MD4186C1 - Tulpină de fungi Fusarium gibbosum - producătoare de proteaze acide şi neutre, xilanaze şi b-glucozidaze - Google Patents

Tulpină de fungi Fusarium gibbosum - producătoare de proteaze acide şi neutre, xilanaze şi b-glucozidaze Download PDF

Info

Publication number
MD4186C1
MD4186C1 MDA20120019A MD20120019A MD4186C1 MD 4186 C1 MD4186 C1 MD 4186C1 MD A20120019 A MDA20120019 A MD A20120019A MD 20120019 A MD20120019 A MD 20120019A MD 4186 C1 MD4186 C1 MD 4186C1
Authority
MD
Moldova
Prior art keywords
strain
xylanases
glucosidases
acid
neutral proteases
Prior art date
Application number
MDA20120019A
Other languages
English (en)
Russian (ru)
Other versions
MD4186B1 (ro
Inventor
Александра ДЕСЯТНИК-ЧИЛОЧЬ
Жанетта ТЮРИНА
Галина ЛУПАШКУ
Стелиана КЛАПКО
Светлана ЛАБЛЮК
Мария СТРАТАН
Елена ДВОРНИНА
Елена САШКО
Original Assignee
Институт Микробиологии И Биотехнологии Академии Наук Молдовы
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Институт Микробиологии И Биотехнологии Академии Наук Молдовы filed Critical Институт Микробиологии И Биотехнологии Академии Наук Молдовы
Priority to MDA20120019A priority Critical patent/MD4186C1/ro
Publication of MD4186B1 publication Critical patent/MD4186B1/ro
Publication of MD4186C1 publication Critical patent/MD4186C1/ro

Links

Landscapes

  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Abstract

Invenţia se referă la biotehnologie, în special la o tulpină de fungi miceliali Fusarium gibbosum şi poate fi utilizată pentru obţinerea preparatelor enzimatice hidrolitice complexe.Tulpina de fungi este depozitată în Colecţia Naţională de Microorganisme Nepatogene a Institutului de Microbiologie şi Biotehnologie al AŞM cu numărul CNMN-FD-12 şi poate fi utilizată în calitate de sursă de proteaze acide şi neutre, xilanaze şi β-glucozidaze.

