NO164486B - En-trinnsfremgangsmaate for enzymatisk rensing og desinfisering av kontaktlinser. - Google Patents
En-trinnsfremgangsmaate for enzymatisk rensing og desinfisering av kontaktlinser. Download PDFInfo
- Publication number
- NO164486B NO164486B NO844223A NO844223A NO164486B NO 164486 B NO164486 B NO 164486B NO 844223 A NO844223 A NO 844223A NO 844223 A NO844223 A NO 844223A NO 164486 B NO164486 B NO 164486B
- Authority
- NO
- Norway
- Prior art keywords
- lenses
- solution
- cleaning
- protease
- contact lenses
- Prior art date
Links
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 title claims abstract description 43
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 title description 8
- 238000010915 one-step procedure Methods 0.000 title 1
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 41
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims abstract description 25
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims abstract description 15
- 230000000249 desinfective effect Effects 0.000 claims abstract description 11
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims abstract description 10
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims abstract description 7
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 41
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 37
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 37
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 37
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 23
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims description 18
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 claims description 18
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 claims description 9
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 9
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 claims description 8
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 claims description 8
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 claims description 8
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 claims description 8
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 claims description 5
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 claims description 3
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 claims description 3
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 claims description 3
- 108010019160 Pancreatin Proteins 0.000 claims description 3
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 claims description 3
- 241000187747 Streptomyces Species 0.000 claims description 3
- 229940055695 pancreatin Drugs 0.000 claims description 3
- 229940055729 papain Drugs 0.000 claims description 3
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 claims description 3
- 239000012530 fluid Substances 0.000 claims description 2
- 238000007654 immersion Methods 0.000 claims 1
- 238000009736 wetting Methods 0.000 claims 1
- 230000008569 process Effects 0.000 abstract description 9
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 abstract 1
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 11
- -1 succinamate monoglycolate Chemical compound 0.000 description 8
- 239000007938 effervescent tablet Substances 0.000 description 7
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 7
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 7
- LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N Ethylene glycol Chemical compound OCCO LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 6
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 6
- 229920003171 Poly (ethylene oxide) Polymers 0.000 description 5
- 239000003826 tablet Substances 0.000 description 5
- 102000016943 Muramidase Human genes 0.000 description 4
- 108010014251 Muramidase Proteins 0.000 description 4
- 108010062010 N-Acetylmuramoyl-L-alanine Amidase Proteins 0.000 description 4
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 4
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 3
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 3
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 3
- 230000005540 biological transmission Effects 0.000 description 3
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 3
- 229960000274 lysozyme Drugs 0.000 description 3
- 239000004325 lysozyme Substances 0.000 description 3
- 235000010335 lysozyme Nutrition 0.000 description 3
- 239000004570 mortar (masonry) Substances 0.000 description 3
- 239000003755 preservative agent Substances 0.000 description 3
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 3
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 3
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 3
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-M Acetate Chemical compound CC([O-])=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- NIXOWILDQLNWCW-UHFFFAOYSA-M Acrylate Chemical compound [O-]C(=O)C=C NIXOWILDQLNWCW-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 2
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 2
- 229920001213 Polysorbate 20 Polymers 0.000 description 2
- WCUXLLCKKVVCTQ-UHFFFAOYSA-M Potassium chloride Chemical compound [Cl-].[K+] WCUXLLCKKVVCTQ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- UIIMBOGNXHQVGW-DEQYMQKBSA-M Sodium bicarbonate-14C Chemical compound [Na+].O[14C]([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-DEQYMQKBSA-M 0.000 description 2
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 2
- 239000006172 buffering agent Substances 0.000 description 2
- 230000003750 conditioning effect Effects 0.000 description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 2
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 2
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 2
- 125000000118 dimethyl group Chemical group [H]C([H])([H])* 0.000 description 2
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 2
- 239000003792 electrolyte Substances 0.000 description 2
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 2
- 230000002366 lipolytic effect Effects 0.000 description 2
- 229920002338 polyhydroxyethylmethacrylate Polymers 0.000 description 2
- 239000000256 polyoxyethylene sorbitan monolaurate Substances 0.000 description 2
- 235000010486 polyoxyethylene sorbitan monolaurate Nutrition 0.000 description 2
- 229920001451 polypropylene glycol Polymers 0.000 description 2
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 2
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 2
