RU2005140091A - Применение полипептида - Google Patents
Применение полипептида Download PDFInfo
- Publication number
- RU2005140091A RU2005140091A RU2005140091/13A RU2005140091A RU2005140091A RU 2005140091 A RU2005140091 A RU 2005140091A RU 2005140091/13 A RU2005140091/13 A RU 2005140091/13A RU 2005140091 A RU2005140091 A RU 2005140091A RU 2005140091 A RU2005140091 A RU 2005140091A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- polypeptide
- enzyme
- determining
- derivative
- ability
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/48—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
- C07K14/47—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P29/00—Non-central analgesic, antipyretic or antiinflammatory agents, e.g. antirheumatic agents; Non-steroidal antiinflammatory drugs [NSAID]
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P3/00—Drugs for disorders of the metabolism
- A61P3/08—Drugs for disorders of the metabolism for glucose homeostasis
- A61P3/10—Drugs for disorders of the metabolism for glucose homeostasis for hyperglycaemia, e.g. antidiabetics
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P35/00—Antineoplastic agents
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/48—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase
- C12Q1/485—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase involving kinase
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N2500/00—Screening for compounds of potential therapeutic value
- G01N2500/04—Screening involving studying the effect of compounds C directly on molecule A (e.g. C are potential ligands for a receptor A, or potential substrates for an enzyme A)
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Diabetes (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Immunology (AREA)
- Public Health (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Emergency Medicine (AREA)
- Rheumatology (AREA)
- Pain & Pain Management (AREA)
- Obesity (AREA)
- Hematology (AREA)
- Endocrinology (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
Claims (23)
1. Применение полипептида для определения способности фермента, его функционального фрагмента или производного модулировать уровень фосфорилирования полипептида, отличающееся тем, что полипептид является биотинилированным.
2. Применение по п.1 для определения способности фермента фосфорилировать полипептид.
3. Применение по п.1 для определения способности фермента дефосфорилировать полипептид.
4. Способ определения способности фермента, его функционального фрагмента или производного модулировать уровень фосфорилирования биотинилированного полипептида.
5. Способ по п.4 определения способности фермента, его функционального фрагмента или производного фосфорилировать полипептид путем осуществления следующих стадий:
а) введение в контакт фермента или его функционального фрагмента или производного с биотинилированным полипептидом и инициация реакции фосфорилирования в пригодной реакционной смеси,
b) введение в контакт реакционной смеси со связанным с носителем средством, которое способно связывать биотинилированный полипептид,
с) определение уровня фосфорилирования связанного со средством полипептида.
6. Способ по п.4 определения способности фермента, его функционального фрагмента или производного дефосфорилировать полипептид путем осуществления следующих стадий:
а) введение в контакт фермента или его функционального фрагмента или производного с биотинилированным полипептидом, который содержит по меньшей мере один фосфатный остаток, и инициация реакции фосфорилирования в пригодной реакционной смеси,
b) введение в контакт реакционной смеси со связанным с носителем средством, которое обладает способностью связываться с биотинилированным полипептидом,
с) определение уровня фосфорилирования связанного со средством полипептида.
7. Способ по п.4, отличающийся тем, что носителем является мембрана или пластинка.
8. Способ по п.4, отличающийся тем, что средством является стрептавидин или специфичное к фосфору антитело.
9. Способ по п.7 или 8, отличающийся тем, что к реакционной смеси добавляют радиоактивно меченый γ32Р-АТФ и определение уровня фосфорилирования проводят путем измерения остающейся на мембране или пластинке радиоактивности после осуществления по меньшей мере одной стадии промывки.
10. Способ по п.4, отличающийся тем, что к реакционной смеси добавляют антитело, которое способно специфически связываться с фосфорилированным полипептидом, и определение уровня фосфорилирования осуществляют путем определения количества связанного с полипептидом антитела.
11. Способ по п.10, отличающийся тем, что определение количества связанного с полипептидом антитела проводят путем определения количества связанного с мембраной или пластинкой антитела после осуществления по меньшей мере одной стадии промывки.
12. Способ по п.10, отличающийся тем, что связанный со стрептавидином носитель является первым носителем, который содержит первый генератор сигнала и связывает полипептид со вторым носителем, который включает второй генератор сигнала, причем оба генератора сигналов способны генерировать детектируемый сигнал, если они находятся в непосредственной близости друг к другу, и определение уровня фосфорилирования осуществляют путем определения, генерируется ли сигнал.
13. Применение по п.1, отличающееся тем, что полипептид имеет длину из 50 или более аминокислот и более предпочтительно от 50 до 300 аминокислот.
14. Применение по п.1, отличающееся тем, что полипептид имеет массу 1 кДа и более, предпочтительно 1-100 кДа, особенно предпочтительно 10-50 кДа и в особенности 25-35 кДа.
15. Применение по п.1, отличающееся тем, что ферментом является киназа, предпочтительно тирозинкиназа.
16. Применение по п.1, отличающееся тем, что полипептидом является природный субстрат фермента, предпочтительно, неукороченной длины.
