KR20180019668A - 살충 유전자 및 사용 방법 - Google Patents

살충 유전자 및 사용 방법 Download PDF

Info

Publication number
KR20180019668A
KR20180019668A KR1020187001394A KR20187001394A KR20180019668A KR 20180019668 A KR20180019668 A KR 20180019668A KR 1020187001394 A KR1020187001394 A KR 1020187001394A KR 20187001394 A KR20187001394 A KR 20187001394A KR 20180019668 A KR20180019668 A KR 20180019668A
Authority
KR
South Korea
Prior art keywords
ser
thr
leu
lys
asn
Prior art date
Application number
KR1020187001394A
Other languages
English (en)
Inventor
제시카 팍스
키라 불라젤 로버츠
레베카 이. 세이어
Original Assignee
아그바이오메, 인크.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by 아그바이오메, 인크. filed Critical 아그바이오메, 인크.
Publication of KR20180019668A publication Critical patent/KR20180019668A/ko

Links

Classifications

    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A01—AGRICULTURE; FORESTRY; ANIMAL HUSBANDRY; HUNTING; TRAPPING; FISHING
    • A01N—PRESERVATION OF BODIES OF HUMANS OR ANIMALS OR PLANTS OR PARTS THEREOF; BIOCIDES, e.g. AS DISINFECTANTS, AS PESTICIDES OR AS HERBICIDES; PEST REPELLANTS OR ATTRACTANTS; PLANT GROWTH REGULATORS
    • A01N37/00—Biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators containing organic compounds containing a carbon atom having three bonds to hetero atoms with at the most two bonds to halogen, e.g. carboxylic acids
    • A01N37/18—Biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators containing organic compounds containing a carbon atom having three bonds to hetero atoms with at the most two bonds to halogen, e.g. carboxylic acids containing the group —CO—N<, e.g. carboxylic acid amides or imides; Thio analogues thereof
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A01—AGRICULTURE; FORESTRY; ANIMAL HUSBANDRY; HUNTING; TRAPPING; FISHING
    • A01N—PRESERVATION OF BODIES OF HUMANS OR ANIMALS OR PLANTS OR PARTS THEREOF; BIOCIDES, e.g. AS DISINFECTANTS, AS PESTICIDES OR AS HERBICIDES; PEST REPELLANTS OR ATTRACTANTS; PLANT GROWTH REGULATORS
    • A01N37/00—Biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators containing organic compounds containing a carbon atom having three bonds to hetero atoms with at the most two bonds to halogen, e.g. carboxylic acids
    • A01N37/44—Biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators containing organic compounds containing a carbon atom having three bonds to hetero atoms with at the most two bonds to halogen, e.g. carboxylic acids containing at least one carboxylic group or a thio analogue, or a derivative thereof, and a nitrogen atom attached to the same carbon skeleton by a single or double bond, this nitrogen atom not being a member of a derivative or of a thio analogue of a carboxylic group, e.g. amino-carboxylic acids
    • A01N37/46—N-acyl derivatives
    • A01N63/02—
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A01—AGRICULTURE; FORESTRY; ANIMAL HUSBANDRY; HUNTING; TRAPPING; FISHING
    • A01N—PRESERVATION OF BODIES OF HUMANS OR ANIMALS OR PLANTS OR PARTS THEREOF; BIOCIDES, e.g. AS DISINFECTANTS, AS PESTICIDES OR AS HERBICIDES; PEST REPELLANTS OR ATTRACTANTS; PLANT GROWTH REGULATORS
    • A01N63/00—Biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators containing microorganisms, viruses, microbial fungi, animals or substances produced by, or obtained from, microorganisms, viruses, microbial fungi or animals, e.g. enzymes or fermentates
    • A01N63/50—Isolated enzymes; Isolated proteins
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
    • C07K14/32—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Bacillus (G)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/82—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for plant cells, e.g. plant artificial chromosomes (PACs)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/82—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for plant cells, e.g. plant artificial chromosomes (PACs)
    • C12N15/8241—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology
    • C12N15/8261—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/82—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for plant cells, e.g. plant artificial chromosomes (PACs)
    • C12N15/8241—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology
    • C12N15/8261—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield
    • C12N15/8271—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance
    • C12N15/8279—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance for biotic stress resistance, pathogen resistance, disease resistance
    • C12N15/8285—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance for biotic stress resistance, pathogen resistance, disease resistance for nematode resistance
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/82—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for plant cells, e.g. plant artificial chromosomes (PACs)
    • C12N15/8241—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology
    • C12N15/8261—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield
    • C12N15/8271—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance
    • C12N15/8279—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance for biotic stress resistance, pathogen resistance, disease resistance
    • C12N15/8286—Phenotypically and genetically modified plants via recombinant DNA technology with agronomic (input) traits, e.g. crop yield for stress resistance, e.g. heavy metal resistance for biotic stress resistance, pathogen resistance, disease resistance for insect resistance
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
    • Y02A—TECHNOLOGIES FOR ADAPTATION TO CLIMATE CHANGE
    • Y02A40/00—Adaptation technologies in agriculture, forestry, livestock or agroalimentary production
    • Y02A40/10—Adaptation technologies in agriculture, forestry, livestock or agroalimentary production in agriculture
    • Y02A40/146—Genetically Modified [GMO] plants, e.g. transgenic plants
    • Y02A40/162—

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Pest Control & Pesticides (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Dentistry (AREA)
  • Agronomy & Crop Science (AREA)
  • Environmental Sciences (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Insects & Arthropods (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Agricultural Chemicals And Associated Chemicals (AREA)
  • Breeding Of Plants And Reproduction By Means Of Culturing (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

살충 활성을 갖는 조성물 및 그의 사용 방법이 제공된다. 조성물은 살충 활성을 갖는 단리된 및 재조합 폴리펩티드, 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 및 합성 핵산 분자, 핵산 분자를 포함하는 DNA 구축물 및 벡터, 벡터를 포함하는 숙주 세포, 및 폴리펩티드에 대한 항체를 포함한다. 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열은 관심 유기체에서의 형질전환 및 발현을 위한 DNA 구축물 또는 발현 카세트에서 사용될 수 있다. 제공되는 조성물 및 방법은 증진된 해충 저항성 또는 내성을 갖는 유기체를 생산하는데 유용하다. 본 발명의 살충 단백질을 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 트랜스제닉 식물 및 종자가 또한 제공된다. 이러한 식물은 곤충 및 다른 해충에 대해 저항성이다. 본원에 개시된 다양한 폴리펩티드를 생산하는 방법, 및 해충을 방제 또는 사멸하기 위해 그러한 폴리펩티드를 사용하는 방법이 제공된다. 샘플에서 본 발명의 폴리펩티드를 검출하기 위한 방법 및 키트가 또한 포함된다.

