KR20220038356A

KR20220038356A - Egfr 항원 결합 단편 및 이를 포함하는 조성물

Info

Publication number: KR20220038356A
Application number: KR1020227002556A
Authority: KR
Inventors: 볼커 쉘렌버거; 다라흐 맥칸; 제임스 맥로이; 필리페 쿤; 안드레 프렌젤
Original assignee: 아뮤닉스 파마슈티컬스, 인크.
Priority date: 2019-06-26
Filing date: 2020-06-25
Publication date: 2022-03-28
Also published as: CL2021003435A1; JP2022538222A; IL289100A; AU2020303586A1; MX2021015882A; US20230312729A1; WO2020264208A1; EP3990499A1; EP3990499A4; CO2022000404A2; CN114729056A; CA3143522A1

Abstract

본 개시는 EGFR 또는 이의 에피토프에 특이적으로 결합하는 항원 결합 유닛에 관한 것이다. 일부 구현예는 발현 및/또는 안정성이 개선된 이중특이적 항-EGFR/항-CD3 작제물을 포함한다. 관련 방법이 또한 개시된다.

Description

EGFR 항원 결합 단편 및 이를 포함하는 조성물

상호 참조

본 출원은 2019년 6월 26일에 출원된 미국 특허 가출원 제62/866,749호 및 2020년 6월 24일에 출원된 미국 특허 가출원 제63/043,486호의 이익을 주장하며, 이들 모두는 그 전체가 참조로서 본원에 통합된다.

서열 목록

본 출원은 ASCII 포맷으로 전자적으로 제출된 서열 목록을 포함하며, 이는 그 전체가 참조로서 본원에 통합된다. 2020년 6월 25일에 생성된 상기 ASCII 사본의 명칭은 32808-779_601_SL.txt이며, 크기는 2,131,102바이트이다.

승인된 많은 암 치료제는 종양 세포뿐만 아니라 정상 세포도 살해하는 세포독성 약물이다. 이들 세포독성 약물의 치료적 이점은 종양 세포가 정상 세포보다 더 민감한 것에 따라 달라지며, 이에 의해 허용할 수 없는 부작용을 초래하지 않는 투여량을 사용해 임상 반응을 달성할 수 있게 한다. 그러나, 본질적으로 이러한 모든 비특이적 약물은 정상 조직에 (심각하지 않은 경우) 일부 손상을 초래하는데, 이는 종종 치료 적합성을 제한한다.

이중특이적 항체는 면역 효과기 세포가 암세포를 살해하도록 유도함으로써 세포독성 약물에 대한 상이한 접근법을 제공할 수 있다. 이중특이적 항체는 2개의 단클론 항체로부터 유래된 상이한 결합 특이성의 이점을 단일 조성물로 결합하여, 단일특이적 항체로는 불가능한 접근법 또는 커버리지의 조합을 가능하게 한다. 일 구현예에서, 이러한 접근법은 이중특이적 항체의 하나의 아암이 종양 관련 항원 또는 마커에 결합하고, 다른 하나의 아암은, T 세포 상의 CD3 분자에 결합할 때 TNF-α, IFN-γ, 인터류킨 2, 4, 및 10, 퍼포린, 및 그랜자임과 같은 효과기 분자를 방출함으로써 세포독성 활성을 발휘하는 것에 의존한다. 항체 조작의 발전은, 종양 부위에서 T 세포의 다클론 집단을 동원하여 활성화함으로써 작용하되, 공자극이나 종래의 MHC 인식을 필요로 하지 않고 작용하는 이중특이적 항체를 포함하여, 효과기 세포를 종양 표적에 대해 재유도하기 위한 다수의 이중특이적 항체 포맷 및 조성물의 개발로 이어졌다. 그러나, 일부 이중특이적 조성물은 치료 효과를 달성하거나 가변적인 효과를 갖기에 충분한 시간 동안 치료 윈도우 내에서 순환 농도를 유지하기 위해서는 4 내지 8주 동안 연속 주입해야 할 정도로 매우 짧은 반감기를 가졌다는 사실 이외에, 어떤 환자들은 다른 사이토카인 중에서 TNF-α 및 IFN-γ의 방출에 의해 매개되는 "사이토카인 폭풍" 또는 "사이토카인 방출 증후군"으로 지칭되는 심각한 부작용을 경험하게 되는 이중적인 문제가 여전히 남아있다(Lee DW 등의 문헌[Current concepts in the diagnosis and management of cytokine release syndrome. Blood. 2014 124(2):188-195]). 따라서, 암 치료에 사용하기 위한 효과적인 이중특이적 항체의 개발에 대한 충족되지 않은 요구가 본 분야에서 존재한다.

본 발명은 키메라 융합 단백질에 통합된 항-상피세포 성장 인자(EGFR) 항원 결합 단편 및 이를 사용하는 방법 또는 이의 제조 방법에 관한 것이다. 일 양태에서, 항체 결합 단편(AF1)을 포함하는 폴리펩티드가 본원에 개시되며, 여기서 AF1은 경쇄 상보성 결정 영역(CDR-L)을 포함하고, 중쇄 상보성 결정 영역(CDR-H), 경쇄 프레임워크 영역(FR-L), 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하고, AF1은 a. 표피 성장 인자 수용체(EGFR)에 특이적으로 결합하고; b. 는 FR-H1, FR-H2, FR-H3, 및 FR-H4를 포함하며, FR-H1은 서열번호14~16 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖고, FR-H2는 서열번호 18 또는 서열번호 19의 아미노산 서열을 갖고, FR-H3은 서열번호 20 또는 서열번호 21의 아미노산 서열을 갖고, FR-H4는 서열번호 22~24 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖는다. 일부 구현예에서, AF1은 서열번호 37~51 중 어느 하나의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다. 소정의 구현예에서, AF1은 키메라 또는 인간화 항원 결합 단편이다. 일 구현예에서, AF1은 Fv, Fab, Fab', Fab' -SH, 선형 항체, 및 단쇄 가변 단편(scFv)으로 이루어진 군으로부터 선택된다.

또 다른 구현예에서, AF1은 서열번호 28~32의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 중쇄 (VH) 아미노산 서열을 포함한다. 소정의 구현예에서, AF1은 서열번호 25~27의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 경쇄 (VL) 아미노산 서열을 포함한다.

일부 구현예에서, AF1은 서열번호 6의 아미노산 서열을 갖는 CDR-H3을 추가로 포함한다. 소정의 구현예에서, AF1은 서열번호 4, 5, 및 6의 아미노산 서열을 각각 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 추가로 포함한다. 소정의 구현예에서, AF1 CDR-L은 서열번호 1, 2, 및 3의 아미노산 서열을 각각 포함하는 CDR-L1, CDR-L2, 및 CDR-L3을 포함한다.

다른 구현예에서, AF1은 FR-L1, FR-L2, FR-L3, 및 FR-L4를 포함하는 FR-L을 추가로 포함하며, 여기서 a. FR-L1은 서열번호 7의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타내고; b. FR-L2는 서열번호 8의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타내고; c. FR-L3은 서열번호 9~11의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타내며; d. FR-L4는 서열번호 13의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타낸다. 소정의 구현예에서, FR-L은: a. 서열번호 7의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 8의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 9의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; d. 서열번호 13의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4를 포함한다. 또 다른 구현예에서, FR-L은: a. 서열번호 7의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 8의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 10의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; d. 서열번호 13의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4를 포함한다. 또 다른 구현예에서, FR-L은: a. 서열번호 7의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 8의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 11의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; 및 d. 서열번호 13의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4를 포함한다.

일 구현예에서, FR-H는: a. 서열번호 14의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; b. 서열번호 18의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; b. 서열번호 20의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 c. 서열번호 22 또는 23의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4를 포함한다. 다른 구현예에서, FR-H는: a. 서열번호 15의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; b. 서열번호 19의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; c. 서열번호 21의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 d. 서열번호 24의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4를 포함한다. 소정의 구현예에서, FR-H는: a. 서열번호 16의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; b. 서열번호 19의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; c. 서열번호 20의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 d. 서열번호 22 또는 23의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4를 포함한다. 일부 구현예에서, AF1은 프레임워크 영역에서 소수성 아미노산의 서열번호 52의 아미노산 서열에 비해 적어도 1개 또는 적어도 2개의 아미노산 치환을 가지며, 여기서 소수성 아미노산은 이소류신, 류신, 또는 메티오닌으로부터 선택되고, 치환된 아미노산은 아르지닌, 트레오닌, 또는 글루타민으로부터 선택된다.

일 구현예에서, 폴리펩티드는 제1 방출 분절 펩티드(RS1) 및/또는 제1 연장된 재조합 폴리펩티드(XTEN1)를 추가로 포함하며, 여기서 RS1은 포유류 프로테아제에 의해 절단되기 위한 기질이다. 일부 구현예에서, 절단되지 않은 상태의 융합 단백질은 N-말단에서 C-말단 방향으로 AF1-RS1-XTEN1 또는 XTEN1-RS1-AF1의 구조적 배열을 갖는다.

일부 구현예에서, RS1은 레구마인(legumain), MMP-2, MMP-7, MMP-9, MMP-11, MMP-14, uPA, 및 매트립타아제(matriptase)로 이루어진 군으로부터 선택된 프로테아제에 대한 기질이다. 다른 구현예에서, RS1는 서열번호 53~671 중 어느 하나로부터 선택된 서열에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다. 소정의 구현예에서, RS1은 RSR-2089, RSR-2295, RSR-2298, RSR-2488, RSR-2599, RSR-2485, RSR-2486, RSR-2728, RSN-2089, RSN-2295, RSN-2298, RSN-2488, RSN-2599, RSN-2485, RSN-2486, RSN-2728, RSC-2089, RSC-2295, RSC-2298, RSC-2488, RSC-2599, RSC-2485, RSC-2486, 및 RSC-2728의 서열로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하며, 이들 각각은 표 5에 제시되어 있다.

일부 구현예에서, 본원에 개시된 폴리펩티드는 제1 연장된 재조합 폴리펩티드(XTEN1)를 추가로 포함하되, XTEN1은: a. XTEN1이 적어도 약 36개 아미노산을 갖고; b. XTEN1 서열의 아미노산 잔기의 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%가 글리신(G), 알라닌(A), 세린(S), 트레오닌(T), 글루타메이트(E), 및 프롤린(P)으로부터 선택되며; c. XTEN1이 G, A, S, T, E, 및 P로부터 선택된 적어도 4~6개의 상이한 아미노산을 갖는 것을 특징으로 한다. 소정의 구현예에서, XTEN1은 서열번호 672~675의 아미노산 서열 중 적어도 3개를 포함하는 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 구현예에서, XTEN1은 서열번호 676~734 중 어느 하나로부터 선택된 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다. 소정의 구현예에서, XTEN1은 AE144_1A, AE144_2A, AE144_2B, AE144_3A, AE144_3B, AE144_4A, AE144_4B, AE144_5A, AE144_6B, AE144_7A, AE284, AE288_1, AE288_2, AE288_3, AE292, AE293, AE300, AE576, AE584, AE864, AE864_2, AE865, AE866, AE867, 및 AE868의 서열로부터 선택된 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하며, 이들 각각은 표 7에 제시되어 있다.

소정의 구현예에서, AF1은 서열번호 52에 표시된 서열로 이루어진 항원 결합 단편의 등전점(pI)보다 높은 등전점을 갖는다. 일 구현예에서, AF1은 폴리펩티드에 혼입되어 항-EGFR 이중특이적 항체를 형성하고, 폴리펩티드는 대조군 이중특이적 항체에 비해 더 높은 pI를 나타내며, 여기서 상기 폴리펩티드는 분화 클러스터 3 T 세포 수용체(CD3)에 결합하는 기준 항원 결합 단편 및 상기 AF1을 포함하고, 상기 대조군 이중특이적 항원 결합 단편은 AF1이 서열번호 52로 치환된 것을 제외하고는 폴리펩티드와 동일하다. 또 다른 구현예에서, AF1은 서열번호 52에 표시된 서열로 이루어진 항원 결합 단편의 pI보다 적어도 0.1, 0.2, 0.3, 0.4, 0.5, 0.6, 0.7, 0.8, 0.9, 또는 1.0 pH 단위 더 높은 pI를 나타낸다. 소정의 구현예에서, AF1은 5.4 내지 6.6의 pI를 나타낸다. 다른 구현예에서, AF1은 약 5.4 내지 약 5.6, 또는 약 5.5 내지 약 5.7, 또는 약 5.6 내지 약 5.8, 또는 약 5.7 내지 약 5.9, 또는 약 5.8 내지 약 6.0, 또는 약 5.9 내지 약 6.1, 또는 약 6.0 내지 약 6.2, 또는 약 6.1 내지 약 6.3, 또는 약 6.2 내지 약 6.4, 또는 약 6.3 내지 약 6.5, 또는 약 6.4 내지 약 6.6의 pI를 나타낸다. 또 다른 구현예에서, AF1은 약 5.4, 또는 약 5.5, 또는 약 5.6, 또는 약 5.7, 또는 약 5.8, 또는 약 5.9, 또는 약 6.0, 또는 약 6.1, 또는 약 6.2, 또는 약 6.3, 또는 약 6.4, 또는 약 6.5, 또는 약 6.6의 pI를 나타낸다.

일부 구현예에서, AF1은 인간 또는 시노몰구스 원숭이(cyno) EGFR에 특이적으로 결합한다. 다른 구현예에서, AF1은 인간 및 시노몰구스 원숭이(cyno) EGFR에 특이적으로 결합한다. 일부 구현예에서, AF1은 EGFR 또는 이의 에피토프를 포함하는 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 0.1 nM 내지 약 100 nM의 K_d로 EGFR에 특이적으로 결합한다.

또 다른 구현예에서, 폴리펩티드는 분화 클러스터 3 T 세포 수용체(CD3)에 특이적으로 결합하는 제2 항원 결합 단편(AF2)을 추가로 포함한다. 소정의 구현예에서, (1) AF2 단편은 Fv, Fab, Fab', Fab'-SH, 선형 항체, 단일 도메인 항체, 및 단쇄 가변 단편(scFv)으로 이루어진 군으로부터 선택되거나, (2) AF1 및 AF2는 (Fab')2 또는 단쇄 디아바디로서 구성된다.

일부 구현예에서, AF2는 가요성 펩티드 링커에 의해 AF1에 융합된다. 소정의 구현예에서, 가요성 링커는 글리신, 세린, 및 프롤린으로 이루어진 군으로부터 선택된 2가지 또는 3가지 유형의 아미노산을 포함한다.

일부 구현예에서, AF2는 서열번호 766 또는 서열번호 769의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 중쇄 (VH) 아미노산 서열을 포함한다. 소정의 구현예에서, AF2는 서열번호 765, 767, 768, 770, 또는 771 중 어느 하나의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 경쇄 (VL) 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 구현예에서, AF2는 서열번호 776~780 중 어느 하나의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다.

소정의 구현예에서, AF2는 경쇄 상보성 결정 영역(CDR-L) 및 중쇄 상보성 결정 영역(CDR-H)을 포함하며, 여기서 항원 결합 단편은 각각 서열번호 742, 743, 및 744의 아미노산 서열을 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 포함한다. 일부 구현예에서, CDR-L은: a. 서열번호 735 또는 736의 아미노산 서열을 갖는 CDR-L1; b. 서열번호 738 또는 739의 아미노산 서열을 갖는 CDR-L2; 및 c. 서열번호 740의 아미노산 서열을 갖는 CDR-L3을 포함한다.

다른 구현예에서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 추가로 포함하며, 여기서 AF2는: a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 748~751 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4; e. 서열번호 755 또는 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 h. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4를 포함한다. 또 다른 구현예에서, 항원 결합 단편은: a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 748의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4; e. 서열번호 755의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 h. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4를 포함한다. 또 다른 구현예에서, 항원 결합 단편은: a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 749의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4; e. 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 h. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4를 포함한다. 소정의 구현예에서, 항원 결합 단편은: a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 750의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4; e. 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 h. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4를 포함한다. 또 다른 구현예에서, 항원 결합 단편은: a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 751의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4; e. 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 h. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4를 포함한다.

일부 구현예에서, 폴리펩티드는 제2 방출 분절(RS2) 및/또는 제2 연장된 재조합 폴리펩티드(XTEN2)를 추가로 포함하며, 여기서 RS2는 포유류 프로테아제에 의해 절단되기 위한 기질이다. 일부 구현예에서, RS1 및 RS2의 서열은 동일하다. 또 다른 구현예에서, RS1 및 RS2의 서열은 동일하지 않다.

일부 구현예에서, 폴리펩티드는 N-말단에서 C-말단의 방향으로 다음과 같은 구조적 배열을 가지며: XTEN1-RS1-AF1-AF2-RS2-XTEN2, XTEN1-RS1-AF2-AF1-RS2-XTEN2, XTEN2-RS2-AF2-AF1-RS1-XTEN1, XTEN2-RS2-AF1-AF2-RS1-XTEN1, XTEN2-RS2-diabody-RS1-XTEN1, 또는 XTEN1-RS1-디아바디-RS2-XTEN2, 여기서 디아바디는 AF1 및 AF2의 VL 및 VH를 포함하고, AF2는 CD3에 특이적으로 결합하고 AF1은 EGFR에 특이적으로 결합하고, XTEN1 및 XTEN2는 동일하거나 상이한 아미노산 길이 또는 서열을 갖는다.

소정의 구현예에서, RS2는 레구마인, MMP-2, MMP-7, MMP-9, MMP-11, MMP-14, uPA, 및 매트립타아제로부터 선택된 프로테아제를 위한 기질이다. 다른 구현예에서, RS2는 서열번호 53~671로부터 선택된 서열에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다. 소정의 구현예에서, RS1 및 RS2는 각각의 방출 분절 서열 내의 1, 2 또는 3개의 절단 부위에서 다수의 프로테아제에 의해 절단되기 위한 기질이다.

일부 구현예에서, XTEN2는: a. XTEN2가 적어도 약 36개의 아미노산을 갖고; b. XTEN1 서열의 아미노산 잔기의 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%는 글리신(G), 알라닌(A), 세린(S), 트레오닌(T), 글루타메이트(E), 및 프롤린(P)으로부터 선택되며; c. XTEN2가 G, A, S, T, E, 및 P로부터 선택된 적어도 4~6개의 상이한 아미노산을 갖는 것을 특징으로 한다. 소정의 구현예에서, XTEN2는 서열번호 676~734로부터 선택된 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다. 다른 구현예에서, XTEN2는 AE144_1A, AE144_2A, AE144_2B, AE144_3A, AE144_3B, AE144_4A, AE144_4B, AE144_5A, AE144_6B, AE144_7A, AE284, AE288_1, AE288_2, AE288_3, AE292, AE293, AE300, AE576, AE584, AE864, AE864_2, AE865, AE866, AE867, 및 AE868의 서열로부터 선택된 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하며, 이들 각각은 표 7에 제시되어 있다. 소정의 구현예에서, XTEN2는 서열번호 672~675의 아미노산 서열 중 적어도 3개를 포함하는 아미노산 서열을 포함한다.

일부 구현예에서, AF2의 T_m은 시험관 내 검정에서 용융 온도의 증가에 의해 결정했을 때, 서열번호 781의 서열로 이루어진 항원 결합 단편의 T_m보다 적어도 2℃ 더 높거나, 적어도 3℃ 더 높거나, 적어도 4℃ 더 높거나, 적어도 5℃ 더 높거나, 적어도 6℃ 더 높거나, 적어도 7℃ 더 높거나, 적어도 8℃ 더 높거나, 적어도 9℃ 더 높거나, 적어도 10℃ 더 높다.

일부 구현예에서, AF2는 CD3 엡실론, CD33 델타, CD3 감마, CD3 제타, CD3 알파, 및 CD3 베타 엡실론 중 어느 하나로부터 선택된 CD3 복합체 서브유닛에 결합한다. 일 구현예에서, AF2는 인간 또는 시노몰구스 원숭이 (cyno) CD3에 특이적으로 결합한다. 또 다른 구현예에서, AF2는 인간 및 시노몰구스 원숭이 (cyno) CD3에 특이적으로 결합한다.

다른 구현예에서, AF2는 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 10 nM 내지 약 400 nM의 일정한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합한다. 소정의 구현예에서, AF2는 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 10 nM 내지 약 400 nM, 또는 약 50 nM 내지 약 350 nM, 또는 약 100 nM 내지 300 nM의 일정한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합한다. 소정의 구현예에서, AF2는 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 3 nM, 또는 약 10 nM, 또는 약 50 nM, 또는 약 100 nM, 또는 약 150 nM, 또는 약 200 nM, 또는 약 250 nM, 또는 약 300 nM, 또는 약 400 nM 더 약한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합한다. 다른 구현예에서, AF2는 시험관 내 항원 결합 검정에서 각각의 해리 상수(K_d)에 의해 결정했을 때, 서열번호 781의 아미노산 서열로 이루어진 항원 결합 단편보다 적어도 2배, 3배, 4배, 5배, 6배, 7배, 8배, 9배, 또는 적어도 10배 더 약한 결합 친화도로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합한다. 또 다른 구현예에서, EGFR에 대한 AF1의 결합 친화도는 시험관 내 항원 결합 검정에서 측정했을 때, CD3에 대한 AF2의 결합 친화도보다 적어도 10배 더 크거나, 적어도 100배 더 크거나, 적어도 1000배 더 크다.

소정의 구현예에서, AF2는 6.6 이하인 등전점(pI)을 나타낸다. 또 다른 구현예에서, AF2는 5.5 내지 6.6의 pI를 나타낸다. 다른 구현예에서, AF2는 약 5.5 내지 6.6, 또는 약 5.6 내지 약 6.4, 또는 약 5.8 내지 약 6.2, 또는 약 6.0 내지 약 6.2의 pI를 나타낸다. 일부 구현예에서, AF2는 서열번호 781에 표시된 서열로 이루어진 기준 항원 결합 단편의 pI보다 적어도 0.1, 0.2, 0.3, 0.4, 0.5, 0.6, 0.7, 0.8, 0.9, 또는 1.0 pH 단위 더 낮은 pI를 나타낸다. 또 다른 구현예에서, AF2는 AF1의 pI의 적어도 약 0.1, 0.2, 0.3, 0.4, 0.5, 0.6, 0.7, 0.8, 0.9, 1.0, 1.1, 1.2, 1.3, 1.4, 또는 약 1.5 pH 단위 이내인 pI를 나타낸다. 소정의 구현예에서, AF2는 AF1의 pI의 적어도 약 0.1 내지 약 1.5, 또는 적어도 약 0.3 내지 약 1.2, 또는 적어도 약 0.5 내지 약 1.0, 또는 적어도 약 0.7 내지 약 0.9 pH 단위 이내인 pI를 나타낸다.

또 다른 양태에서, 본 개시는: a. 제1 항원 결합 단편(AF1)으로서, EGFR에 특이적으로 결합하는 AF1; 및 b. 제2 항원 결합 단편(AF2)으로서, 분화 클러스터 3 T 세포 수용체(CD3)에 특이적으로 결합하는 AF2를 포함하고, 시험관 내 검정에 의해 결정했을 때 제2 항원 결합 단편의 등전점(pI)과 제1 항원 결합 단편의 pI 간의 차이는 0 내지 약 0.2, 0.3, 0.4, 0.5, 0.6, 0.7, 0.8, 0.9, 1.0, 1.1, 1.2, 1.3, 1.4, 또는 1.5 pH 단위인, 이중특이적 항원 결합 유닛을 제공한다. 일부 구현예에서, AF1은 서열번호 28~32의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 중쇄 (VH) 아미노산 서열을 포함한다. 다른른 구현예에서, AF1은 서열번호 25~27의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 경쇄 (VL) 아미노산 서열을 포함한다. 소정의 구현예에서, AF1은 서열번호 37~51 중 어느 하나의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다. 다른 구현예에서, (1) AF1 및 AF2 단편의 각각은 Fv, Fab, Fab', Fab'-SH, 선형 항체, 단일 도메인 항체, 및 단쇄 가변 단편(scFv)으로 이루어진 군으로부터 선택되거나, (2) AF1 및 AF2는 (Fab')2 또는 단쇄 디아바디로서 구성된다.

일부 구현예에서, 이중특이적 항원 결합 유닛의 AF1은 경쇄 상보성 결정 영역(CDR-L), 중쇄 상보성 결정 영역(CDR-H), 경쇄 프레임워크 영역(FR-L), 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하며, 여기서 AF1은 FR-H1, FR-H2, FR-H3, 및 FR-H4를 포함한다.

다른 구현예에서, AF1은 서열번호 6의 아미노산 서열을 갖는 CDR-H3을 추가로 포함한다. 소정의 구현예에서, AF1은 서열번호 4, 5, 및 6의 아미노산 서열을 각각 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 추가로 포함한다. 소정의 구현예에서, CDR-L은 서열번호 1, 2, 및 3의 아미노산 서열을 각각 포함하는 CDR-L1, CDR-L2, 및 CDR-L3을 포함한다.

소정의 구현예에서, FR-H1은 서열번호 14~16 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖고, FR-H2는 서열번호 18 또는 서열번호 19의 아미노산 서열을 갖고, FR-H3은 서열번호 20 또는 서열번호 21의 아미노산 서열을 갖고, FR-H4는 서열번호 22~24 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖는다. 일부 구현예에서, FR-H는 다음을 포함한다: a. 서열번호 14의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; b. 서열번호 18의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; c. 서열번호 20의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 d. 서열번호 22 또는 23의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4. 다른 구현예에서, FR-H는 다음을 포함한다: a. 서열번호 15의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; b. 서열번호 19의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; c. 서열번호 21의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 d. 서열번호 24의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4. 또 다른 구현예에서, FR-H는 다음을 포함한다: a. 서열번호 16의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; b. 서열번호 19의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; c. 서열번호 20의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 d. 서열번호 22 또는 23의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.

소정의 구현예에서, FR-L1은 서열번호 7의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타내고; b. FR-L2는 서열번호 8의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타내고; c. FR-L3은 서열번호 9~11의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타내며; d. FR-L4는 서열번호 13의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타낸다. 다른 구현예에서, FR-L은 다음을 포함한다: a. 서열번호 7의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 8의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 9의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; 및 d. 서열번호 13의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4. 또 다른 구현예에서, FR-L은 다음을 포함한다: a. 서열번호 7의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 8의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 10의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; 및 d. 서열번호 13의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4. 또 다른 구현예에서, FR-L은 다음을 포함한다: a. 서열번호 7의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 8의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 11의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; 및 d. 서열번호 13의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4.

소정의 구현예에서, 이중특이적 항원 결합 유닛의 AF2는 경쇄 상보성 결정 영역(CDR-L) 및 중쇄 상보성 결정 영역(CDR-H)을 포함하며, 여기서 항원 결합 유닛은 서열번호 742, 743 및 744의 아미노산 서열을 각각 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 포함한다. 일부 구현예에서, AF2는 서열번호 766 또는 서열번호 769의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 중쇄 (VH) 아미노산 서열을 포함한다. 다른 구현예에서, AF2는 서열번호 765, 767, 768, 770, 또는 771 중 어느 하나의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 경쇄 (VL) 아미노산 서열을 포함한다. 소정의 구현예에서, AF2는 서열번호 776~780 중 어느 하나의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다.

다른 구현예에서, AF2의 CDR-L은 다음을 포함한다: 서열번호 735 또는 736의 아미노산 서열을 갖는 CDR-L1; 서열번호 738 또는 739의 아미노산 서열을 갖는 CDR-L2; 및 서열번호 740의 아미노산 서열을 갖는 CDR-L3.

다른 구현예에서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 추가로 포함하며, 여기서 AF2는: a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 748~751 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4; e. 서열번호 755 또는 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 h. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4를 포함한다. 소정의 구현예에서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하며, 여기서 항원 결합 유닛은: a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 748의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4; e. 서열번호 755의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 h. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4를 포함한다. 다른 구현예에서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 추가로 포함하며, 여기서 항원 결합 유닛은: a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 749의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4; e. 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 h. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4를 포함한다. 또 다른 구현예에서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 추가로 포함하며, 여기서 항원 결합 유닛은: a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 750의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4; e. 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 h. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4를 포함한다. 소정의 구현예에서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하며, 여기서 항원 결합 유닛은: a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1; b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2; c. 서열번호 751의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4; e. 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1; f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2; g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및 h. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4를 포함한다.

소정의 구현예에서, 이중특이적 항원 결합 유닛은 제1 방출 분절 펩티드(RS1) 및 제2 방출 분절 펩티드(RS2)를 추가로 포함하며, 여기서 RS1 및 RS2 각각은 포유류 프로테아제에 의해 절단되기 위한 기질이다. 일 구현예에서, RS1 및 RS2는 동일하다. 또 다른 구현예에서, RS1 및 RS2는 상이하다. 일부 구현예에서, RS1 및 RS2의 각각은 레구마인(legumain), MMP-2, MMP-7, MMP-9, MMP-11, MMP-14, uPA, 및 매트립타아제(matriptase)로 이루어진 군으로부터 선택된 프로테아제에 대한 기질이다. 다른 구현예에서, RS1 및 RS2의 각각은 서열번호 53~671 중 어느 하나로부터 선택된 서열에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 구현예에서, RS1 및 RS2의 각각은 RSR-2089, RSR-2295, RSR-2298, RSR-2488, RSR-2599, RSR-2485, RSR-2486, RSR-2728, RSN-2089, RSN-2295, RSN-2298, RSN-2488, RSN-2599, RSN-2485, RSN-2486, RSN-2728, RSC-2089, RSC-2295, RSC-2298, RSC-2488, RSC-2599, RSC-2485, RSC-2486, 및 RSC-2728의 서열로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하며, 이들 각각은 표 5에 제시되어 있다.

일부 구현예에서, 이중특이적 항원 결합 유닛은 제1 연장된 재조합 폴리펩티드(XTEN1) 및 제2 연장된 재조합 폴리펩티드를 추가로 포함하며, 여기서 XTEN1 및 XTEN2의 각각은: a. 이들 각각이 적어도 약 36개 아미노산을 갖고; b. XTEN1 서열의 아미노산 잔기의 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%가 글리신(G), 알라닌(A), 세린(S), 트레오닌(T), 글루타메이트(E), 및 프롤린(P)으로부터 선택되며; c. 이들 각각이 G, A, S, T, E, 및 P로부터 선택된 적어도 4~6개의 상이한 아미노산을 갖는 것을 특징으로 한다. 일 구현예에서, XTEN1과 XTEN2는 동일하다. 또 다른 구현예에서, XTEN1과 XTEN2는 상이하다.

소정의 구현예에서, XTEN1 및 XTEN2의 각각은 서열번호 672~675의 아미노산 서열 중 적어도 3개를 포함하는 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 구현예에서, XTEN1 및 XTEN2의 각각은 서열번호 676~734 중 어느 하나로부터 선택된 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다. 다른 구현예에서, XTEN1 및 XTEN2의 각각은 AE144_1A, AE144_2A, AE144_2B, AE144_3A, AE144_3B, AE144_4A, AE144_4B, AE144_5A, AE144_6B, AE144_7A, AE284, AE288_1, AE288_2, AE288_3, AE292, AE293, AE300, AE576, AE584, AE864, AE864_2, AE865, AE866, AE867, 및 AE868의 서열로부터 선택된 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하며, 이들 각각은 표 7에 제시되어 있다.

일부 구현예에서, 이중특이적 항원 결합 유닛은 N-말단에서 C-말단의 방향으로 다음과 같은 구조적 배열을 가지며: XTEN1-RS1-AF1-AF2-RS2-XTEN2, XTEN1-RS1-AF2-AF1-RS2-XTEN2, XTEN2-RS2-AF2-AF1-RS1-XTEN1, XTEN2-RS2-AF1-AF2-RS1-XTEN1, XTEN2-RS2-디아바디-RS1-XTEN1, 또는 XTEN1-RS1-디아바디-RS2-XTEN2, 여기서 디아바디는 AF1 및 AF2의 VL 및 VH를 포함한다.

소정의 구현예에서, AF1은 인간 또는 시노몰구스 원숭이(cyno) EGFR에 특이적으로 결합한다. 다른 구현예에서, AF1은 인간 및 시노몰구스 원숭이(cyno) EGFR에 특이적으로 결합한다. 소정의 구현예에서, AF2는 CD3 엡실론, CD3 델타, CD3 감마, CD3 제타, CD3 알파, 및 CD3 베타 엡실론 중 어느 하나로부터 선택된 CD3 복합체 서브유닛에 결합한다. 또 다른 구현예에서, AF2는 인간 또는 시노몰구스 원숭이(cyno) CD3에 특이적으로 결합한다. 또 다른 구현예에서, AF2는 인간 및 시노몰구스 원숭이 (cyno) CD3에 특이적으로 결합한다.

일 구현예에서, AF1은 EGFR 또는 이의 에피토프를 포함하는 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 0.1 nM 내지 약 100 nM의 K_d로 EGFR에 특이적으로 결합한다.

다른 구현예에서, AF1은 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 0.1 nM 내지 약 100 nM, 또는 약 0.5 nM 내지 약 50 nM, 또는 약 1.0 nM 내지 20 nM, 또는 약 2.0 nM 내지 약 10 nM의 일정한 해리 상수(K_d)로 EGFR에 특이적으로 결합한다. 일부 구현예에서, AF2는 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 10 nM 내지 약 400 nM, 또는 약 50 nM 내지 약 350 nM, 또는 약 100 nM 내지 300 nM의 일정한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합한다. 소정의 구현예에서, AF2는 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 3 nM, 또는 약 10 nM, 또는 약 50 nM, 또는 약 100 nM, 또는 약 150 nM, 또는 약 200 nM, 또는 약 250 nM, 또는 약 300 nM, 또는 약 400 nM 더 약한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합한다. 또 다른 구현예에서, AF2는 시험관 내 항원 결합 검정에서 각각의 해리 상수(K_d)에 의해 결정했을 때, 서열번호 781의 아미노산 서열로 이루어진 항원 결합 단편보다 적어도 2배, 3배, 4배, 5배, 6배, 7배, 8배, 9배, 또는 적어도 10배 더 약한 결합 친화도로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합한다. 일부 구현예에서, AF2는, 시험관 내 항원 결합 검정에서 각각의 해리 상수(K_d)에 의해 결정했을 때, AF1에 비해 적어도 2배, 3배, 4배, 5배, 6배, 7배, 8배, 9배, 10배, 20배, 50배, 100배, 또는 적어도 1000배 더 약한, CD3에 대한 결합 친화도를 나타낸다.

또 다른 양태에서, 본 개시는 본원에 개시된 폴리펩티드 및 하나 이상의 약학적으로 적합한 부형제를 포함하는 약학적 조성물을 제공한다. 일부 구현예에서, 약학적 조성물은 피내, 피하, 정맥내, 동맥내, 복강내, 복막내, 경막내, 또는 근육내 투여용으로 제형화된다. 또 다른 구현예에서, 약학적 조성물은 액체 형태이거나 동결된 형태이다. 소정의 구현예에서, 약학적 조성물은 1회 주사용으로 미리 충진된 주사기에 담긴다. 또 다른 구현예에서, 약학적 조성물은 투여 전에 재구성되도록 동결 건조된 분말로서 제형화된다.

또 다른 양태에서, 본 개시는 질환의 치료를 필요로 하는 대상체에서 이를 치료하기 위한 의약의 제조에 있어서 본원에 개시된 폴리펩티드의 용도를 제공한다. 일부 구현예에서, 질환은 역형성 및 갑상선 수질암, 충수암, 고아세포종, 담도 암종, 방광암, 유방암, 담관암, 유암종, 자궁경부암, 담관암종, 대장암, 결장암, 두개인두종, 자궁내막암, 악성 복수를 동반한 상피 복강내 악성 종양, 식도암, 유잉 육종, 난관암, 여포암, 담낭암, 위암, 위장 기질 종양(GIST), GE-접합암, 비뇨생식기 암, 신경교종, 교아세포종, 두경부암, 간모세포종, 간암, HR+ 및 HER2+ 유방암, 허슬 세포암, 염증성 유방암, 카포시 육종, 신장암, 후두암, 지방육종, 간암, 폐암, 수모세포종, 흑색종, 메르켈 세포 암종, 신경아세포종, 신경아세포종, 신경내분비암, 비소세포 폐암, 골육종(골암), 난소암, 악성 복수를 동반한 난소암, 췌장암, 췌장 신경내분비 종양, 유두암, 부갑상선암, 복막 암종증, 복막 중피종, 원시 신경 외배엽 종양, 전립선암, 망막아종, 횡문근육종, 침샘 암종,육종, 피부암, 소세포 폐암, 소장암, 위암, 고환암, 갑상선암, 삼중 음성 유방암, 요로상피암, 자궁암, 자궁 장액성 암종, 질암, 외음부암, 및 빌름스 종양으로 이루어진 군으로부터 선택된다.

관련 양태에서, 본 개시는 대상체에서 질환을 치료하는 방법을 제공하며, 상기 방법은 본원에 개시된 약학적 조성물의 1회 이상의 치료적 유효 투여량을 이를 필요로 하는 대상체에게 투여하는 단계를 포함한다. 일부 구현예에서, 대상체는 마우스, 랫트, 원숭이, 및 인간으로 이루어진 군으로부터 선택된다.

소정의 구현예에서, 질환은 역형성 및 갑상선 수질암, 충수암, 고아세포종, 담도 암종, 방광암, 유방암, 담관암, 유암종, 자궁경부암, 담관암종, 대장암, 결장암, 두개인두종, 자궁내막암, 악성 복수를 동반한 상피 복강내 악성 종양, 식도암, 유잉 육종, 난관암, 여포암, 담낭암, 위암, 위장 기질 종양(GIST), GE-접합암, 비뇨생식기 암, 신경교종, 교아세포종, 두경부암, 간모세포종, 간암, HR+ 및 HER2+ 유방암, 허슬 세포암, 염증성 유방암, 카포시 육종, 신장암, 후두암, 지방육종, 간암, 폐암, 수모세포종, 흑색종, 메르켈 세포 암종, 신경아세포종, 신경아세포종, 신경내분비암, 비소세포 폐암, 골육종(골암), 난소암, 악성 복수를 동반한 난소암, 췌장암, 췌장 신경내분비 종양, 유두암, 부갑상선암, 복막 암종증, 복막 중피종, 원시 신경 외배엽 종양, 전립선암, 망막아종, 횡문근육종, 침샘 암종,육종, 피부암, 소세포 폐암, 소장암, 위암, 고환암, 갑상선암, 삼중 음성 유방암, 요로상피암, 자궁암, 자궁 장액성 암종, 질암, 외음부암, 및 빌름스 종양으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 다른 구현예에서, 약학적 조성물은 매주 2회, 매주 1회, 2주마다 1회, 3주마다 1회, 4주마다 1회, 또는 매월 1회 이상의 치료적 유효 투여량으로서 대상체에게 투여된다. 소정의 구현예에서, 약학적 조성물은 적어도 2주, 또는 적어도 1개월, 또는 적어도 2개월, 또는 적어도 3개월, 또는 적어도 4개월, 또는 적어도 5개월, 또는 적어도 6개월의 기간에 걸쳐 1회 이상의 치료적 유효 투여량으로서 대상체에게 투여된다. 일부 구현예에서, 투여량은 피내, 피하, 정맥내, 동맥내, 복강내, 복막내, 경막내, 또는 근육내 투여된다.

소정의 양태에서, 본 개시는 단리된 핵산을 제공하며, 상기 핵산은 (a) 본원에 개시된 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드; 또는 (b) (a)의 폴리뉴클레오티드의 보체를 포함한다.

관련 양태에서, 본원 개시는 본원에 개시된 폴리뉴클레오티드 서열 및 상기 폴리뉴클레오티드 서열에 작동 가능하게 연결된 재조합 조절 서열을 포함하는 발현 벡터를 제공한다.

또 다른 양태에서, 본 개시는 본원에 개시된 발현 벡터를 포함하는 단리된 숙주 세포를 제공한다. 일부 구현예에서, 숙주 세포는 원핵 세포이다. 소정의 구현예에서, 숙주 세포는 대장균(E. coli) 또는 포유류 세포이다.

참조에 의한 통합

본 명세서에 언급된 모든 간행물, 특허, 및 특허 출원은 각각의 개별 간행물, 특허, 또는 특허 출원이 참조에 의해 구체적으로 및 개별적으로 통합되도록 표시된 것과 동일한 정도로 참조에 의해 본원에 통합된다.

본 개시의 다양한 특징은 첨부된 청구범위에서 구체적으로 제시된다. 본 개시의 특징 및 장점에 대한 더 나은 이해는 본 발명의 원리가 활용되는 예시적인 구현예를 제시하는 다음의 본 발명을 실시하기 위한 구체적인 내용 및 그 첨부 도면을 참조하여 얻게될 것이며, 첨부 도면에서:
도 1은 이중특이적 항원 결합 단편 조성물의 개별 성분을 도시한다. 도 1a는 표적 세포 마커에 대해 친화도를 갖는 항원 결합 단편을 도시한다. 도 1b는 효과기 세포에 대해 친화도를 갖는 항원 결합 단편을 도시한다. 도 1c 및 도 1d는 상이한 길이의 XTEN 폴리펩티드를 도시한다. 도 1e는 절단성 방출 분절(release segment)을 도시한다.
도 2는 본원에 기술된 폴리펩티드 조성물의 두 가지 상이한 형태를 도시한다. 도 2a의 좌측은 방출 분절 및 XTEN과 융합된 효과기 세포에 대한 항원 결합 단편을 도시하고, 화살표는 방출 분절을 절단하여, 우측에서 XTEN을 폴리펩티드의 항원 결합 단편으로부터 방출시키는 프로테아제의 작용을 도시하는데, 이에 의해 항원 결합 단편이 XTEN에 의해 더 이상 차폐되지 않기 때문에, 항원 결합 단편은 결합 친화도 능력(예: 이의 완전한 결합 친화도 능력)을 회복하게 된다. 도 2b의 좌측은 표적 세포 마커에 대해 결합 친화도를 갖는 항원 결합 단편에 융합된 효과기 세포에 대한 항원 결합 단편을 갖는 이중특이적 조성물을 도시한다. 방출 분절 및 XTEN은 효과기 세포에 대해 친화도를 갖는 항원 결합 단편에도 융합되어 있는데, 화살표는 방출 분절을 절단하여, 우측에서 XTEN 및 융합된 항원 결합 단편을 폴리펩티드로부터 방출시키는 프로테아제의 작용을 도시하는데, 이에 의해 항원 결합 단편이 XTEN에 의해 더 이상 차폐되지 않기 때문에, 항원 결합 단편은 그의 완전한 결합 친화도 능력을 회복하게 된다.
도 3은 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드의 2개의 상이한 형태를 도시한다. 좌측에서는, 효과기 세포에 대한 항원 결합 단편을 갖는 이중특이적 조성물이 방출 분절을 갖는 표적 세표 마커에 대한 결합 친화도를 갖는 항원 결합 단편에 융합되어 있고 (여기서 가위는 프로테아제 절단에 대한 감수성을 나타냄), XTEN은 효과기 세포에 대한 결합 친화도를 갖는 항원 결합 단편에 융합되어 있는 반면, 우측에서는, 효과기 세포에 대한 항원 결합 단편을 갖는 이중특이적 조성물이 표적 세포 마커에 대한 결합 친화도를 갖는 항원 결합 단편에 융합되어 있는데, 여기서 방출 분절 및 XTEN은 표적 세포 마커에 대한 결합 친화도를 갖는 항원 결합 단편에 융합되어 있다.
도 4는 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드의 3개의 상이한 형태를 도시한다. 도 4a는, 표적 세포 마커에 대해 결합 친화도를 갖는 scFv 항원 결합 단편에 융합된 효과기 세포에 대한 scFv 항원 결합 단편을 갖는 이중특이적 조성물을 방출 분절 (가위는 프로테아제 절단에 대한 감수성을 나타냄) 및 각각의 항원 결합 단편에 융합된 XTEN과 함께 도시한다. 도 4b 및 도 4c는 도 4a의 변형으로서, 항원 결합 단편은 디아바디 구성이고, 방출 분절 (가위는 프로테아제 절단에 대한 감수성을 나타냄) 및 XTEN은 효과기 세포 또는 표적 세포 마커에 대한 항원 결합 단편에 각각 융합되어 있다.
도 5는 종양 조직(상단) 및 정상 조직(하단)에 근접한 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드의 개략도를 도시한다. 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드는 정상 조직에서의 것과 비교하여 종양 조직에서 우선적으로 절단되어 하나 이상의 XTEN 모이어티를 방출시킨다. 　 절단된 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드는 T 세포 및 종양-특이적 마커를 발현하는 종양 세포에 결합할 수 있다.
도 6은 대조군 방출 분절 RSR-1517(서열번호 53)의 아미노산 서열을 도시한 것으로서, 열거된 프로테아제에 대한 펩티드 절단 부위를 보여준다.

본 발명의 바람직한 구현예가 본원에 도시되고 기술되었지만, 이러한 구현예는 단지 예시로서 제공된다는 것은 당업자에게 명백할 것이다. 이제 본 발명을 벗어나지 않고 당업자에게 수많은 변이, 변화, 및 치환이 발생할 것이다. 본원에 기술된 본 발명의 구현예에 대한 다양한 대안이 본 발명을 실시하는 데 사용될 수 있음을 이해해야 한다. 첨부된 청구범위는 본 발명의 범주를 정의하고, 이러한 청구범위 및 그 균등물의 범주에 속하는 방법 및 구조가 이에 의해 포함되는 것으로 의도된다.

달리 정의되지 않는 한, 본원에 사용된 모든 기술적 및 과학적 용어는 본 발명이 속하는 분야의 당업자에 의해 일반적으로 이해되는 것과 동일한 의미를 갖는다. 본원에 기술된 것과 유사하거나 동등한 방법 및 물질이 본 발명의 실시 또는 시험에 사용될 수 있지만, 적절한 방법 및 물질은 아래에 기술된다. 상충되는 경우, 정의를 포함한 특허 명세서가 우선한다. 또한, 물질, 방법, 및 실시예는 단지 예시적인 것이며 제한하도록 의도되지 않는다. 이제 본 발명을 벗어나지 않고 당업자에게 수많은 변이, 변화, 및 치환이 발생할 것이다.

정의

본 출원의 맥락에서, 다음의 용어는 달리 명시되지 않는 한, 그 용어에 대해 부여된 의미를 갖는다.

본 명세서 및 청구범위 전반에 걸쳐 사용되는 바와 같이, 단수 표현("a", "an", "the")은 언급된 구성 요소 또는 단계 중 "적어도 하나", "적어도 제1", "하나 이상" 또는 "복수"를 의미한다는 면에서 사용되며, 상기 구성 요소 또는 단계를 벗어난 상한이 구체적으로 언급되는 경우는 제외한다. 따라서, 본원에서 사용되는 "방출 분절(release segment)"은 "적어도 제1 방출 분절"을 의미하지만, 복수의 방출 분절을 포함한다. 임의의 단일 제제의 양과 마찬가지로, 조합된 제제의 작동 가능한 한계 및 파라미터는 본 개시에 비추어 당업자가 알고 있을 것이다.

용어 "폴리펩티드", "펩티드", 및 "단백질"은 임의의 길이의 아미노산의 중합체를 지칭하도록 본원에서 상호 교환적으로 사용된다. 중합체는 선형이거나 분지형일 수 있고, 변형된 아미노산을 포함할 수 있고, 비아미노산에 의해 중단될 수 있다. 상기 용어는, 예를 들어, 이황화 결합 형성, 당질화, 지질화, 아세틸화, 인산화, 또는 표지 성분과의 접합과 같은 임의의 다른 조작에 의해 변형된 아미노산 중합체도 포함한다.

폴리펩티드에 적용될 때의 용어 "단량체"는 동일하거나 상이한 서열의 하나 이상의 추가 폴리펩티드와 실질적으로 결합되지 않은 단일 연속 아미노산 서열인 폴리펩티드의 상태를 지칭한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "아미노산"은 천연 및/또는 비천연 또는 합성 아미노산 중 어느 하나를 지칭하며, 이에는 D 또는 L 광학 이성질체, 및 아미노산 유사체, 및 펩티도미메틱(peptidomimetics)이 포함되지만 이들로 한정되지는 않는다. 표준 1자 코드 또는 3자 코드를 사용해 아미노산을 지정할 수 있다.

용어 "천연 L-아미노산" 또는 "L-아미노산"은 글리신(G), 프롤린(P), 알라닌(A), 발린(V), 류신(L), 이소류신(I), 메티오닌(M), 시스테인(C), 페닐알라닌(F), 티로신(Y), 트립토판(W), 히스티딘(H), 리신(K), 아르기닌(R), 글루타민(Q), 아스파라긴(N), 글루탐산(E), 아스파르트산(D), 세린(S), 및 트레오닌(T)의 L 광학 이성질체 형태를 의미한다.

용어 "항체"는 본원에서 가장 넓은 의미로 사용되며, 원하는 항원 결합 활성 또는 면역학적 활성을 나타내는 한 단클론 항체, 다클론 항체, 다중특이적 항체(예: 이중특이적 항체), 나노바디, VHH 항체, 및 항체 단편을 포함하지만 이들로 한정되지는 않는 다양한 항체 구조를 포함한다. 용어 "면역글로불린"(Ig)은 본원에서 항체와 상호 교환적으로 사용된다. 전장 항체는, 예를 들어, 단클론 항체, 재조합 항체, 키메라 항체, 탈면역 항체, 인간화 항체, 및 인간 항체일 수 있다. 항체는 IgD, IgG, IgA, IgM, 및 IgE와 같은 여러 유형의 분자를 포함하는 거대 분자 군을 나타낸다. 용어 "면역글로불린 분자"는, 예를 들어, 하이브리드 항체, 또는 변경된 항체, 및 이들의 단편을 포함한다. 항체의 항원 결합 기능은 자연 발생 항체 또는 단클론 항체의 단편에 의해 수행될 수 있는 것으로 나타났다.

"인간화" 항체는 비인간 상보성 결정 영역(CDR)의 아미노산 잔기 및 인간 프레임워크 영역(FR)의 아미노산 잔기를 포함하는 키메라 항체를 지칭한다. 소정의 구현예에서, 인간화 항체는 적어도 하나 및 일반적으로 2개의 가변 도메인을 실질적으로 전부 포함하게 되는데, 여기서 CDR의 전부 또는 실질적으로 전부는 비인간 항체의 CDR의 전부 또는 실질적으로 전부(아미노산 치환을 포함할 수 있음)와 상응하고, FR의 전부 또는 실질적으로 전부는 인간 항체의 FR의 전부 또는 실질적으로 전부(아미노산 치환을 포함할 수 있음)와 상응한다.

본원에서 사용되는 용어 "단클론 항체"는 실질적으로 균질한 항체의 모집단으로부터 수득된 항체를 지칭한다. 즉, 모집단을 포함하는 개별 항체는, 예를 들어, 자연 발생 돌연변이를 함유하거나 단클론 항체 제제를 생산하는 도중에 발생하는 가능한 변이체 항체, 예컨대 일반적으로 미량으로 존재하는 변이체를 제외하고는, 동일하고/하거나 동일한 에피토프에 에피토프에 결합한다. 상이한 결정인자(에피토프)에 대해 유도된 상이한 항체를 일반적으로 포함하는 다클론 항체 제제와 대조적으로, 단클론 항체 제제의 각각의 단클론 항체는 항원 상의 단일 결정인자에 대해 유도된다. 따라서, "단클론"이란 수식어는 항체가 실질적으로 균질한 항체 모집단으로부터 수득된다는 특성을 나타내는 것이며, 항체가 임의의 특정 방법에 의해 생산되어야 하는 것으로 해석되지는 않는다. 예를 들어, 본 발명에 따라 사용될 단클론 항체는, 하이브리도마 방법, 재조합 DNA 방법, 파지-디스플레이 방법, 및 인간 면역글로불린 유전자좌의 전부 또는 일부를 함유하는 유전자이식 동물을 이용하는 방법을 포함하되 이들로 한정되지 않는 다양한 방법에 의해 제조될 수 있으며, 단클론 항체를 제조하기 위한 이러한 방법 및 다른 예시적인 방법은 당업계에 알려져 있거나 본원에 기술되어 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "항원 결합 단편"은 면역글로불린 분자 및 면역글로불린 분자의 면역학적으로 활성인 부분, 즉 항원에 특이적으로 결합하는 (항원과 "면역반응하는") 항원 결합 부위를 함유하는 분자를 지칭한다. 예로는 Fv, Fab, Fab', Fab'-SH, F(ab')2, 디아바디, 선형 항체(미국 특허 제5,641,870호 참조), 단일 도메인 항체, 단일 도메인 카멜리드 항체, 단쇄 단편 가변 (scFv) 항체 분자, 및 항원에 특이적으로 결합하는 능력을 보유한 항체 단편으로부터 형성된 다중특이적 항체가 포함된다. 용어 "항원 결합 단편"에는 에피토프와 형상이 적합하고, 에피토프를 인식하여 이에 결합하는 특정 형상을 갖는 임의의 폴리펩티드 사슬-함유 분자 구조도 포함되며, 여기서 하나 이상의 비공유 결합 상호작용은 분자 구조와 에피토프 사이의 복합체를 안정화시킨다. 항원 결합 단편이 폴리펩티드 또는 다른 물질을 포함하는 다른 기준 항원에 결합하는 것보다 더 큰 친화도 또는 결합력으로 항원에 결합하는 경우, 항원 결합 단편은 항원에 "특이적으로 결합"하거나 항원과 "면역 반응"한다.

"scFv" 또는 "단쇄 단편 가변"은 항체의 중쇄("VH") 또는 경쇄("VL")의 가변 영역, 또는 항체의 VH 또는 VL의 2개의 사본을 포함하는 항체 단편 포맷을 지칭하도록 본원에서 상호 교환적으로 사용되며, 이들은 scFv가 항원 결합에 바람직한 구조를 형성할 수 있게 하는 짧은 가요성 펩티드 링커에 의해 함께 연결된다. scFv는 면역글로불린의 중쇄(VH) 및 경쇄(VL)의 가변 영역의 융합 단백질이며, 대장균 또는 다른 숙주 세포에서 기능적 형태로 쉽게 발현될 수 있다.

"디아바디"는 V 도메인의 사슬-간 쌍이 달성되지만 사슬-내 쌍은 달성되지 않도록 VH 도메인과 VL 도메인 사이의 짧은 링커(약 5~10개의 잔기)로 scFv 단편을 작제하여 2가 단편, 즉 2개의 항원 결합 부위를 갖는 단편을 생성함으로써 제조되는 작은 항체 단편을 지칭한다. 이중특이적 디아바디는, 2개의 항체의 VH 및 VL 도메인이 상이한 폴리펩티드 사슬에 존재하는 2개의 "교차" scFv 단편으로 이루어진 이종이량체이다. 디아바디는 예를 들어 미국 특허 제7635475호에서 보다 완전하게 기술된다.

용어 "이중특이적 항원 결합 단편"은 적어도 2개의 상이한 항원에 대해 결합 특이성을 갖는 항원 결합 단편으로서 이해되어야 한다.

용어 "항원", "표적 항원", 및 "면역원"은 항체, 항체 단편, 또는 항체 단편 기반 분자가 결합하거나 특이성을 갖는 대상 구조 또는 결합 결정인자를 지칭하도록 본원에서 상호 교환적으로 사용된다. 표적 항원은 폴리펩티드, 탄수화물, 핵산, 지질, 합텐(hapten), 또는 기타 자연 발생 화합물 또는 합성 화합물, 또는 이들의 일부일 수 있다. 항원은 항원에 대해 결합 친화도를 갖는 항체 또는 항체 단편에 대한 리간드이기도 하다. 본원에 기술된 비제한적인 예시적 항원은 인간, 비인간 영장류, 쥣과 동물, 및 이들의 다른 상동체로부터 유래된 CD3 및 EGFR(및 이의 일부)을 포함하였다.

용어 "CD3 항원 결합 단편"은 항원 결합 단편이 CD3을 표적화함에 있어서 진단제 및/또는 치료제로서 유용하도록 충분한 친화도로 분화 클러스터 3(CD3) 또는 CD3 복합체의 구성원에 결합할 수 있는 항원 결합 단편을 지칭한다.

"EGFR 항원 결합 단편"은 표피 성장 인자 수용체에 결합할 수 있는 항원 결합 단편을 지칭한다. EGFR은 다음의 밀접하게 관련된 4개의 수용체 티로신 키나아제의 서브패밀리인, 수용체의 ErbB 계열의 구성원이다: EGFR (ErbB-1), HER2/neu (ErbB-2), Her 3 (ErbB-3), 및 Her 4 (ErbB-4).

"표적 조직" 또는 "표적 세포"는 암 또는 관련 병태와 같은 그러나 이에 한정되지 않는 병태의 원인이거나 이의 일부인 EGFR 항원을 보유한 조직 또는 세포를 지칭한다. 질환 표적 조직 또는 세포의 공급원은 신체 기관, 종양, 암 세포 또는 암 세포 모집단 또는 암 세포 모집단과 함께 매트릭스를 형성하거나 암 세포 모집단과 관련하여 발견되는 세포, 뼈, 피부, 사이토카인 또는 병태에 기여하는 인자를 생산하는 세포를 포함한다.

용어 "에피토프"는 항체, 항체 단편, 또는 결합 도메인이 결합하는 항원 분자 상의 특정 부위를 지칭한다. 에피토프는 항체 또는 항체 단편의 리간드이다.

"친화도"는 분자(예를 들어, 항체)의 단일 결합 부위와 이의 결합 파트너(예를 들어, 항원) 간의 비공유 상호작용의 총합의 강도를 지칭한다. 달리 명시되지 않는 한, 본원에서 사용되는 바와 같이, "결합 친화도"는 결합 쌍의 구성원(예: 항체 및 항원) 간의 1:1 상호작용을 반영하는 고유한 결합 친화도를 지칭한다. 파트너 Y에 대한 분자 X의 친화도는 일반적으로 해리 상수(K_d)로 나타낼 수 있다. 본원에서 사용되는 바와 같이, "더 큰 결합 친화도"는 더 낮은 K_d 값을 의미한다. 예를 들어, 1 x 10^-9 M은 1 x 10^-8 M보다 더 큰 결합 친화도이다. 관심 항원(예를 들어, 종양-연관 EGFR 항원)에 결합하는 항체는, 항원을 발현하는 세포 또는 조직을 표적화함에 있어서 항체가 진단제 및/또는 치료제로서 유용하도록 충분한 친화도로 결합하고, 다른 항원과는 상당히 교차-반응하지 않는 항체이다.

"해리 상수" 또는 "K_d"는 상호 교환적으로 사용되며 리간드 "L"과 단백질 "P" 간의 친화도, 즉 리간드가 특정 단백질에 얼마나 단단히 결합하는지를 지칭한다. 이는 식 K_d = [L][P]/[LP]를 사용하여 계산될 수 있으며, 식 중 [P], [L], 및 [LP]는 각각 단백질, 리간드, 및 복합체의 몰 농도를 나타낸다.