Description

Invenţia se referă la biotehnologie, în special la tulpina de fungi miceliali Fusarium gibbosum CNMN-FD-12 ― producătoare a complexului enzimatic hidrolitic cu activitate proteolitică, xilanazică şi β-glucozidazică, ce realizează hidroliza concomitentă a moleculelor proteice şi a polizaharidelor din componenţa ţesuturilor vegetale, şi poate fi utilizată în industria microbiologică la obţinerea preparatelor enzimatice hidrolitice complexe cu aplicare în industria alimentară, în oenologie, la fabricarea berii şi alcoolului, farmaceutică, producerea furajelor, prelucrarea pieilor etc.
Este cunoscut un şir de tulpini de fungi microscopici din genurile Aspergillus, Pénicillium, Rhizopus, Trichoderma ― producătoare active a unui spectru larg de hidrolaze exocelulare, inclusiv proteaze, celulaze, xilanaze [1]. Dezavantajele acestor producători sunt capacitatea joasă de sinteză a proteazelor, lipsa capacităţii de sinteză a xilanazelor şi/sau a β-glucozidazelor.
Soluţia cea mai apropiată de obiectul revendicat este tulpina Aspergillus oryzae-12, care sintetizează un complex enzimatic cu acţiune proteolitică şi xilanolitică. La cultivarea submersă, tulpina manifestă activitate enzimatică ce constituie: proteaze ― 21,0...24,6 u/ml; xilanaze ― 7,5...9,8 u/ml [2]. Dezavantajul tulpinii constă în nivelul scăzut al activităţii proteazice şi xilanazice, lipsa β-glucozidazelor, necesare pentru o hidroliză mai profundă a materiei prime vegetale.
Problema pe care o rezolvă prezenta invenţie constă în evidenţierea unei noi tulpini de fungi Fusarium gibbosum CNMN-FD-12, care la cultivarea pe medii nutritive ieftine, în bază de deşeuri ale industriei alimentare, sintetizează complexul de enzime hidrolitice constituit din: proteaze acide, ce realizează hidroliza substratului la pH-ul de 3,6 ― 25,2...26,7 u/ml; proteaze neutre, ce realizează hidroliza la pH-ul de 7,4 ― 30,2...32,9 u/ml; xilanaze ― 8,75...11,32 u/ml; β-glucozidaze ― 2,23...2,42 u/ml, caracterizat prin nivel înalt al activităţii proteazice în limite largi ale pH-ului (3,6 şi 7,4), xilanazice, cât şi prezenţa β-glucozidazelor, fapt ce contribuie la extinderea domeniilor de aplicare.
Esenţa invenţiei o constituie tulpina de fungi Fusarium gibbosum CNMN-FD-12 ― producătoare de proteaze acide şi neutre, xilanaze şi β-glucozidaze, depozitată în Colecţia Naţională de Microorganisme Nepatogene a Institutului de Microbiologie şi Biotehnologie al AŞM sub nr. CNMN-FD-12 (adeverinţă de depozitare din 11.XI.2011).
Rezultatul tehnic constă în obţinerea unui complex enzimatic hidrolitic cu spectru larg de acţiune (proteaze, xilanaze, β-glucozidaze) capabil să realizeze hidroliza concomitentă a moleculelor proteice şi polizaharidelor structurale ale materiei vegetale.
Particularităţile morfologo-culturale ale tulpinii. Micromiceta Fusarium gibbosum CNMN-FD-12 creşte bine pe diverse medii agarizate.
Pe mediul malţ-agar micromiceta formează colonii pufoase cu diametrul de 5,0 cm de culoare albă. Miceliul aerian este alb, bine dezvoltat, cu creştere difuză. Conidiile sunt netede, dispuse în lanţuri, uneori conidii solitare şi septate (1…3 septuri). Reversul de culoare bej-cafeniu.
Pe mediul Czapek cultura prezintă colonii mari, formate din miceliu dens, roz pal. Conidiile sunt septate, în special cu 3 septuri. Reversul este de culoare galben pal, iar partea centrală - galben intens. La cultivarea pe mediul Czapek suplimentat cu amidon, se formează colonii mari cu diametrul de 8,0 cm. Miceliul aerian este de culoare albă cu o slabă nuanţă roz. Conidiile sunt elipsoidale. Exudatul lipseşte. Reversul este galben pal.