Description

살충 유전자 및 사용 방법
본 발명은 해충, 특히 식물 해충을 방제하기 위한 방법 및 조성물에 관한 것이다.
관련 출원에 대한 상호 참조
본 출원은 2015년 6월 22일에 출원된 미국 가출원 일련 번호 62/182,855의 이익을 주장하며, 이는 그 전문이 본원에 참조로 포함된다.
EFS-웹을 통한 텍스트 파일로서 제출된 서열 목록에 관한 언급
서열 목록의 공식 사본은 2016년 6월 16일에 작성된 952,518 바이트 크기를 갖는 파일명 AGB015PCT-SeqListing-1010353.txt의 ASCII 포맷화 서열 목록으로서 EFS-웹을 통해 전자적으로 제출되었고, 이는 본 명세서와 공동으로 출원된다. 이러한 ASCII 포맷화 문서에 함유된 서열 목록은 본 명세서의 일부이며, 그 전문은 본원에 참조로 포함된다.
해충, 식물 질병, 및 잡초는 작물에게 심각한 위협일 수 있다. 해충 및 질병으로 인한 손실은 전세계적으로 농업 생산의 37%로 추정되며, 13%는 곤충, 박테리아 및 다른 유기체로 인한 것이다.
독소는 미생물 병원성 및/또는 숙주 면역 반응의 회피에서 중요한 역할을 하는 병독성 결정자이다. 그람-양성 박테리아 바실루스, 특히 바실루스 투린겐시스(Bacillus thuringensis)로부터의 독소는 살곤충 단백질로서 사용되어 왔다. 현행 전략은 이들 독소를 발현하는 유전자를 사용하여 트랜스제닉 작물을 생산하는 것이다. 살곤충 단백질 독소를 발현하는 트랜스제닉 작물은 곤충으로부터의 작물 손상을 방지하는데 사용된다.
바실루스 독소의 사용은 곤충을 방제하는데 성공적이었던 반면에, 이러한 독소가 집중적으로 사용된 세계의 많은 부분에서 Bt 독소에 대한 저항성이 일부 표적 해충에서 발생하였다. 이러한 문제를 해결하는 하나의 방법은 Bt 작물을 정규 비 Bt 작물 (은신처)과 교대 열로 파종하는 것이다. 곤충의 저항성 발생을 피하거나 느리게 하는 대안적 방법은 트랜스제닉 식물에서 곤충에 대한 상이한 작용 방식을 갖는 살곤충 유전자를 스태킹하는 것이다. 살곤충 단백질 독소를 발현하는 트랜스제닉 작물을 사용하는 현행 전략은 박테리아 바실루스 투린기엔시스로부터 이미 유래된 것을 넘어, 신규 독소의 발견에 더욱 중점을 두고 있다. 이들 독소는 곤충- 및 해충-저항성 트랜스제닉 식물의 개발을 위한 비. 투린기엔시스로부터 유래된 것에 대한 대안으로서 유용한 것으로 입증될 수 있다. 따라서, 새로운 독소 단백질이 필요하다.
살충 활성을 갖는 조성물 및 그의 사용 방법이 제공된다. 조성물은 살충 활성을 갖는 단리된 및 재조합 폴리펩티드 서열, 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 및 합성 핵산 분자, 핵산 분자를 포함하는 DNA 구축물, 핵산 분자를 포함하는 벡터, 벡터를 포함하는 숙주 세포, 및 살충 폴리펩티드에 대한 항체를 포함한다. 본원에 제공된 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열은 미생물 및 식물을 포함한 관심 유기체에서의 형질전환 및 발현을 위한 DNA 구축물 또는 발현 카세트에서 사용될 수 있다.
본원에 제공된 조성물 및 방법은 증진된 해충 저항성 또는 내성을 갖는 유기체의 생산에 유용하다. 이들 유기체 및 유기체를 포함하는 조성물은 농업 목적에 바람직하다. 본 발명의 살충 단백질을 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 트랜스제닉 식물 및 종자가 또한 제공된다. 이러한 식물은 곤충 및 다른 해충에 대해 저항성이다.
본원에 개시된 다양한 폴리펩티드를 생산하는 방법, 및 해충을 방제 또는 사멸하기 위해 그러한 폴리펩티드를 사용하는 방법이 제공된다. 샘플에서 본 발명의 폴리펩티드를 검출하기 위한 방법 및 키트가 또한 포함된다.
본 발명의 상세한 설명
본 발명은 이하에서 보다 충분하게 기재될 것이다. 사실상, 이들 발명은 많은 상이한 형태로 구현될 수 있고, 본원에 제시된 실시양태로 제한되는 것으로 해석되지 않아야 하며; 오히려, 이들 실시양태는 본 개시내용이 적용가능한 법적 요건을 충족시키도록 제공된다.
본원에 제시된 본 발명의 많은 변형 및 다른 실시양태는 관련 기술분야의 통상의 기술자에게 이들 발명이 상기 설명에 나타내어진 교시의 이익을 갖는다는 것을 상기시킬 것이다. 따라서 본 발명은 개시된 특정 실시양태에 제한되지 않고 그러한 변형 및 다른 실시양태가 첨부된 청구 범위의 범주 내에 포함되는 것으로 의도된다는 것을 이해한다. 구체적 용어가 본원에 사용되지만, 이는 일반적 및 서술적 의미로만 사용되고 제한의 목적을 위한 것이 아니다.
I. 폴리뉴클레오티드 및 폴리펩티드
유기체에 살충 활성을 부여하기 위한 조성물 및 방법이 제공된다. 변형된 유기체는 살충 저항성 또는 내성을 나타낸다. 재조합 살충 단백질 또는 폴리펩티드, 및 살충 활성을 보유하는 그의 단편 및 변이체가 제공되고, 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 및/또는 224에 제시된 것을 포함한다. 살충 단백질은 곤충류, 진균류, 선충류 등을 포함한 해충에 대해 생물학적으로 활성 (예를 들어, 살충)이다. 예를 들어 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 및/또는 224를 포함한 살충 폴리펩티드, 또는 그의 활성 단편 또는 변이체를 코딩하는 뉴클레오티드는 트랜스제닉 유기체, 예컨대 식물 및 미생물을 생산하는데 사용될 수 있다. 살충 단백질은 곤충류, 진균류, 선충류 등을 포함한 해충에 대해 생물학적으로 활성 (예를 들어, 살충성)이다. 예를 들어, 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 및/또는 224를 포함한 살충 폴리펩티드, 또는 그의 활성 단편 또는 변이체를 코딩하는 폴리뉴클레오티드는 트랜스제닉 유기체, 예컨대 식물 및 미생물을 생산하는데 사용될 수 있다. 형질전환된 유기체는 본원에 개시된 살충 단백질에 대한 코딩 서열을 포함하는 적어도 1개의 안정하게 혼입된 DNA 구축물을 포함하는 게놈을 특징으로 한다. 일부 실시양태에서, 코딩 서열은 코딩된 살충 폴리펩티드의 발현을 구동하는 프로모터에 작동가능하게 연결된다. 따라서, 형질전환된 미생물, 식물 세포, 식물 조직, 식물, 종자, 및 식물 부분이 제공된다. 다양한 폴리펩티드, 그의 활성 변이체 및 단편, 및 이를 코딩하는 폴리뉴클레오티드의 요약이 하기 표 1에 제시된다. 표 1에서 주목되는 바와 같이, 다양한 형태의 폴리펩티드가 제공된다. 전장 살충 폴리펩티드, 뿐만 아니라, 원래의 전장 서열의 변형된 버전 (즉, 변이체)이 제공된다. 표 1은 추가로 "CryBP1" 서열을 나타낸다. 이러한 서열 (서열식별번호: 11 및 93)은 독소 유전자의 일부와 회합될 수 있는 보조 폴리펩티드를 포함한다. 이러한 예에서, CryBP1 서열은 단독으로 또는 본원에 제공된 살충 폴리펩티드 중 임의의 것과 조합되어 사용될 수 있다. 표 1은 추가로 분할-Cry C-말단 폴리펩티드를 제공한다 (서열식별번호: 106). 이러한 서열은 Cry 부류의 독소 유전자의 C-말단 단부와 상동성을 갖는 하류 단백질의 서열을 포함하고, 통상적으로 Cry 유전자 다음에 발견되며, 이는 전장이 아니고 예상되는 C-말단 영역이 누락된 것이다.
표 1. SEQ ID NO, 유전자 부류, 및 그의 변이체의 요약
Figure pct00001
Figure pct00002
Figure pct00003
Figure pct00004
Figure pct00005
Figure pct00006
Figure pct00007
Figure pct00008
Figure pct00010
Figure pct00011
Figure pct00012
Figure pct00013
Figure pct00014
Figure pct00015
Figure pct00016
Figure pct00017
Figure pct00018
Figure pct00019
Figure pct00020
Figure pct00021
Figure pct00022
Figure pct00023
Figure pct00024
Figure pct00025
Figure pct00026
Figure pct00027
Figure pct00028
Figure pct00029
Figure pct00030
Figure pct00031
Figure pct00032
Figure pct00033
Figure pct00034
Figure pct00035
Figure pct00036
Figure pct00037
Figure pct00038
i. 살충 단백질의 부류
본원에 제공된 살충 단백질 및 이를 코딩하는 뉴클레오티드 서열은 해충에 영향을 미치는 방법에 유용하다. 즉, 본 발명의 조성물 및 방법은 많은 작물 식물의 해충을 포함한 해충을 방제 또는 사멸하기 위해 농업에서 용도를 발견한다. 본원에 제공된 살충 단백질은 박테리아로부터의 독소 단백질이고, 특정 해충에 대해 활성을 나타낸다. 살충 단백질은 Cry, Cyt, BIN, Mtx 독소를 포함한 여러 부류의 독소로부터의 것이다. 예를 들어, 본원에 제공된 다양한 서열식별번호의 구체적 단백질 분류에 대한 표 1을 참조한다. 또한, 본 개시내용 전반에 걸쳐 Pfam 데이터베이스 엔트리가 언급된다. Pfam 데이터베이스는 각각 다중 서열 정렬 및 프로파일 은닉 마르코프 모델에 의해 나타내어지는 단백질 패밀리의 데이터베이스이다. 문헌 [Finn et al. (2014) Nucl. Acid Res. Database Issue 42:D222-D230].
바실루스 투린기엔시스 (Bt)는 성장의 포자형성기 동안 결정 봉입체로서 살곤충 단백질을 생산하는 그람-양성 박테리아이다. 바실루스 투린기엔시스 (Bt)의 단백질성 봉입체는 결정 단백질 또는 δ-내독소 (또는 Cry 단백질)로 불리며, 이는 곤충강 및 다른 무척추동물의 구성원에 대해 독성이다. 유사하게, Cyt 단백질은 용혈 (세포용해) 활성을 나타내거나 또는 공지된 Cyt 단백질에 대해 분명한 서열 유사성을 갖는 Bt로부터의 부아포 봉입체 단백질이다. 이들 독소는 그의 표적 유기체에 대해 매우 특이적이며, 인간, 척추동물, 및 식물에게 무해하다.
Cry 독소의 구조는 주로 도메인의 중심 또는 도메인 사이의 접합부에 집중된 5개의 보존된 아미노산 블록을 보여준다. Cry 독소는 각각 특정 기능을 갖는 3개의 도메인으로 이루어진다. 도메인 I은 중심 나선이 6개의 외부 나선에 의해 완전히 둘러싸인 7개의 α-나선 다발이다. 이 도메인은 막에서의 채널 형성에 연루된다. 도메인 II는 이뮤노글로불린의 항원-결합 영역과 유사한 3개의 역-평행 β-시트의 삼각형 칼럼으로 보인다. 도메인 III은 β 샌드위치 형태의 역-평행 β-가닥을 함유한다. 독소 단백질의 N-말단 부분은 그의 독성 및 특이성을 담당하며, 5개의 보존된 영역을 함유한다. C-말단 부분은 통상적으로 고도로 보존되고, 아마도 결정 형성을 담당한다. 예를 들어 미국 특허 번호 8,878,007을 참조한다.
비. 투린기엔시스의 균주는 상이한 곤충 목 (인시목, 파리목, 딱정벌레목, 막시목, 매미목, 이목 예컨대 털이목 및 진드기목) 및 다른 무척추동물 (네마텔민테스(Nemathelminthes), 플라티헬민테스(Platyhelminthes), 및 사로코마스테브라테스(Sarocomastebrates))에 대해 광범위한 특이성을 나타낸다. cry 단백질은 다양한 곤충 및 무척추동물 군에 대한 독성에 기초하여 군으로 분류된 바 있다. 일반적으로, Cry I은 인시류에 대한 독성을 입증하고, Cry II는 인시류 및 쌍시류, CryIII은 딱정벌레류, Cry IV는 쌍시류, 및 Cry V 및 Cry VI는 선충류에 대한 독성을 입증한다. 새로운 Cry 단백질이 확인될 수 있고, 아미노산 동일성에 기초하여 Cry 군에 할당될 수 있다. 예를 들어 문헌 [Bravo, A. (1997) J. of Bacteriol. 179:2793-2801; Bravo et al. (2013) Microb. Biotechnol. 6:17-26]을 참조하고, 이는 본원에 참조로 포함된다.
750개 초과의 상이한 cry 유전자 서열이 73개의 군 (Cry1-Cry73)으로 분류되었고, 이러한 유전자 패밀리의 새로운 구성원이 계속 발견되고 있다 (Crickmore et al. (2014) www.btnomenclature.info/). cry 유전자 패밀리는 상이한 작용 방식을 가질 수 있는 몇몇 계통발생학적으로 비-관련된 단백질 패밀리로 이루어진다: 3-도메인 Cry 독소의 패밀리, 살모기 Cry 독소의 패밀리, 이원-유사 독소의 패밀리, 및 Cyt 독소 패밀리 (Bravo et al., 2005). 일부 Bt 균주는 추가의 살곤충 독소, VIP 독소를 생산한다. 또한, 문헌 [Cohen et al. (2011) J. Mol. Biol. 413:4-814]; 월드 와이드 웹 상 lifesci.sussex.ac.uk/home/Neil_Crickmore/Bt/에서 발견되는 문헌 [Crickmore et al. (2014) Bacillus thuringiensis toxin nomenclature]; [Crickmore et al. (1988) Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62: 807-813; Gill et al. (1992) Ann. Rev. Entomol. 37: 807-636; Goldbert et al. (1997) Appl. Environ. Microbiol. 63:2716-2712; Knowles et al. (1992) Proc. R. Soc. Ser. B. 248: 1-7; Koni et al. (1994) Microbiology 140: 1869-1880; Lailak et al. (2013) Biochem. Biophys. Res. Commun. 435: 216-221; Lopez-Diaz et al. (2013) Environ. Microbiol. 15: 3030-3039; Perez et al. (2007) Cell. Microbiol. 9: 2931-2937; Promdonkoy et al. (2003) Biochem. J. 374: 255-259; Rigden (2009) FEBS Lett. 583: 1555-1560; Schnepf et al. (1998) Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62: 775-806; Soberon et al. (2013) Peptides 41: 87-93; Thiery et al. (1998) J. Am. Mosq. Control Assoc. 14: 472-476; Thomas et al. (1983) FEBS Lett. 154: 362-368; Wirth et al. (1997) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94: 10536-10540; Wirth et al. (2005) Appl. Environ. Microbiol. 71: 185-189; and, Zhang et al. (2006) Biosci. Biotechnol. Biochem. 70: 2199-2204]을 참조하며; 이들 각각은 그 전문이 본원에 참조로 포함된다.
Cyt는 세포용해 활성을 갖는 바실루스 투린기엔시스로부터의 부아포 결정 봉입체 단백질, 또는 공지된 Cyt 단백질과 서열 유사성을 갖는 단백질을 나타낸다 (Crickmore et al. (1998) Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62: 807-813). 유전자는 cyt로 나타내어진다. 이들 단백질은 Cry 단백질과 구조 및 활성이 상이하다 (Gill et al. (1992) Annu. Rev. Entomol. 37: 615-636). Cyt 독소는 비. 투린기엔시스 아종 이스라엘렌시스(israelensis)에서 최초로 발견되었다 (Goldberg et al. (1977) Mosq. News. 37: 355-358). 현행 명명법에는 11개의 홀로타입 독소를 포함하여 3개의 Cyt 독소 패밀리가 존재한다 (월드 와이드 웹 상 lifesci.sussex.ac.uk/home/Neil_Crickmore/Bt/에서 발견되는 문헌 [Crickmore et al. (2014) Bacillus thuringiensis toxin nomenclature]). cyt 유전자를 갖는 대부분의 비. 투린기엔시스 단리물은 쌍시류 곤충 (특히 모기 및 흑파리)에 대해 활성을 나타내지만, 또한 인시류 또는 딱정벌레류 곤충을 표적화하는 비. 투린기엔시스 균주에서 기재된 바 있는 cyt 유전자가 존재한다 (Guerchicoff et al. (1997) Appl. Environ. Microbiol. 63: 2716-2721).
X선 결정학에 의해 해석된 Cyt2A의 구조는 α-나선의 2개의 외부 층이 혼합된 β-시트 주위를 감싸는 단일 도메인을 나타낸다. 추가로 Cyt 독소의 이용가능한 결정 구조는 7 내지 8개의 β-가닥을 함유하는 β-시트 코어에 플랭킹된 2개의 α-나선 헤어핀을 갖는 보존된 α-β 구조 모델을 지지한다 (Cohen et al. (2011) J. Mol. Biol. 413: 80 4-814). 돌연변이유발 연구는 β-시트 잔기가 독성에 결정적인 반면 나선 도메인에서의 돌연변이는 독성에 영향을 미치지 않음을 확인하였다 (Adang et al., Diversity of Bacillus thuringiensis Crystal Toxins and Mechanism of Action. In: T. S. Dhadialla and S. S. Gill, eds, Advances in Insect Physiology, Vol. 47, Oxford: Academic Press, 2014, pp. 39-87.) 대표적인 도메인의 Cyt 독소는 δ-내독소, Bac_thur_독소 (Pfam PF01338)이다.
Cyt 독소의 작용 방식에 대한 다수의 제안되는 모델이 있으며, 이는 여전히 활발히 조사되는 영역이다. 일부 Cyt 단백질 (Cyt1A)은 결정화를 위해 부속 단백질의 존재를 필요로 하는 것으로 제시된 바 있다. Cyt1A 및 Cyt2A 전독소는 N- 및 C-말단의 동일한 부위에서 소화 프로테아제에 의해 안정한 독소 코어로 프로세싱된다. 그 후, Cyt 독소는 비-포화된 막 지질, 예컨대 포스파티딜콜린, 포스파티딜에탄올아민, 및 스핑고미엘린과 상호작용한다. Cyt 독소에 대해, 포어-형성 및 세제-유사 막 붕괴가 비-배타적 메카니즘으로서 제안된 바 있고; 일반적으로 둘 다 독소 농도에 따라 일어날 수 있는 것으로 받아들여지며, 보다 낮은 농도는 올리고머 포어를 선호하고 보다 높은 농도는 막 파괴로 이어진다 (Butko (2003) Appl. Environ. Microbiol. 69: 2415-2422). 포어-형성 모델에서, Cyt 독소는 세포 막에 결합하여 막 소포에서의 양이온-선택적 채널의 형성을 유도하고, 이는 세포의 콜로이드-삼투 용해로 이어진다 (Knowles et al. (1989) FEBS Lett. 244: 259-262; Knowles et al. (1992) Proc. R. Soc. Ser. B. 248: 1-7 및 Promdonkoy et al. (2003) Biochem. J. 374: 255-259). 세제 모델에서, 지질 이중층의 표면 상에서의 독소의 비특이적 응집이 존재하며, 이는 막 해체 및 세포 사멸로 이어진다 (Butko (2003) 상기 문헌; Manceva et al. (2005) Biochem. 44: 589-597).
다수의 연구는 Cyt 독소와 다른 비. 투린기엔시스 독소, 특히 Cry, Bin, 및 Mtx 독소 사이의 상승작용적 활성을 제시한다. 이러한 상승작용은 심지어 다른 독소에 대한 곤충의 저항성을 극복하는 것으로 제시된 바 있다 (Wirth 1997, Wirth 2005, Thiery 1998, Zhang 2006). Cry 독소에 대한 Cyt 상승작용적 효과는 Cry 독소 프리-포어 올리고머의 형성을 촉진시키는 용액 중 또는 막 평면 상의 Cry 독소의 도메인 II에의 Cyt1A 결합에 수반하는 것으로 제안된다. 이러한 올리고머의 형성은 Cyt 올리고머화, 결합 또는 삽입과 독립적이다 (Lailak 2013, Perez 2007, Lopez-Diaz 2013).
Cry 단백질과 비관련된 수많은 살충 단백질이 식물 성장 동안 비. 투린기엔시스 및 비. 세레우스(B. cereus)의 일부 균주에 의해 생산된다 (Estruch et al. (1996) Proc Natl Acad Sci USA 93:5389-5394; Warren et al. (1994) WO 94/21795). 이들 식물 살곤충 단백질, 또는 Vip는 부아포 결정 단백질을 형성하지 않고, 명백하게 세포로부터 분비된다. Vip는 이들이 결정-형성 단백질이 아니기 때문에 현재 Cry 단백질 명명법으로부터 제외되어 있다. 용어 VIP는 일부 비. 투린기엔시스 Cry 단백질이 또한 식물 성장 동안 뿐만 아니라 정지기 및 포자형성기, 가장 현저하게 Cry3Aa 동안 생산된다는 점에서 오칭이다. 비. 투린기엔시스 게놈에서 Vip 유전자의 위치는 또한 cry 유전자를 코딩하는 대형 플라스미드 상에 존재하는 것으로 보고된 바 있다 (Mesrati et al. (2005) FEMS Microbiol. Lett. 244(2):353-358). Bt 독소의 명명법에 대한 웹-사이트는 월드 와이드 웹 상 lifesci.sussex.ac.uk의 경로 "/home/Neil_Crickmore/Bt/" 및 "btnomenclature.info/"에서 찾아볼 수 있다. 또한, 문헌 [Schnepf et al. (1998) Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62(3):775-806]을 참조한다. 이러한 참고문헌은 본원에 참조로 포함된다.
지금까지 4개의 카테고리의 Vip가 확인된 바 있다. 일부 Vip 유전자는 이원 2-성분 단백질 복합체를 형성하며; "A" 성분은 통상적으로 "활성" 부분이고, "B" 성분은 통상적으로 "결합" 부분이다 (Pfam pfam.xfam.org/family/PF03495). Vip1 및 Vip4 단백질은 일반적으로 이원 독소 B 단백질 도메인을 함유한다. Vip2 단백질은 일반적으로 이원 독소 A 단백질 도메인을 함유한다.
Vip1 및 Vip2 단백질은 딱정벌레류에 대해 독성을 나타내는 이원 독소의 2종의 성분이다. Vip1Aa1 및 Vip2Aa1은 옥수수 뿌리벌레, 특히 디아브로티카 비르기페라(Diabrotica virgifera) 및 디아브로티카 롱기코르니스(Diabrotica longicornis)에 대해 매우 활성이다 (Han et al. (1999) Nat. Struct. Biol. 6:932-936; Warren GW (1997) "Vegetative insecticidal proteins: novel proteins for control of corn pests" In: Carozzi NB, Koziel M (eds) Advances in insect control, the role of transgenic plants; Taylor & Francis Ltd, London, pp 109-121). 막-결합 95 kDa Vip1 다량체는 52 kDa vip2 ADP-리보실라제가 표적 서부 옥수수 뿌리벌레 세포의 세포질에 진입하는 경로를 제공한다 (Warren (1997) 상기 문헌). NAD-의존성 ADP-리보실트랜스퍼라제 Vip2는 아마도 Arg177에서 단량체 액틴을 변형시켜 중합을 차단하며, 이는 액틴 세포골격의 손실 및 결과적으로 생체내 액틴 필라멘트 내에서의 급속한 서브유닛 교환으로 인한 세포 사멸로 이어진다 (Carlier M. F. (1990) Adv. Biophys. 26:51-73).
Cry 독소와 유사하게, 활성화된 Vip3A 독소는 막에서 안정한 이온 채널을 만들 수 있는 포어-형성 단백질이다 (Lee et al. (2003) Appl. Environ. Microbiol. 69:4648-4657). Vip3 단백질은 몇몇 주요 인시류 해충에 대해 활성이다 (Rang et al. (2005) Appl. Environ. Microbiol. 71(10):6276-6281; Bhalla et al. (2005) FEMS Microbiol. Lett. 243:467-472; Estruch et al. (1998) WO 9844137; Estruch et al. (1996) Proc Natl Acad Sci USA 93:5389-5394; Selvapandiyan et al. (2001) Appl. Environ Microbiol. 67:5855-5858; Yu et al. (1997) Appl. Environ Microbiol. 63:532-536). Vip3A는 아그로티스 입실론(Agrotis ipsilon), 스포도프테라 프루기페르다(Spodoptera frugiperda), 스포도프테라 엑시구아(Spodoptera exigua), 헬리오티스 비레센스(Heliothis virescens), 및 헬리코베르파 제아(Helicoverpa zea)에 대해 활성이다 (Warren et al. (1996) WO 96/10083; Estruch et al. (1996) Proc Natl Acad Sci USA 93:5389-5394). Cry 독소와 유사하게, Vip3A 단백질은 Cry 독소에 의해 인식되는 것과 상이한 특정 막 단백질이 중장 상피의 표면에서 인식되기 전에 프로테아제에 의해 활성화되어야 한다.
독소 단백질의 MTX 패밀리는 보존된 도메인, ETX_MTX2 (pfam 03318)의 존재를 특징으로 한다. 이러한 패밀리의 구성원은 바실루스 스파에리쿠스(Bacillus sphaericus)로부터의 살모기 독소 Mtx2 및 Mtx3, 뿐만 아니라 클로스트리디움 페르프린겐스(Clostridium perfringens)로부터의 엡실론 독소 ETX와 서열 상동성을 공유한다 (Cole et al. (2004) Nat. Struct. Mol. Biol. 11: 797-8; Thanabalu et al. (1996) Gene 170:85-89). MTX-유사 단백질은 이들이 신장되고 우세하게 β-시트-기반 구조를 갖기 때문에 3-도메인 Cry 독소와는 구조적으로 별개이다. 그러나, 3-도메인 독소와 유사하게, MTX-유사 단백질은 표적 세포의 막에서 포어를 형성하는 것으로 생각된다 (Adang et al. (2014) 상기 문헌). 3-도메인 Cry 단백질과 달리, MTX-유사 단백질은 길이가 훨씬 더 작고, 267개 아미노산 (Cry23) 내지 340개 아미노산 (Cry15A) 범위이다.
지금까지, MTX-유사 독소의 패밀리에 속하는 단지 15종의 단백질만이 Cry 명칭을 할당받았고, 이는 3-도메인 Cry 패밀리와 비교하여 상대적으로 작은 부류가 되게 하였다 (Crickmore et al. (2014) 상기 문헌; Adang et al. (2014) 상기 문헌). MTX-유사 독소 패밀리의 구성원은 Cry15, Cry23, Cry33, Cry38, Cry45, Cry46, Cry51, Cry60A, Cry60B, 및 Cry64를 포함한다. 이러한 패밀리는 인시 및 딱정벌레 목의 곤충 해충에 대한 활성을 포함한, 일정 범위의 살곤충 활성을 나타낸다. 이러한 패밀리의 일부 구성원은 살곤충 활성을 위해 요구될 수 있거나 또는 그렇지 않을 수 있는 다른 단백질과 이원 파트너쉽을 형성할 수 있다.
Cry15는 바실루스 투린기엔시스 혈청형 톰프소니(thompsoni) HD542에서 확인된 34 kDA 단백질이고; 이는 대략 40 kDa의 비관련 단백질과 함께 결정으로 자연 발생한다. Cry15 및 그의 파트너 단백질을 코딩하는 유전자는 오페론 내에 함께 배열된다. Cry15 단독은 만투카 섹타(Manduca sexta), 시디아 포모넬라(Cydia pomonella) 및 피에리스 라파에(Pieris rapae)를 포함한 인시류 곤충 해충에 대해 활성을 갖는 것으로 제시된 바 있고, 40 kDA 단백질의 존재는 Cry15의 활성을 단지 씨. 포모넬라에 대해서만 증가시키는 것으로 제시된 바 있다 (Brown K. and Whiteley H. (1992) J. Bacteriol. 174:549-557; Naimov et al. (2008) Appl. Environ. Microbiol. 74:7145-7151). Cry15의 파트너 단백질의 기능을 규명하기 위해 추가의 연구가 필요하다. 유사하게, Cry23은 그의 상대 단백질 Cry37과 함께 딱정벌레류 해충 트리볼리움 카스타네움(Tribolium castaneum) 및 포필리아 자포니카(Popillia japonica)에 대해 활성을 갖는 것으로 제시된 바 있는 29 kDA 단백질이다 (Donovan et al. (2000) 미국 특허 번호 6,063,756).
MTX-유사 패밀리의 새로운 구성원이 계속 확인되고 있다. ETX_MTX 독소 유전자는 최근 바실루스 투린기엔시스 혈청형 톨월티(tolworthi) 균주 Na205-3의 게놈에서 확인되었다. 이 균주는 인시류 해충 헬리코베르파 아르미게라(Helicoverpa armigera)에 대해 독성인 것으로 발견되었고, 이는 또한 Cry1, Cry11, Vip1, Vip2, 및 Vip3의 상동체를 함유하였다 (Palma et al. (2014) Genome Announc. 2(2): e00187-14. Published online Mar 13, 2014 at doi: 10.1128/genomeA.00187-14; PMCID: PMC3953196). MTX-유사 단백질은 3-도메인 Cry 단백질에 비해 고유한 도메인 구조를 갖기 때문에, 이들은 고유한 작용 방식을 보유하고, 이는 이들을 곤충 방제 및 곤충의 저항성에 대한 싸움에서 가치있는 도구가 되게 하는 것으로 여겨진다.
박테리아 세포는 숙주 및 비-숙주 유기체에 대해 다양한 특이성을 갖는 다수의 독소를 생산한다. 곤충 해충에 대해 활성을 갖는 독소를 포함한, 이원 독소의 거대 패밀리가 수많은 박테리아 패밀리에서 확인된 바 있다 (Poopathi and Abidha (2010) J. Physiol. Path. 1(3): 22-38). 이전에 바실루스 스파에리쿠스였던 리시니바실루스 스파에리쿠스(Lysinibacillus sphaericus) (Ls) (Ahmed et al. (2007) Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 57:1117-1125)는 곤충 생물방제 균주로서 널리 공지되어 있다. Ls는 고도로 강력한 이원 복합체 BinA/BinB를 포함한, 몇몇 살곤충 단백질을 생산한다. 이러한 이원 복합체는 Ls 세포에서 부아포 결정을 형성하고, 쌍시류 곤충, 특히 모기에 대해 강하고 특이적인 활성을 갖는다. 일부 지역에서, 기존의 Ls 살모기 균주에 대한 곤충의 저항성이 보고된 바 있다. 상이한 표적 특이성 또는 곤충의 저항성을 극복하는 능력을 갖는 새로운 이원 독소의 발견은 유의한 관심사이다.
Ls 이원 살곤충 단백질 복합체는 각각 BinA 및 BinB로 지정된 42 kDa 폴리펩티드 및 51 kDa 폴리펩티드의 2개의 주요 폴리펩티드를 함유한다 (Ahmed et al.(2007) 상기 문헌). 2개의 폴리펩티드는 상승작용적으로 작용하여 그의 표적에 독성을 부여한다. 작용 방식은 유충 중장 내 수용체에의 단백질의 결합을 수반한다. 일부 경우에, 단백질은 유충 장에서 프로테아제 소화에 의해 변형되어 활성화된 형태를 생산한다. BinB 성분은 결합에 수반되는 것으로 생각되는 한편, BinA 성분은 독성을 부여한다 (Nielsen-LeRoux et al. (2001) Appl. Environ. Microbiol. 67(11):5049-5054). 별개로 클로닝되고 발현되는 경우에, BinA 성분은 모기 유충에 대해 독성인 한편, BinB 성분은 그렇지 않다. 그러나, 단백질의 공-투여는 독성을 현저하게 증가시킨다 (Nielsen-LeRoux et al. (2001) 상기 문헌).
소수의 Bin 단백질 상동체가 박테리아 공급원으로부터 기재되어 있다. 문헌 [Priest et al. (1997) Appl. Environ. Microbiol. 63(4):1195-1198]은 새로운 Ls 균주를 확인하기 위한 혼성화 노력을 기재하고 있지만, 대부분의 유전자는 이들이 공지된 BinA/BinB 단백질과 동일한 단백질을 코딩하는 것으로 확인되었다. BinA 단백질은 독소 10 수퍼패밀리 도메인으로 공지된 정의된 보존된 도메인을 함유한다. 이러한 독소 도메인은 원래 BinA 및 BinB에서의 그의 존재에 의해 정의되었다. 2종의 단백질 둘 다는 도메인을 갖지만, BinA과 BinB 사이의 서열 유사성은 이 영역 내로 제한된다 (<40%). 또한 살곤충 활성을 갖는 Cry49Aa 단백질이 또한 이 도메인을 갖는다 (하기 기재됨).
Ls의 Cry48Aa/Cry49Aa 이원 독소는 쿨렉스 퀸퀘파시아투스(Culex quinquefasciatus) 모기 유충을 사멸하는 능력을 갖는다. 이들 단백질은 널리-공지된 살곤충 단백질 패밀리인 바실루스 투린기엔시스 (Bt)의 Cry 단백질 복합체에 대해 일부 유사성을 갖는 단백질 구조 부류에 속한다. Bt의 Cry34/Cry35 이원 독소는 또한 옥수수의 유의한 해충인 서부 옥수수 뿌리벌레를 포함한 곤충을 사멸하는 것으로 공지되어 있다. Cry34는 그의 몇몇 변이체가 확인되어 있고, 작은 (14 kDa) 폴리펩티드인 한편, Cry35 (또한 몇몇 변이체에 의해 코딩됨)는 44 kDa 폴리펩티드이다. 이들 단백질은 BinA/BinB 단백질 군과 일부 서열 상동성을 갖고, 진화적으로 관련된 것으로 생각된다 (Ellis et al. (2002) Appl. Environ. Microbiol. 68(3):1137-1145).
포스포이노시티드 포스포리파제 C 단백질 (PI-PLC; 또한 포스포티딜이노시톨 포스포리파제 C)은 포스포리파제 C 단백질의 보다 넓은 군의 구성원이다. 많은 이들 단백질은 정상 세포 생리학의 일부로서 신호 전달에서 중요한 역할을 한다. 여러 중요한 박테리아 독소는 또한 이들 단백질과 유사성을 갖는 도메인을 함유한다 (Titball, R.W. (1993) Microbiological Reviews. 57(2):347-366). 중요하게는, 이들 단백질은 Bt Cry 단백질에 의한 곤충 세포의 중독 동안 신호 증폭에 연루된다 (Valaitis, A.P. (2008) Insect Biochemistry and Molecular Biology. 38: 611-618).
PI-PLC 독소 부류는 바실루스 단리물에서 발생하고, 통상적으로 다른 기재된 독소 부류의 상동체와의 공동-발생으로, 예컨대 이원 독소로 관찰된다. 이러한 부류의 서열은 포스파티딜이노시톨 포스포디에스테라제 (또한 포스파티딜이노시톨-특이적 포스포리파제 C - PI-PLC로도 지칭됨)와 상동성을 갖는다. 결정 구조 및 그의 활성 부위는 비. 세레우스(B. cereus) PI-PLC에 대해 하인즈(Heinz) 등이 해석해내었다 (Heinz, et al., (1995) The EMBO Journal. 14(16): 3855-3863). 촉매작용 및 기질 결합에서 비. 세레우스 PI-PLC 활성 부위 아미노산 잔기의 역할은 가슬러(Gaessler) 등이 부위-지정 돌연변이유발, 동역학, 및 결정 구조 분석을 사용하여 조사하였다 (Gaessler, et al., (1997) Biochemistry. 36(42):12802-13).
이들 PI-PLC 독소 단백질은 PLC-유사 포스포디에스테라제, TIM 베타/알파-배럴 도메인 (IPR017946) 및/또는 포스포리파제 C, 포스파티딜이노시톨-특이적, X 도메인 (IPR000909) (또한 PI-PLC X-박스 도메인으로도 지칭됨)을 함유한다. 본 발명자들은 또한 다른 전형적인 바실루스 단백질 독소 도메인과 조합하여 이들 도메인을 갖는 단백질을 관찰한 바 있다. 이러한 목록은 가장 통상적으로, 1개 이상의 카피로 존재할 수 있고 세포 막에 결합하는 것으로 생각되는 당-결합 도메인인 렉틴 도메인 (IPR000772), 뿐만 아니라 이원 독소의 규정 도메인인 살곤충 결정 독소 (IPR008872) (또한 독소10 또는 P42로도 지칭됨)를 포함한다. 이러한 도메인 구조의 예가 서열 APG00732에 존재한다.
이전에, 이러한 PI-PLC 부류의 독소는 미국 특허 번호 8,318,900 B2 서열식별번호: 30 (DNA) 및 79 (아미노산), 미국 특허 공개 번호 20110263488A1 서열식별번호: 8 (DNA) 및 9 (아미노산), 및 미국 특허 번호 8,461,421B2 서열식별번호: 3 (DNA) 및 63 (아미노산)에서 규정되었다.
이들 부류의 독소로부터의 살충 단백질이 본원에 제공된다. 살충 단백질은 그의 구조, 공지된 독소에 대한 상동성 및/또는 그의 살충 특이성에 의해 분류된다.
ii. 살충 단백질의 변이체 및 단편 및 이를 코딩하는 폴리뉴클레오티드
본 발명의 살충 단백질 또는 폴리펩티드는 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 및/또는 224에 제시된 것 및 그의 단편 및 변이체를 포함한다. "살충 독소" 또는 "살충 단백질" 또는 "살충 폴리펩티드"는 해충이 사멸 또는 방제되도록 곤충류, 진균류, 선충류 등을 포함한 1종 이상의 해충에 대해 활성을 갖는 독소 또는 단백질 또는 폴리펩티드인 것으로 의도된다.
"단리된" 또는 "정제된" 폴리펩티드 또는 단백질, 또는 그의 생물학적 활성 부분은 그의 자연 발생 환경에서 발견되는 바와 같은 폴리펩티드 또는 단백질을 통상적으로 수반하거나 그와 상호작용하는 성분이 실질적으로 또는 본질적으로 없다. 따라서, 단리된 또는 정제된 폴리펩티드 또는 단백질은 다른 세포 물질, 또는 재조합 기술에 의해 생산되는 경우 배양 배지가 실질적으로 없거나, 화학적으로 합성되는 경우 화학적 전구체 또는 다른 화학물질이 실질적으로 없다. 세포 물질이 실질적으로 없는 단백질은 약 30%, 20%, 10%, 5%, 또는 1% (건조 중량) 미만의 오염 단백질을 갖는 단백질 제제를 포함한다. 본 발명의 단백질 또는 그의 생물학적 활성 부분이 재조합적으로 생산되는 경우에, 최적 배양 배지는 약 30%, 20%, 10%, 5%, 또는 1% (건조 중량)의 화학적 전구체 또는 비-관심 단백질 화학물질을 나타낸다.
용어 "단편"은 본 발명의 폴리펩티드 서열의 부분을 지칭한다. "단편" 또는 "생물학적 활성 부분"은 생물학적 활성을 보유하는, 즉 살충 활성을 갖는 충분한 수의 인접 아미노산 잔기를 포함하는 폴리펩티드를 포함한다. 살충 단백질의 단편은 대안적 하류 개시 부위의 사용으로 인해, 또는 살충 활성을 갖는 보다 짧은 단백질을 생산하는 프로세싱으로 인해, 전장 서열보다 짧은 것을 포함한다. 프로세싱은 단백질이 발현되는 유기체에서, 또는 단백질의 섭취 후 해충에서 일어날 수 있다. 단백질의 단편의 예는 표 1에서 확인될 수 있다. 살충 단백질의 생물학적 활성 부분은 예를 들어 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 및/또는 224 중 어느 하나의 10, 25, 50, 100, 150, 200, 250개 또는 그 초과의 아미노산 길이인 폴리펩티드일 수 있다. 이러한 생물학적 활성 부분은 재조합 기술에 의해 제조되고 살충 활성에 대해 평가될 수 있다. 본원에 사용된 바와 같은 단편은 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 및/또는 224의 적어도 8개의 인접 아미노산을 포함한다.
본원에 개시된 살충 단백질을 코딩하는 것을 포함한 박테리아 유전자는 매우 종종 오픈 리딩 프레임의 개시에 근접해서 다중 메티오닌 개시 코돈을 보유한다. 종종, 이들 개시 코돈 중 1개 이상에서의 번역 개시는 기능적 단백질의 생성으로 이어질 것이다. 이들 개시 코돈은 ATG 코돈을 포함할 수 있다. 그러나, 박테리아, 예컨대 바실루스 종은 또한 개시 코돈으로서 코돈 GTG를 인식하고, GTG 코돈에서 번역을 개시하는 단백질은 제1 아미노산에서 메티오닌을 함유한다. 드물게, 박테리아 시스템에서의 번역은 TTG 코돈에서 개시될 수 있지만, 이러한 사건에서 TTG는 메티오닌을 코딩한다. 게다가, 이들 코돈 중 어느 것이 박테리아에서 자연적으로 사용될 지는 선험적으로 종종 결정되지 않는다. 따라서, 대안적 메티오닌 코돈 중 하나의 사용은 또한 살충 단백질의 생성으로 이어질 수 있음이 이해된다. 이들 살충 단백질은 본 발명에 포괄되고, 본원에 개시된 방법에 사용될 수 있다. 식물에서 발현되는 경우에, 적절한 번역을 위해 대안적 개시 코돈을 ATG로 변경하는 것이 필요할 것임이 이해될 것이다.
다양한 실시양태에서, 본원에 제공된 살충 단백질은 전장 뉴클레오티드 서열로부터의 추정 아미노산 서열 및 대안적 하류 개시 부위의 사용으로 인해 전장 서열보다 짧은 아미노산 서열을 포함한다. 따라서, 본 발명의 뉴클레오티드 서열 및/또는 본 발명의 뉴클레오티드 서열을 포함하는 벡터, 숙주 세포, 및 식물 (및 본 발명의 뉴클레오티드 서열의 제조 및 사용 방법)은 대안적 개시 부위를 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함할 수 있다.
본원에 제공된 살충 폴리펩티드에 변형이 이루어져, 변이체 단백질을 생성할 수 있는 것으로 인식된다. 인간에 의해 설계된 변화는 부위-지정 돌연변이유발 기술의 적용을 통해 도입될 수 있다. 대안적으로, 본원에 개시된 서열과 구조적으로 및/또는 기능적으로-관련된 천연의, 아직-공지되지 않은 또는 아직 확인되지 않은 폴리뉴클레오티드 및/또는 폴리펩티드가 또한 본 발명의 범주 내에 속한다는 것이 확인될 수 있다. 보존적 아미노산 치환은 살충 단백질의 기능을 변경시키지 않는 비보존된 영역에서 이루어질 수 있다. 대안적으로, 독소의 활성을 개선시키는 변형이 이루어질 수 있다. 도메인 III 스와핑에 의한 Cry 독소의 변형은 일부 경우에 특정 곤충 종에 대해 개선된 독성을 갖는 하이브리드 독소를 발생시킨다. 따라서, 도메인 III 스와핑은 Cry 독소의 독성을 개선시키거나, 모 Cry 독소에 대해 감수성을 나타내지 않는 해충에 대해 독성을 갖는 신규 하이브리드 독소를 생성하기 위한 유효한 전략일 수 있다. 도메인 II 루프 서열의 부위-지정 돌연변이유발은 증가된 살곤충 활성을 갖는 새로운 독소를 발생시킬 수 있다. 도메인 II 루프 영역은 개선된 살곤충 특성을 갖는 Cry 독소의 돌연변이유발 및 선택을 위한 적합한 표적인 초기 Cry 독소의 주요 결합 영역이다. Cry 독소의 도메인 I은 특정 해충에 대한 활성을 개선시키기 위해 프로테아제 절단 부위을 도입하도록 변형될 수 있다. 다수의 cry 유전자 중에서 3개의 상이한 도메인을 셔플링하기 위한 전략 및 고처리량 생물검정 스크리닝 방법은 개선된 또는 신규 독성을 갖는 신규 Cry 독소를 제공할 수 있다.
제시된 바와 같이, 본원에 개시된 폴리펩티드의 단편 및 변이체는 살충 활성을 보유할 것이다. 살충 활성은 예를 들어, 적어도 1종의 해충의 사멸 야기, 또는 해충 성장, 섭식, 또는 정상적인 생리학적 발달에서의 현저한 감소를 포함한, 표적 해충의 발생 또는 활성을 감소시키는 관찰가능한 효과를 달성하는 조성물의 능력을 포함한다. 이러한 수, 해충 성장, 섭식 또는 정상적인 발달에서의 감소는 예를 들어 약 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 85%, 90%, 95% 또는 그 초과의 감소를 포함한, 임의의 통계적으로 유의한 감소를 포함할 수 있다. 살충 활성은 천연 단백질의 활성에 비해 상이하거나 개선될 수 있거나, 또는 살충 활성이 보유되는 한 변화되지 않을 수 있음이 인식된다. 살충 활성을 측정하는 방법은 관련 기술분야에 널리 공지되어 있다. 예를 들어, 문헌 [Czapla and Lang (1990) J. Econ. Entomol. 83:2480-2485; Andrews et al. (1988) Biochem. J. 252:199-206; Marrone et al. (1985) J. of Economic Entomology 78:290-293]; 및 미국 특허 번호 5,743,477을 참조하고, 이들 모두는 그 전문이 본원에 참조로 포함된다.
본 개시내용의 폴리펩티드 변이체는 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 및/또는 224 중 임의의 것의 아미노산 서열과 적어도 약 60%, 약 65%, 약 70%, 약 75%, 약 80%, 약 85%, 약 86%, 약 87%, 약 88%, 약 89%, 약 90%, 약 91%, 약 92%, 약 93%, 약 94%, 약 95%, 약 96%, 약 97%, 약 98% 또는 약 99% 동일한 아미노산 서열을 갖고 살충 활성을 보유하는 폴리펩티드를 포함한다. 표 1은 서열식별번호: 1-224 각각에 대한 변이체 폴리펩티드 (및 이를 코딩하는 폴리뉴클레오티드)의 비제한적 예를 제공한다는 것에 주목한다. 본 발명의 살충 폴리펩티드의 생물학적 활성 변이체는 약 1-15개 아미노산 잔기만큼 적은, 약 1-10개, 예컨대 약 6-10개만큼 적은, 5개만큼 적은, 4개만큼 적은, 3개만큼 적은, 2개만큼 적은, 또는 1개만큼 적은 아미노산 잔기가 상이할 수 있다. 구체적 실시양태에서, 폴리펩티드는 폴리펩티드의 N' 또는 C' 말단 단부 중 어느 하나로부터 적어도 10, 15, 20, 25, 30, 35, 40, 45, 50개 아미노산 또는 그 초과의 결실을 포함할 수 있는 N'-말단 또는 C'-말단 말단절단을 포함할 수 있다.
표 2는 PFAM 데이터에 기초하여 서열식별번호: 1-224에서 발견된 단백질 도메인을 제공한다. 도메인 설명 및 주어진 SEQ ID NO 내에서의 위치 둘 다가 표 2에 제공된다. 구체적 실시양태에서, 서열식별번호: 1-224 중 어느 하나를 포함하는 활성 변이체는 서열식별번호: 1-224 중 어느 하나와 적어도 70%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 또는 99% 서열 동일성을 포함할 수 있고, 표 2에 제시된 보존된 도메인 중 적어도 1개를 추가로 포함한다. 예를 들어, 한 실시양태에서, 활성 변이체는 서열식별번호: 3과 적어도 70%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 또는 99% 서열 동일성을 포함할 것이고, 위치 207-400에서 천연 아미노산을 추가로 포함한다.
표 2. 서열식별번호: 1-224의 각각에서의 PFAM 도메인의 요약
Figure pct00039
Figure pct00040
Figure pct00041
Figure pct00042
Figure pct00043
Figure pct00044
Figure pct00045
Figure pct00046
Figure pct00047
Figure pct00048
Figure pct00049
Figure pct00050
본원에 개시된 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 또는 합성 핵산이 또한 제공된다. 특히 관심대상은 관심 식물에서의 발현을 위해 설계된 핵산 서열이다. 즉, 핵산 서열은 숙주 식물에서의 증가된 발현을 위해 최적화될 수 있다. 본 발명의 살충 단백질은 특정한 숙주, 예를 들어 작물 식물에서의 발현을 위해 최적화된 코돈을 포함하는 핵산을 생산하도록 역번역될 수 있다. 또 다른 실시양태에서, 본원에 제공된 폴리펩티드를 코딩하는 폴리뉴클레오티드는 형질전환된 식물에서의 증가된 발현을 위해 최적화될 수 있다. 즉, 폴리뉴클레오티드는 개선된 발현을 위해 식물-선호 코돈을 사용하여 합성될 수 있다. 예를 들어 숙주-선호 코돈 용법의 논의에 대한 문헌 [Campbell and Gowri (1990) Plant Physiol. 92:1-11]을 참조한다. 방법은 식물-선호 유전자를 합성하는 것에 대한 관련 기술분야에서 이용가능하다. 예를 들어, 본원에 참조로 포함되는 미국 특허 번호 5,380,831, 및 5,436,391, 및 문헌 [Murray et al. (1989) Nucleic Acids Res. 17:477-498]을 참조한다. 형질전환된 식물 (예를 들어, 쌍자엽 또는 단자엽)에 의한 이러한 코딩 서열의 발현은 살충 폴리펩티드의 생산을 발생시킬 것이고, 식물에게 해충에 대한 증가된 저항성을 부여할 것이다. 본 발명의 살충 단백질을 코딩하는 재조합 및 합성 핵산 분자는 단백질을 코딩하는 자연 발생 박테리아 서열을 포함하지 않는다.
"재조합 폴리뉴클레오티드" 또는 "재조합 핵산"은 자연에서 직접 접합되어 발견되지 않는 2개 이상의 화학적으로 연결된 핵산 절편의 조합을 포함한다. "직접 접합된"은 2개의 핵산 절편이 바로 인접하고, 화학적 연결에 의해 서로 접합된 것으로 의도된다. 구체적 실시양태에서, 재조합 폴리뉴클레오티드는 추가의 화학적으로 연결된 핵산 절편이 관심 폴리뉴클레오티드에 대해 5', 3' 또는 내부에 위치하도록, 관심 폴리뉴클레오티드 또는 그의 변이체 또는 단편을 포함한다. 대안적으로, 재조합 폴리뉴클레오티드의 화학적으로-연결된 핵산 절편은 서열의 결실에 의해 형성될 수 있다. 추가의 화학적으로 연결된 핵산 절편, 또는 연결된 핵산 절편을 접합하기 위해 결실된 서열은 예를 들어, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 15, 20개 또는 그 초과의 뉴클레오티드를 포함한, 임의의 길이의 것일 수 있다. 이러한 재조합 폴리뉴클레오티드를 제조하는 다양한 방법은 화학적 합성, 또는 유전자 조작 기술에 의해 폴리뉴클레오티드의 단리된 절편의 조작에 의하는 것을 포함한다. 구체적 실시양태에서, 재조합 폴리뉴클레오티드는 재조합 DNA 서열 또는 재조합 RNA 서열을 포함할 수 있다. "재조합 폴리뉴클레오티드 또는 핵산의 단편"은 자연에서 직접 접합되어 발견되지 않는 2개 이상의 화학적으로 연결된 아미노산 절편의 조합 중 적어도 하나를 포함한다.
폴리뉴클레오티드 (RNA 또는 DNA)의 단편은 활성을 보유하는 단백질 단편을 코딩할 수 있다. 구체적 실시양태에서, 재조합 폴리뉴클레오티드 또는 재조합 폴리뉴클레오티드 구축물의 단편은 자연에서 직접 접합되어 발견되지 않는 2개 이상의 화학적으로 연결된 또는 작동가능하게 연결된 핵산 절편의 적어도 하나의 접합을 포함한다. 살충 활성을 보유하는 폴리펩티드의 생물학적 활성 부분을 코딩하는 폴리뉴클레오티드의 단편은 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 및/또는 224에 제시된 바와 같은 전장 폴리펩티드에 존재하는 적어도 25, 30, 40, 50, 60, 70, 75, 80, 90, 100, 110, 120, 125, 130, 140, 150, 160, 170, 175, 180개의 인접 아미노산, 또는 최대 총 개수의 아미노산을 코딩할 것이다. 구체적 실시양태에서, 이러한 폴리펩티드 단편은 활성 단편이고, 또 다른 실시양태에서 폴리펩티드 단편은 재조합 폴리펩티드 단편을 포함한다. 본원에 사용된 바와 같이, 재조합 폴리펩티드의 단편은 자연에서 직접 접합되어 발견되지 않는 2개 이상의 화학적으로 연결된 아미노산 절편의 조합 중 적어도 하나를 포함한다.
"변이체"는 실질적으로 유사한 서열을 의미하는 것으로 의도된다. 폴리뉴클레오티드의 경우에, 변이체는 천연 폴리뉴클레오티드 내의 1개 이상의 내부 부위에서의 1개 이상의 뉴클레오티드의 결실 및/또는 부가, 및/또는 천연 폴리뉴클레오티드 내의 1개 이상의 부위에서의 1개 이상의 뉴클레오티드의 치환을 포함한다. 본원에 사용된 "천연" 폴리뉴클레오티드 또는 폴리펩티드는 각각 자연 발생 뉴클레오티드 서열 또는 아미노산 서열을 포함한다.
본 발명의 특정한 폴리뉴클레오티드 (즉, 참조 폴리뉴클레오티드)의 변이체는 또한 변이체 폴리뉴클레오티드에 의해 코딩된 폴리펩티드와 참조 폴리뉴클레오티드에 의해 코딩된 폴리펩티드 사이의 퍼센트 서열 동일성의 비교에 의해 평가될 수 있다. 따라서, 예를 들어 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 또는 224의 폴리펩티드와 주어진 퍼센트 서열 동일성을 갖는 폴리펩티드를 코딩하는 단리된 폴리뉴클레오티드가 개시된다. 임의의 2개의 폴리펩티드 사이의 퍼센트 서열 동일성은 본원의 다른 곳에 기재된 서열 정렬 프로그램 및 파라미터를 사용하여 계산될 수 있다. 본 발명의 폴리뉴클레오티드의 임의의 주어진 쌍이 그들이 코딩하는 2개의 폴리펩티드에 의해 공유된 퍼센트 서열 동일성의 비교에 의해 평가되는 경우에, 2개의 코딩된 폴리펩티드 사이의 퍼센트 서열 동일성은 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 또는 224와 적어도 약 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 초과의 서열 동일성이다.
다른 실시양태에서, 본원에 제공된 폴리뉴클레오티드의 변이체는 천연 서열과 적어도 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10개 또는 그 초과의 뉴클레오티드만큼 상이하다.
변이체 폴리뉴클레오티드 및 단백질은 또한 DNA 셔플링과 같은 돌연변이유발 및 재조합유발 절차로부터 유래된 서열 및 단백질을 포괄한다. 이러한 절차에 의해, 본원에 개시된 1종 이상의 상이한 살충 단백질 (서열식별번호: 1-224)이 조작되어 목적하는 특성을 보유하는 새로운 살충 단백질이 생성된다. 이러한 방식으로, 실질적인 서열 동일성을 갖고 시험관내 또는 생체내에서 상동 재조합될 수 있는 서열 영역을 포함하는 관련 서열 폴리뉴클레오티드의 집단으로부터 재조합 폴리뉴클레오티드의 라이브러리가 생성된다. 예를 들어, 이러한 접근법을 사용하여, 관심 도메인을 코딩하는 서열 모티프는 본원에 제공된 살충 서열과 다른 공지된 살충 유전자 사이에 셔플링되어, 개선된 관심 특성을 갖는, 예컨대 효소의 경우에 Km이 증가된 단백질을 코딩하는 새로운 유전자를 수득할 수 있다. 이러한 DNA 셔플링을 위한 전략은 관련 기술 분야에 공지되어 있다. 예를 들어, 문헌 [Stemmer (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91:10747-10751; Stemmer (1994) Nature 370:389-391; Crameri et al. (1997) Nature Biotech. 15:436-438; Moore et al. (1997) J. Mol. Biol. 272:336-347; Zhang et al. (1997) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94:4504-4509; Crameri et al. (1998) Nature 391:288-291]; 및 미국 특허 번호 5,605,793 및 5,837,458을 참조한다. "셔플링된" 핵산은 셔플링 절차 예컨대 본원에 제시된 임의의 셔플링 절차에 의해 생산된 핵산이다. 셔플링된 핵산은 2개 이상의 핵산 (또는 특징적인 스트링)의 예를 들어 인공적, 및 임의로 재귀적 방식으로의 (물리적 또는 실질적) 재조합에 의해 생산된다. 일반적으로, 관심 핵산을 확인하기 위해 셔플링 프로세스에서 하나 이상의 스크리닝 단계가 사용되고; 이러한 스크리닝 단계는 임의의 재조합 단계 전 또는 후에 수행될 수 있다. 일부 (그러나 전부는 아님) 셔플링 실시양태에서, 스크리닝될 풀의 다양성을 증가시키기 위해 선택 전 다중 라운드의 재조합을 수행하는 것이 바람직하다. 재조합 및 선택의 전체적인 프로세스는 임의로 재귀적으로 반복된다. 문맥에 따라, 셔플링은 재조합 및 선택의 전체적인 프로세스를 지칭할 수 있거나, 또는 대안적으로 전체적인 프로세스의 재조합 부분을 간단히 지칭할 수 있다.
한 실시양태에서, 살충 활성을 포함하는 개선된 폴리펩티드를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 수득하는 방법이 제공되며, 여기서 개선된 폴리펩티드는 서열식별번호: 1-224 중 어느 하나보다 적어도 하나의 개선된 특성을 갖는다. 이러한 방법은 (a) 복수의 모 폴리뉴클레오티드를 재조합하여 재조합 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오티드의 라이브러리를 생산하는 단계; (b) 라이브러리를 스크리닝하여 모 폴리뉴클레오티드보다 개선된 특성을 갖는 개선된 재조합 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오티드를 확인하는 단계; (c) (b)에서 확인된 개선된 재조합 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오티드를 회수하는 단계; 및 (d) 단계 (c)에서 회수된 재조합 폴리뉴클레오티드를 반복되는 단계 (a)에서 복수의 모 폴리뉴클레오티드 중 하나로 사용하여 단계 (a), (b) 및 (c)를 반복하는 단계를 포함할 수 있다.
iii. 서열 비교
본원에 사용된 용어 "동일성" 또는 "퍼센트 동일성"이 정렬된 아미노산 서열의 특정한 쌍과 관련하여 사용되는 경우에, 이는 정렬에서 동일한 매칭의 수를 카운팅하고, 이러한 동일한 매칭의 수를 정렬된 서열의 길이로 나눔으로써 수득된 퍼센트 아미노산 서열 동일성을 지칭한다. 본원에 사용된 용어 "유사성" 또는 "퍼센트 유사성"이 정렬된 아미노산 서열의 특정한 쌍과 관련하여 사용되는 경우에, 이는 정렬에서 각각의 아미노산 쌍에 대한 점수화 매트릭스로부터 수득된 점수의 합을 정렬된 서열의 길이로 나눈 것을 지칭한다.
달리 언급되지 않는 한, 동일성 및 유사성은 EMBOSS 소프트웨어 패키지 (Rice, P., et al. (2000) EMBOSS: The European Molecular Biology Open Software Suite, Trends in Genetics 16(6):276-277, 다른 공급원 중에서 EMBnet으로부터의 embnet.org/resource/emboss 및 emboss.sourceforge.net에서 이용가능한 버전 6.3.1)의 일부로서 배포된 "니들" 프로그램에 의해 구현되는 바와 같은 니들만-운쉬 전반적 정렬 및 점수화 알고리즘 (Needleman and Wunsch (1970) J. Mol. Biol. 48(3):443-453)에 의해, 디폴트 갭 패널티 및 점수화 매트릭스를 사용하여 (단백질의 경우에 EBLOSUM62 및 DNA의 경우에 EDNAFULL) 계산될 것이다. 등가의 프로그램이 또한 사용될 수 있다. "등가의 프로그램"은 EMBOSS 버전 6.3.1로부터 니들에 의해 생성된 상응하는 정렬과 비교할 경우, 해당 임의의 2개의 서열에 대해, 동일한 뉴클레오티드 잔기 매칭 및 동일한 퍼센트 서열 동일성을 갖는 정렬을 생성하는 임의의 서열 비교 프로그램으로 의도된다.
추가의 수학적 알고리즘은 관련 기술분야에 공지되어 있고, 2개의 서열의 비교를 위해 사용될 수 있다. 예를 들어, 문헌 [Karlin and Altschul (1993) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90:5873-5877]에서와 같이 변형된 문헌 [Karlin and Altschul (1990) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 87:2264]의 알고리즘을 참조한다. 이러한 알고리즘은 문헌 [Altschul et al. (1990) J. Mol. Biol. 215:403]의 BLAST 프로그램에 혼입된다. BLAST 뉴클레오티드 검색은 BLASTN 프로그램에 의해 수행되어 (뉴클레오티드 질의가 뉴클레오티드 서열에 대해 검색함) 본 발명의 살충-유사 핵산 분자와 상동인 뉴클레오티드 서열을 수득할 수 있거나, 또는 BLASTX 프로그램에 의해 수행되어 (번역된 뉴클레오티드 질의가 단백질 서열에 대해 검색함) 본 발명의 살충 핵산 분자와 상동인 단백질 서열을 수득할 수 있다. BLAST 단백질 검색은 BLASTP 프로그램에 의해 수행되어 (단백질 질의가 단백질 서열에 대해 검색함) 본 발명의 살충 단백질 분자와 상동인 아미노산 서열을 수득할 수 있거나, 또는 TBLASTN 프로그램에 의해 수행되어 (단백질 질의가 번역된 뉴클레오티드 서열에 대해 검색함) 본 발명의 살충 단백질 분자와 상동인 뉴클레오티드 서열을 수득할 수 있다. 비교 목적으로 갭이 있는 정렬을 수득하기 위해, 갭드 BLAST(Gapped BLAST) (BLAST 2.0 내)가 문헌 [Altschul et al. (1997) Nucleic Acids Res. 25:3389]에 기재된 바와 같이 사용될 수 있다. 대안적으로, PSI-Blast를 사용하여 분자 사이의 거리 관계를 검출하는 반복 검색을 수행할 수 있다. 상기 문헌 [Altschul et al. (1997)]을 참조한다. BLAST, 갭드 BLAST, 및 PSI-Blast 프로그램을 사용하는 경우에, 각각의 프로그램의 디폴트 파라미터 (예를 들어, BLASTX 및 BLASTN)가 사용될 수 있다. 정렬은 또한 검사에 의해 수동으로 수행될 수 있다.
2개의 서열은 이들이 서열 쌍에 대해 가능한 최고 점수에 도달하도록 정의된 아미노산 치환 매트릭스 (예를 들어, BLOSUM62), 갭 존재 패널티 및 갭 연장 패널티를 사용하여 유사성 점수화를 위해 정렬된 경우에 "최적으로 정렬된다". 아미노산 치환 매트릭스 및 2개의 서열 사이의 유사성을 정량화하는데 있어서의 그의 사용은 관련 기술분야에 널리 공지되어 있고, 예를 들어 문헌 [Dayhoff et al. (1978) "A model of evolutionary change in proteins." In "Atlas of Protein Sequence and Structure," Vol. 5, Suppl. 3 (ed. M. O. Dayhoff), pp. 345-352. Natl. Biomed. Res. Found., Washington, D.C. and Henikoff et al. (1992) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89:10915-10919]에 기재되어 있다. BLOSUM62 매트릭스는 종종 서열 정렬 프로토콜에서 디폴트 점수화 치환 매트릭스로서 사용된다. 갭 존재 패널티는 정렬된 서열 중 하나에서 단일 아미노산 갭의 도입에 대해 적용되고, 갭 연장 패널티는 이미 개방된 갭 내로 삽입되는 각각의 추가의 빈 아미노산 위치에 대해 적용된다. 정렬은 정렬이 시작되고 종료되는 각각의 서열의 아미노산 위치에 의해, 및 임의로 하나 또는 둘 다의 서열에서의 갭 또는 다중 갭의 삽입에 의해, 최고 가능한 점수에 도달하도록 정해진다. 최적 정렬 및 점수화는 수동으로 달성될 수 있는 한편, 프로세스는 컴퓨터-구현 정렬 알고리즘, 예를 들어 문헌 [Altschul et al. (1997) Nucleic Acids Res. 25:3389-3402에 기재되고 국립 생물 정보 센터 웹사이트 (www.ncbi.nlm.nih.gov)에서 공중 이용가능한 갭드 BLAST 2.0에 의해 용이해진다. 다중 정렬을 포함한 최적 정렬은 예를 들어 www.ncbi.nlm.nih.gov를 통해 이용가능하고 문헌 [Altschul et al. (1997) Nucleic Acids Res. 25:3389-3402]에 기재된 PSI-BLAST를 사용하여 준비될 수 있다.
참조 서열과 최적으로 정렬된 아미노산 서열에 관하여, 아미노산 잔기는 잔기가 정렬에서 그와 쌍형성되는 참조 서열에서의 위치"에 상응한다". "위치"는 N-말단에 관한 그의 위치에 기초하여 참조 서열에서 각각의 아미노산을 순차적으로 확인하는 번호에 의해 나타내어진다. 예를 들어, 서열식별번호: 1에서, 위치 1은 L이고, 위치 2는 S이고, 위치 3은 I인 등이다. 시험 서열이 서열식별번호: 1과 최적으로 정렬되는 경우, 위치 3에서의 I와 정렬된 시험 서열에서의 잔기는 서열식별번호: 1의 "위치 3에 상응하는" 것으로 언급된다. 최적 정렬을 결정하는 경우 고려되어야 하는 결실, 삽입, 말단절단, 융합 등으로 인해, 일반적으로 N-말단으로부터 단순하게 카운팅함으로써 결정되는 바와 같은 시험 서열에서의 아미노산 잔기 번호는 참조 서열에서의 그의 상응하는 위치의 번호와 반드시 동일하지는 않을 것이다. 예를 들어, 정렬된 시험 서열에서 결실이 존재하는 경우, 결실 부위에서 참조 서열에서의 위치에 상응하는 아미노산은 없을 것이다. 정렬된 참조 서열에서 삽입이 존재하는 경우, 그러한 삽입은 참조 서열에서의 어떠한 아미노산 위치에도 상응하지 않을 것이다. 말단절단 또는 융합의 경우, 상응하는 서열에서의 임의의 아미노산에 상응하지 않는 참조 또는 정렬된 서열에서의 아미노산의 스트레치가 존재할 수 있다.
iv. 항체
본 발명의 폴리펩티드에 대한, 또는 그의 변이체 또는 단편에 대한 항체가 또한 포괄된다. 항체를 생산하는 방법은 관련 기술분야에 널리 공지되어 있다 (예를 들어, 문헌 [Harlow and Lane (1988) Antibodies: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, N.Y.]; 및 미국 특허 번호 4,196,265 참조). 이들 항체는 독소 폴리펩티드의 검출 및 단리를 위해 키트에서 사용될 수 있다. 따라서, 본 개시내용은 예를 들어 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 및/또는 224의 서열을 갖는 폴리펩티드를 포함한 본원에 기재된 폴리펩티드에 특이적으로 결합하는 항체를 포함하는 키트를 제공한다.
II. 해충
본원에 제공된 조성물 및 방법은 다양한 해충에 대해 유용하다. "해충"은 곤충, 진균, 박테리아, 선충류, 진드기, 원충 병원체, 동물-기생 간 흡충 등을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 특정한 관심 해충은 곤충 해충, 특히 농업 식물에 유의한 손상을 유발하는 곤충 해충이다. 곤충 해충은 딱정벌레목, 파리목, 막시목, 인시목, 털이목, 매미목, 노린재목, 메뚜기목, 총채벌레목, 집게벌레목, 흰개미목, 이아목, 벼룩목, 날도래목 또는 선충목으로부터 선택된 곤충을 포함한다. 비제한적 실시양태에서, 곤충 해충은 서부 옥수수 뿌리벌레, 디아브로티카 비르기페라 비르기페라(Diabrotica virgifera virgifera); 가을 거염벌레, 스포도프테라 프루기페르다(Spodoptera frugiperda); 콜로라도 감자 딱정벌레, 렙티노타르사 데셈리네아타(Leptinotarsa decemlineata); 옥수수 이삭벌레, 헬리코베르파 제아(Helicoverpa zea) (북아메리카에서, 동일한 종이 목화를 공격하여 목화다래벌레로 불림); 유럽 옥수수 천공충, 오스트리니아 누빌랄리스(Ostrinia nubilalis); 검거세미밤나방, 아그로티스 입실론(Agrotis ipsilon); 배추좀나방, 플루텔라 크실로스텔라(Plutella xylostella); 벨벳빈 모충, 안티카르시아 겜마탈리스(Anticarsia gemmatalis); 남서부 옥수수 천공충, 디아트라에아 그란디오셀라(Diatraea grandiosella); 목화다래벌레, 헬리코베르파 아르미게라(Helicoverpa armigera) (미국 이외의 세계의 나머지 곳에서 발견됨); 남부 녹색 노린재, 네자라 비리둘라(Nezara viridula); 녹색 노린재, 키나비아 힐라리스(Chinavia hilaris); 썩덩나무 노린재, 할리모르파 할리스(Halyomorpha halys); 및 갈색 노린재, 유쉬스투스 세르부스(Euschistus servus), 유쉬스투스 헤로스(Euschistus heros) (신열대 갈색 노린재 및/또는 대두 노린재); 피에조도루스 구일디니이(Piezodorus guildinii) (적색줄 노린재); 디켈롭스 멜라칸투스(Dichelops melacanthus) (일반 명칭 없음) 및/또는 디켈롭스 푸르카투스(Dichelops furcatus) (일반 명칭 없음); 진딧물, 예컨대 대두 진딧물을 포함할 수 있다. 다른 실시양태에서, 해충은 멜로이도기네 하플라(Meloidogyne hapla) (북부 뿌리혹 선충류); 멜로이도기네 엔테롤로비이(Meloidogyne enterolobii), 멜로이도기네 아레나리아(Meloidogyne arenaria) (땅콩 뿌리혹 선충류); 및/또는 멜로이도기네 자바니카(Meloidogyne javanica)를 포함하나 이에 제한되지는 않는 선충류를 포함한다.
본원에 사용된 용어 "곤충 해충"은 곤충 및 다른 유사한 해충, 예컨대 예를 들어 응애 및 진드기를 포함하나 이에 제한되지는 않는 응애목의 것을 지칭한다. 본 발명의 곤충 해충은 인시목의 곤충, 예를 들어 아크로이아 그리셀라(Achroia grisella), 아클레리스 글로베라나(Acleris gloverana), 아클레리스 바리아나(Acleris variana), 아독소피에스 오라나(Adoxophyes orana), 아그로티스 입실론(Agrotis ipsilon), 알라바마 아르길라세아(Alabama argillacea), 알소필라 포메타리아(Alsophila pometaria), 아미엘로이스 트란시텔라(Amyelois transitella), 아나가스타 쿠에니엘라(Anagasta kuehniella), 아나르시아 리네아텔라(Anarsia lineatella), 아니소타 세나토리아(Anisota senatoria), 안테라에아 페르니이(Antheraea pernyi), 안티카르시아 겜마탈리스(Anticarsia gemmatalis), 아르킵스(Archips) 종, 아르기로타에니아(Argyrotaenia) 종, 아테티스 민다라(Athetis mindara), 봄빅스 모리(Bombyx mori), 부쿨라트릭스 투르베리엘라(Bucculatrix thurberiella), 카드라 카우텔라(Cadra cautella), 코리스토네우라(Choristoneura) 종, 코킬리스 호스페스(Cochylis hospes), 콜리아스 유리테메(Colias eurytheme), 코르시라 세팔로니카(Corcyra cephalonica), 시디아 라티페레아누스(Cydia latiferreanus), 시디아 포모넬라(Cydia pomonella), 다타나 인테게리마(Datana integerrima), 덴드롤리무스 시비리쿠스(Dendrolimus sibiricus), 데스미아 푸네랄리스(Desmia funeralis), 디아파니아 히알리나타(Diaphania hyalinata), 디아파니아 니티달리스(Diaphania nitidalis), 디아트라에아 그란디오셀라(Diatraea grandiosella), 디아트라에아 사카랄리스(Diatraea saccharalis), 엔노모스 서브시그나리아(Ennomos subsignaria), 에오레우마 로프티니(Eoreuma loftini), 에페스티아 엘루텔라(Ephestia elutella), 에란니스 틸리아리아(Erannis tiliaria), 에스티그메네 아크레아(Estigmene acrea), 율리아 살루브리콜라(Eulia salubricola), 유포코엘리아 암비구엘라(Eupocoellia ambiguella), 유포에실리아 암비구엘라(Eupoecilia ambiguella), 유프록티스 크리소로에아(Euproctis chrysorrhoea), 육소아 메소리아(Euxoa messoria), 갈레리아 멜로넬라(Galleria mellonella), 그라폴리타 몰레스타(Grapholita molesta), 하리시나 아메리카나(Harrisina americana), 헬리코베르파 서브플렉사(Helicoverpa subflexa), 헬리코베르파 제아(Helicoverpa zea), 헬리오티스 비레센스(Heliothis virescens), 헤밀레우카 올리비아에(Hemileuca oliviae), 호모에오소마 엘렉텔룸(Homoeosoma electellum), 히판트리아 쿠네아(Hyphantria cunea), 케이페리아 리코페르시셀라(Keiferia lycopersicella), 람브디나 피스셀라리아 피스셀라리아(Lambdina fiscellaria fiscellaria), 람브디나 피스셀라리아 루구브로사(Lambdina fiscellaria lugubrosa), 류코마 살리시스(Leucoma salicis), 로베시아 보트라나(Lobesia botrana), 록소스테게 스틱티칼리스(Loxostege sticticalis), 리만트리아 디스파르(Lymantria dispar), 마칼라 티리살리스(Macalla thyrisalis), 말라코소마(Malacosoma) 종, 마메스트라 브라시카에(Mamestra brassicae), 마메스트라 콘피구라타(Mamestra configurata), 만두카 퀸퀘마쿨라타(Manduca quinquemaculata), 만투카 섹타(Manduca sexta), 마루카 테스툴랄리스(Maruca testulalis), 멜란크라 픽타(Melanchra picta), 오페로프테라 브루마타(Operophtera brumata), 오르기이아(Orgyia) 종, 오스트리니아 누빌랄리스, 팔레아크리타 베르나타(Paleacrita vernata), 파필리오 크레스폰테스(Papilio cresphontes), 펙티노포라 고시피엘라(Pectinophora gossypiella), 프리가니디아 칼리포르니카(Phryganidia californica), 필로노릭테르 블란카르델라(Phyllonorycter blancardella), 피에리스 나피(Pieris napi), 피에리스 라파에(Pieris rapae), 플라티페나 스카브라(Plathypena scabra), 플라티노타 플로우엔다나(Platynota flouendana), 플라티노타 스툴타나(Platynota stultana), 플라티프틸리아 카르두이닥틸라(Platyptilia carduidactyla), 플로디아 인테르푼크텔라(Plodia interpunctella), 플루텔라 크실로스텔라(Plutella xylostella), 폰티아 프로토디세(Pontia protodice), 슈달레티아 우니푼크타(Pseudaletia unipuncta), 슈도플루시아 인클루덴스(Pseudoplusia includens), 사불로데스 아에그로타타(Sabulodes aegrotata), 쉬주라 콘신나(Schizura concinna), 시토트로가 세레알렐라(Sitotroga cerealella), 스필로노타 오셀라나(Spilonota ocellana), 스포도프테라(Spodoptera) 종, 타우메토포에아 피티오캄파(Thaumetopoea pityocampa), 티네올라 비셀리엘라(Tineola bisselliella), 트리코플루시아 니(Trichoplusia ni), 우데아 루비갈리스(Udea rubigalis), 크실로미게스 쿠리알리스(Xylomyges curialis) 및 이포노메우타 파델라(Yponomeuta padella)를 포함하나, 이에 제한되지는 않는다.
곤충 해충은 또한 파리목, 막시목, 인시목, 털이목, 매미목, 노린재목, 메뚜기목, 총채벌레목, 집게벌레목, 흰개미목, 이아목, 벼룩목, 날도래목, 딱정벌레목으로부터 선택된 곤충을 포함한다.
주요 작물에 대한 본 발명의 곤충 해충은 메이즈: 오스트리니아 누빌랄리스, 유럽 옥수수 천공충; 아그로티스 입실론, 검거세미밤나방; 헬리코베르파 제아에, 옥수수 이삭벌레; 스포도프테라 프루기페르다, 가을 거염벌레; 디아트라에아 그란디오셀라, 남서부 옥수수 천곤충; 엘라스모팔푸스 리그노셀루스(Elasmopalpus lignosellus), 옥수숫대 천곤충 유충; 디아트라에아 사카랄리스, 사탕수수 천곤충; 서부 옥수수 뿌리벌레, 예를 들어, 디아브로티카 비르기페라 비르기페라; 북부 옥수수 뿌리벌레, 예를 들어, 디아브로티카 롱기코르니스 바르베리(Diabrotica longicornis barberi); 남부 옥수수 뿌리벌레, 예를 들어, 디아브로티카 운데심푼크타타 호와르디(Diabrotica undecimpunctata howardi); 멜라노투스(Melanotus) 종, 방아벌레; 시클로세팔라 보레알리스(Cyclocephala borealis), 북부 마스크 풍뎅이 (굼벵이); 시클로세팔라 임마쿨라타(Cyclocephala immaculata), 남부 마스크 풍뎅이 (굼벵이); 포필리아 자포니카(Popillia japonica), 일본 딱정벌레; 카에톡네마 풀리카리아(Chaetocnema pulicaria), 옥수수 벼룩 딱정벌레; 스페노포루스 마이디스(Sphenophorus maidis), 메이즈 부리곤충; 로팔로시품 마이디스(Rhopalosiphum maidis), 옥수수 잎 진딧물; 아누라피스 마이디라디시스(Anuraphis maidiradicis), 옥수수 뿌리 진딧물; 블리수스 류코프테루스 류코프테루스(Blissus leucopterus leucopterus), 긴노린재; 멜라노플루스 페무루브룸(Melanoplus femurrubrum), 붉은다리 방아깨비; 멜라노플루스 산구이니페스(Melanoplus sanguinipes), 이동 방아깨비; 힐레미아 플라투라(Hylemya platura), 옥수수종자 구더기; 아그로미자 파르비코르니스(Agromyza parvicornis), 옥수수 무늬 잎나방벌레; 아나포트립스 옵스크루루스(Anaphothrips obscrurus), 잔디 총채벌레; 솔레놉시스 밀레스타(Solenopsis milesta), 도둑 개미; 테트라니쿠스 우르티카에(Tetranychus urticae), 두점박이 잎응애; 수수: 킬로 파르텔루스(Chilo partellus), 수수 천공충; 스포도프테라 프루기페르다, 가을 거염벌레; 헬리코베르파 제아, 옥수수 이삭벌레; 엘라스모팔푸스 리그노셀루스, 옥수숫대 천곤충 유충; 펠티아 서브테라네아(Feltia subterranea), 곡물 거세미밤나방; 필로파가 크리니타(Phyllophaga crinita), 굼벵이; 엘레오데스(Eleodes), 코노데루스(Conoderus), 및 아에올루스(Aeolus) 종, 방아벌레; 오울레마 멜라노푸스(Oulema melanopus), 곡류 잎 딱정벌레; 카에톡네마 풀리카리아, 옥수수 벼룩 딱정벌레; 스페노포루스 마이디스, 메이즈 부리곤충; 로팔로시품 마이디스; 옥수수 잎 진딧물; 시파 플라바(Sipha flava), 황색 사탕수수 진딧물; 긴노린재, 예를 들어, 블리수스 류코프테루스 류코프테루스; 콘타리니아 소르기콜라, 수수 깔따구; 테트라니쿠스 신나바리누스(Tetranychus cinnabarinus), 카르민 잎응애; 테트라니쿠스 우르티카에, 두점박이 잎응애; 밀: 슈달레티아 우니푼크타(Pseudaletia unipuncta), 거염벌레; 스포도프테라 프루기페르다, 가을 거염벌레; 엘라스모팔푸스 리그노셀루스, 옥수숫대 천곤충 유충; 아그로티스 오르토고니아(Agrotis orthogonia), 배추 거세미밤나방; 엘라스모팔푸스 리그노셀루스(Elasmopalpus lignosellus), 옥수숫대 천곤충 유충; 오울레마 멜라노푸스(Oulema melanopus), 곡류 잎 딱정벌레; 히페라 푼크타타(Hypera punctata), 클로버 잎 바구미; 남부 옥수수 뿌리벌레, 예를 들어, 디아브로티카 운데심푼크타타 호와르디; 러시아 밀 진딧물; 쉬자피스 그라미눔(Schizaphis graminum), 녹색벌레; 마크로시품 아베나에(Macrosiphum avenae), 영국 곡물 진딧물; 멜라노플루스 페무루브룸, 붉은다리 방아깨비; 멜라노플루스 디페렌티알리스(Melanoplus differentialis), 차등 방아깨비; 멜라노플루스 산구이니페스, 이동 방아깨비; 마이에티올라 데스트룩토르(Mayetiola destructor), 헤시안 파리; 시토디플로시스 모셀라나(Sitodiplosis mosellana), 밀 깔따구; 메로미자 아메리카나(Meromyza americana), 밀 줄기 구더기; 힐레미아 코아르크타타(Hylemya coarctata), 밀 구근 파리; 프란클리니엘라 푸스카(Frankliniella fusca), 담배 총채벌레; 세푸스 신크투스(Cephus cinctus), 밀 줄기 잎벌; 아세리아 툴리파에(Aceria tulipae), 밀 말림 응애; 해바라기: 실린드로코프투루스 아드스페르수스(Cylindrocopturus adspersus), 해바라기 줄기 바구미; 스미크로닉스 풀부스(Smicronyx fulvus), 적색 해바라기 종자 바구미; 스미크로닉스 소르디두스(Smicronyx sordidus), 회색 해바라기 종자 바구미; 술레이마 헬리안타나(Suleima helianthana), 해바라기 싹 나방; 호모에오소마 엘렉텔룸(Homoeosoma electellum), 해바라기 나방; 지고그람마 엑스클라마티오니스(Zygogramma exclamationis), 해바라기 딱정벌레; 보티누스 기보수스(Bothynus gibbosus), 당근 딱정벌레; 네오라시오프테라 무르트펠드티아나(Neolasioptera murtfeldtiana), 해바라기 종자 깔따구; 목화: 헬리오티스 비레센스(Heliothis virescens), 회색담배나방; 헬리코베르파 제아, 목화다래벌레; 스포도프테라 엑시구아(Spodoptera exigua), 비트 거염벌레; 펙티노포라 고시피엘라(Pectinophora gossypiella), 분홍솜벌레; 목화 바구미, 예를 들어, 안토노무스 그란디스(Anthonomus grandis); 아피스 고시피이(Aphis gossypii), 목화 진딧물; 슈다토모스셀리스 세리아투스(Pseudatomoscelis seriatus), 목화 플리호퍼; 트리알레우로데스 아부틸로니아(Trialeurodes abutilonea), 줄무늬날개 가루이; 리구스 리네올라리스(Lygus lineolaris), 변색 장님노린재; 멜라노플루스 페무루브룸, 붉은다리 방아깨비; 멜라노플루스 디페렌티알리스, 차등 방아깨비; 트립스 타바시(Thrips tabaci), 양파 총채벌레; 프란클리니엘라 푸스카, 담배 총채벌레; 테트라니쿠스 신나바리누스(Tetranychus cinnabarinus), 카르민 잎응애; 테트라니쿠스 우르티카에, 두점박이 잎응애; 벼: 디아트라에아 사카랄리스(Diatraea saccharalis), 사탕수수 천공충; 스포도프테라 프루기페르다, 가을 거염벌레; 헬리코베르파 제아, 옥수수 이삭벌레; 콜라스피스 브룬네아(Colaspis brunnea), 포도 콜라스피스; 리소로프트루스 오리조필루스(Lissorhoptrus oryzophilus), 벼 물 바구미; 시토필루스 오리자에(Sitophilus oryzae), 벼 바구미; 네포테틱스 니그로픽투스(Nephotettix nigropictus), 벼 매미충; 긴노린재, 예를 들어, 블리수스 류코프테루스 류코프테루스; 아크로스테르눔 힐라레(Acrosternum hilare), 녹색 노린재; 대두: 슈도플루시아 인클루덴스, 대두 자벌레; 안티카르시아 겜마탈리스, 벨벳빈 모충; 플라티페나 스카브라(Plathypena scabra), 녹색 클로버벌레; 오스트리니아 누빌랄리스, 유럽 옥수수 천공충; 아그로티스 입실론, 검거세미밤나방; 스포도프테라 엑시구아, 비트 거염벌레; 헬리오티스 비레센스, 회색담배나방; 헬리코베르파 제아, 목화다래벌레; 에필라크나 바리베스티스(Epilachna varivestis), 멕시코 콩 딱정벌레; 미주스 페르시카에(Myzus persicae), 복숭아 혹 진딧물; 엠포아스카 파바에(Empoasca fabae), 감자 매미충; 아크로스테르눔 힐라레, 녹색 노린재; 멜라노플루스 페무루브룸, 붉은다리 방아깨비; 멜라노플루스 디페렌티알리스, 차등 방아깨비; 힐레미아 플라투라, 옥수수종자 구더기; 세리코트립스 바리아빌리스(Sericothrips variabilis), 대두 총채벌레; 트립스 타바시, 양파 총채벌레; 테트라니쿠스 투르케스타니(Tetranychus turkestani), 딸기 잎응애; 테트라니쿠스 우르티카에, 두점박이 잎응애; 보리: 오스트리니아 누빌랄리스, 유럽 옥수수 천공충; 아그로티스 입실론, 검거세미밤나방; 쉬자피스 그라미눔, 녹색벌레; 긴노린재, 예를 들어 블리수스 류코프테루스 류코프테루스; 아크로스테르눔 힐라레, 녹색 노린재; 유쉬스투스 세르부스, 갈색 노린재; 질레미아 플라투라(Jylemya platura), 옥수수종자 구더기; 마이에티올라 데스트룩토르, 헤시안 파리; 페트로비아 라텐스(Petrobia latens), 갈색 밀 응애; 오일 종자 평지: 브레비코리네 브라시카에(Vrevicoryne brassicae), 양배추 진딧물; 필로트레타 크루시페라에(Phyllotreta cruciferae), 십자화과 벼룩 딱정벌레; 필로트레타 스트리올라타(Phyllotreta striolata), 줄무늬 벼룩 딱정벌레; 필로트레타 네모룸(Phyllotreta nemorum), 줄무늬 순무 벼룩 딱정벌레; 멜리게테스 아에네우스(Meligethes aeneus), 평지씨 딱정벌레; 및 화분 딱정벌레 멜리게테스 루피마누스(Meligethes rufimanus), 멜리게테스 니그레센스(Meligethes nigrescens), 멜리게테스 카나디아누스(Meligethes canadianus), 및 멜리게테스 비리데센스(Meligethes viridescens); 감자: 렙티노타르사 데셈리네아타(Leptinotarsa decemlineata), 콜로라도 감자 딱정벌레를 포함하나, 이에 제한되지는 않는다.
본원에 제공된 방법 및 조성물은 노린재목 예컨대 리구스 헤스페루스(Lygus hesperus), 리구스 리네올라리스, 리구스 프라텐시스(Lygus pratensis), 리구스 루구리페니스 포프(Lygus rugulipennis Popp), 리구스 파불리누스(Lygus pabulinus), 칼로코리스 노르베기쿠스(Calocoris norvegicus), 오르토프스 콤페스트리스(Orthops compestris), 플레시오코리스 루기콜리스(Plesiocoris rugicollis), 시르토펠티스 모데스투스(Cyrtopeltis modestus), 시르토펠티스 노타투스(Cyrtopeltis notatus), 스파나고니쿠스 알보파시아투스(Spanagonicus albofasciatus), 디아프노코리스 클로리노니스(Diaphnocoris chlorinonis), 라보피디콜라 알리이(Labopidicola allii), 슈다토모스셀리스 세리아투스, 아델포코리스 라피두스(Adelphocoris rapidus), 포에실로캅수스 리네아투스(Poecilocapsus lineatus), 블리수스 류코프테루스(Blissus leucopterus), 니시우스 에리카에(Nysius ericae), 니시우스 라파누스(Nysius raphanus), 유쉬스투스 세르부스, 네자라 비리둘라, 유리가스터(Eurygaster), 코레이다에(Coreidae), 피로코리다에(Pyrrhocoridae), 티니다에(Tinidae), 블로스토마티다에(Blostomatidae), 레두비이다에(Reduviidae), 및 시미시다에(Cimicidae)에 대해 효과적일 수 있다. 관심 해충은 또한 아라에세루스 파시쿨라투스(Araecerus fasciculatus), 커피 콩 바구미; 아칸토셀리데스 오브텍투스(Acanthoscelides obtectus), 콩 바구미; 브루쿠스 루프마누스(Bruchus rufmanus), 잠두 바구미; 브루쿠스 피소룸(Bruchus pisorum), 완두 바구미; 자브로테스 수브파시아투스(Zabrotes subfasciatus), 멕시코 콩 바구미; 디아브로티카 발테아타(Diabrotica balteata), 줄무늬 오이 딱정벌레; 세로토마 트리푸르카타(Cerotoma trifurcata), 콩잎 딱정벌레; 디아브로티카 비르기페라(Diabrotica virgifera), 멕시코 옥수수 뿌리벌레; 에피트릭스 쿠쿠메리스(Epitrix cucumeris), 감자 벼룩 딱정벌레; 카에톡네마 콘피니스(Chaetocnema confinis), 고구마 벼룩 딱정벌레; 히페라 포스티카(Hypera postica), 알팔파 바구미; 안토노무스 콰드리지부스(Anthonomus quadrigibbus), 사과 꿀꿀이바구미; 스테르네쿠스 팔루다투스(Sternechus paludatus), 콩 줄기 바구미; 히페라 브룬니페니스(Hypera brunnipennis), 이집트 알팔파 바구미; 시토필루스 그라나리우스(Sitophilus granaries), 적갈색쌀 바구미; 크라포니우스 이나에쿠알리스(Craponius inaequalis), 포도 꿀꿀이바구미; 시토필루스 제아마이스(Sitophilus zeamais), 메이즈 바구미; 코노트라켈루스 네누파르(Conotrachelus nenuphar), 자두 꿀꿀이바구미; 유세페스 포스트파시아투스(Euscepes postfaciatus), 서인도 고구마 바구미; 말라데라 카스타네아(Maladera castanea), 아시아 정원 딱정벌레; 리조트로구스 마잘리스(Rhizotrogus majalis), 유럽 풍뎅이; 마크로닥틸루스 수브스피노수스(Macrodactylus subspinosus), 장미 풍뎅이; 트리볼리움 콘푸숨(Tribolium confusum), 어리쌀도둑 딱정벌레; 테네브리오 오브스쿠루스(Tenebrio obscurus), 흑색 거저리; 트리볼리움 카스타네움, 적색 쌀도둑 딱정벌레; 테네브리오 몰리토르(Tenebrio molitor), 황색 거저리를 포함한다.
선충류는 헤테로데라(Heterodera) 종, 멜로이도기네(Meloidogyne) 종 및 글로보데라(Globodera) 종을 포함한 기생 선충류, 예컨대 뿌리혹, 낭포, 및 뿌리썩이 선충류; 특히 헤테로데라 글리시네스(Heterodera glycines) (대두 낭포 선충류); 헤테로데라 스카크티이(Heterodera schachtii) (비트 낭포 선충류); 헤테로데라 아베나에(Heterodera avenae) (곡류 낭포 선충류); 및 글로보데라 로스토키엔시스(Globodera rostochiensis) 및 글로보데라 파일리다(Globodera pailida) (감자 낭포 선충류)를 포함하나 이에 제한되지는 않는 낭포 선충류의 구성원을 포함한다. 뿌리썩이 선충류는 프라틸렌쿠스(Pratylenchus) 종을 포함한다.
곤충 해충은 초기 발달 단계에서 예를 들어 유충 또는 다른 미성숙 형태로서 본 발명의 조성물의 살충 활성에 대해 시험될 수 있다. 곤충은 암흑 상태에서 약 20℃ 내지 약 30℃ 및 약 30% 내지 약 70% 상대 습도에서 사육될 수 있다. 생물검정은 문헌 [Czapla and Lang (1990) J. Econ. Entomol. 83 (6): 2480-2485]에 기재된 바와 같이 수행될 수 있다. 또한, 본원의 실험 섹션을 참조한다.
III. 발현 카세트
본원에 제공된 살충 단백질을 코딩하는 폴리뉴클레오티드는 관심 유기체에서의 발현을 위한 발현 카세트에서 제공될 수 있다. 카세트는 폴리뉴클레오티드의 발현을 가능하게 하는, 본원에 제공된 살충 폴리펩티드를 코딩하는 폴리뉴클레오티드에 작동가능하게 연결된 5' 및 3' 조절 서열을 포함할 것이다. 카세트는 추가적으로 유기체 내로 공동형질전환되는 적어도 1종의 추가의 유전자 또는 유전 요소를 함유할 수 있다. 추가의 유전자 또는 요소가 포함되는 경우, 성분은 작동가능하게 연결된다. 대안적으로, 추가의 유전자(들) 또는 요소(들)는 다중 발현 카세트 상에 제공될 수 있다. 이러한 발현 카세트는 조절 영역의 전사 조절 하에 있는 폴리뉴클레오티드의 삽입을 위한 복수의 제한 부위 및/또는 재조합 부위가 제공된다. 발현 카세트는 추가적으로 선택 마커 유전자를 함유할 수 있다.
발현 카세트는 5'-3' 전사 방향으로 관심 유기체, 즉 식물 또는 박테리아에서 기능적인 전사 및 번역 개시 영역 (즉, 프로모터), 본 발명의 살충 폴리뉴클레오티드, 및 전사 및 번역 종결 영역 (즉, 종결 영역)을 포함할 것이다. 본 발명의 프로모터는 숙주 세포에서 코딩 서열의 발현을 지시 또는 구동할 수 있다. 조절 영역 (즉, 프로모터, 전사 조절 영역, 및 번역 종결 영역)은 숙주 세포에 대해 또는 서로에 대해 내인성이거나 이종일 수 있다. 서열에 대한 언급에서 본원에 사용된 "이종"은 외래 종으로부터 기원하거나, 또는 동일한 종으로부터의 것인 경우, 고의적인 인간 개입에 의해 조성 및/또는 게놈 유전자좌에서 그의 천연 형태로부터 실질적으로 변형된 서열이다. 본원에 사용된 키메라 유전자는 코딩 서열에 이종인 전사 개시 영역에 작동가능하게 연결된 코딩 서열을 포함한다.
에이. 투메파시엔스(A. tumefaciens)의 Ti-플라스미드, 예컨대 옥토핀 신타제 및 노팔린 신타제 종결 영역으로부터 편리한 종결 영역이 이용가능하다. 또한, 문헌 [Guerineau et al. (1991) Mol. Gen. Genet. 262:141-144; Proudfoot (1991) Cell 64:671-674; Sanfacon et al. (1991) Genes Dev. 5:141-149; Mogen et al. (1990) Plant Cell 2:1261-1272; Munroe et al. (1990) Gene 91:151-158; Ballas et al. (1989) Nucleic Acids Res. 17:7891-7903; 및 Joshi et al. (1987) Nucleic Acids Res. 15:9627-9639]을 참조한다.
추가의 조절 신호는 전사 개시 개시 부위, 오퍼레이터, 액티베이터, 인핸서, 다른 조절 요소, 리보솜 결합 부위, 개시 코돈, 종결 신호 등을 포함하나 이에 제한되지는 않는다. 예를 들어, 미국 특허 번호 5,039,523 및 4,853,331; EP 0480762A2; 문헌 [Sambrook et al. (1992) Molecular Cloning: A Laboratory Manual, ed. Maniatis et al. (Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N.Y.), hereinafter "Sambrook 11"; Davis et al., eds. (1980) Advanced Bacterial Genetics (Cold Spring Harbor Laboratory Press), Cold Spring Harbor, N.Y.], 및 그에 인용된 참고문헌을 참조한다.
발현 카세트의 제조에 있어서, DNA 서열을 적절한 배향으로, 및 적절하게는 적절한 리딩 프레임 내에 제공하기 위해 다양한 DNA 단편이 조작될 수 있다. 이를 위해, DNA 단편을 접합하기 위해 어댑터 또는 링커가 사용될 수 있거나, 또는 편리한 제한 부위, 여분의 DNA의 제거, 제한 부위의 제거 등을 위해 다른 조작이 수반될 수 있다. 이러한 목적을 위해, 시험관내 돌연변이유발, 프라이머 복구, 제한, 어닐링, 재치환, 예를 들어 전이 및 전환이 수반될 수 있다.
본 발명의 실시에 수많은 프로모터가 사용될 수 있다. 목적하는 결과에 기초하여 프로모터가 선택될 수 있다. 핵산은 관심 유기체에서의 발현을 위해 구성적, 유도성, 조직-선호, 또는 다른 프로모터와 조합될 수 있다. 예를 들어, 각각 본원에 참조로 포함되는 WO 99/43838 및 미국 특허 번호 8,575,425; 7,790,846; 8,147,856; 8,586832; 7,772,369; 7,534,939; 6,072,050; 5,659,026; 5,608,149; 5,608,144; 5,604,121; 5,569,597; 5,466,785; 5,399,680; 5,268,463; 5,608,142; 및 6,177,611에 제시된 프로모터를 참조한다.
식물에서의 발현을 위해, 구성적 프로모터는 또한 CaMV 35S 프로모터 (Odell et al. (1985) Nature 313:810-812); 벼 액틴 (McElroy et al. (1990) Plant Cell 2:163-171); 유비퀴틴 (Christensen et al. (1989) Plant Mol. Biol. 12:619-632 및 Christensen et al. (1992) Plant Mol. Biol. 18:675-689); pEMU (Last et al. (1991) Theor. Appl. Genet. 81:581-588); MAS (Velten et al. (1984) EMBO J. 3:2723-2730)를 포함한다. 유도성 프로모터는 병원체에 의한 감염 후 유도되는 발병기전-관련 단백질 (PR 단백질)의 발현을 구동하는 것을 포함한다. 예를 들어, 본원에 참조로 포함되는 문헌 [Redolfi et al. (1983) Neth. J. Plant Pathol. 89:245-254; Uknes et al. (1992) Plant Cell 4:645-656; 및 Van Loon (1985) Plant Mol. Virol. 4:111-116]; 및 WO 99/43819를 참조한다. 병원체 감염 부위에서 또는 부근에서 국부 발현되는 프로모터가 또한 사용될 수 있다 (Marineau et al. (1987) Plant Mol. Biol. 9:335-342; Matton et al. (1989) Molecular Plant-Microbe Interactions 2:325-331; Somsisch et al. (1986) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83:2427-2430; Somsisch et al. (1988) Mol. Gen. Genet. 2:93-98; 및 Yang (1996) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93:14972-14977; Chen et al. (1996) Plant J. 10:955-966; Zhang et al. (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91:2507-2511; Warner et al. (1993) Plant J. 3:191-201; Siebertz et al. (1989) Plant Cell 1:961-968; Cordero et al. (1992) Physiol. Mol. Plant Path. 41:189-200; 미국 특허 번호 5,750,386 (선충류-유도성); 및 그에 인용된 참고문헌).
상처-유도성 프로모터가 본 발명의 구축에 사용될 수 있다. 이러한 상처-유도성 프로모터는 pin II 프로모터 (Ryan (1990) Ann. Rev. Phytopath. 28:425-449; Duan et al. (1996) Nature Biotechnology 14:494-498); wun1 및 wun2 (미국 특허 번호 5,428,148); win1 및 win2 (Stanford et al. (1989) Mol. Gen. Genet. 215:200-208); 시스테민 (McGurl et al. (1992) Science 225:1570-1573); WIP1 (Rohmeier et al. (1993) Plant Mol. Biol. 22:783-792; Eckelkamp et al. (1993) FEBS Letters 323:73-76); MPI 유전자 (Corderok et al. (1994) Plant J. 6(2):141-150); 등을 포함하고, 상기 문헌은 본원에 참조로 포함된다.
본 발명에 사용하기 위한 조직-선호 프로모터는 문헌 [Yamamoto et al. (1997) Plant J. 12(2):255-265; Kawamata et al. (1997) Plant Cell Physiol. 38(7):792-803; Hansen et al. (1997) Mol. Gen Genet. 254(3):337-343; Russell et al. (1997) Transgenic Res. 6(2):157-168; Rinehart et al. (1996) Plant Physiol. 112(3):1331-1341; Van Camp et al. (1996) Plant Physiol. 112(2):525-535; Canevascini et al. (1996) Plant Physiol. 112(2):513-524; Yamamoto et al. (1994) Plant Cell Physiol. 35(5):773-778; Lam (1994) Results Probl. Cell Differ. 20:181-196; Orozco et al. (1993) Plant Mol Biol. 23(6):1129-1138; Matsuoka et al. (1993) Proc Natl. Acad. Sci. USA 90(20):9586-9590; 및 Guevara-Garcia et al. (1993) Plant J. 4(3):495-505]에 제시된 것을 포함한다.
잎-선호 프로모터는 문헌 [Yamamoto et al. (1997) Plant J. 12(2):255-265; Kwon et al. (1994) Plant Physiol. 105:357-67; Yamamoto et al. (1994) Plant Cell Physiol. 35(5):773-778; Gotor et al. (1993) Plant J. 3:509-18; Orozco et al. (1993) Plant Mol. Biol. 23(6):1129-1138; 및 Matsuoka et al. (1993) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90(20):9586-9590]에 제시된 것을 포함한다.
뿌리-선호 프로모터가 공지되어 있고, 문헌 [Hire et al. (1992) Plant Mol. Biol. 20(2):207-218 (대두 뿌리-특이적 글루타민 신테타제 유전자); Keller and Baumgartner (1991) Plant Cell 3(10):1051-1061 (뿌리-특이적 제어 요소); Sanger et al. (1990) Plant Mol. Biol. 14(3):433-443 (아그로박테리움 투메파시엔스(Agrobacterium tumefaciens)의 만노핀 신타제 (MAS) 유전자); 및 Miao et al. (1991) Plant Cell 3(1):11-22 (시토졸 글루타민 신테타제 (GS)); Bogusz et al. (1990) Plant Cell 2(7):633-641; Leach and Aoyagi (1991) Plant Science (Limerick) 79(1):69-76 (rolC 및 rolD); Teeri et al. (1989) EMBO J. 8(2):343-350; Kuster et al. (1995) Plant Mol. Biol. 29(4):759-772 (VfENOD-GRP3 유전자 프로모터); 및 Capana et al. (1994) Plant Mol. Biol. 25(4):681-691 (rolB 프로모터)]에서의 것을 포함한다. 또한 미국 특허 번호 5,837,876; 5,750,386; 5,633,363; 5,459,252; 5,401,836; 5,110,732; 및 5,023,179를 참조한다.
"종자-선호" 프로모터는 "종자-특이적" 프로모터 (종자 발달 동안 활성인 프로모터, 예컨대 종자 저장 단백질의 프로모터) 뿐만 아니라 "종자-발아" 프로모터 (종자 발아 동안 활성인 프로모터) 둘 다를 포함한다. 문헌 [Thompson et al. (1989) BioEssays 10:108]을 참조한다. 종자-선호 프로모터는 Cim1 (시토키닌-유도된 메시지); cZ19B1 (메이즈 19 kDa 제인); milps (미오-이노시톨-1-포스페이트 신타제) (WO 00/11177 및 미국 특허 번호 6,225,529 참조)를 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 감마-제인은 내배유-특이적 프로모터이다. 글로불린 1 (Glb-1)은 대표적인 배아-특이적 프로모터이다. 쌍자엽식물의 경우에, 종자-특이적 프로모터는 콩 β-파세올린, 나핀, β-콘글리시닌, 대두 렉틴, 크루시페린 등을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 단자엽식물의 경우에, 종자-특이적 프로모터는 메이즈 15 kDa 제인, 22 kDa 제인, 27 kDa 제인, 감마-제인, 왁시, 슈렁큰 1, 슈렁큰 2, 글로불린 1 등을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 또한 end1 및 end2 유전자로부터의 종자-선호 프로모터가 개시된 WO 00/12733을 참조한다.
박테리아 숙주에서의 발현을 위해, 박테리아에서 기능하는 프로모터가 관련 기술분야에 널리 공지되어 있다. 이러한 프로모터는 본 발명의 살충 단백질 중 임의의 것의 프로모터, 및 비. 투린기엔시스 시그마 인자에 특이적인 프로모터를 포함한, 공지된 결정 단백질 유전자 프로모터 중 임의의 것을 포함한다. 대안적으로, 돌연변이유발된 또는 재조합 결정 단백질-코딩 유전자 프로모터는 재조합적으로 조작되고, 본원에 개시된 신규 유전자 절편의 발현을 촉진시키는데 사용될 수 있다.
발현 카세트는 또한 형질전환된 세포의 선택을 위한 선택 마커 유전자를 포함할 수 있다. 선택 마커 유전자는 형질전환된 세포 또는 조직의 선택을 위해 사용된다. 마커 유전자는 항생제 저항성을 코딩하는 유전자, 예컨대 네오마이신 포스포트랜스퍼라제 II (NEO) 및 히그로마이신 포스포트랜스퍼라제 (HPT)를 코딩하는 것, 뿐만 아니라 제초 화합물에 저항성을 부여하는 유전자, 예컨대 글루포시네이트 암모늄, 브로목시닐, 이미다졸리논, 및 2,4-디클로로페녹시아세테이트 (2,4-D)를 포함한다. 추가의 선택 마커가 공지되어 있고, 임의의 것이 본 발명의 실시에 사용될 수 있다. 예를 들어, 선택 마커로서 사용될 수 있는 글루포시네이트 저항성 서열을 개시하는, 그 전문이 본원에 참조로 포함되는 2015년 12월 18일에 출원된 PCT/US2015/066648을 참조한다.
IV. 방법, 숙주 세포 및 식물 세포
제시된 바와 같이, 살충 단백질 또는 그의 활성 변이체 또는 단편을 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 DNA 구축물을 사용하여 관심 식물 또는 다른 관심 유기체를 형질전환시킬 수 있다. 형질전환 방법은 뉴클레오티드 구축물을 식물 내로 도입하는 것을 수반한다. "도입하는"은 구축물이 식물의 세포 또는 숙주 세포의 내부에의 접근을 달성하도록 하는 방식으로 뉴클레오티드 구축물을 식물 또는 다른 숙주 세포에 도입하는 것으로 의도된다. 본 발명의 방법은 뉴클레오티드 구축물을 식물 또는 숙주 세포에 도입하기 위한 특정한 방법을 필요로 하지 않으며, 단지 뉴클레오티드 구축물은 식물 또는 숙주 유기체의 적어도 하나의 세포의 내부에의 접근을 달성한다. 안정한 형질전환 방법, 일시적 형질전환 방법, 및 바이러스-매개 방법을 포함하나 이에 제한되지는 않는 뉴클레오티드 구축물을 식물 및 다른 숙주 세포 내로 도입하는 방법이 관련 기술분야에 공지되어 있다.
방법은 형질전환된 유기체, 예컨대 전체 식물, 뿐만 아니라 식물 기관 (예를 들어, 잎, 줄기, 뿌리 등), 종자, 식물 세포, 번식체, 배아 및 그의 자손을 포함한 식물을 생성한다. 식물 세포는 분화 또는 비분화될 수 있다 (예를 들어 캘러스, 현탁 배양 세포, 원형질체, 잎 세포, 뿌리 세포, 체관부 세포, 화분).
"트랜스제닉 식물" 또는 "형질전환된 식물" 또는 "안정하게 형질전환된" 식물 또는 세포 또는 조직은 본 발명의 적어도 1종의 살충 폴리펩티드를 코딩하는 폴리뉴클레오티드가 혼입되거나 통합된 식물을 지칭한다. 다른 외인성 또는 내인성 핵산 서열 또는 DNA 단편이 또한 식물 세포 내로 혼입될 수 있다는 것이 인식된다. 아그로박테리움(Agrobacterium)- 및 바이오리스틱(biolistic)-매개 형질전환은 2종의 우세하게 사용되는 접근법으로 남아 있다. 그러나, 형질전환은 감염, 형질감염, 미세주사, 전기천공, 미세투사, 바이오리스틱 또는 입자 충격, 전기천공, 실리카/탄소 섬유, 초음파 매개, PEG 매개, 인산칼슘 공동-침전, 다가양이온 DMSO 기술, DEAE 덱스트란 절차, 아그로 및 바이러스 매개 (콜리모바이러스, 제미니바이러스(Geminivirus), RNA 식물 바이러스), 리포솜 매개 등에 의해 수행될 수 있다.
형질전환 프로토콜 뿐만 아니라 폴리펩티드 또는 폴리뉴클레오티드 서열을 식물 내로 도입하는 프로토콜은 형질전환을 위해 표적화되는 식물 또는 식물 세포의 유형, 즉 단자엽식물 또는 쌍자엽식물에 따라 달라질 수 있다. 형질전환 방법은 관련 기술분야에 공지되어 있고, 미국 특허 번호 8,575,425; 7,692,068; 8,802,934; 7,541,517에 제시된 것을 포함하며; 이들 각각은 본원에 참조로 포함된다. 또한, 문헌 [Rakoczy-Trojanowska, M. (2002) Cell Mol Biol Lett. 7:849-858; Jones et al. (2005) Plant Methods 1:5; Rivera et al. (2012) Physics of Life Reviews 9:308-345; Bartlett et al. (2008) Plant Methods 4:1-12; Bates, G.W. (1999) Methods in Molecular Biology 111:359-366; Binns and Thomashow (1988) Annual Reviews in Microbiology 42:575-606; Christou, P. (1992) The Plant Journal 2:275-281; Christou, P. (1995) Euphytica 85:13-27; Tzfira et al. (2004) TRENDS in Genetics 20:375-383; Yao et al. (2006) Journal of Experimental Botany 57:3737-3746; Zupan and Zambryski (1995) Plant Physiology 107:1041-1047; Jones et al. (2005) Plant Methods 1:5]을 참조한다.
형질전환은 세포 내로의 핵산의 안정한 또는 일시적 혼입을 발생시킬 수 있다. "안정한 형질전환"은 숙주 세포 내로 도입된 뉴클레오티드 구축물이 숙주 세포의 게놈 내로 통합되고, 그의 자손에 의해 유전될 수 있음을 의미하는 것으로 의도된다. "일시적 형질전환"은 폴리뉴클레오티드가 숙주 세포 내로 도입되고, 숙주 세포의 게놈 내로 통합되지 않음을 의미하는 것으로 의도된다.
엽록체의 형질전환 방법이 관련 기술분야에 공지되어 있다. 예를 들어, 문헌 [Svab et al. (1990) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 87:8526-8530; Svab and Maliga (1993) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90:913-917; Svab and Maliga (1993) EMBO J. 12:601-606]을 참조한다. 방법은 선택 마커를 함유하는 DNA의 입자 총 전달, 및 상동 재조합을 통한 색소체 게놈으로의 DNA의 표적화에 의존한다. 추가적으로, 색소체 형질전환은 핵-코딩되고 색소체-지시된 RNA 폴리머라제의 조직-선호 발현에 의한 침묵 색소체-매개 트랜스진의 전사활성화에 의해 달성될 수 있다. 이러한 시스템은 문헌 [McBride et al. (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91:7301-7305]에서 보고된 바 있다.
형질전환된 세포는 통상적인 방식에 따라 식물로 성장할 수 있다. 예를 들어, 문헌 [McCormick et al. (1986) Plant Cell Reports 5:81-84]을 참조한다. 이어서 이들 식물은 성장하고, 동일하게 형질전환된 균주 또는 상이한 균주로 수분되고, 목적하는 표현형 특징의 구성적 발현을 갖는 잡종의 생성이 확인된다. 2 이상의 세대를 성장시켜 목적하는 표현형 특징의 발현이 안정하게 유지되고 유전되는 것을 보장할 수 있고, 이어서 종자를 수확하여 목적하는 표현형 특징의 발현이 달성되었음을 보장할 수 있다. 이러한 방식으로, 본 발명은 그의 게놈 내로 안정하게 혼입된 본 발명의 뉴클레오티드 구축물, 예를 들어 본 발명의 발현 카세트를 갖는 형질전환된 종자 ("트랜스제닉 종자"로도 지칭됨)를 제공한다.
구체적 실시양태에서, 본원에 제공된 서열은 숙주 세포 또는 식물 세포의 게놈 내에서 특이적 부위에 표적화될 수 있다. 이러한 방법은 관심 식물 게놈 서열에 대해 설계된 메가뉴클레아제 (D'Halluin et al. 2013 Plant Biotechnol J); CRISPR-Cas9, TALEN, 및 게놈의 정확한 편집을 위한 다른 기술 (Feng, et al. (2013) Cell Research 23:1229-1232; Podevin, et al. (2013) Trends Biotechnology, online publication; Wei et al. (2013) J Gen Genomics ; Zhang et al. (2013) WO 2013/026740); Cre-lox 부위-특이적 재조합 (Dale et al. (1995) Plant J 7:649-659; Lyznik, et al. (2007) Transgenic Plant J 1:1-9; FLP-FRT 재조합 (Li et al. (2009) Plant Physiol 151:1087-1095); Bxb1-매개 통합 (Yau et al. Plant J (2011) 701:147-166); 아연-핑거 매개 통합 (Wright et al. (2005) Plant J 44:693-705); Cai et al. (2009) Plant Mol Biol 69:699-709); 및 상동 재조합 (Lieberman-Lazarovich 및 Levy (2011) Methods Mol Biol 701: 51-65); Puchta (2002) Plant Mol Biol 48:173-182)을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다.
본원에 제공된 서열은 단자엽식물 및 쌍자엽식물을 포함하나 이에 제한되지 않는 임의의 식물 종의 형질전환에 사용될 수 있다. 관심 식물의 예는 옥수수 (메이즈), 수수, 밀, 해바라기, 토마토, 십자화과, 페퍼, 감자, 목화, 벼, 대두, 사탕무, 사탕수수, 담배, 보리, 및 유지종자 평지, 브라시카(Brassica) 종, 알팔파, 호밀, 기장, 홍화, 땅콩, 고구마, 카사바, 커피, 코코넛, 파인애플, 시트러스 나무, 코코아, 차, 바나나, 아보카도, 무화과, 구아바, 망고, 올리브, 파파야, 캐슈, 마카다미아, 아몬드, 귀리, 채소, 관상식물, 및 침엽수를 포함하나, 이에 제한되지는 않는다.
채소는 토마토, 상추, 녹색콩, 리마콩, 완두, 및 쿠쿠미스 속의 구성원, 예컨대 오이, 칸탈루프, 및 머스크 멜론을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 관상식물은 아잘레아, 히드란게아, 히비스쿠스, 장미, 튤립, 수선화, 페튜니아, 카네이션, 포인세티아, 및 국화를 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 바람직하게는, 본 발명의 식물은 작물 식물 (예를 들어, 메이즈, 수수, 밀, 해바라기, 토마토, 십자화과, 페퍼, 감자, 목화, 벼, 대두, 사탕무, 사탕수수, 담배, 보리, 유지종자 평지 등)이다.
본원에 사용된 용어 식물은 식물 세포, 식물 원형질체, 식물이 재생될 수 있는 식물 세포 조직 배양물, 식물 캘러스, 식물 클럼프, 및 식물 또는 식물의 부분, 예컨대 배아, 화분, 배주, 종자, 잎, 꽃, 가지, 열매, 커넬, 이삭, 속대, 껍질, 줄기, 뿌리, 근단, 꽃밥 등에서 무손상인 식물 세포를 포함한다. 곡물은 종을 성장시키거나 재생시키는 것 이외의 목적으로 상업적 재배자에 의해 생산된 성숙한 종자를 의미하는 것으로 의도된다. 재생된 식물의 자손, 변이체, 및 돌연변이체는 또한 이들 부분이 도입된 폴리뉴클레오티드를 포함하는 한, 본 발명의 범주 내에 포함된다. 예를 들어, 대두분을 포함한, 본원에 개시된 서열을 보유하는 가공된 식물 생성물 또는 부산물이 추가로 제공된다.
또 다른 실시양태에서, 살충 단백질을 코딩하는 유전자는 곤충 병원성 유기체를 형질전환시키는데 사용될 수 있다. 이러한 유기체는 바큘로바이러스, 진균, 원충, 박테리아, 및 선충류를 포함한다. 1종 이상의 관심 작물의 "식물권" (엽면, 엽권, 근권, 및/또는 근면)을 점유하는 것으로 공지된 미생물 숙주가 선택될 수 있다. 이들 미생물은 야생형 미생물과 특정한 환경에서 성공적으로 경쟁할 수 있도록 선택되고, 살충 단백질을 발현하는 유전자의 안정한 유지 및 발현을 제공하며, 바람직하게는 환경적 분해 및 불활성화로부터 살충제의 개선된 보호를 제공한다.
이러한 미생물은 고세균, 박테리아, 조류, 및 진균을 포함한다. 특정한 관심대상은 미생물 예컨대 박테리아, 예를 들어 바실루스(Bacillus), 슈도모나스(Pseudomonas), 에르위니아(Erwinia), 세라티아(Serratia), 클레브시엘라(Klebsiella), 크산토모나스(Xanthomonas), 스트렙토미세스(Streptomyces), 리조비움(Rhizobium), 로도슈도모나스(Rhodopseudomonas), 메틸리우스(Methylius), 아그로박테리움(Agrobacterium), 아세토박터(Acetobacter), 락토바실루스(Lactobacillus), 아르트로박터(Arthrobacter), 아조토박터(Azotobacter), 류코노스톡(Leuconostoc) 및 알칼리게네스(Alcaligenes)이다. 진균은 효모, 예를 들어 사카로미세스(Saccharomyces), 크립토코쿠스(Cryptococcus), 클루이베로미세스(Kluyveromyces), 스포로볼로미세스(Sporobolomyces), 로도토룰라(Rhodotorula) 및 아우레오바시디움(Aureobasidium)을 포함한다. 특정한 관심대상은 슈도모나스 시린가에(Pseudomonas syringae), 슈도모나스 아에루기노사(Pseudomonas aeruginosa), 슈도모나스 플루오레센스(Pseudomonas fluorescens), 세라티아 마르세센스(Serratia marcescens), 아세토박터 크실리눔(Acetobacter xylinum), 아그로박테리아(Agrobacteria), 로도슈도모나스 스페로이데스(Rhodopseudomonas spheroides), 크산토모나스 캄페스트리스(Xanthomonas campestris), 리조비움 멜리오티(Rhizobium melioti), 알칼리게네스 엔트로푸스(Alcaligenes entrophus), 클라비박터 자일리(Clavibacter xyli) 및 아조토박터 빈란디르(Azotobacter vinlandir)와 같은 식물권 박테리아 종 및 식물권 효모 종 예컨대 로도토룰라 루브라(Rhodotorula rubra), 알. 글루티니스(R. glutinis), 알. 마리나(R. marina), 알. 아우란티아카(R. aurantiaca), 크립토코쿠스 알비두스(Cryptococcus albidus), 씨. 디플루엔스(C. diffluens), 씨. 라우렌티이(C. laurentii), 사카로미세스 로세이(Saccharomyces rosei), 에스. 프레토리엔시스(S. pretoriensis), 에스. 세레비지아에(S. cerevisiae), 스포로볼로미세스 로수에스(Sporobolomyces rosues), 에스. 오도루스(S. odorus), 클루이베로미세스 베로나에(Kluyveromyces veronae), 아우레오바시디움 폴루란스(Aureobasidium pollulans), 바실루스 투린기엔시스, 에스케리키아 콜라이(Escherichia coli), 바실루스 서브틸리스(Bacillus subtilis) 등이다.
예시적인 원핵생물, 그람-음성 및 그람-양성 둘 다는 엔테로박테리아세아에(Enterobacteriaceae), 예컨대 에스케리키아, 에르위니아, 시겔라(Shigella), 살모넬라(Salmonella) 및 프로테우스(Proteus); 바실라세아에(Bacillaceae); 리조비세아에(Rhizobiceae), 예컨대 리조비움(Rhizobium); 스피릴라세아에(Spirillaceae), 예컨대 포토박테리움(photobacterium), 지모모나스(Zymomonas), 세라티아(Serratia), 아에로모나스(Aeromonas), 비브리오(Vibrio), 데술포비브리오(Desulfovibrio), 스피릴룸(Spirillum); 락토바실라세아에(Lactobacillaceae); 슈도모나다세아에(Pseudomonadaceae), 예컨대 슈도모나스 및 아세토박터; 아조토박테라세아에(Azotobacteraceae) 및 니트로박테라세아에(Nitrobacteraceae)를 포함한다. 진균은 피코미세테스(Phycomycetes) 및 아스코미세테스(Ascomycetes), 예를 들어 효모, 예컨대 사카로미세스 및 쉬조사카로미세스(Schizosaccharomyces); 바시디오미세테스(Basidiomycetes) 효모, 예컨대 로도토룰라(Rhodotorula), 아우레오바시디움(Aureobasidium), 스포로볼로미세스(Sporobolomyces) 등을 포함한다.
살충 단백질을 코딩하는 유전자는 전기형질전환, PEG 유도 형질전환, 열 쇼크, 형질도입, 접합 등에 의해 도입될 수 있다. 구체적으로, 살충 단백질을 코딩하는 유전자는 셔틀 벡터, 예를 들어 pHT3101 내로 클로닝될 수 있다 (Lerecius et al. (1989) FEMS Microbiol. Letts. 60: 211-218). 특정한 살충 단백질 유전자에 대한 코딩 서열을 함유하는 셔틀 벡터 pHT3101은, 예를 들어 전기천공에 의해 뿌리-콜로니화 바실루스 내로 형질전환될 수 있다 (Lerecius et al. (1989) FEMS Microbiol. Letts. 60: 211-218).
발현 시스템은 살충 단백질이 그람-음성 박테리아의 세포질 외부로 분비되도록 적절한 신호 펩티드를 살충 단백질의 아미노-말단 단부에 융합시킴으로써 설계될 수 있다. 이. 콜라이에 의해 인식되는 신호 펩티드는 OmpA 단백질을 포함한다 (Ghrayeb et al. (1984) EMBO J, 3: 2437-2442).
살충 단백질 및 그의 활성 변이체는 박테리아 숙주에서 발효되고, 생성된 박테리아는 프로세싱되고 바실루스 투린기엔시스 균주가 살곤충 스프레이로서 사용되었던 것과 동일한 방식으로 미생물 스프레이로서 사용될 수 있다. 바실루스로부터 분비되는 살충 단백질(들)의 경우, 분비 신호는 관련 기술분야에 공지된 절차를 사용하여 제거되거나 돌연변이된다. 이러한 돌연변이 및/또는 결실은 발효 공정 동안 성장 배지 내로의 살충 단백질(들)의 분비를 방지한다. 살충 단백질은 세포 내에 보유되고, 그 후 세포는 프로세싱되어 캡슐화된 살충 단백질을 생성한다.
대안적으로, 살충 단백질은 이종 유전자를 세포 숙주 내로 도입함으로써 생산된다. 이종 유전자의 발현은 직접적으로 또는 간접적으로 살충제의 세포내 생산 및 유지를 발생시킨다. 그 후, 이들 세포는 세포가 표적 해충(들)의 환경에 적용되는 경우 세포에서 생산되는 독소의 활성을 지속시키는 조건 하에 처리된다. 생성된 생성물은 독소의 독성을 보유한다. 그 후, 이들 자연 캡슐화된 살충 단백질은 표적 해충을 숙주화하는 환경, 예를 들어 토양, 물, 및 식물의 관엽에의 적용을 위한 통상적인 기술에 따라 제제화될 수 있다. 예를 들어 미국 특허 번호 6,468,523 및 미국 공개 번호 20050138685 및 그에 인용된 참고문헌을 참조한다. 본 발명에서, 형질전환된 미생물 (전체 유기체, 세포, 포자(들), 살충 단백질(들), 살충 성분(들), 해충-영향 성분(들), 돌연변이체(들), 살아있거나 죽은 세포 및 세포 성분의 혼합물을 포함한, 및 파괴된 세포 및 세포 성분을 포함한 살아있거나 죽은 세포 및 세포 성분 포함) 또는 단리된 살충 단백질은 허용되는 담체와 함께 살충 또는 농업 조성물(들), 즉 예를 들어, 현탁액, 용액, 에멀젼, 산포제, 분산성 과립, 습윤성 분말, 및 유화성 농축물, 에어로졸, 침투성 과립, 아주반트, 코팅가능한 페이스트, 및 또한 예를 들어 중합체 물질 중의 캡슐제로 제제화될 수 있다.
농업용 조성물은 본원에 개시된 바와 같은 폴리펩티드, 재조합유발 폴리펩티드 또는 그의 변이체 또는 단편을 포함할 수 있다. 본원에 개시된 농업용 조성물은 식물의 환경 또는 재배 영역에 적용되거나, 또는 식물, 식물 부분, 식물 세포, 또는 종자에 적용될 수 있다.
상기 개시된 이러한 조성물은 표면-활성제, 불활성 담체, 보존제, 함습제, 섭식 자극제, 유인제, 캡슐화제, 결합제, 유화제, 염료, UV 보호제, 완충제, 유동제 또는 비료, 미량영양소 공여자, 또는 식물 성장에 영향을 미치는 다른 제제의 첨가에 의해 수득될 수 있다. 제초제, 살곤충제, 살진균제, 살박테리아제, 살선충제, 살연체동물제, 살진드기제, 식물 성장 조절제, 수확 보조제, 및 비료를 포함하나 이에 제한되지 않는 1종 이상의 농약은 제제화 분야에 통상적으로 사용되는 담체, 계면활성제 또는 아주반트 또는 특정한 표적 해충에 대해 생성물 취급 및 적용을 용이하게 하는 다른 성분과 조합될 수 있다. 적합한 담체 및 아주반트는 고체 또는 액체일 수 있고, 제제화 기술에 통상적으로 사용되는 물질, 예를 들어 천연 또는 재생된 미네랄 물질, 용매, 분산제, 습윤제, 점착제, 결합제, 또는 비료에 상응한다. 본 발명의 활성 성분은 통상적으로 조성물의 형태로 적용되고, 처리되어야 하는 작물 영역, 식물, 또는 종자에 적용될 수 있다. 예를 들어, 본 발명의 조성물은 제조 중에 또는 곡물 저장소 또는 사일로 등에서의 저장 동안 곡물에 적용될 수 있다. 본 발명의 조성물은 다른 화합물과 동시에 또는 연속적으로 적용될 수 있다. 본 발명의 박테리아 균주에 의해 생산되는 살충 단백질 중 적어도 1종을 함유하는 본 발명의 활성 성분 또는 본 발명의 농약 조성물을 적용하는 방법은 잎 적용, 종자 코팅, 및 토양 적용을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 적용 횟수 및 적용률은 상응하는 해충에 의한 침입의 강도에 의존한다.
적합한 표면-활성제는 음이온성 화합물, 예컨대, 예를 들어 금속의 카르복실레이트; 장쇄 지방산의 카르복실레이트; N-아실사르코시네이트; 지방 알콜 에톡실레이트를 갖는 인산의 모노 또는 디-에스테르 또는 이러한 에스테르의 염; 지방 알콜 술페이트, 예컨대 소듐 도데실 술페이트, 소듐 옥타데실 술페이트 또는 소듐 세틸 술페이트; 에톡실화 지방 알콜 술페이트; 에톡실화 알킬페놀 술페이트; 리그닌 술포네이트; 석유 술포네이트; 알킬 아릴 술포네이트, 예컨대 알킬-벤젠 술포네이트 또는 저급 알킬나프탈렌 술포네이트, 예를 들어 부틸-나프탈렌 술포네이트; 술포네이트화 나프탈렌-포름알데히드 축합물의 염; 술포네이트화 페놀-포름알데히드 축합물의 염; 보다 복합적인 술포네이트, 예컨대 아미드 술포네이트, 예를 들어 올레산 및 N-메틸 타우린의 술포네이트화 축합 생성물; 또는 디알킬 술포숙시네이트, 예를 들어 디옥틸 숙시네이트의 술폰산나트륨을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 비-이온 작용제는 지방산 에스테르, 지방 알콜, 지방산 아미드 또는 지방-알킬- 또는 알케닐-치환된 페놀과 에틸렌 옥시드의 축합 생성물, 다가 알콜 에테르의 지방 에스테르, 예를 들어, 소르비탄 지방산 에스테르, 이러한 에스테르와 에틸렌 옥시드의 축합 생성물, 예를 들어 폴리옥시에틸렌 소르비탄 지방산 에스테르, 에틸렌 옥시드 및 프로필렌 옥시드의 블록 공중합체, 아세틸렌계 글리콜, 예컨대 2,4,7,9-테트라에틸-5-데신-4,7-디올, 또는 에톡실화 아세틸렌계 글리콜을 포함한다. 양이온성 표면-활성제의 예는, 예를 들어 지방족 모노-, 디-, 또는 폴리아민, 예컨대 아세테이트, 나프테네이트 또는 올레에이트; 또는 산소-함유 아민, 예컨대 폴리옥시에틸렌 알킬아민의 아민 옥시드; 카르복실산과 디- 또는 폴리아민의 축합에 의해 제조된 아미드-연결된 아민; 또는 4급 암모늄 염을 포함한다.
불활성 물질의 예는 무기 미네랄, 예컨대 카올린, 필로실리케이트, 카르보네이트, 술페이트, 포스페이트, 또는 식물성 물질, 예컨대 코르크, 분말화 옥수수 속대, 땅콩겨, 왕겨, 및 호두 껍질을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다.
본 발명의 조성물은 직접 적용에 적합한 형태 또는 적용 전에 적합한 양의 물 또는 다른 희석제로의 희석을 필요로 하는 1차 조성물의 농축물일 수 있다. 살충 농도는 특정한 제제의 성질, 구체적으로 그것이 농축물인지 또는 직접 사용되는지 여부에 따라 달라질 것이다. 조성물은 1 내지 98%의 고체 또는 액체 불활성 담체, 및 0 내지 50% 또는 0.1 내지 50%의 계면활성제를 함유한다. 이들 조성물은 상업용 제품에 대해 라벨링된 속도로, 예를 들어 건조 형태일 경우 에이커당 약 0.01 lb-5.0 lb 및 액체 형태일 경우 에이커당 약 0.01 pts-10 pts로 투여될 것이다.
추가 실시양태에서, 본원에 제공된 조성물, 뿐만 아니라 형질전환된 미생물 및 살충 단백질은, 전처리가 살충 활성에 대해 유해하지 않는 한, 표적 해충의 환경에 적용되는 경우 살충 활성을 지속시키기 위해 제제화 전에 처리될 수 있다. 이러한 처리는 처리가 조성물(들)의 특성에 유해하게 영향을 미치지 않는 한, 화학적 및/또는 물리적 수단에 의할 수 있다. 화학 시약의 예는 할로겐화제; 알데히드, 예컨대 포름알데히드 및 글루타르알데히드; 항감염제, 예컨대 제피란 클로라이드; 알콜, 예컨대 이소프로판올 및 에탄올; 및 조직학적 고정제, 예컨대 보우인 고정제 및 헬리 고정제 (예를 들어, 문헌 [Humason (1967) Animal Tissue Techniques (W.H. Freeman and Co.)] 참조)를 포함하나, 이에 제한되지는 않는다.
한 측면에서, 해충은 본 발명의 살충 단백질을 영역에 적용하는 것에 의해 주어진 영역에서 사멸되거나 수가 감소될 수 있다. 대안적으로, 살충 단백질은 감수성 해충에 의한 감염을 방지하기 위해 환경 영역에 예방적으로 적용될 수 있다. 바람직하게는 해충은 살충-유효량의 폴리펩티드를 섭취하거나, 또는 그와 접촉된다. "살충-유효량"은 적어도 하나의 해충에 대한 사멸을 야기하거나, 해충 성장, 섭식, 또는 정상적인 생리학적 발달을 현저하게 감소시킬 수 있는 살충제의 양으로 의도된다. 이러한 양은 예를 들어 방제되는 특정 표적 해충, 처리되는 특정 환경, 위치, 식물, 작물, 또는 농업 지역, 환경 조건, 및 살충-유효 폴리펩티드 조성물의 적용 방법, 적용률, 농도, 안정성, 및 양과 같은 인자에 따라 달라질 것이다. 제제 또는 조성물은 또한 기후 조건, 환경적 고려사항, 및/또는 적용 빈도 및/또는 해충 침입의 중증도와 관련하여 달라질 수 있다.
활성 성분은 통상적으로 조성물의 형태로 적용되고, 처리되는 작물 영역, 식물, 또는 종자에 적용될 수 있다. 따라서, 식물, 식물 세포, 종자, 식물 부분 또는 재배 영역에 폴리펩티드, 재조합유발 폴리펩티드 또는 그의 활성 변이체 또는 단편을 포함하는 농업용 조성물의 유효량을 제공하는 방법이 제공된다. "유효량"은 해충을 사멸 또는 방제하거나, 또는 해충 성장, 섭식, 또는 정상적인 생리학적 발달에서 현저한 감소를 발생시키는데 충분한 단백질 또는 조성물의 양으로 의도된다. 이러한 해충 수, 해충 성장, 해충 섭식 또는 해충 정상적인 발달에서의 감소는 예를 들어 약 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 85%, 90%, 95% 또는 그 초과의 감소를 포함한, 임의의 통계적으로 유의한 감소를 포함할 수 있다. 예를 들어, 조성물은 제조 중에 또는 곡물 저장소 또는 사일로 등에서의 저장 동안 곡물에 적용될 수 있다. 조성물은 다른 화합물과 동시에 또는 연속적으로 적용될 수 있다. 본원에 개시된 바와 같은 폴리펩티드, 재조합유발 폴리펩티드, 또는 그의 변이체 또는 단편 중 적어도 1종을 포함하는 활성 성분 또는 농약 조성물을 적용하는 방법은 잎 적용, 종자 코팅, 및 토양 적용을 포함하나, 이에 제한되지는 않는다.
식물 수확량을 증가시키는 방법이 제공된다. 방법은 본원에 개시된 살충 폴리펩티드 서열을 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 발현하는 식물 또는 식물 세포를 제공하는 것, 및 식물 또는 그의 종자를 상기 폴리펩티드가 그에 대해 살충 활성을 갖는 해충이 침입한 (또는 그에 의한 침입에 감수성인) 재배지에서 성장시키는 것을 포함한다. 일부 실시양태에서, 폴리펩티드는 인시류, 딱정벌레류, 쌍시류, 노린재류, 또는 선충류 해충에 대해 살충 활성을 갖고, 상기 재배지는 인시류, 노린재류, 딱정벌레류, 쌍시류, 또는 선충류 해충이 침입한 것이다. 본원에 정의된 바와 같은 식물의 "수확량"은 식물에 의해 생산되는 바이오매스의 품질 및/또는 양을 지칭한다. "바이오매스"는 임의의 측정되는 식물 생성물로 의도된다. 바이오매스 생산에서의 증가는 측정되는 식물 생성물의 수확량에서의 임의의 개선이다. 식물 수확량을 증가시키는 것은 여러 상업적 용도를 갖는다. 예를 들어, 식물 잎 바이오매스를 증가시키는 것은 인간 또는 동물 소비를 위한 잎 채소의 수확량을 증가시킬 수 있다. 추가적으로, 잎 바이오매스를 증가시키는 것은 식물-유래 제약 또는 산업 생성물의 생산을 증가시키는데 사용될 수 있다. 수확량에서의 증가는 살충 서열을 발현하지 않는 식물과 비교하여 수확량에서의 적어도 1% 증가, 적어도 3% 증가, 적어도 5% 증가, 적어도 10% 증가, 적어도 20% 증가, 적어도 30%, 적어도 50%, 적어도 70%, 적어도 100% 또는 그 초과의 증가를 포함하나 이에 제한되지는 않는 임의의 통계적으로 유의한 증가를 포함할 수 있다. 구체적 방법에서, 식물 수확량은 본원에 개시된 살충 단백질을 발현하는 식물의 개선된 해충 저항성의 결과로서 증가된다. 살충 단백질의 발현은 해충이 침입 또는 섭식하는 능력의 감소를 발생시킨다.
식물은 또한 1종 이상의 제초제, 살곤충제, 또는 살진균제를 포함한, 1종 이상의 화학적 조성물로 처리될 수 있다.
비제한적 실시양태는 하기를 포함한다:
실시양태 1.
(a) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 또는 224에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드; 또는
(b) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 또는 224에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 표 1에 제시된 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드
를 포함하는, 살곤충 활성을 갖는 단리된 폴리펩티드.
실시양태 2. 실시양태 1에 있어서, 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 또는 224에 제시된 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드.
실시양태 3. 실시양태 2에 있어서, 이종 아미노산 서열을 추가로 포함하는 폴리펩티드.
실시양태 4. 실시양태 1 내지 3 중 적어도 하나의 폴리펩티드를 포함하는 조성물.
실시양태 5. 실시양태 1 또는 2의 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 핵산 분자이며, 여기서 상기 재조합 핵산 분자는 상기 폴리펩티드를 코딩하는 자연 발생 서열이 아닌 재조합 핵산 분자.
실시양태 6. 실시양태 5에 있어서, 식물에서의 발현을 위해 설계된 합성 서열인 재조합 핵산.
실시양태 7. 실시양태 5 또는 6에 있어서, 식물 세포에서의 발현을 지시할 수 있는 프로모터에 작동가능하게 연결된 재조합 핵산 분자.
실시양태 8. 실시양태 5 또는 6에 있어서, 박테리아에서의 발현을 지시할 수 있는 프로모터에 작동가능하게 연결된 재조합 핵산 분자.
실시양태 9. 실시양태 5-8 중 어느 하나의 재조합 핵산 분자를 함유하는 숙주 세포.
실시양태 10. 실시양태 9에 있어서, 박테리아 숙주 세포인 숙주 세포.
실시양태 11. (a) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 또는 224 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열; 또는
(b) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 또는 224에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 표 1에 제시된 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열
을 포함하는 재조합 핵산 분자에 작동가능하게 연결된, 식물 세포에서의 발현을 구동하는 프로모터를 포함하는 DNA 구축물.
실시양태 12. 실시양태 11에 있어서, 상기 뉴클레오티드 서열이 식물에서의 발현을 위해 설계된 합성 DNA 서열인 DNA 구축물.
실시양태 13. 실시양태 11의 DNA 구축물을 포함하는 벡터.
실시양태 14. 실시양태 11 또는 12의 DNA 구축물 또는 실시양태 13의 벡터를 함유하는 숙주 세포.
실시양태 15. 실시양태 14에 있어서, 식물 세포인 숙주 세포.
실시양태 16. 실시양태 14 또는 15의 숙주 세포를 포함하는 트랜스제닉 식물.
실시양태 17. 실시양태 9, 10, 14 및 15 중 어느 하나의 숙주 세포를 포함하는 조성물.
실시양태 18. 실시양태 17에 있어서, 분말, 분진, 펠릿, 과립, 스프레이, 에멀젼, 콜로이드, 및 용액으로 이루어진 군으로부터 선택된 조성물.
실시양태 19. 실시양태 17에 있어서, 상기 폴리펩티드를 약 1 중량% 내지 약 99 중량% 포함하는 조성물.
실시양태 20. 해충 집단을 살충-유효량의 실시양태 17-19 중 어느 하나의 조성물과 접촉시키는 것을 포함하는, 해충 집단을 방제하는 방법.
실시양태 21. 해충 집단을 살충-유효량의 실시양태 17-19 중 어느 하나의 조성물과 접촉시키는 것을 포함하는, 해충 집단을 사멸하는 방법.
실시양태 22. 살충 활성을 갖는 폴리펩티드를 생산하는 방법이며, 실시양태 9, 10, 14 및 15 중 어느 하나의 숙주 세포를 폴리펩티드를 코딩하는 핵산 분자가 발현되는 조건 하에 배양하는 것을 포함하는 방법.
실시양태 23. 살충 활성을 갖는 단백질을 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 DNA 구축물이 그의 게놈 내로 안정하게 혼입된 식물이며, 여기서 상기 뉴클레오티드 서열은
(a) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 또는 224 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열; 또는
(b) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 또는 224에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 표 1에 제시된 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열
을 포함하는 것인 식물.
실시양태 24. 실시양태 23의 식물의 트랜스제닉 종자.
실시양태 25. 살충 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 식물 또는 그의 세포에서 발현시키는 것을 포함하는 곤충 해충으로부터 식물을 보호하는 방법이며, 여기서 상기 뉴클레오티드 서열은
(a) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 또는 224 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열; 또는
(b) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 또는 224에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 표 1에 제시된 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열
을 포함하는 것인 방법.
실시양태 26. 실시양태 25에 있어서, 상기 식물이 인시류 해충 또는 딱정벌레류 해충 중 적어도 1종에 대한 살충성을 갖는 살충 폴리펩티드를 생산하는 것인 방법.
실시양태 27. 살충 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열에 작동가능하게 연결된 식물에서의 발현을 구동하는 프로모터를 포함하는 DNA 구축물이 그의 게놈 내로 안정하게 혼입된 식물 또는 그의 종자를 재배지에서 성장시키는 것을 포함하는, 식물에서 수확량을 증가시키는 방법이며, 여기서 상기 뉴클레오티드 서열은
(a) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 또는 224 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열; 또는
(b) 서열식별번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80, 81, 82, 83, 84, 85, 86, 87, 88, 89, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99, 100, 101, 102, 103, 104, 105, 106, 107, 108, 109, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 117, 118, 119, 120, 121, 122, 123, 124, 125, 126, 127, 128, 129, 130, 131, 132, 133, 134, 135, 136, 137, 138, 139, 140, 141, 142, 143, 144, 145, 146, 147, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 154, 155, 156, 157, 158, 159, 160, 161, 162, 163, 164, 165, 166, 167, 168, 169, 170, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 177, 178, 179, 180, 181, 182, 183, 184, 185, 186, 187, 188, 189, 190, 191, 192, 193, 194, 195, 196, 197, 198, 199, 200, 201, 202, 203, 204, 205, 206, 207, 208, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 219, 220, 221, 222, 223, 또는 224에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 표 1에 제시된 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열
을 포함하는 것인 방법.
실시양태 28.
(a) 서열식별번호: 1-224를 포함한 복수의 모 폴리뉴클레오티드 또는 그의 활성 변이체 또는 단편을 재조합하여 재조합 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오티드의 라이브러리를 생산하는 단계;
(b) 라이브러리를 스크리닝하여 모 폴리뉴클레오티드보다 개선된 증진된 특성을 갖는 개선된 재조합 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오티드를 확인하는 단계;
(c) (b)에서 확인된 개선된 재조합 살충 폴리펩티드를 코딩하는 재조합 폴리뉴클레오티드를 회수하는 단계; 및
(d) 단계 (c)에서 회수된 재조합 폴리뉴클레오티드를 반복되는 단계 (a)에서 복수의 모 폴리뉴클레오티드 중 하나로 사용하여 단계 (a), (b) 및 (c)를 반복하는 단계
를 포함하는, 살충 활성을 포함하는 개선된 폴리펩티드를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 수득하는 방법이 제공되며, 여기서 개선된 폴리펩티드는 서열식별번호: 1-224 중 어느 하나보다 적어도 하나의 개선된 특성을 갖는 것인 방법.
하기 실시예는 예시로서 제한 없이 제공된다.
실험
실험 1: 서열분석 및 DNA 분석에 의한 신규 유전자의 발견
미생물 배양물을 표준 실험실 배지에서 액체 배양물 중 성장시켰다. 배양물을 DNA 제조 전에 포화까지 (16 내지 24시간) 성장시켰다. DNA를 세제 용해에 의해 박테리아 세포로부터 추출한 후, 실리카 매트릭스에 결합시키고, 에탄올 완충제로 세척하였다. 정제된 DNA를 실리카 매트릭스로 온화한 알칼리성 수성 완충제로 용리시켰다.
서열분석을 위한 DNA를 분광광도측정법에 의해 순도 및 농도에 대해 시험하였다. 넥스테라(Nextera) XT 라이브러리 제조 키트를 사용하여 제조업체의 프로토콜에 따라 서열분석 라이브러리를 제조하였다. 서열 데이터를 HiSeq 2000 상에서 일루미나(Illumina) HiSeq 2000 시스템 사용자 가이드 프로토콜에 따라 생성하였다.
서열분석 판독물을 CLC 바이오 어셈블리 셀 소프트웨어 패키지를 사용하여 드래프트 게놈 내로 어셈블리하였다. 어셈블리 후, 여러 방법에 의해 유전자 지명을 제조하고, 생성된 유전자 서열을 조사하여 살충 유전자의 신규 상동체를 확인하였다. 신규 유전자를 BLAST에 의해, 도메인 조성에 의해, 및 살충 유전자의 표적 세트 대비 쌍별 정렬에 의해 확인하였다. 이러한 서열의 요약을 표 1에 제시한다.
상동성 검색에서 확인된 유전자를 PCR에 의해 박테리아 DNA로부터 증폭시키고, 융합된 인-프레임 정제 태그를 함유하는 박테리아 발현 벡터 내로 클로닝하였다. 클로닝된 유전자를 이. 콜라이에서 발현시키고, 칼럼 크로마토그래피에 의해 정제하였다. 정제된 단백질을 곤충 먹이 생물검정 연구에서 평가하여 활성 단백질을 확인하였다.
정제된 단백질이 표면 처리로서 적용된 밀 배아 및 한천 인공 먹이를 사용하여 곤충 먹이 생물검정을 수행하였다. 곤충 유충을 처리된 먹이에 적용하고, 사멸률에 대해 모니터링하였다.
정제된 단백질이 첨가된 막 사쉐에 함유된 수크로스 액체 먹이를 사용하여 곤충 먹이 생물검정을 수행하였다. 곤충 약충을 먹이 사쉐 상에서 섭식하게 하고, 사멸률에 대해 모니터링하였다. 생물검정에서 시험된 곤충은 갈색 노린재 (BSB), 유쉬스투스 세르부스, 및 남부 녹색 노린재 (SGSB), 네자라 비리둘라를 포함하였다.
실시예 2. 이. 콜라이에서의 이종 발현
표 3 및 4에 제시된 각각의 오픈 리딩 프레임을 말토스 결합 단백질 (pMBP)을 함유하는 이. 콜라이 발현 벡터 내로 클로닝하였다. 발현 벡터를 BL21*RIPL 내로 형질전환시켰다. 카르베니실린으로 보충된 LB 배양물을 단일 콜로니로 접종하고, 37℃에서 0.5%의 밤샘 배양물을 사용하여 밤새 성장시키고, 신선한 배양물을 접종하고, 37℃에서 대수기로 성장시켰다. 배양물을 250 mM IPTG를 사용하여 18시간 동안 16℃에서 유도하였다. 세포를 펠릿화하고, 프로테아제 억제제로 보충된 10mM 트리스 pH7.4 및 150 mM NaCl 중에 재현탁시켰다. 단백질 발현을 SDS-PAGE에 의해 평가하였다.
실시예 3. 딱정벌레류 및 인시류에 대한 살충 활성
단백질 발현: 표 3에 제시된 각각의 서열을 실시예 2에 기재된 바와 같이 이. 콜라이에서 발현시켰다. LB 400 mL를 접종하고, 0.6의 OD600으로 성장시켰다. 배양물을 0.25mM IPTG로 16℃에서 밤새 유도하였다. 세포를 스핀 다운시키고, 세포 펠릿을 완충제 5 mL 중에 재현탁시켰다. 재현탁액을 빙상에서 2분 동안 초음파처리하였다.
생물검정: 가을 거염벌레 (FAW), 옥수수 이삭 벌레 (CEW), 유럽 옥수수 천곤충 (ECB) 남서부 옥수수 천곤충 (SWCB) 및 배추좀나방 (DBM 또는 Px) 알을 상업적 곤충실험실 (벤존 리서치 인크.(Benzon Research Inc.), 펜실베니아주 칼라일)로부터 구입하였다. FAW, CEW, ECB 및 BCW 알을, 우화가 검정 설정의 12시간 내에 일어날 시점까지 인큐베이션하였다. SWCB 및 DBM을 신생아 유충으로서 검정에 도입하였다. 검정을 다중종 인시류 먹이 (사우스랜드 프로덕츠 인크.(Southland Products Inc.), 아칸소주 레이크 빌리지)를 함유하는 24-웰 트레이에서 수행하였다. 초음파처리된 용해물의 샘플을 먹이의 표면에 적용하고 (먹이 오버레이), 증발 및 먹이 내로 침지되게 하였다. CEW, FAW, BCW, ECB 및 SWCB의 경우에, 초음파처리된 용해물 125 μl를 먹이 표면에 첨가하고, 건조시켰다. DBM의 경우에, 초음파처리된 용해물의 1:2 희석물 50 μl를 먹이 표면에 첨가하였다. 생물검정 플레이트를 핀 홀에 의해 환기되는 플레이트 밀봉 필름으로 밀봉하였다. 플레이트를 26℃에서 65% 상대 습도 (RH)에서 16:8 낮:밤 주기로 퍼시벌(Percival) 내에서 5일 동안 인큐베이션하였다. 검정을 사멸률, 성장 억제 및 섭식 억제의 수준에 대해 평가하였다.
서부 옥수수 뿌리벌레 생물검정을 위해, 곤충 생물검정에서 24-웰 플레이트 (셀스타(Cellstar), 24-웰, 그라이너 바이오 원)의 웰/s로 먹이의 상부 표면에 60 μl 부피를 분산시키고 건조되도록 함으로써 단백질 구축물/용해물을 평가하였다. 각각의 웰은 500 μl 먹이를 함유하였다 (Marrone et al., 1985). 15 내지 20마리의 신생아 유충을 미세 팁 페인트 브러쉬를 사용하여 각각의 웰에 도입하고, 플레이트를 막 (뷰실(Viewseal), 그라이너 바이오 원)으로 덮었다. 생물검정을 주위 온도에서 저장하고, 제4일에 사멸률, 및/또는 성장/섭식 억제에 대해 점수화하였다.
콜로라도 감자 딱정벌레 (CPB)의 경우에, 감자 잎으로부터 코르크 구멍 크기 번호 8 잎 절편을 잘라내고, 완전히 습윤될 때까지 단백질 구축물/용해물 중에 침지시키고, 필터 절편 (밀리포어(Millipore), 유리 섬유 필터, 13 mm)의 상부에 놓아두었다. 60 μl dH2O를 각각의 필터 절편에 첨가하고, 24-웰 플레이트 (셀스타, 24-웰, 그라이너 바이오 원)의 각 웰에 놓아두었다. 잎 절편이 건조되도록 하고, 5 내지 7마리의 제1령 유충을 미세 팁 페인트 브러쉬를 사용하여 각각의 웰에 도입하였다. 플레이트를 막 (뷰실, 그라이너 바이오 원)으로 덮고, 막의 각각의 웰에서 작은 홀을 천공하였다. 구축물을 4회 반복하여 평가하고, 제3일에 사멸률 및 잎 손상에 대해 점수화하였다.
표 3은 다양한 서열의 딱정벌레류 및 인시류에 대한 살충 활성의 요약을 제공한다. 표 부호: "-"는 관찰되는 활성이 없음을 나타내고; "+"는 살충 활성을 나타내고; "NT"는 시험되지 않음을 나타내고; "S"는 발육부진을 나타내고; "SS"는 약간의 발육부진을 나타내고; "LF"는 낮은 섭식을 나타내고, "M"은 사멸률을 나타낸다.
표 3. 딱정벌레류 및 인시류에 대한 살충 활성의 요약.
Figure pct00051
실시예 4. 노린재류에 대한 살충 활성
단백질 발현: 표 4에 제시된 서열 각각을 실시예 2에 기재된 바와 같이 이. 콜라이에서 발현시켰다. LB 400 mL를 접종하고, 0.6의 OD600으로 성장시켰다. 배양물을 0.25mM IPTG로 16℃에서 밤새 유도하였다. 세포를 스핀 다운시키고, 세포 펠릿을 완충제 5 mL 중에 재현탁시켰다. 재현탁액을 빙상에서 2분 동안 초음파처리하였다.
제2령 SGSB를 상업적 곤충실험실 (벤존 리서치 인크., 펜실베니아주 칼라일)로부터 입수하였다. 50% v/v 비의 초음파처리된 용해물 샘플 대 20% 수크로스를 생물검정에 사용하였다. 신장된 파라필름을 섭식 막으로 사용하여 SGSB를 먹이/샘플 혼합물에 노출시켰다. 플레이트를 25℃: 21℃, 16:8 낮:밤 주기로 65%RH에서 5일 동안 인큐베이션하였다.
사멸률을 각각의 샘플에 대해 점수화하였다. 결과를 표 4에 제시한다. 파선은 사멸률이 검출되지 않았음을 나타낸다. 표 4에 열거된 단백질은 남부 녹색 노린재에 대해 25% 사멸률 또는 50% 사멸률 (제시된 바와 같음)을 나타내었다 (4마리 중 1마리의 노린재가 사멸). 음성 대조군 (결합 도메인을 발현하는 공벡터 및 완충제 단독)은 둘 다 사멸률을 나타내지 않았다 (4마리 중 0마리의 노린재).
표 4. 노린재류에 대한 살충 활성의 요약
Figure pct00052
실시예 5. 대두의 형질전환
그 전문이 본원에 참조로 포함되는 2015년 12월 18일에 출원된 PCT 출원 PCT/US2015/066702에 기재된 바와 같이, 식물에서 활성인 프로모터에 작동가능하게 연결된 각각의 서열식별번호: 1-224 또는 그의 활성 변이체 또는 단편을 포함하는 DNA 구축물을 형질전환 벡터 내로 클로닝하고, 아그로박테리움 내로 도입하였다.
접종 4일 전에, 아그로박테리움의 몇몇 루프를 적절한 항생제** (스펙티노마이신, 클로람페니콜 및 카나마이신)로 보충된 YEP* 배지의 신선한 플레이트에 스트리킹하였다. 박테리아를 28℃에서 암실에서 2일 동안 성장시켰다. 2일 후, 박테리아의 몇몇 루프를 125 ml 삼각 플라스크 내의 항생제 함유 YEP 액체 배지 3 ml로 옮겼다. 플라스크를 28℃에서 밤새 250 RPM의 회전 진탕기 상에 놓아두었다. 접종 1일 전에, 밤샘 배양물 2-3 ml를 500 ml 삼각 플라스크 내의 항생제 함유 YEP 125 ml로 옮겼다. 플라스크를 28℃에서 밤새 250 RPM의 회전 진탕기 상에 놓아두었다.
접종 전에, 박테리아 배양물의 OD를 OD 620에서 체크하였다. OD 0.8-1.0은 배양물이 대수기에 있음을 나타낸다. 배양물을 오크리지(Oakridge) 튜브에서 4000 RPM에서 10분 동안 원심분리하였다. 상청액을 폐기하고, 펠릿을 소정 부피의 대두 감염 배지 (SI) 중에 재현탁시켜 목적하는 OD를 달성하였다. 배양물을 접종에 필요할 때까지 주기적 혼합에 의해 유지시켰다.
접종 2 또는 3일 전에, 대두 종자를 염소 기체를 사용하여 표면 멸균하였다. 흄 후드에서, 종자가 담긴 페트리 디쉬를 뚜껑이 열린 벨 용기 내에 두었다. 12 N HCl 1.75 ml를 벨 용기 내부의 250 ml 삼각 플라스크 내 표백제 100 ml에 천천히 첨가하였다. 뚜껑을 벨 용기의 상부에 즉시 놓아두었다. 종자를 14-16시간 (밤새) 동안 멸균하였다. 상부를 벨 용기에서 제거하고, 페트리 디쉬의 뚜껑을 교체하였다. 그 후, 표면이 멸균된 페트리 디쉬를 대략 30분 동안 층류에서 개방하여 임의의 잔류하는 염소 기체를 분산시켰다.
종자를 멸균 DI수 또는 대두 감염 배지 (SI) 중 어느 하나로 1-2일 동안 흡수시켰다. 20 내지 30개의 종자를 100x25 mm 페트리 디쉬에서 액체로 덮고, 암실에서 24℃에서 인큐베이션하였다. 흡수 후, 비-발아 종자를 폐기하였다.
자엽 외식편을 멸균 페이퍼 플레이트 상에서 가공하였고, 멸균 필터 페이퍼는 본원에 참조로 포함되는 미국 특허 번호 7,473,822의 방법을 사용하여 SI 배지를 사용하여 적셨다.
전형적으로, 처리당 16-20개의 자엽을 접종하였다. 외식편을 유지하는데 사용된 SI 배지를 폐기하고, 아그로박테리움 배양물 (OD 620=0.8-20) 25 ml로 대체하였다. 모든 외식편을 침지시키고, 접종을 30분 동안 디쉬를 주기적으로 와류시키면서 수행하였다. 30분 후, 아그로박테리움 배양물을 제거하였다.
한 조각의 멸균 페이퍼를 대두 공동-배양 배지 (SCC) 상에 오버레이하여 공동-배양 플레이트를 제조하였다. 블롯팅하지 않고, 접종된 자엽을 필터 페이퍼 상에서 향축 측을 아래로 하여 배양하였다. 대략 20개의 외식편을 각각의 플레이트 상에서 배양할 수 있다. 플레이트를 파라필름으로 밀봉하고, 24℃ 및 대략 120 μmole m-2s-1 (퍼시벌 인큐베이터 내)에서 4-5일 동안 배양하였다.
공동-배양 후에, 자엽을 세포탁심 및 티멘틴 200 mg/l을 함유하는 대두 세척 배지 25 ml에서 3회 세척하였다. 자엽을 멸균 필터 페이퍼 상에 블롯팅한 후, 대두 싹 유도 배지 (SSI)로 옮겼다. 외식편의 마디 말단을 원위 말단이 표면 위 약 45도로 유지된 상태에서 배지 내로 약간 밀었다. 10개 이하의 외식편을 각각의 플레이트 상에서 배양하였다. 플레이트를 마이크로포어(Micropore) 테이프로 감고, 퍼시벌에서 24℃ 및 대략 120 μmole m-2s-1에서 배양하였다.
외식편을 14일 후에 신선한 SSI 배지로 옮겼다. 싹 정단 및 자엽절로부터 출아하는 싹은 폐기하였다. 싹 유도를 동일한 조건 하에서 추가의 14일 동안 계속하였다.
싹 유도 4주 후에, 자엽을 마디 말단으로부터 분리하고, 싹 유도 영역 (싹 패드) 아래에서 평행 절단을 행하였다. 평행 절단 영역을 대두 싹 신장 배지 (SSE) 상에 놓고, 외식편을 퍼시벌에서 24℃ 및 대략 120 μmole m-2s-1에서 배양하였다. 싹이 계속 신장하는 한, 이 단계를 최대 8주 동안 2주마다 반복하였다.
싹이 2-3 cm의 길이에 도달한 경우, 이들을 플랜트콘(Plantcon) 용기 내의 대두 발근 배지 (SR)로 옮기고, 동일한 조건 하에 2주 동안 또는 뿌리가 대략 3-4 cm의 길이에 도달할 때까지 인큐베이션하였다. 그 후, 식물을 토양으로 옮겼다.
대두 형질전환을 위해 언급된 모든 배지는 그 전문이 본원에 참조로 포함되는 문헌 [Paz et al. (2010) Agrobacterium-mediated transformation of soybean and recovery of transgenic soybean plants; Plant Transformation Facility of Iowa State University]에서 확인된다는 것에 주목한다 (agron-www.agron.iastate.edu/ptf/protocol/Soybean.pdf 참조).
실시예 6. 메이즈의 형질전환
메이즈 이삭은 수분 후 8-12일에 최적으로 수집된다. 이삭으로부터 배아를 단리하였고, 크기가 0.8-1.5 mm인 배아가 형질전환에 사용하기에 바람직하였다. 배아를 적합한 인큐베이션 배지, 예컨대 DN62A5S 배지 (3.98 g/L N6 염; 1 mL/L (1000X 스톡) N6 비타민; 800 mg/L L-아스파라긴; 100 mg/L 미오-이노시톨; 1.4 g/L L-프롤린; 100 mg/L 카사미노산; 50 g/L 수크로스; 1 mL/L (1 mg/mL 스톡) 2,4-D) 상에 배반 측이 위로 가도록 플레이팅하였다. 그러나, DN62A5S 이외의 배지 및 염도 적합하며, 관련 기술분야에 공지되어 있다. 배아를 암실에서 25℃에서 밤새 인큐베이션하였다. 그러나, 배아를 밤새 인큐베이션하는 것 그 자체는 반드시 필요하지는 않다.
생성된 외식편을 메쉬 스퀘어 (플레이트당 30-40)로 옮기고, 삼투 배지 상으로 약 30-45분 동안 옮긴 후, 빔조사 플레이트로 옮겼다 (예를 들어, PCT 공개 번호 WO/0138514 및 미국 특허 번호 5,240,842 참조). 식물 세포에서 본 발명의 GRG 단백질을 발현하도록 설계된 DNA 구축물을 본질적으로 PCT 공개 번호 WO/0138514에 기재된 바와 같은 조건을 사용하여, 에어로졸 빔 가속기를 사용하여 식물 조직 내로 가속화하였다. 빔조사 후, 배아를 삼투 배지 상에서 약 30분 동안 인큐베이션하고, 암실에서 25℃에서 밤새 인큐베이션 배지 상에 놓아두었다. 빔조사된 외식편이 과도하게 손상되는 것을 피하기 위해, 이들을 회수 배지로 옮기기 전에 적어도 24시간 동안 인큐베이션하였다. 그 후, 배아를 약 5일 동안, 암실에서 25℃에서 회수 기간 배지 상에 전개시킨 후, 선택 배지로 옮겼다. 사용된 특정한 선택의 성질 및 특징에 따라 외식편을 최대 8주 동안 선택 배지에서 인큐베이션하였다. 선택 기간 후에, 생성된 캘러스를 성숙한 체세포 배아의 형성이 관찰될 때까지 배아 성숙 배지로 옮겼다. 그 후, 생성된 성숙한 체세포 배아를 낮은 빛 하에 놓고, 재생의 과정을 관련 기술분야에 공지된 방법에 의해 개시하였다. 생성된 싹을 발근 배지 상에서 발근하게 하고, 생성된 식물을 육묘 화분으로 옮기고, 트랜스제닉 식물로서 번식시켰다.
실시예 7. 선충류에 대한 살충 활성
헤테로데라 글리신(Heterodera glycine) (대두 낭포 선충류)의 시험관내 검정
대두 낭포 선충류를 웰당 100 ul 및 100 J2의 총 부피로 96 웰 검정 플레이트 내로 분배하였다. 서열식별번호: 1-224 중 어느 하나에 제시된 바와 같은 관심 단백질을 웰 내에 분배하고, 평가를 위해 실온에서 유지시켰다. 마지막으로, SCN J2를 함유하는 96 웰 플레이트를 운동성에 대해 분석하였다. 데이터를 대조군과 비교하여 % 억제로서 보고하였다. 히트는 70% 억제 이상인 것으로서 정의된다.
헤테로데라 글리신 (대두 낭포 선충류)의 식물-상 검정
서열식별번호: 1-224 중 하나 이상을 발현하는 대두 식물을 본원의 다른 곳에 기재된 바와 같이 생성하였다. 3-주령 대두 삽목을 식물당 5000개 SCN 알로 접종하였다. 이러한 감염을 70일 동안 유지시킨 후, 식물 상에서 발생한 SCN 낭포의 카운팅을 위해 수확하였다. 데이터를 대조군과 비교하여 % 억제로서 보고하였다. 히트는 90% 억제 이상인 것으로서 정의된다.
멜로이도기네 인코그니타(Meloidogyne incognita) (뿌리혹 선충류) 시험관내 검정
뿌리혹 선충류를 웰당 100ul 및 100 J2의 총 부피로 96 웰 검정 플레이트 내로 분배하였다. 서열식별번호: 1-398 중 어느 하나를 포함하는 관심 단백질을 웰 내에 분배하고, 평가를 위해 실온에서 유지시켰다. 마지막으로, RKN J2를 함유하는 96 웰 플레이트를 운동성에 대해 분석하였다. 데이터를 대조군과 비교하여 % 억제로서 보고하였다. 히트는 70% 억제 이상인 것으로서 정의된다.
멜로이도기네 인코그니타 (뿌리혹 선충류) 식물-상 검정
서열식별번호: 1-224 중 하나 이상을 발현하는 대두 식물을 본원의 다른 곳에 기재된 바와 같이 생성하였다. 3-주령 대두 삽목을 식물당 5000개 RKN 알로 접종하였다. 이러한 감염을 70일 동안 유지시킨 후, 식물에서 발생한 RKN 알의 카운팅을 위해 수확하였다. 데이터를 대조군과 비교하여 % 억제로서 보고하였다. 히트는 90% 억제 이상인 것으로서 정의된다.
실시예 8. 살충 활성에 대한 추가의 검정
서열식별번호: 1-224에 제시된 다양한 폴리펩티드를 해충에 대해 살충제로서 작용하는지 다수의 방식으로 시험할 수 있다. 하나의 이러한 방법은 섭식 검정을 수행하는 것이다. 이러한 섭식 검정에서, 해충을 시험되는 화합물을 함유하는 샘플 또는 대조군 샘플에 노출시킨다. 종종 이것은 시험되는 물질, 또는 이러한 물질의 적합한 희석물을 해충이 섭취할 물질, 예컨대 인공 먹이 상에 놓는 것에 의해 수행된다. 시험되는 물질은 액체, 고체, 또는 슬러리로 구성될 수 있다. 시험되는 물질을 표면 상에 놓은 후, 건조되게 할 수 있다. 대안적으로, 시험되는 물질을 용융 인공 먹이와 혼합한 후, 검정 챔버 내로 분배할 수 있다. 검정 챔버는 예를 들어, 컵, 디쉬, 또는 마이크로타이터 플레이트의 웰일 수 있다.
흡즙 해충 (예를 들어 진딧물)에 대한 검정은 시험 물질을 곤충으로부터 칸막이, 이상적으로는 시험 물질의 섭취가 가능하도록 흡즙 곤충의 흡즙 입 부분에 의해 뚫릴 수 있는 부분으로 분리하는 것을 수반할 수 있다. 종종 시험 물질은 시험 화합물의 섭취를 촉진시키기 위해 섭식 자극제, 예컨대 수크로스와 혼합된다.
다른 유형의 검정은 해충의 입, 또는 장 내로의 시험 물질의 미세주사, 뿐만 아니라 트랜스제닉 식물의 발달 후, 트랜스제닉 식물에 대한 해충의 섭식 능력의 시험을 포함할 수 있다. 식물 시험은 정상적으로 소모되는 식물 부분, 예를 들어 잎에 부착된 작은 케이지의 단리, 또는 곤충을 함유하는 케이지에서의 전체 식물의 단리를 수반할 수 있다.
해충을 검정하기 위한 다른 방법 및 접근법이 관련 기술분야에 공지되어 있고, 예를 들어 문헌 [Robertson and Preisler, eds. (1992) Pesticide bioassays with arthropods, CRC, Boca Raton, Fla]에서 확인할 수 있다. 대안적으로, 검정은 저널 [Arthropod Management Tests and Journal of Economic Entomology]에 또는 미국 곤충 학회 (ESA)의 구성원과의 논의에 의해 통상적으로 기재되어 있다. 서열식별번호: 1-224 중 어느 하나는 본원의 실시예 3 및 4에 제시된 바와 같은 검정에서 발현되고 사용될 수 있다.
명세서에 언급된 모든 공개 및 특허 출원은 본 발명이 속한 관련 기술분야의 통상의 기술자의 기술 수준을 나타낸다. 모든 공개 및 특허 출원은 각각의 개별 공개 또는 특허 출원이 구체적으로 및 개별적으로 참조로 포함되는 것으로 나타내어진 것과 동일한 정도로 본원에 참조로 포함된다.
상기 발명은 이해의 명료함을 목적으로 예시 및 예의 방식에 의해 어느 정도 상세하게 기재되었지만, 첨부된 청구범위의 범주 내에서 특정 변화 및 변형이 이루어질 수 있다는 것은 자명할 것이다.
SEQUENCE LISTING <110> AGBIOME, Inc. <120> PESTICIDAL GENES AND METHODS OF USE <130> 9686991010353 <150> US 62/182,855 <151> 2015-06-22 <160> 224 <170> PatentIn version 3.5 <210> 1 <211> 724 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 1 Leu Ser Ile Ile Arg Ile Arg Lys Met Asn Lys Lys Ile Ser Arg Gly 1 5 10 15 Arg Leu Cys Asn Met Glu Leu Lys Val Asn Asp Ile Glu Ile Ala Ser 20 25 30 Asn Asp Lys Gly Tyr Ser His Asp Ser Ser Ile Gly Tyr Ser Asn Pro 35 40 45 Asn Trp Met Asn Lys Met Pro Gly Thr Leu Lys Ile Ser Glu Leu Ser 50 55 60 Ile Pro Gly Thr His Asn Ser Met Ser Arg Tyr Gly Gly Gly Gly Leu 65 70 75 80 Tyr Pro Asp Asp Tyr Ile Lys Thr Gln Thr Met Asp Val Asn Thr Gln 85 90 95 Leu Asn Ser Gly Ile Arg Tyr Leu Asp Ile Arg Leu Arg Lys Glu Ser 100 105 110 Asn Ala Leu Leu Lys Ala Tyr His Gly Ser Val Asn Gln Asn Ala Ile 115 120 125 Phe Ser Ser Asp Ile Leu Asp Lys Ile Thr Ala Phe Leu Arg Thr Asn 130 135 140 Pro Gly Glu Thr Ile Phe Met Arg Val Lys Asn Glu Cys Asn Gly Pro 145 150 155 160 Gly Thr Gly Lys Cys Thr Asp Ala Ser Thr Thr Lys Thr Trp Ala Gln 165 170 175 Ile Phe Glu Asp Asn Tyr Tyr Asn Asn Ala Ser Tyr Ser Asn Tyr Phe 180 185 190 Trp Lys Gly Ala Ser Asn Asn Pro Thr Leu Asn Glu Val Lys Gly Lys 195 200 205 Ile Val Val Met Ser Asp Phe Pro Thr Asp Gly Lys Arg Phe Gly Ile 210 215 220 Pro Tyr Asn Thr Leu Asn Lys Gln Asp Gln Phe Asp Val Asp Asp Ser 225 230 235 240 Ala Asp Ala Met Tyr Ala Lys Trp Thr Ala Val Gly Asn His Leu Lys 245 250 255 Ala Ala Asn Ala Ser Asp Lys Gln Ser Ile Tyr Leu Asn Tyr Leu Ser 260 265 270 Gly Asn Gly Ala Trp Arg Phe Ile Ser Met Gly Ala Ala Pro Tyr Phe 275 280 285 Val Ala Ser Gly Tyr Arg Gly Ser Gly Thr Asn Glu Ser Met Lys Met 290 295 300 Ile Thr Glu His Arg Thr Asp Lys Trp Pro Asp Tyr Pro Arg Gly Tyr 305 310 315 320 Tyr Gly Gln Val Phe Tyr Gly Gly Thr Asn Leu Leu Thr Thr Gln Tyr 325 330 335 Ile Gln Gln Trp Pro Ile Arg His Thr Gly Ile Ile Ala Ala Asp Phe 340 345 350 Pro Gly Lys Gly Leu Ile Asp Arg Val Ile Arg Leu Asn Glu Arg His 355 360 365 Asn Ser Gly Asp Val Arg Tyr Ile Thr Pro Lys Gly Ser Ser Gly Leu 370 375 380 Arg Val Gly Phe Gly Gly Asp Ala Tyr Leu Arg Asn Ser Tyr Val Val 385 390 395 400 Tyr Arg Asn Gly Thr Tyr Ile Gly His Val Asp Ser Gly Ser Pro Tyr 405 410 415 Tyr Ser Tyr Trp Asp Lys Thr Asp Val Gly His Asp Leu Arg Phe Glu 420 425 430 Gly Leu Ala Leu Phe Thr Gly Asp Lys Ile Asp Val Tyr Val Lys Asn 435 440 445 Gly Gly Ser Ser Thr Leu Ile Lys Ser Gln Thr Leu Thr Val Asp Glu 450 455 460 Gln Glu Gly Glu Glu Val Arg Ile Pro Asp Gly Lys Tyr Ser Ile Val 465 470 475 480 Ser Ala Leu Asn Asn Ser Ser Glu Val Ala Met Gln Thr Ser Leu Ser 485 490 495 Asn Asn Arg Tyr Asn Val Val Leu Trp Gly His Thr Asn Arg Glu Leu 500 505 510 Asn Gly Gln Trp Asp Leu Val Tyr Asp Ser Asn Lys Lys Ala Tyr Gln 515 520 525 Leu Lys Ser Ala Trp Lys Val Asp Glu Ala Leu Thr Trp Thr Gln Asp 530 535 540 Ser Ile Asn Val Tyr Thr Ser Pro Ser Met Gly Thr Tyr Asp Gly Ala 545 550 555 560 Tyr Trp Ile Leu Lys Arg Ala Gly Asn Gly Tyr Leu Tyr Leu Glu Asn 565 570 575 Lys Ala Ser Lys Thr Val Leu Asp Val Thr Gly Gly Gly Thr Ala Asn 580 585 590 Gly Thr Asn Ile Asn Val Trp Gly Gln Val Gln Gly Ala Gln Asn Gln 595 600 605 Lys Phe Lys Leu Ile Gln Arg Thr Glu Lys Leu Glu Ala His Ile Asp 610 615 620 Ser Leu Tyr Arg Pro Gln Pro Gly Gln Lys Asn Arg Ser Ser Gly Asn 625 630 635 640 Phe Ser Leu Gly His Leu Ala Asp Gly Thr Arg Val Gln Val Ser Ile 645 650 655 Glu Gly Pro Gly Ala Ser Val Leu Asn Phe Arg Val Met Arg Asp Lys 660 665 670 Ser Gly Asp Thr Asp Pro Thr Ile Trp Ser Asn Val Lys His Gly Ser 675 680 685 Ile Val Thr Ile Pro Ser Gly Ala Asn Lys Asn Asn Leu Tyr Ile Ala 690 695 700 Asn Pro Gly Gly Tyr Ser Gly Asn Gly Thr Phe Lys Ala Lys Phe Gln 705 710 715 720 Thr Leu Gln Asn <210> 2 <211> 704 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 2 Met Glu Leu Lys Val Asn Asp Ile Glu Ile Ala Ser Asn Asp Lys Gly 1 5 10 15 Tyr Ser His Asp Ser Ser Ile Gly Tyr Ser Asn Pro Asn Trp Met Asn 20 25 30 Lys Met Pro Gly Thr Leu Lys Ile Ser Glu Leu Ser Ile Pro Gly Thr 35 40 45 His Asn Ser Met Ser Arg Tyr Gly Gly Gly Gly Leu Tyr Pro Asp Asp 50 55 60 Tyr Ile Lys Thr Gln Thr Met Asp Val Asn Thr Gln Leu Asn Ser Gly 65 70 75 80 Ile Arg Tyr Leu Asp Ile Arg Leu Arg Lys Glu Ser Asn Ala Leu Leu 85 90 95 Lys Ala Tyr His Gly Ser Val Asn Gln Asn Ala Ile Phe Ser Ser Asp 100 105 110 Ile Leu Asp Lys Ile Thr Ala Phe Leu Arg Thr Asn Pro Gly Glu Thr 115 120 125 Ile Phe Met Arg Val Lys Asn Glu Cys Asn Gly Pro Gly Thr Gly Lys 130 135 140 Cys Thr Asp Ala Ser Thr Thr Lys Thr Trp Ala Gln Ile Phe Glu Asp 145 150 155 160 Asn Tyr Tyr Asn Asn Ala Ser Tyr Ser Asn Tyr Phe Trp Lys Gly Ala 165 170 175 Ser Asn Asn Pro Thr Leu Asn Glu Val Lys Gly Lys Ile Val Val Met 180 185 190 Ser Asp Phe Pro Thr Asp Gly Lys Arg Phe Gly Ile Pro Tyr Asn Thr 195 200 205 Leu Asn Lys Gln Asp Gln Phe Asp Val Asp Asp Ser Ala Asp Ala Met 210 215 220 Tyr Ala Lys Trp Thr Ala Val Gly Asn His Leu Lys Ala Ala Asn Ala 225 230 235 240 Ser Asp Lys Gln Ser Ile Tyr Leu Asn Tyr Leu Ser Gly Asn Gly Ala 245 250 255 Trp Arg Phe Ile Ser Met Gly Ala Ala Pro Tyr Phe Val Ala Ser Gly 260 265 270 Tyr Arg Gly Ser Gly Thr Asn Glu Ser Met Lys Met Ile Thr Glu His 275 280 285 Arg Thr Asp Lys Trp Pro Asp Tyr Pro Arg Gly Tyr Tyr Gly Gln Val 290 295 300 Phe Tyr Gly Gly Thr Asn Leu Leu Thr Thr Gln Tyr Ile Gln Gln Trp 305 310 315 320 Pro Ile Arg His Thr Gly Ile Ile Ala Ala Asp Phe Pro Gly Lys Gly 325 330 335 Leu Ile Asp Arg Val Ile Arg Leu Asn Glu Arg His Asn Ser Gly Asp 340 345 350 Val Arg Tyr Ile Thr Pro Lys Gly Ser Ser Gly Leu Arg Val Gly Phe 355 360 365 Gly Gly Asp Ala Tyr Leu Arg Asn Ser Tyr Val Val Tyr Arg Asn Gly 370 375 380 Thr Tyr Ile Gly His Val Asp Ser Gly Ser Pro Tyr Tyr Ser Tyr Trp 385 390 395 400 Asp Lys Thr Asp Val Gly His Asp Leu Arg Phe Glu Gly Leu Ala Leu 405 410 415 Phe Thr Gly Asp Lys Ile Asp Val Tyr Val Lys Asn Gly Gly Ser Ser 420 425 430 Thr Leu Ile Lys Ser Gln Thr Leu Thr Val Asp Glu Gln Glu Gly Glu 435 440 445 Glu Val Arg Ile Pro Asp Gly Lys Tyr Ser Ile Val Ser Ala Leu Asn 450 455 460 Asn Ser Ser Glu Val Ala Met Gln Thr Ser Leu Ser Asn Asn Arg Tyr 465 470 475 480 Asn Val Val Leu Trp Gly His Thr Asn Arg Glu Leu Asn Gly Gln Trp 485 490 495 Asp Leu Val Tyr Asp Ser Asn Lys Lys Ala Tyr Gln Leu Lys Ser Ala 500 505 510 Trp Lys Val Asp Glu Ala Leu Thr Trp Thr Gln Asp Ser Ile Asn Val 515 520 525 Tyr Thr Ser Pro Ser Met Gly Thr Tyr Asp Gly Ala Tyr Trp Ile Leu 530 535 540 Lys Arg Ala Gly Asn Gly Tyr Leu Tyr Leu Glu Asn Lys Ala Ser Lys 545 550 555 560 Thr Val Leu Asp Val Thr Gly Gly Gly Thr Ala Asn Gly Thr Asn Ile 565 570 575 Asn Val Trp Gly Gln Val Gln Gly Ala Gln Asn Gln Lys Phe Lys Leu 580 585 590 Ile Gln Arg Thr Glu Lys Leu Glu Ala His Ile Asp Ser Leu Tyr Arg 595 600 605 Pro Gln Pro Gly Gln Lys Asn Arg Ser Ser Gly Asn Phe Ser Leu Gly 610 615 620 His Leu Ala Asp Gly Thr Arg Val Gln Val Ser Ile Glu Gly Pro Gly 625 630 635 640 Ala Ser Val Leu Asn Phe Arg Val Met Arg Asp Lys Ser Gly Asp Thr 645 650 655 Asp Pro Thr Ile Trp Ser Asn Val Lys His Gly Ser Ile Val Thr Ile 660 665 670 Pro Ser Gly Ala Asn Lys Asn Asn Leu Tyr Ile Ala Asn Pro Gly Gly 675 680 685 Tyr Ser Gly Asn Gly Thr Phe Lys Ala Lys Phe Gln Thr Leu Gln Asn 690 695 700 <210> 3 <211> 401 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 3 Met Arg Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Leu Val Gly Ala 1 5 10 15 Thr Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ile Ser Glu Ala Ala Ala Pro Glu 20 25 30 Asn Asn Arg Tyr Tyr Asn Ile Gln Leu Lys Ser Asn Pro Lys Lys Val 35 40 45 Trp Asn Val Ser Gln Ala Ser Asn Asp Asn Asp Arg Ala Ile Leu Leu 50 55 60 Trp Gln Gly Gly Ser Ala Asp His Glu Lys Phe Ala Phe Phe Gln Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Val Val 85 90 95 Thr Phe Gly Thr Gly Ser Trp Ile Ser Gly Gly Pro Ile Pro Ala Ser 100 105 110 Glu Thr Leu Gln Gln Gln Ser Trp Thr Gly Glu Ala Lys Gln Lys Trp 115 120 125 Asn Leu Arg Asp Leu Gly Ser Asn Gly Asp Arg Ser Asn Asn Tyr Glu 130 135 140 Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly Lys Val Pro Ser Tyr Arg Trp Ile Gly 145 150 155 160 Ser Thr Val Asp Asn Thr Glu Phe Leu Gln Leu Asp Asn Ser Asn Pro 165 170 175 Ser Asp Ala Asp Lys Val Phe Thr Leu Phe Asn Gly Thr Gly Asn Leu 180 185 190 Phe Gly Ile Asp Ile Thr Phe Phe Asn Asp Thr Ile Ser Val Pro Lys 195 200 205 Leu Pro Ala Ile Gly Thr Arg Pro Asp Val Pro Asp Tyr Thr Gly Gly 210 215 220 Val Asn Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala 225 230 235 240 Ser Leu Ile Pro Tyr Phe Met Val Lys Asp Asn Gln Ala Asn Asp Tyr 245 250 255 Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu Tyr 260 265 270 Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu Ser Glu Ala 275 280 285 Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met Thr 290 295 300 Asp Thr Leu Ser Met Asn Phe Gly Ala Asp Leu Gly Ile Lys Phe Gly 305 310 315 320 Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln Thr 325 330 335 Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr Arg Ser Tyr 340 345 350 Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr Gln Tyr Gln 355 360 365 Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val Ser 370 375 380 Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr Arg Lys Thr 385 390 395 400 Ser <210> 4 <211> 1235 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 4 Met Lys Gln Gln Tyr Asn Asn Glu Tyr Glu Ile Ile Asp Asn Asp Val 1 5 10 15 Met Gly Tyr Gln Pro Arg Phe Pro Leu Ala Gln Ala Pro Gly Ala Glu 20 25 30 Leu Gln Gln Met Asn Tyr Lys Asp Trp Met Asn Asn Met Cys Ala Glu 35 40 45 Gly Glu Ser Arg Glu Thr Phe Ala Asp Ile Thr Val Lys Asp Gly Val 50 55 60 Thr Val Ala Ile Ser Ile Val Ala Ala Val Leu Gly Val Ser Phe Pro 65 70 75 80 Val Ser Ala Ala Gly Val Ser Ile Ile Ser Thr Leu Ile Pro Tyr Trp 85 90 95 Trp Pro Glu Thr Ala Gly Thr Pro Gly Thr Ser Gln Ala Gln Val Thr 100 105 110 Trp Glu Arg Leu Met Ser Ala Ala Glu Gln Leu Ser Asn Gln Arg Ile 115 120 125 Leu Glu Ser Lys Arg Ser Asp Ala Ile Ala Arg Trp Gln Gly Ile Gln 130 135 140 Ser Leu Gly Arg Asp Phe Tyr Gln Ala Ile Cys Asp Leu Arg Glu Asp 145 150 155 160 Pro Asp Asn Glu Tyr Lys Lys Thr Lys Val Arg Asn Thr Phe Asp Ser 165 170 175 Val Glu Asp Lys Leu Lys Thr Ser Met Pro Phe Phe Arg Ala Gln Lys 180 185 190 Phe Glu Ile Pro Met Leu Ser Met Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Met His 195 200 205 Leu Leu Leu Leu Arg Glu Val Val Gln Asn Gly Val Ser Trp Gly Phe 210 215 220 Gln Arg Tyr Glu Val Asp Arg Tyr Tyr Ser His Thr Asp Pro Phe Leu 225 230 235 240 Gly Asn Pro Gly Leu Leu Gln Leu Leu Glu Glu Tyr Thr Asp Tyr Cys 245 250 255 Val Gln Trp Tyr Asn Thr Gly Leu His Gln Gln Tyr Glu Asn Asn Arg 260 265 270 Tyr Asn Trp Asp Thr Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Thr Thr Met 275 280 285 Val Leu Asp Ile Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Lys Arg Tyr 290 295 300 Pro Leu Pro Thr Lys Ser Gln Leu Thr Arg Thr Val Tyr Thr Asp Leu 305 310 315 320 Leu Gly Phe Ser Gly Asp Ile Glu Tyr Leu Gln Ile Asp Ile Glu Arg 325 330 335 Ala Glu Glu Glu Leu Val Gln Arg Leu Gly Leu Phe Thr Trp Pro Arg 340 345 350 Glu Leu Ile Phe Gln Leu Lys Ser Leu Asn Gln Ile Asn Phe Val Thr 355 360 365 Gly Ser Glu Met Thr Phe Asn Tyr Thr Ala Ser Ala Asn Gly Tyr Arg 370 375 380 Glu Arg Lys Gly Asp Pro Gly Glu Thr Arg Glu Thr Val Val Ile Pro 385 390 395 400 Ser Pro Asp Val Gly Asp Asp Ile Trp Arg Ile Ser Thr Gln Val Asn 405 410 415 Thr Thr Gln Ile Pro Asn Ala Asn Phe Val Arg Gly Trp Asn Phe Ser 420 425 430 Phe Thr Gln Ser Leu Asp Gln Lys Ile Ala Trp Arg Thr Thr Ser Ser 435 440 445 Pro Glu Ile Val Met Gln Gly Leu Ser Cys His Gly Pro Ser Ile Gly 450 455 460 Ser Cys Asp Leu Cys Ser Ser Asn Asn Ser Cys Arg Ser Ile Asn Pro 465 470 475 480 Asn Tyr Ser Ser Pro Cys Asp Asp Lys Ser Val Tyr Ser His Arg Phe 485 490 495 Ser Tyr Leu Gly Ala Gly Leu Lys Ser Asp Leu Thr Arg Leu Thr Tyr 500 505 510 Phe Ser Tyr Gly Trp Thr His Val Ser Ala Asp Lys Asn Asn Leu Leu 515 520 525 Asp Thr His Met Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Tyr Asn Leu 530 535 540 Tyr Gln Gly Ala Arg Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asp 545 550 555 560 Leu Val Glu Leu Gly Val Asn Gly Gly Val Phe Val Lys Val Val Thr 565 570 575 Pro Ala Ser Glu Thr Val Ser Gly Tyr Thr Ile Arg Leu Arg Tyr Ala 580 585 590 Cys Lys Thr Glu Ile Leu Leu Phe Phe Arg Ile Arg Gln Pro Asp Ser 595 600 605 Asp Asp Arg Val Thr Ile Val Asn Leu Pro Ala Thr Thr Ser Asp Asp 610 615 620 Asn Leu Thr Tyr Ile Ala Phe Asn Tyr Tyr Asn Ser Trp Leu Gly Leu 625 630 635 640 Glu Asn Val Arg Ala Thr Gln Glu Glu Ser Ile Ile Phe Leu Gln Asn 645 650 655 Phe Ser Asn Glu Asn Thr Ile Ile Ile Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro 660 665 670 Ile Glu Gly Ser Leu Glu Val Tyr Gln Ser Asn Gln Asp Leu Glu Lys 675 680 685 Ala Arg Lys Ala Val Asn Ala Leu Phe Thr Asn Asp Thr Lys Asn Ala 690 695 700 Leu Gln Leu Asp Val Thr Asp Tyr Ala Val Asp Gln Ala Ala Asn Leu 705 710 715 720 Val Ala Cys Val Ser Asp Glu Phe His Gly Gln Glu Lys Met Ile Leu 725 730 735 Leu Asp Gln Val Lys Phe Ala Lys Arg Leu Ser Gln Thr Arg Asn Leu 740 745 750 Leu Asn His Gly Asp Phe Glu Ser Pro Asp Trp Ser Lys Glu Asn Gly 755 760 765 Trp Arg Thr Ser His His Val Ser Val Arg Ser Asp Asn Pro Ile Phe 770 775 780 Lys Gly Arg Tyr Leu His Met Pro Gly Ala Thr Ser Pro Gln Phe Ser 785 790 795 800 Asn Asn Ile Tyr Leu Thr Tyr Val Tyr Gln Lys Val Asp Glu Ser Lys 805 810 815 Leu Arg Ser Tyr Thr Arg Tyr Leu Val Arg Gly Phe Val Gly Asn Ser 820 825 830 Lys Asp Leu Glu Leu Leu Val Glu Arg Tyr Gly Lys Asp Val His Val 835 840 845 Glu Met Asp Val Pro Ser Asp Ile Gln Tyr Thr Leu Pro Met Asn Glu 850 855 860 Trp Gly Gly Phe Asp Arg Cys Lys Pro Ala Ser Tyr Gln Ala Arg Ser 865 870 875 880 Pro His Thr Cys Thr Cys Gln Asp Thr Ala Val Ala His Thr Asp Cys 885 890 895 Gln Cys Lys Asp Thr Val Asn Arg Thr Ser Thr Asn Met Tyr Thr Asn 900 905 910 Val Pro Thr Gly Ser Ala Gly Tyr Arg Asn Glu Ser His Asp His Lys 915 920 925 Thr Cys Gly Cys Lys Asp Pro His Val Phe Thr Tyr His Ile Asp Thr 930 935 940 Gly Tyr Val Asp Gln Glu Glu Asn Val Gly Leu Phe Phe Ala Leu Lys 945 950 955 960 Ile Ala Ser Glu Asn Gly Val Ala Asn Ile Asp Asn Leu Glu Ile Ile 965 970 975 Glu Ala Gln Pro Leu Thr Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val Lys Asn Arg 980 985 990 Glu Gln Lys Trp Lys Gln Glu Met Ala Lys Lys Arg Leu Glu Thr Glu 995 1000 1005 Arg Ala Val Gln Ala Ala Gln Gly Ala Ile Gln Pro Leu Phe Thr 1010 1015 1020 Asn Gly Gln Tyr Asn Arg Leu Gln Phe Glu Thr Leu Phe Pro Gln 1025 1030 1035 Ile Val His Ala Glu Arg Leu Val Gln Gln Ile Pro Tyr Val His 1040 1045 1050 His Pro Phe Leu Asn Gly Ala Leu Leu Ala Val Pro Asp Met Asn 1055 1060 1065 Phe Glu Ile Val Gln His Leu Leu Thr Val Ile Gly Asn Ala Arg 1070 1075 1080 Ala Leu Tyr Glu Gly Arg Asn Leu Val Arg Asn Gly Thr Phe Ser 1085 1090 1095 Ser Gly Thr Glu Ser Trp His Val Ser Glu Gly Val Lys Val Lys 1100 1105 1110 Pro Leu Gln Asn Thr Ser Val Leu Val Leu Ser Glu Trp Asn His 1115 1120 1125 Glu Ala Ser Gln Gln Leu Arg Ile Asp Pro Asp Arg Gly Tyr Val 1130 1135 1140 Leu Arg Val Thr Ala Arg Lys Glu Gly Ala Gly Lys Gly Thr Val 1145 1150 1155 Thr Met Ser Asp Cys Ala Asp Tyr Thr Glu Ile Leu Thr Phe Thr 1160 1165 1170 Ser Cys Asp Tyr Asn Thr Ile Gly Thr Gln Thr Met Thr Gly Gly 1175 1180 1185 Thr Leu Ser Gly Phe Val Thr Lys Thr Leu Glu Ile Phe Pro Asp 1190 1195 1200 Thr Asp Arg Ile Arg Ile Asp Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr Phe 1205 1210 1215 Lys Ile Glu Ser Val Glu Leu Ile Cys Met Glu Gln Met Asp Asp 1220 1225 1230 His Leu 1235 <210> 5 <211> 673 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 5 Met Lys Gln Gln Tyr Asn Asn Glu Tyr Glu Ile Ile Asp Asn Asp Val 1 5 10 15 Met Gly Tyr Gln Pro Arg Phe Pro Leu Ala Gln Ala Pro Gly Ala Glu 20 25 30 Leu Gln Gln Met Asn Tyr Lys Asp Trp Met Asn Asn Met Cys Ala Glu 35 40 45 Gly Glu Ser Arg Glu Thr Phe Ala Asp Ile Thr Val Lys Asp Gly Val 50 55 60 Thr Val Ala Ile Ser Ile Val Ala Ala Val Leu Gly Val Ser Phe Pro 65 70 75 80 Val Ser Ala Ala Gly Val Ser Ile Ile Ser Thr Leu Ile Pro Tyr Trp 85 90 95 Trp Pro Glu Thr Ala Gly Thr Pro Gly Thr Ser Gln Ala Gln Val Thr 100 105 110 Trp Glu Arg Leu Met Ser Ala Ala Glu Gln Leu Ser Asn Gln Arg Ile 115 120 125 Leu Glu Ser Lys Arg Ser Asp Ala Ile Ala Arg Trp Gln Gly Ile Gln 130 135 140 Ser Leu Gly Arg Asp Phe Tyr Gln Ala Ile Cys Asp Leu Arg Glu Asp 145 150 155 160 Pro Asp Asn Glu Tyr Lys Lys Thr Lys Val Arg Asn Thr Phe Asp Ser 165 170 175 Val Glu Asp Lys Leu Lys Thr Ser Met Pro Phe Phe Arg Ala Gln Lys 180 185 190 Phe Glu Ile Pro Met Leu Ser Met Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Met His 195 200 205 Leu Leu Leu Leu Arg Glu Val Val Gln Asn Gly Val Ser Trp Gly Phe 210 215 220 Gln Arg Tyr Glu Val Asp Arg Tyr Tyr Ser His Thr Asp Pro Phe Leu 225 230 235 240 Gly Asn Pro Gly Leu Leu Gln Leu Leu Glu Glu Tyr Thr Asp Tyr Cys 245 250 255 Val Gln Trp Tyr Asn Thr Gly Leu His Gln Gln Tyr Glu Asn Asn Arg 260 265 270 Tyr Asn Trp Asp Thr Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Thr Thr Met 275 280 285 Val Leu Asp Ile Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Lys Arg Tyr 290 295 300 Pro Leu Pro Thr Lys Ser Gln Leu Thr Arg Thr Val Tyr Thr Asp Leu 305 310 315 320 Leu Gly Phe Ser Gly Asp Ile Glu Tyr Leu Gln Ile Asp Ile Glu Arg 325 330 335 Ala Glu Glu Glu Leu Val Gln Arg Leu Gly Leu Phe Thr Trp Pro Arg 340 345 350 Glu Leu Ile Phe Gln Leu Lys Ser Leu Asn Gln Ile Asn Phe Val Thr 355 360 365 Gly Ser Glu Met Thr Phe Asn Tyr Thr Ala Ser Ala Asn Gly Tyr Arg 370 375 380 Glu Arg Lys Gly Asp Pro Gly Glu Thr Arg Glu Thr Val Val Ile Pro 385 390 395 400 Ser Pro Asp Val Gly Asp Asp Ile Trp Arg Ile Ser Thr Gln Val Asn 405 410 415 Thr Thr Gln Ile Pro Asn Ala Asn Phe Val Arg Gly Trp Asn Phe Ser 420 425 430 Phe Thr Gln Ser Leu Asp Gln Lys Ile Ala Trp Arg Thr Thr Ser Ser 435 440 445 Pro Glu Ile Val Met Gln Gly Leu Ser Cys His Gly Pro Ser Ile Gly 450 455 460 Ser Cys Asp Leu Cys Ser Ser Asn Asn Ser Cys Arg Ser Ile Asn Pro 465 470 475 480 Asn Tyr Ser Ser Pro Cys Asp Asp Lys Ser Val Tyr Ser His Arg Phe 485 490 495 Ser Tyr Leu Gly Ala Gly Leu Lys Ser Asp Leu Thr Arg Leu Thr Tyr 500 505 510 Phe Ser Tyr Gly Trp Thr His Val Ser Ala Asp Lys Asn Asn Leu Leu 515 520 525 Asp Thr His Met Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Tyr Asn Leu 530 535 540 Tyr Gln Gly Ala Arg Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asp 545 550 555 560 Leu Val Glu Leu Gly Val Asn Gly Gly Val Phe Val Lys Val Val Thr 565 570 575 Pro Ala Ser Glu Thr Val Ser Gly Tyr Thr Ile Arg Leu Arg Tyr Ala 580 585 590 Cys Lys Thr Glu Ile Leu Leu Phe Phe Arg Ile Arg Gln Pro Asp Ser 595 600 605 Asp Asp Arg Val Thr Ile Val Asn Leu Pro Ala Thr Thr Ser Asp Asp 610 615 620 Asn Leu Thr Tyr Ile Ala Phe Asn Tyr Tyr Asn Ser Trp Leu Gly Leu 625 630 635 640 Glu Asn Val Arg Ala Thr Gln Glu Glu Ser Ile Ile Phe Leu Gln Asn 645 650 655 Phe Ser Asn Glu Asn Thr Ile Ile Ile Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro 660 665 670 Ile <210> 6 <211> 404 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 6 Met Arg Lys Tyr Lys Lys Leu Ala Val Val Val Pro Leu Ala Gly Met 1 5 10 15 Leu Met Ser Gly Ala Gly Val Leu Gly Gly Ala Thr Ser Ala His Ala 20 25 30 Asp Arg Ile Asn Ile Asp Gly Val Arg Thr Gly Gly Pro Val Ser Asp 35 40 45 Gly Gly Asn Phe Ser Asp Thr Ser Gly Gly Gln Thr Phe Ser Asp Lys 50 55 60 Glu Leu Ala Asn Ile Tyr Leu Gln His Trp Lys Glu Gly Lys Tyr Gly 65 70 75 80 Asn Trp Arg Asp Gly Leu Tyr Met Ser His Gly Asp Phe Ser Asp Phe 85 90 95 Pro Pro Glu Phe Lys Ala Gly Val Met Ser Pro Gly Tyr Leu Ile Pro 100 105 110 Gln Ala Gln Leu Pro Ala Ile Ile Glu Lys Ile Lys Asn Thr Glu Gln 115 120 125 Leu Glu Leu Met Asp Leu Leu Gln Ile Leu Thr Pro Glu Thr Thr Val 130 135 140 Asp Lys Asp Val Gln Lys His Arg Tyr Leu Thr Val Asn Thr Asp Lys 145 150 155 160 Lys Thr Arg Ile Asn Ile Asp Lys Thr Glu Val Ile Ser Ala Pro Ile 165 170 175 Ala Ala Pro Gln Lys Val Thr Asn Asp Thr Asp Gln Glu Gly Ser Ala 180 185 190 Thr Ala Pro Ser Ile Ser Lys Lys Phe Thr Ser Thr Ile Ser Arg Thr 195 200 205 Asp Thr His Ser Thr Thr Leu Gly Met Lys Gln Thr Ile Lys Gly Gly 210 215 220 Ile Asp Phe Leu Gly Ile Ala Glu Gly Asp Phe Ser Gln Glu Phe Asn 225 230 235 240 Glu Ser Tyr Thr Tyr Ser Asn Ala Ser Gln Lys Leu Thr Ser Asp Glu 245 250 255 Thr Thr Ile Thr Ser Gly Thr Val Thr Ile Lys Thr Gln Pro His Ser 260 265 270 Ala Tyr Lys Phe Asp Ile Ile Phe Gln Gln Val Lys Asn Ser Gly Thr 275 280 285 Val Thr Gly Thr Ser His Leu Gly Gly Gly Tyr Gly Ser Ser Gly Lys 290 295 300 Asp Ala Tyr Tyr Asp Leu Ser Ile Tyr Lys Lys Met Lys Val Ile Gln 305 310 315 320 Asp Leu Tyr Pro Gln Leu Trp Ala Val Leu Gln Ala Lys Gly Ile Asp 325 330 335 Val Asn Asp Thr Thr Gln Glu Val Asn Tyr Thr Gly Ala Ile Ser Phe 340 345 350 Glu Gly Ile Thr Gly Ala Lys Ile Asp Val Thr Val Lys Asn Leu Ala 355 360 365 Thr Gly Asp Val Ile Asn Arg Leu Ile Thr Pro Thr Pro Val Lys Pro 370 375 380 Gly Thr Asn Met Asn Ile Thr Glu Gln Leu Gln Gly Thr Ile Gln Ser 385 390 395 400 Ile Val Ser Gln <210> 7 <211> 353 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 7 Met Val Lys Arg Asp Ile Ser Ala Arg Asp Leu Gly Gly Lys Glu Asp 1 5 10 15 Thr Pro Phe Leu Leu Lys Lys Asp Glu Trp Ile Lys Ile Gln Lys Tyr 20 25 30 Thr Gly Asp Gly Ala Tyr Leu Pro Val Asn Val Asn Glu Met Arg Lys 35 40 45 Ala Leu Leu Leu Pro Asn Thr Glu Glu Leu Pro Asp Phe Gly Glu Leu 50 55 60 Tyr Thr Val Asn Thr Ser Ile Lys Gly His Cys Lys Asn Trp Asn Asp 65 70 75 80 Thr Thr Tyr Arg Glu Ile Leu Asp Val Ala Asn Lys Ile Val Asn Tyr 85 90 95 Ser Arg Arg Ala Glu Val Phe Tyr Ala Pro Leu Leu Glu Cys Leu Pro 100 105 110 Asp Ile Leu Glu Gly Asp Thr Val Ala Leu Glu Lys Phe Gln Lys Ile 115 120 125 Cys Lys Lys Leu Ala Thr Glu Ala Lys Asp Phe Ser Asp His Ala Glu 130 135 140 Thr Leu Ala Lys Asn Val Glu Gln Phe Ala Asn Asp Thr Ala Asn Asp 145 150 155 160 Tyr Lys Asn Leu Ile Asn Val Lys Val Lys Tyr Asp Ala Leu Tyr Gly 165 170 175 Lys Asn Ser Glu Glu Val Thr Arg Leu Arg Ala Glu Val Glu Lys Leu 180 185 190 Arg Glu Glu Leu Glu Gly Tyr Ile Glu Asp Leu Glu Asp Phe Glu Glu 195 200 205 Glu Val Trp Leu Ser Leu Leu Leu Gly Pro Ile Phe Gly Phe Val Leu 210 215 220 Lys Glu Ile Leu Glu Ser Thr Lys Gly Lys Met Leu Gln Ala Lys Ile 225 230 235 240 Asp Ala Thr Arg Gln Lys Ile Glu Ala Thr Asn Ala Thr Ile Gln Arg 245 250 255 Asn Val Tyr Leu Met Ser Leu Leu Asp Lys Ala Asp Val Gly Thr Asp 260 265 270 Lys Thr Gln Asn Gln Ile Glu Glu Ala Leu Pro Val Ile Asn Lys Ile 275 280 285 Lys Ala Ile Trp Tyr Ser Leu His Thr Asp Leu Leu Thr Leu Ser Asn 290 295 300 Ile Thr Met Lys Asp Ile His Asp Asp Pro Glu Phe Ala Asp Leu Gly 305 310 315 320 Ile Glu Leu Ala Ile Met Gln Trp Val Lys Val Gly Lys Gln Ala Asp 325 330 335 Asp Phe Arg Ile Asn Ala Asp Val Gly Phe Ile Val Asp Gln Tyr Ile 340 345 350 Ala <210> 8 <211> 494 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 8 Met Asp Thr Lys Phe Leu Val Thr Phe Leu Lys Glu Leu Ile Asn Glu 1 5 10 15 Lys Ser Val Asn Lys Val Met Ala Ser Thr Gly Thr Gln Phe Ile Lys 20 25 30 Asn Ala Gln Lys Asn Pro Asp Asn Phe Asn Asn Thr Phe Arg Thr Leu 35 40 45 Ala Met Val Ser Ala Glu Phe Ile Pro Val Gly Gly Ile Phe Ile Ser 50 55 60 Pro Leu Ile Gly Leu Leu Trp Lys Glu Glu Gly Thr Ser Asp Gln Ile 65 70 75 80 Asn Ala Leu Arg Asn Glu Leu Ser Glu Leu Ile Asp Gln Lys Ile Glu 85 90 95 Thr Glu His Leu His Ser Leu Ala Lys Glu Phe Glu Ile Leu Glu Gly 100 105 110 Thr Ile Lys Gln Leu Glu Ser Ser Val Asn Gly His Ser Glu Glu Tyr 115 120 125 Phe Glu Ser His Gly Thr Ile Gln Glu Ser Arg Arg Asn Trp Ala His 130 135 140 Ser Ile Gln Arg Ser Phe Gln Arg Leu Ile Gly Leu Ala Ser Gln Asp 145 150 155 160 Arg His Lys Ile Ala Asp Leu Ala Leu Tyr Thr Lys Ile Ala Leu Ser 165 170 175 His Val Ser Phe Leu Asn Cys Ile His Glu Asn Gly Gln Gly Ser Lys 180 185 190 Phe Lys Tyr Asp Lys Gln Ser Leu Leu Asp Phe Phe Asn His Ser Lys 195 200 205 Leu Ser Asp Ile Ile Asp Asn Tyr Thr Lys Tyr Ile Glu Lys Thr Phe 210 215 220 Lys Glu Gly Asp Asp Lys Phe Lys Glu Lys Ile Lys His Arg Glu Ala 225 230 235 240 Leu Lys Gln Asp Leu Ile Glu Leu Arg Lys Gln Pro Ser Thr Gly Phe 245 250 255 Gly Asp Leu Leu Lys Glu Lys Lys Met Arg Asp Leu Glu Glu Gln Ile 260 265 270 Lys Asn Tyr Glu Lys Met Asp Leu Glu Asn Cys Gln Asn Lys Phe Tyr 275 280 285 Tyr Thr Thr Trp Gly Asp Glu Thr Leu Gln Ala Leu Ile Lys Gly Arg 290 295 300 Trp Thr Leu Lys Asp Gly Lys Leu Tyr Phe Val Asn Lys Asn Gly Glu 305 310 315 320 Lys Gln Thr Arg Trp Leu Gln Leu Gly Val Lys Trp Tyr Tyr Leu Ser 325 330 335 Pro Leu Glu Asn Asn Thr Asn Thr Lys Gly Glu Thr Phe Asn Ile Gly 340 345 350 Gln Met Met Ile Gly Trp Val Arg Ala Glu Asp Lys Trp Tyr Tyr Leu 355 360 365 Ser Pro Ser Asp Asn Asn Met Glu Ile Phe Asn Thr Gly Gln Met Met 370 375 380 Thr Arg Trp Ala Gln Asp Gly Asp Lys Trp Tyr Tyr Leu Ala Pro Val 385 390 395 400 Asn Asp Ala Lys Asn Tyr Asp Gly Ile Lys Phe Ala Gln Gly Gln Met 405 410 415 Met Thr Gly Trp Val Gln Ile Thr Asp Arg Asn Asp Lys Lys Asp Tyr 420 425 430 Tyr Tyr Phe Ser Pro Ser Glu Ser Thr Val Asn Tyr Asp Gly Ile Lys 435 440 445 Phe Ala Gln Gly Gln Met Met Val Gly Trp Val Lys Val Ser Gly Lys 450 455 460 Trp Tyr Tyr Leu Asp Lys Lys Asp Gly Tyr Met Leu His Asp Thr Ile 465 470 475 480 Thr Pro Asp Gly Tyr Arg Val Asp Glu Gln Gly Val Leu Lys 485 490 <210> 9 <211> 1146 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 9 Leu Phe Met Ile Thr Ser Glu Tyr Glu Gly Asp Asn Lys Met Asn Pro 1 5 10 15 Asn Glu Glu Tyr Lys Thr Thr Val Pro His Ser Asn Lys Ile Gln Pro 20 25 30 Arg Tyr Pro Leu Thr Asn Asn Pro Asp His Pro Leu Gln His Thr Asn 35 40 45 Tyr Lys Asp Trp Leu Gln Met Cys Gln Asn Thr Ser Phe Asp Gly Glu 50 55 60 Asn Pro Val Pro Ser Val Thr Glu Val Gly Ala Ile Gly Ile Ala Ile 65 70 75 80 Ser Ile Val Ser Thr Leu Leu Ser Thr Phe Gly Ala Ala Val Pro Gly 85 90 95 Ala Ala Leu Ala Val Leu Gly Ala Thr Leu Pro Phe Phe Asp Ser Gly 100 105 110 Ser Gly Ser Val Trp Glu Asp Phe Met Ile His Asn Ser Ser Val Leu 115 120 125 Gln Lys Thr Leu Pro Glu Ser Ile Lys Asn Gln Ala Asn Thr Ile Leu 130 135 140 Thr Gly Leu Gln Glu Ser Leu Ile Glu Tyr Lys Arg Val Phe Asn Ile 145 150 155 160 Trp Lys Lys Asp Lys Thr Pro Ala His Ala Glu Gln Val Arg Ser Thr 165 170 175 Tyr Arg Asn Thr His Asn Leu Phe Ile Asn Arg Met Ser Glu Leu Arg 180 185 190 Pro Ser Gln Tyr Lys Gln Ile Leu Leu Ser Val Tyr Cys His Ala Ala 195 200 205 Asn Leu His Leu Gly Leu Leu Val Gln Gly Val Ala Tyr Tyr Asn Glu 210 215 220 Trp Tyr Asn Val Asn Pro Ser Leu Leu Thr Pro Asp Arg Thr Val Asp 225 230 235 240 Asp Glu Tyr Leu Leu Leu Gln Asp Lys Ile Lys Glu Tyr Ile Asp Tyr 245 250 255 Cys Ser Lys Thr Tyr Arg Glu Gly Leu Asn Ile Leu Ala Asn Ser Gln 260 265 270 Ala Asn Leu Lys Ile Tyr Thr Thr Tyr Gln Arg Glu Met Thr Phe Thr 275 280 285 Val Leu Asp Ile Ile Thr Asn Phe Pro Tyr Tyr Asp Phe Lys Lys Tyr 290 295 300 Pro Ile Gly Val Gln Ser Glu Leu Thr Arg Glu Ile Tyr Thr Ile Glu 305 310 315 320 Gln Gln Ile Lys Gln Ile Tyr Leu Asn His Leu Thr Arg Gln Pro Asn 325 330 335 Leu Val Thr His Pro Phe Asn Ser Ser Ile Tyr His Tyr Arg Asn Leu 340 345 350 Pro Phe Ile Thr Ser Gly Phe Thr Ala Val Arg Asn Arg Phe Trp Phe 355 360 365 Thr Asn Ala Arg Asn Leu Ser Val Ser Gly Leu Tyr Gly Ser Thr Ser 370 375 380 Phe Asp Gly Gln Phe Asp Val Ser Thr Gln Asn Val Trp Lys Val Glu 385 390 395 400 Ala Thr Tyr Ala Asp Val Ala Arg Arg Leu Lys Gln Leu Lys Phe Tyr 405 410 415 Ala Gln Leu Pro Asn Pro Ile Thr Ala Thr Thr Gly Thr Pro Asn Asn 420 425 430 Ser Asp Tyr Arg Glu Leu Phe Thr His Glu Ile Pro Gly Arg Asp Gly 435 440 445 Lys Leu Pro Thr Thr Phe Gln Thr Ala Ser His Tyr Leu Ser Tyr Met 450 455 460 Met Met Thr Ala Ser Glu Ser Pro Gly Leu Ser Cys Ala Trp Arg His 465 470 475 480 Ala Ser Val Asn Asn Asp Asn Leu Ile Ser Pro Asn Lys Ile Thr Leu 485 490 495 Ile Pro Ala Val Lys Ala Arg Glu Leu Asp Thr Ser Ser Lys Val Val 500 505 510 Ser Gly Pro Gly His Thr Gly Gly Asp Leu Val Glu Phe Asn Met Ala 515 520 525 His Gly Arg Leu Glu Leu Gln Gly Ser Ile Gly Asn Val Ser Gln Glu 530 535 540 Arg Phe Thr Ile Arg Leu Arg Tyr Ala Ala Ala Ala Asn Glu Ser Pro 545 550 555 560 Arg His Leu Leu Val Thr Ile Pro Asn Ile Gly Val Phe Pro Val Met 565 570 575 Leu Leu Pro Thr Thr Tyr Lys Leu Ser Leu Asn Glu Phe Ser Tyr Asn 580 585 590 Glu Phe Gly Phe Val Asp Ile Ile Pro Ser Asn Glu Ser Ile Ser Phe 595 600 605 Phe Ala Ser Ile Pro Trp Ile Val Ser Ile Thr Ser Thr Arg Gly Ser 610 615 620 Ile Asp Asp Lys Val Tyr Ile Asp Arg Leu Glu Phe Ile Pro Ile Ser 625 630 635 640 Arg Leu Pro Asn Arg Gln Arg Gln Gln Leu Glu Lys Thr Gln Gln Val 645 650 655 Val Asp Gly Leu Phe Thr Ser Ser Glu Lys Gln Glu Ile Lys Met Ser 660 665 670 Thr Thr Asp Phe Arg Ile Asp Gln Thr Ser Thr Leu Val Glu Cys Leu 675 680 685 Ser Asp Thr Glu Tyr Pro Gln Glu Gln Leu Leu Leu Leu Asp Gln Val 690 695 700 Lys Tyr Ala Lys Gln Leu Ser Gln Ser Arg Asn Leu Leu Ser Asn Thr 705 710 715 720 Phe Gly Asn Gln Gly Trp Ser Thr Gln Gly Asp Val Val Leu Ser Ser 725 730 735 Gly Gly Ser Leu Phe Lys Asp Ser Tyr Phe Ser Leu Pro Gly Ala Arg 740 745 750 Thr Thr Gln Val Gly Pro Asp Thr Phe Pro Thr Tyr Met Tyr Gln Lys 755 760 765 Ile Asp Glu Ser Gln Leu Lys Pro Tyr Thr Arg Tyr Lys Val Arg Gly 770 775 780 Phe Ile Glu Ala Ser Asn His Leu Glu Val Ala Ile Ser Arg Tyr Gly 785 790 795 800 Asn Glu Val Lys Thr Met Leu His Val Pro Asp Asp Leu Ala Thr Ser 805 810 815 Ser Thr Arg Asp Asn Cys Gly Glu Trp Asn Arg Cys Glu Thr Thr Gln 820 825 830 His Phe Phe Thr Glu Asn Thr Glu Glu Ile Ser Lys Pro Ala Val Ser 835 840 845 Ser Thr Thr Cys Ser Pro Cys Asp Ala Thr His Thr Ser His Lys Thr 850 855 860 Cys Ile Asp Ser His Asp Phe Ser Phe Thr Ile His Thr Gly Asp Ile 865 870 875 880 Asp Ile Thr Asn Lys Pro Gly Ile His Ile Leu Phe Lys Ile Ser Asp 885 890 895 Pro Asp Gly Phe Ala Thr Leu Gly Asn Leu Glu Val Ile Glu Asp Gly 900 905 910 Pro Ile Phe Glu Asp Thr Ile Ser Thr Val Lys Tyr Gln Glu Gln Arg 915 920 925 Trp Lys Gln Asn Leu Ile Glu Gln Gln Gln Lys Thr Glu Gln Ala Phe 930 935 940 Leu Gln Val Gln Gln Ala Val Asp Ser Leu Phe Gln Asp Ser Gln Tyr 945 950 955 960 Gln Thr Leu Gln Leu Glu Val Thr Ala Ser Gln Ile His Ser Ala Glu 965 970 975 Asn Leu Leu Gln Glu Ile Ser Ser Met His Asn Asp Ile Gln Ser Pro 980 985 990 Lys Asn Glu Glu Arg Phe Thr Ala Leu Asn Asn Gln Ile Gln Gln Ala 995 1000 1005 Tyr His Leu Tyr Ser Lys Arg Asn Met Val Arg Asn Gly Asp Phe 1010 1015 1020 Ser Glu Gly Leu His Tyr Trp Ser Ala Ser Ser Asp Ala Ser Ile 1025 1030 1035 Gln Gln Thr Gln Asp Asp Ser Val Leu Leu Ile Pro Ser Trp Ser 1040 1045 1050 Thr Gln Val Ser Gln Gln Leu Arg Leu Gln Pro Asn His Arg Tyr 1055 1060 1065 Leu Leu Arg Val Ala Ala Leu Lys Glu His Ile Gly Lys Gly Trp 1070 1075 1080 Ile Lys Ile Ser Asp Cys Lys His Gln Val Gln Thr Ile His Phe 1085 1090 1095 Ser Ser Cys Asp Glu Asn Glu Ile His His Ser Ile Tyr Gln Thr 1100 1105 1110 Lys Ser Ile Pro Phe Thr Pro Thr Thr Asp Gln Ile Arg Ile Asp 1115 1120 1125 Ile Gly Glu Thr Glu Gly Ser Phe Thr Ile Arg Ser Ile Glu Leu 1130 1135 1140 Ile Cys Leu 1145 <210> 10 <211> 639 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 10 Leu Phe Met Ile Thr Ser Glu Tyr Glu Gly Asp Asn Lys Met Asn Pro 1 5 10 15 Asn Glu Glu Tyr Lys Thr Thr Val Pro His Ser Asn Lys Ile Gln Pro 20 25 30 Arg Tyr Pro Leu Thr Asn Asn Pro Asp His Pro Leu Gln His Thr Asn 35 40 45 Tyr Lys Asp Trp Leu Gln Met Cys Gln Asn Thr Ser Phe Asp Gly Glu 50 55 60 Asn Pro Val Pro Ser Val Thr Glu Val Gly Ala Ile Gly Ile Ala Ile 65 70 75 80 Ser Ile Val Ser Thr Leu Leu Ser Thr Phe Gly Ala Ala Val Pro Gly 85 90 95 Ala Ala Leu Ala Val Leu Gly Ala Thr Leu Pro Phe Phe Asp Ser Gly 100 105 110 Ser Gly Ser Val Trp Glu Asp Phe Met Ile His Asn Ser Ser Val Leu 115 120 125 Gln Lys Thr Leu Pro Glu Ser Ile Lys Asn Gln Ala Asn Thr Ile Leu 130 135 140 Thr Gly Leu Gln Glu Ser Leu Ile Glu Tyr Lys Arg Val Phe Asn Ile 145 150 155 160 Trp Lys Lys Asp Lys Thr Pro Ala His Ala Glu Gln Val Arg Ser Thr 165 170 175 Tyr Arg Asn Thr His Asn Leu Phe Ile Asn Arg Met Ser Glu Leu Arg 180 185 190 Pro Ser Gln Tyr Lys Gln Ile Leu Leu Ser Val Tyr Cys His Ala Ala 195 200 205 Asn Leu His Leu Gly Leu Leu Val Gln Gly Val Ala Tyr Tyr Asn Glu 210 215 220 Trp Tyr Asn Val Asn Pro Ser Leu Leu Thr Pro Asp Arg Thr Val Asp 225 230 235 240 Asp Glu Tyr Leu Leu Leu Gln Asp Lys Ile Lys Glu Tyr Ile Asp Tyr 245 250 255 Cys Ser Lys Thr Tyr Arg Glu Gly Leu Asn Ile Leu Ala Asn Ser Gln 260 265 270 Ala Asn Leu Lys Ile Tyr Thr Thr Tyr Gln Arg Glu Met Thr Phe Thr 275 280 285 Val Leu Asp Ile Ile Thr Asn Phe Pro Tyr Tyr Asp Phe Lys Lys Tyr 290 295 300 Pro Ile Gly Val Gln Ser Glu Leu Thr Arg Glu Ile Tyr Thr Ile Glu 305 310 315 320 Gln Gln Ile Lys Gln Ile Tyr Leu Asn His Leu Thr Arg Gln Pro Asn 325 330 335 Leu Val Thr His Pro Phe Asn Ser Ser Ile Tyr His Tyr Arg Asn Leu 340 345 350 Pro Phe Ile Thr Ser Gly Phe Thr Ala Val Arg Asn Arg Phe Trp Phe 355 360 365 Thr Asn Ala Arg Asn Leu Ser Val Ser Gly Leu Tyr Gly Ser Thr Ser 370 375 380 Phe Asp Gly Gln Phe Asp Val Ser Thr Gln Asn Val Trp Lys Val Glu 385 390 395 400 Ala Thr Tyr Ala Asp Val Ala Arg Arg Leu Lys Gln Leu Lys Phe Tyr 405 410 415 Ala Gln Leu Pro Asn Pro Ile Thr Ala Thr Thr Gly Thr Pro Asn Asn 420 425 430 Ser Asp Tyr Arg Glu Leu Phe Thr His Glu Ile Pro Gly Arg Asp Gly 435 440 445 Lys Leu Pro Thr Thr Phe Gln Thr Ala Ser His Tyr Leu Ser Tyr Met 450 455 460 Met Met Thr Ala Ser Glu Ser Pro Gly Leu Ser Cys Ala Trp Arg His 465 470 475 480 Ala Ser Val Asn Asn Asp Asn Leu Ile Ser Pro Asn Lys Ile Thr Leu 485 490 495 Ile Pro Ala Val Lys Ala Arg Glu Leu Asp Thr Ser Ser Lys Val Val 500 505 510 Ser Gly Pro Gly His Thr Gly Gly Asp Leu Val Glu Phe Asn Met Ala 515 520 525 His Gly Arg Leu Glu Leu Gln Gly Ser Ile Gly Asn Val Ser Gln Glu 530 535 540 Arg Phe Thr Ile Arg Leu Arg Tyr Ala Ala Ala Ala Asn Glu Ser Pro 545 550 555 560 Arg His Leu Leu Val Thr Ile Pro Asn Ile Gly Val Phe Pro Val Met 565 570 575 Leu Leu Pro Thr Thr Tyr Lys Leu Ser Leu Asn Glu Phe Ser Tyr Asn 580 585 590 Glu Phe Gly Phe Val Asp Ile Ile Pro Ser Asn Glu Ser Ile Ser Phe 595 600 605 Phe Ala Ser Ile Pro Trp Ile Val Ser Ile Thr Ser Thr Arg Gly Ser 610 615 620 Ile Asp Asp Lys Val Tyr Ile Asp Arg Leu Glu Phe Ile Pro Ile 625 630 635 <210> 11 <211> 178 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 11 Val Glu Arg Thr Met Glu His Lys Lys Ile Asp Ala Pro Ser Ile Ser 1 5 10 15 Tyr Ala Ser Leu Ser Gly His Pro Val Tyr Asp Lys Asn His Ile Leu 20 25 30 Ser Phe Ser Asn Ile Ile Asn Ile Pro Lys Gly Phe Gln Ile Thr Thr 35 40 45 Gln Asn Lys Leu Asn Phe Ser Tyr His Val Ser Leu Leu Ser Met Val 50 55 60 Gln Glu Asn Cys Lys Arg Ile Val Glu Ile Glu Asp Cys Gly Gln Leu 65 70 75 80 Glu Val Asp Leu Gln Ile Leu Lys Ile Lys Gly Ser Ile Pro Tyr Ile 85 90 95 Val Asn Leu Tyr Leu Glu Pro Ile Pro Pro Thr Asn His Cys Val His 100 105 110 Ile Leu Leu Glu Asp Pro Ile Ala Leu Ser Tyr Gln Asp Thr Leu Tyr 115 120 125 Val Asp Gln Val Leu Leu Cys Ser Thr Arg Lys Leu Pro Tyr Tyr Val 130 135 140 Ile Asp Thr Glu His Ile Gln Ile Lys Asn Leu Gln Val Glu Thr Val 145 150 155 160 Glu Pro Gln Gln Leu Val Ala Lys Val Lys Gly Glu Phe His Leu Asp 165 170 175 Tyr Gln <210> 12 <211> 346 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 12 Met Lys Lys Tyr Lys Asn Arg Ser Phe Thr Met Asn Asn Lys Lys Asn 1 5 10 15 Met Lys Arg Lys Ile Ala Ala Thr Ser Ser Ile Ile Thr Leu Ala Thr 20 25 30 Ser Phe Ala Phe Thr Ser Pro Glu Leu Val Lys Ala Asp Ser Lys Asn 35 40 45 Ser Val Ser Lys Asn Gln Gln Tyr Met Ala Ala Glu Glu Arg Pro Thr 50 55 60 Val Pro Val Ser Thr Asp Glu Asp Tyr Gly Ile Arg Ser Leu Ala Ile 65 70 75 80 Asp Asn Lys Asp Thr Phe Tyr Asp Val Val Arg Lys Ile Val Gly Trp 85 90 95 Asn Gly Ile Gln Asp Leu Ser Ala Asn Phe Leu His Tyr Ala Lys Pro 100 105 110 Thr Tyr Ser Val Asp Leu Val Ala Glu Pro Lys Asp Glu Pro Leu Ser 115 120 125 Pro Val Leu Ile Gly Lys Thr Asn Ile Gln Asn Lys Ser Gln Ser Thr 130 135 140 Gln Lys Leu Gln Ser Ala Ser Met Ser Lys Thr Val Thr Ser Thr Val 145 150 155 160 Thr Ser Thr Val Thr His Gly Ala Lys Ala Gly Ala Lys Ala Ser Ala 165 170 175 Lys Leu Lys Val Pro Leu Val Ala Glu Ala Gly Val Glu Leu Asn Thr 180 185 190 Glu Tyr Asn Phe Ala Ser Ala Gly Ser Asn Thr Ser Thr Glu Thr Leu 195 200 205 Thr Tyr Thr Leu Pro Ser Gln Ser Ile Glu Leu Glu Pro Gly Gln Arg 210 215 220 Ala Thr Val Thr Ser Asp Leu Ser Met Met Lys Thr Ser Gly Glu Val 225 230 235 240 Gln Leu Arg Thr Lys Tyr Glu Gly Tyr Val His Leu Lys Gly Thr Leu 245 250 255 Ile Asn Thr Pro Asn Asn Ile Asp Asn Asn Ile Lys Met Gly Asp Phe 260 265 270 Val Asp Arg Phe Ile Lys Ala Asp Ser Ser Leu Arg Glu Tyr Trp His 275 280 285 Val Asn Ser Pro Asn Asp Phe Ile Ala Tyr Gln Val Gly Lys Gly Asn 290 295 300 Phe Thr Ala Glu Tyr Gly Thr Val Ala Asn Ile Thr Val Glu Ile Phe 305 310 315 320 Asn Gln Asp Gly Thr Asp Thr Thr Gln Pro Ile Lys Ser Tyr Thr Tyr 325 330 335 Thr Val Ile Pro Glu Val Ser Lys Asn Ile 340 345 <210> 13 <211> 258 <212> PRT <213> Streptomyces sp. <400> 13 Val Thr Leu Ile Ser Ala Leu Ala Arg Pro Pro Ala Asp Pro Val Gly 1 5 10 15 Asp Gly Gly Asn Gly Asp Asp Arg Thr Pro Gly His Arg Arg Gly Ser 20 25 30 Pro Gly Thr Val Val Ser Gly Pro Ser Ser Ser Ala Arg Arg Ser Leu 35 40 45 Arg His Thr Asp Pro Ser Leu Ile Asn Arg Leu Phe Lys Glu Asp Ser 50 55 60 Leu Ala Ala Ser Phe Lys Thr Val Ile Glu Val Gly Pro Ala His Leu 65 70 75 80 Asp Gln Ala Gln Ala Leu Gly Arg Ala Phe Gln Asp Ala Ile Ala Pro 85 90 95 Ala Thr Val Asn Tyr Asp Phe Asp His Ile Arg Asp Ala Ala Ala Ala 100 105 110 Ile Pro Asp Ser Ser Ile Val Lys Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln 115 120 125 Glu His Ala Pro Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val 130 135 140 Arg Gln Ala Leu Pro Pro Glu Ser Ala Glu Ala Ser Phe Trp Asp Thr 145 150 155 160 Val Glu Arg Glu Leu Val Asp Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu 165 170 175 Gly Leu Pro Gly Leu Ser Tyr Tyr Glu Glu Gly Ala Asp Arg Thr Arg 180 185 190 Tyr Tyr Arg Asp Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Gly 195 200 205 His Met Tyr Ala Ile Ala Phe Cys Ile Asp Val Thr Ile Gly Leu Asp 210 215 220 Lys Ala Arg Val Gly Ala Leu Glu Met Thr Asp Ala Val Pro Phe Ala 225 230 235 240 Leu Arg Leu Asn Ala Ile Val Leu Arg Gln Glu Leu Thr Arg Ala Leu 245 250 255 Thr Ala <210> 14 <211> 304 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 14 Met Thr Asp Thr Lys Met Thr Ile Glu Tyr Leu Phe Thr Pro Tyr Tyr 1 5 10 15 Gly Val Asn Pro Asn Gly Ser Asn Ile Asn Pro Tyr Leu Leu Asn Ala 20 25 30 Asn His Trp Asn Ser Val Met Cys Tyr Phe Asn Tyr Ile Ser Pro Tyr 35 40 45 Thr Glu Ile Arg Asn Arg Asp Thr Leu Gly Lys Leu Leu Tyr Ser Ser 50 55 60 Val Asn Gln Gln Gln Ala Phe Tyr Arg Phe Phe Asp Val Tyr Asn Leu 65 70 75 80 Gln Asp Val Phe Gln Pro Ile Phe Asp Leu His Arg Thr Ile Ser Asn 85 90 95 Ala Ser Thr Trp Trp Thr Ile Gln Gly His Gln Gln Ile Thr Leu Leu 100 105 110 Val Gln Asp Ile Arg Ser Phe Thr Asn Ile Leu Cys Val Arg His Ile 115 120 125 Asp Lys Leu Asn Gln Ile Ile Lys Asp Val Gln Lys Glu Arg Val Ser 130 135 140 Thr Lys Thr Lys Asp Gln Phe Thr Asp Ile Cys Ile Glu Leu Gln Ala 145 150 155 160 Arg Thr Ser Gly Tyr Tyr Gln Arg Leu Asp Ile Leu Asp Gln Ser Lys 165 170 175 Lys Phe Val Asn Ile Leu Leu Lys Tyr Asn Pro Ala Ile His Thr Thr 180 185 190 Leu Asn His Leu Glu Lys Ile Tyr Ser Asp Ser Glu Phe Lys Ala Val 195 200 205 Asp Lys His Tyr Phe Lys Lys Leu Leu Ser Phe Val Arg Lys Gln Gln 210 215 220 Ile Phe Val Gln Tyr Tyr Thr Tyr Thr Ile Gly Thr Leu Gln Ala Leu 225 230 235 240 Thr Asn Leu Arg Gly Ile Trp Thr Glu Tyr Gly Leu Asn Leu Gln Lys 245 250 255 Leu Ile Glu Ala Cys Asp Asn Asn Leu Val Tyr Phe Asn Ser Leu Leu 260 265 270 Ala Arg Leu Lys Leu Glu Asn Ala Ile Asn Ala Trp Gln Asp Val Lys 275 280 285 Lys Lys Ala Asp Arg Phe Leu Gln Thr Trp Gln Asp Asp Thr Arg Cys 290 295 300 <210> 15 <211> 391 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 15 Met Lys Ser Val Ser Lys Lys Val Met Thr Gly Leu Phe Ala Gly Ala 1 5 10 15 Met Gly Leu Ser Ile Phe Ala Pro Ala Ser Gln Ala Ala Thr Pro Glu 20 25 30 Gln Asn Glu Tyr Tyr Asn Ile Lys Leu Lys Ala Asn Thr Tyr Lys Ile 35 40 45 Trp Asp Val Asp Asn Ala Ser Ser Asp Asn Asp Arg Val Ile Arg Leu 50 55 60 Trp Gly Gly Ser Thr Thr Glu Ala Asn Arg Gln Phe Val Phe Phe Pro 65 70 75 80 Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro 85 90 95 Val Thr Phe Gly Asn Gly Ala Trp Phe Ser Ile Asn Gly Gly Ser Ser 100 105 110 Ile Leu Ala Gly Ala Asp Ile Leu Gln Gln Gln Ser Trp Thr Gly Ser 115 120 125 Ala Asn Gln Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Gln Gly Asn Asn Asn Tyr Glu 130 135 140 Ile Val Asn Gln Gly Asn Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Trp Gly Gly 145 150 155 160 Thr Leu Ala Gln Asn Trp Glu Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Lys Pro 165 170 175 Tyr Asp Ser Asn Asn Val Phe Asn Ile Ala Asn Ser Gly Ser Ser Ile 180 185 190 Ser Leu Pro Asn Leu Pro Ala Lys Gly Asp Arg Pro Asn Ala Pro Asp 195 200 205 Tyr Asn Gln Thr Gly Arg Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Glu 210 215 220 Ser Val Val Ile Gly Ala Ser Leu Ile Pro Ser Ile Met Val Lys Asp 225 230 235 240 Asn Ser Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Val 245 250 255 Leu Glu Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Val Arg Ser Glu Ile Val Pro 260 265 270 Ala Gly Gly Ser Ser Lys Tyr Thr Val Lys Arg Gly Val Ser Thr Val 275 280 285 Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Asn Met Lys Phe Gly Thr Asp 290 295 300 Leu Gly Phe Lys Phe Gly Asp Thr Thr Ala Ser Ile Lys Ser Glu Ile 305 310 315 320 Ser Lys Thr Leu Gln Thr Glu Val Ser Lys Thr Ser Thr Asp Ala Thr 325 330 335 Glu Glu Thr Lys Glu Lys Gly Phe Ser Ser Thr Ser Gly Lys Asp Thr 340 345 350 Gly Leu Thr Val Tyr Gln Leu Val Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr 355 360 365 Asp Gly Ser Thr Val Ser Ser Ser Tyr Val Arg Asp Gly Asp Gln Thr 370 375 380 Leu Glu Arg Thr Ile Ala Lys 385 390 <210> 16 <211> 325 <212> PRT <213> Lactococcus sp. <400> 16 Met Lys Lys Asn Lys Lys Tyr Val Met Val Ile Ser Cys Arg Leu Leu 1 5 10 15 Ile Leu Ser Phe Gly Met Val Pro Lys Asn Val Leu Ala Leu Asn Gln 20 25 30 Gly Gly Ala Gly Asn Ser Gly Ser Gly Tyr Leu Val Asn Asn Met Ser 35 40 45 Glu Lys His Glu Asp Ile Ile Asp Pro Glu Asp Ile Phe Ser Asn Met 50 55 60 Leu Asn Ala Val Gly Lys Tyr Lys Glu His Lys Asp Pro Phe Leu Phe 65 70 75 80 Val Thr Arg Asn Ser Ile Gly Ser Leu Ser Ser Tyr Ser Asn Phe Asn 85 90 95 Ala Glu Gln Asp Gly Asp Pro Ile Ile Glu Asn Glu Ser Leu Leu Phe 100 105 110 Val Gly Glu Ser Ile Leu Thr Asn Asn Met Asn Thr Glu Gln Thr Leu 115 120 125 Lys Thr Asn Ser Phe Ser Lys Thr Met Ser Asn Thr Val Ser Ser Gln 130 135 140 Val Thr His Gly Phe Met Leu Gly Thr Glu Ala Arg Thr Ser Phe Gly 145 150 155 160 Ile Pro Leu Ile Gly Glu Thr Glu Leu Ser Leu Lys Ala Glu Tyr Asn 165 170 175 Phe Ser Ser Ser Glu Thr Asn Glu Ile Ser Glu Ser Tyr Thr Tyr Gly 180 185 190 Val Glu Pro Gln Glu Ile Leu Val Pro Pro His Ser Ser Val Lys Val 195 200 205 Arg Val Asp Leu Asn Thr Ala Asp Ile Ser Gly Lys Val Lys Leu Met 210 215 220 Ala Thr Pro Lys Thr Asp Phe Gly Asp Ile Asp Gly Tyr Phe His Tyr 225 230 235 240 Gly Pro Asp Glu Gln Asn Ile Ala Glu Ser Ile Pro Phe Thr Tyr Asn 245 250 255 Trp Asn Thr Leu Thr Lys Glu Val Arg Gln Leu Asn Leu Pro Val Asp 260 265 270 Asp Ile Asp Tyr Asp Phe Asn Asn Gln Thr Pro Lys Leu Val