- CMCBDXRRFKYBDG-UHFFFAOYSA-N 1-dodecoxydodecane Chemical compound CCCCCCCCCCCCOCCCCCCCCCCCC CMCBDXRRFKYBDG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FKOKUHFZNIUSLW-UHFFFAOYSA-N 2-Hydroxypropyl stearate Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OCC(C)O FKOKUHFZNIUSLW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CQVKMVQRSNNAGO-UHFFFAOYSA-N 2-[4-formyl-3-methyl-n-(2-methylsulfonyloxyethyl)anilino]ethyl methanesulfonate Chemical compound CC1=CC(N(CCOS(C)(=O)=O)CCOS(C)(=O)=O)=CC=C1C=O CQVKMVQRSNNAGO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- RFVNOJDQRGSOEL-UHFFFAOYSA-N 2-hydroxyethyl octadecanoate Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OCCO RFVNOJDQRGSOEL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-M Bicarbonate Chemical compound OC([O-])=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N Borate Chemical compound [O-]B([O-])[O-] BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010004032 Bromelains Proteins 0.000 description 1
- 101100283604 Caenorhabditis elegans pigk-1 gene Proteins 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-M Chloride anion Chemical compound [Cl-] VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 108090001069 Chymopapain Proteins 0.000 description 1
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 1
- 244000060011 Cocos nucifera Species 0.000 description 1
- 235000013162 Cocos nucifera Nutrition 0.000 description 1
- RGHNJXZEOKUKBD-SQOUGZDYSA-M D-gluconate Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C([O-])=O RGHNJXZEOKUKBD-SQOUGZDYSA-M 0.000 description 1
- 102000007260 Deoxyribonuclease I Human genes 0.000 description 1
- 108010008532 Deoxyribonuclease I Proteins 0.000 description 1
- QXNVGIXVLWOKEQ-UHFFFAOYSA-N Disodium Chemical compound [Na][Na] QXNVGIXVLWOKEQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PIICEJLVQHRZGT-UHFFFAOYSA-N Ethylenediamine Chemical compound NCCN PIICEJLVQHRZGT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108090000270 Ficain Proteins 0.000 description 1
- BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-M Formate Chemical compound [O-]C=O BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- WOBHKFSMXKNTIM-UHFFFAOYSA-N Hydroxyethyl methacrylate Chemical compound CC(=C)C(=O)OCCO WOBHKFSMXKNTIM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M Lactate Chemical compound CC(O)C([O-])=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 229910002651 NO3 Inorganic materials 0.000 description 1
- NHNBFGGVMKEFGY-UHFFFAOYSA-N Nitrate Chemical compound [O-][N+]([O-])=O NHNBFGGVMKEFGY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 1
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 1
- 229920002319 Poly(methyl acrylate) Polymers 0.000 description 1
- 239000002202 Polyethylene glycol Substances 0.000 description 1
- 229920001616 Polymacon Polymers 0.000 description 1
- 108010023197 Streptokinase Proteins 0.000 description 1
- 229920002359 Tetronic® Polymers 0.000 description 1
- ISWQCIVKKSOKNN-UHFFFAOYSA-L Tiron Chemical compound [Na+].[Na+].OC1=CC(S([O-])(=O)=O)=CC(S([O-])(=O)=O)=C1O ISWQCIVKKSOKNN-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 1
- 230000009471 action Effects 0.000 description 1
- 239000012190 activator Substances 0.000 description 1
- 150000001335 aliphatic alkanes Chemical class 0.000 description 1
- 230000002009 allergenic effect Effects 0.000 description 1
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 1
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 1
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 1
- 239000000607 artificial tear Substances 0.000 description 1
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 1
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 description 1
- 229910021538 borax Inorganic materials 0.000 description 1
- KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N boric acid Chemical compound OB(O)O KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004327 boric acid Substances 0.000 description 1
- 235000010338 boric acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 description 1
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 description 1
- FATUQANACHZLRT-KMRXSBRUSA-L calcium glucoheptonate Chemical compound [Ca+2].OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C(O)C([O-])=O.OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C(O)C([O-])=O FATUQANACHZLRT-KMRXSBRUSA-L 0.000 description 1
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical group NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960002976 chymopapain Drugs 0.000 description 1
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 1
- 235000015165 citric acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000012459 cleaning agent Substances 0.000 description 1
- 230000003749 cleanliness Effects 0.000 description 1
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 description 1
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 239000007891 compressed tablet Substances 0.000 description 1
- 238000007906 compression Methods 0.000 description 1
- 230000006835 compression Effects 0.000 description 1
- 210000004087 cornea Anatomy 0.000 description 1
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 1
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 1
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- SPCNPOWOBZQWJK-UHFFFAOYSA-N dimethoxy-(2-propan-2-ylsulfanylethylsulfanyl)-sulfanylidene-$l^{5}-phosphane Chemical compound COP(=S)(OC)SCCSC(C)C SPCNPOWOBZQWJK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004205 dimethyl polysiloxane Substances 0.000 description 1
- 235000013870 dimethyl polysiloxane Nutrition 0.000 description 1
- 238000002845 discoloration Methods 0.000 description 1
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 239000003974 emollient agent Substances 0.000 description 1
- 239000003995 emulsifying agent Substances 0.000 description 1
- BEFDCLMNVWHSGT-UHFFFAOYSA-N ethenylcyclopentane Chemical compound C=CC1CCCC1 BEFDCLMNVWHSGT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000002170 ethers Chemical class 0.000 description 1
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 1
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 1
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000019836 ficin Nutrition 0.000 description 1
- POTUGHMKJGOKRI-UHFFFAOYSA-N ficin Chemical compound FI=CI=N POTUGHMKJGOKRI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000001879 gelation Methods 0.000 description 1
- 230000002070 germicidal effect Effects 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- 229940050410 gluconate Drugs 0.000 description 1
- 229930195712 glutamate Natural products 0.000 description 1
- 150000002334 glycols Chemical class 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 230000000977 initiatory effect Effects 0.000 description 1
- SUMDYPCJJOFFON-UHFFFAOYSA-N isethionic acid Chemical compound OCCS(O)(=O)=O SUMDYPCJJOFFON-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000000314 lubricant Substances 0.000 description 1
- 238000012423 maintenance Methods 0.000 description 1
- 230000014759 maintenance of location Effects 0.000 description 1
