокислотного остатка 138;
(s) I в положении аминокислотного остатка 139;
(t) F или Y в положении аминокислотного остатка 140;
(u) L в положении аминокислотного остатка 147;
(v) L в положении аминокислотного остатка 151;
(w) A в положении аминокислотного остатка 164;
(x) V, A или L в положении аминокислотного остатка 170;
(y) G, A или V в положении аминокислотного остатка 173;
(z) L в положении аминокислотного остатка 174; и
(aa) N или K в положении аминокислотного остатка 177,
где положение аминокислотного остатка соответствует эквивалентному положению при использовании аминокислотной нумерации TetR(B) дикого типа SEQ ID NO:1.
10. Выделенный полипептид по п.1, где полипептид выбран из группы, состоящей из SEQ ID NO:3-401, 1206-1213, 1228-1233 и 1240-1243.
11. Выделенный полипептид по п.1, обладающий равновесной константой связывания для соединения сульфонилмочевины больше 0 нМ и меньше 1 мкМ.
12. Выделенный полипептид по п.1, где полипептид специфично высвобождается от полинуклеотида, содержащего операторную последовательность, в присутствии соединения сульфонилмочевины.
13. Выделенный полипептид по п.1, где полипептид специфично связывается с полинуклеотидом, содержащим операторную последовательность, в присутствии соединения сульфонилмочевины.
14. Выделенный полипептид по п.1, где соединение сульфонилмочевины является соединением пиримидинилсульфонилмочевины, соединением триазинилсульфонилмочевины или соединением тиадиазолилмочевины.
15. Выделенный полипептид по п.1, где соединение сульфонилмочевины выбрано из группы, состоящей из хлорсульфурона, метсульфурона, этаметсульфурона, тифенсульфурона, сульфометурона, трибенурона, хлоримурона, никосульфурона и римсульфурона.
16. Выделенный полипептид по п.1, где соединение сульфонилмочевины обладает гербицидной активностью.
17. Выделенный полипептид по п.15, где соединением сульфонилмочевины является хлорсульфурон.
18. Выделенный полипептид по п.17, где полипептид выбран из группы, состоящей из SEQ ID NO:14-204.
19. Выделенный полипептид по п.15, где соединением сульфонилмочевины является этаметсульфурон.
20. Выделенный полипептид по п.19, где полипептид выбран из группы, состоящей из SEQ ID NO:205-401, 1206-1213, 1228-1233 и 1240-1243.
21. Выделенный полипептид, содержащий этаметсульфурон-реактивный репрессор, который специфично связывается с полинуклеотидом, содержащим операторную последовательность, где связывание регулируется соединением этаметсульфурона.
22. Выделенный полипептид, содержащий хлорсульфурон-реактивный репрессор, который специфично связывается с полинуклеотидом, содержащим операторную последовательность, где связывание регулируется соединением хлорсульфурона.
23. Выделенный полинуклеотид, кодирующий полипептид по любому из пп.1-22.
24. Выделенный полинуклеотид по п.23, где полинуклеотид выбран из группы, состоящей из SEQ ID NO:434-832, 1214-1221, 1222-1227, 1234-1239 и 1244-1247.
25. Клетка-хозяин, не являющаяся клеткой человека, содержащая выделенный полинуклеотид по п.24, стабильно интегрированный в ее геном.
26. Клетка-хозяин по п.25, где полинуклеотид функционально связан с промотором, функциональным в клетке-хозяине.
27. Клетка-хозяин по п.25 или 26, где клетка-хозяин является прокариотической клеткой.
28. Клетка-хозяин по п.27, где прокариотическая клетка является бактерией.
29. Клетка-хозяин по п.28, где бактерией является E.coli или Agrobacterium.
30. Клетка-хозяин по п.25 или 26, где клетка-хозяин является эукариотической клеткой.
31. Клетка-хозяин по п.30, где эукариотическая клетка является клеткой растения.