Gly Ser 275 280 285 Gly Lys Tyr Lys Ala Lys Tyr Gly Thr Thr Phe Lys Val Glu Val Ile 290 295 300 Pro Ile Asn Asn Pro Lys Ala Glu Gly Tyr Ser Tyr Ser Ile Gln Pro 305 310 315 320 Thr His Thr Ala Asn 325 <210> 17 <211> 546 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 17 Met Lys Glu Lys Lys Asn Ile Gln Glu Arg Ile Gly Asp Asn Val Lys 1 5 10 15 Tyr Asn Glu Arg Lys Lys Ala Lys Arg Asn Tyr Lys Lys Ala Val Leu 20 25 30 Thr Ala Ala Thr Ala Phe Ser Ile Gly Val Thr Ser Ile Gly Gly Ala 35 40 45 Thr Ser Ala Phe Ala Ala Glu Lys Pro Pro Ala Gln Gln Gln Pro Gln 50 55 60 Ser Ser Val Lys Ser Val Gly Gly Ala Asp Asp Val Tyr Ser Asn Glu 65 70 75 80 Ile Asn Asn Pro Pro Phe Lys Ile Glu Gly Asp Ala Leu Thr Leu Thr 85 90 95 Lys Asn Phe Leu Ser Gly Asp Leu Ala Ala Thr Ala Lys Lys Met Trp 100 105 110 Gly Ser Ser Leu Asn Leu Ala Val Gln Ser Ala Gln Gly Lys Asn Val 115 120 125 Leu Asn Val Asn Asn Leu Ala Arg Asp Met Val Met Val Gly Thr Ser 130 135 140 Ala Ile Pro Tyr Gly Gly Val Ile Leu Ser Ser Ile Ile Gly Val Leu 145 150 155 160 Trp Pro Met Ser Gly Thr Asn Gln Met Gln Ala Leu Met Asp Lys Met 165 170 175 Gly Gln Ile Met Asp Gln Lys Ile Glu Lys Tyr Asp Asn Thr Thr Leu 180 185 190 Thr Ser Lys Ile Asn Ala Val Glu Val Ala Leu Lys Arg Phe Glu Thr 195 200 205 Ile Leu Tyr Gly Thr Asp Asp Val Tyr Ser Asp Thr Asn Lys Ala Gly 210 215 220 Glu Ala Leu Arg Gln Ala Thr Val Ile Gln Asn Ala Phe Thr Glu Leu 225 230 235 240 Ile Asn Glu Ser Lys Lys Glu Glu Tyr Glu Thr Ser Glu Leu Pro Ala 245 250 255 Tyr Thr Met Ala Ala Thr Ala His Leu Leu Phe Leu Ser Phe Met Val 260 265 270 Thr Asn Gly Thr Ser Ile Leu Gly Leu Glu Pro Asp Thr Met Lys Asn 275 280 285 Ser Tyr Asn Asn Asp Leu Lys Asn Ala Leu Ser Glu Tyr Asn Ser His 290 295 300 Ile Gln Arg Ile Gly Ser Asp Ser Asp Tyr Lys Leu Ser Gln Leu Pro 305 310 315 320 Gln Lys Ile Asp Ala Ala Arg Val Glu Ile Glu Lys Ala Lys Ala Gly 325 330 335 Met Asn Pro Pro Ile Gly Ala Ala Ala Gly Tyr Trp Ala Glu Ile Tyr 340 345 350 Gln Gln Lys Ser Gln Glu Leu His Asn Leu Leu Glu Gln Gln Lys Gln 355 360 365 Leu Thr Asp Leu Val Asn Ser Thr Thr Lys Asn Glu Ala Phe Ala Ala 370 375 380 Ala Leu Lys Ser Ala Lys Thr Thr Ala Asp Asn Lys Gly Ile Lys Tyr 385 390 395 400 Glu Glu Lys Asp Ser Ser Lys Ile Val Asp Gly Gly Thr Tyr Lys Ile 405 410 415 Ile Ser Ala Leu Asn Asn Gly Gln Tyr Val Asp Asn Gln Arg Glu Thr 420 425 430 Lys Asn Val Ser Ile Tyr His Asn Thr Arg Ser Asp Asn Gln Asn Trp 435 440 445 Lys Phe Ile Phe Asp Ser Ser Lys Gln Ala Tyr Lys Ile Gln Ser Val 450 455 460 Tyr Asp Ser Arg Val Leu Ala Thr Ser Ser Ser Ala Asn Tyr Asn Val 465 470 475 480 Phe Thr Tyr Asn Phe Asp Gly Ser Glu Asp Gln Phe Trp Ile Pro Glu 485 490 495 Asp Ile Gly Asn Gly Thr Tyr Ile Phe Lys Asn Lys Lys Tyr Pro Asp 500 505 510 Arg Val Leu Asp Ile Phe Glu Gly Lys Ala Glu Asp Ser Thr Asn Ile 515 520 525 Thr Ala Tyr Pro Arg Asn Asn Gly Ala Gly Gln Lys Phe Lys Val Ile 530 535 540 Gln Gln 545 <210> 18 <211> 432 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 18 Leu Val Leu Ser Phe Tyr Ile Ala Lys Val Ile Leu Phe Arg Asn Lys 1 5 10 15 Ser Ile Ser Asn Val Gln Tyr Asn Phe Ile Phe Cys Asn Leu Val Gly 20 25 30 Ile Leu Pro Thr Lys Leu Gly Gly Asn Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys 35 40 45 Lys Val Met Ala Gly Leu Gly Val Gly Ala Met Ser Leu Ser Ile Trp 50 55 60 Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Ala Pro Ala Asn Asn Glu Tyr His Thr 65 70 75 80 Ile His Leu Ala Ala Asn Thr Asn Ile Ala Trp Asp Val Tyr Lys Gly 85 90 95 Trp Gln Thr Asp Asp Ala Gly Ile Val Leu Trp Asp Gly Val Arg Gly 100 105 110 Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala 115 120 125 Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val Gly Ile Gly Ser Ala Ile 130 135 140 Ile Gly Ser Asp Gly Val Arg Asn Phe Pro Ser Tyr Asn Asn Gln Gly 145 150 155 160 Leu Arg Gln Thr Ser Trp Thr Gly Ala Pro Asn Glu Gln Trp Tyr Leu 165 170 175 Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Phe Glu Ile Val Asn Gln Gly Ser Gly 180 185 190 Lys Val Ala Ser Trp Ala Gly Val Glu Met Tyr Gly Phe Lys Asp Tyr 195 200 205 Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro Ser Asp Lys Asp Arg Leu Phe Asn 210 215 220 Ile Pro Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu Pro Thr Val 225 230 235 240 Gly Thr Arg Pro Asn Ala Pro Asp Tyr Asn Thr Ser Gly Ala Ile Asp 245 250 255 Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly Ala Ser Leu 260 265 270 Ile Pro Ser Ile Met Val Lys Asp Asn Gly Ala Ser Asp Tyr Thr Lys 275 280 285 Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Val Lys Glu Glu Tyr Trp Glu 290 295 300 Lys Val Arg Ser Glu Ile Ile Pro Ala Gly Ala Thr Ser Lys Tyr Thr 305 310 315 320 Val Lys Ser Gly Val Ser Glu Ile Asp Gln Lys Lys Met Ser Asp Thr 325 330 335 Leu Ala Met Ser Phe Gly Ser Asp Leu Gly Leu Lys Phe Gly Glu Ser 340 345 350 Ser Leu Ser Ile Lys Ser Ser Val Ser Arg Thr Ile Gln Thr Glu Val 355 360 365 Thr Lys Thr Ser Thr Asn Ala Thr Glu Glu Thr Glu Glu Lys Ser Ile 370 375 380 Pro Ser Ile Pro Gly Lys Asn Thr Gly Phe Thr Ala Tyr Gln Leu Val 385 390 395 400 Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp Gly Ser Val Val Thr Asp Pro 405 410 415 Ser Ile Val Arg Asp Ser Lys Gln Thr Ile Ala Arg Thr Ile Ala Lys 420 425 430 <210> 19 <211> 420 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 19 Val Ile Leu Phe Arg Asn Thr Ser Ile Ser Asn Val Gln Cys Thr Ile 1 5 10 15 Ile Phe Cys Asn Leu Val Gly Ile Leu Pro Thr Lys Leu Gly Gly Asn 20 25 30 Ile Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Ile Met Ala Gly Leu Gly Val Gly 35 40 45 Ala Met Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Glu Ala Ala Ala Pro 50 55 60 Ala Lys Asn Glu Tyr His Thr Ile His Leu Ala Ala Asn Thr Asn Leu 65 70 75 80 Ala Trp Asp Val Asp Asn Gly Ser Val Asp Asn Asp Arg Ala Ile Leu 85 90 95 Leu Trp Asn Gly Asp Arg Asn Asp Asn Glu Gln Phe Leu Phe Phe Pro 100 105 110 Leu Asp Gly Gly Ser Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro 115 120 125 Val Thr Phe Gly Gly Pro Thr Trp Ser Gly Ser Gly Gly Ile Leu Gly 130 135 140 Asn Gln Asn Leu Asn Gln Arg Ser Trp Thr Gly Ser Ser Asn Glu Gln 145 150 155 160 Trp Tyr Leu Arg Asp Arg Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln 165 170 175 Gly Asn Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Tyr Gln Trp Ala Ser Arg His 180 185 190 Ile Glu His Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asp Arg 195 200 205 Leu Phe His Ile Pro Ala Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu Pro Thr 210 215 220 Leu Pro Ala Val Gly Thr Arg Pro Val Ala Pro Glu Tyr Thr Gln Gly 225 230 235 240 Gly Ser Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val 245 250 255 Gly Ala Ser Leu Val Pro Cys Ile Met Val Lys Asp Ser Gln Ala Ser 260 265 270 Asp Tyr Lys Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu 275 280 285 Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Leu Thr 290 295 300 Arg Asn Tyr Thr Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln Lys 305 310 315 320 Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys 325 330 335 Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Ile Lys Ser Glu Ile Ser Lys Thr Ile 340 345 350 Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Thr Glu Ala Thr Glu Glu Thr Ile 355 360 365 Thr Ser Thr Val Thr Ser Glu Leu Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu 370 375 380 Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Val 385 390 395 400 Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Val Ala Arg 405 410 415 Lys Asn Ser Ile 420 <210> 20 <211> 301 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 20 Leu Arg Gly Lys Phe Met Lys Lys Leu Met Phe Ser Leu Val Ala Thr 1 5 10 15 Thr Ile Ser Met Gly Leu Ile Leu Gly Ser Ala Pro Ala Lys Ala Asp 20 25 30 Val Ser Asn Lys Asn Ser Ala Tyr Gln Asp Ile Gly Glu Arg Val Lys 35 40 45 Lys Met Ala Gln Ser Ala Ala Trp Gly Gly Gln Glu Tyr Arg Ser His 50 55 60 Asn Ile Lys Asp Ile Glu Leu Lys Gly Asn Leu Ile Asp Gly Ser Met 65 70 75 80 Val Glu Asn Ser Gln Val Leu Thr Val Ser Ser Asp Val Leu Glu Asn 85 90 95 Asn Leu Gly His Thr Val Asn Met Pro Ser Thr Gly Tyr Glu His Glu 100 105 110 Phe Glu Glu Thr Thr Ser Thr Thr Asn Thr Ser Gly Trp Lys Phe Gly 115 120 125 Tyr Asn Tyr Asn Ala Ser Phe Ser Val Leu Met Val Ser Ala Ser Gln 130 135 140 Ser Phe Ser Val Glu Tyr Asp Met Ser Thr Ser Asp Thr His Glu Thr 145 150 155 160 Lys Glu Lys Arg Lys Phe Thr Val Pro Ser Ile Glu Val Pro Val Pro 165 170 175 Ala Gly Lys Lys Tyr Lys Val Glu Tyr Val Phe Glu Lys Val Lys Val 180 185 190 Ser Gly Lys Asn Lys Ile Asp Ala Ser Leu Phe Gly Asp Val Thr Tyr 195 200 205 Tyr Tyr Asn Asn Gln Pro Met Ser Pro Gln Leu Leu Tyr Ser Val Gln 210 215 220 Gly Leu Ala Thr Asp Lys Gln Gly Phe Glu Gln Val Ile Arg Asp Ser 225 230 235 240 Ala Ile Gly Asn Asp Arg Phe Gly Ile Lys Thr Thr Gly Ile Gly Gln 245 250 255 Phe Ser Thr Glu Phe Gly Thr Arg Leu Thr Arg Thr Leu Thr Asp Ile 260 265 270 Thr Asp Ala Arg Asn Pro Val Lys Leu Glu Thr Lys Asn Ile Pro Val 275 280 285 Glu Phe Lys Thr Leu Ser Ile Asp Thr Arg Val Ile Lys 290 295 300 <210> 21 <211> 585 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 21 Met Lys Pro Lys Ser Glu Glu Thr Gln Pro Pro Ser Pro Lys Trp Ser 1 5 10 15 Lys Ser Glu Tyr Asn Asn Tyr Arg Asn Gly Tyr Ala Tyr Asn Ala Asn 20 25 30 Ile Gly Tyr Glu Asn Lys Asn Trp Met Asn Ala Leu Arg Gly Glu Thr 35 40 45 Lys Ile Ser Gln Leu Ser Ile Pro Gly Thr His Gly Ser Thr Ala Leu 50 55 60 His Gly Ile Pro Gly Ala Asp Arg Trp Ile Ile Asn Gln Arg Met Ser 65 70 75 80 Ile Thr Thr Gln Leu Asn Ser Gly Ile Arg Tyr Leu Asp Ile Arg Ala 85 90 95 Arg Arg Thr Gly Thr Ser Phe Ala Met His His Gly Gln Ala Tyr Gln 100 105 110 Lys Lys Met Phe Gly Asp Ile Leu Asn Glu Val Thr Ala Phe Leu Arg 115 120 125 Gln His Pro Gly Glu Thr Val Leu Met Arg Leu Lys Glu Glu His Thr 130 135 140 Pro Glu Asp Gly Ser Arg Ser Phe Glu Glu Ile Leu Lys Gly Tyr Trp 145 150 155 160 Asp Asn Pro Ser Tyr Lys Asn Tyr Phe Trp Gln Pro Ala Gly Ser Gly 165 170 175 Asn Gly Ser Gly Val Asn Ala Asn Pro Glu Leu Lys Asp Val Arg Gly 180 185 190 Lys Ile Val Leu Leu Gln Gln Phe Ala Val Ser Lys Ala Tyr Gly Ile 195 200 205 Asn Tyr Trp Asn Leu Glu Lys Gln Asp His Asp Asn Val Arg Phe Ser 210 215 220 Met Asp Gly Met Tyr Ala Lys Trp Thr Ala Val Lys Asn His Leu Ile 225 230 235 240 Lys Ala Asn Ser Asp Gln Asn Lys Ile Tyr Leu Asn His Leu Ser Gly 245 250 255 Asn Gly Gly Pro Ser Gly Gly Ala Ala Pro Glu Phe Val Ala Ser Ala 260 265 270 Tyr Gly Gly Asp Gly Glu Pro Leu Met Gly Thr Gly Ser Pro Ser Gln 275 280 285 Tyr Pro Asp Phe Pro Thr Glu Asn Tyr Arg Leu Tyr Phe Gly Gly Met 290 295 300 Asn Ile Met Thr Asn Gln Tyr Ile Pro Arg Ser Gly Leu Gln Tyr Thr 305 310 315 320 Gly Ile Val Ala Ala Asp Phe Pro Gly Lys Gly Leu Val Glu Arg Val 325 330 335 Ile Lys Leu Asn Asp Lys His Ile Asp Val Ser Ala Ile His His Met 340 345 350 Gly Leu Asn Ala Gln Lys Lys Val Glu Ile Gly Phe Thr Gly Asn Tyr 355 360 365 Leu Ser Asn Asn Tyr Val Ile Thr Lys Asn Gly Glu Tyr Ile Ala His 370 375 380 Tyr Asp Lys Gly Thr Ala Tyr Tyr Ala Tyr Leu Ser Lys Thr Asp Tyr 385 390 395 400 Gly His Leu Leu Thr His Asp Asp Gly Tyr Ser Phe Phe Asn Gly Asp 405 410 415 Lys Ile Ala Val Ser Leu Glu His Ser Asn Gly Ala Arg Thr Leu Leu 420 425 430 Lys Glu Phe Thr Val Asn Ile Asp Glu Asn Asn Leu Glu Glu Val Lys 435 440 445 Ile Pro Asp Gly Lys Tyr Asn Ile Val Ser Ala Leu Asn Thr Ser Lys 450 455 460 Val Ala Asp Met Thr Gly Asn Asn Asn Val Val Leu Tyr Thr Lys His 465 470 475 480 Gly Asp Lys Asn Gln Gln Trp Lys Phe Val Tyr Asp Ala Asn Lys Gln 485 490 495 Ser Tyr Gln Ile Arg Ser Glu Trp Asn Thr Asn Val Ala Leu Ser Tyr 500 505 510 Val Ser Gly Ser Gly Asn Val Leu Gly Glu Ser Ile Asn Thr Thr Lys 515 520 525 Glu Glu Gln Tyr Trp Lys Leu Arg Arg Ala Gly Asn Gly Tyr Leu Tyr 530 535 540 Val Glu Asn Lys Lys Asn Gly Trp Val Leu Asp Val Glu Arg Ser Ser 545 550 555 560 Thr Ser Asp Gly Thr Asn Ile Ile Leu Phe Val Arg Thr Gly Thr Thr 565 570 575 Asn Gln Lys Phe Lys Leu Ala Arg Ser 580 585 <210> 22 <211> 348 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 22 Met Lys Thr Lys Ile Lys Leu Pro Asn Lys Lys Leu Met Ala Lys Ser 1 5 10 15 Ser Ile Ile Ala Leu Ala Thr Ser Phe Ala Leu Ile Ser Pro Asp Leu 20 25 30 Val Asn Ala Asp Val Ile Asn Leu Lys Lys Gly Phe Glu Gln Gln Lys 35 40 45 Gln Ile Ala Ala Asp Val Asp Pro Ile Pro Val Pro Ile Glu Asn Val 50 55 60 Lys Gly Leu Gln Asp Leu Trp Leu Asp Ser Lys Glu Met Lys Cys Pro 65 70 75 80 Leu Ala Asp Leu Ile Gly Thr Ala Pro His Asn Leu Ser Asn Leu His 85 90 95 Phe Asn Phe Leu Tyr Tyr Lys Glu Pro Ser Tyr Ser Val Asp Val Ile 100 105 110 Lys Lys Asn Glu Glu Lys Pro Ser Ser Pro Val Tyr Met Gly Thr Thr 115 120 125 Asn Leu Ser His Ser Gly Gly Thr Ser Glu Gln Thr Leu Tyr Ser Gln 130 135 140 Ala Phe Ser Lys Thr Val Thr Ser Ser Val Thr Thr Thr Ile Thr His 145 150 155 160 Gly Ala Lys Val Gly Ala Lys Ala Gly Ala Lys Leu Gln Val Pro Leu 165 170 175 Val Gly Glu Thr Ser Val Glu Leu Asn Ala Glu Tyr Asn Phe Ala Lys 180 185 190 Ala Gly Ser Glu Thr Gly Thr Glu Asn Val Thr Tyr Thr Val Pro Ser 195 200 205 Gln Pro Val Lys Leu Gln Pro Gly Glu Ser Ala Lys Ile Thr Ala Asn 210 215 220 Leu Arg Met Ala Lys Ala Ser Gly Glu Val Arg Leu Arg Thr Thr Tyr 225 230 235 240 Thr Gly Glu Ile Gln Ser Asn Phe Phe Val Asn Thr Pro Tyr Gly Pro 245 250 255 Met Glu Asp Ser Asp Thr Thr Gly Leu Gly Glu Trp Met Lys Thr Leu 260 265 270 Val Asp Phe Asn Glu Asp Leu Lys Asn Gln Trp Thr Phe Ser Pro Thr 275 280 285 Tyr Ala Ser Val Ala Tyr Gln Asp Gly Lys Gly Thr Tyr Asn Ala Thr 290 295 300 Tyr Gly Ala Val Leu Asp Ile His Val Asp Ile Phe Gly Gly Ser Asn 305 310 315 320 Lys Gly Arg Lys Lys Arg Asp Ala Asp Ser Thr Pro Ile Arg Ser Tyr 325 330 335 Ser Tyr Glu Val Thr Pro Glu Ile Val Glu Asn Asn 340 345 <210> 23 <211> 291 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 23 Met Ala Ile Ala Asp Leu Asp Ala Tyr Leu Ile Ala Leu Gly Lys Lys 1 5 10 15 Ile Gly Phe Pro Ser Ile Thr Gly Val Asn Thr Ser Asn Leu Arg Val 20 25 30 Glu Asn Ala Glu Ser Tyr Gly Phe Glu Ile Lys Asp Ser Lys Pro Gln 35 40 45 Gly Thr Met Phe Met Gly Glu Ser Glu Leu Lys Asn Asp Thr Asp Gln 50 55 60 Thr Gln Thr Ile Lys Ser Asp Ser Phe Thr Lys Thr Ile Thr Asp Ser 65 70 75 80 Val Thr Leu Ser Val Thr Asn Gly Val Thr Thr Gly Val Ser Val Thr 85 90 95 Ile Ser Gly Lys Ile Phe Gly Ile Gly Ala Glu Ser Ser Met Ser Phe 100 105 110 Glu Val Ser Thr Ser Thr Thr Asn Glu Gln Thr Ser Glu Glu Ser Val 115 120 125 Ala Tyr Thr Val Pro Ser Gln Asn Val Leu Val Pro Ser Arg Lys Thr 130 135 140 Tyr Tyr Val Tyr Thr Ser Leu Gln Arg Ser Gln Leu Glu Gly Thr Ile 145 150 155 160 Arg Leu Lys Ala Asp Leu Ser Asn His Phe Ser Phe Lys Thr Ser Gly 165 170 175 Asn Val Ser Pro Ala Leu Met Asn Ile Tyr Asp Phe Val Asn His Tyr 180 185 190 Gln Ser Leu His Pro Leu Pro Ser Gly Ile Ser Leu Asn His Lys Asp 195 200 205 Lys Ser Ile His Phe Glu Gly Val Ala Glu Tyr Ile Tyr Gly Thr Gly 210 215 220 Thr Lys Phe Tyr Val Thr Ile Ser Asp Lys Pro Ser Ser Gln Gly Thr 225 230 235 240 Gln Glu His Lys Ala Phe Asp Val Lys Thr Gly Leu Gly Thr Tyr Ala 245 250 255 Ile Arg Leu Asp Gly Lys Arg Phe Asp Leu Thr Leu Asn Asp Leu Lys 260 265 270 Asp His Leu Glu Pro Lys Asp Phe Glu Lys Ile Met Glu Leu Gln Asn 275 280 285 Glu Ile Val 290 <210> 24 <211> 288 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 24 Met Ser Ile Tyr Asn Val Glu Ala Asp Leu Phe Asp Leu Cys Arg Glu 1 5 10 15 Tyr Ala Ile Lys His Tyr Asp Ala Asn Asp Ala Thr Phe His Gly Ala 20 25 30 Thr Ile Tyr Asp Arg Ser Val Leu Asn Ser Glu Val Met Pro Asp Gln 35 40 45 Val Glu Phe Asn Val Ile Pro Asp Leu Ser Asn Thr Val Ile Asn Thr 50 55 60 Ile Thr Asn Ala Thr Ser Ile Glu Gln Ser Met Ser Thr Lys Leu Ser 65 70 75 80 Thr Lys Thr Ile Glu Thr Thr Ser Phe Thr Thr Thr Glu Gly Tyr Lys 85 90 95 Val Gly Thr Ser Ile Lys Asn Thr Leu Glu Phe Lys Ala Gly Gly Leu 100 105 110 Phe Ser Ile Gly Gly Val Glu His Lys Phe Glu Val Ser Val Ser Gly 115 120 125 Glu Tyr Asn His Ser Ser Ser Glu Thr Thr Thr Asn Thr Thr Glu Lys 130 135 140 Leu Trp Glu Tyr Thr Ala Pro Ile Lys Val Pro Pro Lys Thr Lys Val 145 150 155 160 Glu Gly Lys Ile Gln Ile Tyr Ser Gly Ala Ile Pro Val Pro Val Thr 165 170 175 Leu Lys Ser Thr Val Leu Gly Leu Gly Gln Ser Pro Asn Gly Lys Leu 180 185 190 Gln Asn Ala Leu Thr Ser Leu Trp Tyr Lys Asp Lys Ala Gly Lys Glu 195 200 205 Trp Val Asp Thr Tyr Gln Thr Ser His Leu Tyr Thr Leu Arg Glu Glu 210 215 220 Trp Ser Gly Tyr Lys Pro Ile Tyr Val Gly Ser Asp Gly Asn Gly Val 225 230 235 240 Lys Leu Gln Gly Lys Gly Thr Val Gly Leu Asp Leu Gly Leu Tyr Ala 245 250 255 Val Val Thr Phe Lys Glu Glu Pro Leu Pro Gly Asn Tyr Ser Met Gly 260 265 270 Asn Glu Arg Thr Tyr Ser Lys Val Ile Phe Arg Asp Gly Arg Val Ile 275 280 285 <210> 25 <211> 332 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 25 Met Lys Arg Lys Asn Asn Arg Asn Lys Ser Leu Leu Ile Val Ala Thr 1 5 10 15 Ile Ser Thr Ile Gly Leu Thr Gly Ile Ser Ser Thr Pro Ala Phe Ala 20 25 30 Ala Glu Thr Pro Ala Ile Asn Ser Lys Ala Lys Glu Ser Tyr Tyr Ser 35 40 45 Gly Thr Ile Asp Leu Met Phe Ile Asn Glu Phe Asn Lys Asn Cys Leu 50 55 60 Ser Ile Asp Asn Asn Asn Ser Arg Thr Ile Ile Lys Asp Leu Lys Pro 65 70 75 80 Ala Arg Glu Gln Thr Glu Ser Ile Asp Ser Phe Glu Val Asp Asn Ser 85 90 95 Asn Ser Asn Ser Thr Arg Ile Phe Lys Ser Gln Gln Lys Thr Tyr Lys 100 105 110 Asn Thr Asp Thr Val Thr Val Thr His Ala Lys Glu Phe Ser Phe Gly 115 120 125 Gln Glu Ile Ser Ala Glu Leu Gly Ala Pro Lys Leu Leu Glu Asn Leu 130 135 140 Leu Asn Met Ala Lys Ile Asn Leu Lys Ala Thr Phe Gly Gln Lys Ile 145 150 155 160 Thr Asn Ser Lys Ala Glu Ala Lys Ser Gln Glu Gln Ser Thr Thr Tyr 165 170 175 Gly Gly Asp Asn Ile Glu Val Lys Pro Gly Gln Lys Val Lys Val Glu 180 185 190 Tyr Glu Tyr Ile Thr Asn Ile Tyr Ser Gly Thr Leu Glu Thr Leu Ala 195 200 205 Pro Leu Lys Tyr Asn Val Lys Asp Pro Ser Met Ser Tyr Val Ser Pro 210 215 220 Lys Asp Ile Pro Tyr Tyr Lys Lys Thr Leu Pro Tyr Val Ala Lys Leu 225 230 235 240 Ser Gly Gly Lys Lys Tyr Ser Thr Asp Tyr Glu Phe Phe Lys Asp Val 245 250 255 His Asn Thr Pro Asp Asp Trp Ala Val Leu Ile Ala Tyr Asp Lys Gly 260 265 270 Asp Ala Tyr Phe Phe Tyr Ala Trp Glu Leu Lys Asp Thr Thr Thr Leu 275 280 285 Asn Asp Asn Lys Lys Gln Val Tyr Ser Lys Gly Ser Ala Lys Phe Glu 290 295 300 Ala Val Arg Gly Thr Gly Val Lys Val Lys Val Thr Asp Leu Asp Thr 305 310 315 320 Gly Lys Ile Val Lys Asp Lys Val Val Ser Tyr Phe 325 330 <210> 26 <211> 595 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 26 Met Lys Tyr Lys Asp Arg Lys Asp Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Gln Ala 1 5 10 15 Leu Leu Ala Thr Val Ala Thr Met Thr Leu Gly Val Ser Thr Leu Gly 20 25 30 Ser Thr Ala Ser Ala Phe Ala Glu Glu Lys Asp Lys Asn Ile Ala Gln 35 40 45 Gln Gly Ala Glu Gln Gly Glu Pro Ala Glu Lys Asp Thr Thr Ala Thr 50 55 60 Gln Gln Gln Asn Thr Val Gln Gln Lys Asn Pro Gly Thr Tyr Tyr Glu 65 70 75 80 Asp Glu Lys Leu Asn Pro Ile Ala Gln Leu Asp Lys Trp Thr Gln Asp 85 90 95 Leu Gly Lys Asn Thr Gly Ala Ala Asn Tyr Lys Thr Ser Leu Ser Ala 100 105 110 Val Glu Lys Ile Met Pro Leu Leu Ile Lys Asp Ile Thr Lys Asp Asn 115 120 125 Tyr Asn Asn Ser Leu Arg Ala Val Thr Met Phe Gly Ala Ala Leu Ile 130 135 140 Pro Tyr Gly Gly Ser Phe Ile Ser Pro Leu Ile Gly Leu Ile Trp Pro 145 150 155 160 Glu Ser Lys Asp Asp Ala Ala Leu Lys Leu Lys Lys Gln Leu Asp Asp 165 170 175 Leu Arg Lys Glu Leu Ser Asp Leu Met Asp Glu Lys Ile Asp Arg Phe 180 185 190 Asp Gln Glu Gly Ile Gln Ala Ala Ala Asn Val Ile Asn Glu Asn Leu 195 200 205 Lys Lys Leu Glu Asp Gly Ile Ala Gly Lys Thr Pro Gly Ile Phe Tyr 210 215 220 Asp Asn Gln Lys Lys Leu Glu Asp Gly Ile Ala Gly Lys Ser Glu Gly 225 230 235 240 Ser Phe Tyr Asp Ser Gln Ser Gly Phe Thr Val Val Tyr Ser Ile Asn 245 250 255 Ser Ala Phe Glu Leu Leu Leu Ala Asn Ala Ser Lys Pro Ser Phe Lys 260 265 270 Met Gln Glu Leu Pro Leu Tyr Thr Gly Leu Ala Ala Ala His Leu Gln 275 280 285 Phe Leu Glu Phe Val Lys Gln Asn Gly Lys Asn Pro Lys Ile Ala Leu 290 295 300 Thr Asn Glu Asn Tyr Asn Thr Phe Val Asn Lys Ile Ala Glu Lys Thr 305 310 315 320 Pro Val Tyr Thr Gln His Ile Glu Asp Thr Tyr Asn Gln Phe Arg Ser 325 330 335 Lys Ile Glu Gln Lys Met Thr Pro Leu Leu Gln Gly Val Ile Gly Val 340 345 350 Thr Ser Asp Glu Gln Gln Asn Leu Gly Ala Ala Phe Asp Lys Thr Ile 355 360 365 Glu Leu Gln Arg Lys Val Val Gln Ile Thr Gly Gly Asp Arg Leu Gly 370 375 380 Ile Asn Ser Lys Asp Lys Gln Lys Leu Gln Thr Phe Ile Asp Asn Lys 385 390 395 400 Glu Asn Tyr Lys Lys Leu Met Glu Thr Lys Ser Asp Tyr Tyr Asn Ser 405 410 415 Thr Val Gly Leu Phe Ala Val Thr Gln Gly Ile Pro Ser Lys Ile Gln 420 425 430 Lys Pro Glu Thr Thr Pro Thr Trp Gly Pro Leu Lys Thr Leu Gln Gly 435 440 445 Pro Val Ala Asn Gly Thr Tyr Lys Ile Ala Ser Lys Leu Asp Ser Asn 450 455 460 Met Leu Leu Asp Asn Asp His Asn Arg Asn Arg Leu Ala Thr Leu Asn 465 470 475 480 Lys Asp Ile Thr Thr Lys Asp Asn Leu Trp Gly Leu Gly Trp Glu Leu 485 490 495 Arg Tyr Asn Pro Asp Lys Gln Ala Tyr Lys Phe Ile Ser Lys Leu Gly 500 505 510 Ser Asp Glu Leu Ala Thr Asn Gly Gln Asp Asp Thr Val Phe Ala Thr 515 520 525 Thr Asp Arg Asn Asp Asn Asp Leu Arg Tyr Trp Thr Leu Glu Pro Ala 530 535 540 Ala Glu Asp Gly Tyr Phe Phe Ile Lys Asn Lys Ala Ser Gly Arg Val 545 550 555 560 Leu Asp Val Thr Gly Gly Asn Thr Ala Ala Gly Thr Asp Ile Lys Thr 565 570 575 Asn Val Gln Asn Thr Pro Ala Val Ala Ala Gln Leu Phe Lys Leu Glu 580 585 590 Thr Val Gln 595 <210> 27 <211> 303 <212> PRT <213> Lysinibacillus sp. <400> 27 Met Arg Glu Tyr Phe Met Lys Lys Leu Thr Leu Ala Thr Leu Ala Thr 1 5 10 15 Phe Met Ile Val Gly Leu Ile Phe Gly Ala Val Pro Ala Glu Val Lys 20 25 30 Ala Ser Glu His Gly Lys Asn Asn Val Tyr Gln Asp Leu Asp Glu Arg 35 40 45 Val Lys Arg Met Leu Ile Ser Ala Ala Ala Pro Gly Thr Glu Tyr Arg 50 55 60 Tyr His Asn Ile Ile His Ala Glu Leu Asn Gly Gly Asp Val Glu Gly 65 70 75 80 Thr Leu Ile Glu Asn Ser Glu Thr Leu Thr Val Ser Arg Asn Thr Leu 85 90 95 Glu Asn Asn Phe Asp His Glu Ile Glu Leu Pro Thr Ser Gly Tyr Glu 100 105 110 His Glu Phe Thr Glu Thr Thr Ser Thr Thr Asn Ser Thr Gly Trp Thr 115 120 125 Phe Gly Tyr Asn Tyr Asn Val Glu Ile Ser Ile Pro Met Val Ser Gly 130 135 140 Gly His Ser Phe Ser Val Asp Tyr Asn Met Ser Thr Ala Asn Thr Val 145 150 155 160 Glu Lys Ser Glu Thr Arg Arg Phe Ser Val Pro Ser Val Leu Ile Pro 165 170 175 Val Pro Ala Gly Arg Lys Tyr Leu Val Glu Tyr Arg Phe Glu Lys Gln 180 185 190 Thr Val Ser Gly Arg Asn Arg Ile Asn Ala Asp Leu Phe Gly Asp Ala 195 200 205 Val Tyr Tyr Phe Asn Asn Gln Pro Met Ser Pro Gln Leu Leu Tyr Ser 210 215 220 Ala Leu Arg Phe Ala Thr Asp Thr Gln Gly Phe Glu Gln Val Ile Arg 225 230 235 240 Asp Ser Ala Val Gly Asn Asp Arg Phe Gly Ile Arg Gly Thr Gly Val 245 250 255 Gly Gln Phe Arg Thr Glu Phe Gly Thr Ser Leu Tyr Ile Arg Thr Thr 260 265 270 Asp Ile Thr Asn Ser Gln Glu Pro Val Ile Ile Glu Thr Ile Thr Ile 275 280 285 Pro Val Lys Ile Glu Thr Ile Ser Glu Lys Thr Lys Val Val Glu 290 295 300 <210> 28 <211> 341 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 28 Met Arg Tyr Lys Tyr Lys Ile Lys His His Asn Lys Lys Lys Gly Ala 1 5 10 15 Ile Asn Met Lys Lys Asn Lys Lys Lys Gln Ile Leu Ser Leu Ala Ile 20 25 30 Leu Thr Ser Ile Gly Ala Ser Met Thr Leu Ala Ser Pro Gly Ser Ala 35 40 45 Ser Ala Asp Gln Ile Ser Pro Ile Gln Lys Ile Thr Gln Glu Gln Gln 50 55 60 Asn Val Ala Ile Ser Asp Trp Arg Glu Pro Phe Gln Lys Thr Tyr Lys 65 70 75 80 Ser Ala Lys Leu Arg Asp Pro Asn Arg Tyr Phe Ser Asn Glu Ala Lys 85 90 95 Ile Asp Leu Trp Gly Val Tyr Gln Ser Ser Val Glu Ala Asp Gly Ser 100 105 110 Pro Thr Ile Thr Asn Ser Lys Ser Leu Phe Val Gly Arg Thr Ile Leu 115 120 125 Thr Asn His Thr Asn Gln Ala Gln Thr Leu Thr Thr Asn Glu Phe Ser 130 135 140 Lys Ser Phe Gly Asn Ser Val Thr Asn Ser Thr Thr Asn Gly Phe Asn 145 150 155 160 Leu Gly Val Ser Thr Ser Ala Ser Phe Gly Ile Pro Leu Ile Gly Glu 165 170 175 Thr Gly Ile Glu Ile Ser Thr Glu Tyr Asn Phe Ser Asn Thr Ala Glu 180 185 190 Lys Thr Lys Thr Glu Ser Tyr Met Tyr Thr Ala Ser Pro Gln Asn Ile 195 200 205 Leu Val Pro Ala Asn Ser Ser Val Glu Val Ile Val Asn Leu Asn Thr 210 215 220 Ala Lys Leu Asn Gly Asn Val Lys Leu Leu Ser His Val Asn Gly Gln 225 230 235 240 Leu Met Trp Asn Thr Ser Lys Thr Gly Gln Lys Ile Ser Thr Ser Phe 245 250 255 Lys Gly Phe Leu Glu Lys Ala Ala Arg Pro Asn Glu Ile Ala Ser Asn 260 265 270 Val Lys Ala His Pro Arg Asn Gly Ala Tyr Leu Ile Gly Lys Gly Lys 275 280 285 Tyr Ser Ala Glu Tyr Gly Thr Glu Phe Ser Val Thr Val Arg Pro Val 290 295 300 Gln Lys Pro Ser Thr Val Ala Ala Lys Ser Lys Ser Met Val Ser Glu 305 310 315 320 His Ser Lys Thr Thr Ser Glu Ser Tyr Thr Tyr Thr Val Lys Pro Glu 325 330 335 Val Lys Lys Glu Gln 340 <210> 29 <211> 380 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 29 Met Leu Gln Asn Lys Asn Lys Leu Phe Phe Thr Gly Ile Ser Ala Leu 1 5 10 15 Thr Ile Met Thr Ser Gly Leu Thr Ile Ser Thr Pro Thr Ala Ser Ala 20 25 30 Asn Thr Gln Glu Ser Thr Pro Ser Val Tyr Pro Ile Gln Gly Thr Glu 35 40 45 Phe Ser Asp Glu Asn Gly Gln Val Ile Ser Pro Gly Ala Phe Ala Thr 50 55 60 Leu Ser Pro Tyr Trp Leu Ile Asn Asp Ser Asn Asp Gln Leu Leu Asn 65 70 75 80 Phe Tyr Asn Gln Val Lys Gln Arg Leu Leu Asp Lys Gln Asn Thr Glu 85 90 95 Gln Asn Met Leu Lys Leu Asp Glu Tyr Leu Asn Asp Leu Trp Phe Val 100 105 110 Gly Ala Val Ser Glu Leu Tyr Ala Thr Pro Thr Asp Tyr Asn Lys Arg 115 120 125 Leu Glu Ala Ser Gln Leu Val Arg Trp Tyr Lys Asn Asn Asn Ala Ala 130 135 140 Arg Pro Thr Phe Glu Ile Leu Glu Ser Lys Leu Glu Asn Val Glu Pro 145 150 155 160 Ile Leu Asp Ile Thr Glu Pro Ile Gly Tyr Phe Ala Thr Glu Ser Glu 165 170 175 Tyr Thr Asn Asn Ser Pro His Gln Gly Glu Tyr Leu Ile Pro Gly Trp 180 185 190 Ser Asn Thr Thr Ser Thr Thr Tyr Asn Thr Thr Thr Thr Lys Gly Phe 195 200 205 Ser Ile Gly Ala Asn Thr Gly Ile Glu Ile Pro Leu Pro Phe Met Asp 210 215 220 Lys Leu Gly Leu Thr Gly Ser Tyr Asn Phe Ser Lys Ala Glu Asn Val 225 230 235 240 Ser Thr Thr Asp Ser Thr Thr Leu Thr Ile Pro Val Gln Thr Ile Gln 245 250 255 Val Ser Pro Phe Ser His Ser Lys Thr Ser Phe Tyr Phe Gln Thr His 260 265 270 Gln Tyr Arg Ala Lys Phe Asp Val Thr Ser Lys Phe Lys Ala Asp Val 275 280 285 Gly Arg Asp Ala Glu Tyr Thr Lys Lys Arg Ser Ala Phe Tyr Leu Leu 290 295 300 Ala Lys Tyr Asn Glu Tyr Leu Pro Lys Gly Ile Val Val Glu Asn Gly 305 310 315 320 Gly Lys Leu Thr Leu Glu Gly Lys Gly Glu Ile Ser Val Pro Asn His 325 330 335 Ile Asn Gly Phe Lys Leu Val Lys Glu Thr Lys Glu Thr Pro Leu Leu 340 345 350 Gly Gly Glu Gly Lys Thr Thr Lys Glu Ile Tyr Thr Lys Asp Pro Asn 355 360 365 Thr Asn Lys Leu Ile Pro Asp Ala Ser Ser Lys Ser 370 375 380 <210> 30 <211> 257 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 30 Met Asp Leu Ser His Leu Asn Leu Ser Glu Val Ser Glu Gly Ile Lys 1 5 10 15 Lys Leu Glu Ala Ser Asp Phe Tyr Met Asn Gln Tyr Leu Glu Leu Tyr 20 25 30 Asp Arg Pro Ala His Leu Val Ile Ile Ser Gln Asn Val Ser Glu Ser 35 40 45 Ile Asp Pro Asn Tyr Gln Ser Met Ser Tyr Leu Pro Ala Asn Gly Ala 50 55 60 Asp Asp Thr Ala Phe Asp Leu Leu Lys Lys Phe Asp Pro Ala Val Val 65 70 75 80 Thr Ser Pro Ala Pro Pro Gly Gly Asn Ser Gly Leu Met Met Asp Met 85 90 95 Ala Val Ala Gln Lys Ile Ala Lys Ser Leu Lys Tyr Gly Val Ile Glu 100 105 110 Gly Val Asp Ile Lys Ser Lys Gln Ser Asn Ser Val Lys Ile Ala Asp 115 120 125 His Ile Thr Ala Val Tyr Asn Met Ile Ser Ser Leu Val Thr Thr Val 130 135 140 Ala Ser Asp Ser Val Ser Gly Phe Thr Ser Ile Leu Lys Ala Gly Ile 145 150 155 160 Thr Asn Leu Phe Thr Asp Ile Gly Lys Glu Val Asp Asn Gly Ala Gly 165 170 175 Gly Ile Lys Lys Arg Trp Ala Val Val Thr Tyr Asp Lys Ser Asn Glu 180 185 190 Leu Ser Tyr Thr Tyr Asn Gln Met Phe Ala Tyr Pro Asn Thr Asn Gly 195 200 205 Lys Tyr Ile Gly Met Met Leu Met Ser Thr Gln Thr Lys Ile Thr Ser 210 215 220 Asn Ser Leu Asp Leu Leu Ile Leu Lys Pro Tyr Asp Ile Ala Thr Val 225 230 235 240 Asn Ser Thr Thr Asn Ile Ile Arg Leu Val His Lys Ile Gly Pro Val 245 250 255 Glu <210> 31 <211> 947 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 31 Met Ile Met Gln Met Val Thr Lys Ala Met Asn Pro Lys Leu Gly Ala 1 5 10 15 Leu Pro Asp Phe Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Gly 20 25 30 Asn Ile Thr Asp Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Val Asp Thr Gly Asp 35 40 45 Ser Ser Ile Asp Asp Val Leu Asn Asn Glu Glu Leu Leu Lys Gln Met 50 55 60 Met Glu Gln Met Asp Thr Met Gln Asp Ser Leu Glu Asp Ile Leu Lys 65 70 75 80 Asn Gln Glu Ile Ser Lys Asn Ile Gln Glu Gln Ile Leu Ala Leu Thr 85 90 95 Thr Asp Leu Ala Thr Ser Ile Asn Lys Glu Leu Val Lys Ile Glu Gly 100 105 110 Ile Leu Thr Thr Tyr Leu Asn Ala Ile Ser Gly Met Leu Lys Asp Ile 115 120 125 Tyr Ser Gln Thr Ser Val Ile Asp Gln Lys Val Asp Lys Leu Leu Ala 130 135 140 Met Met Thr Phe Ala Leu Lys Glu Leu Asp Tyr Ile Lys Asp Asn Val 145 150 155 160 Val Leu Asn Ser Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val Gln Lys Leu 165 170 175 Val Tyr Val Asn Lys Lys Phe Leu Ser Leu Thr Arg Gly Phe Leu Gln 180 185 190 Gly Glu Val Leu Ser Ile Asp Ser Met Gln Glu Ile Gln Glu Trp Ala 195 200 205 Lys Ser Ile Leu Ala Thr Glu Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser Val Asp 210 215 220 Thr Leu His Asn Ile Ile Ile Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg Ser Ala 225 230 235 240 Leu Lys Thr Phe Ser Asp Val Leu Leu Asp Asp Ala Asp Gln Tyr Gly 245 250 255 Asp Phe Gly Thr Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser Ser Leu 260 265 270 Ala Thr Leu Gln Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Phe Ala Arg Lys 275 280 285 Val Leu Gly Leu Ser Glu Ile Asp Tyr Gln Val Thr Met Gln Asp Arg 290 295 300 Ile Glu Gln Gln Asn Gln Met Phe Val Asn Leu Ile Gln Asp Lys Asn 305 310 315 320 Tyr Ser Asn Ala Leu Glu Thr Lys Gly Ile Tyr Pro Met Pro His Asn 325 330 335 Val Gly Asp Cys Asn Ser Phe Asp Leu Gln Ala Lys Asn Gly Tyr Ala 340 345 350 Leu Ile Gly Leu Glu Phe Phe Met Asp Asn Asn Ile Tyr Lys Ile Lys 355 360 365 Ala Tyr Gln Gly Lys Ile Asp Lys Asn Phe Ser Leu Tyr Ala Asp Thr 370 375 380 Val Glu Glu Ile Ile Ser Asp Asp Leu Ser Ala Val Phe Pro Ala Ile 385 390 395 400 Thr Glu Asn Ala Pro Arg Leu Asp Ile Val Phe Pro Leu Ser Gly Glu 405 410 415 Leu Ile Gly Pro Pro Asn Thr Val Ile Thr Arg Ile Gly Leu Gly Thr 420 425 430 Lys Tyr Asp Lys Asn Arg Glu Ser Asp Val Arg Thr Phe Ala Tyr Ile 435 440 445 Asp Ala Asp Phe Ser Leu Tyr Asp Tyr Ile Ser Gly Thr Ile Ser Lys 450 455 460 Glu Gly Thr Gln Thr Val Ala Leu Glu Gly Asn Ala Gln Asn Gly Cys 465 470 475 480 Arg Cys Tyr Asp Met Trp Pro Ile Gly Leu Ile Gly Asp Leu Tyr Met 485 490 495 Thr Pro Leu Lys Gly Leu Ser Leu Thr Val Asp Glu Gly Thr Leu Asn 500 505 510 Met Ser Gly Glu Ser Tyr Phe Ser Thr Ile Leu Ser Arg Glu Tyr Asn 515 520 525 Thr Asn Phe Ile Leu Phe Pro His Ser Ser Asn Ser Gly Ser Ile Asn 530 535 540 Glu Asn Leu Ile Arg Asn Gly Asp Leu Glu Glu Gln Asp Lys Tyr Trp 545 550 555 560 Glu Gly Thr Glu Pro Ser Phe Phe Val Glu Gly Glu Gly Thr Phe Gly 565 570 575 Ser Asn Ala Leu Lys Val Gln Ala Gln Gly Ala Phe Asp Gln Ile Val 580 585 590 Lys Leu Glu Pro Asn Thr Thr Tyr Arg Leu Thr Ala Phe Thr Lys Val 595 600 605 Lys Asp Ser Asn Tyr Ser Lys Gly Arg Ile Gly Ile Arg Asp Lys Tyr 610 615 620 Ala Tyr Arg Val Glu Glu Ser Phe Leu His Thr Arg Tyr Asn Gln Thr 625 630 635 640 Lys Val Glu Phe Thr Thr Gly Ala Asp Thr Ser Lys Leu Ser Val Phe 645 650 655 Ile Gln Gly Gly Gly Asp Gln Glu Ser Ile Ala Trp Ala Asp Asn Ile 660 665 670 Glu Leu Tyr Lys Val His Gln Gln Asp Asn Met Ile Ser Asp Phe Asn 675 680 685 Phe Asp Thr Tyr Lys Tyr Ser Asn Met Cys Trp Glu Leu Ser Gly Gly 690 695 700 Gly Asp Leu Val Glu Gln Glu Gly Leu Phe Asn Ser Lys Ala Leu Lys 705 710 715 720 Ile Thr Asn Ser Gly Gly Ala Glu Gln Glu Val Lys Leu Lys Ala Asn 725 730 735 Thr Asn Tyr Ile Phe Thr Ala Tyr Val Lys Val Asp Asn Thr Thr Ala 740 745 750 Gln Ile Gly Cys Gly Ser Asn Gln Val Ser Cys Asn Ser Thr Ser Tyr 755 760 765 Thr Pro Val Lys Leu Lys Phe Arg Thr Gly Val Asp Pro Ser Thr Thr 770 775 780 Glu Gly Ser Ile Tyr Cys Ser Asn Leu Asn Asp Ser Gly Thr Val Trp 785 790 795 800 Ala Asp Asn Phe Val Leu Cys Glu Ala Pro Asn Leu Ile Ile Asn Gly 805 810 815 Asp Phe Glu Gln Phe Asp Leu Ser Ser Trp Asn Leu Ser Pro Ser Glu 820 825 830 Gly Gly Ser Ile Tyr Leu Gln Ser Gly Leu Gly Met Ser Arg Ser Asn 835 840 845 Ala Ile Val Leu Arg Gly Thr Gly Asn Glu Ala Gly Lys Ile Ser Gln 850 855 860 Lys Val Pro Leu Lys Pro Phe Thr Lys Tyr Arg Leu Thr Ala Tyr Val 865 870 875 880 Lys Val Ser Lys Gly Ser Ile Ala His Ile Gly Tyr Gly Asp Asn Thr 885 890 895 Cys Ala Cys Ala Val Asp Asp Phe Arg Gln Ala Leu Val Asp Phe Thr 900 905 910 Thr Gly Ala Asn Pro Met Gln Ser Asp Asp Ala Ile Tyr Leu Ser Ser 915 920 925 Gly Asn Ser Lys Tyr Thr Val Ala Asp Asn Phe Glu Leu Tyr Glu Leu 930 935 940 Asp Gln Ile 945 <210> 32 <211> 426 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 32 Met Asn Leu Pro Arg Leu Glu Lys Asn Gly Leu Arg Lys Leu Glu Lys 1 5 10 15 Asp Val Ile Ser Leu Leu Glu Val Asn Leu Asp Asn His Pro Leu Tyr 20 25 30 Phe Lys Asn Tyr Glu Val Ile Pro Glu Glu Val Lys Ala Phe Tyr Pro 35 40 45 Leu Tyr Leu Ala Ser Ala Asp Glu Asp Thr Gly Lys Tyr Gly Pro Gly 50 55 60 Asp Leu Ser Thr Pro Asp Gly Phe Ile Ile Ser Arg Glu Asp Trp Ser 65 70 75 80 Tyr Val Gln Ser Tyr Ile Gln Thr Gly Met Gly Leu Pro Thr Asp Ala 85 90 95 Asp Ala Met Arg Glu His Leu Thr Ile Pro Ala Ser Thr Ala Met Pro 100 105 110 Asp Asp Phe Asn Arg Val Tyr Asn Val Tyr Ser Ser Asp Lys Phe Leu 115 120 125 Cys Asp Trp Trp Asn Lys Thr Leu Trp Pro Ser Ile Phe Lys Ala Ala 130 135 140 Ser Leu Val Thr Asn Tyr Gly Asn Val Val Asp Gly Ile Val Asp Lys 145 150 155 160 Asn Thr Gly Lys Gly Gln Asp Ser Ser Ser Tyr Tyr Ala Gln Ile Ile 165 170 175 Lys Tyr Leu Glu Gln Leu Lys Thr Ala Asn Glu Ser Gln Arg Glu Thr 180 185 190 Ile Val Lys Asn Ile Gln Ser Tyr Cys Leu Thr Leu Lys Lys Thr Ala 195 200 205 Leu Lys Ala Val Thr Gln Ala Asn Ser Val Thr Thr Gln Leu Asn Ala 210 215 220 Phe Ile Asn Gly Asp Ala Thr Gln Lys Ile Asp Gly Val Leu Val Ile 225 230 235 240 Gln Asn Arg Leu Lys Asp Val Gln Thr Phe Leu Asn Gln Asn Tyr Gly 245 250 255 Pro Asn Ser Gln Asp Gln Gln Asp Leu Asn Asn Gln Ile Thr Asp Leu 260 265 270 Lys Lys Gln Ser Asp Asp Leu Gln Asn Ser Lys Asn Lys Leu Lys Gln 275 280 285 Lys Leu Lys Phe Leu Tyr Phe Gly Ala Leu Ile Gly Phe Leu Val Tyr 290 295 300 Glu Ile Ala Thr Gly Val Glu Gly Lys Lys Ile Gln Lys Gln Ile Asp 305 310 315 320 Asp Ile Gln Asn Gln Ile Asn Gly Lys Gln Ala Glu Leu Gln Arg Asp 325 330 335 Thr Asn Ile Thr Asn Met Ala Asn Ser Ile Asn Gln Asp Ile Gly Gln 340 345 350 Met Leu Asp Gln Gly Gln Asn Ala Ile Pro Val Phe Val Lys Ile Gln 355 360 365 Asn Asn Trp Gln Thr Ile Gly Gly Gln Met Asp Glu Leu Ala Glu Ser 370 375 380 Val Ala Met Leu Gln Asn Ala Ala Asp Ile Asn Ile Val Ile Leu Gln 385 390 395 400 Leu Asn Gln Ala Arg Gln Leu Trp Ala Gln Ile Arg Asp Glu Ala Ile 405 410 415 Gly Phe Thr Met Asn Thr Gln Ala Ser Ser 420 425 <210> 33 <211> 326 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 33 Met Gln Lys Asn Lys Arg Ile Ile Arg Gly Ile Leu Thr Leu Ser Ile 1 5 10 15 Ile Ala Pro Ile Ser Thr Ser Phe Leu Leu Thr Pro Leu Ser Ser Val 20 25 30 Asn Ala Asp Gln Val Asn Pro Thr Glu Lys Asn Ile Arg Val Lys Thr 35 40 45 Asn Thr Ser Met Gly Ile Ile Lys Trp Glu Asp Leu Ile Phe Asp Asn 50 55 60 Leu His Val Ile Gly Lys Asn Ser Gly Leu Pro Gly Lys Tyr Gln Asp 65 70 75 80 Thr Ile Ser Leu Ser Ser Gly Tyr Phe Trp Asp Val Glu Tyr His Gln 85 90 95 Phe Ser Val Glu Ala Asp Gly Ser Pro Ile Met Thr Asp Ser Asn Asp 100 105 110 Thr Phe Val Ala Lys Thr Thr Leu Thr Asn Asp Thr Asp Gln Glu Gln 115 120 125 Thr Leu Ser Thr Asn Ala Phe Ser Lys Thr Ile Thr Asn Ser Val Ser 130 135 140 Asn Thr Thr Thr His Gly Phe Lys Leu Gly Ala Lys Ala Thr Ala Lys 145 150 155 160 Leu Ser Val Pro Leu Ile Gly Glu Val Gly Thr Glu Leu Ser Thr Glu 165 170 175 Tyr Asn Phe Ser Asp Thr Leu Ala Arg Ser Asn Ser Gly Ser Tyr Thr 180 185 190 Tyr Ile Gly Ser Pro Gln Asn Ile Lys Val Pro Ala His Ser Ser Leu 195 200 205 Glu Val Ile Val Lys Leu Glu Thr Val Thr Ala Lys Gly Asn Val Arg 210 215 220 Leu Leu Thr Lys Ile Ser Gly Arg Asp Arg Gly Asn Phe Ile Tyr Thr 225 230 235 240 Glu Pro Glu Leu Ala Asp His Phe Asp Leu Ser Phe Asn Gln Ile Val 245 250 255 Glu Lys Ala Ser Gln Tyr Lys Asp Phe Lys Asn Ile Val Ala Asn Pro 260 265 270 Asp Gln Glu Thr Ile Thr Leu Ile Gly Thr Gly Glu Tyr Glu Ser Lys 275 280 285 Tyr Gly Thr Glu Phe Ser Val Thr Val Lys Pro Ile Tyr Thr Asn Asn 290 295 300 Arg Glu Lys Arg Glu Ile Asn Glu Gly Tyr Thr Tyr Lys Val Lys Pro 305 310 315 320 Gln Ile Ile Lys His Asp 325 <210> 34 <211> 596 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 34 Met Lys Tyr Asn Asp Arg Lys Asp Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Gln Ala 1 5 10 15 Phe Leu Ala Thr Val Ala Thr Met Thr Leu Gly Val Ser Thr Leu Gly 20 25 30 Ser Thr Ala Ser Ala Phe Ala Glu Glu Lys Lys Thr Glu Val Gln Pro 35 40 45 Gln Gln Ala Thr Pro Asn Ser Asn Ser Leu Gly Ala Gly Gly Gly Ser 50 55 60 Tyr Glu Ser Asp Ala Leu Lys Ala Leu Thr Asp Lys Ile Asn Met Asp 65 70 75 80 Tyr Leu Lys Lys Ala Gly Ser Val Ala Ala Asp Thr Leu Lys Ala Ala 85 90 95 Tyr Lys Asp Ala His Thr Ser Asn Gly Asn Tyr Asn Asn Thr Phe Arg 100 105 110 Thr Leu Thr Met Thr Thr Ser Ala Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Val Leu 115 120 125 Ile Ser Pro Ile Ile Gly Leu Ile Trp Pro Glu Asp Leu Thr Ala Glu 130 135 140 Asn Asn Lys Met Ala Ala Leu Ile Lys Gln Leu Asp Glu Met Met Asp 145 150 155 160 Thr Lys Val Thr Asp His Val Val Arg Arg Leu Lys Thr Glu Val Asn 165 170 175 Asp Val Lys Lys Gln Leu Glu Leu Phe Glu Gln Asn Val Asn Thr Gly 180 185 190 Lys His Lys Ser Gly Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Thr Glu Glu Asp Gly 195 200 205 Asn Ala Ile Asp Ala Lys Asp Ile His Lys Ala Phe Asn Ser Leu Leu 210 215 220 Glu His Ser Lys Glu Glu Met Gln Glu Val Ala Ala Leu Pro Ile Tyr 225 230 235 240 Thr Ala Met Ala Thr Ala His Leu Glu Phe Leu His Phe Leu Glu Gln 245 250 255 Asn Gly Thr Lys Pro Ile Ile Gly Phe Thr Ser Asn Ala Leu Asn Asn 260 265 270 Ile Leu Lys Thr Arg Glu Gly Leu Glu Asn Glu Thr Phe Gly Gln Lys 275 280 285 Ile Lys Asp Leu Ala Asp Lys Tyr Thr Lys His Val Gln Glu Thr Tyr 290 295 300 Asn Ile Gly Arg Asp Lys Tyr Met Ala Lys Met Gln Ala Ile Thr Thr 305 310 315 320 His Ser Met Asn Glu Asn Asp Glu Tyr Ala Asn Leu Ala Tyr Leu Lys 325 330 335 Ser Leu Asp Asp Ala Arg Ser Glu Met Gly Tyr Ser Gln Ser Lys Ile 340 345 350 Asp Lys Ile Lys Asn Asp Ile Lys Asn Tyr Gln Asn Leu Ile Lys Glu 355 360 365 Lys Ala Asp Phe Arg Asp Gln Thr Ala Glu Asn Val Ala Phe Lys Leu 370 375 380 Thr Ala Met Gly Lys Trp Asn His Gln Gly Asp Lys Trp Tyr Tyr Ile 385 390 395 400 Asn Asn Gln Gly Glu Asn Gln Thr Gly Trp Leu Gln Asp Gly Ser Lys 405 410 415 Tyr Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Lys Thr Asp Lys Phe Glu Lys Gly Gln 420 425 430 Met Val Thr Gly Lys Val Thr Ile Asp Lys Gly Glu Thr Tyr Tyr Phe 435 440 445 Asn Pro His Gly Gly Gln Met Gln Thr Gly Trp Ile Gln Asp Asp Gly 450 455 460 Lys Gln Tyr Tyr Phe Ser Pro Ala Asn Asn Thr Lys Asn Tyr Asp Ser 465 470 475 480 Glu Ser Phe Lys Glu Gly Gln Met Met Thr Gly Trp Leu Ala His Leu 485 490 495 Asp His Tyr Tyr Tyr Met Ser Pro Gly Asp Asp Lys Thr Asn Pro Tyr 500 505 510 Gln Lys Gly Lys Thr Phe Lys Lys Gly Glu Met Trp Thr Gly Trp Leu 515 520 525 Glu Asn Pro Lys Lys Ala Asn Glu Trp Tyr Tyr Met Thr Pro Val Ala 530 535 540 Arg Asp Tyr Lys Val Pro His Leu Ile Gly Asn Asp Asp His Ile Ile 545 550 555 560 Arg Pro Val Gly Ser Met Leu His Asp Glu Tyr Leu Glu Lys Gln Asp 565 570 575 Ser Gly Asp Gly Trp Arg Tyr Tyr Phe Asn Glu Ser Gly Ile Asn Thr 580 585 590 His Arg Tyr Asn 595 <210> 35 <211> 331 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 35 Val Lys Lys Tyr Lys Lys Leu Ala Val Val Met Pro Leu Ala Ser Leu 1 5 10 15 Leu Thr Thr Gly Ile Gly Val Leu Glu Arg Pro Ser Ser Ser Phe Ala 20 25 30 Asp Thr Ile Pro Gln Lys Lys Leu Ile Gln Met Gln Thr Thr Tyr Leu 35 40 45 Met Thr Asp Gln Gln Ala Lys Asp Gln Ala Lys Gln Glu Val Ala Gln 50 55 60 Val Asn Lys Asp Leu Ser Ser Leu Val Gly Tyr Ser Val Asp His Ala 65 70 75 80 Ser Phe Gln Leu Ile Ser Thr Asn Ala Asn Thr Ile Glu Leu Thr Ser 85 90 95 Ala Glu Ala Thr Gly Asp Ser Asn Ile Glu Leu Gly Asn Tyr His Asn 100 105 110 Gly Thr Asp Leu Ile Gln Asp Tyr Lys Val Pro Gly Lys Lys Glu Thr 115 120 125 Asn Thr Ser Ser Ala Thr Ile Thr Asn Asn Glu Asp Ala Ser Ile Gly 130 135 140 Phe Glu Ser Asp Thr Glu Phe Glu Ile Gly Ile Pro Leu Phe Ala Lys 145 150 155 160 Gly Lys Glu Thr Leu Lys Phe Thr Thr Asn Phe Lys Tyr Ser His Gly 165 170 175 Asp Ser Arg Thr Ser Thr Thr Thr Glu Glu Val Thr Tyr Pro Glu Gln 180 185 190 Val Leu Lys Cys Ser Pro His Gly Thr Thr Lys Leu Val Ser Lys Val 195 200 205 Gln Lys Thr Asn Phe Thr Gly Lys Tyr Ser Gly Lys Ala Leu Ile Thr 210 215 220 Gly Val Lys Asp Ala Asp Gly Lys Ser Leu Asn Ser Glu Glu Leu Phe 225 230 235 240 Thr Leu Tyr Thr Leu Asn Leu Ala Val Asp Ala Ala Ala His Phe Gly 245 250 255 Asp Pro Asn Tyr Glu Gly Met Lys Ile Pro Asp Ser Leu Glu Val Asp 260 265 270 Trp Gln Asn His Lys Ile Tyr Ala Lys Ser Ile Thr Thr Thr Phe Gln 275 280 285 Gly Val Ala Gly His Ser Ser Asp Ala Asn Val Glu Phe Ile Pro Asp 290 295 300 Asp Lys Ala Asn Gln Ser Val Thr Met Ala Leu Ser Glu Tyr Asn Arg 305 310 315 320 Arg Ile Ala Ala Gly Ile Ser Leu Tyr Thr Lys 325 330 <210> 36 <211> 350 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> organism from environmental sample <400> 36 Leu Val Gly Asn Thr Gln Gln Asp Leu Cys Ile Thr Ser Leu Tyr Asn 1 5 10 15 Lys Asn Ile Asp Gly Ser Lys Asn Ile Lys Lys Gly Gly Lys Phe Met 20 25 30 Thr Ile Val Asp Ile Glu Gln Lys Ala Tyr Glu Glu Leu Lys Trp Tyr 35 40 45 Ala Ile Arg Glu Leu Asn Ala Gln Ala Asn Ser Phe Thr Asn Pro Ser 50 55 60 Leu Tyr Ser Tyr Asn Ile Asn Asn Ala Asp Ala Val Pro Asp Ile Val 65 70 75 80 Asn Phe Lys Ser Asn Pro Gln Ile Leu Leu Thr Ser Val Gln Val Leu 85 90 95 Ser Asn Asp Thr Ser Ile Gln Gln Ser Gln Thr Leu Lys Phe Ser Gln 100 105 110 Lys Cys Thr Glu Thr Thr Thr Thr Ser Thr Thr Thr Gly Tyr Lys Ile 115 120 125 Gly Thr Ser Ile Lys Ser Thr Thr Lys Gly Lys Ile Lys Val Gly Phe 130 135 140 Leu Met Ala Gly Glu Ile Glu Gln Thr Val Glu Val Ser Leu Thr Gly 145 150 155 160 Glu Tyr Asn His Ser Thr Thr Gln Thr Thr Thr Ser Ser His Glu Glu 165 170 175 Leu Trp Glu Tyr Thr Gln Pro Val Leu Val Pro Ala Arg Ser Lys Val 180 185 190 Ile Ala Thr Met Tyr Ile Met Gly Gly Pro Val Thr Val Pro Met Thr 195 200 205 Leu Ser Ala Asn Ile Ala Gly Thr Gly Val Ser Pro Lys Gly Ser Pro 210 215 220 Tyr Ser Leu Ser Lys Ile Tyr Phe Lys Lys Gln Asn Ser Ser Ala Asn 225 230 235 240 Ser Ser Leu Ser Ala Arg Ala Ser Val Leu Tyr Asn Pro Asn Trp Pro 245 250 255 Gly Tyr Ser Pro Val Phe Thr Gly Val Gly Glu Asn Tyr Ser Leu Asn 260 265 270 Val Glu Gly Ala Ser Ile Ser Ser Asn Thr Val Ser Leu Tyr Ser Tyr 275 280 285 Val Glu Phe Lys Glu Tyr Pro Leu Ser Thr Asp Thr Ala Asn Leu Val 290 295 300 Ala Val Pro Met Arg Glu Tyr Tyr Ser Thr Pro Ile Leu Arg Asp Gly 305 310 315 320 Thr Pro Ala Leu Asn Pro Ala Asp Ser Phe Thr Pro Tyr Ser Arg Phe 325 330 335 Ala Ser Val Asp His Asn Ala His Ser Met Ser Glu Glu Glu 340 345 350 <210> 37 <211> 404 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 37 Val Lys Thr Lys Lys Trp Leu Arg Thr Leu Pro Ala Val Cys Leu Leu 1 5 10 15 Ser Ser Ala Met Leu Thr Val Pro Thr Ser Ser Phe Ala Ala Ile Asp 20 25 30 Met Ser Ser Cys Thr Lys Lys Asp Tyr Asn Gln Ser Cys Val Glu Gln 35 40 45 Thr Asp Pro Gly Val Asn Asn Arg Thr Tyr Ala Met Tyr Glu Thr Ile 50 55 60 Asn Arg Leu Val Glu Glu Asp Thr Leu Asn Glu Gln Thr Asn Trp Ser 65 70 75 80 Gly Lys Ser Trp Tyr Asn Phe Ile Arg Phe Asn Tyr Leu Ile Leu Pro 85 90 95 Ser Gln Glu Gln Glu Ile Leu His Gln Leu Asn Arg Ile Asp Pro Ser 100 105 110 Asn Val Glu Leu Ser Glu Val Leu Arg Ala Ile Asn Gly Tyr His Asn 115 120 125 Lys Thr Asn Leu Ile Gln Asp Tyr Ala Asn Thr Leu Lys Thr Thr Asp 130 135 140 Leu Asn Ala Thr Glu Tyr Val Glu Glu Pro Thr Val Asp Ser Thr Ser 145 150 155 160 Leu Gln Tyr Lys Glu Leu Asn Thr Val Leu Lys Asn Pro Ser Asn Glu 165 170 175 Ala Leu Thr Lys Thr Gly Gln Ile Ile Gly Gln Lys Ile Thr Ser Ser 180 185 190 Thr Gln Val Thr Asn Thr His Ser Ile Asp Val Gly Arg Lys Phe Ser 195 200 205 Met Lys Asn Ser Val Asn Ile Asp Val Ala Lys Phe Ile Lys Ala Gly 210 215 220 Val Glu Ile Thr Asp Glu Ile His Ala Asn Tyr Asn Tyr Thr Asn Gly 225 230 235 240 Thr Thr Thr Val Asn Thr Lys Glu Asp Ser Val Thr Thr Ser Pro Glu 245 250 255 Ser Val Phe Leu Lys Pro His Thr Gly Ala Val Ile Thr Ala Lys Leu 260 265 270 Ser Thr Pro Ala Tyr Ile Gly Gln Leu Lys Gly Glu Met Ala Leu Asp 275 280 285 Gly Tyr Tyr Thr Asp Gln Val Asn Phe Tyr Pro Thr Trp Val Gln Leu 290 295 300 Gly Ile Tyr Asn Lys Phe Lys Val Ile Ala Met His Asn Pro Asp Ile 305 310 315 320 Trp Glu Lys Leu Gln Glu Leu His Phe Ser Leu Asp Asp Thr Tyr Lys 325 330 335 Lys Val Asn Phe Glu Gly Lys Leu Thr Val Ser Glu Arg Lys Ala Pro 340 345 350 Gly Ser Ser Phe Glu Ser Ser Thr Gln Ile Tyr Glu Leu Asp Ala Lys 355 360 365 Gly Asp Ile Asn Tyr Asn Lys Pro Val Gly Val Pro Asp Thr Lys Thr 370 375 380 Gly Glu Val Asp Ile Gln Leu Asp Met Lys Lys Gln Lys Thr Leu Tyr 385 390 395 400 Leu Arg Thr Asn <210> 38 <211> 1291 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 38 Leu Thr Thr Leu Asn Glu Leu Tyr Pro Ser Tyr His Asn Val Leu Ala 1 5 10 15 Ser Pro Pro Val Ile Leu Ala Asp Asp Pro Asn Ser Ala Asn Gly Phe 20 25 30 Lys Asp Met Leu Lys Lys Leu Asp Asp Thr Trp Gly Glu Tyr Asp Lys 35 40 45 Asp Phe Leu Pro Lys Pro Val Thr Ala Ser Leu Ser Ser Leu Ile Asp 50 55 60 Leu Phe Asn Lys Lys Pro Gly Ser Ile Val Gln Phe Ile Gln Thr Gly 65 70 75 80 Ile Arg Leu Ala Phe Leu Ala Val Pro Gly Gly Gln Thr Tyr Ala Trp 85 90 95 Ala Leu Asn Lys Ile Ile Gly Leu Cys Phe Pro Thr Ser Gln Pro Asn 100 105 110 Leu Phe Glu Gln Ile Lys Glu Ala Val Gln Gln Leu Ile Asp Thr Ala 115 120 125 Leu Val Gln Thr Glu Ile Asn Lys Asn Val Asn Ala Leu Asn Gly Met 130 135 140 Thr Leu Pro Ile Arg Tyr Val Ser Asp Ala Met Gln Gln Ala Ile Gly 145 150 155 160 Lys Pro Thr Phe Ser Ser Ala Tyr Ala Gly Thr Asp Gly Cys Ser Thr 165 170 175 Asp Ala Ser Phe Ser Ser Thr Val Tyr Ala Ser Ser Cys Asp Ser Thr 180 185 190 Glu Cys Ser Cys Ser Asp Ala Pro Asp Arg Asn Phe Cys Thr Ala Asp 195 200 205 Pro Cys Pro Ser Pro Cys Lys Cys Arg Leu Asp Ala Val Tyr Asn Gln 210 215 220 Phe Asp Ala Ser Arg Lys Thr Val Glu Asn Ile Leu Thr Gly Met Arg 225 230 235 240 Thr Asn Leu Thr Thr Val Leu Lys Pro Glu Glu Met Thr Gln Tyr Met 245 250 255 Gln Ala Phe Leu Pro Leu Tyr Val Ala Gly Ala Thr Ile Met Leu Ser 260 265 270 Leu Tyr Arg Ser Tyr Ile Ala Phe Ala Gln Arg Tyr Glu Tyr Ala Leu 275 280 285 Gly Pro Asn Asp Thr Thr Lys Thr Thr Asn Asp Gln Leu Arg Val Lys 290 295 300 Ile Ser Glu Glu Ser Lys Tyr Val Tyr Glu Gln Phe Ser Lys Tyr Leu 305 310 315 320 Pro Ala Val Asp Ser Asn Thr Lys Gly Lys Leu Asn Ala Tyr Ile Gln 325 330 335 Tyr Thr Arg Asn Ile Thr Ile Asn Ala Leu Asp Gln Val Ser Thr Trp 340 345 350 Pro Phe Phe Asp Thr Trp Asp Tyr Pro Ser Ser Asp Lys Ala Gly Thr 355 360 365 Leu Ser Arg Pro Leu Ser Leu Ala Phe Asn Pro Thr Arg Ile Ile Phe 370 375 380 Asn Asp Ile Val Gly Pro Val Glu Cys Lys Thr Gly Ser Gln Asp Ser 385 390 395 400 Ser Leu Leu Asn Leu Asn Pro Leu Tyr Asp Ile Asp Gly Lys Ala Leu 405 410 415 Leu Ile Asn Thr Ile Thr Asn Tyr Phe Tyr Asp Asn Ile Gln Leu Lys 420 425 430 Ser Leu Asn Phe Gln Thr Tyr Asn His Asp Asp Asn Ile Tyr His Gln 435 440 445 His Phe Pro Leu Gly Phe Gln Ala Thr Tyr Ser Thr Arg Asp Asn Ser 450 455 460 Thr Leu Lys Val Asn His Thr Val Pro Asp Gly Ser Asn Ile Ser Leu 465 470 475 480 Gly Asn Asp Ile Phe Gly Ser Tyr Pro Ala Phe Asn Ile Ile Asn Met 485 490 495 Ser Ser Ser Gln Leu Asn Ala Gly Leu Ala Tyr Ser Asp Val Ser Asn 500 505 510 Ile Ser Phe Asp Thr Phe Ile Pro Ala Gly Cys Ser Ser Gln Asn Lys 515 520 525 Val Ser Tyr Pro Asp His Arg Ile Gln Ala Ile Tyr Pro Val Ile Pro 530 535 540 Asp Ser Ala Ser Arg Lys Lys Tyr Asp Ser Tyr Gly Asn Ser Asp Lys 545 550 555 560 Pro Gly Phe Ile Thr Thr Leu Ile Pro Asn Asp Thr Thr Thr Trp Ile 565 570 575 Thr Phe Thr Asn Leu Gly Ile Asn Thr Phe Ser Ala Glu Gln Thr Thr 580 585 590 Asn Thr Ser Gly Thr Lys Leu Val Glu Tyr Met Asn Gly Ala Ala Ala 595 600 605 Leu Lys Leu Gln Pro Gly Gln Phe Ala Gln Tyr Ser Ile Asn Thr Ser 610 615 620 Leu Phe Val Leu Pro Ser Asp Phe Lys Tyr Gln Val Arg Val Arg Ala 625 630 635 640 Ala Thr Thr Ala Thr Gly Ser Leu Ser Ile Gln Val Gly Glu Thr Pro 645 650 655 Ala Gln Thr Leu Gln Leu Pro Lys Thr Glu Asn Gln Pro Gly Gly Ile 660 665 670 Val Gly Lys Gln Gly Thr Tyr Met Pro Ile Pro Ala Ser His Ser Met 675 680 685 Asp Leu Thr Gln Arg Asp Thr Asn Leu Phe Thr Val Pro Ser Thr Ser 690 695 700 Ser Leu Ser Met Ser Ile Thr Asn Asn Ser Ala Thr Asp Ile Ile Leu 705 710 715 720 Asp Arg Ile Glu Phe Ile Pro Leu Gln Ala Ile Thr Pro Ser Asn Met 725 730 735 Ser Pro Arg Gln Phe Gly Pro Ala Ser Thr Glu Gln Thr Glu Thr Val 740 745 750 Ala Ile Arg Met Asp Val Tyr Tyr Gly Ile Lys Asp Ile Gln Ala Ile 755 760 765 Val Ser Ser Gly Gly Tyr Ala Lys Phe Arg Tyr Ser Arg His Ser Arg 770 775 780 Arg Gly Ser Phe Ile Val Tyr Glu Ser Thr Thr Asp Ser Asn Thr Trp 785 790 795 800 Asp Tyr Asp Gly Ser Phe Asp Thr Met Asp Ile Ile Tyr Leu Gly Thr 805 810 815 Val Asn Phe Leu Gly Gly Leu Ile Asp Tyr Tyr His Pro Ser Thr Ile 820 825 830 Glu Asp Leu Glu Asn Val Thr Glu Gln Val Tyr Ala Leu Phe Thr Ser 835 840 845 Ser Ser Ser Thr Glu Leu Ala Pro Thr Val Ser Ser Tyr Gln Ile Asn 850 855 860 Gln Val Ala Met Lys Val Arg Ala Leu Ser Asp Glu Val Phe Cys Lys 865 870 875 880 Glu Lys Ala Leu Leu Arg Lys Leu Val Asn Lys Ala Lys Gln Phe Leu 885 890 895 Lys Ala Arg Asn Leu Leu Val Gly Gly Asp Phe Glu Thr Leu Asn Lys 900 905 910 Trp Leu Leu Gly Thr Gln Ala Ile Ile Asn Asp Asp Ser Pro Leu Phe 915 920 925 Asn Gly Asp Tyr Leu Phe Leu Gln Pro Thr Asn Gly Ile Tyr Ser Ser 930 935 940 Tyr Ala Tyr Gln Lys Val Asp Glu Ser Lys Leu Lys Pro Tyr Thr Arg 945 950 955 960 Tyr Lys Val Ser Gly Phe Ile Gly Gln Ser Asn Arg Val Glu Leu Val 965 970 975 Val Ser Arg Tyr Gly Lys Glu Ile Asp Thr Ile Leu Asn Val Pro Tyr 980 985 990 Ala Ala Ala Leu Pro Ile Thr Ser Glu Pro Asn Pro Ser Cys Asp Asn 995 1000 1005 Ser Gln Pro Asp Ser His Phe Phe Ser Tyr Ser Ile Asp Val Gly 1010 1015 1020 Pro Leu His Pro Glu Leu Asn Pro Gly Ile Glu Phe Gly Leu Arg 1025 1030 1035 Ile Val Gln Pro Asn Gly Tyr Ala Thr Val Ser Asn Leu Glu Ile 1040 1045 1050 Met Glu Glu Arg Pro Leu Thr Asp Lys Glu Ile Gln Thr Ile Asn 1055 1060 1065 Arg Lys Asp Gln Lys Trp Glu Lys Ser Val Glu Gln Glu Arg Ala 1070 1075 1080 Lys Ile Ser Ala Leu Leu Gln Pro Thr Ile Asp Gln Ile Asn Ser 1085 1090 1095 Phe Phe Lys Asp Ala Asp Trp Asn Gly Thr Ile Leu Pro His Val 1100 1105 1110 Thr Tyr Gln Ser Leu Ala Ser Val Val Leu Pro Ala Leu Pro Lys 1115 1120 1125 Leu Arg His Trp Phe Met Asn Asp Arg Ala Gly Glu His Tyr His 1130 1135 1140 Ile Leu Gln Glu Leu Lys His Ala Leu Asp Tyr Val Phe Thr Gln 1145 1150 1155 Leu Glu Glu Gln Asn Leu Ile His Asn Gly Asn Phe Thr Asn Gly 1160 1165 1170 Leu Thr Asp Trp Leu Val Glu Gly Asp Ala Gln Ile Thr Leu Leu 1175 1180 1185 Ala Asn Asn Lys Pro Ala Leu Gln Leu Ser Asp Trp Asp Ala Ser 1190 1195 1200 Ala Ser Gln Ser Leu Asp Ile Ser Asp Phe Asp Glu Asn Lys Gln 1205 1210 1215 Tyr Lys Leu Arg Val Tyr Ala Lys Gly Thr Gly Thr Ile Thr Val 1220 1225 1230 Glu Asn Cys Glu Glu Ser Asn Pro Val Ser Phe Asp Thr Asp Thr 1235 1240 1245 Phe Thr Ser Gln Glu Gln Ile Phe Tyr Phe Asp Thr Pro Ser Phe 1250 1255 1260 Val Leu Arg Met Gln Ser Glu Gly Thr Glu Phe Val Val Gly Ser 1265 1270 1275 Val Glu Leu Ile Glu Leu Ser Asp Glu Asp Thr Asn Glu 1280 1285 1290 <210> 39 <211> 728 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 39 Leu Thr Thr Leu Asn Glu Leu Tyr Pro Ser Tyr His Asn Val Leu Ala 1 5 10 15 Ser Pro Pro Val Ile Leu Ala Asp Asp Pro Asn Ser Ala Asn Gly Phe 20 25 30 Lys Asp Met Leu Lys Lys Leu Asp Asp Thr Trp Gly Glu Tyr Asp Lys 35 40 45 Asp Phe Leu Pro Lys Pro Val Thr Ala Ser Leu Ser Ser Leu Ile Asp 50 55 60 Leu Phe Asn Lys Lys Pro Gly Ser Ile Val Gln Phe Ile Gln Thr Gly 65 70 75 80 Ile Arg Leu Ala Phe Leu Ala Val Pro Gly Gly Gln Thr Tyr Ala Trp 85 90 95 Ala Leu Asn Lys Ile Ile Gly Leu Cys Phe Pro Thr Ser Gln Pro Asn 100 105 110 Leu Phe Glu Gln Ile Lys Glu Ala Val Gln Gln Leu Ile Asp Thr Ala 115 120 125 Leu Val Gln Thr Glu Ile Asn Lys Asn Val Asn Ala Leu Asn Gly Met 130 135 140 Thr Leu Pro Ile Arg Tyr Val Ser Asp Ala Met Gln Gln Ala Ile Gly 145 150 155 160 Lys Pro Thr Phe Ser Ser Ala Tyr Ala Gly Thr Asp Gly Cys Ser Thr 165 170 175 Asp Ala Ser Phe Ser Ser Thr Val Tyr Ala Ser Ser Cys Asp Ser Thr 180 185 190 Glu Cys Ser Cys Ser Asp Ala Pro Asp Arg Asn Phe Cys Thr Ala Asp 195 200 205 Pro Cys Pro Ser Pro Cys Lys Cys Arg Leu Asp Ala Val Tyr Asn Gln 210 215 220 Phe Asp Ala Ser Arg Lys Thr Val Glu Asn Ile Leu Thr Gly Met Arg 225 230 235 240 Thr Asn Leu Thr Thr Val Leu Lys Pro Glu Glu Met Thr Gln Tyr Met 245 250 255 Gln Ala Phe Leu Pro Leu Tyr Val Ala Gly Ala Thr Ile Met Leu Ser 260 265 270 Leu Tyr Arg Ser Tyr Ile Ala Phe Ala Gln Arg Tyr Glu Tyr Ala Leu 275 280 285 Gly Pro Asn Asp Thr Thr Lys Thr Thr Asn Asp Gln Leu Arg Val Lys 290 295 300 Ile Ser Glu Glu Ser Lys Tyr Val Tyr Glu Gln Phe Ser Lys Tyr Leu 305 310 315 320 Pro Ala Val Asp Ser Asn Thr Lys Gly Lys Leu Asn Ala Tyr Ile Gln 325 330 335 Tyr Thr Arg Asn Ile Thr Ile Asn Ala Leu Asp Gln Val Ser Thr Trp 340 345 350 Pro Phe Phe Asp Thr Trp Asp Tyr Pro Ser Ser Asp Lys Ala Gly Thr 355 360 365 Leu Ser Arg Pro Leu Ser Leu Ala Phe Asn Pro Thr Arg Ile Ile Phe 370 375 380 Asn Asp Ile Val Gly Pro Val Glu Cys Lys Thr Gly Ser Gln Asp Ser 385 390 395 400 Ser Leu Leu Asn Leu Asn Pro Leu Tyr Asp Ile Asp Gly Lys Ala Leu 405 410 415 Leu Ile Asn Thr Ile Thr Asn Tyr Phe Tyr Asp Asn Ile Gln Leu Lys 420 425 430 Ser Leu Asn Phe Gln Thr Tyr Asn His Asp Asp Asn Ile Tyr His Gln 435 440 445 His Phe Pro Leu Gly Phe Gln Ala Thr Tyr Ser Thr Arg Asp Asn Ser 450 455 460 Thr Leu Lys Val Asn His Thr Val Pro Asp Gly Ser Asn Ile Ser Leu 465 470 475 480 Gly Asn Asp Ile Phe Gly Ser Tyr Pro Ala Phe Asn Ile Ile Asn Met 485 490 495 Ser Ser Ser Gln Leu Asn Ala Gly Leu Ala Tyr Ser Asp Val Ser Asn 500 505 510 Ile Ser Phe Asp Thr Phe Ile Pro Ala Gly Cys Ser Ser Gln Asn Lys 515 520 525 Val Ser Tyr Pro Asp His Arg Ile Gln Ala Ile Tyr Pro Val Ile Pro 530 535 540 Asp Ser Ala Ser Arg Lys Lys Tyr Asp Ser Tyr Gly Asn Ser Asp Lys 545 550 555 560 Pro Gly Phe Ile Thr Thr Leu Ile Pro Asn Asp Thr Thr Thr Trp Ile 565 570 575 Thr Phe Thr Asn Leu Gly Ile Asn Thr Phe Ser Ala Glu Gln Thr Thr 580 585 590 Asn Thr Ser Gly Thr Lys Leu Val Glu Tyr Met Asn Gly Ala Ala Ala 595 600 605 Leu Lys Leu Gln Pro Gly Gln Phe Ala Gln Tyr Ser Ile Asn Thr Ser 610 615 620 Leu Phe Val Leu Pro Ser Asp Phe Lys Tyr Gln Val Arg Val Arg Ala 625 630 635 640 Ala Thr Thr Ala Thr Gly Ser Leu Ser Ile Gln Val Gly Glu Thr Pro 645 650 655 Ala Gln Thr Leu Gln Leu Pro Lys Thr Glu Asn Gln Pro Gly Gly Ile 660 665 670 Val Gly Lys Gln Gly Thr Tyr Met Pro Ile Pro Ala Ser His Ser Met 675 680 685 Asp Leu Thr Gln Arg Asp Thr Asn Leu Phe Thr Val Pro Ser Thr Ser 690 695 700 Ser Leu Ser Met Ser Ile Thr Asn Asn Ser Ala Thr Asp Ile Ile Leu 705 710 715 720 Asp Arg Ile Glu Phe Ile Pro Leu 725 <210> 40 <211> 1176 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 40 Leu Glu Phe Lys Phe Glu Trp Arg Tyr Phe Met Asn Ser Tyr Asn Lys 1 5 10 15 Asn Glu Tyr Glu Ile Val Asp Ser Pro Tyr Ser Ser Asn Asn Ser Asn 20 25 30 Leu Tyr Thr Asn Ser Arg Tyr Pro Tyr Val Asn Asn Pro Ser Gln Phe 35 40 45 Met Gln Asn Thr Thr Tyr Glu Asp Trp Leu Asn Leu Cys Lys Asp Asn 50 55 60 Ser Lys Tyr Asn Gln Asp Thr Asn Gly Phe Ile Asp Thr Pro Asp Thr 65 70 75 80 Lys Thr Ala Val Thr Ala Ala Ile Thr Val Val Gly Ala Ile Leu Thr 85 90 95 Tyr Ala Gly Val Pro Gly Ala Gly Ala Phe Thr Leu Leu Gly Lys Val 100 105 110 Val Pro Val Phe Trp Pro Ser Ala Ser Asp Lys Ser Gln Asn Ile Trp 115 120 125 Val Lys Phe Ile Glu Ser Ile Gln Asp Ile Leu Gly Lys Lys Leu Asp 130 135 140 Ile Asn Lys Arg Asn Lys Ala Ile Asp Lys Leu Glu Gly Leu Gln Ser 145 150 155 160 Val Ile Tyr Asn Tyr Asn Ala Ser Leu Lys Ser Trp Leu Glu Asn Lys 165 170 175 Asn Asn Ser Ser Phe Gln Thr Asp Val Val Lys Gly Asn Phe Ile Tyr 180 185 190 Ala Asn Asn Ala Phe Ile Glu Ser Met Asn Val Phe Thr Ser Ser Ser 195 200 205 Gly Asn Ser Lys Glu Lys Glu Glu Asn Val Leu Leu Leu Pro Ile Tyr 210 215 220 Thr His Ile Ala Asn Leu His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Ser Phe 225 230 235 240 Tyr Gly Lys Tyr Trp Gly Phe Ser Gly Ala Glu Ile Asn Asp Phe Tyr 245 250 255 Ser Lys Gln Gln Gln Asp Thr Ile Thr His Ile Ala His Cys Ile Lys 260 265 270 Tyr Tyr Asn Glu Gly Leu Thr Ile Ala Lys Glu Ala Phe Gln Leu Glu 275 280 285 Asp Lys Trp Asn Lys Phe Asn Ser Tyr Arg Arg Asn Met Thr Leu Lys 290 295 300 Val Leu Asp Val Ile Ser Leu Phe Ser Thr Tyr Asp Thr Lys Arg Tyr 305 310 315 320 Pro Ala Thr Ile Glu Lys Pro Asn Ile Asn Glu Leu Gly Lys Phe Glu 325 330 335 Leu Thr Arg Glu Val Tyr Thr Asp Ala Phe Ser Asp Pro Gly Ser Ser 340 345 350 Leu Asn Ser Ser Leu Thr Met Asp Glu Leu Asp Lys Lys Phe Thr Arg 355 360 365 Gly Pro His Leu Phe Asp Gln Leu Ile Lys Leu Phe Leu Tyr Thr Arg 370 375 380 Phe Ser His Asp Thr Phe Gly Phe Thr Gly Asn Lys Asn Cys Thr Ala 385 390 395 400 Leu Ile Asn Asn Asn Phe Cys Gln Glu Ala Gln Tyr Gly Asp Ile Gln 405 410 415 Lys Ala Asp Thr Glu Ser Thr Phe Ser Ile Asn Gln Leu Ile Asn Lys 420 425 430 Ile Asn Val Thr His Val Arg Asn Asn Pro Gly Ala Ile Ile Arg Met 435 440 445 Asp Phe Tyr Lys Glu Gln Asn Leu Leu Phe Gln Tyr Asn Ser Gly Ser 450 455 460 Lys Ala Thr Leu Val Asp Val Lys Thr Val Gln Ile Ser Asn Gln Ile 465 470 475 480 Asp Ser Ser Ile Pro Asn Ser Glu Thr Tyr Lys His Asn Phe Ser Tyr 485 490 495 Leu Lys Thr Gly Asn Asn Pro Thr Asn Pro Asn Leu Lys Ile Arg Gln 500 505 510 Val Ala Phe Ala Trp Thr His Trp Ser Val Asp Ser Asn Asn Thr Ile 515 520 525 Gln Glu Lys Val Ile Thr Ala Ile Pro Ile Ile Lys Ser Gln Ser Val 530 535 540 Asn Asp Thr Thr Ile Ile Pro Asn Pro Gly His Leu Gly Gly Asp Phe 545 550 555 560 Ile Gln Phe Asn Pro Gly Thr Ser Pro Arg Ile Glu Leu Gln Cys Arg 565 570 575 Ala Ser Asn Phe Pro Thr Thr Lys Asn Tyr Ala Val Arg Ile Arg Tyr 580 585 590 Val Ala Asn Gln Lys Phe Thr Val Ser Val Ser Ile Ala Gly Arg Ala 595 600 605 Thr Thr Phe Ile Thr Ala Asp Thr Met Ala Ala Ser Thr Gln Gly Lys 610 615 620 Tyr Leu Tyr Gln Gln Phe Ser Tyr Gly Asp Val Phe Thr Lys Ser Leu 625 630 635 640 Pro Val Pro Leu Ser Pro Arg Gln Leu Leu Thr Ile Ser Ile Thr Thr 645 650 655 Leu Ser Pro Ile Asn Gln Asn Thr Ile Phe Ala Ile Asp Arg Ile Glu 660 665 670 Phe Ile Pro Val Asp Glu Phe Pro Thr Leu Thr Thr Glu Gln Gln Ser 675 680 685 Ile Glu Thr Leu Gln Asn Gln Ile Asn Asn Leu Phe Thr Asp Tyr Thr 690 695 700 Gln Asn Thr Leu Lys Ser Glu Val Thr Asp Tyr Gln Ile Asp Gln Ile 705 710 715 720 Ala Thr Thr Val Asp Thr Val Ser Glu Glu Gln Tyr Ser Gln Glu Lys 725 730 735 Met Ile Leu Leu Asp Glu Ile Lys His Ala Lys Gln Leu Ser Tyr Ala 740 745 750 Arg Asn Leu Leu Gln Asn Gly Asp Phe Gln Asp Phe Leu Gly Trp Thr 755 760 765 Thr Asn Asn Glu Val Thr Ile Gln Thr Lys Asn Pro Val Phe Lys Glu 770 775 780 Tyr Ala Leu Tyr Met Pro Gly Ala Arg Val Ile Asn Thr Ser Val Phe 785 790 795 800 Pro Thr Tyr Leu Tyr Gln Lys Ile Asp Glu Ser Lys Leu Lys Pro Tyr 805 810 815 Thr Arg Tyr Leu Val Arg Gly Phe Ile Glu Ser Ser Lys Gly Leu Glu 820 825 830 Val Ser Ile Thr Arg Tyr Asn Lys Asp Ile Asn Thr Ile Met Asn Val 835 840 845 Pro Asn Asp Val Ile Thr Ile Gln Ser Tyr Glu Gln Thr Glu Asn Thr 850 855 860 Thr Thr Gln Val Leu Pro Asn Ser Ile Arg Ser Gln Asn Ser Cys Thr 865 870 875 880 Cys Glu Ile Thr Thr Leu Pro Ala Ile Cys Gln Asp Pro His Ala Phe 885 890 895 Ser Phe Phe Ile Asp Thr Gly Asp Leu His Tyr Asn Glu Asn Leu Gly 900 905 910 Ile Ser Ile Gly Phe Lys Ile Ser Asn Pro Asp Gly Tyr Ala Thr Leu 915 920 925 Gly Asn Val Glu Ile Ile Glu Gly Gln Pro Leu Val Asp Gln Glu Ile 930 935 940 Lys Tyr Val Thr Glu Lys Glu Asn Lys Trp Lys Gln Ile Asn Lys Gln 945 950 955 960 Gln Gln Ile Glu Thr Glu Gln Thr Tyr Ser Glu Ala Gln Gln Ala Val 965 970 975 Asn Asn Leu Phe Leu Asn Gly Pro Ser Ser Met Leu Gln Phe Gln Thr 980 985 990 Thr Gln Leu Asp Ile Ile Lys Ala Asp Asn Leu Ile Asn Gln Ile Pro 995 1000 1005 Tyr Val Tyr Asn Ala Trp Leu Pro Asn Glu Pro Gly Val Asn Tyr 1010 1015 1020 Asn Leu Phe Met Asn Leu Lys Asn Gln Ile Ser Gln Ala His Ala 1025 1030 1035 Leu Tyr Thr Asn Arg Asn Ile Ile Gln Asn Gly Asn Phe Met Asn 1040 1045 1050 Asp Thr Thr Asn Trp Phe Thr Ser Pro Asp Val Asn Ile Gln Gln 1055 1060 1065 Thr Asp Asp Gly Ser Val Leu Val Leu Thr Asn Trp Ser Ala Gln 1070 1075 1080 Ala Ser Gln Thr Ile Gln Leu Gln Ser Asn His Arg Tyr Val Leu 1085 1090 1095 Arg Val Ile Ala Lys Lys Glu Gly Gly Gly Thr Gly Tyr Val Lys 1100 1105 1110 Ile Ser Asp Cys Thr Asn Gln Ile Gln Lys Leu Glu Phe His Thr 1115 1120 1125 Tyr Ser Asn Cys Asp Ala Cys Thr Asp Phe Leu Asp Tyr Val Thr 1130 1135 1140 Lys Asp Ile Ile Ile Thr Pro Asn Thr Asn Gln Ile Arg Leu Asp 1145 1150 1155 Ile Gly Glu Thr Glu Gly Val Phe Lys Ile Arg Ser Ile Glu Leu 1160 1165 1170 Ile Cys Ser 1175 <210> 41 <211> 676 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 41 Leu Glu Phe Lys Phe Glu Trp Arg Tyr Phe Met Asn Ser Tyr Asn Lys 1 5 10 15 Asn Glu Tyr Glu Ile Val Asp Ser Pro Tyr Ser Ser Asn Asn Ser Asn 20 25 30 Leu Tyr Thr Asn Ser Arg Tyr Pro Tyr Val Asn Asn Pro Ser Gln Phe 35 40 45 Met Gln Asn Thr Thr Tyr Glu Asp Trp Leu Asn Leu Cys Lys Asp Asn 50 55 60 Ser Lys Tyr Asn Gln Asp Thr Asn Gly Phe Ile Asp Thr Pro Asp Thr 65 70 75 80 Lys Thr Ala Val Thr Ala Ala Ile Thr Val Val Gly Ala Ile Leu Thr 85 90 95 Tyr Ala Gly Val Pro Gly Ala Gly Ala Phe Thr Leu Leu Gly Lys Val 100 105 110 Val Pro Val Phe Trp Pro Ser Ala Ser Asp Lys Ser Gln Asn Ile Trp 115 120 125 Val Lys Phe Ile Glu Ser Ile Gln Asp Ile Leu Gly Lys Lys Leu Asp 130 135 140 Ile Asn Lys Arg Asn Lys Ala Ile Asp Lys Leu Glu Gly Leu Gln Ser 145 150 155 160 Val Ile Tyr Asn Tyr Asn Ala Ser Leu Lys Ser Trp Leu Glu Asn Lys 165 170 175 Asn Asn Ser Ser Phe Gln Thr Asp Val Val Lys Gly Asn Phe Ile Tyr 180 185 190 Ala Asn Asn Ala Phe Ile Glu Ser Met Asn Val Phe Thr Ser Ser Ser 195 200 205 Gly Asn Ser Lys Glu Lys Glu Glu Asn Val Leu Leu Leu Pro Ile Tyr 210 215 220 Thr His Ile Ala Asn Leu His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Ser Phe 225 230 235 240 Tyr Gly Lys Tyr Trp Gly Phe Ser Gly Ala Glu Ile Asn Asp Phe Tyr 245 250 255 Ser Lys Gln Gln Gln Asp Thr Ile Thr His Ile Ala His Cys Ile Lys 260 265 270 Tyr Tyr Asn Glu Gly Leu Thr Ile Ala Lys Glu Ala Phe Gln Leu Glu 275 280 285 Asp Lys Trp Asn Lys Phe Asn Ser Tyr Arg Arg Asn Met Thr Leu Lys 290 295 300 Val Leu Asp Val Ile Ser Leu Phe Ser Thr Tyr Asp Thr Lys Arg Tyr 305 310 315 320 Pro Ala Thr Ile Glu Lys Pro Asn Ile Asn Glu Leu Gly Lys Phe Glu 325 330 335 Leu Thr Arg Glu Val Tyr Thr Asp Ala Phe Ser Asp Pro Gly Ser Ser 340 345 350 Leu Asn Ser Ser Leu Thr Met Asp Glu Leu Asp Lys Lys Phe Thr Arg 355 360 365 Gly Pro His Leu Phe Asp Gln Leu Ile Lys Leu Phe Leu Tyr Thr Arg 370 375 380 Phe Ser His Asp Thr Phe Gly Phe Thr Gly Asn Lys Asn Cys Thr Ala 385 390 395 400 Leu Ile Asn Asn Asn Phe Cys Gln Glu Ala Gln Tyr Gly Asp Ile Gln 405 410 415 Lys Ala Asp Thr Glu Ser Thr Phe Ser Ile Asn Gln Leu Ile Asn Lys 420 425 430 Ile Asn Val Thr His Val Arg Asn Asn Pro Gly Ala Ile Ile Arg Met 435 440 445 Asp Phe Tyr Lys Glu Gln Asn Leu Leu Phe Gln Tyr Asn Ser Gly Ser 450 455 460 Lys Ala Thr Leu Val Asp Val Lys Thr Val Gln Ile Ser Asn Gln Ile 465 470 475 480 Asp Ser Ser Ile Pro Asn Ser Glu Thr Tyr Lys His Asn Phe Ser Tyr 485 490 495 Leu Lys Thr Gly Asn Asn Pro Thr Asn Pro Asn Leu Lys Ile Arg Gln 500 505 510 Val Ala Phe Ala Trp Thr His Trp Ser Val Asp Ser Asn Asn Thr Ile 515 520 525 Gln Glu Lys Val Ile Thr Ala Ile Pro Ile Ile Lys Ser Gln Ser Val 530 535 540 Asn Asp Thr Thr Ile Ile Pro Asn Pro Gly His Leu Gly Gly Asp Phe 545 550 555 560 Ile Gln Phe Asn Pro Gly Thr Ser Pro Arg Ile Glu Leu Gln Cys Arg 565 570 575 Ala Ser Asn Phe Pro Thr Thr Lys Asn Tyr Ala Val Arg Ile Arg Tyr 580 585 590 Val Ala Asn Gln Lys Phe Thr Val Ser Val Ser Ile Ala Gly Arg Ala 595 600 605 Thr Thr Phe Ile Thr Ala Asp Thr Met Ala Ala Ser Thr Gln Gly Lys 610 615 620 Tyr Leu Tyr Gln Gln Phe Ser Tyr Gly Asp Val Phe Thr Lys Ser Leu 625 630 635 640 Pro Val Pro Leu Ser Pro Arg Gln Leu Leu Thr Ile Ser Ile Thr Thr 645 650 655 Leu Ser Pro Ile Asn Gln Asn Thr Ile Phe Ala Ile Asp Arg Ile Glu 660 665 670 Phe Ile Pro Val 675 <210> 42 <211> 405 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 42 Met Lys Lys Thr Pro Tyr Lys Val Met Ala Leu Ser Ala Leu Leu Ala 1 5 10 15 Val Val Thr Ala Ser Asn Ile Val Pro Thr His Thr Val Ala Ala Glu 20 25 30 Asn Thr Val Gln Thr Ile Gln Val Ser Asn Met Lys Lys Asn Met Thr 35 40 45 Ser Tyr Lys Asp Phe Glu Tyr Gln Leu Gly Pro Glu Gly Leu Arg Glu 50 55 60 Ala Met Ala Thr Thr Gly Ser Asn Ala Leu Val Met Asp Leu Tyr Ala 65 70 75 80 Leu Thr Leu Ile Lys Gln Gln Asn Ala Asp Phe Thr Asn Val Asp Ile 85 90 95 Ile Asp Glu Lys Leu Arg Ala Ala Ile Thr Thr His Gln Asn Val Gly 100 105 110 Arg Ser Asn Ala Thr Lys Trp Leu Asp Met Leu Lys Pro Lys Leu Ile 115 120 125 Thr Thr Asn Gln Asn Ile Ile Asn Tyr Asn Thr Lys Phe Gln Asn Tyr 130 135 140 Tyr Asp Thr Leu Leu Asp Ala Val Asp Ala Thr Asp Lys Ala Thr Leu 145 150 155 160 Lys Lys Gly Leu Ser Asn Leu Asn Thr Ser Ile Ser Ile Tyr Lys Lys 165 170 175 Asp Val Asp Asn Leu Ile Ala Glu Leu Ile Ser Phe Arg Asp Arg Met 180 185 190 Ala Thr Asp Thr Gln Asn Phe Lys Ala Asp Thr Ser Ser Leu Val Ser 195 200 205 Ile Leu Thr Ser Glu Asp Ser Gly Leu Pro Ile Leu Gln Gln Gln Ile 210 215 220 Asp Ala Tyr Asn Ala Ala Ile Ala Lys Asp Asn Ala Ile Ile Ile Gly 225 230 235 240 Gly Ser Val Ala Leu Gly Leu Gly Ala Val Gly Ile Ile Gly Gly Gly 245 250 255 Ile Leu Ile Gly Thr Gly Ala Gly Ser Gly Leu Gly Val Thr Leu Val 260 265 270 Val Gly Gly Val Ser Ala Ile Ala Gly Gly Thr Thr Ala Ile Val Leu 275 280 285 Ala Lys Gln Asn Ile Asp Ser Ser Arg Glu Gly Ile Arg Asp Leu Thr 290 295 300 Leu Asn Leu Asn Asp Thr Lys Ala Gln Met Val Val Val Asn Asn Ile 305 310 315 320 Lys Asn Gln Cys Ile Tyr Leu Ser Asp Thr Ile Asp Leu Ala Ile Val 325 330 335 Ala Leu Gln Asn Ile Ser Asn Gln Trp His Ser Met Ser Ala Arg Tyr 340 345 350 Thr Thr Leu Ile Glu Asn Val Asp Ser Ile Asn Pro Asn Glu Phe Ala 355 360 365 Phe Ile Lys Glu Asp Leu His Val Ala Ser Asp Ser Trp Lys Asp Ile 370 375 380 Lys Glu Tyr Ala Asp Lys Leu Tyr Thr Asp Ile Lys Val Val Glu Thr 385 390 395 400 Asp Gly Pro Glu Leu 405 <210> 43 <211> 370 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 43 Met Thr Asn Gly Asn Lys Asn Asn Glu Asp Ser Val Gln Asn Glu Ile 1 5 10 15 Lys Ser Ile Val Asp Phe Pro Asp Phe Asn Ile Tyr Lys Ile Arg Thr 20 25 30 Asn Tyr Asn Lys Tyr Val Asp Val Ser Gly Asp Pro Asn Asp Asn Phe 35 40 45 Ala Pro Ile Val Gln His Asp Gly His Asn Gly Asn Asn Gln Lys Phe 50 55 60 Leu Ile Tyr Thr Leu Asp Asn Gly Tyr Ser Val Ile Ala Ala Arg His 65 70 75 80 Ser Gly Lys Val Val Asp Val Arg Tyr Ile Asn Phe Pro Ser Pro Phe 85 90 95 Pro Pro Pro Ile Lys Asp His Leu Ile Gln His Asp Phe Lys Asn Gly 100 105 110 Asp Asn Gln Lys Phe Arg Leu Ala Thr Glu Gly Thr Ile Glu Ile Gln 115 120 125 His Asp Gly Gln Val Trp Asp Val Glu Gly Ser Gly Asn Lys Ala Gln 130 135 140 Ile Ile Pro Tyr His Tyr His Gly Gly Ser Asn Gln Lys Phe Arg Leu 145 150 155 160 Glu Lys Ser Gly Ser Val Ser Ile Lys Thr Pro Asn Ile Glu Ile Leu 165 170 175 Pro Ser Ala Pro Asp Phe Lys Thr Asp Asp Leu Asn Glu Glu Leu Pro 180 185 190 Asp Glu Thr Thr Pro Val Val Thr His Val Thr Tyr Leu Pro Tyr Phe 195 200 205 Met Val Lys Asp Ser Tyr Tyr Asn Pro Leu Gln Lys Ile Gln Asp Ser 210 215 220 Pro Tyr Tyr Val Leu Val Arg Arg Gln Phe Trp Lys Lys Ile Thr His 225 230 235 240 Arg Lys Leu Ala Pro Ser Glu Ala Tyr Asp Tyr Glu Gln Ile Thr Gly 245 250 255 Val Ser Arg Thr Asp Gln Thr Ser Met Thr Glu Thr Thr Glu Ile Ser 260 265 270 Ile Gly Ala Asp Leu Gly Phe Met Phe Lys Gly Phe Ser Leu Gly Leu 275 280 285 Ser Thr Ser Ile Thr Lys Ala Leu Ser Val Thr Lys Ser Thr Ser Asn 290 295 300 Thr Glu Ser Thr Glu Lys Lys Glu Gly Val Phe Tyr Lys Asn Pro Phe 305 310 315 320 Asn Tyr Gln Ile Ala Tyr Ala Arg Tyr Met Leu Ile Asn Glu Tyr Tyr 325 330 335 Val Thr Arg Ala Asn Gly Glu Met Ile Thr Thr Gly Asp Ala Ala Tyr 340 345 350 Trp Arg Val Pro Asn Pro Glu Arg Thr Val Ser Gln Ile Ile Pro Arg 355 360 365 Lys Ser 370 <210> 44 <211> 342 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 44 Met Lys Asn Ile Lys Asn Met Lys Arg Lys Ile Ala Ala Thr Ser Ser 1 5 10 15 Ile Ile Thr Leu Ala Thr Ser Phe Ala Phe Thr Ser Pro Glu Leu Ala 20 25 30 Lys Ala Asp Ser Asn Asn Ile Val Asn Lys Val Pro Glu Gln Gln Gln 35 40 45 Pro Leu Lys Ser Gln Asp Pro Val Ser Val Pro Ser Glu Asp Val Lys 50 55 60 Gly Leu Gln Asp Leu Trp Gln Arg Lys Asp Ile Lys Thr Ala Leu Ala 65 70 75 80 Met Val Ala Ser Val Ser Phe Asp Asp Leu Arg Ser Ile Gly Gly Phe 85 90 95 Asn Phe Leu Tyr Tyr Gln Lys Pro Ser Tyr Ser Val Glu Leu Ile Gly 100 105 110 Asn Pro Lys Asn Glu Pro Ser Ser Pro Val Tyr Leu Gly Thr Ser Asn 115 120 125 Leu Ser His Ser Gly Gly Thr Ser Glu Gln Thr Leu Ser Ser Ala Ala 130 135 140 Phe Ser Lys Ala Val Thr Ser Thr Val Ser Ala Thr Thr Thr His Gly 145 150 155 160 Ala Lys Val Gly Ala Lys Ala Gly Ala Lys Leu Gln Val Pro Leu Val 165 170 175 Ala Glu Ala Ser Val Glu Leu Asn Ala Glu Tyr Asn Phe Ala Asn Ala 180 185 190 Gly Thr Glu Thr Asn Thr Glu Thr Val Thr Tyr Thr Val Pro Ser Gln 195 200 205 Asn Val Lys Leu Lys Pro Gly Glu Thr Ala Lys Val Thr Ala Ser Leu 210 215 220 Arg Met Ile Glu Ala Ser Gly Asp Val Asn Leu Arg Thr Thr Tyr Thr 225 230 235 240 Gly Lys Val Glu Ser Asn Tyr Glu Arg Tyr Ile Gly His Gly Met Gly 245 250 255 Glu Ile Ser Asp Thr Asn Lys Ser Gly Leu Gly Ser Trp Ile Gln Ala 260 265 270 Leu Ala Phe Leu Asp Ser Asp Leu Asn Asn Tyr Trp Ser Tyr Ser Asn 275 280 285 Ser Asp His Asp Val Val Tyr Gln Asp Gly Lys Gly Lys Phe Lys Ala 290 295 300 Thr Tyr Gly Thr Leu Val Asp Ile Lys Val Glu Ile Ser Lys Glu Thr 305 310 315 320 Asp Ser Lys Asp Asn Thr Pro Ile Arg Ser Tyr Ser Tyr Thr Val Thr 325 330 335 Pro Glu Ile Thr Lys Lys 340 <210> 45 <211> 326 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 45 Met Lys Lys Lys Asn Asn Lys Lys Thr Lys Gln Ile Leu Ser Leu Ala 1 5 10 15 Met Leu Gly Ala Ile Gly Thr Ser Leu Ala Phe Thr Ser Pro Gly Ser 20 25 30 Val Ser Ala Ala Glu Ile Asn Ser Ile Gln Ser Ala Ala Gln Glu Gln 35 40 45 Gly Ser Val Ser Ile Ser Asp Trp Arg Glu Pro Phe Arg Asn Ala Tyr 50 55 60 Lys Ile Ala Gln Lys His Asp Pro Tyr Thr Tyr Phe Gly Glu Asp Ala 65 70 75 80 Thr Glu Tyr Thr Leu Gly Asn Val Tyr Gln Ser Ser Val Glu Ala Asp 85 90 95 Gly Ser Pro Thr Ile Thr Gly Ser Lys Ser Leu Phe Ala Gly Arg Thr 100 105 110 Thr Leu Thr Asn Asp Ser Asp Gln Glu Gln Thr Leu Thr Thr Asp Gln 115 120 125 Phe Ser Lys Thr Phe Glu Asn Ser Val Thr Asn Ser Thr Thr Asn Gly 130 135 140 Phe Asn Leu Gly Val Ser Ala Ser Ser Ser Phe Gly Ile Pro Leu Ile 145 150 155 160 Gly Glu Thr Ser Val Glu Ile Ser Thr Glu Tyr Asn Phe Ser Ser Thr 165 170 175 Glu Glu Lys Thr Lys Ser Glu Ser Tyr Thr Tyr Thr Ala Ser Pro Gln 180 185 190 Asn Ile Lys Val Pro Ala His Ser Ser Val Glu Val Ile Val Asn Leu 195 200 205 Asn Thr Ala Lys Ile Ser Gly Asn Val Lys Leu Leu Ser Lys Ile Asp 210 215 220 Gly Thr Phe Thr His Ala Ser Gly Gly Asp Gly Ser Asn Thr Ala Ser 225 230 235 240 Arg Gly Leu Trp Val Leu Glu Tyr Asp Ala Ser Pro Tyr Glu Lys Leu 245 250 255 Ser Asp Leu Lys Ser Ala Arg Val Gly Ala Glu Ala Tyr Gly Pro Val 260 265 270 Tyr Leu Val Gly Ser Gly Lys Tyr Ser Ala Glu Tyr Gly Thr Glu Phe 275 280 285 Ala Val Thr Val Arg Pro Val Glu Lys Pro Asn Gly Phe Lys Ser Met 290 295 300 Ile Ala Glu Asn Ser Lys Ser Thr Asn Glu Gly Tyr Thr Tyr Lys Val 305 310 315 320 Lys Pro Glu Ile Lys Lys 325 <210> 46 <211> 632 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 46 Met Asn Arg Asn Lys Asp Cys Asn Cys Asn Asp Gly Phe Gln Lys Ser 1 5 10 15 Asp Met Ser Asp Arg Tyr Pro Tyr Ala Asn Asp Thr Lys Ala Ala Leu 20 25 30 Gln Asn Met Asp Tyr Lys Asp Trp Leu Val Met Asn Gln Gly Glu Glu 35 40 45 Leu Asn Gly Leu Asp Pro Lys Asp Gly Val Asn Ala Ala Val Ala Met 50 55 60 Val Gly Thr Leu Met Trp Thr Phe Gly Asn Pro Ala Phe Thr Gly Pro 65 70 75 80 Leu Gly Gly Val Ile Cys Ala Phe Gly Leu Leu Ile Pro Ile Leu Trp 85 90 95 Pro Asp Asp Glu Glu Pro Gln Lys Val Trp Glu Asp Leu Ile Asn His 100 105 110 Gly Asp Lys Phe Phe Asp Glu Lys Ile Gly Lys Ile Glu Lys Ala Arg 115 120 125 Ala Lys Thr Phe Ile Ala Gly Met Lys Asn Glu Leu Gly Lys Tyr Glu 130 135 140 Lys Ala Leu Glu Asp Trp Lys Ala Asn Lys Asn Gln Asp Thr Ala Ala 145 150 155 160 Thr Val Gln Glu Glu Phe Asp Asp Ala Gly Asp Tyr Leu Asp Thr Lys 165 170 175 Met Glu Glu Leu Lys Ile Glu Gly Tyr Glu Gln Thr Leu Leu Ser Cys 180 185 190 Tyr Ala Gln Ala Ala Leu Met His Leu Asn Leu Leu Ser Gln Gly Val 195 200 205 Gln Tyr Ala Asp Glu Trp Arg Lys Asn Asn Pro Gly Gln Thr Ser Lys 210 215 220 Tyr Trp Arg Glu Met Leu Thr Lys Gly Asp Lys Asn Arg Arg Gly Arg 225 230 235 240 Ile Glu Ala Tyr Met Asp Tyr Cys Thr Lys Thr Tyr Arg Glu Gly Leu 245 250 255 Asn Lys Val Lys Asn Val Pro Asn Ile Thr Trp Tyr Thr Tyr Asn Ser 260 265 270 Tyr Arg Arg Glu Met Thr Leu Ala Val Leu Asp Leu Ile Ala Leu Phe 275 280 285 Pro Asn Tyr Asp Val Asp Arg Tyr Pro Lys Gly Thr Lys Ser Glu Leu 290 295 300 Thr Arg Glu Ile Tyr Met Asp Asn Gly Tyr Thr Lys Asp Val Asp Val 305 310 315 320 Gly Asp Leu Pro Glu Leu Asp Gln Ala Leu Thr Arg Arg Pro His Leu 325 330 335 Phe Asp Ser Leu Ala Glu Leu Lys Leu Ile Pro Ser Asn Val Gly Leu 340 345 350 Ala His Cys Leu Ile Lys Ser Arg Arg Ile Asn Asn Asp Val Leu Val 355 360 365 Gly Tyr Asp Leu Pro Gly Ser Arg His Leu Ser Ser Leu Pro Ile Ile 370 375 380 Gly Val Asn Val Glu Trp Arg Glu Lys His Phe His Gly Gly Lys Leu 385 390 395 400 Cys Asp Arg Ala Asn Thr Gly Ile Glu Ile Leu Thr Trp Ile Pro Asp 405 410 415 Phe Gly Val Thr Gln Ser Ser Ile Phe Lys Met Glu Asp Gly Gly Gly 420 425 430 Cys Ile Glu His Gly Asn Gly Ile Gln Pro Pro Arg Lys Asn Ala Lys 435 440 445 Arg Asp Pro Leu Gly Gly Tyr Ser His Arg Leu Ser Tyr Met Ser Val 450 455 460 Arg Glu Ala Gln Asn Pro Ser Phe Tyr Met Tyr Ser Tyr Ala Trp Thr 465 470 475 480 His Leu Ser Val Asp Glu Lys Asn Thr Ile Ala Lys Asp Thr Ile Thr 485 490 495 Gln Ile Pro Ala Val Lys Ala Val Glu Gln Asn Asn Asp Phe Val Val 500 505 510 Ile Ala Gly Pro Gly His Thr Gly Gly Asp Leu Val Lys Leu Asn Gly 515 520 525 Ile Thr Lys Gln Gly Leu Lys Leu Lys Cys Val Phe Pro Gln Asn Lys 530 535 540 Lys Tyr Lys Ile Arg Leu Arg Tyr Ala Ala Asp Asn Asp Thr Arg Val 545 550 555 560 Asn Ile Ala Val Pro Asp Ser Asp Gly Thr Thr Ala Tyr Trp Ile Asp 565 570 575 Ala Lys Lys Thr Tyr Pro Gly Val Glu Leu Lys Tyr Asn Asn Phe Lys 580 585 590 Tyr Leu Asp Thr Asp Ala Ile Val Asn Thr Pro Asn Lys Ala Val Thr 595 600 605 Ile Ala Ile Lys Asn Ala Leu Lys Asp Thr Ser Ile Ile Leu Asp Arg 610 615 620 Ile Glu Phe Ile Pro Gln Glu Gly 625 630 <210> 47 <211> 630 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 47 Met Asn Arg Asn Lys Asp Cys Asn Cys Asn Asp Gly Phe Gln Lys Ser 1 5 10 15 Asp Met Ser Asp Arg Tyr Pro Tyr Ala Asn Asp Thr Lys Ala Ala Leu 20 25 30 Gln Asn Met Asp Tyr Lys Asp Trp Leu Val Met Asn Gln Gly Glu Glu 35 40 45 Leu Asn Gly Leu Asp Pro Lys Asp Gly Val Asn Ala Ala Val Ala Met 50 55 60 Val Gly Thr Leu Met Trp Thr Phe Gly Asn Pro Ala Phe Thr Gly Pro 65 70 75 80 Leu Gly Gly Val Ile Cys Ala Phe Gly Leu Leu Ile Pro Ile Leu Trp 85 90 95 Pro Asp Asp Glu Glu Pro Gln Lys Val Trp Glu Asp Leu Ile Asn His 100 105 110 Gly Asp Lys Phe Phe Asp Glu Lys Ile Gly Lys Ile Glu Lys Ala Arg 115 120 125 Ala Lys Thr Phe Ile Ala Gly Met Lys Asn Glu Leu Gly Lys Tyr Glu 130 135 140 Lys Ala Leu Glu Asp Trp Lys Ala Asn Lys Asn Gln Asp Thr Ala Ala 145 150 155 160 Thr Val Gln Glu Glu Phe Asp Asp Ala Gly Asp Tyr Leu Asp Thr Lys 165 170 175 Met Glu Glu Leu Lys Ile Glu Gly Tyr Glu Gln Thr Leu Leu Ser Cys 180 185 190 Tyr Ala Gln Ala Ala Leu Met His Leu Asn Leu Leu Ser Gln Gly Val 195 200 205 Gln Tyr Ala Asp Glu Trp Arg Lys Asn Asn Pro Gly Gln Thr Ser Lys 210 215 220 Tyr Trp Arg Glu Met Leu Thr Lys Gly Asp Lys Asn Arg Arg Gly Arg 225 230 235 240 Ile Glu Ala Tyr Met Asp Tyr Cys Thr Lys Thr Tyr Arg Glu Gly Leu 245 250 255 Asn Lys Val Lys Asn Val Pro Asn Ile Thr Trp Tyr Thr Tyr Asn Ser 260 265 270 Tyr Arg Arg Glu Met Thr Leu Ala Val Leu Asp Leu Ile Ala Leu Phe 275 280 285 Pro Asn Tyr Asp Val Asp Arg Tyr Pro Lys Gly Thr Lys Ser Glu Leu 290 295 300 Thr Arg Glu Ile Tyr Met Asp Asn Gly Tyr Thr Lys Asp Val Asp Val 305 310 315 320 Gly Asp Leu Pro Glu Leu Asp Gln Ala Leu Thr Arg Arg Pro His Leu 325 330 335 Phe Asp Ser Leu Ala Glu Leu Lys Leu Ile Pro Ser Asn Val Gly Leu 340 345 350 Ala His Cys Leu Ile Lys Ser Arg Arg Ile Asn Asn Asp Val Leu Val 355 360 365 Gly Tyr Asp Leu Pro Gly Ser Arg His Leu Ser Ser Leu Pro Ile Ile 370 375 380 Gly Val Asn Val Glu Trp Arg Glu Lys His Phe His Gly Gly Lys Leu 385 390 395 400 Cys Asp Arg Ala Asn Thr Gly Ile Glu Ile Leu Thr Trp Ile Pro Asp 405 410 415 Phe Gly Val Thr Gln Ser Ser Ile Phe Lys Met Glu Asp Gly Gly Gly 420 425 430 Cys Ile Glu His Gly Asn Gly Ile Gln Pro Pro Arg Lys Asn Ala Lys 435 440 445 Arg Asp Pro Leu Gly Gly Tyr Ser His Arg Leu Ser Tyr Met Ser Val 450 455 460 Arg Glu Ala Gln Asn Pro Ser Phe Tyr Met Tyr Ser Tyr Ala Trp Thr 465 470 475 480 His Leu Ser Val Asp Glu Lys Asn Thr Ile Ala Lys Asp Thr Ile Thr 485 490 495 Gln Ile Pro Ala Val Lys Ala Val Glu Gln Asn Asn Asp Phe Val Val 500 505 510 Ile Ala Gly Pro Gly His Thr Gly Gly Asp Leu Val Lys Leu Asn Gly 515 520 525 Ile Thr Lys Gln Gly Leu Lys Leu Lys Cys Val Phe Pro Gln Asn Lys 530 535 540 Lys Tyr Lys Ile Arg Leu Arg Tyr Ala Ala Asp Asn Asp Thr Arg Val 545 550 555 560 Asn Ile Ala Val Pro Asp Ser Asp Gly Thr Thr Ala Tyr Trp Ile Asp 565 570 575 Ala Lys Lys Thr Tyr Pro Gly Val Glu Leu Lys Tyr Asn Asn Phe Lys 580 585 590 Tyr Leu Asp Thr Asp Ala Ile Val Asn Thr Pro Asn Lys Ala Val Thr 595 600 605 Ile Ala Ile Lys Asn Ala Leu Lys Asp Thr Ser Ile Ile Leu Asp Arg 610 615 620 Ile Glu Phe Ile Pro Gln 625 630 <210> 48 <211> 218 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 48 Met Lys Met Tyr Asn Lys Arg Ile Ile Asp Leu Glu Ile Pro Ser Tyr 1 5 10 15 Asn Ala Ile Asn Phe Leu Glu Ile Tyr Arg Leu Pro Leu Val Tyr Leu 20 25 30 Asn Gln Ala Leu Asn Ile Thr Gln His Leu Gln Lys Ser Leu Ser Leu 35 40 45 Gln Thr Leu Asn Leu Glu Phe Asp Gln Leu Asn Asn Leu Ile Ser Glu 50 55 60 Ile Pro Gly Gly Ser Ile Leu Asn Thr Ile Asn Gln Lys Ile Glu Tyr 65 70 75 80 Ser Glu Ile Asn Thr Lys Cys Ala Ile Asn Asn Ile Val Asp Ile Val 85 90 95 Lys Ser Asn Cys Glu Met Phe Glu Asp Asp Phe Ser Leu Gln Ser Lys 100 105 110 Leu Glu Ser Val Ile Ser Asn Val Phe Leu Asn Leu Ala Asn Gln Glu 115 120 125 Glu Asn Pro Tyr Val Phe Tyr His Glu Lys Leu Ser Tyr Asn Thr Ser 130 135 140 Tyr Ser Tyr His Val Ile Phe Ile Ile Asp Asn Met Glu Ser Asn Leu 145 150 155 160 Asn Val Phe Pro Ile Ser Phe Asn Val Asn Val Asp Ser Asn Tyr Glu 165 170 175 Asn Leu Asn Arg Asn Ser Ile Lys Asp Leu His Ser Tyr Lys Ile Lys 180 185 190 Ile Ser Gly Ile Asn Phe Val Ile Ser Lys Asn Ser Glu Leu Ala Glu 195 200 205 Met Val Glu Arg Val Thr Glu Ser Ile Leu 210 215 <210> 49 <211> 360 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 49 Met Lys Lys Phe Phe Lys Gln Ile Cys Ile Ser Ile Val Ile Leu Leu 1 5 10 15 Met Val Ser Tyr Val Ile Pro Leu His Ile Phe Ala Gln Glu Gln Asn 20 25 30 Ile Gln Gly Gln Gln Ser Asn Glu Lys Tyr Ala Leu Gly Ala Glu Gly 35 40 45 Phe Lys Glu Glu Val Gly His Ser Gly Ser Ser Ile Leu Val Met Asp 50 55 60 Ser Tyr Ala Lys Ile Ile Phe Asn Asn Ser Gln Glu Ile Asp Phe Asn 65 70 75 80 Gly Val Asn Ser Ile Ser Asn Glu Leu Lys Thr Asn Ile Val Ser His 85 90 95 Gln Arg Ala Ala Arg Asn Asn Ala Ala Tyr Trp Leu Glu Asn Ile Arg 100 105 110 Pro Asn Met Leu Gln Thr Val Gln Asp Ile Val Asp Tyr Asn Thr Ile 115 120 125 Phe Gln Val Ser Tyr Ser Thr Met Ala Asp Ala Ile Val Gln Lys Asn 130 135 140 Asn Lys Lys Leu Lys Val Glu Leu Glu Asn Leu Tyr Thr Met Ile Leu 145 150 155 160 Glu Asn Gln Lys Lys Ser Asp Glu Leu Leu Thr Lys Leu Ile Thr Phe 165 170 175 Arg Asp Lys Met Thr Val Asp Thr Gln Asn Phe Lys Ile Asp Val Ala 180 185 190 Asp Val Ser Ala Ile Leu Ala Glu Lys Glu Thr Gly Ile Pro Leu Leu 195 200 205 Lys Gln Gln Ile Asn Ser Tyr Asn Asp Val Ile Lys Lys Asn Asn Asp 210 215 220 Thr Ile Leu Tyr Gly Glu Ile Leu Cys Ala Thr Gly Leu Trp Ile Ile 225 230 235 240 Gly Gly Pro Met Ile Ala Val Ala Leu Asp Asn Ile Asp Asp Ala Glu 245 250 255 Glu Glu Ile Gln Asn Leu Met Ser Gln Ile Ser Ile Ala Gln Glu Glu 260 265 270 Ser Ile Cys Leu Thr Asn Ile Lys Asn Lys Val Ile Tyr Leu Thr Asp 275 280 285 Thr Ile Asp Val Ala Ile Asp Ser Leu Gln Asn Ile Ser Asn Arg Trp 290 295 300 His Thr Ile Gly Ala Lys Tyr Asn Asn Leu Leu Gln Asn Leu Asn Leu 305 310 315 320 Leu Asp Ser Asn Glu Leu Thr Phe Ile Lys Glu Asp Leu Asn Thr Ala 325 330 335 Lys Asp Ser Trp Gln Asp Leu Ser Asp Tyr Ala His Glu Leu Asn Lys 340 345 350 Gly Ile His Glu Ile Glu Lys Asn 355 360 <210> 50 <211> 372 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 50 Met Lys Phe Lys Ser Thr Lys Leu Ala Ile Cys Thr Met Ala Ala Ala 1 5 10 15 Ala Leu Ser Thr Thr Ile Val Pro Ser Thr Ser Val Phe Ala Ala Glu 20 25 30 Thr Glu Thr Gln Leu Asn Arg Ser Thr Glu Asn Ser Tyr Ser Leu Gln 35 40 45 Lys Ala Asp Ala Glu Ser Tyr Ile Asp Ile Val Gln Asp Arg Met Lys 50 55 60 Gln Arg Asp Arg Glu Ser Lys Cys Thr Gly Lys Pro Ile Asn Met Gln 65 70 75 80 Glu Gln Ile Ile Asp Gly Trp Phe Leu Ser Arg Ile Trp Ile Phe Lys 85 90 95 Asp Gln Asn Asn Ser His Gln Thr Asn Arg Phe Ile Ser Trp Phe Lys 100 105 110 Asp Asn Leu Ala Ser Ser Lys Gly Tyr Glu Ser Ile Ala Thr Gln Met 115 120 125 Gly Leu Asn Ile Glu Ser Leu Asn Asp Met Glu Thr Ser Asn Ile Asn 130 135 140 Tyr Thr Ser Lys Thr Gly Asp Thr Ile Tyr Asn Gly Val Ser Glu Leu 145 150 155 160 Thr Asn Asn Thr Gly Thr Thr Gln Lys Met Lys Thr Asp Ser Phe Gln 165 170 175 Arg Asp Tyr Thr Lys Ser Gln Thr Thr Ser Val Thr Asn Gly Leu Gln 180 185 190 Val Gly Phe Lys Val Thr Ala Lys Gly Val Leu Phe Leu Ala Gly Ala 195 200 205 Asp Phe Glu Thr Ser Val Asn Tyr Asn Leu Ser Thr Thr Thr Ala Gln 210 215 220 Thr Asn Thr Ile Ser Asp Lys Phe Thr Val Pro Ser Gln Glu Val Thr 225 230 235 240 Leu Ala Pro Gly His Lys Ala Ile Val Lys His Asp Leu Arg Lys Met 245 250 255 Val Tyr Ser Gly Thr His Asp Leu Lys Gly Asp Leu Lys Val Ser Phe 260 265 270 Asn Asp Lys Glu Ile Val Gln Lys Phe Ile Tyr Pro Asn Tyr Arg Glu 275 280 285 Ile Asn Leu Ser Asp Ile Arg Lys Thr Met Ile Ala Ile Asp Glu Trp 290 295 300 Asn His Val Lys Pro Ile Asp Phe Tyr Gln Leu Val Gly Ile Lys Asn 305 310 315 320 Gln Ile Lys Asn Gly Asp Thr Ile Tyr Ile Asp Thr Pro Ala Asn Phe 325 330 335 Thr Phe Asn Gly Ala Asn Pro Tyr Tyr Arg Ala Thr Phe Thr Glu Tyr 340 345 350 Asp Ala Asp Gly Lys Pro Ile Lys Thr Lys Lys Leu Ser Glu Asn Tyr 355 360 365 Lys Leu Lys Asn 370 <210> 51 <211> 305 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 51 Val Ile Gly Ala Ile Ser Ser Ser Phe Ala Phe Thr Ser Pro Gly Ser 1 5 10 15 Val Ser Ala Ala Gln Ile Gly Ser Val Gln Asn Ile Ala Gln Gln Gln 20 25 30 Asn Ala Tyr Ile Ala Asp Trp Arg Glu Pro Phe Glu Ala Ala Tyr Lys 35 40 45 Tyr Met His Asn Leu His Asp Asp Tyr Phe Ile Ser Glu Thr Ala Glu 50 55 60 Tyr Lys Leu Thr Asn Val Tyr Gln Thr Ser Val Glu Gln Ile Gly Ser 65 70 75 80 Pro Thr Ile Thr Asn Ser Ser Ser Leu Phe Val Gly Arg Ser Thr Leu 85 90 95 Thr Asn Asn Thr Asn Gln Asp Gln Thr Leu Thr Thr Asn Glu Phe Ser 100 105 110 Lys Thr Phe Glu Asn Ser Val Thr Asn Ala Thr Thr Asn Gly Phe Asn 115 120 125 Leu Gly Ala Ser Ala Ser Ala Thr Phe Lys Ile Pro Leu Val Gly Glu 130 135 140 Thr Ser Ile Glu Leu Ser Thr Glu Tyr Asn Phe Ser Asp Thr Lys Glu 145 150 155 160 Thr Thr Lys Ser Glu Ser Tyr Thr Tyr Thr Ala Ser Ala Gln Asn Ile 165 170 175 Val Val Pro Ala Asn Ser Ser Val Glu Val Val Val Ser Leu Asn Thr 180 185 190 Ala Lys Ile Asn Gly Asn Val Asn Leu Leu Ser Arg Met Asp Gly Thr 195 200 205 Ile Thr Tyr Asp Arg Ser Leu Asn Gly Gly Tyr Asn Ser Ser Lys Phe 210 215 220 Thr Glu Ser Leu Gly Ser Phe Thr Lys Thr Ala Leu Leu Trp Gly Ser 225 230 235 240 Gln Pro Gly Leu Arg Val Asp Asn Asn Asn Asn Leu Tyr Leu Val Gly 245 250 255 Lys Gly Thr Tyr Ser Ala Glu Tyr Gly Thr Glu Phe Leu Val Ser Val 260 265 270 Arg Pro Val Glu Lys Pro Lys Gly Leu Ala Ala Thr Pro Ser Lys Leu 275 280 285 Asn Asn Glu Gly Tyr Thr Tyr Thr Val Lys Pro Glu Ile Lys Lys Glu 290 295 300 Gln 305 <210> 52 <211> 547 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 52 Met Glu His Thr Asp Lys Asn Arg Asn Glu Pro Gln Gln Ala Thr Pro 1 5 10 15 Asn Pro Gln Gly Ala Ser Gly Ile Arg Ser Asn Ala Ser Ile Ser Ala 20 25 30 Asp Glu Lys Asp Lys Asn Ala Ile Gln Gln Lys Ser Pro Asn Thr Tyr 35 40 45 Tyr Glu Gly Thr Gln Glu Asn Leu Gly Pro Leu Ala Gln Phe Asp Thr 50 55 60 Trp Val Gln Asp Leu Gly Lys Arg Asn Tyr Lys His Thr Val Ala Met 65 70 75 80 Ala Glu Lys Leu Leu Pro Thr Ile Tyr Lys Asp Leu Asn Arg Gly Asn 85 90 95 Phe Asn Asn Thr Ala Arg Cys Ile Thr Met Leu Ser Thr Ala Leu Ile 100 105 110 Pro Tyr Gly Val Ala Phe Ile Ser Pro Ile Ile Gly Ile Leu Trp Pro 115 120 125 Glu Asn Gly Pro Asn Ile Lys Glu Met Leu Gln Glu Met Glu Asn Lys 130 135 140 Leu Val Arg Ile Met Asp Glu Lys Ile Glu Ala Lys Asp Leu Asp Asp 145 150 155 160 Leu Glu Ala Ala Val Lys Gly Leu Met Val Thr Leu Lys Glu Phe Glu 165 170 175 Asn Ser Leu Gln Gly Asn Ile Gly Gly Glu Asn Tyr Ser Ala Pro Ala 180 185 190 Asp Val Asp Ser Leu Asn Arg Gly Arg Ile Thr Ala Ile Gln Lys Gly 195 200 205 Phe Asn Asp Leu Ile Ser Ala Ala Ser Lys Pro Arg Phe Lys Ile Thr 210 215 220 Glu Leu Pro Ile Tyr Thr Ile Ile Ala Thr Ala His Leu Asn Phe Leu 225 230 235 240 His Thr Val Glu Lys Gln Gly Thr Ser Pro Lys Ile Asn Tyr Thr Glu 245 250 255 Ala Ala Leu Lys Asp Phe Leu Gln Asn Met Lys Lys Asn His Lys Asp 260 265 270 Tyr Ala Asn Tyr Ile Glu Lys Thr Phe Lys Glu Gly Glu Thr Arg Ile 275 280 285 Asp Ser Lys Leu Glu Asp Lys Gln Gln Ile Glu Lys Glu Leu Asp Lys 290 295 300 Val His Glu Gln Leu Ser Ala Leu Gly Pro Lys Pro Lys Asn His Thr 305 310 315 320 His Ile Glu Glu Asn Arg Tyr Ile Asn Lys Lys Glu Glu Leu Tyr Glu 325 330 335 Arg Ala Arg Ser Leu Lys Glu Arg Leu Ser Lys Tyr Asn Glu Leu Met 340 345 350 Tyr Gln Lys Ser Asp Phe Tyr Ser Lys Thr Lys Gly Ser Thr Ala Phe 355 360 365 Gln Ile Ala Ser Thr Gly Lys Thr Thr Ala Asn Pro Ser Trp Val Asn 370 375 380 Thr Glu Gly Ser Trp Val His Asn Gly Phe Trp Tyr Tyr Ile Asp Ala 385 390 395 400 Lys Gly Gln Val Lys Thr Gly Trp Phe Asn Asn Lys Ala Pro Asp Gly 405 410 415 Lys Asp Arg Trp Tyr Tyr Leu Ser Thr Gly Thr Thr Gly Leu Asp Ser 420 425 430 Val Arg Gly Asn Ser Leu Leu Pro Lys Gly Thr Met Leu Thr Gly Trp 435 440 445 Phe His Asp Thr Arg Lys Asp Lys Gln Met Ile Gly Val Asn Thr Lys 450 455 460 Thr Thr Asn Glu Tyr Trp Tyr Tyr Leu Ser Pro Glu Lys Asn Leu Lys 465 470 475 480 Asn Ser Ala Gly Glu Leu Phe Asn Leu Gly Gln Met Met Thr Lys Trp 485 490 495 Val Glu Ile Lys Asp Thr Lys Thr Gly Glu Pro Gln Trp Tyr Tyr Phe 500 505 510 Asn Pro Glu Asp Gly Ser Met Ile His Asp Lys Lys Ala Val Gln Ile 515 520 525 Gly Asn Leu Lys Tyr Asp Phe Asp Ser Asn Gly Val Cys Thr Thr Pro 530 535 540 Asn Gly Tyr 545 <210> 53 <211> 348 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 53 Val Ser Leu Ser Lys Lys Thr Lys Ile Phe Thr Val Phe Ala Leu Thr 1 5 10 15 Gly Ser Ile Leu Gly Ser Thr Leu Thr Leu Pro Ala Ile Gln Thr Val 20 25 30 Phe Ala Ala Ala Asn Glu Tyr Gln Phe Leu Thr Glu Asn Asp Leu Arg 35 40 45 Asn Gly Val Lys Gln Ala Ile Pro Ser Phe Leu Asp Lys Asn Lys Pro 50 55 60 Tyr Gly Met Tyr Val Glu Tyr Asn Gly Ser Lys Trp Lys Arg Val Ile 65 70 75 80 Asp Pro Lys Glu Leu Asp Gln Trp Tyr Gln Tyr Pro Gln Leu Val Asn 85 90 95 Ala Val Lys Asp Ile Phe Arg Ala Ser Tyr Thr Asn Tyr Val Gly Leu 100 105 110 Lys Asp Leu Thr Ile Glu Asn Gln Asp Ser Lys Ile Thr Ser Leu Arg 115 120 125 Lys Val Gly Asp Pro Glu Leu Ile Gln Leu Gly Thr Ser Glu Leu Val 130 135 140 Asn Thr Asp Ser Glu Thr Lys Gln Asn Leu Thr Ser Ala Pro Phe Ser 145 150 155 160 Lys Ala Phe Thr Ser Thr Ser Thr Val Thr Val Thr Arg Gly Val Asn 165 170 175 Leu Gly Phe Lys Val Gly Ser Lys Ile Ala Ile Pro Leu Val Gly Ala 180 185 190 Asp Ile Ser Thr Glu Phe Ser Arg Asn Thr Asn Trp Ser Thr Asn His 195 200 205 Thr Thr Thr Ser Thr Ser Thr Asp Thr Tyr Thr Ala Pro Ala Gln Thr 210 215 220 Ile Ser Val Pro Pro Arg Thr Lys Ala Ile Val Thr Tyr Val Leu Ser 225 230 235 240 Lys Gln Gln Tyr Glu Gly Glu Ile Ala Leu Lys Gly Asp Leu Thr Gly 245 250 255 Ser Met Phe Leu Tyr Asp Pro Tyr Ile Val Ala Tyr Pro Gly Met Pro 260 265 270 Glu Gln Gln Arg Leu Leu Tyr Thr Ser Thr Leu Tyr Asn Leu Phe Asp 275 280 285 Lys Ser Gly Val Gln Leu Pro Ala Gly Leu Ser Leu Asp Arg Gly Asn 290 295 300 Gln Lys Ile Lys Phe Asn Gly Thr Ala Lys Leu Lys Val Tyr Gly Gly 305 310 315 320 Gln Met His Asp Val Val Leu Lys Ile Val Ser Leu Asp Asp Pro Asn 325 330 335 Lys Val Ile Glu Glu Arg Lys Ile Pro Lys Lys Asn 340 345 <210> 54 <211> 1243 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 54 Met Asn Gln Asn Tyr Asn Asn Asn Glu Tyr Glu Ile Leu Asp His Gly 1 5 10 15 Asn Arg Ser Tyr Gln Thr Lys Tyr Pro Phe Ala Gln Ala Pro Gly Ser 20 25 30 Glu Cys Gln Lys Pro Asn Ala Lys Asp Gly Ile Tyr Thr Pro Val Gly 35 40 45 Arg Val Asp Thr Val Leu Gln Thr Ile Asp Ile Gly Leu Ser Val Arg 50 55 60 Thr Ala Ile Ser Ile Leu Gln Met Leu Leu Ser Val Ser Phe Pro Ala 65 70 75 80 Leu Gly Arg Ala Ala Gly Leu Ile Asn Ile Ile Phe Gly Phe Leu Trp 85 90 95 Gly Thr Leu Gly Gly Gln Ser Val Trp Glu Ser Phe Met Lys Ala Val 100 105 110 Glu Ser Leu Val Asn Gln Lys Ile Thr Asp Ala Val Arg Ala Lys Ala 115 120 125 Ile Ser Glu Leu Glu Gly Val Gln Asn Ala Leu Glu Leu Tyr Gln Glu 130 135 140 Ala Ala Asp Asp Trp Asn Ala Asn Pro Asp Asp Ala Ser Asn Lys Glu 145 150 155 160 Arg Val Arg Arg Gln Phe Thr Ser Thr Asn Thr Ile Ile Glu Tyr Ala 165 170 175 Met Pro Ser Phe Arg Val Pro Thr Phe Glu Val Pro Leu Leu Thr Val 180 185 190 Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Gln Leu Leu Arg Asp Ala Val 195 200 205 Lys Phe Gly Asn Glu Trp Gly Met Pro Ser Glu Glu Val Glu Asp Leu 210 215 220 Tyr Thr Arg Leu Thr Arg Arg Thr Ala Glu Tyr Thr Asp His Cys Val 225 230 235 240 Thr Ala Tyr Asp Lys Gly Leu Lys Gly Ala Tyr Asp Leu Ala Pro Asn 245 250 255 Pro Thr Asp Tyr Asn Lys Tyr Pro Tyr Leu Asn Pro Tyr Ser Lys Asp 260 265 270 Pro Ile Tyr Gly Lys Tyr Tyr Thr Ala Pro Val Asp Trp Asn Leu Phe 275 280 285 Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Thr Ile Met Val Leu Asp Ile Val Ala 290 295 300 Val Trp Pro Thr Tyr Asn Pro Arg Ile Tyr Thr Asn Pro Asn Gly Val 305 310 315 320 Gln Val Glu Leu Ser Arg Glu Val Tyr Ser Thr Val Tyr Gly Arg Gly 325 330 335 Gly Ser Gly Asn Ser Ser Val Glu Ala Ile Glu Ser Gln Ile Val Arg 340 345 350 Pro Pro His Leu Val Thr Glu Leu Thr Thr Leu Lys Ile Glu Gln Gly 355 360 365 Gly Thr Leu Asp Met Glu Gln Ile Gln Tyr Pro Lys Tyr Met Lys Val 370 375 380 Thr Asn Thr Leu His Tyr Ile Gly Ser Ser Ser Thr Trp Glu Gln Ser 385 390 395 400 Ser Ser Ala Ile Pro Ile Arg Pro Ile Thr Lys Ile His Thr Ile Pro 405 410 415 Ala Asn Asn Ile Gly Asn Leu Ser Leu Ser Gln Leu Glu Val Pro Tyr 420 425 430 Arg Phe Ser Phe Tyr Asn Lys Asp Asp Ala Leu Ile Ser Glu Ile Gly 435 440 445 Ala Glu Phe Pro Pro Asn Asn Val Thr Trp Asn Gly Ile Pro Arg Ala 450 455 460 Glu Asp Ser Asp Gln Asn Ser His His Leu Ser Tyr Val Gly Ala Leu 465 470 475 480 Ser Thr Gln Ser Ser Ala Gly Phe Pro Trp Thr Tyr Pro Thr Glu Leu 485 490 495 Leu Gly Glu Trp Gly Phe Gly Trp Val Ser Asn Ser Leu Thr Pro Glu 500 505 510 Asn Lys Ile Val Asn Asp Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly 515 520 525 Tyr Leu Leu Glu Leu Gly Gly Ile Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser Thr 530 535 540 Gly Gly Asp Leu Val Gln Leu Ser Ser Asn Gln Ser Gln Val Lys Leu 545 550 555 560 Asn Met Ile Ser Pro Leu Phe Thr Pro Glu Leu Thr Gly His Tyr Ile 565 570 575 Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Ser Ala Asp Thr Arg Leu Tyr Ile Ser Trp 580 585 590 Gly Ser Arg Thr Gly Tyr Tyr Asp Ala Lys Ala Thr Tyr Ser Glu Gly 595 600 605 Pro Leu Thr Tyr Lys Thr Phe Gly Tyr Met Asn Ala Gly Trp Leu Tyr 610 615 620 Met Thr Gly Ala Gly Gly Asn Asn Phe Thr Ala Val Ile Lys Asn Gln 625 630 635 640 Gly Asp Thr Pro Ile Ile Ile Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Phe Thr 645 650 655 Gly Leu Tyr Leu Glu Asp Gln Ala Leu Glu Lys Ala Arg Thr Ala Val 660 665 670 Asn Ala Leu Tyr Thr Ser Asp Ala Lys Ser Ala Leu Lys Leu Asn Ile 675 680 685 Thr Asp Tyr Ala Val Asp Gln Ala Val Asn Leu Val Glu Cys Val Ser 690 695 700 Asp Asp Phe His Ala Lys Glu Lys Met Ile Leu Leu Asp Gln Val Lys 705 710 715 720 Phe Ala Lys Arg Leu Ser Gln Ala Arg Asn Leu Leu His Tyr Gly Asp 725 730 735 Phe Glu Ser Ser Asp Trp Ser Gly Glu Asn Gly Trp Arg Thr Ser Asn 740 745 750 His Val His Val Ala Ser Asp Asn Pro Ile Phe Lys Gly Arg Tyr Leu 755 760 765 His Met Pro Gly Ala Thr Ser Pro Gln Phe Ser Asn Asn Ile Tyr Pro 770 775 780 Thr Tyr Ala Tyr Gln Lys Val Asp Glu Ser Lys Leu Lys Ser Tyr Thr 785 790 795 800 Arg Tyr Leu Val Arg Gly Phe Val Gly Asn Ser Lys Asp Leu Glu Leu 805 810 815 Leu Val Glu Arg Tyr Gly Lys Asp Val His Val Glu Met Asp Val Pro 820 825 830 Asn Asp Ile Gln Tyr Thr Leu Pro Met Asp Glu Cys Gly Gly Phe Asp 835 840 845 Arg Cys Lys Pro Val Ser Asp Gln Ala Arg Ser Pro His Thr Cys Thr 850 855 860 Cys Asn Asp Thr Ala Val Thr His Thr Asp Cys Gln Cys Lys Asp Lys 865 870 875 880 Gly Asn Arg Thr Ser Pro Asn Met Tyr Thr Asn Val Pro Thr Gly Ser 885 890 895 Ala Val Tyr Arg Asn Gly Ser Pro Asp His Lys Ser Cys Gly Cys Lys 900 905 910 Asn Asn Gly Met Tyr Gln Asn Arg Thr His Pro His Lys Ser Cys Gly 915 920 925 Cys Lys Asp Pro His Val Phe Thr Tyr His Ile Asp Thr Gly Cys Val 930 935 940 Asp Gln Glu Glu Asn Leu Gly Leu Trp Phe Ala Leu Lys Ile Ala Ser 945 950 955 960 Glu Asn Gly Val Ala Asn Ile Asp Asn Leu Glu Ile Ile Glu Ala Gln 965 970 975 Pro Leu Thr Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val Lys Lys Arg Glu Gln Lys 980 985 990 Trp Lys Gln Glu Met Ala Lys Lys Arg Leu Glu Thr Glu Lys Ala Val 995 1000 1005 Gln Ala Ala Gln Gly Ala Ile Gln Pro Leu Phe Thr Asn Ala Gln 1010 1015 1020 Tyr Asn Arg Leu Gln Phe Glu Thr Leu Phe Pro Gln Ile Val Arg 1025 1030 1035 Ala Glu Lys Leu Val Gln Gln Ile Pro Tyr Val Tyr His Pro Phe 1040 1045 1050 Leu Ser Gly Ala Leu Leu Ala Val Pro Gly Met Asn Phe Asp Ile 1055 1060 1065 Val Gln Gln Leu Ser Ala Leu Phe Asp Arg Ala Arg Gly Leu Tyr 1070 1075 1080 Asp Leu Arg Asn Leu Val Gln Asn Gly Thr Phe Ser Ser Gly Thr 1085 1090 1095 Gly Asn Trp His Val Thr Asp Gly Ile Thr Thr Gln Pro Glu Gly 1100 1105 1110 Asn Thr Ser Val Leu Val Leu Ser Glu Trp Asn His Glu Ala Ser 1115 1120 1125 Gln Gln Leu His Val Asp Pro Asp Arg Gly Tyr Ile Leu Arg Val 1130 1135 1140 Thr Ala Arg Lys Glu Gly Ala Gly Lys Gly Thr Val Thr Met Ser 1145 1150 1155 Asp Cys Ala Asp Tyr Thr Glu Thr Leu Thr Phe Thr Ser Cys Asp 1160 1165 1170 Tyr Asn Thr Val Gly Ile Gln Thr Met Thr Ser Gly Thr Leu Ser 1175 1180 1185 Gly Phe Val Thr Lys Thr Leu Glu Ile Phe Pro Asp Thr Asp Arg 1190 1195 1200 Ile Arg Ile Ala Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr Phe Lys Ile Glu 1205 1210 1215 Ser Val Glu Leu Ile Cys Met Glu Gln Met Glu Asp His Leu Tyr 1220 1225 1230 Asp Met Ala Gly Asn Leu Glu Glu Glu Met 1235 1240 <210> 55 <211> 655 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 55 Met Asn Gln Asn Tyr Asn Asn Asn Glu Tyr Glu Ile Leu Asp His Gly 1 5 10 15 Asn Arg Ser Tyr Gln Thr Lys Tyr Pro Phe Ala Gln Ala Pro Gly Ser 20 25 30 Glu Cys Gln Lys Pro Asn Ala Lys Asp Gly Ile Tyr Thr Pro Val Gly 35 40 45 Arg Val Asp Thr Val Leu Gln Thr Ile Asp Ile Gly Leu Ser Val Arg 50 55 60 Thr Ala Ile Ser Ile Leu Gln Met Leu Leu Ser Val Ser Phe Pro Ala 65 70 75 80 Leu Gly Arg Ala Ala Gly Leu Ile Asn Ile Ile Phe Gly Phe Leu Trp 85 90 95 Gly Thr Leu Gly Gly Gln Ser Val Trp Glu Ser Phe Met Lys Ala Val 100 105 110 Glu Ser Leu Val Asn Gln Lys Ile Thr Asp Ala Val Arg Ala Lys Ala 115 120 125 Ile Ser Glu Leu Glu Gly Val Gln Asn Ala Leu Glu Leu Tyr Gln Glu 130 135 140 Ala Ala Asp Asp Trp Asn Ala Asn Pro Asp Asp Ala Ser Asn Lys Glu 145 150 155 160 Arg Val Arg Arg Gln Phe Thr Ser Thr Asn Thr Ile Ile Glu Tyr Ala 165 170 175 Met Pro Ser Phe Arg Val Pro Thr Phe Glu Val Pro Leu Leu Thr Val 180 185 190 Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Gln Leu Leu Arg Asp Ala Val 195 200 205 Lys Phe Gly Asn Glu Trp Gly Met Pro Ser Glu Glu Val Glu Asp Leu 210 215 220 Tyr Thr Arg Leu Thr Arg Arg Thr Ala Glu Tyr Thr Asp His Cys Val 225 230 235 240 Thr Ala Tyr Asp Lys Gly Leu Lys Gly Ala Tyr Asp Leu Ala Pro Asn 245 250 255 Pro Thr Asp Tyr Asn Lys Tyr Pro Tyr Leu Asn Pro Tyr Ser Lys Asp 260 265 270 Pro Ile Tyr Gly Lys Tyr Tyr Thr Ala Pro Val Asp Trp Asn Leu Phe 275 280 285 Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Thr Ile Met Val Leu Asp Ile Val Ala 290 295 300 Val Trp Pro Thr Tyr Asn Pro Arg Ile Tyr Thr Asn Pro Asn Gly Val 305 310 315 320 Gln Val Glu Leu Ser Arg Glu Val Tyr Ser Thr Val Tyr Gly Arg Gly 325 330 335 Gly Ser Gly Asn Ser Ser Val Glu Ala Ile Glu Ser Gln Ile Val Arg 340 345 350 Pro Pro His Leu Val Thr Glu Leu Thr Thr Leu Lys Ile Glu Gln Gly 355 360 365 Gly Thr Leu Asp Met Glu Gln Ile Gln Tyr Pro Lys Tyr Met Lys Val 370 375 380 Thr Asn Thr Leu His Tyr Ile Gly Ser Ser Ser Thr Trp Glu Gln Ser 385 390 395 400 Ser Ser Ala Ile Pro Ile Arg Pro Ile Thr Lys Ile His Thr Ile Pro 405 410 415 Ala Asn Asn Ile Gly Asn Leu Ser Leu Ser Gln Leu Glu Val Pro Tyr 420 425 430 Arg Phe Ser Phe Tyr Asn Lys Asp Asp Ala Leu Ile Ser Glu Ile Gly 435 440 445 Ala Glu Phe Pro Pro Asn Asn Val Thr Trp Asn Gly Ile Pro Arg Ala 450 455 460 Glu Asp Ser Asp Gln Asn Ser His His Leu Ser Tyr Val Gly Ala Leu 465 470 475 480 Ser Thr Gln Ser Ser Ala Gly Phe Pro Trp Thr Tyr Pro Thr Glu Leu 485 490 495 Leu Gly Glu Trp Gly Phe Gly Trp Val Ser Asn Ser Leu Thr Pro Glu 500 505 510 Asn Lys Ile Val Asn Asp Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly 515 520 525 Tyr Leu Leu Glu Leu Gly Gly Ile Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser Thr 530 535 540 Gly Gly Asp Leu Val Gln Leu Ser Ser Asn Gln Ser Gln Val Lys Leu 545 550 555 560 Asn Met Ile Ser Pro Leu Phe Thr Pro Glu Leu Thr Gly His Tyr Ile 565 570 575 Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Ser Ala Asp Thr Arg Leu Tyr Ile Ser Trp 580 585 590 Gly Ser Arg Thr Gly Tyr Tyr Asp Ala Lys Ala Thr Tyr Ser Glu Gly 595 600 605 Pro Leu Thr Tyr Lys Thr Phe Gly Tyr Met Asn Ala Gly Trp Leu Tyr 610 615 620 Met Thr Gly Ala Gly Gly Asn Asn Phe Thr Ala Val Ile Lys Asn Gln 625 630 635 640 Gly Asp Thr Pro Ile Ile Ile Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Phe 645 650 655 <210> 56 <211> 282 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 56 Met Asn Thr Ile Glu Asn Thr Glu Phe Gln Ser Asn Asp Phe Glu Leu 1 5 10 15 Thr Cys Asn His Ser His His Arg Ser Phe Ser Lys Phe Arg His Ile 20 25 30 Thr Leu Thr Ile Pro Ala Glu Glu Gln Tyr Asn Phe Ser Asp Val Tyr 35 40 45 His Val Gln Pro Gln Tyr Leu Pro Gln Ala Leu Arg Leu Thr Asn Ala 50 55 60 Phe Gln Ser Ala Ile Asn Pro Asp Asp Leu Lys Phe Asp Phe Glu Thr 65 70 75 80 Ala Leu Ala Ile Ala Lys Glu Ile Pro Asn Ser Gly Ile Ile Asn Thr 85 90 95 Met Asn Gln Asn Val Val Gln Glu His Leu Gln Ile Ser Val Met Ile 100 105 110 Asp Gln Ile Lys Glu Leu Val Lys Thr Ile Leu Gly Leu Ser Ile Ser 115 120 125 Ser Val Ser Phe Trp Ser Ala Val Ala Gly Ala Ile Thr Asn Thr Phe 130 135 140 Thr Asn Leu Asn Thr Gln Gln Asp Ala Ala Trp Ile Leu Trp Glu Arg 145 150 155 160 Glu Glu Ser Ser Asn Thr Ser Tyr Tyr Tyr Asn Ile Leu Phe Ser Ile 165 170 175 Gln Asn Glu Glu Thr Gly Gly Val Met Ala Val Leu Pro Ile Ser Phe 180 185 190 Glu Ile Ser Val Asn Val Asn Lys Glu Ser Val Leu Phe Phe Thr Ile 195 200 205 Arg Asp Ser Ala Arg Tyr Glu Val Arg Ile Lys Ala Ile Thr Leu Ala 210 215 220 Gln Ala Leu Asp Pro Ile Asn Arg His Leu Arg His Cys Ser Asp Ile 225 230 235 240 Phe Asp Met His Lys Asp Asn Pro Tyr Ile Glu Glu Ile Asn Thr Val 245 250 255 Lys Asn Lys Arg Leu Ile Asp His Ile Ile His Lys Pro Val Arg Ser 260 265 270 Asn Gly Leu Val Leu Pro Asp Ser Cys Glu 275 280 <210> 57 <211> 311 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 57 Val Asn Asn Lys Leu Leu Val Ser Gly Val Leu Ile Ser Thr Leu Phe 1 5 10 15 Gly Gly Ala Ile Asn Asn Val His Ala Asp Thr Ile Lys Asn Asp Ser 20 25 30 Asn Phe Leu Asn Thr Lys Leu Gly Gln Val Gly Gln Glu Gly Ala Leu 35 40 45 Gln Asp Ile Asp Asn Ile Leu Asn Gln Leu Val Asp Ser Ile Asn Lys 50 55 60 Asn Ser Pro Leu Met Thr His Ile Ala Leu Ala Asp Asn Gly Ile Val 65 70 75 80 Asn Tyr Ser Gly Ile Asn Ile Asn Gln Ser Asn Val Thr Asn Val Ile 85 90 95 Pro Leu Phe Leu Gly Asn Asn Thr Phe Ser Asn Thr Ser Ser Glu Glu 100 105 110 Gln Ser Tyr Asn Thr Ser Ile Phe Ser Gln Ala Ile Thr Tyr Thr Lys 115 120 125 Ser Thr Ser Ile Gln Asn Gly Phe Lys Thr Gly Leu Lys Val Gly Gly 130 135 140 Lys Ala Gly Ile Pro Phe Val Ala Glu Gly Ala Val Glu Thr Ser Leu 145 150 155 160 Glu Tyr Asn Phe Ser Ser Thr Gly Thr Ser Thr Ser Ser Glu Thr Asn 165 170 175 Thr Ile Thr Ala Pro Ser Gln Pro Val Lys Val Pro Ala Gly Lys Thr 180 185 190 Tyr Lys Val Glu Val Tyr Phe Glu Lys Lys Ser Thr Ser Gly Thr Val 195 200 205 Asp Leu Phe Ala Asp Val Asn Gln Gly Val Arg Gly Asn Arg Leu His 210 215 220 Pro Asp Phe Ala Lys Leu Ser His Phe Leu Tyr Arg Ala Glu Asp Lys 225 230 235 240 His Gly Val Ile Gln Thr Pro Asn Asp Pro Asp Ser Ile Arg Ile Lys 245 250 255 Gly Ser Gly Asn Phe Arg Ile Glu Tyr Gly Thr Asn Leu Ile Val Lys 260 265 270 Thr Tyr Asp Ile Ser Ser Lys Pro Asn Leu Lys Phe Arg Ser Leu Ile 275 280 285 Asn Ser Glu Leu Glu Ser Asp Ile Leu Val Asn Glu Gln Ile Ile Pro 290 295 300 Leu Lys Ser Pro Asn Lys Lys 305 310 <210> 58 <211> 307 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 58 Met Thr Ile Ile Asp Met Gly Ala Val Ala Glu Glu Tyr Met Arg Trp 1 5 10 15 Asn Phe Ser Arg Asp Pro Asp Val Val Pro Gly Ser Pro Arg Tyr Phe 20 25 30 Asn Leu Phe Asp Gly Asp Ile Tyr Asp Asn Arg Ala Glu Pro Thr Gln 35 40 45 Asp Thr Phe Glu Val Thr Pro Ile Leu Ala Lys Thr Ala Ser Gln Thr 50 55 60 Leu Lys Asn Gly Thr Ser Val Pro Gln Gln Gln Thr Val Lys Phe Thr 65 70 75 80 Glu Lys Lys Ala Thr Thr Thr Lys Thr Ser Thr Thr Ser Gly Phe Lys 85 90 95 Asn Ser Lys Thr Thr Lys Thr Gly Thr Lys Leu Asn Ala Gly Ile Lys 100 105 110 Leu Asp Trp Phe Ser Ala Gly Gly Glu Phe Ser Thr Glu Val Ser Val 115 120 125 Thr Gly Glu Tyr Asn His Ser Thr Thr Gln Glu His Thr Thr Thr Thr 130 135 140 Glu Ser Thr Trp Glu Val Thr Gln Pro Val Thr Val Pro Ala Tyr Ser 145 150 155 160 Thr Val Ile Ala Lys Leu Tyr Ile Tyr Asp Ala Ser Phe Ser Val Thr 165 170 175 Cys Asn Leu Asp Gly Lys Ile Arg Gly Thr Ala Thr Ser Pro Ile Pro 180 185 190 Thr Tyr Asn Asp Tyr Met Asn Met Gln Tyr Thr Lys Lys Ser Thr Asn 195 200 205 Arg Thr Val Thr Arg Trp Gln Tyr Ala Gly Asp Met Tyr Asn Ala Asn 210 215 220 Trp Pro Gly Lys Pro Gln Ser Phe Ile Gly Arg Gly Ser Ala Gly Asp 225 230 235 240 Tyr Asn Ser Leu Tyr Tyr Lys Gly Ala Gly Val Ala Arg Val Ala Ser 245 250 255 Gly Ile Tyr Thr Glu Val Glu Phe Ile Glu Thr Arg Ala Ser Gly Glu 260 265 270 Val Val Ser Trp Lys Tyr Gly Tyr Ile Pro Asn Pro Asp Gly Ser Leu 275 280 285 Leu Val Val Pro Gln Gly Ser Arg Gly Ile Glu Val Leu Gln Gly Ser 290 295 300 Gln Ile Tyr 305 <210> 59 <211> 575 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 59 Met Lys Tyr Lys Asp Arg Arg His Thr Lys His Lys Tyr Lys Gln Val 1 5 10 15 Leu Leu Ala Ala Val Thr Thr Thr Thr Val Gly Ile Ser Thr Leu Gly 20 25 30 Ser Thr Thr Ser Ile Phe Ala Glu Glu Lys Glu Lys Asn Ala Val Gln 35 40 45 Gln Gln Asn Thr Val Gln Gln Lys Ile Ser Asp Lys Tyr Tyr Glu Arg 50 55 60 Gly Ile Glu Met Glu Pro Leu Ala Gln Phe Asp Asn Trp Thr Gln Asn 65 70 75 80 Leu Ala Lys Asn Thr Gly Ala Ala Asn Tyr Lys Asn Thr Leu Ser Leu 85 90 95 Ala Glu Lys Thr Leu Pro Ile Leu Tyr Lys Asp Leu Lys Lys Gly Asn 100 105 110 Phe Ser Asn Thr Ala Arg Ser Leu Leu Met Phe Gly Thr Ala Leu Ile 115 120 125 Pro Tyr Gly Gly Ala Phe Ile Ser Pro Val Leu Gly Leu Leu Trp Pro 130 135 140 Glu Asn Val Glu Asp Gln Lys Asn Gln Leu Gln Ala Leu Arg Lys Glu 145 150 155 160 Leu Thr Thr Leu Met Asp Gln Lys Ile Glu Asp Tyr Asp Val Ala Thr 165 170 175 Leu Lys Gln Gln Thr Lys Ala Leu Ile Asn Glu Leu Arg Phe Phe Glu 180 185 190 Asp Ser Val Asn Gly Lys Tyr Ala Lys Ser Pro Ala Val Gly Gly Thr 195 200 205 Ile Gln Glu Thr Arg Arg Ile Leu Ala Ile Thr Ile Asn Ser Lys Phe 210 215 220 Lys Asp Leu Ile Glu Leu Cys Glu Lys Glu Lys Gln Gln Val Ala Glu 225 230 235 240 Leu Pro Thr Tyr Thr Ile Val Ala Ala Ala His Leu Glu Phe Leu Arg 245 250 255 Phe Ile Glu Val Asn Gly Lys Asp Pro Asn Lys Ile His Ile Asp Asp 260 265 270 Glu Thr Leu Lys Ser Asn Phe Val Asn Gln Ile Pro Glu Phe Thr Asp 275 280 285 Arg Tyr Ile Thr His Ile Gln Lys Thr Tyr Thr Glu Gly Glu Gln Gln 290 295 300 Phe Leu Asp Lys Met Asn Asp Ile Thr Thr His Ser Val Ser Glu Ser 305 310 315 320 Glu Asn Leu Arg Tyr Leu Lys Ser Leu Asp Asn Pro Arg Asp Glu Met 325 330 335 Gly Tyr Thr Gln Asp Lys Ile Asp Lys Ile Lys Gln Asn Ile Lys Asp 340 345 350 Tyr Glu Lys Tyr Ser Ser Ala Lys His Thr Phe Met Leu Asn Thr Ile 355 360 365 Ser Ser Leu Ala Tyr Lys Thr Met Leu Leu Thr Gly Trp Lys Gln Glu 370 375 380 Gly Asn Lys Tyr Tyr Tyr Leu Asp Lys Asn Asn Met Lys Arg Thr Gly 385 390 395 400 Trp Phe Ile Asp Gly Asp Gln Lys Tyr Tyr Leu Ser Pro Glu Lys Thr 405 410 415 Gly Glu Phe Glu Lys Gly Glu Met Val Thr Gly Leu Ile Asn Ile Lys 420 425 430 Asn Thr Ser Asp Ser Pro Ala Leu Thr Tyr Tyr Phe Asn Pro Glu Lys 435 440 445 Gly Lys Lys Gln Gly Thr Leu Met Met Gly Trp Ile Lys Asn Gly Asp 450 455 460 Asn Trp Tyr Tyr Ala Ser Pro Arg Asn Gly Thr Lys Asn Trp Asp Asn 465 470 475 480 Lys Ser Phe Asp Arg Gly Val Leu Val Thr Gly Trp Val Lys Ile Asp 485 490 495 Asn Glu Tyr Tyr Tyr Phe Ser Pro Ala Asp Gly Thr Lys Asn Asp Asp 500 505 510 Gly Lys Glu Phe Lys Lys Gly Glu Met Val Thr Gly Trp Met Asn Val 515 520 525 Asn Gly Ala Trp Tyr Tyr Leu Asn Thr Glu Lys Thr Tyr Gly Leu Ile 530 535 540 Gly His Met Leu His Asp Gln Thr Ala Ser Val Lys Asn Lys Asn Gly 545 550 555 560 Glu Tyr Lys Gln His Arg Phe Asn Glu Asn Gly Thr Leu Ala Trp 565 570 575 <210> 60 <211> 631 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 60 Met Asn Lys Asn Ser Asn Asn Asn Glu Phe Thr Asn Asn Asn Gly Met 1 5 10 15 Val Ser Gln Pro Lys His Pro Phe Val Lys Glu Pro Gly Ser Glu Leu 20 25 30 Gln Asn Met Asn Thr Val Gly Ala Pro Ile Ala Leu Ser Ser Thr Thr 35 40 45 Thr Arg Asp Gly Val Ile Ile Ala Thr Gly Ile Gly Trp Ala Ile Leu 50 55 60 Gly Phe Val Pro Val Val Gly Pro Gly Leu Ser Ala Ala Ala Gly Leu 65 70 75 80 Leu Asn Val Ile Val Pro Phe Leu Trp Pro Glu Asp Asp Ala Gly Ser 85 90 95 Ser Gln Ile Ser Trp Glu Gln Leu Met Asp Ser Val Glu Glu Leu Val 100 105 110 Asp Glu Arg Ile Leu Thr Ser Lys Arg Ser Asp Ala Thr Ala Arg Leu 115 120 125 Glu Gly Ile Lys Ala Leu Val Asn Glu Tyr Thr Gln Ala Ile Asp Asp 130 135 140 Leu Lys Ala Asp Pro Asn Asn Glu Leu Lys Lys Asp Arg Val Arg Asp 145 150 155 160 Lys Phe Asp Asp Val Glu Asp Tyr Val Lys Val Ser Met Pro Phe Phe 165 170 175 Arg Ala Gln Gly Phe Glu Val Pro Met Leu Ala Met Tyr Ala Gln Ala 180 185 190 Ala Asn Ile His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Val Val Gln His Gly Ala 195 200 205 Ser Trp Gly Phe Gln Gln Tyr Glu Ile Asp Arg Tyr Tyr Asn His Thr 210 215 220 Gly Leu Thr Gly Ser Pro Gly Met Leu Gln Leu Leu Ala Gln Tyr Thr 225 230 235 240 Ala His Cys Val Arg Trp Tyr Asn Thr Gly Leu Glu Asn Arg Arg Ala 245 250 255 Thr Asn Asp Trp Asn Lys Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Thr Leu 260 265 270 Met Val Leu Asp Ile Ile Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Thr His 275 280 285 Tyr Ala Val Pro Thr Lys Thr Gln Leu Thr Arg Thr Val Tyr Thr Pro 290 295 300 Trp Ile Gly His Leu Arg Asn Arg Trp Gln Gly Tyr Pro Asp Ala Leu 305 310 315 320 Ser Leu Ser Val Val Glu Asn Ser Ile Val Pro Ala Pro His Leu Phe 325 330 335 Thr Trp Leu Arg Glu Val Trp Phe Tyr Phe Thr Gly Gly Gly Gly Pro 340 345 350 Glu Ala Glu Thr Leu Phe Thr Gly Phe Arg Pro Phe Phe Gln Thr Thr 355 360 365 Leu Ser Asp Asn Leu Leu Thr Gly Glu Leu Gln Gly Asn Tyr Gly Thr 370 375 380 Glu Pro Arg Gln Asp Ile Thr Ile Pro Ser Pro Gln Ser Gly Asp Asp 385 390 395 400 Ile Trp Lys Val His Thr Ser Ser Thr Leu Met Ala Glu Gly Pro Glu 405 410 415 His Arg Arg Leu Lys Gly Trp Trp Phe Leu Phe Thr Asn Ser Pro Thr 420 425 430 Gln Gln Ala His Thr Lys Thr Ala Tyr Trp Gln Gln Leu Ile Tyr Thr 435 440 445 His Leu Gly Leu Pro Cys Lys Asn Ser Cys Gly Asp Glu Asn Pro Asn 450 455 460 Leu Ser Asn Pro Cys Asp Asn Ser Ser Leu Tyr Ser His Arg Leu Ser 465 470 475 480 Asn Phe Arg Gly Asn Phe Asp Pro Thr Tyr Cys Ser Tyr Gly Trp Thr 485 490 495 His Val Ser Ala Asp His Asn Asn Leu Ile Asp Ala Gln Lys Ile Thr 500 505 510 Gln Ile Pro Ala Val Lys Ala Ser Ser Ile Ser Gly Gly Ala Arg Val 515 520 525 Val Lys Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu Val Glu Leu Asp Phe 530 535 540 Ser Thr Ala Ser Ser Leu Arg Leu Lys Val Thr Leu Ala Asp Thr Thr 545 550 555 560 Lys Ser Tyr Gln Ile Arg Thr Arg Ser Ala Tyr Gly Ser Val Ser Lys 565 570 575 Ser Ala Asp Thr Leu Thr Tyr Ser Asp Phe Ser Tyr Ala Asn Ser Thr 580 585 590 Ile Ile Pro Pro Arg Asp Ser Ser Glu Tyr Thr Tyr Ile Met Glu Leu 595 600 605 Asp Pro Ser Asp Phe Gly Gly Leu Glu Gly Lys Phe Phe Ile Asp Lys 610 615 620 Ile Glu Phe Ile Pro Ile Gly 625 630 <210> 61 <211> 630 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 61 Met Asn Lys Asn Ser Asn Asn Asn Glu Phe Thr Asn Asn Asn Gly Met 1 5 10 15 Val Ser Gln Pro Lys His Pro Phe Val Lys Glu Pro Gly Ser Glu Leu 20 25 30 Gln Asn Met Asn Thr Val Gly Ala Pro Ile Ala Leu Ser Ser Thr Thr 35 40 45 Thr Arg Asp Gly Val Ile Ile Ala Thr Gly Ile Gly Trp Ala Ile Leu 50 55 60 Gly Phe Val Pro Val Val Gly Pro Gly Leu Ser Ala Ala Ala Gly Leu 65 70 75 80 Leu Asn Val Ile Val Pro Phe Leu Trp Pro Glu Asp Asp Ala Gly Ser 85 90 95 Ser Gln Ile Ser Trp Glu Gln Leu Met Asp Ser Val Glu Glu Leu Val 100 105 110 Asp Glu Arg Ile Leu Thr Ser Lys Arg Ser Asp Ala Thr Ala Arg Leu 115 120 125 Glu Gly Ile Lys Ala Leu Val Asn Glu Tyr Thr Gln Ala Ile Asp Asp 130 135 140 Leu Lys Ala Asp Pro Asn Asn Glu Leu Lys Lys Asp Arg Val Arg Asp 145 150 155 160 Lys Phe Asp Asp Val Glu Asp Tyr Val Lys Val Ser Met Pro Phe Phe 165 170 175 Arg Ala Gln Gly Phe Glu Val Pro Met Leu Ala Met Tyr Ala Gln Ala 180 185 190 Ala Asn Ile His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Val Val Gln His Gly Ala 195 200 205 Ser Trp Gly Phe Gln Gln Tyr Glu Ile Asp Arg Tyr Tyr Asn His Thr 210 215 220 Gly Leu Thr Gly Ser Pro Gly Met Leu Gln Leu Leu Ala Gln Tyr Thr 225 230 235 240 Ala His Cys Val Arg Trp Tyr Asn Thr Gly Leu Glu Asn Arg Arg Ala 245 250 255 Thr Asn Asp Trp Asn Lys Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Thr Leu 260 265 270 Met Val Leu Asp Ile Ile Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Thr His 275 280 285 Tyr Ala Val Pro Thr Lys Thr Gln Leu Thr Arg Thr Val Tyr Thr Pro 290 295 300 Trp Ile Gly His Leu Arg Asn Arg Trp Gln Gly Tyr Pro Asp Ala Leu 305 310 315 320 Ser Leu Ser Val Val Glu Asn Ser Ile Val Pro Ala Pro His Leu Phe 325 330 335 Thr Trp Leu Arg Glu Val Trp Phe Tyr Phe Thr Gly Gly Gly Gly Pro 340 345 350 Glu Ala Glu Thr Leu Phe Thr Gly Phe Arg Pro Phe Phe Gln Thr Thr 355 360 365 Leu Ser Asp Asn Leu Leu Thr Gly Glu Leu Gln Gly Asn Tyr Gly Thr 370 375 380 Glu Pro Arg Gln Asp Ile Thr Ile Pro Ser Pro Gln Ser Gly Asp Asp 385 390 395 400 Ile Trp Lys Val His Thr Ser Ser Thr Leu Met Ala Glu Gly Pro Glu 405 410 415 His Arg Arg Leu Lys Gly Trp Trp Phe Leu Phe Thr Asn Ser Pro Thr 420 425 430 Gln Gln Ala His Thr Lys Thr Ala Tyr Trp Gln Gln Leu Ile Tyr Thr 435 440 445 His Leu Gly Leu Pro Cys Lys Asn Ser Cys Gly Asp Glu Asn Pro Asn 450 455 460 Leu Ser Asn Pro Cys Asp Asn Ser Ser Leu Tyr Ser His Arg Leu Ser 465 470 475 480 Asn Phe Arg Gly Asn Phe Asp Pro Thr Tyr Cys Ser Tyr Gly Trp Thr 485 490 495 His Val Ser Ala Asp His Asn Asn Leu Ile Asp Ala Gln Lys Ile Thr 500 505 510 Gln Ile Pro Ala Val Lys Ala Ser Ser Ile Ser Gly Gly Ala Arg Val 515 520 525 Val Lys Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu Val Glu Leu Asp Phe 530 535 540 Ser Thr Ala Ser Ser Leu Arg Leu Lys Val Thr Leu Ala Asp Thr Thr 545 550 555 560 Lys Ser Tyr Gln Ile Arg Thr Arg Ser Ala Tyr Gly Ser Val Ser Lys 565 570 575 Ser Ala Asp Thr Leu Thr Tyr Ser Asp Phe Ser Tyr Ala Asn Ser Thr 580 585 590 Ile Ile Pro Pro Arg Asp Ser Ser Glu Tyr Thr Tyr Ile Met Glu Leu 595 600 605 Asp Pro Ser Asp Phe Gly Gly Leu Glu Gly Lys Phe Phe Ile Asp Lys 610 615 620 Ile Glu Phe Ile Pro Ile 625 630 <210> 62 <211> 250 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 62 Val Asn Pro Phe Arg Tyr Lys Thr Arg Leu Met Lys Gly Glu Cys Lys 1 5 10 15 Met Thr Ser Ile Tyr Leu Lys Lys Asn Glu Cys Ile Arg Asn Leu Arg 20 25 30 Asn Pro Pro Ile Arg Arg Ile Thr Leu Lys Val Pro Cys Lys Asn Lys 35 40 45 Gly Asn Leu Lys Asn Ile Phe Gln Val Glu Pro Gln Tyr Ile Asn Gln 50 55 60 Ala Leu Thr Ala Ser Asn Ala Phe Gln Gly Ala Ile Asp Ser Asn Leu 65 70 75 80 His Phe Asn Tyr Glu Arg Ala Tyr Gln Ile Gly Val Asn Met Pro Gly 85 90 95 Arg Asp Tyr Asp Pro Ser Met Trp Gly Ile Asn Gln Pro Val Ile Gln 100 105 110 Glu Thr Leu Gln Val Ser Ser Met Ile Asn Gln Leu Lys Ser Ile Leu 115 120 125 Asn Arg Phe Leu Tyr Phe Ile Asp Ile Ser Asp Glu Pro Phe Trp Asn 130 135 140 Glu Val Glu Ala Val Ile Val Asn Thr Phe Thr Asn Leu Tyr Thr Gln 145 150 155 160 Gln Asn Ser Ala Trp Ile Phe Tyr His Ser Ser Thr Ser Thr Ser Thr 165 170 175 Ser Tyr Tyr Tyr Asn Ile Met Phe Ala Leu Gln Asp Ser Asn Tyr Arg 180 185 190 Thr Met Ile Val Ile Pro Ile Ala Phe Asp Ile Thr Val Arg Leu Glu 195 200 205 Lys Gln Lys Val Leu Phe Ile Thr Leu Lys Asp Arg Ala Glu Tyr Arg 210 215 220 Val Thr Leu Lys Ser Ile Trp Val Arg Leu Ile Leu Gln Lys Asn Gln 225 230 235 240 Asp Lys Gln Ile Val Asp Cys Phe Asn Ser 245 250 <210> 63 <211> 388 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 63 Met His Ser Ile Thr Arg Tyr Lys Lys Met Gly Ile Ile Val Pro Leu 1 5 10 15 Val Phe Val Leu Gly Thr Ser Leu Thr Val Val Asn Lys Pro Ile His 20 25 30 Ala Ala Ala Ala Thr Asn Asn Ile Thr Ile Ser Gln Ala Ser Ser Asp 35 40 45 Thr Phe Lys Glu Val Asn Ile Ser Thr Leu Arg Gly Asp Leu Tyr Glu 50 55 60 Arg Phe Val Thr Leu Phe Glu Gly Asn Pro Arg Leu Leu Gly Ile Asn 65 70 75 80 Ser Asp Gly Lys Lys Leu Thr Asp Lys Asp Lys Gln Gln Ile Arg Ser 85 90 95 Phe Ala Gln Ala Ile Arg Asp Asp Asn Phe Lys Asn Ile Asp Asp Ile 100 105 110 Asp Lys Leu Thr Lys Gly Gln Phe Lys Lys Gly Thr Phe Ile Ala Pro 115 120 125 Phe Met Asn Trp Ser Pro Gln Tyr Ser Asn Leu Thr Thr Asn Tyr Asp 130 135 140 Leu Lys Ala Thr Pro Gly Asp Val Lys His Glu Ser Val Glu Val Tyr 145 150 155 160 Lys Tyr Lys Asn Pro Lys Asn Ser Val Glu Gln Thr Phe Lys Thr Asp 165 170 175 Glu Lys Glu Val Glu Ile Gly His Thr Phe Thr Glu Thr His Ala Thr 180 185 190 Gly Gly Lys Phe Gly Tyr Ser Asn Thr Thr Thr Phe Lys Val Gly Val 195 200 205 Pro Leu Asn Gln Ala Thr Thr Thr His Thr Phe Thr Phe Glu Ala Asn 210 215 220 Tyr Asn Tyr Thr Asn Thr His Thr Lys Thr Asp Lys Glu Thr Lys Arg 225 230 235 240 Tyr Pro Ser Gln Thr Val Lys Cys Glu Pro Gly Tyr Ile Thr Gln Leu 245 250 255 Thr Ile Asp Lys Ser Thr Ala Thr Tyr Phe Gly Glu Leu Glu Phe Asn 260 265 270 Ile Gly Ser Ser Ala Lys Glu Leu Met Asn Gln Ile Asn Gln Asn Ile 275 280 285 Lys Asp Ile Asn Ala Phe Ser Lys Asn Lys Leu Ser Val Ile Gln Pro 290 295 300 Asp Glu Glu Glu Leu Met Tyr Thr Leu Tyr Lys Tyr Ser Gly Tyr Asp 305 310 315 320 Ile Pro Ser Tyr Val Thr Leu Asp Asp Glu His Lys Thr Val Ser Phe 325 330 335 Gly Lys Ile Lys Ser Thr Tyr Thr Gly Val Thr Gly Thr Ala Ser Asp 340 345 350 Met Ile Leu Glu Leu Thr Pro Ile Asp Ser Lys Asp Thr Thr Lys Lys 355 360 365 Ser Ile Lys Met Pro Phe Lys Glu Tyr Gln Gln Lys Arg Lys Asn Asn 370 375 380 Glu Pro Ile Ile 385 <210> 64 <211> 461 <212> PRT <213> Streptomyces sp. <400> 64 Val Gly Ala Asp Leu Glu Arg Ala Pro Ala Arg Arg Ala Pro Asp Pro 1 5 10 15 Pro Arg Arg His Thr Gly Arg Gly Val Arg Arg Ala Pro Gly Gly His 20 25 30 Arg Gly Arg Gly Ser Arg Pro Ala Pro Arg Arg Arg Gly Arg Pro Gln 35 40 45 Arg His Pro Pro Leu His Arg Asp Asp Gly Arg Arg Arg Pro Gln Gly 50 55 60 Pro Pro Val Arg Arg Gly Gly Gly Gly Leu Gly Arg Arg Pro Arg Arg 65 70 75 80 Gly Ala Arg Pro Ala Pro Pro Arg Arg His Pro Gly Leu Gly Ala Ala 85 90 95 Ala Arg Pro Pro Arg Asp Gly Ala Pro Gly Asp Asp Arg Arg Arg Asp 100 105 110 Arg Ala Gly Arg Gly Gly Arg Arg Arg Ala Arg Gly Ala Ala Val Ala 115 120 125 Gly Pro Pro Ala Pro Pro Gln Gly Pro His Leu Pro Asp Pro Arg Arg 130 135 140 Arg Pro Ala Val Ala Gly Gly Pro Val Val Ala Gly Gly Gly Arg Gly 145 150 155 160 Ala Arg Pro Gly Gly Gly Val His Arg His Arg Ala Arg Pro His Arg 165 170 175 Glu Gln His Pro Gly Pro Pro Arg Arg Gly Glu Glu Gly Pro Glu Ala 180 185 190 Ala Gln Gly Ala Ala Gly Arg Glu Ala Gly Glu Val Arg Glu Ala Gly 195 200 205 Arg Arg Phe Pro Asp Arg Gly Pro Pro Leu Gly Val Pro Gln Gly Arg 210 215 220 Arg Ser Leu Arg Pro Glu Arg Glu Ala Ala Pro Arg Pro Arg Leu Ser 225 230 235 240 Arg Pro His Gly Gly Arg Pro Ala Pro Gly Pro Pro Arg Leu Gly Ile 245 250 255 Leu Thr Pro Pro Asp His Arg Asp His Pro Gly Gly Ala Leu Ala Ala 260 265 270 Ser Phe Arg Thr Val Val Glu Val Ala Pro Asp His Leu Asp Gln Ala 275 280 285 Arg Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro Ala Thr Val 290 295 300 Asn Phe Asp Phe Glu Ala Ile His Arg Ala Ala Ser Ala Val Pro Asp 305 310 315 320 Ser Asp Val Val Lys Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln Glu Tyr Ala 325 330 335 Pro Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val Arg Gln Ala 340 345 350 Leu Pro Pro Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe Trp Ala Thr Val Glu Arg 355 360 365 Glu Leu Val Gln Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu Gly Gln Pro 370 375 380 Gly Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Gly Asp Arg Thr Arg Phe Tyr Arg 385 390 395 400 Asp Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Asp His Met Tyr 405 410 415 Ala Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro Lys Ala Glu 420 425 430 Thr Leu Ala Leu Asp Leu Thr Asp Ile Val Pro Phe Ala Val Arg Leu 435 440 445 Asn Ala Ile Val Val Arg Gln Ala Leu Ser Val Ala Val 450 455 460 <210> 65 <211> 362 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 65 Met Ala Ile Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Tyr Ile Lys Tyr Phe Asn Ser 1 5 10 15 Thr Asn Trp Val Trp Asp Ile Gln Gly Glu Ser Gln Asp Asp Gly Gly 20 25 30 Asn Val Ile Leu Tyr Asp Lys Lys Asn Ser Asn Asn Gln Gln Phe Val 35 40 45 Met Phe Leu Leu Asp Thr Gly Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Arg Val Ile Gly Thr Glu Phe Pro Gly Ser Ser Gly Pro Arg Tyr Tyr 65 70 75 80 Phe Gly Gly Asn Lys Leu Leu Tyr Gln Glu Ser Trp Lys Gly Asn Pro 85 90 95 Ile Gln Gln Phe Leu Phe Lys Glu Gln Thr Ile Pro Gly Phe Thr Asn 100 105 110 Val Tyr Leu Ile Gln Asn Gln Gly Leu Gly Leu Ala Ala Ser Tyr Ala 115 120 125 Glu Gln Ala Gly Ile Pro Phe Ala Phe Val Asp Leu Asp Pro Pro Asn 130 135 140 Pro Asn Asp Gly Gln Gln Gly Phe Gln Leu Ile Glu Gly Asp Ala Ile 145 150 155 160 Asp Leu Pro Ser Leu Pro Pro Leu Gln Ser Gly Arg Pro Pro Val Pro 165 170 175 Asp Tyr Ile Phe Ser Val Tyr Asp Val Leu Pro Gln Thr Ser Ile Ser 180 185 190 Tyr Leu Val Gly Ala Thr Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Asn 195 200 205 Gln Arg Ser Pro Ser Thr Lys Ile Gln Asp Ser Pro Tyr Tyr Leu Leu 210 215 220 Thr Lys Glu Val Tyr Trp Asp Gln Glu Tyr Ser Lys Val Val Thr Pro 225 230 235 240 Ser Asn Pro Ile Lys Thr Thr Tyr Lys Ser Gly Ile Ser Asn Ile Asp 245 250 255 Gln Thr Ser Met Ile Asp Thr Leu Lys Ile Ser Ile Gly Ala Asp Phe 260 265 270 Gly Phe Lys Tyr Asp Ala Phe Ser Gly Ser Leu Lys Thr Ser Ile Glu 275 280 285 Lys Thr Leu Gln Thr Thr Val Ser Ser Thr Gln Thr Ser Leu Gln Glu 290 295 300 Lys Thr Val Glu Glu Thr Leu Thr Ala Asn Pro Asn Phe Ser Lys Thr 305 310 315 320 Gly Ile Thr Glu Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Tyr Arg Ala 325 330 335 Asp Gly Ser Leu Val Val Glu Pro Trp Ile Val Lys Asp Asp Asn Ile 340 345 350 Ser Val Thr Gln Asp Phe Phe Gln Asn Val 355 360 <210> 66 <211> 819 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 66 Met Lys Asn Lys Lys Gln Lys Val Leu His Met Thr Val Ala Ala Ser 1 5 10 15 Val Leu Ala Thr Thr Tyr Val Pro Ala Ala Asn Phe Ala Phe Ala Gln 20 25 30 Glu Lys Gln Glu Gln Gly Leu Lys Glu Thr Gln Val Thr Pro Phe Asn 35 40 45 Glu Leu Lys Glu Lys Ile Thr Glu Asn Pro Asn Leu Asp Asn Ser Arg 50 55 60 Met Trp Asn Pro Tyr Lys Gly Val Asp Tyr Val Lys Phe Met Asn Ala 65 70 75 80 Leu Asn Ser Asn Val Trp Lys Pro Val Leu Thr Asp Ala Val Lys Asn 85 90 95 Glu Gly Glu Asn Val Val Pro Val Leu Ile Lys Gly Ala Ile Val Met 100 105 110 Gly Leu Ser Leu Ala Pro Pro Pro Leu Pro Met Leu Gly Thr Val Val 115 120 125 Asp Leu Phe Gln Phe Thr Asp Gly Lys Thr Asp Asp Ala Trp Ser Arg 130 135 140 Thr Val Glu Tyr Val Asn Lys Thr Ile Asp Ser Lys Ile Glu Gln Tyr 145 150 155 160 His Ser Tyr Leu Met Ser Ser Glu Leu Val Ala Leu Gly Ser Ser Leu 165 170 175 Gly Glu Tyr Lys Arg Val Leu Glu Ile Tyr Glu Thr Asn Lys Leu Thr 180 185 190 Arg Val Glu Asp Pro Ala Ala Gly Val Arg Glu Gln Phe Arg Ile Ser 195 200 205 Asn Asp Lys Ala Lys Ala Phe Ile Ala Lys Leu Gln His Pro Gln Asn 210 215 220 Gln Gly Asp Thr Arg Tyr Asn Val Leu Thr Leu Pro Leu Phe Ala Gln 225 230 235 240 Ala Ala Asn Leu His Leu Ala Leu Leu Arg Asp Ala Ile Val Cys Asp 245 250 255 Trp Gly Ile Asp Ser Asn Gln Leu Gln Gly Tyr Lys Asp Glu Leu Lys 260 265 270 Lys Ser Ile Ile Asp Tyr Thr Asn Tyr Ile Asn Lys Thr Tyr Lys Glu 275 280 285 Gly Leu Glu Gln Glu Lys Asn Lys Ala Ala Asp Tyr Ser Asp Pro Glu 290 295 300 Ser Tyr Ile Gln Ala Gly Lys Ser Asp Val Pro Val Leu Arg Gln Trp 305 310 315 320 Phe Pro Glu Val Met Lys Trp Asn Arg Val Ala Asn Tyr Glu Arg Gln 325 330 335 Met Ser Ala Ser Val Leu Asp Leu Ala Ala Val Leu Pro Thr Tyr Asp 340 345 350 Pro Asp Asn Tyr Ser Lys Gln Pro Ile Val Lys Gln Ser Arg Pro Ile 355 360 365 Phe Ala Pro Ile Ile Gly Ile Pro Gly Gly Leu Lys Ser Lys Asp Ser 370 375 380 Ala Gly Thr Phe Gly Ser Tyr Val Phe Asp Val Lys Asn Phe Asp Gln 385 390 395 400 Ile Asn Thr Glu Leu Ala Lys Ser Pro Tyr Asp Tyr Leu Ala Tyr Gly 405 410 415 Gly Ala Leu Asn Gln Ile Gly Ile Arg Thr Ser Gly Tyr Ile Tyr Gly 420 425 430 Ser Ser Thr Asn Thr Thr Tyr Tyr Thr Asn Met Thr His Gly Ser Thr 435 440 445 Ala Gly Asn Gln Thr Asn Ile Ser Ile Asn Pro Asn Asn Pro Ile Thr 450 455 460 Ser Ile Ser Gly Thr Ala Gly Thr Lys Pro Tyr Thr Leu Ser Phe Gln 465 470 475 480 Phe Ala Asp Gly Gly Thr Thr Gln Thr Leu Gly Ser Asn Val Pro Asn 485 490 495 Val Asn Cys Tyr Ala Pro Phe Lys Phe Glu Tyr Pro Gly Tyr Gln Leu 500 505 510 Ser Ala Val Arg Val Phe Gly Thr Ser Ala Ser Thr Gly Asp Ala Asp 515 520 525 Ala Met Val Phe Ala Phe Arg Ser Thr Glu Ile Gly Asp Thr His Gln 530 535 540 Leu Met Ala Asn Val Pro Thr Gln Ile Pro Ala Glu Ile Gly Tyr Gly 545 550 555 560 Gln Glu Asn Thr Leu Asn Glu Val Ile Asn Gly Gln Asn Ala Ile Glu 565 570 575 Met Asn Asn Gly Asn Thr Met Lys Tyr Ser Ile Asn Ser Pro Lys Thr 580 585 590 Gln Gln Tyr Lys Val Arg Tyr Arg Val Ala Ala Asn Glu Glu Ser Ser 595 600 605 Val Arg Leu Gln Asn Met Asp Thr Asn Ile Ser Lys Thr Thr Asp Thr 610 615 620 Ser Asn Thr Ser Arg Asn Thr Val Lys Gly Glu Tyr Gly Tyr Tyr Lys 625 630 635 640 Leu Val Glu Gly Pro Thr Ile Thr Leu Asn Lys Gly Ile Asn Thr Val 645 650 655 Thr Leu Gln Gly Thr Lys Gly Lys Phe Ala Leu Asp Tyr Ile Glu Val 660 665 670 Glu Pro Ile Val Gln Asp Glu Arg Val Tyr Phe Glu Asp Phe Ile Gly 675 680 685 Asp Leu Lys Ser Ser Trp Tyr Gly Ser Asn Ala Gly Phe Ala Pro Gly 690 695 700 Tyr Gly Thr Val His Glu Asn Gly Glu Leu Tyr Thr Phe Ile Asn Glu 705 710 715 720 Lys Val Glu Lys Tyr Ser Gln Tyr Thr Met Arg Val Lys Leu Lys Leu 725 730 735 Asn Ser Asn Asp Pro Asn Val Arg Glu Asn Val Arg Leu Phe Thr Asp 740 745 750 Asn Ala Lys Gly Glu Arg Ile Thr Lys Glu Val Thr Leu Lys Gly Gly 755 760 765 Ala Asn Tyr Gln Glu Phe Lys Leu Glu Phe Met Thr Asn Asp Asn Leu 770 775 780 Asp Lys Thr His Ile Gly Val Gln Lys Ala Ser Gly Ser Asn Thr Val 785 790 795 800 Phe Val Lys Asp Val Glu Val Ile Gly Thr Pro Asn Asp Asn Ala Thr 805 810 815 Pro Tyr Lys <210> 67 <211> 337 <212> PRT <213> Lactococcus sp. <400> 67 Met Lys Lys Asn Arg Lys Ile Ile Asn Thr Cys Val Val Val Leu Val 1 5 10 15 Phe Gly Ala Ser Phe Ser Pro Ile Ala Arg Ala Asp Gly Met Leu Lys 20 25 30 Asn Ile Ser Asp Val Asn Gln Asp Arg Ile Val Asp Val Ser Glu Thr 35 40 45 Met Glu Phe Ile Ala Gln Asn Tyr Tyr Glu Ile His Met Lys Asp Lys 50 55 60 Leu Leu Leu Cys Trp Val Ser Gly Ser Asp Gly Tyr Met Ile Arg Lys 65 70 75 80 Leu Asp Lys Ile Thr Pro Gly Glu Thr Trp Ser Glu Ile Glu Gln Ser 85 90 95 Ser Ile Gln Thr Ser Asn Leu Gln Leu Ser Pro Glu His Leu Glu Asn 100 105 110 Val Gln Val Ser Leu Leu Asp Asn Thr Leu Asn Ile Asn Gln Ala Met 115 120 125 Ser Ser Thr Ser Tyr Cys Lys Ala Val Thr Asn Thr Ser Thr Thr Gln 130 135 140 Thr Asn Gln Gly Val Lys Ala Ser Ala Glu Ala Lys Leu Leu Pro Ile 145 150 155 160 Pro Leu Ile Met Pro Asp Gly Ile Lys Leu Thr Ala Asp Val Asn Ser 165 170 175 Ser Thr Asp Thr Asn Ile Ser Lys Thr Thr Thr Glu Thr Ile Ile Val 180 185 190 Pro Pro Gln Thr Val Ile Val Lys Pro His His Lys Val Lys Val Thr 195 200 205 Ala Glu Phe Tyr Thr Asn Lys Tyr Ser Gly Asp Ile Ile Tyr Asn Thr 210 215 220 Lys Val Asn Lys Ser Ser Thr Gly Leu Lys Val Asn Ala Glu Tyr Tyr 225 230 235 240 Val Pro Phe Asn Pro Phe Ile Gly Trp Leu Thr Pro Asn Arg His Asp 245 250 255 Thr Ile Thr Leu Asp Asn Tyr Glu Met Tyr Arg Gly Asp Asp Ser Ser 260 265 270 Ile Glu Lys Arg Leu Ile Gln Ala Gly Val Lys Phe Asn Ala Asp Gly 275 280 285 Ser Met Gln Ala Leu Cys Lys Thr His Phe Asp Ser Thr Ser Gly Ser 290 295 300 Tyr Ala Lys Ile Ser Val Ile Asp Val Thr Asn Leu Ser Cys Pro Leu 305 310 315 320 Ile Leu Lys Glu Gln Val Tyr Lys Asn Phe Gln Thr Asn Asn Ser Asn 325 330 335 Ser <210> 68 <211> 518 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 68 Met Lys Tyr Asn Glu Arg Gln Lys Ala Lys Arg His Tyr Lys Lys Thr 1 5 10 15 Met Phe Ala Val Ala Ala Ala Leu Ser Ile Gly Val Thr Gly Val Gly 20 25 30 Gly Ala Met Ala Val Pro Thr Ala Thr Tyr Ala Ala Thr Asn Ala Gln 35 40 45 Lys Gly Thr Asp Ile Ile Gln Ile Met Ser Asp Gly Ser Ile Lys Ile 50 55 60 Val Asn Asp Gln Leu Asp Lys Gln Ser Pro Ala Lys Ile Leu Thr Asn 65 70 75 80 Leu Gly Gly Ser Ala Phe Ile Asn Leu Val Lys Gly Ala Gln Asn Asn 85 90 95 Gly Met Thr Thr Val Asn Asn Thr Ala Arg Asp Ile Val Met Ala Gly 100 105 110 Thr Ser Gly Ile Pro Tyr Gly Gly Ala Ile Ile Ser Ser Leu Ile Gly 115 120 125 Leu Leu Trp Pro Gln Asp Gly Val Asn Gln Met Lys Gln Met Met Glu 130 135 140 Glu Met Ala Lys Met Met Asp Gln Lys Ile Glu Asp Phe Asp Lys Ala 145 150 155 160 Gly Leu Asn Gln Gln Ile Lys Asp Ala Gln Gly Ala Leu Arg Glu Met 165 170 175 Glu Leu Val Leu Tyr Gly Asp Gly Ser Gly Ser Thr Arg Ser Leu Pro 180 185 190 Gly Thr Ala Ser Glu Lys Ala Gly Leu Ala His Ser Lys Leu Met Thr 195 200 205 Ala Leu Ser Ala Ala Gln Lys Glu Gly Tyr Asp Arg Thr Glu Leu Pro 210 215 220 Ala Tyr Thr Ala Ala Ala Thr Ala His Leu Leu Phe Leu Ser Phe Met 225 230 235 240 Val Glu Asn Gly Glu Ser Pro Leu Phe Lys Ile Asp Ser Asp Ser Met 245 250 255 Asn Arg Thr Tyr Lys Ile Tyr Leu Lys Glu Ala Ile Ser Asp Tyr Lys 260 265 