본원에서 사용될 때, 용어 "초가변 영역", "HVR", 또는 "CDR"은 서열에서 초가변이고/이거나 구조적으로 정의된 루프를 형성하고/하거나 항원 인식에 관여하는 항체 가변 도메인의 영역을 상호 교환적으로 지칭한다. 일반적으로, 항체는 6개의 초가변 영역, 즉 VH에서의 3개(H1, H2, H3), 및 VL에서의 3개(L1, L2, L3)를 포함한다. 다수의 CDR 묘사가 사용되고 있으며 본원에 포함된다(예를 들어, CDR-L1은 경쇄의 제1 초가변 CDR 영역을 지칭하고, CDR-H2는 중쇄의 제2 초가변 CDR 영역을 지칭함). Kabat 상보성 결정 영역(CDR)은 서열 가변성에 기초하며 가장 흔히 사용된다(Kabat 등의 문헌[Sequences of Proteins of Immunological Interest, 5th Ed. Public Health Service, National Institutes of Health, Bethesda, Md. (1991)]).

"등전점" 또는 "pI"는 특정 분자가 순 전하를 운반하지 않거나 통계적 평균에서 전기적으로 중성인 pH를 지칭하도록 본원에서 상호 교환적으로 사용된다. 등전점을 나타내는 표준 명명법은 pH이므로, 단위는 pH 단위가 된다(예를 들어, 6.3의 pI를 갖는 항원 결합 단편은 pH 6.3의 용액에서 중성 전하를 가지게 됨). 등전점은 펩티드 및 단백질의 등전점을 추정하기 위한 다수의 알고리즘(예를 들어, 상이한 pK 값을 이용한 Henderson-Hasselbalch 방정식)을 포함하여, 수학적으로 결정될 수 있다. 등전점은 모세관 전기영동 집속과 같은 시험관 내 분석에 의해 실험적으로 결정될 수도 있다.

"프레임워크" 또는 "FR" 잔기는 본원에서 정의된 것과 같은 초가변 영역 잔기 이외의 항원 결합 단편 내의 가변 도메인 잔기들이며, 일반적으로 해당 측면 CDR에 위치하거나 그 사이에 위치한다. 다수의 FR 묘사가 사용되고 있으며 본원에 포함된다(예를 들어, FR-L1은 경쇄의 제1 FR 영역을 지칭하고, FR-H2는 중쇄의 제2 FR 영역을 지칭함).

용어 "방출 분절(release segment)" 또는 "RS"는 하나 이상의 프로테아제에 의해 인식되고 절단되어 조성물로부터 항원 결합 단편 및 XTEN을 방출시킬 수 있는, 대상 조성물 내의 절단 서열을 지칭한다. 본원에서 사용되는 바와 같이, "포유류 프로테아제"는 체액, 세포, 조직에 정상적으로 존재하고, 특정 표적 조직 또는 세포, 예를 들어, 포유동물의 질환 조직(예: 종양)에서 더 높은 수준으로 발견될 수 있는 프로테아제를 의미한다. RS 서열은, 대상체 내의 표적 조직 또는 이의 근위에 존재하거나 시험관 검정에 도입되는 다양한 포유류 프로테아제 또는 다수의 포유류 프로테아제에 의해 절단되도록 조작될 수 있다. 정의된 절단 부위를 인식할 수 있는 다른 동등한 프로테아제(내인성 또는 외인성)가 사용될 수 있다. RS 서열은 사용된 프로테아제에 맞게 조정되고 맞춤될 수 있고, 링커 아미노산을 통합하여 인접한 폴리펩티드에 결합할 수 있는 것으로 구체적으로 고려된다.

용어 "절단 부위"는 프로테아제와 같은 효소에 의해 파괴되거나 절단될 수 있는 (인접한 아미노산 사이의 펩티드 결합을 파괴하는), 펩티드 또는 폴리펩티드 내의 인접한 아미노산 사이의 위치를 지칭한다.

제2 폴리펩티드에 연결되는 제1 폴리펩티드를 지칭할 때의 용어 "내에서(within)"는 제1 또는 제2 폴리펩티드의 N-말단을 제2 또는 제1 폴리펩티드의 C-말단에 각각 연결하는 추가 성분의 연결 또는 융합뿐만 아니라 제1 폴리펩티드를 제2 폴리펩티드의 서열 내로 삽입하는 것을 포함한다. 예를 들어, RS 성분이 키메라 폴리펩티드 조립체 "내에서" 연결될 때, RS는 N-말단, C-말단에 연결될 수 있거나, XTEN 폴리펩티드의 임의의 2개의 아미노산 사이에 삽입될 수 있다.

본원에 제공된 조성물의 형태(들)에 적용되는 "활성"은 조성물의 작용 또는 효과를 지칭하고, 항원 결합, 길항제 활성, 작용제 활성, 세포 또는 생리학적 반응, 세포 용해, 세포 사멸, 또는 조성물의 효과기 성분에 대해 당업계에 일반적으로 알려진 효과를 포함하지만 이에 한정되지 않으며, 시험관 내, 생체 외 또는 생체 내 검정, 또는 임상 효과에 의해 측정되었는지 여부는 불문한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "효과기 세포"는 표적 세포에 대한 효과를 부여할 수 있는 임의의 진핵 세포를 포함한다. 예를 들어, 효과기 세포는 표적 세포의 막 무결성 상실, 핵농축, 핵붕괴, 세포자멸사, 용해, 및/또는 사멸을 유도할 수 있다. 또 다른 예에서, 효과기 세포는 표적 세포의 분열, 성장, 분화를 유도하거나, 달리 표적 세포의 신호 전달을 변경할 수 있다. 효과기 세포의 비제한적인 예는 형질 세포, T 세포, CD4 세포, CD8 세포, B 세포, 사이토카인 유도 살해 세포(CIK 세포), 마스터 세포, 수지상 세포, 조절 T 세포(RegT 세포), 헬퍼 T 세포, 골수 세포, 대식세포, 및 NK 세포를 포함한다.

"효과기 세포 항원"은 효과기 세포에 의해 발현되는 분자를 지칭하며, 단백질, 당단백질, 또는 지단백질과 같은 세포 표면 분자를 포함하지만 이에 한정되지 않는다. 예시적인 효과기 세포 항원은 CD3 복합체 또는 T 세포 수용체(TCR), CD4, CD8, CD25, CD38, CD69, CD45RO, CD57, CD95, CD107, 및 CD154의 단백질 뿐만 아니라 효과기 세포와 연관되거나, 결합되거나, 효과기 내에서 발현되거나, 효과기 세포에 의해 발현되어 방출되는 효과기 분자(예: 사이토카인)를 포함한다. 효과기 세포 항원은 대상 키메라 폴리펩티드 조립체의 결합 도메인의 결합 상대의 역할을 할 수 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "CD3" 또는 "분화 클러스터 3"은 T 세포 표면 항원 CD3 복합체를 의미하며, 모든 알려진 CD3 서브유닛(예를 들어, CD3 엡실론, CD3 델타, CD3 감마, CD3 제타, CD3 알파, 및 CD3 베타)을 개별 형태로 또는 독립적으로 조합된 형태로 포함한다. CD3 엡실론, 감마, 및 델타의 세포외 도메인은 면역글로불린 유사 도메인을 함유하므로, 면역글로불린 상과의 일부로서 간주된다. CD3은, 예를 들어 207개 아미노산 길이의 인간 CD3 엡실론 단백질(NCBI 기준 서열번호 NP_000724), 및 182개 아미노산 길이의 인간 CD3 감마 단백질(NCBI 기준 서열번호 NP_000064)을 포함한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "ELISA"는 본원에 기술된 것과 같은 또는 달리 당업계에서 알려진 것과 같은 효소-결합 면역흡착 검정을 지칭한다.

"숙주 세포"는 외인성 핵산이 도입된 대상 벡터에 대한 수용자일 수 있거나 수용자였던 개별 세포 또는 세포 배양물, 예컨대 본원에 기술된 것들을 포함한다. 숙주 세포는 단일 숙주 세포의 자손을 포함한다. 자손은 자연적, 우발적, 또는 의도적 돌연변이로 인해 반드시 원래 부모 세포와 (형태에 있어서 또는 총 DNA 보체의 게놈에 있어서) 완전히 동일하지 않을 수 있다. 숙주 세포는 본 발명의 벡터로 생체 내 형질감염된 세포를 포함한다.

본원에 개시된 다양한 폴리펩티드를 기술하는 데 사용될 때의 "단리된"은 자연 환경의 성분 또는 보다 복잡한 혼합물로부터 (예컨대 단백질 정제 동안) 식별되어 분리된/되었거나 회수된 폴리펩티드를 의미한다. 자연 환경의 오염 성분은 일반적으로 폴리펩티드를 진단적 또는 치료적 용도를 방해할 수 있는 물질이며, 효소, 호르몬, 및 기타 단백질성 또는 비단백질성 용질을 포함할 수 있다. 당업자에게 명백한 바와 같이, 비자연 발생 폴리뉴클레오티드, 펩티드, 폴리펩티드, 단백질, 항체, 또는 이들의 단편은 이들을 자연 발생 상대와 구별하기 위해 "단리"할 필요는 없다. 또한, "농축된", "분리된", 또는 "희석된" 폴리뉴클레오티드, 펩티드, 폴리펩티드, 단백질, 항체, 또는 이들의 단편은, 부피당 분자의 농도 또는 수가 자연 발생 상대보다 일반적으로 더 크다는 점에서 자연 발생 상대와 구별될 수 있다. 일반적으로, 재조합 수단에 의해 제조되고 숙주 세포에서 발현되는 폴리펩티드는 "단리된" 것으로 간주된다.

"단리된 핵산"은 폴리펩티드 암호화 핵산의 천연 공급원에서 통상적으로 결합되는 적어도 하나의 오염 핵산 분자로부터 식별되어 분리된 핵산 분자이다. 예를 들어, 단리된 폴리펩티드 암호화 핵산 분자는 자연에서 발견되는 형태 또는 환경과는 다르다. 따라서, 단리된 폴리펩티드 암호화 핵산 분자는 천연 세포에 존재할 때의 특이적 폴리펩티드 암호화 핵산 분자와 구별된다. 그러나, 단리된 폴리펩티드 암호화 핵산 분자는, 예를 들어, 핵산 분자가 자연 세포의 것과 상이한 염색체 또는 염색체 외 위치에 있는 경우에, 정상적으로 폴리펩티드를 발현하는 세포에 함유된 폴리펩티드 암호화 핵산 분자를 포함한다.

"키메라" 단백질 또는 폴리펩티드는 자연에서 발생하는 것과 서열 내 상이한 위치에서 적어도 하나의 영역을 포함하는 적어도 하나의 융합 폴리펩티드를 함유한다. 영역들은 정상적으로 별도의 단백질에 존재할 수 있고 융합 폴리펩티드로 합쳐지거나, 정상적으로 동일한 단백질에 존재할 수 있지만 융합 폴리펩티드에서 새로운 배열로 배치된다. 키메라 단백질은, 예를 들어, 화학적 합성에 의해, 또는 펩티드 영역이 원하는 관계로 암호화되는 폴리뉴클레오티드를 생성하고 번역함으로써 생성될 수 있다.

"융합된" 및 "융합"은 본원에서 상호 교환적으로 사용되며, 재조합 수단에 의해 둘 이상의 펩티드 또는 폴리펩티드 서열이 합쳐지는 것을 지칭한다. "융합 단백질" 또는 "키메라 단백질"은 자연에서는 자연적으로 연결되지 않는 제2 아미노산 서열에 연결된 제1 아미노산 서열을 포함한다.

"XTEN화된"은 하나 이상의 XTEN 폴리펩티드(후술함)를 펩티드 또는 폴리펩티드와 연결하거나 융합함으로써 변형된 펩티드 또는 폴리펩티드를 지칭하도록 사용되며, 재조합 수단 또는 화학적 가교 결합 수단에 의한 것인지는 불문한다.

"작동 가능하게 연결된"은 연결된 DNA 서열이 판독상(reading phase) 내에 있거나 프레임 내에 있음을 의미한다. "프레임 내 융합"은 원래 개방 판독 프레임(ORF)의 판독 프레임을 정확하게 유지하는 방식으로 2개 이상의 ORF를 합쳐 더 긴 연속 ORF를 형성하는 것을 지칭한다. 예를 들어, 프로모터 또는 인핸서가 폴리펩티드 서열의 전사에 영향을 미치는 경우, 프로모터 또는 인핸서는 폴리펩티드에 대한 코딩 서열에 작동 가능하게 연결된 것이다. 따라서, 생성된 재조합 융합 단백질은 원래 ORF에 의해 암호화된 폴리펩티드에 상응하는 2개 이상의 분절을 함유하는 단일 단백질이다(상기 분절들은 정상적으로는 자연에서 그렇게 합쳐지지 않음).

폴리펩티드의 맥락에서, "선형 서열" 또는 "서열"은 서열에서 서로 이웃하는 잔기가 폴리펩티드의 일차 구조에서 연속되는, 아미노 말단에서 카복시 말단(N-말단에서 C-말단) 방향으로 폴리펩티드 내 아미노산의 순서이다. "부분 서열"은 한 방향 또는 양 방향으로 추가 잔기를 포함하는 것으로 알려진 폴리펩티드의 일부의 선형 서열이다.

"이종"은 비교 대상 엔티티의 나머지와는 유전자형이 구별되는 엔티티로부터 유래되었음을 의미한다. 예를 들어, 천연 코딩 서열로부터 제거되어 천연 서열 이외의 코딩 서열에 작동 가능하게 연결된 글리신-풍부 서열은 이종 글리신-풍부 서열이다. 폴리뉴클레오티드, 폴리펩티드에 적용된 용어 "이종"은 폴리뉴클레오티드 또는 폴리펩티드가 비교 대상 엔티티의 나머지와 유전자형이 구별되는 엔티티로부터 유래되었음을 의미한다.

용어 "폴리뉴클레오티드", "핵산", "뉴클레오티드", 및 "올리고뉴클레오티드"는 상호 교환적으로 사용된다. 이들은 단일 핵산뿐만 아니라 복수의 핵산, 데옥시리보뉴클레오티드 또는 리보뉴클레오티드, 또는 이의 유사체를 포함하여, 임의의 길이의 뉴클레오티드를 지칭한다. 폴리뉴클레오티드는 임의의 3차원 구조를 가질 수 있고, 알려져 있거나 알려지지 않은 임의의 기능을 수행할 수 있다. 다음은 폴리뉴클레오티드의 비제한적인 예이다: 유전자 또는 유전자 단편의 코딩 또는 비-코딩 영역, 연결 분석에서 정의된 유전자좌(locus), 엑손, 인트론, 전령 RNA (mRNA), 전달 RNA, 리보솜 RNA, 리보자임, cDNA, 재조합 폴리뉴클레오티드, 분지형 폴리뉴클레오티드, 플라스미드, 벡터, 임의의 서열의 단리된 DNA, 임의의 서열의 단리된 RNA, 핵산 프로브, 및 프라이머. 폴리뉴클레오티드는 변형된 뉴클레오티드, 예컨대 메틸화 뉴클레오티드 및 뉴클레오티드 유사체를 포함할 수 있다. 뉴클레오티드 구조에 대한 변형이 존재하는 경우, 이는 중합체의 조립 전 또는 후에 부여될 수 있다. 뉴클레오티드 서열은 비-뉴클레오티드 성분에 의해 중단될 수 있다. 폴리뉴클레오티드는 중합화 후에, 예컨대 표지 성분과의 접합에 의해 추가로 변형될 수 있다.

용어 "폴리뉴클레오타이드의 상보체"은, 완전한 충실도를 갖는 기준 서열과 혼성화될 수 있도록, 기준 서열과 비교했을 때 상보적 염기 서열 및 역방향 배향을 갖는 폴리뉴클레오티드 분자를 지칭한다.

폴리뉴클레오티드에 적용된 "재조합"은 폴리뉴클레오티드가, 클로닝, 제한, 및/또는 연결 단계를 포함할 수 있는 재조합 단계, 및 숙주 세포에서 재조합 단백질의 발현을 초래하는 다른 절차의 다양한 조합의 산물임을 의미한다.

용어 "유전자" 및 "유전자 단편"은 본원에서 상호 교환적으로 사용된다. 이들은, 특정 단백질이 전사되고 번역된 후 이를 암호화할 수 있는 적어도 하나의 개방 판독 프레임을 함유하는 폴리뉴클레오티드를 지칭한다. 폴리뉴클레오티드가 전체 코딩 영역 또는 이의 분절을 커버할 수 있는 적어도 하나의 개방 판독 프레임을 함유하는 한, 유전자 또는 유전자 단편은 게놈 또는 cDNA일 수 있다. "융합 유전자"는 함께 연결된 적어도 2개의 이종 폴리뉴클레오티드로 구성된 유전자이다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "코딩 영역" 또는 "코딩 서열"은 아미노산으로 번역될 수 있는 코돈으로 이루어진 폴리뉴클레오티드의 일부이다. "종결 코돈"(TAG, TGA, 또는 TAA)은 일반적으로 아미노산으로 번역되지 않고, 코딩 영역의 일부인 것으로 간주될 수 있지만, 임의의 측면 서열, 예를 들어 프로모터, 리보솜 결합 부위, 전사 종결자, 인트론 등은 코딩 영역의 일부가 아니다. 코딩 영역의 경계는 일반적으로 생성된 폴리펩티드의 아미노 말단을 암호화하는 5' 말단에서의 시작 코돈, 및 생성된 폴리펩티드의 카복시 말단을 암호화하는 3' 말단에서의 번역 종결 코돈에 의해 결정된다. 본 발명의 2개 이상의 코딩 영역은 단일 폴리뉴클레오티드 작제물, 예를 들어, 단일 벡터에 존재하거나, 별도의 폴리뉴클레오티드 작제물, 예를 들어, 별도의 (상이한) 벡터에 존재할 수 있다. 그런 다음, 단일 벡터는 하나의 코딩 영역만을 함유하거나, 2개 이상의 코딩 영역을 포함할 수 있으며, 예를 들어, 단일 벡터는 아래에 기술된 바와 같이 결합 도메인-A 및 결합 도메인-B를 개별적으로 암호화할 수 있다. 또한, 본 발명의 벡터, 폴리뉴클레오티드, 또는 핵산은 본 발명의 결합 도메인을 암호화하는 핵산에 융합되거나 융합되지 않은 이종 코딩 영역을 암호화할 수 있다. 이종 코딩 영역은, 분비 신호 펩티드 또는 이종 기능성 도메인과 같은 특수한 요소 또는 모티프를 포함하지만, 이들로 한정되지는 않는다.

용어 "하류"는 기준 뉴클레오티드 서열을 기준으로 3'쪽에 위치하는 뉴클레오티드 서열을 지칭한다. 소정의 구현예에서, 하류 뉴클레오티드 서열은 전사의 시작점에 이어지는 서열에 관한 것이다. 예를 들어, 유전자의 번역 개시 코돈은 전사 시작 부위의 하류에 위치한다.

용어 "상류"는 기준 뉴클레오티드 서열을 기준으로 5'쪽에 위치하는 뉴클레오티드 서열을 지칭한다. 소정의 구현예에서, 상류 뉴클레오티드 서열은 코딩 영역 또는 전사 시작점의 5'측에 위치하는 서열에 관한 것이다. 예를 들어, 대부분의 프로모터는 전사 시작 부위의 상류에 위치한다.

"상동성(homology 또는 homologous)"은 2개 이상의 폴리뉴클레오티드 서열 또는 2개 이상의 폴리펩티드 서열 간의 서열 유사성 또는 호환성을 지칭한다. 2개의 상이한 아미노산 서열 간의 서열 동일성, 유사성, 또는 상동성을 결정하기 위해 BestFit과 같은 프로그램을 사용하는 경우, 기본 설정(default setting)을 사용할 수 있거나, blossum45 또는 blossum80과 같은 적절한 스코어링 매트릭스를 선택하여 동일성, 유사성, 또는 상동성 점수를 최적화할 수 있다. 바람직하게는, 상동성인 폴리뉴클레오티드는 본원에서 정의된 바와 같은 엄격한 조건 하에서 혼성화되고, 이들 서열과 비교하여 적어도 70%, 바람직하게는 적어도 80%, 더 바람직하게는 적어도 90%, 더 바람직하게는 95%, 더 바람직하게는 97%, 더 바람직하게는 98%, 및 더욱 더 바람직하게는 99%의 서열 동일성을 갖는 것들이다. 상동성인 폴리펩티드는 유사한 길이의 서열에 대해 최적으로 정렬되었을 때 바람직하게는 적어도 70%, 바람직하게는 적어도 80%, 더욱 더 바람직하게는 적어도 90%, 더욱 더 바람직하게는 적어도 95~99% 동일한 서열 동일성을 갖는다.

폴리핵산에 적용된 "라이게이션(ligation)"은 2개의 핵산 단편 또는 유전자 사이에 인산디에스테르 결합을 형성하여 이들을 함께 연결하는 공정을 지칭한다. DNA 단편 또는 유전자를 함께 라이게이션하기 위해, DNA의 말단은 서로 호환 가능해야 한다. 일부 경우에, 말단은 엔도뉴클레아제 분해 후에 바로 호환될 수 있다. 그러나, 엔도뉴클레아제 분해 후에 흔히 생성되는 어긋난 단부(staggered ends)를 먼저 평활한 말단(blunt ends)으로 변환시켜 이들이 라이게이션에 호환될 수 있게 하는 것이 필요할 수 있다.

용어 "엄격한 조건(stringent conditions)" 또는 "엄격한 혼성화 조건(stringent hybridization conditions)"은 폴리뉴클레오티드가 다른 서열보다 검출 가능하게 더 큰 (예를 들어, 배경 대비 적어도 2배) 정도로 이의 표적 서열에 혼성화될 조건에 대한 참조를 포함한다. 일반적으로, 혼성화의 엄격도는, 부분적으로, 세척 단계가 수행되는 온도 및 염 농도를 참조하여 표현된다. 일반적으로, 엄격한 조건은 염 농도가 pH 7.0 내지 8.3에서 약 1.5 M Na 이온 농도, 일반적으로는 약 0.01 내지 1.0 M Na 이온 농도(또는 다른 염 농도)이고 온도가 짧은 폴리뉴클레오티드(예를 들어, 10 내지 50 뉴클레오티드)의 경우 적어도 약 30℃이고 긴 폴리뉴클레오티드(예를 들어, 50개 초과의 뉴클레오티드)의 경우 적어도 약 60℃인 조건들이 될 것이며 - 예를 들어, "엄격한 조건"은 37℃에서 50% 포름아미드, 1 M NaCl, 1% SDS 중에서 혼성화하고, 및 60℃ 내지 65℃에서 0.1ХSSC/1% SDS 중에서 각각 15분 동안 3회 세척하는 것을 포함할 수 있다. 대안적으로, 약 65℃, 60℃, 55℃, 또는 42℃의 온도가 사용될 수 있다. SSC 농도는 약 0.1에서 2ХSSC까지 가변될 수 있으며, 이 SDS는 약 0.1%로 존재한다. 이러한 세척 온도는 일반적으로 정의된 이온 강도 및 pH에서 특정 서열에 대한 열 융점보다 약 5℃ 내지 20℃ 낮게 선택된다. Tm은 (정의된 이온 강도 및 pH 하에) 표적 서열의 50%가 완벽하게 일치하는 프로브에 혼성화되는 온도이다. 핵산 혼성화를 위한 Tm 및 조건을 계산하기 위한 방정식은 잘 알려져 있으며 Sambrook, J. 등의 문헌["Molecular Cloning: A Laboratory Manual," 제3판, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2001]에서 확인할 수 있다. 일반적으로, 차단 시약이 비특이적 혼성화를 차단하는 데 사용된다. 이러한 차단 시약은, 예를 들어, 약 100~200 μg/ml의 전단되고 변성된 연어 정자 DNA를 포함한다. 약 35~50% v/v 농도의 포름아미드와 같은 유기 특정 상황 하에, 예컨대 RNA:DNA 혼성화에 사용될 수도 있다. 이들 세척 조건에 대한 유용한 변경은 당업자에게 쉽게 명백해질 것이다.

폴리뉴클레오티드 서열에 적용되었을 때의 용어 "동일성 백분율", "서열 동일성 백분율", 및 "동일성(%)"은 표준화된 알고리즘을 사용하여 정렬된 적어도 2개의 폴리뉴클레오티드 서열 간의 잔기 일치의 백분율을 지칭한다. 이러한 알고리즘은, 2개의 서열 간의 정렬을 최적화함으로써 2개의 서열의 보다 의미 있는 비교를 달성하기 위해, 표준화되고 재현 가능한 방식으로, 비교 중인 서열들에 갭을 삽입할 수 있다. 동일성 백분율은 정의된 전체 폴리뉴클레오티드 서열의 길이에 걸쳐 측정되거나, 짧은 길이에 걸쳐, 예를 들어, 정의된 더 큰 폴리뉴클레오티드 서열로부터 취한 단편의 길이에 걸쳐, 예를 들어, 적어도 45개, 적어도 60개, 적어도 90개, 적어도 120개, 적어도 150개, 적어도 210개, 또는 적어도 450개의 연속 잔기의 단편에 걸쳐 측정될 수 있다. 이러한 길이는 단지 예시적인 것이며, 본원에서, 표에서, 도면 또는 서열 목록에서 표시된 서열에 의해 뒷받침되는 임의의 단편 길이가 백분율 동일성이 측정될 수 있는 길이를 기술하는 데 사용될 수 있음을 이해할 것이다. 서열 동일성의 백분율은, 비교 윈도우에 걸쳐 최적으로 정렬된 2개의 서열을 비교하고, (두 폴리펩티드 서열 모두에서 동일한 잔기가 발생하는) 일치된 위치의 수를 결정하고, 일치된 위치의 수를 비교 윈도우 내의 총 위치 수(즉, 윈도우 크기)로 나누고, 그 결과에 100을 곱하여 서열 동일성의 백분율을 산출함으로써 계산된다. 상이한 길이의 서열을 비교할 때, 최단 서열은 비교 윈도우의 길이를 정의한다. 보존적 치환은 서열 동일성을 계산할 때 고려되지 않는다.

본원에서 식별된 폴리펩티드 서열과 관련하여, 용어 "동일성 백분율", "서열 동일성의 백분율", 및 "동일성(%)"은, 서열을 정렬하고 필요에 따라 갭을 도입하여 서열 동일성의 최대 백분율을 달성하고, 임의의 보존적 치환을 서열 동일성의 일부로서 간주하지 않음으로써 최적 정렬을 생성한 후, 비슷한 길이의 제2 기준 서열 또는 이의 일부의 아미노산 잔기와 동일한 쿼리 서열 내 아미노산 잔기의 백분율로서 정의된다. 아미노산 서열 동일성 백분율을 결정하기 위한 목적의 정렬은 당업계의 기술 범위 내에 있는 다양한 방식으로, 예를 들어, BLAST, BLAST-2, ALIGN, 또는 Megalign (DNASTAR) 소프트웨어와 같은 공개적으로 이용 가능한 컴퓨터 소프트웨어를 사용하여 달성될 수 있다. 당업자는 비교되는 서열의 전장에 걸쳐 최적의 정렬을 달성하는 데 필요한 임의의 알고리즘을 포함하여, 정렬을 측정하기 위한 적절한 파라미터를 결정할 수 있다. 동일성 백분율은 정의된 전체 폴리펩티드 서열의 길이에 걸쳐 측정될 수 있거나, 예를 들어, 정의된 더 큰 폴리펩티드 서열로부터 취해진 단편의 길이에 걸쳐, 예를 들어, 적어도 10개, 적어도 15개, 적어도 20개, 적어도 30개, 적어도 40개, 적어도 50개, 적어도 70개 또는 적어도 150개의 연속 잔기의 단편에 걸쳐 측정될 수 있다. 이러한 길이는 단지 예시적인 것이며, 본원에서, 표에서, 도면 또는 서열 목록에서 표시된 서열에 의해 뒷받침되는 임의의 단편 길이가 백분율 동일성이 측정될 수 있는 길이를 기술하는 데 사용될 수 있음을 이해할 것이다.

폴리뉴클레오티드 서열의 맥락에서 사용되는 "반복성(repetitiveness)"은, 예를 들어, 주어진 길이의 동일한 뉴클레오티드 서열의 빈도와 같은, 서열에서의 내부 상동성의 정도를 지칭한다. 반복성은, 예를 들어 동일한 서열의 빈도를 분석함으로써 측정될 수 있다.

본원에서 사용되는 용어 "발현"은 폴리뉴클레오티드가 유전자 산물, 예를 들어, RNA 또는 폴리펩티드를 생산하는 공정을 지칭한다. 이는 폴리뉴클레오티드를 전령 RNA(mRNA), 전달 RNA(tRNA), 작은 헤어핀 RNA(shRNA), 작은 간섭 RNA(siRNA), 또는 임의의 다른 RNA 산물로 전사하는 것, 및 mRNA를 폴리펩티드로 번역하는 것을 제한 없이 포함한다. 발현은 "유전자 산물"을 생성한다. 본원에서 사용되는 바와 같이, 유전자 산물은 핵산, 예를 들어, 유전자의 전사에 의해 생산된 전령 RNA, 또는 전사물로부터 번역되는 폴리펩티드일 수 있다. 본원에 기술된 유전자 산물은 전사 후 변형된, 예를 들어, 폴리아데닐화 또는 스플라이싱된 핵산, 또는 번역 후 변형된, 예를 들어, 메틸화, 당질화, 지질 첨가, 다른 단백질 서브유닛과 결합, 또는 단백질분해에 의해 절단된 폴리펩티드를 추가로 포함한다.

"벡터" 또는 "발현 벡터"는 상호 교환적으로 사용되며, 삽입된 핵산 분자를 숙주 세포 내로 및/또는 숙주 세포 사이에서 전달하는 핵산 분자, 바람직하게는 적절한 숙주에서 자가 복제되는 핵산 분자를 지칭한다. 상기 용어는 주로 세포 내로 DNA 또는 RNA를 삽입하도록 기능하는 벡터, 주로 DNA 또는 RNA를 복제하도록 기능하는 벡터 복제물, 및 DNA 또는 RNA를 전사 및/또는 번역하도록 기능하는 발현 벡터를 포함한다. 상기 기능 중 하나 이상을 제공하는 벡터도 포함된다. "발현 벡터"는, 적절한 숙주 세포 내로 도입될 때, 전사되어 폴리펩티드(들)로 번역될 수 있는 폴리뉴클레오티드이다. "발현 시스템"은 흔히 원하는 발현 산물을 생성하도록 기능할 수 있는 발현 벡터로 이루어진 적절한 숙주 세포를 내포한다.

폴리펩티드에 적용될 때의 "혈청 분해 저항성"은, 일반적으로 혈청 또는 혈장 내에 프로테아제를 포함하는 혈액 또는 이의 성분에서 분해를 견디는 폴리펩티드의 능력을 지칭한다. 혈청 분해 저항성은 일반적으로 약 37℃에서 일반적으로 수일 동안(예를 들어, 0.25, 0.5, 1, 2, 4, 8, 16일 동안) 단백질을 인간 (또는 경우에 따라, 마우스, 랫트, 개, 원숭이) 혈청 또는 혈장과 조합함으로써 측정될 수 있다. 이들 시점에 대한 샘플은 웨스턴 블롯 검정을 이용해 영동시킬 수 있고, 단백질은 항체로 검출한다. 항체는 단백질 중의 태그일 수 있다. 단백질이 웨스턴에서 단일 밴드를 나타내고, 단백질의 크기가 주입된 단백질의 크기와 동일한 경우, 분해가 발생하지 않은 것이다. 이러한 예시적인 방법에서, 웨스턴 블롯 또는 동등한 기술에 의해 판단했을 때, 단백질의 50%가 분해되는 시점은 단백질의 혈청 분해 반감기 또는 "혈청 반감기"이다.

용어 "t_1/2", "반감기", "말단 반감기", "제거 반감기", 및 "순환 반감기"는 본원에서 상호 교환적으로 사용되며, 본원에서 사용되는 바와 같이, ln(2)/K_el로서 계산된 말단 반감기를 의미한다. K_el은 로그 농도 대 시간 곡선의 말단 선형 부분의 선형 회귀에 의해 계산된 말단 제거 속도 상수이다. 반감기는, 살아있는 유기체에게 투여되어 침착된 물질의 양의 절반이 정상적인 생물학적 과정에 의해 대사되거나 제거되는 데 필요한 시간을 일반적으로 지칭한다. 주어진 폴리펩티드의 제거 곡선이 시간의 함수로서 구성될 때, 곡선은 일반적으로 급변하는 α-상과 긴 β-상을 갖는 이상성 곡선이다. 인간에서 인간 항체의 전형적인 β-상 반감기는 21일이다. 반감기는 누군가의 체액에서 유래된 시간이 기록된 샘플을 사용하여 측정할 수 있지만, 가장 일반적으로는 혈장 샘플에서 측정한다.

용어 "분자량(molecular weight)"은 일반적으로 분자의 구성 원자들의 원자량(atomic weight)의 합을 지칭한다. 분자량은 분자의 구성 원자들의 원자 질량을 합산함으로써 이론적으로 결정될 수 있다. 폴리펩티드의 맥락에서 적용될 때, 분자량은 아미노산 조성물을 기준으로, 조성물 중의 각 유형의 아미노산의 분자량을 더하여 계산되거나, SDS 전기영동 겔 중의 분자량 표준에 대한 비교로부터 추정에 의해 계산된다. 분자의 계산된 분자량은 하나 이상의 분석 기술에 의해 결정했을 때의 분자의 분자량을 일반적으로 지칭하는 분자의 "겉보기 분자량"과 상이할 수 있다. "겉보기 분자량 인자" 및 "겉보기 분자량"은 관련 용어이며, 폴리펩티드의 맥락에서 사용될 때, 상기 용어는 특정 아미노산 또는 폴리펩티드 서열에 의해 나타난 겉보기 분자량의 상대적인 증가 또는 감소의 척도를 지칭한다. 　 겉보기 분자량은, 예를 들어, "겉보기 kD" 단위로 측정했을 때의 구형 단백질 표준과 비교함으로써 크기 배제 크로마토그래피(SEC) 또는 유사한 방법을 사용하여 결정될 수 있다. 　 겉보기 분자량 인자는 겉보기 분자량과 "분자량" 사이의 비율이며; 후자는 전술한 바와 같은 아미노산 조성물을 기준으로 더하여 계산되거나, SDS 전기영동 겔 중의 분자량 표준에 대한 비교로부터 추정에 의해 계산된다. 　 겉보기 분자량 및 겉보기 분자량 인자의 결정은 미국 특허 제8,673,860호에 기술되어 있다.

"정의된 배지"는 배지의 성분이 알려지도록 세포의 생존 및/또는 성장에 필요한 영양 및 호르몬 요구사항을 배양물에 포함하는 배지를 지칭한다. 전통적으로, 정의된 배지는 성장 및/또는 생존에 필요한 영양 및 성장 인자를 첨가하여 제형화된 것이다. 일반적으로, 정의된 배지는 다음 카테고리 중 하나 이상으로부터 유래된 적어도 하나의 성분을 제공하며: a) 모든 필수 아미노산, 및 일반적으로 20개 아미노산 + 시스테인의 기본 세트; b) 일반적으로 포도당과 같은 탄수화물의 형태인 에너지 공급원; c) 저농도로 필요한 비타민 및/또는 다른 유기 화합물; d) 유리 지방산; 및 e) 미량 원소, 여기서, 미량 요소는 일반적으로 매우 낮은 농도(일반적으로는 마이크로몰 범위임)로 필요한 무기 화합물 또는 자연 발생 요소로서 정의된다. 정의된 배지는 다음 카테고리 중 어느 하나로부터의 유래된 하나 이상의 성분으로 임의로 보충될 수도 있다: a) 하나 이상의 유사분열제; b) 예를 들어, 칼슘, 마그네슘 및 인산염과 같은 염 및 완충제; c) 예를 들어, 아데노신 및 티미딘, 하이포크산틴과 같은 뉴클레오시드 및 염기; 및 d) 단백질 및 조직 가수분해물.

용어 "작용제"는 가장 넓은 의미로 사용되며, 본원에 개시된 천연 폴리펩티드의 생물학적 활성을 모방하는 임의의 분자를 포함한다. 적합한 작용제 분자는 구체적으로 천연 폴리펩티드, 펩티드, 작은 유기 분자 등의 작용제 항체 또는 항체 단편, 단편 또는 아미노산 서열 변이체를 포함한다. 천연 폴리펩티드의 작용제를 식별하기 위한 방법은 천연 폴리펩티드를 후보 작용제 분자와 접촉시키는 단계 및 천연 폴리펩티드와 정상적으로 연관된 하나 이상의 생물학적 활성의 검출 가능한 변화를 측정하는 단계를 포함할 수 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "치료(treatment 또는 treating)" 또는 "완화(palliating 또는 ameliorating)"은 본원에서 상호 교환적으로 사용된다. 이들 용어는 치료적 이익 및/또는 예방적 이익을 포함하지만 이에 한정되지 않는 유익하거나 바람직한 결과를 얻기 위한 접근법을 지칭한다. 치료적 이익이란 치료 중인 기저 장애의 근절 또는 개선을 의미한다. 또한, 치료적 이익은, 대상체가 여전히 기저 장애에 걸릴 수 있음에도 불구하고, 대상체에서 개선이 관찰되도록, 생리학적 증상 또는 기저 장애와 연관된 하나 이상의 임상 파라미터에서의 개선 중 하나 이상의 제거 또는 완화로 달성된다. 예방적 이익을 위해, 조성물은 특정 질환에 걸릴 위험이 있는 대상체에게 투여될 수 있거나, 이러한 질환의 진단이 내려지지 않았더라도 질환의 생리학적 증상 중 하나 이상을 보고하는 대상체에게 투여될 수 있다.

본원에서 사용되는 "치료 효과" 또는 "치료적 이익"은 생리학적 효과를 지칭하며, 질환의 경감, 완화, 또는 예방; 또는 대상체에서 기저 장애와 연관된 하나 이상의 임상 파라미터에 있어서의 개선; 또는 달리, 생물학적 활성 단백질이 보유한 항원 에피토프에 대한 항체 생성 유도 능력 이외에 본 발명의 폴리펩티드의 투여로 인해 대상체의 신체적 또는 정신적 웰빙이 향상되는 것을 지칭한다; 예방적 이익을 위해, 조성물은 특정 질환에 걸리거나, 이전 질환이 재발하거나, 질환의 상태 또는 증상이 발생할 위험이 있는 대상체에게 투여될 수 있거나, 이러한 질환의 진단이 내려지지 않았더라도 질환의 생리학적 증상 중 하나 이상을 보고하는 대상체에게 투여될 수 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "치료적 유효량" 및 "치료적 유효 투여량"은 대상체에게 1회 또는 반복 투여량으로 투여될 때, 질환 상태 또는 병태의 임의의 증상, 양태, 측정된 파라미터, 또는 특성에 대해 임의의 검출 가능하고 유익한 효과를 가질 수 있는 약물 또는 생물학적 활성 단백질 단독의 양 또는 조성물의 일부로서의 양을 지칭한다. 이러한 효과가 유익하기 위해 절대적이어야 하는 것은 아니다. 치료적 유효량의 결정은, 특히 본원에 제공된 상세한 개시에 비추어, 당업자의 능력 범위 내에 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "치료적으로 유효한 비독성 투여량"은 본원에서 정의된 바와 같은 조성물의 내약성 투여량을 지칭하며, 이는 대상체에서 주요 독성 효과 없이 또는 본질적으로 없이 종양 또는 암세포의 고갈, 종양 제거, 종양 수축, 또는 질환의 안정화를 야기할 수 있을 정도로 충분히 높은 투여량이다. 이러한 치료적으로 유효한 비독성 투여량은 당업계에서 기술된 투여량 증량 연구에 의해 결정될 수 있고, 유해한 부작용을 유도하는 투여량 미만이어야 한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "치료 지수"는 약물이 독성으로 변하는 혈중 농도와 약물이 효과적인 농도의 비율을 지칭한다. 치료 지수의 하나의 예시적인 비율은 LD₅₀:ED₅₀이며, 여기서 LD₅₀은 대상체의 모집단에서 50% 사망률을 초래하는 투여량이고, ED₅₀은 대상체의 모집단에서 효과를 초래하는 투여량이다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "투여 요법"은 조성물의 다중 투여량(즉, 적어도 2회 이상)을 연속적으로 투여하기 위한 일정을 지칭하며, 여기서 투여량은 대상체에서 임의의 증상, 양태, 측정된 파라미터, 종말점, 또는 질환 상태 또는 병태의 특성에 대해 지속적인 유익한 효과를 초래하기 위해 치료적 유효량으로 투여된다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "투여(administering)"는 화합물(예: 본 발명의 항-CD3 항체) 또는 조성물(예: 본 발명의 항-CD3 항체를 포함하는 약학적 조성물)의 투여량을 대상체에게 전달하는 방법을 의미한다.

"대상체"는 포유동물이다. 포유동물은 가축(예를 들어, 젖소, 양, 고양이, 개, 및 말), 영장류(예를 들어, 인간 및 원숭이와 같은 비인간 영장류), 토끼, 및 설치류(예를 들어, 마우스 및 랫트)를 포함하지만 이에 한정되지는 않는다. 소정의 구현예에서, 대상체 또는 개체는 인간이다.

용어 "암(cancer)" 및 "암성(cancerous)"은 전형적으로 미조절된 세포 성장/증식을 특징으로 하는 포유동물에서의 생리학적 상태를 지칭하거나 기술한다. 암의 예는 다음을 포함하지만 이들로 한정되지는 않는다: 암종, 호지킨 림프종, 비호지킨 림프종, B 세포 림프종, T 세포 림프종, 여포성 림프종, 외투 세포 림프종, 아세포종, 유방암, 대장암, 전립선암, 두경부암, 모든 형태의 피부암, 흑색종, 비뇨-생식기암, 난소암, 악성 복수를 동반한 난소암, 복막 암종증, 자궁 장액성 암종, 자궁내막암, 자궁경부암, 결장암, 악성 복수를 동반한 복강내 상피암, 자궁암, 복막 신장암에서의 중피종, 폐암, 소세포 폐암, 비소세포 폐암, 위암, 식도암, 위암, 소장암, 간암, 간암종, 간모세포종, 지방육종, 췌장암, 방광암, 담관암, 침샘 암종, 갑상선암, 상피암, 선암종, 모든 기원의 육종, 원발성 혈액암(급성 또는 만성 림프구성 백혈병, 급성 또는 만성 골수성 백혈병, 골수 증식성 신생물 장애, 또는 골수이형성 장애를 포함함), 중증 근무력증, 바제도 병, 하시모토 갑상선염, 또는 굿파스쳐 증후군.

본원에서 사용되는 바와 같이, "종양"은 악성 또는 양성을 불문하고 모든 신생물 세포 성장 및 증식, 및 모든 전암성 및 암성 세포 및 조직을 지칭한다. 용어 "암", "암성", "세포 증식성 장애", "증식성 장애" 및 "종양"은 본원에서 사용될 때 상호 배타적이지 않다.

본원에서 사용되는 바와 같이, "종양-특이적 마커"는 암세포 상에서 또는 암세포에서 발견되는 항원을 지칭하는데, 이는 정상 세포 또는 조직에 비해 암 세포 내 또는 암 세포 상에서 더 많은 수로 발견될 수 있지만 반드시 그렇지는 않다.

I) 일반 기술

본 발명의 실시에는, 달리 명시되지 않는 한, 당 분야의 기술 범위에 포함되는 면역학, 생화학, 화학, 분자 생물학, 미생물학, 세포 생물학, 게놈, 및 재조합 DNA의 종래 기술이 사용된다. Sambrook, J. 등의 "Molecular Cloning: A Laboratory Manual," 3^rd edition, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2001]; "Current protocols in molecular biology", F. M. Ausubel, 등(편집),1987; the series "Methods in Enzymology," Academic Press, San Diego, CA.; "PCR 2: a practical approach", M.J. MacPherson, B.D. Hames 및 G.R. Taylor(편집), Oxford University Press, 1995; "Antibodies, a laboratory manual" Harlow, E. 및 Lane, D. (편집), Cold Spring Harbor Laboratory, 1988; "Goodman & Gilman's The Pharmacological Basis of Therapeutics," 11^th Edition, McGraw-Hill, 2005; 및 Freshney, R.I., "Culture of Animal Cells: A Manual of Basic Technique," 4^th edition, John Wiley & Sons, Somerset, NJ, 2000을 참조하고, 이들 각각의 내용은 그 전체가 참조로서 본원에 통합된다.

숙주 세포는 다양한 배지에서 배양될 수 있다. Ham's F10 (Sigma), Minimal Essential Medium (MEM, Sigma), RPMI-1640 (Sigma), 및 Dulbecco's Modified Eagle's Medium (DMEM, Sigma)과 같은 상업적으로 이용 가능한 매체가 진핵 세포를 배양하는 데 적합하다. 또한, 동물 세포는, 혈청이 없지만 호르몬, 성장 인자, 또는 특정 세포 유형의 생존 및/또는 성장에 필요한 임의의 다른 인자가 보충된 정의된 배지에서 성장될 수 있다. 세포 생존을 뒷받침하는 정의된 배지가 생존력, 형태, 대사 능력, 및 잠재적으로 세포의 분화 능력을 유지하는 반면, 세포 성장을 촉진하는 정의된 배지는 세포 증식 또는 번식에 필요한 모든 화학물질을 제공한다. 시험관 내에서 포유류 세포 생존 및 성장을 조절하는 일반적인 파라미터는 당업계에서 잘 확립되어 있다. 상이한 세포 배양 시스템에서 조절될 수 있는 물리화학적 파라미터는, 예를 들어, pH, pO_2,온도, 및 삼투압농도이다. 세포의 영양 요구사항은 일반적으로 최적의 환경을 제공하도록 개발된 표준 배지 제형으로 제공된다. 영양소는 아미노산 및 그 유도체, 탄수화물, 당류, 지방산, 복합 지질, 핵산 유도체, 및 비타민의 여러 카테고리로 나누어질 수 있다. 대부분의 세포는 세포 대사를 유지하기 위한 영양소 외에도, 무혈청 배지에서 증식하기 위해 다음의 군 중 적어도 하나로부터 유래된 하나 이상의 호르몬도 필요로 한다: 스테로이드, 프로스타글란딘, 성장 인자, 뇌하수체 호르몬, 및 펩티드 호르몬(Sato, G. H. 등의 문헌["Growth of Cells in Hormonally Defined Media", Cold Spring Harbor Press, N.Y., 1982]). 호르몬 이외에, 세포는 시험관 내에서 생존 및 성장을 위해 트랜스페린(혈장 철 수송 단백질), 세룰로플라스민(구리 수송 단백질), 및 고밀도 지단백질(지질 담체)과 같은 수송 단백질을 필요로 할 수 있다. 최적의 호르몬 또는 수송 단백질의 세트는 각 세포 유형에 따라 달라질 것이다. 이들 호르몬 또는 수송 단백질의 대부분은 외생적으로 첨가되었거나, 드문 경우에, 특정 인자를 필요로 하지 않는 돌연변이 세포주가 발견되었다. 당업자는 과도한 실험 없이 세포 배양물을 유지하는 데 필요한 다른 인자를 알 것이다.

원핵 숙주 세포의 성장을 위한 성장 배지는 영양 배지(액체 영양 배지) 또는 LB 배지(Luria Bertani)를 포함한다. 적절한 배지는 정의된 배지 및 정의되지 않은 배지를 포함한다. 일반적으로, 배지는 박테리아 성장에 필요한 포도당, 물, 및 염과 같은 탄소 공급원을 함유한다. 배지는 아미노산 및 질소 공급원, 예를 들어 (정의되지 않은 배지 중의) 쇠고기 추출물 또는 효모 추출물, 또는 (정의된 배지 중의) 알려진 양의 아미노산을 포함할 수도 있다. 일부 구현예에서, 성장 배지는 LB 배양액(broth), 예를 들어 LB 밀러 배양액 또는 LB 레녹스 배양액이다. LB 배양액은 펩톤(카제인의 효소 분해 산물), 효모 추출물, 및 염화나트륨을 포함한다. 일부 구현예에서, 항생제를 포함하는 선택적 배지가 사용된다. 이러한 배지에서, 항생제에 대한 내성을 갖는 원하는 세포만이 성장할 것이다.

II) EGFR 항원 결합 조성물

제1 양태에서, 본 개시는 표피 성장 인자(EGFR) 또는 이의 에피토프에 결합하는 제1 항원 결합 단편(AF1)을 포함하는 폴리펩티드를 제공한다. EGFR 항원에 결합하는 항원 결합 단편은, 질환 세포 또는 EGFR 항원을 보유한 조직을 살해하기 위해, 특이적 포맷으로 설계된 조성물 내의 효과기 세포의 CD3 항원(또는 다른 항원)에 대한 결합 친화도를 갖는 제2 항원 결합 단편(AF2)와의 페어링하는 데 특히 유용하다. 결합 특이성은 상보성 결정 영역, 또는 경쇄 CDR 또는 중쇄 CDR과 같은 CDR에 의해 결정될 수 있다. 많은 경우에, 결합 특이성은 경쇄 CDR 및 중쇄 CDR에 의해 결정된다. 중쇄 CDR 및 경쇄 CDR의 주어진 조합은 다른 기준 항원과 비교했을 때 EGFR에 대해 더 큰 친화도 및/또는 특이성을 부여하는 주어진 결합 포켓을 제공한다.

본 개시에 의해 고려되는 항원 결합 단편의 기원은 자연 발생 항체 또는 이의 단편, 비-자연 발생 항체 또는 이의 단편, 인간화 항체 또는 이의 단편, 합성 항체 또는 이의 단편, 하이브리드 항체 또는 이의 단편, 또는 조작된 항체 또는 이의 단편으로부터 유래될 수 있다. 주어진 표적 마커에 대한 항체를 생성하는 방법은 당업계에 잘 알려져 있다. 예를 들어, 단클론 항체는 Kohler 등의 문헌[Nature, 256:495 (1975)]에 기술된 하이브리도마 방법을 사용하여 제조될 수 있거나, 재조합 DNA 방법(미국 특허 제4,816,567호)에 의해 제조될 수 있다. 항체 및 이의 단편의 구조, 항체의 중쇄 및 경쇄의 가변 영역(VH 및 VL), 단쇄 가변 영역(scFv), 상보성 결정 영역(CDR), 및 도메인 항체(dAb)가 잘 이해된다. 원하는 EGFR 항원 결합 단편을 갖는 폴리펩티드를 생성하는 방법은 당업계에 알려져 있다.

본 개시의 다양한 EGFR 결합 항원 결합 단편은, 본원에 기술된 폴리펩티드 구현예에서, 당업계에 알려진 EGFR 항체 및 항원 결합 단편에 비해 안정성을 강화시키도록 특이적으로 변형된 것이다. 단클론 항체의 단백질 응집은 이들의 발달 가능성에 있어서 계속적으로 상당한 문제가 되고 있으며, 항체 생산에서 주요 초점 영역으로 남아 있다. 항체 응집은 그의 도메인의 부분적 펼침에 의해 유발될 수 있으며, 이는 단량체-단량체 회합에 이어지는 핵형성 및 응집체 성장을 초래한다. 항체 및 항체-기반 단백질의 응집 경향은 외부 실험 조건에 의해 영향을 받을 수 있지만, 이들은 서열 및 구조에 의해 결정했을 때 고유한 항체 특성에 강하게 의존한다. 단백질이 접힌 상태에서는 약간만 안정하다는 것이 잘 알려져 있지만, 대부분의 단백질은 펼친 상태 또는 부분적으로 펼친 상태에서 본질적으로 응집되기 쉬우며, 생성된 응집체는 극도로 안정하고 오래 지속될 수 있다는 것은 보통 잘 알려져 있지 않다. 응집 경향의 감소는 또한 발현 역가의 증가를 동반하는 것으로 나타났는데, 이는 단백질 응집의 감소가 개발 과정 전반에 걸쳐 유익하고 임상 연구를 위한 보다 효율적인 경로를 유도할 수 있음을 보여준다. 치료 단백질의 경우, 응집체는 환자에서 유해한 면역 반응에 대한 유의한 위험 인자이며, 다양한 메커니즘을 통해 형성될 수 있다. 응집을 조절하면 단백질 안정성, 제조 가능성, 소모율, 안전성, 제형, 역가, 면역원성, 및 가용성을 개선할 수 있다. 크기, 소수성, 정전기, 및 전하 분포와 같은 단백질의 고유 특성은 단백질 가용성에 있어서 중요한 역할을 한다. 표면 소수성으로 인한 치료 단백질의 낮은 가용성은 제형 개발을 더욱 어렵게 하는 것으로 나타났으며, 이는 생체 내에서 만족스럽지 못한 생체 분포, 바람직하지 않은 약동학적 거동, 및 면역원성을 초래할 수 있다. 후보 단클론 항체의 전반적인 표면 소수성을 감소시키는 것도 정제 및 투여 요법과 관련된 이점을 제공할 수 있고 비용을 절감시킬 수 있다. 개별 아미노산은 구조 분석에 의해 항체에서 응집 능력에 기여하는 것으로서 식별될 수 있고, CDR 뿐만 아니라 프레임워크 영역에 위치할 수 있다. 특히, 잔기는 주어진 항체에서 소수성 문제를 야기할 위험이 높은 것으로 예측될 수 있다. 일 구현예에서, 본 개시는 EGFR에 특이적으로 결합할 능력을 갖는 항원 결합 단편을 제공하며, 상기 항원 결합 단편은 부모 항체 또는 항체 단편에 비해 프레임워크 영역에서 이소류신, 류신, 또는 메티오닌으로부터 선택된 소수성 아미노산의 적어도 하나의 치환을 갖는다. 또 다른 구현예에서, EGFR 항원 결합 단편은 하나 이상의 프레임워크 영역에서 이소류신, 류신, 또는 메티오닌으로부터 선택된 소수성 아미노산의 적어도 2개의 아미노산 치환을 갖는다.

대상 항원 결합 단편의 맥락에서, 등전점(pI)은 항체 단편이 순 전하를 갖지 않는 pH이다. pH가 항체 단편의 pI 미만이면, 항체 단편은 순 양전하를 가질 것이다. 양전하가 클수록 혈액 제거 및 조직 보유가 증가하는 것과 상관되는 경향이 있으며, 일반적으로 반감기가 줄어드는 경향이 있다. pH가 항체 단편의 pI보다 큰 경우, 항체 단편은 음전하를 가질 것이다. 음전하는 일반적으로 조직 흡수를 감소시키고 반감기를 연장시킨다. 프레임워크 잔기에 대한 돌연변이를 통해 이러한 전하를 조작하는 것이 가능하다. 이러한 고려 사항들은, 출발점으로서 사용된 부모 항체에 비해 개별 아미노산 치환이 이루어진 본원에 기술된 구현예의 항원 결합 단편의 다양한 서열 설계에 영향을 미쳤다. 폴리펩티드의 등전점은 수학적으로 또는 시험관 내 검정을 통해 실험적으로 결정될 수 있다. 등전점(pI)은 단백질이 0의 순 전하를 갖는 pH이며, 단백질 서열 내의 특정 아미노산에 대한 전하를 사용하여 계산될 수 있다. 전하에 대한 추정값은 산 해리 상수 또는 pKa 값으로 불리며, pI를 계산하는 데 사용된다. pI는 모세관 등전 집속과 같은 방법(Datta-Mannan, A. 등의 문헌[The interplay of non-specific binding, target-mediated clearance and FcRn interactions on the pharmacokinetics of humanized antibodies. mAbs 7:1084 (2015)]; Li, B. 등의 문헌[Framework selection can influence pharmacokinetics of a humanized therapeutic antibody through differences in molecule charge. mAbs 6, 1255-1264 (2014)] 참조) 또는 당업계에 알려진 다른 방법에 의해 시험관 내에서 결정될 수 있다.

본원에 개시된 구현예 중 어느 하나의 일부 양태에서, AF1을 포함하는 대상 폴리펩티드는 표 1에 열거된 경쇄 상보성 결정 영역(CDR-L) 및 중쇄 상보성 결정 영역(CDR-H)을 포함하며, 여기서 AF1은 EGFR 또는 이의 에피토프에 결합한다. 추가적으로 또는 대안적으로, 본 개시의 AF1은 표 1에 열거된 CDR-L 또는 CDR-H 중 어느 하나에 대해 적어도 60%의 동일성을 갖는 CDR-L 또는 CDR-H를 포함할 수 있다. 일부 양태에서, 본 개시의 AF1은 표 1에 열거된 서열번호 중 어느 하나에 대해 적어도 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 99% 또는 그 이상의 서열 동일성을 나타낼 수 있는 CDR-L 또는 CDR-H를 포함할 수 있다. 추가적으로, 구현예의 대상 AF1은 표 2에 열거된 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 추가로 포함할 수 있다. 일부 양태에서, 본 개시의 대상 AF1은 표 2에 열거된 서열번호 중 어느 하나에 대해 적어도 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 99% 또는 그 이상의 서열 동일성을 나타내는 FR-L 또는 FR-H를 포함할 수 있다. 일 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 AF1은 키메라 또는 인간화 항원 결합 단편이다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 AF1은 Fv, Fab, Fab', Fab'-SH, 선형 항체, 및 단쇄 가변 단편(scFv)으로 이루어진 군으로부터 선택된다. CDR-H 및 CDR-L을 갖는 AF1은 N-말단에서 C-말단 방향으로 (CDR-H)-(CDR-L) 또는 (CDR-H)-(CDR-L) 배향으로 구성될 수 있다.

일 구현예에서, 본 개시는 AF1을 포함하는 폴리펩티드를 제공하며, 여기서 AF1은 CDR-L 및 CDR-H, 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하고, AF1은: (a) EGFR에 특이적으로 결합하고; (b) FR-H1, FR-H2, FR-H3, 및 FR-H4를 포함하며, FR-H1은 서열번호 14~16 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖고, FR-H2는 서열번호 18 또는 서열번호 19의 아미노산 서열을 갖고, FR-H3은 서열번호 20 또는 서열번호 21의 아미노산 서열을 갖고, FR-H4는 서열번호 22~24 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖는다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예의 폴리펩티드는 AF1을 포함하고, AF1은 CDR-H3을 포함하고, CDR-H3은 서열번호 6의 아미노산 서열을 갖는다. 또 다른 구현예에서, AF1은 서열번호 4, 5, 및 6의 아미노산 서열을 각각 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 포함한다.