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 1
- 229910021645 metal ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 1
- 230000004001 molecular interaction Effects 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 description 1
- 231100000252 nontoxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000003000 nontoxic effect Effects 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 230000009965 odorless effect Effects 0.000 description 1
- 230000003287 optical effect Effects 0.000 description 1
- 230000003204 osmotic effect Effects 0.000 description 1
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 1
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 229920000435 poly(dimethylsiloxane) Polymers 0.000 description 1
- 229920001223 polyethylene glycol Polymers 0.000 description 1
- 229940057838 polyethylene glycol 4000 Drugs 0.000 description 1
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 1
- 239000001194 polyoxyethylene (40) stearate Substances 0.000 description 1
- 235000011185 polyoxyethylene (40) stearate Nutrition 0.000 description 1
- 229920000136 polysorbate Polymers 0.000 description 1
- 229950008882 polysorbate Drugs 0.000 description 1
- 229940068977 polysorbate 20 Drugs 0.000 description 1
- 239000001103 potassium chloride Substances 0.000 description 1
- 235000011164 potassium chloride Nutrition 0.000 description 1
- 239000001508 potassium citrate Substances 0.000 description 1
- 229960002635 potassium citrate Drugs 0.000 description 1
- QEEAPRPFLLJWCF-UHFFFAOYSA-K potassium citrate (anhydrous) Chemical compound [K+].[K+].[K+].[O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O QEEAPRPFLLJWCF-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 235000011082 potassium citrates Nutrition 0.000 description 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 1
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 239000012487 rinsing solution Substances 0.000 description 1
- 230000028327 secretion Effects 0.000 description 1
- 229920005573 silicon-containing polymer Polymers 0.000 description 1
- 238000002791 soaking Methods 0.000 description 1
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 1
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000015424 sodium Nutrition 0.000 description 1
- 239000001509 sodium citrate Substances 0.000 description 1
- 235000010339 sodium tetraborate Nutrition 0.000 description 1
- 235000010199 sorbic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000004334 sorbic acid Substances 0.000 description 1
- 229940075582 sorbic acid Drugs 0.000 description 1
- 241000894007 species Species 0.000 description 1
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 1
- 239000011550 stock solution Substances 0.000 description 1
- 229960004533 streptodornase Drugs 0.000 description 1
- 229960005202 streptokinase Drugs 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- RTKIYNMVFMVABJ-UHFFFAOYSA-L thimerosal Chemical compound [Na+].CC[Hg]SC1=CC=CC=C1C([O-])=O RTKIYNMVFMVABJ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229940033663 thimerosal Drugs 0.000 description 1
- 230000032258 transport Effects 0.000 description 1
- BSVBQGMMJUBVOD-UHFFFAOYSA-N trisodium borate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[O-]B([O-])[O-] BSVBQGMMJUBVOD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 1
- 229960001322 trypsin Drugs 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
- 239000004554 water soluble tablet Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/0005—Other compounding ingredients characterised by their effect
- C11D3/0078—Compositions for cleaning contact lenses, spectacles or lenses
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61L—METHODS OR APPARATUS FOR STERILISING MATERIALS OR OBJECTS IN GENERAL; DISINFECTION, STERILISATION OR DEODORISATION OF AIR; CHEMICAL ASPECTS OF BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES; MATERIALS FOR BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES
- A61L12/00—Methods or apparatus for disinfecting or sterilising contact lenses; Accessories therefor
- A61L12/02—Methods or apparatus for disinfecting or sterilising contact lenses; Accessories therefor using physical phenomena, e.g. electricity, ultrasonics or ultrafiltration
- A61L12/04—Heat
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38609—Protease or amylase in solid compositions only
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Public Health (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Eyeglasses (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
- Apparatus For Disinfection Or Sterilisation (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
Foreliggende oppfinnelse angår en forbedret fremgangsmåte for rensing av linser. Mere spesielt angår oppfinnelsen en forbedret en-trinnsfremgangsmåte for rensing og desinfisering av kontaktlinser ved bruk av enzymatisk rensemidler hvori tidsintervallet som er nødvendig for å fullføre prosessen vesentlig kan reduseres for derved å gi større fleksibilitet og behag for brukeren.
Under normal bruk av kontaktlinser har tårefilmer og uren-heter bestående av proteinholdig, oljeaktig og talglignende art en tendens til å avsette seg på og bygge seg opp på 1inseoverflater. Som del av rutinevedlikehold må for eksempel hydrofilgellinser eller myke kontaktlinser renses for å fjerne disse tårfilmavsetninger og avfallet. Hvis det ikke fjernes vil både fuktbarheten og linsens optiske klarhet redueres. Fordi sammensetningen av slike avsetninger hovedsakelig er proteinholdig har enzymrenseoppløsninger inneholdende hovedsakelig proteolytiske enzymer funnet hyppig anvendelse.
Selv om de fleste enzymrensemidler generelt ansees som effektive og sikre, har de ikke desto mindre visse mangler som skaper ubehag for brukeren. Hittil har prosessen med rensing av kontaktlinser med enzymatiske rensemidler medført to hovedtrinn: det første bestående av en rensefase der belagte linser dynkes i enzymoppløsning ved omgivelsestemperatur, det vil si kolddynking, i et tidsrom på minst 2 timer og opptil 12 timer, og eventuelt over natt for å oppnå effektiv rensing. Ved ferdig rensetrinn må linsene desinfiseres. Desinfisering krever vanligvis eksponering av linsene ved en temperatur på 80°C i minst 10 minutter. Dette gjennomføres ved først å legge linsene ned i en linse-lagringsboks med en andre oppløsning, for eksempel preservert isotonisk steril saltoppløsning, fulgt av aseptisering i en varmeidentifiseringsenhet. Slike enheter har en oppvarmings-cyklus som vanligvis tar 12 timer. Således er det tidsrom som er nødvendig for å rense og desinfisere myke kontaktlinser ved bruk av enzymatiske rensemidler opptil 13 timer. I henhold til dette er det behov for en forkortet, mere hensiktsmessig måte for rensing av kontaktlinser med enzymrensemidler som gir en større grad av fleksibilitet.