270 Thr His Ile Asn Arg Thr Val Gly Asp Gly Arg Asn Ser Leu Tyr Gln 275 280 285 Ala Asn Tyr Arg Ile Gln Glu Ile Asn Lys Glu Ile Ala Arg Leu Ala 290 295 300 Lys Arg Gln Glu Thr Ser Gly Pro Lys Gly Phe Leu Gln Leu Gln Asp 305 310 315 320 Lys Val Asn Glu Gln Leu Gly Tyr Lys Asn Asp Val Leu Lys Asp Lys 325 330 335 Ala Lys Phe Asp Asn Tyr Val Asn Ser Thr Val Asn Asn Ala Ala Phe 340 345 350 Asn Glu Ala Leu Asn Phe Ala Ile Asp Thr Ala Thr Lys Asn Lys Ile 355 360 365 Ser Ile Thr Asp Pro Arg Ser Gln Ile Ala Asn Gly Val Tyr Val Ile 370 375 380 Ala Ser Gly Leu Asp Asn His Met Val Leu Asp Asn Asp Asn Gly Thr 385 390 395 400 His His Asn Val Ala Thr Tyr Glu Glu His Asp Gly Lys Asn Gln Arg 405 410 415 Trp Leu Ile Ser Tyr Glu Lys Asn Lys Gln Ala Tyr Lys Ile Gln Asn 420 425 430 Leu Gly Asp Asn Gly Pro Val Leu Ala Thr Gly Ser Ser Ala Asn Tyr 435 440 445 Asn Val Phe Gly Tyr Glu Phe Ser Gly Ser Asp Asp Gln Tyr Trp Ile 450 455 460 Pro Glu Ser Val Gly Asp Gly Tyr Tyr Ile Leu Lys Asn Lys Ala Phe 465 470 475 480 Pro Asp Arg Val Leu Asp Val Ser Asn Gly Lys Ile Gly Asn Gly Thr 485 490 495 Asn Val Thr Ile Tyr Pro Arg Asp Ala Lys Asn Pro Ala Asn Gln Lys 500 505 510 Phe Lys Phe Ile Ala Gln 515 <210> 69 <211> 426 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 69 Met Lys Pro Asn Ser Pro Glu Asn Gln Pro Pro Ser Pro Lys Trp Tyr 1 5 10 15 Lys Gly Asp Tyr Asp Lys Tyr Arg Asp Gly Tyr Ala Tyr Asn Glu Asn 20 25 30 Ile Gly Tyr Glu Asn Lys Asn Trp Met Ser Val Leu Arg Val Thr Thr 35 40 45 Lys Ile Ser Gln Leu Ser Ile Pro Gly Thr His Gly Ser Thr Ala Leu 50 55 60 His Gly Val Thr Gly Gly Ser Arg Trp Ile Ile Asn Gln Arg Met Ser 65 70 75 80 Ile Thr Thr Gln Leu Asn Ser Gly Ile Arg Tyr Leu Asp Ile Arg Ala 85 90 95 Arg Arg Thr Gly Thr Ala Phe Ala Met His His Gly Ala Val Tyr Gln 100 105 110 Lys Lys Met Phe Gly Asp Ile Leu Asn Glu Val Thr Ala Phe Leu Arg 115 120 125 Gln His Ser Gly Glu Thr Val Leu Met Arg Leu Lys Glu Glu His Thr 130 135 140 Pro Glu Pro Gly Ser Gln Ser Phe Glu Glu Ile Leu Lys Gly Tyr Trp 145 150 155 160 Asp Asn Pro Ser Tyr Lys Asn Tyr Phe Trp Gln Pro Ala Gly Ser Gly 165 170 175 Asn Gly Ser Gly Val Asn Ala Asn Pro Glu Leu Lys Asp Val Arg Gly 180 185 190 Lys Ile Val Leu Leu Gln Gln Phe Ser Val Ser Lys Ala Tyr Gly Ile 195 200 205 Asn Tyr Ser Asn Leu Glu Ile Gln Asp His Asp Asn Val Arg Phe Ser 210 215 220 Met Asp Gly Met Tyr Ala Lys Trp Thr Ala Val Lys Asn His Leu Ile 225 230 235 240 Lys Gly Asn Ser Asp Gln Asn Lys Ile Tyr Leu Asn His Leu Ser Gly 245 250 255 Asn Gly Gly Pro Asn Gly Gly Cys Asp Pro Gln Phe Val Ala Ser Gly 260 265 270 Tyr Lys Gly Gly Gly Asp Asp Glu Pro Leu Met Gly Ile Gly Ser Pro 275 280 285 Ser Gln Tyr Pro Asp Phe Pro Thr Glu Asn Tyr Arg Leu Tyr Tyr Gly 290 295 300 Gly Met Asn Ile Met Thr Thr Gln Tyr Ile Pro Arg Ser Gly Leu Glu 305 310 315 320 His Thr Gly Ile Val Ala Ala Asp Phe Pro Gly Lys Gly Leu Val Gly 325 330 335 Ser Ile Ile Gly Arg Asn Tyr Arg His Ile Asn Asn Glu Gln Arg Glu 340 345 350 Ile Ser Ile Gly Leu Val Ile Pro Glu Asn Ser Val Ala Lys Val Thr 355 360 365 Val Tyr Ser Thr Thr Gly Ala Thr Ile Gly Lys Gln Val Met Ala Asn 370 375 380 Thr Asn Leu Val Glu Leu Asn Val Thr Phe Ser Phe His Ile Pro Asp 385 390 395 400 Gly Val Arg Tyr Asp Lys Tyr Thr Leu Glu Ile Phe Pro Leu Asn Thr 405 410 415 Arg Lys Arg Glu Leu Leu Ala Glu Leu Phe 420 425 <210> 70 <211> 343 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 70 Met Lys Lys Tyr Lys Lys Leu Leu Met Val Ala Pro Leu Ala Cys Met 1 5 10 15 Leu Gly Thr Gly Leu Phe Thr Leu Pro Thr Ala Ser His Ala Asp Ala 20 25 30 Ala Pro Val Ala Ser Val Val Asn Asp Gln Phe Gly Gln Gly Ser Thr 35 40 45 Tyr Ser Thr Glu Asn Ile Ser Asn Val Leu Phe Val Arg Leu Arg Ala 50 55 60 Gly Ile Glu Ala Ser Pro Glu Leu Arg Gln Lys Phe Lys Ile Ala Asp 65 70 75 80 Asp Glu Lys Ile Gln Phe Glu Thr Gly Glu Gly Gly Gly Thr Ile Gly 85 90 95 Gly Asp Lys Val Asn Ala Ile Asn Tyr Gly Leu Arg Asp Gln Leu Ser 100 105 110 Lys Val Thr Ala Ser Ser Thr Gly Thr Asn Ile Thr Val Asn Pro Thr 115 120 125 Thr Val Thr Glu Val Glu Ala Gly Lys Ile Glu Leu Leu Ser Tyr Arg 130 135 140 Asn Asp Thr Pro Ile Thr Gln Lys Gln Phe Thr Thr Glu Lys Gln Val 145 150 155 160 Lys Arg Val Asp Thr Val Thr Ala Thr Asn Gln Tyr Gly Phe Lys Leu 165 170 175 Gly Phe Glu Ser Thr Thr Ser Phe Glu Val Asn Ala Leu Val Ala Lys 180 185 190 Ala Glu Gln Ser Phe Lys Ala Thr Ala Glu Phe Asn Phe Ser His Thr 195 200 205 Asp Thr Asn Thr Val Thr Asn Glu Glu Thr Val Thr Phe Lys Ala Gln 210 215 220 Glu Val Gln Ala Ala Val Gly Gly Thr Thr Asn Tyr Phe Thr Arg Val 225 230 235 240 Gly Lys Ala Glu Phe Ser Gly Ser Phe Gln Thr Asp Ala Ala Leu Thr 245 250 255 Asp Leu Lys Leu Lys Leu Pro Ile Val Lys Gln Gly Asn Asn Glu Thr 260 265 270 Val Val His Thr Glu Glu Val Thr Leu Thr Ser Gln Asp Ile Tyr Thr 275 280 285 Ile Phe Lys Asn Thr Pro Tyr Ile Pro Leu Pro Ala Tyr Leu Ser Phe 290 295 300 Asp Asp Asn Gly Lys Lys Val Leu Val Lys Asn Val Thr Phe Asn Tyr 305 310 315 320 Thr Gly Glu Met Gly Tyr Asn Thr Ala Ala Gln Ala Glu Phe Ile Pro 325 330 335 Phe Asp Gln Asp Asn Pro Lys 340 <210> 71 <211> 366 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 71 Met Thr Asn Gly Asn Lys Asn Asn Glu Asp Ser Leu Gln Asn Lys Ile 1 5 10 15 Lys Ser Ile Val Asn Phe Pro Asp Phe Asp Ile Tyr Lys Ile Arg Thr 20 25 30 Thr Tyr Asn Arg Tyr Val Asp Val Ser Gly Asp Pro Asp Asn Asn Leu 35 40 45 Ala Pro Ile Val Gln His Asp Gly His Asn Gly Asn Asn Gln Lys Phe 50 55 60 Leu Ile Tyr Thr Leu Asp Asn Gly Tyr Ser Val Ile Ala Ala Arg His 65 70 75 80 Ser Gly Lys Val Val Asp Val Arg Tyr Leu Asn Leu Pro Phe Pro Asn 85 90 95 Pro Asn Leu Asp His Leu Ile Gln His Asp Phe Lys Asn Gly Asp Asn 100 105 110 Gln Lys Phe Arg Leu Ala Thr Glu Gly Thr Ile Glu Ile Lys His Asp 115 120 125 Gly Gln Val Trp Asp Val Ala Gly Asn Gly Asn Asn Ser Leu Ile Ile 130 135 140 Pro Phe Arg Tyr His Gly Ala Ser Asn Gln Lys Phe Arg Leu Glu Lys 145 150 155 160 Ser Gly Ser Val Ser Ile Lys Thr Pro Ser Ile Val Asn Leu Pro Pro 165 170 175 Ala Pro Asp Phe Lys Thr Asn Asp Leu Asn Glu Gln Leu Pro Lys Glu 180 185 190 Thr Thr Pro Val Val Thr His Val Thr Tyr Leu Pro Tyr Phe Met Val 195 200 205 Lys Asp Arg Tyr Tyr Asn Ala Leu Gln Lys Ile Gln Asn Ser Pro Tyr 210 215 220 Tyr Val Leu Val Arg Arg Gln Tyr Trp Asp Lys Ile Thr Gln Arg Ile 225 230 235 240 Leu Ala Pro Ser Glu Thr Tyr Ser Tyr Lys Glu Thr Thr Gly Val Ser 245 250 255 Arg Thr Asp Gln Thr Ser Met Thr Glu Thr Thr Glu Ile Ser Ile Gly 260 265 270 Ala Asp Leu Gly Phe Met Phe Lys Gly Phe Ser Leu Gly Leu Ser Thr 275 280 285 Ser Ile Thr Lys Ser Leu Ser Val Thr Lys Ser Thr Ser Asn Thr Glu 290 295 300 Ser Thr Glu Ile Thr Lys Asp Val Ser Tyr Thr Asn Pro Phe Thr Tyr 305 310 315 320 Gln Ile Ala Tyr Ala Lys Tyr Met Leu Ile Asn Glu Tyr Tyr Val Thr 325 330 335 Arg Ala Asn Gly Glu Met Ile Thr Thr Gly Asp Ala Ala Tyr Trp Arg 340 345 350 Val Pro Asp Pro Glu Gln Thr Val Ser Arg Ile Ile Pro Arg 355 360 365 <210> 72 <211> 304 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 72 Val Ile Val Asp Val Glu Arg Asp Leu Ile Asp Asn Asn Glu Trp Tyr 1 5 10 15 Ala Arg Val Thr Tyr Asn Ala Asn Pro Ser Thr Phe Arg Asn Gln Ser 20 25 30 Val Tyr Asp Met Asn Val Ser Asp Leu Asp Val Val Pro Ile Thr Thr 35 40 45 Glu Phe Glu Ser Thr Pro Gln Leu Thr Asn Ser Ala Ser Gln Ile Val 50 55 60 Arg Asn Tyr Thr Ser Lys Asp Gln Ser Gln Thr Val Leu Phe Ser Glu 65 70 75 80 Lys Ser Ile Glu Thr Phe Ser Arg Ser Thr Thr Glu Gly Tyr Lys Ile 85 90 95 Gly Ser Ser Ile Lys Ser Thr Thr Ser Phe Lys Val Lys Val Gly Phe 100 105 110 Leu Val Ser Gly Glu Ile Ser Gln Ser Ile Glu Val Ala Val Thr Gly 115 120 125 Glu Tyr Asn His Ser Ser Thr Glu Thr Thr Thr Thr Thr Asn Glu Lys 130 135 140 Leu Trp Gln Val Thr Gln Pro Val Ile Ile Pro Pro Tyr Thr Gln Val 145 150 155 160 Thr Ala Thr Leu Gln Ile Phe Ser Gly Pro Phe Val Val Pro Ala Lys 165 170 175 Thr Lys Ala Thr Ile Gln Gly Lys Gly Thr Asn Asn Gly Ala Tyr Asn 180 185 190 Phe Ala Ser Val Ile Thr Tyr Thr Asp Tyr Gly Gly Lys Thr Trp Thr 195 200 205 Asp Arg Asn Arg Ala Gln Ala Leu Tyr Thr Asp Arg Gly Gln Trp Pro 210 215 220 Gly Tyr Lys Pro Ile Tyr Val Gly Gly Ser Ser Ser Thr Asp Pro Thr 225 230 235 240 Gly Leu Leu Arg Leu Glu Gly Glu Ala Arg Ile Asn Ala Gln Val Gly 245 250 255 Leu Tyr Ala Val Thr Glu Phe Lys Glu Ser Pro Leu Pro Gly Tyr Ala 260 265 270 Asp Ile Gly Ser Asn Arg Thr Tyr Tyr Ala Pro Asn Ile Ile Leu Gly 275 280 285 Asp Gly Arg Ile Ile Pro Val Pro Gly Tyr Gln Arg Tyr Leu Gln Arg 290 295 300 <210> 73 <211> 985 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 73 Val Leu Leu Thr Leu Tyr Leu Phe Ser Lys Gly Ile Leu Ile Asn Asn 1 5 10 15 Leu Ser Gly Val Met Asn Val Leu Ser Asn Ser Met Val Pro Tyr Asn 20 25 30 Val Leu Arg Asn Ile Lys Met Pro Thr Ile Ser Gly Thr Arg Trp Asp 35 40 45 Lys Glu Met Phe Ser Ser Ala Leu Asp Asn Thr Ser Val Leu Leu Asn 50 55 60 Leu Ile Glu Lys Gly Ile Asn Glu Gly Asp Asp Leu Leu Gly Leu Phe 65 70 75 80 Ser Phe Ile Gly Leu Thr Ala Leu Glu Ala Ile Pro Ile Val Gly Gly 85 90 95 Ala Leu Ser Lys Leu Ile Ser Ile Ile Phe Phe Ser Ser Lys Pro Ser 100 105 110 Ile Ser Tyr Gln Lys Ile Trp Glu Glu Leu Val Lys Ala Ile Asn Gln 115 120 125 Ile Val Asp Lys Lys Ile Glu Glu Ala Leu Val Ser Glu Leu Ile Gln 130 135 140 Glu Leu Ser Gly Phe Ala Asn Val Leu Glu Glu Tyr Arg Asp Ala Tyr 145 150 155 160 Asp Leu Tyr Asn Gly Lys Arg Val Phe Glu Ile Pro Asp Asn Leu Thr 165 170 175 Pro Glu Glu Tyr Leu Val Thr Val Phe Thr Ala Ala Asn Leu Gln Phe 180 185 190 Leu Gln Arg Ile Pro Arg Phe Gln Asn Pro Lys Phe Asp Val Val Phe 195 200 205 Leu Pro Phe Phe Val His Val Ala Glu Met His Ile Leu Leu Ile Arg 210 215 220 Asp Ala Ala Ile His Gly Leu Glu Trp Gly Met Asp Glu Lys Met Asn 225 230 235 240 Gln Lys Phe Lys Lys Asp Leu Lys Asn Cys Ile Glu Glu Tyr Thr Thr 245 250 255 Tyr Leu Leu Lys Ile Tyr Lys Lys Gly Leu Lys Glu Ala Ser Glu Arg 260 265 270 Glu Leu Lys Asp Lys Asp Phe Pro Thr Thr Arg Asp Lys Lys His Tyr 275 280 285 Ile Asn Thr Val Arg Trp Asn Val Ile Asn Gln Tyr Lys Arg Gly Met 290 295 300 Thr Leu Thr Val Phe Asp Phe Ala Tyr Arg Trp Lys Tyr Tyr Gln Glu 305 310 315 320 Asp Tyr Arg Asn Asn Ile Thr Leu Asn Pro Ile Arg Thr Ile Tyr Ser 325 330 335 Asp Ile Ala Gly Ser Val Tyr Pro Tyr Glu Lys Thr Thr Asn Glu Ile 340 345 350 Asp Ile Thr Ile Lys Asp Gln Asn Val Lys Tyr Arg Gly Leu Leu Lys 355 360 365 Lys Leu Gln Val Tyr His Ala Glu Arg Ile Asp Ser Ile Gln Ser Thr 370 375 380 Tyr Leu Arg Asn His Glu Ile Ile Asn Ser Asn Lys Ile Gly Gly Thr 385 390 395 400 Gly Gly Arg Ile Ser Ser Leu Asp Leu Glu Asp His Ile Asn Asn Pro 405 410 415 Leu Ile Gln Val Asn Met Trp Ser Glu Leu Val Pro Ile Ser Leu Gly 420 425 430 Phe Lys Phe Tyr Asn Glu Lys Glu Glu Lys Ile Gly Gly Gly Ser Trp 435 440 445 Trp Pro Asn Pro His Lys Phe Gly Ala Tyr His Phe Val Gly Asn Lys 450 455 460 Val Ser Ser Ile Ile Gly Phe Gly Lys Asn Glu Thr Gly Gly Phe Asn 465 470 475 480 Ser Leu Asp Ala Met Ala Val Gly Phe Lys Leu Asp Asp Tyr Asp Ser 485 490 495 Lys Asn Arg Leu Phe Gly Ile Asn Lys Asn Gly Glu Pro Val Thr Lys 500 505 510 Val Ile Asp Ala Gly Asn Phe Tyr Lys Asp Asn Phe Lys Ser Asn Ile 515 520 525 His Lys Ala Asp Glu Pro Ile Phe Gly Asp Gly Ile Leu Gln Phe Thr 530 535 540 Asn Tyr Leu Ser His Gln Asn Gln Asp Ser Ser Val Met Tyr Gln Ile 545 550 555 560 His Val Glu Ile Glu Gly Thr Tyr Gln Leu His Ala Ile Ile Gly Ala 565 570 575 Lys Lys Gln Arg Glu Lys Leu Ser Ile Lys Val Ile Leu Asn Asp Glu 580 585 590 Gln Gln Lys Asn Leu Ile Thr Asp Tyr Phe Asp Ser Ser Asn Thr Trp 595 600 605 Thr Gly Met Ser Leu Asn Asn Glu Trp Val Tyr Lys Arg Val Leu Ile 610 615 620 Gly Asn Phe Gln Leu Lys Arg Gly Ile Asn Asn Ile Asn Ile His Asn 625 630 635 640 Ser Ile Leu Gln Asp Ser Ala Asn Ile Lys Thr Trp Asn Leu Gly Ser 645 650 655 Ile Glu Leu Thr Met Asp Thr Asn Ser Ile Lys Asp Pro Asp Val Thr 660 665 670 Thr Leu Tyr Asp Lys Asp Asn Tyr Ala Gly Thr Lys Arg Phe Ile Phe 675 680 685 Glu Asp Thr Arg Arg Leu Ile Asp Phe Asn Asp Arg Thr Ser Ser Ile 690 695 700 Lys Val Gly Ser Tyr Val Pro Gly Leu Arg Phe Tyr Glu His Tyr Asp 705 710 715 720 Tyr Gly Gly Gly Phe Ile Asp Leu Gly Ser Gly Glu Lys Leu Ser Leu 725 730 735 Lys Asn His Arg Leu Asn Lys Lys Leu Ser Ser Ala Lys Phe Ala Asn 740 745 750 Leu Val Leu Tyr Lys Glu Asp Asp Tyr Lys Gly Glu Lys Thr Leu Ile 755 760 765 Phe His Asp Ile Pro Tyr Leu Thr Asp Phe Asn Asp Lys Thr Ser Ser 770 775 780 Leu Val Val Ser Ser Asn Val Ser Gly Ile Val Arg Leu Phe Glu His 785 790 795 800 Ser Phe Tyr Asn Gly Glu Tyr Ile Asp Val Ser Gly Gly Gln Lys Ile 805 810 815 Ser Leu Lys Gly His Asn Leu Asn Arg Arg Ile Ser Ser Ile Lys Phe 820 825 830 Leu Lys Glu His Glu Val Phe Asn Gly Leu Tyr Glu Ile Val Thr Ala 835 840 845 Ile Asn Asn Lys Ser Val Val Asp Trp Ser Lys Asp Lys Asn Ser Asn 850 855 860 Val His Leu Trp Glu Arg Arg Asn Gln Asp Asn Gln Lys Trp Tyr Phe 865 870 875 880 Lys Tyr Asp Ser Glu Lys Gln Ala Phe Gln Ile Ile Ser Lys Ala Asp 885 890 895 Glu Tyr Glu Val Leu Ala Trp Asn Asp Phe Lys Asn Ser Met Asn Val 900 905 910 Phe Ala Thr Tyr Asn Ser Lys Lys Asp Glu His Tyr Trp Ile Leu Asp 915 920 925 Tyr Leu Gly Glu Gly Asn Tyr Leu Ile Arg Asn Lys Lys Lys Gln Asn 930 935 940 Leu Val Leu Asp Val Asp Gly His Lys Thr Ala Asn Gly Thr Asn Ile 945 950 955 960 Lys Val Asn Glu Gln His Ala Leu Asp Asn Pro Ser Ile Glu Ala Gln 965 970 975 Lys Phe Lys Ile Asn Leu Val Asp Asn 980 985 <210> 74 <211> 340 <212> PRT <213> Brevibacillus sp. <400> 74 Val Asn Cys Met Glu Leu Lys Arg Ile Cys Lys Cys Leu Thr Ile Ser 1 5 10 15 Ala Val Leu Ser Gln Ile Ala Val Tyr Pro Val Thr Ser Tyr Ala Val 20 25 30 Ser Asn Thr Glu Gln Asn Thr Asp Asn Met Lys Ile Thr Glu Glu Lys 35 40 45 Ser Asn Met Ile Arg Asn Gly Leu Leu Gly Asn Val His Lys Ser Ser 50 55 60 Val Lys Ser Ala Tyr Ser Ser Asn Val Thr Asn Val Asp Glu Gln Met 65 70 75 80 Asn Lys Ile Ser Asp Phe Tyr Tyr Gln Asn Asn Leu Arg Gly Lys Glu 85 90 95 Ile Ser Thr Tyr Tyr Tyr Val Asn Gln Leu Lys Glu Lys Lys Thr Thr 100 105 110 Met Ser Leu Asp Leu Asn Ala Ser Asp Ile Asn Asn Val Thr Tyr Asn 115 120 125 Asp Leu Gln Pro Glu Tyr Ile Gly Glu Asn Glu Phe Gln Asn Thr Thr 130 135 140 Asp Lys Asp Gln Thr Phe Thr Thr Ala Ala Tyr Ser His Ala Val Thr 145 150 155 160 Asp Thr Val Ser Ser Thr Val Thr Asn Gly Phe Lys Ile Gly Gly Ser 165 170 175 Gly Asp Thr Ile Phe Lys Ile Pro Ile Leu Leu Lys Asp Gly Ile Lys 180 185 190 Leu Ser Ala Glu Phe Asn Ser Ala Thr Ser Thr Thr Asn Thr Thr Thr 195 200 205 Asp Thr Lys Thr Leu Thr Ala Ser Pro Gln Asn Ile Lys Val Pro Ala 210 215 220 Gly Lys Thr Tyr Lys Val Val Val Asn Leu Tyr Lys Lys Ser Phe Ala 225 230 235 240 Gly Asp Ile Asp Phe Thr Gly Lys Ala Thr Asn Val Asn Ser Lys Leu 245 250 255 Thr Val Asn Ala Thr Tyr Val Gly Pro Gly Phe Pro Arg Arg Asp Lys 260 265 270 Glu Gln Ser Tyr Thr Tyr Ala Thr Ala Asp Met Leu Lys Asp Leu Thr 275 280 285 Asn Asp Gln Arg Asn Gln Ile Thr Gly Ile Ser Phe Asp Asn Asn Lys 290 295 300 Asn Leu Thr Leu Asn Gly Lys Ala Lys Ile Glu Gly Ile Tyr Gly Ser 305 310 315 320 Lys Leu Gln Val Ser Val Tyr Asp Ile Thr Asn Asn Ala His Arg Leu 325 330 335 Val Gln Val Phe 340 <210> 75 <211> 579 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 75 Met Glu Tyr Thr Gly Lys Asn Ile Asn Lys Ala Gln Gln Asp Asn Pro 1 5 10 15 Pro Pro Gln Gly Ala Ile Ala Thr Ser Ala Phe Ala Pro Glu Glu Asp 20 25 30 Ser Val Ser Val Ile Ser Ser His Thr Ile Asn Ile Ala Asp Thr Gln 35 40 45 Thr Glu Asn Leu Glu Lys Ser Phe Trp Gln Lys Ala Thr Ser Glu Met 50 55 60 Thr Ile Lys Asn Gly Ala Lys Phe Gly Gly Thr Thr Leu Lys Glu Phe 65 70 75 80 Leu Lys Phe Ala Lys Ser Asn Asp Ser Ala Ser Ala Asn Asn Ala Leu 85 90 95 Arg Ala Ile Val Leu Ala Ser Phe Asp Phe Ile Pro Tyr Gly Met Phe 100 105 110 Ile Ser Pro Ile Ile Gly Tyr Ile Trp Glu Glu Gln Gly Gly Ile Lys 115 120 125 Glu Gln Leu Thr Lys Leu Lys Asp Glu Ile Asn Ala Glu Thr Asp Lys 130 135 140 Lys Ile Ala Gln Gln His Leu Ile Asp Leu Asp Ser Lys Phe Ser Asp 145 150 155 160 Leu Leu Glu Asn Leu Asn Lys Leu Glu Asn Ser Val Lys Ser Lys Lys 165 170 175 Ala Glu Met Tyr Tyr Asp Ser Gln Gly Ser Ile Glu Glu Ser Arg Arg 180 185 190 Ile Trp Val Gly Ile Ile Glu Ser Lys Phe Gly Glu Ile Leu Thr Leu 195 200 205 Ala Lys Gln Glu Lys Asn Lys Val Asn Glu Leu Pro Leu Tyr Thr Gln 210 215 220 Val Ala Thr Ala His Ile Ser Phe Leu Lys Asn Leu Glu Ile Asn Gly 225 230 235 240 Pro Gly Pro Asn Tyr Lys Phe Asp Pro Gln Ser Leu Lys Tyr Phe Tyr 245 250 255 Asn Thr Lys His Ile Gln Glu Thr Ile Asp Lys Tyr Thr Thr Tyr Ile 260 265 270 Lys Asn Thr Phe Asp Asp Phe His Ile Lys Asn Ile Glu Lys Ile Tyr 275 280 285 Lys Val Tyr Gly Ser Pro Ile Asp Pro Tyr Ile Phe Ala Thr Ser Glu 290 295 300 Gly Arg Glu Leu Val Lys Gln Lys Leu Asn Lys Leu Leu Leu Glu Ala 305 310 315 320 Lys Ala Thr Leu Asp Lys Ile Asn Asn Glu Thr Val Trp Leu Gly Gly 325 330 335 Trp Ala Ala His Gly Arg Ser Val Glu Lys Ala Thr Asp Glu Leu Asn 340 345 350 Asn Val Lys Val Ala Val Asn Ala Ala Asp Phe Ser Ser Lys Leu Phe 355 360 365 Glu Thr Thr Ile Ala Asp Glu Ser Phe Asn Thr Ile Ala Ser Leu Gly 370 375 380 Thr Trp Ile Glu Lys Asp Gly Lys His Tyr Tyr Asn Asp Arg Tyr Gly 385 390 395 400 Glu Met Val Thr Glu Trp Leu Asn Ile Gly Lys Lys Thr Tyr Phe Phe 405 410 415 Ser Pro Glu Asp Asn Val Glu Asn Leu Ser Gly Ile Lys Phe Lys Lys 420 425 430 Gly Glu Met Ile Thr Gly Trp Val Asn Thr Glu Glu Asn Met Glu Ser 435 440 445 Asn Gln Ile Arg Ser Tyr Leu Phe Val Asp Glu Glu Glu Gly Leu Lys 450 455 460 Asn Ser Ala Gly Glu Leu Phe Thr Leu Gly Gln Met Met Thr Gly Trp 465 470 475 480 His Lys Thr Met Asp Gly Lys Asp Lys Glu Phe Trp Tyr Tyr Phe Thr 485 490 495 Ser Glu Glu Glu Gly Leu Lys Asn Ser Ala Gly Glu Leu Phe Thr Leu 500 505 510 Gly Gln Met Met Thr Gly Trp His Lys Thr Met Asp Glu Lys Gly Lys 515 520 525 Glu Phe Trp Tyr Tyr Phe Ser Pro Lys Glu Glu Gly Leu Lys Asn Phe 530 535 540 Ala Gly Lys Leu Phe Thr Leu Gly Gln Met Met Thr Gly Thr Val Lys 545 550 555 560 Ile Gly Asn Lys Gly Tyr Thr Phe Ala Glu Asn Gly Val Cys Thr Asn 565 570 575 Pro Asn Ile <210> 76 <211> 1192 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 76 Met Asn Lys Asn Tyr Asn Glu Glu His Glu Ile Lys Arg Asn Val Thr 1 5 10 15 Ile Lys Tyr Pro Phe Thr Gln Val Ser Asp Phe Glu Val Asn Thr Thr 20 25 30 Asn Tyr Lys Ser Trp Ile Gly Met Cys Thr Arg Glu Asn Ser Arg Glu 35 40 45 Tyr Gly Lys Tyr Asn Lys Asn Ala Val Ile Ile Ala Thr Gly Ile Gly 50 55 60 Trp Ala Val Leu Gly Phe Ile Pro Val Val Gly Pro Gly Leu Ser Ala 65 70 75 80 Ala Ala Gly Val Leu Asn Val Val Ile Pro Phe Ile Trp Pro Glu Glu 85 90 95 Ala Gly Pro Pro Gly Ser Asn Gln Ala Gln Phe Thr Trp Glu Gln Ile 100 105 110 Met Asn Ala Val Glu Glu Leu Thr Asp Asn Lys Ile Asn Ser Ser Ile 115 120 125 Arg Glu Arg Ala Ile Glu Thr Thr Arg Ile Leu Gln Ser Arg Met Arg 130 135 140 Asp Tyr Gln Gln Ala Ile Cys Asn Leu Lys Glu Asn Thr Asp Lys Asp 145 150 155 160 Lys Asp Lys Glu Tyr Lys Glu Asp Val Arg Arg Glu Phe Asn Asp Ala 165 170 175 Glu Asp Gln Leu Lys Ser Ala Ile Ile Gln Phe Ser His Gln Asp Glu 180 185 190 Asn Pro Asp Ile Glu Ala Glu His Asn Ile Leu Leu Leu Ala Ser Phe 195 200 205 Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Leu Leu Lys Asp Val Val Gln 210 215 220 Phe Gly Gln Tyr Trp Gly Phe Thr Glu Glu Gln Val Glu Gln Tyr Tyr 225 230 235 240 Ser Asn Lys Ser Thr Ser Val Gly Asn Pro Gly Met Val Gln Leu Leu 245 250 255 Ala Gln Tyr Thr Asp Tyr Cys Thr Lys Trp Tyr His Asn Gly Leu Asn 260 265 270 Lys Leu Lys Pro Gln Asn Ile Asp Gln Lys Thr Trp Asn Lys Tyr Asn 275 280 285 Asp Phe Arg Arg Asp Met Thr Ile Met Val Leu Asp Ile Val Ser Leu 290 295 300 Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Lys Arg Tyr Pro Leu Phe Thr Lys Ser Gln 305 310 315 320 Leu Thr Arg Gln Val Tyr Thr Gln Leu Ile Asp Gly Tyr Tyr Ser Glu 325 330 335 Pro Asn Leu Ala Pro Pro Ser Leu Val Lys Trp Leu Lys Glu Val Thr 340 345 350 Phe Tyr Phe Arg Glu Val Ser Asp Glu Glu Gln Ala Trp Glu Lys Thr 355 360 365 Arg Gly Gln Phe Val Gly Tyr Lys Met Lys Phe Val Thr Thr Met Ala 370 375 380 Asp Asp Cys Tyr Glu Ile Glu Thr Pro Ile Val Gly Glu Met Gly Ala 385 390 395 400 Phe Asp Asp Thr Val Arg Phe Asn Gly Glu Val Tyr Lys Val Ser Ser 405 410 415 Ile Asn Leu Lys Arg Glu Ser Thr Ile Asp Gln Glu Asp Ile Asn Leu 420 425 430 Ala His Tyr Leu Gln Lys Leu Glu Leu Tyr Phe Asp Ser Asn Val Ile 435 440 445 Phe Val Ile Gly Thr Asp Tyr Ala Gly Gln Asn Glu Phe Glu Thr Val 450 455 460 Val Ile Asn Gln Gly Leu Ala Cys Asp Asn Ser Val Gln Glu Ile Cys 465 470 475 480 Glu Pro Cys Met Ser Ser Cys Ala Thr Ser Lys Asp Met Ser Phe Pro 485 490 495 Cys Asp Asn Leu Asp Leu Tyr Ser Glu Ser Leu Ser Trp Val Gly Ala 500 505 510 Leu Tyr Arg Gly Thr Asn Phe Pro Asn Arg Gly Leu Ala Asp Trp Val 515 520 525 Phe Gly Trp Thr His Arg Ser Val Asp Ile Asp Asn Gln Val Leu Pro 530 535 540 Gln Asn Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Ala Lys Glu Ile Ile Ser 545 550 555 560 Gly Gln Val Ile Glu Gly Leu Gly Ser Thr Gly Gly Asn Leu Val Arg 565 570 575 Leu Asp Glu Asn Asn Gln Met Leu Leu Gly Val Thr Ile Val Ser Asp 580 585 590 Leu Ser Glu Lys Ile Ser Gly Tyr Tyr Ile Arg Leu Arg Tyr Ala Ser 595 600 605 Asn Gln Asn Asn Arg Leu Thr Val Ser Tyr Tyr Phe Glu Lys Glu Gln 610 615 620 Val Asp Ser Ile Glu Phe Asp Val Leu Lys Thr Tyr Asp Gly Gln Asp 625 630 635 640 Leu Trp Tyr Cys Ala Phe Gly His Gln Thr Val Met Lys Ile Pro Asn 645 650 655 Pro Lys Glu Thr Lys Glu Tyr Thr Ile Lys Ile Glu Asn Lys Gly Asn 660 665 670 Gly Ser Val Ile Ile Asp Lys Val Glu Phe Leu Pro Ile Glu Asp Thr 675 680 685 Leu Glu Ala Tyr Gln Glu Asn Glu Asn Leu Glu Arg Ala Arg Asn Ala 690 695 700 Val Asn Ala Leu Phe Ile Asn Glu Ala Lys Asp Thr Leu Arg Leu Asn 705 710 715 720 Thr Thr Asp Tyr Glu Ile Asp Gln Val Ser Lys Leu Val Glu Cys Leu 725 730 735 Ser Asp Glu Leu Ser Thr Tyr Glu Thr Ile Val Leu Leu Asp Gln Val 740 745 750 Lys Phe Ala Lys Gln Leu Ser Lys Lys Arg Asn Leu Leu Asn Tyr Gly 755 760 765 Asp Phe Glu Phe Leu Asn Trp Ser Gly Arg Asn Gly Trp Lys Ala Ser 770 775 780 Pro His Val Tyr Val Lys Ala Asp Asn Gln Ile Phe Lys Gly His Tyr 785 790 795 800 Leu His Met Pro Ala Ala Ile His Ser Lys Leu Asn Asp Thr Ile Tyr 805 810 815 Pro Thr Tyr Val Tyr Gln Lys Val Asp Glu Ser Lys Leu Lys Ser Tyr 820 825 830 Thr Arg Tyr Leu Val Arg Gly Phe Ile Ser Asp Ser Lys Asp Leu Glu 835 840 845 Leu Leu Val Glu Arg Tyr Gly Glu Asp Val His Val Lys Met Asp Val 850 855 860 Pro Asn Asn Ile Phe Tyr Asn Leu Ser Ile Gly Glu Ser Thr Lys His 865 870 875 880 Ile Lys Thr Ser Gly Ser Tyr Lys Gly Leu Asn Ala Phe Ser Phe Tyr 885 890 895 Ile Asp Thr Gly Leu Val Glu Ile Lys Arg Asn Leu Gly Ile Ile Phe 900 905 910 Ala Leu Lys Ile Thr Ser Ile Asn Gly Ser Ala Asn Val Gly Asn Leu 915 920 925 Glu Ile Ile Glu Glu Gln Pro Leu Val Gly Glu Ala Leu Lys Arg Val 930 935 940 Lys Lys Arg Glu Gln Glu Trp Glu Glu Lys Met Lys His Gln Cys Tyr 945 950 955 960 Glu Thr Asp Met Val Val Arg Asp Thr Arg Asn Ala Ile Asn Thr Leu 965 970 975 Phe Thr Ser Leu Gln Tyr Asn Glu Leu Lys Phe Asp Thr Leu Phe Phe 980 985 990 His Ile Leu Lys Ala Asn Asn Leu Val Gln Gln Ile Pro Tyr Val Cys 995 1000 1005 His Pro Phe Leu Met Lys Gly Asn Pro Val Val Pro Gly Met Asn 1010 1015 1020 Phe Asn Ile Phe Gln Gln Leu Leu Thr Leu Val Glu Lys Ala Lys 1025 1030 1035 Glu Leu Tyr Tyr Leu Arg Asn Val Val Pro Asn Gly Thr Phe Asn 1040 1045 1050 Glu Gly Ile Gly Asn Trp Cys Val Ser Asn Gly Val Arg Ile Lys 1055 1060 1065 Gln Glu Gly Asn Asn Ala Val Leu Ile Leu Arg Glu Trp Gln Asp 1070 1075 1080 Lys Ala Ile Gln Arg Ser Pro Ile Asp Ala Glu Gln Gly Tyr Phe 1085 1090 1095 Leu Arg Val Thr Ala Arg Lys Glu Gly Ser Gly Phe Gly Tyr Val 1100 1105 1110 Val Ile His Asp Ser Asp Asn Met Ile Glu Lys Leu Lys Phe Thr 1115 1120 1125 Ser Cys Asp His Asp Thr Asp Asp Thr Val Ser Val Asp Ser Leu 1130 1135 1140 Met Gly Tyr Val Thr Lys Thr Ala Glu Ile Phe Pro Gly Thr Asn 1145 1150 1155 Gln Val Cys Ile Glu Ile Gly Glu Thr Ala Gly Val Phe Lys Ile 1160 1165 1170 Val Ser Val Glu Leu Ile Lys Thr Arg Asp Met Lys Lys Tyr Ile 1175 1180 1185 Leu Asp Gly Met 1190 <210> 77 <211> 685 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 77 Met Asn Lys Asn Tyr Asn Glu Glu His Glu Ile Lys Arg Asn Val Thr 1 5 10 15 Ile Lys Tyr Pro Phe Thr Gln Val Ser Asp Phe Glu Val Asn Thr Thr 20 25 30 Asn Tyr Lys Ser Trp Ile Gly Met Cys Thr Arg Glu Asn Ser Arg Glu 35 40 45 Tyr Gly Lys Tyr Asn Lys Asn Ala Val Ile Ile Ala Thr Gly Ile Gly 50 55 60 Trp Ala Val Leu Gly Phe Ile Pro Val Val Gly Pro Gly Leu Ser Ala 65 70 75 80 Ala Ala Gly Val Leu Asn Val Val Ile Pro Phe Ile Trp Pro Glu Glu 85 90 95 Ala Gly Pro Pro Gly Ser Asn Gln Ala Gln Phe Thr Trp Glu Gln Ile 100 105 110 Met Asn Ala Val Glu Glu Leu Thr Asp Asn Lys Ile Asn Ser Ser Ile 115 120 125 Arg Glu Arg Ala Ile Glu Thr Thr Arg Ile Leu Gln Ser Arg Met Arg 130 135 140 Asp Tyr Gln Gln Ala Ile Cys Asn Leu Lys Glu Asn Thr Asp Lys Asp 145 150 155 160 Lys Asp Lys Glu Tyr Lys Glu Asp Val Arg Arg Glu Phe Asn Asp Ala 165 170 175 Glu Asp Gln Leu Lys Ser Ala Ile Ile Gln Phe Ser His Gln Asp Glu 180 185 190 Asn Pro Asp Ile Glu Ala Glu His Asn Ile Leu Leu Leu Ala Ser Phe 195 200 205 Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Leu Leu Lys Asp Val Val Gln 210 215 220 Phe Gly Gln Tyr Trp Gly Phe Thr Glu Glu Gln Val Glu Gln Tyr Tyr 225 230 235 240 Ser Asn Lys Ser Thr Ser Val Gly Asn Pro Gly Met Val Gln Leu Leu 245 250 255 Ala Gln Tyr Thr Asp Tyr Cys Thr Lys Trp Tyr His Asn Gly Leu Asn 260 265 270 Lys Leu Lys Pro Gln Asn Ile Asp Gln Lys Thr Trp Asn Lys Tyr Asn 275 280 285 Asp Phe Arg Arg Asp Met Thr Ile Met Val Leu Asp Ile Val Ser Leu 290 295 300 Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Lys Arg Tyr Pro Leu Phe Thr Lys Ser Gln 305 310 315 320 Leu Thr Arg Gln Val Tyr Thr Gln Leu Ile Asp Gly Tyr Tyr Ser Glu 325 330 335 Pro Asn Leu Ala Pro Pro Ser Leu Val Lys Trp Leu Lys Glu Val Thr 340 345 350 Phe Tyr Phe Arg Glu Val Ser Asp Glu Glu Gln Ala Trp Glu Lys Thr 355 360 365 Arg Gly Gln Phe Val Gly Tyr Lys Met Lys Phe Val Thr Thr Met Ala 370 375 380 Asp Asp Cys Tyr Glu Ile Glu Thr Pro Ile Val Gly Glu Met Gly Ala 385 390 395 400 Phe Asp Asp Thr Val Arg Phe Asn Gly Glu Val Tyr Lys Val Ser Ser 405 410 415 Ile Asn Leu Lys Arg Glu Ser Thr Ile Asp Gln Glu Asp Ile Asn Leu 420 425 430 Ala His Tyr Leu Gln Lys Leu Glu Leu Tyr Phe Asp Ser Asn Val Ile 435 440 445 Phe Val Ile Gly Thr Asp Tyr Ala Gly Gln Asn Glu Phe Glu Thr Val 450 455 460 Val Ile Asn Gln Gly Leu Ala Cys Asp Asn Ser Val Gln Glu Ile Cys 465 470 475 480 Glu Pro Cys Met Ser Ser Cys Ala Thr Ser Lys Asp Met Ser Phe Pro 485 490 495 Cys Asp Asn Leu Asp Leu Tyr Ser Glu Ser Leu Ser Trp Val Gly Ala 500 505 510 Leu Tyr Arg Gly Thr Asn Phe Pro Asn Arg Gly Leu Ala Asp Trp Val 515 520 525 Phe Gly Trp Thr His Arg Ser Val Asp Ile Asp Asn Gln Val Leu Pro 530 535 540 Gln Asn Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Ala Lys Glu Ile Ile Ser 545 550 555 560 Gly Gln Val Ile Glu Gly Leu Gly Ser Thr Gly Gly Asn Leu Val Arg 565 570 575 Leu Asp Glu Asn Asn Gln Met Leu Leu Gly Val Thr Ile Val Ser Asp 580 585 590 Leu Ser Glu Lys Ile Ser Gly Tyr Tyr Ile Arg Leu Arg Tyr Ala Ser 595 600 605 Asn Gln Asn Asn Arg Leu Thr Val Ser Tyr Tyr Phe Glu Lys Glu Gln 610 615 620 Val Asp Ser Ile Glu Phe Asp Val Leu Lys Thr Tyr Asp Gly Gln Asp 625 630 635 640 Leu Trp Tyr Cys Ala Phe Gly His Gln Thr Val Met Lys Ile Pro Asn 645 650 655 Pro Lys Glu Thr Lys Glu Tyr Thr Ile Lys Ile Glu Asn Lys Gly Asn 660 665 670 Gly Ser Val Ile Ile Asp Lys Val Glu Phe Leu Pro Ile 675 680 685 <210> 78 <211> 205 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 78 Met Asn Arg Gly Thr Ile Ser Asp Lys Lys Lys Ser Gly Tyr Ser Glu 1 5 10 15 Glu Glu Tyr Tyr Leu Lys Leu Ile Ser Asp Val Lys Pro Glu Tyr Thr 20 25 30 Val Gln Thr Leu Asn Leu Met Asp Lys Phe Lys Phe Ile Val Asn Pro 35 40 45 Met Thr Lys Glu Leu Asp Thr Ser Lys Ile Leu Gln Ile Ala Asn Glu 50 55 60 His Pro Asp Leu Ala Ile Val Ser Thr Leu Asn Gln Gln Phe Thr Ser 65 70 75 80 Asn Gln Lys Met Pro Ile Lys Asn Leu Val Asp Ser Ser Lys Lys Phe 85 90 95 Val Phe Ser Thr Ile Gly Asp Ser Tyr Leu Asp Lys Gly Ile Lys Lys 100 105 110 Thr Cys Ile Asn Trp Ile Glu Asn Val Ile Val Lys Leu Asn Ser Gln 115 120 125 Ile Glu His Pro Trp Ile Ser Phe Tyr Thr Glu Ala Lys Asn Lys Thr 130 135 140 Ser Tyr Arg Tyr Asn Ile Leu Phe Ile Phe Gln Arg Ala Ser Phe Leu 145 150 155 160 Val Met Thr Pro Ile Ser Phe Glu Ile Thr Ile Leu Ala Ser Lys Asp 165 170 175 Thr Val Leu Asp Leu Lys Leu Thr Asp Lys Ala Glu Tyr His Val Ser 180 185 190 Ile Lys Leu Ile Gln Val Ile Gln Ser Leu Asn Pro Cys 195 200 205 <210> 79 <211> 463 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 79 Val Ile Asp Asn Asn Asn Gln Thr Thr Asn Ile Met Asp Gln Phe Ser 1 5 10 15 Asp Leu Met Asn Glu Lys Ile Lys Asn Tyr Asn Arg Gln Asn Ile Lys 20 25 30 Ala Thr Leu Lys Ala Leu His His Glu Leu Lys Ala Leu Asp Asp Ser 35 40 45 Leu Asn Gly Lys Arg Val Ser Glu Ser Tyr Tyr Ala Ser Asp Ser Pro 50 55 60 Asp Glu His Asn Arg Asn Arg Val Arg Phe Ile His Ser Asn Phe Lys 65 70 75 80 Ala Leu Ile Leu Gln Cys Ser Lys Glu Gly Tyr Glu Glu Pro Glu Leu 85 90 95 Pro Leu Tyr Thr Ala Val Ala Thr Ala His Ile Leu Phe Leu Arg Cys 100 105 110 Ile Glu Lys His Gly Leu Gly Pro Lys Leu Gln Phe His Ile Ser Asp 115 120 125 Tyr Asn Glu Phe Met Lys Asp Leu Lys Asp Tyr Pro Asp Lys Tyr Ile 130 135 140 Lys His Ile Lys Glu Thr Tyr Pro Lys Gly Ser Ser Lys Leu Phe Lys 145 150 155 160 Glu Pro Thr Leu Val Pro Lys Tyr Tyr Ala Glu Thr Lys Gly Asn Lys 165 170 175 Ala Phe Trp Met Ala Val Lys Arg Asn Thr Leu Val Pro Gln Asn Gly 180 185 190 Lys Trp Tyr Tyr Leu Asp Arg Asp Gly Lys Met Lys Thr Gly Trp Val 195 200 205 Lys Thr Gly Gly Phe Ile Met Asp Asp Asn Gly Gln Leu Glu Met His 210 215 220 Gln Pro Asp Ala Tyr Tyr Tyr Phe Ser Ser Asn Gly Pro Met Val Thr 225 230 235 240 Gly Trp Phe Thr Asp Ala Asp Gly Arg Thr Tyr Tyr Leu Asn Pro Glu 245 250 255 Glu Thr Gln Lys Phe Tyr Lys Gly Gln Met Ala Glu Gly Phe Val Glu 260 265 270 Ile Gly Lys Gly Lys Trp Phe Tyr Phe Asn Pro Leu Asp Ile Ser Arg 275 280 285 Leu Ala Pro Asn Gly Tyr Asp Asn Leu Pro Glu Ala Gly Lys Lys Leu 290 295 300 Leu Lys Asp Thr Phe Gly Ile Ser Lys Asn Ile Leu Arg Gly Glu Gln 305 310 315 320 Arg Thr Glu Trp Ile His Asp Asn Gly Ala Trp Tyr Tyr Cys Ser Pro 325 330 335 Glu Lys Asn Asn Arg Phe Asp Lys Gly Gln Met Val Thr Gly Glu Val 340 345 350 Asn Ile Lys Asn Ser Glu Gly Asn Ile Lys Thr Tyr Gln Phe Asn Asn 355 360 365 Asp Gly Ala Cys Thr Asn Thr Tyr Gln Lys Met Val Leu Gln Tyr Phe 370 375 380 Met Val Val Val Pro Phe Phe Ile Ala Tyr Gln Leu Phe Tyr Thr Asn 385 390 395 400 Glu Tyr Leu Asn Leu Glu Ile Ile Phe Cys Pro Ser Lys Leu Phe Lys 405 410 415 Thr Phe Phe Asn Leu Gly Glu Leu Thr Tyr Tyr Phe Lys Arg Arg Ser 420 425 430 Ser Leu Tyr Leu Ser Asn Phe Cys Tyr Pro Thr Ile Thr Arg Ile Leu 435 440 445 Ile Leu Leu Tyr Ile Ile Thr Leu Leu Lys Phe Tyr Asn Tyr Leu 450 455 460 <210> 80 <211> 323 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 80 Met Arg Asn Asn Lys Lys Trp Lys Arg Lys Val Phe Ser Leu Ala Thr 1 5 10 15 Ile Ala Thr Ile Gly Val Ser Cys Thr Thr Leu Pro Asn His Ala Ser 20 25 30 Ala Asp Thr Thr Glu Lys Val Pro Gln Asp Val Ser Lys Ile Gln Glu 35 40 45 Gln Asn Lys Lys Gln Gln Gly Ile Gln Asp Trp Gln Gly Pro Ile Asp 50 55 60 Phe Thr Ile Gly Gln Phe Phe Gln Lys Lys Thr Gly Asn Asn Val Ala 65 70 75 80 His Ile Leu Thr Arg Tyr Asp Asn Pro Lys Phe Ile Glu Thr Thr Ala 85 90 95 Val Ala Ser Ser Ser Pro Lys Ile Thr Asp Leu Lys Glu Val Tyr Val 100 105 110 Gly Arg Ser Ile Leu Arg Asn Asn Thr Asp Ile Asp Gln Thr Leu Tyr 115 120 125 Thr Asp Ser Tyr Ser Glu Thr Ile Thr Glu Ser Thr Thr Ser Ala Val 130 135 140 Thr His Gly Phe Asn Ile Gly Glu Ser Thr Thr Ala Ser Leu Ser Leu 145 150 155 160 Pro Ile Val Gly Ala Gly Phe Glu Gln Glu Val His Met Glu Tyr Asn 165 170 175 Ile Ser Thr Glu Asn Ser Thr Thr Lys Glu Lys Ser Arg Thr Tyr Thr 180 185 190 Ala Pro Ser Gln Ala Ile Val Val Pro Ala His Ser Ser Val Glu Val 195 200 205 Ile Val Lys Leu Asp Arg Ile Lys Ala Asp Gly Lys Val Asp Leu Phe 210 215 220 Ser Lys Met Lys Asp Thr Gln Tyr Thr Ser Leu Val Trp Phe Lys Asp 225 230 235 240 Arg Pro Asp Gln Met Phe Val Gly Ser Val Tyr Asp Ala Val Arg Asp 245 250 255 Val Thr Ser Asp Gln Thr Phe Pro Asp Ile Lys Ala Asn Lys Lys Asp 260 265 270 Lys Thr Ile Ser Leu Ile Gly Lys Gly Asn Tyr Lys Ala Val Leu Gly 275 280 285 Thr Thr Phe Ser Val Asn Val Lys Pro Val Asn Lys Glu Gly Arg Ala 290 295 300 Ile Asn Asp Gly Tyr Thr Tyr Lys Val Asn Pro Gln Ile Thr Asp Val 305 310 315 320 Lys Ile Lys <210> 81 <211> 270 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 81 Met Asn Ile Asp Ala Leu Asn Lys Asn Glu Ile Lys Leu Ser Asn Ala 1 5 10 15 Asn Gln Asn Val Cys Asp Asn Phe Leu His Ile Thr Leu Asn Leu Pro 20 25 30 Val Glu Glu Glu Lys Asn Phe Thr Glu Ile Tyr Gln Val Glu Pro Gln 35 40 45 Tyr Leu Ala Gln Ala Leu Arg Leu Ala Asn Ala Phe Gln Gly Ala Ile 50 55 60 Asp Pro Ser Asp Leu Asn Phe Asn Phe Glu Arg Ala Leu Asn Ile Ala 65 70 75 80 Asn Asn Ile Pro Asn Ser Ala Ile Val Lys Thr Met Asn Gln Asn Val 85 90 95 Val Gln Gln Thr Val Gln Ile Ser Val Met Ile Asp Gln Leu Lys Glu 100 105 110 Leu Ile Arg Thr Val Leu Gly Phe Ala Ile Ser Ser Pro Thr Phe Trp 115 120 125 Ser Ser Val Glu Ala Ala Ile Thr Ser Thr Phe Thr Asn Leu Asn Thr 130 135 140 Gln Glu Asp Ser Ala Trp Ile Phe Trp Lys Ser Glu Ser Ser Ser Asn 145 150 155 160 Thr Thr Tyr Tyr Tyr Asn Ile Leu Phe Ser Ile Gln Asn Ala Glu Thr 165 170 175 Gly Gly Val Met Ala Val Leu Pro Ile Ala Phe Glu Ile Ser Val Asn 180 185 190 Leu Glu Lys Lys Lys Val Leu Phe Leu Thr Ile Arg Asp Ser Ala Arg 195 200 205 Tyr Glu Val Arg Val Lys Ala Ile Thr Leu Ala Gln Ala Leu Asp Arg 210 215 220 Asn Gln Arg Asn Ser Thr Asp Ile Phe Asn Met His Lys Asn Asn Pro 225 230 235 240 Tyr Gln Ala Ile Glu Asn Lys Val Phe Asn Glu Glu Met Ile Asn Gln 245 250 255 Leu Met His Lys Pro Val Asn Thr Ser Gly Ile Ile Leu Pro 260 265 270 <210> 82 <211> 1281 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 82 Met His Gln Asn Tyr Ser Glu Glu Tyr Glu Ile Met Asp Thr Val Gly 1 5 10 15 Met Asn His Gln Ser Arg Tyr Pro Leu Ala Lys Ala Pro Gly Ser Glu 20 25 30 Phe Gln Gln Met Asn Tyr Lys Asn Trp Leu Asn Met Cys Val Ser Gly 35 40 45 Glu Ser Gly Glu Leu Phe Ala Asn Ser Asn Thr Ala Arg Asn Gly Val 50 55 60 Ile Ile Gly Thr Gly Ile Ala Trp Ala Val Leu Thr Leu Ile Pro Gly 65 70 75 80 Tyr Gly Thr Gly Leu Ser Ala Leu Ala Gly Val Leu Asn Val Ile Ile 85 90 95 Pro Tyr Leu Trp Pro Glu Glu Ala Ala Pro Glu Val Pro Ser Gln Phe 100 105 110 Ser Trp Glu Gln Leu Met Thr Ala Ala Glu Glu Leu Ile Asp Lys Lys 115 120 125 Val Asp Ala Tyr Asp Arg Asn Arg Ala Leu Thr Glu Leu Ala Gly Ile 130 135 140 Gln Gln Ala Ile Lys Leu Tyr Gln Asp Ala Ala Cys Asp Leu Lys Lys 145 150 155 160 Asp Pro Thr Asn Thr Gln Leu Gln Asp Thr Val Arg Ala Gln Phe Ile 165 170 175 Ser Thr Asn Thr Thr Ile Tyr Asn Arg Met Pro Thr Phe Arg Ala Ser 180 185 190 Gly Phe Glu Val Ser Leu Leu Ser Ile Tyr Ser Gln Ala Ala Asn Leu 195 200 205 His Leu Ala Phe Leu Lys Asp Gly Val Gln Phe Gly Ala Glu Trp Gly 210 215 220 Met Asp Pro Thr Thr Val Asp Arg Tyr Tyr Gly Tyr Leu Thr Ala Asn 225 230 235 240 Thr Ala Thr Tyr Thr Asp Tyr Cys Val Tyr Trp Tyr Asn Phe Gly Leu 245 250 255 Asn Ala Leu Ile Gln Lys Ala Asn Glu Val Pro Val Tyr Ser Thr Ala 260 265 270 Tyr Trp Asn Lys Pro Asn Asn Phe Arg Arg Asp Met Thr Ile Met Val 275 280 285 Leu Asp Ile Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asn Pro Arg Ile Tyr Pro 290 295 300 Gln Thr Thr Lys Ala Gln Leu Thr Arg Ser Val Tyr Thr Pro Ile Ser 305 310 315 320 Gly Asn Ile Pro Arg Ser Phe Glu Gln Val Asp Asp Ala Val Ile Pro 325 330 335 Pro Ala Ser Leu Phe Ser Trp Leu Arg Glu Val Thr Leu Phe Arg Arg 340 345 350 Ala Phe Ala Thr Pro Thr Asn Glu Tyr Thr Leu Phe Thr Gln Tyr Ala 355 360 365 Gly Tyr Lys Met Ala Phe Gln Asn Thr Leu Ala Ser Thr Leu Gln Glu 370 375 380 Thr Pro Val Phe Gly Glu Arg Gly Asp Glu Val Thr Ser Val Gly Ile 385 390 395 400 Gly Glu Glu Pro Asn Phe Glu Val Tyr Lys Met Arg Asn Ile Ile Leu 405 410 415 Gly Pro Glu Ala Ser Arg Ser Phe Glu Ser Pro Gln Thr Phe Asp Phe 420 425 430 Tyr Phe Thr Pro Ser Gly Thr Val Glu Thr Val Gly Ile Asn Tyr Ala 435 440 445 Glu Ile Gln Glu Glu Pro Thr Asn Thr Thr Asn Gln Gly Leu Ala Cys 450 455 460 Ile Ser Thr Lys Asp Pro Asp Thr Cys Asp Pro Cys Thr Thr Thr Cys 465 470 475 480 Ser Val Gly Pro Ile Asn Pro Thr Ile Pro Cys Asp Ser Leu Thr Leu 485 490 495 Tyr Ser His Arg Leu Ser Arg Val Gly Gly Val Leu Gly Ala Asn Pro 500 505 510 Gln Ser Ile Ile Gly Leu Thr Tyr Gly Trp Thr His Ile Ser Ala Asp 515 520 525 Asn Asn Asn Thr Ile Asp Thr Glu Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val 530 535 540 Lys Gly Phe Leu Leu Tyr Gly Asp Ala Ser Val Val Lys Gly Pro Gly 545 550 555 560 Ser Thr Gly Gly Asp Leu Val Arg Leu Ser Pro Ser Glu Gln Arg Ser 565 570 575 Gly Leu Phe Arg Ile Gly Phe Thr His Pro Leu Ile Asp Thr Leu Pro 580 585 590 Lys Gly Tyr Thr Ile Arg Leu Arg Tyr Thr Ser Asn Ala Asp Val Thr 595 600 605 Leu Phe Ser Val Leu Glu Ile His Ser Asp Glu Gly Met Lys Asp Thr 610 615 620 Asn Asn Thr Phe Thr Leu Pro Ala Thr Ser Ser Asn Asn Ser Leu Asn 625 630 635 640 Tyr Asn Ser Phe Gly Tyr Tyr Thr Leu Ser Gly Leu Glu Leu Glu Ile 645 650 655 Leu Pro Gly Tyr Glu Gln Thr Pro Val Leu His Leu Asp His Trp Ser 660 665 670 Gly Gly Asp Ile Ile Leu Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile Glu Gly 675 680 685 Ser Val Glu Glu Tyr Gln Ala Asn Gln Asp Leu Glu Lys Ala Arg Lys 690 695 700 Ala Val Asn Ala Leu Tyr Thr Ser Asp Ala Lys Ser Ala Leu Lys Leu 705 710 715 720 Asn Ile Thr Asp Tyr Val Val Asp Gln Ala Ala Asn Leu Val Glu Cys 725 730 735 Val Ser Asp Asp Phe His Val Gln Glu Lys Met Ile Leu Leu Asp Gln 740 745 750 Val Lys Val Ala Lys Arg Leu Ser Arg Ala Arg Asn Leu Leu Asn Tyr 755 760 765 Gly Asp Phe Glu Ser Thr Asp Trp Ser Gly Glu Asn Gly Trp Arg Thr 770 775 780 Ser Gln His Val His Val Ala Ala Asn Asn Pro Ile Phe Lys Gly Arg 785 790 795 800 Tyr Leu His Met Pro Gly Ala Thr Ser Ser Gln Phe Ser Ser Asn Val 805 810 815 Tyr Pro Thr Tyr Ile Tyr Gln Lys Val Asp Glu Ser Lys Leu Lys Ser 820 825 830 Tyr Thr Arg Tyr Leu Val Arg Gly Phe Val Gly Asn Ser Lys Asp Leu 835 840 845 Glu Leu Leu Val Glu Arg Tyr Gly Lys Asp Ile His Val Glu Met Asp 850 855 860 Val Pro Asn Asp Ile Gln Tyr Ser Leu Leu Met Asn Glu Cys Gly Gly 865 870 875 880 Phe Asp Arg Cys Arg Pro Ala Leu Ser Gln Thr Arg Ser Asp His Thr 885 890 895 Cys Thr Cys Lys Asp Thr Thr Ser Met His Thr Asp Cys Gln Cys Lys 900 905 910 Asp Lys Ser Asn Arg Thr Ala Thr Gly Val Tyr Thr Asn Val Ser Pro 915 920 925 Gly Ser Thr Met Tyr Thr Asp Arg Phe His Ala His Lys Ser Cys Gly 930 935 940 Cys Lys Asn Asn Asp Met Tyr Gln Lys Gly Thr His Pro Tyr Thr Ser 945 950 955 960 Cys Gly Cys Thr Asp Ser His Val Phe Ser Tyr His Ile Asp Thr Gly 965 970 975 Cys Val Asp Gln Glu Glu Asn Leu Gly Leu Trp Phe Ala Leu Lys Ile 980 985 990 Ala Ser Glu Arg Gly Val Ala Asn Ile Asp Asn Leu Glu Ile Ile Glu 995 1000 1005 Ala Gln Pro Leu Thr Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val Lys Lys Arg 1010 1015 1020 Glu Gln Lys Trp Lys Gln Glu Met Val Lys Lys Arg Leu Glu Thr 1025 1030 1035 Glu Lys Ala Val Gln Ala Ala Gln Gly Ala Ile Gln Pro Leu Phe 1040 1045 1050 Thr Asn Ala Gln Tyr Asn Arg Leu Gln Phe Glu Thr Leu Phe Pro 1055 1060 1065 Gln Ile Val His Ala Asp Trp Leu Val Gln Gln Ile Pro Tyr Val 1070 1075 1080 His His Pro Phe Leu Ser Gly Ala Leu Pro Ala Val Pro Gly Met 1085 1090 1095 Asn Phe Glu Ile Val Gln His Leu Leu Thr Val Ile Gly Asn Ala 1100 1105 1110 Arg Ala Leu Tyr Glu Arg Arg Asn Leu Val Arg Asn Gly Thr Phe 1115 1120 1125 Ser Ser Gly Thr Gly Asn Trp His Val Ser Glu Gly Val Lys Val 1130 1135 1140 Gln Pro Leu Gln Asn Thr Ser Val Leu Val Leu Ser Glu Trp Asn 1145 1150 1155 His Glu Ala Ala Gln Gln Leu Arg Ile Asp Pro Asp Arg Gly Tyr 1160 1165 1170 Val Leu Arg Ile Thr Ala Arg Lys Glu Gly Ala Gly Lys Gly Thr 1175 1180 1185 Val Thr Met Ser Asp Cys Ala Ala Tyr Thr Glu Thr Leu Thr Phe 1190 1195 1200 Thr Ser Cys Asp Tyr Asn Thr Val Gly Ser Gln Thr Met Thr Gly 1205 1210 1215 Gly Thr Leu Ser Gly Phe Val Thr Lys Thr Leu Glu Ile Phe Pro 1220 1225 1230 Asp Thr Asp Arg Ile Arg Ile Asp Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr 1235 1240 1245 Phe Lys Ile Glu Ser Val Glu Leu Ile Cys Met Glu Gln Met Glu 1250 1255 1260 Asn His Leu Tyr Asp Met Ala Gly Asn Leu Lys Glu Glu Val Leu 1265 1270 1275 Leu Gln Ser 1280 <210> 83 <211> 686 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 83 Met His Gln Asn Tyr Ser Glu Glu Tyr Glu Ile Met Asp Thr Val Gly 1 5 10 15 Met Asn His Gln Ser Arg Tyr Pro Leu Ala Lys Ala Pro Gly Ser Glu 20 25 30 Phe Gln Gln Met Asn Tyr Lys Asn Trp Leu Asn Met Cys Val Ser Gly 35 40 45 Glu Ser Gly Glu Leu Phe Ala Asn Ser Asn Thr Ala Arg Asn Gly Val 50 55 60 Ile Ile Gly Thr Gly Ile Ala Trp Ala Val Leu Thr Leu Ile Pro Gly 65 70 75 80 Tyr Gly Thr Gly Leu Ser Ala Leu Ala Gly Val Leu Asn Val Ile Ile 85 90 95 Pro Tyr Leu Trp Pro Glu Glu Ala Ala Pro Glu Val Pro Ser Gln Phe 100 105 110 Ser Trp Glu Gln Leu Met Thr Ala Ala Glu Glu Leu Ile Asp Lys Lys 115 120 125 Val Asp Ala Tyr Asp Arg Asn Arg Ala Leu Thr Glu Leu Ala Gly Ile 130 135 140 Gln Gln Ala Ile Lys Leu Tyr Gln Asp Ala Ala Cys Asp Leu Lys Lys 145 150 155 160 Asp Pro Thr Asn Thr Gln Leu Gln Asp Thr Val Arg Ala Gln Phe Ile 165 170 175 Ser Thr Asn Thr Thr Ile Tyr Asn Arg Met Pro Thr Phe Arg Ala Ser 180 185 190 Gly Phe Glu Val Ser Leu Leu Ser Ile Tyr Ser Gln Ala Ala Asn Leu 195 200 205 His Leu Ala Phe Leu Lys Asp Gly Val Gln Phe Gly Ala Glu Trp Gly 210 215 220 Met Asp Pro Thr Thr Val Asp Arg Tyr Tyr Gly Tyr Leu Thr Ala Asn 225 230 235 240 Thr Ala Thr Tyr Thr Asp Tyr Cys Val Tyr Trp Tyr Asn Phe Gly Leu 245 250 255 Asn Ala Leu Ile Gln Lys Ala Asn Glu Val Pro Val Tyr Ser Thr Ala 260 265 270 Tyr Trp Asn Lys Pro Asn Asn Phe Arg Arg Asp Met Thr Ile Met Val 275 280 285 Leu Asp Ile Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asn Pro Arg Ile Tyr Pro 290 295 300 Gln Thr Thr Lys Ala Gln Leu Thr Arg Ser Val Tyr Thr Pro Ile Ser 305 310 315 320 Gly Asn Ile Pro Arg Ser Phe Glu Gln Val Asp Asp Ala Val Ile Pro 325 330 335 Pro Ala Ser Leu Phe Ser Trp Leu Arg Glu Val Thr Leu Phe Arg Arg 340 345 350 Ala Phe Ala Thr Pro Thr Asn Glu Tyr Thr Leu Phe Thr Gln Tyr Ala 355 360 365 Gly Tyr Lys Met Ala Phe Gln Asn Thr Leu Ala Ser Thr Leu Gln Glu 370 375 380 Thr Pro Val Phe Gly Glu Arg Gly Asp Glu Val Thr Ser Val Gly Ile 385 390 395 400 Gly Glu Glu Pro Asn Phe Glu Val Tyr Lys Met Arg Asn Ile Ile Leu 405 410 415 Gly Pro Glu Ala Ser Arg Ser Phe Glu Ser Pro Gln Thr Phe Asp Phe 420 425 430 Tyr Phe Thr Pro Ser Gly Thr Val Glu Thr Val Gly Ile Asn Tyr Ala 435 440 445 Glu Ile Gln Glu Glu Pro Thr Asn Thr Thr Asn Gln Gly Leu Ala Cys 450 455 460 Ile Ser Thr Lys Asp Pro Asp Thr Cys Asp Pro Cys Thr Thr Thr Cys 465 470 475 480 Ser Val Gly Pro Ile Asn Pro Thr Ile Pro Cys Asp Ser Leu Thr Leu 485 490 495 Tyr Ser His Arg Leu Ser Arg Val Gly Gly Val Leu Gly Ala Asn Pro 500 505 510 Gln Ser Ile Ile Gly Leu Thr Tyr Gly Trp Thr His Ile Ser Ala Asp 515 520 525 Asn Asn Asn Thr Ile Asp Thr Glu Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val 530 535 540 Lys Gly Phe Leu Leu Tyr Gly Asp Ala Ser Val Val Lys Gly Pro Gly 545 550 555 560 Ser Thr Gly Gly Asp Leu Val Arg Leu Ser Pro Ser Glu Gln Arg Ser 565 570 575 Gly Leu Phe Arg Ile Gly Phe Thr His Pro Leu Ile Asp Thr Leu Pro 580 585 590 Lys Gly Tyr Thr Ile Arg Leu Arg Tyr Thr Ser Asn Ala Asp Val Thr 595 600 605 Leu Phe Ser Val Leu Glu Ile His Ser Asp Glu Gly Met Lys Asp Thr 610 615 620 Asn Asn Thr Phe Thr Leu Pro Ala Thr Ser Ser Asn Asn Ser Leu Asn 625 630 635 640 Tyr Asn Ser Phe Gly Tyr Tyr Thr Leu Ser Gly Leu Glu Leu Glu Ile 645 650 655 Leu Pro Gly Tyr Glu Gln Thr Pro Val Leu His Leu Asp His Trp Ser 660 665 670 Gly Gly Asp Ile Ile Leu Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile 675 680 685 <210> 84 <211> 609 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 84 Met Lys Asn Lys Pro Val Lys Lys Ala Ile Ala Gly Thr Phe Ile Val 1 5 10 15 Thr Gly Leu Leu Ser Gly Ala Ser Gly Ile Ile Leu Pro Ala Ser Lys 20 25 30 Ala Phe Ala Asp Gln Thr Ser Arg Leu Asp Asp Phe Ile Lys Asn Asp 35 40 45 Glu Ala Gly His Tyr Gly Lys Asn Arg Asp Gly Phe Tyr Ile Lys Ser 50 55 60 Pro Asp Glu Ala Arg Val Leu Pro Gln Gly Gly Ser Trp Phe Thr His 65 70 75 80 Asp Thr His Tyr Arg Asp Ala Glu Ile Ala Pro Phe Phe Leu Ile Asp 85 90 95 Glu Ser Lys Met Asp Ser Ile Ile Lys Glu Val Gln Asn Lys Lys Asp 100 105 110 Met Glu Leu Thr Asp Leu Leu Glu Ile Ile Thr Leu His Ala Pro Ser 115 120 125 Lys Glu Met Asp Gly Glu Asp Asn Asp Ala His Leu Val Arg Tyr Cys 130 135 140 Arg Thr Pro Gly Ile Asp Lys Asp Val Lys Asn His Glu Tyr Leu Thr 145 150 155 160 Val Asp Thr Gly Lys Ser Lys Ile Val Ser Thr Lys Ile Glu Lys Ala 165 170 175 Asp Ala Lys Asp Asp Val Asn Leu Leu Thr Asn Thr Phe Thr Asn Pro 180 185 190 Thr Asp Gly Pro Ile Gln Ala Thr Ser Gly Thr Ile Ser Lys Gln Phe 195 200 205 Thr Asn Thr Ile Ser Thr Thr Gln Thr Asn Ala Thr Thr Leu Gly Met 210 215 220 Lys Gln Thr Leu Lys Thr Gly Ile Asp Phe Phe Asp Ile Ala Lys Glu 225 230 235 240 Asp Phe Ser Leu Glu Phe Asn Glu Ser Tyr Thr Tyr Thr Asn Ala His 245 250 255 Gln Thr Leu Thr Ser Glu Ala Thr Thr Leu Thr Ser Gly Ser Val Ser 260 265 270 Val Asn Ile Lys Pro Gly Lys Ser Tyr Lys Val Gln Thr Met Met Arg 275 280 285 Arg Asp Lys Glu Ser Gly Ile Met Gln Gly Thr Ser Arg Leu Gly Gly 290 295 300 Glu Tyr Thr Ile Ser Asn Gly Asp Tyr Arg Val Asp Leu Asn Ile Tyr 305 310 315 320 Lys Lys Phe Lys Val Ile Gln Asp Phe Tyr Pro Lys Leu Trp Ala Val 325 330 335 Leu Lys Asp Arg Gly Ile Asp Leu Asp Asp Asn Thr Gln Glu Val Leu 340 345 350 Tyr Thr Gly Gly Ile Gly Phe Asp Ser Ile Arg Gly Ala Asn Ile Ile 355 360 365 Thr Thr Ile Thr Asp Leu Asp Thr Gly Asn Lys Ile Glu Lys Pro Val 370 375 380 Ser Gln Val Lys Ala Thr Gly Thr Ile Asn Leu Asp Gly Pro Ile Gln 385 390 395 400 Ala Ser Ile Gln Thr Gly Ile Ala Glu Leu Glu Lys Asn Ser Leu Lys 405 410 415 Leu Gln Thr Ile Asp Gly Val Thr Tyr Cys Val Asp Lys Asp Gly Asn 420 425 430 His Leu Thr Gly Trp Gln Thr Val Ser Gly Thr Gln Tyr Tyr Phe Gly 435 440 445 His Asn Gly Asp Gly Ser Gly Leu Ile His Glu Gly Glu Met Ala Lys 450 455 460 Gly Trp Lys Lys Leu Asp Gly Val Gln Tyr Tyr Phe Asn Lys Thr Gly 465 470 475 480 Asp Gly Ser Gly Met Thr His Glu Gly Glu Met Ala Lys Gly Phe Lys 485 490 495 Thr Ile Asp Gly Val Pro Tyr Tyr Phe Gly Gln Thr Gly Asp Gly Ala 500 505 510 Gly Met Asn Tyr Glu Gly Glu Met Ala Lys Gly Trp Lys Thr Ile Asp 515 520 525 Gly Lys Thr Tyr Tyr Phe Gly Gln Thr Gly Asp Gly Ala Gly Met Asn 530 535 540 His Glu Gly Gln Met Ala Thr Asp Trp Thr Thr Ile Asn Gly Val Lys 545 550 555 560 Tyr Tyr Phe Gly Lys Ala Gly Asp Gly Ile Ala Ser Leu Ala Val Gly 565 570 575 Glu Arg Ala Thr Gly Ser Met Met Ile Asp Gly Gln Val His Tyr Phe 580 585 590 Asn Lys Thr Gly Asp Gly Thr Gly Tyr His His Glu Gly Glu Leu Glu 595 600 605 Trp <210> 85 <211> 621 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 85 Met Lys Tyr Lys Asp Arg Thr His Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Gln Ala 1 5 10 15 Leu Leu Ala Thr Val Ala Thr Met Thr Leu Gly Val Ser Thr Leu Gly 20 25 30 Ser Thr Ala Thr Ala Phe Ala Asp Glu Lys Gln Thr Glu Val Gln Gln 35 40 45 Gln Gln Ala Asp Ala Pro Pro Ser Thr Gly Pro Val Phe Lys Lys Glu 50 55 60 Lys Asp Gly Thr Phe Thr Val Leu Lys Lys Asn Ile Phe Asn Met Ala 65 70 75 80 Thr Leu Lys Ala Ile Gly Ser Leu Gly Gly Ala Gly Leu Lys Gln Ala 85 90 95 Tyr Ala Asp Tyr Gln Val Asp Gly Gly Asn Phe Asn Asn Thr Phe Arg 100 105 110 Thr Leu Ala Met Gly Ser Ala Ala Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Val Val 115 120 125 Leu Ser Pro Leu Ile Gly Leu Leu Trp Ser Glu Asp Lys Thr Ala Glu 130 135 140 Ala Asn Gln Leu Lys Lys Leu Met Glu Ser Ile Ala Ala Gln Thr His 145 150 155 160 Glu Gln Ile Ala Lys Tyr Asp Thr Ala Lys Leu Ser Lys Ala Leu Gln 165 170 175 Asp Leu His Glu Lys Val Glu Glu Phe Glu Asn Leu Val Pro Ile Pro 180 185 190 Gly Ser Gly Ile Phe Tyr Ser Gly Asp Gln Ile His Lys Tyr Glu Asn 195 200 205 Ile Gln Ile Ser Ala Lys Asn Leu Asn Asn Tyr Phe Arg Ser Ala Ile 210 215 220 Ala Ala Cys Gln Thr Glu Gly Tyr Lys Glu Ser Glu Leu Pro Ile Tyr 225 230 235 240 Ile Ile Leu Ala Thr Met His Met Asn Phe Met Asn Tyr Val Ile Lys 245 250 255 Asn Gly Glu Asn Leu Leu His Phe Asp Pro Glu Val Leu Lys Ser Glu 260 265 270 Phe Thr Asp Lys Gln Asp Gly Tyr Ile His Gly Val His Asn Val Pro 275 280 285 Gly Gln Ser Glu Lys Val Gly Tyr Ile Glu Tyr Ile His Asn Phe Ala 290 295 300 Lys Lys Asp Leu Asp Leu Thr Ser Asn Phe Glu Arg Phe Leu Leu Asp 305 310 315 320 Tyr Lys Phe Lys Leu Asp His Asp Lys Ala Leu Ser Ile Gly Ser Ser 325 330 335 Pro Ala Lys Leu Ile Ser Ser Ile Val Met Asn His Asn Asn Lys Leu 340 345 350 Glu Lys Thr Leu Asn Asn Ser Ile Asn Asn Ile Ala Phe Lys Gln Ala 355 360 365 Ala Asn Ile Lys Ser Glu Phe Thr Leu Asp Gln Asn Gly Arg Pro Leu 370 375 380 Tyr Tyr Ser Leu Asp Gly Lys Met Gln Thr Gly Trp Lys Glu Ile Gly 385 390 395 400 Thr Ser Phe Ala Thr Arg His Asp Thr Gly Ser Ser Thr Ala Glu Arg 405 410 415 Leu Phe Ser Arg Glu Trp Leu Lys Ala Gln Gly Ile Gln Tyr Ser Trp 420 425 430 Tyr Tyr Phe Ser Pro Thr Lys Thr Asp Lys Phe Glu Gln Gly Glu Met 435 440 445 Tyr Val Asp Thr Thr Gln Thr Leu Pro Asp Gly Lys Thr Tyr Thr Phe 450 455 460 Asp Ser Asp Gly Lys Cys Leu Asn Pro Asp Gly Gly Ala Val Asn Val 465 470 475 480 Gln Ile Leu Lys Glu Thr Tyr Lys Ile Val Ser Lys Leu Asp Asn Asn 485 490 495 Met Val Leu Asn Thr Ser Asp His Gln Ala Val Leu Lys Gly Thr Asn 500 505 510 Glu Asp Thr Trp Gly Asn Ser Trp Thr Phe Gln Tyr Asp Asn Glu Lys 515 520 525 His Ala Tyr Leu Ile Thr Asn Gly Gln Ser Gly Gly Pro Trp Lys Leu 530 535 540 Ala Glu Tyr Ser Asn Thr Asn Thr Val Phe Ala Thr Asp Asp Lys Ala 545 550 555 560 Asn Lys Gln Glu His Tyr Trp Thr Leu Glu Pro Gly Gly Asp Gly Tyr 565 570 575 Phe Phe Ile His Asn Lys Ser Gln Pro Asp Lys Val Leu Asp Ile Thr 580 585 590 Gly Ser Asn Arg Ala Ala Gly Thr Lys Ile Gly Leu Phe Asn Lys Asn 595 600 605 Gly Gln Asp Asn Gln Lys Phe Lys Leu Glu Lys Ile Asn 610 615 620 <210> 86 <211> 349 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 86 Met Val Asn Asn Pro Phe Pro Leu Asp Thr Thr Tyr Thr Ile Val Asn 1 5 10 15 Gln Glu Leu Asn Leu Ile Phe Asp Leu Gln Lys Glu Leu Asn Ser Asn 20 25 30 Gly Thr Ser Ile Val Leu Arg Leu Pro Asn Ser Arg Lys Ser Gln Gln 35 40 45 Phe Ile Phe Phe Lys Leu Asp Gly Lys Leu Tyr Ala Ile Ala Asn Gln 50 55 60 Gln Ser Gly Lys Ile Ile Asp Leu Lys Gly Ser Ile Asp Ser Tyr Thr 65 70 75 80 Leu Val Gln Asn Thr Trp Asn Gly Glu Pro Ser Gln Ile Trp Tyr Val 85 90 95 Lys Asn Thr Asn Ile Ser Glu Pro Tyr Tyr Lys Ile Thr Asn Gln Gln 100 105 110 Asn Gly Lys Ile Ala Gln Ala Ile Asn His Ser Asn Asp Thr Asp Asn 115 120 125 Leu Val Ser Leu Thr Ser Trp Asn Asp Gln Lys Met Gln Gln Trp Asn 130 135 140 Phe Thr Pro Lys Lys Ser Ile Lys Phe Pro Lys Asn Ile Glu Ser Lys 145 150 155 160 Pro Leu Pro Phe Pro Pro Asp Tyr Phe Ser Ser Pro Tyr Glu Val Leu 165 170 175 Pro Phe Gln Thr Thr Pro Val Thr Val Ala Ser Ile Leu Leu Pro Cys 180 185 190 Ile Leu Val Thr Asp Asn Glu Trp Asp Asp Gln Thr Lys Ile Gln His 195 200 205 Ser Pro Tyr Tyr Gln Phe Val Lys Glu Gln Tyr Trp Glu Arg Ile Glu 210 215 220 Ser Ile Thr Leu Glu Pro Gly Gln Thr Asn Thr Phe Gln Tyr Lys Thr 225 230 235 240 Gly Met Lys Thr Thr Asp Gln Lys Ser Met Met Asn Thr Ile Gly Met 245 250 255 Ser Ile Gly Ala Asp Leu Gly Phe Gln Phe Asn Gln Thr Ser Thr Lys 260 265 270 Ile Ser Thr Gln Phe Thr Ser Thr Leu Met Val Ser Lys Ser Thr Thr 275 280 285 Ser Glu Gln Leu Thr Glu Thr Thr Ile Thr Asp Ser Leu Thr Asn Thr 290 295 300 Arg Ser Thr Lys Ile Gly Ile Thr Lys Tyr Gln Leu Val Thr Leu Tyr 305 310 315 320 Ser Leu Leu Arg Thr Asp His Ser Phe Val Thr Glu Pro Trp Lys Val 325 330 335 Ser Asp His Leu Thr Thr Lys Asp Arg Thr Ile Ile Ser 340 345 <210> 87 <211> 1047 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 87 Val His Ile Leu Phe Leu Ser Asp Glu Tyr Val Ser Asn Gly Gly Val 1 5 10 15 Tyr Met Ala His Leu Ser Asp Phe Tyr Pro Ile Ser Tyr Asn Val Leu 20 25 30 Ser Gln Lys Ser Val Tyr Asn Asp Asn Glu Met Tyr Glu Val Gln Gln 35 40 45 Ile Phe Lys Asn Val Leu Thr Ser Trp Glu Gln Tyr Ser Gln Asp Gly 50 55 60 Arg Ile Ser Thr Gln Gln Gln Glu Leu Lys Lys Ala Ile His Asn Leu 65 70 75 80 Lys Lys Tyr Asn Leu Asp Leu Phe Asp Leu Phe Ile Asn Ile Leu Pro 85 90 95 Leu Gly Ala Thr Ile Ser Pro Leu Pro Pro Val His Ser Asn Asp Val 100 105 110 Met Ile Ser Thr Ile Ile Pro Asn Ile Cys Phe Ile Val Asp Ile Val 115 120 125 Trp Pro Gln Ile Pro Lys Gly Leu Asn Thr Gln Leu Asn Met Trp Glu 130 135 140 Val Ile Lys Asp Arg Val Lys Lys Ile Thr Asn Gln Lys Ile Glu Ile 145 150 155 160 Asn Asn Tyr Glu Gln Ile Leu Thr Thr Leu Asn Gln Val Lys Ile His 165 170 175 Leu Leu Asp Leu Lys Asn Ala Ile Gln Thr Thr Val Asp Gln Ser Leu 180 185 190 Ser Tyr Gln Asn Ile Thr Ala Asp Asn Asn Val Tyr His Pro Tyr Lys 195 200 205 Asp Gln Glu Phe Asn Ala Ile Ile Arg Ile Gln Leu Ala Asn Val Leu 210 215 220 Ala Gln Phe Asp Gln Tyr Ile Ser Ile Phe Gln Met Asn Asn Cys Val 225 230 235 240 Ile Ile Glu Leu Pro Tyr Phe Cys Leu Leu Ala Thr Leu His Leu Phe 245 250 255 Thr Leu Gln Ser Val Val His Phe Gly Ser Gln Trp Gly Tyr Ser Thr 260 265 270 Met Gln Ile Lys Asp Tyr Ser Lys Lys Leu Gln Gln Lys Ile Lys Glu 275 280 285 Tyr Thr Asn His Val Tyr Ser Ile Cys Ile Asn Pro Ser His Ile His 290 295 300 Arg Leu Asn Asp Ser Lys Asn Ser Leu Tyr Lys Leu Asp Ser Leu Phe 305 310 315 320 Ser Asn Met Ile Asn Glu Cys Cys Asn Tyr Ile Ala Ile Trp Pro Leu 325 330 335 Leu Asp Pro Val Asp Tyr Pro Ile Arg Thr His Leu Glu Gln Ile His 340 345 350 Ile Pro Phe Ser Asn Ile Ile Thr Ser Glu Asn Ala Thr Phe Glu Leu 355 360 365 Asn Asn His Ile Gln Lys Lys Thr Phe Gln Ser His Asn Leu Ser Lys 370 375 380 Lys Thr Asn Leu Asn Lys Ile Ala Thr Ile Gly Glu Val Asp Arg Asn 385 390 395 400 Ser Gly Val Ile Met Ile Ala Gly Val Pro Val Val Ile Gly Ile Thr 405 410 415 Asn Gly Gln Tyr Val Thr Glu His Ile Thr Lys Thr Ser Ala Ile Lys 420 425 430 Leu Ser Lys Asn Gln Ile Ile Glu Leu Pro Phe Phe Asn Leu Thr Thr 435 440 445 Gly Leu Tyr Gln Ile Arg Tyr Arg Leu Ser Thr Thr Glu Ser Gly Phe 450 455 460 Leu His Phe Lys Leu Gly Arg Trp Asp Asn Ile Val Ser Leu Glu Gln 465 470 475 480 Ile Glu Thr Tyr Asn His Ser Thr Leu Asp Phe Gly Gly Lys Pro Gly 485 490 495 Ile Tyr Lys Leu Pro Ser Lys Lys Val Thr Pro Arg Cys Gly Asn Leu 500 505 510 Ser Ser Ile Asp Asn Ile Leu Ala Ile Asn Ser Gly His His Ile Leu 515 520 525 Thr Ile Ser Asn Ile Gly Ser Val Asn Ile Val Val Asp Arg Ile Glu 530 535 540 Phe Ile Tyr Ile Ser Asn Met Asp Ser Pro His Ser Pro Met Val Phe 545 550 555 560 Asn Asn Lys Lys Tyr Leu Glu Lys Ile Lys Arg Gln Val Asn Gln Leu 565 570 575 Phe Thr Asp Thr Leu Lys Asn Lys Leu Lys Lys Glu Ile Ser Asp Tyr 580 585 590 His Ile Asp Gln Ile Ala Leu Lys Ile Asp Lys Leu Ser Asn Lys Ala 595 600 605 Phe Gln Leu Glu Lys Lys Tyr Leu Arg Gln Leu Ile Asn Lys Ala Lys 610 615 620 Arg Leu Ser Lys Glu Arg Asn Lys Leu Val Gly Gly Asn Phe Glu Lys 625 630 635 640 Leu Asp Lys Trp Leu Leu Gly Tyr Asp Val Val Lys Lys Tyr Asn Lys 645 650 655 Lys Ile Cys Lys Gly Glu Tyr Leu Leu Leu Pro Pro Pro Glu Lys Gly 660 665 670 Leu Ser Tyr Ile Tyr Gln Lys Val Asp Glu Ser Lys Leu Lys Pro Tyr 675 680 685 Thr Arg Tyr Ile Ile Ser Gly Tyr Ile Ile Gln Ser Glu Asn Leu Glu 690 695 700 Leu Ile Val Ser Arg Tyr Gly Asn Glu Ile Gln Thr Leu Leu Asn Val 705 710 715 720 Pro His Ile Asn Glu Asn Thr Phe His Asn Gln Lys His Val Asn Ser 725 730 735 His Phe Phe Ser Tyr Thr Ile Asp Val Gly Met Leu His Pro Glu Ile 740 745 750 Asn Leu Gly Ile Glu Leu Gly Leu Arg Ile Val His Pro Tyr Gly Phe 755 760 765 Ala Lys Leu Ser Asn Leu Glu Ile Arg Glu Ser His Ser Leu Thr Asn 770 775 780 Tyr Asn Thr Leu Lys Arg Gln Asp Ser Leu Tyr Val Asn Lys Tyr Gln 785 790 795 800 Asn Gln Asn Arg Gly Leu Tyr Arg Asn Pro Thr Tyr Gln Ile Asn Asn 805 810 815 Met Lys Ile Lys Asp Asn His Ser Leu Thr Met Gln Glu Ile Ile Gln 820 825 830 Lys Glu Thr Ile Trp Lys Asn Lys Phe Asp Asn Glu Asn Lys Lys Phe 835 840 845 Ile Ile Asp Leu Thr Ser Ile Ile Asn Gln Ile Asn Thr Phe Tyr Lys 850 855 860 Asp Leu Asn Trp Asn Asn Thr Ile His Pro His Val Thr Tyr Gln Lys 865 870 875 880 Ile Asn Gln Val Lys Leu Pro Lys Leu Ser Asn Leu Lys His Trp Phe 885 890 895 Met Asn Asp Arg Pro Gly Glu His Tyr Lys Ile Ile Gln Thr Leu Gln 900 905 910 Asn Ala Leu Asp Cys Ala Phe Ile Gln Leu Glu Asn Gln Asn Leu Ile 915 920 925 Arg Asn Gly Gly Phe Thr Asn Gly Leu Glu Asn Trp Thr Ile Gln Gly 930 935 940 Gln Val Lys Ile Val Thr Phe Ile Pro Asn Lys Gln Thr Val Gln Leu 945 950 955 960 Ser Cys Trp Asp Ala Tyr Met Val Gln Thr Ile Asn Ile Lys Glu Phe 965 970 975 Asp Thr Ile His Thr Tyr Lys Leu Arg Val Tyr Gly Lys Gly Thr Gly 980 985 990 Asn Ile Val Ile Gln His Ser Asp Tyr Val Glu Leu Met Ser Phe Ser 995 1000 1005 Thr Asn Glu Phe Ile Phe Lys Glu Leu Leu Phe Ser Leu Lys Thr 1010 1015 1020 Asn Ile Ile Glu Val Leu Ile Gln Ser Glu Gly Pro Lys Phe Phe 1025 1030 1035 Ile Asp Ser Ile Glu Ile Phe Lys Tyr 1040 1045 <210> 88 <211> 548 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 88 Val His Ile Leu Phe Leu Ser Asp Glu Tyr Val Ser Asn Gly Gly Val 1 5 10 15 Tyr Met Ala His Leu Ser Asp Phe Tyr Pro Ile Ser Tyr Asn Val Leu 20 25 30 Ser Gln Lys Ser Val Tyr Asn Asp Asn Glu Met Tyr Glu Val Gln Gln 35 40 45 Ile Phe Lys Asn Val Leu Thr Ser Trp Glu Gln Tyr Ser Gln Asp Gly 50 55 60 Arg Ile Ser Thr Gln Gln Gln Glu Leu Lys Lys Ala Ile His Asn Leu 65 70 75 80 Lys Lys Tyr Asn Leu Asp Leu Phe Asp Leu Phe Ile Asn Ile Leu Pro 85 90 95 Leu Gly Ala Thr Ile Ser Pro Leu Pro Pro Val His Ser Asn Asp Val 100 105 110 Met Ile Ser Thr Ile Ile Pro Asn Ile Cys Phe Ile Val Asp Ile Val 115 120 125 Trp Pro Gln Ile Pro Lys Gly Leu Asn Thr Gln Leu Asn Met Trp Glu 130 135 140 Val Ile Lys Asp Arg Val Lys Lys Ile Thr Asn Gln Lys Ile Glu Ile 145 150 155 160 Asn Asn Tyr Glu Gln Ile Leu Thr Thr Leu Asn Gln Val Lys Ile His 165 170 175 Leu Leu Asp Leu Lys Asn Ala Ile Gln Thr Thr Val Asp Gln Ser Leu 180 185 190 Ser Tyr Gln Asn Ile Thr Ala Asp Asn Asn Val Tyr His Pro Tyr Lys 195 200 205 Asp Gln Glu Phe Asn Ala Ile Ile Arg Ile Gln Leu Ala Asn Val Leu 210 215 220 Ala Gln Phe Asp Gln Tyr Ile Ser Ile Phe Gln Met Asn Asn Cys Val 225 230 235 240 Ile Ile Glu Leu Pro Tyr Phe Cys Leu Leu Ala Thr Leu His Leu Phe 245 250 255 Thr Leu Gln Ser Val Val His Phe Gly Ser Gln Trp Gly Tyr Ser Thr 260 265 270 Met Gln Ile Lys Asp Tyr Ser Lys Lys Leu Gln Gln Lys Ile Lys Glu 275 280 285 Tyr Thr Asn His Val Tyr Ser Ile Cys Ile Asn Pro Ser His Ile His 290 295 300 Arg Leu Asn Asp Ser Lys Asn Ser Leu Tyr Lys Leu Asp Ser Leu Phe 305 310 315 320 Ser Asn Met Ile Asn Glu Cys Cys Asn Tyr Ile Ala Ile Trp Pro Leu 325 330 335 Leu Asp Pro Val Asp Tyr Pro Ile Arg Thr His Leu Glu Gln Ile His 340 345 350 Ile Pro Phe Ser Asn Ile Ile Thr Ser Glu Asn Ala Thr Phe Glu Leu 355 360 365 Asn Asn His Ile Gln Lys Lys Thr Phe Gln Ser His Asn Leu Ser Lys 370 375 380 Lys Thr Asn Leu Asn Lys Ile Ala Thr Ile Gly Glu Val Asp Arg Asn 385 390 395 400 Ser Gly Val Ile Met Ile Ala Gly Val Pro Val Val Ile Gly Ile Thr 405 410 415 Asn Gly Gln Tyr Val Thr Glu His Ile Thr Lys Thr Ser Ala Ile Lys 420 425 430 Leu Ser Lys Asn Gln Ile Ile Glu Leu Pro Phe Phe Asn Leu Thr Thr 435 440 445 Gly Leu Tyr Gln Ile Arg Tyr Arg Leu Ser Thr Thr Glu Ser Gly Phe 450 455 460 Leu His Phe Lys Leu Gly Arg Trp Asp Asn Ile Val Ser Leu Glu Gln 465 470 475 480 Ile Glu Thr Tyr Asn His Ser Thr Leu Asp Phe Gly Gly Lys Pro Gly 485 490 495 Ile Tyr Lys Leu Pro Ser Lys Lys Val Thr Pro Arg Cys Gly Asn Leu 500 505 510 Ser Ser Ile Asp Asn Ile Leu Ala Ile Asn Ser Gly His His Ile Leu 515 520 525 Thr Ile Ser Asn Ile Gly Ser Val Asn Ile Val Val Asp Arg Ile Glu 530 535 540 Phe Ile Tyr Ile 545 <210> 89 <211> 364 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 89 Val Asn Glu Met Ala Thr Leu Asn Leu Ser Glu Glu Ser Lys Lys Phe 1 5 10 15 Gln Ser Ile Thr Phe Ala Glu Ser Thr Glu Gln Tyr Gly Leu Arg Gln 20 25 30 Tyr Pro Asn Leu Asn Glu Asn Pro Thr Asn Arg Val Phe Asn Asp Ala 35 40 45 Tyr His Lys Glu Leu Ala Asp Gln Tyr Gly Phe Ile Phe Tyr Lys Leu 50 55 60 Asp Ala Asp Asp Gln Phe Ile Ile Ala Asn Arg Asn Thr Gly Glu Val 65 70 75 80 Leu Gln Ala Pro Gly Thr Thr Gly Pro Asp Ser Val Val Leu His Lys 85 90 95 Gln Tyr Asp Ala Ser Ile Gly Gln Lys Ile Thr Lys Lys Gln Leu Thr 100 105 110 Lys Asp Asn Phe Gln Leu Tyr Val Tyr Asn Ser Thr Gly Ile Ile Ser 115 120 125 Ala Pro Tyr Asp Lys Val Gly Glu Trp Val Asn Ile Val Ser Leu Pro 130 135 140 Lys Asn Ser Asn Glu Asn Asn Val His Thr His Leu Lys Asn Arg Thr 145 150 155 160 Asp Ile Lys Phe Glu Ile Asn Ile Pro Ser Leu Ser Pro Thr Thr Lys 165 170 175 Leu Glu Pro Ile Pro Glu Leu Pro Gly Phe Asn Asp Pro Leu Pro Glu 180 185 190 Asn Glu Asp Ala Lys Arg Ala Val Ile Gly Ser Ala Leu Ile Pro Cys 195 200 205 Val Leu Val Asn Asp Ser Ile Ser Leu Ala Asp Lys Ile Lys Glu Tyr 210 215 220 Pro Tyr Tyr Val Leu Glu Tyr Arg Gln Tyr Trp His Leu Leu Trp Ser 225 230 235 240 Asp Val Phe Thr Ala Gly Ser Asn Lys Ile Lys Thr Glu Val Thr Gly 245 250 255 Ile Pro Ser Glu Ala Gln Glu Lys Met Lys Glu Phe Val Gly Ala Ser 260 265 270 Ile Arg Thr Asp Ile Gly Leu Arg Phe Asn Glu Lys Ser Glu Pro Phe 275 280 285 Gly Lys Gln Ile Thr Ser Gly Leu Asn Val Lys His Ser Tyr Asp Tyr 290 295 300 Glu Leu Gly Glu Thr Thr Thr Thr Thr Asn Val Asp Asn Pro Asn Asp 305 310 315 320 Phe Thr Val Arg Tyr Ala Arg Tyr Ala Arg Ala His Glu Phe Val Leu 325 330 335 Lys Arg Ser Asp Gly Gln Val Val Glu Glu Pro Trp Val Ala Ile Asp 340 345 350 Glu Asn Asp Met Tyr Leu Lys Met Tyr Lys Arg Ala 355 360 <210> 90 <211> 372 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 90 Val Val Gly Glu Arg Glu Met Lys Arg Tyr Lys Lys Ile Leu Met Val 1 5 10 15 Ala Pro Leu Ala Cys Met Leu Gly Thr Gly Val Val Thr Leu Pro Asp 20 25 30 Ala Ala Tyr Ala Ala Glu Ser Leu Ser Ser Pro Val Ser Phe Thr Asn 35 40 45 Ile Tyr Asn Asp Gly Ala Asp Tyr Thr Lys Glu Asn Leu Ala Lys Asp 50 55 60 Leu Arg Lys Arg Ile Leu Trp Gly Ile Glu Glu Thr Pro Glu Leu Arg 65 70 75 80 Gln Lys Phe Lys Leu Ala Asp Asp Glu Ser Ile Gln Arg Glu Asn Pro 85 90 95 Ala Thr Ser Phe Thr Asp Pro Asn Gly Asn Thr Thr Glu Tyr Pro Ala 100 105 110 Leu Tyr Tyr Gly Leu Glu Asp Gln Leu Ser Lys Val Glu Val Gly Val 115 120 125 Val Gly Ser His Phe Glu Val Asn Pro Thr Val Asp Ser Tyr Glu Asp 130 135 140 Leu Gly Gln Thr Asn Leu Leu Thr Ile Asn Asn Asp Asp Gly Thr Val 145 150 155 160 Ala Gln Thr Ala Gln Thr Pro Glu Thr Thr Glu Lys Phe Ser Glu Thr 165 170 175 Met Ser Tyr Ser Asn Ser Thr Gly Met Lys Ile Gly Ile Gly Thr Ser 180 185 190 Thr Thr Ile Lys Ile Lys Ile Pro Phe Asp Leu Gly Glu Ala Ser Gln 195 200 205 Thr Val Asn Met Asn Ser Glu Phe Ser Phe Asn Asn Thr Gln Thr Gln 210 215 220 Thr Ser Thr His Glu Lys Ser Val Thr Phe Lys Ser Gln Pro Val Val 225 230 235 240 Ala Ala Pro Gly Gly Thr Thr Thr Tyr Tyr Gly Thr Ile Lys Arg Ala 245 250 255 Lys Phe Ser Gly Thr Phe Gln Thr Asp Ala Tyr Val Pro Gly Leu Thr 260 265 270 Leu Lys Leu Pro Ile Val Lys Lys Asn Asn Gly Asn Asp Ile Val His 275 280 285 Thr Glu Glu Val Thr Leu Thr Pro Glu Asp Met Tyr Ala Ile Phe Lys 290 295 300 Asn Gly Leu Pro Val Leu Pro Pro Tyr Leu Ser Leu Asp Asp Lys Ile 305 310 315 320 Lys Lys Val Lys Val Asn Asn Ala Ser Phe Thr Phe Asn Gly Glu Gly 325 330 335 Gly Tyr Tyr Ser Ala Val Gln Val Lys Phe Ile Pro Lys Asp Pro Asn 340 345 350 Lys Lys Ala Gln Val Met Pro Tyr Lys Glu Tyr Val Ala Lys Thr Gln 355 360 365 Glu Lys Ser Leu 370 <210> 91 <211> 378 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 91 Leu Leu Ile Tyr Ile Cys Lys Ile Leu Leu Lys Lys Gly Gly Leu Ile 1 5 10 15 Met Lys Phe Lys Ser Ala Lys Leu Ala Ile Cys Thr Met Ser Ala Ala 20 25 30 Met Ile Ser Thr Ala Val Ile Pro Ser Thr Ala Val Phe Ala Ala Glu 35 40 45 Thr Gln Leu Asn Val Gly Gln Lys Ala Val Thr Pro Asp Val Ser Ser 50 55 60 Tyr Ile Asp Ile Val Gln Asp Arg Met Lys Gln Arg Asp Lys Glu Ser 65 70 75 80 Lys Leu Ser Gly Glu Ala Ile Asn Met Gln Glu Gln Ile Ile Asp Gly 85 90 95 Trp Phe Leu Ser Arg Phe Trp Ile Phe Lys Asp Gln Asp Asn Asn His 100 105 110 Gln Thr Asn Arg Phe Ile Ser Trp Phe Lys Asp Asn Leu Ala Ser Pro 115 120 125 Lys Gly Tyr Asp Gln Ile Ala Glu Gln Met Gly Leu Asn Ile Glu Ala 130 135 140 Leu Asn Asp Met Asp Thr Ser Ser Ile Asn Tyr Thr Ser Lys Ile Gly 145 150 155 160 Asp Thr Ile Tyr Asn Gly Ile Ser Glu Leu Thr Asn Asn Thr Gly Thr 165 170 175 Thr Gln Lys Met Lys Thr Asp Ser Phe Gln Arg Asp Tyr Thr Lys Ser 180 185 190 Glu Thr Thr Ser Val Thr Asn Gly Leu Gln Val Gly Phe Lys Val Leu 195 200 205 Ala Lys Gly Ile Ile Tyr Leu Ala Gly Ala Asp Leu Glu Ala Ser Val 210 215 220 Asn Tyr Asn Leu Ser Thr Thr Thr Ser Leu Thr Asn Thr Val Ser Asp 225 230 235 240 Lys Phe Thr Val Pro Ser Gln Glu Val Thr Leu Pro Pro Gly His Lys 245 250 255 Ala Val Ile Lys His Asn Leu Asn Lys Met Val Tyr Ser Gly Ser His 260 265 270 Asp Leu Lys Gly Asp Leu Lys Val Ser Phe Ser Asp Lys Glu Leu Val 275 280 285 Gln Lys Phe Ile Tyr Pro Asn Tyr Arg Glu Ile Asn Leu Ser Asp Ile 290 295 300 Arg Lys Thr Met Asn Glu Ile Asp Glu Val Asn Asn Val Asn Pro Val 305 310 315 320 Asp Phe Tyr Gln Leu Val Gly Val Lys Asn His Val Lys Asn Gly Asp 325 330 335 Thr Ile Tyr Ile Asp Thr Pro Ala Glu Phe Thr Phe Asn Gly Ala Asn 340 345 350 Pro Tyr Tyr Arg Ala Ile Phe Thr Glu Tyr Asp Asp Asn Gly Asn Pro 355 360 365 Ile Gln Val Lys Ser Leu Gly Gly Asn Leu 370 375 <210> 92 <211> 732 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 92 Met Asn Asn Asn Gln Met Asn Phe Ser Asn Asp Ile Thr Asp Asn Ser 1 5 10 15 Asn Ile Asn Asn Phe Glu Asn Lys Ile Gln Asn Asn Met Glu Asn Leu 20 25 30 His Tyr Glu Glu Val Ser Asp Ile Val Ser Asn Leu Glu Glu Lys Asn 35 40 45 Gly Tyr Asp Val Pro Ile Glu Asn Ser Ser Ser Ile Arg Asp Phe Glu 50 55 60 Met Thr Arg Glu Ala Phe Glu Pro Tyr Asn Val Leu Ala Gln Pro Leu 65 70 75 80 Asp Thr Arg Glu Leu Asp Glu Leu Arg Arg Thr Trp Glu Asn Trp Glu 85 90 95 Met Glu Val Ser Phe Leu Asp Thr Arg Ile Val Pro Val Val Gly Val 100 105 110 Ile Gly Ser Phe Leu Ala Lys Glu Ile Ala Lys Ile Ala Gly Lys Lys 115 120 125 Leu Leu Lys Ser Leu Leu Gly Phe Leu Phe Pro Asn Asp Asn Thr Glu 130 135 140 Gln Phe Glu Ala Ile Leu Glu Ala Thr Glu Glu Leu Val Asn Arg Lys 145 150 155 160 Val Thr Glu Val Ile Arg Asp Arg Val Gln Gln Glu Leu Val Gly Leu 165 170 175 Gln Gly Asn Ile Glu Val Phe Leu Gln Asp Val Glu Asp Phe Glu Thr 180 185 190 Phe Ser Phe Leu Ser Val Glu Glu Lys Glu Ile Leu Lys Arg Lys Thr 195 200 205 Tyr Leu Arg Thr Gly Asn Thr Asn Ile Glu Pro Lys Ala Ile Ile Asp 210 215 220 Ser Ile Asn Thr Leu Asn Gln Leu Phe Met Ser Arg Met Pro Gln Phe 225 230 235 240 Ser Ser Ser Asn Pro Asp Trp Lys Leu Glu Leu Leu Pro Leu Phe Ala 245 250 255 Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Phe Leu Arg Asp Val Ile Asn Asn 260 265 270 Ala Thr Glu Trp Glu Leu Thr Ser Thr Gln Leu Thr Thr Tyr Lys Thr 275 280 285 Arg Leu Lys Ser Lys Val Val Glu Tyr Ser Asn Tyr Cys Leu Glu Thr 290 295 300 Tyr Arg Glu Asn Phe Asn Lys Ile Tyr Asn Thr Leu Ser Leu Lys Lys 305 310 315 320 Val Leu Asn Phe Arg Asn Tyr Met Val Phe Asn Val Leu Asp Tyr Val 325 330 335 Ser Thr Trp Ser Leu Leu Arg Tyr Ser Asn Val Asn Ile Asn Ser Ser 340 345 350 Thr Asn Ile Tyr His Leu Glu Lys Asp Ile Thr Lys Tyr Ala Ser Trp 355 360 365 Ser Ile Val Asn Gln Phe Ile Gln Gly Lys Pro Phe Lys Ile Phe Ser 370 375 380 Gly Leu Ser Ser Lys Ala Thr Ser Val Thr Phe Arg Gly Ser Asn Gln 385 390 395 400 Ile Asn Leu Pro Ala His His Met Asn Leu Ile Asp Asn Val Thr Thr 405 410 415 His Tyr Lys Gly Gly Thr Ser Ile Gly Pro Tyr Gly Ala Leu Pro Thr 420 425 430 Ala Asn Pro Gly Asn Asp Ile Ser Tyr Gly Phe Lys Asn Tyr Ser Gln 435 440 445 Ser Thr Ser Leu Ser Asn Pro Ile Asp Asn Pro Phe Tyr Lys Val Val 450 455 460 Gln Glu Ile Gln Ile Thr Lys Pro Ser Ser Lys Arg Ile Glu Thr Lys 465 470 475 480 Glu Tyr Ala Met Tyr Gln Ala Val Asn Asn Pro Thr Gly Gln Leu Thr 485 490 495 Asp Ile Tyr Gly Gly Asn Trp Val Ser Phe Pro Glu Tyr Thr Val Lys 500 505 510 His Val Met Glu Leu Pro Val Asp Asn Asp Phe Ser Leu Leu Pro Ala 515 520 525 Val Lys Ser Asn Ile Ser Leu Leu Asn His His Pro Leu Pro Pro Tyr 530 535 540 Lys Tyr Ser Arg Pro Gly Gly Leu Ile Ala Ile Phe Asn Arg Asp Thr 545 550 555 560 Pro Ile Lys Pro Tyr Thr Asn Thr Gly Asn Phe Thr Phe Lys His Thr 565 570 575 Val Pro Ser Asp Gly Ala Gly Phe Thr Ile Ser Pro Leu Gln Phe His 580 585 590 Ser Leu Thr Ala Asn Tyr Gln Pro Asn Ile Asp Arg Ala Cys Ile Gln 595 600 605 Glu Leu Leu Gly Asn His Gly Asp Gly Val Leu Phe Pro Glu Thr Lys 610 615 620 Ala Thr Tyr Thr Arg Tyr Asn Tyr Ala Ile Tyr Asn Pro Thr Ser Thr 625 630 635 640 Ala Arg Gln Tyr Arg Ile Tyr Leu Lys Leu Ala Thr Pro Asn Gly Ala 645 650 655 Ala Lys Phe Trp Leu Val Phe Asn Asn Gly Gly Ser Val Arg Tyr Asp 660 665 670 Val Asp Thr Leu Asn Gln Asn Asp Gly Ile Asn Asp His Gly Ala Ala 675 680 685 Phe His Glu Ala His Tyr Asn Thr Ile Ile Ile Pro Ala Gly Glu Thr 690 695 700 Tyr Val Leu Gly Val Glu His Gln Gly Pro Ala Ser Ile Leu Gly Arg 705 710 715 720 Ile Met Leu Thr Pro Thr Asn Val Thr Pro Ile Tyr 725 730 <210> 93 <211> 187 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 93 Val Asn Glu Tyr Ile Met Thr Asn His Ser Asn Ser Ser Gly Tyr Ser 1 5 10 15 Asp Asp Gly Val Ile Thr Ser Asn His Thr Met Thr Asp Asn Tyr Ser 20 25 30 Gly Asp Ser Leu Thr Pro Asn Asn Lys Ile Pro Phe Ser Phe Phe Val 35 40 45 Gln Leu Pro Asn Glu Phe Val Tyr His Thr Lys Gln Gln Thr Lys Val 50 55 60 Val Tyr Asn Val Lys Tyr Leu Thr Leu Ser Gln Glu Met Val Lys His 65 70 75 80 Pro Ile Gln Val Asn Gln Leu Gly Asn Ile Asp Ile Asp Leu Gln Val 85 90 95 Leu Lys Val Lys Gly Cys Leu Pro Ile Tyr Phe Asn Ile Pro Ile Thr 100 105 110 Pro Ile Ala Pro Glu His Met Cys Thr Ile His Arg Glu Phe Pro Leu 115 120 125 Leu Tyr Met Gly Tyr Gln Asp Ile Ile Ser Val Asn His Ile Ile Lys 130 135 140 Cys Ser Thr Gly Thr Leu Pro Tyr Tyr Leu Leu Asp Cys Glu His Ile 145 150 155 160 Arg Ile Cys Asp Leu Gln Val Lys Ala Gly Glu Asn Glu Gln Ser Val 165 170 175 Lys Val Ser Gly Glu Phe Glu Leu Leu Tyr Thr 180 185 <210> 94 <211> 395 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 94 Val Tyr Gln Val Lys Glu Ile Arg Phe Lys Ile Gly Tyr Asn Ser Phe 1 5 10 15 Ser Phe Cys Ile Glu Glu Arg Tyr Met Met Ser Asn Glu Asn Asn Asn 20 25 30 Arg Arg Asn Met Asn Ala Ser Met Gly Ser Asp Gly Glu Ser Ile Gln 35 40 45 Asn Lys Ile Gly Asp Ser Arg Ser Gln Ile Ser Phe Pro Asp Phe Asn 50 55 60 Phe Tyr Lys Ile Arg Thr Phe Ser Gly Lys Tyr Ala Asp Ile Thr Gly 65 70 75 80 Asp Ser Leu Leu Val Gln Tyr Asn Gly His Asn Gly Asp Asn Gln Lys 85 90 95 Phe Leu Ile Val Thr Leu Asp Asn Asp Tyr Ser Ile Ile Ala Ala Lys 100 105 110 His Thr Gly Lys Val Met His Glu Phe Tyr Leu Phe Gly Thr Gly Arg 115 120 125 Phe Leu Gln Ala Asp Phe His Asn Met Asp Glu Gln Lys Phe Phe Ile 130 135 140 Ser Asp Asp Gly Thr Ile Ala Val Lys Lys Asp Arg Lys Val Trp Asp 145 150 155 160 Ala Thr Gly Gly Thr Ser Asn Gly Ser Pro Ile Ile Pro Tyr Asp Tyr 165 170 175 His Gly Ala Ser Asn Gln Lys Phe Thr Leu Glu Arg Ser Gly Ser Val 180 185 190 Ser Val Thr Lys Pro Thr Ile Gly Thr Leu Pro Pro Ala Pro Asp Phe 195 200 205 Lys Thr Thr Asp Leu Asn Glu Ile Leu Pro Asp Asn Thr Glu Pro Val 210 215 220 Ile Thr His Ala Thr Tyr Leu Pro Tyr Phe Met Val Lys Asp Pro Tyr 225 230 235 240 Tyr Asn Asn Gln Gln Lys Met Gln Asn Ser Pro Tyr Tyr Ile Leu Val 245 250 255 Arg Arg Gln Tyr Trp Glu Lys Ile Thr Gln Arg Ile Val Gly Ala Gly 260 265 270 Glu Ser Tyr Lys Tyr Glu Gln Lys Thr Gly Val Ser Arg Thr Asp Gln 275 280 285 Thr Ser Met Thr Glu Thr Thr Glu Ile Ala Ile Gly Ala Asp Met Gly 290 295 300 Phe Met Phe Lys Gly Phe Ser Val Gly Leu Ser Thr Ser Ile Thr Lys 305 310 315 320 Thr Leu Ser Val Thr Lys Ser Thr Ser Thr Thr Glu Ser Thr Glu Thr 325 330 335 Thr Glu Ile Val Thr Asp Ser Asn Pro Phe Met His Thr Ile Ala Arg 340 345 350 Ala Lys Tyr Met Leu Ile Asn Glu Tyr Tyr Val Thr Arg Ala Asn Gly 355 360 365 Glu Lys Ile Thr Ser Gly Asp Ala Ala Tyr Trp Lys Val Pro Asn Pro 370 375 380 Ser Gln Thr Ala Thr Arg Thr Ile Pro Arg Thr 385 390 395 <210> 95 <211> 246 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 95 Met Asn Gln Ser Leu Thr Asn Leu Lys Lys Ile Lys Phe Gly Pro Ile 1 5 10 15 Phe Lys Lys Ala Ser Leu Leu Asp Glu Asn Gln Pro Ile Ile Gly Ile 20 25 30 Asp Ile Glu Glu Glu Ile Asp Pro Lys Tyr Thr Pro Gln Gly Met Gly 35 40 45 Ile Met Lys Ser Phe Ser Asp Tyr Tyr Glu Ile Trp Gln Asp Val Glu 50 55 60 Arg Asn Asn Ala Glu Ile Val Ile Phe Asp Glu Ala Lys Ala Phe Ala 65 70 75 80 Asn Leu Ser Ser Phe Pro Gly Lys Gly Thr Ala Gly Tyr His Gly Tyr 85 90 95 Asn Ile Trp Lys Asp Ser Lys Glu Ile Val Val Asn Asp Ile Ile Asn 100 105 110 Leu Ile Val Glu Gln Leu Ile Ile Asn Ala Arg Ile Gly Leu Leu Ser 115 120 125 Leu Asn Glu Thr Asp Lys Asp Asn Leu Lys Lys Leu Val Ser Arg Val 130 135 140 Phe Thr Glu Val Gly Thr Lys Asp Tyr Lys Arg Ser Trp Ser Val Tyr 145 150 155 160 Asn Asn Phe Ser Asp Asn Ser Val Val Tyr Ser Tyr Ser Met Gly Leu 165 170 175 Leu Lys Gln Asn Leu Thr Thr Lys Pro Tyr Ile Tyr Ala Met Pro Leu 180 185 190 Gly Phe Gln Ile Arg Val Asn Lys Asn Met Lys Gln Leu Phe Gly Trp 195 200 205 Asn Leu Asn Ser Lys Ala Ala Tyr Asp Val Lys Val Val Ser Met Val 210 215 220 Tyr Arg Glu Thr Ile Asn Pro Asn Leu Ser Gln Met Ser Phe Glu Glu 225 230 235 240 Tyr Leu Glu Ile Leu Phe 245 <210> 96 <211> 241 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 96 Val Arg Asn Tyr Thr Ser Glu Lys Gln Ser Gln Thr Val Leu Phe Ser 1 5 10 15 Glu Lys Ser Ile Glu Thr Phe Ser Arg Ser Thr Thr Glu Gly Tyr Lys 20 25 30 Val Gly Ser Ser Ile Lys Ser Thr Thr Ser Phe Lys Val Lys Val Gly 35 40 45 Phe Leu Val Ser Gly Glu Ile Ser Glu Ser Ile Glu Val Ala Val Thr 50 55 60 Gly Glu Tyr Asn His Ser Ser Thr Glu Thr Thr Thr Thr Thr Thr Thr 65 70 75 80 Thr Thr Glu Lys Leu Trp Gln Val Thr Gln Pro Val Ile Ile Pro Pro 85 90 95 His Thr Gln Ile Thr Ala Thr Leu Gln Ile Phe Ser Gly Pro Phe Val 100 105 110 Val Pro Ala Lys Thr Lys Ala Thr Ile Gln Gly Lys Gly Thr Ile Asn 115 120 125 Gly Thr Pro Asn Trp Ala Ser Phe Ile Asn Tyr Thr Lys Tyr Asp Gly 130 135 140 Arg Tyr Trp Ala Ala Tyr Asn Arg Ala Ser Gly Leu Tyr Asn Asp Arg 145 150 155 160 Asn Ser Trp Pro Gly Tyr Lys Lys Ile Tyr Val Gly Thr Gly Ser Gly 165 170 175 Thr Gly Ser Leu Arg Leu Glu Gly Glu Ala Arg Ile Asn Ala Gln Val 180 185 190 Gly Leu Tyr Ala Val Thr Glu Phe Lys Glu Ser Pro Leu Pro Gly Tyr 195 200 205 Glu Ser Val Gly Ser Asn Arg Thr Tyr Tyr Ala Pro Asn Ile Ile Leu 210 215 220 Gly Asp Gly Ser Ile Ile Gln Phe Pro Glu Tyr Gln Arg Tyr Leu Gln 225 230 235 240 Arg <210> 97 <211> 553 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 97 Met Asn Tyr Lys Asn Arg Thr Asn Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Gln Thr 1 5 10 15 Leu Phe Val Thr Ile Ala Thr Met Thr Leu Gly Gly Ser Ile Leu Gly 20 25 30 Asn Thr Thr Ser Ala Phe Ser Ala Glu Asn Thr Ala Glu Lys Gln Lys 35 40 45 Val Ser Ser Tyr Leu Lys Asn Ser Asp Thr Val Gly Ser Asn Val Phe 50 55 60 Lys Val Ala Ala Asp Gly Ser Val Thr Leu Leu Asn Ser Asn Pro Phe 65 70 75 80 Asp Ser Pro Thr Val Lys Ala Ile Thr Leu Leu Gly Gly Asn Leu Leu 85 90 95 Asn Gln Ala Tyr Leu Asp Ala Tyr Lys Lys Asp Phe Thr Gly Thr Ala 100 105 110 Arg Thr Leu Val Leu Gly Ala Thr Ala Leu Ile Pro Tyr Val Gly Ser 115 120 125 Phe Ile Ser Pro Val Ile Gly Leu Leu Trp Pro Ala Asn Ile Gly Thr 130 135 140 Asp Met Thr Ala Gln Thr Lys Ala Leu Val Ala Leu Ile Asn Glu Gln 145 150 155 160 Ile Ala Asp Tyr Asp Ile Glu Thr Leu Glu Gln Lys Gly Lys Thr Leu 165 170 175 Lys Asp Leu Met Ser Arg Phe Asp Asp Leu Leu Asn Gly Lys Pro Leu 180 185 190 Thr Phe Gly Glu Gln Gly Thr Ile Gln Glu Thr Leu Arg Asn Lys Ala 195 200 205 Ser Asn Ile Asn Asp Lys Phe Ile Glu Val Ile Asn Asp Cys Gln Lys 210 215 220 Arg Ser Phe Lys Ala Glu Glu Leu Pro Ile Tyr Thr Leu Ile Ala Thr 225 230 235 240 Ala His Leu Leu Phe Leu Asn Met Ile Glu Gln Asn Gly Gln Ser Ser 245 250 255 Arg Ile Gln Met Asp Asp Glu Thr Tyr Lys Gly Tyr Val Glu Asp Phe 260 265 270 Lys Arg Leu Pro Ile Glu Tyr Ala Asn Tyr Ile Glu Ala Thr Ser Lys 275 280 285 Leu Gly Lys Gln Lys Phe Asn Thr Lys Met Asn Asp Thr Ile Asn Ala 290 295 300 Ala Lys Lys Gln Ala Leu Val Gly Ile Ile Ser Ser Asp Glu Lys Thr 305 310 315 320 Asn Leu Glu Asn Leu Glu Lys Thr Arg Lys Gln Cys Leu Asp Glu Ala 325 330 335 Lys Leu Leu Gln Gln Met Gly Asp Ala Tyr Gly Ala Glu Lys Ala Arg 340 345 350 Gln Lys Ala Gln Lys Ala Tyr Glu Tyr Lys Lys Gln Tyr Glu Asp Leu 355 360 365 Ile Gln Lys Arg Asp Asn Tyr Ile Lys Asn Thr Ala Asp Asn Glu Ala 370 375 380 Phe Lys Leu Ala Lys Thr Ser Met Glu Glu Leu Met Ile Asp Val Met 385 390 395 400 Ile Pro Asn Gly Lys Tyr Ile Ile Gln Ser Val Gln Asn Ser Asn Met 405 410 415 Val Val Gly Met Ser Gly Asn Asn Ile Gln Leu Glu Asp Asn Asn Gly 420 425 430 Gln Leu Asn Asn Lys Phe Val Ile Ile Tyr Asp Gln Ala Arg Asn Ser 435 440 445 Tyr Val Ile Glu Thr Ser Val Glu Thr Gly Leu Ser Ser Tyr Met Ala 450 455 460 Ala Asn Ile Asp Tyr Ser Asn Val Asn Lys Ser Gly Val Asn Val Tyr 465 470 475 480 Ala Ile Pro Ser Ile Ser Ser His Glu Gln Pro Asp Ile Leu His Trp 485 490 495 Lys Leu Lys Arg Ala Arg Gly Ser Lys Phe Val Tyr Leu Glu Asn Thr 500 505 510 Ala Asn Gly Gln Val Leu Asp Val Ser Asn Ala Gly Thr Glu Lys Gly 515 520 525 Thr Asn Ile Ile Thr Trp Pro Leu Lys Gln Gln Gly Gln Asn Gln Asn 530 535 540 Gln Gly Phe Lys Leu Val Pro Thr Asn 545 550 <210> 98 <211> 287 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 98 Met Asn His Leu Ala Phe Ser Pro Arg Glu Leu Gly Gly Lys Asp Ser 1 5 10 15 Pro Phe Leu Leu Thr Ile Glu Glu Trp Arg Ser Phe Ala Asn Tyr Leu 20 25 30 Asn Lys Trp Ile Ser Ala Pro Thr Ser Ile Asp Gln Val Lys Glu Arg 35 40 45 Ile Tyr Leu Ile Leu Asp Gly Lys Val Lys Ser Asn Trp Asp Arg Phe 50 55 60 Ile Thr Thr Ser Thr Phe Arg Arg Leu Val Glu Glu Ala Leu Ala Thr 65 70 75 80 Lys Leu Asn Val Arg Glu Lys Cys Arg Phe Trp Asn Asn Gly Gly His 85 90 95 Lys Asp Ile Leu Ile Leu Ser Gln Asn Ile Val Gly Phe Ala Asp Leu 100 105 110 Ile Thr Ile Lys Tyr Phe Asn Asp Leu Asn Gln Val Ile Leu Glu Ala 115 120 125 Gln Asn Gly Lys Leu Ser Pro Ser Thr Lys Ser Lys Phe Val Asn Met 130 135 140 Cys Lys Asp Leu Ser Asn His Ala Gln Thr Phe Tyr Gln Gln Ser Gln 145 150 155 160 Ser Ile Ala Thr Ser Leu Ser Glu Phe Tyr Ser Glu Ile Gln Lys Tyr 165 170 175 Glu Glu Ile Val Pro Thr Trp Ser Tyr Leu Met Ser Gln Leu Pro Leu 180 185 190 Tyr Asn Ser Asn Asp Phe Val Val Ala Gln Asn Thr Val Val Tyr Leu 195 200 205 Val Ala Pro Val Lys His Leu Ile Gln Phe Lys Glu Asn Val Leu Pro 210 215 220 Val Ile Arg Lys Val His Arg Ile Trp Gly Ser Ile Ser Tyr Asp Leu 225 230 235 240 Lys Glu Leu Ala Asp Asn Ile Glu Asp Ile Glu Asn Leu Glu Glu Phe 245 250 255 Ile Ala Ala Leu Glu Leu Glu Leu Ala Phe Glu Asp Trp Lys Ala Ile 260 265 270 Arg Asp Glu Ala Glu Asn Phe Tyr Lys Asn Ala Glu Asn Phe Ser 275 280 285 <210> 99 <211> 1261 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 99 Met Asn Gln Asp Tyr Asn Asn Lys Lys Ser Glu Met Met Asp Thr Asp 1 5 10 15 Val Ile Asn Tyr Gln Thr Arg Tyr Pro Leu Ala Lys Glu Pro Gly Arg 20 25 30 Ile Phe Gln Glu Glu Asn Asn Lys Asp Cys Asn Val Met Tyr Asn Arg 35 40 45 Asn Pro Gly Thr Phe Gly Pro Val Asn Thr Ala Gly Lys Val Ala Ser 50 55 60 Gly Ile Ile Gly Ser Val Met Arg Ser Phe Lys Arg Gln Lys Gln Ile 65 70 75 80 Asp Gln Ile Val Asp Ile Val Leu Ile Glu Val Tyr Ala Thr Leu Trp 85 90 95 Pro Ile Leu Glu Gly Met Trp Tyr Ala Met Met Asp Ala Val Glu Ile 100 105 110 Met Ile Gln Glu Ala Ile Thr Thr Ala Val Arg Ser Lys Ala Gln Ala 115 120 125 Glu Leu Asp Gly Val Arg Asn Ala Leu Ala Leu Tyr Gln Gln Ala Phe 130 135 140 Asp Asp Trp Glu Lys Asp Pro Asp Asn Leu Gln Leu Gln Glu Arg Ile 145 150 155 160 Arg Arg Gln Phe Thr Thr Thr Asn Thr Ile Ile Glu Phe Ala Met Pro 165 170 175 Ser Phe Ala Val Ser Gly Phe Glu Val Pro Leu Leu Val Val Tyr Ala 180 185 190 Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Phe Leu Arg Ala Ala Val Val Phe 195 200 205 Gly Glu Lys Trp Gly Met Ser Arg Glu Glu Ile Glu Asp Tyr Tyr Ser 210 215 220 Gly Asn Phe Gly Leu Thr Gly Arg Thr Lys Leu Tyr Thr Asn His Cys 225 230 235 240 Ile Asn Trp Tyr Asp Lys Gly Ile Glu Lys Ala Lys Val Leu Asn Pro 245 250 255 Ser Ala Thr Ile Leu Glu Gln Trp Asn Leu Phe Asn Asp Phe Arg Arg 260 265 270 Glu Met Thr Ile Met Val Leu Asp Ile Val Ala Leu Trp Pro Met Tyr 275 280 285 Asp Val Lys Leu Tyr Pro Glu Gly Ile Thr Thr Glu Leu Thr Arg Thr 290 295 300 Ile Tyr Thr Pro Ser Met Gly Ile Leu Glu Asp Ser Pro Met Met Ser 305 310 315 320 Met Val Arg Glu Asp His Gly Asn Leu Glu Ala Met Ala Ala Gln Glu 325 330 335 Leu Leu Ser Thr Ser Pro Pro Ser Leu Phe Thr Trp Leu Glu Lys Gln 340 345 350 Ile Val Tyr Arg Tyr Lys Asn Ala Ile Tyr Gly Tyr Gln Asn Phe Leu 355 360 365 Arg Thr Thr Phe Gly Glu Glu Phe Ser Ser Gly Ile Ile Gly Ala Thr 370 375 380 Asp Ser Pro Tyr Thr Ser Asn Pro Lys Ser Ile Pro Ile Gly Ser Glu 385 390 395 400 Leu Tyr Asp Val Tyr Lys Val Val Thr Ser Tyr Leu Glu Val Asp Pro 405 410 415 Tyr Pro Asn Lys Asp Ser Pro Ile His Arg Leu Val Tyr Tyr Arg Leu 420 425 430 Lys Asp Glu Gln Glu Ser Ile Ile Arg Thr Asp Thr Ser Glu Gly Pro 435 440 445 Ile Asp Gln Val Ser Glu Ile Thr Tyr Asp Glu Glu Phe Pro Glu Asn 450 455 460 Arg His Arg Leu Ala Tyr Met Ser Gly Leu Gln Ser Phe Phe Ser Leu 465 470 475 480 Ala Trp Thr Thr Glu Gly Leu Phe Asn Ser Tyr Trp Ala Pro Tyr Asn 485 490 495 Ile Thr Leu Gly Trp Thr Tyr Ala Asp Val Asp Arg Thr Asn Thr Ile 500 505 510 Ala Pro Asp Val Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Tyr Lys Ile 515 520 525 Ser Gly Asn Pro Tyr Leu Glu Gly Ala Glu Gly Ile Gly Ala Val Pro 530 535 540 Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asn Leu Val Gly Leu Ala Ala Gly Ala 545 550 555 560 Lys Leu Tyr Met Lys Val Thr Asn Pro Val Ser Asn Leu Val Gly Tyr 565 570 575 His Ile Arg Ile Arg Tyr Ala Asn Asn Gln Pro Thr Val Leu Ser Ile 580 585 590 Ser Tyr Gln Gly Leu Glu Thr Ser Ser Gly Arg Phe Asp Ile Pro Val 595 600 605 Thr Tyr Ser Gly Asp Tyr Thr Ala Lys Leu Thr Tyr Glu Ala Phe His 610 615 620 Tyr Lys Glu Thr Ile Val Ile Ser Ser Pro Ile Gly Glu Glu Val Ala 625 630 635 640 Glu Ile Met Leu His Asn Glu Gly Arg Ser His Leu Leu Ile Asp Lys 645 650 655 Ile Glu Phe Ile Pro Ile Glu Gly Ser Leu Glu Glu Tyr Lys Val Asn 660 665 670 Gln Ala Leu Glu Lys Ala Arg Lys Ala Val Asn Val Leu Phe Thr Ser 675 680 685 Asp Ala Lys Asn Ala Leu Lys Leu Asn Ile Thr Asp Tyr Val Val Asp 690 695 700 Gln Ala Ala Asn Leu Val Glu Cys Val Ser Glu Asp Phe His Ala Lys 705 710 715 720 Glu Lys Met Ile Leu Leu Asp Gln Val Lys Phe Ala Lys Arg Leu Ser 725 730 735 Gln Ala Arg Asn Leu Leu Asn Tyr Gly Asp Phe Glu Ser Ser Asp Trp 740 745 750 Ser Gly Glu Asn Gly Trp Arg Thr Ser Asn His Val His Val Ala Val 755 760 765 Asp Asn Pro Thr Phe Lys Gly Arg Tyr Leu His Met Pro Gly Ala Met 770 775 780 Ser Pro Gln Phe Ser Asn Asn Ile Tyr Pro Thr Tyr Val Tyr Gln Lys 785 790 795 800 Val Asp Glu Ser Lys Leu Lys Ser Tyr Thr Arg Tyr Leu Val Arg Gly 805 810 815 Phe Val Gly Asn Ser Lys Asp Leu Glu Leu Leu Val Glu Arg Tyr Gly 820 825 830 Lys Asp Val His Val Glu Met Asn Val Pro Asn Asp Ile Arg Tyr Ser 835 840 845 Leu Ser Met Asn Glu Cys Gly Gly Phe Asp Arg Cys Lys Pro Val Ser 850 855 860 Tyr Glu Thr Ser Pro Ser His Thr Cys Thr Cys Lys Asp Ile Ala Val 865 870 875 880 Ala His Thr Asp Cys Gln Cys Lys Asp Lys Gly Asn Arg Ile Ser Thr 885 890 895 Asn Met Tyr Thr Asn Val Pro Thr Asp Ser Ala Val Tyr Thr Asn Gly 900 905 910 Ser His Ala His Lys Ser Cys Gly Cys Lys His Thr Asn Ser Ser Tyr 915 920 925 Pro Asn Gly Lys His Pro His Lys Pro Cys Gly Cys Gln Asn Pro His 930 935 940 Val Phe Thr Tyr Tyr Ile Asp Thr Gly Cys Val Asp Gln Glu Glu Asn 945 950 955 960 Leu Gly Leu Phe Phe Ala Leu Lys Ile Ala Ser Glu Asn Gly Ile Ala 965 970 975 Asn Ile Asp Asn Leu Glu Ile Ile Glu Ala Gln Pro Leu Thr Gly Glu 980 985 990 Ala Leu Ala Arg Val Lys Lys Arg Glu Gln Lys Trp Lys Gln Glu Arg 995 1000 1005 Asp Lys Lys Arg Leu Glu Thr Glu Lys Ala Val Gln Ala Ala Gln 1010 1015 1020 Glu Ala Ile Gln Gly Leu Phe Thr Asn Thr Gln Gln Asn Arg Leu 1025 1030 1035 Lys Phe Lys Thr Leu Phe Pro Gln Ile Leu Lys Ala Glu Met Leu 1040 1045 1050 Val Gln Gln Ile Pro Tyr Val Tyr His Asp Tyr Leu Leu Gly Ala 1055 1060 1065 Ile Pro Pro Met Leu Gly Met Asn Tyr Glu Ile Tyr Gln Gln Leu 1070 1075 1080 Ala Ala Ser Ile Arg Asn Ala His Thr Leu Tyr Ala Glu Trp Asn 1085 1090 1095 Leu Val Ser Asn Gly Thr Phe Arg Ser Gly Thr Gly Ser Trp Asn 1100 1105 1110 Val Ser Glu Gly Val Lys Val Gln Pro Leu Gln Asn Thr Ser Val 1115 1120 1125 Leu Val Leu Ser Glu Trp Ser His Glu Ala Ser Gln Gln Leu Arg 1130 1135 1140 Ile Asp Pro Asp Arg Gly Tyr Val Leu Arg Val Thr Ala Arg Lys 1145 1150 1155 Glu Gly Ala Gly Lys Gly Thr Val Thr Met Ser Asp Cys Ala Ala 1160 1165 1170 Tyr Thr Glu Thr Leu Thr Phe Thr Ser Cys Asp Tyr Asn Thr Val 1175 1180 1185 Asp Ser Gln Ala Met Thr Gly Asp Thr Leu Ser Gly Phe Val Thr 1190 1195 1200 Lys Thr Leu Glu Ile Phe Pro Asp Thr Asp Arg Ile Arg Ile Asp 1205 1210 1215 Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr Phe Lys Val Glu Ser Val Glu Leu 1220 1225 1230 Ile Cys Met Glu His Met Val Asp Pro Ile Cys Trp Pro Asp Tyr 1235 1240 1245 Asp Cys Pro Phe Pro Ile Glu Pro Pro Ser Val Asn Asp 1250 1255 1260 <210> 100 <211> 662 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 100 Met Asn Gln Asp Tyr Asn Asn Lys Lys Ser Glu Met Met Asp Thr Asp 1 5 10 15 Val Ile Asn Tyr Gln Thr Arg Tyr Pro Leu Ala Lys Glu Pro Gly Arg 20 25 30 Ile Phe Gln Glu Glu Asn Asn Lys Asp Cys Asn Val Met Tyr Asn Arg 35 40 45 Asn Pro Gly Thr Phe Gly Pro Val Asn Thr Ala Gly Lys Val Ala Ser 50 55 60 Gly Ile Ile Gly Ser Val Met Arg Ser Phe Lys Arg Gln Lys Gln Ile 65 70 75 80 Asp Gln Ile Val Asp Ile Val Leu Ile Glu Val Tyr Ala Thr Leu Trp 85 90 95 Pro Ile Leu Glu Gly Met Trp Tyr Ala Met Met Asp Ala Val Glu Ile 100 105 110 Met Ile Gln Glu Ala Ile Thr Thr Ala Val Arg Ser Lys Ala Gln Ala 115 120 125 Glu Leu Asp Gly Val Arg Asn Ala Leu Ala Leu Tyr Gln Gln Ala Phe 130 135 140 Asp Asp Trp Glu Lys Asp Pro Asp Asn Leu Gln Leu Gln Glu Arg Ile 145 150 155 160 Arg Arg Gln Phe Thr Thr Thr Asn Thr Ile Ile Glu Phe Ala Met Pro 165 170 175 Ser Phe Ala Val Ser Gly Phe Glu Val Pro Leu Leu Val Val Tyr Ala 180 185 190 Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Phe Leu Arg Ala Ala Val Val Phe 195 200 205 Gly Glu Lys Trp Gly Met Ser Arg Glu Glu Ile Glu Asp Tyr Tyr Ser 210 215 220 Gly Asn Phe Gly Leu Thr Gly Arg Thr Lys Leu Tyr Thr Asn His Cys 225 230 235 240 Ile Asn Trp Tyr Asp Lys Gly Ile Glu Lys Ala Lys Val Leu Asn Pro 245 250 255 Ser Ala Thr Ile Leu Glu Gln Trp Asn Leu Phe Asn Asp Phe Arg Arg 260 265 270 Glu Met Thr Ile Met Val Leu Asp Ile Val Ala Leu Trp Pro Met Tyr 275 280 285 Asp Val Lys Leu Tyr Pro Glu Gly Ile Thr Thr Glu Leu Thr Arg Thr 290 295 300 Ile Tyr Thr Pro Ser Met Gly Ile Leu Glu Asp Ser Pro Met Met Ser 305 310 315 320 Met Val Arg Glu Asp His Gly Asn Leu Glu Ala Met Ala Ala Gln Glu 325 330 335 Leu Leu Ser Thr Ser Pro Pro Ser Leu Phe Thr Trp Leu Glu Lys Gln 340 345 350 Ile Val Tyr Arg Tyr Lys Asn Ala Ile Tyr Gly Tyr Gln Asn Phe Leu 355 360 365 Arg Thr Thr Phe Gly Glu Glu Phe Ser Ser Gly Ile Ile Gly Ala Thr 370 375 380 Asp Ser Pro Tyr Thr Ser Asn Pro Lys Ser Ile Pro Ile Gly Ser Glu 385 390 395 400 Leu Tyr Asp Val Tyr Lys Val Val Thr Ser Tyr Leu Glu Val Asp Pro 405 410 415 Tyr Pro Asn Lys Asp Ser Pro Ile His Arg Leu Val Tyr Tyr Arg Leu 420 425 430 Lys Asp Glu Gln Glu Ser Ile Ile Arg Thr Asp Thr Ser Glu Gly Pro 435 440 445 Ile Asp Gln Val Ser Glu Ile Thr Tyr Asp Glu Glu Phe Pro Glu Asn 450 455 460 Arg His Arg Leu Ala Tyr Met Ser Gly Leu Gln Ser Phe Phe Ser Leu 465 470 475 480 Ala Trp Thr Thr Glu Gly Leu Phe Asn Ser Tyr Trp Ala Pro Tyr Asn 485 490 495 Ile Thr Leu Gly Trp Thr Tyr Ala Asp Val Asp Arg Thr Asn Thr Ile 500 505 510 Ala Pro Asp Val Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Tyr Lys Ile 515 520 525 Ser Gly Asn Pro Tyr Leu Glu Gly Ala Glu Gly Ile Gly Ala Val Pro 530 535 540 Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asn Leu Val Gly Leu Ala Ala Gly Ala 545 550 555 560 Lys Leu Tyr Met Lys Val Thr Asn Pro Val Ser Asn Leu Val Gly Tyr 565 570 575 His Ile Arg Ile Arg Tyr Ala Asn Asn Gln Pro Thr Val Leu Ser Ile 580 585 590 Ser Tyr Gln Gly Leu Glu Thr Ser Ser Gly Arg Phe Asp Ile Pro Val 595 600 605 Thr Tyr Ser Gly Asp Tyr Thr Ala Lys Leu Thr Tyr Glu Ala Phe His 610 615 620 Tyr Lys Glu Thr Ile Val Ile Ser Ser Pro Ile Gly Glu Glu Val Ala 625 630 635 640 Glu Ile Met Leu His Asn Glu Gly Arg Ser His Leu Leu Ile Asp Lys 645 650 655 Ile Glu Phe Ile Pro Ile 660 <210> 101 <211> 328 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 101 Met Arg Lys Tyr Lys Lys Leu Ala Val Ala Met Pro Leu Ala Gly Met 1 5 10 15 Ile Met Ser Gly Val Gly Val Leu Gly Gly Pro Ala Ser Thr Phe Ala 20 25 30 Asp Thr Met Pro Gln Ala Lys Val Ala Pro His Val Thr Asn Phe Ala 35 40 45 Ala Ala Asp His Tyr Gln Gln Phe Met Asp Phe Met Ser Ser Lys Gly 50 55 60 Met Glu Arg Tyr Ala Asn Asn Phe Glu Ile Val Ala Met Pro Asp Ser 65 70 75 80 Gly Pro Lys Asn Ile Arg Ile Thr Glu Ala Lys Pro Ile Asn Ala Pro 85 90 95 Glu Asn Thr Thr Gln Val Met Ser Tyr His Asn Ser Thr Gly Val Gln 100 105 110 Gln Ser Leu Lys Thr Pro Ser Lys Lys Ile Thr His Lys Asn Thr Ile 115 120 125 Ala Ile Lys Asn Gly Gly Ser Ile Lys Thr Thr Ile Glu Ser Lys Thr 130 135 140 Thr Phe Gly Val Gln Val Pro Phe Phe Ala Lys Gly Glu Gln Glu Leu 145 150 155 160 Lys Val Gly Leu Glu Val Thr Tyr Asn Arg Glu Ser Thr Asp Thr Ala 165 170 175 Glu Asn Ile Gln Glu Phe Thr Val Pro Glu Gln Thr Leu Leu Ala Gln 180 185 190 Pro Gly Gly Thr Thr Arg Leu Ile Tyr Thr Val Lys Ser Thr Ala Phe 195 200 205 Ser Gly Thr Tyr Thr Asn Lys Ala Ile Phe Lys Gln Lys Gln Asp Gly 210 215 220 Ile Ser Lys Lys Phe Glu Asn Gly Lys Glu Ile Glu Gly Lys Glu Leu 225 230 235 240 Glu Ser Trp Asn Glu Thr Gln Gly Tyr Arg Phe Ile Lys Gln Ile Ile 245 250 255 Ala Ser Gln Pro Gln Leu Ala Asp Ile Phe Glu Met Asp Asp Ala Asn 260 265 270 Glu Lys Ala Tyr Leu Lys Glu Ala Val Phe Thr Phe Glu Gly Gln Ala 275 280 285 Gly His Gln Ser Thr Ala Glu Ala Val Phe Ile Pro Asp Asp Asn Lys 290 295 300 Lys Ser Glu Val Lys Met Pro Ile Ala Glu Tyr Asn Lys Arg Val Ala 305 310 315 320 Asn Gly Ile Ser Leu Tyr Ala Lys 325 <210> 102 <211> 299 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 102 Leu Gln Arg Lys Ser Tyr Leu Leu Gly Gly Glu Thr Met Ile His Asp 1 5 10 15 Leu Lys Glu Asp Ile Leu Asn Phe Thr Lys Trp Tyr Ala Glu Lys His 20 25 30 Tyr Asn Ala Asn Pro Asp Thr Phe His Asp Glu Lys Val Phe Asn Pro 35 40 45 Ser Val Ser Asn Thr Glu Val Val Pro Asp Lys Ile Glu Phe Asp Thr 50 55 60 Thr Pro Lys Leu Thr Ala Arg Ala Thr Asp Ile Leu Ile Asn Asp Thr 65 70 75 80 Ser Val Ser Gln Ser Ile Thr Pro Lys Ile Ser Thr Lys Thr Val Glu 85 90 95 Thr Thr Ser Ile Thr Thr Thr Glu Gly Tyr Lys Ile Gly Ala Gly Ile 100 105 110 Lys Tyr Thr Ser Thr Met Lys Leu Lys Leu Phe Leu Ile Gly Glu Ile 115 120 125 Ser Asn Ser Ile Glu Ile Ala Val Thr Ser Glu Tyr Asn His Ser Thr 130 135 140 Ser Glu Thr Gln Thr Asn Thr Thr Glu Lys Ile Trp Glu Tyr Thr Arg 145 150 155 160 Pro Val Ile Val Pro Pro Arg Thr Lys Val Thr Ala Thr Leu Glu Val 165 170 175 Tyr Ala Gly Pro Val Lys Val Pro Val Thr Leu Arg Ser Thr Ile Thr 180 185 190 Gly Met Gly Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Gly Tyr Ile Leu Gly Ser Val 195 200 205 Ala Tyr Lys Asp Arg Asp Gly Lys Asn Trp Val Asp Ser Trp Arg Ser 210 215 220 Arg Ser Leu Tyr Asp Phe Lys Ser Thr Trp Pro Gly Phe Lys Pro Val 225 230 235 240 Tyr Val Gly Thr Asp Gly Glu Tyr Gly Val Lys Val Gln Gly Thr Ala 245 250 255 Gln Val Glu Leu Glu Leu Gly Leu Tyr Gly Val Val Thr Tyr Gln Glu 260 265 270 Glu Pro Leu Leu Gly Asn Asp Ser Asn Lys Ser Gln Thr Tyr Arg Glu 275 280 285 Ile Met Ser Arg Gln Gly Leu Tyr Thr Arg Ile 290 295 <210> 103 <211> 337 <212> PRT <213> Lysinibacillus sp. <400> 103 Leu Glu Gly Glu Ser Asp Met Arg Ser Lys Thr Leu Arg Asn Ala Leu 1 5 10 15 Ile Ile Gly Met Val Phe Ile Thr Leu Gly Gly Thr Thr Thr Ile Lys 20 25 30 Pro Ser Gln Thr Tyr Ala Glu Ser Asn Ser Met Gln Glu Lys Thr Ile 35 40 45 Gly Ile Thr Asn Val Asn Gln Val Leu Glu Lys Ile Gly Asn Tyr Tyr 50 55 60 Tyr Gln Arg Asn Leu Ser Leu Thr Trp Tyr Glu Ala Pro Asn Ser Ile 65 70 75 80 Gly Val Lys His Asn Phe Gln Leu Arg Lys Asn Ser Asp Ser Ile Ser 85 90 95 Ser Glu Ile Asp Leu Ser Ile Ser Gly Glu Glu Ile Glu Ser Leu Tyr 100 105 110 Tyr Asp Ser Thr Ile Pro Lys Phe Leu Gly Glu Asn Val Phe Glu Asn 115 120 125 Asn Thr Asp Gln Glu Gln Ser Tyr Asn Thr Ser Lys Phe Ser Glu Thr 130 135 140 Tyr Thr Glu Ser Thr Ser Thr Ser Val Ser Lys Gly Phe Lys Ile Asn 145 150 155 160 Val Gly Arg Asp Phe Thr Ile Pro Leu Ile Leu Asn Glu Gly Gly Lys 165 170 175 Ile Asn Leu Glu Tyr Asn Ser Gly Ser Thr Asn Thr Asn Thr Leu Ser 180 185 190 Lys Thr Tyr Thr Leu Glu Val Pro Ser Gln Pro Val Lys Val Pro Pro 195 200 205 Asn Lys Ile Tyr Lys Ser Val Val Glu Tyr Ser Gln Arg Thr Tyr Lys 210 215 220 Gly Thr Val Lys Phe Tyr Gly Arg Asn Leu His Asn Pro His Pro Ile 225 230 235 240 Asn Thr Ile Lys Thr Thr Gly Ser Tyr Thr Gly Trp Met Gly Met Gln 245 250 255 Glu Ile Lys Gln Phe Thr Phe Asn Asp Pro Leu Tyr Lys His Tyr Asp 260 265 270 Gly Leu Ser Asp Ser Gln Lys Lys Glu Val Glu Asn Asp Gly Val Val 275 280 285 Ile Ile Pro Phe Leu Gly Ala Thr Tyr Val Val Val Glu Gly Lys Gly 290 295 300 Ser Phe Glu Gly Val Tyr Gly Ala Lys Leu Asn Val Lys Thr Tyr Asp 305 310 315 320 Ile Thr Asp Lys Asn Asn Ile Lys Leu Val Asp Ser Arg Ser Ile Asp 325 330 335 Leu <210> 104 <211> 441 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 104 Leu Tyr Ala His Lys Gln Pro Phe Phe Phe Ser Phe Leu Asn Val Gln 1 5 10 15 Ser Ser Ala Gly Asp Tyr His Tyr Ser Glu Phe Gln Arg Tyr Ser Ala 20 25 30 Gln Tyr Ala Asp His Cys Glu Leu Val Val Asn Asn Gln Leu Asn Lys 35 40 45 Ile Gln Asn Thr Thr Gly Lys Thr Trp Lys Asp Tyr Asn Glu Tyr Arg 50 55 60 Arg Lys Met Ile Leu Ser Val Phe Asp Ile Val Ala Glu Phe Ser Thr 65 70 75 80 Phe Asp Pro Ile Leu Tyr Lys Gly Ala Ile Asn Arg Glu Ile Leu Thr 85 90 95 Arg Lys Ile Tyr Thr Asp Pro Val Asn Phe Thr Pro Gly Ser Ser Ile 100 105 110 Ala Asn Asp Glu Asn Lys Tyr Thr Val Pro Pro Ser Arg Val Asn Gln 115 120 125 Leu Val Ala Ser Thr Leu Phe Thr Asn Val Ala Ser Ala Gln Tyr Ala 130 135 140 Gly Phe Ile Gly Asn Ile Asn Arg Tyr Leu Ser Leu Ser Arg Gly Glu 145 150 155 160 Pro Phe Asp Gly Pro Leu Ile Gly Asn Gln Val Tyr Glu Lys Val Leu 165 170 175 Ala Gly Val Pro Thr Asn Gln Ser Ile Tyr Glu Val Gly Val Glu Gly 180 185 190 Ile Gln Asn Asp Tyr Pro Arg Asn Ile Gly Leu Arg Trp Gly Ser Leu 195 200 205 Thr Ala Phe Gln Asn Phe Tyr Ala Gly Gly Thr Thr Asn Leu Gly Ser 210 215 220 Leu Thr Arg Val Ser Val Pro Pro Lys Asn Asn Asp Pro Ile Asn Ile 225 230 235 240 Thr Asn Phe Thr His Gln Leu Ser Asp Ile Ile Leu Pro Gly Asn Ser 245 250 255 Gly Ser Ser Phe Ala Trp Thr His Val Glu Val Asn Pro Thr Gly Asn 260 265 270 Tyr Leu Ser Thr Asn Gln Ile Asn Leu Ile Ala Gly Thr Lys Ala Ser 275 280 285 Glu Ser Pro Gln Ile Lys Lys Gly Pro Arg Phe Ile Gly Gly Asp Leu 290 295 300 Leu Thr Ala Asp Trp Arg Thr Gly Asn Ile Ile Ser Pro Ser Tyr Gln 305 310 315 320 Leu Ser Pro Lys Phe Pro Gly Thr Arg Thr Ser Phe Arg Val Arg Val 325 330 335 Arg Tyr Gly Ala Asn Ser Ser Gly Ser Met Gln Phe Thr Phe Gly Ala 340 345 350 Thr Thr Ser Ser Gln Leu Ala Tyr Thr Ala Thr Gly Tyr Ser Pro Thr 355 360 365 Asn Thr Lys Tyr Asn Gln Phe Arg Thr Ile Glu Phe Phe Thr Pro Leu 370 375 380 Glu Ile Thr Thr Glu Gly Lys Leu Ile Leu Val Leu Tyr Asn Thr Asn 385 390 395 400 Ser Ala Pro Thr Phe Val Ile Asp Arg Leu Glu Leu Ile Pro Met Ile 405 410 415 Gly Leu Pro Thr Glu Tyr Asn Glu Pro Gln Lys Leu Glu Thr Ala Lys 420 425 430 Lys Ala Val Thr Asp Leu Phe Thr Asn 435 440 <210> 105 <211> 415 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 105 Leu Tyr Ala His Lys Gln Pro Phe Phe Phe Ser Phe Leu Asn Val Gln 1 5 10 15 Ser Ser Ala Gly Asp Tyr His Tyr Ser Glu Phe Gln Arg Tyr Ser Ala 20 25 30 Gln Tyr Ala Asp His Cys Glu Leu Val Val Asn Asn Gln Leu Asn Lys 35 40 45 Ile Gln Asn Thr Thr Gly Lys Thr Trp Lys Asp Tyr Asn Glu Tyr Arg 50 55 60 Arg Lys Met Ile Leu Ser Val Phe Asp Ile Val Ala Glu Phe Ser Thr 65 70 75 80 Phe Asp Pro Ile Leu Tyr Lys Gly Ala Ile Asn Arg Glu Ile Leu Thr 85 90 95 Arg Lys Ile Tyr Thr Asp Pro Val Asn Phe Thr Pro Gly Ser Ser Ile 100 105 110 Ala Asn Asp Glu Asn Lys Tyr Thr Val Pro Pro Ser Arg Val Asn Gln 115 120 125 Leu Val Ala Ser Thr Leu Phe Thr Asn Val Ala Ser Ala Gln Tyr Ala 130 135 140 Gly Phe Ile Gly Asn Ile Asn Arg Tyr Leu Ser Leu Ser Arg Gly Glu 145 150 155 160 Pro Phe Asp Gly Pro Leu Ile Gly Asn Gln Val Tyr Glu Lys Val Leu 165 170 175 Ala Gly Val Pro Thr Asn Gln Ser Ile Tyr Glu Val Gly Val Glu Gly 180 185 190 Ile Gln Asn Asp Tyr Pro Arg Asn Ile Gly Leu Arg Trp Gly Ser Leu 195 200 205 Thr Ala Phe Gln Asn Phe Tyr Ala Gly Gly Thr Thr Asn Leu Gly Ser 210 215 220 Leu Thr Arg Val Ser Val Pro Pro Lys Asn Asn Asp Pro Ile Asn Ile 225 230 235 240 Thr Asn Phe Thr His Gln Leu Ser Asp Ile Ile Leu Pro Gly Asn Ser 245 250 255 Gly Ser Ser Phe Ala Trp Thr His Val Glu Val Asn Pro Thr Gly Asn 260 265 270 Tyr Leu Ser Thr Asn Gln Ile Asn Leu Ile Ala Gly Thr Lys Ala Ser 275 280 285 Glu Ser Pro Gln Ile Lys Lys Gly Pro Arg Phe Ile Gly Gly Asp Leu 290 295 300 Leu Thr Ala Asp Trp Arg Thr Gly Asn Ile Ile Ser Pro Ser Tyr Gln 305 310 315 320 Leu Ser Pro Lys Phe Pro Gly Thr Arg Thr Ser Phe Arg Val Arg Val 325 330 335 Arg Tyr Gly Ala Asn Ser Ser Gly Ser Met Gln Phe Thr Phe Gly Ala 340 345 350 Thr Thr Ser Ser Gln Leu Ala Tyr Thr Ala Thr Gly Tyr Ser Pro Thr 355 360 365 Asn Thr Lys Tyr Asn Gln Phe Arg Thr Ile Glu Phe Phe Thr Pro Leu 370 375 380 Glu Ile Thr Thr Glu Gly Lys Leu Ile Leu Val Leu Tyr Asn Thr Asn 385 390 395 400 Ser Ala Pro Thr Phe Val Ile Asp Arg Leu Glu Leu Ile Pro Met 405 410 415 <210> 106 <211> 565 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 106 Val Asn His Met Tyr Ile Asn Thr Met Lys Asn Thr Leu Lys Ile Glu 1 5 10 15 Thr Thr Asp Tyr Glu Ile Asp Gln Ala Ala Ile Ser Ile Glu Cys Val 20 25 30 Ser Asn Glu Gln Asn Ser Gln Glu Lys Met Ile Leu Trp Asp Glu Ile 35 40 45 Lys Gln Ala Lys Gln Leu Ser Gln Ser Arg Asn Leu Leu Tyr Asn Gly 50 55 60 Asp Phe Glu Asp Ala Ser Asn Gly Trp Lys Thr Ser Tyr Thr Ile Glu 65 70 75 80 Ile Arg Lys Asn Ser Pro Ile Phe Lys Gly Gln Tyr Leu His Met Phe 85 90 95 Gly Ala Arg Asp Val Leu Gly Glu Val Phe Pro Thr Tyr Val Tyr Gln 100 105 110 Lys Ile Asp Glu Ser Lys Leu Lys Pro Tyr Thr Arg Tyr Arg Val Arg 115 120 125 Gly Phe Val Gly Ser Ser Lys Asp Leu Lys Leu Val Val Thr Arg Tyr 130 135 140 Gly Lys Glu Ile Asp Ala Ile Met Asp Val Pro Asp Asp Leu Ala Tyr 145 150 155 160 Met Gln Pro Asn Pro Ser Cys Gly Asp Tyr Arg Cys Asp Ser Ser Ser 165 170 175 Gln Ser Met Met Ser Gln Gly Tyr Pro Thr Pro Val Thr Asp Gly Tyr 180 185 190 Ala Ser Val Met Tyr Ala Cys Pro Ser Asp Arg Val Lys Lys His Val 195 200 205 Lys Cys His Asp Arg His Pro Phe Asp Phe His Ile Asp Thr Gly Lys 210 215 220 Leu Asp Thr Asn Thr Asn Leu Gly Met Leu Val Leu Phe Lys Ile Ser 225 230 235 240 His Pro Asn Gly Tyr Ala Thr Leu Gly Asn Leu Glu Val Ile Glu Glu 245 250 255 Gly Pro Leu Thr Asp Glu Ala Leu Glu His Val Lys Gln Lys Glu Lys 260 265 270 Lys Trp Asn Arg His Ile Glu Lys Ala Arg Met Glu Thr Gln Gln Ala 275 280 285 Tyr Asp Pro Ala Lys Gln Ala Val Asp Ala Leu Phe Thr Ser Val Gln 290 295 300 Glu Leu His Tyr His Thr Thr Leu Asn His Ile Lys Asn Ala Asp Gln 305 310 315 320 Leu Val Gln Ser Ile Pro Tyr Val Asn His Ala Trp Leu Pro Asp Ala 325 330 335 Pro Ser Met Asn Tyr Asp Leu Tyr Gln Gly Leu Asn Ala Arg Ile Met 340 345 350 Gln Ala Tyr Asn Leu Tyr Asp Ala Arg Asn Val Ile Thr Asn Gly Asp 355 360 365 Phe Thr Gln Gly Leu His Gly Trp His Thr Thr Gly Asn Ala Ala Val 370 375 380 Gln Gln Met Asp Gly Ala Ser Val Leu Val Leu Ser Asn Trp Ser Ala 385 390 395 400 Gly Val Ser Gln Asn Leu His Ala Gln Asp His His Gly Tyr Val Leu 405 410 415 Arg Val Ile Ala Lys Lys Glu Gly Thr Gly Lys Gly Tyr Val Thr Met 420 425 430 Met Asp Cys Asn Gly Lys Gln Glu Thr Leu Thr Phe Thr Ser Cys Glu 435 440 445 Glu Gly Tyr Met Thr Lys Thr Val Glu Val Phe Pro Glu Ser Asp Arg 450 455 460 Val Arg Ile Glu Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr Phe Tyr Ile Asp Ser 465 470 475 480 Ile Glu Leu Leu Cys Met Lys Gly Tyr Thr Ser Asn Tyr Asn Gln Asn 485 490 495 Thr Gly Asn Met Tyr Glu Gln Ser Tyr Asn Gly Asn Tyr Asn Gln Asn 500 505 510 Thr Ser Asp Val Tyr His Gln Gly Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Lys Asp 515 520 525 Ser Ser Ser Met Tyr Asn Gln Asn Tyr Thr Asn Asn Asp Asp Gln His 530 535 540 Ser Gly Cys Thr Cys Asn Gln Gly His Asn Pro Gly Cys Thr Cys Asn 545 550 555 560 Gln Arg Tyr Asn Arg 565 <210> 107 <211> 316 <212> PRT <213> Streptomyces sp. <400> 107 Val Ala Gly Gly Gly Arg Gly Ala Arg Pro Gly Gly Gly Val His Arg 1 5 10 15 His Arg Ala Arg Pro His Arg Glu Gln His Pro Gly Pro Pro Arg Arg 20 25 30 Gly Glu Glu Gly Pro Glu Ala Ala Gln Gly Ala Ala Gly Arg Glu Ala 35 40 45 Gly Glu Val Arg Glu Ala Gly Arg Arg Leu Pro Asp Arg Arg Gln Ala 50 55 60 Arg Gly Val Pro Gln Gly Arg Pro Gly Leu Arg Pro Gln Arg Glu Ala 65 70 75 80 Ala Pro Arg Pro Arg Leu Asn Arg Pro His Gly Gly Arg Arg Ala Pro 85 90 95 Gly Arg Gly Arg Leu Gly Ile Leu Thr Pro Pro Asp His Arg Ile Asp 100 105 110 His Arg Ile Asp His Arg Asp His Pro Gly Gly Ala Leu Ala Ala Ser 115 120 125 Phe Arg Thr Val Val Glu Val Ala Gln Asp His Leu Ala Gln Ala Arg 130 135 140 Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro Ala Thr Val Asn 145 150 155 160 Phe Asp Phe Glu Ala Ile His Arg Ala Ala Ser Ala Val Pro Asp Ser 165 170 175 Asp Val Val Lys Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln Glu His Ala Pro 180 185 190 Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val Arg Gln Ala Leu 195 200 205 Pro Pro Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe Trp Ala Thr Val Glu Arg Glu 210 215 220 Leu Val Gln Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu Gly Arg Pro Gly 225 230 235 240 Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Gly Asp Arg Thr Arg Phe Tyr Arg Asp 245 250 255 Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Asp His Met Tyr Ala 260 265 270 Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro Lys Ala Glu Thr 275 280 285 Leu Ala Leu Asp Leu Thr Asp Val Val Ser Phe Ala Val Arg Leu Asn 290 295 300 Ala Ile Val Val Arg Gln Ala Leu Ala Val Ser Val 305 310 315 <210> 108 <211> 336 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 108 Met Leu Ile Val Cys Tyr Leu Arg Ser Tyr Ile Phe Asn Gly Gly Asn 1 5 10 15 Lys Met Thr Asn Thr Gln Met Asp Asn Lys Tyr Leu Phe Arg Pro Ser 20 25 30 Tyr Glu Ala Lys Pro Asp Gly Thr Thr Val Asn Pro Tyr Tyr Ile Ile 35 40 45 Ile Asn Asp Leu Lys Arg Trp Pro Cys Tyr Val Thr Asp Asn Arg Asn 50 55 60 Phe Ile Ser Ser Ser Glu Glu Leu Gln Thr Arg Val Ala Pro Ser Tyr 65 70 75 80 Asp Pro Thr Gly Lys Tyr Asp Gly Thr Pro Ser Ala Asp Phe Asn Arg 85 90 95 Val Tyr Arg Asp Tyr Ala Leu Asp Pro Ala Phe Arg Pro Leu Tyr Ala 100 105 110 Ile Asn Ala Gln Ile Leu Pro Lys Tyr Asn Tyr Trp His Gln Gly Asn 115 120 125 Trp Gln Tyr Asn Glu Leu Gly Arg Val Ser Gln Leu Gly Gln Asp Ile 130 135 140 Gln Asn Phe Ala Asn Leu Ile Cys Val Lys Tyr Ile Asn Glu Leu Asn 145 150 155 160 Gln Ile Ile Asp Asp Thr Gln Asn Asp Lys Leu Ser Gln Lys Asp Ile 165 170 175 Asp Thr Phe Lys Asn Ile Cys Ser Asp Leu Gln Ser Gln Ile Gly Pro 180 185 190 Cys Gln Arg Arg Ser Arg Asn Ile Tyr Asn Glu Tyr Gln Asn Ala Ile 195 200 205 Asn Ile Leu Leu Ser Gln Ser His His Asp Ala Ala Asn Tyr Ala Phe 210 215 220 Thr Ile Val Asp Asn Ala Tyr Ser Thr Ala Lys Ser Gly Asp Gln Asn 225 230 235 240 Ala Leu Gly Gly Ile Arg Ser Tyr Ala Ser Ser Val Leu Asn Tyr Ala 245 250 255 Asn Ala Tyr Asp Gln Gly Val Ile Thr Ala Ser Met Asn Leu Gln Gly 260 265 270 Met Trp Met Phe Phe Gly Asp Asn Leu Gln Glu Leu Ile Ser Asn Leu 275 280 285 Lys Asp Pro Ile Val Asp His Asn Ala Leu Ile Ala Ser Leu Gln Leu 290 295 300 Glu Ile Ala Ile Glu Glu Trp Gln Asn Val Ser Thr Asn Ala Ala Glu 305 310 315 320 Phe Ile Lys Glu Trp Ala Gly Tyr Gly Ala Ser Leu Gly Tyr Asp Cys 325 330 335 <210> 109 <211> 307 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 109 Leu Ser Ile Tyr Asn Tyr Arg Ile Thr Ser Trp Phe Gly Asp Arg Ser 1 5 10 15 Ile Leu Pro Ser Asn Glu Thr Leu Gln Gln Gln Ser Trp Thr Gly Glu 20 25 30 Ala Lys Gln Lys Trp Asn Leu Arg Asp Leu Gly Asp Tyr Ser Phe Glu 35 40 45 Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly Lys Val Pro Thr Tyr Gln Trp Ala Gly 50 55 60 Ser Leu Val Asp Asn Val Glu Tyr Leu Lys Leu Asp Tyr Ser Asn Pro 65 70 75 80 Ser Asp Pro Asp Lys Val Phe Gly Ile Ile Asn Arg Ser Phe Leu Phe 85 90 95 Asp Gly Thr Asn Tyr Ala Ile His Ala Glu Asp Leu Val Lys Ile Gln 100 105 110 Lys Leu Pro Asp Val Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly 115 120 125 Gly Val Asp Gln Gln Leu Pro Gln Val Ser Asp Ser Val Val Val Gly 130 135 140 Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp 145 150 155 160 Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu 165 170 175 Tyr Trp Asp Lys Thr Tyr Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Val Thr His 180 185 190 Lys Tyr Ser Phe Thr Thr Gly Met Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met 195 200 205 Thr Asp Thr Leu Ser Met Ser Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Ser Phe 210 215 220 Gly Ala Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln 225 230 235 240 Thr Glu Ile Ser Ser Thr Asn Thr Asn Ala Ser Glu Glu Asn Val Thr 245 250 255 Arg Asp Val Gln Ser Glu Pro Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr 260 265 270 Gln Leu Ala Thr Arg Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val 275 280 285 Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Thr Arg Lys 290 295 300 Asn Ala Gln 305 <210> 110 <211> 328 <212> PRT <213> Lysinibacillus sp. <400> 110 Met Arg Lys Asn Lys Lys Ile Val Gln Lys Thr Leu Thr Ile Ala Ala 1 5 10 15 Ile Ala Ser Leu Gly Thr Thr Leu Ala Ile Ser Ser Pro Ser Leu Ala 20 25 30 Ser Ala Asp Gln Ile Asn Thr Ser Glu Asn Asn Leu Gln Arg Glu Val 35 40 45 Lys Ala His Thr Ile Leu Asp Trp Lys Asp Pro Ile Phe Asn Ala Thr 50 55 60 Glu Ile Val Gly Lys Asn Leu Leu Val Pro Gly Ile Tyr Leu Phe Thr 65 70 75 80 Asn Ser Thr Tyr His His Met Gly Tyr Tyr Gly Val Lys Tyr Glu Gln 85 90 95 Phe Ser Val Glu Ala Asp Gly Ser Pro Ser His Thr Asn Ser Thr Ser 100 105 110 Ile Phe Val Gly Lys Thr Thr Leu Thr Asn Ile Thr Asp Gln Glu Gln 115 120 125 Thr Leu Ser Thr Asn Ser Phe Ser Lys Met Ile Ser Asn Ser Val Ser 130 135 140 Asn Ser Thr Thr His Gly Phe Lys Phe Gly Thr Lys Ala Ser Ala Lys 145 150 155 160 Phe Gln Ile Pro Phe Val Gly Glu Thr Gly Ile Glu Leu Ser Ala Glu 165 170 175 Tyr Asn Phe Ser Asp Thr Ser Ser Thr Thr Asn Thr Glu Ser Tyr Thr 180 185 190 Tyr Ile Ala Ser Pro Gln Asn Ile Lys Val Pro Ala His Ser Thr Val 195 200 205 Glu Val Leu Val Asn Leu Asn Thr Val Lys Ala Lys Gly Asn Val Lys 210 215 220 Leu Leu Thr Lys Val Ser Gly Arg Asp Gln Gly Val Phe Val Phe Asp 225 230 235 240 Pro Gln Thr Gly Asp Ile Ser Lys Ser Tyr Tyr Tyr Asp Leu His Phe 245 250 255 Asn Gln Ile Val Glu Lys Ala Ser Lys Phe Glu Lys Leu His Asn Ile 260 265 270 Ser Ser Asn Ser Asp Gly Asn Thr Val Asn Ile Ile Gly Ser Gly Lys 275 280 285 Tyr Glu Ala Glu Tyr Gly Thr Glu Phe Ser Val Thr Val Arg Pro Val 290 295 300 Asp Asn Lys Gly Arg Ser Ile Asn Gly Gly Tyr Thr Phe Asn Val Lys 305 310 315 320 Pro Glu Lys Ile Ile Lys Val Glu 325 <210> 111 <211> 338 <212> PRT <213> Paenibacillus sp. <400> 111 Met Arg Lys His Val Leu Lys His Gly Leu Val Ile Gly Leu Ser Ala 1 5 10 15 Leu Met Leu Gly Ser Ala Ser Ala Pro Pro Gln Val Tyr Ala Glu Ala 20 25 30 Ser Ile Ala Gln Glu Lys Ser Ile Gly Ile Val Asp Val Asn Glu Val 35 40 45 Leu Lys Lys Val Gly Thr Tyr Tyr Tyr Lys Asn His Leu Ala Asn Thr 50 55 60 Val Ala Asn Pro Glu Ser Asn Gly Phe Arg Tyr Thr Leu Arg Ala Asn 65 70 75 80 Pro Asp Ser Val Thr Pro Val Ile Asp Leu Ser Ile Glu Ala Arg Thr 85 90 95 Glu Asn Ile His Tyr Asp Ser Thr Ile Pro Ile Phe Ile Gly Glu Asn 100 105 110 Thr Phe Pro Asn Asn Leu Asp Glu Glu Gln Ser Tyr Asn Thr Leu Lys 115 120 125 Tyr Ser Lys Thr Tyr Thr Glu Ser Thr Ser Thr Ser Ile Ser Ser Gly 130 135 140 Phe Lys Val Gly Gly Ala Gly Asp Leu Gly Asn Lys Phe Ile Leu Pro 145 150 155 160 Leu Ile Leu Glu Gly Ala Gly Lys Ile Asn Leu Glu Tyr Asn Thr Gly 165 170 175 Ser Thr Glu Thr Asn Thr Thr Ser Glu Ser Tyr Thr Leu Glu Val Pro 180 185 190 Pro Gln Pro Val Lys Val Pro Pro His Lys Thr Tyr Lys Thr Val Val 195 200 205 Glu Phe Ser Gln Arg Thr Tyr Arg Gly Asp Val Val Phe Thr Gly Arg 210 215 220 Thr Glu Ser Thr Met Ala Asn Arg Ser Ile Ile Asn Ala Thr Gly Ile 225 230 235 240 Tyr Thr Gly Trp Met Gly Met Gln Asp Ser Lys Lys Phe Thr Tyr Asp 245 250 255 Asn Tyr Leu Gly Val His Tyr Ala Gly Leu Thr Ala Ser Gln Gln Gln 260 265 270 Glu Ile Lys Asn Ala Gly Val Gln Ile Thr Thr Ser Gly Tyr Gly Ala 275 280 285 Ala Ala Asn Arg Phe Ser Ser Ile Glu Val Thr Gly Lys Gly Ser Phe 290 295 300 Ser Gly Val Ile Gly Ala Glu Leu Ile Val Thr Thr Tyr Asp Val Thr 305 310 315 320 Asp Ala Lys Asn Ala Arg Leu Val Asn Gln Arg Thr Val Pro Ile Glu 325 330 335 Leu Asp <210> 112 <211> 684 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 112 Met Asp Ala Leu Ile Tyr Val Asp Tyr Ile Tyr Ile Asp Thr Ile Ser 1 5 10 15 Ile Ile Asp Ile Glu Asn Ile Tyr Val Lys Asn Gly Gly Ser Leu Met 20 25 30 Lys Arg Asn Lys Asp Cys Asn Asp Gly Ile Gln Lys Ser Asp Met Ser 35 40 45 Asp Arg Tyr Pro Tyr Ala Asn Asp Pro Asn Ala Ala Leu Gln Asn Met 50 55 60 Glu Tyr Lys Glu Trp Leu Ser Val Cys Gln Glu Gly Gly Gln Gln Val 65 70 75 80 Leu His Leu Glu Ser Val Gly Asn Glu Thr Val Asn Ala Val Ser Ala 85 90 95 Gly Val Ile Val Val Gly Thr Met Met Ser Ala Met Ser Ala Pro Leu 100 105 110 Ala Ile Pro Gly Gly Ile Leu Ile Ser Phe Gly Thr Leu Ala Ala Ala 115 120 125 Leu Trp Pro Asp Glu Glu Asn Pro Thr Lys Val Trp Ser Asp Phe Met 130 135 140 Lys His Gly Glu Thr Leu Phe Asp Lys Lys Ile Ser Glu Leu Val Lys 145 150 155 160 Lys Gln Ala Gln Ala His Phe Glu Gly Ile Lys Thr Leu Leu Val Asp 165 170 175 Tyr Glu Lys Ala Phe Asn Asp Trp Lys Glu Asn Lys Asn Arg Leu Thr 180 185 190 Ala Glu Lys Val Lys Arg Glu Phe Asn Asp Val Asp Arg Gln Ile Lys 195 200 205 Thr Val Ile Pro His Leu Lys Tyr Glu Gly Tyr Glu Ala Leu Leu Leu 210 215 220 Ser Cys Phe Ala Gln Val Ala Asn Leu His Leu Asn Leu Leu His Gln 225 230 235 240 Gly Ala Ala Phe Gly Asp Glu Trp Asp Lys Tyr Ser Ser Tyr Leu Ser 245 250 255 Thr Ser Glu Asp Cys Tyr Glu Asp Leu Met Ser Arg Ile Glu Thr Tyr 260 265 270 Ile Asn His Cys Thr Lys Thr Tyr Asn Asp Gly Leu Ile Glu Leu Lys 275 280 285 Asn Lys Pro Asn Ile Lys Trp Asn Ile Tyr Asn Thr Tyr Arg Arg Glu 290 295 300 Met Thr Leu Thr Ala Leu Asp Leu Val Ala Leu Phe Pro Asn Tyr Asp 305 310 315 320 Val Lys Lys Tyr Pro Ile Gly Thr Gln Thr Glu Leu Thr Arg Glu Val 325 330 335 Tyr Thr Val Leu Asn Ser Met Asp Asp Leu Val Asp Phe Glu Ala Ala 340 345 350 Glu Lys Ser Leu Ile Gln Asn Pro His Val Phe Arg Trp Leu Ala Gly 355 360 365 Phe Thr Phe Val Thr Lys Asn Ile Ser Ala Ile Asp Leu Lys Tyr Leu 370 375 380 Ser Gly Ile Arg Asn Trp Tyr Tyr Tyr Thr Asn Phe Asp Thr Leu Lys 385 390 395 400 Ala Asp Lys Ala Asn Ser Glu Asn Ser Gly Gly Gly Ser Gln Lys Phe 405 410 415 Phe Phe Gly Ala Gly Ser Ile Tyr Lys Leu Glu Ile Ile Arg Asn Met 420 425 430 Asp Asp His Trp Gly Gly Leu Pro Phe Ala Asn Glu Val Gln Val Phe 435 440 445 Thr Pro Ser Ile Thr Tyr Asp Asn Lys Gln Ser Gln Thr Asn Ser Val 450 455 460 Tyr Asn Lys Lys Gly Asp Ala Ser Ser Gly Ile Pro Ile Met Asp Leu 465 470 475 480 Leu Tyr Leu Pro Lys Ala Lys Asp Asp Ser Pro Phe Ser Gln Gln Asp 485 490 495 Ile Pro Ser Ala Asn Asn Tyr Ser His Arg Leu Ser Tyr Ile Ala Arg 500 505 510 Val Lys Lys Ile Arg Gly Thr Arg Asp Val Tyr Asn Tyr Ala Phe Ala 515 520 525 Trp Thr His Arg Ser Val Asn Arg His Asn Thr Ile Ala Lys Asp Val 530 535 540 Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Ala Leu Glu Pro Asn Lys Asp Phe 545 550 555 560 Asp Val Ile Lys Gly Pro Gly His Thr Gly Gly Asp Leu Val Lys Leu 565 570 575 Asn Tyr Asn Glu Thr Ser Gly Leu Glu Ile Lys Cys Leu Thr Glu Asn 580 585 590 His Pro Lys Ile Asp Tyr Arg Ile Arg Ile Arg Tyr Ala Ala Asn Glu 595 600 605 Asp Thr Arg Val Glu Ile Ile Val Pro Glu Ser Asp Gly Phe Gly Ser 610 615 620 Ile Lys Pro Ala Lys Lys Thr Tyr Ser Asp Asp Asn Tyr Gln Lys Tyr 625 630 635 640 Asn Ser Phe Gln Tyr Leu Asp Thr Arg Ala Val Val Tyr Gly Glu Gly 645 650 655 Lys Gln Val Ala Leu Ser Ile Lys Asn Leu Glu Pro Asp Thr Phe Ile 660 665 670 Leu Ile Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Trp Phe Gly 675 680 <210> 113 <211> 682 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 113 Met Asp Ala Leu Ile Tyr Val Asp Tyr Ile Tyr Ile Asp Thr Ile Ser 1 5 10 15 Ile Ile Asp Ile Glu Asn Ile Tyr Val Lys Asn Gly Gly Ser Leu Met 20 25 30 Lys Arg Asn Lys Asp Cys Asn Asp Gly Ile Gln Lys Ser Asp Met Ser 35 40 45 Asp Arg Tyr Pro Tyr Ala Asn Asp Pro Asn Ala Ala Leu Gln Asn Met 50 55 60 Glu Tyr Lys Glu Trp Leu Ser Val Cys Gln Glu Gly Gly Gln Gln Val 65 70 75 80 Leu His Leu Glu Ser Val Gly Asn Glu Thr Val Asn Ala Val Ser Ala 85 90 95 Gly Val Ile Val Val Gly Thr Met Met Ser Ala Met Ser Ala Pro Leu 100 105 110 Ala Ile Pro Gly Gly Ile Leu Ile Ser Phe Gly Thr Leu Ala Ala Ala 115 120 125 Leu Trp Pro Asp Glu Glu Asn Pro Thr Lys Val Trp Ser Asp Phe Met 130 135 140 Lys His Gly Glu Thr Leu Phe Asp Lys Lys Ile Ser Glu Leu Val Lys 145 150 155 160 Lys Gln Ala Gln Ala His Phe Glu Gly Ile Lys Thr Leu Leu Val Asp 165 170 175 Tyr Glu Lys Ala Phe Asn Asp Trp Lys Glu Asn Lys Asn Arg Leu Thr 180 185 190 Ala Glu Lys Val Lys Arg Glu Phe Asn Asp Val Asp Arg Gln Ile Lys 195 200 205 Thr Val Ile Pro His Leu Lys Tyr Glu Gly Tyr Glu Ala Leu Leu Leu 210 215 220 Ser Cys Phe Ala Gln Val Ala Asn Leu His Leu Asn Leu Leu His Gln 225 230 235 240 Gly Ala Ala Phe Gly Asp Glu Trp Asp Lys Tyr Ser Ser Tyr Leu Ser 245 250 255 Thr Ser Glu Asp Cys Tyr Glu Asp Leu Met Ser Arg Ile Glu Thr Tyr 260 265 270 Ile Asn His Cys Thr Lys Thr Tyr Asn Asp Gly Leu Ile Glu Leu Lys 275 280 285 Asn Lys Pro Asn Ile Lys Trp Asn Ile Tyr Asn Thr Tyr Arg Arg Glu 290 295 300 Met Thr Leu Thr Ala Leu Asp Leu Val Ala Leu Phe Pro Asn Tyr Asp 305 310 315 320 Val Lys Lys Tyr Pro Ile Gly Thr Gln Thr Glu Leu Thr Arg Glu Val 325 330 335 Tyr Thr Val Leu Asn Ser Met Asp Asp Leu Val Asp Phe Glu Ala Ala 340 345 350 Glu Lys Ser Leu Ile Gln Asn Pro His Val Phe Arg Trp Leu Ala Gly 355 360 365 Phe Thr Phe Val Thr Lys Asn Ile Ser Ala Ile Asp Leu Lys Tyr Leu 370 375 380 Ser Gly Ile Arg Asn Trp Tyr Tyr Tyr Thr Asn Phe Asp Thr Leu Lys 385 390 395 400 Ala Asp Lys Ala Asn Ser Glu Asn Ser Gly Gly Gly Ser Gln Lys Phe 405 410 415 Phe Phe Gly Ala Gly Ser Ile Tyr Lys Leu Glu Ile Ile Arg Asn Met 420 425 430 Asp Asp His Trp Gly Gly Leu Pro Phe Ala Asn Glu Val Gln Val Phe 435 440 445 Thr Pro Ser Ile Thr Tyr Asp Asn Lys Gln Ser Gln Thr Asn Ser Val 450 455 460 Tyr Asn Lys Lys Gly Asp Ala Ser Ser Gly Ile Pro Ile Met Asp Leu 465 470 475 480 Leu Tyr Leu Pro Lys Ala Lys Asp Asp Ser Pro Phe Ser Gln Gln Asp 485 490 495 Ile Pro Ser Ala Asn Asn Tyr Ser His Arg Leu Ser Tyr Ile Ala Arg 500 505 510 Val Lys Lys Ile Arg Gly Thr Arg Asp Val Tyr Asn Tyr Ala Phe Ala 515 520 525 Trp Thr His Arg Ser Val Asn Arg His Asn Thr Ile Ala Lys Asp Val 530 535 540 Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Ala Leu Glu Pro Asn Lys Asp Phe 545 550 555 560 Asp Val Ile Lys Gly Pro Gly His Thr Gly Gly Asp Leu Val Lys Leu 565 570 575 Asn Tyr Asn Glu Thr Ser Gly Leu Glu Ile Lys Cys Leu Thr Glu Asn 580 585 590 His Pro Lys Ile Asp Tyr Arg Ile Arg Ile Arg Tyr Ala Ala Asn Glu 595 600 605 Asp Thr Arg Val Glu Ile Ile Val Pro Glu Ser Asp Gly Phe Gly Ser 610 615 620 Ile Lys Pro Ala Lys Lys Thr Tyr Ser Asp Asp Asn Tyr Gln Lys Tyr 625 630 635 640 Asn Ser Phe Gln Tyr Leu Asp Thr Arg Ala Val Val Tyr Gly Glu Gly 645 650 655 Lys Gln Val Ala Leu Ser Ile Lys Asn Leu Glu Pro Asp Thr Phe Ile 660 665 670 Leu Ile Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Trp 675 680 <210> 114 <211> 311 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 114 Met Val Ile Phe Asp Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Asn Leu Asp Leu Ala 1 5 10 15 Leu Thr His Thr Met Val Ala His Ser Thr Gly Asp Leu Glu His Cys 20 25 30 Lys Ala Asn Asn Tyr Tyr Tyr Asp Glu Val Tyr Tyr Asn Glu Val Asn 35 40 45 Ile Asn Pro Leu His Tyr Asn Asn Ser Arg Val Ile Leu Ser Asn Gln 50 55 60 Lys Leu Asp Tyr Asn Leu Pro Pro Leu Ser Ser Glu Asn Val Ser Pro 65 70 75 80 Leu Val Val Ser Gly Gly Thr Phe Lys Asn Asn Thr Asn Asp Val Gln 85 90 95 Thr Tyr Thr Ser Leu Glu Ile Thr Arg Lys Gln Gly Thr Ser Gln Lys 100 105 110 Ser Ser Ile Thr Tyr Gly Phe Lys Ala Gly Thr Lys Leu Ser Ala Ser 115 120 125 Tyr Lys Leu Lys Gly Gly Ile Ser Leu Ile Ala Gly Gly Glu Thr Ser 130 135 140 Phe Asn Phe Glu Phe Ser Phe Glu Ala Asn Phe Ser Lys Thr Asp Glu 145 150 155 160 Thr Val Glu Thr Asp Glu Thr Thr Val Arg Val Pro Pro Gln Thr Ile 165 170 175 Ile Val Lys Pro Gly Glu Thr Lys Arg Leu Glu Val Thr Leu Tyr Arg 180 185 190 Ile Val Ile Pro Asp Thr Lys Phe Asp Ile Asp Gly Asp Ile Ser Gly 195 200 205 Lys Ile Gln Tyr Gly Ser Gly Asn Pro Tyr Val Asp Ile Tyr Glu Thr 210 215 220 Phe Asp Tyr Val Gln Lys His Cys Pro Gly Thr Tyr Val Asn Arg Ser 225 230 235 240 Gly Asp Asp Leu Ile Arg Leu Asn Ser Ser Lys Lys Thr Leu Arg Phe 245 250 255 Lys Gly Phe Gly Lys Val Ala Phe Glu Tyr Glu Met Asn Met Ile Thr 260 265 270 Ile Asp Asn Lys Thr Gly Lys Val Val His Glu Glu Arg Val Pro Val 275 280 285 Asp Gly Tyr His Pro Ile Ser Tyr Lys Phe Gln Asp Gly Gln Lys Pro 290 295 300 Val Pro Met Gln Ile Phe Gly 305 310 <210> 115 <211> 296 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 115 Met Lys Ile Asn Lys Leu Lys Glu Glu Pro Gln Asn Phe Tyr Thr Leu 1 5 10 15 Ile Ala Lys Glu Leu Lys Leu Val Ser Ser Cys Tyr Phe Ala Tyr Ile 20 25 30 Tyr Pro Tyr His His Val Thr Asp Asn Lys Thr Leu Ala Asn Leu Leu 35 40 45 Tyr Pro Pro Tyr Thr Asp Arg Gly Val Ile Asn Phe Asp Phe Phe Arg 50 55 60 Lys His Arg Gln Phe Val His Phe Phe His Ile Tyr Glu Met Asp Asp 65 70 75 80 Val Phe His Ser Leu Met Asn Ile His Ala Gly Ile Tyr Asn Ser Asp 85 90 95 Leu Trp Trp Lys Leu Leu Gly Asp Gln Lys Val Asn Leu Leu Ser Gln 100 105 110 Asp Ile Glu Ser Phe Ala Asp Ile Ile Cys Val Glu His Ile Asp Glu 115 120 125 Leu Asn Glu Ile Ile Lys Asn Ala Asp Asn Asn Lys Leu Ser Glu Lys 130 135 140 Asn Ile Asp Thr Leu Lys Lys Ile Tyr Asp Glu Leu Asn Lys Asn Ile 145 150 155 160 Gly Asn Tyr Asn Gln Lys Ala Glu Glu Ile Leu Asn Gln Cys Asn Gln 165 170 175 Leu Leu Gln Phe Ile Val Ser Tyr Ser Gly Lys Ile Asn Asp Thr Ile 180 185 190 Ser Lys Ile Lys Ser Ile Tyr Met Ile Ser Lys Pro Thr Asp Lys Asn 195 200 205 Tyr Phe Glu Asp Leu Leu Leu Phe Leu Lys Lys Glu Lys Ile Val Ile 210 215 220 Asp Arg Tyr Asn Pro Glu Ile Ile Thr Ile Leu Met Asn Leu Gln Ala 225 230 235 240 Ile Trp Arg Val Phe Ala Ser Ser Leu Gln Asp Leu Ile Gln Glu Trp 245 250 255 Glu Asn Pro Leu Ile Asp Asp Asn Thr Leu Val Phe Ser Leu Glu Leu 260 265 270 Lys Ala Ala Ile Ala Thr Tyr Glu Gln Ile Lys Gln Gly Ile Glu Thr 275 280 285 Phe Arg Ile Lys Trp Lys Asp Asp 290 295 <210> 116 <211> 326 <212> PRT <213> Brevibacillus sp. <400> 116 Met Lys Lys Lys Met Asn Lys Asn Arg Leu Lys Lys Pro Met Val Ala 1 5 10 15 Ile Met Leu Ala Thr Ser Ile Gly Ile Pro Cys Ile Ser Ala Ser Gly 20 25 30 Ser Ala Leu Ala Thr Glu Asn Thr Pro Thr Ser Val Asn Glu Asn Val 35 40 45 Lys Val Gly Val Thr Asp Val Gln Ser Glu Leu Lys Lys Ile Gly Glu 50 55 60 Tyr His Tyr Thr Asn Asn Ile Ala Gly Thr Lys Ile Glu Ser Trp Pro 65 70 75 80 Thr Leu Thr Phe Gly Ser Arg Pro Asp Ser Val Glu Thr Lys Val Asn 85 90 95 Phe Ser Ile Thr Gly Thr Glu Asn Lys Leu Asn Phe Asp Ser Lys Ile 100 105 110 Val Glu Tyr Val Gly Glu Asn Ile Phe Glu Asn Thr Thr Glu Gln Ser 115 120 125 Gln Lys Phe Ser Thr Ala Lys Tyr Thr Lys Ser Val Thr Glu Ser Ile 130 135 140 Ala Thr Ala Thr Thr Lys Gly Phe Lys Val Gly Gly Ser Gly Asp Gly 145 150 155 160 Ser Asn Ile Phe Thr Ile Pro Leu Leu Leu Asn Asn Gly Ile Lys Ile 165 170 175 Asn Gly Glu Phe Asn Ser Ser Thr Thr Glu Thr Lys Thr Lys Ser Glu 180 185 190 Thr Arg Ser Ile Glu Ala Ser Ala Gln Ser Ile Glu Val Pro Pro His 195 200 205 Lys Lys Tyr Lys Ala Asp Val Val Leu Glu Gln Arg Asn Phe Trp Gly 210 215 220 Asp Val Thr Phe Thr Gly Val Gly Val Lys Pro Ala Thr Thr Ile Lys 225 230 235 240 Gly Thr Ala Ser Tyr Trp Ala Pro Asn Gly Met Gly Ala Trp Lys Gln 245 250 255 Tyr Thr Phe Ser Asp Asn Thr Val Asn Tyr Trp Lys Gly Leu Thr Ala 260 265 270 Ser Gln Lys Asn Ser Ile Asn Gly Ile Lys Phe Glu Asn Asn Asp Val 275 280 285 Lys Ala Glu Gly Thr Ala Lys Val Glu Gly Thr Phe Gly Ser Met Leu 290 295 300 Ile Val Lys Val Tyr Asp Ile Thr Asp Lys Ser Asn Pro Lys Leu Val 305 310 315 320 Glu Thr Arg Ser Phe Lys 325 <210> 117 <211> 630 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 117 Met Asn Lys Asn Ser Asn Asn Asn Glu Phe Thr Asn Asn Asn Gly Met 1 5 10 15 Val Ser Gln Pro Lys His Pro Phe Val Lys Glu Pro Gly Ser Glu Leu 20 25 30 Gln Asn Met Asn Thr Val Gly Ala Pro Ile Ala Leu Ser Ser Thr Thr 35 40 45 Thr Arg Asp Gly Val Ile Ile Ala Thr Gly Ile Gly Trp Ala Ile Leu 50 55 60 Gly Phe Val Pro Val Val Gly Pro Gly Leu Ser Ala Ala Ala Gly Leu 65 70 75 80 Leu Asn Val Ile Val Pro Phe Leu Trp Pro Glu Asp Asp Ala Gly Ser 85 90 95 Ser Gln Ile Ser Trp Glu Gln Leu Met Asp Ser Val Glu Glu Leu Val 100 105 110 Asp Glu Arg Ile Leu Thr Ser Lys Arg Ser Asp Ala Thr Ala Arg Leu 115 120 125 Glu Gly Ile Lys Ala Leu Val Asn Glu Tyr Thr Gln Ala Ile Asp Asp 130 135 140 Leu Lys Ala Asp Pro Asn Asn Glu Leu Lys Lys Asp Arg Val Arg Asp 145 150 155 160 Lys Phe Asp Asp Val Glu Asp Tyr Val Lys Val Ser Met Pro Phe Phe 165 170 175 Arg Ala Gln Gly Phe Glu Val Pro Met Leu Ala Met Tyr Ala Gln Ala 180 185 190 Ala Asn Ile His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Val Val Gln His Gly Ala 195 200 205 Ser Trp Gly Phe Gln Gln Tyr Glu Ile Asp Arg Tyr Tyr Asn His Thr 210 215 220 Gly Leu Thr Gly Ser Pro Gly Met Leu Gln Leu Leu Ala Gln Tyr Thr 225 230 235 240 Ala His Cys Val Arg Trp Tyr Asn Thr Gly Leu Glu Asn Arg Arg Ala 245 250 255 Thr Asn Asp Trp Asn Lys Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Thr Leu 260 265 270 Met Val Leu Asp Ile Ile Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Lys Phe 275 280 285 Tyr Ala Val Pro Thr Lys Ser Gln Leu Thr Arg Thr Val Tyr Thr His 290 295 300 Trp Ile Gly His Leu Arg Asn Arg Trp His Gly Asn Pro Asp Ala Leu 305 310 315 320 Ser Leu Ser Val Val Glu Asn Ser Ile Val Pro Ala Pro His Leu Phe 325 330 335 Thr Trp Leu Arg Glu Val Trp Phe Tyr Phe Thr Gly Gly Gly Gly Pro 340 345 350 Ser Ala Glu Thr Leu Phe Thr Gly Phe Arg Pro Phe Phe Gln Thr Thr 355 360 365 Leu Ser Asp Asn Leu Leu Thr Gly Glu Leu Gln Gly Asn Tyr Gly Thr 370 375 380 Glu Pro Arg Gln Asp Ile Thr Ile Pro Ser Pro Gln Ser Gly Asp Asp 385 390 395 400 Ile Trp Lys Val His Thr Ser Ser Ala Leu Met Ala Glu Gly Pro Glu 405 410 415 His Arg Arg Leu Lys Gly Trp Trp Phe Leu Phe Thr Asn Ser Pro Thr 420 425 430 Gln Gln Ala His Thr Lys Thr Gly Tyr Gly Gln Gln Leu Ile Tyr Thr 435 440 445 His Leu Gly Leu Pro Cys Lys Asn Ser Cys Gly Asp Glu Asn Pro Asn 450 455 460 Leu Ser Asn Pro Cys Asp Asn Ser Ser Leu Tyr Ser His Arg Leu Ser 465 470 475 480 Asn Phe Arg Gly Asn Phe Asp Pro Thr Tyr Cys Ser Tyr Gly Trp Thr 485 490 495 His Val Ser Ala Asp His Asn Asn Leu Ile Asp Ala Gln Lys Ile Thr 500 505 510 Gln Ile Pro Ala Val Lys Ala Ser Ser Ile Ser Gly Gly Ala Arg Val 515 520 525 Val Lys Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu Val Glu Leu Asp Phe 530 535 540 Ser Thr Ala Ser Ser Leu Arg Leu Lys Val Thr Leu Ala Asp Thr Thr 545 550 555 560 Lys Ser Tyr Gln Ile Arg Thr Arg Ser Ala Tyr Gly Ser Val Ser Lys 565 570 575 Ser Ala Asp Thr Leu Thr Tyr Ser Asp Phe Ser Tyr Ala Asn Ser Thr 580 585 590 Ile Ile Pro Pro Arg Asp Ser Ser Glu Tyr Thr Tyr Ile Met Glu Leu 595 600 605 Asp Pro Ser Asp Phe Gly Gly Leu Glu Gly Lys Phe Phe Ile Asp Lys 610 615 620 Ile Glu Phe Ile Pro Met 625 630 <210> 118 <211> 373 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 118 Val Gly Lys Ser Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys 1 5 10 15 Asn Lys Asn Ser Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Glu Gly Asn Gln Thr Gly 20 25 30 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Ala Asp Ala Leu Ser 35 40 45 Glu Arg Phe Phe Leu His Lys Leu Asp Asp Asn Tyr Tyr Ala Ile Ile 50 55 60 Asn Leu Asn Ser Gly Lys Val Ile Asp Ile Arg Gly Asn Gln Thr Gly 65 70 75 80 Asn Asn Ala Asn Ile Gln Gln Phe Glu Trp Arg Gly Asp Ala Asn Ser 85 90 95 Glu Tyr Trp Tyr Phe Arg Arg Glu Glu Asp Gly Tyr Tyr Val Ile Glu 100 105 110 Ser Lys His Ser Gly Lys Val Ile Asp Ile Glu Gly Asn Gln Thr Gly 115 120 125 Asn Asn Ala Asn Val Gln Gln Phe Gln Phe Leu Lys Asp Ala Pro Ser 130 135 140 Glu Arg Phe Ala Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile 145 150 155 160 Asn Thr Gln Pro Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp 165 170 175 Gln Leu Pro Glu Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val 180 185 190 Pro Ala Ile Ala Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys 195 200 205 Gln Ile Lys Glu Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp 210 215 220 Lys Lys Gln Glu Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Asn Phe 225 230 235 240 Glu Val Thr Thr Gly Ile Arg Val Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys 245 250 255 Thr Val Ser Leu Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly 260 265 270 Val Ser Leu Gly Met Ser Ser Gln Tyr Ser Gln Glu Leu Gln Thr Ser 275 280 285 Ile Ser His Thr Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Lys Arg His Thr 290 295 300 Ile Thr Asn Leu Phe Ser Glu Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu 305 310 315 320 Thr Thr Glu Tyr Ser Val Arg Arg Asp Ser Gly Thr Ile Val Asn Ser 325 330 335 Ser Trp Thr Met Thr Asp Lys Thr Arg Thr His Ala Val Thr Phe Pro 340 345 350 Lys Ser Thr Gly Lys Val Leu Asn Glu Asn Ile Lys Gln Ile Ser Lys 355 360 365 Ser Glu Ser Leu Lys 370 <210> 119 <211> 503 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 119 Leu Met Lys Tyr Lys Asp Arg Lys His Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Gln 1 5 10 15 Ala Leu Leu Ala Thr Val Ala Thr Leu Thr Leu Gly Val Ser Thr Leu 20 25 30 Glu Ser Thr Ala Ser Ala Phe Ala Glu Glu Lys Asp Lys Asn Ala Pro 35 40 45 Gln Gln Gln Asn Thr Ile Gln Gln Lys Asp Ala Gly Thr Tyr Tyr Glu 50 55 60 Gly Glu Gln Lys Glu Leu Asn Pro Leu Ala Gln Leu Asp Lys Trp Thr 65 70 75 80 Gln Asp Leu Gly Lys Thr Ser Gly Ala Gly Asp Tyr Lys Thr Thr Leu 85 90 95 Gly Met Val Glu Lys Leu Leu Pro Thr Ile Tyr Lys Asp Leu Asn Ser 100 105 110 Gly Asn Phe Asn Asn Thr Ala Arg Ser Phe Thr Met Leu Ser Thr Ala 115 120 125 Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Ala Phe Ile Ser Pro Ile Val Gly Leu Ile 130 135 140 Trp Pro Glu Asn Thr Thr Ala Gln Asp Ala Lys Leu Gln Lys Met Val 145 150 155 160 Glu Gly Leu Thr Ser Met Met Gly Gln Lys Ile Asn Asp Tyr Asp Leu 165 170 175 Ala Lys Leu Lys Gln Lys Thr Asp Ala Leu Thr Asn Thr Leu Lys Lys 180 185 190 Phe Gln Asp Ser Val Asn Asn Lys Pro Gln Ser Glu Ser Tyr Tyr Asp 195 200 205 Asn Ile Gln Thr Ala Asn Val Thr Tyr Ala Asp Tyr Ile Asn Thr Lys 210 215 220 Phe Glu Glu Ile Ile Lys Glu Ser Gln Thr Pro Gly His Gln Ile Pro 225 230 235 240 Glu Leu Pro Ile Phe Thr Val Ile Ala Thr Ala His Leu Gln Phe Leu 245 250 255 His