또 다른 구현예에서, 본 개시는 AF1을 포함하는 폴리펩티드를 제공하며, AF1은 시험관 내 검정에 의해 입증했을 때, 서열번호 52에 도시된 서열로 이루어진 항원 결합 단편에 비해 더 높은 등전점(pI)을 갖는다. 일 구현예에서, AF1은 폴리펩티드에 혼입되어 항-EGFR 이중특이적 항체를 형성하고, 폴리펩티드는 대조군 이중특이적 항체에 비해 더 높은 pI를 나타내며, 여기서 상기 폴리펩티드는 분화 클러스터 3 T 세포 수용체(CD3)에 결합하는 기준 항원 결합 단편 및 상기 AF1을 포함하고, 상기 대조군 이중특이적 항원 결합 단편은 AF1이 서열번호 52로 치환된 것을 제외하고는 폴리펩티드와 동일하다. 전술한 구현예에서, AF1은 서열번호 52에 표시된 서열로 이루어진 항원 결합 단편의 pI보다 적어도 0.1, 0.2, 0.3, 0.4, 0.5, 0.6, 0.7, 0.8, 0.9, 1.0, 1.1, 1.2, 1.3, 1.4, 또는 1.5 pH 단위 더 높은 pI를 나타낸다. 전술한 구현예에서, pI를 결정하기 위한 시험관 내 검정은 모세관 등전영동 집속법 또는 당업계에 공지된 다른 검정법일 수 있다.

또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 AF1을 포함하되, AF1은 CDR-L, CDR-H, 경쇄 프레임워크 영역(FR-L), 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하고, AF1은 (a) EGFR에 특이적으로 결합하도록 구성되고; (b) 서열번호 4, 5, 및 6의 아미노산 서열을 각각 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 포함하고; (c) 서열번호 14~16, 서열번호 18 및 19, 서열번호 20 및 21, 및 서열번호 22~24 각각의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 각각 나타내는 FR-H1, FR-H2, FR-H3, 및 FR-H4를 포함하고, FR-L을 추가로 포함하되, FR-L은: (a) 서열번호 7의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L1, (b) 서열번호 8의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L2, (c) 서열번호 9의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L3, 및 (d) 서열번호 13의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L4를 포함한다.

또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 AF1을 포함하되, AF1은 CDR-L, CDR-H, 경쇄 프레임워크 영역(FR-L), 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하고, AF1은 (a) EGFR에 특이적으로 결합하도록 구성되고; (b) 서열번호 4, 5, 및 6의 아미노산 서열을 각각 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 포함하고; (c) 서열번호 14~16, 서열번호 18 및 19, 서열번호 20 및 21, 및 서열번호 22~24 각각의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 각각 나타내는 FR-H1, FR-H2, FR-H3, 및 FR-H4를 포함하고; (d) FR-L을 추가로 포함하되, FR-L은: (i) 서열번호 7의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L1, (ii) 서열번호 8의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L2, (iii) 서열번호 10의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L3, 및 (iv) 서열번호 13의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L4를 포함한다.

또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 AF1을 포함하되, AF1은 CDR-L, CDR-H, 경쇄 프레임워크 영역(FR-L), 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하고, AF1은 (a) EGFR에 특이적으로 결합하도록 구성되고; (b) 서열번호 4, 5, 및 6의 아미노산 서열을 각각 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 포함하고; (c) 서열번호 14~16, 서열번호 18 및 19, 서열번호 20 및 21, 및 서열번호 22~24 각각의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 각각 나타내는 FR-H1, FR-H2, FR-H3, 및 FR-H4를 포함하고; (d) FR-L을 추가로 포함하되, FR-L은: (i) 서열번호 7의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L1, (ii) 서열번호 8의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L2, (iii) 서열번호 11의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L3, 및 (iv) 서열번호 13의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L4를 포함한다.

또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 AF1을 포함하되, AF1은 CDR-L, CDR-H, 경쇄 프레임워크 영역(FR-L), 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하고, AF1은: (a) EGFR에 특이적으로 결합하도록 구성되고; (b) 서열번호 4, 5, 및 6의 아미노산 서열을 각각 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 포함하고; (c) 서열번호 7, 서열번호 8, 서열번호 9~11, 서열번호 13의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 각각 나타내는 FR-L1, FR-L2, FR-L3, 및 FR-L4를 포함하고; (d) FR-H1, FR-H2, FR-H3, 및 FR-H4를 추가로 포함하되, FR-H1은 서열번호 14의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내고, FR-H2는 서열번호 18의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내고, FR-H3은 서열번호 20의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내고, FR-H4는 서열번호 22 또는 23의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타낸다.

또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 AF1을 포함하되, AF1은 CDR-L, CDR-H, 경쇄 프레임워크 영역(FR-L), 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하고, AF1은 (a) EGFR에 특이적으로 결합하도록 구성되고; (b) 서열번호 4, 5, 및 6의 아미노산 서열을 각각 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 포함하고; (c) 서열번호 7, 서열번호 8, 서열번호 9~11, 및 서열번호 13의 아미노산 서열과 각각 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 각각 나타내는 FR-L1, FR-L2, FR-L3, 및 FR-L4를 포함하고; (d) FR-H1, FR-H2, FR-H3, 및 FR-H4를 추가로 포함하되, FR-H1은 서열번호 15의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내고, FR-H2는 서열번호 19의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내고, FR-H3은 서열번호 21의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내고, FR-H4는 서열번호 24의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타낸다.

또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 AF1을 포함하되, AF1은 CDR-L, CDR-H, 경쇄 프레임워크 영역(FR-L), 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하고, AF1은 (a) EGFR에 특이적으로 결합하도록 구성되고; (b) 서열번호 4, 5, 및 6의 아미노산 서열을 각각 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 포함하고; (c) 서열번호 7, 서열번호 8, 서열번호 9~11, 및 서열번호 13의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 각각 나타내는 FR-L1, FR-L2, FR-L3, 및 FR-L4를 포함하고; (d) FR-H1, FR-H2, FR-H3, 및 FR-H4를 추가로 포함하되, FR-H1은 서열번호 16의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내고, FR-H2는 서열번호 19의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내고, FR-H3은 서열번호 20의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내고, FR-H4는 서열번호 22 또는 23의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타낸다.

또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 AF1을 포함하되, AF1은 EGFR에 특이적으로 결합하도록 구성되고, AF1은 서열번호 28~32의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 중쇄 (VH) 아미노산 서열을 포함한다.

또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 AF1을 포함하되, AF1은 EGFR에 특이적으로 결합하도록 구성되고, AF1은 서열번호 25~27의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 경쇄 (VL) 아미노산 서열을 포함한다.

또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 AF1을 포함하되, AF1은 서열번호 28~32의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 중쇄 (VH) 아미노산 서열을 포함하고, 서열번호 25~27의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 경쇄 (VL) 아미노산 서열을 포함한다. AF1은 VL-VH 또는 VH-VL 배향으로 구성될 수 있고 링커 펩티드에 의해 융합된다.

또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 AF1을 포함하되, AF1은 서열번호 37~51 중 어느 하나의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다.

본원에 개시된 조성물 구현예에 대한 용어 항원 결합 단편의 사용은 제한하는 것이 아니며, 상응하는 온전한 항체의 리간드인 항원에 결합하는 능력을 보유한 항체의 일부분 또는 단편을 포함하도록 의도된다는 것을 이해할 것이다. 이러한 구현예에서, 항원 결합 단편은, CDR 및 개재 프레임워크 영역, 항체의 경쇄 및/또는 중쇄의 가변 또는 초가변 영역(VL, VH), 가변 단편(Fv), Fab' 단편, F(ab')2 단편, Fab 단편, 단쇄 항체(scAb), VHH 카멜리드 항체, 단쇄 가변 단편(scFv), 선형 항체, 단일 도메인 항체, 상보성 결정 영역(CDR), 도메인 항체(dAb), BHH 또는 BNAR 유형의 단일 도메인 중쇄 면역글로불린, 단일 도메인 경쇄 면역글로불린, 또는 항원에 결합할 수 있는 항체의 단편을 함유하는 당업계에 알려진 다른 폴리펩티드일 수 있지만 이들로 한정되지는 않는다. 2개의 항원 결합 단편의 VL 및 VH는 단쇄 디아바디 구성으로 구성될 수도 있는데, 즉, AF1 및 AF2의 VL 및 VH는 디아바디로서 배열될 수 있도록 적절한 길이의 링커와 함께 구성된다.

소정의 구현예에서, 항원 결합 단편의 VL 및 VH는 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 또는 35개의 친수성 아미노산으로 이루어진 비교적 긴 링커에 의해 융합되고, 친수성 아미노산은 함께 결합될 때 가요성 특성을 갖는다. 일 구현예에서, 본원에 기술된 scFv 구현예 중 어느 하나의 VL 및 VH는 다음 서열로부터 선택된 친수성 아미노산의 비교적 긴 링커에 의해 연결된다: GSGEGSEGEGGGEGSEGEGSGEGGEGEGSG (서열번호 790), TGSGEGSEGEGGGEGSEGEGSGEGGEGEGSGT (서열번호 791), GATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEG (서열번호 792), 또는 GSAAPTAGTTPSASPAPPTGGSSAAGSPST (서열번호 793).

또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 AF1은 인간 또는 시노몰구스 원숭이 (cyno) EGFR에 특이적으로 결합한다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 AF1은 인간 및 시노몰구스 원숭이 (cyno) EGFR에 특이적으로 결합한다.

또 다른 양태에서, 본 개시는 대상 조성물에 혼입하기 위해 EGFR에 대한 특이적 결합 친화도를 갖는 AF1을 제공하며, 여기서 AF1은, AF1이 혼입되는 이중특이적 폴리펩티드의 안정성을 향상시키기 위해 프레임워크 영역의 하나 이상의 개별 아미노산을 변형하여 AF1의 pI를 부모 항원 결합 단편에 비해 증가시킨 것이다. 일 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는, 시험관 내 검정에서 입증했을 때, 약 5.4, 또는 약 5.5, 또는 약 5.6, 또는 약 5.7, 또는 약 5.8, 또는 약 5.9, 또는 약 6.0, 또는 약 6.1, 또는 약 6.2, 또는 약 6.3, 또는 약 6.4, 또는 약 6.5, 또는 약 6.6의 pI를 나타내는 AF1을 포함한다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는, 시험관 내 검정에서 입증했을 때, 5.4 내지 6.6의 pI를 나타내는 AF1을 포함한다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는, 연산에 의해 결정하거나 시험관 내 검정에서 입증했을 때, 약 5.4 내지 6.6, 또는 약 5.6 내지 약 6.4, 또는 약 5.8 내지 약 6.2, 또는 약 6.0 내지 약 6.2, 또는 약 6.1 내지 약 6.3, 또는 약 6.2 내지 약 6.4, 또는 약 6.3 내지 약 6.5, 또는 약 6.4 내지 약 6.6의 pI를 나타내는 AF1을 포함한다.

또 다른 양태에서, 본 개시는 대상 조성물 내로의 혼입을 위해 EGFR 항원에 대한 특이적 결합 친화도를 갖는 AF1을 제공하며, 여기서 EGFR 항원에 대한 결합 친화도는 설정된 범위 내에 있다. 일 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는, EGFR 항원을 포함하는 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때 약 0.1 nM 내지 약 100 nM의 K_d로 EGFR에 특이적으로 결합하는 AF1을 포함한다. 또 다른 구현예에서, AF1은 (시험관 내 결합 검정에서의 K_d에 의해 결정했을 때) 약 0.1 nM 미만, 또는 약 0.5 nM 미만, 또는 약 1.0 nM 미만, 또는 약 10 nM 미만, 또는 약 50 nM 미만, 또는 약 100 nM 미만의 결합 친화도로 EGFR에 특이적으로 결합한다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 AF1 및 AF2를 포함하되, 시험관 내 항원 결합 검정에 의해 측정했을 때, EGFR에 대한 AF1의 결합 친화도는 CD3에 대한 AF2의 결합 친화도보다 적어도 10배 더 크거나, 적어도 100배 더 크거나, 적어도 1000배 더 크다. K_d 값이 더 낮은 결합 친화도, 예를 들어 1 nM은 10 nM보다 더 큰 결합 친화도라는 것을 이해할 것이다. 표적 리간드에 대한 대상 조성물의 결합 친화도는, 결합 검정 또는 경쟁적 결합 검정, 예컨대 미국 특허 제5,534,617호에 기술된 것과 같이, 칩 결합 수용체 또는 결합 단백질을 이용하는 Biacore 검정 또는 ELISA 검정, 본원의 실시예에 기술된 검정, 방사성 수용체 검정, 또는 당업계에 공지된 다른 검정을 사용하여 검정할 수 있다. 그런 다음, 결합 친화도 상수는 van Zoelen 등의 문헌[Trends Pharmacol Sciences (1998) 19)12):487]에 기술된 것과 같은 Scatchard 분석과 같은 표준 방법, 또는 당업계에 공지된 다른 방법을 사용하여 결정할 수 있다.

또 다른 양태에서, 본 개시는 대상 조성물에 혼입하기 위해 EGFR에 대한 특이적 결합 친화도를 갖는 AF1을 제공하며, 여기서 AF1은, AF1이 혼입되는 이중특이적 폴리펩티드의 안정성을 향상시키기 위해 프레임워크 영역의 하나 이상의 개별 아미노산을 변형하여 항원 결합 프레임워크의 소수성을 부모 항원 결합 단편에 비해 감소시킨 것이다. 일 구현예에서, 본원에 기술된 임의의 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 AF1을 포함하며, 여기서 AF1은 EGFR에 특이적으로 결합하고, 프레임워크 영역에서 서열번호 52의 아미노산 서열에 비해 소수성 아미노산의 적어도 하나의 아미노산 치환을 가지며, 여기서 소수성 아미노산은 이소류신, 류신, 또는 메티오닌으로부터 선택되고, 치환된 아미노산은 아르기닌, 트레오닌, 또는 글루타민으로부터 선택된다. 또 다른 구현예에서, AF1은 프레임워크 영역에서 서열번호 52의 아미노산 서열에 비해 소수성 아미노산의 적어도 2개의 아미노산 치환을 가지며, 여기서 소수성 아미노산은 이소류신, 류신, 또는 메티오닌으로부터 선택되고, 치환된 아미노산은 아르기닌, 트레오닌, 또는 글루타민으로부터 선택된다.

EGFR CDR 서열
작제물	CDR 영역	아미노산 서열	서열번호
EGFR.2, EGFR.13, EGFR.14, EGFR.15, EGFR.16, EGFR.17, EGFR.18, EGFR.19, EGFR.20, EGFR.21, EGFR.22, EGFR.23, EGFR.24, EGFR.25, EGFR.26, EGFR.27	CDR-L1	QASQDISNYLN	1
EGFR.2, EGFR.13, EGFR.14, EGFR.15, EGFR.16, EGFR.17, EGFR.18, EGFR.19, EGFR.20, EGFR.21, EGFR.22, EGFR.23, EGFR.24, EGFR.25, EGFR.26, EGFR.27	CDR-L2	DASNLET	2
EGFR.2, EGFR.13, EGFR.14, EGFR.15, EGFR.16, EGFR.17, EGFR.18, EGFR.19, EGFR.20, EGFR.21, EGFR.22, EGFR.23, EGFR.24, EGFR.25, EGFR.26, EGFR.27	CDR-L3	QHFDHLPLA	3
EGFR.2, EGFR.13, EGFR.14, EGFR.15, EGFR.16, EGFR.17, EGFR.18, EGFR.19, EGFR.20, EGFR.21, EGFR.22, EGFR.23, EGFR.24, EGFR.25, EGFR.26, EGFR.27	CDR-H1	GGSVSSGDYY	4
EGFR.2, EGFR.13, EGFR.14, EGFR.15, EGFR.16, EGFR.17, EGFR.18, EGFR.19, EGFR.20, EGFR.21, EGFR.22, EGFR.23, EGFR.24, EGFR.25, EGFR.26, EGFR.27	CDR-H2	HIYYSGNTNYNPSLKS	5
EGFR.2, EGFR.13, EGFR.14, EGFR.15, EGFR.16, EGFR.17, EGFR.18, EGFR.19, EGFR.20, EGFR.21, EGFR.22, EGFR.23, EGFR.24, EGFR.25, EGFR.26, EGFR.27	CDR-H3	VRDRVTGAFDI	6

EGFR FR 서열
작제물	FR 영역	아미노산 서열	서열번호
EGFR.2, EGFR.13, EGFR.14, EGFR.15, EGFR.16, EGFR.17, EGFR.18, EGFR.19, EGFR.20, EGFR.21, EGFR.22, EGFR.23, EGFR.24, EGFR.25, EGFR.26, EGFR.27	FR-L1	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITC	7
EGFR.2, EGFR.13, EGFR.14, EGFR.15, EGFR.16, EGFR.17, EGFR.18, EGFR.19, EGFR.20, EGFR.21, EGFR.22, EGFR.23, EGFR.24, EGFR.25, EGFR.26, EGFR.27	FR-L2	WYQQKPGKAPKLLIY	8
EGFR.13, EGFR.14, EGFR.15, EGFR.16, EGFR.17,	FR-L3	GVPSRFSGSGSGTDFTFTISSLQPEDTATYFC	9
EGFR.18, EGFR.19, EGFR.20, EGFR.21, EGFR.22	FR-L3	GVPSRFSGSGSGTDFTFTISRLQPEDIATYFC	10
EGFR.23, EGFR.24, EGFR.25, EGFR.26, EGFR.27	FR-L3	GVPSRFSGSGSGTDFTFTISRLQPEDTATYFC	11
EGFR.2	FR-L3	GVPSRFSGSGSGTDFTFTISSLQPEDIATYFC	12
EGFR.2, EGFR.13, EGFR.14, EGFR.15, EGFR.16, EGFR.17, EGFR.18, EGFR.19, EGFR.20, EGFR.21, EGFR.22, EGFR.23, EGFR.24, EGFR.25, EGFR.26, EGFR.27	FR-L4	FGGGTKVEIK	13
EGFR.13, EGFR.14, EGFR.18, EGFR.19, EGFR.23, EGFR.24	FR-H1	QVQLQESGPGAVKPSETLSLTCTVS	14
EGFR.15, EGFR.20, EGFR.25	FR-H1	QVQLQESGPGLVKPSQTLSLTCTVS	15
EGFR.16, EGFR.17, EGFR.21, EGFR.22, EGFR.26, EGFR.27	FR-H1	QVQLQESGPGAVKPSQTLSLTCTVS	16
EGFR.2	FR-H1	QVQLQESGPGLVKPSETLSLTCTVS	17
EGFR.2, EGFR.13, EGFR.14, EGFR.18, EGFR.19, EGFR.23, EGFR.24	FR-H2	WTWIRQSPGKGLEWIG	18
EGFR.15, EGFR.16, EGFR.17, EGFR.20, EGRF.21, EGFR.22, EGFR.25, EGFR.26, EGFR.27	FR-H2	WTWIRQRPGKGLEWIG	19
EGFR.13, EGFR.14, EGFR.16, EGFR.17, EGFR.18, EGFR.19, EGFR.21, EGFR.22, EGFR.23, EGFR.24, EGFR.26, EGFR.27	FR-H3	RLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYC	20
EGFR.2, EGFR.15, EGFR.20, EGFR.25	FR-H3	RLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTAIYYC	21
EGFR.13, EGFR.16, EGFR.18, EGFR.21, EGFR.23, EGFR.26	FR-H4	WGQGTAVTVSS	22
EGFR.14, EGFR.17, EGFR.19, EGFR.22, EGFR.24, EGFR.27	FR-H4	WGQGTTVTVSS	23
EGFR.2, EGFR.15, EGFR.20, EGFR.25	FR-H4	WGQGTMVTVSS	24

EGFR VL 및 VH 서열
작제물	영역	아미노산 서열	서열번호
EGFR.13, EGFR.14, EGFR.15, EGFR.16, EGFR.17	VL	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISSLQPEDTATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIK	25
EGFR.18, EGFR.19, EGRF.20, EGFR.21, EGFR.22	VL	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISRLQPEDIATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIK	26
EGFR.23, EGFR.24, EGFR.25, EGFR.26, EGFR.27	VL	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISRLQPEDTATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIK	27
EGFR.13, EGFR.18, EGFR.23	VH	QVQLQESGPGAVKPSETLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQSPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTAVTVSS	28
EGFR.14, EGFR.19, EGFR.24	VH	QVQLQESGPGAVKPSETLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQSPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTTVTVSS	29
EGFR.15, EGFR.20, EGFR.25	VH	QVQLQESGPGLVKPSQTLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQRPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTAIYYCVRDRVTGAFDIWGQGTMVTVSS	30
EGFR.16, EGFR.21, EGFR.26	VH	QVQLQESGPGAVKPSQTLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQRPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTAVTVSS	31
EGFR.17, EGFR.22, EGFR.27	VH	QVQLQESGPGAVKPSQTLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQRPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTTVTVSS	32
EGFR.2	VL	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISSLQPEDIATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIK	35
EGFR.2	VH	QVQLQESGPGLVKPSETLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQSPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTAIYYCVRDRVTGAFDIWGQGTMVTVSS	36

EGFR scFv 서열
작제물	아미노산 서열	서열번호
EGFR.13	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISSLQPEDTATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGAVKPSETLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQSPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTAVTVSS	37
EGFR.14	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISSLQPEDTATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGAVKPSETLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQSPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTTVTVSS	38
EGFR.15	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISSLQPEDTATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGLVKPSQTLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQRPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTAIYYCVRDRVTGAFDIWGQGTMVTVSS	39
EGFR.16	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISSLQPEDTATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGAVKPSQTLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQRPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTAVTVSS	40
EGFR.17	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISSLQPEDTATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGAVKPSQTLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQRPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTTVTVSS	41
EGFR.18	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISRLQPEDIATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGAVKPSETLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQSPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTAVTVSS	42
EGFR.19	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISRLQPEDIATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGAVKPSETLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQSPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTTVTVSS	43
EGFR.20	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISRLQPEDIATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGLVKPSQTLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQRPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTAIYYCVRDRVTGAFDIWGQGTMVTVSS	44
EGFR.21	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISRLQPEDIATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGAVKPSQTLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQRPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTAVTVSS	45
EGFR.22	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISRLQPEDIATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGAVKPSQTLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQRPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTTVTVSS	46
EGFR.23	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISRLQPEDTATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGAVKPSETLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQSPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTAVTVSS	47
EGFR.24	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISRLQPEDTATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGAVKPSETLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQSPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTTVTVSS	48
EGFR.25	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISRLQPEDTATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGLVKPSQTLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQRPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTAIYYCVRDRVTGAFDIWGQGTMVTVSS	49
EGFR.26	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISRLQPEDTATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGAVKPSQTLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQRPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTAVTVSS	50
EGFR.27	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISRLQPEDTATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGAVKPSQTLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQRPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTATYYCVRDRVTGAFDIWGQGTTVTVSS	51
EGFR.2	DIQMTQSPSSLSASVGDRVTITCQASQDISNYLNWYQQKPGKAPKLLIYDASNLETGVPSRFSGSGSGTDFTFTISSLQPEDIATYFCQHFDHLPLAFGGGTKVEIKGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGQVQLQESGPGLVKPSETLSLTCTVSGGSVSSGDYYWTWIRQSPGKGLEWIGHIYYSGNTNYNPSLKSRLTISIDTSKTQFSLKLSSVTAADTAIYYCVRDRVTGAFDIWGQGTMVTVSS	52

III) 방출 분절

또 다른 양태에서, 본 개시는 본원에 기술된 대상 조성물에 포함하기에 적합한 방출 분절(RS) 펩티드에 관한 것으로서, 방출 분절 펩티드는 질환 조직 또는 질환 조직의 근위에서 발견되는 세포와 연관이 있거나 이에 의해 생산되는 하나 이상의 포유류 프로테아제에 대한 기질이다. 이러한 프로테아제는, 금속단백분해효소, 시스테인 프로테아제, 아스파르테이트 프로테아제, 및 세린 프로테아제와 같은 프로테아제의 부류를 포함할 수 있지만 이들로 한정되지는 않는다. RS는, 무엇보다도, 포유류 프로테아제가 RS를 절단함으로써 활성화될 수 있는 대상 조성물에 프로드러그 포맷을 부여하는 데 유용하다. 본원에 기술된 바와 같이, RS는 본원에 기술된 대상 조성물 구현예에 혼입되어, 혼입된 항원 결합 단편을 XTEN에 연결시켜(이들의 구성은 보다 완전하게 후술됨), RS가 기질인 하나 이상의 프로테아제의 작용에 의해 RS가 절단될 때 항원 결합 단편 및 XTEN은 조성물 및 항원 결합 단편으로부터 방출되어 XTEN에 의해 더 이상 차폐되지 않고, 이들 각각의 리간드에 대한 결합 잠재력을 증가시킨다. 특정 특징에서, RS는 종양, 암 세포, 및 염증 조직과 같은 그러나 이들로 한정되지는 않은 질환 조직 또는 세포와 밀접하게 연관되어 있거나 이와 함께 국소화되는 프로테아제에 대한 기질의 역할을 하며, RS의 절단 시, 대상 조성물의 XTEN에 의해 달리 차폐되는 (따라서 각각의 리간드에 대해 더 낮은 결합 친화도를 갖는) 항원 결합 단편은 조성물로부터 방출되어 표적 및/또는 효과기 세포 리간드에 결합할 수 있는 증가된 능력을 회복한다. 또 다른 구현예에서, 대상 폴리펩티드 조성물의 RS는 표적화된 세포 내에 위치한 세포 프로테아제에 대한 기질인 아미노산 서열을 포함한다. 본원에 기술된 대상 조성물의 또 다른 특정 특징에서, 2가지 또는 3가지 프로테아제 부류에 대한 기질인 RS은 상이한 프로테아제에 의해 RS 서열의 상이한 위치에서 절단될 수 있는 서열로 설계되었으며, 대표적인 예는 도 6에 도시되어 있다. 따라서, 2가지, 3가지, 또는 그 이상의 프로테아제 부류에 대한 기질인 RS는 RS 서열에서 2개, 3개, 또는 복수의 구별되는 절단 부위를 갖지만, 그럼에도 불구하고 단일 프로테아제에 의한 절단에 의해 RS를 포함하는 조성물로부터 항원 결합 단편 및 XTEN이 방출된다.

일 구현예에서, 본 개시는 하나 이상의 방출 분절을 포함하는 활성화 가능한 폴리펩티드를 제공하며, 여기서 방출 분절은 하나 이상의 포유류 프로테아제에 의해 절단되기 위한 기질이다. 또 다른 구현예에서, 본 개시는 제1 방출 분절(RS1) 서열을 포함하는 폴리펩티드를 제공하며, 여기서 RS1은 포유류 프로테아제에 의해 절단되기 위한 기질이고, RS1은 레구마인, MMP-2, MMP-7, MMP-9, MMP-11, MMP-14, uPA, 및 매트립타아제로 이루어진 군으로부터 선택된 프로테아제에 대한 기질이다. 다른 경우에는 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 제1 방출 분절(RS1) 서열을 포함하며, 여기서 RS1은 다음으로 이루어진 군으로부터 선택된 하나 이상의 포유류 프로테아제에 의해 절단되기 위한 기질이다: 메프린, 네프릴리신 (CD10), PSMA, BMP-1, A 디스인테그린 및 금속단백분해효소 (ADAM), ADAM8, ADAM9, ADAM10, ADAM12, ADAM15, ADAM17 (TACE), ADAM19, ADAM28 (MDC-L), 트롬보스폰딘 모티프를 갖는 ADAM (ADAMTS), ADAMTS1, ADAMTS4, ADAMTS5, MMP-1 (콜라게나아제 1), 매트릭스 금속단백분해효소-1 (MMP-1), 매트릭스 금속단백분해효소-2 (MMP-2, 젤라틴분해효소 A), 매트릭스 금속단백분해효소-3 (MMP-3, 스트로멜리신 1), 매트릭스 금속단백분해효소-7 (MMP-7, 마트릴리신 1), 매트릭스 금속단백분해효소-8 (MMP-8, 콜라게나아제 2), 매트릭스 금속단백분해효소-9 (MMP-9, 젤라틴분해효소 B), 매트릭스 금속단백분해효소-10 (MMP-10, 스트로멜리신 2), 매트릭스 금속단백분해효소-11 (MMP-11, 스트로멜리신 3), 매트릭스 금속단백분해효소-12 (MMP-12, 대식세포 엘라스타아제), 매트릭스 금속단백분해효소-13 (MMP-13, 콜라게나아제 3), 매트릭스 금속단백분해효소-14 (MMP-14, MT1-MMP), 매트릭스 금속단백분해효소-15 (MMP-15, MT2-MMP), 매트릭스 금속단백분해효소-19 (MMP-19), 매트릭스 금속단백분해효소-23 (MMP-23, CA-MMP), 매트릭스 금속단백분해효소-24 (MMP-24, MT5-MMP), 매트릭스 금속단백분해효소-26 (MMP-26, 매트릴리신 2), 매트릭스 금속단백분해효소-27 (MMP-27, CMMP), 레구마인, 카텝신 B, 카텝신 C, 카텝신 K, 카텝신 L, 카텝신 S, 카텝신 X, 카텝신 D, 카텝신 E, 분비 효소, 유로키나아제 (uPA), 조직형 플라스미노겐 활성화인자 (tPA), 플라스민, 트롬빈, 전립선-특이적 항원 (PSA, KLK3), 인간 호중구 엘라스타아제 (HNE), 엘라스타아제, 트립타아제, II형 막관통 세린 프로테아제 (TTSP), DESC1, 헵신 (HPN), 매트립타아제, 매트립타아제-2, TMPRSS2, TMPRSS3, TMPRSS4 (CAP2), 섬유아세포 활성화 단백질 (FAP), 칼리크레인 관련 펩티다아제 (KLK 계열), KLK4, KLK5, KLK6, KLK7, KLK8, KLK10, KLK11, KLK13, 및 KLK14.

또 다른 구현예에서, 본 개시는 본원에 기술된 대상 폴리펩티드 조성물에 혼입하기 위한 제1 방출 분절(RS1) 서열을 포함하는 폴리펩티드를 제공하며, 여기서 RS1은 하나 이상의 포유류 프로테아제에 의해 절단되기 위한 기질이고, RS1은 서열번호 53~671로부터 선택된 서열에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 구현예에서, RS1은 RSR-2089, RSR-2295, RSR-2298, RSR-2488, RSR-2599, RSR-2485, RSR-2486, RSR-2728, RSN-2089, RSN-2295, RSN-2298, RSN-2488, RSN-2599, RSN-2485, RSN-2486, RSN-2728, RSC-2089, RSC-2295, RSC-2298, RSC-2488, RSC-2599, RSC-2485, RSC-2486, 및 RSC-2728의 서열로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하며, 이들 각각은 표 5에 제시되어 있다. 하기 대상 폴리펩티드 조성물의 구성 및 특성에 대한 기술에서 보다 완전하게 기술된 바와 같이, 방출 분절은 방출 분절이 절단될 때 XTEN이 조성물로부터 방출되도록 항원 결합 단편과 XTEN 폴리펩티드 사이에서 융합된다.

다른 구현예에서, 본 개시는 본원에 기술된 대상 폴리펩티드 조성물에 혼입하기 위한 제1 방출 분절(RS1) 서열 및 제2 방출 분절(RS2)을 포함하는 폴리펩티드를 제공하며, 여기서 RS1과 RS2는 동일하다. 또 다른 구현예에서, 본 개시는 대상 폴리펩티드 조성물에 혼입하기 위한 제1 방출 분절(RS1) 서열 및 제2 방출 분절(RS2)을 포함하는 폴리펩티드를 제공하며, 여기서 RS1과 RS2는 상이하다. 전술한 구현예의 일부 경우에, RS1 및 RS2는 레구마인, MMP-2, MMP-7, MMP-9, MMP-11, MMP-14, uPA, 및 매트립타아제로 이루어진 군으로부터 선택된 포유류 프로테아제에 의해 절단되기 위한 각각의 기질이다. 또 다른 구현예에서, 본 개시는 본원에 기술된 대상 폴리펩티드 조성물에 혼입하기 위한 RS1 및 RS2 서열을 포함하는 폴리펩티드를 제공하며, 여기서 RS1 및 RS2는 하나 이상의 포유류 프로테아제에 의해 절단되기 위한 기질이고, RS1 및 RS2는 서열번호 53~671로부터 선택된 서열에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 각각 포함한다. 또 다른 구현예에서, RS1 및 RS2는 RSR-2089, RSR-2295, RSR-2298, RSR-2488, RSR-2599, RSR-2485, RSR-2486, RSR-2728, RSN-2089, RSN-2295, RSN-2298, RSN-2488, RSN-2599, RSN-2485, RSN-2486, RSN-2728, RSC-2089, RSC-2295, RSC-2298, RSC-2488, RSC-2599, RSC-2485, RSC-2486, 및 RSC-2728의 서열로부터 선택된 아미노산 서열을 각각 포함하며, 이들 각각은 표 5에 제시되어 있다. 하기 대상 폴리펩티드 조성물의 구성 및 특성에 대한 기술관 관련된 단락에서 보다 완전하게 기술된 바와 같이, 방출 분절은 각각의 방출 분절이 절단될 때 결합된 XTEN이 조성물로부터 방출되도록 항원 결합 단편과 XTEN 폴리펩티드 사이에서 융합된다.

방출 분절 및 아미노산 서열
명칭	아미노산 서열	서열번호
RSR-1517	EAGRSANHEPLGLVAT	53
BSRS-A1	ASGRSTNAGPSGLAGP	54
BSRS-A2	ASGRSTNAGPQGLAGQ	55
BSRS-A3	ASGRSTNAGPPGLTGP	56
VP-1	ASSRGTNAGPAGLTGP	57
RSR-1752	ASSRTTNTGPSTLTGP	58
RSR-1512	AAGRSDNGTPLELVAP	59
RSR-1517	EAGRSANHEPLGLVAT	53
VP-2	ASGRGTNAGPAGLTGP	60
RSR-1018	LFGRNDNHEPLELGGG	61
RSR-1053	TAGRSDNLEPLGLVFG	62
RSR-1059	LDGRSDNFHPPELVAG	63
RSR-1065	LEGRSDNEEPENLVAG	64
RSR-1167	LKGRSDNNAPLALVAG	65
RSR-1201	VYSRGTNAGPHGLTGR	66
RSR-1218	ANSRGTNKGFAGLIGP	67
RSR-1226	ASSRLTNEAPAGLTIP	68
RSR-1254	DQSRGTNAGPEGLTDP	69
RSR-1256	ESSRGTNIGQGGLTGP	70
RSR-1261	SSSRGTNQDPAGLTIP	71
RSR-1293	ASSRGQNHSPMGLTGP	72
RSR-1309	AYSRGPNAGPAGLEGR	73
RSR-1326	ASERGNNAGPANLTGF	74
RSR-1345	ASHRGTNPKPAILTGP	75
RSR-1354	MSSRRTNANPAQLTGP	76
RSR-1426	GAGRTDNHEPLELGAA	77
RSR-1478	LAGRSENTAPLELTAG	78
RSR-1479	LEGRPDNHEPLALVAS	79
RSR-1496	LSGRSDNEEPLALPAG	80
RSR-1508	EAGRTDNHEPLELSAP	81
RSR-1513	EGGRSDNHGPLELVSG	82
RSR-1516	LSGRSDNEAPLELEAG	83
RSR-1524	LGGRADNHEPPELGAG	84
RSR-1622	PPSRGTNAEPAGLTGE	85
RSR-1629	ASTRGENAGPAGLEAP	86
RSR-1664	ESSRGTNGAPEGLTGP	87
RSR-1667	ASSRATNESPAGLTGE	88
RSR-1709	ASSRGENPPPGGLTGP	89
RSR-1712	AASRGTNTGPAELTGS	90
RSR-1727	AGSRTTNAGPGGLEGP	91
RSR-1754	APSRGENAGPATLTGA	92
RSR-1819	ESGRAANTGPPTLTAP	93
RSR-1832	NPGRAANEGPPGLPGS	94
RSR-1855	ESSRAANLTPPELTGP	95
RSR-1911	ASGRAANETPPGLTGA	96
RSR-1929	NSGRGENLGAPGLTGT	97
RSR-1951	TTGRAANLTPAGLTGP	98
RSR-2295	EAGRSANHTPAGLTGP	99
RSR-2298	ESGRAANTTPAGLTGP	100
RSR-2038	TTGRATEAANLTPAGLTGP	101
RSR-2072	TTGRAEEAANLTPAGLTGP	102
RSR-2089	TTGRAGEAANLTPAGLTGP	103
RSR-2302	TTGRATEAANATPAGLTGP	104
RSR-3047	TTGRAGEAEGATSAGATGP	105
RSR-3052	TTGEAGEAANATSAGATGP	106
RSR-3043	TTGEAGEAAGLTPAGLTGP	107
RSR-3041	TTGAAGEAANATPAGLTGP	108
RSR-3044	TTGRAGEAAGLTPAGLTGP	109
RSR-3057	TTGRAGEAANATSAGATGP	110
RSR-3058	TTGEAGEAAGATSAGATGP	111
RSR-2485	ESGRAANTEPPELGAG	112
RSR-2486	ESGRAANTAPEGLTGP	113
RSR-2488	EPGRAANHEPSGLTEG	114
RSR-2599	ESGRAANHTGAPPGGLTGP	115
RSR-2706	TTGRTGEGANATPGGLTGP	116
RSR-2707	RTGRSGEAANETPEGLEGP	117
RSR-2708	RTGRTGESANETPAGLGGP	118
RSR-2709	STGRTGEPANETPAGLSGP	119
RSR-2710	TTGRAGEPANATPTGLSGP	120
RSR-2711	RTGRPGEGANATPTGLPGP	121
RSR-2712	RTGRGGEAANATPSGLGGP	122
RSR-2713	STGRSGESANATPGGLGGP	123
RSR-2714	RTGRTGEEANATPAGLPGP	124
RSR-2715	ATGRPGEPANTTPEGLEGP	125
RSR-2716	STGRSGEPANATPGGLTGP	126
RSR-2717	PTGRGGEGANTTPTGLPGP	127
RSR-2718	PTGRSGEGANATPSGLTGP	128
RSR-2719	TTGRASEGANSTPAPLTEP	129
RSR-2720	TYGRAAEAANTTPAGLTAP	130
RSR-2721	TTGRATEGANATPAELTEP	131
RSR-2722	TVGRASEEANTTPASLTGP	132
RSR-2723	TTGRAPEAANATPAPLTGP	133
RSR-2724	TWGRATEPANATPAPLTSP	134
RSR-2725	TVGRASESANATPAELTSP	135
RSR-2726	TVGRAPEGANSTPAGLTGP	136
RSR-2727	TWGRATEAPNLEPATLTTP	137
RSR-2728	TTGRATEAPNLTPAPLTEP	138
RSR-2729	TQGRATEAPNLSPAALTSP	139
RSR-2730	TQGRAAEAPNLTPATLTAP	140
RSR-2731	TSGRAPEATNLAPAPLTGP	141
RSR-2732	TQGRAAEAANLTPAGLTEP	142
RSR-2733	TTGRAGSAPNLPPTGLTTP	143
RSR-2734	TTGRAGGAENLPPEGLTAP	144
RSR-2735	TTSRAGTATNLTPEGLTAP	145
RSR-2736	TTGRAGTATNLPPSGLTTP	146
RSR-2737	TTARAGEAENLSPSGLTAP	147
RSR-2738	TTGRAGGAGNLAPGGLTEP	148
RSR-2739	TTGRAGTATNLPPEGLTGP	149
RSR-2740	TTGRAGGAANLAPTGLTEP	150
RSR-2741	TTGRAGTAENLAPSGLTTP	151
RSR-2742	TTGRAGSATNLGPGGLTGP	152
RSR-2743	TTARAGGAENLTPAGLTEP	153
RSR-2744	TTARAGSAENLSPSGLTGP	154
RSR-2745	TTARAGGAGNLAPEGLTTP	155
RSR-2746	TTSRAGAAENLTPTGLTGP	156
RSR-2747	TYGRTTTPGNEPPASLEAE	157
RSR-2748	TYSRGESGPNEPPPGLTGP	158
RSR-2749	AWGRTGASENETPAPLGGE	159
RSR-2750	RWGRAETTPNTPPEGLETE	160
RSR-2751	ESGRAANHTGAEPPELGAG	161
RSR-2754	TTGRAGEAANLTPAGLTES	162
RSR-2755	TTGRAGEAANLTPAALTES	163
RSR-2756	TTGRAGEAANLTPAPLTES	164
RSR-2757	TTGRAGEAANLTPEPLTES	165
RSR-2758	TTGRAGEAANLTPAGLTGA	166
RSR-2759	TTGRAGEAANLTPEGLTGA	167
RSR-2760	TTGRAGEAANLTPEPLTGA	168
RSR-2761	TTGRAGEAANLTPAGLTEA	169
RSR-2762	TTGRAGEAANLTPEGLTEA	170
RSR-2763	TTGRAGEAANLTPAPLTEA	171
RSR-2764	TTGRAGEAANLTPEPLTEA	172
RSR-2765	TTGRAGEAANLTPEPLTGP	173
RSR-2766	TTGRAGEAANLTPAGLTGG	174
RSR-2767	TTGRAGEAANLTPEGLTGG	175
RSR-2768	TTGRAGEAANLTPEALTGG	176
RSR-2769	TTGRAGEAANLTPEPLTGG	177
RSR-2770	TTGRAGEAANLTPAGLTEG	178
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RSR-2772	TTGRAGEAANLTPAPLTEG	180
RSR-2773	TTGRAGEAANLTPEPLTEG	181
RSN-0001	GSAPGSAGGYAELRMGGAIATSGSETPGT	182
RSN-0002	GSAPGTGGGYAPLRMGGGAATSGSETPGT	183
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또 다른 양태에서, 본원에 기술된 임의의 대상 조성물 구현예의 폴리펩티드에 혼입시키기 위한 방출 분절(RS1 및/또는 RS2)은 이들이 기질인 다양한 프로테아제에 대해 상이한 절단 속도 및 상이한 절단 효율을 갖도록 선택적으로 민감하도록 설계될 수 있다. 주어진 프로테아제는 건강한 조직이나 순환계와 비교해 질환 조직(종양, 혈액암, 또는 염증 조직이나 염증 부위를 포함하되 이들로 한정되지 않음)에서 상이한 농도로 발견될 수 있으므로, 본 개시는, 폴리펩티드가 표적 세포 또는 조직 및 공동 국소화된 프로테아제의 근위에 있을 때, 건강한 조직이나 순환에서 방출 분절이 절단되는 속도보다 (방출 분절의 절단 후에 항원 결합 단편과 XTEN이 폴리펩티드로부터 분리되고 방출되는 것에 의해) 폴리펩티드가 우선적으로 프로드러그 형태에서 활성 형태로 변환되도록 하고, 방출된 항원 결합 단편이 순환에 남아있는 프로드러그 형태보다 질환 조직의 리간드에 더 잘 결합하도록, 주어진 프로테아제에 대해 더 높거나 더 낮은 절단 효율을 갖도록 조작된 개별 아미노산 서열을 갖는 RS를 제공한다. 이러한 선택적 설계에 의해, 생성된 조성물의 치료 지수가 개선되어, 이러한 부위 특이적 활성화를 포함하지 않는 종래 치료제에 비해 부작용이 감소될 수 있다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 절단 효율은 초기 기질 농도가 6 μM인 반응이 수행되는 생화학적 검정(실시예에서 더 상세히 설명됨)에서 프로테아제 효소에 각각 노출될 때, 절단된 대조군 기질 RSR-1517(AC1611)의 백분율 대비 절단된 방출 분절을 포함하는 시험 기질의 백분율의 비율의 log2 값으로서 정의되며, 반응은 37℃에서 2시간 동안 인큐베이션한 후 (예를 들어, EDTA 첨가에 의해) 종결시키고, 분해 산물 및 절단되지 않은 기질의 양은 비환원성 SDS-PAGE에 의해 분석하여 절단된 방출 분절의 백분율의 비율을 확립한다. 절단 효율은 다음과 같이 계산된다:

따라서, -1의 절단 효율은 절단된 시험 기질의 양이 절단된 대조군 기질의 양과 비교하여 50%임을 의미하고, +1의 절단 효율은 절단된 시험 기질의 양이 절단된 대조군 기질의 양과 비교하여 200%임을 의미한다. 대조군에 비해 시험 프로테아제에 의한 절단 속도가 높을수록 절단 효율은 더 높아지고, 대조군에 비해 시험 프로테아제에 의한 절단 속도가 느릴수록 절단 효율은 더 낮아진다. 실시예에서 상술된 바와 같이, 아미노산 서열 EAGRSANHEPLGLVAT(서열번호 53)를 갖는 대조군 RS 서열 AC1611(RSR-1517)은, 개별 프로테아제에 의한 절단 속도에 대한 시험관 내 생화학적 검정에서 시험했을 때, 프로테아제 레구마인, MMP-2, MMP-7, MMP-9, MMP-14, uPA, 및 매트립타아제에 의해 적절한 베이스라인 절단 효율을 갖는 것으로서 확립하였다. RS 펩티드 내의 개별 위치에서 아미노산의 선택적 치환에 의해, RS 라이브러리를 생성하고 7개 프로테아제의 패널에 대해 평가하여(실시예에서 상술됨), 원하는 절단 효율을 갖는 RS를 달성하기 위해 적절한 아미노산 치환에 대한 지침을 확립하는 데 사용된 프로파일을 생성하였다. 원하는 절단 효율을 갖는 RS를 제조함에 있어서, 친수성 아미노산 A, E, G, P, S, 및 T를 사용하는 치환이 바람직하지만, 방출 분절이 프로테아제에 의한 절단에 대해 적어도 일부 감수성을 보유하는 한, 절단 효율을 조정하기 위해 주어진 위치에서 다른 L-아미노산이 치환될 수 있다.

IV) XTEN 폴리펩티드

또 다른 양태에서, 본 개시는, 보다 완전하게 후술된 바와 같이, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예에 통합되어 작제물의 질량 및 크기 모두를 증가시키고, 분자가 온전하고 절단되지 않은 상태로 있을 때 항원 결합 단편이 이들의 리간드에 결합하는 단편의 능력을 크게 감소시키는 역할을 하는, 적어도 제1 연장된 재조합 폴리펩티드(XTEN)를 포함하는 폴리펩티드에 관한 것이다. 일부 구현예에서, 본 개시는 항원 결합 단편과 XTEN 사이에 위치하는 RS의 말단에 융합된 단일 XTEN을 포함하는 폴리펩티드를 제공한다. 다른 구현예에서, 본 개시는 각각의 항원 결합 단편과 XTEN 사이에 위치하는 RS1 및 RS2의 N-말단 및 C-말단에 각각 융합된 제1 및 제2 XTEN(XTEN1 및 XTEN2)을 포함하는 폴리펩티드를 제공한다.

이론에 구속되지 않고, XTEN의 통합은 다음의 소정의 특성을 부여하도록 대상 조성물의 설계에 포함될 수 있다: 1) 조성물이 온전한 프로드러그 형태일 때 항원 결합 단편을 차폐하고 표적 세포 마커 및 효과기 세포 항원에 대한 이들의 결합 친화도를 감소시키는 XTEN을 포함하는 폴리펩티드 조성물에 제공함; ii) 대상체에게 투여될 때 반감기를 향상시키는 XTEN을 포함하는 폴리펩티드 조성물을 제공함; iii) 온전한 조성물의 용해도 및 안정성에 기여하여, 대상 조성물의 약학적 특성을 향상시킴; 및 iv) 정상 조직 및 기관에서 혈관외 유출을 감소시키는 XTEN을 포함하는 폴리펩티드 조성물을 제공하되, XTEN은 맥관 구조 내 기공 크기가 더 큰 질환 조직(예를 들어, 종양)에서는 이느 정도의 혈관외 유출을 허용하고, XTEN은 소정의 포유류 프로테아제의 작용에 의해 조성물로부터 방출되어, 조성물의 항원 결합 단편이 질환 조직(예를 들어, 종양) 내로 보다 쉽게 침투하고 효과기 세포 및 종양 세포 상의 표적 세포 마커에 결합하여 서로 연결될 수 있도록 함. 이러한 요구를 충족하기 위해, 본 개시는, 생성된 조성물에 대해 증가된 질량 및 유체역학적 반경을 제공하는 하나 이상의 XTEN을 포함하는 조성물을 제공한다. 구현예의 XTEN 폴리펩티드는, XTEN 폴리펩티드가 증가된 질량 및 유체역학적 변경을 조성물에게 제공할 뿐만 아니라, XTEN 폴리펩티드의 가요성의 구조화되지 않은 특성이 조성물의 항원 결합 단편에 대한 차폐 효과를 제공하여, 표적 세포 마커 및/또는 효과기 세포 항원을 발현하지 않거나 감소된 수준으로 발현하는 정상 조직 또는 정상 조직의 맥관 구조에서 항원에 대한 결합을 감소시킨다는 점에서 대상 조성물의 설계에 소정의 이점을 제공한다. 또한, XTEN을 대상 조성물에 통합시키면 단쇄 항원 결합 단편이 발현되고 및 회수되는 동안 단쇄 항체 결합 단편의 가용성 및 적절한 접힘을 향상시킬 수 있다.

XTEN은 생리학적 조건 하에서 낮은 정도의 2차 또는 3차 구조를 갖거나 갖지 않는 비-자연 발생의, 실질적으로 비-반복 서열을 가질 뿐만 아니라, 이어지는 단락에 기술된 하나 이상의 추가 특성을 갖는 폴리펩티드이다. 일부 구현예에서, 본 개시는 적어도 약 36, 72, 96, 100, 144, 200, 288, 292, 293, 300, 576, 584, 800, 864, 867, 868, 900개, 또는 적어도 약 1000개 또는 그 이상의 아미노산을 갖는 하나 이상의 XTEN을 포함하는 폴리펩티드를 제공한다. 일 구현예에서, 본 개시는 XTEN1을 포함하는 폴리펩티드를 제공하며, 여기서 XTEN1은 적어도 약 36개의 아미노산 잔기를 가지되, XTEN1의 아미노산 잔기의 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%는 글리신(G), 알라닌(A), 세린(S), 트레오닌(T), 글루타메이트(E), 및 프롤린(P)으로부터 선택되고; G, A, S, T, E, 및 P로부터 선택된 4~6개의 상이한 아미노산을 갖는 것을 특징으로 한다. 일부 구현예에서, 본 개시는 적어도 약 36개 내지 약 1000개, 또는 적어도 100개 내지 약 900개, 또는 적어도 약 144개 내지 약 868개, 또는 적어도 약 288개 내지 868개의 아미노산 잔기를 갖는 XTEN1을 포함하는 폴리펩티드를 제공한다. 다른 경우에, 본 개시는 적어도 약 36개 내지 약 1000개, 또는 적어도 100개 내지 약 900개, 또는 적어도 144개 내지 약 868개, 또는 적어도 약 288개 내지 868개의 아미노산 잔기를 갖는 XTEN1을 포함하는 폴리펩티드를 제공하며, 여기서 아미노산 잔기의 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%는 글리신(G), 알라닌(A), 세린(S), 트레오닌(T), 글루타메이트(E), 및 프롤린(P)으로 이루어진 군으로부터 선택된 4~6가지 유형의 아미노산으로부터 선택된다. 다른 경우에, 본 개시는 XTEN1을 포함하는 폴리펩티드를 제공하며, 여기서 XTEN1은 적어도 약 36개 내지 약 1000개의 아미노산 잔기를 갖고, XTEN1 서열의 아미노산 잔기의 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%는 글리신(G), 알라닌(A), 세린(S), 트레오닌(T), 글루타메이트(E), 및 프롤린(P)으로부터 선택된 6가지 유형의 아미노산으로부터 선택되는 것을 특징으로 한다.

또 다른 구현예에서, 본 개시는 XTEN1을 포함하는 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드를 제공하며, 여기서 XTEN1은 적어도 약 36개 내지 약 1000개, 또는 적어도 약 100개 내지 약 900개, 또는 적어도 약 144개 내지 868개의 아미노산 잔기를 갖고, XTEN1 서열의 아미노산 잔기의 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%는 서열번호 672~675의 서열 중 적어도 3개로부터 선택되는 것을 특징으로 한다. 일부 경우에, XTEN1 서열은 아미노산이 12개씩 증가하는 36개 아미노산 이상의 임의의 길이(예를 들어, 36, 48, 60, 72, 84, 96개 아미노산 등)가 달성되도록, 서열번호 672~675의 12개의 아미노산 단위의 임의의 조합에 의해 조립될 수 있다. 다른 경우에, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 XTEN1을 포함할 수 있으며, 여기서 XTEN1은 적어도 약 36개 내지 약 1000개, 또는 적어도 약 100개 내지 약 900개, 또는 적어도 약 144개 내지 868개의 아미노산 잔기를 갖고, XTEN1 서열의 아미노산 잔기의 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%는 서열번호 676~734의 서열로부터 선택되는 것을 특징으로 한다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 임의의 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 XTEN은, 조성물의 XTEN의 N-말단 또는 C-말단에 부착되어 당업계에 알려진 크로마토그래피 방법(예를 들어, IMAC 크로마토그래피 또는 C-tagXL 크로마토그래피, 또는 하기 실시예에 기술된 방법)에 의한 조성물의 정제를 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 또는 적어도 99% 순도까지 용이하게 하는 친화도 태그 HHHHHH (서열번호 794), HHHHHHHH (서열번호 795), 또는 서열 EPEA (서열 번호 796)를 가질 수 있다.

또 다른 구현예에서, 본 개시는 XTEN1을 포함하는 폴리펩티드를 제공하며, 여기서 XTEN1은 AE36(서열번호 672~675의 서열 중 임의의 3개로부터 선택된 서열을 포함함), 또는 144_1A, AE144_2A, AE144_2B, AE144_3A, AE144_3B, AE144_4A, AE144_4B, AE144_5A, AE144_6B, AE144_7A, AE284, AE288_1, AE288_2, AE288_3, AE292, AE293, AE576, AE584, AE864, AE864_2, AE865, AE866, AE867, 및 AE868의 서열로부터 선택된 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하며, 이들 각각은 표 7에 제시되어 있다.

본원에 개시된 구현예 중 어느 하나의 일부 양태에서, 대상 폴리펩티드는 XTEN1 및 XTEN2를 포함한다. 다른 성분 가운데, XTEN1 및 XTEN2를 포함하는 폴리펩티드의 구성이 아래 본원에서 기술된다. 일 구현예에서, 본 개시는 XTEN1 및 XTEN2를 포함하는 폴리펩티드를 제공하며, 여기서 XTEN2는 적어도 약 36개 내지 약 1000개의 아미노산 잔기를 갖는 것을 특징으로 하고, XTEN2 서열의 아미노산 잔기의 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 100%는 서열번호 672~675의 서열 중 적어도 3개로부터 선택된다. 또 다른 구현예에서, 본 개시는 XTEN1 및 XTEN2를 포함하는 폴리펩티드를 제공하며, 여기서 XTEN1 및 XTEN2는 적어도 약 36개 내지 약 1000개의 아미노산 잔기를 갖는 것을 특징으로 하고, XTEN2 서열의 아미노산 잔기의 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 100%는 서열번호 676~734의 서열로부터 선택된다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 XTEN1 및 XTEN2를 포함할 수 있고, 여기서 XTEN1 및 XTEN2는 AE144_1A, AE144_2A, AE144_2B, AE144_3A, AE144_3B, AE144_4A, AE144_4B, AE144_5A, AE144_6B, AE144_7A, AE284, AE288_1, AE288_2, AE288_3, AE292, AE293, AE576, AE584, AE864, AE864_2, AE865, AE866, AE867, 및 AE868의 서열로부터 선택된 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 각각 포함하며, 이들 각각은 표 7에 제시되어 있다. 단락의 전술한 구현예 중 일부의 경우에, XTEN1 및 XTEN2는 동일하다. 단락의 전술한 구현예의 다른 경우에, 단락의 전술한 구현예의 XTEN1 및 XTEN2는 상이한 아미노산 서열을 갖는다. 일부 경우에, 2개의 XTEN을 갖는 폴리펩티드 조성물 구현예 중 어느 하나의 XTEN1은 폴리펩티드의 C-말단에 융합되고, AE293, AE300, AE584, 및 AE868로 이루어진 군으로부터 선택된다. 다른 경우에, 2개의 XTEN을 갖는 폴리펩티드 조성물 구현예 중 어느 하나의 XTEN2는 폴리펩티드의 N-말단에 융합되고, AE144_7A, AE292, AE576, 및 AE864로 이루어진 군으로부터 선택된다. 다른 경우에, 2개의 XTEN을 갖는 폴리펩티드 조성물 구현예 중 어느 하나의 XTEN1은 폴리펩티드의 C-말단에 융합되고, AE293, AE300, AE584, 및 ,AEAE868로 이루어진 군으로부터 선택되며, XTEN2는 N-말단에 융합되고, AE144_7A, AE292, AE576, 및 AE864로 이루어진 군으로부터 선택된다.

XTEN 서열 모티프
모티프 명칭	아미노산 서열	서열번호
AE1	GSPAGSPTSTEE	672
AE2	GSEPATSGSETP	673
AE3	GTSESATPESGP	674
AE4	GTSTEPSEGSAP	675

XTEN 서열
XTEN 명칭	아미노산 서열	서열번호
AE144	GSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSTEPSEGSAP	676
AE144_1A	SPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPG	677
AE144_2A	TSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPG	678
AE144_2B	TSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPG	679
AE144_3A	SPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPG	680
AE144_3B	SPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPG	681
AE144_4A	TSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPG	682
AE144_4B	TSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPG	683
AE144_5A	TSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEG	684
AE144_6B	TSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPG	685
AE288_1	GTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAP	686
AE288_2	GSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAP	687
AE576	GSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAP	688
AE624	MAEPAGSPTSTEEGTPGSGTASSSPGSSTPSGATGSPGASPGTSSTGSPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAP	689
AE864	GSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAP	690
AE865	GGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAP	691
AE866	PGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPG	692
AE1152	GSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAP	693
AE144A	STEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGS	694
AE144B	SEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPG	695
AE180A	TSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATS	696
AE216A	PESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGTSESAT	697
AE252A	ESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSE	698
AE288A	TPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGTSESA	699
AE324A	PESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATS	700
AE360A	PESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGTSESAT	701
AE396A	PESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPS	702
AE432A	EGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATS	703
AE468A	EGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGTSESAT	704
AE504A	EGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPS	705
AE540A	TPESGPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEP	706
AE576A	TPESGPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGTSESA	707
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본 개시는 표 7의 XTEN 대비 중간 길이인 XTEN뿐만 아니라 표 7의 XTEN 보다 길이가 더 긴 XTEN, 예컨대 12개 아미노산으로 이루어진 표 6의 모티프가 표 7의 XTEN의 N-말단 또는 C-말단에 추가된 XTEN을 포함하는, 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 조성물을 고려한다.