17. Применение по п.1, отличающееся тем, что полипептидом является субстрат рецептора инсулина (IRS), предпочтительно IRS-1, -2, -3 или -4, и особенно предпочтительно, IRS-1 или его функциональный фрагмент или производное.
18. Применение по п.1, отличающееся тем, что IRS-1 представляет собой человеческий IRS-1 с последовательностью согласно SEQ ID № 1 или кодируется последовательностью согласно SEQ ID № 2.
19. Применение по п.1, отличающееся тем, что фрагмент IRS-1 имеет аминокислотную последовательность согласно SEQ ID № 3 или предпочтительно состоит из нее.
20. Применение по п.1, отличающееся тем, что ферментом является одна из следующих киназ или ее функциональный фрагмент или производное: рецептор инсулина, рецептор IGF-1, trK-рецептор, EGF-рецептор, казеинкиназа II, протеинкиназа С, протеинкиназа В/Akt, активированная митогеном протеинкиназа (МАР-киназа), GSK-3, ERK или JNK.
21. Применение по п.1, отличающееся тем, что для идентификации веществ, которые модифицируют способность фермента или его функционального фрагмента или производного модулировать уровень фосфорилирования полипептида.
22. Способ идентификации веществ, которые модифицируют способность фермента или его функционального фрагмента или производного модулировать степень фосфорилирования полипептида путем осуществления следующих стадий:
а) определение способности фермента или его функционального фрагмента или производного модулировать уровень фосфорилированмия полипептида согласно способу по любому из пп.3-21, причем в реакционную смесь не добавляют тестируемое вещество,
b) определение способности фермента или его функционального фрагмента или производного модулировать уровень фосфорилирования полипептида согласно способу по любому из пп.3-21, причем в реакционную смесь добавляют тестируемое вещество,
с) сравнение способности по п. а) с таковой по п. b).
23. Применение по п.21 для идентификации фармакологически активных веществ в целях лечения инсулиннезависимого диабета (NIDDM).
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE10323081A DE10323081A1 (de) | 2003-05-22 | 2003-05-22 | Verwendung eines Polypeptides |
| DE10323081.5 | 2003-05-22 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2005140091A true RU2005140091A (ru) | 2006-05-10 |
| RU2395813C2 RU2395813C2 (ru) | 2010-07-27 |
Family
ID=33441119
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2005140091/13A RU2395813C2 (ru) | 2003-05-22 | 2004-04-27 | Применение биотинилированного полипептида для определения активности белок-фосфорилирующих ферментов |
Country Status (15)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US7732151B2 (ru) |
| EP (1) | EP1627073A2 (ru) |
| JP (1) | JP4740858B2 (ru) |
| KR (1) | KR20060015290A (ru) |
| CN (1) | CN100560732C (ru) |
| AU (1) | AU2004241327B2 (ru) |
| BR (1) | BRPI0410783A (ru) |
| CA (1) | CA2526697A1 (ru) |
| DE (1) | DE10323081A1 (ru) |
| HK (1) | HK1092840A1 (ru) |
| IL (1) | IL172008A (ru) |
| MX (1) | MXPA05012521A (ru) |
| NO (1) | NO20055990L (ru) |
| RU (1) | RU2395813C2 (ru) |
| WO (1) | WO2004104220A2 (ru) |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US20170165230A1 (en) | 2014-04-09 | 2017-06-15 | Christopher Rudd | Use of gsk-3 inhibitors or activators which modulate pd-1 or t-bet expression to modulate t cell immunity |
| CN113933463B (zh) * | 2021-10-14 | 2024-04-02 | 丽江英煌集生物工程有限公司 | 一种玛咖多肽活性的快速分检装置及分检方法 |
Family Cites Families (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CA2166871A1 (en) * | 1993-07-29 | 1995-02-09 | Neill A. Giese | Receptor function assays |
| US5763198A (en) * | 1994-07-22 | 1998-06-09 | Sugen, Inc. | Screening assays for compounds |
| AU5965896A (en) * | 1995-06-07 | 1996-12-30 | Sugen, Inc. | Screening assays for compounds |
| US5759787A (en) * | 1996-08-26 | 1998-06-02 | Tularik Inc. | Kinase assay |
| JP2002512685A (ja) * | 1997-01-15 | 2002-04-23 | テリック・インコーポレイテッド | インスリン受容体活性のモジュレーター |
| WO2000075167A2 (en) * | 1999-06-09 | 2000-12-14 | Ljl Biosystems, Inc. | Phosphorylation assays |
| US6203994B1 (en) * | 1997-12-05 | 2001-03-20 | Pharmacia & Upjohn Company | Fluorescence-based high throughput sereening assays for protein kinases and phosphatases |
-
2003
- 2003-05-22 DE DE10323081A patent/DE10323081A1/de not_active Ceased
-
2004