Foreliggende oppfinnelse tilveiebringer en mindre kompleks og mer hensiktsmessig metode for enzymatisk rensing av kontaktlinser hvorved virkelig rensing og desinfisering gjennom-føres i enzymoppløsningen i et enkelt trinn i et vesentlig redusert tidsrom på 60 minutter eller mindre. Fremgangsmåten ifølge oppfinnelsen gir den yderligere fordel av samtidig deaktivering av de aktive enzymer på det tidsrom cyklusen er ferdig. I tillegg til den større behagsfaktor for brukeren er den forbedrede metode for enzymatisk rensing også mere økonomisk fordi kun en enkelt linseoppløsning er nødvendig mens tidligere metoder krevet både en renseoppløsning og en annen skylleoppløsnlng.
I henhold til dette angår foreliggende oppfinnelse en enkelttrinnsfremgangsmåte for samtidig
1) rensing av kontaktlinser for proteinholdige og andre avsetninger ved bruk av et proteolyttisk enzym i vandig
oppløsning og
2) desinfisering av kontaktlinsene, og denne fremgangsmåte karakteriseres ved at linsene anbringes i en oppløsning omfattende et proteolyttisk enzym oppløst i vann ved ca. romtemperatur og derefter oppvarming av oppløsningen og linsene til en forhøyet temperatur på over 60°C og mindre enn 100°C i et tidsrom på 60 minutter eller mindre, i tilstrekkelig tid til å rense og desinfisere linsene.
Fremgangsmåten ifølge oppfinnelen kan tilpasses de fleste enzymprodukter som kan benyttes for rensing av kontaktlinser som inneholder proteolytiske, karbolytiske og lipolytiske enzymer, enten alene eller i kombinasjon. Slike enzymer inkluderer protease, amylase og lipase og oppnås fra
plante-, animalske eller mikrobielle kilder. Representative
eksemplerer er enzymer som papain og pankreatin for å nevne to. En entrinns enzymatisk renseprosess som her beskrevet kan også benyttes for renseoppløsninger som fremstilles med mikrobiell protease og amylase avledet fra bacillus og streptomyces bacteria og aspergillusmugg.
Foreliggende oppfinnelse angår som nevnt en ny fremgangmåte for rensing og desinfisering av kontaktlinser. Fremgangsmåten er tilpassbar for bruk med de fleste typer kontaktlinser inkludert hårde og myke linser, såvel som de nyere hårde gasspermeable kontaktlinser som beskrevet i US-PS 4.327.203. Oppfinnelsen angår også de myke linser som generelt henvises til som langtidsbrukslinser inneholdende 55# eller mere vann. Uttrykket "myke kontaktlinser" slik uttrykket heri benyttes refererer generelt også til de linser som lett bøyes under liten påvirkning og vender tilbake til opprinnelig form når presset avlastes. Karakteristisk er myke kontaktlinser laget fra polyhydroksyetylmetacrylat som har vært den foretrukne formulering, fornettet med etylenglykoldimetylacrylat. For hensiktsmessighetsformål kalles denne polymer generelt PHEMA. Myke kontaktlinser er også fremstilt fra silikonpolymer som er fornettet for eksempel med dimetyl-polysiloksan. Konvensjonelle "hårde kontaktlinser" som dekker kun øyets cornea betår vanligvis av polymetylacrylat som er fornettet med etylenglykoldimetylacrylat.
De forbedrede metoder for rensing og desinfisering av kontaktlinser i den samme oppløsning i et enkelt trinn gjen-nomføres ved oppvarming av linsene i en enzymholdig opp-løsning som både er effektiv, sikker og ikke-toksisk. En-kelttrinnsmetoden både renser og desinfiserer kontaktlinsene vanligvis i løpet av 60 minutter eller mindre.
Renseoppløsningene kan inkludere proteolytiske, karbolytiske og lipolytiske enzymer, enten individuelt eller i kombinasjon. Slike enzymer inkluderer de som er avledet fra plantekilder, animale kilder og mikroorganismer inkludert bakterier og mugg. Typiske eksempler omfatter men er ikke begrenset til papain, chymopapain, pankreatin, pepsin, trypsin, chymotrypsin, protease, amylase, lipase,
ficin, bromelin, streptokinase, streptodornase, etc. Protease og amylase avledet fra bacillus og streptomyces bacteria og aspergillusmugg er også funnet å gi god ydelse i forbindelse med enkelttrinnsrenselsese- og desinfiseringsmetoden ifølge oppfinnelsen. Enzymatiske renseoppløsninger fremstilt prinsipielt med mikrobiell protease og amylase og eventuelt lipase er beskrevet i NO-søknad 844224. Protease og amylase avledet for eksempel fra bacillus subtilis og aspergillus-niger fjerner effektivt protein- og karbohydratfilmer fra øyesekret og tårer uten å skade linsene. De er i det vesentlige luktfrie og ikke-allergene, krever ikke akti-vator- stabilisator og oppløses fullstendig i vandige
oppløsninger. Slike bakterielle enzymer er lett tilgjengelig kommersielt under betegnelsen "Enzeco"® som inkluderer en naeringsmiddelkvalitet av protease AP I. Andre kvaliteter av bakterielle proteaser er kommersielt tilgjengelige og egnet for bruk ved oppfinnelsens fremgangsmåte.