32. Клетка-хозяин по п.31, где клетка растения происходит из сои, риса, кукурузы или табака.
33. Клетка-хозяин по п.32, где клетка-хозяин находится в растении.
34. Способ регуляции транскрипции целевого полинуклеотида в клетке-хозяине, включающий:
(a) предоставление клетки-хозяина, содержащей целевой полинуклеотид, где целевой полинуклеотид функционально связан с промотором, содержащим по меньшей мере одну операторную последовательность;
(b) предоставление полипептида по любому из пп.1-22, где полипептид специфично связывается с операторной последовательностью; и
(c) предоставление соединения сульфонилмочевины, где сульфонилмочевина связывается с полипептидом, формируя комплекс, который изменяет свойства связывания полипептида с оператором.
35. Способ по п.34, где полипептид специфично высвобождается от операторной последовательности в присутствии соединения сульфонилмочевины.
36. Способ по п.34, где полипептид специфично высвобождается от операторной последовательности в отсутствии соединения сульфонилмочевины.
37. Способ по любому из пп.34-36, где клетка-хозяин является прокариотической клеткой.
38. Способ по п.37, где прокариотическая клетка является бактерией.
39. Способ по п.38, где бактерией является E.coli.
40. Способ по любому из пп.34-36, где клетка-хозяин является эукариотической клеткой.
41. Способ по п.40, где эукариотическая клетка является клеткой растения.
42. Способ по п.41, где клетка растения происходит из сои, риса, кукурузы или табака.
43. Способ по любому из пп.34-36, где клетка-хозяин является сульфонилмочевина-устойчивой клеткой.
44. Способ по любому из пп.34-36, где соединение сульфонилмочевины является соединением пиримидинилсульфонилмочевины, соединением триазинилсульфонилмочевины или соединением тиадиазолилмочевины.
45. Способ по п.44, где соединение сульфонилмочевины выбрано из группы, состоящей из хлорсульфурона, этаметсульфурона, тифенсульфурона, метсульфурона, сульфометурона, трибенурона, хлоримурона, никосульфурона и римсульфурона.
46. Способ по любому из пп.34-36, где соединение сульфонилмочевины обладает гербицидной активностью.
47. Способ по любому из пп.34-36, где полипептид выбран из группы, состоящей из SEQ ID NO:3-401, 1206-1213, 1228-1233 и 1240-1243.
48. Способ по любому из пп.34-36, где предоставление полипептида включает контакт клетки с кассетой экспрессии, содержащей функциональный в клетке промотор, функционально связанный с полинуклеотидом, который кодирует полипептид.
49. Способ по п.48, где полинуклеотид выбран из группы, состоящей из SEQ ID NO: 434-832, 1214-1221, 1222-1227, 1234-1239 и 1244-1247.
50. Способ по любому из пп.34-36, где соединением сульфонилмочевины является этаметсульфурон.
51. Способ по п.50, где этаметсульфурон предоставляют в концентрации, варьирующей от приблизительно 0,02 мкг/мл до приблизительно 20 мкг/мл.
52. Способ по п.50, где полипептид выбран из группы, состоящей из SEQ ID NO: 205-401, 1206-1213, 1228-1233 и 1240-1243.
53. Способ по любому из пп.34-36, где соединением сульфонилмочевины является хлорсульфурон.
54. Способ по п.53, где хлорсульфурон предоставляют в концентрации, варьирующей от приблизительно 0,2 мкг/мл до приблизительно 20 мкг/мл.
55. Способ по п.53, где полипептид выбран из группы, состоящей из SEQ ID NO:14-204.
RU2011121542/10A 2008-10-28 2009-10-22 Сульфонилмочевина-реактивные репрессорные белки RU2532854C2 (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US10891708P 2008-10-28 2008-10-28
US61/108,917 2008-10-28
PCT/US2009/061661 WO2010062518A1 (en) 2008-10-28 2009-10-22 Sulfonylurea-responsive repressor proteins