Pe mediul cu extract de cartof sunt prezente multiple colonii albe, pufoase, cu diametru mic (0,5…1,0 cm). Conidiile sunt mărunte, ovale, unicelulare, triseptate. Reversul este de culoare galbenă.
La cultivarea pe mediul Reistrich coloniile sunt solitare, mărunte (0,5 cm), slab sporulate, prezentate prin miceliu aderent la substrat. Reversul este incolor.
Particularităţile fiziologo-biochimice ale tulpinii. Tulpina Fusarium gibbosum CNMN-FD-12 creşte pe surse organice de azot, amoniac şi azotaţi.
Chemoorganotrof. Creşte în limitele de temperaturi 5...40°C. Temperatura optimă de creştere a miceliului este de 28...30°C. Creşterea la temperaturi mai înalte de 40°C este urmată de pierderea esenţială a activităţii enzimatice. Valoarea pH-ului optim pentru biosinteza complexului enzimatic este cuprinsă între 8,0…9,0.
Tulpina Fusarium gibbosum CNMN-FD-12 se caracterizează prin nivel înalt al activităţii proteazelor exocelulare neutre (pH 7,4) şi acide (pH 3,6), posedă capacitatea de a sintetiza enzime celulozolitice (β-glucozidaze, endoglucanaze), xilanaze.
Cultura se păstrează pe coloane oblice de malţ-agar sau Czapek la temperatura de 4…5°C. Termenul de reînsămânţare: la fiecare 2 luni.
Reproducerea tulpinii se realizează pe mediul de păstrare (malţ-agar) sau alte medii utilizate în aceste scopuri. Pasajele se efectuează prin porţiuni de miceliu cu conidii. Cultivarea se realizează în termostate la temperatura de 30°C, timp de 10…14 zile.
Tulpina este cultivată submers în baloane Erlenmayer, pe agitatoare cu 180...200 rot/min, timp de 5…6 zile, la temperatura de 28...30°C, pe mediul nutritiv cu următoarea compoziţie (%):
făină de porumb - 2,0; faină de soia - 1,0; CaCO3 - 0,2; (NH4)2SO4 - 0,1; pH-ul iniţial al mediului - 6,25.
Exemple de utilizare a tulpinii
Exemplul 1 Tulpina Fusarium gibbosum CNMN-FD-12 s-a cultivat pe mediul nutritiv cu următoarea compoziţie, (%): faină de porumb - 2,0; faină de soia - 1,0; CaCO3 - 0,2; (NH4)2SO4 - 0,1; restul - apă de robinet, pH-ul iniţial al mediului - 6,25. Mediul nutritiv se însămânţează cu suspensie de spori şi miceliu în cantitate de 5% v/v a culturii, crescute pe suprafeţe înclinate de malţ-agar timp de 12…14 zile. Cultivarea se realizează în baloane Erlenmayer cu capacitatea de 0,75 1, care conţin 0,2 1 de mediu, în condiţii de agitare continuă (200 rot/min), la temperatura de 28° C, timp de 144 ore.
Activitatea proteolitică, determinată în baza metodei Anson după acţiunea asupra cazeinatului de sodiu, pentru proteazele acide (valoarea pH-ului - 3,6) a constituit 25,5 u/ml, iar pentru proteazele neutre (valoarea pH-ului - 7,4) a constituit 32,8 u/ml. Activitatea β-glucozidazică şi xilanazică s-a determinat în baza acţiunii asupra substratelor specifice (n-nitrofenil β-D-glucopiranozid şi xilan, respectiv) prin determinarea cantităţii de zaharuri reducătoare conform metodei Somogy-Nelson şi au constituit, respectiv, 2,39 u/ml şi 9,42 u/ml.
Exemplul 2
Tulpina Fusarium gibbosum CNMN-FD-12 s-a cultivat în baloane Erlenmayer cu capacitatea de 0,5 1, care conţineau 0,1 1 de mediu, la temperatura de 30° C, timp de 144 ore, în rest condiţiile sunt similare celor din exemplul 1.
Nivelul de activitate a componentelor complexului enzimatic a constituit: proteaze acide - 26,6 u/ml, proteaze neutre - 30,2 u/ml, β-glucozidaze - 2,28 u/ml şi xilanaze -11,3 u/ml.
1. Biotechnologie. Coordinateur Rene Scriban, TEC&DOC, Paris, 1999, p. 67
2. RU 2315097 C1 2008.01.20