또 다른 구현예에서, 본 개시는, 당업계에 알려진 크로마토그래피 방법(다음을 포함하되 이에 한정되지 않음: IMAC 크로마토그래피, C-tagXL 친화도 매트릭스, 또는 하기 실시예에 기술된 것들을 포함하되 이에 한정되지 않는 이러한 방법)에 의해 조성물의 정제를 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 또는 적어도 99% 순도까지 용이하게 하는 친화도 태그 HHHHHH (서열번호 794), HHHHHHHH (서열번호 795)를 N-말단에서 및/또는 서열 EPEA (서열 번호 796)를 C-말단에서 각각 추가로 포함할 수 있는 XTEN1 및 XTEN2를 포함하는, 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드 조성물을 고려한다.

본 개시에 따라 사용될 수 있는 XTEN 서열의 추가적인 예는 미국 특허 공개 제2010/0239554 A1호, 제2010/0323956 A1호, 제2011/0046060 A1호, 제2011/0046061 A1호, 제2011/0077199 A1호, 또는 제2011/0172146 A1호, 또는 국제 특허 공개 제WO 2010091122 A1호, 제WO 2010144502 A2호, 제WO 2010144508 A1호, 제WO 2011028228 A1호, 제WO 2011028229 A1호, 제WO 2011028344 A2호, 제WO 2014/011819 A2호, 또는 제WO 2015/023891호에 기술되어 있다.

V) CD3 세포 항원 결합 단편

또 다른 양태에서, 본 개시는 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나에 혼입될 수 있는 효과기 세포 항원에 대한 특이적 결합 친화도를 갖는 항원 결합 단편(AF2)에 관한 것이다. 일부 경우에, 효과기 세포 항원은 형질 세포, T 세포, B 세포, 사이토카인 유도 살해 세포(CIK 세포), 비만 세포, 수지상 세포, 조절 T 세포(RegT 세포), 헬퍼 T 세포, 골수 세포, 및 NK로부터 선택된 효과기 세포의 표면에서 발현된다.

효과기 세포 항원에 결합하는 다양한 AF2는, 질환 세포 또는 조직의 세포를 살해하기 위해, 조성물 포맷에서 질환 세포 또는 조직과 결합된 EGFR 항원에 대한 결합 친화도를 갖는 항원 결합 단편과 페어링하는 데 특히 유용하다. 결합 특이성은 상보성 결정 영역, 또는 경쇄 CDR 또는 중쇄 CDR과 같은 CDR에 의해 결정될 수 있다. 많은 경우에, 결합 특이성은 경쇄 CDR 및 중쇄 CDR에 의해 결정된다. 중쇄 CDR 및 경쇄 CDR의 주어진 조합은 다른 기준 항원과 비교했을 때 효과기 세포 항원에 대해 더 큰 친화도 및/또는 특이성을 부여하는 주어진 결합 포켓을 제공한다. 효과기 세포 항원에 대한 결합 특이성을 갖는 제2 항원 결합 단편(AF2)에 짧은 가요성 펩티드 링커에 의해 연결된 EGFR에 대한 제1 항원 결합 단편(AF1)을 갖는, 생성된 이중특이적 조성물은 이중특이적이며, 각각의 항원 결합 단편은 이들 각각의 리간드에 대한 특이적 결합 친화도를 갖다. 이러한 조성물에서, 질환 조직의 EGFR에 대해 유도된 AF1은, 질환 조직의 세포를 용해시키기 위해 효과기 세포를 질환 조직의 세포에 매우 근접하게 위치시키기 위해, 효과기 세포 마커에 대해 유도된 AF2와 조합하여 사용된다는 것을 이해할 것이다. 또한, AF1 및 AF2는 절단성 방출 분절 및 XTEN을 포함하는 특이적으로 설계된 폴리펩티드 내에 통합되어 프로드러그 특성을 조성물에게 부여하며, 조성물은, 방출 분절 서열의 하나 이상의 위치에서 방출 분절을 절단할 수 있는 프로테아제를 가진 질환 조직에 조성물이 근접할 때, 방출 분절이 절단되어 융합된 AF1 및 AF2가 방출됨으로써 활성화된다.

일 구현예에서, 대상 조성물의 AF2는 T 세포의 표면에서 발현된 효과기 세포 항원에 대한 결합 친화도를 갖는다. 또 다른 구현예에서, 대상 조성물의 AF2는 CD3에 대한 결합 친화도를 갖는다. 또 다른 구현예에서, 대상 조성물의 AF2는, CD3 복합체의 모든 알려진 CD3 서브유닛; 예를 들어, CD3 엡실론, CD3 델타, CD3 감마, CD3 제타, CD3 알파, 및 CD3 베타의 개별 형태 또는 독립적으로 조합된 형태를 포함하는 CD3 복합체 구성원에 대한 결합 친화도를 갖는다. 또 다른 구현예에서, AF2는 CD3 엡실론, CD3 델타, CD3 감마, CD3 제타, CD3 알파, 또는 CD3 베타에 대한 결합 친화도를 갖는다.

본 개시에 의해 고려되는 항원 결합 단편의 기원은 자연 발생 항체 또는 이의 단편, 비-자연 발생 항체 또는 이의 단편, 인간화 항체 또는 이의 단편, 합성 항체 또는 이의 단편, 하이브리드 항체 또는 이의 단편, 또는 조작된 항체 또는 이의 단편으로부터 유래될 수 있다. 주어진 표적 마커에 대한 항체를 생성하는 방법은 당업계에 잘 알려져 있다. 예를 들어, 단클론 항체는 Kohler 등의 문헌[Nature, 256:495 (1975)]에 먼저 기술된 하이브리도마 방법을 사용하여 제조될 수 있거나, 재조합 DNA 방법(미국 특허 제4,816,567호)에 의해 제조될 수 있다. 항체 및 이의 단편의 구조, 항체의 중쇄 및 경쇄의 가변 영역(VH 및 VL), 단쇄 가변 영역(scFv), 상보성 결정 영역(CDR), 및 도메인 항체(dAb)가 잘 이해된다. 주어진 항원에 대한 결합 친화도를 갖는 원하는 항원 결합 단편을 갖는 폴리펩티드를 생성하는 방법은 당업계에 알려져 있다.

본원에 개시된 조성물 구현예에 대한 용어 항원 결합 단편의 사용은, 상응하는 온전한 항체의 리간드인 항원에 결합하는 능력을 보유한 항체의 일부분 또는 단편을 포함하도록 의도된다는 것을 이해할 것이다. 이러한 구현예에서, 항원 결합 단편은, CDR 및 개재 프레임워크 영역, 항체의 경쇄 및/또는 중쇄의 가변 또는 초가변 영역(VL, VH), 가변 단편(Fv), Fab' 단편, F(ab')2 단편, Fab 단편, 단쇄 항체(scAb), VHH 카멜리드 항체, 단쇄 가변 단편(scFv), 선형 항체, 단일 도메인 항체, 상보성 결정 영역(CDR), 도메인 항체(dAb), BHH 또는 BNAR 유형의 단일 도메인 중쇄 면역글로불린, 단일 도메인 경쇄 면역글로불린, 또는 항원에 결합할 수 있는 항체의 단편을 함유하는 당업계에 알려진 다른 폴리펩티드일 수 있지만 이들로 한정되지는 않는다. CDR-H 및 CDR-L을 갖는 항원 결합 단편은 N-말단에서 C-말단 방향으로 (CDR-H)-(CDR-L) 또는 (CDR-H)-(CDR-L) 배향으로 구성될 수 있다. 2개의 항원 결합 단편의 VL 및 VH는 단쇄 디아바디 구성으로 구성될 수도 있는데, 즉, AF1 및 AF2의 VL 및 VH는 디아바디로서 배열될 수 있도록 적절한 길이의 링커와 함께 구성된다.

본 개시의 다양한 CD3 결합 AF2는 본원에 기술된 폴리펩티드 구현예에서 이들의 안정성을 강화시키도록 특이적으로 변형된 것이다. 항체의 단백질 응집은 이들의 발달 가능성에 있어서 계속적으로 상당한 문제가 되고 있으며, 항체 생산에서 주요 초점 영역으로 남아 있다. 항체 응집은 그의 도메인의 부분적 펼침에 의해 유발될 수 있으며, 이는 단량체-단량체 회합에 이어지는 핵형성 및 응집체 성장을 초래한다. 항체 및 항체-기반 단백질의 응집 경향은 외부 실험 조건에 의해 영향을 받을 수 있지만, 이들은 서열 및 구조에 의해 결정했을 때 고유한 항체 특성에 강하게 의존한다. 단백질이 접힌 상태에서는 약간만 안정하다는 것이 잘 알려져 있지만, 대부분의 단백질은 펼친 상태 또는 부분적으로 펼친 상태에서 본질적으로 응집되기 쉬우며, 생성된 응집체는 극도로 안정하고 오래 지속될 수 있다는 것은 보통 잘 알려져 있지 않다. 응집 경향의 감소는 또한 발현 역가의 증가를 동반하는 것으로 나타났는데, 이는 단백질 응집의 감소가 개발 과정 전반에 걸쳐 유익하고 임상 연구를 위한 보다 효율적인 경로를 유도할 수 있음을 보여준다. 치료 단백질의 경우, 응집체는 환자에서 유해한 면역 반응에 대한 유의한 위험 인자이며, 다양한 메커니즘을 통해 형성될 수 있다. 응집을 조절하면 단백질 안정성, 제조 가능성, 소모율, 안전성, 제형, 역가, 면역원성, 및 가용성을 개선할 수 있다. 크기, 소수성, 정전기, 및 전하 분포와 같은 단백질의 고유 특성은 단백질 가용성에 있어서 중요한 역할을 한다. 표면 소수성으로 인한 치료 단백질의 낮은 가용성은 제형 개발을 더욱 어렵게 하는 것으로 나타났으며, 이는 생체 내에서 만족스럽지 못한 생체 분포, 바람직하지 않은 약동학적 거동, 및 면역원성을 초래할 수 있다. 후보 단클론 항체의 전반적인 표면 소수성을 감소시키는 것도 정제 및 투여 요법과 관련된 이점을 제공할 수 있고 비용을 절감시킬 수 있다. 개별 아미노산은 구조 분석에 의해 항체에서 응집 능력에 기여하는 것으로서 식별될 수 있고, CDR 뿐만 아니라 프레임워크 영역에 위치할 수 있다. 특히, 잔기는 주어진 항체에서 소수성 문제를 야기할 위험이 높은 것으로 예측될 수 있다. 일 구현예에서, 본 개시는 CD3에 특이적으로 결합할 능력을 갖는 AF2를 제공하며, 여기서 AF2는 부모 항체 또는 항체 단편에 비해 프레임워크 영역에서 이소류신, 류신, 또는 메티오닌으로부터 선택된 소수성 아미노산의 적어도 하나의 치환을 갖는다. 또 다른 구현예에서, CD3 AF2는 하나 이상의 프레임워크 영역에서 이소류신, 류신, 또는 메티오닌으로부터 선택된소수성 아미노산의 적어도 2개의 아미노산 치환을 갖는다.

등전점(pI)은 항체 또는 항체 단편이 순 전하를 갖지 않는 pH이다. pH가 항체 또는 항체 단편의 pI 미만이면, 항체 또는 항체 단편은 순 양전하를 가질 것이다. 양전하가 클수록 혈액 제거 및 조직 보유가 증가하는 것과 상관되는 경향이 있으며, 일반적으로 반감기가 줄어드는 경향이 있다. pH가 항체 또는 항체 단편의 pI보다 큰 경우, 항체 또는 항체 단편은 음전하를 가질 것이다. 음전하는 일반적으로 조직 흡수를 감소시키고 반감기를 연장시킨다. 프레임워크 잔기에 대한 돌연변이를 통해 이러한 전하를 조작하는 것이 가능하다. 이러한 고려 사항들은, 출발점으로서 사용된 부모 항체에 비해 개별 아미노산 치환이 이루어진 본원에 기술된 구현예의 AF2의 서열 설계에 영향을 미쳤다. 폴리펩티드의 등전점은 수학적으로(예를 들어, 연산적으로) 또는 시험관 내 검정을 통해 실험적으로 결정될 수 있다. 등전점(pI)은 단백질이 0의 순 전하를 갖는 pH이며, 단백질 서열 내의 특정 아미노산에 대한 전하를 사용하여 계산될 수 있다. 전하에 대한 추정값은 산 해리 상수 또는 pKa 값으로 불리며, pI를 계산하는 데 사용된다. pI는 모세관 등전 집속과 같은 방법(Datta-Mannan, A. 등의 문헌[The interplay of non-specific binding, target-mediated clearance and FcRn interactions on the pharmacokinetics of humanized antibodies. mAbs 7:1084 (2015)]; Li, B. 등의 문헌[Framework selection can influence pharmacokinetics of a humanized therapeutic antibody through differences in molecule charge. mAbs 6, 1255-1264 (2014)] 참조) 또는 당업계에 알려진 다른 방법에 의해 시험관 내에서 결정될 수 있다. 일부 구현예에서, AF1 및 AF2의 등전점은 서로의 특정 범위 내에 있도록 설계됨으로써 안정성을 촉진한다.

일 구현예에서, 본 개시는 CDR-L 및 CDR-H를 포함하는 본원에 기술된 폴리펩티드 구현예 중 어느 하나에 사용하기 위한 AF2를 제공하며, 여기서 AF2는 (a) 분화 클러스터 3 T 세포 수용체(CD3)에 특이적으로 결합하고; (b) 서열번호 742, 743, 및 744의 아미노산 서열을 각각 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 포함한다. 또 다른 구현예에서, 본 개시는 CDR-L 및 CDR-H를 포함하는 본원에 기술된 폴리펩티드 구현예 중 어느 하나에 사용하기 위한 AF2를 제공하며, 여기서 AF2는 (a) 분화 클러스터 3 T 세포 수용체(CD3)에 특이적으로 결합하고; (b) 서열번호 742, 743, 및 744의 아미노산 서열을 각각 같은 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 포함하고; (c) CDR-L을 포함하며, CDR-L은 서열번호 735 또는 736의 아미노산 서열을 각는 CDR-L1, 서열번호 738 또는 739의 아미노산 서열을 갖는 CDR-L2, 및 서열번호 740의 아미노산 서열을 각는 CDR-L3을 포함한다. 또 다른 구현예에서, 단락의 전술한 AF2 구현예는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 추가로 포함하며, 여기서 AF2는 서열번호 746의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L1; 서열번호 747의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L2; 서열번호 748~751 중 어느 하나의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L3; 서열번호 754의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L4; 서열번호 755 또는 서열번호 756의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H1; 서열번호 759의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H2; 서열번호 760의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H3; 및 서열번호 764의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H4를 포함한다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 폴리펩티드 구현예 중 어느 하나에 사용하기 위한 AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하며, 여기서 AF2는 서열번호 746의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L1; 서열번호 747의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L2; 서열번호 748의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L3; 서열번호 754의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L4; 서열번호 755의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H1; 서열번호 759의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H2; 서열번호 760의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H3; 및 서열번호 764의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H4를 포함한다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 폴리펩티드 구현예 중 어느 하나에 사용하기 위한 AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하며, 여기서 AF2는 서열번호 746의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L1; 서열번호 747의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L2; 서열번호 749의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L3; 서열번호 754의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L4; 서열번호 755의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H1; 서열번호 759의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H2; 서열번호 760의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H3; 및 서열번호 764의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H4를 포함한다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 폴리펩티드 구현예의 AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하며, 여기서 AF2는 서열번호 746의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L1; 서열번호 747의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L2; 서열번호 750의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L3; 서열번호 754의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L4; 서열번호 755의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H1; 서열번호 759의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H2; 서열번호 760의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H3; 및 서열번호 764의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H4를 포함한다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 폴리펩티드 구현예의 AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하며, 여기서 AF2는 서열번호 746의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L1; 서열번호 747의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L2; 서열번호 751의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L3; 서열번호 754의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-L4; 서열번호 756의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H1; 서열번호 759의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H2; 서열번호 760의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H3; 및 서열번호 764의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 나타내는 FR-H4를 포함한다.

또 다른 구현예에서, 본 개시는 본원에 기술된 폴리펩티드 구현예 중 어느 하나에 사용하기 위한 AF2를 제공하며, 여기서 AF2는 서열번호 766 또는 서열번호 769의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 중쇄 (VH) 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 구현예에서, 본 개시는 본원에 기술된 폴리펩티드 구현예 중 어느 하나에 사용하기 위한 AF2를 제공하며, 여기서 AF2는 서열번호 765, 767, 768, 770, 또는 771의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 경쇄 (VL) 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 구현예에서, 본 개시는 본원에 기술된 폴리펩티드 구현예 중 어느 하나에 사용하기 위한 AF2를 제공하며, 여기서 AF2는 서열번호 766 또는 서열번호 769의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 중쇄(VH) 아미노산 서열 및 서열번호 765, 767, 768, 770, 또는 771의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 경쇄(VL) 아미노산 서열을 포함한다.

또 다른 구현예에서, 본 개시는 본원에 기술된 폴리펩티드 구현예 중 어느 하나에 사용하기 위한 AF2를 제공하며, 여기서 AF2는 서열번호 776~780 중 어느 하나의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다.

또 다른 양태에서, 본 개시는 CD3 단백질 복합체에 결합하고, 당업계에 알려진 CD3 결합 항체 또는 항원 결합 단편과 비교해 강화된 안정성을 갖는 AF2 항원 결합 단편을 제공한다. 또한, 본 개시의 CD3 항원 결합 단편은 이들이 혼입되는 키메라 이중특이적 항원 결합 조성물에 대해 더 높은 정도의 안정성을 부여하도록 설계되는데, 이는 융합 단백질의 발현 및 회복을 개선할 수 있고, 저장 수명을 증가시킬 수 있고, 조성물이 대상체에게 투여될 때 안정성을 강화시킬 수 있다. 하나의 접근법에서, 본 개시의 CD3 AF2는 당업계에 알려진 소정의 CD3 결합 항체 및 항원 결합 단편과 비교해 더 높은 정도의 열 안정성을 갖도록 설계된다. 결과적으로, CD3 AF2가 혼입되는 키메라 이중특이적 항원 결합 단편 조성물의 성분으로서 이용된 CD3 AF2는 높은 열안정성 및 낮은 응집 경향을 포함하는 유리한 약학적 특성을 나타내어, 조성물의 제조 및 보관 중에 발현 및 회복의 개선을 유도하였을 뿐 아니라, 혈청 반감기의 연장도 촉진하였다. 열안정성과 같은 생물물리학적 특성은 고유 특성이 매우 상이한 항체 가변 도메인에 의해 흔히 제한된다. 높은 열 안정성은 흔히, 응집에 대한 낮은 감수성을 포함하여 다른 바람직한 특성 및 높은 발현 수준과 연관이 있다(Buchanan A 등의 문헌[Engineering a therapeutic IgG molecule to address cysteinylation, aggregation and enhance thermal stability and expression. MAbs 2013; 5:255]). 열 안정성은 분자의 절반이 변성되는 온도로서 정의되는 "용융 온도"(T_m)를 측정함으로써 결정된다. 각각의 이종이량체의 용융 온도는 이들의 열 안정성을 나타낸다. 아래의 실시예에 기술된 방법을 포함하여, T_m을 결정하기 위한 시험관 내 검정은 당업계에 공지되어 있다. 이종이량체의 융점은 시차주사 열량측정과 같은 기술을 사용하여 측정할 수 있다(Chen 등의 문헌[(2003) Pharm Res 20:1952-60]; Ghirlando 등의 문헌[(1999) Immunol Lett 68:47-52]). 대안적으로, 이종이량체의 열 안정성은 원편광 이색성 분광 분석을 사용해 측정하거나(Murray 등의 문헌[(2002) J. Chromatogr Sci 40:343-9]), 하기 실시예에 기술된 바와 같이 측정할 수 있다.

CD3 결합 단편 및 항-CD3 이중특이적 항체(상기 항-CD3 결합 단편 및 본 개시의 기준 결합을 포함함)의 열 변성 곡선은, 본 개시의 작제물이 서열번호 781에 표시된 서열 또는 대조군 이중특이적 항체(상기 대조군 이중특이적 항원 결합 단편은 서열번호 781, 및 본원에 기술된 EGFR 구현예에 결합하는 기준 항원 결합 단편을 포함함)로 이루어진 항원 결합 단편보다 열 변성에 더 내성이 있음을 보여준다. 일 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 본원에 기술된 항-CD3 AF2를 포함하며, 여기서 AF2의 T_m은 시험관 내 검정에서 용융 온도의 증가에 의해 결정했을 때, 서열번호 781의 서열로 이루어진 항원 결합 단편의 Tm보다 적어도 2℃ 더 높거나, 적어도 3℃ 더 높거나, 적어도 4℃ 더 높거나, 적어도 5℃ 더 높거나, 적어도 6℃ 더 높거나, 적어도 7℃ 더 높거나, 적어도 8℃ 더 높거나, 적어도 9℃ 더 높거나, 적어도 10℃ 더 높다.

또 다른 구현예에서, 본원에 개시된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는, 인간 또는 cyno CD3 항원을 포함하는 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 10 nM 내지 약 400 nM, 또는 약 50 nM 내지 약 350 nM, 또는 약 100 nM 내지 약 300 nM의 일정한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합하는 AF2를 포함한다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는, 시험관 내 항원 검정에서 결정했을 때, 약 10 nM, 또는 약 50 nM, 또는 약 100 nM, 또는 약 150 nM, 또는 약 200 nM, 또는 약 250 nM, 또는 약 300 nM, 또는 약 350 nM, 또는 약 400 nM보다 약한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합하는 AF2를 포함한다. 명료성을 위해, K_d가 400인 항원 결합 단편은 K_d가 10 nM인 항원 결합 단편보다 리간드에 더 약하게 결합한다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는, 시험관 내 항원 결합 검정에서 각각의 해리 상수(K_d)에 의해 결정했을 때, 서열번호 781의 아미노산 서열로 이루어진 항원 결합 단편보다 적어도 2배, 3배, 4배, 5배, 6배, 7배, 8배, 9배, 또는 적어도 10배 더 약한 결합 친화도로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합하는 AF2를 포함한다. 또 다른 구현예에서, 본 개시는, 시험관 내 항원 결합 검정에서 각각의 해리 상수(K_d)에 의해 결정했을 때, 대상 폴리펩티드의 혼입된 본원에 기술된 AF1 EGFR 구현예의 결합 친화도에 비해 적어도 2배, 3배, 4배, 5배, 6배, 7배, 8배, 9배, 10배, 20배, 50배, 100배, 또는 적어도 1000배 더 약한, CD3에 대한 결합 친화도를 나타내는 AF2를 포함하는 이중특이적 폴리펩티드를 제공한다. 표적 리간드에 대한 대상 조성물의 결합 친화도는, 결합 검정 또는 경쟁적 결합 검정, 예컨대 미국 특허 제5,534,617호에 기술된 것과 같이, 칩 결합 수용체 또는 결합 단백질을 이용하는 Biacore 검정 또는 ELISA 검정, 본원의 실시예에 기술된 검정, 방사성 수용체 검정, 또는 당업계에 공지된 다른 검정을 사용하여 검정할 수 있다. 그런 다음, 결합 친화도 상수는 van Zoelen 등의 문헌[Trends Pharmacol Sciences (1998) 19)12):487]에 기술된 것과 같은 Scatchard 분석과 같은 표준 방법, 또는 당업계에 공지된 다른 방법을 사용하여 결정할 수 있다.

관련 양태에서, 본 개시는 CD3에 결합하고, 당업계에 공지된 CD3 결합 항체 또는 항원 결합 단편을 포함하는 상응하는 조성물과 비교하여 본 개시의 조성물에 강화된 안정성을 부여하는 등전점(pI)을 갖도록 설계된 키메라 이중특이적 폴리펩티드 조성물에 혼입되는 AF2를 제공한다. 일 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 CD3에 결합하는 AF2를 포함하며, 여기서 AF2는 6.0 내지 6.6의 pI를 나타낸다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 CD3에 결합하는 AF2를 포함하며, 여기서 AF2는 서열번호 781에 표시된 서열로 이루어진 기준 항원 결합 단편의 pI보다 적어도 0.1, 0.2, 0.3, 0.4, 0.5, 0.6, 0.7, 0.8, 0.9, 또는 1.0 pH 단위 더 낮은 pI를 나타낸다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는 EGFR 항원에 결합하는 AF1에 융합된 CD3에 결합하는 AF2를 포함하며, 여기서 AF2는 EGFR 항원 또는 이의 에피토프에 결합하는 AF1의 pI의 적어도 0.1, 0.2, 0.3, 0.4, 0.5, 0.6, 0.7, 0.8, 0.9, 1.0, 1.1, 1.2, 1.3, 1.4, 또는 1.5 pH 단위 이내에 있는 pI를 나타낸다. 또 다른 구현예에서, 본원에 기술된 임의의 대상 조성물 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드는, EGFR 항원에 결합하는 AF1에 융합된 CD3에 결합하는 AF2를 포함하며, 여기서 AF2는 AF1의 pI의 적어도 약 0.1 내지 약 1.5, 또는 적어도 약 0.3 내지 약 1.2, 또는 적어도 약 0.5 내지 약 1.0, 또는 적어도 약 0.7 내지 약 0.9 pH 단위 이내에 있는 pI를 나타낸다. 2개의 항원 결합 단편의 pI가 이러한 범위 내에 있는 이러한 설계에 의해, 생성된 융합된 항원 결합 단편은 이들이 통합되는 키메라 이중특이적 항원 결합 단편에 높은 정도의 안정성을 부여하게 되어, 융합 단백질의 발현을 강화하고 가용성의 응집되지 않은 형태로 융합 단백질이 회수하는 것을 향상시키고, 제형화된 키메라 이중특이적 폴리펩티드의 수명을 증가시키며, 조성물이 대상체에게 투여될 때 안정성을 강화하게 된다는 것이 구체적으로 의도된다. 달리 말하면, pI 범위가 비교적 좁은 AF2 및 AF1을 갖는 것은 AF2 및 AF1 모두가 안정한 완충액 또는 다른 용액을 선택할 수 있게 하여, 조성물의 전반적인 안정성을 촉진할 수 있다.

소정의 구현예에서, 항원 결합 단편의 VL 및 VH는 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 또는 35개의 친수성 아미노산으로 이루어진 비교적 긴 링커에 의해 융합되고, 친수성 아미노산은 함께 결합될 때 가요성 특성을 갖는다. 일 구현예에서, 본원에 기술된 scFv 구현예 중 어느 하나의 VL 및 VH는 다음 서열로부터 선택된 친수성 아미노산의 비교적 긴 링커에 의해 연결된다: GSGEGSEGEGGGEGSEGEGSGEGGEGEGSG (서열번호 790), TGSGEGSEGEGGGEGSEGEGSGEGGEGEGSGT (서열번호 791), GATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEG (서열번호 792), 또는 GSAAPTAGTTPSASPAPPTGGSSAAGSPST (서열번호 793). 또 다른 구현예에서, AF1 및 AF2는 3, 4, 5, 6, 또는 7개의 아미노산을 갖는 친수성 아미노산으로 이루어진 짧은 링커에 의해 함께 연결된다. 일 구현예에서, 짧은 링커 서열은 다음 서열로 이루어진 군으로부터 선택된다: SGGGGS (서열번호 797), GGGGS (서열번호 798), GGSGGS (서열번호 799), GGS, 또는 GSP. 또 다른 구현예에서, 본 개시는 단쇄 디아바디를 포함하는 조성물을 제공하는데, 단쇄 디아바디가 접힌 후, 제1 도메인(VL 또는 VH)은 마지막 도메인(VH 또는 VL)과 페어링되어 하나의 scFv를 형성하고, 중간의 2개의 도메인은 페어링되어 다른 하나의 scFv를 형성하고, 제1 및 제2 도메인뿐만 아니라 제3 및 마지막 도메인은 전술한 짧은 링커 중 하나에 의해 서로 융합되고, 제2 및 3 가변 도메인은 전술한 비교적 긴 링커 중 하나에 의해 융합된다. 당업자가 이해할 수 있는 바와 같이, 짧은 링커와 비교적 긴 링커를 선택하면 인접한 가변 도메인의 부정확한 페어링을 방지하여, 제1 항원 결합 단편 및 제2 항원 결합 단편의 VL 및 VH를 포함하는 단쇄 디아바디 구성의 형성을 용이하게 한다.

CD3 CDR 서열
작제물	CDR 영역	아미노산 서열	서열번호
3.23, 3.30, 3.31, 3.32	CDR-L1	RSSNGAVTSSNYAN	735
3.24	CDR-L1	RSSNGEVTTSNYAN	736
3.33, 3.9	CDR-L1	RSSTGAVTTSNYAN	737
3.23, 3.30, 3.31, 3.32, 3.9, 3.33	CDR-L2	GTNKRAP	738
3.24	CDR-L2	GTIKRAP	739
3.23, 3.24, 3.30, 3.31, 3.32	CDR-L3	ALWYPNLWVF	740
3.33, 3.9	CDR-L3	ALWYSNLWVF	741
3.23, 3.24, 3.30, 3.31, 3.32, 3.9, 3.33	CDR-H1	GFTFNTYAMN	742
3.23, 3.24, 3.30, 3.31, 3.32, 3.9, 3.33	CDR-H2	RIRSKYNNYATYYADSVKD	743
3.23. 3.24, 3.30, 3.31, 3.32	CDR-H3	HENFGNSYVSWFAH	744
3.9, 3.33	CDR-H3	HGNFGNSYVSWFAY	745

CD3 FR 서열
작제물	FR 영역	아미노산 서열	서열번호
3.23, 3.24, 3.30, 3.31, 3.32, 3.9, 3.33	FR-L1	ELVVTQEPSLTVSPGGTVTLTC	746
3.23, 3.24, 3.30, 3.31, 3.32, 3.9, 3.33	FR-L2	WVQQKPGQAPRGLIG	747
3.23, 3.24	FR-L3	GTPARFSGSLLGGKAALTLSGVQPEDEAVYYC	748
3.30	FR-L3	GTPARFSGSSLGGKAALTLSGVQPEDEAVYYC	749
3.31	FR-L3	GTPARFSGSLLGGSAALTLSGVQPEDEAVYYC	750
3.32	FR-L3	GTPARFSGSSLGGSAALTLSGVQPEDEAVYYC	751
3.9	FR-L3	GTPARFSGSLLGGKAALTLSGVQPEDEAEYYC	752
3.33	FR-L3	GTPARFSGSSLGGSAALTLSGVQPEDEAEYYC	753
3.23, 3.24, 3.30, 3.31, 3.32, 3.9, 3.33	FR-L4	GGGTKLTVL	754
3.23, 3.24	FR-H1	EVQLLESGGGIVQPGGSLKLSCAAS	755
3.30, 3.31, 3.32	FR-H1	EVQLQESGGGIVQPGGSLKLSCAAS	756
3.33	FR-H1	EVQLQESGGGLVQPGGSLKLSCAAS	757
3.9	FR-H1	EVQLLESGGGLVQPGGSLKLSCAAS	758
3.23, 3.24, 3.30, 3.31, 3.32, 3.9, 3.33	FR-H2	WVRQAPGKGLEWVA	759
3.23, 3.24, 3.30, 3.31, 3.32	FR-H3	RFTISRDDSKNTVYLQMNNLKTEDTAVYYCVR	760
3.9, 3.33	FR-H3	RFTISRDDSKNTAYLQMNNLKTEDTAVYYCVR	762
3.23, 3.24, 3.30, 3.31, 3.32, 3.9, 3.33	FR-H4	WGQGTLVTVSS	764

VL 및 VH 서열
작제물	영역	아미노산 서열	서열번호
3.23	VL	ELVVTQEPSLTVSPGGTVTLTCRSSNGAVTSSNYANWVQQKPGQAPRGLIGGTNKRAPGTPARFSGSLLGGKAALTLSGVQPEDEAVYYCALWYPNLWVFGGGTKLTVL	765
3.23, 3.24	VH	EVQLLESGGGIVQPGGSLKLSCAASGFTFNTYAMNWVRQAPGKGLEWVARIRSKYNNYATYYADSVKDRFTISRDDSKNTVYLQMNNLKTEDTAVYYCVRHENFGNSYVSWFAHWGQGTLVTVSS	766
3.24	VL	ELVVTQEPSLTVSPGGTVTLTCRSSNGEVTTSNYANWVQQKPGQAPRGLIGGTIKRAPGTPARFSGSLLGGKAALTLSGVQPEDEAVYYCALWYPNLWVFGGGTKLTVL	767
3.30	VL	ELVVTQEPSLTVSPGGTVTLTCRSSNGAVTSSNYANWVQQKPGQAPRGLIGGTNKRAPGTPARFSGSSLGGKAALTLSGVQPEDEAVYYCALWYPNLWVFGGGTKLTVL	768
3.30, 3.31, 3.32	VH	EVQLQESGGGIVQPGGSLKLSCAASGFTFNTYAMNWVRQAPGKGLEWVARIRSKYNNYATYYADSVKDRFTISRDDSKNTVYLQMNNLKTEDTAVYYCVRHENFGNSYVSWFAHWGQGTLVTVSS	769
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scFv 서열
작제물	아미노산 서열	서열번호
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VI) 이중특이적 항원 결합 조성물 - 구성 및 기능적 특성

또 다른 양태에서, 본 개시는 효과기 세포(예를 들어, T 세포)의 CD3 단백질 복합체의 항원 또는 에피토프에 결합하고 질환 세포 또는 조직과 연관된 EFGR 항원에 결합하는 신규한 키메라 이중특이적 항원 결합 조성물에 관한 것이다. 따라서, 이들은 T 세포 관여인자(T-cell engager)로서 지칭될 수 있다. 보다 완전하게 후술되는 바와 같이, 이중특이적 항원 결합 조성물은 당업계에 알려진 이중특이적 T 세포 관여인자 및 관련 화합물에 비해 이점을 부여하는 활성화 가능한 프로드러그 형태로 구성된다. 본 개시의 조성물은 이들의 생산 및 정제 동안 향상된 안정성, 대상체에게 투여되었을 때 순환 중에서 향상된 안정성 및 증가된 반감기, 의도된 치료 부위에서 활성화되지만 정상적이고 건강한 조직에서는 활성화되지 않는 능력을 포함하는 특성을 가지며, 방출 분절의 단백질 분해성 절단에 의해 활성화되고, 융합된 AF1 및 AF2가 방출될 때, 상응하는 종래 이중특이적 IgG 항체와 적어도 비슷한, 표적 및 효과기 세포에 대한 결합 친화도를 나타낸다. 융합된 AF1 및 AF2가 효과기 세포 및 표적 세포에 결합하면, 효과기 세포를 활성화시키고 이어서 세포자멸사 또는 세포용해를 통해 표적 세포의 파괴를 촉진하는 면역학적 시냅스가 형성된다.

본원에 기술된 본 개시의 다양한 이중특이적 항원 결합 조성물은, XTEN 성분(들)이 항원 결합 단편을 차폐하여, 방출 분절 내에 위치한 프로테아제 절단 부위 중 어느 하나의 프로테아제 절단에 의해 조성물로부터 방출될 때까지 리간드에 결합하는 항원 결합 단편의 능력을 감소시킨다는 점에서 프로드러그 형태가 되도록 특이적으로 설계된다. 질환 세포 또는 조직과 연관된 것으로 알려진 프로테아제는 세린 프로테아제, 시스테인 프로테아제, 아스파르테이트 프로테아제, 및 메탈로프로테아제를 포함하지만 이들로 한정되지 않으며, 본원에 기술된 특이적 프로테아제를 포함하지만 이들로 한정되지 않는다. 이중특이적 항원 결합 조성물의 이러한 프로드러그 특성은, 프로드러그 포맷이 아닌 이중특이적 T 세포 관여인자 치료제와 비교하여, 질환 조직 또는 세포에 대한 조성물의 특이성을 개선한다. 대조적으로, 방출 분절을 절단할 수 있는 EGFR 항원 및 프로테아제가 고도로 발현되는 표적 세포 또는 질환 조직의 미세환경에서 이중특이적 항원 결합 조성물을 특이적으로 활성화함으로써, 방출 분절의 절단 시 작제물의 이중특이적 항원 결합 단편 및 XTEN이 방출되고, 융합된 AF1 및 AF2는 세포독성 효과기 세포를 EFGR을 발현하는 세포와 고도로 특이적인 방식으로 가교 결합시켜, 표적 세포에 대해 T 세포의 세포독성 능력을 유도할 수 있다. 프로테아제 절단 후, 융합된 AF1 및 AF2는 더 이상 차폐되지 않으며, T 세포 수용체 복합체의 일부를 형성하는 CD3 항원에 대한 결합을 통해 세포독성 T 세포와 같은 효과기 세포 및 EFGR 항원을 보유하는 표적 세포에 결합하는 이들의 완전한 능력을 효과적으로 회복하여, 특정 EFGR 항원을 발현하는 표적 세포의 후속 용해를 매개하는 T 세포 활성화를 유발할 수 있다. 따라서, 이중특이적 항원 결합 조성물은 강력하고 특이적이며 효율적인 표적 세포 사멸을 나타내는 것으로 고려된다. 이러한 경우, 세포는 선택적으로 제거되어, 독성 부작용의 가능성을 감소시킨다.

제1 및 제2 항원 결합 단편(각각 AF1 및 AF2)을 갖는 대상 조성물의 설계는 다음의 적어도 3가지 특성을 고려하여 추진하였다: 1) EGFR 항원을 갖는 표적 세포 및 효과기 세포에 결합하여 이들을 서로 연결함으로써 면역학적 시냅스를 형성할 수 있는 능력을 가진 이중특이적 항원 결합 단편을 갖는 조성물; 2) XTEN을 포함하는 조성물로서, XTEN은 i) 조성물이 온전한 프로드러그 형태일 때, 항원 결합 단편 모두를 차폐하고 표적 및 효과기 세포 리간드에 결합하는 이들의 능력을 감소시키고, ii) 대상체에게 투여될 때 향상된 반감기를 제공하고, iii) 질환 조직(예: 종양)과 비교하여 정상적인 조직 및 기관에서 온전한 조성물이 순환으로부터 세포외 유출되는 것을 감소시키고, iv) 종래 이중특이적 세포독성 항체 치료제와 비교하여 증가된 안전성 프로파일을 부여하는, 조성물; 및 3) 질환 조직에 근접한 하나 이상의 포유류 프로테아제에 의해 RS가 절단될 때 활성화되어, 이중특이적 항원 결합 단편이 표적 리간드에 대한 완전한 결합 친화도 능력을 회복하도록 이들을 방출시키는 조성물. 대상 조성물의 설계는 XTEN 및 방출 분절(RS) 성분의 특성을 이용한 것이며, 이중특이적 항원 결합 단편에 대한 이들의 포지셔닝에 의해 하기 예시적인 실시예에서의 결과에 의해 입증된 바와 같이 전술한 특성이 달성된다.

일 구현예에서, 본 개시는 2개의 항원 결합 단편, 즉 본원에 기술된 항원 결합 단편 구현예 중 어느 하나의 AF1 및 AF2를 갖는 이중특이적 항원 결합 조성물을 제공하며, 여기서 AF2는 가요성 펩티드 링커에 의해 AF1에 융합된다. 또 다른 양태에서, 이중특이적 항원 결합 단편 조성물은 제1 항원 결합 단편(AF1) 및 제2 항원 결합 단편(AF2)를 포함하며, 여기서 AF1은 EGFR 또는 이의 에피토프에 특이적으로 결합하고, AF2는 분화 클러스터 3 T 세포 수용체(CD3)에 특이적으로 결합하며, 연산에 의하거나 시험관 내 검정에 의해 결정했을 때 제2 항원 결합 단편의 등전점(pI)과 제1 항원 결합 단편의 pI 간의 차이는 0 내지 약 0.2, 0.3, 0.4, 0.5, 0.6, 0.7, 0.8, 0.9, 1.0, 1.1, 1.2, 1.3, 1.4, 또는 1.5 pH 단위이다. 이중 특이적 항원 결합 조성물의 일 구현예에서, AF1은 EGFR 또는 이의 에피토프를 포함하는 시험관 내 항원 결합 검정에 의해 결정했을 때, 약 0.1 nM 내지 약 100 nM, 또는 약 0.5 nm 내지 약 50 nM, 또는 약 1 nm 내지 약 20 nM, 또는 약 2 nM 내지 약 10 nM의 K_d로 EGFR에 특이적으로 결합한다. 이중특이적 항원 결합 조성물의 또 다른 구현예에서, AF2은 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 0.1 nM 내지 약 100 nM, 또는 약 0.5 nM 내지 약 50 nM, 또는 약 1.0 nM 내지 20 nM, 또는 약 2.0 nM 내지 약 10 nM의 일정한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합한다. 이중특이적 항원 결합 조성물의 또 다른 구현예에서, AF2는 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 10 nM 내지 약 400 nM의 일정한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합한다. 이중특이적 항원 결합 조성물의 또 다른 구현예에서, AF2은 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 10 nM 내지 약 400 nM, 또는 약 50 nM 내지 약 350 nM, 또는 약 100 nM 내지 300 nM의 일정한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합한다. 이중특이적 항원 결합 조성물의 또 다른 구현예에서, AF2는 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 3 nM, 또는 약 10 nM, 또는 약 50 nM, 또는 약 100 nM, 또는 약 150 nM, 또는 약 200 nM, 또는 약 250 nM, 또는 약 300 nM, 또는 약 400 nM 더 약한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합한다. 이중특이적 항원 결합 조성물의 또 다른 구현예에서, AF2는 시험관 내 항원 결합 검정에서 각각의 해리 상수(K_d)에 의해 결정했을 때, 서열번호 781의 아미노산 서열로 이루어진 항원 결합 단편보다 적어도 2배, 3배, 4배, 5배, 6배, 7배, 8배, 9배, 또는 적어도 10배 더 약한 결합 친화도로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합한다. 이중특이적 항원 결합 조성물의 또 다른 구현예에서, AF2는, 시험관 내 항원 결합 검정에서 각각의 해리 상수(K_d)에 의해 결정했을 때, AF1에 비해 적어도 2배, 3배, 4배, 5배, 6배, 7배, 8배, 9배, 10배, 20배, 50배, 100배, 또는 적어도 1000배 더 약한, CD3에 대한 결합 친화도를 나타낸다. 명료성을 위해, K_d가 400인 항원 결합 단편은 K_d가 10 nM인 항원 결합 단편보다 리간드에 더 약하게 결합한다.

2개의 항원 결합 단편(AF1 및 AF2), 하나의 RS, 및 하나의 XTEN을 갖는 본원에 기술된 대상 구현예 중 어느 하나의 이중특이적 항원 결합 조성물에 대한 또 다른 구현예에서, 폴리펩티드는 절단되지 않은 상태에서, N-말단에서 C-말단 방향으로 AF2-AF1-RS1-XTEN1, AF1-AF2-RS1-XTEN1, XTEN1-RS1-AF2-AF1, XTEN1-RS1-AF1-AF2, 또는 디아바디-RS1-XTEN1, 또는 XTEN1-RS1-디아바디의 구조 배열을 가질 수 있으며, 여기서, 디아바디는 AF1 및 AF2의 VL 및 VH를 포함한다.

또 다른 양태에서, 이중특이적 항원 결합 조성물의 RS가 표적 세포의 환경에서 포유류 프로테아제에 의해 절단되고, 절단 후 이중특이적 항원 결합 단편과 XTEN이 조성물로부터 방출되어 조성물이 프로드러그 형태에서 활성화된 형태 또는 아포단백질 형태로 변환될 때, 융합된 AF1 및 AF2는 AF2에 의해 표적화된 효과기 세포(예: CD3을 가진 T 세포) 및 효과기 세포가 활성화될 때 AF1에 의해 표적화된 표적 세포의 EGFR 항원을 보유한 질환 세포에 결합하고 서로 연결되는 것은, 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 다양한 설계된 조성물의 특성이다. 이중특이적 항원 결합 조성물의 RS가 절단되고 항원 결합 단편이 방출되는 일 구현예에서, 이어지는 효과기 세포와 표적 세포의 동시 결합은 효과기 세포를 적어도 3배, 또는 적어도 10배, 또는 적어도 30배, 또는 적어도 100배, 또는 적어도 300배, 또는 적어도 1000배 활성화시키며, 여기서 활성화는 시험관 내 세포 기반 검정에서 평가했을 때, 사이토카인의 생산, 세포용해 단백질, 또는 표적 세포의 용해에 의해 평가된다. 또 다른 구현예에서, 방출된 항원 결합 단편이 CD3 항원을 가진 T 세포 및 EGFR 항원을 가진 표적 세포에 동시 결합하면 면역학적 시냅스가 형성되는데, 여기서 결합은 질환 세포를 용해시킬 수 있는 T 세포 유래 효과기 분자를 방출시킨다. 효과기 세포 활성화 및/또는 세포용해를 측정하기 위한 시험관 내 검정의 비제한적인 예는 세포막 온전성 검정, 혼합 세포 배양 검정, FACS 기반 프로피듐 요오다이드 검정, trypan Blue 유입 검정, 광도계 효소 방출 분석, ELISA, 방사성동위원소 51Cr 방출 검정, 형광 유로피엄(Europium) 방출 검정, CalceinAM 방출 검정, 광도 MTT 검정, XTT 검정, WST-1 검정, alamar Blue 검정, 방사성동위원소 3H-Thd 통합 검정, 세포 분열 활성을 측정하는 클론원성 검정, 미토콘드리아 막관통 구배를 측정하는 형광 측정 Rhodamine123 검정, FACS 기반 포스파티딜세린 노출에 의해 모니터링되는 세포자멸사 검정, ELISA 기반 TUNEL 시험 검정, 카스파제 활성 검정, 및 세포 형태 검정, 또는 사이토카인, 세포용해 단백질, 또는 세포 용해를 검정하기 위한 당업계에 알려진 기타 검정, 또는 아래 실시예에 기술된 방법들을 포함한다.

다른 구현예에서, 본 개시는 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 2개의 항원 결합 단편, 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 2개의 RS, 및 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 2개의 XTEN을 갖는 이중 특이적 항원 결합 조성물을 제공한다. 이들 조성물의 설계는, 대상체에게 투여될 때 건강한 조직 또는 세포에 대한 조성물의 의도되지 않은 결합을 추가로 감소시키기 위해 제2 XTEN을 추가하여 AF1 및 AF2 항체 단편에 대한 절단되지 않은 조성물의 결합 친화도를 추가로 감소시켜, 하나의 RS 및 하나의 XTEN만을 갖는 조성물과 비교하여 대상 조성물의 치료 지수를 추가로 개선하는 것을 고려하여 추진되었다. 제2 RS 및 제2 XTEN을 추가한 결과, 시험관 내에서 분석했을 때, AF1 및 AF2 항체 단편의 각 리간드에 대한 온전하고 절단되지 않은 폴리펩티드의 결합 친화도가 단일 RS 및 XTEN을 갖는 조성물들에 비해 놀랍게도 감소하였고, 아래 실시예에 기술된 바와 같이, 치료적 유효 투여량으로서 투여될 때, 질환의 동물 모델에서도 독성을 감소시켰다. 2개의 항원 결합 단편, 2개의 RS, 및 2개의 XTEN을 갖는 조성물의 구현예에서, 조성물은 절단되지 않은 상태로 N-말단에서 C-말단 방향으로 XTEN1-RS1-AF2-AF1-RS2-XTEN2, XTEN1-RS1-AF1-AF2-RS2-XTEN2, XTEN2-RS2-AF2-AF1-RS1-XTEN1, XTEN2-RS2-AF1-AF2-RS1-XTEN1, XTEN2-RS2-디아바디-RS1-XTEN1 (디아바디는 AF1 및 AF2의 VL 및 VH를 포함함), 또는 XTEN1-RS1-디아바디-RS2-XTEN2 (디아바디는 AF1 및 AF2의 VL 및 VH를 포함함)의 구조적 배열을 가질 수 있다.

특정 이론에 구속되지 않고, 전술한 것과 같은 이중특이적 항원 결합 조성물 포맷을 사용하면, RS의 절단 시, 방출된 융합 AF1 및 AF2는 사전 자극 및/또는 공동 자극에 대한 아무런 필요없이 세포독성 효과기 세포를 동원함으로써 표적 세포를 사멸시킬 수 있는 것으로 여겨진다. 또한, 효과기 세포의 사전 자극 및/또는 공동 자극으로부터의 독립됨으로써, 방출된 융합된 AF1 및 AF2 항원 결합 단편에 의해 매개되는 예외적으로 높은 세포독성에 실질적으로 기여할 수 있다. 일부 구현예에서, 방출된 AF1 및 AF2(여기서 AF1은 링커 펩티드에 의해 AF2에 융합된 채로 유지됨)는 결합 특이성을 갖도록 설계되어, AF1은 세포독성 효과기 세포(예를 들어, T 세포, NK 세포, 사이토카인 유도 살해 세포(CIK 세포))의 밀접한 근위에서, 종양 세포, 암세포, 또는 질환 조직과 연관된 세포와 결합된 EGFR 항원에 대한 결합 특이성을 갖는 AF1에 의해 미리 선택된 EGFR 항원에 결합하고 함께 연결되어 면역학적 시냅스를 형성하고, 방출된 사이토카인 및 효과기 분자의 선택적이고, 유도적이며, 국소화된 효과를 표적 질환 또는 암세포에 대해 발휘하여, 결과적으로 질환 세포 또는 암세포를 손상시키거나 파괴하여 대상체에게 치료적 이익을 가져다 준다. 효과기 세포 항원에 결합하는 방출된 AF2는 효과기 세포의 하나 이상의 기능을 조절하여, 표적 종양 세포에 대한 세포용해 효과를 초래하거나 이에 기여할 수 있다. 효과기 세포 항원은 효과기 세포 또는 다른 세포에 의해 발현될 수 있다. 일 구현예에서, 효과기 세포 항원은 효과기 세포의 세포 표면에서 발현된다. 효과기 세포 항원의 비제한적인 예는 CD3, CD4, CD8, CD16, CD25, CD38, CD45RO, CD56, CD57, CD69, CD95, CD107, 및 CD154이다. 따라서, 대상 조성물의 구성은 활성 형태의 조성물을, 조성물이 투여되는 대상체 내의 건강한 조직 또는 건강한 세포와 비교하여 표적 종양 조직 또는 암세포에 선택적으로 또는 불균형적으로 전달하도록 의도되고, 치료적 이점을 가져다 준다는 것을 당업자는 이해할 것이다. 전술한 내용으로부터 명백한 바와 같이, 본 개시는 원하는 특성을 발휘하기 위해 큰 집단의 폴리펩티드를 설계된 구성으로 제공한다.

본 개시의 목적은, 온전한 순환 조성물의 XTEN에 의해 부여된 차폐 효과를 갖고 효과기 세포 및 표적 조직에 결합할 수 있는 능력이 부수적으로 감소된 대상 이중특이적 항체 결합 조성물의 설계가, 상기 조성물이 대상체에게 투여되어 전신 노출되는 동안, Th1 T 세포 연관 사이토카인 또는 다른 전염증성 매개인자의 생산을 감소시킴으로써, XTEN과 같은 차폐 모이어티에 연결되지 않은 이중특이적 항원 결합 조성물과 비교해 전체적인 부작용과 안전성 프로파일(예: 치료 지수)을 개선하는 것이다. 세포 면역의 중요한 구성 요소로서, IL-2, TNF-알파, 및 IFN-감마의 생산은, 특히 항-CD3에 의해 자극되는 T 세포에 있어서(Yoon, S.H.의 문헌[Selective addition of CXCR3+CCR4-CD4+ Th1 cells enhances generation of cytotoxic T cells by dendritic cells in vitro. Exp Mol Med. 2009. 41(3):161-170]), Th1 반응의 특징이며(Romagnani S.의 문헌[T-cell subsets (Th1 versus Th2). Ann Allergy Asthma Immunol. 2000. 85(1):9-18]), Il-4, IL-6, 및 IL-10은 이중특이적 항체 조성물에 대한 세포독성 반응에 있어서 중요한 전염증성 사이토카인이기도 하다(Zimmerman, Z. 등의 문헌[Unleashing the clinical power of T cells: CD19/CD3 bi-specific T cell engager (BiTE®) antibody composition blinatumomab as a potential therapy. Int. Immunol. (2015) 27(1): 31-37]). 일 구현예에서, 본원에 기술된 구현예의 온전하고 절단되지 않은 이중특이적 항원 결합 조성물은 시험관 내 세포 기반 사이토카인 자극 검정에서 온전하고 절단되지 않은 폴리펩티드가 효과기 세포 및 표적 세포와 접촉하는 경우, 비슷한 조건 하에 (예를 들어, 등몰 농도에서) 수행된 시험관 내 세포 기반 사이토카인 자극 검정에서 상응하는 프로테아제 처리된 조성물의 상응하는 방출된 AF1 및 AF2(단백질 분해에 의해 방출된 후 서로 융합된 상태로 유지됨)에 의해 자극된 Th1 및/또는 사이토카인 수준과 비교해 Th1 및/또는 전염증성 사이토카인을 생성하는 능력에 있어서 적어도 3배, 또는 적어도 4배, 또는 적어도 5배, 또는 적어도 6배, 또는 적어도 7배, 또는 적어도 8배, 또는 적어도 9배, 또는 적어도 10배, 또는 적어도 20배, 또는 적어도 30배, 또는 적어도 50배, 또는 적어도 100배, 또는 적어도 1000배 감소된 능력을 나타낼 수 있다. Th1 및/또는 전염증성 사이토카인의 비제한적인 예는 IL-2, IL-4, IL-6, IL-10, TNF-알파, 및 IFN-감마이다. 전술한 것 중 하나의 구현예에서, Th1 사이토카인의 생성은 PBMC 또는 CD3+ T 세포와 같은 효과기 세포, 및 본원에 개시된 EGFR 항원을 갖는 표적 세포를 포함하는 시험관 내 검정에서 검정된다. 또 다른 구현예에서, 사이토카인은 폴리펩티드 조성물이 투여된 대상체로부터 채취한 혈액, 체액, 또는 조직 샘플로부터 평가될 수 있다. 전술한 구현예에서, 대상체는 마우스, 랫트, 원숭이, 및 인간일 수 있다. 그러나, 본원에 기술된 구현예의 대상 이중 특이적 항원 결합 조성물의 이점에 있어서, 조성물의 세포 용해 특성은 사이토카인에 의한 사전 자극을 필요로 하지 않으며; 항원 결합 단편에 의해 표적 세포에 결합된 효과기 세포의 면역학적 시냅스의 형성이 표적 세포에서 세포 용해 또는 세포자멸사를 달성하기에 충분하다는 것이 발견되었다. 그럼에도 불구하고, 전염증성 사이토카인의 생산은 대상 폴리펩티드 조성물의 효능 또는 효과를 평가하는 데 유용한 마커이며; 시험관 내 검정에 의한 것인지, 종양을 가진 대상체의 치료를 모니터링하는 것에 의한 것인지는 불문한다.