Phe Ile Glu Glu Asn Ala Val Lys Asn Pro Arg Ile Lys Met Asp 260 265 270 Pro Glu His Leu Asn Arg Tyr Phe Pro Lys Phe Lys Asp Thr Ala Arg 275 280 285 Lys Tyr Arg Lys Tyr Ile Asn Asp Val Asn His Asp Ala Gln Gln Trp 290 295 300 Leu Tyr Asp Phe Thr Gly Gly Gly His Ile Lys Ala Asn Asn Pro Ala 305 310 315 320 His Ile Glu Ala Met Asn Lys Ile Ala Asp Leu Thr Lys Gln Thr Ser 325 330 335 Asp Asn Glu Ala Phe Leu Leu Ala Ser Asn Pro Pro Ser Val Gly Asp 340 345 350 Lys Thr Gly Leu Val Lys Glu Asp Gly Asp Lys Trp His Tyr Tyr Ser 355 360 365 Pro Arg Asp Gly Phe Glu Asn Ser Gln His Gln Lys Phe Asn Lys Gly 370 375 380 Ser Leu Val Thr Gly Pro Leu Asp Ile Asp Gly Arg Thr Tyr Leu Phe 385 390 395 400 Ser Phe Glu Glu Gly Met Lys Asn Ser Ala Gly Lys Lys Phe Asn Lys 405 410 415 Gly Asp Met Phe Thr Gly Trp Tyr Asn Asp Ala Gly Val Trp Ser Tyr 420 425 430 Tyr Lys Pro Glu Ser Gly Val Met Ala Thr Asp Trp Gln Asn Ile Ser 435 440 445 Gly Lys Trp Tyr Tyr Phe Ala Thr Ala Tyr Gln Glu Phe Asn Gly Gly 450 455 460 Ala Phe Ile Ser Lys Gly Asp Met Ile Lys Gly Lys Thr Val Glu Ile 465 470 475 480 Ser Gly Lys Leu Tyr Thr Phe Asp Glu Asn Gly Ala Cys Leu Asn Pro 485 490 495 Asp Gly Lys Pro Ile Ala Lys 500 <210> 120 <211> 722 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 120 Met Tyr Leu Ile Met Tyr Asn Asn Glu Glu Gln Pro Ile Ala Asn Arg 1 5 10 15 Lys Ser Asn Pro Asn Val Glu Asn Asp Cys Arg Cys Ser Glu Asp Asn 20 25 30 Tyr Asn Leu Leu Gln Glu Glu Pro Thr Leu Ser Gln Val Ser Ile Ala 35 40 45 Asp Thr Lys Asn Leu Tyr Thr Ser Leu Leu Leu Ala Glu Asn Gly Gly 50 55 60 Glu Leu Gln Pro Lys Val Pro Asp Phe Pro Thr Tyr Val Thr Thr Pro 65 70 75 80 Asn Asn Glu Asp Ser Lys Ile Cys Val Lys Asp Ile Thr Cys Val Trp 85 90 95 Gly Lys Trp Gly Glu Asn Arg Gln Gly Phe Leu Glu Pro Ala Val Arg 100 105 110 Ile Thr Pro Val Ala Gly Ala Ile Gly Ser Phe Leu Leu Gln Lys Ile 115 120 125 Gly Gly Leu Ile Ala Thr Lys Leu Ile Asn Gly Leu Tyr Gly Ile Leu 130 135 140 Phe Pro Thr Pro His Pro Ile Thr Leu Glu Gln Ile Leu Glu Ala Val 145 150 155 160 Ser Glu Leu Leu Asn Gln Arg Leu Asp Thr Glu Asn Tyr Asn Arg Val 165 170 175 Ser Leu Glu Leu Glu Gly Leu Gln Asn Ser Ser Lys Ala Phe Ile Glu 180 185 190 Thr Val Glu Ala Tyr Glu Gln Lys Ile Tyr Thr Asp Pro Leu Tyr Ala 195 200 205 Glu Thr His Ala Asp Glu Ile Arg Asn Ala Met Asn Thr Phe His Thr 210 215 220 Leu Cys Val Asn Arg Met Pro Gln Phe Arg Leu Pro Gly Tyr Gln Ile 225 230 235 240 Leu Leu Leu Pro Leu Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Ile His Ile Gly Phe 245 250 255 Leu Lys Asp Val Leu Asp Asn Gln Thr Lys Trp Gly Leu Ser Ala Ala 260 265 270 Asp Val Lys Leu Tyr Thr Asn Arg Phe Leu Asp Val Ile Gly Ile Tyr 275 280 285 Ser Thr Tyr Cys Asn Thr Thr Tyr His Thr Asp Phe Ile Lys Gln Phe 290 295 300 Ser Asp Asp Phe Lys Arg Pro Leu Asp Tyr Arg Thr Phe Met Ile Leu 305 310 315 320 Asn Val Leu Asp Tyr Val Ser Leu Trp Ser Met Leu Arg Phe Asn Lys 325 330 335 Leu Glu Val Leu Thr Ser Ala Pro Leu Tyr Glu Tyr Gly Arg Ala Thr 340 345 350 Pro Asn Gly Ile Ile Pro Lys Tyr Ser Tyr Ser Phe Trp Asp Asn Leu 355 360 365 Asn Arg Leu Phe Gln Gly Phe Pro Asn Arg Val Leu Asp Arg Val Val 370 375 380 Ser Gln Asn Lys Leu Ile Phe Ser Asn Arg Pro Pro Thr Leu Tyr Asn 385 390 395 400 Tyr Leu Asn Arg Ser Tyr Ser Ile Thr Thr Tyr Tyr Ser Gly Asn Lys 405 410 415 Ser Phe Lys Val Gly Tyr Asn Thr Tyr Ser Phe Cys Asn Gly Asn Asp 420 425 430 Arg Cys Glu Tyr Tyr Thr Ser Ser Ile Asn Ala Lys Asn Leu Lys Glu 435 440 445 Ala Ser Gln Ile Ser Asn Leu Tyr Thr Tyr Ser Gln Gly Trp Pro Asn 450 455 460 Val Arg Leu Glu Val Arg Asp Trp His Asp Met Arg Tyr Arg Asp Gly 465 470 475 480 Asp Arg Val Glu Ala Thr Ile Ala Ser Asp Pro Tyr Ser Tyr Asn Trp 485 490 495 Val Ser Tyr Pro Glu Arg Thr Ile Gln Ser Ile Ile Gly Leu Pro Pro 500 505 510 Ser Met Leu Asn Glu His Ile Asn Ile Ile Asp Gly Pro Gln Asn Arg 515 520 525 Val Gln Ser Asp Gly Val Ile Ala Ala Asn Ile Thr Ser Phe Gln Arg 530 535 540 Lys Ala Ala Lys Thr Tyr Ala Val Ser Asn Gly Thr Ile Arg His Pro 545 550 555 560 Phe Thr Ala Gly Lys Gly Leu Ala Ile Ser Pro Leu Glu Phe Tyr Asp 565 570 575 Thr Tyr Asn Val Gly Ser Asn Ala Thr Lys Lys Arg Glu Phe Tyr Ile 580 585 590 Val Gln Arg Tyr Gly Asn Asn Gly Asp Ala Val Arg Ile Pro Ser Pro 595 600 605 Lys Ser Phe Gly Ser Asn Phe His Gly Leu Ile Tyr His Ile Phe Asn 610 615 620 Pro Tyr Asp Val Ser Phe Ser Leu Asp Val Tyr Leu Lys Val Ser Ala 625 630 635 640 Pro Asn Arg Thr Ser Val Gly Val Tyr Leu Asn Gly Val Gly Ala Thr 645 650 655 Lys Glu Ile Tyr Thr Ala Thr Asp Asn Asp Gly Val Thr Asp Asn Asp 660 665 670 Ser Glu Ser Lys Ile Val Lys Phe Leu Ser Gly Phe Asn Leu Lys Pro 675 680 685 Gly Asn Val Glu Leu Tyr Ile Glu Asn Ser Gly Ser Ala Asp Leu Phe 690 695 700 Val Glu Asn Ile Ile Val Val Pro Ala Gly Ser Thr Phe Ile Ser Arg 705 710 715 720 Ile Asn <210> 121 <211> 1888 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 121 Met Leu Asn Tyr Ile Ser Leu Glu Arg Gly Gly Phe Met Ala Ser Leu 1 5 10 15 Ala Asp Leu Tyr Pro Ser Tyr Tyr Asn Val Leu Ala Glu Pro Pro Phe 20 25 30 Ile Asn Gly Asp Asn Asp Ile Ile Ile Thr Ala Lys Ser Asp Cys Lys 35 40 45 Glu Asp Ser Ala Ser Glu Ala Ala Gly Asn Ser Asn Lys Asn Asn Tyr 50 55 60 Trp Ala Gly Ala Gln Ser Thr Trp Lys Cys Tyr Trp Gln Ser Gly Tyr 65 70 75 80 Gln Asp Ala Tyr Thr Gly Val Ile Ser Ala Ala Phe Ser Asp Asp Asn 85 90 95 Phe Asn Tyr Val Asp Phe Thr Lys Lys Val Ile Gly Leu Asn Gly Phe 100 105 110 Phe Ile Ser Trp Leu Gly Gly Glu Ile Ser Glu Glu Leu Arg Ser Thr 115 120 125 Leu Asn Gly Ala Glu Lys Ala Leu Glu Val Ala Gly Met Val Thr Leu 130 135 140 Pro Ile Val Val Pro Ile Ala Gln Ala Leu Val Met Ala Ile Phe Pro 145 150 155 160 Ile Ser Val Thr Lys Lys Lys Arg Glu Asp Gln Ala Lys Thr Leu Trp 165 170 175 Asp Leu Leu Ala Lys Arg Val Asp Glu Glu Ile Lys Asp Leu Ile Lys 180 185 190 Asp Tyr Asp Ala Asn Ala Leu Asn Gln Phe Ile Ala Gly Phe Gln Thr 195 200 205 Val Leu Lys Asp Leu Ser Asp Ala Val Gln Ile Ala Ile Cys Gln Pro 210 215 220 Ile Asp Leu Asn Pro Asp Ile Pro Ser Lys Val Asn Pro Asn Cys Ile 225 230 235 240 Pro Tyr Thr Asp Ile Glu Leu Val Asn Asn Val Lys Gln Lys Leu Ser 245 250 255 Thr Val Asp Ser Ala Phe Thr Thr Leu Ile Pro Gln Phe Gln Lys Ser 260 265 270 Asp Tyr Ala Ser Ala Glu Leu Pro Gln Phe Cys Leu Ala Ala Thr Leu 275 280 285 His Leu Ser Thr Leu His Ser Ala Ile Ile Met Ser Glu Pro Trp Glu 290 295 300 Leu Asn Pro Asn Ile Arg Lys Ser Tyr Ile Arg Lys Leu Arg Arg Leu 305 310 315 320 Ile Lys Ser Tyr Ser Leu Tyr Val Thr Gln Val Val Thr Lys Ala Ser 325 330 335 Gln Asp Tyr Leu Lys Gln Asn Ser Ala Gly Asn Leu Thr Lys Lys Gly 340 345 350 Phe Asn Glu Tyr Asn Gln Leu Leu Ser Phe Tyr Val Thr Glu Cys Leu 355 360 365 Asp Tyr Val Ala Met Trp Arg Phe Leu Asp Pro Ile Asp Tyr Pro Leu 370 375 380 Pro Thr Tyr Ala Glu Leu Thr Arg Val Ile Val Gly Asn Ile Val Gly 385 390 395 400 Pro Tyr Glu Glu Asp Asn Thr Val Gly Gly Asn Ala Thr Pro Ile Ser 405 410 415 Asp Asp Leu Arg Pro Lys Ile Gln Ile Phe Asp Pro Thr Ser Gln Asp 420 425 430 Phe Lys Glu Leu Ser Asn Ser Arg Met Tyr Asp Leu Leu Gly Leu Thr 435 440 445 Tyr Asn Asn Leu Gln Met Lys Asn Val Thr Met His Ser Gln Gly Asp 450 455 460 Ser Arg Asn Val Val Val Ala Gly Glu His Leu Glu Tyr Met Tyr Tyr 465 470 475 480 Gln Asp Ser Leu Thr Lys Asp Phe Gly Asn Thr Thr Gly His Ser Val 485 490 495 Phe Ser Asp Val Ser Leu Asn Pro Ala Thr Tyr Leu Asn Met Glu Ser 500 505 510 Ala Tyr Asn Asn Val Asn Asn Val Asp Gln Thr Glu Leu His Ile Cys 515 520 525 Lys Met Asn Gly Asp Ile Asp Ile Val Gly Ala Val Asp Phe Glu Thr 530 535 540 Cys Asn Ala His Gly Gly Lys Gly Leu Gly Thr Arg Cys Thr Ser Asn 545 550 555 560 Asn Lys Pro Leu Gly Ile Asp Lys Ile Gln Met Ile Tyr Pro Val Thr 565 570 575 Val Glu Ser Ile Ala Gly Asn Gln Ala Lys Met Gly Phe Val Ala Thr 580 585 590 His Val His Asp Ile Val Thr Pro Glu Asn Ile Ile Gly Gln Lys Met 595 600 605 Gln Asp Asn Asp Gly Asn Asp Thr Asp Gln Pro Leu Leu Gln Ile Arg 610 615 620 Thr Ile Ser Val Glu Lys Gly Lys Leu Ser Gly Asn Ala Arg Pro Ile 625 630 635 640 Lys Glu Tyr Val Thr Gly Ser Asn Pro Val Leu Ile Pro Pro Gly Gly 645 650 655 Ser Ile Asp Leu Thr Cys Thr Asn Leu Thr Ala Gln Lys Tyr Phe Ile 660 665 670 Arg Phe Cys Leu Ser Thr Met Ser Asp Ala Leu Ser Leu Gln Trp Gln 675 680 685 Leu Asn Asn Gly Gln Thr Gln Val Val Ser Ile Pro Thr Ala Thr Ser 690 695 700 Asn Phe Ile Ser Asn Asp Gln Lys Gly Ile Ser Gly Leu Ser Leu Asn 705 710 715 720 Phe Gly Pro Tyr Thr Ala Asp Asn Leu Tyr Ala Val Phe Pro Glu Thr 725 730 735 Thr Phe Asp Asp Asn Gly Leu Pro Ile Leu Pro Asp Glu Ser His Ala 740 745 750 Val Glu Ile Gly Asp Gly Glu Phe Thr Val Thr Ile Thr Asn Pro Ala 755 760 765 Pro Ser Val Ser Asn Asp Ser Asn Asp Ile Thr Val Asp Arg Ile Glu 770 775 780 Phe Ile Pro Tyr Ile Glu Gln Pro Ala Pro Glu Leu Gln Lys Tyr Leu 785 790 795 800 Met Asp Thr Leu Ser Asn Ile Gln Pro Phe Thr Val Gly Leu Asn Gln 805 810 815 Pro Thr Ile Ile Trp Ser Ser Thr Asp Arg Val Ala Thr Glu Leu Asp 820 825 830 Met Arg Tyr Glu Gly Tyr His Pro Ser Phe Ile Asn Ser Asn Pro Arg 835 840 845 Leu Asp Phe Tyr Tyr Asn Asn Val Leu Gln Thr Ala Ile Arg Ser Glu 850 855 860 Thr Pro Asp Ile Tyr Gly Tyr Tyr Asn Tyr Thr Ile Glu Gly Asn Asp 865 870 875 880 Thr Asp Lys Thr Gly Gly Phe Asp Arg Val Glu Leu Ile Ala Asn Thr 885 890 895 Thr Asn Leu Glu Thr Ile Thr Leu Ser Gly Lys Val Tyr Gly Pro Asn 900 905 910 Gln Gln Tyr Lys Pro Thr Pro Pro Pro Thr Pro Pro Thr Pro Pro Thr 915 920 925 Pro Ala Ala Thr Ile Val Asp Ser Val Pro Phe Val Val Gly Lys Gly 930 935 940 Ala Asn Lys Thr Ile Trp Ser Ser Thr Ser Ile Val Ala Asn Gln Ala 945 950 955 960 Asn Leu Lys Leu Val Ala Tyr Gln Pro Asp Phe Ile Thr Tyr Asp Tyr 965 970 975 Gln Phe Ala Phe Tyr Tyr Asn Gly Val Leu Gln Asn Ser Ile Gln Thr 980 985 990 Arg Asp Pro Lys Gly Phe Asp Met Tyr Ala Val Ser Ser Gly Phe Asn 995 1000 1005 Ser Ile Ala Leu Ile Ser Lys Ala Pro Asn Phe Glu Thr Val Arg 1010 1015 1020 Leu Ser Gly Asn Ile Tyr Thr Pro Gln Thr Pro Pro Pro Pro Pro 1025 1030 1035 Pro Pro Thr Pro Leu Pro Ala Ala Thr Ile Val Asp Ser Val Pro 1040 1045 1050 Phe Val Val Gly Lys Gly Ala Asp Thr Thr Ile Trp Arg Ser Thr 1055 1060 1065 Ser Ile Val Ala Asn Gln Ala Asn Leu Lys Leu Val Ala Tyr Gln 1070 1075 1080 Pro Asp Phe Leu Thr Ser Glu His Gln Phe Ala Phe Tyr Tyr Asn 1085 1090 1095 Asp Val Leu Gln Lys Val Thr Leu Thr Gly Gln Asp Ser Lys Gly 1100 1105 1110 Phe Asp Ile Tyr Ser Val Ser Ser Gly Phe Asn Ser Ile Ala Leu 1115 1120 1125 Ile Ser Gln Val Pro Asn Phe Glu Thr Val Arg Leu Ser Gly Asp 1130 1135 1140 Ile Tyr Ala Pro Gln Ile Thr Pro Lys Pro Pro Thr Leu Pro Glu 1145 1150 1155 Ser Val Gly Gly Phe Ser Thr Pro Lys Ser Leu Asp Ile Pro Val 1160 1165 1170 Asn Thr Ser Ser Glu Val Trp Arg Asp Tyr Thr Val Tyr Gly Ile 1175 1180 1185 Gln Ala Lys Ile Asn Thr Arg Phe Leu Asp Ser Pro Asp Arg Asn 1190 1195 1200 Ile Thr Tyr Trp Tyr Gln Phe Tyr Leu Thr Ser Gly Glu Gly Gln 1205 1210 1215 Asn Asp Thr Leu Val His Glu Glu Lys Ala Lys Ser Gly Asp Tyr 1220 1225 1230 Glu Tyr Ile Val Asn His Tyr Phe Asn Lys Ile Val Leu His Val 1235 1240 1245 Thr Gly Phe Tyr Pro Val Ser Glu Pro Ser Thr Ser Ser Val Thr 1250 1255 1260 Ile Glu Ser Cys Ala Ile Tyr Gly Tyr Glu Arg Gln Lys Ile Asp 1265 1270 1275 Pro Ser Val Asn Lys Thr Ile Glu Pro Met Asp Thr Phe Gly Arg 1280 1285 1290 Lys Ser Ile Glu Ile Trp Thr Pro Thr Lys Pro Thr Ala Lys Gly 1295 1300 1305 Phe Glu Ala Ile Leu Gly Val Asp Val Ile Thr Met Gly Ala Trp 1310 1315 1320 Ser Ser Asp Thr Val Tyr Gln Phe Tyr Leu Asn Gly Gln Leu Val 1325 1330 1335 Thr Glu Gln Pro Val Asp Phe Thr Asn Leu Met Lys Asn Val Tyr 1340 1345 1350 Glu Val Pro Gln Gly Phe Asn Ser Ile Ser Ile Phe Asp Pro Asn 1355 1360 1365 Ala Tyr Asp Pro Asp Asp Pro Asp Asp Asn Gly Asn Tyr Pro Leu 1370 1375 1380 Thr Gly Asp Glu Tyr Asn Ile Thr Ile Ile Gly Thr Ile Phe Gly 1385 1390 1395 Asp Ala Ser Ser Ser Asn Leu Pro Pro Glu Asn Pro Val Asp Gly 1400 1405 1410 Thr Met Phe Thr Thr Arg Glu Ala Phe Met Thr Ile Ala Arg Leu 1415 1420 1425 Val Tyr Ala Leu Phe Thr Thr Ser Ser Gln Thr Thr Leu Asn Leu 1430 1435 1440 Thr Ile Thr Asp Tyr Trp Ile His Gln Leu Val Met Lys Val Asn 1445 1450 1455 Lys Leu Ser Asn Glu Lys Phe Gly Ile Glu Lys Lys Glu Leu Leu 1460 1465 1470 Lys Leu Leu Ser Lys Ala Lys Gln Ile Leu Lys Gly Lys Asn Phe 1475 1480 1485 Leu Arg Asn Gly Ser Phe Asp Thr Leu Asp Asn Trp Gln Val Gly 1490 1495 1500 Arg Glu Val Ala Ala Ile Tyr Gly His Glu Leu Phe Gln Gly Asn 1505 1510 1515 Tyr Leu Phe Leu Pro Pro Pro Thr Leu Ala Pro Ser Tyr Ala Tyr 1520 1525 1530 Gln Arg Ile Pro Glu Ser Arg Leu Lys Lys Asn Thr Arg Tyr Lys 1535 1540 1545 Ile Ser Gly Phe Ile Ala Ser Ser Leu Glu Leu Glu Leu Ile Val 1550 1555 1560 Ser Arg Tyr Gly Lys Glu Ile Val Lys Thr Leu Asn Val Pro Tyr 1565 1570 1575 Gly Lys Ala Leu Pro Val Ser Pro Asp Ala His Pro Asn Cys Cys 1580 1585 1590 Asn His Asn Leu Cys Gly Cys Pro Ser Cys Ile Gly Asn Gly Thr 1595 1600 1605 Asn Lys His Phe Phe Asn Tyr Cys Ile Asp Val Gly Thr Val Gln 1610 1615 1620 Thr Ile Thr Asp Leu Gly Ile Glu Phe Gly Val Arg Ile Lys Lys 1625 1630 1635 Gly Asn Gly Tyr Ala Lys Leu Gly Tyr Leu Glu Ile Gln Glu Glu 1640 1645 1650 Arg Pro Leu Thr Pro Gln Glu Val Gln Asn Val Gln Gln Lys Glu 1655 1660 1665 Leu Lys Trp Lys Glu Thr Phe Leu Gln Glu Lys Gln Gln Ile Thr 1670 1675 1680 Asn Leu Leu Asn Pro Ile Ile Thr Lys Ile Asn Ala Phe Phe Lys 1685 1690 1695 Asn Lys Asp Trp Asn Ser Asp Ile Leu Pro His Val Thr Tyr Gln 1700 1705 1710 Asp Leu Ser Thr Ile Ile Ile Pro Lys Leu Pro Lys Met Thr His 1715 1720 1725 Trp Phe Met Thr Asp Arg Val Gly Glu His Tyr Glu Ile Met Gln 1730 1735 1740 Lys Leu Gln Gln Ala Leu Gln Arg Val Arg Thr His Leu Asp Ala 1745 1750 1755 Glu Asn Leu Ile His Asn Gly Asp Phe Thr Asp Gly Leu Gln Asn 1760 1765 1770 Trp Glu Ile Gln Gly Asp Val Ser Leu Phe Ala Pro Gly Ile Leu 1775 1780 1785 Gln Leu Ser Asp Trp Asp Ala Ser Val Ser Gln Thr Ile Glu Ile 1790 1795 1800 Leu Asn Phe Thr Ala Gly Gln Gly Tyr Thr Leu Leu Val Asn Ser 1805 1810 1815 Lys Gly Ala Gly Ser Ile Thr Ile Glu His Gly Gln Val Val Glu 1820 1825 1830 Thr Leu His Met Met Ser Pro Asn Phe Met Thr Lys Thr Leu Thr 1835 1840 1845 Phe Tyr Pro Val Ser Pro Thr Leu Glu Ile Gln Ile Leu Ser Asp 1850 1855 1860 Gly Ala Glu Leu Leu Val Asp Ser Val Thr Ile Leu Gln Asn Pro 1865 1870 1875 Ile Glu Asn Ser Asp Ala Thr Ser Cys Glu 1880 1885 <210> 122 <211> 788 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 122 Met Leu Asn Tyr Ile Ser Leu Glu Arg Gly Gly Phe Met Ala Ser Leu 1 5 10 15 Ala Asp Leu Tyr Pro Ser Tyr Tyr Asn Val Leu Ala Glu Pro Pro Phe 20 25 30 Ile Asn Gly Asp Asn Asp Ile Ile Ile Thr Ala Lys Ser Asp Cys Lys 35 40 45 Glu Asp Ser Ala Ser Glu Ala Ala Gly Asn Ser Asn Lys Asn Asn Tyr 50 55 60 Trp Ala Gly Ala Gln Ser Thr Trp Lys Cys Tyr Trp Gln Ser Gly Tyr 65 70 75 80 Gln Asp Ala Tyr Thr Gly Val Ile Ser Ala Ala Phe Ser Asp Asp Asn 85 90 95 Phe Asn Tyr Val Asp Phe Thr Lys Lys Val Ile Gly Leu Asn Gly Phe 100 105 110 Phe Ile Ser Trp Leu Gly Gly Glu Ile Ser Glu Glu Leu Arg Ser Thr 115 120 125 Leu Asn Gly Ala Glu Lys Ala Leu Glu Val Ala Gly Met Val Thr Leu 130 135 140 Pro Ile Val Val Pro Ile Ala Gln Ala Leu Val Met Ala Ile Phe Pro 145 150 155 160 Ile Ser Val Thr Lys Lys Lys Arg Glu Asp Gln Ala Lys Thr Leu Trp 165 170 175 Asp Leu Leu Ala Lys Arg Val Asp Glu Glu Ile Lys Asp Leu Ile Lys 180 185 190 Asp Tyr Asp Ala Asn Ala Leu Asn Gln Phe Ile Ala Gly Phe Gln Thr 195 200 205 Val Leu Lys Asp Leu Ser Asp Ala Val Gln Ile Ala Ile Cys Gln Pro 210 215 220 Ile Asp Leu Asn Pro Asp Ile Pro Ser Lys Val Asn Pro Asn Cys Ile 225 230 235 240 Pro Tyr Thr Asp Ile Glu Leu Val Asn Asn Val Lys Gln Lys Leu Ser 245 250 255 Thr Val Asp Ser Ala Phe Thr Thr Leu Ile Pro Gln Phe Gln Lys Ser 260 265 270 Asp Tyr Ala Ser Ala Glu Leu Pro Gln Phe Cys Leu Ala Ala Thr Leu 275 280 285 His Leu Ser Thr Leu His Ser Ala Ile Ile Met Ser Glu Pro Trp Glu 290 295 300 Leu Asn Pro Asn Ile Arg Lys Ser Tyr Ile Arg Lys Leu Arg Arg Leu 305 310 315 320 Ile Lys Ser Tyr Ser Leu Tyr Val Thr Gln Val Val Thr Lys Ala Ser 325 330 335 Gln Asp Tyr Leu Lys Gln Asn Ser Ala Gly Asn Leu Thr Lys Lys Gly 340 345 350 Phe Asn Glu Tyr Asn Gln Leu Leu Ser Phe Tyr Val Thr Glu Cys Leu 355 360 365 Asp Tyr Val Ala Met Trp Arg Phe Leu Asp Pro Ile Asp Tyr Pro Leu 370 375 380 Pro Thr Tyr Ala Glu Leu Thr Arg Val Ile Val Gly Asn Ile Val Gly 385 390 395 400 Pro Tyr Glu Glu Asp Asn Thr Val Gly Gly Asn Ala Thr Pro Ile Ser 405 410 415 Asp Asp Leu Arg Pro Lys Ile Gln Ile Phe Asp Pro Thr Ser Gln Asp 420 425 430 Phe Lys Glu Leu Ser Asn Ser Arg Met Tyr Asp Leu Leu Gly Leu Thr 435 440 445 Tyr Asn Asn Leu Gln Met Lys Asn Val Thr Met His Ser Gln Gly Asp 450 455 460 Ser Arg Asn Val Val Val Ala Gly Glu His Leu Glu Tyr Met Tyr Tyr 465 470 475 480 Gln Asp Ser Leu Thr Lys Asp Phe Gly Asn Thr Thr Gly His Ser Val 485 490 495 Phe Ser Asp Val Ser Leu Asn Pro Ala Thr Tyr Leu Asn Met Glu Ser 500 505 510 Ala Tyr Asn Asn Val Asn Asn Val Asp Gln Thr Glu Leu His Ile Cys 515 520 525 Lys Met Asn Gly Asp Ile Asp Ile Val Gly Ala Val Asp Phe Glu Thr 530 535 540 Cys Asn Ala His Gly Gly Lys Gly Leu Gly Thr Arg Cys Thr Ser Asn 545 550 555 560 Asn Lys Pro Leu Gly Ile Asp Lys Ile Gln Met Ile Tyr Pro Val Thr 565 570 575 Val Glu Ser Ile Ala Gly Asn Gln Ala Lys Met Gly Phe Val Ala Thr 580 585 590 His Val His Asp Ile Val Thr Pro Glu Asn Ile Ile Gly Gln Lys Met 595 600 605 Gln Asp Asn Asp Gly Asn Asp Thr Asp Gln Pro Leu Leu Gln Ile Arg 610 615 620 Thr Ile Ser Val Glu Lys Gly Lys Leu Ser Gly Asn Ala Arg Pro Ile 625 630 635 640 Lys Glu Tyr Val Thr Gly Ser Asn Pro Val Leu Ile Pro Pro Gly Gly 645 650 655 Ser Ile Asp Leu Thr Cys Thr Asn Leu Thr Ala Gln Lys Tyr Phe Ile 660 665 670 Arg Phe Cys Leu Ser Thr Met Ser Asp Ala Leu Ser Leu Gln Trp Gln 675 680 685 Leu Asn Asn Gly Gln Thr Gln Val Val Ser Ile Pro Thr Ala Thr Ser 690 695 700 Asn Phe Ile Ser Asn Asp Gln Lys Gly Ile Ser Gly Leu Ser Leu Asn 705 710 715 720 Phe Gly Pro Tyr Thr Ala Asp Asn Leu Tyr Ala Val Phe Pro Glu Thr 725 730 735 Thr Phe Asp Asp Asn Gly Leu Pro Ile Leu Pro Asp Glu Ser His Ala 740 745 750 Val Glu Ile Gly Asp Gly Glu Phe Thr Val Thr Ile Thr Asn Pro Ala 755 760 765 Pro Ser Val Ser Asn Asp Ser Asn Asp Ile Thr Val Asp Arg Ile Glu 770 775 780 Phe Ile Pro Tyr 785 <210> 123 <211> 674 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 123 Met Asp Ser Asn Lys Gln Lys Glu Met Ser Glu Ile Thr Ser Ile Thr 1 5 10 15 Asn Asp Gly Asn Cys Asp Asp Thr Lys Gly Val Glu Thr Leu Glu Ile 20 25 30 Ala Glu Pro Leu Val Ser Tyr Ser Trp Thr Glu Lys Asn Leu Val Glu 35 40 45 Ile Glu Asp Glu Trp Lys Arg Trp Ser Asp Glu Asn Glu Phe Leu Ser 50 55 60 Ile Pro Pro Val Val Gly Thr Val Ser Ser Leu Ile Leu Lys Lys Ile 65 70 75 80 Ala Gly Met Ile Gly Asp Lys Leu Leu Lys Ser Leu Phe Glu Lys Leu 85 90 95 Phe Pro Thr Pro Asn Pro Val Thr Ile Leu Glu Ile Leu Glu Ala Val 100 105 110 Gln Lys Leu Leu Asn Glu Arg Leu Ser Gln Glu Ile His Gln Arg Ile 115 120 125 Thr Leu Glu Leu Glu Gly Leu Gln Gln Asn Ile Thr Asn Phe Leu Glu 130 135 140 Asp Val Glu Asp Phe Glu Gly Arg Ile Ile Val Asp Glu Leu Glu Asp 145 150 155 160 Gly Asn Gln Pro Leu Ala Ile Ile Asp Ser Ile His Thr Leu Asn Gln 165 170 175 Ile Phe Asp Asn Arg Met Pro Gln Phe Arg Asn Pro Asp Tyr Lys Val 180 185 190 Leu Leu Leu Pro Leu Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Ile Ser Phe 195 200 205 Leu Lys Asp Val Val Asp Asn Ala Ser Lys Trp Gly Leu Thr Ala Ser 210 215 220 Gln Ile Lys Thr Tyr Thr Asn Arg Phe Leu Asp Lys Ile Ser Gln Tyr 225 230 235 240 Ser Asn Tyr Cys Ile Glu Thr Phe Gln Arg Asp Phe Gln Ser Lys Phe 245 250 255 Ser Gln Lys Leu Gln Asp Val Leu Lys Tyr Arg Asn Phe Met Thr Ile 260 265 270 Asn Val Leu Asp Tyr Val Ser Leu Trp Pro Met Leu Arg Phe Thr Lys 275 280 285 Pro Phe Asn Phe Arg Thr Ser Ser Asn Leu Tyr Glu Met Gly Pro Thr 290 295 300 Pro Gly Glu Asn Phe Ile Phe Pro Tyr Ser Ser Trp Ala Asn Phe His 305 310 315 320 Ile Ile Phe Gln Gly Phe Pro Asn Lys Glu Leu Gln Ser Ile Ser Ala 325 330 335 Thr Asn Arg Phe Tyr Arg Ala Tyr Lys Gln Ser Gly Gly Trp Ser Met 340 345 350 Leu Ala Ile Thr Glu Val Met Gly Asn Leu Thr Cys Asn Tyr Ser Gly 355 360 365 Gly Lys Ser Ile Lys Phe Gly Tyr Glu Ser Leu Pro Ser Cys Pro Asp 370 375 380 Asp Thr Gly Val Gln Arg Cys Asp Val Val Lys Glu Glu Ile Asn Asp 385 390 395 400 Phe Ser Arg Ser Gln Leu Asn Gln Val Leu Leu Ser Ser Ser Val Ser 405 410 415 Thr Thr Asn Pro Pro Tyr Met Ser Ala Lys Tyr Leu Gln Asn Val Lys 420 425 430 Leu Ser Asn Gly Thr Val Tyr Asn Leu Ile Asn Gly Glu Tyr Gly Ser 435 440 445 Trp Ile Ser Tyr Pro Asn Tyr Thr Ile Arg Asn Ile Ile Gly Trp Ala 450 455 460 Lys Phe Met Glu Ser Lys Ala Thr Asn Ile Ile Asp Gly Pro Ser Asn 465 470 475 480 Gln Tyr Glu Gly Ser Leu Arg Gly Asn Leu Ser Thr Asn Ile Val Ser 485 490 495 Phe Gln Arg Arg Glu Tyr Asp Pro Tyr Thr Ile Tyr Asn Gly Gly Lys 500 505 510 Arg His Thr Ile Pro Ser His Thr Arg Gly Ile Leu Ile Ser Pro Leu 515 520 525 Glu Tyr Ser Gly Thr Phe Asn Val Gly Thr Gly Thr Lys Gly Asn Phe 530 535 540 Val Ile His Glu Arg His Gly Asn Asn Gly Asp Ala Val Val Ile Pro 545 550 555 560 Lys Thr Asn Gly Gly Tyr Arg His Gly Phe Glu Tyr Ile Leu Phe Asn 565 570 575 Pro Tyr Gly Thr Asn Leu Asn Met Asp Ile Tyr Ile Lys Ile Ser Ala 580 585 590 Pro Val Lys Thr Lys Leu Val Tyr Leu Ile Asn Gly Ala Gly Leu Asn 595 600 605 Lys Glu Ile Val Thr Ser Thr Asp Asn Asp Gly Val Thr Asp Asn Gly 610 615 620 Gln Lys Ser Lys Ile Ile Lys Leu Tyr Ser Asn Lys Gln Leu Val Pro 625 630 635 640 Gly Asn Thr Thr Phe Ser Ile Gln Asn Gly Gly Leu Gly Asp Leu Tyr 645 650 655 Leu Glu Gly Ile Val Val Val Pro Asn Gly Ser Ser Leu Ile Ser Arg 660 665 670 Ile Gln <210> 124 <211> 610 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 124 Leu Met Lys Tyr Lys Glu Arg Lys Asp Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Gln 1 5 10 15 Ala Leu Leu Thr Thr Val Ala Thr Met Thr Leu Gly Val Asn Thr Leu 20 25 30 Gly Asn Thr Ser Ser Thr Phe Ala Ala Glu Glu Asp Asn Ile Ser Val 35 40 45 Ile Ser Thr His Thr Ile Asn Asn Val Gly Thr Gln Thr Asp Ile Ser 50 55 60 Glu Glu Ala Lys Lys Lys Thr Phe Phe Ser Lys Val Ser Ala Asn Leu 65 70 75 80 Thr Thr Ala Thr Gly Lys Lys Ile Val Val Ala Gly Glu Lys Glu Leu 85 90 95 Leu Asn Met Ile Lys Thr Gln Lys Val Asp Phe Asn Asn Ala Ser Arg 100 105 110 Ala Leu Val Gly Ala Ile Ile Asp Asn Ala Val Pro Gly Gly Met Phe 115 120 125 Leu Ser Pro Leu Ile Asn Thr Ile Trp Pro Glu Asn Gly Asn Gly Glu 130 135 140 Ile Gln Gln Leu Arg Glu Glu Leu Met Lys Val Met Asp Glu Lys Ile 145 150 155 160 Thr Thr Ser His Met Asn Ser Leu Lys Glu Glu Phe Arg Ala Leu Asn 165 170 175 Thr Ile Gln Asn Lys Phe Glu Lys Ala Val Asn Glu Lys Asn Ser Gln 180 185 190 Asn Val Asp Ala Ser Thr Lys Arg Thr Arg Ser Gly Trp Ala Ser Gly 195 200 205 Ile Glu Gln Ala Tyr Met Arg Leu Leu Ala Leu Thr Ser Ser Asn Asp 210 215 220 Phe Lys Val Ala Asp Leu Pro Leu Tyr Thr Gln Ile Ala Thr Ala His 225 230 235 240 Ile Ala Phe Leu Thr Ser Leu Asp Thr Pro Glu Met Ala Ala Lys Val 245 250 255 Asp Ile Thr Thr Thr Gly Leu Lys Glu Phe Tyr Asn Lys Gly Glu Leu 260 265 270 Ser Lys Leu Ala Asn Glu Tyr Met Arg His Ile Thr Glu Thr Tyr Asp 275 280 285 Tyr Ala Lys Arg Glu Tyr Ile Asn Lys Ile Glu Gln Val Gly Val Ala 290 295 300 Phe Asp Pro Ser Asn Glu Ala Asn Gln Gln Ala Asp Leu Asn Asn Arg 305 310 315 320 Leu His Ser Ala Glu Lys Lys Leu Lys Asp Arg Glu Gly Val Leu Ser 325 330 335 Thr Asn Pro Ala Met Ile Trp Asp Asn Asp Pro Lys Tyr Lys Lys Asn 340 345 350 Lys Thr Glu Val Thr Tyr Leu Lys Asp Ala Lys Asp Ala Tyr Pro Thr 355 360 365 Leu Leu Lys Leu Tyr Lys Leu Thr Val Ser Asp Pro Asn Met Ala Glu 370 375 380 Leu Ser Lys Gly Thr Trp Met Glu Lys Ser Gly Lys Trp His Phe Thr 385 390 395 400 Asn Lys Asn Gly His Asp Met Leu Gly Trp Val Gln Asp Asn Gly Lys 405 410 415 Arg Tyr Tyr Ile Ser Pro Glu Asn Gly Thr Lys Asn Ser Ala Gly Asp 420 425 430 Thr Phe Asn Lys Gly Glu Met Val Thr Gly Trp Lys Glu Val Asp Gly 435 440 445 His Arg Tyr Tyr Phe Ser Pro Lys Lys Thr Asp Thr Gly Asn Asn His 450 455 460 Lys Pro Ile Ala Glu Gly Glu Met Val Thr Asp Trp Lys Glu Val Asp 465 470 475 480 Gly His Arg Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Asn Gly Thr Arg Gly Tyr Glu 485 490 495 Arg Pro Ala Asp Asn Glu Lys Glu Ser Pro Phe Lys Glu Phe Thr Lys 500 505 510 Gly Glu Met Met Thr Gly Phe Ile Gln Arg Gln Ser Asp Tyr Asn Trp 515 520 525 Phe Phe Leu Ser Pro Glu Lys Asn Thr Gln Asn Ser Asp Gly Thr Thr 530 535 540 Phe Val Glu Gly Glu Met Met Thr Ala Trp Tyr Ser Asn Pro Lys Asp 545 550 555 560 Asp Lys His Trp Tyr Tyr Phe Ser Thr Ser Asn Gln Pro Asp Asp Ser 565 570 575 Asn Ser Gln Arg Leu Glu Ser Gly Gln Met Ala Lys Tyr Leu Asn Ile 580 585 590 Gly Gly Tyr Asn Phe Asn Arg Tyr Gly Val Cys Thr Asn Pro Asn Tyr 595 600 605 Lys Lys 610 <210> 125 <211> 289 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 125 Met Asn Tyr Ala Ala Phe Ser Thr His Glu Leu Gly Gly Lys Ser Ser 1 5 10 15 Pro Phe Leu Leu Ser Val Glu Glu Trp Arg Ala Phe Ser Asn Tyr Ile 20 25 30 Asn Gln Cys Val Ser Leu Pro Thr Asn Ile Asp Ser Ile Ile Asp Ala 35 40 45 Ile Asn Arg Val Lys Asn Gly Thr Leu Lys Gln Ser Leu Phe Asp Leu 50 55 60 Arg Asn Arg Gly Ser Ser Tyr Thr Arg Val Leu Thr Thr Ser Ile Glu 65 70 75 80 Met Thr Thr Lys Val Lys Glu Ala Ser Leu Phe Trp Gly Ala Gly Gly 85 90 95 Arg Val Gly Ile Ile Ser Leu Ala Gln Asn Ile Val Arg Tyr Ala Asp 100 105 110 Leu Ile Cys Ile Lys His Tyr Ala Asp Leu Asn Gln Val Leu Leu Glu 115 120 125 Ala Gln Lys Gly His Leu Ser Pro Asn Thr Lys Ser Lys Phe Ile Asn 130 135 140 Ile Cys Lys Asp Leu Ser Glu His Ala Leu Arg Tyr His Leu Glu Ser 145 150 155 160 Gln Thr Met Leu Thr Tyr Ile Ser Gly Phe Tyr Thr Val Ile Gly Gly 165 170 175 Cys Lys Asp Thr His Gln Asn Cys Gln Asp Thr Leu Phe Arg Val Pro 180 185 190 Met Tyr Asn Asn Arg Glu Tyr Glu Val Ile Ala His Thr Asp Ile Tyr 195 200 205 Leu Leu Arg Ser Ile Arg Asn Val Ile Pro Ser Glu Ala Tyr Ile Leu 210 215 220 Pro Val Ile Arg Lys Ile His Leu Ile Trp Ser Ala Ile Ser Tyr Asp 225 230 235 240 Leu Lys Glu Leu Gly Ala Asp Leu Asn Glu Asp Leu Val Ser Leu Pro 245 250 255 Ala Ile Ile Ala Ala Leu Glu Leu Glu Leu Ala Phe Glu Asn Trp Ser 260 265 270 Ala Ile Arg Gln Glu Ala Glu Asp Phe Tyr Lys Asn Ala Glu Asn Phe 275 280 285 Ser <210> 126 <211> 407 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 126 Met Gln Arg Lys Val Tyr Thr Lys Ile Ser Gly Cys Ser Arg Glu Ala 1 5 10 15 Ser Leu Cys Pro Asn Ser Pro Asp Ser Ile Val Lys Lys Ile Glu Ile 20 25 30 Lys Glu Val Asn Gln Met Lys Val Asn Lys Gln Gly Leu Pro Ala Glu 35 40 45 Ser Lys Lys Phe Gln Lys Ile Thr Phe Lys Leu Thr His Glu Gly His 50 55 60 Arg Val Leu Thr Ala Ala Lys Thr Lys Asp Gly Glu Gly Leu Lys Ala 65 70 75 80 Cys Thr Lys Ile Ser Val Asp Asn Thr Val Val Asn Glu Gln Ala Lys 85 90 95 His Asp Phe Pro Thr Gln Tyr Gln Ile Phe Tyr Pro Leu Asp Asn Gly 100 105 110 Lys Phe Val Ile Ala Asn Lys Gly Thr Gly Trp Val Leu His Ser Gly 115 120 125 Phe Glu Pro Gly Thr Pro Gln Thr Val Val Thr Ser Thr Pro Phe Asp 130 135 140 Ser Asn Asn Ile Ser Asn Gln Ser Phe Glu Arg Lys Ser Lys Asp Ser 145 150 155 160 Ser Gly Asp Phe Arg Leu Ile Asp Lys Asp Gly Trp Ala Val Asn Val 165 170 175 Cys Ser His Ala His Asn Glu Tyr Thr Lys Ile Thr Thr Val Glu Asp 180 185 190 Asn Ala Glu Lys Glu His Leu Leu Leu Lys Phe Lys Thr Ser Glu Asn 195 200 205 Ala Lys Leu Pro Asn Ile Pro Ser Thr Thr Thr Leu Glu Pro Ile Pro 210 215 220 Glu Leu Lys Gly Phe Asn Asp Pro Leu Pro Glu Asn Glu Asp Ala Lys 225 230 235 240 Arg Ala Val Ile Gly Ser Ala Leu Ile Pro Cys Ile Ile Val Asn Asp 245 250 255 His Ile Pro Leu Glu Asp Arg Ile Lys Gln His Pro Tyr Tyr Ile Leu 260 265 270 Glu Tyr Arg Gln Tyr Trp His Leu Leu Trp Ser Asp Val Phe Thr Ala 275 280 285 Gly Ser Asn Lys Ile Lys Thr Glu Val Thr Gly Ile Pro Ser Glu Ala 290 295 300 Gln Glu Lys Met Lys Glu Leu Ile Gly Ala Ser Ile Arg Thr Asp Ile 305 310 315 320 Gly Leu Arg Phe Thr Asp Lys Ser Glu Pro Phe Gly Lys Gln Ile Thr 325 330 335 Ser Gly Leu Asn Val Lys His Ser Tyr Asp Tyr Glu Leu Gly Glu Thr 340 345 350 Thr Thr Thr Thr Asn Val Asp Asn Pro Asn Asp Phe Thr Val Arg Tyr 355 360 365 Ala Arg Tyr Ala Arg Ala His Glu Phe Val Leu Lys Arg Ser Asp Gly 370 375 380 Gln Val Val Glu Glu Pro Trp Val Ala Val Asp Glu Asn Asp Met Tyr 385 390 395 400 Leu Lys Met Tyr Lys Lys Ala 405 <210> 127 <211> 353 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 127 Met Val Lys Arg Asp Ile Ser Pro Arg Asn Leu Gly Gly Lys Glu Asp 1 5 10 15 Ser Pro Phe Leu Leu Ser Lys Glu Glu Trp Ile Thr Ile Gln Lys Tyr 20 25 30 Thr Gly Asp Gly Ala Tyr Val Pro Val Asn Glu Ala Glu Met Arg Lys 35 40 45 Ala Leu Ala Leu Ser Ser Ser Asp Glu Met Pro Asp Phe Asn Glu Leu 50 55 60 Tyr Ser Val Tyr Thr Asn Val Lys Asn His Cys Gln Asn Trp Thr Asp 65 70 75 80 Asn Thr Tyr Arg Glu Val Leu Gly Ile Ala Asn Glu Ile Val Asn Tyr 85 90 95 Ala Arg Arg Ala Lys Val Tyr Tyr Lys Pro Leu Ile Asp Tyr Leu Pro 100 105 110 Ala Ile Ile Asp Gly Asp Thr Glu Ala Leu Glu Met Phe Lys Lys Ile 115 120 125 Cys Glu Arg Leu Ala Lys Glu Ala Ala Glu Phe Arg Asp His Ala Gly 130 135 140 Ala Leu Ala Thr Met Ile Gly Ile Phe Ala Thr Asp Thr Ala Asn Asp 145 150 155 160 Tyr Gln Ser Leu Ile Val Val Lys Asp Lys Tyr Asp Lys Lys Tyr Gly 165 170 175 Asp His Ser Glu Glu Val Lys Gln Leu Arg Asp Ser Val Asp Arg Leu 180 185 190 Arg Lys Asp Leu Glu Lys Tyr Met Asp Glu Tyr Glu Asp Tyr Gln Ser 195 200 205 Gln Ser Trp Leu Ser Leu Leu Leu Gly Pro Ile Trp Gly Phe Val Leu 210 215 220 Lys Gly Val Leu Asp Ser Thr Lys Gly Lys Ala Leu Lys Ala Arg Ile 225 230 235 240 Asp Ala Thr Lys Lys Gln Ile Glu Glu Ser Gly Lys Ile Ile Gln Arg 245 250 255 Asn Val Tyr Leu Met Ser Leu Leu Asp Lys Thr Asp Thr Gly Thr Asp 260 265 270 Lys Ile Gln Glu Gln Met Ala Ala Ala Leu Pro Val Ile Gln Lys Ile 275 280 285 His Gly Ile Trp Asn Ser Leu His Ser Asp Leu Asp Glu Leu Ser Lys 290 295 300 Ile Val Met Glu Asp Ile Arg Asp Asp Pro Glu Phe Ala Asp Leu Gly 305 310 315 320 Val Glu Leu Ala Ile Met Gln Trp Glu Ala Val Gly Lys Gln Ala Asp 325 330 335 Asp Phe Arg Val Asn Ala Asp Val Gly Phe Val Val Glu Gln Tyr Thr 340 345 350 Ala <210> 128 <211> 654 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> organism from environmental sample <400> 128 Val His Leu Val Phe Leu Ile Leu Ile Tyr Thr Gln Ile Phe Lys Glu 1 5 10 15 Glu Phe Tyr Met Asn Asn Val Leu Asn Ser Gly Arg Thr Thr Ile Cys 20 25 30 Asp Gly His Asn Val Met Ala Gln Asp Pro Phe Asn Phe Gln His Lys 35 40 45 Ser Leu Asp Thr Ile Gln Lys Glu Trp Thr Glu Trp Lys Arg Asp Asp 50 55 60 His Ser Leu Tyr Val Ala Pro Val Val Gly Thr Val Ala Val Phe Leu 65 70 75 80 Leu Lys Lys Val Gly Ser Phe Ala Ala Lys Arg Ile Leu Asn Gly Leu 85 90 95 Trp Asp Leu Val Phe Pro Asn Asp Asn Thr Lys Leu Met Gln Asp Ile 100 105 110 Leu Arg Glu Thr Glu Lys Phe Leu Asn Gln Arg Leu Asn Ala Asp Thr 115 120 125 Leu Ser Arg Val Asn Ala Glu Leu Glu Gly Leu Gln Lys Asn Val Ala 130 135 140 Glu Phe Asn Arg Gln Val Asp Asn Phe Leu Asn Pro Asn Arg Asn Pro 145 150 155 160 Thr Leu Leu Ser Ile Thr Ser Ser Val Asn Thr Met Gln Gln Leu Phe 165 170 175 Leu Asn Arg Leu Thr Gln Phe Gln Leu Arg Gly Tyr Glu Leu Leu Leu 180 185 190 Leu Pro Leu Phe Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Ser Phe Ile Arg 195 200 205 Asp Val Ile Leu Asn Ala Glu Glu Trp Gly Ile Ser Ala Ala Thr Leu 210 215 220 Arg Thr Tyr Arg Asp Tyr Leu Lys Asp Tyr Thr Lys Glu Tyr Ser Asn 225 230 235 240 Tyr Cys Ile Asn Thr Tyr Gln Thr Ala Phe Lys Lys Leu Asn Thr Pro 245 250 255 Leu His Glu Met Leu Glu Phe Arg Thr Tyr Met Phe Leu Asn Val Phe 260 265 270 Glu Tyr Val Ser Ile Trp Ser Leu Phe Lys Tyr Gln Ser Leu Leu Val 275 280 285 Ser Ser Gly Ala Asn Leu Tyr Ala Ser Gly Ser Gly Pro Gln Gln Lys 290 295 300 Gln Ser Phe Ser Ala Gln Asn Trp Pro Phe Leu Tyr Ser Leu Phe Gln 305 310 315 320 Val Asn Ser Asn Tyr Val Leu Thr Gly Phe Ser Gly Ser Arg Ser Thr 325 330 335 Val Lys Phe Pro Gly Gly Gly Gly Leu Leu Pro Pro Gly Ser Thr Thr 340 345 350 Thr Tyr Ala Leu His Ser Ala Arg Ala Asn Tyr Lys Glu Gly Val Ser 355 360 365 Ser Gly Ile Ile Gly Gly Thr Asn Phe Asn His Asn Phe Lys Cys Arg 370 375 380 Thr Ile Leu Pro Pro Leu Leu Thr Pro Phe Val Arg Ser Trp Leu Asp 385 390 395 400 Ser Gly Thr Asp Arg Glu Gly Val Thr Thr Phe Thr Asn Trp Gln Thr 405 410 415 Glu Ala Phe Glu Thr Thr Phe Gly Ile Arg Gly Gly Ala Phe Gly Pro 420 425 430 Arg Gly Asn Ala Asn Tyr Phe Pro Asp Tyr Phe Ile Arg Asn Ile Ser 435 440 445 Gly Leu Pro Leu Val Val Arg Lys Glu Asp Leu Thr Lys Pro Leu His 450 455 460 Tyr Asn Glu Ile Lys Asn Ile Glu Ser Pro Ser Gly Thr Pro Gly Gly 465 470 475 480 Ala Arg Ala Tyr Met Val Ser Val His Asn Arg Lys Asn Asn Ile Tyr 485 490 495 Asp Ala His Glu Asn Gly Thr Met Ile His Leu Ala Pro Asp Asp Asp 500 505 510 Thr Gly Phe Thr Ile Ser Pro Ile His Ala Thr Gln Val Asn Asn Gln 515 520 525 Ile Arg Thr Phe Ile Ser Glu Lys Phe Gly Asn Gln Gly Asp Ser Leu 530 535 540 Arg Phe Glu Gln Thr Asn Thr Ala Ala Arg Tyr Thr Phe Arg Gly Asn 545 550 555 560 Gly Asn Asn Tyr Thr Leu Tyr Leu Arg Val Ser Ser Gln Gly Asn Ser 565 570 575 Thr Ile Arg Val Asn Ile Asn Gly Arg Val Phe Asn Val Pro Asn Val 580 585 590 Asn Thr Thr Thr Asn Asn Asp Gly Val Ile Asp Asn Gly Ala Arg Phe 595 600 605 Ser Asp Ile Arg Ile Gly Asn Ile Val Ala Ser Asn Asn Thr Asn Ile 610 615 620 Pro Leu Asp Ile Asn Val Thr Leu Asn Ser Gly Thr Gln Phe Glu Leu 625 630 635 640 Met Asn Ile Met Phe Val Pro Asn Asn Leu Pro Pro Leu Tyr 645 650 <210> 129 <211> 648 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 129 Val His Leu Val Phe Leu Ile Leu Ile Tyr Thr Gln Ile Phe Lys Glu 1 5 10 15 Glu Phe Tyr Met Asn Asn Val Leu Asn Ser Gly Arg Thr Thr Ile Cys 20 25 30 Asp Gly His Asn Val Met Ala Gln Asp Pro Phe Asn Phe Gln His Lys 35 40 45 Ser Leu Asp Thr Ile Gln Lys Glu Trp Thr Glu Trp Lys Arg Asp Asp 50 55 60 His Ser Leu Tyr Val Ala Pro Val Val Gly Thr Val Ala Val Phe Leu 65 70 75 80 Leu Lys Lys Val Gly Ser Phe Ala Ala Lys Arg Ile Leu Asn Gly Leu 85 90 95 Trp Asp Leu Val Phe Pro Asn Asp Asn Thr Lys Leu Met Gln Asp Ile 100 105 110 Leu Arg Glu Thr Glu Lys Phe Leu Asn Gln Arg Leu Asn Ala Asp Thr 115 120 125 Leu Ser Arg Val Asn Ala Glu Leu Glu Gly Leu Gln Lys Asn Val Ala 130 135 140 Glu Phe Asn Arg Gln Val Asp Asn Phe Leu Asn Pro Asn Arg Asn Pro 145 150 155 160 Thr Leu Leu Ser Ile Thr Ser Ser Val Asn Thr Met Gln Gln Leu Phe 165 170 175 Leu Asn Arg Leu Thr Gln Phe Gln Leu Arg Gly Tyr Glu Leu Leu Leu 180 185 190 Leu Pro Leu Phe Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Ser Phe Ile Arg 195 200 205 Asp Val Ile Leu Asn Ala Glu Glu Trp Gly Ile Ser Ala Ala Thr Leu 210 215 220 Arg Thr Tyr Arg Asp Tyr Leu Lys Asp Tyr Thr Lys Glu Tyr Ser Asn 225 230 235 240 Tyr Cys Ile Asn Thr Tyr Gln Thr Ala Phe Lys Lys Leu Asn Thr Pro 245 250 255 Leu His Glu Met Leu Glu Phe Arg Thr Tyr Met Phe Leu Asn Val Phe 260 265 270 Glu Tyr Val Ser Ile Trp Ser Leu Phe Lys Tyr Gln Ser Leu Leu Val 275 280 285 Ser Ser Gly Ala Asn Leu Tyr Ala Ser Gly Ser Gly Pro Gln Gln Lys 290 295 300 Gln Ser Phe Ser Ala Gln Asn Trp Pro Phe Leu Tyr Ser Leu Phe Gln 305 310 315 320 Val Asn Ser Asn Tyr Val Leu Thr Gly Phe Ser Gly Ser Arg Ser Thr 325 330 335 Val Lys Phe Pro Gly Gly Gly Gly Leu Leu Pro Pro Gly Ser Thr Thr 340 345 350 Thr Tyr Ala Leu His Ser Ala Arg Ala Asn Tyr Lys Glu Gly Val Ser 355 360 365 Ser Gly Ile Ile Gly Gly Thr Asn Phe Asn His Asn Phe Lys Cys Arg 370 375 380 Thr Ile Leu Pro Pro Leu Leu Thr Pro Phe Val Arg Ser Trp Leu Asp 385 390 395 400 Ser Gly Thr Asp Arg Glu Gly Val Thr Thr Phe Thr Asn Trp Gln Thr 405 410 415 Glu Ala Phe Glu Thr Thr Phe Gly Ile Arg Gly Gly Ala Phe Gly Pro 420 425 430 Arg Gly Asn Ala Asn Tyr Phe Pro Asp Tyr Phe Ile Arg Asn Ile Ser 435 440 445 Gly Leu Pro Leu Val Val Arg Lys Glu Asp Leu Thr Lys Pro Leu His 450 455 460 Tyr Asn Glu Ile Lys Asn Ile Glu Ser Pro Ser Gly Thr Pro Gly Gly 465 470 475 480 Ala Arg Ala Tyr Met Val Ser Val His Asn Arg Lys Asn Asn Ile Tyr 485 490 495 Asp Ala His Glu Asn Gly Thr Met Ile His Leu Ala Pro Asp Asp Asp 500 505 510 Thr Gly Phe Thr Ile Ser Pro Ile His Ala Thr Gln Val Asn Asn Gln 515 520 525 Ile Arg Thr Phe Ile Ser Glu Lys Phe Gly Asn Gln Gly Asp Ser Leu 530 535 540 Arg Phe Glu Gln Thr Asn Thr Ala Ala Arg Tyr Thr Phe Arg Gly Asn 545 550 555 560 Gly Asn Asn Tyr Thr Leu Tyr Leu Arg Val Ser Ser Gln Gly Asn Ser 565 570 575 Thr Ile Arg Val Asn Ile Asn Gly Arg Val Phe Asn Val Pro Asn Val 580 585 590 Asn Thr Thr Thr Asn Asn Asp Gly Val Ile Asp Asn Gly Ala Arg Phe 595 600 605 Ser Asp Ile Arg Ile Gly Asn Ile Val Ala Ser Asn Asn Thr Asn Ile 610 615 620 Pro Leu Asp Ile Asn Val Thr Leu Asn Ser Gly Thr Gln Phe Glu Leu 625 630 635 640 Met Asn Ile Met Phe Val Pro Asn 645 <210> 130 <211> 394 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 130 Met Lys Ile Ile Ile Gly Gly Ser Lys Met Lys Lys Met Leu Ile Thr 1 5 10 15 Gly Val Leu Leu Thr Ala Val Ala Thr Asn Tyr Leu Ile Pro Val Asn 20 25 30 Ala Phe Ala Ala Glu Asn His Leu Glu Val Gln Gln Ile Asn Ser Gln 35 40 45 Gln Glu Arg Ala Ser Asp Thr Leu Ser Leu Ser Leu Arg Arg Val Gly 50 55 60 Ser Asn Ser Ala Leu Leu Gln Gly Tyr Gly Leu Val Ile Leu Gln Gln 65 70 75 80 Ser Asn Ile Thr Leu Pro Ala Met Gly Ser Leu Thr Thr His Gln Lys 85 90 95 Ile Ala Lys Thr Asn Val Lys Glu Trp Leu Asp Glu His Asn Pro Lys 100 105 110 Leu Ile Ala Leu Asn Gln Asp Ile Lys Lys Phe Ser Thr Lys Phe Asn 115 120 125 Gly Tyr Tyr Gln Thr Leu Tyr Asp Leu Ala Gly Gln Val Asn Glu Asn 130 135 140 Glu Gln Glu Lys Gln Asn Phe Glu Lys Gly Leu Ser Thr Leu Lys Asp 145 150 155 160 Gln Gly Gln Asn Thr Lys Ser Thr Met Asn Asp Thr Leu Ser Lys Phe 165 170 175 Lys Asp Phe Lys Thr Leu Leu Asp Asp Asp Val Glu Lys Phe Ser Thr 180 185 190 Ala Ala Ser Asp Ala Ile Gln Ser Val Gln Gly Pro Gly Gly Asp Ala 195 200 205 Ile Gln Leu Arg Glu Asn Ile Lys Lys Leu Gln Gln Asp Ile Gln Thr 210 215 220 Glu Leu Thr Asn Ile Leu Asn Arg Pro Ser Glu Ile Ile Asn Gly Ser 225 230 235 240 Ile Asn Phe Gly Lys Lys Val Tyr Thr Ile Gly Met Ser Ser Ala Glu 245 250 255 Ser Gln Thr Ile Asp Leu Val Ser Ile Gln Ser Leu Thr Gly Asp Leu 260 265 270 Leu Asp Leu Ser Asp His Lys Ile Lys Glu Ser Ala Asn Lys Ile Asp 275 280 285 Ala Ile Asn Asn Glu Leu Val Leu Leu Thr Lys Asn Leu Ser Asp Met 290 295 300 Leu Ile Gln Val Thr Gly Ile Thr Phe Ile Glu Asp Gln Val Thr Gly 305 310 315 320 Phe Ala Gly Met Ile Asp Arg Gln Ile Thr Thr Leu Glu Phe Leu Met 325 330 335 Lys Asp Trp Asp Val Ile Asn Glu Lys Ile Asn Gln Ile Gln Ser Asn 340 345 350 Leu Asp Ser Gly Ala Asn Ser Gly Leu Leu Lys Asp Gln Leu Val Glu 355 360 365 Leu Lys Lys Leu Asn Asp Glu Met Glu Asn Gln Ser Lys Gln Phe Glu 370 375 380 Asp Phe Leu Thr Val Glu Ile Thr Gln Ile 385 390 <210> 131 <211> 525 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 131 Leu Leu Gly Val Met Gly Glu Leu Gln Asn Ile Leu Tyr Lys Arg Ser 1 5 10 15 Gly Lys Met Asn Thr His Gly Lys Asn Glu Glu Trp Asn Gln His His 20 25 30 Asp Gly Thr Cys Gly Cys Gln Gln Asn Lys Gln Asp Tyr Gly Tyr Glu 35 40 45 Gln Ile Pro Glu His Asp Lys Gln Gln Tyr Ala Ser His Glu Tyr Lys 50 55 60 Asn Gln Glu Tyr Thr Tyr Lys Asp Ser Cys Gly Glu Ile Gly Thr Gly 65 70 75 80 Tyr His Asn Glu Asn Asn Gly Asp Phe Gln Cys Asp Thr Ile Arg Tyr 85 90 95 Thr Thr Pro Asn Leu Pro Val Glu Ser Thr Arg Phe Gln Thr Ile Thr 100 105 110 Asn Ile Asn Thr Asn Asp Asn Gly His Arg Val Met Asp Ala Met Asn 115 120 125 Ile Ala Val Gly Thr Gly Leu Glu Gln Arg Val Gly Gly Cys Pro Trp 130 135 140 Gln Ile Asp Val Glu Asn Thr Val Val Asn Glu Gln Val Arg Phe Asn 145 150 155 160 Asn Gln Ser Gln Leu Phe Val Phe Tyr Gln Thr Asp Ser Gly Gln Phe 165 170 175 Val Ile Ala Asn Arg Gly Asn Gly Arg Val Leu Glu Met Val Glu Phe 180 185 190 Pro Asn Ser Asp Pro Gln Trp His Gln Leu Leu Ile Ser Ser Phe Tyr 195 200 205 Glu Asn Arg Arg Asn Gln Leu Phe Asp Arg Arg Ile Ile Asn Asn Thr 210 215 220 Asp Phe Leu Leu Thr Thr Ile Thr Glu Thr Gly Ser Val Phe Gly Val 225 230 235 240 Gln Asn Cys Asn Asn Asn Pro Asn Ala Trp Gln Ile Tyr Thr Thr Val 245 250 255 Asn Glu Asn Glu Ser Val Gly Phe Arg Asn Asn Thr Tyr Arg Phe Arg 260 265 270 Thr Glu Asn Asn Leu Pro Ile Asn Ile Pro Pro Leu Arg Ser Gly Glu 275 280 285 Pro Leu Gly Pro Leu Pro Ala Leu Arg Tyr Leu Gln Asp Ser Gly Leu 290 295 300 Ser Pro Ala Glu Ala Pro Arg Ala Val Ile Gly Ser Ala Leu Leu Pro 305 310 315 320 Ala Ile Phe Val Glu Asp Val Leu Ser Leu Pro Ala Arg Met Ala Gln 325 330 335 Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Glu Tyr Arg Gln Tyr Trp His Arg Leu Trp 340 345 350 Ser Asp Ile Ile Pro Ala Asn Gly Gln Ser Trp Phe Asn Glu Thr Thr 355 360 365 Gly Met Leu Gly Gly Ala Pro Gln Gln Gly Asn Met Arg Asn Thr Ile 370 375 380 Ser Met Ser Ile Ala Pro Asp Leu Gly Ile Arg Phe Gly Thr Gln Ser 385 390 395 400 Met Pro Phe Ser Ile Lys Ile Ala Glu Gly Leu Gly Arg Gln Arg Ser 405 410 415 Asn Ala Asn Ile Asp Ile Gly Glu Thr Ser Gln Asn Ile Arg Tyr Asp 420 425 430 Asn Pro Gln Asn Gln Pro Thr Arg Phe Ala Arg Phe Ala Leu Ala His 435 440 445 Glu Tyr Ala Leu Leu Arg Met Asp Gly Arg Val Ile Asn Arg Trp Thr 450 455 460 Val Val Asp Arg Ser Ser Met Tyr Leu Leu Ser Phe Pro Gln Asn Ala 465 470 475 480 Leu Leu Thr Met Gln Cys Asp Lys Ile Ile Arg Thr Asp Asn Ser Tyr 485 490 495 Asp Leu Ser Val Trp Lys Thr Pro Met Gln Ile Lys Ser Gly Gln Val 500 505 510 Ile Thr Lys Asn Glu Lys Asn Ser Lys Pro Tyr Asn Ala 515 520 525 <210> 132 <211> 463 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 132 Val Arg Ser Gly Ile Asn Met Asp Leu Ser His Ala Asn His Asp Thr 1 5 10 15 Asp Asn Gln Ile Tyr Lys Thr Ser Cys Glu Cys Asn Gln Lys Thr Glu 20 25 30 Trp Pro Met Ser Lys Lys Gln Glu Gln Thr His Thr Asp Thr His Tyr 35 40 45 Lys Ala Thr Gln Phe Asn Ser Pro Ile Trp Asn Leu Pro Ile Glu Ser 50 55 60 Arg Arg Phe Gln Thr Ile Thr Asp Val Asn Ser Ser Gln Gly Arg Gly 65 70 75 80 Leu Asn Ala Leu Arg Thr Tyr Pro Gly Gln Leu Leu Gly Gly Asp Leu 85 90 95 Gly Ala Phe Cys Arg Thr Val Thr Leu Gln Asn Gln Val Val Asn Asp 100 105 110 Leu Thr Arg Gly Asn Ile Ala Arg Phe Leu Phe Tyr Asn Leu Asp Asn 115 120 125 Gly Gly Phe Val Ile Ala Asn Ala Asn Val Gly Glu Val Leu Gln Glu 130 135 140 Met Asn Ala Asn Asn Ser Ser Leu Ile Thr Asn Thr Tyr Thr Gly Gln 145 150 155 160 Thr Asn Gln Phe Phe Arg Lys Ser Pro Ile Thr Gln Asp His Phe Arg 165 170 175 Leu Leu Thr Asn Glu Asn Met Ile Val Gly Pro Cys Gly Asn Asn Ala 180 185 190 Ser Asn Ser Trp Thr Arg Ile Thr Leu Ala Leu Phe Ser Asn Gln Asn 195 200 205 Phe Arg Tyr Arg His Glu Pro Ser Glu Asn Gln Pro Ile Asn Leu Pro 210 215 220 Gln Ala Ala Ala Thr Ser Glu Leu Ala Pro Leu Pro Ala Leu Thr Ser 225 230 235 240 Leu Asn Asp Pro Gly Pro Ser Pro Val Val Ala Pro Arg Val Thr Ile 245 250 255 Gly Ser Ala Leu Ile Pro Cys Ile Phe Val Asn Asp Val Ile Pro Leu 260 265 270 Gln His Arg Ile Arg Gln Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Glu Cys Arg Gln 275 280 285 Tyr Trp His Arg Ile Trp Ser Asp Val Leu Thr Ala Gly Ser Asp Ala 290 295 300 Phe Tyr Glu Glu Arg Thr Gly Ile Ser Asp Gly Ala Gln Ile Asp Ile 305 310 315 320 Arg Asn Thr Met Asp Ile Ser Ile Gly Ser Asp Trp Tyr Leu Arg Phe 325 330 335 Gly Ser Leu Ser Ser Pro Phe Arg Gly Gln Ile Ser Ser Gly Leu Arg 340 345 350 Thr Gln Pro Ser Phe Ser Asn Ile Asp Leu Ala Glu Thr Val Met Ile 355 360 365 Asn Arg His Ile Asn Pro Asn Ser Phe Thr Thr Arg Phe Ser Arg Phe 370 375 380 Thr Lys Ala Ile Glu Tyr Arg Leu Leu Arg Met Asp Gly Thr Val Val 385 390 395 400 Arg Ser Trp Val Ala Val Asp Asn Arg Ser Met Tyr Trp Lys Thr Phe 405 410 415 Pro Asn Asn Ala Gln Ser Thr Met Gln Ser Gln Lys Ile Ile Gln Ser 420 425 430 Asp Thr Ser Tyr Asp Leu Ser Val Trp Lys Thr Pro Met Val Ile Arg 435 440 445 Asp Gly Glu Ile Ile Glu Lys Asn Asp His Asn Ser Lys Thr Gln 450 455 460 <210> 133 <211> 952 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 133 Met Ile Met Gln Met Val Thr Lys Ala Met Thr Pro Lys Leu Gly Ala 1 5 10 15 Leu Pro Asp Phe Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Asp 20 25 30 Asn Ile Thr Gly Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Val Asp Thr Gly Asp 35 40 45 Ser Ser Ile Asp Asn Val Leu Asn Asn Gln Glu Leu Leu Gln Glu Met 50 55 60 Leu Asp Gln Met Ser Thr Met Gln Ser Ser Ile Gln Asp Ile Leu Glu 65 70 75 80 Gln Gln Gly Ile Ser Ala Asp Ile Glu Lys Gln Ile Leu Ala Leu Thr 85 90 95 Thr Asp Leu Ala Thr Ser Ile Asn Thr Glu Leu Gly Lys Ile Glu Gly 100 105 110 Ile Leu Asn Thr Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Asn Met Leu Ser Asn Ile 115 120 125 Tyr Glu Gln Thr Ser Leu Ile Asp Gln Lys Val Asp Lys Leu Leu Ala 130 135 140 Leu Met Thr Phe Ala Leu Lys Glu Leu Asp Tyr Ile Lys Asp Asn Val 145 150 155 160 Val Leu Asn Ser Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val Gln Lys Leu 165 170 175 Val Tyr Val Asn Lys Lys Phe Leu Ser Leu Thr Arg Gly Phe Leu Gln 180 185 190 Gly Glu Asp Val Ser Ile Asp Ser Met Gln Glu Ile Gln Glu Trp Ala 195 200 205 Lys Ser Ile Leu Ala Thr Glu Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser Val Asp 210 215 220 Thr Leu His Asn Ile Ile Ile Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg Ser Ala 225 230 235 240 Leu Lys Thr Phe Ser Asp Val Leu Leu Asp Asp Ala Asp Gln Tyr Gly 245 250 255 Asp Phe Gly Thr Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser Ser Leu 260 265 270 Ala Thr Leu Gln Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Phe Ala Arg Lys 275 280 285 Val Leu Gly Leu Ser Glu Ile Asp Tyr Gln Val Thr Met Gln Asp Arg 290 295 300 Ile Glu Gln Gln Asn Gln Met Phe Val Asn Leu Ile Gln Asp Lys Asn 305 310 315 320 Tyr Ser Asn Ala Leu Glu Ile Thr Gly Ile Tyr Pro Met Ser Val Asp 325 330 335 Trp Gly Asp Cys Lys Ser Thr Asp Leu Gln Ala Asp Ala Gly Tyr Ala 340 345 350 Leu Ile Gly Leu Glu Phe Phe Met Asp Asn Gly Ile Tyr Lys Val Lys 355 360 365 Ala Tyr Gln Gly Lys Ile Gly Lys Asn Phe Ser Val Ser Gly Asp Thr 370 375 380 Val Thr Glu Ile Ile Ser Asp Asp Leu Ser Thr Val Phe Asn Asp Met 385 390 395 400 Thr Asn Asp Asn Pro Glu Leu Asp Val Val Tyr Pro Leu Ser Gly Glu 405 410 415 Leu Thr Gly Pro Pro Asn Thr Ile Ile Thr Arg Ile Gly Phe Gly Thr 420 425 430 Lys Tyr Asp Lys Thr Arg Glu Ser Ser Val Gln Ala Phe Ala Tyr Ile 435 440 445 Asp Ala Asp Phe Ser Pro Tyr Asp Tyr Ile Ser Gly Thr Ile Ser Lys 450 455 460 Glu Gly Thr Gln Thr Val Ser Leu Glu Gly Asn Asp His Lys Asn Arg 465 470 475 480 Cys Tyr Ser Met Trp Pro Ile Gly Leu Ile Gly Asp Leu Tyr Met Thr 485 490 495 Pro Leu Lys Ser Leu Ser Leu Asn Val Asp Val Asp Asp Ser Ser Ala 500 505 510 Tyr Gly Thr Ile Leu Asn Met Ser Gly Glu Ser Tyr Phe Ser Thr Ile 515 520 525 Leu Ser Arg Glu Tyr Asn Thr Asn Phe Ile Leu Phe Pro Tyr Thr Asn 530 535 540 Asn Ser Gly Leu Ile Asp Glu Asn Leu Ile Gln Asn Gly Asn Leu Glu 545 550 555 560 Glu Gln Asp Lys Tyr Trp Glu Gly Thr Glu Pro Ser Phe Phe Ala Glu 565 570 575 Gly Glu Gly Thr Phe Gly Ser Asn Ala Leu Lys Val Gln Ala Gln Gly 580 585 590 Ala Phe Asp Gln Ile Val Lys Leu Glu Pro Asn Thr Thr Tyr Arg Leu 595 600 605 Thr Ala Phe Thr Lys Val Lys Asp Ser Asn Tyr Ser Lys Gly Arg Ile 610 615 620 Gly Ile Arg Asp Met Tyr Asn Tyr Arg Val Glu Lys Ser Phe Leu His 625 630 635 640 Thr Arg Tyr Lys Gln Thr Lys Val Glu Phe Thr Thr Gly Ala Asp Thr 645 650 655 Ser Lys Leu Ser Val Phe Ile Gln Gly Gly Gly Asp Gln Glu Ser Ile 660 665 670 Ala Trp Ala Asp Asn Ile Glu Leu Tyr Lys Val His Gln Gln Asp Asn 675 680 685 Met Ile Ser Asp Phe Asp Phe Asp Thr Tyr Lys Tyr Ser Asn Met Cys 690 695 700 Trp Lys Leu Ser Gly Gly Gly Asp Phe Val Glu Lys Glu Gly Leu Phe 705 710 715 720 Asn Ser Lys Ala Leu Lys Ile Thr Asn Ser Gly Gly Ala Glu Gln Glu 725 730 735 Val Lys Leu Lys Ala Asn Thr Asn Tyr Ile Leu Thr Ala Tyr Val Lys 740 745 750 Val Asp Val Pro Thr Thr Thr Ala Gln Ile Gly Cys Gly Ser Asn Gln 755 760 765 Val Pro Cys Asn Ser Thr Ser Tyr Thr Pro Val Lys Leu Lys Phe Lys 770 775 780 Thr Gly Glu Asp Pro Ser Thr Thr Glu Ser Ser Val Tyr Cys Ser Asn 785 790 795 800 Ser Asn Asp Ser Gly Thr Val Trp Ala Asp Asn Phe Val Leu Tyr Glu 805 810 815 Ala Pro Asn Leu Ile Ile Asn Gly Asp Phe Glu Gln Phe Asp Gln Ser 820 825 830 Ser Trp Asn Phe Ser Pro Ser Glu Gly Gly Arg Ile Tyr Leu Gln Ser 835 840 845 Gly Leu Gly Met Ser Arg Ser Asn Ala Val Val Leu His Gly Gln Asn 850 855 860 Gly Gln Ile Ser Gln Lys Val Pro Leu Lys Pro Phe Thr Lys Tyr Arg 865 870 875 880 Leu Thr Ala Tyr Val Arg Val Ser Asp Gly Gly Thr Ala Trp Ile Gly 885 890 895 Tyr Gly Asp Tyr Gly Ala Ser Cys Thr Ser Lys Glu Phe Lys Gln Ile 900 905 910 Ser Lys Asp Phe Thr Thr Gly Ala Asn Pro Leu Gln Ser Asp Asp Ala 915 920 925 Ile Tyr Leu Ser Ser Asp Asn Ser Lys Tyr Thr Val Ala Asp Asn Phe 930 935 940 Glu Leu Tyr Glu Leu Asp Gln Ile 945 950 <210> 134 <211> 354 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> organism from environmental sample <400> 134 Met Glu Ile Lys Lys Asp Ala Tyr Tyr Lys Ile Val Asn Arg Asn Ser 1 5 10 15 Gly Leu Val Ala Asp Val Ala Gly Lys Ser Lys Gly Asn Ser Ala His 20 25 30 Leu Glu Gln Leu Asp Trp His Gly Glu Pro Phe Gln Gln Trp Leu Leu 35 40 45 Tyr Pro Leu Asp Gly Gly Arg Tyr Ala Ile Ile Asn Arg Asn Ser Gly 50 55 60 Leu Val Ala Asp Val Ala Gly Lys Ser Thr Ser Asn Ser Ala Arg Leu 65 70 75 80 Glu Gln Leu Asp Trp His Gly Glu Pro Phe Gln Gln Trp Leu Leu Tyr 85 90 95 Gln Thr Asn Asp Gln Gly Tyr Tyr Lys Ile Val Asn Gln Asn Ser Gly 100 105 110 Leu Val Ala Asp Val Ala Gly Lys Ser Lys Gly Asn Ser Ala His Leu 115 120 125 Glu Gln Leu Asp Asp Gln Asn Glu Ser Phe Gln Tyr Trp Ser Phe Asp 130 135 140 Glu Val Glu Ser Ile Thr Leu Pro Ser Val Glu Thr Lys Pro Leu Pro 145 150 155 160 Ile Ala Pro Gln Tyr Lys Ser Leu Asn Asp Tyr Leu Pro Asp Ser Thr 165 170 175 Glu Pro Val Val Thr Ala Tyr Thr Leu Leu Pro Cys Ile Met Val Asn 180 185 190 Asp Asn Asn Trp Ser Ala Asp Lys Lys Met Gln His Ser Pro Tyr Tyr 195 200 205 Met Leu Thr Lys Thr Gln Tyr Trp Lys Lys Ile Asp Ser His Thr Phe 210 215 220 Ala Pro His Ala Gln Tyr Thr Ser Glu Thr Lys Tyr Gly Met Ser Gln 225 230 235 240 Thr Asp Gln Glu Ser Met Thr Arg Asn Thr Asn Ile Ser Val Lys Ala 245 250 255 Asp Ala Gly Phe Ser Phe Lys Ala Val Ser Ile Gly Ile Ser Lys Ser 260 265 270 Val Thr Lys Glu Leu Gln Val Ser Lys Ser Thr Thr Thr Thr Gln Met 275 280 285 Thr Glu Gln Thr Asn Ser Glu Thr Ile Ala Asn Pro Asn Asn Tyr Thr 290 295 300 Val Ala Trp Thr Lys Tyr Ala Leu Val Thr Glu Tyr Thr Leu Lys Arg 305 310 315 320 Gly Asp Gly Ile Arg Val Ser Asp Pro Trp Thr Val Ile Asn Lys Asn 325 330 335 Asp Glu Arg Glu Ser Tyr Trp Pro Leu Asp Ala Pro Leu Asn Lys Ala 340 345 350 Gln Ile <210> 135 <211> 375 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 135 Met Met Lys Lys Ile Pro Tyr Lys Ile Ile Val Ala Ser Ala Leu Leu 1 5 10 15 Thr Met Thr Thr Thr Ser Val Val Ser Pro Val Ala Ala Phe Ala Ser 20 25 30 Glu Ile Glu Gln Pro Ser Thr Gly Asp Met Ser Leu Ser Ala Asn Glu 35 40 45 Val Lys Met Lys Glu Ala Leu Gln Lys Ala Gly Leu Phe Ala Lys Ser 50 55 60 Met Asn Glu Tyr Ser Tyr Leu Leu Ile Asn Asn Pro Asp Val Asn Phe 65 70 75 80 Glu Gly Ile Thr Ile Asn Gly Tyr Ala Asp Leu Pro Asn Lys Ile Val 85 90 95 Gln Asp Gln Arg Asn Ala Arg Ala His Ala Val Thr Trp Asn Thr Gln 100 105 110 Val Lys Arg Gln Leu Leu Asp Thr Leu Thr Gly Ile Val Glu Tyr Asp 115 120 125 Thr Met Phe Asp Asn Tyr Tyr Asp Thr Ile Ile Asp Ala Ile Asn Thr 130 135 140 Gly Asp Gly Asp Thr Leu Lys Glu Gly Ile Thr Asp Leu Arg Ser Glu 145 150 155 160 Ile Gln Gln Asn Gln Lys Thr Ala Gln Asn Leu Ile Ala Glu Leu Thr 165 170 175 Lys Leu Arg Asp Asn Met Gly Glu Asp Val Arg Ala Phe Gly Ser Asn 180 185 190 Lys Glu Gln Leu Tyr Ser Ile Leu Lys Asn Gln Thr Ala Gly Leu Glu 195 200 205 Asp Asp Gln Lys Arg Leu Asp Glu Val Leu Gly Gln Val Asn Tyr Tyr 210 215 220 Lys Lys Leu Glu Ser Asp Gly Phe Thr Thr Met Lys Val Gly Val Phe 225 230 235 240 Gly Leu Trp Trp Ile Gly Gly Ile Ile Val Gly Thr Ala Arg Asp Asn 245 250 255 Leu Gly Lys Leu Glu Pro Tyr Leu Ala Glu Val Arg Gln Thr Val Asp 260 265 270 Asn Lys Thr Thr Leu Asn Arg Val Ile Glu Val Ala His Asn Asn Thr 275 280 285 Asp Gln Met His Lys Ser Ile Asp Asn Ala Ile Asn Ala Leu Glu Tyr 290 295 300 Met His Thr Gln Trp Thr Asp Leu Asp Asn Gln Tyr Ala Gly Val Leu 305 310 315 320 Gln Lys Ile Asp Asn Ala Ala Gly Lys Ala Asp Gln Asn Lys Phe Ala 325 330 335 Tyr Leu Lys Pro Thr Leu Lys Thr Ala Lys Asp Leu Trp Lys Arg Leu 340 345 350 Asn Glu Asp Ala Val Ile Ile Lys Glu Gly Ile Lys Glu Leu Lys Val 355 360 365 Glu Pro Val Thr Pro Gln Lys 370 375 <210> 136 <211> 353 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 136 Met Val Lys Arg Asp Ile Ser Ala Arg Asp Leu Gly Gly Lys Glu Asp 1 5 10 15 Thr Pro Phe Leu Leu Lys Lys Asp Glu Trp Ile Lys Ile Gln Lys Tyr 20 25 30 Thr Gly Asp Gly Ala Tyr Leu Pro Val Asn Val Asn Glu Met Arg Lys 35 40 45 Ala Leu Ala Leu Glu Asn Thr Ala Glu Leu Pro Asp Phe Gly Glu Leu 50 55 60 Tyr Thr Val Asn Ser Ser Ile Lys Gly His Cys Lys Asn Trp Asn Asp 65 70 75 80 Thr Thr Tyr Arg Glu Ile Leu Asp Val Ala Ser Gln Ile Val Asn Tyr 85 90 95 Ser Arg Arg Ala Glu Val Phe Tyr Ala Pro Leu Leu Val Tyr Leu Pro 100 105 110 Asp Ile Leu Glu Gly Asp Thr Val Ala Leu Glu Lys Phe Gln Lys Ile 115 120 125 Cys Lys Lys Leu Ala Thr Glu Ala Lys Asp Phe Ser Asp His Ala Glu 130 135 140 Thr Leu Ala Lys Thr Val Glu Gln Phe Ala Asn Asp Thr Ala Thr Asp 145 150 155 160 Tyr Lys Asn Leu Ile Asn Val Lys Asp Lys Tyr Asp Ala Leu Tyr Gly 165 170 175 Lys Asn Ser Glu Glu Glu Ile Arg Leu Arg Ala Glu Val Glu Lys Leu 180 185 190 Arg Glu Glu Leu Glu Glu Tyr Ile Glu Asp Leu Glu Asp Phe Glu Glu 195 200 205 Glu Val Trp Leu Ser Leu Leu Leu Gly Pro Ile Phe Gly Phe Val Leu 210 215 220 Lys Glu Ile Leu Glu Ser Thr Lys Gly Lys Met Leu Gln Ala Lys Ile 225 230 235 240 Asp Ala Thr Arg Gln Lys Ile Glu Ala Thr Cys Ala Thr Ile Gln Arg 245 250 255 Asn Val Tyr Leu Met Ser Leu Leu Asp Lys Ala Asp Val Gly Thr Asp 260 265 270 Lys Thr Gln Lys Gln Ile Glu Glu Ala Leu Pro Val Ile Asn Lys Ile 275 280 285 Lys Ala Ile Trp Tyr Ser Leu His Thr Asp Leu Leu Thr Leu Ser Asn 290 295 300 Ile Thr Met Lys Asp Ile His Asp Asp Pro Glu Phe Ala Asp Leu Gly 305 310 315 320 Ile Glu Leu Ala Ile Met Gln Trp Val Lys Val Gly Lys Gln Ala Asp 325 330 335 Asp Phe Arg Ile Asn Ala Asp Val Gly Phe Ile Val Asp Gln Tyr Ile 340 345 350 Ala <210> 137 <211> 284 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 137 Met Phe Asp Phe Asp Pro His Ile Ile Thr Tyr Ser Tyr Leu Glu Arg 1 5 10 15 Met Ile Val Gly Met Val Thr Lys Val Met Thr Pro Ser Leu Lys Ser 20 25 30 Leu Pro Asp Phe Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Gly 35 40 45 Asn Ile Ser Asp Ile Met Ser Thr Ile Phe Gly Ile Asp Val Gly Gly 50 55 60 Asn Ser Asp Ile Asp Asp Val Leu Asn Asn Ala Glu Leu Leu Gln Gln 65 70 75 80 Met Met Asp Gln Met Asn Ser Met Gln Gly Ser Leu Ala Asp Ile Leu 85 90 95 Glu Glu Gln Gly Met Ser Ile Glu Leu Ile Gln Lys Leu Thr Ser Leu 100 105 110 Ser Asn Gln Gln Leu Ala Leu Ser Thr Pro Ile Asn Thr Glu Leu Gly 115 120 125 Lys Ile Glu Asp Ile Leu Asn Asn Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Asn Met 130 135 140 Leu Asn Glu Val Tyr His Glu Thr Val Gln Ile Asn Ala Lys Val Asp 145 150 155 160 Lys Leu Leu Ser Leu Met Met Tyr Ala Met Lys Glu Leu Asp Leu Ile 165 170 175 Lys Asp Asn Val Ile Leu Asn Ser Ser Val Val Glu Ile Thr Pro His 180 185 190 Val Gln Lys Leu Val Tyr Val Asn Lys Lys Phe Leu Glu Leu Ser Gly 195 200 205 Asn Tyr Met Arg Ser Asp Ile Ser Ile Asp Ser Met Gln Glu Leu Leu 210 215 220 Gln Trp Ala Lys Ser Ile Val Asp Thr Asp Met Asn Ser Phe Val Ser 225 230 235 240 Thr Asp Thr Pro Gly Asn Lys Val Phe Cys Ser Ile His Arg Ala Val 245 250 255 Val Lys Ser Asn Asn Ile Phe Gly Arg Ser Leu Cys Asn Gln Ala Arg 260 265 270 Val Tyr Asn His Leu Ile Arg Arg Gln Cys Pro Gly 275 280 <210> 138 <211> 372 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 138 Met Pro Glu Asn Asn Arg Tyr Tyr Asn Ile Gln Leu Lys Ser Asn Pro 1 5 10 15 Lys Lys Val Trp Asn Val Ser Gln Ala Ser Asn Asp Asn Asp Arg Ala 20 25 30 Ile Leu Leu Trp Gln Gly Gly Ser Ala Asp His Glu Lys Phe Ala Phe 35 40 45 Phe Gln Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly 50 55 60 Lys Val Val Thr Phe Gly Thr Gly Ser Trp Ile Ser Gly Gly Pro Ile 65 70 75 80 Pro Ala Ser Glu Thr Leu Gln Gln Gln Ser Trp Thr Gly Glu Ala Lys 85 90 95 Gln Lys Trp Asn Leu Arg Asp Leu Gly Ser Asn Gly Asp Arg Ser Asn 100 105 110 Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly Lys Val Pro Ser Tyr Arg 115 120 125 Trp Ile Gly Ser Thr Val Asp Asn Thr Glu Phe Leu Gln Leu Asp Asn 130 135 140 Ser Asn Pro Ser Asp Ala Asp Lys Val Phe Thr Leu Phe Asn Gly Thr 145 150 155 160 Gly Asn Leu Phe Gly Ile Asp Ile Thr Phe Phe Asn Asp Thr Ile Ser 165 170 175 Val Pro Lys Leu Pro Ala Ile Gly Thr Arg Pro Asp Val Pro Asp Tyr 180 185 190 Thr Gly Gly Val Asn Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val 195 200 205 Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Tyr Phe Met Val Lys Asp Asn Gln Ala 210 215 220 Asn Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys 225 230 235 240 Glu Glu Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Lys Val Ile Gln Pro Gly Leu 245 250 255 Ser Glu Ala Tyr Ser Tyr Lys Thr Gly Val Ser Ser Val Asp Gln Gln 260 265 270 Lys Met Thr Asp Thr Leu Ser Met Asn Phe Gly Ala Asp Leu Gly Ile 275 280 285 Lys Phe Gly Asp Ala Ser Ala Ser Leu Lys Ser Glu Ile Ser Arg Thr 290 295 300 Ile Gln Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Ser Glu Ala Thr Glu Glu Thr 305 310 315 320 Arg Ser Tyr Thr Ala Thr Gly Glu Pro Gly Lys Ala Thr Gly Tyr Thr 325 330 335 Gln Tyr Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser 340 345 350 Ile Val Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asp Lys Ile Thr Val Thr 355 360 365 Arg Lys Thr Ser 370 <210> 139 <211> 373 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 139 Met Asp Arg Ile Asn Ile Asp Gly Val Arg Thr Gly Gly Pro Val Ser 1 5 10 15 Asp Gly Gly Asn Phe Ser Asp Thr Ser Gly Gly Gln Thr Phe Ser Asp 20 25 30 Lys Glu Leu Ala Asn Ile Tyr Leu Gln His Trp Lys Glu Gly Lys Tyr 35 40 45 Gly Asn Trp Arg Asp Gly Leu Tyr Met Ser His Gly Asp Phe Ser Asp 50 55 60 Phe Pro Pro Glu Phe Lys Ala Gly Val Met Ser Pro Gly Tyr Leu Ile 65 70 75 80 Pro Gln Ala Gln Leu Pro Ala Ile Ile Glu Lys Ile Lys Asn Thr Glu 85 90 95 Gln Leu Glu Leu Met Asp Leu Leu Gln Ile Leu Thr Pro Glu Thr Thr 100 105 110 Val Asp Lys Asp Val Gln Lys His Arg Tyr Leu Thr Val Asn Thr Asp 115 120 125 Lys Lys Thr Arg Ile Asn Ile Asp Lys Thr Glu Val Ile Ser Ala Pro 130 135 140 Ile Ala Ala Pro Gln Lys Val Thr Asn Asp Thr Asp Gln Glu Gly Ser 145 150 155 160 Ala Thr Ala Pro Ser Ile Ser Lys Lys Phe Thr Ser Thr Ile Ser Arg 165 170 175 Thr Asp Thr His Ser Thr Thr Leu Gly Met Lys Gln Thr Ile Lys Gly 180 185 190 Gly Ile Asp Phe Leu Gly Ile Ala Glu Gly Asp Phe Ser Gln Glu Phe 195 200 205 Asn Glu Ser Tyr Thr Tyr Ser Asn Ala Ser Gln Lys Leu Thr Ser Asp 210 215 220 Glu Thr Thr Ile Thr Ser Gly Thr Val Thr Ile Lys Thr Gln Pro His 225 230 235 240 Ser Ala Tyr Lys Phe Asp Ile Ile Phe Gln Gln Val Lys Asn Ser Gly 245 250 255 Thr Val Thr Gly Thr Ser His Leu Gly Gly Gly Tyr Gly Ser Ser Gly 260 265 270 Lys Asp Ala Tyr Tyr Asp Leu Ser Ile Tyr Lys Lys Met Lys Val Ile 275 280 285 Gln Asp Leu Tyr Pro Gln Leu Trp Ala Val Leu Gln Ala Lys Gly Ile 290 295 300 Asp Val Asn Asp Thr Thr Gln Glu Val Asn Tyr Thr Gly Ala Ile Ser 305 310 315 320 Phe Glu Gly Ile Thr Gly Ala Lys Ile Asp Val Thr Val Lys Asn Leu 325 330 335 Ala Thr Gly Asp Val Ile Asn Arg Leu Ile Thr Pro Thr Pro Val Lys 340 345 350 Pro Gly Thr Asn Met Asn Ile Thr Glu Gln Leu Gln Gly Thr Ile Gln 355 360 365 Ser Ile Val Ser Gln 370 <210> 140 <211> 1133 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 140 Met Asn Pro Asn Glu Glu Tyr Lys Thr Thr Val Pro His Ser Asn Lys 1 5 10 15 Ile Gln Pro Arg Tyr Pro Leu Thr Asn Asn Pro Asp His Pro Leu Gln 20 25 30 His Thr Asn Tyr Lys Asp Trp Leu Gln Met Cys Gln Asn Thr Ser Phe 35 40 45 Asp Gly Glu Asn Pro Val Pro Ser Val Thr Glu Val Gly Ala Ile Gly 50 55 60 Ile Ala Ile Ser Ile Val Ser Thr Leu Leu Ser Thr Phe Gly Ala Ala 65 70 75 80 Val Pro Gly Ala Ala Leu Ala Val Leu Gly Ala Thr Leu Pro Phe Phe 85 90 95 Asp Ser Gly Ser Gly Ser Val Trp Glu Asp Phe Met Ile His Asn Ser 100 105 110 Ser Val Leu Gln Lys Thr Leu Pro Glu Ser Ile Lys Asn Gln Ala Asn 115 120 125 Thr Ile Leu Thr Gly Leu Gln Glu Ser Leu Ile Glu Tyr Lys Arg Val 130 135 140 Phe Asn Ile Trp Lys Lys Asp Lys Thr Pro Ala His Ala Glu Gln Val 145 150 155 160 Arg Ser Thr Tyr Arg Asn Thr His Asn Leu Phe Ile Asn Arg Met Ser 165 170 175 Glu Leu Arg Pro Ser Gln Tyr Lys Gln Ile Leu Leu Ser Val Tyr Cys 180 185 190 His Ala Ala Asn Leu His Leu Gly Leu Leu Val Gln Gly Val Ala Tyr 195 200 205 Tyr Asn Glu Trp Tyr Asn Val Asn Pro Ser Leu Leu Thr Pro Asp Arg 210 215 220 Thr Val Asp Asp Glu Tyr Leu Leu Leu Gln Asp Lys Ile Lys Glu Tyr 225 230 235 240 Ile Asp Tyr Cys Ser Lys Thr Tyr Arg Glu Gly Leu Asn Ile Leu Ala 245 250 255 Asn Ser Gln Ala Asn Leu Lys Ile Tyr Thr Thr Tyr Gln Arg Glu Met 260 265 270 Thr Phe Thr Val Leu Asp Ile Ile Thr Asn Phe Pro Tyr Tyr Asp Phe 275 280 285 Lys Lys Tyr Pro Ile Gly Val Gln Ser Glu Leu Thr Arg Glu Ile Tyr 290 295 300 Thr Ile Glu Gln Gln Ile Lys Gln Ile Tyr Leu Asn His Leu Thr Arg 305 310 315 320 Gln Pro Asn Leu Val Thr His Pro Phe Asn Ser Ser Ile Tyr His Tyr 325 330 335 Arg Asn Leu Pro Phe Ile Thr Ser Gly Phe Thr Ala Val Arg Asn Arg 340 345 350 Phe Trp Phe Thr Asn Ala Arg Asn Leu Ser Val Ser Gly Leu Tyr Gly 355 360 365 Ser Thr Ser Phe Asp Gly Gln Phe Asp Val Ser Thr Gln Asn Val Trp 370 375 380 Lys Val Glu Ala Thr Tyr Ala Asp Val Ala Arg Arg Leu Lys Gln Leu 385 390 395 400 Lys Phe Tyr Ala Gln Leu Pro Asn Pro Ile Thr Ala Thr Thr Gly Thr 405 410 415 Pro Asn Asn Ser Asp Tyr Arg Glu Leu Phe Thr His Glu Ile Pro Gly 420 425 430 Arg Asp Gly Lys Leu Pro Thr Thr Phe Gln Thr Ala Ser His Tyr Leu 435 440 445 Ser Tyr Met Met Met Thr Ala Ser Glu Ser Pro Gly Leu Ser Cys Ala 450 455 460 Trp Arg His Ala Ser Val Asn Asn Asp Asn Leu Ile Ser Pro Asn Lys 465 470 475 480 Ile Thr Leu Ile Pro Ala Val Lys Ala Arg Glu Leu Asp Thr Ser Ser 485 490 495 Lys Val Val Ser Gly Pro Gly His Thr Gly Gly Asp Leu Val Glu Phe 500 505 510 Asn Met Ala His Gly Arg Leu Glu Leu Gln Gly Ser Ile Gly Asn Val 515 520 525 Ser Gln Glu Arg Phe Thr Ile Arg Leu Arg Tyr Ala Ala Ala Ala Asn 530 535 540 Glu Ser Pro Arg His Leu Leu Val Thr Ile Pro Asn Ile Gly Val Phe 545 550 555 560 Pro Val Met Leu Leu Pro Thr Thr Tyr Lys Leu Ser Leu Asn Glu Phe 565 570 575 Ser Tyr Asn Glu Phe Gly Phe Val Asp Ile Ile Pro Ser Asn Glu Ser 580 585 590 Ile Ser Phe Phe Ala Ser Ile Pro Trp Ile Val Ser Ile Thr Ser Thr 595 600 605 Arg Gly Ser Ile Asp Asp Lys Val Tyr Ile Asp Arg Leu Glu Phe Ile 610 615 620 Pro Ile Ser Arg Leu Pro Asn Arg Gln Arg Gln Gln Leu Glu Lys Thr 625 630 635 640 Gln Gln Val Val Asp Gly Leu Phe Thr Ser Ser Glu Lys Gln Glu Ile 645 650 655 Lys Met Ser Thr Thr Asp Phe Arg Ile Asp Gln Thr Ser Thr Leu Val 660 665 670 Glu Cys Leu Ser Asp Thr Glu Tyr Pro Gln Glu Gln Leu Leu Leu Leu 675 680 685 Asp Gln Val Lys Tyr Ala Lys Gln Leu Ser Gln Ser Arg Asn Leu Leu 690 695 700 Ser Asn Thr Phe Gly Asn Gln Gly Trp Ser Thr Gln Gly Asp Val Val 705 710 715 720 Leu Ser Ser Gly Gly Ser Leu Phe Lys Asp Ser Tyr Phe Ser Leu Pro 725 730 735 Gly Ala Arg Thr Thr Gln Val Gly Pro Asp Thr Phe Pro Thr Tyr Met 740 745 750 Tyr Gln Lys Ile Asp Glu Ser Gln Leu Lys Pro Tyr Thr Arg Tyr Lys 755 760 765 Val Arg Gly Phe Ile Glu Ala Ser Asn His Leu Glu Val Ala Ile Ser 770 775 780 Arg Tyr Gly Asn Glu Val Lys Thr Met Leu His Val Pro Asp Asp Leu 785 790 795 800 Ala Thr Ser Ser Thr Arg Asp Asn Cys Gly Glu Trp Asn Arg Cys Glu 805 810 815 Thr Thr Gln His Phe Phe Thr Glu Asn Thr Glu Glu Ile Ser Lys Pro 820 825 830 Ala Val Ser Ser Thr Thr Cys Ser Pro Cys Asp Ala Thr His Thr Ser 835 840 845 His Lys Thr Cys Ile Asp Ser His Asp Phe Ser Phe Thr Ile His Thr 850 855 860 Gly Asp Ile Asp Ile Thr Asn Lys Pro Gly Ile His Ile Leu Phe Lys 865 870 875 880 Ile Ser Asp Pro Asp Gly Phe Ala Thr Leu Gly Asn Leu Glu Val Ile 885 890 895 Glu Asp Gly Pro Ile Phe Glu Asp Thr Ile Ser Thr Val Lys Tyr Gln 900 905 910 Glu Gln Arg Trp Lys Gln Asn Leu Ile Glu Gln Gln Gln Lys Thr Glu 915 920 925 Gln Ala Phe Leu Gln Val Gln Gln Ala Val Asp Ser Leu Phe Gln Asp 930 935 940 Ser Gln Tyr Gln Thr Leu Gln Leu Glu Val Thr Ala Ser Gln Ile His 945 950 955 960 Ser Ala Glu Asn Leu Leu Gln Glu Ile Ser Ser Met His Asn Asp Ile 965 970 975 Gln Ser Pro Lys Asn Glu Glu Arg Phe Thr Ala Leu Asn Asn Gln Ile 980 985 990 Gln Gln Ala Tyr His Leu Tyr Ser Lys Arg Asn Met Val Arg Asn Gly 995 1000 1005 Asp Phe Ser Glu Gly Leu His Tyr Trp Ser Ala Ser Ser Asp Ala 1010 1015 1020 Ser Ile Gln Gln Thr Gln Asp Asp Ser Val Leu Leu Ile Pro Ser 1025 1030 1035 Trp Ser Thr Gln Val Ser Gln Gln Leu Arg Leu Gln Pro Asn His 1040 1045 1050 Arg Tyr Leu Leu Arg Val Ala Ala Leu Lys Glu His Ile Gly Lys 1055 1060 1065 Gly Trp Ile Lys Ile Ser Asp Cys Lys His Gln Val Gln Thr Ile 1070 1075 1080 His Phe Ser Ser Cys Asp Glu Asn Glu Ile His His Ser Ile Tyr 1085 1090 1095 Gln Thr Lys Ser Ile Pro Phe Thr Pro Thr Thr Asp Gln Ile Arg 1100 1105 1110 Ile Asp Ile Gly Glu Thr Glu Gly Ser Phe Thr Ile Arg Ser Ile 1115 1120 1125 Glu Leu Ile Cys Leu 1130 <210> 141 <211> 626 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 141 Met Asn Pro Asn Glu Glu Tyr Lys Thr Thr Val Pro His Ser Asn Lys 1 5 10 15 Ile Gln Pro Arg Tyr Pro Leu Thr Asn Asn Pro Asp His Pro Leu Gln 20 25 30 His Thr Asn Tyr Lys Asp Trp Leu Gln Met Cys Gln Asn Thr Ser Phe 35 40 45 Asp Gly Glu Asn Pro Val Pro Ser Val Thr Glu Val Gly Ala Ile Gly 50 55 60 Ile Ala Ile Ser Ile Val Ser Thr Leu Leu Ser Thr Phe Gly Ala Ala 65 70 75 80 Val Pro Gly Ala Ala Leu Ala Val Leu Gly Ala Thr Leu Pro Phe Phe 85 90 95 Asp Ser Gly Ser Gly Ser Val Trp Glu Asp Phe Met Ile His Asn Ser 100 105 110 Ser Val Leu Gln Lys Thr Leu Pro Glu Ser Ile Lys Asn Gln Ala Asn 115 120 125 Thr Ile Leu Thr Gly Leu Gln Glu Ser Leu Ile Glu Tyr Lys Arg Val 130 135 140 Phe Asn Ile Trp Lys Lys Asp Lys Thr Pro Ala His Ala Glu Gln Val 145 150 155 160 Arg Ser Thr Tyr Arg Asn Thr His Asn Leu Phe Ile Asn Arg Met Ser 165 170 175 Glu Leu Arg Pro Ser Gln Tyr Lys Gln Ile Leu Leu Ser Val Tyr Cys 180 185 190 His Ala Ala Asn Leu His Leu Gly Leu Leu Val Gln Gly Val Ala Tyr 195 200 205 Tyr Asn Glu Trp Tyr Asn Val Asn Pro Ser Leu Leu Thr Pro Asp Arg 210 215 220 Thr Val Asp Asp Glu Tyr Leu Leu Leu Gln Asp Lys Ile Lys Glu Tyr 225 230 235 240 Ile Asp Tyr Cys Ser Lys Thr Tyr Arg Glu Gly Leu Asn Ile Leu Ala 245 250 255 Asn Ser Gln Ala Asn Leu Lys Ile Tyr Thr Thr Tyr Gln Arg Glu Met 260 265 270 Thr Phe Thr Val Leu Asp Ile Ile Thr Asn Phe Pro Tyr Tyr Asp Phe 275 280 285 Lys Lys Tyr Pro Ile Gly Val Gln Ser Glu Leu Thr Arg Glu Ile Tyr 290 295 300 Thr Ile Glu Gln Gln Ile Lys Gln Ile Tyr Leu Asn His Leu Thr Arg 305 310 315 320 Gln Pro Asn Leu Val Thr His Pro Phe Asn Ser Ser Ile Tyr His Tyr 325 330 335 Arg Asn Leu Pro Phe Ile Thr Ser Gly Phe Thr Ala Val Arg Asn Arg 340 345 350 Phe Trp Phe Thr Asn Ala Arg Asn Leu Ser Val Ser Gly Leu Tyr Gly 355 360 365 Ser Thr Ser Phe Asp Gly Gln Phe Asp Val Ser Thr Gln Asn Val Trp 370 375 380 Lys Val Glu Ala Thr Tyr Ala Asp Val Ala Arg Arg Leu Lys Gln Leu 385 390 395 400 Lys Phe Tyr Ala Gln Leu Pro Asn Pro Ile Thr Ala Thr Thr Gly Thr 405 410 415 Pro Asn Asn Ser Asp Tyr Arg Glu Leu Phe Thr His Glu Ile Pro Gly 420 425 430 Arg Asp Gly Lys Leu Pro Thr Thr Phe Gln Thr Ala Ser His Tyr Leu 435 440 445 Ser Tyr Met Met Met Thr Ala Ser Glu Ser Pro Gly Leu Ser Cys Ala 450 455 460 Trp Arg His Ala Ser Val Asn Asn Asp Asn Leu Ile Ser Pro Asn Lys 465 470 475 480 Ile Thr Leu Ile Pro Ala Val Lys Ala Arg Glu Leu Asp Thr Ser Ser 485 490 495 Lys Val Val Ser Gly Pro Gly His Thr Gly Gly Asp Leu Val Glu Phe 500 505 510 Asn Met Ala His Gly Arg Leu Glu Leu Gln Gly Ser Ile Gly Asn Val 515 520 525 Ser Gln Glu Arg Phe Thr Ile Arg Leu Arg Tyr Ala Ala Ala Ala Asn 530 535 540 Glu Ser Pro Arg His Leu Leu Val Thr Ile Pro Asn Ile Gly Val Phe 545 550 555 560 Pro Val Met Leu Leu Pro Thr Thr Tyr Lys Leu Ser Leu Asn Glu Phe 565 570 575 Ser Tyr Asn Glu Phe Gly Phe Val Asp Ile Ile Pro Ser Asn Glu Ser 580 585 590 Ile Ser Phe Phe Ala Ser Ile Pro Trp Ile Val Ser Ile Thr Ser Thr 595 600 605 Arg Gly Ser Ile Asp Asp Lys Val Tyr Ile Asp Arg Leu Glu Phe Ile 610 615 620 Pro Ile 625 <210> 142 <211> 303 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 142 Met Asp Ser Lys Asn Ser Val Ser Lys Asn Gln Gln Tyr Met Ala Ala 1 5 10 15 Glu Glu Arg Pro Thr Val Pro Val Ser Thr Asp Glu Asp Tyr Gly Ile 20 25 30 Arg Ser Leu Ala Ile Asp Asn Lys Asp Thr Phe Tyr Asp Val Val Arg 35 40 45 Lys Ile Val Gly Trp Asn Gly Ile Gln Asp Leu Ser Ala Asn Phe Leu 50 55 60 His Tyr Ala Lys Pro Thr Tyr Ser Val Asp Leu Val Ala Glu Pro Lys 65 70 75 80 Asp Glu Pro Leu Ser Pro Val Leu Ile Gly Lys Thr Asn Ile Gln Asn 85 90 95 Lys Ser Gln Ser Thr Gln Lys Leu Gln Ser Ala Ser Met Ser Lys Thr 100 105 110 Val Thr Ser Thr Val Thr Ser Thr Val Thr His Gly Ala Lys Ala Gly 115 120 125 Ala Lys Ala Ser Ala Lys Leu Lys Val Pro Leu Val Ala Glu Ala Gly 130 135 140 Val Glu Leu Asn Thr Glu Tyr Asn Phe Ala Ser Ala Gly Ser Asn Thr 145 150 155 160 Ser Thr Glu Thr Leu Thr Tyr Thr Leu Pro Ser Gln Ser Ile Glu Leu 165 170 175 Glu Pro Gly Gln Arg Ala Thr Val Thr Ser Asp Leu Ser Met Met Lys 180 185 190 Thr Ser Gly Glu Val Gln Leu Arg Thr Lys Tyr Glu Gly Tyr Val His 195 200 205 Leu Lys Gly Thr Leu Ile Asn Thr Pro Asn Asn Ile Asp Asn Asn Ile 210 215 220 Lys Met Gly Asp Phe Val Asp Arg Phe Ile Lys Ala Asp Ser Ser Leu 225 230 235 240 Arg Glu Tyr Trp His Val Asn Ser Pro Asn Asp Phe Ile Ala Tyr Gln 245 250 255 Val Gly Lys Gly Asn Phe Thr Ala Glu Tyr Gly Thr Val Ala Asn Ile 260 265 270 Thr Val Glu Ile Phe Asn Gln Asp Gly Thr Asp Thr Thr Gln Pro Ile 275 280 285 Lys Ser Tyr Thr Tyr Thr Val Ile Pro Glu Val Ser Lys Asn Ile 290 295 300 <210> 143 <211> 194 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 143 Met Ala Ala Ser Phe Lys Thr Val Ile Glu Val Gly Pro Ala His Leu 1 5 10 15 Asp Gln Ala Gln Ala Leu Gly Arg Ala Phe Gln Asp Ala Ile Ala Pro 20 25 30 Ala Thr Val Asn Tyr Asp Phe Asp His Ile Arg Asp Ala Ala Ala Ala 35 40 45 Ile Pro Asp Ser Ser Ile Val Lys Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln 50 55 60 Glu His Ala Pro Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val 65 70 75 80 Arg Gln Ala Leu Pro Pro Glu Ser Ala Glu Ala Ser Phe Trp Asp Thr 85 90 95 Val Glu Arg Glu Leu Val Asp Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu 100 105 110 Gly Leu Pro Gly Leu Ser Tyr Tyr Glu Glu Gly Ala Asp Arg Thr Arg 115 120 125 Tyr Tyr Arg Asp Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Gly 130 135 140 His Met Tyr Ala Ile Ala Phe Cys Ile Asp Val Thr Ile Gly Leu Asp 145 150 155 160 Lys Ala Arg Val Gly Ala Leu Glu Met Thr Asp Ala Val Pro Phe Ala 165 170 175 Leu Arg Leu Asn Ala Ile Val Leu Arg Gln Glu Leu Thr Arg Ala Leu 180 185 190 Thr Ala <210> 144 <211> 364 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 144 Met Ala Thr Pro Glu Gln Asn Glu Tyr Tyr Asn Ile Lys Leu Lys Ala 1 5 10 15 Asn Thr Tyr Lys Ile Trp Asp Val Asp Asn Ala Ser Ser Asp Asn Asp 20 25 30 Arg Val Ile Arg Leu Trp Gly Gly Ser Thr Thr Glu Ala Asn Arg Gln 35 40 45 Phe Val Phe Phe Pro Leu Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys 50 55 60 Asn Ser Gly Lys Pro Val Thr Phe Gly Asn Gly Ala Trp Phe Ser Ile 65 70 75 80 Asn Gly Gly Ser Ser Ile Leu Ala Gly Ala Asp Ile Leu Gln Gln Gln 85 90 95 Ser Trp Thr Gly Ser Ala Asn Gln Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Gln Gly 100 105 110 Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly Asn Gly Lys Val Ala Ser 115 120 125 Tyr Ala Trp Gly Gly Thr Leu Ala Gln Asn Trp Glu Tyr Val Asp Leu 130 135 140 Asp Glu Ser Lys Pro Tyr Asp Ser Asn Asn Val Phe Asn Ile Ala Asn 145 150 155 160 Ser Gly Ser Ser Ile Ser Leu Pro Asn Leu Pro Ala Lys Gly Asp Arg 165 170 175 Pro Asn Ala Pro Asp Tyr Asn Gln Thr Gly Arg Ile Asp Gln Gln Leu 180 185 190 Pro Gln Thr Ser Glu Ser Val Val Ile Gly Ala Ser Leu Ile Pro Ser 195 200 205 Ile Met Val Lys Asp Asn Ser Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn 210 215 220 Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Glu Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Val Arg 225 230 235 240 Ser Glu Ile Val Pro Ala Gly Gly Ser Ser Lys Tyr Thr Val Lys Arg 245 250 255 Gly Val Ser Thr Val Asp Gln Gln Lys Met Thr Asp Thr Leu Asn Met 260 265 270 Lys Phe Gly Thr Asp Leu Gly Phe Lys Phe Gly Asp Thr Thr Ala Ser 275 280 285 Ile Lys Ser Glu Ile Ser Lys Thr Leu Gln Thr Glu Val Ser Lys Thr 290 295 300 Ser Thr Asp Ala Thr Glu Glu Thr Lys Glu Lys Gly Phe Ser Ser Thr 305 310 315 320 Ser Gly Lys Asp Thr Gly Leu Thr Val Tyr Gln Leu Val Thr Lys Tyr 325 330 335 Thr Leu Lys Arg Thr Asp Gly Ser Thr Val Ser Ser Ser Tyr Val Arg 340 345 350 Asp Gly Asp Gln Thr Leu Glu Arg Thr Ile Ala Lys 355 360 <210> 145 <211> 297 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 145 Met Leu Asn Gln Gly Gly Ala Gly Asn Ser Gly Ser Gly Tyr Leu Val 1 5 10 15 Asn Asn Met Ser Glu Lys His Glu Asp Ile Ile Asp Pro Glu Asp Ile 20 25 30 Phe Ser Asn Met Leu Asn Ala Val Gly Lys Tyr Lys Glu His Lys Asp 35 40 45 Pro Phe Leu Phe Val Thr Arg Asn Ser Ile Gly Ser Leu Ser Ser Tyr 50 55 60 Ser Asn Phe Asn Ala Glu Gln Asp Gly Asp Pro Ile Ile Glu Asn Glu 65 70 75 80 Ser Leu Leu Phe Val Gly Glu Ser Ile Leu Thr Asn Asn Met Asn Thr 85 90 95 Glu Gln Thr Leu Lys Thr Asn Ser Phe Ser Lys Thr Met Ser Asn Thr 100 105 110 Val Ser Ser Gln Val Thr His Gly Phe Met Leu Gly Thr Glu Ala Arg 115 120 125 Thr Ser Phe Gly Ile Pro Leu Ile Gly Glu Thr Glu Leu Ser Leu Lys 130 135 140 Ala Glu Tyr Asn Phe Ser Ser Ser Glu Thr Asn Glu Ile Ser Glu Ser 145 150 155 160 Tyr Thr Tyr Gly Val Glu Pro Gln Glu Ile Leu Val Pro Pro His Ser 165 170 175 Ser Val Lys Val Arg Val Asp Leu Asn Thr Ala Asp Ile Ser Gly Lys 180 185 190 Val Lys Leu Met Ala Thr Pro Lys Thr Asp Phe Gly Asp Ile Asp Gly 195 200 205 Tyr Phe His Tyr Gly Pro Asp Glu Gln Asn Ile Ala Glu Ser Ile Pro 210 215 220 Phe Thr Tyr Asn Trp Asn Thr Leu Thr Lys Glu Val Arg Gln Leu Asn 225 230 235 240 Leu Pro Val Asp Asp Ile Asp Tyr Asp Phe Asn Asn Gln Thr Pro Lys 245 250 255 Leu Val Gly Ser Gly Lys Tyr Lys Ala Lys Tyr Gly Thr Thr Phe Lys 260 265 270 Val Glu Val Ile Pro Ile Asn Asn Pro Lys Ala Glu Gly Tyr Ser Tyr 275 280 285 Ser Ile Gln Pro Thr His Thr Ala Asn 290 295 <210> 146 <211> 494 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 146 Met Ala Glu Lys Pro Pro Ala Gln Gln Gln Pro Gln Ser Ser Val Lys 1 5 10 15 Ser Val Gly Gly Ala Asp Asp Val Tyr Ser Asn Glu Ile Asn Asn Pro 20 25 30 Pro Phe Lys Ile Glu Gly Asp Ala Leu Thr Leu Thr Lys Asn Phe Leu 35 40 45 Ser Gly Asp Leu Ala Ala Thr Ala Lys Lys Met Trp Gly Ser Ser Leu 50 55 60 Asn Leu Ala Val Gln Ser Ala Gln Gly Lys Asn Val Leu Asn Val Asn 65 70 75 80 Asn Leu Ala Arg Asp Met Val Met Val Gly Thr Ser Ala Ile Pro Tyr 85 90 95 Gly Gly Val Ile Leu Ser Ser Ile Ile Gly Val Leu Trp Pro Met Ser 100 105 110 Gly Thr Asn Gln Met Gln Ala Leu Met Asp Lys Met Gly Gln Ile Met 115 120 125 Asp Gln Lys Ile Glu Lys Tyr Asp Asn Thr Thr Leu Thr Ser Lys Ile 130 135 140 Asn Ala Val Glu Val Ala Leu Lys Arg Phe Glu Thr Ile Leu Tyr Gly 145 150 155 160 Thr Asp Asp Val Tyr Ser Asp Thr Asn Lys Ala Gly Glu Ala Leu Arg 165 170 175 Gln Ala Thr Val Ile Gln Asn Ala Phe Thr Glu Leu Ile Asn Glu Ser 180 185 190 Lys Lys Glu Glu Tyr Glu Thr Ser Glu Leu Pro Ala Tyr Thr Met Ala 195 200 205 Ala Thr Ala His Leu Leu Phe Leu Ser Phe Met Val Thr Asn Gly Thr 210 215 220 Ser Ile Leu Gly Leu Glu Pro Asp Thr Met Lys Asn Ser Tyr Asn Asn 225 230 235 240 Asp Leu Lys Asn Ala Leu Ser Glu Tyr Asn Ser His Ile Gln Arg Ile 245 250 255 Gly Ser Asp Ser Asp Tyr Lys Leu Ser Gln Leu Pro Gln Lys Ile Asp 260 265 270 Ala Ala Arg Val Glu Ile Glu Lys Ala Lys Ala Gly Met Asn Pro Pro 275 280 285 Ile Gly Ala Ala Ala Gly Tyr Trp Ala Glu Ile Tyr Gln Gln Lys Ser 290 295 300 Gln Glu Leu His Asn Leu Leu Glu Gln Gln Lys Gln Leu Thr Asp Leu 305 310 315 320 Val Asn Ser Thr Thr Lys Asn Glu Ala Phe Ala Ala Ala Leu Lys Ser 325 330 335 Ala Lys Thr Thr Ala Asp Asn Lys Gly Ile Lys Tyr Glu Glu Lys Asp 340 345 350 Ser Ser Lys Ile Val Asp Gly Gly Thr Tyr Lys Ile Ile Ser Ala Leu 355 360 365 Asn Asn Gly Gln Tyr Val Asp Asn Gln Arg Glu Thr Lys Asn Val Ser 370 375 380 Ile Tyr His Asn Thr Arg Ser Asp Asn Gln Asn Trp Lys Phe Ile Phe 385 390 395 400 Asp Ser Ser Lys Gln Ala Tyr Lys Ile Gln Ser Val Tyr Asp Ser Arg 405 410 415 Val Leu Ala Thr Ser Ser Ser Ala Asn Tyr Asn Val Phe Thr Tyr Asn 420 425 430 Phe Asp Gly Ser Glu Asp Gln Phe Trp Ile Pro Glu Asp Ile Gly Asn 435 440 445 Gly Thr Tyr Ile Phe Lys Asn Lys Lys Tyr Pro Asp Arg Val Leu Asp 450 455 460 Ile Phe Glu Gly Lys Ala Glu Asp Ser Thr Asn Ile Thr Ala Tyr Pro 465 470 475 480 Arg Asn Asn Gly Ala Gly Gln Lys Phe Lys Val Ile Gln Gln 485 490 <210> 147 <211> 390 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 147 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Val Met Ala Gly Leu Gly Val Gly Ala 1 5 10 15 Met Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Gln Ala Ala Ala Pro Ala 20 25 30 Asn Asn Glu Tyr His Thr Ile His Leu Ala Ala Asn Thr Asn Ile Ala 35 40 45 Trp Asp Val Tyr Lys Gly Trp Gln Thr Asp Asp Ala Gly Ile Val Leu 50 55 60 Trp Asp Gly Val Arg Gly Asp Asn Glu Gln Phe Val Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ala Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Gly Ile Gly Ser Ala Ile Ile Gly Ser Asp Gly Val Arg Asn Phe Pro 100 105 110 Ser Tyr Asn Asn Gln Gly Leu Arg Gln Thr Ser Trp Thr Gly Ala Pro 115 120 125 Asn Glu Gln Trp Tyr Leu Arg Asp Lys Gly Asn Asn Asn Phe Glu Ile 130 135 140 Val Asn Gln Gly Ser Gly Lys Val Ala Ser Trp Ala Gly Val Glu Met 145 150 155 160 Tyr Gly Phe Lys Asp Tyr Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro Ser Asp 165 170 175 Lys Asp Arg Leu Phe Asn Ile Pro Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu 180 185 190 Pro Thr Leu Pro Thr Val Gly Thr Arg Pro Asn Ala Pro Asp Tyr Asn 195 200 205 Thr Ser Gly Ala Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val 210 215 220 Val Val Gly Ala Ser Leu Ile Pro Ser Ile Met Val Lys Asp Asn Gly 225 230 235 240 Ala Ser Asp Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Val 245 250 255 Lys Glu Glu Tyr Trp Glu Lys Val Arg Ser Glu Ile Ile Pro Ala Gly 260 265 270 Ala Thr Ser Lys Tyr Thr Val Lys Ser Gly Val Ser Glu Ile Asp Gln 275 280 285 Lys Lys Met Ser Asp Thr Leu Ala Met Ser Phe Gly Ser Asp Leu Gly 290 295 300 Leu Lys Phe Gly Glu Ser Ser Leu Ser Ile Lys Ser Ser Val Ser Arg 305 310 315 320 Thr Ile Gln Thr Glu Val Thr Lys Thr Ser Thr Asn Ala Thr Glu Glu 325 330 335 Thr Glu Glu Lys Ser Ile Pro Ser Ile Pro Gly Lys Asn Thr Gly Phe 340 345 350 Thr Ala Tyr Gln Leu Val Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Thr Asp Gly 355 360 365 Ser Val Val Thr Asp Pro Ser Ile Val Arg Asp Ser Lys Gln Thr Ile 370 375 380 Ala Arg Thr Ile Ala Lys 385 390 <210> 148 <211> 387 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 148 Met Lys Ser Ile Ser Lys Lys Ile Met Ala Gly Leu Gly Val Gly Ala 1 5 10 15 Met Ser Leu Ser Ile Trp Ala Pro Ser Ser Glu Ala Ala Ala Pro Ala 20 25 30 Lys Asn Glu Tyr His Thr Ile His Leu Ala Ala Asn Thr Asn Leu Ala 35 40 45 Trp Asp Val Asp Asn Gly Ser Val Asp Asn Asp Arg Ala Ile Leu Leu 50 55 60 Trp Asn Gly Asp Arg Asn Asp Asn Glu Gln Phe Leu Phe Phe Pro Leu 65 70 75 80 Asp Gly Gly Ser Tyr Ala Ile Val Asn Lys Asn Ser Gly Lys Pro Val 85 90 95 Thr Phe Gly Gly Pro Thr Trp Ser Gly Ser Gly Gly Ile Leu Gly Asn 100 105 110 Gln Asn Leu Asn Gln Arg Ser Trp Thr Gly Ser Ser Asn Glu Gln Trp 115 120 125 Tyr Leu Arg Asp Arg Gly Asn Asn Asn Tyr Glu Ile Val Asn Gln Gly 130 135 140 Asn Gly Lys Val Ala Ser Tyr Ala Tyr Gln Trp Ala Ser Arg His Ile 145 150 155 160 Glu His Val Asp Leu Asp Glu Ser Asn Pro Ser Asp Asn Asp Arg Leu 165 170 175 Phe His Ile Pro Ala Ala Ala Arg Ser Thr Phe Ser Leu Pro Thr Leu 180 185 190 Pro Ala Val Gly Thr Arg Pro Val Ala Pro Glu Tyr Thr Gln Gly Gly 195 200 205 Ser Ile Asp Gln Gln Leu Pro Gln Thr Ser Asn Ser Val Val Val Gly 210 215 220 Ala Ser Leu Val Pro Cys Ile Met Val Lys Asp Ser Gln Ala Ser Asp 225 230 235 240 Tyr Lys Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu 245 250 255 Tyr Trp Asp Lys Thr Phe Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Leu Thr Arg 260 265 270 Asn Tyr Thr Phe Lys Thr Gly Met Thr Ser Val Asp Gln Gln Lys Met 275 280 285 Thr Asp Thr Leu Ser Met Lys Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Lys Phe 290 295 300 Gly Asp Ala Ser Ala Ser Ile Lys Ser Glu Ile Ser Lys Thr Ile Gln 305 310 315 320 Thr Glu Ile Ser Thr Thr Asn Thr Glu Ala Thr Glu Glu Thr Ile Thr 325 330 335 Ser Thr Val Thr Ser Glu Leu Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr 340 345 350 Gln Leu Ala Thr Lys Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Val Val 355 360 365 Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Val Ala Arg Lys 370 375 380 Asn Ser Ile 385 <210> 149 <211> 271 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 149 Met Asp Val Ser Asn Lys Asn Ser Ala Tyr Gln Asp Ile Gly Glu Arg 1 5 10 15 Val Lys Lys Met Ala Gln Ser Ala Ala Trp Gly Gly Gln Glu Tyr Arg 20 25 30 Ser His Asn Ile Lys Asp Ile Glu Leu Lys Gly Asn Leu Ile Asp Gly 35 40 45 Ser Met Val Glu Asn Ser Gln Val Leu Thr Val Ser Ser Asp Val Leu 50 55 60 Glu Asn Asn Leu Gly His Thr Val Asn Met Pro Ser Thr Gly Tyr Glu 65 70 75 80 His Glu Phe Glu Glu Thr Thr Ser Thr Thr Asn Thr Ser Gly Trp Lys 85 90 95 Phe Gly Tyr Asn Tyr Asn Ala Ser Phe Ser Val Leu Met Val Ser Ala 100 105 110 Ser Gln Ser Phe Ser Val Glu Tyr Asp Met Ser Thr Ser Asp Thr His 115 120 125 Glu Thr Lys Glu Lys Arg Lys Phe Thr Val Pro Ser Ile Glu Val Pro 130 135 140 Val Pro Ala Gly Lys Lys Tyr Lys Val Glu Tyr Val Phe Glu Lys Val 145 150 155 160 Lys Val Ser Gly Lys Asn Lys Ile Asp Ala Ser Leu Phe Gly Asp Val 165 170 175 Thr Tyr Tyr Tyr Asn Asn Gln Pro Met Ser Pro Gln Leu Leu Tyr Ser 180 185 190 Val Gln Gly Leu Ala Thr Asp Lys Gln Gly Phe Glu Gln Val Ile Arg 195 200 205 Asp Ser Ala Ile Gly Asn Asp Arg Phe Gly Ile Lys Thr Thr Gly Ile 210 215 220 Gly Gln Phe Ser Thr Glu Phe Gly Thr Arg Leu Thr Arg Thr Leu Thr 225 230 235 240 Asp Ile Thr Asp Ala Arg Asn Pro Val Lys Leu Glu Thr Lys Asn Ile 245 250 255 Pro Val Glu Phe Lys Thr Leu Ser Ile Asp Thr Arg Val Ile Lys 260 265 270 <210> 150 <211> 314 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 150 Met Asp Val Ile Asn Leu Lys Lys Gly Phe Glu Gln Gln Lys Gln Ile 1 5 10 15 Ala Ala Asp Val Asp Pro Ile Pro Val Pro Ile Glu Asn Val Lys Gly 20 25 30 Leu Gln Asp Leu Trp Leu Asp Ser Lys Glu Met Lys Cys Pro Leu Ala 35 40 45 Asp Leu Ile Gly Thr Ala Pro His Asn Leu Ser Asn Leu His Phe Asn 50 55 60 Phe Leu Tyr Tyr Lys Glu Pro Ser Tyr Ser Val Asp Val Ile Lys Lys 65 70 75 80 Asn Glu Glu Lys Pro Ser Ser Pro Val Tyr Met Gly Thr Thr Asn Leu 85 90 95 Ser His Ser Gly Gly Thr Ser Glu Gln Thr Leu Tyr Ser Gln Ala Phe 100 105 110 Ser Lys Thr Val Thr Ser Ser Val Thr Thr Thr Ile Thr His Gly Ala 115 120 125 Lys Val Gly Ala Lys Ala Gly Ala Lys Leu Gln Val Pro Leu Val Gly 130 135 140 Glu Thr Ser Val Glu Leu Asn Ala Glu Tyr Asn Phe Ala Lys Ala Gly 145 150 155 160 Ser Glu Thr Gly Thr Glu Asn Val Thr Tyr Thr Val Pro Ser Gln Pro 165 170 175 Val Lys Leu Gln Pro Gly Glu Ser Ala Lys Ile Thr Ala Asn Leu Arg 180 185 190 Met Ala Lys Ala Ser Gly Glu Val Arg Leu Arg Thr Thr Tyr Thr Gly 195 200 205 Glu Ile Gln Ser Asn Phe Phe Val Asn Thr Pro Tyr Gly Pro Met Glu 210 215 220 Asp Ser Asp Thr Thr Gly Leu Gly Glu Trp Met Lys Thr Leu Val Asp 225 230 235 240 Phe Asn Glu Asp Leu Lys Asn Gln Trp Thr Phe Ser Pro Thr Tyr Ala 245 250 255 Ser Val Ala Tyr Gln Asp Gly Lys Gly Thr Tyr Asn Ala Thr Tyr Gly 260 265 270 Ala Val Leu Asp Ile His Val Asp Ile Phe Gly Gly Ser Asn Lys Gly 275 280 285 Arg Lys Lys Arg Asp Ala Asp Ser Thr Pro Ile Arg Ser Tyr Ser Tyr 290 295 300 Glu Val Thr Pro Glu Ile Val Glu Asn Asn 305 310 <210> 151 <211> 300 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 151 Met Glu Thr Pro Ala Ile Asn Ser Lys Ala Lys Glu Ser Tyr Tyr Ser 1 5 10 15 Gly Thr Ile Asp Leu Met Phe Ile Asn Glu Phe Asn Lys Asn Cys Leu 20 25 30 Ser Ile Asp Asn Asn Asn Ser Arg Thr Ile Ile Lys Asp Leu Lys Pro 35 40 45 Ala Arg Glu Gln Thr Glu Ser Ile Asp Ser Phe Glu Val Asp Asn Ser 50 55 60 Asn Ser Asn Ser Thr Arg Ile Phe Lys Ser Gln Gln Lys Thr Tyr Lys 65 70 75 80 Asn Thr Asp Thr Val Thr Val Thr His Ala Lys Glu Phe Ser Phe Gly 85 90 95 Gln Glu Ile Ser Ala Glu Leu Gly Ala Pro Lys Leu Leu Glu Asn Leu 100 105 110 Leu Asn Met Ala Lys Ile Asn Leu Lys Ala Thr Phe Gly Gln Lys Ile 115 120 125 Thr Asn Ser Lys Ala Glu Ala Lys Ser Gln Glu Gln Ser Thr Thr Tyr 130 135 140 Gly Gly Asp Asn Ile Glu Val Lys Pro Gly Gln Lys Val Lys Val Glu 145 150 155 160 Tyr Glu Tyr Ile Thr Asn Ile Tyr Ser Gly Thr Leu Glu Thr Leu Ala 165 170 175 Pro Leu Lys Tyr Asn Val Lys Asp Pro Ser Met Ser Tyr Val Ser Pro 180 185 190 Lys Asp Ile Pro Tyr Tyr Lys Lys Thr Leu Pro Tyr Val Ala Lys Leu 195 200 205 Ser Gly Gly Lys Lys Tyr Ser Thr Asp Tyr Glu Phe Phe Lys Asp Val 210 215 220 His Asn Thr Pro Asp Asp Trp Ala Val Leu Ile Ala Tyr Asp Lys Gly 225 230 235 240 Asp Ala Tyr Phe Phe Tyr Ala Trp Glu Leu Lys Asp Thr Thr Thr Leu 245 250 255 Asn Asp Asn Lys Lys Gln Val Tyr Ser Lys Gly Ser Ala Lys Phe Glu 260 265 270 Ala Val Arg Gly Thr Gly Val Lys Val Lys Val Thr Asp Leu Asp Thr 275 280 285 Gly Lys Ile Val Lys Asp Lys Val Val Ser Tyr Phe 290 295 300 <210> 152 <211> 557 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 152 Met Glu Glu Lys Asp Lys Asn Ile Ala Gln Gln Gly Ala Glu Gln Gly 1 5 10 15 Glu Pro Ala Glu Lys Asp Thr Thr Ala Thr Gln Gln Gln Asn Thr Val 20 25 30 Gln Gln Lys Asn Pro Gly Thr Tyr Tyr Glu Asp Glu Lys Leu Asn Pro 35 40 45 Ile Ala Gln Leu Asp Lys Trp Thr Gln Asp Leu Gly Lys Asn Thr Gly 50 55 60 Ala Ala Asn Tyr Lys Thr Ser Leu Ser Ala Val Glu Lys Ile Met Pro 65 70 75 80 Leu Leu Ile Lys Asp Ile Thr Lys Asp Asn Tyr Asn Asn Ser Leu Arg 85 90 95 Ala Val Thr Met Phe Gly Ala Ala Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Ser Phe 100 105 110 Ile Ser Pro Leu Ile Gly Leu Ile Trp Pro Glu Ser Lys Asp Asp Ala 115 120 125 Ala Leu Lys Leu Lys Lys Gln Leu Asp Asp Leu Arg Lys Glu Leu Ser 130 135 140 Asp Leu Met Asp Glu Lys Ile Asp Arg Phe Asp Gln Glu Gly Ile Gln 145 150 155 160 Ala Ala Ala Asn Val Ile Asn Glu Asn Leu Lys Lys Leu Glu Asp Gly 165 170 175 Ile Ala Gly Lys Thr Pro Gly Ile Phe Tyr Asp Asn Gln Lys Lys Leu 180 185 190 Glu Asp Gly Ile Ala Gly Lys Ser Glu Gly Ser Phe Tyr Asp Ser Gln 195 200 205 Ser Gly Phe Thr Val Val Tyr Ser Ile Asn Ser Ala Phe Glu Leu Leu 210 215 220 Leu Ala Asn Ala Ser Lys Pro Ser Phe Lys Met Gln Glu Leu Pro Leu 225 230 235 240 Tyr Thr Gly Leu Ala Ala Ala His Leu Gln Phe Leu Glu Phe Val Lys 245 250 255 Gln Asn Gly Lys Asn Pro Lys Ile Ala Leu Thr Asn Glu Asn Tyr Asn 260 265 270 Thr Phe Val Asn Lys Ile Ala Glu Lys Thr Pro Val Tyr Thr Gln His 275 280 285 Ile Glu Asp Thr Tyr Asn Gln Phe Arg Ser Lys Ile Glu Gln Lys Met 290 295 300 Thr Pro Leu Leu Gln Gly Val Ile Gly Val Thr Ser Asp Glu Gln Gln 305 310 315 320 Asn Leu Gly Ala Ala Phe Asp Lys Thr Ile Glu Leu Gln Arg Lys Val 325 330 335 Val Gln Ile Thr Gly Gly Asp Arg Leu Gly Ile Asn Ser Lys Asp Lys 340 345 350 Gln Lys Leu Gln Thr Phe Ile Asp Asn Lys Glu Asn Tyr Lys Lys Leu 355 360 365 Met Glu Thr Lys Ser Asp Tyr Tyr Asn Ser Thr Val Gly Leu Phe Ala 370 375 380 Val Thr Gln Gly Ile Pro Ser Lys Ile Gln Lys Pro Glu Thr Thr Pro 385 390 395 400 Thr Trp Gly Pro Leu Lys Thr Leu Gln Gly Pro Val Ala Asn Gly Thr 405 410 415 Tyr Lys Ile Ala Ser Lys Leu Asp Ser Asn Met Leu Leu Asp Asn Asp 420 425 430 His Asn Arg Asn Arg Leu Ala Thr Leu Asn Lys Asp Ile Thr Thr Lys 435 440 445 Asp Asn Leu Trp Gly Leu Gly Trp Glu Leu Arg Tyr Asn Pro Asp Lys 450 455 460 Gln Ala Tyr Lys Phe Ile Ser Lys Leu Gly Ser Asp Glu Leu Ala Thr 465 470 475 480 Asn Gly Gln Asp Asp Thr Val Phe Ala Thr Thr Asp Arg Asn Asp Asn 485 490 495 Asp Leu Arg Tyr Trp Thr Leu Glu Pro Ala Ala Glu Asp Gly Tyr Phe 500 505 510 Phe Ile Lys Asn Lys Ala Ser Gly Arg Val Leu Asp Val Thr Gly Gly 515 520 525 Asn Thr Ala Ala Gly Thr Asp Ile Lys Thr Asn Val Gln Asn Thr Pro 530 535 540 Ala Val Ala Ala Gln Leu Phe Lys Leu Glu Thr Val Gln 545 550 555 <210> 153 <211> 271 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 153 Met Ser Glu His Gly Lys Asn Asn Val Tyr Gln Asp Leu Asp Glu Arg 1 5 10 15 Val Lys Arg Met Leu Ile Ser Ala Ala Ala Pro Gly Thr Glu Tyr Arg 20 25 30 Tyr His Asn Ile Ile His Ala Glu Leu Asn Gly Gly Asp Val Glu Gly 35 40 45 Thr Leu Ile Glu Asn Ser Glu Thr Leu Thr Val Ser Arg Asn Thr Leu 50 55 60 Glu Asn Asn Phe Asp His Glu Ile Glu Leu Pro Thr Ser Gly Tyr Glu 65 70 75 80 His Glu Phe Thr Glu Thr Thr Ser Thr Thr Asn Ser Thr Gly Trp Thr 85 90 95 Phe Gly Tyr Asn Tyr Asn Val Glu Ile Ser Ile Pro Met Val Ser Gly 100 105 110 Gly His Ser Phe Ser Val Asp Tyr Asn Met Ser Thr Ala Asn Thr Val 115 120 125 Glu Lys Ser Glu Thr Arg Arg Phe Ser Val Pro Ser Val Leu Ile Pro 130 135 140 Val Pro Ala Gly Arg Lys Tyr Leu Val Glu Tyr Arg Phe Glu Lys Gln 145 150 155 160 Thr Val Ser Gly Arg Asn Arg Ile Asn Ala Asp Leu Phe Gly Asp Ala 165 170 175 Val Tyr Tyr Phe Asn Asn Gln Pro Met Ser Pro Gln Leu Leu Tyr Ser 180 185 190 Ala Leu Arg Phe Ala Thr Asp Thr Gln Gly Phe Glu Gln Val Ile Arg 195 200 205 Asp Ser Ala Val Gly Asn Asp Arg Phe Gly Ile Arg Gly Thr Gly Val 210 215 220 Gly Gln Phe Arg Thr Glu Phe Gly Thr Ser Leu Tyr Ile Arg Thr Thr 225 230 235 240 Asp Ile Thr Asn Ser Gln Glu Pro Val Ile Ile Glu Thr Ile Thr Ile 245 250 255 Pro Val Lys Ile Glu Thr Ile Ser Glu Lys Thr Lys Val Val Glu 260 265 270 <210> 154 <211> 292 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 154 Met Asp Gln Ile Ser Pro Ile Gln Lys Ile Thr Gln Glu Gln Gln Asn 1 5 10 15 Val Ala Ile Ser Asp Trp Arg Glu Pro Phe Gln Lys Thr Tyr Lys Ser 20 25 30 Ala Lys Leu Arg Asp Pro Asn Arg Tyr Phe Ser Asn Glu Ala Lys Ile 35 40 45 Asp Leu Trp Gly Val Tyr Gln Ser Ser Val Glu Ala Asp Gly Ser Pro 50 55 60 Thr Ile Thr Asn Ser Lys Ser Leu Phe Val Gly Arg Thr Ile Leu Thr 65 70 75 80 Asn His Thr Asn Gln Ala Gln Thr Leu Thr Thr Asn Glu Phe Ser Lys 85 90 95 Ser Phe Gly Asn Ser Val Thr Asn Ser Thr Thr Asn Gly Phe Asn Leu 100 105 110 Gly Val Ser Thr Ser Ala Ser Phe Gly Ile Pro Leu Ile Gly Glu Thr 115 120 125 Gly Ile Glu Ile Ser Thr Glu Tyr Asn Phe Ser Asn Thr Ala Glu Lys 130 135 140 Thr Lys Thr Glu Ser Tyr Met Tyr Thr Ala Ser Pro Gln Asn Ile Leu 145 150 155 160 Val Pro Ala Asn Ser Ser Val Glu Val Ile Val Asn Leu Asn Thr Ala 165 170 175 Lys Leu Asn Gly Asn Val Lys Leu Leu Ser His Val Asn Gly Gln Leu 180 185 190 Met Trp Asn Thr Ser Lys Thr Gly Gln Lys Ile Ser Thr Ser Phe Lys 195 200 205 Gly Phe Leu Glu Lys Ala Ala Arg Pro Asn Glu Ile Ala Ser Asn Val 210 215 220 Lys Ala His Pro Arg Asn Gly Ala Tyr Leu Ile Gly Lys Gly Lys Tyr 225 230 235 240 Ser Ala Glu Tyr Gly Thr Glu Phe Ser Val Thr Val Arg Pro Val Gln 245 250 255 Lys Pro Ser Thr Val Ala Ala Lys Ser Lys Ser Met Val Ser Glu His 260 265 270 Ser Lys Thr Thr Ser Glu Ser Tyr Thr Tyr Thr Val Lys Pro Glu Val 275 280 285 Lys Lys Glu Gln 290 <210> 155 <211> 349 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 155 Met Asn Thr Gln Glu Ser Thr Pro Ser Val Tyr Pro Ile Gln Gly Thr 1 5 10 15 Glu Phe Ser Asp Glu Asn Gly Gln Val Ile Ser Pro Gly Ala Phe Ala 20 25 30 Thr Leu Ser Pro Tyr Trp Leu Ile Asn Asp Ser Asn Asp Gln Leu Leu 35 40 45 Asn Phe Tyr Asn Gln Val Lys Gln Arg Leu Leu Asp Lys Gln Asn Thr 50 55 60 Glu Gln Asn Met Leu Lys Leu Asp Glu Tyr Leu Asn Asp Leu Trp Phe 65 70 75 80 Val Gly Ala Val Ser Glu Leu Tyr Ala Thr Pro Thr Asp Tyr Asn Lys 85 90 95 Arg Leu Glu Ala Ser Gln Leu Val Arg Trp Tyr Lys Asn Asn Asn Ala 100 105 110 Ala Arg Pro Thr Phe Glu Ile Leu Glu Ser Lys Leu Glu Asn Val Glu 115 120 125 Pro Ile Leu Asp Ile Thr Glu Pro Ile Gly Tyr Phe Ala Thr Glu Ser 130 135 140 Glu Tyr Thr Asn Asn Ser Pro His Gln Gly Glu Tyr Leu Ile Pro Gly 145 150 155 160 Trp Ser Asn Thr Thr Ser Thr Thr Tyr Asn Thr Thr Thr Thr Lys Gly 165 170 175 Phe Ser Ile Gly Ala Asn Thr Gly Ile Glu Ile Pro Leu Pro Phe Met 180 185 190 Asp Lys Leu Gly Leu Thr Gly Ser Tyr Asn Phe Ser Lys Ala Glu Asn 195 200 205 Val Ser Thr Thr Asp Ser Thr Thr Leu Thr Ile Pro Val Gln Thr Ile 210 215 220 Gln Val Ser Pro Phe Ser His Ser Lys Thr Ser Phe Tyr Phe Gln Thr 225 230 235 240 His Gln Tyr Arg Ala Lys Phe Asp Val Thr Ser Lys Phe Lys Ala Asp 245 250 255 Val Gly Arg Asp Ala Glu Tyr Thr Lys Lys Arg Ser Ala Phe Tyr Leu 260 265 270 Leu Ala Lys Tyr Asn Glu Tyr Leu Pro Lys Gly Ile Val Val Glu Asn 275 280 285 Gly Gly Lys Leu Thr Leu Glu Gly Lys Gly Glu Ile Ser Val Pro Asn 290 295 300 His Ile Asn Gly Phe Lys Leu Val Lys Glu Thr Lys Glu Thr Pro Leu 305 310 315 320 Leu Gly Gly Glu Gly Lys Thr Thr Lys Glu Ile Tyr Thr Lys Asp Pro 325 330 335 Asn Thr Asn Lys Leu Ile Pro Asp Ala Ser Ser Lys Ser 340 345 <210> 156 <211> 945 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 156 Met Gln Met Val Thr Lys Ala Met Asn Pro Lys Leu Gly Ala Leu Pro 1 5 10 15 Asp Phe Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Gly Asn Ile 20 25 30 Thr Asp Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Val Asp Thr Gly Asp Ser Ser 35 40 45 Ile Asp Asp Val Leu Asn Asn Glu Glu Leu Leu Lys Gln Met Met Glu 50 55 60 Gln Met Asp Thr Met Gln Asp Ser Leu Glu Asp Ile Leu Lys Asn Gln 65 70 75 80 Glu Ile Ser Lys Asn Ile Gln Glu Gln Ile Leu Ala Leu Thr Thr Asp 85 90 95 Leu Ala Thr Ser Ile Asn Lys Glu Leu Val Lys Ile Glu Gly Ile Leu 100 105 110 Thr Thr Tyr Leu Asn Ala Ile Ser Gly Met Leu Lys Asp Ile Tyr Ser 115 120 125 Gln Thr Ser Val Ile Asp Gln Lys Val Asp Lys Leu Leu Ala Met Met 130 135 140 Thr Phe Ala Leu Lys Glu Leu Asp Tyr Ile Lys Asp Asn Val Val Leu 145 150 155 160 Asn Ser Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val Gln Lys Leu Val Tyr 165 170 175 Val Asn Lys Lys Phe Leu Ser Leu Thr Arg Gly Phe Leu Gln Gly Glu 180 185 190 Val Leu Ser Ile Asp Ser Met Gln Glu Ile Gln Glu Trp Ala Lys Ser 195 200 205 Ile Leu Ala Thr Glu Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser Val Asp Thr Leu 210 215 220 His Asn Ile Ile Ile Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg Ser Ala Leu Lys 225 230 235 240 Thr Phe Ser Asp Val Leu Leu Asp Asp Ala Asp Gln Tyr Gly Asp Phe 245 250 255 Gly Thr Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser Ser Leu Ala Thr 260 265 270 Leu Gln Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Phe Ala Arg Lys Val Leu 275 280 285 Gly Leu Ser Glu Ile Asp Tyr Gln Val Thr Met Gln Asp Arg Ile Glu 290 295 300 Gln Gln Asn Gln Met Phe Val Asn Leu Ile Gln Asp Lys Asn Tyr Ser 305 310 315 320 Asn Ala Leu Glu Thr Lys Gly Ile Tyr Pro Met Pro His Asn Val Gly 325 330 335 Asp Cys Asn Ser Phe Asp Leu Gln Ala Lys Asn Gly Tyr Ala Leu Ile 340 345 350 Gly Leu Glu Phe Phe Met Asp Asn Asn Ile Tyr Lys Ile Lys Ala Tyr 355 360 365 Gln Gly Lys Ile Asp Lys Asn Phe Ser Leu Tyr Ala Asp Thr Val Glu 370 375 380 Glu Ile Ile Ser Asp Asp Leu Ser Ala Val Phe Pro Ala Ile Thr Glu 385 390 395 400 Asn Ala Pro Arg Leu Asp Ile Val Phe Pro Leu Ser Gly Glu Leu Ile 405 410 415 Gly Pro Pro Asn Thr Val Ile Thr Arg Ile Gly Leu Gly Thr Lys Tyr 420 425 430 Asp Lys Asn Arg Glu Ser Asp Val Arg Thr Phe Ala Tyr Ile Asp Ala 435 440 445 Asp Phe Ser Leu Tyr Asp Tyr Ile Ser Gly Thr Ile Ser Lys Glu Gly 450 455 460 Thr Gln Thr Val Ala Leu Glu Gly Asn Ala Gln Asn Gly Cys Arg Cys 465 470 475 480 Tyr Asp Met Trp Pro Ile Gly Leu Ile Gly Asp Leu Tyr Met Thr Pro 485 490 495 Leu Lys Gly Leu Ser Leu Thr Val Asp Glu Gly Thr Leu Asn Met Ser 500 505 510 Gly Glu Ser Tyr Phe Ser Thr Ile Leu Ser Arg Glu Tyr Asn Thr Asn 515 520 525 Phe Ile Leu Phe Pro His Ser Ser Asn Ser Gly Ser Ile Asn Glu Asn 530 535 540 Leu Ile Arg Asn Gly Asp Leu Glu Glu Gln Asp Lys Tyr Trp Glu Gly 545 550 555 560 Thr Glu Pro Ser Phe Phe Val Glu Gly Glu Gly Thr Phe Gly Ser Asn 565 570 575 Ala Leu Lys Val Gln Ala Gln Gly Ala Phe Asp Gln Ile Val Lys Leu 580 585 590 Glu Pro Asn Thr Thr Tyr Arg Leu Thr Ala Phe Thr Lys Val Lys Asp 595 600 605 Ser Asn Tyr Ser Lys Gly Arg Ile Gly Ile Arg Asp Lys Tyr Ala Tyr 610 615 620 Arg Val Glu Glu Ser Phe Leu His Thr Arg Tyr Asn Gln Thr Lys Val 625 630 635 640 Glu Phe Thr Thr Gly Ala Asp Thr Ser Lys Leu Ser Val Phe Ile Gln 645 650 655 Gly Gly Gly Asp Gln Glu Ser Ile Ala Trp Ala Asp Asn Ile Glu Leu 660 665 670 Tyr Lys Val His Gln Gln Asp Asn Met Ile Ser Asp Phe Asn Phe Asp 675 680 685 Thr Tyr Lys Tyr Ser Asn Met Cys Trp Glu Leu Ser Gly Gly Gly Asp 690 695 700 Leu Val Glu Gln Glu Gly Leu Phe Asn Ser Lys Ala Leu Lys Ile Thr 705 710 715 720 Asn Ser Gly Gly Ala Glu Gln Glu Val Lys Leu Lys Ala Asn Thr Asn 725 730 735 Tyr Ile Phe Thr Ala Tyr Val Lys Val Asp Asn Thr Thr Ala Gln Ile 740 745 750 Gly Cys Gly Ser Asn Gln Val Ser Cys Asn Ser Thr Ser Tyr Thr Pro 755 760 765 Val Lys Leu Lys Phe Arg Thr Gly Val Asp Pro Ser Thr Thr Glu Gly 770 775 780 Ser Ile Tyr Cys Ser Asn Leu Asn Asp Ser Gly Thr Val Trp Ala Asp 785 790 795 800 Asn Phe Val Leu Cys Glu Ala Pro Asn Leu Ile Ile Asn Gly Asp Phe 805 810 815 Glu Gln Phe Asp Leu Ser Ser Trp Asn Leu Ser Pro Ser Glu Gly Gly 820 825 830 Ser Ile Tyr Leu Gln Ser Gly Leu Gly Met Ser Arg Ser Asn Ala Ile 835 840 845 Val Leu Arg Gly Thr Gly Asn Glu Ala Gly Lys Ile Ser Gln Lys Val 850 855 860 Pro Leu Lys Pro Phe Thr Lys Tyr Arg Leu Thr Ala Tyr Val Lys Val 865 870 875 880 Ser Lys Gly Ser Ile Ala His Ile Gly Tyr Gly Asp Asn Thr Cys Ala 885 890 895 Cys Ala Val Asp Asp Phe Arg Gln Ala Leu Val Asp Phe Thr Thr Gly 900 905 910 Ala Asn Pro Met Gln Ser Asp Asp Ala Ile Tyr Leu Ser Ser Gly Asn 915 920 925 Ser Lys Tyr Thr Val Ala Asp Asn Phe Glu Leu Tyr Glu Leu Asp Gln 930 935 940 Ile 945 <210> 157 <211> 293 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 157 Met Asp Gln Val Asn Pro Thr Glu Lys Asn Ile Arg Val Lys Thr Asn 1 5 10 15 Thr Ser Met Gly Ile Ile Lys Trp Glu Asp Leu Ile Phe Asp Asn Leu 20 25 30 His Val Ile Gly Lys Asn Ser Gly Leu Pro Gly Lys Tyr Gln Asp Thr 35 40 45 Ile Ser Leu Ser Ser Gly Tyr Phe Trp Asp Val Glu Tyr His Gln Phe 50 55 60 Ser Val Glu Ala Asp Gly Ser Pro Ile Met Thr Asp Ser Asn Asp Thr 65 70 75 80 Phe Val Ala Lys Thr Thr Leu Thr Asn Asp Thr Asp Gln Glu Gln Thr 85 90 95 Leu Ser Thr Asn Ala Phe Ser Lys Thr Ile Thr Asn Ser Val Ser Asn 100 105 110 Thr Thr Thr His Gly Phe Lys Leu Gly Ala Lys Ala Thr Ala Lys Leu 115 120 125 Ser Val Pro Leu Ile Gly Glu Val Gly Thr Glu Leu Ser Thr Glu Tyr 130 135 140 Asn Phe Ser Asp Thr Leu Ala Arg Ser Asn Ser Gly Ser Tyr Thr Tyr 145 150 155 160 Ile Gly Ser Pro Gln Asn Ile Lys Val Pro Ala His Ser Ser Leu Glu 165 170 175 Val Ile Val Lys Leu Glu Thr Val Thr Ala Lys Gly Asn Val Arg Leu 180 185 190 Leu Thr Lys Ile Ser Gly Arg Asp Arg Gly Asn Phe Ile Tyr Thr Glu 195 200 205 Pro Glu Leu Ala Asp His Phe Asp Leu Ser Phe Asn Gln Ile Val Glu 210 215 220 Lys Ala Ser Gln Tyr Lys Asp Phe Lys Asn Ile Val Ala Asn Pro Asp 225 230 235 240 Gln Glu Thr Ile Thr Leu Ile Gly Thr Gly Glu Tyr Glu Ser Lys Tyr 245 250 255 Gly Thr Glu Phe Ser Val Thr Val Lys Pro Ile Tyr Thr Asn Asn Arg 260 265 270 Glu Lys Arg Glu Ile Asn Glu Gly Tyr Thr Tyr Lys Val Lys Pro Gln 275 280 285 Ile Ile Lys His Asp 290 <210> 158 <211> 558 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 158 Met Glu Glu Lys Lys Thr Glu Val Gln Pro Gln Gln Ala Thr Pro Asn 1 5 10 15 Ser Asn Ser Leu Gly Ala Gly Gly Gly Ser Tyr Glu Ser Asp Ala Leu 20 25 30 Lys Ala Leu Thr Asp Lys Ile Asn Met Asp Tyr Leu Lys Lys Ala Gly 35 40 45 Ser Val Ala Ala Asp Thr Leu Lys Ala Ala Tyr Lys Asp Ala His Thr 50 55 60 Ser Asn Gly Asn Tyr Asn Asn Thr Phe Arg Thr Leu Thr Met Thr Thr 65 70 75 80 Ser Ala Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Val Leu Ile Ser Pro Ile Ile Gly 85 90 95 Leu Ile Trp Pro Glu Asp Leu Thr Ala Glu Asn Asn Lys Met Ala Ala 100 105 110 Leu Ile Lys Gln Leu Asp Glu Met Met Asp Thr Lys Val Thr Asp His 115 120 125 Val Val Arg Arg Leu Lys Thr Glu Val Asn Asp Val Lys Lys Gln Leu 130 135 140 Glu Leu Phe Glu Gln Asn Val Asn Thr Gly Lys His Lys Ser Gly Ser 145 150 155 160 Gly Leu Tyr Ser Leu Thr Glu Glu Asp Gly Asn Ala Ile Asp Ala Lys 165 170 175 Asp Ile His Lys Ala Phe Asn Ser Leu Leu Glu His Ser Lys Glu Glu 180 185 190 Met Gln Glu Val Ala Ala Leu Pro Ile Tyr Thr Ala Met Ala Thr Ala 195 200 205 His Leu Glu Phe Leu His Phe Leu Glu Gln Asn Gly Thr Lys Pro Ile 210 215 220 Ile Gly Phe Thr Ser Asn Ala Leu Asn Asn Ile Leu Lys Thr Arg Glu 225 230 235 240 Gly Leu Glu Asn Glu Thr Phe Gly Gln Lys Ile Lys Asp Leu Ala Asp 245 250 255 Lys Tyr Thr Lys His Val Gln Glu Thr Tyr Asn Ile Gly Arg Asp Lys 260 265 270 Tyr Met Ala Lys Met Gln Ala Ile Thr Thr His Ser Met Asn Glu Asn 275 280 285 Asp Glu Tyr Ala Asn Leu Ala Tyr Leu Lys Ser Leu Asp Asp Ala Arg 290 295 300 Ser Glu Met Gly Tyr Ser Gln Ser Lys Ile Asp Lys Ile Lys Asn Asp 305 310 315 320 Ile Lys Asn Tyr Gln Asn Leu Ile Lys Glu Lys Ala Asp Phe Arg Asp 325 330 335 Gln Thr Ala Glu Asn Val Ala Phe Lys Leu Thr Ala Met Gly Lys Trp 340 345 350 Asn His Gln Gly Asp Lys Trp Tyr Tyr Ile Asn Asn Gln Gly Glu Asn 355 360 365 Gln Thr Gly Trp Leu Gln Asp Gly Ser Lys Tyr Tyr Tyr Phe Ser Pro 370 375 380 Glu Lys Thr Asp Lys Phe Glu Lys Gly Gln Met Val Thr Gly Lys Val 385 390 395 400 Thr Ile Asp Lys Gly Glu Thr Tyr Tyr Phe Asn Pro His Gly Gly Gln 405 410 415 Met Gln Thr Gly Trp Ile Gln Asp Asp Gly Lys Gln Tyr Tyr Phe Ser 420 425 430 Pro Ala Asn Asn Thr Lys Asn Tyr Asp Ser Glu Ser Phe Lys Glu Gly 435 440 445 Gln Met Met Thr Gly Trp Leu Ala His Leu Asp His Tyr Tyr Tyr Met 450 455 460 Ser Pro Gly Asp Asp Lys Thr Asn Pro Tyr Gln Lys Gly Lys Thr Phe 465 470 475 480 Lys Lys Gly Glu Met Trp Thr Gly Trp Leu Glu Asn Pro Lys Lys Ala 485 490 495 Asn Glu Trp Tyr Tyr Met Thr Pro Val Ala Arg Asp Tyr Lys Val Pro 500 505 510 His Leu Ile Gly Asn Asp Asp His Ile Ile Arg Pro Val Gly Ser Met 515 520 525 Leu His Asp Glu Tyr Leu Glu Lys Gln Asp Ser Gly Asp Gly Trp Arg 530 535 540 Tyr Tyr Phe Asn Glu Ser Gly Ile Asn Thr His Arg Tyr Asn 545 550 555 <210> 159 <211> 300 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 159 Met Asp Thr Ile Pro Gln Lys Lys Leu Ile Gln Met Gln Thr Thr Tyr 1 5 10 15 Leu Met Thr Asp Gln Gln Ala Lys Asp Gln Ala Lys Gln Glu Val Ala 20 25 30 Gln Val Asn Lys Asp Leu Ser Ser Leu Val Gly Tyr Ser Val Asp His 35 40 45 Ala Ser Phe Gln Leu Ile Ser Thr Asn Ala Asn Thr Ile Glu Leu Thr 50 55 60 Ser Ala Glu Ala Thr Gly Asp Ser Asn Ile Glu Leu Gly Asn Tyr His 65 70 75 80 Asn Gly Thr Asp Leu Ile Gln Asp Tyr Lys Val Pro Gly Lys Lys Glu 85 90 95 Thr Asn Thr Ser Ser Ala Thr Ile Thr Asn Asn Glu Asp Ala Ser Ile 100 105 110 Gly Phe Glu Ser Asp Thr Glu Phe Glu Ile Gly Ile Pro Leu Phe Ala 115 120 125 Lys Gly Lys Glu Thr Leu Lys Phe Thr Thr Asn Phe Lys Tyr Ser His 130 135 140 Gly Asp Ser Arg Thr Ser Thr Thr Thr Glu Glu Val Thr Tyr Pro Glu 145 150 155 160 Gln Val Leu Lys Cys Ser Pro His Gly Thr Thr Lys Leu Val Ser Lys 165 170 175 Val Gln Lys Thr Asn Phe Thr Gly Lys Tyr Ser Gly Lys Ala Leu Ile 180 185 190 Thr Gly Val Lys Asp Ala Asp Gly Lys Ser Leu Asn Ser Glu Glu Leu 195 200 205 Phe Thr Leu Tyr Thr Leu Asn Leu Ala Val Asp Ala Ala Ala His Phe 210 215 220 Gly Asp Pro Asn Tyr Glu Gly Met Lys Ile Pro Asp Ser Leu Glu Val 225 230 235 240 Asp Trp Gln Asn His Lys Ile Tyr Ala Lys Ser Ile Thr Thr Thr Phe 245 250 255 Gln Gly Val Ala Gly His Ser Ser Asp Ala Asn Val Glu Phe Ile Pro 260 265 270 Asp Asp Lys Ala Asn Gln Ser Val Thr Met Ala Leu Ser Glu Tyr Asn 275 280 285 Arg Arg Ile Ala Ala Gly Ile Ser Leu Tyr Thr Lys 290 295 300 <210> 160 <211> 319 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 160 Met Thr Ile Val Asp Ile Glu Gln Lys Ala Tyr Glu Glu Leu Lys Trp 1 5 10 15 Tyr Ala Ile Arg Glu Leu Asn Ala Gln Ala Asn Ser Phe Thr Asn Pro 20 25 30 Ser Leu Tyr Ser Tyr Asn Ile Asn Asn Ala Asp Ala Val Pro Asp Ile 35 40 45 Val Asn Phe Lys Ser Asn Pro Gln Ile Leu Leu Thr Ser Val Gln Val 50 55 60 Leu Ser Asn Asp Thr Ser Ile Gln Gln Ser Gln Thr Leu Lys Phe Ser 65 70 75 80 Gln Lys Cys Thr Glu Thr Thr Thr Thr Ser Thr Thr Thr Gly Tyr Lys 85 90 95 Ile Gly Thr Ser Ile Lys Ser Thr Thr Lys Gly Lys Ile Lys Val Gly 100 105 110 Phe Leu Met Ala Gly Glu Ile Glu Gln Thr Val Glu Val Ser Leu Thr 115 120 125 Gly Glu Tyr Asn His Ser Thr Thr Gln Thr Thr Thr Ser Ser His Glu 130 135 140 Glu Leu Trp Glu Tyr Thr Gln Pro Val Leu Val Pro Ala Arg Ser Lys 145 150 155 160 Val Ile Ala Thr Met Tyr Ile Met Gly Gly Pro Val Thr Val Pro Met 165 170 175 Thr Leu Ser Ala Asn Ile Ala Gly Thr Gly Val Ser Pro Lys Gly Ser 180 185 190 Pro Tyr Ser Leu Ser Lys Ile Tyr Phe Lys Lys Gln Asn Ser Ser Ala 195 200 205 Asn Ser Ser Leu Ser Ala Arg Ala Ser Val Leu Tyr Asn Pro Asn Trp 210 215 220 Pro Gly Tyr Ser Pro Val Phe Thr Gly Val Gly Glu Asn Tyr Ser Leu 225 230 235 240 Asn Val Glu Gly Ala Ser Ile Ser Ser Asn Thr Val Ser Leu Tyr Ser 245 250 255 Tyr Val Glu Phe Lys Glu Tyr Pro Leu Ser Thr Asp Thr Ala Asn Leu 260 265 270 Val Ala Val Pro Met Arg Glu Tyr Tyr Ser Thr Pro Ile Leu Arg Asp 275 280 285 Gly Thr Pro Ala Leu Asn Pro Ala Asp Ser Phe Thr Pro Tyr Ser Arg 290 295 300 Phe Ala Ser Val Asp His Asn Ala His Ser Met Ser Glu Glu Glu 305 310 315 <210> 161 <211> 376 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 161 Met Ala Ile Asp Met Ser Ser Cys Thr Lys Lys Asp Tyr Asn Gln Ser 1 5 10 15 Cys Val Glu Gln Thr Asp Pro Gly Val Asn Asn Arg Thr Tyr Ala Met 20 25 30 Tyr Glu Thr Ile Asn Arg Leu Val Glu Glu Asp Thr Leu Asn Glu Gln 35 40 45 Thr Asn Trp Ser Gly Lys Ser Trp Tyr Asn Phe Ile Arg Phe Asn Tyr 50 55 60 Leu Ile Leu Pro Ser Gln Glu Gln Glu Ile Leu His Gln Leu Asn Arg 65 70 75 80 Ile Asp Pro Ser Asn Val Glu Leu Ser Glu Val Leu Arg Ala Ile Asn 85 90 95 Gly Tyr His Asn Lys Thr Asn Leu Ile Gln Asp Tyr Ala Asn Thr Leu 100 105 110 Lys Thr Thr Asp Leu Asn Ala Thr Glu Tyr Val Glu Glu Pro Thr Val 115 120 125 Asp Ser Thr Ser Leu Gln Tyr Lys Glu Leu Asn Thr Val Leu Lys Asn 130 135 140 Pro Ser Asn Glu Ala Leu Thr Lys Thr Gly Gln Ile Ile Gly Gln Lys 145 150 155 160 Ile Thr Ser Ser Thr Gln Val Thr Asn Thr His Ser Ile Asp Val Gly 165 170 175 Arg Lys Phe Ser Met Lys Asn Ser Val Asn Ile Asp Val Ala Lys Phe 180 185 190 Ile Lys Ala Gly Val Glu Ile Thr Asp Glu Ile His Ala Asn Tyr Asn 195 200 205 Tyr Thr Asn Gly Thr Thr Thr Val Asn Thr Lys Glu Asp Ser Val Thr 210 215 220 Thr Ser Pro Glu Ser Val Phe Leu Lys Pro His Thr Gly Ala Val Ile 225 230 235 240 Thr Ala Lys Leu Ser Thr Pro Ala Tyr Ile Gly Gln Leu Lys Gly Glu 245 250 255 Met Ala Leu Asp Gly Tyr Tyr Thr Asp Gln Val Asn Phe Tyr Pro Thr 260 265 270 Trp Val Gln Leu Gly Ile Tyr Asn Lys Phe Lys Val Ile Ala Met His 275 280 285 Asn Pro Asp Ile Trp Glu Lys Leu Gln Glu Leu His Phe Ser Leu Asp 290 295 300 Asp Thr Tyr Lys Lys Val Asn Phe Glu Gly Lys Leu Thr Val Ser Glu 305 310 315 320 Arg Lys Ala Pro Gly Ser Ser Phe Glu Ser Ser Thr Gln Ile Tyr Glu 325 330 335 Leu Asp Ala Lys Gly Asp Ile Asn Tyr Asn Lys Pro Val Gly Val Pro 340 345 350 Asp Thr Lys Thr Gly Glu Val Asp Ile Gln Leu Asp Met Lys Lys Gln 355 360 365 Lys Thr Leu Tyr Leu Arg Thr Asn 370 375 <210> 162 <211> 1291 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 162 Met Thr Thr Leu Asn Glu Leu Tyr Pro Ser Tyr His Asn Val Leu Ala 1 5 10 15 Ser Pro Pro Val Ile Leu Ala Asp Asp Pro Asn Ser Ala Asn Gly Phe 20 25 30 Lys Asp Met Leu Lys Lys Leu Asp Asp Thr Trp Gly Glu Tyr Asp Lys 35 40 45 Asp Phe Leu Pro Lys Pro Val Thr Ala Ser Leu Ser Ser Leu Ile Asp 50 55 60 Leu Phe Asn Lys Lys Pro Gly Ser Ile Val Gln Phe Ile Gln Thr Gly 65 70 75 80 Ile Arg Leu Ala Phe Leu Ala Val Pro Gly Gly Gln Thr Tyr Ala Trp 85 90 95 Ala Leu Asn Lys Ile Ile Gly Leu Cys Phe Pro Thr Ser Gln Pro Asn 100 105 110 Leu Phe Glu Gln Ile Lys Glu Ala Val Gln Gln Leu Ile Asp Thr Ala 115 120 125 Leu Val Gln Thr Glu Ile Asn Lys Asn Val Asn Ala Leu Asn Gly Met 130 135 140 Thr Leu Pro Ile Arg Tyr Val Ser Asp Ala Met Gln Gln Ala Ile Gly 145 150 155 160 Lys Pro Thr Phe Ser Ser Ala Tyr Ala Gly Thr Asp Gly Cys Ser Thr 165 170 175 Asp Ala Ser Phe Ser Ser Thr Val Tyr Ala Ser Ser Cys Asp Ser Thr 180 185 190 Glu Cys Ser Cys Ser Asp Ala Pro Asp Arg Asn Phe Cys Thr Ala Asp 195 200 205 Pro Cys Pro Ser Pro Cys Lys Cys Arg Leu Asp Ala Val Tyr Asn Gln 210 215 220 Phe Asp Ala Ser Arg Lys Thr Val Glu Asn Ile Leu Thr Gly Met Arg 225 230 235 240 Thr Asn Leu Thr Thr Val Leu Lys Pro Glu Glu Met Thr Gln Tyr Met 245 250 255 Gln Ala Phe Leu Pro Leu Tyr Val Ala Gly Ala Thr Ile Met Leu Ser 260 265 270 Leu Tyr Arg Ser Tyr Ile Ala Phe Ala Gln Arg Tyr Glu Tyr Ala Leu 275 280 285 Gly Pro Asn Asp Thr Thr Lys Thr Thr Asn Asp Gln Leu Arg Val Lys 290 295 300 Ile Ser Glu Glu Ser Lys Tyr Val Tyr Glu Gln Phe Ser Lys Tyr Leu 305 310 315 320 Pro Ala Val Asp Ser Asn Thr Lys Gly Lys Leu Asn Ala Tyr Ile Gln 325 330 335 Tyr Thr Arg Asn Ile Thr Ile Asn Ala Leu Asp Gln Val Ser Thr Trp 340 345 350 Pro Phe Phe Asp Thr Trp Asp Tyr Pro Ser Ser Asp Lys Ala Gly Thr 355 360 365 Leu Ser Arg Pro Leu Ser Leu Ala Phe Asn Pro Thr Arg Ile Ile Phe 370 375 380 Asn Asp Ile Val Gly Pro Val Glu Cys Lys Thr Gly Ser Gln Asp Ser 385 390 395 400 Ser Leu Leu Asn Leu Asn Pro Leu Tyr Asp Ile Asp Gly Lys Ala Leu 405 410 415 Leu Ile Asn Thr Ile Thr Asn Tyr Phe Tyr Asp Asn Ile Gln Leu Lys 420 425 430 Ser Leu Asn Phe Gln Thr Tyr Asn His Asp Asp Asn Ile Tyr His Gln 435 440 445 His Phe Pro Leu Gly Phe Gln Ala Thr Tyr Ser Thr Arg Asp Asn Ser 450 455 460 Thr Leu Lys Val Asn His Thr Val Pro Asp Gly Ser Asn Ile Ser Leu 465 470 475 480 Gly Asn Asp Ile Phe Gly Ser Tyr Pro Ala Phe Asn Ile Ile Asn Met 485 490 495 Ser Ser Ser Gln Leu Asn Ala Gly Leu Ala Tyr Ser Asp Val Ser Asn 500 505 510 Ile Ser Phe Asp Thr Phe Ile Pro Ala Gly Cys Ser Ser Gln Asn Lys 515 520 525 Val Ser Tyr Pro Asp His Arg Ile Gln Ala Ile Tyr Pro Val Ile Pro 530 535 540 Asp Ser Ala Ser Arg Lys Lys Tyr Asp Ser Tyr Gly Asn Ser Asp Lys 545 550 555 560 Pro Gly Phe Ile Thr Thr Leu Ile Pro Asn Asp Thr Thr Thr Trp Ile 565 570 575 Thr Phe Thr Asn Leu Gly Ile Asn Thr Phe Ser Ala Glu Gln Thr Thr 580 585 590 Asn Thr Ser Gly Thr Lys Leu Val Glu Tyr Met Asn Gly Ala Ala Ala 595 600 605 Leu Lys Leu Gln Pro Gly Gln Phe Ala Gln Tyr Ser Ile Asn Thr Ser 610 615 620 Leu Phe Val Leu Pro Ser Asp Phe Lys Tyr Gln Val Arg Val Arg Ala 625 630 635 640 Ala Thr Thr Ala Thr Gly Ser Leu Ser Ile Gln Val Gly Glu Thr Pro 645 650 655 Ala Gln Thr Leu Gln Leu Pro Lys Thr Glu Asn Gln Pro Gly Gly Ile 660 665 670 Val Gly Lys Gln Gly Thr Tyr Met Pro Ile Pro Ala Ser His Ser Met 675 680 685 Asp Leu Thr Gln Arg Asp Thr Asn Leu Phe Thr Val Pro Ser Thr Ser 690 695 700 Ser Leu Ser Met Ser Ile Thr Asn Asn Ser Ala Thr Asp Ile Ile Leu 705 710 715 720 Asp Arg Ile Glu Phe Ile Pro Leu Gln Ala Ile Thr Pro Ser Asn Met 725 730 735 Ser Pro Arg Gln Phe Gly Pro Ala Ser Thr Glu Gln Thr Glu Thr Val 740 745 750 Ala Ile Arg Met Asp Val Tyr Tyr Gly Ile Lys Asp Ile Gln Ala Ile 755 760 765 Val Ser Ser Gly Gly Tyr Ala Lys Phe Arg Tyr Ser Arg His Ser Arg 770 775 780 Arg Gly Ser Phe Ile Val Tyr Glu Ser Thr Thr Asp Ser Asn Thr Trp 785 790 795 800 Asp Tyr Asp Gly Ser Phe Asp Thr Met Asp Ile Ile Tyr Leu Gly Thr 805 810 815 Val Asn Phe Leu Gly Gly Leu Ile Asp Tyr Tyr His Pro Ser Thr Ile 820 825 830 Glu Asp Leu Glu Asn Val Thr Glu Gln Val Tyr Ala Leu Phe Thr Ser 835 840 845 Ser Ser Ser Thr Glu Leu Ala Pro Thr Val Ser Ser Tyr Gln Ile Asn 850 855 860 Gln Val Ala Met Lys Val Arg Ala Leu Ser Asp Glu Val Phe Cys Lys 865 870 875 880 Glu Lys Ala Leu Leu Arg Lys Leu Val Asn Lys Ala Lys Gln Phe Leu 885 890 895 Lys Ala Arg Asn Leu Leu Val Gly Gly Asp Phe Glu Thr Leu Asn Lys 900 905 910 Trp Leu Leu Gly Thr Gln Ala Ile Ile Asn Asp Asp Ser Pro Leu Phe 915 920 925 Asn Gly Asp Tyr Leu Phe Leu Gln Pro Thr Asn Gly Ile Tyr Ser Ser 930 935 940 Tyr Ala Tyr Gln Lys Val Asp Glu Ser Lys Leu Lys Pro Tyr Thr Arg 945 950 955 960 Tyr Lys Val Ser Gly Phe Ile Gly Gln Ser Asn Arg Val Glu Leu Val 965 970 975 Val Ser Arg Tyr Gly Lys Glu Ile Asp Thr Ile Leu Asn Val Pro Tyr 980 985 990 Ala Ala Ala Leu Pro Ile Thr Ser Glu Pro Asn Pro Ser Cys Asp Asn 995 1000 1005 Ser Gln Pro Asp Ser His Phe Phe Ser Tyr Ser Ile Asp Val Gly 1010 1015 1020 Pro Leu His Pro Glu Leu Asn Pro Gly Ile Glu Phe Gly Leu Arg 1025 1030 1035 Ile Val Gln Pro Asn Gly Tyr Ala Thr Val Ser Asn Leu Glu Ile 1040 1045 1050 Met Glu Glu Arg Pro Leu Thr Asp Lys Glu Ile Gln Thr Ile Asn 1055 1060 1065 Arg Lys Asp Gln Lys Trp Glu Lys Ser Val Glu Gln Glu Arg Ala 1070 1075 1080 Lys Ile Ser Ala Leu Leu Gln Pro Thr Ile Asp Gln Ile Asn Ser 1085 1090 1095 Phe Phe Lys Asp Ala Asp Trp Asn Gly Thr Ile Leu Pro His Val 1100 1105 1110 Thr Tyr Gln Ser Leu Ala Ser Val Val Leu Pro Ala Leu Pro Lys 1115 1120 1125 Leu Arg His Trp Phe Met Asn Asp Arg Ala Gly Glu His Tyr His 1130 1135 1140 Ile Leu Gln Glu Leu Lys His Ala Leu Asp Tyr Val Phe Thr Gln 1145 1150 1155 Leu Glu Glu Gln Asn Leu Ile His Asn Gly Asn Phe Thr Asn Gly 1160 1165 1170 Leu Thr Asp Trp Leu Val Glu Gly Asp Ala Gln Ile Thr Leu Leu 1175 1180 1185 Ala Asn Asn Lys Pro Ala Leu Gln Leu Ser Asp Trp Asp Ala Ser 1190 1195 1200 Ala Ser Gln Ser Leu Asp Ile Ser Asp Phe Asp Glu Asn Lys Gln 1205 1210 1215 Tyr Lys Leu Arg Val Tyr Ala Lys Gly Thr Gly Thr Ile Thr Val 1220 1225 1230 Glu Asn Cys Glu Glu Ser Asn Pro Val Ser Phe Asp Thr Asp Thr 1235 1240 1245 Phe Thr Ser Gln Glu Gln Ile Phe Tyr Phe Asp Thr Pro Ser Phe 1250 1255 1260 Val Leu Arg Met Gln Ser Glu Gly Thr Glu Phe Val Val Gly Ser 1265 1270 1275 Val Glu Leu Ile Glu Leu Ser Asp Glu Asp Thr Asn Glu 1280 1285 1290 <210> 163 <211> 728 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 163 Met Thr Thr Leu Asn Glu Leu Tyr Pro Ser Tyr His Asn Val Leu Ala 1 5 10 15 Ser Pro Pro Val Ile Leu Ala Asp Asp Pro Asn Ser Ala Asn Gly Phe 20 25 30 Lys Asp Met Leu Lys Lys Leu Asp Asp Thr Trp Gly Glu Tyr Asp Lys 35 40 45 Asp Phe Leu Pro Lys Pro Val Thr Ala Ser Leu Ser Ser Leu Ile Asp 50 55 60 Leu Phe Asn Lys Lys Pro Gly Ser Ile Val Gln Phe Ile Gln Thr Gly 65 70 75 80 Ile Arg Leu Ala Phe Leu Ala Val Pro Gly Gly Gln Thr Tyr Ala Trp 85 90 95 Ala Leu Asn Lys Ile Ile Gly Leu Cys Phe Pro Thr Ser Gln Pro Asn 100 105 110 Leu Phe Glu Gln Ile Lys Glu Ala Val Gln Gln Leu Ile Asp Thr Ala 115 120 125 Leu Val Gln Thr Glu Ile Asn Lys Asn Val Asn Ala Leu Asn Gly Met 130 135 140 Thr Leu Pro Ile Arg Tyr Val Ser Asp Ala Met Gln Gln Ala Ile Gly 145 150 155 160 Lys Pro Thr Phe Ser Ser Ala Tyr Ala Gly Thr Asp Gly Cys Ser Thr 165 170 175 Asp Ala Ser Phe Ser Ser Thr Val Tyr Ala Ser Ser Cys Asp Ser Thr 180 185 190 Glu Cys Ser Cys Ser Asp Ala Pro Asp Arg Asn Phe Cys Thr Ala Asp 195 200 205 Pro Cys Pro Ser Pro Cys Lys Cys Arg Leu Asp Ala Val Tyr Asn Gln 210 215 220 Phe Asp Ala Ser Arg Lys Thr Val Glu Asn Ile Leu Thr Gly Met Arg 225 230 235 240 Thr Asn Leu Thr Thr Val Leu Lys Pro Glu Glu Met Thr Gln Tyr Met 245 250 255 Gln Ala Phe Leu Pro Leu Tyr Val Ala Gly Ala Thr Ile Met Leu Ser 260 265 270 Leu Tyr Arg Ser Tyr Ile Ala Phe Ala Gln Arg Tyr Glu Tyr Ala Leu 275 280 285 Gly Pro Asn Asp Thr Thr Lys Thr Thr Asn Asp Gln Leu Arg Val Lys 290 295 300 Ile Ser Glu Glu Ser Lys Tyr Val Tyr Glu Gln Phe Ser Lys Tyr Leu 305 310 315 320 Pro Ala Val Asp Ser Asn Thr Lys Gly Lys Leu Asn Ala Tyr Ile Gln 325 330 335 Tyr Thr Arg Asn Ile Thr Ile Asn Ala Leu Asp Gln Val Ser Thr Trp 340 345 350 Pro Phe Phe Asp Thr Trp Asp Tyr Pro Ser Ser Asp Lys Ala Gly Thr 355 360 365 Leu Ser Arg Pro Leu Ser Leu Ala Phe Asn Pro Thr Arg Ile Ile Phe 370 375 380 Asn Asp Ile Val Gly Pro Val Glu Cys Lys Thr Gly Ser Gln Asp Ser 385 390 395 400 Ser Leu Leu Asn Leu Asn Pro Leu Tyr Asp Ile Asp Gly Lys Ala Leu 405 410 415 Leu Ile Asn Thr Ile Thr Asn Tyr Phe Tyr Asp Asn Ile Gln Leu Lys 420 425 430 Ser Leu Asn Phe Gln Thr Tyr Asn His Asp Asp Asn Ile Tyr His Gln 435 440 445 His Phe Pro Leu Gly Phe Gln Ala Thr Tyr Ser Thr Arg Asp Asn Ser 450 455 460 Thr Leu Lys Val Asn His Thr Val Pro Asp Gly Ser Asn Ile Ser Leu 465 470 475 480 Gly Asn Asp Ile Phe Gly Ser Tyr Pro Ala Phe Asn Ile Ile Asn Met 485 490 495 Ser Ser Ser Gln Leu Asn Ala Gly Leu Ala Tyr Ser Asp Val Ser Asn 500 505 510 Ile Ser Phe Asp Thr Phe Ile Pro Ala Gly Cys Ser Ser Gln Asn Lys 515 520 525 Val Ser Tyr Pro Asp His Arg Ile Gln Ala Ile Tyr Pro Val Ile Pro 530 535 540 Asp Ser Ala Ser Arg Lys Lys Tyr Asp Ser Tyr Gly Asn Ser Asp Lys 545 550 555 560 Pro Gly Phe Ile Thr Thr Leu Ile Pro Asn Asp Thr Thr Thr Trp Ile 565 570 575 Thr Phe Thr Asn Leu Gly Ile Asn Thr Phe Ser Ala Glu Gln Thr Thr 580 585 590 Asn Thr Ser Gly Thr Lys Leu Val Glu Tyr Met Asn Gly Ala Ala Ala 595 600 605 Leu Lys Leu Gln Pro Gly Gln Phe Ala Gln Tyr Ser Ile Asn Thr Ser 610 615 620 Leu Phe Val Leu Pro Ser Asp Phe Lys Tyr Gln Val Arg Val Arg Ala 625 630 635 640 Ala Thr Thr Ala Thr Gly Ser Leu Ser Ile Gln Val Gly Glu Thr Pro 645 650 655 Ala Gln Thr Leu Gln Leu Pro Lys Thr Glu Asn Gln Pro Gly Gly Ile 660 665 670 Val Gly Lys Gln Gly Thr Tyr Met Pro Ile Pro Ala Ser His Ser Met 675 680 685 Asp Leu Thr Gln Arg Asp Thr Asn Leu Phe Thr Val Pro Ser Thr Ser 690 695 700 Ser Leu Ser Met Ser Ile Thr Asn Asn Ser Ala Thr Asp Ile Ile Leu 705 710 715 720 Asp Arg Ile Glu Phe Ile Pro Leu 725 <210> 164 <211> 667 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 164 Met Asn Ser Tyr Asn Lys Asn Glu Tyr Glu Ile Val Asp Ser Pro Tyr 1 5 10 15 Ser Ser Asn Asn Ser Asn Leu Tyr Thr Asn Ser Arg Tyr Pro Tyr Val 20 25 30 Asn Asn Pro Ser Gln Phe Met Gln Asn Thr Thr Tyr Glu Asp Trp Leu 35 40 45 Asn Leu Cys Lys Asp Asn Ser Lys Tyr Asn Gln Asp Thr Asn Gly Phe 50 55 60 Ile Asp Thr Pro Asp Thr Lys Thr Ala Val Thr Ala Ala Ile Thr Val 65 70 75 80 Val Gly Ala Ile Leu Thr Tyr Ala Gly Val Pro Gly Ala Gly Ala Phe 85 90 95 Thr Leu Leu Gly Lys Val Val Pro Val Phe Trp Pro Ser Ala Ser Asp 100 105 110 Lys Ser Gln Asn Ile Trp Val Lys Phe Ile Glu Ser Ile Gln Asp Ile 115 120 125 Leu Gly Lys Lys Leu Asp Ile Asn Lys Arg Asn Lys Ala Ile Asp Lys 130 135 140 Leu Glu Gly Leu Gln Ser Val Ile Tyr Asn Tyr Asn Ala Ser Leu Lys 145 150 155 160 Ser Trp Leu Glu Asn Lys Asn Asn Ser Ser Phe Gln Thr Asp Val Val 165 170 175 Lys Gly Asn Phe Ile Tyr Ala Asn Asn Ala Phe Ile Glu Ser Met Asn 180 185 190 Val Phe Thr Ser Ser Ser Gly Asn Ser Lys Glu Lys Glu Glu Asn Val 195 200 205 Leu Leu Leu Pro Ile Tyr Thr His Ile Ala Asn Leu His Leu Leu Leu 210 215 220 Leu Arg Asp Ala Ser Phe Tyr Gly Lys Tyr Trp Gly Phe Ser Gly Ala 225 230 235 240 Glu Ile Asn Asp Phe Tyr Ser Lys Gln Gln Gln Asp Thr Ile Thr His 245 250 255 Ile Ala His Cys Ile Lys Tyr Tyr Asn Glu Gly Leu Thr Ile Ala Lys 260 265 270 Glu Ala Phe Gln Leu Glu Asp Lys Trp Asn Lys Phe Asn Ser Tyr Arg 275 280 285 Arg Asn Met Thr Leu Lys Val Leu Asp Val Ile Ser Leu Phe Ser Thr 290 295 300 Tyr Asp Thr Lys Arg Tyr Pro Ala Thr Ile Glu Lys Pro Asn Ile Asn 305 310 315 320 Glu Leu Gly Lys Phe Glu Leu Thr Arg Glu Val Tyr Thr Asp Ala Phe 325 330 335 Ser Asp Pro Gly Ser Ser Leu Asn Ser Ser Leu Thr Met Asp Glu Leu 340 345 350 Asp Lys Lys Phe Thr Arg Gly Pro His Leu Phe Asp Gln Leu Ile Lys 355 360 365 Leu Phe Leu Tyr Thr Arg Phe Ser His Asp Thr Phe Gly Phe Thr Gly 370 375 380 Asn Lys Asn Cys Thr Ala Leu Ile Asn Asn Asn Phe Cys Gln Glu Ala 385 390 395 400 Gln Tyr Gly Asp Ile Gln Lys Ala Asp Thr Glu Ser Thr Phe Ser Ile 405 410 415 Asn Gln Leu Ile Asn Lys Ile Asn Val Thr His Val Arg Asn Asn Pro 420 425 430 Gly Ala Ile Ile Arg Met Asp Phe Tyr Lys Glu Gln Asn Leu Leu Phe 435 440 445 Gln Tyr Asn Ser Gly Ser Lys Ala Thr Leu Val Asp Val Lys Thr Val 450 455 460 Gln Ile Ser Asn Gln Ile Asp Ser Ser Ile Pro Asn Ser Glu Thr Tyr 465 470 475 480 Lys His Asn Phe Ser Tyr Leu Lys Thr Gly Asn Asn Pro Thr Asn Pro 485 490 495 Asn Leu Lys Ile Arg Gln Val Ala Phe Ala Trp Thr His Trp Ser Val 500 505 510 Asp Ser Asn Asn Thr Ile Gln Glu Lys Val Ile Thr Ala Ile Pro Ile 515 520 525 Ile Lys Ser Gln Ser Val Asn Asp Thr Thr Ile Ile Pro Asn Pro Gly 530 535 540 His Leu Gly Gly Asp Phe Ile Gln Phe Asn Pro Gly Thr Ser Pro Arg 545 550 555 560 Ile Glu Leu Gln Cys Arg Ala Ser Asn Phe Pro Thr Thr Lys Asn Tyr 565 570 575 Ala Val Arg Ile Arg Tyr Val Ala Asn Gln Lys Phe Thr Val Ser Val 580 585 590 Ser Ile Ala Gly Arg Ala Thr Thr Phe Ile Thr Ala Asp Thr Met Ala 595 600 605 Ala Ser Thr Gln Gly Lys Tyr Leu Tyr Gln Gln Phe Ser Tyr Gly Asp 610 615 620 Val Phe Thr Lys Ser Leu Pro Val Pro Leu Ser Pro Arg Gln Leu Leu 625 630 635 640 Thr Ile Ser Ile Thr Thr Leu Ser Pro Ile Asn Gln Asn Thr Ile Phe 645 650 655 Ala Ile Asp Arg Ile Glu Phe Ile Pro Val Asp 660 665 <210> 165 <211> 376 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 165 Met Ala Glu Asn Thr Val Gln Thr Ile Gln Val Ser Asn Met Lys Lys 1 5 10 15 Asn Met Thr Ser Tyr Lys Asp Phe Glu Tyr Gln Leu Gly Pro Glu Gly 20 25 30 Leu Arg Glu Ala Met Ala Thr Thr Gly Ser Asn Ala Leu Val Met Asp 35 40 45 Leu Tyr Ala Leu Thr Leu Ile Lys Gln Gln Asn Ala Asp Phe Thr Asn 50 55 60 Val Asp Ile Ile Asp Glu Lys Leu Arg Ala Ala Ile Thr Thr His Gln 65 70 75 80 Asn Val Gly Arg Ser Asn Ala Thr Lys Trp Leu Asp Met Leu Lys Pro 85 90 95 Lys Leu Ile Thr Thr Asn Gln Asn Ile Ile Asn Tyr Asn Thr Lys Phe 100 105 110 Gln Asn Tyr Tyr Asp Thr Leu Leu Asp Ala Val Asp Ala Thr Asp Lys 115 120 125 Ala Thr Leu Lys Lys Gly Leu Ser Asn Leu Asn Thr Ser Ile Ser Ile 130 135 140 Tyr Lys Lys Asp Val Asp Asn Leu Ile Ala Glu Leu Ile Ser Phe Arg 145 150 155 160 Asp Arg Met Ala Thr Asp Thr Gln Asn Phe Lys Ala Asp Thr Ser Ser 165 170 175 Leu Val Ser Ile Leu Thr Ser Glu Asp Ser Gly Leu Pro Ile Leu Gln 180 185 190 Gln Gln Ile Asp Ala Tyr Asn Ala Ala Ile Ala Lys Asp Asn Ala Ile 195 200 205 Ile Ile Gly Gly Ser Val Ala Leu Gly Leu Gly Ala Val Gly Ile Ile 210 215 220 Gly Gly Gly Ile Leu Ile Gly Thr Gly Ala Gly Ser Gly Leu Gly Val 225 230 235 240 Thr Leu Val Val Gly Gly Val Ser Ala Ile Ala Gly Gly Thr Thr Ala 245 250 255 Ile Val Leu Ala Lys Gln Asn Ile Asp Ser Ser Arg Glu Gly Ile Arg 260 265 270 Asp Leu Thr Leu Asn Leu Asn Asp Thr Lys Ala Gln Met Val Val Val 275 280 285 Asn Asn Ile Lys Asn Gln Cys Ile Tyr Leu Ser Asp Thr Ile Asp Leu 290 295 300 Ala Ile Val Ala Leu Gln Asn Ile Ser Asn Gln Trp His Ser Met Ser 305 310 315 320 Ala Arg Tyr Thr Thr Leu Ile Glu Asn Val Asp Ser Ile Asn Pro Asn 325 330 335 Glu Phe Ala Phe Ile Lys Glu Asp Leu His Val Ala Ser Asp Ser Trp 340 345 350 Lys Asp Ile Lys Glu Tyr Ala Asp Lys Leu Tyr Thr Asp Ile Lys Val 355 360 365 Val Glu Thr Asp Gly Pro Glu Leu 370 375 <210> 166 <211> 309 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 166 Met Asp Ser Asn Asn Ile Val Asn Lys Val Pro Glu Gln Gln Gln Pro 1 5 10 15 Leu Lys Ser Gln Asp Pro Val Ser Val Pro Ser Glu Asp Val Lys Gly 20 25 30 Leu Gln Asp Leu Trp Gln Arg Lys Asp Ile Lys Thr Ala Leu Ala Met 35 40 45 Val Ala Ser Val Ser Phe Asp Asp Leu Arg Ser Ile Gly Gly Phe Asn 50 55 60 Phe Leu Tyr Tyr Gln Lys Pro Ser Tyr Ser Val Glu Leu Ile Gly Asn 65 70 75 80 Pro Lys Asn Glu Pro Ser Ser Pro Val Tyr Leu Gly Thr Ser Asn Leu 85 90 95 Ser His Ser Gly Gly Thr Ser Glu Gln Thr Leu Ser Ser Ala Ala Phe 100 105 110 Ser Lys Ala Val Thr Ser Thr Val Ser Ala Thr Thr Thr His Gly Ala 115 120 125 Lys Val Gly Ala Lys Ala Gly Ala Lys Leu Gln Val Pro Leu Val Ala 130 135 140 Glu Ala Ser Val Glu Leu Asn Ala Glu Tyr Asn Phe Ala Asn Ala Gly 145 150 155 160 Thr Glu Thr Asn Thr Glu Thr Val Thr Tyr Thr Val Pro Ser Gln Asn 165 170 175 Val Lys Leu Lys Pro Gly Glu Thr Ala Lys Val Thr Ala Ser Leu Arg 180 185 190 Met Ile Glu Ala Ser Gly Asp Val Asn Leu Arg Thr Thr Tyr Thr Gly 195 200 205 Lys Val Glu Ser Asn Tyr Glu Arg Tyr Ile Gly His Gly Met Gly Glu 210 215 220 Ile Ser Asp Thr Asn Lys Ser Gly Leu Gly Ser Trp Ile Gln Ala Leu 225 230 235 240 Ala Phe Leu Asp Ser Asp Leu Asn Asn Tyr Trp Ser Tyr Ser Asn Ser 245 250 255 Asp His Asp Val Val Tyr Gln Asp Gly Lys Gly Lys Phe Lys Ala Thr 260 265 270 Tyr Gly Thr Leu Val Asp Ile Lys Val Glu Ile Ser Lys Glu Thr Asp 275 280 285 Ser Lys Asp Asn Thr Pro Ile Arg Ser Tyr Ser Tyr Thr Val Thr Pro 290 295 300 Glu Ile Thr Lys Lys 305 <210> 167 <211> 292 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 167 Met Ala Glu Ile Asn Ser Ile Gln Ser Ala Ala Gln Glu Gln Gly Ser 1 5 10 15 Val Ser Ile Ser Asp Trp Arg Glu Pro Phe Arg Asn Ala Tyr Lys Ile 20 25 30 Ala Gln Lys His Asp Pro Tyr Thr Tyr Phe Gly Glu Asp Ala Thr Glu 35 40 45 Tyr Thr Leu Gly Asn Val Tyr Gln Ser Ser Val Glu Ala Asp Gly Ser 50 55 60 Pro Thr Ile Thr Gly Ser Lys Ser Leu Phe Ala Gly Arg Thr Thr Leu 65 70 75 80 Thr Asn Asp Ser Asp Gln Glu Gln Thr Leu Thr Thr Asp Gln Phe Ser 85 90 95 Lys Thr Phe Glu Asn Ser Val Thr Asn Ser Thr Thr Asn Gly Phe Asn 100 105 110 Leu Gly Val Ser Ala Ser Ser Ser Phe Gly Ile Pro Leu Ile Gly Glu 115 120 125 Thr Ser Val Glu Ile Ser Thr Glu Tyr Asn Phe Ser Ser Thr Glu Glu 130 135 140 Lys Thr Lys Ser Glu Ser Tyr Thr Tyr Thr Ala Ser Pro Gln Asn Ile 145 150 155 160 Lys Val Pro Ala His Ser Ser Val Glu Val Ile Val Asn Leu Asn Thr 165 170 175 Ala Lys Ile Ser Gly Asn Val Lys Leu Leu Ser Lys Ile Asp Gly Thr 180 185 190 Phe Thr His Ala Ser Gly Gly Asp Gly Ser Asn Thr Ala Ser Arg Gly 195 200 205 Leu Trp Val Leu Glu Tyr Asp Ala Ser Pro Tyr Glu Lys Leu Ser Asp 210 215 220 Leu Lys Ser Ala Arg Val Gly Ala Glu Ala Tyr Gly Pro Val Tyr Leu 225 230 235 240 Val Gly Ser Gly Lys Tyr Ser Ala Glu Tyr Gly Thr Glu Phe Ala Val 245 250 255 Thr Val Arg Pro Val Glu Lys Pro Asn Gly Phe Lys Ser Met Ile Ala 260 265 270 Glu Asn Ser Lys Ser Thr Asn Glu Gly Tyr Thr Tyr Lys Val Lys Pro 275 280 285 Glu Ile Lys Lys 290 <210> 168 <211> 541 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 168 Met Pro Ile Leu Trp Pro Asp Asp Glu Glu Pro Gln Lys Val Trp Glu 1 5 10 15 Asp Leu Ile Asn His Gly Asp Lys Phe Phe Asp Glu Lys Ile Gly Lys 20 25 30 Ile Glu Lys Ala Arg Ala Lys Thr Phe Ile Ala Gly Met Lys Asn Glu 35 40 45 Leu Gly Lys Tyr Glu Lys Ala Leu Glu Asp Trp Lys Ala Asn Lys Asn 50 55 60 Gln Asp Thr Ala Ala Thr Val Gln Glu Glu Phe Asp Asp Ala Gly Asp 65 70 75 80 Tyr Leu Asp Thr Lys Met Glu Glu Leu Lys Ile Glu Gly Tyr Glu Gln 85 90 95 Thr Leu Leu Ser Cys Tyr Ala Gln Ala Ala Leu Met His Leu Asn Leu 100 105 110 Leu Ser Gln Gly Val Gln Tyr Ala Asp Glu Trp Arg Lys Asn Asn Pro 115 120 125 Gly Gln Thr Ser Lys Tyr Trp Arg Glu Met Leu Thr Lys Gly Asp Lys 130 135 140 Asn Arg Arg Gly Arg Ile Glu Ala Tyr Met Asp Tyr Cys Thr Lys Thr 145 150 155 160 Tyr Arg Glu Gly Leu Asn Lys Val Lys Asn Val Pro Asn Ile Thr Trp 165 170 175 Tyr Thr Tyr Asn Ser Tyr Arg Arg Glu Met Thr Leu Ala Val Leu Asp 180 185 190 Leu Ile Ala Leu Phe Pro Asn Tyr Asp Val Asp Arg Tyr Pro Lys Gly 195 200 205 Thr Lys Ser Glu Leu Thr Arg Glu Ile Tyr Met Asp Asn Gly Tyr Thr 210 215 220 Lys Asp Val Asp Val Gly Asp Leu Pro Glu Leu Asp Gln Ala Leu Thr 225 230 235 240 Arg Arg Pro His Leu Phe Asp Ser Leu Ala Glu Leu Lys Leu Ile Pro 245 250 255 Ser Asn Val Gly Leu Ala His Cys Leu Ile Lys Ser Arg Arg Ile Asn 260 265 270 Asn Asp Val Leu Val Gly Tyr Asp Leu Pro Gly Ser Arg His Leu Ser 275 280 285 Ser Leu Pro Ile Ile Gly Val Asn Val Glu Trp Arg Glu Lys His Phe 290 295 300 His Gly Gly Lys Leu Cys Asp Arg Ala Asn Thr Gly Ile Glu Ile Leu 305 310 315 320 Thr Trp Ile Pro Asp Phe Gly Val Thr Gln Ser Ser Ile Phe Lys Met 325 330 335 Glu Asp Gly Gly Gly Cys Ile Glu His Gly Asn Gly Ile Gln Pro Pro 340 345 350 Arg Lys Asn Ala Lys Arg Asp Pro Leu Gly Gly Tyr Ser His Arg Leu 355 360 365 Ser Tyr Met Ser Val Arg Glu Ala Gln Asn Pro Ser Phe Tyr Met Tyr 370 375 380 Ser Tyr Ala Trp Thr His Leu Ser Val Asp Glu Lys Asn Thr Ile Ala 385 390 395 400 