- 2004-04-27 JP JP2006529715A patent/JP4740858B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 2004-04-27 AU AU2004241327A patent/AU2004241327B2/en not_active Ceased
- 2004-04-27 WO PCT/EP2004/004428 patent/WO2004104220A2/de active Application Filing
- 2004-04-27 BR BRPI0410783-7A patent/BRPI0410783A/pt not_active Application Discontinuation
- 2004-04-27 EP EP04729646A patent/EP1627073A2/de not_active Withdrawn
- 2004-04-27 CA CA002526697A patent/CA2526697A1/en not_active Withdrawn
- 2004-04-27 RU RU2005140091/13A patent/RU2395813C2/ru not_active IP Right Cessation
- 2004-04-27 KR KR1020057022317A patent/KR20060015290A/ko not_active IP Right Cessation
- 2004-04-27 MX MXPA05012521A patent/MXPA05012521A/es active IP Right Grant
- 2004-04-27 CN CNB2004800140923A patent/CN100560732C/zh not_active Expired - Fee Related
- 2004-05-19 US US10/849,424 patent/US7732151B2/en not_active Expired - Fee Related
-
2005
- 2005-11-16 IL IL172008A patent/IL172008A/en unknown
- 2005-12-16 NO NO20055990A patent/NO20055990L/no unknown
-
2006
- 2006-12-06 HK HK06113389.6A patent/HK1092840A1/xx not_active IP Right Cessation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| NO20055990L (no) | 2006-02-14 |
| JP4740858B2 (ja) | 2011-08-03 |
| KR20060015290A (ko) | 2006-02-16 |
| BRPI0410783A (pt) | 2006-06-20 |
| CN100560732C (zh) | 2009-11-18 |
| US7732151B2 (en) | 2010-06-08 |
| AU2004241327A1 (en) | 2004-12-02 |
| CN1795273A (zh) | 2006-06-28 |
| EP1627073A2 (de) | 2006-02-22 |
| DE10323081A1 (de) | 2004-12-16 |
| JP2007512802A (ja) | 2007-05-24 |
| IL172008A (en) | 2011-12-29 |
| WO2004104220A2 (de) | 2004-12-02 |
| CA2526697A1 (en) | 2004-12-02 |
| MXPA05012521A (es) | 2006-05-25 |
| US20080020399A1 (en) | 2008-01-24 |
| WO2004104220A3 (de) | 2005-06-09 |
| RU2395813C2 (ru) | 2010-07-27 |
| HK1092840A1 (en) | 2007-02-16 |
| AU2004241327B2 (en) | 2010-03-25 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JP5476559B2 (ja) | リン酸化酵素の新規基質ポリペプチド | |
| Khatayevich et al. | Selective detection of target proteins by peptide‐enabled graphene biosensor | |
| Heierhorst et al. | Ca2+/S100 regulation of giant protein kinases | |
| Walker et al. | Stage-specific changes in myofilament protein phosphorylation following myocardial infarction in mice | |
| US20080193964A1 (en) | Compositions and methods for regulation of calcium-dependent signaling in brain | |
| Derossi et al. | Stimulation of mitogenesis by a cell-permeable PI 3-kinase binding peptide | |
| Hecker et al. | Phosphorylation of serine residues is fundamental for the calcium‐binding ability of Orchestin, a soluble matrix protein from crustacean calcium storage structures | |
| Lamberts et al. | Frequency‐dependent myofilament Ca2+ desensitization in failing rat myocardium | |
| Nalli et al. | Regulation of Gβγ i-dependent PLC-β3 activity in smooth muscle: inhibitory phosphorylation of PLC-β3 by PKA and PKG and stimulatory phosphorylation of Gα i-GTPase-activating protein RGS2 by PKG | |
| Pitt et al. | Remodeled cardiac calcium channels | |
| Adam et al. | Myosin light chain and caldesmon phosphorylation in arterial muscle stimulated with endothelin-1 | |
| CHALOVICH et al. | Caldesmon: binding to actin and myosin and effects on elementary steps in the ATPase cycle | |
| RU2005140091A (ru) | Применение полипептида | |
| Ward et al. | A cross-linking study of the N-terminal extension of human cardiac troponin I | |
| Ullian et al. | Regulation of vascular angiotensin II receptors by EGF | |
| Sobieszek et al. | Phosphorylation of myorod (catchin) by kinases tightly associated to molluscan and vertebrate smooth muscle myosins | |
| JP2008029320A5 (ru) | ||
| JP2008289374A (ja) | タンパク質キナーゼの新規基質ポリペプチド | |
| Cretich et al. | Epitope mapping of human chromogranin A by peptide microarrays | |
| Bradshaw | Nerve growth factor and related hormones | |
| JP2005508169A5 (ru) | ||
| Suh et al. | Cyclic AMP-Dependent Phosphoprotein Components I and II Interact with βγ Subunits of Transducin in Frog Rod Outer Segments | |
| BengurÍA et al. | Phosphorylation of calmodulin by plasma‐membrane‐associated protein kinase (s) | |
| Means et al. | Calmodulin regulation of smooth-muscle myosin light-chain kinase | |
| US10160993B2 (en) | Tyrosine kinase biosensors and methods of use |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20120428 |