대상체에서 이중특이적 항원 결합 조성물의 용도의 맥락에서, 대상 이중특이적 항원 결합 조성물이 XTEN의 첨가에 의해 건강한 혈관구조와 비교하여 종양 또는 염증 조직에서 혈관구조의 기공 크기 차이를 이용하도록 설계하는 것이 본 개시의 목적이므로, 정상 조직에서는 온전한 이중특이적 항원 결합 조성물의 혈관 외 유출이 감소되지만, 종양 혈관구조 또는 다른 염증 영역의 누출 환경에서는 온전한 조립체가 혈관 외 유출되고, 질환 세포 환경에서 프로테아제에 의해 활성화되어, 항원 결합 단편을 효과기 세포 및 표적 세포에 방출할 수 있다(예를 들어, 도 5 참조). 이중특이적 항원 결합 조성물의 RS의 경우, 이중특이적 항원 결합 조성물이 질환 조직(예를 들어, 하나 이상의 프로테아제를 만들어내는 종양)에 근접할 때, 종양에 의해 발현되는 하나 이상의 프로테아제에 민감한 RS 서열이 프로테아제에 의해 절단될 수 있는 환경(위에서 보다 완전하게 기술됨)이 설계에 이용된다. 프로테아제의 작용은 조성물의 방출 분절(RS)을 절단하고, XTEN으로부터 항원 결합 단편을 분리하여, 특히 방출된 융합된 AF1 및 AF2에 경우, 분자량 및 유체역학적 반경이 감소된 성분을 생성한다. 알 수 있듯이, 조성물의 분자량 및 유체역학적 반경의 감소는 또한, 방출된 융합된 AF1 및 AF2가 용액 내에서 더 자유롭게 이동하고, 조직 및 종양에서 더 작은 기공 공간을 통해 이동하고, 종양 혈관구조의 더 큰 포어로부터 더 쉽게 혈관외 유출하고 종양 내에 더 쉽게 침투하여, 효과기 세포 및 종양 세포에 부착되어 함께 연결하는 능력을 증가시킬 수 있는 특성을 부여한다. 이러한 특성은 상이한 검정에 의해 측정될 수 있다. 따라서, 당업자는 대상 조성물을 사용하여 대상체를 치료하는 맥락에서, 이중특이적 항원 결합 조성물이 프로드러그 형태로 존재하고, 질환 조직 또는 세포와 공동 국소화된 프로테아제의 작용에 의해 소정의 세포 환경에 진입할 때 더 활성인 형태로 변환된다는 것을 이해할 것이다. 표적 조직에서 프로테아제(들)의 작용에 의해 조성물로부터 방출될 때, 효과기 세포 항원에 대한 결합 특이성을 갖는 AF2 및 질환 세포의 표적 세포의 항원에 대한 결합 특이성을 갖는 연결된 AF1은 효과기에 결합하고 이를 표적 세포에 함께 연결시켜 면역학적 시냅스를 형성하는 완전한 능력을 회복한다. 면역학적 시냅스가 형성되며 효과기 세포가 활성화되고, 다양한 신호 경로가 새로운 유전자 전사를 작동시키고, 효과기 세포 소포체의 효과기 분자 성분이 엑소사이토시스(exocytosis)에 의해 방출된다. 효과기 세포의 유형에 따라, 상이한 사이토카인 및 림포카인이 방출되는데; 예를 들어, 1형 헬퍼 T 세포(Th1)는 IFN-감마, IL-2, 및 TNF-알파와 같은 사이토카인을 방출하는 반면, 2형 헬퍼 T 세포(Th2)는 B 세포를 자극하는 IL-4, IL-5, IL-10, 및 IL-13과 같은 사이토카인을 방출하고, 세포독성 T 림프구(CTL)는 표적을 살해하는 퍼포린 및 그랜자임("효과기 분자"로서 총칭함)과 같은 세포독성 분자를 방출한다. 이중특이적 항원 결합 조성물의 방출된 이중특이적 항원 결합 단편에 의해 매우 낮은 효과기:표적(E:T) 비율로 효과기 세포에 동시 결합하여 효과기 세포를 표적 세포에 함께 연결할 때, 효과기 세포에 의해 세포 사이의 면역학적 시냅스 내로 방출된 효과기 분자가 종양 세포에 작용하여 종양 세포를 손상시키고, 퍼포린 매개 용해를 유도하고, 그랜자임 B-유도 세포 사멸 및/또는 종양 세포의 세포자멸사를 유도한다는 점이 구체적으로 고려된다. 따라서, 이론에 구속되지 않고, 또 다른 양태에서, 설계된 조성물의 하나의 특징은 활성화 가능한 이중특이적 항원 결합 단편 조성물이 종양을 가진 대상체에게 투여될 때, 프로드러그 형태는 정상 조직의 순환계에 남아있지만 종양의 보다 투과성인 혈관구조 내로 혈관외 유출될 수 있어서, 종양과 공동 국소화된 프로테아제에 의해 조립체의 프로드러그 형태가 활성화되고, 방출된 항원 결합 단편이 효과기 세포(예: T 세포)에 함께 결합하고, 조성물의 AF1에 의해 표적화된 EGFR 항원을 발현하는 종양 세포와 효과기 세포를 연결하는데, 이때 효과기 세포가 활성화되고 종양 세포의 용해가 이루어진다는 것이다. 다르게 말하면, 일부 경우에, 종양 조직 내의 더 투과성인 혈관구조는 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드가 조직 내로 혈관내 유출될 수 있게 하는데, 여기서 종양에 결합된 프로테아제는 방출 분절(RS)에 작용하여 이를 절단하고 결합 모이어티를 방출하며, 결합 모이어티는 궁극적으로 효과기 세포에 결합할 수 있고 효과기 세포와 종양 연관 세포를 함께 연결할 수 있다. 정상 조직의 경우, 혈관외 유출은 더 조밀한 혈관구조 장벽에 의해 차단될 수 있거나, 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드가 어느 정도 혈관외 유출되는 경우, 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드는 주로 "프로(pro)" 형태로 남아 있을 수 있는데, 이는 면역학적 시냅스가 형성되지 않는 순 효과와 함께, 결합 모이어티를 방출하기에 충분하지 않은 프로테아제가 건강한 조직에 존재할 수 있기 때문이다. 일부 경우에, 대상체의 종양 내로 방출되어 종양 세포 및 효과기 세포 둘 모두에 결합된 융합된 AF1 및 AF2는 상응하는 온전하고 절단되지 않은 이중특이적 항원 결합 조성물과 비교해 적어도 10배, 또는 적어도 30배, 또는 적어도 100배, 또는 적어도 200배, 또는 적어도 300배, 또는 적어도 400배, 또는 적어도 500배, 또는 적어도 1000배 증가된 효과기 세포 활성화 능력을 나타낸다. 다른 경우에, 대상체의 종양 내로 방출되어 종양 세포 및 효과기 세포 둘 모두에 결합된 융합된 AF1 및 AF2는 종양에서 절단된 적이 없는 상응하는 온전한 이중특이적 항원 결합 조성물과 비교해 적어도 10배, 또는 적어도 30배, 또는 적어도 100배, 또는 적어도 200배, 또는 적어도 300배, 또는 적어도 400배, 또는 적어도 500배, 또는 적어도 1000배 증가된 종양 세포 용해 능력을 나타낸다. 전술한 구현예에서, 효과기 세포 활성화 및/또는 세포독성은 당업계에 공지된 종래의 방법, 예컨대 활성화된 효과기 세포의 세포 측정, 사이토카인 검정, 종양 크기 측정, 또는 조직병리학에 의해 검정될 수 있다. 전술한 구현예에서, 대상체는 마우스, 랫트, 개, 원숭이, 및 인간일 수 있다. 특히, AF2가 결합할 수 있는 EGFR 항원을 갖는 질환을 앓고 있는 대상체에게 대상 조성물이 투여될 때, 당업계에 알려진 종래 이중특이적 항체와 비교해, RS가 기질인 프로테아제를 생산하는 표적 조직(예: 종양)의 근위에서 또는 표적 조직 내에서 (RS 내에 절단 서열을 포함함으로써 달성되는) 이중특이적 AF1 및 AF2의 방출이 여전히 가능한 프로드러그 형태의 항원 결합 단편에 대한 결합 친화도를 XTEN이 차폐하고 입체적으로 방해하는 것의 조합에 의해 달성된 향상된 치료 지수 및 부작용 발생의 감소를 나타내도록, 대상 조성물이 설계되는 것이 구체적으로 고려된다.

VII) 이중특이적 항원 결합 조성물의 방법 및 용도

또 다른 양태에서, 본 개시는 활성화 가능한 이중특이적 항원 결합 조성물, 및 이중특이적 항원 결합 조성물을 포함하는 약학적 조성물을 제공하며, 상기 조성물들은 의학적 환경에서, 예를 들어, 소정의 암, 종양, 또는 염증성 질환의 예방, 치료, 및/또는 완화에 특히 유용하다. 질환의 치료에 사용하기 위해, 본 발명의 이중특이적 항원 결합 조성물은 모범 의료행위 지침(good medical practice)과 일치하는 방식으로 제형화되고, 조제되고, 투여될 것이다. 이러한 맥락에서 고려해야 할 인자는 치료되는 특정 장애, 치료되는 특정 포유동물, 개별 환자의 임상 상태, 장애의 원인, 제제의 전달 부위, 투여 방법, 투여 일정, 및 의료인에게 알려진 다른 인자를 포함한다.

암성 질환에 걸린 대상체의 치료 방법에 사용하기 위한 폴리펩티드 조성물을 설계하는 데 다수의 치료 전략이 사용되어 왔으며, 이에는 TcR 신호전달의 표적화에 의한 T 세포 반응의 조절, 특히 면역억제 요법에서 임상적으로 널리 사용되는 항-인간 CD3 단클론 항체의 VL 및 VH 부분을 사용하는 T 세포 반응의 조절이 포함된다. CD3-특이적 단클론 OKT3은 인간에게 사용하도록 승인된 최초의 이러한 단클론이며(Sgro, Toxistics 105 (1995, 23-29), 이식할 때 면역억제제로서 임상적으로 널리 사용된다(Chatenoud L: Immunologic monitoring during OKT3 therapy. Clin Transplant 7:422-430, 1993). 또한, 항-CD3 단클론은 부분 T 세포 신호 전달 및 클론 무반응(clonal anergy)을 유도할 수 있다(Smith, J.의 문헌[Exp. Med. 185 (1997), 1413-1422]). OKT3은 T 세포의 막에서 CD3 복합체와 반응하고 그 기능을 차단하며; CD3 복합체는 신호 전달에 필수적인 T 세포 항원 인식 구조(TCR)와 결합된다. 이들 및 다른 이러한 CD3 특이적 항체는 사이토카인 생산을 포함하는 다양한 T 세포 반응(Von Wussow의 문헌[Human gamma interferon production by leukocytes induced with monoclonal antibodies recognizing T cells. J. Immunol. 127:1197-1200 (1981)]), 증식, 및 T 세포 유도 억제인자를 유도할 수 있다. 암에서, 세포독성 T 세포를 이용하여 암 세포를 용해시키려는 시도가 이루어졌다. 이론에 구속되지 않고, 표적 세포를 용해하기 위해서, 세포독성 T 세포는 세포-세포 직접 접촉을 필요로 하는 것으로 여겨지며; 세포독성 T 세포의 TCR은 표적 세포 상의 적절한 항원을 인식하고 이에 결합해야 한다. 이는 면역학적 시냅스를 생성하고, 이는 궁극적으로 세포독성 T 세포 내에서 신호 전달 캐스케이드를 개시하여 T 세포 활성화 및 다양한 세포독성 사이토카인 및 효과기 분자의 생성을 유발한다. 퍼포린 및 그랜자임은 독성이 매우 강한 분자로서, 활성화된 세포독성 T 세포에 상주하는 미리 형성된 과립에 저장된다. 표적 세포의 인식 후, 관여된 세포독성 T 세포의 세포질 과립은 세포독성 T 세포막을 향해 이동하여, 궁극적으로 융합되고 유도된 방식으로 그 내용물을 면역학적 시냅스 내로 방출하여 표적 세포의 막 내에 기공을 형성하여, 종양 세포 혈장 막을 파괴한다. 생성된 기공은 종양 세포의 세포자멸사를 유도하는 세린 프로테아제 계열인 그랜자임의 진입 지점으로서 작용한다.

EGFR 항원에 대한 특이적 결합 친화도를 갖는 AF1에 밀접하게 융합되고 T 세포의 CD3에 대한 특이적 결합 친화도를 갖는 AF2를 포함하는, 본원에 기술된 대상 이중특이적 항원 결합 조성물은 T 세포 관여 인자이며, 방출 분절의 절단에 의해 조성물의 온전한 프로드러그 형태로부터 방출될 때, T 세포 및 표적 세포에 결합하는 완전한 능력을 회복하여, T 세포의 활성화를 촉진하고 이어서 세포자멸사 또는 세포용해를 통해 종양 세포의 파괴를 촉진하는 면역학적 시냅스를 형성한다.

본 개시는, 표적 세포 용해를 개시하고 다음과 같은 점에서 유익한 치료 결과를 발휘하기 위해, 효과기 세포 이외에 다양한 악성 세포(예: 종양)를 표적화하도록 조작된 이중특이적 항원 결합 조성물의 사용 방법을 고려한다: 이중특이적 항원 결합 조성물은, 하나의 항원 결합 단편이 CD3에 결합하고 관여하여 세포독성 T 세포를 활성화하는 반면 두 번째 항원 결합 단편이 특정 악성 종양의 특징인 EGFR 마커를 표적화하도록 설계될 수 있고, 이들을 함께 결합하여 면역학적 시냅스를 생성하도록 설계될 수 있다. 설계의 특정 이점에 있어서, 세포독성 효과기 세포와 EGFR 보유 세포를 물리적으로 결합하면 항원 가공, MHCI/β2-마이크로글로불린뿐만 아니라 공동 자극 분자도 필요가 없다. EGFR을 갖는 세포가 다양하기 때문에, 생성된 조성물은 고형 종양 및 혈액학적 종양을 포함하는 다양한 암에 대해 유용성을 가질 것이라는 것을 이해할 것이다. 일 구현예에서, 본 개시는 종양을 가진 대상체의 치료 방법을 제공한다. 치료되는 종양은 간질 세포, 섬유아세포, 근섬유아세포, 교세포, 상피 세포, 지방 세포, 림프구 세포, 혈관 세포, 평활근 세포, 간엽 세포, 유방 조직 세포, 전립선 세포, 신장 세포, 뇌 세포, 결장 세포, 난소 세포, 자궁 세포, 방광 세포, 피부 세포, 위 세포, 비뇨생식기 세포, 자궁경부 세포, 자궁 세포, 소장 세포, 간 세포, 췌장 세포, 담낭 세포, 담관 세포, 식도 세포, 침샘 세포, 폐 세포, 및 갑상선 세포로 이루어진 군으로부터 선택된 세포에 기인하는 종양 세포를 포함할 수 있다. 조성물의 또 다른 이점에서, 세포독성 효과기 세포는, 하나의 표적 세포의 용해를 야기한 후, 가교된 표적 암 세포가 손상/파괴되는 동안 소모되지 않으므로, 활성화된 효과기 세포는 국소 조직을 통해 방출되어 다른 표적 암 세포를 향해 이동하고, EGFR 항원에 결합하고, 추가의 세포 용해를 개시할 수 있다. 또한, 고형 종양과 같은 국소화된 환경에서, 퍼포린 및 그랜자임과 같은 효과기 세포 분자의 방출은 이중특이적 결합 도메인의 주어진 분자에 인접하지만 이에 결합되지 않은 종양 세포를 손상시켜, 종양의 성장 정체 또는 퇴행를 초래할 것으로 고려된다.

따라서, 본 개시의 유용성은, EGFR 마커를 갖는 종양 또는 암을 앓고 있는 대상체에게 본원에 기술된 이중특이적 항원 결합 조성물을 포함하는 약학적 조성물의 치료적 유효 투여량을 투여한 후, 암 또는 종양 세포와 연관이 있거나 이와 공동 국소화된 프로테아제가 조성물에 작용하여, 융합된 AF1 및 AF2를 방출함으로써, EGFR 보유 세포와 효과기 세포의 연결에 의해 면역 시냅스를 생성할 수 있고, 그 결과 표적 세포를 용해시킬 수 있는 효과기 세포 유래의 효과기 분자가 시냅스 내로 방출되어, 표적 암세포 또는 종양 세포의 세포자멸사, 세포 용해, 또는 사멸을 유도할 수 있다는 것이다. 또한, 이중특이적 항원 결합 조성물을 사용하면, 방출된 결합 도메인이 효과기 세포와 표적 암 세포에 결합되어 면역학적 시냅스가 형성되었을 때, “한 번 살해”보다 지속적이고 더 일반화된 유익한 치료 효과를 생성할 수 있다는 것을 당업자는 이해할 것이다.

일 양태에서, 본 개시는 대상체에서, 예컨대 암환자에서 질환을 치료하는 방법에 관한 것이다. 일부 구현예에서, 본 개시는 대상체에서 질환을 치료하는 방법을 제공하며, 상기 방법은 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 이중특이적 항원 결합 조성물을 포함하는 약학적 조성물의 치료적 유효량을 이를 필요로 하는 대상체에게 투여하는 단계를 포함한다. 약학적 조성물의 치료적 유효량은 개체의 질환 상태, 연령, 성별, 및 체중, 및 개체에서 원하는 반응을 유도하는 항체 또는 항체 부분의 능력에 따라 달라질 수 있다. 치료적 유효량은 대상 조성물의 임의의 독성 또는 유해한 효과보다 치료적으로 유익한 효과가 더 큰 양이다. 예방적 유효량은 원하는 예방적 결과를 달성하는 데 필요한 기간 동안 필요한 약학적 조성물의 양을 지칭한다.

본원에 기술된 이중특이적 항원 결합 조성물의 치료적 유효 투여량은 일반적으로 실질적인 독성을 유발하지 않고 치료적 이점을 제공할 것이다. 이중특이적 항원 결합 조성물의 독성 및 치료 효능은 세포 배양물 또는 실험 동물에서 표준 약학적 절차에 의해 결정될 수 있다. 세포 배양 검정 및 동물 연구를 사용하여 LD₅₀(모집단의 50%를 사망하게 할 수 있는 투여량) 및 ED₅₀(모집단의 50%에서 치료적으로 유효한 투여량)을 결정할 수 있다. 독성 효과와 치료 효과 간의 투여량 비율은 치료 지수이며, 이는 LD₅₀/ED₅₀ 비율로서 표현될 수 있다. 큰 치료 지수를 나타내는 이중특이적 항원 결합 조성물이 바람직하다. 일 양태에서, 본 발명에 따른 이중특이적 항원 결합 분자는 높은 치료 지수를 나타낸다. 세포 배양 검정 및 동물 연구로부터 수득된 데이터는 인간에게 사용하기에 적합한 다양한 투여량을 제형화하는 데 사용될 수 있다. 투여량은 바람직하게는 순환 농도의 범위 내에 있으며, 독성이 거의 없거나 전혀 없는 ED₅₀을 포함한다. 투여량은 다양한 인자, 예를 들어 사용된 투여 형태, 이용된 투여 경로, 대상체의 병태 등에 따라 이 범위 내에서 달라질 수 있다. 정확한 제형, 투여 경로, 및 투여량은 환자의 상태를 고려하여 개별 의사가 선택할 수 있다(예를 들어, Fingl 등의 문헌[1975, in: The Pharmacological Basis of Therapeutics, Ch. 1, p. 1] 참조). 당업자는 많은 경우에 이중특이적 항원 결합 조성물이 치유를 제공하지 않을 수 있지만 부분적인 이익만을 제공할 수 있음을 쉽게 인식한다. 일부 양태에서, 약간의 이익을 갖는 생리학적 변화도 치료적으로 유익한 것으로 간주된다. 따라서, 일부 양태에서, 생리학적 변화를 제공하는 이중특이적 항원 결합 조성물의 양은 “유효량” 또는 “치료적 유효량”으로 간주된다. 치료를 필요로 하는 대상체, 환자, 또는 개체는 일반적으로 마우스, 랫트, 개, 원숭이, 또는 인간이다.

본 발명의 이중특이적 항원 결합 조성물은 치료 중에 하나 이상의 다른 제제와 병용 투여될 수 있다. 예를 들어, 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 이중특이적 항원 결합 분자는 적어도 하나의 추가 치료제와 공동 투여될 수 있다. 용어 “치료제”는 이러한 치료를 필요로 하는 개체에서 증상 또는 질환을 치료하기 위해 투여되는 임의의 제제를 포함한다. 이러한 추가 치료제는 치료 중인 특정 적응증에 적합한 임의의 활성 성분, 바람직하게는 서로 악영향을 미치지 않는 상보적 활성을 갖는 성분들을 포함할 수 있다. 소정의 양태에서, 추가 치료제는 면역조절제, 면역-종양학적 항체, 세포증식억제제, 세포 부착 억제제, 세포독성제, 세포자멸사 활성화제, 또는 세포자멸성 유도인자에 대한 세포의 민감도를 증가시키는 제제이다. 특정 양태에서, 추가 치료제는 항암제, 예를 들어, 미세관 파괴제, 항대사물, 국소이성화효소 억제제, DNA 중간계열제, 알킬화제, 호르몬 요법, 키나아제 억제제, 수용체 길항제, 종양 세포자멸사의 활성화제, 또는 항혈관형성제이다.

대상체에서 질환을 치료하는 방법의 일 구현예에서, 치료 대상 질환은 역형성 및 갑상선 수질암, 충수암, 고아세포종, 담도 암종, 방광암, 유방암, 담관암, 유암종, 자궁경부암, 담관암종, 대장암, 결장암, 두개인두종, 자궁내막암, 악성 복수를 동반한 상피 복강내 악성 종양, 식도암, 유잉 육종, 난관암, 여포암, 담낭암, 위암, 위장 기질 종양(GIST), GE-접합암, 비뇨생식기 암, 신경교종, 교아세포종, 두경부암, 간모세포종, 간암, HR+ 및 HER2+ 유방암, 허슬 세포암, 염증성 유방암, 카포시 육종, 신장암, 후두암, 지방육종, 간암, 폐암, 수모세포종, 흑색종, 메르켈 세포 암종, 신경아세포종, 신경아세포종, 신경내분비암, 비소세포 폐암, 골육종(골암), 난소암, 악성 복수를 동반한 난소암, 췌장암, 췌장 신경내분비 종양, 유두암, 부갑상선암, 복막 암종증, 복막 중피종, 원시 신경 외배엽 종양, 전립선암, 망막아종, 횡문근육종, 침샘 암종,육종, 피부암, 소세포 폐암, 소장암, 위암, 고환암, 갑상선암, 삼중 음성 유방암, 요로상피암, 자궁암, 자궁 장액성 암종, 질암, 외음부암, 및 빌름스 종양일 수 있다.

치료적 유효량은 암 또는 종양의 치료(예를 들어, 치유 또는 중증도 감소) 또는 예방(예를 들어, 재발 가능성 감소)에 도움이 되는 유익한 효과를 생성할 수 있다. 대상체에서 질환을 치료하는 방법의 또 다른 구현예에서, 약학적 조성물은 매주 2회, 매주 1회, 2주마다, 3주마다, 4주마다, 또는 매월 투여되는 2회 이상의 치료적 유효 투여량으로서 대상체에게 투여된다. 상기 방법의 또 다른 구현예에서, 약학적 조성물은 적어도 2주, 또는 적어도 1개월, 또는 적어도 2개월, 또는 적어도 3개월, 또는 적어도 4개월, 또는 적어도 5개월, 또는 적어도 6개월의 기간에 걸쳐 2회 이상의 치료적 유효 투여량으로서 대상체에게 투여된다. 상기 방법의 또 다른 구현예에서, 제1 낮은 프라이밍 투여량이 대상체에게 투여되고, 이어서 적어도 2주, 또는 적어도 1개월, 또는 적어도 2개월, 또는 적어도 3개월, 또는 적어도 4개월, 또는 적어도 5개월, 또는 적어도 6개월의 투여 일정에 걸쳐 1회 이상의 더 높은 유지 투여량이 투여된다. 투여되는 초기 프라이밍 투여량은 적어도 약 0.005 mg/kg, 적어도 약 0.01 mg/kg, 적어도 약 0.02 mg/kg, 적어도 약 0.04 mg/kg, 적어도 약 0.08 mg/kg, 적어도 약 0.1 mg/kg으로 이루어진 군으로부터 선택되며, 투여되는 1회 이상의 후속 유지 투여량(들)은 적어도 약 0.02 mg/kg, 적어도 약 0.05 mg/kg, 적어도 약 0.1 mg/kg, 적어도 약 0.16 mg/kg, 적어도 약 0.18 mg/kg, 적어도 약 0.20 mg/kg, 적어도 약 0.22 mg/kg, 적어도 약 0.24 mg/kg, 적어도 약 0.26 mg/kg, 적어도 약 0.27 mg/kg, 적어도 약 0.28 mg/kg, 적어도 0.3 mg/kg, 적어도 0.4. mg/kg, 적어도 약 0.5 mg/kg, 적어도 약 0.6 mg/kg, 적어도 약 0.7 mg/kg, 적어도 약 0.8 mg/kg, 적어도 약 0.9 mg/kg, 적어도 약 1.0 mg/kg, 적어도 약 1.5 mg/kg, 또는 적어도 약 2.0 mg/kg, 적어도 5.0 mg/kg으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 상기 방법의 또 다른 구현예에서, 약학적 조성물은 대상체에게 피내, 피하, 정맥내, 동맥내, 복강내, 복막내, 경막내, 또는 근육내 투여된다. 상기 방법의 또 다른 구현예에서, 약학적 조성물은 1회 이상의 치료적 유효 볼루스 투여량으로서 또는 최대 안전성 및 효능을 위해 견딜 수 있는 때, 5분 내지 96시간의 주입에 의해 대상체에게 투여된다. 상기 방법의 또 다른 구현예에서, 약학적 조성물은 1회 이상의 치료적 유효 볼루스 투여량으로서 또는 5분 내지 96시간의 주입에 의해 대상체에게 투여되며, 여기서 투여량은 적어도 약 0.005 mg/kg, 적어도 약 0.01 mg/kg, 적어도 약 0.02 mg/kg, 적어도 약 0.04 mg/kg, 적어도 약 0.08 mg/kg, 적어도 약 0.1 mg/kg, 적어도 약 0.12 mg/kg, 적어도 약 0.14 mg/kg, 적어도 약 0.16 mg/kg, 적어도 약 0.18 mg/kg, 적어도 약 0.20 mg/kg, 적어도 약 0.22 mg/kg, 적어도 약 0.24 mg/kg, 적어도 약 0.26 mg/kg, 적어도 약 0.27 mg/kg, 적어도 약 0.28 mg/kg, 적어도 0.3 mg/kg, 적어도 0.4. mg/kg, 적어도 약 0.5 mg/kg, 적어도 약 0.6 mg/kg, 적어도 약 0.7 mg/kg, 적어도 약 0.8 mg/kg, 적어도 약 0.9 mg/kg, 적어도 약 1.0 mg/kg, 적어도 약 1.5 mg/kg, 또는 적어도 약 2.0 mg/kg, 적어도 약 5.0 mg/kg으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 상기 방법의 또 다른 구현예에서, 약학적 조성물은 하나 이상의 치료적 유효 볼루스 투여량으로서, 또는 5분 내지 96시간의 기간에 걸쳐 주입에 의해 대상체에게 투여되고, 대상체에 대한 투여는 대상체에서 온전하고 절단되지 않은 이중특이적 항원 결합 조성물의 Cmax 혈장 농도를 적어도 0.1 ng/mL 내지 적어도 약 2 μg/mL 이상으로 만들고, 이는 적어도 약 3일, 적어도 약 7일, 적어도 약 10일, 적어도 약 14일, 또는 적어도 약 21일 동안 유지된다. 치료적 유효 투여량은 적어도 약 0.005 mg/kg, 적어도 약 0.01 mg/kg, 적어도 약 0.02 mg/kg, 적어도 약 0.04 mg/kg, 적어도 약 0.08 mg/kg, 적어도 약 0.1 mg/kg, 적어도 약 0.12 mg/kg, 적어도 약 0.14 mg/kg, 적어도 약 0.16 mg/kg, 적어도 약 0.18 mg/kg, 적어도 약 0.20 mg/kg, 적어도 약 0.22 mg/kg, 적어도 약 0.24 mg/kg, 적어도 약 0.26 mg/kg, 적어도 약 0.27 mg/kg, 적어도 약 0.28 mg/kg, 적어도 0.3 mg/kg, 적어도 0.4. mg/kg, 적어도 약 0.5 mg/kg, 적어도 약 0.6 mg/kg, 적어도 약 0.7 mg/kg, 적어도 약 0.8 mg/kg, 적어도 약 0.9 mg/kg, 적어도 약 1.0 mg/kg, 적어도 약 1.5 mg/kg, 또는 적어도 약 2.0 mg/kg이다. 일 구현예에서, 초기 투여량은 적어도 약 0.005 mg/kg, 적어도 약 0.01 mg/kg, 적어도 약 0.02 mg/kg, 적어도 약 0.04 mg/kg, 적어도 약 0.08 mg/kg, 적어도 약 0.1 mg/kg으로 이루어진 군으로부터 선택되며, 후속 투여량은 적어도 약 0.1 mg/kg, 적어도 약 0.12 mg/kg, 적어도 약 0.14 mg/kg, 적어도 약 0.16 mg/kg, 적어도 약 0.18 mg/kg, 적어도 약 0.20 mg/kg, 적어도 약 0.22 mg/kg, 적어도 약 0.24 mg/kg, 적어도 약 0.26 mg/kg, 적어도 약 0.27 mg/kg, 적어도 약 0.28 mg/kg, 적어도 0.3 mg/kg, 적어도 0.4. mg/kg, 적어도 약 0.5 mg/kg, 적어도 약 0.6 mg/kg, 적어도 약 0.7 mg/kg, 적어도 약 0.8 mg/kg, 적어도 약 0.9 mg/kg, 적어도 약 1.0 mg/kg, 적어도 약 1.5 mg/kg, 또는 적어도 약 2.0 mg/kg으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 전술한 구현예에서, 대상체에 대한 투여는 대상체에서 적어도 약 3일, 적어도 약 7일, 적어도 약 10일, 적어도 약 14일, 또는 적어도 약 21일 동안 대상체에서 폴리펩티드의 혈장 농도를 적어도 약 0.1 ng/mL 내지 적어도 약 2 ng/mL 이상으로 만든다. 상기 방법의 전술한 구현예에서, 대상체는 마우스, 랫트, 원숭이, 또는 인간일 수 있다.

VIII) 핵산 서열

일부 구현예에서, 본 발명은 AF1 서열, 또는 AF2 서열, 또는 방출 분절 서열(RS1 및 RS2), 또는 XTEN 서열, 또는 본원에 기술된 이들 성분 구현예 중 어느 하나의 조합, 또는 폴리뉴클레오티드 서열의 보체를 암호화하는 단리된 폴리뉴클레오티드 서열을 제공한다. 일 구현예에서, 본 발명은 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물을 암호화하는 단리된 폴리뉴클레오티드 서열, 또는 폴리뉴클레오티드 서열의 상보체를 제공한다. 일 구현예에서, 본 발명은 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물을 암호화하는 단리된 폴리뉴클레오티드 서열을 제공하며, 여기서 폴리뉴클레오티드 서열은 표 12에 제시된 폴리뉴클레오티드 서열에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는다.

또 다른 양태에서, 본 개시는 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물을 암호화하는 폴리뉴클레오티드 서열, 또는 폴리뉴클레오티드 서열에 상보적인 서열(이의 상동성 변이체를 포함함)을 생산하는 방법뿐만 아니라 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 발현된 단백질을 발현시키는 방법에 관한 것이다. 일반적으로, 상기 방법은 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 단백질성 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물을 암호화하는 폴리뉴클레오티드 서열을 생산하는 단계, 및 숙주 세포에 적절한 발현 벡터에 암호화 유전자를 통합하는 단계를 포함한다. 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 암호화된 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물의 생산을 위해, 상기 방법은 발현 벡터로 적절한 숙주 세포를 형질전환시키는 단계, 및 생성된 폴리펩티드 또는 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 이중특이적 항원 결합 조성물이 형질전환된 숙주 세포에서 발현되게 하거나 이를 가능하게 하는 조건 하에서 숙주 세포를 배양하여, 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물을 생산하는 단계를 포함하며, 상기 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물은 본원에 기술된 방법 또는 당업계에 공지된 표준 단백질 정제 방법에 의해 회수된다. 본 개시의 폴리뉴클레오티드 및 발현 벡터를 제조하기 위해 분자 생물학에서의 표준 재조합 기술이 사용된다.

본 개시에 따르면, 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물(또는 이들의 보체)을 암호화하는 핵산 서열은 적절한 숙주 세포에서 발현을 유도하는 재조합 DNA 분자를 생성하는 데 사용된다. 여러 가지 클로닝 전략이 본 개시를 수행하기에 적합하며, 그 중 많은 것들이 본 개시의 조성물 또는 이의 보체를 암호화하는 유전자를 포함하는 작제물을 생성하는 데 사용된다. 일 구현예에서, 클로닝 전략은 조성물의 발현을 위해 숙주 세포를 형질전환시키는 데 사용되는 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물을 암호화하는 뉴클레오티드를 포함하는 작제물을 암호화하는 유전자를 생성하는 데 사용된다. 본 단락에서 위에서 전술한 구현예에서, 유전자는 본원에 개시된 구성에서의 항원 결합 단편, 방출 분절, 및 XTEN을 암호화하는 뉴클레오티드를 포함할 수 있다.

하나의 접근법에서, 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물 작제물을 암호화하는 DNA 서열을 함유하는 작제물이 먼저 제조된다. 이러한 작제물의 제조를 위한 예시적인 방법은 실시예에 기술되어 있다. 그런 다음, 작제물은 폴리펩티드 작제물의 발현 및 회수를 위한 숙주 세포, 예컨대 원핵 또는 진핵 숙주 세포(예: 포유류 세포)를 형질전환시키는 데 적합한 발현 벡터를 생성하는 데 사용된다. 원하는 경우, 숙주 세포는 대장균이다. 또 다른 구현예에서, 숙주 세포는 BHK 세포, NS0 세포, SP2/0 세포, YO 골수종 세포, P3X63 마우스 골수종 세포, PER 세포, PER.C6 세포, 하이브리도마 세포, NIH3T3 세포, COS, HeLa, CHO, 또는 효모 세포로부터 선택된다. 발현 벡터의 생성, 숙주 세포의 형질전환, 및 XTEN의 발현 및 회수를 위한 예시적인 방법이 실시예에 기술되어 있다.

폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물 작제물을 암호화하는 유전자는 하나 이상의 단계에서, 완전히 합성적으로 또는 효소 공정과 조합된 합성에 의해, 예컨대 실시예에 보다 완전하게 기술된 방법을 포함하여, 제한 효소-매개 클로닝, PCR, 및 중첩 연장에 의해 제조될 수 있다. 본원에 개시된 방법은, 예를 들어, 원하는 길이 및 서열의 다양한 성분(예를 들어, 결합 도메인, 링커, 방출 분절, 및 XTEN) 유전자를 암호화하는 폴리뉴클레오티드의 서열을 연결하는데 사용될 수 있다. 폴리펩티드 조성물을 암호화하는 유전자는 유전자 합성의 표준 기술을 사용하여 올리고뉴클레오티드로부터 조립된다. 유전자 설계는 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물의 생산에 이용되는 대장균 또는 포유류 숙주 세포에 적합한 아미노산 조성물 및 코돈 사용을 최적화하는 알고리즘을 사용하여 수행될 수 있다. 본 개시의 하나의 방법에서, 작제물의 성분을 암호화하는 폴리뉴클레오티드의 라이브러리는 전술한 바와 같이 생성된 다음 조립된다. 그런 다음, 생성된 유전자를 조립하고, 생성된 유전자를 사용해 숙주 세포를 형질전환하고, 폴리펩티드 조성물을 생성하고 회수하여 본원에 기술된 바와 같이 그의 특성의 평가한다.

그런 다음, 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물 서열을 암호화하는 생성된 폴리뉴클레오티드를 발현 벡터 내로 개별적으로 클로닝할 수 있다. 핵산 서열은 다양한 절차에 의해 벡터 내에 삽입된다. 일반적으로, DNA는 당업계에 공지된 기술을 사용하여 적절한 제한 엔도뉴클레아제 부위(들) 내에 삽입된다. 벡터 성분은 일반적으로 신호 서열, 복제 기점, 하나 이상의 마커 유전자, 인핸서 요소, 프로모터, 및 전사 종결 서열 중 하나 이상을 포함하지만, 이에 한정되지는 않는다. 이들 성분 중 하나 이상을 함유하는 적절한 벡터의 작제에는 당업자에게 알려진 표준 연결 기술이 사용된다. 이러한 기술은 당업계에 잘 알려져 있고 과학 및 특허 문헌에 잘 기술되어 있다. 다양한 벡터가 공개적으로 이용 가능하다. 벡터는, 예를 들어, 편리하게 재조합 DNA 절차를 거칠 수 있는 플라스미드, 코스미드, 바이러스 입자, 또는 파지의 형태일 수 있고, 벡터의 선택은 보통은 벡터가 도입될 숙주 세포에 따라 달라지게 된다. 따라서, 벡터는 자율적으로 복제하는 벡터, 즉, 염색체 외 엔티티로서 존재하고, 이의 복제가 염색체 복제(예를 들어, 플라스미드)와는 독립적인 벡터일 수 있다. 대안적으로, 벡터는 숙주 세포 내로 도입될 때 숙주 세포 게놈 내로 통합되고, 이들이 통합된 염색체(들)와 함께 복제되는 벡터일 수 있다. 일단 적절한 숙주 세포 내로 도입되면, 항원 결합 단편 또는 이중특이적 항원 결합 조성물의 발현은 당업계에 알려진 임의의 핵산 또는 단백질 검정을 사용해 결정할 수 있다. 예를 들어, 경쇄 CDR 또는 중쇄 CDR의 전사된 mRNA, 항원 결합 단편, 또는 이중특이적 항원 결합 조성물의 존재는 항원 결합 단위 폴리뉴클레오티드의 임의의 영역에 상보적인 프로브를 사용해 종래의 혼성화 검정(예: 노던 블롯 분석), 증폭 절차(예: RT-PCR), SAGE(미국 특허 제5,695,937호), 및 어레이 기반 기술(예를 들어, 미국 특허 제5,405,783호, 제5,412,087호 및 제5,445,934호 참조)에 의해 검출하고/하거나 정량화할 수 있다.

본 개시는, 숙주 세포와 호환되고 숙주 세포에 의해 인식되며, 폴리펩티드의 발현 조절을 위해 폴리펩티드를 암호화하는 유전자에 작동 가능하게 연결되는 복제 서열 및 조절 서열을 함유하는 플라스미드 발현 벡터의 용도를 제공한다. 벡터는 보통 복제 부위를 비롯하여 형질전환된 세포에서 표현형 선택을 제공할 수 있는 단백질을 암호화하는 서열을 갖는다. 다양한 박테리아, 효모, 및 바이러스에 대한 이러한 벡터 서열이 잘 알려져 있다. 사용될 수 있는 유용한 발현 벡터는, 예를 들어, 염색체 서열, 비-염색체 서열, 및 합성 DNA 서열의 분절을 포함한다. “발현 벡터”는 적절한 숙주에서 폴리펩티드를 암호화하는 DNA의 발현을 수행할 수 있는 적절한 조절 서열에 작동 가능하게 연결된 DNA 서열을 함유하는 DNA 작제물을 지칭한다. 요건은 벡터가 복제 가능하고 원하는 숙주 세포에서 생존 가능한 것이다. 원하는대로 저 복제수 벡터 또는 고 복제수 벡터를 사용할 수 있다.

적절한 벡터는 SV40 및 pcDNA의 유도체 및 알려진 박테리아 플라스미드, 예컨대, pCRl, pBR322, pMal-C2, PET, Smith 등의 문헌[Gene 57:31-40 (1988)]에 기술된 것과 같은 pGEX, pMB9 및 이의 유도체, RP4와 같은 플라스미드, NM98 9와 같은 파지 I의 다수의 유도체와 같은 파지 DNA를 비롯하여 M13 및 사상 단일 가닥 파지 DNA와 같은 다른 파지 DNA; 효모 플라스미드, 예컨대 2마이크론 플라스미드 또는 2m 플라스미드의 유도체를 비롯하여 동원체 벡터 및 통합형 효모 셔틀 벡터; 진핵생물 세포에 유용한 벡터, 예컨대 곤충 또는 포유류 세포에 유용한 벡터; 플라스미드와 파지 DNA의 조합으로부터 유래된 벡터, 예컨대 파지 DNA 또는 발현 조절 서열을 사용하도록 변형된 플라스미드; 등을 포함하지만 이들로 한정되지는 않는다. 본 개시에도 사용될 수 있는 효모 발현 시스템은 비융합 pYES2 벡터(Invitrogen), 융합 pYESHisA, B, C(Invitrogen), pRS 벡터 등을 포함하지만, 이에 한정되지 않는다. 벡터의 조절 서열은 전사를 수행하는 프로모터, 이러한 전사를 조절하기 위한 임의 작동자 서열, 적절한 mRNA 리보솜 결합 부위를 암호화하는 서열, 및 전사 및 번역의 종결을 조절하는 서열을 포함한다. 프로모터는 선택된 숙주 세포에서 전사 활성을 나타내는 임의의 DNA 서열일 수 있으며, 숙주 세포에 대해 상동성이거나 이종인 단백질을 암호화하는 유전자로부터 유래될 수 있다. 원핵생물 숙주를 갖는 발현 벡터에 사용하기에 적합한 프로모터는 β-락타마아제 및 락토오스 프로모터 시스템[Chang 등의 Nature, 275:615 (1978); Goeddel 등의 Nature, 281:544 (1979)], 알칼리 포스파타아제, 트립토판(trp) 프로모터 시스템[Goeddel의 Nucleic Acids Res., 8:4057 (1980); EP 36,776], 및 tac 프로모터와 같은 하이브리드 프로모터[deBoer 등의 Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 80:21-25 (1983)]를 포함하며, 이들 모두는 XTEN 폴리펩티드를 암호화하는 DNA에 작동 가능하게 연결된다. 박테리아 시스템에 사용하기 위한 프로모터는 또한, 폴리펩티드를 암호화하는 DNA에 작동 가능하게 연결된 샤인-달가노(Shine-Dalgarno; S.D.) 서열을 함유할 수 있다.

벡터의 발현은 항원 결합 단편 또는 발현된 이중특이적 항원 결합 조성물의 성분을 검사하여 결정할 수도 있다. 단백질 분석을 위한 다양한 기술이 당업계에서 이용 가능하다. 이에는 방사성 면역검정, ELISA(효소 결합 면역방사량 검정), “샌드위치” 면역검정, 면역방사량 검정, (예를 들어, 콜로이드 금, 효소, 또는 방사성 동위원소 표지를 사용하는) 인시츄 면역검정, 웨스턴 블롯 분석, 면역침강 검정, 면역형광 검정, 및 SDS-PAGE가 포함되지만 이들로 한정되지는 않는다.

IX) 폴리펩티드 및 이중특이적 항원 결합 조성물을 제조하는 방법

또 다른 양태에서, 본 개시는 대상 조성물을 제조하는 방법을 제공한다. 일 구현예에서, 상기 방법은 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물의 발현을 촉진하는 조건 하에서 본원에 기술된 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물을 암호화하는 핵산 작제물을 포함하는 숙주 세포를 배양하고, 이어서 표준 정제 방법(예: 컬럼 크로마토그래피, HPLC 등)을 사용해 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물을 회수하는 단계를 포함하며, 여기서 발현된 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물의 결합 단편의 적어도 70%, 또는 적어도 80%, 또는 적어도 90%, 또는 적어도 95%, 또는 적어도 97%, 또는 적어도 99%가 정확히 접힌 조성물이 회수된다. 제조 방법의 또 다른 구현예에서, 발현된 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물이 회수되는데, 여기서 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물의 적어도 90%, 또는 적어도 95%, 또는 적어도 97%, 또는 적어도 99%는 단량체, 가용성 형태로 회수된다.

또 다른 양태에서, 본 개시는 대장균 또는 포유류 숙주 세포를 사용하여 기능적 단백질의 고 발효 발현 수준에서 폴리펩티드 및 이중특이적 항원 결합 조성물을 제조하는 방법을 비롯하여, 고 발현 수준에서 세포독성적으로 활성인 폴리펩티드 작제물 조성물을 생산하는 방법에 유용한 작제물을 암호화하는 발현 벡터를 제공하는 방법에 관한 것이다. 일 구현예에서, 상기 방법은 1) 본원에 개시된 구현예 중 어느 하나의 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드를 제조하는 단계, 2) 생물학적 시스템에서 고수준의 단백질 발현을 위한 적절한 전사 및 번역 서열의 조절 하에, 폴리뉴클레오티드를 발현 벡터 내로 클로닝하되, 발현 벡터는 플라스미드 또는 다른 벡터일 수 있는, 단계, 3) 적절한 숙주 세포를 발현 벡터로 형질전환시키는 단계, 및 4) 폴리펩티드 조성물의 발현에 적합한 조건 하에서 종래의 영양 배지에서 숙주 세포를 배양하는 단계를 포함한다. 원하는 경우, 숙주 세포는 대장균이다. 상기 방법에 의해, 폴리펩티드의 발현 결과, 숙주 세포 발현 산물의 발효 역가는 적어도 0.05 g/L, 또는 적어도 0.1 g/L, 또는 적어도 0.2 g/L, 또는 적어도 0.3 g/L, 또는 적어도 0.5 g/L, 또는 적어도 0.6 g/L, 또는 적어도 0.7 g/L, 또는 적어도 0.8 g/L, 또는 적어도 0.9 g/L, 또는 적어도 1 g/L이며, 여기서 발현된 단백질의 적어도 70%, 또는 적어도 80%, 또는 적어도 90%, 또는 적어도 95%, 또는 적어도 97%, 또는 적어도 99%는 올바르게 접힌다. 본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "올바른 접힘"은 조성물의 항원 결합 단편 성분이 그의 표적 리간드에 특이적으로 결합하는 능력을 갖는다는 것을 의미한다. 또 다른 구현예에서, 본 개시는 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물을 생산하기 위한 방법을 제공하며, 상기 방법은, 건조 중량 숙주 세포 1 g당 약 10 mg보다 높은 농도, 또는 발효 반응이 600 nm의 파장에서 적어도 130의 광학 밀도에 도달할 때, 상기 폴리펩티드 1 g당 적어도 약 250 mg, 또는 약 300 mg, 또는 약 350 mg, 또는 약 400 mg, 또는 약 450 mg, 또는 약 500 mg의 농도로 폴리펩티드를 발현시키기에 효과적인 조건 하에, 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물을 포함하는 폴리펩티드를 암호화하는 벡터를 포함하는 숙주 세포를 발효 반응 중에 배양하는 단계를 포함하며, 여기서 발현된 단백질의 항원 결합 단편은 올바르게 접힌다. 또 다른 구현예에서, 본 개시는 폴리펩티드 또는 이중특이적 항원 결합 조성물을 생산하기 위한 방법을 제공하며, 상기 방법은, 건조 중량 숙주 세포 1 g당 약 10 mg보다 높은 농도, 또는 발효 반응이 600 nm의 파장에서 적어도 130의 광학 밀도에 도달할 때, 상기 폴리펩티드 1 g당 적어도 약 250 mg, 또는 약 300 mg, 또는 약 350 mg, 또는 약 400 mg, 또는 약 450 mg, 또는 약 500 mg의 농도로 폴리펩티드를 발현시키기에 효과적인 조건 하에, 조성물을 암호화하는 벡터를 포함하는 숙주 세포를 발효 반응 중에 배양하는 단계를 포함하며, 여기서 발현된 폴리펩티드 산물은 가용성이다.

다음은 본 개시의 조성물 및 조성물의 평가에 대한 실시예들이다. 위에서 제공된 일반적인 설명을 고려할 때, 다양한 다른 구현예가 실시될 수 있다는 것을 이해할 것이다.

실시예

실시예 1: 2개의 방출 분절을 갖는 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드의 작제.

제한 분해에 의해 개별 scFv가 제거될 수 있는 플라스미드를 생성하기 위해, RSR2486 방출 분절, AE866 XTEN, 및 6X His 태그 친화도 태그(서열번호 794)를 포함하고 항-EpCAM-항-CD3(UCHT1) 이중특이적 탠덤 scFv를 암호하는 pCW1700을 SacII와 BstXI로 분해하여, 항-EpCAM 결합 도메인의 3’ 단부, 항-EpCAM과 항-CD3 도메인 사이의 링커, 및 항-CD3 도메인의 5’ 단부를 제거하였다. 동일한 영역을 암호화하는 DNA의 단편을 항-EpCAM 결합 도메인과 링커 사이의 접합부에서 침묵 점 돌연변이로 합성하여 Bsu36I 부위를 도입하였다. 합성 DNA 단편을 In-Fusion 키트(New England Biolabs)를 사용해 분해된 백본 내로 클로닝하여 pJB0035를 조립하였다. pJB0035를 후속하여 NheI 및 BsaI로 분해하여 BSRS1 방출 분절 서열을 제거하였다. RSR2486을 암호화하는 중첩된 단일 가닥 올리고뉴클레오티드를 NheI 및 BsaI 돌출부에 어닐링하는 단일 가닥 꼬리로 합성하였다. 올리고뉴클레오티드를 함께 어닐링하고 분해된 pJB0035에 연결시켜, 항-EpCAM-항-CD3(UCHT1) 이중특이적 탠덤 scFv, RSR2486, XTEN866, 및 6X His 태그 친화도 태그(서열번호 794)를 암호화하는 pCW1880을 생성하였다.

상이한 CD3 결합 도메인 변이체가 포함된 플라스미드를 생성하기 위해, pCW1880을 Bsu36I 및 NheI로 분해하여 UCHT1 항-CD3 scFv를 제거하였다. CD3.23을 암호화하는 DNA 단편을 합성하였다. 유전자 단편에는 Gibson DNA 조립을 위한 DNA 중첩부로서 작용할 제한 부위의 30개 뉴클레오티드 5’ 및 3’을 포함시켰다. Gibson 클로닝 키트(SGI-DNA, Carlsbad, CA)를 사용해 합성 DNA 단편을 분해된 백본 내로 클로닝하여 pJB0205를 조립하였다.

N-말단 및 C-말단 XTEN 둘 다를 갖는 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드를 생성하기 위해, 17~21 bp 5’ 상동성 영역 내지 N-말단 상의 백본 DNA 및 C-말단 상의 비절단성 방출 분절(RSR3058, 아미노산 서열 TTGEAGEAAGATSAGATGP (서열번호 111))을 포함하는 프라이머를 사용해 AE292 XTEN을 플라스미드로부터 PCR 증폭시켰다. 16~21 bp 5’ 상동성 영역 내지 N-말단 상의 RSR3058 및 C-말단 상의 4D5MOCB의 중쇄를 포함하는 프라이머를 사용해, 항-EpCAM 항체 4D5MOCB의 중쇄의 일부 및 경쇄를 암호화하는 제2 PCR 산물을 증폭시켰다. 이들 PCR 단편은 In-Fusion 플라스미드 조립 키트(Takara Bio)를 사용해, 4D5MOCB 중쇄/항-CD3 탠덤 scFv의 나머지 부분, RSR3058 비절단성 방출 분절의 제2 카피, 및 6xHIS 친화도 태그(서열번호 794)를 갖는 AE837 XTEN을 암호화하는 BsiWI-SacII로 분해된 백본 벡터 내로 클로닝하였다. 최종 벡터는 PhoA 프로모터 및 STA 분비 리더의 조절 하에, (N-말단에서 C-말단 방향으로) AE292 XTEN, 비절단성 RSR3058 방출 분절, 항-EpCAM-항-CD3 이중특이적 탠덤 scFv의 성분을 포함하고 6xHIS 친화도 태그(서열번호 794)를 가진 AE867 XTEN에 융합된 RSR3058를 가진 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드를 암호화한다. 생성된 작제물은 표 12에 제공된 DNA 서열 및 암호화된 아미노산 서열을 갖는 pJB0084이다.

pJB0084를 템플릿으로서 사용하여, AE292 XTEN, 비절단성 방출 분절 RSR2295, 항-EpCAM-항-CD3 이중특이적 탠덤 scFv를 암호화하고 AE868 XTEN에 융합된 RSR2295를 가진 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드 작제물을 생성하였다. 플라스미드는 템플릿으로서 pJB0084를 사용하는 2개의 PCR 산물을 이용하였는데, 첫 번째는 6xHIS 친화도 태그(서열번호 794), 및 제1 RSR2295를 암호화하는 3’ 상동성 영역 및 벡터 백본에 대한 5’ 상동성 영역을 갖는 AE292 XTEN을 암호화하고; 두 번째는 탠덤 scFv의 RSR2295 방출 분절 5’ 및 3’을 암호화하는 5’ 및 3’ 상동성 영역을 가진 항-EpCAM-항-CD3 이중특이적 탠덤 scFv를 암호화한다. 제3 단편은, 제2 RSR2295를 암호화하는 5’ 상동성 영역 및 백본 벡터에 대한 3’ 상동성 영역을 갖고 C-Tag 친화도 태그(아미노산 서열 EPEA(서열번호 796))를 갖는 AE868 XTEN을 암호화하였다. In-Fusion 플라스미드 조립 키트를 사용하여, 3개의 PCR 단편을 BsiWI-NotI로 분해된 pJB0084 내로 클로닝하였다. 최종 벡터인 pJB0169는 표 12의 DNA 서열 및 단백질 서열을 가진 PhoA 프로모터 및 STII 분비 리더의 조절 하에, (N-말단에서 C-말단 방향으로) 6xHIS 친화도 태그(서열번호 794), AE292 XTEN, RSR2295 방출 분절, 항-EpCAM-항-CD3 이중특이적 탠덤 scFv, RSR2295, C-Tag 친화도 태그를 갖는 AE868 XTEN의 성분을 가진 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드를 암호화한다.

등전점이 변경되고 아미노산 서열 내 잠재적 응집 부위가 제거된 새로운 CD3 scFv를 도입하기 위해, pJB0244를 BsaI 및 BbvCI로 분해하여 HER2 및 CD3 scFv 둘 다를 제거하였다. CD3.33과 페어링된 항-EGFR scFv 변이체를 암호화하는 DNA 단편을 합성하고 5’ 및 3’ 단부 모두에서 분해된 벡터에 대한 40 bp의 상동성을 포함시켜 Gibson DNA 조립을 용이하게 하였다. 플라스미드 pJB0358-pJB0372를 다음으로 이루어진 구조로 조립하였다: 6xHIS 친화도 태그(서열번호 794), AE292 XTEN, RSR2295; 및 개별적으로, 항-CD3EGFR scFv와 페어링된 총 15개의 항-EGFR scFv 변이체, RSR2295, C-Tag 친화도 태그(표 12의 DNA 서열 및 단백질 서열)를 갖는 AE868 XTEN.

pJB0368 및 pJB0373을 BtsI로 먼저 분해하여 항-CD3 scFv를 제거함으로써 pAH0025 및 pAH0026을 생성하였다. 40 bp 상동성 영역이 측면에 위치한 항-CD3.32 scFv를 암호화하는 DNA 단편을 분해된 골격에 대해 정렬하였다. Gibson 조립에 의해 이들 단편을 pJB0368 및 pJB0373 내로 도입하여, 6xHIS 친화도 태그(서열번호 794), AE292 XTEN, RSR2295, 항-EGFR-항-CD3 이중특이적 탠덤 scFv, RSR2295, 및 2개의 상이한 항-EGFR 결합 도메인인 EGFR.23 및 EGFR.2로 작제된 C-Tag 친화도 태그를 갖는 AE868 XTEN을 암호화하는 플라스미드를 생성하여, pAH0025 및 pAH0026 작제물(표 12의 DNA 서열 및 단백질 서열). 유사한 방법론을 사용하여 EGFR.13, EGFR.14, EGFR.15, EGFR.16, EGFR.17, EGFR.18, EGFR.19, EGFR.20, EGFR.21, EGFR.22, EGFR.24, EGFR.25, EGFR.26, EGFR.27, CD3.30, CD3.31, 및 CD3.33 scFv를 임의의 조합 또는 배향(즉, N-말단에서 C-말단 방향으로 AF1-AF2 또는 AF2-AF1)을 갖는 작제물을 만들게 되며, 그 서열은 본원에 제공되어 있다.

실시예 2: 부모 CD3 scFv 비교하여 CD3 scFv 서열 변이체의 평가

실험의 목적은 4개의 CD3 서열 변이체를 평가하여 변이체가 CD3.9 부모 scFv와 비교하여 향상된 특성을 갖는지 여부를 결정하는 것이었다.

1. 용융 온도(T_m)의 결정

각각의 scFv 변이체의 용융 온도를 측정하여 열 안정성을 결정하였다. 간략하게, 200 μL의 1% BSA-PBST 중 균일한 양의 scFv를 PCR 튜브 내로 분취하였다. 튜브를 여러 가지 상이한 온도(50℃, 51.4℃, 53.7℃, 57.3℃, 61.7℃, 65.5℃, 및 68℃)에서 1시간 동안 인큐베이션하였다. 50 μL의 각 샘플을 CD3Œμ 표적 항원(Creative Biomart) 또는 BSA(점착성을 해결하기 위한 기준)로 코팅된 ELISA 플레이트에 첨가하였다. ELISA 플레이트의 웰을 1% BSA-PBST(50 μl/웰)로 사전 충진하였다. 플레이트를 실온에서 1시간 동안 인큐베이션하였다. 플레이트를 0.05% TWEEN이 포함된 물로 3회 세척하여 결합되지 않은 scFv를 제거하였다. 중쇄와 경쇄 사이의 링커에서 돼지 알파-튜불린 모티프를 검출하는 항-YOL 항체(Thermo Scientific # MA180189)(1% BSA-PBST에서 1:500으로 희석함(0.05%))를 첨가하여 결합된 scFv를 검출하였다. 샘플을 실온에서 1시간 동안 인큐베이션하였다. 플레이트를 0.05% TWEEN이 포함된 물로 3회 세척하여 결합되지 않은 scFv를 제거하였다. 항-YOL 항체는 항-랫트-HRP 항체(Thermo Scientific # 31470)(1% BSA-PBST 중에서 1:7500으로 희석함(0.05%))[100 Œºl/웰]를 첨가하고 1시간 동안 실온에서 인큐베이션하여 검출하였다. 0.05% TWEEN이 포함된 물로 플레이트를 3회 세척하여 결합되지 않은 항체를 제거하였다. TMB(3,3’,5,5’-테트라메틸벤지딘) 기질(100 μL/웰)을 사용해 플레이트를 실온에서 6분 동안 현상하였다. H2SO4(0.5 M, 100 μL/웰)로 반응을 종결시켰다. 450 nM에서의 흡광도 판독치로서 상대 활성을 측정하였다. 각 온도에서의 흡광도를 그래프로 작성하였다. 용융 온도는, scFv의 결합이 최대 신호의 50%까지 감소되는 온도인 각 샘플의 EC50으로 결정하였다. 결과는 표 15에 제시되어 있다.

결과: 검정 결과는, CD3 scFv 3.23 및 3.24가 부모 CD3.9보다 5℃ 더 높은 Tm을 갖는 반면, CD3.25 및 CD3.26(표 14에 표시된 서열) scFv는 부모 CD3.9와 동등한 T_m을 가졌음을 입증한다.

scFv 서열
작제물	아미노산 서열	서열번호
CD3.25	ELVVTQEPSHTVSPGGTVTLTCRSSTGAVTSSNYANWVQQKPGQAPRGLIGGTIKRAPGTPARFSGSLLGGKAALTLSGVQPEDEAEYYCALWYPNLWVFGGGTKLTVLGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGEVQLLESGGGIVQPGGSLKLSCAASGFTFNTYAMNWVRQAPGKGLEWVARIRSKYNNYATYYADSVKDRFTISRDDSKNTVYLQMNNLKTEDTAVYYCVRHENFGNSYVSWFAHWGQGTLVTVSS	938
CD3.26	ELVVTQEPSHTVSPGGTVTLTCRSSTGEVTTSNYANWVQQKPGQAPRGLIGGTIKRAPGTPARFSGSLLGGKAALTLSGVQPEDEAEYYCALWYPNLWVFGGGTKLTVLGATPPETGAETESPGETTGGSAESEPPGEGEVQLLESGGGIVQPGGSLKLSCAASGFTFNTYAMNWVRQAPGKGLEWVARIRSKYNNYATYYADSVKDRFTISRDDSKNTVYLQMNNLKTEDTAVYYCVRHENFGNSYVSWFAHWGQGTLVTVSS	939

2. CD3에 대한 결합 친화도 결정

각 scFv의 결합 친화도를 ForteBio BLItz 기기를 사용하여 측정하였다. 각 scFv의 연속 희석물은, CD3.24~26의 경우 1000 nM에서 시작해 62.5 nM까지의 일대일 희석 단계를 거치고, CD3.23의 경우 400 nM에서 25 nM까지의 일대일 희석 단계를 거쳐 PBS(300 μL/튜브) 중에서 제조하였다. 비오틴화된 CD3Œμ 항원(Creative Biomart)을 PBS에서 30 ug/ml의 최종 농도로 희석하였다. 스트렙타비딘 바이오센서(ForteBio)를 PBS에서 10분 동안 활성화시켰다. 측정을 수행하기 위해, 스트렙타비딘 바이오센서를 BLItz 기기에 물렸다. 300 μL의 PBS가 담긴 튜브를 30초 동안 BLItz 기기에 옮겼다. 비오틴화된 CD3Œμ가 담긴 튜브(30 ug/ml, 300 μL/튜브)를 BLItz 기기로 옮겨서 120초 동안 센서에 대한 항원 포획을 측정하였다. 300 μL의 PBS가 담긴 튜브를 30초 동안 BLItz 기기에 옮겨 베이스라인 신호를 측정하였다. 시험 scFv가 담긴 튜브(30 ug/ml, 300 μL/튜브)를 BLItz 기기로 옮겨서 120초 동안 항원이 로딩된 바이오센서에 대한 scFv의 결합을 측정하였다. 300 μL의 PBS가 담긴 튜브를 120초 동안 BLItz 기기로 옮겨서 항원이 로딩된 바이오센서로부터 scFv의 해리를 측정하였다. 각각의 scFv 희석물에 대해 프로토콜을 반복하였다. 각 항체의 K_D는 BLI 소프트웨어(ForteBio)를 사용하여 결정하였다. 결과는 표 15에 제시되어 있다.