Lys Asp Thr Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Ala Val Glu Gln Asn 405 410 415 Asn Asp Phe Val Val Ile Ala Gly Pro Gly His Thr Gly Gly Asp Leu 420 425 430 Val Lys Leu Asn Gly Ile Thr Lys Gln Gly Leu Lys Leu Lys Cys Val 435 440 445 Phe Pro Gln Asn Lys Lys Tyr Lys Ile Arg Leu Arg Tyr Ala Ala Asp 450 455 460 Asn Asp Thr Arg Val Asn Ile Ala Val Pro Asp Ser Asp Gly Thr Thr 465 470 475 480 Ala Tyr Trp Ile Asp Ala Lys Lys Thr Tyr Pro Gly Val Glu Leu Lys 485 490 495 Tyr Asn Asn Phe Lys Tyr Leu Asp Thr Asp Ala Ile Val Asn Thr Pro 500 505 510 Asn Lys Ala Val Thr Ile Ala Ile Lys Asn Ala Leu Lys Asp Thr Ser 515 520 525 Ile Ile Leu Asp Arg Ile Glu Phe Ile Pro Gln Glu Gly 530 535 540 <210> 169 <211> 216 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 169 Met Tyr Asn Lys Arg Ile Ile Asp Leu Glu Ile Pro Ser Tyr Asn Ala 1 5 10 15 Ile Asn Phe Leu Glu Ile Tyr Arg Leu Pro Leu Val Tyr Leu Asn Gln 20 25 30 Ala Leu Asn Ile Thr Gln His Leu Gln Lys Ser Leu Ser Leu Gln Thr 35 40 45 Leu Asn Leu Glu Phe Asp Gln Leu Asn Asn Leu Ile Ser Glu Ile Pro 50 55 60 Gly Gly Ser Ile Leu Asn Thr Ile Asn Gln Lys Ile Glu Tyr Ser Glu 65 70 75 80 Ile Asn Thr Lys Cys Ala Ile Asn Asn Ile Val Asp Ile Val Lys Ser 85 90 95 Asn Cys Glu Met Phe Glu Asp Asp Phe Ser Leu Gln Ser Lys Leu Glu 100 105 110 Ser Val Ile Ser Asn Val Phe Leu Asn Leu Ala Asn Gln Glu Glu Asn 115 120 125 Pro Tyr Val Phe Tyr His Glu Lys Leu Ser Tyr Asn Thr Ser Tyr Ser 130 135 140 Tyr His Val Ile Phe Ile Ile Asp Asn Met Glu Ser Asn Leu Asn Val 145 150 155 160 Phe Pro Ile Ser Phe Asn Val Asn Val Asp Ser Asn Tyr Glu Asn Leu 165 170 175 Asn Arg Asn Ser Ile Lys Asp Leu His Ser Tyr Lys Ile Lys Ile Ser 180 185 190 Gly Ile Asn Phe Val Ile Ser Lys Asn Ser Glu Leu Ala Glu Met Val 195 200 205 Glu Arg Val Thr Glu Ser Ile Leu 210 215 <210> 170 <211> 332 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 170 Met Glu Gln Asn Ile Gln Gly Gln Gln Ser Asn Glu Lys Tyr Ala Leu 1 5 10 15 Gly Ala Glu Gly Phe Lys Glu Glu Val Gly His Ser Gly Ser Ser Ile 20 25 30 Leu Val Met Asp Ser Tyr Ala Lys Ile Ile Phe Asn Asn Ser Gln Glu 35 40 45 Ile Asp Phe Asn Gly Val Asn Ser Ile Ser Asn Glu Leu Lys Thr Asn 50 55 60 Ile Val Ser His Gln Arg Ala Ala Arg Asn Asn Ala Ala Tyr Trp Leu 65 70 75 80 Glu Asn Ile Arg Pro Asn Met Leu Gln Thr Val Gln Asp Ile Val Asp 85 90 95 Tyr Asn Thr Ile Phe Gln Val Ser Tyr Ser Thr Met Ala Asp Ala Ile 100 105 110 Val Gln Lys Asn Asn Lys Lys Leu Lys Val Glu Leu Glu Asn Leu Tyr 115 120 125 Thr Met Ile Leu Glu Asn Gln Lys Lys Ser Asp Glu Leu Leu Thr Lys 130 135 140 Leu Ile Thr Phe Arg Asp Lys Met Thr Val Asp Thr Gln Asn Phe Lys 145 150 155 160 Ile Asp Val Ala Asp Val Ser Ala Ile Leu Ala Glu Lys Glu Thr Gly 165 170 175 Ile Pro Leu Leu Lys Gln Gln Ile Asn Ser Tyr Asn Asp Val Ile Lys 180 185 190 Lys Asn Asn Asp Thr Ile Leu Tyr Gly Glu Ile Leu Cys Ala Thr Gly 195 200 205 Leu Trp Ile Ile Gly Gly Pro Met Ile Ala Val Ala Leu Asp Asn Ile 210 215 220 Asp Asp Ala Glu Glu Glu Ile Gln Asn Leu Met Ser Gln Ile Ser Ile 225 230 235 240 Ala Gln Glu Glu Ser Ile Cys Leu Thr Asn Ile Lys Asn Lys Val Ile 245 250 255 Tyr Leu Thr Asp Thr Ile Asp Val Ala Ile Asp Ser Leu Gln Asn Ile 260 265 270 Ser Asn Arg Trp His Thr Ile Gly Ala Lys Tyr Asn Asn Leu Leu Gln 275 280 285 Asn Leu Asn Leu Leu Asp Ser Asn Glu Leu Thr Phe Ile Lys Glu Asp 290 295 300 Leu Asn Thr Ala Lys Asp Ser Trp Gln Asp Leu Ser Asp Tyr Ala His 305 310 315 320 Glu Leu Asn Lys Gly Ile His Glu Ile Glu Lys Asn 325 330 <210> 171 <211> 343 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 171 Met Ala Glu Thr Glu Thr Gln Leu Asn Arg Ser Thr Glu Asn Ser Tyr 1 5 10 15 Ser Leu Gln Lys Ala Asp Ala Glu Ser Tyr Ile Asp Ile Val Gln Asp 20 25 30 Arg Met Lys Gln Arg Asp Arg Glu Ser Lys Cys Thr Gly Lys Pro Ile 35 40 45 Asn Met Gln Glu Gln Ile Ile Asp Gly Trp Phe Leu Ser Arg Ile Trp 50 55 60 Ile Phe Lys Asp Gln Asn Asn Ser His Gln Thr Asn Arg Phe Ile Ser 65 70 75 80 Trp Phe Lys Asp Asn Leu Ala Ser Ser Lys Gly Tyr Glu Ser Ile Ala 85 90 95 Thr Gln Met Gly Leu Asn Ile Glu Ser Leu Asn Asp Met Glu Thr Ser 100 105 110 Asn Ile Asn Tyr Thr Ser Lys Thr Gly Asp Thr Ile Tyr Asn Gly Val 115 120 125 Ser Glu Leu Thr Asn Asn Thr Gly Thr Thr Gln Lys Met Lys Thr Asp 130 135 140 Ser Phe Gln Arg Asp Tyr Thr Lys Ser Gln Thr Thr Ser Val Thr Asn 145 150 155 160 Gly Leu Gln Val Gly Phe Lys Val Thr Ala Lys Gly Val Leu Phe Leu 165 170 175 Ala Gly Ala Asp Phe Glu Thr Ser Val Asn Tyr Asn Leu Ser Thr Thr 180 185 190 Thr Ala Gln Thr Asn Thr Ile Ser Asp Lys Phe Thr Val Pro Ser Gln 195 200 205 Glu Val Thr Leu Ala Pro Gly His Lys Ala Ile Val Lys His Asp Leu 210 215 220 Arg Lys Met Val Tyr Ser Gly Thr His Asp Leu Lys Gly Asp Leu Lys 225 230 235 240 Val Ser Phe Asn Asp Lys Glu Ile Val Gln Lys Phe Ile Tyr Pro Asn 245 250 255 Tyr Arg Glu Ile Asn Leu Ser Asp Ile Arg Lys Thr Met Ile Ala Ile 260 265 270 Asp Glu Trp Asn His Val Lys Pro Ile Asp Phe Tyr Gln Leu Val Gly 275 280 285 Ile Lys Asn Gln Ile Lys Asn Gly Asp Thr Ile Tyr Ile Asp Thr Pro 290 295 300 Ala Asn Phe Thr Phe Asn Gly Ala Asn Pro Tyr Tyr Arg Ala Thr Phe 305 310 315 320 Thr Glu Tyr Asp Ala Asp Gly Lys Pro Ile Lys Thr Lys Lys Leu Ser 325 330 335 Glu Asn Tyr Lys Leu Lys Asn 340 <210> 172 <211> 287 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 172 Met Ala Gln Ile Gly Ser Val Gln Asn Ile Ala Gln Gln Gln Asn Ala 1 5 10 15 Tyr Ile Ala Asp Trp Arg Glu Pro Phe Glu Ala Ala Tyr Lys Tyr Met 20 25 30 His Asn Leu His Asp Asp Tyr Phe Ile Ser Glu Thr Ala Glu Tyr Lys 35 40 45 Leu Thr Asn Val Tyr Gln Thr Ser Val Glu Gln Ile Gly Ser Pro Thr 50 55 60 Ile Thr Asn Ser Ser Ser Leu Phe Val Gly Arg Ser Thr Leu Thr Asn 65 70 75 80 Asn Thr Asn Gln Asp Gln Thr Leu Thr Thr Asn Glu Phe Ser Lys Thr 85 90 95 Phe Glu Asn Ser Val Thr Asn Ala Thr Thr Asn Gly Phe Asn Leu Gly 100 105 110 Ala Ser Ala Ser Ala Thr Phe Lys Ile Pro Leu Val Gly Glu Thr Ser 115 120 125 Ile Glu Leu Ser Thr Glu Tyr Asn Phe Ser Asp Thr Lys Glu Thr Thr 130 135 140 Lys Ser Glu Ser Tyr Thr Tyr Thr Ala Ser Ala Gln Asn Ile Val Val 145 150 155 160 Pro Ala Asn Ser Ser Val Glu Val Val Val Ser Leu Asn Thr Ala Lys 165 170 175 Ile Asn Gly Asn Val Asn Leu Leu Ser Arg Met Asp Gly Thr Ile Thr 180 185 190 Tyr Asp Arg Ser Leu Asn Gly Gly Tyr Asn Ser Ser Lys Phe Thr Glu 195 200 205 Ser Leu Gly Ser Phe Thr Lys Thr Ala Leu Leu Trp Gly Ser Gln Pro 210 215 220 Gly Leu Arg Val Asp Asn Asn Asn Asn Leu Tyr Leu Val Gly Lys Gly 225 230 235 240 Thr Tyr Ser Ala Glu Tyr Gly Thr Glu Phe Leu Val Ser Val Arg Pro 245 250 255 Val Glu Lys Pro Lys Gly Leu Ala Ala Thr Pro Ser Lys Leu Asn Asn 260 265 270 Glu Gly Tyr Thr Tyr Thr Val Lys Pro Glu Ile Lys Lys Glu Gln 275 280 285 <210> 173 <211> 315 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 173 Met Ala Ala Asn Glu Tyr Gln Phe Leu Thr Glu Asn Asp Leu Arg Asn 1 5 10 15 Gly Val Lys Gln Ala Ile Pro Ser Phe Leu Asp Lys Asn Lys Pro Tyr 20 25 30 Gly Met Tyr Val Glu Tyr Asn Gly Ser Lys Trp Lys Arg Val Ile Asp 35 40 45 Pro Lys Glu Leu Asp Gln Trp Tyr Gln Tyr Pro Gln Leu Val Asn Ala 50 55 60 Val Lys Asp Ile Phe Arg Ala Ser Tyr Thr Asn Tyr Val Gly Leu Lys 65 70 75 80 Asp Leu Thr Ile Glu Asn Gln Asp Ser Lys Ile Thr Ser Leu Arg Lys 85 90 95 Val Gly Asp Pro Glu Leu Ile Gln Leu Gly Thr Ser Glu Leu Val Asn 100 105 110 Thr Asp Ser Glu Thr Lys Gln Asn Leu Thr Ser Ala Pro Phe Ser Lys 115 120 125 Ala Phe Thr Ser Thr Ser Thr Val Thr Val Thr Arg Gly Val Asn Leu 130 135 140 Gly Phe Lys Val Gly Ser Lys Ile Ala Ile Pro Leu Val Gly Ala Asp 145 150 155 160 Ile Ser Thr Glu Phe Ser Arg Asn Thr Asn Trp Ser Thr Asn His Thr 165 170 175 Thr Thr Ser Thr Ser Thr Asp Thr Tyr Thr Ala Pro Ala Gln Thr Ile 180 185 190 Ser Val Pro Pro Arg Thr Lys Ala Ile Val Thr Tyr Val Leu Ser Lys 195 200 205 Gln Gln Tyr Glu Gly Glu Ile Ala Leu Lys Gly Asp Leu Thr Gly Ser 210 215 220 Met Phe Leu Tyr Asp Pro Tyr Ile Val Ala Tyr Pro Gly Met Pro Glu 225 230 235 240 Gln Gln Arg Leu Leu Tyr Thr Ser Thr Leu Tyr Asn Leu Phe Asp Lys 245 250 255 Ser Gly Val Gln Leu Pro Ala Gly Leu Ser Leu Asp Arg Gly Asn Gln 260 265 270 Lys Ile Lys Phe Asn Gly Thr Ala Lys Leu Lys Val Tyr Gly Gly Gln 275 280 285 Met His Asp Val Val Leu Lys Ile Val Ser Leu Asp Asp Pro Asn Lys 290 295 300 Val Ile Glu Glu Arg Lys Ile Pro Lys Lys Asn 305 310 315 <210> 174 <211> 287 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 174 Met Asp Thr Ile Lys Asn Asp Ser Asn Phe Leu Asn Thr Lys Leu Gly 1 5 10 15 Gln Val Gly Gln Glu Gly Ala Leu Gln Asp Ile Asp Asn Ile Leu Asn 20 25 30 Gln Leu Val Asp Ser Ile Asn Lys Asn Ser Pro Leu Met Thr His Ile 35 40 45 Ala Leu Ala Asp Asn Gly Ile Val Asn Tyr Ser Gly Ile Asn Ile Asn 50 55 60 Gln Ser Asn Val Thr Asn Val Ile Pro Leu Phe Leu Gly Asn Asn Thr 65 70 75 80 Phe Ser Asn Thr Ser Ser Glu Glu Gln Ser Tyr Asn Thr Ser Ile Phe 85 90 95 Ser Gln Ala Ile Thr Tyr Thr Lys Ser Thr Ser Ile Gln Asn Gly Phe 100 105 110 Lys Thr Gly Leu Lys Val Gly Gly Lys Ala Gly Ile Pro Phe Val Ala 115 120 125 Glu Gly Ala Val Glu Thr Ser Leu Glu Tyr Asn Phe Ser Ser Thr Gly 130 135 140 Thr Ser Thr Ser Ser Glu Thr Asn Thr Ile Thr Ala Pro Ser Gln Pro 145 150 155 160 Val Lys Val Pro Ala Gly Lys Thr Tyr Lys Val Glu Val Tyr Phe Glu 165 170 175 Lys Lys Ser Thr Ser Gly Thr Val Asp Leu Phe Ala Asp Val Asn Gln 180 185 190 Gly Val Arg Gly Asn Arg Leu His Pro Asp Phe Ala Lys Leu Ser His 195 200 205 Phe Leu Tyr Arg Ala Glu Asp Lys His Gly Val Ile Gln Thr Pro Asn 210 215 220 Asp Pro Asp Ser Ile Arg Ile Lys Gly Ser Gly Asn Phe Arg Ile Glu 225 230 235 240 Tyr Gly Thr Asn Leu Ile Val Lys Thr Tyr Asp Ile Ser Ser Lys Pro 245 250 255 Asn Leu Lys Phe Arg Ser Leu Ile Asn Ser Glu Leu Glu Ser Asp Ile 260 265 270 Leu Val Asn Glu Gln Ile Ile Pro Leu Lys Ser Pro Asn Lys Lys 275 280 285 <210> 175 <211> 234 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 175 Met Thr Ser Ile Tyr Leu Lys Lys Asn Glu Cys Ile Arg Asn Leu Arg 1 5 10 15 Asn Pro Pro Ile Arg Arg Ile Thr Leu Lys Val Pro Cys Lys Asn Lys 20 25 30 Gly Asn Leu Lys Asn Ile Phe Gln Val Glu Pro Gln Tyr Ile Asn Gln 35 40 45 Ala Leu Thr Ala Ser Asn Ala Phe Gln Gly Ala Ile Asp Ser Asn Leu 50 55 60 His Phe Asn Tyr Glu Arg Ala Tyr Gln Ile Gly Val Asn Met Pro Gly 65 70 75 80 Arg Asp Tyr Asp Pro Ser Met Trp Gly Ile Asn Gln Pro Val Ile Gln 85 90 95 Glu Thr Leu Gln Val Ser Ser Met Ile Asn Gln Leu Lys Ser Ile Leu 100 105 110 Asn Arg Phe Leu Tyr Phe Ile Asp Ile Ser Asp Glu Pro Phe Trp Asn 115 120 125 Glu Val Glu Ala Val Ile Val Asn Thr Phe Thr Asn Leu Tyr Thr Gln 130 135 140 Gln Asn Ser Ala Trp Ile Phe Tyr His Ser Ser Thr Ser Thr Ser Thr 145 150 155 160 Ser Tyr Tyr Tyr Asn Ile Met Phe Ala Leu Gln Asp Ser Asn Tyr Arg 165 170 175 Thr Met Ile Val Ile Pro Ile Ala Phe Asp Ile Thr Val Arg Leu Glu 180 185 190 Lys Gln Lys Val Leu Phe Ile Thr Leu Lys Asp Arg Ala Glu Tyr Arg 195 200 205 Val Thr Leu Lys Ser Ile Trp Val Arg Leu Ile Leu Gln Lys Asn Gln 210 215 220 Asp Lys Gln Ile Val Asp Cys Phe Asn Ser 225 230 <210> 176 <211> 354 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 176 Met Ala Thr Asn Asn Ile Thr Ile Ser Gln Ala Ser Ser Asp Thr Phe 1 5 10 15 Lys Glu Val Asn Ile Ser Thr Leu Arg Gly Asp Leu Tyr Glu Arg Phe 20 25 30 Val Thr Leu Phe Glu Gly Asn Pro Arg Leu Leu Gly Ile Asn Ser Asp 35 40 45 Gly Lys Lys Leu Thr Asp Lys Asp Lys Gln Gln Ile Arg Ser Phe Ala 50 55 60 Gln Ala Ile Arg Asp Asp Asn Phe Lys Asn Ile Asp Asp Ile Asp Lys 65 70 75 80 Leu Thr Lys Gly Gln Phe Lys Lys Gly Thr Phe Ile Ala Pro Phe Met 85 90 95 Asn Trp Ser Pro Gln Tyr Ser Asn Leu Thr Thr Asn Tyr Asp Leu Lys 100 105 110 Ala Thr Pro Gly Asp Val Lys His Glu Ser Val Glu Val Tyr Lys Tyr 115 120 125 Lys Asn Pro Lys Asn Ser Val Glu Gln Thr Phe Lys Thr Asp Glu Lys 130 135 140 Glu Val Glu Ile Gly His Thr Phe Thr Glu Thr His Ala Thr Gly Gly 145 150 155 160 Lys Phe Gly Tyr Ser Asn Thr Thr Thr Phe Lys Val Gly Val Pro Leu 165 170 175 Asn Gln Ala Thr Thr Thr His Thr Phe Thr Phe Glu Ala Asn Tyr Asn 180 185 190 Tyr Thr Asn Thr His Thr Lys Thr Asp Lys Glu Thr Lys Arg Tyr Pro 195 200 205 Ser Gln Thr Val Lys Cys Glu Pro Gly Tyr Ile Thr Gln Leu Thr Ile 210 215 220 Asp Lys Ser Thr Ala Thr Tyr Phe Gly Glu Leu Glu Phe Asn Ile Gly 225 230 235 240 Ser Ser Ala Lys Glu Leu Met Asn Gln Ile Asn Gln Asn Ile Lys Asp 245 250 255 Ile Asn Ala Phe Ser Lys Asn Lys Leu Ser Val Ile Gln Pro Asp Glu 260 265 270 Glu Glu Leu Met Tyr Thr Leu Tyr Lys Tyr Ser Gly Tyr Asp Ile Pro 275 280 285 Ser Tyr Val Thr Leu Asp Asp Glu His Lys Thr Val Ser Phe Gly Lys 290 295 300 Ile Lys Ser Thr Tyr Thr Gly Val Thr Gly Thr Ala Ser Asp Met Ile 305 310 315 320 Leu Glu Leu Thr Pro Ile Asp Ser Lys Asp Thr Thr Lys Lys Ser Ile 325 330 335 Lys Met Pro Phe Lys Glu Tyr Gln Gln Lys Arg Lys Asn Asn Glu Pro 340 345 350 Ile Ile <210> 177 <211> 192 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 177 Met Ala Ala Ser Phe Arg Thr Val Val Glu Val Ala Pro Asp His Leu 1 5 10 15 Asp Gln Ala Arg Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro 20 25 30 Ala Thr Val Asn Phe Asp Phe Glu Ala Ile His Arg Ala Ala Ser Ala 35 40 45 Val Pro Asp Ser Asp Val Val Lys Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln 50 55 60 Glu Tyr Ala Pro Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val 65 70 75 80 Arg Gln Ala Leu Pro Pro Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe Trp Ala Thr 85 90 95 Val Glu Arg Glu Leu Val Gln Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu 100 105 110 Gly Gln Pro Gly Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Gly Asp Arg Thr Arg 115 120 125 Phe Tyr Arg Asp Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Asp 130 135 140 His Met Tyr Ala Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro 145 150 155 160 Lys Ala Glu Thr Leu Ala Leu Asp Leu Thr Asp Ile Val Pro Phe Ala 165 170 175 Val Arg Leu Asn Ala Ile Val Val Arg Gln Ala Leu Ser Val Ala Val 180 185 190 <210> 178 <211> 789 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 178 Met Gln Glu Lys Gln Glu Gln Gly Leu Lys Glu Thr Gln Val Thr Pro 1 5 10 15 Phe Asn Glu Leu Lys Glu Lys Ile Thr Glu Asn Pro Asn Leu Asp Asn 20 25 30 Ser Arg Met Trp Asn Pro Tyr Lys Gly Val Asp Tyr Val Lys Phe Met 35 40 45 Asn Ala Leu Asn Ser Asn Val Trp Lys Pro Val Leu Thr Asp Ala Val 50 55 60 Lys Asn Glu Gly Glu Asn Val Val Pro Val Leu Ile Lys Gly Ala Ile 65 70 75 80 Val Met Gly Leu Ser Leu Ala Pro Pro Pro Leu Pro Met Leu Gly Thr 85 90 95 Val Val Asp Leu Phe Gln Phe Thr Asp Gly Lys Thr Asp Asp Ala Trp 100 105 110 Ser Arg Thr Val Glu Tyr Val Asn Lys Thr Ile Asp Ser Lys Ile Glu 115 120 125 Gln Tyr His Ser Tyr Leu Met Ser Ser Glu Leu Val Ala Leu Gly Ser 130 135 140 Ser Leu Gly Glu Tyr Lys Arg Val Leu Glu Ile Tyr Glu Thr Asn Lys 145 150 155 160 Leu Thr Arg Val Glu Asp Pro Ala Ala Gly Val Arg Glu Gln Phe Arg 165 170 175 Ile Ser Asn Asp Lys Ala Lys Ala Phe Ile Ala Lys Leu Gln His Pro 180 185 190 Gln Asn Gln Gly Asp Thr Arg Tyr Asn Val Leu Thr Leu Pro Leu Phe 195 200 205 Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Ala Leu Leu Arg Asp Ala Ile Val 210 215 220 Cys Asp Trp Gly Ile Asp Ser Asn Gln Leu Gln Gly Tyr Lys Asp Glu 225 230 235 240 Leu Lys Lys Ser Ile Ile Asp Tyr Thr Asn Tyr Ile Asn Lys Thr Tyr 245 250 255 Lys Glu Gly Leu Glu Gln Glu Lys Asn Lys Ala Ala Asp Tyr Ser Asp 260 265 270 Pro Glu Ser Tyr Ile Gln Ala Gly Lys Ser Asp Val Pro Val Leu Arg 275 280 285 Gln Trp Phe Pro Glu Val Met Lys Trp Asn Arg Val Ala Asn Tyr Glu 290 295 300 Arg Gln Met Ser Ala Ser Val Leu Asp Leu Ala Ala Val Leu Pro Thr 305 310 315 320 Tyr Asp Pro Asp Asn Tyr Ser Lys Gln Pro Ile Val Lys Gln Ser Arg 325 330 335 Pro Ile Phe Ala Pro Ile Ile Gly Ile Pro Gly Gly Leu Lys Ser Lys 340 345 350 Asp Ser Ala Gly Thr Phe Gly Ser Tyr Val Phe Asp Val Lys Asn Phe 355 360 365 Asp Gln Ile Asn Thr Glu Leu Ala Lys Ser Pro Tyr Asp Tyr Leu Ala 370 375 380 Tyr Gly Gly Ala Leu Asn Gln Ile Gly Ile Arg Thr Ser Gly Tyr Ile 385 390 395 400 Tyr Gly Ser Ser Thr Asn Thr Thr Tyr Tyr Thr Asn Met Thr His Gly 405 410 415 Ser Thr Ala Gly Asn Gln Thr Asn Ile Ser Ile Asn Pro Asn Asn Pro 420 425 430 Ile Thr Ser Ile Ser Gly Thr Ala Gly Thr Lys Pro Tyr Thr Leu Ser 435 440 445 Phe Gln Phe Ala Asp Gly Gly Thr Thr Gln Thr Leu Gly Ser Asn Val 450 455 460 Pro Asn Val Asn Cys Tyr Ala Pro Phe Lys Phe Glu Tyr Pro Gly Tyr 465 470 475 480 Gln Leu Ser Ala Val Arg Val Phe Gly Thr Ser Ala Ser Thr Gly Asp 485 490 495 Ala Asp Ala Met Val Phe Ala Phe Arg Ser Thr Glu Ile Gly Asp Thr 500 505 510 His Gln Leu Met Ala Asn Val Pro Thr Gln Ile Pro Ala Glu Ile Gly 515 520 525 Tyr Gly Gln Glu Asn Thr Leu Asn Glu Val Ile Asn Gly Gln Asn Ala 530 535 540 Ile Glu Met Asn Asn Gly Asn Thr Met Lys Tyr Ser Ile Asn Ser Pro 545 550 555 560 Lys Thr Gln Gln Tyr Lys Val Arg Tyr Arg Val Ala Ala Asn Glu Glu 565 570 575 Ser Ser Val Arg Leu Gln Asn Met Asp Thr Asn Ile Ser Lys Thr Thr 580 585 590 Asp Thr Ser Asn Thr Ser Arg Asn Thr Val Lys Gly Glu Tyr Gly Tyr 595 600 605 Tyr Lys Leu Val Glu Gly Pro Thr Ile Thr Leu Asn Lys Gly Ile Asn 610 615 620 Thr Val Thr Leu Gln Gly Thr Lys Gly Lys Phe Ala Leu Asp Tyr Ile 625 630 635 640 Glu Val Glu Pro Ile Val Gln Asp Glu Arg Val Tyr Phe Glu Asp Phe 645 650 655 Ile Gly Asp Leu Lys Ser Ser Trp Tyr Gly Ser Asn Ala Gly Phe Ala 660 665 670 Pro Gly Tyr Gly Thr Val His Glu Asn Gly Glu Leu Tyr Thr Phe Ile 675 680 685 Asn Glu Lys Val Glu Lys Tyr Ser Gln Tyr Thr Met Arg Val Lys Leu 690 695 700 Lys Leu Asn Ser Asn Asp Pro Asn Val Arg Glu Asn Val Arg Leu Phe 705 710 715 720 Thr Asp Asn Ala Lys Gly Glu Arg Ile Thr Lys Glu Val Thr Leu Lys 725 730 735 Gly Gly Ala Asn Tyr Gln Glu Phe Lys Leu Glu Phe Met Thr Asn Asp 740 745 750 Asn Leu Asp Lys Thr His Ile Gly Val Gln Lys Ala Ser Gly Ser Asn 755 760 765 Thr Val Phe Val Lys Asp Val Glu Val Ile Gly Thr Pro Asn Asp Asn 770 775 780 Ala Thr Pro Tyr Lys 785 <210> 179 <211> 645 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 179 Met Gln Glu Lys Gln Glu Gln Gly Leu Lys Glu Thr Gln Val Thr Pro 1 5 10 15 Phe Asn Glu Leu Lys Glu Lys Ile Thr Glu Asn Pro Asn Leu Asp Asn 20 25 30 Ser Arg Met Trp Asn Pro Tyr Lys Gly Val Asp Tyr Val Lys Phe Met 35 40 45 Asn Ala Leu Asn Ser Asn Val Trp Lys Pro Val Leu Thr Asp Ala Val 50 55 60 Lys Asn Glu Gly Glu Asn Val Val Pro Val Leu Ile Lys Gly Ala Ile 65 70 75 80 Val Met Gly Leu Ser Leu Ala Pro Pro Pro Leu Pro Met Leu Gly Thr 85 90 95 Val Val Asp Leu Phe Gln Phe Thr Asp Gly Lys Thr Asp Asp Ala Trp 100 105 110 Ser Arg Thr Val Glu Tyr Val Asn Lys Thr Ile Asp Ser Lys Ile Glu 115 120 125 Gln Tyr His Ser Tyr Leu Met Ser Ser Glu Leu Val Ala Leu Gly Ser 130 135 140 Ser Leu Gly Glu Tyr Lys Arg Val Leu Glu Ile Tyr Glu Thr Asn Lys 145 150 155 160 Leu Thr Arg Val Glu Asp Pro Ala Ala Gly Val Arg Glu Gln Phe Arg 165 170 175 Ile Ser Asn Asp Lys Ala Lys Ala Phe Ile Ala Lys Leu Gln His Pro 180 185 190 Gln Asn Gln Gly Asp Thr Arg Tyr Asn Val Leu Thr Leu Pro Leu Phe 195 200 205 Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Ala Leu Leu Arg Asp Ala Ile Val 210 215 220 Cys Asp Trp Gly Ile Asp Ser Asn Gln Leu Gln Gly Tyr Lys Asp Glu 225 230 235 240 Leu Lys Lys Ser Ile Ile Asp Tyr Thr Asn Tyr Ile Asn Lys Thr Tyr 245 250 255 Lys Glu Gly Leu Glu Gln Glu Lys Asn Lys Ala Ala Asp Tyr Ser Asp 260 265 270 Pro Glu Ser Tyr Ile Gln Ala Gly Lys Ser Asp Val Pro Val Leu Arg 275 280 285 Gln Trp Phe Pro Glu Val Met Lys Trp Asn Arg Val Ala Asn Tyr Glu 290 295 300 Arg Gln Met Ser Ala Ser Val Leu Asp Leu Ala Ala Val Leu Pro Thr 305 310 315 320 Tyr Asp Pro Asp Asn Tyr Ser Lys Gln Pro Ile Val Lys Gln Ser Arg 325 330 335 Pro Ile Phe Ala Pro Ile Ile Gly Ile Pro Gly Gly Leu Lys Ser Lys 340 345 350 Asp Ser Ala Gly Thr Phe Gly Ser Tyr Val Phe Asp Val Lys Asn Phe 355 360 365 Asp Gln Ile Asn Thr Glu Leu Ala Lys Ser Pro Tyr Asp Tyr Leu Ala 370 375 380 Tyr Gly Gly Ala Leu Asn Gln Ile Gly Ile Arg Thr Ser Gly Tyr Ile 385 390 395 400 Tyr Gly Ser Ser Thr Asn Thr Thr Tyr Tyr Thr Asn Met Thr His Gly 405 410 415 Ser Thr Ala Gly Asn Gln Thr Asn Ile Ser Ile Asn Pro Asn Asn Pro 420 425 430 Ile Thr Ser Ile Ser Gly Thr Ala Gly Thr Lys Pro Tyr Thr Leu Ser 435 440 445 Phe Gln Phe Ala Asp Gly Gly Thr Thr Gln Thr Leu Gly Ser Asn Val 450 455 460 Pro Asn Val Asn Cys Tyr Ala Pro Phe Lys Phe Glu Tyr Pro Gly Tyr 465 470 475 480 Gln Leu Ser Ala Val Arg Val Phe Gly Thr Ser Ala Ser Thr Gly Asp 485 490 495 Ala Asp Ala Met Val Phe Ala Phe Arg Ser Thr Glu Ile Gly Asp Thr 500 505 510 His Gln Leu Met Ala Asn Val Pro Thr Gln Ile Pro Ala Glu Ile Gly 515 520 525 Tyr Gly Gln Glu Asn Thr Leu Asn Glu Val Ile Asn Gly Gln Asn Ala 530 535 540 Ile Glu Met Asn Asn Gly Asn Thr Met Lys Tyr Ser Ile Asn Ser Pro 545 550 555 560 Lys Thr Gln Gln Tyr Lys Val Arg Tyr Arg Val Ala Ala Asn Glu Glu 565 570 575 Ser Ser Val Arg Leu Gln Asn Met Asp Thr Asn Ile Ser Lys Thr Thr 580 585 590 Asp Thr Ser Asn Thr Ser Arg Asn Thr Val Lys Gly Glu Tyr Gly Tyr 595 600 605 Tyr Lys Leu Val Glu Gly Pro Thr Ile Thr Leu Asn Lys Gly Ile Asn 610 615 620 Thr Val Thr Leu Gln Gly Thr Lys Gly Lys Phe Ala Leu Asp Tyr Ile 625 630 635 640 Glu Val Glu Pro Ile 645 <210> 180 <211> 308 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 180 Met Leu Lys Asn Ile Ser Asp Val Asn Gln Asp Arg Ile Val Asp Val 1 5 10 15 Ser Glu Thr Met Glu Phe Ile Ala Gln Asn Tyr Tyr Glu Ile His Met 20 25 30 Lys Asp Lys Leu Leu Leu Cys Trp Val Ser Gly Ser Asp Gly Tyr Met 35 40 45 Ile Arg Lys Leu Asp Lys Ile Thr Pro Gly Glu Thr Trp Ser Glu Ile 50 55 60 Glu Gln Ser Ser Ile Gln Thr Ser Asn Leu Gln Leu Ser Pro Glu His 65 70 75 80 Leu Glu Asn Val Gln Val Ser Leu Leu Asp Asn Thr Leu Asn Ile Asn 85 90 95 Gln Ala Met Ser Ser Thr Ser Tyr Cys Lys Ala Val Thr Asn Thr Ser 100 105 110 Thr Thr Gln Thr Asn Gln Gly Val Lys Ala Ser Ala Glu Ala Lys Leu 115 120 125 Leu Pro Ile Pro Leu Ile Met Pro Asp Gly Ile Lys Leu Thr Ala Asp 130 135 140 Val Asn Ser Ser Thr Asp Thr Asn Ile Ser Lys Thr Thr Thr Glu Thr 145 150 155 160 Ile Ile Val Pro Pro Gln Thr Val Ile Val Lys Pro His His Lys Val 165 170 175 Lys Val Thr Ala Glu Phe Tyr Thr Asn Lys Tyr Ser Gly Asp Ile Ile 180 185 190 Tyr Asn Thr Lys Val Asn Lys Ser Ser Thr Gly Leu Lys Val Asn Ala 195 200 205 Glu Tyr Tyr Val Pro Phe Asn Pro Phe Ile Gly Trp Leu Thr Pro Asn 210 215 220 Arg His Asp Thr Ile Thr Leu Asp Asn Tyr Glu Met Tyr Arg Gly Asp 225 230 235 240 Asp Ser Ser Ile Glu Lys Arg Leu Ile Gln Ala Gly Val Lys Phe Asn 245 250 255 Ala Asp Gly Ser Met Gln Ala Leu Cys Lys Thr His Phe Asp Ser Thr 260 265 270 Ser Gly Ser Tyr Ala Lys Ile Ser Val Ile Asp Val Thr Asn Leu Ser 275 280 285 Cys Pro Leu Ile Leu Lys Glu Gln Val Tyr Lys Asn Phe Gln Thr Asn 290 295 300 Asn Ser Asn Ser 305 <210> 181 <211> 477 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 181 Met Ala Ala Thr Asn Ala Gln Lys Gly Thr Asp Ile Ile Gln Ile Met 1 5 10 15 Ser Asp Gly Ser Ile Lys Ile Val Asn Asp Gln Leu Asp Lys Gln Ser 20 25 30 Pro Ala Lys Ile Leu Thr Asn Leu Gly Gly Ser Ala Phe Ile Asn Leu 35 40 45 Val Lys Gly Ala Gln Asn Asn Gly Met Thr Thr Val Asn Asn Thr Ala 50 55 60 Arg Asp Ile Val Met Ala Gly Thr Ser Gly Ile Pro Tyr Gly Gly Ala 65 70 75 80 Ile Ile Ser Ser Leu Ile Gly Leu Leu Trp Pro Gln Asp Gly Val Asn 85 90 95 Gln Met Lys Gln Met Met Glu Glu Met Ala Lys Met Met Asp Gln Lys 100 105 110 Ile Glu Asp Phe Asp Lys Ala Gly Leu Asn Gln Gln Ile Lys Asp Ala 115 120 125 Gln Gly Ala Leu Arg Glu Met Glu Leu Val Leu Tyr Gly Asp Gly Ser 130 135 140 Gly Ser Thr Arg Ser Leu Pro Gly Thr Ala Ser Glu Lys Ala Gly Leu 145 150 155 160 Ala His Ser Lys Leu Met Thr Ala Leu Ser Ala Ala Gln Lys Glu Gly 165 170 175 Tyr Asp Arg Thr Glu Leu Pro Ala Tyr Thr Ala Ala Ala Thr Ala His 180 185 190 Leu Leu Phe Leu Ser Phe Met Val Glu Asn Gly Glu Ser Pro Leu Phe 195 200 205 Lys Ile Asp Ser Asp Ser Met Asn Arg Thr Tyr Lys Ile Tyr Leu Lys 210 215 220 Glu Ala Ile Ser Asp Tyr Lys Thr His Ile Asn Arg Thr Val Gly Asp 225 230 235 240 Gly Arg Asn Ser Leu Tyr Gln Ala Asn Tyr Arg Ile Gln Glu Ile Asn 245 250 255 Lys Glu Ile Ala Arg Leu Ala Lys Arg Gln Glu Thr Ser Gly Pro Lys 260 265 270 Gly Phe Leu Gln Leu Gln Asp Lys Val Asn Glu Gln Leu Gly Tyr Lys 275 280 285 Asn Asp Val Leu Lys Asp Lys Ala Lys Phe Asp Asn Tyr Val Asn Ser 290 295 300 Thr Val Asn Asn Ala Ala Phe Asn Glu Ala Leu Asn Phe Ala Ile Asp 305 310 315 320 Thr Ala Thr Lys Asn Lys Ile Ser Ile Thr Asp Pro Arg Ser Gln Ile 325 330 335 Ala Asn Gly Val Tyr Val Ile Ala Ser Gly Leu Asp Asn His Met Val 340 345 350 Leu Asp Asn Asp Asn Gly Thr His His Asn Val Ala Thr Tyr Glu Glu 355 360 365 His Asp Gly Lys Asn Gln Arg Trp Leu Ile Ser Tyr Glu Lys Asn Lys 370 375 380 Gln Ala Tyr Lys Ile Gln Asn Leu Gly Asp Asn Gly Pro Val Leu Ala 385 390 395 400 Thr Gly Ser Ser Ala Asn Tyr Asn Val Phe Gly Tyr Glu Phe Ser Gly 405 410 415 Ser Asp Asp Gln Tyr Trp Ile Pro Glu Ser Val Gly Asp Gly Tyr Tyr 420 425 430 Ile Leu Lys Asn Lys Ala Phe Pro Asp Arg Val Leu Asp Val Ser Asn 435 440 445 Gly Lys Ile Gly Asn Gly Thr Asn Val Thr Ile Tyr Pro Arg Asp Ala 450 455 460 Lys Asn Pro Ala Asn Gln Lys Phe Lys Phe Ile Ala Gln 465 470 475 <210> 182 <211> 312 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 182 Met Ala Pro Val Ala Ser Val Val Asn Asp Gln Phe Gly Gln Gly Ser 1 5 10 15 Thr Tyr Ser Thr Glu Asn Ile Ser Asn Val Leu Phe Val Arg Leu Arg 20 25 30 Ala Gly Ile Glu Ala Ser Pro Glu Leu Arg Gln Lys Phe Lys Ile Ala 35 40 45 Asp Asp Glu Lys Ile Gln Phe Glu Thr Gly Glu Gly Gly Gly Thr Ile 50 55 60 Gly Gly Asp Lys Val Asn Ala Ile Asn Tyr Gly Leu Arg Asp Gln Leu 65 70 75 80 Ser Lys Val Thr Ala Ser Ser Thr Gly Thr Asn Ile Thr Val Asn Pro 85 90 95 Thr Thr Val Thr Glu Val Glu Ala Gly Lys Ile Glu Leu Leu Ser Tyr 100 105 110 Arg Asn Asp Thr Pro Ile Thr Gln Lys Gln Phe Thr Thr Glu Lys Gln 115 120 125 Val Lys Arg Val Asp Thr Val Thr Ala Thr Asn Gln Tyr Gly Phe Lys 130 135 140 Leu Gly Phe Glu Ser Thr Thr Ser Phe Glu Val Asn Ala Leu Val Ala 145 150 155 160 Lys Ala Glu Gln Ser Phe Lys Ala Thr Ala Glu Phe Asn Phe Ser His 165 170 175 Thr Asp Thr Asn Thr Val Thr Asn Glu Glu Thr Val Thr Phe Lys Ala 180 185 190 Gln Glu Val Gln Ala Ala Val Gly Gly Thr Thr Asn Tyr Phe Thr Arg 195 200 205 Val Gly Lys Ala Glu Phe Ser Gly Ser Phe Gln Thr Asp Ala Ala Leu 210 215 220 Thr Asp Leu Lys Leu Lys Leu Pro Ile Val Lys Gln Gly Asn Asn Glu 225 230 235 240 Thr Val Val His Thr Glu Glu Val Thr Leu Thr Ser Gln Asp Ile Tyr 245 250 255 Thr Ile Phe Lys Asn Thr Pro Tyr Ile Pro Leu Pro Ala Tyr Leu Ser 260 265 270 Phe Asp Asp Asn Gly Lys Lys Val Leu Val Lys Asn Val Thr Phe Asn 275 280 285 Tyr Thr Gly Glu Met Gly Tyr Asn Thr Ala Ala Gln Ala Glu Phe Ile 290 295 300 Pro Phe Asp Gln Asp Asn Pro Lys 305 310 <210> 183 <211> 304 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 183 Met Ile Val Asp Val Glu Arg Asp Leu Ile Asp Asn Asn Glu Trp Tyr 1 5 10 15 Ala Arg Val Thr Tyr Asn Ala Asn Pro Ser Thr Phe Arg Asn Gln Ser 20 25 30 Val Tyr Asp Met Asn Val Ser Asp Leu Asp Val Val Pro Ile Thr Thr 35 40 45 Glu Phe Glu Ser Thr Pro Gln Leu Thr Asn Ser Ala Ser Gln Ile Val 50 55 60 Arg Asn Tyr Thr Ser Lys Asp Gln Ser Gln Thr Val Leu Phe Ser Glu 65 70 75 80 Lys Ser Ile Glu Thr Phe Ser Arg Ser Thr Thr Glu Gly Tyr Lys Ile 85 90 95 Gly Ser Ser Ile Lys Ser Thr Thr Ser Phe Lys Val Lys Val Gly Phe 100 105 110 Leu Val Ser Gly Glu Ile Ser Gln Ser Ile Glu Val Ala Val Thr Gly 115 120 125 Glu Tyr Asn His Ser Ser Thr Glu Thr Thr Thr Thr Thr Asn Glu Lys 130 135 140 Leu Trp Gln Val Thr Gln Pro Val Ile Ile Pro Pro Tyr Thr Gln Val 145 150 155 160 Thr Ala Thr Leu Gln Ile Phe Ser Gly Pro Phe Val Val Pro Ala Lys 165 170 175 Thr Lys Ala Thr Ile Gln Gly Lys Gly Thr Asn Asn Gly Ala Tyr Asn 180 185 190 Phe Ala Ser Val Ile Thr Tyr Thr Asp Tyr Gly Gly Lys Thr Trp Thr 195 200 205 Asp Arg Asn Arg Ala Gln Ala Leu Tyr Thr Asp Arg Gly Gln Trp Pro 210 215 220 Gly Tyr Lys Pro Ile Tyr Val Gly Gly Ser Ser Ser Thr Asp Pro Thr 225 230 235 240 Gly Leu Leu Arg Leu Glu Gly Glu Ala Arg Ile Asn Ala Gln Val Gly 245 250 255 Leu Tyr Ala Val Thr Glu Phe Lys Glu Ser Pro Leu Pro Gly Tyr Ala 260 265 270 Asp Ile Gly Ser Asn Arg Thr Tyr Tyr Ala Pro Asn Ile Ile Leu Gly 275 280 285 Asp Gly Arg Ile Ile Pro Val Pro Gly Tyr Gln Arg Tyr Leu Gln Arg 290 295 300 <210> 184 <211> 935 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 184 Met Phe Ser Ser Ala Leu Asp Asn Thr Ser Val Leu Leu Asn Leu Ile 1 5 10 15 Glu Lys Gly Ile Asn Glu Gly Asp Asp Leu Leu Gly Leu Phe Ser Phe 20 25 30 Ile Gly Leu Thr Ala Leu Glu Ala Ile Pro Ile Val Gly Gly Ala Leu 35 40 45 Ser Lys Leu Ile Ser Ile Ile Phe Phe Ser Ser Lys Pro Ser Ile Ser 50 55 60 Tyr Gln Lys Ile Trp Glu Glu Leu Val Lys Ala Ile Asn Gln Ile Val 65 70 75 80 Asp Lys Lys Ile Glu Glu Ala Leu Val Ser Glu Leu Ile Gln Glu Leu 85 90 95 Ser Gly Phe Ala Asn Val Leu Glu Glu Tyr Arg Asp Ala Tyr Asp Leu 100 105 110 Tyr Asn Gly Lys Arg Val Phe Glu Ile Pro Asp Asn Leu Thr Pro Glu 115 120 125 Glu Tyr Leu Val Thr Val Phe Thr Ala Ala Asn Leu Gln Phe Leu Gln 130 135 140 Arg Ile Pro Arg Phe Gln Asn Pro Lys Phe Asp Val Val Phe Leu Pro 145 150 155 160 Phe Phe Val His Val Ala Glu Met His Ile Leu Leu Ile Arg Asp Ala 165 170 175 Ala Ile His Gly Leu Glu Trp Gly Met Asp Glu Lys Met Asn Gln Lys 180 185 190 Phe Lys Lys Asp Leu Lys Asn Cys Ile Glu Glu Tyr Thr Thr Tyr Leu 195 200 205 Leu Lys Ile Tyr Lys Lys Gly Leu Lys Glu Ala Ser Glu Arg Glu Leu 210 215 220 Lys Asp Lys Asp Phe Pro Thr Thr Arg Asp Lys Lys His Tyr Ile Asn 225 230 235 240 Thr Val Arg Trp Asn Val Ile Asn Gln Tyr Lys Arg Gly Met Thr Leu 245 250 255 Thr Val Phe Asp Phe Ala Tyr Arg Trp Lys Tyr Tyr Gln Glu Asp Tyr 260 265 270 Arg Asn Asn Ile Thr Leu Asn Pro Ile Arg Thr Ile Tyr Ser Asp Ile 275 280 285 Ala Gly Ser Val Tyr Pro Tyr Glu Lys Thr Thr Asn Glu Ile Asp Ile 290 295 300 Thr Ile Lys Asp Gln Asn Val Lys Tyr Arg Gly Leu Leu Lys Lys Leu 305 310 315 320 Gln Val Tyr His Ala Glu Arg Ile Asp Ser Ile Gln Ser Thr Tyr Leu 325 330 335 Arg Asn His Glu Ile Ile Asn Ser Asn Lys Ile Gly Gly Thr Gly Gly 340 345 350 Arg Ile Ser Ser Leu Asp Leu Glu Asp His Ile Asn Asn Pro Leu Ile 355 360 365 Gln Val Asn Met Trp Ser Glu Leu Val Pro Ile Ser Leu Gly Phe Lys 370 375 380 Phe Tyr Asn Glu Lys Glu Glu Lys Ile Gly Gly Gly Ser Trp Trp Pro 385 390 395 400 Asn Pro His Lys Phe Gly Ala Tyr His Phe Val Gly Asn Lys Val Ser 405 410 415 Ser Ile Ile Gly Phe Gly Lys Asn Glu Thr Gly Gly Phe Asn Ser Leu 420 425 430 Asp Ala Met Ala Val Gly Phe Lys Leu Asp Asp Tyr Asp Ser Lys Asn 435 440 445 Arg Leu Phe Gly Ile Asn Lys Asn Gly Glu Pro Val Thr Lys Val Ile 450 455 460 Asp Ala Gly Asn Phe Tyr Lys Asp Asn Phe Lys Ser Asn Ile His Lys 465 470 475 480 Ala Asp Glu Pro Ile Phe Gly Asp Gly Ile Leu Gln Phe Thr Asn Tyr 485 490 495 Leu Ser His Gln Asn Gln Asp Ser Ser Val Met Tyr Gln Ile His Val 500 505 510 Glu Ile Glu Gly Thr Tyr Gln Leu His Ala Ile Ile Gly Ala Lys Lys 515 520 525 Gln Arg Glu Lys Leu Ser Ile Lys Val Ile Leu Asn Asp Glu Gln Gln 530 535 540 Lys Asn Leu Ile Thr Asp Tyr Phe Asp Ser Ser Asn Thr Trp Thr Gly 545 550 555 560 Met Ser Leu Asn Asn Glu Trp Val Tyr Lys Arg Val Leu Ile Gly Asn 565 570 575 Phe Gln Leu Lys Arg Gly Ile Asn Asn Ile Asn Ile His Asn Ser Ile 580 585 590 Leu Gln Asp Ser Ala Asn Ile Lys Thr Trp Asn Leu Gly Ser Ile Glu 595 600 605 Leu Thr Met Asp Thr Asn Ser Ile Lys Asp Pro Asp Val Thr Thr Leu 610 615 620 Tyr Asp Lys Asp Asn Tyr Ala Gly Thr Lys Arg Phe Ile Phe Glu Asp 625 630 635 640 Thr Arg Arg Leu Ile Asp Phe Asn Asp Arg Thr Ser Ser Ile Lys Val 645 650 655 Gly Ser Tyr Val Pro Gly Leu Arg Phe Tyr Glu His Tyr Asp Tyr Gly 660 665 670 Gly Gly Phe Ile Asp Leu Gly Ser Gly Glu Lys Leu Ser Leu Lys Asn 675 680 685 His Arg Leu Asn Lys Lys Leu Ser Ser Ala Lys Phe Ala Asn Leu Val 690 695 700 Leu Tyr Lys Glu Asp Asp Tyr Lys Gly Glu Lys Thr Leu Ile Phe His 705 710 715 720 Asp Ile Pro Tyr Leu Thr Asp Phe Asn Asp Lys Thr Ser Ser Leu Val 725 730 735 Val Ser Ser Asn Val Ser Gly Ile Val Arg Leu Phe Glu His Ser Phe 740 745 750 Tyr Asn Gly Glu Tyr Ile Asp Val Ser Gly Gly Gln Lys Ile Ser Leu 755 760 765 Lys Gly His Asn Leu Asn Arg Arg Ile Ser Ser Ile Lys Phe Leu Lys 770 775 780 Glu His Glu Val Phe Asn Gly Leu Tyr Glu Ile Val Thr Ala Ile Asn 785 790 795 800 Asn Lys Ser Val Val Asp Trp Ser Lys Asp Lys Asn Ser Asn Val His 805 810 815 Leu Trp Glu Arg Arg Asn Gln Asp Asn Gln Lys Trp Tyr Phe Lys Tyr 820 825 830 Asp Ser Glu Lys Gln Ala Phe Gln Ile Ile Ser Lys Ala Asp Glu Tyr 835 840 845 Glu Val Leu Ala Trp Asn Asp Phe Lys Asn Ser Met Asn Val Phe Ala 850 855 860 Thr Tyr Asn Ser Lys Lys Asp Glu His Tyr Trp Ile Leu Asp Tyr Leu 865 870 875 880 Gly Glu Gly Asn Tyr Leu Ile Arg Asn Lys Lys Lys Gln Asn Leu Val 885 890 895 Leu Asp Val Asp Gly His Lys Thr Ala Asn Gly Thr Asn Ile Lys Val 900 905 910 Asn Glu Gln His Ala Leu Asp Asn Pro Ser Ile Glu Ala Gln Lys Phe 915 920 925 Lys Ile Asn Leu Val Asp Asn 930 935 <210> 185 <211> 459 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 185 Met Glu Glu Gln Gly Gly Ile Lys Glu Gln Leu Thr Lys Leu Lys Asp 1 5 10 15 Glu Ile Asn Ala Glu Thr Asp Lys Lys Ile Ala Gln Gln His Leu Ile 20 25 30 Asp Leu Asp Ser Lys Phe Ser Asp Leu Leu Glu Asn Leu Asn Lys Leu 35 40 45 Glu Asn Ser Val Lys Ser Lys Lys Ala Glu Met Tyr Tyr Asp Ser Gln 50 55 60 Gly Ser Ile Glu Glu Ser Arg Arg Ile Trp Val Gly Ile Ile Glu Ser 65 70 75 80 Lys Phe Gly Glu Ile Leu Thr Leu Ala Lys Gln Glu Lys Asn Lys Val 85 90 95 Asn Glu Leu Pro Leu Tyr Thr Gln Val Ala Thr Ala His Ile Ser Phe 100 105 110 Leu Lys Asn Leu Glu Ile Asn Gly Pro Gly Pro Asn Tyr Lys Phe Asp 115 120 125 Pro Gln Ser Leu Lys Tyr Phe Tyr Asn Thr Lys His Ile Gln Glu Thr 130 135 140 Ile Asp Lys Tyr Thr Thr Tyr Ile Lys Asn Thr Phe Asp Asp Phe His 145 150 155 160 Ile Lys Asn Ile Glu Lys Ile Tyr Lys Val Tyr Gly Ser Pro Ile Asp 165 170 175 Pro Tyr Ile Phe Ala Thr Ser Glu Gly Arg Glu Leu Val Lys Gln Lys 180 185 190 Leu Asn Lys Leu Leu Leu Glu Ala Lys Ala Thr Leu Asp Lys Ile Asn 195 200 205 Asn Glu Thr Val Trp Leu Gly Gly Trp Ala Ala His Gly Arg Ser Val 210 215 220 Glu Lys Ala Thr Asp Glu Leu Asn Asn Val Lys Val Ala Val Asn Ala 225 230 235 240 Ala Asp Phe Ser Ser Lys Leu Phe Glu Thr Thr Ile Ala Asp Glu Ser 245 250 255 Phe Asn Thr Ile Ala Ser Leu Gly Thr Trp Ile Glu Lys Asp Gly Lys 260 265 270 His Tyr Tyr Asn Asp Arg Tyr Gly Glu Met Val Thr Glu Trp Leu Asn 275 280 285 Ile Gly Lys Lys Thr Tyr Phe Phe Ser Pro Glu Asp Asn Val Glu Asn 290 295 300 Leu Ser Gly Ile Lys Phe Lys Lys Gly Glu Met Ile Thr Gly Trp Val 305 310 315 320 Asn Thr Glu Glu Asn Met Glu Ser Asn Gln Ile Arg Ser Tyr Leu Phe 325 330 335 Val Asp Glu Glu Glu Gly Leu Lys Asn Ser Ala Gly Glu Leu Phe Thr 340 345 350 Leu Gly Gln Met Met Thr Gly Trp His Lys Thr Met Asp Gly Lys Asp 355 360 365 Lys Glu Phe Trp Tyr Tyr Phe Thr Ser Glu Glu Glu Gly Leu Lys Asn 370 375 380 Ser Ala Gly Glu Leu Phe Thr Leu Gly Gln Met Met Thr Gly Trp His 385 390 395 400 Lys Thr Met Asp Glu Lys Gly Lys Glu Phe Trp Tyr Tyr Phe Ser Pro 405 410 415 Lys Glu Glu Gly Leu Lys Asn Phe Ala Gly Lys Leu Phe Thr Leu Gly 420 425 430 Gln Met Met Thr Gly Thr Val Lys Ile Gly Asn Lys Gly Tyr Thr Phe 435 440 445 Ala Glu Asn Gly Val Cys Thr Asn Pro Asn Ile 450 455 <210> 186 <211> 463 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 186 Met Ile Asp Asn Asn Asn Gln Thr Thr Asn Ile Met Asp Gln Phe Ser 1 5 10 15 Asp Leu Met Asn Glu Lys Ile Lys Asn Tyr Asn Arg Gln Asn Ile Lys 20 25 30 Ala Thr Leu Lys Ala Leu His His Glu Leu Lys Ala Leu Asp Asp Ser 35 40 45 Leu Asn Gly Lys Arg Val Ser Glu Ser Tyr Tyr Ala Ser Asp Ser Pro 50 55 60 Asp Glu His Asn Arg Asn Arg Val Arg Phe Ile His Ser Asn Phe Lys 65 70 75 80 Ala Leu Ile Leu Gln Cys Ser Lys Glu Gly Tyr Glu Glu Pro Glu Leu 85 90 95 Pro Leu Tyr Thr Ala Val Ala Thr Ala His Ile Leu Phe Leu Arg Cys 100 105 110 Ile Glu Lys His Gly Leu Gly Pro Lys Leu Gln Phe His Ile Ser Asp 115 120 125 Tyr Asn Glu Phe Met Lys Asp Leu Lys Asp Tyr Pro Asp Lys Tyr Ile 130 135 140 Lys His Ile Lys Glu Thr Tyr Pro Lys Gly Ser Ser Lys Leu Phe Lys 145 150 155 160 Glu Pro Thr Leu Val Pro Lys Tyr Tyr Ala Glu Thr Lys Gly Asn Lys 165 170 175 Ala Phe Trp Met Ala Val Lys Arg Asn Thr Leu Val Pro Gln Asn Gly 180 185 190 Lys Trp Tyr Tyr Leu Asp Arg Asp Gly Lys Met Lys Thr Gly Trp Val 195 200 205 Lys Thr Gly Gly Phe Ile Met Asp Asp Asn Gly Gln Leu Glu Met His 210 215 220 Gln Pro Asp Ala Tyr Tyr Tyr Phe Ser Ser Asn Gly Pro Met Val Thr 225 230 235 240 Gly Trp Phe Thr Asp Ala Asp Gly Arg Thr Tyr Tyr Leu Asn Pro Glu 245 250 255 Glu Thr Gln Lys Phe Tyr Lys Gly Gln Met Ala Glu Gly Phe Val Glu 260 265 270 Ile Gly Lys Gly Lys Trp Phe Tyr Phe Asn Pro Leu Asp Ile Ser Arg 275 280 285 Leu Ala Pro Asn Gly Tyr Asp Asn Leu Pro Glu Ala Gly Lys Lys Leu 290 295 300 Leu Lys Asp Thr Phe Gly Ile Ser Lys Asn Ile Leu Arg Gly Glu Gln 305 310 315 320 Arg Thr Glu Trp Ile His Asp Asn Gly Ala Trp Tyr Tyr Cys Ser Pro 325 330 335 Glu Lys Asn Asn Arg Phe Asp Lys Gly Gln Met Val Thr Gly Glu Val 340 345 350 Asn Ile Lys Asn Ser Glu Gly Asn Ile Lys Thr Tyr Gln Phe Asn Asn 355 360 365 Asp Gly Ala Cys Thr Asn Thr Tyr Gln Lys Met Val Leu Gln Tyr Phe 370 375 380 Met Val Val Val Pro Phe Phe Ile Ala Tyr Gln Leu Phe Tyr Thr Asn 385 390 395 400 Glu Tyr Leu Asn Leu Glu Ile Ile Phe Cys Pro Ser Lys Leu Phe Lys 405 410 415 Thr Phe Phe Asn Leu Gly Glu Leu Thr Tyr Tyr Phe Lys Arg Arg Ser 420 425 430 Ser Leu Tyr Leu Ser Asn Phe Cys Tyr Pro Thr Ile Thr Arg Ile Leu 435 440 445 Ile Leu Leu Tyr Ile Ile Thr Leu Leu Lys Phe Tyr Asn Tyr Leu 450 455 460 <210> 187 <211> 291 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 187 Met Asp Thr Thr Glu Lys Val Pro Gln Asp Val Ser Lys Ile Gln Glu 1 5 10 15 Gln Asn Lys Lys Gln Gln Gly Ile Gln Asp Trp Gln Gly Pro Ile Asp 20 25 30 Phe Thr Ile Gly Gln Phe Phe Gln Lys Lys Thr Gly Asn Asn Val Ala 35 40 45 His Ile Leu Thr Arg Tyr Asp Asn Pro Lys Phe Ile Glu Thr Thr Ala 50 55 60 Val Ala Ser Ser Ser Pro Lys Ile Thr Asp Leu Lys Glu Val Tyr Val 65 70 75 80 Gly Arg Ser Ile Leu Arg Asn Asn Thr Asp Ile Asp Gln Thr Leu Tyr 85 90 95 Thr Asp Ser Tyr Ser Glu Thr Ile Thr Glu Ser Thr Thr Ser Ala Val 100 105 110 Thr His Gly Phe Asn Ile Gly Glu Ser Thr Thr Ala Ser Leu Ser Leu 115 120 125 Pro Ile Val Gly Ala Gly Phe Glu Gln Glu Val His Met Glu Tyr Asn 130 135 140 Ile Ser Thr Glu Asn Ser Thr Thr Lys Glu Lys Ser Arg Thr Tyr Thr 145 150 155 160 Ala Pro Ser Gln Ala Ile Val Val Pro Ala His Ser Ser Val Glu Val 165 170 175 Ile Val Lys Leu Asp Arg Ile Lys Ala Asp Gly Lys Val Asp Leu Phe 180 185 190 Ser Lys Met Lys Asp Thr Gln Tyr Thr Ser Leu Val Trp Phe Lys Asp 195 200 205 Arg Pro Asp Gln Met Phe Val Gly Ser Val Tyr Asp Ala Val Arg Asp 210 215 220 Val Thr Ser Asp Gln Thr Phe Pro Asp Ile Lys Ala Asn Lys Lys Asp 225 230 235 240 Lys Thr Ile Ser Leu Ile Gly Lys Gly Asn Tyr Lys Ala Val Leu Gly 245 250 255 Thr Thr Phe Ser Val Asn Val Lys Pro Val Asn Lys Glu Gly Arg Ala 260 265 270 Ile Asn Asp Gly Tyr Thr Tyr Lys Val Asn Pro Gln Ile Thr Asp Val 275 280 285 Lys Ile Lys 290 <210> 188 <211> 575 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 188 Met Asp Gln Thr Ser Arg Leu Asp Asp Phe Ile Lys Asn Asp Glu Ala 1 5 10 15 Gly His Tyr Gly Lys Asn Arg Asp Gly Phe Tyr Ile Lys Ser Pro Asp 20 25 30 Glu Ala Arg Val Leu Pro Gln Gly Gly Ser Trp Phe Thr His Asp Thr 35 40 45 His Tyr Arg Asp Ala Glu Ile Ala Pro Phe Phe Leu Ile Asp Glu Ser 50 55 60 Lys Met Asp Ser Ile Ile Lys Glu Val Gln Asn Lys Lys Asp Met Glu 65 70 75 80 Leu Thr Asp Leu Leu Glu Ile Ile Thr Leu His Ala Pro Ser Lys Glu 85 90 95 Met Asp Gly Glu Asp Asn Asp Ala His Leu Val Arg Tyr Cys Arg Thr 100 105 110 Pro Gly Ile Asp Lys Asp Val Lys Asn His Glu Tyr Leu Thr Val Asp 115 120 125 Thr Gly Lys Ser Lys Ile Val Ser Thr Lys Ile Glu Lys Ala Asp Ala 130 135 140 Lys Asp Asp Val Asn Leu Leu Thr Asn Thr Phe Thr Asn Pro Thr Asp 145 150 155 160 Gly Pro Ile Gln Ala Thr Ser Gly Thr Ile Ser Lys Gln Phe Thr Asn 165 170 175 Thr Ile Ser Thr Thr Gln Thr Asn Ala Thr Thr Leu Gly Met Lys Gln 180 185 190 Thr Leu Lys Thr Gly Ile Asp Phe Phe Asp Ile Ala Lys Glu Asp Phe 195 200 205 Ser Leu Glu Phe Asn Glu Ser Tyr Thr Tyr Thr Asn Ala His Gln Thr 210 215 220 Leu Thr Ser Glu Ala Thr Thr Leu Thr Ser Gly Ser Val Ser Val Asn 225 230 235 240 Ile Lys Pro Gly Lys Ser Tyr Lys Val Gln Thr Met Met Arg Arg Asp 245 250 255 Lys Glu Ser Gly Ile Met Gln Gly Thr Ser Arg Leu Gly Gly Glu Tyr 260 265 270 Thr Ile Ser Asn Gly Asp Tyr Arg Val Asp Leu Asn Ile Tyr Lys Lys 275 280 285 Phe Lys Val Ile Gln Asp Phe Tyr Pro Lys Leu Trp Ala Val Leu Lys 290 295 300 Asp Arg Gly Ile Asp Leu Asp Asp Asn Thr Gln Glu Val Leu Tyr Thr 305 310 315 320 Gly Gly Ile Gly Phe Asp Ser Ile Arg Gly Ala Asn Ile Ile Thr Thr 325 330 335 Ile Thr Asp Leu Asp Thr Gly Asn Lys Ile Glu Lys Pro Val Ser Gln 340 345 350 Val Lys Ala Thr Gly Thr Ile Asn Leu Asp Gly Pro Ile Gln Ala Ser 355 360 365 Ile Gln Thr Gly Ile Ala Glu Leu Glu Lys Asn Ser Leu Lys Leu Gln 370 375 380 Thr Ile Asp Gly Val Thr Tyr Cys Val Asp Lys Asp Gly Asn His Leu 385 390 395 400 Thr Gly Trp Gln Thr Val Ser Gly Thr Gln Tyr Tyr Phe Gly His Asn 405 410 415 Gly Asp Gly Ser Gly Leu Ile His Glu Gly Glu Met Ala Lys Gly Trp 420 425 430 Lys Lys Leu Asp Gly Val Gln Tyr Tyr Phe Asn Lys Thr Gly Asp Gly 435 440 445 Ser Gly Met Thr His Glu Gly Glu Met Ala Lys Gly Phe Lys Thr Ile 450 455 460 Asp Gly Val Pro Tyr Tyr Phe Gly Gln Thr Gly Asp Gly Ala Gly Met 465 470 475 480 Asn Tyr Glu Gly Glu Met Ala Lys Gly Trp Lys Thr Ile Asp Gly Lys 485 490 495 Thr Tyr Tyr Phe Gly Gln Thr Gly Asp Gly Ala Gly Met Asn His Glu 500 505 510 Gly Gln Met Ala Thr Asp Trp Thr Thr Ile Asn Gly Val Lys Tyr Tyr 515 520 525 Phe Gly Lys Ala Gly Asp Gly Ile Ala Ser Leu Ala Val Gly Glu Arg 530 535 540 Ala Thr Gly Ser Met Met Ile Asp Gly Gln Val His Tyr Phe Asn Lys 545 550 555 560 Thr Gly Asp Gly Thr Gly Tyr His His Glu Gly Glu Leu Glu Trp 565 570 575 <210> 189 <211> 583 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 189 Met Asp Glu Lys Gln Thr Glu Val Gln Gln Gln Gln Ala Asp Ala Pro 1 5 10 15 Pro Ser Thr Gly Pro Val Phe Lys Lys Glu Lys Asp Gly Thr Phe Thr 20 25 30 Val Leu Lys Lys Asn Ile Phe Asn Met Ala Thr Leu Lys Ala Ile Gly 35 40 45 Ser Leu Gly Gly Ala Gly Leu Lys Gln Ala Tyr Ala Asp Tyr Gln Val 50 55 60 Asp Gly Gly Asn Phe Asn Asn Thr Phe Arg Thr Leu Ala Met Gly Ser 65 70 75 80 Ala Ala Leu Ile Pro Tyr Gly Gly Val Val Leu Ser Pro Leu Ile Gly 85 90 95 Leu Leu Trp Ser Glu Asp Lys Thr Ala Glu Ala Asn Gln Leu Lys Lys 100 105 110 Leu Met Glu Ser Ile Ala Ala Gln Thr His Glu Gln Ile Ala Lys Tyr 115 120 125 Asp Thr Ala Lys Leu Ser Lys Ala Leu Gln Asp Leu His Glu Lys Val 130 135 140 Glu Glu Phe Glu Asn Leu Val Pro Ile Pro Gly Ser Gly Ile Phe Tyr 145 150 155 160 Ser Gly Asp Gln Ile His Lys Tyr Glu Asn Ile Gln Ile Ser Ala Lys 165 170 175 Asn Leu Asn Asn Tyr Phe Arg Ser Ala Ile Ala Ala Cys Gln Thr Glu 180 185 190 Gly Tyr Lys Glu Ser Glu Leu Pro Ile Tyr Ile Ile Leu Ala Thr Met 195 200 205 His Met Asn Phe Met Asn Tyr Val Ile Lys Asn Gly Glu Asn Leu Leu 210 215 220 His Phe Asp Pro Glu Val Leu Lys Ser Glu Phe Thr Asp Lys Gln Asp 225 230 235 240 Gly Tyr Ile His Gly Val His Asn Val Pro Gly Gln Ser Glu Lys Val 245 250 255 Gly Tyr Ile Glu Tyr Ile His Asn Phe Ala Lys Lys Asp Leu Asp Leu 260 265 270 Thr Ser Asn Phe Glu Arg Phe Leu Leu Asp Tyr Lys Phe Lys Leu Asp 275 280 285 His Asp Lys Ala Leu Ser Ile Gly Ser Ser Pro Ala Lys Leu Ile Ser 290 295 300 Ser Ile Val Met Asn His Asn Asn Lys Leu Glu Lys Thr Leu Asn Asn 305 310 315 320 Ser Ile Asn Asn Ile Ala Phe Lys Gln Ala Ala Asn Ile Lys Ser Glu 325 330 335 Phe Thr Leu Asp Gln Asn Gly Arg Pro Leu Tyr Tyr Ser Leu Asp Gly 340 345 350 Lys Met Gln Thr Gly Trp Lys Glu Ile Gly Thr Ser Phe Ala Thr Arg 355 360 365 His Asp Thr Gly Ser Ser Thr Ala Glu Arg Leu Phe Ser Arg Glu Trp 370 375 380 Leu Lys Ala Gln Gly Ile Gln Tyr Ser Trp Tyr Tyr Phe Ser Pro Thr 385 390 395 400 Lys Thr Asp Lys Phe Glu Gln Gly Glu Met Tyr Val Asp Thr Thr Gln 405 410 415 Thr Leu Pro Asp Gly Lys Thr Tyr Thr Phe Asp Ser Asp Gly Lys Cys 420 425 430 Leu Asn Pro Asp Gly Gly Ala Val Asn Val Gln Ile Leu Lys Glu Thr 435 440 445 Tyr Lys Ile Val Ser Lys Leu Asp Asn Asn Met Val Leu Asn Thr Ser 450 455 460 Asp His Gln Ala Val Leu Lys Gly Thr Asn Glu Asp Thr Trp Gly Asn 465 470 475 480 Ser Trp Thr Phe Gln Tyr Asp Asn Glu Lys His Ala Tyr Leu Ile Thr 485 490 495 Asn Gly Gln Ser Gly Gly Pro Trp Lys Leu Ala Glu Tyr Ser Asn Thr 500 505 510 Asn Thr Val Phe Ala Thr Asp Asp Lys Ala Asn Lys Gln Glu His Tyr 515 520 525 Trp Thr Leu Glu Pro Gly Gly Asp Gly Tyr Phe Phe Ile His Asn Lys 530 535 540 Ser Gln Pro Asp Lys Val Leu Asp Ile Thr Gly Ser Asn Arg Ala Ala 545 550 555 560 Gly Thr Lys Ile Gly Leu Phe Asn Lys Asn Gly Gln Asp Asn Gln Lys 565 570 575 Phe Lys Leu Glu Lys Ile Asn 580 <210> 190 <211> 1030 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 190 Met Ala His Leu Ser Asp Phe Tyr Pro Ile Ser Tyr Asn Val Leu Ser 1 5 10 15 Gln Lys Ser Val Tyr Asn Asp Asn Glu Met Tyr Glu Val Gln Gln Ile 20 25 30 Phe Lys Asn Val Leu Thr Ser Trp Glu Gln Tyr Ser Gln Asp Gly Arg 35 40 45 Ile Ser Thr Gln Gln Gln Glu Leu Lys Lys Ala Ile His Asn Leu Lys 50 55 60 Lys Tyr Asn Leu Asp Leu Phe Asp Leu Phe Ile Asn Ile Leu Pro Leu 65 70 75 80 Gly Ala Thr Ile Ser Pro Leu Pro Pro Val His Ser Asn Asp Val Met 85 90 95 Ile Ser Thr Ile Ile Pro Asn Ile Cys Phe Ile Val Asp Ile Val Trp 100 105 110 Pro Gln Ile Pro Lys Gly Leu Asn Thr Gln Leu Asn Met Trp Glu Val 115 120 125 Ile Lys Asp Arg Val Lys Lys Ile Thr Asn Gln Lys Ile Glu Ile Asn 130 135 140 Asn Tyr Glu Gln Ile Leu Thr Thr Leu Asn Gln Val Lys Ile His Leu 145 150 155 160 Leu Asp Leu Lys Asn Ala Ile Gln Thr Thr Val Asp Gln Ser Leu Ser 165 170 175 Tyr Gln Asn Ile Thr Ala Asp Asn Asn Val Tyr His Pro Tyr Lys Asp 180 185 190 Gln Glu Phe Asn Ala Ile Ile Arg Ile Gln Leu Ala Asn Val Leu Ala 195 200 205 Gln Phe Asp Gln Tyr Ile Ser Ile Phe Gln Met Asn Asn Cys Val Ile 210 215 220 Ile Glu Leu Pro Tyr Phe Cys Leu Leu Ala Thr Leu His Leu Phe Thr 225 230 235 240 Leu Gln Ser Val Val His Phe Gly Ser Gln Trp Gly Tyr Ser Thr Met 245 250 255 Gln Ile Lys Asp Tyr Ser Lys Lys Leu Gln Gln Lys Ile Lys Glu Tyr 260 265 270 Thr Asn His Val Tyr Ser Ile Cys Ile Asn Pro Ser His Ile His Arg 275 280 285 Leu Asn Asp Ser Lys Asn Ser Leu Tyr Lys Leu Asp Ser Leu Phe Ser 290 295 300 Asn Met Ile Asn Glu Cys Cys Asn Tyr Ile Ala Ile Trp Pro Leu Leu 305 310 315 320 Asp Pro Val Asp Tyr Pro Ile Arg Thr His Leu Glu Gln Ile His Ile 325 330 335 Pro Phe Ser Asn Ile Ile Thr Ser Glu Asn Ala Thr Phe Glu Leu Asn 340 345 350 Asn His Ile Gln Lys Lys Thr Phe Gln Ser His Asn Leu Ser Lys Lys 355 360 365 Thr Asn Leu Asn Lys Ile Ala Thr Ile Gly Glu Val Asp Arg Asn Ser 370 375 380 Gly Val Ile Met Ile Ala Gly Val Pro Val Val Ile Gly Ile Thr Asn 385 390 395 400 Gly Gln Tyr Val Thr Glu His Ile Thr Lys Thr Ser Ala Ile Lys Leu 405 410 415 Ser Lys Asn Gln Ile Ile Glu Leu Pro Phe Phe Asn Leu Thr Thr Gly 420 425 430 Leu Tyr Gln Ile Arg Tyr Arg Leu Ser Thr Thr Glu Ser Gly Phe Leu 435 440 445 His Phe Lys Leu Gly Arg Trp Asp Asn Ile Val Ser Leu Glu Gln Ile 450 455 460 Glu Thr Tyr Asn His Ser Thr Leu Asp Phe Gly Gly Lys Pro Gly Ile 465 470 475 480 Tyr Lys Leu Pro Ser Lys Lys Val Thr Pro Arg Cys Gly Asn Leu Ser 485 490 495 Ser Ile Asp Asn Ile Leu Ala Ile Asn Ser Gly His His Ile Leu Thr 500 505 510 Ile Ser Asn Ile Gly Ser Val Asn Ile Val Val Asp Arg Ile Glu Phe 515 520 525 Ile Tyr Ile Ser Asn Met Asp Ser Pro His Ser Pro Met Val Phe Asn 530 535 540 Asn Lys Lys Tyr Leu Glu Lys Ile Lys Arg Gln Val Asn Gln Leu Phe 545 550 555 560 Thr Asp Thr Leu Lys Asn Lys Leu Lys Lys Glu Ile Ser Asp Tyr His 565 570 575 Ile Asp Gln Ile Ala Leu Lys Ile Asp Lys Leu Ser Asn Lys Ala Phe 580 585 590 Gln Leu Glu Lys Lys Tyr Leu Arg Gln Leu Ile Asn Lys Ala Lys Arg 595 600 605 Leu Ser Lys Glu Arg Asn Lys Leu Val Gly Gly Asn Phe Glu Lys Leu 610 615 620 Asp Lys Trp Leu Leu Gly Tyr Asp Val Val Lys Lys Tyr Asn Lys Lys 625 630 635 640 Ile Cys Lys Gly Glu Tyr Leu Leu Leu Pro Pro Pro Glu Lys Gly Leu 645 650 655 Ser Tyr Ile Tyr Gln Lys Val Asp Glu Ser Lys Leu Lys Pro Tyr Thr 660 665 670 Arg Tyr Ile Ile Ser Gly Tyr Ile Ile Gln Ser Glu Asn Leu Glu Leu 675 680 685 Ile Val Ser Arg Tyr Gly Asn Glu Ile Gln Thr Leu Leu Asn Val Pro 690 695 700 His Ile Asn Glu Asn Thr Phe His Asn Gln Lys His Val Asn Ser His 705 710 715 720 Phe Phe Ser Tyr Thr Ile Asp Val Gly Met Leu His Pro Glu Ile Asn 725 730 735 Leu Gly Ile Glu Leu Gly Leu Arg Ile Val His Pro Tyr Gly Phe Ala 740 745 750 Lys Leu Ser Asn Leu Glu Ile Arg Glu Ser His Ser Leu Thr Asn Tyr 755 760 765 Asn Thr Leu Lys Arg Gln Asp Ser Leu Tyr Val Asn Lys Tyr Gln Asn 770 775 780 Gln Asn Arg Gly Leu Tyr Arg Asn Pro Thr Tyr Gln Ile Asn Asn Met 785 790 795 800 Lys Ile Lys Asp Asn His Ser Leu Thr Met Gln Glu Ile Ile Gln Lys 805 810 815 Glu Thr Ile Trp Lys Asn Lys Phe Asp Asn Glu Asn Lys Lys Phe Ile 820 825 830 Ile Asp Leu Thr Ser Ile Ile Asn Gln Ile Asn Thr Phe Tyr Lys Asp 835 840 845 Leu Asn Trp Asn Asn Thr Ile His Pro His Val Thr Tyr Gln Lys Ile 850 855 860 Asn Gln Val Lys Leu Pro Lys Leu Ser Asn Leu Lys His Trp Phe Met 865 870 875 880 Asn Asp Arg Pro Gly Glu His Tyr Lys Ile Ile Gln Thr Leu Gln Asn 885 890 895 Ala Leu Asp Cys Ala Phe Ile Gln Leu Glu Asn Gln Asn Leu Ile Arg 900 905 910 Asn Gly Gly Phe Thr Asn Gly Leu Glu Asn Trp Thr Ile Gln Gly Gln 915 920 925 Val Lys Ile Val Thr Phe Ile Pro Asn Lys Gln Thr Val Gln Leu Ser 930 935 940 Cys Trp Asp Ala Tyr Met Val Gln Thr Ile Asn Ile Lys Glu Phe Asp 945 950 955 960 Thr Ile His Thr Tyr Lys Leu Arg Val Tyr Gly Lys Gly Thr Gly Asn 965 970 975 Ile Val Ile Gln His Ser Asp Tyr Val Glu Leu Met Ser Phe Ser Thr 980 985 990 Asn Glu Phe Ile Phe Lys Glu Leu Leu Phe Ser Leu Lys Thr Asn Ile 995 1000 1005 Ile Glu Val Leu Ile Gln Ser Glu Gly Pro Lys Phe Phe Ile Asp 1010 1015 1020 Ser Ile Glu Ile Phe Lys Tyr 1025 1030 <210> 191 <211> 531 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 191 Met Ala His Leu Ser Asp Phe Tyr Pro Ile Ser Tyr Asn Val Leu Ser 1 5 10 15 Gln Lys Ser Val Tyr Asn Asp Asn Glu Met Tyr Glu Val Gln Gln Ile 20 25 30 Phe Lys Asn Val Leu Thr Ser Trp Glu Gln Tyr Ser Gln Asp Gly Arg 35 40 45 Ile Ser Thr Gln Gln Gln Glu Leu Lys Lys Ala Ile His Asn Leu Lys 50 55 60 Lys Tyr Asn Leu Asp Leu Phe Asp Leu Phe Ile Asn Ile Leu Pro Leu 65 70 75 80 Gly Ala Thr Ile Ser Pro Leu Pro Pro Val His Ser Asn Asp Val Met 85 90 95 Ile Ser Thr Ile Ile Pro Asn Ile Cys Phe Ile Val Asp Ile Val Trp 100 105 110 Pro Gln Ile Pro Lys Gly Leu Asn Thr Gln Leu Asn Met Trp Glu Val 115 120 125 Ile Lys Asp Arg Val Lys Lys Ile Thr Asn Gln Lys Ile Glu Ile Asn 130 135 140 Asn Tyr Glu Gln Ile Leu Thr Thr Leu Asn Gln Val Lys Ile His Leu 145 150 155 160 Leu Asp Leu Lys Asn Ala Ile Gln Thr Thr Val Asp Gln Ser Leu Ser 165 170 175 Tyr Gln Asn Ile Thr Ala Asp Asn Asn Val Tyr His Pro Tyr Lys Asp 180 185 190 Gln Glu Phe Asn Ala Ile Ile Arg Ile Gln Leu Ala Asn Val Leu Ala 195 200 205 Gln Phe Asp Gln Tyr Ile Ser Ile Phe Gln Met Asn Asn Cys Val Ile 210 215 220 Ile Glu Leu Pro Tyr Phe Cys Leu Leu Ala Thr Leu His Leu Phe Thr 225 230 235 240 Leu Gln Ser Val Val His Phe Gly Ser Gln Trp Gly Tyr Ser Thr Met 245 250 255 Gln Ile Lys Asp Tyr Ser Lys Lys Leu Gln Gln Lys Ile Lys Glu Tyr 260 265 270 Thr Asn His Val Tyr Ser Ile Cys Ile Asn Pro Ser His Ile His Arg 275 280 285 Leu Asn Asp Ser Lys Asn Ser Leu Tyr Lys Leu Asp Ser Leu Phe Ser 290 295 300 Asn Met Ile Asn Glu Cys Cys Asn Tyr Ile Ala Ile Trp Pro Leu Leu 305 310 315 320 Asp Pro Val Asp Tyr Pro Ile Arg Thr His Leu Glu Gln Ile His Ile 325 330 335 Pro Phe Ser Asn Ile Ile Thr Ser Glu Asn Ala Thr Phe Glu Leu Asn 340 345 350 Asn His Ile Gln Lys Lys Thr Phe Gln Ser His Asn Leu Ser Lys Lys 355 360 365 Thr Asn Leu Asn Lys Ile Ala Thr Ile Gly Glu Val Asp Arg Asn Ser 370 375 380 Gly Val Ile Met Ile Ala Gly Val Pro Val Val Ile Gly Ile Thr Asn 385 390 395 400 Gly Gln Tyr Val Thr Glu His Ile Thr Lys Thr Ser Ala Ile Lys Leu 405 410 415 Ser Lys Asn Gln Ile Ile Glu Leu Pro Phe Phe Asn Leu Thr Thr Gly 420 425 430 Leu Tyr Gln Ile Arg Tyr Arg Leu Ser Thr Thr Glu Ser Gly Phe Leu 435 440 445 His Phe Lys Leu Gly Arg Trp Asp Asn Ile Val Ser Leu Glu Gln Ile 450 455 460 Glu Thr Tyr Asn His Ser Thr Leu Asp Phe Gly Gly Lys Pro Gly Ile 465 470 475 480 Tyr Lys Leu Pro Ser Lys Lys Val Thr Pro Arg Cys Gly Asn Leu Ser 485 490 495 Ser Ile Asp Asn Ile Leu Ala Ile Asn Ser Gly His His Ile Leu Thr 500 505 510 Ile Ser Asn Ile Gly Ser Val Asn Ile Val Val Asp Arg Ile Glu Phe 515 520 525 Ile Tyr Ile 530 <210> 192 <211> 361 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 192 Met Ala Thr Leu Asn Leu Ser Glu Glu Ser Lys Lys Phe Gln Ser Ile 1 5 10 15 Thr Phe Ala Glu Ser Thr Glu Gln Tyr Gly Leu Arg Gln Tyr Pro Asn 20 25 30 Leu Asn Glu Asn Pro Thr Asn Arg Val Phe Asn Asp Ala Tyr His Lys 35 40 45 Glu Leu Ala Asp Gln Tyr Gly Phe Ile Phe Tyr Lys Leu Asp Ala Asp 50 55 60 Asp Gln Phe Ile Ile Ala Asn Arg Asn Thr Gly Glu Val Leu Gln Ala 65 70 75 80 Pro Gly Thr Thr Gly Pro Asp Ser Val Val Leu His Lys Gln Tyr Asp 85 90 95 Ala Ser Ile Gly Gln Lys Ile Thr Lys Lys Gln Leu Thr Lys Asp Asn 100 105 110 Phe Gln Leu Tyr Val Tyr Asn Ser Thr Gly Ile Ile Ser Ala Pro Tyr 115 120 125 Asp Lys Val Gly Glu Trp Val Asn Ile Val Ser Leu Pro Lys Asn Ser 130 135 140 Asn Glu Asn Asn Val His Thr His Leu Lys Asn Arg Thr Asp Ile Lys 145 150 155 160 Phe Glu Ile Asn Ile Pro Ser Leu Ser Pro Thr Thr Lys Leu Glu Pro 165 170 175 Ile Pro Glu Leu Pro Gly Phe Asn Asp Pro Leu Pro Glu Asn Glu Asp 180 185 190 Ala Lys Arg Ala Val Ile Gly Ser Ala Leu Ile Pro Cys Val Leu Val 195 200 205 Asn Asp Ser Ile Ser Leu Ala Asp Lys Ile Lys Glu Tyr Pro Tyr Tyr 210 215 220 Val Leu Glu Tyr Arg Gln Tyr Trp His Leu Leu Trp Ser Asp Val Phe 225 230 235 240 Thr Ala Gly Ser Asn Lys Ile Lys Thr Glu Val Thr Gly Ile Pro Ser 245 250 255 Glu Ala Gln Glu Lys Met Lys Glu Phe Val Gly Ala Ser Ile Arg Thr 260 265 270 Asp Ile Gly Leu Arg Phe Asn Glu Lys Ser Glu Pro Phe Gly Lys Gln 275 280 285 Ile Thr Ser Gly Leu Asn Val Lys His Ser Tyr Asp Tyr Glu Leu Gly 290 295 300 Glu Thr Thr Thr Thr Thr Asn Val Asp Asn Pro Asn Asp Phe Thr Val 305 310 315 320 Arg Tyr Ala Arg Tyr Ala Arg Ala His Glu Phe Val Leu Lys Arg Ser 325 330 335 Asp Gly Gln Val Val Glu Glu Pro Trp Val Ala Ile Asp Glu Asn Asp 340 345 350 Met Tyr Leu Lys Met Tyr Lys Arg Ala 355 360 <210> 193 <211> 337 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 193 Met Ala Glu Ser Leu Ser Ser Pro Val Ser Phe Thr Asn Ile Tyr Asn 1 5 10 15 Asp Gly Ala Asp Tyr Thr Lys Glu Asn Leu Ala Lys Asp Leu Arg Lys 20 25 30 Arg Ile Leu Trp Gly Ile Glu Glu Thr Pro Glu Leu Arg Gln Lys Phe 35 40 45 Lys Leu Ala Asp Asp Glu Ser Ile Gln Arg Glu Asn Pro Ala Thr Ser 50 55 60 Phe Thr Asp Pro Asn Gly Asn Thr Thr Glu Tyr Pro Ala Leu Tyr Tyr 65 70 75 80 Gly Leu Glu Asp Gln Leu Ser Lys Val Glu Val Gly Val Val Gly Ser 85 90 95 His Phe Glu Val Asn Pro Thr Val Asp Ser Tyr Glu Asp Leu Gly Gln 100 105 110 Thr Asn Leu Leu Thr Ile Asn Asn Asp Asp Gly Thr Val Ala Gln Thr 115 120 125 Ala Gln Thr Pro Glu Thr Thr Glu Lys Phe Ser Glu Thr Met Ser Tyr 130 135 140 Ser Asn Ser Thr Gly Met Lys Ile Gly Ile Gly Thr Ser Thr Thr Ile 145 150 155 160 Lys Ile Lys Ile Pro Phe Asp Leu Gly Glu Ala Ser Gln Thr Val Asn 165 170 175 Met Asn Ser Glu Phe Ser Phe Asn Asn Thr Gln Thr Gln Thr Ser Thr 180 185 190 His Glu Lys Ser Val Thr Phe Lys Ser Gln Pro Val Val Ala Ala Pro 195 200 205 Gly Gly Thr Thr Thr Tyr Tyr Gly Thr Ile Lys Arg Ala Lys Phe Ser 210 215 220 Gly Thr Phe Gln Thr Asp Ala Tyr Val Pro Gly Leu Thr Leu Lys Leu 225 230 235 240 Pro Ile Val Lys Lys Asn Asn Gly Asn Asp Ile Val His Thr Glu Glu 245 250 255 Val Thr Leu Thr Pro Glu Asp Met Tyr Ala Ile Phe Lys Asn Gly Leu 260 265 270 Pro Val Leu Pro Pro Tyr Leu Ser Leu Asp Asp Lys Ile Lys Lys Val 275 280 285 Lys Val Asn Asn Ala Ser Phe Thr Phe Asn Gly Glu Gly Gly Tyr Tyr 290 295 300 Ser Ala Val Gln Val Lys Phe Ile Pro Lys Asp Pro Asn Lys Lys Ala 305 310 315 320 Gln Val Met Pro Tyr Lys Glu Tyr Val Ala Lys Thr Gln Glu Lys Ser 325 330 335 Leu <210> 194 <211> 333 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 194 Met Ala Glu Thr Gln Leu Asn Val Gly Gln Lys Ala Val Thr Pro Asp 1 5 10 15 Val Ser Ser Tyr Ile Asp Ile Val Gln Asp Arg Met Lys Gln Arg Asp 20 25 30 Lys Glu Ser Lys Leu Ser Gly Glu Ala Ile Asn Met Gln Glu Gln Ile 35 40 45 Ile Asp Gly Trp Phe Leu Ser Arg Phe Trp Ile Phe Lys Asp Gln Asp 50 55 60 Asn Asn His Gln Thr Asn Arg Phe Ile Ser Trp Phe Lys Asp Asn Leu 65 70 75 80 Ala Ser Pro Lys Gly Tyr Asp Gln Ile Ala Glu Gln Met Gly Leu Asn 85 90 95 Ile Glu Ala Leu Asn Asp Met Asp Thr Ser Ser Ile Asn Tyr Thr Ser 100 105 110 Lys Ile Gly Asp Thr Ile Tyr Asn Gly Ile Ser Glu Leu Thr Asn Asn 115 120 125 Thr Gly Thr Thr Gln Lys Met Lys Thr Asp Ser Phe Gln Arg Asp Tyr 130 135 140 Thr Lys Ser Glu Thr Thr Ser Val Thr Asn Gly Leu Gln Val Gly Phe 145 150 155 160 Lys Val Leu Ala Lys Gly Ile Ile Tyr Leu Ala Gly Ala Asp Leu Glu 165 170 175 Ala Ser Val Asn Tyr Asn Leu Ser Thr Thr Thr Ser Leu Thr Asn Thr 180 185 190 Val Ser Asp Lys Phe Thr Val Pro Ser Gln Glu Val Thr Leu Pro Pro 195 200 205 Gly His Lys Ala Val Ile Lys His Asn Leu Asn Lys Met Val Tyr Ser 210 215 220 Gly Ser His Asp Leu Lys Gly Asp Leu Lys Val Ser Phe Ser Asp Lys 225 230 235 240 Glu Leu Val Gln Lys Phe Ile Tyr Pro Asn Tyr Arg Glu Ile Asn Leu 245 250 255 Ser Asp Ile Arg Lys Thr Met Asn Glu Ile Asp Glu Val Asn Asn Val 260 265 270 Asn Pro Val Asp Phe Tyr Gln Leu Val Gly Val Lys Asn His Val Lys 275 280 285 Asn Gly Asp Thr Ile Tyr Ile Asp Thr Pro Ala Glu Phe Thr Phe Asn 290 295 300 Gly Ala Asn Pro Tyr Tyr Arg Ala Ile Phe Thr Glu Tyr Asp Asp Asn 305 310 315 320 Gly Asn Pro Ile Gln Val Lys Ser Leu Gly Gly Asn Leu 325 330 <210> 195 <211> 370 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 195 Met Ser Asn Glu Asn Asn Asn Arg Arg Asn Met Asn Ala Ser Met Gly 1 5 10 15 Ser Asp Gly Glu Ser Ile Gln Asn Lys Ile Gly Asp Ser Arg Ser Gln 20 25 30 Ile Ser Phe Pro Asp Phe Asn Phe Tyr Lys Ile Arg Thr Phe Ser Gly 35 40 45 Lys Tyr Ala Asp Ile Thr Gly Asp Ser Leu Leu Val Gln Tyr Asn Gly 50 55 60 His Asn Gly Asp Asn Gln Lys Phe Leu Ile Val Thr Leu Asp Asn Asp 65 70 75 80 Tyr Ser Ile Ile Ala Ala Lys His Thr Gly Lys Val Met His Glu Phe 85 90 95 Tyr Leu Phe Gly Thr Gly Arg Phe Leu Gln Ala Asp Phe His Asn Met 100 105 110 Asp Glu Gln Lys Phe Phe Ile Ser Asp Asp Gly Thr Ile Ala Val Lys 115 120 125 Lys Asp Arg Lys Val Trp Asp Ala Thr Gly Gly Thr Ser Asn Gly Ser 130 135 140 Pro Ile Ile Pro Tyr Asp Tyr His Gly Ala Ser Asn Gln Lys Phe Thr 145 150 155 160 Leu Glu Arg Ser Gly Ser Val Ser Val Thr Lys Pro Thr Ile Gly Thr 165 170 175 Leu Pro Pro Ala Pro Asp Phe Lys Thr Thr Asp Leu Asn Glu Ile Leu 180 185 190 Pro Asp Asn Thr Glu Pro Val Ile Thr His Ala Thr Tyr Leu Pro Tyr 195 200 205 Phe Met Val Lys Asp Pro Tyr Tyr Asn Asn Gln Gln Lys Met Gln Asn 210 215 220 Ser Pro Tyr Tyr Ile Leu Val Arg Arg Gln Tyr Trp Glu Lys Ile Thr 225 230 235 240 Gln Arg Ile Val Gly Ala Gly Glu Ser Tyr Lys Tyr Glu Gln Lys Thr 245 250 255 Gly Val Ser Arg Thr Asp Gln Thr Ser Met Thr Glu Thr Thr Glu Ile 260 265 270 Ala Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Met Phe Lys Gly Phe Ser Val Gly 275 280 285 Leu Ser Thr Ser Ile Thr Lys Thr Leu Ser Val Thr Lys Ser Thr Ser 290 295 300 Thr Thr Glu Ser Thr Glu Thr Thr Glu Ile Val Thr Asp Ser Asn Pro 305 310 315 320 Phe Met His Thr Ile Ala Arg Ala Lys Tyr Met Leu Ile Asn Glu Tyr 325 330 335 Tyr Val Thr Arg Ala Asn Gly Glu Lys Ile Thr Ser Gly Asp Ala Ala 340 345 350 Tyr Trp Lys Val Pro Asn Pro Ser Gln Thr Ala Thr Arg Thr Ile Pro 355 360 365 Arg Thr 370 <210> 196 <211> 241 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 196 Met Arg Asn Tyr Thr Ser Glu Lys Gln Ser Gln Thr Val Leu Phe Ser 1 5 10 15 Glu Lys Ser Ile Glu Thr Phe Ser Arg Ser Thr Thr Glu Gly Tyr Lys 20 25 30 Val Gly Ser Ser Ile Lys Ser Thr Thr Ser Phe Lys Val Lys Val Gly 35 40 45 Phe Leu Val Ser Gly Glu Ile Ser Glu Ser Ile Glu Val Ala Val Thr 50 55 60 Gly Glu Tyr Asn His Ser Ser Thr Glu Thr Thr Thr Thr Thr Thr Thr 65 70 75 80 Thr Thr Glu Lys Leu Trp Gln Val Thr Gln Pro Val Ile Ile Pro Pro 85 90 95 His Thr Gln Ile Thr Ala Thr Leu Gln Ile Phe Ser Gly Pro Phe Val 100 105 110 Val Pro Ala Lys Thr Lys Ala Thr Ile Gln Gly Lys Gly Thr Ile Asn 115 120 125 Gly Thr Pro Asn Trp Ala Ser Phe Ile Asn Tyr Thr Lys Tyr Asp Gly 130 135 140 Arg Tyr Trp Ala Ala Tyr Asn Arg Ala Ser Gly Leu Tyr Asn Asp Arg 145 150 155 160 Asn Ser Trp Pro Gly Tyr Lys Lys Ile Tyr Val Gly Thr Gly Ser Gly 165 170 175 Thr Gly Ser Leu Arg Leu Glu Gly Glu Ala Arg Ile Asn Ala Gln Val 180 185 190 Gly Leu Tyr Ala Val Thr Glu Phe Lys Glu Ser Pro Leu Pro Gly Tyr 195 200 205 Glu Ser Val Gly Ser Asn Arg Thr Tyr Tyr Ala Pro Asn Ile Ile Leu 210 215 220 Gly Asp Gly Ser Ile Ile Gln Phe Pro Glu Tyr Gln Arg Tyr Leu Gln 225 230 235 240 Arg <210> 197 <211> 297 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 197 Met Asp Thr Met Pro Gln Ala Lys Val Ala Pro His Val Thr Asn Phe 1 5 10 15 Ala Ala Ala Asp His Tyr Gln Gln Phe Met Asp Phe Met Ser Ser Lys 20 25 30 Gly Met Glu Arg Tyr Ala Asn Asn Phe Glu Ile Val Ala Met Pro Asp 35 40 45 Ser Gly Pro Lys Asn Ile Arg Ile Thr Glu Ala Lys Pro Ile Asn Ala 50 55 60 Pro Glu Asn Thr Thr Gln Val Met Ser Tyr His Asn Ser Thr Gly Val 65 70 75 80 Gln Gln Ser Leu Lys Thr Pro Ser Lys Lys Ile Thr His Lys Asn Thr 85 90 95 Ile Ala Ile Lys Asn Gly Gly Ser Ile Lys Thr Thr Ile Glu Ser Lys 100 105 110 Thr Thr Phe Gly Val Gln Val Pro Phe Phe Ala Lys Gly Glu Gln Glu 115 120 125 Leu Lys Val Gly Leu Glu Val Thr Tyr Asn Arg Glu Ser Thr Asp Thr 130 135 140 Ala Glu Asn Ile Gln Glu Phe Thr Val Pro Glu Gln Thr Leu Leu Ala 145 150 155 160 Gln Pro Gly Gly Thr Thr Arg Leu Ile Tyr Thr Val Lys Ser Thr Ala 165 170 175 Phe Ser Gly Thr Tyr Thr Asn Lys Ala Ile Phe Lys Gln Lys Gln Asp 180 185 190 Gly Ile Ser Lys Lys Phe Glu Asn Gly Lys Glu Ile Glu Gly Lys Glu 195 200 205 Leu Glu Ser Trp Asn Glu Thr Gln Gly Tyr Arg Phe Ile Lys Gln Ile 210 215 220 Ile Ala Ser Gln Pro Gln Leu Ala Asp Ile Phe Glu Met Asp Asp Ala 225 230 235 240 Asn Glu Lys Ala Tyr Leu Lys Glu Ala Val Phe Thr Phe Glu Gly Gln 245 250 255 Ala Gly His Gln Ser Thr Ala Glu Ala Val Phe Ile Pro Asp Asp Asn 260 265 270 Lys Lys Ser Glu Val Lys Met Pro Ile Ala Glu Tyr Asn Lys Arg Val 275 280 285 Ala Asn Gly Ile Ser Leu Tyr Ala Lys 290 295 <210> 198 <211> 287 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 198 Met Ile His Asp Leu Lys Glu Asp Ile Leu Asn Phe Thr Lys Trp Tyr 1 5 10 15 Ala Glu Lys His Tyr Asn Ala Asn Pro Asp Thr Phe His Asp Glu Lys 20 25 30 Val Phe Asn Pro Ser Val Ser Asn Thr Glu Val Val Pro Asp Lys Ile 35 40 45 Glu Phe Asp Thr Thr Pro Lys Leu Thr Ala Arg Ala Thr Asp Ile Leu 50 55 60 Ile Asn Asp Thr Ser Val Ser Gln Ser Ile Thr Pro Lys Ile Ser Thr 65 70 75 80 Lys Thr Val Glu Thr Thr Ser Ile Thr Thr Thr Glu Gly Tyr Lys Ile 85 90 95 Gly Ala Gly Ile Lys Tyr Thr Ser Thr Met Lys Leu Lys Leu Phe Leu 100 105 110 Ile Gly Glu Ile Ser Asn Ser Ile Glu Ile Ala Val Thr Ser Glu Tyr 115 120 125 Asn His Ser Thr Ser Glu Thr Gln Thr Asn Thr Thr Glu Lys Ile Trp 130 135 140 Glu Tyr Thr Arg Pro Val Ile Val Pro Pro Arg Thr Lys Val Thr Ala 145 150 155 160 Thr Leu Glu Val Tyr Ala Gly Pro Val Lys Val Pro Val Thr Leu Arg 165 170 175 Ser Thr Ile Thr Gly Met Gly Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Gly Tyr Ile 180 185 190 Leu Gly Ser Val Ala Tyr Lys Asp Arg Asp Gly Lys Asn Trp Val Asp 195 200 205 Ser Trp Arg Ser Arg Ser Leu Tyr Asp Phe Lys Ser Thr Trp Pro Gly 210 215 220 Phe Lys Pro Val Tyr Val Gly Thr Asp Gly Glu Tyr Gly Val Lys Val 225 230 235 240 Gln Gly Thr Ala Gln Val Glu Leu Glu Leu Gly Leu Tyr Gly Val Val 245 250 255 Thr Tyr Gln Glu Glu Pro Leu Leu Gly Asn Asp Ser Asn Lys Ser Gln 260 265 270 Thr Tyr Arg Glu Ile Met Ser Arg Gln Gly Leu Tyr Thr Arg Ile 275 280 285 <210> 199 <211> 307 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 199 Met Lys Pro Ser Gln Thr Tyr Ala Glu Ser Asn Ser Met Gln Glu Lys 1 5 10 15 Thr Ile Gly Ile Thr Asn Val Asn Gln Val Leu Glu Lys Ile Gly Asn 20 25 30 Tyr Tyr Tyr Gln Arg Asn Leu Ser Leu Thr Trp Tyr Glu Ala Pro Asn 35 40 45 Ser Ile Gly Val Lys His Asn Phe Gln Leu Arg Lys Asn Ser Asp Ser 50 55 60 Ile Ser Ser Glu Ile Asp Leu Ser Ile Ser Gly Glu Glu Ile Glu Ser 65 70 75 80 Leu Tyr Tyr Asp Ser Thr Ile Pro Lys Phe Leu Gly Glu Asn Val Phe 85 90 95 Glu Asn Asn Thr Asp Gln Glu Gln Ser Tyr Asn Thr Ser Lys Phe Ser 100 105 110 Glu Thr Tyr Thr Glu Ser Thr Ser Thr Ser Val Ser Lys Gly Phe Lys 115 120 125 Ile Asn Val Gly Arg Asp Phe Thr Ile Pro Leu Ile Leu Asn Glu Gly 130 135 140 Gly Lys Ile Asn Leu Glu Tyr Asn Ser Gly Ser Thr Asn Thr Asn Thr 145 150 155 160 Leu Ser Lys Thr Tyr Thr Leu Glu Val Pro Ser Gln Pro Val Lys Val 165 170 175 Pro Pro Asn Lys Ile Tyr Lys Ser Val Val Glu Tyr Ser Gln Arg Thr 180 185 190 Tyr Lys Gly Thr Val Lys Phe Tyr Gly Arg Asn Leu His Asn Pro His 195 200 205 Pro Ile Asn Thr Ile Lys Thr Thr Gly Ser Tyr Thr Gly Trp Met Gly 210 215 220 Met Gln Glu Ile Lys Gln Phe Thr Phe Asn Asp Pro Leu Tyr Lys His 225 230 235 240 Tyr Asp Gly Leu Ser Asp Ser Gln Lys Lys Glu Val Glu Asn Asp Gly 245 250 255 Val Val Ile Ile Pro Phe Leu Gly Ala Thr Tyr Val Val Val Glu Gly 260 265 270 Lys Gly Ser Phe Glu Gly Val Tyr Gly Ala Lys Leu Asn Val Lys Thr 275 280 285 Tyr Asp Ile Thr Asp Lys Asn Asn Ile Lys Leu Val Asp Ser Arg Ser 290 295 300 Ile Asp Leu 305 <210> 200 <211> 441 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 200 Met Tyr Ala His Lys Gln Pro Phe Phe Phe Ser Phe Leu Asn Val Gln 1 5 10 15 Ser Ser Ala Gly Asp Tyr His Tyr Ser Glu Phe Gln Arg Tyr Ser Ala 20 25 30 Gln Tyr Ala Asp His Cys Glu Leu Val Val Asn Asn Gln Leu Asn Lys 35 40 45 Ile Gln Asn Thr Thr Gly Lys Thr Trp Lys Asp Tyr Asn Glu Tyr Arg 50 55 60 Arg Lys Met Ile Leu Ser Val Phe Asp Ile Val Ala Glu Phe Ser Thr 65 70 75 80 Phe Asp Pro Ile Leu Tyr Lys Gly Ala Ile Asn Arg Glu Ile Leu Thr 85 90 95 Arg Lys Ile Tyr Thr Asp Pro Val Asn Phe Thr Pro Gly Ser Ser Ile 100 105 110 Ala Asn Asp Glu Asn Lys Tyr Thr Val Pro Pro Ser Arg Val Asn Gln 115 120 125 Leu Val Ala Ser Thr Leu Phe Thr Asn Val Ala Ser Ala Gln Tyr Ala 130 135 140 Gly Phe Ile Gly Asn Ile Asn Arg Tyr Leu Ser Leu Ser Arg Gly Glu 145 150 155 160 Pro Phe Asp Gly Pro Leu Ile Gly Asn Gln Val Tyr Glu Lys Val Leu 165 170 175 Ala Gly Val Pro Thr Asn Gln Ser Ile Tyr Glu Val Gly Val Glu Gly 180 185 190 Ile Gln Asn Asp Tyr Pro Arg Asn Ile Gly Leu Arg Trp Gly Ser Leu 195 200 205 Thr Ala Phe Gln Asn Phe Tyr Ala Gly Gly Thr Thr Asn Leu Gly Ser 210 215 220 Leu Thr Arg Val Ser Val Pro Pro Lys Asn Asn Asp Pro Ile Asn Ile 225 230 235 240 Thr Asn Phe Thr His Gln Leu Ser Asp Ile Ile Leu Pro Gly Asn Ser 245 250 255 Gly Ser Ser Phe Ala Trp Thr His Val Glu Val Asn Pro Thr Gly Asn 260 265 270 Tyr Leu Ser Thr Asn Gln Ile Asn Leu Ile Ala Gly Thr Lys Ala Ser 275 280 285 Glu Ser Pro Gln Ile Lys Lys Gly Pro Arg Phe Ile Gly Gly Asp Leu 290 295 300 Leu Thr Ala Asp Trp Arg Thr Gly Asn Ile Ile Ser Pro Ser Tyr Gln 305 310 315 320 Leu Ser Pro Lys Phe Pro Gly Thr Arg Thr Ser Phe Arg Val Arg Val 325 330 335 Arg Tyr Gly Ala Asn Ser Ser Gly Ser Met Gln Phe Thr Phe Gly Ala 340 345 350 Thr Thr Ser Ser Gln Leu Ala Tyr Thr Ala Thr Gly Tyr Ser Pro Thr 355 360 365 Asn Thr Lys Tyr Asn Gln Phe Arg Thr Ile Glu Phe Phe Thr Pro Leu 370 375 380 Glu Ile Thr Thr Glu Gly Lys Leu Ile Leu Val Leu Tyr Asn Thr Asn 385 390 395 400 Ser Ala Pro Thr Phe Val Ile Asp Arg Leu Glu Leu Ile Pro Met Ile 405 410 415 Gly Leu Pro Thr Glu Tyr Asn Glu Pro Gln Lys Leu Glu Thr Ala Lys 420 425 430 Lys Ala Val Thr Asp Leu Phe Thr Asn 435 440 <210> 201 <211> 415 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 201 Met Tyr Ala His Lys Gln Pro Phe Phe Phe Ser Phe Leu Asn Val Gln 1 5 10 15 Ser Ser Ala Gly Asp Tyr His Tyr Ser Glu Phe Gln Arg Tyr Ser Ala 20 25 30 Gln Tyr Ala Asp His Cys Glu Leu Val Val Asn Asn Gln Leu Asn Lys 35 40 45 Ile Gln Asn Thr Thr Gly Lys Thr Trp Lys Asp Tyr Asn Glu Tyr Arg 50 55 60 Arg Lys Met Ile Leu Ser Val Phe Asp Ile Val Ala Glu Phe Ser Thr 65 70 75 80 Phe Asp Pro Ile Leu Tyr Lys Gly Ala Ile Asn Arg Glu Ile Leu Thr 85 90 95 Arg Lys Ile Tyr Thr Asp Pro Val Asn Phe Thr Pro Gly Ser Ser Ile 100 105 110 Ala Asn Asp Glu Asn Lys Tyr Thr Val Pro Pro Ser Arg Val Asn Gln 115 120 125 Leu Val Ala Ser Thr Leu Phe Thr Asn Val Ala Ser Ala Gln Tyr Ala 130 135 140 Gly Phe Ile Gly Asn Ile Asn Arg Tyr Leu Ser Leu Ser Arg Gly Glu 145 150 155 160 Pro Phe Asp Gly Pro Leu Ile Gly Asn Gln Val Tyr Glu Lys Val Leu 165 170 175 Ala Gly Val Pro Thr Asn Gln Ser Ile Tyr Glu Val Gly Val Glu Gly 180 185 190 Ile Gln Asn Asp Tyr Pro Arg Asn Ile Gly Leu Arg Trp Gly Ser Leu 195 200 205 Thr Ala Phe Gln Asn Phe Tyr Ala Gly Gly Thr Thr Asn Leu Gly Ser 210 215 220 Leu Thr Arg Val Ser Val Pro Pro Lys Asn Asn Asp Pro Ile Asn Ile 225 230 235 240 Thr Asn Phe Thr His Gln Leu Ser Asp Ile Ile Leu Pro Gly Asn Ser 245 250 255 Gly Ser Ser Phe Ala Trp Thr His Val Glu Val Asn Pro Thr Gly Asn 260 265 270 Tyr Leu Ser Thr Asn Gln Ile Asn Leu Ile Ala Gly Thr Lys Ala Ser 275 280 285 Glu Ser Pro Gln Ile Lys Lys Gly Pro Arg Phe Ile Gly Gly Asp Leu 290 295 300 Leu Thr Ala Asp Trp Arg Thr Gly Asn Ile Ile Ser Pro Ser Tyr Gln 305 310 315 320 Leu Ser Pro Lys Phe Pro Gly Thr Arg Thr Ser Phe Arg Val Arg Val 325 330 335 Arg Tyr Gly Ala Asn Ser Ser Gly Ser Met Gln Phe Thr Phe Gly Ala 340 345 350 Thr Thr Ser Ser Gln Leu Ala Tyr Thr Ala Thr Gly Tyr Ser Pro Thr 355 360 365 Asn Thr Lys Tyr Asn Gln Phe Arg Thr Ile Glu Phe Phe Thr Pro Leu 370 375 380 Glu Ile Thr Thr Glu Gly Lys Leu Ile Leu Val Leu Tyr Asn Thr Asn 385 390 395 400 Ser Ala Pro Thr Phe Val Ile Asp Arg Leu Glu Leu Ile Pro Met 405 410 415 <210> 202 <211> 192 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 202 Met Ala Ala Ser Phe Arg Thr Val Val Glu Val Ala Gln Asp His Leu 1 5 10 15 Ala Gln Ala Arg Ser Ile Asp Arg Val Phe Gln Glu Ala Ile Ala Pro 20 25 30 Ala Thr Val Asn Phe Asp Phe Glu Ala Ile His Arg Ala Ala Ser Ala 35 40 45 Val Pro Asp Ser Asp Val Val Lys Met Val Arg Gly Trp Gly Leu Gln 50 55 60 Glu His Ala Pro Val Leu Val Met Val Leu Ser Leu Lys Glu Ala Val 65 70 75 80 Arg Gln Ala Leu Pro Pro Glu Cys Ala Glu Ala Gly Phe Trp Ala Thr 85 90 95 Val Glu Arg Glu Leu Val Gln Ala Phe Thr Gly Leu Ala Ala Gln Glu 100 105 110 Gly Arg Pro Gly Leu Ser Phe Tyr Glu Glu Ser Gly Asp Arg Thr Arg 115 120 125 Phe Tyr Arg Asp Leu Phe Phe Ala Leu Gln Asp Glu Glu Thr Gly Asp 130 135 140 His Met Tyr Ala Leu Ala Phe Cys Val Asp Val Thr Val Glu Leu Pro 145 150 155 160 Lys Ala Glu Thr Leu Ala Leu Asp Leu Thr Asp Val Val Ser Phe Ala 165 170 175 Val Arg Leu Asn Ala Ile Val Val Arg Gln Ala Leu Ala Val Ser Val 180 185 190 <210> 203 <211> 319 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 203 Met Thr Asn Thr Gln Met Asp Asn Lys Tyr Leu Phe Arg Pro Ser Tyr 1 5 10 15 Glu Ala Lys Pro Asp Gly Thr Thr Val Asn Pro Tyr Tyr Ile Ile Ile 20 25 30 Asn Asp Leu Lys Arg Trp Pro Cys Tyr Val Thr Asp Asn Arg Asn Phe 35 40 45 Ile Ser Ser Ser Glu Glu Leu Gln Thr Arg Val Ala Pro Ser Tyr Asp 50 55 60 Pro Thr Gly Lys Tyr Asp Gly Thr Pro Ser Ala Asp Phe Asn Arg Val 65 70 75 80 Tyr Arg Asp Tyr Ala Leu Asp Pro Ala Phe Arg Pro Leu Tyr Ala Ile 85 90 95 Asn Ala Gln Ile Leu Pro Lys Tyr Asn Tyr Trp His Gln Gly Asn Trp 100 105 110 Gln Tyr Asn Glu Leu Gly Arg Val Ser Gln Leu Gly Gln Asp Ile Gln 115 120 125 Asn Phe Ala Asn Leu Ile Cys Val Lys Tyr Ile Asn Glu Leu Asn Gln 130 135 140 Ile Ile Asp Asp Thr Gln Asn Asp Lys Leu Ser Gln Lys Asp Ile Asp 145 150 155 160 Thr Phe Lys Asn Ile Cys Ser Asp Leu Gln Ser Gln Ile Gly Pro Cys 165 170 175 Gln Arg Arg Ser Arg Asn Ile Tyr Asn Glu Tyr Gln Asn Ala Ile Asn 180 185 190 Ile Leu Leu Ser Gln Ser His His Asp Ala Ala Asn Tyr Ala Phe Thr 195 200 205 Ile Val Asp Asn Ala Tyr Ser Thr Ala Lys Ser Gly Asp Gln Asn Ala 210 215 220 Leu Gly Gly Ile Arg Ser Tyr Ala Ser Ser Val Leu Asn Tyr Ala Asn 225 230 235 240 Ala Tyr Asp Gln Gly Val Ile Thr Ala Ser Met Asn Leu Gln Gly Met 245 250 255 Trp Met Phe Phe Gly Asp Asn Leu Gln Glu Leu Ile Ser Asn Leu Lys 260 265 270 Asp Pro Ile Val Asp His Asn Ala Leu Ile Ala Ser Leu Gln Leu Glu 275 280 285 Ile Ala Ile Glu Glu Trp Gln Asn Val Ser Thr Asn Ala Ala Glu Phe 290 295 300 Ile Lys Glu Trp Ala Gly Tyr Gly Ala Ser Leu Gly Tyr Asp Cys 305 310 315 <210> 204 <211> 307 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 204 Met Ser Ile Tyr Asn Tyr Arg Ile Thr Ser Trp Phe Gly Asp Arg Ser 1 5 10 15 Ile Leu Pro Ser Asn Glu Thr Leu Gln Gln Gln Ser Trp Thr Gly Glu 20 25 30 Ala Lys Gln Lys Trp Asn Leu Arg Asp Leu Gly Asp Tyr Ser Phe Glu 35 40 45 Ile Val Asn Gln Ala Asn Gly Lys Val Pro Thr Tyr Gln Trp Ala Gly 50 55 60 Ser Leu Val Asp Asn Val Glu Tyr Leu Lys Leu Asp Tyr Ser Asn Pro 65 70 75 80 Ser Asp Pro Asp Lys Val Phe Gly Ile Ile Asn Arg Ser Phe Leu Phe 85 90 95 Asp Gly Thr Asn Tyr Ala Ile His Ala Glu Asp Leu Val Lys Ile Gln 100 105 110 Lys Leu Pro Asp Val Gly Thr Arg Pro Asp Ala Pro Asn Tyr Thr Gly 115 120 125 Gly Val Asp Gln Gln Leu Pro Gln Val Ser Asp Ser Val Val Val Gly 130 135 140 Ala Ser Leu Ile Pro Cys Ile Met Val Asn Asp Asn Gln Ala Ser Asp 145 150 155 160 Tyr Thr Lys Ile His Asn Ser Pro Tyr Tyr Thr Leu Val Lys Glu Glu 165 170 175 Tyr Trp Asp Lys Thr Tyr Ser Ala Val Ile Pro Ala Gly Val Thr His 180 185 190 Lys Tyr Ser Phe Thr Thr Gly Met Ser Ser Val Asp Gln Gln Lys Met 195 200 205 Thr Asp Thr Leu Ser Met Ser Ile Gly Ala Asp Phe Gly Leu Ser Phe 210 215 220 Gly Ala Ala Ser Ala Ser Leu Lys Thr Glu Ile Ser Arg Thr Ile Gln 225 230 235 240 Thr Glu Ile Ser Ser Thr Asn Thr Asn Ala Ser Glu Glu Asn Val Thr 245 250 255 Arg Asp Val Gln Ser Glu Pro Gly Lys Thr Thr Gly Phe Thr Glu Tyr 260 265 270 Gln Leu Ala Thr Arg Tyr Thr Leu Lys Arg Ala Asp Gly Ser Ile Val 275 280 285 Ser Asp Pro Trp Val Val Lys Asn Asn Lys Ile Thr Ile Thr Arg Lys 290 295 300 Asn Ala Gln 305 <210> 205 <211> 295 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 205 Met Asp Gln Ile Asn Thr Ser Glu Asn Asn Leu Gln Arg Glu Val Lys 1 5 10 15 Ala His Thr Ile Leu Asp Trp Lys Asp Pro Ile Phe Asn Ala Thr Glu 20 25 30 Ile Val Gly Lys Asn Leu Leu Val Pro Gly Ile Tyr Leu Phe Thr Asn 35 40 45 Ser Thr Tyr His His Met Gly Tyr Tyr Gly Val Lys Tyr Glu Gln Phe 50 55 60 Ser Val Glu Ala Asp Gly Ser Pro Ser His Thr Asn Ser Thr Ser Ile 65 70 75 80 Phe Val Gly Lys Thr Thr Leu Thr Asn Ile Thr Asp Gln Glu Gln Thr 85 90 95 Leu Ser Thr Asn Ser Phe Ser Lys Met Ile Ser Asn Ser Val Ser Asn 100 105 110 Ser Thr Thr His Gly Phe Lys Phe Gly Thr Lys Ala Ser Ala Lys Phe 115 120 125 Gln Ile Pro Phe Val Gly Glu Thr Gly Ile Glu Leu Ser Ala Glu Tyr 130 135 140 Asn Phe Ser Asp Thr Ser Ser Thr Thr Asn Thr Glu Ser Tyr Thr Tyr 145 150 155 160 Ile Ala Ser Pro Gln Asn Ile Lys Val Pro Ala His Ser Thr Val Glu 165 170 175 Val Leu Val Asn Leu Asn Thr Val Lys Ala Lys Gly Asn Val Lys Leu 180 185 190 Leu Thr Lys Val Ser Gly Arg Asp Gln Gly Val Phe Val Phe Asp Pro 195 200 205 Gln Thr Gly Asp Ile Ser Lys Ser Tyr Tyr Tyr Asp Leu His Phe Asn 210 215 220 Gln Ile Val Glu Lys Ala Ser Lys Phe Glu Lys Leu His Asn Ile Ser 225 230 235 240 Ser Asn Ser Asp Gly Asn Thr Val Asn Ile Ile Gly Ser Gly Lys Tyr 245 250 255 Glu Ala Glu Tyr Gly Thr Glu Phe Ser Val Thr Val Arg Pro Val Asp 260 265 270 Asn Lys Gly Arg Ser Ile Asn Gly Gly Tyr Thr Phe Asn Val Lys Pro 275 280 285 Glu Lys Ile Ile Lys Val Glu 290 295 <210> 206 <211> 315 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 206 Met Pro Pro Gln Val Tyr Ala Glu Ala Ser Ile Ala Gln Glu Lys Ser 1 5 10 15 Ile Gly Ile Val Asp Val Asn Glu Val Leu Lys Lys Val Gly Thr Tyr 20 25 30 Tyr Tyr Lys Asn His Leu Ala Asn Thr Val Ala Asn Pro Glu Ser Asn 35 40 45 Gly Phe Arg Tyr Thr Leu Arg Ala Asn Pro Asp Ser Val Thr Pro Val 50 55 60 Ile Asp Leu Ser Ile Glu Ala Arg Thr Glu Asn Ile His Tyr Asp Ser 65 70 75 80 Thr Ile Pro Ile Phe Ile Gly Glu Asn Thr Phe Pro Asn Asn Leu Asp 85 90 95 Glu Glu Gln Ser Tyr Asn Thr Leu Lys Tyr Ser Lys Thr Tyr Thr Glu 100 105 110 Ser Thr Ser Thr Ser Ile Ser Ser Gly Phe Lys Val Gly Gly Ala Gly 115 120 125 Asp Leu Gly Asn Lys Phe Ile Leu Pro Leu Ile Leu Glu Gly Ala Gly 130 135 140 Lys Ile Asn Leu Glu Tyr Asn Thr Gly Ser Thr Glu Thr Asn Thr Thr 145 150 155 160 Ser Glu Ser Tyr Thr Leu Glu Val Pro Pro Gln Pro Val Lys Val Pro 165 170 175 Pro His Lys Thr Tyr Lys Thr Val Val Glu Phe Ser Gln Arg Thr Tyr 180 185 190 Arg Gly Asp Val Val Phe Thr Gly Arg Thr Glu Ser Thr Met Ala Asn 195 200 205 Arg Ser Ile Ile Asn Ala Thr Gly Ile Tyr Thr Gly Trp Met Gly Met 210 215 220 Gln Asp Ser Lys Lys Phe Thr Tyr Asp Asn Tyr Leu Gly Val His Tyr 225 230 235 240 Ala Gly Leu Thr Ala Ser Gln Gln Gln Glu Ile Lys Asn Ala Gly Val 245 250 255 Gln Ile Thr Thr Ser Gly Tyr Gly Ala Ala Ala Asn Arg Phe Ser Ser 260 265 270 Ile Glu Val Thr Gly Lys Gly Ser Phe Ser Gly Val Ile Gly Ala Glu 275 280 285 Leu Ile Val Thr Thr Tyr Asp Val Thr Asp Ala Lys Asn Ala Arg Leu 290 295 300 Val Asn Gln Arg Thr Val Pro Ile Glu Leu Asp 305 310 315 <210> 207 <211> 653 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 207 Met Lys Arg Asn Lys Asp Cys Asn Asp Gly Ile Gln Lys Ser Asp Met 1 5 10 15 Ser Asp Arg Tyr Pro Tyr Ala Asn Asp Pro Asn Ala Ala Leu Gln Asn 20 25 30 Met Glu Tyr Lys Glu Trp Leu Ser Val Cys Gln Glu Gly Gly Gln Gln 35 40 45 Val Leu His Leu Glu Ser Val Gly Asn Glu Thr Val Asn Ala Val Ser 50 55 60 Ala Gly Val Ile Val Val Gly Thr Met Met Ser Ala Met Ser Ala Pro 65 70 75 80 Leu Ala Ile Pro Gly Gly Ile Leu Ile Ser Phe Gly Thr Leu Ala Ala 85 90 95 Ala Leu Trp Pro Asp Glu Glu Asn Pro Thr Lys Val Trp Ser Asp Phe 100 105 110 Met Lys His Gly Glu Thr Leu Phe Asp Lys Lys Ile Ser Glu Leu Val 115 120 125 Lys Lys Gln Ala Gln Ala His Phe Glu Gly Ile Lys Thr Leu Leu Val 130 135 140 Asp Tyr Glu Lys Ala Phe Asn Asp Trp Lys Glu Asn Lys Asn Arg Leu 145 150 155 160 Thr Ala Glu Lys Val Lys Arg Glu Phe Asn Asp Val Asp Arg Gln Ile 165 170 175 Lys Thr Val Ile Pro His Leu Lys Tyr Glu Gly Tyr Glu Ala Leu Leu 180 185 190 Leu Ser Cys Phe Ala Gln Val Ala Asn Leu His Leu Asn Leu Leu His 195 200 205 Gln Gly Ala Ala Phe Gly Asp Glu Trp Asp Lys Tyr Ser Ser Tyr Leu 210 215 220 Ser Thr Ser Glu Asp Cys Tyr Glu Asp Leu Met Ser Arg Ile Glu Thr 225 230 235 240 Tyr Ile Asn His Cys Thr Lys Thr Tyr Asn Asp Gly Leu Ile Glu Leu 245 250 255 Lys Asn Lys Pro Asn Ile Lys Trp Asn Ile Tyr Asn Thr Tyr Arg Arg 260 265 270 Glu Met Thr Leu Thr Ala Leu Asp Leu Val Ala Leu Phe Pro Asn Tyr 275 280 285 Asp Val Lys Lys Tyr Pro Ile Gly Thr Gln Thr Glu Leu Thr Arg Glu 290 295 300 Val Tyr Thr Val Leu Asn Ser Met Asp Asp Leu Val Asp Phe Glu Ala 305 310 315 320 Ala Glu Lys Ser Leu Ile Gln Asn Pro His Val Phe Arg Trp Leu Ala 325 330 335 Gly Phe Thr Phe Val Thr Lys Asn Ile Ser Ala Ile Asp Leu Lys Tyr 340 345 350 Leu Ser Gly Ile Arg Asn Trp Tyr Tyr Tyr Thr Asn Phe Asp Thr Leu 355 360 365 Lys Ala Asp Lys Ala Asn Ser Glu Asn Ser Gly Gly Gly Ser Gln Lys 370 375 380 Phe Phe Phe Gly Ala Gly Ser Ile Tyr Lys Leu Glu Ile Ile Arg Asn 385 390 395 400 Met Asp Asp His Trp Gly Gly Leu Pro Phe Ala Asn Glu Val Gln Val 405 410 415 Phe Thr Pro Ser Ile Thr Tyr Asp Asn Lys Gln Ser Gln Thr Asn Ser 420 425 430 Val Tyr Asn Lys Lys Gly Asp Ala Ser Ser Gly Ile Pro Ile Met Asp 435 440 445 Leu Leu Tyr Leu Pro Lys Ala Lys Asp Asp Ser Pro Phe Ser Gln Gln 450 455 460 Asp Ile Pro Ser Ala Asn Asn Tyr Ser His Arg Leu Ser Tyr Ile Ala 465 470 475 480 Arg Val Lys Lys Ile Arg Gly Thr Arg Asp Val Tyr Asn Tyr Ala Phe 485 490 495 Ala Trp Thr His Arg Ser Val Asn Arg His Asn Thr Ile Ala Lys Asp 500 505 510 Val Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Ala Leu Glu Pro Asn Lys Asp 515 520 525 Phe Asp Val Ile Lys Gly Pro Gly His Thr Gly Gly Asp Leu Val Lys 530 535 540 Leu Asn Tyr Asn Glu Thr Ser Gly Leu Glu Ile Lys Cys Leu Thr Glu 545 550 555 560 Asn His Pro Lys Ile Asp Tyr Arg Ile Arg Ile Arg Tyr Ala Ala Asn 565 570 575 Glu Asp Thr Arg Val Glu Ile Ile Val Pro Glu Ser Asp Gly Phe Gly 580 585 590 Ser Ile Lys Pro Ala Lys Lys Thr Tyr Ser Asp Asp Asn Tyr Gln Lys 595 600 605 Tyr Asn Ser Phe Gln Tyr Leu Asp Thr Arg Ala Val Val Tyr Gly Glu 610 615 620 Gly Lys Gln Val Ala Leu Ser Ile Lys Asn Leu Glu Pro Asp Thr Phe 625 630 635 640 Ile Leu Ile Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Trp Phe Gly 645 650 <210> 208 <211> 291 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 208 Met Thr Glu Asn Thr Pro Thr Ser Val Asn Glu Asn Val Lys Val Gly 1 5 10 15 Val Thr Asp Val Gln Ser Glu Leu Lys Lys Ile Gly Glu Tyr His Tyr 20 25 30 Thr Asn Asn Ile Ala Gly Thr Lys Ile Glu Ser Trp Pro Thr Leu Thr 35 40 45 Phe Gly Ser Arg Pro Asp Ser Val Glu Thr Lys Val Asn Phe Ser Ile 50 55 60 Thr Gly Thr Glu Asn Lys Leu Asn Phe Asp Ser Lys Ile Val Glu Tyr 65 70 75 80 Val Gly Glu Asn Ile Phe Glu Asn Thr Thr Glu Gln Ser Gln Lys Phe 85 90 95 Ser Thr Ala Lys Tyr Thr Lys Ser Val Thr Glu Ser Ile Ala Thr Ala 100 105 110 Thr Thr Lys Gly Phe Lys Val Gly Gly Ser Gly Asp Gly Ser Asn Ile 115 120 125 Phe Thr Ile Pro Leu Leu Leu Asn Asn Gly Ile Lys Ile Asn Gly Glu 130 135 140 Phe Asn Ser Ser Thr Thr Glu Thr Lys Thr Lys Ser Glu Thr Arg Ser 145 150 155 160 Ile Glu Ala Ser Ala Gln Ser Ile Glu Val Pro Pro His Lys Lys Tyr 165 170 175 Lys Ala Asp Val Val Leu Glu Gln Arg Asn Phe Trp Gly Asp Val Thr 180 185 190 Phe Thr Gly Val Gly Val Lys Pro Ala Thr Thr Ile Lys Gly Thr Ala 195 200 205 Ser Tyr Trp Ala Pro Asn Gly Met Gly Ala Trp Lys Gln Tyr Thr Phe 210 215 220 Ser Asp Asn Thr Val Asn Tyr Trp Lys Gly Leu Thr Ala Ser Gln Lys 225 230 235 240 Asn Ser Ile Asn Gly Ile Lys Phe Glu Asn Asn Asp Val Lys Ala Glu 245 250 255 Gly Thr Ala Lys Val Glu Gly Thr Phe Gly Ser Met Leu Ile Val Lys 260 265 270 Val Tyr Asp Ile Thr Asp Lys Ser Asn Pro Lys Leu Val Glu Thr Arg 275 280 285 Ser Phe Lys 290 <210> 209 <211> 369 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 209 Met Thr Phe Lys Val Gly Met Lys Tyr Met Phe Lys Asn Lys Asn Ser 1 5 10 15 Arg Lys Tyr Leu Asp Ile Glu Gly Asn Gln Thr Gly Asn Asn Ala Asn 20 25 30 Val Gln Gln Tyr Glu Tyr Leu Ala Asp Ala Leu Ser Glu Arg Phe Phe 35 40 45 Leu His Lys Leu Asp Asp Asn Tyr Tyr Ala Ile Ile Asn Leu Asn Ser 50 55 60 Gly Lys Val Ile Asp Ile Arg Gly Asn Gln Thr Gly Asn Asn Ala Asn 65 70 75 80 Ile Gln Gln Phe Glu Trp Arg Gly Asp Ala Asn Ser Glu Tyr Trp Tyr 85 90 95 Phe Arg Arg Glu Glu Asp Gly Tyr Tyr Val Ile Glu Ser Lys His Ser 100 105 110 Gly Lys Val Ile Asp Ile Glu Gly Asn Gln Thr Gly Asn Asn Ala Asn 115 120 125 Val Gln Gln Phe Gln Phe Leu Lys Asp Ala Pro Ser Glu Arg Phe Ala 130 135 140 Val Glu Glu Ala Gly Ser Val Ser Leu Pro Ser Ile Asn Thr Gln Pro 145 150 155 160 Leu Ser Pro Val Pro Gln Tyr Glu Thr Ile Asn Asp Gln Leu Pro Glu 165 170 175 Glu Thr Glu Arg Val Val Thr Ala Phe Thr Ile Val Pro Ala Ile Ala 180 185 190 Val Lys Asp Pro His Tyr Gly Gly Asp Thr Ala Lys Gln Ile Lys Glu 195 200 205 Asn Pro Tyr Tyr Met Val Val Lys Lys Gln Trp Trp Lys Lys Gln Glu 210 215 220 Ser Tyr Val Leu Ala Pro Gly Glu Thr Tyr Asn Phe Glu Val Thr Thr 225 230 235 240 Gly Ile Arg Val Thr Asp Gln Glu Thr Ala Thr Lys Thr Val Ser Leu 245 250 255 Ser Ile Gly Ala Asp Met Gly Phe Ser Phe Lys Gly Val Ser Leu Gly 260 265 270 Met Ser Ser Gln Tyr Ser Gln Glu Leu Gln Thr Ser Ile Ser His Thr 275 280 285 Thr Glu Gln Leu Lys Glu Glu Thr Lys Arg His Thr Ile Thr Asn Leu 290 295 300 Phe Ser Glu Arg Met Ala Tyr Ser Arg Tyr Ile Leu Thr Thr Glu Tyr 305 310 315 320 Ser Val Arg Arg Asp Ser Gly Thr Ile Val Asn Ser Ser Trp Thr Met 325 330 335 Thr Asp Lys Thr Arg Thr His Ala Val Thr Phe Pro Lys Ser Thr Gly 340 345 350 Lys Val Leu Asn Glu Asn Ile Lys Gln Ile Ser Lys Ser Glu Ser Leu 355 360 365 Lys <210> 210 <211> 466 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 210 Met Phe Ala Glu Glu Lys Asp Lys Asn Ala Pro Gln Gln Gln Asn Thr 1 5 10 15 Ile Gln Gln Lys Asp Ala Gly Thr Tyr Tyr Glu Gly Glu Gln Lys Glu 20 25 30 Leu Asn Pro Leu Ala Gln Leu Asp Lys Trp Thr Gln Asp Leu Gly Lys 35 40 45 Thr Ser Gly Ala Gly Asp Tyr Lys Thr Thr Leu Gly Met Val Glu Lys 50 55 60 Leu Leu Pro Thr Ile Tyr Lys Asp Leu Asn Ser Gly Asn Phe Asn Asn 65 70 75 80 Thr Ala Arg Ser Phe Thr Met Leu Ser Thr Ala Leu Ile Pro Tyr Gly 85 90 95 Gly Ala Phe Ile Ser Pro Ile Val Gly Leu Ile Trp Pro Glu Asn Thr 100 105 110 Thr Ala Gln Asp Ala Lys Leu Gln Lys Met Val Glu Gly Leu Thr Ser 115 120 125 Met Met Gly Gln Lys Ile Asn Asp Tyr Asp Leu Ala Lys Leu Lys Gln 130 135 140 Lys Thr Asp Ala Leu Thr Asn Thr Leu Lys Lys Phe Gln Asp Ser Val 145 150 155 160 Asn Asn Lys Pro Gln Ser Glu Ser Tyr Tyr Asp Asn Ile Gln Thr Ala 165 170 175 Asn Val Thr Tyr Ala Asp Tyr Ile Asn Thr Lys Phe Glu Glu Ile Ile 180 185 190 Lys Glu Ser Gln Thr Pro Gly His Gln Ile Pro Glu Leu Pro Ile Phe 195 200 205 Thr Val Ile Ala Thr Ala His Leu Gln Phe Leu His Phe Ile Glu Glu 210 215 220 Asn Ala Val Lys Asn Pro Arg Ile Lys Met Asp Pro Glu His Leu Asn 225 230 235 240 Arg Tyr Phe Pro Lys Phe Lys Asp Thr Ala Arg Lys Tyr Arg Lys Tyr 245 250 255 Ile Asn Asp Val Asn His Asp Ala Gln Gln Trp Leu Tyr Asp Phe Thr 260 265 270 Gly Gly Gly His Ile Lys Ala Asn Asn Pro Ala His Ile Glu Ala Met 275 280 285 Asn Lys Ile Ala Asp Leu Thr Lys Gln Thr Ser Asp Asn Glu Ala Phe 290 295 300 Leu Leu Ala Ser Asn Pro Pro Ser Val Gly Asp Lys Thr Gly Leu Val 305 310 315 320 Lys Glu Asp Gly Asp Lys Trp His Tyr Tyr Ser Pro Arg Asp Gly Phe 325 330 335 Glu Asn Ser Gln His Gln Lys Phe Asn Lys Gly Ser Leu Val Thr Gly 340 345 350 Pro Leu Asp Ile Asp Gly Arg Thr Tyr Leu Phe Ser Phe Glu Glu Gly 355 360 365 Met Lys Asn Ser Ala Gly Lys Lys Phe Asn Lys Gly Asp Met Phe Thr 370 375 380 Gly Trp Tyr Asn Asp Ala Gly Val Trp Ser Tyr Tyr Lys Pro Glu Ser 385 390 395 400 Gly Val Met Ala Thr Asp Trp Gln Asn Ile Ser Gly Lys Trp Tyr Tyr 405 410 415 Phe Ala Thr Ala Tyr Gln Glu Phe Asn Gly Gly Ala Phe Ile Ser Lys 420 425 430 Gly Asp Met Ile Lys Gly Lys Thr Val Glu Ile Ser Gly Lys Leu Tyr 435 440 445 Thr Phe Asp Glu Asn Gly Ala Cys Leu Asn Pro Asp Gly Lys Pro Ile 450 455 460 Ala Lys 465 <210> 211 <211> 1876 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 211 Met Ala Ser Leu Ala Asp Leu Tyr Pro Ser Tyr Tyr Asn Val Leu Ala 1 5 10 15 Glu Pro Pro Phe Ile Asn Gly Asp Asn Asp Ile Ile Ile Thr Ala Lys 20 25 30 Ser Asp Cys Lys Glu Asp Ser Ala Ser Glu Ala Ala Gly Asn Ser Asn 35 40 45 Lys Asn Asn Tyr Trp Ala Gly Ala Gln Ser Thr Trp Lys Cys Tyr Trp 50 55 60 Gln Ser Gly Tyr Gln Asp Ala Tyr Thr Gly Val Ile Ser Ala Ala Phe 65 70 75 80 Ser Asp Asp Asn Phe Asn Tyr Val Asp Phe Thr Lys Lys Val Ile Gly 85 90 95 Leu Asn Gly Phe Phe Ile Ser Trp Leu Gly Gly Glu Ile Ser Glu Glu 100 105 110 Leu Arg Ser Thr Leu Asn Gly Ala Glu Lys Ala Leu Glu Val Ala Gly 115 120 125 Met Val Thr Leu Pro Ile Val Val Pro Ile Ala Gln Ala Leu Val Met 130 135 140 Ala Ile Phe Pro Ile Ser Val Thr Lys Lys Lys Arg Glu Asp Gln Ala 145 150 155 160 Lys Thr Leu Trp Asp Leu Leu Ala Lys Arg Val Asp Glu Glu Ile Lys 165 170 175 Asp Leu Ile Lys Asp Tyr Asp Ala Asn Ala Leu Asn Gln Phe Ile Ala 180 185 190 Gly Phe Gln Thr Val Leu Lys Asp Leu Ser Asp Ala Val Gln Ile Ala 195 200 205 Ile Cys Gln Pro Ile Asp Leu Asn Pro Asp Ile Pro Ser Lys Val Asn 210 215 220 Pro Asn Cys Ile Pro Tyr Thr Asp Ile Glu Leu Val Asn Asn Val Lys 225 230 235 240 Gln Lys Leu Ser Thr Val Asp Ser Ala Phe Thr Thr Leu Ile Pro Gln 245 250 255 Phe Gln Lys Ser Asp Tyr Ala Ser Ala Glu Leu Pro Gln Phe Cys Leu 260 265 270 Ala Ala Thr Leu His Leu Ser Thr Leu His Ser Ala Ile Ile Met Ser 275 280 285 Glu Pro Trp Glu Leu Asn Pro Asn Ile Arg Lys Ser Tyr Ile Arg Lys 290 295 300 Leu Arg Arg Leu Ile Lys Ser Tyr Ser Leu Tyr Val Thr Gln Val Val 305 310 315 320 Thr Lys Ala Ser Gln Asp Tyr Leu Lys Gln Asn Ser Ala Gly Asn Leu 325 330 335 Thr Lys Lys Gly Phe Asn Glu Tyr Asn Gln Leu Leu Ser Phe Tyr Val 340 345 350 Thr Glu Cys Leu Asp Tyr Val Ala Met Trp Arg Phe Leu Asp Pro Ile 355 360 365 Asp Tyr Pro Leu Pro Thr Tyr Ala Glu Leu Thr Arg Val Ile Val Gly 370 375 380 Asn Ile Val Gly Pro Tyr Glu Glu Asp Asn Thr Val Gly Gly Asn Ala 385 390 395 400 Thr Pro Ile Ser Asp Asp Leu Arg Pro Lys Ile Gln Ile Phe Asp Pro 405 410 415 Thr Ser Gln Asp Phe Lys Glu Leu Ser Asn Ser Arg Met Tyr Asp Leu 420 425 430 Leu Gly Leu Thr Tyr Asn Asn Leu Gln Met Lys Asn Val Thr Met His 435 440 445 Ser Gln Gly Asp Ser Arg Asn Val Val Val Ala Gly Glu His Leu Glu 450 455 460 Tyr Met Tyr Tyr Gln Asp Ser Leu Thr Lys Asp Phe Gly Asn Thr Thr 465 470 475 480 Gly His Ser Val Phe Ser Asp Val Ser Leu Asn Pro Ala Thr Tyr Leu 485 490 495 Asn Met Glu Ser Ala Tyr Asn Asn Val Asn Asn Val Asp Gln Thr Glu 500 505 510 Leu His Ile Cys Lys Met Asn Gly Asp Ile Asp Ile Val Gly Ala Val 515 520 525 Asp Phe Glu Thr Cys Asn Ala His Gly Gly Lys Gly Leu Gly Thr Arg 530 535 540 Cys Thr Ser Asn Asn Lys Pro Leu Gly Ile Asp Lys Ile Gln Met Ile 545 550 555 560 Tyr Pro Val Thr Val Glu Ser Ile Ala Gly Asn Gln Ala Lys Met Gly 565 570 575 Phe Val Ala Thr His Val His Asp Ile Val Thr Pro Glu Asn Ile Ile 580 585 590 Gly Gln Lys Met Gln Asp Asn Asp Gly Asn Asp Thr Asp Gln Pro Leu 595 600 605 Leu Gln Ile Arg Thr Ile Ser Val Glu Lys Gly Lys Leu Ser Gly Asn 610 615 620 Ala Arg Pro Ile Lys Glu Tyr Val Thr Gly Ser Asn Pro Val Leu Ile 625 630 635 640 Pro Pro Gly Gly Ser Ile Asp Leu Thr Cys Thr Asn Leu Thr Ala Gln 645 650 655 Lys Tyr Phe Ile Arg Phe Cys Leu Ser Thr Met Ser Asp Ala Leu Ser 660 665 670 Leu Gln Trp Gln Leu Asn Asn Gly Gln Thr Gln Val Val Ser Ile Pro 675 680 685 Thr Ala Thr Ser Asn Phe Ile Ser Asn Asp Gln Lys Gly Ile Ser Gly 690 695 700 Leu Ser Leu Asn Phe Gly Pro Tyr Thr Ala Asp Asn Leu Tyr Ala Val 705 710 715 720 Phe Pro Glu Thr Thr Phe Asp Asp Asn Gly Leu Pro Ile Leu Pro Asp 725 730 735 Glu Ser His Ala Val Glu Ile Gly Asp Gly Glu Phe Thr Val Thr Ile 740 745 750 Thr Asn Pro Ala Pro Ser Val Ser Asn Asp Ser Asn Asp Ile Thr Val 755 760 765 Asp Arg Ile Glu Phe Ile Pro Tyr Ile Glu Gln Pro Ala Pro Glu Leu 770 775 780 Gln Lys Tyr Leu Met Asp Thr Leu Ser Asn Ile Gln Pro Phe Thr Val 785 790 795 800 Gly Leu Asn Gln Pro Thr Ile Ile Trp Ser Ser Thr Asp Arg Val Ala 805 810 815 Thr Glu Leu Asp Met Arg Tyr Glu Gly Tyr His Pro Ser Phe Ile Asn 820 825 830 Ser Asn Pro Arg Leu Asp Phe Tyr Tyr Asn Asn Val Leu Gln Thr Ala 835 840 845 Ile Arg Ser Glu Thr Pro Asp Ile Tyr Gly Tyr Tyr Asn Tyr Thr Ile 850 855 860 Glu Gly Asn Asp Thr Asp Lys Thr Gly Gly Phe Asp Arg Val Glu Leu 865 870 875 880 Ile Ala Asn Thr Thr Asn Leu Glu Thr Ile Thr Leu Ser Gly Lys Val 885 890 895 Tyr Gly Pro Asn Gln Gln Tyr Lys Pro Thr Pro Pro Pro Thr Pro Pro 900 905 910 Thr Pro Pro Thr Pro Ala Ala Thr Ile Val Asp Ser Val Pro Phe Val 915 920 925 Val Gly Lys Gly Ala Asn Lys Thr Ile Trp Ser Ser Thr Ser Ile Val 930 935 940 Ala Asn Gln Ala Asn Leu Lys Leu Val Ala Tyr Gln Pro Asp Phe Ile 945 950 955 960 Thr Tyr Asp Tyr Gln Phe Ala Phe Tyr Tyr Asn Gly Val Leu Gln Asn 965 970 975 Ser Ile Gln Thr Arg Asp Pro Lys Gly Phe Asp Met Tyr Ala Val Ser 980 985 990 Ser Gly Phe Asn Ser Ile Ala Leu Ile Ser Lys Ala Pro Asn Phe Glu 995 1000 1005 Thr Val Arg Leu Ser Gly Asn Ile Tyr Thr Pro Gln Thr Pro Pro 1010 1015 1020 Pro Pro Pro Pro Pro Thr Pro Leu Pro Ala Ala Thr Ile Val Asp 1025 1030 1035 Ser Val Pro Phe Val Val Gly Lys Gly Ala Asp Thr Thr Ile Trp 1040 1045 1050 Arg Ser Thr Ser Ile Val Ala Asn Gln Ala Asn Leu Lys Leu Val 1055 1060 1065 Ala Tyr Gln Pro Asp Phe Leu Thr Ser Glu His Gln Phe Ala Phe 1070 1075 1080 Tyr Tyr Asn Asp Val Leu Gln Lys Val Thr Leu Thr Gly Gln Asp 1085 1090 1095 Ser Lys Gly Phe Asp Ile Tyr Ser Val Ser Ser Gly Phe Asn Ser 1100 1105 1110 Ile Ala Leu Ile Ser Gln Val Pro Asn Phe Glu Thr Val Arg Leu 1115 1120 1125 Ser Gly Asp Ile Tyr Ala Pro Gln Ile Thr Pro Lys Pro Pro Thr 1130 1135 1140 Leu Pro Glu Ser Val Gly Gly Phe Ser Thr Pro Lys Ser Leu Asp 1145 1150 1155 Ile Pro Val Asn Thr Ser Ser Glu Val Trp Arg Asp Tyr Thr Val 1160 1165 1170 Tyr Gly Ile Gln Ala Lys Ile Asn Thr Arg Phe Leu Asp Ser Pro 1175 1180 1185 Asp Arg Asn Ile Thr Tyr Trp Tyr Gln Phe Tyr Leu Thr Ser Gly 1190 1195 1200 Glu Gly Gln Asn Asp Thr Leu Val His Glu Glu Lys Ala Lys Ser 1205 1210 1215 Gly Asp Tyr Glu Tyr Ile Val Asn His Tyr Phe Asn Lys Ile Val 1220 1225 1230 Leu His Val Thr Gly Phe Tyr Pro Val Ser Glu Pro Ser Thr Ser 1235 1240 1245 Ser Val Thr Ile Glu Ser Cys Ala Ile Tyr Gly Tyr Glu Arg Gln 1250 1255 1260 Lys Ile Asp Pro Ser Val Asn Lys Thr Ile Glu Pro Met Asp Thr 1265 1270 1275 Phe Gly Arg Lys Ser Ile Glu Ile Trp Thr Pro Thr Lys Pro Thr 1280 1285 1290 Ala Lys Gly Phe Glu Ala Ile Leu Gly Val Asp Val Ile Thr Met 1295 1300 1305 Gly Ala Trp Ser Ser Asp Thr Val Tyr Gln Phe Tyr Leu Asn Gly 1310 1315 1320 Gln Leu Val Thr Glu Gln Pro Val Asp Phe Thr Asn Leu Met Lys 1325 1330 1335 Asn Val Tyr Glu Val Pro Gln Gly Phe Asn Ser Ile Ser Ile Phe 1340 1345 1350 Asp Pro Asn Ala Tyr Asp Pro Asp Asp Pro Asp Asp Asn Gly Asn 1355 1360 1365 Tyr Pro Leu Thr Gly Asp Glu Tyr Asn Ile Thr Ile Ile Gly Thr 1370 1375 1380 Ile Phe Gly Asp Ala Ser Ser Ser Asn Leu Pro Pro Glu Asn Pro 1385 1390 1395 Val Asp Gly Thr Met Phe Thr Thr Arg Glu Ala Phe Met Thr Ile 1400 1405 1410 Ala Arg Leu Val Tyr Ala Leu Phe Thr Thr Ser Ser Gln Thr Thr 1415 1420 1425 Leu Asn Leu Thr Ile Thr Asp Tyr Trp Ile His Gln Leu Val Met 1430 1435 1440 Lys Val Asn Lys Leu Ser Asn Glu Lys Phe Gly Ile Glu Lys Lys 1445 1450 1455 Glu Leu Leu Lys Leu Leu Ser Lys Ala Lys Gln Ile Leu Lys Gly 1460 1465 1470 Lys Asn Phe Leu Arg Asn Gly Ser Phe Asp Thr Leu Asp Asn Trp 1475 1480 1485 Gln Val Gly Arg Glu Val Ala Ala Ile Tyr Gly His Glu Leu Phe 1490 1495 1500 Gln Gly Asn Tyr Leu Phe Leu Pro Pro Pro Thr Leu Ala Pro Ser 1505 1510 1515 Tyr Ala Tyr Gln Arg Ile Pro Glu Ser Arg Leu Lys Lys Asn Thr 1520 1525 1530 Arg Tyr Lys Ile Ser Gly Phe Ile Ala Ser Ser Leu Glu Leu Glu 1535 1540 1545 Leu Ile Val Ser Arg Tyr Gly Lys Glu Ile Val Lys Thr Leu Asn 1550 1555 1560 Val Pro Tyr Gly Lys Ala Leu Pro Val Ser Pro Asp Ala His Pro 1565 1570 1575 Asn Cys Cys Asn His Asn Leu Cys Gly Cys Pro Ser Cys Ile Gly 1580 1585 1590 Asn Gly Thr Asn Lys His Phe Phe Asn Tyr Cys Ile Asp Val Gly 1595 1600 1605 Thr Val Gln Thr Ile Thr Asp Leu Gly Ile Glu Phe Gly Val Arg 1610 1615 1620 Ile Lys Lys Gly Asn Gly Tyr Ala Lys Leu Gly Tyr Leu Glu Ile 1625 1630 1635 Gln Glu Glu Arg Pro Leu Thr Pro Gln Glu Val Gln Asn Val Gln 1640 1645 1650 Gln Lys Glu Leu Lys Trp Lys Glu Thr Phe Leu Gln Glu Lys Gln 1655 1660 1665 Gln Ile Thr Asn Leu Leu Asn Pro Ile Ile Thr Lys Ile Asn Ala 1670 1675 1680 Phe Phe Lys Asn Lys Asp Trp Asn Ser Asp Ile Leu Pro His Val 1685 1690 1695 Thr Tyr Gln Asp Leu Ser Thr Ile Ile Ile Pro Lys Leu Pro Lys 1700 1705 1710 Met Thr His Trp Phe Met Thr Asp Arg Val Gly Glu His Tyr Glu 1715 1720 1725 Ile Met Gln Lys Leu Gln Gln Ala Leu Gln Arg Val Arg Thr His 1730 1735 1740 Leu Asp Ala Glu Asn Leu Ile His Asn Gly Asp Phe Thr Asp Gly 1745 1750 1755 Leu Gln Asn Trp Glu Ile Gln Gly Asp Val Ser Leu Phe Ala Pro 1760 1765 1770 Gly Ile Leu Gln Leu Ser Asp Trp Asp Ala Ser Val Ser Gln Thr 1775 1780 1785 Ile Glu Ile Leu Asn Phe Thr Ala Gly Gln Gly Tyr Thr Leu Leu 1790 1795 1800 Val Asn Ser Lys Gly Ala Gly Ser Ile Thr Ile Glu His Gly Gln 1805 1810 1815 Val Val Glu Thr Leu His Met Met Ser Pro Asn Phe Met Thr Lys 1820 1825 1830 Thr Leu Thr Phe Tyr Pro Val Ser Pro Thr Leu Glu Ile Gln Ile 1835 1840 1845 Leu Ser Asp Gly Ala Glu Leu Leu Val Asp Ser Val Thr Ile Leu 1850 1855 1860 Gln Asn Pro Ile Glu Asn Ser Asp Ala Thr Ser Cys Glu 1865 1870 1875 <210> 212 <211> 776 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 212 Met Ala Ser Leu Ala Asp Leu Tyr Pro Ser Tyr Tyr Asn Val Leu Ala 1 5 10 15 Glu Pro Pro Phe Ile Asn Gly Asp Asn Asp Ile Ile Ile Thr Ala Lys 20 25 30 Ser Asp Cys Lys Glu Asp Ser Ala Ser Glu Ala Ala Gly Asn Ser Asn 35 40 45 Lys Asn Asn Tyr Trp Ala Gly Ala Gln Ser Thr Trp Lys Cys Tyr Trp 50 55 60 Gln Ser Gly Tyr Gln Asp Ala Tyr Thr Gly Val Ile Ser Ala Ala Phe 65 70 75 80 Ser Asp Asp Asn Phe Asn Tyr Val Asp Phe Thr Lys Lys Val Ile Gly 85 90 95 Leu Asn Gly Phe Phe Ile Ser Trp Leu Gly Gly Glu Ile Ser Glu Glu 100 105 110 Leu Arg Ser Thr Leu Asn Gly Ala Glu Lys Ala Leu Glu Val Ala Gly 115 120 125 Met Val Thr Leu Pro Ile Val Val Pro Ile Ala Gln Ala Leu Val Met 130 135 140 Ala Ile Phe Pro Ile Ser Val Thr Lys Lys Lys Arg Glu Asp Gln Ala 145 150 155 160 Lys Thr Leu Trp Asp Leu Leu Ala Lys Arg Val Asp Glu Glu Ile Lys 165 170 175 Asp Leu Ile Lys Asp Tyr Asp Ala Asn Ala Leu Asn Gln Phe Ile Ala 180 185 190 Gly Phe Gln Thr Val Leu Lys Asp Leu Ser Asp Ala Val Gln Ile Ala 195 200 205 Ile Cys Gln Pro Ile Asp Leu Asn Pro Asp Ile Pro Ser Lys Val Asn 210 215 220 Pro Asn Cys Ile Pro Tyr Thr Asp Ile Glu Leu Val Asn Asn Val Lys 225 230 235 240 Gln Lys Leu Ser Thr Val Asp Ser Ala Phe Thr Thr Leu Ile Pro Gln 245 250 255 Phe Gln Lys Ser Asp Tyr Ala Ser Ala Glu Leu Pro Gln Phe Cys Leu 260 265 270 Ala Ala Thr Leu His Leu Ser Thr Leu His Ser Ala Ile Ile Met Ser 275 280 285 Glu Pro Trp Glu Leu Asn Pro Asn Ile Arg Lys Ser Tyr Ile Arg Lys 290 295 300 Leu Arg Arg Leu Ile Lys Ser Tyr Ser Leu Tyr Val Thr Gln Val Val 305 310 315 320 Thr Lys Ala Ser Gln Asp Tyr Leu Lys Gln Asn Ser Ala Gly Asn Leu 325 330 335 Thr Lys Lys Gly Phe Asn Glu Tyr Asn Gln Leu Leu Ser Phe Tyr Val 340 345 350 Thr Glu Cys Leu Asp Tyr Val Ala Met Trp Arg Phe Leu Asp Pro Ile 355 360 365 Asp Tyr Pro Leu Pro Thr Tyr Ala Glu Leu Thr Arg Val Ile Val Gly 370 375 380 Asn Ile Val Gly Pro Tyr Glu Glu Asp Asn Thr Val Gly Gly Asn Ala 385 390 395 400 Thr Pro Ile Ser Asp Asp Leu Arg Pro Lys Ile Gln Ile Phe Asp Pro 405 410 415 Thr Ser Gln Asp Phe Lys Glu Leu Ser Asn Ser Arg Met Tyr Asp Leu 420 425 430 Leu Gly Leu Thr Tyr Asn Asn Leu Gln Met Lys Asn Val Thr Met His 435 440 445 Ser Gln Gly Asp Ser Arg Asn Val Val Val Ala Gly Glu His Leu Glu 450 455 460 Tyr Met Tyr Tyr Gln Asp Ser Leu Thr Lys Asp Phe Gly Asn Thr Thr 465 470 475 480 Gly His Ser Val Phe Ser Asp Val Ser Leu Asn Pro Ala Thr Tyr Leu 485 490 495 Asn Met Glu Ser Ala Tyr Asn Asn Val Asn Asn Val Asp Gln Thr Glu 500 505 510 Leu His Ile Cys Lys Met Asn Gly Asp Ile Asp Ile Val Gly Ala Val 515 520 525 Asp Phe Glu Thr Cys Asn Ala His Gly Gly Lys Gly Leu Gly Thr Arg 530 535 540 Cys Thr Ser Asn Asn Lys Pro Leu Gly Ile Asp Lys Ile Gln Met Ile 545 550 555 560 Tyr Pro Val Thr Val Glu Ser Ile Ala Gly Asn Gln Ala Lys Met Gly 565 570 575 Phe Val Ala Thr His Val His Asp Ile Val Thr Pro Glu Asn Ile Ile 580 585 590 Gly Gln Lys Met Gln Asp Asn Asp Gly Asn Asp Thr Asp Gln Pro Leu 595 600 605 Leu Gln Ile Arg Thr Ile Ser Val Glu Lys Gly Lys Leu Ser Gly Asn 610 615 620 Ala Arg Pro Ile Lys Glu Tyr Val Thr Gly Ser Asn Pro Val Leu Ile 625 630 635 640 Pro Pro Gly Gly Ser Ile Asp Leu Thr Cys Thr Asn Leu Thr Ala Gln 645 650 655 Lys Tyr Phe Ile Arg Phe Cys Leu Ser Thr Met Ser Asp Ala Leu Ser 660 665 670 Leu Gln Trp Gln Leu Asn Asn Gly Gln Thr Gln Val Val Ser Ile Pro 675 680 685 Thr Ala Thr Ser Asn Phe Ile Ser Asn Asp Gln Lys Gly Ile Ser Gly 690 695 700 Leu Ser Leu Asn Phe Gly Pro Tyr Thr Ala Asp Asn Leu Tyr Ala Val 705 710 715 720 Phe Pro Glu Thr Thr Phe Asp Asp Asn Gly Leu Pro Ile Leu Pro Asp 725 730 735 Glu Ser His Ala Val Glu Ile Gly Asp Gly Glu Phe Thr Val Thr Ile 740 745 750 Thr Asn Pro Ala Pro Ser Val Ser Asn Asp Ser Asn Asp Ile Thr Val 755 760 765 Asp Arg Ile Glu Phe Ile Pro Tyr 770 775 <210> 213 <211> 609 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 213 Met Lys Tyr Lys Glu Arg Lys Asp Ala Lys Arg Lys Tyr Lys Gln Ala 1 5 10 15 Leu Leu Thr Thr Val Ala Thr Met Thr Leu Gly Val Asn Thr Leu Gly 20 25 30 Asn Thr Ser Ser Thr Phe Ala Ala Glu Glu Asp Asn Ile Ser Val Ile 35 40 45 Ser Thr His Thr Ile Asn Asn Val Gly Thr Gln Thr Asp Ile Ser Glu 50 55 60 Glu Ala Lys Lys Lys Thr Phe Phe Ser Lys Val Ser Ala Asn Leu Thr 65 70 75 80 Thr Ala Thr Gly Lys Lys Ile Val Val Ala Gly Glu Lys Glu Leu Leu 85 90 95 Asn Met Ile Lys Thr Gln Lys Val Asp Phe Asn Asn Ala Ser Arg Ala 100 105 110 Leu Val Gly Ala Ile Ile Asp Asn Ala Val Pro Gly Gly Met Phe Leu 115 120 125 Ser Pro Leu Ile Asn Thr Ile Trp Pro Glu Asn Gly Asn Gly Glu Ile 130 135 140 Gln Gln Leu Arg Glu Glu Leu Met Lys Val Met Asp Glu Lys Ile Thr 145 150 155 160 Thr Ser His Met Asn Ser Leu Lys Glu Glu Phe Arg Ala Leu Asn Thr 165 170 175 Ile Gln Asn Lys Phe Glu Lys Ala Val Asn Glu Lys Asn Ser Gln Asn 180 185 190 Val Asp Ala Ser Thr Lys Arg Thr Arg Ser Gly Trp Ala Ser Gly Ile 195 200 205 Glu Gln Ala Tyr Met Arg Leu Leu Ala Leu Thr Ser Ser Asn Asp Phe 210 215 220 Lys Val Ala Asp Leu Pro Leu Tyr Thr Gln Ile Ala Thr Ala His Ile 225 230 235 240 Ala Phe Leu Thr Ser Leu Asp Thr Pro Glu Met Ala Ala Lys Val Asp 245 250 255 Ile Thr Thr Thr Gly Leu Lys Glu Phe Tyr Asn Lys Gly Glu Leu Ser 260 265 270 Lys Leu Ala Asn Glu Tyr Met Arg His Ile Thr Glu Thr Tyr Asp Tyr 275 280 285 Ala Lys Arg Glu Tyr Ile Asn Lys Ile Glu Gln Val Gly Val Ala Phe 290 295 300 Asp Pro Ser Asn Glu Ala Asn Gln Gln Ala Asp Leu Asn Asn Arg Leu 305 310 315 320 His Ser Ala Glu Lys Lys Leu Lys Asp Arg Glu Gly Val Leu Ser Thr 325 330 335 Asn Pro Ala Met Ile Trp Asp Asn Asp Pro Lys Tyr Lys Lys Asn Lys 340 345 350 Thr Glu Val Thr Tyr Leu Lys Asp Ala Lys Asp Ala Tyr Pro Thr Leu 355 360 365 Leu Lys Leu Tyr Lys Leu Thr Val Ser Asp Pro Asn Met Ala Glu Leu 370 375 380 Ser Lys Gly Thr Trp Met Glu Lys Ser Gly Lys Trp His Phe Thr Asn 385 390 395 400 Lys Asn Gly His Asp Met Leu Gly Trp Val Gln Asp Asn Gly Lys Arg 405 410 415 Tyr Tyr Ile Ser Pro Glu Asn Gly Thr Lys Asn Ser Ala Gly Asp Thr 420 425 430 Phe Asn Lys Gly Glu Met Val Thr Gly Trp Lys Glu Val Asp Gly His 435 440 445 Arg Tyr Tyr Phe Ser Pro Lys Lys Thr Asp Thr Gly Asn Asn His Lys 450 455 460 Pro Ile Ala Glu Gly Glu Met Val Thr Asp Trp Lys Glu Val Asp Gly 465 470 475 480 His Arg Tyr Tyr Phe Ser Pro Glu Asn Gly Thr Arg Gly Tyr Glu Arg 485 490 495 Pro Ala Asp Asn Glu Lys Glu Ser Pro Phe Lys Glu Phe Thr Lys Gly 500 505 510 Glu Met Met Thr Gly Phe Ile Gln Arg Gln Ser Asp Tyr Asn Trp Phe 515 520 525 Phe Leu Ser Pro Glu Lys Asn Thr Gln Asn Ser Asp Gly Thr Thr Phe 530 535 540 Val Glu Gly Glu Met Met Thr Ala Trp Tyr Ser Asn Pro Lys Asp Asp 545 550 555 560 Lys His Trp Tyr Tyr Phe Ser Thr Ser Asn Gln Pro Asp Asp Ser Asn 565 570 575 Ser Gln Arg Leu Glu Ser Gly Gln Met Ala Lys Tyr Leu Asn Ile Gly 580 585 590 Gly Tyr Asn Phe Asn Arg Tyr Gly Val Cys Thr Asn Pro Asn Tyr Lys 595 600 605 Lys <210> 214 <211> 571 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 214 Met Ala Glu Glu Asp Asn Ile Ser Val Ile Ser Thr His Thr Ile Asn 1 5 10 15 Asn Val Gly Thr Gln Thr Asp Ile Ser Glu Glu Ala Lys Lys Lys Thr 20 25 30 Phe Phe Ser Lys Val Ser Ala Asn Leu Thr Thr Ala Thr Gly Lys Lys 35 40 45 Ile Val Val Ala Gly Glu Lys Glu Leu Leu Asn Met Ile Lys Thr Gln 50 55 60 Lys Val Asp Phe Asn Asn Ala Ser Arg Ala Leu Val Gly Ala Ile Ile 65 70 75 80 Asp Asn Ala Val Pro Gly Gly Met Phe Leu Ser Pro Leu Ile Asn Thr 85 90 95 Ile Trp Pro Glu Asn Gly Asn Gly Glu Ile Gln Gln Leu Arg Glu Glu 100 105 110 Leu Met Lys Val Met Asp Glu Lys Ile Thr Thr Ser His Met Asn Ser 115 120 125 Leu Lys Glu Glu Phe Arg Ala Leu Asn Thr Ile Gln Asn Lys Phe Glu 130 135 140 Lys Ala Val Asn Glu Lys Asn Ser Gln Asn Val Asp Ala Ser Thr Lys 145 150 155 160 Arg Thr Arg Ser Gly Trp Ala Ser Gly Ile Glu Gln Ala Tyr Met Arg 165 170 175 Leu Leu Ala Leu Thr Ser Ser Asn Asp Phe Lys Val Ala Asp Leu Pro 180 185 190 Leu Tyr Thr Gln Ile Ala Thr Ala His Ile Ala Phe Leu Thr Ser Leu 195 200 205 Asp Thr Pro Glu Met Ala Ala Lys Val Asp Ile Thr Thr Thr Gly Leu 210 215 220 Lys Glu Phe Tyr Asn Lys Gly Glu Leu Ser Lys Leu Ala Asn Glu Tyr 225 230 235 240 Met Arg His Ile Thr Glu Thr Tyr Asp Tyr Ala Lys Arg Glu Tyr Ile 245 250 255 Asn Lys Ile Glu Gln Val Gly Val Ala Phe Asp Pro Ser Asn Glu Ala 260 265 270 Asn Gln Gln Ala Asp Leu Asn Asn Arg Leu His Ser Ala Glu Lys Lys 275 280 285 Leu Lys Asp Arg Glu Gly Val Leu Ser Thr Asn Pro Ala Met Ile Trp 290 295 300 Asp Asn Asp Pro Lys Tyr Lys Lys Asn Lys Thr Glu Val Thr Tyr Leu 305 310 315 320 Lys Asp Ala Lys Asp Ala Tyr Pro Thr Leu Leu Lys Leu Tyr Lys Leu 325 330 335 Thr Val Ser Asp Pro Asn Met Ala Glu Leu Ser Lys Gly Thr Trp Met 340 345 350 Glu Lys Ser Gly Lys Trp His Phe Thr Asn Lys Asn Gly His Asp Met 355 360 365 Leu Gly Trp Val Gln Asp Asn Gly Lys Arg Tyr Tyr Ile Ser Pro Glu 370 375 380 Asn Gly Thr Lys Asn Ser Ala Gly Asp Thr Phe Asn Lys Gly Glu Met 385 390 395 400 Val Thr Gly Trp Lys Glu Val Asp Gly His Arg Tyr Tyr Phe Ser Pro 405 410 415 Lys Lys Thr Asp Thr Gly Asn Asn His Lys Pro Ile Ala Glu Gly Glu 420 425 430 Met Val Thr Asp Trp Lys Glu Val Asp Gly His Arg Tyr Tyr Phe Ser 435 440 445 Pro Glu Asn Gly Thr Arg Gly Tyr Glu Arg Pro Ala Asp Asn Glu Lys 450 455 460 Glu Ser Pro Phe Lys Glu Phe Thr Lys Gly Glu Met Met Thr Gly Phe 465 470 475 480 Ile Gln Arg Gln Ser Asp Tyr Asn Trp Phe Phe Leu Ser Pro Glu Lys 485 490 495 Asn Thr Gln Asn Ser Asp Gly Thr Thr Phe Val Glu Gly Glu Met Met 500 505 510 Thr Ala Trp Tyr Ser Asn Pro Lys Asp Asp Lys His Trp Tyr Tyr Phe 515 520 525 Ser Thr Ser Asn Gln Pro Asp Asp Ser Asn Ser Gln Arg Leu Glu Ser 530 535 540 Gly Gln Met Ala Lys Tyr Leu Asn Ile Gly Gly Tyr Asn Phe Asn Arg 545 550 555 560 Tyr Gly Val Cys Thr Asn Pro Asn Tyr Lys Lys 565 570 <210> 215 <211> 635 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 215 Met Asn Asn Val Leu Asn Ser Gly Arg Thr Thr Ile Cys Asp Gly His 1 5 10 15 Asn Val Met Ala Gln Asp Pro Phe Asn Phe Gln His Lys Ser Leu Asp 20 25 30 Thr Ile Gln Lys Glu Trp Thr Glu Trp Lys Arg Asp Asp His Ser Leu 35 40 45 Tyr Val Ala Pro Val Val Gly Thr Val Ala Val Phe Leu Leu Lys Lys 50 55 60 Val Gly Ser Phe Ala Ala Lys Arg Ile Leu Asn Gly Leu Trp Asp Leu 65 70 75 80 Val Phe Pro Asn Asp Asn Thr Lys Leu Met Gln Asp Ile Leu Arg Glu 85 90 95 Thr Glu Lys Phe Leu Asn Gln Arg Leu Asn Ala Asp Thr Leu Ser Arg 100 105 110 Val Asn Ala Glu Leu Glu Gly Leu Gln Lys Asn Val Ala Glu Phe Asn 115 120 125 Arg Gln Val Asp Asn Phe Leu Asn Pro Asn Arg Asn Pro Thr Leu Leu 130 135 140 Ser Ile Thr Ser Ser Val Asn Thr Met Gln Gln Leu Phe Leu Asn Arg 145 150 155 160 Leu Thr Gln Phe Gln Leu Arg Gly Tyr Glu Leu Leu Leu Leu Pro Leu 165 170 175 Phe Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Ser Phe Ile Arg Asp Val Ile 180 185 190 Leu Asn Ala Glu Glu Trp Gly Ile Ser Ala Ala Thr Leu Arg Thr Tyr 195 200 205 Arg Asp Tyr Leu Lys Asp Tyr Thr Lys Glu Tyr Ser Asn Tyr Cys Ile 210 215 220 Asn Thr Tyr Gln Thr Ala Phe Lys Lys Leu Asn Thr Pro Leu His Glu 225 230 235 240 Met Leu Glu Phe Arg Thr Tyr Met Phe Leu Asn Val Phe Glu Tyr Val 245 250 255 Ser Ile Trp Ser Leu Phe Lys Tyr Gln Ser Leu Leu Val Ser Ser Gly 260 265 270 Ala Asn Leu Tyr Ala Ser Gly Ser Gly Pro Gln Gln Lys Gln Ser Phe 275 280 285 Ser Ala Gln Asn Trp Pro Phe Leu Tyr Ser Leu Phe Gln Val Asn Ser 290 295 300 Asn Tyr Val Leu Thr Gly Phe Ser Gly Ser Arg Ser Thr Val Lys Phe 305 310 315 320 Pro Gly Gly Gly Gly Leu Leu Pro Pro Gly Ser Thr Thr Thr Tyr Ala 325 330 335 Leu His Ser Ala Arg Ala Asn Tyr Lys Glu Gly Val Ser Ser Gly Ile 340 345 350 Ile Gly Gly Thr Asn Phe Asn His Asn Phe Lys Cys Arg Thr Ile Leu 355 360 365 Pro Pro Leu Leu Thr Pro Phe Val Arg Ser Trp Leu Asp Ser Gly Thr 370 375 380 Asp Arg Glu Gly Val Thr Thr Phe Thr Asn Trp Gln Thr Glu Ala Phe 385 390 395 400 Glu Thr Thr Phe Gly Ile Arg Gly Gly Ala Phe Gly Pro Arg Gly Asn 405 410 415 Ala Asn Tyr Phe Pro Asp Tyr Phe Ile Arg Asn Ile Ser Gly Leu Pro 420 425 430 Leu Val Val Arg Lys Glu Asp Leu Thr Lys Pro Leu His Tyr Asn Glu 435 440 445 Ile Lys Asn Ile Glu Ser Pro Ser Gly Thr Pro Gly Gly Ala Arg Ala 450 455 460 Tyr Met Val Ser Val His Asn Arg Lys Asn Asn Ile Tyr Asp Ala His 465 470 475 480 Glu Asn Gly Thr Met Ile His Leu Ala Pro Asp Asp Asp Thr Gly Phe 485 490 495 Thr Ile Ser Pro Ile His Ala Thr Gln Val Asn Asn Gln Ile Arg Thr 500 505 510 Phe Ile Ser Glu Lys Phe Gly Asn Gln Gly Asp Ser Leu Arg Phe Glu 515 520 525 Gln Thr Asn Thr Ala Ala Arg Tyr Thr Phe Arg Gly Asn Gly Asn Asn 530 535 540 Tyr Thr Leu Tyr Leu Arg Val Ser Ser Gln Gly Asn Ser Thr Ile Arg 545 550 555 560 Val Asn Ile Asn Gly Arg Val Phe Asn Val Pro Asn Val Asn Thr Thr 565 570 575 Thr Asn Asn Asp Gly Val Ile Asp Asn Gly Ala Arg Phe Ser Asp Ile 580 585 590 Arg Ile Gly Asn Ile Val Ala Ser Asn Asn Thr Asn Ile Pro Leu Asp 595 600 605 Ile Asn Val Thr Leu Asn Ser Gly Thr Gln Phe Glu Leu Met Asn Ile 610 615 620 Met Phe Val Pro Asn Asn Leu Pro Pro Leu Tyr 625 630 635 <210> 216 <211> 360 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 216 Met Ala Glu Asn His Leu Glu Val Gln Gln Ile Asn Ser Gln Gln Glu 1 5 10 15 Arg Ala Ser Asp Thr Leu Ser Leu Ser Leu Arg Arg Val Gly Ser Asn 20 25 30 Ser Ala Leu Leu Gln Gly Tyr Gly Leu Val Ile Leu Gln Gln Ser Asn 35 40 45 Ile Thr Leu Pro Ala Met Gly Ser Leu Thr Thr His Gln Lys Ile Ala 50 55 60 Lys Thr Asn Val Lys Glu Trp Leu Asp Glu His Asn Pro Lys Leu Ile 65 70 75 80 Ala Leu Asn Gln Asp Ile Lys Lys Phe Ser Thr Lys Phe Asn Gly Tyr 85 90 95 Tyr Gln Thr Leu Tyr Asp Leu Ala Gly Gln Val Asn Glu Asn Glu Gln 100 105 110 Glu Lys Gln Asn Phe Glu Lys Gly Leu Ser Thr Leu Lys Asp Gln Gly 115 120 125 Gln Asn Thr Lys Ser Thr Met Asn Asp Thr Leu Ser Lys Phe Lys Asp 130 135 140 Phe Lys Thr Leu Leu Asp Asp Asp Val Glu Lys Phe Ser Thr Ala Ala 145 150 155 160 Ser Asp Ala Ile Gln Ser Val Gln Gly Pro Gly Gly Asp Ala Ile Gln 165 170 175 Leu Arg Glu Asn Ile Lys Lys Leu Gln Gln Asp Ile Gln Thr Glu Leu 180 185 190 Thr Asn Ile Leu Asn Arg Pro Ser Glu Ile Ile Asn Gly Ser Ile Asn 195 200 205 Phe Gly Lys Lys Val Tyr Thr Ile Gly Met Ser Ser Ala Glu Ser Gln 210 215 220 Thr Ile Asp Leu Val Ser Ile Gln Ser Leu Thr Gly Asp Leu Leu Asp 225 230 235 240 Leu Ser Asp His Lys Ile Lys Glu Ser Ala Asn Lys Ile Asp Ala Ile 245 250 255 Asn Asn Glu Leu Val Leu Leu Thr Lys Asn Leu Ser Asp Met Leu Ile 260 265 270 Gln Val Thr Gly Ile Thr Phe Ile Glu Asp Gln Val Thr Gly Phe Ala 275 280 285 Gly Met Ile Asp Arg Gln Ile Thr Thr Leu Glu Phe Leu Met Lys Asp 290 295 300 Trp Asp Val Ile Asn Glu Lys Ile Asn Gln Ile Gln Ser Asn Leu Asp 305 310 315 320 Ser Gly Ala Asn Ser Gly Leu Leu Lys Asp Gln Leu Val Glu Leu Lys 325 330 335 Lys Leu Asn Asp Glu Met Glu Asn Gln Ser Lys Gln Phe Glu Asp Phe 340 345 350 Leu Thr Val Glu Ile Thr Gln Ile 355 360 <210> 217 <211> 507 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 217 Met Asn Thr His Gly Lys Asn Glu Glu Trp Asn Gln His His Asp Gly 1 5 10 15 Thr Cys Gly Cys Gln Gln Asn Lys Gln Asp Tyr Gly Tyr Glu Gln Ile 20 25 30 Pro Glu His Asp Lys Gln Gln Tyr Ala Ser His Glu Tyr Lys Asn Gln 35 40 45 Glu Tyr Thr Tyr Lys Asp Ser Cys Gly Glu Ile Gly Thr Gly Tyr His 50 55 60 Asn Glu Asn Asn Gly Asp Phe Gln Cys Asp Thr Ile Arg Tyr Thr Thr 65 70 75 80 Pro Asn Leu Pro Val Glu Ser Thr Arg Phe Gln Thr Ile Thr Asn Ile 85 90 95 Asn Thr Asn Asp Asn Gly His Arg Val Met Asp Ala Met Asn Ile Ala 100 105 110 Val Gly Thr Gly Leu Glu Gln Arg Val Gly Gly Cys Pro Trp Gln Ile 115 120 125 Asp Val Glu Asn Thr Val Val Asn Glu Gln Val Arg Phe Asn Asn Gln 130 135 140 Ser Gln Leu Phe Val Phe Tyr Gln Thr Asp Ser Gly Gln Phe Val Ile 145 150 155 160 Ala Asn Arg Gly Asn Gly Arg Val Leu Glu Met Val Glu Phe Pro Asn 165 170 175 Ser Asp Pro Gln Trp His Gln Leu Leu Ile Ser Ser Phe Tyr Glu Asn 180 185 190 Arg Arg Asn Gln Leu Phe Asp Arg Arg Ile Ile Asn Asn Thr Asp Phe 195 200 205 Leu Leu Thr Thr Ile Thr Glu Thr Gly Ser Val Phe Gly Val Gln Asn 210 215 220 Cys Asn Asn Asn Pro Asn Ala Trp Gln Ile Tyr Thr Thr Val Asn Glu 225 230 235 240 Asn Glu Ser Val Gly Phe Arg Asn Asn Thr Tyr Arg Phe Arg Thr Glu 245 250 255 Asn Asn Leu Pro Ile Asn Ile Pro Pro Leu Arg Ser Gly Glu Pro Leu 260 265 270 Gly Pro Leu Pro Ala Leu Arg Tyr Leu Gln Asp Ser Gly Leu Ser Pro 275 280 285 Ala Glu Ala Pro Arg Ala Val Ile Gly Ser Ala Leu Leu Pro Ala Ile 290 295 300 Phe Val Glu Asp Val Leu Ser Leu Pro Ala Arg Met Ala Gln Ser Pro 305 310 315 320 Tyr Tyr Val Leu Glu Tyr Arg Gln Tyr Trp His Arg Leu Trp Ser Asp 325 330 335 Ile Ile Pro Ala Asn Gly Gln Ser Trp Phe Asn Glu Thr Thr Gly Met 340 345 350 Leu Gly Gly Ala Pro Gln Gln Gly Asn Met Arg Asn Thr Ile Ser Met 355 360 365 Ser Ile Ala Pro Asp Leu Gly Ile Arg Phe Gly Thr Gln Ser Met Pro 370 375 380 Phe Ser Ile Lys Ile Ala Glu Gly Leu Gly Arg Gln Arg Ser Asn Ala 385 390 395 400 Asn Ile Asp Ile Gly Glu Thr Ser Gln Asn Ile Arg Tyr Asp Asn Pro 405 410 415 Gln Asn Gln Pro Thr Arg Phe Ala Arg Phe Ala Leu Ala His Glu Tyr 420 425 430 Ala Leu Leu Arg Met Asp Gly Arg Val Ile Asn Arg Trp Thr Val Val 435 440 445 Asp Arg Ser Ser Met Tyr Leu Leu Ser Phe Pro Gln Asn Ala Leu Leu 450 455 460 Thr Met Gln Cys Asp Lys Ile Ile Arg Thr Asp Asn Ser Tyr Asp Leu 465 470 475 480 Ser Val Trp Lys Thr Pro Met Gln Ile Lys Ser Gly Gln Val Ile Thr 485 490 495 Lys Asn Glu Lys Asn Ser Lys Pro Tyr Asn Ala 500 505 <210> 218 <211> 457 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 218 Met Asp Leu Ser His Ala Asn His Asp Thr Asp Asn Gln Ile Tyr Lys 1 5 10 15 Thr Ser Cys Glu Cys Asn Gln Lys Thr Glu Trp Pro Met Ser Lys Lys 20 25 30 Gln Glu Gln Thr His Thr Asp Thr His Tyr Lys Ala Thr Gln Phe Asn 35 40 45 Ser Pro Ile Trp Asn Leu Pro Ile Glu Ser Arg Arg Phe Gln Thr Ile 50 55 60 Thr Asp Val Asn Ser Ser Gln Gly Arg Gly Leu Asn Ala Leu Arg Thr 65 70 75 80 Tyr Pro Gly Gln Leu Leu Gly Gly Asp Leu Gly Ala Phe Cys Arg Thr 85 90 95 Val Thr Leu Gln Asn Gln Val Val Asn Asp Leu Thr Arg Gly Asn Ile 100 105 110 Ala Arg Phe Leu Phe Tyr Asn Leu Asp Asn Gly Gly Phe Val Ile Ala 115 120 125 Asn Ala Asn Val Gly Glu Val Leu Gln Glu Met Asn Ala Asn Asn Ser 130 135 140 Ser Leu Ile Thr Asn Thr Tyr Thr Gly Gln Thr Asn Gln Phe Phe Arg 145 150 155 160 Lys Ser Pro Ile Thr Gln Asp His Phe Arg Leu Leu Thr Asn Glu Asn 165 170 175 Met Ile Val Gly Pro Cys Gly Asn Asn Ala Ser Asn Ser Trp Thr Arg 180 185 190 Ile Thr Leu Ala Leu Phe Ser Asn Gln Asn Phe Arg Tyr Arg His Glu 195 200 205 Pro Ser Glu Asn Gln Pro Ile Asn Leu Pro Gln Ala Ala Ala Thr Ser 210 215 220 Glu Leu Ala Pro Leu Pro Ala Leu Thr Ser Leu Asn Asp Pro Gly Pro 225 230 235 240 Ser Pro Val Val Ala Pro Arg Val Thr Ile Gly Ser Ala Leu Ile Pro 245 250 255 Cys Ile Phe Val Asn Asp Val Ile Pro Leu Gln His Arg Ile Arg Gln 260 265 270 Ser Pro Tyr Tyr Val Leu Glu Cys Arg Gln Tyr Trp His Arg Ile Trp 275 280 285 Ser Asp Val Leu Thr Ala Gly Ser Asp Ala Phe Tyr Glu Glu Arg Thr 290 295 300 Gly Ile Ser Asp Gly Ala Gln Ile Asp Ile Arg Asn Thr Met Asp Ile 305 310 315 320 Ser Ile Gly Ser Asp Trp Tyr Leu Arg Phe Gly Ser Leu Ser Ser Pro 325 330 335 Phe Arg Gly Gln Ile Ser Ser Gly Leu Arg Thr Gln Pro Ser Phe Ser 340 345 350 Asn Ile Asp Leu Ala Glu Thr Val Met Ile Asn Arg His Ile Asn Pro 355 360 365 Asn Ser Phe Thr Thr Arg Phe Ser Arg Phe Thr Lys Ala Ile Glu Tyr 370 375 380 Arg Leu Leu Arg Met Asp Gly Thr Val Val Arg Ser Trp Val Ala Val 385 390 395 400 Asp Asn Arg Ser Met Tyr Trp Lys Thr Phe Pro Asn Asn Ala Gln Ser 405 410 415 Thr Met Gln Ser Gln Lys Ile Ile Gln Ser Asp Thr Ser Tyr Asp Leu 420 425 430 Ser Val Trp Lys Thr Pro Met Val Ile Arg Asp Gly Glu Ile Ile Glu 435 440 445 Lys Asn Asp His Asn Ser Lys Thr Gln 450 455 <210> 219 <211> 948 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 219 Met Val Thr Lys Ala Met Thr Pro Lys Leu Gly Ala Leu Pro Asp Phe 1 5 10 15 Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Asp Asn Ile Thr Gly 20 25 30 Val Met Ser Thr Ile Phe Gly Val Asp Thr Gly Asp Ser Ser Ile Asp 35 40 45 Asn Val Leu Asn Asn Gln Glu Leu Leu Gln Glu Met Leu Asp Gln Met 50 55 60 Ser Thr Met Gln Ser Ser Ile Gln Asp Ile Leu Glu Gln Gln Gly Ile 65 70 75 80 Ser Ala Asp Ile Glu Lys Gln Ile Leu Ala Leu Thr Thr Asp Leu Ala 85 90 95 Thr Ser Ile Asn Thr Glu Leu Gly Lys Ile Glu Gly Ile Leu Asn Thr 100 105 110 Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Asn Met Leu Ser Asn Ile Tyr Glu Gln Thr 115 120 125 Ser Leu Ile Asp Gln Lys Val Asp Lys Leu Leu Ala Leu Met Thr Phe 130 135 140 Ala Leu Lys Glu Leu Asp Tyr Ile Lys Asp Asn Val Val Leu Asn Ser 145 150 155 160 Ser Ile Val Glu Ile Thr Pro His Val Gln Lys Leu Val Tyr Val Asn 165 170 175 Lys Lys Phe Leu Ser Leu Thr Arg Gly Phe Leu Gln Gly Glu Asp Val 180 185 190 Ser Ile Asp Ser Met Gln Glu Ile Gln Glu Trp Ala Lys Ser Ile Leu 195 200 205 Ala Thr Glu Met Asn Ser Phe Glu Phe Ser Val Asp Thr Leu His Asn 210 215 220 Ile Ile Ile Gly Asp Asn Leu Tyr Lys Arg Ser Ala Leu Lys Thr Phe 225 230 235 240 Ser Asp Val Leu Leu Asp Asp Ala Asp Gln Tyr Gly Asp Phe Gly Thr 245 250 255 Pro Leu Ala Lys Phe Tyr Thr Phe Phe Ser Ser Leu Ala Thr Leu Gln 260 265 270 Ile Asn Ala Tyr Leu Cys Leu Thr Phe Ala Arg Lys Val Leu Gly Leu 275 280 285 Ser Glu Ile Asp Tyr Gln Val Thr Met Gln Asp Arg Ile Glu Gln Gln 290 295 300 Asn Gln Met Phe Val Asn Leu Ile Gln Asp Lys Asn Tyr Ser Asn Ala 305 310 315 320 Leu Glu Ile Thr Gly Ile Tyr Pro Met Ser Val Asp Trp Gly Asp Cys 325 330 335 Lys Ser Thr Asp Leu Gln Ala Asp Ala Gly Tyr Ala Leu Ile Gly Leu 340 345 350 Glu Phe Phe Met Asp Asn Gly Ile Tyr Lys Val Lys Ala Tyr Gln Gly 355 360 365 Lys Ile Gly Lys Asn Phe Ser Val Ser Gly Asp Thr Val Thr Glu Ile 370 375 380 Ile Ser Asp Asp Leu Ser Thr Val Phe Asn Asp Met Thr Asn Asp Asn 385 390 395 400 Pro Glu Leu Asp Val Val Tyr Pro Leu Ser Gly Glu Leu Thr Gly Pro 405 410 415 Pro Asn Thr Ile Ile Thr Arg Ile Gly Phe Gly Thr Lys Tyr Asp Lys 420 425 430 Thr Arg Glu Ser Ser Val Gln Ala Phe Ala Tyr Ile Asp Ala Asp Phe 435 440 445 Ser Pro Tyr Asp Tyr Ile Ser Gly Thr Ile Ser Lys Glu Gly Thr Gln 450 455 460 Thr Val Ser Leu Glu Gly Asn Asp His Lys Asn Arg Cys Tyr Ser Met 465 470 475 480 Trp Pro Ile Gly Leu Ile Gly Asp Leu Tyr Met Thr Pro Leu Lys Ser 485 490 495 Leu Ser Leu Asn Val Asp Val Asp Asp Ser Ser Ala Tyr Gly Thr Ile 500 505 510 Leu Asn Met Ser Gly Glu Ser Tyr Phe Ser Thr Ile Leu Ser Arg Glu 515 520 525 Tyr Asn Thr Asn Phe Ile Leu Phe Pro Tyr Thr Asn Asn Ser Gly Leu 530 535 540 Ile Asp Glu Asn Leu Ile Gln Asn Gly Asn Leu Glu Glu Gln Asp Lys 545 550 555 560 Tyr Trp Glu Gly Thr Glu Pro Ser Phe Phe Ala Glu Gly Glu Gly Thr 565 570 575 Phe Gly Ser Asn Ala Leu Lys Val Gln Ala Gln Gly Ala Phe Asp Gln 580 585 590 Ile Val Lys Leu Glu Pro Asn Thr Thr Tyr Arg Leu Thr Ala Phe Thr 595 600 605 Lys Val Lys Asp Ser Asn Tyr Ser Lys Gly Arg Ile Gly Ile Arg Asp 610 615 620 Met Tyr Asn Tyr Arg Val Glu Lys Ser Phe Leu His Thr Arg Tyr Lys 625 630 635 640 Gln Thr Lys Val Glu Phe Thr Thr Gly Ala Asp Thr Ser Lys Leu Ser 645 650 655 Val Phe Ile Gln Gly Gly Gly Asp Gln Glu Ser Ile Ala Trp Ala Asp 660 665 670 Asn Ile Glu Leu Tyr Lys Val His Gln Gln Asp Asn Met Ile Ser Asp 675 680 685 Phe Asp Phe Asp Thr Tyr Lys Tyr Ser Asn Met Cys Trp Lys Leu Ser 690 695 700 Gly Gly Gly Asp Phe Val Glu Lys Glu Gly Leu Phe Asn Ser Lys Ala 705 710 715 720 Leu Lys Ile Thr Asn Ser Gly Gly Ala Glu Gln Glu Val Lys Leu Lys 725 730 735 Ala Asn Thr Asn Tyr Ile Leu Thr Ala Tyr Val Lys Val Asp Val Pro 740 745 750 Thr Thr Thr Ala Gln Ile Gly Cys Gly Ser Asn Gln Val Pro Cys Asn 755 760 765 Ser Thr Ser Tyr Thr Pro Val Lys Leu Lys Phe Lys Thr Gly Glu Asp 770 775 780 Pro Ser Thr Thr Glu Ser Ser Val Tyr Cys Ser Asn Ser Asn Asp Ser 785 790 795 800 Gly Thr Val Trp Ala Asp Asn Phe Val Leu Tyr Glu Ala Pro Asn Leu 805 810 815 Ile Ile Asn Gly Asp Phe Glu Gln Phe Asp Gln Ser Ser Trp Asn Phe 820 825 830 Ser Pro Ser Glu Gly Gly Arg Ile Tyr Leu Gln Ser Gly Leu Gly Met 835 840 845 Ser Arg Ser Asn Ala Val Val Leu His Gly Gln Asn Gly Gln Ile Ser 850 855 860 Gln Lys Val Pro Leu Lys Pro Phe Thr Lys Tyr Arg Leu Thr Ala Tyr 865 870 875 880 Val Arg Val Ser Asp Gly Gly Thr Ala Trp Ile Gly Tyr Gly Asp Tyr 885 890 895 Gly Ala Ser Cys Thr Ser Lys Glu Phe Lys Gln Ile Ser Lys Asp Phe 900 905 910 Thr Thr Gly Ala Asn Pro Leu Gln Ser Asp Asp Ala Ile Tyr Leu Ser 915 920 925 Ser Asp Asn Ser Lys Tyr Thr Val Ala Asp Asn Phe Glu Leu Tyr Glu 930 935 940 Leu Asp Gln Ile 945 <210> 220 <211> 345 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 220 Met Ser Glu Ile Glu Gln Pro Ser Thr Gly Asp Met Ser Leu Ser Ala 1 5 10 15 Asn Glu Val Lys Met Lys Glu Ala Leu Gln Lys Ala Gly Leu Phe Ala 20 25 30 Lys Ser Met Asn Glu Tyr Ser Tyr Leu Leu Ile Asn Asn Pro Asp Val 35 40 45 Asn Phe Glu Gly Ile Thr Ile Asn Gly Tyr Ala Asp Leu Pro Asn Lys 50 55 60 Ile Val Gln Asp Gln Arg Asn Ala Arg Ala His Ala Val Thr Trp Asn 65 70 75 80 Thr Gln Val Lys Arg Gln Leu Leu Asp Thr Leu Thr Gly Ile Val Glu 85 90 95 Tyr Asp Thr Met Phe Asp Asn Tyr Tyr Asp Thr Ile Ile Asp Ala Ile 100 105 110 Asn Thr Gly Asp Gly Asp Thr Leu Lys Glu Gly Ile Thr Asp Leu Arg 115 120 125 Ser Glu Ile Gln Gln Asn Gln Lys Thr Ala Gln Asn Leu Ile Ala Glu 130 135 140 Leu Thr Lys Leu Arg Asp Asn Met Gly Glu Asp Val Arg Ala Phe Gly 145 150 155 160 Ser Asn Lys Glu Gln Leu Tyr Ser Ile Leu Lys Asn Gln Thr Ala Gly 165 170 175 Leu Glu Asp Asp Gln Lys Arg Leu Asp Glu Val Leu Gly Gln Val Asn 180 185 190 Tyr Tyr Lys Lys Leu Glu Ser Asp Gly Phe Thr Thr Met Lys Val Gly 195 200 205 Val Phe Gly Leu Trp Trp Ile Gly Gly Ile Ile Val Gly Thr Ala Arg 210 215 220 Asp Asn Leu Gly Lys Leu Glu Pro Tyr Leu Ala Glu Val Arg Gln Thr 225 230 235 240 Val Asp Asn Lys Thr Thr Leu Asn Arg Val Ile Glu Val Ala His Asn 245 250 255 Asn Thr Asp Gln Met His Lys Ser Ile Asp Asn Ala Ile Asn Ala Leu 260 265 270 Glu Tyr Met His Thr Gln Trp Thr Asp Leu Asp Asn Gln Tyr Ala Gly 275 280 285 Val Leu Gln Lys Ile Asp Asn Ala Ala Gly Lys Ala Asp Gln Asn Lys 290 295 300 Phe Ala Tyr Leu Lys Pro Thr Leu Lys Thr Ala Lys Asp Leu Trp Lys 305 310 315 320 Arg Leu Asn Glu Asp Ala Val Ile Ile Lys Glu Gly Ile Lys Glu Leu 325 330 335 Lys Val Glu Pro Val Thr Pro Gln Lys 340 345 <210> 221 <211> 264 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 221 Met Val Thr Lys Val Met Thr Pro Ser Leu Lys Ser Leu Pro Asp Phe 1 5 10 15 Ile Asp Asp Phe Asn Gly Ile Phe Gly Phe Met Gly Asn Ile Ser Asp 20 25 30 Ile Met Ser Thr Ile Phe Gly Ile Asp Val Gly Gly Asn Ser Asp Ile 35 40 45 Asp Asp Val Leu Asn Asn Ala Glu Leu Leu Gln Gln Met Met Asp Gln 50 55 60 Met Asn Ser Met Gln Gly Ser Leu Ala Asp Ile Leu Glu Glu Gln Gly 65 70 75 80 Met Ser Ile Glu Leu Ile Gln Lys Leu Thr Ser Leu Ser Asn Gln Gln 85 90 95 Leu Ala Leu Ser Thr Pro Ile Asn Thr Glu Leu Gly Lys Ile Glu Asp 100 105 110 Ile Leu Asn Asn Tyr Leu Pro Ala Ile Ser Asn Met Leu Asn Glu Val 115 120 125 Tyr His Glu Thr Val Gln Ile Asn Ala Lys Val Asp Lys Leu Leu Ser 130 135 140 Leu Met Met Tyr Ala Met Lys Glu Leu Asp Leu Ile Lys Asp Asn Val 145 150 155 160 Ile Leu Asn Ser Ser Val Val Glu Ile Thr Pro His Val Gln Lys Leu 165 170 175 Val Tyr Val Asn Lys Lys Phe Leu Glu Leu Ser Gly Asn Tyr Met Arg 180 185 190 Ser Asp Ile Ser Ile Asp Ser Met Gln Glu Leu Leu Gln Trp Ala Lys 195 200 205 Ser Ile Val Asp Thr Asp Met Asn Ser Phe Val Ser Thr Asp Thr Pro 210 215 220 Gly Asn Lys Val Phe Cys Ser Ile His Arg Ala Val Val Lys Ser Asn 225 230 235 240 Asn Ile Phe Gly Arg Ser Leu Cys Asn Gln Ala Arg Val Tyr Asn His 245 250 255 Leu Ile Arg Arg Gln Cys Pro Gly 260 <210> 222 <211> 288 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 222 Met Ser Ile Tyr Asn Val Glu Ala Asp Leu Phe Asp Leu Cys Arg Glu 1 5 10 15 Tyr Ala Ile Lys His Tyr Asp Ala Asn Asp Ala Thr Phe His Gly Ala 20 25 30 Thr Ile Tyr Asp Arg Ser Val Leu Asn Ser Glu Val Met Pro Asp Gln 35 40 45 Val Glu Phe Asn Val Ile Pro Asp Leu Ser Asn Thr Val Ile Asn Thr 50 55 60 Ile Thr Asn Asp Thr Ser Ile Glu Gln Ser Met Ser Thr Lys Leu Ala 65 70 75 80 Thr Lys Thr Ile Glu Thr Thr Ser Phe Thr Thr Thr Glu Gly Tyr Lys 85 90 95 Ile Gly Thr Ser Ile Lys Asn Thr Leu Glu Phe Lys Ala Gly Gly Leu 100 105 110 Phe Ser Ile Gly Gly Val Glu His Lys Phe Glu Val Ser Val Ser Gly 115 120 125 Glu Tyr Asn His Ser Ser Ser Glu Thr Thr Ile Asn Thr Thr Glu Lys 130 135 140 Leu Trp Glu Tyr Thr Ala Pro Ile Lys Val Pro Pro Lys Thr Lys Val 145 150 155 160 Glu Gly Lys Ile Gln Ile Tyr Ser Gly Ala Ile Pro Val Pro Val Thr 165 170 175 Leu Lys Ser Thr Val Leu Gly Leu Gly Gln Ser Pro Asn Gly Lys Leu 180 185 190 Lys Asn Ala Leu Thr Ser Leu Trp Tyr Lys Asp Arg Ala Gly Lys Glu 195 200 205 Trp Val Asp Thr Tyr Gln Thr Ser His Leu Tyr Thr Leu Arg Glu Glu 210 215 220 Trp Ser Gly Tyr Lys Pro Ile Tyr Val Gly Ser Asp Gly Asn Gly Val 225 230 235 240 Lys Leu Gln Gly Lys Gly Thr Val Gly Leu Asp Leu Gly Leu Tyr Ala 245 250 255 Val Val Thr Phe Lys Glu Glu Pro Leu Ser Gly Asn Tyr Ser Met Gly 260 265 270 Asn Glu Arg Thr Tyr Ser Lys Val Ile Phe Arg Asp Gly Arg Val Ile 275 280 285 <210> 223 <211> 293 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 223 Leu Leu Gly Gly Glu Thr Met Ile His Asp Leu Lys Glu Asp Ile Leu 1 5 10 15 Asp Phe Thr Lys Trp Tyr Ala Glu Lys His Tyr Asn Ala Asn Pro Asp 20 25 30 Thr Phe His Asp Glu Lys Val Phe Asp Pro Ser Val Ser Asn Ile Glu 35 40 45 Val Val Pro Asp Lys Ile Glu Phe Asp Thr Thr Pro Lys Leu Thr Ala 50 55 60 Arg Ala Thr Asp Ile Leu Ile Asn Asp Thr Ser Val Ser Gln Ser Ile 65 70 75 80 Thr Pro Lys Ile Ser Thr Lys Thr Val Glu Thr Thr Ser Ile Thr Thr 85 90 95 Thr Glu Gly Tyr Lys Ile Gly Ala Gly Ile Lys Tyr Thr Ser Thr Met 100 105 110 Lys Leu Lys Leu Phe Leu Ile Gly Glu Ile Ser Asn Ser Ile Glu Ile 115 120 125 Ala Val Thr Ser Glu Tyr Asn His Ser Thr Ser Glu Thr Gln Thr Asn 130 135 140 Thr Thr Glu Lys Ile Trp Glu Tyr Thr Arg Pro Val Ile Val Pro Pro 145 150 155 160 Arg Thr Lys Val Thr Ala Thr Leu Glu Val Tyr Ala Gly Pro Val Lys 165 170 175 Val Pro Val Thr Leu Arg Ser Thr Ile Thr Gly Met Gly Ile Ala Ser 180 185 190 Thr Gly Tyr Gly Tyr Ile Leu Gly Ser Val Ala Tyr Lys Asn Arg Gly 195 200 205 Gly Lys Ser Trp Ile Asp Ser Trp Arg Ser Arg Ser Leu Tyr Asp Phe 210 215 220 Arg Ser Thr Trp Pro Gly Phe Lys Pro Val Tyr Val Gly Thr Asp Gly 225 230 235 240 Glu Tyr Gly Val Lys Val Gln Gly Thr Ala Gln Val Glu Leu Glu Leu 245 250 255 Gly Leu Tyr Gly Val Val Thr Tyr Lys Glu Glu Pro Leu Phe Gly Asn 260 265 270 Asp Ser Asn Asn Ser Gln Thr Tyr Cys Glu Ile Ile Pro Arg Gln Gly 275 280 285 Leu His Thr Arg Ile 290 <210> 224 <211> 287 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic variant of native sequence <400> 224 Met Ile His Asp Leu Lys Glu Asp Ile Leu Asp Phe Thr Lys Trp Tyr 1 5 10 15 Ala Glu Lys His Tyr Asn Ala Asn Pro Asp Thr Phe His Asp Glu Lys 20 25 30 Val Phe Asp Pro Ser Val Ser Asn Ile Glu Val Val Pro Asp Lys Ile 35 40 45 Glu Phe Asp Thr Thr Pro Lys Leu Thr Ala Arg Ala Thr Asp Ile Leu 50 55 60 Ile Asn Asp Thr Ser Val Ser Gln Ser Ile Thr Pro Lys Ile Ser Thr 65 70 75 80 Lys Thr Val Glu Thr Thr Ser Ile Thr Thr Thr Glu Gly Tyr Lys Ile 85 90 95 Gly Ala Gly Ile Lys Tyr Thr Ser Thr Met Lys Leu Lys Leu Phe Leu 100 105 110 Ile Gly Glu Ile Ser Asn Ser Ile Glu Ile Ala Val Thr Ser Glu Tyr 115 120 125 Asn His Ser Thr Ser Glu Thr Gln Thr Asn Thr Thr Glu Lys Ile Trp 130 135 140 Glu Tyr Thr Arg Pro Val Ile Val Pro Pro Arg Thr Lys Val Thr Ala 145 150 155 160 Thr Leu Glu Val Tyr Ala Gly Pro Val Lys Val Pro Val Thr Leu Arg 165 170 175 Ser Thr Ile Thr Gly Met Gly Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Gly Tyr Ile 180 185 190 Leu Gly Ser Val Ala Tyr Lys Asn Arg Gly Gly Lys Ser Trp Ile Asp 195 200 205 Ser Trp Arg Ser Arg Ser Leu Tyr Asp Phe Arg Ser Thr Trp Pro Gly 210 215 220 Phe Lys Pro Val Tyr Val Gly Thr Asp Gly Glu Tyr Gly Val Lys Val 225 230 235 240 Gln Gly Thr Ala Gln Val Glu Leu Glu Leu Gly Leu Tyr Gly Val Val 245 250 255 Thr Tyr Lys Glu Glu Pro Leu Phe Gly Asn Asp Ser Asn Asn Ser Gln 260 265 270 Thr Tyr Cys Glu Ile Ile Pro Arg Gln Gly Leu His Thr Arg Ile 275 280 285