Enkelttrinnsrense- og desinfiseringsprosessen gjennomføres ved å nedsenke linsene i en vandig oppløsning av enzymrense-midlet. For oppfinnelsens formål inkluderer "vandig oppløs-ning" vann men fortrinnsvis oppløsninger justert med tonisitetsmidler for å komme nær det osmotiske trykk for vanlige lakrimalflulder som er ekvivalent en 0,9#-ig oppløsning av natriumklorid eller 2,5% oppløsning av glyserol. De vandige oppløsninger av enzymer gjøres fortrinnsvis isotoniske for å undgå potensielt ubehag for brukeren av linsene efter at de er renset, desinfisert og satt på plass igjen.
De vandige enzymoppløsninger inneholder fortrinnsvis preserveringsmidler som er forenelige med og som ikke felles ut i nærvær av enzymene, og omfatter konsentrasjoner innen område ca. 0.0001 til ca. 0.1 vekt-% og helst fra ca. 0.001 til ca.
0.1 vekt-%. Egnede preserveringsmidler Inkluderer men er ikke vektbegrenset til timerosal, sorblnsyre, 1,5-pen-tandlal, alkyltrietanolaminer, fenylkvikksølvsalter, for eksempel nitrat, borat, acetat, klorid og blandinger derav. Andre germiside forindelser og salter kan benyttes, for eksempel salter som er oppløselige i vann ved omgivelsestemperatur i en mengde av minst 0,5 vekt-%. Disse salter kan være glukonat, isotionat (2-hydroksyetansulfonat), format, acetat, glutamat, succinamat monoglykolat, dimetan-sulfonat, laktat, diisobutyrat og glukoheptonat.
I de fleste tilfeller vil den vandige enzymrense- og desin-fiseringsoppløsning inneholde forskjellige sekvesterings-eller gelateringsmidler for å binde metalljoner som kalsium som ellers kan reagere med protein og samles på linseover-flåtene. Etylendiamintetraeddiksyre, EDTA, og salter (dinatrium) er foretrukne eksempler. Gelateringsmidler benyttes vanligvis i mengder fra ca. 0,1 til ca. 2,0 vekt-%.
I tillegg til tonisitetsmidlene, preserveringsmidlene og gelateringsmidlene som er nevnt ovenfor kan de vandige oppløsninger som inneholder enzymet eller enzymene også inneholde buffermidler og overflateaktive midler. Generelle buffermidler er for eksempel natrium- eller kaliumsitrat, sitronsyre, borsyre, natriumborat, natriumbikarbonat og forskjellige blandede fosfatbuffere inkludert kombinasjoner av Na2 HP04, NaH2P04 og KH2P04. Generelt kan bufferne benyttes i mengder innen område ca. 0,5 til ca. 2, 5% og helst fra ca. 0,1 til 1,5 vekt-%.
I enkelte tilfeller kan det være ønskelig i de vandige enzymrenseoppløsninger å innarbeide overflateaktive midler, fortrinnsvis nøytrale eller ikke-joniske typer, på grunn av de supplerende rense- og kondisjoneringsegenskaper. Overflateaktive midler kan benyttes generelt i mengder opp til 15 vekt-#. Eksempler på overflateaktive midler som er egnet for bruk i forbindelse med enzymene er polyetylenglykolestere av fettsyrer, for eksempel kokosnøtt, polysorbat, polyoxy-etylen-, polyoksypropylenetere av høyere alkaner (ci2~C18^* Eksempler på foretrukne overflateaktive midler er poly-sorbatet 20 ("Tween 20")®, polyoksyetylen (23), lauryleter
("Bri]." 35)®, polyoksyetylen (40) stearat ("Myrj."® polyoksyetylen (25), propylenglykolstearat ("Atlas" 2®).
Også innen gruppen overflateaktive midler som er anført ovenfor er en gruppe ikke-joniske overflateaktive midler bestående av et polyoksypropylen-, polyoksyetylen addukt av etylendiamin med en molekylvekt fra ca. 7.500 til ca. 27.000 hvori minst 40 vekt-% av adduktet er polyoksyetylen, som er funnet å være spesielt brukbart for rensing og kondisjo-nering både av myke og hårde kontaktlinser i mengder fra ca. 0,01 til ca. 15 vekt-%. Slike midler er kommersielt tilgjengelige under betegnelsen "Tetronic"®.
Linser dekkes til med den ovenfor angitte enzymoppløsning, vanligvis i en linseboks, og oppvarmes til en temperatur som desinfiserer og tillater rensing i ett trinn i samme oppløsning. Dette gjennomføres fortrinnsvis ved en cyklus bestående av en oppvarmingsfase og en avkjølingsfase. Oppvarmingsfasen består av gradvis å forhøye temperaturen i oppløsningen fra omgivelestemperatur til en maksimaltempera-tur på vanligvis mindre enn 100°C og mere spesifikt fra 60 til ca. 85°C. Når den maksimale temperatur er nådd holdes temperaturen vanligvis ikke mer enn 20 minutter og hyppigst ca. 5 til ca. 15 minutter.