Claims (1)

  1. Tulpină de fungi Fusarium gibbosum CNMN-FD-12 producătoare de proteaze acide şi neutre, xilanaze şi β-glucozidaze.
MDA20120019A 2012-02-20 2012-02-20 Tulpină de fungi Fusarium gibbosum - producătoare de proteaze acide şi neutre, xilanaze şi b-glucozidaze MD4186C1 (ro)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
MDA20120019A MD4186C1 (ro) 2012-02-20 2012-02-20 Tulpină de fungi Fusarium gibbosum - producătoare de proteaze acide şi neutre, xilanaze şi b-glucozidaze

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
MDA20120019A MD4186C1 (ro) 2012-02-20 2012-02-20 Tulpină de fungi Fusarium gibbosum - producătoare de proteaze acide şi neutre, xilanaze şi b-glucozidaze

Publications (2)

Publication Number Publication Date
MD4186B1 MD4186B1 (ro) 2012-11-30
MD4186C1 true MD4186C1 (ro) 2013-06-30

Family

ID=47296856

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
MDA20120019A MD4186C1 (ro) 2012-02-20 2012-02-20 Tulpină de fungi Fusarium gibbosum - producătoare de proteaze acide şi neutre, xilanaze şi b-glucozidaze

Country Status (1)

Country Link
MD (1) MD4186C1 (ro)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
MD4388C1 (ro) * 2014-08-01 2016-07-31 Институт Микробиологии И Биотехнологии Академии Наук Молдовы Procedeu de obţinere a unui preparat enzimatic cu activitate b-glucozidazică

Families Citing this family (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
MD4234C1 (ro) * 2012-12-20 2014-01-31 Институт Микробиологии И Биотехнологии Академии Наук Молдовы Mediu nutritiv pentru cultivarea tulpinii de fungi Fusarium gibbosum CNMN-FD-12
MD4285C1 (ro) * 2013-02-28 2014-12-31 Институт Микробиологии И Биотехнологии Академии Наук Молдовы Tulpină de fungi Trichoderma koningii Oudemans - producătoare de proteaze acide, neutre şi alcaline
MD4509C1 (ro) * 2016-06-22 2018-03-31 Институт Химии Академии Наук Молдовы Azotaţi de (2,3-butandionă-bis((izo)nicotinoilhidrazonă)-tris-aqua)fier(III) dihidraţi şi mediu nutritiv pentru cultivarea tulpinii de fungi miceliali Fusarium gibbosum CNMN FD 12

Citations (14)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4518697A (en) * 1981-12-14 1985-05-21 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Acid stable protease from mutants of genus Aspergillus
ES8604312A1 (es) * 1984-08-07 1986-02-01 Roehm Gmbh Procedimiento de depilacion enzimatico de piles y pellejos
WO1997046689A1 (en) * 1996-06-05 1997-12-11 Gist-Brocades B.V. Fungal metallo protease genes
EP1022329A1 (fr) * 1999-01-25 2000-07-26 GIE Agro Industrie Produit multienzymatique à activités glucoamylasique, protéolytique et xylanasique et procédé pour sa production par fermentation à l'état solide de son de blé avec Aspergillus niger
WO2000061767A1 (es) * 1999-04-09 2000-10-19 Antibioticos, S.A.U. Una proteasa extracelular de $i(acremonium chrysogenum) con actividad cpc-acetilhidrolasa y su utilizacion para la sintesis de derivados desacetilados de cefalosporina c e inactivacion del gen para aumentar la produccion de cefalosporina
JP2003235591A (ja) * 1992-04-15 2003-08-26 Novartis Ag 菌類プロテアーゼ
KR20030075730A (ko) * 2002-03-20 2003-09-26 (주)진바이오텍 신규한 아스퍼질러스 오리재 변이균주 gb-106 및 이를이용한 대두 효소식품 생산 방법
RU2315097C1 (ru) * 2006-07-04 2008-01-20 Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской академии сельскохозяйственных наук Штамм гриба aspergillus oryzae - продуцент кислых протеаз и ксиланазы
RU2323973C1 (ru) * 2006-09-15 2008-05-10 Общество с ограниченной ответственностью Научно-производственная компания "Фермтек" ШТАММ МИЦЕЛИАЛЬНОГО ГРИБА Aspergillus foetidus BKM F 3890D - ПРОДУЦЕНТ КИСЛОЙ ПРОТЕАЗЫ И КОМПЛЕКСА КАРБОГИДРАЗ, СОДЕРЖАЩЕГО ПЕКТИНАЗУ (ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗУ), КСИЛАНАЗУ, β-ГЛЮКАНАЗУ, АРАБИНАЗУ, ГАЛАКТАНАЗУ, КСИЛОГЛЮКАНАЗУ, САХАРАЗУ, α-L-АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗУ, β-ГЛЮКОЗИДАЗУ И АМИЛАЗУ
US20090155239A1 (en) * 2005-03-22 2009-06-18 Sodx Co., Ltd. Novel Protease, Microorganism Producing the Same, and Application Thereof
KR20090122069A (ko) * 2008-05-23 2009-11-26 한국생명공학연구원 신규 아스퍼질러스 오리재 균주 및 이를 이용한 야자과종자박의 고상 발효방법
CN101638647A (zh) * 2009-08-27 2010-02-03 山东隆科特酶制剂有限公司 酸性蛋白酶及其制备方法
CN101942396A (zh) * 2010-09-06 2011-01-12 华南理工大学 米曲霉hg76及其应用
MX2011011528A (es) * 2009-04-30 2012-05-29 Ab Enzymes Oy Proteasa fungica novedosa y uso de la misma.