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2011121542A true RU2011121542A (ru) 2012-12-10
RU2532854C2 RU2532854C2 (ru) 2014-11-10

Family

ID=42026787

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2011121542/10A RU2532854C2 (ru) 2008-10-28 2009-10-22 Сульфонилмочевина-реактивные репрессорные белки

Country Status (9)

Country Link
US (7) US8993315B2 (ru)
EP (1) EP2364322A1 (ru)
CN (1) CN102264758B (ru)
CA (1) CA2740147A1 (ru)
MX (1) MX2011003766A (ru)
RU (1) RU2532854C2 (ru)
UA (2) UA106458C2 (ru)
WO (1) WO2010062518A1 (ru)
ZA (1) ZA201102495B (ru)

Families Citing this family (14)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
UA106458C2 (ru) 2008-10-28 2014-08-26 Піонер Хай-Бред Інтернешенл, Інк. Чувствительный к сульфонилмочевине репрессорный белок
US20110287936A1 (en) * 2010-04-23 2011-11-24 E.I. Dupont De Nemours And Company Gene switch compositions and methods of use
US20140173781A1 (en) 2012-12-13 2014-06-19 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Methods and compositions for producing and selecting transgenic wheat plants
BR112015022737A2 (pt) * 2013-03-11 2018-04-24 Pioneer Hi-Bred International, Inc construto de polinucleotídeo recombinante, célula vegetal, planta, semente, método para regular expressão
CA2905399A1 (en) * 2013-03-11 2014-10-09 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Methods and compositions employing a sulfonylurea-dependent stabilization domain
EP3036334A1 (en) 2013-08-22 2016-06-29 E. I. du Pont de Nemours and Company A soybean u6 polymerase iii promoter and methods of use
CA2996329A1 (en) 2015-10-20 2017-04-27 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Restoring function to a non-functional gene product via guided cas systems and methods of use
WO2017083092A1 (en) * 2015-11-10 2017-05-18 Dow Agrosciences Llc Methods and systems for predicting the risk of transgene silencing
US20190195864A1 (en) * 2016-08-15 2019-06-27 Enevolv, Inc. Cell-free sensor systems
CA3087861A1 (en) 2018-03-02 2019-09-06 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Plant health assay
WO2020005933A1 (en) 2018-06-28 2020-01-02 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Methods for selecting transformed plants
JP2022512817A (ja) 2018-10-31 2022-02-07 パイオニア ハイ－ブレッド インターナショナル， インコーポレイテッド オクロバクテリウム（Ｏｃｈｒｏｂａｃｔｒｕｍ）媒介植物形質転換のための組成物及び方法
CN113412333A (zh) 2019-03-11 2021-09-17 先锋国际良种公司 用于克隆植物生产的方法
CA3127173A1 (en) 2019-03-28 2020-10-01 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Modified agrobacterium strains and use thereof for plant transformation