결과: 검정 결과는, CD3 서열 변이체 모두가 부모 CD3.9와 비교하여 CD3에 대한 결합 친화도를 감소시켰음을 입증한다.

TM 및 결합 친화도 결과
scFv 작제물	용융 온도 (℃)	결합 친화도 (nM)
CD3.9	57	75
CD3.23	62	175
CD3.24	62	296
CD3.25	57	215
CD3.26	57	221

결론: 개선된 열 안정성을 갖는 2개의 새로운 항-CD3 scFv가 확인되었다. 각각의 새로운 scFv는 CD3.9에 비해, CDR에 주로 상주하는 8~9개의 돌연변이를 갖는다. 이들 돌연변이는 부모 CD3.9와 비교해 표적(CD3)에 대한 scFv의 친화도를 감소시켰지만, CD3.23을 이용하는 이중특이적 T 세포 연관인자는 세포 사멸 검정에서 및 생체 내에서 여전히 효능을 나타낸다.

실시예 3: 이중특이적 항원 결합 단편, 방출 분절, 및 XTEN을 포함하는 안정한 키메라 융합 폴리펩티드의 발효 및 정제

다음의 실시예는 키메라 이중특이적 항원 결합 단편 조성물의 생산을 기술한다.

작제물 ID pJB0169는 8개의 구별되는 도메인을 갖는 분자이다. 분자는 N-말단에서 C-말단 방향으로, N-말단 폴리히스티딘 태그(His6)(서열번호 794), 구조화되지 않은 292 아미노산 사슬(XTEN_AE293), 프로테아제 절단성 방출 분절(RS), 항-EGFR scFv (aEGFR.2), 항-CD3 scFv (aCD3.9), 또 다른 프로테아제 절단성 방출 분절(RS), 구조화되지 않은 864 아미노산 사슬, 및 4개의 C-말단 잔기(글루탐산, 프롤린, 글루탐산, 알라닌(C-태그)) (XTEN_AE868)로 이루어진다.

발현: 분자 pJB0169를 독점적인 대장균 AmE098 균주에서 발현시키고, 전좌 도중에 절단되는 N-말단 분비 리더 서열(MKKNIAFLLASMFVFSIATNAYA-(서열번호 940))을 통해 주변 세포질 내로 구획화하였다. 발효 배양물을 37℃에서 무-동물 복합체 배지로 성장시키고, 온도를 26℃로 낮춘 후 인산염을 고갈시키고, 인산염 고갈 후 12시간 동안 연속 발효시켰다. 수확하는 동안, 전체 발효액을 원심분리하여 세포를 펠릿화하였다. 수확 시, 총 부피 및 생체중량(wet cell weight, WCW; 펠릿 대 상청액의 비율)을 기록하고, 펠릿화된 세포를 수집하고 -80℃에서 동결시켰다.

정화(CLARIFICATION): pJB0169의 동결된 세포 펠릿을 pH 4.5의 용해 완충액(60 mM 아세트산, 350 mM NaCl)에 3배로 재현탁하고, 균질화를 통해 세포를 용해시켰다. 균질물을 pH 4.5 및 2~8℃에서 밤새 응집시켰다. 응집된 균질물을 원심분리하고, 상청액을 유지시켰다. 상청액을 물로 약 3배 희석한 다음, NaCl로 7±1 mS/cm로 조정하였다. 그런 다음, 상청액을 0.1%(m/m) 규조토로 조정하고 임펠러를 통해 혼합하였다. 상청액을 0.22 μm 필터로 끝나는 필터 트레인을 통해 여과하였다. 여액을 제2인산나트륨으로 pH 7.0까지 조정하였다.

정제(PURIFICATION): 분자 pJB0169를 정화된 용해물로부터 먼저 포획하고 단백질-L 크로마토그래피(TOYOPEARL AF-rProtein L-650F)로 정제하였다. 이어서, IMAC 크로마토그래피(GE IMAC Sepharose 6 FF)를 사용하여 N-말단 His6-tag(서열번호 794)를 선택한 다음, C-태그 친화도 크로마토그래피(CaptureSelect C-tagXL 친화도 매트릭스)를 사용하여 C-말단 EPEA-태그(서열번호 796)를 선택하였다. 음이온 교환 크로마토그래피(BIA CIMmultus QA monolith)를 사용하여 HMWC를 제거하고 최종 순도로 연마하였다.

분석(ANALYTICS): 공정 중간체의 응집 상태를 SEC-HPLC로 모니터링하였다. 220 nm에서 흡관도를 모니터링하면서, 1 mL/분의 속도로 Phenomenex 3 μm SEC-4000 300 x 7.8 mm(P/N 00H-4514-K0)를 사용하여 20분 등용매 방법인 SEC-HPLC 방법을 수행하였다. pJB0169 단량체가 6.2분 시점에 분석 컬럼으로부터 용리되고, HMWC는 4.8~6.0분에 용리된다. SEC-HPLC 품질은 4.8~6.4분의 곡선 아래 총면적 대비 6.2분 시점의 곡선 아래 상대 면적으로서 측정하였다.

결과: 각각의 단위 작업 후, 작제물 pJB0169에 대한 응집 요약(SEC-HPLC 단량체 백분율(%))은 표 16에 제시되어 있다. 95% 이상의 단량체 회수율은, 분자가 안정하거나 가공할 수 있는지 최종 연마 단계에서 고려하기 위한 기준으로서의 품질 임계값이었다.

결론: 작제물 pJB0169를 SEC-HPLC에 의한 목표 단량체 품질(95% 이상의 단량체 회수율)까지 정제하였는데, 이는 작제물이 안정하고 회수 및 정제 작업 둘 다에 적합함을 나타낸다.

안정성 개선 및 평가: 안정성을 개선하기 위한 새로운 scFv(항-EGFR.23 및 항-CD3.32)를 다음을 통해 설계하였다: (1) 표면 소수성의 감소, 및 (2) 선택된 위치에서 아미노산을 치환함으로써, 페어링된 scFv 분자들(짧은 펩티드 링커에 의해 융합됨) 간의 등전점 차이의 감소. 작제물 pAH0025 및 pAH0026은 pJB0169에 대한 설계 반복을 나타내며, 여기서 pAH0025는 항-CD3.32 scFv 변이체를 함유하고, pAH0026은 항-CD3.32 scFv 변이체 및 EGFR.23 scFv 변이체 둘 다를 함유한다. 작제물 pAH0025 및 pAH0026을 위에서와 같이 발현시키고, 정화하고, 정제하여, 분석할 것이고; 정제 전반에 걸친 SEC-HPLC 결과를 모니터링하고 pJB0169 또는 다른 작제물(예: αEGFR.2-αCD3.23)과 비교하여 상대 안정성을 평가할 것이다. 새로운 설계의 페어링이 상응하는 αEGFR.2-αCD3.23 작제물(예컨대, N-말단에서 C-말단 방향으로, N-말단 폴리히스티딘 태그(His6)(서열번호 794), 구조화되지 않은 292 아미노산 사슬(XTEN_AE292), 프로테아제 절단성 방출 분절(RS), 항-EGFR scFv (aEGFR.2), 항-CD3 scFv (aCD3.23), 또 다른 프로테아제 절단성 방출 분절(RS), 구조화되지 않은 864 아미노산 사슬, 및 4개의 C-말단 잔기 - 글루탐산, 프롤린, 글루탐산, 알라닌(C-태그)(XTEN_AE868)로 이루어진 분자)보다 더 안정적일 수 있다. pAH0025 및 pAH0026 작제물도 아래에 표(표 17) 또는 이의 하위 집합에 나타낸 단위 작업에 따라 SEC-HPLC에 의해 측정했을 때, 단량체 함율 백분율에 있어서 부수적인 개선을 나타낼 것으로 예상된다. ≥ 95% 단량체의 순도 목표를 충족하는 임의의 작제물은 안정하거나 가공 가능한 것으로 간주될 것이다.

실시예 4: 항-EpCAM × 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드 조성물의 결합 친화도

인간 EpCAM 및 인간 CD3에 대한 항-EpCAM × 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드 작제물 pJB0189 및 pCW1645의 결합 친화도를 huEp-CHO 4-12B(인간 EpCAM으로 형질감염시킨 CHO 세포주) 및 Jurkat 세포를 사용해 유세포 계측법으로 측정하였다.

EpCAM-발현 세포 및 CD3-발현 세포에 결합하는 항-EpCAM × 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드에 대한 결합 상수는 형광 표지되고 프로테아제-처리된 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드와의 경쟁 결합에 의해 측정하였다. 형광 표지되고 프로테아제-처리된 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드는, 시스테인-함유 프로테아제-처리된 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드 돌연변이체(MMP-9로 처리된 pCW1645)에 Alexa Fluor 647 C2 말레이미드(Thermo Fisher, cat#A20347)를 접합하여 제조하였다. 결합 실험은 총 부피 100 μL의 결합 완충액(2% FCS, 5 mM EDTA, HBSS) 중 10,000개의 세포에 대해 4℃에서 1시간 동안 수행하였다. 세포를 차가운 결합 완충액으로 1회 세척한 다음, 인산염 완충 식염수 중 1% 포름알데히드에 재현탁하고, Millipore Guava easyCyte 유세포 계측기를 이용해 즉시 분석하였다. 형광 표지되고 프로테아제-처리된 pCW1645의 결합은 hEp-CHO 4-12B에 대해 1 nM 및 CD3+ Jurkat 세포에 대해 4 nM의 겉보기 K_d 값을 갖는 것으로 밝혀졌다.

경쟁 결합 실험은, 총 부피 100 μL의 결합 완충액(2% FCS, 5 mM EDTA, HBSS) 중 1.5 nM 형광 표지되고 프로테아제-처리된 pCW1645를 이용해 10,000개의 hEp-CHO 4-12B 세포에 대해 4℃에서 1시간 동안 수행하였다. 세포를 차가운 결합 완충액으로 1회 세척한 다음, 인산염 완충 식염수 중 1% 포름알데히드에 재현탁하고, Millipore Guava easyCyte 유세포 계측기를 이용해 즉시 분석하였다. 절단된 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드(pJB0189 hEp.2-hCD3.9 또는 AC1984 hEp.2-hCD3.23)를 이용한 hEp-CHO 4-12B 세포에 대한 형광 표지되고 프로테아제-처리된 pCW1645의 경쟁 결합을 통해 hEp.2(파니투무맙)의 경우 0.5 nM의 겉보기 결합 상수를 얻었다.

경쟁 결합 실험은, 총 부피 100 μL의 결합 완충액(2% FCS, 5 mM EDTA, HBSS) 중 10 nM 형광 표지되고 프로테아제-처리된 pCW1645를 이용해 10,000개의 Jurkat 세포에 대해 4℃에서 1시간 동안 수행하였다. 세포를 차가운 결합 완충액으로 1회 세척한 다음, 인산염 완충 식염수 중 1% 포름알데히드에 재현탁하고, Millipore Guava easyCyte 유세포 계측기를 이용해 즉시 분석하였다. 절단된 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드(pJB0189 hEp.2-hCD3.9 또는 AC1984 hEp.2-hCD3.23)를 이용한 Jurkat 세포에 대한 형광 표지되고 프로테아제-처리된 pCW1645의 경쟁 결합을 통해 CD30 결합에 대해서는 hCD3.9의 경우 75 nM, hCD3.23의 경우 300 nM, EpCAM 결합에 대해서는 0.5 nM의 결합 상수를 얻었다.

결론: Jurkat 세포를 이용했을 때 CD3에 대한 CD3.23의 결합 친화도는 300 nM이며, 이는 CD3.9의 친화도보다 4배 더 약하다. Jurkat 세포를 이용했을 때 EpCAM에 대한 hEp.2의 결합 친화도는 0.5 nM이다.

실시예 5: 항-EGFR × 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드 조성물의 결합 친화도.

인간 EGFR 및 인간 CD3에 대한 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드 작제물의 결합 친화도는 CD3에 대한 HT-29, HCT-116, NCI-H1573, NCI-H1975, 및 Jurkat 세포로부터 선택된 EGFR 양성 인간 세포를 이용한 유세포 계측법을 사용하여 측정된다.

EGFR-발현 세포 및 CD3-발현 세포에 결합하는 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드에 대한 결합 상수는 형광 표지되고 프로테아제-처리된 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드와의 경쟁 결합에 의해 측정된다. 형광 표지된 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드는, hEGFR.2-hCD3.23 및 2개의 XTEN을 가진 시스테인 함유 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드 돌연변이체(MMP-9로 처리한 pJB0297)에 Alexa Fluor 647 C2 말레이미드(Thermo Fisher, cat#A20347)를 접합하여 제조한다. 형광 표지되고 프로테아제 처리된 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드는, 시스테인 함유 프로테아제 처리된 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드 돌연변이체(MMP-9로 처리한 pJB0297)에 Alexa Fluor 647 C2 말레이미드(Thermo Fisher, cat#A20347)를 접합하여 제조한다. 결합 실험은 총 부피 100 μL의 결합 완충액(2% FCS, 5 mM EDTA, HBSS) 중 10,000개의 세포에 대해 4℃에서 1시간 동안 수행한다. 세포를 차가운 결합 완충액으로 1회 세척한 다음, 인산염 완충 식염수 중 1% 포름알데히드에 재현탁하고, Millipore Guava easyCyte 유세포 계측기를 이용해 즉시 분석한다. 형광 표지되고 프로테아제 처리된 pJB0297의 결합은 hEGFR 보유 세포에 대해서는 저 농도(nM)에서 겉보기 K_d 값을 가지고 CD3+ Jurkat 세포에 대해서는 약 300 nM의 농도에서 겉보기 K_d 값을 가질 것으로 예상된다. 2개의 XTEN을 갖는 형광 표지된 pJB0297의 결합은, hEGFR 보유 세포 및 CD3+ Jurkat 세포에 대한 형광 표지되고 프로테아제 처리된 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드의 결합보다 약 10배 내지 100배 더 약한 겉보기 K_d 값을 가질 것으로 예상된다.

경쟁 결합 실험은, 형광 표지되고 프로테아제 처리된 pJB0297의 농도가 전술한 결합 실험에서의 K_d와 근사할 때, 총 부피 100 μL의 결합 완충액(2% FCS, 5 mM EDTA, HBSS) 중 10,000개의 hEGFR 세포에 대해 4℃에서 1시간 동안 수행한다. 세포를 차가운 결합 완충액으로 1회 세척한 다음, 인산염 완충 식염수 중 1% 포름알데히드에 재현탁하고, Millipore Guava easyCyte 유세포 계측기를 이용해 즉시 분석한다. 형광 표지되고 프로테아제 처리된 pJB0297과 pJB0244 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드 간의 hEGFR 세포에 대한 경쟁 결합에서의 겉보기 결합 상수는 형광 표지된 pJB0297의 직접 결합 상수와 유사할 것으로 예상된다.

경쟁 결합 실험은, 형광 표지되고 프로테아제 처리된 pJB0297의 농도가 약 300 nM일 때 (또는 전술한 결합 실험에서의 K_d와 근사한 농도에서), 총 부피 100 μL의 결합 완충액(2% FCS, 5 mM EDTA, HBSS) 중 10,000개의 Jurkat 세포에 대해 4℃에서 1시간 동안 수행한다. 세포를 차가운 결합 완충액으로 1회 세척한 다음, 인산염 완충 식염수 중 1% 포름알데히드에 재현탁하고, Millipore Guava easyCyte 유세포 계측기를 이용해 즉시 분석한다. 형광 표지되고 프로테아제 처리된 pJB0297과 pJB0244 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드 간의 Jurkat 세포에 대한 경쟁 결합에서의 겉보기 결합 상수는 형광 표지된 pJB0297의 직접 결합 상수와 유사할 것으로 예상되며, 이는 낮은 마이크로몰 내지 나노몰 범위일 것으로 예상된다.

실시예 6: RSR-1517-함유 XTEN AC1611(RSR-1517)의 효소 활성화, 저장, 및 분해.

본 실시예는 RSR-1517-함유 XTEN 작제물 AC1611이 재조합 인간 uPA, 매트립타아제, 레구마인, MMP-2, MMP-7, MMP-9, 및 MMP-14를 포함하는 다양한 종양 관련 프로테아제에 의해 시험관 내에 절단될 수 있음을 입증한다. AC1611의 아미노산 서열은 아래 표 18에 제시되어 있다.

1. 효소 활성화

사용된 모든 효소는 R&D Systems로부터 구입하였다. 재조합 인간 u-플라스미노겐 활성화인자(uPA) 및 재조합 인간 매트립타아제를 활성화된 효소로서 제공하였고, 사용 시까지 -80℃에서 보관하였다. 재조합 마우스 MMP-2, 재조합 인간 MMP-7, 및 재조합 마우스 MMP-9를 지모겐으로서 공급하였고, 4-아미노페닐수은 아세테이트(APMA)로 활성화할 필요가 있었다. APMA를 먼저 0.1M HCl에서 10 mM의 최종 농도로 용해시킨 후 0.1 M HCl을 사용해 pH를 중성으로 재조정하였다. 50 mM 트리스 pH 7.5, 150 mM NaCl, 10 mM CaCl2 중에서 APMA 모액을 2.5 mM으로 추가로 희석하였다. pro-MMP를 활성화시키기 위해, 50 mM 트리스 pH 7.5, 150 mM NaCl, 10 mM CaCl2 중의 1 mM APMA 및 100 μg/mL의 pro-MMP를 37℃에서 1시간 동안(MMP-2, MMP-7) 또는 24시간 동안(MMP-9) 인큐베이션하였다. MMP-14를 활성화시키기 위해, 50 mM 트리스 pH 9, 1 mM CaCl2 중의 0.86 μg/mL 재조합 인간 푸린 및 40 μg/mL pro-MMP-14를 37℃에서 1.5시간 동안 인큐베이션하였다. 레구마인을 활성화시키기 위해, 50 mM 아세트산나트륨 pH 4, 100 mM NaCl 중의 100 μg/mL pro-레구마인을 37℃에서 2시간 동안 인큐베이션하였다. 100% 초순수 글리세롤을 50% 글리세롤의 최종 농도가 되도록 모든 활성화된 효소(uPA 및 MTSP1 포함)에 첨가한 다음, -20℃에서 수주 동안 보관하였다.

2. 효소 분해

일단의 효소를 시험하여 AC1611에 대한 각 효소의 절단 효율을 결정하였다. 6 μM의 기질을 다음의 효소-대-기질 몰비 및 조건으로 각 효소와 함께 인큐베이션하였다: 20 μL의 반응물 중 uPA (50 mM 트리스 pH 8.5 중 1:25), 매트립타아제 (50 mM 트리스 pH 9, 50 mM NaCl 중 1:25), 레구마인 (50 mM MES pH 5, 250 mM NaCl 중 1:20), MMP-2 (50 mM 트리스 pH 7.5, 150 mM NaCl, 10 mM CaCl2 중 1:1200), MMP-7 (50 mM 트리스 pH 7.5, 150 mM NaCl, 10 mM CaCl2 중 1:1200), MMP-9 (50 mM 트리스 pH 7.5, 150 mM NaCl, 10 mM CaCl2 중 1:2000), 및 MMP-14 (50 mM Tris pH 8.5, 3 mM CaCl2, 1 μM ZnCl2 중 1:30). MMP 반응의 경우, 반응을 37℃에서 2시간 동안 인큐베이션한 후 EDTA를 20 mM까지 첨가하여 종결시켰고, uPA 및 매트립타아제 반응의 경우, 85℃에서 15분 동안 가열하였고, 레구마인의 경우, pH를 8.5로 조정하였다.

3. 절단 효율의 분석.

도 75에 도시된 바와 같이, 2 μL의 분해되지 않은 기질(12 μM) 및 4 μL의 분해된 반응 혼합물(6 μM)을 SDS-PAGE 상에 로딩하고 Stains-All(Sigma Aldrich)로 염색함으로써 절단된 산물의 백분율을 결정하기 위한 샘플 분석을 수행하였다. ImageJ 소프트웨어를 사용하여 상응하는 밴드 강도를 분석하고 절단 백분율을 결정하였다. 방출 분절에서 다양한 프로테아제에 의한 절단 시, 기질 RSR-1517-함유 XTEN은 2개의 단편을 생성할 것인데, 더 큰 단편은 절단 백분율(%)(반응 산물의 양을 반응에 투입된 초기 총 기질로 나눈 값) 계산에 사용한 반면, 더 작은 산물의 밴드 강도가 너무 낮아서 정량화할 수 없다. 현재의 표준 실험 조건 하에서 AC1611의 절단 백분율은 uPA, 매트립타아제, 레구마인, MMP-2, MMP-7, MMP-9, MMP-14에 대해 각각 31%, 14%, 16%, 40%, 51%, 38%, 30%이다.

결론: 특정 방출 분절 RSR-1517(아미노산 서열 EAGRSANHEPLGLVAT(서열번호 53))을 선택하고, 모든 7가지 효소에 대한 현재의 표준 실험 조건 하에서 절단 백분율에 의해 정의했을 때의 절단 프로파일을 결정하였다. 이러한 방출 분절은 모든 효소에 대해 중간 정도의 절단 효율을 가지므로, 스크리닝 동안, 더 빠르거나 더 느린 변이체의 절단은 정확한 랭킹을 가능하게 하는 검정 윈도우 내에 속할 것이다.

방출 분절 RSR-1617을 포함하는 AC1611의 아미노산 서열
작제물 명칭	아미노산 서열*
AC1611	MKNPEQAEEQAEEQREETGKPIPNPLLGLDSTEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTAEAASASGEAGRSANHEPLGLVATPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGSEPATSGSETPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGTSTEPSEGSAPGSPAGSPTSTEEGTSESATPESGPGSEPATSGSETPGTSESATPESGPGSPAGSPTSTEEGSPAHHHHHHHH (서열번호 941)

실시예 7: 대조군으로 RSR-1517(AC1611)을 사용하여 방출 분절 스크리닝하기

여기서는 uPA를 예시적으로 선택하여 방출 분절 스크리닝을 수행한 방법을 보여준다. 동일한 절차를 모든 7개의 종양-연관 프로테아제에 적용하여 각 기질에 대한 상대 절단 프로파일을 정의하였는데, 상기 프로파일은 대조군 기질 RSR-1517과 비교했을 때, 각 효소별로 절단이 얼마나 잘 이루어질 수 있는지를 기술하기 위한 7개의 숫자 어레이이다. 표 19의 모든 폴리펩티드는 AC1611의 아미노산 서열을 갖지만, 표시된 작제물의 방출 분절 펩티드가 AC1611의 EAGRSANHEPLGLVAT 서열(서열번호 53)로 치환된 것이며; 예를 들어, BSRS-4는 LAGRSDNHSPLGLAGS(서열번호 945)의 방출 분절 서열을 갖지만, 달리 AC1611에 대한 완전한 서열 동일성을 갖는다.

1. 효소 분해

모든 방출 분절 함유 XTEN 변이체 및 대조군 AC1611을 개별 에펜도르프 튜브에서 50 mM 트리스 pH 7.5, 150 mM NaCl, 10 mM CaCl2 중에서 12 μM까지 희석하였다. 종단점에서 가시화될 수 있는 반응 산물 및 절단되지 않은 기질을 갖기 위해, 각 기질과 1:1로 혼합한 후 총 반응 부피가 20 μL이 되고, 초기 기질 농도가 6 μM이 되고, 효소에 따라 효소-대-기질 비율이 1:20 내지 1:3000으로 가변하도록 uPA의 마스터 혼합물을 제조하였다. 모든 반응을 37℃에서 2시간 동안 인큐베이션한 후, EDTA를 20 mM의 최종 농도로 첨가함으로써 반응을 종결시켰다. 모든 산물을 비환원 SDS-PAGE에 이어서 Stains-All에 의해 분석하였다. 각각의 겔에 대해, AC1611 분해 산물을 염색 대조군으로서 항상 포함시켜 상이한 겔 사이의 차등 염색을 정규화하였다.

2. 상대 절단 효율의 계산

개별 기질에 대한 절단 백분율을 ImageJ 소프트웨어에 의해 분석하고, 전술한 바와 같이 계산하였다. 각 변이체에 대해, 상대 절단 효율을 다음과 같이 계산한다:

위에 명시된 실험 조건 하에서, 상대 절단 효율에서의 A +1 값은 AC1611 대조군과 비교했을 때 기질이 많게는 2배의 산물을 수득하였음을 나타내는 반면, 상대 절단 효율에서의 a -1 값은 AC1611 대조군과 비교했을 때 기질이 많게는 50%의 산물을 수득하였음을 나타낸다.

본 실험에서, ImageJ에 의해 정량화했을 때, AC1611에 대한 절단 백분율(절단(%))은 20%이다. 본 실험에서 스크리닝되는 기질은 21%, 39%, 1%, 58%, 24%, 6%, 15%, 1%, 1%, 및 25% 절단을 나타냈는데, 여기서 1%는 본질적으로 검출 한계 미만임을 나타내며 정확한 값을 나타내는 것은 아니다. 상기 식에 기초하여 계산된 상대 절단 효율은 각각 0.08, 0.95, -4.34, 1.51, 0.26, -1.76, -0.47, -4.34, -4.34, 및 0.32였다.

결론: 동일한 실험에서 AC1611과 비교해, uPA를 사용했을 때 10개의 방출 분절 변이체의 상대 절단 효율을 결정하였다. 유사한 절차에 따라, RSR1517(AC1611)을 기준 대조군으로 사용하여 134개 방출 분절의 절단 프로파일을 결정하였으며, 그 결과는 표 19에 열거되어 있다. 이들 방출 분절은 개별 효소뿐만 아니라 이들의 조합에 대한 광범위한 절단 효율을 포함한다. 예를 들어, RSR-1478은 MMP-14에 대해 -2.00 값을 가지는데, 이는 이 기질이 MMP-14로 분해될 때 기준 대조군 RSR-1517과 비교해 단지 25%의 산물을 수득했음을 의미한다. RSR-1951과 같은 소정의 방출 분절은 시험된 7개의 프로테아제 모두에 대해 더 양호한 기질인 것으로 보인다. 이러한 더 신속한 방출 분절은, 전신 독성이 낮거나/관리 가능한 반면 효능(이중특이적 항원 결합 조성물을 활성화된 형태로 만들기 위해 얼마나 신속하게 절단이 발생하는지에 따라 부분적으로 달라짐)의 개선이 필요한 경우, 임상에서 유용할 수 있다.

대조군으로서 RSR-1517을 사용하여 7가지 인간 프로테아제에 노출시켰을 때 방출 분절의 절단 프로파일
RS ID	AC#	AA 서열	서열번호	uPA	매트립타아제	레구마인	MMP-2	MMP-7	MMP-9	MMP-14
RSR-1517	AC1611	EAGRSANHEPLGLVAT	53	0.00	0.00	0.00	0.00	0.00	0.00	0.00
BSRS-4	AC1602	LAGRSDNHSPLGLAGS	945	-0.99	1.69	0.48	0.09	-0.49	-0.04	-0.58
BSRS-5	AC1603	LAGRSDNHVPLSLSMG	942	-1.40	1.76	0.56	-0.52	0.00	-0.75	-0.21
BSRS-6	AC1604	LAGRSDNHEPLELVAG	943	-2.71	0.47	0.23	-1.26	0.00	-1.16	-2.79
BSRS-A1	AC1605	ASGRSTNAGPSGLAGP	54	1.43	2.77	0.09	-0.16	-2.18	0.03	-1.24
BSRS-A2	AC1606	ASGRSTNAGPQGLAGQ	55	1.36	2.77	-0.14	0.09	-2.64	0.03	-1.03
BSRS-A3	AC1607	ASGRSTNAGPPGLTGP	56	1.49	2.77	0.05	-1.07	-3.47	-1.82	-3.59
VP-1	AC1608	ASSRGTNAGPAGLTGP	57	-2.19	1.16	0.90	0.09	-1.22	0.23	0.00
RSR-1752	AC1609	ASSRTTNTGPSTLTGP	58	-0.55	0.70	0.29	-0.34	-1.29	-0.94	-5.38
RSR-1512	AC1610	AAGRSDNGTPLELVAP	59	-2.96	1.51	0.56	-1.43	-0.45	-1.09	-3.91
RSR-1517	AC1611	EAGRSANHEPLGLVAT	53	0.00	0.00	0.00	0.00	0.00	0.00	0.00
VP-2	AC1612	ASGRGTNAGPAGLTGP	60	-0.70	1.38	1.12	0.00	-0.58	0.23	-0.15
RSR-1018	AC1613	LFGRNDNHEPLELGGG	61	-4.62	-0.53	1.36	-0.73	-0.43	-2.56	-1.79
RSR-1053	AC1614	TAGRSDNLEPLGLVFG	62	-3.21	-0.12	-0.13	0.09	-0.03	0.25	-0.19
RSR-1059	AC1615	LDGRSDNFHPPELVAG	63	-4.62	-0.89	0.56	-3.10	-2.62	-5.14	-6.49
RSR-1065	AC1616	LEGRSDNEEPENLVAG	64	-4.62	-2.70	0.43	-1.84	-1.00	-3.14	-1.85
RSR-1167	AC1617	LKGRSDNNAPLALVAG	65	-4.62	3.35	1.32	0.09	0.22	1.18	0.06
RSR-1201	AC1618	VYSRGTNAGPHGLTGR	66	-3.02	2.35	1.25	0.09	-1.30	0.79	-0.30
RSR-1218	AC1619	ANSRGTNKGFAGLIGP	67	-0.52	2.66	1.74	-0.30	0.00	-1.33	-1.60
RSR-1226	AC1620	ASSRLTNEAPAGLTIP	68	-0.98	0.29	0.58	0.07	-0.43	-2.33	-0.42
RSR-1254	AC1621	DQSRGTNAGPEGLTDP	69	-1.27	-1.17	1.00	-3.10	-2.32	-4.14	-2.92
RSR-1256	AC1622	ESSRGTNIGQGGLTGP	70	-1.65	-0.58	0.27	-2.26	-3.32	-5.14	-5.51
RSR-1261	AC1623	SSSRGTNQDPAGLTIP	71	-1.77	-0.36	0.62	-1.14	-1.25	-3.56	-0.98
RSR-1293	AC1624	ASSRGQNHSPMGLTGP	72	-4.69	2.15	0.91	-0.70	-0.01	1.30	-0.67
RSR-1309	AC1625	AYSRGPNAGPAGLEGR	73	-4.69	0.53	0.74	-0.70	-2.25	0.86	0.02
RSR-1326	AC1626	ASERGNNAGPANLTGF	74	-0.27	1.27	1.64	-0.85	-0.74	0.28	-0.13
RSR-1345	AC1627	ASHRGTNPKPAILTGP	75	0.42	ND	ND	ND	ND	-0.50	ND
RSR-1354	AC1628	MSSRRTNANPAQLTGP	76	1.07	2.82	0.36	-0.77	-0.64	-1.82	-1.87
RSR-1426	AC1629	GAGRTDNHEPLELGAA	77	-2.36	-0.65	-0.19	-2.82	-0.18	-0.11	-4.07
RSR-1478	AC1630	LAGRSENTAPLELTAG	78	-2.06	1.18	0.54	-0.82	0.00	1.73	-2.00
RSR-1479	AC1631	LEGRPDNHEPLALVAS	79	-3.47	-3.46	0.12	-0.74	0.00	2.05	0.02
RSR-1496	AC1632	LSGRSDNEEPLALPAG	80	-3.48	-1.46	0.22	-2.81	-5.06	-3.20	-3.22
RSR-1508	AC1633	EAGRTDNHEPLELSAP	81	-2.74	-1.46	-0.26	-1.48	0.00	0.56	-2.93
RSR-1513	AC1634	EGGRSDNHGPLELVSG	82	-2.81	-1.87	0.27	-0.90	0.00	1.29	-3.81
RSR-1516	AC1635	LSGRSDNEAPLELEAG	83	-3.71	-1.87	0.70	-1.69	-0.09	-1.39	-3.22
RSR-1524	AC1636	LGGRADNHEPPELGAG	84	-0.84	1.12	0.95	-1.22	-2.84	-0.74	-2.57
RSR-1622	AC1637	PPSRGTNAEPAGLTGE	85	-4.66	-3.46	0.62	-0.70	-1.09	0.93	-0.78
RSR-1629	AC1638	ASTRGENAGPAGLEAP	86	-4.66	-1.14	1.09	-0.70	-1.74	0.19	-0.25
RSR-1664	AC1639	ESSRGTNGAPEGLTGP	87	-4.66	-3.46	0.32	-1.18	-0.76	-0.76	-2.31
RSR-1667	AC1640	ASSRATNESPAGLTGE	88	-3.05	2.00	0.46	-0.93	-1.25	-0.97	-0.83
RSR-1709	AC1641	ASSRGENPPPGGLTGP	89	-2.64	0.77	-1.00	-0.93	-2.06	-0.76	-1.72
RSR-1712	AC1642	AASRGTNTGPAELTGS	90	-4.07	-0.51	0.66	-0.93	-0.64	0.29	-0.19
RSR-1727	AC1643	AGSRTTNAGPGGLEGP	91	-3.55	-0.51	0.32	-1.58	-4.84	-3.08	-1.78
RSR-1754	AC1644	APSRGENAGPATLTGA	92	-4.68	-3.32	1.06	0.19	-1.40	-1.50	-0.17
RSR-1819	AC1645	ESGRAANTGPPTLTAP	93	1.20	0.79	-0.70	-3.41	-5.64	-4.67	-6.92
RSR-1832	AC1646	NPGRAANEGPPGLPGS	94	-3.62	0.58	0.81	-4.39	-6.64	-4.67	-6.48
RSR-1855	AC1647	ESSRAANLTPPELTGP	95	-0.08	-1.62	0.77	-3.07	-3.47	-4.67	-2.92
RSR-1911	AC1648	ASGRAANETPPGLTGA	96	0.99	2.20	0.56	-1.29	-3.84	-1.39	-3.11
RSR-1929	AC1649	NSGRGENLGAPGLTGT	97	-1.68	ND	ND	ND	ND	-3.08	ND
RSR-1951	AC1650	TTGRAANLTPAGLTGP	98	1.94	2.57	0.39	0.09	-0.09	0.13	-0.42
RSR-2295	AC1761	EAGRSANHTPAGLTGP	99	0.40	1.48	0.01	1.20	0.35	0.13	0.97
RSR-2298	AC1762	ESGRAANTTPAGLTGP	100	1.01	0.86	0.55	1.24	0.24	0.07	1.03
RSR-2038	AC1679	TTGRATEAANLTPAGLTGP	101	4.75	1.00	0.81	0.86	0.10	0.15	0.27
RSR-2072	AC1680	TTGRAEEAANLTPAGLTGP	102	0.00	-0.49	1.00	0.86	0.11	-0.12	0.27
RSR-2089	AC1681	TTGRAGEAANLTPAGLTGP	103	3.91	2.05	0.32	0.85	0.02	-0.04	0.27
RSR-2302	AC1682	TTGRATEAANATPAGLTGP	104	4.73	0.65	0.00	0.74	-0.48	-0.35	0.10
RSR-3047	AC1697	TTGRAGEAEGATSAGATGP	105
RSR-3052	AC1698	TTGEAGEAANATSAGATGP	106
RSR-3043	AC1699	TTGEAGEAAGLTPAGLTGP	107
RSR-3041	AC1700	TTGAAGEAANATPAGLTGP	108
RSR-3044	AC1701	TTGRAGEAAGLTPAGLTGP	109
RSR-3057	AC1702	TTGRAGEAANATSAGATGP	110
RSR-3058	AC1703	TTGEAGEAAGATSAGATGP	111
RSR-2485	AC1763	ESGRAANTEPPELGAG	112	0.61	-0.90	0.15	-5.82	-6.27	-5.36	-5.64
RSR-2486	AC1764	ESGRAANTAPEGLTGP	113	1.03	0.24	0.95	0.30	0.37	-0.33	-0.74
RSR-2488	AC1688	EPGRAANHEPSGLTEG	114	-3.27	-1.21	-1.30	-0.73	-0.91	-1.86	-0.88
RSR-2599	AC1706	ESGRAANHTGAPPGGLTGP	115	1.70	1.02	0.36	0.68	-1.49	-0.71	-2.04
RSR-2706	AC1716	TTGRTGEGANATPGGLTGP	116	0.07	0.83	1.17	-0.04	-2.25	-2.25	0.00
RSR-2707	AC1717	RTGRSGEAANETPEGLEGP	117	1.95	3.25	0.96	-1.96	-2.75	-5.00	-1.39
RSR-2708	AC1718	RTGRTGESANETPAGLGGP	118	1.24	3.25	0.88	-0.37	-3.55	-4.00	-0.49
RSR-2709	AC1719	STGRTGEPANETPAGLSGP	119	-0.14	0.38	0.40	0.35	-1.03	-1.68	1.86
RSR-2710	AC1720	TTGRAGEPANATPTGLSGP	120	-0.21	2.04	0.56	0.15	-3.23	-1.83	-0.07
RSR-2711	AC1721	RTGRPGEGANATPTGLPGP	121	0.58	3.22	1.45	-6.04	-5.55	-5.00	-4.39
RSR-2712	AC1722	RTGRGGEAANATPSGLGGP	122	0.86	3.15	1.21	-0.34	-3.97	-2.68	-1.58
RSR-2713	AC1723	STGRSGESANATPGGLGGP	123	0.96	2.22	0.78	-5.04	-5.25	-5.25	-3.32
RSR-2714	AC1724	RTGRTGEEANATPAGLPGP	124	0.83	3.23	0.96	-4.46	-5.55	-5.00	-4.39
RSR-2715	AC1725	ATGRPGEPANTTPEGLEGP	125	-4.32	-3.17	0.46	-1.34	-1.93	-1.93	-1.32
RSR-2716	AC1726	STGRSGEPANATPGGLTGP	126	1.00	2.41	0.51	-0.46	-3.55	-2.68	-1.22
RSR-2717	AC1727	PTGRGGEGANTTPTGLPGP	127	-0.21	1.54	1.28	-6.04	-5.55	-5.00	-4.39
RSR-2718	AC1728	PTGRSGEGANATPSGLTGP	128	1.54	3.40	1.29	1.30	-0.20	-0.20	1.63
RSR-2719	AC1729	TTGRASEGANSTPAPLTEP	129	0.26	1.15	1.30	-1.46	-0.16	-0.16	1.68
RSR-2720	AC1730	TYGRAAEAANTTPAGLTAP	130	-1.65	2.14	1.21	0.56	0.45	0.21	2.25
RSR-2721	AC1731	TTGRATEGANATPAELTEP	131	0.77	-0.85	1.25	-2.44	0.00	-4.91	-3.75
RSR-2722	AC1732	TVGRASEEANTTPASLTGP	132	-1.74	-1.17	0.39	1.08	1.00	1.00	2.14
RSR-2723	AC1733	TTGRAPEAANATPAPLTGP	133	-0.42	-3.17	1.32	0.76	0.66	0.66	2.17
RSR-2724	AC1734	TWGRATEPANATPAPLTSP	134	-4.32	1.00	0.55	0.81	0.42	0.42	2.58
RSR-2725	AC1735	TVGRASESANATPAELTSP	135	-4.32	-0.17	0.86	-0.02	0.45	-1.74	-2.17
RSR-2726	AC1736	TVGRAPEGANSTPAGLTGP	136	-4.32	-3.17	1.39	1.22	0.24	0.24	2.10
RSR-2727	AC1737	TWGRATEAPNLEPATLTTP	137	-4.32	0.00	-0.30	-0.50	0.17	-3.91	-1.95
RSR-2728	AC1738	TTGRATEAPNLTPAPLTEP	138	0.32	0.83	-0.61	-0.80	0.45	0.45	2.00
RSR-2729	AC1739	TQGRATEAPNLSPAALTSP	139	-4.52	1.73	0.37	1.75	0.93	0.93	2.85
RSR-2730	AC1740	TQGRAAEAPNLTPATLTAP	140	-2.20	2.73	0.22	1.19	0.51	0.51	1.29
RSR-2731	AC1741	TSGRAPEATNLAPAPLTGP	141	-1.72	-2.70	1.22	1.57	0.92	0.92	2.32
RSR-2732	AC1742	TQGRAAEAANLTPAGLTEP	142	-2.52	2.49	1.44	0.32	-0.21	-0.21	2.29
RSR-2733	AC1743	TTGRAGSAPNLPPTGLTTP	143	1.09	2.91	0.32	0.48	-2.32	-2.32	-3.17
RSR-2734	AC1744	TTGRAGGAENLPPEGLTAP	144	0.83	2.00	0.66	0.55	0.55	0.55	1.83
RSR-2735	AC1745	TTSRAGTATNLTPEGLTAP	145	0.38	2.34	0.32	0.48	0.26	0.26	2.12
RSR-2736	AC1746	TTGRAGTATNLPPSGLTTP	146	1.03	2.91	0.17	1.34	-1.10	-1.10	1.42
RSR-2737	AC1747	TTARAGEAENLSPSGLTAP	147	-0.20	0.30	0.37	1.57	-0.03	-0.03	2.35
RSR-2738	AC1748	TTGRAGGAGNLAPGGLTEP	148	1.68	3.37	1.03	-1.32	-1.65	-2.10	-1.05
RSR-2739	AC1749	TTGRAGTATNLPPEGLTGP	149	1.49	3.43	0.31	-0.12	0.71	-0.58	-0.67
RSR-2740	AC1750	TTGRAGGAANLAPTGLTEP	150	1.77	3.38	1.49	-1.02	-0.75	-1.32	-0.43
RSR-2741	AC1751	TTGRAGTAENLAPSGLTTP	151	0.68	3.10	0.56	0.58	-0.51	-0.91	0.42
RSR-2742	AC1752	TTGRAGSATNLGPGGLTGP	152	1.43	3.42	0.51	-0.27	-3.23	-2.32	-0.17
RSR-2743	AC1753	TTARAGGAENLTPAGLTEP	153	1.63	2.19	0.78	-0.50	-0.13	-2.58	1.18
RSR-2744	AC1754	TTARAGSAENLSPSGLTGP	154	1.04	2.32	0.65	0.59	0.00	-0.15	0.49
RSR-2745	AC1755	TTARAGGAGNLAPEGLTTP	155	1.12	2.77	0.40	-0.77	-0.58	-2.28	-1.00
RSR-2746	AC1756	TTSRAGAAENLTPTGLTGP	156	-0.81	1.54	0.18	0.42	-0.85	-1.50	-0.26
RSR-2747	AC1757	TYGRTTTPGNEPPASLEAE	157	-1.49	1.26	0.06	-0.20	-0.36	-2.77	-2.10
RSR-2748	AC1758	TYSRGESGPNEPPPGLTGP	158	-4.81	-2.32	-0.76	-0.28	-2.68	-2.28	-2.91
RSR-2749	AC1759	AWGRTGASENETPAPLGGE	159	-4.81	3.15	0.24	-1.28	-3.91	-5.09	-2.58
RSR-2750	AC1760	RWGRAETTPNTPPEGLETE	160	-1.49	3.28	-0.29	-3.17	-3.91	-5.09	-4.91
RSR-2751	AC1765	ESGRAANHTGAEPPELGAG	161	1.04	0.37	0.40	-1.59	-5.67	-5.26	-4.93
RSR-2754	AC1801	TTGRAGEAANLTPAGLTES	162				-0.15	-0.82	-3.61	0.45
RSR-2755	AC1802	TTGRAGEAANLTPAALTES	163				0.06	0.29	-2.91	0.62
RSR-2756	AC1803	TTGRAGEAANLTPAPLTES	164				-0.58	-0.39	-2.58	0.49
RSR-2757	AC1804	TTGRAGEAANLTPEPLTES	165				-1.59	-0.27	-1.89	-0.52
RSR-2758	AC1805	TTGRAGEAANLTPAGLTGA	166				0.70	-0.43	0.17	0.85
RSR-2759	AC1806	TTGRAGEAANLTPEGLTGA	167				0.04	-0.72	-1.06	-0.18
RSR-2760	AC1807	TTGRAGEAANLTPEPLTGA	168				-0.06	-0.12	-1.90	-0.15
RSR-2761	AC1808	TTGRAGEAANLTPAGLTEA	169				-0.06	-0.55	-3.71	0.69
RSR-2762	AC1809	TTGRAGEAANLTPEGLTEA	170				-2.14	-0.69	-4.30	-0.59
RSR-2763	AC1810	TTGRAGEAANLTPAPLTEA	171				-0.76	-0.31	-5.28	0.64
RSR-2764	AC1811	TTGRAGEAANLTPEPLTEA	172				-2.18	-0.06	-5.28	-0.11
RSR-2765	AC1812	TTGRAGEAANLTPEPLTGP	173				-0.31	0.07	-5.28	-5.63
RSR-2766	AC1813	TTGRAGEAANLTPAGLTGG	174				0.77	-0.61	-5.28	-5.63
RSR-2767	AC1814	TTGRAGEAANLTPEGLTGG	175				-0.20	-0.85	-1.26	-0.25
RSR-2768	AC1815	TTGRAGEAANLTPEALTGG	176				-0.50	0.13	-1.80	-0.43
RSR-2769	AC1816	TTGRAGEAANLTPEPLTGG	177				-0.44	-0.26	-2.40	-0.39
RSR-2770	AC1817	TTGRAGEAANLTPAGLTEG	178				-0.07	-0.47	-3.18	0.40
RSR-2771	AC1818	TTGRAGEAANLTPEGLTEG	179				-3.05	-0.93	-5.28	-0.99
RSR-2772	AC1819	TTGRAGEAANLTPAPLTEG	180				-0.53	-0.24	-2.19	0.39
RSR-2773	AC1820	TTGRAGEAANLTPEPLTEG	181				-3.80	-0.42	-5.28	-0.81
BSRS-1	AC1601	LSGRSDNHSPLGLAGS	944	0.89	1.94	0.10	-0.67	-2.12	-0.50	-1.92

ND=결정되지 않음

실시예 7: 내부 대조군으로서 RSR-1517을 사용하는 경쟁적 분해

이러한 경쟁 검정은 동일한 실험 내에서 상이한 바이알 내의 반응들 간의 효소 농도 또는 반응 조건에 있어서의 임의의 변동성을 최소화하기 위해 개발된 것이다. 동일한 실시예에서 대조군 기질과 관심 RS 둘 다를 해결하기 위해 새로운 대조군 플라스미드를 작제한다.

1. RSR-1517-함유 내부 대조군의 분자 클로닝

2개의 내부 대조군 플라스미드, AC1830 (HD2-V5-AE144-RSR-1517-XTEN288) 및 AC1840 (HD2-V5-AE144-RSR-1517-XTEN432)은 실시예 6에 기술된 AC1611과 유사한 방식으로 작제하되, 유일한 차이는 C-말단 XTEN의 길이이다.

2. 효소 분해

정제된 AC1830 또는 AC1840과 관심 RS를, 개별 기질의 최종 농도가 6 μM이 되도록 검정 완충액에서 혼합하고 희석하여 2x 기질 용액을 제조한다. 2Х 기질 용액과 1:1로 혼합한 후, 총 반응 부피가 20 μL가 되고, 각 성분의 최종 기질 농도가 3 μM가 되고, 효소-대-기질 비율이 검정 개발에서 선택된 것과 같이 되도록 효소 마스터 혼합물을 제조하였다. 반응을 37℃에서 2시간 동안 인큐베이션한 후 전술한 바와 같은 절차에 의해 반응을 종결시킨다.

3. 상대 절단 효율의 계산

반응 혼합물을 비환원 4~12% SDS-PAGE에 의해 분석한다. 내부 대조군 및 관심 기질은 상이한 분자량을 가지기 때문에, 절단된 후에는 동일한 샘플 레인에서 4개의 밴드가 보여야 한다. 실시예 6에서의 동일한 식으로부터, 이들 모두에 대한 절단 백분율을 계산할 수 있고 상대 절단 효율을 유도할 수 있다:

유일한 차이는, 지금 두 가지 값 모두가 동일한 바이알 내의 반응 혼합물로부터 계산되는 반면, 이전에는 동일한 효소 혼합물을 공유하는 2개의 반응으로부터 계산된다는 것이다.

결론: 내부 대조군으로서 RSR-1517을 사용하는 이러한 경쟁 분해 검정은 실시예 6에 기술된 검정과 비교했을 때 검정-검정 간의 변동성이 더 적을 것으로 예상된다. 이 방법은 향후 방출 분절 스크리닝에 채택될 것으로 예상된다.

실시예 9: 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물의 시험관 내 카스파제 3/7 검정

마스킹되지 않은(단백질분해에 의해 XTEN이 제거됨), 마스킹된(단백질분해에 의해 절단될 수 있는 2개의 XTEN 및 2개의 방출 분절을 가짐), 및 비절단성(2개의 XTEN과 방출 분절이 단백질분해에 민감하지 않은 펩티드로 치환됨) 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드 조성물의 유도된 세포의 세포독성을 세포사멸 세포의 카스파제 3/7 활성에 대한 시험관 내 세포 기반 검정에서 평가하였다. 상기 실시예에 기술된 카스파제 세포독성 검정과 유사하게, PBMC를 10:1의 효과기 세포:표적 세포의 비율로 EGFR 양성 종양 표적 세포와 혼합하였다. 모든 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드 조성물을 투여량 농도의 10-점, 5Х 연속 희석을 사용하여 시험하였다. 마스킹되지 않은 항-EGFR x 항-CD3 조성물을 0.000012 내지 10 nM의 최종 투여량 범위에서 평가하였다. 마스킹된 비절단성 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드 조성물을 0.00064 내지 250 nM의 최종 투여량 범위에서 분석하였다. 적절한 EGFR 양성 인간 종양 표적 세포주는 FaDu(두경부의 편평세포 암종, SCCHN), SCC-9(SCCHN), HCT-116(결장직장 KRAS 돌연변이), NCI-H1573(결장직장 KRAS 돌연변이), HT-29(결장직장 BRAF 돌연변이), 및 NCI-H1975(EGFR T790M 돌연변이)를 포함하였다. 세포주는 야생형 EGFR 및 T790M, KRAS, 및 BRAF 돌연변이를 갖는 결장직장 및 SCCHN 종양을 나타내도록 선택하였다.

세포 용해 시, 배양 상청액에서 방출된 카스파제 3/7을 카스파제 3/7에 의한 발광원성 카스파제 3/7 기질 절단의 양에 의해 측정하여 "글로우 타입" 발광 신호를 생성하였다(Promega Caspase-Glo 3/7 cat#G8091). 발광의 양은 카스파제 활성의 양에 비례한다.

결과: 표 20에 나타낸 바와 같이, EGFR KRAS 돌연변이체 HCT-116 세포주에서 평가했을 때, 마스킹된 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드의 EC₅₀ 활성은 3,408 pM이었다. 비절단성 변이체 활성의 EC₅₀은 >100,000 pM이었고, 마스킹되지 않은 조성물의 EC₅₀ 활성은 0.8 pM이었다.

EGFR BRAF 돌연변이체 HT-29 세포주에서 평가했을 때, 마스킹된 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드의 EC₅₀ 활성은 10,930 pM이었다. 비절단성 조성물 및 마스킹되지 않은 조성물의 EC₅₀활성은 각각 >100,000 pM 및 0.8 pM이었다.

시험된 2개의 EGFR 돌연변이체 세포주에서 마스킹된 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드는 마스킹되지 않은 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드보다 약 4,000 내지 14,000배 덜 활성이었다. 예상대로, 비절단성 변이체의 활성은 평가된 3가지 버전 중 가장 낮았고, EC₅₀은 100,000 pM보다 높았다.

결론: 결과는 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드가 EGFR KRAS 돌연변이체 세포주 및 BRAF 돌연변이체 세포주에 대해 세포독성적으로 활성이라는 것을 입증하였다. 2개의 XTEN을 갖는 마스킹된 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드는 마스킹되지 않은 형태에 비해 4000 내지 14,000배 적은 세포독성으로 세포독성 활성을 강력하게 차단하였다.

실시예 10: 조기 치료 HT-29 생체 내 모델에서 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드 조성물의 항종양 특성.

T 및 B 세포의 결핍 및 손상된 자연 살해 세포를 특징으로 하는, 면역결핍 NOD/SCID 마우스에서 pJB0169 작제물에 기초하여 EGFR-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드 조성물을 평가하기 위해 생체 내 효능 실험을 수행하였다. 마우스를 멸균 상태의 표준화된 환경 조건에서 유지시키고, 미국 동물실험윤리위원회(IACUC Accreditation of Laboratory Animal Care (AAALAC)) 지침에 따라 실험을 수행하였다. 프로테아제 처리된 및 프로테아제 처리되지 않은 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드(예: pJB0169)의 효능을 EGFR BRAF 돌연변이체 인간 HT-29 선암종 이종이식 모델을 사용하여 평가하였다. 간략하게, 0일차에, 6마리의 NOD/SCID 마우스에게 마우스 1마리당 3 Х 10⁶개의 HT-29 세포를 우측 옆구리에 피하 이식하였다(코호트 1). 동일한 날에, 그룹 당 6마리의 NOD/SCID 마우스로 각각 이루어진 코호트 2 내지 7에게 마우스 1마리당 6 Х 10⁶개의 인간 PBMC 및 3 x 10⁶개의 HT-29 세포의 혼합물로 우측 옆구리에 피하 주사하였다. HT-29 또는 HT-29/PBMC 혼합물 접종 4시간 후, 치료를 개시하였다. 코호트 1과 2에게 비히클(PBS+0.05% Tween 80)을 정맥내 주사하고, 코호트 3과 4에게는 0.05 mg/kg의 온전한 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 작제물 및 프로테아제로 처리하여 폴리펩티드로부터 XTEN을 제거한 0.5 mg/kg의 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 작제물을 각각 주사하고, 코호트 5와 6에게는 0.143 mg/kg 및 1.43 mg/kg의 온전한 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 작제물을 주사하고, 코호트 7에게는 양성 대조군으로서 50 mg/kg의 세툭시맙을 주사하였다. 코호트 1 내지 6에게는 1일차에서 7일차까지 7회의 추가 투여량을 매일 나누어 추가 투여하였다(총 8회 투여량). 코호트 7에게는 4주 동안 주 2회 세툭시맙을 총 8회 투여하였다.

예정된 33일 동안 캘리퍼를 사용해 마우스 내 종양의 2가지 수직 치수를 주당 2회 측정하고, (폭² X 길이) / 2 공식을 적용하여 종양 부피를 계산하였다. 치료 관련 독성의 척도로서, 체중, 전반적인 외관, 및 임상 관찰사항(예를 들어, 발작, 떨림, 무기력, 과반응, 털세움, 호흡 곤란/빠른 호흡, 종양 착색 및 궤양화, 및 사망)을 또한 면밀하게 모니터링하였다. 종양 성장 억제 지수 백분율(TGI(%))은 다음의 식을 적용하여 치료군 각각에 대해 계산하였다: ((코호트 2 비히클 대조군의 평균 종양 부피 - 시험 물질로 치료한 평균 종양 부피)/코호트 2 비히클 대조군의 평균 종양 부피) Х 100. TGI(%) ≥60%인 치료 결과는 치료적 활성인 것으로 간주된다.

결과: 33일차에, 종양 세포를 가진 비히클 치료 코호트 1 마우스만이 250±113 mm³의 평균 종양 부담을 가졌다. 인간 효과기 세포의 존재 하에, 비히클 치료 코호트 2 마우스는 종양 진행을 억제하지 않아, 238±228 mm³의 평균 종양 부담을 가졌는데, 이는 인간 효과기 세포 하나만으로는 항종양 효과를 유도할 수 없었음을 입증한다. 인간 효과기 세포의 존재 하에, 0.05 mg/kg 및 0.5 mg/kg의 프로테아제 처리된 항-EGFR Х 항-CD3 작제물을 이용한 치료(각각 코호트 3 및 4)는 명백한 종양 성장 억제를 나타냈으며, 2개의 치료 그룹 모두에 대해 TGI(%)는 99%였다. 중요하게는, 인간 효과기 세포의 존재 하에, 0.143 mg/kg 및 1.43 mg/kg의 항-EGRF x 항-CD3 XPAT를 이용한 치료(각각 코호트 5 및 6)는 투여량 의존적인 방식으로 종양 성장을 또한 억제하였으며, TGI(%)는 0.143 mg/kg 투여량 그룹의 경우 70%였고, 1.43 mg/kg 코호트에서는 96%였다. 데이터는 0.143 mg/kg 및 1.43 mg/kg의 투여량일 때, 충분한 양의 항-EGRF Х 항-CD3 작제물이 프로테아제에 의해 생체 내 종양 환경으로부터 보다 활성이 있고, XTEN화되지 않은 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 단편 내로 효과적으로 절단되어 관찰된 효능을 생성한다는 것을 시사한다. 유의하게, 50 mg/kg의 세툭시맙으로 치료한 코호트 7은 종양 퇴행을 유도하지 않았으며, TGI(%)는 -20%였다.

결론: 결과는 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 작제물이 생체 내에서 활성 형태로 효과적으로 절단될 수 있고, EGFR BRAF 돌연변이체 HT-29 종양 환경에서 종양 진행을 억제하는 데 효과적이라는 것을 시사한다. 또한, 실험 조건 하에서 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 작제물은 항종양 활성에 있어서 세툭시맙 대조군보다 월등하였다. 주목할 것은, 모든 시험 물질 치료 그룹 및 비히클 대조군에서 유의한 체중 감소가 관찰되지 않았으며, 이는 모든 치료가 내약성이 양호했음을 나타낸다는 것이다.

실시예 11: 유세포 계측법으로 평가한 세포 결합.

항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물의 이중특이적 결합도 HT-29, HCT-116, NCI-H1573, NCI-H1975, FaDu, 및 SCC-9 또는 EGFR을 발현하는 안정한 CHO 세포주로부터 선택된 EGFR 양성 인간 세포 및 CD3 양성 인간 Jurkat 세포를 이용하여 유세포 계측법 기반 분석에 의해 평가한다. 2% BSA 및 5 mM EDTA가 포함된 HBSS를 함유하는 결합 완충액 중에서, CD3⁺ 세포 및 EGFR⁺ 세포를 투여량 범위의 미처리된 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물(2개의 XTEN과 2개의 RS를 포함하는 PJB0169), 프로테아제 처리된 PJB0169, 및 항-CD3 scFv 및 항-EGFR scFv 양성 대조군과 함께 4℃에서 30분 동안 인큐베이션한다. 결합 완충액으로 세척하여 미결합 시험 물질을 제거한 후, 세포를 FITC-접합 항-His 태그 항체(Abcam cat #ab1206)와 함께 4℃에서 30분 동안 인큐베이션한다. 결합 완충액으로 세척하여 미결합 FITC 접합 항체를 제거하고, FACS Calibur 유세포 계측기(Becton Dickerson) 또는 동등한 기기를 이용해 획득하기 위해, 세포를 결합 완충액에 재현탁시켰다. 모든 유세포 계측 데이터는 FlowJo 소프트웨어(FlowJo LLC) 또는 동등한 소프트웨어로 분석한다.