Patent Citations (14)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4518697A (en) * 1981-12-14 1985-05-21 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Acid stable protease from mutants of genus Aspergillus
ES8604312A1 (es) * 1984-08-07 1986-02-01 Roehm Gmbh Procedimiento de depilacion enzimatico de piles y pellejos
JP2003235591A (ja) * 1992-04-15 2003-08-26 Novartis Ag 菌類プロテアーゼ
WO1997046689A1 (en) * 1996-06-05 1997-12-11 Gist-Brocades B.V. Fungal metallo protease genes
EP1022329A1 (fr) * 1999-01-25 2000-07-26 GIE Agro Industrie Produit multienzymatique à activités glucoamylasique, protéolytique et xylanasique et procédé pour sa production par fermentation à l'état solide de son de blé avec Aspergillus niger
WO2000061767A1 (es) * 1999-04-09 2000-10-19 Antibioticos, S.A.U. Una proteasa extracelular de $i(acremonium chrysogenum) con actividad cpc-acetilhidrolasa y su utilizacion para la sintesis de derivados desacetilados de cefalosporina c e inactivacion del gen para aumentar la produccion de cefalosporina
KR20030075730A (ko) * 2002-03-20 2003-09-26 (주)진바이오텍 신규한 아스퍼질러스 오리재 변이균주 gb-106 및 이를이용한 대두 효소식품 생산 방법
US20090155239A1 (en) * 2005-03-22 2009-06-18 Sodx Co., Ltd. Novel Protease, Microorganism Producing the Same, and Application Thereof
RU2315097C1 (ru) * 2006-07-04 2008-01-20 Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской академии сельскохозяйственных наук Штамм гриба aspergillus oryzae - продуцент кислых протеаз и ксиланазы
RU2323973C1 (ru) * 2006-09-15 2008-05-10 Общество с ограниченной ответственностью Научно-производственная компания "Фермтек" ШТАММ МИЦЕЛИАЛЬНОГО ГРИБА Aspergillus foetidus BKM F 3890D - ПРОДУЦЕНТ КИСЛОЙ ПРОТЕАЗЫ И КОМПЛЕКСА КАРБОГИДРАЗ, СОДЕРЖАЩЕГО ПЕКТИНАЗУ (ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗУ), КСИЛАНАЗУ, β-ГЛЮКАНАЗУ, АРАБИНАЗУ, ГАЛАКТАНАЗУ, КСИЛОГЛЮКАНАЗУ, САХАРАЗУ, α-L-АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗУ, β-ГЛЮКОЗИДАЗУ И АМИЛАЗУ
KR20090122069A (ko) * 2008-05-23 2009-11-26 한국생명공학연구원 신규 아스퍼질러스 오리재 균주 및 이를 이용한 야자과종자박의 고상 발효방법
MX2011011528A (es) * 2009-04-30 2012-05-29 Ab Enzymes Oy Proteasa fungica novedosa y uso de la misma.
CN101638647A (zh) * 2009-08-27 2010-02-03 山东隆科特酶制剂有限公司 酸性蛋白酶及其制备方法
CN101942396A (zh) * 2010-09-06 2011-01-12 华南理工大学 米曲霉hg76及其应用

Non-Patent Citations (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
Biotechnologie. Coordinateur Rene Scriban, TEC&DOC, Paris, 1999, p. 67 *
Chekireb D., Tahar A., Cochet N. Acid protease production by isolated species of Penicillium. European Journal of Scientific Research, 2009, Vol. 25, nr.3, p.469-477 *
Vishwanatha K., Rao A., Singh S. Acid protease production by solid-state fermentation using Aspergillus oryzae MTCC 5341: optimization of process parameters. Journal of Industrial Microbiology & Biotechnology <http://rd.springer.com/journal/10295>, 2010, Vol. 37, nr. 2, p. 129-138 *
Vivek Kumar Morya. Production and partial characterization of neutral protease by an indigenously isolated strain of Aspergillus tubingensis NIICC-08155. The Internet Journal of Microbiology, 2010, vol. 8, nr.1 *