Selv om den nøyaktige mekanisme for rensereaksjonen forblir usikker antas enzymvirkningen for eksempel ved denaturering og fjerning av protein fra 1inseoverflate, og forbedres når temperaturen stiger. Når på samme måte den maksimale temperatur er nådd under oppvarmingsfasen og holdt i ca. 10 minutter bevirker dette automatisk en inaktivering av enzymet for derved å avslutte renseprosessen og samtidig desinfisere linsen. Ved avslutning av oppvarmingsfasen be-gynner avkjølingsfasen hvorved rensede fuktighetsinfiserte linser og inaktivert renseoppløsning tillates avkjøling til omgivelsestemperatur. Linsene er så klare for plassering i øyet igjen. Fremgangsmåten gjennomføres mest hensiktsmessig med en hvilken som helst av de velkjente kommersielt tilgjengelige kontaktlinseoppvarmings- og desinfiseringsenheter slik som de av typen "Aseptron"®. Slike enheter kan i de fleste tilfeller tilpasses enkelt-trinnsprosessen. De har temperaturprofiler som karakteristisk inkluderer oppvarming opp til 80°C, hvilken temperatur holdes i ca. 10 minutter, hvorved hele cyklusen tar ca. 60 minutter. Tem-peraturprof ilene for oppvarmingsenhetene kan modifiseres avhengig av linsetype der for eksempel kontaktlinser av typen som er sterkt slitasjemotstandsdyktige kan behandles i ennu mer forkortede rense- og desinfiseringssykler og ved lavere temperaturområder for å minimalisere potensiale for både fysisk skade, misfarving osv.
De følgende spesifikke illustrerende eksempler viser fremgangsmåter ifølge oppfinnelsen.
EKSEMPEL I
For å bedømme ydelsen av enkelttrinnsrense- og desinfiseringsmetoden ifølge oppfinnelsen og for å sammenligne den med den konvensjonelle totrinns metode, ble følgende enzym-formuleringer fremstilt: Vannoppløselig. ikke- effervescerende tablett. Vannoppløselige tabletter av denne type fremstilles slik at hver tablett inneholder ca. 25 til 30 mg PROTEASE AP I enzym, kommersielt tilgjengelig under betegnelsen "Enzeco"®. Enzymet stammer fra bacillus subtilis og inneholder prinsipielt protease- og a-amylaseaktivitet. Proteaseaktiviteten er ca. 53 caseinenheter pr.mg. Enzymet er stabilt ved en pH-verdi mellom 5.0 og 10.0.
Enzympulveret blir først granulert med en tilstrekkelig mengde polyetylenglykol 4000 av farmasøytisk kvalitet eller et annet egnet bindemiddel og smøremiddel. Det granulerte finfordelte stoff omdannes så til sammenpressede tabletter.
Vannoppløsellge. effervescerende tabletter.
Slike enzymrensetabletter fremstilles ved å preparere et effervescerende drøyemiddel inneholdende natriumbikarbonat, sitronsyre og natriumklorid i et vektforhold på 3:1:1. Hvert av saltene blir finoppmalt separat i en morter og blandes så ved hjelp av morter og pestil. En liten mengde destillert vann, for eksempel mindre enn 0,5 ml, tilsettes til blandingen som blandes yderligere for å initiere gjensidig molekylvirkning av saltene. Blandingen spres så jevnt på en glassplate og anbringes i en vakuumovn i 2 til 3 timer ved 60°C. Blandingen blir så finoppmalt i en morter og blandet med "Enzeco"® Protease AP I enzympulver i et forhold mellom drøyemiddel og enzym på 2:1 for å gi ca. 25 til 30 mg enzym pr. tablett. Tabletten fremstilles så ved sammenpressing ved 17237,5 x 10'Pa.
EKSEMPEL II
En klar kunstig tåreoppløsning fremstilles av 0,2 lysozym/100 ml elektrolytt. Elektrolytten er en lageroppløsning fremstilt fra 2.2 g/l bikarbonat, 7 g/l natriumklorid, 0,005 g/l kalsiumklorid og 1,5 g/l kaliumklorid.
Åtte polymacon myke kontaktlinser av typen "soft lenses" undersøkes mikroskopisk før belegning med lyzozymoppløsning. Linsene legges så i lyzozymoppløsning i 30 til 60 minutter ved romtemperatur. Linsene anbringes så individuelt i brønner av "Lensgard"® transportesker og anbringes i "Aseptron"® oppvarmingsenheter for denaturering av lysozym-proteinet. Denne prosedyre gjentas i 10 cykler for hver linse.
Før initiering av renseprosessen blir lystransmisjons-avlesninger for hver av linsene målt med et "Spectronic 2000" ultraviolett/synlig spektroskop i området synlig lys ved 500 nm efter gnidning av linsene og skylling av isotonisk saltoppløsning. Linsene anbringes så i "Lensgard"® esker. Hver brønn fylles 2/3 full med isotonisk saltoppløsning. En vannoppløselig, ikke-effervescent tablett fra eksempel I anbringes i syv av linsebrønnene og en effervescent tablett fra eksempel I anbringes i den gjenværende linsebrønn. Esken lukkes og rystes for å sikre oppløsning av tablettene. Eskene 1-5 inneholdende ikke-efferveserende tabletter anbringes i "Aseptron"® oppvarmings- desinfiseringsenheter med ca. 60 minutters syklus med maksimal oppvarmingstemperatur på ca. 80°C. Ved slutten av cyklusen fjernes linsene, gnis og skylles i isotonisk saltoppløsning. Eskene 6 og 7 også inneholdende renseoppløsning fremstilt fra ikke-effervescerende tabletter og eske 8 inneholdende oppløsning fra effervescerende tabletter tillates å stå over natt ved romtemperatur. Eskene 6 til 8 tømmes så, fylles med destillert vann og anbringes i "Aseptron"® enheter for en cyklus for å desinfisere linsene. Efter ferdig cyklus fjernes linsene, tørkes og skylles i isotonisk saltoppløsning. Lystransmi-sjonsavlesninger gjennomføres på alle linser efter rensing.