Family Cites Families (38)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US564168A (en) * 1896-07-14 George armes tower
US4476227A (en) * 1982-10-06 1984-10-09 Smithkline Beckman Corporation Cosmid cloning vectors
US5605011A (en) * 1986-08-26 1997-02-25 E. I. Du Pont De Nemours And Company Nucleic acid fragment encoding herbicide resistant plant acetolactate synthase
DE4100594A1 (de) 1991-01-08 1992-07-09 Inst Genbiologische Forschung Neue plasmide zur zeitlichen und oertlichen kontrollierten expression eines heterologen produktes in pflanzen
AU683227B2 (en) * 1992-08-26 1997-11-06 Bioscience 2002 Llc Tetracycline repressor-mediated binary regulation system for control of gene expression in transgenic animals
EP0705334A1 (en) 1993-06-14 1996-04-10 Basf Aktiengesellschaft Tight control of gene expression in eucaryotic cells by tetracycline-responsive promoters
US5912411A (en) 1993-06-14 1999-06-15 University Of Heidelberg Mice transgenic for a tetracycline-inducible transcriptional activator
US5464758A (en) 1993-06-14 1995-11-07 Gossen; Manfred Tight control of gene expression in eucaryotic cells by tetracycline-responsive promoters
US6004941A (en) 1993-06-14 1999-12-21 Basf Aktiengesellschaft Methods for regulating gene expression
US5814618A (en) 1993-06-14 1998-09-29 Basf Aktiengesellschaft Methods for regulating gene expression
US5866755A (en) 1993-06-14 1999-02-02 Basf Aktiengellschaft Animals transgenic for a tetracycline-regulated transcriptional inhibitor
US5789156A (en) 1993-06-14 1998-08-04 Basf Ag Tetracycline-regulated transcriptional inhibitors
US5654168A (en) 1994-07-01 1997-08-05 Basf Aktiengesellschaft Tetracycline-inducible transcriptional activator and tetracycline-regulated transcription units
US5888981A (en) 1993-06-14 1999-03-30 Basf Aktiengesellschaft Methods for regulating gene expression
US5859310A (en) 1993-06-14 1999-01-12 Basf Aktiengesellschaft Mice transgenic for a tetracycline-controlled transcriptional activator
US5589362A (en) 1993-06-14 1996-12-31 Basf Aktiengesellschaft Tetracycline regulated transcriptional modulators with altered DNA binding specificities
US5723765A (en) 1994-08-01 1998-03-03 Delta And Pine Land Co. Control of plant gene expression
EG23907A (en) 1994-08-01 2007-12-30 Delta & Pine Land Co Control of plant gene expression
US5851796A (en) 1995-06-07 1998-12-22 Yale University Autoregulatory tetracycline-regulated system for inducible gene expression in eucaryotes
US6087166A (en) 1997-07-03 2000-07-11 Basf Aktiengesellschaft Transcriptional activators with graded transactivation potential
AU1467399A (en) 1997-11-20 1999-06-15 William Marsh Rice University Lactose repressor proteins with altered ligand responsivity
EP1200607B1 (en) 1999-06-07 2010-02-24 TET Systems Holding GmbH & Co. KG Tet repressor-based transcriptional regulatory proteins
AU2001293798B2 (en) 2000-09-09 2006-12-21 Basf Plant Science Gmbh Modified tet-inducible system for regulation of gene expression in plants
AU2002226400B2 (en) * 2000-12-07 2006-11-02 Centelion S.A.S. Sequences upstream of the carp gene, vectors containing them and uses thereof
GB0123401D0 (en) 2001-09-28 2001-11-21 Novartis Forschungsstiftung Methods of inducing gene expression
US20030186281A1 (en) 2001-12-21 2003-10-02 Wolfgang Hillen Modified tetracycline repressor protein compositions and methods of use
CN1385527A (zh) 2002-02-08 2002-12-18 复旦大学 一种受化学除草剂诱导的启动子及其应用
WO2004020645A2 (en) 2002-08-28 2004-03-11 Universität Heidelberg Chromosomal loci for the stringent control of gene activities via transcription activation systems
US20040148649A1 (en) 2002-10-03 2004-07-29 Her Majesty The Queen In Right Of Canada As Represented By The Minister Of Agriculture And Foo Repressor-mediated selection strategies
US20040133944A1 (en) 2003-01-08 2004-07-08 Delta And Pine Land Company Seed oil suppression to enhance yield of commercially important macromolecules
GB2404382B (en) 2003-07-28 2008-01-30 Oxitec Ltd Pest control
WO2005070088A2 (en) 2004-01-15 2005-08-04 University Of Georgia Research Foundation, Inc. Chimeric sequences for tissue-specific gene expression in plants
US7674621B2 (en) * 2004-05-21 2010-03-09 The United States Of America As Represented By The Department Of Health And Human Services Plasmids and phages for homologous recombination and methods of use
WO2005123923A2 (en) 2004-06-17 2005-12-29 Wolfgang Hillen Inducer specific tetracycline repressor proteins and methods of use thereof
WO2006124502A2 (en) 2005-05-12 2006-11-23 Delta And Pine Land Company An inducible genetic cascade for triggering protein expression in subsequent generations of plants
JP2009543544A (ja) 2006-05-15 2009-12-10 パラテック ファーマシューティカルズ インコーポレイテッド 置換されたテトラサイクリン化合物を用いて、遺伝子または遺伝子産物の発現を調節する方法
US8080647B2 (en) * 2006-11-22 2011-12-20 Pioneer Hi Bred International Inc Tetracycline repressor and uses thereof
UA106458C2 (ru) * 2008-10-28 2014-08-26 Піонер Хай-Бред Інтернешенл, Інк. Чувствительный к сульфонилмочевине репрессорный белок