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
MD4388C1 (ro) * 2014-08-01 2016-07-31 Институт Микробиологии И Биотехнологии Академии Наук Молдовы Procedeu de obţinere a unui preparat enzimatic cu activitate b-glucozidazică

Also Published As

Publication number Publication date
MD4186B1 (ro) 2012-11-30

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Islam et al. Optimization of fermentation condition for cellulase enzyme production from Bacillus sp
Otajevwo et al. Cultural conditions necessary for optimal cellulase yield by cellulolytic bacterial organisms as they relate to residual sugars released in broth medium
Chandrasekaran et al. Production and optimization of protease by filamentous fungus isolated from paddy soil in Thiruvarur District Tamilnadu
De Nicolás-Santiago et al. Physiological, morphological, and mannanase production studies on Aspergillus niger uam-gs1 mutants
Niyonzima et al. Screening and optimization of cultural parameters for an alkaline protease production by Aspergillus terreus gr. under submerged fermentation
Rajput et al. Optimization of protease production by endophytic fungus, Alternaria alternata isolated from gymnosperm tree-Cupressus torulosa D Don
Niyonzima Production of microbial industrial enzymes
MD4186C1 (ro) Tulpină de fungi Fusarium gibbosum - producătoare de proteaze acide şi neutre, xilanaze şi b-glucozidaze
Abd Elrsoul et al. Optimization of factors influencing cellulase production by some indigenous isolated fungal species
CN102533563B (zh) 一种纤维素酶产生菌及其应用
Oyeleke et al. Production of cellulase and protease from microorganisms isolated from Gut of Archachatina marginata (Giant African Snail)
Yoshioka et al. Production and characterization of thermostable xylanase from Talaromyces byssochlamydoides YH-50
Chinedu et al. Assessment of growth and cellulase production of wild-type microfungi isolated from Ota, Nigeria
Khalid-Bin-Ferdaus et al. Commercial production of alpha amylase enzyme for potential use in the textile industries in Bangladesh
Jo et al. Detection of extracellular enzyme activities in Ganoderma neo-japonicum
Souza et al. Prospection of Filamentous Fungi and the Production of Amylase by Aspergillus sp. M1. 7.2
Ordaz-Díaz et al. Quantification of endoglucanase activity based on carboxymethyl cellulose in four fungi isolated from an aerated lagoon in a pulp and paper mill
Lakshmi et al. Sustainable bioprocess evaluation for xylanase production by isolated Aspergillus terreus and Aspergillus fumigatus under solid-state fermentation using oil palm empty fruit bunch fiber
MD4285C1 (ro) Tulpină de fungi Trichoderma koningii Oudemans - producătoare de proteaze acide, neutre şi alcaline
RU2557300C1 (ru) ШТАММ ГРИБА Aspergillus oryzae - ПРОДУЦЕНТ КОМПЛЕКСА ПРОТЕИНАЗ И ПЕПТИДАЗ, НУКЛЕАЗ, ХИТИНАЗЫ, БЕТА-ГЛЮКАНАЗЫ, МАННАНАЗЫ И АЛЬФА-АМИЛАЗЫ
US6569646B2 (en) Process for the production of an enzyme preparation containing xylanase and carboxymethyl cellulase from termitomyces clypeatus having accession no 11CB-411
Arabi et al. Effect of additional carbon source and moisture level on xylanase production by Cochliobolus sativus in solid fermentation
RU2287571C2 (ru) Штамм мицелиального гриба trichoderma longibrachiatum - продуцент комплекса карбогидраз, содержащего целлюлазы, бета-глюканазы, ксиланазы, маннаназы и пектиназы
Gul et al. Efficient utilization of dairy industry waste for hyper production and characterization of a novel cysteine protease
RU2361915C1 (ru) Штамм мицелиального гриба myceliophthora fergusii-продуцент нейтральных целлюлазы, бета-глюканазы и ксиланазы

Legal Events

Date Code Title Description
FG4A Patent for invention issued
KA4A Patent for invention lapsed due to non-payment of fees (with right of restoration)
MM4A Patent for invention definitely lapsed due to non-payment of fees