항-EGFR scFv는 Jurkat 세포에 결합할 것으로 예상되지 않지만, FITC-접합 항-His 태그 항체 한 가지와 함께 인큐베이션한 Jurkat 세포와 비교했을 때 형광 강도의 증가로 나타난 바와 같이, 항-CD3 scFv, 미처리 PJB0169, 및 프로테아제 처리된 PJB0169는 모두 Jurkt 세포에 결합할 것으로 예상된다. 유사하게, 항-EGFR scFv, 프로테아제 처리된 PJB0169 및 프로테아제 처리되지 않은 PJB0169는 모두 EGFR 양성 세포에 결합할 것으로 예상되는 반면, 항-CD3 scFv는 EGFR 양성 세포에 결합할 것으로 예상되지 않는다. 이들 데이터는, Jurkat 세포주 및 일단의 EGFR 발현 인간 세포주 상에서 각각 발현된 CD3 및 EGFR 항원 둘 다를 인식하는 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물의 이중특이적 결합 능력을 반영할 것으로 예상된다. 또한, 표면 결합에 약간의 간섭을 제공하는 XTEN 중합체로 인해, 미처리 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물은 CD3 및 EGFR 항원 모두에 대해 프로테아제 처리된 이중특이적 항원 결합 조성물보다 낮은 친화도로 결합할 것으로 예상된다.

실시예 12: 유세포 계측법으로 평가한 세포 용해.

항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물에 의한 세포 용해는 인간 PBMC 및 EGFR 양성 세포주를 사용하는 유세포 계측법으로 평가한다. EGFR 양성 HCT-116 표적 세포(또는 HT-29, NCI-H1573, NCI-H1975, FaDu, 및 SCC-9, 또는 EGFR을 발현하는 안정한 CHO 세포주로부터 선택된 표적 세포)를 제조사의 지침에 따라 형광 막 염료인 CellVue Maroon 염료(Affymetrix/eBioscience, cat #88-0870-16)로 표지한다. 대안적으로, PKH26(Sigma, cat #MINI26 및 PKH26GL)을 사용할 수도 있다. 간략하게, HCT-116 세포를 PBS로 2회 세척한 다음, CellVue Maroon 라벨링 키트와 함께 제공된 0.1 mL 희석제 C에 2 Х 10⁶개의 세포를 재현탁한다. 별도의 튜브에서, 2 μL의 CellVue Maroon 염료를 0.5 mL 희석제 C와 혼합한 다음, 0.1 mL를 HCT-116 세포 현탁액에 첨가한다. 세포 현탁액 및 CellVue Maroon 염료를 혼합하고 실온에서 2분 동안 인큐베이션한다. 그런 다음, 0.2 mL의 소태아 혈청(FCS)을 첨가하여 표지 반응을 퀀칭시킨다. 표지된 세포를 완전한 세포 배양 배지(10% FCS를 함유하는 RPMI-1640)로 2회 세척하고 생존 세포의 총 수를 트리판 블루 배제에 의해 결정하였다. 웰당 200 μL의 총 부피 중 효과기:표적 비율이 10:1인 경우, 표시된 투여량 범위 농도의 프로테아제 처리된 및 처리되지 않은 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물(2개의 XTEN 및 2개의 RS를 포함하는 PJB0169) 샘플의 존재 또는 부재 하에, 96-웰 둥근 바닥 플레이트에서 웰 당 1Х10⁵개의 PBMC를 1 Х 10⁴개의 CellVue Maroon-표지된 HCT-116 세포와 공동-배양한다. 24시간 후, 아큐타아제(Innovative Cell Technologies, cat #AT104)로 세포를 수확하고 2% FCS/PBS로 세척한다. Guava easyCyte 유세포 분석기(Millipore)를 이용해 세포를 획득하기 전에, 2.5 μg/mL 7-AAD(Affymetrix/eBioscience, cat #00-6993-50)가 보충된 100 μL 2% FCS/PBS에 세포를 재현탁하여 살아있는 세포(7-AAD-음성)와 죽은 세포(7-AAD-양성)를 구별한다. guavaSoft 소프트웨어(Millipore)로 FACS 데이터를 분석하고; 죽은 표적 세포의 백분율은 7-AAD-양성/CellVue Maroon-양성 세포의 수를 CellVue Maroon-양성 세포의 총 수로 나누어 계산한다.

이중특이적 항원 결합 조성물 농도에 대한 세포독성 백분율의 투여량 반응 킬 곡선(dose response kill curve)을 GraphPad Prism을 사용하여 4 파라미터-로지스틱 회귀 방정식으로 분석하여; 반치 최대 백분율 세포 세포독성을 유도한 이중특이적 항원 결합 조성물의 농도를 그렇게 결정한다.

유세포 계측법을 사용한 세포독성 결과는 LDH 및 카스파제를 포함하는 다른 세포독성 검정으로 얻은 결과와 일치할 것으로 예상된다. PBMC의 부재 하에, 프로테아제 절단된 및 절단되지 않은 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물에 HCT-116 세포를 노출시키는 것은 아무런 영향이 없을 것으로 예상된다. 유사하게, PBMC는 표적 세포 없이는 이중특이적 항원 결합 조성물의 존재 하에 활성화될 것으로 예상되지 않는다. 이들 결과는, 세포독성 활성을 위해 PBMC를 자극하기 위해 이중특이적 항원 결합 조성물을 표적 세포의 표면 상에 클러스터링할 필요가 있음을 나타낼 것으로 예상된다. PBMC 및 표적 세포의 존재 시, 프로테아제로 전처리되었거나 처리되지 않은 이중특이적 항원 결합 조성물로 인한 농도 의존적 세포독성 효과가 있을 것이다. 또한, 결과는 PBMC의 존재 하에 처리되지 않은 이중특이적 항원 결합 조성물(프로테아제 없음)에 HCT-116 세포를 노출시키는 것이 프로테아제로 절단된 이중특이적 항원 결합 조성물과 비교했을 때 감소된 세포독성을 나타내게 된다는 것을 보여줄 것으로 예상된다.

실시예 13: 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물의 T 세포 활성화 마커 검정.

항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물로 유도된 활성화 마커(CD69 및 CD25)를 측정하기 위해, 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물(2개의 XTEN과 2개의 RS를 포함하는 PJB0169)의 존재 하에, 96-웰 둥근 바닥 플레이스에서 검정 웰당 10% FCS를 함유하는 RPMI-1640 중 1 Х 10⁵개의 PBMC 또는 정제된 CD3+ 세포를 1 Х 10⁴개의 HCT-116 또는 HT-29 세포와 200 μL의 최종 총 부피로 공동 배양한다(즉, 10:1의 효과기:표적 비율). 37℃, 5% CO2 가습 인큐베이터에서 20시간 인큐베이션한 후, 4℃의 FACS 완충액(1% BSA/PBS)에서 PECy5-접합 항-CD4, APC-접합 항-CD8, PE-접합 항-CD25, 및 FITC-접합 항-CD69(모든 항체는 BioLegend에서 구입함)로 세포를 염색하고, FACS 완충액에서 세척한 다음, easyCyte 유세포 계측기(Millipore)를 이용해 획득하기 위해 FACS 완충액에 재현탁한다.

3개의 이중특이적 항원 결합 조성물 분자의 T 세포 활성화 마커 발현 추세는 LDH 및 카스파제를 포함하는 세포독성 검정에 의해 관찰된 것과 유사할 것으로 예상된다. PBMC 또는 CD3+ 세포의 CD8 및 CD4 모집단 상에서 미처리된 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물(pJB0169)에 의한 CD69의 활성화는 프로테아제 처리된 pJB0169 이중특이적 항원 결합 조성물보다 덜 활성일 것으로 예상되며; 비절단성 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물(pJB0172)은 처리되지 않은 pJB0169보다 덜 활성일 것으로 예상된다.

실시예 14: 자극된 정상적인 건강한 인간 PBMC 및 온전하고 프로테아제 처리된 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물을 사용한 인간 Th1/Th2 사이토카인에 대한 세포계측 비드 어레이(cytometric bead array) 분석

세포 기반 시험관 검정에서 T 세포 관련 사이토카인의 방출을 자극하는 온전한 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물(2개의 XTEN과 2개의 RS를 포함하는 pJB0169) 대 절단된 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물의 능력에 대한 안전성 평가로서, 프로테아제 처리된 및 처리되지 않은 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물 샘플로 자극한 배양된 인간 PBMC의 상청액에서 IL-2, IL-4, IL-6, IL-10, TNF-알파, IFN-감마를 포함하는 일단의 사이토카인을 세포계측 비드 어레이(CBA)를 사용해 분석한다. 항-인간 CD3 항체인 OKT3을 양성 대조군으로서 사용되고, 미처리된 웰은 음성 대조군의 역할을 한다.

간략하게, OKT3(0, 10 nM, 100 nM, 및 1000 nM) 및 프로테아제 처리된 및 처리되지 않은 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물(10 nM, 100 nM, 1000 nM, 및 2000 nM의 pJB0169)을 96-웰 평평한 바닥 플레이트 도말하고 웰을 생물안전 후드 내에서 밤새 증발시킴으로써 건식 코팅한다. 그런 다음, 웰을 PBS로 1회 부드럽게 세척하고, 200 μL 중 1Х10⁶개의 PBMC를 각 웰에 첨가하였다. 그런 다음, 플레이트를 37℃, 5% CO2에서 24시간 동안 인큐베이션한 후, 각 웰로부터 조직 배양 상청액을 수집하고, 제조사의 지침에 따라 유세포 계측에 의해 검증된 상업적 CBA 키트(BD CBA 인간 Th1/Th2 사이토카인 키트, cat # 551809)를 사용하여 방출된 사이토카인에 대해 분석한다.

미처리된 웰을 제외하고, OKT3은 평가된 모든 사이토카인(IL-2, IL-4, IL-6, IL-10, TNF-알파, IFN-감마)의 강력한 분비를 유도하여, CBA 사이토카인 검정의 성능을 확인할 것으로 예상된다. 프로테아제 처리된 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물을 이용한 자극은, 특히 시험된 모든 사이토카인에 대해 100 nM보다 높은 농도에서, 유의한 사이토카인 발현을 유발할 것으로 예상된다. 대조적으로, 온전한 절단되지 않은 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물 분자가 10 내지 2000 nM의 농도 범위의 자극제인 경우, 베이스라인 수준의 IL-2, IL-6, IL-10, TNF-알파, 및 IFN-감마 발현이 예상된다. 이들 데이터는, 온전한 이중특이적 항원 결합 조성물의 XTEN 중합체는, 조성물로부터 EGFR x 항-CD3 부분이 방출되는 프로테아제 처리된 이중특이적 항원 결합 조성물과 비교하여 상당한 차폐 효과를 제공하고, PBMC 자극된 사이토카인 반응을 방해한다는 것을 뒷받침한다.

실시예 15: 정제된 CD3 양성 T 세포의 존재 시 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물의 세포독성 분석.

이중특이적 항원 결합 조성물 분자의 세포독성 활성이 CD3 양성 T 세포에 의해 매개된다는 것을 입증하기 위해, 방출 분절이 없는 비절단성 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물(2개의 XTEN을 포함하는 pJB0172) 및 프로테아제 처리된 및 처리되지 않은 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물(2개의 XTEN과 2개의 RS를 포함하는 pJB0169)을 정제된 인간 CD3 양성 T 세포의 존재 하에 EGFR+ 인간 세포주(예: HCT-116 또는 HT-29)에서 평가하였다. 정제된 인간 CD3 양성 T 세포는 BioreclamationIV로부터 구입하였는데, 이들 세포는 MagCellect 인간 CD3+ T 세포 단리 키트를 사용해 건강한 공여자의 전혈로부터 음성 선택에 의해 단리한 것이다. 본 실험에서, 정제된 인간 CD3 양성 T 세포를 약 10:1의 비율로 EGFR+ 세포주와 혼합하고, 3개의 이중특이적 항원 결합 조성물 분자 모두를 전술한 것과 같은 LDH 검정에서 12-점, 5Х 연속 희석 투여량 곡선으로서 시험하였다. CD3+ 세포로 프로파일링한 3개의 이중특이적 항원 결합 조성물 분자의 활성 추세는 PBMC와 동일한 세포주의 프로파일과 유사할 것으로 예상된다. 처리되지 않은 pJB0169는 프로테아제 처리된 pJB0169보다 덜 활성일 것으로 예상되며; 비절단성 pJB0172는 처리되지 않은 pJB0169보다 덜 활성일 것으로 예상된다. 이러한 결과는 이중특이적 항원 결합 조성물 분자의 세포독성 활성이 실제로 CD3 양성 T 세포에 의해 매개됨을 입증할 것이다. 분석 혼합물 중의 종양 세포 및/또는 활성화된 CD3 양성 T 세포로부터 방출될 것이 유력한 프로테아제에 대한 절단성 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물 분자에 함유된 방출 분절의 감수성은 세포주들 간에 상이할 가능성이 있다.

실시예 16: 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물의 T 세포 활성화 마커 검정 및 사이토카인 방출 검정.

항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물로 유도된 사이토카인의 발현을 측정하기 위해, 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 조성물(2개의 XTEN과 2개의 RS를 포함하는 PJB0169)의 존재 하에, 96-웰 둥근 바닥 플레이트에서 정제된 CD3+ 세포를 HCT-116 세포와 검정 웰당 200 μL의 최종 총 부피로 공동 배양한다(즉, 10:1의 효과기:표적 비율). 37℃, 5% CO₂ 가습 인큐베이터에서 20시간 인큐베이션한 후, 사이토카인 측정을 위해 세포 상청액을 수확한다. 이 검정은 정제된 CD3+ 세포 대신에 PBMC뿐만 아니라 HT-29, NCI-H1573, NCI-H1975, FaDu, 및 SCC-9로부터 선택된 다른 표적 세포로도 수행할 수 있다.

세포 배양 상청액 내로 분비된 인터류킨(IL)-2, IL-4, IL-6, IL-10, 종양 괴사 인자(TNF)-알파 및 인터페론(IFN)-감마의 사이토카인 분석은 제조사의 지침에 따라 인간 Th1/Th2 사이토카인 세포계측 비드 어레이(CBA) 키트(BD Biosciences cat #550749)를 사용하여 정량화한다. 이중특이적 항원 결합 조성물의 부재 시, 정제된 CD3+ 세포로부터 배경을 초과하는 사이토카인 분비는 예상되지 않는다. EGFR-양성 표적 세포 및 정제된 CD3+ 세포의 존재 시, pJB0169는 T 세포를 활성화시키고 IFN-감마 및 TNF-알파와 같은 높은 비율의 Th1 사이토카인으로 T 세포 사이토카인의 패턴을 분비할 것으로 예상된다. 온전한 pJB0169와 비교하여, 프로테아제 처리된 더 낮은 농도의 pJB0169가 활성 T 세포를 활성화하고 T 세포 사이토카인을 분비할 것으로 예상되며, 이는 이중특이적 항원 결합 조성물에서 XTEN 중합체의 차폐 효과를 뒷받침한다.

실시예 17: 비인간 영장류에서 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드의 1회 및 다회 투여량의 약동학 결정

2개의 XTEN 중합체를 갖는 항-EGFR Х 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드(즉, pJB0169)를 1회 및 다회 정맥내 투여한 후, 상기 폴리펩티드의 약동학(PK) 및 일반적인 내약성을 미노출된, 건강한 비인간 영장류(NHP)(예: 시노몰구스 원숭이)에서 평가하였다. 간략하게, 암컷 원숭이 1마리와 수컷 원숭이 1마리에게 8.5 μg/kg의 조성물을 요측피 정맥을 통해 정맥내 주입하였다. 2주 동안 두 동물을 모니터링하였다. 관찰 가능한 이상 반응이 없었으므로, 동물을 대상으로 3주 동안 3일마다 1회 투여량으로서 개시하는 다회 투여 요법을 수행하였다(연구에서 총 9회 투여량). 다회 투여 단계는 15일차에 시작되어 36일차에 종료되었다. 연구 전반에 걸쳐 특정 시점에 약동학, 사이토카인, 혈액학, 및 혈청 화학 검정을 위해 혈액을 채취하였다.

동물 모니터링에는 체중, 체온, 및 연구 기간 동안 1일 1회 또는 2회 케이지측 관찰을 포함시켰다. 동물의 전반적인 건강과 외모, 통증과 고통의 징후, 발열, 오한, 메스꺼움, 구토 및 피부 무결성을 모니터링하였다. 투여 당일에, 조성물의 투여 전 및 후에 주사 부위 반응에 대해 동물을 확인하였다. 혈액학 및 혈청 화학은 투여 전 및 첫 번째 1회 투여량 투여 후 24시간차에 결정하였다. 사이토카인은 투여전, 및 첫 번째 1회 투여량 투여 후 및 다회 투여량 단계에서 72시간 이내의 적절한 간격을 두고 평가하였다.

혈장에 존재하는 pJB0169의 양은, 설포-태그된 항-XTEN-항체를 검출물질로서 이용해 전기화학발광 스트렙타비딘 플레이트 상에 포획된 EGFR-비오틴을 사용해 샌드위치 ELISA 상에서 정량하였다. Cmax, Tmax, 곡선 아래 면적, 반감기, 및 노출 프로파일을 포함하는 약동학적 파라미터는 WinNonLin 소프트웨어를 사용하여 분석하였다.

사이토카인 패널에는 제조사의 지침에 따라 Meso-Scale Discovery 플랫폼을 사용하여 IFN-감마, IL-1베타, TNF-알파, IL-1베타, IL-2, IL-4, IL-6, 및 IL-10의 측정치를 포함시켰다. 이들 사이토카인에 대한 검출 하한은 각각 2.0 pg/mL, 0.32 pg/mL, 0.11 pg/mL, 0.68 pg/mL, 0.04 pg/mL, 0.23 pg/mL, 및 0.10 pg/mL이다. 혈액학 패널에는 백혈구, 적혈구, 헤모글로빈, 적혈구용적률, 평균 적혈구 헤모글로빈 부피, 평균 적혈구 헤모글로빈 농도, 적혈구 분포 폭, 혈소판, 평균 혈소판 부피, 호중구 백분율(%), 림프구 백분율(%), 단핵구 백분율(%), 호산구 백분율(%) 및 호염기구 백분율(%)의 측정을 포함시켰다. 혈청 화학 패널에는 알라닌 아미노전이효소, 아스파르테이트 아미노전이효소, 총 단백질, 알부민, 알칼리 인산분해효소, 글로불린, 알부민/글로불린 비율, γ-글루타밀전이효소, 포도당, 요소, 크레아티닌, 칼슘, 총 콜레스테롤, 중성지방, 총 빌리루빈, 나트륨, 칼륨, 염소, 및 크레아틴 키나아제의 측정을 포함시켰다.

결과: pJB0169는 8.5 μg/kg의 투여량에서 내약성이 양호했다. 체중 감소는 없었다. 오한, 발열, 메스꺼움, 구토, 피부 발진, 시험 물질 주사 부위 반응은 관찰되지 않았다. IL-6을 제외한 모든 측정된 사이토카인 수준은 검출 한계 미만이었다. 1회 투여량 및 다회 투여량 단계에서 검출 가능하지만, 검출된 IL-6의 수준은 배경 수준인 것으로 간주되며, 평가된 시점 범위에서 가장 높은 수준은 수컷의 경우 51 pg/mL를 초과하지 않고, 암컷의 경우 19 pg/mL를 초과하지 않는다. 혈액학 및 임상 패널은 정상 범위 내에 있었다. 1일차 투여 후, 8.5 μg/kg일 때, 평균 C_max 값은 372 ng/mL였고, 평균 AUC_0-168h는 15839 ng*h/mL였고, 평균 AUC_0-inf는 16342 ng*h/mL였고, 평균 CL 값은 0.00886 mL/분/kg이었고, 평균 T_1/2 값은 24.2시간이었다. 분포 부피(Vd)은 0.0238 L/kg이었다. 36일차 투여 후, 평균 Cmax 값은 410 ng/mL였고, 평균 AUC_0-168h는 22985 ng*h/mL였고, 평균 AUC_0-inf는 24663 ng*h/mL였고, 평균 CL 값은 0.00578 mL/분/kg이었고, 평균 T_1/2 값은 44.0시간이었다. 분포 부피(Vd)은 0.0196 L/kg이었다. 8.5 g/kg의 pJB0169를 IV 주입으로 1회 또는 다회 IV 투여한 후, 원숭이에서 C_max 및 AUC_0-168h의 누적 지수는 1.10 및 1.45였다. 1일차 투여와 36일차 투여 사이에 전신 노출에 있어서 유의한 차이는 없었다. 데이터는 항-약물 항체의 출현이 없음을 또한 시사한다.

실시예 18: 비인간 영장류에서 항-EGFR x 항-CD3 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드의 투여량 범위 확인

비인간 영장류에서 pJB0169 이중특이적 항원 결합 폴리펩티드의 투여량 범위 확인 연구는 건강한 미노출 시노몰구스 원숭이를 대상으로 수행하였으며, 코호트당 암컷 1마리 및 수컷 1마리를 대상으로 하였다. 간략하게, 암컷 원숭이 1마리와 수컷 원숭이 1마리에게 요측피정맥을 통해 pJB0169를 정맥 내 주입하였다. 2주 동안 두 동물을 모니터링하였다. 관찰 가능한 이상 반응이 없었으므로, 동물을 대상으로 3주 동안 3일마다 1회 투여량으로서 개시하는 다회 투여 요법을 수행하였다(연구에서 총 9회 투여량). 다회 투여 단계는 15일차에 시작되어 36일차에 종료되었다. 연구 전반에 걸쳐 특정 시점에 약동학, 사이토카인, 혈액학, 및 혈청 화학 검정을 위해 혈액을 채취하였다. 마지막 투여(즉, 37일차) 후 24시간차에, 조직병리학 평가를 위해 동물을 해부하였다. 하나의 코호트에서 첫 번째 투여로부터 1주일 후에 이상 반응이 관찰되지 않은 경우, 다음 코호트에서는 pJB0169를 2배 또는 3배로 투여량 증량시켰다. 투여량 증량은 이상 반응이 관찰될 때까지 계속된다.

동물 모니터링에는 체중, 먹이량, 체온, 및 연구 기간 동안 1일 1회 또는 2회 케이지측 관찰을 포함시켰다. 동물들의 전반적인 건강과 외모; 통증과 고통의 징후; 발열, 오한, 메스꺼움, 구토, 및 피부 무결성을 모니터링하였다. 투여 당일에, XPAT의 투여 전과 후에 동물의 주사 부위 반응을 확인하였다.

혈장에 존재하는 pJB0169의 양은, 설포-태그된 항-XTEN-항체를 검출물질로서 이용해 전기화학발광 스트렙타비딘 플레이트 상에 포획된 EGFR-비오틴을 사용해 샌드위치 ELISA 상에서 정량화할 것이다. Cmax, Tmax, 곡선 아래 면적, 반감기, 및 노출 프로파일을 포함하는 약동학적 파라미터는 WinNonLin 소프트웨어를 사용하여 분석할 것이다.

사이토카인 패널에는 Beckon Dickinson 유세포계측 비드 어레이를 사용한 IL-2, IL-4, IL-5, IL-6, IL-10, IL-13, IFN-γ, 및 TNFα의 측정치가 포함된다.

혈액학 패널에는 백혈구, 적혈구, 헤모글로빈, 적혈구용적률, 평균 적혈구 헤모글로빈 부피, 평균 적혈구 헤모글로빈 농도, 적혈구 분포 폭, 혈소판, 평균 혈소판 부피, 호중구(%), 림프구(%), 단핵구(%), 호산구(%), 및 호염기구(%)의 측정치를 포함시켰다.

혈청 화학 패널에는 알라닌 아미노전이효소, 아스파르테이트 아미노전이효소, 총 단백질, 알부민, 알칼리 인산분해효소, 글로불린, 알부민/글로불린 비율, γ-글루타밀전이효소, 포도당, 요소, 크레아티닌, 칼슘, 총 콜레스테롤, 중성지방, 총 빌리루빈, 나트륨, 칼륨, 염소, 및 크레아틴 키나아제의 측정치를 포함시켰다.

H&E 염색을 이용한 조직병리학 평가는 부신, 대동맥, 뼈, 뇌, 부고환, 식도, 눈, 나팔관(암컷만 해당), 심장, 신장, 대장, 담낭이 포함된 간, 폐, 림프절, 유선(암컷만 해당), 난소(암컷만 해당), 췌장, 뇌하수체, 전립선, 침샘, 골격근, 피부, 소장, 척수, 비장, 위, 고환(수컷만 해당), 흉선, 갑상선, 기도, 방광, 자궁, 및 주사 부위를 이용해 수행하였다.

중간 결과: 본 투여량 범위 확인 연구에서의 시작 투여량은 코호트 1의 경우 25.5 μg/kg의 pJB0169였다. 1회 투여 및 다회 투여 단계에서 발열, 오한, 피부 발진, 오심, 구토, 비정상적인 혈액학 및 혈청 화학과 같은 관찰 가능한 이상 반응은 관찰되지 않았다. 따라서, 코호트 2에서 pJB0169의 투여량을 76.5 μg/kg까지 3배 증량하였다. 코호트 2에서는 관찰 가능한 이상 반응이 관찰되지 않았으며, 코호트 3에서 pJB0169의 투여량을 230 μg/kg까지 3배 증량하였다. 정상 범위를 초과하는 AST, ALT 및 총 빌리루빈 수치의 가역적인 증가를 제외하고, 다른 이상 반응은 관찰되지 않았으므로, 이어서 코호트 4에서 pJB0169의 투여량을 460 μg/kg까지 2배 증량하였다. 코호트 4에서 관찰 가능한 이상 반응은 관찰되지 않았다. pJB0169의 추가 투여량 증량이 진행 중이다.

전체 연구 기간 동안 사망한 동물과 빈사 상태의 동물은 발견되지 않았다. 어떤 치료 그룹에서도 시험 물질 관련 장기 무게 변화는 없었다. 시험한 모든 동물에서 육안 병변은 관찰되지 않았다. 현미경적으로, 주요 소견은 피하 출혈, 조직 괴사, 호중구 침윤, 정맥 괴사 또는 혈전증, 및 일부 동물의 주사 부위 피부 딱지였다. 이러한 변화는 정맥 내 주입 절차에 기인했을 가능성이 높았다.

중간 결론: pJB0169는 비인간 영장류에서 최대 460 μg/kg의 투여량까지 내약성이 양호하다. 시험한 모든 투여량 그룹에서 시험 물질 관련 장기 무게 및 병리학적 변화는 관찰되지 않았다.

실시예 19: 항원 결합 단편의 등전점(pI)의 결정

각각의 CD3 및 EGFR 변이체 항원 결합 단편의 등전점을 결정하기 위해, Maestro의 Biologics suite(Schrφdinger, Germany)에 포함된 단백질 적정 곡선 패널을 사용하여 이들 각각을 분석하였다. 단백질에 대한 적정 곡선은 적정 가능한 그룹의 pKa 값(이온화 가능한 개별 잔기 및 말단)으로부터 계산하는데, pH 값을 달리하면서 각각의 이러한 그룹의 분수 전하를 합산하여 계산한다. pKa 값은 ProPKA로 생성한다(Sondergaard, C. 등의 문헌[Toxicol Lett. 205(2):116 (2011)]; Olsson, M. 등의 문헌[Proteins 79:3333 (2011)]). 적정 곡선을 도표화하고, 각 곡선에 대한 등전점(pI)을 결정하였으며, 그 결과는 아래 표에 제시되어 있다.

CD3 변이체에 대한 등전점
항체	변이체	등전점 (pI)
CD3	3.9	6.8
CD3	CD3.30	6.8
CD3	CD3.31	6.2
CD3	CD3.32	6.2
CD3	CD3.33	6.2

EGFR 변이체에 대한 등전점
항체	변이체	등전점 (pI)
EGFR	EGFR.2	5.0
EGFR	EGFR.13	5.0
EGFR	EGFR.18	5.1
EGFR	EGFR.23	5.1
EGFR	EGFR.14	5.0
EGFR	EGFR.19	5.1
EGFR	EGFR.24	5.1
EGFR	EGFR.15	5.3
EGFR	EGFR.20	5.5
EGFR	EGFR.25	5.5
EGFR	EGFR.16	5.3
EGFR	EGFR.21	5.5
EGFR	EGFR.26	5.5
EGFR	EGFR.17	5.3
EGFR	EGFR.22	5.5
EGFR	EGFR.27	5.5

SEQUENCE LISTING <110> AMUNIX PHARMACEUTICALS, INC. <120> EGFR ANTIGEN BINDING FRAGMENTS AND COMPOSITIONS COMPRISING SAME <130> 32808-779.601 <140> <141> <150> 63/043,486 <151> 2020-06-24 <150> 62/866,749 <151> 2019-06-26 <160> 948 <170> PatentIn version 3.5 <210> 1 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 1 Gln Ala Ser Gln Asp Ile Ser Asn Tyr Leu Asn 1 5 10 <210> 2 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 2 Asp Ala Ser Asn Leu Glu Thr 1 5 <210> 3 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 3 Gln His Phe Asp His Leu Pro Leu Ala 1 5 <210> 4 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 4 Gly Gly Ser Val Ser Ser Gly Asp Tyr Tyr 1 5 10 <210> 5 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> 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<213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 22 Trp Gly Gln Gly Thr Ala Val Thr Val Ser Ser 1 5 10 <210> 23 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 23 Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser 1 5 10 <210> 24 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 24 Trp Gly Gln Gly Thr Met Val Thr Val Ser Ser 1 5 10 <210> 25 <211> 107 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 25 Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly 1 5 10 15 Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Gln Ala Ser Gln Asp Ile Ser Asn Tyr 20 25 30 Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile 35 40 45 Tyr Asp Ala Ser Asn Leu Glu Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly 50 55 60 Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Phe Thr Ile Ser Ser Leu Gln 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Synthetic polypeptide <400> 42 Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly 1 5 10 15 Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Gln Ala Ser Gln Asp Ile Ser Asn Tyr 20 25 30 Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile 35 40 45 Tyr Asp Ala Ser Asn Leu Glu Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly 50 55 60 Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Phe Thr Ile Ser Arg Leu Gln Pro 65 70 75 80 Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Phe Cys Gln His Phe Asp His Leu Pro Leu 85 90 95 Ala Phe Gly Gly Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys Gly Ala Thr Pro Pro 100 105 110 Glu Thr Gly Ala Glu Thr Glu Ser Pro Gly Glu Thr Thr Gly Gly Ser 115 120 125 Ala Glu Ser Glu Pro Pro Gly Glu Gly Gln Val Gln Leu Gln Glu Ser 130 135 140 Gly Pro Gly Ala Val Lys Pro Ser Glu Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr 145 150 155 160 Val Ser Gly Gly Ser Val Ser Ser Gly Asp Tyr Tyr Trp Thr Trp Ile 165 170 175 Arg Gln Ser Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Ile Gly His Ile Tyr Tyr 180 185 190 Ser Gly Asn Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser Arg Leu Thr Ile 195 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Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 45 Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly 1 5 10 15 Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Gln Ala Ser Gln Asp Ile Ser Asn Tyr 20 25 30 Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile 35 40 45 Tyr Asp Ala Ser Asn Leu Glu Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly 50 55 60 Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Phe Thr Ile Ser Arg Leu Gln Pro 65 70 75 80 Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Phe Cys Gln His Phe Asp His Leu Pro Leu 85 90 95 Ala Phe Gly Gly Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys Gly Ala Thr Pro Pro 100 105 110 Glu Thr Gly Ala Glu Thr Glu Ser Pro Gly Glu Thr Thr Gly Gly Ser 115 120 125 Ala Glu Ser Glu Pro Pro Gly Glu Gly Gln Val Gln Leu Gln Glu Ser 130 135 140 Gly Pro Gly Ala Val Lys Pro Ser Gln Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr 145 150 155 160 Val Ser Gly Gly Ser Val Ser Ser Gly Asp Tyr Tyr Trp Thr Trp Ile 165 170 175 Arg Gln Arg Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Ile Gly His Ile Tyr Tyr 180 185 190 Ser Gly Asn Thr Asn Tyr Asn Pro 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Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 48 Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly 1 5 10 15 Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Gln Ala Ser Gln Asp Ile Ser Asn Tyr 20 25 30 Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile 35 40 45 Tyr Asp Ala Ser Asn Leu Glu Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly 50 55 60 Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Phe Thr Ile Ser Arg Leu Gln Pro 65 70 75 80 Glu Asp Thr Ala Thr Tyr Phe Cys Gln His Phe Asp His Leu Pro Leu 85 90 95 Ala Phe Gly Gly Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys Gly Ala Thr Pro Pro 100 105 110 Glu Thr Gly Ala Glu Thr Glu Ser Pro Gly Glu Thr Thr Gly Gly Ser 115 120 125 Ala Glu Ser Glu Pro Pro Gly Glu Gly Gln Val Gln Leu Gln Glu Ser 130 135 140 Gly Pro Gly Ala Val Lys Pro Ser Glu Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr 145 150 155 160 Val Ser Gly Gly Ser Val Ser Ser Gly Asp Tyr Tyr Trp Thr Trp Ile 165 170 175 Arg Gln Ser Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Ile Gly His Ile Tyr Tyr 180 185 190 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Synthetic peptide <400> 54 Ala Ser Gly Arg Ser Thr Asn Ala Gly Pro Ser Gly Leu Ala Gly Pro 1 5 10 15 <210> 55 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 55 Ala Ser Gly Arg Ser Thr Asn Ala Gly Pro Gln Gly Leu Ala Gly Gln 1 5 10 15 <210> 56 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 56 Ala Ser Gly Arg Ser Thr Asn Ala Gly Pro Pro Gly Leu Thr Gly Pro 1 5 10 15 <210> 57 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 57 Ala Ser Ser Arg Gly Thr Asn Ala Gly Pro Ala Gly Leu Thr Gly Pro 1 5 10 15 <210> 58 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 58 Ala Ser Ser Arg Thr Thr Asn Thr Gly Pro Ser Thr Leu Thr Gly Pro 1 5 10 15 <210> 59 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 59 Ala Ala Gly Arg Ser Asp Asn Gly Thr Pro Leu Glu Leu Val Ala Pro 1 5 10 15 <210> 60 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 60 Ala Ser Gly Arg Gly Thr Asn Ala Gly Pro Ala Gly Leu Thr Gly Pro 1 5 10 15 <210> 61 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 61 Leu Phe Gly Arg Asn Asp Asn His Glu Pro Leu Glu Leu Gly Gly Gly 1 5 10 15 <210> 62 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 62 Thr Ala Gly Arg Ser Asp Asn Leu Glu Pro Leu Gly Leu Val Phe Gly 1 5 10 15 <210> 63 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 63 Leu Asp Gly Arg Ser Asp Asn Phe His Pro Pro Glu Leu Val Ala Gly 1 5 10 15 <210> 64 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 64 Leu Glu Gly Arg Ser Asp Asn Glu Glu Pro Glu Asn Leu Val Ala Gly 1 5 10 15 <210> 65 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 65 Leu Lys Gly Arg Ser Asp Asn Asn Ala Pro Leu Ala Leu Val Ala Gly 1 5 10 15 <210> 66 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 66 Val Tyr Ser Arg Gly Thr Asn Ala Gly Pro His Gly Leu Thr Gly Arg 1 5 10 15 <210> 67 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 67 Ala Asn Ser Arg Gly Thr Asn Lys Gly Phe Ala Gly Leu Ile Gly Pro 1 5 10 15 <210> 68 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 68 Ala Ser Ser Arg Leu Thr Asn Glu Ala Pro Ala Gly Leu Thr Ile Pro 1 5 10 15 <210> 69 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial 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Synthetic peptide <400> 103 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Ala Gly Leu 1 5 10 15 Thr Gly Pro <210> 104 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 104 Thr Thr Gly Arg Ala Thr Glu Ala Ala Asn Ala Thr Pro Ala Gly Leu 1 5 10 15 Thr Gly Pro <210> 105 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 105 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Glu Gly Ala Thr Ser Ala Gly Ala 1 5 10 15 Thr Gly Pro <210> 106 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 106 Thr Thr Gly Glu Ala Gly Glu Ala Ala Asn Ala Thr Ser Ala Gly Ala 1 5 10 15 Thr Gly Pro <210> 107 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 107 Thr Thr Gly Glu Ala Gly Glu Ala Ala Gly Leu Thr Pro Ala Gly Leu 1 5 10 15 Thr Gly Pro <210> 108 <211> 19 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Ala Asn Thr Glu Pro Pro Glu Leu Gly Ala Gly 1 5 10 15 <210> 113 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 113 Glu Ser Gly Arg Ala Ala Asn Thr Ala Pro Glu Gly Leu Thr Gly Pro 1 5 10 15 <210> 114 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 114 Glu Pro Gly Arg Ala Ala Asn His Glu Pro Ser Gly Leu Thr Glu Gly 1 5 10 15 <210> 115 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 115 Glu Ser Gly Arg Ala Ala Asn His Thr Gly Ala Pro Pro Gly Gly Leu 1 5 10 15 Thr Gly Pro <210> 116 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 116 Thr Thr Gly Arg Thr Gly Glu Gly Ala Asn Ala Thr Pro Gly Gly Leu 1 5 10 15 Thr Gly Pro <210> 117 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 117 Arg Thr Gly Arg Ser Gly Glu Ala Ala Asn Glu Thr Pro Glu Gly Leu 1 5 10 15 Glu Gly Pro <210> 118 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 118 Arg Thr Gly Arg Thr Gly Glu Ser Ala Asn Glu Thr Pro Ala Gly Leu 1 5 10 15 Gly Gly Pro <210> 119 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 119 Ser Thr Gly Arg Thr Gly Glu Pro Ala Asn Glu Thr Pro Ala Gly Leu 1 5 10 15 Ser Gly Pro <210> 120 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 120 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Pro Ala Asn Ala Thr Pro Thr Gly Leu 1 5 10 15 Ser Gly Pro <210> 121 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 121 Arg Thr Gly Arg Pro Gly Glu Gly Ala Asn Ala Thr Pro Thr Gly Leu 1 5 10 15 Pro Gly Pro <210> 122 <211> 19 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Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 131 Thr Thr Gly Arg Ala Thr Glu Gly Ala Asn Ala Thr Pro Ala Glu Leu 1 5 10 15 Thr Glu Pro <210> 132 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 132 Thr Val Gly Arg Ala Ser Glu Glu Ala Asn Thr Thr Pro Ala Ser Leu 1 5 10 15 Thr Gly Pro <210> 133 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 133 Thr Thr Gly Arg Ala Pro Glu Ala Ala Asn Ala Thr Pro Ala Pro Leu 1 5 10 15 Thr Gly Pro <210> 134 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 134 Thr Trp Gly Arg Ala Thr Glu Pro Ala Asn Ala Thr Pro Ala Pro Leu 1 5 10 15 Thr Ser Pro <210> 135 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 135 Thr Val Gly Arg Ala Ser Glu Ser Ala Asn Ala Thr Pro Ala Glu Leu 1 5 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peptide <400> 140 Thr Gln Gly Arg Ala Ala Glu Ala Pro Asn Leu Thr Pro Ala Thr Leu 1 5 10 15 Thr Ala Pro <210> 141 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 141 Thr Ser Gly Arg Ala Pro Glu Ala Thr Asn Leu Ala Pro Ala Pro Leu 1 5 10 15 Thr Gly Pro <210> 142 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 142 Thr Gln Gly Arg Ala Ala Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Ala Gly Leu 1 5 10 15 Thr Glu Pro <210> 143 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 143 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Ser Ala Pro Asn Leu Pro Pro Thr Gly Leu 1 5 10 15 Thr Thr Pro <210> 144 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 144 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Gly Ala Glu Asn Leu Pro Pro Glu Gly Leu 1 5 10 15 Thr Ala Pro <210> 145 <211> 19 <212> PRT 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Ala Thr Asn Leu Pro Pro Glu Gly Leu 1 5 10 15 Thr Gly Pro <210> 150 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 150 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Gly Ala Ala Asn Leu Ala Pro Thr Gly Leu 1 5 10 15 Thr Glu Pro <210> 151 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 151 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Thr Ala Glu Asn Leu Ala Pro Ser Gly Leu 1 5 10 15 Thr Thr Pro <210> 152 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 152 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Ser Ala Thr Asn Leu Gly Pro Gly Gly Leu 1 5 10 15 Thr Gly Pro <210> 153 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 153 Thr Thr Ala Arg Ala Gly Gly Ala Glu Asn Leu Thr Pro Ala Gly Leu 1 5 10 15 Thr Glu Pro <210> 154 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 154 Thr Thr Ala Arg Ala Gly Ser Ala Glu Asn Leu Ser Pro Ser Gly Leu 1 5 10 15 Thr Gly Pro <210> 155 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 155 Thr Thr Ala Arg Ala Gly Gly Ala Gly Asn Leu Ala Pro Glu Gly Leu 1 5 10 15 Thr Thr Pro <210> 156 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 156 Thr Thr Ser Arg Ala Gly Ala Ala Glu Asn Leu Thr Pro Thr Gly Leu 1 5 10 15 Thr Gly Pro <210> 157 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 157 Thr Tyr Gly Arg Thr Thr Thr Pro Gly Asn Glu Pro Pro Ala Ser Leu 1 5 10 15 Glu Ala Glu <210> 158 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 158 Thr Tyr Ser Arg Gly Glu Ser Gly Pro Asn Glu Pro Pro Pro Gly Leu 1 5 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peptide <400> 163 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Ala Ala Leu 1 5 10 15 Thr Glu Ser <210> 164 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 164 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Ala Pro Leu 1 5 10 15 Thr Glu Ser <210> 165 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 165 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Glu Pro Leu 1 5 10 15 Thr Glu Ser <210> 166 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 166 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Ala Gly Leu 1 5 10 15 Thr Gly Ala <210> 167 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 167 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Glu Gly Leu 1 5 10 15 Thr Gly Ala <210> 168 <211> 19 <212> PRT 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Ala Ala Asn Leu Thr Pro Glu Pro Leu 1 5 10 15 Thr Glu Ala <210> 173 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 173 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Glu Pro Leu 1 5 10 15 Thr Gly Pro <210> 174 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 174 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Ala Gly Leu 1 5 10 15 Thr Gly Gly <210> 175 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 175 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Glu Gly Leu 1 5 10 15 Thr Gly Gly <210> 176 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 176 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Glu Ala Leu 1 5 10 15 Thr Gly Gly <210> 177 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 177 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Glu Pro Leu 1 5 10 15 Thr Gly Gly <210> 178 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 178 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Ala Gly Leu 1 5 10 15 Thr Glu Gly <210> 179 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 179 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Glu Gly Leu 1 5 10 15 Thr Glu Gly <210> 180 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 180 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Ala Pro Leu 1 5 10 15 Thr Glu Gly <210> 181 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 181 Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr Pro Glu Pro Leu 1 5 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Gly 1 5 10 15 Gly Pro Ala Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 186 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 186 Gly Ser Ala Pro Gly Glu Ala Gly Gly Tyr Ala Phe Leu Arg Met Gly 1 5 10 15 Gly Ser Ile Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 187 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 187 Gly Ser Ala Pro Gly Pro Gly Gly Gly Tyr Ala Ser Leu Arg Met Gly 1 5 10 15 Gly Thr Ala Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 188 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 188 Gly Ser Ala Pro Gly Ser Glu Gly Gly Tyr Ala Thr Leu Arg Met Gly 1 5 10 15 Gly Ala Ile Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 189 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 189 Gly Ser 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Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 193 Gly Ser Ala Pro Gly Pro Gly Gly Gly Tyr Val Glu Leu Arg Met Gly 1 5 10 15 Gly Thr Ala Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 194 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 194 Gly Ser Ala Pro Gly Ser Glu Gly Gly Tyr Leu Glu Leu Arg Met Gly 1 5 10 15 Gly Ala Ile Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 195 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 195 Gly Ser Ala Pro Gly Thr Pro Gly Gly Tyr Ser Glu Leu Arg Met Gly 1 5 10 15 Gly Gly Ala Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 196 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 196 Gly Ser Ala Pro Gly Ala Ser Gly Gly Tyr Thr Glu Leu Arg Met Gly 1 5 10 15 Gly Glu Ile Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 197 <211> 29 <212> PRT 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Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 212 Gly Ser Ala Pro Gly Ser Glu Gly Ser Tyr Ala Glu Leu Arg Met Gly 1 5 10 15 Gly Ala Ile Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 213 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 213 Gly Ser Ala Pro Gly Thr Pro Gly Asn Tyr Ala Glu Leu Arg Met Gly 1 5 10 15 Gly Gly Ala Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 214 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 214 Gly Ser Ala Pro Gly Ala Ser Gly Glu Tyr Ala Glu Leu Arg Met Gly 1 5 10 15 Gly Glu Ile Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 215 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 215 Gly Ser Ala Pro Gly Gly Thr Gly His Tyr Ala Glu Leu Arg Met Gly 1 5 10 15 Gly Pro Ala Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 216 <211> 29 <212> PRT 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Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 231 Gly Ser Ala Pro Gly Thr Pro Gly Gly Tyr Ala Glu Leu Asn Met Gly 1 5 10 15 Gly Gly Arg Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 232 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 232 Gly Ser Ala Pro Gly Ala Ser Gly Gly Tyr Ala Glu Leu Glu Met Gly 1 5 10 15 Gly Glu Arg Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 233 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 233 Gly Ser Ala Pro Gly Gly Thr Gly Gly Tyr Ala Glu Leu Arg Pro Gly 1 5 10 15 Gly Pro Ile Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 234 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 234 Gly Ser Ala Pro Gly Glu Ala Gly Gly Tyr Ala Glu Leu Arg Ala Gly 1 5 10 15 Gly Ser Ala Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 235 <211> 29 <212> PRT 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Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 250 Gly Ser Ala Pro Gly Ala Ser Gly Gly Tyr Ala Glu Leu Arg Met Asn 1 5 10 15 Gly Glu Ile Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 251 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 251 Gly Ser Ala Pro Gly Gly Thr Gly Gly Tyr Ala Glu Leu Arg Met Gln 1 5 10 15 Gly Pro Ala Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 252 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 252 Gly Ser Ala Pro Gly Ala Asn His Thr Pro Ala Gly Leu Thr Gly Pro 1 5 10 15 Gly Ala Arg Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 253 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 253 Gly Ser Ala Pro Gly Ala Asn Thr Ala Pro Glu Gly Leu Thr Gly Pro 1 5 10 15 Ser Thr Arg Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 254 <211> 29 <212> PRT 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Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 269 Gly Ser Ala Pro Gly Ala Ser Gly Gly Ala Ala Asp Leu Val Arg Gly 1 5 10 15 Gly Glu Ile Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 270 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 270 Gly Ser Ala Pro Gly Gly Thr Gly Gly Ala Gly Asn Leu Val Arg Gly 1 5 10 15 Gly Pro Ala Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 271 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 271 Gly Ser Ala Pro Gly Glu Ala Gly Gly Ala Pro Asn Leu Val Arg Gly 1 5 10 15 Gly Ser Ile Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 272 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 272 Gly Ser Ala Pro Gly Pro Gly Gly Gly Ala Val Asn Leu Val Arg Gly 1 5 10 15 Gly Thr Ala Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 <210> 273 <211> 29 <212> PRT 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Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 284 Gly Ser Ala Pro Ala Ala Gly Arg Ser Asp Asn Gly Thr Pro Leu Glu 1 5 10 15 Leu Val Ala Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 30 <210> 285 <211> 30 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 285 Gly Ser Ala Pro Ala Ser Gly Arg Gly Thr Asn Ala Gly Pro Ala Gly 1 5 10 15 Leu Thr Gly Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 30 <210> 286 <211> 30 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 286 Gly Ser Ala Pro Leu Phe Gly Arg Asn Asp Asn His Glu Pro Leu Glu 1 5 10 15 Leu Gly Gly Gly Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 30 <210> 287 <211> 30 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 287 Gly Ser Ala Pro Thr Ala Gly Arg Ser Asp Asn Leu Glu Pro Leu Gly 1 5 10 15 Leu Val Phe Gly Ala Thr Ser Gly Ser 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Synthetic polypeptide <400> 313 Gly Ser Ala Pro Ala Ser Ser Arg Ala Thr Asn Glu Ser Pro Ala Gly 1 5 10 15 Leu Thr Gly Glu Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 30 <210> 314 <211> 30 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 314 Gly Ser Ala Pro Ala Ser Ser Arg Gly Glu Asn Pro Pro Pro Gly Gly 1 5 10 15 Leu Thr Gly Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 30 <210> 315 <211> 30 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 315 Gly Ser Ala Pro Ala Ala Ser Arg Gly Thr Asn Thr Gly Pro Ala Glu 1 5 10 15 Leu Thr Gly Ser Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 30 <210> 316 <211> 30 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 316 Gly Ser Ala Pro Ala Gly Ser Arg Thr Thr Asn Ala Gly Pro Gly Gly 1 5 10 15 Leu Glu Gly Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 30 <210> 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Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 324 Gly Ser Ala Pro Glu Ala Gly Arg Ser Ala Asn His Thr Pro Ala Gly 1 5 10 15 Leu Thr Gly Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 30 <210> 325 <211> 30 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 325 Gly Ser Ala Pro Glu Ser Gly Arg Ala Ala Asn Thr Thr Pro Ala Gly 1 5 10 15 Leu Thr Gly Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 30 <210> 326 <211> 33 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 326 Gly Ser Ala Pro Thr Thr Gly Arg Ala Thr Glu Ala Ala Asn Leu Thr 1 5 10 15 Pro Ala Gly Leu Thr Gly Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly 20 25 30 Thr <210> 327 <211> 33 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 327 Gly Ser Ala Pro Thr Thr Gly Arg Ala Glu Glu Ala Ala Asn Leu Thr 1 5 10 15 Pro Ala Gly Leu Thr Gly Pro Ala Thr Ser 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Synthetic polypeptide <400> 373 Gly Ser Ala Pro Thr Thr Gly Arg Ala Gly Gly Ala Gly Asn Leu Ala 1 5 10 15 Pro Gly Gly Leu Thr Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly 20 25 30 Thr <210> 374 <211> 33 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 374 Gly Ser Ala Pro Thr Thr Gly Arg Ala Gly Thr Ala Thr Asn Leu Pro 1 5 10 15 Pro Glu Gly Leu Thr Gly Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly 20 25 30 Thr <210> 375 <211> 33 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 375 Gly Ser Ala Pro Thr Thr Gly Arg Ala Gly Gly Ala Ala Asn Leu Ala 1 5 10 15 Pro Thr Gly Leu Thr Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly 20 25 30 Thr <210> 376 <211> 33 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 376 Gly Ser Ala Pro Thr Thr Gly Arg Ala Gly Thr Ala Glu Asn Leu Ala 1 5 10 15 Pro Ser Gly Leu Thr Thr Pro Ala Thr 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Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 394 Gly Ser Ala Pro Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr 1 5 10 15 Pro Ala Gly Leu Thr Glu Ala Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly 20 25 30 Thr <210> 395 <211> 33 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 395 Gly Ser Ala Pro Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr 1 5 10 15 Pro Glu Gly Leu Thr Glu Ala Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly 20 25 30 Thr <210> 396 <211> 33 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 396 Gly Ser Ala Pro Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr 1 5 10 15 Pro Ala Pro Leu Thr Glu Ala Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly 20 25 30 Thr <210> 397 <211> 33 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 397 Gly Ser Ala Pro Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr 1 5 10 15 Pro Glu Pro Leu 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Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 401 Gly Ser Ala Pro Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr 1 5 10 15 Pro Glu Ala Leu Thr Gly Gly Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly 20 25 30 Thr <210> 402 <211> 33 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 402 Gly Ser Ala Pro Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr 1 5 10 15 Pro Glu Pro Leu Thr Gly Gly Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly 20 25 30 Thr <210> 403 <211> 33 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 403 Gly Ser Ala Pro Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr 1 5 10 15 Pro Ala Gly Leu Thr Glu Gly Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly 20 25 30 Thr <210> 404 <211> 33 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 404 Gly Ser Ala Pro Thr Thr Gly Arg Ala Gly Glu Ala Ala Asn Leu Thr 1 5 10 15 Pro Glu Gly Leu 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Sequence: Synthetic polypeptide <400> 408 Gly Ser Ala Pro Ser Ala Ser Gly Thr Tyr Ser Arg Gly Glu Ser Gly 1 5 10 15 Pro Gly Ser Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 30 <210> 409 <211> 30 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 409 Gly Ser Ala Pro Ser Ala Ser Gly Glu Ala Gly Arg Thr Asp Thr His 1 5 10 15 Pro Gly Ser Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 30 <210> 410 <211> 30 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 410 Gly Ser Ala Pro Ser Ala Ser Gly Glu Pro Gly Arg Ala Ala Glu His 1 5 10 15 Pro Gly Ser Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 30 <210> 411 <211> 30 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 411 Gly Ser Ala Pro Ser Pro Ala Gly Glu Ser Ser Arg Gly Thr Thr Ile 1 5 10 15 Ala Gly Ser Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 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of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 419 Gly Ser Ala Pro Ser Ala Ser Gly Thr Pro Ala Pro Leu Gly Gly Glu 1 5 10 15 Pro Gly Ser Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 30 <210> 420 <211> 30 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 420 Gly Ser Ala Pro Ser Pro Ala Gly Ala Pro Glu Gly Leu Thr Gly Pro 1 5 10 15 Ala Gly Ser Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 30 <210> 421 <211> 30 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 421 Gly Ser Ala Pro Ser Pro Ala Gly Pro Pro Glu Gly Leu Glu Thr Glu 1 5 10 15 Ala Gly Ser Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr 20 25 30 <210> 422 <211> 30 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 422 Gly Ser Ala Pro Ser Pro Thr Ser Gly Gln Gly Gly Leu Thr Gly Pro 1 5 10 15 Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro 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Sequence: Synthetic peptide <400> 430 Gly Thr Ala Glu Ala Ala Ser Ala Ser Gly Gly Gly Pro Gly Gly Tyr 1 5 10 15 Ala Leu Leu Arg Met Gly Gly Pro Ala Pro Gly Ser Pro 20 25 <210> 431 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 431 Gly Thr Ala Glu Ala Ala Ser Ala Ser Gly Gly Glu Ala Gly Gly Tyr 1 5 10 15 Ala Phe Leu Arg Met Gly Gly Ser Ile Pro Gly Ser Pro 20 25 <210> 432 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 432 Gly Thr Ala Glu Ala Ala Ser Ala Ser Gly Gly Pro Gly Gly Gly Tyr 1 5 10 15 Ala Ser Leu Arg Met Gly Gly Thr Ala Pro Gly Ser Pro 20 25 <210> 433 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 433 Gly Thr Ala Glu Ala Ala Ser Ala Ser Gly Gly Ser Glu Gly Gly Tyr 1 5 10 15 Ala Thr Leu Arg Met Gly Gly Ala Ile Pro Gly Ser Pro 20 25 <210> 434 <211> 29 <212> PRT <213> 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Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 449 Gly Thr Ala Glu Ala Ala Ser Ala Ser Gly Gly Glu Ala Ile Gly Gln 1 5 10 15 Ala Glu Leu Arg Met Gly Gly Ser Ile Pro Gly Ser Pro 20 25 <210> 450 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 450 Gly Thr Ala Glu Ala Ala Ser Ala Ser Gly Gly Pro Gly Gly Pro Tyr 1 5 10 15 Ala Glu Leu Arg Met Gly Gly Thr Ala Pro Gly Ser Pro 20 25 <210> 451 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 451 Gly Thr Ala Glu Ala Ala Ser Ala Ser Gly Gly Ser Glu Gly Ala Tyr 1 5 10 15 Ala Glu Leu Arg Met Gly Gly Ala Ile Pro Gly Ser Pro 20 25 <210> 452 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 452 Gly Thr Ala Glu Ala Ala Ser Ala Ser Gly Gly Thr Pro Gly Val Tyr 1 5 10 15 Ala Glu Leu Arg Met Gly Gly Gly Ala Pro Gly Ser Pro 20 25 <210> 453 <211> 29 <212> PRT 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Pro Gly Ser Pro 20 25 <210> 457 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 457 Gly Thr Ala Glu Ala Ala Ser Ala Ser Gly Gly Ser Glu Gly Ser Tyr 1 5 10 15 Ala Glu Leu Arg Met Gly Gly Ala Ile Pro Gly Ser Pro 20 25 <210> 458 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 458 Gly Thr Ala Glu Ala Ala Ser Ala Ser Gly Gly Thr Pro Gly Asn Tyr 1 5 10 15 Ala Glu Leu Arg Met Gly Gly Gly Ala Pro Gly Ser Pro 20 25 <210> 459 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 459 Gly Thr Ala Glu Ala Ala Ser Ala Ser Gly Gly Ala Ser Gly Glu Tyr 1 5 10 15 Ala Glu Leu Arg Met Gly Gly Glu Ile Pro Gly Ser Pro 20 25 <210> 460 <211> 29 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 460 Gly Thr Ala Glu Ala Ala Ser Ala Ser Gly Gly Gly Thr Gly 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Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 671 Gly Thr Ala Glu Ala Ala Ser Ala Ser Gly Ser Glu Pro Thr Pro Pro 1 5 10 15 Ala Ser Leu Glu Ala Glu Pro Gly Ser Pro Pro Gly Ser Pro 20 25 30 <210> 672 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 672 Gly Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu 1 5 10 <210> 673 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 673 Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro 1 5 10 <210> 674 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 674 Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro 1 5 10 <210> 675 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 675 Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro 1 5 10 <210> 676 <211> 144 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 676 Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr Ser Glu 1 5 10 15 Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly 20 25 30 Ser Glu Thr Pro Gly Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu 35 40 45 Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Ser Glu Pro 50 55 60 Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly 65 70 75 80 Ser Glu Thr Pro Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro 85 90 95 Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr Ser Glu 100 105 110 Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly 115 120 125 Ser Glu Thr Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro 130 135 140 <210> 677 <211> 144 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 677 Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr Ser Glu Ser 1 5 10 15 Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Thr Ser Thr 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Synthetic polypeptide <400> 689 Met Ala Glu Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr Pro 1 5 10 15 Gly Ser Gly Thr Ala Ser Ser Ser Pro Gly Ser Ser Thr Pro Ser Gly 20 25 30 Ala Thr Gly Ser Pro Gly Ala Ser Pro Gly Thr Ser Ser Thr Gly Ser 35 40 45 Pro Gly Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr Ser 50 55 60 Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser 65 70 75 80 Glu Gly Ser Ala Pro Gly Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu 85 90 95 Glu Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr Ser 100 105 110 Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr 115 120 125 Pro Glu Ser Gly Pro Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr 130 135 140 Pro Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Ser Pro 145 150 155 160 Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr 165 170 175 Pro Glu Ser Gly Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala 180 185 190 Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Ser Pro 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Synthetic polypeptide <400> 723 Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr Ser Glu Ser 1 5 10 15 Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly 20 25 30 Ser Ala Pro Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly 35 40 45 Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr Ser Glu Ser 50 55 60 Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser 65 70 75 80 Glu Thr Pro Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly 85 90 95 Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Ser Pro Ala Gly 100 105 110 Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr Pro Glu 115 120 125 Ser Gly Pro Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly 130 135 140 Thr Ser Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Ser Pro Ala Gly 145 150 155 160 Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser 165 170 175 Thr Glu Glu Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly 180 185 190 Thr Ser Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Thr Ser Glu Ser 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Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 728 Ser Pro Gly Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr 1 5 10 15 Ser Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro 20 25 30 Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr 35 40 45 Glu Glu Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr 50 55 60 Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr Ser Glu Ser Ala 65 70 75 80 Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu 85 90 95 Thr Pro Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Ser 100 105 110 Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr Ser Glu Ser Ala 115 120 125 Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser 130 135 140 Ala Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Ser 145 150 155 160 Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr Ser Thr Glu Pro 165 170 175 Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser 180 185 190 Ala Pro 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Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 734 Pro Gly Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr Ser 1 5 10 15 Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser 20 25 30 Glu Gly Ser Ala Pro Gly Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu 35 40 45 Glu Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr Ser 50 55 60 Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr 65 70 75 80 Pro Glu Ser Gly Pro Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr 85 90 95 Pro Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Ser Pro 100 105 110 Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr 115 120 125 Pro Glu Ser Gly Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala 130 135 140 Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Ser Pro 145 150 155 160 Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser 165 170 175 Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala 180 185 190 Pro Gly Thr Ser Glu Ser Ala 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<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 741 Ala Leu Trp Tyr Ser Asn Leu Trp Val Phe 1 5 10 <210> 742 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 742 Gly Phe Thr Phe Asn Thr Tyr Ala Met Asn 1 5 10 <210> 743 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 743 Arg Ile Arg Ser Lys Tyr Asn Asn Tyr Ala Thr Tyr Tyr Ala Asp Ser 1 5 10 15 Val Lys Asp <210> 744 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 744 His Glu Asn Phe Gly Asn Ser Tyr Val Ser Trp Phe Ala His 1 5 10 <210> 745 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 745 His Gly Asn Phe Gly Asn Ser Tyr Val Ser Trp Phe Ala Tyr 1 5 10 <210> 746 <211> 22 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 746 Glu Leu Val Val Thr Gln Glu Pro Ser Leu Thr Val Ser Pro Gly Gly 1 5 10 15 Thr Val Thr Leu Thr Cys 20 <210> 747 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic peptide <400> 747 Trp Val Gln Gln Lys Pro Gly Gln Ala Pro Arg Gly Leu Ile Gly 1 5 10 15 <210> 748 <211> 32 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 748 Gly Thr Pro Ala Arg Phe Ser Gly Ser Leu Leu Gly Gly Lys Ala Ala 1 5 10 15 Leu Thr Leu Ser Gly Val Gln Pro Glu Asp Glu Ala Val Tyr Tyr Cys 20 25 30 <210> 749 <211> 32 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 749 Gly Thr Pro Ala Arg Phe Ser Gly Ser Ser Leu Gly Gly Lys Ala Ala 1 5 10 15 Leu Thr Leu Ser Gly Val Gln Pro Glu Asp Glu Ala Val Tyr Tyr Cys 20 25 30 <210> 750 <211> 32 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial 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Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 777 Glu Leu Val Val Thr Gln Glu Pro Ser Leu Thr Val Ser Pro Gly Gly 1 5 10 15 Thr Val Thr Leu Thr Cys Arg Ser Ser Asn Gly Glu Val Thr Thr Ser 20 25 30 Asn Tyr Ala Asn Trp Val Gln Gln Lys Pro Gly Gln Ala Pro Arg Gly 35 40 45 Leu Ile Gly Gly Thr Ile Lys Arg Ala Pro Gly Thr Pro Ala Arg Phe 50 55 60 Ser Gly Ser Leu Leu Gly Gly Lys Ala Ala Leu Thr Leu Ser Gly Val 65 70 75 80 Gln Pro Glu Asp Glu Ala Val Tyr Tyr Cys Ala Leu Trp Tyr Pro Asn 85 90 95 Leu Trp Val Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu Gly Ala Thr 100 105 110 Pro Pro Glu Thr Gly Ala Glu Thr Glu Ser Pro Gly Glu Thr Thr Gly 115 120 125 Gly Ser Ala Glu Ser Glu Pro Pro Gly Glu Gly Glu Val Gln Leu Leu 130 135 140 Glu Ser Gly Gly Gly Ile Val Gln Pro Gly Gly Ser Leu Lys Leu Ser 145 150 155 160 Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Asn Thr Tyr Ala Met Asn Trp Val 165 170 175 Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val Ala Arg Ile Arg Ser 180 185 190 Lys Tyr Asn Asn Tyr Ala Thr Tyr Tyr Ala Asp 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Sequence: Synthetic polypeptide <400> 785 Gln Pro Gly Leu Thr Gln Pro Pro Ser Ala Ser Gly Thr Pro Gly Gln 1 5 10 15 Arg Val Thr Leu Ser Cys Ser Gly Arg Ser Ser Asn Ile Gly Ser Tyr 20 25 30 Tyr Val Tyr Trp Tyr Gln His Leu Pro Gly Met Ala Pro Lys Leu Leu 35 40 45 Ile Tyr Arg Asn Ser Arg Arg Pro Ser Gly Val Pro Asp Arg Phe Ser 50 55 60 Gly Ser Lys Ser Gly Thr Ser Ala Ser Leu Val Ile Ser Gly Leu Gln 65 70 75 80 Ser Asp Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Ala Ala Trp Asp Asp Ser Leu 85 90 95 Lys Ser Trp Val Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu Gly Ala 100 105 110 Thr Pro Pro Glu Thr Gly Ala Glu Thr Glu Ser Pro Gly Glu Thr Thr 115 120 125 Gly Gly Ser Ala Glu Ser Glu Pro Pro Gly Glu Gly Gln Val Gln Leu 130 135 140 Gln Gln Trp Gly Gly Gly Leu Val Lys Pro Gly Gly Ser Leu Arg Leu 145 150 155 160 Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Tyr Ser Met Asn Trp 165 170 175 Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val Ser Arg Ile Asn 180 185 190 Ser Asp Gly Ser Ser Thr Asn Tyr Ala Asp Ser Val Lys Gly 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<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polynucleotide <400> 811 caccatcatc accatcactc cccagcaggc agcccgacca gcaccgagga gggtacgagc 60 gagtcggcta ctccagagag cggtccgggt acctctacgg aaccgtccga aggtagcgct 120 ccaggcacgt ctgaaagcgc gacgccggaa agcggtccag gcagcgagcc ggcgacctcc 180 ggtagcgaaa cgcctggtac ctcggagtca gcgactccgg aaagcggtcc gggtagcgaa 240 cctgcaacga gcggtagcga gactccaggc actagcgaat ccgcaactcc ggagtcgggt 300 ccgggcacct ctacggagcc tagcgagggc tcagcaccag gtagccctgc aggttccccg 360 acgtcaaccg aggaaggtac aagcgaaagc gccacccctg agtcgggccc tggcagcgaa 420 ccggcaacta gcggcagcga gactccgggt accagcgagt ctgctacgcc agagagcggc 480 ccaggttcgc cagcgggttc gccgactagc acggaggagg gcagcccagc gggtagcccg 540 accagcactg aggagggtac gtccaccgaa ccgagcgaag gtagcgcacc aggtacctcc 600 gagtctgcca cccctgaatc cggtccaggt accagcgaat cagccacccc ggagtcgggt 660 ccaggtacga gcgaatctgc taccccggaa tccggcccag gcagcgaacc tgctactagc 720 ggcagcgaaa cgccgggcag cgaacctgcc acgtcaggca gcgagacgcc gggttcccct 780 gcaggctccc 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gggtcaagca ccgcgtggcc tgatcggcgg caccaataaa 1920 cgtgccccgg gtactcctgc gcgtttctcc ggtagctcac tgggcggctc agccgctctg 1980 accctgagcg gtgtccagcc ggaagatgaa gcggtgtact actgcgcgct gtggtatccg 2040 aatctgtggg tttttggcgg cggtaccaag ctgaccgtat tgggtgctac gccaccggag 2100 actggcgcag aaacggaaag cccgggtgag actacgggtg gctctgcgga gagcgaacct 2160 ccgggtgagg gtgaggtcca actgcaggag tctggtggtg gcattgttca accgggtggc 2220 tcgttgaagc tgagctgtgc agctagcggc tttaccttca acacctatgc gatgaattgg 2280 gttcgtcagg caccgggtaa gggcctggaa tgggtggcgc gtatccgctc caagtacaac 2340 aactacgcga cctactacgc ggatagcgtt aaagaccgct tcacgattag ccgtgacgat 2400 tccaagaata cggtgtatct gcaaatgaac aatctgaaaa ccgaagatac cgcggtgtat 2460 tactgtgtgc gccacgaaaa tttcggcaac agctacgtga gctggtttgc acattggggt 2520 cagggcaccc tggttacggt gagctccggg actgctgagg cggctagcgc ctccggagaa 2580 gctggaagaa gcgccaatca cacaccagct ggacttacag gcccgcctgg tagccccgcg 2640 gggagcccta caagcactga ggagggcaca tctgagtccg ctacccctga gagtggaccc 2700 gggacaagca ctgagcctag 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cgaacctgcc acgtcaggca gcgagacgcc gggttcccct 780 gcaggctccc cgaccagcac tgaggagggc acctccaccg aaccatcaga aggtagcgcg 840 cctggtacgt caaccgaacc ttccgagggc agcgcaccgg gtggctcagc gcctgaggca 900 ggtcgttctg ctaaccatac ccctgcagga ttaactggcc ccgccaccag cgggagcgag 960 acccccggga ctgacattca gatgactcag tctccgtcct ccctgtctgc gagcgtgggc 1020 gaccgtgtga ctattacctg taaagcctcc caggacgtgt ctatcggtgt ggcatggtat 1080 caacaaaagc cgggtaaggc acctaaactg ctgatctact ccgcttctta ccgttacacg 1140 ggcgttccgt cccgttttag cggttccggt agcggtactg attttaccct gactatttcc 1200 tccctgcaac cagaagactt tgcgacctat tactgtcagc aatactatat ttacccgtat 1260 accttcggcc agggcactaa ggttgaaatt aaaggtgcaa cgcctccgga gactggtgct 1320 gaaactgagt ccccgggcga gacgaccggt ggctctgctg aatccgaacc accgggcgaa 1380 ggcgaggttc agctggtgga gtctggcggc ggtctggtac agccgggtgg tagcctgcgt 1440 ctgagctgcg cggcgtccgg tttcactttc accgattata ccatggactg ggttcgccag 1500 gcaccgggca agggtctgga atgggtggcg gacgtgaacc cgaactccgg tggttctatc 1560 tacaaccagc gtttcaaagg tcgtttcacg 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accatcactc cccagcaggc agcccgacca gcaccgagga gggtacgagc 60 gagtcggcta ctccagagag cggtccgggt acctctacgg aaccgtccga aggtagcgct 120 ccaggcacgt ctgaaagcgc gacgccggaa agcggtccag gcagcgagcc ggcgacctcc 180 ggtagcgaaa cgcctggtac ctcggagtca gcgactccgg aaagcggtcc gggtagcgaa 240 cctgcaacga gcggtagcga gactccaggc actagcgaat ccgcaactcc ggagtcgggt 300 ccgggcacct ctacggagcc tagcgagggc tcagcaccag gtagccctgc aggttccccg 360 acgtcaaccg aggaaggtac aagcgaaagc gccacccctg agtcgggccc tggcagcgaa 420 ccggcaacta gcggcagcga gactccgggt accagcgagt ctgctacgcc agagagcggc 480 ccaggttcgc cagcgggttc gccgactagc acggaggagg gcagcccagc gggtagcccg 540 accagcactg aggagggtac gtccaccgaa ccgagcgaag gtagcgcacc aggtacctcc 600 gagtctgcca cccctgaatc cggtccaggt accagcgaat cagccacccc ggagtcgggt 660 ccaggtacga gcgaatctgc taccccggaa tccggcccag gcagcgaacc tgctactagc 720 ggcagcgaaa cgccgggcag cgaacctgcc acgtcaggca gcgagacgcc gggttcccct 780 gcaggctccc cgaccagcac tgaggagggc acctccaccg aaccatcaga aggtagcgcg 840 cctggtacgt caaccgaacc ttccgagggc 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<211> 4260 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polynucleotide <400> 833 gatatccaga tgacccagag cccttcttcc ctgtccgcat ccgtcggcga tcgtgtcacg 60 attacctgtc gcagcactaa gagcctgctg cactcaaacg gtatcacgta cctgtactgg 120 taccagcaga agccgggcaa agcgccgaag ctgctgattt atcagatgag caacctggca 180 tcgggcgtgc cgagccgttt cagcagcagc ggtagcggta ccgacttcac gctgaccatc 240 agctcgttgc agccagagga ctttgcgacg tactattgtg cgcaaaactt ggaaattccg 300 cgcaccttcg gccagggtac gaaagttgag attaaaggtg ccaccccacc ggagactggt 360 gcagaaaccg agtctccggg cgaaaccacg ggcggtagcg cggagagcga accgcctggt 420 gagggtcaag ttcaattggt tcagagcggt ccgggtctgg ttcaaccggg cggcagcgtg 480 cgcatttctt gtgcggccag cggttacacc tttacgaact acggtatgaa ttgggtgaaa 540 caagctccgg gcaaaggtct ggagtggatg ggttggatca atacctatac cggtgaatcc 600 acttacgcgg attcctttaa gggccgtttc accttcagcc tggacacgag cgcgagcgct 660 gcatatctgc aaatcaatag cctgcgtgcc gaagataccg cggtgtacta ttgcgcgcgt 720 tttgcaatca agggcgacta 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Sequence: Synthetic polynucleotide <400> 837 caccatcatc accatcactc cccagcaggc agcccgacca gcaccgagga gggtacgagc 60 gagtcggcta ctccagagag cggtccgggt acctctacgg aaccgtccga aggtagcgct 120 ccaggcacgt ctgaaagcgc gacgccggaa agcggtccag gcagcgagcc ggcgacctcc 180 ggtagcgaaa cgcctggtac ctcggagtca gcgactccgg aaagcggtcc gggtagcgaa 240 cctgcaacga gcggtagcga gactccaggc actagcgaat ccgcaactcc ggagtcgggt 300 ccgggcacct ctacggagcc tagcgagggc tcagcaccag gtagccctgc aggttccccg 360 acgtcaaccg aggaaggtac aagcgaaagc gccacccctg agtcgggccc tggcagcgaa 420 ccggcaacta gcggcagcga gactccgggt accagcgagt ctgctacgcc agagagcggc 480 ccaggttcgc cagcgggttc gccgactagc acggaggagg gcagcccagc gggtagcccg 540 accagcactg aggagggtac gtccaccgaa ccgagcgaag gtagcgcacc aggtacctcc 600 gagtctgcca cccctgaatc cggtccaggt accagcgaat cagccacccc ggagtcgggt 660 ccaggtacga gcgaatctgc taccccggaa tccggcccag gcagcgaacc tgctactagc 720 ggcagcgaaa cgccgggcag cgaacctgcc acgtcaggca gcgagacgcc gggttcccct 780 gcaggctccc cgaccagcac tgaggagggc acctccaccg 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Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 854 His His His His His His Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu 1 5 10 15 Glu Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Thr Ser 20 25 30 Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr 35 40 45 Pro Glu Ser Gly Pro Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr 50 55 60 Pro Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Ser Glu 65 70 75 80 Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr 85 90 95 Pro Glu Ser Gly Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala 100 105 110 Pro Gly Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr Ser 115 120 125 Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser 130 135 140 Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly 145 150 155 160 Pro Gly Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Ser Pro 165 170 175 Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser 180 185 190 Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr 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Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic polypeptide <400> 946 Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly 1 5 10 15 Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Lys Ala Ser Gln Asp Val Ser Ile Gly 20 25 30 Val Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile 35 40 45 Tyr Ser Ala Ser Tyr Arg Tyr Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly 50 55 60 Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro 65 70 75 80 Glu Asp Phe Ala Thr Tyr Tyr Cys Gln Gln Tyr Tyr Ile Tyr Pro Tyr 85 90 95 Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys Gly Ala Thr Pro Pro 100 105 110 Glu Thr Gly Ala Glu Thr Glu Ser Pro Gly Glu Thr Thr Gly Gly Ser 115 120 125 Ala Glu Ser Glu Pro Pro Gly Glu Gly Glu Val Gln Leu Val Glu Ser 130 135 140 Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly Gly Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala 145 150 155 160 Ala Ser Gly Phe Thr Phe Thr Asp Tyr Thr Met Asp Trp Val Arg Gln 165 170 175 Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val Ala Asp Val Asn Pro Asn Ser 180 185 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Thr Val Tyr Leu Gln Met Asn Asn Leu Lys Thr Glu Asp 805 810 815 Thr Ala Val Tyr Tyr Cys Val Arg His Glu Asn Phe Gly Asn Ser Tyr 820 825 830 Val Ser Trp Phe Ala His Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser 835 840 845 Ser Gly Thr Ala Glu Ala Ala Ser Ala Cys Gly Glu Ala Gly Arg Ser 850 855 860 Ala Asn His Thr Pro Ala Gly Leu Thr Gly Pro Pro Gly Ser Pro Ala 865 870 875 880 Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr Pro 885 890 895 Glu Ser Gly Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro 900 905 910 Gly Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Thr Ser Thr 915 920 925 Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu 930 935 940 Gly Ser Ala Pro Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro 945 950 955 960 Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Ser Glu Pro 965 970 975 Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr 980 985 990 Ser Thr Glu Glu Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro 995 1000 1005 Gly Thr Ser 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Gly Thr Ser Thr Glu Pro 1205 1210 1215 Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly 1220 1225 1230 Ser Ala Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro 1235 1240 1245 Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr Ser 1250 1255 1260 Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr Ser Thr Glu Pro 1265 1270 1275 Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser 1280 1285 1290 Thr Glu Glu Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro 1295 1300 1305 Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Ser Glu 1310 1315 1320 Pro Ala Thr Ser Gly Ser Glu Thr Pro Gly Thr Ser Glu Ser Ala 1325 1330 1335 Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Ser Glu Pro Ala Thr Ser Gly Ser 1340 1345 1350 Glu Thr Pro Gly Thr Ser Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro 1355 1360 1365 Gly Thr Ser Thr Glu Pro Ser Glu Gly Ser Ala Pro Gly Thr Ser 1370 1375 1380 Glu Ser Ala Thr Pro Glu Ser Gly Pro Gly Ser Pro Ala Gly Ser 1385 1390 1395 Pro Thr Ser Thr Glu Glu Gly Ser Pro Ala Gly Ser Pro Thr Ser 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Claims