Also Published As

Publication number Publication date
US20110212838A1 (en) 2011-09-01
UA105017C2 (ru) 2014-04-10
US8993315B2 (en) 2015-03-31
ZA201102495B (en) 2012-06-27
CA2740147A1 (en) 2010-06-03
US20100105141A1 (en) 2010-04-29
US20120295354A1 (en) 2012-11-22
US9206432B2 (en) 2015-12-08
US20110294216A1 (en) 2011-12-01
RU2532854C2 (ru) 2014-11-10
US8257956B2 (en) 2012-09-04
CN102264758B (zh) 2015-04-22
US8580556B2 (en) 2013-11-12
US8877503B2 (en) 2014-11-04
CN102264758A (zh) 2011-11-30
US20150184169A1 (en) 2015-07-02
UA106458C2 (ru) 2014-08-26
WO2010062518A1 (en) 2010-06-03
US20160060304A1 (en) 2016-03-03
MX2011003766A (es) 2011-04-27
US20140033371A1 (en) 2014-01-30
WO2010062518A4 (en) 2010-08-05
EP2364322A1 (en) 2011-09-14

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2011121542A (ru) Сульфонилмочевина-реактивные репрессорные белки
Liu et al. Improving crop nitrogen use efficiency toward sustainable green revolution
Ramos et al. A family of positive regulators related to the Pseudomonas putida TOL plasmid XylS and the Escherichia coli AraC activators
Mathews et al. Phytochrome gene diversity
Cushman et al. Crassulacean acid metabolism: molecular genetics
Crepin et al. Functions and evolution of Lhcb isoforms composing LHCII, the major light harvesting complex of photosystem II of green eukaryotic organisms
Lin et al. Cryptochrome structure and signal transduction
Trösch et al. ATP-dependent molecular chaperones in plastids—More complex than expected
Van Damme et al. The Irish potato famine pathogen Phytophthora infestans translocates the CRN8 kinase into host plant cells
Lysenko Plant sigma factors and their role in plastid transcription
Ke et al. Down‐regulation of GIGANTEA‐like genes increases plant growth and salt stress tolerance in poplar
Jing et al. The chromatin-remodeling factor PICKLE antagonizes polycomb repression of FT to promote flowering
Gutsche et al. Plant-specific CC-type glutaredoxins: functions in developmental processes and stress responses
Jing et al. The chromatin‐remodelling factor PICKLE interacts with CONSTANS to promote flowering in Arabidopsis
Suetsugu et al. Why have chloroplasts developed a unique motility system?
Hu et al. High CO2‐and pathogen‐driven expression of the carbonic anhydrase βCA3 confers basal immunity in tomato
Thieulin-Pardo et al. Fairy “tails”: flexibility and function of intrinsically disordered extensions in the photosynthetic world
Srivastava et al. The plant LIM proteins: unlocking the hidden attractions
Wang et al. Quantitative proteome-level analysis of paulownia witches’ broom disease with methyl methane sulfonate assistance reveals diverse metabolic changes during the infection and recovery processes
Sawa et al. CLV3/ESR‐related (CLE) peptides as intercellular signaling molecules in plants
Shaikhali et al. Biochemical and redox characterization of the mediator complex and its associated transcription factor GeBPL, a GLABROUS1 enhancer binding protein
Naqvi et al. Blue‐light receptor phototropin 1 suppresses immunity to promote Phytophthora infestans infection
BRPI0615073A2 (pt) molÉcula de Ácido nuclÉico isolada, vetor, cÉlula hospedeira, polipeptÍdeo isolado, planta transgÊnica e mÉtodo de aumento da tolerÂncia ao calor em plantas
Smagghe et al. Immunolocalization of non-symbiotic hemoglobins during somatic embryogenesis in chicory
Zhao et al. GxySBA ABC transporter of Agrobacterium tumefaciens and its role in sugar utilization and vir gene expression

Legal Events

Date Code Title Description
MM4A The patent is invalid due to non-payment of fees

Effective date: 20161023