En lystransmisjon på 94% eller mer efter-rensning ansees å indikere kosmetisk renhet. I henhold til dette viser de i
tabellen viste data at enkelttrinnsrense- og desinfiseringsmetoden faller gunstig ut sammenlignet med den konvensjonelle totrinnsmetode.
Claims (11)
1.
Enkelttrinnsfremgangsmåte for samtidig
1) rensing av kontaktlinser for proteinholdige og andre avsetninger ved bruk av et proteolyttisk enzym i vandig oppløsning og
2) desinfisering av kontaktlinsene, karakterisert ved at den omfatter å anbringe linsene i en oppløsning omfattende et proteolyttisk enzym oppløst i vann ved ca. romtemperatur og derefter oppvarming av oppløsningen og linsene til en forhøyet temperatur på over 60°C og mindre enn 100°C i et tidsrom på 60 minutter eller mindre, i tilstrekkelig tid til å rense og desinfisere linsene.
2.
Fremgangsmåte ifølge krav 1,karakterisert ved at det benyttes en enzymoppløsning som inneholder papain.
3.
Fremgangsmåte ifølge krav 1,karakterisert ved at det benyttes en enzymoppløsning som inneholder pankreatin.
4 .
Fremgangsmåte ifølge krav 1 for rensing av myke kontaktlinser ved sekvensiell fukting i en vandig oppløsning omfattende en protease fulgt av desinfisering av linsene, karakterisert ved at linsene oppvarmes i den vandige proteaseholdige oppløsning til en temperatur under 85°C for rensing og desinfisering av linsen i et enkelt trinn der rensing og desinfisering gjennomføres i samme oppløsning.
5.
Fremgangsmåte ifølge krav 4, karakterisert ved at det som proteaseholdig oppløsning anvendes en som inkluderer amylase og at oppløsningen er i det vesentlige isotonisk med lakrimalfluider.
6.
Fremgangsmåte ifølge krav 4, karakterisert ved at oppløsningen oppvarmes til en temperatur på mellom ca. 65 og ca. 75°C.
7.
Fremgangsmåte ifølge krav 1 for rensing av kontaktlinser ved sekvensiell nedsenking i en vandig proteaseholdig oppløsning fulgt av desinfisering av linsene, karakterisert ved at den omfatter oppvarming av linsene i en vandig oppløsning av en mikrobiel protease til en temperatur tilstrekkelig til å rense og desinfisere linsene i et enkelttrinn i samme oppløsning.
8.
Fremgangsmåte ifølge krav 7, karakterisert ved at det som vandig oppløsning anvendes en som inkluderer en mikrobiel amylase.
9.
Fremgangsmåte ifølge krav 8, karakterisert ved at temperaturen i den vandige oppløsning heves til maksimalt mellom 60 og 100°C.
10.
Fremgangsmåte ifølge krav 9, karakterisert ved at det som protease anvendes en som er avledet fra en bacillus eller streptomyces bakterie eller en asper-gi 1 lusmugg .-^
11.
Fremgangsmåte ifølge krav 10, karakterisert ved at det anvendes en protease som er avledet fra bacillus subtilis.
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US54531483A | 1983-10-24 | 1983-10-24 |
Publications (3)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
NO844223L NO844223L (no) | 1985-04-25 |
NO164486B true NO164486B (no) | 1990-07-02 |
NO164486C NO164486C (no) | 1990-10-10 |
Family
ID=24175734
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
NO844223A NO164486C (no) | 1983-10-24 | 1984-10-23 | En-trinnsfremgangsmaate for enzymatisk rensing og desinfisering av kontaktlinser. |
Country Status (10)
Country | Link |
---|---|
EP (1) | EP0141607B2 (no) |
JP (1) | JPS60121416A (no) |
AT (1) | ATE39389T1 (no) |
CA (1) | CA1231070A (no) |
DE (1) | DE3475733D1 (no) |
DK (1) | DK161055C (no) |
ES (1) | ES537002A0 (no) |
HK (1) | HK30990A (no) |
IE (1) | IE55711B1 (no) |
NO (1) | NO164486C (no) |
Families Citing this family (16)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS62913A (ja) * | 1985-06-26 | 1987-01-06 | Lion Corp | コンタクトレンズ用洗浄剤 |
US4670178A (en) * | 1985-09-09 | 1987-06-02 | Allergan Pharmaceuticals, Inc. | Method for the simultaneous cleaning and disinfecting of contact lenses |
JPH0812342B2 (ja) * | 1986-04-23 | 1996-02-07 | ト−メ−産業株式会社 | コンタクトレンズ用洗浄剤 |
JPS63159822A (ja) * | 1986-12-23 | 1988-07-02 | Tome Sangyo Kk | コンタクトレンズの洗浄方法 |
JPH01180515A (ja) * | 1988-01-13 | 1989-07-18 | Tome Sangyo Kk | コンタクトレンズ用洗浄液及び洗浄方法 |
JPH0775620B2 (ja) * | 1991-04-08 | 1995-08-16 | トーメー産業株式会社 | 含水性コンタクトレンズ用液剤組成物及び含水性コンタクトレンズの洗浄方法 |
JP2720714B2 (ja) * | 1991-06-18 | 1998-03-04 | セイコーエプソン株式会社 | コンタクトレンズ消毒器 |
DE4227385A1 (de) * | 1992-08-19 | 1994-02-24 | Kali Chemie Pharma Gmbh | Pankreatinmikropellets |