Claims (23)

  1. (a) 서열식별번호: 1 또는 2에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 90% 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드; 또는
    (b) 서열식별번호: 1 또는 2에 제시된 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드
    를 포함하는, 살충 활성을 갖는 재조합 폴리펩티드.
  2. 제1항에 있어서, 이종 아미노산 서열을 추가로 포함하는 폴리펩티드.
  3. 제1항 또는 제2항의 폴리펩티드를 포함하는 조성물.
  4. (a) 서열식별번호: 1 또는 2에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 90% 퍼센트 서열 동일성; 또는
    (b) 서열식별번호: 1 또는 2에 제시된 아미노산 서열
    을 포함하는 아미노산 서열을 코딩하는 재조합 핵산 분자이며;
    여기서 상기 재조합 핵산 분자는 상기 폴리펩티드를 코딩하는 자연 발생 서열이 아닌 재조합 핵산 분자.
  5. 제4항에 있어서, 식물에서의 발현을 위해 설계된 합성 서열인 재조합 핵산.
  6. 제4항 또는 제5항에 있어서, 식물 세포에서의 발현을 지시할 수 있는 프로모터에 작동가능하게 연결된 재조합 핵산 분자.
  7. 제4항 내지 제6항 중 어느 한 항에 있어서, 박테리아에서의 발현을 지시할 수 있는 프로모터에 작동가능하게 연결된 재조합 핵산 분자.
  8. 제4항 내지 제7항 중 어느 한 항의 재조합 핵산 분자를 포함하는 숙주 세포.
  9. 제8항에 있어서, 박테리아 숙주 세포인 숙주 세포.
  10. 서열식별번호: 1 또는 2에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 90% 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 재조합 핵산 분자에 작동가능하게 연결된, 식물 세포에서의 발현을 구동하는 프로모터를 포함하는 DNA 구축물.
  11. 제10항에 있어서, 상기 뉴클레오티드 서열이 식물에서의 발현을 위해 설계된 합성 DNA 서열인 DNA 구축물.
  12. 제10항 또는 제11항의 DNA 구축물을 포함하는 벡터.
  13. 제10항 또는 제11항의 DNA 구축물 또는 제12항의 벡터를 포함하는 숙주 세포.
  14. 제8항, 제9항 및 제13항 중 어느 한 항의 숙주 세포를 포함하는 조성물.
  15. 제14항에 있어서, 분말, 분진, 펠릿, 과립, 스프레이, 에멀젼, 콜로이드, 및 용액으로 이루어진 군으로부터 선택된 조성물.
  16. 제14항 또는 제15항에 있어서, 상기 폴리펩티드를 약 1 중량% 내지 약 99 중량% 포함하는 조성물.
  17. 해충 집단을 살충-유효량의 제3항 및 제14항 내지 제16항 중 어느 한 항의 조성물과 접촉시키는 것을 포함하는, 상기 해충 집단을 방제하는 방법.
  18. 살충 활성을 갖는 폴리펩티드를 생산하는 방법이며, 제8항, 제9항 및 제13항 중 어느 한 항의 숙주 세포를 폴리펩티드를 코딩하는 핵산 분자가 발현되는 조건 하에 배양하는 것을 포함하는 방법.
  19. 살충 활성을 갖는 단백질을 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 DNA 구축물이 그의 게놈 내에 안정하게 혼입된 식물이며, 여기서 상기 뉴클레오티드 서열은
    (a) 서열식별번호: 1 또는 2 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열; 또는
    (b) 서열식별번호: 1 또는 2에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 90% 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열
    을 포함하는 것인 식물.
  20. 제19항의 식물의 트랜스제닉 종자.
  21. 살충 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 식물 또는 그의 세포에서 발현시키는 것을 포함하는, 곤충 해충으로부터 식물을 보호하는 방법이며, 여기서 상기 뉴클레오티드 서열은
    (a) 서열식별번호: 1 또는 2 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열; 또는
    (b) 서열식별번호: 1 또는 2에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 90% 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열
    을 포함하는 것인 방법.
  22. 제21항에 있어서, 상기 식물이 인시류 해충, 딱정벌레류 해충 또는 노린재류 해충 중 적어도 1종에 대한 살충 활성을 갖는 살충 폴리펩티드를 생산하는 것인 방법.
  23. 살충 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열에 작동가능하게 연결된, 식물에서의 발현을 구동하는 프로모터를 포함하는 DNA 구축물이 그의 게놈 내로 안정하게 혼입된 식물 또는 그의 종자를 재배지에서 성장시키는 것을 포함하는, 식물에서 수확량을 증가시키는 방법이며, 여기서 상기 뉴클레오티드 서열은
    (a) 서열식별번호: 1 또는 2 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열; 또는
    (b) 서열식별번호: 1 또는 2에 제시된 서열로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열과 적어도 90% 퍼센트 서열 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드 서열
    을 포함하는 것인 방법.
KR1020187001394A 2015-06-22 2016-06-16 살충 유전자 및 사용 방법 KR20180019668A (ko)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US201562182855P 2015-06-22 2015-06-22
US62/182,855 2015-06-22
PCT/US2016/037829 WO2016209708A1 (en) 2015-06-22 2016-06-16 Pesticidal genes and methods of use