항체 결합 단편(AF1)을 포함하는 폴리펩티드로서, AF1은 경쇄 상보성 결정 영역(CDR-L), 중쇄 상보성 결정 영역(CDR-H), 경쇄 프레임워크 영역(FR-L), 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하고, AF1은:
a. 표피 성장 인자 수용체(EGFR)에 특이적으로 결합하고;
b. FR-H1, FR-H2, FR-H3, 및 FR-H4를 포함하되, FR-H1은 서열번호 14~16 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖고, FR-H2는 서열번호 18 또는 서열번호 19의 아미노산 서열을 갖고, FR-H3은 서열번호 20 또는 서열번호 21의 아미노산 서열을 갖고, FR-H4는 서열번호 22~24 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖는, 폴리펩티드.
제1항에 있어서, AF1은 CDR-H3을 추가로 포함하고, CDR-H3은 서열번호 6의 아미노산 서열을 갖는, 폴리펩티드.
제1항 또는 제2항에 있어서, AF1은 서열번호 4, 5, 및 6의 아미노산 서열을 각각 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 추가로 포함하는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 서열번호 52에 표시된 서열로 이루어진 항원 결합 단편의 등전점(pI)보다 더 높은 pI를 갖는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제4항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 폴리펩티드에 혼입되어 항-EGFR 이중특이적 항체를 형성하고, 폴리펩티드는 대조군 이중특이적 항체에 비해 더 높은 pI를 나타내며, 상기 폴리펩티드는 분화 클러스터 3 T 세포 수용체(CD3)에 결합하는 기준 항원 결합 단편 및 상기 AF1을 포함하고, 상기 대조군 이중특이적 항원 결합 단편은 AF1이 서열번호 52로 치환된 것을 제외하고는 폴리펩티드와 동일한, 폴리펩티드.
제4항 또는 제5항에 있어서, AF1은 서열번호 52에 표시된 서열로 이루어진 항원 결합 단편의 pI보다 적어도 0.1, 0.2, 0.3, 0.4, 0.5, 0.6, 0.7, 0.8, 0.9, 또는 1.0 pH 단위 더 높은 pI를 나타내는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제6항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 FR-L1, FR-L2, FR-L3, 및 FR-L4를 추가로 포함하되,
a. FR-L1은 서열번호 7의 아미노산 서열에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타내고;
b. FR-L2는 서열번호 8의 아미노산 서열에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타내고;
c. FR-L3은 서열번호 9~11의 아미노산 서열에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타내며;
d. FR-L4는 서열번호 13의 아미노산 서열에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타내는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제7항 중 어느 한 항에 있어서, AF1 CDR-L은 서열번호 1, 2, 및 3의 아미노산 서열을 각각 포함하는 CDR-L1, CDR-L2, 및 CDR-L3을 포함하는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제8항 중 어느 한 항에 있어서, FR-L은 다음을 포함하는, 폴리펩티드:
a. 서열번호 7의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
b. 서열번호 8의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
c. 서열번호 9의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3;
d. 서열번호 13의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4.
제1항 내지 제8항 중 어느 한 항에 있어서, FR-L은 다음을 포함하는, 폴리펩티드:
a. 서열번호 7의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
b. 서열번호 8의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
c. 서열번호 10의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3;
d. 서열번호 13의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4.
제1항 내지 제8항에 있어서, FR-L은 다음을 포함하는, 폴리펩티드:
a. 서열번호 7의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
b. 서열번호 8의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
c. 서열번호 11의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; 및
d. 서열번호 13의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4.
제1항 내지 제11항 중 어느 한 항에 있어서, FR-H는 다음을 포함하는, 폴리펩티드:
a. 서열번호 14의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
b. 서열번호 18의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
c. 서열번호 20의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3;
d. 서열번호 22 또는 23의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제1항 내지 제11항 중 어느 한 항에 있어서, FR-H는 다음을 포함하는, 폴리펩티드:
a. 서열번호 15의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
b. 서열번호 19의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
c. 서열번호 21의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3;
d. 서열번호 24의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제1항 내지 제11항 중 어느 한 항에 있어서, FR-H는 다음을 포함하는, 폴리펩티드:
a. 서열번호 16의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
b. 서열번호 19의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
c. 서열번호 20의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3;
d. 서열번호 22 또는 23의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제1항 내지 제14항 중 어느 한 항에 있어서, 항원 결합 단편은 서열번호 28~32의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 중쇄 (VH) 아미노산 서열을 포함하는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제15항 중 어느 한 항에 있어서, 항원 결합 단편은 서열번호 25~27의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 경쇄 (VL) 아미노산 서열을 포함하는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제16항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 서열번호 37~51 중 어느 하나의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제17항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 인간 또는 시노몰구스 원숭이(cyno) CD3에 특이적으로 결합하는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제18항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 인간 및 시노몰구스 원숭이(cyno) CD3에 특이적으로 결합하는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제19항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 약 5.4 내지 약 5.6, 또는 약 5.5 내지 약 5.7, 또는 약 5.6 내지 약 5.8, 또는 약 5.7 내지 약 5.9, 또는 약 5.8 내지 약 6.0, 또는 약 5.9 내지 약 6.1, 또는 약 6.0 내지 약 6.2, 또는 약 6.1 내지 약 6.3, 또는 약 6.2 내지 약 6.4, 또는 약 6.3 내지 약 6.5, 또는 약 6.4 내지 약 6.6의 pI를 나타내는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제20항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 약 5.4, 또는 약 5.5, 또는 약 5.6, 또는 약 5.7, 또는 약 5.8, 또는 약 5.9, 또는 약 6.0, 또는 약 6.1, 또는 약 6.2, 또는 약 6.3, 또는 약 6.4, 또는 약 6.5, 또는 약 6.6의 pI를 나타내는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제21항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 5.4 내지 6.6의 pI를 나타내는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제22항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 EGFR 또는 이의 에피토프를 포함하는 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 0.1 nM 내지 약 100 nM의 K_d로 EGFR에 특이적으로 결합하는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제23항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 프레임워크 영역에서 소수성 아미노산인 서열번호 52의 아미노산 서열에 비해 적어도 하나의 아미노산 치환을 가지며, 소수성 아미노산은 이소류신, 류신, 또는 메티오닌으로부터 선택되고, 치환된 아미노산은 아르기닌, 트레오닌, 또는 글루타민으로부터 선택되는, 폴리펩티드.
제24항에 있어서, AF1은 하나 이상의 프레임워크 영역에서 소수성 아미노산인 서열번호 52의 아미노산 서열에 비해 적어도 2개의 아미노산 치환을 가지며, 소수성 아미노산은 이소류신, 류신, 또는 메티오닌으로부터 선택되고, 치환된 아미노산은 아르기닌, 트레오닌, 또는 글루타민으로부터 선택되는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제25항 중 어느 한 항에 있어서, 제1 방출 분절 펩티드(RS1)를 추가로 포함하고, RS1은 포유류 프로테아제에 의해 절단되기 위한 기질인, 폴리펩티드.
제1항 내지 제26항 중 어느 한 항에 있어서, RS1은 레구마인(legumain), MMP-2, MMP-7, MMP-9, MMP-11, MMP-14, uPA, 및 매트립타아제(matriptase)로 이루어진 군으로부터 선택된 프로테아제에 대한 기질인, 폴리펩티드.
제1항 내지 제27항 중 어느 한 항에 있어서, RS1은 서열번호 53~671 중 어느 하나로부터 선택된 서열에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제28항 중 어느 한 항에 있어서, RS1은 RSR-2089, RSR-2295, RSR-2298, RSR-2488, RSR-2599, RSR-2485, RSR-2486, RSR-2728, RSN-2089, RSN-2295, RSN-2298, RSN-2488, RSN-2599, RSN-2485, RSN-2486, RSN-2728, RSC-2089, RSC-2295, RSC-2298, RSC-2488, RSC-2599, RSC-2485, RSC-2486, 및 RSC-2728의 서열(이들 각각은 표 5에 제시되어 있음)로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제29항 중 어느 한 항에 있어서, 제1 연장된 재조합 폴리펩티드(XTEN1)를 추가로 포함하되, XTEN1은 다음을 특징으로 하는, 폴리펩티드:
a. XTEN1은 적어도 약 36개의 아미노산을 가지고;
b. XTEN1 서열의 아미노산 잔기의 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 100%는 글리신(G), 알라닌(A), 세린(S), 트레오닌(T), 글루타메이트(E), 및 프롤린(P)으로부터 선택되며;
c. XTEN1은 G, A, S, T, E, 및 P로부터 선택된 적어도 4~6개의 상이한 아미노산을 가짐.
제1항 내지 제30항 중 어느 한 항에 있어서, XTEN1은 서열번호 672~675의 아미노산 서열 중 적어도 3개를 포함하는 아미노산 서열을 포함하는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제31항 중 어느 한 항에 있어서, XTEN1은 서열번호 676~734 중 어느 하나로부터 선택된 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제32항 중 어느 한 항에 있어서, XTEN1은 AE144_1A, AE144_2A, AE144_2B, AE144_3A, AE144_3B, AE144_4A, AE144_4B, AE144_5A, AE144_6B, AE144_7A, AE284, AE288_1, AE288_2, AE288_3, AE292, AE293, AE300, AE576, AE584, AE864, AE864_2, AE865, AE866, AE867, 및 AE868의 서열(이들 각각은 표 7에 제시되어 있음)로부터 선택된 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제33항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 키메라 또는 인간화 항원 결합 단편인, 폴리펩티드.
제1항 내지 제34항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 Fv, Fab, Fab', Fab'-SH, 선형 항체, 및 단쇄 가변 단편(scFv)으로 이루어진 군으로부터 선택되는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제35항 중 어느 한 항에 있어서, 융합 단백질로서 발현되고, 절단되지 않은 상태의 융합 단백질은 N-말단에서 C-말단 방향으로 AF1-RS1-XTEN1 또는 XTEN1-RS1-AF1의 구조적 배열을 갖는, 폴리펩티드.
제1항 내지 제36항 중 어느 한 항에 있어서, 분화 클러스터 3 T 세포 수용체(CD3)에 특이적으로 결합하는 제2 항원 결합 단편(AF2)을 추가로 포함하는, 폴리펩티드.
제37항에 있어서, AF2는 CD3 엡실론, CD3 델타, CD3 감마, CD3 제타, CD3 알파, 및 CD3 베타 엡실론 중 어느 하나로부터 선택된 CD3 복합체 서브유닛에 결합하는, 폴리펩티드.
제37항 또는 제38항에 있어서, AF2는 인간 또는 시노몰구스 원숭이(cyno) CD3에 특이적으로 결합하는, 폴리펩티드.
제37항 또는 제38항에 있어서, AF2는 인간 및 시노몰구스 원숭이(cyno) CD3에 특이적으로 결합하는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제40항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 경쇄 상보성 결정 영역(CDR-L) 및 중쇄 상보성 결정 영역(CDR-H)을 포함하고, AF2는 서열번호 742, 743, 및 744의 아미노산 서열을 각각 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 포함하는, 폴리펩티드.
제41항에 있어서, CDR-L은 다음을 포함하는, 폴리펩티드:
a. 서열번호 735 또는 736의 아미노산 서열을 갖는 CDR-L1;
b. 서열번호 738 또는 739의 아미노산 서열을 갖는 CDR-L2; 및
c. 서열번호 740의 아미노산 서열을 갖는 CDR-L3.
제41항 또는 제42항에 있어서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하고, AF2는 다음을 포함하는, 폴리펩티드:
a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
c. 서열번호 748~751 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3;
d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4;
e. 서열번호 755 또는 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및
h. 서열번호 764 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제41항 내지 제43항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 추가로 포함하고, 항원 결합 단편은 다음을 포함하는, 폴리펩티드:
a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
c. 서열번호 748의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3;
d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4;
e. 서열번호 755의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및
h. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제41항 내지 제43항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 추가로 포함하고, 항원 결합 단편은 다음을 포함하는, 폴리펩티드:
a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
c. 서열번호 749의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3;
d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4;
e. 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및
h. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제41항 내지 제43항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 추가로 포함하고, 항원 결합 단편은 다음을 포함하는, 폴리펩티드:
a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
c. 서열번호 750의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3;
d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4;
e. 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및
h. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제41항 내지 제43항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 추가로 포함하고, 항원 결합 단편은 다음을 포함하는, 폴리펩티드:
a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
c. 서열번호 751의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3;
d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4;
e. 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및
h. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제37항 내지 제47항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 서열번호 766 또는 서열번호 769의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 중쇄 (VH) 아미노산 서열을 포함하는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제48항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 서열번호 765, 767, 768, 770, 또는 771 중 어느 하나의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 경쇄 (VL) 아미노산 서열을 포함하는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제49항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 서열번호 776~780 중 어느 하나의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제50항 중 어느 한 항에 있어서, 시험관 내 검정에서 용융 온도의 증가에 의해 결정했을 때, AF2의 T_m은 서열번호 781의 서열로 이루어진 항원 결합 단편의 T_m보다 적어도 2℃ 더 높거나, 적어도 3℃ 더 높거나, 적어도 4℃ 더 높거나, 적어도 5℃ 더 높거나, 적어도 6℃ 더 높거나, 적어도 7℃ 더 높거나, 적어도 8℃ 더 높거나, 적어도 9℃ 더 높거나, 적어도 10℃ 더 높은, 폴리펩티드.
제37항 내지 제51항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는, 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 10 nM 내지 약 400 nM의 일정한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합하는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제52항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는, 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 10 nM 내지 약 400 nM, 또는 약 50 nM 내지 약 350 nM, 또는 약 100 nM 내지 300 nM의 일정한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합하는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제52항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는, 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 3 nM, 또는 약 10 nM, 또는 약 50 nM, 또는 약 100 nM, 또는 약 150 nM, 또는 약 200 nM, 또는 약 250 nM, 또는 약 300 nM, 또는 약 400 nM보다 더 약한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합하는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제54항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는, 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 서열번호 781의 아미노산 서열로 이루어진 항체 결합 단편보다 적어도 2배, 3배, 4배, 5배, 6배, 7배, 8배, 9배, 또는 적어도 10배 더 약한 결합 친화도로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합하는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제55항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 가요성 펩티드 링커에 의해 AF1에 융합되는, 폴리펩티드.
제56항에 있어서, 가요성 링커는 글리신, 세린, 및 프롤린으로 이루어진 군으로부터 선택된 2가지 또는 3가지 유형의 아미노산을 포함하는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제57항 중 어느 한 항에 있어서, (1) AF2 단편은 Fv, Fab, Fab', Fab'-SH, 선형 항체, 단일 도메인 항체, 및 단쇄 가변 단편(scFv)으로 이루어진 군으로부터 선택되거나, (2) AF1 및 AF2는 (Fab')2 또는 단쇄 디아바디로서 구성되는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제58항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 6.6 이하의 등전점(pI)을 나타내는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제59항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 5.5 내지 6.6의 pI를 나타내는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제60항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 약 5.5 내지 6.6, 또는 약 5.6 내지 약 6.4, 또는 약 5.8 내지 약 6.2, 또는 약 6.0 내지 약 6.2인 pI를 나타내는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제61항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 서열번호 781에 표시된 서열로 이루어진 기준 항원 결합 단편의 pI보다 적어도 0.1, 0.2, 0.3, 0.4, 0.5, 0.6, 0.7, 0.8, 0.9, 또는 1.0 pH 단위 더 낮은 pI를 나타내는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제62항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 AF1의 pI의 적어도 약 0.1, 0.2, 0.3, 0.4, 0.5, 0.6, 0.7, 0.8, 0.9, 1.0, 1.1, 1.2, 1.3, 1.4, 또는 1.5 pH 단위 이내인 pI를 나타내는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제63항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 AF1의 pI의 적어도 약 0.1 내지 약 1.5, 또는 적어도 약 0.3 내지 약 1.2, 또는 적어도 약 0.5 내지 약 1.0, 또는 적어도 약 0.7 내지 약 0.9 pH 단위 이내인 pI를 나타내는, 폴리펩티드.
제37항 내지 제64항 중 어느 한 항에 있어서, 제2 방출 분절(RS2)을 추가로 포함하되, RS2는 포유류 프로테아제에 의해 절단되기 위한 기질인, 폴리펩티드.
제65항에 있어서, RS2는 레구마인, MMP-2, MMP-7, MMP-9, MMP-11, MMP-14, uPA, 및 매트립타아제로부터 선택된 프로테아제에 대한 기질인, 폴리펩티드.
제65항 또는 제66항에 있어서, RS2는 서열번호 53~671로부터 선택된 서열에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는, 폴리펩티드.
제65항 내지 제67항 중 어느 한 항에 있어서, RS1 및 RS2의 서열은 동일한, 폴리펩티드.
제65항 내지 제67항 중 어느 한 항에 있어서, RS1 및 RS2의 서열은 동일하지 않은, 폴리펩티드.
제65항 내지 제69항 중 어느 한 항에 있어서, RS1 및 RS2 각각은 각각의 방출 분절 서열 내의 1개, 2개, 또는 3개의 절단 부위에서 다수의 프로테아제에 의해 절단되기 위한 기질인, 폴리펩티드.
제65항 내지 제70항 중 어느 한 항에 있어서, 제2 연장된 재조합 폴리펩티드(XTEN2)를 추가로 포함하되, XTEN2는 다음을 특징으로 하는, 폴리펩티드:
a. XTEN2는 적어도 약 36개의 아미노산을 가지고;
b. XTEN1 서열의 아미노산 잔기의 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 100%는 글리신(G), 알라닌(A), 세린(S), 트레오닌(T), 글루타메이트(E), 및 프롤린(P)으로부터 선택되며;
c. XTEN2는 G, A, S, T, E, 및 P로부터 선택된 적어도 4~6개의 상이한 아미노산을 가짐.
제71항에 있어서, XTEN2는 서열번호 672~675의 아미노산 서열 중 적어도 3개를 포함하는 아미노산 서열을 포함하는, 폴리펩티드.
제71항 또는 제72항에 있어서, XTEN2는 서열번호 676~734로부터 선택된 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는, 폴리펩티드.
제71항 내지 제73항 중 어느 한 항에 있어서, XTEN2는 AE144_1A, AE144_2A, AE144_2B, AE144_3A, AE144_3B, AE144_4A, AE144_4B, AE144_5A, AE144_6B, AE144_7A, AE284, AE288_1, AE288_2, AE288_3, AE292, AE293, AE300, AE576, AE584, AE864, AE864_2, AE865, AE866, AE867, 및 AE868의 서열(이들 각각은 표 7에 제시되어 있음)로부터 선택된 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는, 폴리펩티드.
제71항 내지 제74항 중 어느 한 항에 있어서, 폴리펩티드는 N-말단에서 C-말단 방향으로 다음과 같은 구조적 배열을 갖고: XTEN1-RS1-AF1-AF2-RS2-XTEN2, XTEN1-RS1-AF2-AF1-RS2-XTEN2, XTEN2-RS2-AF2-AF1-RS1-XTEN1, XTEN2-RS2-AF1-AF2-RS1-XTEN1, XTEN2-RS2-diabody-RS1-XTEN1, 또는 XTEN1-RS1-디아바디-RS2-XTEN2, 여기서 디아바디는 AF1 및 AF2의 VL 및 VH를 포함하고, AF2는 CD3에 특이적으로 결합하고 AF1은 EGFR에 특이적으로 결합하고, XTEN1 및 XTEN2는 동일하거나 상이한 아미노산 길이 또는 서열을 갖는, 폴리펩티드.
제71항 내지 제75항 중 어느 한 항에 있어서, 시험관 내 항원 결합 검정에서 측정했을 때, EGFR에 대한 AF1의 결합 친화도는 CD3에 대한 AF2의 결합 친화도보다 적어도 10배 더 크거나, 적어도 100배 더 크거나, 적어도 1000배 더 큰, 폴리펩티드.
제1항 내지 제74항 중 어느 한 항의 폴리펩티드 및 하나 이상의 약학적으로 적합한 부형제를 포함하는 약학적 조성물.
제77항에 있어서, 약학적 조성물은 피내, 피하, 정맥내, 동맥내, 복강내, 복막내, 경막내, 또는 근육내 투여용으로 제형화되는, 약학적 조성물.
제78항에 있어서, 약학적 조성물은 액체 형태인, 약학적 조성물.
제77항 내지 제79항 중 어느 한 항에 있어서, 약학적 조성물은 1회 주사용으로 사전 충전된 주사기 내에 있는, 약학적 조성물.
제77항에 있어서, 약학적 조성물은 투여 전에 재구성되도록 동결 건조된 분말로서 제형화되는, 약학적 조성물.
대상체에서 질환의 치료를 위한 의약의 제조에 있어서 제1항 내지 제76항 중 어느 한 항의 폴리펩티드의 용도.
제82항에 있어서, 질환은 역형성 및 갑상선 수질암, 충수암, 고아세포종, 담도 암종, 방광암, 유방암, 담관암, 유암종, 자궁경부암, 담관암종, 대장암, 결장암, 두개인두종, 자궁내막암, 악성 복수를 동반한 상피 복강내 악성 종양, 식도암, 유잉 육종, 난관암, 여포암, 담낭암, 위암, 위장 기질 종양(GIST), GE-접합암, 비뇨생식기 암, 신경교종, 교아세포종, 두경부암, 간모세포종, 간암, HR+ 및 HER2+ 유방암, 허슬 세포암, 염증성 유방암, 카포시 육종, 신장암, 후두암, 지방육종, 간암, 폐암, 수모세포종, 흑색종, 메르켈 세포 암종, 신경아세포종, 신경아세포종, 신경내분비암, 비소세포 폐암, 골육종(골암), 난소암, 악성 복수를 동반한 난소암, 췌장암, 췌장 신경내분비 종양, 유두암, 부갑상선암, 복막 암종증, 복막 중피종, 원시 신경 외배엽 종양, 전립선암, 망막아종, 횡문근육종, 침샘 암종,육종, 피부암, 소세포 폐암, 소장암, 위암, 고환암, 갑상선암, 삼중 음성 유방암, 요로상피암, 자궁암, 자궁 장액성 암종, 질암, 외음부암, 및 빌름스 종양으로 이루어진 암의 군으로부터 선택되는, 용도.
대상체에서 질환을 치료하는 방법으로서, 제77항 내지 제81항 중 어느 한 항의 약학적 조성물의 1회 이상의 치료적 유효 투여량을 이를 필요로 하는 대상체에게 투여하는 단계를 포함하는, 방법.
제84항에 있어서, 질환은 역형성 및 갑상선 수질암, 충수암, 고아세포종, 담도 암종, 방광암, 유방암, 담관암, 유암종, 자궁경부암, 담관암종, 대장암, 결장암, 두개인두종, 자궁내막암, 악성 복수를 동반한 상피 복강내 악성 종양, 식도암, 유잉 육종, 난관암, 여포암, 담낭암, 위암, 위장 기질 종양(GIST), GE-접합암, 비뇨생식기 암, 신경교종, 교아세포종, 두경부암, 간모세포종, 간암, HR+ 및 HER2+ 유방암, 허슬 세포암, 염증성 유방암, 카포시 육종, 신장암, 후두암, 지방육종, 간암, 폐암, 수모세포종, 흑색종, 메르켈 세포 암종, 신경아세포종, 신경아세포종, 신경내분비암, 비소세포 폐암, 골육종(골암), 난소암, 악성 복수를 동반한 난소암, 췌장암, 췌장 신경내분비 종양, 유두암, 부갑상선암, 복막 암종증, 복막 중피종, 원시 신경 외배엽 종양, 전립선암, 망막아종, 횡문근육종, 침샘 암종,육종, 피부암, 소세포 폐암, 소장암, 위암, 고환암, 갑상선암, 삼중 음성 유방암, 요로상피암, 자궁암, 자궁 장액성 암종, 질암, 외음부암, 및 빌름스 종양으로 이루어진 암의 군으로부터 선택되는, 방법.
제84항 또는 제85항에 있어서, 약학적 조성물은 1회 이상의 치료적 유효 투여량으로서 매주 2회, 매주 1회, 2주마다, 3주마다, 4주마다, 또는 매월 대상체에게 투여되는, 방법.
제84항 내지 제86항 중 어느 한 항에 있어서, 약학적 조성물은 1회 이상의 치료적 유효 투여량으로서 적어도 2주, 또는 적어도 1개월, 또는 적어도 2개월, 또는 적어도 3개월, 또는 적어도 4개월, 또는 적어도 5개월, 또는 적어도 6개월의 기간에 걸쳐 대상체에게 투여되는, 방법.
제84항 내지 제87항 중 어느 한 항에 있어서, 투여량은 피내 투여되거나, 피하 투여되거나, 정맥 내 투여되거나, 동맥 내 투여되거나, 복강 내 투여되거나, 복막 내 투여되거나, 경막 내 투여되거나, 근육 내 투여되는, 방법.
제84항 내지 제88항 중 어느 한 항에 있어서, 대상체는 마우스, 랫트, 원숭이, 및 인간으로 이루어진 군으로부터 선택되는, 방법.
단리된 핵산으로서, (a) 제1항 내지 제76항 중 어느 한 항의 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드; 또는 (b) (a)의 폴리뉴클레오티드의 보체를 포함하는, 핵산.
제90항의 폴리뉴클레오티드 서열 및 상기 폴리뉴클레오티드 서열에 작동 가능하게 연결된 재조합 조절 서열을 포함하는 발현 벡터.
제91항의 발현 벡터를 포함하는 단리된 숙주 세포.
제92항에 있어서, 숙주 세포는 원핵 세포인, 숙주 세포.
제92항 또는 제93항에 있어서, 숙주 세포는 대장균인, 숙주 세포.
이중특이적 항원 결합 단위로서,
a. EGFR에 특이적으로 결합하는 제1 항원 결합 단편(AF1); 및
b. 분화 클러스터 3 T 세포 수용체(CD3)에 특이적으로 결합하는 제2 항원 결합 단편(AF2)을 포함하되,
제2 항원 결합 단편의 등전점(pI)과 제1 항원 결합 단편의 pI 간의 차이는 시험관 내 검정에 의해 결정했을 때, 0 내지 약 0.2, 0.3, 0.4, 0.5, 0.6, 0.7, 0.8, 0.9, 1.0, 1.1, 1.2, 1.3, 1.4, 또는 1.5 pH 단위인, 이중특이적 항원 결합 단위.
제95항에 있어서, AF1은 경쇄 상보성 결정 영역(CDR-L), 중쇄 상보성 결정 영역(CDR-H), 경쇄 프레임워크 영역(FR-L), 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하고, AF1은 FR-H1, FR-H2, FR-H3, 및 FR-H4를 포함하되, FR-H1은 서열 번호14~16 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖고, FR-H2는 서열번호 18 또는 서열번호 19의 아미노산 서열을 갖고, FR-H3은 서열번호 20 또는 서열번호 21의 아미노산 서열을 갖고, FR-H4는 서열번호 22~24 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제96항에 있어서, AF1은 CDR-H3을 추가로 포함하고, CDR-H3은 서열번호 6의 아미노산 서열을 갖는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제96항 또는 제97항에 있어서, AF1은 서열번호 4, 5, 및 6의 아미노산 서열을 각각 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 추가로 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제95항 내지 제98항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 FR-L1, FR-L2, FR-L3, 및 FR-L4를 추가로 포함하되,
a. FR-L1은 서열번호 7의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타내고;
b. FR-L2는 서열번호 8의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타내고;
c. FR-L3은 서열번호 9~11의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타내며;
d. FR-L4는 서열번호 13의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 또는 적어도 95%의 서열 동일성을 나타내는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제95항 내지 제99항 중 어느 한 항에 있어서, AF1 CDR-L은 서열번호 1, 2, 및 3의 아미노산 서열을 각각 포함하는 CDR-L1, CDR-L2, 및 CDR-L3을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제95항 내지 제100항 중 어느 한 항에 있어서, FR-L은 다음을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위:
a. 서열번호 7의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
b. 서열번호 8의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
c. 서열번호 9의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3;
d. 서열번호 13의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4.
제95항 내지 제100항 중 어느 한 항에 있어서, FR-L은 다음을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위:
a. 서열번호 7의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
b. 서열번호 8의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
c. 서열번호 10의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3;
d. 서열번호 13의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4.
제95항 내지 제100항에 있어서, FR-L은 다음을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위:
a. 서열번호 7의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
b. 서열번호 8의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
c. 서열번호 11의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3; 및
d. 서열번호 13의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4.
제95항 내지 제100항 중 어느 한 항에 있어서, FR-H는 다음을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위:
a. 서열번호 14의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
b. 서열번호 18의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
c. 서열번호 20의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3;
d. 서열번호 22 또는 23의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제95항 내지 제100항 중 어느 한 항에 있어서, FR-H는 다음을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위:
a. 서열번호 15의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
b. 서열번호 19의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
c. 서열번호 21의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3;
d. 서열번호 24의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제95항 내지 제100항 중 어느 한 항에 있어서, FR-H는 다음을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위:
a. 서열번호 16의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
b. 서열번호 19의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
c. 서열번호 20의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3;
d. 서열번호 22 또는 23의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제95항 내지 제106항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 서열번호 28~32의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 중쇄 (VH) 아미노산 서열을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제95항 내지 제107항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 서열번호 25~27의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 경쇄 (VL) 아미노산 서열을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제95항 내지 제108항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 서열번호 37~51 중 어느 하나의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제95항 내지 제109항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 인간 또는 시노몰구스 원숭이(cyno) EGFR에 특이적으로 결합하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제95항 내지 제109항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 인간 및 시노몰구스 원숭이(cyno) EGFR에 특이적으로 결합하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제95항 내지 제111항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 CD3 엡실론, CD3 델타, CD3 감마, CD3 제타, CD3 알파, 및 CD3 베타 엡실론 중 어느 하나로부터 선택된 CD3 복합체 서브유닛에 결합하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제95항 내지 제112항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 인간 또는 시노몰구스 원숭이(cyno) CD3에 특이적으로 결합하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제95항 내지 제112항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 인간 및 시노몰구스 원숭이(cyno) CD3에 특이적으로 결합하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제95항 내지 제114항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 경쇄 상보성 결정 영역(CDR-L) 및 중쇄 상보성 결정 영역(CDR-H)을 포함하고, 항원 결합 단위는 서열번호 742, 743, 및 744의 아미노산 서열을 각각 갖는 CDR-H1, CDR-H2, 및 CDR-H3을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제115항에 있어서, AF2의 CDR-L은 다음을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위:
a. 서열번호 735 또는 736의 아미노산 서열을 갖는 CDR-L1;
b. 서열번호 738 또는 739의 아미노산 서열을 갖는 CDR-L2; 및
c. 서열번호 740의 아미노산 서열을 갖는 CDR-L3.
제115항 또는 제116항에 있어서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 포함하고, AF2는 다음을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위:
a. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
b. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
c. 서열번호 748~751 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3;
d. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4;
e. 서열번호 755 또는 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
f. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
g. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및
h. 서열번호 764 중 어느 하나의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제115항 내지 제117항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 추가로 포함하고, 항원 결합 단위는 다음을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위:
i. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
j. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
k. 서열번호 748의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3;
l. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4;
m. 서열번호 755의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
n. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
o. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및
p. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제115항 내지 제117항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 추가로 포함하고, 항원 결합 단위는 다음을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위:
i. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
j. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
k. 서열번호 749의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3;
l. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4;
m. 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
n. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
o. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및
p. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제115항 내지 제117항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 추가로 포함하고, 항원 결합 단위는 다음을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위:
i. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
j. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
k. 서열번호 750의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3;
l. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4;
m. 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
n. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
o. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및
p. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제115항 내지 제117항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 경쇄 프레임워크 영역(FR-L) 및 중쇄 프레임워크 영역(FR-H)을 추가로 포함하고, 항원 결합 단위는 다음을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위:
i. 서열번호 746의 아미노산 서열을 갖는 FR-L1;
j. 서열번호 747의 아미노산 서열을 갖는 FR-L2;
k. 서열번호 751의 아미노산 서열을 갖는 FR-L3;
l. 서열번호 754의 아미노산 서열을 갖는 FR-L4;
m. 서열번호 756의 아미노산 서열을 갖는 FR-H1;
n. 서열번호 759의 아미노산 서열을 갖는 FR-H2;
o. 서열번호 760의 아미노산 서열을 갖는 FR-H3; 및
p. 서열번호 764의 아미노산 서열을 갖는 FR-H4.
제112항 내지 제121항에 있어서, AF2는 서열번호 766 또는 서열번호 769의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 중쇄 (VH) 아미노산 서열을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제112항 내지 제122항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 서열번호 765, 767, 768, 770, 또는 771 중 어느 하나의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 가변 경쇄 (VL) 아미노산 서열을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제112항 내지 제123항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 서열번호 776~780 중 어느 하나의 아미노산 서열과 동일하거나 이에 대해 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 99%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제115항 내지 제124항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은 EGFR 또는 이의 에피토프를 포함하는 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 0.1 nM 내지 약 100 nM의 K_d로 EGFR에 특이적으로 결합하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제112항 내지 제125항 중 어느 한 항에 있어서, AF1은, 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 0.1 nM 내지 약 100 nM, 또는 약 0.5 nM 내지 약 50 nM, 또는 약 1.0 nM 내지 20 nM, 또는 2.0 nM 내지 약 10 nM의 일정한 해리 상수(K_d)로 EGFR에 특이적으로 결합하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제112항 내지 제126항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는, 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 10 nM 내지 약 400 nM의 일정한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제112항 내지 제127항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는, 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 10 nM 내지 약 400 nM, 또는 약 50 nM 내지 약 350 nM, 또는 약 100 nM 내지 300 nM의 일정한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제112항 내지 제128항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는, 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 약 3 nM, 또는 약 10 nM, 또는 약 50 nM, 또는 약 100 nM, 또는 약 150 nM, 또는 약 200 nM, 또는 약 250 nM, 또는 약 300 nM, 또는 약 400 nM보다 더 약한 해리 상수(K_d)로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합하는, 폴리펩티드.
제112항 내지 제129항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는, 시험관 내 항원 결합 검정에서 결정했을 때, 서열번호 781의 아미노산 서열로 이루어진 항체 결합 단편보다 적어도 2배, 3배, 4배, 5배, 6배, 7배, 8배, 9배, 또는 적어도 10배 더 약한 결합 친화도로 인간 또는 cyno CD3에 특이적으로 결합하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제112항 내지 제130항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는, 시험관 내 항원 결합 검정에서 각각의 해리 상수(K_d)에 의해 결정했을 때, AF1의 CD3에 대한 결합 친화도보다 적어도 2배, 3배, 4배, 5배, 6배, 7배, 8배, 9배, 10배, 20배, 50배, 100배, 또는 적어도 1000배 더 약한 결합 친화도를 나타내는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제112항 내지 제131항 중 어느 한 항에 있어서, AF2는 가요성 펩티드 링커에 의해 AF1에 융합되는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제132항에 있어서, 가요성 링커는 글리신, 세린, 및 프롤린으로 이루어진 군으로부터 선택된 2가지 또는 3가지 유형의 아미노산을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제112항 내지 제133항 중 어느 한 항에 있어서, (1) AF1 및 AF2 단편의 각각은 Fv, Fab, Fab', Fab'-SH, 선형 항체, 단일 도메인 항체, 및 단쇄 가변 단편(scFv)으로 이루어진 군으로부터 선택되거나, (2) AF1 및 AF2는 (Fab')2 또는 단쇄 디아바디로서 구성되는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제112항 내지 제134항 중 어느 한 항에 있어서, 제1 방출 분절 펩티드(RS1) 및 제2 방출 분절 펩티드(RS2)를 추가로 포함하되, RS1 및 RS2의 각각은 포유류 프로테아제에 의해 절단되기 위한 기질인, 이중특이적 항원 결합 단위.
제135항에 있어서, RS1 및 RS2의 각각은 레구마인, MMP-2, MMP-7, MMP-9, MMP-11, MMP-14, uPA, 및 매트립타아제로 이루어진 군으로부터 선택된 프로테아제에 대한 기질인, 이중특이적 항원 결합 단위.
제135항 또는 제136항에 있어서, RS1 및 RS2의 각각은 서열번호 53~671 중 어느 하나로부터 선택된 서열에 대해 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제135항 내지 제137항 중 어느 한 항에 있어서, RS1 및 RS2의 각각은 RSR-2089, RSR-2295, RSR-2298, RSR-2488, RSR-2599, RSR-2485, RSR-2486, RSR-2728, RSN-2089, RSN-2295, RSN-2298, RSN-2488, RSN-2599, RSN-2485, RSN-2486, RSN-2728, RSC-2089, RSC-2295, RSC-2298, RSC-2488, RSC-2599, RSC-2485, RSC-2486, 및 RSC-2728의 서열(이들 각각은 표 5에 제시되어 있음)로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제135항 내지 제138항 중 어느 한 항에 있어서, RS1 및 RS2는 동일한, 이중특이적 항원 결합 단위.
제135항 내지 제138항 중 어느 한 항에 있어서, RS1 및 RS2는 상이한, 이중특이적 항원 결합 단위.
제135항 내지 제140항 중 어느 한 항에 있어서, 제1 연장된 재조합 폴리펩티드(XTEN1) 및 제2 연장된 재조합 폴리펩티드(XTEN2)를 추가로 포함하되, XTEN1 및 XTEN2의 각각은 다음을 특징으로 하는, 이중특이적 항원 결합 단위:
a. 각각은 적어도 약 36개의 아미노산을 가지고;
b. XTEN1 서열의 아미노산 잔기의 적어도 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 100%는 글리신(G), 알라닌(A), 세린(S), 트레오닌(T), 글루타메이트(E), 및 프롤린(P)으로부터 선택되며;
c. 각각은 G, A, S, T, E, 및 P로부터 선택된 적어도 4~6개의 상이한 아미노산을 가짐.
제141항에 있어서, XTEN1 및 XTEN2의 각각은 서열번호 672~675의 아미노산 서열 중 적어도 3개를 포함하는 아미노산 서열을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제141항 또는 제142항에 있어서, XTEN1 및 XTEN2의 각각은 서열번호 676~734 중 어느 하나로부터 선택된 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제141항 내지 제143항 중 어느 한 항에 있어서, XTEN1 및 XTEN2의 각각은 AE144_1A, AE144_2A, AE144_2B, AE144_3A, AE144_3B, AE144_4A, AE144_4B, AE144_5A, AE144_6B, AE144_7A, AE284, AE288_1, AE288_2, AE288_3, AE292, AE293, AE300, AE576, AE584, AE864, AE864_2, AE865, AE866, AE867, 및 AE868의 서열(이들 각각은 표 7에 제시되어 있음)로부터 선택된 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100%의 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는, 이중특이적 항원 결합 단위.
제141항 내지 제144항 중 어느 한 항에 있어서, XTEN1 및 XTEN2는 동일한, 이중특이적 항원 결합 단위.
제141항 내지 제145항 중 어느 한 항에 있어서, XTEN1 및 XTEN2는 상이한, 이중특이적 항원 결합 단위.
제141항 내지 제146항 중 어느 한 항에 있어서, 이중 특이적 항원 결합 단위는 N-말단에서 C-말단 방향으로 다음와 같은 구조적 배열을 갖는, 이중특이적 항원 결합 단위: XTEN1-RS1-AF1-AF2-RS2-XTEN2, XTEN1-RS1-AF2-AF1-RS2-XTEN2, XTEN2-RS2-AF2-AF1-RS1-XTEN1, XTEN2-RS2-AF1-AF2-RS1-XTEN1, XTEN2-RS2-디아바디-RS1-XTEN1, 또는 XTEN1-RS1-디아바디-RS2-XTEN2 (여기서 디아바디는 AF1 및 AF2의 VL 및 VH를 포함함).