EP0591956B1 (en) * | 1992-10-08 | 1998-08-26 | Tomei Sangyo Kabushiki Kaisha | Method for cleaning, preserving and disinfecting contact lenses |
ES2138098T3 (es) * | 1995-03-01 | 2000-01-01 | Weigert Chem Fab | Producto de limpieza para instrumentos quirurgicos. |
AU2005227090B2 (en) | 2004-03-22 | 2010-12-09 | Abbott Laboratories Gmbh | Oral pharmaceutical compositions of lipase-containing products, in particular of pancreatin, containing surfactants |
UA93384C2 (ru) | 2005-07-29 | 2011-02-10 | Солвей Фармасьютикалс Гмбх | Способ получения стерилизированного порошкообразного панкреатина |
US11266607B2 (en) | 2005-08-15 | 2022-03-08 | AbbVie Pharmaceuticals GmbH | Process for the manufacture and use of pancreatin micropellet cores |
US9198871B2 (en) | 2005-08-15 | 2015-12-01 | Abbott Products Gmbh | Delayed release pancreatin compositions |
US10072256B2 (en) | 2006-05-22 | 2018-09-11 | Abbott Products Gmbh | Process for separating and determining the viral load in a pancreatin sample |
WO2015167828A1 (en) * | 2014-05-02 | 2015-11-05 | Case Medical, Inc. | Compositions and methods for handling potential prion contamination |
Family Cites Families (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US3590121A (en) * | 1969-02-05 | 1971-06-29 | Monsanto Co | Effervescent dental compositions |
JPS5064303A (no) * | 1973-10-11 | 1975-05-31 | ||
JPS5347810A (en) * | 1976-10-12 | 1978-04-28 | Mitsubishi Electric Corp | Magnetic head |
NO153107C (no) | 1978-04-21 | 1986-01-15 | Peter Michael John Bedding | Rensevaeske for rengjoering av myke kontaktlinser. |
JPS564236A (en) * | 1979-06-25 | 1981-01-17 | Nec Corp | Manufacture of photoresist film pattern |
US4327203A (en) | 1981-02-26 | 1982-04-27 | Bausch & Lomb Incorporated | Polysiloxane with cycloalkyl modifier composition and biomedical devices |
US4690773A (en) | 1983-10-24 | 1987-09-01 | Bausch & Lomb Incorporated | Microbial enzymatic contact lens cleaner and methods of use |
-
1984
- 1984-10-15 IE IE2640/84A patent/IE55711B1/en not_active IP Right Cessation
- 1984-10-16 CA CA000465505A patent/CA1231070A/en not_active Expired
- 1984-10-22 AT AT84307264T patent/ATE39389T1/de active
- 1984-10-22 EP EP84307264A patent/EP0141607B2/en not_active Expired - Lifetime
- 1984-10-22 DE DE8484307264T patent/DE3475733D1/de not_active Expired
- 1984-10-23 NO NO844223A patent/NO164486C/no unknown
- 1984-10-23 JP JP59221373A patent/JPS60121416A/ja active Granted
- 1984-10-23 ES ES537002A patent/ES537002A0/es active Granted
- 1984-10-24 DK DK507784A patent/DK161055C/da not_active IP Right Cessation
-
1990
- 1990-04-19 HK HK309/90A patent/HK30990A/xx unknown
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPS641773B2 (no) | 1989-01-12 |
CA1231070A (en) | 1988-01-05 |
NO844223L (no) | 1985-04-25 |
EP0141607B2 (en) | 1994-08-03 |
DE3475733D1 (en) | 1989-01-26 |
DK161055B (da) | 1991-05-27 |
EP0141607A3 (en) | 1985-06-26 |
IE842640L (en) | 1985-04-24 |
ES8601493A1 (es) | 1985-10-16 |
IE55711B1 (en) | 1990-12-19 |
EP0141607A2 (en) | 1985-05-15 |
DK161055C (da) | 1991-11-18 |
ES537002A0 (es) | 1985-10-16 |
JPS60121416A (ja) | 1985-06-28 |
AU583482B2 (en) | 1989-05-04 |
DK507784A (da) | 1985-04-25 |
HK30990A (en) | 1990-04-27 |
EP0141607B1 (en) | 1988-12-21 |
DK507784D0 (da) | 1984-10-24 |
NO164486C (no) | 1990-10-10 |
ATE39389T1 (de) | 1989-01-15 |
AU3454184A (en) | 1985-05-02 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
US4614549A (en) | Method for enzymatic cleaning and disinfecting contact lenses | |
US5260021A (en) | Hydrogen peroxide-containing gels and contact lens disinfecting using same | |
US4690773A (en) | Microbial enzymatic contact lens cleaner and methods of use | |
US5766931A (en) | Composition and methods for destroying hydrogen peroxide | |
NO164486B (no) | En-trinnsfremgangsmaate for enzymatisk rensing og desinfisering av kontaktlinser. | |
JPH07168145A (ja) | コンタクトレンズの洗浄消毒用製剤 | |
US5387394A (en) | Ophthalmic compositions and methods for preserving and using same | |
CA2286133C (en) | Hydrogen peroxide destroying compositions and methods of using same | |
US5746972A (en) | Compositions and methods for disinfecting and cleaning contact lenses | |
CA1231069A (en) | Microbial enzymatic contact lens cleaner and methods of use | |
WO1997029788A1 (en) | Compositions and methods for enzyme deactivation |