Publications (1)

Publication Number Publication Date
KR20180019668A true KR20180019668A (ko) 2018-02-26

Family

ID=56511860

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
KR1020187001394A KR20180019668A (ko) 2015-06-22 2016-06-16 살충 유전자 및 사용 방법

Country Status (15)

Country Link
US (3) US20160366881A1 (ko)
EP (2) EP3310802A1 (ko)
KR (1) KR20180019668A (ko)
CN (1) CN107849097A (ko)
AR (1) AR105071A1 (ko)
AU (2) AU2016283985B2 (ko)
BR (1) BR112017027821A2 (ko)
CA (1) CA2989169A1 (ko)
CL (1) CL2017003319A1 (ko)
MA (1) MA49662A (ko)
MX (2) MX2017017146A (ko)
PH (2) PH12017502420A1 (ko)
RU (2) RU2742467C2 (ko)
UA (1) UA125336C2 (ko)
WO (1) WO2016209708A1 (ko)

Families Citing this family (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP3661950A2 (en) * 2017-08-03 2020-06-10 Agbiome, Inc. Pesticidal genes and methods of use
CN111793637B (zh) * 2020-07-24 2023-04-14 海口海森元生物科技有限公司 一种细菌磷脂酰肌醇特异性磷脂酶c基因及其应用

Family Cites Families (59)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4196265A (en) 1977-06-15 1980-04-01 The Wistar Institute Method of producing antibodies
US5380831A (en) 1986-04-04 1995-01-10 Mycogen Plant Science, Inc. Synthetic insecticidal crystal protein gene
US5569597A (en) 1985-05-13 1996-10-29 Ciba Geigy Corp. Methods of inserting viral DNA into plant material
US4853331A (en) 1985-08-16 1989-08-01 Mycogen Corporation Cloning and expression of Bacillus thuringiensis toxin gene toxic to beetles of the order Coleoptera
US5268463A (en) 1986-11-11 1993-12-07 Jefferson Richard A Plant promoter α-glucuronidase gene construct
US5608142A (en) 1986-12-03 1997-03-04 Agracetus, Inc. Insecticidal cotton plants
US5039523A (en) 1988-10-27 1991-08-13 Mycogen Corporation Novel Bacillus thuringiensis isolate denoted B.t. PS81F, active against lepidopteran pests, and a gene encoding a lepidopteran-active toxin
US5023179A (en) 1988-11-14 1991-06-11 Eric Lam Promoter enhancer element for gene expression in plant roots
US5110732A (en) 1989-03-14 1992-05-05 The Rockefeller University Selective gene expression in plants
US5240842A (en) 1989-07-11 1993-08-31 Biotechnology Research And Development Corporation Aerosol beam microinjector
ATE225853T1 (de) 1990-04-12 2002-10-15 Syngenta Participations Ag Gewebe-spezifische promotoren
US5498830A (en) 1990-06-18 1996-03-12 Monsanto Company Decreased oil content in plant seeds
CA2051562C (en) 1990-10-12 2003-12-02 Jewel M. Payne Bacillus thuringiensis isolates active against dipteran pests
US5459252A (en) 1991-01-31 1995-10-17 North Carolina State University Root specific gene promoter
US5399680A (en) 1991-05-22 1995-03-21 The Salk Institute For Biological Studies Rice chitinase promoter
WO1993004177A1 (en) 1991-08-27 1993-03-04 Agricultural Genetics Company Limited Proteins with insecticidal properties against homopteran insects and their use in plant protection
AU682659B2 (en) 1991-10-04 1997-10-16 North Carolina State University Pathogen-resistant transgenic plants
TW261517B (ko) 1991-11-29 1995-11-01 Mitsubishi Shozi Kk
US5428148A (en) 1992-04-24 1995-06-27 Beckman Instruments, Inc. N4 - acylated cytidinyl compounds useful in oligonucleotide synthesis
US5401836A (en) 1992-07-16 1995-03-28 Pioneer Hi-Bre International, Inc. Brassica regulatory sequence for root-specific or root-abundant gene expression
US5743477A (en) 1992-08-27 1998-04-28 Dowelanco Insecticidal proteins and method for plant protection
US5849870A (en) * 1993-03-25 1998-12-15 Novartis Finance Corporation Pesticidal proteins and strains
ES2235162T3 (es) 1993-03-25 2005-07-01 Syngenta Participations Ag Cepas y proteinas plaguicidas.
US6291156B1 (en) 1997-04-03 2001-09-18 Syngenta Participations Ag Plant pest control
US5605793A (en) 1994-02-17 1997-02-25 Affymax Technologies N.V. Methods for in vitro recombination
US5837458A (en) 1994-02-17 1998-11-17 Maxygen, Inc. Methods and compositions for cellular and metabolic engineering
US5633363A (en) 1994-06-03 1997-05-27 Iowa State University, Research Foundation In Root preferential promoter
US5608144A (en) 1994-08-12 1997-03-04 Dna Plant Technology Corp. Plant group 2 promoters and uses thereof
US5659026A (en) 1995-03-24 1997-08-19 Pioneer Hi-Bred International ALS3 promoter
US5837876A (en) 1995-07-28 1998-11-17 North Carolina State University Root cortex specific gene promoter
US6072050A (en) 1996-06-11 2000-06-06 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Synthetic promoters
US6063756A (en) 1996-09-24 2000-05-16 Monsanto Company Bacillus thuringiensis cryET33 and cryET34 compositions and uses therefor
AU762993C (en) 1998-02-26 2004-06-10 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Constitutive maize promoters
AU754376B2 (en) 1998-02-26 2002-11-14 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Family of maize PR-1 genes and promoters
EP1104469B1 (en) 1998-08-20 2005-11-09 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Seed-preferred promoters
AU5788299A (en) 1998-08-28 2000-03-21 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Seed-preferred promoters from (end) genes
US6468523B1 (en) 1998-11-02 2002-10-22 Monsanto Technology Llc Polypeptide compositions toxic to diabrotic insects, and methods of use
CN1360632A (zh) 1999-05-04 2002-07-24 孟山都技术有限公司 鞘翅目毒性多肽组合物和抗虫转基因植物
CA2384967A1 (en) 1999-09-15 2001-03-22 Monsanto Technology Llc Lepidopteran-active bacillus thuringiensis .delta.-endotoxin compositions and methods of use
ATE538205T1 (de) 1999-11-29 2012-01-15 Midwest Oilseeds Inc Verfahren, medien und vorrichtung zur einführung von molekülen in pflanzenzellen und bakterien mittels aerosolstrahlen
WO2005019414A2 (en) * 2003-07-07 2005-03-03 Monsanto Technology, Llc Insecticidal proteins secreted from bacillus thuringiensis and uses therefor
US20050183161A1 (en) 2003-10-14 2005-08-18 Athenix Corporation AXMI-010, a delta-endotoxin gene and methods for its use
US7629504B2 (en) 2003-12-22 2009-12-08 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Bacillus thuringiensis cry9 nucleic acids
US7473822B1 (en) 2005-06-27 2009-01-06 Iowa State University Research Foundation, Inc. Soybean transformation and regeneration using half-seed explant
ES2397118T3 (es) 2006-06-14 2013-03-04 Athenix Corporation AXMI-031, AXMI-039 ,AXMI-040 y AXMI-049, una familia de genes de endotoxina delta y métodos para su uso
WO2007147096A2 (en) 2006-06-15 2007-12-21 Athenix Corporation A family of pesticidal proteins and methods for their use
AU2009262153B2 (en) * 2008-06-25 2014-02-27 BASF Agricultural Solutions Seed US LLC Toxin genes and methods for their use
EA026111B1 (ru) * 2009-02-27 2017-03-31 Атеникс Корпорейшн Пестицидные белки и способы их применения
WO2011002992A1 (en) 2009-07-02 2011-01-06 Athenix Corp. Axmi-205 pesticidal gene and methods for its use
CN108484739B (zh) * 2009-07-31 2022-08-30 巴斯夫农业种子解决方案美国有限责任公司 杀虫基因的axmi-192家族和使用它们的方法
WO2011084324A2 (en) 2009-12-21 2011-07-14 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Novel bacillus thuringiensis gene with lepidopteran activity
CN103154247A (zh) 2010-08-19 2013-06-12 先锋国际良种公司 对鳞翅目昆虫具有活性的新苏云金杆菌基因
WO2012024372A2 (en) * 2010-08-20 2012-02-23 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Novel bacillus thuringiensis gene with coleopteran activity
US8878007B2 (en) 2011-03-10 2014-11-04 Pioneer Hi Bred International Inc Bacillus thuringiensis gene with lepidopteran activity
CA2844913A1 (en) * 2011-08-19 2013-02-28 Synthetic Genomics, Inc. Integrated method for high-throughput identification of novel pesticidal compositions and uses therefor
BR122014004140B8 (pt) 2011-08-22 2023-03-28 Bayer Cropscience Ag Vetor recombinante ou construção recombinante, bem como métodos para obter e produzir uma planta de algodão ou célula vegetal tolerante a um inibidor de hppd, e para cultivar um campo de plantas de algodão
MX356526B (es) * 2012-03-09 2018-06-01 Vestaron Corp Produccion de peptidos toxicos, expresion de peptido en plantas y combinaciones de peptidos ricos en cisteina.
US9475847B2 (en) * 2012-07-26 2016-10-25 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Insecticidal proteins and methods for their use
CN102796183B (zh) * 2012-08-02 2013-12-18 北京大北农科技集团股份有限公司 杀虫蛋白质、其编码基因及用途

Also Published As

Publication number Publication date
RU2018102090A (ru) 2019-07-22
CA2989169A1 (en) 2016-12-29
US20190307125A1 (en) 2019-10-10
EP4276186A2 (en) 2023-11-15
BR112017027821A2 (pt) 2019-05-14
US20160366881A1 (en) 2016-12-22
AR105071A1 (es) 2017-09-06
EP4276186A3 (en) 2024-03-06
PH12021550691A1 (en) 2022-02-21
RU2742467C2 (ru) 2021-02-08
CL2017003319A1 (es) 2018-06-22
RU2018102090A3 (ko) 2019-12-27
MX2021003721A (es) 2021-06-08
AU2016283985B2 (en) 2021-01-21
RU2021100887A3 (ko) 2022-01-21
WO2016209708A1 (en) 2016-12-29
EP3310802A1 (en) 2018-04-25
US20220272974A1 (en) 2022-09-01
AU2016283985A1 (en) 2018-01-18
RU2021100887A (ru) 2021-03-16
CN107849097A (zh) 2018-03-27
MX2017017146A (es) 2018-02-23
UA125336C2 (uk) 2022-02-23
PH12017502420A1 (en) 2018-07-02
MA49662A (fr) 2020-06-03
AU2021202218A1 (en) 2021-05-06

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US10421976B2 (en) Pesticidal genes and methods of use
RU2738424C2 (ru) Пестицидные гены и способы их применения
US11453890B2 (en) Pesticidal genes and methods of use
RU2746927C2 (ru) Пестицидные гены и способы использования
US20230284632A1 (en) Pesticidal genes and methods of use
US20220272974A1 (en) Pesticidal genes and methods of use
BR112020021445A2 (pt) Genes pesticidas e métodos de uso
BR112020012763A2 (pt) Genes pesticidas e métodos de uso
BR112019021380A2 (pt) genes pesticidas e métodos de uso
KR20170101247A (ko) 살충 유전자 및 사용 방법
EP4230642A2 (en) Pesticidal genes and methods of use

Legal Events

Date Code Title Description
A201 Request for examination
WITB Written withdrawal of application